व्याख्यान संख्या 2

रूसी संघ के स्वास्थ्य मंत्रालय के यूएसएमयू के उच्च व्यावसायिक शिक्षा के राज्य बजटीय शैक्षिक संस्थान
जैव रसायन विभाग
अनुशासन: जैव रसायन
व्याख्यान संख्या 2
एन्जाइम 2.
व्याख्याता: गैवरिलोव आई.वी.
संकाय: चिकित्सीय और रोगनिरोधी,
कोर्स: 2
येकातेरिनबर्ग, 2015

व्याख्यान की रूपरेखा

1.
2.
3.
एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की गतिकी।
एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की दर का विनियमन।
सेल सिग्नलिंग

एन्जाइमोलॉजी विज्ञान है
एंजाइमों का अध्ययन

1. कैनेटीक्स
एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाएँ
एंजाइमैटिक प्रतिक्रियाओं की गतिकी एंजाइमोलॉजी की एक शाखा है जो अध्ययन करती है
प्रतिक्रियाशील पदार्थों का प्रभाव (सब्सट्रेट,
उत्पाद, अवरोधक, सक्रियकर्ता, आदि) और
गति पर स्थितियाँ (pH, t°, दबाव)।
एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया.

एंजाइम क्रिया के तंत्र के बारे में सिद्धांत

विशिष्टता के बारे में सिद्धांत
एंजाइम क्रिया
1. की-लॉक मॉडल
के अनुसार एंजाइमों की उच्च विशिष्टता की व्याख्या करना
सबस्ट्रेट्स के संबंध में एमिल फिशर ने 1894 में प्रस्ताव रखा
ज्यामितीय आकार के सख्त पत्राचार की परिकल्पना
एंजाइम का सब्सट्रेट और सक्रिय स्थल।
+
ई+एस
तों
इ
पी1
+
पी2

2. "प्रेरित पत्राचार" का सिद्धांत
एस
ए
बी
इ
ए
बी
सी
सी
वहाँ ही नहीं है
ज्यामितीय, लेकिन यह भी
इलेक्ट्रोस्टैटिक
पत्र-व्यवहार
तों
प्रेरित (मजबूर) पत्राचार का सिद्धांत
डैनियल कोशलैंड (1959): पूर्ण एंजाइम अनुपालन
और सब्सट्रेट केवल उनकी बातचीत की प्रक्रिया में होता है:
सब्सट्रेट आवश्यक गठन को प्रेरित करता है
एंजाइम में परिवर्तन, जिसके बाद वे जुड़े होते हैं।
सिद्धांत गतिज विश्लेषण डेटा पर आधारित है,
विधियों का उपयोग करके एंजाइम-सब्सट्रेट परिसरों का अध्ययन करना
एक्स-रे संरचनात्मक विश्लेषण, स्पेक्ट्रोग्राफी और
क्रिस्टलोग्राफी, आदि

3. "प्रेरित पत्राचार" का सिद्धांत
(आधुनिक विचार)
एस
ए
बी
ए
सी
बी
सी
इ
तों
जब एक एंजाइम और सब्सट्रेट दोनों परस्पर क्रिया करते हैं
संशोधनों से गुजरना और एक-दूसरे के अनुरूप ढलना
दोस्त। सब्सट्रेट में होने वाले परिवर्तन इसमें योगदान करते हैं
इसे एक उत्पाद में बदलना।

संक्रमण अवस्था सिद्धांत
(मध्यवर्ती कनेक्शन)
पी
एस
इ
तों
ईएस*
ईपी*
इ
जब एंजाइम ई सब्सट्रेट एस के साथ संपर्क करता है, तो यह बनता है
जटिल ईएस*, जिसमें प्रतिक्रियाशीलता
सब्सट्रेट मूल अवस्था की तुलना में अधिक है। पंक्ति के माध्यम से
मध्यवर्ती यौगिक परिवर्तित हो जाते हैं
प्रतिक्रिया उत्पाद पी में सब्सट्रेट

एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं के तंत्र

एंजाइमी कटैलिसीस के दौरान, वे
वही तंत्र जो भागीदारी के बिना संभव हैं
एंजाइम:
1.
2.
3.
4.
अम्ल-क्षार प्रतिक्रियाएं - सक्रिय स्थल में
एंजाइम में समूह -COO- और -NH3+ होते हैं, जो
एन को कुर्क करने और देने में सक्षम।
अतिरिक्त प्रतिक्रियाएँ (उन्मूलन, प्रतिस्थापन)
इलेक्ट्रोफिलिक, न्यूक्लियोफिलिक - सक्रिय केंद्र में
एंजाइम वहाँ हेटरोएटोम्स को विस्थापित कर रहे हैं
इलेक्ट्रॉन घनत्व.
रेडॉक्स प्रतिक्रियाएं - में
किसी एंजाइम के सक्रिय केंद्र में परमाणु होते हैं
अलग-अलग इलेक्ट्रोनगेटिविटी होना
उग्र प्रतिक्रियाएं.

एंजाइमी प्रतिक्रियाओं की ऊर्जा

एंजाइम सक्रियण ऊर्जा को कम करते हैं
रासायनिक प्रतिक्रिया की दर निर्भर करती है
अभिकारकों की सांद्रता
एंजाइमों के साथ संयोजन में सब्सट्रेट्स
अधिक टिकाऊ बनें
मध्यवर्ती यौगिक, जिसके कारण वे
एकाग्रता तेजी से बढ़ती है, जो
प्रतिक्रिया को तेज़ करने में मदद करता है

गैर-एंजाइमी प्रतिक्रिया
एस
एस*
पी*
पी
एस
इ
तों
ईएस*
एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया
ईपी*
इ

प्रतिक्रिया की ऊर्जा बाधा -
आवश्यक ऊर्जा की मात्रा
अणु का रसायन में प्रवेश करना
प्रतिक्रिया।
सक्रियण ऊर्जा - ऊर्जा की मात्रा,
जिसे अणु को संप्रेषित किया जाना चाहिए
ऊर्जा पर काबू पाने के लिए
रुकावट।

सिस्टम की मुफ्त ऊर्जा
एस*
सक्रियण ऊर्जा
गैर-उत्प्रेरित प्रतिक्रिया
एस
ईएस*
सक्रियण ऊर्जा
उत्प्रेरित प्रतिक्रिया
मूल
राज्य
पी
अंतिम अवस्था
प्रतिक्रिया की प्रगति

2H2O + O2
2.
3.
ऊर्जा
सक्रियण
1) 2H2O2
सिस्टम की मुफ्त ऊर्जा
केटालेज़
1.
प्रतिक्रिया की प्रगति
सक्रियण ऊर्जा:
1. एक सहज प्रतिक्रिया में - 18 किलो कैलोरी/मोल
2. Fe2+ उत्प्रेरक का उपयोग करते समय - 12 kcal/mol
3. कैटालेज़ एंजाइम की उपस्थिति में - 5 किलो कैलोरी/मोल

सब्सट्रेट एकाग्रता पर प्रतिक्रिया दर की निर्भरता

कैनेटीक्स
एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाएँ
प्रतिक्रिया दर निर्भरता
सब्सट्रेट एकाग्रता पर
वीमैक्स
एकाग्रता
एंजाइम स्थिरांक
[एस]

प्रतिक्रिया दर निर्भरता
एंजाइम एकाग्रता पर
वी
एकाग्रता
सब्सट्रेट -
स्थिर
एकाग्रता
एंजाइम

एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर पर तापमान का प्रभाव

तापमान में 10 की वृद्धि
डिग्री से गति बढ़ती है
रासायनिक प्रतिक्रिया 2-4 बार।
जब तापमान बढ़ता है, तो एंजाइम
विकृतीकरण होता है और नष्ट हो जाता है
आपकी गतिविधि.

रफ़्तार
एंजाइमी
प्रतिक्रिया
वी
मात्रा
सक्रिय
एंजाइम
0
10
20
रफ़्तार
सक्रिय प्रतिक्रियाएँ
एंजाइम
30
40
50
60
टी

एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर पर पीएच का प्रभाव

H+ एकाग्रता बदलने से परिवर्तन होता है
एंजाइम की रासायनिक संरचना, इसकी
संरचना और उत्प्रेरक गतिविधि।
H+ एकाग्रता बदलने से परिवर्तन होता है
सब्सट्रेट की रासायनिक संरचना, इसकी
संरचना और प्रवेश करने की क्षमता
एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया.
एंजाइम का विकृतीकरण बहुत ही कम होता है
उच्च या बहुत कम पीएच.

पीएच पर एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर की निर्भरता

वी
0
4
5
6
7
8
9
पीएच

माइकलिस-मेंटन स्थिरांक

किमी - सब्सट्रेट एकाग्रता [एस], जिस पर
एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर V के बराबर है
अधिकतम आधा
वीमैक्स
वीमैक्स
2
किमी
[एस]

एंजाइम प्रतिक्रिया दर समीकरण

वीमैक्स [एस]
वी = ----- किमी + [एस]
वी - प्रतिक्रिया की गति
वीमैक्स - अधिकतम प्रतिक्रिया गति
किमी - माइकलिस स्थिरांक
[एस] - सब्सट्रेट एकाग्रता

एंजाइमी प्रतिक्रियाओं की दर पर सक्रियकर्ताओं और अवरोधकों का प्रभाव

एंजाइमैटिक निषेध प्रतिक्रियाएं
प्रक्रियाओं
एंजाइम निषेध के प्रकार
मैं. प्रतिवर्ती
द्वितीय. अचल
प्रतिस्पर्धी
गैर - प्रतिस्पर्धी
गैर - प्रतिस्पर्धी
मिश्रित प्रकार
अवरोध की प्रतिवर्तीता निर्धारित करने के लिए डायलिसिस किया जाता है।
ऐसा वातावरण जहां एक एंजाइम और एक अवरोधक होता है।
यदि डायलिसिस के बाद एंजाइम गतिविधि बहाल हो जाती है
निषेध प्रतिवर्ती है

इंटरेक्शन विकल्प
एंजाइम के साथ अवरोधक
1. एंजाइम के सक्रिय केंद्र को अवरुद्ध करें
2. एंजाइम की चतुर्धातुक संरचना बदलें
3. कोएंजाइम, एक्टिवेटर से जुड़ें
4. एंजाइम के उस हिस्से को ब्लॉक करें जो इससे जुड़ता है
कोएंजाइम
5. वे एंजाइम की अंतःक्रिया को बाधित करते हैं
सब्सट्रेट
6. एंजाइम के विकृतीकरण का कारण बनता है
(गैर विशिष्ट अवरोधक)
7. एलोस्टेरिक केंद्र से जुड़ता है

प्रतिस्पर्धी प्रकार का निषेध
रसायन के समान पदार्थ द्वारा किया जाता है
सब्सट्रेट की संरचना
वी
वीमैक्स
वीमैक्स/2
किमी
किमी
[एस]

गैर-प्रतिस्पर्धी प्रकार का निषेध
अवरोधक एंजाइम के साथ अन्य तरीके से प्रतिक्रिया करता है
सब्सट्रेट, इसलिए सब्सट्रेट एकाग्रता में वृद्धि नहीं होती है
अवरोधक को विस्थापित कर सकता है और गतिविधि बहाल कर सकता है
एंजाइम
वी
वीमैक्स
वीमैक्स
वीमैक्स
वीमैक्स
क
एम
[एस]

2. शरीर में एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की दर का विनियमन

जीवित जीवों की सबसे महत्वपूर्ण संपत्ति होमोस्टैसिस को बनाए रखने की क्षमता है। शरीर में होमोस्टैसिस विनियमन द्वारा बनाए रखा जाता है

सजीवों का सबसे महत्वपूर्ण गुण है
होमियोस्टैसिस को बनाए रखने की क्षमता।
शरीर में होमोस्टैसिस किसके द्वारा बनाए रखा जाता है?
एंजाइमी प्रतिक्रियाओं की दर का विनियमन, जो
परिवर्तन करके किया गया:
मैं)। सब्सट्रेट और कोएंजाइम अणुओं की उपलब्धता;
द्वितीय). एंजाइम अणुओं की उत्प्रेरक गतिविधि;
तृतीय). एंजाइम अणुओं की संख्या.
इ*
एस
एस
कोएंजाइम
विटामिन
कक्ष
पी
पी

I. सब्सट्रेट और कोएंजाइम अणुओं की उपलब्धता

झिल्ली के पार पदार्थों का परिवहन
एटीपी
एडीएफ + एफएन
एंटीपोर्ट
प्रसार की सुविधा
प्रसार
कक्ष
प्राथमिक सक्रिय
परिवहन
द्वितीयक सक्रिय
परिवहन

इंसुलिन
शर्करा
भरमार -4
भरमार -4
एडिपोसाइट्स,
myocytes
E1, E2, E3…
शर्करा
पीवीके
सहएंजाइमों
यकृतकोशिका
विटामिन
एंजाइमों
सहएंजाइमों

द्वितीय. एंजाइम उत्प्रेरक गतिविधि का विनियमन

एंजाइमों की उत्प्रेरक गतिविधि का विनियमन होता है:
1). गैर विशिष्ट. सभी एंजाइमों की उत्प्रेरक गतिविधि
तापमान, पीएच और दबाव पर निर्भर करता है।
वी
पित्त का एक प्रधान अंश
वी
0
50
100
टी
0
arginase
7
14
पीएच
2). विशिष्ट। विशिष्ट कार्यकर्ताओं के प्रभाव में और
अवरोधक, नियामक एंजाइमों की गतिविधि बदल जाती है,
जो चयापचय प्रक्रियाओं की दर को नियंत्रित करते हैं
शरीर।

विशिष्ट विनियमन के तंत्र
एंजाइमों की उत्प्रेरक गतिविधि:
1). एलोस्टेरिक विनियमन;
2). प्रोटीन-प्रोटीन द्वारा विनियमन
इंटरैक्शन;
3). सहसंयोजक संशोधन के माध्यम से विनियमन.
ए)। द्वारा विनियमन
फॉस्फोराइलेशन/डिफॉस्फोराइलेशन
एंजाइम;
बी)। आंशिक प्रोटियोलिसिस द्वारा विनियमन।

1. एलोस्टेरिक विनियमन

एलोस्टेरिक एंजाइम वे एंजाइम होते हैं जिनकी गतिविधि
प्रतिवर्ती गैर-सहसंयोजक लगाव द्वारा विनियमित
एलोस्टेरिक केंद्र के लिए न्यूनाधिक (सक्रियकर्ता और अवरोधक)।
ई 1
एस
ई2
ए
ई3
बी
ई 4
सी
पी
सक्रियण प्रत्यक्ष सकारात्मक के सिद्धांत के अनुसार होता है
कनेक्शन, और निषेध नकारात्मक प्रतिक्रिया के सिद्धांत पर आधारित है
संचार.
एलोस्टेरिक एंजाइमों की गतिविधि बहुत भिन्न होती है
तेज़

2. प्रोटीन-प्रोटीन अंतःक्रिया का उपयोग करके एंजाइमों की उत्प्रेरक गतिविधि का विनियमन

ए)। नियामक प्रोटीन के जुड़ाव के परिणामस्वरूप एंजाइमों का सक्रियण।
एसी
जी
जी
एसी
एटीपी शिविर
बी)। एंजाइम उत्प्रेरक गतिविधि का विनियमन
प्रोटोमर्स का जुड़ाव/पृथक्करण
शिविर
शिविर
आर
आर
सी
आर
सी
पीसी ए
शिविर
एस
सी
पी
आर
शिविर
एस
सी
पी

3). उनके सहसंयोजक संशोधन द्वारा एंजाइमों की उत्प्रेरक गतिविधि का विनियमन

परिणामस्वरूप एंजाइम गतिविधि का विनियमन किया जाता है
किसी टुकड़े का सहसंयोजक जोड़ या विच्छेदन।
ये 2 प्रकार के होते हैं:
ए)। एंजाइमों के फॉस्फोराइलेशन और डिफॉस्फोराइलेशन द्वारा; .
एटीपी
एडीएफ
पीसी
एंजाइम
H3PO4
एफपीएफ
*
एंजाइम-एफ
सब्सट्रेट
उत्पाद
H2O
बी)। एंजाइमों के आंशिक प्रोटियोलिसिस द्वारा (बाह्यकोशिकीय)
सब्सट्रेट
ट्रिप्सिनोजन
उत्पाद
ट्रिप्सिन

तृतीय. एंजाइमों की संख्या को विनियमित करने के लिए तंत्र
कुचालक
दमनकारी
हाइड्रोलिसिस
जैव संश्लेषण
अमीनो अम्ल
एनजाइम
अमीनो अम्ल
प्रेरक ऐसे पदार्थ होते हैं जो एंजाइमों के संश्लेषण को गति प्रदान करते हैं
एंजाइम संश्लेषण शुरू करने की प्रक्रिया को प्रेरण कहा जाता है
एंजाइम, जिनकी सांद्रता योग पर निर्भर करती है
प्रेरकों को प्रेरक एंजाइम कहा जाता है
वे एंजाइम जिनकी सांद्रता स्थिर होती है और विनियमित नहीं होती
प्रेरकों को संवैधानिक एंजाइम कहा जाता है
बेसलाइन प्रेरित होने वाले एंजाइम की सांद्रता है
एक प्रेरक की अनुपस्थिति में.

रिप्रेसर्स (अधिक सटीक रूप से कोरप्रेसर्स) ऐसे पदार्थ हैं जो
जो एंजाइमों के संश्लेषण को रोकते हैं।
एन्जाइम संश्लेषण को रोकने की प्रक्रिया कहलाती है
दमन.
डीरेप्रेशन एक प्रक्रिया कहलाती है
हटाने के बाद एंजाइम संश्लेषण की बहाली
दमनकारी वातावरण से
प्रेरक और दमनकारी के रूप में कार्य करें
कुछ मेटाबोलाइट्स, हार्मोन और जैविक रूप से
सक्रिय पदार्थ.

3. सेल सिग्नलिंग

बहुकोशिकीय जीवों में, रखरखाव
होमोस्टैसिस 3 प्रणालियों द्वारा प्रदान किया जाता है:
1). घबराया हुआ
2). विनोदी
3). प्रतिरक्षा
नियामक प्रणालियाँ किसकी भागीदारी से संचालित होती हैं?
सिग्नलिंग अणु.
सिग्नल अणु कार्बनिक होते हैं
पदार्थ जो जानकारी ले जाते हैं।
सिग्नल संचारित करने के लिए:
ए)। सीएनएस न्यूरोट्रांसमीटर का उपयोग करता है
बी)। हास्य प्रणाली हार्मोन का उपयोग करती है
में)। प्रतिरक्षा प्रणाली साइटोकिन्स का उपयोग करती है।

हार्मोन वायरलेस प्रणालीगत क्रिया के संकेत देने वाले अणु हैं
अन्य सिग्नलिंग अणुओं के विपरीत सच्चे हार्मोन:
1. विशेष अंतःस्रावी कोशिकाओं में संश्लेषित,
2. रक्त द्वारा परिवहन
3. लक्ष्य ऊतक पर दूर से कार्य करें।
हार्मोनों को उनकी संरचना के अनुसार विभाजित किया जाता है:
1. प्रोटीन (हाइपोथैलेमस, पिट्यूटरी ग्रंथि के हार्मोन),
2. अमीनो एसिड डेरिवेटिव (थायराइड, कैटेकोलामाइन)
3. स्टेरॉयड (यौन, कॉर्टिकोइड्स)।
पेप्टाइड हार्मोन और कैटेकोलामाइन पानी में घुलनशील होते हैं,
वे मुख्य रूप से उत्प्रेरक को नियंत्रित करते हैं
एंजाइम गतिविधि.
स्टेरॉयड और थायराइड हार्मोन पानी में अघुलनशील होते हैं,
वे मुख्य रूप से राशि को विनियमित करते हैं
एंजाइम.

कैस्केड सिस्टम
हार्मोन मात्रा और उत्प्रेरक को नियंत्रित करते हैं
एंजाइम गतिविधि प्रत्यक्ष नहीं है, लेकिन
अप्रत्यक्ष रूप से कैस्केड सिस्टम के माध्यम से
हार्मोन
कैस्केड सिस्टम
एंजाइमों
x 1000000
कैस्केड सिस्टम:
1. वे हार्मोन सिग्नल को बार-बार बढ़ाते हैं (मात्रा बढ़ाते हैं या)।
एंजाइम की उत्प्रेरक गतिविधि) ताकि हार्मोन का 1 अणु
कोशिका चयापचय में परिवर्तन का कारण बन सकता है
2. सेल में सिग्नल प्रवेश प्रदान करें (पानी में घुलनशील)।
हार्मोन स्वयं कोशिका में प्रवेश नहीं करते)

कैस्केड सिस्टम में निम्न शामिल हैं:
1. रिसेप्टर्स;
2. नियामक प्रोटीन (जी-प्रोटीन, आईआरएस, एसएचसी, एसटीएटी, आदि)।
3. द्वितीयक मध्यस्थ (संदेशवाहक - संदेशवाहक)
(Ca2+, cAMP, cGMP, DAG, ITP);
4. एंजाइम (एडिनाइलेट साइक्लेज, फॉस्फोलिपेज़ सी,
फॉस्फोडिएस्टरेज़, प्रोटीन किनेसेस ए, सी, जी,
फॉस्फोप्रोटीन फॉस्फेट);
कैस्केड सिस्टम के प्रकार:
1. एडिनाइलेट साइक्लेज़,
2. गनीलेट साइक्लेज,
3. इनोसिटोल ट्राइफॉस्फेट,
4. आरएएस, आदि),

रिसेप्टर्स

रिसेप्टर्स कोशिका झिल्ली में एम्बेडेड प्रोटीन होते हैं या
कोशिकाओं के अंदर स्थित है, जो, के साथ बातचीत
सिग्नलिंग अणु, नियामक प्रोटीन की गतिविधि को बदलते हैं।
स्थानीयकरण के आधार पर, रिसेप्टर्स को इसमें विभाजित किया गया है:
1) साइटोप्लाज्मिक;
2) परमाणु;
3) झिल्ली.
उनके प्रभाव के आधार पर, रिसेप्टर्स को निम्न में विभाजित किया गया है:
एक्टिवेटर (कैस्केड सिस्टम सक्रिय करें)
निरोधात्मक (ब्लॉक कैस्केड सिस्टम)।
सिग्नल ट्रांसमिशन के तंत्र के अनुसार, रिसेप्टर्स को 4 प्रकारों में विभाजित किया गया है:
1). आयन चैनल युग्मित रिसेप्टर्स
2). एंजाइमेटिक गतिविधि वाले रिसेप्टर्स।
ये 3 प्रकार के होते हैं:
ए)। टायरोसिन कीनेस गतिविधि वाले रिसेप्टर्स (टायरोसिन
प्रोटीन काइनेज)।
बी)। फॉस्फेट गतिविधि वाले रिसेप्टर्स (टायरोसिन)।
प्रोटीन फॉस्फोटेज़) (उदाहरण के लिए, पीपीपी)।
वी). गनीलेट साइक्लेज गतिविधि (जीसी) वाले रिसेप्टर्स।
3). उनकी संरचना में जी-प्रोटीन के साथ युग्मित रिसेप्टर्स अभी भी हैं
सर्पेन्टाइन कहा जाता है.
4). परमाणु और साइटोप्लाज्मिक रिसेप्टर्स।

आयन चैनल युग्मित रिसेप्टर

जी प्रोटीन (सर्पेन्टाइन) से जुड़ी रिसेप्टर गतिविधि

एंजाइमेटिक गतिविधि वाला रिसेप्टर (टायरोसिन कीनेस)
इंसुलिन
ए
ए
इंसुलिन
इंसुलिन
ए
ए
ए
बी
बी
बी
बी
निशानेबाज़ी दीर्घा
निशानेबाज़ी दीर्घा
निशानेबाज़ी दीर्घा
निशानेबाज़ी दीर्घा
एटीपी
एडीएफ
बी
ए
बी
टियर-एफ* टियर-एफ*
आईआरएस-1
आईआरएस-1-एफ*
एटीपी एडीपी
एफपीएफ
एफपीएफ*

एडिनाइलेट साइक्लेज प्रणाली
हार्मोन:
ग्लूकागन, वैसोप्रेसिन, कैटेकोलामाइन्स (β2-एड्रीनर्जिक रिसेप्टर्स के माध्यम से)
पिट्यूटरी हार्मोन (एसीटीएच, एलडीएच, एफएसएच, एलटी, एमएसएच, टीएसएच), पैराथाइरॉइड हार्मोन, वृद्धि कारक
तंत्रिकाओं
PGE1
जी
आर
कोशिकाद्रव्य की झिल्ली
जी
ए
सी
कोशिका द्रव्य
एटीपी शिविर
पीसी ए
एंजाइम निष्क्रिय
पीसी ए*
एटीपी
एडीएफ
एंजाइम अधिनियम
सब्सट्रेट
एफ
उत्पाद
उपलब्ध
αऔर
β एड्रीनर्जिक
रिसेप्टर्स
यकृत कोशिकाओं, मांसपेशियों और वसा ऊतक की झिल्लियाँ।
वी
प्लाज़्माटिक

ग्वानिलेट साइक्लेज़ प्रणाली
सिग्नलिंग अणु:
पीएनएफ (संवहनी स्वर की छूट),
कैटेकोलामाइन्स (α-एड्रीनर्जिक रिसेप्टर्स के माध्यम से)
बैक्टीरियल एंडोटॉक्सिन (पानी के अवशोषण को रोकता है जिससे दस्त होता है)
नहीं, एलपीओ उत्पाद (साइटोप्लाज्मिक जीसी)
जी
जीसी
कोशिकाद्रव्य की झिल्ली
कोशिका द्रव्य
जीटीपी सीजीएमपी
पीसी जी
एंजाइम निष्क्रिय
पीसी जी*
एटीपी
एडीएफ
एंजाइम अधिनियम
सब्सट्रेट
एफ
उत्पाद
गनीलेट साइक्लेज़ प्रणाली फेफड़े, गुर्दे और एंडोथेलियम में कार्य करती है
आंत, हृदय, अधिवृक्क ग्रंथियां, रेटिना, आदि। यह नियमन में शामिल है
जल-नमक चयापचय और संवहनी स्वर, विश्राम का कारण बनता है, आदि।

इनोसिटोल ट्राइफॉस्फेट प्रणाली
हार्मोन:
गोनैडोलिबेरिन, थायरोट्रोपिन-रिलीजिंग हार्मोन, डोपामाइन, थ्रोम्बोक्सेन ए2, एंडोपरॉक्साइड्स,
ल्यूकोट्रिएन्स, एग्नियोटेंसिन II, एंडोटिलिन, पैराथाइरॉइड हार्मोन, न्यूरोपेप्टाइड वाई,
एड्रीनर्जिक कैटेकोलामाइन्स (α1 रिसेप्टर्स के माध्यम से), एसिटाइलकोलाइन,
ब्रैडीकाइनिन, वैसोप्रेसिन (V1 रिसेप्टर्स के माध्यम से)।
जी
आर
जी
एफएल एस
कोशिकाद्रव्य की झिल्ली
एफआईएफ2
डीजी
2+
आईटीएफ सीए
सब्सट्रेट
कैल्मोडुलिन -4Ca2+
पीसी सी
कोशिका द्रव्य
उत्पाद
एंजाइम निष्क्रिय
Ca2+
कैल्मोडुलिन -4Ca2+
शांतोडुलिन
एंजाइम अधिनियम
सब्सट्रेट
उत्पाद

ट्रांसमेम्ब्रेन सूचना स्थानांतरण शामिल है
साइटोप्लाज्मिक रिसेप्टर्स
प्रोटीन
जी
संरक्षिका
साइटोप्लाज्मिक
झिल्ली
सी पि आर
प्रोटीन
जी
संरक्षिका
हार्मोन:
कॉर्टिकोइड्स,
यौन,
थाइरोइड
जी
मुख्य
सी पि आर
जी
सी पि आर
डीएनए
कोशिका द्रव्य
सब्सट्रेट
उत्पाद
प्रतिलिपि
एमआरएनए
प्रसारण
एमआरएनए
एनजाइम
राइबोसोम

अध्यायचतुर्थ.3.

एंजाइमों

शरीर में चयापचय को उन सभी रासायनिक परिवर्तनों की समग्रता के रूप में परिभाषित किया जा सकता है जिनसे बाहर से आने वाले यौगिक गुजरते हैं। इन परिवर्तनों में सभी ज्ञात प्रकार की रासायनिक प्रतिक्रियाएं शामिल हैं: कार्यात्मक समूहों का अंतर-आणविक स्थानांतरण, रासायनिक बंधों का हाइड्रोलाइटिक और गैर-हाइड्रोलाइटिक दरार, इंट्रामोल्युलर पुनर्व्यवस्था, रासायनिक बंधों का नया गठन और रेडॉक्स प्रतिक्रियाएं। ऐसी प्रतिक्रियाएँ शरीर में उत्प्रेरकों की उपस्थिति में ही अत्यधिक तीव्र गति से होती हैं। सभी जैविक उत्प्रेरक प्रोटीन प्रकृति के पदार्थ हैं और इन्हें एंजाइम (इसके बाद एफ) या एंजाइम (ई) कहा जाता है।

एंजाइम प्रतिक्रियाओं के घटक नहीं हैं, बल्कि प्रत्यक्ष और रिवर्स रूपांतरण दोनों की दर को बढ़ाकर संतुलन की उपलब्धि में तेजी लाते हैं। प्रतिक्रिया का त्वरण सक्रियण ऊर्जा में कमी के कारण होता है - ऊर्जा अवरोध जो सिस्टम की एक स्थिति (प्रारंभिक रासायनिक यौगिक) को दूसरे (प्रतिक्रिया उत्पाद) से अलग करता है।

एंजाइम शरीर में विभिन्न प्रकार की प्रतिक्रियाओं को तेज़ करते हैं। तो, पारंपरिक रसायन शास्त्र के दृष्टिकोण से काफी सरल, सीओ 2 के गठन के साथ कार्बोनिक एसिड से पानी के उन्मूलन की प्रतिक्रिया के लिए एक एंजाइम की भागीदारी की आवश्यकता होती है, क्योंकि इसके बिना, यह रक्त पीएच को नियंत्रित करने में बहुत धीमी गति से आगे बढ़ता है। शरीर में एंजाइमों की उत्प्रेरक क्रिया के लिए धन्यवाद, ऐसी प्रतिक्रियाएं संभव हो जाती हैं जो उत्प्रेरक के बिना सैकड़ों और हजारों गुना धीमी गति से आगे बढ़ती हैं।

एंजाइमों के गुण

1. रासायनिक प्रतिक्रिया की दर पर प्रभाव: एंजाइम रासायनिक प्रतिक्रिया की दर को बढ़ाते हैं, लेकिन स्वयं भस्म नहीं होते हैं।

किसी प्रतिक्रिया की दर प्रति इकाई समय प्रतिक्रिया घटकों की सांद्रता में परिवर्तन है। यदि यह आगे की दिशा में जाता है, तो यह अभिकारकों की सांद्रता के समानुपाती होता है, यदि विपरीत दिशा में जाता है, तो यह प्रतिक्रिया उत्पादों की सांद्रता के समानुपाती होता है। आगे और पीछे की प्रतिक्रियाओं की दर के अनुपात को संतुलन स्थिरांक कहा जाता है। एंजाइम संतुलन स्थिरांक के मान को नहीं बदल सकते, लेकिन एंजाइम की उपस्थिति में संतुलन की स्थिति तेजी से घटित होती है।

2. एंजाइम क्रिया की विशिष्टता. शरीर की कोशिकाओं में 2-3 हजार प्रतिक्रियाएं होती हैं, जिनमें से प्रत्येक एक विशिष्ट एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित होती है। एक एंजाइम की क्रिया की विशिष्टता दूसरों की गति को प्रभावित किए बिना एक विशिष्ट प्रतिक्रिया के पाठ्यक्रम को तेज करने की क्षमता है, यहां तक ​​कि बहुत समान लोगों की भी।

वहाँ हैं:

निरपेक्ष- जब F केवल एक विशिष्ट प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करता है ( arginase– आर्जिनिन का टूटना)

रिश्तेदार(समूह विशेष) - एफ प्रतिक्रियाओं के एक निश्चित वर्ग (उदाहरण के लिए, हाइड्रोलाइटिक क्लीवेज) या पदार्थों के एक निश्चित वर्ग से जुड़ी प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करता है।

एंजाइमों की विशिष्टता उनके अद्वितीय अमीनो एसिड अनुक्रम के कारण होती है, जो प्रतिक्रिया घटकों के साथ संपर्क करने वाले सक्रिय केंद्र की संरचना को निर्धारित करती है।

वह पदार्थ जिसका रासायनिक परिवर्तन किसी एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित होता है, कहलाता है सब्सट्रेट ( एस ) .

3. एंजाइम गतिविधि - प्रतिक्रिया दर को अलग-अलग डिग्री तक तेज करने की क्षमता। गतिविधि इसमें व्यक्त की गई है:

1) गतिविधि की अंतर्राष्ट्रीय इकाइयाँ - (IU) एंजाइम की मात्रा जो 1 मिनट में सब्सट्रेट के 1 µM के रूपांतरण को उत्प्रेरित करती है।

2) कैटालच (कैट) - उत्प्रेरक (एंजाइम) की मात्रा जो 1 एस में सब्सट्रेट के 1 मोल को परिवर्तित करने में सक्षम है।

3) विशिष्ट गतिविधि - इस नमूने में प्रोटीन के कुल द्रव्यमान के लिए परीक्षण नमूने में गतिविधि इकाइयों (उपरोक्त में से कोई भी) की संख्या।

4) मोलर गतिविधि का आमतौर पर कम उपयोग किया जाता है - प्रति मिनट एक एंजाइम अणु द्वारा परिवर्तित सब्सट्रेट अणुओं की संख्या।

गतिविधि मुख्य रूप से निर्भर करती है तापमान पर . यह या वह एंजाइम इष्टतम तापमान पर अपनी सबसे बड़ी गतिविधि प्रदर्शित करता है। किसी जीवित जीव के F के लिए, यह मान +37.0 - +39.0 की सीमा में है° सी, जानवर के प्रकार पर निर्भर करता है। जैसे-जैसे तापमान घटता है, ब्राउनियन गति धीमी हो जाती है, प्रसार दर कम हो जाती है और परिणामस्वरूप, एंजाइम और प्रतिक्रिया घटकों (सब्सट्रेट) के बीच जटिल गठन की प्रक्रिया धीमी हो जाती है। यदि तापमान +40 - +50 से ऊपर बढ़ जाता है° एंजाइम अणु, जो एक प्रोटीन है, विकृतीकरण की प्रक्रिया से गुजरता है। इस मामले में, रासायनिक प्रतिक्रिया की दर काफ़ी कम हो जाती है (चित्र 4.3.1.)।

एंजाइम गतिविधि पर भी निर्भर करता है पर्यावरण का pH . उनमें से अधिकांश के लिए, एक निश्चित इष्टतम पीएच मान होता है जिस पर उनकी गतिविधि अधिकतम होती है। चूँकि एक कोशिका में सैकड़ों एंजाइम होते हैं और उनमें से प्रत्येक की अपनी पीएच सीमा होती है, पीएच परिवर्तन एंजाइमी गतिविधि के नियमन में महत्वपूर्ण कारकों में से एक है। इस प्रकार, एक निश्चित एंजाइम की भागीदारी के साथ एक रासायनिक प्रतिक्रिया के परिणामस्वरूप, जिसका पीएच मान 7.0 - 7.2 की सीमा में होता है, एक उत्पाद बनता है जो एक एसिड होता है। इस स्थिति में, पीएच मान 5.5 - 6.0 के क्षेत्र में स्थानांतरित हो जाता है। एंजाइम की गतिविधि तेजी से कम हो जाती है, उत्पाद निर्माण की दर धीमी हो जाती है, लेकिन साथ ही एक और एंजाइम सक्रिय होता है, जिसके लिए ये पीएच मान इष्टतम होते हैं और पहली प्रतिक्रिया का उत्पाद आगे रासायनिक परिवर्तन से गुजरता है। (पेप्सिन और ट्रिप्सिन के बारे में एक और उदाहरण)।

एंजाइमों की रासायनिक प्रकृति. एंजाइम की संरचना. सक्रिय और एलोस्टेरिक केंद्र

सभी एंजाइम प्रोटीन होते हैं जिनका आणविक भार 15,000 से कई मिलियन Da तक होता है। उनकी रासायनिक संरचना के अनुसार उन्हें प्रतिष्ठित किया जाता है सरलएंजाइम (केवल एए से मिलकर) और जटिलएंजाइम (एक गैर-प्रोटीन भाग या कृत्रिम समूह होता है)। प्रोटीन भाग कहलाता है - एपोएंजाइम, और गैर-प्रोटीन, यदि यह एपोएंजाइम से सहसंयोजक रूप से जुड़ा हुआ है, तो इसे कहा जाता है कोएंजाइम, और यदि बंधन गैर-सहसंयोजक (आयनिक, हाइड्रोजन) है - सहायक कारक . कृत्रिम समूह के कार्य इस प्रकार हैं: उत्प्रेरण की क्रिया में भागीदारी, एंजाइम और सब्सट्रेट के बीच संपर्क, अंतरिक्ष में एंजाइम अणु का स्थिरीकरण।

सहकारक की भूमिका आमतौर पर अकार्बनिक पदार्थों द्वारा निभाई जाती है - जस्ता, तांबा, पोटेशियम, मैग्नीशियम, कैल्शियम, लोहा, मोलिब्डेनम के आयन।

कोएंजाइम को एंजाइम अणु का अभिन्न अंग माना जा सकता है। ये कार्बनिक पदार्थ हैं, जिनमें शामिल हैं: न्यूक्लियोटाइड्स ( एटीपी, यूएमएफ, आदि), विटामिन या उनके डेरिवेटिव ( टीडीएफ– थायमिन से ( पहले में), एफएमएन– राइबोफ्लेविन से ( दो पर), कोएंजाइम ए– पैंटोथेनिक एसिड से ( तीन बजे), एनएडी, आदि) और टेट्रापायरोल कोएंजाइम - हेम्स।

किसी प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करने की प्रक्रिया में, संपूर्ण एंजाइम अणु सब्सट्रेट के संपर्क में नहीं आता है, बल्कि उसका एक निश्चित भाग, जिसे कहा जाता है सक्रिय केंद्र. अणु के इस क्षेत्र में अमीनो एसिड का अनुक्रम नहीं होता है, बल्कि प्रोटीन अणु को तृतीयक संरचना में घुमाकर बनाया जाता है। अमीनो एसिड के अलग-अलग खंड एक-दूसरे के करीब आते हैं, जिससे सक्रिय केंद्र का एक विशिष्ट विन्यास बनता है। सक्रिय केंद्र की संरचना की एक महत्वपूर्ण विशेषता यह है कि इसकी सतह सब्सट्रेट की सतह की पूरक है, अर्थात। एंजाइम के इस क्षेत्र में एके अवशेष सब्सट्रेट के कुछ समूहों के साथ रासायनिक बातचीत में प्रवेश करने में सक्षम हैं। इसकी कल्पना कोई भी कर सकता है एंजाइम की सक्रिय साइट कुंजी और ताले जैसी सब्सट्रेट की संरचना से मेल खाती है।

में सक्रिय केंद्रदो जोन प्रतिष्ठित हैं: बंधन केंद्र, सब्सट्रेट अटैचमेंट के लिए जिम्मेदार, और उत्प्रेरक केंद्र, सब्सट्रेट के रासायनिक परिवर्तन के लिए जिम्मेदार। अधिकांश एंजाइमों के उत्प्रेरक केंद्र में सेर, सीआईएस, हिज, टीयर, लिस जैसे एए शामिल हैं। जटिल एंजाइमों में उत्प्रेरक केंद्र पर एक सहकारक या सहएंजाइम होता है।

सक्रिय केंद्र के अलावा, कई एंजाइम एक नियामक (एलोस्टेरिक) केंद्र से सुसज्जित होते हैं। इसकी उत्प्रेरक गतिविधि को प्रभावित करने वाले पदार्थ एंजाइम के इस क्षेत्र के साथ परस्पर क्रिया करते हैं।

एंजाइमों की क्रिया का तंत्र

उत्प्रेरण की क्रिया में तीन क्रमिक चरण होते हैं।

1. सक्रिय केंद्र के माध्यम से अंतःक्रिया करने पर एक एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स का निर्माण।

2. सब्सट्रेट का बंधन सक्रिय केंद्र में कई बिंदुओं पर होता है, जिससे अणु में बंधन ऊर्जा में परिवर्तन के कारण सब्सट्रेट की संरचना में बदलाव और इसकी विकृति होती है। यह दूसरा चरण है और इसे सब्सट्रेट सक्रियण कहा जाता है। इस मामले में, सब्सट्रेट का एक निश्चित रासायनिक संशोधन होता है और इसे एक नए उत्पाद या उत्पादों में परिवर्तित किया जाता है।

3. इस परिवर्तन के परिणामस्वरूप, नया पदार्थ (उत्पाद) एंजाइम और एंजाइम-सब्सट्रेट के सक्रिय केंद्र में बने रहने की अपनी क्षमता खो देता है, या यूं कहें कि एंजाइम-उत्पाद कॉम्प्लेक्स अलग हो जाता है (टूट जाता है)।

उत्प्रेरक प्रतिक्रियाओं के प्रकार:

ए+ई = एई = बीई = ई + बी

ए+बी +ई = एई+बी = एबीई = एबी + ई

एबी+ई = एबीई = ए+बी+ई, जहां ई एंजाइम है, ए और बी सब्सट्रेट या प्रतिक्रिया उत्पाद हैं।

एंजाइमेटिक प्रभावकारक - पदार्थ जो एंजाइमी कटैलिसीस की दर को बदलते हैं और इस प्रकार चयापचय को नियंत्रित करते हैं। उनमें से हैं अवरोधकों - प्रतिक्रिया दर को धीमा करें और सक्रियकर्ता - एंजाइमी प्रतिक्रिया को तेज करना।

प्रतिक्रिया निषेध के तंत्र के आधार पर, प्रतिस्पर्धी और गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोधकों को प्रतिष्ठित किया जाता है। प्रतिस्पर्धी अवरोधक अणु की संरचना सब्सट्रेट की संरचना के समान होती है और कुंजी और ताले की तरह सक्रिय केंद्र की सतह से मेल खाती है (या लगभग मेल खाती है)। इस समानता की डिग्री सब्सट्रेट से भी अधिक हो सकती है।

यदि A+E = AE = BE = E + B, तो I+E = IE¹

उत्प्रेरण में सक्षम एंजाइम की सांद्रता कम हो जाती है और प्रतिक्रिया उत्पादों के निर्माण की दर तेजी से गिर जाती है (चित्र 4.3.2.)।

बड़ी संख्या में अंतर्जात और बहिर्जात मूल के रासायनिक पदार्थ (यानी, जो शरीर में बनते हैं और बाहर से आते हैं - ज़ेनोबायोटिक्स, क्रमशः) प्रतिस्पर्धी अवरोधक के रूप में कार्य करते हैं। अंतर्जात पदार्थ चयापचय के नियामक होते हैं और एंटीमेटाबोलाइट्स कहलाते हैं। उनमें से कई का उपयोग ऑन्कोलॉजिकल और माइक्रोबियल रोगों के उपचार में किया जाता है। वे सूक्ष्मजीवों (सल्फोनामाइड्स) और ट्यूमर कोशिकाओं की प्रमुख चयापचय प्रतिक्रियाओं को रोकते हैं। लेकिन सब्सट्रेट की अधिकता और प्रतिस्पर्धी अवरोधक की कम सांद्रता के साथ, इसका प्रभाव रद्द हो जाता है।

दूसरे प्रकार के अवरोधक गैर-प्रतिस्पर्धी हैं। वे सक्रिय साइट के बाहर एंजाइम के साथ बातचीत करते हैं और अतिरिक्त सब्सट्रेट उनकी निरोधात्मक क्षमता को प्रभावित नहीं करता है, जैसा कि प्रतिस्पर्धी अवरोधकों के मामले में होता है। ये अवरोधक या तो एंजाइम के कुछ समूहों के साथ बातचीत करते हैं (भारी धातुएं सीआईएस के थिओल समूहों से जुड़ती हैं) या अक्सर नियामक केंद्र के साथ, जो सक्रिय केंद्र की बाध्यकारी क्षमता को कम कर देती है। निषेध की वास्तविक प्रक्रिया इसकी प्राथमिक और स्थानिक संरचना को बनाए रखते हुए एंजाइम गतिविधि का पूर्ण या आंशिक दमन है।

प्रतिवर्ती और अपरिवर्तनीय निषेध के बीच भी अंतर किया जाता है। अपरिवर्तनीय अवरोधक अपने एके या अन्य संरचनात्मक घटकों के साथ एक रासायनिक बंधन बनाकर एंजाइम को निष्क्रिय कर देते हैं। यह आमतौर पर सक्रिय साइट साइटों में से एक के लिए एक सहसंयोजक बंधन है। ऐसा जटिल व्यावहारिक रूप से शारीरिक स्थितियों के तहत अलग नहीं होता है। एक अन्य मामले में, अवरोधक एंजाइम अणु की गठनात्मक संरचना को बाधित करता है और इसके विकृतीकरण का कारण बनता है।

प्रतिवर्ती अवरोधकों के प्रभाव को तब हटाया जा सकता है जब सब्सट्रेट की अधिकता हो या ऐसे पदार्थों के प्रभाव में हो जो अवरोधक की रासायनिक संरचना को बदलते हैं। प्रतिस्पर्धी और गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोधक ज्यादातर मामलों में प्रतिवर्ती होते हैं।

अवरोधकों के अलावा, एंजाइमी कटैलिसीस के उत्प्रेरक भी जाने जाते हैं। वे:

1) एंजाइम अणु को निष्क्रिय प्रभावों से बचाएं,

2) सब्सट्रेट के साथ एक कॉम्प्लेक्स बनाएं जो F के सक्रिय केंद्र से अधिक सक्रिय रूप से जुड़ता है,

3) एक एंजाइम के साथ बातचीत करते हुए जिसमें एक चतुर्धातुक संरचना होती है, वे इसकी उपइकाइयों को अलग करते हैं और इस तरह सब्सट्रेट के लिए सक्रिय केंद्र तक पहुंच खोलते हैं।

शरीर में एंजाइमों का वितरण

प्रोटीन, न्यूक्लिक एसिड और ऊर्जा चयापचय एंजाइमों के संश्लेषण में शामिल एंजाइम शरीर की सभी कोशिकाओं में मौजूद होते हैं। लेकिन विशेष कार्य करने वाली कोशिकाओं में विशेष एंजाइम भी होते हैं। इस प्रकार, अग्न्याशय में लैंगरहैंस के आइलेट्स की कोशिकाओं में एंजाइम होते हैं जो हार्मोन इंसुलिन और ग्लूकागन के संश्लेषण को उत्प्रेरित करते हैं। वे एंजाइम जो केवल कुछ अंगों की कोशिकाओं की विशेषता रखते हैं, अंग-विशिष्ट कहलाते हैं: आर्गिनेज और urokinase- जिगर, एसिड फॉस्फेट- पौरुष ग्रंथि। रक्त में ऐसे एंजाइमों की सांद्रता को बदलकर, इन अंगों में विकृति विज्ञान की उपस्थिति का आकलन किया जाता है।

एक कोशिका में, व्यक्तिगत एंजाइम पूरे साइटोप्लाज्म में वितरित होते हैं, अन्य माइटोकॉन्ड्रिया और एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम की झिल्लियों में अंतर्निहित होते हैं, ऐसे एंजाइम बनते हैं डिब्बे, जिसमें चयापचय के निश्चित, बारीकी से जुड़े हुए चरण होते हैं।

कई एंजाइम कोशिकाओं में बनते हैं और निष्क्रिय अवस्था में शारीरिक गुहाओं में स्रावित होते हैं - ये प्रोएंजाइम हैं। प्रोटियोलिटिक एंजाइम (जो प्रोटीन को तोड़ते हैं) अक्सर प्रोएंजाइम के रूप में बनते हैं। फिर, पीएच या अन्य एंजाइमों और सब्सट्रेट्स के प्रभाव में, उनका रासायनिक संशोधन होता है और सक्रिय केंद्र सब्सट्रेट्स के लिए सुलभ हो जाता है।

वे भी हैं आइसोएंजाइम - एंजाइम जो आणविक संरचना में भिन्न होते हैं, लेकिन समान कार्य करते हैं।

एंजाइमों का नामकरण और वर्गीकरण

एंजाइम का नाम निम्नलिखित भागों से बनता है:

1. सब्सट्रेट का नाम जिसके साथ यह इंटरैक्ट करता है

2. उत्प्रेरित प्रतिक्रिया की प्रकृति

3. एंजाइम वर्ग का नाम (लेकिन यह वैकल्पिक है)

4. प्रत्यय -अजा-

पाइरूवेट - डिकार्बोक्सिल - एज़ा, सक्सिनेट - डीहाइड्रोजन - एज़ा

चूंकि लगभग 3 हजार एंजाइम पहले से ही ज्ञात हैं, इसलिए उन्हें वर्गीकृत करने की आवश्यकता है। वर्तमान में, एंजाइमों का एक अंतरराष्ट्रीय वर्गीकरण अपनाया गया है, जो उत्प्रेरित प्रतिक्रिया के प्रकार पर आधारित है। इसमें 6 वर्ग हैं, जो बदले में कई उपवर्गों में विभाजित हैं (इस पुस्तक में केवल चुनिंदा रूप से प्रस्तुत किए गए हैं):

1. ऑक्सीडोरडक्टेस। रेडॉक्स प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करें। इन्हें 17 उपवर्गों में विभाजित किया गया है। सभी एंजाइमों में हीम या विटामिन बी2, बी5 के व्युत्पन्न के रूप में एक गैर-प्रोटीन भाग होता है। ऑक्सीकरण से गुजरने वाला सब्सट्रेट हाइड्रोजन दाता के रूप में कार्य करता है।

1.1. डिहाइड्रोजनेज एक सब्सट्रेट से हाइड्रोजन को हटाते हैं और इसे अन्य सब्सट्रेट्स में स्थानांतरित करते हैं। कोएंजाइम एनएडी, एनएडीपी, एफएडी, एफएमएन। वे एंजाइम द्वारा हटाए गए हाइड्रोजन को स्वीकार करते हैं, इसे कम रूप (एनएडीएच, एनएडीपीएच, एफएडीएच) में बदलते हैं और इसे दूसरे एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स में स्थानांतरित करते हैं, जहां वे इसे छोड़ते हैं।

1.2. ऑक्सीडेस - पानी या एच 2 ओ 2 बनाने के लिए हाइड्रोजन को ऑक्सीजन में स्थानांतरित करने को उत्प्रेरित करता है। एफ। साइटोक्रोम ऑक्सीडेजश्वसन श्रृंखला.

आरएच + एनएडी एच + ओ 2 = आरओएच + एनएडी + एच 2 ओ

1.3. मोनोऑक्सीडेस - साइटोक्रोम P450. इसकी संरचना के अनुसार, यह हेमोप्रोटीन और फ्लेवोप्रोटीन दोनों है। यह लिपोफिलिक ज़ेनोबायोटिक्स को हाइड्रॉक्सिलेट करता है (ऊपर वर्णित तंत्र के अनुसार)।

1.4. पराक्सिडेजोंऔर केटालेज़- हाइड्रोजन पेरोक्साइड के अपघटन को उत्प्रेरित करें, जो चयापचय प्रतिक्रियाओं के दौरान बनता है।

1.5. ऑक्सीजनेज़ - सब्सट्रेट में ऑक्सीजन के संयोजन की प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं।

2. transferases - दाता अणु से स्वीकर्ता अणु तक विभिन्न रेडिकल्स के स्थानांतरण को उत्प्रेरित करना।

ए ए+ ई + बी = ई ए+ ए + बी = ई + बी ए+ ए

2.1. मिथाइलट्रांसफेरेज़ (सीएच 3 -)।

2.2.कार्बोक्सिल- और कार्बामॉयलट्रांसफेरेज़।

2.2. एसाइलट्रांसफेरेज़ - कोएंजाइम ए (एसाइल समूह का स्थानांतरण -आर-सी=ओ).

उदाहरण: न्यूरोट्रांसमीटर एसिटाइलकोलाइन का संश्लेषण (अध्याय "प्रोटीन मेटाबॉलिज्म" देखें)।

2.3. हेक्सोसिलट्रांसफेरेज़ ग्लाइकोसिल अवशेषों के स्थानांतरण को उत्प्रेरित करते हैं।

उदाहरण: के प्रभाव में ग्लाइकोजन से ग्लूकोज अणु का टूटना फ़ॉस्फ़ोरिलेज़.

2.4. अमीनोट्रांस्फरेज़ - अमीनो समूहों का स्थानांतरण

आर 1- सीओ - आर 2 + आर 1 - सीएच - एन.एच. 3 - आर 2 = आर 1 - सीएच - एन.एच. 3 - आर 2 + आर 1- सीओ - आर 2

वे एके के परिवर्तन में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। सामान्य कोएंजाइम पाइरिडोक्सल फॉस्फेट है।

उदाहरण: अळणीने अमिनोट्रांसफेरसे(एएलटी): पाइरूवेट + ग्लूटामेट = एलेनिन + अल्फा-कीटोग्लूटारेट (अध्याय "प्रोटीन मेटाबॉलिज्म" देखें)।

2.5. फॉस्फोट्रांसफेरेज (किनेज) - फॉस्फोरिक एसिड अवशेषों के स्थानांतरण को उत्प्रेरित करता है। ज्यादातर मामलों में, फॉस्फेट दाता एटीपी होता है। इस वर्ग के एंजाइम मुख्य रूप से ग्लूकोज के टूटने में भाग लेते हैं।

उदाहरण: हेक्सो (ग्लूको) किनेसे.

3. हाइड्रोलिसिस - हाइड्रोलिसिस प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करें, अर्थात। उस स्थान पर जहां पानी का बंधन टूट गया है, पदार्थों का जोड़ के साथ टूटना। इस वर्ग में मुख्य रूप से पाचन एंजाइम शामिल हैं; वे एकल-घटक हैं (इनमें कोई गैर-प्रोटीन भाग नहीं होता है)

R1-R2 +H 2 O = R1H + R2OH

3.1. एस्टरेज़ - एस्टर बांड को तोड़ता है। यह एंजाइमों का एक बड़ा उपवर्ग है जो थियोल एस्टर और फॉस्फोएस्टर के हाइड्रोलिसिस को उत्प्रेरित करता है।
उदाहरण: NH 2 ).

उदाहरण: arginase(यूरिया चक्र).

4.लाइसेस - पानी मिलाए बिना आणविक विभाजन की प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करें। इन एंजाइमों में थायमिन पायरोफॉस्फेट (बी 1) और पाइरिडोक्सल फॉस्फेट (बी 6) के रूप में एक गैर-प्रोटीन भाग होता है।

4.1. सी-सी बांड लाइसेस। इन्हें आमतौर पर डीकार्बोक्सिलेज़ कहा जाता है।

उदाहरण: पाइरूवेट डिकार्बोक्सिलेज़.

5.आइसोमेरेज़ - आइसोमेराइजेशन प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करें।

उदाहरण: फ़ॉस्फ़ोपेंटोज़ आइसोमेरेज़, पेंटोस फॉस्फेट आइसोमेरेज़(पेंटोस फॉस्फेट मार्ग की गैर-ऑक्सीडेटिव शाखा के एंजाइम)।

6.लिगेजेस सरल पदार्थों से अधिक जटिल पदार्थों के संश्लेषण के लिए प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करना। ऐसी प्रतिक्रियाओं के लिए एटीपी की ऊर्जा की आवश्यकता होती है। ऐसे एंजाइमों के नाम में "सिंथेटेज़" जोड़ा जाता है।

अध्याय के लिए संदर्भचतुर्थ.3.

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प्रस्तुति का विवरण व्याख्यान संख्या 1 जैव रसायन का परिचय। स्लाइडों पर एंजाइम

व्याख्यान की रूपरेखा I. एक विज्ञान के रूप में जैव रसायन। जैव रसायन का विषय, लक्ष्य और उद्देश्य। द्वितीय. उपापचय। बुनियादी अवधारणाओं। चयापचय प्रतिक्रियाओं के प्रकार. तृतीय. एंजाइमोलॉजी। 1. एंजाइम. परिभाषा, रासायनिक प्रकृति, भौतिक रासायनिक गुण, जैविक महत्व। 2. एंजाइमों और अकार्बनिक उत्प्रेरकों की तुलना 3. एंजाइमों की संरचना

जैव रसायन एक ऐसा विज्ञान है जो जीवित जीवों को बनाने वाले पदार्थों, उनके परिवर्तनों, साथ ही अंगों और ऊतकों की गतिविधि के साथ इन परिवर्तनों के संबंध का अध्ययन करता है। जैव रसायन एक युवा विज्ञान है; लगभग सौ साल पहले इसका उदय हुआ था शरीर विज्ञान और कार्बनिक रसायन विज्ञान। जैव रसायन शब्द की शुरुआत 1903 में जर्मन जैव रसायनज्ञ कार्ल न्यूबर्ग (1877 -1956) द्वारा की गई थी। मैं. जैवरसायन

एक विज्ञान के रूप में जैव रसायन को निम्न में विभाजित किया गया है: स्थैतिक (जैवकार्बनिक रसायन विज्ञान) जीवों की संरचना और रासायनिक संरचना का विश्लेषण करता है गतिशील शरीर में चयापचय और ऊर्जा का अध्ययन करता है कार्यात्मक अध्ययन जैविक और शारीरिक कार्यों के साथ रासायनिक प्रक्रियाओं की बातचीत का अध्ययन करता है OH H O H O HO HH HO HCO 2 + एच 2 ओ ÀÄÔ + Ôí ÀÒÔ À Ò Ô À Ä Ô + Ô आई

अनुसंधान की वस्तुओं के अनुसार, जैव रसायन को विभाजित किया गया है: मनुष्यों और जानवरों की जैव रसायन; पादप जैव रसायन; सूक्ष्मजीवों की जैव रसायन; कवक की जैव रसायन; वायरस की जैव रसायन. आप और मैं मेडिकल बायोकैमिस्ट्री में लगे रहेंगे, जो मनुष्यों और जानवरों की बायोकैमिस्ट्री की शाखाओं में से एक है

चिकित्सा जैव रसायन का उद्देश्य एक व्यक्ति है। चिकित्सा जैव रसायन पाठ्यक्रम का उद्देश्य अध्ययन करना है: मानव शारीरिक कार्यों की आणविक नींव; रोग रोगजनन के आणविक तंत्र; रोगों की रोकथाम और उपचार के लिए जैव रासायनिक आधार; रोगों के निदान और उपचार की प्रभावशीलता की निगरानी के लिए जैव रासायनिक तरीके (नैदानिक ​​​​जैव रसायन) चिकित्सा जैव रसायन पाठ्यक्रम के उद्देश्य: सैद्धांतिक सामग्री का अध्ययन करें; जैव रासायनिक अनुसंधान में व्यावहारिक कौशल प्राप्त करें; जैव रासायनिक अध्ययन के परिणामों की व्याख्या करना सीखें

द्वितीय. चयापचय किसी भी जीव की जीवन गतिविधि रासायनिक प्रक्रियाओं पर आधारित होती है। चयापचय (चयापचय) - एक जीवित जीव में होने वाली सभी प्रतिक्रियाओं की समग्रता ए एफबी सी डीएनर्जी हीट कैटाबोलिज्म अनाबोलिज्म

मेटाबोलाइट्स - चयापचय प्रक्रियाओं में शामिल पदार्थ (सब्सट्रेट, ए, बी, सी, उत्पाद) सब्सट्रेट - एक पदार्थ जो रासायनिक प्रतिक्रिया में प्रवेश करता है उत्पाद - एक पदार्थ जो रासायनिक प्रतिक्रिया के दौरान बनता है सब्सट्रेट उत्पाद। प्रतिक्रियाओं का क्रम जिसके परिणामस्वरूप सब्सट्रेट एक उत्पाद में परिवर्तित हो जाता है, एबी चयापचय पथ कहलाता है। कार्बनिक यौगिकों की एक जटिल संरचना होती है और केवल कई अनुक्रमिक प्रतिक्रियाओं के दौरान संश्लेषित होते हैं। चयापचय पथ का उदाहरण: ग्लाइकोलाइसिस, ऑक्सीडेटिव फॉस्फोराइलेशन श्रृंखला

सब्सट्रेट उत्पाद 2 प्रतिक्रियाओं का क्रम जो मुख्य चयापचय पथ को बायपास करता है उसे चयापचय शंट कहा जाता है ए बी डी ई उत्पाद 3 उत्पाद 1 चयापचय शंट के उदाहरण: 1. पेंटोस फॉस्फेट शंट, 2. 2, 3-डिफोस्फोग्लिसरेट शंट

एस 1 प्रतिक्रियाओं का क्रम जिसके दौरान परिणामी उत्पाद इन प्रतिक्रियाओं का सब्सट्रेट भी होता है, चयापचय चक्र कहलाता है एस 2 (पी) ए सीबी उत्पाद 1 उत्पाद 2 चयापचय चक्र के उदाहरण: 1. क्रेब्स चक्र, 2. ऑर्निथिन चक्र 3. β चक्र - फैटी ऑक्सीकरण एसिड 4. ग्लूकोज-लैक्टेट चक्र, 5. ग्लूकोज-अलैनिन चक्र

एंजाइमोलॉजी एंजाइमों के बारे में एक विज्ञान, जैव रसायन की एक शाखा है। तृतीय. एंजाइम विज्ञान, एंजाइमों की संरचना और गुण; एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाएं और उनके उत्प्रेरण के तंत्र; एंजाइम गतिविधि का विनियमन. एंजाइमोलॉजी का विषय एंजाइम है। एंजाइमोलॉजी अध्ययन: मेडिकल एंजाइमोलॉजी - चिकित्सा में एंजाइमों के उपयोग का अध्ययन करता है।

जीवित जीव में लगभग सभी प्रतिक्रियाएँ एंजाइमों की भागीदारी से होती हैं। एंजाइम प्रोटीन प्रकृति के जैविक उत्प्रेरक होते हैं। एंजाइमों की जैविक भूमिका यह है कि वे शरीर में सभी चयापचय प्रक्रियाओं के नियंत्रित पाठ्यक्रम को उत्प्रेरित करते हैं। भौतिक-रासायनिक गुण प्रोटीन प्रकृति के पदार्थ होने के कारण, एंजाइमों में प्रोटीन के सभी गुण होते हैं परिभाषा और रासायनिक प्रकृति 2013 तक, 5,000 से अधिक विभिन्न एंजाइमों में प्रोटीन प्रकृति के सभी गुण होते हैं वर्णन किया गया है

एंजाइमों की क्रिया की विशेषताएं 1. वे केवल थर्मोडायनामिक रूप से संभव प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं 2. वे प्रतिक्रियाओं के संतुलन की स्थिति को नहीं बदलते हैं, बल्कि केवल इसकी उपलब्धि में तेजी लाते हैं 3. प्रतिक्रियाएं काफी तेज हो जाती हैं, 10 8 -10 14 गुना 4. वे कार्य करते हैं कम मात्रा में 5. प्रतिक्रियाओं में इनका सेवन नहीं किया जाता 6. सक्रियकर्ताओं और अवरोधकों के प्रति संवेदनशील। 7. एंजाइमों की गतिविधि विशिष्ट और गैर-विशिष्ट कारकों द्वारा नियंत्रित होती है 8. एंजाइम केवल हल्की स्थितियों में कार्य करते हैं (टी = 36 -37ºС, पीएच ~ 7.4, वायुमंडलीय दबाव) 9. उनके पास कार्रवाई की एक विस्तृत श्रृंखला है, अधिकांश प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं शरीर 10. एंजाइमों के लिए उच्च विशिष्टता की विशेषता होती है: सब्सट्रेट विशिष्टता: ▪ निरपेक्ष (1 एंजाइम - 1 सब्सट्रेट), ▪ समूह (1 एंजाइम - कई समान सब्सट्रेट), ▪ स्टीरियोस्पेसिफिकिटी (एंजाइम सब्सट्रेट एल या डी के साथ काम करते हैं)। उत्प्रेरक विशिष्टता (एंजाइम रासायनिक प्रतिक्रियाओं के प्रकारों में से एक की प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं) अकार्बनिक और उत्प्रेरक के लिए सामान्य

1. सक्रिय केंद्र एंजाइम अणु का एक हिस्सा है जो विशेष रूप से सब्सट्रेट के साथ संपर्क करता है और सीधे उत्प्रेरण में शामिल होता है बी)। उत्प्रेरक केंद्र. सक्रिय केंद्र, एक नियम के रूप में, एक आला (पॉकेट) में स्थित होता है। इसमें सब्सट्रेट को बांधने के लिए कम से कम तीन बिंदु होते हैं, जिसके कारण सब्सट्रेट अणु सक्रिय केंद्र से एकमात्र संभव तरीके से जुड़ जाता है, जो सब्सट्रेट की विशिष्टता सुनिश्चित करता है। एंजाइम 1. सक्रिय केंद्र a). सब्सट्रेट साइट (संपर्क क्षेत्र) उत्प्रेरक केंद्र की संरचनात्मक विशेषता एंजाइम को एक विशिष्ट उत्प्रेरक तंत्र का उपयोग करके प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करने की अनुमति देती है: एसिड-बेस, इलेक्ट्रोफिलिक, न्यूक्लियोफिलिक, आदि। उत्प्रेरक केंद्र रासायनिक परिवर्तन पथ की पसंद और एंजाइम की उत्प्रेरक विशिष्टता सुनिश्चित करता है। एंजाइमों की संरचना एंजाइम गोलाकार प्रोटीन होते हैं जिनमें एक सक्रिय केंद्र होता है

एंजाइम टी + - 0 सब्सट्रेट एंजाइमों की विशेषता उत्प्रेरण सब्सट्रेट साइट उत्प्रेरक के विशिष्ट केंद्रों की उपस्थिति से होती है। केंद्र सक्रिय केंद्र + 0 -उत्पाद टी

02. एलोस्टेरिक केंद्र नियामक एंजाइमों के समूह में एलोस्टेरिक केंद्र होते हैं जो सक्रिय केंद्र के बाहर स्थित होते हैं। "+" मॉड्यूलेटर (एक्टिवेटर्स) को एलोस्टेरिक केंद्र से जोड़ा जा सकता है, जिससे एंजाइमों की गतिविधि बढ़ जाती है। एलोस्टेरिक केंद्र और संपर्क पैड को + -0+ एक्टिवेटर के समान तरीके से व्यवस्थित किया जाता है

02. एलोस्टेरिक केंद्र इसके अलावा, "-" मॉड्यूलेटर (अवरोधक) को एलोस्टेरिक केंद्र से जोड़ा जा सकता है, जो एंजाइमों की गतिविधि को रोकता है। -0+ अवरोधक -

उनकी संरचना के अनुसार, एंजाइमों को विभाजित किया जाता है: सरल केवल अमीनो एसिड से मिलकर बनता है - जटिल एंजाइमों में शामिल हैं: 1. अमीनो एसिड; 2. धातु आयन 3. अप्रोटीन प्रकृति के कार्बनिक पदार्थ 0+ एपोएंजाइम। प्रोस्थेटिक समूह + - 0 किसी जटिल एंजाइम के प्रोटीन भाग (अमीनो एसिड से) को एपोएंजाइम कहा जाता है। जटिल एंजाइम के गैर-प्रोटीन भाग को प्रोस्थेटिक समूह कहा जाता है। धातु आयन (कोफैक्टर) गैर-प्रोटीन प्रकृति के कार्बनिक पदार्थ (कोएंजाइम)

कोएंजाइम गैर-प्रोटीन प्रकृति के कार्बनिक पदार्थ हैं जो एंजाइम के सक्रिय केंद्र के उत्प्रेरक स्थल के हिस्से के रूप में उत्प्रेरण में भाग लेते हैं। एक जटिल प्रोटीन के उत्प्रेरक रूप से सक्रिय रूप को होलोनीजाइम कहा जाता है। होलोनीजाइम = एपोएंजाइम + कोएंजाइम। सहकारक - एंजाइमों की उत्प्रेरक गतिविधि की अभिव्यक्ति के लिए आवश्यक धातु आयन कहलाते हैं

कोएंजाइम के रूप में निम्नलिखित कार्य: विटामिन सक्रियण कोएंजाइम पीपी (निकोटिनिक एसिड) एनएडी +, एनएडीपी + बी 1 (थियामिन) बी 2 (राइबोफ्लेविन) थायमिन पायरोफॉस्फेट एफएडी, एफएमएन बी 6 (पाइरिडॉक्सल) पाइरिडोक्सल फॉस्फेट बी 12 कोबालामिन हेम्स (साइटोक्रोम कोएंजाइम); न्यूक्लियोटाइड्स (राइबोसोमल कोएंजाइम); कोएंजाइम Q; एफएएफएस (ट्रांसफरेज़ कोएंजाइम); सैम ; ग्लूटाथियोन (ग्लूटाथियोन पेरोक्सीडेज कोएंजाइम); पानी में घुलनशील विटामिन के व्युत्पन्न:

— 0+ +- 0++ — 0+ + — 0 कोसब्सट्रेट एक कृत्रिम समूह है जो कमजोर गैर-सहसंयोजक बंधों द्वारा प्रोटीन भाग से जुड़ा होता है। प्रतिक्रिया के समय एंजाइम में एक कोसब्सट्रेट जोड़ा जाता है: उदाहरण के लिए, NAD +, NADP +। +- 0+ उत्पाद एंजाइम + सब्सट्रेट एंजाइम कोसुबस्ट्रेट एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स कोसब्सट्रेट- 0+ कृत्रिम समूह आमतौर पर एपोएंजाइम के साथ मजबूती से जुड़ा होता है।

सहकारक पोटेशियम, मैग्नीशियम, कैल्शियम, जस्ता, तांबा, लोहा, आदि के आयन सहकारक के रूप में कार्य करते हैं। वे सब्सट्रेट अणुओं को स्थिर करते हैं और इसके बंधन को सुनिश्चित करते हैं; एंजाइम के सक्रिय केंद्र को स्थिर करना, एंजाइम की तृतीयक और चतुर्धातुक संरचना को स्थिर करना; उत्प्रेरण प्रदान करें। सहकारकों की भूमिका विविध है, वे हैं:

उदाहरण के लिए, एटीपी केवल एमजी 2+ + सब्सट्रेट (एटीपी) कोफैक्टर (एमजी 2+) + - 0 एंजाइम सक्रिय सब्सट्रेट (एटीपी- एमजी 2+) - 0+ + - 0+ एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स उत्पाद (एडीपी) के साथ किनेसेस से जुड़ता है। ) - 0+ एंजाइम। सहकारक (एमजी 2+)

कोशिकाओं और ऊतकों में एंजाइमों का स्थानीयकरण और संकलन शरीर में स्थानीयकरण के अनुसार, एंजाइमों को विभाजित किया जाता है: सामान्य एंजाइम (सार्वभौमिक) अंग-विशिष्ट एंजाइम ऑर्गेनेल-विशिष्ट एंजाइम। ऑर्गेनेल-गैर-विशिष्ट एंजाइम। कोशिका में उनके स्थान के अनुसार, एंजाइमों को विभाजित किया जाता है: क्रिएटिन किनेसेस, एमिनोट्रांस्फरेज़, आदि। ग्लाइकोलाइसिस एंजाइम, राइबोसोम, आदि।

लगभग सभी कोशिकाओं में पाए जाने वाले, वे कोशिका जीवन की बुनियादी प्रक्रियाएँ प्रदान करते हैं: 1. सामान्य एंजाइम (सार्वभौमिक) एंजाइम: ग्लाइकोलाइसिस, क्रेब्स चक्र, ऑक्सीडेटिव फॉस्फोराइलेशन, पीपीएस, आदि। एटीपी का संश्लेषण और उपयोग; प्रोटीन, न्यूक्लिक एसिड, लिपिड, कार्बोहाइड्रेट और अन्य कार्बनिक पदार्थों का चयापचय; विद्युत रासायनिक क्षमता का निर्माण; आंदोलन, आदि

2. अंग-विशिष्ट एंजाइम अस्थि ऊतक क्षारीय फॉस्फेट मायोकार्डियम एएसटी, एएलटी, सीके एमबी, एलडीएच 1, 2 किडनी ट्रांसएमिडिनेज ए, क्षारीय फॉस्फेट लिवर आर्गिनेज, एएलटी, एएसटी, एलडीएच 4, 5, क्षारीय फॉस्फेट, γ-ग्लूटामाइल ट्रांसपेप्टिडेज़, ग्लूटामेट डिहाइड्रोजनेज कोलेलिनेस्टरेज़ कुछ अंगों या ऊतकों (या अंगों और ऊतकों का एक समूह) की विशेषता। सुनिश्चित करें कि वे प्रोस्टेट एसिड फॉस्फेट के विशिष्ट कार्य करते हैं। अग्न्याशय α-एमाइलेज, लाइपेज, γ-ग्लूटामाइल ट्रांसपेप्टिडेज़

यकृत मायोक के अंगों में एंजाइमों का वितरण। स्केल. कस्तूरी किडनी एर हड्डी प्रोस्टेट एएसटी एएलटी एलडीएच सीके एएलपी सीपी 0 -10% 10 -50% 50 -75% 75 -100%

3. ऑर्गेनेल-विशिष्ट एंजाइम कोशिका झिल्ली क्षारीय फॉस्फेट, एडिनाइलेट साइक्लेज, के-ना-एटीपीस साइटोप्लाज्म ग्लाइकोलाइसिस के एंजाइम, पीएफएस स्मूथ ईआर माइक्रोसोमल ऑक्सीकरण के एंजाइम राइबोसोम प्रोटीन जैवसंश्लेषण के एंजाइम। लाइसोसोम एसिड फॉस्फेट। माइटोकॉन्ड्रिया ऑक्सीडेटिव फास्फारिलीकरण के एंजाइम, टीसीए चक्र, फैटी एसिड का β-ऑक्सीकरण कोर आरएनए पोलीमरेज़, एनएडी सिंथेटेज़

Isoenzymes एक एंजाइम के कई रूप हैं जो एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं और रासायनिक संरचना में भिन्न होते हैं। Isoenzymes में भिन्नता है: सब्सट्रेट के लिए आत्मीयता (विभिन्न किमी), उत्प्रेरित प्रतिक्रिया की अधिकतम गति, इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता, अवरोधकों और सक्रियकर्ताओं के प्रति अलग संवेदनशीलता, इष्टतम पी . एच थर्मोस्टेबिलिटी आइसोन्ज़ाइम में एक चतुर्धातुक संरचना होती है, जो सम संख्या में उपइकाइयों (2, 4, 6, आदि) से बनती है: आइसोन्ज़ाइम एक चतुर्धातुक संरचना और विभिन्न उपइकाइयों वाले प्रोटीन कम संख्या में जीन के कारण अधिक विविधता वाले रूप बनाते हैं। .

लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज (एलडीएच) एलडीएच में 2 प्रकार के एम (मांसपेशी) और एच (हृदय) की 4 उपइकाइयाँ होती हैं, जो अलग-अलग संयोजनों में 5 आइसोफोर्म एम (मांसपेशी) एच (हृदय) बनाती हैं। संरचना में डायकारबॉक्सिलिक एए प्रमुख हैं। रचना में डायमिनोमोनोकारबॉक्सिलिक एए प्रमुख हैं। Ë Ä ÃC O O H C C H 3 O Ï Ê 2 Í À Ä + 2 Í À Ä Í 2 C O O H C C H 3 O H Ë à ê ò à ग्लाइकोलाइसिस और ग्लूकोनियोजेनेसिस का एंजाइम

एलडीएच 1 एनएनएन एलडीएच 2 एनएनएनएम एलडीएच 3 एनएनएमएम एलडीएच 4 एनएमएमएम एलडीएच 5 एमएमएमएम ओ 2 एच (हृदय) एम (मांसपेशी) फुफ्फुसीय उपकला एल्वियोलमायोकार्डियम, एरिथ्रोसाइट्स, रीनल कॉर्टेक्स क्रॉस-सेक्शनल कंकाल की मांसपेशियां, हेपेटोसाइट्स। एन तटस्थ आर. एच अम्लीय

क्रिएटिन काइनेज (क्रिएटिन फॉस्फोकाइनेज) सीपीके में 2 प्रकार एम (अंग्रेजी से, मांसपेशी - मांसपेशी) और बी (अंग्रेजी से, मस्तिष्क - मस्तिष्क) की 2 उपइकाइयाँ होती हैं, जो विभिन्न संयोजनों में 3 आइसोफॉर्म बनाती हैं: सीपीके बीबी सीपीके एमएमकेपीके एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। मांसपेशियों और तंत्रिका ऊतकों के ऊर्जा विनिमय में

रक्त में ऑर्गेनेल-विशिष्ट एंजाइमों और आइसोनिजाइम की गतिविधि का निर्धारण नैदानिक ​​​​निदान में व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है: मायोकार्डियल रोधगलन एएसटी, एएलटी, सीके एमबी, एलडीएच 1, 2 अग्नाशयशोथ अग्नाशय एमाइलेज, γ-ग्लूटामाइल ट्रांसपेप्टिडेज़, लाइपेज हेपेटाइटिस एएलटी, एएसटी, एलडीएच 4, 5, γ - ग्लूटामाइल ट्रांसपेप्टिडेज़, ग्लूटामेट डिहाइड्रोजनेज

नामकरण - व्यक्तिगत यौगिकों के नाम, उनके समूह, वर्ग, साथ ही इन नामों को संकलित करने के नियम वर्गीकरण - चयनित विशेषताओं के अनुसार किसी चीज का विभाजन एंजाइमों का नामकरण और वर्गीकरण

एंजाइमों का आधुनिक नामकरण अंतरराष्ट्रीय है, विभिन्न भाषाओं में अनुवादित ऐतिहासिक नाम: (पेप्सिन, ट्रिप्सिन) कामकाजी नाम: सब्सट्रेट + एज़ा एंडिंग (सुक्रेज़) सब्सट्रेट + इसका रसायन। रूपांतरण + एज़ा (पाइरूवेट कार्बोक्सिलेज) तुच्छ व्यवस्थित नाम एंजाइम और उसकी उत्प्रेरित प्रतिक्रिया की सटीक पहचान कर सकता है। प्रत्येक वर्ग को 1961 में इंटरनेशनल यूनियन ऑफ बायोकेमिस्ट्स द्वारा अपनाई गई एक विशिष्ट योजना के अनुसार बनाया गया है

एंजाइमों का वर्गीकरण 6 ज्ञात प्रकार की रासायनिक प्रतिक्रियाओं के आधार पर, उन्हें उत्प्रेरित करने वाले एंजाइमों को 6 वर्गों में विभाजित किया गया है। सबस्ट्रेट्स, हस्तांतरणीय समूहों आदि के आधार पर, प्रत्येक वर्ग में कई उपवर्ग और उपवर्ग प्रतिष्ठित होते हैं (5 से 23 तक); प्रत्येक एंजाइम का अपना कोड CF 1 होता है। 1. पहला अंक वर्ग को इंगित करता है, दूसरा - उपवर्ग, तीसरा - उपवर्ग, चौथा - इसके उपवर्ग में एंजाइम की क्रम संख्या (खोज के क्रम में)। http://www. रसायन. क्यूमुल. एसी। यूके/आईयूबीएमबी/एंजाइम/

प्रतिक्रिया का प्रकार वर्ग उपवर्ग उपवर्ग 1 ओआरवी ऑक्सीडोरडक्टेस 23 उपवर्ग ऑक्सीडेस एरोबिक डीजी एनारोबिक डीजी ऑक्सीजनेजेस हाइड्रॉक्सीपरॉक्सीडेज 2 कार्यात्मक समूहों का स्थानांतरण ट्रांसफरेजेस 10 उपवर्ग किनेसेस एमिनोट्रांस्फरेज़ प्रोटीन किनेसेस हेक्सोकाइनेज 3 सब्सट्रेट से एक समूह का हाइड्रोलाइटिक निष्कासन हाइड्रॉलेज 13 उपवर्ग फॉस्फेटेस एफपीपी 4 गैर- सब्सट्रेट से एक समूह का हाइड्रोलाइटिक निष्कासन ए लायसेस 7 उपवर्ग 5 आइसोमेरेज़ का आइसोमेराइजेशन 5 उपवर्ग 6 उच्च ऊर्जा यौगिकों लिगेज की ऊर्जा के कारण संश्लेषण 6 उपवर्ग सी-ओ-लिगेज, सी-एस-लिगेज, सी-एन-लिगेज, सी-सी-लिगेज

एंजाइमों का नामकरण एंजाइमों के नामकरण के नियमों के लिए कोई एक दृष्टिकोण नहीं है - प्रत्येक वर्ग के अपने नियम हैं। एक एंजाइम के नाम में 2 भाग होते हैं: 1 भाग - सब्सट्रेट (सब्सट्रेट) का नाम, 2 भाग - का प्रकार प्रतिक्रिया उत्प्रेरित. समाप्ति - AZA; अतिरिक्त जानकारी, यदि आवश्यक हो, अंत में लिखी गई है और कोष्ठक में संलग्न है: एल -मैलेट + एनएडीपी + ↔ पीवीके + सीओ 2 + एनएडीएच 2 एल -मैलेट: एनएडीपी + - ऑक्सीडोरडक्टेज़ (डीकार्बोक्सिलेटिंग);

1. ऑक्सीडोरडक्टेस वर्ग का नाम: दाता: स्वीकर्ता (कोसब्सट्रेट) ऑक्सीडोरडक्टेस आर - सीएच 2 - ओ एच + एनएडी + आर - सीएच =ओ + एनएडी एच 2 व्यवस्थित नाम: अल्कोहल: एनएडी + ऑक्सीडोरडक्टेस तुच्छ नाम: अल्कोहल डिहाइड्रोजनेज कोड: सीएफ 1. 1 ℮ - और एन +

2. ट्रांसफरेज वर्ग का नाम: कहां से: कहां से किस स्थिति तक - क्या - ट्रांसफरेज दाता: स्वीकर्ता - परिवहन समूह - ट्रांसफरेज एटी एफ + डी-हेक्सोज एडीपी + डी-हेक्सोज -6 एफ व्यवस्थित नाम: एटी एफ: डी -हेक्सोज -6 - फॉस्फोट्रांसफेरेज तुच्छ नाम: हेक्सोकाइनेज कोड: सीएफ 2. 7. 1. 1 परमाणु और आणविक अवशेष

3. हाइड्रोलेज़ वर्ग का नाम: सब्सट्रेट - क्या साफ किया जाता है - हाइड्रोलेज़ सब्सट्रेट - हाइड्रोलेज़ एसिटाइलकोलाइन + एच 2 ओ एसीटेट + कोलीन व्यवस्थित नाम: एसिटाइलकोलाइन -एसाइल हाइड्रोलेज़ तुच्छ नाम: एसिटाइलकोलिनेस्टरेज़ कोड: ईसी 3. 1. 1.

4. लाइसेस वर्ग का नाम: सब्सट्रेट: क्या काटा जाता है - लाइसेस एल-मैलेट एच 2 ओ + फ्यूमरेट व्यवस्थित नाम: एल-मैलेट: हाइड्रो-लिसेज़ तुच्छ नाम: फ्यूमरेज़ कोड: ईएफ 4. 2. 1.

5. आइसोमेरेज़ वर्ग का नाम: सब्सट्रेट - आइसोमेराइज़ेशन का प्रकार - आइसोमेरेज़ सब्सट्रेट - उत्पाद - आइसोमेरेज़ फ्यूमरिक एसिड मैलिक एसिड व्यवस्थित नाम: फ्यूमरेट - सीआईएस, ट्रांस - आइसोमेरेज़

6. लिगेज (सिंथेटेस) वर्ग का नाम: सब्सट्रेट: सब्सट्रेट - लिगेज (ऊर्जा स्रोत) एल-ग्लूटामेट + एनएच 4 + + एटीपी एल-ग्लूटामाइन + एडीपी + एफएन व्यवस्थित नाम: एल-ग्लूटामेट: अमोनिया - लिगेज (एटीपी → एडीपी + एफएन) ) तुच्छ नाम: ग्लूटामाइन सिंथेटेज़ कोड: KF 6. 3. 1.

व्याख्यान 15. एंजाइम: संरचना, गुण, कार्य।

व्याख्यान की रूपरेखा:

1. एंजाइमों की सामान्य विशेषताएँ।

2. एंजाइमों की संरचना.

3. एंजाइमेटिक कटैलिसीस का तंत्र।

4. एंजाइमों के गुण.

5. एंजाइमों का नामकरण.

6. एंजाइमों का वर्गीकरण.

7. आइसोजाइम

8. एंजाइमी प्रतिक्रियाओं की गतिकी।

9. एंजाइमेटिक गतिविधि की माप की इकाइयाँ

1. एंजाइमों की सामान्य विशेषताएँ।

सामान्य शारीरिक परिस्थितियों में, शरीर में जैव रासायनिक प्रतिक्रियाएं उच्च गति से आगे बढ़ती हैं, जो प्रोटीन प्रकृति के जैविक उत्प्रेरक द्वारा सुनिश्चित की जाती है - एंजाइम.

उनका अध्ययन एंजाइमोलॉजी के विज्ञान द्वारा किया जाता है - एंजाइमों (एंजाइमों), विशिष्ट प्रोटीनों का विज्ञान - किसी भी जीवित कोशिका द्वारा संश्लेषित उत्प्रेरक और शरीर में होने वाली विभिन्न जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं को सक्रिय करना। कुछ कोशिकाओं में 1000 विभिन्न एंजाइम तक हो सकते हैं।

2. एंजाइमों की संरचना.

एंजाइम उच्च आणविक भार वाले प्रोटीन होते हैं। किसी भी प्रोटीन की तरह, एंजाइमों में आणविक संगठन के प्राथमिक, माध्यमिक, तृतीयक और चतुर्धातुक स्तर होते हैं। प्राथमिक संरचनाअमीनो एसिड का एक अनुक्रमिक संयोजन है और शरीर की वंशानुगत विशेषताओं द्वारा निर्धारित होता है; यह वह है जो बड़े पैमाने पर एंजाइमों के व्यक्तिगत गुणों की विशेषता बताता है। माध्यमिक संरचना एंजाइम अल्फा हेलिक्स के रूप में व्यवस्थित होते हैं। तृतीयक संरचनाएक गोलाकार आकार का होता है और सक्रिय तथा अन्य केन्द्रों के निर्माण में भाग लेता है। कई एंजाइम होते हैं चतुर्धातुक संरचना और कई उपइकाइयों के एक संघ का प्रतिनिधित्व करते हैं, जिनमें से प्रत्येक को अणुओं के संगठन के तीन स्तरों की विशेषता होती है जो गुणात्मक और मात्रात्मक दोनों शब्दों में एक दूसरे से भिन्न होते हैं।

यदि एंजाइमों को सरल प्रोटीन द्वारा दर्शाया जाता है, अर्थात उनमें केवल अमीनो एसिड होते हैं, तो उन्हें सरल एंजाइम कहा जाता है। सरल एंजाइमों में पेप्सिन, एमाइलेज, लाइपेज (लगभग सभी गैस्ट्रोइंटेस्टाइनल एंजाइम) शामिल हैं।

जटिल एंजाइमों में प्रोटीन और गैर-प्रोटीन भाग होते हैं। एन्जाइम का प्रोटीन भाग कहलाता है - एपोएंजाइम,गैर-प्रोटीन- कोएंजाइम.कोएंजाइम और एपोएंजाइम बनते हैं holoenzyme.कोएंजाइम प्रोटीन भाग के साथ या तो केवल प्रतिक्रिया की अवधि के लिए जुड़ सकता है, या एक स्थायी मजबूत बंधन के साथ एक दूसरे से बंध सकता है (तब गैर-प्रोटीन भाग को कहा जाता है - कृत्रिम समूह). किसी भी मामले में, गैर-प्रोटीन घटक सब्सट्रेट के साथ बातचीत करके सीधे रासायनिक प्रतिक्रियाओं में शामिल होते हैं। कोएंजाइम का प्रतिनिधित्व निम्न द्वारा किया जा सकता है:

न्यूक्लियोसाइड ट्राइफॉस्फेट।

खनिज (जस्ता, तांबा, मैग्नीशियम)।

विटामिन के सक्रिय रूप (बी 1 एंजाइम डिकार्बोक्सिलेज का हिस्सा है, बी 2 डिहाइड्रोजनेज का हिस्सा है, बी 6 ट्रांसफरेज़ का हिस्सा है)।

कोएंजाइम के मुख्य कार्य:

उत्प्रेरण के कार्य में भागीदारी.

एंजाइम और सब्सट्रेट के बीच संपर्क स्थापित करना।

एपोएंजाइम का स्थिरीकरण।

एपोएंजाइम, बदले में, गैर-प्रोटीन भाग की उत्प्रेरक गतिविधि को बढ़ाता है और एंजाइमों की क्रिया की विशिष्टता निर्धारित करता है।

प्रत्येक एंजाइम में कई कार्यात्मक केंद्र होते हैं।

सक्रिय केंद्र- एक एंजाइम अणु का एक क्षेत्र जो विशेष रूप से सब्सट्रेट के साथ संपर्क करता है। सक्रिय केंद्र को कई अमीनो एसिड अवशेषों के कार्यात्मक समूहों द्वारा दर्शाया जाता है; यहीं पर सब्सट्रेट का लगाव और रासायनिक परिवर्तन होता है।

एलोस्टेरिक केंद्रया नियामक - यह सक्रियकर्ताओं और अवरोधकों को जोड़ने के लिए जिम्मेदार एंजाइम का क्षेत्र है। यह केंद्र एंजाइम गतिविधि के नियमन में शामिल है।

ये केंद्र एंजाइम अणु के विभिन्न भागों में स्थित होते हैं।

यह लंबे समय से स्थापित है कि सभी एंजाइम प्रोटीन होते हैं और उनमें प्रोटीन के सभी गुण होते हैं। इसलिए, प्रोटीन की तरह, एंजाइमों को सरल और जटिल में विभाजित किया जाता है।

सरल एंजाइमकेवल अमीनो एसिड से मिलकर बनता है - उदाहरण के लिए, पित्त का एक प्रधान अंश , ट्रिप्सिन , लाइसोजाइम.

जटिल एंजाइम(होलोएंजाइम) में एक प्रोटीन भाग होता है जिसमें अमीनो एसिड - एपोएंजाइम, और एक गैर-प्रोटीन भाग - कॉफ़ेक्टर होता है। जटिल एंजाइमों के उदाहरण हैं सक्सेनेट डिहाइड्रोजनेज(एफएडी शामिल है), अमीनोट्रांस्फरेज़(पाइरिडॉक्सल फॉस्फेट होते हैं), विभिन्न पराक्सिडेजों(हीम शामिल है), लैक्टेट डीहाइड्रोजिनेज(Zn 2+ शामिल है), एमाइलेस(Ca2+ शामिल है)।

सहायक कारक, बदले में, एक कोएंजाइम (NAD+, NADP+, FMN, FAD, बायोटिन) या एक कृत्रिम समूह (हीम, ऑलिगोसेकेराइड, धातु आयन Fe2+, Mg2+, Ca2+, Zn2+) कहा जा सकता है।

कोएंजाइम और कृत्रिम समूहों में विभाजन हमेशा स्पष्ट नहीं होता है:
यदि प्रोटीन के साथ सहकारक का संबंध मजबूत है, तो इस मामले में वे उपस्थिति की बात करते हैं कृत्रिम समूह,
लेकिन यदि कोई विटामिन व्युत्पन्न सहकारक के रूप में कार्य करता है, तो इसे कहा जाता है कोएंजाइम, कनेक्शन की मजबूती की परवाह किए बिना।

उत्प्रेरण करने के लिए एपोप्रोटीन और सहकारक का एक पूरा परिसर आवश्यक है; वे अलग-अलग उत्प्रेरण नहीं कर सकते। सहकारक सक्रिय केंद्र का हिस्सा है और सब्सट्रेट के बंधन या उसके परिवर्तन में भाग लेता है।

कई प्रोटीनों की तरह, एंजाइम भी हो सकते हैं मोनोमर, अर्थात। एक सबयूनिट से मिलकर बनता है, और पॉलिमर, जिसमें कई उपइकाइयाँ शामिल हैं।

एंजाइमों का संरचनात्मक और कार्यात्मक संगठन

एंजाइम में ऐसे क्षेत्र होते हैं जो विभिन्न कार्य करते हैं:

1. सक्रिय केंद्र - अमीनो एसिड अवशेषों (आमतौर पर 12-16) का एक संयोजन जो सब्सट्रेट अणु को सीधा बंधन प्रदान करता है और उत्प्रेरण करता है। सक्रिय केंद्र में अमीनो एसिड रेडिकल किसी भी संयोजन में हो सकते हैं, अमीनो एसिड पास में स्थित होते हैं जो रैखिक श्रृंखला में एक दूसरे से काफी दूर होते हैं। सक्रिय केंद्र में दो क्षेत्र हैं:

• लंगर(संपर्क, बंधन) - सक्रिय केंद्र में सब्सट्रेट के बंधन और अभिविन्यास के लिए जिम्मेदार,
• उत्प्रेरक- प्रतिक्रिया के कार्यान्वयन के लिए सीधे तौर पर जिम्मेदार है।

एंजाइम संरचना आरेख

जिन एंजाइमों में कई मोनोमर्स होते हैं उनमें उपइकाइयों की संख्या के अनुसार कई सक्रिय केंद्र हो सकते हैं। साथ ही, दो या दो से अधिक उपइकाइयाँ एक सक्रिय साइट बना सकती हैं।

जटिल एंजाइमों में, सहकारक के कार्यात्मक समूह आवश्यक रूप से सक्रिय केंद्र में स्थित होते हैं।

एक जटिल एंजाइम के निर्माण की योजना

2. एलोस्टेरिक केंद्र (एलोस- विदेशी) एंजाइम गतिविधि को विनियमित करने के लिए एक केंद्र है, जो स्थानिक रूप से सक्रिय केंद्र से अलग होता है और सभी एंजाइमों में मौजूद नहीं होता है। किसी भी अणु के एलोस्टेरिक केंद्र (जिसे एक एक्टिवेटर या अवरोधक, साथ ही एक प्रभावकार, न्यूनाधिक, नियामक कहा जाता है) से जुड़ने से एंजाइम प्रोटीन के विन्यास में बदलाव होता है और, परिणामस्वरूप, एंजाइमी प्रतिक्रिया की दर में परिवर्तन होता है।

एलोस्टेरिक एंजाइम पॉलिमरिक प्रोटीन हैं; सक्रिय और नियामक केंद्र विभिन्न उपइकाइयों में स्थित हैं।

एलोस्टेरिक एंजाइम की संरचना की योजना

ऐसा नियामक इस या बाद की प्रतिक्रियाओं में से एक, एक प्रतिक्रिया सब्सट्रेट या किसी अन्य पदार्थ का उत्पाद हो सकता है (देखें "एंजाइम गतिविधि का विनियमन")।

आइसोएंजाइम

आइसोएंजाइम एक ही एंजाइम के आणविक रूप हैं जो एंजाइम की प्राथमिक संरचना में मामूली आनुवंशिक अंतर के परिणामस्वरूप उत्पन्न होते हैं, लेकिन उत्प्रेरित करते हैं वही प्रतिक्रिया. आइसोएंजाइम अलग-अलग होते हैं आत्मीयतासब्सट्रेट तक, अधिकतम रफ़्तारउत्प्रेरित प्रतिक्रिया संवेदनशीलताअवरोधकों और सक्रियकर्ताओं के लिए, स्थितियाँकार्य (इष्टतम पीएच और तापमान)।

एक नियम के रूप में, आइसोएंजाइम होते हैं चारों भागों कासंरचना, यानी दो या दो से अधिक उपइकाइयों से मिलकर बनता है। उदाहरण के लिए, डिमेरिक एंजाइम क्रिएटिन किनेज (सीके) को दो प्रकार की सबयूनिटों से बने तीन आइसोनिजाइम रूपों द्वारा दर्शाया जाता है: एम (इंग्लैंड)। माँसपेशियाँ- मांसपेशी) और बी (इंग्लैंड)। दिमाग- दिमाग)। क्रिएटिन काइनेज-1 (सीके-1) में टाइप बी सबयूनिट होते हैं और यह मस्तिष्क में स्थानीयकृत होता है, क्रिएटिन काइनेज-2 (सीके-2) - एक एम- और बी-सबयूनिट, मायोकार्डियम में सक्रिय, क्रिएटिन काइनेज-3 ( सीके-3) में दो एम सबयूनिट होते हैं, जो कंकाल की मांसपेशी के लिए विशिष्ट होते हैं। रक्त सीरम में विभिन्न सीके आइसोनिजाइम की गतिविधि का निर्धारण होता है।

पाँच आइसोएन्ज़ाइम भी हैं लैक्टेट डीहाइड्रोजिनेज(एलडीएच की भूमिका) - ग्लूकोज चयापचय में शामिल एक एंजाइम। उनके बीच का अंतर एच सबयूनिट के विभिन्न अनुपात में निहित है। दिल- दिल) और एम (इंग्लैंड)। माँसपेशियाँ- माँसपेशियाँ)। लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज प्रकार 1 (एच 4) और 2 (एच 3 एम 1) ऊतकों में मौजूद होते हैं एरोबिकचयापचय (मायोकार्डियम, मस्तिष्क, वृक्क प्रांतस्था), लैक्टिक एसिड (लैक्टेट) के लिए उच्च आकर्षण रखते हैं और इसे पाइरूवेट में परिवर्तित करते हैं। एलडीएच-4 (एच 1 एम 3) और एलडीएच-5 (एम 4) प्रवण ऊतकों में पाए जाते हैं अवायवीयचयापचय (यकृत, कंकाल की मांसपेशी, त्वचा, वृक्क मज्जा), लैक्टेट के लिए कम आकर्षण रखते हैं और पाइरूवेट को लैक्टेट में बदलने के लिए उत्प्रेरित करते हैं। के साथ ऊतकों में मध्यवर्तीचयापचय का प्रकार (प्लीहा, अग्न्याशय, अधिवृक्क ग्रंथियां, लिम्फ नोड्स) एलडीएच -3 (एच 2 एम 2) प्रबल होता है। रक्त सीरम में विभिन्न एलडीएच आइसोनिजाइम की गतिविधि का निर्धारण नैदानिक ​​​​और नैदानिक ​​​​महत्व रखता है।

आइसोजाइम का एक अन्य उदाहरण समूह है hexokinase, जो फॉस्फेट समूह को हेक्सोज मोनोसैकेराइड से जोड़ता है और उन्हें सेलुलर चयापचय प्रतिक्रियाओं में शामिल करता है। चार आइसोएंजाइमों में से, हेक्सोकाइनेज IV ( ग्लूकोकाइनेज), जो ग्लूकोज के लिए अपनी उच्च विशिष्टता, इसके लिए कम आत्मीयता और प्रतिक्रिया उत्पाद द्वारा अवरोध के प्रति असंवेदनशीलता में अन्य आइसोनिजाइम से भिन्न है।