Asam amino adalah senyawa organik yang mengandung gugus fungsi dalam molekulnya: amino dan karboksil.

Tata nama asam amino. Menurut tata nama sistematis, nama asam amino dibentuk dari nama asam karboksilat yang bersangkutan dan penambahan kata “amino”. Posisi gugus amino ditunjukkan dengan angka. Penghitungannya dari karbon gugus karboksil.

Isomerisme asam amino. Isomerisme strukturalnya ditentukan oleh posisi gugus amino dan struktur radikal karbon. Tergantung pada posisi gugus NH 2, asam -, - dan -amino dibedakan.

Molekul protein dibangun dari asam α-amino.

Mereka juga dicirikan oleh isomerisme gugus fungsi (isomer asam amino antarkelas dapat berupa ester asam amino atau tengah asam hidroksi). Misalnya untuk asam 2-aminopropanoat CH 3 – CH(NH) 2 – COOH isomer berikut ini mungkin terjadi

Sifat fisik asam α-amino

Asam amino adalah zat kristal tidak berwarna, tidak mudah menguap (tekanan uap jenuh rendah), meleleh dengan dekomposisi pada suhu tinggi. Kebanyakan dari mereka sangat larut dalam air dan sulit larut dalam pelarut organik.

Larutan asam amino monobasa dalam air mempunyai reaksi netral. -Asam amino dapat dianggap sebagai garam internal (ion bipolar): + NH 3  CH 2  COO  . Dalam lingkungan asam mereka berperilaku seperti kation, dalam lingkungan basa mereka berperilaku seperti anion. Asam amino adalah senyawa amfoter yang menunjukkan sifat asam dan basa.

Metode untuk memperoleh asam α-amino

1. Pengaruh amonia pada garam asam terklorinasi.

Kl  CH 2  COONH4 + NH3
NH 2  CH2COOH

2. Pengaruh amonia dan asam hidrosianat pada aldehida.

3. Hidrolisis protein menghasilkan 25 asam amino berbeda. Memisahkan mereka bukanlah tugas yang mudah.

Metode untuk memperoleh asam -amino

1. Penambahan amonia pada asam karboksilat tak jenuh.

CH 2 = CH  COOH + 2NH 3  NH 2  CH 2  CH 2  COOH 4.

2. Sintesis berdasarkan asam malonat dibasa.

Sifat kimia asam amino

1. Reaksi pada gugus karboksil.

1.1. Pembentukan eter melalui aksi alkohol.

2. Reaksi pada gugus amino.

2.1. Interaksi dengan asam mineral.

NH 2  CH 2 COOH + HCl  H 3 N +  CH 2  COOH + Cl 

2.2. Interaksi dengan asam nitrat.

NH 2  CH 2 COOH + HNO 2  H O  CH 2  COOH + N 2 + H 2 O

3. Konversi asam amino bila dipanaskan.

3.1.-asam amino membentuk Amida siklik.

3.2.-asam amino menghilangkan gugus amino dan atom hidrogen dari atom karbon y.

Perwakilan individu

Glisin NH 2 CH 2 COOH (glikokol). Salah satu asam amino yang paling umum ditemukan dalam protein. Dalam kondisi normal - kristal tidak berwarna dengan Tm = 232236С. Mudah larut dalam air, tidak larut dalam alkohol absolut dan eter. Indeks hidrogen larutan berair6.8; pK a = 1,510  10; рК в = 1,710  12.

α-alanin – asam aminopropionat

Tersebar luas di alam. Ini ditemukan bebas dalam plasma darah dan di sebagian besar protein. T pl = 295296С, sangat larut dalam air, sukar larut dalam etanol, tidak larut dalam eter. pK a (COOH) = 2,34; pK a (NH ) = 9,69.

-alanin NH 2 CH 2 CH 2 COOH – kristal kecil dengan suhu leleh = 200°C, sangat larut dalam air, buruk dalam etanol, tidak larut dalam eter dan aseton. pK a (COOH) = 3,60; pK a (NH ) = 10,19; tidak ada dalam protein.

Kompleks. Istilah ini digunakan untuk menyebut rangkaian asam α-amino yang mengandung dua atau tiga gugus karboksil. Yang paling sederhana:

N Komplekson yang paling umum adalah asam etilendiamintetraasetat.

Garam dinatriumnya, Trilon B, sangat banyak digunakan dalam kimia analitik.

Ikatan antara residu asam α-amino disebut ikatan peptida, dan senyawa yang dihasilkan disebut peptida.

Dua residu asam α-amino membentuk dipeptida, tiga - tripeptida. Banyak residu membentuk polipeptida. Polipeptida, seperti asam amino, bersifat amfoter; masing-masing memiliki titik isoelektriknya sendiri. Protein adalah polipeptida.

Asam amino mengandung gugus amino dan karboksil dan menunjukkan semua sifat karakteristik senyawa dengan gugus fungsi tersebut. Saat menulis reaksi asam amino, rumus dengan gugus amino dan karboksi tidak terionisasi digunakan.

1) reaksi pada gugus amino. Gugus amino dalam asam amino menunjukkan sifat-sifat amina yang umum: amina adalah basa dan bertindak sebagai nukleofil dalam reaksi.

1. Reaksi asam amino sebagai basa. Ketika asam amino berinteraksi dengan asam, garam amonium terbentuk:

glisin hidroklorida, garam glisin hidroklorida

2. Aksi asam nitrat. Ketika asam nitrat bekerja, asam hidroksi terbentuk dan nitrogen serta air dilepaskan:

Reaksi ini digunakan untuk penentuan kuantitatif gugus amina bebas dalam asam amino, serta protein.

3. Pembentukan turunan N - asil, reaksi asilasi.

Asam amino bereaksi dengan anhidrida dan asam halida, membentuk turunan N - asil dari asam amino:

Garam natrium benzil eter N karbobenzoksiglisin - glisin kloroformik

Asilasi adalah salah satu cara untuk melindungi gugus amino. Turunan N-asil sangat penting dalam sintesis peptida, karena turunan N-asil mudah dihidrolisis untuk membentuk gugus amino bebas.

4. Pembentukan basis Schiff. Ketika asam a-amino berinteraksi dengan aldehida, imina tersubstitusi (basa Schiff) terbentuk melalui tahap pembentukan karbinolamin:

alanin formaldehida N-metilol turunan dari alanin

5. Reaksi alkilasi. Gugus amino dalam asam a-amino dialkilasi membentuk turunan N-alkil:

Reaksi dengan 2,4-dinitrofluorobenzene adalah yang paling penting. Turunan dinitrofenil yang dihasilkan (turunan DNP) digunakan dalam pembentukan rangkaian asam amino peptida dan protein. Interaksi asam a-amino dengan 2,4-dinitrofluorobenzena merupakan contoh reaksi substitusi nukleofilik pada cincin benzena. Karena adanya dua gugus penarik elektron yang kuat pada cincin benzena, halogen menjadi bergerak dan mengalami reaksi substitusi:

2.4 – dinitro -

fluorobenzena N - 2,4 - dinitrofenil - a - asam amino

(DNPB) DNP - turunan dari a - asam amino

6.Reaksi dengan fenil isothiocyanate. Reaksi ini banyak digunakan dalam menentukan struktur peptida. Fenil isothiocyanate merupakan turunan dari asam isothiocyanic H-N=C=S. Interaksi asam a-amino dengan fenil isotiosianat berlangsung melalui mekanisme reaksi adisi nukleofilik. Produk yang dihasilkan kemudian mengalami reaksi substitusi intramolekul, yang mengarah pada pembentukan Amida tersubstitusi siklik: feniltiohidantoin.

Senyawa siklik diperoleh dalam hasil kuantitatif dan merupakan turunan fenil dari tiohidantoin (turunan PTH) - asam amino. Turunan PTG berbeda dalam struktur radikal R.

Selain garam biasa, asam a-amino, dalam kondisi tertentu, dapat membentuk garam intrakompleks dengan kation logam berat. Semua asam a-amino dicirikan oleh garam tembaga intrakompleks (kelat) yang mengkristal dengan indah dan berwarna sangat biru):
Alanin etil ester

Pembentukan ester merupakan salah satu cara untuk melindungi gugus karboksil dalam sintesis peptida.

3. Pembentukan asam halida. Ketika bekerja pada asam a-amino dengan gugus amino yang dilindungi dengan sulfur oksidiklorida (tionil klorida) atau fosfor oksida triklorida (fosfor oksiklorida), asam klorida terbentuk:

Produksi asam halida merupakan salah satu cara untuk mengaktifkan gugus karboksil dalam sintesis peptida.

4.Memperoleh anhidrida asam amino a. Asam halida sangat reaktif, sehingga mengurangi selektivitas reaksi bila digunakan. Oleh karena itu, metode yang lebih umum digunakan untuk mengaktifkan gugus karboksil dalam sintesis peptida adalah dengan mengubahnya menjadi gugus anhidrida. Anhidrida kurang aktif dibandingkan asam halida. Ketika asam a-amino yang memiliki gugus amino terlindungi berinteraksi dengan asam etil kloroformat (etil kloroformat), ikatan anhidrida terbentuk:

5. Dekarboksilasi. a - Asam amino yang memiliki dua gugus penarik elektron pada atom karbon yang sama mudah mengalami dekarboksilasi. Dalam kondisi laboratorium, hal ini dilakukan dengan memanaskan asam amino dengan barium hidroksida. Reaksi ini terjadi di dalam tubuh dengan partisipasi enzim dekarboksilase dengan pembentukan amina biogenik:

ninhidrin

Hubungan asam amino dengan panas. Ketika asam a-amino dipanaskan, Amida siklik yang disebut diketopiperazin terbentuk:

Diketopiperazine

g - dan d - Asam amino dengan mudah memisahkan air dan bersiklisasi untuk membentuk Amida internal, laktam:

g - laktam (butirolaktam)

Dalam kasus di mana gugus amino dan karboksil dipisahkan oleh lima atau lebih atom karbon, ketika dipanaskan, terjadi polikondensasi dengan pembentukan rantai polimer poliamida dengan eliminasi molekul air.

Perilaku kimia asam amino ditentukan oleh dua gugus fungsi -NH 2 dan -COOH. Asam amino dicirikan oleh reaksi pada gugus amino, gugus karboksil dan pada bagian radikal, dan tergantung pada reagennya, interaksi zat dapat terjadi melalui satu atau lebih pusat reaksi.

Sifat amfoter asam amino. Memiliki gugus asam dan basa dalam molekulnya, asam amino dalam larutan berair berperilaku seperti senyawa amfoter pada umumnya. Dalam larutan asam mereka menunjukkan sifat basa, bereaksi sebagai basa, dalam larutan basa - sebagai asam, masing-masing membentuk dua kelompok garam:

Karena sifat amfoternya dalam organisme hidup, asam amino berperan sebagai zat penyangga yang mempertahankan konsentrasi ion hidrogen tertentu. Larutan penyangga yang diperoleh melalui interaksi asam amino dengan basa kuat banyak digunakan dalam praktik bioorganik dan kimia. Garam asam amino dengan asam mineral lebih larut dalam air dibandingkan asam amino bebas. Garam dengan asam organik sedikit larut dalam air dan digunakan untuk mengidentifikasi dan memisahkan asam amino.

Reaksi yang disebabkan oleh gugus amino. Dengan partisipasi gugus amino, asam amino membentuk garam amonium dengan asam, diasilasi, dialkilasi , bereaksi dengan asam nitrat dan aldehida menurut skema berikut:

Alkilasi dilakukan dengan partisipasi R-Ha1 atau Ar-Hal:

Dalam reaksi asilasi, asam klorida atau anhidrida asam digunakan (asetil klorida, anhidrida asetat, benziloksikarbonil klorida):

Reaksi asilasi dan alkilasi digunakan untuk melindungi gugus asam amino NH2 selama sintesis peptida.

Reaksi yang disebabkan oleh gugus karboksil. Dengan partisipasi gugus karboksil, asam amino membentuk garam, ester, Amida, dan asam klorida sesuai dengan skema di bawah ini:

Jika pada atom a-karbon pada radikal hidrokarbon terdapat substituen penarik elektron (-NO 2, -CC1 3, -COOH, -COR, dll) yang mempolarisasi ikatan C®COOH, kemudian asam karboksilat mudah mengalami reaksi dekarboksilasi. Dekarboksilasi asam a-amino yang mengandung gugus + NH 3 sebagai substituen mengarah pada pembentukan amina biogenik. Dalam organisme hidup, proses ini terjadi di bawah pengaruh enzim dekarboksilase dan vitamin piridoksal fosfat.

Dalam kondisi laboratorium, reaksi dilakukan dengan memanaskan asam a-amino dengan adanya penyerap CO 2, misalnya Ba(OH) 2.

Dekarboksilasi b-fenil-a-alanin, lisin, serin, dan histidin masing-masing menghasilkan fenamin, 1,5-diaminopentana (kadaverin), 2-aminoetanol-1 (kolamin), dan triptamin.

Reaksi asam amino yang melibatkan gugus samping. Ketika asam amino tirosin dinitrasi dengan asam nitrat, terbentuk senyawa turunan dinitro, berwarna oranye (uji xanthoprotein):

Transisi redoks terjadi pada sistem sistein-sistin:

2HS CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH2CH(NH2)COOH

HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® 2 NS CH2CH(NH2)COOH

Dalam beberapa reaksi, asam amino bereaksi pada kedua gugus fungsi secara bersamaan.

Pembentukan kompleks dengan logam. Hampir semua asam a-amino membentuk kompleks dengan ion logam divalen. Yang paling stabil adalah garam tembaga internal kompleks (senyawa khelat), terbentuk sebagai hasil interaksi dengan tembaga (II) hidroksida dan berwarna biru:

Aksi asam nitrat pada asam amino alifatik mengarah pada pembentukan asam hidroksi, pada asam amino aromatik - senyawa diazo.

Pembentukan asam hidroksi:

Reaksi diazotisasi:

(senyawa diazo)

1. dengan pelepasan molekul nitrogen N2:

2. tanpa pelepasan molekul nitrogen N2:

Gugus kromofor azobenzena -N=N pada senyawa azo menyebabkan zat menjadi kuning, kuning, jingga atau warna lain bila diserap pada daerah cahaya tampak (400-800 nm). kelompok auksokrom

COOH mengubah dan meningkatkan warna karena π, π - konjugasi dengan π - sistem elektronik dari kelompok utama kromofor.

Hubungan asam amino dengan panas. Ketika dipanaskan, asam amino terurai membentuk produk yang berbeda tergantung pada jenisnya. Saat dipanaskan asam a-amino Sebagai hasil dari dehidrasi antarmolekul, Amida siklik terbentuk - diketopiperazine:

turunan valin (Val) diisopropil

diketopiperazine

Saat dipanaskan asam b-amino Amonia dipisahkan darinya dengan pembentukan asam tak jenuh α, β dengan sistem ikatan rangkap terkonjugasi:

Asam β-aminovalerat asam penten-2-oat

(asam 3-aminopentanoat)

Pemanasan asam g- dan d-amino disertai dengan dehidrasi intramolekul dan pembentukan Amida siklik internal - laktam:

Asam γ-aminoisovalerat γ-aminoisovalerat laktam

(asam 4-amino-3-metilbutanoat).

Asam amino adalah senyawa organik heterofungsional yang molekulnya meliputi gugus amino NH2 dan gugus karboksil COOH

Asam aminoasetat

asam aminopropanoat

Properti fisik.
Asam amino adalah zat kristal tidak berwarna yang larut dalam air. Tergantung pada radikalnya, rasanya asam, pahit, dan tidak berasa.

Sifat kimia

Asam amino adalah senyawa organik amfoter (karena gugus aminonya, ia menunjukkan sifat basa dan karena gugus karboksil COOH, ia menunjukkan sifat asam)

Bereaksi dengan asam

H 2 N – CH 2 – COOH + NaOH = Cl- asam aminoasetat

Bereaksi dengan basa

H 2 N – CH 2 – COOH + NaOH = H 2 N – CH 3 – COONa + H 2 O- garam natrium dari glisin

Bereaksi dengan oksida basa

2H 2 N – CH 2 – COOH + CuO = (H 2 N – OH 2 – COO) 2 + H 2 O- garam tembaga glisin

Tiket No.17

Hubungan antara struktur, sifat dan aplikasi pada contoh zat sederhana.

Sebagian besar zat sederhana non-logam dicirikan oleh struktur molekul, dan hanya sedikit di antaranya yang memiliki struktur non-molekul.

Struktur non-molekul

C, B, Si

Nonlogam ini memiliki kisi kristal atom, sehingga memiliki kekerasan yang tinggi dan titik leleh yang sangat tinggi.

Penambahan boron pada baja dan paduan aluminium, tembaga, nikel, dll. meningkatkan sifat mekaniknya.

Aplikasi:

1. Berlian – untuk mengebor batu

2. Grafit - untuk pembuatan elektroda, moderator neutron dalam reaktor nuklir, sebagai pelumas dalam teknologi.

3. Batubara, yang sebagian besar terdiri dari karbon, bersifat menyerap - untuk produksi kalsium karbida dan cat hitam.

Struktur molekul

F 2, O 2, Cl 2, Br 2, N 2, I 2, S 8

Nonlogam ini dicirikan oleh kisi kristal molekuler dalam keadaan padat dan, dalam kondisi normal, berupa gas, cairan atau padatan dengan titik leleh rendah.

Aplikasi:

1. Percepatan reaksi kimia, termasuk dalam metalurgi

2. Pemotongan dan pengelasan logam

3. Dalam bentuk cair di mesin roket

4. Dalam penerbangan dan kapal selam untuk bernafas

5. Dalam kedokteran

Protein seperti biopolimer. Struktur protein primer, sekunder dan tersier. Sifat dan sifat biologis protein.

Protein adalah biopolimer yang molekulnya mengandung residu asam amino

Protein memiliki struktur primer, sekunder, tersier, dan kuaterner.

Struktur primernya terdiri dari residu asam amino yang dihubungkan oleh ikatan pektida.

Struktur sekundernya adalah rantai yang digulung menjadi spiral dan, selain ikatan peptida, terdapat ikatan hidrogen

Struktur tersier berbentuk spiral yang digulung menjadi bola dan juga memiliki ikatan sulfida S-S

Struktur kuarter - heliks ganda yang digulung menjadi bola

Properti fisik

Protein adalah elektrolit amfoter. Pada nilai pH lingkungan tertentu, jumlah muatan positif dan negatif dalam suatu molekul protein adalah sama. Protein memiliki struktur yang bervariasi. Ada protein yang tidak larut dalam air, dan ada protein yang mudah larut dalam air. Ada protein yang tidak aktif secara kimia dan resisten terhadap agen. Ada protein yang sangat tidak stabil. Ada protein yang terlihat seperti benang yang panjangnya mencapai ratusan nanometer; Ada protein yang berbentuk bola dengan diameter hanya 5–7 nm. Mereka memiliki berat molekul yang besar (104-107).

Sifat kimia
1. Reaksi denaturasi adalah penghancuran struktur utama protein di bawah pengaruh suhu.
2. Reaksi warna terhadap protein
a) Interaksi protein dengan Cu(OH)2
2NaOH + CuSO 4 = Na 2 SO 4 + Cu(OH) 2
b) Interaksi protein dengan HNO 3
Reagen belerang adalah timbal asetat (CH 3 COO) 2 Pb, terbentuk endapan hitam PbS

Peran biologis
Protein adalah bahan bangunan
Protein adalah komponen penting dari semua struktur seluler
Protein merupakan enzim yang berperan sebagai katalis
Protein biasa: ini termasuk hormon
Protein adalah sarana perlindungan
Protein sebagai sumber energi

Sifat kimia asam a-amino ditentukan, dalam kasus yang paling umum, oleh adanya gugus karboksil dan amina pada atom karbon yang sama. Kekhususan gugus fungsi samping asam amino menentukan perbedaan reaktivitasnya dan individualitas masing-masing asam amino. Sifat-sifat gugus fungsi samping muncul ke permukaan dalam molekul polipeptida dan protein, yaitu. setelah gugus amina dan karboksil melakukan tugasnya - mereka membentuk rantai poliamida.

Jadi, sifat kimia dari fragmen asam amino itu sendiri terbagi menjadi reaksi amina, reaksi asam karboksilat dan sifat karena pengaruh timbal baliknya.

Gugus karboksil memanifestasikan dirinya dalam reaksi dengan basa - membentuk karboksilat, dengan alkohol - membentuk ester, dengan amonia dan amina - membentuk asam amino, asam a-amino cukup mudah didekarboksilasi ketika dipanaskan dan di bawah aksi enzim (Skema 4.2.1) .

Reaksi ini memiliki signifikansi fisiologis yang penting, karena penerapannya secara in vivo mengarah pada pembentukan amina biogenik yang sesuai yang melakukan sejumlah fungsi spesifik dalam organisme hidup. Ketika histidin didekarboksilasi, histamin terbentuk, yang memiliki efek hormonal. Dalam tubuh manusia, ia terikat, dilepaskan selama reaksi inflamasi dan alergi, syok anafilaksis, menyebabkan perluasan kapiler, kontraksi otot polos, dan secara tajam meningkatkan sekresi asam klorida di lambung.

Selain itu, melalui reaksi dekarboksilasi, bersama dengan reaksi hidroksilasi cincin aromatik, amina biogenik lainnya, serotonin, terbentuk dari triptofan. Ini ditemukan pada manusia di sel usus di trombosit, dalam racun coelenterata, moluska, artropoda dan amfibi, dan ditemukan pada tumbuhan (pisang, kopi, buckthorn laut). Serotonin melakukan fungsi mediator pada sistem saraf pusat dan perifer, mempengaruhi tonus pembuluh darah, meningkatkan resistensi kapiler, dan meningkatkan jumlah trombosit dalam darah (Diagram 4.2.2).

Gugus amino asam amino memanifestasikan dirinya dalam reaksi dengan asam, membentuk garam amonium, dan diasilasi

Skema 4.2.1

Skema 4.2.2

dan alkilat bila bereaksi dengan asam halida dan alkil halida, dengan aldehida membentuk basa Schiff, dan dengan asam nitrat, seperti amina primer biasa, membentuk turunan hidroksi yang sesuai, dalam hal ini asam hidroksi (Skema 4.2.3).

Skema 4.2.3

Partisipasi simultan gugus amino dan fungsi karboksil dalam reaksi kimia cukup beragam. a-Asam amino membentuk kompleks dengan ion dari banyak logam divalen - kompleks ini dibangun dengan partisipasi dua molekul asam amino per ion logam, sedangkan logam membentuk dua jenis ikatan dengan ligan: gugus karboksil memberikan ikatan ionik dengan logam , dan gugus amino berpartisipasi dengan pasangan elektron bebasnya, berkoordinasi dengan orbital bebas logam (ikatan donor-akseptor), menghasilkan apa yang disebut kompleks khelat (Skema 4.2.4, logam disusun dalam satu baris sesuai dengan stabilitas kompleks).

Karena molekul asam amino mengandung fungsi asam dan basa, interaksi di antara keduanya tidak dapat dihindari - hal ini mengarah pada pembentukan garam internal (zwitterion). Karena merupakan garam dari asam lemah dan basa lemah, ia akan mudah terhidrolisis dalam larutan air, yaitu. sistemnya adalah keseimbangan. Dalam keadaan kristal, asam amino memiliki struktur zwitterionik murni, sehingga konsentrasi zat ini tinggi (Skema 4.2.5).

Skema 4.2.4

Skema 4.2.5

Reaksi ninhidrin sangat penting untuk mendeteksi asam amino dalam analisis kualitatif dan kuantitatifnya. Sebagian besar asam amino bereaksi dengan ninhidrin, melepaskan aldehida yang sesuai, dan larutan berubah menjadi biru-ungu (nm) larutan oranye (nm) hanya menghasilkan prolin dan hidroksiprolin. Skema reaksinya cukup rumit dan tahap peralihannya tidak sepenuhnya jelas; produk reaksi berwarna disebut “Ruemann violet” (Skema 4.2.6).

Diketopiperazine dibentuk dengan memanaskan asam amino bebas, atau lebih baik lagi, dengan memanaskan esternya.

Skema 4.2.6

Produk reaksi dapat ditentukan berdasarkan strukturnya - sebagai turunan dari heterosiklik pirazin, dan berdasarkan skema reaksi - sebagai Amida ganda siklik, karena dibentuk oleh interaksi gugus amino dengan fungsi karboksil sesuai dengan skema substitusi nukleofilik ( Skema 4.2.7).

Pembentukan poliamida asam α-amino merupakan variasi dari reaksi pembentukan dikepiperazin yang dijelaskan di atas, dan itu

Skema 4.2.7

Skema 4.2.8

suatu variasi dimana Alam mungkin menciptakan kelas senyawa ini. Inti dari reaksi tersebut adalah serangan nukleofilik gugus amina dari satu asam α-amino terhadap gugus karboksil dari asam α-amino kedua, sedangkan gugus amina dari asam amino kedua berturut-turut menyerang gugus karboksil dari asam amino ketiga. , dll. (diagram 4.2.8).

Hasil reaksinya adalah poliamida atau (disebut dalam kaitannya dengan kimia protein dan senyawa mirip protein) polipeptida. Oleh karena itu, fragmen -CO-NH- disebut unit peptida atau ikatan peptida.