Protein adalah biopolimer, monomernya adalah residu asam alfa-amino yang saling berhubungan oleh ikatan peptida. Urutan asam amino dari setiap protein ditentukan secara ketat; dalam organisme hidup, itu dienkripsi melalui kode genetik, yang menjadi dasar biosintesis molekul protein. 20 asam amino terlibat dalam membangun protein.
Berikut adalah jenis-jenis struktur molekul protein:
- Utama. Ini adalah urutan asam amino dalam rantai linier.
- Sekunder. Ini adalah susunan rantai polipeptida yang lebih kompak melalui pembentukan ikatan hidrogen antara kelompok peptida. Ada dua varian struktur sekunder - alpha helix dan beta folding.
- Tersier. Merupakan peletakan rantai polipeptida menjadi globul. Dalam hal ini, hidrogen, ikatan disulfida terbentuk, dan stabilisasi molekul juga diwujudkan karena interaksi hidrofobik dan ionik dari residu asam amino.
- Kuarter. Protein terdiri dari beberapa rantai polipeptida yang berinteraksi satu sama lain melalui ikatan non-kovalen.
Dengan demikian, asam amino yang terhubung dalam urutan tertentu membentuk rantai polipeptida, bagian-bagian individu yang melingkar atau membentuk lipatan. Unsur-unsur struktur sekunder seperti itu membentuk gumpalan, membentuk struktur tersier protein. Gumpalan individu berinteraksi satu sama lain, membentuk kompleks protein kompleks dengan struktur kuaterner.
Klasifikasi protein
Ada beberapa kriteria dimana senyawa protein dapat diklasifikasikan. Komposisinya membedakan antara protein sederhana dan kompleks. Zat protein kompleks mengandung gugus non-asam amino dalam komposisinya, yang sifat kimianya mungkin berbeda. Tergantung pada ini, ada:
- glikoprotein;
- lipoprotein;
- nukleoprotein;
- metaloprotein;
- fosfoprotein;
- kromoprotein.
Ada juga klasifikasi menurut jenis umum struktur:
- berhubung dgn urat saraf;
- bulat;
- selaput.
Protein disebut protein sederhana (satu komponen), hanya terdiri dari residu asam amino. Tergantung pada kelarutannya, mereka dibagi menjadi beberapa kelompok berikut:
Klasifikasi seperti itu tidak sepenuhnya akurat, karena menurut penelitian terbaru, banyak protein sederhana dikaitkan dengan jumlah minimum senyawa non-protein. Jadi, beberapa protein mengandung pigmen, karbohidrat, terkadang lipid, yang membuatnya lebih mirip molekul protein kompleks.
Sifat fisika-kimia protein
Sifat fisikokimia protein ditentukan oleh komposisi dan jumlah residu asam amino yang termasuk dalam molekulnya. Berat molekul polipeptida sangat bervariasi, dari beberapa ribu hingga satu juta atau lebih. Sifat kimia molekul protein beragam, termasuk amfoterisitas, kelarutan, dan kemampuan untuk mengubah sifat.
amfoter
Karena protein mengandung asam amino asam dan basa, molekul akan selalu mengandung gugus asam dan basa bebas (COO- dan NH3+, masing-masing). Muatan ditentukan oleh rasio gugus asam amino basa dan asam. Untuk alasan ini, protein bermuatan "+" jika pH menurun, dan sebaliknya, "-" jika pH meningkat. Dalam kasus ketika pH sesuai dengan titik isoelektrik, molekul protein akan memiliki muatan nol. Amfoterisitas penting untuk pelaksanaan fungsi biologis, salah satunya adalah menjaga tingkat pH dalam darah.
Kelarutan
Klasifikasi protein menurut sifat kelarutan telah diberikan di atas. Kelarutan protein dalam air dijelaskan oleh dua faktor:
- muatan dan saling tolak menolak molekul protein;
- pembentukan cangkang hidrasi di sekitar protein - dipol air berinteraksi dengan gugus bermuatan di bagian luar globul.
Denaturasi
Sifat fisikokimia denaturasi adalah proses penghancuran struktur sekunder dan tersier dari molekul protein di bawah pengaruh sejumlah faktor: suhu, aksi alkohol, garam logam berat, asam dan bahan kimia lainnya.
Penting! Struktur primer tidak rusak selama denaturasi.
Sifat kimia protein, reaksi kualitatif, persamaan reaksi
Sifat kimia protein dapat dipertimbangkan dengan menggunakan reaksi deteksi kualitatif sebagai contoh. Reaksi kualitatif memungkinkan untuk menentukan keberadaan gugus peptida dalam suatu senyawa:
1. Xanthoprotein. Ketika konsentrasi tinggi asam nitrat bekerja pada protein, endapan terbentuk, yang, ketika dipanaskan, menjadi kuning.
2. Biuret. Di bawah aksi tembaga sulfat pada larutan protein basa lemah, senyawa kompleks terbentuk antara ion tembaga dan polipeptida, yang disertai dengan pewarnaan larutan dalam warna ungu-biru. Reaksi ini digunakan dalam praktik klinis untuk menentukan konsentrasi protein dalam serum darah dan cairan biologis lainnya.
Sifat kimia penting lainnya adalah deteksi belerang dalam senyawa protein. Untuk tujuan ini, larutan protein alkali dipanaskan dengan garam timbal. Ini memberikan endapan hitam yang mengandung timbal sulfida.
Signifikansi biologis protein
Karena sifat fisik dan kimianya, protein melakukan sejumlah besar fungsi biologis, yang meliputi:
- katalitik (protein enzim);
- transportasi (hemoglobin);
- struktural (keratin, elastin);
- kontraktil (aktin, miosin);
- pelindung (imunoglobulin);
- sinyal (molekul reseptor);
- hormonal (insulin);
- energi.
Protein penting bagi tubuh manusia, karena terlibat dalam pembentukan sel, memberikan kontraksi otot pada hewan, dan membawa banyak senyawa kimia bersama dengan serum darah. Selain itu, molekul protein merupakan sumber asam amino esensial dan melakukan fungsi perlindungan, berpartisipasi dalam produksi antibodi dan pembentukan kekebalan.
10 Fakta Protein yang Sedikit Diketahui
- Protein mulai dipelajari sejak tahun 1728, saat itulah orang Italia Jacopo Bartolomeo Beccari mengisolasi protein dari tepung.
- Protein rekombinan sekarang banyak digunakan. Mereka disintesis dengan memodifikasi genom bakteri. Secara khusus, insulin, faktor pertumbuhan dan senyawa protein lain yang digunakan dalam pengobatan diperoleh dengan cara ini.
- Molekul protein telah ditemukan pada ikan Antartika yang mencegah darah membeku.
- Protein resilin dicirikan oleh elastisitas ideal dan merupakan dasar dari titik-titik perlekatan sayap serangga.
- Tubuh memiliki protein pendamping unik yang mampu mengembalikan struktur tersier atau kuaterner asli yang benar dari senyawa protein lainnya.
- Di dalam inti sel terdapat histon - protein yang berperan dalam pemadatan kromatin.
- Sifat molekuler antibodi - protein pelindung khusus (imunoglobulin) - mulai dipelajari secara aktif sejak 1937. Tiselius dan Kabat menggunakan elektroforesis dan membuktikan bahwa pada hewan yang diimunisasi fraksi gamma meningkat, dan setelah penyerapan serum oleh antigen yang memprovokasi, distribusi protein oleh fraksi kembali ke gambar hewan utuh.
- Putih telur adalah contoh nyata penerapan fungsi cadangan oleh molekul protein.
- Dalam molekul kolagen, setiap residu asam amino ketiga dibentuk oleh glisin.
- Dalam komposisi glikoprotein, 15-20% adalah karbohidrat, dan dalam komposisi proteoglikan bagiannya adalah 80-85%.
Kesimpulan
Protein adalah senyawa yang paling kompleks, yang tanpanya sulit untuk membayangkan aktivitas vital organisme apa pun. Lebih dari 5.000 molekul protein telah diisolasi, tetapi setiap individu memiliki kumpulan proteinnya sendiri dan ini berbeda dari individu lain dari spesiesnya.
Sifat kimia dan fisik protein yang paling penting diperbarui: 21 Maret 2019 oleh: Artikel Ilmiah.Ru
Seperti yang Anda ketahui, protein adalah dasar bagi asal usul kehidupan di planet kita. Tapi itu adalah coacervate drop, yang terdiri dari molekul peptida, yang menjadi dasar kelahiran makhluk hidup. Ini tidak diragukan lagi, karena analisis komposisi internal dari setiap perwakilan biomassa menunjukkan bahwa zat-zat ini ditemukan dalam segala hal: tumbuhan, hewan, mikroorganisme, jamur, virus. Selain itu, mereka sangat beragam dan bersifat makromolekul.
Struktur ini memiliki empat nama, semuanya sinonim:
- protein;
- protein;
- polipeptida;
- peptida.
molekul protein
Jumlah mereka benar-benar tak terhitung. Dalam hal ini, semua molekul protein dapat dibagi menjadi dua kelompok besar:
- sederhana - hanya terdiri dari rangkaian asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida;
- kompleks - struktur dan struktur protein dicirikan oleh kelompok protolitik (prostetik) tambahan, yang juga disebut kofaktor.
Selain itu, molekul kompleks juga memiliki klasifikasi sendiri.
Gradasi peptida kompleks
- Glikoprotein adalah senyawa yang berkaitan erat dengan protein dan karbohidrat. Kelompok prostetik mukopolisakarida dijalin ke dalam struktur molekul.
- Lipoprotein adalah senyawa kompleks protein dan lipid.
- Metalloprotein - ion logam (besi, mangan, tembaga, dan lainnya) bertindak sebagai gugus prostetik.
- Nukleoprotein - koneksi protein dan asam nukleat (DNA, RNA).
- Fosfoprotein - konformasi protein dan residu asam ortofosfat.
- Kromoprotein sangat mirip dengan metaloprotein, namun elemen yang merupakan bagian dari kelompok prostetik adalah kompleks berwarna utuh (merah - hemoglobin, hijau - klorofil, dan sebagainya).
Setiap kelompok dianggap memiliki struktur dan sifat protein yang berbeda. Fungsi yang mereka lakukan juga bervariasi tergantung pada jenis molekul.
Struktur kimia protein
Dari sudut pandang ini, protein adalah rantai residu asam amino yang panjang dan masif yang saling berhubungan oleh ikatan spesifik yang disebut ikatan peptida. Dari struktur samping asam meninggalkan cabang - radikal. Struktur molekul ini ditemukan oleh E. Fischer pada awal abad ke-21.
Kemudian, protein, struktur dan fungsi protein dipelajari secara lebih rinci. Menjadi jelas bahwa hanya ada 20 asam amino yang membentuk struktur peptida, tetapi mereka dapat digabungkan dengan berbagai cara. Oleh karena itu keragaman struktur polipeptida. Selain itu, dalam proses kehidupan dan kinerja fungsinya, protein dapat mengalami sejumlah transformasi kimia. Akibatnya, mereka mengubah struktur, dan jenis koneksi yang sama sekali baru muncul.
Untuk memutuskan ikatan peptida, yaitu, untuk memutuskan protein, struktur rantai, Anda harus memilih kondisi yang sangat keras (aksi suhu tinggi, asam atau alkali, katalis). Hal ini disebabkan kekuatan molekul yang tinggi, yaitu pada gugus peptida.
Deteksi struktur protein di laboratorium dilakukan dengan menggunakan reaksi biuret - paparan polipeptida (II) yang baru diendapkan. Kompleks kelompok peptida dan ion tembaga memberikan warna ungu cerah.
Ada empat organisasi struktural utama, yang masing-masing memiliki fitur struktural proteinnya sendiri.
Tingkat organisasi: struktur utama
Seperti disebutkan di atas, peptida adalah urutan residu asam amino dengan atau tanpa inklusi, koenzim. Jadi primer disebut struktur molekul seperti itu, yang alami, alami, benar-benar asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida, dan tidak lebih. Artinya, polipeptida dari struktur linier. Pada saat yang sama, fitur struktural protein dari rencana semacam itu adalah bahwa kombinasi asam seperti itu menentukan kinerja fungsi molekul protein. Karena adanya fitur-fitur ini, dimungkinkan tidak hanya untuk mengidentifikasi peptida, tetapi juga untuk memprediksi sifat dan peran yang sama sekali baru, yang belum ditemukan. Contoh peptida dengan struktur primer alami adalah insulin, pepsin, kimotripsin, dan lain-lain.
Konformasi sekunder
Struktur dan sifat protein dalam kategori ini agak berubah. Struktur seperti itu dapat terbentuk awalnya dari alam atau ketika struktur utama terkena hidrolisis parah, suhu, atau kondisi lain.
Konformasi ini memiliki tiga varietas:
- Kumparan halus, teratur, stereoreguler yang dibuat dari residu asam amino yang berputar di sekitar sumbu utama sambungan. Mereka disatukan hanya oleh mereka yang timbul antara oksigen dari satu kelompok peptida dan hidrogen dari yang lain. Selain itu, strukturnya dianggap benar karena fakta bahwa belokan diulang secara merata setiap 4 tautan. Struktur seperti itu dapat berupa tangan kiri atau tangan kanan. Tetapi pada sebagian besar protein yang dikenal, isomer dekstrorotatori mendominasi. Konformasi seperti itu disebut struktur alfa.
- Komposisi dan struktur protein jenis berikut ini berbeda dari yang sebelumnya karena ikatan hidrogen terbentuk bukan antara residu yang berdekatan dengan satu sisi molekul, tetapi antara jarak yang signifikan, dan pada jarak yang cukup jauh. Karena alasan ini, seluruh struktur berbentuk beberapa rantai polipeptida serpentin yang bergelombang. Ada satu ciri yang harus ditunjukkan oleh protein. Struktur asam amino pada cabang harus sesingkat mungkin, seperti glisin atau alanin, misalnya. Jenis konformasi sekunder ini disebut lembaran beta karena kemampuannya untuk tampak saling menempel saat membentuk struktur umum.
- Biologi mengacu pada jenis struktur protein ketiga sebagai fragmen yang kompleks, tersebar, tidak teratur yang tidak memiliki stereoregularitas dan mampu mengubah struktur di bawah pengaruh kondisi eksternal.
Tidak ada contoh protein yang memiliki struktur sekunder secara alami telah diidentifikasi.
Pendidikan Tinggi
Ini adalah konformasi yang cukup kompleks yang disebut "bola". Apa itu protein? Strukturnya didasarkan pada struktur sekunder, namun, jenis interaksi baru antara atom-atom dari pengelompokan ditambahkan, dan seluruh molekul tampaknya menggulung, sehingga berfokus pada fakta bahwa gugus hidrofilik diarahkan ke dalam globul, dan gugus hidrofobik diarahkan keluar.
Ini menjelaskan muatan molekul protein dalam larutan koloid air. Jenis interaksi apa yang ada di sini?
- Ikatan hidrogen - tetap tidak berubah antara bagian yang sama seperti pada struktur sekunder.
- interaksi - terjadi ketika polipeptida dilarutkan dalam air.
- Daya tarik ionik - terbentuk antara kelompok residu asam amino yang bermuatan berbeda (radikal).
- Interaksi kovalen - dapat terbentuk di antara situs asam tertentu - molekul sistein, atau lebih tepatnya, ekornya.
Dengan demikian, komposisi dan struktur protein dengan struktur tersier dapat digambarkan sebagai rantai polipeptida yang terlipat menjadi globul-globul yang mempertahankan dan menstabilkan konformasinya karena berbagai jenis interaksi kimia. Contoh peptida tersebut: phosphoglycerate kease, tRNA, alpha-keratin, silk fibroin, dan lain-lain.
Struktur Kuarter
Ini adalah salah satu globul paling kompleks yang dibentuk oleh protein. Struktur dan fungsi protein jenis ini sangat serbaguna dan spesifik.
Apa konformasi seperti itu? Ini adalah beberapa (dalam beberapa kasus lusinan) rantai polipeptida besar dan kecil yang terbentuk secara independen satu sama lain. Tapi kemudian, karena interaksi yang sama yang kami pertimbangkan untuk struktur tersier, semua peptida ini berputar dan terjalin satu sama lain. Dengan cara ini, globul konformasi kompleks diperoleh, yang dapat mengandung atom logam, gugus lipid, dan gugus karbohidrat. Contoh protein tersebut adalah DNA polimerase, amplop virus tembakau, hemoglobin, dan lain-lain.
Semua struktur peptida yang telah kami pertimbangkan memiliki metode identifikasinya sendiri di laboratorium, berdasarkan kemungkinan modern menggunakan kromatografi, sentrifugasi, mikroskop elektron dan optik, dan teknologi komputer tinggi.
Fungsi yang dilakukan
Struktur dan fungsi protein berhubungan erat satu sama lain. Artinya, setiap peptida memainkan peran tertentu, unik dan spesifik. Ada juga yang mampu melakukan beberapa operasi penting dalam satu sel hidup sekaligus. Namun, dimungkinkan untuk mengekspresikan dalam bentuk umum fungsi utama molekul protein dalam organisme makhluk hidup:
- Memastikan gerakan. Organisme uniseluler, atau organel, atau beberapa jenis sel mampu bergerak, berkontraksi, bergerak. Ini disediakan oleh protein yang merupakan bagian dari struktur alat motorik mereka: silia, flagela, membran sitoplasma. Jika kita berbicara tentang sel yang tidak mampu bergerak, maka protein dapat berkontribusi pada kontraksinya (miosin otot).
- Fungsi nutrisi atau cadangan. Ini adalah akumulasi molekul protein dalam telur, embrio dan biji tanaman untuk lebih mengisi nutrisi yang hilang. Ketika dibelah, peptida memberikan asam amino dan zat aktif biologis yang diperlukan untuk perkembangan normal organisme hidup.
- Fungsi energi. Selain karbohidrat, protein juga bisa memberi kekuatan pada tubuh. Dengan pemecahan 1 g peptida, 17,6 kJ energi bermanfaat dilepaskan dalam bentuk asam adenosin trifosfat (ATP), yang dihabiskan untuk proses vital.
- Sinyal dan Ini terdiri dari implementasi pemantauan yang cermat terhadap proses yang sedang berlangsung dan transmisi sinyal dari sel ke jaringan, dari mereka ke organ, dari yang terakhir ke sistem, dan seterusnya. Contoh tipikal adalah insulin, yang secara ketat memperbaiki jumlah glukosa dalam darah.
- fungsi reseptor. Ini dilakukan dengan mengubah konformasi peptida di satu sisi membran dan melibatkan ujung lainnya dalam restrukturisasi. Pada saat yang sama, sinyal dan informasi yang diperlukan ditransmisikan. Paling sering, protein semacam itu dibangun ke dalam membran sitoplasma sel dan melakukan kontrol ketat atas semua zat yang melewatinya. Mereka juga mengingatkan Anda akan perubahan kimia dan fisik di lingkungan.
- Fungsi transportasi peptida. Ini dilakukan oleh protein saluran dan protein pembawa. Peran mereka jelas - mengangkut molekul yang diperlukan ke tempat-tempat dengan konsentrasi rendah dari bagian-bagian dengan konsentrasi tinggi. Contoh tipikal adalah pengangkutan oksigen dan karbon dioksida melalui organ dan jaringan oleh protein hemoglobin. Mereka juga melakukan pengiriman senyawa dengan berat molekul rendah melalui membran sel di dalamnya.
- fungsi struktural. Salah satu yang paling penting dari yang protein lakukan. Struktur semua sel, organelnya disediakan dengan tepat oleh peptida. Mereka, seperti bingkai, mengatur bentuk dan struktur. Selain itu, mereka mendukungnya dan memodifikasinya jika perlu. Oleh karena itu, untuk pertumbuhan dan perkembangan, semua organisme hidup membutuhkan protein dalam makanannya. Peptida tersebut antara lain elastin, tubulin, kolagen, aktin, keratin dan lain-lain.
- fungsi katalitik. Enzim melakukannya. Banyak dan beragam, mereka mempercepat semua reaksi kimia dan biokimia dalam tubuh. Tanpa partisipasi mereka, apel biasa di perut dapat dicerna hanya dalam dua hari, dengan kemungkinan pembusukan yang tinggi. Di bawah aksi katalase, peroksidase dan enzim lainnya, proses ini memakan waktu dua jam. Secara umum, berkat peran protein inilah anabolisme dan katabolisme dilakukan, yaitu plastik dan
Peran pelindung
Ada beberapa jenis ancaman yang protein dirancang untuk melindungi tubuh dari.
Pertama, reagen traumatis, gas, molekul, zat dari berbagai spektrum aksi. Peptida dapat masuk ke dalam interaksi kimia dengan mereka, mengubahnya menjadi bentuk yang tidak berbahaya atau hanya menetralkannya.
Kedua, ada ancaman fisik dari luka - jika protein fibrinogen tidak berubah menjadi fibrin pada waktunya di lokasi cedera, maka darah tidak akan membeku, yang berarti penyumbatan tidak akan terjadi. Kemudian, sebaliknya, Anda akan membutuhkan peptida plasmin, yang mampu memecahkan gumpalan dan memulihkan patensi pembuluh darah.
Ketiga, ancaman kekebalan. Struktur dan signifikansi protein yang membentuk pertahanan kekebalan sangat penting. Antibodi, imunoglobulin, interferon adalah elemen penting dan signifikan dari sistem limfatik dan kekebalan manusia. Setiap partikel asing, molekul berbahaya, bagian sel yang mati atau seluruh struktur harus segera diselidiki oleh senyawa peptida. Itulah sebabnya seseorang dapat secara mandiri, tanpa bantuan obat-obatan, setiap hari melindungi dirinya dari infeksi dan virus sederhana.
Properti fisik
Struktur protein sel sangat spesifik dan tergantung pada fungsi yang dilakukan. Tetapi sifat fisik semua peptida serupa dan bermuara pada karakteristik berikut.
- Berat molekulnya mencapai 1.000.000 Dalton.
- Sistem koloid terbentuk dalam larutan berair. Di sana, struktur memperoleh muatan yang dapat bervariasi tergantung pada keasaman medium.
- Ketika terkena kondisi yang keras (iradiasi, asam atau alkali, suhu, dan sebagainya), mereka dapat berpindah ke tingkat konformasi lain, yaitu denaturasi. Proses ini tidak dapat diubah pada 90% kasus. Namun, ada juga pergeseran terbalik - renaturasi.
Ini adalah sifat utama dari karakteristik fisik peptida.
Molekul protein terdiri dari residu asam amino yang dihubungkan dalam rantai oleh ikatan peptida.
Ikatan peptida terjadi selama pembentukan protein sebagai akibat dari interaksi gugus amino ( -NH2) satu asam amino dengan gugus karboksil ( -COOH) dari asam amino lain.
Dua asam amino membentuk dipeptida (rantai dua asam amino) dan molekul air.
Puluhan, ratusan, dan ribuan molekul asam amino bergabung satu sama lain untuk membentuk molekul protein raksasa.
Kelompok atom diulang berkali-kali dalam molekul protein -CO-NH-; mereka disebut amida, atau dalam kimia protein kelompok peptida. Dengan demikian, protein diklasifikasikan sebagai poliamida atau polipeptida dengan berat molekul tinggi alami.
Jumlah total asam amino alami mencapai 300, tetapi beberapa di antaranya cukup langka.
Di antara asam amino, kelompok 20 yang paling penting dibedakan. Mereka ditemukan di semua protein dan disebut asam amino alfa.
Seluruh jenis protein dalam banyak kasus dibentuk oleh dua puluh asam alfa-amino ini. Pada saat yang sama, untuk setiap protein, urutan di mana residu asam amino penyusunnya terhubung satu sama lain sangat spesifik. Komposisi asam amino protein ditentukan oleh kode genetik organisme.
Protein dan peptida
Dan tupai, dan peptida adalah senyawa yang dibangun dari residu asam amino. Perbedaan di antara mereka bersifat kuantitatif.
Ini diasumsikan bahwa:
· peptida mengandung hingga 100 residu asam amino dalam satu molekul
(yang sesuai dengan berat molekul hingga 10.000), dan
· tupai- lebih dari 100 residu asam amino
(berat molekul dari 10.000 hingga beberapa juta).
Pada gilirannya, dalam kelompok peptida, biasanya dibedakan:
· oligopeptida(peptida dengan berat molekul rendah),
mengandung dalam rantai tidak lebih 10
residu asam amino, dan
· polipeptida, yang rantainya mencakup hingga 100 residu asam amino.
Untuk makromolekul dengan jumlah residu asam amino mendekati atau sedikit melebihi 100, konsep polipeptida dan protein secara praktis tidak dibedakan dan seringkali identik.
Struktur protein. tingkat organisasi.
Molekul protein adalah entitas yang sangat kompleks. Sifat-sifat protein tidak hanya bergantung pada komposisi kimia molekulnya, tetapi juga pada faktor-faktor lain. Misalnya dari struktur spasial molekul, dari ikatan antar atom yang menyusun molekul.
alokasikan empat tingkat organisasi struktural molekul protein.
Struktur Utama
Struktur primer adalah susunan residu asam amino dalam rantai polipeptida.
Urutan residu asam amino dalam rantai adalah karakteristik paling penting dari protein. Dialah yang menentukan sifat-sifat utamanya.
Protein setiap orang memiliki struktur primer uniknya sendiri yang terkait dengan kode genetik.
struktur sekunder.
Struktur sekunder terkait dengan orientasi spasial rantai polipeptida.
Jenis utamanya:
heliks alfa
struktur cupang (terlihat seperti lembaran terlipat).
Struktur sekunder ditetapkan, sebagai suatu peraturan, oleh ikatan hidrogen antara atom hidrogen dan oksigen dari kelompok peptida, yang terpisah 4 unit satu sama lain.
Ikatan hidrogen, seolah-olah, menjahit heliks bersama-sama, menahan rantai polipeptida dalam keadaan bengkok.
Struktur tersier
Dimanapun kita bertemu kehidupan
kami menemukan bahwa dia terikat
dengan tubuh protein apapun.
F.Engels
Sasaran. Memperluas pengetahuan tentang protein sebagai polimer alam, tentang keragaman fungsinya dalam kaitannya dengan struktur dan sifat-sifatnya; menggunakan eksperimen dengan protein untuk menerapkan koneksi interdisipliner dan untuk mengembangkan minat siswa.
Rencana belajar
- Peran protein dalam tubuh.
- Komposisi, struktur, sifat protein.
- Fungsi protein.
- Sintesis protein.
- Transformasi protein dalam tubuh.
SELAMA KELAS
Peran protein dalam tubuh
Guru biologi. Dari zat organik yang membentuk sel hidup, protein memainkan peran paling penting. Mereka menyumbang sekitar 50% dari massa sel. Berkat protein, tubuh memperoleh kemampuan untuk bergerak, berkembang biak, tumbuh, mengasimilasi makanan, merespons pengaruh eksternal, dll.
“Hidup adalah cara keberadaan tubuh protein, titik esensialnya adalah pertukaran zat yang konstan dengan alam eksternal di sekitarnya, dan dengan penghentian pertukaran zat ini, kehidupan juga berhenti, yang mengarah pada penguraian protein. ,” tulis Engels dalam tulisannya.
Komposisi, struktur, sifat protein
guru kimia. Protein adalah senyawa alami molekul tinggi kompleks yang dibangun dari asam -amino. Komposisi protein mencakup 20 asam amino yang berbeda, oleh karena itu sangat beragam protein dengan berbagai kombinasi asam amino. Dari 33 huruf alfabet kita dapat membuat jumlah kata yang tak terbatas, jadi dari 20 asam amino - jumlah protein yang tak terbatas. Ada hingga 100.000 protein dalam tubuh manusia.
Protein dibagi menjadi protein
(protein sederhana) dan protein
(protein kompleks).
Jumlah residu asam amino yang termasuk dalam molekul berbeda: insulin - 51, mioglobin - 140. Oleh karena itu Tn protein dari 10.000 hingga beberapa juta.
Referensi sejarah
. Hipotesis pertama tentang struktur molekul protein diajukan pada tahun 70-an abad XIX. Ini adalah teori struktur protein ureide. Pada tahun 1903, ilmuwan Jerman E. G. Fischer mengajukan teori peptida, yang menjadi kunci misteri struktur protein. Fisher mengemukakan bahwa protein merupakan polimer residu asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida NH-CO. Gagasan bahwa protein adalah formasi polimer telah diungkapkan sejak tahun 1888 oleh ilmuwan Rusia A.Ya.Danilevsky. Teori ini dikonfirmasi dalam karya-karya berikutnya. Menurut teori polipeptida, protein memiliki struktur yang pasti.
(Peragaan fragmen film "Struktur protein primer, sekunder, tersier.")
Banyak protein terdiri dari beberapa partikel polipeptida yang terlipat menjadi satu agregat. Jadi, molekul hemoglobin (C 738 H 1166 S 2 Fe 4 O 208) terdiri dari empat subunit. Perhatikan bahwa Tn protein telur = 36.000, Tn protein otot = 1.500.000.
Struktur primer protein – urutan pergantian residu asam amino (semua ikatan kovalen, kuat) (Gbr. 1).
struktur sekunder - bentuk rantai polipeptida di ruang angkasa. Rantai protein dipelintir menjadi spiral (karena banyak ikatan hidrogen) (Gbr. 2).
Struktur tersier adalah konfigurasi tiga dimensi nyata yang diasumsikan oleh heliks bengkok di ruang angkasa (karena ikatan hidrofobik), dalam beberapa protein, ikatan S–S (ikatan bisulfida) (Gbr. 3).
Struktur Kuarter – makromolekul protein yang terhubung satu sama lain membentuk kompleks (Gbr. 4).
Sifat kimia protein
Ketika protein dan peptida dipanaskan dengan larutan asam, basa, atau di bawah aksi enzim, hidrolisis terjadi. Hidrolisis protein direduksi menjadi pemutusan ikatan polipeptida:
Pengalaman laboratorium 1.
Denaturasi protein
Denaturasi
- pelanggaran struktur alami protein di bawah pengaruh pemanasan dan reagen kimia.
a) Pengaruh alkohol pada protein;
b) pengaruh garam natrium klorida (larutan pekat) dan timbal asetat pada protein;
c) aksi HNO 3 (conc.);
d) koagulasi protein selama perebusan.
Pengalaman laboratorium2.
Reaksi kualitatif warna protein
a) reaksi Biuret;
b) reaksi xantoprotein;
c) interaksi protein dengan timbal asetat selama pemanasan.
guru kimia. Data percobaan 1 menunjukkan bahwa pencemaran lingkungan alam dengan garam logam berat menyebabkan konsekuensi negatif bagi organisme hidup. Protein alami kehilangan sifat spesifiknya, menjadi tidak larut, dan mengalami denaturasi. Saat meracuni orang dengan garam logam berat, susu digunakan, protein yang mengikat ion logam tersebut.
(Peragaan fragmen dari bagian pertama film "Protein, struktur molekul protein.")
Fungsi protein
guru biologi. Fungsi protein bervariasi.
1. Bahan bangunan
- protein terlibat dalam pembentukan membran sel, organel dan membran sel. Pembuluh darah, tendon, dan rambut dibangun dari protein.
2. Peran katalitik
- semua katalis seluler adalah protein (situs aktif enzim). Struktur situs aktif enzim dan struktur substrat persis sama, seperti kunci dan gembok.
3. Fungsi motorik
- protein kontraktil menyebabkan gerakan apapun.
4. Fungsi transportasi
Protein darah hemoglobin mengikat oksigen dan membawanya ke semua jaringan.
5. Peran pelindung
- produksi badan protein dan antibodi untuk menetralkan zat asing.
6. Fungsi energi
– 1 g protein setara dengan 17,6 kJ.
Sintesis protein
Guru biologi. Manusia telah lama mengkonsumsi protein yang diisolasi terutama dari tumbuhan dan hewan. Dalam beberapa dekade terakhir, pekerjaan telah dilakukan pada produksi buatan zat protein. Setengah dari dunia berada dalam keadaan kelaparan protein, dan kekurangan protein makanan global adalah sekitar 15 juta ton per tahun dengan tingkat asupan protein per hari untuk orang dewasa sebesar 115 g.
(Demonstrasi fragmen bagian ke-2 film "Protein, struktur molekul protein" - tentang perakitan molekul protein.)
Transformasi protein dalam tubuh
guru kimia. Kesimpulan. Semua protein adalah polipeptida, tetapi tidak semua polipeptida adalah protein. Setiap protein memiliki struktur spesifiknya sendiri.
Pekerjaan rumah .Rudzitis G.E., Feldman F.G.. Kimia-11. M.: Pencerahan, 1992, hal. 18–22.
LITERATUR
Makarenya A.A. Mari kita kembali ke kimia. Moskow: Sekolah Tinggi, 1989;
Buku panduan kimia. Kimia organik untuk pelatihan di lembaga pendidikan profil medis dan biologis. Rostov-on-Don: Rumah Penerbitan Universitas Rostov, 1995;
Koltun M. Dunia kimia. M.: Sastra Anak, 1988;
Membaca buku tentang kimia organik. Komp. P.F. Butskus. Moskow: Pendidikan, 1985;
Chertkov I.N. Percobaan polimer di sekolah menengah. M.: Pendidikan, 1971;
Tubuh T.V., Kalyakina E.A. tupai. "Kimia" (Rumah penerbitan "Pertama September"), 2003, No. 3,
Dengan. empat belas;
Belyaev D.K., Vorontsov N.N., Dymyshts G.M. dan sebagainya. biologi umum. Moskow: Pencerahan, 1999, 287 hal.
tupai- senyawa organik bermolekul tinggi yang terdiri dari residu asam amino yang dihubungkan dalam rantai panjang oleh ikatan peptida.
Komposisi protein organisme hidup hanya mencakup 20 jenis asam amino, yang semuanya adalah asam alfa-amino, dan komposisi asam amino protein dan urutan hubungannya satu sama lain ditentukan oleh kode genetik individu makhluk hidup. organisme.
Salah satu fitur protein adalah kemampuannya untuk secara spontan membentuk struktur spasial yang khas hanya untuk protein khusus ini.
Karena kekhususan strukturnya, protein dapat memiliki berbagai sifat. Misalnya, protein yang memiliki struktur kuartener bulat, khususnya protein telur ayam, larut dalam air membentuk larutan koloid. Protein dengan struktur kuaterner fibrillar tidak larut dalam air. Protein fibrilar, khususnya, membentuk kuku, rambut, tulang rawan.
Sifat kimia protein
Hidrolisis
Semua protein mampu menjalani hidrolisis. Dalam kasus hidrolisis lengkap protein, campuran asam -amino terbentuk:
Protein + nH 2 O => campuran -asam amino
Denaturasi
Penghancuran struktur sekunder, tersier, dan kuartener protein tanpa merusak struktur primernya disebut denaturasi. Denaturasi protein dapat berlangsung di bawah aksi larutan garam natrium, kalium atau amonium - denaturasi tersebut dapat dibalik:
Denaturasi yang terjadi di bawah pengaruh radiasi (misalnya, pemanasan) atau pemrosesan protein dengan garam logam berat tidak dapat diubah:
Jadi, misalnya, denaturasi protein ireversibel diamati selama perlakuan panas telur selama persiapannya. Akibat denaturasi putih telur, kemampuannya untuk larut dalam air dengan terbentuknya larutan koloid menghilang.
Reaksi kualitatif terhadap protein
Reaksi biuret
Jika larutan natrium hidroksida 10% ditambahkan ke larutan yang mengandung protein, dan kemudian sejumlah kecil larutan tembaga sulfat 1%, warna ungu akan muncul.
larutan protein + NaOH (larutan 10%) + uSO 4 = warna ungu
reaksi xantoprotein
larutan protein ketika direbus dengan asam nitrat pekat menjadi kuning:
larutan protein + HNO 3 (conc.) => warna kuning
Fungsi biologis protein
| katalis | mempercepat berbagai reaksi kimia dalam organisme hidup | enzim |
| struktural | bahan bangunan sel | kolagen, protein membran sel |
| pelindung | melindungi tubuh dari infeksi | imunoglobulin, interferon |
| peraturan | mengatur proses metabolisme | hormon |
| mengangkut | pemindahan zat-zat penting dari satu bagian tubuh ke bagian lain | hemoglobin membawa oksigen |
| energi | memasok tubuh dengan energi | 1 gram protein dapat memberi tubuh energi 17,6 J |
| bermotor (motor) | setiap fungsi motorik tubuh | miosin (protein otot) |
