ប្រភេទ និងអត្ថន័យនៃការកែប្រែក្រោយការបកប្រែនៃប្រូតេអ៊ីន។ ការកែប្រែក្រោយការបកប្រែនៃប្រូតេអ៊ីន

ការកែប្រែគីមីនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានអនុវត្តដោយជំនួយនៃ hydrolysis អាស៊ីតឬអាល់កាឡាំង ស្ថេរភាពនៃប្រូតេអ៊ីនដោយការបង្កើតអំបិល acylation និងប្រតិកម្ម plastein ។

អាល់កាឡាំងនិងអាស៊ីត hydrolysis ។វិធីសាស្រ្តនៃការកែប្រែប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះត្រូវបានប្រើប្រាស់យ៉ាងទូលំទូលាយដើម្បីរំលាយប្រូតេអ៊ីនត្រីក្នុងដំណើរការនៃការទទួលបានប្រូតេអ៊ីនត្រីប្រមូលផ្តុំ ដែលបណ្តាលឱ្យមានការបង្កើនភាពរលាយ សារធាតុ emulsification និងពពុះនៃប្រូតេអ៊ីន។

ជម្រៅនៃអ៊ីដ្រូលីស៊ីសអាស្រ័យលើប្រភេទ និងការប្រមូលផ្តុំនៃអាល់កាឡាំង ឬអាស៊ីត សមាមាត្រនៃស្រទាប់ខាងក្រោម និងសារធាតុប្រតិកម្ម សីតុណ្ហភាព រយៈពេលនៃការព្យាបាល។ ដើម្បីសម្រេចបានលទ្ធផលជាក់លាក់មួយ ដំណើរការត្រូវតែធ្វើឱ្យប្រសើរសម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនជាក់លាក់នៃវត្ថុធាតុដើមជាក់លាក់មួយ។

ជាមួយនឹង hydrolysis ពេញលេញនៃប្រូតេអ៊ីន ល្បាយនៃអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានបង្កើតឡើង។ វាត្រូវបានប្រើនៅក្នុងបច្ចេកវិទ្យាចុងក្រោយបំផុត។ កម្រិតនៃអ៊ីដ្រូលីស៊ីសអាចត្រូវបានគ្រប់គ្រង និងកែតម្រូវ។ ប៉ុន្តែវាត្រូវតែត្រូវបានយកទៅក្នុងគណនីថារួមជាមួយនឹងផលវិបាកវិជ្ជមាននៃ hydrolysis ក៏មានអវិជ្ជមានផងដែរ។ ឧទាហរណ៏, ការបង្កើតនៃ racemates នៃអាស៊ីត - peptides ជាមួយនឹងរសជាតិជូរចត់។

ឧទាហរណ៍មួយនៃការកែប្រែបែបនេះគឺការបំផ្លិចបំផ្លាញនៃ 11-S-globulin ដែលជាលក្ខណៈនៃគ្រាប់ធញ្ញជាតិ ជាពិសេសសណ្តែកសៀង និងមានម៉ូលេគុលរាងមូល។ ជាងនេះទៅទៀត រចនាសម្ព័ន្ធបួនជ្រុងរបស់វាត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយការពិតដែលថាផ្នែករងជាច្រើនត្រូវបានបញ្ចូលគ្នាទៅជា globule ដោយប្រើចំណងអន្តរម៉ូលេគុល។ រចនាសម្ព័ន្ធបែបនេះមិនមានសមត្ថភាព gelation ក៏ដូចជាការធ្វើត្រាប់តាមប្រព័ន្ធដូចសាច់។ អ៊ីដ្រូលីស៊ីសដែលបានគ្រប់គ្រងធ្វើឱ្យវាអាចទទួលបានប្រូតេអ៊ីនជាមួយនឹងលក្ខណៈសម្បត្តិនៃភ្នាក់ងារ gelling ដែលមានលក្ខណៈធម្មតាសម្រាប់ប្រូតេអ៊ីន fibrillar មួយចំនួនឧទាហរណ៍ gelatin ។

គោលការណ៍នៃការកែប្រែលក្ខណៈសម្បត្តិប្រូតេអ៊ីននេះ បានរកឃើញការអនុវត្តយ៉ាងទូលំទូលាយនៅក្នុងដំណើរការបច្ចេកវិជ្ជានៃការទទួលបានផលិតផលដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធដោយវិធីសាស្ត្របង្វិល។

ដូចគ្នានេះដែររចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនអាចត្រូវបានផ្លាស់ប្តូរដោយកំដៅ។ ការបំបែកប្រូតេអ៊ីនទៅជាអនុរង ការបំផ្លាញដោយផ្នែក និងការប្រមូលផ្តុំរបស់ពួកគេនាំទៅដល់ការបង្កើតប្រូតេអ៊ីនចាហួយ។ ស្ថេរភាពនៃជែលលទ្ធផលគឺអាស្រ័យលើការបង្កើតស្ពាន disulfide រវាងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។

ការរំលាយប្រូតេអ៊ីនដោយការបង្កើតអំបិល។លទ្ធភាពនៃការកែប្រែបែបនេះកើតឡើងពីទ្រព្យសម្បត្តិជាមូលដ្ឋាននៃប្រូតេអ៊ីនដែលជា ampholytes ប៉ូលីមែរដែលមានសមត្ថភាពធ្វើអន្តរកម្មជាមួយទាំង cations និង anions ។ អន្តរកម្មពីរប្រភេទគឺអាចធ្វើទៅបាន៖ ការបង្កើតស្ពានអំបិល និងការបំបែកអ៊ីយ៉ុងជាក់លាក់លើផ្ទៃប្រូតេអ៊ីន។ ក្នុងករណីនេះប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើងដែលងាយរលាយជាងប្រូតេអ៊ីនដើម។

ការបង្កើតប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេប្រើយ៉ាងទូលំទូលាយក្នុងការបំបែកប្រូតេអ៊ីនពីសណ្តែកសៀង (ប្រូតេអ៊ីនសណ្តែកសៀង) និងពីទឹកដោះគោ (caseinate និង sodium coprecipitate) ។

អំបិលកែប្រែដែលប្រើយ៉ាងទូលំទូលាយបំផុតគឺសូដ្យូមក្លរួ និងផូស្វ័រអសរីរាង្គ។ ដូច្នេះដោយធ្វើនិយតកម្មសមត្ថភាពនៃរូបមន្តសាច់ដើម្បីរក្សាទឹក សូដ្យូមក្លរួ pyro- ឬ sodium tripolyphosphate ត្រូវបានគេប្រើដែលបង្កើនការរលាយនៃប្រូតេអ៊ីន myofibrillar ។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះ វាត្រូវបានគេដឹងថា polyphosphates ទាក់ទងទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយលក្ខណៈសម្បត្តិប្រឆាំងនឹង denaturation ថ្នាំសំលាប់មេរោគ និងសារធាតុប្រឆាំងអុកស៊ីតកម្ម។

ជារៀងរាល់ឆ្នាំការប្រើប្រាស់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងឧស្សាហកម្មម្ហូបអាហារ និងការផ្តល់ម្ហូបអាហារកំពុងពង្រីក។

អាសុីលីង។ Acylation ជាមួយ acetic ឬ succinic anhydrides គឺជាវិធីសាស្រ្តមួយដែលត្រូវបានប្រើប្រាស់យ៉ាងទូលំទូលាយនៃការកែប្រែជាតិគីមីនៃប្រូតេអ៊ីន។ លទ្ធផលនៃការកែប្រែនេះគឺជាការផ្លាស់ប្តូរចំណុច isoelectric នៃប្រូតេអ៊ីនទៅជាតំបន់អាស៊ីតបន្ថែមទៀត។ នៅក្រោមសកម្មភាពរបស់ succinic anhydride ដំណើរការនេះកើតឡើងក្នុងកម្រិតធំជាងនេះ។ នេះធ្វើឱ្យវាអាចធ្វើទៅបាន ទោះបីជាមានការកែប្រែកម្រិតទាបក៏ដោយ ដើម្បីបង្កើនលក្ខណៈបច្ចេកទេសដូចជាការរលាយ ការបំភាយ និងសមត្ថភាពបង្កើតពពុះ។

ការណែនាំនៃសំណល់ acyl (ដូចជា R-COO-) រួមចំណែកដល់ការលាតត្រដាង ហើយទីបំផុតការបំផ្លិចបំផ្លាញនៃប្រូតេអ៊ីន globule ដែលនាំឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរលក្ខណៈលំនឹងអេឡិចត្រូតនៃប្រូតេអ៊ីនដើមដោយសារតែការទប់ស្កាត់ក្រុមអាមីណូដែលមានបន្ទុកវិជ្ជមាន។ នៅក្នុង globulins និងការកើនឡើងនៅក្នុងតួនាទីនៃការ repulsion អេឡិចត្រូស្តាតនៃក្រុមដែលមានបន្ទុកដូចគ្នា។ ផលវិបាកនៃការនេះគឺការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីននិងការបំបែករបស់វា។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះឥទ្ធិពលបច្ចេកវិទ្យាដូចជាសមត្ថភាពក្នុងការបង្កើតជែលត្រូវបានសម្រេច។

នៅក្នុងការអនុវត្ត វាត្រូវបានបង្ហាញថាតាមរយៈការ acylation វាអាចទទួលបានប្រូតេអ៊ីនបន្លែដែលបានកែប្រែជាមួយនឹងសមត្ថភាពបង្កើតជែលដែលប្រសើរឡើង ហើយសមត្ថភាពនេះ និងលក្ខណៈរចនាសម្ព័ន្ធ និងមេកានិចនៃជែលលទ្ធផលគឺអាស្រ័យលើកម្រិតនៃ acylation ។ ដូច្នេះ ក្នុងកម្រិតខ្ពស់បំផុត ការលើសនៃបន្ទុកអវិជ្ជមានរបស់វាបណ្តាលឱ្យមានការច្រានចោលយ៉ាងខ្លាំងក្លានៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលការប្រមូលផ្តុំដែលចាំបាច់សម្រាប់ការបង្កើតជែលនឹងមិនអាចទៅរួចទេ។ នោះគឺកម្រិតនៃ acylation ដើរតួជាសូចនាករនៃមុខងារមុខងាររបស់ប្រូតេអ៊ីន ហើយ acylation ខ្លួនវាគឺជាវិធីសាស្រ្តនៃនិយ័តកម្មលក្ខណៈសម្បត្តិទាំងនេះ។

Casein ទឹកដោះគោ Acylated ត្រូវបានគេប្រើជាសារធាតុ emulsifier និង emulsion stabilizer, thickener សម្រាប់ភេសជ្ជៈ ទឹកជ្រលក់ ផ្លែឈើ និងបន្លែសុទ្ធ។ ប្រូតេអ៊ីនត្រីត្រូវបានគេប្រើជាសារធាតុ emulsifiers, binders, ជាសារធាតុដែលបង្កើតជាចាហួយកំឡុងពេលព្យាបាលកំដៅ។

ការកែប្រែអង់ស៊ីមនៃប្រូតេអ៊ីន។ដោយប្រើអង់ស៊ីម វាអាចធ្វើទៅបានក្នុងគោលបំណងផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនតាមវិធីផ្សេងៗគ្នា។ សូមអរគុណដល់អ៊ីដ្រូលីលីសដោយផ្នែកនៃប្រូតេអ៊ីន វាអាចផ្តល់នូវការកើនឡើងនៃការរលាយ សកម្មភាព emulsifying សមត្ថភាពបង្កើតពពុះ ស្ថេរភាពនៃពពុះ និងសារធាតុ emulsion ។ ភាពជាក់លាក់នៃអង់ស៊ីមអនុញ្ញាតឱ្យអ្នកមានឥទ្ធិពលលើតំបន់ជាក់លាក់ ឬក្រុមនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនប៉ុណ្ណោះ។ វាក៏សំខាន់ផងដែរដែលដំណើរការអង់ស៊ីមភាគច្រើនកើតឡើងនៅក្នុងបរិយាកាសក្នុងទឹក ហើយជាក្បួនស្ថិតនៅក្រោមលក្ខខណ្ឌជិតស្និទ្ធនឹងសរីរវិទ្យា។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ មិនមែនការផ្លាស់ប្តូរអង់ស៊ីមទាំងអស់នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនមានសារៈសំខាន់សម្រាប់បច្ចេកវិទ្យាអាហារនោះទេ។

ដូច្នេះថ្មីៗនេះ អ៊ីដ្រូលីលីសមួយផ្នែកនៃប្រូតេអ៊ីនជាលិកាភ្ជាប់ដោយ proteases ការដេញថ្លៃសាច់ត្រូវបានគេប្រើដើម្បីកែលម្អសូចនាករគុណភាពរបស់វា។ នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនត្រីក្រោមសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមនៃប្រភពដើមអតិសុខុមប្រាណ amylosubtilin, protosubtilin, bromelain នៅ pH 6.5-7.0 និងសីតុណ្ហភាពប្រហែល 30 ° C សកម្មភាព emulsifying កើនឡើង 1.5 ដងការរលាយកើនឡើង 20% ។

ឥទ្ធិពលពិសេសមួយត្រូវបានសម្រេចដោយការរួមបញ្ចូលគ្នានូវដំណើរការអង់ស៊ីម និងការកែប្រែគីមី ឧទាហរណ៍ជាមួយ succination ។ដូច្នេះផលិតផលនៃអ៊ីដ្រូលីស្យូមអង់ស៊ីមនៃប្រូតេអ៊ីនត្រីដែលកំណត់លក្ខណៈដោយសមត្ថភាពបង្កើតពពុះខ្ពស់ បាត់បង់រសជាតិត្រីលក្ខណៈជាលទ្ធផលនៃ succination ដែលអនុញ្ញាតឱ្យពួកគេប្រើក្នុងការផលិតផលិតផលបង្អែម ការ៉េម និងភេសជ្ជៈ។

ការរំពឹងទុកល្អណាស់ត្រូវបានផ្តល់ឱ្យដោយក្រុមហ៊ុនដែលទើបនឹងបើកថ្មីៗនេះ ប្រតិកម្មប្លាស្ទិក- ដំណើរការបញ្ច្រាសទៅនឹងការបំបែកអង់ស៊ីម នៅពេលដែលចំណង peptide ត្រូវបានបង្កើតឡើងវិញក្រោមសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីម។ ដោយប្រើប្រតិកម្មនេះ វាអាចបង្កើតខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលមានទម្ងន់ម៉ូលេគុលប្រហែល 3,000 Daltons ពីផលិតផលនៃប្រូតេអ៊ីន hydrolysis ។ ដោយសារតែអាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗ រួមទាំងសារធាតុសំខាន់ៗ អាចធ្វើប្រតិកម្មក្នុងទម្រង់ជា esters ពួកវាអាចបញ្ចូលក្នុងគោលបំណងចូលទៅក្នុង polypeptides និងប្រូតេអ៊ីន។ ដោយការបញ្ចូល tryptophan, lysine, និង methionine ទៅក្នុង maize zein វាអាចទទួលបាន plastein ជាមួយនឹងតម្លៃជីវសាស្រ្តល្អ។

តម្លៃជីវសាស្រ្តនៃប្រូតេអ៊ីនសណ្តែកសៀងមានកម្រិតទាបដោយសារតែមាតិកាទាបនៃអាស៊ីតអាមីណូដែលមានផ្ទុកស្ពាន់ធ័រ។ ដោយផ្នែកខ្លះ hydrolyzing ប្រូតេអ៊ីនសណ្តែកសៀងជាមួយ pepsin លាយវាជាមួយ wool keratin hydrolyzate ដូចគ្នាដែលមានអាស៊ីតអាមីណូដែលមានស្ពាន់ធ័រជាច្រើននិងប្រតិកម្ម plastein ជាបន្តបន្ទាប់ក្រោមសកម្មភាពរបស់ nagarase (Bacilus subtilis protease) plastein ជាមួយនឹងតម្លៃអាហារូបត្ថម្ភជិតនឹង casein ត្រូវបានទទួល។

Plasteins ដែលទទួលបានដោយការបញ្ចូលអាស៊ីត glutamic ដែលទទួលបានពីប្រូតេអ៊ីនសណ្តែកសៀងទៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនមានលក្ខណៈសម្បត្តិល្អណាស់។ ទីមួយអាស៊ីត glutamic ទាំងនេះគឺរលាយនៅគ្រប់តម្លៃ pH និងធន់នឹងការ coagulation កម្ដៅ។ ទីពីរពួកគេមានរសជាតិច្បាស់លាស់នៃសាច់ដែលត្រូវបានព្យាបាលដោយកំដៅ។

ប្រតិកម្ម plastein មានការរំពឹងទុកដ៏អស្ចារ្យសម្រាប់ការទាញយកអាស៊ីតអាមីណូដែលមិនចង់បានពីប្រូតេអ៊ីន។ ក្រោយមកទៀតរួមមាន phenylalanine ដែលមានវត្តមានដែលបណ្តាលឱ្យមានផលវិបាកធ្ងន់ធ្ងរចំពោះអ្នកជំងឺដែលមាន phenyloketonuria ។ អ៊ីដ្រូលីស្ទីនដោយផ្នែកជាមួយ pepsin ការទាញយកសារធាតុ phenylalanine peptides ដោយការចម្រោះជែល និងការសំយោគ plastein ជាបន្តបន្ទាប់នៅក្នុងវត្តមាននៃអេទីលអេស្ទ័រនៃ tyrosine និង tryptophan ក្រោមសកម្មភាពនៃប្រូតេអុីនរុក្ខជាតិ papain នាំទៅរកការផលិត phenylalanine-free amino plasteins ប៉ុន្តែមានតុល្យភាពនៅក្នុង plasteins អាស៊ីត។

វិធីសាស្រ្តរូបវិទ្យា និងគីមីនៃការកែប្រែ។វិធីសាស្រ្តគីមីសាស្ត្រនៃឥទ្ធិពលលើប្រព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនរួមបញ្ចូលគ្នានូវវិធីសាស្រ្តដូចខាងក្រោមៈ ការបង្កើតស្មុគស្មាញជាមួយប៉ូលីម័រធម្មជាតិ (ប្រូតេអ៊ីន ប៉ូលីស្យូមៀ។

ភាពស្មុគស្មាញតាមប្រភេទ អន្តរកម្មប្រូតេអ៊ីន - ប្រូតេអ៊ីនបានរកឃើញការអនុវត្តជាក់ស្តែងកាលពីមុន ប៉ុន្តែឥឡូវនេះមានការបកស្រាយបែបវិទ្យាសាស្ត្រអំពីបាតុភូតនេះ។ ដូច្នេះវាត្រូវបានគេរកឃើញថាការស្ងួតរួមគ្នានៃប្រូតេអ៊ីននៃធម្មជាតិផ្សេងគ្នា - ត្រីនិងធញ្ញជាតិ - មិនត្រឹមតែនាំឱ្យមានការផលិតនៃល្បាយប្រូតេអ៊ីនដ៏មានតម្លៃប៉ុណ្ណោះទេប៉ុន្តែថែមទាំងរក្សាលក្ខណៈសម្បត្តិមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីនដើមផងដែរ។ ក្នុងនាមជាសារធាតុបន្ថែមគ្រាប់ធញ្ញជាតិដល់ត្រី minced ស្រូវសាលីអង្ករឬម្សៅផ្សេងទៀតអាចត្រូវបានប្រើក្នុងបរិមាណពី 10% ទៅ 30% ។

ការបន្ថែមប្រូតេអ៊ីនបន្លែទៅនឹងផលិតផលសាច់ពាក់កណ្តាលសម្រេច ដោយសារតែការបង្កើតស្មុគស្មាញ ធានានូវការថយចុះតិចតួចនៃសមត្ថភាពរក្សាទឹកក្នុងអំឡុងពេលព្យាបាលកំដៅ។

ការរួមផ្សំនៃប្រូតេអ៊ីន និងកាបូអ៊ីដ្រាតត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយមុខងារមុខងារខ្ពស់ ដែលត្រូវបានគេប្រើជាប្រពៃណីនៅក្នុងដំណើរការបច្ចេកវិជ្ជា។ ដូច្នេះសមត្ថភាពនៃ sucrose ដើម្បីបង្កើនសីតុណ្ហភាព coagulation នៃប្រូតេអ៊ីនស៊ុតត្រូវបានគេប្រើយ៉ាងទូលំទូលាយនៅក្នុងបច្ចេកវិទ្យានៃចានផ្អែមនិង confectionery ។ សមត្ថភាពនៃកាបូអ៊ីដ្រាតដើម្បីធ្វើឱ្យមានស្ថេរភាពប្រូតេអ៊ីនសត្វទៅនឹងសកម្មភាពនៃសីតុណ្ហភាពទាបនិងខ្ពស់ត្រូវបានដឹង។

នៅពេលដែលប្រូតេអ៊ីនត្រីត្រូវបានស្ងួតហួតហែងរួមគ្នាជាមួយ monosaccharides ស្មុគស្មាញរលាយខ្ពស់ត្រូវបានបង្កើតឡើង ភាពរលាយដែលអាស្រ័យលើធម្មជាតិនៃជាតិស្ករ និងការប្រមូលផ្តុំរបស់វានៅក្នុងត្រី minced ។ នៅក្នុងលក្ខខណ្ឌនៃឥទ្ធិពលលើការរលាយនៃផលិតផលលទ្ធផលគ្លុយកូសមានប្រសិទ្ធភាពបំផុតហើយ sucrose និង fructose មានប្រសិទ្ធភាពតិចជាង។ ស្រដៀងគ្នានេះដែរ glycerol និងម្សៅដែលបានកែប្រែធ្វើឱ្យមានស្ថេរភាពប្រូតេអ៊ីនត្រី។ ប៉ុន្តែវាគួរតែត្រូវបានដោយសារក្នុងចិត្តថាក្នុងករណីនេះលក្ខខណ្ឌត្រូវបានបង្កើតឡើងដើម្បីឱ្យប្រតិកម្ម Maillard កើតឡើងដែលនឹងនាំឱ្យមានការថយចុះនៃតម្លៃអាហារូបត្ថម្ភនៃប្រូតេអ៊ីន។

ការបន្ថែម glucono-delta-lactone ធ្វើឱ្យសាច់ minced មានស្ថេរភាព។

មានវិធីសាស្រ្តដែលគេស្គាល់ផងដែរនៃ "ការពង្រឹង" ម្សៅ gluten ក្នុងការបង្កើតស្មុគស្មាញរបស់វាជាមួយ polysaccharides អាសុីតដូចជាដេរីវេនៃ pectin ក៏ដូចជានៅក្នុងវត្តមាននៃសារធាតុ xanthan polysaccharide អតិសុខុមប្រាណក្នុងបរិមាណ 0.1-0.5% ។

បង្កើនភាពធន់នៃប្រូតេអ៊ីនទៅនឹង denaturation និង lipids ដែលអាចបង្កើតស្មុគស្មាញជាមួយអតីត។ ធម្មជាតិនៃបាតុភូតនេះមិនត្រូវបានគេបញ្ជាក់ឱ្យបានគ្រប់គ្រាន់នោះទេ ប៉ុន្តែទោះជាយ៉ាងណាវាត្រូវបានគេប្រើក្នុងការផលិតសាច់ក្រក minced ផលិតផលពាក់កណ្តាលសម្រេចដែលជាសារធាតុ emulsion ប្រូតេអ៊ីន។

វិធីសាស្រ្តរាងកាយនៃការប៉ះពាល់ក៏ដើរតួក្នុងការកែប្រែលក្ខណៈសម្បត្តិនៃសារធាតុប្រូតេអ៊ីនផងដែរ។ ដូច្នេះ អាំងតង់ស៊ីតេ វិធីសាស្រ្ត និងកម្រិតនៃការកិន គឺជាគន្លឹះសំខាន់នៃ ceteris paribus ក្នុងការរៀបចំគុណភាពម្សៅស្រូវសាលី។ តាមរយៈការកំណត់លក្ខខណ្ឌសីតុណ្ហភាពជាក់លាក់ ពួកគេគ្រប់គ្រងសមត្ថភាពរក្សាទឹក ភាពទន់ភ្លន់ ភាពជូរនៃប្រព័ន្ធសាច់។ សីតុណ្ហភាព និងរយៈពេលនៃដំណើរការគ្រប់គ្រងសូចនាករគុណភាពនៃទឹកដោះគោខាប់។ ការលាយមេកានិកក្នុងពេលដំណាលគ្នានៃម៉ាស់នាំឱ្យមានការបង្កើត "គ្រាប់ធញ្ញជាតិ casein" ដែលខុសគ្នាយ៉ាងខ្លាំងនៅក្នុងលក្ខណៈសរីរាង្គពី curd ដែលទទួលបានដោយការ coagulation អាស៊ីតកម្ដៅប៉ុន្តែមិនមានការលាយបញ្ចូលគ្នា។

កម្រិតខ្ពស់នៃការកិនសាច់ និងត្រី ជាពិសេសនៅក្នុងម៉ាស៊ីនកិន colloid នាំឱ្យមានការរិចរិលមេកានិចនៃ myofibril sarcomeres ដែលបណ្តាលឱ្យមានការកើនឡើងនូវសមត្ថភាពរក្សាទឹក និងការរលាយប្រូតេអ៊ីន។

ការ coagulation កំដៅដោយផ្នែកនៃប្រូតេអ៊ីនត្រីឬការញ៉ាំម្សៅដែលជាលទ្ធផលនៅក្នុង denaturation នៃប្រូតេអ៊ីន gluten ការផ្លាស់ប្តូរភាពស្អិតរមួតអនុញ្ញាតឱ្យអ្នកលៃតម្រូវសមត្ថភាពក្នុងការបង្កើតនិងលក្ខណៈសម្បត្តិ organoleptic នៃប្រព័ន្ធ។

ការកែប្រែប្រូតេអ៊ីន

(ពីចុង Latin modificatio-change) biogenic, កើតឡើងបន្ទាប់ពីការបញ្ចប់ ការផ្សាយម៉ាទ្រីស ribonucleic acid ឬ mRNA (ការសំយោគប្រូតេអ៊ីននៅលើម៉ាទ្រីស mRNA) ឬរហូតដល់វាត្រូវបានបញ្ចប់។ ក្នុងករណីដំបូង M. b. បានហៅ ប្រកាស t និង n s l a t i n o n y នៅក្នុងទីពីរ - ទៅ o t r a n c l a t ion n o y ។ វាត្រូវបានអនុវត្តអរគុណដល់ស្រុក decomp ។ funkt ។ ក្រុមនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ ក៏ដូចជាចំណង peptide និងកំណត់ទម្រង់ចុងក្រោយនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន fiziol របស់វា។ ស្ថេរភាព ចលនាក្នុងកោសិកា។

Extracellular (សម្ងាត់) ក៏ដូចជាផ្សេងៗទៀត។ ប្រូតេអ៊ីន cytoplasmic ។ ភ្នាសនិង ផ្នែកខាងក្នុងនៃកោសិកា (ផ្នែកដាច់ស្រយាលនៃកោសិកា) ឆ្លងកាត់ glycosylation ដែលជាលទ្ធផលដែល glycoproteins ។ណាអ៊ីប ខ្សែសង្វាក់ដែលមានផ្ទុក mannose ភ្ជាប់ទៅនឹង polypeptides ដោយចំណង N-glycosidic ត្រូវបានរៀបចំយ៉ាងស្មុគស្មាញ។ ដំណាក់កាលដំបូងនៃការបង្កើតខ្សែសង្វាក់បែបនេះដំណើរការរួមគ្នាតាមគ្រោងការណ៍៖

Dol-dolichol (polyprenol), DolHRChR-dolichol pyrophosphate, Glc-glucose, GlcNAc-N-acetyl-D-glucosamine, Man-mannose

ក្រោយកំណើត។ ដំណាក់កាលត្រូវបានអនុវត្តក្រោយការបកប្រែដោយមានការចូលរួមពីមនុស្សជាច្រើន។ អង់ស៊ីមដែលមានទីតាំងនៅផ្នែករងកោសិកាផ្សេងៗគ្នា។ ដូច្នេះសម្រាប់ G-protein នៃមេរោគ vesicular stomatitis ខ្សែសង្វាក់ glycosidic ទៅ-rogo ត្រូវបានបង្កើតឡើងពីសំណល់កាបូអ៊ីដ្រាតចំនួន 15 លំដាប់នៃព្រឹត្តិការណ៍បែបនេះត្រូវបានបង្កើតឡើង។ ទីមួយនៅក្នុង endoplasmic reticulum កើតឡើងជាពីរដំណាក់កាលគឺការបំបែកសំណល់គ្លុយកូសស្ថានីយដោយមានការចូលរួមពីគ្លុយកូសពីរផ្សេងគ្នា។ បន្ទាប់មក mannosidases (I និង II) យកសំណល់ mannose 6 ហើយ N-acetyl-D-glucosamine transferase បន្ថែមសំណល់ GlcNAc បីទៅសំណល់ mannose glycoprotein ។ ទីបំផុតនៅក្នុងស្មុគ្រស្មាញ Golgi សំណល់នៃ fucose, galactose និងអាស៊ីត sialic ភ្ជាប់ទៅនឹងសំណល់ទាំងនេះដោយមានការចូលរួមពី transferases ដែលត្រូវគ្នា។ សំណល់ Monosaccharide អាចឆ្លងកាត់ phosphorylation, sulfonation និងការកែប្រែផ្សេងៗទៀត។

Glycosylation នៃប្រូតេអ៊ីនសម្ងាត់គឺនាំមុខដោយ proteolytic ។ ដំណើរការ - ការបំបែកចេញពី N-terminus នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide "សញ្ញា" លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូ។ នៅក្នុង eukaryotic កោសិកា (កោសិកានៃសារពាង្គកាយទាំងអស់ លើកលែងតែបាក់តេរី និងសារាយពណ៌ខៀវបៃតង) ដំណើរការនេះត្រូវបានអនុវត្តដោយការបកប្រែនៅក្នុង prokaryotes ។ កោសិកា (កោសិកាបាក់តេរី និងសារាយខៀវបៃតង) វាអាចដំណើរការក្រោយការបកប្រែ។ ណាអ៊ីប លំដាប់សញ្ញាទូទៅរួមមាន 23 សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។ លក្ខណៈពិសេសលក្ខណៈនៃលំដាប់ទាំងនេះគឺវត្តមាននៅចុងបញ្ចប់នៃផ្នែកដែលមានបន្ទុកវិជ្ជមានខ្លី បន្ទាប់មកផ្នែក hydrophobic ដែលមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូពី 7 ទៅ 14 ។ លំដាប់នៃសញ្ញាបញ្ចប់ដោយតំបន់ hydrophilic, អភិរក្សប្រវែង (5-7 សំណល់) នៅ C-terminus ដែលភាគច្រើនជាញឹកញាប់មានសំណល់នៃ alanine, glycine, serine, threonine, cysteine ឬ glutamine ។

មុខងារស្ទើរតែទាំងអស់។ ថ្នាក់នៃប្រូតេអ៊ីនក្រៅកោសិកា (អ័រម៉ូន។ល។) មានចំណង disulfide ។ ពួកវាត្រូវបានបង្កើតឡើងពីក្រុម cystene SH នៅក្នុងដំណើរការពហុជំហានដែលពាក់ព័ន្ធនឹងអង់ស៊ីម disulfide isomerase ។ មធ្យមលេចឡើងនៅដំណាក់កាលដំបូងរបស់វា។ ចំនួននៃស្ពាន disulfide "ខុស" to-rye ត្រូវបានលុបចោលជាលទ្ធផលនៃការផ្លាស់ប្តូរ thiol-disulfide ក្នុង Krom ជាក់ស្តែង cystamine (H 2 NCH 2 CH 2 S) 2 ត្រូវបានចូលរួម។ វាត្រូវបានសន្មត់ថា "ការរាប់បញ្ចូល" នៃការតភ្ជាប់បែបនេះកើតឡើងរហូតដល់ច្រើនបំផុត។ រចនាសម្ព័ន្ធទីបីមានស្ថេរភាពដែលក្នុងនោះស្ពាន disulfide ត្រូវបាន "កប់" ហើយដូច្នេះមិនអាចចូលប្រើ reagents ។

ដល់អតិបរមា។ ការកែប្រែទូទៅនៃប្រូតេអ៊ីនក្នុងកោសិការួមមាន phosphorylation និង dephosphorylation នៃក្រុម OH នៃសំណល់ serine, tyrosine និង threonine ដែលត្រូវបានអនុវត្តដោយមានការចូលរួមពីប្រូតេអ៊ីន kinase និង phosphatase enzymes យោងទៅតាមគ្រោងការណ៍៖

ATP - adenosine triphosphate, ADP - adenosine diphosphate, P - អាស៊ីតផូស្វ័រ ឬសំណល់របស់វា

ឧទាហរណ៍ Phosphorylation ត្រូវបានអមដោយការធ្វើឱ្យសកម្មឬអសកម្មនៃអង់ស៊ីម។ glycosyltransferases និងក៏ផ្លាស់ប្តូរ fiz.-chem ។ ផ្លូវនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនដែលមិនមែនជាអង់ស៊ីម។ ឧទាហរណ៍ ការគ្រប់គ្រងប្រូតេអ៊ីនដែលអាចបញ្ច្រាស់បាន ដំណើរការសំខាន់ៗដូចជាការបកប្រែ lipid ជាតិស្ករ gluconeogenesis និងការកន្ត្រាក់សាច់ដុំ។

ប្រូតេអ៊ីននៃ mitochondria និង chloroplasts ដែលត្រូវបានអ៊ិនកូដដោយ DNA នុយក្លេអ៊ែរ មានលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូលើសនៅ N-terminus ដើម្បី rye ជ្រើសរើសខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដោយផ្ទាល់ទៅកាន់ផ្នែកខ្លះនៃសរីរាង្គ បន្ទាប់ពីនោះពួកវាត្រូវបានកាត់ចេញជាលទ្ធផលនៃ proteolysis ដោយមានការចូលរួមជាក់លាក់។ ជំងឺ endopeptidases ។ លំដាប់លើសនៃមុនគេនៃប្រូតេអ៊ីន mitochondrial ខុសគ្នាយ៉ាងខ្លាំងនៅក្នុងចំនួននៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ; ពួកវាអាចមានពី 22 ទៅ 80 ។ លំដាប់ខ្លីត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយមាតិកាខ្ពស់ (20-25%) នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលត្រូវបានចោទប្រកាន់ជាវិជ្ជមានដែលមានគម្លាតស្មើគ្នាតាមបណ្តោយខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ លំដាប់វែងលើសពីនេះទៀតរួមមានផ្នែកមួយដែលមានអាស៊ីតអាមីណូ hydrophobic ដើម្បី "បោះយុថ្កា" មុនគេនៅក្នុងស្រទាប់ lipid នៃភ្នាស mitochondrial ។

មុនគេសម្រាប់អរម៉ូនមួយចំនួនត្រូវបានគេស្គាល់ (ឧទាហរណ៍សម្រាប់ gastrin, glucagon និងអាំងស៊ុយលីន) to-rye ឆ្លងចូលទៅក្នុងទម្រង់សកម្មដោយមធ្យោបាយនៃការបំបែកខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៅកន្លែងដែលមានសំណល់ពីរដែលស្ថិតនៅជាប់គ្នានៃអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ (និង លីស៊ីន) ។ ការបោសសំអាតត្រូវបានអនុវត្តដោយមានការចូលរួមពីជាក់លាក់។ endopeptidase ដើរតួជាក្រុមជាមួយអង់ស៊ីមទីពីរដែលមាន carboxypeptidase ។ ក្រោយមកទៀតយកសំណល់នៃអាស៊ីតអាមីណូមូលដ្ឋានរបស់ស្ថានីយបញ្ចប់ការផ្លាស់ប្តូរ។ peptide ចូលទៅក្នុងអរម៉ូនសកម្ម។ ទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនដែលកំពុងដំណើរការ proteolytic ។ ការធ្វើឱ្យសកម្ម រួមបញ្ចូលផងដែរនូវប្រូតេអ៊ីន (, trypsin,) procollagen ប្រូតេអ៊ីននៃប្រព័ន្ធ coagulation ឈាម។ ដូច្នេះ zymogen trypsin និង chymotrypsin (រៀងគ្នា trypsinogen និង chymotrypsinogen) ត្រូវបានសំយោគនៅក្នុងលំពែង លាក់ចូលទៅក្នុងពោះវៀនតូច ហើយមានតែនៅទីនោះក្រោមសកម្មភាពជាក់លាក់ប៉ុណ្ណោះ។ អង់ស៊ីមបំប្លែង។ ទៅជាទម្រង់សកម្ម។

ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនប្រភេទ (myosin, actin, ribosomal proteins ។ ជាធម្មតាដើរតួជាភ្នាក់ងារ methylating S-adenosylmethionine ។

នៅក្នុង eukaryotic មួយចំនួន នៅក្នុងកោសិកា ច្រើនជាងពាក់កណ្តាលនៃប្រូតេអ៊ីន p-rimy ត្រូវបាន acetylated នៅ N-terminus ។ ដំណើរការនេះអាចត្រូវបានអនុវត្តរួមគ្នា និងក្រោយការបកប្រែ (បង្ហាញក្នុងដ្យាក្រាមរៀងគ្នា K. T. និង P. T.) ឧទាហរណ៍៖

HSCoA-coenzyme A, AcCoA - acetyl coenzyme A, Met-methionine, Asp - អាស៊ីត aspartic

សម្រាប់ peptides ដែលមានសំណល់អាស៊ីដអាមីណូពី 3 ទៅ 64 និងសម្ងាត់នៅក្នុង decomp ។ សរីរាង្គ (, secretin, ល។ ) បានរកឃើញក្រោយការបកប្រែ។ ការរំខាននៃសំណល់ស្ថានីយ C (លើកលែងតែសំណល់ស្ថានីយនៃ arginine និង asparagine) ។

ប្រភេទនៃការកែប្រែ Nek-ry គឺជាលក្ខណៈនៃប្រូតេអ៊ីនដាច់ដោយឡែក ឬក្រុមតូចៗនៃប្រូតេអ៊ីន។ ជាពិសេសនៅក្នុង collagen និងមួយចំនួនទៀត។ ប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀតដែលមានលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូស្រដៀងគ្នាត្រូវបានគេរកឃើញថាមាន 4- និង 3-hydroxyproline ក៏ដូចជា 5-hydroxylysine ។ Hydroxylation នៃសំណល់ proline និង lysine ដំណើរការរួមគ្នា ហើយមានសារៈសំខាន់សម្រាប់ការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធតែមួយគត់នៃ collagen ។ Hydroxylysine ត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងការបង្កើតតំណភ្ជាប់ឆ្លង covalent រវាងខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៃ collagen យោងតាមគ្រោងការណ៍:

ប្រូតេអ៊ីននុយក្លេអ៊ែរ (histones, non-histone proteins) ឆ្លងកាត់ adenosine diphosphate ribosylation និង polyadenosine diphosphate ribosylation ក្នុងអំឡុងពេលដែលសំណល់ adenosine diphosphate-tribosyl ត្រូវបានផ្ទេរពី coenzyme nicotinamide adenine dinucleotide (NAD) ទៅអ្នកទទួលប្រូតេអ៊ីន។

ស្រុកទាំងពីរនេះមានភាពខុសគ្នាច្រើនយ៉ាង។ ទិដ្ឋភាព។ ជាពិសេស polyadenosine diphosphate ribosylation ដំណើរការនៅក្នុងវត្តមាននៃមួយថ្ងៃ។ ឌីអិនអេ។ ក្រុម adenosine diphosphate ribosyl ភាគច្រើនត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនតាមរយៈចំណង ester ដែលបង្កើតឡើងដោយក្រុម OH នៅក្នុងទីតាំង 5 "នៃសំណល់ ribose និងក្រុម COOH នៃអាស៊ីតអាមីណូ ឬអាស៊ីត glutamic ស្ថានីយ C ដែលមានទីតាំងនៅខាងក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។

សារៈសំខាន់ដ៏អស្ចារ្យគឺសំណល់នៃ glutamine ទៅ - អ្នកជាមួយនឹងការបង្កើត g-carboxyglutamine ទៅ - អ្នកនៅក្នុងមុនគេនៃ prothrombin ។ ស្រុកនេះត្រូវបានជំរុញដោយ K-dependent carboxylase ដែលធ្វើមូលដ្ឋានីយកម្មនៅក្នុងភ្នាស endoplasmic ។ reticulum ។ ស្រុកស្រដៀងគ្នានេះដំណើរការក្នុងអំឡុងពេលកាលកំណត់នៃកត្តា coagulation មួយចំនួនផ្សេងទៀត។

ពន្លឺ៖មូលដ្ឋានគ្រឹះនៃជីវគីមីវិទ្យា, trans ។ ពីភាសាអង់គ្លេស, លេខ 1, M., 1981, ទំ។ ២៧៧–៨០; ទូទៅ, ឆ្លងកាត់។ ពីភាសាអង់គ្លេស, លេខ 10, M., 1986, ទំ។ ៥៤៣–៧០; អង់ស៊ីមវិទ្យានៃការកែប្រែក្រោយការបកប្រែនៃប្រូតេអ៊ីន v. 1, L.-N. យ., ១៩៨០; ជីវគីមីនៃ glycoproteins និង proteoglycans, N. Y.-L., 1980; ជីវវិទ្យាកោសិកា។ សន្ធិសញ្ញាទូលំទូលាយ, v ។ 4- ការបកប្រែ និងអាកប្បកិរិយារបស់ប្រូតេអ៊ីន, N. Y., 1980; វិធីសាស្រ្តក្នុងអង់ស៊ីមវិទ្យា, v ។ 106, N.Y., 1984; Hurt E.G., Loon A.P.G.M. van, "និន្នាការនៅក្នុង Biochem ។ វិទ្យាសាស្ត្រ។ ", 1986, v ។ 11, លេខ 5. n ។ ២០៤-០៧. V. N. Luzikov ។

សព្វវចនាធិប្បាយគីមី។ - អិមៈសព្វវចនាធិប្បាយសូវៀត. អេដ។ I. L. Knunyants. 1988 .

សូមមើលអ្វីដែល "ការកែប្រែប្រូតេអ៊ីន" មាននៅក្នុងវចនានុក្រមផ្សេងទៀត៖

- (ការកែប្រែឡាតាំងចុង ការកំណត់រង្វាស់មួយ ពីរង្វាស់ម៉ូឌុលឡាតាំង រូបរាង រូបភាព ទ្រព្យសម្បត្តិបណ្តោះអាសន្ន និងឡាតាំង facio ដែលត្រូវធ្វើ) ការបំប្លែង ការកែលម្អ ការកែប្រែនៃអ្វីមួយជាមួយនឹងការទទួលបានអចលនទ្រព្យថ្មី។ ការកែប្រែគុណភាព ... វិគីភីឌា

ការកែប្រែក្រោយការបកប្រែគឺជាការកែប្រែគីមី covalent នៃប្រូតេអ៊ីនបន្ទាប់ពីការសំយោគរបស់វានៅលើ ribosome ។ សម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើន ការកែប្រែក្រោយការបកប្រែគឺជាជំហានចុងក្រោយក្នុងការសំយោគជីវសាស្ត្រ ដែលជាផ្នែកនៃដំណើរការ ... ... វិគីភីឌា

EcoRV endonuclease នៅក្នុងស្មុគស្មាញជាមួយនឹងបំណែក DNA ដែលត្រូវបានបំបែក។ ប្រព័ន្ធកែប្រែកំហិតគឺជាប្រព័ន្ធអង់ស៊ីមនៃបាក់តេរីដែលបំផ្លាញ DNA បរទេសដែលបានចូលទៅក្នុងកោសិកា។ មុខងារចម្បងរបស់វាគឺការពារកោសិកាពីសារធាតុហ្សែនបរទេស ... វិគីភីឌា

ពាក្យនេះមានអត្ថន័យផ្សេងទៀត សូមមើល ប្រូតេអ៊ីន (អត្ថន័យ)។ ប្រូតេអ៊ីន (ប្រូតេអ៊ីន polypeptides) គឺជាសារធាតុសរីរាង្គដែលមានម៉ូលេគុលខ្ពស់ដែលមានអាស៊ីតអាមីណូអាល់ហ្វាដែលតភ្ជាប់នៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ដោយចំណង peptide ។ នៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត ... ... វិគីភីឌា

គ្រីស្តាល់នៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗដែលដុះនៅលើស្ថានីយ៍អវកាស Mir និងក្នុងអំឡុងពេលហោះហើររបស់ NASA ។ ប្រូតេអ៊ីនបន្សុតខ្ពស់បង្កើតជាគ្រីស្តាល់នៅសីតុណ្ហភាពទាប ដែលត្រូវបានប្រើដើម្បីទទួលបានគំរូនៃប្រូតេអ៊ីននេះ។ ប្រូតេអ៊ីន (ប្រូតេអ៊ីន, ... ... វិគីភីឌា

និងសរីរាង្គភ្នាសផ្សេងទៀតនៃកោសិកា eukaryotic Golgi apparatus (ស្មុគស្មាញ) រចនាសម្ព័ន្ធភ្នាស អ៊ី ... វិគីភីឌា

ឧបករណ៍ Golgi និងសរីរាង្គភ្នាសផ្សេងទៀតនៃកោសិកា eukaryotic

ច្រើន; pl. (ឯកតាអាស៊ីតអាមីណូ, s; g ។ ) សារធាតុសរីរាង្គដែលរួមបញ្ចូលគ្នានូវលក្ខណៈសម្បត្តិនៃអាស៊ីត និងមូលដ្ឋាន (ពួកវាជាបណ្តុំសំខាន់នៃប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់នៃសារពាង្គកាយសត្វ និងរុក្ខជាតិ)។ ** អាស៊ីតអាមីណូ គឺជាប្រភេទសមាសធាតុសរីរាង្គ ...... វចនានុក្រមសព្វវចនាធិប្បាយ

នៅដំណាក់កាលនេះការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនិងដំណើរការនៃម៉ូលេគុល polypeptide កើតឡើង។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន polypeptide ដែលសំយោគនៅលើ ribosome ផ្ទុកព័ត៌មាន និងត្រូវបានគេហៅថា ទម្រង់ , i.e. នាងឆ្លងកាត់ការផ្លាស់ប្តូរ ដំណើរការ ) ចូលទៅក្នុងតួបីវិមាត្រដែលបានកំណត់យ៉ាងតឹងរ៉ឹង ដែលផ្ទុកព័ត៌មានមុខងាររួចហើយ។

នេះជាការពិតសម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនដែលមានមុខងាររចនាសម្ព័ន្ធ ប៉ុន្តែមិនមែនសម្រាប់ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមុនគេដែលអសកម្មជីវសាស្រ្តនោះទេ។ សកម្មភាពមុខងាររបស់ពួកគេត្រូវបានបង្ហាញជាលទ្ធផលនៃការផ្លាស់ប្តូរដែលគេហៅថា ក្រោយសំយោគ ឬ ការកែប្រែក្រោយការបកប្រែ . នៅក្នុងដំណើរការនៃការសំយោគអាស៊ីតអាមីណូ 20 អាចត្រូវបានរួមបញ្ចូលនៅក្នុងសមាសភាពរបស់វា។ បន្ទាប់ពីការបកប្រែ ការកែប្រែក្រោយការបកប្រែពង្រីកសមាសភាពមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន៖

ការបំបែកនៃ N-terminus នៃ formylmethionine ឬ methionine;

ការបំបែកនៃ peptides សញ្ញា;

ការភ្ជាប់នៃក្រុមសិប្បនិម្មិតមួយ;

Phosphorylation នៃ histones និងប្រូតេអ៊ីន chromatin ដែលមិនមែនជា histone;

Methylation នៃ lysine និង arginine រ៉ាឌីកាល់;

ការភ្ជាប់នៃបំណែក oligosaccharide ទៅនឹងរ៉ាឌីកាល់នៃ asparagine, serine;

ជម្រើសនៃរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនត្រឹមត្រូវកើតឡើងដោយមានការចូលរួមពីប្រូតេអ៊ីន - បព្វជិត . តំបន់ hydrophobic នៅលើផ្ទៃនៃ chaperone-70 globule មានអន្តរកម្មជាមួយតំបន់ hydrophobic នៃខ្សែសង្វាក់សំយោគ ការពារវាពីអន្តរកម្មមិនត្រឹមត្រូវជាមួយប្រូតេអ៊ីន cytosolic ផ្សេងទៀត។ Chaperones-60 ត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងការកែតម្រូវរចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃខ្សែសង្វាក់ដែលបត់ ឬខូចមិនត្រឹមត្រូវ។

ការដឹកជញ្ជូនប្រូតេអ៊ីនសំយោគឆ្លងកាត់ភ្នាស

នៅក្នុង eukaryotes, mRNA ត្រូវបានផលិតនៅក្នុងស្នូលហើយចូលទៅក្នុង ribosome ដែលមានទីតាំងនៅ cytosol នៃកោសិកា។ ប្រូតេអ៊ីនសំយោគផ្លាស់ទីពី ribosome ទៅ cytosol ។ ប្រសិនបើវាមិនត្រូវបានប្រើសម្រាប់តម្រូវការនៃកោសិកាខ្លួនវា, i.e. សំដៅលើ ប្រូតេអ៊ីននាំចេញ (សម្ងាត់) បន្ទាប់មកវាត្រូវបានដឹកជញ្ជូនតាមរយៈភ្នាសកោសិកាដោយមានជំនួយពី peptides ទម្ងន់ម៉ូលេគុលទាប (សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 15-30) ដែលមានរ៉ាឌីកាល់ hydrophobic ។ នេះ។ នាំមុខ ឬ សញ្ញា peptides . លំដាប់ peptide សញ្ញាត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុង ribosomes ពី N-terminus កំឡុងពេលសំយោគប្រូតេអ៊ីនដោយ codons សញ្ញាដែលមានទីតាំងនៅភ្លាមៗបន្ទាប់ពីអ្នកចាប់ផ្តើមហើយត្រូវបានទទួលស្គាល់ដោយកន្លែងទទួលនៃ reticulum endoplasmic ។ ឆានែលមួយត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងភ្នាសដែលតាមរយៈនោះ peptide សញ្ញាជ្រាបចូលទៅក្នុងអណ្តូងនៃ reticulum endoplasmic និងអូសម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនសំយោគរួមជាមួយវា។ នៅក្រោមឥទ្ធិពល សញ្ញា peptidase លំដាប់សញ្ញា N-terminal ត្រូវបានបំបែកចេញ ហើយប្រូតេអ៊ីនចេញពីកោសិកាតាមរយៈឧបករណ៍ Golgi ក្នុងទម្រង់ជា secretory vesicle ។

បទប្បញ្ញត្តិនៃការសំយោគប្រូតេអ៊ីន

កំហាប់ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើននៅក្នុងកោសិកាមួយមិនថេរទេ ហើយប្រែប្រួលអាស្រ័យលើស្ថានភាពនៃកោសិកា និងលក្ខខណ្ឌខាងក្រៅ។ នេះកើតឡើងជាលទ្ធផលនៃបទប្បញ្ញត្តិនៃអត្រានៃការសំយោគប្រូតេអ៊ីន និងការរិចរិល។

ហ្សែន- ផ្នែក DNA ដែលអ៊ិនកូដសំយោគនៃ tRNA, rRNA, mRNA ។

ហ្សែនដែលសរសេរកូដសម្រាប់ការសំយោគ mRNA ត្រូវបានគេហៅថា ហ្សែនប្រូតេអ៊ីន .

បទប្បញ្ញត្តិប្រតិចារិក(ការបង្កើតប្រតិចារិកបឋម) គឺជាយន្តការទូទៅបំផុតសម្រាប់បទប្បញ្ញត្តិនៃការសំយោគប្រូតេអ៊ីន។

បែងចែក ទម្រង់ពីរនៃបទប្បញ្ញត្តិ – ការបង្កើតសំយោគ (បទប្បញ្ញត្តិវិជ្ជមាន) និង ការបង្ក្រាបសំយោគ (បទប្បញ្ញត្តិអវិជ្ជមាន) ។

គំនិតនៃការបង្រួបបង្រួម និងការគាបសង្កត់ស្នើឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរអត្រានៃការសំយោគប្រូតេអ៊ីនទាក់ទងនឹង កម្រិតដំបូង (មូលដ្ឋាន) .

ការសំយោគនៅក្នុងរដ្ឋ basal - ការសំយោគបង្កើត .

ប្រសិនបើអត្រានៃការសំយោគប្រូតេអ៊ីនមានកម្រិតខ្ពស់ នោះប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគ្រប់គ្រងដោយយន្តការនៃការបង្ក្រាបការសំយោគ ហើយផ្ទុយទៅវិញក្នុងអត្រាមូលដ្ឋានទាប ការសំយោគត្រូវបានជំរុញ។

នៅក្នុងឧបករណ៍ហ្សែននៃកោសិកាមាន ប្រតិបត្តិករ - ផ្នែក DNA ដែលមានហ្សែនរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនជាក់លាក់ និងតំបន់និយតកម្ម។

ការអានកូដហ្សែនចាប់ផ្តើមដោយអ្នកផ្សព្វផ្សាយដែលមានទីតាំងនៅជាប់នឹងហ្សែនប្រតិបត្តិករ។

ហ្សែនប្រតិបត្តិករដែលមានទីតាំងនៅផ្នែកខ្លាំងនៃហ្សែនរចនាសម្ព័ន្ធ។ វាហាមឃាត់ឬអនុញ្ញាតឱ្យចម្លង mRNA ទៅ DNA ។

នៅ eukaryote យន្តការបទប្បញ្ញត្តិវិជ្ជមានមាន។ ចំណុចបទប្បញ្ញត្តិសំខាន់គឺដំណាក់កាលនៃការចាប់ផ្តើមប្រតិចារិក។ ធាតុនិយតកម្មដែលជំរុញការចម្លងត្រូវបានគេហៅថា អ្នកពង្រឹង និងបង្ក្រាបវា - ឧបករណ៍បិទជិត (ឧបករណ៍បិទ) . ពួកគេអាចជ្រើសរើសដោយជ្រើសរើស ប្រូតេអ៊ីនបទប្បញ្ញត្តិ : អ្នកបង្កើន - ជាមួយ ប្រូតេអ៊ីន inducer , silencers - ជាមួយ ប្រូតេអ៊ីន repressor .

ប្រូតេអ៊ីនបង្ក្រាបទំនាក់ទំនងរវាង operon និងហ្សែននិយតករ។ repressor ត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុង ribosomes នៃ nucleus នៅលើ mRNA សំយោគនៅលើ gene និយតករ។ វាបង្កើតជាស្មុគ្រស្មាញជាមួយហ្សែនប្រតិបត្តិករ និងរារាំងការសំយោគនៃ mRNA ហើយជាលទ្ធផលប្រូតេអ៊ីន។ ឧបករណ៍ទប់អាចភ្ជាប់ទៅនឹងសារធាតុទម្ងន់ម៉ូលេគុលទាប - អាំងឌុចទ័រ ឬអេហ្វហ្វ័រ។ បន្ទាប់ពីនោះ វាបាត់បង់សមត្ថភាពក្នុងការចងភ្ជាប់ទៅនឹងហ្សែនប្រតិបត្តិករ ហ្សែនប្រតិបត្តិករបានចេញពីការគ្រប់គ្រងនៃហ្សែននិយតករ ហើយការសំយោគ mRNA ចាប់ផ្តើម។

នៅក្នុងកោសិកាថនិកសត្វមាន ពីរប្រភេទនៃបទប្បញ្ញត្តិនៃ biosynthesis ប្រូតេអ៊ីន :

- រយៈពេលខ្លី ការផ្តល់ការសម្របខ្លួននៃរាងកាយទៅនឹងការផ្លាស់ប្តូរបរិស្ថាន;

- យូរអង្វែង, មានស្ថេរភាព ដែលកំណត់ភាពខុសគ្នានៃកោសិកា និងសមាសធាតុប្រូតេអ៊ីនខុសៗគ្នានៃសរីរាង្គ និងជាលិកា។

(ពីចុង Latin modificatio-change) biogenic, កើតឡើងបន្ទាប់ពីការបញ្ចប់ ការផ្សាយ ម៉ាទ្រីស ribonucleic acid ឬ mRNA (ការសំយោគប្រូតេអ៊ីននៅលើម៉ាទ្រីស mRNA) ឬរហូតដល់វាត្រូវបានបញ្ចប់។ ក្នុងករណីដំបូង M.b. បានហៅ ប្រកាស t និង n s l a t i n o n y នៅក្នុងទីពីរ - ទៅ o t r a n c l a t ion n o y ។ វាត្រូវបានអនុវត្តដោយសារតែប្រតិកម្ម decomp ។ ក្រុមមុខងារនៃសំណល់អាស៊ីត ក៏ដូចជាចំណង peptide និងកំណត់ទម្រង់ចុងក្រោយនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន សកម្មភាពសរីរវិទ្យា ស្ថេរភាព និងចលនានៅក្នុងកោសិកា។

ប្រូតេអ៊ីន Extracellular (សម្ងាត់) ក៏ដូចជាសារធាតុជាច្រើនទៀត។ ប្រូតេអ៊ីន cytoplasmic ។ ភ្នាសនិង ផ្នែកខាងក្នុងនៃកោសិកា (ផ្នែកដាច់ស្រយាលនៃកោសិកា) ឆ្លងកាត់ glycosylation ដែលជាលទ្ធផលដែល glycoproteins ។ណាអ៊ីប ខ្សែសង្វាក់ដែលមានផ្ទុក mannose ភ្ជាប់ទៅនឹង polypeptides ដោយចំណង N-glycosidic ត្រូវបានរៀបចំយ៉ាងស្មុគស្មាញ។ ដំណាក់កាលដំបូងនៃការបង្កើតខ្សែសង្វាក់បែបនេះដំណើរការរួមគ្នាតាមគ្រោងការណ៍៖

Dol-dolichol (polyprenol), Dol-P-P-dolichol pyrophosphate, Glc-glucose, GlcNAc-N-acetyl-D-glucosamine, Man-mannose

មុខងារស្ទើរតែទាំងអស់។ ថ្នាក់នៃប្រូតេអ៊ីនក្រៅកោសិកា (អង់ស៊ីម អរម៉ូន សារធាតុ immunoglobulins ជាដើម) មានចំណង disulfide ។ ពួកវាត្រូវបានបង្កើតឡើងពីក្រុម cystene SH នៅក្នុងដំណើរការពហុជំហានដែលពាក់ព័ន្ធនឹងអង់ស៊ីម disulfide isomerase ។ មធ្យមលេចឡើងនៅដំណាក់កាលដំបូងរបស់វា។ ចំនួននៃស្ពាន disulfide "ខុស" to-rye ត្រូវបានលុបចោលជាលទ្ធផលនៃការផ្លាស់ប្តូរ thiol-disulfide ក្នុង Krom ជាក់ស្តែង cystamine (H 2 NCH 2 CH 2 S) 2 ត្រូវបានចូលរួម។ វាត្រូវបានសន្មត់ថា "ការរាប់បញ្ចូល" នៃការតភ្ជាប់បែបនេះកើតឡើងរហូតដល់ច្រើនបំផុត។ រចនាសម្ព័ន្ធទីបីមានស្ថេរភាពដែលក្នុងនោះស្ពាន disulfide ត្រូវបាន "កប់" ហើយដូច្នេះមិនអាចចូលប្រើ reagents ។

ATP - adenosine triphosphate, ADP - adenosine diphosphate, P - អាស៊ីតផូស្វ័រ ឬសំណល់របស់វា

ឧទាហរណ៍ Phosphorylation ត្រូវបានអមដោយការធ្វើឱ្យសកម្មឬអសកម្មនៃអង់ស៊ីម។ glycosyltransferases ក៏ដូចជាការផ្លាស់ប្តូរលក្ខណៈសម្បត្តិរូបវិទ្យានៃប្រូតេអ៊ីនដែលមិនមែនជាអង់ស៊ីម។ ឧទាហរណ៍ ការគ្រប់គ្រង phosphorylation ប្រូតេអ៊ីនដែលអាចបញ្ច្រាស់បាន ជាឧទាហរណ៍ ដំណើរការសំខាន់ៗដូចជាការចម្លង និងការបកប្រែ ការបំប្លែងសារជាតិ lipid ជាតិស្ករ gluconeogenesis និងការកន្ត្រាក់សាច់ដុំ។

មុនគេសម្រាប់អរម៉ូនមួយចំនួនត្រូវបានគេស្គាល់ (ឧទាហរណ៍សម្រាប់ gastrin, glucagon និងអាំងស៊ុយលីន) to-rye ឆ្លងចូលទៅក្នុងទម្រង់សកម្មដោយមធ្យោបាយនៃការបំបែកខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៅកន្លែងដែលមានសំណល់ពីរជាប់គ្នានៃអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ (arginine ។ និងលីស៊ីន)។ ការបោសសំអាតត្រូវបានអនុវត្តដោយមានការចូលរួមពីជាក់លាក់។ endopeptidase ដើរតួជាក្រុមជាមួយអង់ស៊ីមទីពីរដែលមានសកម្មភាព carboxypeptidase ។ ក្រោយមកទៀតយកសំណល់នៃអាស៊ីតអាមីណូមូលដ្ឋានរបស់ស្ថានីយបញ្ចប់ការផ្លាស់ប្តូរ។ peptide ចូលទៅក្នុងអរម៉ូនសកម្ម។ ទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនដែលកំពុងដំណើរការ proteolytic ។ ការធ្វើឱ្យសកម្ម រួមបញ្ចូលផងដែរនូវប្រូតេអ៊ីន (pepsin, trypsin, chymotrypsin), albumins, procollagen, ប្រូតេអ៊ីននៃប្រព័ន្ធ coagulation ឈាម។ ល ដូច្នេះ zymogen trypsin និង chymotrypsin (រៀងគ្នា trypsinogen និង chymotrypsinogen) ត្រូវបានសំយោគនៅក្នុងលំពែង លាក់ចូលទៅក្នុងពោះវៀនតូច ហើយមានតែនៅទីនោះក្រោមសកម្មភាពជាក់លាក់ប៉ុណ្ណោះ។ អង់ស៊ីមបំប្លែង។ ទៅជាទម្រង់សកម្ម។

ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនប្រភេទ (histones, myosin, actin, ribosomal proteins ។ . ជាធម្មតាដើរតួជាភ្នាក់ងារ methylating S-adenosylmethionine.

HSCoA-coenzyme A, AcCoA - acetyl coenzyme A, Met-methionine, Asp - អាស៊ីត aspartic

សម្រាប់ peptides ដែលមានសំណល់អាស៊ីដអាមីណូពី 3 ទៅ 64 និងសម្ងាត់នៅក្នុង decomp ។ សរីរាង្គ (gastrin, secretin, cholecystokinin ជាដើម) ការបកប្រែក្រោយត្រូវបានរកឃើញ។ ការរំខាននៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូស្ថានីយ C (លើកលែងតែសំណល់ស្ថានីយនៃ arginine និង asparagine) ។

សារៈសំខាន់ដ៏អស្ចារ្យគឺ carboxylation នៃសំណល់ glutamine ទៅ - អ្នកជាមួយនឹងការបង្កើត g-carboxyglutamine ទៅ - អ្នកនៅក្នុងមុនគេនៃ prothrombin ។ ប្រតិកម្មនេះត្រូវបានជំរុញដោយ carboxylase ដែលពឹងផ្អែកលើវីតាមីន K ដែលធ្វើមូលដ្ឋានីយកម្មនៅក្នុងភ្នាស endoplasmic ។ reticulum ។ ប្រតិកម្មស្រដៀងគ្នានេះកើតឡើងក្នុងអំឡុងពេលកាលកំណត់នៃកត្តា coagulation មួយចំនួនផ្សេងទៀត។

ពន្លឺ៖មូលដ្ឋានគ្រឹះនៃជីវគីមីវិទ្យា, trans ។ ពីភាសាអង់គ្លេស, លេខ 1, M., 1981, ទំ។ ២៧៧–៨០; គីមីវិទ្យាសរីរាង្គទូទៅ, trans ។ ពីភាសាអង់គ្លេស, លេខ 10, M., 1986, ទំ។ ៥៤៣–៧០; អង់ស៊ីមវិទ្យានៃការកែប្រែក្រោយការបកប្រែនៃប្រូតេអ៊ីន v. 1, L.-N. យ., ១៩៨០; ជីវគីមីនៃ glycoproteins និង proteoglycans, N. Y.-L., 1980; ជីវវិទ្យាកោសិកា។ សន្ធិសញ្ញាទូលំទូលាយ, v ។ 4- ការបកប្រែ និងអាកប្បកិរិយារបស់ប្រូតេអ៊ីន, N. Y., 1980; វិធីសាស្រ្តក្នុងអង់ស៊ីមវិទ្យា, v ។ 106, N.Y., 1984; Hurt E.G., Loon A.P.G.M. van, "និន្នាការនៅក្នុង Biochem ។ វិទ្យាសាស្ត្រ។ ", 1986, v ។ 11, លេខ 5. n ។ ២០៤-០៧. V. N. Luzikov ។

monograph ដោយអ្នកឯកទេសឥណ្ឌាដ៏ល្បីម្នាក់ក្នុងវិស័យ gerontology ឧទ្ទិសដល់ការផ្លាស់ប្តូរដែលកើតឡើងជាមួយនឹងភាពចាស់នៃរចនាសម្ព័ន្ធនិងមុខងារនៃ chromatin សកម្មភាពអង់ស៊ីមរចនាសម្ព័ន្ធនិងការសំយោគកូឡាជែននិងសកម្មភាពនៃប្រព័ន្ធការពាររាងកាយនិង endocrine ។ ភាពចាស់នៃកោសិកា និងទ្រឹស្តីទំនើបនៃភាពចាស់ក៏ត្រូវបានពិចារណាផងដែរ។

វាត្រូវបានបម្រុងទុកសម្រាប់ជីវវិទូ, ជីវគីមី, gerontologists, geriatricians ។

សៀវភៅ៖

<<< Назад

ទៅមុខ >>>

ការកែប្រែ covalent ក្រោយការបកប្រែកើតឡើងនៅក្រុមចំហៀងនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនជាច្រើន។ ប្រូតេអ៊ីនក្រូម៉ូសូមទាំង histones និង NGPs ត្រូវបានសំយោគនៅក្នុង cytoplasm ហើយបន្ទាប់មកផ្ទេរទៅ nucleus ដែលពួកវាភ្ជាប់ទៅនឹង DNA ។ ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះ ជាពិសេស អ៊ីស្តូន ឆ្លងកាត់ការកែប្រែកូវ៉ាលេនក្រោយការបកប្រែជាច្រើនប្រភេទ៖ ផូស្វ័រ អេសេទីល មេទីល និង ADPribosylation ។ Acetylation នៃ NH 2 -terminal serine residue នៃ histones H1, H2A និង H4 កើតឡើងកំឡុងពេលបកប្រែ និងជាការកែប្រែដែលមានស្ថេរភាព។ ការបង្កើនល្បឿននៃសំណល់ lysine ខាងក្នុងនៃអ៊ីស្តូន H3 និង H4 និង phosphorylation នៃសំណល់ serine ខាងក្នុងកើតឡើងនៅក្នុង cytoplasm ។ អ៊ីស្តូនទាំងនេះឆ្លងចូលទៅក្នុងស្នូល ហើយភ្ជាប់ទៅនឹង DNA ។ Acetylation នៃ lysines ខាងក្នុងគឺអាចបញ្ច្រាស់បាន។ លើសពីនេះទៀត ការកែប្រែឡើងវិញនៃសំណល់ lysine កើតឡើងបន្ទាប់ពីការភ្ជាប់អ៊ីស្តូនទៅនឹង DNA ។ តាមរយៈការកែប្រែកូវ៉ាលេននៃបួនប្រភេទ សមាសភាពអ៊ីយ៉ុងនៃអ៊ីស្តូន និងលក្ខណៈសម្បត្តិស្តេរ៉ូអ៊ីតរបស់ពួកគេ ហេតុដូច្នេះហើយអន្តរកម្មជាមួយ DNA ផ្លាស់ប្តូរ (រូបភាព 2.4) ។

អង្ករ។ ២.៤. រចនាសម្ព័ននៃក្រូម៉ាទីន ដែលបង្ហាញពីទីតាំងចងសម្រាប់អ៊ីស្តូន និង NGPs ជាមួយនឹង DNA ។ ការកែប្រែ covalent នៃ histones ត្រូវបានបង្ហាញ ជាលទ្ធផលនៃការផ្សារភ្ជាប់របស់ពួកគេទៅនឹងការផ្លាស់ប្តូរ DNA

ជាមួយនឹងការកែប្រែដូចជា phosphorylation និង ADPribosylation ចំនួននៃការចោទប្រកាន់អវិជ្ជមានលើអ៊ីស្តូនកើនឡើង ហើយនេះអាចនាំទៅដល់ការបំបែកចេញពី DNA ដែលអនុញ្ញាតឱ្យចម្លង ឬចម្លងរបស់វា។ នៅពេលដែល acetylated បន្ទុកវិជ្ជមានសរុបនៅលើអ៊ីស្តូនថយចុះ។ នេះក៏អាចនាំឱ្យមានការបំបែករបស់ពួកគេពី DNA ផងដែរ។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះ កំឡុងពេលមេទីល បន្ទុកវិជ្ជមានលើម៉ូលេគុលអ៊ីស្តូនអាចកើនឡើង ដែលនាំទៅដល់ការភ្ជាប់ដ៏រឹងមាំរបស់ពួកគេទៅនឹង DNA ហើយជាលទ្ធផល ដល់ការទប់ស្កាត់សកម្មភាពហ្សែន។ អាស៊ីតអាមីណូជាក់លាក់គឺជាកម្មវត្ថុនៃការកែប្រែជាក់លាក់។ ការកែប្រែជាក់លាក់ភាគច្រើនកើតឡើងនៅក្នុងអ៊ីស្តូនជាក់លាក់ និងក្នុងដំណាក់កាលជាក់លាក់នៃវដ្តកោសិកា និងការលូតលាស់កោសិកា។ ដូច្នេះវាអាចទៅរួចដែលការកែប្រែនៃក្រុមចំហៀងនៃប្រូតេអ៊ីនក្រូម៉ូសូមគឺជាយន្តការនៃការគ្រប់គ្រងដ៏ល្អនៃការបញ្ចេញហ្សែន។ នៅក្នុងតារាង។ 2.3 បង្ហាញពីលក្ខណៈមួយចំនួននៃការកែប្រែទាំងនេះ។

តារាង 2.3 ។ប៉ារ៉ាម៉ែត្រនៃការកែប្រែ covalent នៃខ្សែសង្វាក់អ៊ីស្តូន

ផូស្វ័រ

Phosphorylation នៃប្រូតេអ៊ីនក្រូម៉ូសូមគឺជាការកែប្រែក្រោយសំយោគពឹងផ្អែកលើថាមពល។ វាកើតឡើងទាំងនៅក្នុង cytoplasm និងនៅក្នុងស្នូល។ Ord និង Stocken បានបង្ហាញពីការបញ្ចូល 32P ទៅក្នុង histones នៅក្នុង vivo ។ ថ្មីៗនេះ អ៊ីស្តូន H1 ត្រូវបានបង្ហាញថាមានផូស្វ័រច្រើនជាងអ៊ីស្តូនដទៃទៀត។ មជ្ឈមណ្ឌលសំខាន់នៃ phosphorylation ដោយប្រូតេអ៊ីន kinases ជាក់លាក់ដែលពឹងផ្អែកលើ cAMP គឺជាក្រុមចំហៀងនៃសំណល់ serine និង threonine នៃ histones និង NGBs ។ សំណល់ Lysine, histidine និង arginine ត្រូវបាន phosphorylated ក្នុងកម្រិតតូចមួយ។ Kinases មានវត្តមាននៅក្នុងប្រភាគ NGB នៃក្រូម៉ាទីន។ គីណាសអ៊ីស្តូនជាក់លាក់ ហាក់ដូចជាពាក់ព័ន្ធនឹង ផូស្វ័រ នៃមជ្ឈមណ្ឌលជាក់លាក់។ ពី bovine thymus chromatin វាអាចធ្វើទៅបានដើម្បីញែក AMP-dependent kinase ដែល phosphorylates កណ្តាលតែមួយនៅក្នុង H3 histone ។ Dephosphorylation នៃសំណល់ទាំងនេះត្រូវបានអនុវត្តដោយ phosphatase ដែលមានវត្តមាននៅក្នុងប្រភាគ NGB ផងដែរ។ វាត្រូវបានបង្កើតឡើងយ៉ាងគួរឱ្យទុកចិត្តថា phosphorylation និង dephosphorylation នៃអង់ស៊ីមគឺជាយន្តការសំខាន់មួយសម្រាប់គ្រប់គ្រងសកម្មភាពរបស់ពួកគេ ចាប់តាំងពីការកែប្រែទាំងនេះបណ្តាលឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរទម្រង់ ការផ្ទេរអង់ស៊ីមពីស្ថានភាពសកម្មទៅអសកម្ម និងច្រាសមកវិញ។ ជាមួយនឹងការកែប្រែបែបនេះការផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធកើតឡើងនៅក្នុងម៉ូលេគុលនៃប្រូតេអ៊ីនក្រូម៉ូសូមដែលអាចនាំឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរមុខងារនៅក្នុងក្រូម៉ាទីន។ ប្រតិកម្មអ៊ីស្តូន phosphorylation-dephosphorylation ត្រូវបានបង្ហាញដូចខាងក្រោម:

ការបន្ថែមពីរប្រភេទនៃក្រុមផូស្វាតត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងម៉ូលេគុលនៃប្រូតេអ៊ីនក្រូម៉ូសូម។ មួយក្នុងចំណោមពួកគេ រួមទាំងចំណង P-O គឺជាលក្ខណៈនៃសំណល់ serine និង threonine ហើយចំណងនេះគឺធន់នឹងអាស៊ីត។ ប្រភេទទីពីររួមមានចំណង P-N ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងសំណល់ lysine, histidine និង arginine ។ ចំណងនេះគឺមិនស្ថិតស្ថេរនៅក្នុងប្រព័ន្ធផ្សព្វផ្សាយអាស៊ីត។

ផូស្វ័រអ៊ីស្តូន

ដំណើរការនៃការ phosphorylation - dephosphorylation នៃសំណល់ខាងក្នុងនៃប្រូតេអ៊ីនក្រូម៉ូសូមកើតឡើងក្នុងល្បឿនលឿន។ phosphorylation យ៉ាងឆាប់រហ័សត្រូវបានគេសង្កេតឃើញមិនត្រឹមតែនៅក្នុងការបែងចែកប៉ុណ្ណោះទេប៉ុន្តែថែមទាំងនៅក្នុងកោសិកាដែលមិនបែងចែកបន្ទាប់ពីការរំញោចរបស់ពួកគេដោយឥទ្ធិពលផ្សេងៗ។ Histone H1 គឺជាកម្មវត្ថុចម្បងនៃ phosphorylation ពោលគឺ អ៊ីស្តូន phosphorylation ជាក់ស្តែងមិនប៉ះពាល់ដល់សកម្មភាពចម្លងនៃក្រូម៉ាទីនទេ។

មជ្ឈមណ្ឌល phosphorylation Histone H1 មានភាពខុសប្លែកគ្នានៅដំណាក់កាលផ្សេងៗគ្នានៃវដ្តកោសិកា។ Ser-37 ត្រូវបាន phosphorylated ក្នុងដំណាក់កាល G 1, Ser-114 ក្នុងដំណាក់កាល S និង G 2, Ser-180 ក្នុងដំណាក់កាល M ។ តាមមើលទៅ នេះគឺដោយសារតែភាពច្រើននៃ H1 kinases ដែលនីមួយៗមានលក្ខណៈជាក់លាក់។ កោសិកាដែលលូតលាស់លឿនត្រូវបានបង្ហាញថាមានផ្ទុកអ៊ីស្តូន គីណាសជាក់លាក់ដែលជំរុញឱ្យមាន phosphorylation នៃសំណល់ threonine ប៉ុន្តែមិនមែន Ser-37 និង Ser-105 ទេ។ នៅពេលដែល phosphorylation មួយនៃសំណល់ Ser-37 និង Ser-105 ឬទាំងពីរ កម្រិតនៃការភ្ជាប់អ៊ីស្តូន H1 ទៅ DNA ត្រូវបានកាត់បន្ថយយ៉ាងខ្លាំង។ ភាពខុសគ្នាបែបនេះនៅក្នុងលក្ខណៈសម្បត្តិនៃមជ្ឈមណ្ឌល phosphorylation ផ្សេងគ្នាអាចពន្យល់ពីតួនាទីមុខងាររបស់ histone H1 ក្នុងការ condensation chromatin ។ នៅពេលដែលកន្លែងផ្សេងគ្នាត្រូវបាន phosphorylated, chromatin decondenses នៅក្នុងវិធីផ្សេងគ្នា, ដែលបើកផ្នែកផ្សេងគ្នានៃ DNA ។

វាត្រូវបានបង្ហាញថា histone phosphorylation ត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ chromatin ជាពិសេសក្នុងអំឡុងពេល mitosis ។ អត្រាខ្ពស់នៃ phosphorylation ត្រូវបានគេសង្កេតឃើញក្នុងអំឡុងពេល mitosis នៃកោសិកា ovary hamster របស់ចិន។ ការកែប្រែដូចគ្នាត្រូវបានគេសង្កេតឃើញនៅក្នុងកោសិកា HeLa ។ មជ្ឈមណ្ឌលនៃអ៊ីស្តូន H1 phosphorylation អំឡុងពេល mitosis (ទ្រង់) ខុសគ្នាពីមជ្ឈមណ្ឌលកំឡុងពេលអន្តរដំណាក់កាល (NI) ។ វាត្រូវបានស្នើឡើងថាអ៊ីស្តូន H1 phosphorylation គឺចាំបាច់សម្រាប់ការ condensation នៃ interphase chromatin ទៅជាក្រូម៉ូសូម។ នេះគឺស្របជាមួយនឹងទិន្នន័យដែលបង្ហាញថាអ៊ីស្តូន phosphorylated បីដង H1 ភ្ជាប់ទៅនឹង DNA ខ្លាំងជាង dephosphorylated មួយ។ នៅក្នុងផ្សិត slimy Prysarum polycephalum phosphorylation នៃ histone H1 កើនឡើងនៅពាក់កណ្តាលដំណាក់កាល G 2 ហើយកើនឡើងយ៉ាងខ្លាំងរហូតដល់ prophase ។ Dephosphorylation កើតឡើងនៅដំណាក់កាលចុងក្រោយនៃ mitosis ។

Phosphorylation នៃមជ្ឈមណ្ឌលផ្សេងៗក៏ត្រូវបានគេសង្កេតឃើញនៅក្នុង histone H3 ប៉ុន្តែវាមិនត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុង histones H2A, H2B និង H4 ទេ។ នៅក្នុងការសិក្សាលម្អិតនៃ phosphorylation នៃ H1 និង H3 histones ពី ovary hamster ចិនក្នុងអំឡុងពេល mitosis វាត្រូវបានបង្ហាញថានៅក្នុងកោសិកា eukaryotic ភាគច្រើន 2-4 មជ្ឈមណ្ឌលនៅក្នុង H1 histone ត្រូវបាន phosphorylated ក្នុងដំណាក់កាល S និងមជ្ឈមណ្ឌលបន្ថែមក្នុងអំឡុងពេល mitosis (M) ។ មជ្ឈមណ្ឌល Phosphorylation នៅក្នុងដំណាក់កាល S និង M ហាក់ដូចជាឯករាជ្យ។ លើសពីនេះទៅទៀតមជ្ឈមណ្ឌលទាំងនេះគឺខុសពីអ្នកដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការឆ្លើយតបទៅនឹងសកម្មភាពរបស់អរម៉ូន។ នៅដំណាក់កាលដំបូងនៃ preprophase នៅពេលដែលការប្រមូលផ្តុំ chromatin ចាប់ផ្តើម អ៊ីស្តូន H1 មាន 1-3 ក្រុមផូស្វាតក្នុងមួយម៉ូលេគុល ហើយអ៊ីស្តូន H3 មិនត្រូវបានផូស្វ័រទេ។ កំឡុងពេល prometa- និង anaphase នៅពេលដែល chromatin សរុប ម៉ូលេគុល H1 histone ទាំងអស់ ក៏ដូចជា H3 ត្រូវបាន superphosphorylated និងមាន 3-6 ក្រុម phosphate ក្នុងមួយម៉ូលេគុល។ នេះអាចបណ្តាលមកពីការកើនឡើង 6-10 ដងនៃមាតិកានៃ ATP-histone phosphotransferase ជាក់លាក់នៅក្នុងកោសិកា mitotic ។ ដោយសារតែ superphosphorylation, chromatin fibrils អាចបង្វិលទៅជា supercoils ។ នៅក្នុង telophase នៅពេលដែល chromatin ត្រូវបានបំបែក ទាំងអ៊ីស្តូន H1 និង H3 ត្រូវបាន dephosphorylated ។ នៅពេលដែលកោសិកាចូលទៅក្នុងដំណាក់កាល G 1 អ៊ីស្តូន H1 ត្រូវបាន dephosphorylated ទាំងស្រុង។ ដូច្នេះ H1m histone superphosphorylation និង H3 histone phosphorylation គឺជាព្រឹត្តិការណ៍ mitotic ដែលកើតឡើងតែនៅពេលដែលក្រូម៉ូសូមត្រូវបាន condensed ពេញលេញ។ ដូច្នេះការ condensation chromatin ក្នុងអំឡុងពេល mitosis តម្រូវឱ្យមានកម្រិតខ្ពស់នៃ phosphorylation នៃ H1 និង H3 histones ខណៈពេលដែល dephosphorylation កំណត់ដំណើរការនេះនៅក្នុង interphase ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយគួរឱ្យភ្ញាក់ផ្អើលគឺការពិតដែលថានៅកម្រិតខ្ពស់នៃ phosphorylation នៅពេលដែលវាហាក់ដូចជាស្មុគស្មាញនៃអ៊ីស្តូន H1 និង H3 គួរតែផ្តាច់ចេញពី DNA ដោយសារតែការកើនឡើងនៃបន្ទុកអវិជ្ជមានលើពួកវាការកើនឡើងនៃ condensation ត្រូវបានអង្កេត។ ការស្រាវជ្រាវបន្ថែមគឺត្រូវការជាចាំបាច់ដើម្បីបំភ្លឺពីយន្តការមូលដ្ឋានដែលការ condensation និង decondensation ក្រូម៉ូសូមកើតឡើង។ នៅក្នុងថ្លើមកណ្ដុរដែលវិវត្តន៍ អ៊ីស្តូន H1 phosphorylation មានសារៈសំខាន់ ប៉ុន្តែវាមានការធ្វេសប្រហែសនៅក្នុងថ្លើមរបស់សត្វពេញវ័យ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ phosphorylation ត្រូវបានកើនឡើងនៅពេលដែលកោសិកាថ្លើមបែងចែកបន្ទាប់ពីការកាត់ថ្លើមដោយផ្នែក។ វាត្រូវបានបង្ហាញថានៅក្រោមលក្ខខណ្ឌទាំងនេះសមាមាត្រនៃចំនួនចំណង P-O ទៅ P-N នៅក្នុងថ្លើមផ្លាស់ប្តូរ។ ចំណង P-N ត្រូវបានរកឃើញជាចម្បងនៅក្នុងអ៊ីស្តូន H1 និង H4 ។ ខ្លឹមសារនៃ Hl-kinase មិនផ្លាស់ប្តូរក្នុងអំឡុងពេលនៃវដ្តកោសិកា ប៉ុន្តែបរិមាណ H4-kinase កើនឡើងកំឡុងពេលសំយោគ DNA ។ Histone H4 ក៏ត្រូវបានបង្កើតជាផូស្វ័រអតិបរិមាក្នុងដំណាក់កាល S ផងដែរ ឧបមាថាសំណល់ histidine គឺជាចំណុចកណ្តាលនៃការវាយប្រហារ។ ដូច្នេះជាលទ្ធផលនៃ phosphorylation អ៊ីស្តូន H4 អាចត្រូវបានបំបែកចេញពី DNA ដែលជំរុញការចម្លងរបស់វា។ ពីនេះ គេអាចសន្និដ្ឋានជាក់ស្តែងថា ផូស្វ័រអ៊ីស្តូន គឺចាំបាច់សម្រាប់ការចម្លង DNA បន្តដោយការបែងចែកកោសិកា។ វាត្រូវបានបង្ហាញថាការចម្លងនៃ nucleosomes ថ្លើមកណ្តុរដាច់ដោយឡែកត្រូវបានពង្រឹងបន្ទាប់ពី phosphorylation ។ អ៊ីស្តូន phosphorylated និងមិន phosphorylated H1 ខុសគ្នាពីគ្នាទៅវិញទៅមកនៅក្នុងសមត្ថភាពរបស់ពួកគេក្នុងការទប់ស្កាត់សកម្មភាពម៉ាទ្រីសក្រូម៉ាទីន។ អ៊ីស្តូន ផូស្វ័រលីត ត្រូវបានគេរកឃើញថាមានការផ្លាស់ប្តូរការអនុលោមតាមវិធីសាស្រ្តឌីគ្រីសរាងជារង្វង់។ នេះអាចពន្យល់ពីការពិតដែលថាអ៊ីស្តូនដែលបានកែប្រែបណ្តាលឱ្យមានការធ្លាក់ទឹកចិត្ត chromatin ។

Histone H5 ក៏ជាកម្មវត្ថុនៃ phosphorylation ផងដែរ។ នៅក្នុង erythrocytes សត្វ អ៊ីស្តូន H5 ត្រូវបាន phosphorylated ភ្លាមៗបន្ទាប់ពីការសំយោគរបស់វា ហើយបន្ទាប់មក dephosphorylated នៅពេលដែលកោសិកាលូតលាស់។ មិនដូច histones ផ្សេងទៀតទេ អ៊ីស្តូន H5 ត្រូវបាន dephosphorylated កំឡុងពេលនៃការអសកម្មនៃហ្សែន និងការបង្រួបបង្រួមក្រូម៉ូសូម។ Phosphorylated histone H5 មិនមានប្រសិទ្ធភាពក្នុងការជំរុញឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរការអនុលោមតាម DNA ជាទម្រង់ dephosphorylated របស់វា។ សំណល់ផូស្វ័រលីត (ស៊េរី) ត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងតំបន់នៃអ៊ីស្តូន H5 ដែលមានមូលដ្ឋានខ្លាំង និងជាប់ទាក់ទងនឹង DNA ។ 50% នៃផូស្វ័រស្ថិតនៅក្នុងតំបន់ 1-28 ហើយនៅសល់នៅក្នុងតំបន់ 100-200 ។ ក្នុងអំឡុងពេលដំណើរការបង្កើតមេជីវិតឈ្មោលនៅក្នុងប្រភេទថនិកសត្វមួយចំនួន ប្រូតាមីនឆ្លងកាត់ phosphorylation-dephosphorylation ដែលហាក់ដូចជាចាំបាច់សម្រាប់ការវេចខ្ចប់ DNA ។

Phosphorylation នៃ NGB

NGBs មានផូស្វ័រខ្ពស់ និងមានទាំងចំណង P-O និង P-N ។ phosphorylation របស់ពួកគេត្រូវបានគេជឿថាត្រូវបានជំរុញដោយ kinases ក្រៅពីសារធាតុដែលជំរុញ phosphorylation អ៊ីស្តូន។ សារៈសំខាន់សម្រាប់ phosphorylation គឺជាមាតិកានៃប្រូតេអ៊ីន kinases និង cAMP ។ Calcitonin រំញោច phosphorylation នៃកោសិកាឆ្អឹង NHPs ក្នុងវប្បធម៌ ជាពិសេសប្រូតេអ៊ីនទម្ងន់ម៉ូលេគុលទាប (10,000-45,000) ប៉ុន្តែរារាំង phosphorylation នៃ NHPs ទម្ងន់ម៉ូលេគុលខ្ពស់។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះ អរម៉ូនប៉ារ៉ាទីរ៉ូអ៊ីតជំរុញ phosphorylation នៃ NGP ជាមួយនឹងទម្ងន់ម៉ូលេគុលដ៏ធំមួយ។ ដូច្នេះអ័រម៉ូន peptide ពីរដែលប៉ះពាល់ដល់ការរំលាយអាហារជាតិកាល់ស្យូមតាមរបៀបផ្ទុយគ្នាអាចដឹងពីសកម្មភាពរបស់ពួកគេដោយមានជំនួយពី phosphorylated NHPs ។ អរម៉ូនស្តេរ៉ូអ៊ីតក៏បង្កើត phosphorylation NHP ផងដែរ។

Phosphorylation នៃ NGBs អាស្រ័យលើប្រភេទកោសិកា និងស្ថានភាពសរីរវិទ្យារបស់វា។ អត្រានៃដំណើរការនេះប្រែប្រួលនៅក្នុងកោសិកា HeLa ដែលធ្វើសមកាលកម្មនៅក្នុង vitro ជាមួយនឹងអត្រាខ្ពស់បំផុតដែលត្រូវបានគេសង្កេតឃើញនៅក្នុងដំណាក់កាល G1 និង S ។ នៅពេលសម្រាកកោសិកា LC ចាប់ផ្តើមរីកសាយយ៉ាងឆាប់រហ័ស ព្រឹត្តិការណ៍ដំបូងបំផុតមួយគឺ phosphorylation នៃ NHPs ។ នៅពេលដែលសារធាតុ polyamines, spermine និង spermidine ត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងស្នូលនៃកោសិកាថ្លើមរបស់កណ្តុរ សកម្មភាពនៃប្រូតេអ៊ីននុយក្លេអ៊ែរ kinase កើនឡើង 2-3 ដង ហើយអត្រានៃ phosphorylation នៃ NGB គឺខ្ពស់ជាងច្រើនដង។ នៅ ហ្វៀសាឡាំ polyamines ជំរុញ phosphorylation នៃ NGPs ពិសេសមួយចំនួន។

មិនដូច phosphorylated histones ដែលមានឥទ្ធិពលលើរចនាសម្ព័ន្ធ chromatin, phosphorylated NHPs ត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងការបញ្ចេញហ្សែន។ Phosphorylated NHPs នៃកោសិកា HeLa ក្នុងដំណាក់កាល G1 ជំរុញការចម្លងនៃហ្សែន histone ក្នុងដំណាក់កាល G1 ទោះបីជាហ្សែនទាំងនេះអសកម្មក្នុងដំណាក់កាលនេះក៏ដោយ។ Phosphorylated NGPs បង្កើនការចម្លង ខណៈពេលដែល dephosphorylated បន្ថយវា។ យន្តការនៃឥទ្ធិពលនេះប្រហែលជាស្ថិតនៅក្នុងអន្តរកម្មផ្ទាល់នៃប្រូតេអ៊ីនជាមួយ DNA ។ ការសន្និដ្ឋាននេះកើតឡើងពីការសង្កេតដូចខាងក្រោម: NGBs មានសមត្ថភាព phosphorylation ផ្សេងគ្នា វិធីដែលពួកគេត្រូវបាន phosphorylated អាស្រ័យលើប្រភេទនៃជាលិកា; ជាមួយនឹងការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុង phosphorylation របស់ពួកគេ រចនាសម្ព័ន្ធនៃ chromatin និងសកម្មភាពនៃការផ្លាស់ប្តូរហ្សែន និង phosphorylated NGPs ភ្ជាប់ជាពិសេសទៅនឹង DNA ។ NGB នៃកោសិកាមហារីកសុដន់នៅក្នុងដំណាក់កាលនៃការលូតលាស់ដែលពឹងផ្អែកលើអរម៉ូន និងអំឡុងពេលនៃការតំរែតំរង់គឺ phosphorylated ខុសគ្នា។ នៅពេលដែល W1-38 fibroblast chromatin របស់មនុស្សត្រូវបានផ្លាស់ប្តូរពី DNA និង unphosphorylated ឬ phosphorylated NGPs អត្រានៃការចម្លងគឺខ្ពស់ជាងនៅក្នុងករណីចុងក្រោយនេះ។

អាសេទីល

មានរបាយការណ៍អំពីវត្តមានក្រុមអាសេទីលនៅក្នុងអ៊ីស្តូន។ Histone acetylation នៅក្នុងស្នូលដាច់ស្រយាលត្រូវបានពិពណ៌នាដំបូងដោយ Allfrey et al ។ សំណល់អាស៊ីដអាមីណូពីរប្រភេទត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងអ៊ីស្តូន៖ ក) ស៊េរីស្ថានីយ NH2 នៃអ៊ីស្តូន H1, H2A និង H4 ត្រូវបានអាសេទីលទៅជា N-acetylserine ។ វាគឺជាការកែប្រែក្រោយសំយោគដែលមិនអាចត្រឡប់វិញបាន ដែលជំរុញដោយអង់ស៊ីមដែលមាននៅក្នុង cytosol នេះ; ខ) សំណល់ lysine ខាងក្នុង acetylated ត្រូវបានបង្កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃប្រតិកម្មក្រោយសំយោគដែលកើតឡើងនៅក្នុង cytosol និងនៅក្នុង nucleus បន្ទាប់ពី histones ផ្លាស់ទីពី cytosol ទៅ nucleus ហើយភ្ជាប់ទៅនឹង DNA ។ ការបង្កើនល្បឿននៃសំណល់ខាងក្នុងនៅក្នុងអ៊ីស្តូន H1 គឺមិនសំខាន់ ឬអវត្តមាន។ មជ្ឈមណ្ឌលមួយត្រូវបានអាសេទីលនៅក្នុងអ៊ីស្តូន H2A និងមជ្ឈមណ្ឌលចំនួនបួននៅក្នុងអ៊ីស្តូននីមួយៗ H2B, H3 និង H4 ។ Acetylation នៃសំណល់ lysine ត្រូវបានជំរុញដោយ acetyltransferase ដែលជាសមាសធាតុនៃ NGB ។ ?-NH 2 -ក្រុមនៃសំណល់ lysine ខាងក្នុងដែលមានទីតាំងនៅចុង NH 2 នៃពាក់កណ្តាលនៃអ៊ីស្តូនត្រូវបានបង្កើតជាអាសេទីល ?-N-acetyllisine ហើយម៉ូលេគុលមួយអាចមានរហូតដល់ទៅបួនក្រុម acetyl ។ នេះគឺជាប្រតិកម្មពឹងផ្អែកលើថាមពលដែលប្រភពនៃក្រុមអាសេទីលគឺអាសេទីល-កូអេ។ Deacetylation ត្រូវបានជំរុញដោយ deacetylase ដែលមានវត្តមាននៅក្នុង chromatin ផងដែរ។ គ្រោងការណ៍ប្រតិកម្មត្រូវបានបង្ហាញដូចខាងក្រោម:

សំណល់ lysine ខាងក្នុង 9, 14, 18, និង 23 នៃ histone H3 និង 5, 8, 12 និង 16 នៃ histone H4 ត្រូវបាន acetylated ។ សំណល់ទាំងនេះមានទីតាំងនៅតំបន់ NH 2 -terminal នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលជាមូលដ្ឋានខ្លាំង និងមានអន្តរកម្មជាមួយក្រុមអាស៊ីតនៃ DNA ។ អ៊ីស្តទីលេត អ៊ីស្ទីលេត ភ្ជាប់ទៅនឹង DNA មានប្រសិទ្ធភាពតិចជាង អ៊ីស្តទីឡាត។ Acetylation នៃសំណល់ lysine ខាងក្នុង គឺជាដំណើរការដែលអាចត្រឡប់វិញបាន ហើយកើតឡើងយ៉ាងលឿននៅក្រោមលក្ខខណ្ឌផ្សេងៗ។ ពាក់កណ្តាលជីវិតនៃប្រតិកម្មអាសេទីលគឺខ្លីណាស់ប្រហែល 3 នាទីប៉ុណ្ណោះ។ អ៊ីស្តូន acetyltransferases ពីរត្រូវបានញែកដាច់ពីគ្នាដែលមាន pH optima ខុសគ្នា។ Acetylation ត្រូវបានរារាំងដោយ Mn 2+ ions ។ ការពិតនេះហាក់ដូចជាមានសារៈសំខាន់ ចាប់តាំងពី cations divalent គឺចាំបាច់សម្រាប់ដំណើរការនៃ RNA polymerase ដែលពឹងផ្អែកលើ DNA ។ cAMP ដែលប៉ះពាល់ដល់ phosphorylation មិនប៉ះពាល់ដល់ acetylation ទេ។ អត្រាអតិបរិមានៃ acetylation ត្រូវបានឈានដល់នៅក្នុង interphase នៅពេលដែលកោសិកាចូលទៅក្នុង mitosis វាថយចុះ។ អត្រាប្រតិកម្មអប្បបរមាត្រូវបានគេសង្កេតឃើញនៅក្នុង prophase និង metaphase នៅពេលដែលក្រូម៉ូសូមត្រូវបាន condensed ច្រើនបំផុត។ នៅពេលដែលកោសិកាចូលទៅក្នុង telophase ហើយក្រូម៉ូសូមកើនឡើងក្នុងទំហំ អត្រានៃអ៊ីស្តូន H4 acetylation កើនឡើង។ ការសំយោគ RNA តិចតួចបំផុតត្រូវបានគេសង្កេតឃើញនៅក្នុង prophase និង metaphase នៅពេលដែលក្រូម៉ូសូមត្រូវបាន condensed ខ្ពស់។ វាជាការសំខាន់ណាស់ដែល H4 histone acetylation គឺមានតិចតួចបំផុតក្នុងដំណាក់កាលទាំងពីរនេះនៃវដ្តកោសិកា។ Acetylation នៃ histones H3 និង H4 នៅក្នុង erythroblasts សត្វស្លាបមានការថយចុះ នៅពេលដែលពួកវាវិវត្តទៅជា erythrocytes ចាស់ទុំ ដែលក្នុងនោះ chromatin ត្រូវបាន condensed ខ្ពស់ និងអសកម្មក្នុងការចម្លង ឬការចម្លង។ ដូច្នេះ អ៊ីស្តូន deacetylation ទាក់ទងជាមួយការរារាំងការចម្លង ហើយផ្ទុយទៅវិញ acetylation ជំរុញការចម្លង។ ដោយសារអ៊ីស្តូន nucleosomal មិនសូវត្រូវបានចោទប្រកាន់ជាវិជ្ជមានទេនៅពេលដែល acetylated ពួកវាអាចត្រូវបានបំបែកចេញពី DNA ដែលធ្វើឱ្យ DNA មានសម្រាប់ការចម្លង។

ប្រសិនបើ chromatin ត្រូវបាន deproteinized នោះការចម្លងរបស់វាត្រូវបានធ្វើឱ្យប្រសើរឡើង។ វាត្រូវបានបង្ហាញថានៅពេលដែលការសំយោគ RNA ត្រូវបានជំរុញនៅក្នុង lymphocytes ដោយ mitogens នៅក្នុងជាលិកាគោលដៅដោយអរម៉ូន និងនៅក្នុងថ្លើម ការបំបែកអ៊ីស្តូន កើតឡើងដំបូងបន្ទាប់ពីការកាត់ថ្លើមដោយផ្នែក។ ជាលទ្ធផលនៃការ acetylation នៃ histones nucleosomal, ការចម្លងនៃ thymus chromatin កំភួនជើងត្រូវបានធ្វើឱ្យប្រសើរឡើង។ ប្រសិនបើអ៊ីស្តូន H2A និង H2B ត្រូវបានបន្ថែមទៅ DNA ដែលខ្វះក្រូម៉ាទីន នោះការចម្លងត្រូវបានបង្ក្រាប។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយ ប្រសិនបើអ៊ីស្តូនទាំងពីរនេះត្រូវបានដាក់ជាអាសេទីល នោះការគាបសង្កត់នឹងឈប់។ Acetylation នៃអ៊ីស្តូន H3 និង H4 ក៏ជំរុញការចម្លងផងដែរ។ Acetylation ត្រូវបានបង្ហាញមុនការកើនឡើងនៃការសំយោគ RNA ។ Histone acetylation កើតឡើងមិនត្រឹមតែនៅក្នុងការបែងចែកប៉ុណ្ណោះទេ ប៉ុន្តែក៏មាននៅក្នុងកោសិកាដែលមិនបែងចែកផងដែរ ដែលផ្នែកសំខាន់នៃ chromatin អសកម្មទាក់ទងនឹងការចម្លង។ Histone acetylation ជំរុញការពន្លូតខ្សែសង្វាក់ កំឡុងពេលចម្លង។ វាអាចទៅរួចដែលថាការចម្លងហ្សែនដែលត្រូវបាន "បើក" ជាពិសេសដោយ effectors ត្រូវបានគ្រប់គ្រងដោយកម្រិតនៃអ៊ីស្តូន និង/ឬ NGP acetylation ។

ការសន្និដ្ឋានខាងលើត្រូវបានបញ្ជាក់ដោយអង្គហេតុដូចខាងក្រោម។ អសកម្ម ciliate heterochromatin មានកម្រិតទាបនៃ acetylation ខណៈពេលដែល euchromatin មានសកម្មភាពប្រតិចារិក និង acetylated ខ្ពស់។ macronuclei សកម្មចម្លង Tetrahymena pyriformisមានផ្ទុកអ៊ីស្តូលីតអាសេទីល ខណៈពេលដែលមីក្រូនុយក្លេអ៊ែដែលសង្កត់មិនមាន។ ក្រូម៉ូសូមមាតាសកម្មរបស់មេអំបៅមានក្រុមអាសេទីលច្រើនជាងក្រូម៉ូសូមមាតាអសកម្ម។ នៅក្នុងការសិក្សាដែលបានអនុវត្តលើកោសិកា Drosophilaនៅក្នុងវប្បធម៌ វាត្រូវបានបង្ហាញថា 14 C-acetate ត្រូវបានរួមបញ្ចូលជាចម្បងនៅក្នុង histones H3, H4 និង H2B ហើយ 32 P-phosphate ត្រូវបានរួមបញ្ចូលនៅក្នុង histones H1, H3 និង H4 ។ មាតិកាខ្ពស់បំផុតនៃទាំង 14 C-acetate និង 32 P ត្រូវបានគេសង្កេតឃើញនៅក្នុង histone H3 ។ នៅពេលដែលម៉ាទ្រីសសកម្ម និងម៉ាទ្រីសតំបន់អសកម្មនៃក្រូម៉ាទីនត្រូវបានបំបែកបន្ទាប់ពីការរំលាយអាហារជាមួយ DNase II អតីតត្រូវបានរកឃើញថាមានសញ្ញាទាំងពីរបន្ថែមទៀត (14 C និង 32 P) ។ ទិន្នន័យទាំងនេះគាំទ្រការផ្ដល់យោបល់ថាភាពខុសគ្នារវាងតំបន់ក្រូម៉ាទីនដែលបានចម្លង និងមិនចម្លងគឺមួយផ្នែកដោយសារតែការកែប្រែអ៊ីស្តូនជាក់លាក់នៅទីតាំងជាក់លាក់។

កម្រិតនៃអ៊ីស្តូន acetylation ពីកោសិកាពងស្វាស trout ត្រូវបានសិក្សាដោយ incubating ពួកវាជាមួយ 14 C-acetate ។ Histones H2A, H2B និង H3 ត្រូវបាន acetylated នៅក្នុងទីតាំងមួយ ខណៈពេលដែល histone H4 ត្រូវបាន acetylated នៅក្នុងទីតាំងមួយ ពីរ បី និងបួន។ នៅពេលដែល nucleosomes ដែលទទួលបានបន្ទាប់ពីការ acetylation ត្រូវបានព្យាបាលដោយ trypsin តំបន់ NH 2 -terminal នៃ 4 histones ដែលមានសំណល់ lysine និងភ្ជាប់ជាមួយ DNA ត្រូវបានដកចេញ។ សំណល់ lysine ទាំងនេះគ្រាន់តែត្រូវបាន acetylated ។ ប្រសិនបើ nucleosomes ត្រូវបានបំបែកដោយ nuclease បន្ទាប់មកបំណែក DNA ត្រូវបានបញ្ចេញ ដែលជាធម្មតានៅក្នុងវត្តមាននៃតំបន់ NH 2 -terminal ដែលធន់នឹងនុយក្លេអ៊ែរ។ Acetylation នាំឱ្យមានការកើនឡើងនៃអត្រានៃការបំបែកក្រូម៉ាទីនដោយ DNase I ។ Chromatin ដែលមានអ៊ីស្តូនអាស៊ីតខ្ពស់ត្រូវបានសម្អាតយ៉ាងងាយស្រួលដោយ DNase I ប៉ុន្តែមិនមែនដោយ micrococcal nuclease ទេ។ នៅពេលដែល trout testis chromatin ត្រូវបានរំលាយជាមួយ DNase II ប្រភាគសកម្មដែលបានចម្លងត្រូវបានទទួលដែលមានផ្ទុកអ៊ីស្តូនអាស៊ីត H4 ខ្ពស់។ Histones H3 និង H4 នៃកោសិកា HeLa មានអាសេទីលខ្ពស់នៅពេលលូតលាស់នៅក្នុង butyrate ។ DNA nucleosomal នៃកោសិកាបែបនេះត្រូវបាន hydrolyzed ដោយ DNase I 5-10 ដងលឿនជាងមុន។ ក្នុងករណីនេះ DNA ត្រូវបានកាត់ផ្តាច់ជាពិសេសនៅកន្លែងដែលនៅក្រោមលក្ខខណ្ឌធម្មតា ការសម្រាកមិនកើតឡើងទេ។ វាក៏ត្រូវបានបង្ហាញផងដែរថា DNase I និយមបំបែក DNA នៅក្នុងតំបន់នៃ chromatin ដែលមានអាសេទីលខ្ពស់។ ជាក់ស្តែង nucleosomes នៅក្នុងតំបន់ទាំងនេះឆ្លងកាត់ការផ្លាស់ប្តូរទម្រង់បន្ទាប់ពី acetylation ។ ដោយសារការផ្លាស់ប្តូរបែបនេះគឺចាំបាច់សម្រាប់ RNA និង DNA polymerases ដើម្បីប្រើ DNA ជាគំរូ វាអាចទៅរួចដែលថា acetylation គឺជាផ្នែកមួយនៃពួកគេ។ វិធីដែលអ៊ីស្តូនត្រូវបានបំបែកដោយផ្នែកពី DNA ដែលធ្វើឱ្យអង់ស៊ីមចុងក្រោយមាន។ ដូច្នេះ acetylation គឺមានសារៈសំខាន់ទាំងសម្រាប់ដំណើរការនៃ chromatin និងសម្រាប់រចនាសម្ព័ន្ធ និងការអនុលោមតាមរបស់វា។ វាត្រូវបានគេណែនាំថាអ៊ីស្តូន H4 ភ្ជាប់ទៅនឹង DNA ដោយយន្តការមួយនៅក្នុងដំណាក់កាលដំបូងដែល acetylation កើតឡើង។ បន្ទាប់មក deacetylation អាចកើតឡើង ដែលនាំឱ្យមានអន្តរកម្មអេឡិចត្រូស្តាត ដែលជួសជុលការអនុលោម។ នៅក្នុង urchin spermatid សមុទ្រ ដែលមិនសំយោគ RNA អ៊ីស្តូន H4 ត្រូវបាន deacetylated ទាំងស្រុង ខណៈពេលដែលនៅក្នុងអំប្រ៊ីយ៉ុង ដែលសកម្មភាពហ្សែនខ្ពស់ត្រូវបានគេសង្កេតឃើញ វាត្រូវបាន acetylated ។ ដូច្នេះមានការជាប់ទាក់ទងគ្នាដោយផ្ទាល់រវាង H4 histone acetylation និងសកម្មភាពក្រូម៉ាទីន។

ការសិក្សាអំពីតួនាទីនៃអាសេទីលអ៊ីស្តូនីនក្នុងមុខងាររបស់ក្រូម៉ាទីនត្រូវបានសម្របសម្រួលដោយការរកឃើញនៃការពិតដែលថានៅក្នុងវត្តមាននៃ butyrate ការកែប្រែនេះត្រូវបានពង្រឹងហើយអ៊ីស្តូន H3 និង H4 ត្រូវបានធ្វើឱ្យលើសទម្ងន់ជាពិសេសចាប់តាំងពី butyrate រារាំងអ៊ីស្តូន deacetylase ។ Butyrate រារាំង H3 និង H4 histone deacetylase ដែលមានលក្ខណៈ endogenous ពិសេសខណៈពេលដែលវាមិនប៉ះពាល់ដល់អត្រានៃ acetylation ។ ជាក់ស្តែង អ៊ីស្តូន deacetylase អាចដើរតួយ៉ាងសំខាន់ក្នុងការគ្រប់គ្រងមេតាបូលីសនៃ acetylation ។ នៅពេលដែលអ៊ីស្តូនត្រូវបាន hyperacetylated DNA ដែលត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងពួកវានៅក្នុងកោសិកា HeLa កាន់តែអាចចូលទៅដល់ DNase I ប៉ុន្តែមិនមែនទៅនឹង staphylococcal nuclease នោះទេ។ DNase I ក៏លើកកម្ពស់ការដក H3 និង H4 histones ចេញពីស្មុគស្មាញផងដែរ។ ក្នុងពេលដំណាលគ្នា ការសំយោគ DNA ត្រូវបានរារាំង។ វាអាចត្រូវបានសន្មត់ថា histone acetylation គឺត្រូវបានទាមទារជាពិសេសសម្រាប់ការចម្លង និងមិនត្រូវការសម្រាប់ការចម្លង។ ផ្ទុយទៅនឹង phosphorylation ដែលជាលក្ខណៈនៃ histone H1 ហើយមានតែកោសិកាបែងចែកប៉ុណ្ណោះ acetalization កើតឡើងជាចម្បងនៅក្នុង histones H3 និង H4 ហើយនៅក្នុងការបែងចែកក៏ដូចជាកោសិកាមិនបែងចែកដែលមានសកម្មភាពមេតាប៉ូលីស។ នេះបញ្ជាក់ពីការសន្មត់ថា acetylation នៃ nucleosomal histones ដើរតួយ៉ាងសំខាន់ក្នុងការចម្លង។ តិចតួចណាស់ត្រូវបានគេដឹងអំពី acetylation នៃ NGB; ក្រដាសមួយរាយការណ៍ថាប្រូតេអ៊ីន HMG ពីស្នូលកូនគោ thymus និង erythrocytes ទាត្រូវបាន acetylated ។

មេទីល

Histone methylation គឺជាការកែប្រែដែលមិនអាចត្រឡប់វិញបានក្រោយសំយោគដែលត្រូវបានជំរុញដោយ histone methyltransferase III ដែលមាននៅក្នុងប្រភាគ NGB នៃក្រូម៉ាទីន។ ការកែប្រែនេះត្រូវបានរកឃើញដំបូងដោយ Alfrey et al ។ Histone methyltransferase III ជំរុញការផ្លាស់ប្តូរនៃក្រុម CH 3 ពី S-adenosylmethionine ទៅក្រុម α-NH 2 នៃសំណល់ lysine ដូចដែលបានបង្ហាញខាងក្រោម៖

ការកែប្រែនៃអ៊ីស្តូននេះកើតឡើងបន្ទាប់ពីការភ្ជាប់របស់វាទៅនឹង DNA ។ ក្រុម Histone methyl មិនដូចក្រុម phosphoryl និង acetyl មិនចូលទៅក្នុងប្រតិកម្មបន្ថែមទៀតទេ។ ជាលទ្ធផល methylation គឺជាដំណើរការដែលមានស្ថេរភាព។ អង់ស៊ីម cytoplasmic methylase I methylates arginine មុនពេល histone ចូលទៅក្នុងស្នូល។ NGBs ត្រូវបានរំលាយដោយអង់ស៊ីមពិសេស។ ក្រុមមេទីលមួយ ពីរ ឬបីអាចត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងអាតូមនៃសំណល់ α-N-lysine ដែលត្រូវបានណែនាំជាបន្តបន្ទាប់ដោយអង់ស៊ីមដូចគ្នា។ ដូច្នេះ សំណល់ methyllysine អាចជា mono-, di- ឬ trimethyllysine ។ Histones H3 និង H4 គឺជាមេទីលជាចម្បង។ នៅក្នុង histone H3 សមាមាត្រនៃ mono-, di- និង trimethyllysine គឺ 1.8:1.0:0.45 ។ នៅក្នុង histone H4 សមាមាត្រនៃ mono- ទៅ dimethyllysine គឺ 0.7: 1.0 ។ ដូច្នេះ អ៊ីស្តូន H3 មានមេទីលច្រើនជាងអ៊ីស្តូន H4 ។ អ៊ីស្តូនដែលបានបន្សុត ផ្ទុយទៅនឹងអ៊ីស្តូនដែលចងភ្ជាប់ដោយក្រូម៉ាទីន គឺជាស្រទាប់ខាងក្រោមដែលមិនស័ក្តិសមសម្រាប់មេទីលឡេស។ អ៊ីស្តូនមេទីលឡាត H3 និង H4 បន្ទាប់ពីការញែកដាច់ពីគេអាចត្រូវបាន methylated បន្ថែមទៀតនៅមជ្ឈមណ្ឌលខុសគ្នាពីប្រតិកម្មដែលកើតឡើងចំពោះអ៊ីស្តូនដែលចងដោយក្រូម៉ាទីន។ ជាក់ស្តែង មជ្ឈមណ្ឌលបន្ថែមទាំងនេះមិនអាចចូលដំណើរការបានសម្រាប់ methylation ដោយសារតែការអនុលោមភាពជាក់លាក់នៅក្នុង chromatin ។ Methyllysins មានទីតាំងនៅជិត acetylated lysines ។

Methylation នៃអ៊ីស្តូន H3 និង H4 កើតឡើងតែនៅក្នុងតំបន់ NH 2 -terminal ប៉ុណ្ណោះ។ Histone H3 ពី thymus កំភួនជើងត្រូវបាន methylated នៅ Lys-9 និង Lys-27 ហើយ histone H4 ត្រូវបាន methylated នៅ Lys-20 ។ លីស៊ីនទាំងពីរនៅក្នុង histone H3 អាចជា mono-, di- និង trimethylated ប៉ុន្តែ trimethyllysine មិនត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុង histone H4 ទេ។ Histone H3 មានមជ្ឈមណ្ឌលមេទីលបន្ថែម - Lys-4 ។ មជ្ឈមណ្ឌលមេទីល Histone H3 និង H4 ក៏ដូចជាលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូរបស់ពួកគេត្រូវបានអភិរក្សយ៉ាងខ្លាំង។ K m និង V max សម្រាប់ methylation នៃ H3 និង H4 histones គឺខុសគ្នា។ S-adenosylhomocysteine ជាផលិតផលប្រតិកម្មដែលជំរុញដោយ methyltransferase III គឺជាថ្នាំទប់ស្កាត់ស្រទាប់ខាងក្រោមដែលមានការប្រកួតប្រជែង។

Histone methylation នៅក្នុងកោសិកា HeLa កើតឡើងជាចម្បងនៅក្នុងដំណាក់កាល S ។ នៅក្នុងវប្បធម៌ជាលិកា មេទីលឡាទីនដំណើរការពេញមួយវដ្តកោសិកាទាំងមូល ប៉ុន្តែអត្រាអតិបរមាត្រូវបានគេសង្កេតឃើញនៅចន្លោះដំណាក់កាល S និង G 2 មុនពេលចាប់ផ្តើមនៃ mitosis ។ ប្រហែលជា មេទីល គឺចាំបាច់ដើម្បីរៀបចំ chromatin សម្រាប់ mitosis ។ បន្ទាប់ពីការវះកាត់ថ្លើមដោយផ្នែក មេទីលអ៊ីស្តូនកើតឡើងក្នុងអំឡុងពេលក្រោយដំណាក់កាល S ដ៏សំខាន់សម្រាប់កោសិកា។ កម្រិតនៃ methylation នៃ histones H3 និង H4 ហាក់ដូចជាដូចគ្នានៅក្នុងសរីរាង្គទាំងអស់ ប៉ុន្តែការផ្លាស់ប្តូរទៅតាមអាយុ។ នៅក្នុងកណ្តុរដែលមានអាយុដប់ថ្ងៃ សមាមាត្រថ្គាមនៃ mono-, di- និង trimethyllysines នៅក្នុង histone H3 គឺ 0.55:1.0:0.35។ សមាមាត្រថ្គាមនៃ mono- និង dimethyllysines នៅក្នុង H4 histone នៅអាយុដូចគ្នាគឺ 0.1:0.9 ។ ជាមួយនឹងអាយុកាន់តែច្រើន មានការផ្លាស់ប្តូរបន្តិចម្តងៗឆ្ពោះទៅរកទម្រង់មេទីលឡាតកាន់តែច្រើន។ Histones H3 និង H4 នៅក្នុងខួរក្បាលរបស់សត្វកណ្តុរពេញវ័យមិនត្រូវបានធ្វើបច្ចុប្បន្នភាពទេ គ្រាន់តែក្រុមមេទីលរបស់ពួកគេមិនត្រូវបានធ្វើបច្ចុប្បន្នភាព ដោយមិនគិតពីខ្សែសង្វាក់ polypeptide នោះទេ។ Honda et al. បានបង្ហាញថា histone methylation គឺមិនអាចត្រឡប់វិញបាននៅក្នុងជាលិកាផ្សេងទៀតផងដែរ។ នៅពេលដែលកណ្តុរវ័យក្មេងត្រូវបានចាក់ជាមួយស្លាក lysine និង methionine បរិមាណសំខាន់ៗនៃស្លាកនីមួយៗត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងអ៊ីស្តូនខួរក្បាល។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ មានតែស្លាកស្នាមទាំងនេះប៉ុណ្ណោះដែលត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងមនុស្សពេញវ័យ។ ប្រសិនបើស្នូលចេញពីកោសិកាខួរក្បាលរបស់កណ្តុរពេញវ័យត្រូវបានភ្ញាស់ដោយ S-adenosylmethionine នោះមិនមានក្រុមមេទីលតែមួយត្រូវបានរួមបញ្ចូលនៅក្នុងអ៊ីស្តូន H3 និង H4 នោះទេ។ លទ្ធផលទាំងនេះបង្ហាញថា histone methylation បញ្ចប់មុនពេលពេញវ័យ។ អ៊ីស្តូនមេទីលអាចមានមុខងារជាច្រើន។ 1) កំឡុងពេល methylation នៃសំណល់ lysine ជាពិសេសកំឡុងពេលបង្កើត triphenyllysines pK នៃក្រុម α-NH 2 នៃ lysine កើនឡើង ហើយមូលដ្ឋាននៃ histones កើនឡើង។ នេះអាចបង្កើនការភ្ជាប់អ៊ីស្តូនទៅនឹង DNA ។ 2) Methylation នៃ histones H3 និង H4 អាចដើរតួយ៉ាងសំខាន់នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនៃ nucleosomes ។ 3) អ៊ីស្តូនមេទីលអាច "ចាក់សោ" DNA ដែលមិនអាចត្រឡប់វិញបាន និងការពារការចម្លង។ ប្រហែលជានេះពន្យល់ពីការផ្លាស់ប្តូរនៃកោសិកាទៅរដ្ឋ postmitotic ។ 4) អ៊ីស្តូនមេទីលអាចរារាំងការចម្លង។ ការសិក្សាបន្ថែមគឺចាំបាច់ដើម្បីវាយតម្លៃតួនាទីនៃមេទីលអ៊ីស្តូននៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងាររបស់ក្រូម៉ាទីន។

ADPribosylation

មានរបាយការណ៍ដែលថា poly-ADPribose ភ្ជាប់ covalently ទៅប្រូតេអ៊ីននុយក្លេអ៊ែរ។ ប្រតិកម្មនេះត្រូវបានបង្ហាញថាត្រូវបានកាតាលីករដោយសារធាតុប៉ូលី-ADPribose polymerase ដែលទាក់ទងនឹងក្រូម៉ាទីន។ ម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមពី bovine thymus មានខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយជាមួយ mol ។ ទំងន់ 130,000; អង់ស៊ីមនេះមានសកម្មភាពពេញលេញតែនៅក្នុងវត្តមាននៃ DNA ប៉ុណ្ណោះ។ វាត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងតំបន់ internucleosomal នៃ chromatin និងលេចឡើងដើម្បីជំរុញការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធ chromatin លំដាប់ខ្ពស់។ ស្រទាប់ខាងក្រោមនៅក្នុងប្រតិកម្មនេះគឺ NAD+ ។ អង់ស៊ីមនេះត្រូវបានរារាំងដោយ nicotinamide, thymidine, cytokinins និង methylxanthine ។ Histone H1 និងក្នុងកម្រិតខ្លះ អ៊ីស្តូន H2B ឆ្លងកាត់ ADPribosylation ទាំងនៅក្នុង vivo និង in vitro ។ អ៊ីស្តូន nucleosomal ផ្សេងទៀតនៅក្នុងថ្លើមរបស់កណ្តុរត្រូវបានកែប្រែយ៉ាងខ្សោយប្រសិនបើទាំងអស់។ ទីតាំងនៃ ADPribosylation នៅក្នុង histone H1 មិនទាន់ត្រូវបានកំណត់អត្តសញ្ញាណនៅឡើយទេ។ វាត្រូវបានគេណែនាំថាវាត្រូវបានភ្ជាប់ជាមួយអេធើរទៅនឹង glutamate ។ ដោយមានជំនួយពីអង់ស៊ីមមួយ ម៉ូលេគុល ADPribose ពីពីរទៅដប់មួយត្រូវបានណែនាំជាបន្តបន្ទាប់ទៅក្នុងអ៊ីស្តូន។ វត្តមាននៃខ្សែសង្វាក់សាខាសំណល់ 65 នៃ ADPribose ត្រូវបានរាយការណ៍នៅក្នុងស្នូលនៃកោសិកាថ្លើមកណ្តុរ។ ការកែប្រែមើលទៅដូចនេះ៖

Phosphorylation នៃ serine រំខានដល់ ADPribosylation ។ ស៊េរីអាចត្រូវបាន ADPribosylated ផងដែរ។ Histone H 6 (ប្រូតេអ៊ីន HMG មេជីវិតឈ្មោល) ប្រូតាមីន និងសមាសធាតុ NGP មួយចំនួនក៏ត្រូវបាន ADPribosylated ផងដែរ។ ចំណងជាមួយ ADPribose មិនស្ថិតស្ថេរនៅក្នុងបរិយាកាសអាល់កាឡាំង។ Poly (ADPribose)glycohydrolase បំបែកវត្ថុធាតុ polymer ចេញពីអ៊ីស្តូន។ ADPribosylated histones ត្រូវបានបំបែកយ៉ាងងាយស្រួលពី chromatin ជាង histones ដែលបានកែប្រែផ្សេងទៀត។ ជាក់ស្តែង ការភ្ជាប់អ៊ីស្តូនទៅនឹង DNA ចុះខ្សោយបន្ទាប់ពី ADPribosylation ។ នេះគឺដោយសារតែការកើនឡើងនៃបន្ទុកអវិជ្ជមាននៃអ៊ីស្តូន ហើយលើសពីនេះទៀត ដោយសារតែទំហំធំនៃម៉ូលេគុល ដែលអាចធ្វើឲ្យខូចទ្រង់ទ្រាយក្រូម៉ាទីន។ មុខងារនៃសារធាតុប៉ូលីម៊ែរ ADPribose ដែលភ្ជាប់មិនត្រឹមតែអ៊ីស្តូនប៉ុណ្ណោះទេប៉ុន្តែថែមទាំង HBs ផងដែរ មិនទាន់ត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅឡើយទេ។ វាត្រូវបានគេសន្មត់ថាពួកគេចូលរួមក្នុងការសំយោគនិងជួសជុល DNA ក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធនៃក្រូម៉ូសូមនិងនៅក្នុងភាពខុសគ្នានៃកោសិកា។ មាតិកានៃ ADPribose polymerase កើនឡើង 3-4 ដងក្នុងដំណាក់កាល G1 និងនៅក្នុងដំណើរការនៃការបែងចែកកោសិកា erythroleukemic កណ្តុរ។ នៅក្នុងកោសិកា HeLa សារធាតុ poly-ADPribosylation ខ្លាំងបំផុតត្រូវបានគេសង្កេតឃើញនៅក្នុងដំណាក់កាល G1 និងខ្សោយបំផុតនៅក្នុងដំណាក់កាល S ។ ជាលទ្ធផលនៃ ADPribosylation ប្រូតេអ៊ីននុយក្លេអ៊ែរអាចត្រូវបានបំបែកចេញពី DNA ដែលជំរុញការចម្លងរបស់វានៅក្នុងដំណាក់កាល S ។ ដូច្នេះ ការកែប្រែនៅក្នុងសំណួរអាចចាំបាច់សម្រាប់ការចម្លង DNA ។ នេះត្រូវបានគាំទ្រដោយការពិតដែលថាការសំយោគ DNA នៅក្នុងស្នូលដាច់ដោយឡែកពីថ្លើមមាន់កើនឡើងបន្ទាប់ពី ADPribosylation ។

សារធាតុ polyamines spermine, spermidine និង putrescine ជំរុញ ADPribosylation នៃប្រូតេអ៊ីននុយក្លេអ៊ែរនៅក្នុងលំដាប់នោះ។ Mn 2+ ក៏មានឥទ្ធិពលរំញោចផងដែរ។ ADPribosylation នៃ H1 histones នៅក្នុងកោសិកា HeLa កើនឡើងជិត 3 ដងនៅក្នុងវត្តមាននៃសារធាតុ polyamines ។ មេជីវិតឈ្មោលរំញោច ADPribosylation នៃកោសិកា NGB នៅក្នុងវប្បធម៌ហើយ Mn2+ រំញោច ADPribosylation នៃអ៊ីស្តូន។ ប្រសិនបើទាំងមេជីវិតឈ្មោល និង Mn2+ មានវត្តមាននៅក្នុងឧបករណ៍បង្កកំណើត នោះ NGBs ត្រូវបានកែប្រែក្នុងកម្រិតធំជាងអ៊ីស្តូន។ ដូច្នេះ ប៉ូលីអាមីន និងអ៊ីយ៉ុងដែកហាក់ដូចជាមានឥទ្ធិពលបទប្បញ្ញត្តិលើ ADPribosylation នៃប្រូតេអ៊ីននុយក្លេអ៊ែរ។

សរុបមក យើងអាចនិយាយបានថា ការកែប្រែកូវ៉ាឡង់នៃប្រូតេអ៊ីនក្រូម៉ូសូម ជាពិសេសអ៊ីស្តូន អាចមានឥទ្ធិពលយ៉ាងសំខាន់ទៅលើរចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងាររបស់ក្រូម៉ូសូម។ លក្ខណៈសំខាន់នៃការកែប្រែប្រតិកម្មត្រូវបានបង្ហាញនៅក្នុងរូបភព។ 2.4 និងមានដូចខាងក្រោម។ 1) Phosphorylation និង ADPribosylation កើតឡើងជាចម្បងនៅក្នុង histone H1 ខណៈពេលដែល acetylation និង methylation កើតឡើងនៅក្នុង histones nucleosomal ។ 2) Phosphorylation, ADPribosylation និង acetylation នាំឱ្យមានការថយចុះនៃបន្ទុកវិជ្ជមានសរុបនៃអ៊ីស្តូន និងការបំបែករបស់វាពី DNA ខណៈពេលដែលមេទីលនាំឱ្យមានការកើនឡើងនៃបន្ទុកវិជ្ជមានដែលធ្វើឱ្យចំណងជាមួយ DNA កាន់តែរឹងមាំ។ 3) អ៊ីស្តូនអាចឆ្លងកាត់ការផ្លាស់ប្តូរទាំងអស់នេះក្នុងពេលតែមួយ ដែលនាំឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងសំខាន់នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធអ៊ីយ៉ុងរបស់វា។ 4) Phosphorylation គឺច្បាស់ជាបាតុភូតទូទៅ៖ វាមានភាពជាក់លាក់តិចជាងការកែប្រែផ្សេងទៀត ហើយកើតឡើងនៅក្នុងការបែងចែកកោសិកាពេញមួយវដ្តកោសិកាទាំងមូល។ ជាក់ស្តែង phosphorylation គឺចាំបាច់សម្រាប់ការចម្លង DNA និងការបែងចែកកោសិកា។ ការកែប្រែបីផ្សេងទៀតប្រហែលជាជាក់លាក់ជាងនេះ។ Acetylation កើតឡើងជាចម្បងនៅក្នុងកោសិកាសកម្មមេតាបូលីស ហើយហាក់ដូចជាពាក់ព័ន្ធនឹងដំណើរការចម្លង។ Methylation ដែលជាដំណើរការដែលមិនអាចត្រឡប់វិញបាន អាចមានសារៈសំខាន់សម្រាប់ការបង្ក្រាបសកម្មភាពហ្សែន និងសម្រាប់ភាពខុសគ្នា។ 5) ការកែប្រែទាំងអស់នេះត្រូវបានកែប្រែយ៉ាងជាក់លាក់ដោយភ្នាក់ងារ endogenous ពិសេស រួមទាំងអរម៉ូន។ ការកែប្រែជាក់លាក់ និងឌីផេរ៉ង់ស្យែលនៃប្រូតេអ៊ីនក្រូម៉ូសូមអាចកើតឡើងនៅកំឡុងពេលនៃជីវិតខុសៗគ្នា ហើយនាំទៅរកការបញ្ចេញហ្សែនជ្រើសរើស។

ខណៈពេលដែលចំនួនទិន្នន័យសំខាន់ៗត្រូវបានប្រមូលផ្តុំលើការកែប្រែ covalent នៃ histones វាមានតិចតួចណាស់ដែលត្រូវបានគេដឹងអំពីការកែប្រែនៃ NGPs បែបនេះ។ ព័ត៌មានស្តីពីអត្រា និងលំដាប់នៃ dephosphorylation, deacetylation, និង de-ADPribosylation ក៏ខ្វះខាតផងដែរ។

<<< Назад

ទៅមុខ >>>

វិបផតថលសម្រាប់សិស្ស។ ការបណ្តុះបណ្តាលខ្លួនឯង

សូមមើលអ្វីដែល "ការកែប្រែប្រូតេអ៊ីន" មាននៅក្នុងវចនានុក្រមផ្សេងទៀត៖

សៀវភៅ៖

អត្ថបទ​ដែល​ទាក់ទង

អត្ថបទដែលទាក់ទង