រចនាសម្ព័ន្ធបឋម - លំដាប់នៃអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ នៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៅពេលដែលជំនួសផ្នែករឹង (ចំណង peptide) និងអាចបត់បែនបាន (α-កាបូនអាតូម) ការរៀបចំបង្រួមនៃខ្សែសង្វាក់នៅក្នុងលំហត្រូវបានបង្កើតឡើង។

វិធីសាស្រ្ត Akoboriគឺត្រូវប្រើ phenylhydrazine. Phenylhydrazine បំបែកចំណង peptide នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន និងភ្ជាប់ទៅនឹងអាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ លើកលែងតែ C-terminal មួយ។ ការវិភាគក្រូម៉ូសូមជាបន្តបន្ទាប់ធ្វើឱ្យវាអាចស្គាល់អាស៊ីតអាមីណូស្ថានីយ C នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន។

ការសិក្សាអំពីរចនាសម្ព័ន្ធបឋមមានសារៈសំខាន់ណាស់។ សារៈសំខាន់ជីវសាស្ត្រ និងវេជ្ជសាស្ត្រទូទៅ៖

1. រចនាសម្ព័ន្ធបឋមកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនជាបន្តបន្ទាប់។
2. ចំណេះដឹងអំពីរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនគឺចាំបាច់សម្រាប់ការសំយោគសិប្បនិម្មិតនៃប្រូតេអ៊ីន។
3. រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងកំណត់ភាពជាក់លាក់នៃប្រភេទសត្វ ឧទាហរណ៍ នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនអាំងស៊ុយលីន ជាធម្មតានៅចំកណ្តាលនៃម៉ូលេគុលនៅក្នុងប្រភេទសត្វ និងមនុស្សផ្សេងៗ ការជំនួសកើតឡើងជាក្បួននៃអាស៊ីតអាមីណូ 3 សមមូល។
4. ការផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធបឋមអាចនាំឱ្យមានជំងឺជាច្រើនឧទាហរណ៍ ភាពស្លេកស្លាំងកោសិកាឈឺ ដែលក្នុងនោះអេម៉ូក្លូប៊ីននៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ β នៅទីតាំងទី 6 អាស៊ីត glutamic ត្រូវបានជំនួសដោយវ៉ាលីន។ ការជំនួសដោយអាស៊ីតអាមីណូមិនស្មើគ្នានេះនាំឱ្យមានការរំខានដល់មុខងារអេម៉ូក្លូប៊ីន និងរូបរាងនៃកោសិកាឈាមក្រហមដែលមានរាងដូចសត្វកកេរ។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ -លំនាំដដែលៗនៃការរៀបចំខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៅក្នុងលំហ។ ភាគច្រើនជាញឹកញាប់ 2 ប្រភេទនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន: α - helix និង β - រចនាសម្ព័ន្ធ។

α - helixនៅឆ្នាំ 1951 វាត្រូវបានសិក្សាដោយ L. Pauling ដោយប្រើវិធីសាស្ត្របំលែងកាំរស្មីអ៊ិច។ វាគឺជារចនាសម្ព័ន្ធកែងដៃស្តាំ ដែលក្នុងមួយវេនមានអាស៊ីតអាមីណូ 3.6 សម។ ទីលានវង់ (ចំងាយរវាងវេនជាប់គ្នា) គឺ 0.54 n.m. α-helix ត្រូវបានជួសជុលដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែន ដែលត្រូវបានបិទរវាងចំណង peptide ដែលបង្កើតឡើងដោយរាល់អាស៊ីតអាមីណូទី 4 ។ រចនាសម្ព័ន្ធ α ទីពីរបត់ដោយឯកឯង ហើយត្រូវបានកំណត់ដោយរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីន។ សមាមាត្រនៃតំបន់ដែលបានរៀបចំនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ helical ប្រែប្រួលនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនផ្សេងគ្នា។ ឧទាហរណ៍នៅក្នុង hemoglobin និង myoglobin α - folds រចនាសម្ព័ន្ធនាំមុខដែលកាត់បន្ថយទំហំនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន 4 ដង។

β-រចនាសម្ព័ន្ធមានរាងជា "accordion" ហើយត្រូវបានរក្សាលំនឹងដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងផ្នែកឆ្ងាយនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយ ឬរវាងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនជាច្រើន។ មានរចនាសម្ព័ន្ធ β ប៉ារ៉ាឡែល ដែលចុងបញ្ចប់ N និង C ត្រូវគ្នានឹងគ្នា និងរចនាសម្ព័ន្ធប្រឆាំងប៉ារ៉ាឡែល។ ឧទាហរណ៏នៃប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធ β ភាគច្រើនគឺ immunoglobulins ។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំត្រូវបានសិក្សាដោយការវិភាគការសាយភាយកាំរស្មីអ៊ិច និងដោយសិក្សាពីការស្រូបយកកាំរស្មីអ៊ុលត្រាវីយូឡេដោយប្រូតេអ៊ីន (សមាមាត្រនៃ α - រចនាសម្ព័ន្ធកាន់តែច្រើន ការស្រូបយកកាន់តែច្រើន) ។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំត្រូវបានបំផ្លាញកំឡុងពេល denaturation ។

រចនាសម្ព័ន្ធទីបី - ជាមួយទម្រង់នៃការរៀបចំលំហនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាក់លាក់សម្រាប់ប្រូតេអ៊ីននីមួយៗ។ រចនាសម្ព័ន្ធនេះត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយឯកឯងហើយត្រូវបានកំណត់ដោយរចនាសម្ព័ន្ធបឋម។ រចនាសម្ព័ន្ធទីបីបង្កើនការបង្រួមនៃប្រូតេអ៊ីនយ៉ាងសំខាន់ដោយដប់។ ចំណងដែលមិនមែនជាកូវ៉ាលេន (hydrophobic, ionic) និងចំណង covalent (disulfide) ត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធទីបី។

រចនាសម្ព័ន្ធទីបីកំណត់សកម្មភាពជីវសាស្រ្ត និងលក្ខណៈសម្បត្តិរូបវិទ្យានៃប្រូតេអ៊ីន។ ប្រសិនបើរចនាសម្ព័ន្ធទីបីត្រូវបានរំខាន ប្រូតេអ៊ីនបាត់បង់សកម្មភាពជីវសាស្រ្តរបស់វា។

វិធីសាស្រ្តសម្រាប់សិក្សារចនាសម្ព័ន្ធទីបីគឺការវិភាគកាំរស្មី X និងការកំណត់សកម្មភាពគីមីនៃរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន។ រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន myoglobin ត្រូវបានសិក្សាជាលើកដំបូងដោយ J. Kendrew (1957) ។ M. Perutz (1959) បានសិក្សាពីរចនាសម្ព័ន្ធនៃអេម៉ូក្លូប៊ីន។

រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនរួមមាន α - helical, β - រចនាសម្ព័ន្ធបត់, β - រង្វិលជុំ (ដែលខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានពត់ដោយ 180 0) និងអ្វីដែលគេហៅថា disordered coil ។ ឧទាហរណ៍ប្រូតេអ៊ីនអាំងស៊ុយលីនមាន 57% α - តំបន់ helical, 6% β - រចនាសម្ព័ន្ធបត់, 10% នៃម៉ូលេគុលត្រូវបានរៀបចំក្នុងទម្រង់នៃβ - រង្វិលជុំនិង 27% នៃម៉ូលេគុលគឺជារបុំដែលមានភាពមិនប្រក្រតី។

សរុបនៃបឋមសិក្សា, អនុវិទ្យាល័យ, ឧត្តមសិក្សាគឺ ការអនុលោមតាម ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ ការអនុលោមតាមអាយុកាល (ដើម) ត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយឯកឯងហើយការបង្កើតរបស់វាត្រូវបានគេហៅថាបត់។ ការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីនគឺមិនស្ថិតស្ថេរខ្លាំងណាស់ហើយត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយមានការចូលរួមពីប្រូតេអ៊ីនពិសេស - បព្វជិត(ដៃគូ) ។ Chaperones អាចចងភ្ជាប់ទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនដែលខូចដោយផ្នែកដែលស្ថិតក្នុងស្ថានភាពមិនស្ថិតស្ថេរ និងស្ដារឡើងវិញនូវទម្រង់ដើមរបស់វា។ Chaperones ត្រូវបានចាត់ថ្នាក់ដោយទម្ងន់ម៉ូលេគុល (60 - 100 ស៊ីឌី) ។ ការសិក្សាច្រើនបំផុតគឺ Sh-60, Sh-70 និង Sh-90 ។ ឧទាហរណ៍ Sh-70 ធ្វើអន្តរកម្មជាមួយប្រូតេអ៊ីនដែលសម្បូរទៅដោយរ៉ាឌីកាល់ hydrophobic និងការពារពួកវាពីការប្រែពណ៌ដោយសីតុណ្ហភាពខ្ពស់។ ជាទូទៅ Chaperones ការពារប្រូតេអ៊ីនសំខាន់ៗនៃរាងកាយ ការពារការប្រែពណ៌ និងជំរុញការបង្កើតទម្រង់ ជួយសម្រួលដល់ការដឹកជញ្ជូនប្រូតេអ៊ីន denatured ចូលទៅក្នុង lysosomes និងចូលរួមក្នុងដំណើរការនៃការសំយោគប្រូតេអ៊ីន។

យោងតាមការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់ត្រូវបានបែងចែកជា 3 ក្រុម:

• ប្រូតេអ៊ីន fibrillar: collagen, elastin, fibroin ។
• ប្រូតេអ៊ីន globular: អេម៉ូក្លូប៊ីន, អាល់ប៊ុមប៊ីន, globulin ។
• ប្រូតេអ៊ីនចម្រុះ៖ myosin ។

រចនាសម្ព័ន្ធទីបីមាននៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់។ មានតែប្រូតេអ៊ីន oligomeric ដែលមានអនុរងជាច្រើន ប្រូតូមឺរ មានរចនាសម្ព័ន្ធបួនជ្រុង។ ប្រូតូមឺរត្រូវបានគេចាត់ទុកថាជាខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដាច់ដោយឡែក ដែលជាផ្នែករងគឺជាផ្នែកដែលមានមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន oligomeric ។ ឯកតារងអាចមានទាំង protomer មួយ ឬច្រើន។

រចនាសម្ព័ន្ធបួនជ្រុង -ចំនួន និងការរៀបចំដែលទាក់ទងនៃអនុក្រុមនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន oligomeric ។ មានតែប្រូតេអ៊ីន oligomeric ដែលមានអនុរងជាច្រើន ប្រូតូមឺរ មានរចនាសម្ព័ន្ធបួនជ្រុង។ ប្រូតូមឺរត្រូវបានគេចាត់ទុកថាជាខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដាច់ដោយឡែក ដែលជាផ្នែករងគឺជាផ្នែកដែលមានមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន oligomeric ។ អង្គភាពរងមួយអាចមាន protomer មួយ ឬ protomers ច្រើន។

ការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ពាក់ព័ន្ធនឹងចំណងដែលមិនមែនជាកូវ៉ាលេនខ្សោយ (hydrophobic, ionic, hydrogen) ។ រចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃប្រូតេអ៊ីនបង្កើតបានដោយឯកឯង ហើយងាយនឹងខូចនៅពេលដែល denatured ។ អនុផ្នែកនីមួយៗនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន oligomeric មានអន្តរកម្មគ្នាទៅវិញទៅមក ដែលនាំទៅដល់ការផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃ protomers នីមួយៗ។ បាតុភូតនេះត្រូវបានគេហៅថាការផ្លាស់ប្តូរសហប្រតិបត្តិការនៅក្នុងការអនុលោមតាម protomer ហើយជាធម្មតាត្រូវបានអមដោយការកើនឡើងនៃសកម្មភាពប្រូតេអ៊ីន។

ប្រូតេអ៊ីន Oligomeric មានលក្ខណៈពិសេសមួយចំនួនបើប្រៀបធៀបទៅនឹងប្រូតេអ៊ីន monomeric ។

• ពួកវាមានការវេចខ្ចប់តូចចង្អៀត និងផ្ទៃចំណុចប្រទាក់តូចមួយ ដូច្នេះហើយ ពួកវាស្ថិតនៅខាងក្នុងកោសិកា ពួកវាភ្ជាប់ទឹកតិច។
• សកម្មភាពរបស់ពួកគេត្រូវបានគ្រប់គ្រងនៅក្នុងរាងកាយ។ Protomers ជាធម្មតាអសកម្ម ប៉ុន្តែប្រូតេអ៊ីន oligomeric មានសកម្មភាពច្រើនជាង។
• ប្រសិនបើ protomers ប្រភេទដូចគ្នាត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងការសំយោគនៃប្រូតេអ៊ីន oligomeric នេះរក្សាទុកសម្ភារៈហ្សែន (protomers ដូចគ្នាជាច្រើនត្រូវបាន "បោះត្រា" នៅលើផ្នែកខ្លីនៃ DNA)
• ពួកវាមានមុខងារកាន់តែសម្របខ្លួនទៅនឹងលក្ខខណ្ឌនៃរាងកាយ។

មុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន oligomeric ត្រូវបានបង្ហាញដោយការប្រៀបធៀបប្រូតេអ៊ីន hemoglobin និង myoglobin ដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការដឹកជញ្ជូនអុកស៊ីសែនទៅជាលិកា។ អេម៉ូក្លូប៊ីននៃ erythrocytes គឺជាប្រូតេអ៊ីន oligomeric ដែលរួមបញ្ចូលខ្សែសង្វាក់ polypeptide ចំនួន 4 ។ សាច់ដុំ myoglobin គឺជាប្រូតេអ៊ីន monomeric ដែលរួមបញ្ចូលខ្សែសង្វាក់ polypeptide 1 ។ ខ្សែកោងតិត្ថិភាពអុកស៊ីសែននៃ myoglobin បង្ហាញពីការពឹងផ្អែកដោយផ្ទាល់ទៅលើកំហាប់អុកស៊ីសែន។ សម្រាប់អេម៉ូក្លូប៊ីន ខ្សែកោងតិត្ថិភាពអុកស៊ីសែនមានរាងអក្សរ S ។ នេះគឺដោយសារតែការផ្លាស់ប្តូរបន្តិចម្តង ៗ នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ (ការអនុលោមតាម) នៃ protomers 4 នីមួយៗនៅក្នុងសមាសភាពនៃអេម៉ូក្លូប៊ីនដែលជាលទ្ធផលនៃភាពស្និទ្ធស្នាលនៃអេម៉ូក្លូប៊ីនសម្រាប់អុកស៊ីសែនកើនឡើងយ៉ាងខ្លាំង។ ធម្មជាតិនៃការតិត្ថិភាពអេម៉ូក្លូប៊ីនជាមួយនឹងអុកស៊ីហ៊្សែនបង្កើនសមត្ថភាពអុកស៊ីសែនរបស់វាយ៉ាងខ្លាំងបើប្រៀបធៀបទៅនឹង myoglobin ។

ទីតាំងពិសេសក្នុងចំណោមប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកាន់កាប់ដោយ ប្រូតេអ៊ីនដែន .

ដែនគឺជាផ្នែកដាច់ដោយឡែកពីគ្នាតាមរចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងារនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយ។ ដែនអាចទទួលខុសត្រូវចំពោះអន្តរកម្មនៃប្រូតេអ៊ីនជាមួយសារធាតុផ្សេងៗ - ligands (សារធាតុម៉ូលេគុលទាប DNA, RNA, polysaccharides ។ល។)

ដោយសារតែការជ្រើសរើសខ្ពស់នៃប្រូតេអ៊ីន ពួកវាអាចរួមបញ្ចូលគ្នាទៅជាស្មុគស្មាញ ដែលភាគច្រើនត្រូវបានគេហៅថាស្មុគស្មាញពហុអង់ហ្ស៊ីម - ទាំងនេះគឺជាទំនាក់ទំនងរចនាសម្ព័ន្ធនៃអង់ស៊ីមជាច្រើនដែលជំរុញឱ្យមានដំណាក់កាលនីមួយៗនៃដំណើរការគីមីស្មុគស្មាញ។ ឧទាហរណ៍៖ pyruvate dehydrogenase complex (PDC) ដែលជាស្មុគស្មាញនៃអង់ស៊ីមបីប្រភេទដែលជំរុញការកត់សុីនៃអាស៊ីត pyruvic (PVA)។

វាអាចទៅរួចក្នុងការបញ្ចូលគ្នាយ៉ាងជាក់លាក់មិនត្រឹមតែប្រូតេអ៊ីនបុគ្គលប៉ុណ្ណោះទេ ថែមទាំងប្រូតេអ៊ីនជាមួយនឹងជាតិខ្លាញ់ (ខ្លាញ់) កំឡុងពេលបង្កើតភ្នាសកោសិកា និងប្រូតេអ៊ីនជាមួយនឹងអាស៊ីតនុយក្លេអ៊ីកកំឡុងពេលបង្កើតក្រូម៉ាទីន។

លក្ខណៈសម្បត្តិរូបវិទ្យានៃប្រូតេអ៊ីន.

ពួកវាត្រូវបានកំណត់យ៉ាងទូលំទូលាយដោយការអនុលោមតាមម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន (បឋម - រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន) ។ លក្ខណៈសម្បត្តិរូបវិទ្យានៃប្រូតេអ៊ីនលេចឡើងក្នុងដំណោះស្រាយ។

ភាពរលាយប្រូតេអ៊ីនប្រែប្រួលពីប្រូតេអ៊ីនទៅប្រូតេអ៊ីន។

ជាទូទៅ ភាពរលាយនៃប្រូតេអ៊ីនគឺខ្ពស់ ប៉ុន្តែមានភាពខុសប្លែកគ្នាក្នុងចំណោមប្រភេទប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នា។ វាត្រូវបានជះឥទ្ធិពលដោយកត្តាដូចខាងក្រោមៈ

• រូបរាងនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន (ប្រូតេអ៊ីន globular គឺរលាយជាងប្រូតេអ៊ីន fibrillar)
• ធម្មជាតិនៃរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូប្រូតេអ៊ីន សមាមាត្រនៃរ៉ាឌីកាល់ដែលមិនមានប៉ូល (រ៉ាឌីកាល់អ៊ីដ្រូហ្វីលីកប៉ូឡាកាន់តែច្រើននៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន ភាពរលាយរបស់វាកាន់តែប្រសើរ)
• លក្ខណៈសម្បត្តិនៃសារធាតុរំលាយ, វត្តមាននៃអំបិល។ កំហាប់អំបិលទាប (KCL, NaCl) ជួនកាលបង្កើនការរលាយនៃប្រូតេអ៊ីន។ ឧទាហរណ៍ អាល់ប៊ុយមីន រលាយបានល្អប្រសើរក្នុងទឹកចម្រោះសុទ្ធ globulins ត្រូវបានរំលាយតែនៅក្នុងវត្តមាននៃអំបិល 10% (KCL, NaCl) ប៉ុណ្ណោះ។ ជាលិកាភ្ជាប់ប្រូតេអ៊ីន collagen និង elastin គឺមិនរលាយក្នុងទឹក ឬដំណោះស្រាយអំបិល។

ម៉ាស់ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមានទំហំធំណាស់ដែលមានចាប់ពី 6,000 ទៅ 1,000,000 ឧទាហរណ៍ទម្ងន់ម៉ូលេគុលនៃអេម៉ូក្លូប៊ីនគឺ 68,000, អាល់ប៊ុយមីនគឺ 100,000, ribonuclease គឺប្រហែល 14,000, myosin គឺ 500,000 ។

វិធីសាស្រ្តកំណត់ម៉ាសនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវតែទន់ភ្លន់និងមិនបំផ្លាញម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ ឧទាហរណ៍ វិធីសាស្ត្រ ebullioscopic ដែលផ្អែកលើការវាស់វែងចំណុចរំពុះនៃដំណោះស្រាយ មិនអាចអនុវត្តបានចំពោះប្រូតេអ៊ីនទេ។ វិធីសាស្ត្រត្រឹមត្រូវបំផុតសម្រាប់កំណត់ទម្ងន់ម៉ូលេគុលនៃប្រូតេអ៊ីនគឺវិធីសាស្ត្រអ៊ុលត្រាហ្សិនទ្រីហ្វហ្គេត និងវិធីសាស្ត្របំប៉ោងកាំរស្មីអ៊ិច។

វិធីសាស្រ្ត Ultracentrifugation(sedimentation) គឺផ្អែកលើការផ្លាស់ប្តូរអត្រានៃការ sedimentation នៃប្រូតេអ៊ីននៃទម្ងន់ម៉ូលេគុលផ្សេងគ្នានៅពេលដែលបង្វិលដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីនក្នុងល្បឿនលឿន។ ទម្ងន់ម៉ូលេគុលនៃប្រូតេអ៊ីនដែលរកឃើញដោយវិធីសាស្ត្រនេះត្រូវបានកំណត់ដោយអង្គភាព Svedberg (S = 10 -13 គ។ )

វិធីសាស្ត្របំលែងកាំរស្មីអ៊ិចអនុញ្ញាតឱ្យអ្នកគណនាទម្ងន់ម៉ូលេគុលដោយការវិភាគរូបភាពកាំរស្មីអ៊ិចជាច្រើននៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។

វិធីសាស្រ្តអគ្គិសនីត្រូវបានផ្អែកលើការពឹងផ្អែកនៃល្បឿននៃចលនារបស់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងវាលអគ្គិសនីថេរលើទម្ងន់ម៉ូលេគុលនៃប្រូតេអ៊ីន (ការចល័តអេឡិចត្រូហ្វីតគឺខ្ពស់ជាងសម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនដែលមានទម្ងន់ម៉ូលេគុលទាប)

វិធីសាស្ត្រ Chromatographicត្រូវបានផ្អែកលើអត្រាផ្សេងគ្នានៃការឆ្លងកាត់ប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាតាមរយៈ "sieves" ជែលម៉ូលេគុល។

ម៉ូលេគុលធំដែលធំជាងទំហំរន្ធញើសរបស់ជែលឆ្លងកាត់ជែលលឿនជាងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនតូចៗដែលត្រូវបានរក្សាទុកក្នុងគ្រាប់ធញ្ញជាតិ។

វិធីសាស្ត្រមីក្រូទស្សន៍អេឡិចត្រុងអនុវត្តដោយការប្រៀបធៀបទំហំនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនជាមួយនឹងគំរូយោងនៃម៉ាស់ដែលគេស្គាល់។

វិធីសាស្រ្តគីមីទាក់ទងនឹងលក្ខណៈនៃសមាសធាតុគីមីនៃប្រូតេអ៊ីន

រូបរាងនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនខុសគ្នា។ ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនអាចជា fibrillar ឬ globular នៅក្នុងរាង។ ប្រូតេអ៊ីន Fibrillar មានរាងម៉ូលេគុលដូចខ្សែស្រឡាយ។ ពួកវាជាទូទៅមិនរលាយក្នុងទឹក និងរំលាយដំណោះស្រាយអំបិល។ ប្រូតេអ៊ីន Fibrillar រួមមានប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធសំខាន់នៃជាលិកាភ្ជាប់: collagen, keratin, elastin ។ នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន globular ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានចងយ៉ាងតឹងចូលទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធស្វ៊ែរបង្រួម។ ប្រូតេអ៊ីន globular ភាគច្រើនគឺរលាយខ្ពស់ក្នុងទឹក និងដំណោះស្រាយអំបិលខ្សោយ។ ប្រូតេអ៊ីន Globular រួមមានអង់ស៊ីម អង្គបដិប្រាណ អាល់ប៊ុយមីន និងអេម៉ូក្លូប៊ីន។ ប្រូតេអ៊ីនខ្លះមានប្រភេទម៉ូលេគុលកម្រិតមធ្យម ដែលមានទាំងតំបន់ដូចខ្សែស្រឡាយ និងស្វ៊ែរ។ ឧទាហរណ៏នៃប្រូតេអ៊ីនបែបនេះគឺប្រូតេអ៊ីនសាច់ដុំ myosin ដែលរលាយក្នុងដំណោះស្រាយអំបិល។

ទំហំនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនស្ថិតនៅចន្លោះពី 1 ដល់ 100 nm ជិតនឹងទំហំនៃភាគល្អិត colloidal ។ ដោយសារតែនេះដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីនមានលក្ខណៈសម្បត្តិនៃដំណោះស្រាយពិតនិងដំណោះស្រាយ colloidal ។

លក្ខណៈសម្បត្តិ kinetic ម៉ូលេគុលជាច្រើននៃដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីនគឺស្រដៀងគ្នាទៅនឹង លក្ខណៈសម្បត្តិនៃដំណោះស្រាយ colloidal .

• អត្រាយឺតនៃការសាយភាយប្រូតេអ៊ីនចាំបាច់សម្រាប់ការផ្លាស់ប្តូររបស់វា។
• អសមត្ថភាពនៃប្រូតេអ៊ីនឆ្លងកាត់ភ្នាស semipermeable ។ នៅក្នុងបន្ទប់ដែលមានកំហាប់ប្រូតេអ៊ីនខ្ពស់ សម្ពាធសន្ទនីយស្តាទិចលើសត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយសារតែចលនាមួយផ្លូវនៃម៉ូលេគុលទឹកតាមរយៈភ្នាសពាក់កណ្តាលដែលអាចជ្រាបចូលបានឆ្ពោះទៅរកកំហាប់ប្រូតេអ៊ីនខ្ពស់។ សម្ពាធលើសដែលបង្កើតឡើងដោយប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេហៅថាសម្ពាធ oncotic ។ វាជាកត្តាសំខាន់ដែលកំណត់ចលនានៃទឹករវាងជាលិកា ឈាម និងពោះវៀន។
• ភាពស៊ីសង្វាក់ខ្ពស់នៃប្រូតេអ៊ីនគឺដោយសារតែអន្តរកម្មអន្តរកម្មផ្សេងៗនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនធំ។ ការកើនឡើង viscosity ឈាម ជាពិសេស បង្កើនការផ្ទុកនៅលើសាច់ដុំបេះដូង។
• ប្រូតេអ៊ីនខ្លះអាចបង្កើតជាជែល ដែលជួយបង្កើនភាពរឹងមាំនៃប្រូតេអ៊ីន (ឧទាហរណ៍ កូឡាជែន)។

លក្ខណៈសម្បត្តិអុបទិកនៃប្រូតេអ៊ីន កំណត់ដោយទំហំនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន រចនាសម្ព័ន្ធនៃរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន វត្តមាននៃចំណង peptide និងតំបន់អាល់ហ្វា-helical នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន។

• ដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីនមាន ឥទ្ធិពលនៃការឆ្លុះពន្លឺ (ចំណាំងផ្លាត) និងការខ្ចាត់ខ្ចាយពន្លឺ។លក្ខណៈសម្បត្តិទាំងនេះគឺដោយសារតែទំហំធំនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ស្របនឹងរលកនៃផ្នែកដែលអាចមើលឃើញនៃវិសាលគម ក្នុងករណីនេះ កាំរស្មីពណ៌ខៀវខ្លីៗត្រូវបានខ្ចាត់ខ្ចាយក្នុងវិសាលភាពធំជាងកាំរស្មីក្រហមដែលមានប្រវែងវែងជាង។ កម្រិតនៃចំណាំងបែរគឺសមាមាត្រទៅនឹងកំហាប់នៃដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីន។
• ដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីន ស្រូបយកកាំរស្មីអ៊ុលត្រាវីយូឡេនៅក្នុងជួរនៃ 190-230 nm ដោយសារតែវត្តមាននៃចំណង peptide និងនៅក្នុងជួរនៃ 260-280 nm ដោយសារតែវត្តមាននៃអាស៊ីតអាមីណូ cyclic នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន។ កម្រិតនៃការស្រូបយកកាំរស្មីយូវីគឺសមាមាត្រទៅនឹងកំហាប់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងដំណោះស្រាយ។
• ដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីនអាចធ្វើបាន បង្វិលយន្តហោះនៃពន្លឺប៉ូល,ដែលបណ្តាលមកពីសកម្មភាពអុបទិកនៃអាស៊ីតអាមីណូដែលមាននៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន និងវត្តមាននៃផ្នែក alpha-helical នៅក្នុងវា។ មានទំនាក់ទំនងផ្ទាល់រវាងបន្ទាត់រាងប៉ូលនៃពន្លឺ និងការប្រមូលផ្តុំប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងដំណោះស្រាយ។

ប្រូតេអ៊ីនដែលជាដំណោះស្រាយម៉ូលេគុលមាន លក្ខណៈសម្បត្តិនៃដំណោះស្រាយពិត . ក្នុងនាមជាដំណោះស្រាយពិត ដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីនមានស្ថេរភាពខ្ពស់។

ម៉ូឌុល 1 រចនាសម្ព័ន្ធ លក្ខណៈសម្បត្តិ និងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន

ម៉ូឌុល 1 រចនាសម្ព័ន្ធ លក្ខណៈសម្បត្តិ និងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន

រចនាសម្ព័ន្ធម៉ូឌុល	ស្បែក
ឯកតាម៉ូឌុល 1	១.១. ការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន។ ដំណាក់កាលនៃការបង្កើតការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីនដើម ១.២. មូលដ្ឋានគ្រឹះនៃដំណើរការប្រូតេអ៊ីន។ ថ្នាំដូចជា ligands ប៉ះពាល់ដល់មុខងារប្រូតេអ៊ីន ១.៣. Denaturation នៃប្រូតេអ៊ីន និងលទ្ធភាពនៃការ renativation spontaneous របស់ពួកគេ។
ឯកតាម៉ូឌុល 2	១.៤. លក្ខណៈពិសេសនៃរចនាសម្ព័ន្ធនិងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន oligomeric ដោយប្រើឧទាហរណ៍នៃអេម៉ូក្លូប៊ីន ១.៥. ការថែរក្សាការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីនដើមក្រោមលក្ខខណ្ឌកោសិកា ១.៦. ភាពខុសគ្នានៃប្រូតេអ៊ីន។ គ្រួសារប្រូតេអ៊ីនដោយប្រើឧទាហរណ៍នៃ immunoglobulins ១.៧. លក្ខណៈសម្បត្តិរូបវិទ្យានៃប្រូតេអ៊ីននិងវិធីសាស្រ្តសម្រាប់ការបំបែករបស់ពួកគេ។

ឯកតាម៉ូឌុល 1 ការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនម៉ូណូម៉ិច និងមូលដ្ឋានគ្រឹះនៃមុខងាររបស់ពួកគេ

គោលបំណងនៃការសិក្សាអាច៖

1. ប្រើប្រាស់ចំណេះដឹងអំពីលក្ខណៈរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន និងការពឹងផ្អែកនៃមុខងារប្រូតេអ៊ីនលើរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វា ដើម្បីយល់ពីយន្តការនៃការអភិវឌ្ឍនៃជំងឺប្រូតេអ៊ីនពីតំណពូជ និងដែលទទួលបាន។

2. ពន្យល់ពីយន្តការនៃសកម្មភាពព្យាបាលរបស់ថ្នាំមួយចំនួនជាលីហ្គែនដែលមានអន្តរកម្មជាមួយប្រូតេអ៊ីន និងផ្លាស់ប្តូរសកម្មភាពរបស់វា។

3. ប្រើចំនេះដឹងអំពីរចនាសម្ព័ន្ធ និងអនុលោមភាពនៃប្រូតេអ៊ីន ដើម្បីយល់ពីអស្ថិរភាពនៃរចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងារ និងទំនោរទៅរកការប្រែពណ៌នៅក្រោមលក្ខខណ្ឌផ្លាស់ប្តូរ។

4. ពន្យល់ពីការប្រើប្រាស់សារធាតុ denaturing ជាមធ្យោបាយសម្រាប់ការក្រៀវសម្ភារៈ និងឧបករណ៍វេជ្ជសាស្ត្រ ក៏ដូចជាថ្នាំសំលាប់មេរោគ។

ដឹង៖

1. កម្រិតនៃការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន។

2. សារៈសំខាន់នៃរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនដែលកំណត់ភាពចម្រុះនៃរចនាសម្ព័ន្ធនិងមុខងាររបស់ពួកគេ។

3. យន្តការនៃការបង្កើតមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន និងអន្តរកម្មជាក់លាក់របស់វាជាមួយ ligand ដែលបង្កប់នូវមុខងាររបស់ប្រូតេអ៊ីន។

4. ឧទាហរណ៏នៃឥទ្ធិពលនៃ ligands exogenous (ថ្នាំ, ជាតិពុល, សារធាតុពុល) លើការអនុលោមតាមនិងសកម្មភាពមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន។

5. មូលហេតុនិងផលវិបាកនៃប្រូតេអ៊ីន denaturation កត្តាដែលបណ្តាលឱ្យ denaturation ។

6. ឧទាហរណ៍នៃការប្រើប្រាស់កត្តា denaturing ក្នុងឱសថជាថ្នាំសំលាប់មេរោគ និងមធ្យោបាយសម្រាប់ការក្រៀវឧបករណ៍វេជ្ជសាស្ត្រ។

ប្រធានបទ ១.១. ការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន។ ដំណាក់កាលនៃការបង្កើតជនជាតិដើម

ការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីន

ប្រូតេអ៊ីនគឺជាម៉ូលេគុលវត្ថុធាតុ polymer ដែលម៉ូណូមឺរមានតែអាស៊ីតអាមីណូ 20 ប៉ុណ្ណោះ។ សំណុំនិងលំដាប់នៃការរួមបញ្ចូលគ្នានៃអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនមួយត្រូវបានកំណត់ដោយរចនាសម្ព័ន្ធនៃហ្សែននៅក្នុង DNA របស់បុគ្គល។ ប្រូតេអ៊ីននីមួយៗស្របតាមរចនាសម្ព័ន្ធជាក់លាក់របស់វាអនុវត្តមុខងារផ្ទាល់ខ្លួនរបស់វា។ សំណុំនៃប្រូតេអ៊ីននៃសារពាង្គកាយដែលបានផ្តល់ឱ្យកំណត់លក្ខណៈ phenotypic របស់វាក៏ដូចជាវត្តមាននៃជំងឺតំណពូជឬ predisposition ចំពោះការអភិវឌ្ឍរបស់វា។

1. អាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតជាប្រូតេអ៊ីន។ ចំណង Peptide ។ប្រូតេអ៊ីនគឺជាសារធាតុប៉ូលីម៊ែរដែលបង្កើតឡើងពីម៉ូណូមឺរ - អាស៊ីតអាមីណូ 20 ដែលរូបមន្តទូទៅគឺ

អាស៊ីតអាមីណូមានភាពខុសប្លែកគ្នានៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ ទំហំ និងលក្ខណៈសម្បត្តិរូបវិទ្យានៃរ៉ាឌីកាល់ដែលភ្ជាប់ទៅនឹងអាតូម α-កាបូន។ ក្រុមមុខងារនៃអាស៊ីតអាមីណូកំណត់លក្ខណៈនៃលក្ខណៈសម្បត្តិនៃអាស៊ីតអាមីណូផ្សេងៗគ្នា។ រ៉ាឌីកាល់ដែលមាននៅក្នុងអាស៊ីតអាមីណូអាចបែងចែកជាក្រុមជាច្រើន៖

ប្រូលីនមិនដូចម៉ូណូម័រប្រូតេអ៊ីន 19 ផ្សេងទៀតទេ វាមិនមែនជាអាស៊ីតអាមីណូទេប៉ុន្តែជាអាស៊ីត imino រ៉ាឌីកាល់នៅក្នុងប្រូលីនត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងអាតូម α-កាបូន និងក្រុម imino

អាស៊ីតអាមីណូប្រែប្រួលក្នុងភាពរលាយក្នុងទឹក។នេះគឺដោយសារតែសមត្ថភាពនៃរ៉ាឌីកាល់ដើម្បីធ្វើអន្តរកម្មជាមួយនឹងទឹក (hydrate) ។

TO hydrophilicរួមបញ្ចូលរ៉ាឌីកាល់ដែលមានក្រុមមុខងារ anionic, cationic និង polar uncharged ។

TO hydrophobicរួមបញ្ចូលរ៉ាឌីកាល់ដែលមានក្រុមមេទីល ខ្សែសង្វាក់ aliphatic ឬចិញ្ចៀន។

2. ចំណង Peptide ភ្ជាប់អាស៊ីតអាមីណូដើម្បីបង្កើតជា peptides ។កំឡុងពេលសំយោគ peptide ក្រុម α-carboxyl នៃអាស៊ីតអាមីណូមួយធ្វើអន្តរកម្មជាមួយក្រុម α-amino នៃអាស៊ីតអាមីណូមួយទៀតដើម្បីបង្កើត ចំណង peptide៖

ប្រូតេអ៊ីនគឺជា polypeptides, i.e. ប៉ូលីមែរលីនេអ៊ែរនៃអាស៊ីតអាមីណូដែលតភ្ជាប់ដោយចំណង peptide (រូបភាព 1.1 ។ )

អង្ករ។ ១.១. ពាក្យដែលប្រើដើម្បីពិពណ៌នាអំពីរចនាសម្ព័ន្ធនៃ peptides

monomers នៃអាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតជា polypeptides ត្រូវបានគេហៅថា សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។ខ្សែសង្វាក់នៃក្រុមដដែលៗ - NH-CH-CO- ទម្រង់ ឆ្អឹងខ្នង peptide ។សំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលមានក្រុម α-amino ឥតគិតថ្លៃត្រូវបានគេហៅថា N-terminal ហើយមួយដែលមានក្រុម α-carboxyl ឥតគិតថ្លៃត្រូវបានគេហៅថា C-terminal ។ Peptides ត្រូវបានសរសេរ និងអានពី N-terminus ទៅ C-terminus ។

ចំណង peptide ដែលបង្កើតឡើងដោយក្រុម imino នៃ proline ខុសពីចំណង peptide ផ្សេងទៀត៖ អាតូមអាសូតនៃក្រុម peptide ខ្វះអ៊ីដ្រូសែន

ផ្ទុយទៅវិញ មានចំណងជាមួយនឹងរ៉ាឌីកាល់ ដែលជាលទ្ធផលដែលផ្នែកម្ខាងនៃចិញ្ចៀនត្រូវបានរួមបញ្ចូលនៅក្នុងឆ្អឹងខ្នង peptide:

Peptides ខុសគ្នានៅក្នុងសមាសភាពអាស៊ីតអាមីណូ ចំនួនអាស៊ីតអាមីណូ និងលំដាប់នៃការតភ្ជាប់អាស៊ីតអាមីណូ ឧទាហរណ៍ Ser-Ala-Glu-Gis និង His-Glu-Ala-Ser គឺជា peptides ពីរផ្សេងគ្នា។

ចំណង Peptide គឺខ្លាំង ហើយអ៊ីដ្រូលីស៊ីសដែលមិនមែនជាអង់ស៊ីមគីមីរបស់ពួកវាទាមទារលក្ខខណ្ឌដ៏អាក្រក់៖ ប្រូតេអ៊ីនដែលកំពុងត្រូវបានវិភាគត្រូវបានអ៊ីដ្រូលីហ្សីនក្នុងទឹកអាស៊ីតអ៊ីដ្រូក្លរីកប្រមូលផ្តុំនៅសីតុណ្ហភាពប្រហែល 110° រយៈពេល 24 ម៉ោង។ នៅក្នុងកោសិការស់ ចំណង peptide អាចត្រូវបានបំបែកដោយ អង់ស៊ីម proteolytic,ហៅ ប្រូតេអ៊ីនឬ peptide hydrolases ។

3. រចនាសម្ព័ន្ធបឋមនៃប្រូតេអ៊ីន។សំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ peptide នៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាមិនឆ្លាស់គ្នាដោយចៃដន្យទេ ប៉ុន្តែត្រូវបានរៀបចំតាមលំដាប់ជាក់លាក់មួយ។ លំដាប់លីនេអ៊ែរ ឬលំដាប់ជំនួសនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានគេហៅថា រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីន។

រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនបុគ្គលនីមួយៗត្រូវបានអ៊ិនកូដនៅក្នុងម៉ូលេគុល DNA (ក្នុងតំបន់ហៅថាហ្សែន) ហើយត្រូវបានដឹងក្នុងអំឡុងពេលប្រតិចារិក (ចម្លងព័ត៌មានទៅ mRNA) និងការបកប្រែ (ការសំយោគរចនាសម្ព័ន្ធបឋមនៃប្រូតេអ៊ីន) ។ អាស្រ័យហេតុនេះ រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនរបស់មនុស្សម្នាក់ៗ គឺជាព័ត៌មានដែលចម្លងតាមតំណពូជពីឪពុកម្តាយទៅកូន ដែលកំណត់លក្ខណៈរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីននៃសារពាង្គកាយដែលបានផ្តល់ឱ្យ ដែលមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីនដែលមានស្រាប់អាស្រ័យ (រូបភាព 1.2 ។ ) ។

អង្ករ។ ១.២. ទំនាក់ទំនងរវាង genotype និងការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានសំយោគនៅក្នុងខ្លួនរបស់បុគ្គល

ប្រូតេអ៊ីននីមួយៗមានប្រហែល 100,000 នៅក្នុងខ្លួនមនុស្ស ប្លែករចនាសម្ព័ន្ធបឋម។ ម៉ូលេគុលនៃប្រភេទប្រូតេអ៊ីនដូចគ្នា (ឧទាហរណ៍ អាល់ប៊ុយមីន) មានការផ្លាស់ប្តូរដូចគ្នានៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ ដែលបែងចែកអាល់ប៊ុមប៊ីនពីប្រូតេអ៊ីននីមួយៗ។

លំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ peptide អាចត្រូវបានចាត់ទុកថាជាទម្រង់នៃការកត់ត្រាព័ត៌មាន។ ព័ត៌មាននេះកំណត់ការរៀបចំលំហនៃខ្សែសង្វាក់ peptide លីនេអ៊ែរ ទៅជារចនាសម្ព័ន្ធបីវិមាត្រដែលតូចជាងមុនហៅថា ការអនុលោមតាមកំប្រុក។ ដំណើរការនៃការបង្កើតការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីនដែលមានមុខងារត្រូវបានគេហៅថា បត់

4. ការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីន។ការបង្វិលដោយឥតគិតថ្លៃនៅក្នុងឆ្អឹងខ្នង peptide គឺអាចធ្វើទៅបានរវាងអាតូមអាសូតនៃក្រុម peptide និងអាតូមα-carbon ដែលនៅជិតខាង ក៏ដូចជារវាងអាតូមα-carbon និងកាបូននៃក្រុម carbonyl ។ ដោយសារតែអន្តរកម្មនៃក្រុមមុខងារនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនអាចទទួលបានរចនាសម្ព័ន្ធលំហដែលស្មុគស្មាញជាង។ នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន globular មានកម្រិតសំខាន់ពីរនៃការបត់នៃការអនុលោមតាមខ្សែសង្វាក់ peptide: អនុវិទ្យាល័យនិង រចនាសម្ព័ន្ធទីបី។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីនគឺជារចនាសម្ព័ន្ធលំហដែលបង្កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងក្រុមមុខងារ -C = O និង -NH- នៃឆ្អឹងខ្នង peptide ។ ក្នុងករណីនេះខ្សែសង្វាក់ peptide អាចទទួលបានរចនាសម្ព័ន្ធធម្មតានៃពីរប្រភេទ: α-helicesនិង β-រចនាសម្ព័ន្ធ។

IN α-helicesចំណងអ៊ីដ្រូសែនត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងអាតូមអុកស៊ីសែននៃក្រុម carbonyl និងអ៊ីដ្រូសែននៃអាមីតអាសូតនៃអាស៊ីតអាមីណូទី 4; ខ្សែសង្វាក់ចំហៀងនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ

មានទីតាំងនៅតាមបរិវេណនៃវង់ដោយមិនចូលរួមក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ (រូបភាព 1.3 ។ ) ។

រ៉ាឌីកាល់ច្រើន ឬរ៉ាឌីកាល់ដែលផ្ទុកបន្ទុកស្មើគ្នា ការពារការបង្កើត α-helix ។ សំណល់ប្រូលីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធចិញ្ចៀនរំខាន α-helix ចាប់តាំងពីដោយសារតែកង្វះអ៊ីដ្រូសែននៅអាតូមអាសូតនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ peptide វាមិនអាចទៅរួចទេក្នុងការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែន។ ចំណងរវាងអាសូត និងអាតូម α-កាបូនគឺជាផ្នែកមួយនៃរង្វង់ប្រូលីន ដូច្នេះឆ្អឹងខ្នង peptide ក្លាយជាកោងនៅចំណុចនេះ។

β-រចនាសម្ព័ន្ធត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងតំបន់លីនេអ៊ែរនៃឆ្អឹងខ្នង peptide នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយដោយហេតុនេះបង្កើតបានជារចនាសម្ព័ន្ធបត់។ ខ្សែសង្វាក់ Polypeptide ឬផ្នែករបស់វាអាចបង្កើតបាន។ ប៉ារ៉ាឡែលឬ រចនាសម្ព័ន្ធប្រឆាំងប៉ារ៉ាឡែលក្នុងករណីទីមួយ N- និង C-termini នៃខ្សែសង្វាក់ peptide អន្តរកម្មស្របគ្នា ហើយនៅក្នុងទីពីរពួកគេមានទិសដៅផ្ទុយ (រូបភាព 1.4) ។

អង្ករ។ ១.៣. រចនាសម្ព័ន្ធទីពីរនៃប្រូតេអ៊ីន - α-helix

អង្ករ។ ១.៤. រចនាសម្ព័ន្ធសន្លឹកប៉ារ៉ាឡែល និងប្រឆាំងប៉ារ៉ាឡែល

រចនាសម្ព័ន្ធ β ត្រូវបានចង្អុលបង្ហាញដោយព្រួញធំទូលាយ: A - រចនាសម្ព័ន្ធ β-ប្រឆាំងប៉ារ៉ាឡែល។ ខ - រចនាសម្ព័ន្ធសន្លឹកប៉ារ៉ាឡែល

នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន រចនាសម្ព័ន្ធ β អាចត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយសារតែការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងអាតូមនៃឆ្អឹងខ្នង peptide នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ផ្សេងៗគ្នា។

ត្រូវបានរកឃើញផងដែរនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន តំបន់ដែលមានអនុវិទ្យាល័យមិនទៀងទាត់រចនាសម្ព័ន្ធ ដែលរួមមានពត់ រង្វិលជុំ និងវេននៃឆ្អឹងខ្នង polypeptide ។ ជារឿយៗពួកវាមានទីតាំងនៅកន្លែងដែលទិសដៅនៃខ្សែសង្វាក់ peptide ផ្លាស់ប្តូរឧទាហរណ៍នៅពេលដែលរចនាសម្ព័ន្ធសន្លឹកប៊ីប៉ាប៉ារ៉ាឡែលត្រូវបានបង្កើតឡើង។

ដោយផ្អែកលើវត្តមានរបស់ α-helices និង β-structures ប្រូតេអ៊ីន globular អាចត្រូវបានបែងចែកជា 4 ប្រភេទ។

អង្ករ។ ១.៥. រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃ myoglobin (A) និង hemoglobin β-chain (B) ដែលមាន α-helices ចំនួនប្រាំបី

អង្ករ។ ១.៦. រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃ triosephosphate isomerase និងដែន pyruvate kinase

អង្ករ។ ១.៧. រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃដែនថេរនៃ immunoglobulin (A) និងអង់ស៊ីម superoxide dismutase (B)

IN ប្រភេទទីបួនរួមបញ្ចូលប្រូតេអ៊ីនដែលមានបរិមាណតិចតួចនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំធម្មតា។ ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះរួមមានប្រូតេអ៊ីនដែលមានជាតិ cysteine ​​តូច ឬ metalloproteins ។

រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន- ប្រភេទនៃការអនុលោមតាមទម្រង់ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយសារតែអន្តរកម្មរវាងរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូដែលអាចមានទីតាំងនៅចម្ងាយសន្ធឹកសន្ធាប់ពីគ្នាទៅវិញទៅមកនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ peptide ។ ប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនបង្កើតជារចនាសម្ព័ន្ធលំហដែលស្រដៀងនឹង globule (ប្រូតេអ៊ីន globular) ។

ចាប់តាំងពីរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូ hydrophobic មានទំនោរបញ្ចូលគ្នាតាមរយៈអ្វីដែលគេហៅថា អន្តរកម្ម hydrophobicនិងកម្លាំង van der Waals អន្តរម៉ូលេគុល ស្នូល hydrophobic ក្រាស់ត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅខាងក្នុងប្រូតេអ៊ីន globule ។ រ៉ាឌីកាល់អ៊ីយ៉ូដ hydrophilic និងមិនអ៊ីយ៉ូដ មានទីតាំងនៅលើផ្ទៃប្រូតេអ៊ីន និងកំណត់ភាពរលាយរបស់វានៅក្នុងទឹក។

អង្ករ។ ១.៨. ប្រភេទនៃចំណងដែលកើតឡើងរវាងរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូអំឡុងពេលបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន

1 - ចំណងអ៊ីយ៉ូដ- កើតឡើងរវាងក្រុមមុខងារវិជ្ជមាន និងអវិជ្ជមាន។

2 - ចំណងអ៊ីដ្រូសែន- កើតឡើងរវាងក្រុម hydrophilic uncharged និងក្រុម hydrophilic ផ្សេងទៀតណាមួយ;

3 - អន្តរកម្ម hydrophobic- កើតឡើងរវាងរ៉ាឌីកាល់ hydrophobic;

4 - ចំណង disulfide- បង្កើតឡើងដោយសារតែការកត់សុីនៃក្រុម SH នៃសំណល់ cysteine ​​​​និងអន្តរកម្មរបស់ពួកគេជាមួយគ្នាទៅវិញទៅមក

សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ hydrophilic ដែលមានទីតាំងនៅខាងក្នុងស្នូល hydrophobic អាចធ្វើអន្តរកម្មជាមួយគ្នាដោយប្រើ អ៊ីយ៉ុងនិង ចំណងអ៊ីដ្រូសែន(រូបភាព 1.8) ។

ចំណងអ៊ីយ៉ុង និងអ៊ីដ្រូសែន ក៏ដូចជាអន្តរកម្ម hydrophobic គឺខ្សោយ៖ ថាមពលរបស់ពួកគេមិនខ្ពស់ជាងថាមពលនៃចលនាកម្ដៅនៃម៉ូលេគុលនៅសីតុណ្ហភាពបន្ទប់នោះទេ។ ការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានរក្សាដោយការបង្កើតចំណងខ្សោយបែបនេះជាច្រើន។ ដោយសារអាតូមដែលបង្កើតជាប្រូតេអ៊ីនមានចលនាថេរ វាអាចបំបែកចំណងខ្សោយមួយចំនួន និងបង្កើតជាធាតុផ្សេងទៀត ដែលនាំទៅដល់ការផ្លាស់ទីបន្តិចបន្តួចនៃផ្នែកនីមួយៗនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ ទ្រព្យសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីននេះដើម្បីផ្លាស់ប្តូរការអនុលោមតាមលទ្ធផលនៃការបំបែកមួយចំនួននិងបង្កើតចំណងខ្សោយផ្សេងទៀតត្រូវបានគេហៅថា lability អនុលោមភាព។

រាងកាយរបស់មនុស្សមានប្រព័ន្ធដែលគាំទ្រ homeostasis- ភាពស្ថិតស្ថេរនៃបរិយាកាសខាងក្នុងក្នុងដែនកំណត់ដែលអាចទទួលយកបានសម្រាប់រាងកាយដែលមានសុខភាពល្អ។ នៅក្រោមលក្ខខណ្ឌ homeostasis ការផ្លាស់ប្តូរតិចតួចក្នុងការអនុលោមភាពមិនរំខានដល់រចនាសម្ព័ន្ធនិងមុខងារទាំងមូលនៃប្រូតេអ៊ីនទេ។ ការអនុលោមតាមមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេហៅថា ការអនុលោមតាមជនជាតិដើម។ការផ្លាស់ប្តូរបរិយាកាសខាងក្នុង (ឧទាហរណ៍ កំហាប់គ្លុយកូស Ca អ៊ីយ៉ុង ប្រូតុង។

រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនមានស្ថេរភាព ចំណង disulfide,បង្កើតឡើងដោយសារតែអន្តរកម្មនៃក្រុម -SH នៃសំណល់ពីរ

អង្ករ។ ១.៩. ការបង្កើតចំណង disulfide នៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន

cysteine ​​​​(រូបភាព 1.9) ។ ប្រូតេអ៊ីនក្នុងកោសិកាភាគច្រើនមិនមានចំណង disulfide covalent នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធទីបីរបស់ពួកគេទេ។ វត្តមានរបស់ពួកគេគឺជាលក្ខណៈនៃប្រូតេអ៊ីនដែលលាក់ដោយកោសិកាដែលធានានូវស្ថេរភាពកាន់តែច្រើនរបស់ពួកគេនៅក្នុងលក្ខខណ្ឌក្រៅកោសិកា។ ដូច្នេះចំណង disulfide មាននៅក្នុងម៉ូលេគុលនៃអាំងស៊ុយលីន និង immunoglobulins ។

អាំងស៊ុយលីន- អ័រម៉ូនប្រូតេអ៊ីនសំយោគនៅក្នុងកោសិកា β-កោសិកានៃលំពែង ហើយសម្ងាត់ចូលទៅក្នុងឈាម ដើម្បីឆ្លើយតបទៅនឹងការកើនឡើងនៃកំហាប់គ្លុយកូសក្នុងឈាម។ នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនៃអាំងស៊ុយលីន មានចំណង disulfide ពីរដែលតភ្ជាប់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide A និង B និងចំណង disulfide មួយនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ A (រូបភាព 1.10) ។

អង្ករ។ ១.១០. ចំណង disulfide នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនៃអាំងស៊ុយលីន

5. រចនាសម្ព័ន្ធអនុវិទ្យាល័យនៃប្រូតេអ៊ីន។នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងារចម្បងខុសៗគ្នា ជួនកាលត្រូវបានរកឃើញ បន្សំស្រដៀងគ្នានិងទីតាំងដែលទាក់ទងនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ,ដែលត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធអនុវិទ្យាល័យ។ វាកាន់កាប់ទីតាំងមធ្យមរវាងរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ និងទីបី ដោយសារវាគឺជាការរួមបញ្ចូលគ្នាជាក់លាក់នៃធាតុនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន។ រចនាសម្ព័ន្ធអនុវិទ្យាល័យមានឈ្មោះជាក់លាក់ដូចជា “α-helix-turn-a-helix” “leucine zipper” “zinc fingers” ជាដើម។ រចនាសម្ព័ន្ធអនុវិទ្យាល័យបែបនេះគឺជាលក្ខណៈនៃប្រូតេអ៊ីនដែលភ្ជាប់ DNA ។

"ខ្សែរ៉ូត Leucine" ។ប្រភេទនៃរចនាសម្ព័ន្ធអនុវិទ្យាល័យនេះត្រូវបានប្រើដើម្បីភ្ជាប់ប្រូតេអ៊ីនពីរជាមួយគ្នា។ នៅលើផ្ទៃនៃប្រូតេអ៊ីនអន្តរកម្មមានតំបន់ α-helical ដែលមានសំណល់ leucine យ៉ាងតិចបួន។ សំណល់ Leucine នៅក្នុង α-helix ស្ថិតនៅដាច់ពីគ្នានៃអាស៊ីតអាមីណូចំនួនប្រាំមួយ។ ចាប់តាំងពីវេននីមួយៗនៃ α-helix មានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 3.6 រ៉ាឌីកាល់ leucine មានទីតាំងនៅលើផ្ទៃនៃរាល់វេនទីពីរ។ សំណល់ Leucine នៃα-helix នៃប្រូតេអ៊ីនមួយអាចធ្វើអន្តរកម្មជាមួយនឹងសំណល់ leucine នៃប្រូតេអ៊ីនមួយផ្សេងទៀត (អន្តរកម្ម hydrophobic) ដោយភ្ជាប់ពួកវាជាមួយគ្នា (រូបភាព 1.11 ។ ) ។ ប្រូតេអ៊ីនភ្ជាប់ DNA ជាច្រើនមានមុខងារនៅក្នុងស្មុគស្មាញ oligomeric ដែលផ្នែករងនីមួយៗត្រូវបានភ្ជាប់ទៅគ្នាទៅវិញទៅមកដោយ "leucine zippers" ។

អង្ករ។ ១.១១. "Leucine zipper" រវាងតំបន់α-helical នៃប្រូតេអ៊ីនពីរ

ឧទាហរណ៏នៃប្រូតេអ៊ីនបែបនេះគឺជាអ៊ីស្តូន។ អ៊ីស្តូន- ប្រូតេអ៊ីននុយក្លេអ៊ែរដែលមានផ្ទុកអាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនធំ - arginine និង lysine (រហូតដល់ 80%) ។ ម៉ូលេគុល Histone ត្រូវបានផ្សំចូលទៅក្នុងស្មុគស្មាញ oligomeric ដែលមាន monomers ចំនួនប្រាំបីដោយប្រើ "leucine zippers" ទោះបីជាមានការចោទប្រកាន់ដូចគ្នាយ៉ាងសំខាន់នៃម៉ូលេគុលទាំងនេះក៏ដោយ។

"ម្រាមដៃស័ង្កសី"- បំរែបំរួលនៃរចនាសម្ព័ន្ធអនុវិទ្យាល័យ លក្ខណៈនៃប្រូតេអ៊ីនភ្ជាប់ DNA មានទម្រង់ជាបំណែកពន្លូតនៅលើផ្ទៃប្រូតេអ៊ីន និងមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូប្រហែល 20 (រូបភាព 1.12) ។ រូបរាង "ម្រាមដៃពង្រីក" ត្រូវបានគាំទ្រដោយអាតូមស័ង្កសីដែលភ្ជាប់ទៅនឹងរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូចំនួនបួន - សំណល់ cysteine ​​​​ពីរនិងសំណល់ histidine ពីរ។ ក្នុងករណីខ្លះជំនួសឱ្យសំណល់ histidine មានសំណល់ cysteine ​​​​។ សំណល់ cysteine ​​​​ដែល​នៅ​ជិត​គ្នា​ពីរ​ត្រូវ​បាន​បំបែក​ពី​សំណល់ Gisili ពីរ​ផ្សេង​ទៀត​ដោយ​លំដាប់ Cys ដែល​មាន​សំណល់​អាស៊ីដ​អាមីណូ​ប្រហែល 12 ។ តំបន់នៃប្រូតេអ៊ីននេះបង្កើតបានជា α-helix ដែលជារ៉ាឌីកាល់ដែលអាចភ្ជាប់យ៉ាងជាក់លាក់ទៅនឹងតំបន់និយតកម្មនៃចង្អូរសំខាន់នៃ DNA ។ ភាពជាក់លាក់នៃការចងបុគ្គល

អង្ករ។ ១.១២. រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃតំបន់នៃប្រូតេអ៊ីនភ្ជាប់ DNA ដែលបង្កើតជារចនាសម្ព័ន្ធ "ម្រាមដៃស័ង្កសី" (អក្សរបង្ហាញពីអាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធនេះ)

និយតកម្មនៃប្រូតេអ៊ីនចង DNA អាស្រ័យលើលំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលមានទីតាំងនៅតំបន់ម្រាមដៃស័ង្កសី។ រចនាសម្ព័ន្ធបែបនេះមានជាពិសេសអ្នកទទួលសម្រាប់អរម៉ូនស្តេរ៉ូអ៊ីតដែលពាក់ព័ន្ធនឹងបទប្បញ្ញត្តិនៃការចម្លង (អានព័ត៌មានពី DNA ទៅ RNA) ។

ប្រធានបទ 1.2 ។ មូលដ្ឋានគ្រឹះនៃដំណើរការប្រូតេអ៊ីន។ គ្រឿងញៀន​ដែល​ប៉ះពាល់​ដល់​មុខងារ​ប្រូតេអ៊ីន

1. មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃប្រូតេអ៊ីននិងអន្តរកម្មរបស់វាជាមួយ ligand ។ក្នុងអំឡុងពេលនៃការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធទីបី តំបន់មួយត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅលើផ្ទៃនៃប្រូតេអ៊ីនដែលមានមុខងារជាធម្មតានៅក្នុងកន្លែងសម្រាកដែលបង្កើតឡើងដោយរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូដែលនៅឆ្ងាយពីគ្នាទៅវិញទៅមកនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបឋម។ តំបន់នេះដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធពិសេសសម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនដែលបានផ្តល់ឱ្យហើយមានសមត្ថភាពធ្វើអន្តរកម្មជាពិសេសជាមួយម៉ូលេគុលជាក់លាក់មួយឬក្រុមនៃម៉ូលេគុលស្រដៀងគ្នាត្រូវបានគេហៅថាកន្លែងភ្ជាប់ប្រូតេអ៊ីន-ligand ឬកន្លែងសកម្ម។ Ligands គឺជាម៉ូលេគុលដែលមានអន្តរកម្មជាមួយប្រូតេអ៊ីន។

ភាពជាក់លាក់ខ្ពស់។អន្តរកម្មនៃប្រូតេអ៊ីនជាមួយ ligand ត្រូវបានធានាដោយការបំពេញបន្ថែមនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មទៅនឹងរចនាសម្ព័ន្ធនៃ ligand នេះ។

ការបំពេញបន្ថែម- នេះគឺជាការឆ្លើយឆ្លងតាមលំហ និងគីមីនៃផ្ទៃអន្តរកម្ម។ មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មមិនត្រឹមតែត្រូវគ្នានឹងលំហរទៅនឹងលីហ្គែនដែលរួមបញ្ចូលនៅក្នុងវាប៉ុណ្ណោះទេ ថែមទាំងចំណង (អន្តរកម្មអ៊ីយ៉ុង អ៊ីដ្រូសែន និងអ៊ីដ្រូហ្វូប៊ីក) ត្រូវតែបង្កើតឡើងរវាងក្រុមមុខងារនៃរ៉ាឌីកាល់ដែលរួមបញ្ចូលនៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម និងលីហ្គែន ដែលផ្ទុកលីហ្គែន។ នៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម (រូបភាព 1.13) ។

អង្ករ។ ១.១៣. អន្តរកម្មបំពេញបន្ថែមនៃប្រូតេអ៊ីនជាមួយ ligand

លីហ្គែនមួយចំនួននៅពេលដែលភ្ជាប់ទៅនឹងកណ្តាលសកម្មនៃប្រូតេអ៊ីនដើរតួនាទីជំនួយក្នុងដំណើរការនៃប្រូតេអ៊ីន។ លីហ្គែនបែបនេះត្រូវបានគេហៅថា cofactors ហើយប្រូតេអ៊ីនដែលមានផ្នែកដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេហៅថា ប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញ(ផ្ទុយទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនសាមញ្ញដែលមានតែផ្នែកប្រូតេអ៊ីន) ។ ផ្នែកដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីនដែលភ្ជាប់យ៉ាងរឹងមាំទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេហៅថា ក្រុមសិប្បនិម្មិត។ឧទហរណ៍ myoglobin, hemoglobin និង cytochromes មានក្រុមសិប្បនិម្មិតមួយ heme ដែលមានអ៊ីយ៉ុងដែកដែលភ្ជាប់យ៉ាងរឹងមាំទៅនឹងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម។ ប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញដែលមាន heme ត្រូវបានគេហៅថា hemoproteins ។

នៅពេលដែល ligands ជាក់លាក់ត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះត្រូវបានបង្ហាញ។ ដូច្នេះ អាល់ប៊ុយមីន ដែលជាប្រូតេអ៊ីនដ៏សំខាន់បំផុតនៅក្នុងប្លាស្មាឈាម បង្ហាញមុខងារដឹកជញ្ជូនរបស់វា ដោយភ្ជាប់អ៊ីដ្រូហ្វិកលីហ្គែន ដូចជាអាស៊ីតខ្លាញ់ ប៊ីលីរុយប៊ីន ថ្នាំមួយចំនួនជាដើម ទៅមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម (រូបភាព 1.14)។

Ligands អន្តរកម្មជាមួយរចនាសម្ព័ន្ធបីវិមាត្រនៃខ្សែសង្វាក់ peptide អាចមិនត្រឹមតែជាម៉ូលេគុលសរីរាង្គ និងអសរីរាង្គទាបប៉ុណ្ណោះទេ ថែមទាំងម៉ាក្រូម៉ូលេគុលផងដែរ៖

DNA (ឧទាហរណ៍ជាមួយប្រូតេអ៊ីនភ្ជាប់ DNA ដែលបានពិភាក្សាខាងលើ);

ប៉ូលីសាចការីត;

អង្ករ។ ១.១៤. ទំនាក់ទំនងរវាង genotype និង phenotype

រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងតែមួយគត់នៃប្រូតេអ៊ីនរបស់មនុស្សដែលត្រូវបានអ៊ិនកូដនៅក្នុងម៉ូលេគុល DNA ត្រូវបានដឹងនៅក្នុងកោសិកាក្នុងទម្រង់នៃការអនុលោមភាពតែមួយគត់ រចនាសម្ព័ន្ធកណ្តាលសកម្ម និងមុខងារប្រូតេអ៊ីន។

នៅក្នុងករណីទាំងនេះ ប្រូតេអ៊ីនទទួលស្គាល់តំបន់ជាក់លាក់មួយនៃ ligand ដែលមានលក្ខណៈសមស្រប និងបំពេញបន្ថែមទៅនឹងកន្លែងចង។ ដូច្នេះនៅលើផ្ទៃនៃ hepatocytes មានប្រូតេអ៊ីន receptor សម្រាប់អរម៉ូនអាំងស៊ុយលីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនផងដែរ។ អន្តរកម្មនៃអាំងស៊ុយលីនជាមួយអ្នកទទួលបណ្តាលឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងការអនុលោមភាពនិងការធ្វើឱ្យសកម្មនៃប្រព័ន្ធសញ្ញារបស់វាដែលនាំឱ្យមានការផ្ទុកសារធាតុចិញ្ចឹមនៅក្នុង hepatocytes បន្ទាប់ពីអាហារ។

ដូច្នេះ ដំណើរការនៃប្រូតេអ៊ីនគឺផ្អែកលើអន្តរកម្មជាក់លាក់នៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃប្រូតេអ៊ីនជាមួយ ligand ។

2. រចនាសម្ព័ន្ធដែន និងតួនាទីរបស់វាក្នុងដំណើរការនៃប្រូតេអ៊ីន។ខ្សែសង្វាក់ polypeptide វែងនៃប្រូតេអ៊ីន globular ច្រើនតែបត់ចូលទៅក្នុងតំបន់បង្រួម និងឯករាជ្យមួយចំនួន។ ពួកវាមានរចនាសម្ព័ន្ធទី 3 ឯករាជ្យដែលនឹកឃើញដល់ប្រូតេអ៊ីនរាងមូល ហើយត្រូវបានគេហៅថា ដែន។សូមអរគុណដល់រចនាសម្ព័ន្ធដែននៃប្រូតេអ៊ីន រចនាសម្ព័ន្ធទីបីរបស់ពួកគេកាន់តែងាយស្រួលក្នុងការបង្កើត។

នៅក្នុង domain proteins ទីតាំងចង ligand ជាញឹកញាប់ស្ថិតនៅចន្លោះដែន។ ដូច្នេះ trypsin គឺជាអង់ស៊ីម proteolytic ដែលត្រូវបានផលិតដោយផ្នែក exocrine នៃលំពែង ហើយចាំបាច់សម្រាប់ការរំលាយអាហារប្រូតេអ៊ីនអាហារ។ វាមានរចនាសម្ព័ន្ធដែនពីរ ហើយចំណុចកណ្តាលនៃការចងនៃ trypsin ជាមួយ ligand របស់វា - ប្រូតេអ៊ីនអាហារ - ស្ថិតនៅក្នុងចង្អូររវាងដែនទាំងពីរ។ នៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មលក្ខខណ្ឌចាំបាច់សម្រាប់ការផ្សារភ្ជាប់ប្រកបដោយប្រសិទ្ធភាពនៃទីតាំងជាក់លាក់នៃប្រូតេអ៊ីនអាហារនិងអ៊ីដ្រូលីស៊ីនៃចំណង peptide របស់វាត្រូវបានបង្កើតឡើង។

ដែនផ្សេងគ្នានៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនអាចផ្លាស់ទីទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមកនៅពេលដែលមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មមានអន្តរកម្មជាមួយ ligand (រូបភាព 1.15) ។

Hexokinase- អង់ស៊ីមដែលជំរុញ phosphorylation នៃជាតិស្ករដោយមានជំនួយពី ATP ។ ទីតាំងសកម្មនៃអង់ស៊ីម មានទីតាំងនៅចន្លោះប្រហោងទាំងពីរ។ នៅពេលដែល hexokinase ភ្ជាប់ទៅនឹងគ្លុយកូស ដែនជុំវិញវានៅជិត ហើយស្រទាប់ខាងក្រោមនឹងជាប់ ដែលផូស្វ័រកើតឡើង (សូមមើលរូប 1.15)។

អង្ករ។ ១.១៥. ការភ្ជាប់ដែន hexokinase ទៅនឹងគ្លុយកូស

នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន ដែនអនុវត្តមុខងារឯករាជ្យដោយការចងភ្ជាប់ទៅនឹង ligands ផ្សេងៗ។ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះត្រូវបានគេហៅថាពហុមុខងារ។

3. គ្រឿងញៀនគឺជាលីហ្គែនដែលប៉ះពាល់ដល់មុខងាររបស់ប្រូតេអ៊ីន។អន្តរកម្មនៃប្រូតេអ៊ីនជាមួយ ligands គឺជាក់លាក់។ ទោះបីជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ដោយសារតែភាពស៊ីសង្វាក់គ្នានៃប្រូតេអ៊ីន និងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មរបស់វា វាអាចជ្រើសរើសសារធាតុមួយផ្សេងទៀតដែលអាចធ្វើអន្តរកម្មជាមួយប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម ឬផ្នែកផ្សេងទៀតនៃម៉ូលេគុលផងដែរ។

សារធាតុដែលស្រដៀងគ្នានៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធទៅនឹង ligand ធម្មជាតិត្រូវបានគេហៅថា analogue រចនាសម្ព័ន្ធនៃ ligandឬលីហ្គែនដែលមិនមែនជាធម្មជាតិ។ វាក៏មានអន្តរកម្មជាមួយប្រូតេអ៊ីននៅកន្លែងសកម្មផងដែរ។ analogue រចនាសម្ព័ន្ធនៃ ligand អាចបង្កើនមុខងារប្រូតេអ៊ីន (agonist),និងកាត់បន្ថយវា។ (អ្នកប្រឆាំង) ។លីហ្គែន និងអាណាឡូកនៃរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វាប្រកួតប្រជែងគ្នាទៅវិញទៅមកសម្រាប់ការផ្សារភ្ជាប់ទៅនឹងប្រូតេអ៊ីននៅកន្លែងតែមួយ។ សារធាតុបែបនេះត្រូវបានគេហៅថា ម៉ូឌុលប្រកួតប្រជែង(និយតករ) នៃមុខងារប្រូតេអ៊ីន។ ថ្នាំជាច្រើនដើរតួជាអ្នកទប់ស្កាត់ប្រូតេអ៊ីន។ ពួកគេមួយចំនួនត្រូវបានទទួលដោយការកែប្រែគីមីនៃ ligands ធម្មជាតិ។ សារធាតុរារាំងមុខងារប្រូតេអ៊ីនអាចជាថ្នាំ និងសារធាតុពុល។

Atropine គឺជាអ្នកទប់ស្កាត់ការប្រកួតប្រជែងនៃអ្នកទទួល M-cholinergic ។ Acetylcholine គឺជាសារធាតុបញ្ជូនសរសៃប្រសាទសម្រាប់ការបញ្ជូនសរសៃប្រសាទតាមរយៈ cholinergic synapses ។ ដើម្បីអនុវត្តការរំភើបចិត្ត acetylcholine ដែលត្រូវបានបញ្ចេញទៅក្នុងប្រហោង synaptic ត្រូវតែមានអន្តរកម្មជាមួយនឹងប្រូតេអ៊ីន receptor នៃភ្នាស postsynaptic ។ រកឃើញពីរប្រភេទ អ្នកទទួល cholinergic៖

M អ្នកទទួលបន្ថែមពីលើ acetylcholine វាជ្រើសរើសអន្តរកម្មជាមួយ muscarine (fly agaric toxin) ។ M - cholinergic receptors មានវត្តមាននៅលើសាច់ដុំរលោងហើយនៅពេលដែលមានអន្តរកម្មជាមួយ acetylcholine បណ្តាលឱ្យមានការកន្ត្រាក់របស់ពួកគេ;

អ្នកទទួល Hជាពិសេសភ្ជាប់ទៅនឹងជាតិនីកូទីន។ អ្នកទទួល N-cholinergic ត្រូវបានរកឃើញនៅ synapses នៃសាច់ដុំគ្រោងឆ្អឹង។

ថ្នាំទប់ស្កាត់ជាក់លាក់ អ្នកទទួល M-cholinergicគឺ atropine ។ វាត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងរុក្ខជាតិ belladonna និង henbane ។

Atropine មានក្រុមមុខងារស្រដៀងគ្នានៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធទៅនឹង acetylcholine និងការរៀបចំលំហរបស់ពួកគេ ដូច្នេះវាគឺជាអ្នកទប់ស្កាត់ការប្រកួតប្រជែងនៃអ្នកទទួល M-cholinergic ។ ដោយពិចារណាថាការភ្ជាប់នៃ acetylcholine ទៅនឹងអ្នកទទួល M-cholinergic បណ្តាលឱ្យមានការកន្ត្រាក់នៃសាច់ដុំរលោង, atropine ត្រូវបានគេប្រើជាថ្នាំដែលបន្ថយការស្ពឹករបស់ពួកគេ។ (ថ្នាំ antispasmodic) ។ដូច្នេះវាត្រូវបានគេដឹងថាប្រើ atropine ដើម្បីបន្ធូរសាច់ដុំភ្នែកនៅពេលមើល fundus ក៏ដូចជាដើម្បីបំបាត់ការកន្ត្រាក់អំឡុងពេល colic ក្រពះពោះវៀន។ អ្នកទទួល M-cholinergic ក៏មានវត្តមាននៅក្នុងប្រព័ន្ធសរសៃប្រសាទកណ្តាល (CNS) ដូច្នេះកម្រិតធំនៃ atropine អាចបណ្តាលឱ្យមានប្រតិកម្មដែលមិនចង់បានពីប្រព័ន្ធសរសៃប្រសាទកណ្តាល: ការរំជើបរំជួលនៃម៉ូទ័រនិងផ្លូវចិត្ត, ការយល់ឃើញ, ប្រកាច់។

Ditilin គឺជា agonist ប្រកួតប្រជែងនៃអ្នកទទួល H-cholinergic, រារាំងមុខងារនៃ synapses neuromuscular ។

ការសំយោគសរសៃប្រសាទនៃសាច់ដុំគ្រោងឆ្អឹងមានអ្នកទទួល H-cholinergic ។ អន្តរកម្មរបស់ពួកគេជាមួយ acetylcholine នាំឱ្យមានការកន្ត្រាក់សាច់ដុំ។ ក្នុងអំឡុងពេលប្រតិបត្តិការវះកាត់មួយចំនួន ក៏ដូចជានៅក្នុងការសិក្សា endoscopic ថ្នាំត្រូវបានគេប្រើដែលបណ្តាលឱ្យសម្រាកសាច់ដុំគ្រោងឆ្អឹង។ (ថ្នាំបន្ធូរសាច់ដុំ) ។ទាំងនេះរួមមាន dithiline ដែលជា analogue រចនាសម្ព័ន្ធនៃ acetylcholine ។ វាភ្ជាប់ទៅនឹង H-cholinergic receptors ប៉ុន្តែមិនដូច acetylcholine វាត្រូវបានបំផ្លាញយឺត ៗ ដោយអង់ស៊ីម acetylcholinesterase ។ ជាលទ្ធផលនៃការបើកយូរនៃបណ្តាញអ៊ីយ៉ុង និងការ depolarization ជាប់លាប់នៃភ្នាស ដំណើរការនៃសរសៃប្រសាទត្រូវបានរំខាន ហើយការសម្រាកសាច់ដុំកើតឡើង។ ដំបូង លក្ខណៈសម្បត្តិទាំងនេះត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងថ្នាំពុល curare ដែលជាមូលហេតុដែលថ្នាំបែបនេះត្រូវបានគេហៅថា ដូច curare ។

ប្រធានបទ 1.3 ។ ភាពចាស់នៃប្រូតេអ៊ីន និងលទ្ធភាពនៃការបង្កើតឡើងវិញដោយឯកឯងរបស់ពួកគេ

1. ចាប់តាំងពីការអនុលោមតាមប្រភពដើមនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានរក្សាដោយសារតែអន្តរកម្មខ្សោយ ការផ្លាស់ប្តូរសមាសភាព និងលក្ខណៈសម្បត្តិនៃបរិស្ថានជុំវិញប្រូតេអ៊ីន ការប៉ះពាល់នឹងសារធាតុគីមី និងកត្តារាងកាយបណ្តាលឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរការអនុលោមតាមរបស់វា (ទ្រព្យសម្បត្តិនៃការអនុលោមតាមលក្ខខណ្ឌ) ។ ការបំបែកចំណងមួយចំនួនធំនាំទៅដល់ការបំផ្លិចបំផ្លាញនៃការអនុលោមតាមប្រភពដើម និងការបង្ខូចទ្រង់ទ្រាយនៃប្រូតេអ៊ីន។

ការប្រែពណ៌នៃប្រូតេអ៊ីន- នេះគឺជាការបំផ្លិចបំផ្លាញនៃការអនុលោមតាមដើមរបស់ពួកគេក្រោមឥទ្ធិពលនៃភ្នាក់ងារ denaturing ដែលបណ្តាលមកពីការដាច់នៃចំណងខ្សោយដែលធ្វើឱ្យមានស្ថេរភាពនៃរចនាសម្ព័ន្ធ spatial នៃប្រូតេអ៊ីន។ Denaturation ត្រូវបានអមដោយការបំផ្លិចបំផ្លាញនៃរចនាសម្ព័ន្ធបីវិមាត្រតែមួយគត់ និងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃប្រូតេអ៊ីន និងការបាត់បង់សកម្មភាពជីវសាស្រ្តរបស់វា (រូបភាព 1.16) ។

រាល់ម៉ូលេគុលដែលមិនមានលក្ខណៈធម្មតានៃប្រូតេអ៊ីនមួយទទួលបានទម្រង់ចៃដន្យដែលខុសពីម៉ូលេគុលផ្សេងទៀតនៃប្រូតេអ៊ីនដូចគ្នា។ រ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតជាមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម ប្រែទៅជាឆ្ងាយពីគ្នាទៅវិញទៅមក ពោលគឺឧ។ កន្លែងភ្ជាប់ជាក់លាក់នៃប្រូតេអ៊ីនជាមួយ ligand ត្រូវបានបំផ្លាញ។ ក្នុងអំឡុងពេល denaturation រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីននៅតែមិនផ្លាស់ប្តូរ។

ការប្រើប្រាស់ភ្នាក់ងារ denaturing ក្នុងការស្រាវជ្រាវជីវសាស្រ្ត និងឱសថ។នៅក្នុងការសិក្សាជីវគីមី មុនពេលកំណត់សមាសធាតុទម្ងន់ម៉ូលេគុលទាបនៅក្នុងសម្ភារៈជីវសាស្រ្ត ប្រូតេអ៊ីនជាធម្មតាត្រូវបានដកចេញពីដំណោះស្រាយជាមុនសិន។ អាស៊ីត Trichloroacetic (TCA) ត្រូវបានគេប្រើញឹកញាប់បំផុតសម្រាប់គោលបំណងនេះ។ បន្ទាប់ពីបន្ថែម TCA ទៅក្នុងសូលុយស្យុង ប្រូតេអ៊ីន denatured precipitate និងត្រូវបានយកចេញបានយ៉ាងងាយស្រួលដោយការច្រោះ (តារាង 1.1 ។ )

នៅក្នុងវេជ្ជសាស្ត្រ ភ្នាក់ងារបន្សាបជាតិពុលត្រូវបានគេប្រើជាញឹកញាប់ដើម្បីសម្លាប់ឧបករណ៍វេជ្ជសាស្រ្ត និងសម្ភារៈនៅក្នុង autoclaves (ភ្នាក់ងារ denaturing មានសីតុណ្ហភាពខ្ពស់) និងជាថ្នាំសំលាប់មេរោគ (ជាតិអាល់កុល phenol chloramine) សម្រាប់ព្យាបាលផ្ទៃកខ្វក់ដែលមាន microflora បង្កជំងឺ។

2. ប្រតិកម្មប្រូតេអ៊ីនដោយឯកឯង- ភស្តុតាងនៃការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធបឋម ការអនុលោម និងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន។ ប្រូតេអ៊ីនបុគ្គលគឺជាផលិតផលនៃហ្សែនមួយដែលមានលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូដូចគ្នាបេះបិទ និងទទួលបានទម្រង់ដូចគ្នានៅក្នុងកោសិកា។ ការសន្និដ្ឋានជាមូលដ្ឋានដែលរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនមានព័ត៌មានអំពីការអនុលោមតាមនិងមុខងាររបស់វារួចហើយត្រូវបានធ្វើឡើងដោយផ្អែកលើសមត្ថភាពនៃប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន (ជាពិសេស ribonuclease និង myoglobin) ក្នុងការបង្កើតឡើងវិញដោយឯកឯង - ស្ដារឡើងវិញនូវទម្រង់ដើមរបស់ពួកគេបន្ទាប់ពីការប្រែពណ៌។

ការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន spatial ត្រូវបានអនុវត្តដោយវិធីសាស្រ្តនៃការជួបប្រជុំគ្នាដោយខ្លួនឯង - ដំណើរការដោយឯកឯងដែលខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធបឋមតែមួយគត់មានទំនោរទៅនឹងការអនុលោមតាមថាមពលដោយឥតគិតថ្លៃទាបបំផុតនៅក្នុងដំណោះស្រាយ។ សមត្ថភាពក្នុងការបង្កើតឡើងវិញនូវប្រូតេអ៊ីនដែលរក្សារចនាសម្ព័ន្ធចម្បងរបស់ពួកគេបន្ទាប់ពីការ denaturation ត្រូវបានពិពណ៌នានៅក្នុងការពិសោធន៍ជាមួយអង់ស៊ីម ribonuclease ។

Ribonuclease គឺជាអង់ស៊ីមដែលបំបែកចំណងរវាងនុយក្លេអូទីតនីមួយៗនៅក្នុងម៉ូលេគុល RNA ។ ប្រូតេអ៊ីន globular នេះមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយ រចនាសម្ព័ន្ធទីបី ដែលត្រូវបានរក្សាលំនឹងដោយចំណងខ្សោយជាច្រើន និង disulfide បួន។

ការព្យាបាល ribonuclease ជាមួយអ៊ុយដែលបំបែកចំណងអ៊ីដ្រូសែននៅក្នុងម៉ូលេគុល និងភ្នាក់ងារកាត់បន្ថយដែលបំបែកចំណង disulfide នាំឱ្យ denaturation នៃអង់ស៊ីម និងការបាត់បង់សកម្មភាពរបស់វា។

ការយកចេញនៃភ្នាក់ងារ denaturing ដោយការលាងឈាមនាំឱ្យមានការស្ដារឡើងវិញនៃការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីននិងមុខងារ, i.e. ដើម្បីកើតជាថ្មី។ (រូបភាព 1.17) ។

អង្ករ។ ១.១៧. ការប្រែពណ៌ និងការបង្កើតឡើងវិញនៃ ribonuclease

ក - ការអនុលោមតាមប្រភពដើមនៃ ribonuclease នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធទីបីដែលមានចំណង disulfide បួន; ខ - ម៉ូលេគុល ribonuclease denatured;

ខ - ម៉ូលេគុល ribonuclease បានធ្វើឱ្យសកម្មឡើងវិញជាមួយនឹងរចនាសម្ព័ន្ធនិងមុខងារដែលបានស្ដារឡើងវិញ

1. បំពេញតារាង 1.2 ។

តារាង 1.2 ។ ការចាត់ថ្នាក់នៃអាស៊ីតអាមីណូយោងទៅតាមប៉ូលនៃរ៉ាឌីកាល់

2. សរសេររូបមន្តនៃ tetrapeptide៖

Asp - Pro - Fen - Liz

ក) បន្លិចក្រុមដដែលៗនៅក្នុង peptide ដែលបង្កើតជាឆ្អឹងខ្នង peptide និងក្រុមអថេរតំណាងដោយរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូ។

ខ) ដាក់ស្លាក N- និង C-termini;

គ) បន្លិចចំណង peptide;

ឃ) សរសេរ peptide មួយផ្សេងទៀតដែលមានអាស៊ីតអាមីណូដូចគ្នា;

ង) រាប់ចំនួននៃបំរែបំរួលដែលអាចកើតមាននៃ tetrapeptide ដែលមានសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូស្រដៀងគ្នា។

3. ពន្យល់ពីតួនាទីនៃរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីន ដោយប្រើឧទាហរណ៍នៃការវិភាគប្រៀបធៀបនៃរចនាសម្ព័ន្ធស្រដៀងគ្នា និងការវិវត្តនៃអរម៉ូន peptide ជិតស្និទ្ធនៃថនិកសត្វ neurohypophysis - អុកស៊ីតូស៊ីន និង vasopressin (តារាង 1.3) ។

តារាង 1.3 ។ រចនាសម្ព័ន្ធនិងមុខងារនៃអុកស៊ីតូស៊ីននិង vasopressin

សម្រាប់​ការ​នេះ:

ក) ប្រៀបធៀបសមាសភាពនិងលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃ peptides ពីរ;

ខ) ស្វែងរកភាពស្រដៀងគ្នានៃរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃ peptides ទាំងពីរ និងភាពស្រដៀងគ្នានៃសកម្មភាពជីវសាស្រ្តរបស់ពួកគេ;

គ) រកឃើញភាពខុសគ្នានៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនៃ peptides ពីរនិងភាពខុសគ្នានៅក្នុងមុខងាររបស់ពួកគេ;

ឃ) ធ្វើការសន្និដ្ឋានអំពីឥទ្ធិពលនៃរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃ peptides លើមុខងាររបស់វា។

4. ពិពណ៌នាអំពីដំណាក់កាលសំខាន់នៃការបង្កើតការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីន globular (រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ, ទីបី, គំនិតនៃរចនាសម្ព័ន្ធអនុវិទ្យាល័យ) ។ ចង្អុលបង្ហាញប្រភេទនៃចំណងដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន។ ដែលរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូអាចចូលរួមក្នុងការបង្កើតអន្តរកម្ម hydrophobic, អ៊ីយ៉ុង, ចំណងអ៊ីដ្រូសែន។

ផ្តល់ឧទាហរណ៍។

5. កំណត់គំនិតនៃ "ភាពទន់ខ្សោយនៃប្រូតេអ៊ីន" បង្ហាញពីហេតុផលសម្រាប់អត្ថិភាព និងសារៈសំខាន់របស់វា។

6. ពង្រីកអត្ថន័យនៃឃ្លាខាងក្រោម៖ "មុខងារនៃប្រូតេអ៊ីនគឺផ្អែកលើអន្តរកម្មជាក់លាក់របស់វាជាមួយ ligand" ដោយប្រើពាក្យ និងពន្យល់អត្ថន័យរបស់វា៖ ការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីន មជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម លីហ្គែន ការបំពេញបន្ថែម មុខងារប្រូតេអ៊ីន។

7. ដោយប្រើឧទាហរណ៍មួយ ពន្យល់ពីអ្វីដែលដែនមាន និងតួនាទីរបស់វានៅក្នុងដំណើរការនៃប្រូតេអ៊ីន។

កិច្ចការគ្រប់គ្រងខ្លួនឯង

1. ការប្រកួត។

ក្រុមមុខងារនៅក្នុងរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូ៖

A. ក្រុម Carboxyl B. Hydroxyl ក្រុម C Guanidine ក្រុម D. Thiol ក្រុម E. Amino ក្រុម

2. ជ្រើសរើសចម្លើយដែលត្រឹមត្រូវ។

អាស៊ីតអាមីណូដែលមានប៉ូលរ៉ាឌីកាល់ដែលមិនមានផ្ទុកគឺ៖

A. Cis B. Asn

B. Glu G. បី

3. ជ្រើសរើសចម្លើយដែលត្រឹមត្រូវ។

រ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូ៖

A. ផ្តល់ភាពជាក់លាក់នៃរចនាសម្ព័ន្ធបឋម B. ចូលរួមក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធទីបី

B. មានទីតាំងនៅលើផ្ទៃប្រូតេអ៊ីន ពួកវាមានឥទ្ធិពលលើការរលាយរបស់វា D. បង្កើតជាមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម

ឃ. ចូលរួមក្នុងការបង្កើតចំណង peptide

4. ជ្រើសរើសចម្លើយដែលត្រឹមត្រូវ។

អន្តរកម្ម Hydrophobic អាចបង្កើតរវាងរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូ៖

A. Tre Lay B. Pro បី

B. បានជួប Ile G. Tir Ala D. Val Fen

5. ជ្រើសរើសចម្លើយដែលត្រឹមត្រូវ។

ចំណងអ៊ីយ៉ុងអាចបង្កើតរវាងរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូ៖

A. Gln Asp B. Apr Liz

B. Liz Glu G. Gis Asp D. Asn Apr

6. ជ្រើសរើសចម្លើយដែលត្រឹមត្រូវ។

ចំណងអ៊ីដ្រូសែនអាចបង្កើតបានរវាងរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូ៖

A. Ser Gln B. Cis Tre

B. Asp Liz G. Glu Asp D. Asn Tre

7. ការប្រកួត។

ប្រភេទនៃចំណងពាក់ព័ន្ធនឹងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន៖

A. រចនាសម្ព័ន្ធបឋម B. រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ

ខ. រចនាសម្ព័ន្ធថ្នាក់ឧត្តមសិក្សា

ឃ. រចនាសម្ព័ន្ធអនុវិទ្យាល័យ E. អនុលោមភាព។

1. ចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងអាតូមនៃឆ្អឹងខ្នង peptide

2. ចំណងខ្សោយរវាងក្រុមមុខងារនៃរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូ

3. ចំណងរវាងក្រុម α-amino និង α-carboxyl នៃអាស៊ីតអាមីណូ

8. ជ្រើសរើសចម្លើយដែលត្រឹមត្រូវ។ ទ្រីបស៊ីន៖

A. អង់ស៊ីម Proteolytic B. មានដែនពីរ

ខ. Hydrolyzes ម្សៅ

ឃ. គេហទំព័រសកម្មមានទីតាំងនៅចន្លោះដែន។ ឃ. មានខ្សែសង្វាក់ polypeptide ពីរ។

9. ជ្រើសរើសចម្លើយដែលត្រឹមត្រូវ។ Atropine៖

A. សារធាតុបញ្ជូនសរសៃប្រសាទ

ខ. រចនាសម្ព័ន្ធ analogue នៃ acetylcholine

B. អន្តរកម្មជាមួយអ្នកទទួល H-cholinergic

D. ពង្រឹងការដឹកនាំនៃសរសៃប្រសាទតាមរយៈ cholinergic synapses

ឃ. អ្នកទប់ស្កាត់ការប្រកួតប្រជែងនៃអ្នកទទួល M-cholinergic

10. ជ្រើសរើសសេចក្តីថ្លែងការណ៍ត្រឹមត្រូវ។ នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន៖

A. រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងមានព័ត៌មានអំពីរចនាសម្ព័ន្ធនៃគេហទំព័រសកម្មរបស់វា។

ខ.មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅកម្រិតនៃរចនាសម្ព័ន្ធបឋម

ខ. ការអនុលោមភាពត្រូវបានជួសជុលយ៉ាងតឹងរ៉ឹងដោយចំណង covalent

D. គេហទំព័រសកម្មអាចធ្វើអន្តរកម្មជាមួយក្រុមនៃ ligands ស្រដៀងគ្នា

ដោយសារតែភាពមិនចុះសម្រុងគ្នានៃប្រូតេអ៊ីន D. ការផ្លាស់ប្តូរបរិយាកាសអាចប៉ះពាល់ដល់ភាពស្និទ្ធស្នាលរបស់សកម្ម

កណ្តាលទៅ ligand

1. 1-B, 2-G, 3-B ។

3. A, B, C, D ។

7. 1-B, 2-D, 3-A ។

8. A, B, C, D ។

លក្ខខណ្ឌមូលដ្ឋាន និងគោលគំនិត

1. ប្រូតេអ៊ីន polypeptide អាស៊ីតអាមីណូ

2. រចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនបឋម, អនុវិទ្យាល័យ, ទីបី

3. ការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីនកំណើត

4. ចំណង covalent និងខ្សោយនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន

5. ការអនុលោមភាព lability

6. កន្លែងសកម្មប្រូតេអ៊ីន

7. លីហ្គែន

8. ផ្នត់ប្រូតេអ៊ីន

9. analogues រចនាសម្ព័ន្ធនៃ ligands

10. ប្រូតេអ៊ីនដែន

11. ប្រូតេអ៊ីនសាមញ្ញនិងស្មុគស្មាញ

12. ប្រូតេអ៊ីន denaturation ភ្នាក់ងារ denaturing

13. ការធ្វើឱ្យសកម្មនៃប្រូតេអ៊ីន

ដោះស្រាយ​បញ្ហា

"ការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីននិងមូលដ្ឋាននៃមុខងាររបស់ពួកគេ"

1. មុខងារសំខាន់នៃប្រូតេអ៊ីន - អេម៉ូក្លូប៊ីន A (HbA) គឺជាការដឹកជញ្ជូនអុកស៊ីសែនទៅជាលិកា។ នៅក្នុងមនុស្ស ទម្រង់ជាច្រើននៃប្រូតេអ៊ីននេះដែលមានលក្ខណៈសម្បត្តិ និងមុខងារផ្លាស់ប្តូរត្រូវបានគេស្គាល់ - អ្វីដែលគេហៅថា អេម៉ូក្លូប៊ីនមិនធម្មតា។ ឧទាហរណ៍ អេម៉ូក្លូប៊ីន S ដែលត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងកោសិកាឈាមក្រហមរបស់អ្នកជំងឺដែលមានជំងឺកោសិកាឈឺ (HbS) ត្រូវបានគេរកឃើញថាមានភាពរលាយទាបក្រោមលក្ខខណ្ឌនៃសម្ពាធផ្នែកទាបនៃអុកស៊ីសែន (ដូចករណីនៅក្នុងសរសៃឈាមវ៉ែន)។ នេះនាំឱ្យមានការបង្កើតការប្រមូលផ្តុំនៃប្រូតេអ៊ីននេះ។ ប្រូតេអ៊ីនបាត់បង់មុខងាររបស់វា precipitates ហើយកោសិកាឈាមក្រហមក្លាយទៅជារាងមិនទៀងទាត់ (ពួកវាខ្លះបង្កើតជារាងពងក្រពើ) ហើយត្រូវបានបំផ្លាញលឿនជាងធម្មតានៅក្នុងលំពែង។ ជាលទ្ធផល ភាពស្លេកស្លាំងក្នុងកោសិកាមានការរីកចម្រើន។

ភាពខុសគ្នាតែមួយគត់នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបឋមនៃ HbA ត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងតំបន់ N-terminal នៃ hemoglobin β-chain ។ ប្រៀបធៀបតំបន់ N-terminal នៃβ-strand និងបង្ហាញពីរបៀបដែលការផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនប៉ះពាល់ដល់លក្ខណៈសម្បត្តិ និងមុខងាររបស់វា។

សម្រាប់​ការ​នេះ:

ក) សរសេររូបមន្តនៃអាស៊ីតអាមីណូដែល HbA ខុសគ្នា និងប្រៀបធៀបលក្ខណៈសម្បត្តិនៃអាស៊ីតអាមីណូទាំងនេះ (ប៉ូល, បន្ទុក) ។

ខ) ធ្វើការសន្និដ្ឋានអំពីមូលហេតុនៃការថយចុះនៃការរលាយ និងការរំខាននៃការដឹកជញ្ជូនអុកស៊ីសែនទៅក្នុងជាលិកា។

2. តួលេខបង្ហាញពីដ្យាក្រាមនៃរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនដែលមានមជ្ឈមណ្ឌលភ្ជាប់ជាមួយ ligand (មជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម) ។ ពន្យល់ពីមូលហេតុដែលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានជ្រើសរើសនៅក្នុងជម្រើសរបស់វានៃ ligand ។ សម្រាប់​ការ​នេះ:

ក) ចងចាំពីអ្វីដែលជាមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃប្រូតេអ៊ីន ហើយពិចារណាពីរចនាសម្ព័ន្ធនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃប្រូតេអ៊ីនដែលបង្ហាញក្នុងរូប។

ខ) សរសេររូបមន្តនៃរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតជាមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម។

គ) គូរ ligand ដែលអាចធ្វើអន្តរកម្មជាពិសេសជាមួយទីតាំងសកម្មនៃប្រូតេអ៊ីន។ ចង្អុលបង្ហាញនៅលើវាក្រុមមុខងារដែលអាចបង្កើតចំណងជាមួយរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតជាមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម;

ឃ) បង្ហាញពីប្រភេទនៃចំណងដែលកើតឡើងរវាង ligand និងរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម;

ង) ពន្យល់ពីអ្វីដែលជាក់លាក់នៃអន្តរកម្មប្រូតេអ៊ីន-លីហ្គែនគឺផ្អែកលើ។

3. តួលេខបង្ហាញពីទីតាំងសកម្មនៃប្រូតេអ៊ីន និងលីហ្គែនមួយចំនួន។

កំណត់ថាតើ ligand មួយណាទំនងជាមានអន្តរកម្មជាមួយទីតាំងសកម្មនៃប្រូតេអ៊ីន ហើយហេតុអ្វី។

តើមូលបត្របំណុលប្រភេទណាខ្លះដែលកើតឡើងកំឡុងពេលបង្កើតស្មុគស្មាញប្រូតេអ៊ីន-លីហ្គែន?

4. analogues រចនាសម្ព័ន្ធនៃ ligands ប្រូតេអ៊ីនធម្មជាតិអាចត្រូវបានប្រើជាថ្នាំដើម្បីកែប្រែសកម្មភាពនៃប្រូតេអ៊ីន។

Acetylcholine គឺជាអ្នកសម្រុះសម្រួលនៃការបញ្ជូនរំភើបនៅ synapses neuromuscular ។ នៅពេលដែល acetylcholine ធ្វើអន្តរកម្មជាមួយប្រូតេអ៊ីន - អ្នកទទួលភ្នាស postsynaptic នៃសាច់ដុំគ្រោងឆ្អឹង បណ្តាញអ៊ីយ៉ុងបើក ហើយការកន្ត្រាក់សាច់ដុំកើតឡើង។ Ditilin គឺជាថ្នាំដែលប្រើក្នុងប្រតិបត្តិការមួយចំនួនដើម្បីបន្ធូរសាច់ដុំព្រោះវារំខានដល់ការបញ្ជូនសរសៃប្រសាទតាមរយៈសរសៃប្រសាទសាច់ដុំ។ ពន្យល់ពីយន្តការនៃសកម្មភាពរបស់ឌីទីលីនជាថ្នាំបន្ធូរសាច់ដុំ។ សម្រាប់​ការ​នេះ:

ក) សរសេររូបមន្តនៃ acetylcholine និង dithiline និងប្រៀបធៀបរចនាសម្ព័ន្ធរបស់ពួកគេ;

ខ) ពិពណ៌នាអំពីយន្តការនៃឥទ្ធិពលបន្ធូរបន្ថយនៃឌីទីលីន។

5. នៅក្នុងជំងឺមួយចំនួនសីតុណ្ហភាពរាងកាយរបស់អ្នកជំងឺកើនឡើងដែលត្រូវបានគេចាត់ទុកថាជាប្រតិកម្មការពារនៃរាងកាយ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ សីតុណ្ហភាពខ្ពស់គឺធ្វើឱ្យខូចដល់ប្រូតេអ៊ីនរាងកាយ។ ពន្យល់ពីមូលហេតុដែលនៅសីតុណ្ហភាពលើសពី 40 °C មុខងាររបស់ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានរំខាន ហើយការគំរាមកំហែងដល់ជីវិតមនុស្សកើតឡើង។ ដើម្បីធ្វើដូចនេះសូមចាំថា:

1) រចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីននិងចំណងដែលរក្សារចនាសម្ព័ន្ធរបស់វានៅក្នុងការអនុលោមតាមប្រភពដើម;

2) តើរចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងាររបស់ប្រូតេអ៊ីនប្រែប្រួលយ៉ាងដូចម្តេច ជាមួយនឹងការកើនឡើងសីតុណ្ហភាព?

3) តើ homeostasis ជាអ្វី ហើយហេតុអ្វីបានជាវាសំខាន់សម្រាប់ការថែរក្សាសុខភាពមនុស្ស។

ឯកតាម៉ូឌុល 2 OLIGOMERICK PROTEINS ជាគោលដៅនៃឥទ្ធិពលនិយតកម្ម។ ភាពចម្រុះនៃរចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន។ វិធីសាស្រ្តបំបែក និងការបន្សុតប្រូតេអ៊ីន

គោលបំណងនៃការសិក្សាអាច៖

1. ប្រើចំណេះដឹងអំពីលក្ខណៈពិសេសនៃរចនាសម្ព័ន្ធនិងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន oligomeric ដើម្បីយល់ពីយន្តការសម្របខ្លួននៃបទប្បញ្ញត្តិនៃមុខងាររបស់វា។

2. ពន្យល់ពីតួនាទីរបស់ chaperones ក្នុងការសំយោគ និងថែរក្សាការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីនក្រោមលក្ខខណ្ឌកោសិកា។

3. ពន្យល់ពីភាពខុសគ្នានៃការបង្ហាញនៃជីវិតដោយភាពខុសគ្នានៃរចនាសម្ព័ន្ធនិងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានសំយោគនៅក្នុងរាងកាយ។

4. វិភាគទំនាក់ទំនងរវាងរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីននិងមុខងាររបស់វាដោយប្រើឧទាហរណ៍នៃការប្រៀបធៀបនៃ hemoproteins ពាក់ព័ន្ធ - myoglobin និង hemoglobin ក៏ដូចជាតំណាងនៃក្រុមប្រូតេអ៊ីនទាំងប្រាំនៃគ្រួសារ immunoglobulin ។

5. អនុវត្តចំណេះដឹងអំពីលក្ខណៈពិសេសនៃលក្ខណៈសម្បត្តិរូបវន្ត និងគីមីនៃប្រូតេអ៊ីន ដើម្បីជ្រើសរើសវិធីសាស្រ្តសម្រាប់ការបន្សុតរបស់ពួកគេពីប្រូតេអ៊ីន និងសារធាតុមិនបរិសុទ្ធផ្សេងទៀត។

6. បកស្រាយលទ្ធផលនៃសមាសភាពបរិមាណនិងគុណភាពនៃប្រូតេអ៊ីនប្លាស្មាឈាមដើម្បីបញ្ជាក់ឬបញ្ជាក់ការធ្វើរោគវិនិច្ឆ័យគ្លីនិក។

ដឹង៖

1. លក្ខណៈពិសេសនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន oligomeric និងយន្តការសម្របខ្លួនសម្រាប់ធ្វើនិយតកម្មមុខងាររបស់ពួកគេដោយប្រើឧទាហរណ៍នៃអេម៉ូក្លូប៊ីន។

2. រចនាសម្ព័ននិងមុខងាររបស់ chaperones និងសារៈសំខាន់របស់ពួកគេសម្រាប់ការរក្សាការអនុលោមតាមប្រភពដើមនៃប្រូតេអ៊ីននៅក្រោមលក្ខខណ្ឌកោសិកា។

3. គោលការណ៍នៃការបញ្ចូលគ្នានៃប្រូតេអ៊ីនចូលទៅក្នុងគ្រួសារដោយផ្អែកលើភាពស្រដៀងគ្នានៃការអនុលោមភាពនិងមុខងាររបស់ពួកគេដោយប្រើឧទាហរណ៍នៃ immunoglobulins ។

4. វិធីសាស្រ្តបំបែកប្រូតេអ៊ីនដោយផ្អែកលើលក្ខណៈនៃលក្ខណៈសម្បត្តិរូបវិទ្យារបស់ពួកគេ។

5. Electrophoresis នៃប្លាស្មាឈាម ជាវិធីសាស្រ្តសម្រាប់វាយតម្លៃសមាសភាពគុណភាព និងបរិមាណនៃប្រូតេអ៊ីន។

ប្រធានបទ 1.4 ។ លក្ខណៈពិសេសនៃរចនាសម្ព័ន្ធនិងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន OLIGOMERIC ដោយប្រើឧទាហរណ៍នៃ hemoglobin

1. ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាច្រើន។ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះត្រូវបានគេហៅថា អូលីហ្គោមិកនិងខ្សែសង្វាក់បុគ្គល - protomers ។ Protomers នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន oligomeric ត្រូវបានភ្ជាប់ដោយចំណងដែលមិនមែនជាកូវ៉ាលេនខ្សោយជាច្រើន (hydrophobic, ionic, hydrogen) ។ អន្តរកម្ម

protomers ត្រូវបានអនុវត្តដោយអរគុណ ការបំពេញបន្ថែមផ្ទៃទំនាក់ទំនងរបស់ពួកគេ។

ចំនួន protomers នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន oligomeric អាចប្រែប្រួលយ៉ាងខ្លាំង៖ អេម៉ូក្លូប៊ីនមាន 4 protomers អង់ស៊ីម aspartate aminotransferase មាន 12 protomers និងប្រូតេអ៊ីនថ្នាំជក់ mosaic virus មាន protomers 2120 ដែលតភ្ជាប់ដោយចំណងមិនមែន covalent ។ ដូច្នេះ ប្រូតេអ៊ីន oligomeric អាចមានទម្ងន់ម៉ូលេគុលខ្ពស់ណាស់។

អន្តរកម្មរបស់ protomer មួយជាមួយអ្នកដទៃអាចត្រូវបានចាត់ទុកថាជាករណីពិសេសនៃអន្តរកម្មប្រូតេអ៊ីន-ligand ចាប់តាំងពី protomer នីមួយៗដើរតួជា ligand សម្រាប់ protomers ផ្សេងទៀត។ ចំនួននិងវិធីសាស្រ្តនៃការចូលរួម protomers នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេហៅថា រចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន quaternary ។

ប្រូតេអ៊ីនអាចមាន protomers នៃរចនាសម្ព័ន្ធដូចគ្នា ឬផ្សេងគ្នា ឧទាហរណ៍ homodimer គឺជាប្រូតេអ៊ីនដែលមាន protomers ដូចគ្នាពីរ ហើយ heterodimers គឺជាប្រូតេអ៊ីនដែលមាន protomers ពីរផ្សេងគ្នា។

ប្រសិនបើប្រូតេអ៊ីនមាន protomers ផ្សេងគ្នា នោះមជ្ឈមណ្ឌលចងជាមួយនឹង ligands ផ្សេងគ្នាដែលរចនាសម្ព័ន្ធខុសគ្នាអាចត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅលើពួកវា។ នៅពេលដែល ligand ភ្ជាប់ទៅកន្លែងសកម្ម មុខងារនៃប្រូតេអ៊ីននេះត្រូវបានបង្ហាញ។ មជ្ឈមណ្ឌលដែលមានទីតាំងនៅលើ protomer ផ្សេងគ្នាត្រូវបានគេហៅថា allosteric (ខុសពីកន្លែងសកម្ម) ។ ទំនាក់ទំនង allosteric ligand ឬ effector,វាអនុវត្តមុខងារនិយតកម្ម (រូបភាព 1.18) ។ អន្តរកម្មនៃមជ្ឈមណ្ឌល allosteric ជាមួយ effector បណ្តាលឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរទម្រង់នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន oligomeric ទាំងមូលដោយសារតែ lability conformational របស់វា។ វាប៉ះពាល់ដល់ភាពស្និទ្ធស្នាលនៃគេហទំព័រសកម្មសម្រាប់ ligand ជាក់លាក់មួយ និងគ្រប់គ្រងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីននោះ។ ការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងការអនុលោមតាម និងមុខងាររបស់ protomers ទាំងអស់ក្នុងអំឡុងពេលអន្តរកម្មនៃប្រូតេអ៊ីន oligomeric ជាមួយ ligand យ៉ាងហោចណាស់មួយត្រូវបានគេហៅថា cooperative conformational change។ ឥទ្ធិពលដែលបង្កើនមុខងារប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេហៅថា សកម្មភាព,និងឥទ្ធិពលដែលរារាំងមុខងាររបស់វា។ ថ្នាំទប់ស្កាត់។

ដូច្នេះប្រូតេអ៊ីន oligomeric ក៏ដូចជាប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធដែនមានទ្រព្យសម្បត្តិថ្មីបើប្រៀបធៀបទៅនឹងប្រូតេអ៊ីន monomeric - សមត្ថភាពក្នុងការគ្រប់គ្រងមុខងារ allosterically (បទប្បញ្ញត្តិដោយការភ្ជាប់ ligands ផ្សេងគ្នាទៅនឹងប្រូតេអ៊ីន) ។ នេះអាចត្រូវបានគេមើលឃើញដោយការប្រៀបធៀបរចនាសម្ព័ន្ធនិងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញពីរដែលទាក់ទងយ៉ាងជិតស្និទ្ធគឺ myoglobin និង hemoglobin ។

អង្ករ។ ១.១៨. គ្រោងការណ៍នៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន dimeric មួយ។

2. ការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធលំហ និងដំណើរការនៃ myoglobin ។

Myoglobin (Mb) គឺជាប្រូតេអ៊ីនដែលមាននៅក្នុងសាច់ដុំក្រហម ដែលមុខងារសំខាន់គឺបង្កើតទុនបម្រុង O 2 ដែលចាំបាច់សម្រាប់ការងារសាច់ដុំខ្លាំង។ Mb គឺជាប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញដែលមានផ្នែកប្រូតេអ៊ីន - apoMb និងផ្នែកដែលមិនមានប្រូតេអ៊ីន - heme ។ រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃ apoMB កំណត់ការអនុលោមតាមរាងពងក្រពើតូចរបស់វា និងរចនាសម្ព័ន្ធនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម ដែលផ្នែកដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីននៃ myoglobin, heme ត្រូវបានភ្ជាប់។ អុកស៊ីសែនចេញមកពីឈាមទៅសាច់ដុំភ្ជាប់ទៅនឹង Fe + 2 hemes នៅក្នុង myoglobin ។ Mb គឺជាប្រូតេអ៊ីន monomeric ដែលមានទំនាក់ទំនងខ្ពស់សម្រាប់ O 2 ដូច្នេះការបញ្ចេញអុកស៊ីសែនដោយ myoglobin កើតឡើងតែក្នុងអំឡុងពេលការងារសាច់ដុំខ្លាំងនៅពេលដែលសម្ពាធផ្នែកនៃ O 2 ថយចុះយ៉ាងខ្លាំង។

ការបង្កើតទម្រង់ Mv ។នៅក្នុងសាច់ដុំក្រហមនៅលើ ribosomes កំឡុងពេលបកប្រែ រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃ MB ត្រូវបានសំយោគ ដែលតំណាងដោយលំដាប់ជាក់លាក់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូចំនួន 153 ។ រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃ Mb មាន α-helices ចំនួនប្រាំបី ដែលហៅថាជាអក្សរឡាតាំងពី A ដល់ H ដែលចន្លោះនោះមានតំបន់ដែលមិនមែនជា helical ។ រចនាសម្ព័នទីបីនៃ Mb មានទម្រង់ជា globule បង្រួម នៅក្នុងការសម្រាកដែលមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មស្ថិតនៅចន្លោះ F និង E α-helices (រូបភាព 1.19) ។

អង្ករ។ ១.១៩. រចនាសម្ព័ន្ធ Myoglobin

3. លក្ខណៈពិសេសនៃរចនាសម្ព័ន្ធនិងមុខងារនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃ MV ។មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃ Mb ត្រូវបានបង្កើតឡើងជាចម្បងដោយរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូ hydrophobic ដែលមានគម្លាតយ៉ាងទូលំទូលាយពីគ្នាទៅវិញទៅមកនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបឋម (ឧទាហរណ៍ Tri 3 9 និង Fen 138) រលាយមិនល្អនៅក្នុងលីហ្គែនទឹក - heme និង O 2 - ភ្ជាប់ទៅនឹងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម។ Heme គឺជា ligand ជាក់លាក់នៃ apoMB (Fig ។ 1.20), មូលដ្ឋាននៃការដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយចិញ្ចៀន pyrrole បួនតភ្ជាប់ដោយស្ពានមេទីល; នៅចំកណ្តាលមានអាតូម Fe + 2 ភ្ជាប់ទៅនឹងអាតូមអាសូតនៃចិញ្ចៀន pyrrole ដោយចំណងសំរបសំរួលចំនួនបួន។ នៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃ Mb បន្ថែមពីលើរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូ hydrophobic វាក៏មានសំណល់នៃអាស៊ីតអាមីណូពីរដែលមានរ៉ាឌីកាល់ hydrophilic - Gis E ៧(ជីស ៦៤) និង GIS F ៨(៩៣ របស់ទ្រង់) (រូប ១.២១)។

អង្ករ។ ១.២០. រចនាសម្ព័ន្ធនៃ heme - ផ្នែកដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីននៃ myoglobin និង hemoglobin

អង្ករ។ ១.២១. ទីតាំងនៃ heme និង O2 នៅក្នុងទីតាំងសកម្មនៃ apomyoglobin និង hemoglobin protomers

Heme ត្រូវបានចងភ្ជាប់ជាមួយ F8 របស់គាត់តាមរយៈអាតូមដែក។ O 2 ភ្ជាប់ទៅនឹងដែកនៅផ្នែកម្ខាងទៀតនៃយន្តហោះ heme ។ E 7 របស់គាត់គឺចាំបាច់សម្រាប់ការតំរង់ទិសត្រឹមត្រូវនៃ O 2 និងសម្របសម្រួលការបន្ថែមអុកស៊ីសែនទៅ Fe + 2 heme

GIS F ៨បង្កើតចំណងសំរបសំរួលជាមួយ Fe+ 2 ហើយជួសជុលយ៉ាងរឹងមាំនូវ heme នៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម។ Gis E ៧ចាំបាច់សម្រាប់ការតំរង់ទិសត្រឹមត្រូវនៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃ ligand មួយផ្សេងទៀត - O 2 កំឡុងពេលអន្តរកម្មរបស់វាជាមួយ Fe + 2 heme ។ microenvironment នៃ heme បង្កើតលក្ខខណ្ឌសម្រាប់ការចងដ៏រឹងមាំ ប៉ុន្តែអាចបញ្ច្រាស់បាននៃ O 2 ទៅ Fe + 2 និងការពារទឹកពីការចូលទៅក្នុងកន្លែងសកម្ម hydrophobic ដែលអាចនាំឱ្យមានអុកស៊ីតកម្មរបស់វាទៅ Fe + 3 ។

រចនាសម្ព័ន្ធ monomeric នៃ Mb និងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មរបស់វាកំណត់ទំនាក់ទំនងខ្ពស់នៃប្រូតេអ៊ីនសម្រាប់ O 2 ។

4. រចនាសម្ព័ន្ធ Oligomeric នៃ Hb និងបទប្បញ្ញត្តិនៃទំនាក់ទំនងនៃ Hb ទៅ O 2 ligands ។ អេម៉ូក្លូប៊ីនរបស់មនុស្ស- ក្រុមគ្រួសារនៃប្រូតេអ៊ីនដូចជា myoglobin ទាក់ទងទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញ (hemoproteins) ។ ពួកវាមានរចនាសម្ព័ន្ធ tetrameric និងមានខ្សែសង្វាក់ α ពីរ ប៉ុន្តែមានភាពខុសប្លែកគ្នានៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ពីរផ្សេងទៀត (2α-, 2x-chains) ។ រចនាសម្ព័ន្ធនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ទីពីរកំណត់លក្ខណៈនៃដំណើរការនៃទម្រង់ Hb ទាំងនេះ។ ប្រហែល 98% នៃអេម៉ូក្លូប៊ីននៅក្នុងកោសិកាឈាមក្រហមរបស់មនុស្សពេញវ័យគឺ អេម៉ូក្លូប៊ីន A(2α-, 2p-chains) ។

ក្នុងអំឡុងពេលនៃការលូតលាស់គភ៌ អេម៉ូក្លូប៊ីនមានមុខងារសំខាន់ៗពីរប្រភេទ៖ អំប្រ៊ីយ៉ុង Hb(2α, 2ε) ដែលត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងដំណាក់កាលដំបូងនៃការអភិវឌ្ឍន៍គភ៌ និង អេម៉ូក្លូប៊ីន F (ទារក)- (2α, 2γ) ដែលជំនួសអេម៉ូក្លូប៊ីនរបស់គភ៌ដំបូងក្នុងខែទីប្រាំមួយនៃការវិវឌ្ឍន៍នៃស្បូន ហើយបន្ទាប់ពីកំណើតត្រូវបានជំនួសដោយ Hb A ។

HB A គឺជាប្រូតេអ៊ីនដែលទាក់ទងទៅនឹង myoglobin (MB) ដែលមាននៅក្នុងកោសិកាឈាមក្រហមរបស់មនុស្សពេញវ័យ។ រចនាសម្ព័ន្ធនៃ protomers បុគ្គលរបស់វាគឺស្រដៀងទៅនឹង myoglobin ។ រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ និងទីបីនៃមេម៉ូក្លូប៊ីន និងមេម៉ូក្លូប៊ីនគឺស្រដៀងគ្នាខ្លាំងណាស់ ទោះបីជាការពិតដែលថានៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide របស់ពួកគេមានតែសំណល់អាស៊ីតអាមីណូចំនួន 24 គឺដូចគ្នាបេះបិទ (រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃអេម៉ូក្លូប៊ីនប្រូតូមឺរ ដូចជា myoglobin មាន α-helices ចំនួនប្រាំបី។ កំណត់ដោយអក្សរឡាតាំងពី A ដល់ H ហើយរចនាសម្ព័ន្ធទីបីមានទម្រង់ជារាងពងក្រពើ) ។ ប៉ុន្តែមិនដូច myoglobin ទេ អេម៉ូក្លូប៊ីនមានរចនាសម្ព័ន្ធ oligomeric ដែលរួមមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide បួនដែលតភ្ជាប់ដោយចំណងមិនមែនកូវ៉ាលេន (រូបភាព 1.22) ។

Hb protomer នីមួយៗត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងផ្នែកដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីន - heme និង protomers ជិតខាង។ ការតភ្ជាប់នៃផ្នែកប្រូតេអ៊ីននៃ Hb ជាមួយ heme គឺស្រដៀងគ្នាទៅនឹង myoglobin: នៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃប្រូតេអ៊ីនផ្នែក hydrophobic នៃ heme ត្រូវបានហ៊ុំព័ទ្ធដោយរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូ hydrophobic លើកលែងតែ F 8 និង E 7 របស់គាត់ ដែលមានទីតាំងនៅសងខាងនៃយន្តហោះ heme និងដើរតួនាទីស្រដៀងគ្នាក្នុងដំណើរការនៃប្រូតេអ៊ីន និងការភ្ជាប់របស់វាជាមួយអុកស៊ីសែន (សូមមើលរចនាសម្ព័ន្ធនៃ myoglobin) ។

អង្ករ។ ១.២២. រចនាសម្ព័ន្ធ oligomeric នៃអេម៉ូក្លូប៊ីន

ក្រៅពីនេះ Gis E ៧អនុវត្តសំខាន់ តួនាទីបន្ថែមនៅក្នុងមុខងាររបស់ Nv ។ heme ឥតគិតថ្លៃមានទំនាក់ទំនងខ្ពស់ជាង 25,000 ដងសម្រាប់ CO ជាង O2 ។ CO ត្រូវបានបង្កើតឡើងក្នុងបរិមាណតិចតួចនៅក្នុងរាងកាយ ហើយដោយសារភាពស្និទ្ធស្នាលខ្ពស់របស់វាសម្រាប់ heme វាអាចរំខានដល់ការដឹកជញ្ជូន O 2 ដែលចាំបាច់សម្រាប់ជីវិតកោសិកា។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយនៅក្នុងសមាសភាពនៃអេម៉ូក្លូប៊ីនភាពស្និទ្ធស្នាលរបស់ heme សម្រាប់កាបូនម៉ូណូអុកស៊ីតលើសពីភាពស្និទ្ធស្នាលសម្រាប់ O 2 ត្រឹមតែ 200 ដងប៉ុណ្ណោះដោយសារតែវត្តមានរបស់ E 7 របស់គាត់នៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម។ អាស៊ីតអាមីណូដែលនៅសេសសល់នេះបង្កើតលក្ខខណ្ឌល្អប្រសើរបំផុតសម្រាប់ការផ្សារភ្ជាប់នៃ heme ទៅ O 2 និងធ្វើឱ្យអន្តរកម្មរបស់ heme ជាមួយ CO ចុះខ្សោយ។

5. មុខងារសំខាន់របស់ HB គឺការដឹកជញ្ជូន O2 ពីសួតទៅជាលិកា។មិនដូច monomeric myoglobin ដែលមានភាពស្និទ្ធស្នាលខ្ពស់សម្រាប់ O2 និងអនុវត្តមុខងារនៃការរក្សាទុកអុកស៊ីសែននៅក្នុងសាច់ដុំក្រហម រចនាសម្ព័ន្ធ oligomeric នៃអេម៉ូក្លូប៊ីនផ្តល់នូវ:

1) តិត្ថិភាពយ៉ាងឆាប់រហ័សនៃ HB ជាមួយនឹងអុកស៊ីសែននៅក្នុងសួត;

2) សមត្ថភាពរបស់ HB ក្នុងការបញ្ចេញអុកស៊ីសែននៅក្នុងជាលិកានៅសម្ពាធផ្នែកខ្ពស់នៃ O 2 (20-40 mm Hg);

3) លទ្ធភាពនៃការគ្រប់គ្រងភាពស្និទ្ធស្នាលនៃ Hb ទៅ O 2 ។

6. ការផ្លាស់ប្តូរសហករណ៍ក្នុងការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីនអេម៉ូក្លូប៊ីនបង្កើនល្បឿននៃការភ្ជាប់ O 2 នៅក្នុងសួតនិងការបញ្ចេញរបស់វាទៅក្នុងជាលិកា។ នៅក្នុងសួត សម្ពាធផ្នែកខ្ពស់នៃ O 2 ជំរុញការភ្ជាប់របស់វាទៅនឹង Hb នៅកន្លែងសកម្មនៃ protomers បួន (2α និង 2β) ។ មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃ protomer នីមួយៗដូចនៅក្នុង myoglobin ស្ថិតនៅចន្លោះ α-helices (F និង E) នៅក្នុងហោប៉ៅ hydrophobic ។ វាមានផ្នែកដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីន - heme ដែលភ្ជាប់ទៅនឹងផ្នែកប្រូតេអ៊ីនដោយអន្តរកម្ម hydrophobic ខ្សោយជាច្រើន និងចំណងដ៏រឹងមាំមួយរវាង Fe 2 + heme និង F 8 របស់គាត់ (សូមមើលរូប 1.21) ។

នៅក្នុង deoxyhemoglobin ដោយសារតែចំណងនេះជាមួយ F 8 របស់ទ្រង់ អាតូម Fe 2 + លាតសន្ធឹងពីយន្តហោះ heme ឆ្ពោះទៅរកអ៊ីស្ទីឌីន។ ការផ្សារភ្ជាប់នៃ O 2 ទៅ Fe 2 + កើតឡើងនៅផ្នែកម្ខាងទៀតនៃ heme នៅក្នុងតំបន់ E 7 របស់គាត់ ដោយប្រើចំណងសំរបសំរួលដោយឥតគិតថ្លៃតែមួយ។ អ៊ី 7 របស់គាត់ផ្តល់នូវលក្ខខណ្ឌដ៏ល្អប្រសើរសម្រាប់ការចង O 2 ទៅនឹងជាតិដែក។

ការបន្ថែម O 2 ទៅអាតូម Fe + 2 នៃ protomer មួយបណ្តាលឱ្យចលនារបស់វាចូលទៅក្នុងយន្តហោះ heme បន្ទាប់មកដោយសំណល់ histidine ដែលជាប់ទាក់ទងនឹងវា

អង្ករ។ ១.២៣. ការផ្លាស់ប្តូរការអនុលោមតាមអេម៉ូក្លូប៊ីនប្រូតូមឺរនៅពេលផ្សំជាមួយ O 2

នេះនាំឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងការអនុលោមតាមខ្សែសង្វាក់ polypeptide ទាំងអស់ដោយសារតែ lability អនុលោមតាមរបស់ពួកគេ។ ការផ្លាស់ប្តូរការអនុលោមតាមខ្សែសង្វាក់ផ្សេងទៀតសម្របសម្រួលអន្តរកម្មរបស់ពួកគេជាមួយម៉ូលេគុល O 2 ជាបន្តបន្ទាប់។

ម៉ូលេគុល O 2 ទីបួនភ្ជាប់ទៅនឹងអេម៉ូក្លូប៊ីន 300 ដងងាយស្រួលជាងទីមួយ (រូបភាព 1.24) ។

អង្ករ។ ១.២៤. ការផ្លាស់ប្តូរសហករណ៍ក្នុងការអនុលោមតាមអេម៉ូក្លូប៊ីន protomers កំឡុងពេលអន្តរកម្មរបស់វាជាមួយ O2

នៅក្នុងជាលិកា ម៉ូលេគុល O 2 ជាបន្តបន្ទាប់នីមួយៗត្រូវបានបំបែកចេញបានយ៉ាងងាយជាងប្រភេទមុន ផងដែរ ដោយសារតែការផ្លាស់ប្តូរសហករណ៍ក្នុងការអនុលោមតាម protomers ។

7. CO 2 និង H+ ដែលបង្កើតឡើងក្នុងអំឡុងពេល catabolism នៃសារធាតុសរីរាង្គ កាត់បន្ថយភាពស្និទ្ធស្នាលនៃអេម៉ូក្លូប៊ីនសម្រាប់ O 2 តាមសមាមាត្រទៅនឹងកំហាប់របស់វា។ ថាមពលដែលត្រូវការសម្រាប់ដំណើរការកោសិកាត្រូវបានផលិតជាចម្បងនៅក្នុង mitochondria កំឡុងពេលអុកស៊ីតកម្មនៃសារធាតុសរីរាង្គដោយប្រើ O 2 បញ្ជូនពីសួតដោយអេម៉ូក្លូប៊ីន។ ជាលទ្ធផលនៃការកត់សុីនៃសារធាតុសរីរាង្គផលិតផលចុងក្រោយនៃការរលួយរបស់ពួកគេត្រូវបានបង្កើតឡើង: CO 2 និង K 2 O ដែលជាបរិមាណសមាមាត្រទៅនឹងអាំងតង់ស៊ីតេនៃដំណើរការអុកស៊ីតកម្មដែលកំពុងដំណើរការ។

CO 2 សាយភាយចេញពីកោសិកាទៅក្នុងឈាម ហើយជ្រាបចូលទៅក្នុងកោសិកាឈាមក្រហម ដែលនៅក្រោមសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម carbanhydrase វាត្រូវបានបំប្លែងទៅជាអាស៊ីតកាបូន។ អាស៊ីតខ្សោយនេះបំបែកទៅជាប្រូតុង និងអ៊ីយ៉ុង bicarbonate ។

H+ មានសមត្ថភាពចូលរួមជាមួយរ៉ាឌីកាល់របស់ទ្រង់ 14 6 នៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ α- និង β- នៃអេម៉ូក្លូប៊ីន ពោលគឺឧ។ នៅតំបន់ឆ្ងាយដាច់ស្រយាល។ ប្រូតូននៃអេម៉ូក្លូប៊ីនកាត់បន្ថយភាពស្និទ្ធស្នាលរបស់វាចំពោះ O 2 ជំរុញការដក O 2 ចេញពី oxyHb ការបង្កើត deoxyHb និងបង្កើនការផ្គត់ផ្គង់អុកស៊ីសែនទៅជាលិកាក្នុងសមាមាត្រទៅនឹងចំនួនប្រូតុងដែលបានបង្កើតឡើង (រូបភាព 1.25) ។

ការកើនឡើងនៃបរិមាណអុកស៊ីសែនដែលបានបញ្ចេញអាស្រ័យលើការកើនឡើងនៃកំហាប់ H+ នៅក្នុងកោសិកាឈាមក្រហមត្រូវបានគេហៅថាឥទ្ធិពល Bohr (ដាក់ឈ្មោះតាមសរីរវិទ្យាជនជាតិដាណឺម៉ាក Christian Bohr ដែលបានរកឃើញឥទ្ធិពលនេះជាលើកដំបូង) ។

នៅក្នុងសួត សម្ពាធផ្នែកខ្ពស់នៃអុកស៊ីសែនជំរុញការភ្ជាប់របស់វាទៅនឹង deoxyHb ដែលកាត់បន្ថយភាពស្និទ្ធស្នាលរបស់ប្រូតេអ៊ីនសម្រាប់ H + ។ ប្រូតុង​ដែល​បញ្ចេញ​ក្រោម​សកម្មភាព​នៃ​អាស៊ីត​កាបូនិក​មាន​ប្រតិកម្ម​ជាមួយ​នឹង​ប៊ីកាបូណាត​ដើម្បី​បង្កើត​ជា CO 2 និង H 2 O

អង្ករ។ ១.២៥. ការពឹងផ្អែកលើភាពស្និទ្ធស្នាលរបស់ Hb សម្រាប់ O 2 លើកំហាប់ CO 2 និងប្រូតុង (ឥទ្ធិពល Bohr):

ក- ឥទ្ធិពលនៃកំហាប់ CO 2 និង H + លើការបញ្ចេញ O 2 ពីស្មុគស្មាញជាមួយ HB (ឥទ្ធិពល Bohr); ខ- អុកស៊ីសែននៃ deoxyhemoglobin នៅក្នុងសួត ការបង្កើត និងការបញ្ចេញ CO 2 ។

លទ្ធផល CO 2 ចូលទៅក្នុងលំហ alveolar ហើយត្រូវបានដកចេញដោយខ្យល់ដែលដកដង្ហើមចេញ។ ដូច្នេះបរិមាណអុកស៊ីសែនដែលបញ្ចេញដោយអេម៉ូក្លូប៊ីននៅក្នុងជាលិកាត្រូវបានគ្រប់គ្រងដោយផលិតផលនៃ catabolism នៃសារធាតុសរីរាង្គ៖ ការបំបែកសារធាតុកាន់តែខ្លាំង ឧទាហរណ៍អំឡុងពេលហាត់ប្រាណ កំហាប់ CO 2 និង H + កាន់តែខ្ពស់ និងអុកស៊ីសែនកាន់តែច្រើន។ ជាលិកាទទួលបានជាលទ្ធផលនៃការថយចុះនៃទំនាក់ទំនង Hb សម្រាប់ O 2 ។

8. បទប្បញ្ញត្តិ Allosteric នៃភាពស្និទ្ធស្នាលនៃ Hb សម្រាប់ O2 ដោយ ligand - 2,3-bisphosphoglycerate ។នៅក្នុង erythrocytes, allosteric ligand នៃ hemoglobin, 2,3-bisphosphoglycerate (2,3-BPG) ត្រូវបានសំយោគពីផលិតផលនៃការកត់សុីគ្លុយកូស - 1,3-bisphosphoglycerate ។ នៅក្រោមលក្ខខណ្ឌធម្មតាកំហាប់នៃ 2,3-BPG គឺខ្ពស់និងអាចប្រៀបធៀបទៅនឹងកំហាប់ Hb ។ 2,3-BPG មានបន្ទុកអវិជ្ជមានខ្លាំងនៃ -5 ។

Bisphosphoglycerate នៅក្នុង capillaries ជាលិកាដែលភ្ជាប់ទៅនឹង deoxyhemoglobin បង្កើនការបញ្ចេញអុកស៊ីសែនទៅក្នុងជាលិកាកាត់បន្ថយភាពស្និទ្ធស្នាលនៃ Hb សម្រាប់ O 2 ។

នៅចំកណ្តាលនៃម៉ូលេគុល tetrameric hemoglobin គឺជាបែហោងធ្មែញ។ វាត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៃ protomers ទាំងបួន (សូមមើលរូប 1.22) ។ នៅក្នុងជាលិកា capillaries, protonation នៃ Hb (ឥទ្ធិពល Bohr) នាំឱ្យមានការដាច់នៃចំណងរវាងជាតិដែក heme និង O2 ។ នៅក្នុងម៉ូលេគុលមួយ។

deoxyhemoglobin បើប្រៀបធៀបទៅនឹង oxyhemoglobin ចំណងអ៊ីយ៉ុងបន្ថែមលេចឡើងដែលភ្ជាប់ protomers ដែលជាលទ្ធផលដែលវិមាត្រនៃបែហោងធ្មែញកណ្តាលកើនឡើងបើប្រៀបធៀបទៅនឹង oxyhemoglobin ។ បែហោងធ្មែញកណ្តាលគឺជាកន្លែងភ្ជាប់នៃ 2,3-BPG ទៅនឹងអេម៉ូក្លូប៊ីន។ ដោយសារតែភាពខុសគ្នានៃទំហំនៃបែហោងធ្មែញកណ្តាល 2,3-BPG អាចភ្ជាប់ទៅនឹង deoxyhemoglobin ប៉ុណ្ណោះ។

2,3-BPG ធ្វើអន្តរកម្មជាមួយអេម៉ូក្លូប៊ីននៅក្នុងកន្លែងដាច់ស្រយាលពីមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃប្រូតេអ៊ីន និងជាកម្មសិទ្ធិរបស់ allosteric(និយតកម្ម) ligands និងបែហោងកណ្តាលនៃ Hb គឺ មជ្ឈមណ្ឌល allosteric ។ 2,3-BPG មានបន្ទុកអវិជ្ជមានខ្លាំង និងធ្វើអន្តរកម្មជាមួយក្រុមដែលមានបន្ទុកវិជ្ជមានចំនួន 5 នៃក្រុម β-chains ពីរនៃ Hb: ក្រុម N-terminal α-amino group នៃ Val និង Lys 82 រ៉ាឌីកាល់ 143 របស់គាត់ (រូបភាព 1.26) ។

អង្ករ។ ១.២៦. BPG នៅក្នុងបែហោងធ្មែញកណ្តាលនៃ deoxyhemoglobin

BPG ភ្ជាប់ទៅនឹងក្រុមដែលមានការចោទប្រកាន់ជាវិជ្ជមានចំនួនបីនៅលើខ្សែβ-strand នីមួយៗ។

នៅក្នុងជាលិកា capillaries លទ្ធផល deoxyhemoglobin អន្តរកម្មជាមួយ 2,3-BPG និងចំណងអ៊ីយ៉ុងត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងរ៉ាឌីកាល់ដែលមានបន្ទុកវិជ្ជមាននៃខ្សែβ-chains និង ligand ចោទប្រកាន់អវិជ្ជមានដែលផ្លាស់ប្តូរការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីននិងកាត់បន្ថយភាពស្និទ្ធស្នាលនៃ Hb សម្រាប់ O2 ។ . ការថយចុះនៃភាពស្និទ្ធស្នាលរបស់ Hb សម្រាប់ O 2 ជំរុញឱ្យមានការបញ្ចេញ O 2 កាន់តែមានប្រសិទ្ធភាពទៅក្នុងជាលិកា។

នៅក្នុងសួត, នៅសម្ពាធផ្នែកខ្ពស់, អុកស៊ីសែនធ្វើអន្តរកម្មជាមួយ Hb, ចូលរួមជាមួយជាតិដែក heme; ក្នុងករណីនេះការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីនផ្លាស់ប្តូរបែហោងធ្មែញកណ្តាលថយចុះហើយ 2,3-BPG ត្រូវបានផ្លាស់ទីលំនៅពីមជ្ឈមណ្ឌល allosteric ។

ដូច្នេះប្រូតេអ៊ីន oligomeric មានលក្ខណៈសម្បត្តិថ្មីបើប្រៀបធៀបទៅនឹងប្រូតេអ៊ីន monomeric ។ ការភ្ជាប់នៃ ligands នៅកន្លែង

គម្លាតឆ្ងាយពីគ្នាទៅវិញទៅមក (allosteric) អាចបណ្តាលឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរទម្រង់នៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនទាំងមូល។ ដោយសារតែអន្តរកម្មជាមួយ ligands និយតកម្ម ការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងការអនុលោមភាព និងការសម្របខ្លួននៃមុខងារនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនទៅនឹងការផ្លាស់ប្តូរបរិស្ថានកើតឡើង។

ប្រធានបទ 1.5 ។ ការថែរក្សាការអនុលោមតាមធម្មជាតិនៃប្រូតេអ៊ីនក្រោមលក្ខខណ្ឌកោសិកា

នៅក្នុងកោសិកា កំឡុងពេលសំយោគខ្សែសង្វាក់ polypeptide ការដឹកជញ្ជូនរបស់ពួកគេតាមរយៈភ្នាសទៅផ្នែកដែលត្រូវគ្នានៃកោសិកា កំឡុងពេលដំណើរការបត់ (ការបង្កើតទម្រង់ដើម) និងកំឡុងពេលប្រមូលផ្តុំប្រូតេអ៊ីន oligomeric ក៏ដូចជាអំឡុងពេលដំណើរការរបស់វា កម្រិតមធ្យម។ , ងាយនឹងប្រមូលផ្តុំ, ការអនុលោមមិនស្ថិតស្ថេរកើតឡើងនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន។ រ៉ាឌីកាល់ Hydrophobic ដែលជាធម្មតាលាក់នៅខាងក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងការអនុលោមតាមប្រភពដើម លេចឡើងនៅលើផ្ទៃក្នុងទម្រង់មិនស្ថិតស្ថេរ ហើយមានទំនោរបញ្ចូលគ្នាជាមួយក្រុមនៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀតដែលមិនរលាយក្នុងទឹក។ នៅក្នុងកោសិកានៃសារពាង្គកាយដែលគេស្គាល់ទាំងអស់ ប្រូតេអ៊ីនពិសេសត្រូវបានគេរកឃើញដែលធានាបាននូវការផ្នត់ដ៏ល្អប្រសើរនៃប្រូតេអ៊ីនកោសិកា រក្សាលំនឹងការអនុលោមតាមដើមរបស់វាក្នុងអំឡុងពេលដំណើរការ ហើយសំខាន់បំផុតគឺរក្សារចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីនក្នុងកោសិកានៅពេលដែល homeostasis ត្រូវបានរំខាន។ ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះត្រូវបានគេហៅថា "អ្នកបួស"ដែលមានន័យថា "មេដោះ" ជាភាសាបារាំង។

1. មេអំបៅម៉ូលេគុល និងតួនាទីរបស់ពួកគេក្នុងការទប់ស្កាត់ការខូចទ្រង់ទ្រាយប្រូតេអ៊ីន។

Chaperones (CH) ត្រូវបានចាត់ថ្នាក់តាមម៉ាស់នៃអនុក្រុមរបស់វា។ ទម្ងន់ម៉ូលេគុលខ្ពស់មានម៉ាស់ពី 60 ទៅ 110 kDa ។ ក្នុងចំណោមពួកគេ ថ្នាក់បីត្រូវបានសិក្សាច្រើនបំផុតគឺ Sh-60, Sh-70 និង Sh-90 ។ ថ្នាក់នីមួយៗរួមមានក្រុមគ្រួសារនៃប្រូតេអ៊ីនដែលពាក់ព័ន្ធ។ ដូច្នេះ Sh-70 រួមបញ្ចូលប្រូតេអ៊ីនដែលមានទម្ងន់ម៉ូលេគុលពី 66 ទៅ 78 kDa ។ ទម្ងន់ម៉ូលេគុលទាបមានទម្ងន់ម៉ូលេគុលពី 40 ទៅ 15 kDa ។

ក្នុង​ចំណោម​ចៅ​ក្រម​មាន ធម្មនុញ្ញប្រូតេអ៊ីន, ការសំយោគ basal ខ្ពស់ដែលមិនអាស្រ័យលើឥទ្ធិពលស្ត្រេសលើកោសិការបស់រាងកាយ, និង មិនអាចទទួលយកបាន,ការសំយោគដែលនៅក្រោមលក្ខខណ្ឌធម្មតាគឺខ្សោយ ប៉ុន្តែកើនឡើងយ៉ាងខ្លាំងនៅក្រោមភាពតានតឹង។ Chaperones inducible ត្រូវបានគេហៅថា "ប្រូតេអ៊ីនឆក់កំដៅ" ផងដែរព្រោះវាត្រូវបានរកឃើញដំបូងនៅក្នុងកោសិកាដែលប៉ះពាល់នឹងសីតុណ្ហភាពខ្ពស់។ នៅក្នុងកោសិកា ដោយសារកំហាប់ខ្ពស់នៃប្រូតេអ៊ីន ការធ្វើឱ្យសកម្មឡើងវិញដោយឯកឯងនៃប្រូតេអ៊ីនដែលខូចដោយផ្នែកគឺពិបាក។ Sh-70 អាចការពារការចាប់ផ្តើមនៃ denaturation និងជួយស្ដារការអនុលោមតាមប្រភពដើមនៃប្រូតេអ៊ីន។ ម៉ូលេគុល​អ្នក​បួស-៧០- ថ្នាក់អភិរក្សខ្ពស់នៃប្រូតេអ៊ីនដែលរកឃើញនៅគ្រប់ផ្នែកទាំងអស់នៃកោសិកា៖ cytoplasm, nucleus, endoplasmic reticulum, mitochondria ។ នៅចុង carboxyl នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide តែមួយШ-70 មានតំបន់មួយដែលជាចង្អូរដែលមានសមត្ថភាពធ្វើអន្តរកម្មជាមួយ peptides នៃប្រវែង

ពី 7 ទៅ 9 សំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលសំបូរទៅដោយរ៉ាឌីកាល់ hydrophobic ។ តំបន់បែបនេះនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន globular កើតឡើងប្រហែលរៀងរាល់ 16 អាមីណូអាស៊ីត។ Sh-70 មានសមត្ថភាពការពារប្រូតេអ៊ីនពីភាពអសកម្មនៃសីតុណ្ហភាព និងស្ដារឡើងវិញនូវការអនុលោមភាព និងសកម្មភាពនៃប្រូតេអ៊ីនដែលមិនមានលក្ខណៈធម្មជាតិ។

2. តួនាទីរបស់ chaperones ក្នុងការបត់ប្រូតេអ៊ីន។កំឡុងពេលសំយោគប្រូតេអ៊ីននៅលើ ribosome តំបន់ N-terminal នៃ polypeptide ត្រូវបានសំយោគមុនពេល C-terminal មួយ។ ដើម្បីបង្កើតការអនុលោមតាមប្រភពដើម លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូពេញលេញនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានទាមទារ។ នៅក្នុងដំណើរការនៃការសំយោគប្រូតេអ៊ីន Chaperones-70 ដោយសារតែរចនាសម្ព័ន្ធនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មរបស់ពួកគេអាចបិទតំបន់នៃ polypeptide ដែលងាយនឹងប្រមូលផ្តុំដែលសំបូរទៅដោយរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូ hydrophobic រហូតដល់ការសំយោគត្រូវបានបញ្ចប់ (រូបភាព 1.27, A ។ )

អង្ករ។ ១.២៧. ការចូលរួមរបស់ Chaperones ក្នុងការបត់ប្រូតេអ៊ីន

ក - ការចូលរួមរបស់ chaperones-70 ក្នុងការទប់ស្កាត់អន្តរកម្ម hydrophobic រវាងផ្នែកនៃ polypeptide សំយោគ; ខ - ការបង្កើតការអនុលោមតាមប្រភពដើមនៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងស្មុគស្មាញ chaperone

ប្រូតេអ៊ីន​ម៉ូលេគុល​ខ្ពស់​ជាច្រើន​ដែល​មាន​ទម្រង់​ស្មុគស្មាញ ដូចជា​រចនាសម្ព័ន្ធ​ដែន​បត់​ក្នុង​ចន្លោះ​ពិសេស​ដែល​បង្កើត​ឡើង​ដោយ Sh-60។ Ш-60ដំណើរការជាស្មុគស្មាញ oligomeric ដែលមាន 14 អនុរង។ ពួកវាបង្កើតជារង្វង់ប្រហោងចំនួនពីរ ដែលនីមួយៗមានផ្នែករងចំនួនប្រាំពីរ ចិញ្ចៀនទាំងនេះត្រូវបានតភ្ជាប់ទៅគ្នាទៅវិញទៅមក។ អនុឯកតា Sh-60 នីមួយៗមានដែនចំនួនបី៖ apical (apical) សំបូរទៅដោយរ៉ាឌីកាល់ hydrophobic ប្រឈមមុខនឹងបែហោងធ្មែញនៃចិញ្ចៀន កម្រិតមធ្យម និងអេក្វាទ័រ (រូបភាព 1.28) ។

អង្ករ។ ១.២៨. រចនាសម្ព័ន្ធនៃស្មុគស្មាញ chaperonin មាន 14 Ш-60

ក - ទិដ្ឋភាពចំហៀង; ខ - ទិដ្ឋភាពកំពូល

ប្រូតេអ៊ីនសំយោគដែលមានធាតុនៅលើផ្ទៃលក្ខណៈនៃម៉ូលេគុលដែលលាតត្រដាង ជាពិសេសរ៉ាឌីកាល់ hydrophobic ចូលទៅក្នុងបែហោងធ្មែញនៃចិញ្ចៀន chaperone ។ នៅក្នុងបរិយាកាសជាក់លាក់នៃបែហោងធ្មែញទាំងនេះ ការអនុលោមតាមដែលអាចកើតមានត្រូវបានរាប់បញ្ចូលរហូតទាល់តែរកឃើញតែមួយគត់ដែលមានថាមពលអំណោយផលបំផុត (រូបភាព 1.27, ខ) ។ ការបង្កើតនៃការអនុលោមតាមនិងការបញ្ចេញប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានអមដោយ ATP hydrolysis នៅក្នុងតំបន់អេក្វាទ័រ។ ជាធម្មតា ផ្នត់ដែលពឹងផ្អែកលើ chaperone បែបនេះត្រូវការថាមពលយ៉ាងច្រើន។

បន្ថែមពីលើការចូលរួមក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធបីវិមាត្រនៃប្រូតេអ៊ីន និងការបង្កើតឡើងវិញនៃប្រូតេអ៊ីនដែលខូចដោយផ្នែកនោះ អ្នកដឹកនាំក៏ចាំបាច់សម្រាប់ការកើតឡើងនៃដំណើរការជាមូលដ្ឋានដូចជាការប្រមូលផ្តុំប្រូតេអ៊ីន oligomeric ការទទួលស្គាល់ និងការដឹកជញ្ជូនប្រូតេអ៊ីន denatured ទៅជា lysosomes ។ ការដឹកជញ្ជូនប្រូតេអ៊ីនឆ្លងកាត់ភ្នាស និងការចូលរួមក្នុងបទប្បញ្ញត្តិនៃសកម្មភាពនៃស្មុគស្មាញប្រូតេអ៊ីន។

ប្រធានបទ 1.6 ។ ភាពចម្រុះនៃប្រូតេអ៊ីន។ គ្រួសារប្រូតេអ៊ីន៖ គំរូនៃ Immunoglobulins

1. ប្រូតេអ៊ីនដើរតួនាទីយ៉ាងសំខាន់ក្នុងជីវិតរបស់កោសិកានីមួយៗ និងសារពាង្គកាយពហុកោសិកាទាំងមូល ហើយមុខងាររបស់វាមានភាពចម្រុះគួរឱ្យភ្ញាក់ផ្អើល។ នេះត្រូវបានកំណត់ដោយលក្ខណៈនៃរចនាសម្ព័ន្ធបឋមនិងការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធតែមួយគត់នៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនិងសមត្ថភាពក្នុងការចង ligands ជាក់លាក់។

មានតែប្រភាគតូចបំផុតនៃបំរែបំរួលដែលអាចធ្វើបានទាំងអស់នៃខ្សែសង្វាក់ peptide អាចទទួលយករចនាសម្ព័ន្ធលំហដែលមានស្ថេរភាព។ ភាគច្រើន

ពួកគេអាចទទួលយកការអនុលោមភាពជាច្រើនជាមួយនឹងថាមពល Gibbs ប្រហែលដូចគ្នា ប៉ុន្តែមានលក្ខណៈសម្បត្តិខុសៗគ្នា។ រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនដែលគេស្គាល់ភាគច្រើនដែលត្រូវបានជ្រើសរើសដោយការវិវត្តន៍ជីវសាស្រ្តធានានូវស្ថេរភាពពិសេសនៃការអនុលោមតាមលក្ខណៈណាមួយដែលកំណត់លក្ខណៈនៃដំណើរការនៃប្រូតេអ៊ីននេះ។

2. គ្រួសារប្រូតេអ៊ីន។នៅក្នុងប្រភេទជីវសាស្រ្តដូចគ្នា ការជំនួសសំណល់អាស៊ីតអាមីណូអាចនាំទៅដល់ការលេចចេញនូវប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នា ដែលបំពេញមុខងារដែលពាក់ព័ន្ធ និងមានលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូដូចគ្នា។ ប្រូតេអ៊ីនដែលពាក់ព័ន្ធបែបនេះមានការអនុលោមភាពស្រដៀងគ្នាខ្លាំង៖ ចំនួន និងទីតាំងទាក់ទងនៃ α-helices និង/ឬ β-structures ភាគច្រើននៃវេន និងពត់នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide គឺស្រដៀងគ្នា ឬដូចគ្នាបេះបិទ។ ប្រូតេអ៊ីនដែលមានតំបន់ដូចគ្នានៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ការអនុលោមភាពស្រដៀងគ្នា និងមុខងារពាក់ព័ន្ធត្រូវបានចាត់ថ្នាក់ទៅជាក្រុមប្រូតេអ៊ីន។ ឧទាហរណ៍នៃគ្រួសារប្រូតេអ៊ីន៖ ប្រូតេអ៊ីន serine, គ្រួសារ immunoglobulin, គ្រួសារ myoglobin ។

ប្រូតេអ៊ីន Serine- ក្រុមគ្រួសារនៃប្រូតេអ៊ីនដែលអនុវត្តមុខងារនៃអង់ស៊ីម proteolytic ។ ទាំងនេះរួមមានអង់ស៊ីមរំលាយអាហារ - chymotrypsin, trypsin, elastase និងកត្តាកំណកឈាមជាច្រើន។ ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះមានអាស៊ីដអាមីណូដូចគ្នាបេះបិទក្នុង 40% នៃមុខតំណែងរបស់វា និងមានលក្ខណៈស្រដៀងគ្នាខ្លាំង (រូបភាព 1.29)។

អង្ករ។ ១.២៩. រចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃ elastase (A) និង chymotrypsin (B)

ការជំនួសអាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនបាននាំឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងភាពជាក់លាក់នៃស្រទាប់ខាងក្រោមនៃប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះ និងការលេចឡើងនៃភាពចម្រុះមុខងារនៅក្នុងគ្រួសារ។

3. គ្រួសារ Immunoglobulin ។នៅក្នុងដំណើរការនៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំ ប្រូតេអ៊ីននៃក្រុម immunoglobulin superfamily ដើរតួនាទីយ៉ាងធំ ដែលរួមមានប្រូតេអ៊ីនបីគ្រួសារ៖

អង្គបដិប្រាណ (immunoglobulins);

អ្នកទទួល T-lymphocyte;

ប្រូតេអ៊ីននៃស្មុគ្រស្មាញនៃភាពឆបគ្នាប្រវតិ្តសាស្រ្តដ៏សំខាន់ - ថ្នាក់ MHC ថ្នាក់ 1 និង 2 (ស្មុគស្មាញ Histocompatibility ដ៏សំខាន់) ។

ប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់នេះមានរចនាសម្ព័ន្ធដែន មានដែនស្រដៀងគ្នានៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំ និងអនុវត្តមុខងារស្រដៀងគ្នា៖ ពួកវាមានអន្តរកម្មជាមួយរចនាសម្ព័ន្ធបរទេស រំលាយនៅក្នុងឈាម ទឹករងៃ ឬសារធាតុរាវអន្តរកោសិកា (អង្គបដិប្រាណ) ឬមានទីតាំងនៅលើផ្ទៃនៃកោសិកា (ផ្ទាល់ខ្លួន ឬ បរទេស)។

4. អង្គបដិប្រាណ- ប្រូតេអ៊ីនជាក់លាក់ដែលផលិតដោយ B lymphocytes ក្នុងការឆ្លើយតបទៅនឹងការបញ្ចូលរចនាសម្ព័ន្ធបរទេសចូលទៅក្នុងខ្លួនគេហៅថា អង់ទីហ្សែន។

លក្ខណៈពិសេសនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃអង្គបដិប្រាណ

ម៉ូលេគុលអង្គបដិប្រាណសាមញ្ញបំផុតមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide ចំនួនបួន៖ ពន្លឺដូចគ្នាបេះបិទចំនួនពីរ - L ដែលមានអាស៊ីតអាមីណូប្រហែល 220 និងប្រភេទធ្ងន់ដូចគ្នា - H ដែលមានអាស៊ីតអាមីណូ 440-700 ។ ខ្សែសង្វាក់ទាំងបួននៅក្នុងម៉ូលេគុលអង្គបដិបក្ខត្រូវបានតភ្ជាប់ដោយចំណងដែលមិនមែនជាកូវ៉ាឡង់ជាច្រើន និងចំណង disulfide បួន (រូបភាព 1.30) ។

ខ្សែសង្វាក់ពន្លឺអង្គបដិប្រាណមានដែនពីរ៖ ដែនអថេរ (VL) ដែលមានទីតាំងនៅតំបន់ N នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide និងដែនថេរ (CL) ដែលមានទីតាំងនៅ C-terminus ។ ខ្សែសង្វាក់ធ្ងន់ជាធម្មតាមានដែនចំនួនបួន៖ អថេរមួយ (VH) ដែលមានទីតាំងនៅ N-terminus និងដែនថេរចំនួនបី (CH1, CH2, CH3) (សូមមើលរូប 1.30)។ ដែន immunoglobulin នីមួយៗមាន β-sheet superstructure ដែលក្នុងនោះសំណល់ cysteine ​​​​ពីរត្រូវបានភ្ជាប់ដោយចំណង disulfide ។

រវាងដែនថេរទាំងពីរ CH1 និង CH2 មានតំបន់ដែលមានសំណល់ប្រូលីនមួយចំនួនធំ ដែលការពារការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ និងអន្តរកម្មនៃខ្សែសង្វាក់ H ជិតខាងនៅក្នុងផ្នែកនេះ។ តំបន់ hinge នេះផ្តល់នូវភាពបត់បែននៃម៉ូលេគុលអង្គបដិប្រាណ។ រវាងដែនអថេរនៃខ្សែសង្វាក់ធ្ងន់ និងស្រាល មានកន្លែងភ្ជាប់អង់ទីហ្សែនដូចគ្នាបេះបិទ (កន្លែងសកម្មសម្រាប់ភ្ជាប់អង់ទីហ្សែន) ដូច្នេះអង្គបដិប្រាណបែបនេះត្រូវបានគេហៅថាជាញឹកញាប់។ bivalents ។មិនមែនលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូទាំងមូលនៃតំបន់អថេរនៃសង្វាក់ទាំងពីរពាក់ព័ន្ធនឹងការភ្ជាប់អង់ទីហ្សែនទៅនឹងអង្គបដិបក្ខនោះទេ ប៉ុន្តែមានតែអាស៊ីដអាមីណូ 20-30 ដែលស្ថិតនៅក្នុងតំបន់អថេរខ្ពស់នៃសង្វាក់នីមួយៗ។ វាគឺជាតំបន់ទាំងនេះដែលកំណត់សមត្ថភាពពិសេសនៃប្រភេទអង់ទីករនីមួយៗដើម្បីធ្វើអន្តរកម្មជាមួយអង់ទីហ្សែនបំពេញបន្ថែមដែលត្រូវគ្នា។

អង្គបដិប្រាណគឺជាខ្សែការពារមួយរបស់រាងកាយប្រឆាំងនឹងការឈ្លានពានរបស់សារពាង្គកាយបរទេស។ មុខងាររបស់ពួកវាអាចបែងចែកជាពីរដំណាក់កាល៖ ដំណាក់កាលដំបូងគឺការទទួលស្គាល់ និងការចងអង់ទីហ្សែននៅលើផ្ទៃនៃសារពាង្គកាយបរទេស ដែលអាចធ្វើទៅបានដោយសារតែវត្តមាននៃកន្លែងភ្ជាប់អង់ទីហ្សែននៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធអង្គបដិប្រាណ។ ដំណាក់កាលទីពីរគឺការចាប់ផ្តើមនៃដំណើរការអសកម្ម និងការបំផ្លាញអង់ទីហ្សែន។ ភាពជាក់លាក់នៃដំណាក់កាលទីពីរគឺអាស្រ័យលើថ្នាក់នៃអង្គបដិប្រាណ។ មានខ្សែសង្វាក់ធ្ងន់ចំនួនប្រាំដែលខុសគ្នាពីគ្នាទៅវិញទៅមកនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនៃដែនថេរ: α, δ, ε, γ និង μ យោងទៅតាមថ្នាក់នៃ immunoglobulins ប្រាំប្រភេទត្រូវបានសម្គាល់: A, D, E, G និង M ។

លក្ខណៈពិសេសនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃខ្សែសង្វាក់ធ្ងន់ផ្តល់ឱ្យតំបន់ hinge និងតំបន់ C-terminal នៃខ្សែសង្វាក់ធ្ងន់នូវលក្ខណៈនៃការអនុលោមតាមថ្នាក់នីមួយៗ។ បន្ទាប់ពីអង់ទីហ្សែនភ្ជាប់ទៅនឹងអង្គបដិប្រាណ ការផ្លាស់ប្តូរទម្រង់នៅក្នុងដែនថេរកំណត់ផ្លូវសម្រាប់ការដកអង់ទីហ្សែនចេញ។

អង្ករ។ 1. 30. រចនាសម្ព័ន្ធដែននៃ IgG

Immunoglobulins M

Immunoglobulins M មានពីរទម្រង់។

ទម្រង់ Monomeric- អង្គបដិប្រាណថ្នាក់ទី 1 ផលិតដោយការបង្កើត B lymphocytes ។ ក្រោយមក កោសិកា B ជាច្រើនប្តូរទៅផលិតអង្គបដិប្រាណផ្សេងទៀត ប៉ុន្តែមានកន្លែងភ្ជាប់អង់ទីហ្សែនដូចគ្នា។ IgM ត្រូវបានបង្កប់នៅក្នុងភ្នាស និងដើរតួជាអ្នកទទួលការទទួលស្គាល់អង់ទីហ្សែន។ ការរួមបញ្ចូល IgM ទៅក្នុងភ្នាសកោសិកាគឺអាចធ្វើទៅបានដោយសារតែវត្តមានរបស់សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ hydrophobic 25 នៅក្នុងផ្នែកកន្ទុយនៃតំបន់។

ទម្រង់សម្ងាត់នៃ IgMមានអនុផ្នែក monomeric ចំនួនប្រាំដែលភ្ជាប់គ្នាទៅវិញទៅមកដោយចំណង disulfide និងខ្សែសង្វាក់ polypeptide J បន្ថែម (រូបភាព 1.31) ។ ខ្សែសង្វាក់ធ្ងន់នៃ monomers នៃទម្រង់នេះមិនមានកន្ទុយ hydrophobic ទេ។ Pentamer មានកន្លែងភ្ជាប់អង់ទីហ្សែនចំនួន 10 ហើយដូច្នេះមានប្រសិទ្ធភាពក្នុងការទទួលស្គាល់ និងដកអង់ទីហ្សែនដែលចូលទៅក្នុងខ្លួនដំបូង។ ទម្រង់សំងាត់នៃ IgM គឺជាថ្នាក់ចម្បងនៃអង្គបដិបក្ខដែលសម្ងាត់ចូលទៅក្នុងឈាមកំឡុងពេលការឆ្លើយតបនៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំបឋម។ ការចង IgM ទៅនឹងអង់ទីហ្សែនផ្លាស់ប្តូរការអនុលោមតាម IgM និងជំរុញការភ្ជាប់របស់វាទៅនឹងសមាសធាតុប្រូតេអ៊ីនដំបូងនៃប្រព័ន្ធបំពេញ (ប្រព័ន្ធបំពេញបន្ថែមគឺជាសំណុំនៃប្រូតេអ៊ីនដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការបំផ្លាញអង់ទីហ្សែន) និងការធ្វើឱ្យប្រព័ន្ធនេះសកម្ម។ ប្រសិនបើអង់ទីហ្សែនមានទីតាំងនៅលើផ្ទៃនៃអតិសុខុមប្រាណ ប្រព័ន្ធបំពេញបន្ថែមបណ្តាលឱ្យមានការរំខានដល់ភាពសុចរិតនៃភ្នាសកោសិកា និងការស្លាប់នៃកោសិកាបាក់តេរី។

Immunoglobulins G

តាមបរិមាណ ថ្នាក់នៃសារធាតុ immunoglobulins នេះគ្របដណ្តប់លើឈាម (75% នៃ Igs ទាំងអស់) ។ IgG - monomers ដែលជាថ្នាក់ចម្បងនៃអង្គបដិបក្ខដែលសម្ងាត់ចូលទៅក្នុងឈាមក្នុងអំឡុងពេលការឆ្លើយតបនៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំបន្ទាប់បន្សំ។ បន្ទាប់ពីអន្តរកម្មនៃ IgG ជាមួយអង់ទីហ្សែនផ្ទៃនៃអតិសុខុមប្រាណ ស្មុគស្មាញអង់ទីហ្សែន-អង្គបដិប្រាណអាចចង និងធ្វើឱ្យប្រូតេអ៊ីននៃប្រព័ន្ធបំពេញបន្ថែម ឬអាចធ្វើអន្តរកម្មជាមួយអ្នកទទួលជាក់លាក់នៃ macrophages និងនឺត្រូហ្វីល។ អន្តរកម្មជាមួយ phagocytes នាំមុខ

អង្ករ។ ១.៣១. រចនាសម្ព័ន្ធនៃទម្រង់សម្ងាត់នៃ IgM

ការស្រូបយកអង់ទីហ្សែន - អង់ទីករស្មុគស្មាញ និងការបំផ្លាញរបស់វានៅក្នុង phagosomes កោសិកា។ IgG គឺជាប្រភេទអង្គបដិប្រាណតែមួយគត់ដែលអាចជ្រាបចូលទៅក្នុងរបាំងសុក និងផ្តល់ការការពារក្នុងស្បូនរបស់ទារកពីការឆ្លង។

Immunoglobulins A

ថ្នាក់សំខាន់នៃអង្គបដិប្រាណដែលមានវត្តមាននៅក្នុងសំងាត់ (ទឹកដោះគោ ទឹកមាត់ អាថ៌កំបាំងនៃផ្លូវដង្ហើម និងពោះវៀន)។ IgA ត្រូវបានលាក់កំបាំងជាចម្បងក្នុងទម្រង់ឌីមឺរិច ដែលម៉ូណូម័រត្រូវបានភ្ជាប់ទៅគ្នាទៅវិញទៅមកតាមរយៈខ្សែសង្វាក់ J បន្ថែម (រូបភាព 1.32)។

IgA មិនមានអន្តរកម្មជាមួយប្រព័ន្ធបំពេញបន្ថែម និងកោសិកា phagocytic ទេ ប៉ុន្តែដោយការផ្សារភ្ជាប់ទៅនឹងអតិសុខុមប្រាណ អង្គបដិបក្ខការពារការភ្ជាប់របស់វាទៅនឹងកោសិកា epithelial និងការជ្រៀតចូលទៅក្នុងខ្លួន។

Immunoglobulins E

Immunoglobulins E ត្រូវបានតំណាងដោយ monomers ដែលក្នុងនោះ ε-chains ធ្ងន់មានដូចជា μ-chains នៃ immunoglobulins M ដែលជាអថេរមួយ និងដែនថេរចំនួនបួន។ បន្ទាប់ពីការសំងាត់ IgE ភ្ជាប់ជាមួយរបស់វា។

អង្ករ។ ១.៣២. រចនាសម្ព័ន្ធ IgA

តំបន់ C-terminal ដែលមានអ្នកទទួលដែលត្រូវគ្នានៅលើផ្ទៃនៃកោសិកា mast និង basophils ។ ជាលទ្ធផល ពួកវាក្លាយទៅជាអ្នកទទួលសម្រាប់អង់ទីហ្សែននៅលើផ្ទៃនៃកោសិកាទាំងនេះ (រូបភាព 1.33)។

អង្ករ។ ១.៣៣. អន្តរកម្មនៃ IgE ជាមួយអង់ទីហ្សែននៅលើផ្ទៃនៃកោសិកាមេ

បន្ទាប់ពីអង់ទីហ្សែនភ្ជាប់ទៅនឹងកន្លែងភ្ជាប់អង់ទីហ្សែនដែលត្រូវគ្នានៃ IgE កោសិកាទទួលបានសញ្ញាដើម្បីបញ្ចេញសារធាតុសកម្មជីវសាស្រ្ត (អ៊ីស្តាមីន សេរ៉ូតូនីន) ដែលទទួលខុសត្រូវយ៉ាងធំធេងចំពោះការវិវត្តនៃប្រតិកម្មរលាក និងការបង្ហាញប្រតិកម្មអាលែហ្សីដូចជា ជំងឺហឺត urticaria គ្រុនក្តៅហៃ។

Immunoglobulins D

Immunoglobulins D ត្រូវបានរកឃើញក្នុងបរិមាណតិចតួចនៅក្នុងសេរ៉ូម។ ខ្សែសង្វាក់ δ ធ្ងន់មានអថេរមួយ និងដែនថេរចំនួនបី។ IgDs ដើរតួជាអ្នកទទួលសម្រាប់ B lymphocytes មុខងារផ្សេងទៀតនៅតែមិនស្គាល់។ អន្តរកម្មនៃអង់ទីហ្សែនជាក់លាក់ជាមួយអ្នកទទួលនៅលើផ្ទៃនៃ B-lymphocytes (IgD) នាំទៅដល់ការបញ្ជូនសញ្ញាទាំងនេះទៅក្នុងកោសិកា និងការធ្វើឱ្យសកម្មនៃយន្តការដែលធានាដល់ការរីកសាយនៃក្លូន lymphocyte ដែលបានផ្តល់ឱ្យ។

ប្រធានបទ 1.7 ។ លក្ខណៈសម្បត្តិរូបវិទ្យា និងគីមីនៃប្រូតេអ៊ីន និងវិធីសាស្រ្តសម្រាប់ការបំបែករបស់ពួកគេ

1. ប្រូតេអ៊ីនបុគ្គលមានភាពខុសប្លែកគ្នានៅក្នុងលក្ខណៈរូបវន្ត និងគីមី៖

រូបរាងនៃម៉ូលេគុល;

ទម្ងន់​ម៉ូលេគុល;

បន្ទុកសរុប, ទំហំដែលអាស្រ័យលើសមាមាត្រនៃក្រុម anionic និង cationic នៃអាស៊ីតអាមីណូ;

សមាមាត្រនៃរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូប៉ូលនិងមិនប៉ូលនៅលើផ្ទៃនៃម៉ូលេគុល;

កម្រិតនៃភាពធន់ទ្រាំទៅនឹងភ្នាក់ងារ denaturing ផ្សេងៗ។

2. ភាពរលាយប្រូតេអ៊ីនអាស្រ័យនៅលើលក្ខណៈសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីនដែលបានរាយខាងលើ ក៏ដូចជាលើសមាសភាពនៃឧបករណ៍ផ្ទុកដែលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានរំលាយ (តម្លៃ pH សមាសភាពអំបិល សីតុណ្ហភាព វត្តមានសារធាតុសរីរាង្គផ្សេងទៀតដែលអាចមានអន្តរកម្មជាមួយប្រូតេអ៊ីន)។ បរិមាណនៃការចោទប្រកាន់នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនគឺជាកត្តាមួយដែលប៉ះពាល់ដល់ការរលាយរបស់វា។ នៅពេលដែលការចោទប្រកាន់នៅចំណុច isoelectric ត្រូវបានបាត់បង់ ប្រូតេអ៊ីនកាន់តែងាយស្រួលប្រមូលផ្តុំ និង precipitate ។ នេះ​ជា​តួយ៉ាង​ពិសេស​សម្រាប់​ប្រូតេអ៊ីន​មិន​ប្រក្រតី ដែល​រ៉ាឌីកាល់​អាស៊ីត​អាមីណូ hydrophobic លេចឡើង​លើ​ផ្ទៃ។

នៅលើផ្ទៃនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន មានទាំងរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូ វិជ្ជមាន និងអវិជ្ជមាន។ ចំនួននៃក្រុមទាំងនេះ ហើយដូច្នេះការចោទប្រកាន់សរុបនៃប្រូតេអ៊ីនគឺអាស្រ័យលើ pH នៃមធ្យម ពោលគឺឧ។ សមាមាត្រនៃការប្រមូលផ្តុំនៃក្រុម H + - និង OH - ក្រុម។ នៅក្នុងបរិយាកាសអាសុីតការកើនឡើងនៃកំហាប់ H+ នាំឱ្យមានការបង្ក្រាបការបំបែកក្រុម carboxyl -COO - + H+ > - COOH និងការថយចុះនៃបន្ទុកអវិជ្ជមាននៃប្រូតេអ៊ីន។ នៅក្នុងបរិយាកាសអាល់កាឡាំងការចងនៃ OH លើស - ដោយប្រូតុងដែលបានបង្កើតឡើងក្នុងអំឡុងពេលនៃការបំបែកក្រុមអាមីណូ -NH 3 + + OH - - NH 2 + H 2 O ជាមួយនឹងការបង្កើតទឹកនាំឱ្យមានការថយចុះនៃបន្ទុកវិជ្ជមាននៃប្រូតេអ៊ីន។ . តម្លៃ pH ដែលប្រូតេអ៊ីនមានបន្ទុកសូន្យសុទ្ធត្រូវបានគេហៅថា ចំណុច isoelectric (IEP) ។នៅក្នុង IET ចំនួនក្រុមគិតវិជ្ជមាន និងអវិជ្ជមានគឺដូចគ្នា ពោលគឺឧ។ ប្រូតេអ៊ីនស្ថិតនៅក្នុងស្ថានភាព isoelectric ។

3. ការបំបែកប្រូតេអ៊ីនបុគ្គល។លក្ខណៈពិសេសនៃរចនាសម្ព័ន្ធនិងដំណើរការនៃរាងកាយអាស្រ័យលើសំណុំនៃប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានសំយោគនៅក្នុងវា។ ការសិក្សាអំពីរចនាសម្ព័ន្ធ និងលក្ខណៈសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីនគឺមិនអាចទៅរួចទេ បើគ្មានការញែកពួកវាចេញពីកោសិកា និងបន្សុទ្ធវាពីប្រូតេអ៊ីន និងម៉ូលេគុលសរីរាង្គផ្សេងទៀត។ ដំណាក់កាលនៃភាពឯកោ និងការបន្សុទ្ធប្រូតេអ៊ីនបុគ្គល៖

ការបំផ្លាញកោសិកាជាលិកាដែលកំពុងសិក្សា និងទទួលបានភាពដូចគ្នា

ការបំបែកភាពដូចគ្នាទៅជាប្រភាគដោយ centrifugation ទទួលបាននុយក្លេអ៊ែរ mitochondrial cytosolic ឬប្រភាគផ្សេងទៀតដែលមានប្រូតេអ៊ីនដែលចង់បាន។

ការប្រែពណ៌កំដៅជ្រើសរើស- កំដៅរយៈពេលខ្លីនៃដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីន ក្នុងអំឡុងពេលដែលភាពមិនបរិសុទ្ធនៃប្រូតេអ៊ីន denatured មួយចំនួនអាចត្រូវបានយកចេញ (ប្រសិនបើប្រូតេអ៊ីនមានស្ថេរភាពកំដៅ) ។

អំបិលចេញ។ប្រូតេអ៊ីនផ្សេងគ្នា precipitate នៅកំហាប់អំបិលផ្សេងគ្នានៅក្នុងដំណោះស្រាយ។ ដោយការបង្កើនកំហាប់អំបិលបន្តិចម្តងៗ វាអាចទៅរួចដើម្បីទទួលបានប្រភាគដាច់ដោយឡែកមួយចំនួនជាមួយនឹងមាតិកាលេចធ្លោនៃប្រូតេអ៊ីនដាច់ដោយឡែកនៅក្នុងមួយក្នុងចំណោមពួកគេ។ អាម៉ូញ៉ូមស៊ុលហ្វាតត្រូវបានគេប្រើញឹកញាប់បំផុតសម្រាប់ការបំបែកប្រូតេអ៊ីន។ ប្រូតេអ៊ីន​ដែល​មាន​ជាតិ​រលាយ​តិច​បំផុត​ precipitate នៅ​កំហាប់​អំបិល​ទាប។

ការច្រោះជែល- វិធីសាស្រ្តនៃការបំបែកម៉ូលេគុលតាមរយៈគ្រាប់ Sephadex ហើម (ខ្សែសង្វាក់ polysaccharide បីវិមាត្រនៃ dextran មានរន្ធញើស) ។ ល្បឿនដែលប្រូតេអ៊ីនឆ្លងកាត់ជួរឈរដែលពោរពេញទៅដោយ Sephadex នឹងអាស្រ័យលើទម្ងន់ម៉ូលេគុលរបស់ពួកគេ៖ ម៉ាស់ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនកាន់តែតូច ពួកវាកាន់តែងាយស្រួលជ្រាបចូលទៅក្នុង granules និងស្នាក់នៅទីនោះបានយូរ ម៉ាស់កាន់តែធំ ពួកវាកាន់តែលឿនជាងមុន ជួរឈរ។

Ultracentrifugation- វិធីសាស្រ្តដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការដាក់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងបំពង់ centrifuge ចូលទៅក្នុង rotor នៃ ultracentrifuge មួយ។ នៅពេលដែល rotor បង្វិលអត្រា sedimentation នៃប្រូតេអ៊ីនគឺសមាមាត្រទៅនឹងទម្ងន់ម៉ូលេគុលរបស់ពួកគេ: ប្រភាគនៃប្រូតេអ៊ីនធ្ងន់ជាងមានទីតាំងនៅជិតបាតនៃបំពង់សាកល្បង, ស្រាលជាង - ខិតទៅជិតផ្ទៃ។

អេឡិចត្រូហ្វីស- វិធីសាស្រ្តផ្អែកលើភាពខុសគ្នានៃល្បឿននៃចលនារបស់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងវាលអគ្គិសនី។ តម្លៃនេះគឺសមាមាត្រទៅនឹងបន្ទុកនៃប្រូតេអ៊ីន។ Electrophoresis នៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានអនុវត្តនៅលើក្រដាស (ក្នុងករណីនេះល្បឿននៃចលនាប្រូតេអ៊ីនគឺសមាមាត្រទៅនឹងបន្ទុករបស់វាប៉ុណ្ណោះ) ឬនៅក្នុងជែល polyacrylamide ដែលមានទំហំរន្ធញើសជាក់លាក់ (ល្បឿននៃចលនាប្រូតេអ៊ីនគឺសមាមាត្រទៅនឹងបន្ទុកនិងទម្ងន់ម៉ូលេគុលរបស់វា) ។ .

ការផ្លាស់ប្តូរអ៊ីយ៉ុងក្រូម៉ូសូម- វិធីសាស្រ្តប្រភាគផ្អែកលើការចងនៃក្រុមប្រូតេអ៊ីនដែលមានអ៊ីយ៉ូដជាមួយនឹងក្រុមដែលមានបន្ទុកផ្ទុយគ្នានៃជ័រផ្លាស់ប្តូរអ៊ីយ៉ុង (វត្ថុធាតុ polymeric មិនរលាយ) ។ កម្លាំងនៃការភ្ជាប់ប្រូតេអ៊ីនទៅនឹងជ័រគឺសមាមាត្រទៅនឹងបន្ទុកនៃប្រូតេអ៊ីន។ ប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានស្រូបយកទៅវត្ថុធាតុ polymer ផ្លាស់ប្តូរអ៊ីយ៉ុងអាចត្រូវបានទឹកនាំទៅដោយការកើនឡើងនៃកំហាប់នៃដំណោះស្រាយ NaCl ។ ការចោទប្រកាន់ប្រូតេអ៊ីនកាន់តែទាប កំហាប់នៃ NaCl កាន់តែទាបដែលត្រូវការដើម្បីលាងសម្អាតប្រូតេអ៊ីនដែលភ្ជាប់ទៅនឹងក្រុមអ៊ីយ៉ុងនៃជ័រ។

ភាពស្និទ្ធស្នាល chromatography- វិធីសាស្រ្តជាក់លាក់បំផុតសម្រាប់ញែកប្រូតេអ៊ីនបុគ្គល លីហ្គែននៃប្រូតេអ៊ីនមួយត្រូវបានភ្ជាប់ជាមួយវត្ថុធាតុ polymer inert ។ នៅពេលដែលដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានឆ្លងកាត់ជួរឈរជាមួយវត្ថុធាតុ polymer មានតែប្រូតេអ៊ីនជាក់លាក់សម្រាប់ ligand ដែលបានផ្តល់ឱ្យប៉ុណ្ណោះដែលត្រូវបានស្រូបយកនៅលើជួរឈរដោយសារតែការភ្ជាប់ប្រូតេអ៊ីនបំពេញបន្ថែមទៅនឹង ligand ។

ការលាងឈាម- វិធីសាស្រ្តប្រើដើម្បីយកសមាសធាតុទម្ងន់ម៉ូលេគុលទាបចេញពីដំណោះស្រាយនៃប្រូតេអ៊ីនដាច់ដោយឡែក។ វិធីសាស្រ្តនេះគឺផ្អែកលើអសមត្ថភាពនៃប្រូតេអ៊ីនដើម្បីឆ្លងកាត់ភ្នាសពាក់កណ្តាល permeable មិនដូចសារធាតុទម្ងន់ម៉ូលេគុលទាប។ វាត្រូវបានគេប្រើដើម្បីបន្សុទ្ធប្រូតេអ៊ីនពីភាពមិនបរិសុទ្ធនៃម៉ូលេគុលទាប ឧទាហរណ៍ អំបិលបន្ទាប់ពីអំបិលចេញ។

កិច្ចការសម្រាប់ការងារក្រៅម៉ោង

1. បំពេញតារាង។ ១.៤.

តារាង 1.4 ។ ការវិភាគប្រៀបធៀបនៃរចនាសម្ព័ន្ធនិងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីនដែលពាក់ព័ន្ធ - myoglobin និង hemoglobin

ក) ចងចាំរចនាសម្ព័ន្ធនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃ Mb និង Hb ។ តើរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូ hydrophobic មានតួនាទីអ្វីនៅក្នុងការបង្កើតមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះ? ពិពណ៌នាអំពីរចនាសម្ព័ន្ធនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃ Mb និង Hb និងយន្តការនៃការភ្ជាប់នៃ ligands ទៅវា។ តើសំណល់ F 8 និង E 7 របស់គាត់មានតួនាទីអ្វីក្នុងដំណើរការនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មរបស់ Mv iHv?

ខ) តើលក្ខណៈសម្បត្តិថ្មីអ្វីខ្លះបើប្រៀបធៀបទៅនឹង myoglobin monomeric តើប្រូតេអ៊ីន oligomeric អេម៉ូក្លូប៊ីនដែលទាក់ទងយ៉ាងជិតស្និទ្ធមាន? ពន្យល់ពីតួនាទីនៃការផ្លាស់ប្តូរសហករណ៍ក្នុងការអនុលោមតាមប្រូតូមឺរនៅក្នុងម៉ូលេគុលអេម៉ូក្លូប៊ីន ឥទ្ធិពលនៃ CO 2 និងការប្រមូលផ្តុំប្រូតុងលើភាពស្និទ្ធស្នាលនៃអេម៉ូក្លូប៊ីនសម្រាប់អុកស៊ីសែន ក៏ដូចជាតួនាទីរបស់ 2,3-BPG ក្នុងបទប្បញ្ញត្តិ allosteric នៃមុខងារ Hb .

2. កំណត់លក្ខណៈរបស់ chaperones ម៉ូលេគុលដោយយកចិត្តទុកដាក់លើទំនាក់ទំនងរវាងរចនាសម្ព័ន្ធនិងមុខងាររបស់វា។

3. តើប្រូតេអ៊ីនអ្វីខ្លះត្រូវបានដាក់ជាក្រុម? ដោយប្រើឧទាហរណ៍នៃគ្រួសារ immunoglobulin កំណត់លក្ខណៈរចនាសម្ព័ន្ធស្រដៀងគ្នានិងមុខងារដែលទាក់ទងនៃប្រូតេអ៊ីននៃគ្រួសារនេះ។

4. ប្រូតេអ៊ីនបុគ្គលដែលបន្សុតត្រូវបានទាមទារជាញឹកញាប់សម្រាប់គោលបំណងជីវគីមី និងឱសថ។ ពន្យល់អំពីលក្ខណៈសម្បត្តិរូបវិទ្យានៃប្រូតេអ៊ីន វិធីសាស្ត្រដែលប្រើសម្រាប់ការបំបែក និងការបន្សុតរបស់វាត្រូវបានផ្អែកលើ។

កិច្ចការគ្រប់គ្រងខ្លួនឯង

1. ជ្រើសរើសចម្លើយដែលត្រឹមត្រូវ។

មុខងាររបស់អេម៉ូក្លូប៊ីន៖

A. ការដឹកជញ្ជូន O 2 ពីសួតទៅជាលិកា B. ការដឹកជញ្ជូន H + ពីជាលិកាទៅសួត

B. រក្សា pH ឈាមថេរ D. ការដឹកជញ្ជូន CO 2 ពីសួតទៅជាលិកា

ឃ. ការដឹកជញ្ជូន CO 2 ពីជាលិកាទៅសួត

2. ជ្រើសរើសចម្លើយដែលត្រឹមត្រូវ។ លីហ្គែនα -protomer Hb គឺ៖ A. ហេម

ខ.អុកស៊ីហ្សែន

B. CO G. 2,3-BPG

D. β-Protomer

3. ជ្រើសរើសចម្លើយដែលត្រឹមត្រូវ។

អេម៉ូក្លូប៊ីនប្រឆាំងនឹង myoglobin៖

A. មានរចនាសម្ព័ន្ធបួនជ្រុង

B. រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំត្រូវបានតំណាងដោយ α-helices ប៉ុណ្ណោះ។

ខ.ជាកម្មសិទ្ធិរបស់ប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញ

D. អន្តរកម្មជាមួយ ligand allosteric D. Covalently ចងភ្ជាប់ទៅនឹង heme

4. ជ្រើសរើសចម្លើយដែលត្រឹមត្រូវ។

ភាពស្និទ្ធស្នាលរបស់ Hb សម្រាប់ O2 ថយចុះ៖

A. នៅពេលដែលម៉ូលេគុល O 2 មួយត្រូវបានបន្ថែម B. នៅពេលដែលម៉ូលេគុល O 2 មួយត្រូវបានដកចេញ

ខ.នៅពេលធ្វើអន្តរកម្មជាមួយ 2,3-BPG

D. នៅពេលដែលភ្ជាប់ទៅនឹង protomers H + D. នៅពេលដែលកំហាប់នៃ 2,3-BPG ថយចុះ

5. ការប្រកួត។

ប្រភេទ HB ត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយ៖

A. ក្នុងទម្រង់ deoxy វាបង្កើតជា fibrillar aggregates B. មាន α- និង δ-chains ពីរ

B. ទម្រង់លេចធ្លោនៃ Hb នៅក្នុង erythrocytes មនុស្សពេញវ័យ D. មានផ្ទុក heme ជាមួយ Fe+ 3 នៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម

ឃ.មាន α- និងខ្សែសង្វាក់ γ ពីរ 1. HbA 2 ។

6. ការប្រកួត។

លីហ្គែន Hb៖

A. ភ្ជាប់ទៅ Hb នៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌល allosteric

B. មានភាពស្និទ្ធស្នាលខ្ពស់ចំពោះគេហទំព័រសកម្មរបស់ Hb

ខ. តាមរយៈការភ្ជាប់ វាបង្កើនភាពស្និទ្ធស្នាលរបស់ Hb សម្រាប់ O 2 G. Oxidizes Fe+ 2 ទៅ Fe+ 3

D. បង្កើតចំណងកូវ៉ាឡេនជាមួយ F8 របស់គាត់។

7. ជ្រើសរើសចម្លើយដែលត្រឹមត្រូវ។

អ្នកដឹកនាំ៖

ក. ប្រូតេអ៊ីនមាននៅគ្រប់ផ្នែកទាំងអស់នៃកោសិកា

ខ.ការសំយោគកើនឡើងក្រោមភាពតានតឹង

ខ. ចូលរួមក្នុង hydrolysis នៃប្រូតេអ៊ីន denatured

ឃ. ចូលរួមក្នុងការរក្សាការអនុលោមតាមប្រភពដើមនៃប្រូតេអ៊ីន

ឃ. បង្កើតសរីរាង្គដែលការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើង

8. ការប្រកួត។ Immunoglobulins៖

A. ទម្រង់សម្ងាត់គឺ pentameric ។

B. Class Ig ដែលជ្រាបចូលទៅក្នុងរបាំងសុក

B. Ig - mast cell receptor

ឃ. ថ្នាក់សំខាន់នៃ Ig មានវត្តមាននៅក្នុងអាថ៌កំបាំងនៃកោសិកា epithelial ។ D. B-lymphocyte receptor ដែលជាការធ្វើឱ្យសកម្មដែលធានានូវការរីកសាយកោសិកា

9. ជ្រើសរើសចម្លើយដែលត្រឹមត្រូវ។

Immunoglobulins អ៊ី៖

A. ផលិតដោយ macrophages B. ពួកគេមានច្រវាក់εធ្ងន់។

ខ.បានបង្កប់នៅក្នុងភ្នាសនៃ T-lymphocytes

D. ដើរតួជាអ្នកទទួលភ្នាសអង់ទីហ្សែននៅលើកោសិកា mast និង basophils

D. ទទួលខុសត្រូវចំពោះប្រតិកម្មអាលែហ្សី

10. ជ្រើសរើសចម្លើយដែលត្រឹមត្រូវ។

វិធីសាស្រ្តបំបែកប្រូតេអ៊ីនគឺផ្អែកលើភាពខុសគ្នានៃទម្ងន់ម៉ូលេគុលរបស់ពួកគេ៖

A. ការច្រោះជែល

ខ. អ៊ុលត្រាហ្សេហ្វហ្គាស

B. Polyacrylamide gel electrophoresis D. Ion exchange chromatography

D. Affinity chromatography

11. ជ្រើសរើស​ចម្លើយ​ដែល​ត្រឹមត្រូវ។

វិធីសាស្រ្តបំបែកប្រូតេអ៊ីនគឺផ្អែកលើភាពខុសគ្នានៃភាពរលាយរបស់វានៅក្នុងទឹក៖

A. Gel filtration B. Salting out

ខ. ការផ្លាស់ប្តូរអ៊ីយ៉ុងក្រូម៉ាតូក្រាម ឃ

D. Electrophoresis ក្នុង polyacrylamide gel

ស្តង់ដារនៃចម្លើយចំពោះ "កិច្ចការគ្រប់គ្រងខ្លួនឯង"

1. A, B, C, D

2. A, B, C, D

5. 1-B, 2-A, 3-G

6. 1-B, 2-B, 3-A

7. A, B, D, D

8. 1-G; 2-B, 3-B

លក្ខខណ្ឌមូលដ្ឋាន និងគោលគំនិត

1. ប្រូតេអ៊ីន Oligomeric, protomer, រចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃប្រូតេអ៊ីន

2. ការផ្លាស់ប្តូរសហករណ៍នៅក្នុងការអនុលោមតាម protomer

3. ឥទ្ធិពល Bohr

4. បទប្បញ្ញត្តិ Allosteric នៃមុខងារប្រូតេអ៊ីន មជ្ឈមណ្ឌល allosteric និង allosteric effector

5. ម៉ូលេគុល chaperones ប្រូតេអ៊ីនឆក់កំដៅ

6. ក្រុមគ្រួសារប្រូតេអ៊ីន (ប្រូតេអ៊ីន serine, immunoglobulins)

7. IgM-, G-, E-, A-structure-function ទំនាក់ទំនង

8. បន្ទុកសរុបនៃប្រូតេអ៊ីន ចំណុច isoelectric នៃប្រូតេអ៊ីន

9. Electrophoresis

10. អំបិលចេញ

11. ការច្រោះជែល

12. ការផ្លាស់ប្តូរ chromatography អ៊ីយ៉ុង

13. Ultracentrifugation

14. Affinity chromatography

15. Electrophoresis នៃប្រូតេអ៊ីនប្លាស្មាឈាម

កិច្ចការសម្រាប់ការងារក្នុងថ្នាក់រៀន

1. ប្រៀបធៀបភាពអាស្រ័យនៃកម្រិតនៃការតិត្ថិភាពនៃអេម៉ូក្លូប៊ីន (Hb) និង myoglobin (Mb) ជាមួយនឹងអុកស៊ីសែននៅលើសម្ពាធផ្នែករបស់វានៅក្នុងជាលិកា។

អង្ករ។ ១.៣៤. ការអាស្រ័យនៃតិត្ថិភាព Mv និងNHអុកស៊ីសែនពីសម្ពាធផ្នែករបស់វា។

សូមចំណាំថារូបរាងនៃខ្សែកោងតិត្ថិភាពអុកស៊ីហ៊្សែនរបស់ប្រូតេអ៊ីនគឺខុសគ្នា: សម្រាប់ myoglobin - អ៊ីពែបូឡាសម្រាប់អេម៉ូក្លូប៊ី - រាង sigmoid ។

1. ប្រៀបធៀបតម្លៃនៃសម្ពាធផ្នែកនៃអុកស៊ីសែនដែល Mb និង Hb ត្រូវបានឆ្អែតជាមួយ O 2 ដោយ 50% ។ តើ​ប្រូតេអ៊ីន​មួយ​ណា​ដែល​មាន​ទំនាក់ទំនង​ល្អ​ជាង​សម្រាប់ O 2?

2. តើលក្ខណៈរចនាសម្ព័ន្ធអ្វីខ្លះរបស់ Mb កំណត់ភាពស្និទ្ធស្នាលខ្ពស់របស់វាសម្រាប់ O 2?

3. តើលក្ខណៈរចនាសម្ព័ន្ធអ្វីខ្លះនៃ HB អនុញ្ញាតឱ្យវាបញ្ចេញ O2 នៅក្នុង capillaries នៃជាលិកាសម្រាក (នៅសម្ពាធផ្នែកខ្ពស់នៃ O2) និងបង្កើនការបញ្ចេញនេះយ៉ាងខ្លាំងនៅក្នុងសាច់ដុំធ្វើការ? តើទ្រព្យសម្បត្តិអ្វីខ្លះនៃប្រូតេអ៊ីន oligomeric ផ្តល់ឥទ្ធិពលនេះ?

4. គណនាបរិមាណ O 2 (គិតជា%) អេម៉ូក្លូប៊ីនអុកស៊ីហ្សែនផ្តល់ដល់សាច់ដុំសម្រាក និងធ្វើការ?

5. ធ្វើការសន្និដ្ឋានអំពីទំនាក់ទំនងរវាងរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន និងមុខងាររបស់វា។

2. បរិមាណអុកស៊ីសែនដែលបញ្ចេញដោយអេម៉ូក្លូប៊ីននៅក្នុងសរសៃឈាមគឺអាស្រ័យលើអាំងតង់ស៊ីតេនៃដំណើរការ catabolic នៅក្នុងជាលិកា (ឥទ្ធិពល Bohr) ។ តើការផ្លាស់ប្តូរនៃការរំលាយអាហារជាលិកាគ្រប់គ្រងភាពស្និទ្ធស្នាលរបស់ Hb សម្រាប់ O2 យ៉ាងដូចម្តេច? ឥទ្ធិពលនៃ CO 2 និង H+ លើទំនាក់ទំនងនៃ Hb សម្រាប់ O 2

1. ពិពណ៌នាអំពីឥទ្ធិពល Bohr ។

2. តើដំណើរការដែលបង្ហាញក្នុងដ្យាក្រាមដំណើរការក្នុងទិសដៅអ្វី៖

ក) នៅក្នុង capillaries នៃសួត;

ខ) នៅក្នុងជាលិកា capillaries?

3. តើអ្វីទៅជាសារៈសំខាន់ខាងសរីរវិទ្យានៃឥទ្ធិពល Bohr?

4. ហេតុអ្វីបានជាអន្តរកម្មនៃ Hb ជាមួយ H+ នៅកន្លែងដាច់ស្រយាលពី heme ផ្លាស់ប្តូរភាពស្និទ្ធស្នាលនៃប្រូតេអ៊ីនសម្រាប់ O 2?

3. ភាពស្និទ្ធស្នាលនៃ Hb សម្រាប់ O2 អាស្រ័យលើកំហាប់នៃ ligand របស់វា - 2,3-bisphosphoglycerate ដែលជានិយតករ allosteric នៃភាពស្និទ្ធស្នាលនៃ Hb សម្រាប់ O2 ។ ហេតុអ្វីបានជាអន្តរកម្ម ligand នៅកន្លែងដែលឆ្ងាយពីកន្លែងសកម្មប៉ះពាល់ដល់មុខងារប្រូតេអ៊ីន? តើ 2,3-BPG គ្រប់គ្រងភាពស្និទ្ធស្នាលរបស់ Hb សម្រាប់ O2 យ៉ាងដូចម្តេច? ដើម្បីដោះស្រាយបញ្ហា សូមឆ្លើយសំណួរខាងក្រោម៖

1. តើ 2.3-bisphosphoglycerate (2,3-BPG) សំយោគមកពីណា? សរសេររូបមន្តរបស់វា បង្ហាញពីបន្ទុកនៃម៉ូលេគុលនេះ។

2. តើទម្រង់នៃអេម៉ូក្លូប៊ីន (អុកស៊ីដ ឬឌីអុកស៊ីត) BPG មានអន្តរកម្មជាមួយនិងហេតុអ្វី? តើអន្តរកម្មកើតឡើងនៅក្នុងផ្នែកណានៃម៉ូលេគុល Hb?

3. តើដំណើរការដែលបង្ហាញក្នុងដ្យាក្រាមកើតឡើងក្នុងទិសដៅអ្វី?

ក) នៅក្នុងជាលិកា capillaries;

ខ) នៅក្នុង capillaries នៃសួត?

4. កន្លែងដែលកំហាប់នៃស្មុគស្មាញគួរតែខ្ពស់ជាង

Nv-2,3-BFG៖

ក) នៅក្នុង capillaries នៃសាច់ដុំនៅពេលសម្រាក,

ខ) នៅក្នុង capillaries នៃសាច់ដុំធ្វើការ (ផ្តល់កំហាប់ដូចគ្នានៃ BPG នៅក្នុង erythrocytes)?

5. តើភាពស្និទ្ធស្នាលរបស់ HB សម្រាប់អុកស៊ីហ្សែននឹងផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងដូចម្តេច នៅពេលដែលមនុស្សម្នាក់សម្របខ្លួនទៅនឹងលក្ខខណ្ឌកម្ពស់ខ្ពស់ ប្រសិនបើកំហាប់ BPG នៅក្នុងអេរីត្រូស៊ីតកើនឡើង? តើអ្វីជាសារៈសំខាន់ខាងសរីរវិទ្យានៃបាតុភូតនេះ?

4. ការបំផ្លិចបំផ្លាញនៃ 2,3-BPG កំឡុងពេលផ្ទុកឈាមដែលបានបម្រុងទុកធ្វើឱ្យខូចមុខងាររបស់ HB ។ តើភាពស្និទ្ធស្នាលនៃ HB សម្រាប់ O 2 នឹងផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងដូចម្តេចនៅក្នុងឈាមដែលបានបម្រុងទុកប្រសិនបើកំហាប់នៃ 2,3-BPG នៅក្នុងអេរីត្រូស៊ីតអាចថយចុះពី 8 ទៅ 0,5 មីល្លីលីត្រ / លីត្រ។ តើវាអាចទៅរួចទេក្នុងការបញ្ជូនឈាមបែបនេះទៅកាន់អ្នកជំងឺធ្ងន់ធ្ងរ ប្រសិនបើកំហាប់ 2,3-BPG ត្រូវបានស្តារឡើងវិញមិនលឿនជាងបីថ្ងៃ? តើវាអាចទៅរួចទេក្នុងការស្តារមុខងារកោសិកាឈាមក្រហមដោយបន្ថែម 2,3-BPG ទៅក្នុងឈាម?

5. ចងចាំរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុល immunoglobulin សាមញ្ញបំផុត។ តើ immunoglobulins មានតួនាទីអ្វីខ្លះនៅក្នុងប្រព័ន្ធភាពស៊ាំ? ហេតុអ្វីបានជា Igs ត្រូវបានគេហៅថា bivalents? តើរចនាសម្ព័ន្ធរបស់ Igs ទាក់ទងនឹងមុខងាររបស់វាយ៉ាងដូចម្តេច? (ពិពណ៌នាដោយប្រើឧទាហរណ៍នៃថ្នាក់នៃ immunoglobulins ។ )

លក្ខណៈសម្បត្តិរូបវិទ្យានៃប្រូតេអ៊ីននិងវិធីសាស្រ្តសម្រាប់ការបំបែករបស់ពួកគេ។

6. តើបន្ទុកសុទ្ធនៃប្រូតេអ៊ីនប៉ះពាល់ដល់ការរលាយរបស់វាយ៉ាងដូចម្តេច?

ក) កំណត់បន្ទុកសរុបនៃ peptide នៅ pH 7

Ala-Glu-Tre-Pro-Asp-Liz-Cis

ខ) តើការចោទប្រកាន់នៃ peptide នេះនឹងផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងដូចម្តេចនៅ pH > 7, pH<7, рН <<7?

គ) តើអ្វីជាចំណុចអ៊ីសូអេឡិចត្រិចនៃប្រូតេអ៊ីន (IEP) ហើយតើវាស្ថិតនៅក្នុងបរិយាកាសអ្វី?

IET នៃ peptide នេះ?

ឃ) នៅតម្លៃ pH ណាដែលការរលាយទាបបំផុតនៃ peptide នេះនឹងត្រូវបានអង្កេត។

7. ហេតុអ្វីបានជាទឹកដោះគោជូរមិនដូចទឹកដោះគោស្រស់ “ខាញ់” នៅពេលស្ងោរ (ឧទាហរណ៍ ប្រូតេអ៊ីនទឹកដោះគោ ខេស៊ីន ធ្លាក់ទឹក)? នៅក្នុងទឹកដោះគោស្រស់ ម៉ូលេគុល casein មានបន្ទុកអវិជ្ជមាន។

8. ការច្រោះជែលត្រូវបានប្រើដើម្បីបំបែកប្រូតេអ៊ីនបុគ្គល។ ល្បាយដែលមានប្រូតេអ៊ីន A, B, C ដែលមានទម្ងន់ម៉ូលេគុលស្មើនឹង 160,000, 80,000 និង 60,000 រៀងគ្នា ត្រូវបានវិភាគដោយការច្រោះជែល (រូបភាព 1.35)។ គ្រាប់ជែលដែលហើមអាចជ្រាបចូលបានទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនដែលមានទម្ងន់ម៉ូលេគុលតិចជាង 70,000 គោលការណ៍អ្វីខ្លះដែលបញ្ជាក់ពីវិធីសាស្ត្របំបែកនេះ? តើក្រាហ្វមួយណាដែលឆ្លុះបញ្ចាំងយ៉ាងត្រឹមត្រូវនូវលទ្ធផលនៃប្រភាគ? ចង្អុលបង្ហាញលំដាប់ដែលប្រូតេអ៊ីន A, B, និង C ត្រូវបានបញ្ចេញចេញពីជួរឈរ។

អង្ករ។ ១.៣៥. ការប្រើតម្រងជែលដើម្បីបំបែកប្រូតេអ៊ីន

9. នៅក្នុងរូបភព។ 1.36, A បង្ហាញដ្យាក្រាមនៃ electrophoresis នៅលើក្រដាសនៃប្រូតេអ៊ីនសេរ៉ូមឈាមពីមនុស្សដែលមានសុខភាពល្អ។ បរិមាណដែលទាក់ទងនៃប្រភាគប្រូតេអ៊ីនដែលទទួលបានដោយប្រើវិធីនេះគឺ៖ អាល់ប៊ុយមីន 54-58%, α 1 -globulins 6-7%, α 2 -globulins 8-9%, β-globulins 13%, γ-globulins 11-12% ។

អង្ករ។ 1.36 Electrophoresis នៅលើក្រដាសនៃប្រូតេអ៊ីនប្លាស្មាឈាមរបស់មនុស្សដែលមានសុខភាពល្អ (A) និងអ្នកជំងឺ (B)

ខ្ញុំ - γ-globulins; II - β-globulins; III -α 2 -globulin; IV -α 2 -globulin; វី - អាល់ប៊ុមប៊ីន

ជំងឺជាច្រើនត្រូវបានអមដោយការផ្លាស់ប្តូរបរិមាណនៅក្នុងសមាសភាពនៃប្រូតេអ៊ីនសេរ៉ូម (dysproteinemia) ។ ធម្មជាតិនៃការផ្លាស់ប្តូរទាំងនេះត្រូវបានយកមកពិចារណានៅពេលធ្វើការធ្វើរោគវិនិច្ឆ័យ និងវាយតម្លៃពីភាពធ្ងន់ធ្ងរ និងដំណាក់កាលនៃជំងឺ។

ការប្រើប្រាស់ទិន្នន័យដែលបានផ្តល់ឱ្យក្នុងតារាង។ 1.5 ធ្វើការទាយអំពីជំងឺនេះ ដែលត្រូវបានកំណត់ដោយទម្រង់ electrophoretic ដែលបង្ហាញក្នុងរូប។ ១.៣៦.

តារាង 1.5 ។ ការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងការប្រមូលផ្តុំនៃប្រូតេអ៊ីនសេរ៉ូមនៅក្នុងរោគវិទ្យា

ប្រូតេអ៊ីនគឺជាសារធាតុសរីរាង្គ។ សមាសធាតុម៉ូលេគុលខ្ពស់ទាំងនេះត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយសមាសភាពជាក់លាក់មួយ ហើយនៅពេលដែល hydrolysis បំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ។ ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនអាចមានទម្រង់ផ្សេងៗគ្នា ដែលភាគច្រើននៃពួកវាមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាច្រើន។ ព័ត៌មានអំពីរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានអ៊ិនកូដនៅក្នុង DNA ហើយដំណើរការនៃការសំយោគម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេហៅថាការបកប្រែ។

សមាសធាតុគីមីនៃប្រូតេអ៊ីន

ប្រូតេអ៊ីនជាមធ្យមមាន៖

• កាបូន 52%;
• អ៊ីដ្រូសែន 7%;
• អាសូត ១២%;
• 21% អុកស៊ីសែន;
• ស្ពាន់ធ័រ 3% ។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនគឺជាប៉ូលីមែរ។ ដើម្បីយល់ពីរចនាសម្ព័ន្ធរបស់ពួកគេវាចាំបាច់ត្រូវដឹងពីអ្វីដែល monomers របស់ពួកគេ - អាស៊ីតអាមីណូ - គឺ។

អាស៊ីតអាមីណូ

ជាធម្មតាពួកវាត្រូវបានបែងចែកជាពីរប្រភេទ៖ កើតឡើងឥតឈប់ឈរ និងកើតឡើងម្តងម្កាល។ ទីមួយរួមមានអាមីដ 18 និង 2 បន្ថែមទៀត: អាស៊ីត aspartic និង glutamic ។ ពេលខ្លះមានតែអាស៊ីតបីប៉ុណ្ណោះដែលត្រូវបានរកឃើញ។

អាស៊ីតទាំងនេះអាចត្រូវបានចាត់ថ្នាក់តាមវិធីផ្សេងៗគ្នា៖ ដោយធម្មជាតិនៃខ្សែសង្វាក់ចំហៀង ឬបន្ទុករ៉ាឌីកាល់របស់ពួកគេ ពួកគេក៏អាចបែងចែកដោយចំនួនក្រុម CN និង COOH ផងដែរ។

រចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនបឋម

លំដាប់នៃការផ្លាស់ប្តូរអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ប្រូតេអ៊ីនកំណត់កម្រិតជាបន្តបន្ទាប់នៃអង្គការ លក្ខណៈសម្បត្តិ និងមុខងាររបស់វា។ ធាតុសំខាន់រវាង monomers គឺ peptide ។ វាត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយអរូបីនៃអ៊ីដ្រូសែនពីអាស៊ីតអាមីណូមួយ និងក្រុម OH ពីក្រុមមួយទៀត។

កម្រិតដំបូងនៃការរៀបចំនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនគឺជាលំដាប់នៃអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងវា គ្រាន់តែជាខ្សែសង្វាក់ដែលកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ វាមាន "គ្រោងឆ្អឹង" ដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធធម្មតា។ នេះគឺជាលំដាប់ម្តងទៀត -NH-CH-CO- ។ ខ្សែសង្វាក់ចំហៀងបុគ្គលត្រូវបានតំណាងដោយរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូ (R) លក្ខណៈសម្បត្តិរបស់ពួកគេកំណត់សមាសភាពនៃរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន។

ទោះបីជារចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដូចគ្នាក៏ដោយ ពួកវាអាចខុសគ្នានៅក្នុងលក្ខណៈសម្បត្តិបានតែដោយសារម៉ូណូមឺររបស់ពួកគេមានលំដាប់ផ្សេងគ្នានៅក្នុងខ្សែសង្វាក់។ លំដាប់នៃអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនមួយត្រូវបានកំណត់ដោយហ្សែន និងកំណត់មុខងារជីវសាស្រ្តជាក់លាក់ចំពោះប្រូតេអ៊ីន។ លំដាប់នៃម៉ូណូមឺរនៅក្នុងម៉ូលេគុលដែលទទួលខុសត្រូវចំពោះមុខងារដូចគ្នា ច្រើនតែស្រដៀងគ្នានៅក្នុងប្រភេទផ្សេងៗគ្នា។ ម៉ូលេគុលបែបនេះគឺដូចគ្នាបេះបិទ ឬស្រដៀងគ្នានៅក្នុងអង្គការ និងអនុវត្តមុខងារដូចគ្នានៅក្នុងប្រភេទផ្សេងៗនៃសារពាង្គកាយ - ប្រូតេអ៊ីន homologous ។ រចនាសម្ព័ន្ធ លក្ខណៈសម្បត្តិ និងមុខងារនៃម៉ូលេគុលនាពេលអនាគតត្រូវបានបង្កើតឡើងរួចហើយនៅដំណាក់កាលនៃការសំយោគខ្សែសង្វាក់នៃអាស៊ីតអាមីណូ។

លក្ខណៈទូទៅមួយចំនួន

រចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានសិក្សាអស់រយៈពេលជាយូរហើយការវិភាគនៃរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងរបស់ពួកគេបានធ្វើឱ្យវាអាចធ្វើទៅបានដើម្បីធ្វើឱ្យទូទៅមួយចំនួន។ ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនធំត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយវត្តមាននៃអាស៊ីដអាមីណូទាំង 20 ដែលក្នុងនោះមាន glycine, alanine, glutamine និង tryptophan តិចតួច arginine methionine និង histidine ។ ការលើកលែងតែមួយគត់គឺក្រុមប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនឧទាហរណ៍អ៊ីស្តូន។ ពួកវាត្រូវការសម្រាប់ការវេចខ្ចប់ DNA និងមានផ្ទុកអ៊ីស្ទីឌីនច្រើន។

ប្រភេទនៃចលនានៃសារពាង្គកាយណាមួយ (ការងារសាច់ដុំ, ចលនានៃ protoplasm នៅក្នុងកោសិកាមួយ, ការ flickering នៃ cilia នៅក្នុង protozoa ជាដើម) ត្រូវបានអនុវត្តដោយប្រូតេអ៊ីន។ រចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនអនុញ្ញាតឱ្យពួកវាផ្លាស់ទីនិងបង្កើតជាសរសៃនិងចិញ្ចៀន។

មុខងារដឹកជញ្ជូនគឺថាសារធាតុជាច្រើនត្រូវបានដឹកជញ្ជូនឆ្លងកាត់ភ្នាសកោសិកាដោយប្រូតេអ៊ីនក្រុមហ៊ុនដឹកជញ្ជូនពិសេស។

តួនាទីអ័រម៉ូនរបស់ប៉ូលីម័រទាំងនេះគឺច្បាស់ភ្លាមៗ៖ អ័រម៉ូនមួយចំនួនគឺជាប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ ឧទាហរណ៍ អាំងស៊ុយលីន អុកស៊ីតូស៊ីន។

មុខងារបម្រុងត្រូវបានកំណត់ដោយការពិតដែលថាប្រូតេអ៊ីនអាចបង្កើតប្រាក់បញ្ញើ។ ឧទាហរណ៍ស៊ុត valgumin, casein ទឹកដោះគោ, ប្រូតេអ៊ីនគ្រាប់ពូជរុក្ខជាតិ - ពួកគេផ្ទុកបរិមាណសារធាតុចិញ្ចឹមច្រើន។

សរសៃពួរទាំងអស់ សន្លាក់សន្លាក់ ឆ្អឹងគ្រោងឆ្អឹង និងឆ្អឹងជំនីរត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយប្រូតេអ៊ីន ដែលនាំយើងទៅមុខងារបន្ទាប់របស់ពួកគេ - ជំនួយ។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនគឺជាអ្នកទទួល ដែលអនុវត្តការទទួលស្គាល់ដោយជ្រើសរើសនៃសារធាតុមួយចំនួន។ Glycoproteins និង lectins ត្រូវបានគេស្គាល់ជាពិសេសសម្រាប់តួនាទីនេះ។

កត្តាសំខាន់បំផុតនៃភាពស៊ាំគឺអង្គបដិប្រាណ និងជាប្រូតេអ៊ីនដែលមានប្រភពដើម។ ឧទាហរណ៍ ដំណើរការនៃការកកឈាមគឺផ្អែកលើការផ្លាស់ប្តូរប្រូតេអ៊ីន fibrinogen ។ ជញ្ជាំងខាងក្នុងនៃបំពង់អាហារនិងក្រពះត្រូវបានតម្រង់ជួរជាមួយនឹងស្រទាប់ការពារនៃប្រូតេអ៊ីន mucous - lycins ។ ជាតិពុលក៏ជាប្រូតេអ៊ីនដែលមានប្រភពដើមផងដែរ។ មូលដ្ឋាននៃស្បែកដែលការពាររាងកាយរបស់សត្វគឺ collagen ។ មុខងារប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់នេះគឺការពារ។

ជាការប្រសើរណាស់ មុខងារចុងក្រោយគឺបទប្បញ្ញត្តិ។ មានប្រូតេអ៊ីនដែលគ្រប់គ្រងមុខងាររបស់ហ្សែន។ នោះគឺពួកគេគ្រប់គ្រងការចម្លង និងការបកប្រែ។

មិនថាប្រូតេអ៊ីនដើរតួរយ៉ាងសំខាន់យ៉ាងណានោះទេ រចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានអ្នកវិទ្យាសាស្ត្រមិនបានបញ្ជាក់ជាយូរមកហើយ។ ហើយឥឡូវនេះពួកគេកំពុងស្វែងរកវិធីថ្មីដើម្បីប្រើប្រាស់ចំណេះដឹងនេះ។

សំបុត្រ ២. 1. កត្តាអាហារូបត្ថម្ភសំខាន់ៗនៃធម្មជាតិ lipid ។សារធាតុ lipids មួយចំនួនមិនត្រូវបានសំយោគនៅក្នុងខ្លួនមនុស្សទេ ដូច្នេះហើយបានជាកត្តាអាហារូបត្ថម្ភចាំបាច់។ ទាំងនេះរួមមានអាស៊ីតខ្លាញ់ដែលមានចំណងពីរ ឬច្រើន (ប៉ូលីអ៊ីត) - អាស៊ីតខ្លាញ់សំខាន់ៗ។អាស៊ីតទាំងនេះមួយចំនួនគឺជាស្រទាប់ខាងក្រោមសម្រាប់ការសំយោគអរម៉ូនក្នុងតំបន់ - eicosanoids (ប្រធានបទ 8.10) ។

វីតាមីនរលាយជាតិខ្លាញ់អនុវត្តមុខងារផ្សេងៗ៖ វីតាមីន Aចូលរួមក្នុងដំណើរការនៃចក្ខុវិស័យ ក៏ដូចជាការលូតលាស់កោសិកា និងភាពខុសគ្នា។ សមត្ថភាពរបស់វាក្នុងការរារាំងការលូតលាស់នៃប្រភេទដុំសាច់មួយចំនួនត្រូវបានបង្ហាញឱ្យឃើញ។ វីតាមីន Kចូលរួមក្នុងការកកឈាម; វីតាមីន Dចូលរួមក្នុងបទប្បញ្ញត្តិនៃការរំលាយអាហារកាល់ស្យូម; វីតាមីន E- សារធាតុប្រឆាំងអុកស៊ីតកម្ម រារាំងការបង្កើតរ៉ាឌីកាល់សេរី ហើយដូច្នេះប្រឆាំងនឹងការបំផ្លាញកោសិកាដែលជាលទ្ធផលនៃ lipid peroxidation ។

ឯកសារ

2. រចនាសម្ព័ន្ធនិងកម្រិតនៃការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន

មាន 4 កម្រិតនៃការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន: បឋម, អនុវិទ្យាល័យ, ទីបីនិង quaternary ។ កម្រិតនីមួយៗមានលក្ខណៈផ្ទាល់ខ្លួនរបស់វា។

រចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនបឋម

រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនគឺជាខ្សែសង្វាក់ polypeptide លីនេអ៊ែរនៃអាស៊ីតអាមីណូដែលតភ្ជាប់ដោយចំណង peptide ។ រចនាសម្ព័ន្ធបឋមគឺជាកម្រិតសាមញ្ញបំផុតនៃការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ ស្ថេរភាពខ្ពស់ត្រូវបានផ្តល់ឱ្យវាដោយចំណង peptide covalent រវាងក្រុមα-amino នៃអាស៊ីតអាមីណូមួយ និងក្រុមα-carboxyl នៃអាស៊ីតអាមីណូមួយទៀត។ [បង្ហាញ].

ប្រសិនបើក្រុម imino នៃ proline ឬ hydroxyproline ត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងការបង្កើតចំណង peptide នោះវាមានទម្រង់ខុសគ្នា។ [បង្ហាញ].

នៅពេលដែលចំណង peptide បង្កើតនៅក្នុងកោសិកា ក្រុម carboxyl នៃអាស៊ីតអាមីណូមួយត្រូវបានធ្វើឱ្យសកម្មដំបូង ហើយបន្ទាប់មកវារួមបញ្ចូលគ្នាជាមួយក្រុមអាមីណូមួយទៀត។ ការសំយោគមន្ទីរពិសោធន៍នៃ polypeptides ត្រូវបានអនុវត្តតាមរបៀបដូចគ្នា។

ចំណង peptide គឺជាបំណែកបន្តបន្ទាប់នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ វាមានលក្ខណៈពិសេសមួយចំនួនដែលជះឥទ្ធិពលមិនត្រឹមតែរូបរាងនៃរចនាសម្ព័ន្ធបឋមប៉ុណ្ណោះទេប៉ុន្តែថែមទាំងកម្រិតខ្ពស់នៃការរៀបចំខ្សែសង្វាក់ polypeptide ផងដែរ:

coplanarity - អាតូមទាំងអស់រួមបញ្ចូលនៅក្នុងក្រុម peptide គឺនៅក្នុងយន្តហោះតែមួយ;

សមត្ថភាពក្នុងការមាននៅក្នុងទម្រង់ resonance ពីរ (ទម្រង់ keto ឬ enol);

ទីតាំង trans នៃសារធាតុជំនួសដែលទាក់ទងទៅនឹងចំណង C-N;

សមត្ថភាពក្នុងការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែន ហើយក្រុម peptide នីមួយៗអាចបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនពីរជាមួយក្រុមផ្សេងទៀត រួមទាំង peptide ផងដែរ។

ករណីលើកលែងគឺក្រុម peptide ដែលពាក់ព័ន្ធនឹងក្រុមអាមីណូនៃ proline ឬ hydroxyproline ។ ពួកវាអាចបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនតែមួយ (សូមមើលខាងលើ)។ នេះប៉ះពាល់ដល់ការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីន។ ខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៅក្នុងតំបន់ដែល proline ឬ hydroxyproline មានទីតាំងស្ថិតនៅយ៉ាងងាយស្រួលពត់ ព្រោះវាមិនត្រូវបានរក្សាដូចធម្មតាដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែនទីពីរ។

នាមត្រកូលនៃ peptides និង polypeptides. ឈ្មោះ peptides ត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយឈ្មោះនៃអាស៊ីតអាមីណូធាតុផ្សំរបស់វា។ អាស៊ីតអាមីណូពីរបង្កើតជាឌីផេបទីត បីបង្កើតជា tripeptide បួនបង្កើតជា tetrapeptide ។ល។ ខ្សែសង្វាក់ peptide ឬ polypeptide នីមួយៗនៃប្រវែងណាមួយមានអាស៊ីតអាមីណូស្ថានីយ N ដែលមានក្រុមអាមីណូសេរី និងអាស៊ីតអាមីណូស្ថានីយ C ដែលមានសារធាតុ carboxyl ឥតគិតថ្លៃ។ ក្រុម។ នៅពេលដាក់ឈ្មោះ polypeptides អាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ត្រូវបានរាយបញ្ជីជាបន្តបន្ទាប់ ដោយចាប់ផ្តើមដោយ N-terminal one ជំនួសដោយឈ្មោះរបស់វា លើកលែងតែ C-terminal one បច្ច័យ -in ជាមួយ -yl (ចាប់តាំងពីអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុង peptides លែងមាន ក្រុម carboxyl ប៉ុន្តែ carbonyl មួយ) ។ ឧទាហរណ៍ ឈ្មោះដែលបង្ហាញក្នុងរូប។ 1 tripeptide - leuc ដីល្បាប់ផេនីឡាឡែន ដីល្បាប់បល្ល័ង្ក ក្នុង.

លក្ខណៈពិសេសនៃរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីន. នៅក្នុងឆ្អឹងខ្នងនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide រចនាសម្ព័ន្ធរឹង (ក្រុម peptide ផ្ទះល្វែង) ឆ្លាស់គ្នាជាមួយតំបន់ចល័តដែលទាក់ទង (-CHR) ដែលមានសមត្ថភាពបង្វិលជុំវិញចំណង។ លក្ខណៈរចនាសម្ព័ន្ធបែបនេះនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ប៉ះពាល់ដល់ការរៀបចំលំហរបស់វា។

រចនាសម្ព័ន្ធទីពីរនៃប្រូតេអ៊ីន

រចនាសម្ព័នបន្ទាប់បន្សំ គឺជាវិធីនៃការបត់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ចូលទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធដែលបានបញ្ជាទិញ ដោយសារការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងក្រុម peptide នៃខ្សែសង្វាក់ដូចគ្នា ឬខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលនៅជាប់គ្នា។ យោងតាមការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធរបស់ពួកគេ រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំត្រូវបានបែងចែកទៅជា helical (α-helix) និងស្រទាប់បត់ (β-structure និង cross-β-form) ។

α-Helix. នេះគឺជាប្រភេទនៃរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនបន្ទាប់បន្សំដែលមើលទៅដូចជា helix ធម្មតាដែលបង្កើតឡើងដោយសារតែចំណងអ៊ីដ្រូសែន interpeptide នៅក្នុងសង្វាក់ polypeptide មួយ។ គំរូនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃ α-helix (រូបភាពទី 2) ដែលគិតគូរពីលក្ខណៈសម្បត្តិទាំងអស់នៃចំណង peptide ត្រូវបានស្នើឡើងដោយ Pauling និង Corey ។ លក្ខណៈសំខាន់ៗនៃ α-helix៖

ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធ helical នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលមានស៊ីមេទ្រី helical;

ការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងក្រុម peptide នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូទីមួយ និងទីបួននីមួយៗ;

ភាពទៀងទាត់នៃវេនវង់;

សមមូលនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់នៅក្នុង α-helix ដោយមិនគិតពីរចនាសម្ព័ន្ធនៃរ៉ាឌីកាល់ចំហៀងរបស់ពួកគេ;

រ៉ាឌីកាល់ចំហៀងនៃអាស៊ីតអាមីណូមិនចូលរួមក្នុងការបង្កើត α-helix ទេ។

ខាងក្រៅ α-helix មើលទៅដូចជាវង់ដែលលាតសន្ធឹងបន្តិចនៃចង្ក្រានអគ្គិសនី។ ភាពទៀងទាត់នៃចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងក្រុម peptide ទី 1 និងទី 4 កំណត់ភាពទៀងទាត់នៃវេននៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ កម្ពស់នៃវេនមួយឬទីលាននៃα-helix គឺ 0.54 nm; វារួមបញ្ចូលទាំងសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 3.6 ពោលគឺសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗផ្លាស់ទីតាមអ័ក្ស (កម្ពស់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូមួយ) ដោយ 0.15 nm (0.54:3.6 = 0.15 nm) ដែលអនុញ្ញាតឱ្យយើងនិយាយអំពីសមមូលនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ នៅក្នុង α-helix ។ រយៈពេលទៀងទាត់នៃ α-helix គឺ 5 វេនឬ 18 សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ; ប្រវែងនៃរយៈពេលមួយគឺ 2.7 nm ។ អង្ករ។ 3. ម៉ូដែល Pauling-Corey a-helix

β-រចនាសម្ព័ន្ធ. នេះគឺជាប្រភេទនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំដែលមានការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធកោងបន្តិចនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ហើយត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែន interpeptide នៅក្នុងផ្នែកនីមួយៗនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយ ឬខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលនៅជាប់គ្នា។ វាត្រូវបានគេហៅផងដែរថារចនាសម្ព័ន្ធបត់។ មានរចនាសម្ព័ន្ធ β ជាច្រើនប្រភេទ។ តំបន់ស្រទាប់មានកំណត់ដែលបង្កើតឡើងដោយខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេហៅថា cross-β (រចនាសម្ព័ន្ធ β ខ្លី) ។ ចំណងអ៊ីដ្រូសែននៅក្នុងទម្រង់ cross-β ត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងក្រុម peptide នៃរង្វិលជុំនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ ប្រភេទមួយទៀត - រចនាសម្ព័ន្ធβ-ពេញលេញ - គឺជាលក្ខណៈនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ទាំងមូលដែលមានរាងពន្លូតហើយត្រូវបានកាន់កាប់ដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែន interpeptide រវាងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ប៉ារ៉ាឡែលដែលនៅជាប់គ្នា (រូបភាពទី 3) ។ រចនាសម្ព័ននេះប្រហាក់ប្រហែលនឹងផ្នែកខាងក្រោមនៃ accordion ។ លើសពីនេះទៅទៀតការប្រែប្រួលនៃរចនាសម្ព័ន្ធβគឺអាចធ្វើទៅបាន: ពួកវាអាចត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយខ្សែសង្វាក់ប៉ារ៉ាឡែល (ចុងបញ្ចប់ N នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានដឹកនាំក្នុងទិសដៅដូចគ្នា) និងប្រឆាំងនឹងប៉ារ៉ាឡែល (ចុងបញ្ចប់នៃស្ថានីយ N ត្រូវបានដឹកនាំក្នុងទិសដៅផ្សេងៗគ្នា) ។ រ៉ាឌីកាល់ចំហៀងនៃស្រទាប់មួយត្រូវបានដាក់នៅចន្លោះរ៉ាឌីកាល់ចំហៀងនៃស្រទាប់មួយទៀត។

នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន ការផ្លាស់ប្តូរពីរចនាសម្ព័ន្ធ α ទៅរចនាសម្ព័ន្ធ β និងខ្នងគឺអាចធ្វើទៅបានដោយសារតែការរៀបចំឡើងវិញនៃចំណងអ៊ីដ្រូសែន។ ជំនួសឱ្យចំណងអ៊ីដ្រូសែន interpeptide ទៀងទាត់តាមខ្សែសង្វាក់ (អរគុណដែលខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានបង្វិលទៅជាវង់) ផ្នែក helical បន្ធូរបន្ថយ និងចំណងអ៊ីដ្រូសែននៅជិតរវាងបំណែកពន្លូតនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ ការផ្លាស់ប្តូរនេះមាននៅក្នុង keratin ដែលជាប្រូតេអ៊ីននៃសក់។ នៅពេលលាងសក់ជាមួយនឹងសារធាតុអាល់កាឡាំង រចនាសម្ព័ន្ធ helical នៃ β-keratin ត្រូវបានបំផ្លាញយ៉ាងងាយស្រួល ហើយវាប្រែទៅជា α-keratin (សក់រួញអង្កាញ់) ។

ការបំផ្លិចបំផ្លាញនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំធម្មតានៃប្រូតេអ៊ីន (α-helices និង β-structures) ដោយភាពស្រដៀងគ្នាជាមួយនឹងការរលាយនៃគ្រីស្តាល់ត្រូវបានគេហៅថា "ការរលាយ" នៃ polypeptides ។ ក្នុងករណីនេះ ចំណងអ៊ីដ្រូសែនត្រូវបានខូច ហើយខ្សែសង្វាក់ polypeptide បង្កើតជា tangle ចៃដន្យ។ ដូច្នេះស្ថេរភាពនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំត្រូវបានកំណត់ដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែន interpeptide ។ ប្រភេទផ្សេងទៀតនៃមូលបត្របំណុលស្ទើរតែមិនមានចំណែកក្នុងរឿងនេះទេ លើកលែងតែចំណង disulfide នៅតាមបណ្តោយខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៅទីតាំងនៃសំណល់ cysteine ​​​​។ peptides ខ្លីត្រូវបានបិទចូលទៅក្នុងវដ្តដោយសារតែចំណង disulfide ។ ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនមានទាំងតំបន់α-helical និងរចនាសម្ព័ន្ធβ។ ស្ទើរតែមិនមានប្រូតេអ៊ីនធម្មជាតិដែលមាន 100% α-helix (ករណីលើកលែងគឺ paramyosin ដែលជាប្រូតេអ៊ីនសាច់ដុំដែលមាន 96-100% α-helix) ខណៈពេលដែល polypeptides សំយោគមាន helix 100% ។

ប្រូតេអ៊ីន​ផ្សេងទៀត​មាន​កម្រិត​ខុស​គ្នា​នៃ​ការ​ស្រោប​។ ប្រេកង់ខ្ពស់នៃរចនាសម្ព័ន្ធ α-helical ត្រូវបានគេសង្កេតឃើញនៅក្នុង paramyosin, myoglobin និង hemoglobin ។ ផ្ទុយទៅវិញនៅក្នុង trypsin ដែលជា ribonuclease ផ្នែកសំខាន់នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានបត់ចូលទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធβ-ស្រទាប់។ ប្រូតេអ៊ីននៃជាលិកាទ្រទ្រង់៖ keratin (ប្រូតេអ៊ីនសក់រោមចៀម) កូឡាជែន (ប្រូតេអ៊ីននៃសរសៃពួរស្បែក) សរសៃ fibroin (ប្រូតេអ៊ីននៃសូត្រធម្មជាតិ) មានការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធβនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ កម្រិតខុសគ្នានៃភាពធន់នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៃប្រូតេអ៊ីនបង្ហាញថា ជាក់ស្តែងមានកម្លាំងដែលរំខានផ្នែកខ្លះនៃ helicity ឬ "បំបែក" ការបត់ធម្មតានៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ ហេតុផលសម្រាប់ការនេះគឺការបង្រួមតូចជាងមុននៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងបរិមាណជាក់លាក់មួយពោលគឺចូលទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធទីបី។

រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន

រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនគឺជាវិធីដែលខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានរៀបចំនៅក្នុងលំហ។ ដោយផ្អែកលើរូបរាងនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបីរបស់ពួកគេប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបែងចែកជាចម្បងទៅជា globular និង fibrillar ។ ប្រូតេអ៊ីន Globular ភាគច្រើនមានរាងពងក្រពើ ហើយប្រូតេអ៊ីន fibrillar (ដូចខ្សែស្រឡាយ) មានរាងពន្លូត (រាងដំបង ឬ spindle) ។

ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនមិនទាន់ផ្តល់ហេតុផលដើម្បីគិតថាប្រូតេអ៊ីន fibrillar មានតែរចនាសម្ព័ន្ធ β ហើយប្រូតេអ៊ីន globular មានរចនាសម្ព័ន្ធ α-helical ។ មានប្រូតេអ៊ីន fibrillar ដែលមាន helical ជាជាងស្រទាប់ និងរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ។ ឧទាហរណ៍ α-keratin និង paramyosin (ប្រូតេអ៊ីននៃសាច់ដុំ obturator នៃ mollusks), tropomyosins (ប្រូតេអ៊ីននៃសាច់ដុំគ្រោងឆ្អឹង) ជាកម្មសិទ្ធិរបស់ប្រូតេអ៊ីន fibrillar (មានរាងដំបង) ហើយរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំរបស់ពួកគេគឺα-helix; ផ្ទុយទៅវិញ ប្រូតេអ៊ីន globular អាចមានរចនាសម្ព័ន្ធ β មួយចំនួនធំ។

Spiralization នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide លីនេអ៊ែរកាត់បន្ថយទំហំរបស់វាប្រហែល 4 ដង; និងការវេចខ្ចប់ចូលទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធទីបីធ្វើឱ្យវាបង្រួមជាងខ្សែសង្វាក់ដើមរាប់សិបដង។

មូលបត្របំណុលដែលរក្សាស្ថេរភាពរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន. ចំណងរវាងរ៉ាឌីកាល់ចំហៀងនៃអាស៊ីតអាមីណូដើរតួនាទីក្នុងការធ្វើឱ្យរចនាសម្ព័ន្ធទីបីមានស្ថេរភាព។ ការតភ្ជាប់ទាំងនេះអាចត្រូវបានបែងចែកជាៈ

ខ្លាំង (covalent) [បង្ហាញ].

ខ្សោយ (ប៉ូល និង វ៉ាន ឌឺវ៉ាល់) [បង្ហាញ].

ចំណងជាច្រើនរវាងរ៉ាឌីកាល់ចំហៀងនៃអាស៊ីតអាមីណូកំណត់ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។

លក្ខណៈពិសេសនៃការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន. ការអនុលោមតាមរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានកំណត់ដោយលក្ខណៈសម្បត្តិនៃរ៉ាឌីកាល់ចំហៀងនៃអាស៊ីតអាមីណូដែលបានរួមបញ្ចូលនៅក្នុងវា (ដែលមិនមានឥទ្ធិពលគួរឱ្យកត់សម្គាល់លើការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធបឋមនិងអនុវិទ្យាល័យ) និងមីក្រូបរិស្ថានពោលគឺឧ។ បរិស្ថាន។ នៅពេលបត់ ខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៃប្រូតេអ៊ីនមានទំនោរទៅរកទម្រង់អំណោយផលដ៏ស្វាហាប់ ដែលកំណត់ដោយអប្បបរមានៃថាមពលឥតគិតថ្លៃ។ ដូច្នេះក្រុម R- nonpolar, "ជៀសវាង" ទឹក, ទម្រង់, ដូចដែលវាគឺ, ផ្នែកខាងក្នុងនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន, ដែលជាកន្លែងដែលផ្នែកសំខាន់នៃសំណល់ hydrophobic នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ស្ថិតនៅ។ ស្ទើរតែគ្មានម៉ូលេគុលទឹកនៅកណ្តាលនៃ globule ប្រូតេអ៊ីនទេ។ ក្រុមប៉ូល (អ៊ីដ្រូហ្វីលីក) R នៃអាស៊ីតអាមីណូមានទីតាំងនៅខាងក្រៅនៃស្នូលអ៊ីដ្រូហ្វូប៊ីកនេះហើយត្រូវបានហ៊ុំព័ទ្ធដោយម៉ូលេគុលទឹក។ ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានពត់យ៉ាងស្មុគស្មាញក្នុងចន្លោះបីវិមាត្រ។ នៅពេលដែលវាពត់ ការអនុលោមតាម helical ទីពីរត្រូវបានរំខាន។ ខ្សែសង្វាក់ "បំបែក" នៅចំណុចខ្សោយដែល proline ឬ hydroxyproline មានទីតាំងនៅ ចាប់តាំងពីអាស៊ីតអាមីណូទាំងនេះមានចល័តច្រើនជាងនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់បង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនតែមួយជាមួយក្រុម peptide ផ្សេងទៀត។ កន្លែងពត់មួយទៀតគឺ glycine ដែលមានក្រុម R តូច (អ៊ីដ្រូសែន) ។ ដូច្នេះក្រុម R នៃអាស៊ីតអាមីណូផ្សេងទៀតនៅពេលដាក់ជង់ មានទំនោរកាន់កាប់កន្លែងទំនេរនៅទីតាំងនៃ glycine ។ អាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួន - alanine, leucine, glutamate, histidine - រួមចំណែកដល់ការរក្សារចនាសម្ព័ន្ធ helical មានស្ថេរភាពនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីននិងដូចជា methionine, valine, isoleucine, អាស៊ីត aspartic គាំទ្រដល់ការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធβ។ នៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលមានការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធទីបី មានតំបន់ក្នុងទម្រង់ជា α-helices (helical), β-structures (layered) និង coil ចៃដន្យ។ មានតែការបត់ spatial ត្រឹមត្រូវនៃប្រូតេអ៊ីនធ្វើឱ្យវាសកម្ម; ការរំលោភបំពានរបស់វានាំឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរលក្ខណៈសម្បត្តិប្រូតេអ៊ីននិងការបាត់បង់សកម្មភាពជីវសាស្រ្ត។

រចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន Quaternary

ប្រូតេអ៊ីនដែលមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide តែមួយមានរចនាសម្ព័ន្ធទីបីប៉ុណ្ណោះ។ ទាំងនេះរួមមាន myoglobin - ប្រូតេអ៊ីនជាលិកាសាច់ដុំដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការភ្ជាប់អុកស៊ីសែន អង់ស៊ីមមួយចំនួន (lysozyme, pepsin, trypsin ជាដើម)។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនត្រូវបានបង្កើតឡើងពីខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាច្រើន ដែលនីមួយៗមានរចនាសម្ព័ន្ធទីបី។ ចំពោះប្រូតេអ៊ីនបែបនេះ គំនិតនៃរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ត្រូវបានណែនាំ ដែលជាការរៀបចំនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាច្រើនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធទីបីចូលទៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលមានមុខងារតែមួយ។ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ត្រូវបានគេហៅថា oligomer ហើយខ្សែសង្វាក់ polypeptide របស់វាជាមួយនឹងរចនាសម្ព័ន្ធទីបីត្រូវបានគេហៅថា protomers ឬ subunits (រូបភាព 4) ។

នៅកម្រិត quaternary នៃអង្គការ ប្រូតេអ៊ីនរក្សាការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធមូលដ្ឋាននៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបី (globular ឬ fibrillar) ។ ឧទាហរណ៍ អេម៉ូក្លូប៊ីន គឺជាប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary និងមានបួនរង។ អនុផ្នែកនីមួយៗគឺជាប្រូតេអ៊ីន globular ហើយជាទូទៅ hemoglobin ក៏មានការកំណត់ globular ផងដែរ។ ប្រូតេអ៊ីនសក់និងរោមចៀម - keratins ដែលទាក់ទងនឹងរចនាសម្ព័ន្ធទីបីទៅនឹងប្រូតេអ៊ីន fibrillar មានទម្រង់ fibrillar និងរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ។

ស្ថេរភាពនៃរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ប្រូតេអ៊ីន. ប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់ដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ត្រូវបានញែកដាច់ពីគ្នាក្នុងទម្រង់នៃ macromolecules បុគ្គលដែលមិនបំបែកទៅជាអនុរង។ ទំនាក់ទំនងរវាងផ្ទៃនៃរងគឺអាចធ្វើទៅបានតែដោយសារតែក្រុមប៉ូលនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ ចាប់តាំងពីក្នុងអំឡុងពេលនៃការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃសង្វាក់ polypeptide នីមួយៗ រ៉ាឌីកាល់ចំហៀងនៃអាស៊ីតអាមីណូដែលមិនមានប៉ូល (ដែលបង្កើតបានជាភាគច្រើននៃ អាស៊ីតអាមីណូប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់) ត្រូវបានលាក់នៅក្នុងផ្នែករង។ អ៊ីយ៉ុងជាច្រើន (អំបិល) អ៊ីដ្រូសែន និងក្នុងករណីខ្លះចំណង disulfide ត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងក្រុមប៉ូលរបស់ពួកគេ ដែលកាន់ផ្នែករងយ៉ាងរឹងមាំក្នុងទម្រង់នៃស្មុគស្មាញដែលបានរៀបចំ។ ការប្រើប្រាស់សារធាតុដែលបំបែកចំណងអ៊ីដ្រូសែន ឬសារធាតុដែលកាត់បន្ថយស្ពាន disulfide បណ្តាលឱ្យមានការបែកខ្ញែកនៃ protomers និងការបំផ្លាញរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃប្រូតេអ៊ីន។ នៅក្នុងតារាង 1 សង្ខេបទិន្នន័យនៅលើចំណងដែលរក្សាស្ថេរភាពកម្រិតផ្សេងគ្នានៃការរៀបចំនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន [បង្ហាញ].

លក្ខណៈពិសេសនៃការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន fibrillar មួយចំនួន

ការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន fibrillar មានលក្ខណៈពិសេសមួយចំនួនបើប្រៀបធៀបទៅនឹងប្រូតេអ៊ីន globular ។ លក្ខណៈពិសេសទាំងនេះអាចត្រូវបានគេមើលឃើញនៅក្នុងឧទាហរណ៍នៃ keratin, fibroin និង collagen ។ Keratin មាននៅក្នុងទម្រង់ α- និង β-។ α-Keratins និង fibroin មានរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំជាស្រទាប់ ប៉ុន្តែនៅក្នុង keratin ខ្សែសង្វាក់គឺស្របគ្នា ហើយនៅក្នុង fibroin ពួកវាគឺប្រឆាំងនឹងប៉ារ៉ាឡែល (សូមមើលរូបទី 3); លើសពីនេះទៀត keratin មានចំណង interchain disulfide ខណៈពេលដែល fibroin មិនមានពួកវា។ ការបំបែកចំណង disulfide នាំឱ្យមានការបំបែកខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៅក្នុង keratins ។ ផ្ទុយទៅវិញ ការបង្កើតនូវចំនួនអតិបរមានៃចំណង disulfide នៅក្នុង keratins តាមរយៈការប៉ះពាល់នឹងភ្នាក់ងារអុកស៊ីតកម្ម បង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធលំហដ៏រឹងមាំ។ ជាទូទៅនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន fibrillar មិនដូចប្រូតេអ៊ីន globular ទេជួនកាលវាពិបាកក្នុងការបែងចែកយ៉ាងតឹងរ៉ឹងរវាងកម្រិតផ្សេងៗគ្នានៃអង្គការ។ ប្រសិនបើយើងទទួលយក (សម្រាប់ប្រូតេអ៊ីន globular) ដែលរចនាសម្ព័ន្ធទីបីគួរតែត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយការដាក់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយនៅក្នុងលំហ ហើយរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ដោយខ្សែសង្វាក់ជាច្រើន បន្ទាប់មកនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន fibrillar ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាច្រើនត្រូវបានចូលរួមរួចហើយក្នុងអំឡុងពេលនៃការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ។ . ឧទាហរណ៍ធម្មតានៃប្រូតេអ៊ីន fibrillar គឺ collagen ដែលជាប្រូតេអ៊ីនដែលមានច្រើនបំផុតនៅក្នុងខ្លួនមនុស្ស (ប្រហែល 1/3 នៃម៉ាសនៃប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់) ។ វាត្រូវបានគេរកឃើញនៅក្នុងជាលិកាដែលមានកម្លាំងខ្ពស់ និងការពង្រីកទាប (ឆ្អឹង សរសៃពួរ ស្បែក ធ្មេញ។ល។)។ នៅក្នុង collagen មួយភាគបីនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូគឺ glycine ហើយប្រហែលមួយភាគបួនឬច្រើនជាងនេះបន្តិចគឺ proline ឬ hydroxyproline ។

ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដាច់ស្រយាលនៃ collagen (រចនាសម្ព័ន្ធបឋម) មើលទៅដូចជាខ្សែដែលខូច។ វាមានអាស៊ីតអាមីណូប្រហែល 1000 និងមានទម្ងន់ម៉ូលេគុលប្រហែល 10 5 (រូបភាព 5, ក, ខ) ។ ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានបង្កើតឡើងពីអាស៊ីតអាមីណូចំនួនបី (បីដង) នៃសមាសធាតុដូចខាងក្រោមៈ gly-A-B ដែល A និង B គឺជាអាស៊ីតអាមីណូណាមួយក្រៅពី glycine (ភាគច្រើនជាញឹកញាប់ proline និង hydroxyproline) ។ ខ្សែសង្វាក់ polypeptide របស់ Collagen (ឬ α-chains) កំឡុងពេលបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ និងទីបី (រូបភាព 5, c និង d) មិនអាចបង្កើត α-helices ធម្មតាជាមួយនឹងស៊ីមេទ្រី helical បានទេ។ Proline, hydroxyproline និង glycine (អាស៊ីតអាមីណូ antihelical) រំខានដល់បញ្ហានេះ។ ហេតុដូច្នេះហើយ ខ្សែសង្វាក់ α បីដូចដែលវាមាន វង់រមួល ដូចជាខ្សែស្រឡាយបីដែលរុំជុំវិញស៊ីឡាំង។ ខ្សែសង្វាក់ α helical បីបង្កើតជារចនាសម្ព័ន្ធកូឡាជែនដែលត្រូវបានគេហៅថា tropocollagen (រូបភាព 5d) ។ Tropocollagen នៅក្នុងអង្គការរបស់វាគឺជារចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃ collagen ។ ចិញ្ចៀនរាបស្មើនៃ proline និង hydroxyproline ទៀងទាត់ឆ្លាស់គ្នាតាមខ្សែសង្វាក់ផ្តល់ឱ្យវានូវភាពរឹងដូចចំណង interchain រវាង α-chains នៃ tropocollagen (ដែលនេះជាមូលហេតុដែល collagen ធន់នឹងការលាតសន្ធឹង) ។ Tropocollagen គឺជាផ្នែករងនៃសរសៃ collagen ។ ការដាក់ស្រទាប់រង tropocollagen ទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃ collagen កើតឡើងក្នុងលក្ខណៈមួយជំហាន (រូបភាព 5e) ។

ស្ថេរភាពនៃរចនាសម្ព័ន្ធ collagen កើតឡើងដោយសារតែ interchain hydrogen, ionic bonds និង van der Waals និងមួយចំនួនតូចនៃចំណង covalent ។

ខ្សែសង្វាក់ α នៃ collagen មានរចនាសម្ព័ន្ធគីមីផ្សេងៗគ្នា។ មានខ្សែសង្វាក់ α 1 ប្រភេទផ្សេងៗគ្នា (I, II, III, IV) និង α 2 chains ។ អាស្រ័យលើ α 1 - និង α 2 -chains ត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងការបង្កើត helix បីខ្សែនៃ tropocollagen, collagen 4 ប្រភេទត្រូវបានសម្គាល់:

ប្រភេទទីមួយ - ពីរα 1 (I) និងមួយ α 2 ខ្សែសង្វាក់;

ប្រភេទទីពីរ - ខ្សែសង្វាក់ α 1 (II) ចំនួនបី;

ប្រភេទទីបី - ខ្សែសង្វាក់ α 1 (III) ចំនួនបី;

ប្រភេទទីបួន - ខ្សែសង្វាក់ α 1 (IV) ចំនួនបី។

កូឡាជែនទូទៅបំផុតគឺជាប្រភេទទីមួយ: វាត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងជាលិកាឆ្អឹង, ស្បែក, សរសៃពួរ; ប្រភេទ 2 collagen ត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងជាលិកាឆ្អឹងខ្ចី។ល។ ជាលិកាមួយប្រភេទអាចមានប្រភេទផ្សេងគ្នានៃ collagen ។

ការប្រមូលផ្តុំនៃរចនាសម្ព័ន្ធកូឡាជែន ភាពរឹង និងភាពអសកម្មរបស់ពួកគេធានាបាននូវភាពរឹងមាំខ្ពស់នៃសរសៃ collagen ។ ប្រូតេអ៊ីន Collagen ក៏មានសមាសធាតុកាបូអ៊ីដ្រាតផងដែរ ពោលគឺពួកវាជាប្រូតេអ៊ីន-កាបូអ៊ីដ្រាតស្មុគស្មាញ។

Collagen គឺជាប្រូតេអ៊ីនក្រៅកោសិកាដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយកោសិកាជាលិកាភ្ជាប់ដែលមាននៅក្នុងសរីរាង្គទាំងអស់។ ដូច្នេះជាមួយនឹងការខូចខាតដល់ collagen (ឬការរំខាននៃការបង្កើតរបស់វា) ការរំលោភលើមុខងារគាំទ្រនៃជាលិកាភ្ជាប់នៃសរីរាង្គកើតឡើង។

ខ្សែសង្វាក់ alpha polypeptide បញ្ចប់ដោយការរួមបញ្ចូលគ្នានៃអាស៊ីតអាមីណូ valine-leucine ហើយខ្សែសង្វាក់ beta polypeptide បញ្ចប់ដោយការរួមបញ្ចូលគ្នានៃ valine-histidine-leucine ។ ខ្សែសង្វាក់ alpha និង beta polypeptide នៅក្នុងម៉ូលេគុល hemoglobin មិនត្រូវបានរៀបចំតាមលីនេអ៊ែរទេ នេះជារចនាសម្ព័ន្ធចម្បង។ ដោយសារតែអត្ថិភាពនៃកម្លាំង intramolecular ច្រវាក់ polypeptide ត្រូវបានរមួលក្នុងទម្រង់ជា alpha-helix helix (រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ) ធម្មតានៃប្រូតេអ៊ីន។ helix alpha-helix ខ្លួនវាពត់ជាលំហសម្រាប់ខ្សែសង្វាក់ alpha និង beta polypeptide នីមួយៗ បង្កើតជា plexuses នៃរាងពងក្រពើ (រចនាសម្ព័ន្ធទីបី)។ ផ្នែកនីមួយៗនៃខ្សែសង្វាក់ alpha-helix នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានសម្គាល់ដោយអក្សរឡាតាំងពី A ដល់ H ។ ខ្សែសង្វាក់ alpha និង beta polypeptide កោងទីបីទាំងអស់ ស្ថិតនៅចន្លោះនៅក្នុងទំនាក់ទំនងជាក់លាក់មួយ - រចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ។ ពួកវាត្រូវបានតភ្ជាប់មិនមែនដោយចំណងគីមីពិតនោះទេ ប៉ុន្តែដោយកម្លាំងអន្តរម៉ូលេគុល។

វាបានប្រែក្លាយថាមនុស្សមានបីប្រភេទសំខាន់ៗនៃអេម៉ូក្លូប៊ីនធម្មតា: អំប្រ៊ីយ៉ុង - U, ទារក - F និងអេម៉ូក្លូប៊ីនមនុស្សពេញវ័យ - A. HbU (ដាក់ឈ្មោះតាមអក្សរដំបូងនៃពាក្យស្បូន) កើតឡើងនៅក្នុងអំប្រ៊ីយ៉ុងរវាង 7 និង 12 សប្តាហ៍នៃជីវិត។ បន្ទាប់មកវាបាត់ ហើយលេចចេញជាអេម៉ូក្លូប៊ីនរបស់ទារក ដែលបន្ទាប់ពីខែទី 3 គឺជាអេម៉ូក្លូប៊ីនសំខាន់របស់ទារក។ បន្ទាប់ពីនេះ អេម៉ូក្លូប៊ីនពេញវ័យធម្មតាលេចឡើងបន្តិចម្តងៗ ដែលហៅថា HbA បន្ទាប់ពីអក្សរដំបូងនៃពាក្យអង់គ្លេស "មនុស្សពេញវ័យ" ។ បរិមាណអេម៉ូក្លូប៊ីនរបស់ទារកមានការថយចុះជាលំដាប់ ដូច្នេះនៅពេលកើត 80% នៃអេម៉ូក្លូប៊ីនគឺ HbA ហើយមានតែ 20% ប៉ុណ្ណោះគឺ HbF ។ បន្ទាប់ពីកំណើត អេម៉ូក្លូប៊ីនរបស់គភ៌បន្តថយចុះ ហើយត្រឹម 2-3 ឆ្នាំនៃជីវិត វាមានត្រឹមតែ 1-2% ប៉ុណ្ណោះ។ ចំនួនដូចគ្នានៃអេម៉ូក្លូប៊ីនរបស់ទារកគឺនៅក្នុងមនុស្សពេញវ័យ។ បរិមាណ HbF លើសពី 2% ត្រូវបានចាត់ទុកថាជារោគសាស្ត្រសម្រាប់មនុស្សពេញវ័យ និងសម្រាប់កុមារអាយុលើសពី 3 ឆ្នាំ។

បន្ថែមពីលើប្រភេទធម្មតានៃអេម៉ូក្លូប៊ីន វ៉ារ្យ៉ង់រោគសាស្ត្រជាង 50 ត្រូវបានគេស្គាល់នាពេលបច្ចុប្បន្ន។ ពួកគេត្រូវបានដាក់ឈ្មោះដំបូងដោយអក្សរឡាតាំង។ អក្សរ B គឺអវត្តមានក្នុងការកំណត់ប្រភេទអេម៉ូក្លូប៊ីន ព្រោះវាកំណត់ពីដំបូង HbS ។

អេម៉ូក្លូប៊ីន (Hb)- សារធាតុក្រូម៉ូសូមដែលមាននៅក្នុងកោសិកាឈាមក្រហម និងចូលរួមក្នុងការដឹកជញ្ជូនអុកស៊ីសែនទៅកាន់ជាលិកា។ អេម៉ូក្លូប៊ីនចំពោះមនុស្សពេញវ័យត្រូវបានគេហៅថាអេម៉ូក្លូប៊ីន A (Hb A) ។ ទំងន់ម៉ូលេគុលរបស់វាគឺប្រហែល 65,000 Da ។ ម៉ូលេគុល Hb A មានរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary និងរួមបញ្ចូលបួនរង - ខ្សែសង្វាក់ polypeptide (កំណត់ α1, α2, β1 និង β2 ដែលនីមួយៗត្រូវបានភ្ជាប់ជាមួយ heme ។

ចងចាំថាអេម៉ូក្លូប៊ីនគឺជាប្រូតេអ៊ីន allosteric; នេះផ្លាស់ប្តូរភាពស្និទ្ធស្នាលនៃប្រូតេអ៊ីនសម្រាប់ ligands ។ ការអនុលោមតាមភាពស្និទ្ធស្នាលតិចបំផុតសម្រាប់ ligand ត្រូវបានគេហៅថា tense ឬ T-conformation ។ ការអនុលោមតាមភាពស្និទ្ធស្នាលបំផុតសម្រាប់ ligand ត្រូវបានគេហៅថាការបន្ធូរបន្ថយឬ R-conformation ។

ការអនុលោមតាម R- និង T នៃម៉ូលេគុលអេម៉ូក្លូប៊ីនស្ថិតក្នុងស្ថានភាពលំនឹងថាមវន្ត៖

កត្តាបរិស្ថានផ្សេងៗអាចផ្លាស់ប្តូរតុល្យភាពនេះក្នុងទិសដៅមួយឬផ្សេងទៀត។ និយតករ Allosteric ដែលប៉ះពាល់ដល់ទំនាក់ទំនងនៃ Hb សម្រាប់ O2 គឺ: 1) អុកស៊ីសែន; 2) ការផ្តោតអារម្មណ៍ H + (pH មធ្យម); 3) កាបូនឌីអុកស៊ីត (CO2); 4) 2,3-diphosphoglycerate (DPG) ។ ការភ្ជាប់នៃម៉ូលេគុលអុកស៊ីហ៊្សែនទៅនឹងផ្នែករងនៃអេម៉ូក្លូប៊ីនមួយ ជំរុញការផ្លាស់ប្តូរនៃការអនុលោមតាមភាពតានតឹងទៅជាការសម្រាក និងបង្កើនភាពស្និទ្ធស្នាលសម្រាប់អុកស៊ីសែននៃផ្នែករងផ្សេងទៀតនៃម៉ូលេគុលអេម៉ូក្លូប៊ីនដូចគ្នា។ បាតុភូតនេះត្រូវបានគេហៅថាឥទ្ធិពលសហករណ៍។ លក្ខណៈស្មុគ្រស្មាញនៃការភ្ជាប់អេម៉ូក្លូប៊ីនទៅនឹងអុកស៊ីហ្សែនត្រូវបានឆ្លុះបញ្ចាំងដោយខ្សែកោងតិត្ថិភាពអេម៉ូក្លូប៊ីន O2 ដែលមានរាងអក្សរ S (រូបភាព 3.1) ។

រូបភាព 3.1 ។ខ្សែកោងនៃ myoglobin (1) និង hemoglobin (2) តិត្ថិភាពអុកស៊ីសែន។

ទម្រង់ម៉ូលេគុលអេម៉ូក្លូប៊ីនខុសគ្នាពីគ្នាទៅវិញទៅមកនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ ឧទាហរណ៏នៃប្រភេទអេម៉ូក្លូប៊ីនបែបនេះដែលមាននៅក្រោមលក្ខខណ្ឌសរីរវិទ្យាគឺ អេម៉ូក្លូប៊ីនទារក (HbF)មានវត្តមាននៅក្នុងឈាមក្នុងដំណាក់កាលអំប្រ៊ីយ៉ុងនៃការអភិវឌ្ឍន៍មនុស្ស។ មិនដូច HbA ទេម៉ូលេគុលរបស់វាមាន 2 α- និង 2 γ-chains (នោះគឺ β-chains ត្រូវបានជំនួសដោយ γ-chains) ។ អេម៉ូក្លូប៊ីនបែបនេះមានទំនាក់ទំនងខ្ពស់ជាងសម្រាប់អុកស៊ីសែន។ នេះគឺជាអ្វីដែលអនុញ្ញាតឱ្យអំប្រ៊ីយ៉ុងទទួលបានអុកស៊ីសែនពីឈាមរបស់ម្តាយតាមរយៈសុក។ ភ្លាមៗបន្ទាប់ពីកំណើត HbF នៅក្នុងឈាមរបស់ទារកត្រូវបានជំនួសដោយ HbA ។

ឧទាហរណ៍នៃអេម៉ូក្លូប៊ីនមិនធម្មតា ឬរោគសាស្ត្រគឺត្រូវបានរៀបរាប់រួចហើយ (សូមមើល 2.4 ។) អេម៉ូក្លូប៊ីនអេស ត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងអ្នកជំងឺដែលមានជំងឺស្លេកស្លាំងកោសិកា។ ដូចដែលអ្នកបានដឹងហើយថាវាខុសគ្នាពីអេម៉ូក្លូប៊ីន A ដោយជំនួស glutamate ជាមួយ valine នៅក្នុងខ្សែβ-chains ។ ការជំនួសអាស៊ីតអាមីណូនេះបណ្តាលឱ្យមានការថយចុះនៃការរលាយ HbS នៅក្នុងទឹក និងការថយចុះនៃទំនាក់ទំនងរបស់វាចំពោះ O2 ។

រចនាសម្ព័ន្ធគីមីនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានតំណាងដោយអាស៊ីតអាមីណូអាល់ហ្វាដែលតភ្ជាប់នៅក្នុងខ្សែសង្វាក់តាមរយៈចំណង peptide ។ នៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត សមាសភាពត្រូវបានកំណត់ដោយហ្សែន។ នៅក្នុងដំណើរការនៃការសំយោគក្នុងករណីភាគច្រើន 20 អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រភេទស្តង់ដារត្រូវបានប្រើប្រាស់។ បន្សំជាច្រើនរបស់ពួកគេបង្កើតជាម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនជាមួយនឹងលក្ខណៈសម្បត្តិជាច្រើនប្រភេទ។ សំណល់អាស៊ីតអាមីណូច្រើនតែជាកម្មវត្ថុនៃការកែប្រែក្រោយការបកប្រែ។ ពួកវាអាចកើតឡើងមុនពេលប្រូតេអ៊ីនចាប់ផ្តើមអនុវត្តមុខងាររបស់វា និងអំឡុងពេលសកម្មភាពរបស់វានៅក្នុងកោសិកា។ នៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត ម៉ូលេគុលជាច្រើនច្រើនតែបង្កើតជាស្មុគស្មាញស្មុគស្មាញ។ ឧទាហរណ៍មួយគឺសមាគមរស្មីសំយោគ។

គោលបំណងនៃការតភ្ជាប់

ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេចាត់ទុកថាជាសមាសធាតុសំខាន់នៃអាហាររូបត្ថម្ភរបស់មនុស្ស និងសត្វ ដោយសារតែរាងកាយរបស់ពួកគេមិនអាចសំយោគអាស៊ីតអាមីណូចាំបាច់ទាំងអស់។ ពួកគេខ្លះគួរតែមកជាមួយអាហារប្រូតេអ៊ីន។ ប្រភពសំខាន់នៃសមាសធាតុគឺសាច់ គ្រាប់ ទឹកដោះគោ ត្រី និងគ្រាប់ធញ្ញជាតិ។ ក្នុងកម្រិតតិចតួច ប្រូតេអ៊ីនមាននៅក្នុងបន្លែ ផ្សិត និងផ្លែប៊ឺរី។ ក្នុងអំឡុងពេលរំលាយអាហារតាមរយៈអង់ស៊ីម ប្រូតេអ៊ីនដែលប្រើប្រាស់ត្រូវបានបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ។ ពួកវាត្រូវបានគេប្រើរួចហើយនៅក្នុងការសំយោគប្រូតេអ៊ីនផ្ទាល់របស់ពួកគេនៅក្នុងខ្លួន ឬឆ្លងកាត់ការបំបែកបន្ថែមទៀតដើម្បីទទួលបានថាមពល។

ឯកសារយោងប្រវត្តិសាស្ត្រ

លំដាប់នៃរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនអាំងស៊ុយលីនត្រូវបានកំណត់ដំបូងដោយ Frederij Senger ។ សម្រាប់ការងាររបស់គាត់ គាត់បានទទួលរង្វាន់ណូបែលនៅឆ្នាំ 1958 ។ Sanger បានប្រើវិធីសាស្រ្តលំដាប់។ ដោយប្រើការបំភាយកាំរស្មី X រចនាសម្ព័ន្ធបីវិមាត្រនៃ myoglobin និង hemoglobin ត្រូវបានទទួលជាបន្តបន្ទាប់ (នៅចុងទសវត្សរ៍ឆ្នាំ 1950) ។ ការងារនេះត្រូវបានអនុវត្តដោយ John Kendrew និង Max Perutz ។

រចនាសម្ព័ន្ធម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន

វារួមបញ្ចូលប៉ូលីលីនេអ៊ែរ។ ពួកវាមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូអាល់ហ្វា ដែលជាម៉ូណូមឺរ។ លើសពីនេះ រចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនអាចរួមបញ្ចូលសមាសធាតុនៃធម្មជាតិដែលមិនមែនជាអាស៊ីតអាមីណូ និងសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលបានកែប្រែ។ នៅពេលកំណត់សមាសធាតុ អក្សរកាត់ 1- ឬ 3 ត្រូវបានប្រើ។ សមាសធាតុដែលមានសំណល់ពីពីរទៅរាប់សិបត្រូវបានសំដៅជាញឹកញាប់ថាជា "polypeptide" ។ ជាលទ្ធផលនៃអន្តរកម្មនៃក្រុមអាល់ហ្វា-carboxyl នៃអាស៊ីតអាមីណូមួយជាមួយក្រុមអាល់ហ្វា - អាមីណូមួយទៀត ចំណងលេចឡើង (កំឡុងពេលបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន) ។ ចុងបញ្ចប់ C- និង N-terminal នៃសមាសធាតុត្រូវបានសម្គាល់ អាស្រ័យលើក្រុមណាមួយនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដោយឥតគិតថ្លៃ៖ -COOH ឬ -NH 2 ។ នៅក្នុងដំណើរការនៃការសំយោគប្រូតេអ៊ីននៅលើ ribosome សំណល់ស្ថានីយដំបូងជាធម្មតាជាសំណល់ methionine; បន្តបន្ទាប់ទៀតត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹង C-terminus នៃចំនុចមុន។

កម្រិតនៃអង្គការ

ពួកគេត្រូវបានស្នើឡើងដោយ Lindrem-Lang ។ ទោះបីជាការពិតដែលថាការបែងចែកនេះត្រូវបានចាត់ទុកថាហួសសម័យក៏ដោយក៏វានៅតែត្រូវបានគេប្រើ។ វាត្រូវបានស្នើឡើងដើម្បីបែងចែកបួនកម្រិតនៃអង្គការតភ្ជាប់។ រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយកូដហ្សែន និងលក្ខណៈនៃហ្សែន។ កម្រិតខ្ពស់ត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយការបង្កើតកំឡុងពេលបត់ប្រូតេអ៊ីន។ រចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយខ្សែសង្វាក់អាស៊ីតអាមីណូទាំងមូល។ យ៉ាង​ណា​ក៏​ដោយ វា​គឺ​ជា​ការ​លំបាក​ណាស់។ វាអាចរងឥទ្ធិពលពីកត្តាខាងក្រៅ។ ក្នុងន័យនេះ វាជាការត្រឹមត្រូវជាងក្នុងការនិយាយអំពីការអនុលោមតាមបរិវេណដែលជាអំណោយផលបំផុត និងថាមពលដែលចូលចិត្តបំផុត។

កម្រិត 1

វាត្រូវបានតំណាងដោយលំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ តាមក្បួនវាត្រូវបានពិពណ៌នាដោយប្រើសញ្ញាមួយឬបីអក្សរ។ រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយការរួមបញ្ចូលគ្នាដ៏មានស្ថេរភាពនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។ ពួកគេអនុវត្តភារកិច្ចជាក់លាក់។ "គំនូរបែបអភិរក្ស" បែបនេះនៅតែត្រូវបានរក្សាទុកក្នុងអំឡុងពេលវិវត្តនៃប្រភេទសត្វ។ ជារឿយៗពួកវាអាចត្រូវបានប្រើដើម្បីទស្សន៍ទាយបញ្ហានៃប្រូតេអ៊ីនដែលមិនស្គាល់។ តាមរយៈការវាយតម្លៃកម្រិតនៃភាពស្រដៀងគ្នា (ភាពដូចគ្នា) នៅក្នុងខ្សែសង្វាក់អាស៊ីតអាមីណូពីសារពាង្គកាយផ្សេងៗគ្នា វាអាចធ្វើទៅបានដើម្បីកំណត់ចម្ងាយវិវត្តន៍ដែលបង្កើតឡើងរវាងតាកាដែលបង្កើតបានជាសារពាង្គកាយទាំងនេះ។ រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយលំដាប់លំដោយឬដោយស្មុគស្មាញដើមនៃ mRNA របស់វាដោយប្រើតារាងកូដហ្សែន។

ការបញ្ជាទិញក្នុងស្រុកនៃផ្នែកខ្សែសង្វាក់

នេះគឺជាកម្រិតបន្ទាប់នៃអង្គការ - រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីន។ មានប្រភេទជាច្រើនរបស់វា។ ការបញ្ជាទិញក្នុងស្រុកនៃផ្នែកមួយនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide មានស្ថេរភាពដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែន។ ប្រភេទដែលពេញនិយមបំផុតគឺ៖

រចនាសម្ព័ន្ធលំហ

រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនរួមមានធាតុនៃកម្រិតមុន។ ពួកវាមានស្ថេរភាពដោយប្រភេទផ្សេងគ្នានៃអន្តរកម្ម។ ចំណង Hydrophobic គឺមានសារៈសំខាន់បំផុត។ ស្ថេរភាពរួមមាន:

• អន្តរកម្ម covalent ។
• ចំណងអ៊ីយ៉ុងបង្កើតរវាងក្រុមចំហៀងនៃអាស៊ីតអាមីណូដែលមានបន្ទុកផ្ទុយគ្នា។
• អន្តរកម្មអ៊ីដ្រូសែន។
• ចំណង Hydrophobic ។ នៅក្នុងដំណើរការនៃអន្តរកម្មជាមួយធាតុជុំវិញ H 2 O ប្រូតេអ៊ីនបត់ ដូច្នេះក្រុមអាស៊ីតអាមីណូដែលមិនមានប៉ូឡាត្រូវបានញែកចេញពីដំណោះស្រាយ aqueous ។ ក្រុមអ៊ីដ្រូហ្វីលីក (ប៉ូល) លេចឡើងនៅលើផ្ទៃនៃម៉ូលេគុល។

រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយវិធីសាស្ត្រម៉ាញ៉េទិច (នុយក្លេអ៊ែរ) ប្រភេទមួយចំនួននៃមីក្រូទស្សន៍និងវិធីសាស្រ្តផ្សេងទៀត។

គោលការណ៍នៃការបញ្ឈប់

ការស្រាវជ្រាវបានបង្ហាញថាវាងាយស្រួលក្នុងការកំណត់អត្តសញ្ញាណមួយកម្រិតទៀតរវាងកម្រិត 2 និង 3 ។ វាត្រូវបានគេហៅថា "ស្ថាបត្យកម្ម" "គំនូរប្លង់" ។ វាត្រូវបានកំណត់ដោយទីតាំងដែលទាក់ទងនៃសមាសធាតុនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ (beta strands និង alpha helices) នៅក្នុងព្រំដែននៃ globule បង្រួម - ដែនប្រូតេអ៊ីន។ វា​អាច​មាន​ដោយ​ឯករាជ្យ ឬ​ត្រូវ​បាន​បញ្ចូល​ក្នុង​ប្រូតេអ៊ីន​ធំ​ជាង​រួម​ជាមួយ​នឹង​ប្រូតេអ៊ីន​ស្រដៀង​គ្នា​ផ្សេង​ទៀត។ វាត្រូវបានបង្កើតឡើងថាការជម្រុញរចនាប័ទ្មគឺមានលក្ខណៈអភិរក្សណាស់។ ពួកវាត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនដែលមិនមានទំនាក់ទំនងវិវត្តន៍ ឬមុខងារ។ និយមន័យនៃស្ថាបត្យកម្មគឺជាមូលដ្ឋាននៃការបែងចែកសនិទានកម្ម (រូបវិទ្យា)។

អង្គការដែន

ជាមួយនឹងការរៀបចំគ្នាទៅវិញទៅមកនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាច្រើននៅក្នុងស្មុគស្មាញប្រូតេអ៊ីនមួយ រចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើង។ ធាតុដែលបង្កើតវាត្រូវបានបង្កើតឡើងដាច់ដោយឡែកនៅលើ ribosomes ។ មានតែនៅពេលបញ្ចប់ការសំយោគប៉ុណ្ណោះ ដែលរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីននេះចាប់ផ្តើមបង្កើត។ វាអាចមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide ផ្សេងគ្នា និងដូចគ្នាបេះបិទ។ រចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃប្រូតេអ៊ីនមានស្ថេរភាពដោយសារតែអន្តរកម្មដូចគ្នានឹងកម្រិតមុន។ ស្មុគ្រស្មាញមួយចំនួនអាចរួមបញ្ចូលប្រូតេអ៊ីនរាប់សិប។

រចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន៖ ភារកិច្ចការពារ

Polypeptides នៃ cytoskeleton ដែលដើរតួក្នុងមធ្យោបាយខ្លះជាការពង្រឹង ផ្តល់ឱ្យសរីរាង្គជាច្រើននូវរូបរាងរបស់ពួកគេ និងចូលរួមក្នុងការផ្លាស់ប្តូររបស់វា។ ប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធផ្តល់ការការពារដល់រាងកាយ។ ឧទាហរណ៍ collagen គឺជាប្រូតេអ៊ីនបែបនេះ។ វាបង្កើតជាមូលដ្ឋាននៅក្នុងសារធាតុ intercellular នៃជាលិកាភ្ជាប់។ Keratin ក៏មានមុខងារការពារផងដែរ។ វាបង្កើតជាមូលដ្ឋាននៃស្នែង រោម រោម និងដេរីវេនៃអេពីដេមី។ នៅពេលដែលប្រូតេអ៊ីនភ្ជាប់ជាតិពុល ក្នុងករណីជាច្រើនការបន្សាបជាតិពុលកើតឡើង។ នេះជារបៀបដែលភារកិច្ចការពារជាតិគីមីនៃរាងកាយត្រូវបានសម្រេច។ អង់ស៊ីមថ្លើមដើរតួយ៉ាងសំខាន់ក្នុងដំណើរការបន្សាបជាតិពុលនៅក្នុងខ្លួនមនុស្ស។ ពួកវាអាចបំបែកសារធាតុពុល ឬបំប្លែងពួកវាទៅជាទម្រង់រលាយ។ នេះជួយសម្រួលការដឹកជញ្ជូនលឿនជាងមុនពីរាងកាយ។ ប្រូតេអ៊ីន​ដែល​មាន​ក្នុង​ឈាម និង​វត្ថុ​រាវ​ក្នុង​រាងកាយ​ផ្សេង​ទៀត​ផ្តល់​នូវ​ការ​ការពារ​ប្រព័ន្ធ​ភាព​ស៊ាំ​ដោយ​ការ​បង្ក​ឱ្យ​មាន​ការ​ឆ្លើយ​តប​ទៅ​នឹង​ការ​វាយ​ប្រហារ​របស់​ភ្នាក់ងារ​បង្ក​រោគ និង​របួស។ Immunoglobulins (អង្គបដិប្រាណ និងសមាសធាតុនៃប្រព័ន្ធបំពេញបន្ថែម) អាចបន្សាបបាក់តេរី ប្រូតេអ៊ីនបរទេស និងមេរោគ។

យន្តការបទប្បញ្ញត្តិ

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ដែលដើរតួជាប្រភពថាមពល ឬជាសម្ភារៈសំណង់ គ្រប់គ្រងដំណើរការខាងក្នុងកោសិកាជាច្រើន។ ដូច្នេះ ដោយសារពួកវា ការបកប្រែ ប្រតិចារិក ការកាត់ និងសកម្មភាពនៃសារធាតុ polypeptides ផ្សេងទៀតត្រូវបានគ្រប់គ្រង។ យន្តការនិយតកម្មគឺផ្អែកលើសកម្មភាពអង់ស៊ីមឬបង្ហាញដោយខ្លួនវាដោយសារតែការភ្ជាប់ជាក់លាក់ទៅនឹងម៉ូលេគុលផ្សេងទៀត។ ឧទាហរណ៍ កត្តាចម្លង សារធាតុសកម្ម polypeptides និងប្រូតេអ៊ីន repressor មានសមត្ថភាពគ្រប់គ្រងអាំងតង់ស៊ីតេនៃការចម្លងហ្សែន។ ក្នុងការធ្វើដូច្នេះ ពួកវាមានអន្តរកម្មជាមួយនឹងនិយតកម្មហ្សែន។ តួនាទីដ៏សំខាន់បំផុតក្នុងការគ្រប់គ្រងដំណើរការនៃដំណើរការខាងក្នុងកោសិកាត្រូវបានផ្តល់ទៅឱ្យប្រូតេអ៊ីន phosphatase និងប្រូតេអ៊ីន kinases ។ អង់ស៊ីមទាំងនេះជំរុញ ឬរារាំងសកម្មភាពរបស់ប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀត ដោយបន្ថែម ឬដកក្រុមផូស្វាតចេញពីពួកវា។

ភារកិច្ចសញ្ញា

ជារឿយៗវាត្រូវបានផ្សំជាមួយមុខងារបទប្បញ្ញត្តិ។ នេះគឺដោយសារតែការពិតដែលថា intracellular ជាច្រើនក៏ដូចជា extracellular, polypeptides អាចបញ្ជូនសញ្ញា។ កត្តាលូតលាស់ cytokines អ័រម៉ូន និងសមាសធាតុផ្សេងៗទៀតមានសមត្ថភាពនេះ។ ស្តេរ៉ូអ៊ីតត្រូវបានដឹកជញ្ជូនតាមឈាម។ អន្តរកម្មនៃអរម៉ូនជាមួយអ្នកទទួលដើរតួជាសញ្ញាដែលបង្កឱ្យមានការឆ្លើយតបរបស់កោសិកា។ សារធាតុ Steroids គ្រប់គ្រងមាតិកានៃសមាសធាតុនៅក្នុងឈាម និងកោសិកា ការបន្តពូជ ការលូតលាស់ និងដំណើរការផ្សេងៗទៀត។ ឧទាហរណ៍មួយគឺអាំងស៊ុយលីន។ វាគ្រប់គ្រងកម្រិតជាតិស្ករ។ អន្តរកម្មនៃកោសិកាត្រូវបានអនុវត្តតាមរយៈសមាសធាតុប្រូតេអ៊ីនសញ្ញាបញ្ជូនតាមរយៈសារធាតុអន្តរកោសិកា។

ការដឹកជញ្ជូនធាតុ

ប្រូតេអ៊ីនរលាយដែលចូលរួមក្នុងចលនានៃម៉ូលេគុលតូចៗមានទំនាក់ទំនងខ្ពស់ចំពោះស្រទាប់ខាងក្រោមដែលមានវត្តមាននៅក្នុងការប្រមូលផ្តុំកើនឡើង។ ពួកគេក៏មានសមត្ថភាពក្នុងការបញ្ចេញវាយ៉ាងងាយស្រួលនៅក្នុងតំបន់ដែលមាតិការបស់វាទាប។ ឧទាហរណ៍មួយគឺប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូនអេម៉ូក្លូប៊ីន។ វាផ្លាស់ទីអុកស៊ីសែនពីសួតទៅជាលិកាផ្សេងទៀត ហើយពីពួកវាវាផ្ទេរកាបូនឌីអុកស៊ីត។ ប្រូតេអ៊ីនភ្នាសមួយចំនួនក៏ចូលរួមក្នុងការដឹកជញ្ជូនម៉ូលេគុលតូចៗតាមរយៈជញ្ជាំងកោសិកាដោយផ្លាស់ប្តូរពួកវា។ ស្រទាប់ lipid នៃ cytoplasm គឺមិនជ្រាបទឹក។ នេះការពារការសាយភាយនៃម៉ូលេគុលដែលមានបន្ទុក ឬប៉ូល ការតភ្ជាប់ដឹកជញ្ជូន Membrane ជាធម្មតាត្រូវបានបែងចែកទៅជាក្រុមហ៊ុនដឹកជញ្ជូន និងបណ្តាញ។

ការតភ្ជាប់បម្រុងទុក

ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះបង្កើតបានជាទុនបំរុង។ ឧទាហរណ៍ពួកវាកកកុញនៅក្នុងគ្រាប់ពូជរុក្ខជាតិនិងស៊ុតសត្វ។ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះដើរតួជាប្រភពបម្រុងនៃរូបធាតុ និងថាមពល។ សមាសធាតុមួយចំនួនត្រូវបានប្រើប្រាស់ដោយរាងកាយជាអាងស្តុកទឹកអាស៊ីតអាមីណូ។ ពួកវាជាប្រភពមុននៃសារធាតុសកម្មដែលពាក់ព័ន្ធនឹងបទប្បញ្ញត្តិនៃការរំលាយអាហារ។

អ្នកទទួលកោសិកា

ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះអាចមានទីតាំងនៅដោយផ្ទាល់នៅក្នុង cytoplasm ឬបង្កប់នៅក្នុងជញ្ជាំង។ ផ្នែកមួយនៃការតភ្ជាប់ទទួលបានសញ្ញា។ តាមក្បួនវាគឺជាសារធាតុគីមីហើយក្នុងករណីខ្លះឥទ្ធិពលមេកានិក (ឧទាហរណ៍ការលាតសន្ធឹង) ពន្លឺនិងការរំញោចផ្សេងទៀត។ នៅក្នុងដំណើរការនៃការបង្ហាញសញ្ញាទៅនឹងបំណែកជាក់លាក់នៃម៉ូលេគុល - អ្នកទទួល polypeptide - ការផ្លាស់ប្តូរទម្រង់របស់វាចាប់ផ្តើម។ ពួកវាបង្កឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងការអនុលោមតាមផ្នែកដែលនៅសល់ដែលបញ្ជូនសារធាតុរំញោចទៅសមាសធាតុផ្សេងទៀតនៃកោសិកា។ ការបញ្ជូនសញ្ញាអាចត្រូវបានធ្វើឡើងតាមវិធីផ្សេងៗគ្នា។ ឧបករណ៍ទទួលមួយចំនួនមានសមត្ថភាពក្នុងការជំរុញប្រតិកម្មគីមី ខណៈពេលដែលអ្នកផ្សេងទៀតដើរតួជាបណ្តាញអ៊ីយ៉ុងដែលបិទ ឬបើកក្រោមឥទ្ធិពលនៃកត្តាជំរុញ។ សមាសធាតុមួយចំនួនជាពិសេសចងម៉ូលេគុល messenger នៅក្នុងកោសិកា។

Polypeptides ម៉ូទ័រ

មានប្រភេទប្រូតេអ៊ីនទាំងមូលដែលផ្តល់ចលនាដល់រាងកាយ។ ប្រូតេអ៊ីនម៉ូតូត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងការកន្ត្រាក់សាច់ដុំ ចលនាកោសិកា និងសកម្មភាពរបស់ flagella និង cilia ។ ពួកគេក៏ផ្តល់ការដឹកជញ្ជូនតាមទិសដៅ និងសកម្មផងដែរ។ Kinesins និង dyneins ដឹកជញ្ជូនម៉ូលេគុលតាម microtubules ដោយប្រើ ATP hydrolysis ជាប្រភពថាមពល។ ក្រោយមកទៀតផ្លាស់ទី organelles និងធាតុផ្សេងទៀតឆ្ពោះទៅរក centrosome ពីតំបន់កោសិកាគ្រឿងកុំព្យូទ័រ។ Kinesins ផ្លាស់ទីក្នុងទិសដៅផ្ទុយ។ Dyneins ក៏ទទួលខុសត្រូវចំពោះសកម្មភាពរបស់ flagella និង cilia ផងដែរ។