Em humanos, o principal modo de desaminação é desaminação oxidativa. Existem dois tipos de desaminação oxidativa: direto e indireto.
Desaminação oxidativa direta
A desaminação direta é catalisada por uma enzima, resultando na formação de NH 3 e cetoácido. A desaminação oxidativa direta pode ocorrer na presença de oxigênio (aeróbica) e não requer oxigênio (anaeróbica).
1. Desaminação oxidativa direta aeróbica catalisada por D-aminoácido oxidase ( D-oxidase) como uma coenzima usando MANIA, e oxidases de L-aminoácidos ( L-oxidase) com coenzima FMN. No corpo humano, essas enzimas estão presentes, mas praticamente inativas.
Reação catalisada por D- e L-aminoácido oxidases
2. Desaminação oxidativa direta anaeróbica existe apenas para o ácido glutâmico, catalisado apenas por glutamato desidrogenase, que converte o glutamato em α-cetoglutarato. A enzima glutamato desidrogenase está presente nas mitocôndrias de todas as células do corpo (exceto células musculares). Esse tipo de desaminação está intimamente relacionado aos aminoácidos e forma um processo com eles. transdeaminação(ver abaixo).
Reação de desaminação oxidativa direta
ácido glutâmico
Desaminação oxidativa indireta (transdesaminação)
A desaminação oxidativa indireta inclui 2 estágios e é ativo em todas as células do corpo.
A primeira etapa consiste na transferência reversível do grupo NH 2 do aminoácido para o cetoácido com a formação de um novo aminoácido e um novo cetoácido com a participação de enzimas aminotransferases. Essa transferência é chamada e seu mecanismo é bastante complicado.
Como um aceitador de cetoácido ("cetoácido 2") no corpo, é comumente usado ácido α-cetoglutárico, que se transforma em glutamato("aminoácido 2").
Esquema da reação de transaminação
Como resultado da transaminação, os aminoácidos livres perdem seus grupos α-NH 2 e são convertidos nos cetoácidos correspondentes. Além disso, seu cetoesqueleto cataboliza de maneiras específicas e está envolvido no ciclo dos ácidos tricarboxílicos e na respiração dos tecidos, onde se transforma em CO 2 e H 2 O.
Quando necessário (como fome), o esqueleto de carbono dos aminoácidos glicogênicos pode ser usado no fígado para sintetizar glicose na gliconeogênese. Neste caso, o número de aminotransferases no hepatócito aumenta sob a influência de glicocorticóides.
A segunda etapa consiste na clivagem do grupo amino do aminoácido 2 - desaminação.
Porque no corpo, o coletor de todos os grupos amino de aminoácidos é ácido glutâmico, então somente ela sofre desaminação oxidativa com a formação de amônia e ácido α-cetoglutárico. Esta etapa é realizada glutamato desidrogenase, que está presente nas mitocôndrias de todas as células do corpo, exceto nas células musculares.
Dada a estreita relação entre os dois estágios, a desaminação oxidativa indireta é chamada de transdeaminação.
Esquema de ambas as etapas de transdeaminação
Se a reação de desaminação direta ocorrer nas mitocôndrias do fígado, a amônia é usada para sintetizar a uréia, que é posteriormente removida na urina. No epitélio tubular dos rins, é necessária uma reação para remover a amônia através do processo de gênese da amônia.
Como o NADH é utilizado na cadeia respiratória e o α-cetoglutarato está envolvido nas reações do TCA, a reação é ativada quando há déficit energético e é inibida. excesso de ATP e NADH.
Papel da transaminação e transaminação
Reações transaminação:
- são ativados no fígado, músculos e outros órgãos quando uma quantidade excessiva de certos aminoácidos entra na célula - para otimizar sua proporção,
- fornecem a síntese de aminoácidos não essenciais na célula na presença de seu esqueleto de carbono (cetoanálogo),
- começam quando o uso de aminoácidos para a síntese de compostos contendo nitrogênio (proteínas, creatina, fosfolipídios, bases purinas e pirimidinas) é interrompido - com o objetivo de maior catabolismo de seus resíduos livres de nitrogênio e produção de energia,
- necessário durante a inanição intracelular, por exemplo, durante a hipoglicemia de várias origens - para o uso de um resíduo de aminoácido livre de nitrogênio em fígado por
Processos redox que ocorrem com a participação de aminoácidos.
Esses processos ocorrem em plantas e animais. Existem compostos que podem liberar hidrogênio ou absorvê-lo (anexar). Na oxidação biológica, dois átomos de hidrogênio são separados e, na redução biológica, dois átomos de hidrogênio são adicionados. Considere isso com o exemplo de cisteína e cistina.
HS NH 2 OH -2H S NH 2 OH
HS NH 2 OH + 2H S NH 2 OH
CH 2 - CH - C \u003d O CH 2 - CH - C \u003d O
cisteína cistina
forma reduzida forma oxidada
Duas moléculas de cistina, perdendo dois átomos de hidrogênio, formam uma forma oxidada - cisteína. Este processo é reversível, quando dois átomos de hidrogênio são ligados à cistina, a cisteína é formada - a forma reduzida. O processo redox procede de forma semelhante no exemplo do tripeptídeo - glutationa, que consiste em três aminoácidos: glutâmico, glicina e cisteína.
O \u003d C - NH - CH - CH 2 - SHO \u003d C - NH - CH - CH 2 - S - S -CH 2 - CH - NH - C \u003d O
CH 2 C \u003d O -2H CH 2 C \u003d O C \u003d O CH 2
CH 2 NH + 2H CH 2 NH NH CH 2
CH - NH 2 CH 2 glicina CH - NH 2 CH 2 CH 2 CH - NH 2
C = O C = O C = O C = O C = O C = O
OH OH OH OH OH OH
(2 moléculas)
forma reduzida de tripeptídeo hexapeptídeo - forma oxidada
Durante a oxidação, 2 átomos de hidrogênio são separados e duas moléculas de glutationa são combinadas e o tripeptídeo se transforma em um hexapeptídeo, ou seja, é oxidado.
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A maior parte da energia que o corpo recebe é resultado da oxidação de carboidratos e gorduras neutras (até 90%). O resto ~ 10% devido à oxidação de aminoácidos. Os aminoácidos são usados principalmente para a síntese de proteínas. A oxidação ocorre:
1) se os aminoácidos formados durante a renovação das proteínas não forem utilizados para a síntese de novas proteínas;
2) se um excesso de proteína entrar no corpo;
3) durante o jejum ou diabetes, quando não há carboidratos ou sua absorção é prejudicada, os aminoácidos são utilizados como fonte de energia.
Em todas essas situações, os aminoácidos perdem seus grupos amino e são convertidos nos α-cetoácidos correspondentes, que são então oxidados a CO 2 e H 2 O. Parte dessa oxidação ocorre através do ciclo dos ácidos tricarboxílicos. Como resultado da desaminação e oxidação, são formados ácido pirúvico, acetil-CoA, acetoacetil-CoA, ácido α-cetoglutárico, succinil-CoA, ácido fumárico. Alguns aminoácidos podem ser convertidos em glicose e outros em corpos cetônicos.
Formas de neutralizar a amônia em tecidos animais
A amônia é tóxica e o acúmulo no corpo pode levar à morte. Existem as seguintes maneiras de neutralizar a amônia:
1. Síntese de sais de amônio.
2. Síntese de amidas de aminoácidos dicarboxílicos.
3. Síntese de ureia.
A síntese de sais de amônio ocorre de forma limitada nos rins, é como um dispositivo de proteção adicional do corpo em caso de acidose. A amônia e os cetoácidos são parcialmente utilizados para a ressíntese de aminoácidos e para a síntese de outras substâncias nitrogenadas. Além disso, nos tecidos dos rins, a amônia está envolvida no processo de neutralização de ácidos orgânicos e inorgânicos, formando sais neutros e ácidos com eles:
R - COOH + NH3 → R - COONH4;
H 2 SO 4 + 2 NH 3 → (NH 4) 2 SO 4;
H 3 PO 4 + NH 3 → NH 4 H 2 PO 4
Dessa forma, o corpo se protege da perda de uma quantidade significativa de cátions (Na, K, parcialmente Ca, Mg) na urina durante a excreção de ácidos, o que pode levar a uma diminuição acentuada da reserva alcalina do sangue . A quantidade de sais de amônio excretada na urina aumenta acentuadamente na acidose, uma vez que a amônia é usada para neutralizar o ácido. Uma das maneiras de ligar e desintoxicar a amônia é usá-la para formar uma ligação amida entre a glutamina e a asparagina. Ao mesmo tempo, a glutamina é sintetizada a partir do ácido glutâmico sob a ação da enzima glutamina sintetase, e a asparagina é sintetizada a partir do ácido aspártico com a participação da asparagina sintetase:
Desta forma, a amônia é eliminada em muitos órgãos (cérebro, retina, rins, fígado, músculos). As amidas dos ácidos glutâmico e aspártico também podem ser formadas quando esses aminoácidos estão na estrutura da proteína, ou seja, não apenas um aminoácido livre pode ser um aceptor de amônia, mas também as proteínas nas quais estão incluídos. A asparagina e a glutamina são entregues ao fígado e usadas na síntese de uréia. A amônia é transportada para o fígado e com a ajuda da alanina (ciclo glicose-alanina). Este ciclo assegura a transferência de grupos amino do músculo esquelético para o fígado, onde são convertidos em ureia, e os músculos em trabalho recebem glicose. No fígado, a glicose é sintetizada a partir do esqueleto de carbono da alanina. Em um músculo em trabalho, o ácido glutâmico é formado a partir do ácido α-cetoglutárico, que então transfere o grupo amina - NH 2 para o ácido pirúvico, como resultado, a alanina, um aminoácido neutro, é sintetizada. Esquematicamente, o ciclo indicado se parece com isso:
Ácido glutâmico + ácido pirúvico ↔
↔ ácido α-cetoglutárico + alanina
Arroz. 10.1. Ciclo glicose-alanina.
Este ciclo desempenha duas funções: 1) transfere grupos amino dos músculos esqueléticos para o fígado, onde são convertidos em uréia;
2) fornece aos músculos que trabalham a glicose proveniente do sangue do fígado, onde o esqueleto de carbono da alanina é usado para sua formação.
Formação de uréia- a principal forma de neutralizar a amônia. Este processo foi estudado no laboratório de IP Pavlov. Foi demonstrado que a ureia é sintetizada no fígado a partir de amônia, CO 2 e água.
A uréia é excretada na urina como o principal produto final da proteína, respectivamente, do metabolismo de aminoácidos. A ureia é responsável por até 80-85% de todo o nitrogênio da urina. O principal local de síntese de ureia no corpo é o fígado. Já foi comprovado que a síntese de uréia ocorre em várias etapas.
Fase 1 - a formação de carbamoil fosfato ocorre nas mitocôndrias sob a ação da enzima carbamoil fosfato sintetase:
Na próxima etapa, a citrulina é sintetizada com a participação da ornitina:
A citrulina passa das mitocôndrias para o citosol das células hepáticas. Depois disso, um segundo grupo amino é introduzido no ciclo na forma de ácido aspártico. Há uma condensação de moléculas de citrulina e ácido aspártico com a formação de ácido arginina-succínico.
Citrulina aspártica arginina-succínico
ácido ácido
O ácido arginina-succínico é decomposto em arginina e ácido fumárico.
Sob a ação da arginase, a arginina é hidrolisada, formando uréia e ornitina. Posteriormente, a ornitina entra na mitocôndria e pode ser incluída em um novo ciclo de desintoxicação da amônia, e a ureia é excretada na urina.
Assim, na síntese de uma molécula de uréia, duas moléculas de NH 3 e CO 2 (HCO 3) são neutralizadas, o que também é importante na manutenção do pH. Para a síntese de uma molécula de uréia, são consumidas 3 moléculas de ATP, sendo duas na síntese do carbomoil fosfato, uma para a formação do ácido arginina-succínico; o ácido fumárico pode ser convertido em ácidos málico e oxaloacético (ciclo de Krebs), e este último, como resultado de transaminação ou aminação redutiva, pode ser convertido em ácido aspártico. Parte do nitrogênio do aminoácido é excretado do corpo na forma de creatinina, que é formada a partir de creatina e fosfato de creatina.
Do nitrogênio total da urina, a ureia é responsável por até 80-90%, sais de amônio - 6%. Com alimentação proteica em excesso, a proporção de nitrogênio ureico aumenta e, com alimentação proteica insuficiente, diminui para 60%.
Em aves e répteis, a amônia é neutralizada pela formação de ácido úrico. O esterco de aves em granjas é uma fonte de fertilizante contendo nitrogênio (ácido úrico).
23.6.1. Descarboxilação de aminoácidos - clivagem do grupo carboxila do aminoácido com formação de CO2. Os produtos das reações de descarboxilação de aminoácidos são Aminas biogênicas envolvidos na regulação do metabolismo e processos fisiológicos no corpo (ver tabela 23.1).
Tabela 23.1
Aminas biogênicas e seus precursores.
As reações de descarboxilação de aminoácidos e seus derivados catalisam descarboxilases aminoácidos. Coenzima - piridoxal fosfato (derivado da vitamina B6). As reações são irreversíveis.
23.6.2. Exemplos de reações de descarboxilação. Alguns aminoácidos são diretamente descarboxilados. Reação de descarboxilação histidina :
Histamina tem um poderoso efeito vasodilatador, especialmente capilares no foco da inflamação; estimula a secreção gástrica de pepsina e ácido clorídrico e é usado para estudar a função secretora do estômago.
Reação de descarboxilação glutamato :
GABA- um neurotransmissor inibitório no sistema nervoso central.
Vários aminoácidos sofrem descarboxilação após oxidação preliminar. Produto de hidroxilação triptofano convertido em serotonina:
SerotoninaÉ formado principalmente nas células do sistema nervoso central, tem um efeito vasoconstritor. Participa na regulação da pressão arterial, temperatura corporal, respiração, filtração renal.
Produto de hidroxilação tirosina entra em dopamina
Dopamina serve como precursor de catecolaminas; é um mediador inibitório no sistema nervoso central.
Tiogrupo cisteína oxidado a um grupo sulfo, o produto desta reação é descarboxilado para formar taurina:
Taurina formado principalmente no fígado; participa da síntese de ácidos biliares pareados (ácido taurocólico).
21.5.3. Catabolismo de aminas biogênicas. Existem mecanismos especiais em órgãos e tecidos que impedem o acúmulo de aminas biogênicas. A principal forma de inativação de aminas biogênicas - desaminação oxidativa com formação de amônia - é catalisada por mono e diamina oxidases.
Monoamina oxidase (MAO)- Enzima contendo FAD - realiza a reação:
A clínica usa inibidores da MAO (nialamid, pirazidol) para o tratamento da depressão.
O processo de separação do grupo carboxila de aminoácidos na forma de CO 2 é chamado de descarboxilação. Apesar da gama limitada de aminoácidos e seus derivados que sofrem descarboxilação em tecidos animais, os produtos resultantes da reação são Aminas biogênicas- têm um forte efeito farmacológico em muitas funções fisiológicas de humanos e animais. Em tecidos animais, foi estabelecida a descarboxilação dos seguintes aminoácidos e seus derivados: tirosina, triptofano, 5-hidroxitriptofano, valina, serina, histidina, ácidos glutâmico e γ-hidroxiglutâmico, 3,4-dioxifenilalanina, cisteína, arginina, ornitina, S-adenosilmetionina e ácido α-aminomalônico. Além disso, a descarboxilação de vários outros aminoácidos foi descoberta em microrganismos e plantas.
Nos organismos vivos, foram descobertos 4 tipos de descarboxilação de aminoácidos:
1. α-descarboxilação, característica dos tecidos animais, em que o grupo carboxila adjacente ao átomo de carbono α é clivado dos aminoácidos. Os produtos da reação são CO 2 e aminas biogênicas:
2. ω-descarboxilação característica de microrganismos. Por exemplo, a α-alanina é formada a partir do ácido aspártico desta maneira:
Essa reação produz um aldeído e um novo aminoácido correspondente ao cetoácido original.
Essa reação em tecidos animais é realizada durante a síntese de ácido δ-aminolevulínico a partir de glicina e succinil-CoA e durante a síntese de esfingolipídios, assim como em plantas durante a síntese de biotina.
As reações de descarboxilação, ao contrário de outros processos de metabolismo de aminoácidos intermediários, são irreversíveis. Eles são catalisados por enzimas específicas - aminoácido descarboxilases, que diferem das α-cetoácido descarboxilases tanto no componente proteico quanto na natureza da coenzima. As descarboxilases de aminoácidos consistem em uma parte proteica, que confere especificidade de ação, e um grupo prostético, representado pelo piridoxal fosfato (PP), como nas transaminases.
O mecanismo da reação de descarboxilação de aminoácidos, de acordo com a teoria geral da catálise do piridoxal, é reduzido à formação de um complexo PF-substrato, representado, como nas reações de transaminação, pela base de Schiff de PF e aminoácidos: 
Reações no grupo carboxila:
Nos organismos vivos, esta reação ocorre sob a influência de enzimas descarboxilases:
Desaminação:
Possível desaminação hidrolítica de aminoácidos:
A desaminação redutiva é característica de alguns organismos:
Esquilos. Página principal. Significado biológico da sequência de aminoácidos. Decifrando as proteínas str-ry primárias. Níveis estruturais na arquitetura e organização prostr-th de proteínas. Classificação das proteínas de acordo com a sua estrutura espacial.
Esquilos- é alto. compostos (polipeptídeos), cujas moléculas são representadas por 20 alfa - am-ácidos, compostos por ligações peptídicas - CO - NH
Essência: Prost. esquilos- composto por um amino-t. Por exemplo, crescer proteínas - prolaminas, proteínas do sangue. plasma - albulinas e globulinas. Complicado esquilos- além de aminoácidos, eles estão em St. comp. outros compostos orgânicos (ácidos nucleicos, lipídios, carboidratos), compostos de fósforo, metais. Eles. complicado nomes nucleoproteínas, glicoproteínas, etc.
Protozoários aminoácido - glicina NH 2 - CH 2 - COOH.
Mas diferente. am ácidos podem conter vários radicais CH 3 - CHNH 2 -COOH-H - O - - CH 2 - CHNH 2 - COOH
Estrutura das proteínas. Proteínas mol-l lineares Obr-e ocorre como resultado desses compostos am-ácidos uns com os outros. Carbox. o grupo de um ácido se aproxima do grupo amino do outro e, quando a água é removida, ocorre uma forte forja entre os resíduos de aminoácidos. conexão, nome peptídeo.
Sob o enxame de str primário, queremos dizer a ordem, a sequência dos resíduos de aminoácidos na cadeia polipeptídica. Para o verdadeiro tempo para decifrar a estrutura primária de dezenas de milhares de proteínas diferentes (insulina (51 resíduos de aminoácidos), mioglobina humana (153 resíduos de aminoácidos), hemoglobina humana, citocromo C do músculo cardíaco humano (104), lisozima do leite humano (130) , quimotripsinogênio bovino ( 245) e muitas outras proteínas, incluindo enzimas e toxinas. Se a proteína contiver várias cadeias polipeptídicas que se combinam em um mol de proteína por meio de ligações dissulf. a tarefa de determinar a estrutura primária é um pouco mais complicada, pois é necessária a separação preliminar dessas cadeias e ligações.
1. Primário. proteínas str-ra é única e determinada geneticamente. Cada proteína homogênea individual tem uma sequência única de aminoácidos: a frequência de substituição de aminoácidos é um impulso. não só às mudanças estruturais, mas também às mudanças físicas e químicas. funções sv-in e biol-x.
2. A estabilidade da estrutura primária é fornecida principalmente. ligações peptídicas; talvez a participação de um pequeno número de dissulfeto. conexões.
3. Várias combinações de aminoácidos podem ser encontradas na cadeia polipeptídica; em polipeptídeos, as sequências recorrentes são relativamente raras.
4. Em algumas enzimas, na região catalítica próxima a St., existem cadeias de peptídeos idênticas, contendo sítios imutáveis e sequências variáveis de aminoácidos, esp. nas regiões de seus centros ativos. Este princípio de semelhança estrutural Naib. típico para uma série de enzimas proteolíticas: tripsina, quimotripsina, etc.
5. Na estrutura primária da cadeia polipeptídica, os determinantes são secundários., Terciário. e quaternário proteína str-ry mol-ly, determinando sua conformação espacial global.
