ligações de hidrogênio

Distinguir a-hélice, b-estrutura (soco).

Estrutura α-hélices foi proposto Pauling e Corey

colágeno

b-Estrutura

Arroz. 2.3. b-Estrutura

A estrutura tem Forma plana estrutura b paralela; se ao contrário estrutura b antiparalela

superbobina. protofibrilas microfibrilas 10nm de diâmetro.

bombyx mori fibroína

conformação desordenada.

Estrutura supersecundária.

VEJA MAIS:

ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DE PROTEÍNAS

A existência de 4 níveis de organização estrutural da molécula de proteína foi comprovada.

Estrutura primária de uma proteína- a sequência de resíduos de aminoácidos na cadeia polipeptídica. Nas proteínas, os aminoácidos individuais estão ligados uns aos outros. ligações peptídicas decorrentes da interação de grupos a-carboxila e a-amino de aminoácidos.

Até o momento, a estrutura primária de dezenas de milhares de proteínas diferentes foi decifrada. Para determinar a estrutura primária de uma proteína, os métodos de hidrólise determinam a composição de aminoácidos. A natureza química dos aminoácidos terminais é então determinada. O próximo passo é determinar a sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídica. Para isso, é utilizada a hidrólise parcial seletiva (química e enzimática). É possível usar análise de difração de raios X, bem como dados sobre a sequência nucleotídica complementar do DNA.

Estrutura secundária de uma proteína– configuração da cadeia polipeptídica, ou seja, um método de empacotar uma cadeia polipeptídica em uma conformação específica. Este processo não ocorre de forma caótica, mas de acordo com o programa estabelecido na estrutura primária.

A estabilidade da estrutura secundária é fornecida principalmente por ligações de hidrogênio, no entanto, ligações covalentes - ligações peptídicas e dissulfeto - dão uma certa contribuição.

O tipo mais provável de estrutura de proteínas globulares é considerado a-hélice. A torção da cadeia polipeptídica ocorre no sentido horário. Cada proteína é caracterizada por um certo grau de espiralização. Se as cadeias de hemoglobina são 75% helicoidais, então a pepsina é apenas 30%.

O tipo de configuração das cadeias polipeptídicas encontradas nas proteínas do cabelo, seda e músculos é chamado de b-estruturas.

Os segmentos da cadeia peptídica estão dispostos em uma camada, formando uma figura semelhante a uma folha dobrada em um acordeão. A camada pode ser formada por duas ou mais cadeias peptídicas.

Na natureza, existem proteínas cuja estrutura não corresponde à estrutura β ou a, por exemplo, o colágeno é uma proteína fibrilar que compõe a maior parte do tecido conjuntivo em humanos e animais.

Estrutura terciária de uma proteína- orientação espacial da hélice polipeptídica ou o método de colocação da cadeia polipeptídica em um determinado volume. A primeira proteína cuja estrutura terciária foi elucidada por análise de difração de raios-X foi a mioglobina de cachalote (Fig. 2).

Na estabilização da estrutura espacial das proteínas, além das ligações covalentes, o papel principal é desempenhado pelas ligações não covalentes (hidrogênio, interações eletrostáticas de grupos carregados, forças intermoleculares de van der Waals, interações hidrofóbicas, etc.).

De acordo com conceitos modernos, a estrutura terciária de uma proteína após a conclusão de sua síntese é formada espontaneamente. A principal força motriz é a interação dos radicais de aminoácidos com as moléculas de água. Neste caso, radicais hidrofóbicos não polares de aminoácidos são imersos dentro da molécula de proteína e os radicais polares são orientados para a água. O processo de formação da estrutura espacial nativa da cadeia polipeptídica é chamado de dobrando. As células têm proteínas isoladas chamadas acompanhantes. Eles participam do dobramento. Várias doenças hereditárias humanas foram descritas, cujo desenvolvimento está associado a uma violação devido a mutações no processo de dobramento (pigmentação, fibrose, etc.).

A existência de níveis de organização estrutural de uma molécula de proteína, intermediária entre estruturas secundárias e terciárias, foi comprovada pelos métodos de análise de difração de raios X. Domínioé uma unidade estrutural globular compacta dentro da cadeia polipeptídica (Fig. 3). Muitas proteínas (por exemplo, imunoglobulinas) foram descobertas que consistem em domínios que são diferentes em estrutura e função e são codificados por genes diferentes.

Todas as propriedades biológicas das proteínas estão associadas à preservação de sua estrutura terciária, que é chamada de nativo. Um glóbulo de proteína não é uma estrutura absolutamente rígida: movimentos reversíveis de partes da cadeia peptídica são possíveis. Essas mudanças não perturbam a conformação geral da molécula. A conformação de uma molécula de proteína é influenciada pelo pH do meio, pela força iônica da solução e pela interação com outras substâncias. Qualquer impacto que leve a uma violação da conformação nativa da molécula é acompanhado por uma perda parcial ou completa da proteína de suas propriedades biológicas.

Estrutura da proteína quaternária- uma maneira de colocar no espaço cadeias polipeptídicas individuais com a mesma ou diferente estrutura primária, secundária ou terciária, e a formação de uma única formação macromolecular em aspectos estruturais e funcionais.

Uma molécula de proteína que consiste em várias cadeias polipeptídicas é chamada de oligômero, e cada cadeia incluída nele - protômero. As proteínas oligoméricas são mais frequentemente construídas a partir de um número par de protômeros, por exemplo, uma molécula de hemoglobina consiste em duas cadeias de polipeptídeos a e duas b (Fig. 4).

A estrutura quaternária tem cerca de 5% de proteínas, incluindo hemoglobina, imunoglobulinas. A estrutura da subunidade é característica de muitas enzimas.

As moléculas de proteína que compõem uma proteína com estrutura quaternária são formadas separadamente nos ribossomos e somente após o término da síntese formam uma estrutura supramolecular comum. Uma proteína adquire atividade biológica apenas quando seus protômeros constituintes se combinam. Os mesmos tipos de interações participam da estabilização da estrutura quaternária como na estabilização da terciária.

Alguns pesquisadores reconhecem a existência de um quinto nível de organização estrutural das proteínas. Isso é metabolonas - complexos macromoleculares polifuncionais de várias enzimas que catalisam todo o caminho das transformações do substrato (sintetases de ácidos graxos superiores, complexo piruvato desidrogenase, cadeia respiratória).

Estrutura secundária de uma proteína

Estrutura secundária - uma maneira de colocar uma cadeia polipeptídica em uma estrutura ordenada. A estrutura secundária é determinada pela estrutura primária. Como a estrutura primária é determinada geneticamente, a formação da estrutura secundária pode ocorrer quando a cadeia polipeptídica deixa o ribossomo. A estrutura secundária estabiliza ligações de hidrogênio, que são formados entre os grupos NH- e CO- da ligação peptídica.

Distinguir a-hélice, b-estrutura e conformação desordenada (soco).

Estrutura α-hélices foi proposto Pauling e Corey(1951). Este é um tipo de estrutura secundária de proteína que se parece com uma hélice regular (Fig. 2.2). A α-hélice é uma estrutura em forma de bastonete na qual as ligações peptídicas estão localizadas dentro da hélice e as cadeias laterais de aminoácidos estão do lado de fora. A a-hélice é estabilizada por ligações de hidrogênio que são paralelas ao eixo da hélice e ocorrem entre o primeiro e o quinto resíduos de aminoácidos. Assim, em regiões helicoidais estendidas, cada resíduo de aminoácido participa da formação de duas ligações de hidrogênio.

Arroz. 2.2. A estrutura da α-hélice.

Existem 3,6 resíduos de aminoácidos por volta da hélice, o passo da hélice é de 0,54 nm e 0,15 nm por resíduo de aminoácido. Ângulo da hélice 26°. O período de regularidade da a-hélice é de 5 voltas ou 18 resíduos de aminoácidos. As mais comuns são as a-hélices direitas, ou seja, a torção da espiral vai no sentido horário. A formação de uma a-hélice é evitada pela prolina, aminoácidos com radicais carregados e volumosos (obstáculos eletrostáticos e mecânicos).

Outra forma de espiral está presente em colágeno . No corpo dos mamíferos, o colágeno é a proteína predominante em termos quantitativos: representa 25% da proteína total. O colágeno está presente em várias formas, principalmente no tecido conjuntivo. Esta é uma hélice canhota com um passo de 0,96 nm e 3,3 resíduos em cada volta, mais suave que a α-hélice. Em contraste com a α-hélice, a formação de pontes de hidrogênio é impossível aqui. O colágeno tem uma composição incomum de aminoácidos: 1/3 é glicina, aproximadamente 10% de prolina, além de hidroxiprolina e hidroxilisina. Os dois últimos aminoácidos são formados após a biossíntese de colágeno por modificação pós-traducional. Na estrutura do colágeno, o tripleto gli-X-Y é constantemente repetido, e a posição X é frequentemente ocupada pela prolina e Y pela hidroxilisina. Há fortes evidências de que o colágeno é onipresente na forma de uma hélice tripla destra torcido a partir de três hélices esquerdas primárias. Na tríplice hélice, cada terceiro resíduo acaba no centro, onde, por razões estéricas, apenas a glicina é colocada. Toda a molécula de colágeno tem cerca de 300 nm de comprimento.

b-Estrutura(camada dobrada em b). Ocorre em proteínas globulares, bem como em algumas proteínas fibrilares, por exemplo, fibroína de seda (Fig. 2.3).

Arroz. 2.3. b-Estrutura

A estrutura tem Forma plana. As cadeias polipeptídicas são quase completamente alongadas e não fortemente torcidas, como na a-hélice. Os planos das ligações peptídicas estão localizados no espaço como dobras uniformes de uma folha de papel.

Estrutura secundária de polipeptídeos e proteínas

É estabilizado por ligações de hidrogênio entre grupos CO e NH de ligações peptídicas de cadeias polipeptídicas vizinhas. Se as cadeias polipeptídicas que formam a estrutura b vão na mesma direção (ou seja, os terminais C e N coincidem) - estrutura b paralela; se ao contrário estrutura b antiparalela. Os radicais laterais de uma camada são colocados entre os radicais laterais de outra camada. Se uma cadeia polipeptídica se curva e corre paralela a si mesma, então esta estrutura b-cross antiparalela. As ligações de hidrogênio na estrutura b-cross são formadas entre os grupos peptídicos das alças da cadeia polipeptídica.

O conteúdo de a-hélices nas proteínas estudadas até o momento é altamente variável. Em algumas proteínas, por exemplo, mioglobina e hemoglobina, a a-hélice está subjacente à estrutura e perfaz 75%, em lisozima - 42%, em pepsina apenas 30%. Outras proteínas, como a enzima digestiva quimotripsina, são praticamente desprovidas de estrutura a-helicoidal e uma parte significativa da cadeia polipeptídica se encaixa em estruturas b em camadas. As proteínas do tecido de suporte colágeno (proteína do tendão, pele), fibroína (proteína da seda natural) têm uma configuração b de cadeias polipeptídicas.

Foi comprovado que a formação de α-hélice é promovida pelas estruturas glu, ala, leu e β por met, val, ile; em locais de flexão da cadeia polipeptídica - gly, pro, asn. Acredita-se que seis resíduos agrupados, quatro dos quais contribuem para a formação de uma hélice, podem ser considerados como centro de hélice. A partir deste centro, as hélices crescem em ambas as direções para um sítio - um tetrapeptídeo constituído por resíduos que impedem a formação dessas hélices. Durante a formação da estrutura β, o papel das sementes é desempenhado por três resíduos de aminoácidos em cinco, que contribuem para a formação da estrutura β.

Na maioria das proteínas estruturais, predomina uma das estruturas secundárias, que é predeterminada por sua composição de aminoácidos. A proteína estrutural construída principalmente na forma de uma α-hélice é a α-queratina. Os pêlos (lã), penas, agulhas, garras e cascos dos animais são compostos principalmente de queratina. Como componente dos filamentos intermediários, a queratina (citoqueratina) é um componente essencial do citoesqueleto. Nas queratinas, a maior parte da cadeia peptídica é dobrada em uma α-hélice direita. Duas cadeias peptídicas formam uma única superbobina. Os dímeros de queratina superenrolados se combinam para formar tetrâmeros que se agregam para formar protofibrilas 3nm de diâmetro. Finalmente, oito protofibrilas formam microfibrilas 10nm de diâmetro.

O cabelo é construído a partir das mesmas fibrilas. Assim, em uma única fibra de lã com um diâmetro de 20 mícrons, milhões de fibrilas estão entrelaçadas. Cadeias de queratina separadas são reticuladas por numerosas ligações dissulfeto, o que lhes confere força adicional. Durante o permanente, ocorrem os seguintes processos: primeiro, as pontes de dissulfeto são destruídas por redução com tióis e, em seguida, para dar ao cabelo a forma necessária, são secas por aquecimento. Ao mesmo tempo, devido à oxidação com o oxigênio atmosférico, novas pontes de dissulfeto são formadas, que mantêm a forma do penteado.

A seda é obtida dos casulos das lagartas do bicho-da-seda ( bombyx mori) e espécies relacionadas. Proteína básica da seda fibroína, tem a estrutura de uma camada dobrada antiparalela, e as próprias camadas são paralelas entre si, formando inúmeras camadas. Como nas estruturas dobradas as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos são orientadas verticalmente para cima e para baixo, apenas grupos compactos podem caber nos espaços entre as camadas individuais. De fato, a fibroína consiste em 80% de glicina, alanina e serina, ou seja, três aminoácidos com as menores cadeias laterais. A molécula de fibroína contém um fragmento de repetição típico (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

conformação desordenada. Seções de uma molécula de proteína que não pertencem a estruturas helicoidais ou dobradas são chamadas desordenadas.

Estrutura supersecundária. As regiões estruturais alfa-helicoidal e beta nas proteínas podem interagir umas com as outras e entre si, formando ensembles. As estruturas suprasecundárias encontradas em proteínas nativas são energeticamente as mais preferíveis. Estes incluem uma α-hélice superenrolada, na qual duas α-hélices são torcidas uma em relação à outra, formando uma superespira esquerda (bacteriorrodopsina, hemeritrina); alternando fragmentos α-helicoidal e β-estrutural da cadeia polipeptídica (por exemplo, ligação βαβαβ de acordo com Rossman, encontrada na região de ligação a NAD+ das moléculas da enzima desidrogenase); a estrutura β de três fitas antiparalela (βββ) é chamada de β-ziguezague e é encontrada em várias enzimas microbianas, protozoárias e vertebradas.

Anterior234567891011121314151617Próximo

VEJA MAIS:

Estrutura secundária de proteínas

As cadeias peptídicas das proteínas são organizadas em uma estrutura secundária estabilizada por ligações de hidrogênio. O átomo de oxigênio de cada grupo peptídico forma uma ligação de hidrogênio com o grupo NH correspondente à ligação peptídica. Neste caso, as seguintes estruturas são formadas: a-hélice, b-estrutura e b-curvatura. a-Espiral. Uma das estruturas termodinamicamente mais favoráveis ​​é a a-hélice direita. a-hélice, representando uma estrutura estável na qual cada grupo carbonila forma uma ligação de hidrogênio com o quarto grupo NH ao longo da cadeia.

Proteínas: A Estrutura Secundária das Proteínas

Na a-hélice, há 3,6 resíduos de aminoácidos por uma volta, o passo da hélice é de aproximadamente 0,54 nm e a distância entre os resíduos é de 0,15 nm. L-Aminoácidos só podem formar a-hélices destras, com radicais laterais localizados em ambos os lados do eixo e voltados para fora. Na a-hélice, a possibilidade de formar ligações de hidrogênio é totalmente utilizada, portanto, diferentemente da estrutura b, ela não é capaz de formar ligações de hidrogênio com outros elementos da estrutura secundária. Durante a formação de uma α-hélice, as cadeias laterais dos aminoácidos podem se aproximar, formando sítios compactos hidrofóbicos ou hidrofílicos. Esses sítios desempenham um papel essencial na formação de uma conformação tridimensional de uma macromolécula proteica, pois são utilizados para empacotar α-hélices na estrutura espacial da proteína. Bola espiral. O conteúdo de a-hélices nas proteínas varia e é uma característica individual de cada macromolécula de proteína. Para algumas proteínas, como a mioglobina, a a-hélice está subjacente à estrutura, outras, como a quimotripsina, não possuem regiões de a-hélice. Em média, as proteínas globulares têm um grau de helicidade da ordem de 60-70%. Seções espiraladas alternam-se com bobinas caóticas e, como resultado da desnaturação, as transições hélice-bobina aumentam. A espiralização da cadeia polipeptídica depende dos resíduos de aminoácidos que a formam. Assim, grupos de ácido glutâmico carregados negativamente, localizados próximos uns dos outros, experimentam uma forte repulsão mútua, o que impede a formação das ligações de hidrogênio correspondentes na a-hélice. Pela mesma razão, o enrolamento da cadeia é difícil como resultado da repulsão de grupos químicos carregados positivamente de lisina ou arginina. O grande tamanho dos radicais de aminoácidos também é a razão pela qual a espiralização da cadeia polipeptídica é difícil (serina, treonina, leucina). O fator de interferência mais comum na formação da a-hélice é o aminoácido prolina. Além disso, a prolina não forma uma ligação de hidrogênio intracadeia devido à ausência de um átomo de hidrogênio no átomo de nitrogênio. Assim, em todos os casos em que ocorre prolina na cadeia polipeptídica, a estrutura a-helicoidal é quebrada e uma bobina ou (b-curva) é formada. b-Estrutura. Em contraste com a hélice a, a estrutura b é formada por intercadeia ligações de hidrogênio entre seções adjacentes da cadeia polipeptídica, uma vez que não há contatos intracadeia. Se essas seções são direcionadas em uma direção, essa estrutura é chamada de paralela, se na direção oposta, então antiparalela. A cadeia polipeptídica na estrutura b é fortemente alongada e não tem uma forma helicoidal, mas sim em ziguezague. A distância entre os resíduos de aminoácidos adjacentes ao longo do eixo é de 0,35 nm, ou seja, três vezes maior do que na a-hélice, o número de resíduos por volta é 2. No caso de um arranjo paralelo da estrutura b, as ligações de hidrogênio são menos fortes em comparação com aqueles no arranjo antiparalelo de resíduos de aminoácidos. Ao contrário da a-hélice, que é saturada com ligações de hidrogênio, cada seção da cadeia polipeptídica na estrutura b está aberta à formação de ligações de hidrogênio adicionais. O precedente aplica-se às estruturas b paralelas e antiparalelas, no entanto, na estrutura antiparalela, as ligações são mais estáveis. No segmento da cadeia polipeptídica que forma a estrutura b, existem de três a sete resíduos de aminoácidos, e a própria estrutura b consiste em 2-6 cadeias, embora seu número possa ser maior. A estrutura b tem uma forma dobrada, dependendo dos átomos de carbono a correspondentes. Sua superfície pode ser plana e canhota, de modo que o ângulo entre os segmentos individuais da corrente seja de 20 a 25°. b-dobra. As proteínas globulares têm uma forma esférica em grande parte devido ao fato de a cadeia polipeptídica ser caracterizada pela presença de alças, ziguezagues, grampos de cabelo e a direção da cadeia pode mudar até 180 °. Neste último caso, há um b-bend. Essa curva tem a forma de um grampo e é estabilizada por uma única ligação de hidrogênio. Radicais laterais grandes podem ser um fator que impede sua formação e, portanto, a inclusão do menor resíduo de aminoácido, a glicina, é bastante observada nele. Essa configuração está sempre na superfície do glóbulo de proteína e, portanto, a dobra B participa da interação com outras cadeias polipeptídicas. estruturas supersecundárias. Pela primeira vez, estruturas supersecundárias de proteínas foram postuladas e depois descobertas por L. Pauling e R. Corey. Um exemplo é uma a-hélice superenrolada, na qual duas a-hélices são torcidas em uma super-hélice esquerda. Mais frequentemente, no entanto, as estruturas superenroladas incluem hélices a e folhas b. Sua composição pode ser representada da seguinte forma: (aa), (ab), (ba) e (bXb). A última opção são duas folhas dobradas paralelas, entre as quais existe uma bobina estatística (bСb).A relação entre as estruturas secundária e supersecundária tem um alto grau de variabilidade e depende das características individuais de uma determinada macromolécula proteica. Os domínios são níveis mais complexos de organização da estrutura secundária. São regiões globulares isoladas conectadas umas às outras por pequenas regiões chamadas dobradiças da cadeia polipeptídica. D. Birktoft foi um dos primeiros a descrever a organização do domínio da quimotripsina, notando a presença de dois domínios nesta proteína.

Estrutura secundária de uma proteína

Estrutura secundária - uma maneira de colocar uma cadeia polipeptídica em uma estrutura ordenada. A estrutura secundária é determinada pela estrutura primária. Como a estrutura primária é determinada geneticamente, a formação da estrutura secundária pode ocorrer quando a cadeia polipeptídica deixa o ribossomo. A estrutura secundária estabiliza ligações de hidrogênio, que são formados entre os grupos NH- e CO- da ligação peptídica.

Distinguir a-hélice, b-estrutura e conformação desordenada (soco).

Estrutura α-hélices foi proposto Pauling e Corey(1951). Este é um tipo de estrutura secundária de proteína que se parece com uma hélice regular (Fig.

A conformação da cadeia polipeptídica. Estrutura secundária da cadeia polipeptídica

2.2). A α-hélice é uma estrutura em forma de bastonete na qual as ligações peptídicas estão localizadas dentro da hélice e as cadeias laterais de aminoácidos estão do lado de fora. A a-hélice é estabilizada por ligações de hidrogênio que são paralelas ao eixo da hélice e ocorrem entre o primeiro e o quinto resíduo de aminoácidos. Assim, em regiões helicoidais estendidas, cada resíduo de aminoácido participa da formação de duas ligações de hidrogênio.

Arroz. 2.2. A estrutura da α-hélice.

Existem 3,6 resíduos de aminoácidos por volta da hélice, o passo da hélice é de 0,54 nm e 0,15 nm por resíduo de aminoácido. Ângulo da hélice 26°. O período de regularidade da a-hélice é de 5 voltas ou 18 resíduos de aminoácidos. As mais comuns são as a-hélices direitas, ou seja, a torção da espiral vai no sentido horário. A formação de uma a-hélice é evitada pela prolina, aminoácidos com radicais carregados e volumosos (obstáculos eletrostáticos e mecânicos).

Outra forma de espiral está presente em colágeno . No corpo dos mamíferos, o colágeno é a proteína predominante em termos quantitativos: representa 25% da proteína total. O colágeno está presente em várias formas, principalmente no tecido conjuntivo. Esta é uma hélice canhota com um passo de 0,96 nm e 3,3 resíduos em cada volta, mais suave que a α-hélice. Em contraste com a α-hélice, a formação de pontes de hidrogênio é impossível aqui. O colágeno tem uma composição incomum de aminoácidos: 1/3 é glicina, aproximadamente 10% de prolina, além de hidroxiprolina e hidroxilisina. Os dois últimos aminoácidos são formados após a biossíntese de colágeno por modificação pós-traducional. Na estrutura do colágeno, o tripleto gli-X-Y é constantemente repetido, e a posição X é frequentemente ocupada pela prolina e Y pela hidroxilisina. Há fortes evidências de que o colágeno é onipresente na forma de uma hélice tripla destra torcido a partir de três hélices esquerdas primárias. Na tríplice hélice, cada terceiro resíduo acaba no centro, onde, por razões estéricas, apenas a glicina é colocada. Toda a molécula de colágeno tem cerca de 300 nm de comprimento.

b-Estrutura(camada dobrada em b). Ocorre em proteínas globulares, bem como em algumas proteínas fibrilares, por exemplo, fibroína de seda (Fig. 2.3).

Arroz. 2.3. b-Estrutura

A estrutura tem Forma plana. As cadeias polipeptídicas são quase completamente alongadas e não fortemente torcidas, como na a-hélice. Os planos das ligações peptídicas estão localizados no espaço como dobras uniformes de uma folha de papel. É estabilizado por ligações de hidrogênio entre grupos CO e NH de ligações peptídicas de cadeias polipeptídicas vizinhas. Se as cadeias polipeptídicas que formam a estrutura b vão na mesma direção (ou seja, os terminais C e N coincidem) - estrutura b paralela; se ao contrário estrutura b antiparalela. Os radicais laterais de uma camada são colocados entre os radicais laterais de outra camada. Se uma cadeia polipeptídica se curva e corre paralela a si mesma, então esta estrutura b-cross antiparalela. As ligações de hidrogênio na estrutura b-cross são formadas entre os grupos peptídicos das alças da cadeia polipeptídica.

O conteúdo de a-hélices nas proteínas estudadas até o momento é altamente variável. Em algumas proteínas, por exemplo, mioglobina e hemoglobina, a a-hélice está subjacente à estrutura e perfaz 75%, em lisozima - 42%, em pepsina apenas 30%. Outras proteínas, como a enzima digestiva quimotripsina, são praticamente desprovidas de estrutura a-helicoidal e uma parte significativa da cadeia polipeptídica se encaixa em estruturas b em camadas. As proteínas do tecido de suporte colágeno (proteína do tendão, pele), fibroína (proteína da seda natural) têm uma configuração b de cadeias polipeptídicas.

Foi comprovado que a formação de α-hélice é promovida pelas estruturas glu, ala, leu e β por met, val, ile; em locais de flexão da cadeia polipeptídica - gly, pro, asn. Acredita-se que seis resíduos agrupados, quatro dos quais contribuem para a formação de uma hélice, podem ser considerados como centro de hélice. A partir deste centro, as hélices crescem em ambas as direções para um sítio - um tetrapeptídeo constituído por resíduos que impedem a formação dessas hélices. Durante a formação da estrutura β, o papel das sementes é desempenhado por três resíduos de aminoácidos em cinco, que contribuem para a formação da estrutura β.

Na maioria das proteínas estruturais, predomina uma das estruturas secundárias, que é predeterminada por sua composição de aminoácidos. A proteína estrutural construída principalmente na forma de uma α-hélice é a α-queratina. Os pêlos (lã), penas, agulhas, garras e cascos dos animais são compostos principalmente de queratina. Como componente dos filamentos intermediários, a queratina (citoqueratina) é um componente essencial do citoesqueleto. Nas queratinas, a maior parte da cadeia peptídica é dobrada em uma α-hélice direita. Duas cadeias peptídicas formam uma única superbobina. Os dímeros de queratina superenrolados se combinam para formar tetrâmeros que se agregam para formar protofibrilas 3nm de diâmetro. Finalmente, oito protofibrilas formam microfibrilas 10nm de diâmetro.

O cabelo é construído a partir das mesmas fibrilas. Assim, em uma única fibra de lã com um diâmetro de 20 mícrons, milhões de fibrilas estão entrelaçadas. Cadeias de queratina separadas são reticuladas por numerosas ligações dissulfeto, o que lhes confere força adicional. Durante o permanente, ocorrem os seguintes processos: primeiro, as pontes de dissulfeto são destruídas por redução com tióis e, em seguida, para dar ao cabelo a forma necessária, são secas por aquecimento. Ao mesmo tempo, devido à oxidação com o oxigênio atmosférico, novas pontes de dissulfeto são formadas, que mantêm a forma do penteado.

A seda é obtida dos casulos das lagartas do bicho-da-seda ( bombyx mori) e espécies relacionadas. Proteína básica da seda fibroína, tem a estrutura de uma camada dobrada antiparalela, e as próprias camadas são paralelas entre si, formando inúmeras camadas. Como nas estruturas dobradas as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos são orientadas verticalmente para cima e para baixo, apenas grupos compactos podem caber nos espaços entre as camadas individuais. De fato, a fibroína consiste em 80% de glicina, alanina e serina, ou seja, três aminoácidos com as menores cadeias laterais. A molécula de fibroína contém um fragmento de repetição típico (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

conformação desordenada. Seções de uma molécula de proteína que não pertencem a estruturas helicoidais ou dobradas são chamadas desordenadas.

Estrutura supersecundária. As regiões estruturais alfa-helicoidal e beta nas proteínas podem interagir umas com as outras e entre si, formando ensembles. As estruturas suprasecundárias encontradas em proteínas nativas são energeticamente as mais preferíveis. Estes incluem uma α-hélice superenrolada, na qual duas α-hélices são torcidas uma em relação à outra, formando uma superespira esquerda (bacteriorrodopsina, hemeritrina); alternando fragmentos α-helicoidal e β-estrutural da cadeia polipeptídica (por exemplo, ligação βαβαβ de acordo com Rossman, encontrada na região de ligação a NAD+ das moléculas da enzima desidrogenase); a estrutura β de três fitas antiparalela (βββ) é chamada de β-ziguezague e é encontrada em várias enzimas microbianas, protozoárias e vertebradas.

Anterior234567891011121314151617Próximo

VEJA MAIS:

PROTEÍNAS Opção 1 A1. A ligação estrutural das proteínas são: ...

5 - 9 graus

PROTEÍNAS
Opção 1
A1. A ligação estrutural das proteínas são:
MAS)
Aminas
NO)
Aminoácidos
B)
Glicose
G)
Nucleotídeos
A2. A formação de uma espiral caracteriza:
MAS)
A estrutura primária de uma proteína
NO)
A estrutura terciária de uma proteína
B)
Estrutura secundária de uma proteína
G)
Estrutura da proteína quaternária
A3. Que fatores causam a desnaturação irreversível das proteínas?
MAS)
Interação com soluções de sais de chumbo, ferro, mercúrio
B)
Impacto na proteína com uma solução concentrada de ácido nítrico
NO)
Forte aquecimento
G)
Todos os fatores acima estão corretos.
A4. Especifique o que é observado quando o ácido nítrico concentrado atua em soluções de proteínas:
MAS)
Precipitação de um precipitado branco
NO)
Coloração vermelho-violeta
B)
precipitado preto
G)
Coloração amarela
A5. As proteínas que desempenham uma função catalítica são chamadas de:
MAS)
Hormônios
NO)
Enzimas
B)
vitaminas
G)
proteínas
A6. A proteína hemoglobina desempenha a seguinte função:
MAS)
catalítico
NO)
Construção
B)
Protetora
G)
transporte

Parte B
B1. Correlacionar:
Tipo de molécula de proteína
Propriedade
1)
Proteínas globulares
MAS)
Molécula enrolada
2)
proteínas fibrilares
B)
Não solúvel em água

NO)
dissolver em água ou formar soluções coloidais

G)
estrutura filamentosa

estrutura secundária

Proteínas:
MAS)
Construído a partir de resíduos de aminoácidos
B)
Contém apenas carbono, hidrogênio e oxigênio
NO)
Hidrolisado em ambientes ácidos e alcalinos
G)
capaz de desnaturar
D)
São polissacarídeos
E)
São polímeros naturais

Parte C
C1. Escreva as equações de reação pelas quais a glicina pode ser obtida a partir de etanol e substâncias inorgânicas.

Mas a vida em nosso planeta se originou de uma gotícula coacervada. Era também uma molécula de proteína. Ou seja, a conclusão segue que são esses compostos químicos que são a base de toda a vida que existe hoje. Mas o que são estruturas de proteínas? Que papel eles desempenham no corpo e na vida das pessoas hoje? Que tipos de proteínas existem? Vamos tentar descobrir.

Proteínas: um conceito geral

Do ponto de vista, a molécula da substância em questão é uma sequência de aminoácidos interligados por ligações peptídicas.

Cada aminoácido tem dois grupos funcionais:

• carboxil-COOH;
• um grupo amino -NH2.

É entre eles que ocorre a formação de ligações em diferentes moléculas. Assim, a ligação peptídica tem a forma -CO-NH. Uma molécula de proteína pode conter centenas ou milhares desses grupos, dependendo da substância específica. Os tipos de proteínas são muito diversos. Entre eles estão aqueles que contêm aminoácidos essenciais para o organismo, o que significa que devem ser ingeridos com alimentos. Existem variedades que desempenham funções importantes na membrana celular e seu citoplasma. Catalisadores biológicos também são isolados - enzimas, que também são moléculas de proteína. Eles são amplamente utilizados na vida humana, e não apenas participam dos processos bioquímicos dos seres vivos.

O peso molecular dos compostos em consideração pode variar de várias dezenas a milhões. Afinal, o número de unidades monoméricas em uma grande cadeia polipeptídica é ilimitado e depende do tipo de uma determinada substância. A proteína em sua forma pura, em sua conformação nativa, pode ser vista ao examinar um ovo de galinha em uma massa coloidal densa, transparente e amarela clara, dentro da qual está localizada a gema - essa é a substância desejada. O mesmo pode ser dito sobre o queijo cottage sem gordura, que também é uma proteína quase pura em sua forma natural.

No entanto, nem todos os compostos em consideração têm a mesma estrutura espacial. No total, distinguem-se quatro organizações da molécula. As espécies determinam suas propriedades e falam da complexidade da estrutura. Sabe-se também que moléculas mais emaranhadas espacialmente sofrem processamento extensivo em humanos e animais.

Tipos de estruturas proteicas

São quatro no total. Vamos dar uma olhada no que é cada um deles.

1. Primário. Representa a sequência linear usual de aminoácidos conectados por ligações peptídicas. Não há torções espaciais, nem espiralização. O número de ligações incluídas no polipeptídeo pode chegar a vários milhares. Tipos de proteínas com estrutura semelhante são glicilalanina, insulina, histonas, elastina e outras.
2. Secundário. Consiste em duas cadeias polipeptídicas que são torcidas em forma de espiral e orientadas uma para a outra por voltas formadas. Nesse caso, as ligações de hidrogênio se formam entre eles, mantendo-os juntos. É assim que uma única molécula de proteína é formada. Os tipos de proteínas deste tipo são os seguintes: lisozima, pepsina e outros.
3. Conformação terciária. É uma estrutura secundária densamente empacotada e compactamente enrolada. Aqui, outros tipos de interação aparecem, além das ligações de hidrogênio - essa é a interação de van der Waals e as forças de atração eletrostática, contato hidrofílico-hidrofóbico. Exemplos de estruturas são albumina, fibroína, proteína da seda e outras.
4. Quaternário. A estrutura mais complexa, que consiste em várias cadeias polipeptídicas torcidas em espiral, enroladas em uma bola e unidas em um glóbulo. Exemplos como insulina, ferritina, hemoglobina, colágeno ilustram exatamente essa conformação de proteína.

Se considerarmos todas as estruturas dadas de moléculas em detalhes do ponto de vista químico, a análise levará muito tempo. De fato, quanto maior a configuração, mais complexa e intrincada sua estrutura, mais tipos de interações são observados na molécula.

Desnaturação de moléculas de proteína

Uma das propriedades químicas mais importantes dos polipeptídeos é sua capacidade de se decompor sob a influência de certas condições ou agentes químicos. Por exemplo, vários tipos de desnaturação de proteínas são comuns. O que é esse processo? Consiste na destruição da estrutura nativa da proteína. Ou seja, se inicialmente a molécula tinha uma estrutura terciária, depois da ação de agentes especiais ela entrará em colapso. No entanto, a sequência de resíduos de aminoácidos permanece inalterada na molécula. As proteínas desnaturadas perdem rapidamente suas propriedades físicas e químicas.

Quais reagentes podem levar ao processo de destruição da conformação? Existem vários.

1. Temperatura. Quando aquecido, há uma destruição gradual da estrutura quaternária, terciária e secundária da molécula. Visualmente, isso pode ser observado, por exemplo, ao fritar um ovo de galinha comum. A "proteína" resultante é a estrutura primária do polipeptídeo de albumina que estava no produto bruto.
2. Radiação.
3. Ação por agentes químicos fortes: ácidos, álcalis, sais de metais pesados, solventes (por exemplo, álcoois, éteres, benzeno e outros).

Este processo às vezes também é chamado de fusão da molécula. Os tipos de desnaturação de proteínas dependem do agente sob cuja ação ocorreu. Além disso, em alguns casos, ocorre o processo inverso. Isso é renaturação. Nem todas as proteínas são capazes de restaurar sua estrutura, mas uma parte significativa delas pode fazer isso. Assim, químicos da Austrália e da América realizaram a renaturação de um ovo de galinha cozido usando alguns reagentes e um método de centrifugação.

Este processo é importante para os organismos vivos na síntese de cadeias polipeptídicas por ribossomos e rRNA nas células.

Hidrólise de uma molécula de proteína

Juntamente com a desnaturação, as proteínas são caracterizadas por outra propriedade química - hidrólise. Isso também é a destruição da conformação nativa, mas não da estrutura primária, mas completamente dos aminoácidos individuais. Uma parte importante da digestão é a hidrólise de proteínas. Os tipos de hidrólise de polipeptídeos são os seguintes.

1. Químico. Baseado na ação de ácidos ou álcalis.
2. Biológicas ou enzimáticas.

No entanto, a essência do processo permanece inalterada e não depende de quais tipos de hidrólise de proteínas ocorrem. Como resultado, são formados aminoácidos, que são transportados para todas as células, órgãos e tecidos. Sua transformação posterior consiste na participação da síntese de novos polipeptídeos, já aqueles que são necessários para um determinado organismo.

Na indústria, o processo de hidrólise de moléculas de proteínas é utilizado apenas para obter os aminoácidos desejados.

Funções das proteínas no organismo

Vários tipos de proteínas, carboidratos, gorduras são componentes vitais para o funcionamento normal de qualquer célula. E isso significa todo o organismo como um todo. Portanto, seu papel se deve em grande parte ao alto grau de significância e ubiquidade dentro dos seres vivos. Existem várias funções principais das moléculas polipeptídicas.

1. catalítico. É realizado por enzimas que têm uma estrutura proteica. Falaremos sobre eles mais tarde.
2. Estrutural. Os tipos de proteínas e suas funções no corpo afetam principalmente a estrutura da própria célula, sua forma. Além disso, os polipeptídeos que desempenham esse papel formam cabelos, unhas, conchas de moluscos e penas de pássaros. Eles também são uma certa armadura no corpo da célula. A cartilagem também é composta por esses tipos de proteínas. Exemplos: tubulina, queratina, actina e outros.
3. Regulatório. Essa função se manifesta na participação de polipeptídeos em processos como: transcrição, tradução, ciclo celular, splicing, leitura de mRNA, entre outros. Em todos eles, eles desempenham um papel importante como regulador.
4. Sinal. Essa função é desempenhada por proteínas localizadas na membrana celular. Eles transmitem sinais diferentes de uma unidade para outra, e isso leva à comunicação entre os tecidos. Exemplos: citocinas, insulina, fatores de crescimento e outros.
5. Transporte. Alguns tipos de proteínas e suas funções que desempenham são simplesmente vitais. Isso acontece, por exemplo, com a proteína hemoglobina. Ele transporta oxigênio de célula para célula no sangue. Para uma pessoa é insubstituível.
6. Poupe ou reserve. Esses polipeptídeos se acumulam em plantas e ovos de animais como fonte de nutrição e energia adicionais. Um exemplo são as globulinas.
7. Motor. Uma função muito importante, especialmente para os organismos e bactérias mais simples. Afinal, eles são capazes de se mover apenas com a ajuda de flagelos ou cílios. E essas organelas, por sua natureza, nada mais são do que proteínas. Exemplos de tais polipeptídeos são os seguintes: miosina, actina, cinesina e outros.

Obviamente, as funções das proteínas no corpo humano e em outros seres vivos são muito numerosas e importantes. Isso confirma mais uma vez que sem os compostos que estamos considerando, a vida em nosso planeta é impossível.

Função protetora das proteínas

Os polipeptídeos podem proteger contra várias influências: químicas, físicas, biológicas. Por exemplo, se o corpo está em perigo na forma de um vírus ou bactéria de natureza alienígena, as imunoglobulinas (anticorpos) entram em batalha com eles, desempenhando um papel protetor.

Se falamos de efeitos físicos, a fibrina e o fibrinogênio, envolvidos na coagulação do sangue, desempenham um papel importante aqui.

Proteínas alimentares

Os tipos de proteína dietética são os seguintes:

• completo - aqueles que contêm todos os aminoácidos necessários para o corpo;
• incompletas - aquelas em que há uma composição incompleta de aminoácidos.

No entanto, ambos são importantes para o corpo humano. Principalmente o primeiro grupo. Cada pessoa, especialmente durante os períodos de desenvolvimento intensivo (infância e adolescência) e puberdade, deve manter um nível constante de proteínas em si mesmo. Afinal, já consideramos as funções que essas moléculas incríveis desempenham e sabemos que praticamente nenhum processo, nenhuma reação bioquímica dentro de nós pode prescindir da participação de polipeptídeos.

É por isso que é necessário consumir todos os dias a norma diária de proteínas contidas nos seguintes produtos:

• ovo;
• leite;
• queijo tipo cottage;
• carne e peixe;
• feijões;
• feijões;
• amendoim;
• trigo;
• aveia;
• lentilhas e outros.

Se alguém consumir 0,6 g do polipeptídeo por kg de peso por dia, nunca faltará a uma pessoa esses compostos. Se por muito tempo o corpo não receber as proteínas necessárias, ocorre uma doença, que tem o nome de fome de aminoácidos. Isso leva a graves distúrbios metabólicos e, como resultado, muitas outras doenças.

Proteínas em uma célula

Dentro da menor unidade estrutural de todos os seres vivos - as células - também existem proteínas. Além disso, eles executam quase todas as funções acima. Em primeiro lugar, o citoesqueleto da célula é formado, consistindo em microtúbulos, microfilamentos. Serve para manter a forma, bem como para o transporte interno entre as organelas. Vários íons e compostos se movem ao longo de moléculas de proteína, como ao longo de canais ou trilhos.

O papel das proteínas imersas na membrana e localizadas em sua superfície também é importante. Aqui eles desempenham funções de receptor e sinal, participam da construção da própria membrana. Eles ficam de guarda, o que significa que desempenham um papel protetor. Que tipos de proteínas na célula podem ser atribuídas a esse grupo? Há muitos exemplos, aqui estão alguns.

1. actina e miosina.
2. Elastina.
3. Queratina.
4. Colágeno.
5. Tubulina.
6. Hemoglobina.
7. Insulina.
8. Transcobalamina.
9. Transferrina.
10. Albume.

No total, existem várias centenas de diferentes que se movem constantemente dentro de cada célula.

Tipos de proteínas no corpo

Claro, eles têm uma enorme variedade. Se você tentar de alguma forma dividir todas as proteínas existentes em grupos, poderá obter algo como essa classificação.

Em geral, muitas características podem ser tomadas como base para classificar as proteínas encontradas no corpo. Um ainda não existe.

Enzimas

Catalisadores biológicos de natureza proteica, que aceleram significativamente todos os processos bioquímicos em andamento. A troca normal é impossível sem esses compostos. Todos os processos de síntese e decaimento, montagem de moléculas e sua replicação, tradução e transcrição, entre outros, são realizados sob a influência de um tipo específico de enzima. Exemplos dessas moléculas são:

• oxidorredutases;
• transferases;
• catalase;
• hidrolases;
• isomerases;
• liases e outros.

Hoje, as enzimas são usadas na vida cotidiana. Assim, na produção de pós de lavagem, as chamadas enzimas são frequentemente usadas - são catalisadores biológicos. Melhoram a qualidade da lavagem respeitando o regime de temperatura especificado. Liga-se facilmente às partículas de sujidade e remove-as da superfície dos tecidos.

No entanto, devido à sua natureza proteica, as enzimas não toleram água muito quente ou a proximidade de drogas alcalinas ou ácidas. De fato, neste caso, o processo de desnaturação ocorrerá.

Estrutura secundária de uma proteína

Estruturas secundárias regulares

As estruturas secundárias são chamadas de regulares, formadas por resíduos de aminoácidos com a mesma conformação da cadeia principal (ângulos φ e ψ), com uma variedade de conformações de grupos laterais. Estruturas secundárias regulares incluem:

Estruturas secundárias irregulares

Irregulares são estruturas secundárias padrão cujos resíduos de aminoácidos apresentam diferentes conformações da cadeia principal (ângulos φ e ψ). Estruturas secundárias irregulares incluem:

Estrutura secundária do DNA

A forma mais comum de estrutura secundária do DNA é a dupla hélice. Essa estrutura é formada a partir de duas cadeias de polidesoxirribonucleotídeos antiparalelas mutuamente complementares torcidas uma em relação à outra e um eixo comum em uma hélice direita. Neste caso, as bases nitrogenadas são viradas para dentro da dupla hélice, e a cadeia principal de açúcar-fosfato é virada para fora. Esta estrutura foi descrita pela primeira vez por James Watson e Francis Crick em 1953.

Os seguintes tipos de interações estão envolvidos na formação da estrutura secundária do DNA:

• ligações de hidrogênio entre bases complementares (duas entre adenina e timina, três entre guanina e citosina);
• interações de empilhamento;
• interações eletrostáticas;

Dependendo das condições externas, os parâmetros da dupla hélice do DNA podem mudar, e às vezes de forma significativa. O DNA destro com uma sequência aleatória de nucleotídeos pode ser dividido em duas famílias - e B, cuja principal diferença é a conformação da desoxirribose. A família B também inclui as formas C e D de DNA. O DNA nativo em uma célula está na forma B. As características mais importantes das formas A e B do DNA são dadas na tabela.

Uma forma incomum de DNA foi descoberta em 1979. A análise de difração de raios X de cristais formados por hexanucleotídeos do tipo d(CGCGCG) mostrou que tal DNA existe na forma de uma dupla hélice esquerda. O curso do esqueleto açúcar-fosfato desse DNA pode ser descrito por uma linha em ziguezague; portanto, decidiu-se chamar esse tipo de DNA de forma Z. Foi demonstrado que o DNA com uma certa sequência de nucleotídeos pode mudar da forma B usual para a forma Z em uma solução de alta força iônica e na presença de um solvente hidrofóbico. A singularidade da forma Z do DNA se manifesta no fato de que a unidade estrutural repetitiva são dois pares de nucleotídeos, e não um, como em todas as outras formas de DNA. Os parâmetros Z-DNA são mostrados na tabela acima.

Estrutura secundária do RNA

As moléculas de RNA são cadeias polinucleotídicas simples. Seções separadas da molécula de RNA podem se conectar e formar duplas hélices. Em sua estrutura, as hélices de RNA são semelhantes à forma A do DNA. No entanto, o emparelhamento de bases em tais hélices é muitas vezes incompleto e, às vezes, nem mesmo Watson-Crick. Como resultado do pareamento de bases intramoleculares, são formadas estruturas secundárias como haste-alça (“gancho de cabelo”) e pseudonó.

As estruturas secundárias no mRNA servem para regular a tradução. Por exemplo, a inserção em proteínas de aminoácidos incomuns, selenometionina e pirrolisina, depende de um "gancho" localizado na região não traduzida 3. Os pseudonós servem para mudar programaticamente o quadro de leitura durante a tradução.

Veja também

• Estrutura quaternária

Notas

Fundação Wikimedia. 2010.

Veja o que é "estrutura secundária" em outros dicionários:

estrutura secundária- - [A.S. Goldberg. Dicionário de Energia Inglês Russo. 2006] Tópicos energia em geral EN estrutura secundária ...

estrutura secundária- antrinė sandara statusas T sritis fizika atitikmenys: angl. estrutura secundária vok. sekundäre Struktur, f; sekundares Gefüge, n rus. estrutura secundária, f pranc. estrutura secundária, f … Fizikos terminų žodynas

estrutura secundária- micro e macroestrutura formadas como resultado de tratamento térmico ou deformação plástica de um metal ou liga; Veja também: Estrutura em favo de mel estrutura lamelar … Dicionário Enciclopédico de Metalurgia

A estrutura secundária é o arranjo conformacional da cadeia principal (eng. backbone) de uma macromolécula (por exemplo, a cadeia polipeptídica de uma proteína), independentemente da conformação das cadeias laterais ou da relação com outros segmentos. Na descrição do secundário ... ... Wikipedia

estrutura secundária da proteína- - configuração espacial da cadeia polipeptídica, formada como resultado de interações não covalentes entre os grupos funcionais de resíduos de aminoácidos (estruturas de proteínas α e β) ...

estrutura secundária do DNA- - a configuração espacial da molécula de DNA, estabilizada devido às ligações de hidrogênio entre pares complementares de bases nitrogenadas (veja a dupla hélice do DNA) ... Dicionário Conciso de Termos Bioquímicos

estrutura secundária - deck e módulos na plataforma offshore- — Tópicos indústria de petróleo e gás EN estrutura secundária … Manual do Tradutor Técnico

estrutura secundária da proteína- Disposição da cadeia polipeptídica em seções alfa-helicoidais e formações estruturais beta (camadas); na educação V.s.b. ligações de hidrogênio estão envolvidas. [Arefiev V.A., Lisovenko L.A. Dicionário explicativo inglês-russo de termos genéticos 1995 407s.] Tópicos ... ... Manual do Tradutor Técnico

Estrutura secundária da proteína Colocação da cadeia polipeptídica em regiões alfa helicoidais e formações estruturais beta (camadas); na educação V.s.b. ligações de hidrogênio estão envolvidas. (

A estrutura secundária é uma maneira de colocar a cadeia polipeptídica em uma estrutura ordenada devido à formação de ligações de hidrogênio entre os grupos peptídicos de uma cadeia ou cadeias polipeptídicas adjacentes. Por configuração, as estruturas secundárias são divididas em helicoidais (α-hélice) e dobradas em camadas (estrutura β e forma β cruzada).

α-Hélice. Este é um tipo de estrutura secundária de proteína, que tem a forma de uma hélice regular, formada devido a ligações de hidrogênio interpeptídicas dentro de uma única cadeia polipeptídica. O modelo de estrutura α-hélice (Fig. 2), que leva em conta todas as propriedades da ligação peptídica, foi proposto por Pauling e Corey. As principais características da α-hélice:

configuração helicoidal da cadeia polipeptídica com simetria helicoidal;

a formação de ligações de hidrogênio entre os grupos peptídicos de cada um dos primeiro e quarto resíduos de aminoácidos;

a regularidade das voltas da espiral;

· a equivalência de todos os resíduos de aminoácidos na α-hélice, independentemente da estrutura de seus radicais laterais;

radicais laterais de aminoácidos não participam da formação da α-hélice.

Externamente, a α-hélice parece uma hélice ligeiramente esticada de um fogão elétrico. A regularidade das ligações de hidrogênio entre o primeiro e o quarto grupo peptídico também determina a regularidade das voltas da cadeia polipeptídica. A altura de uma volta, ou o passo da α-hélice, é 0,54 nm; inclui 3,6 resíduos de aminoácidos, ou seja, cada resíduo de aminoácido se move ao longo do eixo (a altura de um resíduo de aminoácido) em 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), o que nos permite falar sobre a equivalência de todos os aminoácidos resíduos na α-hélice. O período de regularidade da α-hélice é de 5 voltas ou 18 resíduos de aminoácidos; o comprimento de um período é de 2,7 nm. Arroz. 3. Modelo de α-hélice de Pauling-Corey

β-Estrutura. Este é um tipo de estrutura secundária que tem uma configuração ligeiramente curva da cadeia polipeptídica e é formada usando ligações de hidrogênio interpeptídicas dentro de seções individuais de uma cadeia polipeptídica ou cadeias polipeptídicas adjacentes. Também é chamada de estrutura dobrada em camadas. Existem variedades de estruturas β. As regiões em camadas limitadas formadas por uma cadeia polipeptídica de uma proteína são chamadas de forma β cruzada (estrutura β curta). As ligações de hidrogênio na forma β cruzada são formadas entre os grupos peptídicos das alças da cadeia polipeptídica. Outro tipo, a estrutura β completa, é característica de toda a cadeia polipeptídica, que tem uma forma alongada e é mantida por pontes de hidrogênio interpeptídicas entre cadeias polipeptídicas paralelas adjacentes (Fig. 3). Essa estrutura lembra o fole sanfonado. Além disso, variantes de estruturas β são possíveis: elas podem ser formadas por cadeias paralelas (os N-terminais das cadeias polipeptídicas são direcionados na mesma direção) e antiparalelos (os N-terminais são direcionados em direções diferentes). Os radicais laterais de uma camada são colocados entre os radicais laterais de outra camada.

Nas proteínas, as transições de estruturas α para estruturas β e vice-versa são possíveis devido ao rearranjo das ligações de hidrogênio. Em vez de ligações de hidrogênio interpeptídicas regulares ao longo da cadeia (devido a elas, a cadeia polipeptídica é torcida em espiral), as seções espiraladas são destorcidas e as ligações de hidrogênio são fechadas entre os fragmentos alongados das cadeias polipeptídicas. Essa transição é encontrada na queratina, uma proteína do cabelo. Ao lavar o cabelo com detergentes alcalinos, a estrutura helicoidal da β-queratina é facilmente destruída e passa para a α-queratina (alisamento de cabelos cacheados).

A destruição das estruturas secundárias regulares das proteínas (α-hélices e estruturas β), por analogia com a fusão de um cristal, é chamada de "fusão" de polipeptídeos. Nesse caso, as ligações de hidrogênio são quebradas e as cadeias polipeptídicas assumem a forma de uma bobina aleatória. Portanto, a estabilidade das estruturas secundárias é determinada por ligações de hidrogênio interpeptídicas. Outros tipos de ligações quase não participam disso, com exceção das ligações dissulfeto ao longo da cadeia polipeptídica nos locais dos resíduos de cisteína. Peptídeos curtos devido a ligações dissulfeto são fechados em ciclos. Muitas proteínas têm simultaneamente regiões α-helicoidais e estruturas β. Quase não há proteínas naturais consistindo em 100% de α-hélice (a exceção é a paramiosina, uma proteína muscular que é 96-100% de α-hélice), enquanto os polipeptídeos sintéticos têm 100% de hélice.

Outras proteínas têm um grau desigual de helicidade. Uma alta frequência de estruturas α-helicoidal é observada na paramiosina, mioglobina e hemoglobina. Pelo contrário, na tripsina, ribonuclease, uma parte significativa da cadeia polipeptídica se encaixa em estruturas β em camadas. Proteínas dos tecidos de suporte: queratina (proteína do cabelo, lã), colágeno (proteína do tendão, pele), fibroína (proteína da seda natural) têm uma configuração β de cadeias polipeptídicas. O diferente grau de helicização das cadeias polipeptídicas das proteínas indica que, obviamente, existem forças que interrompem parcialmente a helixização ou “quebram” o enovelamento regular da cadeia polipeptídica. A razão para isso é o empacotamento mais compacto da cadeia polipeptídica da proteína em um determinado volume, ou seja, na estrutura terciária.

Estrutura secundária de uma proteína- esta é uma forma de colocar uma cadeia polipeptídica em uma estrutura mais compacta, na qual os grupos peptídicos interagem com a formação de ligações de hidrogênio entre eles.

A formação da estrutura secundária é causada pelo desejo do peptídeo em adotar a conformação com o maior número de ligações entre os grupos peptídicos. O tipo de estrutura secundária depende da estabilidade da ligação peptídica, da mobilidade da ligação entre o átomo de carbono central e o carbono do grupo peptídico e do tamanho do radical aminoácido. Todos os itens acima, juntamente com a sequência de aminoácidos, levarão subsequentemente a uma configuração de proteína estritamente definida.

Existem duas opções possíveis para a estrutura secundária: na forma de uma "corda" - α-hélice(α-estrutura), e na forma de um "acordeão" - camada β plissada(estrutura β). Em uma proteína, via de regra, ambas as estruturas estão presentes simultaneamente, mas em proporções diferentes. Nas proteínas globulares, a α-hélice predomina, nas proteínas fibrilares, a estrutura β.

A estrutura secundária é formada apenas com ligações de hidrogênio entre grupos peptídicos: o átomo de oxigênio de um grupo reage com o átomo de hidrogênio do segundo, ao mesmo tempo que o oxigênio do segundo grupo peptídico se liga ao hidrogênio do terceiro, etc.

α-Hélice

Essa estrutura é uma hélice destra, formada por hidrogênio ligações entre grupos peptídicos 1º e 4º, 4º e 7º, 7º e 10º e assim por diante resíduos de aminoácidos.

A formação de uma espiral é evitada prolina e hidroxiprolina, que devido à sua estrutura cíclica, provoca uma "fractura" da cadeia, i. sua flexão forçada como, por exemplo, no colágeno.

A altura de uma volta em hélice é de 0,54 nm e corresponde a uma altura de 3,6 resíduos de aminoácidos, 5 voltas completas correspondem a 18 aminoácidos e ocupam 2,7 nm.

camada β plissada

Nesta forma de dobramento, a molécula da proteína fica em forma de "cobra", os segmentos remotos da cadeia ficam próximos uns dos outros. Como resultado, os grupos peptídicos de aminoácidos previamente removidos da cadeia protéica são capazes de interagir usando ligações de hidrogênio.