RELACIONAR:
Fórmulas:
I) CH 3 – CH 2 – NH – CH
II) C6H5 – NH2
III) CH3 – CH2 – NH2
Tipo de amina:
1) primário
2) secundário
3) terciário
Nome:
a) anilina
b) metiletilanina
c) dimetilisopropilamina
d) etilamina
Em uma molécula de amina, a influência do radical C6H5 no grupo N. H. 2 se manifesta no fato de que:
1. A densidade eletrônica no átomo de nitrogênio aumenta
2. As propriedades básicas são aprimoradas
3. propriedades de uma substância à medida que a base enfraquece
4. não são observadas alterações perceptíveis nas propriedades da substância.
Ao interagir com qual substância a dietilamina forma um sal?
Um precipitado branco é formado quando a anilina reage com uma solução:
1. ácido sulfúrico
3. Hidróxido de potássio
4. ácido acético
Tópico da lição: As proteínas são a base da vida orgânica.
“A vida é um modo de existência de corpos protéicos...” (F. Engels)
Músculos – 80%;
Rins – 72%;
Couro – 63%;
Fígado – 57%;
Cérebro – 45%;
Tecido adiposo, ossos, dentes – 14 – 28%;
Sementes de plantas – 10 – 15%;
Caules, raízes, folhas – 3% - 5%
Frutas – 1-2%
Composição química
A proteína contém os seguintes elementos químicos:
C, H, O, N, S, P, Fe.
Fração de massa de elementos:
C – 50% - 55%;
O – 19% - 24%;
N – 6,5% - 7,3%;
N – 15% – 19%;
S – 0,3% - 2,5%;
P – 0,1% - 2%
Esquilos – compostos naturais de alto peso molecular (biopolímeros), constituídos por resíduos de aminoácidos conectados por ligações peptídicas.
Existem cerca de 100 α-aminoácidos na natureza,
ocorre no corpo 25
cada proteína tem 20, das quais 2.432.902.008.176.640.000 combinações podem ser formadas.
Os principais componentes estruturais das proteínas são os aminoácidos.
NH 2 – CH – COOH
Fórmula geral
Aminoácidos-compostos orgânicos que contêm necessariamente dois grupos funcionais: um grupo amino - NH 2 e um grupo carboxila - COOH, associados a um radical hidrocarboneto.
AMINOÁCIDOS
- Substituível aminoácidos - eles podem ser sintetizados no corpo
2. Insubstituível- não são formados no corpo, são obtidos a partir dos alimentos (lisina, valina, leucina, isoleucina, tireonina, fenilalanina, triptofano, tirosina, metionina)
Formação de ligação peptídica
- Os aminoácidos podem reagir entre si: o grupo carboxila de um aminoácido reage com o grupo amino de outro aminoácido para formar uma ligação peptídica e uma molécula de água.
NH 2 – CH 2 – COOH + NH 2 – CH 2 – COOH =
NH 2 – CH 2 – CO – NH – CH 2 – COOH + H 2 O
- A ligação – CO – NH – que conecta aminoácidos individuais em um peptídeo é chamada de ligação peptídica.
Métodos para obtenção de aminoácidos
industrial
ácido acético →ácido cloroacético→ácido aminoacético
1. CH 3 -COOH + C eu 2 → CH 2 -COUN
2. CH 2 -COOH + N. H. 3 → CH 2 -COUN
| |
COM eu N. H. 2
hidrólise de proteínas
Propriedades dos aminoácidos:
Com ácidos
NH2 – CH 2 – COOH + HC l → С l
como base
Com razões
NH2 – CH 2 – COOH + Na OH → NH2 – CH 2 – COONa + H2O
como ácido
Conclusão:
AMINOÁCIDOS - compostos anfotéricos orgânicos
Composição e classificação de proteínas
Proteínas- consistem apenas em aminoácidos.
Proteínas – contém uma parte não proteica.
Proteínas complexas ( pode incluir carboidratos (glicoproteínas), gorduras (lipoproteínas), ácidos nucléicos (nucleoproteínas).
Completo– contém todo o conjunto de aminoácidos.
Defeituoso– eles carecem de alguns aminoácidos.
Estrutura primária – sequência de alternância de resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
Estrutura secundária – surge devido à torção da estrutura primária em uma espiral ou acordeão devido a ligações de hidrogênio entre voltas ou elos adjacentes.
β – hélice
α-hélice
Estrutura terciária – a configuração tridimensional que uma espiral torcida assume no espaço.
Formado devido a ligações hidrofóbicas entre radicais de aminoácidos da estrutura secundária
A estrutura terciária explica a especificidade da molécula proteica e sua atividade biológica.
Estrutura quaternária –
arranjo no espaço de várias cadeias polipeptídicas, cada uma das quais com sua própria estrutura primária, secundária e terciária e é chamada subunidade .
Exemplo clássico: hemoglobina, clorofila.
Na hemoglobina - o heme é a parte não proteica, a globina é a parte proteica.
- Quando tratadas com cloreto de sódio, proteínas são salgados da solução. Este processo é reversível.
- Ácidos, álcalis e altas temperaturas destroem a estrutura das proteínas e levam à sua desnaturação .
- Proteínas também desnaturar sob a influência de álcool e metais pesados.
- O processo de restauração da estrutura da proteína é denominado renaturação .
(Reação xantoproteína)
(Reação do biureto)
Funções das proteínas
Construção (plástico) – as proteínas estão envolvidas na formação da membrana celular, organelas e membranas celulares.
Catalítico – todos os catalisadores celulares são proteínas (centros ativos da enzima).
Motor – proteínas contráteis causam todo movimento.
Transporte – A proteína do sangue hemoglobina anexa oxigênio e o transporta para todos os tecidos.
Protetor – produção de corpos proteicos e anticorpos para neutralizar substâncias estranhas.
Energia – 1 g de proteína equivale a 17,6 kJ.
Receptor – reação a um estímulo externo
CONCLUSÕES:
- esquilos- São compostos orgânicos de alto peso molecular, biopolímeros, constituídos por monômeros - aminoácidos.
- aminoácidos estão conectados em uma cadeia polipeptídica por meio de uma ligação peptídica.
- aminoácidos - substituível e insubstituível.
- esquilos pode ser simples ou complexo.
- quatro estruturas proteicas ( primário, secundário, terciário e quaternário).
- desnaturação- é a perda de uma molécula proteica de sua organização estrutural, o que garante as propriedades funcionais da proteína.
- renaturação- o processo de restauração da estrutura das proteínas.
Proteínas, ou substâncias proteicas, são polímeros naturais de alto peso molecular (o peso molecular varia de 5-10 mil a 1 milhão ou mais), cujas moléculas são construídas a partir de resíduos de aminoácidos conectados por uma ligação amida (peptídeo). catalítico (enzimas); regulatório (hormônios); estrutural (colágeno, fibroína); motor (miosina); transporte (hemoglobina, mioglobina); protetora (imunoglobulinas, interferon); sobressalente (caseína, albumina, gliadina). Entre as proteínas estão antibióticos e substâncias que têm efeito tóxico. As proteínas são a base das biomembranas, o componente mais importante da célula e dos componentes celulares. Eles desempenham um papel fundamental na vida da célula, deixando, por assim dizer, a base material para sua atividade química. A propriedade exclusiva da proteína é a auto-organização da estrutura, ou seja, sua capacidade de criar espontaneamente uma certa estrutura espacial característica apenas de uma determinada proteína. Essencialmente, todas as atividades do corpo (desenvolvimento, movimento, desempenho de diversas funções e muito mais) estão associadas a substâncias proteicas. É impossível imaginar a vida sem proteínas. As proteínas são o componente mais importante da alimentação humana e animal, fornecendo-lhes os aminoácidos de que necessitam. ÁGUA – 65% GORDURAS – 10% PROTEÍNAS – 18% CARBOIDRATOS – 5% Outras substâncias inorgânicas e orgânicas – 2% Nas moléculas de proteínas, os α-aminoácidos estão ligados entre si por ligações peptídicas (-CO-NH-)... N CH C N CH C N CH C N CH C ... H R O H R1 O H R2 O H R3 O Cadeias polipeptídicas construídas desta forma ou seções individuais dentro de uma cadeia polipeptídica podem, em alguns casos, ser adicionalmente ligadas entre si por ligações dissulfeto (-S-S-) , ou, como são frequentemente chamados de pontes dissulfeto. Um papel importante na criação da estrutura das proteínas é desempenhado por ligações iônicas (sal) e de hidrogênio, bem como pela interação hidrofóbica - um tipo especial de contato entre os componentes hidrofóbicos das moléculas de proteína em ambiente aquoso. Todas essas ligações têm intensidades variadas e garantem a formação de uma grande e complexa molécula de proteína. Apesar da diferença na estrutura e funções das substâncias proteicas, sua composição elementar varia ligeiramente (em% em peso seco): carbono-51-53; oxigênio - 21,5-23,5; nitrogênio - 16,8-18,4; hidrogênio - 6,5-7,3; enxofre-0,3-2,5 Algumas proteínas contêm pequenas quantidades de fósforo, selênio e outros elementos. A sequência de resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica é chamada de estrutura primária de uma proteína. O número total de diferentes tipos de proteínas em todos os tipos de organismos vivos é de 1010 a 1012. A maioria das proteínas tem uma estrutura secundária, embora nem sempre ao longo de toda a cadeia polipeptídica. Cadeias polipeptídicas com uma certa estrutura secundária podem estar localizadas de maneira diferente no espaço. Esse arranjo espacial é chamado de estrutura terciária. Na formação da estrutura terciária, além das ligações de hidrogênio, as interações iônicas e hidrofóbicas desempenham um papel importante. Com base na natureza do “embalamento” da molécula de proteína, é feita uma distinção entre proteínas globulares, ou esféricas, e fibrilares, ou filamentosas. Em alguns casos, subunidades proteicas individuais formam conjuntos complexos com a ajuda de ligações de hidrogênio, interações eletrostáticas e outras. Nesse caso, forma-se a estrutura quaternária das proteínas. No entanto, deve-se notar mais uma vez que na organização das estruturas proteicas superiores, um papel exclusivo pertence à estrutura primária. Estrutura de uma molécula de proteína Características da estrutura Primária - linear A ordem de alternância dos aminoácidos em uma cadeia polipeptídica - estrutura linear Tipo de ligação que determina a estrutura Imagem gráfica Ligação peptídica NH CO Secundária - helicoidal Torção de uma cadeia linear polipeptídica em uma hélice - estrutura helicoidal LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO intramoleculares Terciária - globular Embalagem da hélice secundária em espiral - estrutura em forma de bola Ligações dissulfeto e iônicas CO ... HNCO ... HN Existem diversas classificações de proteínas. Baseiam-se em diferentes características: Grau de complexidade (simples e complexo); Forma das moléculas (proteínas globulares e fibrilares); Solubilidade em solventes individuais (solúvel em água, solúvel em soluções salinas diluídas - albuminas, solúvel em álcool - prolaminas, solúvel em álcalis e ácidos diluídos - glutelinas); Esquelético realizado, etc.). função (por exemplo, proteínas de armazenamento, As proteínas são eletrólitos anfotéricos. Em um determinado valor de pH do meio (é chamado de ponto isoelétrico), o número de cargas positivas e negativas na molécula de proteína é o mesmo. Este é um dos propriedades da proteína. As proteínas neste ponto são eletricamente neutras e sua solubilidade em água é a menor. A capacidade das proteínas de reduzir a solubilidade quando suas moléculas atingem a neutralidade elétrica é usada para isolá-las de soluções, por exemplo, na tecnologia de obtenção produtos proteicos. O processo de hidratação significa a ligação da água às proteínas, e elas apresentam propriedades hidrofílicas: incham, sua massa e volume aumentam. O inchaço das proteínas é acompanhado por sua dissolução parcial. A hidrofilicidade das proteínas individuais depende de sua estrutura. O Os grupos amida hidrofílica (CO-NH-, ligação peptídica), amina (NH2) e carboxila (COOH) presentes na composição e localizados na superfície da macromolécula proteica atraem moléculas de água, orientando-as estritamente na superfície da molécula. A camada de hidratação (aquosa) que envolve os glóbulos proteicos evita a agregação e a sedimentação e, portanto, contribui para a estabilidade da solução proteica. Com inchaço limitado, soluções concentradas de proteínas formam sistemas complexos chamados geleias. As geleias não são fluidas, elásticas, possuem plasticidade, certa resistência mecânica e são capazes de manter sua forma. As proteínas globulares podem ser completamente hidratadas dissolvendo-se em água (por exemplo, proteínas do leite), formando soluções com baixas concentrações. A hidrofilicidade das proteínas dos grãos e da farinha desempenha um papel importante no armazenamento e processamento de grãos e na panificação. A massa obtida na produção de panificação é uma proteína inchada em água, uma geleia concentrada contendo grãos de amido. Durante a desnaturação sob a influência de fatores externos (temperatura, estresse mecânico, ação de agentes químicos e uma série de outros fatores), ocorre uma mudança nas estruturas secundárias, terciárias e quaternárias da macromolécula proteica, ou seja, sua estrutura espacial nativa. Estrutura primária e, portanto. E a composição química da proteína não muda. As propriedades físicas mudam: a solubilidade e a capacidade de hidratação diminuem, a atividade biológica é perdida. A forma da macromolécula da proteína muda e ocorre agregação. Ao mesmo tempo, aumenta a atividade de certos grupos químicos, o efeito das enzimas proteolíticas nas proteínas é facilitado e, portanto, é mais fácil de hidrolisar. Na tecnologia alimentar, a desnaturação térmica das proteínas é de particular importância prática, cujo grau depende da temperatura, duração do aquecimento e humidade. A desnaturação das proteínas também pode ser causada por ação mecânica (pressão, fricção, agitação, ultrassom). Por fim, a desnaturação das proteínas é causada pela ação de reagentes químicos (ácidos, álcalis, álcool, acetona. Todos esses métodos são amplamente utilizados na indústria alimentícia e na biotecnologia. O processo de formação de espuma é entendido como a capacidade das proteínas de formar substâncias altamente concentradas sistemas líquido-gás chamados espumas. A estabilidade da espuma, na qual a proteína é um agente espumante, depende não apenas de sua natureza e concentração, mas também da temperatura. As proteínas são utilizadas como agentes espumantes na indústria de confeitaria (marshmallow, marshmallow, suflê). O pão tem estrutura espumosa, o que afeta suas propriedades gustativas. Para a indústria alimentícia podem-se distinguir dois processos muito importantes: 1) Hidrólise de proteínas sob ação de enzimas; 2) Interação de grupos amino de proteínas ou aminoácidos com grupos carbonila de açúcares redutores. A taxa de hidrólise de proteínas depende de sua composição, estrutura molecular, atividade enzimática e condições. A reação de hidrólise com formação de aminoácidos pode ser escrita em geral da seguinte forma: As proteínas queimam para formar nitrogênio, dióxido de carbono e água, além de algumas outras substâncias. A combustão é acompanhada pelo cheiro característico de penas queimadas. São utilizadas as seguintes reações: reação xantoproteica, na qual ocorre a interação dos ciclos aromáticos e heteroatômicos em uma molécula de proteína com ácido nítrico concentrado, acompanhada do aparecimento de uma cor amarela; biureto, no qual soluções fracamente alcalinas de proteínas interagem com uma solução de sulfato de cobre (II) para formar compostos complexos entre íons Cu2+ e polipeptídeos. A reação é acompanhada pelo aparecimento de uma cor azul-violeta.
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Legendas dos slides:
Belki Concluído por: Professor de Química e Biologia da Instituição Educacional Municipal “Escola Secundária Serebryanoklyuchevskaya” Shkitina O.V. ano 2012
O aminoácido é um composto orgânico contendo: 1) grupos carboxila (- C OOH) 2) amina (- NH 2). Nos organismos vivos, a composição de aminoácidos das proteínas é determinada pelo código genético; na maioria dos casos, 20 aminoácidos padrão são utilizados durante a síntese.
Proteínas (proteínas, polipeptídeos) são substâncias orgânicas de alto peso molecular que consistem em aminoácidos conectados em uma cadeia por meio de uma ligação peptídica. Molécula de proteína
ESTRUTURA PROTEÍNA
PROPRIEDADES QUÍMICAS DAS PROTEÍNAS álcool Estrutura terciária Estrutura primária DESNATURAÇÃO - destruição de estruturas secundárias e terciárias sob a influência de diversos fatores ambientais.
Fatores que causam a desnaturação do álcool Alta temperatura Sais de metais pesados
“Salgar” proteínas com solução de cloreto de sódio é um processo reversível
A hidrólise de proteínas leva à ruptura das ligações peptídicas e à formação de moléculas de aminoácidos.A combustão das proteínas prossegue com a formação
Reações coloridas das proteínas Reação do biureto Quando uma solução de hidróxido de cobre (II) é adicionada a uma solução proteica, forma-se um precipitado vermelho-violeta
Quando ácido nítrico concentrado é adicionado a uma solução proteica e depois aquecido, forma-se um precipitado amarelo brilhante. Reação xantoproteína
Sobre o tema: desenvolvimentos metodológicos, apresentações e notas
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Antoine François de Fourcroix. As proteínas foram introduzidas em uma classe separada de moléculas biológicas no século 18 como resultado do trabalho do químico francês Antoine Fourcroix e de outros cientistas, que observaram a capacidade das proteínas de coagular (desnaturar) sob a influência do calor ou de ácidos. Naquela época, foram estudadas proteínas como albumina, fibrina e glúten.
Proteínas, substâncias proteicas, proteínas ou substâncias proteicas, são polímeros naturais de alto peso molecular (o peso molecular varia de 5-10 mil a 1 milhão ou mais), cujas moléculas são construídas a partir de resíduos de aminoácidos conectados por uma ligação peptídica.
As proteínas variam em seu grau de solubilidade em água, mas a maioria das proteínas se dissolve nela. Os insolúveis incluem, por exemplo, a queratina (a proteína que compõe o cabelo, o pêlo dos mamíferos, as penas das aves, etc.) e a fibroína, que faz parte da seda e das teias de aranha. As proteínas também são divididas em hidrofílicas e hidrofóbicas. Hidrofílicos incluem a maioria das proteínas do citoplasma, núcleo e substância intercelular, incluindo queratina insolúvel e fibroína. Hidrofóbicas incluem a maioria das proteínas que constituem as membranas biológicas das proteínas integrais da membrana que interagem com os lipídios hidrofóbicos da membrana (essas proteínas geralmente possuem pequenas regiões hidrofílicas).
Gerrit Mulder O químico holandês Gerrit Mulder analisou a composição das proteínas e levantou a hipótese de que quase todas as proteínas têm uma fórmula empírica semelhante. Mulder também determinou os produtos de degradação de proteínas de aminoácidos e para um deles (leucina), com pequeno grau de erro, determinou a massa molecular de 131 daltons. Em 1836, Mulder propôs o primeiro modelo da estrutura química das proteínas. Com base na teoria dos radicais, formulou o conceito de unidade estrutural mínima da composição proteica, C16H24N4O5, que foi chamada de “proteína”, e a teoria “teoria das proteínas”.
Emil Fischer 1) No início do século 20, o químico alemão Emil Fischer provou experimentalmente que as proteínas consistem em resíduos de aminoácidos conectados por ligações peptídicas. Ele também realizou a primeira análise da sequência de aminoácidos de uma proteína e explicou o fenômeno da proteólise.
As proteínas são a base das biomembranas, o componente mais importante da célula e dos componentes celulares. Eles desempenham um papel fundamental na vida da célula, deixando, por assim dizer, a base material para sua atividade química. 2) O componente mais importante da alimentação humana e animal, um fornecedor dos aminoácidos de que necessitam 3) Auto-organização da estrutura, ou seja, sua capacidade de criar espontaneamente uma certa estrutura espacial característica apenas de uma determinada proteína. Essencialmente, todas as atividades do corpo (desenvolvimento, movimento, desempenho de diversas funções e muito mais) estão associadas a substâncias proteicas. É impossível imaginar a vida sem proteínas.
James Sumner 1) No entanto, o papel central das proteínas nos organismos não foi reconhecido até 1926, quando o químico americano James Sumner (mais tarde ganhador do Prêmio Nobel) mostrou que a enzima urease é uma proteína 2) A dificuldade de isolar proteínas puras fez com que difícil de estudar. Portanto, os primeiros estudos foram realizados utilizando aqueles polipeptídeos que podiam ser purificados em grandes quantidades, ou seja, proteínas do sangue, ovos de galinha, toxinas diversas e enzimas digestivas/metabólicas liberadas após o abate.
Um papel importante na criação da estrutura das proteínas é desempenhado pelas ligações iônicas (sal) e de hidrogênio, bem como pela interação hidrofóbica - um tipo especial de contato entre os componentes hidrofóbicos das moléculas de proteína em um ambiente aquoso. Todas essas ligações têm intensidades variadas e garantem a formação de uma grande e complexa molécula de proteína. Apesar da diferença na estrutura e funções das substâncias proteicas, sua composição elementar varia ligeiramente (em% em peso seco): carbono-51-53; oxigênio - 21,5-23,5; nitrogênio - 16,8-18,4; hidrogênio - 6,5-7,3; enxofre-0,3-2,5
Linus Pauling Linus Pauling é considerado o primeiro cientista a prever com sucesso a estrutura secundária das proteínas. William Astbury A ideia de que a estrutura secundária das proteínas é o resultado da formação de ligações de hidrogênio entre aminoácidos foi expressa por William Astbury em 1933, Walter Kauzman, Kaja Linderström-Langa. Mais tarde, Walter Kauzman, contando com o trabalho de Kaj Linderström -Langa, deu uma contribuição significativa para a compreensão das leis formação da estrutura terciária das proteínas e o papel das interações hidrofóbicas neste processo.
Ligação peptídica Estrutura de uma molécula de proteína Características da estrutura Tipo de ligação que determina a estrutura Representação gráfica Primária - linear A ordem de alternância de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica - estrutura linear Secundária - helicoidal Torção de uma cadeia linear polipeptídica em uma hélice - estrutura helicoidal LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO intramoleculares Terciário - globular Embalagem de uma hélice secundária em uma bola - estrutura glomerular Ligações dissulfeto e iônicas
A estrutura primária de uma proteína. A sequência de resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica é chamada de estrutura primária de uma proteína. O número total de diferentes tipos de proteínas em todos os tipos de organismos vivos é Estrutura secundária A maioria das proteínas possui uma estrutura secundária, embora nem sempre ao longo de toda a cadeia polipeptídica.
Cadeias polipeptídicas com uma certa estrutura secundária podem estar localizadas de maneira diferente no espaço. Esse arranjo espacial é chamado de estrutura terciária. Na formação da estrutura terciária, além das ligações de hidrogênio, as interações iônicas e hidrofóbicas desempenham um papel importante. Com base na natureza do “embalamento” da molécula de proteína, é feita uma distinção entre proteínas globulares, ou esféricas, e fibrilares, ou filamentosas.
Existem várias classificações de proteínas. Baseiam-se em diferentes características: Grau de complexidade (simples e complexo); Forma das moléculas (proteínas globulares e fibrilares); Solubilidade em solventes individuais (solúvel em água, solúvel em soluções salinas diluídas - albuminas, solúvel em álcool - prolaminas, solúvel em álcalis e ácidos diluídos - glutelinas); Função desempenhada (por exemplo, proteínas de armazenamento, proteínas esqueléticas, etc.).
Durante a desnaturação sob a influência de fatores externos (temperatura, estresse mecânico, ação de agentes químicos e uma série de outros fatores), ocorre uma mudança nas estruturas secundárias, terciárias e quaternárias da macromolécula proteica, ou seja, sua estrutura espacial nativa. A estrutura primária e, portanto, a composição química da proteína, não muda. As propriedades físicas mudam: a solubilidade e a capacidade de hidratação diminuem, a atividade biológica é perdida. A forma da macromolécula da proteína muda e ocorre agregação. Ao mesmo tempo, a atividade de certos grupos químicos aumenta, o efeito das enzimas proteolíticas nas proteínas é facilitado e, portanto, as proteínas são hidrolisadas mais facilmente. Na tecnologia alimentar, a desnaturação térmica das proteínas é de particular importância prática, cujo grau depende da temperatura, duração do aquecimento e humidade. A desnaturação das proteínas também pode ser causada por ação mecânica (pressão, fricção, agitação, ultrassom). Por fim, a desnaturação das proteínas é causada pela ação de reagentes químicos (ácidos, álcalis, álcool, acetona). Todas essas técnicas são amplamente utilizadas na indústria alimentícia e na biotecnologia.
O processo de hidratação significa a ligação da água às proteínas, e elas apresentam propriedades hidrofílicas: incham, sua massa e volume aumentam. O inchaço da proteína é acompanhado pela sua dissolução parcial. A hidrofilicidade de proteínas individuais depende da sua estrutura. Os grupos amida hidrofílica (CO-NH-, ligação peptídica), amina (NH 2) e carboxila (COOH) presentes na composição e localizados na superfície da macromolécula proteica atraem moléculas de água, orientando-as estritamente na superfície da molécula . A camada de hidratação (aquosa) que envolve os glóbulos proteicos evita a agregação e a sedimentação e, portanto, contribui para a estabilidade da solução proteica. Com inchaço limitado, soluções concentradas de proteínas formam sistemas complexos chamados geleias. As geleias não são fluidas, elásticas, possuem plasticidade, certa resistência mecânica e são capazes de manter sua forma. As proteínas globulares podem ser completamente hidratadas dissolvendo-se em água (por exemplo, proteínas do leite), formando soluções com baixas concentrações. A hidrofilicidade das proteínas dos grãos e da farinha desempenha um papel importante no armazenamento e processamento de grãos e na panificação. A massa obtida na produção de panificação é uma proteína inchada em água, uma geleia concentrada contendo grãos de amido.
As proteínas queimam para produzir nitrogênio, dióxido de carbono e água, bem como algumas outras substâncias. A combustão é acompanhada pelo cheiro característico de penas queimadas. São utilizadas as seguintes reações: reação xantoproteica, na qual ocorre a interação dos ciclos aromáticos e heteroatômicos em uma molécula de proteína com ácido nítrico concentrado, acompanhada do aparecimento de uma cor amarela; biureto, no qual soluções fracamente alcalinas de proteínas interagem com uma solução de sulfato de cobre (II) para formar compostos complexos entre íons Cu 2+ e polipeptídeos. A reação é acompanhada pelo aparecimento de uma cor azul-violeta.
2) Reação do biureto a uma ligação peptídica Procedimento Coloque 5 gotas de uma solução proteica diluída em um tubo de ensaio, adicione 3 gotas de uma solução de NaOH a 10% e 1 gota de uma solução de CuS0 4 a 1%. Misture tudo. Observações Aparece uma cor azul-violeta. Equações: 1. Preparação de clara de ovo de galinha não diluída Separe as claras de três ovos de galinha das gemas. Supondo que a massa média de proteína em um ovo seja de 33 g (gema 19 g), obtemos aproximadamente 100 ml de clara de ovo de galinha não diluída. Contém 88% de água, 1% de hidrocarbonetos e 0,5% de minerais, sendo o restante proteína. Assim, obtém-se clara de ovo de galinha não diluída, que é uma solução proteica a 10%. 2. Preparação de uma solução diluída de albumina de ovo Separe a clara de um ovo de galinha da gema, bata bem e misture em um frasco agitando com 10 vezes o volume de água destilada. A solução é filtrada através de dupla camada de gaze umedecida em água. O filtrado contém uma solução de albumina de ovo e a globulina de ovo permanece no sedimento. Obtém-se uma solução de albumina de ovo a 0,5%. Conclusão: a reação do biureto é qualitativa para uma ligação peptídica em uma proteína. Baseia-se na capacidade de uma ligação peptídica formar compostos complexos coloridos com CuS0 4 em ambiente alcalino. PREPARAÇÃO DE SOLUÇÕES PROTEICAS PARA REALIZAÇÃO DE REAÇÕES QUALITATIVAS.
3. Reação da xantoproteína Procedimento: Adicione 3 gotas de HN0 concentrado, 3 a 5 gotas de uma solução diluída de clara de ovo e aqueça suavemente. Após o resfriamento (não agitar!) adicione 5-10 gotas de solução de NaOH a 10% até que a cor apareça. Observações Após aquecimento, a cor da solução torna-se amarelo pálido, e após resfriamento e adição da solução de NaOH torna-se amarelo-laranja. Equação: Conclusão: a reação xantoproteica permite detectar aminoácidos contendo um anel benzênico (triptofano, fenilalanina, tirosina) nas proteínas. 4. Reação de Adamkiewicz Procedimento Coloque 5 gotas de proteína não diluída e 2 ml de CH 3 COOH gelado em um tubo de ensaio. Aquecer ligeiramente até que o precipitado formado se dissolva. Resfrie o tubo de ensaio com a mistura. Despeje cuidadosamente 1 ml de H 2 S0 4 concentrado ao longo da parede do tubo de ensaio para que os líquidos não se misturem. Observações Quando o ácido acético é adicionado a um tubo de ensaio, forma-se um precipitado que se dissolve quando aquecido. Quando ácido sulfúrico concentrado é adicionado a um tubo de ensaio, um anel vermelho-violeta aparece na fronteira dos dois líquidos. Equações: Conclusão: A reação de Adamkiewicz é qualitativa para o triptofano, pois este último em ambiente ácido interage com o ácido glioxílico, presente no CH 3 COOH como impureza. 5. Reação com ácido pícrico Procedimento: Adicionar vários cristais de Na 2 C0 3 e 5 gotas de uma solução aquosa saturada de ácido pícrico a 10 gotas de uma solução proteica diluída, misturar e aquecer na chama de uma lâmpada de álcool até a cor amarela da solução muda para vermelho. Observações Após adição de ácido pícrico, a solução fica amarela e após aquecimento a cor muda para vermelho. Equação: Conclusão: a reação com ácido pícrico permite detectar compostos com capacidade redutora (baseada na redução do ácido pícrico a ácido picrâmico devido aos grupos dicetopiperazina). 6. Reação de Foll Procedimento: Adicione 20 gotas de solução de NaOH 30%, algumas gotas de (CH 3 COO) 2 Pb a 10 gotas de proteína não diluída e ferva a mistura (cuidado: o líquido é jogado fora!). A amônia liberada é detectada com papel tornassol úmido. Observações A proteína não diluída dá uma cor laranja com NaOH; quando (CH 3 COO) 2 Pb é adicionado e aquecido, ela fica preta. Litmus fica azul.
