Enzime proteine care accelerează reacțiile chimice. Toate enzimele sunt proteine globulare. Când reacționează nu sunt cheltuite. Au toate proprietățile proteinelor.
Pe lângă enzime, unii ARN (ribozime) au activitate catalitică.
Diferă:
1. Specificitatea acțiunii.
2. Eficiență ridicată a acțiunii.
3. Capacitatea de a regla.
Există 6 clase de enzime.
Clase de enzime:
1. Oxireductazele catalizează OVR implicând 2 substraturi (transfer de electroni sau atomi de hidrogen de la un substrat la altul).
Dehidrogenaze - catalizează reacțiile de eliminare a hidrogenului (dehidrogenare). NAD+, NADP+, FAD, FMN acţionează ca un acceptor de electroni.
Oxidaza acceptor de electroni este oxigenul molecular.
Oxigenaze (hidroxilaze) - un atom de oxigen dintr-o moleculă de oxigen este atașat de un substrat.
2. Transferazele catalizează transferul grupărilor funcționale de la un compus la altul. Acestea sunt subdivizate în funcție de grupurile transferate.
3. Hidrolaze - catalizează reacțiile de hidroliză (diviziunea unei legături covalente cu adăugarea unei molecule de apă la locul de rupere).
4. Liazele - scindarea din substrat pe cale nehidrolitică a unei anumite grupe (CO2, H2O, NH2, SH2).
5. Izomeraze - catalizează diverse transformări intramoleculare. Dacă o grupă este transferată într-o moleculă, atunci enzima se numește mutază.
6. Ligaze (sintetaze) - reacții de atașare a 2 molecule între ele cu formarea unei legături covalente. Procesul este asociat cu ruperea legăturii ATP sau alt compus macroergic. Dacă ATP sintaza, dacă nu ATP sintaza.
Locul activ al enzimei- totalitatea locului de legare a substratului și a situsului catalitic. Constă din reziduuri de aminoacizi.
Locul de legare al substratului- locul în care substratul se leagă de enzimă cu ajutorul legăturilor necovalente, formând un complex enzimă-substrat.
situs catalitic- zona în care substratul suferă o transformare chimică într-un produs.
Cofactor- un compus non-proteic care transformă enzima într-o formă activă (cel mai adesea aceștia sunt ioni metalici).
coenzima- un compus proteic care transformă enzima într-o formă activă (un derivat al vitaminelor).
Cofactorii și coenzimele formează fie structura terțiară a proteinei-enzime, care asigură specificitatea acesteia față de substrat. Sau sunt implicați în reacție ca substrat suplimentar (în principal coenzime).
Mecanismul reacției enzimei cu substratul:
1. Enzima se leagă de substratul din centrul activ (proteinele complexe au un cofactor în centrul activ).
2. În regiunea centrului activ are loc transformarea chimică a substratului și se formează produsul de reacție.
3. Produsul de reacție rezultat își pierde complementaritatea și se desprinde de enzimă.
Molecula fiecărei enzime are conformația necesară acțiunii sale, doar în anumite condiții externe (PH, temperatură etc.).
Tipuri de specificitate enzimatică:
Specificitatea substratului:
1. Absolut - catalizează transformarea unui singur substrat.
2. Grupa – catalizează același tip de transformare în mai multe substraturi similare structural.
3. Stereospecificitate - dacă substratul are mai mulți stereoizomeri, enzima prezintă specificitate absolută doar pentru unul dintre ei (zaharuri D, L-aminoacizi, izomeri cis-trans).
Specificitatea catalitică:
Cataliza substratului atașat de-a lungul uneia dintre căile de transformare posibile. Aceeași substanță poate fi transformată în produse diferite prin acțiunea diferitelor enzime.
Eficiența catalitică (numărul de rotații ale enzimei) - numărul de molecule de substrat transformate într-un produs cu ajutorul unei molecule de enzimă într-o secundă.
Fenomenul de specificitate a căilor de conversie - același substrat poate fi transformat în diferite substanțe, sub acțiunea diferitelor enzime.
Viteza reacțiilor enzimatice (V) este măsurată prin pierderea substratului (S) sau creșterea produsului (P) pe unitatea de timp. Modificarea vitezei reacției enzimatice este direct proporțională cu modificarea concentrației enzimei la o concentrație de saturatie a substratului.
a) o scădere a energiei de activare;
b) o creştere a energiei de activare;
c) o creştere a temperaturii de reacţie;
d) scăderea temperaturii de reacţie.
18. O modificare a conformației unei enzime în alcaloză este cauzată de:
19. Denaturarea enzimei duce la inactivarea acesteia din cauza:
a) distrugerea centrului activ;
b) distrugerea cofactorului;
c) distrugerea centrului alosteric;
d) distrugerea substratului.
20. Cu specificitate relativă, enzimele acționează asupra:
a) un substrat;
b) un grup de substraturi înrudite;
c) pentru un anumit tip de conexiune;
d) pe orice substrat.
21. Conform teoriei lui Fisher:
a) substratul trebuie să corespundă absolut conformaţiei centrului activ;
b) substratul poate să nu corespundă conformării situsului activ al enzimei;
c) cofactorul trebuie să corespundă în mod absolut conformaţiei situsului activ;
d) cofactorul poate să nu corespundă conformaţiei situsului activ.
22. Conform teoriei lui Koshland:
a) centrul activ al enzimei se formează în final la legarea de substrat;
b) centrul activ are conformaţia necesară înainte de interacţiunea cu substratul;
c) centrul activ al enzimei se formează în final la legarea de coenzimă;
d) forma centrului activ nu depinde de structura cofactorului și substratului.
23. Pentru curățarea rănilor purulente, se folosesc peptidaze, deoarece:
a) descompune proteinele celulelor distruse și, prin urmare, curăță rana;
b) descompun glicolipidele celulelor distruse si astfel curata rana;
c) scindează acizii nucleici și curăță astfel rana;
d) descompun carbohidrații din celulele distruse și astfel curățați rana.
24. Adăugarea tripsinei la enzime:
a) nu își vor modifica activitatea;
b) conduc la pierderea activității lor;
c) vor duce la o creștere a activității acestora;
d) va duce la distrugerea cofactorului.
25. Dovada directă a naturii proteice a enzimei este:
a) scăderea energiei de activare;
b) accelerarea reacţiilor înainte şi inversă;
c) accelerarea atingerii poziţiei de echilibru a reacţiei reversibile;
d) încetarea acțiunii catalitice atunci când în soluție se adaugă o substanță care distruge legăturile peptidice.
26. Pentru a pastra gustul dulce, stiuletii de porumb proaspat recoltati se pun in apa clocotita timp de cateva minute pentru a:
a) devin moi;
b) denaturarea enzimelor care transformă glucoza în amidon;
c) a fost ușor să elibereze boabele;
d) rupe legăturile peptidice.
27. Modificarea conformației enzimei în acidoză este cauzată de:
a) distrugerea legăturilor de hidrogen și ionice;
b) distrugerea legăturilor disulfurice;
c) distrugerea legăturilor peptidice;
d) distrugerea legăturilor hidrofobe.
28. Cu specificitate absolută, enzimele acționează asupra:
a) un substrat;
b) la un anumit tip de legătură în substrat;
c) pentru un anumit tip de conexiune în produs;
d) pe orice substrat.
29. Denaturarea enzimatică este cauzată de:
a) substraturi;
b) săruri ale metalelor grele;
c) produse;
d) cofactori.
30. Denaturarea enzimatică este cauzată de:
a) substraturi;
b) produse;
c) acid tricloracetic;
d) cofactori.
31. Denaturarea enzimatică este cauzată de:
a) substraturi;
b) temperaturi ridicate;
c) produse;
d) cofactori.
32. Apoenzima este:
a) un complex de proteine și cofactor;
b) partea proteică a enzimei;
c) ionii metalici;
d) vitamine.
33. Proprietatea comună a unei enzime și a unui catalizator anorganic este:
a) controlabilitate;
b) nu se consumă în procesul de reacție;
c) funcţionează în condiţii blânde;
d) specificitate ridicată.
34. Proprietatea comună a unei enzime și a unui catalizator anorganic este:
a) controlabilitate;
b) scăderea energiei de activare;
c) greutate moleculară;
d) specificitate ridicată.
35. Inhibitor competitiv:
a) similară ca structură cu substratul;
b) nu este asemănător ca structură cu substratul;
c) similară ca structură cu produsul;
d) este similară ca structură cu un cofactor.
36. Inhibitori alosterici:
a) actioneaza reversibil;
b) acționează ireversibil;
d) concurează cu substratul.
37. Inhibitori alosterici:
a) sunt ireversibile;
b) se alătură centrului alosteric;
c) se alătură centrului activ;
d) concurează cu cofactorul.
38. Proteoliza limitată este:
a) atașarea oligo- sau polipeptidei la enzimă;
b) scindarea oligo- sau polipeptidei din enzimă;
c) atașarea oligo- sau polipeptidei la centrul alosteric al enzimei;
d) scindarea oligo- sau polipeptidei din centrul alosteric al enzimei.
Capitolul IV. ENZIME
§ 11. Idei generale despre enzime
enzime, sau enzime, sunt catalizatori biologici care accelereaza reactiile chimice. Numărul total de enzime cunoscute este de câteva mii. Aproape toate reacțiile chimice care apar în organismele vii sunt efectuate cu participarea lor. Enzimele accelerează reacțiile chimice de 10 8 - 10 20 de ori. Ele joacă un rol decisiv în cele mai importante procese biologice: în metabolism, în contracția musculară, în neutralizarea substanțelor străine care au pătruns în organism, în transmiterea semnalului, în transportul de substanțe, în coagularea sângelui și multe altele. Pentru o celulă, enzimele sunt absolut necesare; fără ele, celula și, prin urmare, viața, nu ar putea exista.
Cuvântul enzimă provine din latinescul fermentum - drojdie, enzimă tradusă din greacă înseamnă „în drojdie”. Primele informații despre enzime au fost obținute încă din secolul al XIX-lea, dar abia la începutul secolului al XX-lea au fost formulate teorii privind acțiunea enzimelor și abia în 1926 James Sumner a obținut pentru prima dată o enzimă purificată sub formă cristalină - ureaza Urază catalizează scindarea hidrolitică a ureei:
Sumner a descoperit că cristalele de urază sunt făcute din proteine. În anii 30. al secolului trecut, John Norton și colegii au primit enzimele digestive tripsina și pepsina sub formă cristalină și, de asemenea, au descoperit că ele, la fel ca ureaza, sunt în mod inerent proteine. În urma acestor studii, s-a format un punct de vedere asupra naturii proteice a enzimelor, care a fost ulterior confirmat de mai multe ori. Abia mult mai târziu a fost descoperită capacitatea de a cataliza în unele ARN; astfel de ARN se numesc ribozime, sau enzime ARN. Ribozimele constituie o mică parte din toate enzimele, așa că vom continua să vorbim despre enzimele proteice.
Interesant de știut! Ribonucleaza P, o enzimă de scindare a ARN-ului, constă din două componente, ARN și o polipeptidă. La o concentrație mare de ioni de magneziu, prezența componentei proteice devine inutilă. ARN-ul singur poate cataliza reacția.
Asemănări și diferențe între enzime și catalizatorii non-proteici
Enzimele au o serie de proprietăți cu catalizatorii chimici non-proteici:
a) nu sunt consumate în procesul de cataliză și nu suferă modificări ireversibile;
b) accelerează atât reacțiile directe, cât și cele invers, fără a schimba echilibrul chimic;
c) catalizează numai acele reacţii care pot decurge fără ele;
d) crește viteza unei reacții chimice prin reducere energie activatoare(Fig. 26) .
O reacție chimică are loc deoarece o anumită fracțiune din moleculele substanțelor inițiale are mai multă energie decât alte molecule, iar această energie este suficientă pentru a atinge starea de tranziție. Enzimele, precum catalizatorii chimici, reduc energia de activare prin interacțiunea cu moleculele inițiale, în legătură cu aceasta crește numărul de molecule capabile să atingă starea de tranziție și, ca urmare, crește și viteza reacției enzimatice.
Fig.26. Influența enzimei asupra energiei de activare
Enzimele, în ciuda unei anumite asemănări cu catalizatorii chimici non-proteici, diferă de acestea în mai multe moduri:
a) enzimele au o eficiență de acțiune mai mare, de exemplu, enzima catalaza, care catalizează reacția: 2H 2 O 2 \u003d 2H 2 O + O 2, o accelerează de aproximativ 10 12 ori, în timp ce eficiența platinei ca un catalizatorul pentru această reacție este de aproximativ un milion de ori mai mic;
b) enzimele au o specificitate mai mare în comparație cu catalizatorii non-proteici, accelerează o gamă mai restrânsă de reacții chimice, de exemplu, enzima ureaza deja menționată catalizează o singură reacție - hidroliza ureei, proteazele sunt capabile să descompună numai proteinele, dar nu nu actioneaza asupra carbohidratilor, lipidelor, acizilor nucleici, acizilor si altor substante. Pe de altă parte, platina este capabilă să catalizeze diverse reacții (hidrogenare, dehidrogenare, oxidare), catalizează atât reacția de obținere a amoniacului din azot și hidrogen, cât și hidrogenarea acizilor grași nesaturați (această reacție este folosită pentru obținerea margarinei);
c) enzimele funcționează eficient în condiții blânde: la o temperatură de 0 - 40 ° C, la presiune atmosferică, la valori ale pH-ului apropiate de neutru, în condiții mai severe, enzimele se denaturează și nu își manifestă calitățile catalitice. Cataliza chimică eficientă necesită adesea condiții dure - presiune ridicată, temperatură ridicată și prezența acizilor sau bazelor. De exemplu, sinteza amoniacului în prezența catalizatorilor se realizează la 500 - 550 o C și o presiune de 15 - 100 MPa;
d) activitatea enzimelor comparativ cu catalizatorii chimici poate fi reglată mai fin de diverși factori. Există multe substanțe în celulă, atât crescând cât și scazând viteza reacțiilor enzimatice.
Structura enzimelor
Greutatea moleculară relativă a enzimelor poate varia de la 104 la 106 sau mai mult. Enzimele sunt de obicei proteine globulare. Unele enzime sunt proteine simple și constau numai din resturi de aminoacizi (ribonuclează, pepsină, tripsină), activitatea altora depinde de prezența unor componente chimice suplimentare în compoziția lor, așa-numitele cofactori. Ca cofactori, ionii metalici Fe 2+, Mn 2+, Mg 2+, Zn 2+ sau substanțe organice complexe, care mai sunt denumite și coenzime. Multe coenzime conțin vitamine. De exemplu, în fig. 27 prezintă structura coenzimei A (CoA).
Orez. 27. Coenzima A
Dacă coenzima este puternic asociată cu enzima, atunci în acest caz reprezintă grupul protetic al proteinei complexe. Cofactorii pot îndeplini următoarele funcții:
a) participarea la cataliză;
b) implementarea interacţiunii dintre substrat şi enzimă;
c) stabilizarea enzimei.
Complexul enzimă-cofactor activ catalitic se numește holoenzima. Separarea cofactorului de holoenzimă duce la formarea unui inactiv apoenzima:
Holoenzima apoenzima + cofactor.
Molecula de enzimă conține centru activ. Centrul activ este regiunea moleculei de enzimă în care substratul este legat și transformat într-un produs de reacție. Mărimea enzimei, de regulă, depășește semnificativ dimensiunea substraturilor lor. Centrul activ ocupă doar o mică parte din molecula de enzimă (Fig. 28).
Orez. 28. Dimensiunile relative ale moleculelor de enzimă și substrat
Centrul activ este format din resturile de aminoacizi ale lanțului polipeptidic. În enzimele cu două componente, centrul activ poate conține, de asemenea, o componentă non-proteică. Molecula de enzimă conține reziduuri de aminoacizi care nu sunt implicate în cataliză și interacțiunea cu substratul. Cu toate acestea, ele sunt foarte semnificative, deoarece formează o anumită structură spațială a enzimei. Cel mai adesea, centrul activ conține reziduuri de aminoacizi polari (serină, treonină, cisteină) și încărcate (lizină, histidină, acizi glutamic și aspartic). Resturile de aminoacizi care formează centrul activ sunt situate la o distanță considerabilă în lanțul polipeptidic și se dovedesc a fi apropiate în timpul formării structurii terțiare (Fig. 29).
Orez. 29. Centru activ
De exemplu, centrul activ al chimotripsinei (o enzimă digestivă care descompune proteinele) include reziduuri de histidină - 57, acid aspartic - 102, serină - 195 (numerele indică numerele de serie din lanțul polipeptidic). În ciuda distanței unul față de celălalt a acestor resturi de aminoacizi din lanțul polipeptidic, în spațiu ele sunt situate una lângă alta și formează centrul activ al enzimei.
Interesant de știut! Atunci când animalele sunt imunizate cu o substanță care este un analog al stării de tranziție a oricărui substrat, se pot obține anticorpi care pot cataliza transformarea substratului, astfel de anticorpi se numesc catalitic x sau abzime . Folosind această abordare, este posibil să se obțină catalizatori pentru aproape orice reacție într-o manieră țintită.
Unele enzime sunt sintetizate într-o formă inactivă sub formă de așa-numitele proenzime, care sunt apoi activate sub influența anumitor factori. De exemplu, enzimele digestive chimotripsină și tripsina sunt formate ca rezultat al activării chimotripsinogenului și tripsinogenului.
Nomenclatura și clasificarea enzimelor
Numele de enzime sunt adesea formate prin adăugarea unui sufix la numele substratului pe care acționează. De exemplu, denumirea enzimei ureaze provine de la cuvântul englezesc urea - uree, proteaze (enzime care descompun proteinele) - de la cuvântul proteină. Multe enzime au banal nume care nu au legătură cu numele substraturilor lor, cum ar fi pepsina și tripsina. Există, de asemenea, denumiri sistematice ale enzimelor, inclusiv numele substraturilor și care reflectă natura reacției catalizate.
Interesant de știut! O enzimă care catalizează o reacție
ATP+D-glucozăADP+D-glucoză - 6 - fosfat,
este denumit sistematic ATP: hexoza 6-fosfotransferaza.
În conformitate cu reacția catalizată, toate enzimele sunt împărțite în 6 clase.
1. Oxidorreductaza. Catalizează reacțiile redox
2. Transferaze. Catalizați reacțiile de transfer intermolecular de grupări:
AB + C = AC + B.
3. Hidrolazele. Reacții de catalizare de hidroliză:
AB + H 2 O \u003d AOH + BH.
4. Legătura. Ele catalizează adăugarea de grupări la duble legături și reacții inverse.
5. Izomeraze. Catalizează reacțiile de izomerizare (transfer de grup intramolecular).
6. Ligaze. Catalizează legătura a două molecule, cuplată cu hidroliza ATP.
La rândul său, fiecare clasă este împărțită în subclase, subclase - în subsubclase. Enzimelor care formează sub-subclase li se atribuie un număr de serie. Ca rezultat, fiecare enzimă are propriul său număr de patru cifre.
Milioane de reacții chimice au loc în celula oricărui organism viu. Fiecare dintre ele este de mare importanță, așa că este important să menținem viteza proceselor biologice la un nivel ridicat. Aproape fiecare reacție este catalizată de propria sa enzimă. Ce sunt enzimele? Care este rolul lor în celulă?
Enzime. Definiție
Termenul de „enzimă” provine din latinescul fermentum – drojdie. Ele pot fi numite și enzime, din grecescul en zyme, „în drojdie”.
Enzimele sunt substanțe biologic active, astfel încât orice reacție care are loc într-o celulă nu poate face fără participarea lor. Aceste substanțe acționează ca catalizatori. În consecință, orice enzimă are două proprietăți principale:
1) Enzima accelerează reacția biochimică, dar nu este consumată.
2) Valoarea constantei de echilibru nu se modifică, ci doar accelerează atingerea acestei valori.
Enzimele accelerează reacțiile biochimice de o mie și, în unele cazuri, de un milion de ori. Aceasta înseamnă că, în absența unui aparat enzimatic, toate procesele intracelulare se vor opri practic, iar celula în sine va muri. Prin urmare, rolul enzimelor ca substanțe biologic active este mare.
O varietate de enzime vă permite să diversificați reglarea metabolismului celular. În orice cascadă de reacții iau parte multe enzime de diferite clase. Catalizatorii biologici sunt foarte selectivi datorită conformației specifice a moleculei. Deoarece enzimele sunt în majoritatea cazurilor de natură proteică, ele se află într-o structură terțiară sau cuaternară. Acest lucru se explică din nou prin specificitatea moleculei.
Funcțiile enzimelor în celulă
Sarcina principală a enzimei este de a accelera reacția corespunzătoare. Orice cascadă de procese, de la descompunerea peroxidului de hidrogen până la glicoliză, necesită prezența unui catalizator biologic.
Funcționarea corectă a enzimelor se realizează printr-o specificitate ridicată pentru un anumit substrat. Aceasta înseamnă că un catalizator poate accelera doar o anumită reacție și nici o alta, chiar și una foarte asemănătoare. În funcție de gradul de specificitate, se disting următoarele grupuri de enzime:
1) Enzime cu specificitate absolută, când este catalizată o singură reacție. De exemplu, colagenaza descompune colagenul, iar maltaza descompune maltoza.
2) Enzime cu specificitate relativă. Aceasta include substanțe care pot cataliza o anumită clasă de reacții, cum ar fi scindarea hidrolitică.
Lucrarea unui biocatalizator începe din momentul atașării site-ului său activ la substrat. În acest caz, se vorbește despre o interacțiune complementară precum un lacăt și o cheie. Aici ne referim la coincidența completă a formei centrului activ cu substratul, ceea ce face posibilă accelerarea reacției.
Următorul pas este reacția în sine. Viteza acestuia crește datorită acțiunii complexului enzimatic. În cele din urmă, obținem o enzimă care este asociată cu produsele reacției.
Etapa finală este desprinderea produșilor de reacție din enzimă, după care centrul activ devine din nou liber pentru următoarea lucrare.
Schematic, activitatea enzimei în fiecare etapă poate fi scrisă după cum urmează:
1) S + E ——> SE
2) SE ——> SP
3) SP ——> S + P, unde S este substratul, E este enzima și P este produsul.
Clasificarea enzimelor
În corpul uman, puteți găsi un număr mare de enzime. Toate cunoștințele despre funcțiile și activitatea lor au fost sistematizate și, ca urmare, a apărut o singură clasificare, datorită căreia este ușor de determinat pentru ce este destinat acest sau acel catalizator. Iată cele 6 clase principale de enzime, precum și exemple ale unora dintre subgrupuri.
- Oxidorreductaze.
Enzimele din această clasă catalizează reacțiile redox. Există 17 subgrupe în total. Oxidoreductazele au de obicei o parte neproteică, reprezentată de o vitamină sau hem.
Printre oxidoreductaze, se găsesc adesea următoarele subgrupe:
a) Dehidrogenaze. Biochimia enzimelor dehidrogenaze constă în eliminarea atomilor de hidrogen și transferul lor pe alt substrat. Acest subgrup se găsește cel mai adesea în reacțiile de respirație, fotosinteză. Compoziția dehidrogenazelor conține în mod necesar o coenzimă sub formă de NAD / NADP sau flavoproteine FAD / FMN. Adesea există ioni metalici. Exemple sunt enzime cum ar fi citocrom reductaza, piruvat dehidrogenaza, izocitrat dehidrogenaza și multe enzime hepatice (lactat dehidrogenază, glutamat dehidrogenază etc.).
b) Oxidaze. O serie de enzime catalizează adăugarea de oxigen la hidrogen, drept urmare produsele de reacție pot fi apă sau peroxid de hidrogen (H 2 0, H 2 0 2). Exemple de enzime: citocrom oxidaza, tirozinaza.
c) Peroxidazele și catalazele sunt enzime care catalizează descompunerea H 2 O 2 în oxigen și apă.
d) oxigenaze. Acești biocatalizatori accelerează adăugarea de oxigen la substrat. Dopaminhidroxilaza este un exemplu de astfel de enzime.
2. Transferaze.
Sarcina enzimelor acestui grup este de a transfera radicalii de la substanța donatoare la substanța primitoare.
a) metiltransferaza. ADN-metiltransferazele, principalele enzime care controlează procesul de replicare a nucleotidelor, joacă un rol important în reglarea acidului nucleic.
b) Aciltransferaze. Enzimele acestui subgrup transportă gruparea acil de la o moleculă la alta. Exemple de aciltransferaze: lecitincolesterol aciltransferaza (transferă o grupare funcțională de la un acid gras la colesterol), lizofosfatidilcolin aciltransferaza (o grupare acil este transferată la lizofosfatidilcolină).
c) Aminotransferaze - enzime care sunt implicate în conversia aminoacizilor. Exemple de enzime: alanina aminotransferaza, care catalizează sinteza alaninei din piruvat și glutamat prin transfer de grupare amino.
d) Fosfotransferaze. Enzimele acestui subgrup catalizează adăugarea unei grupări fosfat. Un alt nume pentru fosfotransferaze, kinaze, este mult mai comun. Exemple sunt enzime cum ar fi hexokinazele și aspartat kinazele, care adaugă reziduuri de fosfor la hexoze (cel mai adesea glucoză) și, respectiv, la acidul aspartic.
3. Hidrolaze - o clasă de enzime care catalizează scindarea legăturilor dintr-o moleculă, urmată de adăugarea de apă. Substanțele care aparțin acestui grup sunt principalele enzime digestive.
a) Esterazele - rupe legăturile esterice. Un exemplu sunt lipazele, care descompun grăsimile.
b) Glicozidaze. Biochimia enzimelor din această serie constă în distrugerea legăturilor glicozidice ale polimerilor (polizaharide și oligozaharide). Exemple: amilază, zaharază, maltază.
c) Peptidazele sunt enzime care catalizează descompunerea proteinelor în aminoacizi. Peptidazele includ enzime cum ar fi pepsine, tripsină, chimotripsină, carboxipeptidaza.
d) Amidaze - scindează legăturile amidice. Exemple: arginază, urază, glutaminază etc. Multe enzime amidaze se găsesc în
4. Liazele - enzime care sunt similare ca funcție cu hidrolazele, cu toate acestea, atunci când se scindează legăturile din molecule, apa nu este consumată. Enzimele din această clasă conțin întotdeauna o parte neproteică, de exemplu, sub formă de vitamine B1 sau B6.
a) Decarboxilaze. Aceste enzime acționează asupra legăturii C-C. Exemple sunt glutamat decarboxilaza sau piruvat decarboxilaza.
b) Hidrataze și deshidrataze - enzime care catalizează reacția de scindare a legăturilor C-O.
c) Amidin-liaze - distrug legăturile C-N. Exemplu: arginină succinat liază.
d) P-O liaza. Astfel de enzime, de regulă, desprind gruparea fosfat din substanța substrat. Exemplu: adenilat ciclază.
Biochimia enzimelor se bazează pe structura lor
Abilitățile fiecărei enzime sunt determinate de structura sa individuală, unică. Orice enzimă este, în primul rând, o proteină, iar structura și gradul ei de pliere joacă un rol decisiv în determinarea funcției sale.
Fiecare biocatalizator se caracterizează prin prezența unui centru activ, care, la rândul său, este împărțit în mai multe zone funcționale independente:
1) Centrul catalitic este o regiune specială a proteinei, de-a lungul căreia enzima este atașată de substrat. În funcție de conformația moleculei proteice, centrul catalitic poate lua o varietate de forme, care trebuie să se potrivească substratului în același mod ca o lacăt la o cheie. O astfel de structură complexă explică ceea ce se află în starea terțiară sau cuaternară.
2) Centru de adsorbție – acționează ca „suport”. Aici, în primul rând, există o legătură între molecula de enzimă și molecula de substrat. Totuși, legăturile formate de centrul de adsorbție sunt foarte slabe, ceea ce înseamnă că reacția catalitică în acest stadiu este reversibilă.
3) Centrii alosterici pot fi localizați atât în centrul activ, cât și pe întreaga suprafață a enzimei în ansamblu. Funcția lor este de a regla funcționarea enzimei. Reglarea are loc cu ajutorul moleculelor inhibitoare și moleculelor activatoare.
Proteinele activatoare, care se leagă de molecula de enzimă, accelerează activitatea acesteia. Inhibitorii, dimpotrivă, inhibă activitatea catalitică, iar aceasta poate apărea în două moduri: fie molecula se leagă de situsul alosteric din regiunea locului activ al enzimei (inhibare competitivă), fie se atașează de o altă regiune a proteinei. (inhibarea necompetitivă). considerată mai eficientă. La urma urmei, acest lucru închide locul pentru legarea substratului de enzimă, iar acest proces este posibil numai în cazul coincidenței aproape complete a formei moleculei inhibitoare și a centrului activ.
O enzimă constă adesea nu numai din aminoacizi, ci și din alte substanțe organice și anorganice. În consecință, apoenzima este izolată - partea proteică, coenzima - partea organică și cofactorul - partea anorganică. Coenzima poate fi reprezentată de carbohidrați, grăsimi, acizi nucleici, vitamine. La rândul său, cofactorul este cel mai adesea ioni metalici auxiliari. Activitatea enzimelor este determinată de structura sa: substanțele suplimentare care alcătuiesc compoziția modifică proprietățile catalitice. Diverse tipuri de enzime sunt rezultatul unei combinații a tuturor factorilor enumerați de formare a complexului.
Reglarea enzimatică
Enzimele ca substanțe biologic active nu sunt întotdeauna necesare pentru organism. Biochimia enzimelor este de așa natură încât pot dăuna unei celule vii în caz de cataliză excesivă. Pentru a preveni efectele nocive ale enzimelor asupra organismului, este necesar să le reglementăm cumva activitatea.
Deoarece enzimele sunt de natură proteică, ele sunt ușor distruse la temperaturi ridicate. Procesul de denaturare este reversibil, dar poate afecta semnificativ activitatea substanțelor.
pH-ul joacă, de asemenea, un rol important în reglare. Cea mai mare activitate a enzimelor, de regulă, se observă la valori neutre ale pH-ului (7,0-7,2). Există și enzime care funcționează doar într-un mediu acid sau doar în unul alcalin. Deci, în lizozomii celulari se menține un pH scăzut, la care activitatea enzimelor hidrolitice este maximă. Dacă intră accidental în citoplasmă, unde mediul este deja mai aproape de neutru, activitatea lor va scădea. O astfel de protecție împotriva „autoalimentării” se bazează pe caracteristicile activității hidrolazelor.
Este de menționat importanța coenzimei și cofactorului în compoziția enzimelor. Prezența vitaminelor sau a ionilor metalici afectează semnificativ funcționarea unor enzime specifice.
Nomenclatura enzimelor
Toate enzimele organismului sunt de obicei denumite în funcție de apartenența lor la oricare dintre clase, precum și de substratul cu care reacționează. Uneori, nu unul, ci două substraturi sunt folosite în nume.
Exemple de denumiri ale unor enzime:
- Enzime hepatice: lactat dehidrogenază, glutamat dehidrogenază.
- Denumirea sistematică completă a enzimei: lactat-NAD+-oxidoreduct-aza.
Există și nume banale care nu respectă regulile nomenclaturii. Exemple sunt enzimele digestive: tripsina, chimotripsina, pepsina.
Procesul de sinteză a enzimelor
Funcțiile enzimelor sunt determinate la nivel genetic. Deoarece o moleculă este în mare măsură o proteină, sinteza ei repetă exact procesele de transcripție și traducere.
Sinteza enzimelor are loc după următoarea schemă. În primul rând, informațiile despre enzima dorită sunt citite din ADN, în urma căreia se formează ARNm. ARN-ul mesager codifică toți aminoacizii care formează enzima. Reglarea enzimatică poate apărea și la nivel de ADN: dacă produsul reacției catalizate este suficient, transcripția genei se oprește și invers, dacă este nevoie de un produs, procesul de transcripție este activat.
După ce ARNm a intrat în citoplasma celulei, începe următoarea etapă - translația. Pe ribozomii reticulului endoplasmatic se sintetizează un lanț primar, format din aminoacizi legați prin legături peptidice. Cu toate acestea, molecula proteică din structura primară nu își poate îndeplini încă funcțiile enzimatice.
Activitatea enzimelor depinde de structura proteinei. Pe același ER, are loc răsucirea proteinelor, în urma căreia se formează mai întâi structuri secundare și apoi terțiare. Sinteza unor enzime se oprește deja în această etapă, totuși, pentru a activa activitatea catalitică, este adesea necesară adăugarea unei coenzime și a unui cofactor.
În anumite zone ale reticulului endoplasmatic sunt atașate componentele organice ale enzimei: monozaharide, acizi nucleici, grăsimi, vitamine. Unele enzime nu pot funcționa fără prezența unei coenzime.
Cofactorul joacă un rol decisiv în formarea. Unele dintre funcțiile enzimelor sunt disponibile numai atunci când proteina ajunge la organizarea domeniului. Prin urmare, pentru ei este foarte importantă prezența unei structuri cuaternare, în care legătura de legătură dintre mai multe globule proteice este un ion metalic.
Forme multiple de enzime
Există situații când este necesar să existe mai multe enzime care catalizează aceeași reacție, dar diferă între ele în anumiți parametri. De exemplu, o enzimă poate funcționa la 20 de grade, dar la 0 grade nu își va mai putea îndeplini funcțiile. Ce ar trebui să facă un organism viu într-o astfel de situație la temperaturi ambientale scăzute?
Această problemă este ușor de rezolvat prin prezența mai multor enzime simultan, catalizând aceeași reacție, dar funcționând în condiții diferite. Există două tipuri de forme multiple de enzime:
- Izoenzime. Astfel de proteine sunt codificate de gene diferite, constau din diferiți aminoacizi, dar catalizează aceeași reacție.
- Formele de plural adevărate. Aceste proteine sunt transcrise din aceeași genă, dar peptidele sunt modificate pe ribozomi. Ca rezultat, se obțin mai multe forme ale aceleiași enzime.
Ca urmare, primul tip de forme multiple se formează la nivel genetic, în timp ce al doilea tip se formează la nivel post-traducțional.
Importanța enzimelor
În medicină, se reduce la eliberarea de noi medicamente, în care substanțele sunt deja în cantitățile potrivite. Oamenii de știință nu au găsit încă o modalitate de a stimula sinteza enzimelor lipsă din organism, dar astăzi sunt utilizate pe scară largă medicamente care pot compensa temporar deficiența lor.
Diverse enzime din celulă catalizează o mare varietate de reacții de susținere a vieții. Unul dintre aceste enisme sunt reprezentanți ai grupului de nucleaze: endonucleaze și exonucleaze. Sarcina lor este să mențină un nivel constant de acizi nucleici în celulă, îndepărtând ADN-ul și ARN-ul deteriorat.
Nu uitați de un astfel de fenomen precum coagularea sângelui. Fiind o măsură eficientă de protecție, acest proces se află sub controlul unui număr de enzime. Principala este trombina, care transformă proteina inactivă fibrinogenul în fibrină activă. Firele sale creează un fel de rețea care înfundă locul de deteriorare a vasului, prevenind astfel pierderea excesivă de sânge.
Enzimele sunt folosite in vinificatie, fabricare a berii, obtinerea multor produse lactate fermentate. Drojdia poate fi folosită pentru a produce alcool din glucoză, dar un extract din acestea este suficient pentru derularea cu succes a acestui proces.
Fapte interesante pe care nu le știai
Toate enzimele corpului au o masă uriașă - de la 5.000 la 1.000.000 Da. Acest lucru se datorează prezenței proteinelor în moleculă. Pentru comparație: greutatea moleculară a glucozei este de 180 Da, iar dioxidul de carbon este de doar 44 Da.
Până în prezent, au fost descoperite peste 2.000 de enzime care au fost găsite în celulele diferitelor organisme. Cu toate acestea, majoritatea acestor substanțe nu sunt încă pe deplin înțelese.
Activitatea enzimatică este utilizată pentru a produce detergenți eficienți de rufe. Aici, enzimele îndeplinesc același rol ca și în organism: descompun materia organică, iar această proprietate ajută în lupta împotriva petelor. Se recomandă folosirea unei pulberi similare la o temperatură care să nu depășească 50 de grade, altfel se poate produce procesul de denaturare.
Potrivit statisticilor, 20% dintre oamenii din întreaga lume suferă de lipsa oricăreia dintre enzime.
Proprietățile enzimelor sunt cunoscute de foarte mult timp, dar abia în 1897 oamenii și-au dat seama că nu drojdia în sine, ci un extract din celulele lor, ar putea fi folosită pentru a fermenta zahărul în alcool.
Enzime - catalizatori biologici, fără a cărui participare nu poate face niciun proces de viață. Boni se caracterizează prin capacitatea de a: reacționa cu o anumită substanță re - substratul; accelerarea reacțiilor biochimice, care de obicei merg foarte lent; acționează la aceleași concentrații nesemnificative ale substratului, fără a necesita energie din exterior; functionarea vatei in functie de temperatura si pH-ul mediului.
cataliză biologică extrem< высокой эффективностью и способностью ферментов четкие < выделять вещество, с которой они взаимодействуют.
Molecula de enzimă conține un grup de aminoacizi deosebit de activi care formează centrul activ al enzimei (129), care este capabil să interacționeze rapid numai cu substanța corespunzătoare, substratul (130). În același timp, substratul este specific pentru o anumită enzimă și este potrivit, atât în structura sa, cât și în proprietățile fizico-chimice, centrului activ „ca o cheie a unei încuietori” și, prin urmare, cursului reacției substratului. cu centrul activ este instantanee. Ca rezultat al reacției, apare o enzimă - un complex de substrat, care apoi se descompune ușor, formând noi produse. Substanțele formate sunt imediat separate de enzimă, care îi restabilește structura și devine capabilă să efectueze din nou aceeași reacție. Într-o secundă, enzima reacționează cu milioane de molecule de substrat și nu se descompune singură.
Datorită enzimei reacții biochimice posibil la o concentrație foarte scăzută a unei substanțe în celulă, ceea ce este extrem de important, mai ales în cazurile în care organismul scapă de substanțele nocive cu ajutorul enzimelor. Enzima catalaza, deja cunoscută de tine, distruge atâtea molecule de peroxid de hidrogen într-o secundă cât durează 300 de ani în condiții normale.
Fiecare enzimă catalizează doar o reacție specifică. De remarcat că nu determină însăși posibilitatea reacției, ci doar o accelerează de milioane de ori, făcându-i viteza „cosmică”. Transformarea ulterioară a substanței formate ca urmare a unei reacții enzimatice este efectuată de a doua enzimă, apoi de a treia etc. Celulele animalelor și plantelor conțin mii de enzime diferite, astfel încât nu numai că accelerează mii de reacții chimice, dar controlează de asemenea cursul lor.
Viteza de acțiune a enzimei depinde de temperatură (eficientă - aproximativ +40 ° C) și de anumite valori ale pH-ului soluției, specifice unei anumite enzime. Pentru majoritatea enzimelor, valoarea pH-ului variază de la 6,6 la 8,0, deși există și excepții. (Amintiți-vă la ce valori de pH funcționează cel mai bine anumite enzime.)
Ridicarea temperaturii la +50 ° C duce la distrugerea centrului activ al enzimei și își pierde definitiv capacitatea de a-și îndeplini funcțiile. Acest lucru se datorează faptului că are loc o încălcare ireversibilă a structurii terțiare a proteinei, iar după răcire, molecula de enzimă nu își restabilește structura. Acest lucru explică de ce chiar și o scurtă expunere la temperaturi ridicate ucide ființele vii. Cu toate acestea, există organisme ale căror enzime s-au adaptat la temperaturi ridicate. De exemplu, în Africa, în izvoarele termale cu o temperatură a apei de aproximativ +60 ° C, un reprezentant al clasei de crustacee termosbena trăiește și se reproduce uimitor, iar unele bacterii trăiesc chiar și în corpurile de apă unde temperatura apei este mai mare de 70 ° C. .
Distrugerea structurii enzimei poate provoca otrăvuri care pătrund în organism chiar și în cantități foarte mici. Aceste substanțe, numite inhibitori (din lat. Ingibio - hold back), sunt combinate ireversibil cu centrul activ al enzimei și blochează astfel activitatea acesteia.
Una dintre cele mai puternice otravuri, după cum știți, este cianurile (sărurile acidului cianhidric HCN), care blochează activitatea enzimei respiratorii citocrom oxidazei. Prin urmare, chiar și o cantitate mică din această substanță, odată ajunsă în organism, provoacă moartea prin sufocare. Inhibitorii sunt ioni de metale grele (Hg2 +, Pb2 +), precum și compușii de arsenic, care formează compuși cu aminoacizi care fac parte din centrul activ al enzimei.
