proteine- aceștia sunt polimeri naturali de înaltă moleculă (greutatea moleculară variază de la 5-10 mii la 1 milion sau mai mult) polimeri naturali, ale căror molecule sunt construite din reziduuri de aminoacizi conectate printr-o legătură amidă (peptidă).

Proteinele mai sunt numite și proteine ​​(greacă „protos” – primul, important). Numărul de reziduuri de aminoacizi dintr-o moleculă proteică variază foarte mult și uneori ajunge la câteva mii. Fiecare proteină are propria sa secvență de reziduuri de aminoacizi.

Proteinele îndeplinesc o varietate de funcții biologice: catalitice (enzime), reglatoare (hormoni), structurale (colagen, fibroină), motorii (miozină), transport (hemoglobină, mioglobină), protectoare (imunoglobuline, interferon), de rezervă (cazeină, albumină, gliadină) și altele.

Proteinele sunt baza biomembranelor, cea mai importantă parte a celulei și a componentelor celulare. Ele joacă un rol esențial în viața celulei, formând, parcă, baza materială a activității sale chimice.

O proprietate excepțională a proteinei - structura de autoorganizare, adică capacitatea sa de a crea în mod spontan o structură spațială specifică specifică doar unei proteine ​​date. În esență, toate activitățile corpului (dezvoltarea, mișcarea, îndeplinirea diferitelor funcții și multe altele) sunt asociate cu substanțe proteice. Este imposibil să ne imaginăm viața fără proteine.

Proteinele sunt cea mai importantă componentă a alimentelor umane și animale, un furnizor de aminoacizi esențiali.

Structura proteinelor

În structura spațială a proteinelor, natura radicalilor (reziduurilor) R- din moleculele de aminoacizi este de mare importanță. Radicalii aminoacizi nepolari sunt de obicei localizați în interiorul macromoleculei proteice și provoacă interacțiuni hidrofobe; radicalii polari care conțin grupări ionogene (formatoare de ioni) sunt de obicei localizați pe suprafața unei macromolecule proteice și caracterizează interacțiunile electrostatice (ionice). Radicalii polari neionici (de exemplu, care conțin grupări OH alcoolice, grupări amidice) pot fi localizați atât la suprafață, cât și în interiorul moleculei proteice. Ele participă la formarea legăturilor de hidrogen.

În moleculele de proteine, α-aminoacizii sunt interconectați prin legături peptidice (-CO-NH-):

Lanțurile polipeptidice construite în acest fel sau secțiunile individuale în cadrul lanțului polipeptidic pot fi în unele cazuri interconectate suplimentar prin legături disulfură (-S-S-) sau, așa cum sunt adesea numite, punți disulfură.

Un rol important în crearea structurii proteinelor îl joacă legăturile ionice (sare) și de hidrogen, precum și interacțiunea hidrofobă - un tip special de contact între componentele hidrofobe ale moleculelor de proteine ​​într-un mediu apos. Toate aceste legături au forțe diferite și asigură formarea unei molecule de proteine ​​complexe, mari.

În ciuda diferenței în structura și funcțiile substanțelor proteice, compoziția lor elementară fluctuează ușor (în % din masa uscată): carbon - 51-53; oxigen - 21,5-23,5; azot - 16,8-18,4; hidrogen - 6,5-7,3; sulf - 0,3-2,5.

Unele proteine ​​conțin cantități mici de fosfor, seleniu și alte elemente.

Secvența de resturi de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic este numită structura primară a proteinei.

O moleculă de proteină poate consta din unul sau mai multe lanțuri polipeptidice, fiecare conținând un număr diferit de resturi de aminoacizi. Având în vedere numărul de combinații posibile ale acestora, se poate spune că varietatea proteinelor este aproape nelimitată, dar nu toate există în natură.

Numărul total de diferite tipuri de proteine ​​în toate tipurile de organisme vii este de 10 11 -10 12 . Pentru proteine, a căror structură este extrem de complexă, pe lângă cea primară, există și niveluri superioare de organizare structurală: structuri secundare, terțiare și uneori cuaternare.

structura secundara posedă majoritatea proteinelor, totuși, nu întotdeauna pe întreg lanțul polipeptidic. Lanțurile polipeptidice cu o anumită structură secundară pot fi dispuse diferit în spațiu.

Informație structura tertiara, pe lângă legăturile de hidrogen, un rol important joacă interacțiunile ionice și hidrofobe. În funcție de natura „ambalajului” moleculei de proteine, globular, sau sferică și fibrilare, sau proteine ​​filamentoase (Tabelul 12).

Pentru proteinele globulare, structura a-helidiană este mai caracteristică, elicele sunt curbate, „pliate”. Macromolecula are o formă sferică. Se dizolvă în apă și soluții saline pentru a forma sisteme coloidale. Majoritatea proteinelor animale, vegetale și microorganismelor sunt proteine ​​globulare.

Pentru proteinele fibrilare, o structură filamentoasă este mai caracteristică. În general, nu se dizolvă în apă. Proteinele fibrilare îndeplinesc de obicei funcții de formare a structurii. Proprietățile lor (rezistență, capacitatea de a se întinde) depind de modul în care sunt împachetate lanțurile polipeptidice. Un exemplu de proteine ​​fibrilare sunt miozina, keratina. În unele cazuri, subunitățile individuale de proteine ​​formează ansambluri complexe cu ajutorul legăturilor de hidrogen, interacțiunilor electrostatice și de altă natură. În acest caz, se formează structura cuaternară proteine.

Hemoglobina din sânge este un exemplu de proteină cu structură cuaternară. Numai cu o astfel de structură își îndeplinește funcțiile - legarea oxigenului și transportarea acestuia către țesuturi și organe.

Cu toate acestea, trebuie remarcat faptul că structura primară joacă un rol excepțional în organizarea structurilor proteice superioare.

Clasificarea proteinelor

Există mai multe clasificări ale proteinelor:

1. După gradul de dificultate (simplu și complex).
2. După forma moleculelor (proteine ​​globulare și fibrilare).
3. Prin solubilitate în solvenți individuali (solubil în apă, solubil în soluții saline diluate - albumine, solubil în alcool - prolamine, solubil în alcalii și acizi diluați - gluteline).
4. În funcție de funcțiile îndeplinite (de exemplu, proteine ​​de depozitare, scheletice etc.).

Proprietăți proteice

Proteinele sunt electroliți amfoteri. La o anumită valoare a pH-ului mediului (se numește punct izoelectric), numărul de sarcini pozitive și negative din molecula de proteină este același. Aceasta este una dintre principalele proprietăți ale proteinelor. Proteinele în acest moment sunt neutre din punct de vedere electric, iar solubilitatea lor în apă este cea mai scăzută. Capacitatea proteinelor de a reduce solubilitatea atunci când moleculele lor devin neutre din punct de vedere electric este utilizată pentru izolarea din soluții, de exemplu, în tehnologia de obținere a produselor proteice.

Hidratarea. Procesul de hidratare înseamnă legarea apei de către proteine, în timp ce acestea prezintă proprietăți hidrofile: se umflă, le crește masa și volumul. Umflarea proteinelor individuale depinde numai de structura lor. Grupările amide hidrofile (-CO-NH-, legătură peptidică), amine (-NH 2) și carboxil (-COOH) prezente în compoziție și situate la suprafața macromoleculei proteice atrag moleculele de apă, orientându-le strict la suprafață. a moleculei. Învelișul de hidratare (apă) care înconjoară globulele proteice împiedică agregarea și sedimentarea și, în consecință, contribuie la stabilitatea soluțiilor proteice. În punctul izoelectric, proteinele au cea mai mică capacitate de a lega apa, învelișul de hidratare din jurul moleculelor proteice este distrus, astfel încât acestea se combină pentru a forma agregate mari. Agregarea moleculelor proteice are loc și în timpul deshidratării lor cu ajutorul unor solvenți organici, de exemplu, alcoolul etilic. Aceasta duce la precipitarea proteinelor. Când pH-ul mediului se modifică, macromolecula proteică se încarcă, iar capacitatea sa de hidratare se modifică.

Cu o umflare limitată, soluțiile concentrate de proteine ​​formează sisteme complexe numite jeleu.

Jeleurile nu sunt fluide, elastice, au plasticitate, o anumită rezistență mecanică și sunt capabile să-și mențină forma. Proteinele globulare pot fi complet hidratate, se dizolvă în apă (de exemplu, proteinele din lapte), formând soluții cu o concentrație scăzută. Proprietățile hidrofile ale proteinelor, adică capacitatea lor de a se umfla, forma jeleuri, stabiliza suspensii, emulsii și spume, sunt de mare importanță în biologie și industria alimentară. Un jeleu foarte mobil, construit în principal din molecule de proteine, este citoplasma - gluten crud izolat din aluatul de grâu; conține până la 65% apă. Hidrofilitatea diferită a proteinelor din gluten este unul dintre semnele care caracterizează calitatea boabelor de grâu și a făinii obținute din acesta (așa-numitul grâu tare și slab). Hidrofilitatea proteinelor din cereale și făină joacă un rol important în depozitarea și prelucrarea cerealelor, în coacere. Aluatul, care se obține în industria de panificație, este o proteină umflată în apă, un jeleu concentrat care conține boabe de amidon.

Denaturarea proteinelor. În timpul denaturarii, sub influența factorilor externi (temperatura, acțiunea mecanică, acțiunea agenților chimici și o serie de alți factori), are loc o schimbare în structurile secundare, terțiare și cuaternare ale macromoleculei proteice, adică nativul acesteia. structura spatiala. Structura primară și, în consecință, compoziția chimică a proteinei nu se modifică. Proprietățile fizice se modifică: solubilitatea scade, capacitatea de hidratare, activitatea biologică se pierde. Forma macromoleculei proteinei se modifică, are loc agregarea. În același timp, activitatea unor grupe chimice crește, efectul enzimelor proteolitice asupra proteinelor este facilitat și, în consecință, este mai ușor hidrolizat.

În tehnologia alimentară, denaturarea termică a proteinelor are o importanță practică deosebită, gradul căreia depinde de temperatură, durata de încălzire și umiditate. Acest lucru trebuie reținut atunci când se dezvoltă modalități de tratare termică a materiilor prime alimentare, semifabricatelor și uneori a produselor finite. Procesele de denaturare termică joacă un rol deosebit în albirea materiilor prime vegetale, uscarea cerealelor, coacerea pâinii și obținerea pastelor. Denaturarea proteinelor poate fi cauzată și de acțiune mecanică (presiune, frecare, scuturare, ultrasunete). In sfarsit, actiunea reactivilor chimici (acizi, alcaline, alcool, acetona) duce la denaturarea proteinelor. Toate aceste tehnici sunt utilizate pe scară largă în alimentație și biotehnologie.

spumant. Procesul de spumare este înțeles ca fiind capacitatea proteinelor de a forma sisteme lichid-gaz foarte concentrate, numite spume. Stabilitatea spumei, în care proteina este un agent de expandare, depinde nu numai de natura și concentrația acesteia, ci și de temperatură. Proteinele ca agenți de spumare sunt utilizate pe scară largă în industria cofetăriei (marshmallow, marshmallow, sufleu). Structura spumei are pâine, iar acest lucru îi afectează gustul.

Moleculele de proteine ​​sub influența unui număr de factori pot fi distruse sau pot interacționa cu alte substanțe pentru a forma noi produse. Pentru industria alimentară se pot distinge două procese importante:

1) hidroliza proteinelor sub acţiunea enzimelor;

2) interacțiunea grupărilor amino ale proteinelor sau aminoacizilor cu grupările carbonil ale zaharurilor reducătoare.

Sub influența enzimelor proteaze care catalizează scindarea hidrolitică a proteinelor, acestea din urmă se descompun în produse mai simple (poli- și dipeptide) și în cele din urmă în aminoacizi. Viteza hidrolizei proteinelor depinde de compoziția sa, structura moleculară, activitatea enzimatică și condițiile acesteia.

Hidroliza proteinelor. Reacția de hidroliză cu formarea de aminoacizi în termeni generali poate fi scrisă astfel:

Combustie. Proteinele ard cu formarea de azot, dioxid de carbon și apă, precum și alte substanțe. Arderea este însoțită de mirosul caracteristic de pene arse.

Reacții de culoare pentru proteine. Pentru determinarea calitativă a proteinei se folosesc următoarele reacții:

1) xantoproteină, la care are loc interacțiunea ciclurilor aromatice și heteroatomice din molecula proteică cu acidul azotic concentrat, însoțită de apariția unei culori galbene.

2) biuret, la care soluțiile slab alcaline de proteine ​​interacționează cu o soluție de sulfat de cupru (II) cu formarea de compuși complecși între ioni de Cu 2+ și polipeptide. Reacția este însoțită de apariția unei culori violet-albastru.

Scopul lecției: pentru a forma conceptul de proteină, structura ei, proprietățile fizice și chimice.

În timpul orelor

I. Moment organizatoric

II. Actualizare de cunoștințe

(Elevii sunt invitați să repete subiectul „Aminoacizi” în avans.)

Doi elevi lucrează la tablă.

Exercitiul 1. Scrieți formulele pentru acidul 2-aminopropanoic (alanina) și acidul 3-metil-2-aminobutanoic (valină). Ce alte denumiri pentru acești acizi le puteți sugera?

Sarcina 2. Scrieți formula acidului 2-aminoetanoic. Ce alte nume pentru acest acid cunoașteți? Faceți o dipeptidă din două resturi ale acestui acid. Specificați locația legăturii peptidice.

Conversație frontală.

Care sunt cele două grupe funcționale din aminoacizi?
– Ce sunt aminoacizii din punct de vedere al proprietăților acido-bazice? Datorită ce grupe funcționale se realizează aceste proprietăți?
Dați conceptul de legătură peptidică.
Pot aminoacizii să formeze legături de hidrogen? Din cauza ce grupe de atomi?
Ce substanțe se numesc polimeri? Dați exemple de polimeri cunoscuți de dvs.

III. Stabilirea unei sarcini cognitive

Elevii care au lucrat la tablă raportează despre sarcina finalizată.

Tabloul prezintă o dipeptidă formată din două reziduuri de glicină și formulele a doi aminoacizi: alanină și valină.

Se poate forma o dipeptidă din aminoacizi de compoziție diferită? (Diapozitivul 1.) Pentru a răspunde la această întrebare, acordați atenție locului legăturii peptidice în dipeptidă.

Răspuns. Gruparea amino a unui aminoacid și gruparea carboxil a altui aminoacid participă la formarea unei legături peptidice; radicalii laterali ai aminoacizilor nu sunt implicați în formarea dipeptidei.

Este posibil să se atașeze în continuare aminoacizi la această substanță? Justificați răspunsul.

Răspuns. Aderarea este posibilă, pentru că molecula de dipeptidă are o grupare carboxil liberă (C-terminal) și o grupare amino (N-terminal). Lanțul poate crește pe ambele părți (diapozitivul 2).

Câte opțiuni de conectare poți oferi?

Răspuns. Două. Când aminoacidul glicina este pe primul loc și când aminoacidul glicina este pe locul doi (diapozitivul 3).

Răspuns. Proteinele sunt polimeri biologici liniari compusi din aminoacizi.

Înregistrați această definiție pe fișele dvs. de lucru.

Iată două lanțuri polipeptidice. Care dintre peptide poate face parte din proteină și de ce? (Diapozitivul 4.)

Răspuns. Primul este pentru că este format din α-aminoacizi.

Ce legături formează structura primară a unei proteine?

Răspuns. Structura primară este formată din legături peptidice.

Înregistrați acest lucru în tabelul de pe foaia de lucru.

Dar o proteină este o macromoleculă mult mai complexă decât un lanț polipeptidic liniar. Pe lângă structura primară a proteinei, este necesar să se ia în considerare structurile secundare, terțiare și, în unele cazuri, cuaternare. Legăturile de hidrogen joacă un rol important în formarea structurii secundare a unei proteine. Legăturile de hidrogen sunt formate din atomi electronegativi (oxigen, azot etc.), cu unul dintre care este legat un atom de hidrogen, iar toți cei trei atomi sunt pe aceeași linie dreaptă.

Unele proteine ​​formează o structură cuaternară, care este realizată și prin legături de hidrogen, interacțiuni hidrofil-hidrofobe și forțe electrostatice de atracție. Unele proteine ​​cu structură cuaternară constau dintr-un ion metalic și o parte proteică formată din mai multe lanțuri proteice (diferite sau identice ca structură primară) (diapozitivul 7). Scrieți pe fișe de lucru.

Proteinele își îndeplinesc funcțiile corect numai în prezența structurilor terțiare (și cuaternare, dacă există) corespunzătoare.

Proprietățile fizice ale proteinelor

Proteinele sunt compuși macromoleculari, adică Acestea sunt substanțe cu o greutate moleculară mare. Greutatea moleculară a proteinelor variază de la 5 mii la milioane de amu. (insulina - 6500 Da; proteina virusului gripal - 32 milioane Da).

Solubilitatea proteinelor în apă depinde de funcțiile acestora. Moleculele de proteine ​​fibrilare sunt alungite, filamentoase și tind să se grupeze una lângă alta cu formarea de fibre. Acesta este principalul material de construcție pentru tendon, mușchi și țesuturi tegumentare. Aceste proteine ​​sunt insolubile în apă.

Puterea moleculelor de proteine ​​este pur și simplu uimitoare! Părul uman este mai puternic decât cuprul și poate concura cu oțelurile speciale. Un mănunchi de păr cu o suprafață de 1 cm 2 poate rezista la o greutate de 5 tone, iar pe o împletitură feminină de 200 de mii de fire de păr, puteți ridica un KamAZ încărcat cu o greutate de 20 de tone.

Proteinele globulare sunt pliate în bile. În organism, ele îndeplinesc o serie de funcții biologice care necesită mobilitatea lor. Prin urmare, proteinele globulare sunt solubile în apă sau în soluții de săruri, acizi sau baze. Datorită dimensiunii mari a moleculelor se formează soluții numite coloidale. ( Demonstrarea dizolvării albuminei în apă.)

Proprietățile chimice ale proteinelor

Proteinele sunt implicate în reacții chimice nu chiar obișnuite, tk. sunt molecule de polimer. Uită-te la cărțile de lucru și răspunde la următoarele întrebări.

Care legătură este mai puternică: peptidă sau hidrogen?

Răspuns. Peptide, pentru că această legătură se referă la o legătură chimică covalentă.

Ce structuri proteice vor fi distruse mai repede și mai ușor?

Răspuns. Cuaternar (dacă există), terțiar și secundar. Structura primară va dura mai mult decât altele, deoarece. este format din legături mai puternice.

Denaturarea este distrugerea unei proteine ​​în structura sa primară, adică legăturile peptidice sunt păstrate (diapozitivul 8).

Demonstrație de experiență. Se toarnă 4 ml de soluție de albumină în 5 eprubete mici. Se încălzește primul tub timp de 6-10 s (până când este tulbure). Se adaugă 2 ml de HCI 3M în al doilea tub. În al treilea - 2 ml de NaOH 3M. În a patra - 5 picături de 0,1 M AgNO 3. În a cincea - 5 picături de 0,1 M NaNO3.

După efectuarea experimentului, elevii completează golurile din definiția conceptului de „denaturare” de pe fișele de lucru.

Proteinele își vor arăta proprietățile specifice după denaturare?

Răspuns. Majoritatea proteinelor își pierd activitatea în timpul denaturarii, tk. proteinele își manifestă proprietățile specifice numai în prezența structurilor terțiare și cuaternare.

Crezi că este posibil să distrugi structura primară a unei proteine?

Răspuns. Poate sa. Acest lucru se întâmplă în organism când proteinele sunt digerate.

Una dintre cele mai importante proprietăți ale proteinelor este capacitatea lor de a se hidroliza. În timpul hidrolizei proteinelor, structura primară este distrusă.

Ce substanțe se formează în timpul hidrolizei complete a unei proteine?

Răspuns. -aminoacizi.

Demonstrație de experiență (așezat înaintea lecției). În două eprubete se toarnă 2 ml de soluție de proteine ​​​​de pui, la una dintre ele se adaugă 1 ml de soluție saturată de festal (tableta este eliberată anterior de coaja netedă). Festal este un preparat enzimatic care facilitează digestia, care include lipaza (descompune grăsimile), amilaza (descompune carbohidrații), protează (descompune proteinele). Ambele eprubete sunt plasate într-o baie de apă la o temperatură de 37–40 °C. În 30 de minute, procesul de „digestie” a proteinei continuă. La sfârșitul încălzirii, în ambele eprubete se adaugă 2 ml dintr-o soluție saturată de sulfat de amoniu sau orice alt reactiv care provoacă denaturarea proteinelor. În prima eprubetă (martor), se formează un precipitat alb abundent - proteina se denaturează. În a doua eprubetă (experiment) nu se observă astfel de fenomene - a avut loc hidroliza proteinelor, iar aminoacizii și peptidele cu o greutate moleculară mică nu se coagulează.

Pe baza rezultatelor experimentului, completați golurile din definiția „hidrolizei” de pe fișele de lucru.

Care este importanța hidrolizei proteinelor pentru organismul nostru și unde are loc?

Răspuns. Obținerea aminoacizilor pentru nevoile organismului ca urmare a proceselor de digestie începe în stomac, se termină în duoden.

Reacții de culoare - reacții calitative la proteine:

a) reacția biuretului ( demonstrație de experiență);
b) reacția xantoproteinelor ( demonstrație de experiență).

Completați fișele de lucru (acordați atenție condițiilor de apariție a acestor reacții, acest lucru va fi necesar pentru experimentele din lecția următoare).

Fisa de lucru Subiect: „Vverite. Structură și proprietăți» Proteine ​​________________________________________________________________________ __________________________________________________________________________ Tipuri de structuri proteice Numele structurii Diagrama structurii Tipul de legătură chimică Note Primar §3 conform manualului „Biologie generală” ed. D.K. Belyaev; §27 manual Gabrielyan O.S.„Chimie, clasa a X-a”.

Conținutul articolului

PROTEINE (Articolul 1)- o clasă de polimeri biologici prezenți în fiecare organism viu. Cu participarea proteinelor, au loc principalele procese care asigură activitatea vitală a corpului: respirația, digestia, contracția musculară, transmiterea impulsurilor nervoase. Țesutul osos, pielea, părul, formațiunile de coarne ale ființelor vii sunt compuse din proteine. Pentru majoritatea mamiferelor, creșterea și dezvoltarea organismului are loc datorită produselor care conțin proteine ​​ca componentă alimentară. Rolul proteinelor în organism și, în consecință, structura lor este foarte diversă.

Compoziția proteinelor.

Toate proteinele sunt polimeri, ale căror lanțuri sunt asamblate din fragmente de aminoacizi. Aminoacizii sunt compuși organici care conțin în compoziția lor (conform denumirii) o grupare amino NH 2 și un acid organic, adică. carboxil, grupa COOH. Din întreaga varietate de aminoacizi existenți (teoretic, numărul de aminoacizi posibili este nelimitat), doar cei care au un singur atom de carbon între gruparea amino și gruparea carboxil participă la formarea proteinelor. În general, aminoacizii implicați în formarea proteinelor pot fi reprezentați prin formula: H 2 N–CH(R)–COOH. Gruparea R atașată atomului de carbon (cea dintre grupările amino și carboxil) determină diferența dintre aminoacizii care alcătuiesc proteinele. Această grupare poate consta numai din atomi de carbon și hidrogen, dar mai des conține, pe lângă C și H, diverse grupări funcționale (capabile de transformări ulterioare), de exemplu, HO-, H 2 N- etc. Există, de asemenea, un opțiune când R = H.

Organismele ființelor vii conțin mai mult de 100 de aminoacizi diferiți, totuși nu toți sunt folosiți în construcția proteinelor, ci doar 20, așa-numitul „fundamental”. În tabel. 1 arată numele lor (majoritatea numelor s-au dezvoltat istoric), formula structurală, precum și abrevierea utilizată pe scară largă. Toate formulele structurale sunt aranjate în tabel, astfel încât fragmentul principal al aminoacidului să fie în dreapta.

Tabelul 1. AMINOACIZI IMPLICATI ÎN CREAREA PROTEINELOR

Nume	Structura	Desemnare
GLICINA		GLI
ALANIN		ALA
VALIN		ARBORE
LEUCINE		LEI
ISOLEUCINA		ILE
SERIN		SER
TREONINA		TRE
CISTEINĂ		CIS
METIONINĂ		ÎNTÂLNIT
LIZINA		LIZ
ARGININA		AWG
ACID ASPARAGIC		ASN
ASPARAGIN		ASN
ACID GLUTAMIC		GLU
GLUTAMINĂ		GLN
Fenilalanină		uscător de păr
TIROZINA		TIR
triptofan		TREI
HISTIDINA		GIS
PROLINE		PRO
În practica internațională, denumirea prescurtată a aminoacizilor enumerați folosind abrevieri latine cu trei litere sau o literă este acceptată, de exemplu, glicină - Gly sau G, alanină - Ala sau A.

Dintre acești douăzeci de aminoacizi (Tabelul 1), numai prolina conține o grupare NH (în loc de NH2) lângă gruparea carboxil COOH, deoarece face parte din fragmentul ciclic.

Opt aminoacizi (valină, leucină, izoleucină, treonină, metionină, lizină, fenilalanină și triptofan), așezați pe masă pe un fundal gri, sunt numiți esențiali, deoarece organismul trebuie să îi primească în mod constant cu alimente proteice pentru creșterea și dezvoltarea normală.

O moleculă de proteină se formează ca urmare a conexiunii secvenţiale a aminoacizilor, în timp ce gruparea carboxil a unui acid interacționează cu gruparea amino a moleculei învecinate, ca urmare, se formează o legătură peptidică –CO–NH– și o legătură de apă. molecula este eliberată. Pe fig. 1 prezintă conexiunea în serie a alaninei, valinei și glicinei.

Orez. unu CONEXIUNEA SERIALĂ A AMINOACIZILORîn timpul formării unei molecule proteice. Calea de la gruparea amino terminală H2N la gruparea carboxil terminală COOH a fost aleasă ca direcție principală a lanțului polimeric.

Pentru a descrie în mod compact structura unei molecule de proteină, sunt utilizate abrevierile pentru aminoacizi (Tabelul 1, a treia coloană) implicați în formarea lanțului polimeric. Fragmentul moleculei prezentat în Fig. 1 se scrie astfel: H2N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Moleculele de proteine ​​conțin de la 50 la 1500 de resturi de aminoacizi (lanțurile mai scurte sunt numite polipeptide). Individualitatea unei proteine ​​este determinată de setul de aminoacizi care alcătuiesc lanțul polimeric și, nu mai puțin important, de ordinea alternanței acestora de-a lungul lanțului. De exemplu, molecula de insulină este formată din 51 de resturi de aminoacizi (este una dintre proteinele cu cel mai scurt lanț) și este formată din două lanțuri paralele interconectate de lungime inegală. Secvența fragmentelor de aminoacizi este prezentată în fig. 2.

Orez. 2 MOLECULA DE INSULINA, construite din 51 de resturi de aminoacizi, fragmentele acelorași aminoacizi sunt marcate cu culoarea de fond corespunzătoare. Reziduurile de aminoacizi de cisteină (denumirea abreviată CIS) conținute în lanț formează punți disulfurice -S-S-, care leagă două molecule de polimer sau formează jumperi într-un singur lanț.

Moleculele aminoacidului cisteină (Tabelul 1) conțin grupări sulfhidride reactive -SH, care interacționează între ele, formând punți disulfură -S-S-. Rolul cisteinei în lumea proteinelor este deosebit, cu participarea sa, se formează legături încrucișate între moleculele de proteine ​​​​polimerice.

Combinația de aminoacizi într-un lanț polimeric are loc într-un organism viu sub controlul acizilor nucleici, ei sunt cei care asigură o ordine strictă de asamblare și reglează lungimea fixă ​​a moleculei de polimer ( cm. ACIZI NUCLEICI).

Structura proteinelor.

Compoziția moleculei proteice, prezentată sub formă de resturi de aminoacizi alternante (Fig. 2), se numește structura primară a proteinei. Legăturile de hidrogen apar între grupările imino HN prezente în lanțul polimeric și grupările carbonil CO ( cm. LEGĂTURA DE HIDROGEN), ca urmare, molecula proteică capătă o anumită formă spațială, numită structură secundară. Cele mai frecvente sunt două tipuri de structură secundară în proteine.

Prima opțiune, numită α-helix, este implementată folosind legături de hidrogen într-o moleculă de polimer. Parametrii geometrici ai moleculei, determinați de lungimile și unghiurile de legătură, sunt astfel încât formarea legăturilor de hidrogen este posibilă pentru grupele HN și C=O, între care există două fragmente peptidice HNC=O (Fig. 3) .

Compoziția lanțului polipeptidic prezentată în fig. 3 se scrie sub forma prescurtată după cum urmează:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Ca urmare a acțiunii de contractare a legăturilor de hidrogen, molecula ia forma unei helix - așa-numita α-helix, este descrisă ca o panglică elicoidă curbată care trece prin atomii care formează lanțul polimeric (Fig. 4)

Orez. 4 MODEL 3D AL O MOLECULE DE PROTEINĂ sub formă de α-helix. Legăturile de hidrogen sunt prezentate sub formă de linii punctate verzi. Forma cilindrică a spiralei este vizibilă la un anumit unghi de rotație (atomii de hidrogen nu sunt prezentați în figură). Culoarea atomilor individuali este dată în conformitate cu regulile internaționale, care recomandă negru pentru atomii de carbon, albastru pentru azot, roșu pentru oxigen și galben pentru sulf (culoarea albă este recomandată pentru atomii de hidrogen neprezentați în figură, în acest caz, întreaga structură reprezentată pe un fundal întunecat).

O altă variantă a structurii secundare, numită structură β, este, de asemenea, formată cu participarea legăturilor de hidrogen, diferența este că grupele H-N și C=O a două sau mai multe lanțuri polimerice situate în paralel interacționează. Deoarece lanțul polipeptidic are o direcție (Fig. 1), variante sunt posibile atunci când direcția lanțurilor este aceeași (structură β paralelă, Fig. 5) sau sunt opuse (structura β antiparalelă, Fig. 6) .

Lanțurile polimerice de diferite compoziții pot participa la formarea structurii β, în timp ce grupările organice care încadrează lanțul polimeric (Ph, CH 2 OH etc.) joacă în majoritatea cazurilor un rol secundar, aranjarea reciprocă a HN și C. =O grupuri este decisivă. Deoarece grupările H-N și C=O sunt direcționate în direcții diferite față de lanțul polimeric (în sus și în jos în figură), devine posibil ca trei sau mai multe lanțuri să interacționeze simultan.

Compoziția primului lanț polipeptidic din Fig. cinci:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Compoziția celui de-al doilea și al treilea lanț:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Compoziția lanțurilor polipeptidice prezentată în fig. 6, la fel ca în Fig. 5, diferența este că al doilea lanț are direcția opusă (în comparație cu Fig. 5).

Este posibil să se formeze o structură β în interiorul unei molecule, atunci când fragmentul de lanț dintr-o anumită secțiune se dovedește a fi rotit cu 180°, în acest caz, două ramuri ale unei molecule au direcția opusă, ca urmare, un antiparalel. se formează structura β (Fig. 7).

Structura prezentată în fig. 7 într-o imagine plată, prezentată în fig. 8 sub forma unui model tridimensional. Secțiunile structurii β sunt de obicei notate într-un mod simplificat printr-o panglică ondulată plată care trece prin atomii care formează lanțul polimeric.

În structura multor proteine, se alternează secțiunile α-helix și structurile β asemănătoare panglicii, precum și lanțuri polipeptidice unice. Aranjamentul și alternanța lor reciprocă în lanțul polimeric se numește structura terțiară a proteinei.

Metodele de reprezentare a structurii proteinelor sunt prezentate mai jos folosind crambină de proteine ​​vegetale ca exemplu. Formulele structurale ale proteinelor, care conțin adesea până la sute de fragmente de aminoacizi, sunt complexe, greoaie și greu de înțeles, prin urmare, uneori se folosesc formule structurale simplificate - fără simboluri ale elementelor chimice (Fig. 9, opțiunea A), dar la nivelul în același timp, păstrează culoarea loviturilor de valență în conformitate cu regulile internaționale (Fig. 4). În acest caz, formula este prezentată nu într-un plat, ci într-o imagine spațială, care corespunde structurii reale a moleculei. Această metodă face posibilă, de exemplu, să se facă distincția între punțile disulfurice (asemănătoare cu cele din insulină, Fig. 2), grupările fenil din cadrul lateral al lanțului etc. Imaginea moleculelor sub formă de modele tridimensionale (bile legate prin tije) este oarecum mai clar (Fig. 9, opțiunea B). Cu toate acestea, ambele metode nu permit arătarea structurii terțiare, așa că biofizicianul american Jane Richardson a propus să reprezinte structurile α ca panglici răsucite spiralat (vezi Fig. 4), structurile β ca panglici ondulate plate (Fig. 8) și conectând ei lanțuri simple - sub formă de mănunchiuri subțiri, fiecare tip de structură are propria sa culoare. Această metodă de reprezentare a structurii terțiare a unei proteine ​​este acum utilizată pe scară largă (Fig. 9, varianta B). Uneori, pentru un conținut informațional mai mare, sunt prezentate împreună o structură terțiară și o formulă structurală simplificată (Fig. 9, varianta D). Există și modificări ale metodei propuse de Richardson: elicele α sunt descrise ca cilindri, iar structurile β sunt sub formă de săgeți plate care indică direcția lanțului (Fig. 9, opțiunea E). Mai puțin obișnuită este metoda în care întreaga moleculă este descrisă ca un mănunchi, unde structurile inegale se disting prin culori diferite, iar punțile disulfură sunt prezentate ca punți galbene (Fig. 9, varianta E).

Opțiunea B este cea mai convenabilă pentru percepție, atunci când, atunci când descrieți structura terțiară, caracteristicile structurale ale proteinei (fragmente de aminoacizi, ordinea lor de alternanță, legături de hidrogen) nu sunt indicate, în timp ce se presupune că toate proteinele conțin „detalii” luate dintr-un set standard de douăzeci de aminoacizi (Tabelul 1). Sarcina principală în înfățișarea unei structuri terțiare este de a arăta aranjarea spațială și alternanța structurilor secundare.

Orez. nouă DIVERSE VERSIUNI DE IMAGINI ALE STRUCTURII PROTEINEI CRUMBIN.
A este o formulă structurală într-o imagine spațială.
B - structură sub forma unui model tridimensional.
B este structura terțiară a moleculei.
G - o combinație de opțiuni A și B.
E - imagine simplificată a structurii terțiare.
E - structura tertiara cu punti disulfurice.

Cea mai convenabilă pentru percepție este o structură terțiară tridimensională (opțiunea B), eliberată de detaliile formulei structurale.

O moleculă de proteină care are o structură terțiară, de regulă, capătă o anumită configurație, care este formată din interacțiuni polare (electrostatice) și legături de hidrogen. Ca rezultat, molecula ia forma unei bobine compacte - proteine ​​globulare (globuli, lat. minge), sau proteine ​​filamentoase - fibrilare (fibra, lat. fibră).

Un exemplu de structură globulară este albumina proteică, proteina unui ou de găină aparține clasei albuminelor. Lanțul polimeric al albuminei este asamblat în principal din alanină, acid aspartic, glicină și cisteină, alternând într-o anumită ordine. Structura terțiară conține elice α legate prin lanțuri simple (Fig. 10).

Orez. 10 STRUCTURA GLOBULĂ A ALBUMINEI

Un exemplu de structură fibrilă este proteina fibroină. Conțin o cantitate mare de reziduuri de glicină, alanină și serină (fiecare al doilea reziduu de aminoacid este glicină); reziduurile de cisteină care conțin grupări sulfhidrură sunt absente. Fibroina, componenta principală a mătăsii naturale și a pânzelor de păianjen, conține structuri β legate prin lanțuri simple (Fig. 11).

Orez. unsprezece PROTEINĂ FIBRILARĂ FIBROINĂ

Posibilitatea formării unei structuri terțiare de un anumit tip este inerentă structurii primare a proteinei, adică. determinată în prealabil de ordinea alternanţei resturilor de aminoacizi. Din anumite seturi de astfel de reziduuri apar predominant elice α (există destul de multe astfel de seturi), un alt set duce la apariția structurilor β, lanțurile simple se caracterizează prin compoziția lor.

Unele molecule de proteine, deși păstrează o structură terțiară, sunt capabile să se combine în agregate supramoleculare mari, în timp ce sunt ținute împreună prin interacțiuni polare, precum și prin legături de hidrogen. Astfel de formațiuni sunt numite structura cuaternară a proteinei. De exemplu, proteina feritina, care constă în principal din leucină, acid glutamic, acid aspartic și histidină (fericina conține toate cele 20 de reziduuri de aminoacizi în cantități variabile) formează o structură terțiară de patru elice α așezate paralel. Când moleculele sunt combinate într-un singur ansamblu (Fig. 12), se formează o structură cuaternară, care poate include până la 24 de molecule de feritină.

Fig.12 FORMAREA STRUCTURII CUATERNARE A FERITINEI PROTEINE GLOBUARE

Un alt exemplu de formațiuni supramoleculare este structura colagenului. Este o proteină fibrilă ale cărei lanțuri sunt construite în principal din glicină alternând cu prolină și lizină. Structura conține lanțuri simple, triple elice α, alternând cu structuri β sub formă de panglici stivuite în mănunchiuri paralele (Fig. 13).

Fig.13 STRUCTURA SUPRAMOLECULARĂ A PROTEINEI FIBRILARE DE COLAGEN

Proprietățile chimice ale proteinelor.

Sub acțiunea solvenților organici, deșeurile unor bacterii (fermentația acidului lactic) sau cu creșterea temperaturii, structurile secundare și terțiare sunt distruse fără a deteriora structura sa primară, ca urmare, proteina își pierde solubilitatea și își pierde activitatea biologică, aceasta. procesul se numește denaturare, adică pierderea proprietăților naturale, de exemplu, coagularea laptelui acru, proteina coagulată a unui ou fiert de găină. La temperaturi ridicate, proteinele organismelor vii (în special microorganismele) se denaturază rapid. Astfel de proteine ​​nu sunt capabile să participe la procesele biologice, ca urmare, microorganismele mor, astfel încât laptele fiert (sau pasteurizat) poate fi păstrat mai mult timp.

Legăturile peptidice H-N-C=O, formând lanțul polimeric al moleculei proteice, sunt hidrolizate în prezența acizilor sau alcalinelor, iar lanțul polimeric se rupe, ceea ce, în cele din urmă, poate duce la aminoacizii originali. Legăturile peptidice incluse în elice α sau structuri β sunt mai rezistente la hidroliză și diferite atacuri chimice (comparativ cu aceleași legături din lanțuri simple). O dezasamblare mai delicată a moleculei proteice în aminoacizii ei constitutivi se realizează într-un mediu anhidru folosind hidrazină H 2 N–NH 2, în timp ce toate fragmentele de aminoacizi, cu excepția ultimului, formează așa-numitele hidrazide de acid carboxilic care conțin fragmentul C (O)–HN–NH 2 ( Fig. 14).

Orez. paisprezece. CLIEVAREA POLIPEPTIDELOR

O astfel de analiză poate oferi informații despre compoziția de aminoacizi a unei proteine, dar este mai important să se cunoască secvența acestora într-o moleculă de proteină. Una dintre metodele utilizate pe scară largă în acest scop este acțiunea fenilizotiocianatului (FITC) asupra lanțului polipeptidic, care într-un mediu alcalin se atașează de polipeptidă (de la capătul care conține grupa amino), și atunci când reacția mediului se modifică. la acid, se desprinde din lanț, luând cu el fragment dintr-un aminoacid (Fig. 15).

Orez. 15 Scindarea POLIPEPTIDĂ SECVENTIALĂ

Pentru o astfel de analiză au fost dezvoltate multe metode speciale, inclusiv cele care încep să „dezambleze” o moleculă de proteină în componentele sale constitutive, pornind de la capătul carboxil.

Punțile disulfurice încrucișate S-S (formate prin interacțiunea reziduurilor de cisteină, Fig. 2 și 9) sunt scindate, transformându-le în grupe HS prin acțiunea diverșilor agenți reducători. Acţiunea agenţilor oxidanţi (oxigen sau peroxid de hidrogen) duce din nou la formarea de punţi disulfură (Fig. 16).

Orez. 16. Scindarea punților disulfurice

Pentru a crea legături încrucișate suplimentare în proteine, se utilizează reactivitatea grupărilor amino și carboxil. Mai accesibile pentru diverse interacțiuni sunt grupările amino care se află în cadrul lateral al lanțului - fragmente de lizină, asparagină, lizină, prolină (Tabelul 1). Când astfel de grupări amino interacționează cu formaldehida, are loc procesul de condensare și apar punți încrucișate –NH–CH2–NH– (Fig. 17).

Orez. 17 CREAREA PUNTURI TRANSVERSALE SUPLIMENTARE ÎNTRE MOLECULELE DE PROTEINĂ.

Grupările carboxil terminale ale proteinei sunt capabile să reacționeze cu compuși complecși ai unor metale polivalente (compușii de crom sunt mai des utilizați) și apar, de asemenea, legături încrucișate. Ambele procese sunt utilizate în tăbăcirea pieilor.

Rolul proteinelor în organism.

Rolul proteinelor în organism este divers.

Enzime(fermentatie lat. - fermentație), celălalt nume al lor este enzime (en zumh grecesc. - în drojdie) - acestea sunt proteine ​​cu activitate catalitică, sunt capabile să mărească viteza proceselor biochimice de mii de ori. Sub acțiunea enzimelor, componentele constitutive ale alimentelor: proteinele, grăsimile și carbohidrații sunt descompuse în compuși mai simpli, din care apoi sunt sintetizate noi macromolecule, care sunt necesare unui anumit tip de corp. De asemenea, enzimele participă la multe procese biochimice de sinteză, de exemplu, la sinteza proteinelor (unele proteine ​​ajută la sintetizarea altora). Cm. ENZIME

Enzimele nu sunt doar catalizatori foarte eficienți, ci și selectivi (direcționează reacția strict în direcția dată). În prezența lor, reacția se desfășoară cu un randament de aproape 100% fără formarea de produse secundare și, în același timp, condițiile de curgere sunt blânde: presiunea atmosferică și temperatura normală a unui organism viu. Pentru comparație, sinteza amoniacului din hidrogen și azot în prezența unui catalizator de fier activat se realizează la 400–500°C și o presiune de 30 MPa, randamentul de amoniac este de 15–25% pe ciclu. Enzimele sunt considerate catalizatori de neegalat.

Studiul intensiv al enzimelor a început la mijlocul secolului al XIX-lea; în prezent au fost studiate peste 2.000 de enzime diferite; aceasta este cea mai diversă clasă de proteine.

Denumirile enzimelor sunt următoarele: numele reactivului cu care enzima interacționează sau numele reacției catalizate se adaugă cu terminația -aza, de exemplu, arginaza descompune arginina (Tabelul 1), decarboxilaza catalizează decarboxilarea, adică eliminarea CO2 din grupa carboxil:

– COOH → – CH + CO 2

Adesea, pentru a indica mai exact rolul unei enzime, atât obiectul, cât și tipul de reacție sunt indicate în numele acesteia, de exemplu, alcool dehidrogenaza este o enzimă care dehidrogenează alcoolii.

Pentru unele enzime descoperite cu destul de mult timp în urmă, denumirea istorică (fără terminația -aza) a fost păstrată, de exemplu, pepsină (pepsis, greacă. digestia) și tripsină (tripsis greacă. lichefiare), aceste enzime descompun proteinele.

Pentru sistematizare, enzimele sunt combinate în clase mari, clasificarea se bazează pe tipul de reacție, clasele sunt denumite conform principiului general - numele reacției și finalul - aza. Unele dintre aceste clase sunt enumerate mai jos.

Oxidorreductaza sunt enzime care catalizează reacțiile redox. Dehidrogenazele incluse în această clasă efectuează transferul de protoni, de exemplu, alcool dehidrogenaza (ADH) oxidează alcoolii în aldehide, oxidarea ulterioară a aldehidelor în acizi carboxilici este catalizată de aldehid dehidrogenazele (ALDH). Ambele procese au loc în organism în timpul procesării etanolului în acid acetic (Fig. 18).

Orez. optsprezece OXIDAREA ETANOLULUI ÎN DOUĂ ETAPE la acid acetic

Nu etanolul are un efect narcotic, ci produsul intermediar acetaldehida, cu cât activitatea enzimei ALDH este mai scăzută, cu atât trece mai încet a doua etapă - oxidarea acetaldehidei în acid acetic și cu atât efectul de intoxicare de la ingerare este mai lung și mai puternic. de etanol. Analiza a arătat că peste 80% dintre reprezentanții rasei galbene au o activitate relativ scăzută a ALDH și deci o toleranță la alcool semnificativ mai severă. Motivul pentru această activitate înnăscută redusă a ALDH este că o parte din resturile de acid glutamic din molecula „atenuată” de ALDH este înlocuită cu fragmente de lizină (Tabelul 1).

Transferaze- enzime care catalizează transferul grupărilor funcționale, de exemplu, transiminaza catalizează transferul unei grupări amino.

Hidrolazele sunt enzime care catalizează hidroliza. Tripsina și pepsina menționate anterior hidrolizează legăturile peptidice, iar lipazele scindează legătura esterică din grăsimi:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Legătura- enzime care catalizează reacţiile care au loc în mod nehidrolitic, în urma unor astfel de reacţii se rup legăturile C-C, C-O, C-N şi se formează noi legături. Enzima decarboxilaza aparține acestei clase

Izomeraze- enzime care catalizează izomerizarea, de exemplu, conversia acidului maleic în acid fumaric (Fig. 19), acesta este un exemplu de izomerizare cis-trans (vezi ISOMERIA).

Orez. 19. IZOMERIZAREA ACIDULUI MALEICîn acid fumaric în prezenţa enzimei.

În activitatea enzimelor, se respectă principiul general, conform căruia există întotdeauna o corespondență structurală între enzimă și reactivul reacției accelerate. Conform expresiei figurative a unuia dintre fondatorii doctrinei enzimelor, E. Fisher, reactivul se apropie de enzimă ca la cheia unei încuietori. În acest sens, fiecare enzimă catalizează o anumită reacție chimică sau un grup de reacții de același tip. Uneori, o enzimă poate acționa asupra unui singur compus, cum ar fi ureaza (uron greacă. - urina) catalizează doar hidroliza ureei:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Cea mai fină selectivitate este arătată de enzimele care fac distincția între antipozii optic activi - izomeri stângaci și dreptaci. L-arginaza acționează numai asupra argininei levogitoare și nu afectează izomerul dextrogiro. L-lactat dehidrogenaza acţionează numai asupra esterilor levogitori ai acidului lactic, aşa-numiţii lactaţi (lactis lat. lapte), în timp ce D-lactat dehidrogenaza descompune doar D-lactații.

Majoritatea enzimelor acționează nu asupra unuia, ci asupra unui grup de compuși înrudiți, de exemplu, tripsina „preferă” să scindeze legăturile peptidice formate de lizină și arginină (Tabelul 1.)

Proprietățile catalitice ale unor enzime, cum ar fi hidrolazele, sunt determinate numai de structura moleculei proteice în sine, o altă clasă de enzime - oxidoreductaze (de exemplu, alcool dehidrogenaza) poate fi activă numai în prezența moleculelor non-proteice asociate cu ele - vitamine care activează Mg, Ca, Zn, Mn și fragmente de acizi nucleici (Fig. 20).

Orez. douăzeci MOLECULA DE ALCOOL DEHIDROGENAZĂ

Proteinele de transport leagă și transportă diverse molecule sau ioni prin membranele celulare (atât în ​​interiorul, cât și în exteriorul celulei), precum și de la un organ la altul.

De exemplu, hemoglobina leagă oxigenul pe măsură ce sângele trece prin plămâni și îl livrează către diferite țesuturi ale corpului, unde oxigenul este eliberat și apoi folosit pentru a oxida componentele alimentare, acest proces servește ca sursă de energie (uneori termenul de „ardere” a alimentelor). în organism este folosit).

Pe lângă partea proteică, hemoglobina conține un compus complex de fier cu o moleculă de porfirină ciclică (porphyros). greacă. - violet), care determină culoarea roșie a sângelui. Acest complex (Fig. 21, stânga) joacă rolul unui purtător de oxigen. În hemoglobină, complexul porfirinic de fier este situat în interiorul moleculei proteice și este reținut prin interacțiuni polare, precum și printr-o legătură de coordonare cu azotul din histidină (Tabelul 1), care face parte din proteină. Molecula de O2, care este transportată de hemoglobină, este atașată printr-o legătură de coordonare la atomul de fier din partea opusă celei de care este atașată histidina (Fig. 21, dreapta).

Orez. 21 STRUCTURA COMPLEXULUI DE FIER

Structura complexului este prezentată în dreapta sub forma unui model tridimensional. Complexul este menținut în molecula de proteină printr-o legătură de coordonare (linie albastră întreruptă) între atomul de Fe și atomul de N din histidină, care face parte din proteină. Molecula de O2, care este transportată de hemoglobină, este coordonată (linia punctată roșie) cu atomul de Fe din țara opusă complexului plan.

Hemoglobina este una dintre cele mai studiate proteine, este formată din elice a legate prin lanțuri simple și conține patru complexe de fier. Astfel, hemoglobina este ca un pachet voluminos pentru transferul a patru molecule de oxigen simultan. Forma hemoglobinei corespunde proteinelor globulare (Fig. 22).

Orez. 22 FORMA GLOBULARĂ A HEMOGLOBINEI

Principalul „avantaj” al hemoglobinei este că adăugarea de oxigen și separarea lui ulterioară în timpul transmiterii la diferite țesuturi și organe au loc rapid. Monoxidul de carbon, CO (monoxidul de carbon), se leagă de Fe din hemoglobină și mai repede, dar, spre deosebire de O 2 , formează un complex greu de descompus. Ca rezultat, o astfel de hemoglobină nu este capabilă să lege O 2, ceea ce duce (când sunt inhalate cantități mari de monoxid de carbon) la moartea corpului prin sufocare.

A doua funcție a hemoglobinei este transferul CO 2 expirat, dar nu atomul de fier, ci H 2 din grupul N al proteinei este implicat în procesul de legare temporară a dioxidului de carbon.

„Performanța” proteinelor depinde de structura lor, de exemplu, înlocuirea singurului reziduu de aminoacizi al acidului glutamic din lanțul polipeptidic al hemoglobinei cu un reziduu de valină (o anomalie congenitală rar observată) duce la o boală numită anemie falciforme.

Există și proteine ​​de transport care pot lega grăsimile, glucoza, aminoacizii și le pot transporta atât în ​​interiorul, cât și în exteriorul celulelor.

Proteinele de transport de un tip special nu transportă substanțele în sine, ci acționează ca un „regulator de transport”, trecând anumite substanțe prin membrană (peretele exterior al celulei). Astfel de proteine ​​sunt adesea numite proteine ​​​​membranare. Au forma unui cilindru gol și, fiind încastrate în peretele membranei, asigură deplasarea în celulă a unor molecule sau ioni polari. Un exemplu de proteină membranară este porina (Fig. 23).

Orez. 23 PROTEINĂ PORINĂ

Proteinele alimentare și de depozitare, după cum sugerează și numele, servesc ca surse de nutriție internă, mai des pentru embrionii de plante și animale, precum și în stadiile incipiente de dezvoltare a organismelor tinere. Proteinele dietetice includ albumina (Fig. 10) - componenta principală a albușului de ou, precum și cazeina - principala proteină a laptelui. Sub acțiunea enzimei pepsine, cazeina se coagulează în stomac, ceea ce asigură reținerea acesteia în tractul digestiv și absorbția eficientă. Cazeina conține fragmente din toți aminoacizii necesari organismului.

În feritina (Fig. 12), care este conținută în țesuturile animalelor, sunt stocați ionii de fier.

Mioglobina este, de asemenea, o proteină de stocare, care seamănă cu hemoglobina ca compoziție și structură. Mioglobina este concentrată în principal în mușchi, rolul său principal este stocarea oxigenului, pe care i-o dă hemoglobina. Este saturat rapid cu oxigen (mult mai rapid decât hemoglobina), apoi îl transferă treptat în diferite țesuturi.

Proteinele structurale îndeplinesc o funcție de protecție (pielea) sau de susținere - țin corpul împreună și îi conferă rezistență (cartilaj și tendoane). Componenta lor principală este colagenul proteic fibrilar (Fig. 11), cea mai comună proteină din lumea animală, în corpul mamiferelor, el reprezintă aproape 30% din masa totală a proteinelor. Colagenul are o rezistență mare la tracțiune (se cunoaște rezistența pielii), dar din cauza conținutului scăzut de legături încrucișate din colagenul pielii, pieile de animale nu sunt foarte potrivite în forma lor brută pentru fabricarea diferitelor produse. Pentru a reduce umflarea pielii în apă, contracția în timpul uscării, precum și pentru a crește rezistența în starea de udare și pentru a crește elasticitatea în colagen, se creează legături încrucișate suplimentare (Fig. 15a), aceasta este așa-numita procesul de bronzare a pielii.

În organismele vii, moleculele de colagen care au apărut în procesul de creștere și dezvoltare a organismului nu sunt actualizate și nu sunt înlocuite cu cele nou sintetizate. Pe măsură ce corpul îmbătrânește, numărul de legături încrucișate din colagen crește, ceea ce duce la o scădere a elasticității acestuia și, deoarece nu are loc reînnoirea, apar modificări legate de vârstă - o creștere a fragilității cartilajului și a tendoanelor, apariția riduri de pe piele.

Ligamentele articulare conțin elastina, o proteină structurală care se întinde ușor în două dimensiuni. Proteina resilină, care este situată în punctele de prindere a aripilor la unele insecte, are cea mai mare elasticitate.

Formațiuni de corn - păr, unghii, pene, constând în principal din proteină de keratina (Fig. 24). Principala sa diferență este conținutul vizibil de reziduuri de cisteină, care formează punți disulfurice, care conferă părului, precum și țesăturilor de lână, elasticitate ridicată (capacitatea de a-și restabili forma originală după deformare).

Orez. 24. FRAGMENT DE KERATINA PROTEINĂ FIBRILARĂ

Pentru o modificare ireversibilă a formei unui obiect de keratina, trebuie mai întâi să distrugi punțile disulfură cu ajutorul unui agent reducător, să îi dai o nouă formă și apoi să recreezi punțile disulfură cu ajutorul unui agent oxidant (Fig. . 16), așa se face, de exemplu, părul permanent.

Odată cu o creștere a conținutului de reziduuri de cisteină din cheratina și, în consecință, cu o creștere a numărului de punți disulfurice, capacitatea de deformare dispare, dar apare o rezistență ridicată în același timp (până la 18% din fragmentele de cisteină sunt conținute în coarnele ungulatelor și carapace de țestoasă). Mamiferele au până la 30 de tipuri diferite de cheratina.

Fibroina proteică fibrilară legată de cheratina, care este secretată de omizile viermilor de mătase atunci când ondulați un cocon, precum și de păianjeni când țes o pânză, conține doar structuri β legate prin lanțuri simple (Fig. 11). Spre deosebire de cheratina, fibroina nu are punți transversale de disulfură, are o rezistență la tracțiune foarte puternică (rezistența pe unitate de secțiune transversală a unor probe de bandă este mai mare decât cea a cablurilor de oțel). Din cauza absenței legăturilor încrucișate, fibroina este inelastică (se știe că țesăturile de lână sunt aproape de neșters, iar țesăturile de mătase se încrețesc ușor).

proteine ​​reglatoare.

Proteinele reglatoare, denumite mai frecvent hormoni, sunt implicate în diferite procese fiziologice. De exemplu, hormonul insulina (Fig. 25) constă din două lanțuri α legate prin punți disulfură. Insulina reglează procesele metabolice care implică glucoza, absența acesteia duce la diabet.

Orez. 25 INSULINĂ PROTEINĂ

Glanda pituitară a creierului sintetizează un hormon care reglează creșterea organismului. Există proteine ​​reglatoare care controlează biosinteza diferitelor enzime din organism.

Proteinele contractile și motorii dau corpului capacitatea de a se contracta, de a schimba forma și de a se mișca, în primul rând, vorbim despre mușchi. 40% din masa tuturor proteinelor conținute în mușchi este miozină (mys, myos, greacă. - mușchi). Molecula sa conține atât o parte fibrilă, cât și una globulară (Fig. 26)

Orez. 26 MOLECULA DE MIOZInă

Astfel de molecule se combină în agregate mari care conțin 300-400 de molecule.

Când concentrația ionilor de calciu se modifică în spațiul din jurul fibrelor musculare, are loc o modificare reversibilă a conformației moleculelor - o schimbare a formei lanțului datorită rotației fragmentelor individuale în jurul legăturilor de valență. Acest lucru duce la contracția și relaxarea mușchilor, semnalul de modificare a concentrației ionilor de calciu provine de la terminațiile nervoase din fibrele musculare. Contracția musculară artificială poate fi cauzată de acțiunea impulsurilor electrice, ducând la o schimbare bruscă a concentrației ionilor de calciu, aceasta este baza pentru stimularea mușchiului inimii pentru a restabili activitatea inimii.

Proteinele protectoare vă permit să protejați organismul de invazia bacteriilor atacatoare, virușilor și de pătrunderea proteinelor străine (denumirea generalizată a corpurilor străine este antigene). Rolul proteinelor protectoare este îndeplinit de imunoglobuline (celălalt nume al lor este anticorpi), ele recunosc antigenele care au pătruns în organism și se leagă ferm de ele. În corpul mamiferelor, inclusiv al oamenilor, există cinci clase de imunoglobuline: M, G, A, D și E, structura lor, după cum sugerează și numele, este globulară, în plus, toate sunt construite într-un mod similar. Organizarea moleculară a anticorpilor este prezentată mai jos folosind imunoglobulina de clasă G ca exemplu (Fig. 27). Molecula conține patru lanțuri polipeptidice conectate prin trei punți disulfurice S-S (în Fig. 27 sunt prezentate cu legături de valență îngroșate și simboluri S mari), în plus, fiecare lanț polimeric conține punți disulfurice intracatene. Două lanțuri polimerice mari (evidențiate cu albastru) conțin 400–600 de reziduuri de aminoacizi. Celelalte două lanțuri (evidențiate cu verde) sunt aproape jumătate mai lungi, conținând aproximativ 220 de resturi de aminoacizi. Toate cele patru lanțuri sunt amplasate în așa fel încât grupările terminale H2N sunt direcționate într-o singură direcție.

Orez. 27 DESENUL SCHEMATIC AL STRUCTURII IMUNOGLOBULINEI

După ce organismul intră în contact cu o proteină străină (antigen), celulele sistemului imunitar încep să producă imunoglobuline (anticorpi), care se acumulează în serul sanguin. În prima etapă, munca principală este realizată de secțiuni de lanț care conțin terminalul H 2 N (în Fig. 27, secțiunile corespunzătoare sunt marcate cu albastru deschis și verde deschis). Acestea sunt locuri de captare a antigenului. În procesul de sinteză a imunoglobulinei, aceste situsuri sunt formate în așa fel încât structura și configurația lor să corespundă cât mai mult posibil cu structura antigenului care se apropie (ca o cheie a unei încuietori, ca enzimele, dar sarcinile în acest caz sunt diferit). Astfel, pentru fiecare antigen, un anticorp strict individual este creat ca răspuns imun. Nicio proteină cunoscută nu își poate schimba structura atât de „plastic” în funcție de factori externi, pe lângă imunoglobuline. Enzimele rezolvă problema conformității structurale cu reactivul într-un mod diferit - cu ajutorul unui set gigantic de diverse enzime pentru toate cazurile posibile, iar imunoglobulinele reconstruiesc de fiecare dată „instrumentul de lucru”. Mai mult decât atât, regiunea balama a imunoglobulinei (Fig. 27) oferă celor două regiuni de captare o anumită mobilitate independentă, ca urmare, molecula de imunoglobuline poate „găsi” imediat cele două regiuni cele mai convenabile pentru captare în antigen pentru a fixa în siguranță. aceasta seamănă cu acțiunile unei creaturi crustacee.

Apoi, se pornește un lanț de reacții succesive ale sistemului imunitar al organismului, imunoglobulinele din alte clase sunt conectate, ca urmare, proteina străină este dezactivată, iar apoi antigenul (microorganism străin sau toxina) este distrus și îndepărtat.

După contactul cu antigenul, concentrația maximă de imunoglobuline este atinsă (în funcție de natura antigenului și de caracteristicile individuale ale organismului însuși) în câteva ore (uneori câteva zile). Organismul păstrează memoria unui astfel de contact, iar atunci când este atacat din nou cu același antigen, imunoglobulinele se acumulează în serul sanguin mult mai repede și în cantități mai mari - apare imunitatea dobândită.

Clasificarea de mai sus a proteinelor este oarecum arbitrară, de exemplu, proteina trombină, menționată printre proteinele protectoare, este în esență o enzimă care catalizează hidroliza legăturilor peptidice, adică aparține clasei de proteaze.

Proteinele protectoare sunt adesea denumite proteine ​​​​de venin de șarpe și proteine ​​toxice ale unor plante, deoarece sarcina lor este de a proteja organismul de daune.

Există proteine ​​ale căror funcții sunt atât de unice încât face dificilă clasificarea lor. De exemplu, proteina monelina, găsită într-o plantă africană, are un gust foarte dulce și a făcut obiectul cercetărilor ca substanță netoxică care poate fi folosită în locul zahărului pentru a preveni obezitatea. Plasma sanguină a unor pești din Antarctica conține proteine ​​cu proprietăți antigel care împiedică înghețarea sângelui acestor pești.

Sinteza artificială a proteinelor.

Condensarea aminoacizilor care duce la un lanț polipeptidic este un proces bine studiat. Este posibil să se efectueze, de exemplu, condensarea oricărui aminoacid sau un amestec de acizi și să se obțină, respectiv, un polimer care conține aceleași unități, sau unități diferite, alternând în ordine aleatorie. Astfel de polimeri seamănă puțin cu polipeptidele naturale și nu posedă activitate biologică. Sarcina principală este de a conecta aminoacizii într-o ordine strict definită, pre-planificată, pentru a reproduce secvența reziduurilor de aminoacizi din proteinele naturale. Omul de știință american Robert Merrifield a propus o metodă originală care a făcut posibilă rezolvarea unei astfel de probleme. Esența metodei este că primul aminoacid este atașat la un gel polimeric insolubil care conține grupări reactive care se pot combina cu grupele –COOH – ale aminoacidului. Polistirenul reticulat cu grupări clormetil introduse în el a fost luat ca atare substrat polimeric. Pentru ca aminoacidul luat pentru reacție să nu reacționeze cu el însuși și să nu se alăture grupării H2N la substrat, gruparea amino a acestui acid este pre-blocata cu un substituent voluminos [(C4H 9) 3] 3 OS (O) -grup. După ce aminoacidul s-a atașat la suportul polimeric, gruparea de blocare este îndepărtată și se introduce un alt aminoacid în amestecul de reacție, în care gruparea H2N este de asemenea blocată anterior. Într-un astfel de sistem, este posibilă doar interacțiunea grupării H2N a primului aminoacid și a grupării –COOH a celui de-al doilea acid, care se realizează în prezența catalizatorilor (săruri de fosfoniu). Apoi se repetă întreaga schemă, introducând al treilea aminoacid (Fig. 28).

Orez. 28. SCHEMA DE SINTEZĂ A LANȚURILOR DE POLIPEPTIDE

În ultima etapă, lanțurile polipeptidice rezultate sunt separate de suportul de polistiren. Acum întregul proces este automatizat, există sintetizatoare automate de peptide care funcționează conform schemei descrise. Multe peptide utilizate în medicină și agricultură au fost sintetizate prin această metodă. De asemenea, a fost posibil să se obțină analogi îmbunătățiți ai peptidelor naturale cu acțiune selectivă și îmbunătățită. Au fost sintetizate unele proteine ​​mici, cum ar fi hormonul insulina și unele enzime.

Există, de asemenea, metode de sinteză a proteinelor care reproduc procesele naturale: se sintetizează fragmente de acizi nucleici care sunt configurate pentru a produce anumite proteine, apoi aceste fragmente sunt introduse într-un organism viu (de exemplu, într-o bacterie), după care organismul începe să produce proteina dorită. În acest fel, se obțin acum cantități semnificative de proteine ​​și peptide greu accesibile, precum și analogii acestora.

Proteinele ca surse alimentare.

Proteinele dintr-un organism viu sunt în mod constant descompuse în aminoacizii lor originali (cu participarea indispensabilă a enzimelor), unii aminoacizi trec în alții, apoi proteinele sunt sintetizate din nou (și cu participarea enzimelor), adică. corpul se reînnoiește constant. Unele proteine ​​(colagenul pielii, parul) nu sunt reinnoite, organismul le pierde continuu si in schimb sintetizeaza altele noi. Proteinele ca surse alimentare îndeplinesc două funcții principale: furnizează organismului material de construcție pentru sinteza de noi molecule de proteine ​​și, în plus, furnizează organismului energie (surse de calorii).

Mamiferele carnivore (inclusiv oamenii) obțin proteinele necesare din alimente vegetale și animale. Niciuna dintre proteinele obținute din alimente nu este integrată în organism într-o formă nemodificată. În tractul digestiv, toate proteinele absorbite sunt descompuse în aminoacizi, iar proteinele necesare unui anumit organism sunt deja construite din ele, în timp ce restul de 12 pot fi sintetizați din 8 acizi esențiali (Tabelul 1) în organism dacă nu sunt. furnizate în cantități suficiente cu alimente, dar acizii esențiali trebuie să fie furnizați cu alimente fără greșeală. Atomii de sulf din cisteină sunt obținuți de organism cu aminoacidul esențial metionină. O parte din proteine ​​se descompune, eliberând energia necesară menținerii vieții, iar azotul conținut în ele este excretat din organism prin urină. De obicei, corpul uman pierde 25–30 g de proteine ​​pe zi, astfel încât alimentele proteice trebuie să fie întotdeauna prezente în cantitatea potrivită. Necesarul minim zilnic de proteine ​​este de 37 g pentru bărbați și 29 g pentru femei, dar aportul recomandat este aproape de două ori mai mare. Atunci când evaluați alimentele, este important să luați în considerare calitatea proteinelor. În absența sau conținutul scăzut de aminoacizi esențiali, proteina este considerată de valoare scăzută, astfel încât astfel de proteine ​​ar trebui consumate în cantități mai mari. Așadar, proteinele leguminoaselor conțin puțină metionină, iar proteinele grâului și porumbului sunt sărace în lizină (ambele aminoacizi sunt esențiali). Proteinele animale (cu excepția colagenului) sunt clasificate ca alimente complete. Un set complet de toți acizii esențiali conține cazeină din lapte, precum și brânză de vaci și brânză preparată din aceasta, deci o dietă vegetariană, dacă este foarte strictă, adică. „fără lactate”, necesită un consum crescut de leguminoase, nuci și ciuperci pentru a furniza organismului aminoacizi esențiali în cantitatea potrivită.

Aminoacizii și proteinele sintetice sunt, de asemenea, folosiți ca produse alimentare, adăugându-le în furaje, care conțin aminoacizi esențiali în cantități mici. Există bacterii care pot procesa și asimila hidrocarburile uleioase, în acest caz, pentru sinteza completă a proteinelor, acestea trebuie hrănite cu compuși care conțin azot (amoniac sau nitrați). Proteina obtinuta in acest mod este folosita ca hrana pentru animale si pasari. În hrana animalelor se adaugă adesea un set de enzime, carbohidraze, care catalizează hidroliza componentelor alimentare cu carbohidrați greu de descompus (pereții celulari ai culturilor de cereale), ca urmare a cărora alimentele vegetale sunt mai complet absorbite.

Mihail Levitsky

PROTEINE (Articolul 2)

(proteine), o clasă de compuși complecși care conțin azot, cei mai caracteristici și importanți (împreună cu acizii nucleici) componente ale materiei vii. Proteinele îndeplinesc multe și variate funcții. Majoritatea proteinelor sunt enzime care catalizează reacțiile chimice. Mulți hormoni care reglează procesele fiziologice sunt și proteine. Proteinele structurale precum colagenul și cheratina sunt principalele componente ale țesutului osos, părului și unghiilor. Proteinele contractile ale mușchilor au capacitatea de a-și modifica lungimea, folosind energia chimică pentru a efectua lucrări mecanice. Proteinele sunt anticorpi care leagă și neutralizează substanțele toxice. Unele proteine ​​care pot răspunde la influențe externe (lumină, miros) servesc drept receptori în organele de simț care percep iritația. Multe proteine ​​situate în interiorul celulei și pe membrana celulară îndeplinesc funcții de reglare.

În prima jumătate a secolului al XIX-lea mulți chimiști, și printre ei în primul rând J. von Liebig, au ajuns treptat la concluzia că proteinele sunt o clasă specială de compuși azotați. Denumirea de „proteine” (din grecescul protos – primul) a fost propusă în 1840 de chimistul olandez G. Mulder.

PROPRIETĂȚI FIZICE

Proteinele sunt albe în stare solidă, dar incolore în soluție, cu excepția cazului în care poartă un grup cromofor (colorat), cum ar fi hemoglobina. Solubilitatea în apă a diferitelor proteine ​​variază foarte mult. De asemenea, variază cu pH-ul și cu concentrația de săruri din soluție, astfel încât se pot alege condițiile în care o proteină va precipita selectiv în prezența altor proteine. Această metodă de „sărare” este utilizată pe scară largă pentru izolarea și purificarea proteinelor. Proteina purificată precipită adesea din soluție sub formă de cristale.

În comparație cu alți compuși, greutatea moleculară a proteinelor este foarte mare - de la câteva mii la multe milioane de daltoni. Prin urmare, în timpul ultracentrifugării, proteinele sunt precipitate și, în plus, la viteze diferite. Datorită prezenței grupurilor încărcate pozitiv și negativ în moleculele de proteine, acestea se mișcă cu viteze diferite într-un câmp electric. Aceasta este baza electroforezei, o metodă folosită pentru a izola proteinele individuale din amestecuri complexe. Purificarea proteinelor se realizează și prin cromatografie.

PROPRIETĂȚI CHIMICE

Structura.

Proteinele sunt polimeri, adică molecule construite ca lanțuri din unități monomerice repetate, sau subunități, al căror rol este jucat de alfa-aminoacizi. Formula generală a aminoacizilor

unde R este un atom de hidrogen sau o grupare organică.

O moleculă de proteină (lanț polipeptidic) poate consta doar dintr-un număr relativ mic de aminoacizi sau câteva mii de unități monomerice. Conectarea aminoacizilor în lanț este posibilă deoarece fiecare dintre ei are două grupe chimice diferite: o grupare amino bazică, NH2, și o grupare carboxil acidă, COOH. Ambele grupuri sunt atașate la atomul de carbon. Gruparea carboxil a unui aminoacid poate forma o legătură amidă (peptidă) cu gruparea amino a altui aminoacid:

După ce doi aminoacizi au fost conectați în acest fel, lanțul poate fi extins prin adăugarea unui al treilea la al doilea aminoacid și așa mai departe. După cum se poate observa din ecuația de mai sus, atunci când se formează o legătură peptidică, este eliberată o moleculă de apă. În prezența acizilor, alcalinelor sau a enzimelor proteolitice, reacția se desfășoară în sens invers: lanțul polipeptidic este scindat în aminoacizi cu adăugarea de apă. Această reacție se numește hidroliză. Hidroliza are loc spontan și este necesară energie pentru a combina aminoacizii într-un lanț polipeptidic.

O grupare carboxil și o grupare amidă (sau o grupare imidă similară cu aceasta - în cazul aminoacidului prolină) sunt prezente în toți aminoacizii, în timp ce diferențele dintre aminoacizi sunt determinate de natura acelei grupe, sau „partea”. lanț", care este indicat mai sus prin litera R. Rolul catenei laterale poate fi jucat de un atom de hidrogen, cum ar fi aminoacidul glicina, și de unele grupări voluminoase, cum ar fi histidina și triptofanul. Unele lanțuri laterale sunt inerte din punct de vedere chimic, în timp ce altele sunt foarte reactive.

Pot fi sintetizați multe mii de aminoacizi diferiți și mulți aminoacizi diferiți apar în natură, dar pentru sinteza proteinelor se folosesc doar 20 de tipuri de aminoacizi: alanină, arginină, asparagină, acid aspartic, valină, histidină, glicină, glutamină, glutamic. acid, izoleucină, leucină, lizină, metionină, prolină, serină, tirozină, treonină, triptofan, fenilalanină și cisteină (în proteine, cisteina poate fi prezentă ca dimer - cistina). Adevărat, există și alți aminoacizi în unele proteine, în plus față de cei douăzeci care apar în mod regulat, dar aceștia se formează ca urmare a modificării oricăruia dintre cei douăzeci enumerați după ce a fost inclus în proteină.

activitate optică.

Toți aminoacizii, cu excepția glicinei, au patru grupe diferite atașate la atomul de carbon α. În ceea ce privește geometria, patru grupuri diferite pot fi atașate în două moduri și, în consecință, există două configurații posibile, sau doi izomeri, legați unul de celălalt ca obiect la imaginea sa în oglindă, de exemplu. ca mâna stângă la dreapta. O configurație se numește stânga, sau stângaci (L), iar cealaltă dreptaci, sau dreptaci (D), deoarece cei doi astfel de izomeri diferă în direcția de rotație a planului luminii polarizate. Doar L-aminoacizii apar în proteine ​​(excepția este glicina; aceasta poate fi reprezentată doar într-o singură formă, deoarece două dintre cele patru grupe ale sale sunt aceleași) și toți au activitate optică (din moment ce există un singur izomer). D-aminoacizii sunt rari în natură; se găsesc în unele antibiotice și în peretele celular al bacteriilor.

Secvența de aminoacizi.

Aminoacizii din lanțul polipeptidic nu sunt aranjați aleatoriu, ci într-o anumită ordine fixă, iar această ordine determină funcțiile și proprietățile proteinei. Variind ordinea celor 20 de tipuri de aminoacizi, puteți obține un număr mare de proteine ​​diferite, la fel cum puteți alcătui multe texte diferite din literele alfabetului.

În trecut, determinarea secvenței de aminoacizi a unei proteine ​​a durat adesea câțiva ani. Determinarea directă este încă o sarcină destul de laborioasă, deși au fost create dispozitive care permit efectuarea acesteia în mod automat. De obicei, este mai ușor să determinați secvența de nucleotide a genei corespunzătoare și să obțineți secvența de aminoacizi a proteinei din aceasta. Până în prezent, secvențele de aminoacizi a multor sute de proteine ​​au fost deja determinate. Funcțiile proteinelor decodificate sunt de obicei cunoscute, iar acest lucru ajută la imaginarea posibilelor funcții ale proteinelor similare formate, de exemplu, în neoplasmele maligne.

Proteine ​​complexe.

Proteinele care constau numai din aminoacizi sunt numite simple. Deseori, totuși, un atom de metal sau un compus chimic care nu este un aminoacid este atașat la lanțul polipeptidic. Astfel de proteine ​​sunt numite complexe. Un exemplu este hemoglobina: conține porfirina de fier, care îi conferă culoarea roșie și îi permite să acționeze ca purtător de oxigen.

Denumirile majorității proteinelor complexe conțin o indicație a naturii grupelor atașate: zaharurile sunt prezente în glicoproteine, grăsimile în lipoproteine. Dacă activitatea catalitică a enzimei depinde de grupul atașat, atunci se numește grup protetic. Adesea, unele vitamine joacă rolul unui grup protetic sau fac parte din acesta. Vitamina A, de exemplu, atașată la una dintre proteinele retinei, determină sensibilitatea acesteia la lumină.

Structura terțiară.

Ceea ce este important nu este atât secvența de aminoacizi a proteinei (structura primară), cât și modul în care este așezată în spațiu. De-a lungul întregii lungimi a lanțului polipeptidic, ionii de hidrogen formează legături regulate de hidrogen, care îi conferă forma unei spirale sau a unui strat (structură secundară). Din combinarea unor astfel de elice și straturi, ia naștere o formă compactă de ordinul următor - structura terțiară a proteinei. În jurul legăturilor care țin legăturile monomerice ale lanțului, sunt posibile rotații prin unghiuri mici. Prin urmare, din punct de vedere pur geometric, numărul de configurații posibile pentru orice lanț polipeptidic este infinit de mare. În realitate, fiecare proteină există în mod normal într-o singură configurație, determinată de secvența sa de aminoacizi. Această structură nu este rigidă, pare că „respiră” - oscilează în jurul unei anumite configurații medii. Lanțul este pliat într-o configurație în care energia liberă (capacitatea de a lucra) este minimă, la fel cum un arc eliberat este comprimat doar într-o stare corespunzătoare unui minim de energie liberă. Adesea, o parte a lanțului este legată rigid de cealaltă prin legături disulfurice (–S–S–) între două reziduuri de cisteină. Acesta este, parțial, motivul pentru care cisteina dintre aminoacizi joacă un rol deosebit de important.

Complexitatea structurii proteinelor este atât de mare încât nu este încă posibil să se calculeze structura terțiară a unei proteine, chiar dacă secvența ei de aminoacizi este cunoscută. Dar dacă este posibil să se obțină cristale de proteine, atunci structura sa terțiară poate fi determinată prin difracție de raze X.

În proteinele structurale, contractile și în unele alte proteine, lanțurile sunt alungite și mai multe lanțuri ușor pliate situate unul lângă altul formează fibrile; fibrilele, la rândul lor, se pliază în formațiuni mai mari - fibre. Cu toate acestea, majoritatea proteinelor în soluție sunt globulare: lanțurile sunt înfășurate într-un glob, ca firele într-o minge. Energia liberă în această configurație este minimă, deoarece aminoacizii hidrofobi („resplători de apă”) sunt ascunși în interiorul globului, în timp ce aminoacizii hidrofili („atrage apa”) se află pe suprafața acestuia.

Multe proteine ​​sunt complexe ale mai multor lanțuri polipeptidice. Această structură se numește structura cuaternară a proteinei. Molecula de hemoglobină, de exemplu, este formată din patru subunități, fiecare dintre ele fiind o proteină globulară.

Proteinele structurale, datorită configurației lor liniare, formează fibre în care rezistența la tracțiune este foarte mare, în timp ce configurația globulară permite proteinelor să intre în interacțiuni specifice cu alți compuși. Pe suprafața globului, cu așezarea corectă a lanțurilor, apar cavități de o anumită formă, în care se află grupări chimice reactive. Dacă această proteină este o enzimă, atunci o altă moleculă, de obicei mai mică, a unei substanțe intră într-o astfel de cavitate, la fel cum o cheie intră într-o lacăt; în acest caz, configurația norului de electroni al moleculei se modifică sub influența grupărilor chimice situate în cavitate, iar acest lucru îl obligă să reacționeze într-un anumit mod. În acest fel, enzima catalizează reacția. Moleculele de anticorpi au, de asemenea, cavități în care se leagă diferite substanțe străine și sunt astfel făcute inofensive. Modelul „cheie și blocare”, care explică interacțiunea proteinelor cu alți compuși, face posibilă înțelegerea specificității enzimelor și anticorpilor, adică. capacitatea lor de a reacţiona numai cu anumiţi compuşi.

Proteine ​​în diferite tipuri de organisme.

Proteinele care îndeplinesc aceeași funcție în diferite specii de plante și animale și, prin urmare, poartă același nume, au, de asemenea, o configurație similară. Ele, totuși, diferă oarecum în secvența lor de aminoacizi. Pe măsură ce speciile se depărtează de un strămoș comun, unii aminoacizi în anumite poziții sunt înlocuiți cu mutații cu alții. Mutațiile dăunătoare care provoacă boli ereditare sunt eliminate prin selecție naturală, dar cele benefice sau cel puțin neutre pot fi păstrate. Cu cât două specii biologice sunt mai apropiate una de cealaltă, cu atât se găsesc mai puține diferențe în proteinele lor.

Unele proteine ​​se schimbă relativ repede, altele sunt destul de conservatoare. Acestea din urmă includ, de exemplu, citocromul c, o enzimă respiratorie găsită în majoritatea organismelor vii. La oameni și la cimpanzei, secvențele sale de aminoacizi sunt identice, în timp ce în citocromul c al grâului, doar 38% dintre aminoacizi s-au dovedit a fi diferiți. Chiar și atunci când comparăm oameni și bacterii, asemănările citocromilor cu (diferențele de aici afectează 65% dintre aminoacizi) pot fi încă observate, deși strămoșul comun al bacteriilor și al oamenilor a trăit pe Pământ în urmă cu aproximativ două miliarde de ani. În zilele noastre, compararea secvențelor de aminoacizi este adesea folosită pentru a construi un arbore filogenetic (genealogic) care reflectă relațiile evolutive dintre diferite organisme.

Denaturarea.

Molecula de proteină sintetizată, pliabilă, capătă propria configurație. Această configurație poate fi însă distrusă prin încălzire, prin modificarea pH-ului, prin acțiunea solvenților organici și chiar prin simpla agitare a soluției până când apar bule pe suprafața acesteia. O proteină alterată în acest fel se numește denaturată; își pierde activitatea biologică și devine de obicei insolubilă. Exemple binecunoscute de proteine ​​denaturate sunt ouăle fierte sau frișca. Proteinele mici, care conțin doar aproximativ o sută de aminoacizi, sunt capabile să se renatureze, adică. redobândiți configurația originală. Dar majoritatea proteinelor sunt pur și simplu transformate într-o masă de lanțuri polipeptidice încurcate și nu își restabilesc configurația anterioară.

Una dintre principalele dificultăți în izolarea proteinelor active este sensibilitatea lor extremă la denaturare. Această proprietate a proteinelor își găsește aplicare utilă în conservarea produselor alimentare: temperatura ridicată denaturează ireversibil enzimele microorganismelor, iar microorganismele mor.

SINTEZA PROTEINEI

Pentru sinteza proteinelor, un organism viu trebuie să aibă un sistem de enzime capabile să atașeze un aminoacid de altul. De asemenea, este necesară o sursă de informații care să determine ce aminoacizi ar trebui conectați. Deoarece există mii de tipuri de proteine ​​în organism și fiecare dintre ele constă în medie din câteva sute de aminoacizi, informațiile necesare trebuie să fie cu adevărat enorme. Este stocat (similar cu modul în care o înregistrare este stocată pe o bandă magnetică) în moleculele de acid nucleic care alcătuiesc genele.

Activarea enzimelor.

Un lanț polipeptidic sintetizat din aminoacizi nu este întotdeauna o proteină în forma sa finală. Multe enzime sunt mai întâi sintetizate ca precursori inactivi și devin active numai după ce o altă enzimă elimină câțiva aminoacizi de la un capăt al lanțului. Unele dintre enzimele digestive, cum ar fi tripsina, sunt sintetizate în această formă inactivă; aceste enzime sunt activate în tractul digestiv ca urmare a îndepărtării fragmentului terminal al lanțului. Hormonul insulina, a cărui moleculă în forma sa activă este formată din două lanțuri scurte, este sintetizat sub forma unui singur lanț, așa-numitul. proinsulină. Apoi partea de mijloc a acestui lanț este îndepărtată, iar fragmentele rămase se leagă unele de altele, formând molecula de hormon activ. Proteinele complexe se formează numai după ce un anumit grup chimic este atașat la proteină, iar acest atașament necesită adesea și o enzimă.

Circulația metabolică.

După hrănirea unui animal cu aminoacizi marcați cu izotopi radioactivi de carbon, azot sau hidrogen, eticheta este rapid încorporată în proteinele sale. Dacă aminoacizii marcați încetează să intre în organism, atunci cantitatea de etichetă a proteinelor începe să scadă. Aceste experimente arată că proteinele rezultate nu sunt stocate în organism până la sfârșitul vieții. Toate, cu câteva excepții, sunt într-o stare dinamică, descompunându-se constant în aminoacizi și apoi resintetizați.

Unele proteine ​​se descompun atunci când celulele mor și sunt distruse. Acest lucru se întâmplă tot timpul, de exemplu, cu celulele roșii din sânge și celulele epiteliale care căptușesc suprafața interioară a intestinului. În plus, descompunerea și resinteza proteinelor au loc și în celulele vii. Destul de ciudat, se știe mai puțin despre descompunerea proteinelor decât despre sinteza lor. Ceea ce este clar, însă, este că enzimele proteolitice sunt implicate în descompunere, similare celor care descompun proteinele în aminoacizi în tractul digestiv.

Timpul de înjumătățire al diferitelor proteine ​​este diferit - de la câteva ore la multe luni. Singura excepție sunt moleculele de colagen. Odată formate, acestea rămân stabile și nu sunt reînnoite sau înlocuite. În timp, însă, unele dintre proprietățile lor, în special elasticitatea, se modifică și, deoarece nu sunt reînnoite, anumite modificări legate de vârstă, precum apariția ridurilor pe piele, sunt rezultatul acestui lucru.

proteine ​​sintetice.

Chimiștii au învățat de mult cum să polimerizeze aminoacizii, dar aminoacizii sunt combinați aleatoriu, astfel încât produsele unei astfel de polimerizări să se aseamănă puțin cu cele naturale. Adevărat, este posibilă combinarea aminoacizilor într-o ordine dată, ceea ce face posibilă obținerea unor proteine ​​active biologic, în special insulină. Procesul este destul de complicat, iar în acest fel este posibil să se obțină doar acele proteine ​​ale căror molecule conțin aproximativ o sută de aminoacizi. Este de preferat în schimb să se sintetizeze sau să izola secvența de nucleotide a unei gene corespunzătoare secvenței de aminoacizi dorite și apoi să se introducă această genă într-o bacterie, care va produce prin replicare o cantitate mare din produsul dorit. Această metodă are însă și dezavantajele ei.

PROTEINE ȘI NUTRIȚIE

Atunci când proteinele din organism sunt descompuse în aminoacizi, acești aminoacizi pot fi reutilizați pentru sinteza proteinelor. În același timp, aminoacizii înșiși sunt supuși degradarii, astfel încât nu sunt utilizați pe deplin. De asemenea, este clar că în timpul creșterii, sarcinii și vindecării rănilor, sinteza proteinelor trebuie să depășească degradarea. Organismul pierde continuu unele proteine; acestea sunt proteinele părului, ale unghiilor și ale stratului de suprafață al pielii. Prin urmare, pentru sinteza proteinelor, fiecare organism trebuie să primească aminoacizi din alimente.

Surse de aminoacizi.

Plantele verzi sintetizează toți cei 20 de aminoacizi găsiți în proteine ​​din CO2, apă și amoniac sau nitrați. Multe bacterii sunt, de asemenea, capabile să sintetizeze aminoacizi în prezența zahărului (sau a unui echivalent) și a azotului fixat, dar zahărul este în cele din urmă furnizat de plantele verzi. La animale, capacitatea de a sintetiza aminoacizi este limitată; obțin aminoacizi mâncând plante verzi sau alte animale. În tractul digestiv, proteinele absorbite sunt descompuse în aminoacizi, aceştia din urmă sunt absorbiţi, iar din acestea se construiesc proteinele caracteristice organismului dat. Niciuna dintre proteinele absorbite nu este încorporată în structurile corpului ca atare. Singura excepție este că la multe mamifere, o parte din anticorpii materni pot trece intacți prin placentă în circulația fetală, iar prin laptele matern (în special la rumegătoare) pot fi transferați nou-născutului imediat după naștere.

Nevoia de proteine.

Este clar că pentru a menține viața, organismul trebuie să primească o anumită cantitate de proteine ​​din alimente. Cu toate acestea, dimensiunea acestei nevoi depinde de o serie de factori. Organismul are nevoie de hrană atât ca sursă de energie (calorii), cât și ca material pentru construirea structurilor sale. În primul rând este nevoia de energie. Aceasta înseamnă că atunci când există puțini carbohidrați și grăsimi în dietă, proteinele dietetice sunt folosite nu pentru sinteza propriilor proteine, ci ca sursă de calorii. Cu postul prelungit, chiar și propriile proteine ​​sunt cheltuite pentru a satisface nevoile energetice. Dacă în dietă există destui carbohidrați, atunci aportul de proteine ​​poate fi redus.

bilantul de azot.

În medie cca. 16% din masa totală de proteine ​​este azot. Când aminoacizii care alcătuiesc proteinele sunt descompuse, azotul conținut în aceștia este excretat din organism prin urină și (într-o măsură mai mică) în fecale sub formă de diverși compuși azotați. Prin urmare, este convenabil să se folosească un astfel de indicator precum balanța de azot pentru a evalua calitatea nutriției proteice, de exemplu. diferența (în grame) dintre cantitatea de azot introdusă în organism și cantitatea de azot excretată pe zi. Cu o alimentație normală la un adult, aceste cantități sunt egale. Într-un organism în creștere, cantitatea de azot excretat este mai mică decât cantitatea de azot primit, de exemplu. soldul este pozitiv. Cu o lipsă de proteine ​​în dietă, echilibrul este negativ. Dacă în dietă există suficiente calorii, dar proteinele sunt complet absente în ea, organismul economisește proteine. În același timp, metabolismul proteic încetinește, iar reutilizarea aminoacizilor în sinteza proteinelor decurge cât mai eficient. Cu toate acestea, pierderile sunt inevitabile, iar compușii azotați sunt încă excretați în urină și parțial în fecale. Cantitatea de azot excretată din organism pe zi în timpul înfometării de proteine ​​poate servi ca măsură a lipsei zilnice de proteine. Este firesc să presupunem că prin introducerea în alimentație a unei cantități de proteine ​​echivalente cu această deficiență, este posibilă restabilirea echilibrului de azot. Cu toate acestea, nu este. După ce a primit această cantitate de proteine, organismul începe să folosească aminoacizii mai puțin eficient, așa că sunt necesare niște proteine ​​suplimentare pentru a restabili echilibrul de azot.

Dacă cantitatea de proteine ​​din dietă depășește ceea ce este necesar pentru a menține echilibrul de azot, atunci nu pare să fie rău din acest lucru. Aminoacizii în exces sunt pur și simplu folosiți ca sursă de energie. Un exemplu deosebit de izbitor este eschimosul, care consumă puțini carbohidrați și de aproximativ zece ori mai multe proteine ​​decât este necesar pentru a menține echilibrul de azot. În majoritatea cazurilor, totuși, utilizarea proteinelor ca sursă de energie nu este benefică, deoarece puteți obține mult mai multe calorii dintr-o anumită cantitate de carbohidrați decât din aceeași cantitate de proteine. În țările sărace, populația primește caloriile necesare din carbohidrați și consumă o cantitate minimă de proteine.

Dacă organismul primește numărul necesar de calorii sub formă de alimente neproteice, atunci cantitatea minimă de proteine ​​care menține echilibrul de azot este de cca. 30 g pe zi. Aproximativ la fel de multă proteină este conținută în patru felii de pâine sau 0,5 litri de lapte. O cantitate puțin mai mare este de obicei considerată optimă; recomandat de la 50 la 70 g.

Aminoacizi esentiali.

Până acum, proteinele au fost considerate ca un întreg. Între timp, pentru ca sinteza proteinelor să aibă loc, toți aminoacizii necesari trebuie să fie prezenți în organism. Unii dintre aminoacizii pe care organismul animalului însuși este capabil să-i sintetizeze. Se numesc interschimbabile, deoarece nu trebuie să fie prezente în alimentație, este important doar ca, în general, aportul de proteine ​​ca sursă de azot să fie suficient; apoi, cu un deficit de aminoacizi neesentiali, organismul ii poate sintetiza in detrimentul celor prezenti in exces. Aminoacizii „esențiali” rămași nu pot fi sintetizați și trebuie ingerați cu alimente. Esențiale pentru oameni sunt valina, leucina, izoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofanul, histidina, lizina și arginina. (Deși arginina poate fi sintetizată în organism, este considerată un aminoacid esențial deoarece nou-născuții și copiii în creștere produc cantități insuficiente din acesta. Pe de altă parte, pentru o persoană de vârstă matură, aportul unora dintre acești aminoacizi din alimente poate deveni opțional.)

Această listă de aminoacizi esențiali este aproximativ aceeași la alte vertebrate și chiar la insecte. Valoarea nutritivă a proteinelor este de obicei determinată prin hrănirea lor la șobolani în creștere și monitorizarea creșterii în greutate a animalelor.

Valoarea nutritivă a proteinelor.

Valoarea nutritivă a unei proteine ​​este determinată de aminoacidul esențial care este cel mai deficitar. Să ilustrăm acest lucru cu un exemplu. Proteinele corpului nostru conțin în medie cca. 2% triptofan (în greutate). Să presupunem că dieta include 10 g de proteine ​​care conțin 1% triptofan și că există destui alți aminoacizi esențiali în ea. În cazul nostru, 10 g din această proteină defectuoasă este în esență echivalent cu 5 g dintr-o proteină completă; restul de 5 g poate servi doar ca sursă de energie. Rețineți că, deoarece aminoacizii practic nu sunt stocați în organism și, pentru ca sinteza proteinelor să aibă loc, toți aminoacizii trebuie să fie prezenți simultan, efectul aportului de aminoacizi esențiali poate fi detectat numai dacă toți intră în corpul în același timp.

Compoziția medie a majorității proteinelor animale este apropiată de compoziția medie a proteinelor din corpul uman, așa că este puțin probabil să ne confruntăm cu deficiența de aminoacizi dacă dieta noastră este bogată în alimente precum carne, ouă, lapte și brânză. Cu toate acestea, există proteine, precum gelatina (un produs al denaturarii colagenului), care conțin foarte puțini aminoacizi esențiali. Proteinele vegetale, deși sunt mai bune decât gelatina în acest sens, sunt și ele sărace în aminoacizi esențiali; mai ales puțin în ele lizină și triptofan. Cu toate acestea, o dietă pur vegetariană nu este deloc nesănătoasă, decât dacă consumă o cantitate ceva mai mare de proteine ​​vegetale, suficientă pentru a furniza organismului aminoacizi esențiali. Majoritatea proteinelor se găsesc în plante în semințe, în special în semințele de grâu și diferite leguminoase. Lăstarii tineri, cum ar fi sparanghelul, sunt, de asemenea, bogați în proteine.

Proteine ​​sintetice în dietă.

Prin adăugarea unor cantități mici de aminoacizi esențiali sintetici sau proteine ​​bogate în aceștia la proteinele incomplete, precum proteinele din porumb, se poate crește semnificativ valoarea nutritivă a acestora din urmă, adică. crescând astfel cantitatea de proteine ​​consumată. O altă posibilitate este să crești bacterii sau drojdii pe hidrocarburi petroliere cu adaos de nitrați sau amoniac ca sursă de azot. Proteina microbiană astfel obținută poate servi drept hrană pentru păsări sau animale, sau poate fi consumată direct de oameni. A treia metodă, utilizată pe scară largă, utilizează fiziologia rumegătoarelor. La rumegătoare, în secțiunea inițială a stomacului, așa-numitele. În rumen, există forme speciale de bacterii și protozoare care transformă proteinele vegetale defecte în proteine ​​microbiene mai complete, iar acestea, la rândul lor, după digestie și absorbție, se transformă în proteine ​​animale. Ureea, un compus sintetic ieftin care conține azot, poate fi adăugată în hrana animalelor. Microorganismele care trăiesc în rumen folosesc azotul ureic pentru a transforma carbohidrații (din care sunt mult mai mulți în furaj) în proteine. Aproximativ o treime din tot azotul din hrana animalelor poate veni sub formă de uree, ceea ce înseamnă în esență, într-o anumită măsură, sinteza chimică a proteinelor.

Conținutul articolului

PROTEINE (Articolul 1)- o clasă de polimeri biologici prezenți în fiecare organism viu. Cu participarea proteinelor, au loc principalele procese care asigură activitatea vitală a corpului: respirația, digestia, contracția musculară, transmiterea impulsurilor nervoase. Țesutul osos, pielea, părul, formațiunile de coarne ale ființelor vii sunt compuse din proteine. Pentru majoritatea mamiferelor, creșterea și dezvoltarea organismului are loc datorită produselor care conțin proteine ​​ca componentă alimentară. Rolul proteinelor în organism și, în consecință, structura lor este foarte diversă.

Compoziția proteinelor.

Toate proteinele sunt polimeri, ale căror lanțuri sunt asamblate din fragmente de aminoacizi. Aminoacizii sunt compuși organici care conțin în compoziția lor (conform denumirii) o grupare amino NH 2 și un acid organic, adică. carboxil, grupa COOH. Din întreaga varietate de aminoacizi existenți (teoretic, numărul de aminoacizi posibili este nelimitat), doar cei care au un singur atom de carbon între gruparea amino și gruparea carboxil participă la formarea proteinelor. În general, aminoacizii implicați în formarea proteinelor pot fi reprezentați prin formula: H 2 N–CH(R)–COOH. Gruparea R atașată atomului de carbon (cea dintre grupările amino și carboxil) determină diferența dintre aminoacizii care alcătuiesc proteinele. Această grupare poate consta numai din atomi de carbon și hidrogen, dar mai des conține, pe lângă C și H, diverse grupări funcționale (capabile de transformări ulterioare), de exemplu, HO-, H 2 N- etc. Există, de asemenea, un opțiune când R = H.

Organismele ființelor vii conțin mai mult de 100 de aminoacizi diferiți, totuși nu toți sunt folosiți în construcția proteinelor, ci doar 20, așa-numitul „fundamental”. În tabel. 1 arată numele lor (majoritatea numelor s-au dezvoltat istoric), formula structurală, precum și abrevierea utilizată pe scară largă. Toate formulele structurale sunt aranjate în tabel, astfel încât fragmentul principal al aminoacidului să fie în dreapta.

Tabelul 1. AMINOACIZI IMPLICATI ÎN CREAREA PROTEINELOR

Nume	Structura	Desemnare
GLICINA		GLI
ALANIN		ALA
VALIN		ARBORE
LEUCINE		LEI
ISOLEUCINA		ILE
SERIN		SER
TREONINA		TRE
CISTEINĂ		CIS
METIONINĂ		ÎNTÂLNIT
LIZINA		LIZ
ARGININA		AWG
ACID ASPARAGIC		ASN
ASPARAGIN		ASN
ACID GLUTAMIC		GLU
GLUTAMINĂ		GLN
Fenilalanină		uscător de păr
TIROZINA		TIR
triptofan		TREI
HISTIDINA		GIS
PROLINE		PRO
În practica internațională, denumirea prescurtată a aminoacizilor enumerați folosind abrevieri latine cu trei litere sau o literă este acceptată, de exemplu, glicină - Gly sau G, alanină - Ala sau A.

Dintre acești douăzeci de aminoacizi (Tabelul 1), numai prolina conține o grupare NH (în loc de NH2) lângă gruparea carboxil COOH, deoarece face parte din fragmentul ciclic.

Opt aminoacizi (valină, leucină, izoleucină, treonină, metionină, lizină, fenilalanină și triptofan), așezați pe masă pe un fundal gri, sunt numiți esențiali, deoarece organismul trebuie să îi primească în mod constant cu alimente proteice pentru creșterea și dezvoltarea normală.

O moleculă de proteină se formează ca urmare a conexiunii secvenţiale a aminoacizilor, în timp ce gruparea carboxil a unui acid interacționează cu gruparea amino a moleculei învecinate, ca urmare, se formează o legătură peptidică –CO–NH– și o legătură de apă. molecula este eliberată. Pe fig. 1 prezintă conexiunea în serie a alaninei, valinei și glicinei.

Orez. unu CONEXIUNEA SERIALĂ A AMINOACIZILORîn timpul formării unei molecule proteice. Calea de la gruparea amino terminală H2N la gruparea carboxil terminală COOH a fost aleasă ca direcție principală a lanțului polimeric.

Pentru a descrie în mod compact structura unei molecule de proteină, sunt utilizate abrevierile pentru aminoacizi (Tabelul 1, a treia coloană) implicați în formarea lanțului polimeric. Fragmentul moleculei prezentat în Fig. 1 se scrie astfel: H2N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Moleculele de proteine ​​conțin de la 50 la 1500 de resturi de aminoacizi (lanțurile mai scurte sunt numite polipeptide). Individualitatea unei proteine ​​este determinată de setul de aminoacizi care alcătuiesc lanțul polimeric și, nu mai puțin important, de ordinea alternanței acestora de-a lungul lanțului. De exemplu, molecula de insulină este formată din 51 de resturi de aminoacizi (este una dintre proteinele cu cel mai scurt lanț) și este formată din două lanțuri paralele interconectate de lungime inegală. Secvența fragmentelor de aminoacizi este prezentată în fig. 2.

Orez. 2 MOLECULA DE INSULINA, construite din 51 de resturi de aminoacizi, fragmentele acelorași aminoacizi sunt marcate cu culoarea de fond corespunzătoare. Reziduurile de aminoacizi de cisteină (denumirea abreviată CIS) conținute în lanț formează punți disulfurice -S-S-, care leagă două molecule de polimer sau formează jumperi într-un singur lanț.

Moleculele aminoacidului cisteină (Tabelul 1) conțin grupări sulfhidride reactive -SH, care interacționează între ele, formând punți disulfură -S-S-. Rolul cisteinei în lumea proteinelor este deosebit, cu participarea sa, se formează legături încrucișate între moleculele de proteine ​​​​polimerice.

Combinația de aminoacizi într-un lanț polimeric are loc într-un organism viu sub controlul acizilor nucleici, ei sunt cei care asigură o ordine strictă de asamblare și reglează lungimea fixă ​​a moleculei de polimer ( cm. ACIZI NUCLEICI).

Structura proteinelor.

Compoziția moleculei proteice, prezentată sub formă de resturi de aminoacizi alternante (Fig. 2), se numește structura primară a proteinei. Legăturile de hidrogen apar între grupările imino HN prezente în lanțul polimeric și grupările carbonil CO ( cm. LEGĂTURA DE HIDROGEN), ca urmare, molecula proteică capătă o anumită formă spațială, numită structură secundară. Cele mai frecvente sunt două tipuri de structură secundară în proteine.

Prima opțiune, numită α-helix, este implementată folosind legături de hidrogen într-o moleculă de polimer. Parametrii geometrici ai moleculei, determinați de lungimile și unghiurile de legătură, sunt astfel încât formarea legăturilor de hidrogen este posibilă pentru grupele HN și C=O, între care există două fragmente peptidice HNC=O (Fig. 3) .

Compoziția lanțului polipeptidic prezentată în fig. 3 se scrie sub forma prescurtată după cum urmează:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Ca urmare a acțiunii de contractare a legăturilor de hidrogen, molecula ia forma unei helix - așa-numita α-helix, este descrisă ca o panglică elicoidă curbată care trece prin atomii care formează lanțul polimeric (Fig. 4)

Orez. 4 MODEL 3D AL O MOLECULE DE PROTEINĂ sub formă de α-helix. Legăturile de hidrogen sunt prezentate sub formă de linii punctate verzi. Forma cilindrică a spiralei este vizibilă la un anumit unghi de rotație (atomii de hidrogen nu sunt prezentați în figură). Culoarea atomilor individuali este dată în conformitate cu regulile internaționale, care recomandă negru pentru atomii de carbon, albastru pentru azot, roșu pentru oxigen și galben pentru sulf (culoarea albă este recomandată pentru atomii de hidrogen neprezentați în figură, în acest caz, întreaga structură reprezentată pe un fundal întunecat).

O altă variantă a structurii secundare, numită structură β, este, de asemenea, formată cu participarea legăturilor de hidrogen, diferența este că grupele H-N și C=O a două sau mai multe lanțuri polimerice situate în paralel interacționează. Deoarece lanțul polipeptidic are o direcție (Fig. 1), variante sunt posibile atunci când direcția lanțurilor este aceeași (structură β paralelă, Fig. 5) sau sunt opuse (structura β antiparalelă, Fig. 6) .

Lanțurile polimerice de diferite compoziții pot participa la formarea structurii β, în timp ce grupările organice care încadrează lanțul polimeric (Ph, CH 2 OH etc.) joacă în majoritatea cazurilor un rol secundar, aranjarea reciprocă a HN și C. =O grupuri este decisivă. Deoarece grupările H-N și C=O sunt direcționate în direcții diferite față de lanțul polimeric (în sus și în jos în figură), devine posibil ca trei sau mai multe lanțuri să interacționeze simultan.

Compoziția primului lanț polipeptidic din Fig. cinci:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Compoziția celui de-al doilea și al treilea lanț:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Compoziția lanțurilor polipeptidice prezentată în fig. 6, la fel ca în Fig. 5, diferența este că al doilea lanț are direcția opusă (în comparație cu Fig. 5).

Este posibil să se formeze o structură β în interiorul unei molecule, atunci când fragmentul de lanț dintr-o anumită secțiune se dovedește a fi rotit cu 180°, în acest caz, două ramuri ale unei molecule au direcția opusă, ca urmare, un antiparalel. se formează structura β (Fig. 7).

Structura prezentată în fig. 7 într-o imagine plată, prezentată în fig. 8 sub forma unui model tridimensional. Secțiunile structurii β sunt de obicei notate într-un mod simplificat printr-o panglică ondulată plată care trece prin atomii care formează lanțul polimeric.

În structura multor proteine, se alternează secțiunile α-helix și structurile β asemănătoare panglicii, precum și lanțuri polipeptidice unice. Aranjamentul și alternanța lor reciprocă în lanțul polimeric se numește structura terțiară a proteinei.

Metodele de reprezentare a structurii proteinelor sunt prezentate mai jos folosind crambină de proteine ​​vegetale ca exemplu. Formulele structurale ale proteinelor, care conțin adesea până la sute de fragmente de aminoacizi, sunt complexe, greoaie și greu de înțeles, prin urmare, uneori se folosesc formule structurale simplificate - fără simboluri ale elementelor chimice (Fig. 9, opțiunea A), dar la nivelul în același timp, păstrează culoarea loviturilor de valență în conformitate cu regulile internaționale (Fig. 4). În acest caz, formula este prezentată nu într-un plat, ci într-o imagine spațială, care corespunde structurii reale a moleculei. Această metodă face posibilă, de exemplu, să se facă distincția între punțile disulfurice (asemănătoare cu cele din insulină, Fig. 2), grupările fenil din cadrul lateral al lanțului etc. Imaginea moleculelor sub formă de modele tridimensionale (bile legate prin tije) este oarecum mai clar (Fig. 9, opțiunea B). Cu toate acestea, ambele metode nu permit arătarea structurii terțiare, așa că biofizicianul american Jane Richardson a propus să reprezinte structurile α ca panglici răsucite spiralat (vezi Fig. 4), structurile β ca panglici ondulate plate (Fig. 8) și conectând ei lanțuri simple - sub formă de mănunchiuri subțiri, fiecare tip de structură are propria sa culoare. Această metodă de reprezentare a structurii terțiare a unei proteine ​​este acum utilizată pe scară largă (Fig. 9, varianta B). Uneori, pentru un conținut informațional mai mare, sunt prezentate împreună o structură terțiară și o formulă structurală simplificată (Fig. 9, varianta D). Există și modificări ale metodei propuse de Richardson: elicele α sunt descrise ca cilindri, iar structurile β sunt sub formă de săgeți plate care indică direcția lanțului (Fig. 9, opțiunea E). Mai puțin obișnuită este metoda în care întreaga moleculă este descrisă ca un mănunchi, unde structurile inegale se disting prin culori diferite, iar punțile disulfură sunt prezentate ca punți galbene (Fig. 9, varianta E).

Opțiunea B este cea mai convenabilă pentru percepție, atunci când, atunci când descrieți structura terțiară, caracteristicile structurale ale proteinei (fragmente de aminoacizi, ordinea lor de alternanță, legături de hidrogen) nu sunt indicate, în timp ce se presupune că toate proteinele conțin „detalii” luate dintr-un set standard de douăzeci de aminoacizi (Tabelul 1). Sarcina principală în înfățișarea unei structuri terțiare este de a arăta aranjarea spațială și alternanța structurilor secundare.

Orez. nouă DIVERSE VERSIUNI DE IMAGINI ALE STRUCTURII PROTEINEI CRUMBIN.
A este o formulă structurală într-o imagine spațială.
B - structură sub forma unui model tridimensional.
B este structura terțiară a moleculei.
G - o combinație de opțiuni A și B.
E - imagine simplificată a structurii terțiare.
E - structura tertiara cu punti disulfurice.

Cea mai convenabilă pentru percepție este o structură terțiară tridimensională (opțiunea B), eliberată de detaliile formulei structurale.

O moleculă de proteină care are o structură terțiară, de regulă, capătă o anumită configurație, care este formată din interacțiuni polare (electrostatice) și legături de hidrogen. Ca rezultat, molecula ia forma unei bobine compacte - proteine ​​globulare (globuli, lat. minge), sau proteine ​​filamentoase - fibrilare (fibra, lat. fibră).

Un exemplu de structură globulară este albumina proteică, proteina unui ou de găină aparține clasei albuminelor. Lanțul polimeric al albuminei este asamblat în principal din alanină, acid aspartic, glicină și cisteină, alternând într-o anumită ordine. Structura terțiară conține elice α legate prin lanțuri simple (Fig. 10).

Orez. 10 STRUCTURA GLOBULĂ A ALBUMINEI

Un exemplu de structură fibrilă este proteina fibroină. Conțin o cantitate mare de reziduuri de glicină, alanină și serină (fiecare al doilea reziduu de aminoacid este glicină); reziduurile de cisteină care conțin grupări sulfhidrură sunt absente. Fibroina, componenta principală a mătăsii naturale și a pânzelor de păianjen, conține structuri β legate prin lanțuri simple (Fig. 11).

Orez. unsprezece PROTEINĂ FIBRILARĂ FIBROINĂ

Posibilitatea formării unei structuri terțiare de un anumit tip este inerentă structurii primare a proteinei, adică. determinată în prealabil de ordinea alternanţei resturilor de aminoacizi. Din anumite seturi de astfel de reziduuri apar predominant elice α (există destul de multe astfel de seturi), un alt set duce la apariția structurilor β, lanțurile simple se caracterizează prin compoziția lor.

Unele molecule de proteine, deși păstrează o structură terțiară, sunt capabile să se combine în agregate supramoleculare mari, în timp ce sunt ținute împreună prin interacțiuni polare, precum și prin legături de hidrogen. Astfel de formațiuni sunt numite structura cuaternară a proteinei. De exemplu, proteina feritina, care constă în principal din leucină, acid glutamic, acid aspartic și histidină (fericina conține toate cele 20 de reziduuri de aminoacizi în cantități variabile) formează o structură terțiară de patru elice α așezate paralel. Când moleculele sunt combinate într-un singur ansamblu (Fig. 12), se formează o structură cuaternară, care poate include până la 24 de molecule de feritină.

Fig.12 FORMAREA STRUCTURII CUATERNARE A FERITINEI PROTEINE GLOBUARE

Un alt exemplu de formațiuni supramoleculare este structura colagenului. Este o proteină fibrilă ale cărei lanțuri sunt construite în principal din glicină alternând cu prolină și lizină. Structura conține lanțuri simple, triple elice α, alternând cu structuri β sub formă de panglici stivuite în mănunchiuri paralele (Fig. 13).

Fig.13 STRUCTURA SUPRAMOLECULARĂ A PROTEINEI FIBRILARE DE COLAGEN

Proprietățile chimice ale proteinelor.

Sub acțiunea solvenților organici, deșeurile unor bacterii (fermentația acidului lactic) sau cu creșterea temperaturii, structurile secundare și terțiare sunt distruse fără a deteriora structura sa primară, ca urmare, proteina își pierde solubilitatea și își pierde activitatea biologică, aceasta. procesul se numește denaturare, adică pierderea proprietăților naturale, de exemplu, coagularea laptelui acru, proteina coagulată a unui ou fiert de găină. La temperaturi ridicate, proteinele organismelor vii (în special microorganismele) se denaturază rapid. Astfel de proteine ​​nu sunt capabile să participe la procesele biologice, ca urmare, microorganismele mor, astfel încât laptele fiert (sau pasteurizat) poate fi păstrat mai mult timp.

Legăturile peptidice H-N-C=O, formând lanțul polimeric al moleculei proteice, sunt hidrolizate în prezența acizilor sau alcalinelor, iar lanțul polimeric se rupe, ceea ce, în cele din urmă, poate duce la aminoacizii originali. Legăturile peptidice incluse în elice α sau structuri β sunt mai rezistente la hidroliză și diferite atacuri chimice (comparativ cu aceleași legături din lanțuri simple). O dezasamblare mai delicată a moleculei proteice în aminoacizii ei constitutivi se realizează într-un mediu anhidru folosind hidrazină H 2 N–NH 2, în timp ce toate fragmentele de aminoacizi, cu excepția ultimului, formează așa-numitele hidrazide de acid carboxilic care conțin fragmentul C (O)–HN–NH 2 ( Fig. 14).

Orez. paisprezece. CLIEVAREA POLIPEPTIDELOR

O astfel de analiză poate oferi informații despre compoziția de aminoacizi a unei proteine, dar este mai important să se cunoască secvența acestora într-o moleculă de proteină. Una dintre metodele utilizate pe scară largă în acest scop este acțiunea fenilizotiocianatului (FITC) asupra lanțului polipeptidic, care într-un mediu alcalin se atașează de polipeptidă (de la capătul care conține grupa amino), și atunci când reacția mediului se modifică. la acid, se desprinde din lanț, luând cu el fragment dintr-un aminoacid (Fig. 15).

Orez. 15 Scindarea POLIPEPTIDĂ SECVENTIALĂ

Pentru o astfel de analiză au fost dezvoltate multe metode speciale, inclusiv cele care încep să „dezambleze” o moleculă de proteină în componentele sale constitutive, pornind de la capătul carboxil.

Punțile disulfurice încrucișate S-S (formate prin interacțiunea reziduurilor de cisteină, Fig. 2 și 9) sunt scindate, transformându-le în grupe HS prin acțiunea diverșilor agenți reducători. Acţiunea agenţilor oxidanţi (oxigen sau peroxid de hidrogen) duce din nou la formarea de punţi disulfură (Fig. 16).

Orez. 16. Scindarea punților disulfurice

Pentru a crea legături încrucișate suplimentare în proteine, se utilizează reactivitatea grupărilor amino și carboxil. Mai accesibile pentru diverse interacțiuni sunt grupările amino care se află în cadrul lateral al lanțului - fragmente de lizină, asparagină, lizină, prolină (Tabelul 1). Când astfel de grupări amino interacționează cu formaldehida, are loc procesul de condensare și apar punți încrucișate –NH–CH2–NH– (Fig. 17).

Orez. 17 CREAREA PUNTURI TRANSVERSALE SUPLIMENTARE ÎNTRE MOLECULELE DE PROTEINĂ.

Grupările carboxil terminale ale proteinei sunt capabile să reacționeze cu compuși complecși ai unor metale polivalente (compușii de crom sunt mai des utilizați) și apar, de asemenea, legături încrucișate. Ambele procese sunt utilizate în tăbăcirea pieilor.

Rolul proteinelor în organism.

Rolul proteinelor în organism este divers.

Enzime(fermentatie lat. - fermentație), celălalt nume al lor este enzime (en zumh grecesc. - în drojdie) - acestea sunt proteine ​​cu activitate catalitică, sunt capabile să mărească viteza proceselor biochimice de mii de ori. Sub acțiunea enzimelor, componentele constitutive ale alimentelor: proteinele, grăsimile și carbohidrații sunt descompuse în compuși mai simpli, din care apoi sunt sintetizate noi macromolecule, care sunt necesare unui anumit tip de corp. De asemenea, enzimele participă la multe procese biochimice de sinteză, de exemplu, la sinteza proteinelor (unele proteine ​​ajută la sintetizarea altora). Cm. ENZIME

Enzimele nu sunt doar catalizatori foarte eficienți, ci și selectivi (direcționează reacția strict în direcția dată). În prezența lor, reacția se desfășoară cu un randament de aproape 100% fără formarea de produse secundare și, în același timp, condițiile de curgere sunt blânde: presiunea atmosferică și temperatura normală a unui organism viu. Pentru comparație, sinteza amoniacului din hidrogen și azot în prezența unui catalizator de fier activat se realizează la 400–500°C și o presiune de 30 MPa, randamentul de amoniac este de 15–25% pe ciclu. Enzimele sunt considerate catalizatori de neegalat.

Studiul intensiv al enzimelor a început la mijlocul secolului al XIX-lea; în prezent au fost studiate peste 2.000 de enzime diferite; aceasta este cea mai diversă clasă de proteine.

Denumirile enzimelor sunt următoarele: numele reactivului cu care enzima interacționează sau numele reacției catalizate se adaugă cu terminația -aza, de exemplu, arginaza descompune arginina (Tabelul 1), decarboxilaza catalizează decarboxilarea, adică eliminarea CO2 din grupa carboxil:

– COOH → – CH + CO 2

Adesea, pentru a indica mai exact rolul unei enzime, atât obiectul, cât și tipul de reacție sunt indicate în numele acesteia, de exemplu, alcool dehidrogenaza este o enzimă care dehidrogenează alcoolii.

Pentru unele enzime descoperite cu destul de mult timp în urmă, denumirea istorică (fără terminația -aza) a fost păstrată, de exemplu, pepsină (pepsis, greacă. digestia) și tripsină (tripsis greacă. lichefiare), aceste enzime descompun proteinele.

Pentru sistematizare, enzimele sunt combinate în clase mari, clasificarea se bazează pe tipul de reacție, clasele sunt denumite conform principiului general - numele reacției și finalul - aza. Unele dintre aceste clase sunt enumerate mai jos.

Oxidorreductaza sunt enzime care catalizează reacțiile redox. Dehidrogenazele incluse în această clasă efectuează transferul de protoni, de exemplu, alcool dehidrogenaza (ADH) oxidează alcoolii în aldehide, oxidarea ulterioară a aldehidelor în acizi carboxilici este catalizată de aldehid dehidrogenazele (ALDH). Ambele procese au loc în organism în timpul procesării etanolului în acid acetic (Fig. 18).

Orez. optsprezece OXIDAREA ETANOLULUI ÎN DOUĂ ETAPE la acid acetic

Nu etanolul are un efect narcotic, ci produsul intermediar acetaldehida, cu cât activitatea enzimei ALDH este mai scăzută, cu atât trece mai încet a doua etapă - oxidarea acetaldehidei în acid acetic și cu atât efectul de intoxicare de la ingerare este mai lung și mai puternic. de etanol. Analiza a arătat că peste 80% dintre reprezentanții rasei galbene au o activitate relativ scăzută a ALDH și deci o toleranță la alcool semnificativ mai severă. Motivul pentru această activitate înnăscută redusă a ALDH este că o parte din resturile de acid glutamic din molecula „atenuată” de ALDH este înlocuită cu fragmente de lizină (Tabelul 1).

Transferaze- enzime care catalizează transferul grupărilor funcționale, de exemplu, transiminaza catalizează transferul unei grupări amino.

Hidrolazele sunt enzime care catalizează hidroliza. Tripsina și pepsina menționate anterior hidrolizează legăturile peptidice, iar lipazele scindează legătura esterică din grăsimi:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Legătura- enzime care catalizează reacţiile care au loc în mod nehidrolitic, în urma unor astfel de reacţii se rup legăturile C-C, C-O, C-N şi se formează noi legături. Enzima decarboxilaza aparține acestei clase

Izomeraze- enzime care catalizează izomerizarea, de exemplu, conversia acidului maleic în acid fumaric (Fig. 19), acesta este un exemplu de izomerizare cis-trans (vezi ISOMERIA).

Orez. 19. IZOMERIZAREA ACIDULUI MALEICîn acid fumaric în prezenţa enzimei.

În activitatea enzimelor, se respectă principiul general, conform căruia există întotdeauna o corespondență structurală între enzimă și reactivul reacției accelerate. Conform expresiei figurative a unuia dintre fondatorii doctrinei enzimelor, E. Fisher, reactivul se apropie de enzimă ca la cheia unei încuietori. În acest sens, fiecare enzimă catalizează o anumită reacție chimică sau un grup de reacții de același tip. Uneori, o enzimă poate acționa asupra unui singur compus, cum ar fi ureaza (uron greacă. - urina) catalizează doar hidroliza ureei:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Cea mai fină selectivitate este arătată de enzimele care fac distincția între antipozii optic activi - izomeri stângaci și dreptaci. L-arginaza acționează numai asupra argininei levogitoare și nu afectează izomerul dextrogiro. L-lactat dehidrogenaza acţionează numai asupra esterilor levogitori ai acidului lactic, aşa-numiţii lactaţi (lactis lat. lapte), în timp ce D-lactat dehidrogenaza descompune doar D-lactații.

Majoritatea enzimelor acționează nu asupra unuia, ci asupra unui grup de compuși înrudiți, de exemplu, tripsina „preferă” să scindeze legăturile peptidice formate de lizină și arginină (Tabelul 1.)

Proprietățile catalitice ale unor enzime, cum ar fi hidrolazele, sunt determinate numai de structura moleculei proteice în sine, o altă clasă de enzime - oxidoreductaze (de exemplu, alcool dehidrogenaza) poate fi activă numai în prezența moleculelor non-proteice asociate cu ele - vitamine care activează Mg, Ca, Zn, Mn și fragmente de acizi nucleici (Fig. 20).

Orez. douăzeci MOLECULA DE ALCOOL DEHIDROGENAZĂ

Proteinele de transport leagă și transportă diverse molecule sau ioni prin membranele celulare (atât în ​​interiorul, cât și în exteriorul celulei), precum și de la un organ la altul.

De exemplu, hemoglobina leagă oxigenul pe măsură ce sângele trece prin plămâni și îl livrează către diferite țesuturi ale corpului, unde oxigenul este eliberat și apoi folosit pentru a oxida componentele alimentare, acest proces servește ca sursă de energie (uneori termenul de „ardere” a alimentelor). în organism este folosit).

Pe lângă partea proteică, hemoglobina conține un compus complex de fier cu o moleculă de porfirină ciclică (porphyros). greacă. - violet), care determină culoarea roșie a sângelui. Acest complex (Fig. 21, stânga) joacă rolul unui purtător de oxigen. În hemoglobină, complexul porfirinic de fier este situat în interiorul moleculei proteice și este reținut prin interacțiuni polare, precum și printr-o legătură de coordonare cu azotul din histidină (Tabelul 1), care face parte din proteină. Molecula de O2, care este transportată de hemoglobină, este atașată printr-o legătură de coordonare la atomul de fier din partea opusă celei de care este atașată histidina (Fig. 21, dreapta).

Orez. 21 STRUCTURA COMPLEXULUI DE FIER

Structura complexului este prezentată în dreapta sub forma unui model tridimensional. Complexul este menținut în molecula de proteină printr-o legătură de coordonare (linie albastră întreruptă) între atomul de Fe și atomul de N din histidină, care face parte din proteină. Molecula de O2, care este transportată de hemoglobină, este coordonată (linia punctată roșie) cu atomul de Fe din țara opusă complexului plan.

Hemoglobina este una dintre cele mai studiate proteine, este formată din elice a legate prin lanțuri simple și conține patru complexe de fier. Astfel, hemoglobina este ca un pachet voluminos pentru transferul a patru molecule de oxigen simultan. Forma hemoglobinei corespunde proteinelor globulare (Fig. 22).

Orez. 22 FORMA GLOBULARĂ A HEMOGLOBINEI

Principalul „avantaj” al hemoglobinei este că adăugarea de oxigen și separarea lui ulterioară în timpul transmiterii la diferite țesuturi și organe au loc rapid. Monoxidul de carbon, CO (monoxidul de carbon), se leagă de Fe din hemoglobină și mai repede, dar, spre deosebire de O 2 , formează un complex greu de descompus. Ca rezultat, o astfel de hemoglobină nu este capabilă să lege O 2, ceea ce duce (când sunt inhalate cantități mari de monoxid de carbon) la moartea corpului prin sufocare.

A doua funcție a hemoglobinei este transferul CO 2 expirat, dar nu atomul de fier, ci H 2 din grupul N al proteinei este implicat în procesul de legare temporară a dioxidului de carbon.

„Performanța” proteinelor depinde de structura lor, de exemplu, înlocuirea singurului reziduu de aminoacizi al acidului glutamic din lanțul polipeptidic al hemoglobinei cu un reziduu de valină (o anomalie congenitală rar observată) duce la o boală numită anemie falciforme.

Există și proteine ​​de transport care pot lega grăsimile, glucoza, aminoacizii și le pot transporta atât în ​​interiorul, cât și în exteriorul celulelor.

Proteinele de transport de un tip special nu transportă substanțele în sine, ci acționează ca un „regulator de transport”, trecând anumite substanțe prin membrană (peretele exterior al celulei). Astfel de proteine ​​sunt adesea numite proteine ​​​​membranare. Au forma unui cilindru gol și, fiind încastrate în peretele membranei, asigură deplasarea în celulă a unor molecule sau ioni polari. Un exemplu de proteină membranară este porina (Fig. 23).

Orez. 23 PROTEINĂ PORINĂ

Proteinele alimentare și de depozitare, după cum sugerează și numele, servesc ca surse de nutriție internă, mai des pentru embrionii de plante și animale, precum și în stadiile incipiente de dezvoltare a organismelor tinere. Proteinele dietetice includ albumina (Fig. 10) - componenta principală a albușului de ou, precum și cazeina - principala proteină a laptelui. Sub acțiunea enzimei pepsine, cazeina se coagulează în stomac, ceea ce asigură reținerea acesteia în tractul digestiv și absorbția eficientă. Cazeina conține fragmente din toți aminoacizii necesari organismului.

În feritina (Fig. 12), care este conținută în țesuturile animalelor, sunt stocați ionii de fier.

Mioglobina este, de asemenea, o proteină de stocare, care seamănă cu hemoglobina ca compoziție și structură. Mioglobina este concentrată în principal în mușchi, rolul său principal este stocarea oxigenului, pe care i-o dă hemoglobina. Este saturat rapid cu oxigen (mult mai rapid decât hemoglobina), apoi îl transferă treptat în diferite țesuturi.

Proteinele structurale îndeplinesc o funcție de protecție (pielea) sau de susținere - țin corpul împreună și îi conferă rezistență (cartilaj și tendoane). Componenta lor principală este colagenul proteic fibrilar (Fig. 11), cea mai comună proteină din lumea animală, în corpul mamiferelor, el reprezintă aproape 30% din masa totală a proteinelor. Colagenul are o rezistență mare la tracțiune (se cunoaște rezistența pielii), dar din cauza conținutului scăzut de legături încrucișate din colagenul pielii, pieile de animale nu sunt foarte potrivite în forma lor brută pentru fabricarea diferitelor produse. Pentru a reduce umflarea pielii în apă, contracția în timpul uscării, precum și pentru a crește rezistența în starea de udare și pentru a crește elasticitatea în colagen, se creează legături încrucișate suplimentare (Fig. 15a), aceasta este așa-numita procesul de bronzare a pielii.

În organismele vii, moleculele de colagen care au apărut în procesul de creștere și dezvoltare a organismului nu sunt actualizate și nu sunt înlocuite cu cele nou sintetizate. Pe măsură ce corpul îmbătrânește, numărul de legături încrucișate din colagen crește, ceea ce duce la o scădere a elasticității acestuia și, deoarece nu are loc reînnoirea, apar modificări legate de vârstă - o creștere a fragilității cartilajului și a tendoanelor, apariția riduri de pe piele.

Ligamentele articulare conțin elastina, o proteină structurală care se întinde ușor în două dimensiuni. Proteina resilină, care este situată în punctele de prindere a aripilor la unele insecte, are cea mai mare elasticitate.

Formațiuni de corn - păr, unghii, pene, constând în principal din proteină de keratina (Fig. 24). Principala sa diferență este conținutul vizibil de reziduuri de cisteină, care formează punți disulfurice, care conferă părului, precum și țesăturilor de lână, elasticitate ridicată (capacitatea de a-și restabili forma originală după deformare).

Orez. 24. FRAGMENT DE KERATINA PROTEINĂ FIBRILARĂ

Pentru o modificare ireversibilă a formei unui obiect de keratina, trebuie mai întâi să distrugi punțile disulfură cu ajutorul unui agent reducător, să îi dai o nouă formă și apoi să recreezi punțile disulfură cu ajutorul unui agent oxidant (Fig. . 16), așa se face, de exemplu, părul permanent.

Odată cu o creștere a conținutului de reziduuri de cisteină din cheratina și, în consecință, cu o creștere a numărului de punți disulfurice, capacitatea de deformare dispare, dar apare o rezistență ridicată în același timp (până la 18% din fragmentele de cisteină sunt conținute în coarnele ungulatelor și carapace de țestoasă). Mamiferele au până la 30 de tipuri diferite de cheratina.

Fibroina proteică fibrilară legată de cheratina, care este secretată de omizile viermilor de mătase atunci când ondulați un cocon, precum și de păianjeni când țes o pânză, conține doar structuri β legate prin lanțuri simple (Fig. 11). Spre deosebire de cheratina, fibroina nu are punți transversale de disulfură, are o rezistență la tracțiune foarte puternică (rezistența pe unitate de secțiune transversală a unor probe de bandă este mai mare decât cea a cablurilor de oțel). Din cauza absenței legăturilor încrucișate, fibroina este inelastică (se știe că țesăturile de lână sunt aproape de neșters, iar țesăturile de mătase se încrețesc ușor).

proteine ​​reglatoare.

Proteinele reglatoare, denumite mai frecvent hormoni, sunt implicate în diferite procese fiziologice. De exemplu, hormonul insulina (Fig. 25) constă din două lanțuri α legate prin punți disulfură. Insulina reglează procesele metabolice care implică glucoza, absența acesteia duce la diabet.

Orez. 25 INSULINĂ PROTEINĂ

Glanda pituitară a creierului sintetizează un hormon care reglează creșterea organismului. Există proteine ​​reglatoare care controlează biosinteza diferitelor enzime din organism.

Proteinele contractile și motorii dau corpului capacitatea de a se contracta, de a schimba forma și de a se mișca, în primul rând, vorbim despre mușchi. 40% din masa tuturor proteinelor conținute în mușchi este miozină (mys, myos, greacă. - mușchi). Molecula sa conține atât o parte fibrilă, cât și una globulară (Fig. 26)

Orez. 26 MOLECULA DE MIOZInă

Astfel de molecule se combină în agregate mari care conțin 300-400 de molecule.

Când concentrația ionilor de calciu se modifică în spațiul din jurul fibrelor musculare, are loc o modificare reversibilă a conformației moleculelor - o schimbare a formei lanțului datorită rotației fragmentelor individuale în jurul legăturilor de valență. Acest lucru duce la contracția și relaxarea mușchilor, semnalul de modificare a concentrației ionilor de calciu provine de la terminațiile nervoase din fibrele musculare. Contracția musculară artificială poate fi cauzată de acțiunea impulsurilor electrice, ducând la o schimbare bruscă a concentrației ionilor de calciu, aceasta este baza pentru stimularea mușchiului inimii pentru a restabili activitatea inimii.

Proteinele protectoare vă permit să protejați organismul de invazia bacteriilor atacatoare, virușilor și de pătrunderea proteinelor străine (denumirea generalizată a corpurilor străine este antigene). Rolul proteinelor protectoare este îndeplinit de imunoglobuline (celălalt nume al lor este anticorpi), ele recunosc antigenele care au pătruns în organism și se leagă ferm de ele. În corpul mamiferelor, inclusiv al oamenilor, există cinci clase de imunoglobuline: M, G, A, D și E, structura lor, după cum sugerează și numele, este globulară, în plus, toate sunt construite într-un mod similar. Organizarea moleculară a anticorpilor este prezentată mai jos folosind imunoglobulina de clasă G ca exemplu (Fig. 27). Molecula conține patru lanțuri polipeptidice conectate prin trei punți disulfurice S-S (în Fig. 27 sunt prezentate cu legături de valență îngroșate și simboluri S mari), în plus, fiecare lanț polimeric conține punți disulfurice intracatene. Două lanțuri polimerice mari (evidențiate cu albastru) conțin 400–600 de reziduuri de aminoacizi. Celelalte două lanțuri (evidențiate cu verde) sunt aproape jumătate mai lungi, conținând aproximativ 220 de resturi de aminoacizi. Toate cele patru lanțuri sunt amplasate în așa fel încât grupările terminale H2N sunt direcționate într-o singură direcție.

Orez. 27 DESENUL SCHEMATIC AL STRUCTURII IMUNOGLOBULINEI

După ce organismul intră în contact cu o proteină străină (antigen), celulele sistemului imunitar încep să producă imunoglobuline (anticorpi), care se acumulează în serul sanguin. În prima etapă, munca principală este realizată de secțiuni de lanț care conțin terminalul H 2 N (în Fig. 27, secțiunile corespunzătoare sunt marcate cu albastru deschis și verde deschis). Acestea sunt locuri de captare a antigenului. În procesul de sinteză a imunoglobulinei, aceste situsuri sunt formate în așa fel încât structura și configurația lor să corespundă cât mai mult posibil cu structura antigenului care se apropie (ca o cheie a unei încuietori, ca enzimele, dar sarcinile în acest caz sunt diferit). Astfel, pentru fiecare antigen, un anticorp strict individual este creat ca răspuns imun. Nicio proteină cunoscută nu își poate schimba structura atât de „plastic” în funcție de factori externi, pe lângă imunoglobuline. Enzimele rezolvă problema conformității structurale cu reactivul într-un mod diferit - cu ajutorul unui set gigantic de diverse enzime pentru toate cazurile posibile, iar imunoglobulinele reconstruiesc de fiecare dată „instrumentul de lucru”. Mai mult decât atât, regiunea balama a imunoglobulinei (Fig. 27) oferă celor două regiuni de captare o anumită mobilitate independentă, ca urmare, molecula de imunoglobuline poate „găsi” imediat cele două regiuni cele mai convenabile pentru captare în antigen pentru a fixa în siguranță. aceasta seamănă cu acțiunile unei creaturi crustacee.

Apoi, se pornește un lanț de reacții succesive ale sistemului imunitar al organismului, imunoglobulinele din alte clase sunt conectate, ca urmare, proteina străină este dezactivată, iar apoi antigenul (microorganism străin sau toxina) este distrus și îndepărtat.

După contactul cu antigenul, concentrația maximă de imunoglobuline este atinsă (în funcție de natura antigenului și de caracteristicile individuale ale organismului însuși) în câteva ore (uneori câteva zile). Organismul păstrează memoria unui astfel de contact, iar atunci când este atacat din nou cu același antigen, imunoglobulinele se acumulează în serul sanguin mult mai repede și în cantități mai mari - apare imunitatea dobândită.

Clasificarea de mai sus a proteinelor este oarecum arbitrară, de exemplu, proteina trombină, menționată printre proteinele protectoare, este în esență o enzimă care catalizează hidroliza legăturilor peptidice, adică aparține clasei de proteaze.

Proteinele protectoare sunt adesea denumite proteine ​​​​de venin de șarpe și proteine ​​toxice ale unor plante, deoarece sarcina lor este de a proteja organismul de daune.

Există proteine ​​ale căror funcții sunt atât de unice încât face dificilă clasificarea lor. De exemplu, proteina monelina, găsită într-o plantă africană, are un gust foarte dulce și a făcut obiectul cercetărilor ca substanță netoxică care poate fi folosită în locul zahărului pentru a preveni obezitatea. Plasma sanguină a unor pești din Antarctica conține proteine ​​cu proprietăți antigel care împiedică înghețarea sângelui acestor pești.

Sinteza artificială a proteinelor.

Condensarea aminoacizilor care duce la un lanț polipeptidic este un proces bine studiat. Este posibil să se efectueze, de exemplu, condensarea oricărui aminoacid sau un amestec de acizi și să se obțină, respectiv, un polimer care conține aceleași unități, sau unități diferite, alternând în ordine aleatorie. Astfel de polimeri seamănă puțin cu polipeptidele naturale și nu posedă activitate biologică. Sarcina principală este de a conecta aminoacizii într-o ordine strict definită, pre-planificată, pentru a reproduce secvența reziduurilor de aminoacizi din proteinele naturale. Omul de știință american Robert Merrifield a propus o metodă originală care a făcut posibilă rezolvarea unei astfel de probleme. Esența metodei este că primul aminoacid este atașat la un gel polimeric insolubil care conține grupări reactive care se pot combina cu grupele –COOH – ale aminoacidului. Polistirenul reticulat cu grupări clormetil introduse în el a fost luat ca atare substrat polimeric. Pentru ca aminoacidul luat pentru reacție să nu reacționeze cu el însuși și să nu se alăture grupării H2N la substrat, gruparea amino a acestui acid este pre-blocata cu un substituent voluminos [(C4H 9) 3] 3 OS (O) -grup. După ce aminoacidul s-a atașat la suportul polimeric, gruparea de blocare este îndepărtată și se introduce un alt aminoacid în amestecul de reacție, în care gruparea H2N este de asemenea blocată anterior. Într-un astfel de sistem, este posibilă doar interacțiunea grupării H2N a primului aminoacid și a grupării –COOH a celui de-al doilea acid, care se realizează în prezența catalizatorilor (săruri de fosfoniu). Apoi se repetă întreaga schemă, introducând al treilea aminoacid (Fig. 28).

Orez. 28. SCHEMA DE SINTEZĂ A LANȚURILOR DE POLIPEPTIDE

În ultima etapă, lanțurile polipeptidice rezultate sunt separate de suportul de polistiren. Acum întregul proces este automatizat, există sintetizatoare automate de peptide care funcționează conform schemei descrise. Multe peptide utilizate în medicină și agricultură au fost sintetizate prin această metodă. De asemenea, a fost posibil să se obțină analogi îmbunătățiți ai peptidelor naturale cu acțiune selectivă și îmbunătățită. Au fost sintetizate unele proteine ​​mici, cum ar fi hormonul insulina și unele enzime.

Există, de asemenea, metode de sinteză a proteinelor care reproduc procesele naturale: se sintetizează fragmente de acizi nucleici care sunt configurate pentru a produce anumite proteine, apoi aceste fragmente sunt introduse într-un organism viu (de exemplu, într-o bacterie), după care organismul începe să produce proteina dorită. În acest fel, se obțin acum cantități semnificative de proteine ​​și peptide greu accesibile, precum și analogii acestora.

Proteinele ca surse alimentare.

Proteinele dintr-un organism viu sunt în mod constant descompuse în aminoacizii lor originali (cu participarea indispensabilă a enzimelor), unii aminoacizi trec în alții, apoi proteinele sunt sintetizate din nou (și cu participarea enzimelor), adică. corpul se reînnoiește constant. Unele proteine ​​(colagenul pielii, parul) nu sunt reinnoite, organismul le pierde continuu si in schimb sintetizeaza altele noi. Proteinele ca surse alimentare îndeplinesc două funcții principale: furnizează organismului material de construcție pentru sinteza de noi molecule de proteine ​​și, în plus, furnizează organismului energie (surse de calorii).

Mamiferele carnivore (inclusiv oamenii) obțin proteinele necesare din alimente vegetale și animale. Niciuna dintre proteinele obținute din alimente nu este integrată în organism într-o formă nemodificată. În tractul digestiv, toate proteinele absorbite sunt descompuse în aminoacizi, iar proteinele necesare unui anumit organism sunt deja construite din ele, în timp ce restul de 12 pot fi sintetizați din 8 acizi esențiali (Tabelul 1) în organism dacă nu sunt. furnizate în cantități suficiente cu alimente, dar acizii esențiali trebuie să fie furnizați cu alimente fără greșeală. Atomii de sulf din cisteină sunt obținuți de organism cu aminoacidul esențial metionină. O parte din proteine ​​se descompune, eliberând energia necesară menținerii vieții, iar azotul conținut în ele este excretat din organism prin urină. De obicei, corpul uman pierde 25–30 g de proteine ​​pe zi, astfel încât alimentele proteice trebuie să fie întotdeauna prezente în cantitatea potrivită. Necesarul minim zilnic de proteine ​​este de 37 g pentru bărbați și 29 g pentru femei, dar aportul recomandat este aproape de două ori mai mare. Atunci când evaluați alimentele, este important să luați în considerare calitatea proteinelor. În absența sau conținutul scăzut de aminoacizi esențiali, proteina este considerată de valoare scăzută, astfel încât astfel de proteine ​​ar trebui consumate în cantități mai mari. Așadar, proteinele leguminoaselor conțin puțină metionină, iar proteinele grâului și porumbului sunt sărace în lizină (ambele aminoacizi sunt esențiali). Proteinele animale (cu excepția colagenului) sunt clasificate ca alimente complete. Un set complet de toți acizii esențiali conține cazeină din lapte, precum și brânză de vaci și brânză preparată din aceasta, deci o dietă vegetariană, dacă este foarte strictă, adică. „fără lactate”, necesită un consum crescut de leguminoase, nuci și ciuperci pentru a furniza organismului aminoacizi esențiali în cantitatea potrivită.

Aminoacizii și proteinele sintetice sunt, de asemenea, folosiți ca produse alimentare, adăugându-le în furaje, care conțin aminoacizi esențiali în cantități mici. Există bacterii care pot procesa și asimila hidrocarburile uleioase, în acest caz, pentru sinteza completă a proteinelor, acestea trebuie hrănite cu compuși care conțin azot (amoniac sau nitrați). Proteina obtinuta in acest mod este folosita ca hrana pentru animale si pasari. În hrana animalelor se adaugă adesea un set de enzime, carbohidraze, care catalizează hidroliza componentelor alimentare cu carbohidrați greu de descompus (pereții celulari ai culturilor de cereale), ca urmare a cărora alimentele vegetale sunt mai complet absorbite.

Mihail Levitsky

PROTEINE (Articolul 2)

(proteine), o clasă de compuși complecși care conțin azot, cei mai caracteristici și importanți (împreună cu acizii nucleici) componente ale materiei vii. Proteinele îndeplinesc multe și variate funcții. Majoritatea proteinelor sunt enzime care catalizează reacțiile chimice. Mulți hormoni care reglează procesele fiziologice sunt și proteine. Proteinele structurale precum colagenul și cheratina sunt principalele componente ale țesutului osos, părului și unghiilor. Proteinele contractile ale mușchilor au capacitatea de a-și modifica lungimea, folosind energia chimică pentru a efectua lucrări mecanice. Proteinele sunt anticorpi care leagă și neutralizează substanțele toxice. Unele proteine ​​care pot răspunde la influențe externe (lumină, miros) servesc drept receptori în organele de simț care percep iritația. Multe proteine ​​situate în interiorul celulei și pe membrana celulară îndeplinesc funcții de reglare.

În prima jumătate a secolului al XIX-lea mulți chimiști, și printre ei în primul rând J. von Liebig, au ajuns treptat la concluzia că proteinele sunt o clasă specială de compuși azotați. Denumirea de „proteine” (din grecescul protos – primul) a fost propusă în 1840 de chimistul olandez G. Mulder.

PROPRIETĂȚI FIZICE

Proteinele sunt albe în stare solidă, dar incolore în soluție, cu excepția cazului în care poartă un grup cromofor (colorat), cum ar fi hemoglobina. Solubilitatea în apă a diferitelor proteine ​​variază foarte mult. De asemenea, variază cu pH-ul și cu concentrația de săruri din soluție, astfel încât se pot alege condițiile în care o proteină va precipita selectiv în prezența altor proteine. Această metodă de „sărare” este utilizată pe scară largă pentru izolarea și purificarea proteinelor. Proteina purificată precipită adesea din soluție sub formă de cristale.

În comparație cu alți compuși, greutatea moleculară a proteinelor este foarte mare - de la câteva mii la multe milioane de daltoni. Prin urmare, în timpul ultracentrifugării, proteinele sunt precipitate și, în plus, la viteze diferite. Datorită prezenței grupurilor încărcate pozitiv și negativ în moleculele de proteine, acestea se mișcă cu viteze diferite într-un câmp electric. Aceasta este baza electroforezei, o metodă folosită pentru a izola proteinele individuale din amestecuri complexe. Purificarea proteinelor se realizează și prin cromatografie.

PROPRIETĂȚI CHIMICE

Structura.

Proteinele sunt polimeri, adică molecule construite ca lanțuri din unități monomerice repetate, sau subunități, al căror rol este jucat de alfa-aminoacizi. Formula generală a aminoacizilor

unde R este un atom de hidrogen sau o grupare organică.

O moleculă de proteină (lanț polipeptidic) poate consta doar dintr-un număr relativ mic de aminoacizi sau câteva mii de unități monomerice. Conectarea aminoacizilor în lanț este posibilă deoarece fiecare dintre ei are două grupe chimice diferite: o grupare amino bazică, NH2, și o grupare carboxil acidă, COOH. Ambele grupuri sunt atașate la atomul de carbon. Gruparea carboxil a unui aminoacid poate forma o legătură amidă (peptidă) cu gruparea amino a altui aminoacid:

După ce doi aminoacizi au fost conectați în acest fel, lanțul poate fi extins prin adăugarea unui al treilea la al doilea aminoacid și așa mai departe. După cum se poate observa din ecuația de mai sus, atunci când se formează o legătură peptidică, este eliberată o moleculă de apă. În prezența acizilor, alcalinelor sau a enzimelor proteolitice, reacția se desfășoară în sens invers: lanțul polipeptidic este scindat în aminoacizi cu adăugarea de apă. Această reacție se numește hidroliză. Hidroliza are loc spontan și este necesară energie pentru a combina aminoacizii într-un lanț polipeptidic.

O grupare carboxil și o grupare amidă (sau o grupare imidă similară cu aceasta - în cazul aminoacidului prolină) sunt prezente în toți aminoacizii, în timp ce diferențele dintre aminoacizi sunt determinate de natura acelei grupe, sau „partea”. lanț", care este indicat mai sus prin litera R. Rolul catenei laterale poate fi jucat de un atom de hidrogen, cum ar fi aminoacidul glicina, și de unele grupări voluminoase, cum ar fi histidina și triptofanul. Unele lanțuri laterale sunt inerte din punct de vedere chimic, în timp ce altele sunt foarte reactive.

Pot fi sintetizați multe mii de aminoacizi diferiți și mulți aminoacizi diferiți apar în natură, dar pentru sinteza proteinelor se folosesc doar 20 de tipuri de aminoacizi: alanină, arginină, asparagină, acid aspartic, valină, histidină, glicină, glutamină, glutamic. acid, izoleucină, leucină, lizină, metionină, prolină, serină, tirozină, treonină, triptofan, fenilalanină și cisteină (în proteine, cisteina poate fi prezentă ca dimer - cistina). Adevărat, există și alți aminoacizi în unele proteine, în plus față de cei douăzeci care apar în mod regulat, dar aceștia se formează ca urmare a modificării oricăruia dintre cei douăzeci enumerați după ce a fost inclus în proteină.

activitate optică.

Toți aminoacizii, cu excepția glicinei, au patru grupe diferite atașate la atomul de carbon α. În ceea ce privește geometria, patru grupuri diferite pot fi atașate în două moduri și, în consecință, există două configurații posibile, sau doi izomeri, legați unul de celălalt ca obiect la imaginea sa în oglindă, de exemplu. ca mâna stângă la dreapta. O configurație se numește stânga, sau stângaci (L), iar cealaltă dreptaci, sau dreptaci (D), deoarece cei doi astfel de izomeri diferă în direcția de rotație a planului luminii polarizate. Doar L-aminoacizii apar în proteine ​​(excepția este glicina; aceasta poate fi reprezentată doar într-o singură formă, deoarece două dintre cele patru grupe ale sale sunt aceleași) și toți au activitate optică (din moment ce există un singur izomer). D-aminoacizii sunt rari în natură; se găsesc în unele antibiotice și în peretele celular al bacteriilor.

Secvența de aminoacizi.

Aminoacizii din lanțul polipeptidic nu sunt aranjați aleatoriu, ci într-o anumită ordine fixă, iar această ordine determină funcțiile și proprietățile proteinei. Variind ordinea celor 20 de tipuri de aminoacizi, puteți obține un număr mare de proteine ​​diferite, la fel cum puteți alcătui multe texte diferite din literele alfabetului.

În trecut, determinarea secvenței de aminoacizi a unei proteine ​​a durat adesea câțiva ani. Determinarea directă este încă o sarcină destul de laborioasă, deși au fost create dispozitive care permit efectuarea acesteia în mod automat. De obicei, este mai ușor să determinați secvența de nucleotide a genei corespunzătoare și să obțineți secvența de aminoacizi a proteinei din aceasta. Până în prezent, secvențele de aminoacizi a multor sute de proteine ​​au fost deja determinate. Funcțiile proteinelor decodificate sunt de obicei cunoscute, iar acest lucru ajută la imaginarea posibilelor funcții ale proteinelor similare formate, de exemplu, în neoplasmele maligne.

Proteine ​​complexe.

Proteinele care constau numai din aminoacizi sunt numite simple. Deseori, totuși, un atom de metal sau un compus chimic care nu este un aminoacid este atașat la lanțul polipeptidic. Astfel de proteine ​​sunt numite complexe. Un exemplu este hemoglobina: conține porfirina de fier, care îi conferă culoarea roșie și îi permite să acționeze ca purtător de oxigen.

Denumirile majorității proteinelor complexe conțin o indicație a naturii grupelor atașate: zaharurile sunt prezente în glicoproteine, grăsimile în lipoproteine. Dacă activitatea catalitică a enzimei depinde de grupul atașat, atunci se numește grup protetic. Adesea, unele vitamine joacă rolul unui grup protetic sau fac parte din acesta. Vitamina A, de exemplu, atașată la una dintre proteinele retinei, determină sensibilitatea acesteia la lumină.

Structura terțiară.

Ceea ce este important nu este atât secvența de aminoacizi a proteinei (structura primară), cât și modul în care este așezată în spațiu. De-a lungul întregii lungimi a lanțului polipeptidic, ionii de hidrogen formează legături regulate de hidrogen, care îi conferă forma unei spirale sau a unui strat (structură secundară). Din combinarea unor astfel de elice și straturi, ia naștere o formă compactă de ordinul următor - structura terțiară a proteinei. În jurul legăturilor care țin legăturile monomerice ale lanțului, sunt posibile rotații prin unghiuri mici. Prin urmare, din punct de vedere pur geometric, numărul de configurații posibile pentru orice lanț polipeptidic este infinit de mare. În realitate, fiecare proteină există în mod normal într-o singură configurație, determinată de secvența sa de aminoacizi. Această structură nu este rigidă, pare că „respiră” - oscilează în jurul unei anumite configurații medii. Lanțul este pliat într-o configurație în care energia liberă (capacitatea de a lucra) este minimă, la fel cum un arc eliberat este comprimat doar într-o stare corespunzătoare unui minim de energie liberă. Adesea, o parte a lanțului este legată rigid de cealaltă prin legături disulfurice (–S–S–) între două reziduuri de cisteină. Acesta este, parțial, motivul pentru care cisteina dintre aminoacizi joacă un rol deosebit de important.

Complexitatea structurii proteinelor este atât de mare încât nu este încă posibil să se calculeze structura terțiară a unei proteine, chiar dacă secvența ei de aminoacizi este cunoscută. Dar dacă este posibil să se obțină cristale de proteine, atunci structura sa terțiară poate fi determinată prin difracție de raze X.

În proteinele structurale, contractile și în unele alte proteine, lanțurile sunt alungite și mai multe lanțuri ușor pliate situate unul lângă altul formează fibrile; fibrilele, la rândul lor, se pliază în formațiuni mai mari - fibre. Cu toate acestea, majoritatea proteinelor în soluție sunt globulare: lanțurile sunt înfășurate într-un glob, ca firele într-o minge. Energia liberă în această configurație este minimă, deoarece aminoacizii hidrofobi („resplători de apă”) sunt ascunși în interiorul globului, în timp ce aminoacizii hidrofili („atrage apa”) se află pe suprafața acestuia.

Multe proteine ​​sunt complexe ale mai multor lanțuri polipeptidice. Această structură se numește structura cuaternară a proteinei. Molecula de hemoglobină, de exemplu, este formată din patru subunități, fiecare dintre ele fiind o proteină globulară.

Proteinele structurale, datorită configurației lor liniare, formează fibre în care rezistența la tracțiune este foarte mare, în timp ce configurația globulară permite proteinelor să intre în interacțiuni specifice cu alți compuși. Pe suprafața globului, cu așezarea corectă a lanțurilor, apar cavități de o anumită formă, în care se află grupări chimice reactive. Dacă această proteină este o enzimă, atunci o altă moleculă, de obicei mai mică, a unei substanțe intră într-o astfel de cavitate, la fel cum o cheie intră într-o lacăt; în acest caz, configurația norului de electroni al moleculei se modifică sub influența grupărilor chimice situate în cavitate, iar acest lucru îl obligă să reacționeze într-un anumit mod. În acest fel, enzima catalizează reacția. Moleculele de anticorpi au, de asemenea, cavități în care se leagă diferite substanțe străine și sunt astfel făcute inofensive. Modelul „cheie și blocare”, care explică interacțiunea proteinelor cu alți compuși, face posibilă înțelegerea specificității enzimelor și anticorpilor, adică. capacitatea lor de a reacţiona numai cu anumiţi compuşi.

Proteine ​​în diferite tipuri de organisme.

Proteinele care îndeplinesc aceeași funcție în diferite specii de plante și animale și, prin urmare, poartă același nume, au, de asemenea, o configurație similară. Ele, totuși, diferă oarecum în secvența lor de aminoacizi. Pe măsură ce speciile se depărtează de un strămoș comun, unii aminoacizi în anumite poziții sunt înlocuiți cu mutații cu alții. Mutațiile dăunătoare care provoacă boli ereditare sunt eliminate prin selecție naturală, dar cele benefice sau cel puțin neutre pot fi păstrate. Cu cât două specii biologice sunt mai apropiate una de cealaltă, cu atât se găsesc mai puține diferențe în proteinele lor.

Unele proteine ​​se schimbă relativ repede, altele sunt destul de conservatoare. Acestea din urmă includ, de exemplu, citocromul c, o enzimă respiratorie găsită în majoritatea organismelor vii. La oameni și la cimpanzei, secvențele sale de aminoacizi sunt identice, în timp ce în citocromul c al grâului, doar 38% dintre aminoacizi s-au dovedit a fi diferiți. Chiar și atunci când comparăm oameni și bacterii, asemănările citocromilor cu (diferențele de aici afectează 65% dintre aminoacizi) pot fi încă observate, deși strămoșul comun al bacteriilor și al oamenilor a trăit pe Pământ în urmă cu aproximativ două miliarde de ani. În zilele noastre, compararea secvențelor de aminoacizi este adesea folosită pentru a construi un arbore filogenetic (genealogic) care reflectă relațiile evolutive dintre diferite organisme.

Denaturarea.

Molecula de proteină sintetizată, pliabilă, capătă propria configurație. Această configurație poate fi însă distrusă prin încălzire, prin modificarea pH-ului, prin acțiunea solvenților organici și chiar prin simpla agitare a soluției până când apar bule pe suprafața acesteia. O proteină alterată în acest fel se numește denaturată; își pierde activitatea biologică și devine de obicei insolubilă. Exemple binecunoscute de proteine ​​denaturate sunt ouăle fierte sau frișca. Proteinele mici, care conțin doar aproximativ o sută de aminoacizi, sunt capabile să se renatureze, adică. redobândiți configurația originală. Dar majoritatea proteinelor sunt pur și simplu transformate într-o masă de lanțuri polipeptidice încurcate și nu își restabilesc configurația anterioară.

Una dintre principalele dificultăți în izolarea proteinelor active este sensibilitatea lor extremă la denaturare. Această proprietate a proteinelor își găsește aplicare utilă în conservarea produselor alimentare: temperatura ridicată denaturează ireversibil enzimele microorganismelor, iar microorganismele mor.

SINTEZA PROTEINEI

Pentru sinteza proteinelor, un organism viu trebuie să aibă un sistem de enzime capabile să atașeze un aminoacid de altul. De asemenea, este necesară o sursă de informații care să determine ce aminoacizi ar trebui conectați. Deoarece există mii de tipuri de proteine ​​în organism și fiecare dintre ele constă în medie din câteva sute de aminoacizi, informațiile necesare trebuie să fie cu adevărat enorme. Este stocat (similar cu modul în care o înregistrare este stocată pe o bandă magnetică) în moleculele de acid nucleic care alcătuiesc genele.

Activarea enzimelor.

Un lanț polipeptidic sintetizat din aminoacizi nu este întotdeauna o proteină în forma sa finală. Multe enzime sunt mai întâi sintetizate ca precursori inactivi și devin active numai după ce o altă enzimă elimină câțiva aminoacizi de la un capăt al lanțului. Unele dintre enzimele digestive, cum ar fi tripsina, sunt sintetizate în această formă inactivă; aceste enzime sunt activate în tractul digestiv ca urmare a îndepărtării fragmentului terminal al lanțului. Hormonul insulina, a cărui moleculă în forma sa activă este formată din două lanțuri scurte, este sintetizat sub forma unui singur lanț, așa-numitul. proinsulină. Apoi partea de mijloc a acestui lanț este îndepărtată, iar fragmentele rămase se leagă unele de altele, formând molecula de hormon activ. Proteinele complexe se formează numai după ce un anumit grup chimic este atașat la proteină, iar acest atașament necesită adesea și o enzimă.

Circulația metabolică.

După hrănirea unui animal cu aminoacizi marcați cu izotopi radioactivi de carbon, azot sau hidrogen, eticheta este rapid încorporată în proteinele sale. Dacă aminoacizii marcați încetează să intre în organism, atunci cantitatea de etichetă a proteinelor începe să scadă. Aceste experimente arată că proteinele rezultate nu sunt stocate în organism până la sfârșitul vieții. Toate, cu câteva excepții, sunt într-o stare dinamică, descompunându-se constant în aminoacizi și apoi resintetizați.

Unele proteine ​​se descompun atunci când celulele mor și sunt distruse. Acest lucru se întâmplă tot timpul, de exemplu, cu celulele roșii din sânge și celulele epiteliale care căptușesc suprafața interioară a intestinului. În plus, descompunerea și resinteza proteinelor au loc și în celulele vii. Destul de ciudat, se știe mai puțin despre descompunerea proteinelor decât despre sinteza lor. Ceea ce este clar, însă, este că enzimele proteolitice sunt implicate în descompunere, similare celor care descompun proteinele în aminoacizi în tractul digestiv.

Timpul de înjumătățire al diferitelor proteine ​​este diferit - de la câteva ore la multe luni. Singura excepție sunt moleculele de colagen. Odată formate, acestea rămân stabile și nu sunt reînnoite sau înlocuite. În timp, însă, unele dintre proprietățile lor, în special elasticitatea, se modifică și, deoarece nu sunt reînnoite, anumite modificări legate de vârstă, precum apariția ridurilor pe piele, sunt rezultatul acestui lucru.

proteine ​​sintetice.

Chimiștii au învățat de mult cum să polimerizeze aminoacizii, dar aminoacizii sunt combinați aleatoriu, astfel încât produsele unei astfel de polimerizări să se aseamănă puțin cu cele naturale. Adevărat, este posibilă combinarea aminoacizilor într-o ordine dată, ceea ce face posibilă obținerea unor proteine ​​active biologic, în special insulină. Procesul este destul de complicat, iar în acest fel este posibil să se obțină doar acele proteine ​​ale căror molecule conțin aproximativ o sută de aminoacizi. Este de preferat în schimb să se sintetizeze sau să izola secvența de nucleotide a unei gene corespunzătoare secvenței de aminoacizi dorite și apoi să se introducă această genă într-o bacterie, care va produce prin replicare o cantitate mare din produsul dorit. Această metodă are însă și dezavantajele ei.

PROTEINE ȘI NUTRIȚIE

Atunci când proteinele din organism sunt descompuse în aminoacizi, acești aminoacizi pot fi reutilizați pentru sinteza proteinelor. În același timp, aminoacizii înșiși sunt supuși degradarii, astfel încât nu sunt utilizați pe deplin. De asemenea, este clar că în timpul creșterii, sarcinii și vindecării rănilor, sinteza proteinelor trebuie să depășească degradarea. Organismul pierde continuu unele proteine; acestea sunt proteinele părului, ale unghiilor și ale stratului de suprafață al pielii. Prin urmare, pentru sinteza proteinelor, fiecare organism trebuie să primească aminoacizi din alimente.

Surse de aminoacizi.

Plantele verzi sintetizează toți cei 20 de aminoacizi găsiți în proteine ​​din CO2, apă și amoniac sau nitrați. Multe bacterii sunt, de asemenea, capabile să sintetizeze aminoacizi în prezența zahărului (sau a unui echivalent) și a azotului fixat, dar zahărul este în cele din urmă furnizat de plantele verzi. La animale, capacitatea de a sintetiza aminoacizi este limitată; obțin aminoacizi mâncând plante verzi sau alte animale. În tractul digestiv, proteinele absorbite sunt descompuse în aminoacizi, aceştia din urmă sunt absorbiţi, iar din acestea se construiesc proteinele caracteristice organismului dat. Niciuna dintre proteinele absorbite nu este încorporată în structurile corpului ca atare. Singura excepție este că la multe mamifere, o parte din anticorpii materni pot trece intacți prin placentă în circulația fetală, iar prin laptele matern (în special la rumegătoare) pot fi transferați nou-născutului imediat după naștere.

Nevoia de proteine.

Este clar că pentru a menține viața, organismul trebuie să primească o anumită cantitate de proteine ​​din alimente. Cu toate acestea, dimensiunea acestei nevoi depinde de o serie de factori. Organismul are nevoie de hrană atât ca sursă de energie (calorii), cât și ca material pentru construirea structurilor sale. În primul rând este nevoia de energie. Aceasta înseamnă că atunci când există puțini carbohidrați și grăsimi în dietă, proteinele dietetice sunt folosite nu pentru sinteza propriilor proteine, ci ca sursă de calorii. Cu postul prelungit, chiar și propriile proteine ​​sunt cheltuite pentru a satisface nevoile energetice. Dacă în dietă există destui carbohidrați, atunci aportul de proteine ​​poate fi redus.

bilantul de azot.

În medie cca. 16% din masa totală de proteine ​​este azot. Când aminoacizii care alcătuiesc proteinele sunt descompuse, azotul conținut în aceștia este excretat din organism prin urină și (într-o măsură mai mică) în fecale sub formă de diverși compuși azotați. Prin urmare, este convenabil să se folosească un astfel de indicator precum balanța de azot pentru a evalua calitatea nutriției proteice, de exemplu. diferența (în grame) dintre cantitatea de azot introdusă în organism și cantitatea de azot excretată pe zi. Cu o alimentație normală la un adult, aceste cantități sunt egale. Într-un organism în creștere, cantitatea de azot excretat este mai mică decât cantitatea de azot primit, de exemplu. soldul este pozitiv. Cu o lipsă de proteine ​​în dietă, echilibrul este negativ. Dacă în dietă există suficiente calorii, dar proteinele sunt complet absente în ea, organismul economisește proteine. În același timp, metabolismul proteic încetinește, iar reutilizarea aminoacizilor în sinteza proteinelor decurge cât mai eficient. Cu toate acestea, pierderile sunt inevitabile, iar compușii azotați sunt încă excretați în urină și parțial în fecale. Cantitatea de azot excretată din organism pe zi în timpul înfometării de proteine ​​poate servi ca măsură a lipsei zilnice de proteine. Este firesc să presupunem că prin introducerea în alimentație a unei cantități de proteine ​​echivalente cu această deficiență, este posibilă restabilirea echilibrului de azot. Cu toate acestea, nu este. După ce a primit această cantitate de proteine, organismul începe să folosească aminoacizii mai puțin eficient, așa că sunt necesare niște proteine ​​suplimentare pentru a restabili echilibrul de azot.

Dacă cantitatea de proteine ​​din dietă depășește ceea ce este necesar pentru a menține echilibrul de azot, atunci nu pare să fie rău din acest lucru. Aminoacizii în exces sunt pur și simplu folosiți ca sursă de energie. Un exemplu deosebit de izbitor este eschimosul, care consumă puțini carbohidrați și de aproximativ zece ori mai multe proteine ​​decât este necesar pentru a menține echilibrul de azot. În majoritatea cazurilor, totuși, utilizarea proteinelor ca sursă de energie nu este benefică, deoarece puteți obține mult mai multe calorii dintr-o anumită cantitate de carbohidrați decât din aceeași cantitate de proteine. În țările sărace, populația primește caloriile necesare din carbohidrați și consumă o cantitate minimă de proteine.

Dacă organismul primește numărul necesar de calorii sub formă de alimente neproteice, atunci cantitatea minimă de proteine ​​care menține echilibrul de azot este de cca. 30 g pe zi. Aproximativ la fel de multă proteină este conținută în patru felii de pâine sau 0,5 litri de lapte. O cantitate puțin mai mare este de obicei considerată optimă; recomandat de la 50 la 70 g.

Aminoacizi esentiali.

Până acum, proteinele au fost considerate ca un întreg. Între timp, pentru ca sinteza proteinelor să aibă loc, toți aminoacizii necesari trebuie să fie prezenți în organism. Unii dintre aminoacizii pe care organismul animalului însuși este capabil să-i sintetizeze. Se numesc interschimbabile, deoarece nu trebuie să fie prezente în alimentație, este important doar ca, în general, aportul de proteine ​​ca sursă de azot să fie suficient; apoi, cu un deficit de aminoacizi neesentiali, organismul ii poate sintetiza in detrimentul celor prezenti in exces. Aminoacizii „esențiali” rămași nu pot fi sintetizați și trebuie ingerați cu alimente. Esențiale pentru oameni sunt valina, leucina, izoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofanul, histidina, lizina și arginina. (Deși arginina poate fi sintetizată în organism, este considerată un aminoacid esențial deoarece nou-născuții și copiii în creștere produc cantități insuficiente din acesta. Pe de altă parte, pentru o persoană de vârstă matură, aportul unora dintre acești aminoacizi din alimente poate deveni opțional.)

Această listă de aminoacizi esențiali este aproximativ aceeași la alte vertebrate și chiar la insecte. Valoarea nutritivă a proteinelor este de obicei determinată prin hrănirea lor la șobolani în creștere și monitorizarea creșterii în greutate a animalelor.

Valoarea nutritivă a proteinelor.

Valoarea nutritivă a unei proteine ​​este determinată de aminoacidul esențial care este cel mai deficitar. Să ilustrăm acest lucru cu un exemplu. Proteinele corpului nostru conțin în medie cca. 2% triptofan (în greutate). Să presupunem că dieta include 10 g de proteine ​​care conțin 1% triptofan și că există destui alți aminoacizi esențiali în ea. În cazul nostru, 10 g din această proteină defectuoasă este în esență echivalent cu 5 g dintr-o proteină completă; restul de 5 g poate servi doar ca sursă de energie. Rețineți că, deoarece aminoacizii practic nu sunt stocați în organism și, pentru ca sinteza proteinelor să aibă loc, toți aminoacizii trebuie să fie prezenți simultan, efectul aportului de aminoacizi esențiali poate fi detectat numai dacă toți intră în corpul în același timp.

Compoziția medie a majorității proteinelor animale este apropiată de compoziția medie a proteinelor din corpul uman, așa că este puțin probabil să ne confruntăm cu deficiența de aminoacizi dacă dieta noastră este bogată în alimente precum carne, ouă, lapte și brânză. Cu toate acestea, există proteine, precum gelatina (un produs al denaturarii colagenului), care conțin foarte puțini aminoacizi esențiali. Proteinele vegetale, deși sunt mai bune decât gelatina în acest sens, sunt și ele sărace în aminoacizi esențiali; mai ales puțin în ele lizină și triptofan. Cu toate acestea, o dietă pur vegetariană nu este deloc nesănătoasă, decât dacă consumă o cantitate ceva mai mare de proteine ​​vegetale, suficientă pentru a furniza organismului aminoacizi esențiali. Majoritatea proteinelor se găsesc în plante în semințe, în special în semințele de grâu și diferite leguminoase. Lăstarii tineri, cum ar fi sparanghelul, sunt, de asemenea, bogați în proteine.

Proteine ​​sintetice în dietă.

Prin adăugarea unor cantități mici de aminoacizi esențiali sintetici sau proteine ​​bogate în aceștia la proteinele incomplete, precum proteinele din porumb, se poate crește semnificativ valoarea nutritivă a acestora din urmă, adică. crescând astfel cantitatea de proteine ​​consumată. O altă posibilitate este să crești bacterii sau drojdii pe hidrocarburi petroliere cu adaos de nitrați sau amoniac ca sursă de azot. Proteina microbiană astfel obținută poate servi drept hrană pentru păsări sau animale, sau poate fi consumată direct de oameni. A treia metodă, utilizată pe scară largă, utilizează fiziologia rumegătoarelor. La rumegătoare, în secțiunea inițială a stomacului, așa-numitele. În rumen, există forme speciale de bacterii și protozoare care transformă proteinele vegetale defecte în proteine ​​microbiene mai complete, iar acestea, la rândul lor, după digestie și absorbție, se transformă în proteine ​​animale. Ureea, un compus sintetic ieftin care conține azot, poate fi adăugată în hrana animalelor. Microorganismele care trăiesc în rumen folosesc azotul ureic pentru a transforma carbohidrații (din care sunt mult mai mulți în furaj) în proteine. Aproximativ o treime din tot azotul din hrana animalelor poate veni sub formă de uree, ceea ce înseamnă în esență, într-o anumită măsură, sinteza chimică a proteinelor.

4. Clasificarea proteinelor

Proteinele și principalele lor caracteristici

Proteinele sau proteinele (care în greacă înseamnă „primul” sau „cel mai important”) predomină cantitativ peste toate macromoleculele prezente într-o celulă vie și reprezintă mai mult de jumătate din greutatea uscată a majorității organismelor. Conceptul de proteine ​​ca clasă de compuși s-a format în secolele XVII-XIX. În această perioadă, din diverse obiecte ale lumii vii au fost izolate substanțe cu proprietăți similare (semințe și sucuri de plante, mușchi, sânge, lapte): au format soluții vâscoase, s-au coagulat la încălzire, mirosul de lână arsă se simțea în timpul arderii și a fost eliberat amoniac. Deoarece toate aceste proprietăți erau cunoscute anterior pentru albușul de ou, noua clasă de compuși a fost numită proteine. După apariția la începutul secolului al XIX-lea. Metode mai avansate de analiză a substanțelor au determinat compoziția elementară a proteinelor. Au găsit C, H, O, N, S. Până la sfârșitul secolului al XIX-lea. Mai mult de 10 aminoacizi au fost izolați din proteine. Pe baza rezultatelor studierii produselor hidrolizei proteinelor, chimistul german E. Fischer (1852-1919) a sugerat că proteinele sunt construite din aminoacizi.

Ca rezultat al lucrării lui Fisher, a devenit clar că proteinele sunt polimeri liniari ai a-aminoacizilor legați între ei printr-o legătură amidă (peptidă), iar întreaga varietate de reprezentanți ai acestei clase de compuși ar putea fi explicată prin diferențele dintre compoziția aminoacizilor și ordinea de alternanță a diferiților aminoacizi din lanțul polimeric.

Primele studii de proteine ​​au fost efectuate cu amestecuri complexe de proteine, de exemplu: cu ser de sânge, albuș de ou, extracte din țesuturi vegetale și animale. Ulterior, au fost dezvoltate metode de izolare și purificare a proteinelor, cum ar fi precipitarea, dializa, cromatografia pe celuloză și alte schimbătoare de ioni hidrofile, filtrarea pe gel și electroforeza. Vom lua în considerare aceste metode mai detaliat în munca de laborator și seminar.

În stadiul actual, principalele domenii de studiu ale proteinelor sunt următoarele:

¨ studiul structurii spațiale a proteinelor individuale;

¨ studiul funcţiilor biologice ale diferitelor proteine;

¨ studiul mecanismelor de funcționare a proteinelor individuale (la nivelul atomilor individuali, grupelor atomice ale unei molecule proteice).

Toate aceste etape sunt interconectate, deoarece una dintre sarcinile principale ale biochimiei este tocmai de a înțelege modul în care secvențele de aminoacizi ale diferitelor proteine ​​le permit să îndeplinească diferite funcții.

Funcțiile biologice ale proteinelor

Enzime - sunt catalizatori biologici, cea mai diversă și numeroasă clasă de proteine. Aproape toate reacțiile chimice care implică biomolecule organice prezente în celulă sunt catalizate de enzime. Până în prezent, au fost descoperite peste 2000 de enzime diferite.

Proteine ​​de transport- Proteinele de transport din plasma sanguină se leagă și transportă molecule sau ioni specifici de la un organ la altul. De exemplu, hemoglobină, conținute în eritrocite, la trecerea prin plămâni, leagă oxigenul și îl livrează către țesuturile periferice, unde oxigenul este eliberat. Plasma sanguină conține lipoproteinele care transportă lipidele din ficat către alte organe. În membranele celulare, există un alt tip de proteine ​​de transport celular care pot lega anumite molecule (de exemplu, glucoza) și le pot transporta prin membrană în celulă.

Proteine ​​alimentare și de depozitare. Cele mai cunoscute exemple de astfel de proteine ​​sunt proteinele din semințe de grâu, porumb și orez. Proteinele dietetice sunt albumina de ou- componenta principală a albușului de ou, cazeină este principala proteină din lapte.

Proteine ​​contractile și motorii.actinaȘi miozina- proteine ​​care funcționează în sistemul contractil al mușchilor scheletici, precum și în multe țesuturi non-musculare.

Proteine ​​structurale.Colagen- componenta principală a cartilajelor și tendoanelor. Această proteină are o rezistență foarte mare la tracțiune. Pachetele conțin elastina- o proteină structurală capabilă să se întindă în două dimensiuni. Părul, unghiile sunt compuse aproape exclusiv din proteine ​​insolubile durabile - cheratina. Componenta principală a firelor de mătase și a pânzelor de păianjen este fibroina proteică.

proteine ​​protectoare. Imunoglobuline sau anticorpi sunt celule specializate produse în limfocite. Ei au capacitatea de a recunoaște virușii sau moleculele străine care au pătruns în organismul bacteriilor și apoi lansează un sistem pentru a le neutraliza. fibrinogenȘi trombina- proteine ​​implicate in procesul de coagulare a sangelui, acestea protejeaza organismul de pierderile de sange atunci cand sistemul vascular este deteriorat.

proteine ​​reglatoare. Unele proteine ​​sunt implicate în reglarea activității celulare. Acestea includ multe hormoni precum insulina (reglează metabolismul glucozei).

Clasificarea proteinelor

Prin solubilitate

Albumine. Solubil în apă și soluții saline.

Globuline. Puțin solubil în apă, dar foarte solubil în soluții saline.

Prolaminele. Solubil în etanol 70-80%, insolubil în apă și alcool absolut. Bogat în arginină.

Histones. Solubil în soluții saline.

Scleroproteinele. Insolubil în apă și soluții saline. Conținutul de glicină, alanină, prolină este crescut.

Forma moleculelor

Pe baza raportului dintre axele (longitudinal și transversal), se pot distinge două clase mari de proteine. La proteine ​​globulare raportul este mai mic de 10 și în majoritatea cazurilor nu depășește 3-4. Se caracterizează prin împachetarea compactă a lanțurilor polipeptidice. Exemple de proteine ​​globulare: multe enzime, insulină, globulină, proteine ​​plasmatice, hemoglobină.

proteine ​​fibrilare, în care raportul axelor depășește 10, constau din mănunchiuri de lanțuri polipeptidice înfășurate spiralat unul peste altul și interconectate prin legături covalente transversale sau de hidrogen (keratină, miozină, colagen, fibrină).

Proprietățile fizice ale proteinelor

Despre proprietățile fizice ale proteinelor precum ionizare,hidratare, solubilitate se bazează diverse metode de izolare şi purificare a proteinelor.

Deoarece proteinele conțin ionogene, de ex. reziduuri de aminoacizi ionizabile (arginina, lizina, acid glutamic etc.), prin urmare, sunt polielectroliti. Odată cu acidificarea, gradul de ionizare al grupărilor anionice scade, în timp ce cel al grupărilor cationice crește; la alcalinizare se observă modelul opus. La un anumit pH, numărul de particule încărcate negativ și pozitiv devine același, această stare se numește izoelectric(sarcina totală a moleculei este zero). Se numește valoarea pH-ului la care o proteină se află în stare izoelectrică punct izoelectric si denota pI. Una dintre metodele de separare a acestora se bazează pe ionizarea diferită a proteinelor la o anumită valoare a pH-ului - metoda electroforeză.

Grupurile polare de proteine ​​(ionice și neionice) sunt capabile să interacționeze cu apa și să se hidrateze. Cantitatea de apă asociată cu proteinele ajunge la 30-50 g la 100 g de proteine. Există mai multe grupări hidrofile pe suprafața proteinei. Solubilitatea depinde de numărul de grupări hidrofile din proteină, de mărimea și forma moleculelor și de mărimea încărcăturii totale. Combinația tuturor acestor proprietăți fizice ale proteinei face posibilă utilizarea metodei Site moleculare sau filtrare pe gel pentru a separa proteinele. Metodă dializă este folosit pentru purificarea proteinelor din impuritățile cu greutate moleculară mică și se bazează pe dimensiunea mare a moleculelor de proteine.

Solubilitatea proteinelor depinde și de prezența altor substanțe dizolvate, cum ar fi sărurile neutre. La concentrații mari de săruri neutre, proteinele precipită și pentru precipitare ( sărare) diferite proteine ​​necesită concentrații diferite de sare. Acest lucru se datorează faptului că moleculele de proteine ​​încărcate adsorb ioni de sarcină opusă. Ca rezultat, particulele își pierd încărcătura și repulsia electrostatică, ducând la precipitarea proteinelor. Metoda de sărare poate fi utilizată pentru fracţionarea proteinelor.

Structura primară a proteinelor

Structura primară a unei proteine denumește compoziția și secvența reziduurilor de aminoacizi dintr-o moleculă de proteină. Aminoacizii dintr-o proteină sunt legați prin legături peptidice.

Toate moleculele unei proteine ​​individuale date sunt identice ca compoziție de aminoacizi, secvență de resturi de aminoacizi și lungimea lanțului polipeptidic. Stabilirea secvenței secvenței de aminoacizi a proteinelor este o sarcină care necesită timp. Vom discuta acest subiect mai detaliat la seminar. Insulina a fost prima proteină care a avut secvența de aminoacizi determinată. Insulina bovină are o masă molară de aproximativ 5700. Molecula sa este formată din două lanțuri polipeptidice: un lanț A care conține 21 a.a. și un lanț B care conține 30 a.k., aceste două lanțuri sunt conectate prin două conexiuni disulfurice (-SS-). Chiar și mici modificări ale structurii primare pot schimba semnificativ proprietățile unei proteine. Boala anemie falciforme este rezultatul unei modificări a doar 1 aminoacid din lanțul B al hemoglobinei (Glu® Val).

Specificitatea speciei a structurii primare

Când se studiază secvențele de aminoacizi omolog proteine ​​izolate de la diferite specii, s-au tras câteva concluzii importante. Proteinele omoloage sunt acele proteine ​​care îndeplinesc aceleași funcții la specii diferite. Un exemplu este hemoglobina: la toate vertebratele, aceasta îndeplinește aceeași funcție asociată cu transportul oxigenului. Proteinele omoloage ale diferitelor specii au de obicei lanțuri polipeptidice de aceeași lungime sau aproape de aceeași lungime. În secvențele de aminoacizi ale proteinelor omoloage, aceiași aminoacizi se găsesc întotdeauna în multe poziții - se numesc reziduuri invariante.În același timp, se observă diferențe semnificative în alte poziții ale proteinelor: în aceste poziții, aminoacizii variază de la specie la specie; astfel de resturi de aminoacizi se numesc variabil. Întregul set de caracteristici similare în secvențele de aminoacizi ale proteinelor omoloage este combinat în concept omologie de secvență. Prezența unei astfel de omologii sugerează că animalele de la care au fost izolate proteinele omoloage au o origine evolutivă comună. Un exemplu interesant este o proteină complexă - citocromul c- proteină mitocondrială implicată ca purtător de electroni în procesele de oxidare biologică. M » 12500, conţine » 100 a.a. A.K. au fost instalate. secvențe pentru 60 de specii. 27 a.c. - sunt aceleași, ceea ce indică faptul că toate aceste reziduuri joacă un rol important în determinarea activității biologice a citocromului c. A doua concluzie importantă trasă din analiza secvențelor de aminoacizi este că numărul de reziduuri prin care citocromii diferă de la oricare două specii este proporțional cu diferența filogenetică dintre aceste specii. De exemplu, moleculele de citocrom c de la un cal și drojdie diferă cu 48 a.a., la rață și pui - cu 2 a.a., la pui și curcan nu diferă. Informațiile privind numărul de diferențe în secvențele de aminoacizi ale proteinelor omoloage de la diferite specii sunt folosite pentru a construi hărți evolutive care reflectă etapele succesive ale apariției și dezvoltării diferitelor specii de animale și plante în procesul evolutiv.

Structura secundară a proteinelor

- aceasta este împachetarea unei molecule de proteină în spațiu fără a lua în considerare influența substituenților laterali. Există două tipuri de structură secundară: a-helix și b-structură (strat pliat). Să ne oprim mai în detaliu asupra luării în considerare a fiecărui tip de structură secundară.

a-Spirală este o spirală dreaptă cu același pas egal cu 3,6 resturi de aminoacizi. Helixul a este stabilizat de legăturile de hidrogen intramoleculare care apar între atomii de hidrogen ai unei legături peptidice și atomii de oxigen ai celei de-a patra legături peptidice.

Substituenții laterali sunt situați perpendicular pe planul helixului a.

Acea. proprietățile unei proteine ​​date sunt determinate de proprietățile grupurilor laterale ale resturilor de aminoacizi care fac parte dintr-o anumită proteină. Dacă substituenții laterali sunt hidrofobi, atunci proteina având structura a-helix este de asemenea hidrofobă. Un exemplu de astfel de proteină este proteina de keratina care alcătuiește părul.

Ca rezultat, se dovedește că a-helixul este pătruns cu legături de hidrogen și este o structură foarte stabilă. În formarea unei astfel de spirale funcționează două tendințe:

¨ molecula tinde spre un minim de energie, i.e. la formarea celui mai mare număr de legături de hidrogen;

¨ datorită rigidității legăturii peptidice, doar prima și a patra legătură peptidică se pot apropia una de cealaltă în spațiu.

ÎN strat pliat Lanțurile peptidice sunt aranjate paralel unul cu celălalt, formând o figură asemănătoare unei foi îndoite ca un acordeon. Poate exista un număr mare de lanțuri peptidice care interacționează între ele prin legături de hidrogen. Lanturile sunt dispuse antiparalel.

Cu cât sunt mai multe lanțuri peptidice care alcătuiesc stratul pliat, cu atât molecula proteică este mai puternică.

Să comparăm proprietățile materialelor proteice din lână și mătase și să explicăm diferența dintre proprietățile acestor materiale în ceea ce privește structura proteinelor din care sunt compuse.

Keratina - proteina lânii - are o structură secundară a-helix. Firul de lână nu este la fel de puternic ca mătasea, se întinde ușor când este ud. Această proprietate se explică prin faptul că, atunci când se aplică o sarcină, legăturile de hidrogen se rupe și elica se întinde.

Fibroina – proteina de mătase – are o structură b secundară. Firul de mătase nu se întinde și este foarte rezistent la rupere. Această proprietate se explică prin faptul că în stratul pliat multe lanțuri peptidice interacționează între ele prin legături de hidrogen, ceea ce face ca această structură să fie foarte puternică.

Aminoacizii diferă prin capacitatea lor de a participa la formarea elicelor a și a structurilor b. Glicina, aspargina, tirozina se găsesc rar în elice a. Prolina destabilizează structura a-helidiană. Explică de ce? Compoziția structurilor b include glicină, aproape fără prolină, acid glutamic, aspargină, histidină, lizină, serină.

Structura unei proteine ​​poate conține secțiuni de structuri b, elice a și secțiuni neregulate. În regiunile neregulate, lanțul peptidic se poate îndoi și modifica relativ ușor conformația, în timp ce helixul și stratul pliat sunt structuri destul de rigide. Conținutul de structuri b și elice a în diferite proteine ​​nu este același.

Structura terțiară a proteinelor

determinată de interacțiunea substituenților laterali ai lanțului peptidic. Pentru proteinele fibrilare, este dificil să se identifice modele generale în formarea structurilor terțiare. În ceea ce privește proteinele globulare, astfel de regularități există și le vom lua în considerare. Structura terțiară a proteinelor globulare este formată prin plierea suplimentară a lanțului peptidic care conține structuri b, elice a și regiuni neregulate, astfel încât grupările laterale hidrofile ale reziduurilor de aminoacizi se află pe suprafața globului, iar grupările laterale hidrofobe. sunt ascunse adânc în globulă, formând uneori un buzunar hidrofob.

Forțe care stabilizează structura terțiară a unei proteine.

Interacțiune electrostaticăîntre grupuri încărcate diferit, cazul extrem sunt interacțiunile ionice.

Legături de hidrogen iau naștere între grupările laterale ale lanțului polipeptidic.

Interacțiuni hidrofobe.

interacțiuni covalente(formarea unei legături disulfurice între două reziduuri de cisteină pentru a se forma cistina). Formarea legăturilor disulfurice duce la faptul că regiunile îndepărtate ale moleculei polipeptidice se apropie între ele și sunt fixate. Legăturile disulfurice sunt rupte de agenți reducători. Această proprietate este folosită pentru a permați părul, care este aproape în întregime o proteină de keratina, plină de legături disulfurice.

Natura ambalării spațiale este determinată de compoziția aminoacizilor și de alternanța aminoacizilor din lanțul polipeptidic (structura primară). Prin urmare, fiecare proteină are o singură structură spațială corespunzătoare structurii sale primare. Mici modificări în conformația moleculelor proteice apar atunci când interacționează cu alte molecule. Aceste modificări joacă uneori un rol uriaș în funcționarea moleculelor de proteine. Deci, atunci când o moleculă de oxigen este atașată de hemoglobină, conformația proteinei se modifică oarecum, ceea ce duce la efectul interacțiunii de cooperare atunci când restul de trei molecule de oxigen sunt atașate. O astfel de schimbare a conformației stă la baza teoriei inducerii corespondenței în explicarea specificității de grup a unor enzime.

În plus față de legătura disulfurică covalentă, toate celelalte legături care stabilizează structura terțiară sunt în mod inerent slabe și ușor distruse. Atunci când un număr mare de legături care stabilizează structura spațială a unei molecule de proteine ​​sunt rupte, conformația ordonată, unică pentru fiecare proteină, este ruptă, iar activitatea biologică a proteinei este adesea pierdută. Această modificare a structurii spațiale se numește denaturare.

Inhibitori ai funcției proteice

Având în vedere că diferiți liganzi diferă în Kb, este întotdeauna posibil să alegeți o substanță similară ca structură cu ligandul natural, dar având o valoare Kb mai mare cu o proteină dată. De exemplu, CO are un K St de 100 de ori mai mare decât O 2 cu hemoglobină, deci 0,1% CO în aer este suficient pentru a bloca un număr mare de molecule de hemoglobină. Multe medicamente funcționează pe același principiu. De exemplu, ditilina.

Acetilcolina este un mediator pentru transmiterea impulsurilor nervoase către mușchi. Ditilin blochează proteina receptorului de care se leagă acetilcolina și creează efectul de paralizie.

9. Legătura dintre structura proteinelor și funcțiile acestora pe exemplul hemoglobinei și mioglobinei

Transportul dioxidului de carbon

Hemoglobina nu numai că transportă oxigenul de la plămâni la țesuturile periferice, dar accelerează și transportul CO 2 din țesuturi la plămâni. Hemoglobina leagă CO 2 imediat după eliberarea de oxigen (» 15% din CO 2 total). În eritrocite are loc un proces enzimatic de formare a acidului carbonic din CO 2 provenit din țesuturi: CO 2 + H 2 O \u003d H 2 CO 3. Acidul carbonic se disociază rapid în HCO 3 - și H +. Pentru a preveni o creștere periculoasă a acidității, trebuie să existe un sistem tampon capabil să absoarbă excesul de protoni. Hemoglobina leagă doi protoni pentru fiecare patru molecule de oxigen eliberate și determină capacitatea de tamponare a sângelui. În plămâni, procesul este invers. Protonii eliberați se leagă de ionul bicarbonat pentru a forma acid carbonic, care, sub acțiunea enzimei, este transformat în CO 2 și apă, CO 2 este expirat. Astfel, legarea O2 este strâns asociată cu expirarea CO2. Acest fenomen reversibil este cunoscut ca efectul Bohr. Mioglobina nu prezintă efectul Bohr.

Proteine ​​izofuncționale

O proteină care îndeplinește o funcție specifică într-o celulă poate fi reprezentată prin mai multe forme - proteine ​​izofuncționale sau izoenzime. Deși astfel de proteine ​​îndeplinesc aceeași funcție, ele diferă în constanta de legare, ceea ce duce la unele diferențe în termeni funcționali. De exemplu, în eritrocitele umane au fost găsite mai multe forme de hemoglobină: HbA (96%), HbF (2%), HbA 2 (2%). Toate hemoglobinele sunt tetrameri formați din protomeri a, b, g, d (HbA - a 2 b 2, HbF - a 2 g 2, HbA 2 - a 2 d 2). Toți protomerii sunt similari între ei în structura primară și se observă o asemănare foarte mare în structurile secundare și terțiare. Toate formele de hemoglobină sunt concepute pentru a transporta oxigenul către celulele țesuturilor, dar HbF, de exemplu, are o afinitate mai mare pentru oxigen decât HbA. HbF este caracteristic stadiului embrionar al dezvoltării umane. Este capabil să ia oxigen din HbA, ceea ce asigură o aprovizionare normală cu oxigen fătului.

Izoproteinele sunt rezultatul de a avea mai mult de o genă structurală în fondul genetic al unei specii.

PROTEINE: STRUCTURA, PROPRIETĂȚI ȘI FUNCȚII

1. Proteinele și principalele lor caracteristici

2. Funcţiile biologice ale proteinelor

3. Compoziția de aminoacizi a proteinelor

4. Clasificarea proteinelor

5. Proprietăţile fizice ale proteinelor

6. Organizarea structurală a moleculelor proteice (structuri primare, secundare, terțiare)