Funcționarea corpului uman a devenit clară la începutul secolului al XIX-lea. Oamenii de știință au desemnat aceste substanțe cu termenul grecesc „proteine”, de la cuvântul protos - „principal, primul”.

Caracteristica principală a acestor compuși chimici este că ei sunt baza pe care organismul o folosește pentru a crea celule noi. Celelalte funcții ale acestora sunt de a asigura procese de reglare și metabolice; în îndeplinirea funcțiilor de transport (de exemplu, proteina hemoglobinei, care distribuie oxigenul în tot corpul cu fluxul sanguin); în formarea fibrelor musculare; în gestionarea multor funcții vitale ale organismului (un exemplu izbitor este proteina insulina); în reglarea procesului de digestie, metabolismul energetic; în protejarea organismului.

Structura chimică a acestor substanțe este determinată de numărul de aminoacizi care alcătuiesc moleculele proteice. Moleculele au dimensiuni destul de mari. Aceste substanțe sunt substanțe organice cu molecul mare și sunt un lanț de aminoacizi legați printr-o legătură peptidică. Compoziția de aminoacizi a proteinelor este determinată de codul genetic. Multe variații în combinația de aminoacizi oferă o varietate de proprietăți ale moleculelor de proteine. De regulă, ele sunt interconectate și formează complexe complexe.

Clasificarea proteinelor nu a fost finalizată, deoarece nu toate proteinele au fost studiate de oamenii de știință. Rolul multora dintre ei continuă să fie un mister pentru oameni. Până în prezent, proteinele sunt împărțite în funcție de rolul lor biologic și în funcție de care aminoacizi sunt incluși în compoziția lor. Pentru alimentația noastră, nu proteina în sine este valoroasă, ci aminoacizii care o compun. Aminoacizii sunt una dintre varietățile de acizi organici. Există mai mult de 100. Fără ele, procesele metabolice sunt imposibile.

Organismul nu poate absorbi pe deplin proteinele care provin din alimente. Cele mai multe dintre ele sunt distruse de sucurile digestive acide. Proteinele sunt descompuse în aminoacizi. Organismul „preia” după descompunere aminoacizii de care are nevoie și construiește proteinele necesare din aceștia. În acest caz, poate avea loc transformarea unui aminoacid în altul. Pe lângă transformare, pot fi sintetizați independent în organism.

Cu toate acestea, nu toți aminoacizii pot fi produși de corpul nostru. Cele care nu sunt sintetizate sunt numite de neînlocuit, pentru că organismul are nevoie de ele și le poate obține doar din exterior. Aminoacizii esențiali nu pot fi înlocuiți cu alții. Acestea includ metionina, lizina, izoleucina, leucina, fenilalanina, treonina, valina. În plus, există și alți aminoacizi care se formează exclusiv din fenilalanina și metionina esențiale. Prin urmare, calitatea nutriției este determinată nu de cantitatea de proteine ​​primite, ci de compoziția lor calitativă. De exemplu, cartofii, varza albă, sfecla, varza, leguminoasele, pâinea conțin o cantitate mare de triptofan, lizină, metionină.

Cursul metabolismului proteinelor în corpul nostru depinde de o cantitate suficientă de proteine ​​necesare. Despicarea si transformarea unor substante in altele are loc odata cu eliberarea energiei necesare organismului.

Ca urmare a activității vitale a organismului, are loc o pierdere constantă a unei părți a proteinelor. Aproximativ 30 g pe zi se pierd din substanțele proteice care vin din exterior. Prin urmare, ținând cont de pierdere, dieta ar trebui să conțină o cantitate suficientă din aceste substanțe pentru a asigura sănătatea organismului.

Consumul de substanțe proteice de către organism depinde de diverși factori: efectuarea unei munci fizice dificile sau starea de repaus; stare emoțională. Pe zi, rata aportului de proteine ​​este de cel puțin 50 de grame pentru adulți (aceasta este de aproximativ 0,8 grame per kilogram de greutate corporală). Copiii, din cauza creșterii și dezvoltării intensive, necesită mai multe proteine ​​- până la 1,9 grame per kilogram de greutate corporală.

Cu toate acestea, chiar și o cantitate mare de substanțe proteice consumate nu garantează o cantitate echilibrată de aminoacizi în ele. Prin urmare, dieta ar trebui să fie variată, astfel încât organismul să poată profita la maximum de ea sub formă de diferiți aminoacizi. Nu vorbim despre faptul că, dacă astăzi nu era triptofan în mâncarea pe care ai mâncat-o, atunci mâine te vei îmbolnăvi. Nu, organismul „știe” să stocheze aminoacizi utili în cantități mici și să-i folosească dacă este necesar. Cu toate acestea, capacitatea cumulativă a organismului nu este prea mare, așa că rezervele de substanțe utile trebuie completate în mod regulat.

Dacă, din cauza credințelor personale (vegetarianism) sau din motive de sănătate (probleme cu tractul gastrointestinal și alimentație alimentară), aveți o restricție alimentară, atunci trebuie să consultați un dietetician pentru a vă ajusta dieta și a restabili echilibrul proteinelor din organism. .
În timpul activităților sportive intensive, organismul are nevoie de o cantitate mare de proteine. Special pentru astfel de oameni se produce nutriție sportivă. Cu toate acestea, aportul de proteine ​​ar trebui să corespundă activității fizice efectuate. Un exces al acestor substanțe, contrar credinței populare, nu va duce la o creștere bruscă a masei musculare.

Varietatea funcțiilor proteinelor acoperă aproape toate procesele biochimice care au loc în organism. Aceștia pot fi numiți catalizatori biochimici.
Proteinele formează citoscheletul, care menține forma celulelor. Fără proteine, funcționarea cu succes a sistemului imunitar este imposibilă.

O excelentă sursă alimentară de proteine ​​sunt carnea, laptele, peștele, cerealele, leguminoasele, nucile. Fructele, fructele de pădure și legumele sunt mai puțin bogate în proteine.

Prima proteină care a fost studiată pentru a-și determina secvența de aminoacizi este insulina. Pentru această realizare, F. Senger a primit Premiul Nobel în anii 60 ai secolului trecut. Și oamenii de știință D. Kendrew și M. Perutz, în același timp, au reușit să creeze o structură tridimensională a mioglobinei și hemoglobinei folosind tehnica de difracție cu raze X. Ei au primit și Premiul Nobel pentru asta.

Istoria studiului

Fondatorul studiului proteinelor este Antoine Francois de Fourcroix. I-a evidențiat într-o clasă separată după ce a observat proprietatea lor de a se denatura (sau se pliază) sub influența acizilor sau a temperaturii ridicate. A investigat fibrina (izolat din sânge), glutenul (izolat din boabele de grâu) și albumina (albușul de ou).


Omul de știință olandez G. Mulder a completat munca științifică a colegului său francez de Fourcroix și a analizat compoziția proteinelor. Pe baza acestei analize, el a emis ipoteza că majoritatea moleculelor de proteine ​​au o formulă empirică similară. De asemenea, el a fost primul care a putut determina greutatea moleculară a unei proteine.
Potrivit lui Mulder, orice proteină constă din componente structurale mici - „proteine”. Și în 1838, omul de știință suedez J. Berzelius a propus termenul de „proteine” ca denumire comună pentru toate proteinele.

În următorii 30-40 de ani, au fost efectuate studii asupra majorității aminoacizilor care alcătuiesc proteinele. În 1894, A. Kossel, un fiziolog german, a făcut presupunerea că aminoacizii sunt componentele structurale ale proteinelor și că sunt interconectați prin legături peptidice. A încercat să studieze secvența de aminoacizi a proteinei.
În 1926, rolul dominant al proteinelor în organism a fost în sfârșit recunoscut. Acest lucru s-a întâmplat când chimistul american D. Sumner a dovedit că ureaza (o enzimă fără de care multe procese chimice sunt imposibile) este o proteină.

Era extrem de dificil în acel moment să izolați proteinele pure pentru nevoile științei. De aceea s-au efectuat primele experimente folosind acele polipeptide care puteau fi purificate in cantitati semnificative la costuri minime - este vorba de proteine ​​din sange, proteine ​​de pui, diverse toxine, enzime de origine digestiva sau metabolica, eliberate dupa sacrificarea vitelor. La sfârșitul anilor 1950, a fost posibilă purificarea ribonucleazei pancreatice bovine. Această substanță a devenit un obiect experimental pentru mulți oameni de știință.

În știința modernă, studiul proteinelor a continuat la un nivel calitativ nou. Există o ramură a biochimiei numită proteomică. Acum, datorită proteomicii, este posibil să se studieze nu numai proteinele purificate izolate, ci și o schimbare paralelă, simultană, în modificarea multor proteine ​​aparținând diferitelor celule și țesuturi. Oamenii de știință pot acum să calculeze teoretic structura unei proteine ​​din secvența sa de aminoacizi. Metodele de microscopie crioelectronică fac posibilă studierea complexelor proteice mari și mici.

Proprietăți proteice

Mărimea proteinelor poate fi măsurată în funcție de numărul de aminoacizi pe care îi alcătuiesc sau în daltoni, indicând greutatea moleculară a acestora. De exemplu, proteinele de drojdie constau din 450 de aminoacizi, iar greutatea lor moleculară este de 53 kilodaltoni. Cea mai mare proteină cunoscută științei moderne, care se numește titin, constă din peste 38 de mii de aminoacizi și are o greutate moleculară de aproximativ 3700 kilodaltoni.
Proteinele care se leagă de acizii nucleici prin interacțiunea cu reziduurile lor de fosfat sunt considerate proteine ​​de bază. Acestea includ protamine și histone.

Proteinele se disting prin gradul de solubilitate, majoritatea fiind foarte solubile în apă. Cu toate acestea, există și excepții. Fibroina (baza pânzei de păianjen și mătasea) și keratina (baza părului uman, precum și lâna la animale și pene la păsări) sunt insolubile.

Denaturarea

De regulă, proteinele păstrează proprietățile fizico-chimice și structura organismului viu căruia îi aparțin. Prin urmare, dacă organismul este adaptat la o anumită temperatură, atunci proteina îi va rezista și nu își va schimba proprietățile.
Schimbările în condiții precum temperatura ambiantă sau expunerea la un mediu acid/alcalin fac ca proteina să își piardă structurile secundare, terțiare și cuaternare. Pierderea structurii native inerente unei celule vii se numește denaturare sau pliere a proteinei. Denaturarea poate fi parțială sau completă, ireversibilă sau reversibilă. Cel mai popular și cotidian exemplu de denaturare ireversibilă este oul fiert tare de găină. Sub influența temperaturii ridicate, ovalbumina, o proteină transparentă, devine opac și dens.

În unele cazuri, denaturarea este reversibilă; starea inversă a proteinei poate fi restabilită folosind săruri de amoniu. Denaturarea reversibilă este utilizată ca metodă de purificare a proteinelor.

Proteine ​​simple și complexe

Pe lângă lanțurile peptidice, unele proteine ​​conțin și unități structurale non-aminoacizi. După criteriul prezenței sau absenței fragmentelor non-aminoacizi, proteinele sunt împărțite în două grupe: proteine ​​complexe și simple. Proteinele simple sunt formate doar din lanțuri de aminoacizi. Proteinele complexe conțin fragmente care nu sunt de natură proteică.

În funcție de natura chimică a proteinelor complexe, se disting cinci clase:

• Glicoproteine.
• Cromoproteinele.
• Fosfoproteine.
• Metaloproteine.
• Lipoproteine.

Glicoproteinele conțin reziduuri de carbohidrați legate covalent și varietatea lor - proteoglicani. Glicoproteinele includ, de exemplu, imunoglobuline.

Cromoproteinele este denumirea generală pentru proteinele complexe, care includ flavoproteine, clorofile, hemoglobină și altele.

Proteinele, numite fosfoproteine, conțin reziduuri de acid fosforic în compoziția lor. Acest grup de proteine ​​include, de exemplu, cazeina din lapte.

Metaloproteinele sunt proteine ​​care conțin ioni legați covalent ai anumitor metale. Printre acestea se numara si proteine ​​care indeplinesc functii de transport si depozitare (transferina, feritina).

Proteinele lipoproteice complexe conțin reziduuri lipidice în compoziția lor. Funcția lor este transportul lipidelor.

Biosinteza proteinelor

Organismele vii creează proteine ​​din aminoacizi pe baza informațiilor genetice care sunt codificate în gene. Fiecare dintre proteinele sintetizate constă dintr-o secvență complet unică de aminoacizi conectați. O secvență unică este determinată de un astfel de factor precum secvența de nucleotide a unei gene care codifică informații despre o anumită proteină.

Codul genetic este format din codoni. Un codon este o unitate de informație genetică constând din reziduuri de nucleotide. Fiecare codon este responsabil pentru atașarea unui aminoacid la o proteină. Numărul lor total este de 64. Unii aminoacizi sunt determinați nu de unul, ci de mai mulți codoni.

Funcțiile proteinelor în organism

Alături de alte macromolecule biologice (polizaharide și lipide), proteinele sunt necesare organismului pentru a desfășura majoritatea proceselor de viață din celule. Proteinele realizează procese metabolice și transformări energetice. Ele fac parte din organite - structuri celulare, participă la sinteza substanței intercelulare.

Trebuie remarcat faptul că clasificarea proteinelor în funcție de funcțiile lor este destul de arbitrară, deoarece în unele organisme vii aceeași proteină poate îndeplini mai multe funcții diferite. Proteinele îndeplinesc multe funcții datorită faptului că au activitate enzimatică ridicată. În special, aceste enzime includ proteina motorie miozina, precum și proteinele reglatoare ale protein kinazei.

functie catalitica

Rolul cel mai studiat al proteinelor în organism este catalizarea diferitelor reacții chimice. Enzimele sunt un grup de proteine ​​cu proprietăți catalitice specifice. Fiecare dintre aceste enzime este un catalizator pentru una sau mai multe reacții similare. Știința cunoaște câteva mii de substanțe enzimatice. De exemplu, substanța pepsină, care descompune proteinele în timpul digestiei, este o enzimă.

Mai mult de 4.000 de reacții din corpul nostru trebuie să fie catalizate. Fără acțiunea enzimelor, reacția decurge de zeci și sute de ori mai lent.
Moleculele care se atașează la o enzimă în timpul unei reacții și apoi se modifică sunt numite substraturi. Enzima conține mulți aminoacizi, dar nu toți interacționează cu substratul și, cu atât mai mult, nu toți sunt implicați direct în procesul catalitic. Partea enzimei de care este atașat substratul este considerată locul activ al enzimei.

functie structurala

Proteinele structurale ale citoscheletului sunt un fel de cadru rigid care dă formă celulelor. Datorită acestora, forma celulelor se poate schimba. Acestea includ elastina, colagenul, cheratina. Principalele componente ale substanței intercelulare din țesutul conjunctiv sunt colagenul și elastina. Keratina este baza pentru formarea părului și a unghiilor, precum și a penelor la păsări.

Funcție de protecție

Exista mai multe functii protectoare ale proteinelor: fizica, imunitara, chimica.
Colagenul este implicat în formarea protecției fizice. El formează baza substanței intercelulare a unor tipuri de țesut conjunctiv precum oasele, cartilajele, tendoanele și straturile profunde ale pielii (derma). Exemple din acest grup de proteine ​​sunt trombinele și fibrinogenii, care sunt implicați în coagularea sângelui.

Apărarea imună implică participarea proteinelor care alcătuiesc sângele sau alte fluide biologice la formarea unui răspuns protector al organismului la atacul sau deteriorarea microorganismelor patogene. De exemplu, imunoglobulinele neutralizează virusurile, bacteriile sau proteinele străine. Anticorpii produși de sistemul imunitar se atașează de substanțe străine organismului, numite antigeni, și le neutralizează. De regulă, anticorpii sunt secretați în spațiul intercelular sau sunt fixați în membranele celulelor plasmatice specializate.

Enzimele și substratul nu sunt interconectate prea strâns, altfel cursul reacției catalizate poate fi perturbat. Dar stabilitatea atașării antigenului și a anticorpilor nu este limitată de nimic.

Protectia chimica consta in legarea diferitelor toxine de catre moleculele proteice, adica in asigurarea detoxificarii organismului. Cel mai important rol în detoxifierea organismului nostru îl au enzimele hepatice care descompun otrăvurile sau le transformă într-o formă solubilă. Toxinele dizolvate părăsesc rapid organismul.

Funcția de reglementare

Majoritatea proceselor intracelulare sunt reglate de molecule de proteine. Aceste molecule îndeplinesc o funcție foarte specializată și nu sunt nici un material de construcție pentru celule, nici o sursă de energie. Reglarea se realizează prin activitatea enzimelor sau prin legarea de alte molecule.
Protein kinazele joacă un rol important în reglarea proceselor din interiorul celulelor. Acestea sunt enzime care afectează activitatea altor proteine ​​prin atașarea particulelor de fosfat la ele. Ele fie cresc activitatea, fie o suprimă complet.

Funcția semnal

Funcția de semnalizare a proteinelor este exprimată în capacitatea lor de a servi ca substanțe de semnalizare. Ele transmit semnale între țesuturi, celule, organe. Uneori funcția de semnalizare este considerată similară cu cea de reglare, deoarece multe proteine ​​intracelulare reglatoare efectuează, de asemenea, semnalizare. Celulele comunică între ele folosind proteine ​​semnal care se propagă prin substanța intercelulară.

Citokinele, proteinele-hormonii îndeplinesc o funcție de semnalizare.
Hormonii sunt transportați în sânge. Receptorul, atunci când este legat de un hormon, declanșează un răspuns în celulă. Datorită hormonilor, este reglată concentrația de substanțe în celulele sanguine, precum și reglarea creșterii și reproducerii celulelor. Un exemplu de astfel de proteine ​​este binecunoscuta insulină, care reglează concentrația de glucoză în sânge.

Citokinele sunt molecule mesager peptidice mici. Ele acționează ca regulatori ai interacțiunii dintre diferite celule și, de asemenea, determină supraviețuirea acestor celule, inhibă sau stimulează creșterea și activitatea lor funcțională. Fără citokine, activitatea coordonată a sistemului nervos, endocrin și imunitar este imposibilă. De exemplu, citokinele pot provoca necroză tumorală - adică suprimarea creșterii și a activității vitale a celulelor inflamatorii.

functia de transport

Proteinele solubile care participă la transportul moleculelor mici ar trebui să se lege cu ușurință de substrat dacă acesta este prezent în concentrație mare și, de asemenea, ar trebui să-l elibereze cu ușurință acolo unde este în concentrație scăzută. Un exemplu de proteine ​​de transport este hemoglobina. Transportă oxigenul din plămâni și îl aduce în restul țesuturilor și, de asemenea, transferă dioxidul de carbon înapoi de la țesuturi la plămâni. Proteine ​​similare cu hemoglobina au fost găsite în toate regnurile organismelor vii.

Funcție de rezervă (sau de rezervă).

Aceste proteine ​​includ cazeina, ovalbumina și altele. Aceste proteine ​​de rezervă sunt stocate în ouă de animale și semințe de plante ca sursă de energie. Ei îndeplinesc funcții nutriționale. Multe proteine ​​sunt folosite în corpul nostru ca sursă de aminoacizi.

Funcția de receptor a proteinelor

Receptorii proteici pot fi localizați atât în ​​membrana celulară, cât și în citoplasmă. O parte a moleculei proteice primește un semnal (de orice natură: chimic, luminos, termic, mecanic). Proteina receptor suferă modificări conformaționale sub influența unui semnal. Aceste modificări afectează o altă parte a moleculei, care este responsabilă pentru transmiterea semnalului către alte componente celulare. Mecanismele de semnalizare sunt diferite unele de altele.

Funcția motor (sau motor).

Proteinele motorii sunt responsabile de asigurarea mișcării și contracției mușchilor (la nivelul corpului) și de mișcarea flagelilor și cililor, transportul intracelular al substanțelor, mișcarea ameboidă a leucocitelor (la nivel celular).

Proteine ​​în metabolism

Majoritatea plantelor și microorganismelor sunt capabile să sintetizeze cei 20 de aminoacizi esențiali, precum și unii aminoacizi suplimentari. Dar dacă se află în mediul înconjurător, atunci organismul va prefera să economisească energie și să le transporte înăuntru, decât să le sintetizeze.

Acei aminoacizi care nu sunt sintetizați de organism sunt numiți esențiali, prin urmare, ei pot veni la noi doar din exterior.

O persoană primește aminoacizi din acele proteine ​​conținute în alimente. Proteinele suferă denaturarea în timpul digestiei sub acțiunea sucurilor gastrice acide și a enzimelor. Unii dintre aminoacizii obținuți în urma procesului digestiv sunt utilizați pentru a sintetiza proteinele necesare, iar restul sunt transformați în glucoză în timpul gluconeogenezei sau sunt utilizați în ciclul Krebs (acesta este un proces de descompunere metabolică).

Utilizarea proteinelor ca sursă de energie este deosebit de importantă în condiții nefavorabile, când organismul folosește „rezerva de neatins” internă - propriile proteine. Aminoacizii sunt, de asemenea, o sursă importantă de azot pentru organism.

Nu există norme uniforme pentru necesarul zilnic de proteine. Microflora care locuiește în intestinul gros sintetizează și aminoacizi, iar aceștia nu pot fi luați în considerare la elaborarea normelor proteice.

Rezervele de proteine ​​din corpul uman sunt minime, iar noi proteine ​​pot fi sintetizate doar din proteinele în descompunere provenite din țesuturile corpului și din aminoacizii veniți cu alimente. Dintre acele substanțe care fac parte din grăsimi și carbohidrați, proteinele nu sunt sintetizate.

Deficit de proteine
Lipsa substanțelor proteice din alimentație provoacă o încetinire puternică a creșterii și dezvoltării copiilor. Pentru adulți, deficitul de proteine ​​este periculos din cauza apariției unor modificări profunde la nivelul ficatului, modificări ale nivelului hormonal, funcționare afectată a glandelor endocrine, absorbție afectată a nutrienților, memorie și performanță afectate și probleme cardiace. Toate aceste fenomene negative se datorează faptului că proteinele sunt implicate în aproape toate procesele corpului uman.

În anii 70 ai secolului trecut, s-au înregistrat cazuri fatale la persoane care urmau de multă vreme o dietă hipocalorică cu o deficiență pronunțată de proteine. De regulă, cauza imediată a morții în acest caz a fost modificări ireversibile ale mușchiului inimii.

Deficitul de proteine ​​reduce rezistenta sistemului imunitar la infectii, pe masura ce nivelul de formare a anticorpilor scade. Încălcarea sintezei interferonului și lizozimului (factori de protecție) provoacă o exacerbare a proceselor inflamatorii. În plus, deficiența de proteine ​​este adesea însoțită de o lipsă de vitamine, care, la rândul său, duce și la consecințe adverse.

Deficiența afectează producția de enzime și absorbția nutrienților importanți. Nu trebuie uitat că hormonii sunt formațiuni de proteine, prin urmare, lipsa proteinelor poate duce la tulburări hormonale severe.

Orice activitate de natură fizică dăunează celulelor musculare și cu cât este mai mare sarcina, cu atât mușchii suferă mai mult. Pentru a repara celulele musculare deteriorate, aveți nevoie de o cantitate mare de proteine ​​de înaltă calitate. Spre deosebire de credința populară, activitatea fizică este benefică numai atunci când organismului este furnizat suficient de proteine ​​cu alimente. Cu efort fizic intens, aportul de proteine ​​ar trebui să ajungă la 1,5 - 2 grame pe kilogram de greutate.

Excesul de proteine

Pentru a menține echilibrul de azot în organism, este nevoie de o anumită cantitate de proteine. Dacă există puțin mai multe proteine ​​în dietă, atunci acest lucru nu va dăuna sănătății. Cantitatea în exces de aminoacizi în acest caz este folosită pur și simplu ca o sursă suplimentară de energie.

Dar dacă o persoană nu face sport și, în același timp, consumă mai mult de 1,75 grame de proteine ​​pe kilogram de greutate, atunci un exces de proteine ​​se acumulează în ficat, care este transformat în compuși azotați și glucoză. Compusul azotat (ureea) trebuie să fie excretat de către rinichi din organism fără greșeală.

În plus, cu un exces de proteine, are loc o reacție acidă a organismului, care duce la o pierdere de calciu din cauza modificării regimului de băut. În plus, alimentele din carne bogate în proteine ​​conțin adesea purine, dintre care unele se depun în articulații în timpul metabolismului și provoacă dezvoltarea gutei. Trebuie remarcat faptul că tulburările asociate cu excesul de proteine ​​sunt mult mai puțin frecvente decât tulburările asociate cu deficitul de proteine.

O evaluare a unei cantități suficiente de proteine ​​din dietă se efectuează în funcție de starea echilibrului de azot. În organism, sinteza de noi proteine ​​și eliberarea produselor finite ale metabolismului proteic au loc în mod constant. Compoziția proteinelor include azot, care nu este conținut nici în grăsimi și nici în carbohidrați. Iar dacă azotul se depune în organism în rezervă, acesta se află exclusiv în compoziția proteinelor. Odată cu descompunerea proteinelor, acestea ar trebui să iasă în evidență împreună cu urina. Pentru ca funcționarea organismului să se desfășoare la nivelul dorit, este necesară completarea azotului eliminat. Bilanțul de azot înseamnă că cantitatea de azot consumată se potrivește cu cantitatea excretată din organism.

Nutriție proteică

Beneficiile proteinelor dietetice sunt evaluate prin coeficientul de digestibilitate a proteinelor. Acest coeficient ține cont de valoarea chimică (compoziția aminoacizilor) și de valoarea biologică (procentul digestiei proteinelor). Sursele complete de proteine ​​sunt acele alimente care au un factor de digestibilitate de 1,00.

Factorul de digestibilitate este de 1,00 în următoarele alimente: ouă, proteine ​​din soia, lapte. Carnea de vită prezintă un coeficient de 0,92.

Aceste produse sunt o sursă de proteine ​​de înaltă calitate, dar trebuie să rețineți că conțin multe grăsimi, așa că nu este de dorit să abuzați de frecvența lor în dietă. Pe lângă o cantitate mare de proteine, în organism va pătrunde și o cantitate excesivă de grăsime.

Alimente preferate bogate în proteine: brânzeturi de soia, brânzeturi cu conținut scăzut de grăsimi, vițel slab, albușuri de ou, brânză de vaci cu conținut scăzut de grăsimi, pește și fructe de mare proaspete, miel, pui, carne albă.
Alimentele mai puțin preferate includ: laptele și iaurtul cu adaos de zahăr, carnea roșie (mușchiul), carnea închisă de pui și curcanul, bucățile slabe, brânză de vaci de casă, carnea procesată sub formă de slănină, salam, șuncă.

Albușul de ou este o proteină pură, fără grăsimi. Carnea slabă conține aproximativ 50% din kilocaloriile care provin din proteine; în produsele care conțin amidon - 15%; în lapte degresat - 40%; în legume - 30%.

Regula principală atunci când alegeți o dietă cu proteine ​​este următoarea: mai multe proteine ​​pe unitate de calorii și un raport ridicat de digestibilitate a proteinelor. Cel mai bine este să consumați alimente sărace în grăsimi și bogate în proteine. Datele despre calorii pot fi găsite pe ambalajul oricărui produs. Datele generalizate despre conținutul de proteine ​​și grăsimi din acele produse al căror conținut de calorii este greu de calculat pot fi găsite în tabele speciale.

Proteinele tratate termic sunt mai ușor de digerat, deoarece devin ușor disponibile pentru acțiunea enzimelor din tractul digestiv. Cu toate acestea, tratamentul termic poate reduce valoarea biologică a proteinei datorită faptului că unii aminoacizi sunt distruși.

Conținutul de proteine ​​și grăsimi din unele alimente

Produse	Proteine, grame	Grăsime, grame
Pui	20,8	8,9
inima	15	3
Carne slabă de porc	16,3	27,8
Vită	18,9	12,3
Vițel	19,7	1,2
Cârnatul fiert de doctor	13,7	22,9
Cârnați fierți dietetici	12,2	13,5
Pollock	15,8	0,7
Hering	17,7	19,6
Caviar de sturion granulat	28,6	9,8
Pâine de grâu din făină I grad	7,6	2,3
pâine de secara	4,5	0,8
Produse de patiserie dulci	7,2	4,3

Este foarte util să consumi produse din soia: brânză tofu, lapte, carne. Soia conține absolut toți aminoacizii necesari într-un asemenea raport care este necesar pentru a satisface nevoile organismului. În plus, este bine absorbit.
Cazeina găsită în lapte este, de asemenea, o proteină completă. Coeficientul său de digestibilitate este de 1,00. Combinația de cazeine izolate din lapte și soia face posibilă crearea de alimente sănătoase cu un conținut ridicat de proteine, în timp ce acestea nu conțin lactoză, ceea ce le permite să fie consumate de persoanele care suferă de intoleranță la lactoză. Un alt plus al unor astfel de produse este că nu conțin zer, care este o sursă potențială de alergeni.

Metabolismul proteinelor

Pentru a absorbi proteinele, organismul are nevoie de multă energie. În primul rând, organismul trebuie să descompună lanțul de aminoacizi al proteinei în mai multe lanțuri scurte sau în aminoacizii înșiși. Acest proces este destul de lung și necesită diferite enzime pe care organismul trebuie să le creeze și să le transporte în tractul digestiv. Produsele reziduale ale metabolismului proteic - compușii azotați - trebuie îndepărtate din organism.


Toate aceste acțiuni consumă în total o cantitate considerabilă de energie pentru absorbția alimentelor proteice. Prin urmare, alimentele proteice stimulează accelerarea metabolismului și o creștere a costurilor energetice pentru procesele interne.

Organismul poate cheltui aproximativ 15% din conținutul caloric total al dietei pentru asimilarea alimentelor.
Alimentele cu un conținut ridicat de proteine, în proces de metabolism, contribuie la creșterea producției de căldură. Temperatura corpului crește ușor, ceea ce duce la un consum suplimentar de energie pentru procesul de termogeneză.

Proteinele nu sunt întotdeauna folosite ca substanță energetică. Acest lucru se datorează faptului că utilizarea lor ca sursă de energie pentru organism poate fi neprofitabilă, deoarece dintr-o anumită cantitate de grăsimi și carbohidrați poți obține mult mai multe calorii și mult mai eficient decât dintr-o cantitate similară de proteine. În plus, rareori există un exces de proteine ​​în organism, iar dacă există, atunci majoritatea proteinelor în exces merg pentru a îndeplini funcții plastice.

În cazul în care dieta lipsește sursele de energie sub formă de grăsimi și carbohidrați, organismul este luat să folosească grăsimile acumulate.

O cantitate suficientă de proteine ​​în dietă ajută la activarea și normalizarea unui metabolism lent la persoanele care sunt obeze și, de asemenea, vă permite să mențineți masa musculară.

Dacă nu există suficiente proteine, organismul trece la utilizarea proteinelor musculare. Acest lucru se datorează faptului că mușchii nu sunt atât de importanți pentru întreținerea corpului. Majoritatea caloriilor sunt arse în fibrele musculare, iar o scădere a masei musculare reduce costurile energetice ale organismului.

Foarte des, persoanele care urmează diverse diete pentru slăbire aleg o dietă în care foarte puține proteine ​​intră în organism cu alimente. De regulă, acestea sunt diete cu legume sau fructe. Pe lângă rău, o astfel de dietă nu va aduce nimic. Funcționarea organelor și sistemelor cu lipsă de proteine ​​este inhibată, ceea ce provoacă diverse tulburări și boli. Fiecare dieta trebuie luata in considerare in ceea ce priveste necesarul de proteine ​​al organismului.

Procese precum absorbția proteinelor și utilizarea lor în nevoile energetice, precum și excreția de produși ai metabolismului proteic, necesită mai mult lichid. Pentru a nu vă deshidratați, trebuie să luați aproximativ 2 litri de apă pe zi.

Dar viața de pe planeta noastră a apărut dintr-o picătură coacervată. Era, de asemenea, o moleculă de proteină. Adică, rezultă concluzia că acești compuși chimici sunt baza întregii vieți care există astăzi. Dar ce sunt structurile proteinelor? Ce rol joacă ei în viața corpului și a oamenilor astăzi? Ce tipuri de proteine ​​există? Să încercăm să ne dăm seama.

Proteine: un concept general

Din punct de vedere, molecula substanței luate în considerare este o secvență de aminoacizi interconectați prin legături peptidice.

Fiecare aminoacid are două grupe funcționale:

• carboxil -COOH;
• o grupare amino -NH2.

Între ele are loc formarea de legături în diferite molecule. Astfel, legătura peptidică are forma -CO-NH. O moleculă de proteină poate conține sute sau mii de astfel de grupuri, va depinde de substanța specifică. Tipurile de proteine ​​sunt foarte diverse. Printre acestea se numara si cele care contin aminoacizi esentiali pentru organism, ceea ce inseamna ca trebuie ingerati cu alimente. Există soiuri care îndeplinesc funcții importante în membrana celulară și citoplasma acesteia. Sunt izolați și catalizatorii biologici - enzime, care sunt și molecule de proteine. Ele sunt utilizate pe scară largă în viața umană și nu participă doar la procesele biochimice ale ființelor vii.

Greutatea moleculară a compușilor luați în considerare poate varia de la câteva zeci la milioane. La urma urmei, numărul de unități monomerice dintr-un lanț polipeptidic mare este nelimitat și depinde de tipul unei anumite substanțe. Proteina în forma sa pură, în conformația sa nativă, poate fi văzută la examinarea unui ou de găină într-o masă coloidală densă, de culoare galben deschis, transparentă, în interiorul căreia se află gălbenușul - aceasta este substanța dorită. Același lucru se poate spune despre brânza de vaci fără grăsimi.Acest produs este, de asemenea, proteine ​​aproape pure în forma sa naturală.

Cu toate acestea, nu toți compușii luați în considerare au aceeași structură spațială. În total, se disting patru organizații ale moleculei. Speciile își determină proprietățile și vorbesc despre complexitatea structurii. De asemenea, se știe că moleculele mai încurcate spațial sunt supuse unei procesări extinse la oameni și animale.

Tipuri de structuri proteice

Sunt patru în total. Să aruncăm o privire la ce este fiecare dintre ele.

1. Primar. Reprezintă secvența liniară obișnuită de aminoacizi conectați prin legături peptidice. Nu există răsturnări spațiale, nici spiralizare. Numărul de legături incluse în polipeptidă poate ajunge la câteva mii. Tipuri de proteine ​​cu o structură similară sunt glicilalanina, insulina, histonele, elastina și altele.
2. Secundar. Este format din două lanțuri polipeptidice care sunt răsucite sub formă de spirală și orientate unul spre celălalt prin ture formate. În acest caz, între ele se formează legături de hidrogen, ținându-le împreună. Așa se formează o singură moleculă de proteină. Tipurile de proteine ​​de acest tip sunt următoarele: lizozimă, pepsină și altele.
3. Conformatia tertiara. Este o structură secundară compactă și compactă. Aici apar și alte tipuri de interacțiuni, pe lângă legăturile de hidrogen - aceasta este interacțiunea van der Waals și forțele de atracție electrostatică, contact hidrofil-hidrofob. Exemple de structuri sunt albumina, fibroina, proteina de mătase și altele.
4. Cuaternar. Cea mai complexă structură, care sunt mai multe lanțuri de polipeptide răsucite într-o spirală, rostogolite într-o bilă și unite toate împreună într-un glob. Exemple precum insulina, feritina, hemoglobina, colagenul ilustrează tocmai o astfel de conformație a proteinei.

Dacă luăm în considerare toate structurile date ale moleculelor în detaliu din punct de vedere chimic, atunci analiza va dura mult timp. Într-adevăr, cu cât configurația este mai mare, cu atât structura sa mai complexă și mai complicată, cu atât mai multe tipuri de interacțiuni sunt observate în moleculă.

Denaturarea moleculelor proteice

Una dintre cele mai importante proprietăți chimice ale polipeptidelor este capacitatea lor de a se descompune sub influența anumitor condiții sau agenți chimici. De exemplu, diferite tipuri de denaturare a proteinelor sunt larg răspândite. Ce este acest proces? Constă în distrugerea structurii native a proteinei. Adică, dacă inițial molecula avea o structură terțiară, atunci după acțiunea agenților speciali se va prăbuși. Cu toate acestea, secvența reziduurilor de aminoacizi rămâne neschimbată în moleculă. Proteinele denaturate își pierd rapid proprietățile fizice și chimice.

Ce reactivi pot duce la procesul de distrugere a conformației? Sunt câteva.

1. Temperatura. Când este încălzit, are loc o distrugere treptată a structurii cuaternare, terțiare, secundare a moleculei. Vizual, acest lucru poate fi observat, de exemplu, atunci când prăjiți un ou obișnuit de găină. „Proteina” rezultată este structura primară a polipeptidei albuminei care a fost în produsul brut.
2. Radiația.
3. Acțiunea agenților chimici puternici: acizi, alcaline, săruri ale metalelor grele, solvenți (de exemplu, alcooli, eteri, benzen și altele).

Acest proces este uneori numit și topirea moleculei. Tipurile de denaturare a proteinelor depind de agentul sub a cărui acțiune s-a produs. În plus, în unele cazuri, are loc procesul invers. Aceasta este renaturarea. Nu toate proteinele sunt capabile să-și restabilească structura înapoi, dar o parte semnificativă dintre ele poate face acest lucru. Așadar, chimiști din Australia și America au efectuat renaturarea unui ou fiert de găină folosind niște reactivi și o metodă de centrifugare.

Acest proces este important pentru organismele vii în sinteza lanțurilor polipeptidice de către ribozomi și ARNr în celule.

Hidroliza unei molecule de proteine

Alături de denaturare, proteinele se caracterizează printr-o altă proprietate chimică - hidroliza. Aceasta este, de asemenea, distrugerea conformației native, dar nu a structurii primare, ci complet a aminoacizilor individuali. O parte importantă a digestiei este hidroliza proteinelor. Tipurile de hidroliză a polipeptidelor sunt următoarele.

1. Chimic. Pe baza acțiunii acizilor sau alcalinelor.
2. Biologic sau enzimatic.

Cu toate acestea, esența procesului rămâne neschimbată și nu depinde de ce tipuri de hidroliză a proteinelor au loc. Ca rezultat, se formează aminoacizi, care sunt transportați către toate celulele, organele și țesuturile. Transformarea lor ulterioară constă în participarea la sinteza de noi polipeptide, deja cele care sunt necesare pentru un anumit organism.

În industrie, procesul de hidroliză a moleculelor de proteine ​​este utilizat doar pentru a obține aminoacizii doriti.

Funcțiile proteinelor în organism

Diferite tipuri de proteine, carbohidrați, grăsimi sunt componente vitale pentru funcționarea normală a oricărei celule. Și asta înseamnă întregul organism ca întreg. Prin urmare, rolul lor se datorează în mare măsură gradului ridicat de semnificație și ubicuitate în cadrul ființelor vii. Există mai multe funcții principale ale moleculelor polipeptidice.

1. catalitic. Este realizat de enzime care au o structură proteică. Despre ele vom vorbi mai târziu.
2. Structural. Tipurile de proteine ​​și funcțiile lor în organism afectează în primul rând structura celulei în sine, forma acesteia. În plus, polipeptidele care îndeplinesc acest rol formează păr, unghii, cochilii de moluște și pene de pasăre. Ele sunt, de asemenea, o anumită armătură în corpul celulei. Cartilajul este, de asemenea, format din aceste tipuri de proteine. Exemple: tubulina, keratina, actina si altele.
3. de reglementare. Această funcție se manifestă prin participarea polipeptidelor în procese precum: transcripție, traducere, ciclu celular, splicing, citire ARNm și altele. În toate acestea, ei joacă un rol important ca regulator.
4. Semnal. Această funcție este îndeplinită de proteinele situate pe membrana celulară. Ei transmit semnale diferite de la o unitate la alta, iar acest lucru duce la comunicarea între țesuturi. Exemple: citokine, insulina, factori de creștere și altele.
5. Transport. Unele tipuri de proteine ​​și funcțiile lor pe care le îndeplinesc sunt pur și simplu vitale. Acest lucru se întâmplă, de exemplu, cu hemoglobina proteică. Transporta oxigenul de la celula la celula in sange. Pentru o persoană este de neînlocuit.
6. Rezervă sau rezervă. Astfel de polipeptide se acumulează în plante și ouă de animale ca o sursă de nutriție și energie suplimentară. Un exemplu sunt globulinele.
7. Motor. O funcție foarte importantă, mai ales pentru cele mai simple organisme și bacterii. La urma urmei, ei se pot mișca numai cu ajutorul flagelilor sau cililor. Și aceste organite, prin natura lor, nu sunt altceva decât proteine. Exemple de astfel de polipeptide sunt următoarele: miozină, actină, kinesină și altele.

Evident, funcțiile proteinelor din corpul uman și ale altor ființe vii sunt foarte numeroase și importante. Acest lucru confirmă încă o dată că fără compușii pe care îi luăm în considerare, viața pe planeta noastră este imposibilă.

Funcția protectoare a proteinelor

Polipeptidele pot proteja împotriva diferitelor influențe: chimice, fizice, biologice. De exemplu, dacă organismul este în pericol sub formă de virus sau bacterii de natură străină, atunci imunoglobulinele (anticorpii) intră în luptă cu ele, îndeplinind un rol protector.

Dacă vorbim despre efecte fizice, atunci fibrina și fibrinogenul, care sunt implicate în coagularea sângelui, joacă un rol important aici.

Proteinele alimentare

Tipurile de proteine ​​din dietă sunt următoarele:

• complete - cele care contin toti aminoacizii necesari organismului;
• incomplete - cele în care există o compoziție incompletă de aminoacizi.

Cu toate acestea, ambele sunt importante pentru corpul uman. Mai ales primul grup. Fiecare persoană, mai ales în perioadele de dezvoltare intensivă (copilărie și adolescență) și pubertate, trebuie să mențină în sine un nivel constant de proteine. La urma urmei, am luat deja în considerare funcțiile pe care le îndeplinesc aceste molecule uimitoare și știm că practic nici un singur proces, nici o singură reacție biochimică din interiorul nostru nu poate face fără participarea polipeptidelor.

De aceea este necesar în fiecare zi să consumați doza zilnică de proteine ​​​​conținute în următoarele produse:

• ou;
• lapte;
• brânză de vacă;
• carne si peste;
• fasole;
• fasole;
• arahide;
• grâu;
• ovăz;
• linte și altele.

Dacă cineva consumă 0,6 g de polipeptidă pe kg de greutate pe zi, atunci unei persoane nu îi vor lipsi niciodată acești compuși. Dacă pentru o lungă perioadă de timp organismul nu primește proteinele necesare, atunci apare o boală, care poartă numele de foamete de aminoacizi. Acest lucru duce la tulburări metabolice severe și, ca urmare, la multe alte afecțiuni.

Proteine ​​într-o celulă

În interiorul celei mai mici unități structurale dintre toate ființele vii - celulele - există și proteine. În plus, ele îndeplinesc aproape toate funcțiile de mai sus acolo. În primul rând, se formează citoscheletul celulei, format din microtubuli, microfilamente. Servește la menținerea formei, precum și la transportul în interior între organele. Diferiți ioni și compuși se mișcă de-a lungul moleculelor de proteine, ca de-a lungul canalelor sau șinelor.

Important este și rolul proteinelor scufundate în membrană și situate pe suprafața acesteia. Aici îndeplinesc atât funcții de receptor, cât și de semnal, participă la construcția membranei în sine. Ei stau de pază, ceea ce înseamnă că joacă un rol protector. Ce tipuri de proteine ​​din celulă pot fi atribuite acestui grup? Sunt multe exemple, iată câteva.

1. actina si miozina.
2. Elastină.
3. Keratină.
4. Colagen.
5. Tubulina.
6. Hemoglobină.
7. Insulină.
8. Transcobalamina.
9. Transferrina.
10. Albumină.

În total, există câteva sute de diferite care se mișcă constant în interiorul fiecărei celule.

Tipuri de proteine ​​din organism

Desigur, au o mare varietate. Dacă încercați să împărțiți cumva toate proteinele existente în grupuri, atunci puteți obține ceva ca această clasificare.

În general, multe caracteristici pot fi luate ca bază pentru clasificarea proteinelor găsite în organism. Unul nu există încă.

Enzime

Catalizatori biologici de natură proteică, care accelerează semnificativ toate procesele biochimice în curs. Schimbul normal este imposibil fără acești compuși. Toate procesele de sinteză și dezintegrare, asamblarea moleculelor și replicarea lor, traducerea și transcripția și altele sunt efectuate sub influența unui anumit tip de enzimă. Exemple de aceste molecule sunt:

• oxidoreductaze;
• transferaze;
• catalaza;
• hidrolaze;
• izomeraze;
• lyase și altele.

Astăzi, enzimele sunt folosite în viața de zi cu zi. Deci, în producția de pulbere de spălat, sunt adesea folosite așa-numitele enzime - aceștia sunt catalizatori biologici. Acestea îmbunătățesc calitatea spălării respectând regimul de temperatură specificat. Se leagă cu ușurință de particulele de murdărie și le îndepărtează de pe suprafața țesăturilor.

Cu toate acestea, datorită naturii lor proteice, enzimele nu tolerează apa prea fierbinte sau apropierea de medicamente alcaline sau acide. Într-adevăr, în acest caz, va avea loc procesul de denaturare.

Proteinele structurale ale citoscheletului, ca un fel de armătură, dau formă celulelor și multor organite și sunt implicate în schimbarea formei celulelor. Majoritatea proteinelor structurale sunt filamentoase: de exemplu, monomerii de actină și tubulină sunt proteine ​​globulare, solubile, dar după polimerizare formează filamente lungi care alcătuiesc citoscheletul care permite celulei să-și mențină forma. Colagenul și elastina sunt componentele principale ale substanței intercelulare ale țesutului conjunctiv (de exemplu, cartilajul), iar părul, unghiile, pene de pasăre și unele cochilii sunt alcătuite dintr-o altă proteină structurală, keratina.

Funcție de protecție

Există mai multe tipuri de funcții de protecție ale proteinelor:

Protecție fizică. Colagenul ia parte la el - o proteină care formează baza substanței intercelulare a țesuturilor conjunctive (inclusiv oase, cartilaj, tendoane și straturile profunde ale pielii (derm)); keratina, care formează baza scuturilor cornoase, părului, penelor, coarnelor și altor derivați ai epidermei. De obicei, astfel de proteine ​​sunt considerate proteine ​​cu funcție structurală. Exemple din acest grup de proteine ​​sunt fibrinogenii și trombinele, care sunt implicate în coagularea sângelui.

Protecție chimică. Legarea toxinelor de moleculele de proteine ​​poate asigura detoxifierea acestora. Enzimele hepatice joacă un rol deosebit de important în detoxifiere la om, descompunând otravurile sau transformându-le într-o formă solubilă, ceea ce contribuie la eliminarea lor rapidă din organism.

Protecție imunitară. Proteinele care alcătuiesc sângele și alte fluide biologice sunt implicate în răspunsul de apărare al organismului atât la daune, cât și la atacul agenților patogeni. Proteinele sistemului complement și anticorpii (imunoglobuline) aparțin proteinelor din a doua grupă; neutralizează bacteriile, virusurile sau proteinele străine. Anticorpii, care fac parte din sistemul imunitar adaptativ, se atașează de substanțe, antigene, străine organismului dat și, prin urmare, îi neutralizează, îndreptându-i către locurile de distrugere. Anticorpii pot fi secretați în spațiul intercelular sau pot fi atașați de membranele limfocitelor B specializate numite celule plasmatice. În timp ce enzimele au o afinitate limitată pentru un substrat, deoarece atașarea prea mare la un substrat poate interfera cu reacția catalizată, nu există o limită a persistenței atașării anticorpilor la un antigen.

Funcția de reglementare

Multe procese din interiorul celulelor sunt reglementate de molecule de proteine, care nu servesc nici ca sursă de energie, nici ca material de construcție pentru celulă. Aceste proteine ​​reglează transcripția, translația, splicing-ul, precum și activitatea altor proteine ​​etc. Funcția de reglare a proteinelor se realizează fie datorită activității enzimatice (de exemplu, protein kinaza), fie datorită legării specifice de alte molecule, care, de regulă, afectează interacțiunea enzimelor cu aceste molecule.

Astfel, transcripția genelor este determinată de atașarea factorilor de transcripție - proteine ​​activatoare și proteine ​​represoare - la secvențele reglatoare ale genelor. La nivel de traducere, citirea multor ARNm este reglementată și de atașarea factorilor proteici, iar degradarea ARN-ului și a proteinelor este realizată și de complexe proteice specializate. Cel mai important rol în reglarea proceselor intracelulare îl au protein kinazele - enzime care activează sau inhibă activitatea altor proteine ​​prin atașarea grupărilor fosfat la acestea.

Structura moleculelor de proteine. Legătura proprietăților, funcțiilor și activității proteinelor cu organizarea lor structurală (specificitatea, apartenența la specii, efectul de recunoaștere, dinamism, efectul interacțiunii cooperative).

Veverițe - Acestea sunt substanțe care conțin azot cu molecul mare, constând din reziduuri de aminoacizi legate prin legături peptidice. Proteinele sunt altfel numite proteine;

Proteinele simple sunt construite din aminoacizi și, atunci când sunt hidrolizate, se descompun, respectiv, numai în aminoacizi. Proteinele complexe sunt proteine ​​cu două componente care constau dintr-o proteină simplă și o componentă neproteică numită grup protetic. În timpul hidrolizei proteinelor complexe, pe lângă aminoacizii liberi, se eliberează partea neproteică sau produșii săi de degradare. Proteinele simple, la rândul lor, sunt împărțite pe baza unor criterii selectate condiționat într-un număr de subgrupe: protamine, histone, albumine, globuline, prolamine, gluteline etc.

Clasificarea proteinelor complexe se bazează pe natura chimică a componentei lor neproteice. În conformitate cu aceasta, există: fosfoproteine ​​(conțin acid fosforic), cromoproteine ​​(include pigmenți), nucleoproteine ​​(conțin acizi nucleici), glicoproteine ​​(conțin carbohidrați), lipoproteine ​​(conțin lipide) și metaloproteine ​​(conțin metale).

3. Structura proteinelor.

Secvența reziduurilor de aminoacizi din lanțul polipeptidic al unei molecule proteice se numește structura primară a proteinei. Structura primară a unei proteine, în plus față de un număr mare de legături peptidice, conține de obicei și un număr mic de legături disulfurice (-S-S-). Configurația spațială a lanțului polipeptidic, mai precis tipul helix polipeptidic, determinăsecundar structura proteinelor, este prezentat în mai ales α-helix, care se fixează prin legături de hidrogen. structura tertiara-lanţul polipeptidic, înfăşurat în întregime sau parţial, este situat sau ambalat în spaţiu (într-un glob). Stabilitatea cunoscută a structurii terțiare a proteinei este asigurată de legăturile de hidrogen, forțele intermoleculare van der Waals, interacțiunea electrostatică a grupărilor încărcate etc.

Structura proteinelor cuaternare - o structură constând dintr-un anumit număr de lanțuri polipeptidice care ocupă o poziție strict fixă ​​unul față de celălalt.

Exemplul clasic de proteină având o structură cuaternară este hemoglobină.

Proprietățile fizice ale proteinelor: soluții cu vâscozitate ridicată,

difuzie neglijabilă, capacitate mare de umflare, activitate optică, mobilitate în câmp electric, presiune osmotică scăzută și presiune oncotică mare, capacitatea de a absorbi razele UV la 280 nm, ca și aminoacizii, sunt amfotere datorită prezenței NH2- și COOH- libere. grupe și sunt caracterizate, respectiv, de toți St. voi acizi și baze. Au proprietăți hidrofile pronunțate. Soluțiile lor au o presiune osmotică foarte scăzută, vâscozitate mare și difuzivitate mică. Proteinele sunt capabile să se umfle într-o măsură foarte mare. Fenomenul de împrăștiere a luminii, care stă la baza determinării cantitative a proteinelor prin nefelometrie, este asociat cu starea coloidală a proteinelor.

Proteinele sunt capabile să adsorbe compuși organici cu greutate moleculară mică și ioni anorganici de pe suprafața lor. Această proprietate determină funcțiile de transport ale proteinelor individuale.

Proprietățile chimice ale proteinelor sunt diverse, deoarece radicalii laterali ai resturilor de aminoacizi conțin diferite grupe funcționale (-NH2, -COOH, -OH, -SH etc.). O reacție caracteristică pentru proteine ​​este hidroliza legăturilor peptidice. Datorită prezenței atât a grupurilor amino, cât și a grupurilor carboxil, proteinele au proprietăți amfotere.

Denaturarea proteinelor- distrugerea legăturilor care stabilizează structurile cuaternare, terțiare și secundare, ducând la dezorientarea configurației moleculei proteice și însoțită de pierderea proprietăților native.

Există factori fizici (temperatura, presiune, impact mecanic, radiații ultrasonice și ionizante) și chimici (metale grele, acizi, alcalii, solvenți organici, alcaloizi) care provoacă denaturarea.

Procesul invers este renaturare, adică restabilirea proprietăților fizico-chimice și biologice ale proteinei. Renaturarea nu este posibilă dacă structura primară este afectată.

Majoritatea proteinelor se denaturează atunci când sunt încălzite cu o soluție peste 50-60 ° C. Manifestările externe ale denaturarii se reduc la o pierdere a solubilității, în special la punctul izoelectric, o creștere a vâscozității soluțiilor de proteine, o creștere a cantității de funcțional liber. SH-rpypp și o schimbare a naturii împrăștierii cu raze X, globule de molecule de proteine ​​native și formează structuri aleatorii și dezordonate.

funcția de contracție. actina și miozina sunt proteine ​​specifice țesutului muscular. functie structurala. proteine ​​fibrilare, în special colagen în țesutul conjunctiv, keratina în păr, unghii, piele, elastina în peretele vascular etc.

functia hormonala. O serie de hormoni sunt reprezentați de proteine ​​sau polipeptide, cum ar fi hormonii glandei pituitare, pancreasului etc. Unii hormoni sunt derivați ai aminoacizilor.

Funcția nutrițională (rezervă). proteine ​​de rezervă care sunt surse de nutriție pentru făt.proteina principală a laptelui (cazeina) îndeplinește și o funcție preponderent nutritivă.

Funcțiile biologice ale proteinelor. Diversitatea proteinelor în ceea ce privește organizarea structurală și funcția biologică. Polimorfismul. Diferențele în compoziția proteică a organelor și țesuturilor. Modificări ale compoziției în ontogenie și în boli.

-Grad de dificultate Structurile proteinelor sunt împărțite în simple și complexe. Simplu sau monocomponent proteinele constau numai din partea proteică și, atunci când sunt hidrolizate, dau aminoacizi. La dificil sau bicomponent include proteine, în a cărui compoziție include o proteină și un grup suplimentar de natură neproteică, numită protetice. ( pot acţiona lipidele, carbohidraţii, acizii nucleici); respectiv, proteinele complexe se numesc lipoproteine, glicoproteine, nucleoproteine.

- după forma moleculei proteice proteinele sunt împărțite în două grupe: fibrilare (fibroase) și globulare (corpusculare). proteine ​​fibrilare caracterizate printr-un raport mare dintre lungimea lor și diametrul (câteva zeci de unități). Moleculele lor sunt filamentoase și sunt de obicei colectate în mănunchiuri care formează fibre. (sunt componentele principale ale stratului exterior al pielii, formând învelișurile de protecție ale corpului uman). De asemenea, sunt implicați în formarea țesutului conjunctiv, inclusiv a cartilajului și a tendoanelor.

Marea majoritate a proteinelor naturale sunt globulare. Pentru proteine ​​globulare caracterizat printr-un raport mic dintre lungime și diametru al moleculei (mai multe unități). Avand o conformatie mai complexa, proteinele globulare sunt si ele mai diverse.

-În raport cu solvenții selectați în mod convențional aloca albumineșiglobuline. Albumine se dizolvă foarte bine în apă și soluții saline concentrate. Globuline insolubil în apă şi în soluții de săruri de concentrație moderată.

--Clasificarea funcțională a proteinelor cel mai satisfăcător, deoarece se bazează nu pe un semn aleatoriu, ci pe o funcție îndeplinită. În plus, este posibil să se distingă asemănarea structurilor, proprietăților și activității funcționale a proteinelor specifice incluse în orice clasă.

proteine ​​active catalitic numit enzime. Ele catalizează aproape toate transformările chimice din celulă. Acest grup de proteine ​​va fi discutat în detaliu în Capitolul 4.

Hormonii reglează metabolismul în interiorul celulelor și integrează metabolismul în diferite celule ale corpului în ansamblu.

Receptorii leagă selectiv diverși regulatori (hormoni, mediatori) de pe suprafața membranelor celulare.

Proteine ​​de transport efectuează legarea și transportul substanțelor între țesuturi și prin membranele celulare.

Proteine ​​structurale . În primul rând, acest grup include proteine ​​implicate în construcția diferitelor membrane biologice.

Veverițe - inhibitori enzime constituie un grup mare de inhibitori endogeni. Acestea reglează activitatea enzimelor.

contractilă veverite asigură un proces mecanic de reducere folosind energie chimică.

Proteine ​​toxice - unele proteine ​​și peptide secretate de organisme (șerpi, albine, microorganisme) care sunt otrăvitoare pentru alte organisme vii.

proteine ​​protectoare. anticorpi - substanțe proteice produse de un organism animal ca răspuns la introducerea unui antigen. Anticorpii, care interacționează cu antigenele, îi dezactivează și protejează astfel organismul de efectele compușilor străini, viruși, bacterii etc.

Compoziția proteinelor depinde de fiziologie. Activitate, compoziție și alimentație alimentară, bioritmuri. În procesul de dezvoltare, compoziția se modifică semnificativ (de la zigot la formarea de organe diferențiate cu funcții specializate). De exemplu, eritrocitele conțin hemoglobină, care asigură transportul oxigenului prin sânge, celulele șoarecilor conțin proteine ​​contractile actină și miozină, rodopsina este o proteină din retină etc. În boli, compoziția proteinelor se modifică - proteinopatie. Proteinopatiile ereditare se dezvoltă ca urmare a deteriorării aparatului genetic. Orice proteină nu este deloc sintetizată sau este sintetizată, dar structura ei primară este modificată (anemia falciforme). Orice boală este însoțită de o modificare a compoziției proteinelor, de exemplu. se dezvoltă proteinopatia dobândită. În acest caz, structura primară a proteinelor nu este perturbată, dar are loc o modificare cantitativă a proteinelor, în special în acele organe și țesuturi în care se dezvoltă procesul patologic. De exemplu, în cazul pancreatitei, producția de enzime necesare pentru digestia nutrienților în tractul gastrointestinal scade.

Factorii de deteriorare a structurii și funcției proteinelor, rolul daunelor în patogeneza bolilor. Proteinopatie

Compoziția proteică a corpului unui adult sănătos este relativ constantă, deși sunt posibile modificări ale cantității de proteine ​​individuale în organe și țesuturi. În diferite boli, există o schimbare în compoziția proteică a țesuturilor. Aceste modificări se numesc proteinopatii. Există proteinopatii ereditare și dobândite. Proteinopatiile ereditare se dezvoltă ca urmare a deteriorării aparatului genetic al unui anumit individ. Orice proteină nu este deloc sintetizată sau este sintetizată, dar structura sa primară este modificată. Orice boală este însoțită de o modificare a compoziției proteice a organismului, adică. se dezvoltă proteinopatia dobândită. În acest caz, structura primară a proteinelor nu este perturbată, dar de obicei există o modificare cantitativă a proteinelor, în special în acele organe și țesuturi în care se dezvoltă procesul patologic. De exemplu, în cazul pancreatitei, producția de enzime necesare pentru digestia nutrienților în tractul gastrointestinal scade.

În unele cazuri, proteinopatiile dobândite se dezvoltă ca urmare a modificărilor condițiilor în care funcționează proteinele. Deci, atunci când pH-ul mediului se modifică pe partea alcalină (alcaloze de natură variată), conformația hemoglobinei se modifică, afinitatea acesteia pentru O 2 crește și livrarea de O 2 către țesuturi scade (hipoxie tisulară).

Uneori, ca urmare a bolii, nivelul metaboliților din celule și din serul sanguin crește, ceea ce duce la modificarea unor proteine ​​și la perturbarea funcției acestora.

În plus, proteinele pot fi eliberate din celulele organului deteriorat în sânge, care în mod normal sunt determinate acolo doar în urme. În diferite boli, studiile biochimice ale compoziției proteice a sângelui sunt adesea folosite pentru a clarifica diagnosticul clinic.

4. Structura primară a proteinelor. Dependența proprietăților și funcțiilor proteinelor de structura lor primară. Modificări ale structurii primare, proteinopatie.