Mga protina- ang mga ito ay high-molecular (molecular weight ay nag-iiba mula 5-10 thousand hanggang 1 million o higit pa) natural polymers, ang mga molekula nito ay binuo mula sa mga residue ng amino acid na konektado ng isang amide (peptide) bond.

Ang mga protina ay tinatawag ding mga protina (Griyego na "protos" - ang una, mahalaga). Ang bilang ng mga residue ng amino acid sa isang molekula ng protina ay lubhang nag-iiba at kung minsan ay umaabot ng ilang libo. Ang bawat protina ay may sariling pagkakasunod-sunod ng mga residue ng amino acid.

Ang mga protina ay gumaganap ng iba't ibang biological function: catalytic (enzymes), regulatory (hormones), structural (collagen, fibroin), motor (myosin), transport (hemoglobin, myoglobin), proteksiyon (immunoglobulins, interferon), ekstrang (casein, albumin, gliadin) iba pa.

Ang mga protina ay ang batayan ng biomembranes, ang pinakamahalagang bahagi ng cell at cellular na bahagi. Sila ay gumaganap ng isang mahalagang papel sa buhay ng cell, na bumubuo, kumbaga, ang materyal na batayan ng aktibidad ng kemikal nito.

Isang natatanging katangian ng protina - istraktura ng sariling organisasyon, ibig sabihin, ang kakayahang kusang lumikha ng isang tiyak na spatial na istraktura na kakaiba lamang sa isang partikular na protina. Mahalaga, ang lahat ng mga aktibidad ng katawan (pag-unlad, paggalaw, pagganap ng iba't ibang mga pag-andar, at marami pa) ay nauugnay sa mga sangkap ng protina. Imposibleng isipin ang buhay na walang protina.

Ang mga protina ay ang pinakamahalagang bahagi ng pagkain ng tao at hayop, isang tagapagtustos ng mahahalagang amino acid.

Ang istraktura ng mga protina

Sa spatial na istraktura ng mga protina, ang likas na katangian ng mga radical (nalalabi) R- sa mga molekula ng amino acid ay napakahalaga. Nonpolar amino acid radicals ay karaniwang matatagpuan sa loob ng protina macromolecule at nagiging sanhi ng hydrophobic pakikipag-ugnayan; Ang mga polar radical na naglalaman ng ionogenic (ion-forming) na mga grupo ay karaniwang matatagpuan sa ibabaw ng isang protina macromolecule at nagpapakilala ng electrostatic (ionic) na mga interaksyon. Ang mga polar nonionic radical (halimbawa, naglalaman ng mga grupong OH ng alkohol, mga grupo ng amide) ay maaaring matatagpuan sa ibabaw at sa loob ng molekula ng protina. Nakikilahok sila sa pagbuo ng mga bono ng hydrogen.

Sa mga molekula ng protina, ang mga α-amino acid ay magkakaugnay ng peptide (-CO-NH-) na mga bono:

Ang mga polypeptide chain na ginawa sa ganitong paraan o magkahiwalay na mga seksyon sa loob ng polypeptide chain ay maaaring sa ilang mga kaso ay karagdagang magkakaugnay ng disulfide (-S-S-) bond o, gaya ng madalas na tawag sa kanila, disulfide bridges.

Ang isang mahalagang papel sa paglikha ng istraktura ng mga protina ay nilalaro ng ionic (asin) at hydrogen bond, pati na rin ang hydrophobic interaction - isang espesyal na uri ng pakikipag-ugnay sa pagitan ng mga hydrophobic na bahagi ng mga molekula ng protina sa isang may tubig na daluyan. Ang lahat ng mga bono na ito ay may iba't ibang lakas at nagbibigay ng pagbuo ng isang kumplikado, malaking molekula ng protina.

Sa kabila ng pagkakaiba sa istraktura at pag-andar ng mga sangkap ng protina, ang kanilang elementong komposisyon ay bahagyang nagbabago (sa % ng dry mass): carbon - 51-53; oxygen - 21.5-23.5; nitrogen - 16.8-18.4; hydrogen - 6.5-7.3; asupre - 0.3-2.5.

Ang ilang mga protina ay naglalaman ng maliit na halaga ng posporus, selenium at iba pang mga elemento.

Ang pagkakasunud-sunod ng mga residue ng amino acid sa isang polypeptide chain ay tinatawag pangunahing istraktura ng protina.

Ang isang molekula ng protina ay maaaring binubuo ng isa o higit pang polypeptide chain, bawat isa ay naglalaman ng ibang bilang ng mga residue ng amino acid. Dahil sa bilang ng kanilang posibleng mga kumbinasyon, masasabi na ang iba't ibang mga protina ay halos walang limitasyon, ngunit hindi lahat ng mga ito ay umiiral sa kalikasan.

Ang kabuuang bilang ng iba't ibang uri ng protina sa lahat ng uri ng buhay na organismo ay 10 11 -10 12 . Para sa mga protina, ang istraktura kung saan ay lubhang kumplikado, bilang karagdagan sa pangunahing isa, mayroon ding mas mataas na antas ng istrukturang organisasyon: pangalawa, tersiyaryo, at kung minsan ay mga istrukturang quaternary.

pangalawang istraktura nagtataglay ng karamihan sa mga protina, gayunpaman, hindi palaging sa buong polypeptide chain. Ang mga polypeptide chain na may isang tiyak na pangalawang istraktura ay maaaring maiayos nang iba sa espasyo.

Sa pagbuo istrukturang tersiyaryo, bilang karagdagan sa mga bono ng hydrogen, ang mga pakikipag-ugnayan ng ionic at hydrophobic ay may mahalagang papel. Ayon sa likas na katangian ng "packaging" ng molekula ng protina, globular, o spherical, at fibrillar, o filamentous, mga protina (Talahanayan 12).

Para sa mga globular na protina, ang a-helical na istraktura ay mas katangian, ang mga helice ay hubog, "nakatiklop". Ang macromolecule ay may spherical na hugis. Natutunaw ang mga ito sa mga solusyon sa tubig at asin upang bumuo ng mga koloidal na sistema. Karamihan sa mga protina ng hayop, halaman, at mikroorganismo ay mga globular na protina.

Para sa mga fibrillar na protina, ang isang filamentous na istraktura ay mas katangian. Karaniwang hindi sila natutunaw sa tubig. Ang mga fibrillar na protina ay karaniwang gumaganap ng mga function sa pagbuo ng istraktura. Ang kanilang mga katangian (lakas, kakayahang mag-inat) ay nakasalalay sa paraan ng pag-pack ng mga polypeptide chain. Ang isang halimbawa ng fibrillar proteins ay myosin, keratin. Sa ilang mga kaso, ang mga indibidwal na subunit ng protina ay bumubuo ng mga kumplikadong ensemble sa tulong ng mga bono ng hydrogen, electrostatic at iba pang mga pakikipag-ugnayan. Sa kasong ito, ito ay bumubuo quaternary na istraktura mga protina.

Ang isang halimbawa ng isang protina na may istrukturang quaternary ay hemoglobin ng dugo. Sa pamamagitan lamang ng gayong istraktura ay ginagawa nito ang mga tungkulin nito - nagbubuklod ng oxygen at dinadala ito sa mga tisyu at organo.

Gayunpaman, dapat tandaan na ang pangunahing istraktura ay gumaganap ng isang pambihirang papel sa organisasyon ng mas mataas na mga istruktura ng protina.

Pag-uuri ng protina

Mayroong ilang mga klasipikasyon ng mga protina:

1. Ayon sa antas ng kahirapan (simple at kumplikado).
2. Sa pamamagitan ng hugis ng mga molekula (globular at fibrillar na protina).
3. Sa pamamagitan ng solubility sa mga indibidwal na solvents (nalulusaw sa tubig, natutunaw sa dilute na mga solusyon sa asin - albumin, natutunaw sa alkohol - prolamins, natutunaw sa dilute alkalis at acids - glutelins).
4. Ayon sa mga pag-andar na isinagawa (halimbawa, mga protina ng imbakan, kalansay, atbp.).

Mga Katangian ng Protina

Ang mga protina ay amphoteric electrolytes. Sa isang tiyak na halaga ng pH ng medium (ito ay tinatawag na isoelectric point), ang bilang ng mga positibo at negatibong singil sa molekula ng protina ay pareho. Ito ay isa sa mga pangunahing katangian ng protina. Ang mga protina sa puntong ito ay neutral sa kuryente, at ang kanilang solubility sa tubig ay ang pinakamababa. Ang kakayahan ng mga protina na bawasan ang solubility kapag ang kanilang mga molekula ay naging neutral sa kuryente ay ginagamit para sa paghihiwalay mula sa mga solusyon, halimbawa, sa teknolohiya ng pagkuha ng mga produktong protina.

Hydration. Ang proseso ng hydration ay nangangahulugan ng pagbubuklod ng tubig sa pamamagitan ng mga protina, habang nagpapakita sila ng mga katangian ng hydrophilic: sila ay namamaga, ang kanilang masa at dami ng pagtaas. Ang pamamaga ng mga indibidwal na protina ay nakasalalay lamang sa kanilang istraktura. Ang hydrophilic amide (-CO-NH-, peptide bond), amine (-NH 2) at carboxyl (-COOH) na mga grupo ay naroroon sa komposisyon at matatagpuan sa ibabaw ng protina macromolecule ay nakakaakit ng mga molekula ng tubig, na mahigpit na naka-orient sa kanila sa ibabaw. ng molekula. Ang hydration (tubig) shell na nakapalibot sa mga globules ng protina ay pumipigil sa pagsasama-sama at sedimentation at, dahil dito, nag-aambag sa katatagan ng mga solusyon sa protina. Sa isoelectric point, ang mga protina ay may pinakamaliit na kakayahang magbigkis ng tubig; ang hydration shell sa paligid ng mga molekula ng protina ay nawasak, kaya't sila ay pinagsama upang bumuo ng malalaking pinagsama-samang. Ang pagsasama-sama ng mga molekula ng protina ay nangyayari din sa panahon ng kanilang pag-aalis ng tubig sa tulong ng ilang mga organikong solvent, halimbawa, ethyl alcohol. Ito ay humahantong sa pag-ulan ng mga protina. Kapag nagbago ang pH ng medium, sinisingil ang macromolecule ng protina, at nagbabago ang kapasidad ng hydration nito.

Sa limitadong pamamaga, ang mga puro protina na solusyon ay bumubuo ng mga kumplikadong sistema na tinatawag halaya.

Ang mga jellies ay hindi tuluy-tuloy, nababanat, may plasticity, isang tiyak na mekanikal na lakas, at nagagawang mapanatili ang kanilang hugis. Ang mga globular na protina ay maaaring ganap na ma-hydrated, matunaw sa tubig (halimbawa, mga protina ng gatas), na bumubuo ng mga solusyon na may mababang konsentrasyon. Ang mga hydrophilic na katangian ng mga protina, i.e. ang kanilang kakayahang bumukol, bumuo ng mga jellies, nagpapatatag ng mga suspensyon, emulsion at foams, ay may malaking kahalagahan sa biology at industriya ng pagkain. Ang isang napaka-mobile na halaya, na pangunahing binuo mula sa mga molekula ng protina, ay ang cytoplasm - hilaw na gluten na nakahiwalay sa kuwarta ng trigo; naglalaman ito ng hanggang 65% na tubig. Ang iba't ibang hydrophilicity ng gluten proteins ay isa sa mga palatandaan na nagpapakilala sa kalidad ng butil ng trigo at ang harina na nakuha mula dito (ang tinatawag na malakas at mahinang trigo). Ang hydrophilicity ng mga protina ng butil at harina ay may mahalagang papel sa pag-iimbak at pagproseso ng butil, sa pagluluto. Ang kuwarta, na nakuha sa industriya ng pagluluto sa hurno, ay isang protina na namamaga sa tubig, isang puro halaya na naglalaman ng mga butil ng almirol.

Denaturation ng protina. Sa panahon ng denaturation, sa ilalim ng impluwensya ng mga panlabas na kadahilanan (temperatura, mekanikal na pagkilos, pagkilos ng mga ahente ng kemikal, at maraming iba pang mga kadahilanan), ang isang pagbabago ay nangyayari sa pangalawang, tersiyaryo, at quaternary na mga istruktura ng macromolecule ng protina, ibig sabihin, ang katutubong nito. spatial na istraktura. Ang pangunahing istraktura at, dahil dito, ang kemikal na komposisyon ng protina ay hindi nagbabago. Ang mga pisikal na katangian ay nagbabago: ang solubility ay bumababa, ang kakayahang mag-hydrate, ang biological na aktibidad ay nawala. Ang hugis ng protina macromolecule ay nagbabago, ang pagsasama-sama ay nangyayari. Kasabay nito, ang aktibidad ng ilang mga grupo ng kemikal ay tumataas, ang epekto ng proteolytic enzymes sa mga protina ay pinadali, at, dahil dito, ito ay mas madaling hydrolyzed.

Sa teknolohiya ng pagkain, ang thermal denaturation ng mga protina ay partikular na praktikal na kahalagahan, ang antas nito ay nakasalalay sa temperatura, tagal ng pag-init at halumigmig. Dapat itong tandaan kapag bumubuo ng mga paraan ng paggamot sa init ng mga hilaw na materyales ng pagkain, mga semi-tapos na produkto, at kung minsan ay natapos na mga produkto. Ang mga proseso ng thermal denaturation ay gumaganap ng isang espesyal na papel sa pagpapaputi ng mga hilaw na materyales ng gulay, pagpapatuyo ng butil, pagluluto ng tinapay, at pagkuha ng pasta. Ang denaturation ng protina ay maaari ding sanhi ng mekanikal na pagkilos (pressure, rubbing, shaking, ultrasound). Sa wakas, ang pagkilos ng mga kemikal na reagents (mga acid, alkalis, alkohol, acetone) ay humahantong sa denaturation ng mga protina. Ang lahat ng mga pamamaraan na ito ay malawakang ginagamit sa pagkain at biotechnology.

Bumubula. Ang proseso ng foaming ay nauunawaan bilang ang kakayahan ng mga protina na bumuo ng mataas na puro liquid-gas system, na tinatawag na foams. Ang katatagan ng foam, kung saan ang protina ay isang ahente ng pamumulaklak, ay nakasalalay hindi lamang sa kalikasan at konsentrasyon nito, kundi pati na rin sa temperatura. Ang mga protina bilang foaming agent ay malawakang ginagamit sa industriya ng confectionery (marshmallow, marshmallow, soufflé). Ang istraktura ng foam ay may tinapay, at ito ay nakakaapekto sa lasa nito.

Ang mga molekula ng protina sa ilalim ng impluwensya ng isang bilang ng mga kadahilanan ay maaaring sirain o makipag-ugnayan sa iba pang mga sangkap upang bumuo ng mga bagong produkto. Para sa industriya ng pagkain, dalawang mahahalagang proseso ang maaaring makilala:

1) hydrolysis ng mga protina sa ilalim ng pagkilos ng mga enzyme;

2) pakikipag-ugnayan ng mga grupong amino ng mga protina o mga amino acid na may mga pangkat ng carbonyl ng mga nagpapababang asukal.

Sa ilalim ng impluwensya ng mga protease enzymes na nagpapagana sa hydrolytic cleavage ng mga protina, ang huli ay nahahati sa mas simpleng mga produkto (poly- at dipeptides) at sa huli sa mga amino acid. Ang rate ng hydrolysis ng protina ay nakasalalay sa komposisyon nito, istraktura ng molekular, aktibidad ng enzyme, at mga kondisyon.

Hydrolysis ng protina. Ang reaksyon ng hydrolysis na may pagbuo ng mga amino acid sa pangkalahatang mga termino ay maaaring isulat bilang mga sumusunod:

Pagkasunog. Ang mga protina ay nasusunog sa pagbuo ng nitrogen, carbon dioxide at tubig, pati na rin ang ilang iba pang mga sangkap. Ang pagkasunog ay sinamahan ng katangian ng amoy ng nasunog na mga balahibo.

Mga reaksyon ng kulay para sa mga protina. Para sa husay na pagpapasiya ng protina, ang mga sumusunod na reaksyon ay ginagamit:

1) xantoprotein, kung saan nangyayari ang pakikipag-ugnayan ng mga aromatic at heteroatomic cycle sa molekula ng protina na may puro nitric acid, na sinamahan ng hitsura ng isang dilaw na kulay.

2) biuret, kung saan ang mahinang alkaline na solusyon ng mga protina ay nakikipag-ugnayan sa isang solusyon ng tansong sulpate (II) sa pagbuo ng mga kumplikadong compound sa pagitan ng mga Cu 2+ ions at polypeptides. Ang reaksyon ay sinamahan ng hitsura ng isang kulay-lila-asul na kulay.

Ang layunin ng aralin: upang mabuo ang konsepto ng isang protina, ang istraktura nito, pisikal at kemikal na mga katangian.

Sa panahon ng mga klase

I. Pansamahang sandali

II. Pag-update ng kaalaman

(Inimbitahan ang mga mag-aaral na ulitin ang paksang "Amino acids" nang maaga.)

Dalawang estudyante ang nagtatrabaho sa pisara.

Ehersisyo 1. Isulat ang mga formula para sa 2-aminopropanoic acid (alanine) at 3-methyl-2-aminobutanoic acid (valine). Anong iba pang mga pangalan para sa mga acid na ito ang maaari mong imungkahi?

Gawain 2. Isulat ang formula ng 2-aminoethanoic acid. Ano pang mga pangalan para sa acid na ito ang alam mo? Gumawa ng isang dipeptide mula sa dalawang nalalabi ng acid na ito. Tukuyin ang lokasyon ng peptide bond.

Pangharap na pag-uusap.

Ano ang dalawang functional na grupo sa mga amino acid?
– Ano ang mga amino acid sa mga tuntunin ng mga katangian ng acid-base? Dahil sa anong mga functional na grupo ang mga katangiang ito ay natanto?
Ibigay ang konsepto ng isang peptide bond.
Maaari bang bumuo ng mga bono ng hydrogen ang mga amino acid? Dahil sa anong mga pangkat ng mga atomo?
Anong mga sangkap ang tinatawag na polimer? Magbigay ng mga halimbawa ng polimer na kilala mo.

III. Pagtatakda ng gawaing nagbibigay-malay

Ang mga mag-aaral na nagtrabaho sa pisara ay nag-uulat sa natapos na gawain.

Ang board ay nagpapakita ng isang dipeptide na binubuo ng dalawang glycine residues, at ang mga formula ng dalawang amino acids: alanine at valine.

Maaari bang mabuo ang isang dipeptide mula sa mga amino acid na may iba't ibang komposisyon? (Slide 1.) Upang masagot ang tanong na ito, bigyang-pansin ang lugar ng peptide bond sa dipeptide.

Sagot. Ang amino group ng isang amino acid at ang carboxyl group ng isa pang amino acid ay nakikibahagi sa pagbuo ng isang peptide bond; Ang mga side radical ng amino acid ay hindi kasangkot sa pagbuo ng dipeptide.

Posible bang higit pang ilakip ang mga amino acid sa sangkap na ito? Pangatwiranan ang sagot.

Sagot. Posible ang pagpasok, dahil ang molekula ng dipeptide ay may libreng carboxyl group (C-terminus) at isang amino group (N-terminus). Ang kadena ay maaaring lumaki sa magkabilang panig (slide 2).

Ilang mga opsyon sa koneksyon ang maaari mong ialok?

Sagot. Dalawa. Kapag ang amino acid glycine ay nasa unang lugar at kapag ang amino acid glycine ay nasa pangalawang lugar (slide 3).

Sagot. Ang mga protina ay mga linear na biological polymer na binubuo ng mga amino acid.

Itala ang kahulugang ito sa iyong worksheet.

Narito ang dalawang polypeptide chain. Alin sa mga peptide ang maaaring maging bahagi ng protina at bakit? (Slide 4.)

Sagot. Ang una ay dahil ito ay nabuo sa pamamagitan ng α-amino acids.

Anong mga bono ang bumubuo sa pangunahing istraktura ng isang protina?

Sagot. Ang pangunahing istraktura ay nabuo sa pamamagitan ng mga peptide bond.

Itala ito sa talahanayan sa iyong worksheet.

Ngunit ang isang protina ay isang mas kumplikadong macromolecule kaysa sa isang linear polypeptide chain. Bilang karagdagan sa pangunahing istraktura ng protina, kinakailangang isaalang-alang ang pangalawa, tersiyaryo, at, sa ilang mga kaso, mga istrukturang quaternary. Ang mga hydrogen bond ay may mahalagang papel sa pagbuo ng pangalawang istraktura ng isang protina. Ang mga hydrogen bond ay nabuo sa pamamagitan ng electronegative atoms (oxygen, nitrogen, atbp.), kung saan ang isa ay hydrogen atom ay bonded, at lahat ng tatlong atoms ay nasa parehong tuwid na linya.

Ang ilang mga protina ay bumubuo ng isang quaternary na istraktura, na isinasagawa din ng mga bono ng hydrogen, hydrophilic-hydrophobic na pakikipag-ugnayan, at mga electrostatic na puwersa ng pagkahumaling. Ang ilang mga protina na may quaternary na istraktura ay binubuo ng isang metal ion at isang bahagi ng protina na nabuo ng ilang mga chain ng protina (magkaiba o magkapareho sa pangunahing istraktura) (slide 7). Isulat sa worksheet.

Ang mga protina ay gumaganap ng kanilang mga function nang tama lamang sa pagkakaroon ng naaangkop na tersiyaryo (at quaternary, kung mayroon) na mga istruktura.

Mga pisikal na katangian ng mga protina

Ang mga protina ay mga macromolecular compound, i.e. Ito ay mga sangkap na may mataas na molekular na timbang. Ang molekular na timbang ng mga protina ay mula 5 libo hanggang milyon-milyong amu. (insulin - 6500 Da; protina ng influenza virus - 32 milyon Da).

Ang solubility ng mga protina sa tubig ay nakasalalay sa kanilang mga pag-andar. Ang mga molekula ng fibrillar na protina ay pinahaba, filamentous at may posibilidad na mag-grupo sa isa't isa sa pagbuo ng mga hibla. Ito ang pangunahing materyal na gusali para sa tendon, kalamnan at mga tisyu ng integumentaryo. Ang mga protina na ito ay hindi matutunaw sa tubig.

Ang lakas ng mga molekula ng protina ay kamangha-mangha! Ang buhok ng tao ay mas malakas kaysa sa tanso at maaaring makipagkumpitensya sa mga espesyal na bakal. Ang isang bundle ng buhok na may sukat na 1 cm 2 ay makatiis ng bigat na 5 tonelada, at sa isang babaeng tirintas na 200 libong buhok, maaari mong iangat ang isang naka-load na KamAZ na tumitimbang ng 20 tonelada.

Ang mga globular na protina ay nakatiklop sa mga bola. Sa katawan, nagsasagawa sila ng isang bilang ng mga biological function na nangangailangan ng kanilang kadaliang kumilos. Samakatuwid, ang mga globular na protina ay natutunaw sa tubig o sa mga solusyon ng mga asing-gamot, acid o base. Dahil sa malaking sukat ng mga molekula, nabuo ang mga solusyon, na tinatawag na koloidal. ( Pagpapakita ng pagkatunaw ng albumin sa tubig.)

Mga kemikal na katangian ng mga protina

Ang mga protina ay kasangkot sa hindi masyadong ordinaryong mga reaksiyong kemikal, tk. sila ay mga molekulang polimer. Tingnan ang iyong mga work card at sagutin ang mga sumusunod na tanong.

Aling bono ang mas malakas: peptide o hydrogen?

Sagot. Peptide, kasi ang bond na ito ay tumutukoy sa isang covalent chemical bond.

Aling mga istruktura ng protina ang mas mabilis at mas madaling masisira?

Sagot. Quaternary (kung mayroon man), tersiyaryo at pangalawa. Ang pangunahing istraktura ay tatagal nang mas mahaba kaysa sa iba, dahil. ito ay nabuo sa pamamagitan ng mas malakas na mga bono.

Ang denaturation ay ang pagkasira ng isang protina sa pangunahing istraktura nito, i.e. ang mga peptide bond ay napanatili (slide 8).

Pagpapakita ng karanasan. Ibuhos ang 4 ml ng albumin solution sa 5 maliliit na tubo. Painitin ang unang tubo sa loob ng 6–10 s (hanggang maulap). Magdagdag ng 2 ml ng 3M HCl sa pangalawang tubo. Sa pangatlo - 2 ml ng 3M NaOH. Sa pang-apat - 5 patak ng 0.1 M AgNO 3. Sa ikalima - 5 patak ng 0.1 M NaNO 3.

Pagkatapos isagawa ang eksperimento, punan ng mga mag-aaral ang mga puwang sa kahulugan ng konsepto ng "denaturasyon" sa worksheet.

Magpapakita ba ang mga protina ng kanilang mga tiyak na katangian pagkatapos ng denaturation?

Sagot. Karamihan sa mga protina ay nawawalan ng aktibidad sa panahon ng denaturation, tk. ipinapakita ng mga protina ang kanilang mga tiyak na katangian lamang sa pagkakaroon ng mga istrukturang tersiyaryo at quaternary.

Sa palagay mo, posible bang sirain ang pangunahing istraktura ng isang protina?

Sagot. Pwede. Nangyayari ito sa katawan kapag natutunaw ang protina.

Ang isa sa mga pinakamahalagang katangian ng mga protina ay ang kanilang kakayahang mag-hydrolyze. Sa panahon ng hydrolysis ng protina, ang pangunahing istraktura ay nawasak.

Anong mga sangkap ang nabuo sa panahon ng kumpletong hydrolysis ng isang protina?

Sagot. - mga amino acid.

Pagpapakita ng karanasan (inilagay bago ang aralin). 2 ml ng solusyon sa protina ng manok ay ibinuhos sa dalawang test tubes, 1 ml ng isang puspos na solusyon ng festal ay idinagdag sa isa sa kanila (ang tablet ay dati nang napalaya mula sa makinis na shell). Ang Festal ay isang paghahanda ng enzyme na nagpapadali sa panunaw, na kinabibilangan ng lipase (nagsisira ng taba), amylase (nagsisira ng carbohydrates), protease (nagsisira ng mga protina). Ang parehong mga test tube ay inilalagay sa isang paliguan ng tubig sa temperatura na 37–40 °C. Sa loob ng 30 minuto, ang proseso ng "pantunaw" ng protina ay nagpapatuloy. Sa pagtatapos ng pag-init, 2 ml ng isang puspos na solusyon ng ammonium sulfate o anumang iba pang reagent na nagdudulot ng denaturation ng protina ay idinagdag sa parehong mga tubo ng pagsubok. Sa unang test tube (kontrol), isang masaganang puting namuo ay nabuo - ang protina denatures. Sa pangalawang test tube (eksperimento) ang mga naturang phenomena ay hindi sinusunod - naganap ang hydrolysis ng protina, at ang mga amino acid at peptides na may maliit na molekular na timbang ay hindi namumuo.

Batay sa mga resulta ng eksperimento, punan ang mga puwang sa kahulugan ng "hydrolysis" sa mga worksheet.

Ano ang kahalagahan ng hydrolysis ng protina para sa ating katawan at saan ito nangyayari?

Sagot. Ang pagkuha ng mga amino acid para sa mga pangangailangan ng katawan bilang resulta ng mga proseso ng panunaw ay nagsisimula sa tiyan, nagtatapos sa duodenum.

Mga reaksyon ng kulay - mga husay na reaksyon sa mga protina:

a) reaksyon ng biuret ( pagpapakita ng karanasan);
b) reaksyon ng xantoprotein ( pagpapakita ng karanasan).

Punan ang mga worksheet (bigyang-pansin ang mga kondisyon para sa paglitaw ng mga reaksyong ito, kakailanganin ito para sa mga eksperimento sa susunod na aralin).

Worksheet Paksa: “Mga ardilya. Istraktura at katangian» Mga protina ________________________________________________________________________ __________________________________________________________________________ Mga uri ng istruktura ng protina Pangalan ng istraktura Diagram ng istruktura Uri ng bono ng kemikal Mga Tala Pangunahin §3 ayon sa aklat-aralin na "General Biology" ed. D.K. Belyaev; §27 aklat-aralin Gabrielyan O.S."Chemistry, ika-10 baitang".

Ang nilalaman ng artikulo

PROTEIN (Artikulo 1)- isang klase ng biological polymers na nasa bawat buhay na organismo. Sa pakikilahok ng mga protina, ang mga pangunahing proseso na tinitiyak ang mahahalagang aktibidad ng katawan ay nagaganap: paghinga, panunaw, pag-urong ng kalamnan, paghahatid ng mga impulses ng nerve. Ang tissue ng buto, balat, buhok, mga pormasyon ng sungay ng mga nabubuhay na nilalang ay binubuo ng mga protina. Para sa karamihan ng mga mammal, ang paglaki at pag-unlad ng organismo ay nangyayari dahil sa mga produktong naglalaman ng mga protina bilang bahagi ng pagkain. Ang papel na ginagampanan ng mga protina sa katawan at, nang naaayon, ang kanilang istraktura ay magkakaiba.

Ang komposisyon ng mga protina.

Ang lahat ng mga protina ay polimer, ang mga kadena na kung saan ay binuo mula sa mga fragment ng mga amino acid. Ang mga amino acid ay mga organic compound na naglalaman sa kanilang komposisyon (alinsunod sa pangalan) isang NH 2 amino group at isang organic acid, i.e. carboxyl, pangkat ng COOH. Sa buong iba't ibang mga umiiral na amino acids (theoretically, ang bilang ng mga posibleng amino acids ay walang limitasyon), tanging ang mayroon lamang isang carbon atom sa pagitan ng amino group at carboxyl group ay lumahok sa pagbuo ng mga protina. Sa pangkalahatan, ang mga amino acid na kasangkot sa pagbuo ng mga protina ay maaaring katawanin ng formula: H 2 N–CH(R)–COOH. Ang pangkat ng R na nakakabit sa carbon atom (ang isa sa pagitan ng mga amino at carboxyl group) ay tumutukoy sa pagkakaiba sa pagitan ng mga amino acid na bumubuo sa mga protina. Ang pangkat na ito ay maaaring binubuo lamang ng mga carbon at hydrogen atoms, ngunit mas madalas na naglalaman, bilang karagdagan sa C at H, iba't ibang mga functional (may kakayahang karagdagang pagbabago) na mga grupo, halimbawa, HO-, H 2 N-, atbp. Mayroon ding isang opsyon kapag R \u003d H.

Ang mga organismo ng mga nabubuhay na nilalang ay naglalaman ng higit sa 100 iba't ibang mga amino acid, gayunpaman, hindi lahat ay ginagamit sa pagbuo ng mga protina, ngunit 20 lamang, ang tinatawag na "fundamental". Sa mesa. Ipinapakita ng 1 ang kanilang mga pangalan (karamihan sa mga pangalan ay nabuo sa kasaysayan), ang pormula ng istruktura, pati na rin ang malawakang ginagamit na pagdadaglat. Ang lahat ng mga pormula ng istruktura ay nakaayos sa talahanayan upang ang pangunahing fragment ng amino acid ay nasa kanan.

Talahanayan 1. MGA AMINO ACID NA KASAMA SA PAGLIKHA NG MGA PROTEIN

Pangalan	Istruktura	Pagtatalaga
GLYCINE		GLI
ALANIN		ALA
VALIN		SHAFT
LEUCINE		LEI
ISOLEUCINE		ILE
SERIN		SER
THREONINE		TRE
CYSTEINE		CIS
METIONINE		NAKITA
LYSINE		LIZ
ARGININE		ARG
ASPARAGIC ACID		ACH
ASPARAGIN		ACH
GLUTAMIC ACID		GLU
GLUTAMINE		GLN
phenylalanine		pampatuyo ng buhok
TYROSINE		TIR
tryptophan		TATLO
HISTIDINE		GIS
PROLINE		PRO
Sa internasyonal na kasanayan, ang pinaikling pagtatalaga ng mga nakalistang amino acid gamit ang Latin na tatlong-titik o isang-titik na pagdadaglat ay tinatanggap, halimbawa, glycine - Gly o G, alanine - Ala o A.

Kabilang sa dalawampung amino acid na ito (Talahanayan 1), ang proline lamang ay naglalaman ng isang pangkat ng NH (sa halip na NH 2) sa tabi ng pangkat na COOH carboxyl, dahil bahagi ito ng cyclic fragment.

Walong amino acids (valine, leucine, isoleucine, threonine, methionine, lysine, phenylalanine at tryptophan), na inilagay sa isang table sa isang kulay-abo na background, ay tinatawag na mahalaga, dahil ang katawan ay dapat na patuloy na tumanggap ng mga ito na may protina na pagkain para sa normal na paglaki at pag-unlad.

Ang isang molekula ng protina ay nabuo bilang isang resulta ng sunud-sunod na koneksyon ng mga amino acid, habang ang carboxyl group ng isang acid ay nakikipag-ugnayan sa amino group ng kalapit na molekula, bilang isang resulta, isang -CO-NH- peptide bond ay nabuo at isang tubig. inilabas ang molekula. Sa fig. Ipinapakita ng 1 ang serial connection ng alanine, valine at glycine.

kanin. isa SERIAL CONNECTION NG AMINO ACID sa panahon ng pagbuo ng isang molekula ng protina. Ang landas mula sa terminal amino group H 2 N hanggang sa terminal carboxyl group COOH ay pinili bilang pangunahing direksyon ng polymer chain.

Upang mailarawan nang maayos ang istraktura ng isang molekula ng protina, ginagamit ang mga pagdadaglat para sa mga amino acid (Talahanayan 1, ikatlong haligi) na kasangkot sa pagbuo ng polymer chain. Ang fragment ng molekula na ipinapakita sa Fig. 1 ay nakasulat tulad ng sumusunod: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Ang mga molekula ng protina ay naglalaman ng mula 50 hanggang 1500 residue ng amino acid (tinatawag na polypeptides ang mga mas maiikling chain). Ang pagiging indibidwal ng isang protina ay tinutukoy ng hanay ng mga amino acid na bumubuo sa polymer chain at, hindi gaanong mahalaga, sa pamamagitan ng pagkakasunud-sunod ng kanilang paghalili sa kahabaan ng chain. Halimbawa, ang molekula ng insulin ay binubuo ng 51 residue ng amino acid (ito ay isa sa pinakamaikling chain protein) at binubuo ng dalawang magkakaugnay na parallel chain na hindi pantay ang haba. Ang pagkakasunud-sunod ng mga fragment ng amino acid ay ipinapakita sa fig. 2.

kanin. 2 MOLEKULONG INSULIN, na binuo mula sa 51 residue ng amino acid, ang mga fragment ng parehong amino acid ay minarkahan ng kaukulang kulay ng background. Ang mga residue ng cysteine ​​​​amino acid (pinaikling pagtatalaga ng CIS) na nasa chain ay bumubuo ng mga disulfide bridges -S-S-, na nag-uugnay sa dalawang polymer molecule, o bumubuo ng mga jumper sa loob ng isang chain.

Ang mga molekula ng amino acid cysteine ​​​​(Talahanayan 1) ay naglalaman ng mga reaktibong grupo ng sulfhydride -SH, na nakikipag-ugnayan sa isa't isa, na bumubuo ng mga tulay na disulfide -S-S-. Ang papel ng cysteine ​​​​sa mundo ng mga protina ay espesyal, kasama ang pakikilahok nito, ang mga cross-link ay nabuo sa pagitan ng mga molekula ng polymeric na protina.

Ang samahan ng mga amino acid sa isang polymer chain ay nangyayari sa isang buhay na organismo sa ilalim ng kontrol ng mga nucleic acid, sila ang nagbibigay ng isang mahigpit na pagkakasunud-sunod ng pagpupulong at kinokontrol ang nakapirming haba ng molekula ng polimer ( cm. NUCLEIC ACID).

Ang istraktura ng mga protina.

Ang komposisyon ng molekula ng protina, na ipinakita sa anyo ng mga alternating amino acid residues (Fig. 2), ay tinatawag na pangunahing istraktura ng protina. Ang mga hydrogen bond ay lumitaw sa pagitan ng mga imino group na HN na naroroon sa polymer chain at mga carbonyl group CO ( cm. HYDROGEN BOND), bilang isang resulta, ang molekula ng protina ay nakakakuha ng isang tiyak na spatial na hugis, na tinatawag na pangalawang istraktura. Ang pinakakaraniwan ay dalawang uri ng pangalawang istraktura sa mga protina.

Ang unang opsyon, na tinatawag na α-helix, ay ipinatupad gamit ang mga hydrogen bond sa loob ng isang molekula ng polimer. Ang mga geometric na parameter ng molekula, na tinutukoy ng mga haba ng bono at mga anggulo ng bono, ay tulad na ang pagbuo ng mga bono ng hydrogen ay posible para sa mga pangkat ng H-N at C=O, kung saan mayroong dalawang fragment ng peptide H-N-C=O (Fig. 3) .

Ang komposisyon ng polypeptide chain na ipinapakita sa fig. 3 ay nakasulat sa pinaikling anyo tulad ng sumusunod:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Bilang resulta ng pagkontrata ng mga bono ng hydrogen, ang molekula ay nagkakaroon ng anyo ng isang helix - ang tinatawag na α-helix, ito ay inilalarawan bilang isang hubog na helical ribbon na dumadaan sa mga atomo na bumubuo sa polymer chain (Fig. 4)

kanin. 4 3D MODEL NG ISANG PROTEIN MOLECULE sa anyo ng isang α-helix. Ang mga hydrogen bond ay ipinapakita bilang mga berdeng tuldok na linya. Ang cylindrical na hugis ng spiral ay makikita sa isang tiyak na anggulo ng pag-ikot (hydrogen atoms ay hindi ipinapakita sa figure). Ang kulay ng mga indibidwal na atom ay ibinibigay alinsunod sa mga internasyonal na tuntunin, na nagrerekomenda ng itim para sa mga atomo ng carbon, asul para sa nitrogen, pula para sa oxygen, at dilaw para sa asupre (inirerekumenda ang puting kulay para sa mga atomo ng hydrogen na hindi ipinapakita sa figure, sa kasong ito ang buong istraktura na inilalarawan sa isang madilim na background).

Ang isa pang variant ng pangalawang istraktura, na tinatawag na β-istraktura, ay nabuo din sa pakikilahok ng mga bono ng hydrogen, ang pagkakaiba ay ang H-N at C=O na mga grupo ng dalawa o higit pang mga polymer chain na matatagpuan sa parallel na nakikipag-ugnayan. Dahil ang polypeptide chain ay may direksyon (Fig. 1), posible ang mga variant kapag ang direksyon ng mga chain ay pareho (parallel β-structure, Fig. 5), o sila ay kabaligtaran (antiparallel β-structure, Fig. 6) .

Ang mga polymer chain ng iba't ibang komposisyon ay maaaring lumahok sa pagbuo ng β-structure, habang ang mga organikong grupo na nag-frame ng polymer chain (Ph, CH 2 OH, atbp.) Sa karamihan ng mga kaso ay gumaganap ng pangalawang papel, ang mutual arrangement ng H-N at C = Ang mga pangkat ng O ay mapagpasyahan. Dahil ang mga pangkat ng H-N at C=O ay nakadirekta sa iba't ibang direksyon na nauugnay sa polymer chain (pataas at pababa sa figure), nagiging posible para sa tatlo o higit pang mga chain na makipag-ugnayan nang sabay-sabay.

Ang komposisyon ng unang polypeptide chain sa Fig. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Ang komposisyon ng pangalawa at pangatlong kadena:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Ang komposisyon ng mga polypeptide chain na ipinapakita sa fig. 6, katulad ng sa Fig. 5, ang pagkakaiba ay ang pangalawang kadena ay may kabaligtaran (kung ihahambing sa Fig. 5) na direksyon.

Posibleng bumuo ng β-structure sa loob ng isang molekula, kapag ang chain fragment sa isang partikular na seksyon ay lumiliko na umiikot ng 180°, sa kasong ito, dalawang sangay ng isang molekula ay may kabaligtaran na direksyon, bilang isang resulta, isang antiparallel Ang β-istraktura ay nabuo (Larawan 7).

Ang istraktura na ipinapakita sa fig. 7 sa isang patag na imahe, na ipinapakita sa fig. 8 sa anyo ng isang three-dimensional na modelo. Ang mga seksyon ng β-istruktura ay karaniwang tinutukoy sa isang pinasimpleng paraan ng isang patag na kulot na laso na dumadaan sa mga atomo na bumubuo sa polymer chain.

Sa istruktura ng maraming protina, ang mga seksyon ng α-helix at ribbon-like β-structure ay kahalili, pati na rin ang mga single polypeptide chain. Ang kanilang mutual arrangement at alternation sa polymer chain ay tinatawag na tertiary structure ng protina.

Ang mga pamamaraan para sa paglalarawan ng istruktura ng mga protina ay ipinapakita sa ibaba gamit ang plant protein crambin bilang isang halimbawa. Ang mga istrukturang formula ng mga protina, na kadalasang naglalaman ng hanggang sa daan-daang mga fragment ng amino acid, ay kumplikado, masalimuot at mahirap maunawaan, kaya kung minsan ay ginagamit ang mga pinasimpleng pormula ng istruktura - nang walang mga simbolo ng mga elemento ng kemikal (Larawan 9, opsyon A), ngunit kasabay nito oras na pinapanatili nila ang kulay ng mga valence stroke alinsunod sa mga internasyonal na panuntunan (Larawan 4). Sa kasong ito, ang formula ay ipinakita hindi sa isang patag, ngunit sa isang spatial na imahe, na tumutugma sa tunay na istraktura ng molekula. Ginagawang posible ng pamamaraang ito, halimbawa, na makilala sa pagitan ng mga tulay na disulfide (katulad ng nasa insulin, Fig. 2), mga grupo ng phenyl sa gilid na frame ng chain, atbp. Ang imahe ng mga molekula sa anyo ng mga three-dimensional na modelo (mga bola na konektado ng mga tungkod) ay medyo mas malinaw (Larawan 9, opsyon B). Gayunpaman, ang parehong mga pamamaraan ay hindi pinapayagan ang pagpapakita ng tertiary na istraktura, kaya ang American biophysicist na si Jane Richardson ay iminungkahi na ilarawan ang α-structure bilang spirally twisted ribbons (tingnan ang Fig. 4), β-structures bilang flat wavy ribbons (Fig. 8), at pagkonekta ang mga ito ay nag-iisang chain - sa anyo ng mga manipis na bundle, ang bawat uri ng istraktura ay may sariling kulay. Ang pamamaraang ito ng paglalarawan ng tersiyaryong istraktura ng isang protina ay malawakang ginagamit ngayon (Larawan 9, variant B). Minsan, para sa higit na nilalaman ng impormasyon, ang isang tertiary na istraktura at isang pinasimple na pormula ng istruktura ay ipinapakita nang magkasama (Larawan 9, variant D). Mayroon ding mga pagbabago sa pamamaraang iminungkahi ni Richardson: Ang α-helice ay inilalarawan bilang mga cylinder, at ang β-structure ay nasa anyo ng mga flat arrow na nagpapahiwatig ng direksyon ng chain (Larawan 9, opsyon E). Ang hindi gaanong karaniwan ay ang paraan kung saan ang buong molekula ay inilalarawan bilang isang bundle, kung saan ang mga hindi pantay na istruktura ay nakikilala sa pamamagitan ng iba't ibang kulay, at ang mga disulfide na tulay ay ipinapakita bilang mga dilaw na tulay (Larawan 9, variant E).

Ang Opsyon B ay ang pinaka-maginhawa para sa pang-unawa, kapag, kapag inilalarawan ang tersiyaryo na istraktura, ang mga tampok na istruktura ng protina (mga fragment ng amino acid, ang kanilang pagkakasunud-sunod ng kahalili, mga bono ng hydrogen) ay hindi ipinahiwatig, habang ipinapalagay na ang lahat ng mga protina ay naglalaman ng "mga detalye" kinuha mula sa isang karaniwang hanay ng dalawampung amino acid (Talahanayan 1). Ang pangunahing gawain sa paglalarawan ng isang tersiyaryong istraktura ay upang ipakita ang spatial na pag-aayos at paghahalili ng mga pangalawang istruktura.

kanin. siyam IBA'T IBANG VERSION NG LARAWAN NG STRUCTURE NG CRUMBIN PROTEIN.
Ang A ay isang structural formula sa isang spatial na imahe.
B - istraktura sa anyo ng isang three-dimensional na modelo.
Ang B ay ang tersiyaryong istraktura ng molekula.
G - isang kumbinasyon ng mga pagpipilian A at B.
E - pinasimple na imahe ng tertiary na istraktura.
E - tertiary structure na may disulfide bridges.

Ang pinaka-maginhawa para sa pang-unawa ay isang three-dimensional na tertiary structure (opsyon B), na napalaya mula sa mga detalye ng structural formula.

Ang isang molekula ng protina na may isang tertiary na istraktura, bilang isang panuntunan, ay tumatagal ng isang tiyak na pagsasaayos, na nabuo sa pamamagitan ng mga polar (electrostatic) na pakikipag-ugnayan at mga bono ng hydrogen. Bilang resulta, ang molekula ay nasa anyo ng isang compact coil - mga globular na protina (globules, lat. bola), o filamentous - fibrillar na protina (fibra, lat. hibla).

Ang isang halimbawa ng isang globular na istraktura ay ang protina albumin, ang protina ng isang itlog ng manok ay kabilang sa klase ng mga albumin. Ang polymeric chain ng albumin ay binuo pangunahin mula sa alanine, aspartic acid, glycine, at cysteine, na nagpapalit-palit sa isang tiyak na pagkakasunud-sunod. Ang istrukturang tersiyaryo ay naglalaman ng mga α-helice na konektado ng mga solong kadena (Larawan 10).

kanin. sampu GLOBULAR STRUCTURE NG ALBUMIN

Ang isang halimbawa ng istraktura ng fibrillar ay ang fibroin protein. Naglalaman ang mga ito ng malaking halaga ng glycine, alanine at serine residues (bawat pangalawang amino acid residue ay glycine); Ang mga labi ng cysteine ​​​​na naglalaman ng mga grupo ng sulfhydride ay wala. Ang Fibroin, ang pangunahing bahagi ng natural na sutla at mga pakana, ay naglalaman ng mga istrukturang β na konektado ng mga solong kadena (Larawan 11).

kanin. labing-isa FIBRILLARY PROTEIN FIBROIN

Ang posibilidad ng pagbuo ng isang tersiyaryong istraktura ng isang tiyak na uri ay likas sa pangunahing istraktura ng protina, i.e. natutukoy nang maaga sa pamamagitan ng pagkakasunud-sunod ng paghahalili ng mga residue ng amino acid. Mula sa ilang mga hanay ng naturang mga nalalabi, ang mga α-helice ay nakararami na lumitaw (mayroong napakaraming mga naturang hanay), ang isa pang hanay ay humahantong sa hitsura ng mga β-istruktura, ang mga solong kadena ay nailalarawan sa pamamagitan ng kanilang komposisyon.

Ang ilang mga molekula ng protina, habang pinapanatili ang isang tertiary na istraktura, ay nagagawang pagsamahin sa malalaking supramolecular aggregate, habang sila ay pinagsasama-sama ng mga polar na pakikipag-ugnayan, gayundin ng mga hydrogen bond. Ang ganitong mga pormasyon ay tinatawag na quaternary na istraktura ng protina. Halimbawa, ang protina na ferritin, na pangunahing binubuo ng leucine, glutamic acid, aspartic acid at histidine (ferricin ay naglalaman ng lahat ng 20 residue ng amino acid sa iba't ibang dami) ay bumubuo ng isang tertiary na istraktura ng apat na parallel-laid na α-helice. Kapag ang mga molekula ay pinagsama sa isang solong grupo (Larawan 12), isang quaternary na istraktura ang nabuo, na maaaring magsama ng hanggang 24 na mga molekula ng ferritin.

Fig.12 PAGBUO NG QUATERNARY STRUCTURE NG GLOBULAR PROTEIN FERRITIN

Ang isa pang halimbawa ng supramolecular formations ay ang istraktura ng collagen. Ito ay isang fibrillar na protina na ang mga kadena ay binubuo pangunahin ng glycine na kahalili ng proline at lysine. Ang istraktura ay naglalaman ng mga solong kadena, triple α-helice, na kahalili ng ribbon-like β-structure na nakasalansan sa parallel na mga bundle (Larawan 13).

Fig.13 SUPRAMOLECULAR STRUCTURE NG COLLAGEN FIBRILLARY PROTEIN

Mga kemikal na katangian ng mga protina.

Sa ilalim ng pagkilos ng mga organikong solvent, ang mga basurang produkto ng ilang bakterya (lactic acid fermentation) o may pagtaas sa temperatura, pangalawa at tertiary na mga istraktura ay nawasak nang hindi napinsala ang pangunahing istraktura nito, bilang isang resulta, ang protina ay nawawalan ng solubility at nawawalan ng biological na aktibidad, ito Ang proseso ay tinatawag na denaturation, iyon ay, ang pagkawala ng mga likas na katangian, halimbawa, ang curdling ng maasim na gatas, ang coagulated protein ng isang pinakuluang itlog ng manok. Sa mataas na temperatura, ang mga protina ng mga nabubuhay na organismo (sa partikular, mga mikroorganismo) ay mabilis na nagde-denatura. Ang ganitong mga protina ay hindi maaaring lumahok sa mga biological na proseso, bilang isang resulta, ang mga microorganism ay namamatay, kaya ang pinakuluang (o pasteurized) na gatas ay maaaring maimbak nang mas matagal.

Ang mga bono ng peptide H-N-C=O, na bumubuo sa polymer chain ng molekula ng protina, ay na-hydrolyzed sa pagkakaroon ng mga acid o alkalis, at ang polymer chain ay nasira, na, sa huli, ay maaaring humantong sa orihinal na mga amino acid. Ang mga peptide bond na kasama sa α-helice o β-structure ay mas lumalaban sa hydrolysis at iba't ibang chemical attack (kumpara sa parehong mga bono sa iisang chain). Ang isang mas maselan na disassembly ng molekula ng protina sa mga constituent amino acid nito ay isinasagawa sa isang anhydrous medium gamit ang hydrazine H 2 N–NH 2, habang ang lahat ng mga fragment ng amino acid, maliban sa huli, ay bumubuo ng tinatawag na carboxylic acid hydrazides na naglalaman ng ang fragment C (O)–HN–NH 2 (Larawan 14).

kanin. labing-apat. POLYPEPTIDE CLEAVAGE

Ang ganitong pagsusuri ay maaaring magbigay ng impormasyon tungkol sa komposisyon ng amino acid ng isang protina, ngunit mas mahalagang malaman ang kanilang pagkakasunud-sunod sa isang molekula ng protina. Ang isa sa mga pamamaraan na malawakang ginagamit para sa layuning ito ay ang pagkilos ng phenylisothiocyanate (FITC) sa polypeptide chain, na sa isang alkaline medium ay nakakabit sa polypeptide (mula sa dulo na naglalaman ng amino group), at kapag nagbabago ang reaksyon ng medium. sa acidic, humiwalay ito sa kadena, kasama nito ang fragment ng isang amino acid (Larawan 15).

kanin. labinlima SEQUENTIAL POLYPEPTIDE Cleavage

Maraming mga espesyal na pamamaraan ang binuo para sa naturang pagsusuri, kabilang ang mga nagsisimulang "i-disassemble" ang isang molekula ng protina sa mga sangkap na bumubuo nito, simula sa dulo ng carboxyl.

Ang mga cross disulfide bridges S-S (nabuo sa pamamagitan ng pakikipag-ugnayan ng mga nalalabi sa cysteine, Fig. 2 at 9) ay pinuputol, na nagiging mga HS-group sa pamamagitan ng pagkilos ng iba't ibang mga ahente ng pagbabawas. Ang pagkilos ng mga ahente ng oxidizing (oxygen o hydrogen peroxide) ay muling humahantong sa pagbuo ng mga tulay na disulfide (Larawan 16).

kanin. labing-anim. Cleavage ng disulfide bridges

Upang lumikha ng karagdagang mga cross-link sa mga protina, ginagamit ang reaktibiti ng mga amino at carboxyl group. Ang mas naa-access para sa iba't ibang mga pakikipag-ugnayan ay ang mga amino group na nasa gilid na frame ng chain - mga fragment ng lysine, asparagine, lysine, proline (Talahanayan 1). Kapag ang mga ganitong grupo ng amino ay nakikipag-ugnayan sa formaldehyde, nangyayari ang proseso ng condensation at lumilitaw ang mga cross-bridges –NH–CH2–NH– (Larawan 17).

kanin. 17 PAGLIKHA NG MGA KARAGDAGANG TRANSVERSAL BRIDGES SA PAGITAN NG PROTEIN MOLECULES.

Ang mga terminal na carboxyl group ng protina ay nagagawang tumugon sa mga kumplikadong compound ng ilang polyvalent na metal (mas madalas na ginagamit ang mga chromium compound), at nagaganap din ang mga cross-link. Ang parehong mga proseso ay ginagamit sa balat tanning.

Ang papel ng mga protina sa katawan.

Ang papel ng mga protina sa katawan ay magkakaiba.

Mga enzyme(pagbuburo lat. - fermentation), ang iba nilang pangalan ay enzymes (en zumh greek. - sa lebadura) - ito ay mga protina na may aktibidad na catalytic, nagagawa nilang dagdagan ang bilis ng mga proseso ng biochemical nang libu-libong beses. Sa ilalim ng pagkilos ng mga enzyme, ang mga sangkap na bumubuo ng pagkain: ang mga protina, taba at carbohydrates ay pinaghiwa-hiwalay sa mas simpleng mga compound, kung saan ang mga bagong macromolecule ay na-synthesize, na kinakailangan para sa isang tiyak na uri ng katawan. Ang mga enzyme ay nakikibahagi din sa maraming biochemical na proseso ng synthesis, halimbawa, sa synthesis ng mga protina (ang ilang mga protina ay nakakatulong upang synthesize ang iba). Cm. MGA ENZYME

Ang mga enzyme ay hindi lamang lubos na mahusay na mga katalista, ngunit pumipili din (idirekta ang reaksyon nang mahigpit sa ibinigay na direksyon). Sa kanilang presensya, ang reaksyon ay nagpapatuloy sa halos 100% na ani nang walang pagbuo ng mga by-product at, sa parehong oras, ang mga kondisyon ng daloy ay banayad: normal na presyon ng atmospera at temperatura ng isang buhay na organismo. Para sa paghahambing, ang synthesis ng ammonia mula sa hydrogen at nitrogen sa pagkakaroon ng isang activated iron catalyst ay isinasagawa sa 400-500 ° C at isang presyon ng 30 MPa, ang ani ng ammonia ay 15-25% bawat cycle. Ang mga enzyme ay itinuturing na hindi maunahan na mga katalista.

Ang masinsinang pag-aaral ng mga enzyme ay nagsimula noong kalagitnaan ng ika-19 na siglo; higit sa 2,000 iba't ibang mga enzyme ang pinag-aralan na ngayon; ito ang pinaka magkakaibang klase ng mga protina.

Ang mga pangalan ng mga enzyme ay ang mga sumusunod: ang pangalan ng reagent kung saan nakikipag-ugnayan ang enzyme, o ang pangalan ng catalyzed na reaksyon, ay idinagdag sa pagtatapos -aza, halimbawa, arginase decomposes arginine (Talahanayan 1), decarboxylase catalyzes decarboxylation, i.e. pag-aalis ng CO 2 mula sa pangkat ng carboxyl:

– COOH → – CH + CO 2

Kadalasan, upang mas tumpak na ipahiwatig ang papel ng isang enzyme, ang parehong bagay at ang uri ng reaksyon ay ipinahiwatig sa pangalan nito, halimbawa, ang alkohol dehydrogenase ay isang enzyme na nagde-dehydrogenates ng mga alkohol.

Para sa ilang mga enzyme na natuklasan medyo matagal na ang nakalipas, ang makasaysayang pangalan (nang walang pagtatapos -aza) ay napanatili, halimbawa, pepsin (pepsis, Griyego. pantunaw) at trypsin (thrypsis Griyego. liquefaction), ang mga enzyme na ito ay sumisira ng mga protina.

Para sa systematization, ang mga enzyme ay pinagsama sa malalaking klase, ang pag-uuri ay batay sa uri ng reaksyon, ang mga klase ay pinangalanan ayon sa pangkalahatang prinsipyo - ang pangalan ng reaksyon at ang pagtatapos - aza. Ang ilan sa mga klase na ito ay nakalista sa ibaba.

Oxidoreductase ay mga enzyme na nagpapagana ng mga reaksiyong redox. Ang mga dehydrogenases na kasama sa klase na ito ay nagsasagawa ng paglipat ng proton, halimbawa, ang alcohol dehydrogenase (ADH) ay nag-oxidize ng mga alkohol sa aldehydes, ang kasunod na oksihenasyon ng aldehydes sa mga carboxylic acid ay na-catalyzed ng aldehyde dehydrogenases (ALDH). Ang parehong mga proseso ay nangyayari sa katawan sa panahon ng pagproseso ng ethanol sa acetic acid (Larawan 18).

kanin. labing-walo DALAWANG YUGTO NA OXIDATION NG ETHANOL sa acetic acid

Hindi ethanol ang may narcotic effect, ngunit ang intermediate product na acetaldehyde, mas mababa ang aktibidad ng ALDH enzyme, mas mabagal ang pagdaan ng ikalawang yugto - ang oksihenasyon ng acetaldehyde sa acetic acid, at mas mahaba at mas malakas ang nakakalasing na epekto mula sa paglunok. ng ethanol. Ang pagsusuri ay nagpakita na higit sa 80% ng mga kinatawan ng dilaw na lahi ay may medyo mababang aktibidad ng ALDH at samakatuwid ay isang kapansin-pansing mas matinding pagpapaubaya sa alkohol. Ang dahilan para sa likas na nabawasan na aktibidad ng ALDH ay ang bahagi ng glutamic acid residues sa "attenuated" na molekula ng ALDH ay pinalitan ng mga fragment ng lysine (Talahanayan 1).

Mga transferase- mga enzyme na nagpapagana sa paglilipat ng mga functional na grupo, halimbawa, ang transiminase ay nagpapalit ng paglipat ng isang amino group.

Mga hydrolase ay mga enzyme na nag-catalyze ng hydrolysis. Ang naunang nabanggit na trypsin at pepsin ay nag-hydrolyze ng mga peptide bond, at ang mga lipase ay naghihiwalay sa ester bond sa mga taba:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Liase- enzymes na catalyze reaksyon na nagaganap sa isang non-hydrolytic na paraan, bilang isang resulta ng naturang mga reaksyon, C-C, C-O, C-N bond ay nasira at bagong bono ay nabuo. Ang enzyme decarboxylase ay kabilang sa klase na ito

Isomerases- mga enzyme na nag-catalyze ng isomerization, halimbawa, ang conversion ng maleic acid sa fumaric acid (Fig. 19), ito ay isang halimbawa ng cis-trans isomerization (tingnan ang ISOMERIA).

kanin. labinsiyam. ISOMERIZATION NG MALEIC ACID sa fumaric acid sa pagkakaroon ng enzyme.

Sa gawain ng mga enzyme, ang pangkalahatang prinsipyo ay sinusunod, ayon sa kung saan palaging may isang istrukturang pagsusulatan sa pagitan ng enzyme at ang reagent ng pinabilis na reaksyon. Ayon sa makasagisag na pagpapahayag ng isa sa mga tagapagtatag ng doktrina ng mga enzyme, si E. Fisher, ang reagent ay lumalapit sa enzyme tulad ng isang susi sa isang kandado. Sa bagay na ito, ang bawat enzyme ay nag-catalyze ng isang tiyak na kemikal na reaksyon o isang pangkat ng mga reaksyon ng parehong uri. Minsan ang isang enzyme ay maaaring kumilos sa isang solong tambalan, tulad ng urease (uron Griyego. - ihi) catalyzes lamang ang hydrolysis ng urea:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Ang pinakamahusay na selectivity ay ipinapakita ng mga enzyme na nakikilala sa pagitan ng optically active antipodes - kaliwa at kanang kamay na mga isomer. Ang L-arginase ay kumikilos lamang sa levorotatory arginine at hindi nakakaapekto sa dextrorotatory isomer. Ang L-lactate dehydrogenase ay kumikilos lamang sa mga levorotatory ester ng lactic acid, ang tinatawag na lactates (lactis). lat. gatas), habang ang D-lactate dehydrogenase ay sinisira lamang ang D-lactates.

Karamihan sa mga enzyme ay kumikilos hindi sa isa, ngunit sa isang pangkat ng mga kaugnay na compound, halimbawa, ang trypsin ay "ginusto" na putulin ang mga peptide bond na nabuo ng lysine at arginine (Talahanayan 1.)

Ang mga catalytic na katangian ng ilang mga enzyme, tulad ng mga hydrolases, ay tinutukoy lamang ng istraktura ng molekula ng protina mismo, isa pang klase ng mga enzyme - oxidoreductases (halimbawa, alkohol dehydrogenase) ay maaari lamang maging aktibo sa pagkakaroon ng mga non-protein na molekula na nauugnay sa kanila - mga bitamina na nagpapagana ng Mg, Ca, Zn, Mn at mga fragment ng nucleic acid (Larawan 20).

kanin. 20 ALCOHOLD DEHYDROGENASE MOLECULE

Ang mga transport protein ay nagbubuklod at naghahatid ng iba't ibang molekula o ion sa pamamagitan ng mga lamad ng selula (sa loob at labas ng selula), gayundin mula sa isang organ patungo sa isa pa.

Halimbawa, ang hemoglobin ay nagbubuklod ng oxygen habang dumadaan ang dugo sa mga baga at inihahatid ito sa iba't ibang mga tisyu ng katawan, kung saan ang oxygen ay inilabas at pagkatapos ay ginagamit upang i-oxidize ang mga bahagi ng pagkain, ang prosesong ito ay nagsisilbing isang mapagkukunan ng enerhiya (kung minsan ang terminong "pagsunog" ng pagkain sa katawan ang ginagamit).

Bilang karagdagan sa bahagi ng protina, ang hemoglobin ay naglalaman ng isang kumplikadong tambalan ng bakal na may isang cyclic porphyrin molecule (porphyros Griyego. - purple), na tumutukoy sa pulang kulay ng dugo. Ito ang kumplikadong ito (Larawan 21, kaliwa) na gumaganap ng papel ng isang carrier ng oxygen. Sa hemoglobin, ang iron porphyrin complex ay matatagpuan sa loob ng molekula ng protina at pinananatili ng mga polar na pakikipag-ugnayan, pati na rin ng isang bono ng koordinasyon na may nitrogen sa histidine (Talahanayan 1), na bahagi ng protina. Ang molekula ng O2, na dinadala ng hemoglobin, ay nakakabit sa pamamagitan ng isang bono ng koordinasyon sa iron atom mula sa gilid na kabaligtaran sa kung saan nakakabit ang histidine (Larawan 21, kanan).

kanin. 21 ISTRUKTURA NG IRON COMPLEX

Ang istraktura ng complex ay ipinapakita sa kanan sa anyo ng isang three-dimensional na modelo. Ang complex ay hawak sa molekula ng protina sa pamamagitan ng isang coordination bond (dashed blue line) sa pagitan ng Fe atom at ng N atom sa histidine, na bahagi ng protina. Ang molekula ng O 2, na dinadala ng hemoglobin, ay pinag-ugnay (pulang tuldok na linya) sa Fe atom mula sa kabaligtaran ng bansa ng planar complex.

Ang Hemoglobin ay isa sa mga pinaka-pinag-aralan na protina, ito ay binubuo ng mga a-helice na konektado ng mga solong chain at naglalaman ng apat na iron complex. Kaya, ang hemoglobin ay parang isang malaking pakete para sa paglipat ng apat na molekula ng oxygen nang sabay-sabay. Ang anyo ng hemoglobin ay tumutugma sa mga globular na protina (Larawan 22).

kanin. 22 GLOBULAR NA ANYO NG HEMOGLOBIN

Ang pangunahing "bentahe" ng hemoglobin ay ang pagdaragdag ng oxygen at ang kasunod na paghahati nito sa panahon ng paghahatid sa iba't ibang mga tisyu at organo ay nagaganap nang mabilis. Ang carbon monoxide, CO (carbon monoxide), ay nagbubuklod sa Fe sa hemoglobin nang mas mabilis, ngunit, hindi katulad ng O 2 , ay bumubuo ng isang kumplikadong mahirap masira. Bilang isang resulta, ang naturang hemoglobin ay hindi makapagbigkis ng O 2, na humahantong (kapag nalalanghap ang malalaking halaga ng carbon monoxide) sa pagkamatay ng katawan dahil sa inis.

Ang pangalawang function ng hemoglobin ay ang paglipat ng exhaled CO 2, ngunit hindi ang iron atom, ngunit ang H 2 ng N-group ng protina ay kasangkot sa proseso ng pansamantalang pagbubuklod ng carbon dioxide.

Ang "pagganap" ng mga protina ay nakasalalay sa kanilang istraktura, halimbawa, ang pagpapalit sa nag-iisang amino acid na nalalabi ng glutamic acid sa hemoglobin polypeptide chain na may valine residue (isang bihirang naobserbahang congenital anomaly) ay humahantong sa isang sakit na tinatawag na sickle cell anemia.

Mayroon ding mga transport protein na maaaring magbigkis ng mga taba, glucose, amino acid at dalhin ang mga ito sa loob at labas ng mga selula.

Ang mga protina ng transportasyon ng isang espesyal na uri ay hindi nagdadala ng mga sangkap mismo, ngunit kumikilos bilang isang "regulator ng transportasyon", na dumadaan sa ilang mga sangkap sa pamamagitan ng lamad (ang panlabas na dingding ng cell). Ang ganitong mga protina ay madalas na tinatawag na mga protina ng lamad. Ang mga ito ay may hugis ng isang guwang na silindro at, na naka-embed sa dingding ng lamad, tinitiyak ang paggalaw ng ilang mga polar molecule o ion sa cell. Ang isang halimbawa ng isang protina ng lamad ay porin (Larawan 23).

kanin. 23 PORIN PROTEIN

Ang mga protina ng pagkain at imbakan, gaya ng ipinahihiwatig ng pangalan, ay nagsisilbing mga mapagkukunan ng panloob na nutrisyon, mas madalas para sa mga embryo ng mga halaman at hayop, pati na rin sa mga unang yugto ng pag-unlad ng mga batang organismo. Ang mga protina sa pandiyeta ay kinabibilangan ng albumin (Larawan 10) - ang pangunahing bahagi ng puti ng itlog, pati na rin ang casein - ang pangunahing protina ng gatas. Sa ilalim ng pagkilos ng enzyme pepsin, ang kasein ay kumukulong sa tiyan, na tinitiyak ang pagpapanatili nito sa digestive tract at mahusay na pagsipsip. Ang Casein ay naglalaman ng mga fragment ng lahat ng mga amino acid na kailangan ng katawan.

Sa ferritin (Larawan 12), na nakapaloob sa mga tisyu ng mga hayop, ang mga iron ions ay nakaimbak.

Ang myoglobin ay isa ring storage protein, na kahawig ng hemoglobin sa komposisyon at istraktura. Ang myoglobin ay puro pangunahin sa mga kalamnan, ang pangunahing papel nito ay ang pag-iimbak ng oxygen, na binibigyan ito ng hemoglobin. Ito ay mabilis na puspos ng oxygen (mas mabilis kaysa sa hemoglobin), at pagkatapos ay unti-unting inililipat ito sa iba't ibang mga tisyu.

Ang mga istrukturang protina ay gumaganap ng isang proteksiyon na function (balat) o suporta - pinagsasama-sama nila ang katawan at binibigyan ito ng lakas (cartilage at tendons). Ang kanilang pangunahing bahagi ay ang fibrillar protein collagen (Larawan 11), ang pinakakaraniwang protina ng mundo ng hayop, sa katawan ng mga mammal, ito ay nagkakahalaga ng halos 30% ng kabuuang masa ng mga protina. Ang collagen ay may mataas na lakas ng makunat (alam ang lakas ng balat), ngunit dahil sa mababang nilalaman ng mga cross-link sa collagen ng balat, ang mga balat ng hayop ay hindi masyadong angkop sa kanilang hilaw na anyo para sa paggawa ng iba't ibang mga produkto. Upang mabawasan ang pamamaga ng balat sa tubig, pag-urong sa panahon ng pagpapatayo, pati na rin upang madagdagan ang lakas sa natubigan na estado at dagdagan ang pagkalastiko sa collagen, ang mga karagdagang cross-link ay nilikha (Larawan 15a), ito ang tinatawag na proseso ng pangungulti ng balat.

Sa mga buhay na organismo, ang mga molekula ng collagen na lumitaw sa proseso ng paglaki at pag-unlad ng organismo ay hindi na-update at hindi pinapalitan ng mga bagong synthesize. Habang tumatanda ang katawan, ang bilang ng mga cross-link sa collagen ay tumataas, na humahantong sa pagbaba sa pagkalastiko nito, at dahil hindi nangyayari ang pag-renew, lumilitaw ang mga pagbabagong nauugnay sa edad - isang pagtaas sa hina ng kartilago at tendon, ang hitsura ng wrinkles sa balat.

Ang mga articular ligament ay naglalaman ng elastin, isang istrukturang protina na madaling umuunat sa dalawang sukat. Ang protina ng resilin, na matatagpuan sa mga punto ng pagkakabit ng bisagra ng mga pakpak sa ilang mga insekto, ay may pinakamalaking pagkalastiko.

Mga pormasyon ng sungay - buhok, mga kuko, mga balahibo, na pangunahing binubuo ng protina ng keratin (Larawan 24). Ang pangunahing pagkakaiba nito ay ang kapansin-pansing nilalaman ng mga labi ng cysteine, na bumubuo ng mga tulay na disulfide, na nagbibigay ng mataas na pagkalastiko (ang kakayahang ibalik ang orihinal na hugis nito pagkatapos ng pagpapapangit) sa buhok, pati na rin ang mga tela ng lana.

kanin. 24. FRAGMENT NG FIBRILLAR PROTEIN KERATIN

Para sa isang hindi maibabalik na pagbabago sa hugis ng isang bagay na keratin, kailangan mo munang sirain ang mga tulay ng disulfide sa tulong ng isang ahente ng pagbabawas, bigyan ito ng isang bagong hugis, at pagkatapos ay muling likhain ang mga tulay na disulfide sa tulong ng isang ahente ng oxidizing (Fig. . 16), ganito, halimbawa, ginagawa ang perming hair.

Sa isang pagtaas sa nilalaman ng mga nalalabi ng cysteine ​​​​sa keratin at, nang naaayon, isang pagtaas sa bilang ng mga tulay ng disulfide, ang kakayahang mag-deform ay nawawala, ngunit ang mataas na lakas ay lilitaw sa parehong oras (hanggang sa 18% ng mga fragment ng cysteine). ay nakapaloob sa mga sungay ng ungulates at shell ng pagong). Ang mga mammal ay may hanggang 30 iba't ibang uri ng keratin.

Ang fibrillar protein fibroin na nauugnay sa keratin na itinago ng mga uod na uod sa panahon ng pagkukulot ng cocoon, gayundin ng mga gagamba sa panahon ng paghabi ng web, ay naglalaman lamang ng mga β-istruktura na konektado ng mga solong kadena (Fig. 11). Hindi tulad ng keratin, ang fibroin ay walang transverse disulfide bridges, ito ay may napakalakas na tensile strength (strength per unit cross-section of some web samples ay mas mataas kaysa sa steel cables). Dahil sa kawalan ng mga cross-link, ang fibroin ay hindi nababanat (alam na ang mga tela ng lana ay halos hindi mabubura, at ang mga tela ng sutla ay madaling kulubot).

mga protina ng regulasyon.

Ang mga regulatory protein, na mas karaniwang tinutukoy bilang mga hormone, ay kasangkot sa iba't ibang proseso ng physiological. Halimbawa, ang hormone insulin (Larawan 25) ay binubuo ng dalawang α-chain na konektado ng disulfide bridges. Kinokontrol ng insulin ang mga proseso ng metabolic na kinasasangkutan ng glucose, ang kawalan nito ay humahantong sa diyabetis.

kanin. 25 PROTEIN INSULIN

Ang pituitary gland ng utak ay nag-synthesize ng isang hormone na kumokontrol sa paglaki ng katawan. May mga regulatory protein na kumokontrol sa biosynthesis ng iba't ibang enzymes sa katawan.

Ang mga contractile at motor na protina ay nagbibigay sa katawan ng kakayahang magkontrata, magbago ng hugis at lumipat, lalo na, pinag-uusapan natin ang tungkol sa mga kalamnan. 40% ng masa ng lahat ng mga protina na nakapaloob sa mga kalamnan ay myosin (mys, myos, Griyego. - kalamnan). Ang molekula nito ay naglalaman ng parehong fibrillar at globular na bahagi (Fig. 26)

kanin. 26 MYOSIN MOLECULE

Ang ganitong mga molekula ay pinagsama sa malalaking pinagsama-samang naglalaman ng 300-400 mga molekula.

Kapag ang konsentrasyon ng mga ion ng kaltsyum ay nagbabago sa puwang na nakapalibot sa mga fibers ng kalamnan, nangyayari ang isang nababaligtad na pagbabago sa conformation ng mga molekula - isang pagbabago sa hugis ng chain dahil sa pag-ikot ng mga indibidwal na mga fragment sa paligid ng mga valence bond. Ito ay humahantong sa pag-urong at pagpapahinga ng kalamnan, isang senyas para sa pagbabago sa konsentrasyon ng mga calcium ions ay nagmumula sa mga nerve endings sa mga fibers ng kalamnan. Ang artipisyal na pag-urong ng kalamnan ay maaaring sanhi ng pagkilos ng mga de-koryenteng impulses, na humahantong sa isang matalim na pagbabago sa konsentrasyon ng mga calcium ions, ito ang batayan para sa pagpapasigla ng kalamnan ng puso upang maibalik ang gawain ng puso.

Pinapayagan ka ng mga proteksiyon na protina na protektahan ang katawan mula sa pagsalakay ng mga umaatake na bakterya, mga virus at mula sa pagtagos ng mga dayuhang protina (ang pangkalahatang pangalan ng mga dayuhang katawan ay antigens). Ang papel na ginagampanan ng mga proteksiyon na protina ay ginagampanan ng mga immunoglobulin (ang kanilang iba pang pangalan ay mga antibodies), kinikilala nila ang mga antigen na tumagos sa katawan at matatag na nagbubuklod sa kanila. Sa katawan ng mga mammal, kabilang ang mga tao, mayroong limang klase ng mga immunoglobulin: M, G, A, D at E, ang kanilang istraktura, tulad ng ipinahihiwatig ng pangalan, ay globular, bilang karagdagan, lahat sila ay binuo sa isang katulad na paraan. Ang molekular na organisasyon ng mga antibodies ay ipinapakita sa ibaba gamit ang class G immunoglobulin bilang isang halimbawa (Larawan 27). Ang molekula ay naglalaman ng apat na polypeptide chain na konektado ng tatlong S-S disulfide bridges (sa Fig. 27 sila ay ipinapakita na may thickened valence bond at malalaking S simbolo), bilang karagdagan, ang bawat polymer chain ay naglalaman ng intrachain disulfide bridges. Dalawang malalaking polymer chain (na naka-highlight sa asul) ay naglalaman ng 400-600 amino acid residues. Ang iba pang dalawang chain (na naka-highlight sa berde) ay halos kalahati ng haba, na naglalaman ng humigit-kumulang 220 amino acid residues. Ang lahat ng apat na chain ay matatagpuan sa paraang ang terminal H 2 N-group ay nakadirekta sa isang direksyon.

kanin. 27 SCHEMATIC DRAWING NG STRUCTURE NG IMMUNOGLOBULIN

Matapos makipag-ugnayan ang katawan sa isang dayuhang protina (antigen), ang mga selula ng immune system ay magsisimulang gumawa ng mga immunoglobulin (antibodies), na naipon sa serum ng dugo. Sa unang yugto, ang pangunahing gawain ay ginagawa ng mga seksyon ng chain na naglalaman ng terminal H 2 N (sa Fig. 27, ang mga kaukulang seksyon ay minarkahan ng mapusyaw na asul at mapusyaw na berde). Ito ay mga antigen capture site. Sa proseso ng immunoglobulin synthesis, ang mga site na ito ay nabuo sa paraang ang kanilang istraktura at pagsasaayos ay tumutugma hangga't maaari sa istraktura ng papalapit na antigen (tulad ng isang susi sa isang lock, tulad ng mga enzyme, ngunit ang mga gawain sa kasong ito ay magkaiba). Kaya, para sa bawat antigen, isang mahigpit na indibidwal na antibody ang nilikha bilang isang immune response. Walang isang kilalang protina ang maaaring magbago ng istraktura nito nang "plastic" depende sa panlabas na mga kadahilanan, bilang karagdagan sa mga immunoglobulin. Ang mga enzyme ay nilulutas ang problema ng structural conformity sa reagent sa ibang paraan - sa tulong ng isang napakalaking hanay ng iba't ibang mga enzyme para sa lahat ng posibleng mga kaso, at mga immunoglobulin sa bawat oras na muling itayo ang "working tool". Bukod dito, ang rehiyon ng bisagra ng immunoglobulin (Larawan 27) ay nagbibigay sa dalawang rehiyon ng pagkuha ng ilang independiyenteng kadaliang mapakilos, bilang isang resulta, ang molekula ng immunoglobulin ay maaaring agad na "mahanap" ang dalawang pinaka-maginhawang rehiyon para sa pagkuha sa antigen upang ligtas na ayusin. ito, ito ay kahawig ng mga aksyon ng isang crustacean creature.

Susunod, ang isang kadena ng sunud-sunod na mga reaksyon ng immune system ng katawan ay nakabukas, ang mga immunoglobulin ng iba pang mga klase ay konektado, bilang isang resulta, ang dayuhang protina ay na-deactivate, at pagkatapos ay ang antigen (dayuhang mikroorganismo o lason) ay nawasak at tinanggal.

Pagkatapos makipag-ugnayan sa antigen, ang pinakamataas na konsentrasyon ng immunoglobulin ay naabot (depende sa likas na katangian ng antigen at ang mga indibidwal na katangian ng mismong organismo) sa loob ng ilang oras (minsan ilang araw). Ang katawan ay nagpapanatili ng memorya ng naturang pakikipag-ugnay, at kapag inatake muli ng parehong antigen, ang mga immunoglobulin ay naipon sa serum ng dugo nang mas mabilis at sa mas maraming dami - ang nakuha na kaligtasan sa sakit ay nangyayari.

Ang pag-uuri sa itaas ng mga protina ay medyo arbitrary, halimbawa, ang thrombin protein, na binanggit sa mga proteksiyon na protina, ay mahalagang isang enzyme na catalyzes ang hydrolysis ng peptide bond, iyon ay, ito ay kabilang sa klase ng mga protease.

Ang mga proteksiyon na protina ay madalas na tinutukoy bilang mga protina ng kamandag ng ahas at ang mga nakakalason na protina ng ilang mga halaman, dahil ang kanilang gawain ay protektahan ang katawan mula sa pinsala.

May mga protina na ang mga pag-andar ay natatangi kaya nahihirapan itong pag-uri-uriin. Halimbawa, ang protina na monellin, na matatagpuan sa isang halaman sa Africa, ay napakatamis na lasa at naging paksa ng pag-aaral bilang isang hindi nakakalason na substansiya na maaaring magamit bilang kapalit ng asukal upang maiwasan ang labis na katabaan. Ang plasma ng dugo ng ilang isda sa Antarctic ay naglalaman ng mga protina na may mga katangian ng antifreeze na nagpapanatili sa dugo ng mga isda na ito mula sa pagyeyelo.

Artipisyal na synthesis ng mga protina.

Ang condensation ng mga amino acid na humahantong sa isang polypeptide chain ay isang mahusay na pinag-aralan na proseso. Posibleng isagawa, halimbawa, ang condensation ng alinmang amino acid o pinaghalong mga acid at makakuha, ayon sa pagkakabanggit, isang polimer na naglalaman ng parehong mga yunit, o iba't ibang mga yunit, na nagpapalit-palit sa random na pagkakasunud-sunod. Ang ganitong mga polimer ay may kaunting pagkakahawig sa mga natural na polypeptide at walang biological na aktibidad. Ang pangunahing gawain ay upang ikonekta ang mga amino acid sa isang mahigpit na tinukoy, paunang binalak na pagkakasunud-sunod upang muling gawin ang pagkakasunud-sunod ng mga residue ng amino acid sa mga natural na protina. Ang Amerikanong siyentipiko na si Robert Merrifield ay nagmungkahi ng isang orihinal na pamamaraan na naging posible upang malutas ang gayong problema. Ang kakanyahan ng pamamaraan ay ang unang amino acid ay nakakabit sa isang hindi matutunaw na polymer gel na naglalaman ng mga reaktibong grupo na maaaring pagsamahin sa –COOH – mga grupo ng amino acid. Ang cross-linked polystyrene na may mga chloromethyl group na ipinakilala dito ay kinuha bilang isang polymeric substrate. Upang ang amino acid na kinuha para sa reaksyon ay hindi tumutugon sa sarili nito at upang hindi ito sumali sa H2N-group sa substrate, ang amino group ng acid na ito ay pre-block na may malaking substituent [(C 4 H). 9) 3] 3 OS (O) -pangkat. Matapos ang amino acid ay nakakabit sa polymeric support, ang blocking group ay aalisin at isa pang amino acid ang ipinapasok sa reaction mixture, kung saan ang H 2 N group ay dati ring naharang. Sa ganitong sistema, posible lamang ang pakikipag-ugnayan ng H 2 N-grupo ng unang amino acid at ng –COOH na pangkat ng pangalawang acid, na isinasagawa sa pagkakaroon ng mga catalyst (phosphonium salts). Pagkatapos ang buong pamamaraan ay paulit-ulit, na nagpapakilala sa ikatlong amino acid (Larawan 28).

kanin. 28. SYNTHESIS SCHEME NG POLYPEPTIDE CHAINS

Sa huling hakbang, ang mga nagresultang polypeptide chain ay pinaghihiwalay mula sa polystyrene support. Ngayon ang buong proseso ay awtomatiko, may mga awtomatikong peptide synthesizer na nagpapatakbo ayon sa inilarawan na pamamaraan. Maraming mga peptide na ginagamit sa medisina at agrikultura ang na-synthesize ng pamamaraang ito. Posible rin na makakuha ng pinahusay na mga analogue ng natural na peptides na may pumipili at pinahusay na pagkilos. Ang ilang maliliit na protina ay na-synthesize, tulad ng hormone insulin at ilang enzymes.

Mayroon ding mga paraan ng synthesis ng protina na ginagaya ang mga natural na proseso: ang mga fragment ng mga nucleic acid ay na-synthesize na na-configure upang makagawa ng ilang mga protina, pagkatapos ang mga fragment na ito ay ipinasok sa isang buhay na organismo (halimbawa, sa isang bacterium), pagkatapos nito ang katawan ay nagsisimula sa makagawa ng ninanais na protina. Sa ganitong paraan, ang malalaking halaga ng mahirap maabot na mga protina at peptide, pati na rin ang kanilang mga analogue, ay nakuha na ngayon.

Mga protina bilang pinagmumulan ng pagkain.

Ang mga protina sa isang buhay na organismo ay patuloy na pinaghiwa-hiwalay sa kanilang orihinal na mga amino acid (na may kailangang-kailangan na pakikilahok ng mga enzyme), ang ilang mga amino acid ay pumasa sa iba, pagkatapos ay ang mga protina ay na-synthesize muli (kasama din ng mga enzyme), i.e. ang katawan ay patuloy na nagpapanibago sa sarili. Ang ilang mga protina (collagen ng balat, buhok) ay hindi na-renew, ang katawan ay patuloy na nawawala ang mga ito at sa halip ay nag-synthesize ng mga bago. Ang mga protina bilang pinagmumulan ng pagkain ay gumaganap ng dalawang pangunahing pag-andar: binibigyan nila ang katawan ng materyal na gusali para sa synthesis ng mga bagong molekula ng protina at, bilang karagdagan, nagbibigay ng enerhiya sa katawan (mga mapagkukunan ng calories).

Ang mga carnivorous mammal (kabilang ang mga tao) ay nakakakuha ng mga kinakailangang protina mula sa mga pagkaing halaman at hayop. Wala sa mga protina na nakuha mula sa pagkain ang isinama sa katawan sa isang hindi nagbabagong anyo. Sa digestive tract, ang lahat ng hinihigop na protina ay pinaghiwa-hiwalay sa mga amino acid, at ang mga protina na kailangan para sa isang partikular na organismo ay nabuo na mula sa kanila, habang ang natitirang 12 ay maaaring synthesize mula sa 8 mahahalagang acid (Talahanayan 1) sa katawan kung hindi sila. ibinibigay sa sapat na dami ng pagkain, ngunit ang mga mahahalagang acid ay dapat ibigay sa pagkain nang walang pagkukulang. Ang mga atomo ng sulfur sa cysteine ​​​​ay nakukuha ng katawan na may mahalagang amino acid na methionine. Ang bahagi ng mga protina ay nasira, na naglalabas ng enerhiya na kinakailangan upang mapanatili ang buhay, at ang nitrogen na nakapaloob sa kanila ay pinalabas mula sa katawan na may ihi. Karaniwan ang katawan ng tao ay nawawalan ng 25-30 g ng protina bawat araw, kaya ang mga pagkaing protina ay dapat palaging nasa tamang dami. Ang pinakamababang pang-araw-araw na pangangailangan para sa protina ay 37 g para sa mga lalaki at 29 g para sa mga kababaihan, ngunit ang inirerekomendang paggamit ay halos dalawang beses na mas mataas. Kapag sinusuri ang mga pagkain, mahalagang isaalang-alang ang kalidad ng protina. Sa kawalan o mababang nilalaman ng mahahalagang amino acid, ang protina ay itinuturing na mababa ang halaga, kaya ang mga naturang protina ay dapat na ubusin sa mas maraming dami. Kaya, ang mga protina ng legumes ay naglalaman ng maliit na methionine, at ang mga protina ng trigo at mais ay mababa sa lysine (parehong mga amino acid ay mahalaga). Ang mga protina ng hayop (hindi kasama ang mga collagens) ay inuri bilang mga kumpletong pagkain. Ang isang kumpletong hanay ng lahat ng mahahalagang acid ay naglalaman ng gatas casein, pati na rin ang cottage cheese at keso na inihanda mula dito, kaya isang vegetarian diet, kung ito ay napakahigpit, i.e. Ang "dairy-free", ay nangangailangan ng pagtaas ng pagkonsumo ng mga munggo, mani at mushroom upang matustusan ang katawan ng mahahalagang amino acid sa tamang dami.

Ginagamit din ang mga sintetikong amino acid at protina bilang mga produktong pagkain, idinaragdag ang mga ito sa feed, na naglalaman ng mahahalagang amino acid sa maliit na dami. Mayroong mga bakterya na maaaring magproseso at mag-assimilate ng mga hydrocarbon ng langis, sa kasong ito, para sa buong synthesis ng mga protina, kailangan nilang pakainin ng mga compound na naglalaman ng nitrogen (ammonia o nitrates). Ang protina na nakuha sa ganitong paraan ay ginagamit bilang feed para sa mga alagang hayop at manok. Ang isang hanay ng mga enzyme, carbohydrases, ay madalas na idinagdag sa feed ng hayop, na nagpapagana sa hydrolysis ng mga sangkap ng carbohydrate na pagkain na mahirap mabulok (mga cell wall ng mga pananim na cereal), bilang isang resulta kung saan ang mga pagkaing halaman ay mas ganap na hinihigop.

Mikhail Levitsky

PROTEIN (Artikulo 2)

(protina), isang klase ng kumplikadong mga compound na naglalaman ng nitrogen, ang pinaka-katangian at pinakamahalaga (kasama ang mga nucleic acid) na bahagi ng bagay na may buhay. Ang mga protina ay gumaganap ng marami at iba't ibang mga pag-andar. Karamihan sa mga protina ay mga enzyme na nagpapagana ng mga reaksiyong kemikal. Maraming mga hormone na kumokontrol sa mga proseso ng physiological ay mga protina din. Ang mga istrukturang protina tulad ng collagen at keratin ay ang mga pangunahing bahagi ng tissue ng buto, buhok at mga kuko. Ang mga contractile na protina ng mga kalamnan ay may kakayahang baguhin ang kanilang haba, gamit ang kemikal na enerhiya upang magsagawa ng mekanikal na gawain. Ang mga protina ay mga antibodies na nagbubuklod at nag-neutralize sa mga nakakalason na sangkap. Ang ilang mga protina na maaaring tumugon sa mga panlabas na impluwensya (liwanag, amoy) ay nagsisilbing mga receptor sa mga organo ng pandama na nakikita ang pangangati. Maraming mga protina na matatagpuan sa loob ng cell at sa cell membrane ay gumaganap ng mga function ng regulasyon.

Sa unang kalahati ng ika-19 na siglo maraming mga chemist, at kabilang sa mga ito lalo na si J. von Liebig, ay unti-unting dumating sa konklusyon na ang mga protina ay isang espesyal na klase ng mga nitrogenous compound. Ang pangalang "proteins" (mula sa Greek protos - ang una) ay iminungkahi noong 1840 ng Dutch chemist na si G. Mulder.

PISIKAL NA KATANGIAN

Ang mga protina ay puti sa solid na estado, ngunit walang kulay sa solusyon, maliban kung nagdadala sila ng ilang chromophore (kulay) na grupo, tulad ng hemoglobin. Ang solubility sa tubig ng iba't ibang mga protina ay lubhang nag-iiba. Nag-iiba din ito sa pH at sa konsentrasyon ng mga asing-gamot sa solusyon, upang mapili ng isang tao ang mga kondisyon kung saan ang isang protina ay pumipili ng namuo sa pagkakaroon ng iba pang mga protina. Ang "salting out" na paraan na ito ay malawakang ginagamit upang ihiwalay at linisin ang mga protina. Ang pinadalisay na protina ay madalas na umuuga sa labas ng solusyon bilang mga kristal.

Sa paghahambing sa iba pang mga compound, ang molekular na timbang ng mga protina ay napakalaki - mula sa ilang libo hanggang sa maraming milyon-milyong mga dalton. Samakatuwid, sa panahon ng ultracentrifugation, ang mga protina ay precipitated, at, bukod dito, sa iba't ibang mga rate. Dahil sa pagkakaroon ng positibo at negatibong sisingilin na mga grupo sa mga molekula ng protina, gumagalaw sila sa iba't ibang bilis sa isang electric field. Ito ang batayan ng electrophoresis, isang paraan na ginagamit upang ihiwalay ang mga indibidwal na protina mula sa mga kumplikadong mixture. Ang paglilinis ng mga protina ay isinasagawa din sa pamamagitan ng chromatography.

CHEMICAL PROPERTIES

Istruktura.

Ang mga protina ay polimer, i.e. mga molekula na binuo tulad ng mga kadena mula sa paulit-ulit na mga yunit ng monomer, o mga subunit, na ang papel ay ginagampanan ng mga alpha-amino acid. Pangkalahatang formula ng mga amino acid

kung saan ang R ay isang hydrogen atom o ilang organikong grupo.

Ang isang molekula ng protina (polypeptide chain) ay maaaring binubuo lamang ng medyo maliit na bilang ng mga amino acid o ilang libong monomer unit. Ang koneksyon ng mga amino acid sa isang chain ay posible dahil ang bawat isa sa kanila ay may dalawang magkaibang grupo ng kemikal: isang amino group na may mga pangunahing katangian, NH2, at isang acidic na carboxyl group, COOH. Ang parehong mga pangkat na ito ay nakakabit sa isang carbon atom. Ang carboxyl group ng isang amino acid ay maaaring bumuo ng amide (peptide) bond sa amino group ng isa pang amino acid:

Matapos ang dalawang amino acid ay konektado sa ganitong paraan, ang kadena ay maaaring pahabain sa pamamagitan ng pagdaragdag ng isang ikatlo sa pangalawang amino acid, at iba pa. Tulad ng makikita mula sa equation sa itaas, kapag ang isang peptide bond ay nabuo, isang molekula ng tubig ay inilabas. Sa pagkakaroon ng mga acid, alkalis o proteolytic enzymes, ang reaksyon ay nagpapatuloy sa kabaligtaran na direksyon: ang polypeptide chain ay nahahati sa mga amino acid na may pagdaragdag ng tubig. Ang reaksyong ito ay tinatawag na hydrolysis. Kusang nagpapatuloy ang hydrolysis, at kinakailangan ang enerhiya upang pagsamahin ang mga amino acid sa isang polypeptide chain.

Ang isang carboxyl group at isang amide group (o isang imide group na katulad nito - sa kaso ng proline amino acid) ay naroroon sa lahat ng mga amino acid, habang ang mga pagkakaiba sa pagitan ng mga amino acid ay tinutukoy ng likas na katangian ng pangkat na iyon, o "side chain", na ipinahiwatig sa itaas ng letrang R. Ang papel ng side chain ay maaaring gampanan ng isang hydrogen atom, tulad ng amino acid glycine, at ilang malaking pagpapangkat, tulad ng histidine at tryptophan. Ang ilang mga side chain ay hindi chemically inert, habang ang iba ay lubos na reaktibo.

Maraming libu-libong iba't ibang amino acid ang maaaring ma-synthesize, at maraming iba't ibang amino acid ang nangyayari sa kalikasan, ngunit 20 uri lamang ng amino acid ang ginagamit para sa synthesis ng protina: alanine, arginine, asparagine, aspartic acid, valine, histidine, glycine, glutamine, glutamic acid, isoleucine, leucine, lysine, methionine, proline, serine, tyrosine, threonine, tryptophan, phenylalanine at cysteine ​​​​(sa mga protina, ang cysteine ​​​​ay maaaring naroroon bilang isang dimer - cystine). Totoo, mayroong iba pang mga amino acid sa ilang mga protina, bilang karagdagan sa mga regular na nagaganap na dalawampu, ngunit sila ay nabuo bilang isang resulta ng pagbabago ng alinman sa dalawampung nakalista pagkatapos na ito ay maisama sa protina.

optical na aktibidad.

Ang lahat ng mga amino acid, maliban sa glycine, ay may apat na magkakaibang grupo na nakakabit sa α-carbon atom. Sa mga tuntunin ng geometry, apat na magkakaibang grupo ang maaaring ikabit sa dalawang paraan, at nang naaayon ay mayroong dalawang posibleng pagsasaayos, o dalawang isomer, na nauugnay sa isa't isa bilang isang bagay sa mirror image nito, i.e. parang kaliwang kamay papuntang kanan. Ang isang configuration ay tinatawag na left, o left-handed (L), at ang isa naman right-handed, o right-handed (D), dahil ang dalawang naturang isomer ay naiiba sa direksyon ng pag-ikot ng plane ng polarized light. Ang mga L-amino acid lamang ang nangyayari sa mga protina (ang pagbubukod ay glycine; maaari lamang itong katawanin sa isang anyo, dahil pareho ang dalawa sa apat na grupo nito), at lahat sila ay may optical na aktibidad (dahil mayroon lamang isang isomer). Ang mga D-amino acid ay bihira sa kalikasan; ang mga ito ay matatagpuan sa ilang antibiotics at sa cell wall ng bacteria.

Ang pagkakasunud-sunod ng mga amino acid.

Ang mga amino acid sa polypeptide chain ay hindi random na nakaayos, ngunit sa isang tiyak na nakapirming pagkakasunud-sunod, at ito ang pagkakasunud-sunod na tumutukoy sa mga pag-andar at katangian ng protina. Sa pamamagitan ng pag-iiba-iba ng pagkakasunud-sunod ng 20 uri ng mga amino acid, maaari kang makakuha ng malaking bilang ng iba't ibang mga protina, tulad ng maaari kang bumuo ng maraming iba't ibang mga teksto mula sa mga titik ng alpabeto.

Sa nakaraan, ang pagtukoy sa pagkakasunud-sunod ng amino acid ng isang protina ay madalas na tumagal ng ilang taon. Ang direktang pagpapasiya ay isang medyo matrabahong gawain, kahit na ang mga aparato ay nilikha na nagpapahintulot na ito ay awtomatikong maisagawa. Kadalasan ay mas madaling matukoy ang nucleotide sequence ng kaukulang gene at makuha ang amino acid sequence ng protina mula dito. Sa ngayon, ang mga pagkakasunud-sunod ng amino acid ng maraming daan-daang mga protina ay natukoy na. Ang mga pag-andar ng mga decoded na protina ay karaniwang kilala, at nakakatulong ito na isipin ang mga posibleng pag-andar ng mga katulad na protina na nabuo, halimbawa, sa mga malignant na neoplasma.

Mga kumplikadong protina.

Ang mga protina na binubuo lamang ng mga amino acid ay tinatawag na simple. Kadalasan, gayunpaman, ang isang metal na atom o ilang kemikal na tambalan na hindi isang amino acid ay nakakabit sa polypeptide chain. Ang ganitong mga protina ay tinatawag na kumplikado. Ang isang halimbawa ay hemoglobin: naglalaman ito ng iron porphyrin, na nagbibigay sa kanya ng pulang kulay at nagbibigay-daan dito upang kumilos bilang isang carrier ng oxygen.

Ang mga pangalan ng pinaka kumplikadong mga protina ay naglalaman ng isang indikasyon ng likas na katangian ng mga nakalakip na grupo: ang mga asukal ay naroroon sa glycoproteins, mga taba sa lipoproteins. Kung ang aktibidad ng catalytic ng enzyme ay nakasalalay sa nakalakip na grupo, kung gayon ito ay tinatawag na prosthetic group. Kadalasan, ang ilang bitamina ay gumaganap ng papel ng isang prosthetic na grupo o bahagi nito. Ang bitamina A, halimbawa, na nakakabit sa isa sa mga protina ng retina, ay tumutukoy sa pagiging sensitibo nito sa liwanag.

Tertiary na istraktura.

Ang mahalaga ay hindi ang pagkakasunud-sunod ng amino acid ng protina (pangunahing istraktura), ngunit ang paraan ng paglalagay nito sa espasyo. Sa buong haba ng polypeptide chain, ang mga hydrogen ions ay bumubuo ng mga regular na hydrogen bond, na nagbibigay dito ng hugis ng spiral o layer (pangalawang istraktura). Mula sa kumbinasyon ng naturang mga helice at layer, lumitaw ang isang compact form ng susunod na order - ang tertiary na istraktura ng protina. Sa paligid ng mga bono na humahawak sa mga monomeric na link ng kadena, posible ang mga pag-ikot sa maliliit na anggulo. Samakatuwid, mula sa isang purong geometric na punto ng view, ang bilang ng mga posibleng pagsasaayos para sa anumang polypeptide chain ay walang hanggan na malaki. Sa katotohanan, ang bawat protina ay karaniwang umiiral sa isang pagsasaayos lamang, na tinutukoy ng pagkakasunud-sunod ng amino acid nito. Ang istraktura na ito ay hindi matibay, tila "huminga" - ito ay umiikot sa isang tiyak na karaniwang pagsasaayos. Ang chain ay nakatiklop sa isang configuration kung saan ang libreng enerhiya (ang kakayahang gumawa ng trabaho) ay minimal, tulad ng isang inilabas na spring ay naka-compress lamang sa isang estado na naaayon sa isang minimum na libreng enerhiya. Kadalasan, ang isang bahagi ng kadena ay mahigpit na nakaugnay sa isa sa pamamagitan ng disulfide (–S–S–) na mga bono sa pagitan ng dalawang cysteine ​​​​residues. Ito ay bahagyang kung bakit ang cysteine ​​​​sa mga amino acid ay gumaganap ng isang partikular na mahalagang papel.

Ang pagiging kumplikado ng istraktura ng mga protina ay napakahusay na hindi pa posible na kalkulahin ang tertiary na istraktura ng isang protina, kahit na alam ang pagkakasunud-sunod ng amino acid nito. Ngunit kung posible na makakuha ng mga kristal na protina, kung gayon ang tertiary na istraktura nito ay maaaring matukoy ng X-ray diffraction.

Sa structural, contractile, at ilang iba pang mga protina, ang mga kadena ay pinahaba at ilang bahagyang nakatiklop na mga kadena na nakahiga sa magkatabing mga fibril; fibrils, sa turn, tiklop sa mas malaking formations - fibers. Gayunpaman, ang karamihan sa mga protina sa solusyon ay globular: ang mga kadena ay nakapulupot sa isang globule, tulad ng sinulid sa isang bola. Ang libreng enerhiya na may ganitong configuration ay minimal, dahil ang hydrophobic ("water-repelling") amino acids ay nakatago sa loob ng globule, at ang hydrophilic ("water-attracting") amino acids ay nasa ibabaw nito.

Maraming mga protina ang mga complex ng ilang polypeptide chain. Ang istrukturang ito ay tinatawag na quaternary na istraktura ng protina. Ang molekula ng hemoglobin, halimbawa, ay binubuo ng apat na subunit, na ang bawat isa ay isang globular na protina.

Ang mga istrukturang protina dahil sa kanilang mga linear na configuration ay bumubuo ng mga hibla kung saan ang lakas ng makunat ay napakataas, habang ang globular na pagsasaayos ay nagpapahintulot sa mga protina na pumasok sa mga partikular na pakikipag-ugnayan sa iba pang mga compound. Sa ibabaw ng globule, na may tamang pagtula ng mga kadena, lumilitaw ang mga lukab ng isang tiyak na hugis, kung saan matatagpuan ang mga reaktibong grupo ng kemikal. Kung ang protina na ito ay isang enzyme, kung gayon ang isa pa, kadalasang mas maliit, na molekula ng ilang sangkap ay pumapasok sa naturang lukab, tulad ng pagpasok ng isang susi sa isang lock; sa kasong ito, ang pagsasaayos ng ulap ng elektron ng molekula ay nagbabago sa ilalim ng impluwensya ng mga grupo ng kemikal na matatagpuan sa lukab, at pinipilit itong tumugon sa isang tiyak na paraan. Sa ganitong paraan, pinapagana ng enzyme ang reaksyon. Ang mga molekula ng antibody ay mayroon ding mga cavity kung saan ang iba't ibang mga dayuhang sangkap ay nagbubuklod at sa gayon ay ginagawang hindi nakakapinsala. Ang modelong "susi at lock", na nagpapaliwanag sa pakikipag-ugnayan ng mga protina sa iba pang mga compound, ay ginagawang posible na maunawaan ang pagtitiyak ng mga enzyme at antibodies, i.e. ang kanilang kakayahang tumugon lamang sa ilang mga compound.

Mga protina sa iba't ibang uri ng mga organismo.

Ang mga protina na gumaganap ng parehong function sa iba't ibang uri ng halaman at hayop at samakatuwid ay may parehong pangalan ay mayroon ding katulad na pagsasaayos. Gayunpaman, medyo naiiba ang mga ito sa kanilang pagkakasunud-sunod ng amino acid. Habang ang mga species ay nagkakaiba mula sa isang karaniwang ninuno, ang ilang mga amino acid sa ilang mga posisyon ay pinapalitan ng mga mutasyon sa iba. Ang mga nakakapinsalang mutasyon na nagdudulot ng mga namamana na sakit ay itinatapon ng natural na seleksyon, ngunit ang mga kapaki-pakinabang o hindi bababa sa neutral ay maaaring mapangalagaan. Ang mas malapit na dalawang biological species ay sa isa't isa, ang mas kaunting mga pagkakaiba ay matatagpuan sa kanilang mga protina.

Ang ilang mga protina ay medyo mabilis na nagbabago, ang iba ay medyo konserbatibo. Kasama sa huli, halimbawa, ang cytochrome c, isang respiratory enzyme na matatagpuan sa karamihan ng mga buhay na organismo. Sa mga tao at chimpanzee, ang mga pagkakasunud-sunod ng amino acid nito ay magkapareho, habang sa cytochrome c ng trigo, 38% lamang ng mga amino acid ang naging naiiba. Kahit na kapag inihambing ang mga tao at bakterya, ang pagkakatulad ng mga cytochrome sa (ang mga pagkakaiba dito ay nakakaapekto sa 65% ng mga amino acid) ay makikita pa rin, bagaman ang karaniwang ninuno ng bakterya at mga tao ay nabuhay sa Earth mga dalawang bilyong taon na ang nakalilipas. Sa kasalukuyan, ang paghahambing ng mga pagkakasunud-sunod ng amino acid ay kadalasang ginagamit upang bumuo ng isang phylogenetic (genealogical) na puno na sumasalamin sa mga ebolusyonaryong relasyon sa pagitan ng iba't ibang mga organismo.

Denaturasyon.

Ang synthesized na molekula ng protina, natitiklop, ay nakakakuha ng sarili nitong pagsasaayos. Ang pagsasaayos na ito, gayunpaman, ay maaaring sirain sa pamamagitan ng pag-init, sa pamamagitan ng pagbabago ng pH, sa pamamagitan ng pagkilos ng mga organikong solvent, at kahit na sa simpleng pag-agitate sa solusyon hanggang sa lumitaw ang mga bula sa ibabaw nito. Ang isang protina na binago sa ganitong paraan ay tinatawag na denatured; nawawala ang biological na aktibidad nito at kadalasang nagiging hindi matutunaw. Ang mga kilalang halimbawa ng denatured protein ay pinakuluang itlog o whipped cream. Ang mga maliliit na protina, na naglalaman lamang ng halos isang daang amino acid, ay nakakapag-renature, i.e. kunin muli ang orihinal na pagsasaayos. Ngunit karamihan sa mga protina ay binago lamang sa isang masa ng mga gusot na polypeptide chain at hindi ibinabalik ang kanilang dating pagsasaayos.

Ang isa sa mga pangunahing kahirapan sa paghihiwalay ng mga aktibong protina ay ang kanilang matinding sensitivity sa denaturation. Ang pag-aari na ito ng mga protina ay nakakahanap ng kapaki-pakinabang na aplikasyon sa pag-iingat ng mga produktong pagkain: ang mataas na temperatura ay hindi maibabalik na denatura ang mga enzyme ng mga mikroorganismo, at ang mga mikroorganismo ay namamatay.

PROTEIN SYNTHESIS

Para sa synthesis ng protina, ang isang buhay na organismo ay dapat magkaroon ng isang sistema ng mga enzyme na may kakayahang mag-attach ng isang amino acid sa isa pa. Ang isang mapagkukunan ng impormasyon ay kailangan din na tutukuyin kung aling mga amino acid ang dapat na konektado. Dahil mayroong libu-libong uri ng mga protina sa katawan, at bawat isa sa kanila ay binubuo ng isang average ng ilang daang amino acids, ang impormasyong kinakailangan ay dapat na tunay na napakalaki. Ito ay naka-imbak (katulad ng kung paano naka-imbak ang isang rekord sa isang magnetic tape) sa mga molekula ng nucleic acid na bumubuo sa mga gene.

Pag-activate ng enzyme.

Ang polypeptide chain na na-synthesize mula sa mga amino acid ay hindi palaging isang protina sa huling anyo nito. Maraming mga enzyme ang unang na-synthesize bilang mga hindi aktibong precursor at nagiging aktibo lamang pagkatapos na alisin ng isa pang enzyme ang ilang mga amino acid mula sa isang dulo ng chain. Ang ilan sa mga digestive enzymes, tulad ng trypsin, ay na-synthesize sa hindi aktibong form na ito; ang mga enzyme na ito ay isinaaktibo sa digestive tract bilang isang resulta ng pag-alis ng terminal fragment ng chain. Ang hormone na insulin, na ang molekula sa aktibong anyo nito ay binubuo ng dalawang maikling kadena, ay synthesized sa anyo ng isang solong kadena, ang tinatawag na. proinsulin. Pagkatapos ang gitnang bahagi ng kadena na ito ay tinanggal, at ang natitirang mga fragment ay nagbubuklod sa isa't isa, na bumubuo ng aktibong molekula ng hormone. Ang mga kumplikadong protina ay nabuo lamang pagkatapos na ang isang partikular na grupo ng kemikal ay nakakabit sa protina, at ang attachment na ito ay kadalasang nangangailangan din ng isang enzyme.

Metabolic na sirkulasyon.

Pagkatapos pakainin ang isang hayop na may mga amino acid na may label na radioactive isotopes ng carbon, nitrogen o hydrogen, mabilis na isinasama ang label sa mga protina nito. Kung ang mga may label na amino acid ay tumigil sa pagpasok sa katawan, pagkatapos ay ang halaga ng label sa mga protina ay nagsisimulang bumaba. Ang mga eksperimentong ito ay nagpapakita na ang mga resultang protina ay hindi nakaimbak sa katawan hanggang sa katapusan ng buhay. Ang lahat ng mga ito, na may ilang mga pagbubukod, ay nasa isang dynamic na estado, patuloy na nabubulok sa mga amino acid, at pagkatapos ay muling na-synthesize.

Ang ilang mga protina ay nasisira kapag ang mga selula ay namatay at nawasak. Nangyayari ito sa lahat ng oras, halimbawa, na may mga pulang selula ng dugo at mga epithelial cell na naglinya sa panloob na ibabaw ng bituka. Bilang karagdagan, ang pagkasira at resynthesis ng mga protina ay nangyayari rin sa mga buhay na selula. Kakatwa, mas kaunti ang nalalaman tungkol sa pagkasira ng mga protina kaysa sa kanilang synthesis. Ang malinaw, gayunpaman, ay ang mga proteolytic enzymes ay kasangkot sa pagkasira, katulad ng mga nagbubuwag ng mga protina sa mga amino acid sa digestive tract.

Ang kalahating buhay ng iba't ibang mga protina ay iba - mula sa ilang oras hanggang maraming buwan. Ang tanging pagbubukod ay ang mga molekula ng collagen. Sa sandaling nabuo, nananatili silang matatag at hindi na-renew o pinapalitan. Sa paglipas ng panahon, gayunpaman, ang ilan sa kanilang mga katangian, sa partikular na pagkalastiko, ay nagbabago, at dahil hindi sila na-renew, ang ilang mga pagbabago na nauugnay sa edad ay ang resulta nito, halimbawa, ang hitsura ng mga wrinkles sa balat.

mga sintetikong protina.

Matagal nang natutunan ng mga chemist kung paano i-polymerize ang mga amino acid, ngunit ang mga amino acid ay nagsasama-sama nang random, upang ang mga produkto ng naturang polymerization ay may kaunting pagkakahawig sa mga natural. Totoo, posible na pagsamahin ang mga amino acid sa isang naibigay na pagkakasunud-sunod, na ginagawang posible na makakuha ng ilang biologically active na mga protina, sa partikular na insulin. Ang proseso ay medyo kumplikado, at sa ganitong paraan posible na makakuha lamang ng mga protina na ang mga molekula ay naglalaman ng halos isang daang amino acid. Mas mainam sa halip na i-synthesize o ihiwalay ang nucleotide sequence ng isang gene na tumutugma sa nais na sequence ng amino acid, at pagkatapos ay ipasok ang gene na ito sa isang bacterium, na magbubunga ng malaking halaga ng ninanais na produkto sa pamamagitan ng pagtitiklop. Gayunpaman, ang pamamaraang ito ay mayroon ding mga kawalan.

PROTEINS AT NUTRITION

Kapag ang mga protina sa katawan ay nahati sa mga amino acid, ang mga amino acid na ito ay maaaring magamit muli para sa synthesis ng protina. Kasabay nito, ang mga amino acid mismo ay napapailalim sa pagkabulok, upang hindi sila ganap na magamit. Malinaw din na sa panahon ng paglaki, pagbubuntis, at pagpapagaling ng sugat, ang synthesis ng protina ay dapat lumampas sa pagkasira. Ang katawan ay patuloy na nawawalan ng ilang mga protina; ito ang mga protina ng buhok, mga kuko at ang ibabaw na layer ng balat. Samakatuwid, para sa synthesis ng mga protina, ang bawat organismo ay dapat tumanggap ng mga amino acid mula sa pagkain.

Mga mapagkukunan ng mga amino acid.

Ang mga berdeng halaman ay synthesize ang lahat ng 20 amino acid na matatagpuan sa mga protina mula sa CO2, tubig at ammonia o nitrates. Maraming bakterya ang nagagawa ring mag-synthesize ng mga amino acid sa pagkakaroon ng asukal (o ilang katumbas) at nakapirming nitrogen, ngunit ang asukal sa huli ay ibinibigay ng mga berdeng halaman. Sa mga hayop, ang kakayahang mag-synthesize ng mga amino acid ay limitado; nakakakuha sila ng mga amino acid sa pamamagitan ng pagkain ng mga berdeng halaman o iba pang hayop. Sa digestive tract, ang hinihigop na mga protina ay pinaghiwa-hiwalay sa mga amino acid, ang huli ay nasisipsip, at ang mga protina na katangian ng ibinigay na organismo ay binuo mula sa kanila. Wala sa hinihigop na protina ang isinama sa mga istruktura ng katawan tulad nito. Ang tanging pagbubukod ay na sa maraming mga mammal bahagi ng maternal antibodies ay maaaring dumaan buo sa pamamagitan ng inunan sa sirkulasyon ng pangsanggol, at sa pamamagitan ng gatas ng ina (lalo na sa mga ruminant) ay mailipat sa bagong panganak kaagad pagkatapos ng kapanganakan.

Kailangan ng protina.

Ito ay malinaw na upang mapanatili ang buhay, ang katawan ay dapat tumanggap ng isang tiyak na halaga ng protina mula sa pagkain. Gayunpaman, ang laki ng pangangailangang ito ay nakasalalay sa isang bilang ng mga kadahilanan. Ang katawan ay nangangailangan ng pagkain bilang isang mapagkukunan ng enerhiya (calories) at bilang isang materyal para sa pagbuo ng mga istruktura nito. Sa unang lugar ay ang pangangailangan para sa enerhiya. Nangangahulugan ito na kapag may kaunting mga carbohydrates at taba sa diyeta, ang mga protina sa pandiyeta ay ginagamit hindi para sa synthesis ng kanilang sariling mga protina, ngunit bilang isang mapagkukunan ng mga calorie. Sa matagal na pag-aayuno, kahit ang iyong sariling mga protina ay ginugugol upang matugunan ang mga pangangailangan sa enerhiya. Kung mayroong sapat na carbohydrates sa diyeta, kung gayon ang paggamit ng protina ay maaaring mabawasan.

balanse ng nitrogen.

Sa average approx. 16% ng kabuuang masa ng protina ay nitrogen. Kapag ang mga amino acid na bumubuo sa mga protina ay nasira, ang nitrogen na nakapaloob sa mga ito ay pinalabas mula sa katawan sa ihi at (sa isang mas mababang lawak) sa mga dumi sa anyo ng iba't ibang mga nitrogenous compound. Samakatuwid, maginhawang gumamit ng naturang tagapagpahiwatig bilang balanse ng nitrogen upang masuri ang kalidad ng nutrisyon ng protina, i.e. ang pagkakaiba (sa gramo) sa pagitan ng dami ng nitrogen na dinadala sa katawan at ng dami ng nitrogen na inilalabas kada araw. Sa normal na nutrisyon sa isang may sapat na gulang, ang mga halagang ito ay pantay. Sa isang lumalagong organismo, ang halaga ng excreted nitrogen ay mas mababa kaysa sa dami ng papasok, i.e. positibo ang balanse. Sa kakulangan ng protina sa diyeta, negatibo ang balanse. Kung mayroong sapat na calories sa diyeta, ngunit ang mga protina ay ganap na wala dito, ang katawan ay nagse-save ng mga protina. Kasabay nito, bumabagal ang metabolismo ng protina, at ang muling paggamit ng mga amino acid sa synthesis ng protina ay nagpapatuloy nang mahusay hangga't maaari. Gayunpaman, ang mga pagkalugi ay hindi maiiwasan, at ang mga nitrogenous compound ay pinalabas pa rin sa ihi at bahagyang sa mga dumi. Ang dami ng nitrogen na inilalabas mula sa katawan bawat araw sa panahon ng gutom na protina ay maaaring magsilbing sukatan ng pang-araw-araw na kakulangan ng protina. Ito ay natural na ipagpalagay na sa pamamagitan ng pagpapasok sa diyeta ng isang halaga ng protina na katumbas ng kakulangan na ito, posible na maibalik ang balanse ng nitrogen. Gayunpaman, hindi ito. Ang pagkakaroon ng natanggap na halagang ito ng protina, ang katawan ay nagsisimulang gumamit ng mga amino acid nang hindi gaanong mahusay, kaya ang ilang karagdagang protina ay kinakailangan upang maibalik ang balanse ng nitrogen.

Kung ang halaga ng protina sa diyeta ay lumampas sa kung ano ang kinakailangan upang mapanatili ang balanse ng nitrogen, kung gayon tila walang pinsala mula dito. Ang mga sobrang amino acid ay ginagamit lamang bilang isang mapagkukunan ng enerhiya. Ang isang partikular na kapansin-pansing halimbawa ay ang Eskimo, na kumonsumo ng kaunting carbohydrate at humigit-kumulang sampung beses na mas maraming protina kaysa sa kinakailangan upang mapanatili ang balanse ng nitrogen. Sa karamihan ng mga kaso, gayunpaman, ang paggamit ng protina bilang isang mapagkukunan ng enerhiya ay hindi kapaki-pakinabang, dahil maaari kang makakuha ng mas maraming calorie mula sa isang tiyak na halaga ng carbohydrates kaysa sa parehong halaga ng protina. Sa mahihirap na bansa, ang populasyon ay tumatanggap ng mga kinakailangang calorie mula sa carbohydrates at kumonsumo ng pinakamababang halaga ng protina.

Kung natatanggap ng katawan ang kinakailangang bilang ng mga calorie sa anyo ng mga pagkaing hindi protina, kung gayon ang pinakamababang halaga ng protina na nagpapanatili ng balanse ng nitrogen ay tantiya. 30 g bawat araw. Tinatayang kasing dami ng protina ang nasa apat na hiwa ng tinapay o 0.5 litro ng gatas. Ang isang bahagyang mas malaking halaga ay karaniwang itinuturing na pinakamainam; inirerekomenda mula 50 hanggang 70 g.

Mahahalagang amino acid.

Hanggang ngayon, ang protina ay isinasaalang-alang sa kabuuan. Samantala, upang maganap ang synthesis ng protina, ang lahat ng kinakailangang amino acid ay dapat na naroroon sa katawan. Ang ilan sa mga amino acid ay nagagawang synthesize ng katawan mismo ng hayop. Ang mga ito ay tinatawag na mapagpapalit, dahil hindi nila kailangang naroroon sa diyeta, mahalaga lamang na, sa pangkalahatan, ang paggamit ng protina bilang isang mapagkukunan ng nitrogen ay sapat; pagkatapos, sa kakulangan ng mga hindi mahahalagang amino acid, ang katawan ay maaaring synthesize ang mga ito sa kapinsalaan ng mga naroroon sa labis. Ang natitirang mga "mahahalagang" amino acid ay hindi ma-synthesize at dapat na kainin kasama ng pagkain. Mahalaga para sa mga tao ang valine, leucine, isoleucine, threonine, methionine, phenylalanine, tryptophan, histidine, lysine, at arginine. (Bagaman ang arginine ay maaaring synthesize sa katawan, ito ay itinuturing na isang mahalagang amino acid dahil ang mga bagong silang at lumalaking bata ay gumagawa ng hindi sapat na dami nito. Sa kabilang banda, para sa isang taong nasa hustong gulang, ang paggamit ng ilan sa mga amino acid na ito mula sa pagkain maaaring maging opsyonal.)

Ang listahang ito ng mahahalagang amino acid ay halos pareho sa iba pang mga vertebrates at maging sa mga insekto. Ang nutritional value ng mga protina ay karaniwang tinutukoy sa pamamagitan ng pagpapakain sa kanila sa lumalaking daga at pagsubaybay sa pagtaas ng timbang ng mga hayop.

Ang nutritional value ng mga protina.

Ang nutritional value ng isang protina ay tinutukoy ng mahahalagang amino acid na pinaka kulang. Ilarawan natin ito sa isang halimbawa. Ang mga protina ng ating katawan ay naglalaman ng isang average ng approx. 2% tryptophan (ayon sa timbang). Sabihin nating ang diyeta ay may kasamang 10 g ng protina na naglalaman ng 1% tryptophan, at mayroong sapat na iba pang mahahalagang amino acid sa loob nito. Sa aming kaso, ang 10 g ng may sira na protina na ito ay mahalagang katumbas ng 5 g ng isang kumpletong; ang natitirang 5 g ay maaari lamang magsilbi bilang isang mapagkukunan ng enerhiya. Tandaan na dahil ang mga amino acid ay halos hindi nakaimbak sa katawan, at upang maganap ang synthesis ng protina, ang lahat ng mga amino acid ay dapat na naroroon nang sabay-sabay, ang epekto ng paggamit ng mahahalagang amino acid ay makikita lamang kung ang lahat ng mga ito ay pumasok sa katawan sa parehong oras.

Ang karaniwang komposisyon ng karamihan sa mga protina ng hayop ay malapit sa karaniwang komposisyon ng mga protina ng katawan ng tao, kaya malamang na hindi tayo makaharap sa kakulangan sa amino acid kung ang ating diyeta ay mayaman sa mga pagkain tulad ng karne, itlog, gatas at keso. Gayunpaman, may mga protina, tulad ng gelatin (isang produkto ng collagen denaturation), na naglalaman ng napakakaunting mahahalagang amino acid. Ang mga protina ng gulay, kahit na mas mahusay ang mga ito kaysa sa gelatin sa ganitong kahulugan, ay mahirap din sa mahahalagang amino acid; lalo na kaunti sa kanila ang lysine at tryptophan. Gayunpaman, ang isang purong vegetarian na diyeta ay hindi talaga nakakapinsala, maliban kung ito ay kumonsumo ng bahagyang mas malaking halaga ng mga protina ng gulay, sapat upang magbigay ng katawan ng mahahalagang amino acids. Karamihan sa protina ay matatagpuan sa mga halaman sa mga buto, lalo na sa mga buto ng trigo at iba't ibang munggo. Ang mga batang shoots, tulad ng asparagus, ay mayaman din sa protina.

Mga sintetikong protina sa diyeta.

Sa pamamagitan ng pagdaragdag ng maliliit na halaga ng sintetikong mahahalagang amino acid o mga protina na mayaman sa mga ito sa hindi kumpletong mga protina, tulad ng mga protina ng mais, ang isa ay maaaring makabuluhang taasan ang nutritional value ng huli, i.e. sa gayon ay tumataas ang dami ng protina na natupok. Ang isa pang posibilidad ay ang paglaki ng bacteria o yeasts sa petroleum hydrocarbons na may pagdaragdag ng nitrates o ammonia bilang pinagmumulan ng nitrogen. Ang microbial protein na nakuha sa ganitong paraan ay maaaring magsilbing feed para sa mga manok o baka, o maaaring direktang kainin ng mga tao. Ang pangatlo, malawakang ginagamit, na pamamaraan ay gumagamit ng pisyolohiya ng mga ruminant. Sa ruminants, sa unang bahagi ng tiyan, ang tinatawag na. Ang rumen ay pinaninirahan ng mga espesyal na anyo ng bakterya at protozoa na nagko-convert ng mga may sira na protina ng halaman sa mas kumpletong microbial na mga protina, at ang mga ito naman, pagkatapos ng panunaw at pagsipsip, ay nagiging mga protina ng hayop. Ang Urea, isang murang sintetikong nitrogen-containing compound, ay maaaring idagdag sa feed ng hayop. Ang mga mikroorganismo na naninirahan sa rumen ay gumagamit ng urea nitrogen upang i-convert ang carbohydrates (na kung saan ay higit pa sa feed) sa protina. Humigit-kumulang isang katlo ng lahat ng nitrogen sa feed ng hayop ay maaaring dumating sa anyo ng urea, na sa esensya ay nangangahulugan, sa isang tiyak na lawak, synthesis ng kemikal na protina.

Ang nilalaman ng artikulo

PROTEIN (Artikulo 1)- isang klase ng biological polymers na nasa bawat buhay na organismo. Sa pakikilahok ng mga protina, ang mga pangunahing proseso na tinitiyak ang mahahalagang aktibidad ng katawan ay nagaganap: paghinga, panunaw, pag-urong ng kalamnan, paghahatid ng mga impulses ng nerve. Ang tissue ng buto, balat, buhok, mga pormasyon ng sungay ng mga nabubuhay na nilalang ay binubuo ng mga protina. Para sa karamihan ng mga mammal, ang paglaki at pag-unlad ng organismo ay nangyayari dahil sa mga produktong naglalaman ng mga protina bilang bahagi ng pagkain. Ang papel na ginagampanan ng mga protina sa katawan at, nang naaayon, ang kanilang istraktura ay magkakaiba.

Ang komposisyon ng mga protina.

Ang lahat ng mga protina ay polimer, ang mga kadena na kung saan ay binuo mula sa mga fragment ng mga amino acid. Ang mga amino acid ay mga organic compound na naglalaman sa kanilang komposisyon (alinsunod sa pangalan) isang NH 2 amino group at isang organic acid, i.e. carboxyl, pangkat ng COOH. Sa buong iba't ibang mga umiiral na amino acids (theoretically, ang bilang ng mga posibleng amino acids ay walang limitasyon), tanging ang mayroon lamang isang carbon atom sa pagitan ng amino group at carboxyl group ay lumahok sa pagbuo ng mga protina. Sa pangkalahatan, ang mga amino acid na kasangkot sa pagbuo ng mga protina ay maaaring katawanin ng formula: H 2 N–CH(R)–COOH. Ang pangkat ng R na nakakabit sa carbon atom (ang isa sa pagitan ng mga amino at carboxyl group) ay tumutukoy sa pagkakaiba sa pagitan ng mga amino acid na bumubuo sa mga protina. Ang pangkat na ito ay maaaring binubuo lamang ng mga carbon at hydrogen atoms, ngunit mas madalas na naglalaman, bilang karagdagan sa C at H, iba't ibang mga functional (may kakayahang karagdagang pagbabago) na mga grupo, halimbawa, HO-, H 2 N-, atbp. Mayroon ding isang opsyon kapag R \u003d H.

Ang mga organismo ng mga nabubuhay na nilalang ay naglalaman ng higit sa 100 iba't ibang mga amino acid, gayunpaman, hindi lahat ay ginagamit sa pagbuo ng mga protina, ngunit 20 lamang, ang tinatawag na "fundamental". Sa mesa. Ipinapakita ng 1 ang kanilang mga pangalan (karamihan sa mga pangalan ay nabuo sa kasaysayan), ang pormula ng istruktura, pati na rin ang malawakang ginagamit na pagdadaglat. Ang lahat ng mga pormula ng istruktura ay nakaayos sa talahanayan upang ang pangunahing fragment ng amino acid ay nasa kanan.

Talahanayan 1. MGA AMINO ACID NA KASAMA SA PAGLIKHA NG MGA PROTEIN

Pangalan	Istruktura	Pagtatalaga
GLYCINE		GLI
ALANIN		ALA
VALIN		SHAFT
LEUCINE		LEI
ISOLEUCINE		ILE
SERIN		SER
THREONINE		TRE
CYSTEINE		CIS
METIONINE		NAKITA
LYSINE		LIZ
ARGININE		ARG
ASPARAGIC ACID		ACH
ASPARAGIN		ACH
GLUTAMIC ACID		GLU
GLUTAMINE		GLN
phenylalanine		pampatuyo ng buhok
TYROSINE		TIR
tryptophan		TATLO
HISTIDINE		GIS
PROLINE		PRO
Sa internasyonal na kasanayan, ang pinaikling pagtatalaga ng mga nakalistang amino acid gamit ang Latin na tatlong-titik o isang-titik na pagdadaglat ay tinatanggap, halimbawa, glycine - Gly o G, alanine - Ala o A.

Kabilang sa dalawampung amino acid na ito (Talahanayan 1), ang proline lamang ay naglalaman ng isang pangkat ng NH (sa halip na NH 2) sa tabi ng pangkat na COOH carboxyl, dahil bahagi ito ng cyclic fragment.

Walong amino acids (valine, leucine, isoleucine, threonine, methionine, lysine, phenylalanine at tryptophan), na inilagay sa isang table sa isang kulay-abo na background, ay tinatawag na mahalaga, dahil ang katawan ay dapat na patuloy na tumanggap ng mga ito na may protina na pagkain para sa normal na paglaki at pag-unlad.

Ang isang molekula ng protina ay nabuo bilang isang resulta ng sunud-sunod na koneksyon ng mga amino acid, habang ang carboxyl group ng isang acid ay nakikipag-ugnayan sa amino group ng kalapit na molekula, bilang isang resulta, isang -CO-NH- peptide bond ay nabuo at isang tubig. inilabas ang molekula. Sa fig. Ipinapakita ng 1 ang serial connection ng alanine, valine at glycine.

kanin. isa SERIAL CONNECTION NG AMINO ACID sa panahon ng pagbuo ng isang molekula ng protina. Ang landas mula sa terminal amino group H 2 N hanggang sa terminal carboxyl group COOH ay pinili bilang pangunahing direksyon ng polymer chain.

Upang mailarawan nang maayos ang istraktura ng isang molekula ng protina, ginagamit ang mga pagdadaglat para sa mga amino acid (Talahanayan 1, ikatlong haligi) na kasangkot sa pagbuo ng polymer chain. Ang fragment ng molekula na ipinapakita sa Fig. 1 ay nakasulat tulad ng sumusunod: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Ang mga molekula ng protina ay naglalaman ng mula 50 hanggang 1500 residue ng amino acid (tinatawag na polypeptides ang mga mas maiikling chain). Ang pagiging indibidwal ng isang protina ay tinutukoy ng hanay ng mga amino acid na bumubuo sa polymer chain at, hindi gaanong mahalaga, sa pamamagitan ng pagkakasunud-sunod ng kanilang paghalili sa kahabaan ng chain. Halimbawa, ang molekula ng insulin ay binubuo ng 51 residue ng amino acid (ito ay isa sa pinakamaikling chain protein) at binubuo ng dalawang magkakaugnay na parallel chain na hindi pantay ang haba. Ang pagkakasunud-sunod ng mga fragment ng amino acid ay ipinapakita sa fig. 2.

kanin. 2 MOLEKULONG INSULIN, na binuo mula sa 51 residue ng amino acid, ang mga fragment ng parehong amino acid ay minarkahan ng kaukulang kulay ng background. Ang mga residue ng cysteine ​​​​amino acid (pinaikling pagtatalaga ng CIS) na nasa chain ay bumubuo ng mga disulfide bridges -S-S-, na nag-uugnay sa dalawang polymer molecule, o bumubuo ng mga jumper sa loob ng isang chain.

Ang mga molekula ng amino acid cysteine ​​​​(Talahanayan 1) ay naglalaman ng mga reaktibong grupo ng sulfhydride -SH, na nakikipag-ugnayan sa isa't isa, na bumubuo ng mga tulay na disulfide -S-S-. Ang papel ng cysteine ​​​​sa mundo ng mga protina ay espesyal, kasama ang pakikilahok nito, ang mga cross-link ay nabuo sa pagitan ng mga molekula ng polymeric na protina.

Ang samahan ng mga amino acid sa isang polymer chain ay nangyayari sa isang buhay na organismo sa ilalim ng kontrol ng mga nucleic acid, sila ang nagbibigay ng isang mahigpit na pagkakasunud-sunod ng pagpupulong at kinokontrol ang nakapirming haba ng molekula ng polimer ( cm. NUCLEIC ACID).

Ang istraktura ng mga protina.

Ang komposisyon ng molekula ng protina, na ipinakita sa anyo ng mga alternating amino acid residues (Fig. 2), ay tinatawag na pangunahing istraktura ng protina. Ang mga hydrogen bond ay lumitaw sa pagitan ng mga imino group na HN na naroroon sa polymer chain at mga carbonyl group CO ( cm. HYDROGEN BOND), bilang isang resulta, ang molekula ng protina ay nakakakuha ng isang tiyak na spatial na hugis, na tinatawag na pangalawang istraktura. Ang pinakakaraniwan ay dalawang uri ng pangalawang istraktura sa mga protina.

Ang unang opsyon, na tinatawag na α-helix, ay ipinatupad gamit ang mga hydrogen bond sa loob ng isang molekula ng polimer. Ang mga geometric na parameter ng molekula, na tinutukoy ng mga haba ng bono at mga anggulo ng bono, ay tulad na ang pagbuo ng mga bono ng hydrogen ay posible para sa mga pangkat ng H-N at C=O, kung saan mayroong dalawang fragment ng peptide H-N-C=O (Fig. 3) .

Ang komposisyon ng polypeptide chain na ipinapakita sa fig. 3 ay nakasulat sa pinaikling anyo tulad ng sumusunod:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Bilang resulta ng pagkontrata ng mga bono ng hydrogen, ang molekula ay nagkakaroon ng anyo ng isang helix - ang tinatawag na α-helix, ito ay inilalarawan bilang isang hubog na helical ribbon na dumadaan sa mga atomo na bumubuo sa polymer chain (Fig. 4)

kanin. 4 3D MODEL NG ISANG PROTEIN MOLECULE sa anyo ng isang α-helix. Ang mga hydrogen bond ay ipinapakita bilang mga berdeng tuldok na linya. Ang cylindrical na hugis ng spiral ay makikita sa isang tiyak na anggulo ng pag-ikot (hydrogen atoms ay hindi ipinapakita sa figure). Ang kulay ng mga indibidwal na atom ay ibinibigay alinsunod sa mga internasyonal na tuntunin, na nagrerekomenda ng itim para sa mga atomo ng carbon, asul para sa nitrogen, pula para sa oxygen, at dilaw para sa asupre (inirerekumenda ang puting kulay para sa mga atomo ng hydrogen na hindi ipinapakita sa figure, sa kasong ito ang buong istraktura na inilalarawan sa isang madilim na background).

Ang isa pang variant ng pangalawang istraktura, na tinatawag na β-istraktura, ay nabuo din sa pakikilahok ng mga bono ng hydrogen, ang pagkakaiba ay ang H-N at C=O na mga grupo ng dalawa o higit pang mga polymer chain na matatagpuan sa parallel na nakikipag-ugnayan. Dahil ang polypeptide chain ay may direksyon (Fig. 1), posible ang mga variant kapag ang direksyon ng mga chain ay pareho (parallel β-structure, Fig. 5), o sila ay kabaligtaran (antiparallel β-structure, Fig. 6) .

Ang mga polymer chain ng iba't ibang komposisyon ay maaaring lumahok sa pagbuo ng β-structure, habang ang mga organikong grupo na nag-frame ng polymer chain (Ph, CH 2 OH, atbp.) Sa karamihan ng mga kaso ay gumaganap ng pangalawang papel, ang mutual arrangement ng H-N at C = Ang mga pangkat ng O ay mapagpasyahan. Dahil ang mga pangkat ng H-N at C=O ay nakadirekta sa iba't ibang direksyon na nauugnay sa polymer chain (pataas at pababa sa figure), nagiging posible para sa tatlo o higit pang mga chain na makipag-ugnayan nang sabay-sabay.

Ang komposisyon ng unang polypeptide chain sa Fig. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Ang komposisyon ng pangalawa at pangatlong kadena:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Ang komposisyon ng mga polypeptide chain na ipinapakita sa fig. 6, katulad ng sa Fig. 5, ang pagkakaiba ay ang pangalawang kadena ay may kabaligtaran (kung ihahambing sa Fig. 5) na direksyon.

Posibleng bumuo ng β-structure sa loob ng isang molekula, kapag ang chain fragment sa isang partikular na seksyon ay lumiliko na umiikot ng 180°, sa kasong ito, dalawang sangay ng isang molekula ay may kabaligtaran na direksyon, bilang isang resulta, isang antiparallel Ang β-istraktura ay nabuo (Larawan 7).

Ang istraktura na ipinapakita sa fig. 7 sa isang patag na imahe, na ipinapakita sa fig. 8 sa anyo ng isang three-dimensional na modelo. Ang mga seksyon ng β-istruktura ay karaniwang tinutukoy sa isang pinasimpleng paraan ng isang patag na kulot na laso na dumadaan sa mga atomo na bumubuo sa polymer chain.

Sa istruktura ng maraming protina, ang mga seksyon ng α-helix at ribbon-like β-structure ay kahalili, pati na rin ang mga single polypeptide chain. Ang kanilang mutual arrangement at alternation sa polymer chain ay tinatawag na tertiary structure ng protina.

Ang mga pamamaraan para sa paglalarawan ng istruktura ng mga protina ay ipinapakita sa ibaba gamit ang plant protein crambin bilang isang halimbawa. Ang mga istrukturang formula ng mga protina, na kadalasang naglalaman ng hanggang sa daan-daang mga fragment ng amino acid, ay kumplikado, masalimuot at mahirap maunawaan, kaya kung minsan ay ginagamit ang mga pinasimpleng pormula ng istruktura - nang walang mga simbolo ng mga elemento ng kemikal (Larawan 9, opsyon A), ngunit kasabay nito oras na pinapanatili nila ang kulay ng mga valence stroke alinsunod sa mga internasyonal na panuntunan (Larawan 4). Sa kasong ito, ang formula ay ipinakita hindi sa isang patag, ngunit sa isang spatial na imahe, na tumutugma sa tunay na istraktura ng molekula. Ginagawang posible ng pamamaraang ito, halimbawa, na makilala sa pagitan ng mga tulay na disulfide (katulad ng nasa insulin, Fig. 2), mga grupo ng phenyl sa gilid na frame ng chain, atbp. Ang imahe ng mga molekula sa anyo ng mga three-dimensional na modelo (mga bola na konektado ng mga tungkod) ay medyo mas malinaw (Larawan 9, opsyon B). Gayunpaman, ang parehong mga pamamaraan ay hindi pinapayagan ang pagpapakita ng tertiary na istraktura, kaya ang American biophysicist na si Jane Richardson ay iminungkahi na ilarawan ang α-structure bilang spirally twisted ribbons (tingnan ang Fig. 4), β-structures bilang flat wavy ribbons (Fig. 8), at pagkonekta ang mga ito ay nag-iisang chain - sa anyo ng mga manipis na bundle, ang bawat uri ng istraktura ay may sariling kulay. Ang pamamaraang ito ng paglalarawan ng tersiyaryong istraktura ng isang protina ay malawakang ginagamit ngayon (Larawan 9, variant B). Minsan, para sa higit na nilalaman ng impormasyon, ang isang tertiary na istraktura at isang pinasimple na pormula ng istruktura ay ipinapakita nang magkasama (Larawan 9, variant D). Mayroon ding mga pagbabago sa pamamaraang iminungkahi ni Richardson: Ang α-helice ay inilalarawan bilang mga cylinder, at ang β-structure ay nasa anyo ng mga flat arrow na nagpapahiwatig ng direksyon ng chain (Larawan 9, opsyon E). Ang hindi gaanong karaniwan ay ang paraan kung saan ang buong molekula ay inilalarawan bilang isang bundle, kung saan ang mga hindi pantay na istruktura ay nakikilala sa pamamagitan ng iba't ibang kulay, at ang mga disulfide na tulay ay ipinapakita bilang mga dilaw na tulay (Larawan 9, variant E).

Ang Opsyon B ay ang pinaka-maginhawa para sa pang-unawa, kapag, kapag inilalarawan ang tersiyaryo na istraktura, ang mga tampok na istruktura ng protina (mga fragment ng amino acid, ang kanilang pagkakasunud-sunod ng kahalili, mga bono ng hydrogen) ay hindi ipinahiwatig, habang ipinapalagay na ang lahat ng mga protina ay naglalaman ng "mga detalye" kinuha mula sa isang karaniwang hanay ng dalawampung amino acid (Talahanayan 1). Ang pangunahing gawain sa paglalarawan ng isang tersiyaryong istraktura ay upang ipakita ang spatial na pag-aayos at paghahalili ng mga pangalawang istruktura.

kanin. siyam IBA'T IBANG VERSION NG LARAWAN NG STRUCTURE NG CRUMBIN PROTEIN.
Ang A ay isang structural formula sa isang spatial na imahe.
B - istraktura sa anyo ng isang three-dimensional na modelo.
Ang B ay ang tersiyaryong istraktura ng molekula.
G - isang kumbinasyon ng mga pagpipilian A at B.
E - pinasimple na imahe ng tertiary na istraktura.
E - tertiary structure na may disulfide bridges.

Ang pinaka-maginhawa para sa pang-unawa ay isang three-dimensional na tertiary structure (opsyon B), na napalaya mula sa mga detalye ng structural formula.

Ang isang molekula ng protina na may isang tertiary na istraktura, bilang isang panuntunan, ay tumatagal ng isang tiyak na pagsasaayos, na nabuo sa pamamagitan ng mga polar (electrostatic) na pakikipag-ugnayan at mga bono ng hydrogen. Bilang resulta, ang molekula ay nasa anyo ng isang compact coil - mga globular na protina (globules, lat. bola), o filamentous - fibrillar na protina (fibra, lat. hibla).

Ang isang halimbawa ng isang globular na istraktura ay ang protina albumin, ang protina ng isang itlog ng manok ay kabilang sa klase ng mga albumin. Ang polymeric chain ng albumin ay binuo pangunahin mula sa alanine, aspartic acid, glycine, at cysteine, na nagpapalit-palit sa isang tiyak na pagkakasunud-sunod. Ang istrukturang tersiyaryo ay naglalaman ng mga α-helice na konektado ng mga solong kadena (Larawan 10).

kanin. sampu GLOBULAR STRUCTURE NG ALBUMIN

Ang isang halimbawa ng istraktura ng fibrillar ay ang fibroin protein. Naglalaman ang mga ito ng malaking halaga ng glycine, alanine at serine residues (bawat pangalawang amino acid residue ay glycine); Ang mga labi ng cysteine ​​​​na naglalaman ng mga grupo ng sulfhydride ay wala. Ang Fibroin, ang pangunahing bahagi ng natural na sutla at mga pakana, ay naglalaman ng mga istrukturang β na konektado ng mga solong kadena (Larawan 11).

kanin. labing-isa FIBRILLARY PROTEIN FIBROIN

Ang posibilidad ng pagbuo ng isang tersiyaryong istraktura ng isang tiyak na uri ay likas sa pangunahing istraktura ng protina, i.e. natutukoy nang maaga sa pamamagitan ng pagkakasunud-sunod ng paghahalili ng mga residue ng amino acid. Mula sa ilang mga hanay ng naturang mga nalalabi, ang mga α-helice ay nakararami na lumitaw (mayroong napakaraming mga naturang hanay), ang isa pang hanay ay humahantong sa hitsura ng mga β-istruktura, ang mga solong kadena ay nailalarawan sa pamamagitan ng kanilang komposisyon.

Ang ilang mga molekula ng protina, habang pinapanatili ang isang tertiary na istraktura, ay nagagawang pagsamahin sa malalaking supramolecular aggregate, habang sila ay pinagsasama-sama ng mga polar na pakikipag-ugnayan, gayundin ng mga hydrogen bond. Ang ganitong mga pormasyon ay tinatawag na quaternary na istraktura ng protina. Halimbawa, ang protina na ferritin, na pangunahing binubuo ng leucine, glutamic acid, aspartic acid at histidine (ferricin ay naglalaman ng lahat ng 20 residue ng amino acid sa iba't ibang dami) ay bumubuo ng isang tertiary na istraktura ng apat na parallel-laid na α-helice. Kapag ang mga molekula ay pinagsama sa isang solong grupo (Larawan 12), isang quaternary na istraktura ang nabuo, na maaaring magsama ng hanggang 24 na mga molekula ng ferritin.

Fig.12 PAGBUO NG QUATERNARY STRUCTURE NG GLOBULAR PROTEIN FERRITIN

Ang isa pang halimbawa ng supramolecular formations ay ang istraktura ng collagen. Ito ay isang fibrillar na protina na ang mga kadena ay binubuo pangunahin ng glycine na kahalili ng proline at lysine. Ang istraktura ay naglalaman ng mga solong kadena, triple α-helice, na kahalili ng ribbon-like β-structure na nakasalansan sa parallel na mga bundle (Larawan 13).

Fig.13 SUPRAMOLECULAR STRUCTURE NG COLLAGEN FIBRILLARY PROTEIN

Mga kemikal na katangian ng mga protina.

Sa ilalim ng pagkilos ng mga organikong solvent, ang mga basurang produkto ng ilang bakterya (lactic acid fermentation) o may pagtaas sa temperatura, pangalawa at tertiary na mga istraktura ay nawasak nang hindi napinsala ang pangunahing istraktura nito, bilang isang resulta, ang protina ay nawawalan ng solubility at nawawalan ng biological na aktibidad, ito Ang proseso ay tinatawag na denaturation, iyon ay, ang pagkawala ng mga likas na katangian, halimbawa, ang curdling ng maasim na gatas, ang coagulated protein ng isang pinakuluang itlog ng manok. Sa mataas na temperatura, ang mga protina ng mga nabubuhay na organismo (sa partikular, mga mikroorganismo) ay mabilis na nagde-denatura. Ang ganitong mga protina ay hindi maaaring lumahok sa mga biological na proseso, bilang isang resulta, ang mga microorganism ay namamatay, kaya ang pinakuluang (o pasteurized) na gatas ay maaaring maimbak nang mas matagal.

Ang mga bono ng peptide H-N-C=O, na bumubuo sa polymer chain ng molekula ng protina, ay na-hydrolyzed sa pagkakaroon ng mga acid o alkalis, at ang polymer chain ay nasira, na, sa huli, ay maaaring humantong sa orihinal na mga amino acid. Ang mga peptide bond na kasama sa α-helice o β-structure ay mas lumalaban sa hydrolysis at iba't ibang chemical attack (kumpara sa parehong mga bono sa iisang chain). Ang isang mas maselan na disassembly ng molekula ng protina sa mga constituent amino acid nito ay isinasagawa sa isang anhydrous medium gamit ang hydrazine H 2 N–NH 2, habang ang lahat ng mga fragment ng amino acid, maliban sa huli, ay bumubuo ng tinatawag na carboxylic acid hydrazides na naglalaman ng ang fragment C (O)–HN–NH 2 (Larawan 14).

kanin. labing-apat. POLYPEPTIDE CLEAVAGE

Ang ganitong pagsusuri ay maaaring magbigay ng impormasyon tungkol sa komposisyon ng amino acid ng isang protina, ngunit mas mahalagang malaman ang kanilang pagkakasunud-sunod sa isang molekula ng protina. Ang isa sa mga pamamaraan na malawakang ginagamit para sa layuning ito ay ang pagkilos ng phenylisothiocyanate (FITC) sa polypeptide chain, na sa isang alkaline medium ay nakakabit sa polypeptide (mula sa dulo na naglalaman ng amino group), at kapag nagbabago ang reaksyon ng medium. sa acidic, humiwalay ito sa kadena, kasama nito ang fragment ng isang amino acid (Larawan 15).

kanin. labinlima SEQUENTIAL POLYPEPTIDE Cleavage

Maraming mga espesyal na pamamaraan ang binuo para sa naturang pagsusuri, kabilang ang mga nagsisimulang "i-disassemble" ang isang molekula ng protina sa mga sangkap na bumubuo nito, simula sa dulo ng carboxyl.

Ang mga cross disulfide bridges S-S (nabuo sa pamamagitan ng pakikipag-ugnayan ng mga nalalabi sa cysteine, Fig. 2 at 9) ay pinuputol, na nagiging mga HS-group sa pamamagitan ng pagkilos ng iba't ibang mga ahente ng pagbabawas. Ang pagkilos ng mga ahente ng oxidizing (oxygen o hydrogen peroxide) ay muling humahantong sa pagbuo ng mga tulay na disulfide (Larawan 16).

kanin. labing-anim. Cleavage ng disulfide bridges

Upang lumikha ng karagdagang mga cross-link sa mga protina, ginagamit ang reaktibiti ng mga amino at carboxyl group. Ang mas naa-access para sa iba't ibang mga pakikipag-ugnayan ay ang mga amino group na nasa gilid na frame ng chain - mga fragment ng lysine, asparagine, lysine, proline (Talahanayan 1). Kapag ang mga ganitong grupo ng amino ay nakikipag-ugnayan sa formaldehyde, nangyayari ang proseso ng condensation at lumilitaw ang mga cross-bridges –NH–CH2–NH– (Larawan 17).

kanin. 17 PAGLIKHA NG MGA KARAGDAGANG TRANSVERSAL BRIDGES SA PAGITAN NG PROTEIN MOLECULES.

Ang mga terminal na carboxyl group ng protina ay nagagawang tumugon sa mga kumplikadong compound ng ilang polyvalent na metal (mas madalas na ginagamit ang mga chromium compound), at nagaganap din ang mga cross-link. Ang parehong mga proseso ay ginagamit sa balat tanning.

Ang papel ng mga protina sa katawan.

Ang papel ng mga protina sa katawan ay magkakaiba.

Mga enzyme(pagbuburo lat. - fermentation), ang iba nilang pangalan ay enzymes (en zumh greek. - sa lebadura) - ito ay mga protina na may aktibidad na catalytic, nagagawa nilang dagdagan ang bilis ng mga proseso ng biochemical nang libu-libong beses. Sa ilalim ng pagkilos ng mga enzyme, ang mga sangkap na bumubuo ng pagkain: ang mga protina, taba at carbohydrates ay pinaghiwa-hiwalay sa mas simpleng mga compound, kung saan ang mga bagong macromolecule ay na-synthesize, na kinakailangan para sa isang tiyak na uri ng katawan. Ang mga enzyme ay nakikibahagi din sa maraming biochemical na proseso ng synthesis, halimbawa, sa synthesis ng mga protina (ang ilang mga protina ay nakakatulong upang synthesize ang iba). Cm. MGA ENZYME

Ang mga enzyme ay hindi lamang lubos na mahusay na mga katalista, ngunit pumipili din (idirekta ang reaksyon nang mahigpit sa ibinigay na direksyon). Sa kanilang presensya, ang reaksyon ay nagpapatuloy sa halos 100% na ani nang walang pagbuo ng mga by-product at, sa parehong oras, ang mga kondisyon ng daloy ay banayad: normal na presyon ng atmospera at temperatura ng isang buhay na organismo. Para sa paghahambing, ang synthesis ng ammonia mula sa hydrogen at nitrogen sa pagkakaroon ng isang activated iron catalyst ay isinasagawa sa 400-500 ° C at isang presyon ng 30 MPa, ang ani ng ammonia ay 15-25% bawat cycle. Ang mga enzyme ay itinuturing na hindi maunahan na mga katalista.

Ang masinsinang pag-aaral ng mga enzyme ay nagsimula noong kalagitnaan ng ika-19 na siglo; higit sa 2,000 iba't ibang mga enzyme ang pinag-aralan na ngayon; ito ang pinaka magkakaibang klase ng mga protina.

Ang mga pangalan ng mga enzyme ay ang mga sumusunod: ang pangalan ng reagent kung saan nakikipag-ugnayan ang enzyme, o ang pangalan ng catalyzed na reaksyon, ay idinagdag sa pagtatapos -aza, halimbawa, arginase decomposes arginine (Talahanayan 1), decarboxylase catalyzes decarboxylation, i.e. pag-aalis ng CO 2 mula sa pangkat ng carboxyl:

– COOH → – CH + CO 2

Kadalasan, upang mas tumpak na ipahiwatig ang papel ng isang enzyme, ang parehong bagay at ang uri ng reaksyon ay ipinahiwatig sa pangalan nito, halimbawa, ang alkohol dehydrogenase ay isang enzyme na nagde-dehydrogenates ng mga alkohol.

Para sa ilang mga enzyme na natuklasan medyo matagal na ang nakalipas, ang makasaysayang pangalan (nang walang pagtatapos -aza) ay napanatili, halimbawa, pepsin (pepsis, Griyego. pantunaw) at trypsin (thrypsis Griyego. liquefaction), ang mga enzyme na ito ay sumisira ng mga protina.

Para sa systematization, ang mga enzyme ay pinagsama sa malalaking klase, ang pag-uuri ay batay sa uri ng reaksyon, ang mga klase ay pinangalanan ayon sa pangkalahatang prinsipyo - ang pangalan ng reaksyon at ang pagtatapos - aza. Ang ilan sa mga klase na ito ay nakalista sa ibaba.

Oxidoreductase ay mga enzyme na nagpapagana ng mga reaksiyong redox. Ang mga dehydrogenases na kasama sa klase na ito ay nagsasagawa ng paglipat ng proton, halimbawa, ang alcohol dehydrogenase (ADH) ay nag-oxidize ng mga alkohol sa aldehydes, ang kasunod na oksihenasyon ng aldehydes sa mga carboxylic acid ay na-catalyzed ng aldehyde dehydrogenases (ALDH). Ang parehong mga proseso ay nangyayari sa katawan sa panahon ng pagproseso ng ethanol sa acetic acid (Larawan 18).

kanin. labing-walo DALAWANG YUGTO NA OXIDATION NG ETHANOL sa acetic acid

Hindi ethanol ang may narcotic effect, ngunit ang intermediate product na acetaldehyde, mas mababa ang aktibidad ng ALDH enzyme, mas mabagal ang pagdaan ng ikalawang yugto - ang oksihenasyon ng acetaldehyde sa acetic acid, at mas mahaba at mas malakas ang nakakalasing na epekto mula sa paglunok. ng ethanol. Ang pagsusuri ay nagpakita na higit sa 80% ng mga kinatawan ng dilaw na lahi ay may medyo mababang aktibidad ng ALDH at samakatuwid ay isang kapansin-pansing mas matinding pagpapaubaya sa alkohol. Ang dahilan para sa likas na nabawasan na aktibidad ng ALDH ay ang bahagi ng glutamic acid residues sa "attenuated" na molekula ng ALDH ay pinalitan ng mga fragment ng lysine (Talahanayan 1).

Mga transferase- mga enzyme na nagpapagana sa paglilipat ng mga functional na grupo, halimbawa, ang transiminase ay nagpapalit ng paglipat ng isang amino group.

Mga hydrolase ay mga enzyme na nag-catalyze ng hydrolysis. Ang naunang nabanggit na trypsin at pepsin ay nag-hydrolyze ng mga peptide bond, at ang mga lipase ay naghihiwalay sa ester bond sa mga taba:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Liase- enzymes na catalyze reaksyon na nagaganap sa isang non-hydrolytic na paraan, bilang isang resulta ng naturang mga reaksyon, C-C, C-O, C-N bond ay nasira at bagong bono ay nabuo. Ang enzyme decarboxylase ay kabilang sa klase na ito

Isomerases- mga enzyme na nag-catalyze ng isomerization, halimbawa, ang conversion ng maleic acid sa fumaric acid (Fig. 19), ito ay isang halimbawa ng cis-trans isomerization (tingnan ang ISOMERIA).

kanin. labinsiyam. ISOMERIZATION NG MALEIC ACID sa fumaric acid sa pagkakaroon ng enzyme.

Sa gawain ng mga enzyme, ang pangkalahatang prinsipyo ay sinusunod, ayon sa kung saan palaging may isang istrukturang pagsusulatan sa pagitan ng enzyme at ang reagent ng pinabilis na reaksyon. Ayon sa makasagisag na pagpapahayag ng isa sa mga tagapagtatag ng doktrina ng mga enzyme, si E. Fisher, ang reagent ay lumalapit sa enzyme tulad ng isang susi sa isang kandado. Sa bagay na ito, ang bawat enzyme ay nag-catalyze ng isang tiyak na kemikal na reaksyon o isang pangkat ng mga reaksyon ng parehong uri. Minsan ang isang enzyme ay maaaring kumilos sa isang solong tambalan, tulad ng urease (uron Griyego. - ihi) catalyzes lamang ang hydrolysis ng urea:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Ang pinakamahusay na selectivity ay ipinapakita ng mga enzyme na nakikilala sa pagitan ng optically active antipodes - kaliwa at kanang kamay na mga isomer. Ang L-arginase ay kumikilos lamang sa levorotatory arginine at hindi nakakaapekto sa dextrorotatory isomer. Ang L-lactate dehydrogenase ay kumikilos lamang sa mga levorotatory ester ng lactic acid, ang tinatawag na lactates (lactis). lat. gatas), habang ang D-lactate dehydrogenase ay sinisira lamang ang D-lactates.

Karamihan sa mga enzyme ay kumikilos hindi sa isa, ngunit sa isang pangkat ng mga kaugnay na compound, halimbawa, ang trypsin ay "ginusto" na putulin ang mga peptide bond na nabuo ng lysine at arginine (Talahanayan 1.)

Ang mga catalytic na katangian ng ilang mga enzyme, tulad ng mga hydrolases, ay tinutukoy lamang ng istraktura ng molekula ng protina mismo, isa pang klase ng mga enzyme - oxidoreductases (halimbawa, alkohol dehydrogenase) ay maaari lamang maging aktibo sa pagkakaroon ng mga non-protein na molekula na nauugnay sa kanila - mga bitamina na nagpapagana ng Mg, Ca, Zn, Mn at mga fragment ng nucleic acid (Larawan 20).

kanin. 20 ALCOHOLD DEHYDROGENASE MOLECULE

Ang mga transport protein ay nagbubuklod at naghahatid ng iba't ibang molekula o ion sa pamamagitan ng mga lamad ng selula (sa loob at labas ng selula), gayundin mula sa isang organ patungo sa isa pa.

Halimbawa, ang hemoglobin ay nagbubuklod ng oxygen habang dumadaan ang dugo sa mga baga at inihahatid ito sa iba't ibang mga tisyu ng katawan, kung saan ang oxygen ay inilabas at pagkatapos ay ginagamit upang i-oxidize ang mga bahagi ng pagkain, ang prosesong ito ay nagsisilbing isang mapagkukunan ng enerhiya (kung minsan ang terminong "pagsunog" ng pagkain sa katawan ang ginagamit).

Bilang karagdagan sa bahagi ng protina, ang hemoglobin ay naglalaman ng isang kumplikadong tambalan ng bakal na may isang cyclic porphyrin molecule (porphyros Griyego. - purple), na tumutukoy sa pulang kulay ng dugo. Ito ang kumplikadong ito (Larawan 21, kaliwa) na gumaganap ng papel ng isang carrier ng oxygen. Sa hemoglobin, ang iron porphyrin complex ay matatagpuan sa loob ng molekula ng protina at pinananatili ng mga polar na pakikipag-ugnayan, pati na rin ng isang bono ng koordinasyon na may nitrogen sa histidine (Talahanayan 1), na bahagi ng protina. Ang molekula ng O2, na dinadala ng hemoglobin, ay nakakabit sa pamamagitan ng isang bono ng koordinasyon sa iron atom mula sa gilid na kabaligtaran sa kung saan nakakabit ang histidine (Larawan 21, kanan).

kanin. 21 ISTRUKTURA NG IRON COMPLEX

Ang istraktura ng complex ay ipinapakita sa kanan sa anyo ng isang three-dimensional na modelo. Ang complex ay hawak sa molekula ng protina sa pamamagitan ng isang coordination bond (dashed blue line) sa pagitan ng Fe atom at ng N atom sa histidine, na bahagi ng protina. Ang molekula ng O 2, na dinadala ng hemoglobin, ay pinag-ugnay (pulang tuldok na linya) sa Fe atom mula sa kabaligtaran ng bansa ng planar complex.

Ang Hemoglobin ay isa sa mga pinaka-pinag-aralan na protina, ito ay binubuo ng mga a-helice na konektado ng mga solong chain at naglalaman ng apat na iron complex. Kaya, ang hemoglobin ay parang isang malaking pakete para sa paglipat ng apat na molekula ng oxygen nang sabay-sabay. Ang anyo ng hemoglobin ay tumutugma sa mga globular na protina (Larawan 22).

kanin. 22 GLOBULAR NA ANYO NG HEMOGLOBIN

Ang pangunahing "bentahe" ng hemoglobin ay ang pagdaragdag ng oxygen at ang kasunod na paghahati nito sa panahon ng paghahatid sa iba't ibang mga tisyu at organo ay nagaganap nang mabilis. Ang carbon monoxide, CO (carbon monoxide), ay nagbubuklod sa Fe sa hemoglobin nang mas mabilis, ngunit, hindi katulad ng O 2 , ay bumubuo ng isang kumplikadong mahirap masira. Bilang isang resulta, ang naturang hemoglobin ay hindi makapagbigkis ng O 2, na humahantong (kapag nalalanghap ang malalaking halaga ng carbon monoxide) sa pagkamatay ng katawan dahil sa inis.

Ang pangalawang function ng hemoglobin ay ang paglipat ng exhaled CO 2, ngunit hindi ang iron atom, ngunit ang H 2 ng N-group ng protina ay kasangkot sa proseso ng pansamantalang pagbubuklod ng carbon dioxide.

Ang "pagganap" ng mga protina ay nakasalalay sa kanilang istraktura, halimbawa, ang pagpapalit sa nag-iisang amino acid na nalalabi ng glutamic acid sa hemoglobin polypeptide chain na may valine residue (isang bihirang naobserbahang congenital anomaly) ay humahantong sa isang sakit na tinatawag na sickle cell anemia.

Mayroon ding mga transport protein na maaaring magbigkis ng mga taba, glucose, amino acid at dalhin ang mga ito sa loob at labas ng mga selula.

Ang mga protina ng transportasyon ng isang espesyal na uri ay hindi nagdadala ng mga sangkap mismo, ngunit kumikilos bilang isang "regulator ng transportasyon", na dumadaan sa ilang mga sangkap sa pamamagitan ng lamad (ang panlabas na dingding ng cell). Ang ganitong mga protina ay madalas na tinatawag na mga protina ng lamad. Ang mga ito ay may hugis ng isang guwang na silindro at, na naka-embed sa dingding ng lamad, tinitiyak ang paggalaw ng ilang mga polar molecule o ion sa cell. Ang isang halimbawa ng isang protina ng lamad ay porin (Larawan 23).

kanin. 23 PORIN PROTEIN

Ang mga protina ng pagkain at imbakan, gaya ng ipinahihiwatig ng pangalan, ay nagsisilbing mga mapagkukunan ng panloob na nutrisyon, mas madalas para sa mga embryo ng mga halaman at hayop, pati na rin sa mga unang yugto ng pag-unlad ng mga batang organismo. Ang mga protina sa pandiyeta ay kinabibilangan ng albumin (Larawan 10) - ang pangunahing bahagi ng puti ng itlog, pati na rin ang casein - ang pangunahing protina ng gatas. Sa ilalim ng pagkilos ng enzyme pepsin, ang kasein ay kumukulong sa tiyan, na tinitiyak ang pagpapanatili nito sa digestive tract at mahusay na pagsipsip. Ang Casein ay naglalaman ng mga fragment ng lahat ng mga amino acid na kailangan ng katawan.

Sa ferritin (Larawan 12), na nakapaloob sa mga tisyu ng mga hayop, ang mga iron ions ay nakaimbak.

Ang myoglobin ay isa ring storage protein, na kahawig ng hemoglobin sa komposisyon at istraktura. Ang myoglobin ay puro pangunahin sa mga kalamnan, ang pangunahing papel nito ay ang pag-iimbak ng oxygen, na binibigyan ito ng hemoglobin. Ito ay mabilis na puspos ng oxygen (mas mabilis kaysa sa hemoglobin), at pagkatapos ay unti-unting inililipat ito sa iba't ibang mga tisyu.

Ang mga istrukturang protina ay gumaganap ng isang proteksiyon na function (balat) o suporta - pinagsasama-sama nila ang katawan at binibigyan ito ng lakas (cartilage at tendons). Ang kanilang pangunahing bahagi ay ang fibrillar protein collagen (Larawan 11), ang pinakakaraniwang protina ng mundo ng hayop, sa katawan ng mga mammal, ito ay nagkakahalaga ng halos 30% ng kabuuang masa ng mga protina. Ang collagen ay may mataas na lakas ng makunat (alam ang lakas ng balat), ngunit dahil sa mababang nilalaman ng mga cross-link sa collagen ng balat, ang mga balat ng hayop ay hindi masyadong angkop sa kanilang hilaw na anyo para sa paggawa ng iba't ibang mga produkto. Upang mabawasan ang pamamaga ng balat sa tubig, pag-urong sa panahon ng pagpapatayo, pati na rin upang madagdagan ang lakas sa natubigan na estado at dagdagan ang pagkalastiko sa collagen, ang mga karagdagang cross-link ay nilikha (Larawan 15a), ito ang tinatawag na proseso ng pangungulti ng balat.

Sa mga buhay na organismo, ang mga molekula ng collagen na lumitaw sa proseso ng paglaki at pag-unlad ng organismo ay hindi na-update at hindi pinapalitan ng mga bagong synthesize. Habang tumatanda ang katawan, ang bilang ng mga cross-link sa collagen ay tumataas, na humahantong sa pagbaba sa pagkalastiko nito, at dahil hindi nangyayari ang pag-renew, lumilitaw ang mga pagbabagong nauugnay sa edad - isang pagtaas sa hina ng kartilago at tendon, ang hitsura ng wrinkles sa balat.

Ang mga articular ligament ay naglalaman ng elastin, isang istrukturang protina na madaling umuunat sa dalawang sukat. Ang protina ng resilin, na matatagpuan sa mga punto ng pagkakabit ng bisagra ng mga pakpak sa ilang mga insekto, ay may pinakamalaking pagkalastiko.

Mga pormasyon ng sungay - buhok, mga kuko, mga balahibo, na pangunahing binubuo ng protina ng keratin (Larawan 24). Ang pangunahing pagkakaiba nito ay ang kapansin-pansing nilalaman ng mga labi ng cysteine, na bumubuo ng mga tulay na disulfide, na nagbibigay ng mataas na pagkalastiko (ang kakayahang ibalik ang orihinal na hugis nito pagkatapos ng pagpapapangit) sa buhok, pati na rin ang mga tela ng lana.

kanin. 24. FRAGMENT NG FIBRILLAR PROTEIN KERATIN

Para sa isang hindi maibabalik na pagbabago sa hugis ng isang bagay na keratin, kailangan mo munang sirain ang mga tulay ng disulfide sa tulong ng isang ahente ng pagbabawas, bigyan ito ng isang bagong hugis, at pagkatapos ay muling likhain ang mga tulay na disulfide sa tulong ng isang ahente ng oxidizing (Fig. . 16), ganito, halimbawa, ginagawa ang perming hair.

Sa isang pagtaas sa nilalaman ng mga nalalabi ng cysteine ​​​​sa keratin at, nang naaayon, isang pagtaas sa bilang ng mga tulay ng disulfide, ang kakayahang mag-deform ay nawawala, ngunit ang mataas na lakas ay lilitaw sa parehong oras (hanggang sa 18% ng mga fragment ng cysteine). ay nakapaloob sa mga sungay ng ungulates at shell ng pagong). Ang mga mammal ay may hanggang 30 iba't ibang uri ng keratin.

Ang fibrillar protein fibroin na nauugnay sa keratin na itinago ng mga uod na uod sa panahon ng pagkukulot ng cocoon, gayundin ng mga gagamba sa panahon ng paghabi ng web, ay naglalaman lamang ng mga β-istruktura na konektado ng mga solong kadena (Fig. 11). Hindi tulad ng keratin, ang fibroin ay walang transverse disulfide bridges, ito ay may napakalakas na tensile strength (strength per unit cross-section of some web samples ay mas mataas kaysa sa steel cables). Dahil sa kawalan ng mga cross-link, ang fibroin ay hindi nababanat (alam na ang mga tela ng lana ay halos hindi mabubura, at ang mga tela ng sutla ay madaling kulubot).

mga protina ng regulasyon.

Ang mga regulatory protein, na mas karaniwang tinutukoy bilang mga hormone, ay kasangkot sa iba't ibang proseso ng physiological. Halimbawa, ang hormone insulin (Larawan 25) ay binubuo ng dalawang α-chain na konektado ng disulfide bridges. Kinokontrol ng insulin ang mga proseso ng metabolic na kinasasangkutan ng glucose, ang kawalan nito ay humahantong sa diyabetis.

kanin. 25 PROTEIN INSULIN

Ang pituitary gland ng utak ay nag-synthesize ng isang hormone na kumokontrol sa paglaki ng katawan. May mga regulatory protein na kumokontrol sa biosynthesis ng iba't ibang enzymes sa katawan.

Ang mga contractile at motor na protina ay nagbibigay sa katawan ng kakayahang magkontrata, magbago ng hugis at lumipat, lalo na, pinag-uusapan natin ang tungkol sa mga kalamnan. 40% ng masa ng lahat ng mga protina na nakapaloob sa mga kalamnan ay myosin (mys, myos, Griyego. - kalamnan). Ang molekula nito ay naglalaman ng parehong fibrillar at globular na bahagi (Fig. 26)

kanin. 26 MYOSIN MOLECULE

Ang ganitong mga molekula ay pinagsama sa malalaking pinagsama-samang naglalaman ng 300-400 mga molekula.

Kapag ang konsentrasyon ng mga ion ng kaltsyum ay nagbabago sa puwang na nakapalibot sa mga fibers ng kalamnan, nangyayari ang isang nababaligtad na pagbabago sa conformation ng mga molekula - isang pagbabago sa hugis ng chain dahil sa pag-ikot ng mga indibidwal na mga fragment sa paligid ng mga valence bond. Ito ay humahantong sa pag-urong at pagpapahinga ng kalamnan, isang senyas para sa pagbabago sa konsentrasyon ng mga calcium ions ay nagmumula sa mga nerve endings sa mga fibers ng kalamnan. Ang artipisyal na pag-urong ng kalamnan ay maaaring sanhi ng pagkilos ng mga de-koryenteng impulses, na humahantong sa isang matalim na pagbabago sa konsentrasyon ng mga calcium ions, ito ang batayan para sa pagpapasigla ng kalamnan ng puso upang maibalik ang gawain ng puso.

Pinapayagan ka ng mga proteksiyon na protina na protektahan ang katawan mula sa pagsalakay ng mga umaatake na bakterya, mga virus at mula sa pagtagos ng mga dayuhang protina (ang pangkalahatang pangalan ng mga dayuhang katawan ay antigens). Ang papel na ginagampanan ng mga proteksiyon na protina ay ginagampanan ng mga immunoglobulin (ang kanilang iba pang pangalan ay mga antibodies), kinikilala nila ang mga antigen na tumagos sa katawan at matatag na nagbubuklod sa kanila. Sa katawan ng mga mammal, kabilang ang mga tao, mayroong limang klase ng mga immunoglobulin: M, G, A, D at E, ang kanilang istraktura, tulad ng ipinahihiwatig ng pangalan, ay globular, bilang karagdagan, lahat sila ay binuo sa isang katulad na paraan. Ang molekular na organisasyon ng mga antibodies ay ipinapakita sa ibaba gamit ang class G immunoglobulin bilang isang halimbawa (Larawan 27). Ang molekula ay naglalaman ng apat na polypeptide chain na konektado ng tatlong S-S disulfide bridges (sa Fig. 27 sila ay ipinapakita na may thickened valence bond at malalaking S simbolo), bilang karagdagan, ang bawat polymer chain ay naglalaman ng intrachain disulfide bridges. Dalawang malalaking polymer chain (na naka-highlight sa asul) ay naglalaman ng 400-600 amino acid residues. Ang iba pang dalawang chain (na naka-highlight sa berde) ay halos kalahati ng haba, na naglalaman ng humigit-kumulang 220 amino acid residues. Ang lahat ng apat na chain ay matatagpuan sa paraang ang terminal H 2 N-group ay nakadirekta sa isang direksyon.

kanin. 27 SCHEMATIC DRAWING NG STRUCTURE NG IMMUNOGLOBULIN

Matapos makipag-ugnayan ang katawan sa isang dayuhang protina (antigen), ang mga selula ng immune system ay magsisimulang gumawa ng mga immunoglobulin (antibodies), na naipon sa serum ng dugo. Sa unang yugto, ang pangunahing gawain ay ginagawa ng mga seksyon ng chain na naglalaman ng terminal H 2 N (sa Fig. 27, ang mga kaukulang seksyon ay minarkahan ng mapusyaw na asul at mapusyaw na berde). Ito ay mga antigen capture site. Sa proseso ng immunoglobulin synthesis, ang mga site na ito ay nabuo sa paraang ang kanilang istraktura at pagsasaayos ay tumutugma hangga't maaari sa istraktura ng papalapit na antigen (tulad ng isang susi sa isang lock, tulad ng mga enzyme, ngunit ang mga gawain sa kasong ito ay magkaiba). Kaya, para sa bawat antigen, isang mahigpit na indibidwal na antibody ang nilikha bilang isang immune response. Walang isang kilalang protina ang maaaring magbago ng istraktura nito nang "plastic" depende sa panlabas na mga kadahilanan, bilang karagdagan sa mga immunoglobulin. Ang mga enzyme ay nilulutas ang problema ng structural conformity sa reagent sa ibang paraan - sa tulong ng isang napakalaking hanay ng iba't ibang mga enzyme para sa lahat ng posibleng mga kaso, at mga immunoglobulin sa bawat oras na muling itayo ang "working tool". Bukod dito, ang rehiyon ng bisagra ng immunoglobulin (Larawan 27) ay nagbibigay sa dalawang rehiyon ng pagkuha ng ilang independiyenteng kadaliang mapakilos, bilang isang resulta, ang molekula ng immunoglobulin ay maaaring agad na "mahanap" ang dalawang pinaka-maginhawang rehiyon para sa pagkuha sa antigen upang ligtas na ayusin. ito, ito ay kahawig ng mga aksyon ng isang crustacean creature.

Susunod, ang isang kadena ng sunud-sunod na mga reaksyon ng immune system ng katawan ay nakabukas, ang mga immunoglobulin ng iba pang mga klase ay konektado, bilang isang resulta, ang dayuhang protina ay na-deactivate, at pagkatapos ay ang antigen (dayuhang mikroorganismo o lason) ay nawasak at tinanggal.

Pagkatapos makipag-ugnayan sa antigen, ang pinakamataas na konsentrasyon ng immunoglobulin ay naabot (depende sa likas na katangian ng antigen at ang mga indibidwal na katangian ng mismong organismo) sa loob ng ilang oras (minsan ilang araw). Ang katawan ay nagpapanatili ng memorya ng naturang pakikipag-ugnay, at kapag inatake muli ng parehong antigen, ang mga immunoglobulin ay naipon sa serum ng dugo nang mas mabilis at sa mas maraming dami - ang nakuha na kaligtasan sa sakit ay nangyayari.

Ang pag-uuri sa itaas ng mga protina ay medyo arbitrary, halimbawa, ang thrombin protein, na binanggit sa mga proteksiyon na protina, ay mahalagang isang enzyme na catalyzes ang hydrolysis ng peptide bond, iyon ay, ito ay kabilang sa klase ng mga protease.

Ang mga proteksiyon na protina ay madalas na tinutukoy bilang mga protina ng kamandag ng ahas at ang mga nakakalason na protina ng ilang mga halaman, dahil ang kanilang gawain ay protektahan ang katawan mula sa pinsala.

May mga protina na ang mga pag-andar ay natatangi kaya nahihirapan itong pag-uri-uriin. Halimbawa, ang protina na monellin, na matatagpuan sa isang halaman sa Africa, ay napakatamis na lasa at naging paksa ng pag-aaral bilang isang hindi nakakalason na substansiya na maaaring magamit bilang kapalit ng asukal upang maiwasan ang labis na katabaan. Ang plasma ng dugo ng ilang isda sa Antarctic ay naglalaman ng mga protina na may mga katangian ng antifreeze na nagpapanatili sa dugo ng mga isda na ito mula sa pagyeyelo.

Artipisyal na synthesis ng mga protina.

Ang condensation ng mga amino acid na humahantong sa isang polypeptide chain ay isang mahusay na pinag-aralan na proseso. Posibleng isagawa, halimbawa, ang condensation ng alinmang amino acid o pinaghalong mga acid at makakuha, ayon sa pagkakabanggit, isang polimer na naglalaman ng parehong mga yunit, o iba't ibang mga yunit, na nagpapalit-palit sa random na pagkakasunud-sunod. Ang ganitong mga polimer ay may kaunting pagkakahawig sa mga natural na polypeptide at walang biological na aktibidad. Ang pangunahing gawain ay upang ikonekta ang mga amino acid sa isang mahigpit na tinukoy, paunang binalak na pagkakasunud-sunod upang muling gawin ang pagkakasunud-sunod ng mga residue ng amino acid sa mga natural na protina. Ang Amerikanong siyentipiko na si Robert Merrifield ay nagmungkahi ng isang orihinal na pamamaraan na naging posible upang malutas ang gayong problema. Ang kakanyahan ng pamamaraan ay ang unang amino acid ay nakakabit sa isang hindi matutunaw na polymer gel na naglalaman ng mga reaktibong grupo na maaaring pagsamahin sa –COOH – mga grupo ng amino acid. Ang cross-linked polystyrene na may mga chloromethyl group na ipinakilala dito ay kinuha bilang isang polymeric substrate. Upang ang amino acid na kinuha para sa reaksyon ay hindi tumutugon sa sarili nito at upang hindi ito sumali sa H2N-group sa substrate, ang amino group ng acid na ito ay pre-block na may malaking substituent [(C 4 H). 9) 3] 3 OS (O) -pangkat. Matapos ang amino acid ay nakakabit sa polymeric support, ang blocking group ay aalisin at isa pang amino acid ang ipinapasok sa reaction mixture, kung saan ang H 2 N group ay dati ring naharang. Sa ganitong sistema, posible lamang ang pakikipag-ugnayan ng H 2 N-grupo ng unang amino acid at ng –COOH na pangkat ng pangalawang acid, na isinasagawa sa pagkakaroon ng mga catalyst (phosphonium salts). Pagkatapos ang buong pamamaraan ay paulit-ulit, na nagpapakilala sa ikatlong amino acid (Larawan 28).

kanin. 28. SYNTHESIS SCHEME NG POLYPEPTIDE CHAINS

Sa huling hakbang, ang mga nagresultang polypeptide chain ay pinaghihiwalay mula sa polystyrene support. Ngayon ang buong proseso ay awtomatiko, may mga awtomatikong peptide synthesizer na nagpapatakbo ayon sa inilarawan na pamamaraan. Maraming mga peptide na ginagamit sa medisina at agrikultura ang na-synthesize ng pamamaraang ito. Posible rin na makakuha ng pinahusay na mga analogue ng natural na peptides na may pumipili at pinahusay na pagkilos. Ang ilang maliliit na protina ay na-synthesize, tulad ng hormone insulin at ilang enzymes.

Mayroon ding mga paraan ng synthesis ng protina na ginagaya ang mga natural na proseso: ang mga fragment ng mga nucleic acid ay na-synthesize na na-configure upang makagawa ng ilang mga protina, pagkatapos ang mga fragment na ito ay ipinasok sa isang buhay na organismo (halimbawa, sa isang bacterium), pagkatapos nito ang katawan ay nagsisimula sa makagawa ng ninanais na protina. Sa ganitong paraan, ang malalaking halaga ng mahirap maabot na mga protina at peptide, pati na rin ang kanilang mga analogue, ay nakuha na ngayon.

Mga protina bilang pinagmumulan ng pagkain.

Ang mga protina sa isang buhay na organismo ay patuloy na pinaghiwa-hiwalay sa kanilang orihinal na mga amino acid (na may kailangang-kailangan na pakikilahok ng mga enzyme), ang ilang mga amino acid ay pumasa sa iba, pagkatapos ay ang mga protina ay na-synthesize muli (kasama din ng mga enzyme), i.e. ang katawan ay patuloy na nagpapanibago sa sarili. Ang ilang mga protina (collagen ng balat, buhok) ay hindi na-renew, ang katawan ay patuloy na nawawala ang mga ito at sa halip ay nag-synthesize ng mga bago. Ang mga protina bilang pinagmumulan ng pagkain ay gumaganap ng dalawang pangunahing pag-andar: binibigyan nila ang katawan ng materyal na gusali para sa synthesis ng mga bagong molekula ng protina at, bilang karagdagan, nagbibigay ng enerhiya sa katawan (mga mapagkukunan ng calories).

Ang mga carnivorous mammal (kabilang ang mga tao) ay nakakakuha ng mga kinakailangang protina mula sa mga pagkaing halaman at hayop. Wala sa mga protina na nakuha mula sa pagkain ang isinama sa katawan sa isang hindi nagbabagong anyo. Sa digestive tract, ang lahat ng hinihigop na protina ay pinaghiwa-hiwalay sa mga amino acid, at ang mga protina na kailangan para sa isang partikular na organismo ay nabuo na mula sa kanila, habang ang natitirang 12 ay maaaring synthesize mula sa 8 mahahalagang acid (Talahanayan 1) sa katawan kung hindi sila. ibinibigay sa sapat na dami ng pagkain, ngunit ang mga mahahalagang acid ay dapat ibigay sa pagkain nang walang pagkukulang. Ang mga atomo ng sulfur sa cysteine ​​​​ay nakukuha ng katawan na may mahalagang amino acid na methionine. Ang bahagi ng mga protina ay nasira, na naglalabas ng enerhiya na kinakailangan upang mapanatili ang buhay, at ang nitrogen na nakapaloob sa kanila ay pinalabas mula sa katawan na may ihi. Karaniwan ang katawan ng tao ay nawawalan ng 25-30 g ng protina bawat araw, kaya ang mga pagkaing protina ay dapat palaging nasa tamang dami. Ang pinakamababang pang-araw-araw na pangangailangan para sa protina ay 37 g para sa mga lalaki at 29 g para sa mga kababaihan, ngunit ang inirerekomendang paggamit ay halos dalawang beses na mas mataas. Kapag sinusuri ang mga pagkain, mahalagang isaalang-alang ang kalidad ng protina. Sa kawalan o mababang nilalaman ng mahahalagang amino acid, ang protina ay itinuturing na mababa ang halaga, kaya ang mga naturang protina ay dapat na ubusin sa mas maraming dami. Kaya, ang mga protina ng legumes ay naglalaman ng maliit na methionine, at ang mga protina ng trigo at mais ay mababa sa lysine (parehong mga amino acid ay mahalaga). Ang mga protina ng hayop (hindi kasama ang mga collagens) ay inuri bilang mga kumpletong pagkain. Ang isang kumpletong hanay ng lahat ng mahahalagang acid ay naglalaman ng gatas casein, pati na rin ang cottage cheese at keso na inihanda mula dito, kaya isang vegetarian diet, kung ito ay napakahigpit, i.e. Ang "dairy-free", ay nangangailangan ng pagtaas ng pagkonsumo ng mga munggo, mani at mushroom upang matustusan ang katawan ng mahahalagang amino acid sa tamang dami.

Ginagamit din ang mga sintetikong amino acid at protina bilang mga produktong pagkain, idinaragdag ang mga ito sa feed, na naglalaman ng mahahalagang amino acid sa maliit na dami. Mayroong mga bakterya na maaaring magproseso at mag-assimilate ng mga hydrocarbon ng langis, sa kasong ito, para sa buong synthesis ng mga protina, kailangan nilang pakainin ng mga compound na naglalaman ng nitrogen (ammonia o nitrates). Ang protina na nakuha sa ganitong paraan ay ginagamit bilang feed para sa mga alagang hayop at manok. Ang isang hanay ng mga enzyme, carbohydrases, ay madalas na idinagdag sa feed ng hayop, na nagpapagana sa hydrolysis ng mga sangkap ng carbohydrate na pagkain na mahirap mabulok (mga cell wall ng mga pananim na cereal), bilang isang resulta kung saan ang mga pagkaing halaman ay mas ganap na hinihigop.

Mikhail Levitsky

PROTEIN (Artikulo 2)

(protina), isang klase ng kumplikadong mga compound na naglalaman ng nitrogen, ang pinaka-katangian at pinakamahalaga (kasama ang mga nucleic acid) na bahagi ng bagay na may buhay. Ang mga protina ay gumaganap ng marami at iba't ibang mga pag-andar. Karamihan sa mga protina ay mga enzyme na nagpapagana ng mga reaksiyong kemikal. Maraming mga hormone na kumokontrol sa mga proseso ng physiological ay mga protina din. Ang mga istrukturang protina tulad ng collagen at keratin ay ang mga pangunahing bahagi ng tissue ng buto, buhok at mga kuko. Ang mga contractile na protina ng mga kalamnan ay may kakayahang baguhin ang kanilang haba, gamit ang kemikal na enerhiya upang magsagawa ng mekanikal na gawain. Ang mga protina ay mga antibodies na nagbubuklod at nag-neutralize sa mga nakakalason na sangkap. Ang ilang mga protina na maaaring tumugon sa mga panlabas na impluwensya (liwanag, amoy) ay nagsisilbing mga receptor sa mga organo ng pandama na nakikita ang pangangati. Maraming mga protina na matatagpuan sa loob ng cell at sa cell membrane ay gumaganap ng mga function ng regulasyon.

Sa unang kalahati ng ika-19 na siglo maraming mga chemist, at kabilang sa mga ito lalo na si J. von Liebig, ay unti-unting dumating sa konklusyon na ang mga protina ay isang espesyal na klase ng mga nitrogenous compound. Ang pangalang "proteins" (mula sa Greek protos - ang una) ay iminungkahi noong 1840 ng Dutch chemist na si G. Mulder.

PISIKAL NA KATANGIAN

Ang mga protina ay puti sa solid na estado, ngunit walang kulay sa solusyon, maliban kung nagdadala sila ng ilang chromophore (kulay) na grupo, tulad ng hemoglobin. Ang solubility sa tubig ng iba't ibang mga protina ay lubhang nag-iiba. Nag-iiba din ito sa pH at sa konsentrasyon ng mga asing-gamot sa solusyon, upang mapili ng isang tao ang mga kondisyon kung saan ang isang protina ay pumipili ng namuo sa pagkakaroon ng iba pang mga protina. Ang "salting out" na paraan na ito ay malawakang ginagamit upang ihiwalay at linisin ang mga protina. Ang pinadalisay na protina ay madalas na umuuga sa labas ng solusyon bilang mga kristal.

Sa paghahambing sa iba pang mga compound, ang molekular na timbang ng mga protina ay napakalaki - mula sa ilang libo hanggang sa maraming milyon-milyong mga dalton. Samakatuwid, sa panahon ng ultracentrifugation, ang mga protina ay precipitated, at, bukod dito, sa iba't ibang mga rate. Dahil sa pagkakaroon ng positibo at negatibong sisingilin na mga grupo sa mga molekula ng protina, gumagalaw sila sa iba't ibang bilis sa isang electric field. Ito ang batayan ng electrophoresis, isang paraan na ginagamit upang ihiwalay ang mga indibidwal na protina mula sa mga kumplikadong mixture. Ang paglilinis ng mga protina ay isinasagawa din sa pamamagitan ng chromatography.

CHEMICAL PROPERTIES

Istruktura.

Ang mga protina ay polimer, i.e. mga molekula na binuo tulad ng mga kadena mula sa paulit-ulit na mga yunit ng monomer, o mga subunit, na ang papel ay ginagampanan ng mga alpha-amino acid. Pangkalahatang formula ng mga amino acid

kung saan ang R ay isang hydrogen atom o ilang organikong grupo.

Ang isang molekula ng protina (polypeptide chain) ay maaaring binubuo lamang ng medyo maliit na bilang ng mga amino acid o ilang libong monomer unit. Ang koneksyon ng mga amino acid sa isang chain ay posible dahil ang bawat isa sa kanila ay may dalawang magkaibang grupo ng kemikal: isang amino group na may mga pangunahing katangian, NH2, at isang acidic na carboxyl group, COOH. Ang parehong mga pangkat na ito ay nakakabit sa isang carbon atom. Ang carboxyl group ng isang amino acid ay maaaring bumuo ng amide (peptide) bond sa amino group ng isa pang amino acid:

Matapos ang dalawang amino acid ay konektado sa ganitong paraan, ang kadena ay maaaring pahabain sa pamamagitan ng pagdaragdag ng isang ikatlo sa pangalawang amino acid, at iba pa. Tulad ng makikita mula sa equation sa itaas, kapag ang isang peptide bond ay nabuo, isang molekula ng tubig ay inilabas. Sa pagkakaroon ng mga acid, alkalis o proteolytic enzymes, ang reaksyon ay nagpapatuloy sa kabaligtaran na direksyon: ang polypeptide chain ay nahahati sa mga amino acid na may pagdaragdag ng tubig. Ang reaksyong ito ay tinatawag na hydrolysis. Kusang nagpapatuloy ang hydrolysis, at kinakailangan ang enerhiya upang pagsamahin ang mga amino acid sa isang polypeptide chain.

Ang isang carboxyl group at isang amide group (o isang imide group na katulad nito - sa kaso ng proline amino acid) ay naroroon sa lahat ng mga amino acid, habang ang mga pagkakaiba sa pagitan ng mga amino acid ay tinutukoy ng likas na katangian ng pangkat na iyon, o "side chain", na ipinahiwatig sa itaas ng letrang R. Ang papel ng side chain ay maaaring gampanan ng isang hydrogen atom, tulad ng amino acid glycine, at ilang malaking pagpapangkat, tulad ng histidine at tryptophan. Ang ilang mga side chain ay hindi chemically inert, habang ang iba ay lubos na reaktibo.

Maraming libu-libong iba't ibang amino acid ang maaaring ma-synthesize, at maraming iba't ibang amino acid ang nangyayari sa kalikasan, ngunit 20 uri lamang ng amino acid ang ginagamit para sa synthesis ng protina: alanine, arginine, asparagine, aspartic acid, valine, histidine, glycine, glutamine, glutamic acid, isoleucine, leucine, lysine, methionine, proline, serine, tyrosine, threonine, tryptophan, phenylalanine at cysteine ​​​​(sa mga protina, ang cysteine ​​​​ay maaaring naroroon bilang isang dimer - cystine). Totoo, mayroong iba pang mga amino acid sa ilang mga protina, bilang karagdagan sa mga regular na nagaganap na dalawampu, ngunit sila ay nabuo bilang isang resulta ng pagbabago ng alinman sa dalawampung nakalista pagkatapos na ito ay maisama sa protina.

optical na aktibidad.

Ang lahat ng mga amino acid, maliban sa glycine, ay may apat na magkakaibang grupo na nakakabit sa α-carbon atom. Sa mga tuntunin ng geometry, apat na magkakaibang grupo ang maaaring ikabit sa dalawang paraan, at nang naaayon ay mayroong dalawang posibleng pagsasaayos, o dalawang isomer, na nauugnay sa isa't isa bilang isang bagay sa mirror image nito, i.e. parang kaliwang kamay papuntang kanan. Ang isang configuration ay tinatawag na left, o left-handed (L), at ang isa naman right-handed, o right-handed (D), dahil ang dalawang naturang isomer ay naiiba sa direksyon ng pag-ikot ng plane ng polarized light. Ang mga L-amino acid lamang ang nangyayari sa mga protina (ang pagbubukod ay glycine; maaari lamang itong katawanin sa isang anyo, dahil pareho ang dalawa sa apat na grupo nito), at lahat sila ay may optical na aktibidad (dahil mayroon lamang isang isomer). Ang mga D-amino acid ay bihira sa kalikasan; ang mga ito ay matatagpuan sa ilang antibiotics at sa cell wall ng bacteria.

Ang pagkakasunud-sunod ng mga amino acid.

Ang mga amino acid sa polypeptide chain ay hindi random na nakaayos, ngunit sa isang tiyak na nakapirming pagkakasunud-sunod, at ito ang pagkakasunud-sunod na tumutukoy sa mga pag-andar at katangian ng protina. Sa pamamagitan ng pag-iiba-iba ng pagkakasunud-sunod ng 20 uri ng mga amino acid, maaari kang makakuha ng malaking bilang ng iba't ibang mga protina, tulad ng maaari kang bumuo ng maraming iba't ibang mga teksto mula sa mga titik ng alpabeto.

Sa nakaraan, ang pagtukoy sa pagkakasunud-sunod ng amino acid ng isang protina ay madalas na tumagal ng ilang taon. Ang direktang pagpapasiya ay isang medyo matrabahong gawain, kahit na ang mga aparato ay nilikha na nagpapahintulot na ito ay awtomatikong maisagawa. Kadalasan ay mas madaling matukoy ang nucleotide sequence ng kaukulang gene at makuha ang amino acid sequence ng protina mula dito. Sa ngayon, ang mga pagkakasunud-sunod ng amino acid ng maraming daan-daang mga protina ay natukoy na. Ang mga pag-andar ng mga decoded na protina ay karaniwang kilala, at nakakatulong ito na isipin ang mga posibleng pag-andar ng mga katulad na protina na nabuo, halimbawa, sa mga malignant na neoplasma.

Mga kumplikadong protina.

Ang mga protina na binubuo lamang ng mga amino acid ay tinatawag na simple. Kadalasan, gayunpaman, ang isang metal na atom o ilang kemikal na tambalan na hindi isang amino acid ay nakakabit sa polypeptide chain. Ang ganitong mga protina ay tinatawag na kumplikado. Ang isang halimbawa ay hemoglobin: naglalaman ito ng iron porphyrin, na nagbibigay sa kanya ng pulang kulay at nagbibigay-daan dito upang kumilos bilang isang carrier ng oxygen.

Ang mga pangalan ng pinaka kumplikadong mga protina ay naglalaman ng isang indikasyon ng likas na katangian ng mga nakalakip na grupo: ang mga asukal ay naroroon sa glycoproteins, mga taba sa lipoproteins. Kung ang aktibidad ng catalytic ng enzyme ay nakasalalay sa nakalakip na grupo, kung gayon ito ay tinatawag na prosthetic group. Kadalasan, ang ilang bitamina ay gumaganap ng papel ng isang prosthetic na grupo o bahagi nito. Ang bitamina A, halimbawa, na nakakabit sa isa sa mga protina ng retina, ay tumutukoy sa pagiging sensitibo nito sa liwanag.

Tertiary na istraktura.

Ang mahalaga ay hindi ang pagkakasunud-sunod ng amino acid ng protina (pangunahing istraktura), ngunit ang paraan ng paglalagay nito sa espasyo. Sa buong haba ng polypeptide chain, ang mga hydrogen ions ay bumubuo ng mga regular na hydrogen bond, na nagbibigay dito ng hugis ng spiral o layer (pangalawang istraktura). Mula sa kumbinasyon ng naturang mga helice at layer, lumitaw ang isang compact form ng susunod na order - ang tertiary na istraktura ng protina. Sa paligid ng mga bono na humahawak sa mga monomeric na link ng kadena, posible ang mga pag-ikot sa maliliit na anggulo. Samakatuwid, mula sa isang purong geometric na punto ng view, ang bilang ng mga posibleng pagsasaayos para sa anumang polypeptide chain ay walang hanggan na malaki. Sa katotohanan, ang bawat protina ay karaniwang umiiral sa isang pagsasaayos lamang, na tinutukoy ng pagkakasunud-sunod ng amino acid nito. Ang istraktura na ito ay hindi matibay, tila "huminga" - ito ay umiikot sa isang tiyak na karaniwang pagsasaayos. Ang chain ay nakatiklop sa isang configuration kung saan ang libreng enerhiya (ang kakayahang gumawa ng trabaho) ay minimal, tulad ng isang inilabas na spring ay naka-compress lamang sa isang estado na naaayon sa isang minimum na libreng enerhiya. Kadalasan, ang isang bahagi ng kadena ay mahigpit na nakaugnay sa isa sa pamamagitan ng disulfide (–S–S–) na mga bono sa pagitan ng dalawang cysteine ​​​​residues. Ito ay bahagyang kung bakit ang cysteine ​​​​sa mga amino acid ay gumaganap ng isang partikular na mahalagang papel.

Ang pagiging kumplikado ng istraktura ng mga protina ay napakahusay na hindi pa posible na kalkulahin ang tertiary na istraktura ng isang protina, kahit na alam ang pagkakasunud-sunod ng amino acid nito. Ngunit kung posible na makakuha ng mga kristal na protina, kung gayon ang tertiary na istraktura nito ay maaaring matukoy ng X-ray diffraction.

Sa structural, contractile, at ilang iba pang mga protina, ang mga kadena ay pinahaba at ilang bahagyang nakatiklop na mga kadena na nakahiga sa magkatabing mga fibril; fibrils, sa turn, tiklop sa mas malaking formations - fibers. Gayunpaman, ang karamihan sa mga protina sa solusyon ay globular: ang mga kadena ay nakapulupot sa isang globule, tulad ng sinulid sa isang bola. Ang libreng enerhiya na may ganitong configuration ay minimal, dahil ang hydrophobic ("water-repelling") amino acids ay nakatago sa loob ng globule, at ang hydrophilic ("water-attracting") amino acids ay nasa ibabaw nito.

Maraming mga protina ang mga complex ng ilang polypeptide chain. Ang istrukturang ito ay tinatawag na quaternary na istraktura ng protina. Ang molekula ng hemoglobin, halimbawa, ay binubuo ng apat na subunit, na ang bawat isa ay isang globular na protina.

Ang mga istrukturang protina dahil sa kanilang mga linear na configuration ay bumubuo ng mga hibla kung saan ang lakas ng makunat ay napakataas, habang ang globular na pagsasaayos ay nagpapahintulot sa mga protina na pumasok sa mga partikular na pakikipag-ugnayan sa iba pang mga compound. Sa ibabaw ng globule, na may tamang pagtula ng mga kadena, lumilitaw ang mga lukab ng isang tiyak na hugis, kung saan matatagpuan ang mga reaktibong grupo ng kemikal. Kung ang protina na ito ay isang enzyme, kung gayon ang isa pa, kadalasang mas maliit, na molekula ng ilang sangkap ay pumapasok sa naturang lukab, tulad ng pagpasok ng isang susi sa isang lock; sa kasong ito, ang pagsasaayos ng ulap ng elektron ng molekula ay nagbabago sa ilalim ng impluwensya ng mga grupo ng kemikal na matatagpuan sa lukab, at pinipilit itong tumugon sa isang tiyak na paraan. Sa ganitong paraan, pinapagana ng enzyme ang reaksyon. Ang mga molekula ng antibody ay mayroon ding mga cavity kung saan ang iba't ibang mga dayuhang sangkap ay nagbubuklod at sa gayon ay ginagawang hindi nakakapinsala. Ang modelong "susi at lock", na nagpapaliwanag sa pakikipag-ugnayan ng mga protina sa iba pang mga compound, ay ginagawang posible na maunawaan ang pagtitiyak ng mga enzyme at antibodies, i.e. ang kanilang kakayahang tumugon lamang sa ilang mga compound.

Mga protina sa iba't ibang uri ng mga organismo.

Ang mga protina na gumaganap ng parehong function sa iba't ibang uri ng halaman at hayop at samakatuwid ay may parehong pangalan ay mayroon ding katulad na pagsasaayos. Gayunpaman, medyo naiiba ang mga ito sa kanilang pagkakasunud-sunod ng amino acid. Habang ang mga species ay nagkakaiba mula sa isang karaniwang ninuno, ang ilang mga amino acid sa ilang mga posisyon ay pinapalitan ng mga mutasyon sa iba. Ang mga nakakapinsalang mutasyon na nagdudulot ng mga namamana na sakit ay itinatapon ng natural na seleksyon, ngunit ang mga kapaki-pakinabang o hindi bababa sa neutral ay maaaring mapangalagaan. Ang mas malapit na dalawang biological species ay sa isa't isa, ang mas kaunting mga pagkakaiba ay matatagpuan sa kanilang mga protina.

Ang ilang mga protina ay medyo mabilis na nagbabago, ang iba ay medyo konserbatibo. Kasama sa huli, halimbawa, ang cytochrome c, isang respiratory enzyme na matatagpuan sa karamihan ng mga buhay na organismo. Sa mga tao at chimpanzee, ang mga pagkakasunud-sunod ng amino acid nito ay magkapareho, habang sa cytochrome c ng trigo, 38% lamang ng mga amino acid ang naging naiiba. Kahit na kapag inihambing ang mga tao at bakterya, ang pagkakatulad ng mga cytochrome sa (ang mga pagkakaiba dito ay nakakaapekto sa 65% ng mga amino acid) ay makikita pa rin, bagaman ang karaniwang ninuno ng bakterya at mga tao ay nabuhay sa Earth mga dalawang bilyong taon na ang nakalilipas. Sa kasalukuyan, ang paghahambing ng mga pagkakasunud-sunod ng amino acid ay kadalasang ginagamit upang bumuo ng isang phylogenetic (genealogical) na puno na sumasalamin sa mga ebolusyonaryong relasyon sa pagitan ng iba't ibang mga organismo.

Denaturasyon.

Ang synthesized na molekula ng protina, natitiklop, ay nakakakuha ng sarili nitong pagsasaayos. Ang pagsasaayos na ito, gayunpaman, ay maaaring sirain sa pamamagitan ng pag-init, sa pamamagitan ng pagbabago ng pH, sa pamamagitan ng pagkilos ng mga organikong solvent, at kahit na sa simpleng pag-agitate sa solusyon hanggang sa lumitaw ang mga bula sa ibabaw nito. Ang isang protina na binago sa ganitong paraan ay tinatawag na denatured; nawawala ang biological na aktibidad nito at kadalasang nagiging hindi matutunaw. Ang mga kilalang halimbawa ng denatured protein ay pinakuluang itlog o whipped cream. Ang mga maliliit na protina, na naglalaman lamang ng halos isang daang amino acid, ay nakakapag-renature, i.e. kunin muli ang orihinal na pagsasaayos. Ngunit karamihan sa mga protina ay binago lamang sa isang masa ng mga gusot na polypeptide chain at hindi ibinabalik ang kanilang dating pagsasaayos.

Ang isa sa mga pangunahing kahirapan sa paghihiwalay ng mga aktibong protina ay ang kanilang matinding sensitivity sa denaturation. Ang pag-aari na ito ng mga protina ay nakakahanap ng kapaki-pakinabang na aplikasyon sa pag-iingat ng mga produktong pagkain: ang mataas na temperatura ay hindi maibabalik na denatura ang mga enzyme ng mga mikroorganismo, at ang mga mikroorganismo ay namamatay.

PROTEIN SYNTHESIS

Para sa synthesis ng protina, ang isang buhay na organismo ay dapat magkaroon ng isang sistema ng mga enzyme na may kakayahang mag-attach ng isang amino acid sa isa pa. Ang isang mapagkukunan ng impormasyon ay kailangan din na tutukuyin kung aling mga amino acid ang dapat na konektado. Dahil mayroong libu-libong uri ng mga protina sa katawan, at bawat isa sa kanila ay binubuo ng isang average ng ilang daang amino acids, ang impormasyong kinakailangan ay dapat na tunay na napakalaki. Ito ay naka-imbak (katulad ng kung paano naka-imbak ang isang rekord sa isang magnetic tape) sa mga molekula ng nucleic acid na bumubuo sa mga gene.

Pag-activate ng enzyme.

Ang polypeptide chain na na-synthesize mula sa mga amino acid ay hindi palaging isang protina sa huling anyo nito. Maraming mga enzyme ang unang na-synthesize bilang mga hindi aktibong precursor at nagiging aktibo lamang pagkatapos na alisin ng isa pang enzyme ang ilang mga amino acid mula sa isang dulo ng chain. Ang ilan sa mga digestive enzymes, tulad ng trypsin, ay na-synthesize sa hindi aktibong form na ito; ang mga enzyme na ito ay isinaaktibo sa digestive tract bilang isang resulta ng pag-alis ng terminal fragment ng chain. Ang hormone na insulin, na ang molekula sa aktibong anyo nito ay binubuo ng dalawang maikling kadena, ay synthesized sa anyo ng isang solong kadena, ang tinatawag na. proinsulin. Pagkatapos ang gitnang bahagi ng kadena na ito ay tinanggal, at ang natitirang mga fragment ay nagbubuklod sa isa't isa, na bumubuo ng aktibong molekula ng hormone. Ang mga kumplikadong protina ay nabuo lamang pagkatapos na ang isang partikular na grupo ng kemikal ay nakakabit sa protina, at ang attachment na ito ay kadalasang nangangailangan din ng isang enzyme.

Metabolic na sirkulasyon.

Pagkatapos pakainin ang isang hayop na may mga amino acid na may label na radioactive isotopes ng carbon, nitrogen o hydrogen, mabilis na isinasama ang label sa mga protina nito. Kung ang mga may label na amino acid ay tumigil sa pagpasok sa katawan, pagkatapos ay ang halaga ng label sa mga protina ay nagsisimulang bumaba. Ang mga eksperimentong ito ay nagpapakita na ang mga resultang protina ay hindi nakaimbak sa katawan hanggang sa katapusan ng buhay. Ang lahat ng mga ito, na may ilang mga pagbubukod, ay nasa isang dynamic na estado, patuloy na nabubulok sa mga amino acid, at pagkatapos ay muling na-synthesize.

Ang ilang mga protina ay nasisira kapag ang mga selula ay namatay at nawasak. Nangyayari ito sa lahat ng oras, halimbawa, na may mga pulang selula ng dugo at mga epithelial cell na naglinya sa panloob na ibabaw ng bituka. Bilang karagdagan, ang pagkasira at resynthesis ng mga protina ay nangyayari rin sa mga buhay na selula. Kakatwa, mas kaunti ang nalalaman tungkol sa pagkasira ng mga protina kaysa sa kanilang synthesis. Ang malinaw, gayunpaman, ay ang mga proteolytic enzymes ay kasangkot sa pagkasira, katulad ng mga nagbubuwag ng mga protina sa mga amino acid sa digestive tract.

Ang kalahating buhay ng iba't ibang mga protina ay iba - mula sa ilang oras hanggang maraming buwan. Ang tanging pagbubukod ay ang mga molekula ng collagen. Sa sandaling nabuo, nananatili silang matatag at hindi na-renew o pinapalitan. Sa paglipas ng panahon, gayunpaman, ang ilan sa kanilang mga katangian, sa partikular na pagkalastiko, ay nagbabago, at dahil hindi sila na-renew, ang ilang mga pagbabago na nauugnay sa edad ay ang resulta nito, halimbawa, ang hitsura ng mga wrinkles sa balat.

mga sintetikong protina.

Matagal nang natutunan ng mga chemist kung paano i-polymerize ang mga amino acid, ngunit ang mga amino acid ay nagsasama-sama nang random, upang ang mga produkto ng naturang polymerization ay may kaunting pagkakahawig sa mga natural. Totoo, posible na pagsamahin ang mga amino acid sa isang naibigay na pagkakasunud-sunod, na ginagawang posible na makakuha ng ilang biologically active na mga protina, sa partikular na insulin. Ang proseso ay medyo kumplikado, at sa ganitong paraan posible na makakuha lamang ng mga protina na ang mga molekula ay naglalaman ng halos isang daang amino acid. Mas mainam sa halip na i-synthesize o ihiwalay ang nucleotide sequence ng isang gene na tumutugma sa nais na sequence ng amino acid, at pagkatapos ay ipasok ang gene na ito sa isang bacterium, na magbubunga ng malaking halaga ng ninanais na produkto sa pamamagitan ng pagtitiklop. Gayunpaman, ang pamamaraang ito ay mayroon ding mga kawalan.

PROTEINS AT NUTRITION

Kapag ang mga protina sa katawan ay nahati sa mga amino acid, ang mga amino acid na ito ay maaaring magamit muli para sa synthesis ng protina. Kasabay nito, ang mga amino acid mismo ay napapailalim sa pagkabulok, upang hindi sila ganap na magamit. Malinaw din na sa panahon ng paglaki, pagbubuntis, at pagpapagaling ng sugat, ang synthesis ng protina ay dapat lumampas sa pagkasira. Ang katawan ay patuloy na nawawalan ng ilang mga protina; ito ang mga protina ng buhok, mga kuko at ang ibabaw na layer ng balat. Samakatuwid, para sa synthesis ng mga protina, ang bawat organismo ay dapat tumanggap ng mga amino acid mula sa pagkain.

Mga mapagkukunan ng mga amino acid.

Ang mga berdeng halaman ay synthesize ang lahat ng 20 amino acid na matatagpuan sa mga protina mula sa CO2, tubig at ammonia o nitrates. Maraming bakterya ang nagagawa ring mag-synthesize ng mga amino acid sa pagkakaroon ng asukal (o ilang katumbas) at nakapirming nitrogen, ngunit ang asukal sa huli ay ibinibigay ng mga berdeng halaman. Sa mga hayop, ang kakayahang mag-synthesize ng mga amino acid ay limitado; nakakakuha sila ng mga amino acid sa pamamagitan ng pagkain ng mga berdeng halaman o iba pang hayop. Sa digestive tract, ang hinihigop na mga protina ay pinaghiwa-hiwalay sa mga amino acid, ang huli ay nasisipsip, at ang mga protina na katangian ng ibinigay na organismo ay binuo mula sa kanila. Wala sa hinihigop na protina ang isinama sa mga istruktura ng katawan tulad nito. Ang tanging pagbubukod ay na sa maraming mga mammal bahagi ng maternal antibodies ay maaaring dumaan buo sa pamamagitan ng inunan sa sirkulasyon ng pangsanggol, at sa pamamagitan ng gatas ng ina (lalo na sa mga ruminant) ay mailipat sa bagong panganak kaagad pagkatapos ng kapanganakan.

Kailangan ng protina.

Ito ay malinaw na upang mapanatili ang buhay, ang katawan ay dapat tumanggap ng isang tiyak na halaga ng protina mula sa pagkain. Gayunpaman, ang laki ng pangangailangang ito ay nakasalalay sa isang bilang ng mga kadahilanan. Ang katawan ay nangangailangan ng pagkain bilang isang mapagkukunan ng enerhiya (calories) at bilang isang materyal para sa pagbuo ng mga istruktura nito. Sa unang lugar ay ang pangangailangan para sa enerhiya. Nangangahulugan ito na kapag may kaunting mga carbohydrates at taba sa diyeta, ang mga protina sa pandiyeta ay ginagamit hindi para sa synthesis ng kanilang sariling mga protina, ngunit bilang isang mapagkukunan ng mga calorie. Sa matagal na pag-aayuno, kahit ang iyong sariling mga protina ay ginugugol upang matugunan ang mga pangangailangan sa enerhiya. Kung mayroong sapat na carbohydrates sa diyeta, kung gayon ang paggamit ng protina ay maaaring mabawasan.

balanse ng nitrogen.

Sa average approx. 16% ng kabuuang masa ng protina ay nitrogen. Kapag ang mga amino acid na bumubuo sa mga protina ay nasira, ang nitrogen na nakapaloob sa mga ito ay pinalabas mula sa katawan sa ihi at (sa isang mas mababang lawak) sa mga dumi sa anyo ng iba't ibang mga nitrogenous compound. Samakatuwid, maginhawang gumamit ng naturang tagapagpahiwatig bilang balanse ng nitrogen upang masuri ang kalidad ng nutrisyon ng protina, i.e. ang pagkakaiba (sa gramo) sa pagitan ng dami ng nitrogen na dinadala sa katawan at ng dami ng nitrogen na inilalabas kada araw. Sa normal na nutrisyon sa isang may sapat na gulang, ang mga halagang ito ay pantay. Sa isang lumalagong organismo, ang halaga ng excreted nitrogen ay mas mababa kaysa sa dami ng papasok, i.e. positibo ang balanse. Sa kakulangan ng protina sa diyeta, negatibo ang balanse. Kung mayroong sapat na calories sa diyeta, ngunit ang mga protina ay ganap na wala dito, ang katawan ay nagse-save ng mga protina. Kasabay nito, bumabagal ang metabolismo ng protina, at ang muling paggamit ng mga amino acid sa synthesis ng protina ay nagpapatuloy nang mahusay hangga't maaari. Gayunpaman, ang mga pagkalugi ay hindi maiiwasan, at ang mga nitrogenous compound ay pinalabas pa rin sa ihi at bahagyang sa mga dumi. Ang dami ng nitrogen na inilalabas mula sa katawan bawat araw sa panahon ng gutom na protina ay maaaring magsilbing sukatan ng pang-araw-araw na kakulangan ng protina. Ito ay natural na ipagpalagay na sa pamamagitan ng pagpapasok sa diyeta ng isang halaga ng protina na katumbas ng kakulangan na ito, posible na maibalik ang balanse ng nitrogen. Gayunpaman, hindi ito. Ang pagkakaroon ng natanggap na halagang ito ng protina, ang katawan ay nagsisimulang gumamit ng mga amino acid nang hindi gaanong mahusay, kaya ang ilang karagdagang protina ay kinakailangan upang maibalik ang balanse ng nitrogen.

Kung ang halaga ng protina sa diyeta ay lumampas sa kung ano ang kinakailangan upang mapanatili ang balanse ng nitrogen, kung gayon tila walang pinsala mula dito. Ang mga sobrang amino acid ay ginagamit lamang bilang isang mapagkukunan ng enerhiya. Ang isang partikular na kapansin-pansing halimbawa ay ang Eskimo, na kumonsumo ng kaunting carbohydrate at humigit-kumulang sampung beses na mas maraming protina kaysa sa kinakailangan upang mapanatili ang balanse ng nitrogen. Sa karamihan ng mga kaso, gayunpaman, ang paggamit ng protina bilang isang mapagkukunan ng enerhiya ay hindi kapaki-pakinabang, dahil maaari kang makakuha ng mas maraming calorie mula sa isang tiyak na halaga ng carbohydrates kaysa sa parehong halaga ng protina. Sa mahihirap na bansa, ang populasyon ay tumatanggap ng mga kinakailangang calorie mula sa carbohydrates at kumonsumo ng pinakamababang halaga ng protina.

Kung natatanggap ng katawan ang kinakailangang bilang ng mga calorie sa anyo ng mga pagkaing hindi protina, kung gayon ang pinakamababang halaga ng protina na nagpapanatili ng balanse ng nitrogen ay tantiya. 30 g bawat araw. Tinatayang kasing dami ng protina ang nasa apat na hiwa ng tinapay o 0.5 litro ng gatas. Ang isang bahagyang mas malaking halaga ay karaniwang itinuturing na pinakamainam; inirerekomenda mula 50 hanggang 70 g.

Mahahalagang amino acid.

Hanggang ngayon, ang protina ay isinasaalang-alang sa kabuuan. Samantala, upang maganap ang synthesis ng protina, ang lahat ng kinakailangang amino acid ay dapat na naroroon sa katawan. Ang ilan sa mga amino acid ay nagagawang synthesize ng katawan mismo ng hayop. Ang mga ito ay tinatawag na mapagpapalit, dahil hindi nila kailangang naroroon sa diyeta, mahalaga lamang na, sa pangkalahatan, ang paggamit ng protina bilang isang mapagkukunan ng nitrogen ay sapat; pagkatapos, sa kakulangan ng mga hindi mahahalagang amino acid, ang katawan ay maaaring synthesize ang mga ito sa kapinsalaan ng mga naroroon sa labis. Ang natitirang mga "mahahalagang" amino acid ay hindi ma-synthesize at dapat na kainin kasama ng pagkain. Mahalaga para sa mga tao ang valine, leucine, isoleucine, threonine, methionine, phenylalanine, tryptophan, histidine, lysine, at arginine. (Bagaman ang arginine ay maaaring synthesize sa katawan, ito ay itinuturing na isang mahalagang amino acid dahil ang mga bagong silang at lumalaking bata ay gumagawa ng hindi sapat na dami nito. Sa kabilang banda, para sa isang taong nasa hustong gulang, ang paggamit ng ilan sa mga amino acid na ito mula sa pagkain maaaring maging opsyonal.)

Ang listahang ito ng mahahalagang amino acid ay halos pareho sa iba pang mga vertebrates at maging sa mga insekto. Ang nutritional value ng mga protina ay karaniwang tinutukoy sa pamamagitan ng pagpapakain sa kanila sa lumalaking daga at pagsubaybay sa pagtaas ng timbang ng mga hayop.

Ang nutritional value ng mga protina.

Ang nutritional value ng isang protina ay tinutukoy ng mahahalagang amino acid na pinaka kulang. Ilarawan natin ito sa isang halimbawa. Ang mga protina ng ating katawan ay naglalaman ng isang average ng approx. 2% tryptophan (ayon sa timbang). Sabihin nating ang diyeta ay may kasamang 10 g ng protina na naglalaman ng 1% tryptophan, at mayroong sapat na iba pang mahahalagang amino acid sa loob nito. Sa aming kaso, ang 10 g ng may sira na protina na ito ay mahalagang katumbas ng 5 g ng isang kumpletong; ang natitirang 5 g ay maaari lamang magsilbi bilang isang mapagkukunan ng enerhiya. Tandaan na dahil ang mga amino acid ay halos hindi nakaimbak sa katawan, at upang maganap ang synthesis ng protina, ang lahat ng mga amino acid ay dapat na naroroon nang sabay-sabay, ang epekto ng paggamit ng mahahalagang amino acid ay makikita lamang kung ang lahat ng mga ito ay pumasok sa katawan sa parehong oras.

Ang karaniwang komposisyon ng karamihan sa mga protina ng hayop ay malapit sa karaniwang komposisyon ng mga protina ng katawan ng tao, kaya malamang na hindi tayo makaharap sa kakulangan sa amino acid kung ang ating diyeta ay mayaman sa mga pagkain tulad ng karne, itlog, gatas at keso. Gayunpaman, may mga protina, tulad ng gelatin (isang produkto ng collagen denaturation), na naglalaman ng napakakaunting mahahalagang amino acid. Ang mga protina ng gulay, kahit na mas mahusay ang mga ito kaysa sa gelatin sa ganitong kahulugan, ay mahirap din sa mahahalagang amino acid; lalo na kaunti sa kanila ang lysine at tryptophan. Gayunpaman, ang isang purong vegetarian na diyeta ay hindi talaga nakakapinsala, maliban kung ito ay kumonsumo ng bahagyang mas malaking halaga ng mga protina ng gulay, sapat upang magbigay ng katawan ng mahahalagang amino acids. Karamihan sa protina ay matatagpuan sa mga halaman sa mga buto, lalo na sa mga buto ng trigo at iba't ibang munggo. Ang mga batang shoots, tulad ng asparagus, ay mayaman din sa protina.

Mga sintetikong protina sa diyeta.

Sa pamamagitan ng pagdaragdag ng maliliit na halaga ng sintetikong mahahalagang amino acid o mga protina na mayaman sa mga ito sa hindi kumpletong mga protina, tulad ng mga protina ng mais, ang isa ay maaaring makabuluhang taasan ang nutritional value ng huli, i.e. sa gayon ay tumataas ang dami ng protina na natupok. Ang isa pang posibilidad ay ang paglaki ng bacteria o yeasts sa petroleum hydrocarbons na may pagdaragdag ng nitrates o ammonia bilang pinagmumulan ng nitrogen. Ang microbial protein na nakuha sa ganitong paraan ay maaaring magsilbing feed para sa mga manok o baka, o maaaring direktang kainin ng mga tao. Ang pangatlo, malawakang ginagamit, na pamamaraan ay gumagamit ng pisyolohiya ng mga ruminant. Sa ruminants, sa unang bahagi ng tiyan, ang tinatawag na. Ang rumen ay pinaninirahan ng mga espesyal na anyo ng bakterya at protozoa na nagko-convert ng mga may sira na protina ng halaman sa mas kumpletong microbial na mga protina, at ang mga ito naman, pagkatapos ng panunaw at pagsipsip, ay nagiging mga protina ng hayop. Ang Urea, isang murang sintetikong nitrogen-containing compound, ay maaaring idagdag sa feed ng hayop. Ang mga mikroorganismo na naninirahan sa rumen ay gumagamit ng urea nitrogen upang i-convert ang carbohydrates (na kung saan ay higit pa sa feed) sa protina. Humigit-kumulang isang katlo ng lahat ng nitrogen sa feed ng hayop ay maaaring dumating sa anyo ng urea, na sa esensya ay nangangahulugan, sa isang tiyak na lawak, synthesis ng kemikal na protina.

4. Pag-uuri ng mga protina

Mga protina at ang kanilang mga pangunahing tampok

Ang mga protina o protina (na sa Griyego ay nangangahulugang "una" o "pinakamahalaga") ay may dami na nangingibabaw sa lahat ng macromolecule na nasa isang buhay na cell, at bumubuo ng higit sa kalahati ng tuyong timbang ng karamihan sa mga organismo. Ang konsepto ng mga protina bilang isang klase ng mga compound ay nabuo noong ika-17-19 na siglo. Sa panahong ito, ang mga sangkap na may katulad na mga katangian ay nakahiwalay mula sa iba't ibang mga bagay ng buhay na mundo (mga buto at juice ng mga halaman, kalamnan, dugo, gatas): bumubuo sila ng mga malapot na solusyon, na-coagulated kapag pinainit, ang amoy ng sinunog na lana ay naramdaman sa panahon ng pagkasunog at inilabas ang ammonia. Dahil ang lahat ng mga katangiang ito ay dating kilala para sa puti ng itlog, ang bagong klase ng mga compound ay tinatawag na mga protina. Matapos ang hitsura sa simula ng XIX na siglo. Ang mas advanced na mga pamamaraan ng pagsusuri ng mga sangkap ay tinutukoy ang elementong komposisyon ng mga protina. Natagpuan nila ang C, H, O, N, S. Sa pagtatapos ng ika-19 na siglo. Mahigit sa 10 amino acid ang nahiwalay sa mga protina. Batay sa mga resulta ng pag-aaral ng mga produkto ng hydrolysis ng protina, iminungkahi ng German chemist na si E. Fischer (1852-1919) na ang mga protina ay binuo mula sa mga amino acid.

Bilang resulta ng gawain ni Fisher, naging malinaw na ang mga protina ay mga linear polymers ng a-amino acid na konektado sa isa't isa sa pamamagitan ng isang amide (peptide) bond, at ang buong iba't ibang mga kinatawan ng klase ng mga compound na ito ay maaaring ipaliwanag sa pamamagitan ng mga pagkakaiba sa komposisyon ng amino acid at ang pagkakasunud-sunod ng paghalili ng iba't ibang mga amino acid sa polymer chain.

Ang mga unang pag-aaral ng mga protina ay isinasagawa gamit ang mga kumplikadong pinaghalong protina, halimbawa: may serum ng dugo, puti ng itlog, mga extract ng mga tisyu ng halaman at hayop. Nang maglaon, binuo ang mga pamamaraan para sa paghihiwalay at paglilinis ng mga protina, tulad ng precipitation, dialysis, chromatography sa cellulose at iba pang hydrophilic ion exchangers, gel filtration, at electrophoresis. Isasaalang-alang namin ang mga pamamaraang ito nang mas detalyado sa gawaing laboratoryo at seminar.

Sa kasalukuyang yugto, ang mga pangunahing lugar ng pag-aaral ng mga protina ay ang mga sumusunod:

¨ pag-aaral ng spatial na istraktura ng mga indibidwal na protina;

¨ pag-aaral ng biological function ng iba't ibang protina;

¨ pag-aaral ng mga mekanismo ng paggana ng mga indibidwal na protina (sa antas ng mga indibidwal na atomo, mga atomic na grupo ng isang molekula ng protina).

Ang lahat ng mga yugtong ito ay magkakaugnay, dahil ang isa sa mga pangunahing gawain ng biochemistry ay tiyak na maunawaan kung paano ang mga pagkakasunud-sunod ng amino acid ng iba't ibang mga protina ay nagbibigay-daan sa kanila upang maisagawa ang iba't ibang mga function.

Biological function ng mga protina

Enzymes - sila ay mga biological catalyst, ang pinaka-magkakaibang at maraming klase ng mga protina. Halos lahat ng mga reaksiyong kemikal na kinasasangkutan ng mga organikong biomolekul na naroroon sa selula ay na-catalyzed ng mga enzyme. Sa ngayon, higit sa 2000 iba't ibang mga enzyme ang natuklasan.

Mga protina ng transportasyon- Ang mga transport protein sa plasma ng dugo ay nagbubuklod at nagdadala ng mga partikular na molekula o ion mula sa isang organ patungo sa isa pa. Halimbawa, hemoglobin, na nakapaloob sa mga erythrocytes, kapag dumadaan sa mga baga, ito ay nagbubuklod ng oxygen at naghahatid nito sa mga peripheral tissue, kung saan ang oxygen ay inilabas. Ang plasma ng dugo ay naglalaman ng lipoprotein na nagdadala ng mga lipid mula sa atay patungo sa ibang mga organo. Sa mga lamad ng cell, mayroong isa pang uri ng mga protina ng cellular transport na maaaring magbigkis ng ilang mga molekula (hal., glucose) at dalhin ang mga ito sa pamamagitan ng lamad patungo sa selula.

Mga protina sa pagkain at imbakan. Ang pinakakilalang mga halimbawa ng naturang mga protina ay ang mga protina ng trigo, mais, at buto ng bigas. Ang mga protina sa pandiyeta ay albumin ng itlog- ang pangunahing bahagi ng puti ng itlog, kasein ay ang pangunahing protina sa gatas.

Contractile at motor na protina.Actin at myosin- mga protina na gumagana sa contractile system ng skeletal muscle, gayundin sa maraming non-muscle tissues.

Mga istrukturang protina.Collagen- ang pangunahing bahagi ng cartilage at tendons. Ang protina na ito ay may napakataas na lakas ng makunat. Naglalaman ang mga bundle elastin- isang istrukturang protina na may kakayahang mag-inat sa dalawang sukat. Ang buhok, mga kuko ay halos binubuo lamang ng matibay na hindi matutunaw na protina - keratin. Ang pangunahing bahagi ng silk thread at cobwebs ay ang protein fibroin.

proteksiyon na mga protina. Mga immunoglobulin o antibodies ay mga espesyal na selula na ginawa sa mga lymphocytes. May kakayahan silang makilala ang mga virus o mga dayuhang molekula na nakapasok sa katawan ng bakterya, at pagkatapos ay maglunsad ng isang sistema upang i-neutralize ang mga ito. fibrinogen at thrombin- mga protina na kasangkot sa proseso ng pamumuo ng dugo, pinoprotektahan nila ang katawan mula sa pagkawala ng dugo kapag nasira ang vascular system.

mga protina ng regulasyon. Ang ilang mga protina ay kasangkot sa regulasyon ng aktibidad ng cellular. Kabilang dito ang marami mga hormone tulad ng insulin (kumokontrol sa metabolismo ng glucose).

Pag-uuri ng protina

Sa pamamagitan ng solubility

Albumin. Natutunaw sa tubig at mga solusyon sa asin.

Mga globulin. Bahagyang natutunaw sa tubig, ngunit lubos na natutunaw sa mga solusyon sa asin.

Mga Prolamin. Natutunaw sa 70-80% ethanol, hindi matutunaw sa tubig at ganap na alkohol. Mayaman sa arginine.

Mga histone. Natutunaw sa mga solusyon sa asin.

Scleroproteins. Hindi matutunaw sa tubig at mga solusyon sa asin. Ang nilalaman ng glycine, alanine, proline ay nadagdagan.

Ang hugis ng mga molekula

Batay sa ratio ng mga axes (paayon at nakahalang), maaaring makilala ang dalawang malalaking klase ng mga protina. Sa globular na protina ang ratio ay mas mababa sa 10 at sa karamihan ng mga kaso ay hindi hihigit sa 3-4. Ang mga ito ay nailalarawan sa pamamagitan ng compact packing ng polypeptide chain. Mga halimbawa ng mga globular na protina: maraming enzyme, insulin, globulin, plasma protein, hemoglobin.

mga protina ng fibrillar, kung saan ang ratio ng mga axes ay lumampas sa 10, ay binubuo ng mga bundle ng polypeptide chain na spirally wound sa ibabaw ng isa't isa at interconnected sa pamamagitan ng transverse covalent o hydrogen bonds (keratin, myosin, collagen, fibrin).

Mga pisikal na katangian ng mga protina

Sa mga pisikal na katangian ng mga protina tulad ng ionization,hydration, solubility iba't ibang mga pamamaraan para sa paghihiwalay at paglilinis ng mga protina ay batay.

Dahil ang mga protina ay naglalaman ng ionogenic, i.e. ionizable amino acid residues (arginine, lysine, glutamic acid, atbp.), Samakatuwid, sila ay polyelectrolytes. Sa pag-aasido, ang antas ng ionization ng mga anionic na grupo ay bumababa, habang ang mga cationic group ay tumataas; na may alkalization, ang kabaligtaran na pattern ay sinusunod. Sa isang tiyak na pH, ang bilang ng mga negatibo at positibong sisingilin na mga particle ay nagiging pareho, ang estado na ito ay tinatawag isoelectric(ang kabuuang singil ng molekula ay zero). Ang halaga ng pH kung saan ang isang protina ay nasa isang isoelectric na estado ay tinatawag isoelektrikong punto at magpakilala pI. Ang isa sa mga pamamaraan para sa kanilang paghihiwalay ay batay sa iba't ibang ionization ng mga protina sa isang tiyak na halaga ng pH - ang pamamaraan electrophoresis.

Ang mga polar group ng mga protina (ionic at nonionic) ay may kakayahang makipag-ugnayan sa tubig at mag-hydrate. Ang dami ng tubig na nauugnay sa protina ay umaabot sa 30-50 g bawat 100 g ng protina. Mayroong higit pang mga hydrophilic na grupo sa ibabaw ng protina. Ang solubility ay nakasalalay sa bilang ng mga hydrophilic na grupo sa protina, sa laki at hugis ng mga molekula, at sa magnitude ng kabuuang singil. Ang kumbinasyon ng lahat ng mga pisikal na katangian ng protina ay ginagawang posible na gamitin ang pamamaraan molecular sieves o pagsasala ng gel upang paghiwalayin ang mga protina. Pamamaraan dialysis ay ginagamit upang linisin ang mga protina mula sa mababang molecular weight na mga dumi at nakabatay sa malaking sukat ng mga molekula ng protina.

Ang solubility ng mga protina ay nakasalalay din sa pagkakaroon ng iba pang mga solute, tulad ng mga neutral na asing-gamot. Sa mataas na konsentrasyon ng mga neutral na asin, ang mga protina ay namuo, at para sa pag-ulan ( pag-aasin) ang iba't ibang protina ay nangangailangan ng iba't ibang konsentrasyon ng asin. Ito ay dahil sa ang katunayan na ang mga sisingilin na molekula ng protina ay sumisipsip ng mga ion ng kabaligtaran na singil. Bilang resulta, ang mga particle ay nawawala ang kanilang mga singil at electrostatic repulsion, na nagreresulta sa pag-ulan ng protina. Ang paraan ng pag-aasin ay maaaring gamitin sa pag-fractionate ng mga protina.

Pangunahing istraktura ng mga protina

Pangunahing istraktura ng isang protina pangalanan ang komposisyon at pagkakasunud-sunod ng mga residue ng amino acid sa isang molekula ng protina. Ang mga amino acid sa isang protina ay iniuugnay ng mga peptide bond.

Ang lahat ng mga molecule ng isang partikular na indibidwal na protina ay magkapareho sa komposisyon ng amino acid, pagkakasunud-sunod ng mga residue ng amino acid, at haba ng polypeptide chain. Ang pagtatatag ng pagkakasunud-sunod ng pagkakasunud-sunod ng amino acid ng mga protina ay isang gawaing matagal. Tatalakayin natin ang paksang ito nang mas detalyado sa seminar. Ang insulin ang unang protina na natukoy ang pagkakasunud-sunod ng amino acid nito. Ang bovine insulin ay may molar mass na humigit-kumulang 5700. Ang molekula nito ay binubuo ng dalawang polypeptide chain: isang A chain na naglalaman ng 21 a.a., at isang B chain na naglalaman ng 30 a.k., ang dalawang chain na ito ay konektado ng dalawang disulfide (-S-S-) na koneksyon. Kahit na ang maliliit na pagbabago sa pangunahing istraktura ay maaaring makabuluhang baguhin ang mga katangian ng isang protina. Ang sakit na sickle cell anemia ay resulta ng pagbabago sa 1 amino acid lamang sa b-chain ng hemoglobin (Glu ® Val).

Pagtitiyak ng mga species ng pangunahing istraktura

Kapag nag-aaral ng mga pagkakasunud-sunod ng amino acid homologo protina na nakahiwalay mula sa iba't ibang mga species, maraming mahahalagang konklusyon ang ginawa. Ang mga homologous na protina ay ang mga protina na gumaganap ng parehong mga function sa iba't ibang mga species. Ang isang halimbawa ay hemoglobin: sa lahat ng vertebrates, ito ay gumaganap ng parehong function na nauugnay sa transportasyon ng oxygen. Ang mga homologous na protina ng iba't ibang species ay karaniwang may polypeptide chain na pareho o halos magkapareho ang haba. Sa mga pagkakasunud-sunod ng amino acid ng mga homologous na protina, ang parehong mga amino acid ay palaging matatagpuan sa maraming mga posisyon - tinatawag silang invariant residues. Kasabay nito, ang mga makabuluhang pagkakaiba ay sinusunod sa iba pang mga posisyon ng mga protina: sa mga posisyon na ito, ang mga amino acid ay nag-iiba mula sa mga species hanggang sa mga species; ang mga naturang amino acid residues ay tinatawag variable. Ang buong hanay ng mga katulad na tampok sa mga pagkakasunud-sunod ng amino acid ng mga homologous na protina ay pinagsama sa konsepto pagkakasunod-sunod homology. Ang pagkakaroon ng naturang homology ay nagmumungkahi na ang mga hayop kung saan ang mga homologous na protina ay nakahiwalay ay nagbabahagi ng isang karaniwang pinagmulan ng ebolusyon. Ang isang kawili-wiling halimbawa ay isang kumplikadong protina - cytochrome c- mitochondrial protein na kasangkot bilang isang electron carrier sa mga proseso ng biological oxidation. M » 12500, naglalaman ng » 100 a.a. Na-install ang A.K. sequence para sa 60 species. 27 a.c. - ay pareho, na nagpapahiwatig na ang lahat ng mga nalalabi ay may mahalagang papel sa pagtukoy ng biological na aktibidad ng cytochrome c. Ang pangalawang mahalagang konklusyon na nakuha mula sa pagsusuri ng mga pagkakasunud-sunod ng amino acid ay ang bilang ng mga nalalabi kung saan naiiba ang mga cytochromes sa alinmang dalawang species ay proporsyonal sa pagkakaiba ng phylogenetic sa pagitan ng mga species na ito. Halimbawa, ang mga molekula ng cytochrome c mula sa isang kabayo at lebadura ay naiiba sa pamamagitan ng 48 a.a., sa pato at manok - sa pamamagitan ng 2 a.a., sa manok at pabo hindi sila naiiba. Ang impormasyon sa bilang ng mga pagkakaiba sa mga pagkakasunud-sunod ng amino acid ng mga homologous na protina mula sa iba't ibang species ay ginagamit upang bumuo ng mga ebolusyonaryong mapa na sumasalamin sa sunud-sunod na mga yugto ng paglitaw at pag-unlad ng iba't ibang uri ng hayop at halaman sa proseso ng ebolusyon.

Pangalawang istraktura ng mga protina

- ito ay ang pag-iimpake ng isang molekula ng protina sa espasyo nang hindi isinasaalang-alang ang impluwensya ng mga side substituent. Mayroong dalawang uri ng pangalawang istraktura: a-helix at b-structure (nakatiklop na layer). Isaalang-alang natin nang mas detalyado ang pagsasaalang-alang ng bawat uri ng pangalawang istraktura.

a-Spiral ay isang right helix na may parehong pitch na katumbas ng 3.6 na residue ng amino acid. Ang a-helix ay pinatatag ng intramolecular hydrogen bond na lumabas sa pagitan ng mga hydrogen atoms ng isang peptide bond at ng oxygen atoms ng ikaapat na peptide bond.

Ang mga substituent sa gilid ay matatagpuan patayo sa eroplano ng a-helix.

yun. ang mga katangian ng isang ibinigay na protina ay tinutukoy ng mga katangian ng mga side group ng mga residue ng amino acid na bahagi ng isang partikular na protina. Kung ang mga side substituent ay hydrophobic, kung gayon ang protina na may istraktura ng a-helix ay hydrophobic din. Ang isang halimbawa ng naturang protina ay ang keratin protein na bumubuo sa buhok.

Bilang isang resulta, lumalabas na ang a-helix ay natatakpan ng mga bono ng hydrogen at isang napaka-matatag na istraktura. Sa pagbuo ng tulad ng isang spiral, dalawang tendensya ang gumagana:

¨ ang molekula ay may posibilidad sa isang minimum na enerhiya, i.e. sa pagbuo ng pinakamalaking bilang ng mga bono ng hydrogen;

¨ dahil sa katigasan ng peptide bond, ang una at ikaapat na peptide bond lamang ang makakalapit sa isa't isa sa kalawakan.

AT nakatiklop na layer peptide chain ay nakaayos parallel sa bawat isa, na bumubuo ng isang figure na katulad ng isang sheet na nakatiklop tulad ng isang akurdyon. Maaaring mayroong isang malaking bilang ng mga peptide chain na nakikipag-ugnayan sa isa't isa sa pamamagitan ng mga hydrogen bond. Ang mga kadena ay nakaayos na antiparallel.

Ang mas maraming peptide chain na bumubuo sa nakatiklop na layer, mas malakas ang molekula ng protina.

Ihambing natin ang mga katangian ng mga materyales ng protina ng lana at sutla at ipaliwanag ang pagkakaiba sa mga katangian ng mga materyales na ito sa mga tuntunin ng istraktura ng mga protina kung saan sila ay binubuo.

Keratin - lana protina - ay may isang a-helix pangalawang istraktura. Ang sinulid ng lana ay hindi kasing lakas ng sutla, madali itong nauunat kapag basa. Ang ari-arian na ito ay ipinaliwanag sa pamamagitan ng ang katunayan na kapag ang isang load ay inilapat, ang hydrogen bonds break at ang helix stretches.

Fibroin - silk protein - ay may pangalawang b-structure. Ang sutla na sinulid ay hindi nababanat at napakapunit. Ang pag-aari na ito ay ipinaliwanag sa pamamagitan ng katotohanan na sa nakatiklop na layer maraming mga peptide chain ang nakikipag-ugnayan sa isa't isa sa pamamagitan ng mga hydrogen bond, na ginagawang napakalakas ng istrakturang ito.

Ang mga amino acid ay naiiba sa kanilang kakayahang lumahok sa pagbuo ng a-helices at b-structure. Ang glycine, aspargine, tyrosine ay bihirang matatagpuan sa a-helices. Sinisira ng proline ang a-helical na istraktura. Ipaliwanag kung bakit? Ang komposisyon ng b-structure ay kinabibilangan ng glycine, halos walang proline, glutamic acid, aspargine, histidine, lysine, serine.

Ang istraktura ng isang protina ay maaaring maglaman ng mga seksyon ng mga b-structure, a-helice, at hindi regular na mga seksyon. Sa mga hindi regular na rehiyon, ang peptide chain ay madaling yumuko at magbago ng conform, habang ang helix at ang nakatiklop na layer ay medyo matibay na mga istruktura. Ang nilalaman ng mga b-structure at a-helice sa iba't ibang mga protina ay hindi pareho.

Tertiary na istraktura ng mga protina

natutukoy sa pamamagitan ng pakikipag-ugnayan ng mga side substituent ng peptide chain. Para sa mga protina ng fibrillar, mahirap tukuyin ang mga pangkalahatang pattern sa pagbuo ng mga tertiary na istruktura. Tulad ng para sa mga globular na protina, ang mga naturang regularidad ay umiiral, at isasaalang-alang namin ang mga ito. Ang tertiary na istraktura ng mga globular na protina ay nabuo sa pamamagitan ng karagdagang pagtitiklop ng peptide chain na naglalaman ng mga b-structure, a-helices at irregular na mga rehiyon, upang ang mga hydrophilic side group ng mga residue ng amino acid ay nasa ibabaw ng globule, at ang hydrophobic side group ay nakatago nang malalim sa globule, kung minsan ay bumubuo ng isang hydrophobic na bulsa.

Mga pwersang nagpapatatag sa istrukturang tersiyaryo ng isang protina.

Electrostatic na pakikipag-ugnayan sa pagitan ng magkakaibang mga grupong sinisingil, ang pinakamatinding kaso ay ang mga ionic na pakikipag-ugnayan.

Hydrogen bonds na nagmumula sa pagitan ng mga side group ng polypeptide chain.

Mga pakikipag-ugnayan sa hydrophobic.

covalent na pakikipag-ugnayan(pagbubuo ng isang disulfide bond sa pagitan ng dalawang cysteine ​​​​residues upang mabuo cystine). Ang pagbuo ng mga bono ng disulfide ay humahantong sa katotohanan na ang mga malalayong rehiyon ng molekula ng polypeptide ay lumalapit sa isa't isa at naayos. Ang mga bono ng disulfide ay sinira ng mga ahente ng pagbabawas. Ang ari-arian na ito ay ginagamit sa perm ng buhok, na halos ganap na isang keratin protein, na puno ng disulfide bond.

Ang likas na katangian ng spatial packing ay tinutukoy ng komposisyon ng amino acid at ang paghalili ng mga amino acid sa polypeptide chain (pangunahing istraktura). Samakatuwid, ang bawat protina ay mayroon lamang isang spatial na istraktura na naaayon sa pangunahing istraktura nito. Ang mga maliliit na pagbabago sa conformation ng mga molekula ng protina ay nangyayari kapag nakikipag-ugnayan sa ibang mga molekula. Ang mga pagbabagong ito kung minsan ay may malaking papel sa paggana ng mga molekula ng protina. Kaya, kapag ang isang molekula ng oxygen ay nakakabit sa hemoglobin, medyo nagbabago ang conformation ng protina, na humahantong sa epekto ng pakikipag-ugnayan ng kooperatiba kapag ang natitirang tatlong molekula ng oxygen ay nakakabit. Ang ganitong pagbabago sa conformation ay pinagbabatayan ng teorya ng pag-uudyok ng mga sulat sa pagpapaliwanag ng pagtitiyak ng grupo ng ilang mga enzyme.

Bilang karagdagan sa covalent disulfide bond, ang lahat ng iba pang mga bono na nagpapatatag sa tersiyaryong istraktura ay likas na mahina at madaling masira. Kapag ang isang malaking bilang ng mga bono na nagpapatatag sa spatial na istraktura ng isang molekula ng protina ay nasira, ang ordered conformation, na natatangi para sa bawat protina, ay nasira, at ang biological na aktibidad ng protina ay madalas na nawawala. Ang pagbabagong ito sa spatial na istraktura ay tinatawag denaturation.

Mga inhibitor ng function ng protina

Isinasaalang-alang na ang iba't ibang mga ligand ay naiiba sa Kb, palaging posible na pumili ng isang sangkap na katulad ng istraktura sa natural na ligand, ngunit may mas mataas na halaga ng Kb na may isang ibinigay na protina. Halimbawa, ang CO ay may K St na 100 beses na mas malaki kaysa sa O 2 na may hemoglobin, kaya sapat na ang 0.1% CO sa hangin upang harangan ang isang malaking bilang ng mga molekula ng hemoglobin. Maraming mga gamot ang gumagana sa parehong prinsipyo. Halimbawa, dithylin.

Ang acetylcholine ay isang tagapamagitan para sa paghahatid ng mga nerve impulses sa kalamnan. Hinaharang ng Ditilin ang receptor protein kung saan nagbubuklod ang acetylcholine at lumilikha ng epekto ng paralisis.

9. Koneksyon sa pagitan ng istraktura ng mga protina at ang kanilang mga function sa halimbawa ng hemoglobin at myoglobin

Transport ng carbon dioxide

Ang Hemoglobin ay hindi lamang nagdadala ng oxygen mula sa mga baga patungo sa mga peripheral na tisyu, ngunit pinabilis din ang transportasyon ng CO 2 mula sa mga tisyu patungo sa mga baga. Ang hemoglobin ay nagbubuklod ng CO 2 kaagad pagkatapos ng paglabas ng oxygen (» 15% ng kabuuang CO 2). Sa mga erythrocytes, ang isang enzymatic na proseso ng pagbuo ng carbonic acid mula sa CO 2 na nagmumula sa mga tisyu ay nangyayari: CO 2 + H 2 O \u003d H 2 CO 3. Ang carbonic acid ay mabilis na nag-dissociate sa HCO 3 - at H +. Upang maiwasan ang isang mapanganib na pagtaas ng kaasiman, dapat mayroong isang buffer system na may kakayahang sumipsip ng labis na mga proton. Ang hemoglobin ay nagbubuklod ng dalawang proton para sa bawat apat na molecule ng oxygen na inilabas at tinutukoy ang buffering capacity ng dugo. Sa baga, ang proseso ay baligtad. Ang pinakawalan na mga proton ay nagbubuklod sa bikarbonate ion upang bumuo ng carbonic acid, na, sa ilalim ng pagkilos ng enzyme, ay na-convert sa CO 2 at tubig, CO 2 ay exhaled. Kaya, ang pagbubuklod ng O 2 ay malapit na nauugnay sa pagbuga ng CO 2 . Ang nababaligtad na phenomenon na ito ay kilala bilang Epekto ng Bohr. Ang myoglobin ay hindi nagpapakita ng epekto ng Bohr.

Mga isofunctional na protina

Ang isang protina na gumaganap ng isang tiyak na function sa isang cell ay maaaring kinakatawan ng ilang mga form - isofunctional protein, o isoenzymes. Bagaman ang gayong mga protina ay gumaganap ng parehong pag-andar, naiiba ang mga ito sa pare-parehong nagbubuklod, na humahantong sa ilang mga pagkakaiba sa mga termino ng pagganap. Halimbawa, maraming anyo ng hemoglobin ang natagpuan sa mga erythrocyte ng tao: HbA (96%), HbF (2%), HbA 2 (2%). Ang lahat ng hemoglobin ay mga tetramer na binuo mula sa mga protomer a, b, g, d (HbA - a 2 b 2, HbF - a 2 g 2, HbA 2 - a 2 d 2). Ang lahat ng mga protomer ay magkapareho sa isa't isa sa pangunahing istraktura, at ang isang napakalaking pagkakatulad ay sinusunod sa pangalawang at tersiyaryong istruktura. Ang lahat ng mga anyo ng hemoglobin ay idinisenyo upang magdala ng oxygen sa mga selula ng tisyu, ngunit ang HbF, halimbawa, ay may higit na kaugnayan sa oxygen kaysa sa HbA. Ang HbF ay katangian ng embryonic stage ng pag-unlad ng tao. Nagagawa nitong kumuha ng oxygen mula sa HbA, na nagsisiguro ng normal na supply ng oxygen sa fetus.

Ang mga isoprotein ay resulta ng pagkakaroon ng higit sa isang structural gene sa gene pool ng isang species.

PROTEIN: STRUCTURE, PROPERTY AND FUNCTIONS

1. Mga protina at ang kanilang mga pangunahing katangian

2. Biological function ng mga protina

3. Amino acid komposisyon ng mga protina

4. Pag-uuri ng mga protina

5. Mga pisikal na katangian ng mga protina

6. Estruktural na organisasyon ng mga molekula ng protina (pangunahin, pangalawa, mga istrukturang tersiyaryo)