خواص شیمیایی اسیدهای آمینه، در کلی‌ترین حالت، با حضور گروه‌های کربوکسیل و آمین روی یک اتم کربن مشخص می‌شود. ویژگی گروه های عاملی جانبی اسیدهای آمینه، تفاوت در واکنش پذیری آنها و فردیت هر اسید آمینه را تعیین می کند. خواص گروه های عاملی جانبی در مولکول های پلی پپتیدها و پروتئین ها به چشم می خورد. پس از اینکه گروه های آمین و کربوکسیل کار خود را انجام دادند - یک زنجیره پلی آمید تشکیل می دهند.

بنابراین، خواص شیمیایی خود قطعه اسید آمینه به واکنش های آمین ها، واکنش های اسیدهای کربوکسیلیک و خواص به دلیل تأثیر متقابل آنها تقسیم می شود.

گروه کربوکسیل خود را در واکنش با قلیاها - تشکیل کربوکسیلات ها، با الکل ها - تشکیل استرها، با آمونیاک و آمین ها - تشکیل آمیدهای اسیدی نشان می دهد، اسیدهای آمینه a به راحتی در هنگام گرم شدن و تحت تأثیر آنزیم ها کربوکسیله می شوند (شکل 4.2.1). .

این واکنش اهمیت فیزیولوژیکی مهمی دارد، زیرا اجرای آن در داخل بدن منجر به تشکیل آمین های بیوژنیک مربوطه می شود که تعدادی عملکرد خاص را در موجودات زنده انجام می دهند. هنگامی که هیستیدین دکربوکسیله می شود، هیستامین تشکیل می شود که اثر هورمونی دارد. در بدن انسان، در هنگام واکنش های التهابی و آلرژیک، شوک آنافیلاکتیک آزاد می شود، باعث گشاد شدن مویرگ ها، انقباض ماهیچه های صاف و افزایش شدید ترشح اسید هیدروکلریک در معده می شود.

همچنین با واکنش دکربوکسیلاسیون همراه با واکنش هیدروکسیلاسیون حلقه آروماتیک، آمین بیوژنیک دیگری به نام سروتونین از تریپتوفان تشکیل می شود. در انسان در سلول‌های روده در پلاکت‌ها، در سموم کوئلنترات‌ها، نرم تنان، بندپایان و دوزیستان یافت می‌شود و در گیاهان (موز، قهوه، خولان دریایی) یافت می‌شود. سروتونین عملکردهای واسطه ای را در سیستم عصبی مرکزی و محیطی انجام می دهد، بر تن عروق خونی تأثیر می گذارد، مقاومت مویرگ ها را افزایش می دهد و تعداد پلاکت ها را در خون افزایش می دهد (نمودار 4.2.2).

گروه آمینه اسیدهای آمینه خود را در واکنش با اسیدها نشان می دهد و نمک های آمونیوم را تشکیل می دهد و آسیله می شود.

طرح 4.2.1

طرح 4.2.2

و هنگام واکنش با اسید هالیدها و آلکیل هالیدها، با آلدئیدها، بازهای شیف را تشکیل می دهد و با اسید نیتروژن، مانند آمین های اولیه معمولی، مشتقات هیدروکسی مربوطه، در این مورد هیدروکسی اسیدها را تشکیل می دهد (شکل 4.2.3).

طرح 4.2.3

مشارکت همزمان گروه آمینه و عملکرد کربوکسیل در واکنش های شیمیایی کاملاً متنوع است. a-اسیدهای آمینه با یون‌های بسیاری از فلزات دو ظرفیتی کمپلکس‌هایی تشکیل می‌دهند - این کمپلکس‌ها با مشارکت دو مولکول اسید آمینه در هر یون فلز ساخته می‌شوند، در حالی که فلز دو نوع پیوند با لیگاندها تشکیل می‌دهد: گروه کربوکسیل یک پیوند یونی با فلز ایجاد می‌کند. و گروه آمینه با جفت الکترون تنها خود شرکت می‌کند و با اوربیتال‌های آزاد فلز (پیوند دهنده-گیرنده) هماهنگ می‌شود و به اصطلاح کمپلکس‌های کلات می‌دهد (شکل 4.2.4، فلزات در یک ردیف با توجه به پایداری مرتب شده‌اند. مجتمع ها).

از آنجایی که یک مولکول اسید آمینه دارای هر دو عملکرد اسیدی و بازی است، تعامل بین آنها قطعاً اجتناب ناپذیر است - منجر به تشکیل یک نمک داخلی (زویتریون) می شود. از آنجایی که این نمک یک اسید ضعیف و یک باز ضعیف است، به راحتی در یک محلول آبی هیدرولیز می شود، یعنی. سیستم تعادلی است در حالت کریستالی، آمینو اسیدها ساختاری کاملاً زویتریونی دارند، از این رو غلظت بالای این مواد (شکل 4.2.5).

طرح 4.2.4

طرح 4.2.5

واکنش نین هیدرین برای تشخیص اسیدهای آمینه در تجزیه و تحلیل کمی و کیفی آنها از اهمیت بالایی برخوردار است. اکثر اسیدهای آمینه با نین هیدرین واکنش می دهند و آلدهید مربوطه را آزاد می کنند و محلول به آبی-بنفش شدید (nm) تبدیل می شود؛ محلول های نارنجی (nm) فقط پرولین و هیدروکسی پرولین می دهند. طرح واکنش کاملاً پیچیده است و مراحل میانی آن کاملاً مشخص نیست؛ محصول واکنش رنگی "رومان بنفش" نامیده می شود (شکل 4.2.6).

دیکتوپی پرازین ها از گرم کردن اسیدهای آمینه آزاد یا بهتر است بگوییم با گرم کردن استرهای آنها تشکیل می شوند.

طرح 4.2.6

محصول واکنش را می توان با ساختار آن - به عنوان یک مشتق از هتروسیکل پیرازین، و با طرح واکنش - به عنوان یک آمید دوگانه حلقوی تعیین کرد، زیرا با برهمکنش گروه های آمینه با توابع کربوکسیل مطابق با طرح جایگزینی هسته دوست تشکیل می شود. طرح 4.2.7).

تشکیل پلی آمیدهای آلفا-آمینو اسید یک تغییر از واکنش توصیف شده در بالا برای تشکیل دیکپی پرازین ها است و

طرح 4.2.7

طرح 4.2.8

گونه ای که طبیعت احتمالاً این دسته از ترکیبات را برای آن ایجاد کرده است. ماهیت واکنش یک حمله هسته دوست از گروه آمین یک اسید آمینه α به گروه کربوکسیل اسید آمینه دوم است، در حالی که گروه آمین اسید آمینه دوم به طور متوالی به گروه کربوکسیل اسید آمینه سوم حمله می کند. ، و غیره. (نمودار 4.2.8).

نتیجه واکنش یک پلی آمید یا (که در رابطه با شیمی پروتئین ها و ترکیبات پروتئین مانند نامیده می شود) پلی پپتید است. بر این اساس، قطعه -CO-NH- واحد پپتیدی یا پیوند پپتیدی نامیده می شود.

اسیدهای آمینه حاوی گروه های آمینو و کربوکسیل هستند و تمام خواص مشخصه ترکیبات با چنین گروه های عاملی را نشان می دهند. هنگام نوشتن واکنش های اسید آمینه، از فرمول هایی با گروه های آمینو و کربوکسی غیریونیزه استفاده می شود.

1) واکنش در گروه آمینه. گروه آمینه موجود در اسیدهای آمینه خواص معمول آمین ها را نشان می دهد: آمین ها باز هستند و به عنوان هسته دوست در واکنش ها عمل می کنند.

1. واکنش اسیدهای آمینه به عنوان باز. هنگامی که اسیدهای آمینه با اسیدها تعامل دارند، نمک های آمونیوم تشکیل می شوند:

گلیسین هیدروکلراید، نمک گلیسین هیدروکلراید

2. عمل اسید نیتروژن. هنگامی که اسید نیتروژن عمل می کند، اسیدهای هیدروکسی تشکیل می شوند و نیتروژن و آب آزاد می شوند:

این واکنش برای تعیین کمی گروه های آمین آزاد در اسیدهای آمینه و همچنین در پروتئین ها استفاده می شود.

3. تشکیل مشتقات N - آسیل، واکنش acylation.

اسیدهای آمینه با انیدریدها و هالیدهای اسید واکنش داده و مشتقات N - آسیل اسیدهای آمینه را تشکیل می دهند:

نمک بنزیل اتر سدیم N carbobenzoxyglycine - chloroformic glycine

یکی از راه های محافظت از گروه آمینه، اسیلاسیون است. مشتقات N-acyl اهمیت زیادی در سنتز پپتیدها دارند، زیرا مشتقات N-acyl به راحتی هیدرولیز می شوند تا یک گروه آمینه آزاد تشکیل دهند.

4. تشکیل پایگاه های شیف. هنگامی که اسیدهای آمینه با آلدئیدها برهمکنش می کنند، ایمین های جایگزین (بازهای شیف) در مرحله تشکیل کاربینول آمین ها تشکیل می شوند:

آلانین فرمالدئید N-متیلول مشتق آلانین

5. واکنش آلکیلاسیون. گروه آمینه موجود در اسید آمینه آلکیله شده و مشتقات N-الکیل را تشکیل می دهد:

واکنش با 2،4-دینیتروفلوئوروبنزن از اهمیت بالایی برخوردار است. مشتقات دی تروفنیل حاصل (مشتقات DNP) در ایجاد توالی اسید آمینه پپتیدها و پروتئین ها استفاده می شود. برهمکنش اسیدهای آمینه با 2،4-دینیتروفلوئوروبنزن نمونه ای از واکنش جانشینی هسته دوست در حلقه بنزن است. به دلیل وجود دو گروه قوی الکترون گیر در حلقه بنزن، هالوژن متحرک می شود و تحت یک واکنش جایگزینی قرار می گیرد:

2.4 - دینیترو -

فلوروبنزن N - 2،4 - دینیتروفنیل - a - آمینو اسید

(DNPB) DNP - مشتقات a - اسیدهای آمینه

6. واکنش با فنیل ایزوتیوسیانات. این واکنش به طور گسترده در تعیین ساختار پپتیدها استفاده می شود. فنیل ایزوتیوسیانات از مشتقات اسید ایزوتیوسیانیک H-N=C=S است. برهمکنش اسیدهای آمینه با فنیل ایزوتیوسیانات از طریق مکانیسم واکنش افزودن نوکلئوفیلیک انجام می شود. سپس محصول به دست آمده تحت یک واکنش جایگزینی درون مولکولی قرار می گیرد که منجر به تشکیل یک آمید جایگزین حلقوی می شود: فنیل تیوهیدانتوئین.

ترکیبات حلقوی در بازده کمی به دست می آیند و مشتقات فنیل تیوهیدانتوئین (PTH - مشتقات) - اسیدهای آمینه هستند. مشتقات PTG در ساختار رادیکال R متفاوت است.

علاوه بر نمک های معمولی، اسیدهای آمینه a می توانند تحت شرایط خاصی نمک های درون کمپلکس را با کاتیون های فلزات سنگین تشکیل دهند. همه اسیدهای آمینه با نمک‌های مس درون کمپلکس (کلات) بسیار متبلورکننده زیبا و آبی رنگ مشخص می‌شوند:
آلانین اتیل استر

تشکیل استرها یکی از روش های محافظت از گروه کربوکسیل در سنتز پپتید است.

3. تشکیل هالیدهای اسیدی. هنگام اثر بر روی اسیدهای آمینه با یک گروه آمینه محافظت شده با اکسی دی کلرید گوگرد (تیونیل کلرید) یا اکسید فسفر تری کلرید (اکسی کلرید فسفر)، کلریدهای اسیدی تشکیل می شوند:

تولید اسید هالیدها یکی از راه های فعال سازی گروه کربوکسیل در سنتز پپتید است.

4. بدست آوردن انیدریدهای اسید آمینه. هالیدهای اسیدی بسیار واکنش پذیر هستند که انتخاب پذیری واکنش را در هنگام استفاده کاهش می دهد. بنابراین، یک روش رایج تر برای فعال کردن یک گروه کربوکسیل در سنتز پپتید، تبدیل آن به یک گروه انیدرید است. انیدریدها نسبت به هالیدهای اسیدی فعالیت کمتری دارند. هنگامی که یک اسید آمینه دارای یک گروه آمینه محافظت شده با اتیل کلروفرمیک اسید (اتیل کلروفرمات) برهمکنش می‌کند، یک پیوند انیدریدی تشکیل می‌شود:

5. دکربوکسیلاسیون. الف - اسیدهای آمینه ای که دو گروه الکترون گیر در یک اتم کربن دارند به راحتی دکربوکسیله می شوند. در شرایط آزمایشگاهی این کار با حرارت دادن آمینو اسیدها با هیدروکسید باریم انجام می شود.این واکنش در بدن با مشارکت آنزیم های دکربوکسیلاز با تشکیل آمین های بیوژنیک رخ می دهد:

نین هیدرین

رابطه اسیدهای آمینه با گرما هنگامی که اسیدهای آمینه گرم می شوند، آمیدهای حلقوی به نام دیکتوپی پرازین ها تشکیل می شوند:

دیکتوپی پرازین

g - و d - آمینو اسیدها به راحتی از آب جدا شده و چرخه می شوند و آمیدهای داخلی، لاکتام ها را تشکیل می دهند:

g - لاکتام (بوتیرولاکتام)

در مواردی که گروه‌های آمینه و کربوکسیل توسط پنج یا بیشتر اتم کربن از هم جدا می‌شوند، هنگام گرم شدن، پلی تراکم با تشکیل زنجیره‌های پلیمری پلی آمید با حذف یک مولکول آب رخ می‌دهد.

اسیدهای آمینه ترکیبات آلی حاوی گروه های عاملی در مولکول هستند: آمینو و کربوکسیل.

نامگذاری اسیدهای آمینه با توجه به نامگذاری سیستماتیک، نام اسیدهای آمینه از نام اسیدهای کربوکسیلیک مربوطه و افزودن کلمه "آمینو" تشکیل شده است. موقعیت گروه آمینه با اعداد نشان داده می شود. شمارش از کربن گروه کربوکسیل است.

ایزومریسم اسیدهای آمینه ایزومری ساختاری آنها با موقعیت گروه آمینه و ساختار رادیکال کربن تعیین می شود. بسته به موقعیت گروه NH 2، -، - و -اسیدهای آمینه متمایز می شوند.

مولکول های پروتئین از اسیدهای آمینه α ساخته شده اند.

آنها همچنین با ایزومریسم گروه عاملی مشخص می شوند (ایزومرهای بین کلاسی اسیدهای آمینه می توانند استرهای اسیدهای آمینه یا آمیدهای اسیدهای هیدروکسی باشند). به عنوان مثال، برای اسید 2-آمینوپروپانوئیک CH 3 – CH(NH) 2 – COOH ایزومرهای زیر امکان پذیر است

خواص فیزیکی اسیدهای آمینه α

اسیدهای آمینه مواد کریستالی بی رنگ، غیر فرار (فشار بخار اشباع کم) هستند که با تجزیه در دماهای بالا ذوب می شوند. اکثر آنها در آب بسیار حل می شوند و در حلال های آلی کمی حل می شوند.

محلول های آبی اسیدهای آمینه تک بازیک واکنش خنثی دارند. -اسیدهای آمینه را می توان به عنوان نمک های داخلی (یون های دوقطبی) در نظر گرفت: + NH 3  CH 2  COO  . در یک محیط اسیدی مانند کاتیون ها و در یک محیط قلیایی مانند آنیون ها رفتار می کنند. آمینو اسیدها ترکیبات آمفوتری هستند که هم خاصیت اسیدی و هم خاصیت بازی دارند.

روشهای بدست آوردن اسیدهای آمینه α

1. اثر آمونیاک بر نمک های اسیدهای کلردار.

Cl  CH 2  COONH 4 + NH 3
NH 2  CH2COOH

2. اثر آمونیاک و اسید هیدروسیانیک بر آلدئیدها.

3. هیدرولیز پروتئین 25 اسید آمینه مختلف تولید می کند. جدا کردن آنها کار چندان آسانی نیست.

روشهای بدست آوردن -اسیدهای آمینه

1. افزودن آمونیاک به کربوکسیلیک اسیدهای غیر اشباع.

CH 2 = CH  COOH + 2NH 3  NH 2  CH 2  CH 2  COONH 4.

2. سنتز بر اساس اسید مالونیک دی بازیک.

خواص شیمیایی اسیدهای آمینه

1. واکنش های روی گروه کربوکسیل.

1.1. تشکیل اترها در اثر عمل الکل ها.

2. واکنش در گروه آمینه.

2.1. تعامل با اسیدهای معدنی

NH 2  CH 2 COOH + HCl  H 3 N +  CH 2  COOH + Cl 

2.2. تعامل با اسید نیتروژن

NH 2  CH 2 COOH + HNO 2  HO  CH 2  COOH + N 2 + H 2 O

3. تبدیل اسیدهای آمینه هنگام گرم شدن.

3.1.-اسیدهای آمینه آمیدهای حلقوی را تشکیل می دهند.

3.2.-اسیدهای آمینه گروه آمینه و اتم هیدروژن اتم y-کربن را حذف می کنند.

نمایندگان انفرادی

گلیسین NH 2 CH 2 COOH (گلیکوکول). یکی از رایج ترین اسیدهای آمینه موجود در پروتئین ها. در شرایط عادی - کریستال های بی رنگ با Tm = 232236С. به راحتی در آب حل می شود، در الکل مطلق و اتر نامحلول است. شاخص هیدروژن محلول آبی6.8; pK a = 1.510  10; рК در = 1.710  12.

α-آلانین – آمینوپروپیونیک اسید

به طور گسترده در طبیعت توزیع شده است. به شکل آزاد در پلاسمای خون و در اکثر پروتئین ها یافت می شود. T pl = 295296С، بسیار محلول در آب، محلول ضعیف در اتانول، نامحلول در اتر. pK a (COOH) = 2.34; pK a (NH ) = 9,69.

-آلانین NH 2 CH 2 CH 2 COOH - بلورهای کوچک با دمای ذوب = 200 درجه سانتیگراد، بسیار محلول در آب، ضعیف در اتانول، نامحلول در اتر و استون. pK a (COOH) = 3.60; pK a (NH ) = 10.19; در پروتئین ها وجود ندارد

کمپلکس ها این اصطلاح برای نامگذاری یک سری از اسیدهای آمینه α حاوی دو یا سه گروه کربوکسیل استفاده می شود. ساده ترین:

ن رایج ترین کمپلکس اتیلن دی آمین تترا استیک اسید است.

نمک دی سدیم آن، Trilon B، به طور گسترده ای در شیمی تجزیه استفاده می شود.

پیوندهای بین باقی مانده های اسید آمینه α، پیوند پپتیدی و خود ترکیبات به دست آمده را پپتید می نامند.

دو باقی مانده اسید آمینه α یک دی پپتید، سه - یک تری پپتید تشکیل می دهند. بسیاری از باقیمانده ها پلی پپتیدها را تشکیل می دهند. پلی پپتیدها مانند اسیدهای آمینه آمفوتریک هستند و هر یک نقطه ایزوالکتریک مخصوص به خود را دارند. پروتئین ها پلی پپتید هستند.

همه اسیدهای آمینه α، به جز گلیسین، حاوی یک اتم آلفا کربن کایرال هستند و می توانند به عنوان شکل ظاهر شوند انانتیومرها:

نشان داده شده است که تقریباً تمام اسیدهای آمینه طبیعی پیکربندی نسبی یکسانی در اتم کربن دارند. اتم کربن (-)-سرین به طور معمول اختصاص داده شد L-پیکربندی و -اتم کربن (+) -سرین - D-پیکربندی علاوه بر این، اگر طرح فیشر یک اسید آمینه طوری نوشته شود که گروه کربوکسیل در بالا و R در پایین قرار گیرد، آنگاه L-اسیدهای آمینه، گروه آمینه در سمت چپ خواهد بود و D- اسیدهای آمینه - در سمت راست. طرح فیشر برای تعیین پیکربندی اسید آمینه برای همه اسیدهای آمینه α که دارای اتم آلفا کربن هستند اعمال می شود.

از شکل مشخص است که L-اسید آمینه بسته به ماهیت رادیکال می تواند دکستروچرتاتور (+) یا چپگرد (-) باشد. اکثریت قریب به اتفاق اسیدهای آمینه موجود در طبیعت هستند L-ردیف آنها انانتیومورف ها، یعنی D-اسیدهای آمینه فقط توسط میکروارگانیسم ها سنتز می شوند و نامیده می شوند اسیدهای آمینه "غیر طبیعی"..

بر اساس نامگذاری (R,S)، اکثر اسیدهای آمینه طبیعی یا L-آمینه دارای پیکربندی S هستند.

L-Isoleucine و L-threonine که هر کدام حاوی دو مرکز کایرال در هر مولکول هستند، بسته به پیکربندی در اتم کربن می توانند هر عضوی از یک جفت دیاسترومر باشند. پیکربندی صحیح مطلق این اسیدهای آمینه در زیر آورده شده است.

خواص اسیدی-بازی اسیدهای آمینه

آمینو اسیدها مواد آمفوتری هستند که می توانند به شکل کاتیون یا آنیون وجود داشته باشند. این خاصیت با حضور هر دو اسیدی توضیح داده می شود ( -کانو اصلی ( -NH 2 ) گروه در یک مولکول. در محلول های بسیار اسیدی N.H. 2 گروه اسید پروتونه می شود و اسید به کاتیون تبدیل می شود. در محلول های به شدت قلیایی، گروه کربوکسیل اسید آمینه دپروتونه شده و اسید به آنیون تبدیل می شود.

در حالت جامد، اسیدهای آمینه به شکل وجود دارند زویتریون ها (یون های دوقطبی، نمک های داخلی). در زویتریون ها، یک پروتون از گروه کربوکسیل به گروه آمین منتقل می شود:

اگر یک اسید آمینه را در یک محیط رسانا قرار دهید و یک جفت الکترود را در آنجا پایین بیاورید، در محلول های اسیدی اسید آمینه به کاتد و در محلول های قلیایی - به آند مهاجرت می کند. در یک مقدار pH مشخص مشخصه یک اسید آمینه معین، به آند یا کاتد نمی رود، زیرا هر مولکول به شکل یک زوئیتریون است (هم بار مثبت و هم بار منفی را حمل می کند). این مقدار pH نامیده می شود نقطه ایزوالکتریک(pI) اسید آمینه معین.

واکنش های اسیدهای آمینه

بیشتر واکنش هایی که اسیدهای آمینه در آزمایشگاه انجام می دهند ( درونکشتگاهی) مشخصه تمام آمین ها یا اسیدهای کربوکسیلیک است.

1. تشکیل آمیدها در گروه کربوکسیل. هنگامی که گروه کربونیل یک اسید آمینه با گروه آمینه یک آمین واکنش می دهد، یک واکنش چند تراکمی اسید آمینه به صورت موازی رخ می دهد که منجر به تشکیل آمیدها می شود. برای جلوگیری از پلیمریزاسیون، گروه آمینه اسید مسدود می شود تا فقط گروه آمینه آمین واکنش نشان دهد. برای این منظور از carbobenzoxychloride (carbobenzyloxychloride، benzyl chloroformate) استفاده می شود. مالش-بوتوکسی کربوکسازید و غیره. برای واکنش با یک آمین، گروه کربوکسیل با درمان آن با اتیل کلروفرمات فعال می شود. گروه محافظسپس با هیدروژنولیز کاتالیزوری یا با عمل محلول سرد هیدروژن برومید در اسید استیک حذف می شود.

2. تشکیل آمیدها در گروه آمینه. هنگامی که گروه آمینو اسید آمینه اسیله می شود، یک آمید تشکیل می شود.

واکنش در محیط پایه بهتر انجام می شود، زیرا این امر غلظت بالایی از آمین آزاد را تضمین می کند.

3. تشکیل استرها. گروه کربوکسیل یک اسید آمینه به راحتی با روش های مرسوم استری می شود. به عنوان مثال، متیل استرها با عبور گاز هیدروژن کلرید خشک از محلول اسید آمینه موجود در متانول تهیه می شوند:

اسیدهای آمینه قادر به چند متراکم شدن هستند و در نتیجه پلی آمید تشکیل می شود. پلی آمیدهای متشکل از اسیدهای آمینه نامیده می شوند پپتیدها یا پلی پپتیدها . پیوند آمیدی در چنین پلیمرهایی نامیده می شود پپتید ارتباط. پلی پپتیدهایی با وزن مولکولی حداقل 5000 نامیده می شوند پروتئین ها . پروتئین ها حاوی حدود 25 اسید آمینه مختلف هستند. هنگامی که یک پروتئین معین هیدرولیز می شود، همه این اسیدهای آمینه یا برخی از آنها می توانند در نسبت های خاصی که مشخصه یک پروتئین است تشکیل شوند.

توالی منحصر به فرد باقی مانده های اسید آمینه در زنجیره ذاتی یک پروتئین معین نامیده می شود ساختار پروتئین اولیه . ویژگی های زنجیره های پیچ خورده مولکول های پروتئین (آرایش متقابل قطعات در فضا) نامیده می شود. ساختار ثانویه پروتئین ها . زنجیره های پلی پپتیدی پروتئین ها را می توان به یکدیگر متصل کرد تا پیوندهای آمیدی، دی سولفیدی، هیدروژنی و سایر پیوندها را به دلیل زنجیره های جانبی اسید آمینه تشکیل دهند. در نتیجه، مارپیچ به یک توپ تبدیل می شود. این ویژگی ساختاری نامیده می شود ساختار سوم پروتئین . برای نشان دادن فعالیت بیولوژیکی، برخی از پروتئین ها ابتدا باید یک ماکرو کمپلکس تشکیل دهند. الیگوپروتئین) متشکل از چندین زیر واحد پروتئین کامل است. ساختار کواترنری درجه ارتباط چنین مونومرهایی را در ماده فعال بیولوژیکی تعیین می کند.

پروتئین ها به دو گروه بزرگ تقسیم می شوند: فیبریلار (نسبت طول مولکول به عرض بیشتر از 10 است) و کروی (نسبت کمتر از 10). پروتئین های فیبریلار شامل کلاژن فراوان ترین پروتئین در مهره داران؛ تقریباً 50 درصد از وزن خشک غضروف و حدود 30 درصد از ماده جامد استخوان را تشکیل می دهد. در اکثر سیستم های تنظیمی گیاهان و حیوانات، کاتالیز توسط پروتئین های کروی انجام می شود که به آنها گفته می شود. آنزیم ها .

آمینو اسیدها ترکیبات ناهم عملکردی هستند که لزوماً شامل دو گروه عملکردی هستند: یک گروه آمینه - NH 2 و یک گروه کربوکسیل - COOH که با یک رادیکال هیدروکربنی مرتبط است. فرمول کلی ساده ترین اسیدهای آمینه را می توان به صورت زیر نوشت:

از آنجا که اسیدهای آمینه حاوی دو گروه عملکردی متفاوت هستند که بر یکدیگر تأثیر می گذارند، واکنش های مشخصه با واکنش های اسیدهای کربوکسیلیک و آمین ها متفاوت است.

خواص اسیدهای آمینه

گروه آمینه - NH 2 خواص اساسی اسیدهای آمینه را تعیین می کند، زیرا به دلیل وجود یک جفت الکترون آزاد در اتم نیتروژن، قادر است یک کاتیون هیدروژن را از طریق مکانیسم دهنده-گیرنده به خود متصل کند.

گروه -COOH (گروه کربوکسیل) خواص اسیدی این ترکیبات را تعیین می کند. بنابراین اسیدهای آمینه ترکیبات آلی آمفوتری هستند. آنها با قلیاها به عنوان اسید واکنش نشان می دهند:

با اسیدهای قوی - مانند بازها - آمین ها:

علاوه بر این، گروه آمینه موجود در اسید آمینه با گروه کربوکسیل آن برهمکنش می‌کند و یک نمک داخلی تشکیل می‌دهد:

یونیزاسیون مولکول های اسید آمینه به ماهیت اسیدی یا قلیایی محیط بستگی دارد:

از آنجایی که اسیدهای آمینه در محلول های آبی مانند ترکیبات آمفوتریک معمولی رفتار می کنند، در موجودات زنده نقش مواد بافری را ایفا می کنند که غلظت خاصی از یون های هیدروژن را حفظ می کنند.

آمینو اسیدها مواد کریستالی بی رنگی هستند که در دمای بالای 200 درجه سانتی گراد ذوب و تجزیه می شوند. آنها در آب محلول و در اتر نامحلول هستند. بسته به رادیکال R، آنها می توانند شیرین، تلخ یا بی مزه باشند.

اسیدهای آمینه به دو دسته طبیعی (موجود در موجودات زنده) و مصنوعی تقسیم می شوند. در بین اسیدهای آمینه طبیعی (حدود 150)، آمینو اسیدهای پروتئین زا (حدود 20) متمایز می شوند که بخشی از پروتئین ها هستند. آنها L شکل هستند. حدود نیمی از این اسیدهای آمینه هستند غیر قابل تعویض، زیرا در بدن انسان سنتز نمی شوند. اسیدهای ضروری عبارتند از والین، لوسین، ایزولوسین، فنیل آلانین، لیزین، ترئونین، سیستئین، متیونین، هیستیدین، تریپتوفان. این مواد با غذا وارد بدن انسان می شوند. اگر مقدار آنها در غذا ناکافی باشد، رشد طبیعی و عملکرد بدن انسان مختل می شود. در برخی بیماری ها، بدن قادر به سنتز برخی اسیدهای آمینه دیگر نیست. بنابراین، در فنیل کتونوری، تیروزین سنتز نمی شود. مهمترین خاصیت اسیدهای آمینه توانایی وارد شدن به تراکم مولکولی با آزاد شدن آب و تشکیل گروه آمید -NH-CO- است، به عنوان مثال:

ترکیبات با مولکولی بالا که در نتیجه این واکنش به دست می آیند حاوی تعداد زیادی قطعات آمید هستند و به همین دلیل نامیده می شوند. پلی آمیدها

اینها، علاوه بر الیاف نایلون مصنوعی ذکر شده در بالا، شامل، برای مثال، انانت است که در طی چند متراکم شدن اسید آمینه انانتیک تشکیل شده است. اسیدهای آمینه با گروه های آمینه و کربوکسیل در انتهای مولکول ها برای تولید الیاف مصنوعی مناسب هستند.

آلفا آمینو اسید پلی آمید نامیده می شود پپتیدها. بسته به تعداد باقی مانده های اسید آمینه، آنها را متمایز می کنند دی پپتیدها، تری پپتیدها، پلی پپتیدها. در چنین ترکیباتی، گروه های -NH-CO- گروه های پپتیدی نامیده می شوند.