हेटेरोक्रोमैटिन - गुणसूत्रों के अनुभाग जो लगातार एक कॉम्पैक्ट अवस्था में होते हैं।

यूक्रोमैटिन - गुणसूत्रों के खराब रूप से पैक (डीकंडेंस्ड) क्षेत्र।

गुणसूत्रों के निकट-सेंट्रोमेरिक क्षेत्रों और एक्रोसेंट्रिक गुणसूत्रों की छोटी भुजाओं में, हेटरोक्रोमैटिन को दाग दिया जाता है, जिसे संरचनात्मक के रूप में नामित किया जाता है, जो माइटोटिक कोशिका विभाजन के दौरान और इंटरफेज़ न्यूक्लियस दोनों में लगातार पाया जाता है। एक अन्य प्रकार का हेटरोक्रोमैटिन, ऐच्छिक, यूक्रोमैटिक क्षेत्रों के संघनन से उत्पन्न होता है और इसमें प्रोटीन चयापचय में शामिल जीन होते हैं। ऐच्छिक क्षेत्र का संघनन प्रतिवर्ती होता है, जिसके परिणामस्वरूप विसंघनन होता है।

क्रोमोसोम में डीएनए (लगभग 40%) और प्रोटीन (लगभग 60%) होते हैं, जो एक न्यूक्लियोप्रोटीन कॉम्प्लेक्स बनाते हैं। प्रोटीन को दो समूहों में विभाजित किया गया है: हिस्टोन और गैर-हिस्टोन। हिस्टोन को पांच अणुओं द्वारा दर्शाया जाता है: H1, H2A, H2B, H3 और H4। हिस्टोन प्रोटीन सभी क्रोमोसोमल प्रोटीन का 40 से 80% हिस्सा बनाते हैं। वे छोटे (+) आवेशित अणुओं से बने होते हैं। उनमें मुख्य अमीनो एसिड आर्जिनिन और लाइसिन का प्रभुत्व है। उनकी संरचना के कारण, हिस्टोन प्रोटीन (-) आवेशित डीएनए के साथ मिलकर डीएनए-हिस्टोन कॉम्प्लेक्स बनाते हैं। इस कॉम्प्लेक्स को क्रोमैटिन कहा जाता है। जीस. प्रोटीन एक विशाल डीएनए अणु को गुणसूत्र की एक सघन संरचना में विशिष्ट पैकेजिंग का कार्य करते हैं। हिस्टोन्स डीएनए में मौजूद जैविक जानकारी को पढ़ने से रोकते हैं। यह उनकी नियामक भूमिका है. इसके अलावा, ये प्रोटीन एक संरचनात्मक कार्य करते हैं, जो गुणसूत्रों में डीएनए का स्थानिक संगठन प्रदान करते हैं।

गैर-हिस्टोन प्रोटीन के अंशों की संख्या 100 से अधिक है। इनमें आरएनए के संश्लेषण और प्रसंस्करण, पुनर्विकास और डीएनए की मरम्मत के लिए एंजाइम शामिल हैं। गुणसूत्रों के अम्लीय प्रोटीन भी संरचनात्मक और नियामक भूमिका निभाते हैं। डीएनए और प्रोटीन के अलावा, आरएनए, लिपिड, पॉलीसेकेराइड और धातु आयन भी गुणसूत्रों में पाए जाते हैं। क्रोमोसोम आरएनए को आंशिक रूप से प्रतिलेखन उत्पादों द्वारा दर्शाया जाता है जिन्होंने अभी तक संश्लेषण की साइट नहीं छोड़ी है। कुछ अंशों का नियामक कार्य होता है। गुणसूत्रों के घटकों की नियामक भूमिका डीएनए अणु से जानकारी को लिखने से "रोकना" या "अनुमति" देना है।

गुणसूत्रों के विभिन्न भागों में, डीएनए संरचना और गुणों में भिन्न होता है।

प्राथमिक संकुचन के क्षेत्र में सेंट्रोमेरिक डीएनए स्थित होता है। टेलोमेरेस में विशेष डीएनए होता है जो प्रतिकृति के दौरान गुणसूत्रों को छोटा होने से रोकता है। द्वितीयक संकुचन के क्षेत्रों में, आरआरएनए के संश्लेषण के लिए जिम्मेदार डीएनए के अनुभाग होते हैं। गुणसूत्रों की भुजाओं में डीएनए का मुख्य भाग स्थित होता है, जो असंख्य दूत आरएनए के संश्लेषण के लिए जिम्मेदार होता है।

कई कोशिका पीढ़ियों में निरंतरता बनाए रखते हुए, क्रोमैटिन, कोशिका चक्र की अवधि और चरण के आधार पर, इसमें परिवर्तन करता है संगठन।प्रकाश माइक्रोस्कोपी के साथ इंटरफ़ेज़ में, इसे नाभिक के न्यूक्लियोप्लाज्म में बिखरे हुए गुच्छों के रूप में पाया जाता है। कोशिका के माइटोसिस में संक्रमण के दौरान, विशेष रूप से मेटाफ़ेज़ में, क्रोमैटिन अच्छी तरह से प्रतिष्ठित व्यक्तिगत तीव्रता से दाग वाले शरीर का रूप लेता है - गुणसूत्र.

क्रोमैटिन अस्तित्व के इंटरफ़ेज़ और मेटाफ़ेज़ रूपों को पारस्परिक संक्रमणों द्वारा माइटोटिक चक्र में जुड़े इसके संरचनात्मक संगठन के दो ध्रुवीय वेरिएंट के रूप में माना जाता है। सबसे आम दृष्टिकोण यह है कि क्रोमेटिन (गुणसूत्र) एक सर्पिल धागा है। इसी समय, क्रोमैटिन के स्पाइरलाइज़ेशन (कॉम्पैक्टाइज़ेशन) के कई स्तर प्रतिष्ठित हैं

न्यूक्लियोसोम फिलामेंट . क्रोमैटिन संगठन का यह स्तर चार प्रकार के न्यूक्लियोसोमल हिस्टोन द्वारा प्रदान किया जाता है: H2A, H2B, H3, H4। वे पक के आकार के प्रोटीन पिंड बनाते हैं - कॉर्टेक्स, जिसमें आठ अणु होते हैं (प्रत्येक प्रकार के हिस्टोन के दो अणु)

क्रोमेटिन तंतु. न्यूक्लियोसोमल स्ट्रैंड का आगे का संघनन HI पिस्टन द्वारा प्रदान किया जाता है, जो लिंकर डीएनए और दो आसन्न प्रोटीन निकायों से जुड़कर उन्हें एक दूसरे के करीब लाता है। नतीजतन, एक अधिक कॉम्पैक्ट संरचना बनती है, निर्मित होती है, संभवतः, एक सोलनॉइड की तरह। ऐसे क्रोमैटिन फ़ाइब्रिल, जिसे प्राथमिक भी कहा जाता है, का व्यास 20-30 एनएम है

इंटरफ़ेज़ क्रोमोनिमा . आनुवंशिक सामग्री के संरचनात्मक संगठन का अगला स्तर क्रोमैटिन फ़ाइब्रिल के लूपों में मुड़ने के कारण होता है। जाहिरा तौर पर, गैर-हिस्टोन प्रोटीन उनके गठन में शामिल होते हैं, जो कई हजार बेस जोड़े द्वारा एक दूसरे से अलग किए गए एक्स्ट्रान्यूक्लियोसोमल डीएनए के विशिष्ट न्यूक्लियोटाइड अनुक्रमों को पहचानने में सक्षम होते हैं। ये प्रोटीन उनके बीच स्थित क्रोमैटिन फाइब्रिल के टुकड़ों से लूप बनाकर संकेतित क्षेत्रों को एक साथ लाते हैं। ऐसी पैकेजिंग के परिणामस्वरूप, 20-30 एनएम के व्यास वाला एक क्रोमैटिन फाइब्रिल 100-200 एनएम के व्यास के साथ एक संरचना में बदल जाता है, जिसे इंटरफ़ेज़ क्रोमोनिमा कहा जाता है। .

इंटरफ़ेज़ क्रोमोनिमा के अलग-अलग खंड आगे संघनन से गुजरते हैं, जिससे संरचनात्मक ब्लॉक बनते हैं जो एक ही संगठन के साथ आसन्न लूप को एकजुट करते हैं।

लैम्पब्रश गुणसूत्रडिप्लोटीन चरण में मछली, उभयचर, सरीसृप और पक्षियों के अंडाणुओं में पाया जाता है। दोनों गुणसूत्रों में से प्रत्येक द्विसंयोजक है और इसमें दो क्रोमैटिड होते हैं, इसलिए, जब वे संयुग्मित होते हैं, तो विस्तारित चार-क्रोमैटिड संरचनाएं बनती हैं। प्रत्येक क्रोमैटिड में एक कसकर मुड़ी हुई अक्षीय स्ट्रैंड होती है, जिसके किनारे से फैले हुए लूप होते हैं, जो एकल डीएनए डबल हेलिक्स द्वारा निर्मित होते हैं। ये लूप संभवतः प्रतिलेखन के लिए प्रोटीन से मुक्त डीएनए का प्रतिनिधित्व करते हैं। क्रोमोसोम जैसे "एल. एसएच।" सामान्य xp-we की तुलना में अधिक सक्रिय रूप से प्रतिलेखित किया जाता है। यह oocytes में महत्वपूर्ण मात्रा में जीन उत्पादों को जमा करने की आवश्यकता के कारण है।

माइक्रोफिलामेंट्स पतली फिलामेंटस संरचनाएं (5-7 एनएम) हैं, जिनमें सिकुड़ा हुआ प्रोटीन होता है: एक्टिन, मायोसिन, ट्रोपोमायोसिन। वे मुख्य रूप से साइटोप्लाज्म की कॉर्टिकल परत में स्थानीयकृत होते हैं। माइक्रोफिलामेंट्स संपूर्ण कोशिका में प्रवेश करते हैं और साइटोस्केलेटन का आधार बनाते हैं। कोशिका के सभी अंग इनसे जुड़े होते हैं। एक्टिन सभी कोशिका प्रोटीनों का 10...15% तक बनाता है। गोलाकार जी-एक्टिन कोलाइडल घोल के रूप में व्यक्तिगत अणुओं के रूप में मौजूद होता है। एटीपी और कुछ प्रोटीन कारकों की उपस्थिति में, एक्टिन ग्लोब्यूल्स (फाइब्रिलर, या एफ-एक्टिन) के अनुक्रम से एक फिलामेंटस संरचना बनती है। मायोसिन हमेशा मोटे तंतु के रूप में मौजूद होता है। दोनों प्रोटीन, अन्य प्रोटीन की भागीदारी के साथ, एक एक्टिन-मायोसिन कॉम्प्लेक्स बनाते हैं जो एक दूसरे के सापेक्ष एक्टिन और मायोसिन माइक्रोफिलामेंट के फिसलने के कारण संकुचन करने में सक्षम होता है (इस मामले में, मायोसिन अणुओं के कुछ क्षेत्रों में एटीपी हाइड्रोलिसिस के कारण ऊर्जा खर्च होती है) . साथ में, माइक्रोफिलामेंट्स कोशिका के संकुचनशील तंत्र का निर्माण करते हैं, जो विभिन्न प्रकार की गतियाँ प्रदान करते हैं:

अंगों का संचलन;

हाइलोप्लाज्म का वर्तमान;

कोशिका सतह में परिवर्तन;

स्यूडोपोडियम का निर्माण और कोशिका संचलन।

मांसपेशियों के तंतुओं में माइक्रोफिलामेंट्स के संचय से विशेष अंग बनते हैं - मायोफिब्रिल्स।

माध्यमिक रेशे पतले (10 एनएम) गैर-शाखाओं वाले तंतु होते हैं जो मुख्य रूप से हाइलोप्लाज्म की कॉर्टिकल (सबमेम्ब्रेन) परत में स्थानीयकृत होते हैं। प्रत्येक मध्यवर्ती फिलामेंट फाइब्रिलर प्रोटीन के 32 अणुओं (केराटिन एपिथेलियल कोशिकाओं में, विमेंटिन फाइब्रोब्लास्ट्स में, डेस्मिन मांसपेशी कोशिकाओं में) द्वारा बनता है। मध्यवर्ती तंतुओं की कार्यात्मक भूमिका कोशिका को तन्य शक्ति प्रदान करना है। कुछ कोशिकाओं (त्वचा एपिडर्मोसाइट्स) में, मध्यवर्ती तंतु बंडलों में संयोजित होते हैं और टोनोफिब्रिल बनाते हैं, जिन्हें विशेष अंग माना जाता है जो सहायक भूमिका निभाते हैं।

24. सूक्ष्मनलिकाएं खोखले सिलेंडर हैं; बाहरी व्यास - 24 एनएम, भीतरी - 15 एनएम, सूक्ष्मनलिका दीवार में गोलाकार प्रोटीन ट्यूबुलिन की उपइकाइयाँ होती हैं, प्रत्येक उपइकाई, जो गोल ग्लोब्यूल्स की तरह दिखती है, का व्यास 5 एनएम होता है। साइटोप्लाज्म में ऑर्गेनेल की स्थिति, और पूर्व निर्धारित भी होती है अंतःकोशिकीय गतिविधियों की दिशा. ट्यूबुलिन प्रोटीन में संकुचन करने की क्षमता नहीं होती है, और इसलिए सूक्ष्मनलिकाएं सिकुड़ती नहीं हैं। हालाँकि, सिलिया और फ्लैगेला की संरचना में, सूक्ष्मनलिकाएं और एक दूसरे के सापेक्ष उनके फिसलने के बीच परस्पर क्रिया होती है, जो सिलिया और फ्लैगेला की गति को सुनिश्चित करती है।

सूक्ष्मनलिकाएं कोशिका के केंद्र और उसकी परिधि पर केंद्रित होती हैं। वे सेंट्रीओल्स, गति के अंगक, विभाजन के स्पिंडल का हिस्सा हैं, कोशिकाओं के उभरे हुए हिस्सों में साइटोस्केलेटन बनाते हैं (उदाहरण के लिए, तंत्रिका कोशिकाओं के अक्षतंतु में)। विभिन्न संरचनाएं (माइटोकॉन्ड्रिया, आदि) सूक्ष्मनलिकाएं के साथ आगे बढ़ सकती हैं।

25. सिलिया और फ्लैगेल्ला.

सभी यूकेरियोट्स में, सिलिया और फ्लैगेल्ला एक समान तरीके से व्यवस्थित होते हैं। फ्लैगेल्ला सिलिया की तुलना में काफी लंबा है, उनकी लंबाई 150 माइक्रोन या उससे अधिक तक पहुंचती है। प्रति कोशिका फ्लैगेल्ला की संख्या आमतौर पर छोटी होती है, शायद ही कभी - कई दसियों या सैकड़ों, सिलिया की संख्या, एक नियम के रूप में, बहुत बड़ी होती है (10-15 हजार तक, कम अक्सर कई सौ)।

एक विशिष्ट फ्लैगेलम में शामिल होते हैं बुनियादी शरीर(या किनेटोसोम्स), संक्रमण क्षेत्र, मुख्य छड़और बख्शीश. मुख्य छड़ और फ्लैगेलम की नोक एक झिल्ली से ढकी होती है, जो प्लाज़्मालेम्मा की निरंतरता है।

बुनियादी शरीरएक खोखला बेलन है, जिसकी दीवारें बनी होती हैं नौ त्रिकसूक्ष्मनलिकाएं इस प्रकार, बेसल बॉडी और सेंट्रीओल की संरचना समान होती है।

संक्रमण क्षेत्रप्लाज़्मालेम्मा के साथ फ्लैगेलम के चौराहे पर स्थित है। संक्रमण क्षेत्र के केंद्र में एक अक्षीय दाना होता है, जिसमें से दो एकल सूक्ष्मनलिकाएं निकलती हैं, जो फ्लैगेलम की धुरी के साथ बहुत अंत तक चलती हैं। संक्रमण क्षेत्र की परिधि पर बेसल डिस्क स्थित होती है, जिसमें प्रत्येक त्रिक के तीन सूक्ष्मनलिकाएं में से एक नष्ट हो जाता है, और त्रिक दोहरे में बदल जाते हैं।

महत्वपूर्ण या मुख्य स्थान पर मुख्य छड़फ्लैगेलम झूठ बोलता है axoneme- समानांतर उन्मुख सूक्ष्मनलिकाएं की एक प्रणाली। एक विशिष्ट अक्षतंतु को एक सिलेंडर द्वारा दर्शाया जाता है, जिसकी दीवारें बनती हैं नौ दोहरेसूक्ष्मनलिकाएं; दो एकल सूक्ष्मनलिकाएं एक्सोनोमी की धुरी के साथ फैलती हैं।

जैसे ही तुम पास आओगे बख्शीशडबलट धीरे-धीरे दो सूक्ष्मनलिकाएं में से एक को खो देते हैं, और फिर पूरी तरह से गायब हो जाते हैं। फ्लैगेलम एक झिल्ली से ढके दो केंद्रीय सूक्ष्मनलिकाएं के साथ समाप्त होता है।

फ्लैगेलम का झुकना सूक्ष्मनलिकाएं के दोहरे भाग या एकल सूक्ष्मनलिकाएं के बीच की दूरी में परिवर्तन के कारण होता है। यह एटीपी की ऊर्जा की खपत करता है।

कई जीवों में, फ्लैगेल्ला के विशिष्ट संगठन से कुछ विचलन पाए गए: केंद्रीय नलिकाएं या तो अनुपस्थित हैं, या केवल एक ही है। यूकेरियोट्स के कुछ समूहों में, फ्लैगेल्ला और सिलिया अनुपस्थित हैं (एंजियोस्पर्म, नेमाटोड, आर्थ्रोपोड, एककोशिकीय हेटरोट्रॉफ़िक प्रोटिस्ट का हिस्सा, शैवाल और अधिकांश जिम्नोस्पर्म)।

यूकेरियोटिक जीवों की आनुवंशिक सामग्री का संगठन बहुत जटिल होता है। कोशिका नाभिक में स्थित डीएनए अणु एक विशेष बहुघटक पदार्थ - क्रोमैटिन का हिस्सा होते हैं।

संकल्पना परिभाषा

क्रोमैटिन कोशिका नाभिक की सामग्री है जिसमें वंशानुगत जानकारी होती है, जो संरचनात्मक प्रोटीन और अन्य तत्वों के साथ डीएनए का एक जटिल कार्यात्मक परिसर है जो कैरियोटिक जीनोम की पैकेजिंग, भंडारण और कार्यान्वयन प्रदान करता है। सरलीकृत व्याख्या में, यह वह पदार्थ है जो गुणसूत्र बनाता है। यह शब्द ग्रीक "क्रोम" से आया है - रंग, पेंट।

यह अवधारणा 1880 में फ्लेमिंग द्वारा पेश की गई थी, लेकिन जैव रासायनिक संरचना के संदर्भ में क्रोमैटिन क्या है, इस पर अभी भी बहस चल रही है। अनिश्चितता उन घटकों के एक छोटे से हिस्से से संबंधित है जो आनुवंशिक अणुओं (कुछ एंजाइम और राइबोन्यूक्लिक एसिड) की संरचना में शामिल नहीं हैं।

इंटरफ़ेज़ न्यूक्लियस की एक इलेक्ट्रॉन तस्वीर में, क्रोमैटिन को काले पदार्थ के कई क्षेत्रों के रूप में देखा जाता है, जो छोटे और बिखरे हुए या बड़े घने समूहों में एकजुट हो सकते हैं।

कोशिका विभाजन के दौरान क्रोमैटिन के संघनन के परिणामस्वरूप गुणसूत्रों का निर्माण होता है जो एक पारंपरिक प्रकाश माइक्रोस्कोप के तहत भी दिखाई देते हैं।

क्रोमैटिन के संरचनात्मक और कार्यात्मक घटक

यह निर्धारित करने के लिए कि जैव रासायनिक स्तर पर क्रोमैटिन क्या है, वैज्ञानिकों ने इस पदार्थ को कोशिकाओं से निकाला, इसे एक समाधान में स्थानांतरित किया और इस रूप में घटक संरचना और संरचना का अध्ययन किया। इस मामले में, इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी प्रौद्योगिकियों सहित रासायनिक और भौतिक दोनों तरीकों का उपयोग किया गया था। यह पता चला कि क्रोमैटिन की रासायनिक संरचना 40% लंबे डीएनए अणुओं द्वारा और लगभग 60% विभिन्न प्रोटीनों द्वारा दर्शायी जाती है। उत्तरार्द्ध को दो समूहों में विभाजित किया गया है: हिस्टोन और नॉनहिस्टोन।

हिस्टोन बुनियादी परमाणु प्रोटीन का एक बड़ा परिवार है जो डीएनए से कसकर बंधता है, जिससे क्रोमैटिन का संरचनात्मक कंकाल बनता है। इनकी संख्या आनुवंशिक अणुओं के प्रतिशत के लगभग बराबर होती है।

प्रोटीन अंश का शेष (20% तक) डीएनए-बाइंडिंग और स्थानिक रूप से संशोधित प्रोटीन, साथ ही आनुवंशिक जानकारी को पढ़ने और कॉपी करने की प्रक्रियाओं में शामिल एंजाइमों पर पड़ता है।

मुख्य तत्वों के अलावा, क्रोमैटिन में थोड़ी मात्रा में राइबोन्यूक्लिक एसिड (आरएनए), ग्लाइकोप्रोटीन, कार्बोहाइड्रेट और लिपिड पाए जाते हैं, लेकिन डीएनए पैकेजिंग कॉम्प्लेक्स के साथ उनके संबंध का सवाल अभी भी खुला है।

हिस्टोन और न्यूक्लियोसोम

हिस्टोन का आणविक भार 11 से 21 kDa तक भिन्न होता है। बुनियादी अमीनो एसिड लाइसिन और आर्जिनिन के अवशेषों की एक बड़ी संख्या इन प्रोटीनों को एक सकारात्मक चार्ज देती है, जो डीएनए डबल हेलिक्स के विपरीत रूप से चार्ज किए गए फॉस्फेट समूहों के साथ आयनिक बंधन के निर्माण में योगदान करती है।

हिस्टोन 5 प्रकार के होते हैं: H2A, H2B, H3, H4 और H1। पहले चार प्रकार क्रोमैटिन की मुख्य संरचनात्मक इकाई के निर्माण में शामिल होते हैं - न्यूक्लियोसोम, जिसमें एक कोर (प्रोटीन कोर) और उसके चारों ओर लिपटा डीएनए होता है।

न्यूक्लियोसोमल कोर को आठ हिस्टोन अणुओं के एक ऑक्टामेरिक कॉम्प्लेक्स द्वारा दर्शाया गया है, जिसमें H3-H4 टेट्रामर और H2A-H2B डिमर शामिल हैं। लगभग 146 न्यूक्लियोटाइड जोड़े की लंबाई के साथ डीएनए का एक खिंचाव एक प्रोटीन कण की सतह पर घाव होता है, जिससे 1.75 मोड़ बनते हैं, और एक लिंकर अनुक्रम (लगभग 60 बीपी) में गुजरता है जो न्यूक्लियोसोम को एक दूसरे से जोड़ता है। H1 अणु लिंकर डीएनए से बंध जाता है, और इसे न्यूक्लिअस की क्रिया से बचाता है।

हिस्टोन विभिन्न संशोधनों से गुजर सकता है जैसे एसिटिलीकरण, मिथाइलेशन, फॉस्फोराइलेशन, एडीपी-राइबोसाइलेशन और यूबिविक्टिन प्रोटीन के साथ बातचीत। ये प्रक्रियाएँ डीएनए के स्थानिक विन्यास और पैकिंग घनत्व को प्रभावित करती हैं।

गैर-हिस्टोन प्रोटीन

विभिन्न गुणों और कार्यों के साथ गैर-हिस्टोन प्रोटीन की कई सौ किस्में हैं। इनका आणविक भार 5 से 200 kDa तक होता है। एक विशेष समूह साइट-विशिष्ट प्रोटीन से बना होता है, जिनमें से प्रत्येक एक विशिष्ट डीएनए क्षेत्र का पूरक होता है। इस समूह में 2 परिवार शामिल हैं:

• "जस्ता उंगलियां" - 5 न्यूक्लियोटाइड जोड़े की लंबाई वाले टुकड़ों को पहचानें;
• होमोडीमर - डीएनए से जुड़े टुकड़े में "हेलिक्स-टर्न-हेलिक्स" संरचना की विशेषता।

सबसे अच्छा अध्ययन तथाकथित उच्च गतिशीलता प्रोटीन (एचजीएम प्रोटीन) हैं, जो स्थायी रूप से क्रोमैटिन से जुड़े होते हैं। इलेक्ट्रोफोरेटिक जेल में प्रोटीन अणुओं की गति की उच्च गति के कारण परिवार को यह नाम मिला। यह समूह अधिकांश गैर-हिस्टोन अंश पर कब्जा करता है और इसमें चार मुख्य प्रकार के एचजीएम प्रोटीन शामिल हैं: एचजीएम-1, एचजीएम-14, एचजीएम-17 और एचएमओ-2। वे संरचनात्मक और नियामक कार्य करते हैं।

गैर-हिस्टोन प्रोटीन में एंजाइम भी शामिल होते हैं जो प्रतिलेखन (मैसेंजर आरएनए संश्लेषण की प्रक्रिया), प्रतिकृति (डीएनए का दोगुना होना) और मरम्मत (आनुवंशिक अणु में क्षति का उन्मूलन) प्रदान करते हैं।

डीएनए संघनन का स्तर

क्रोमैटिन की संरचना की ख़ासियत ऐसी है कि यह एक मीटर से अधिक की कुल लंबाई वाले डीएनए स्ट्रैंड को लगभग 10 माइक्रोन के व्यास वाले नाभिक में फिट होने की अनुमति देता है। यह आनुवंशिक अणुओं की मल्टी-स्टेज पैकेजिंग प्रणाली के कारण संभव है। सामान्य संघनन योजना में पाँच स्तर शामिल हैं:

1. 10-11 एनएम के व्यास के साथ न्यूक्लियोसोमल धागा;
2. फाइब्रिल 25-30 एनएम;
3. लूप डोमेन (300 एनएम);
4. फाइबर 700 एनएम मोटा;
5. क्रोमोसोम (1200 एनएम)।

संगठन का यह रूप मूल डीएनए अणु की लंबाई को 10,000 गुना कम कर देता है।

11 एनएम व्यास वाला एक धागा डीएनए के लिंकर क्षेत्रों से जुड़े कई न्यूक्लियोसोम द्वारा बनता है। एक इलेक्ट्रॉन माइक्रोग्राफ में, ऐसी संरचना मछली पकड़ने की रेखा पर बंधे मोतियों जैसी होती है। न्यूक्लियोसोमल फिलामेंट एक सोलनॉइड की तरह कुंडलित होता है, जो 30 एनएम मोटा फाइब्रिल बनाता है। हिस्टोन H1 इसके निर्माण में शामिल है।

सोलनॉइड फ़ाइब्रिल लूप्स (दूसरे शब्दों में, डोमेन) में बदल जाता है, जो सहायक इंट्रान्यूक्लियर मैट्रिक्स पर तय होते हैं। प्रत्येक डोमेन में 30 से 100 हजार आधार जोड़े होते हैं। संघनन का यह स्तर इंटरफ़ेज़ क्रोमैटिन की विशेषता है।

700 एनएम की मोटाई वाली एक संरचना एक डोमेन फाइब्रिल के सर्पिलीकरण के दौरान बनती है और इसे क्रोमैटिड कहा जाता है। बदले में, दो क्रोमैटिड डीएनए संगठन के पांचवें स्तर का निर्माण करते हैं - 1400 एनएम के व्यास वाला एक गुणसूत्र, जो माइटोसिस या अर्धसूत्रीविभाजन के चरण में दिखाई देता है।

इस प्रकार, क्रोमैटिन और क्रोमोसोम आनुवंशिक सामग्री की पैकेजिंग के रूप हैं जो कोशिका के जीवन चक्र पर निर्भर करते हैं।

गुणसूत्रों

गुणसूत्र में एक दूसरे के समान दो बहन क्रोमैटिड होते हैं, जिनमें से प्रत्येक एक सुपरकोइल्ड डीएनए अणु द्वारा बनता है। आधे हिस्से एक विशेष तंतुमय शरीर से जुड़े होते हैं जिसे सेंट्रोमियर कहा जाता है। साथ ही, यह संरचना प्रत्येक क्रोमैटिड को भुजाओं में विभाजित करने वाला एक संकुचन है।

क्रोमैटिन के विपरीत, जो एक संरचनात्मक सामग्री है, एक गुणसूत्र एक अलग कार्यात्मक इकाई है जो न केवल संरचना और संरचना द्वारा विशेषता है, बल्कि एक अद्वितीय आनुवंशिक सेट के साथ-साथ आनुवंशिकता और परिवर्तनशीलता के तंत्र के कार्यान्वयन में एक निश्चित भूमिका भी निभाती है। जीवकोषीय स्तर।

यूक्रोमैटिन और हेटरोक्रोमैटिन

नाभिक में क्रोमैटिन दो रूपों में मौजूद होता है: कम कुंडलित (यूक्रोमैटिन) और अधिक सघन (हेटरोक्रोमैटिन)। पहला रूप डीएनए के ट्रांसक्रिप्शनल रूप से सक्रिय क्षेत्रों से मेल खाता है और इसलिए इतनी सघन रूप से संरचित नहीं है। हेटेरोक्रोमैटिन को वैकल्पिक में विभाजित किया गया है (यह कोशिका के जीवन चक्र के चरण और कुछ जीनों को महसूस करने की आवश्यकता के आधार पर सक्रिय रूप से घने निष्क्रिय रूप में बदल सकता है) और संवैधानिक (लगातार संकुचित)। माइटोटिक या अर्धसूत्रीविभाजन के दौरान, सभी क्रोमैटिन निष्क्रिय होते हैं।

कांस्टीट्यूशनल हेटरोक्रोमैटिन सेंट्रोमियर के पास और क्रोमोसोम के सिरों पर पाया जाता है। इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी के परिणाम बताते हैं कि ऐसे क्रोमैटिन न केवल कोशिका विभाजन के चरण में, बल्कि इंटरफ़ेज़ के दौरान भी उच्च स्तर के संघनन को बरकरार रखते हैं।

क्रोमेटिन की जैविक भूमिका

क्रोमैटिन का मुख्य कार्य बड़ी मात्रा में आनुवंशिक सामग्री को कसकर पैक करना है। हालाँकि, कोशिका के जीवन के लिए केवल नाभिक में डीएनए फिट करना ही पर्याप्त नहीं है। यह आवश्यक है कि ये अणु ठीक से "काम" करें, अर्थात वे डीएनए-आरएनए-प्रोटीन प्रणाली के माध्यम से उनमें मौजूद जानकारी को प्रसारित कर सकें। इसके अलावा, विभाजन के दौरान कोशिका को आनुवंशिक सामग्री वितरित करने की आवश्यकता होती है।

क्रोमैटिन की संरचना इन कार्यों को पूरी तरह से पूरा करती है। प्रोटीन भाग में सभी आवश्यक एंजाइम होते हैं, और संरचनात्मक विशेषताएं उन्हें डीएनए के कुछ वर्गों के साथ बातचीत करने की अनुमति देती हैं। इसलिए, क्रोमैटिन का दूसरा महत्वपूर्ण कार्य परमाणु जीनोम के कार्यान्वयन से जुड़ी सभी प्रक्रियाओं को प्रदान करना है।

गुणसूत्रों की रासायनिक संरचना

यूकेरियोटिक कोशिका गुणसूत्रों का भौतिक-रासायनिक संगठन

यूकेरियोटिक कोशिकाओं के गुणसूत्रों के रासायनिक संगठन के अध्ययन से पता चला है कि उनमें मुख्य रूप से डीएनए और प्रोटीन होते हैं जो न्यूक्लियोप्रोटीन कॉम्प्लेक्स बनाते हैं। क्रोमेटिन,इसका नाम बुनियादी रंगों से दागने की क्षमता के लिए रखा गया है।

जैसा कि कई अध्ययनों से साबित हुआ है (देखें § 3.2), डीएनए आनुवंशिकता और परिवर्तनशीलता के गुणों का एक भौतिक वाहक है और इसमें जैविक जानकारी शामिल है - एक कोशिका, एक जीव के विकास के लिए एक कार्यक्रम, एक विशेष कोड का उपयोग करके लिखा गया है। किसी प्रजाति के जीव की कोशिकाओं के नाभिक में डीएनए की मात्रा स्थिर होती है और उनकी प्लोइडी के समानुपाती होती है। शरीर की द्विगुणित दैहिक कोशिकाओं में यह युग्मकों की तुलना में दोगुना होता है। पॉलीप्लोइड कोशिकाओं में गुणसूत्र सेट की संख्या में वृद्धि के साथ-साथ उनमें डीएनए की मात्रा में आनुपातिक वृद्धि होती है।

प्रोटीन गुणसूत्रों के पदार्थ का एक महत्वपूर्ण हिस्सा बनाते हैं। वे इन संरचनाओं के द्रव्यमान का लगभग 65% हिस्सा बनाते हैं। सभी क्रोमोसोमल प्रोटीन को दो समूहों में विभाजित किया गया है: हिस्टोन और नॉनहिस्टोन प्रोटीन।

हिस्टोन्सपाँच भिन्नों द्वारा दर्शाया गया: HI, H2A, H2B, H3, H4। धनात्मक रूप से आवेशित बुनियादी प्रोटीन होने के कारण, वे डीएनए अणुओं से काफी मजबूती से जुड़े होते हैं, जो इसमें मौजूद जैविक जानकारी को पढ़ने से रोकता है। यह उनकी नियामक भूमिका है. इसके अलावा, ये प्रोटीन एक संरचनात्मक कार्य करते हैं, जो गुणसूत्रों में डीएनए का स्थानिक संगठन प्रदान करते हैं (धारा 3.5.2.2 देखें)।

भिन्नों की संख्या नॉनहिस्टोनप्रोटीन 100 से अधिक है। इनमें आरएनए के संश्लेषण और प्रसंस्करण, पुनर्विकास और डीएनए की मरम्मत के लिए एंजाइम शामिल हैं। गुणसूत्रों के अम्लीय प्रोटीन भी संरचनात्मक और नियामक भूमिका निभाते हैं। डीएनए और प्रोटीन के अलावा, आरएनए, लिपिड, पॉलीसेकेराइड और धातु आयन भी गुणसूत्रों में पाए जाते हैं।

गुणसूत्र आरएनएआंशिक रूप से प्रतिलेखन उत्पादों द्वारा दर्शाया गया है जिन्होंने अभी तक संश्लेषण की साइट नहीं छोड़ी है। कुछ अंशों का नियामक कार्य होता है।

गुणसूत्रों के घटकों की नियामक भूमिका डीएनए अणु से जानकारी को लिखने से "रोकना" या "अनुमति" देना है।

डीएनए का द्रव्यमान अनुपात: हिस्टोन: नॉनहिस्टोन प्रोटीन: आरएनए: लिपिड 1:1:(0.2-0.5):(0.1-0.15):(0.01-0.03) के बराबर हैं। अन्य घटक कम मात्रा में पाए जाते हैं।

कई कोशिका पीढ़ियों में निरंतरता बनाए रखते हुए, क्रोमैटिन कोशिका चक्र की अवधि और चरण के आधार पर अपना संगठन बदलता है। प्रकाश माइक्रोस्कोपी के साथ इंटरफ़ेज़ में, इसे नाभिक के न्यूक्लियोप्लाज्म में बिखरे हुए गुच्छों के रूप में पाया जाता है। कोशिका के माइटोसिस में संक्रमण के दौरान, विशेष रूप से मेटाफ़ेज़ में, क्रोमैटिन अच्छी तरह से प्रतिष्ठित व्यक्तिगत तीव्रता से दाग वाले शरीर का रूप लेता है - गुणसूत्र.

क्रोमैटिन अस्तित्व के इंटरफ़ेज़ और मेटाफ़ेज़ रूपों को पारस्परिक संक्रमणों द्वारा माइटोटिक चक्र में जुड़े इसके संरचनात्मक संगठन के दो ध्रुवीय वेरिएंट के रूप में माना जाता है। यह मूल्यांकन इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी डेटा द्वारा समर्थित है कि इंटरफ़ेज़ और मेटाफ़ेज़ दोनों रूप एक ही प्राथमिक फिलामेंटस संरचना पर आधारित हैं। इलेक्ट्रॉन सूक्ष्म और भौतिक रासायनिक अध्ययन की प्रक्रिया में, इंटरफ़ेज़ क्रोमैटिन और मेटाफ़ेज़ क्रोमोसोम की संरचना में 3.0-5.0, 10, 20-30 एनएम के व्यास वाले फिलामेंट्स (फाइब्रिल्स) का पता लगाया गया था। यह याद रखना उपयोगी है कि डीएनए डबल हेलिक्स का व्यास लगभग 2 एनएम है, इंटरफ़ेज़ क्रोमैटिन की फिलामेंटस संरचना का व्यास 100-200 एनएम है, और मेटाफ़ेज़ क्रोमोसोम की बहन क्रोमैटिड्स में से एक का व्यास है 500-600 एनएम.

सबसे आम दृष्टिकोण यह है कि क्रोमेटिन (गुणसूत्र) एक सर्पिल धागा है। इसी समय, क्रोमैटिन के स्पाइरलाइज़ेशन (कॉम्पैक्टाइज़ेशन) के कई स्तर प्रतिष्ठित हैं (तालिका 3.2)।

तालिका 3.2. क्रोमैटिन संघनन का क्रमिक स्तर

चावल। 3.46. क्रोमैटिन का न्यूक्लियोसोमल संगठन।

ए -क्रोमैटिन का विसंघनित रूप;

बी -यूकेरियोटिक क्रोमैटिन का इलेक्ट्रॉन माइक्रोग्राफ:

ए -डीएनए अणु प्रोटीन कोर के चारों ओर घाव है;

बी -क्रोमैटिन लिंकर डीएनए से जुड़े न्यूक्लियोसोम से बना होता है

न्यूक्लियोसोम धागा.क्रोमैटिन संगठन का यह स्तर चार प्रकार के न्यूक्लियोसोमल हिस्टोन द्वारा प्रदान किया जाता है: H2A, H2B, H3, H4। वे पक के आकार के प्रोटीन पिंड बनाते हैं - कुत्ते की भौंक,आठ अणुओं से मिलकर बना है (प्रत्येक प्रकार के हिस्टोन के दो अणु) (चित्र 3.46)।

डीएनए अणु प्रोटीन कोर से पूरा होता है, जो उनके चारों ओर सर्पिल रूप से घूमता है। इस मामले में, 146 बेस जोड़े (बीपी) से युक्त एक डीएनए खंड प्रत्येक कोर के संपर्क में है। प्रोटीन पिंडों के संपर्क से मुक्त डीएनए खंड कहलाते हैं बाँधनेया लिंकर.इनमें 15 से 100 बीपी तक शामिल हैं। (औसत 60 बीपी) सेल प्रकार पर निर्भर करता है।

लगभग 200 बीपी लंबा डीएनए अणु का एक खंड। प्रोटीन कोर के साथ मिलकर है न्यूक्लियोसोम.इस संगठन के लिए धन्यवाद, क्रोमैटिन की संरचना एक धागे पर आधारित है, जो दोहराई जाने वाली इकाइयों की एक श्रृंखला है - न्यूक्लियोसोम (चित्र 3.46, बी). इस संबंध में, मानव जीनोम, जिसमें 3 × 10 9 बीपी शामिल है, को 1.5 × 10 7 न्यूक्लियोसोम में पैक किए गए डीएनए डबल हेलिक्स द्वारा दर्शाया गया है।

न्यूक्लियोसोमल धागे के साथ, मोतियों की एक श्रृंखला के समान, डीएनए के क्षेत्र होते हैं जो प्रोटीन निकायों से मुक्त होते हैं। कई हजार बेस जोड़े के अंतराल पर स्थित ये क्षेत्र क्रोमैटिन की आगे की पैकेजिंग में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं, क्योंकि इनमें न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम होते हैं जो विशेष रूप से विभिन्न गैर-हिस्टोन प्रोटीन द्वारा पहचाने जाते हैं।

क्रोमैटिन के न्यूक्लियोसोमल संगठन के परिणामस्वरूप, 2 एनएम के व्यास के साथ डीएनए का डबल हेलिक्स 10-11 एनएम का व्यास प्राप्त करता है।

क्रोमेटिन तंतु.न्यूक्लियोसोमल स्ट्रैंड का आगे का संघनन HI पिस्टन द्वारा प्रदान किया जाता है, जो लिंकर डीएनए और दो आसन्न प्रोटीन निकायों से जुड़कर उन्हें एक दूसरे के करीब लाता है। नतीजतन, एक अधिक कॉम्पैक्ट संरचना बनती है, निर्मित होती है, संभवतः, एक सोलनॉइड की तरह। इसे क्रोमैटिन फ़ाइब्रिल भी कहा जाता है प्राथमिक,इसका व्यास 20-30 एनएम है (चित्र 3.47)।

इंटरफ़ेज़ क्रोमोनिमा।आनुवंशिक सामग्री के संरचनात्मक संगठन का अगला स्तर क्रोमैटिन फ़ाइब्रिल के लूपों में मुड़ने के कारण होता है। जाहिरा तौर पर, गैर-हिस्टोन प्रोटीन उनके गठन में शामिल होते हैं, जो कई हजार बेस जोड़े द्वारा एक दूसरे से अलग किए गए एक्स्ट्रान्यूक्लियोसोमल डीएनए के विशिष्ट न्यूक्लियोटाइड अनुक्रमों को पहचानने में सक्षम होते हैं। ये प्रोटीन उनके बीच स्थित क्रोमैटिन फाइब्रिल के टुकड़ों से लूप बनाकर संकेतित क्षेत्रों को एक साथ लाते हैं (चित्र 3.48)। एक लूप के अनुरूप डीएनए के अनुभाग में 20,000 से 80,000 बीपी तक होता है। शायद प्रत्येक लूप जीनोम की एक कार्यात्मक इकाई है। ऐसी पैकिंग के परिणामस्वरूप, 20-30 एनएम व्यास वाला एक क्रोमेटिन फाइब्रिल 100-200 एनएम व्यास वाली संरचना में परिवर्तित हो जाता है, जिसे कहा जाता है इंटरफ़ेज़ क्रोमोनिमा।

इंटरफ़ेज़ क्रोमोनिमा के अलग-अलग क्षेत्र आगे संघनन से गुजरते हैं, बनते हैं संरचनात्मक ब्लॉक,एक ही संगठन के साथ आसन्न लूपों को एकजुट करना (चित्र 3.49)। वे क्रोमैटिन की गांठों के रूप में इंटरफ़ेज़ न्यूक्लियस में पाए जाते हैं। यह संभव है कि ऐसे संरचनात्मक ब्लॉकों का अस्तित्व मेटाफ़ेज़ गुणसूत्रों में कुछ रंगों के असमान वितरण के पैटर्न को निर्धारित करता है, जिसका उपयोग साइटोजेनेटिक अध्ययन में किया जाता है (अनुभाग 3.5.2.3 और 6.4.3.6 देखें)।

इंटरफ़ेज़ गुणसूत्रों के विभिन्न भागों के संघनन की असमान डिग्री का अत्यधिक कार्यात्मक महत्व है। क्रोमैटिन की स्थिति के आधार पर, वहाँ हैं यूक्रोमैटिकगुणसूत्रों के अनुभाग जो गैर-विभाजित कोशिकाओं में कम सघनता से भरे होते हैं और संभावित रूप से प्रतिलेखित होते हैं, और हेटरोक्रोमैटिकसघन संगठन और आनुवंशिक जड़ता की विशेषता वाले क्षेत्र। उनकी सीमा के भीतर, जैविक जानकारी का प्रतिलेखन नहीं होता है।

संवैधानिक (संरचनात्मक) और ऐच्छिक हेटरोक्रोमैटिन हैं।

विधानहेटरोक्रोमैटिन सभी गुणसूत्रों के पेरीसेंट्रोमेरिक और टेलोमेरिक क्षेत्रों के साथ-साथ व्यक्तिगत गुणसूत्रों के कुछ आंतरिक टुकड़ों में पाया जाता है (चित्र 3.50)। इसका निर्माण केवल अप्रतिलेखित डीएनए से होता है। संभवतः, इसकी भूमिका नाभिक की समग्र संरचना को बनाए रखना, क्रोमैटिन को परमाणु आवरण से जोड़ना, अर्धसूत्रीविभाजन के दौरान समजात गुणसूत्रों की पारस्परिक पहचान, पड़ोसी संरचनात्मक जीनों को अलग करना और उनकी गतिविधि के नियमन में भागीदारी है।

चावल। 3.49. क्रोमैटिन के संगठन में संरचनात्मक ब्लॉक।

ए -क्रोमेटिन की लूपयुक्त संरचना;

बी -क्रोमेटिन लूप्स का और अधिक संघनन;

में -इंटरफ़ेज़ क्रोमोसोम के अंतिम रूप के गठन के साथ समान संरचना वाले लूपों को ब्लॉकों में जोड़ना

चावल। 3.50. मानव मेटाफ़ेज़ गुणसूत्रों में संवैधानिक हेटरोक्रोमैटिन

एक उदाहरण वैकल्पिकहेटरोक्रोमैटिन सेक्स क्रोमैटिन के एक शरीर के रूप में कार्य करता है, जो आम तौर पर दो एक्स गुणसूत्रों में से एक के होमोगैमेटिक सेक्स (मनुष्यों में, महिला सेक्स होमोगैमेटिक है) के जीवों की कोशिकाओं में बनता है। इस गुणसूत्र पर जीन प्रतिलेखित नहीं होते हैं। अन्य गुणसूत्रों की आनुवंशिक सामग्री की कीमत पर ऐच्छिक हेटरोक्रोमैटिन का निर्माण कोशिका विभेदन की प्रक्रिया के साथ होता है और जीन के सक्रिय कार्य समूहों को बंद करने के लिए एक तंत्र के रूप में कार्य करता है जिनके प्रतिलेखन को किसी दिए गए विशेषज्ञता की कोशिकाओं में आवश्यक नहीं है। इस संबंध में, हिस्टोलॉजिकल तैयारी पर विभिन्न ऊतकों और अंगों से कोशिका नाभिक के क्रोमैटिन का पैटर्न भिन्न होता है। एक उदाहरण परिपक्व एवियन एरिथ्रोसाइट्स के नाभिक में क्रोमैटिन हेटरोक्रोमैटाइजेशन है।

क्रोमैटिन के संरचनात्मक संगठन के सूचीबद्ध स्तर एक गैर-विभाजित कोशिका में पाए जाते हैं, जब गुणसूत्र अभी तक प्रकाश माइक्रोस्कोप में अलग संरचनाओं के रूप में दिखाई देने के लिए पर्याप्त रूप से संकुचित नहीं होते हैं। उच्च पैकिंग घनत्व वाले उनके केवल कुछ क्षेत्र क्रोमेटिन क्लंप के रूप में नाभिक में पाए जाते हैं (चित्र 3.51)।

चावल। 3.51. इंटरफ़ेज़ नाभिक में हेटेरोक्रोमैटिन

न्यूक्लियोलस और परमाणु झिल्ली के चारों ओर हेटरोक्रोमैटिन के कॉम्पैक्ट पैच जमा हो गए

मेटाफ़ेज़ गुणसूत्र।इंटरफेज़ से माइटोसिस में कोशिका का प्रवेश क्रोमेटिन के सुपरकॉम्पैक्टाइजेशन के साथ होता है। व्यक्तिगत गुणसूत्र स्पष्ट रूप से भिन्न हो जाते हैं। यह प्रक्रिया प्रोफ़ेज़ में शुरू होती है, माइटोसिस और एनाफ़ेज़ के मेटाफ़ेज़ में अपनी अधिकतम अभिव्यक्ति तक पहुंचती है (धारा 2.4.2 देखें)। माइटोसिस के टेलोफ़ेज़ में, गुणसूत्र पदार्थ का विघटन होता है, जो इंटरफ़ेज़ क्रोमैटिन की संरचना प्राप्त करता है। वर्णित माइटोटिक सुपरकॉम्पैक्टाइजेशन माइटोसिस के एनाफेज में माइटोटिक स्पिंडल के ध्रुवों पर गुणसूत्रों के वितरण की सुविधा प्रदान करता है। कोशिका के माइटोटिक चक्र की विभिन्न अवधियों में क्रोमैटिन संघनन की डिग्री का अनुमान तालिका 1 में दिए गए आंकड़ों से लगाया जा सकता है। 3.2.

क्रोमेटिनपदार्थों का एक जटिल मिश्रण है जिससे यूकेरियोटिक गुणसूत्रों का निर्माण होता है। क्रोमेटिन के मुख्य घटक डीएनए और क्रोमोसोमल प्रोटीन हैं, जिनमें हिस्टोन और गैर-हिस्टोन प्रोटीन शामिल हैं, जो अंतरिक्ष में उच्च क्रम वाली संरचनाएं बनाते हैं। क्रोमैटिन में डीएनए और प्रोटीन का अनुपात ~1:1 है, और क्रोमैटिन प्रोटीन का बड़ा हिस्सा हिस्टोन द्वारा दर्शाया जाता है। शब्द "X" का प्रयोग 1880 में डब्ल्यू. फ्लेमिंग द्वारा विशेष रंगों से सना हुआ इंट्रान्यूक्लियर संरचनाओं का वर्णन करने के लिए किया गया था।

क्रोमेटिन- कोशिका केन्द्रक का मुख्य घटक; पृथक इंटरफ़ेज़ नाभिक और पृथक माइटोटिक गुणसूत्रों से इसे प्राप्त करना काफी आसान है। ऐसा करने के लिए, कम आयनिक शक्ति वाले जलीय घोल या बस विआयनीकृत पानी के साथ निष्कर्षण के दौरान घुली हुई अवस्था में जाने की इसकी संपत्ति का उपयोग करें।

विभिन्न वस्तुओं से प्राप्त क्रोमेटिन अंशों में घटकों का एक समान सेट होता है। यह पाया गया कि, कुल रासायनिक संरचना के संदर्भ में, इंटरफ़ेज़ नाभिक से क्रोमैटिन माइटोटिक गुणसूत्रों से क्रोमैटिन से थोड़ा भिन्न होता है। क्रोमैटिन के मुख्य घटक डीएनए और प्रोटीन हैं, जिनमें से अधिकांश हिस्टोन और गैर-हिस्टोन प्रोटीन हैं।

स्लाइड 3.क्रोमैटिन दो प्रकार के होते हैं: हेटरोक्रोमैटिन और यूक्रोमैटिन। पहला इंटरफ़ेज़ के दौरान संघनित गुणसूत्रों के वर्गों से मेल खाता है, यह कार्यात्मक रूप से निष्क्रिय है। यह क्रोमैटिन अच्छी तरह दाग देता है; यह वह क्रोमैटिन है जिसे हिस्टोलॉजिकल तैयारी पर देखा जा सकता है। हेटेरोक्रोमैटिन को संरचनात्मक (ये गुणसूत्रों के खंड हैं जो लगातार संघनित होते हैं) और ऐच्छिक (यह विघटित हो सकता है और यूक्रोमैटिन में बदल सकता है) में विभाजित किया गया है। यूक्रोमैटिन गुणसूत्रों के इंटरफ़ेज़ क्षेत्रों में डीकंडेंसेशन से मेल खाता है। यह एक कार्यशील, कार्यात्मक रूप से सक्रिय क्रोमैटिन है। इस पर दाग नहीं पड़ता, यह हिस्टोलॉजिकल तैयारी पर दिखाई नहीं देता। माइटोसिस के दौरान, सभी यूक्रोमैटिन संघनित होते हैं और गुणसूत्रों में शामिल हो जाते हैं।

औसतन, लगभग 40% क्रोमैटिन डीएनए है और लगभग 60% प्रोटीन है, जिनमें से विशिष्ट परमाणु हिस्टोन प्रोटीन सभी प्रोटीनों का 40 से 80% बनाते हैं जो पृथक क्रोमैटिन बनाते हैं। इसके अलावा, क्रोमैटिन अंशों की संरचना में झिल्ली घटक, आरएनए, कार्बोहाइड्रेट, लिपिड, ग्लाइकोप्रोटीन शामिल हैं। क्रोमैटिन की संरचना में इन छोटे घटकों को कैसे शामिल किया जाता है, इसका प्रश्न अभी तक हल नहीं हुआ है। इस प्रकार, आरएनए एक प्रतिलेखित आरएनए हो सकता है जिसने अभी तक डीएनए टेम्पलेट के साथ अपना संबंध नहीं खोया है। अन्य छोटे घटक परमाणु आवरण के सह-अवक्षेपित टुकड़ों के पदार्थों का उल्लेख कर सकते हैं।

प्रोटीन प्रत्येक जीवित जीव में मौजूद जैविक पॉलिमर का एक वर्ग है। प्रोटीन की भागीदारी से, शरीर की महत्वपूर्ण गतिविधि सुनिश्चित करने वाली मुख्य प्रक्रियाएं होती हैं: श्वसन, पाचन, मांसपेशी संकुचन, तंत्रिका आवेगों का संचरण।

प्रोटीन पॉलिमर हैं, और अमीनो एसिड उनकी मोनोमर इकाइयाँ हैं।

अमीनो अम्ल - ये कार्बनिक यौगिक हैं जिनमें (नाम के अनुसार) एक अमीनो समूह NH2 और एक कार्बनिक अम्ल होता है, अर्थात। कार्बोक्सिल, COOH समूह।

एक प्रोटीन अणु अमीनो एसिड के अनुक्रमिक कनेक्शन के परिणामस्वरूप बनता है, जबकि एक एसिड का कार्बोक्सिल समूह पड़ोसी अणु के अमीनो समूह के साथ बातचीत करता है, जिसके परिणामस्वरूप एक पेप्टाइड बंधन बनता है - सीओ-एनएच- और एक पानी अणु मुक्त हो जाता है. स्लाइड 9

प्रोटीन अणुओं में 50 से 1500 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं। एक प्रोटीन की वैयक्तिकता अमीनो एसिड के सेट से निर्धारित होती है जो बहुलक श्रृंखला बनाते हैं और, कोई कम महत्वपूर्ण नहीं, श्रृंखला के साथ उनके प्रत्यावर्तन के क्रम से। उदाहरण के लिए, इंसुलिन अणु में 51 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं।

हिस्टोन की रासायनिक संरचना. भौतिक गुणों की विशेषताएं और डीएनए के साथ अंतःक्रिया

हिस्टोन्स- सकारात्मक रूप से चार्ज किए गए अमीनो एसिड (लाइसिन और आर्जिनिन) के बहुत बड़े अनुपात के साथ अपेक्षाकृत छोटे प्रोटीन; सकारात्मक चार्ज हिस्टोन को उसके न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम की परवाह किए बिना डीएनए (जो अत्यधिक नकारात्मक चार्ज होता है) से कसकर बांधने में मदद करता है। यूकेरियोटिक कोशिकाओं के परमाणु डीएनए के साथ प्रोटीन के दोनों वर्गों के परिसर को क्रोमैटिन कहा जाता है। हिस्टोन यूकेरियोट्स की एक अनूठी विशेषता है और प्रति कोशिका बड़ी संख्या में मौजूद होते हैं (प्रति कोशिका प्रत्येक प्रकार के लगभग 60 मिलियन अणु)। हिस्टोन प्रकार दो मुख्य समूहों में आते हैं, न्यूक्लियोसोमल हिस्टोन और एच1 हिस्टोन, जो अत्यधिक संरक्षित बुनियादी प्रोटीन का एक परिवार बनाते हैं, जिसमें पांच बड़े वर्ग होते हैं - एच1 और एच2ए, एच2बी, एच3 और एच4। H1 हिस्टोन बड़े होते हैं (लगभग 220 अमीनो एसिड) और विकास के दौरान कम संरक्षित पाए गए हैं। हिस्टोन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं का आकार 220 (H1) से 102 (H4) अमीनो एसिड अवशेषों तक होता है। हिस्टोन H1 Lys अवशेषों में अत्यधिक समृद्ध है, हिस्टोन H2A और H2B में Lys की एक मध्यम सामग्री होती है, H3 और H4 हिस्टोन की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला Arg में समृद्ध होती है। प्रत्येक हिस्टोन वर्ग के भीतर (H4 के अपवाद के साथ), अमीनो एसिड अनुक्रमों के आधार पर इन प्रोटीनों के कई उपप्रकारों को प्रतिष्ठित किया जाता है। यह बहुलता विशेष रूप से स्तनधारी H1 वर्ग के हिस्टोन की विशेषता है। इस मामले में, सात उपप्रकार प्रतिष्ठित हैं, जिन्हें H1.1-H1.5, H1o और H1t नाम दिया गया है। हिस्टोन्स H3 और H4 सबसे अधिक संरक्षित प्रोटीन में से हैं। यह विकासवादी रूढ़िवाद बताता है कि उनके लगभग सभी अमीनो एसिड इन हिस्टोन के कार्य के लिए महत्वपूर्ण हैं। इन हिस्टोन के एन-टर्मिनस को व्यक्तिगत लाइसिन अवशेषों के एसिटिलीकरण द्वारा कोशिका में उलटा रूप से संशोधित किया जा सकता है, जो लाइसिन के सकारात्मक चार्ज को हटा देता है।

केन्द्रक हिस्टोन पूँछ का क्षेत्र है।

ए स्ट्रिंग पर मोती

बातचीत की छोटी सीमा

लिंकर हिस्टोन

30 एनएम पर फाइबर

क्रोमोनिमा फाइबर

लंबी दूरी की फाइबर इंटरैक्शन

न्यूक्लियोसोम क्रोमैटिन हिस्टोन

डीएनए फोल्डिंग में हिस्टोन की भूमिका निम्नलिखित कारणों से महत्वपूर्ण है:

• 1) यदि गुणसूत्र केवल फैला हुआ डीएनए होते, तो यह कल्पना करना कठिन है कि वे उलझे या टूटे बिना कैसे प्रतिकृति बना सकते हैं और बेटी कोशिकाओं में अलग हो सकते हैं।
• 2) विस्तारित अवस्था में, प्रत्येक मानव गुणसूत्र का डीएनए डबल हेलिक्स कोशिका नाभिक को हजारों बार पार करेगा; इस प्रकार, हिस्टोन एक बहुत लंबे डीएनए अणु को कई माइक्रोमीटर व्यास वाले एक नाभिक में व्यवस्थित तरीके से पैकेज करता है;
• 3) सभी डीएनए एक ही तरह से मुड़े हुए नहीं होते हैं, और क्रोमैटिन में जीनोम के एक क्षेत्र की पैकेजिंग की प्रकृति संभवतः इस क्षेत्र में निहित जीन की गतिविधि को प्रभावित करती है।

क्रोमैटिन में, डीएनए एक न्यूक्लियोसोम से दूसरे न्यूक्लियोसोम तक निरंतर डबल स्ट्रैंड के रूप में फैलता है। प्रत्येक न्यूक्लियोसोम को लिंकर डीएनए के एक खंड द्वारा अगले से अलग किया जाता है, जिसका आकार 0 से 80 बीपी तक भिन्न होता है। औसतन, दोहराव वाले न्यूक्लियोसोम में लगभग 200 न्यूक्लियोटाइड जोड़े का न्यूक्लियोटाइड अंतराल होता है। इलेक्ट्रॉन माइक्रोग्राफ में, कुंडलित डीएनए और लिंकर डीएनए के साथ हिस्टोन ऑक्टेमर का यह विकल्प क्रोमेटिन को "एक स्ट्रिंग पर मोती" की उपस्थिति देता है (प्रसंस्करण के बाद जो उच्च-क्रम पैकेजिंग को खोलता है)।

मेथिलिकरणहिस्टोन का सहसंयोजक संशोधन किसी अन्य की तुलना में अधिक जटिल कैसे है, क्योंकि यह लाइसिन और आर्जिनिन दोनों पर हो सकता है। इसके अलावा, समूह 1 में किसी भी अन्य संशोधन के विपरीत, मिथाइलेशन के परिणाम ट्रांसक्रिप्शनल अभिव्यक्ति के संबंध में या तो सकारात्मक या नकारात्मक हो सकते हैं, जो हिस्टोन में अवशेषों की स्थिति पर निर्भर करता है (तालिका 10.1)। जटिलता का एक अन्य स्तर इस तथ्य से आता है कि प्रत्येक अवशेष के लिए कई मिथाइलेटेड अवस्थाएँ हो सकती हैं। लाइसिन मोनो - (me1), di - (me2) या ट्राई - (me3) मिथाइलेटेड हो सकते हैं, जबकि आर्जिनिन मोनो - (me1) या di - (me2) मिथाइलेटेड हो सकते हैं।

फास्फारिलीकरणआरटीएम सबसे अच्छी तरह से जाना जाता है क्योंकि यह लंबे समय से समझा जाता है कि किनेसेस कोशिका की सतह से साइटोप्लाज्म और नाभिक में सिग्नल ट्रांसडक्शन को नियंत्रित करता है, जिससे जीन अभिव्यक्ति में परिवर्तन होता है। हिस्टोन फ़ॉस्फ़ोराइलेटेड होने वाले पहले प्रोटीनों में से थे। 1991 तक, यह पता चला कि जब कोशिकाओं को प्रसार के लिए उत्तेजित किया जाता था, तो तथाकथित "तत्काल-प्रारंभिक" जीन प्रेरित होते थे, और वे ट्रांसक्रिप्शनल रूप से सक्रिय हो जाते थे और कोशिका चक्र को उत्तेजित करने के लिए कार्य करते थे। यह बढ़ी हुई जीन अभिव्यक्ति H3 हिस्टोन फॉस्फोराइलेशन (महादेवन एट अल., 1991) से संबंधित है। H3 हिस्टोन सेरीन 10 (H3S10) को यीस्ट से मनुष्यों में प्रतिलेखन के लिए एक महत्वपूर्ण फॉस्फोराइलेशन साइट के रूप में दिखाया गया है और ड्रोसोफिला (नोवाक और कोर्सेस, 2004) में विशेष रूप से महत्वपूर्ण प्रतीत होता है।

सर्वव्यापकतायूबिकिटिन अणुओं की एक "श्रृंखला" को प्रोटीन से जोड़ने की प्रक्रिया (यूबिकिटिन देखें)। यू में सब्सट्रेट में लाइसिन के पार्श्व अवशेषों के साथ यूबिकिटिन के सी-टर्मिनस का एक कनेक्शन है। पॉलीयूबिकिटिन श्रृंखला को एक कड़ाई से परिभाषित क्षण पर लटका दिया जाता है और यह एक संकेत है जो दर्शाता है कि यह प्रोटीन गिरावट के अधीन है।

हिस्टोन एसिटिलेशन ट्रांसक्रिप्शनल सक्रियण के दौरान क्रोमैटिन संरचना को संशोधित करने में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है, जिससे ट्रांसक्रिप्शनल मशीनरी तक क्रोमैटिन की पहुंच बढ़ जाती है। ऐसा माना जाता है कि एसिटिलेटेड हिस्टोन डीएनए से कम मजबूती से बंधे होते हैं और इसलिए ट्रांसक्रिप्शन मशीन के लिए क्रोमैटिन पैकिंग के प्रतिरोध को दूर करना आसान होता है। विशेष रूप से, एसिटिलीकरण डीएनए पर उनके पहचान तत्वों तक प्रतिलेखन कारकों की पहुंच और बंधन की सुविधा प्रदान कर सकता है। हिस्टोन एसिटिलीकरण और डीएसिटिलेशन की प्रक्रिया को अंजाम देने वाले एंजाइमों की अब पहचान की जा चुकी है, और हम शायद जल्द ही इस बारे में और जानेंगे कि यह ट्रांसक्रिप्शनल सक्रियण से कैसे संबंधित है।

यह ज्ञात है कि एसिटिलेटेड हिस्टोन ट्रांसक्रिप्शनल रूप से सक्रिय क्रोमैटिन का संकेत हैं।

हिस्टोन सबसे अधिक जैव रासायनिक अध्ययन किए गए प्रोटीन हैं।

न्यूक्लियोसोम का संगठन

न्यूक्लियोसोम क्रोमैटिन पैकेजिंग की मूल इकाई है। इसमें आठ न्यूक्लियोसोम हिस्टोन (हिस्टोन ऑक्टेमर) के एक विशिष्ट परिसर के चारों ओर लिपटा हुआ एक डीएनए डबल हेलिक्स होता है। न्यूक्लियोसोम एक डिस्क के आकार का कण है जिसका व्यास लगभग 11 एनएम है, जिसमें प्रत्येक न्यूक्लियोसोमल हिस्टोन (H2A, H2B, H3, H4) की दो प्रतियां होती हैं। हिस्टोन ऑक्टेमर एक प्रोटीन कोर बनाता है जिसके चारों ओर डबल-स्ट्रैंडेड डीएनए (प्रति हिस्टोन ऑक्टेमर डीएनए के 146 न्यूक्लियोटाइड जोड़े) होता है।

फ़ाइब्रिल्स बनाने वाले न्यूक्लियोसोम एक दूसरे से 10-20 एनएम की दूरी पर डीएनए अणु के साथ कमोबेश समान रूप से स्थित होते हैं।

न्यूक्लियोसोम की संरचना पर डेटा न्यूक्लियोसोम क्रिस्टल के निम्न और उच्च-रिज़ॉल्यूशन वाले एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण, प्रोटीन-डीएनए इंटरमॉलिक्युलर क्रॉसलिंक और न्यूक्लियोसोम या हाइड्रॉक्सिल रेडिकल का उपयोग करके न्यूक्लियोसोम में डीएनए दरार का उपयोग करके प्राप्त किया गया था। ए. क्लुग ने न्यूक्लियोसोम का एक मॉडल बनाया, जिसके अनुसार डीएनए (146 बीपी) बी-फॉर्म (10 बीपी के चरण के साथ दाएं हाथ का हेलिक्स) में एक हिस्टोन ऑक्टेमर पर घाव होता है, जिसके मध्य भाग में हिस्टोन होता है H3 और H4 स्थित हैं, और परिधि पर - H2a और H2b हैं। ऐसी न्यूक्लियोसोमल डिस्क का व्यास 11 एनएम है और इसकी मोटाई 5.5 एनएम है। हिस्टोन ऑक्टेमर और उसके चारों ओर डीएनए घाव से बनी संरचना को न्यूक्लियोसोमल कोर कण कहा जाता है। कोर कण लिंकर डीएनए खंडों द्वारा एक दूसरे से अलग होते हैं। पशु न्यूक्लियोसोम में शामिल डीएनए खंड की कुल लंबाई 200 (+/-15) बीपी है।

हिस्टोन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं में कई प्रकार के संरचनात्मक डोमेन होते हैं। केंद्रीय गोलाकार डोमेन और बुनियादी अमीनो एसिड से समृद्ध लचीले उभरे हुए एन- और सी-टर्मिनल क्षेत्रों को आर्म्स (बांह) कहा जाता है। कोर कण के भीतर हिस्टोन-हिस्टोन इंटरैक्शन में शामिल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के सी-टर्मिनल डोमेन मुख्य रूप से एक विस्तारित केंद्रीय हेलिकल क्षेत्र के साथ अल्फा हेलिक्स के रूप में होते हैं, जिसके साथ दोनों तरफ एक छोटा हेलिक्स रखा जाता है। कोशिका चक्र के दौरान या कोशिका विभेदन के दौरान होने वाले प्रतिवर्ती पोस्ट-ट्रांसलेशनल हिस्टोन संशोधनों की सभी ज्ञात साइटें उनके पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के लचीले बैकबोन डोमेन में स्थित हैं (तालिका I.2)। साथ ही, H3 और H4 हिस्टोन की एन-टर्मिनल भुजाएं अणुओं के सबसे संरक्षित क्षेत्र हैं, और समग्र रूप से हिस्टोन सबसे अधिक विकसित रूप से संरक्षित प्रोटीन में से हैं। यीस्ट एस सेरेविसिया के आनुवंशिक अध्ययन का उपयोग करते हुए, यह पाया गया कि हिस्टोन जीन के एन-टर्मिनल भागों में छोटे विलोपन और बिंदु उत्परिवर्तन के साथ यीस्ट कोशिकाओं के फेनोटाइप में गहरा और विविध परिवर्तन होते हैं, जो अखंडता के महत्व को इंगित करता है। यूकेरियोटिक जीन के समुचित कार्य को सुनिश्चित करने में हिस्टोन अणु। समाधान में, हिस्टोन H3 और H4 स्थिर टेट्रामर्स (H3) 2 (H4) 2 के रूप में मौजूद हो सकते हैं, जबकि हिस्टोन H2A और H2B स्थिर डिमर के रूप में मौजूद हो सकते हैं। देशी क्रोमेटिन युक्त समाधानों में आयनिक शक्ति में क्रमिक वृद्धि से पहले H2A/H2B डिमर और फिर H3/H4 टेट्रामर्स निकलते हैं।

क्रिस्टल में न्यूक्लियोसोम की बारीक संरचना का शोधन के. लुगर एट अल द्वारा किया गया था। (1997) उच्च रिज़ॉल्यूशन एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण का उपयोग करते हुए। यह पाया गया कि ऑक्टेमर में प्रत्येक हिस्टोन हेटेरोडिमर की उत्तल सतह 27-28 बीपी लंबे डीएनए खंडों से लिपटी हुई है, जो एक दूसरे के सापेक्ष 140 डिग्री के कोण पर स्थित हैं, जो 4 बीपी लंबे लिंकर क्षेत्रों द्वारा अलग किए गए हैं।

डीएनए संघनन के स्तर: न्यूक्लियोसोम, फाइब्रिल, लूप, माइटोटिक क्रोमोसोम

डीएनए संघनन का पहला स्तर न्यूक्लियोसोम है। यदि क्रोमैटिन को न्यूक्लीज की क्रिया के अधीन किया जाता है, तो यह और डीएनए नियमित रूप से दोहराई जाने वाली संरचनाओं में क्षय से गुजरते हैं। न्यूक्लीज उपचार के बाद, कणों का एक अंश 11S की अवसादन दर के साथ सेंट्रीफ्यूजेशन द्वारा क्रोमैटिन से अलग किया जाता है। 11S कणों में लगभग 200 बेस जोड़े डीएनए और आठ हिस्टोन होते हैं। ऐसे जटिल न्यूक्लियोप्रोटीन कण को ​​न्यूक्लियोसोम्स कहा जाता है। इसमें हिस्टोन एक प्रोटीन कोर बनाते हैं, जिसकी सतह पर डीएनए स्थित होता है। डीएनए एक ऐसी साइट बनाता है जो कोर प्रोटीन से जुड़ा नहीं है - एक लिंकर, जो दो आसन्न न्यूक्लियोसोम को जोड़ता है, अगले न्यूक्लियोसोम के डीएनए में गुजरता है। वे "मोती" बनाते हैं, लगभग 10 एनएम की गोलाकार संरचनाएं, लम्बे डीएनए अणुओं पर एक के बाद एक बैठती हैं। संघनन का दूसरा स्तर 30 एनएम फ़ाइब्रिल है। क्रोमैटिन संघनन का पहला, न्यूक्लियोसोमल स्तर एक नियामक और संरचनात्मक भूमिका निभाता है, जो 6-7 गुना डीएनए पैकिंग घनत्व प्रदान करता है। माइटोटिक क्रोमोसोम और इंटरफ़ेज़ नाभिक में, 25-30 एनएम के व्यास वाले क्रोमैटिन फ़ाइब्रिल्स का पता लगाया जाता है। न्यूक्लियोसोम पैकिंग के सोलनॉइड प्रकार को प्रतिष्ठित किया जाता है: 10 एनएम व्यास वाले घने पैक वाले न्यूक्लियोसोम का एक धागा लगभग 10 एनएम की हेलिकल पिच के साथ कॉइल बनाता है। ऐसे सुपरहेलिक्स के प्रति मोड़ में 6-7 न्यूक्लियोसोम होते हैं। ऐसी पैकिंग के परिणामस्वरूप, एक केंद्रीय गुहा के साथ एक पेचदार-प्रकार का तंतु दिखाई देता है। नाभिक में क्रोमैटिन में 25-एनएम फाइब्रिल होता है, जिसमें एक ही आकार के सन्निहित ग्लोब्यूल्स होते हैं - न्यूक्लियोमर्स। इन न्यूक्लियोमर्स को सुपरबीड्स ("सुपरबिड") कहा जाता है। मुख्य क्रोमैटिन फ़ाइब्रिल, 25 एनएम व्यास, एक संकुचित डीएनए अणु के साथ न्यूक्लियोमेर का एक रैखिक विकल्प है। न्यूक्लियोमेयर के भाग के रूप में, न्यूक्लियोसोमल फाइब्रिल के दो मोड़ बनते हैं, प्रत्येक में 4 न्यूक्लियोसोम होते हैं। क्रोमैटिन पैकिंग का न्यूक्लियोमेरिक स्तर डीएनए का 40 गुना संघनन प्रदान करता है। क्रोमेटिन डीएनए संघनन के न्यूक्लियसोमल और न्यूक्लियोमेरिक (सुपरबिड) स्तर हिस्टोन प्रोटीन द्वारा किए जाते हैं। डीएनए के लूप डोमेन-तीसरे स्तरक्रोमैटिन का संरचनात्मक संगठन। क्रोमैटिन संगठन के उच्च स्तर पर, विशिष्ट प्रोटीन डीएनए के विशिष्ट क्षेत्रों से जुड़ते हैं, जो बंधन स्थलों पर बड़े लूप या डोमेन बनाते हैं। कुछ स्थानों पर संघनित क्रोमैटिन के गुच्छे होते हैं, रोसेट के आकार की संरचनाएँ जिनमें 30 एनएम फ़ाइब्रिल्स के कई लूप होते हैं, जो एक घने केंद्र में जुड़े होते हैं। रोसेट्स का औसत आकार 100-150 एनएम तक पहुंचता है। क्रोमेटिन तंतुओं-क्रोमोमेरेस के रोसेट। प्रत्येक क्रोमोमेरे में न्यूक्लियोसोम युक्त कई लूप होते हैं, जो एक केंद्र में जुड़े होते हैं। क्रोमोमेरेस न्यूक्लियोसोमल क्रोमैटिन के क्षेत्रों द्वारा एक दूसरे से जुड़े होते हैं। क्रोमैटिन की ऐसी लूप-डोमेन संरचना क्रोमैटिन का संरचनात्मक संघनन प्रदान करती है और गुणसूत्रों की कार्यात्मक इकाइयों - प्रतिकृतियों और प्रतिलेखित जीनों को व्यवस्थित करती है।

न्यूट्रॉन प्रकीर्णन की विधि का उपयोग करके, न्यूक्लियोसोम के आकार और सटीक आयामों को स्थापित करना संभव था; मोटे तौर पर, यह एक सपाट सिलेंडर या वॉशर है जिसका व्यास 11 एनएम और ऊंचाई 6 एनएम है। इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी के लिए एक सब्सट्रेट पर स्थित होने के कारण, वे "मोती" बनाते हैं - लगभग 10 एनएम की गोलाकार संरचनाएं, एकल फ़ाइल में, लम्बी डीएनए अणुओं पर अग्रानुक्रम में बैठती हैं। वास्तव में, केवल लिंकर क्षेत्र ही लम्बे हैं; डीएनए की लंबाई के शेष तीन चौथाई हिस्टोन ऑक्टेमर की परिधि के साथ सहायक रूप से जुड़े हुए हैं। ऐसा माना जाता है कि हिस्टोन ऑक्टेमर का आकार रग्बी-बॉल जैसा होता है, जिसमें एक (H3·H4) 2 टेट्रामर और दो स्वतंत्र H2A·H2B डिमर शामिल होते हैं। अंजीर पर. 60 न्यूक्लियोसोम के मुख्य भाग में हिस्टोन के लेआउट को दर्शाता है।

सेंट्रोमीयर और टेलोमीयर की संरचना

गुणसूत्र क्या होते हैं यह आज लगभग हर कोई जानता है। ये परमाणु अंगक, जिनमें सभी जीन स्थानीयकृत होते हैं, किसी दी गई प्रजाति के कैरियोटाइप का निर्माण करते हैं। माइक्रोस्कोप के नीचे, गुणसूत्र एकसमान, लम्बी अंधेरे छड़ के आकार की संरचनाओं की तरह दिखते हैं, और देखी गई तस्वीर एक दिलचस्प दृश्य की तरह प्रतीत होने की संभावना नहीं है। इसके अलावा, पृथ्वी पर रहने वाले बहुत से जीवित प्राणियों के गुणसूत्रों की तैयारी केवल इन छड़ों की संख्या और उनके आकार के संशोधनों में भिन्न होती है। हालाँकि, दो गुण हैं जो सभी प्रजातियों के गुणसूत्रों में समान हैं।

आमतौर पर कोशिका विभाजन (माइटोसिस) के पांच चरणों का वर्णन किया गया है। सरलता के लिए, हम विभाजित कोशिका के गुणसूत्रों के व्यवहार में तीन मुख्य चरणों पर ध्यान केंद्रित करेंगे। पहले चरण में, गुणसूत्रों का क्रमिक रैखिक संकुचन और मोटा होना होता है, फिर एक कोशिका विभाजन धुरी का निर्माण होता है, जिसमें सूक्ष्मनलिकाएं होती हैं। दूसरे पर, गुणसूत्र धीरे-धीरे नाभिक के केंद्र की ओर बढ़ते हैं और भूमध्य रेखा के साथ पंक्तिबद्ध होते हैं, संभवतः सूक्ष्मनलिकाएं को सेंट्रोमियर से जोड़ने की सुविधा के लिए। इस स्थिति में, परमाणु आवरण गायब हो जाता है। अंतिम चरण में, गुणसूत्रों के आधे हिस्से - क्रोमैटिड्स - अलग हो जाते हैं। ऐसा लगता है कि सेंट्रोमियर से जुड़ी सूक्ष्मनलिकाएं, एक टग की तरह, क्रोमैटिड को कोशिका के ध्रुवों तक खींचती हैं। विचलन के क्षण से, पूर्व बहन क्रोमैटिड्स को बेटी गुणसूत्र कहा जाता है। वे धुरी के ध्रुवों तक पहुंचते हैं और समानांतर में एक साथ आते हैं। परमाणु आवरण बनता है।

सेंट्रोमियर के विकास की व्याख्या करने वाला एक मॉडल।

ऊपर- सेंट्रोमियर (ग्रे ओवल) में हिस्टोन CENH3 (H) और CENP-C (C) सहित प्रोटीन (किनेटोकोर) का एक विशेष सेट होता है, जो बदले में स्पिंडल माइक्रोट्यूब्यूल्स (लाल रेखाओं) के साथ बातचीत करता है। विभिन्न टैक्सों में, इनमें से एक प्रोटीन अनुकूली रूप से विकसित होता है और प्राथमिक सेंट्रोमियर डीएनए संरचना के विचलन के साथ मिलकर विकसित होता है।

तल पर- सेंट्रोमेरिक डीएनए (गहरे भूरे अंडाकार) की प्राथमिक संरचना या संगठन में परिवर्तन से मजबूत सेंट्रोमियर बन सकते हैं, जिसके परिणामस्वरूप अधिक सूक्ष्मनलिकाएं जुड़ जाती हैं।

टेलोमेयर

शब्द "टेलोमेयर" 1932 में जी. मोलर द्वारा प्रस्तावित किया गया था। उनके विचार में, इसका मतलब न केवल गुणसूत्र का भौतिक अंत था, बल्कि "गुणसूत्र को सील करने (सील करने) के एक विशेष कार्य के साथ टर्मिनल जीन" की उपस्थिति भी थी, जिसने इसे हानिकारक प्रभावों (गुणसूत्र पुनर्व्यवस्था, विलोपन) के लिए दुर्गम बना दिया था। न्यूक्लिअस, आदि)। बाद के अध्ययनों में टर्मिनल जीन की उपस्थिति की पुष्टि नहीं की गई, लेकिन टेलोमेयर का कार्य सटीक रूप से निर्धारित किया गया था।

बाद में, एक और फ़ंक्शन सामने आया। चूंकि प्रतिकृति का सामान्य तंत्र गुणसूत्रों के सिरों पर काम नहीं करता है, इसलिए कोशिका में एक और तरीका है जो कोशिका विभाजन के दौरान स्थिर गुणसूत्र आकार को बनाए रखता है। यह भूमिका एक विशेष एंजाइम, टेलोमेरेज़ द्वारा निभाई जाती है, जो एक अन्य एंजाइम, रिवर्स ट्रांसक्रिपटेस की तरह कार्य करता है: यह दूसरे स्ट्रैंड को संश्लेषित करने और गुणसूत्रों के सिरों की मरम्मत के लिए एकल-स्ट्रैंडेड आरएनए टेम्पलेट का उपयोग करता है। इस प्रकार, सभी जीवों में टेलोमेर दो महत्वपूर्ण कार्य करते हैं: वे गुणसूत्रों के सिरों की रक्षा करते हैं और उनकी लंबाई और अखंडता बनाए रखते हैं।

छह टेलोमेर-विशिष्ट प्रोटीनों के एक प्रोटीन कॉम्प्लेक्स का एक मॉडल प्रस्तावित है, जो मानव गुणसूत्रों के टेलोमेर पर बनता है। डीएनए एक टी-लूप बनाता है, और एकल-स्ट्रैंडेड फलाव को दूर स्थित डबल-स्ट्रैंडेड डीएनए क्षेत्र में डाला जाता है (चित्र 6)। प्रोटीन कॉम्प्लेक्स कोशिकाओं को टेलोमेरेस और क्रोमोसोम ब्रेक साइट्स (डीएनए) के बीच अंतर करने की अनुमति देता है। सभी टेलोमेयर प्रोटीन कॉम्प्लेक्स का हिस्सा नहीं हैं, जो टेलोमेर पर अनावश्यक है लेकिन गुणसूत्रों के अन्य क्षेत्रों में अनुपस्थित है। कॉम्प्लेक्स के सुरक्षात्मक गुण कम से कम तीन तरीकों से टेलोमेरिक डीएनए की संरचना को प्रभावित करने की क्षमता से उत्पन्न होते हैं: टेलोमेर के बिल्कुल सिरे की संरचना का निर्धारण करना; टी-लूप के निर्माण में भाग लें; टेलोमेरेज़ द्वारा टेलोमेरिक डीएनए के संश्लेषण को नियंत्रित करें। कुछ अन्य यूकेरियोटिक प्रजातियों के टेलोमेर पर भी संबंधित परिसर पाए गए हैं।

ऊपर -गुणसूत्र प्रतिकृति के समय टेलोमेर, जब इसका अंत टेलोमेरेज़ कॉम्प्लेक्स तक पहुंच योग्य होता है, जो प्रतिकृति (गुणसूत्र के बिल्कुल सिरे पर डीएनए श्रृंखला का दोहराव) करता है। प्रतिकृति के बाद, टेलोमेरिक डीएनए (काली रेखाएं), उस पर स्थित प्रोटीन (बहुरंगी अंडाकार के रूप में दिखाया गया है) के साथ मिलकर एक टी-लूप बनाता है ( चित्र के नीचे).

कोशिका चक्र में डीएनए संघनन का समय और प्रक्रियाओं को उत्तेजित करने वाले मुख्य कारक

गुणसूत्रों की संरचना को याद करें (जीवविज्ञान पाठ्यक्रम से) - वे आम तौर पर एक्स अक्षरों की एक जोड़ी के रूप में प्रदर्शित होते हैं, जहां प्रत्येक गुणसूत्र एक जोड़ी होती है, और प्रत्येक में दो समान भाग होते हैं - बाएं और दाएं क्रोमैटिड। गुणसूत्रों का ऐसा सेट उस कोशिका के लिए विशिष्ट होता है जिसने पहले ही अपना विभाजन शुरू कर दिया है, अर्थात। कोशिकाएं जो डीएनए दोहराव की प्रक्रिया से गुजर चुकी हैं। डीएनए की मात्रा को दोगुना करने को कोशिका चक्र की सिंथेटिक अवधि या एस-अवधि कहा जाता है। वे कहते हैं कि एक कोशिका में गुणसूत्रों की संख्या समान (2n) रहती है, और प्रत्येक गुणसूत्र में क्रोमैटिड की संख्या दोगुनी हो जाती है (4c - 4 क्रोमैटिड प्रति जोड़ी गुणसूत्र) - 2n4c। विभाजित होने पर, प्रत्येक गुणसूत्र से एक क्रोमैटिड बेटी कोशिकाओं में प्रवेश करेगा और कोशिकाओं को 2n2c का पूर्ण द्विगुणित सेट प्राप्त होगा।

दो विभाजनों के बीच किसी कोशिका (अधिक सटीक रूप से, उसके नाभिक) की स्थिति को इंटरफ़ेज़ कहा जाता है। इंटरफ़ेज़ में तीन भाग प्रतिष्ठित हैं - प्रीसिंथेटिक, सिंथेटिक और पोस्टसिंथेटिक अवधि।

इस प्रकार, संपूर्ण कोशिका चक्र में 4 समय अंतराल होते हैं: माइटोसिस प्रॉपर (एम), प्रीसिंथेटिक (जी1), सिंथेटिक (एस), और पोस्टसिंथेटिक (जी2) इंटरफेज़ की अवधि (चित्र 19)। अक्षर G - अंग्रेजी गैप से - अंतराल, गैप। विभाजन के तुरंत बाद G1 अवधि में, कोशिकाओं में प्रति नाभिक (2c) में द्विगुणित डीएनए सामग्री होती है। जी1 अवधि के दौरान, कोशिका वृद्धि मुख्य रूप से सेलुलर प्रोटीन के संचय के कारण शुरू होती है, जो प्रति कोशिका आरएनए की मात्रा में वृद्धि से निर्धारित होती है। इस अवधि के दौरान, डीएनए संश्लेषण (एस-अवधि) के लिए कोशिका की तैयारी शुरू होती है।

यह पाया गया कि G1 अवधि में प्रोटीन या mRNA संश्लेषण का दमन S अवधि की शुरुआत को रोकता है, क्योंकि G1 अवधि के दौरान डीएनए अग्रदूतों (उदाहरण के लिए, न्यूक्लियोटाइड फॉस्फोकिनेज) के निर्माण के लिए आवश्यक एंजाइमों का संश्लेषण होता है, RNA के एंजाइम और प्रोटीन चयापचय होता है। यह आरएनए और प्रोटीन संश्लेषण में वृद्धि के साथ मेल खाता है। इससे ऊर्जा चयापचय में शामिल एंजाइमों की गतिविधि तेजी से बढ़ जाती है।

अगले, एस-अवधि में, प्रति नाभिक डीएनए की मात्रा दोगुनी हो जाती है और, तदनुसार, गुणसूत्रों की संख्या दोगुनी हो जाती है। एस-अवधि में विभिन्न कोशिकाओं में, आप डीएनए की अलग-अलग मात्रा पा सकते हैं - 2c से 4c तक। यह इस तथ्य के कारण है कि डीएनए संश्लेषण के विभिन्न चरणों में कोशिकाओं की जांच की जाती है (वे जिनका संश्लेषण अभी शुरू हुआ है और जिनका संश्लेषण पहले ही पूरा हो चुका है)। एस-अवधि कोशिका चक्र में नोडल है। डीएनए संश्लेषण से गुजरे बिना माइटोटिक डिवीजन में प्रवेश करने वाली कोशिकाओं का एक भी मामला ज्ञात नहीं है।

पोस्टसिंथेटिक (जी2) चरण को प्रीमाइटोटिक भी कहा जाता है। अंतिम शब्द अगले चरण - माइटोटिक विभाजन के चरण - के पारित होने के लिए इसके महान महत्व पर जोर देता है। इस चरण में, एमआरएनए संश्लेषण होता है, जो माइटोसिस के पारित होने के लिए आवश्यक है। इससे कुछ पहले राइबोसोम आरआरएनए का संश्लेषण होता है, जो कोशिका विभाजन को निर्धारित करता है। इस समय संश्लेषित प्रोटीनों में, एक विशेष स्थान पर ट्यूबुलिन का कब्जा है - माइटोटिक स्पिंडल के सूक्ष्मनलिकाएं के प्रोटीन।

जी2 अवधि के अंत में या माइटोसिस के दौरान, जैसे ही माइटोटिक गुणसूत्र संघनित होते हैं, आरएनए संश्लेषण तेजी से गिरता है और माइटोसिस के दौरान पूरी तरह से बंद हो जाता है। माइटोसिस के दौरान प्रोटीन संश्लेषण प्रारंभिक स्तर के 25% तक कम हो जाता है और फिर बाद की अवधि में जी2 अवधि में अपने अधिकतम तक पहुंच जाता है, जो आम तौर पर आरएनए संश्लेषण की प्रकृति को दोहराता है।

पौधों और जानवरों के बढ़ते ऊतकों में हमेशा ऐसी कोशिकाएँ होती हैं जो चक्र के बाहर होती हैं। ऐसी कोशिकाओं को आमतौर पर G0-अवधि कोशिकाएँ कहा जाता है। यह ये कोशिकाएं हैं जो तथाकथित आराम करने वाली, अस्थायी रूप से या अंततः प्रजनन बंद कर देने वाली कोशिकाएं हैं। कुछ ऊतकों में, ऐसी कोशिकाएं विशेष रूप से अपने रूपात्मक गुणों को बदले बिना लंबे समय तक रह सकती हैं: वे, सिद्धांत रूप में, विभाजित करने की क्षमता बनाए रखती हैं, कैंबियल, स्टेम कोशिकाओं में बदल जाती हैं (उदाहरण के लिए, हेमटोपोइएटिक ऊतक में)। अधिक बार, साझा करने की क्षमता का नुकसान (यद्यपि अस्थायी) विशेषज्ञता, अंतर करने की क्षमता की उपस्थिति के साथ होता है। ऐसी विभेदक कोशिकाएं चक्र छोड़ देती हैं, लेकिन विशेष परिस्थितियों में वे चक्र में फिर से प्रवेश कर सकती हैं। उदाहरण के लिए, अधिकांश यकृत कोशिकाएँ G0 अवधि में होती हैं; वे डीएनए संश्लेषण में भाग नहीं लेते और विभाजित नहीं होते। हालाँकि, जब प्रायोगिक जानवरों में यकृत का हिस्सा हटा दिया जाता है, तो कई कोशिकाएं माइटोसिस (जी1-अवधि) के लिए तैयारी शुरू कर देती हैं, डीएनए संश्लेषण के लिए आगे बढ़ती हैं, और माइटोटिक रूप से विभाजित हो सकती हैं। अन्य मामलों में, उदाहरण के लिए, त्वचा के एपिडर्मिस में, प्रजनन और विभेदन के चक्र को छोड़ने के बाद, कोशिकाएं कुछ समय के लिए कार्य करती हैं और फिर मर जाती हैं (पूर्णांक उपकला की केराटाइनाइज्ड कोशिकाएं)।