អង់ស៊ីមប្រូតេអ៊ីនដែលបង្កើនល្បឿនប្រតិកម្មគីមី។ អង់ស៊ីមទាំងអស់គឺជាប្រូតេអ៊ីនរាងមូល។ នៅពេលមានប្រតិកម្ម មិនត្រូវបានចំណាយ។ពួកវាមានលក្ខណៈសម្បត្តិទាំងអស់នៃប្រូតេអ៊ីន។

បន្ថែមពីលើអង់ស៊ីម RNA មួយចំនួន (ribozymes) មានសកម្មភាពកាតាលីករ។

ខុសគ្នា៖

1. ភាពជាក់លាក់នៃសកម្មភាព។

2. ប្រសិទ្ធភាពខ្ពស់នៃសកម្មភាព។

3. សមត្ថភាពក្នុងការគ្រប់គ្រង។

មានអង់ស៊ីម 6 ប្រភេទ។

ថ្នាក់អង់ស៊ីម៖

1. Oxireductases កាតាលីករ OVR ដែលពាក់ព័ន្ធនឹងស្រទាប់ខាងក្រោម 2 (ការផ្ទេរអេឡិចត្រុង ឬអាតូមអ៊ីដ្រូសែនពីស្រទាប់ខាងក្រោមមួយទៅស្រទាប់មួយទៀត)។

Dehydrogenases - កាតាលីករប្រតិកម្មនៃការលុបបំបាត់អ៊ីដ្រូសែន (dehydrogenation) ។ NAD+, NADP+, FAD, FMN ដើរតួជាអ្នកទទួលអេឡិចត្រុង។

អុកស៊ីដឌីស័រទទួលអេឡិចត្រុងគឺជាម៉ូលេគុលអុកស៊ីសែន។

Oxygenases (hydroxylases) - អាតូមអុកស៊ីសែនពីម៉ូលេគុលអុកស៊ីសែនត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងស្រទាប់ខាងក្រោម។

2. Transferases ជំរុញការផ្ទេរក្រុមមុខងារពីសមាសធាតុមួយទៅសមាសធាតុមួយទៀត។ ពួកវាត្រូវបានបែងចែកជាក្រុមតូចៗអាស្រ័យលើក្រុមដែលបានផ្ទេរ។

3. Hydrolases - កាតាលីករប្រតិកម្មអ៊ីដ្រូលីស៊ីស (ការបំបែកចំណង covalent ជាមួយនឹងការបន្ថែមម៉ូលេគុលទឹកនៅកន្លែងប្រេះឆា)។

4. Lyases - ការបំបែកចេញពីស្រទាប់ខាងក្រោមដោយវិធីមិន hydrolytic នៃក្រុមជាក់លាក់មួយ (CO2, H2O, NH2, SH2) ។

5. Isomerases - ជំរុញការផ្លាស់ប្តូរ intramolecular ផ្សេងៗ។ ប្រសិនបើក្រុមមួយត្រូវបានផ្ទេរក្នុងម៉ូលេគុលមួយ នោះអង់ស៊ីមត្រូវបានគេហៅថា mutase ។

6. Ligases (សំយោគ) - ប្រតិកម្មនៃការភ្ជាប់នៃម៉ូលេគុល 2 ទៅគ្នាទៅវិញទៅមកជាមួយនឹងការបង្កើតចំណង covalent ។ ដំណើរការនេះត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងការបំបែកចំណងនៃ ATP ឬសមាសធាតុ macroergic ផ្សេងទៀត។ ប្រសិនបើ ATP synthase ប្រសិនបើមិនមែន ATP synthase ។

កន្លែងសកម្មនៃអង់ស៊ីម- ចំនួនសរុបនៃកន្លែងចងស្រទាប់ខាងក្រោម និងកន្លែងកាតាលីករ។ មានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។

កន្លែងភ្ជាប់ស្រទាប់ខាងក្រោម- ទីតាំងដែលស្រទាប់ខាងក្រោមភ្ជាប់ទៅនឹងអង់ស៊ីម ដោយមានជំនួយពីចំណងដែលមិនមែនជាកូវ៉ាលេន បង្កើតបានជាអង់ស៊ីមស្រទាប់ខាងក្រោមស្មុគស្មាញ។

កន្លែងកាតាលីករ- ផ្ទៃដែលស្រទាប់ខាងក្រោមឆ្លងកាត់ការបំប្លែងសារធាតុគីមីទៅជាផលិតផល។

កូហ្វាកទ័រ- សមាសធាតុដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីនដែលបំប្លែងអង់ស៊ីមទៅជាទម្រង់សកម្ម (ភាគច្រើនជាអ៊ីយ៉ុងដែក)។

កូអង់ស៊ីម- សមាសធាតុប្រូតេអ៊ីនដែលបំប្លែងអង់ស៊ីមទៅជាទម្រង់សកម្ម (ដេរីវេនៃវីតាមីន)។

Cofactors និង coenzymes បង្កើតបានជារចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន - អង់ស៊ីមដែលធានាភាពជាក់លាក់របស់វាចំពោះស្រទាប់ខាងក្រោម។ ឬពួកគេត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងប្រតិកម្មជាស្រទាប់ខាងក្រោមបន្ថែម (ជាចម្បង coenzymes) ។

យន្តការនៃប្រតិកម្មនៃអង់ស៊ីមជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោម៖

1. អង់ស៊ីមភ្ជាប់ទៅនឹងស្រទាប់ខាងក្រោមនៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម (ប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញមាន cofactor នៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម) ។

2. នៅក្នុងតំបន់នៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មការផ្លាស់ប្តូរគីមីនៃស្រទាប់ខាងក្រោមកើតឡើងហើយផលិតផលប្រតិកម្មត្រូវបានបង្កើតឡើង។

3. ផលិតផលប្រតិកម្មជាលទ្ធផលបាត់បង់ការបំពេញបន្ថែម និងត្រូវបានផ្ដាច់ចេញពីអង់ស៊ីម។

ម៉ូលេគុលនៃអង់ស៊ីមនីមួយៗមានការអនុលោមភាពចាំបាច់សម្រាប់សកម្មភាពរបស់វា តែនៅក្រោមលក្ខខណ្ឌខាងក្រៅមួយចំនួន (PH សីតុណ្ហភាព។ល។)។

ប្រភេទនៃអង់ស៊ីមជាក់លាក់៖

ភាពជាក់លាក់នៃស្រទាប់ខាងក្រោម៖

1. ដាច់ខាត - ជំរុញការផ្លាស់ប្តូរនៃស្រទាប់ខាងក្រោមតែមួយ។

2. ក្រុម - កាតាលីករប្រភេទដូចគ្នានៃការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងស្រទាប់ខាងក្រោមដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធស្រដៀងគ្នា។

3. Stereospecificity - ប្រសិនបើស្រទាប់ខាងក្រោមមាន stereoisomers ជាច្រើន អង់ស៊ីមបង្ហាញភាពជាក់លាក់ជាក់លាក់ចំពោះតែមួយក្នុងចំណោមពួកវា (D-sugars, L-amino acids, cis-trans-isomers)។

ភាពជាក់លាក់នៃកាតាលីករ៖

កាតាលីករនៃស្រទាប់ខាងក្រោមដែលភ្ជាប់មកជាមួយនៅតាមបណ្តោយផ្លូវមួយនៃការផ្លាស់ប្តូរដែលអាចកើតមាន។ សារធាតុដូចគ្នាអាចត្រូវបានបំលែងទៅជាផលិតផលផ្សេងៗគ្នាដោយសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមផ្សេងៗគ្នា។

ប្រសិទ្ធភាពកាតាលីករ (ចំនួនបដិវត្តអង់ស៊ីម) - ចំនួននៃម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមបំប្លែងទៅជាផលិតផលដោយមានជំនួយពីម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមមួយក្នុងរយៈពេល 1 វិនាទី។

បាតុភូតនៃភាពជាក់លាក់នៃផ្លូវបំប្លែង - ស្រទាប់ខាងក្រោមដូចគ្នាអាចត្រូវបានបំប្លែងទៅជាសារធាតុផ្សេងៗគ្នាក្រោមសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមផ្សេងៗគ្នា។

អត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីម (V) ត្រូវបានវាស់ដោយការបាត់បង់ស្រទាប់ខាងក្រោម (S) ឬការកើនឡើងនៃផលិតផល (P) ក្នុងមួយឯកតានៃពេលវេលា។ ការផ្លាស់ប្តូរអត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមគឺសមាមាត្រដោយផ្ទាល់ទៅនឹងការផ្លាស់ប្តូរកំហាប់នៃអង់ស៊ីមនៅកំហាប់ឆ្អែតនៃស្រទាប់ខាងក្រោម។

ក) ការថយចុះនៃថាមពលសកម្ម;

ខ) ការកើនឡើងនៃថាមពលសកម្ម;

គ) ការកើនឡើងនៃសីតុណ្ហភាពប្រតិកម្ម;

ឃ) បន្ថយសីតុណ្ហភាពប្រតិកម្ម។

18. ការផ្លាស់ប្តូរនៃការអនុលោមតាមអង់ស៊ីមនៅក្នុង alkalosis គឺបណ្តាលមកពី:

19. អង់ស៊ីម denaturation នាំឱ្យអសកម្មរបស់វាដោយសារតែ:

ក) ការបំផ្លាញមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម;

ខ) ការបំផ្លាញ cofactor;

គ) ការបំផ្លាញមជ្ឈមណ្ឌល allosteric;

ឃ) ការបំផ្លាញស្រទាប់ខាងក្រោម។

20. ជាមួយនឹងភាពជាក់លាក់ដែលទាក់ទង អង់ស៊ីមធ្វើសកម្មភាពលើ៖

ក) ស្រទាប់ខាងក្រោមមួយ;

ខ) ក្រុមនៃស្រទាប់ខាងក្រោមដែលទាក់ទង;

គ) សម្រាប់ប្រភេទជាក់លាក់នៃការតភ្ជាប់;

ឃ) នៅលើស្រទាប់ខាងក្រោមណាមួយ។

21. យោងតាមទ្រឹស្ដីរបស់ Fisher:

ក) ស្រទាប់ខាងក្រោមត្រូវតែឆ្លើយតបយ៉ាងពិតប្រាកដទៅនឹងការអនុលោមតាមមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម។

ខ) ស្រទាប់ខាងក្រោមអាចមិនត្រូវគ្នាទៅនឹងការអនុលោមតាមទីតាំងសកម្មនៃអង់ស៊ីម។

គ) cofactor ត្រូវតែឆ្លើយតបយ៉ាងពិតប្រាកដទៅនឹងការអនុលោមនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម;

ឃ) cofactor ប្រហែលជាមិនត្រូវគ្នាទៅនឹងការអនុលោមតាមទីតាំងសកម្មនោះទេ។

22. យោងតាមទ្រឹស្តីរបស់ Koshland៖

ក) មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីមត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅទីបំផុតនៅពេលភ្ជាប់ទៅនឹងស្រទាប់ខាងក្រោម។

ខ) មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មមានការអនុលោមភាពចាំបាច់មុនពេលមានអន្តរកម្មជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោម;

គ) មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីមត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅទីបំផុតនៅពេលភ្ជាប់ទៅនឹង coenzyme ។

ឃ) រូបរាងនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មមិនអាស្រ័យលើរចនាសម្ព័ន្ធនៃ cofactor និងស្រទាប់ខាងក្រោមទេ។

23. ដើម្បីសម្អាតរបួស purulent peptidases ត្រូវបានគេប្រើចាប់តាំងពីពួកគេ:

ក) បំបែកប្រូតេអ៊ីននៃកោសិកាដែលត្រូវបានបំផ្លាញហើយដោយហេតុនេះសម្អាតមុខរបួស;

ខ) បំបែក glycolipids នៃកោសិកាដែលត្រូវបានបំផ្លាញហើយដូច្នេះសម្អាតមុខរបួស;

គ) បំបែកអាស៊ីត nucleic និងដោយហេតុនេះសំអាតមុខរបួស;

ឃ) បំបែកកាបូអ៊ីដ្រាតនៃកោសិកាដែលត្រូវបានបំផ្លាញហើយដូច្នេះសម្អាតមុខរបួស។

24. ការបន្ថែម trypsin ទៅក្នុងអង់ស៊ីម៖

ក) នឹងមិនផ្លាស់ប្តូរសកម្មភាពរបស់ពួកគេ;

ខ) នាំឱ្យបាត់បង់សកម្មភាពរបស់ពួកគេ;

គ) នឹងនាំឱ្យមានការកើនឡើងនៃសកម្មភាពរបស់ពួកគេ;

ឃ) នឹងនាំឱ្យមានការបំផ្លិចបំផ្លាញនៃ cofactor ។

25. ភស្តុតាងផ្ទាល់នៃធម្មជាតិប្រូតេអ៊ីននៃអង់ស៊ីមគឺ:

ក) ការថយចុះថាមពលសកម្ម;

ខ) ការបង្កើនល្បឿននៃប្រតិកម្មទៅមុខនិងបញ្ច្រាស;

គ) ការបង្កើនល្បឿននៃការឈានដល់ទីតាំងលំនឹងនៃប្រតិកម្មបញ្ច្រាស;

ឃ) ការបញ្ចប់សកម្មភាពកាតាលីករនៅពេលដែលសារធាតុដែលបំផ្លាញចំណង peptide ត្រូវបានបន្ថែមទៅក្នុងដំណោះស្រាយ។

26. ដើម្បីរក្សាបាននូវរសជាតិផ្អែម ពោតដែលទើបនឹងប្រមូលផលថ្មីៗ ត្រូវបានដាក់ក្នុងទឹកដាំពុះជាច្រើននាទី ដើម្បី៖

ក) ពួកគេក្លាយជាទន់;

ខ) កំណត់អង់ស៊ីមដែលបំលែងជាតិស្ករទៅជាម្សៅ។

គ) វាងាយស្រួលក្នុងការបញ្ចេញគ្រាប់ធញ្ញជាតិ។

ឃ) បំបែកចំណង peptide ។

27. ការផ្លាស់ប្តូរនៃការអនុលោមតាមអង់ស៊ីមនៅក្នុង acidosis គឺបណ្តាលមកពី:

ក) ការបំផ្លាញចំណងអ៊ីដ្រូសែន និងអ៊ីយ៉ុង;

ខ) ការបំផ្លាញចំណង disulfide;

គ) ការបំផ្លាញចំណង peptide;

ឃ) ការបំផ្លាញចំណង hydrophobic ។

28. ជាមួយនឹងភាពជាក់លាក់ជាក់លាក់ អង់ស៊ីមធ្វើសកម្មភាពលើ៖

ក) ស្រទាប់ខាងក្រោមមួយ;

ខ) ទៅប្រភេទជាក់លាក់នៃចំណងនៅក្នុងស្រទាប់ខាងក្រោម;

គ) សម្រាប់ប្រភេទជាក់លាក់នៃការតភ្ជាប់នៅក្នុងផលិតផល;

ឃ) នៅលើស្រទាប់ខាងក្រោមណាមួយ។

29. Enzyme denaturation បណ្តាលមកពី៖

ក) ស្រទាប់ខាងក្រោម;

ខ) អំបិលនៃលោហធាតុធ្ងន់;

គ) ផលិតផល;

ឃ) cofactors ។

30. Enzyme denaturation បណ្តាលមកពី៖

ក) ស្រទាប់ខាងក្រោម;

ខ) ផលិតផល;

គ) អាស៊ីត trichloroacetic;

ឃ) cofactors ។

31. Enzyme denaturation បណ្តាលមកពី៖

ក) ស្រទាប់ខាងក្រោម;

ខ) សីតុណ្ហភាពខ្ពស់;

គ) ផលិតផល;

ឃ) cofactors ។

32. Apoenzyme គឺ៖

ក) ស្មុគស្មាញនៃប្រូតេអ៊ីននិង cofactor;

ខ) ផ្នែកប្រូតេអ៊ីននៃអង់ស៊ីម;

គ) អ៊ីយ៉ុងដែក;

ឃ) វីតាមីន។

33. ទ្រព្យសម្បត្តិរួមនៃអង់ស៊ីម និងកាតាលីករអសរីរាង្គគឺ៖

ក) ការគ្រប់គ្រង;

ខ) មិនត្រូវបានប្រើប្រាស់ក្នុងដំណើរការប្រតិកម្ម;

គ) ដំណើរការក្នុងស្ថានភាពស្រាល;

ឃ) ភាពជាក់លាក់ខ្ពស់។

34. ទ្រព្យសម្បត្តិរួមនៃអង់ស៊ីម និងកាតាលីករអសរីរាង្គគឺ៖

ក) ការគ្រប់គ្រង;

ខ) ការថយចុះនៃថាមពលសកម្ម;

គ) ទម្ងន់ម៉ូលេគុល;

ឃ) ភាពជាក់លាក់ខ្ពស់។

35. អ្នករារាំងការប្រកួតប្រជែង៖

ក) រចនាសម្ព័ន្ធស្រដៀងគ្នាទៅនឹងស្រទាប់ខាងក្រោម;

ខ) មិនស្រដៀងគ្នានៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធទៅនឹងស្រទាប់ខាងក្រោម;

គ) រចនាសម្ព័ន្ធស្រដៀងគ្នាទៅនឹងផលិតផល;

ឃ) មានរចនាសម្ព័ន្ធស្រដៀងគ្នាទៅនឹង cofactor ។

36. Allosteric inhibitors:

ក) ធ្វើសកម្មភាពបញ្ច្រាស;

ខ) ធ្វើសកម្មភាពដែលមិនអាចត្រឡប់វិញបាន;

ឃ) ប្រកួតប្រជែងជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោម។

37. ថ្នាំទប់ស្កាត់ Allosteric:

ក) ពួកគេមិនអាចត្រឡប់វិញបាន;

ខ) ចូលរួមមជ្ឈមណ្ឌល allosteric;

គ) ចូលរួមក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម;

ឃ) ប្រកួតប្រជែងជាមួយ cofactor ។

38. Proteolysis មានកំណត់គឺ៖

ក) ការភ្ជាប់ oligo- ឬ polypeptide ទៅអង់ស៊ីម;

ខ) ការបំបែកនៃ oligo- ឬ polypeptide ពីអង់ស៊ីម;

គ) ការភ្ជាប់នៃ oligo- ឬ polypeptide ទៅមជ្ឈមណ្ឌល allosteric នៃអង់ស៊ីម;

ឃ) ការបំបែកនៃ oligo- ឬ polypeptide ពីមជ្ឈមណ្ឌល allosteric នៃអង់ស៊ីម។

ជំពូក IV ។ អង់ស៊ីម

§ 11. គំនិតទូទៅអំពីអង់ស៊ីម

អង់ស៊ីមឬ អង់ស៊ីមគឺជាកាតាលីករជីវសាស្រ្តដែលបង្កើនល្បឿនប្រតិកម្មគីមី។ ចំនួនសរុបនៃអង់ស៊ីមដែលគេស្គាល់គឺច្រើនពាន់។ ប្រតិកម្មគីមីស្ទើរតែទាំងអស់ដែលកើតឡើងនៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិតត្រូវបានអនុវត្តដោយមានការចូលរួមរបស់ពួកគេ។ អង់ស៊ីមបង្កើនល្បឿនប្រតិកម្មគីមី 10 8 - 10 20 ដង។ ពួកវាដើរតួយ៉ាងសំខាន់ក្នុងដំណើរការជីវសាស្រ្តដ៏សំខាន់បំផុត៖ នៅក្នុងការរំលាយអាហារ ការកន្ត្រាក់សាច់ដុំ ការធ្វើអព្យាក្រឹតនៃសារធាតុបរទេសដែលបានចូលទៅក្នុងខ្លួន ក្នុងការបញ្ជូនសញ្ញា ការដឹកជញ្ជូនសារធាតុ ការកកឈាម និងសារធាតុផ្សេងៗទៀត។ សម្រាប់កោសិកាមួយ អង់ស៊ីមពិតជាចាំបាច់ណាស់ បើគ្មានពួកវា កោសិកា ហើយដូច្នេះជីវិតមិនអាចមានបានទេ។

ពាក្យអង់ស៊ីមមកពីឡាតាំង fermentum - ដំបែ អង់ស៊ីមបកប្រែពីភាសាក្រិចមានន័យថា "នៅក្នុងផ្សិត" ។ ព័ត៌មានដំបូងអំពីអង់ស៊ីមត្រូវបានគេទទួលបាននៅដើមសតវត្សទី 19 ប៉ុន្តែមានតែនៅដើមសតវត្សទី 20 ប៉ុណ្ណោះដែលជាទ្រឹស្តីនៃសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមដែលបានបង្កើតហើយមានតែនៅក្នុងឆ្នាំ 1926 លោក James Sumner ទទួលបានអង់ស៊ីមបន្សុតក្នុងទម្រង់ជាគ្រីស្តាល់ - អ៊ុយរ៉េស អ៊ុយរ៉េស ជំរុញការបំបែកអ៊ីដ្រូលីកនៃអ៊ុយ៖

Sumner បានរកឃើញថាគ្រីស្តាល់ urease ត្រូវបានផលិតចេញពីប្រូតេអ៊ីន។ ក្នុងទសវត្សរ៍ទី 30 ។ នៃសតវត្សចុងក្រោយនេះ ចន ន័រតុន និងសហការីបានទទួលអង់ស៊ីមរំលាយអាហារ trypsin និង pepsin ក្នុងទម្រង់ជាគ្រីស្តាល់ ហើយក៏បានរកឃើញថាពួកវាដូចជា urease គឺជាប្រូតេអ៊ីន។ ជាលទ្ធផលនៃការសិក្សាទាំងនេះចំណុចនៃទិដ្ឋភាពលើធម្មជាតិប្រូតេអ៊ីននៃអង់ស៊ីមត្រូវបានបង្កើតឡើងដែលត្រូវបានបញ្ជាក់ជាបន្តបន្ទាប់ជាច្រើនដង។ វាគ្រាន់តែជាពេលក្រោយប៉ុណ្ណោះដែលសមត្ថភាពបង្កើតកាតាលីករត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុង RNAs មួយចំនួន។ RNA បែបនេះត្រូវបានគេហៅថា ribozymes,ឬ អង់ស៊ីម RNA ។ Ribozymes បង្កើតបានជាផ្នែកតូចមួយនៃអង់ស៊ីមទាំងអស់ ដូច្នេះយើងនឹងបន្តនិយាយអំពីអង់ស៊ីមប្រូតេអ៊ីន។

ចាប់អារម្មណ៍ចង់ដឹង! Ribonuclease P ដែលជាអង់ស៊ីម RNA-cleaving មានសមាសធាតុពីរគឺ RNA និង polypeptide ។ នៅកំហាប់ខ្ពស់នៃអ៊ីយ៉ុងម៉ាញេស្យូមវត្តមាននៃសមាសធាតុប្រូតេអ៊ីនក្លាយជាមិនចាំបាច់។ RNA តែមួយអាចបង្កើតប្រតិកម្ម។

ភាពស្រដៀងគ្នា និងភាពខុសគ្នារវាងអង់ស៊ីម និងកាតាលីករដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីន

អង់ស៊ីមចែករំលែកលក្ខណៈសម្បត្តិមួយចំនួនជាមួយកាតាលីករដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីន៖

ក) មិនត្រូវបានប្រើប្រាស់ក្នុងដំណើរការកាតាលីករ និងមិនឆ្លងកាត់ការផ្លាស់ប្តូរដែលមិនអាចត្រឡប់វិញបាន។

ខ) បង្កើនល្បឿនទាំងប្រតិកម្មទៅមុខ និងបញ្ច្រាសដោយមិនផ្លាស់ប្តូរលំនឹងគីមី។

គ) ជំរុញតែប្រតិកម្មទាំងនោះដែលអាចដំណើរការដោយគ្មានពួកវា។

ឃ) បង្កើនអត្រាប្រតិកម្មគីមីដោយកាត់បន្ថយ ថាមពលធ្វើឱ្យសកម្ម(រូបទី 26) .

ប្រតិកម្មគីមីកើតឡើងដោយសារតែប្រភាគជាក់លាក់នៃម៉ូលេគុលនៃសារធាតុចាប់ផ្តើមមានថាមពលច្រើនជាងម៉ូលេគុលផ្សេងទៀត ហើយថាមពលនេះគឺគ្រប់គ្រាន់ដើម្បីសម្រេចបាននូវស្ថានភាពផ្លាស់ប្តូរ។ អង់ស៊ីម ដូចជាកាតាលីករគីមី កាត់បន្ថយថាមពលសកម្មភាពដោយធ្វើអន្តរកម្មជាមួយម៉ូលេគុលដំបូង ដោយភ្ជាប់ជាមួយនេះ ចំនួននៃម៉ូលេគុលដែលមានសមត្ថភាពឈានដល់ស្ថានភាពផ្លាស់ប្តូរកើនឡើង ហើយជាលទ្ធផល អត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមក៏កើនឡើងផងដែរ។

Fig.26 ។ ឥទ្ធិពលនៃអង់ស៊ីមលើថាមពលសកម្ម

អង់ស៊ីម ទោះបីជាមានភាពស្រដៀងគ្នាជាក់លាក់ជាមួយកាតាលីករគីមីដែលមិនមានប្រូតេអ៊ីនក៏ដោយ ខុសគ្នាពីពួកវាតាមវិធីមួយចំនួន៖

ក) អង់ស៊ីមមានប្រសិទ្ធភាពខ្ពស់នៃសកម្មភាព ឧទាហរណ៍ អង់ស៊ីម catalase ដែលជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្ម៖ 2H 2 O 2 \u003d 2H 2 O + O 2 បង្កើនល្បឿនវាប្រហែល 10 12 ដង ខណៈពេលដែលប្រសិទ្ធភាពនៃផ្លាទីន។ កាតាលីករសម្រាប់ប្រតិកម្មនេះគឺទាបជាងប្រហែលមួយលានដង។

ខ) អង់ស៊ីមមានភាពជាក់លាក់ខ្ពស់ជាងបើប្រៀបធៀបទៅនឹងកាតាលីករដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីន ពួកវាបង្កើនល្បឿននៃប្រតិកម្មគីមីក្នុងកម្រិតតូចជាង ឧទាហរណ៍ អង់ស៊ីម urease ដែលបានរៀបរាប់រួចមក ជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មតែមួយប៉ុណ្ណោះ - អ៊ុយអ៊ីដ្រូលីស៊ីស ប្រូតេអុីនអាចបំបែកបានតែប្រូតេអ៊ីន ប៉ុន្តែធ្វើ មិនធ្វើសកម្មភាពលើកាបូអ៊ីដ្រាត lipid អាស៊ីត nucleic និងសារធាតុផ្សេងៗទៀត។ ម៉្យាងវិញទៀត ផ្លាទីន មានសមត្ថភាពបំប្លែងប្រតិកម្មផ្សេងៗ (អ៊ីដ្រូសែន ការខ្សោះជាតិអ៊ីដ្រូសែន អុកស៊ីតកម្ម) វាជំរុញទាំងប្រតិកម្មនៃការទទួលបានអាម៉ូញាក់ពីអាសូត និងអ៊ីដ្រូសែន និងអ៊ីដ្រូសែនអាស៊ីតខ្លាញ់មិនឆ្អែត (ប្រតិកម្មនេះត្រូវបានប្រើដើម្បីទទួលបានម៉ាហ្គារីន)។

គ) អង់ស៊ីមមានប្រសិទ្ធភាពក្រោមលក្ខខណ្ឌស្រាល៖ នៅសីតុណ្ហភាព 0 - 40 ° C នៅសម្ពាធបរិយាកាស នៅតម្លៃ pH ជិតអព្យាក្រឹត ក្រោមលក្ខខណ្ឌធ្ងន់ធ្ងរ អង់ស៊ីម denature និងមិនបង្ហាញពីគុណភាពកាតាលីកររបស់វា។ កាតាលីករគីមីប្រកបដោយប្រសិទ្ធភាព ជារឿយៗទាមទារលក្ខខណ្ឌដ៏អាក្រក់ - សម្ពាធខ្ពស់ សីតុណ្ហភាពខ្ពស់ និងវត្តមាននៃអាស៊ីត ឬមូលដ្ឋាន។ ឧទាហរណ៍ការសំយោគអាម៉ូញាក់នៅក្នុងវត្តមាននៃកាតាលីករត្រូវបានអនុវត្តនៅ 500 - 550 o C និងសម្ពាធនៃ 15 - 100 MPa;

ឃ) សកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមបើប្រៀបធៀបទៅនឹងកាតាលីករគីមីអាចត្រូវបានគ្រប់គ្រងយ៉ាងម៉ត់ចត់ដោយកត្តាផ្សេងៗ។ មានសារធាតុជាច្រើននៅក្នុងកោសិកា ទាំងការបង្កើន និងបន្ថយអត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីម។

រចនាសម្ព័ន្ធនៃអង់ស៊ីម

ទម្ងន់ម៉ូលេគុលដែលទាក់ទងនៃអង់ស៊ីមអាចប្រែប្រួលពី 104 ទៅ 106 ឬច្រើនជាងនេះ។ អង់ស៊ីមជាធម្មតាគឺជាប្រូតេអ៊ីនរាងពងក្រពើ។ អង់ស៊ីមខ្លះជាប្រូតេអ៊ីនសាមញ្ញ ហើយមានតែសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ (ribonuclease, pepsin, trypsin) សកម្មភាពរបស់អ្នកដទៃអាស្រ័យលើវត្តមានសមាសធាតុគីមីបន្ថែមនៅក្នុងសមាសភាពរបស់វា ដែលហៅថា cofactors. អ៊ីយ៉ុងដែក Fe 2+ , Mn 2+ , Mg 2+ , Zn 2+ ឬសារធាតុសរីរាង្គស្មុគស្មាញ ដែលត្រូវបានគេហៅថា coenzymes. coenzymes ជាច្រើនមានវីតាមីន។ ជាឧទាហរណ៍នៅក្នុងរូបភព។ 27 បង្ហាញពីរចនាសម្ព័ន្ធនៃ coenzyme A (CoA) ។

អង្ករ។ 27. Coenzyme A

ប្រសិនបើ coenzyme ត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់យ៉ាងខ្លាំងជាមួយនឹងអង់ស៊ីមនោះក្នុងករណីនេះវាតំណាងឱ្យក្រុមសិប្បនិម្មិតនៃប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញ។ Cofactors អាចអនុវត្តមុខងារដូចខាងក្រោមៈ

ក) ការចូលរួមក្នុងកាតាលីករ;

ខ) ការអនុវត្តអន្តរកម្មរវាងស្រទាប់ខាងក្រោម និងអង់ស៊ីម;

គ) ស្ថេរភាពនៃអង់ស៊ីម។

ស្មុគស្មាញអង់ស៊ីម-cofactor សកម្មកាតាលីករត្រូវបានគេហៅថា holoenzyme. ការបំបែក cofactor ពី holoenzyme នាំឱ្យមានការបង្កើតអសកម្ម apoenzyme:

Holoenzyme apoenzyme + cofactor ។

អង់ស៊ីមម៉ូលេគុលមាន មជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម. មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មគឺជាតំបន់នៃម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមដែលស្រទាប់ខាងក្រោមត្រូវបានចង និងបំប្លែងទៅជាផលិតផលប្រតិកម្ម។ ទំហំនៃអង់ស៊ីមនេះ, ជាក្បួន, យ៉ាងខ្លាំងលើសពីទំហំនៃស្រទាប់ខាងក្រោមរបស់ពួកគេ។ មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មកាន់កាប់តែផ្នែកតូចមួយនៃម៉ូលេគុលអង់ស៊ីម (រូបភាព 28) ។

អង្ករ។ 28. ទំហំទាក់ទងនៃអង់ស៊ីម និងម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោម

មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ នៅក្នុងអង់ស៊ីមដែលមានសមាសធាតុពីរ មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មក៏អាចមានសមាសធាតុដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីនផងដែរ។ ម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលមិនពាក់ព័ន្ធនឹងកាតាលីករ និងអន្តរកម្មជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោម។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ពួកវាមានសារៈសំខាន់ខ្លាំងណាស់ ព្រោះពួកវាបង្កើតបានជារចនាសម្ព័ន្ធលំហជាក់លាក់នៃអង់ស៊ីម។ ភាគច្រើនជាញឹកញាប់មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មមានប៉ូល (serine, threonine, cysteine) និងបន្ទុក (lysine, histidine, glutamic និង aspartic acids) សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។ សំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតជាមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មមានទីតាំងនៅចម្ងាយសន្ធឹកសន្ធាប់ក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ហើយប្រែទៅជាជិតក្នុងអំឡុងពេលនៃការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធទីបី (រូបភាព 29) ។

អង្ករ។ 29. មជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម

ឧទាហរណ៍មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃ chymotrypsin (អង់ស៊ីមរំលាយអាហារដែលបំបែកប្រូតេអ៊ីន) រួមមានសំណល់អ៊ីស្ទីឌីន - 57 អាស៊ីត aspartic - 102 សេរីន - 195 (លេខបង្ហាញពីលេខសៀរៀលនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide) ។ ទោះបីជាមានចម្ងាយពីគ្នាទៅវិញទៅមកនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូទាំងនេះនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ក៏ដោយនៅក្នុងលំហអាកាសពួកវាមានទីតាំងនៅចំហៀងនិងបង្កើតជាមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីម។

ចាប់អារម្មណ៍ចង់ដឹង! នៅពេលដែលសត្វត្រូវបានចាក់ថ្នាំបង្ការជាមួយនឹងសារធាតុដែលជា analogue នៃស្ថានភាពផ្លាស់ប្តូរនៃស្រទាប់ខាងក្រោមណាមួយ អង្គបដិប្រាណអាចទទួលបានដែលអាចជំរុញការផ្លាស់ប្តូរនៃស្រទាប់ខាងក្រោម អង្គបដិប្រាណបែបនេះត្រូវបានគេហៅថាកាតាលីករ x ឬ abzymes . ដោយប្រើវិធីសាស្រ្តនេះ វាអាចទៅរួចដើម្បីទទួលបានកាតាលីករសម្រាប់ប្រតិកម្មស្ទើរតែទាំងអស់ក្នុងលក្ខណៈគោលដៅ។

អង់ស៊ីមមួយចំនួនត្រូវបានសំយោគក្នុងទម្រង់អសកម្មក្នុងទម្រង់ហៅថា ប្រូអង់ស៊ីមដែលបន្ទាប់មកត្រូវបានធ្វើឱ្យសកម្មក្រោមឥទ្ធិពលនៃកត្តាមួយចំនួន។ ឧទាហរណ៍ អង់ស៊ីមរំលាយអាហារ chymotrypsin និង trypsin ត្រូវបានបង្កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃការធ្វើឱ្យសកម្មនៃ chymotrypsinogen និង trypsinogen ។

នាមត្រកូល និងចំណាត់ថ្នាក់នៃអង់ស៊ីម

ឈ្មោះអង់ស៊ីមត្រូវបានបង្កើតឡើងជាញឹកញាប់ដោយការបន្ថែមបច្ច័យទៅឈ្មោះនៃស្រទាប់ខាងក្រោមដែលវាដំណើរការ។ ឧទាហរណ៍ឈ្មោះនៃអង់ស៊ីម urease មកពីពាក្យអង់គ្លេស អ៊ុយ - អ៊ុយ, ប្រូតេស៊ី (អង់ស៊ីមដែលបំបែកប្រូតេអ៊ីន) - មកពីពាក្យប្រូតេអ៊ីន។ អង់ស៊ីមជាច្រើនមាន តូចតាចឈ្មោះមិនទាក់ទងទៅនឹងឈ្មោះនៃស្រទាប់ខាងក្រោមរបស់វា ដូចជា pepsin និង trypsin ។ វាក៏មានឈ្មោះជាប្រព័ន្ធនៃអង់ស៊ីម រួមទាំងឈ្មោះនៃស្រទាប់ខាងក្រោម និងឆ្លុះបញ្ចាំងពីធម្មជាតិនៃប្រតិកម្មកាតាលីករ។

ចាប់អារម្មណ៍ចង់ដឹង! អង់ស៊ីមដែលបំប្លែងប្រតិកម្ម

ATP+ឃ- គ្លុយកូសADP+ឃគ្លុយកូស - 6 - ផូស្វាត,

ត្រូវបានគេហៅថាជាប្រព័ន្ធ ATP: hexose 6-phosphotransferase ។

យោងទៅតាមប្រតិកម្មកាតាលីករអង់ស៊ីមទាំងអស់ត្រូវបានបែងចែកជា 6 ថ្នាក់។

1. អុកស៊ីដឌ័រតេស. កាតាលីករប្រតិកម្ម redox

2. ការផ្ទេរប្រាក់. កាតាលីករប្រតិកម្មនៃការផ្ទេរអន្តរម៉ូលេគុលនៃក្រុម៖

AB + C = AC + B ។

3. អ៊ីដ្រូឡាស. កាតាលីករប្រតិកម្មអ៊ីដ្រូលីសៈ

AB + H 2 O \u003d AOH + BH ។

4. លីស. ពួកវាជំរុញការបន្ថែមក្រុមទៅជាចំណងទ្វេរដង និងប្រតិកម្មបញ្ច្រាស។

5. Isomerases. កាតាលីករប្រតិកម្ម isomerization (ការផ្ទេរក្រុម intramolecular) ។

6. លីហ្គាស. កាតាលីករនៃការតភ្ជាប់នៃម៉ូលេគុលពីរ, រួមជាមួយនឹងអ៊ីដ្រូលីស៊ីនៃ ATP ។

នៅក្នុងវេនថ្នាក់នីមួយៗត្រូវបានបែងចែកទៅជា subclasses ថ្នាក់រង - ទៅជា subclasses ។ អង់ស៊ីមបង្កើតក្រុមរងរងត្រូវបានផ្តល់លេខសៀរៀល។ ជាលទ្ធផល អង់ស៊ីមនីមួយៗមានលេខរៀងបួនខ្ទង់។

ប្រតិកម្មគីមីរាប់លានកើតឡើងនៅក្នុងកោសិកានៃសារពាង្គកាយមានជីវិតណាមួយ។ ពួកវានីមួយៗមានសារៈសំខាន់ខ្លាំងណាស់ដូច្នេះវាមានសារៈសំខាន់ណាស់ក្នុងការថែរក្សាល្បឿននៃដំណើរការជីវសាស្រ្តនៅកម្រិតខ្ពស់។ ស្ទើរតែគ្រប់ប្រតិកម្មត្រូវបានជំរុញដោយអង់ស៊ីមរបស់វា។ តើអង់ស៊ីមជាអ្វី? តើតួនាទីរបស់ពួកគេនៅក្នុងកោសិកាគឺជាអ្វី?

អង់ស៊ីម។ និយមន័យ

ពាក្យ "អង់ស៊ីម" មកពីឡាតាំង fermentum - ដំបែ។ ពួកវាក៏អាចត្រូវបានគេហៅថាអង់ស៊ីមដែលមកពីភាសាក្រិច en zyme "នៅក្នុងផ្សិត" ។

អង់ស៊ីមគឺជាសារធាតុសកម្មជីវសាស្រ្ត ដូច្នេះប្រតិកម្មណាមួយដែលកើតឡើងនៅក្នុងកោសិកាមួយមិនអាចធ្វើដោយគ្មានការចូលរួមរបស់ពួកគេបានទេ។ សារធាតុទាំងនេះដើរតួជាកាតាលីករ។ ដូច្នោះហើយ អង់ស៊ីមណាមួយមានលក្ខណៈសម្បត្តិសំខាន់ពីរ៖

1) អង់ស៊ីមបង្កើនល្បឿនប្រតិកម្មជីវគីមី ប៉ុន្តែមិនត្រូវបានប្រើប្រាស់ទេ។

2) តម្លៃនៃលំនឹងថេរមិនផ្លាស់ប្តូរទេប៉ុន្តែគ្រាន់តែបង្កើនល្បឿននៃការសម្រេចបាននូវតម្លៃនេះ។

អង់ស៊ីមបង្កើនល្បឿនប្រតិកម្មជីវគីមីមួយពាន់ ហើយក្នុងករណីខ្លះ មួយលានដង។ នេះមានន័យថា ប្រសិនបើមិនមានបរិធានអង់ស៊ីមទេ ដំណើរការខាងក្នុងកោសិកាទាំងអស់នឹងឈប់ដំណើរការ ហើយកោសិកាខ្លួនឯងនឹងស្លាប់។ ដូច្នេះតួនាទីរបស់អង់ស៊ីមជាសារធាតុសកម្មជីវសាស្រ្តគឺអស្ចារ្យណាស់។

ភាពខុសគ្នានៃអង់ស៊ីមអនុញ្ញាតឱ្យអ្នកធ្វើពិពិធកម្មបទប្បញ្ញត្តិនៃការរំលាយអាហារកោសិកា។ នៅក្នុងល្បាក់នៃប្រតិកម្មណាមួយ អង់ស៊ីមជាច្រើននៃថ្នាក់ផ្សេងៗចូលរួម។ កាតាលីករជីវសាស្រ្តត្រូវបានជ្រើសរើសយ៉ាងខ្លាំងដោយសារតែការអនុលោមភាពជាក់លាក់នៃម៉ូលេគុល។ ដោយសារអង់ស៊ីមនៅក្នុងករណីភាគច្រើនមានលក្ខណៈប្រូតេអ៊ីន ពួកវាស្ថិតនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធទីបី ឬបួនជ្រុង។ នេះត្រូវបានពន្យល់ម្តងទៀតដោយភាពជាក់លាក់នៃម៉ូលេគុល។

មុខងារនៃអង់ស៊ីមនៅក្នុងកោសិកា

ភារកិច្ចចម្បងរបស់អង់ស៊ីមគឺបង្កើនល្បឿនប្រតិកម្មដែលត្រូវគ្នា។ ល្បាក់នៃដំណើរការណាមួយ ចាប់ពីការរលាយនៃអ៊ីដ្រូសែន peroxide រហូតដល់ glycolysis តម្រូវឱ្យមានវត្តមានរបស់កាតាលីករជីវសាស្រ្ត។

ដំណើរការត្រឹមត្រូវនៃអង់ស៊ីមត្រូវបានសម្រេចដោយភាពជាក់លាក់ខ្ពស់សម្រាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមជាក់លាក់មួយ។ នេះមានន័យថាកាតាលីករអាចបង្កើនល្បឿនប្រតិកម្មជាក់លាក់មួយប៉ុណ្ណោះ ហើយមិនមានអ្វីផ្សេងទៀតទេ សូម្បីតែសារធាតុស្រដៀងគ្នាខ្លាំងក៏ដោយ។ យោងតាមកម្រិតនៃភាពជាក់លាក់ ក្រុមអង់ស៊ីមខាងក្រោមត្រូវបានសម្គាល់៖

1) អង់ស៊ីមដែលមានភាពជាក់លាក់ជាក់លាក់នៅពេលដែលមានប្រតិកម្មតែមួយត្រូវបានជំរុញ។ ឧទាហរណ៍ collagenase បំបែក collagen ហើយ maltase បំបែក maltose ។

2) អង់ស៊ីមដែលមានទំនាក់ទំនងជាក់លាក់។ នេះរួមបញ្ចូលទាំងសារធាតុដែលអាចជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មមួយចំនួនដូចជា ការបំបែកអ៊ីដ្រូលីក។

ការងាររបស់ biocatalyst ចាប់ផ្តើមពីពេលនៃការភ្ជាប់នៃទីតាំងសកម្មរបស់វាទៅស្រទាប់ខាងក្រោម។ ក្នុងករណីនេះមនុស្សម្នាក់និយាយអំពីអន្តរកម្មបំពេញបន្ថែមដូចជាសោនិងសោ។ នៅទីនេះយើងមានន័យថាការចៃដន្យពេញលេញនៃរូបរាងនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោមដែលធ្វើឱ្យវាអាចធ្វើទៅបានដើម្បីពន្លឿនប្រតិកម្ម។

ជំហានបន្ទាប់គឺប្រតិកម្មខ្លួនឯង។ ល្បឿនរបស់វាកើនឡើងដោយសារតែសកម្មភាពនៃស្មុគស្មាញអង់ស៊ីម។ នៅទីបញ្ចប់យើងទទួលបានអង់ស៊ីមមួយដែលត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងផលិតផលនៃប្រតិកម្ម។

ដំណាក់កាលចុងក្រោយគឺការផ្ដាច់ចេញនូវផលិតផលប្រតិកម្មពីអង់ស៊ីម បន្ទាប់ពីនោះមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មម្តងទៀតនឹងលែងទំនេរសម្រាប់ការងារបន្ទាប់។

តាមគ្រោងការណ៍ ការងាររបស់អង់ស៊ីមនៅដំណាក់កាលនីមួយៗអាចត្រូវបានសរសេរដូចខាងក្រោមៈ

1) S + E ——> SE

2) SE ——> SP

3) SP ——> S + P ដែល S ជាស្រទាប់ខាងក្រោម E ជាអង់ស៊ីម ហើយ P ជាផលិតផល។

ចំណាត់ថ្នាក់អង់ស៊ីម

នៅក្នុងខ្លួនមនុស្ស អ្នកអាចរកឃើញអង់ស៊ីមមួយចំនួនធំ។ ចំណេះដឹងទាំងអស់អំពីមុខងារ និងការងាររបស់ពួកគេត្រូវបានរៀបចំជាប្រព័ន្ធ ហើយជាលទ្ធផល ចំណាត់ថ្នាក់តែមួយបានលេចចេញឡើង ដោយសារវាងាយស្រួលក្នុងការកំណត់ថាតើវា ឬកាតាលីករនោះមានបំណងសម្រាប់អ្វី។ នេះគឺជាប្រភេទអង់ស៊ីមសំខាន់ៗចំនួន 6 ក៏ដូចជាឧទាហរណ៍នៃក្រុមរងមួយចំនួន។

1. អុកស៊ីដឌ័រតេស។

អង់ស៊ីមនៃថ្នាក់នេះជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្ម redox ។ សរុបមាន 17 ក្រុមរង។ Oxidoreductases ជាធម្មតាមានផ្នែកដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីន ដែលតំណាងដោយវីតាមីន ឬ heme ។

ក្នុងចំណោម oxidoreductases ក្រុមរងខាងក្រោមត្រូវបានរកឃើញជាញឹកញាប់:

ក) Dehydrogenases ។ ជីវគីមីនៃអង់ស៊ីម dehydrogenase មាននៅក្នុងការលុបបំបាត់អាតូមអ៊ីដ្រូសែន និងការផ្ទេរពួកវាទៅស្រទាប់ខាងក្រោមមួយទៀត។ ក្រុមរងនេះត្រូវបានរកឃើញជាញឹកញាប់បំផុតនៅក្នុងប្រតិកម្មនៃការដកដង្ហើម រស្មីសំយោគ។ សមាសភាពនៃ dehydrogenases ចាំបាច់មាន coenzyme ក្នុងទម្រង់នៃ NAD / NADP ឬ flavoproteins FAD / FMN ។ ជារឿយៗមានអ៊ីយ៉ុងដែក។ ឧទាហរណ៏គឺអង់ស៊ីមដូចជា cytochrome reductase, pyruvate dehydrogenase, isocitrate dehydrogenase និងអង់ស៊ីមថ្លើមជាច្រើន (lactate dehydrogenase, glutamate dehydrogenase ជាដើម)។

ខ) អុកស៊ីតកម្ម។ អង់ស៊ីមមួយចំនួនជំរុញការបន្ថែមអុកស៊ីហ្សែនទៅអ៊ីដ្រូសែន ដែលជាលទ្ធផលនៃផលិតផលប្រតិកម្មអាចជាទឹក ឬអ៊ីដ្រូសែន peroxide (H 2 0, H 2 0 2) ។ ឧទាហរណ៏នៃអង់ស៊ីម: cytochrome oxidase, tyrosinase ។

គ) Peroxidases និង catalases គឺជាអង់ស៊ីមដែលជំរុញការបំបែក H 2 O 2 ទៅជាអុកស៊ីសែន និងទឹក។

ឃ) អុកស៊ីហ្សែន។ ជីវកាតាលីករទាំងនេះបង្កើនល្បឿននៃការបន្ថែមអុកស៊ីសែនទៅស្រទាប់ខាងក្រោម។ Dopamine hydroxylase គឺជាឧទាហរណ៍មួយនៃអង់ស៊ីមបែបនេះ។

2. ការផ្ទេរប្រាក់។

ភារកិច្ចនៃអង់ស៊ីមនៃក្រុមនេះគឺដើម្បីផ្ទេររ៉ាឌីកាល់ពីសារធាតុអ្នកផ្តល់ទៅសារធាតុអ្នកទទួល។

ក) មេទីលផូរ៉ាស។ DNA methyltransferases ដែលជាអង់ស៊ីមសំខាន់ដែលគ្រប់គ្រងដំណើរការនៃការចម្លងនុយក្លេអូទីត ដើរតួនាទីយ៉ាងសំខាន់ក្នុងការគ្រប់គ្រងអាស៊ីតនុយក្លេអ៊ីក។

ខ) Acyltransferases ។ អង់ស៊ីមនៃក្រុមរងនេះដឹកជញ្ជូនក្រុម acyl ពីម៉ូលេគុលមួយទៅមួយទៀត។ ឧទាហរណ៍នៃ acyltransferases: lecithincholesterol acyltransferase (ផ្ទេរក្រុមមុខងារពីអាស៊ីតខ្លាញ់ទៅកូលេស្តេរ៉ុល), lysophosphatidylcholine acyltransferase (ក្រុម acyl ត្រូវបានផ្ទេរទៅ lysophosphatidylcholine) ។

គ) Aminotransferases - អង់ស៊ីមដែលចូលរួមក្នុងការបំប្លែងអាស៊ីតអាមីណូ។ ឧទាហរណ៍នៃអង់ស៊ីមៈ alanine aminotransferase ដែលជំរុញការសំយោគអាឡានីនពី pyruvate និង glutamate ដោយការផ្ទេរក្រុមអាមីណូ។

ឃ) Phosphotransferases ។ អង់ស៊ីមនៃក្រុមរងនេះជំរុញការបន្ថែមនៃក្រុមផូស្វាត។ ឈ្មោះផ្សេងទៀតសម្រាប់ phosphotransferases, kinases គឺជារឿងធម្មតាជាង។ ឧទាហរណ៏គឺអង់ស៊ីមដូចជា hexokinases និង aspartate kinases ដែលបន្ថែមសំណល់ផូស្វ័រទៅ hexoses (ភាគច្រើនជាញឹកញាប់គ្លុយកូស) និងអាស៊ីត aspartic រៀងគ្នា។

3. Hydrolases - ថ្នាក់នៃអង់ស៊ីមដែលជំរុញការបំបែកនៃចំណងនៅក្នុងម៉ូលេគុលមួយបន្ទាប់មកដោយការបន្ថែមទឹក។ សារធាតុដែលជាកម្មសិទ្ធិរបស់ក្រុមនេះគឺជាអង់ស៊ីមរំលាយអាហារសំខាន់។

ក) Esterases - បំបែកចំណង ester ។ ឧទាហរណ៍មួយគឺ lipase ដែលបំបែកខ្លាញ់។

ខ) Glycosidases ។ ជីវគីមីនៃអង់ស៊ីមនៃស៊េរីនេះមាននៅក្នុងការបំផ្លិចបំផ្លាញនៃចំណង glycosidic នៃប៉ូលីម៊ែរ (polysaccharides និង oligosaccharides) ។ ឧទាហរណ៍៖ អាមីឡាស ស៊ូក្រាស ម៉ុលតាស។

គ) Peptidases គឺជាអង់ស៊ីមដែលជំរុញការបំបែកប្រូតេអ៊ីនទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ។ Peptidases រួមមានអង់ស៊ីមដូចជា pepsins, trypsin, chymotrypsin, carboxypeptidase ។

ឃ) Amidases - បំបែកចំណងអាមីដ។ ឧទាហរណ៍៖ arginase, urease, glutaminase ជាដើម។ អង់ស៊ីម amidase ជាច្រើនត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុង

4. Lyases គឺជាអង់ស៊ីមដែលមានមុខងារស្រដៀងទៅនឹងអ៊ីដ្រូឡាស ប៉ុន្តែនៅពេលកាត់ចំណងនៅក្នុងម៉ូលេគុល ទឹកមិនត្រូវបានប្រើប្រាស់ទេ។ អង់ស៊ីមនៃថ្នាក់នេះតែងតែមានផ្នែកដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីន ឧទាហរណ៍ក្នុងទម្រង់វីតាមីន B1 ឬ B6 ។

ក) Decarboxylase ។ អង់ស៊ីមទាំងនេះធ្វើសកម្មភាពនៅលើចំណង C-C ។ ឧទាហរណ៏គឺ glutamate decarboxylase ឬ pyruvate decarboxylase ។

ខ) Hydratases និង dehydratases - អង់ស៊ីមដែលជំរុញប្រតិកម្មនៃការបំបែកចំណង C-O ។

គ) Amidine-lyases - បំផ្លាញចំណង C-N ។ ឧទាហរណ៍ៈ arginine succinate lyase ។

ឃ) P-O lyase ។ អង់ស៊ីមបែបនេះជាក្បួនបំបែកក្រុមផូស្វាតចេញពីសារធាតុស្រទាប់ខាងក្រោម។ ឧទាហរណ៍ៈ adenylate cyclase ។

ជីវគីមីនៃអង់ស៊ីមគឺផ្អែកលើរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វា។

សមត្ថភាពនៃអង់ស៊ីមនីមួយៗត្រូវបានកំណត់ដោយបុគ្គលរបស់វា រចនាសម្ព័ន្ធតែមួយគត់។ ជាដំបូង អង់ស៊ីមណាមួយគឺជាប្រូតេអ៊ីន ហើយរចនាសម្ព័ន្ធ និងកម្រិតនៃការបត់របស់វាដើរតួយ៉ាងសំខាន់ក្នុងការកំណត់មុខងាររបស់វា។

biocatalyst នីមួយៗត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយវត្តមាននៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មដែលនៅក្នុងវេនត្រូវបានបែងចែកជាផ្នែកមុខងារឯករាជ្យជាច្រើន:

1) មជ្ឈមណ្ឌលកាតាលីករគឺជាតំបន់ពិសេសនៃប្រូតេអ៊ីនដែលអង់ស៊ីមត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងស្រទាប់ខាងក្រោម។ អាស្រ័យលើការអនុលោមតាមម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមជ្ឈមណ្ឌលកាតាលីករអាចយកទម្រង់ផ្សេងៗគ្នាដែលត្រូវតែសមនឹងស្រទាប់ខាងក្រោមតាមរបៀបដូចគ្នានឹងសោទៅនឹងសោ។ រចនាសម្ព័ន្ធស្មុគ្រស្មាញបែបនេះពន្យល់ពីអ្វីដែលស្ថិតនៅក្នុងស្ថានភាពទីបី ឬ quaternary ។

2) មជ្ឈមណ្ឌលស្រូបយក - ដើរតួជា "អ្នកកាន់" ។ នៅទីនេះ ជាដំបូងនៃការទាំងអស់ មានទំនាក់ទំនងរវាងម៉ូលេគុលអង់ស៊ីម និងម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោម។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយចំណងដែលបង្កើតឡើងដោយមជ្ឈមណ្ឌល adsorption គឺខ្សោយណាស់ដែលមានន័យថាប្រតិកម្មកាតាលីករនៅដំណាក់កាលនេះគឺអាចបញ្ច្រាសបាន។

3) មជ្ឈមណ្ឌល Allosteric អាចមានទីតាំងនៅទាំងកណ្តាលសកម្ម និងលើផ្ទៃទាំងមូលនៃអង់ស៊ីមទាំងមូល។ មុខងាររបស់ពួកគេគឺគ្រប់គ្រងមុខងាររបស់អង់ស៊ីម។ បទប្បញ្ញត្តិកើតឡើងដោយមានជំនួយពីម៉ូលេគុល inhibitor និងម៉ូលេគុលសកម្ម។

ប្រូតេអ៊ីន Activator ភ្ជាប់ទៅនឹងម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមបង្កើនល្បឿនការងាររបស់វា។ ផ្ទុយទៅវិញ សារធាតុ inhibitors រារាំងសកម្មភាពកាតាលីករ ហើយនេះអាចកើតឡើងតាមពីរវិធី៖ ទាំងម៉ូលេគុលភ្ជាប់ទៅនឹងទីតាំង allosteric នៅក្នុងតំបន់នៃទីតាំងសកម្មនៃអង់ស៊ីម (ការទប់ស្កាត់ការប្រកួតប្រជែង) ឬវាភ្ជាប់ទៅនឹងតំបន់ផ្សេងទៀតនៃប្រូតេអ៊ីន។ (ការរារាំងមិនប្រកួតប្រជែង) ។ ចាត់ទុកថាមានប្រសិទ្ធភាពជាង។ យ៉ាងណាមិញ នេះបិទកន្លែងសម្រាប់ភ្ជាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមទៅនឹងអង់ស៊ីម ហើយដំណើរការនេះគឺអាចធ្វើទៅបានតែនៅក្នុងករណីនៃការចៃដន្យស្ទើរតែពេញលេញនៃរូបរាងនៃម៉ូលេគុល inhibitor និងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម។

អង់ស៊ីមជារឿយៗមិនត្រឹមតែមានអាស៊ីតអាមីណូប៉ុណ្ណោះទេ ប៉ុន្តែក៏មានសារធាតុសរីរាង្គ និងអសរីរាង្គផ្សេងទៀតផងដែរ។ ដូច្នោះហើយ apoenzyme ត្រូវបានញែកដាច់ពីគ្នា - ផ្នែកប្រូតេអ៊ីន coenzyme - ផ្នែកសរីរាង្គ និង cofactor - ផ្នែកអសរីរាង្គ។ coenzyme អាចត្រូវបានតំណាងដោយកាបូអ៊ីដ្រាតខ្លាញ់អាស៊ីត nucleic វីតាមីន។ នៅក្នុងវេន cofactor ភាគច្រើនជាអ៊ីយ៉ុងដែកជំនួយ។ សកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមត្រូវបានកំណត់ដោយរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វា: សារធាតុបន្ថែមដែលបង្កើតសមាសភាពផ្លាស់ប្តូរលក្ខណៈសម្បត្តិកាតាលីករ។ ប្រភេទផ្សេងៗនៃអង់ស៊ីមគឺជាលទ្ធផលនៃការរួមបញ្ចូលគ្នានៃកត្តាដែលបានរាយបញ្ជីទាំងអស់នៃការបង្កើតស្មុគស្មាញ។

បទប្បញ្ញត្តិអង់ស៊ីម

អង់ស៊ីមជាសារធាតុសកម្មជីវសាស្រ្តមិនតែងតែចាំបាច់សម្រាប់រាងកាយនោះទេ។ ជីវគីមីវិទ្យានៃអង់ស៊ីម គឺថាពួកវាអាចបង្កគ្រោះថ្នាក់ដល់កោសិការស់មួយក្នុងករណីមានកាតាលីករច្រើនពេក។ ដើម្បីបងា្ករផលប៉ះពាល់ដែលបង្កគ្រោះថ្នាក់នៃអង់ស៊ីមនៅលើរាងកាយវាចាំបាច់ក្នុងការធ្វើនិយ័តកម្មការងាររបស់ពួកគេ។

ដោយសារអង់ស៊ីមមានលក្ខណៈប្រូតេអ៊ីន ពួកវាងាយបំផ្លាញនៅសីតុណ្ហភាពខ្ពស់។ ដំណើរការនៃការ denaturation គឺអាចត្រឡប់វិញបាន ប៉ុន្តែវាអាចប៉ះពាល់យ៉ាងខ្លាំងដល់ការងាររបស់សារធាតុ។

pH ក៏ដើរតួយ៉ាងសំខាន់ក្នុងការគ្រប់គ្រងផងដែរ។ សកម្មភាពដ៏អស្ចារ្យបំផុតនៃអង់ស៊ីមជាក្បួនត្រូវបានគេសង្កេតឃើញនៅតម្លៃ pH អព្យាក្រឹត (7.0-7.2) ។ វាក៏មានអង់ស៊ីមដែលធ្វើការតែក្នុងបរិយាកាសអាសុីត ឬតែនៅក្នុងអាល់កាឡាំងមួយប៉ុណ្ណោះ។ ដូច្នេះនៅក្នុង lysosomes កោសិកា pH ទាបត្រូវបានរក្សាដែលសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម hydrolytic គឺអតិបរមា។ ប្រសិនបើពួកវាចូលទៅក្នុង cytoplasm ដោយចៃដន្យ ដែលបរិយាកាសជិតដល់អព្យាក្រឹត សកម្មភាពរបស់ពួកគេនឹងថយចុះ។ ការការពារបែបនេះប្រឆាំងនឹង "ការញ៉ាំដោយខ្លួនឯង" គឺផ្អែកលើលក្ខណៈពិសេសនៃការងាររបស់ hydrolases ។

វាគឺមានតំលៃនិយាយអំពីសារៈសំខាន់នៃ coenzyme និង cofactor នៅក្នុងសមាសភាពនៃអង់ស៊ីម។ វត្តមាន​នៃ​វីតាមីន ឬ​អ៊ីយ៉ុង​ដែក​ប៉ះពាល់​យ៉ាងខ្លាំង​ដល់​ដំណើរការ​នៃ​អង់ស៊ីម​ជាក់លាក់​មួយចំនួន។

នាមត្រកូលអង់ស៊ីម

អង់ស៊ីមទាំងអស់នៃរាងកាយជាធម្មតាត្រូវបានគេដាក់ឈ្មោះអាស្រ័យលើកម្មសិទ្ធិរបស់ពួកគេនៅក្នុងថ្នាក់ណាមួយក៏ដូចជានៅលើស្រទាប់ខាងក្រោមដែលពួកគេមានប្រតិកម្ម។ ជួនកាលមិនមែនមួយទេ ប៉ុន្តែស្រទាប់ខាងក្រោមពីរត្រូវបានប្រើក្នុងឈ្មោះ។

ឧទាហរណ៍នៃឈ្មោះអង់ស៊ីមមួយចំនួន៖

1. អង់ស៊ីមថ្លើម៖ lactate dehydrogenase, glutamate dehydrogenase ។
2. ឈ្មោះជាប្រព័ន្ធពេញលេញនៃអង់ស៊ីម៖ lactate-NAD+-oxidoreduct-ase ។

ក៏មានឈ្មោះមិនសំខាន់ផងដែរដែលមិនប្រកាន់ខ្ជាប់ទៅនឹងច្បាប់នៃនាមត្រកូល។ ឧទាហរណ៏គឺអង់ស៊ីមរំលាយអាហារ: trypsin, chymotrypsin, pepsin ។

ដំណើរការសំយោគអង់ស៊ីម

មុខងាររបស់អង់ស៊ីមត្រូវបានកំណត់នៅកម្រិតហ្សែន។ ដោយសារម៉ូលេគុលមួយមានប្រូតេអ៊ីនច្រើន ការសំយោគរបស់វាពិតជាធ្វើឡើងវិញនូវដំណើរការចម្លង និងការបកប្រែ។

ការសំយោគអង់ស៊ីមកើតឡើងតាមគ្រោងការណ៍ខាងក្រោម។ ដំបូងព័ត៌មានអំពីអង់ស៊ីមដែលចង់បានត្រូវបានអានពី DNA ដែលជាលទ្ធផលដែល mRNA ត្រូវបានបង្កើតឡើង។ កូដ RNA របស់ Messenger សម្រាប់អាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ដែលបង្កើតជាអង់ស៊ីម។ បទប្បញ្ញត្តិនៃអង់ស៊ីមក៏អាចកើតឡើងនៅកម្រិត DNA ផងដែរ៖ ប្រសិនបើផលិតផលនៃប្រតិកម្មកាតាលីករគ្រប់គ្រាន់ ការចម្លងហ្សែននឹងឈប់ ហើយផ្ទុយទៅវិញប្រសិនបើមានតម្រូវការសម្រាប់ផលិតផល ដំណើរការចម្លងត្រូវបានធ្វើឱ្យសកម្ម។

បន្ទាប់ពី mRNA បានចូលទៅក្នុង cytoplasm នៃកោសិកាដំណាក់កាលបន្ទាប់ចាប់ផ្តើម - ការបកប្រែ។ នៅលើ ribosomes នៃ endoplasmic reticulum ខ្សែសង្វាក់ចម្បងមួយត្រូវបានសំយោគដែលមានអាស៊ីតអាមីណូតភ្ជាប់ដោយចំណង peptide ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបឋមមិនអាចអនុវត្តមុខងារអង់ស៊ីមរបស់វាបានទេ។

សកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមអាស្រ័យលើរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន។ នៅលើ ER ដូចគ្នា ការរមួលប្រូតេអ៊ីនកើតឡើង ជាលទ្ធផលដែលរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំដំបូង និងបន្ទាប់បន្សំត្រូវបានបង្កើតឡើង។ ការសំយោគអង់ស៊ីមមួយចំនួនបានបញ្ឈប់រួចហើយនៅដំណាក់កាលនេះ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ដើម្បីធ្វើឱ្យសកម្មភាពកាតាលីករសកម្ម ជារឿយៗចាំបាច់ត្រូវបន្ថែម coenzyme និង cofactor ។

នៅក្នុងតំបន់មួយចំនួននៃ endoplasmic reticulum សមាសធាតុសរីរាង្គនៃអង់ស៊ីមត្រូវបានភ្ជាប់: monosaccharides អាស៊ីត nucleic ខ្លាញ់ វីតាមីន។ អង់ស៊ីមមួយចំនួនមិនអាចដំណើរការដោយគ្មានវត្តមានរបស់ coenzyme នោះទេ។

cofactor ដើរតួនាទីសម្រេចចិត្តក្នុងការបង្កើត មុខងារមួយចំនួននៃអង់ស៊ីមអាចប្រើបានតែនៅពេលដែលប្រូតេអ៊ីនទៅដល់អង្គការដែន។ ដូច្នេះវត្តមាននៃរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary គឺមានសារៈសំខាន់ខ្លាំងណាស់សម្រាប់ពួកគេដែលក្នុងនោះទំនាក់ទំនងតភ្ជាប់រវាង globules ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនគឺជាអ៊ីយ៉ុងដែក។

ទម្រង់ជាច្រើននៃអង់ស៊ីម

មានស្ថានភាពនៅពេលដែលវាចាំបាច់ដើម្បីឱ្យមានអង់ស៊ីមជាច្រើនដែលជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មដូចគ្នាប៉ុន្តែខុសគ្នាពីគ្នាទៅវិញទៅមកក្នុងប៉ារ៉ាម៉ែត្រមួយចំនួន។ ឧទាហរណ៍ អង់ស៊ីមមួយអាចដំណើរការនៅសីតុណ្ហភាព 20 ដឺក្រេ ប៉ុន្តែនៅ 0 ដឺក្រេ វានឹងមិនអាចបំពេញមុខងាររបស់វាបានទៀតទេ។ តើសារពាង្គកាយមានជីវិតគួរធ្វើអ្វីក្នុងស្ថានភាពបែបនេះនៅសីតុណ្ហភាពទាប?

បញ្ហានេះត្រូវបានដោះស្រាយយ៉ាងងាយស្រួលដោយវត្តមានអង់ស៊ីមជាច្រើនក្នុងពេលតែមួយ ដែលជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មដូចគ្នា ប៉ុន្តែដំណើរការក្រោមលក្ខខណ្ឌផ្សេងៗគ្នា។ អង់ស៊ីមច្រើនប្រភេទមានពីរប្រភេទ៖

1. អ៊ីសូអង់ហ្ស៊ីម។ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះត្រូវបានអ៊ិនកូដដោយហ្សែនផ្សេងៗគ្នា មានអាស៊ីតអាមីណូផ្សេងៗគ្នា ប៉ុន្តែជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មដូចគ្នា។
2. ទម្រង់ពហុវចនៈពិត។ ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះត្រូវបានចម្លងពីហ្សែនដូចគ្នា ប៉ុន្តែ peptides ត្រូវបានកែប្រែនៅលើ ribosomes ។ ជាលទ្ធផលទម្រង់ជាច្រើននៃអង់ស៊ីមដូចគ្នាត្រូវបានទទួល។

ជាលទ្ធផល ប្រភេទទីមួយនៃទម្រង់ច្រើនត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅកម្រិតហ្សែន ចំណែកប្រភេទទីពីរត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅកម្រិតក្រោយការបកប្រែ។

សារៈសំខាន់នៃអង់ស៊ីម

នៅក្នុងឱសថវាចុះមកចំពោះការបញ្ចេញថ្នាំថ្មីដែលក្នុងនោះសារធាតុមានរួចហើយនៅក្នុងបរិមាណត្រឹមត្រូវ។ អ្នកវិទ្យាសាស្ត្រមិនទាន់រកឃើញវិធីដើម្បីជំរុញការសំយោគអង់ស៊ីមដែលបាត់នៅក្នុងខ្លួននោះទេ ប៉ុន្តែសព្វថ្ងៃនេះថ្នាំត្រូវបានប្រើប្រាស់យ៉ាងទូលំទូលាយដែលអាចបង្កើតបានជាបណ្តោះអាសន្នសម្រាប់កង្វះរបស់វា។

អង់ស៊ីមជាច្រើននៅក្នុងកោសិកាជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មទ្រទ្រង់ជីវិតជាច្រើនប្រភេទ។ មួយនៃ enisms ទាំងនេះគឺជាតំណាងនៃក្រុមនៃ nucleases: endonucleases និង exonucleases ។ ការងាររបស់ពួកគេគឺរក្សាកម្រិតថេរនៃអាស៊ីតនុយក្លេអ៊ីកនៅក្នុងកោសិកា ដោយយក DNA និង RNA ដែលខូចចេញ។

កុំភ្លេចអំពីបាតុភូតបែបនេះដូចជាការកកឈាម។ ក្នុងនាមជាវិធានការការពារដ៏មានប្រសិទ្ធភាព ដំណើរការនេះស្ថិតនៅក្រោមការគ្រប់គ្រងនៃអង់ស៊ីមមួយចំនួន។ សារធាតុសំខាន់គឺ thrombin ដែលបំប្លែងប្រូតេអ៊ីន fibrinogen អសកម្មទៅជា fibrin សកម្ម។ ខ្សែស្រឡាយរបស់វាបង្កើតបណ្តាញមួយប្រភេទដែលស្ទះកន្លែងដែលខូចខាតដល់នាវា ដោយហេតុនេះការពារការបាត់បង់ឈាមច្រើនពេក។

អង់ស៊ីមត្រូវបានប្រើក្នុងការផលិតស្រា ផលិតស្រា ទទួលបានផលិតផលទឹកដោះគោដែលមានជាតិ fermented ជាច្រើន។ Yeast អាចត្រូវបានប្រើដើម្បីផលិតជាតិអាល់កុលពីគ្លុយកូស ប៉ុន្តែការដកស្រង់ចេញពីពួកវាគឺគ្រប់គ្រាន់សម្រាប់លំហូរជោគជ័យនៃដំណើរការនេះ។

ការពិតគួរឱ្យចាប់អារម្មណ៍ដែលអ្នកមិនបានដឹង

អង់ស៊ីមទាំងអស់នៃរាងកាយមានម៉ាសដ៏ធំ - ពី 5,000 ទៅ 1,000,000 Da ។ នេះគឺដោយសារតែវត្តមានរបស់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងម៉ូលេគុល។ សម្រាប់ការប្រៀបធៀប៖ ទម្ងន់ម៉ូលេគុលនៃគ្លុយកូសគឺ 180 Da ហើយកាបូនឌីអុកស៊ីតមានត្រឹមតែ 44 Da ប៉ុណ្ណោះ។

រហូតមកដល់បច្ចុប្បន្ន អង់ស៊ីមជាង 2,000 ត្រូវបានគេរកឃើញ ដែលត្រូវបានគេរកឃើញនៅក្នុងកោសិកានៃសារពាង្គកាយផ្សេងៗ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ សារធាតុទាំងនេះភាគច្រើនមិនទាន់យល់ច្បាស់នៅឡើយទេ។

សកម្មភាពអង់ស៊ីមត្រូវបានប្រើដើម្បីផលិតសាប៊ូបោកខោអាវដែលមានប្រសិទ្ធភាព។ នៅទីនេះ អង់ស៊ីមដើរតួនាទីដូចគ្នានឹងរាងកាយដែរ៖ ពួកគេបំបែកសារធាតុសរីរាង្គ ហើយទ្រព្យសម្បត្តិនេះជួយក្នុងការប្រយុទ្ធប្រឆាំងនឹងស្នាមប្រឡាក់។ វាត្រូវបានណែនាំឱ្យប្រើម្សៅលាងសម្អាតស្រដៀងគ្នានៅសីតុណ្ហភាពមិនលើសពី 50 ដឺក្រេ បើមិនដូច្នេះទេដំណើរការ denaturation អាចកើតឡើង។

យោងតាមស្ថិតិមនុស្ស 20% នៅជុំវិញពិភពលោកទទួលរងពីកង្វះអង់ស៊ីមណាមួយ។

លក្ខណៈសម្បត្តិរបស់អង់ស៊ីមត្រូវបានគេស្គាល់តាំងពីយូរយារណាស់មកហើយ ប៉ុន្តែមានតែនៅក្នុងឆ្នាំ 1897 ប៉ុណ្ណោះដែលមនុស្សបានដឹងថា មិនមែនជាផ្សិតទេ ប៉ុន្តែជាសារធាតុចម្រាញ់ចេញពីកោសិការបស់ពួកគេ ដែលអាចត្រូវបានប្រើដើម្បី ferment ស្ករទៅជាគ្រឿងស្រវឹង។

អង់ស៊ីម - កាតាលីករជីវសាស្រ្តដោយគ្មានការចូលរួមពីអ្នកនោះ ដំណើរជីវិតតែមួយមិនអាចធ្វើបានទេ។ Boni ត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយសមត្ថភាពក្នុងការ: ប្រតិកម្មជាមួយនឹងសារធាតុ re ជាក់លាក់មួយ - ស្រទាប់ខាងក្រោម; បង្កើនល្បឿនប្រតិកម្មជីវគីមី ដែលជាធម្មតាទៅយឺតណាស់; ធ្វើសកម្មភាពនៅកំហាប់មិនសំខាន់ដូចគ្នានៃស្រទាប់ខាងក្រោម ខណៈពេលដែលមិនត្រូវការថាមពលពីខាងក្រៅ។ ដំណើរការនៃរោមកប្បាសអាស្រ័យលើសីតុណ្ហភាពនិង pH នៃឧបករណ៍ផ្ទុក។

កាតាលីករជីវសាស្រ្តយ៉ាងខ្លាំង< высокой эффективностью и способностью ферментов четкие < выделять вещество, с которой они взаимодействуют.

ម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមមានក្រុមនៃអាស៊ីតអាមីណូសកម្មជាពិសេសដែលបង្កើតជាមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីម (129) ដែលមានសមត្ថភាពធ្វើអន្តរកម្មយ៉ាងឆាប់រហ័សតែជាមួយសារធាតុដែលត្រូវគ្នា - ស្រទាប់ខាងក្រោម (130) ។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះ ស្រទាប់ខាងក្រោមគឺជាក់លាក់សម្រាប់អង់ស៊ីមជាក់លាក់មួយ និងមានលក្ខណៈសមរម្យ ទាំងនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វា និងលក្ខណៈសម្បត្តិរូបវិទ្យា ទៅកាន់មជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម "ដូចជាគន្លឹះសម្រាប់សោ" ហើយដូច្នេះវគ្គនៃប្រតិកម្មនៃស្រទាប់ខាងក្រោម។ ជាមួយនឹងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មគឺភ្លាមៗ។ ជាលទ្ធផលនៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមមួយកើតឡើង - ស្មុគស្មាញស្រទាប់ខាងក្រោមដែលបន្ទាប់មកងាយបំបែកចេញបង្កើតផលិតផលថ្មី។ សារធាតុដែលបានបង្កើតឡើងត្រូវបានបំបែកភ្លាមៗពីអង់ស៊ីមដែលស្តាររចនាសម្ព័ន្ធរបស់វាឡើងវិញហើយអាចអនុវត្តប្រតិកម្មដដែលម្តងទៀត។ ក្នុងមួយវិនាទី អង់ស៊ីមមានប្រតិកម្មជាមួយនឹងម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមរាប់លាន ហើយមិនបំបែកខ្លួនវាឡើយ។

សូមអរគុណដល់អង់ស៊ីម ប្រតិកម្មជីវគីមីអាចធ្វើទៅបាននៅកំហាប់ទាបនៃសារធាតុនៅក្នុងកោសិកា ដែលមានសារៈសំខាន់ខ្លាំងណាស់ ជាពិសេសក្នុងករណីដែលរាងកាយកម្ចាត់សារធាតុគ្រោះថ្នាក់ ដោយមានជំនួយពីអង់ស៊ីម។ អង់ស៊ីម catalase ដែលអ្នកស្គាល់រួចមកហើយ បំផ្លាញម៉ូលេគុលអ៊ីដ្រូសែន peroxide ជាច្រើនក្នុងមួយវិនាទី ដោយសារវាត្រូវចំណាយពេល 300 ឆ្នាំក្រោមលក្ខខណ្ឌធម្មតា។

អង់ស៊ីមនីមួយៗជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មជាក់លាក់ប៉ុណ្ណោះ។ វាគួរតែត្រូវបានកត់សម្គាល់ថាវាមិនកំណត់ពីលទ្ធភាពនៃប្រតិកម្មនោះទេប៉ុន្តែគ្រាន់តែបង្កើនល្បឿនវារាប់លានដងដែលធ្វើឱ្យល្បឿនរបស់វា "លោហធាតុ" ។ ការផ្លាស់ប្តូរបន្ថែមទៀតនៃសារធាតុដែលបង្កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមមួយត្រូវបានអនុវត្តដោយអង់ស៊ីមទីពីរ បន្ទាប់មកទីបី។ គ្រប់គ្រងវគ្គសិក្សារបស់ពួកគេផងដែរ។

អត្រានៃសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមអាស្រ័យលើសីតុណ្ហភាព (ប្រសិទ្ធភាព - ប្រហែល +40 ° C) និងតម្លៃ pH ជាក់លាក់នៃដំណោះស្រាយជាក់លាក់ចំពោះអង់ស៊ីមជាក់លាក់មួយ។ សម្រាប់អង់ស៊ីមភាគច្រើន តម្លៃ pH មានចាប់ពី 6.6 ដល់ 8.0 ទោះបីជាមានករណីលើកលែងក៏ដោយ។ (ចងចាំពីអ្វីដែលតម្លៃ pH អង់ស៊ីមមួយចំនួនដំណើរការល្អបំផុត។ )

ការបង្កើនសីតុណ្ហភាពដល់ +50 ° C នាំទៅដល់ការបំផ្លាញមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីមហើយវាបាត់បង់សមត្ថភាពក្នុងការបំពេញមុខងាររបស់វាជាអចិន្ត្រៃយ៍។ នេះគឺដោយសារតែការពិតដែលថាការរំលោភមិនអាចត្រឡប់វិញនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនកើតឡើងហើយបន្ទាប់ពីត្រជាក់ម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមមិនស្តាររចនាសម្ព័ន្ធរបស់វាឡើងវិញទេ។ នេះពន្យល់ពីមូលហេតុដែលសូម្បីតែការប៉ះពាល់រយៈពេលខ្លីទៅនឹងសីតុណ្ហភាពខ្ពស់អាចសម្លាប់សត្វមានជីវិតបាន។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយមានសារពាង្គកាយដែលអង់ស៊ីមបានសម្របខ្លួនទៅនឹងសីតុណ្ហភាពខ្ពស់។ ជាឧទាហរណ៍ នៅទ្វីបអាហ្រ្វិក ក្នុងប្រភពទឹកក្ដៅដែលមានសីតុណ្ហភាពទឹកប្រហែល +60 °C អ្នកតំណាងនៃថ្នាក់សត្វត្រយ៉ង thermosbena រស់នៅ និងបង្កាត់ពូជដ៏អស្ចារ្យ ហើយបាក់តេរីខ្លះរស់នៅសូម្បីតែនៅក្នុងអាងទឹកដែលសីតុណ្ហភាពទឹកលើសពី 70 °C។ .

ការបំផ្លិចបំផ្លាញនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃអង់ស៊ីមអាចបណ្តាលឱ្យមានជាតិពុលដែលចូលក្នុងខ្លួនទោះបីជាក្នុងបរិមាណតិចតួចក៏ដោយ។ សារធាតុទាំងនេះហៅថា inhibitors (ពី lat. Ingibio - ទប់ទល់) ត្រូវបានផ្សំដោយមិនអាចត្រឡប់វិញបានជាមួយនឹងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីម ហើយដូច្នេះរារាំងសកម្មភាពរបស់វា។

សារធាតុពុលដ៏មានឥទ្ធិពលបំផុតមួយ ដូចដែលអ្នកបានដឹងគឺ cyanides (អំបិលនៃអាស៊ីត hydrocyanic HCN) ដែលរារាំងការងាររបស់អង់ស៊ីមផ្លូវដង្ហើម cytochrome oxidase ។ ដូច្នេះសូម្បីតែបរិមាណតិចតួចនៃសារធាតុនេះម្តងនៅក្នុងរាងកាយបណ្តាលឱ្យស្លាប់ដោយការថប់ដង្ហើម។ ថ្នាំទប់ស្កាត់គឺជាអ៊ីយ៉ុងដែកធ្ងន់ (Hg2 +, Pb2 +) ក៏ដូចជាសមាសធាតុអាសេនិចដែលបង្កើតជាសមាសធាតុជាមួយអាស៊ីតអាមីណូដែលជាផ្នែកមួយនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីម។