ប្រូតេអ៊ីនរាងកាយនិងគីមី។ លក្ខណៈសម្បត្តិរាងកាយរបស់ប្រូតេអ៊ីន

ប្រូតេអ៊ីនគឺជាជីវប៉ូលីមឺរ ដែលជាម៉ូណូមឺរដែលជាសំណល់អាស៊ីតអាល់ហ្វាអាមីណូដែលទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមកដោយចំណង peptide ។ លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីននីមួយៗត្រូវបានកំណត់យ៉ាងតឹងរ៉ឹង ហើយនៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត វាត្រូវបានអ៊ិនគ្រីបដោយលេខកូដហ្សែន ដោយផ្អែកទៅលើការសំយោគជីវសាស្ត្រនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ អាស៊ីតអាមីណូចំនួន 20 ចូលរួមក្នុងការកសាងប្រូតេអ៊ីន។

មានប្រភេទដូចខាងក្រោមនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន:

  1. បឋមសិក្សា។ វាគឺជាលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់លីនេអ៊ែរ។
  2. អនុវិទ្យាល័យ។ នេះគឺជាការបង្រួមខ្សែសង្វាក់ polypeptide តាមរយៈការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងក្រុម peptide ។ មានបំរែបំរួលពីរនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ - អាល់ហ្វា helix និងបត់ beta ។
  3. ឧត្តមសិក្សា។ តំណាងឱ្យការដាក់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ចូលទៅក្នុង globule ។ ក្នុងករណីនេះចំណងអ៊ីដ្រូសែន disulfide ត្រូវបានបង្កើតឡើង ហើយស្ថេរភាពនៃម៉ូលេគុលក៏ត្រូវបានដឹងផងដែរ ដោយសារតែអន្តរកម្ម hydrophobic និង ionic នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។
  4. បួនជ្រុង។ ប្រូតេអ៊ីនមួយមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាច្រើនដែលមានអន្តរកម្មគ្នាទៅវិញទៅមកតាមរយៈចំណងដែលមិនមែនជាកូវ៉ាលេន។

ដូច្នេះ អាស៊ីតអាមីណូដែលភ្ជាប់គ្នាក្នុងលំដាប់ជាក់លាក់មួយបង្កើតបានជាខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលជាផ្នែកនីមួយៗនៃខ្សែ ឬបង្កើតជាផ្នត់។ ធាតុបែបនេះនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំបង្កើតជា globules បង្កើតជារចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន។ globules បុគ្គលមានអន្តរកម្មគ្នាទៅវិញទៅមកបង្កើតជាប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធបួនជ្រុង។

ចំណាត់ថ្នាក់ប្រូតេអ៊ីន

មានលក្ខណៈវិនិច្ឆ័យជាច្រើនដែលសមាសធាតុប្រូតេអ៊ីនអាចត្រូវបានចាត់ថ្នាក់។ សមាសភាពបែងចែករវាងប្រូតេអ៊ីនសាមញ្ញនិងស្មុគស្មាញ។ សារធាតុប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញមានក្រុមអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងសមាសភាពរបស់ពួកគេ លក្ខណៈគីមីដែលអាចខុសគ្នា។ អាស្រ័យលើនេះមាន៖

  • glycoproteins;
  • lipoproteins;
  • nucleoproteins;
  • metalloproteins;
  • ផូស្វ័រប្រូតេអ៊ីន;
  • ក្រូម៉ូសូមប្រូតេអ៊ីន។

ក៏មានការបែងចែកតាមប្រភេទទូទៅនៃរចនាសម្ព័ន្ធ៖

  • fibrillar;
  • រាងមូល;
  • ភ្នាស។

ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេហៅថាសាមញ្ញ (សមាសធាតុតែមួយ) ប្រូតេអ៊ីនដែលមានតែសំណល់អាស៊ីតអាមីណូប៉ុណ្ណោះ។ អាស្រ័យលើភាពរលាយ ពួកវាត្រូវបានបែងចែកជាក្រុមដូចខាងក្រោមៈ

ការចាត់ថ្នាក់នេះមិនមានភាពត្រឹមត្រូវទាំងស្រុងនោះទេ ពីព្រោះយោងទៅតាមការសិក្សាថ្មីៗ ប្រូតេអ៊ីនសាមញ្ញជាច្រើនត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងចំនួនអប្បបរមានៃសមាសធាតុដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីន។ ដូច្នេះ សមាសធាតុនៃប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនរួមមានសារធាតុពណ៌ កាបូអ៊ីដ្រាត ជួនកាល lipid ដែលធ្វើឱ្យពួកវាកាន់តែដូចជាម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញ។

លក្ខណៈរូបវិទ្យាគីមីនៃប្រូតេអ៊ីន

លក្ខណៈសម្បត្តិរូបវិទ្យានៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយសមាសភាពនិងចំនួននៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូរួមបញ្ចូលនៅក្នុងម៉ូលេគុលរបស់វា។ ទម្ងន់ម៉ូលេគុលនៃ polypeptides ប្រែប្រួលយ៉ាងខ្លាំង ពីពីរបីពាន់ទៅមួយលាន ឬច្រើនជាងនេះ។ លក្ខណៈគីមីនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនគឺមានភាពចម្រុះ រួមទាំង អំពែរ ភាពរលាយ និងសមត្ថភាពបញ្ចេញសារធាតុរ៉ែ។

Amphoteric

ដោយសារប្រូតេអ៊ីនមានទាំងអាស៊ីតអាមីណូមូលដ្ឋាន និងអាស៊ីតអាមីណូ ម៉ូលេគុលនឹងតែងតែមានក្រុមអាស៊ីតសេរី និងក្រុមមូលដ្ឋានឥតគិតថ្លៃ (COO- និង NH3+ រៀងគ្នា)។ ការចោទប្រកាន់ត្រូវបានកំណត់ដោយសមាមាត្រនៃក្រុមអាស៊ីតអាមីណូមូលដ្ឋាននិងអាស៊ីត។ សម្រាប់ហេតុផលនេះ ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគិតថ្លៃ "+" ប្រសិនបើ pH ថយចុះ ហើយផ្ទុយទៅវិញ "-" ប្រសិនបើ pH កើនឡើង។ ក្នុងករណីនៅពេលដែល pH ត្រូវគ្នានឹងចំនុច isoelectric នោះម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននឹងមានបន្ទុកសូន្យ។ Amphotericity មានសារៈសំខាន់សម្រាប់ការអនុវត្តមុខងារជីវសាស្រ្ត ដែលមួយក្នុងចំណោមនោះគឺការរក្សាកម្រិត pH នៅក្នុងឈាម។

ភាពរលាយ

ការចាត់ថ្នាក់នៃប្រូតេអ៊ីនយោងទៅតាមទ្រព្យសម្បត្តិនៃការរលាយត្រូវបានផ្តល់ឱ្យខាងលើរួចហើយ។ ភាពរលាយនៃប្រូតេអ៊ីនក្នុងទឹកត្រូវបានពន្យល់ដោយកត្តាពីរយ៉ាង៖

  • បន្ទុកនិងការច្រានទៅវិញទៅមកនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន;
  • ការបង្កើតសំបកជាតិទឹកជុំវិញប្រូតេអ៊ីន - ឌីប៉ូលទឹកមានអន្តរកម្មជាមួយក្រុមដែលមានបន្ទុកនៅផ្នែកខាងក្រៅនៃ globule ។

ការប្រែពណ៌

លក្ខណៈសម្បត្តិរូបវិទ្យានៃ denaturation គឺជាដំណើរការនៃការបំផ្លិចបំផ្លាញនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ ទីបីនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនក្រោមឥទ្ធិពលនៃកត្តាមួយចំនួន៖ សីតុណ្ហភាព សកម្មភាពនៃជាតិអាល់កុល អំបិលនៃលោហធាតុធ្ងន់ អាស៊ីត និងភ្នាក់ងារគីមីផ្សេងទៀត។

សំខាន់!រចនាសម្ព័ន្ធបឋមមិនត្រូវបានបំផ្លាញក្នុងអំឡុងពេល denaturation ។

លក្ខណៈសម្បត្តិគីមីនៃប្រូតេអ៊ីន ប្រតិកម្មគុណភាព សមីការប្រតិកម្ម

លក្ខណៈសម្បត្តិគីមីនៃប្រូតេអ៊ីនអាចត្រូវបានពិចារណាដោយប្រើប្រតិកម្មនៃការរកឃើញគុណភាពរបស់ពួកគេជាឧទាហរណ៍។ ប្រតិកម្មគុណភាពធ្វើឱ្យវាអាចកំណត់វត្តមាននៃក្រុម peptide នៅក្នុងសមាសធាតុមួយ:

1. Xanthoprotein ។ នៅពេលដែលកំហាប់ខ្ពស់នៃអាស៊ីតនីទ្រីកធ្វើសកម្មភាពលើប្រូតេអ៊ីន ទឹកភ្លៀងមួយត្រូវបានបង្កើតឡើង ដែលនៅពេលដែលកំដៅវាក្លាយជាពណ៌លឿង។

2. Biuret ។ នៅក្រោមសកម្មភាពនៃស៊ុលទង់ដែងនៅលើដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីនអាល់កាឡាំងខ្សោយ សមាសធាតុស្មុគ្រស្មាញត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងអ៊ីយ៉ុងទង់ដែង និងប៉ូលីភីទីត ដែលត្រូវបានអមដោយស្នាមប្រឡាក់សូលុយស្យុងជាពណ៌ស្វាយ-ខៀវ។ ប្រតិកម្មត្រូវបានប្រើក្នុងការអនុវត្តគ្លីនិកដើម្បីកំណត់កំហាប់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងសេរ៉ូមឈាម និងសារធាតុរាវជីវសាស្រ្តផ្សេងទៀត។

ទ្រព្យសម្បត្តិគីមីសំខាន់មួយទៀតគឺការរកឃើញស្ពាន់ធ័រនៅក្នុងសមាសធាតុប្រូតេអ៊ីន។ ចំពោះគោលបំណងនេះដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីនអាល់កាឡាំងត្រូវបានកំដៅដោយអំបិលនាំមុខ។ នេះផ្តល់ឱ្យ precipitate ខ្មៅដែលមានស៊ុលហ្វីតនាំមុខ។

សារៈសំខាន់ជីវសាស្រ្តនៃប្រូតេអ៊ីន

ដោយសារតែលក្ខណៈសម្បត្តិរូបវន្ត និងគីមីរបស់វា ប្រូតេអ៊ីនអនុវត្តមុខងារជីវសាស្រ្តមួយចំនួនធំ ដែលរួមមានៈ

  • កាតាលីករ (ប្រូតេអ៊ីនអង់ស៊ីម);
  • ការដឹកជញ្ជូន (អេម៉ូក្លូប៊ីន);
  • រចនាសម្ព័ន្ធ (keratin, elastin);
  • contractile (actin, myosin);
  • ការពារ (immunoglobulins);
  • សញ្ញា (ម៉ូលេគុលអ្នកទទួល);
  • អរម៉ូន (អាំងស៊ុយលីន);
  • ថាមពល។

ប្រូតេអ៊ីនមានសារៈសំខាន់សម្រាប់រាងកាយមនុស្ស ដោយសារពួកវាចូលរួមក្នុងការបង្កើតកោសិកា ផ្តល់ការកន្ត្រាក់សាច់ដុំនៅក្នុងសត្វ និងផ្ទុកនូវសមាសធាតុគីមីជាច្រើន រួមជាមួយនឹងសេរ៉ូមឈាម។ លើសពីនេះទៀតម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនគឺជាប្រភពនៃអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗនិងអនុវត្តមុខងារការពារដោយចូលរួមក្នុងការផលិតអង្គបដិប្រាណនិងការបង្កើតភាពស៊ាំ។

ការពិតអំពីប្រូតេអ៊ីន 10 ដែលគេស្គាល់តិចតួច

  1. ប្រូតេអ៊ីនបានចាប់ផ្តើមត្រូវបានសិក្សាតាំងពីឆ្នាំ 1728 ពេលនោះហើយដែលជនជាតិអ៊ីតាលី Jacopo Bartolomeo Beccari ញែកប្រូតេអ៊ីនចេញពីម្សៅ។
  2. ប្រូតេអ៊ីន Recombinant ឥឡូវនេះត្រូវបានប្រើប្រាស់យ៉ាងទូលំទូលាយ។ ពួកវាត្រូវបានសំយោគដោយការកែប្រែហ្សែនរបស់បាក់តេរី។ ជាពិសេស អាំងស៊ុយលីន កត្តាលូតលាស់ និងសមាសធាតុប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀត ដែលប្រើក្នុងថ្នាំត្រូវបានទទួលតាមរបៀបនេះ។
  3. ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងត្រីអង់តាក់ទិកដែលការពារឈាមពីការកក។
  4. ប្រូតេអ៊ីនជ័រត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយការបត់បែនដ៏ល្អ និងជាមូលដ្ឋាននៃចំណុចភ្ជាប់នៃស្លាបសត្វល្អិត។
  5. រាងកាយមានប្រូតេអ៊ីន chaperone តែមួយគត់ដែលអាចស្តាររចនាសម្ព័ន្ធទីបីឬ quaternary ដើមត្រឹមត្រូវនៃសមាសធាតុប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀត។
  6. នៅក្នុងស្នូលនៃកោសិកាមានអ៊ីស្តូន - ប្រូតេអ៊ីនដែលចូលរួមក្នុងការបង្រួមក្រូម៉ាទីន។
  7. ធម្មជាតិម៉ូលេគុលនៃអង្គបដិប្រាណ - ប្រូតេអ៊ីនការពារពិសេស (immunoglobulins) - បានចាប់ផ្តើមត្រូវបានសិក្សាយ៉ាងសកម្មតាំងពីឆ្នាំ 1937 ។ Tiselius និង Kabat បានប្រើ electrophoresis ហើយបានបង្ហាញថានៅក្នុងសត្វដែលមានភាពស៊ាំ ប្រភាគហ្គាម៉ាត្រូវបានកើនឡើង ហើយបន្ទាប់ពីការស្រូបយកសេរ៉ូមដោយអង់ទីហ្សែនដែលបង្កហេតុ ការចែកចាយប្រូតេអ៊ីនដោយប្រភាគបានត្រឡប់ទៅរូបភាពសត្វនៅដដែល។
  8. ស៊ុតពណ៌សគឺជាឧទាហរណ៍ដ៏រស់រវើកនៃការអនុវត្តមុខងារបម្រុងដោយម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។
  9. នៅក្នុងម៉ូលេគុល collagen រាល់សំណល់អាស៊ីតអាមីណូទី 3 ត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយ glycine ។
  10. នៅក្នុងសមាសភាពនៃ glycoproteins 15-20% គឺជាកាបូអ៊ីដ្រាតហើយនៅក្នុងសមាសភាពនៃ proteoglycans ចំណែករបស់ពួកគេគឺ 80-85% ។

សេចក្តីសន្និដ្ឋាន

ប្រូតេអ៊ីនគឺជាសមាសធាតុស្មុគ្រស្មាញបំផុត ដោយគ្មានការដែលវាពិបាកក្នុងការស្រមៃមើលសកម្មភាពសំខាន់នៃសារពាង្គកាយណាមួយ។ ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនច្រើនជាង 5,000 ត្រូវបានញែកដាច់ពីគេ ប៉ុន្តែបុគ្គលម្នាក់ៗមានសំណុំប្រូតេអ៊ីនផ្ទាល់ខ្លួន ហើយនេះខុសពីបុគ្គលដទៃទៀតនៃប្រភេទរបស់វា។

លក្ខណៈសម្បត្តិគីមីនិងរូបវន្តសំខាន់បំផុតនៃប្រូតេអ៊ីនបានធ្វើបច្ចុប្បន្នភាព៖ ថ្ងៃទី ២១ ខែ មីនា ឆ្នាំ ២០១៩ ដោយ៖ អត្ថបទវិទ្យាសាស្រ្ត.Ru

ដូចដែលអ្នកបានដឹងហើយថាប្រូតេអ៊ីនគឺជាមូលដ្ឋានសម្រាប់ប្រភពដើមនៃជីវិតនៅលើភពផែនដីរបស់យើង។ ប៉ុន្តែវាគឺជាការធ្លាក់ចុះ coacervate ដែលមានម៉ូលេគុល peptide ដែលបានក្លាយជាមូលដ្ឋានសម្រាប់កំណើតនៃភាវៈរស់។ នេះគឺហួសពីការសង្ស័យព្រោះការវិភាគនៃសមាសភាពខាងក្នុងនៃអ្នកតំណាងនៃជីវម៉ាសណាមួយបង្ហាញថាសារធាតុទាំងនេះត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងអ្វីគ្រប់យ៉ាង: រុក្ខជាតិសត្វ microorganisms ផ្សិតមេរោគ។ លើសពីនេះទៅទៀត ពួកវាមានភាពចម្រុះ និងម៉ាក្រូម៉ូលេគុលនៅក្នុងធម្មជាតិ។

រចនាសម្ព័នទាំងនេះមានឈ្មោះបួន ដែលពួកវាទាំងអស់គឺមានន័យដូច៖

  • ប្រូតេអ៊ីន;
  • ប្រូតេអ៊ីន;
  • polypeptides;
  • peptides ។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន

លេខរបស់ពួកគេពិតជាមិនអាចគណនាបាន។ ក្នុងករណីនេះ ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់អាចបែងចែកជាពីរក្រុមធំ៖

  • សាមញ្ញ - មានតែលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូដែលតភ្ជាប់ដោយចំណង peptide;
  • ស្មុគ្រស្មាញ - រចនាសម្ព័ន្ធនិងរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយក្រុម protolytic (សិប្បនិម្មិត) បន្ថែមដែលត្រូវបានគេហៅថា cofactors ។

ជាងនេះទៅទៀត ម៉ូលេគុលស្មុគស្មាញក៏មានការបែងចែកប្រភេទរបស់ពួកគេផងដែរ។

ការចាត់ថ្នាក់នៃ peptides ស្មុគស្មាញ

  1. Glycoproteins គឺជាសមាសធាតុដែលទាក់ទងយ៉ាងជិតស្និទ្ធនៃប្រូតេអ៊ីន និងកាបូអ៊ីដ្រាត។ ក្រុមសិប្បនិម្មិតនៃ mucopolysaccharides ត្រូវបានត្បាញចូលទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុល។
  2. Lipoproteins គឺជាសមាសធាតុស្មុគស្មាញនៃប្រូតេអ៊ីននិង lipid ។
  3. Metalloproteins - អ៊ីយ៉ុងដែក (ជាតិដែកម៉ង់ហ្គាណែសទង់ដែងនិងផ្សេងទៀត) ដើរតួជាក្រុមសិប្បនិម្មិត។
  4. Nucleoproteins - ការតភ្ជាប់នៃប្រូតេអ៊ីននិងអាស៊ីត nucleic (DNA, RNA) ។
  5. Phosphoproteins - ការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីននិងសំណល់អាស៊ីត orthophosphoric ។
  6. Chromoproteins គឺស្រដៀងទៅនឹង metalloproteins ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ធាតុដែលជាផ្នែកមួយនៃក្រុមសិប្បនិម្មិតគឺជាស្មុគស្មាញពណ៌ទាំងមូល (ក្រហម - អេម៉ូក្លូប៊ីន បៃតង - ក្លរ៉ូហ្វីល ហើយដូច្នេះនៅលើ) ។

ក្រុមនីមួយៗដែលត្រូវបានពិចារណាមានរចនាសម្ព័ន្ធ និងលក្ខណៈសម្បត្តិរបស់ប្រូតេអ៊ីនខុសៗគ្នា។ មុខងារដែលពួកគេអនុវត្តក៏ប្រែប្រួលអាស្រ័យលើប្រភេទនៃម៉ូលេគុល។

រចនាសម្ព័ន្ធគីមីនៃប្រូតេអ៊ីន

តាមទស្សនៈនេះ ប្រូតេអ៊ីនគឺជាខ្សែសង្វាក់ដ៏ធំនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមកដោយចំណងជាក់លាក់ដែលហៅថាចំណង peptide ។ ពីរចនាសម្ព័ន្ធចំហៀងនៃអាស៊ីតចេញពីសាខា - រ៉ាឌីកាល់។ រចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលនេះត្រូវបានរកឃើញដោយ E. Fischer នៅដើមសតវត្សទី 21 ។

ក្រោយមកទៀត ប្រូតេអ៊ីន រចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងាររបស់ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានសិក្សាលម្អិតបន្ថែមទៀត។ វាច្បាស់ណាស់ថាមានអាស៊ីដអាមីណូតែ 20 ប៉ុណ្ណោះដែលបង្កើតជារចនាសម្ព័ន្ធនៃ peptide ប៉ុន្តែពួកវាអាចបញ្ចូលគ្នាតាមវិធីផ្សេងៗគ្នា។ ដូច្នេះភាពចម្រុះនៃរចនាសម្ព័ន្ធ polypeptide ។ លើសពីនេះទៀតនៅក្នុងដំណើរការនៃជីវិតនិងការអនុវត្តមុខងាររបស់ពួកគេប្រូតេអ៊ីនអាចឆ្លងកាត់ការផ្លាស់ប្តូរគីមីមួយចំនួន។ ជាលទ្ធផលពួកគេផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធហើយប្រភេទនៃការតភ្ជាប់ថ្មីទាំងស្រុងលេចឡើង។

ដើម្បីបំបែកចំណង peptide នោះគឺដើម្បីបំបែកប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធនៃច្រវាក់អ្នកត្រូវជ្រើសរើសលក្ខខណ្ឌដ៏អាក្រក់ (សកម្មភាពនៃសីតុណ្ហភាពខ្ពស់អាស៊ីតឬអាល់កាឡាំងដែលជាកាតាលីករ) ។ នេះគឺដោយសារតែកម្លាំងខ្ពស់នៅក្នុងម៉ូលេគុលគឺនៅក្នុងក្រុម peptide ។

ការរកឃើញរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងមន្ទីរពិសោធន៍ត្រូវបានអនុវត្តដោយប្រើប្រតិកម្ម biuret - ការប៉ះពាល់ទៅនឹង polypeptide ដែល precipitated ស្រស់ (II) ។ ស្មុគស្មាញនៃក្រុម peptide និងអ៊ីយ៉ុងទង់ដែងផ្តល់នូវពណ៌ violet ភ្លឺ។

មានអង្គការរចនាសម្ព័ន្ធសំខាន់ៗចំនួនបួនដែលនីមួយៗមានលក្ខណៈរចនាសម្ព័ន្ធផ្ទាល់ខ្លួននៃប្រូតេអ៊ីន។

កម្រិតអង្គការ៖ រចនាសម្ព័ន្ធបឋម

ដូចដែលបានរៀបរាប់ខាងលើ peptide គឺជាលំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលមានឬគ្មានការរួមបញ្ចូល coenzymes ។ ដូច្នេះឈ្មោះចម្បងគឺដូចជារចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលដែលជាធម្មជាតិធម្មជាតិគឺពិតជាអាស៊ីតអាមីណូដែលតភ្ជាប់ដោយចំណង peptide ហើយគ្មានអ្វីទៀតទេ។ នោះគឺ polypeptide នៃរចនាសម្ព័ន្ធលីនេអ៊ែរ។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះ លក្ខណៈរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីននៃផែនការបែបនេះគឺថា ការរួមបញ្ចូលគ្នានៃអាស៊ីតបែបនេះគឺជាការសម្រេចចិត្តសម្រាប់ការអនុវត្តមុខងារនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមួយ។ ដោយសារតែវត្តមាននៃលក្ខណៈពិសេសទាំងនេះវាមិនត្រឹមតែអាចកំណត់អត្តសញ្ញាណ peptide ប៉ុណ្ណោះទេប៉ុន្តែថែមទាំងអាចទស្សន៍ទាយពីលក្ខណៈសម្បត្តិនិងតួនាទីរបស់ថ្មីទាំងស្រុងដែលមិនទាន់ត្រូវបានរកឃើញ។ ឧទាហរណ៏នៃ peptides ដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងធម្មជាតិគឺអាំងស៊ុយលីន pepsin chymotrypsin និងផ្សេងទៀត។

ការអនុលោមតាមអនុវិទ្យាល័យ

រចនាសម្ព័ននិងលក្ខណៈសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងប្រភេទនេះផ្លាស់ប្តូរខ្លះ។ រចនាសម្ព័ន្ធបែបនេះអាចត្រូវបានបង្កើតឡើងដំបូងពីធម្មជាតិ ឬនៅពេលដែលរចនាសម្ព័ន្ធបឋមត្រូវបានប៉ះពាល់នឹងអ៊ីដ្រូលីស៊ីតធ្ងន់ធ្ងរ សីតុណ្ហភាព ឬលក្ខខណ្ឌផ្សេងទៀត។

ទម្រង់នេះមានបីប្រភេទ៖

  1. ខ្សែស្តេរ៉េអូធម្មតា រលោង ធម្មតា បង្កើតឡើងពីសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ ដែលបង្វិលជុំវិញអ័ក្សសំខាន់នៃការតភ្ជាប់។ ពួកវាត្រូវបានប្រមូលផ្តុំគ្នាដោយសារធាតុដែលកើតឡើងរវាងអុកស៊ីសែននៃក្រុម peptide មួយ និងអ៊ីដ្រូសែននៃក្រុមមួយទៀត។ ជាងនេះទៅទៀត រចនាសម្ព័នត្រូវបានចាត់ទុកថាត្រឹមត្រូវ ដោយសារការបង្វិលត្រូវបានធ្វើម្តងទៀតស្មើៗគ្នារៀងរាល់ 4 តំណភ្ជាប់។ រចនាសម្ព័ន្ធបែបនេះអាចជាដៃឆ្វេងឬដៃស្តាំ។ ប៉ុន្តែនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនដែលគេស្គាល់ភាគច្រើន isomer dextrorotatory នាំមុខ។ ការអនុលោមភាពបែបនេះត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធអាល់ហ្វា។
  2. សមាសភាព និងរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីននៃប្រភេទខាងក្រោមខុសពីប្រភេទមុន ដែលចំណងអ៊ីដ្រូសែនត្រូវបានបង្កើតឡើងមិនមែនរវាងសំណល់ដែលនៅជាប់នឹងផ្នែកម្ខាងនៃម៉ូលេគុលនោះទេ ប៉ុន្តែនៅចន្លោះឆ្ងាយ និងចម្ងាយដ៏ច្រើនគ្រប់គ្រាន់។ សម្រាប់ហេតុផលនេះ រចនាសម្ព័ន្ធទាំងមូលបង្កើតជាខ្សែសង្វាក់ serpentine polypeptide ជាច្រើនរលក។ មានលក្ខណៈពិសេសមួយដែលប្រូតេអ៊ីនត្រូវតែបង្ហាញ។ រចនាសម្ព័ន្ធនៃអាស៊ីតអាមីណូនៅលើមែកឈើគួរតែខ្លីតាមដែលអាចធ្វើទៅបាន ដូចជា glycine ឬ alanine ជាឧទាហរណ៍។ ប្រភេទនៃការអនុលោមតាមអនុវិទ្យាល័យនេះត្រូវបានគេហៅថាសន្លឹកបេតាសម្រាប់សមត្ថភាពហាក់ដូចជានៅជាប់គ្នានៅពេលបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធរួម។
  3. ជីវវិទ្យាសំដៅលើរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនប្រភេទទី 3 ថាជាបំណែកស្មុគ្រស្មាញ ខ្ចាត់ខ្ចាយ គ្មានសណ្តាប់ធ្នាប់ ដែលមិនមានភាពទៀងទាត់ និងមានសមត្ថភាពផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធក្រោមឥទ្ធិពលនៃលក្ខខណ្ឌខាងក្រៅ។

គ្មានឧទាហរណ៍នៃប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំដោយធម្មជាតិត្រូវបានគេកំណត់អត្តសញ្ញាណនោះទេ។

ការ​អប់រំ​ថ្នាក់​ឧត្តម​សិក្សា

នេះ​ជា​ទម្រង់​ដ៏​ស្មុគ​ស្មាញ​មួយ​ដែល​គេ​ហៅ​ថា​ "globule"។ តើប្រូតេអ៊ីនបែបនេះជាអ្វី? រចនាសម្ព័ន្ធរបស់វាត្រូវបានផ្អែកលើរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ អន្តរកម្មប្រភេទថ្មីរវាងអាតូមនៃក្រុមត្រូវបានបន្ថែម ហើយម៉ូលេគុលទាំងមូលហាក់ដូចជារួញឡើង ដូច្នេះផ្តោតលើការពិតដែលថាក្រុម hydrophilic ត្រូវបានដឹកនាំនៅខាងក្នុង globule និង hydrophobic គឺនៅខាងក្រៅ។

នេះពន្យល់ពីការចោទប្រកាន់នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងដំណោះស្រាយ colloidal ទឹក។ តើអន្តរកម្មប្រភេទណាខ្លះដែលមានវត្តមាននៅទីនេះ?

  1. ចំណងអ៊ីដ្រូសែន - នៅតែមិនផ្លាស់ប្តូររវាងផ្នែកដូចគ្នាដូចនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ។
  2. អន្តរកម្ម - កើតឡើងនៅពេលដែល polypeptide ត្រូវបានរំលាយនៅក្នុងទឹក។
  3. ការទាក់ទាញអ៊ីយ៉ុង - បង្កើតឡើងរវាងក្រុមផ្សេងគ្នានៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ (រ៉ាឌីកាល់) ។
  4. អន្តរកម្ម covalent - អាចបង្កើតរវាងកន្លែងអាស៊ីតជាក់លាក់ - ម៉ូលេគុល cysteine ​​​​ឬផ្ទុយទៅវិញកន្ទុយរបស់វា។

ដូច្នេះសមាសភាពនិងរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធទីបីអាចត្រូវបានពិពណ៌នាថាជាខ្សែសង្វាក់ polypeptide បត់ចូលទៅក្នុង globules ដែលរក្សានិងស្ថេរភាពការអនុលោមភាពរបស់ពួកគេដោយសារតែប្រភេទផ្សេងៗនៃអន្តរកម្មគីមី។ ឧទាហរណ៏នៃ peptides បែបនេះ៖ phosphoglycerate kenase, tRNA, alpha-keratin, silk fibroin និងផ្សេងទៀត។

រចនាសម្ព័ន្ធបួនជ្រុង

នេះគឺជា globules ស្មុគស្មាញបំផុតមួយដែលប្រូតេអ៊ីនបង្កើត។ រចនាសម្ព័ននិងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីននៃប្រភេទនេះគឺមានភាពចម្រុះនិងជាក់លាក់។

តើ​អ្វី​ទៅ​ជា​ការ​អនុលោម​តាម​បែប​នេះ? ទាំងនេះគឺជាខ្សែសង្វាក់ polypeptide ធំ និងតូចជាច្រើន (ក្នុងករណីខ្លះរាប់សិប) ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយឯករាជ្យពីគ្នាទៅវិញទៅមក។ ប៉ុន្តែបន្ទាប់មក ដោយសារតែអន្តរកម្មដូចគ្នាដែលយើងបានពិចារណាសម្រាប់រចនាសម្ព័ន្ធទីបី សារធាតុ peptides ទាំងអស់នេះរមួល និងទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមក។ តាមវិធីនេះ កោសិកាដែលមានរាងស្មុគ្រស្មាញត្រូវបានទទួល ដែលអាចផ្ទុកអាតូមដែក ក្រុម lipid និងក្រុមកាបូអ៊ីដ្រាត។ ឧទាហរណ៍នៃប្រូតេអ៊ីនបែបនេះគឺ DNA polymerase ស្រោមសំបុត្រមេរោគថ្នាំជក់ អេម៉ូក្លូប៊ីន និងផ្សេងទៀត។

រចនាសម្ព័ន្ធ peptide ទាំងអស់ដែលយើងបានពិចារណាមានវិធីសាស្រ្តកំណត់អត្តសញ្ញាណផ្ទាល់របស់ពួកគេនៅក្នុងមន្ទីរពិសោធន៍ ដោយផ្អែកលើលទ្ធភាពទំនើបនៃការប្រើប្រាស់ chromatography, centrifugation, អេឡិចត្រុង និងមីក្រូទស្សន៍អុបទិក និងបច្ចេកវិទ្យាកុំព្យូទ័រខ្ពស់។

មុខងារត្រូវបានអនុវត្ត

រចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងាររបស់ប្រូតេអ៊ីនមានទំនាក់ទំនងគ្នាយ៉ាងជិតស្និទ្ធ។ នោះគឺ peptide នីមួយៗដើរតួនាទីជាក់លាក់ ពិសេស និងជាក់លាក់។ វាក៏មានអ្នកដែលអាចធ្វើប្រតិបត្តិការសំខាន់ៗជាច្រើននៅក្នុងកោសិការស់មួយក្នុងពេលតែមួយ។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយ វាអាចបង្ហាញជាទម្រង់ទូទៅនៃមុខងារសំខាន់នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងសារពាង្គកាយរបស់សត្វមានជីវិត៖

  1. ធានាចលនា។ សារពាង្គកាយ Unicellular ឬ organelles ឬប្រភេទកោសិកាមួយចំនួនមានសមត្ថភាពធ្វើចលនា កន្ត្រាក់ ចលនា។ នេះត្រូវបានផ្តល់ដោយប្រូតេអ៊ីនដែលជាផ្នែកមួយនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃបរិធានម៉ូទ័ររបស់ពួកគេ: cilia, flagella, ភ្នាស cytoplasmic ។ ប្រសិនបើយើងនិយាយអំពីកោសិកាដែលមិនអាចផ្លាស់ទីបាន នោះប្រូតេអ៊ីនអាចរួមចំណែកដល់ការកន្ត្រាក់របស់វា (សាច់ដុំ myosin)។
  2. អាហារូបត្ថម្ភឬមុខងារបម្រុង។ វាគឺជាការប្រមូលផ្តុំនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងស៊ុត អំប្រ៊ីយ៉ុង និងគ្រាប់ពូជនៃរុក្ខជាតិ ដើម្បីបំពេញបន្ថែមសារធាតុចិញ្ចឹមដែលបាត់។ នៅពេលកាត់ចេញ សារធាតុ peptides ផ្តល់អាស៊ីតអាមីណូ និងសារធាតុសកម្មជីវសាស្រ្ត ដែលចាំបាច់សម្រាប់ការអភិវឌ្ឍធម្មតានៃសារពាង្គកាយមានជីវិត។
  3. មុខងារថាមពល។ បន្ថែមពីលើកាបូអ៊ីដ្រាតប្រូតេអ៊ីនក៏អាចផ្តល់កម្លាំងដល់រាងកាយផងដែរ។ ជាមួយនឹងការបំបែក 1 ក្រាមនៃ peptide ថាមពលដែលមានប្រយោជន៍ 17.6 kJ ត្រូវបានបញ្ចេញក្នុងទម្រង់ជាអាស៊ីត adenosine triphosphoric (ATP) ដែលត្រូវបានចំណាយលើដំណើរការសំខាន់ៗ។
  4. សញ្ញា និងវាមាននៅក្នុងការអនុវត្តការត្រួតពិនិត្យយ៉ាងប្រុងប្រយ័ត្ននៃដំណើរការដែលកំពុងដំណើរការ និងការបញ្ជូនសញ្ញាពីកោសិកាទៅជាលិកា ពីពួកវាទៅសរីរាង្គ ពីក្រោយទៅប្រព័ន្ធ។ល។ ឧទាហរណ៍ធម្មតាគឺអាំងស៊ុយលីនដែលជួសជុលយ៉ាងតឹងរ៉ឹងនូវបរិមាណគ្លុយកូសក្នុងឈាម។
  5. មុខងារទទួល។ វាត្រូវបានអនុវត្តដោយការផ្លាស់ប្តូរការអនុលោមតាម peptide នៅផ្នែកម្ខាងនៃភ្នាសនិងពាក់ព័ន្ធនឹងចុងម្ខាងទៀតនៅក្នុងការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធឡើងវិញ។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះសញ្ញានិងព័ត៌មានចាំបាច់ត្រូវបានបញ្ជូន។ ភាគច្រើនជាញឹកញាប់ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងភ្នាស cytoplasmic នៃកោសិកា ហើយអនុវត្តការគ្រប់គ្រងយ៉ាងតឹងរ៉ឹងលើសារធាតុទាំងអស់ដែលឆ្លងកាត់វា។ ពួកគេក៏ដាស់តឿនអ្នកអំពីការផ្លាស់ប្តូរគីមី និងរូបវន្តនៅក្នុងបរិស្ថានផងដែរ។
  6. មុខងារដឹកជញ្ជូន peptides ។ វាត្រូវបានអនុវត្តដោយប្រូតេអ៊ីនឆានែលនិងប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូន។ តួនាទីរបស់ពួកគេគឺជាក់ស្តែង - ការដឹកជញ្ជូនម៉ូលេគុលចាំបាច់ទៅកន្លែងដែលមានកំហាប់ទាបពីផ្នែកដែលមានកម្រិតខ្ពស់។ ឧទាហរណ៍ធម្មតាគឺការដឹកជញ្ជូនអុកស៊ីសែន និងកាបូនឌីអុកស៊ីតតាមរយៈសរីរាង្គ និងជាលិកាដោយប្រូតេអ៊ីនអេម៉ូក្លូប៊ីន។ ពួកគេក៏អនុវត្តការចែកចាយសមាសធាតុជាមួយនឹងទម្ងន់ម៉ូលេគុលទាបតាមរយៈភ្នាសកោសិកានៅខាងក្នុង។
  7. មុខងាររចនាសម្ព័ន្ធ។ មួយនៃសំខាន់បំផុតដែលប្រូតេអ៊ីនអនុវត្ត។ រចនាសម្ព័ន្ធនៃកោសិកាទាំងអស់ organelles របស់វាត្រូវបានផ្តល់យ៉ាងជាក់លាក់ដោយ peptides ។ ពួកគេដូចជាស៊ុមមួយកំណត់រូបរាងនិងរចនាសម្ព័ន្ធ។ លើសពីនេះទៀតពួកគេគាំទ្រវាហើយកែប្រែវាប្រសិនបើចាំបាច់។ ដូច្នេះដើម្បីការលូតលាស់ និងការអភិវឌ្ឍន៍ គ្រប់សារពាង្គកាយមានជីវិតត្រូវការប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរបបអាហារ។ peptides ទាំងនេះរួមមាន elastin, tubulin, collagen, actin, keratin និងផ្សេងៗទៀត។
  8. មុខងារកាតាលីករ។ អង់ស៊ីមធ្វើវា។ ជាច្រើន និងផ្លាស់ប្តូរ ពួកគេបង្កើនល្បឿនប្រតិកម្មគីមី និងជីវគីមីទាំងអស់នៅក្នុងរាងកាយ។ ដោយគ្មានការចូលរួមរបស់ពួកគេ ផ្លែប៉ោមធម្មតាមួយនៅក្នុងក្រពះអាចរំលាយបានក្នុងរយៈពេលត្រឹមតែពីរថ្ងៃប៉ុណ្ណោះ ជាមួយនឹងប្រូបាបខ្ពស់នៃការរលួយ។ នៅក្រោមសកម្មភាពរបស់ catalase, peroxidase និងអង់ស៊ីមផ្សេងទៀតដំណើរការនេះត្រូវចំណាយពេលពីរម៉ោង។ ជាទូទៅវាគឺជាអរគុណចំពោះតួនាទីនៃប្រូតេអ៊ីននេះដែល anabolism និង catabolism ត្រូវបានអនុវត្ត ពោលគឺប្លាស្ទិក និង

តួនាទីការពារ

មានប្រភេទនៃការគំរាមកំហែងជាច្រើនដែលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានរចនាឡើងដើម្បីការពាររាងកាយពី។

ទីមួយ សារធាតុរបួស ឧស្ម័ន ម៉ូលេគុល សារធាតុនៃវិសាលគមផ្សេងៗនៃសកម្មភាព។ Peptides អាចចូលទៅក្នុងអន្តរកម្មគីមីជាមួយពួកវា បំប្លែងពួកវាទៅជាទម្រង់គ្មានការបង្កគ្រោះថ្នាក់ ឬគ្រាន់តែបន្សាបពួកវា។

ទីពីរមានការគំរាមកំហែងខាងរាងកាយពីរបួស - ប្រសិនបើប្រូតេអ៊ីន fibrinogen មិនត្រូវបានផ្លាស់ប្តូរទៅជា fibrin ទាន់ពេលវេលានៅកន្លែងរងរបួសនោះឈាមនឹងមិនកកទេដែលមានន័យថាការស្ទះនឹងមិនកើតឡើងទេ។ បន្ទាប់មក ផ្ទុយទៅវិញ អ្នកនឹងត្រូវការ plasmin peptide ដែលមានសមត្ថភាពដោះស្រាយកំណកឈាម និងស្ដារឡើងវិញនូវភាពធន់នៃនាវា។

ទីបីការគំរាមកំហែងដល់អភ័យឯកសិទ្ធិ។ រចនាសម្ព័ននិងសារៈសំខាន់នៃប្រូតេអ៊ីនដែលបង្កើតការការពារប្រព័ន្ធភាពស៊ាំមានសារៈសំខាន់ខ្លាំងណាស់។ អង្គបដិប្រាណ, immunoglobulins, interferons គឺជាធាតុសំខាន់និងសំខាន់នៃប្រព័ន្ធឡាំហ្វាទិចនិងប្រព័ន្ធភាពស៊ាំរបស់មនុស្ស។ ភាគល្អិតបរទេសណាមួយ ម៉ូលេគុលដែលបង្កគ្រោះថ្នាក់ ផ្នែកដែលស្លាប់នៃកោសិកា ឬរចនាសម្ព័ន្ធទាំងមូលត្រូវទទួលរងការស៊ើបអង្កេតភ្លាមៗដោយសមាសធាតុ peptide ។ នោះហើយជាមូលហេតុដែលមនុស្សម្នាក់អាចឯករាជ្យដោយគ្មានជំនួយពីឱសថប្រចាំថ្ងៃការពារខ្លួនពីការឆ្លងមេរោគនិងមេរោគសាមញ្ញ។

លក្ខណៈសម្បត្តិរូបវន្ត

រចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនកោសិកាគឺជាក់លាក់ណាស់ ហើយអាស្រ័យលើមុខងារដែលបានអនុវត្ត។ ប៉ុន្តែលក្ខណៈសម្បត្តិរូបវន្តនៃ peptides ទាំងអស់គឺស្រដៀងគ្នា និងឆ្អិនទៅនឹងលក្ខណៈដូចខាងក្រោម។

  1. ទំងន់នៃម៉ូលេគុលគឺរហូតដល់ 1,000,000 Daltons ។
  2. ប្រព័ន្ធ Colloidal ត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងដំណោះស្រាយ aqueous ។ នៅទីនោះ រចនាសម្ព័ន្ធទទួលបានបន្ទុកដែលអាចប្រែប្រួលអាស្រ័យលើទឹកអាស៊ីតរបស់ឧបករណ៍ផ្ទុក។
  3. នៅពេលដែលប៉ះពាល់នឹងលក្ខខណ្ឌដ៏អាក្រក់ (ការ irradiation, អាស៊ីត ឬ alkali, សីតុណ្ហភាព និងដូច្នេះនៅលើ), ពួកគេអាចផ្លាស់ទីទៅកម្រិតផ្សេងទៀតនៃការអនុលោមភាព, នោះគឺ, denature ។ ដំណើរការនេះគឺមិនអាចត្រឡប់វិញបានក្នុង 90% នៃករណី។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយក៏មានការផ្លាស់ប្តូរបញ្ច្រាសផងដែរ - ការផ្លាស់ប្តូរ។

ទាំងនេះគឺជាលក្ខណៈសម្បត្តិសំខាន់នៃលក្ខណៈរូបវន្តនៃ peptides ។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើងពីសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលតភ្ជាប់ក្នុងខ្សែសង្វាក់ដោយចំណង peptide ។

ចំណង Peptideកើតឡើងក្នុងអំឡុងពេលនៃការបង្កើតប្រូតេអ៊ីនដែលជាលទ្ធផលនៃអន្តរកម្មនៃក្រុមអាមីណូ ( -NH2អាស៊ីតអាមីណូមួយជាមួយក្រុម carboxyl ( -COOH) នៃអាស៊ីតអាមីណូមួយទៀត។

អាស៊ីតអាមីណូពីរបង្កើតជាឌីផេបទីត (ខ្សែសង្វាក់នៃអាស៊ីតអាមីណូពីរ) និងម៉ូលេគុលទឹក។

ម៉ូលេគុលអាមីណូអាស៊ីតអាមីណូរាប់សិប និងរាប់រយរាប់ពាន់បញ្ចូលគ្នាជាមួយគ្នាដើម្បីបង្កើតជាម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនយក្ស។

ក្រុមនៃអាតូមត្រូវបានធ្វើម្តងទៀតជាច្រើនដងនៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន -CO-NH-; ពួកគេត្រូវបានគេហៅថា ចំហរឬនៅក្នុងគីមីវិទ្យាប្រូតេអ៊ីន ក្រុម peptide. ដូច្នោះហើយ ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានចាត់ថ្នាក់ជាប៉ូលីអាមីតទម្ងន់ម៉ូលេគុលធម្មជាតិ ឬប៉ូលីភីបទីត។

ចំនួនសរុបនៃអាស៊ីតអាមីណូដែលកើតឡើងដោយធម្មជាតិឈានដល់ 300 ប៉ុន្តែពួកវាមួយចំនួនកម្រណាស់។

ក្នុងចំណោមអាស៊ីដអាមីណូ ក្រុមនៃ 20 សំខាន់បំផុតត្រូវបានសម្គាល់។ ពួកវាត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់ហើយត្រូវបានគេហៅថា អាស៊ីតអាមីណូអាល់ហ្វា.

ពពួកប្រូតេអ៊ីនទាំងមូលនៅក្នុងករណីភាគច្រើនត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយអាស៊ីតអាល់ហ្វាអាមីណូទាំងម្ភៃនេះ។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះសម្រាប់ប្រូតេអ៊ីននីមួយៗលំដាប់ដែលសំណល់នៃអាស៊ីតអាមីណូធាតុផ្សំរបស់វាត្រូវបានភ្ជាប់ទៅគ្នាទៅវិញទៅមកគឺជាក់លាក់យ៉ាងតឹងរ៉ឹង។ សមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយកូដហ្សែននៃសារពាង្គកាយ។

ប្រូតេអ៊ីននិង peptides

និង កំប្រុក, និង peptidesគឺជាសមាសធាតុដែលបង្កើតឡើងពីសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។ ភាពខុសគ្នារវាងពួកវាគឺបរិមាណ។

វាត្រូវបានសន្មត់ថា:

· peptidesមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូរហូតដល់ 100 នៅក្នុងម៉ូលេគុលមួយ។
(ដែលត្រូវនឹងទម្ងន់ម៉ូលេគុលរហូតដល់ 10,000) និង

· កំប្រុក- សំណល់អាស៊ីតអាមីណូជាង 100
(ទម្ងន់ម៉ូលេគុលពី 10,000 ទៅជាច្រើនលាន) ។

នៅក្នុងវេននៅក្នុងក្រុមនៃ peptides វាជាទម្លាប់ក្នុងការបែងចែក:

· អូលីហ្គូពបទីត(peptides ទម្ងន់ម៉ូលេគុលទាប),
មិនមាននៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ទៀតទេ 10 សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ និង

· polypeptidesខ្សែសង្វាក់ដែលរួមមានរហូតដល់ 100 សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។

សម្រាប់ម៉ាក្រូម៉ូលេគុលដែលមានចំនួននៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូខិតជិត ឬលើសពី 100 បន្តិច គោលគំនិតនៃសារធាតុ polypeptides និងប្រូតេអ៊ីនមិនត្រូវបានគេបែងចែកឱ្យច្បាស់នោះទេ ហើយជាញឹកញាប់មានន័យដូចគ្នា។

រចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន។ កម្រិតអង្គការ។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនគឺជាធាតុស្មុគស្មាញបំផុត។ លក្ខណៈសម្បត្តិរបស់ប្រូតេអ៊ីនអាស្រ័យមិនត្រឹមតែទៅលើសមាសធាតុគីមីនៃម៉ូលេគុលរបស់វាប៉ុណ្ណោះទេ ប៉ុន្តែវាក៏អាស្រ័យលើកត្តាផ្សេងៗទៀតផងដែរ។ ឧទាហរណ៍ ពីរចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃម៉ូលេគុល ពីចំណងរវាងអាតូមដែលបង្កើតជាម៉ូលេគុល។

បែងចែក បួនកម្រិតការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។

រចនាសម្ព័ន្ធបឋម

រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងគឺការរៀបចំសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។

លំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់គឺជាលក្ខណៈសំខាន់បំផុតនៃប្រូតេអ៊ីនមួយ។ វាគឺជានាងដែលកំណត់លក្ខណៈសម្បត្តិចម្បងរបស់វា។

ប្រូតេអ៊ីនរបស់មនុស្សម្នាក់ៗមានរចនាសម្ព័ន្ធបឋមតែមួយគត់របស់វាដែលទាក់ទងនឹងកូដហ្សែន។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំគឺទាក់ទងទៅនឹងការតំរង់ទិស spatial នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide.

ប្រភេទសំខាន់ៗរបស់វា៖

អាល់ហ្វា helix

រចនាសម្ព័ន្ធ betta (មើលទៅដូចជាសន្លឹកបត់) ។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំត្រូវបានជួសជុលជាក្បួនដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងអាតូមអ៊ីដ្រូសែន និងអុកស៊ីសែននៃក្រុម peptide ដែលមាន 4 ឯកតាដាច់ពីគ្នាទៅវិញទៅមក។

ចំណងអ៊ីដ្រូសែនដូចដែលវាត្រូវបានដេរ helix ជាមួយគ្នាដោយកាន់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ក្នុងស្ថានភាពរមួល។

រចនាសម្ព័ន្ធទីបី

កន្លែងណាដែលយើងជួបជីវិត
យើងឃើញថានាងជាប់ចំណង
ជាមួយនឹងរាងកាយប្រូតេអ៊ីនណាមួយ។

F.Engels

គោលដៅ. ពង្រីកចំណេះដឹងអំពីប្រូតេអ៊ីនជាប៉ូលីម័រធម្មជាតិ អំពីភាពខុសគ្នានៃមុខងាររបស់ពួកគេ ទាក់ទងនឹងរចនាសម្ព័ន្ធ និងលក្ខណៈសម្បត្តិរបស់ពួកគេ; ប្រើការពិសោធន៍ជាមួយប្រូតេអ៊ីន ដើម្បីអនុវត្តទំនាក់ទំនងអន្តរកម្មសិក្សា និងអភិវឌ្ឍចំណាប់អារម្មណ៍របស់សិស្ស។

ផែនការសិក្សា

  • តួនាទីរបស់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួន។
  • សមាសភាព, រចនាសម្ព័ន្ធ, លក្ខណៈសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីន។
  • មុខងារប្រូតេអ៊ីន។
  • ការសំយោគប្រូតេអ៊ីន។
  • ការផ្លាស់ប្តូរប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួន។

ក្នុងអំឡុងពេលថ្នាក់

តួនាទីរបស់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួន

គ្រូបង្រៀនជីវវិទ្យា។ក្នុងចំណោមសារធាតុសរីរាង្គដែលបង្កើតជាកោសិកាមានជីវិត ប្រូតេអ៊ីនដើរតួនាទីសំខាន់បំផុត។ ពួកវាមានប្រហែល 50% នៃម៉ាសកោសិកា។ សូមអរគុណដល់ប្រូតេអ៊ីន រាងកាយទទួលបានសមត្ថភាពក្នុងការផ្លាស់ទី គុណ លូតលាស់ បញ្ចូលអាហារ ឆ្លើយតបទៅនឹងឥទ្ធិពលខាងក្រៅ។ល។
"ជីវិតគឺជារបៀបនៃអត្ថិភាពនៃសាកសពប្រូតេអ៊ីន ដែលជាចំណុចសំខាន់នៃការផ្លាស់ប្តូរសារធាតុជាប្រចាំជាមួយនឹងធម្មជាតិខាងក្រៅជុំវិញពួកវា ហើយជាមួយនឹងការបញ្ឈប់ការផ្លាស់ប្តូរសារធាតុនេះ ជីវិតក៏ឈប់ដែលនាំទៅដល់ការរលួយនៃប្រូតេអ៊ីន។ "Engels បានសរសេរនៅក្នុងសំណេររបស់គាត់។

សមាសភាព, រចនាសម្ព័ន្ធ, លក្ខណៈសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីន

គ្រូគីមីវិទ្យា. ប្រូតេអ៊ីនគឺជាសមាសធាតុធម្មជាតិម៉ូលេគុលខ្ពស់ស្មុគ្រស្មាញដែលបង្កើតឡើងពីអាស៊ីតអាមីណូ។ សមាសធាតុនៃប្រូតេអ៊ីនរួមមានអាស៊ីដអាមីណូចំនួន 20 ផ្សេងៗគ្នា ដូច្នេះប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនប្រភេទជាមួយនឹងការរួមផ្សំគ្នានៃអាស៊ីតអាមីណូ។ ពី 33 អក្សរនៃអក្ខរក្រមយើងអាចបង្កើតចំនួនពាក្យគ្មានកំណត់ដូច្នេះពី 20 អាមីណូអាស៊ីត - ចំនួនប្រូតេអ៊ីនគ្មានកំណត់។ មានប្រូតេអ៊ីនរហូតដល់ 100,000 នៅក្នុងខ្លួនមនុស្ស។
ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបែងចែកទៅជា ប្រូតេអ៊ីន (ប្រូតេអ៊ីនសាមញ្ញ) និង ប្រូតេអ៊ីន (ប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញ) ។
ចំនួននៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលរួមបញ្ចូលក្នុងម៉ូលេគុលគឺខុសគ្នា៖ អាំងស៊ុយលីន - 51, myoglobin - 140 ។ លោកប្រូតេអ៊ីនពី 10,000 ទៅជាច្រើនលាន។
ឯកសារយោងប្រវត្តិសាស្ត្រ . សម្មតិកម្មដំបូងអំពីរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានស្នើឡើងនៅក្នុងទសវត្សរ៍ទី 70 នៃសតវត្សទី XIX ។ នេះគឺជាទ្រឹស្តី ureide នៃរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន។ នៅឆ្នាំ 1903 អ្នកវិទ្យាសាស្ត្រអាល្លឺម៉ង់ E. G. Fischer បានស្នើទ្រឹស្តី peptide ដែលបានក្លាយជាគន្លឹះនៃអាថ៌កំបាំងនៃរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន។ Fisher បានផ្តល់យោបល់ថា ប្រូតេអ៊ីនគឺជាប៉ូលីមែរនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលតភ្ជាប់ដោយចំណង NH-CO peptide ។ គំនិតដែលថាប្រូតេអ៊ីនគឺជាទម្រង់វត្ថុធាតុ polymeric ត្រូវបានបង្ហាញនៅដើមឆ្នាំ 1888 ដោយអ្នកវិទ្យាសាស្ត្ររុស្ស៊ី A.Ya. Danilevsky ។ ទ្រឹស្តីនេះត្រូវបានបញ្ជាក់នៅក្នុងស្នាដៃជាបន្តបន្ទាប់។ យោងតាមទ្រឹស្ដី polypeptide ប្រូតេអ៊ីនមានរចនាសម្ព័ន្ធច្បាស់លាស់។
(ការបង្ហាញនៃបំណែកខ្សែភាពយន្ត "បឋម, អនុវិទ្យាល័យ, រចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនទីបី")
ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនត្រូវបានផ្សំឡើងដោយភាគល្អិត polypeptide ជាច្រើនដែលបត់ចូលទៅក្នុងការប្រមូលផ្តុំតែមួយ។ ដូច្នេះ ម៉ូលេគុលអេម៉ូក្លូប៊ីន (C 738 H 1166 S 2 Fe 4 O 208) មានបួនរង។ ចំណាំ​ថា លោកប្រូតេអ៊ីនស៊ុត = 36,000, លោកប្រូតេអ៊ីនសាច់ដុំ = 1,500,000 ។

រចនាសម្ព័ន្ធបឋមនៃប្រូតេអ៊ីន - លំដាប់នៃការជំនួសនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ (ចំណងទាំងអស់គឺ covalent, ខ្លាំង) (រូបភាព 1) ។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ - រូបរាងនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៅក្នុងលំហ។ ខ្សែសង្វាក់ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបត់ចូលទៅក្នុងវង់មួយ (ដោយសារតែចំណងអ៊ីដ្រូសែនជាច្រើន) (រូបភាពទី 2) ។

រចនាសម្ព័ន្ធទីបី គឺជាការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធបីវិមាត្រពិតប្រាកដដែល helix twisted សន្មត់នៅក្នុងលំហ (ដោយសារតែចំណង hydrophobic); នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន ចំណង S–S (ចំណង bisulfide) (រូបភាព 3) ។

រចនាសម្ព័ន្ធបួនជ្រុង - ម៉ាក្រូម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលតភ្ជាប់គ្នាទៅវិញទៅមកបង្កើតបានជាស្មុគស្មាញ (រូបភាពទី 4) ។

លក្ខណៈសម្បត្តិគីមីនៃប្រូតេអ៊ីន

នៅពេលដែលប្រូតេអ៊ីននិង peptides ត្រូវបានកំដៅជាមួយនឹងដំណោះស្រាយនៃអាស៊ីត alkalis ឬនៅក្រោមសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម hydrolysis កើតឡើង។ Hydrolysis នៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកាត់បន្ថយទៅជាការបំបែកនៃចំណង polypeptide:

បទពិសោធន៍មន្ទីរពិសោធន៍ ១.
ការប្រែពណ៌ប្រូតេអ៊ីន

ការប្រែពណ៌ - ការរំលោភលើរចនាសម្ព័ន្ធធម្មជាតិនៃប្រូតេអ៊ីនក្រោមឥទ្ធិពលនៃកំដៅនិងសារធាតុគីមី។
ក) ឥទ្ធិពលនៃជាតិអាល់កុលលើប្រូតេអ៊ីន;
ខ) ឥទ្ធិពលនៃអំបិលសូដ្យូមក្លរួ (ដំណោះស្រាយប្រមូលផ្តុំ) និងអាសេតាតនាំមុខលើប្រូតេអ៊ីន;
គ) សកម្មភាពរបស់ HNO 3 (conc ។ );
ឃ) ការ coagulation នៃប្រូតេអ៊ីនក្នុងអំឡុងពេលរំពុះ។

បទពិសោធន៍មន្ទីរពិសោធន៍ ២.
ប្រតិកម្មគុណភាពពណ៌នៃប្រូតេអ៊ីន

ក) ប្រតិកម្ម Biuret;
ខ) ប្រតិកម្ម xantoprotein;
គ) អន្តរកម្មនៃប្រូតេអ៊ីនជាមួយអាសេតាតនាំមុខកំឡុងពេលកំដៅ។

គ្រូគីមីវិទ្យា. ទិន្នន័យនៃការពិសោធន៍ 1 បង្ហាញថាការបំពុលបរិស្ថានធម្មជាតិជាមួយនឹងអំបិលនៃលោហធាតុធ្ងន់នាំឱ្យមានផលវិបាកអវិជ្ជមានដល់សារពាង្គកាយមានជីវិត។ ប្រូតេអ៊ីនធម្មជាតិបាត់បង់លក្ខណៈសម្បត្តិជាក់លាក់របស់វា ក្លាយទៅជាមិនរលាយ និង denature ។ នៅពេលដែលពុលមនុស្សជាមួយនឹងអំបិលនៃលោហធាតុធ្ងន់ទឹកដោះគោត្រូវបានគេប្រើប្រូតេអ៊ីនដែលភ្ជាប់អ៊ីយ៉ុងនៃលោហធាតុបែបនេះ។
(ការបង្ហាញបំណែកពីផ្នែកទី 1 នៃខ្សែភាពយន្ត "ប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន") ។

មុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន

គ្រូបង្រៀនជីវវិទ្យា. មុខងាររបស់ប្រូតេអ៊ីនគឺខុសគ្នា។

1. សម្ភារៈសំណង់ - ប្រូតេអ៊ីនចូលរួមក្នុងការបង្កើតភ្នាសកោសិកា សរីរាង្គ និងភ្នាសកោសិកា។ សរសៃឈាម សរសៃពួរ និងសក់ត្រូវបានបង្កើតឡើងពីប្រូតេអ៊ីន។
2. តួនាទីកាតាលីករ - កាតាលីករកោសិកាទាំងអស់គឺជាប្រូតេអ៊ីន (ទីតាំងសកម្មនៃអង់ស៊ីម) ។ រចនាសម្ព័ននៃទីតាំងសកម្មនៃអង់ស៊ីម និងរចនាសម្ព័ន្ធនៃស្រទាប់ខាងក្រោមត្រូវគ្នាយ៉ាងពិតប្រាកដ ដូចជាសោ និងសោ។
3. មុខងារម៉ូទ័រ - ប្រូតេអ៊ីន contractile បណ្តាលឱ្យមានចលនាណាមួយ។
4. មុខងារដឹកជញ្ជូន អេម៉ូក្លូប៊ីនប្រូតេអ៊ីនក្នុងឈាមភ្ជាប់អុកស៊ីហ្សែន និងបញ្ជូនវាទៅគ្រប់ជាលិកា។
5. តួនាទីការពារ - ការផលិតប្រូតេអ៊ីន និងអង្គបដិប្រាណ ដើម្បីបន្សាបសារធាតុបរទេស។
6. មុខងារថាមពល - ប្រូតេអ៊ីន 1 ក្រាម ស្មើនឹង 17.6 kJ ។

ការសំយោគប្រូតេអ៊ីន

គ្រូបង្រៀនជីវវិទ្យា។មនុស្សបានប្រើប្រាស់ប្រូតេអ៊ីនដែលដាច់ដោយឡែកពីរុក្ខជាតិ និងសត្វអស់រយៈពេលជាយូរមកហើយ។ ក្នុងប៉ុន្មានទសវត្សរ៍ថ្មីៗនេះការងារត្រូវបានអនុវត្តលើការផលិតសិប្បនិម្មិតនៃសារធាតុប្រូតេអ៊ីន។ ពាក់កណ្តាលនៃពិភពលោកស្ថិតនៅក្នុងស្ថានភាពនៃការអត់ឃ្លានប្រូតេអ៊ីន ហើយកង្វះខាតប្រូតេអ៊ីននៃរបបអាហារជាសកលគឺប្រហែល 15 លានតោនក្នុងមួយឆ្នាំក្នុងអត្រាទទួលទានប្រូតេអ៊ីនក្នុងមួយថ្ងៃសម្រាប់មនុស្សពេញវ័យ 115 ក្រាម។
(ការបង្ហាញបំណែកនៃផ្នែកទី 2 នៃខ្សែភាពយន្ត "ប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន" - អំពីការប្រមូលផ្តុំម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ )

ការផ្លាស់ប្តូរប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួន

គ្រូគីមីវិទ្យា. សេចក្តីសន្និដ្ឋាន។ ប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់គឺជា polypeptides ប៉ុន្តែមិនមែន polypeptides ទាំងអស់សុទ្ធតែជាប្រូតេអ៊ីននោះទេ។ ប្រូតេអ៊ីននីមួយៗមានរចនាសម្ព័ន្ធជាក់លាក់របស់វា។

កិច្ចការ​ផ្ទះ .Rudzitis G.E., Feldman F.G.. គីមីវិទ្យា-១១. អិមៈ ការត្រាស់ដឹង, ឆ្នាំ ១៩៩២, ទំ។ ១៨–២២។

អក្សរសាស្ត្រ

ម៉ាការ៉ែយ៉ា A.A.ចូរយើងត្រលប់ទៅគីមីវិទ្យាវិញ។ ទីក្រុងម៉ូស្គូ: វិទ្យាល័យឆ្នាំ 1989;
សៀវភៅដៃគីមីវិទ្យា។ គីមីវិទ្យាសរីរាង្គសម្រាប់ការបណ្តុះបណ្តាលនៅក្នុងស្ថាប័នអប់រំនៃទម្រង់វេជ្ជសាស្រ្តនិងជីវសាស្រ្ត។ Rostov-on-Don: គ្រឹះស្ថានបោះពុម្ពនៃសាកលវិទ្យាល័យ Rostov, 1995;
Koltun M.ពិភពនៃគីមីវិទ្យា។ អិមៈអក្សរសិល្ប៍កុមារឆ្នាំ ១៩៨៨;
អានសៀវភៅគីមីសរីរាង្គ។ កុំព្យូទ័រ P.F. Butskus ។ ទីក្រុងម៉ូស្គូ: ការអប់រំ, 1985;
Chertkov I.N.ការពិសោធន៍វត្ថុធាតុ polymer នៅវិទ្យាល័យ។ M.: ការអប់រំ, 1971;
រាងកាយ T.V., Kalyakina E.A.កំប្រុក។ "គីមីវិទ្យា" (គ្រឹះស្ថានបោះពុម្ព "ដំបូងនៃខែកញ្ញា") ឆ្នាំ 2003 លេខ 3 ។
ជាមួយ។ ដប់បួន;
Belyaev D.K., Vorontsov N.N., Dymyshts G.M. និងល។ជីវវិទ្យាទូទៅ។ ទីក្រុងម៉ូស្គូ: ការត្រាស់ដឹង, ឆ្នាំ 1999, 287 ទំ។

កំប្រុក- សមាសធាតុសរីរាង្គម៉ូលេគុលខ្ពស់ដែលមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូតភ្ជាប់ជាខ្សែសង្វាក់វែងដោយចំណង peptide ។

សមាសធាតុនៃប្រូតេអ៊ីននៃសារពាង្គកាយមានជីវិតរួមមានអាស៊ីតអាមីណូតែ 20 ប្រភេទប៉ុណ្ណោះ ដែលសុទ្ធសឹងជាអាស៊ីតអាល់ហ្វាអាមីណូ ហើយសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីន និងលំដាប់នៃទំនាក់ទំនងរវាងគ្នានឹងគ្នាត្រូវបានកំណត់ដោយហ្សែននីមួយៗនៃការរស់នៅ។ សារពាង្គកាយ។

លក្ខណៈពិសេសមួយនៃប្រូតេអ៊ីនគឺសមត្ថភាពរបស់ពួកគេក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធលំហដោយឯកឯងលក្ខណៈសម្រាប់តែប្រូតេអ៊ីនពិសេសនេះ។

ដោយសារតែភាពជាក់លាក់នៃរចនាសម្ព័ន្ធរបស់ពួកគេប្រូតេអ៊ីនអាចមានភាពខុសគ្នានៃលក្ខណៈសម្បត្តិ។ ជាឧទាហរណ៍ ប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធរាងជាបួនជ្រុង ជាពិសេសប្រូតេអ៊ីនស៊ុតមាន់ រលាយក្នុងទឹកដើម្បីបង្កើតជាដំណោះស្រាយកូឡាជែន។ ប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary fibrillar មិនរលាយក្នុងទឹកទេ។ ប្រូតេអ៊ីន Fibrillar ជាពិសេសបង្កើតជាក្រចក សក់ ឆ្អឹងខ្ចី។

លក្ខណៈសម្បត្តិគីមីនៃប្រូតេអ៊ីន

អ៊ីដ្រូលីស៊ីស

ប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់មានសមត្ថភាពឆ្លងកាត់អ៊ីដ្រូលីស៊ីស។ នៅក្នុងករណីនៃការ hydrolysis ពេញលេញនៃប្រូតេអ៊ីន, ល្បាយនៃអាស៊ីត α-amino ត្រូវបានបង្កើតឡើង:

ប្រូតេអ៊ីន + nH 2 O => ល្បាយនៃអាស៊ីតអាមីណូ

ការប្រែពណ៌

ការបំផ្លិចបំផ្លាញនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីពីរ ទីបី និង quaternary នៃប្រូតេអ៊ីនដោយមិនបំផ្លាញរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងរបស់វាត្រូវបានគេហៅថា denaturation ។ ការបញ្ចេញជាតិប្រូតេអ៊ីនអាចដំណើរការក្រោមសកម្មភាពនៃដំណោះស្រាយនៃអំបិលសូដ្យូម ប៉ូតាស្យូម ឬអាម៉ូញ៉ូម - ការប្រែពណ៌បែបនេះគឺអាចបញ្ច្រាស់បាន៖

ការប្រែពណ៌ដែលកើតឡើងក្រោមឥទិ្ធពលនៃវិទ្យុសកម្ម (ឧទាហរណ៍ កំដៅ) ឬដំណើរការប្រូតេអ៊ីនជាមួយអំបិលនៃលោហធាតុធ្ងន់គឺមិនអាចត្រឡប់វិញបានទេ៖

ដូច្នេះ ជាឧទាហរណ៍ ប្រូតេអ៊ីនដែលមិនអាចត្រឡប់វិញបាន denaturation ត្រូវបានគេសង្កេតឃើញក្នុងអំឡុងពេលការព្យាបាលកំដៅនៃស៊ុតក្នុងអំឡុងពេលរៀបចំរបស់ពួកគេ។ ជាលទ្ធផលនៃការ denaturation នៃស៊ុតពណ៌ស សមត្ថភាពរបស់វាក្នុងការរលាយក្នុងទឹកជាមួយនឹងការបង្កើតដំណោះស្រាយ colloidal បាត់។

ប្រតិកម្មគុណភាពចំពោះប្រូតេអ៊ីន

ប្រតិកម្ម Biuret

ប្រសិនបើសូលុយស្យុងសូដ្យូមអ៊ីដ្រូសែន 10% ត្រូវបានបន្ថែមទៅក្នុងដំណោះស្រាយដែលមានប្រូតេអ៊ីន ហើយបន្ទាប់មកបរិមាណតិចតួចនៃដំណោះស្រាយស៊ុលទង់ដែង 1% ពណ៌ violet នឹងលេចឡើង។

ដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីន + NaOH (ដំណោះស្រាយ 10%) + СuSO 4 = ពណ៌ violet

ប្រតិកម្ម xantoprotein

សូលុយស្យុងប្រូតេអ៊ីន ពេលស្ងោរជាមួយអាស៊ីតនីទ្រិក ប្រែជាពណ៌លឿង៖

ដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីន + HNO 3 (conc.) => ពណ៌លឿង

មុខងារជីវសាស្រ្តនៃប្រូតេអ៊ីន

កាតាលីករ បង្កើនល្បឿនប្រតិកម្មគីមីផ្សេងៗនៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត អង់ស៊ីម
រចនាសម្ព័ន្ធ សម្ភារៈសំណង់កោសិកា collagen, ប្រូតេអ៊ីនភ្នាសកោសិកា
ការពារ ការពាររាងកាយពីការឆ្លង immunoglobulins, interferon
បទប្បញ្ញត្តិ គ្រប់គ្រងដំណើរការមេតាប៉ូលីស អរម៉ូន
ដឹកជញ្ជូន ការផ្ទេរសារធាតុសំខាន់ៗពីផ្នែកមួយនៃរាងកាយទៅផ្នែកមួយទៀត អេម៉ូក្លូប៊ីនផ្ទុកអុកស៊ីសែន
ថាមពល ផ្តល់ថាមពលដល់រាងកាយ ប្រូតេអ៊ីន 1 ក្រាមអាចផ្តល់ឱ្យរាងកាយនូវថាមពល 17.6 J
ម៉ូទ័រ (motor) មុខងារម៉ូទ័រណាមួយនៃរាងកាយ myosin (ប្រូតេអ៊ីនសាច់ដុំ)