ដូចដែលអ្នកបានដឹងហើយថាប្រូតេអ៊ីនគឺជាមូលដ្ឋានសម្រាប់ប្រភពដើមនៃជីវិតនៅលើភពផែនដីរបស់យើង។ ប៉ុន្តែវាគឺជាការធ្លាក់ចុះ coacervate ដែលមានម៉ូលេគុល peptide ដែលបានក្លាយជាមូលដ្ឋានសម្រាប់កំណើតនៃភាវៈរស់។ នេះគឺហួសពីការសង្ស័យព្រោះការវិភាគនៃសមាសភាពខាងក្នុងនៃអ្នកតំណាងនៃជីវម៉ាសណាមួយបង្ហាញថាសារធាតុទាំងនេះត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងអ្វីគ្រប់យ៉ាង: រុក្ខជាតិសត្វ microorganisms ផ្សិតមេរោគ។ លើសពីនេះទៅទៀត ពួកវាមានភាពចម្រុះ និងម៉ាក្រូម៉ូលេគុលនៅក្នុងធម្មជាតិ។

រចនាសម្ព័នទាំងនេះមានឈ្មោះបួន ដែលពួកវាទាំងអស់គឺមានន័យដូច៖

• ប្រូតេអ៊ីន;
• ប្រូតេអ៊ីន;
• polypeptides;
• peptides ។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន

លេខរបស់ពួកគេពិតជាមិនអាចគណនាបាន។ ក្នុងករណីនេះ ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់អាចបែងចែកជាពីរក្រុមធំ៖

• សាមញ្ញ - មានតែលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូដែលតភ្ជាប់ដោយចំណង peptide;
• ស្មុគ្រស្មាញ - រចនាសម្ព័ន្ធនិងរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយក្រុម protolytic បន្ថែម (prosthetic) ដែលត្រូវបានគេហៅថា cofactors ។

ជាងនេះទៅទៀត ម៉ូលេគុលស្មុគស្មាញក៏មានការបែងចែកប្រភេទរបស់ពួកគេផងដែរ។

ការចាត់ថ្នាក់នៃ peptides ស្មុគស្មាញ

1. Glycoproteins គឺជាសមាសធាតុដែលទាក់ទងយ៉ាងជិតស្និទ្ធនៃប្រូតេអ៊ីន និងកាបូអ៊ីដ្រាត។ ក្រុមសិប្បនិម្មិតនៃ mucopolysaccharides ត្រូវបានត្បាញចូលទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុល។
2. Lipoproteins គឺជាសមាសធាតុស្មុគស្មាញនៃប្រូតេអ៊ីននិង lipid ។
3. Metalloproteins - អ៊ីយ៉ុងដែក (ជាតិដែកម៉ង់ហ្គាណែសទង់ដែងនិងផ្សេងទៀត) ដើរតួជាក្រុមសិប្បនិម្មិត។
4. Nucleoproteins - ការតភ្ជាប់នៃប្រូតេអ៊ីននិងអាស៊ីត nucleic (DNA, RNA) ។
5. Phosphoproteins - ការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីននិងសំណល់អាស៊ីត orthophosphoric ។
6. Chromoproteins គឺស្រដៀងទៅនឹង metalloproteins ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ធាតុដែលជាផ្នែកមួយនៃក្រុមសិប្បនិម្មិតគឺជាស្មុគស្មាញពណ៌ទាំងមូល (ក្រហម - អេម៉ូក្លូប៊ីន បៃតង - ក្លរ៉ូហ្វីល ហើយដូច្នេះនៅលើ) ។

ក្រុមនីមួយៗដែលត្រូវបានពិចារណាមានរចនាសម្ព័ន្ធ និងលក្ខណៈសម្បត្តិរបស់ប្រូតេអ៊ីនខុសៗគ្នា។ មុខងារដែលពួកគេអនុវត្តក៏ប្រែប្រួលអាស្រ័យលើប្រភេទនៃម៉ូលេគុល។

រចនាសម្ព័ន្ធគីមីនៃប្រូតេអ៊ីន

តាមទស្សនៈនេះ ប្រូតេអ៊ីនគឺជាខ្សែសង្វាក់ដ៏ធំនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមកដោយចំណងជាក់លាក់ដែលហៅថាចំណង peptide ។ ពីរចនាសម្ព័ន្ធចំហៀងនៃអាស៊ីតចេញពីសាខា - រ៉ាឌីកាល់។ រចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលនេះត្រូវបានរកឃើញដោយ E. Fischer នៅដើមសតវត្សទី 21 ។

ក្រោយមកទៀត ប្រូតេអ៊ីន រចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងាររបស់ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានសិក្សាលម្អិតបន្ថែមទៀត។ វាច្បាស់ណាស់ថាមានអាស៊ីដអាមីណូតែ 20 ប៉ុណ្ណោះដែលបង្កើតជារចនាសម្ព័ន្ធនៃ peptide ប៉ុន្តែពួកវាអាចបញ្ចូលគ្នាបានតាមវិធីផ្សេងៗគ្នា។ ដូច្នេះភាពចម្រុះនៃរចនាសម្ព័ន្ធ polypeptide ។ លើសពីនេះទៀតនៅក្នុងដំណើរការនៃជីវិតនិងការអនុវត្តមុខងាររបស់ពួកគេប្រូតេអ៊ីនអាចឆ្លងកាត់ការផ្លាស់ប្តូរគីមីមួយចំនួន។ ជាលទ្ធផលពួកគេផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធហើយប្រភេទនៃការតភ្ជាប់ថ្មីទាំងស្រុងលេចឡើង។

ដើម្បីបំបែកចំណង peptide នោះគឺដើម្បីបំបែកប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធនៃច្រវាក់អ្នកត្រូវជ្រើសរើសលក្ខខណ្ឌដ៏អាក្រក់ (សកម្មភាពនៃសីតុណ្ហភាពខ្ពស់អាស៊ីតឬអាល់កាឡាំងដែលជាកាតាលីករ) ។ នេះគឺដោយសារតែកម្លាំងខ្ពស់នៅក្នុងម៉ូលេគុលគឺនៅក្នុងក្រុម peptide ។

ការរកឃើញរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងមន្ទីរពិសោធន៍ត្រូវបានអនុវត្តដោយប្រើប្រតិកម្ម biuret - ការប៉ះពាល់ទៅនឹង polypeptide ដែល precipitated ស្រស់ (II) ។ ស្មុគស្មាញនៃក្រុម peptide និងអ៊ីយ៉ុងទង់ដែងផ្តល់នូវពណ៌ violet ភ្លឺ។

មានអង្គការរចនាសម្ព័ន្ធសំខាន់ៗចំនួនបួនដែលនីមួយៗមានលក្ខណៈរចនាសម្ព័ន្ធផ្ទាល់ខ្លួននៃប្រូតេអ៊ីន។

កម្រិតអង្គការ៖ រចនាសម្ព័ន្ធបឋម

ដូចដែលបានរៀបរាប់ខាងលើ peptide គឺជាលំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលមានឬគ្មានការរួមបញ្ចូល coenzymes ។ ដូច្នេះឈ្មោះចម្បងគឺដូចជារចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលដែលជាធម្មជាតិធម្មជាតិគឺពិតជាអាស៊ីតអាមីណូដែលតភ្ជាប់ដោយចំណង peptide ហើយគ្មានអ្វីទៀតទេ។ នោះគឺ polypeptide នៃរចនាសម្ព័ន្ធលីនេអ៊ែរ។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះ លក្ខណៈរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីននៃផែនការបែបនេះគឺថា ការរួមបញ្ចូលគ្នានៃអាស៊ីតបែបនេះគឺជាការសម្រេចចិត្តសម្រាប់ការអនុវត្តមុខងារនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមួយ។ ដោយសារតែវត្តមាននៃលក្ខណៈពិសេសទាំងនេះវាមិនត្រឹមតែអាចកំណត់អត្តសញ្ញាណ peptide ប៉ុណ្ណោះទេប៉ុន្តែថែមទាំងអាចទស្សន៍ទាយពីលក្ខណៈសម្បត្តិនិងតួនាទីនៃថ្មីទាំងស្រុងដែលមិនទាន់ត្រូវបានរកឃើញ។ ឧទាហរណ៏នៃ peptides ដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងធម្មជាតិគឺអាំងស៊ុយលីន pepsin chymotrypsin និងផ្សេងទៀត។

ការអនុលោមតាមអនុវិទ្យាល័យ

រចនាសម្ព័ននិងលក្ខណៈសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងប្រភេទនេះផ្លាស់ប្តូរខ្លះ។ រចនាសម្ព័ន្ធបែបនេះអាចត្រូវបានបង្កើតឡើងដំបូងពីធម្មជាតិ ឬនៅពេលដែលរចនាសម្ព័ន្ធបឋមត្រូវបានប៉ះពាល់នឹងអ៊ីដ្រូលីលីសធ្ងន់ធ្ងរ សីតុណ្ហភាព ឬលក្ខខណ្ឌផ្សេងទៀត។

ទម្រង់នេះមានបីប្រភេទ៖

1. ខ្សែស្តេរ៉េអូធម្មតា រលោង ធម្មតា បង្កើតឡើងពីសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ ដែលបង្វិលជុំវិញអ័ក្សសំខាន់នៃការតភ្ជាប់។ ពួកវាត្រូវបានប្រមូលផ្តុំគ្នាដោយសារធាតុដែលកើតឡើងរវាងអុកស៊ីសែននៃក្រុម peptide មួយ និងអ៊ីដ្រូសែននៃក្រុមមួយទៀត។ ជាងនេះទៅទៀត រចនាសម្ព័នត្រូវបានចាត់ទុកថាត្រឹមត្រូវ ដោយសារការបង្វិលត្រូវបានធ្វើម្តងទៀតស្មើៗគ្នារៀងរាល់ 4 តំណភ្ជាប់។ រចនាសម្ព័ន្ធបែបនេះអាចជាដៃឆ្វេងឬដៃស្តាំ។ ប៉ុន្តែនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនដែលគេស្គាល់ភាគច្រើន isomer dextrorotatory នាំមុខ។ ការអនុលោមភាពបែបនេះត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធអាល់ហ្វា។
2. សមាសភាព និងរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីននៃប្រភេទខាងក្រោមខុសពីប្រភេទមុន ដែលចំណងអ៊ីដ្រូសែនត្រូវបានបង្កើតឡើងមិនមែនរវាងសំណល់ដែលនៅជាប់នឹងផ្នែកម្ខាងនៃម៉ូលេគុលនោះទេ ប៉ុន្តែនៅចន្លោះឆ្ងាយ និងចម្ងាយដ៏ច្រើនគ្រប់គ្រាន់។ សម្រាប់ហេតុផលនេះ រចនាសម្ព័ន្ធទាំងមូលបង្កើតជាខ្សែសង្វាក់ serpentine polypeptide ជាច្រើនរលក។ មានលក្ខណៈពិសេសមួយដែលប្រូតេអ៊ីនត្រូវតែបង្ហាញ។ រចនាសម្ព័ន្ធនៃអាស៊ីតអាមីណូនៅលើមែកឈើគួរតែខ្លីតាមដែលអាចធ្វើទៅបាន ដូចជា glycine ឬ alanine ជាឧទាហរណ៍។ ប្រភេទនៃការអនុលោមតាមអនុវិទ្យាល័យនេះត្រូវបានគេហៅថាសន្លឹកបេតាសម្រាប់សមត្ថភាពហាក់ដូចជានៅជាប់គ្នានៅពេលបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធរួម។
3. ជីវវិទ្យាសំដៅលើរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនប្រភេទទី 3 ថាជាបំណែកស្មុគ្រស្មាញ ខ្ចាត់ខ្ចាយ គ្មានសណ្តាប់ធ្នាប់ ដែលមិនមានភាពទៀងទាត់ និងមានសមត្ថភាពផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធក្រោមឥទ្ធិពលនៃលក្ខខណ្ឌខាងក្រៅ។

គ្មានឧទាហរណ៍នៃប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំដោយធម្មជាតិត្រូវបានគេកំណត់អត្តសញ្ញាណនោះទេ។

ការ​អប់រំ​ថ្នាក់​ឧត្តម​សិក្សា

នេះ​ជា​ទម្រង់​ដ៏​ស្មុគ​ស្មាញ​មួយ​ដែល​គេ​ហៅ​ថា​ "globule"។ តើប្រូតេអ៊ីនបែបនេះជាអ្វី? រចនាសម្ព័ន្ធរបស់វាត្រូវបានផ្អែកលើរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ អន្តរកម្មប្រភេទថ្មីរវាងអាតូមនៃក្រុមត្រូវបានបន្ថែម ហើយម៉ូលេគុលទាំងមូលហាក់ដូចជារួញឡើង ដូច្នេះផ្តោតលើការពិតដែលថាក្រុម hydrophilic ត្រូវបានដឹកនាំនៅខាងក្នុង globule និង hydrophobic គឺនៅខាងក្រៅ។

នេះពន្យល់ពីការចោទប្រកាន់នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងដំណោះស្រាយ colloidal ទឹក។ តើអន្តរកម្មប្រភេទណាខ្លះដែលមានវត្តមាននៅទីនេះ?

1. ចំណងអ៊ីដ្រូសែន - នៅតែមិនផ្លាស់ប្តូររវាងផ្នែកដូចគ្នាដូចនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ។
2. អន្តរកម្ម - កើតឡើងនៅពេលដែល polypeptide ត្រូវបានរំលាយនៅក្នុងទឹក។
3. ការទាក់ទាញអ៊ីយ៉ុង - បង្កើតឡើងរវាងក្រុមផ្សេងគ្នានៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ (រ៉ាឌីកាល់) ។
4. អន្តរកម្ម covalent - អាចបង្កើតរវាងកន្លែងអាស៊ីតជាក់លាក់ - ម៉ូលេគុល cysteine ​​​​ឬផ្ទុយទៅវិញកន្ទុយរបស់វា។

ដូច្នេះសមាសភាពនិងរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធទីបីអាចត្រូវបានពិពណ៌នាថាជាខ្សែសង្វាក់ polypeptide បត់ចូលទៅក្នុង globules ដែលរក្សានិងស្ថេរភាពការអនុលោមភាពរបស់ពួកគេដោយសារតែប្រភេទផ្សេងៗនៃអន្តរកម្មគីមី។ ឧទាហរណ៏នៃ peptides បែបនេះ៖ phosphoglycerate kenase, tRNA, alpha-keratin, silk fibroin និងផ្សេងទៀត។

រចនាសម្ព័ន្ធបួនជ្រុង

នេះគឺជា globules ស្មុគស្មាញបំផុតមួយដែលប្រូតេអ៊ីនបង្កើត។ រចនាសម្ព័ននិងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីននៃប្រភេទនេះគឺមានភាពចម្រុះនិងជាក់លាក់។

តើ​អ្វី​ទៅ​ជា​ការ​អនុលោម​តាម​បែប​នេះ? ទាំងនេះគឺជាខ្សែសង្វាក់ polypeptide ធំ និងតូចជាច្រើន (ក្នុងករណីខ្លះរាប់សិប) ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយឯករាជ្យពីគ្នាទៅវិញទៅមក។ ប៉ុន្តែបន្ទាប់មក ដោយសារតែអន្តរកម្មដូចគ្នាដែលយើងបានពិចារណាសម្រាប់រចនាសម្ព័ន្ធទីបី សារធាតុ peptides ទាំងអស់នេះរមួល និងទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមក។ តាមវិធីនេះ កោសិកាដែលមានរាងស្មុគ្រស្មាញត្រូវបានទទួល ដែលអាចផ្ទុកអាតូមដែក ក្រុម lipid និងក្រុមកាបូអ៊ីដ្រាត។ ឧទាហរណ៍នៃប្រូតេអ៊ីនបែបនេះគឺ DNA polymerase ស្រោមសំបុត្រមេរោគថ្នាំជក់ អេម៉ូក្លូប៊ីន និងផ្សេងទៀត។

រចនាសម្ព័ន្ធ peptide ទាំងអស់ដែលយើងបានពិចារណាមានវិធីសាស្រ្តកំណត់អត្តសញ្ញាណផ្ទាល់របស់ពួកគេនៅក្នុងមន្ទីរពិសោធន៍ ដោយផ្អែកលើលទ្ធភាពទំនើបនៃការប្រើប្រាស់ chromatography, centrifugation, អេឡិចត្រុង និងមីក្រូទស្សន៍អុបទិក និងបច្ចេកវិទ្យាកុំព្យូទ័រខ្ពស់។

មុខងារត្រូវបានអនុវត្ត

រចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងាររបស់ប្រូតេអ៊ីនមានទំនាក់ទំនងគ្នាយ៉ាងជិតស្និទ្ធ។ នោះគឺ peptide នីមួយៗដើរតួនាទីជាក់លាក់ ពិសេស និងជាក់លាក់។ វាក៏មានអ្នកដែលអាចធ្វើប្រតិបត្តិការសំខាន់ៗជាច្រើននៅក្នុងកោសិការស់មួយក្នុងពេលតែមួយ។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយ វាអាចបង្ហាញជាទម្រង់ទូទៅនៃមុខងារសំខាន់នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងសារពាង្គកាយរបស់សត្វមានជីវិត៖

1. ធានាចលនា។ សារពាង្គកាយ Unicellular ឬ organelles ឬប្រភេទកោសិកាមួយចំនួនមានសមត្ថភាពធ្វើចលនា កន្ត្រាក់ ចលនា។ នេះត្រូវបានផ្តល់ដោយប្រូតេអ៊ីនដែលជាផ្នែកមួយនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃបរិធានម៉ូទ័ររបស់ពួកគេ: cilia, flagella, ភ្នាស cytoplasmic ។ ប្រសិនបើយើងនិយាយអំពីកោសិកាដែលមិនអាចផ្លាស់ទីបាន នោះប្រូតេអ៊ីនអាចរួមចំណែកដល់ការកន្ត្រាក់របស់វា (សាច់ដុំ myosin)។
2. អាហារូបត្ថម្ភឬមុខងារបម្រុង។ វាគឺជាការប្រមូលផ្តុំនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងស៊ុត អំប្រ៊ីយ៉ុង និងគ្រាប់ពូជនៃរុក្ខជាតិ ដើម្បីបំពេញបន្ថែមសារធាតុចិញ្ចឹមដែលបាត់។ នៅពេលកាត់ចេញ សារធាតុ peptides ផ្តល់អាស៊ីតអាមីណូ និងសារធាតុសកម្មជីវសាស្រ្ត ដែលចាំបាច់សម្រាប់ការអភិវឌ្ឍធម្មតានៃសារពាង្គកាយមានជីវិត។
3. មុខងារថាមពល។ បន្ថែមពីលើកាបូអ៊ីដ្រាតប្រូតេអ៊ីនក៏អាចផ្តល់កម្លាំងដល់រាងកាយផងដែរ។ ជាមួយនឹងការបំបែក 1 ក្រាមនៃ peptide ថាមពលដែលមានប្រយោជន៍ 17.6 kJ ត្រូវបានបញ្ចេញក្នុងទម្រង់ជាអាស៊ីត adenosine triphosphoric (ATP) ដែលត្រូវបានចំណាយលើដំណើរការសំខាន់ៗ។
4. សញ្ញា និងវាមាននៅក្នុងការអនុវត្តការត្រួតពិនិត្យយ៉ាងប្រុងប្រយ័ត្ននៃដំណើរការដែលកំពុងដំណើរការ និងការបញ្ជូនសញ្ញាពីកោសិកាទៅជាលិកា ពីពួកវាទៅសរីរាង្គ ពីក្រោយទៅប្រព័ន្ធ។ល។ ឧទាហរណ៍ធម្មតាគឺអាំងស៊ុយលីនដែលជួសជុលយ៉ាងតឹងរ៉ឹងនូវបរិមាណគ្លុយកូសក្នុងឈាម។
5. មុខងារទទួល។ វាត្រូវបានអនុវត្តដោយការផ្លាស់ប្តូរការអនុលោមតាម peptide នៅផ្នែកម្ខាងនៃភ្នាសនិងពាក់ព័ន្ធនឹងចុងម្ខាងទៀតនៅក្នុងការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធឡើងវិញ។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះសញ្ញានិងព័ត៌មានចាំបាច់ត្រូវបានបញ្ជូន។ ភាគច្រើនជាញឹកញាប់ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងភ្នាស cytoplasmic នៃកោសិកា ហើយអនុវត្តការគ្រប់គ្រងយ៉ាងតឹងរ៉ឹងលើសារធាតុទាំងអស់ដែលឆ្លងកាត់វា។ ពួកគេក៏ដាស់តឿនអ្នកអំពីការផ្លាស់ប្តូរគីមី និងរូបវន្តនៅក្នុងបរិស្ថានផងដែរ។
6. មុខងារដឹកជញ្ជូន peptides ។ វាត្រូវបានអនុវត្តដោយប្រូតេអ៊ីនឆានែលនិងប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូន។ តួនាទីរបស់ពួកគេគឺជាក់ស្តែង - ការដឹកជញ្ជូនម៉ូលេគុលចាំបាច់ទៅកន្លែងដែលមានកំហាប់ទាបពីផ្នែកដែលមានកម្រិតខ្ពស់។ ឧទាហរណ៍ធម្មតាគឺការដឹកជញ្ជូនអុកស៊ីសែន និងកាបូនឌីអុកស៊ីតតាមរយៈសរីរាង្គ និងជាលិកាដោយប្រូតេអ៊ីនអេម៉ូក្លូប៊ីន។ ពួកគេក៏អនុវត្តការចែកចាយសមាសធាតុជាមួយនឹងទម្ងន់ម៉ូលេគុលទាបតាមរយៈភ្នាសកោសិកានៅខាងក្នុង។
7. មុខងាររចនាសម្ព័ន្ធ។ មួយនៃសំខាន់បំផុតដែលប្រូតេអ៊ីនអនុវត្ត។ រចនាសម្ព័ន្ធនៃកោសិកាទាំងអស់ organelles របស់វាត្រូវបានផ្តល់យ៉ាងជាក់លាក់ដោយ peptides ។ ពួកគេដូចជាស៊ុមមួយកំណត់រូបរាងនិងរចនាសម្ព័ន្ធ។ លើសពីនេះទៀតពួកគេគាំទ្រវាហើយកែប្រែវាប្រសិនបើចាំបាច់។ ដូច្នេះដើម្បីការលូតលាស់ និងការអភិវឌ្ឍន៍ គ្រប់សារពាង្គកាយមានជីវិតត្រូវការប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរបបអាហារ។ peptides ទាំងនេះរួមមាន elastin, tubulin, collagen, actin, keratin និងផ្សេងៗទៀត។
8. មុខងារកាតាលីករ។ អង់ស៊ីមធ្វើវា។ ជាច្រើន និងផ្លាស់ប្តូរ ពួកគេបង្កើនល្បឿនប្រតិកម្មគីមី និងជីវគីមីទាំងអស់នៅក្នុងរាងកាយ។ ដោយគ្មានការចូលរួមរបស់ពួកគេ ផ្លែប៉ោមធម្មតាមួយនៅក្នុងក្រពះអាចរំលាយបានក្នុងរយៈពេលត្រឹមតែពីរថ្ងៃប៉ុណ្ណោះ ជាមួយនឹងប្រូបាបខ្ពស់នៃការរលួយ។ នៅក្រោមសកម្មភាពរបស់ catalase, peroxidase និងអង់ស៊ីមផ្សេងទៀតដំណើរការនេះត្រូវចំណាយពេលពីរម៉ោង។ ជាទូទៅវាគឺជាអរគុណចំពោះតួនាទីនៃប្រូតេអ៊ីននេះដែល anabolism និង catabolism ត្រូវបានអនុវត្ត ពោលគឺប្លាស្ទិក និង

តួនាទីការពារ

មានប្រភេទនៃការគំរាមកំហែងជាច្រើនដែលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានរចនាឡើងដើម្បីការពាររាងកាយពី។

ទីមួយ សារធាតុរបួស ឧស្ម័ន ម៉ូលេគុល សារធាតុនៃវិសាលគមផ្សេងៗនៃសកម្មភាព។ Peptides អាចចូលទៅក្នុងអន្តរកម្មគីមីជាមួយពួកវា បំប្លែងពួកវាទៅជាទម្រង់គ្មានការបង្កគ្រោះថ្នាក់ ឬគ្រាន់តែបន្សាបពួកវា។

ទីពីរមានការគំរាមកំហែងខាងរាងកាយពីរបួស - ប្រសិនបើប្រូតេអ៊ីន fibrinogen មិនត្រូវបានផ្លាស់ប្តូរទៅជា fibrin ទាន់ពេលវេលានៅកន្លែងរងរបួសនោះឈាមនឹងមិនកកទេដែលមានន័យថាការស្ទះនឹងមិនកើតឡើងទេ។ បន្ទាប់មក ផ្ទុយទៅវិញ អ្នកនឹងត្រូវការ plasmin peptide ដែលមានសមត្ថភាពដោះស្រាយកំណកឈាម និងស្ដារឡើងវិញនូវភាពធន់នៃនាវា។

ទីបីការគំរាមកំហែងដល់អភ័យឯកសិទ្ធិ។ រចនាសម្ព័ននិងសារៈសំខាន់នៃប្រូតេអ៊ីនដែលបង្កើតការការពារប្រព័ន្ធភាពស៊ាំមានសារៈសំខាន់ខ្លាំងណាស់។ អង្គបដិប្រាណ, immunoglobulins, interferons គឺជាធាតុសំខាន់និងសំខាន់នៃប្រព័ន្ធឡាំហ្វាទិចនិងប្រព័ន្ធភាពស៊ាំរបស់មនុស្ស។ ភាគល្អិតបរទេសណាមួយ ម៉ូលេគុលដែលបង្កគ្រោះថ្នាក់ ផ្នែកដែលស្លាប់នៃកោសិកា ឬរចនាសម្ព័ន្ធទាំងមូលត្រូវទទួលរងការស៊ើបអង្កេតភ្លាមៗដោយសមាសធាតុ peptide ។ នោះហើយជាមូលហេតុដែលមនុស្សម្នាក់អាចឯករាជ្យដោយគ្មានជំនួយពីឱសថប្រចាំថ្ងៃការពារខ្លួនពីការឆ្លងមេរោគនិងមេរោគសាមញ្ញ។

លក្ខណៈសម្បត្តិរូបវន្ត

រចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនកោសិកាគឺជាក់លាក់ណាស់ ហើយអាស្រ័យលើមុខងារដែលបានអនុវត្ត។ ប៉ុន្តែលក្ខណៈសម្បត្តិរូបវន្តនៃ peptides ទាំងអស់គឺស្រដៀងគ្នា និងឆ្អិនទៅនឹងលក្ខណៈដូចខាងក្រោម។

1. ទំងន់នៃម៉ូលេគុលគឺរហូតដល់ 1,000,000 Daltons ។
2. ប្រព័ន្ធ Colloidal ត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងដំណោះស្រាយ aqueous ។ នៅទីនោះ រចនាសម្ព័ន្ធទទួលបានបន្ទុកដែលអាចប្រែប្រួលអាស្រ័យលើទឹកអាស៊ីតរបស់ឧបករណ៍ផ្ទុក។
3. នៅពេលដែលប៉ះពាល់នឹងលក្ខខណ្ឌដ៏អាក្រក់ (ការ irradiation, អាស៊ីត ឬ alkali, សីតុណ្ហភាព និងដូច្នេះនៅលើ), ពួកគេអាចផ្លាស់ទីទៅកម្រិតផ្សេងទៀតនៃការអនុលោមភាព, នោះគឺ, denature ។ ដំណើរការនេះគឺមិនអាចត្រឡប់វិញបានក្នុង 90% នៃករណី។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយក៏មានការផ្លាស់ប្តូរបញ្ច្រាសផងដែរ - ការផ្លាស់ប្តូរ។

ទាំងនេះគឺជាលក្ខណៈសម្បត្តិសំខាន់នៃលក្ខណៈរូបវន្តនៃ peptides ។

កំប្រុក- សមាសធាតុសរីរាង្គម៉ូលេគុលខ្ពស់ មានសំណល់នៃអាស៊ីតអាមីណូ។

អេ សមាសភាពប្រូតេអ៊ីនរួមមានកាបូន អ៊ីដ្រូសែន អាសូត អុកស៊ីហ្សែន ស្ពាន់ធ័រ។ ប្រូតេអ៊ីនខ្លះបង្កើតជាស្មុគស្មាញជាមួយម៉ូលេគុលផ្សេងទៀតដែលមានផូស្វ័រ ជាតិដែក ស័ង្កសី និងទង់ដែង។

ប្រូតេអ៊ីនមានទម្ងន់ម៉ូលេគុលធំ៖ ស៊ុត អាល់ប៊ុមមីន - ៣៦,០០០, អេម៉ូក្លូប៊ីន - ១៥២,០០០, មីយ៉ូស៊ីន - ៥០០,០០០ សម្រាប់ការប្រៀបធៀប៖ ទម្ងន់ម៉ូលេគុលនៃជាតិអាល់កុលគឺ ៤៦ អាស៊ីតអាសេទិក - ៦០ បេនហ្សេន - ៧៨។

សមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីន

កំប្រុក- ប៉ូលីម៊ែរមិនតាមកាលកំណត់, ម៉ូណូមឺរដែលមាន អាស៊ីតអាមីណូ. ជាធម្មតា អាស៊ីតអាមីណូចំនួន 20 ប្រភេទត្រូវបានគេហៅថា monomers ប្រូតេអ៊ីន ទោះបីជាច្រើនជាង 170 ក្នុងចំណោមពួកវាត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងកោសិកា និងជាលិកាក៏ដោយ។

អាស្រ័យលើថាតើអាស៊ីតអាមីណូអាចត្រូវបានសំយោគនៅក្នុងរាងកាយរបស់មនុស្សនិងសត្វដទៃទៀតមានៈ អាស៊ីតអាមីណូមិនសំខាន់- អាចត្រូវបានសំយោគ អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ- មិនអាចសំយោគបានទេ។ អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗត្រូវតែទទួលទានជាមួយអាហារ។ រុក្ខជាតិសំយោគអាស៊ីដអាមីណូគ្រប់ប្រភេទ។

អាស្រ័យលើសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូ។ ប្រូតេអ៊ីនគឺ: ពេញលេញ- មានសំណុំអាស៊ីតអាមីណូទាំងមូល; ខូច- អាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនអវត្តមានក្នុងសមាសភាពរបស់វា។ ប្រសិនបើប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើងពីអាស៊ីដអាមីណូតែប៉ុណ្ណោះពួកវាត្រូវបានគេហៅថា សាមញ្ញ. ប្រសិនបើប្រូតេអ៊ីនមាន បន្ថែមពីលើអាស៊ីតអាមីណូ ក៏ជាសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូ (ក្រុមសិប្បនិម្មិត) ពួកគេត្រូវបានគេហៅថា ស្មុគស្មាញ. ក្រុមសិប្បនិម្មិតអាចត្រូវបានតំណាងដោយលោហៈ (metalloproteins) កាបូអ៊ីដ្រាត (glycoproteins) lipid (lipoproteins) អាស៊ីត nucleic (nucleoproteins) ។

ទាំងអស់។ អាស៊ីតអាមីណូមាន: 1) ក្រុម carboxyl (-COOH), 2) ក្រុមអាមីណូ (-NH 2), 3) រ៉ាឌីកាល់ឬក្រុម R (នៅសល់នៃម៉ូលេគុល) ។ រចនាសម្ព័ន្ធនៃរ៉ាឌីកាល់នៅក្នុងប្រភេទផ្សេងគ្នានៃអាស៊ីតអាមីណូគឺខុសគ្នា។ អាស្រ័យលើចំនួនក្រុមអាមីណូ និងក្រុម carboxyl ដែលបង្កើតជាអាស៊ីតអាមីណូ មាន៖ អាស៊ីតអាមីណូអព្យាក្រឹតមានក្រុម carboxyl មួយនិងក្រុមអាមីណូមួយ; អាស៊ីតអាមីណូមូលដ្ឋានមានក្រុមអាមីណូច្រើនជាងមួយ; អាស៊ីតអាមីណូអាស៊ីតមានក្រុម carboxyl ច្រើនជាងមួយ។

អាស៊ីតអាមីណូគឺ សមាសធាតុ amphotericចាប់តាំងពីនៅក្នុងដំណោះស្រាយ ពួកគេអាចដើរតួជាអាស៊ីត និងមូលដ្ឋាន។ នៅក្នុងដំណោះស្រាយ aqueous អាស៊ីតអាមីណូមាននៅក្នុងទម្រង់អ៊ីយ៉ុងផ្សេងៗគ្នា។

ចំណង Peptide

ប៉េទីត- សារធាតុសរីរាង្គដែលមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូតភ្ជាប់ដោយចំណង peptide ។

ការបង្កើត peptides កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃប្រតិកម្ម condensation នៃអាស៊ីតអាមីណូ។ នៅពេលដែលក្រុមអាមីណូនៃអាស៊ីតអាមីណូមួយធ្វើអន្តរកម្មជាមួយក្រុម carboxyl នៃក្រុមមួយទៀត ចំណងអាសូត-កាបូនកូវ៉ាឡេនកើតឡើងរវាងពួកវា ដែលត្រូវបានគេហៅថា peptide. អាស្រ័យលើចំនួននៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើត peptide មាន dipeptides, tripeptides, tetrapeptidesល។ ការបង្កើតចំណង peptide អាចត្រូវបានធ្វើម្តងទៀតច្រើនដង។ នេះនាំឱ្យមានការបង្កើត polypeptides. នៅចុងម្ខាងនៃ peptide មានក្រុមអាមីណូសេរី (វាត្រូវបានគេហៅថា N-terminus) ហើយនៅចុងម្ខាងទៀតមានក្រុម carboxyl សេរី (វាត្រូវបានគេហៅថា C-terminus) ។

អង្គការលំហនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន

ការអនុវត្តមុខងារជាក់លាក់មួយចំនួនដោយប្រូតេអ៊ីនអាស្រ័យលើការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃម៉ូលេគុលរបស់ពួកគេ លើសពីនេះ វាមិនអំណោយផលខ្លាំងចំពោះកោសិកាក្នុងការរក្សាប្រូតេអ៊ីនក្នុងទម្រង់ពង្រីកក្នុងទម្រង់ជាខ្សែសង្វាក់ ដូច្នេះ សង្វាក់ polypeptide ឆ្លងកាត់ការបត់ និងទទួលបាន។ រចនាសម្ព័ន្ធបីវិមាត្រជាក់លាក់ ឬទម្រង់។ បែងចែក 4 កម្រិត អង្គការអវកាសនៃប្រូតេអ៊ីន.

រចនាសម្ព័ន្ធបឋមនៃប្រូតេអ៊ីន- លំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលបង្កើតជាម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ ចំណងរវាងអាស៊ីតអាមីណូគឺ peptide ។

ប្រសិនបើម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមានសំណល់អាស៊ីដអាមីណូចំនួន 10 ប៉ុណ្ណោះ នោះចំនួននៃបំរែបំរួលតាមទ្រឹស្តីនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលខុសគ្នាតាមលំដាប់នៃការផ្លាស់ប្តូរអាស៊ីតអាមីណូគឺ 10 20 ។ ជាមួយនឹងអាស៊ីតអាមីណូចំនួន 20 អ្នកអាចបង្កើតបន្សំចម្រុះកាន់តែច្រើននៃពួកវា។ ប្រហែលមួយម៉ឺនប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាត្រូវបានគេរកឃើញនៅក្នុងខ្លួនមនុស្ស ដែលខុសគ្នាទាំងពីគ្នាទៅវិញទៅមក និងពីប្រូតេអ៊ីននៃសារពាង្គកាយផ្សេងទៀត។

វាគឺជារចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលកំណត់លក្ខណៈសម្បត្តិនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន និងការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធលំហរបស់វា។ ការជំនួសអាស៊ីតអាមីណូមួយសម្រាប់មួយផ្សេងទៀតនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide នាំឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរលក្ខណៈសម្បត្តិនិងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន។ ឧទាហរណ៍ ការជំនួសអាស៊ីតអាមីណូ glutamine ទីប្រាំមួយនៅក្នុងβ-subunit នៃ hemoglobin ជាមួយ valine នាំឱ្យការពិតដែលថាម៉ូលេគុល hemoglobin ទាំងមូលមិនអាចអនុវត្តមុខងារចម្បងរបស់វា - ការដឹកជញ្ជូនអុកស៊ីសែន; ក្នុងករណីបែបនេះមនុស្សម្នាក់វិវត្តទៅជាជំងឺ - ភាពស្លេកស្លាំងកោសិការ។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ- បានបញ្ជាឱ្យបត់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ទៅជាវង់មួយ (មើលទៅដូចជានិទាឃរដូវដែលលាតសន្ធឹង) ។ របុំនៃ helix ត្រូវបានពង្រឹងដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងក្រុម carboxyl និងក្រុមអាមីណូ។ ស្ទើរតែគ្រប់ក្រុម CO និង NH ចូលរួមក្នុងការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែន។ ពួកវាខ្សោយជាងសារធាតុ peptide ប៉ុន្តែការធ្វើម្តងទៀតច្រើនដង ពួកគេផ្តល់ស្ថេរភាព និងភាពរឹងដល់ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធនេះ។ នៅកម្រិតនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំមានប្រូតេអ៊ីន: fibroin (សូត្រ, បណ្តាញ), keratin (សក់, ក្រចក), collagen (សរសៃពួរ) ។

រចនាសម្ព័ន្ធទីបី- ការវេចខ្ចប់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ចូលទៅក្នុង globules ដែលបណ្តាលមកពីការកើតឡើងនៃចំណងគីមី (អ៊ីដ្រូសែន អ៊ីយ៉ុង disulfide) និងការបង្កើតអន្តរកម្ម hydrophobic រវាងរ៉ាឌីកាល់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។ តួនាទីសំខាន់ក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធទីបីត្រូវបានលេងដោយអន្តរកម្ម hydrophilic-hydrophobic ។ នៅក្នុងដំណោះស្រាយ aqueous រ៉ាឌីកាល់ hydrophobic មានទំនោរលាក់ខ្លួនពីទឹក ដោយដាក់ជាក្រុមនៅក្នុង globule ខណៈដែលរ៉ាឌីកាល់ hydrophilic មានទំនោរលេចឡើងនៅលើផ្ទៃនៃម៉ូលេគុលដែលជាលទ្ធផលនៃជាតិទឹក (អន្តរកម្មជាមួយ dipoles ទឹក) ។ នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន រចនាសម្ព័ន្ធទីបីត្រូវបានរក្សាលំនឹងដោយចំណង disulfide covalent ដែលបង្កើតរវាងអាតូមស្ពាន់ធ័រនៃសំណល់ cysteine ​​​​ពីរ។ នៅកម្រិតនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបីមានអង់ស៊ីមអង់ទីករអរម៉ូនមួយចំនួន។

រចនាសម្ព័ន្ធបួនជ្រុងលក្ខណៈនៃប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញ ម៉ូលេគុលដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយ globules ពីរ ឬច្រើន។ ឯកតារងត្រូវបានផ្ទុកនៅក្នុងម៉ូលេគុលដោយអន្តរកម្មអ៊ីយ៉ូដ អ៊ីដ្រូហ្វូប៊ីក និងអេឡិចត្រូស្ទិក។ ជួនកាលក្នុងអំឡុងពេលនៃការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ចំណង disulfide កើតឡើងរវាងអនុរង។ ប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានសិក្សាច្រើនបំផុតដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary គឺ អេម៉ូក្លូប៊ីន. វាត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយ α-subunits ពីរ (141 សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ) និង β-subunits ពីរ (សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 146) ។ ឯកតារងនីមួយៗត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងម៉ូលេគុល heme ដែលមានជាតិដែក។

ប្រសិនបើហេតុផលមួយចំនួន ការអនុលោមតាមលំហនៃប្រូតេអ៊ីន ខុសពីធម្មតា ប្រូតេអ៊ីនមិនអាចបំពេញមុខងាររបស់វាបានទេ។ ឧទាហរណ៍ មូលហេតុនៃ "ជំងឺគោឆ្កួត" (spongiform encephalopathy) គឺជាការមិនប្រក្រតីនៃ prions ដែលជាប្រូតេអ៊ីនផ្ទៃនៃកោសិកាសរសៃប្រសាទ។

លក្ខណៈសម្បត្តិប្រូតេអ៊ីន

សមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនកំណត់របស់វា។ លក្ខណៈសម្បត្តិ. ប្រូតេអ៊ីនរួមបញ្ចូលគ្នានូវលក្ខណៈសម្បត្តិជាមូលដ្ឋាន និងអាស៊ីតដែលកំណត់ដោយរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូ៖ អាស៊ីតអាមីណូដែលមានជាតិអាស៊ីតកាន់តែច្រើននៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន លក្ខណៈសម្បត្តិអាស៊ីតរបស់វាកាន់តែច្បាស់។ សមត្ថភាពក្នុងការផ្តល់ឱ្យនិងភ្ជាប់ H + កំណត់ លក្ខណៈសម្បត្តិបណ្តោះអាសន្ននៃប្រូតេអ៊ីន; សារធាតុទប់ស្កាត់ដ៏មានឥទ្ធិពលបំផុតមួយគឺ អេម៉ូក្លូប៊ីននៅក្នុងអេរីត្រូស៊ីត ដែលរក្សាកម្រិត pH នៃឈាមក្នុងកម្រិតថេរ។ មានប្រូតេអ៊ីនរលាយ (fibrinogen) មានប្រូតេអ៊ីនមិនរលាយដែលអនុវត្តមុខងារមេកានិច (fibroin, keratin, collagen) ។ មានប្រូតេអ៊ីនសកម្មគីមី (អង់ស៊ីម) មានភាពអសកម្មគីមី ធន់នឹងលក្ខខណ្ឌបរិស្ថានផ្សេងៗ និងមិនមានស្ថេរភាពខ្លាំង។

កត្តាខាងក្រៅ (កំដៅ វិទ្យុសកម្មអ៊ុលត្រាវីយូឡេ លោហធាតុធ្ងន់ និងអំបិលរបស់វា ការផ្លាស់ប្តូរ pH វិទ្យុសកម្ម ការខ្សោះជាតិទឹក)

អាចបណ្តាលឱ្យមានការរំលោភលើការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ ដំណើរការនៃការបាត់បង់ការអនុលោមតាមបីវិមាត្រដែលមាននៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលបានផ្តល់ឱ្យត្រូវបានគេហៅថា ការប្រែពណ៌. មូលហេតុនៃការ denaturation គឺការបំបែកចំណងដែលធ្វើអោយមានស្ថេរភាពនៃរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនជាក់លាក់មួយ។ ដំបូង ចំណងដែលខ្សោយបំផុតត្រូវបានរហែក ហើយនៅពេលដែលលក្ខខណ្ឌកាន់តែតឹងតែង រឹតតែខ្លាំង។ ដូច្នេះដំបូង quaternary បន្ទាប់មករចនាសម្ព័ន្ធទីបីនិងទីពីរត្រូវបានបាត់បង់។ ការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធលំហ នាំទៅរកការផ្លាស់ប្តូរលក្ខណៈសម្បត្តិរបស់ប្រូតេអ៊ីន ហើយជាលទ្ធផល ធ្វើឱ្យប្រូតេអ៊ីនមិនអាចបំពេញមុខងារជីវសាស្ត្ររបស់វា។ ប្រសិនបើ denaturation មិនត្រូវបានអមដោយការបំផ្លិចបំផ្លាញនៃរចនាសម្ព័ន្ធបឋមនោះវាអាចជា អាចបញ្ច្រាស់បាន។ក្នុងករណីនេះ ការព្យាបាលដោយខ្លួនឯងនៃលក្ខណៈនៃការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីនកើតឡើង។ ឧទាហរណ៍ denaturation នេះត្រូវបានទទួលរងនូវប្រូតេអ៊ីន receptor ភ្នាស។ ដំណើរការនៃការស្តាររចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនបន្ទាប់ពីការ denaturation ត្រូវបានគេហៅថា ការកែប្រែឡើងវិញ. ប្រសិនបើការស្ដារឡើងវិញនៃការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃប្រូតេអ៊ីនគឺមិនអាចទៅរួចនោះ denaturation ត្រូវបានគេហៅថា មិនអាចត្រឡប់វិញបាន។.

មុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន

មុខងារ	ឧទាហរណ៍ និងការពន្យល់
សំណង់	ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធកោសិកានិងកោសិកាខាងក្រៅ: ពួកគេជាផ្នែកមួយនៃភ្នាសកោសិកា (lipoproteins, glycoproteins), សក់ (keratin), សរសៃពួរ (collagen) ជាដើម។
ការដឹកជញ្ជូន	អេម៉ូក្លូប៊ីនប្រូតេអ៊ីនក្នុងឈាមភ្ជាប់អុកស៊ីហ៊្សែននិងដឹកជញ្ជូនវាពីសួតទៅគ្រប់ជាលិកានិងសរីរាង្គហើយពីពួកគេកាបូនឌីអុកស៊ីតផ្ទេរទៅសួត; សមាសភាពនៃភ្នាសកោសិការួមមានប្រូតេអ៊ីនពិសេសដែលផ្តល់នូវការផ្ទេរសកម្ម និងជ្រើសរើសយ៉ាងតឹងរ៉ឹងនៃសារធាតុ និងអ៊ីយ៉ុងមួយចំនួនពីកោសិកាទៅកាន់បរិយាកាសខាងក្រៅ និងខាងក្រោយ។
បទប្បញ្ញត្តិ	អ័រម៉ូនប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងបទប្បញ្ញត្តិនៃដំណើរការមេតាប៉ូលីស។ ឧទាហរណ៍ អរម៉ូនអាំងស៊ុយលីនគ្រប់គ្រងកម្រិតជាតិស្ករក្នុងឈាម ជំរុញការសំយោគ glycogen និងបង្កើនការបង្កើតខ្លាញ់ពីកាបូអ៊ីដ្រាត។
ការពារ	ដើម្បីឆ្លើយតបទៅនឹងការជ្រៀតចូលនៃប្រូតេអ៊ីនបរទេសឬអតិសុខុមប្រាណ (អង់ទីហ្សែន) ចូលទៅក្នុងរាងកាយប្រូតេអ៊ីនពិសេសត្រូវបានបង្កើតឡើង - អង្គបដិប្រាណដែលអាចចងនិងបន្សាបពួកវា។ Fibrin ដែលបង្កើតឡើងពីសារធាតុ fibrinogen ជួយបញ្ឈប់ការហូរឈាម។
ម៉ូទ័រ	ប្រូតេអ៊ីន contractile actin និង myosin ផ្តល់នូវការកន្ត្រាក់សាច់ដុំនៅក្នុងសត្វពហុកោសិកា។
សញ្ញា	ម៉ូលេគុលនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កប់នៅក្នុងភ្នាសផ្ទៃនៃកោសិកាដែលមានសមត្ថភាពផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធទីបីរបស់ពួកគេក្នុងការឆ្លើយតបទៅនឹងសកម្មភាពនៃកត្តាបរិស្ថានដូច្នេះទទួលសញ្ញាពីបរិយាកាសខាងក្រៅនិងបញ្ជូនពាក្យបញ្ជាទៅកោសិកា។
កក់ទុក	នៅក្នុងរាងកាយរបស់សត្វ, ប្រូតេអ៊ីន, ជាក្បួន, មិនត្រូវបានរក្សាទុក, ជាមួយនឹងការលើកលែងនៃស៊ុត albumin, casein ទឹកដោះគោ។ ប៉ុន្តែអរគុណចំពោះប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួន សារធាតុមួយចំនួនអាចត្រូវបានរក្សាទុកក្នុងបំរុង ឧទាហរណ៍ កំឡុងពេលបំបែកអេម៉ូក្លូប៊ីន ជាតិដែកមិនត្រូវបានបញ្ចេញចេញពីរាងកាយទេ ប៉ុន្តែត្រូវបានរក្សាទុកដោយបង្កើតជាស្មុគ្រស្មាញជាមួយនឹងប្រូតេអ៊ីន ferritin ។
ថាមពល	ជាមួយនឹងការបំបែកប្រូតេអ៊ីន 1 ក្រាមទៅផលិតផលចុងក្រោយ 17.6 kJ ត្រូវបានបញ្ចេញ។ ដំបូងប្រូតេអ៊ីនបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូហើយបន្ទាប់មកទៅផលិតផលចុងក្រោយ - ទឹកកាបូនឌីអុកស៊ីតនិងអាម៉ូញាក់។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានប្រើប្រាស់ជាប្រភពថាមពលតែនៅពេលដែលប្រភពផ្សេងទៀត (កាបូអ៊ីដ្រាត និងខ្លាញ់) ត្រូវបានប្រើប្រាស់អស់។
កាតាលីករ	មុខងារសំខាន់បំផុតមួយនៃប្រូតេអ៊ីន។ ផ្តល់ដោយប្រូតេអ៊ីន - អង់ស៊ីមដែលបង្កើនល្បឿននៃប្រតិកម្មជីវគីមីដែលកើតឡើងនៅក្នុងកោសិកា។ ឧទាហរណ៍ ribulose biphosphate carboxylase កាតាលីករជួសជុល CO2 កំឡុងពេលធ្វើរស្មីសំយោគ។

អង់ស៊ីម

អង់ស៊ីម, ឬ អង់ស៊ីម, គឺជាថ្នាក់ពិសេសនៃប្រូតេអ៊ីនដែលជាកាតាលីករជីវសាស្រ្ត។ អរគុណចំពោះអង់ស៊ីម ប្រតិកម្មជីវគីមីដំណើរការក្នុងល្បឿនដ៏អស្ចារ្យ។ អត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមគឺរាប់ម៉ឺនដង (ហើយជួនកាលរាប់លាន) ខ្ពស់ជាងអត្រានៃប្រតិកម្មដែលពាក់ព័ន្ធនឹងកាតាលីករអសរីរាង្គ។ សារធាតុដែលអង់ស៊ីមធ្វើសកម្មភាពត្រូវបានគេហៅថា ស្រទាប់ខាងក្រោម.

អង់ស៊ីមគឺជាប្រូតេអ៊ីនរាងមូល លក្ខណៈរចនាសម្ព័ន្ធអង់ស៊ីមអាចបែងចែកជាពីរក្រុម៖ សាមញ្ញ និងស្មុគស្មាញ។ អង់ស៊ីមសាមញ្ញគឺជាប្រូតេអ៊ីនសាមញ្ញ, i.e. មានតែអាស៊ីតអាមីណូប៉ុណ្ណោះ។ អង់ស៊ីមស្មុគស្មាញគឺជាប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញ i.e. បន្ថែមពីលើផ្នែកប្រូតេអ៊ីនពួកគេរួមបញ្ចូលក្រុមនៃធម្មជាតិដែលមិនមានប្រូតេអ៊ីន - cofactor. សម្រាប់អង់ស៊ីមមួយចំនួន វីតាមីនដើរតួជា cofactors ។ នៅក្នុងម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមផ្នែកពិសេសមួយត្រូវបានញែកដាច់ពីគេហៅថាមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម។ មជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម- ផ្នែកតូចមួយនៃអង់ស៊ីម (ពីបីទៅដប់ពីរសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ) ដែលជាកន្លែងដែលការចងនៃស្រទាប់ខាងក្រោមឬស្រទាប់ខាងក្រោមកើតឡើងជាមួយនឹងការបង្កើតស្មុគស្មាញនៃអង់ស៊ីមស្រទាប់ខាងក្រោម។ នៅពេលបញ្ចប់ប្រតិកម្ម អង់ស៊ីមស្រទាប់ខាងក្រោមនឹងរលាយទៅជាអង់ស៊ីម និងផលិតផលប្រតិកម្ម។ អង់ស៊ីមខ្លះមាន (ក្រៅពីសកម្ម) មជ្ឈមណ្ឌល allosteric- គេហទំព័រដែលនិយតករនៃអត្រាការងារអង់ស៊ីមត្រូវបានភ្ជាប់ ( អង់ស៊ីម allosteric).

ប្រតិកម្មកាតាលីករអង់ស៊ីមត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយ៖ 1) ប្រសិទ្ធភាពខ្ពស់ 2) ការជ្រើសរើសយ៉ាងតឹងរ៉ឹង និងទិសដៅនៃសកម្មភាព 3) ភាពជាក់លាក់នៃស្រទាប់ខាងក្រោម 4) បទប្បញ្ញត្តិល្អ និងច្បាស់លាស់។ ភាពជាក់លាក់នៃស្រទាប់ខាងក្រោម និងប្រតិកម្មនៃប្រតិកម្ម catalysis enzymatic ត្រូវបានពន្យល់ដោយសម្មតិកម្មរបស់ E. Fischer (1890) និង D. Koshland (1959)។

E. Fisher (សម្មតិកម្មចាក់សោសោ)បានស្នើថា ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃទីតាំងសកម្មនៃអង់ស៊ីម និងស្រទាប់ខាងក្រោមគួរតែត្រូវគ្នាយ៉ាងពិតប្រាកដទៅគ្នាទៅវិញទៅមក។ ស្រទាប់ខាងក្រោមត្រូវបានគេប្រៀបធៀបទៅនឹង "គន្លឹះ" អង់ស៊ីម - ទៅ "សោ" ។

D. Koshland (សម្មតិកម្ម "ស្រោមដៃ")បានផ្តល់យោបល់ថាការឆ្លើយឆ្លងគ្នារវាងរចនាសម្ព័ន្ធនៃស្រទាប់ខាងក្រោម និងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីមត្រូវបានបង្កើតឡើងតែនៅពេលនៃអន្តរកម្មរបស់ពួកគេជាមួយគ្នាទៅវិញទៅមកប៉ុណ្ណោះ។ សម្មតិកម្មនេះត្រូវបានគេហៅផងដែរ។ សម្មតិកម្មសមហេតុដែលជម្រុញ.

អត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមអាស្រ័យលើ៖ 1) សីតុណ្ហភាព 2) កំហាប់អង់ស៊ីម 3) កំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោម 4) pH ។ វាគួរតែត្រូវបានសង្កត់ធ្ងន់ថាចាប់តាំងពីអង់ស៊ីមគឺជាប្រូតេអ៊ីនសកម្មភាពរបស់ពួកគេគឺខ្ពស់បំផុតនៅក្រោមលក្ខខណ្ឌធម្មតាខាងសរីរវិទ្យា។

អង់ស៊ីមភាគច្រើនអាចដំណើរការបានតែនៅសីតុណ្ហភាពចន្លោះពី ០ ដល់ ៤០ អង្សាសេ។ ក្នុងដែនកំណត់ទាំងនេះ អត្រាប្រតិកម្មកើនឡើងប្រហែល 2 ដងសម្រាប់រាល់ការកើនឡើងសីតុណ្ហភាព 10 អង្សាសេ។ នៅសីតុណ្ហភាពលើសពី 40 អង្សាសេ ប្រូតេអ៊ីនឆ្លងកាត់ការប្រែពណ៌ ហើយសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមថយចុះ។ នៅសីតុណ្ហភាពជិតដល់ត្រជាក់ អង់ស៊ីមត្រូវបានអសកម្ម។

ជាមួយនឹងការកើនឡើងនៃបរិមាណនៃស្រទាប់ខាងក្រោម អត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមកើនឡើងរហូតដល់ចំនួនម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមក្លាយជាស្មើនឹងចំនួនម៉ូលេគុលអង់ស៊ីម។ ជាមួយនឹងការកើនឡើងបន្ថែមទៀតនៃបរិមាណនៃស្រទាប់ខាងក្រោម អត្រានឹងមិនកើនឡើងទេ ចាប់តាំងពីកន្លែងសកម្មនៃអង់ស៊ីមត្រូវបានឆ្អែត។ ការកើនឡើងនៃកំហាប់អង់ស៊ីមនាំទៅរកការកើនឡើងនៃសកម្មភាពកាតាលីករ ចាប់តាំងពីចំនួនម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមកាន់តែធំឆ្លងកាត់ការផ្លាស់ប្តូរក្នុងមួយឯកតាពេលវេលា។

សម្រាប់អង់ស៊ីមនីមួយៗមានតម្លៃ pH ដ៏ល្អប្រសើរដែលវាបង្ហាញសកម្មភាពអតិបរមា (pepsin - 2.0, salivary amylase - 6.8, pancreatic lipase - 9.0)។ នៅតម្លៃ pH ខ្ពស់ ឬទាប សកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមថយចុះ។ ជាមួយនឹងការផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងខ្លាំងនៃ pH, អង់ស៊ីម denatures ។

ល្បឿននៃអង់ស៊ីម allosteric ត្រូវបានគ្រប់គ្រងដោយសារធាតុដែលភ្ជាប់ទៅនឹងមជ្ឈមណ្ឌល allosteric ។ ប្រសិនបើសារធាតុទាំងនេះបង្កើនល្បឿនប្រតិកម្មនោះគេហៅថា ភ្នាក់ងារសកម្មប្រសិនបើពួកគេបន្ថយល្បឿន - ថ្នាំទប់ស្កាត់.

ចំណាត់ថ្នាក់អង់ស៊ីម

យោងតាមប្រភេទនៃការបំប្លែងសារជាតិគីមី អង់ស៊ីមត្រូវបានបែងចែកជា ៦ ថ្នាក់៖

1. oxidoreductase(ការផ្ទេរអាតូមអ៊ីដ្រូសែន អុកស៊ីហ្សែន ឬអេឡិចត្រុងពីសារធាតុមួយទៅសារធាតុមួយទៀត - dehydrogenase)
2. Transferase(ការផ្ទេរសារធាតុ methyl, acyl, phosphate ឬក្រុមអាមីណូពីសារធាតុមួយទៅសារធាតុមួយទៀត - transaminase)
3. អ៊ីដ្រូឡាស(ប្រតិកម្មអ៊ីដ្រូលីស៊ីសដែលផលិតផលពីរត្រូវបានបង្កើតឡើងពីស្រទាប់ខាងក្រោម - អាមីឡាស lipase)
4. លីយ៉ាស(ការបន្ថែមមិនមែនអ៊ីដ្រូលីកទៅស្រទាប់ខាងក្រោម ឬការលុបបំបាត់ក្រុមអាតូមចេញពីវា ខណៈពេលដែលចំណង C-C, C-N, C-O, C-S អាចត្រូវបានបំបែក - decarboxylase),
5. អ៊ីសូមេរ៉ាស(ការ​រៀបចំ​ឡើងវិញ​នូវ​សារធាតុ​អ៊ីសូមេរ៉ាស)
6. លីហ្គាស(ការតភ្ជាប់នៃម៉ូលេគុលពីរដែលជាលទ្ធផលនៃការបង្កើតចំណង C-C, C-N, C-O, C-S - សំយោគ) ។

ថ្នាក់ត្រូវបានបែងចែកទៅជាថ្នាក់រង និងថ្នាក់រង។ នៅក្នុងការចាត់ថ្នាក់អន្តរជាតិបច្ចុប្បន្ន អង់ស៊ីមនីមួយៗមានលេខកូដជាក់លាក់ ដែលមានបួនលេខដែលបំបែកដោយចំនុច។ លេខទីមួយគឺជាថ្នាក់ ទីពីរគឺជាថ្នាក់រង ទីបីគឺជាថ្នាក់រង ទីបួនគឺជាលេខសៀរៀលនៃអង់ស៊ីមនៅក្នុងថ្នាក់រងនេះ ឧទាហរណ៍ លេខកូដ arginase គឺ 3.5.3.1 ។

ទៅ ការបង្រៀនលេខ ២"រចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងារនៃកាបូអ៊ីដ្រាត និងខ្លាញ់"

ទៅ ការបង្រៀន№4"រចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងារនៃអាស៊ីតនុយក្លេអ៊ីក ATP"

បញ្ហា​ស​រិ​រា​ង្គ។សមាសភាពនៃសារពាង្គកាយមានជីវិត បន្ថែមពីលើអសរីរាង្គ ក៏រួមបញ្ចូលនូវសារធាតុសរីរាង្គផ្សេងៗផងដែរ។ សារធាតុសរីរាង្គនៃសត្វមានជីវិតត្រូវបានបង្កើតឡើងជាចម្បងដោយធាតុគីមីចំនួនបួនហៅថា ជីវសាស្ត្រ៖ កាបូន អ៊ីដ្រូសែន អុកស៊ីហ្សែន និងអាសូត។ នៅក្នុងសមាសភាពនៃប្រូតេអ៊ីន, ស្ពាន់ធ័រត្រូវបានបន្ថែមទៅធាតុទាំងនេះ, និងនៅក្នុងអាស៊ីត nucleic, ផូស្វ័រ។

ភាពចម្រុះនៃសារធាតុសរីរាង្គត្រូវបានកំណត់យ៉ាងទូលំទូលាយដោយកាបូន។ ធាតុនេះដោយសារតែលក្ខណៈសម្បត្តិតែមួយគត់របស់វាបង្កើតជាមូលដ្ឋានគីមីនៃជីវិត។ វាអាចបង្កើតចំណង covalent ជាមួយអាតូមជាច្រើន និងក្រុមរបស់វា បង្កើតជាច្រវាក់ ចិញ្ចៀនដែលបង្កើតជាគ្រោងនៃម៉ូលេគុលសរីរាង្គដែលខុសគ្នាក្នុងសមាសភាព រចនាសម្ព័ន្ធ ប្រវែង និងរូបរាង។ ពីពួកគេនៅក្នុងវេនសមាសធាតុគីមីស្មុគស្មាញត្រូវបានបង្កើតឡើងដែលខុសគ្នានៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនិងមុខងារ។ មូលហេតុចំបងនៃភាពចម្រុះនៃម៉ូលេគុលសរីរាង្គគឺមិនមានភាពខុសគ្នាច្រើននៅក្នុងអាតូមធាតុផ្សំរបស់ពួកគេនោះទេ ប៉ុន្តែមានលំដាប់ផ្សេងគ្នានៃការដាក់របស់ពួកគេនៅក្នុងម៉ូលេគុល។

គំនិតនៃជីវប៉ូលីម័រ។នៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត សារធាតុសរីរាង្គគឺជាម៉ូលេគុលតូចៗដែលមានទម្ងន់ម៉ូលេគុលទាប ឬម៉ាក្រូម៉ូលេគុលធំ។ សមាសធាតុនៃទម្ងន់ម៉ូលេគុលទាបរួមមាន អាស៊ីតអាមីណូ ជាតិស្ករ អាស៊ីតសរីរាង្គ ជាតិអាល់កុល វីតាមីន។ល។

ប្រូតេអ៊ីន polysaccharides និងអាស៊ីត nucleic ភាគច្រើនជារចនាសម្ព័ន្ធទម្ងន់ម៉ូលេគុលខ្ពស់។ ដូច្នេះពួកគេត្រូវបានគេហៅថា ម៉ាក្រូម៉ូលេគុល(មកពីភាសាក្រិក។ ម៉ាក្រូ- ធំ) ។ ដូច្នេះទម្ងន់ម៉ូលេគុលនៃប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនគឺពី 5,000 ទៅ 1,000,000។ សមាសធាតុសរីរាង្គដែលមានម៉ូលេគុលខ្ពស់ - ប្រូតេអ៊ីន អាស៊ីតនុយក្លេអ៊ីក ប៉ូលីសាក់ខារ៉ាត ​​ដែលម៉ូលេគុលរបស់វាមានចំនួនច្រើននៃឯកតាដដែលៗដូចគ្នា ឬខុសគ្នានៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធគីមីត្រូវបានគេហៅថា ជីវប៉ូលីម័រ(មកពីភាសាក្រិក។ ជីវវិទ្យា- ជីវិតនិង គោលនយោបាយ- ជាច្រើន) ។ ម៉ូលេគុលសាមញ្ញដែលបង្កើតជា biopolymers ត្រូវបានគេហៅថា ម៉ូណូមឺរ. monomers នៃប្រូតេអ៊ីនគឺជាអាស៊ីតអាមីណូ polysaccharides គឺជា monosaccharides អាស៊ីត nucleic គឺជា nucleotides ។ ម៉ាក្រូម៉ូលេគុលបង្កើតបានប្រហែល 90% នៃម៉ាស់ស្ងួតនៃកោសិកា។

ជំពូកនេះពិភាក្សាអំពីថ្នាក់ទាំងបីនៃម៉ាក្រូម៉ូលេគុល និងឯកតា monomer របស់វា។ បន្ថែមលើការពិចារណាគឺ lipid - ម៉ូលេគុលជាក្បួនមានទំហំតូចជាង biopolymers ប៉ុន្តែក៏អនុវត្តមុខងារនៅក្នុងខ្លួនផងដែរ។

ក្រុមពិសេសនៃសារធាតុសរីរាង្គគឺ សារធាតុសកម្មជីវសាស្រ្ត៖ អង់ស៊ីម, អរម៉ូន, វីតាមីន, ល ពួកគេមានភាពចម្រុះនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ; ប៉ះពាល់ដល់ការរំលាយអាហារ និងការបំប្លែងថាមពល។

នៅក្នុងកោសិកានៃក្រុមផ្សេងៗនៃសារពាង្គកាយមាតិកានៃសមាសធាតុសរីរាង្គជាក់លាក់គឺខុសគ្នា។ ឧទាហរណ៍ ប្រូតេអ៊ីន និងខ្លាញ់លើសនៅក្នុងកោសិកាសត្វ ខណៈកាបូអ៊ីដ្រាតលើសនៅក្នុងកោសិការុក្ខជាតិ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ សមាសធាតុសរីរាង្គមួយចំនួនមានមុខងារស្រដៀងគ្នានៅក្នុងកោសិកាផ្សេងៗគ្នា។

កំប្រុក។នៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត ក្នុងចំណោមម៉ាក្រូម៉ូលេគុល ប្រូតេអ៊ីនដើរតួនាទីនាំមុខគេទាក់ទងនឹងសារៈសំខាន់មុខងាររបស់វា។ ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងសារពាង្គកាយជាច្រើនគ្របដណ្តប់ និងបរិមាណ។ ដូច្នេះនៅក្នុងរាងកាយរបស់សត្វពួកគេបង្កើតបាន 40-50% នៅក្នុងរាងកាយរបស់រុក្ខជាតិ - 20-35% នៃទំងន់ស្ងួតរបស់ពួកគេ។ ប្រូតេអ៊ីនគឺជា heteropolymer ដែល monomers គឺជាអាស៊ីតអាមីណូ។

អាស៊ីតអាមីណូគឺជាបណ្តុំនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។អាស៊ីតអាមីណូ - សមាសធាតុសរីរាង្គដែលមានក្រុមអាមីណូក្នុងពេលដំណាលគ្នា (–NH) ដែលត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយលក្ខណៈសម្បត្តិជាមូលដ្ឋាន និងក្រុម carboxyl (–COOH) ដែលមានលក្ខណៈសម្បត្តិអាស៊ីត។ ក្រុមអាមីណូ និងក្រុម carboxyl ត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ទៅនឹងអាតូមកាបូនដូចគ្នា (រូបភាព) ។ នៅលើមូលដ្ឋាននេះអាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់គឺស្រដៀងគ្នាទៅនឹងគ្នាទៅវិញទៅមក។ អាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនមានក្រុម carboxyl មួយ និងក្រុមអាមីណូមួយ; អាស៊ីតអាមីណូទាំងនេះត្រូវបានគេហៅថា អព្យាក្រឹត។

ផ្នែកនៃម៉ូលេគុលហៅថា រ៉ាឌីកាល់ (រ) អាស៊ីតអាមីណូផ្សេងៗគ្នាមានរចនាសម្ព័ន្ធខុសគ្នា (រូបភាព) ។ រ៉ាឌីកាល់នៃអាស៊ីតអាមីណូផ្សេងៗគ្នាអាចជាប៉ូល ឬប៉ូល (មិនសាក ឬមិនសាក) អ៊ីដ្រូហ្វីលីក ឬអ៊ីដ្រូហ្វីលីក ដែលផ្តល់ឱ្យប្រូតេអ៊ីននូវលក្ខណៈសម្បត្តិជាក់លាក់។ បន្ថែមពីលើអព្យាក្រឹតមាន អាស៊ីតអាមីណូមូលដ្ឋាន- ជាមួយក្រុមអាមីណូច្រើនជាងមួយ ក៏ដូចជា អាស៊ីតអាមីណូអាស៊ីត- ជាមួយក្រុម carboxyl ច្រើនជាងមួយ។ វត្តមាននៃក្រុមអាមីណូឬអ៊ីដ្រូស៊ីលបន្ថែមប៉ះពាល់ដល់លក្ខណៈសម្បត្តិនៃរ៉ាឌីកាល់។ លក្ខណៈសម្បត្តិទាំងអស់នៃរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូដើរតួនាទីយ៉ាងសំខាន់ក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃប្រូតេអ៊ីន។

ចំនួនសរុបនៃអាស៊ីតអាមីណូដែលគេស្គាល់គឺប្រហែល 200 ហើយមានតែ 20 ប្រភេទប៉ុណ្ណោះដែលត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងការបង្កើតប្រូតេអ៊ីនធម្មជាតិ។ អាស៊ីតអាមីណូបែបនេះត្រូវបានគេហៅថា ការបង្កើតប្រូតេអ៊ីន(តារាងទី 2 តារាងបង្ហាញឈ្មោះពេញ និងអក្សរកាត់នៃអាស៊ីតអាមីណូ មិនមែនសម្រាប់ទន្ទេញទេ)។

តារាងទី 2. អាស៊ីតអាមីណូមូលដ្ឋាន និងអក្សរកាត់របស់វា។

រុក្ខជាតិ និងបាក់តេរីអាចសំយោគអាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ដែលពួកគេត្រូវការពីផលិតផលចម្បងនៃការធ្វើរស្មីសំយោគ។ មនុស្ស​និង​សត្វ​មិន​អាច​សំយោគ​អាស៊ីដ​អាមីណូ​ទាំងអស់​បាន​ទេ ដូច្នេះ​គេ​ហៅថា​ អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗពួកគេត្រូវតែទទួលបានជាទម្រង់បញ្ចប់ រួមជាមួយនឹងអាហារ។

អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗសម្រាប់មនុស្សគឺ៖ លីស៊ីន, វ៉ាលីន, លីស៊ីន, អ៊ីសូលស៊ីន, ថូរូនីន, ហ្វីនីឡាឡានីន, ទ្រីបតូផាននិង methionine; សម្រាប់កុមារក៏មិនអាចខ្វះបានដែរ។ arginineនិង អ៊ីស្ទីឌីន. ប្រូតេអ៊ីនអាហារដែលមានអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗទាំងអស់ត្រូវបានគេហៅថា ពេញលេញ, មិន​ដូច ខូចដែលខ្វះអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗមួយចំនួន។

វត្តមាន​នៃ​ក្រុម​មូលដ្ឋាន និង​អាស៊ីត​ក្នុង​អាស៊ីដ​អាមីណូ​មួយ​កំណត់​ភាព​រឹងម៉ាំ និង​ប្រតិកម្ម​ខ្ពស់។ ក្រុមអាមីណូ

(-NH 2) នៃអាស៊ីតអាមីណូមួយអាចធ្វើអន្តរកម្មជាមួយក្រុម carboxyl (-COOH) នៃអាស៊ីតអាមីណូមួយទៀតជាមួយនឹងការបញ្ចេញម៉ូលេគុលទឹក។ ម៉ូលេគុលលទ្ធផលគឺ dipeptide (រូបភព) ហើយសញ្ញាប័ណ្ណ -СО-NH- ត្រូវបានគេហៅថា peptide. នៅចុងម្ខាងនៃម៉ូលេគុល dipeptide មានក្រុមអាមីណូសេរី ហើយនៅចុងម្ខាងទៀតមានក្រុម carboxyl ។ ដោយសារតែនេះ dipeptide អាចភ្ជាប់អាស៊ីតអាមីណូផ្សេងទៀតទៅខ្លួនវាបង្កើត អូលីហ្គូពបទីត. ប្រសិនបើអាស៊ីតអាមីណូជាច្រើន (ច្រើនជាងដប់) ត្រូវបានតភ្ជាប់តាមរបៀបនេះ នោះខ្សែសង្វាក់វែងមួយត្រូវបានបង្កើតឡើង - polypeptide.

Peptides ដើរតួយ៉ាងសំខាន់នៅក្នុងរាងកាយ។ oligo- និង polypeptides ជាច្រើនគឺជាអរម៉ូន, ថ្នាំអង់ទីប៊ីយោទិច, ជាតិពុល។

ឧទាហរណ៍ Oligopeptides រួមមាន អរម៉ូន pituitary oxytocin និង vasopressin ក៏ដូចជា bradykinin (pain peptide) និង opiates មួយចំនួន ( "ថ្នាំធម្មជាតិ" របស់មនុស្ស) ដែលអនុវត្តមុខងារនៃការបំបាត់ការឈឺចាប់។ ការប្រើជាប្រចាំ ការប្រើថ្នាំគឺមានគ្រោះថ្នាក់ខ្លាំងណាស់វាបំផ្លាញប្រព័ន្ធអាភៀននៃរាងកាយដូច្នេះអ្នកញៀនថ្នាំដោយគ្មានកម្រិតថ្នាំមានការឈឺចាប់ធ្ងន់ធ្ងរ - "ដក" ។ Oligopeptides រួមមានអង់ទីប៊ីយ៉ូទិកមួយចំនួនដូចជា gramicidin S.

អរម៉ូន (អាំងស៊ុយលីន អរម៉ូន adrenocorticotropic ។

ខ្សែសង្វាក់ Polypeptide មានរយៈពេលយូរណាស់ ហើយរួមបញ្ចូលនូវភាពខុសគ្នានៃការរួមបញ្ចូលគ្នានៃអាស៊ីតអាមីណូ។ Polypeptides ដែល​ជា​ម៉ូលេគុល​ដែល​រួម​មាន​សំណល់​អាស៊ីដ​អាមីណូ​ពី ៥០ ទៅ​ច្រើន​ពាន់​ដែល​មាន​ទម្ងន់​ម៉ូលេគុល​លើសពី ៦០០០ ត្រូវបានគេហៅថា​ប្រូតេអ៊ីន។

ប្រូតេអ៊ីនជាក់លាក់នីមួយៗត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយសមាសភាពថេរយ៉ាងតឹងរឹងនិងលំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។

កម្រិតនៃការរៀបចំម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនអាចចាប់យករាងលំហផ្សេងៗ។ – ការអនុលោមតាម, ដែលតំណាងឱ្យបួនកម្រិតនៃអង្គការរបស់ពួកគេ (រូបភព។ )

ខ្សែសង្វាក់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូជាច្រើនដែលតភ្ជាប់ដោយចំណង peptide គឺ រចនាសម្ព័ន្ធបឋមម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ វាគឺជារចនាសម្ព័ន្ធដ៏សំខាន់បំផុតព្រោះវាកំណត់ទម្រង់ លក្ខណៈសម្បត្តិ និងមុខងាររបស់វា។ ដោយផ្អែកលើរចនាសម្ព័ន្ធបឋមប្រភេទផ្សេងទៀតនៃរចនាសម្ព័ន្ធត្រូវបានបង្កើតឡើង។ វាគឺជារចនាសម្ព័ន្ធនេះដែលត្រូវបានអ៊ិនកូដនៅក្នុងម៉ូលេគុល DNA ។ ប្រូតេអ៊ីននីមួយៗនៅក្នុងរាងកាយមានរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងតែមួយគត់។ ម៉ូលេគុលទាំងអស់នៃប្រូតេអ៊ីនបុគ្គលជាក់លាក់មួយ (ឧទាហរណ៍ អាល់ប៊ុយមីន) មានការជំនួសដូចគ្នានៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ ដែលបែងចែកអាល់ប៊ុមប៊ីនពីប្រូតេអ៊ីនបុគ្គលផ្សេងទៀត។ ភាពចម្រុះនៃរចនាសម្ព័ន្ធបឋមត្រូវបានកំណត់ដោយសមាសភាពចំនួននិងលំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ ប្រូតេអ៊ីនកើតឡើងជាលទ្ធផលនៃការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងអាតូមអ៊ីដ្រូសែននៃក្រុម NH និងអាតូមអុកស៊ីសែននៃក្រុម CO នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូផ្សេងៗគ្នានៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ ក្នុងករណីនេះខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានរមួលទៅជាវង់។ ទោះបីជាចំណងអ៊ីដ្រូសែនខ្សោយក៏ដោយក៏ពួកគេធានាបាននូវស្ថេរភាពនៃរចនាសម្ព័ន្ធនេះដោយសារតែបរិមាណដ៏សំខាន់។ ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន keratin មានរចនាសម្ព័ន្ធ helical ពេញលេញ។ វាគឺជាប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធនៃសក់, រោមចៀម, ក្រញ៉ាំជើង, រោមនិងស្នែង; វាគឺជាផ្នែកមួយនៃស្រទាប់ខាងក្រៅនៃស្បែករបស់សត្វឆ្អឹងកង។ បន្ថែមពីលើ keratin រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃវង់គឺជាលក្ខណៈនៃប្រូតេអ៊ីន fibrillar (filamentous) ដូចជា myosin, fibrinogen និង collagen ។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីនបន្ថែមលើ helix អាចត្រូវបានតំណាងដោយស្រទាប់បត់។ នៅក្នុងស្រទាប់ដែលបត់ ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាច្រើន (ឬផ្នែកនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយ) ស្ថិតនៅស្របគ្នា បង្កើតបានជារចនាសម្ព័ន្ធរាបស្មើបត់ដូច accordion (រូបភាព b6) ។ រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំក្នុងទម្រង់ជាស្រទាប់បត់មានឧទាហរណ៍ ប្រូតេអ៊ីន fibroin ដែលបង្កើតបានជាសរសៃសូត្រភាគច្រើនដែលលាក់ដោយក្រពេញដង្កូវនាងនៃដង្កូវនាងដង្កូវនាងនៅពេលត្បាញដូង។

រចនាសម្ព័ន្ធទីបីត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយចំណង S-S ("ស្ពាន disulfide") រវាងសំណល់ cysteine ​​​​(អាស៊ីតអាមីណូដែលមានស្ពាន់ធ័រ) ក៏ដូចជាអ៊ីដ្រូសែនអ៊ីយ៉ុងនិងអន្តរកម្មផ្សេងទៀត។ រចនាសម្ព័ន្ធទីបីកំណត់ភាពជាក់លាក់នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនសកម្មភាពជីវសាស្រ្តរបស់ពួកគេ។ ប្រូតេអ៊ីនដូចជា myoglobin (ប្រូតេអ៊ីនដែលមាននៅក្នុងសាច់ដុំ ចូលរួមក្នុងការបង្កើតទុនបម្រុងអុកស៊ីសែន) trypsin (អង់ស៊ីមដែលបំបែកប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងពោះវៀន) មានរចនាសម្ព័ន្ធទីបី។

ក្នុងករណីខ្លះ ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាច្រើនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធទីបីត្រូវបានបញ្ចូលគ្នាទៅជាស្មុគស្មាញតែមួយ ជាមួយនឹងការបង្កើត រចនាសម្ព័ន្ធ quaternary. នៅក្នុងវា អនុក្រុមប្រូតេអ៊ីនមិនត្រូវបានចងភ្ជាប់ដោយកូវ៉ាឡង់ទេ ហើយកម្លាំងត្រូវបានផ្តល់ដោយអន្តរកម្មនៃកម្លាំងអន្តរម៉ូលេគុលខ្សោយ។ ឧទាហរណ៍រចនាសម្ព័ន្ធ quaternary គឺជាលក្ខណៈនៃប្រូតេអ៊ីនអេម៉ូក្លូប៊ីនដែលមានផ្នែករងប្រូតេអ៊ីនចំនួនបួននិងផ្នែកដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីន - heme ។

ស 1. តើប្រូតេអ៊ីនមានអ្វីខ្លះ? 2. តើប្រូតេអ៊ីនមានរចនាសម្ព័ន្ធអ្វី? 3. តើអាស៊ីតអាមីណូជាអ្វី? 4. តើអាស៊ីតអាមីណូភ្ជាប់គ្នាបង្កើតខ្សែសង្វាក់ polypeptide យ៉ាងដូចម្តេច? 5. តើកម្រិតនៃការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនមានអ្វីខ្លះ? 6. តើចំណងគីមីអ្វីខ្លះកំណត់កម្រិតផ្សេងគ្នានៃរចនាសម្ព័ន្ធរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន? 7. អាស៊ីតអាមីណូមានបីប្រភេទ A.B.C. តើខ្សែសង្វាក់ polypeptide មានប៉ុន្មានប្រភេទដែលមានអាស៊ីដអាមីណូ 5 អាចបង្កើតបាន? តើសារធាតុ polypeptides នឹងមានលក្ខណៈសម្បត្តិដូចគ្នាដែរឬទេ?

ទាំងនេះគឺជាសមាសធាតុសរីរាង្គម៉ូលេគុលខ្ពស់ ជីវប៉ូលីម័រ ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងពីសំណល់អាស៊ីត L-β-amino ចំនួន 20 ប្រភេទ ដែលភ្ជាប់គ្នាក្នុងលំដាប់ជាក់លាក់មួយចូលទៅក្នុងខ្សែសង្វាក់វែង។ ទំងន់ម៉ូលេគុលនៃប្រូតេអ៊ីនប្រែប្រួលពី 5 ពាន់ទៅ 1 លាន។ ឈ្មោះ "ប្រូតេអ៊ីន" ត្រូវបានផ្តល់ជាលើកដំបូងទៅសារធាតុនៃស៊ុតបក្សីដែល coagulates ទៅជាម៉ាស់មិនរលាយពណ៌សនៅពេលកំដៅ។ ក្រោយមកពាក្យនេះត្រូវបានពង្រីកទៅសារធាតុផ្សេងទៀតដែលមានលក្ខណៈសម្បត្តិស្រដៀងគ្នាដាច់ដោយឡែកពីសត្វ និងរុក្ខជាតិ។

អង្ករ។ 1. biopolymers ស្មុគស្មាញបំផុតគឺប្រូតេអ៊ីន។ ម៉ាក្រូម៉ូលេគុលរបស់ពួកវាត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយម៉ូណូមឺរ ដែលជាអាស៊ីតអាមីណូ។ អាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗមានក្រុមមុខងារពីរ៖ ក្រុម carboxyl និងក្រុមអាមីណូ។ ពពួកប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់ត្រូវបានបង្កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃការរួមបញ្ចូលគ្នានៃអាស៊ីតអាមីណូចំនួន 20 ផ្សេងៗគ្នា។

ប្រូតេអ៊ីនគ្របដណ្តប់លើសមាសធាតុផ្សេងទៀតទាំងអស់ដែលមាននៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត ដែលជាធម្មតាបង្កើតបានច្រើនជាងពាក់កណ្តាលនៃទំងន់ស្ងួតរបស់វា។ វាត្រូវបានគេសន្មត់ថាមានប្រូតេអ៊ីនបុគ្គលជាច្រើនពាន់លាននៅក្នុងធម្មជាតិ (ឧទាហរណ៍ប្រូតេអ៊ីនច្រើនជាង 3 ពាន់ផ្សេងគ្នាមានវត្តមាននៅក្នុង Escherichia coli តែម្នាក់ឯង) ។

ប្រូតេអ៊ីនដើរតួនាទីយ៉ាងសំខាន់ក្នុងដំណើរការជីវិតរបស់សារពាង្គកាយណាមួយ។ ប្រូតេអ៊ីនរួមមានអង់ស៊ីមដោយមានការចូលរួមដែលការផ្លាស់ប្តូរគីមីទាំងអស់នៅក្នុងកោសិកា (ការរំលាយអាហារ) កើតឡើង; ពួកគេគ្រប់គ្រងសកម្មភាពនៃហ្សែន; ជាមួយនឹងការចូលរួមរបស់ពួកគេសកម្មភាពនៃអរម៉ូនត្រូវបានដឹងការដឹកជញ្ជូន transmembrane ត្រូវបានអនុវត្តរួមទាំងការបង្កើតនៃសរសៃប្រសាទ។ ពួកវាជាផ្នែកសំខាន់នៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំ (immunoglobulins) និងប្រព័ន្ធ coagulation បង្កើតជាមូលដ្ឋាននៃឆ្អឹង និងជាលិកាភ្ជាប់ ហើយចូលរួមក្នុងការបំប្លែង និងប្រើប្រាស់ថាមពល។

ប្រវត្តិនៃការស្រាវជ្រាវប្រូតេអ៊ីន

ការប៉ុនប៉ងដំបូងដើម្បីបំបែកប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានធ្វើឡើងនៅសតវត្សទី 18 ។ នៅដើមសតវត្សទី 19 ការងារដំបូងលើការសិក្សាគីមីនៃប្រូតេអ៊ីនបានបង្ហាញខ្លួន។ អ្នកវិទ្យាសាស្ត្រជនជាតិបារាំង Joseph Louis Gay-Lussac និង Louis Jacques Tenard បានព្យាយាមបង្កើតសមាសធាតុធាតុនៃប្រូតេអ៊ីនពីប្រភពផ្សេងៗគ្នា ដែលសម្គាល់ការចាប់ផ្តើមនៃការសិក្សាវិភាគជាប្រព័ន្ធ ដោយសារវាត្រូវបានគេសន្និដ្ឋានថាប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់គឺស្រដៀងគ្នានៅក្នុងលក្ខខណ្ឌនៃសំណុំនៃធាតុ។ ដែលបង្កើតសមាសភាពរបស់ពួកគេ។ នៅឆ្នាំ 1836 អ្នកគីមីវិទ្យាជនជាតិហូឡង់ G. Ya. Mulder បានស្នើទ្រឹស្តីដំបូងនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃសារធាតុប្រូតេអ៊ីនដែលយោងទៅតាមប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់មានរ៉ាឌីកាល់សម្មតិកម្មជាក់លាក់ (C 40 H 62 N 10 O 12) ដែលត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់នៅក្នុងសមាមាត្រផ្សេងៗជាមួយស្ពាន់ធ័រនិងផូស្វ័រ។ អាតូម។ គាត់បានហៅរ៉ាឌីកាល់នេះថា "ប្រូតេអ៊ីន" (ពីប្រូតេអ៊ីនក្រិក - ដំបូងមេ) ។ ទ្រឹស្ដីរបស់ Mulder បានរួមចំណែកដល់ការបង្កើនចំណាប់អារម្មណ៍ក្នុងការសិក្សាអំពីប្រូតេអ៊ីន និងការកែលម្អវិធីសាស្រ្តនៃគីមីសាស្ត្រប្រូតេអ៊ីន។ បច្ចេកទេសត្រូវបានបង្កើតឡើងសម្រាប់ការញែកប្រូតេអ៊ីនដោយឯកឯងដោយការស្រង់ចេញជាមួយនឹងដំណោះស្រាយនៃអំបិលអព្យាក្រឹត ជាលើកដំបូង ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេទទួលបានក្នុងទម្រង់ជាគ្រីស្តាល់ (ប្រូតេអ៊ីនរុក្ខជាតិមួយចំនួន)។ សម្រាប់ការវិភាគនៃប្រូតេអ៊ីនបានចាប់ផ្តើមប្រើការបំបែកបឋមរបស់ពួកគេដោយមានជំនួយពីអាស៊ីតនិងអាល់កាឡាំង។

ទន្ទឹមនឹងនេះការបង្កើនការយកចិត្តទុកដាក់ត្រូវបានយកចិត្តទុកដាក់ចំពោះការសិក្សាអំពីមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន។ Jens Jakob Berzelius ក្នុងឆ្នាំ 1835 គឺជាអ្នកដំបូងដែលណែនាំថាពួកគេដើរតួជាជីវកាតាលីករ។ មិនយូរប៉ុន្មាន អង់ស៊ីម proteolytic ត្រូវបានរកឃើញ - pepsin (T. Schwann, 1836) និង trypsin (L. Corvisart, 1856) ដែលទាក់ទាញការយកចិត្តទុកដាក់ចំពោះសរីរវិទ្យានៃការរំលាយអាហារ និងការវិភាគនៃផលិតផលដែលបានបង្កើតឡើងកំឡុងពេលបំបែកសារធាតុចិញ្ចឹម។ ការសិក្សាបន្ថែមទៀតអំពីរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន ធ្វើការលើការសំយោគគីមីនៃ peptides ឈានដល់ការលេចចេញនូវសម្មតិកម្ម peptide ដែលយោងទៅតាមប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់ត្រូវបានបង្កើតឡើងពីអាស៊ីតអាមីណូ។ នៅចុងបញ្ចប់នៃសតវត្សទី 19 ភាគច្រើននៃអាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតជាប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានសិក្សា។

នៅដើមសតវត្សទី 20 អ្នកគីមីវិទ្យាជនជាតិអាឡឺម៉ង់ Emil Hermann Fischer គឺជាអ្នកដំបូងគេដែលអនុវត្តវិធីសាស្រ្តនៃគីមីវិទ្យាសរីរាង្គក្នុងការសិក្សាអំពីប្រូតេអ៊ីន ហើយបានបង្ហាញថាប្រូតេអ៊ីនមានអាស៊ីតអាមីណូដែលភ្ជាប់ដោយចំណងអាមីដ (peptide) ។ ក្រោយមកទៀត អរគុណចំពោះការប្រើប្រាស់វិធីសាស្រ្តនៃការវិភាគរូបវិទ្យា ទម្ងន់ម៉ូលេគុលនៃប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនត្រូវបានគេកំណត់ រូបរាងស្វ៊ែរនៃប្រូតេអ៊ីន globular ត្រូវបានបង្កើតឡើង ការវិភាគកាំរស្មីអ៊ិចនៃអាស៊ីតអាមីណូ និង peptides ត្រូវបានអនុវត្ត ហើយវិធីសាស្រ្តនៃការវិភាគក្រូម៉ាតូក្រាមគឺ បានបង្កើត (សូមមើល chromatography) ។

អ័រម៉ូនប្រូតេអ៊ីនដំបូងត្រូវបានញែកដាច់ពីគេ - (Frederick Grant Banting, John James Rickard MacLeod, 1922) វត្តមាននៃហ្គាម៉ា globulins នៅក្នុងអង្គបដិប្រាណត្រូវបានបង្ហាញ មុខងារអង់ស៊ីមនៃប្រូតេអ៊ីនសាច់ដុំ myosin ត្រូវបានពិពណ៌នា (Vladimir Aleksandrovich Engelgardt, M. N. Lyubimova, 1939) . ជាលើកដំបូង អង់ស៊ីមត្រូវបានគេទទួលបានក្នុងទម្រង់ជាគ្រីស្តាល់ - អ៊ុយរ៉េស (J. B. Saliner, 1926), pepsin (J. H. Nortron, 1929), lysozyme (E. P. Abraham, Robert Robinson, 1937) ។

អង្ករ។ 2. គ្រោងការណ៍នៃរចនាសម្ព័ន្ធបីវិមាត្រនៃអង់ស៊ីម lysozyme ។ រង្វង់ - អាស៊ីតអាមីណូ; strands - ចំណង peptide; ចតុកោណដែលមានស្រមោលគឺជាចំណង disulfide ។ ផ្នែកដែលលាតសន្ធឹង និងពន្លូតនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide អាចមើលឃើញ។

ក្នុងទសវត្សរ៍ឆ្នាំ 1950 អង្គការកម្រិតបីនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបញ្ជាក់ - ពួកគេមានរចនាសម្ព័ន្ធបឋម អនុវិទ្យាល័យ និងទីបី។ បានបង្កើតឧបករណ៍វិភាគអាស៊ីតអាមីណូដោយស្វ័យប្រវត្តិ (Stanford Moore, William Howard Stein, 1950) ។ ក្នុងទសវត្សរ៍ទី 60 ការប៉ុនប៉ងត្រូវបានធ្វើឡើងដើម្បីសំយោគប្រូតេអ៊ីន (អាំងស៊ុយលីន ribonuclease) ។ វិធីសាស្រ្តធ្វើឱ្យប្រសើរឡើងគួរឱ្យកត់សម្គាល់នៃការវិភាគការសាយភាយកាំរស្មីអ៊ិច; ឧបករណ៍មួយត្រូវបានបង្កើតឡើង - ឧបករណ៍បន្តបន្ទាប់គ្នា (P. Edman, G. Bagg, 1967) ដែលធ្វើឱ្យវាអាចធ្វើទៅបានដើម្បីកំណត់លំដាប់នៃអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ ផលវិបាកនៃការនេះគឺការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនរាប់រយពីប្រភពផ្សេងៗគ្នា។ ក្នុងចំនោមពួកគេមានអង់ស៊ីម proteolytic (pepsin, trypsin, chymotrypsin, subtilisin, carboxypeptidases), myoglobins, hemoglobins, cytochromes, lysozymes, immunoglobulins, histones, neurotoxins, ប្រូតេអ៊ីនស្រោមសំបុត្រមេរោគ, អរម៉ូនប្រូតេអ៊ីន - peptide ។ ជាលទ្ធផលតម្រូវការជាមុនបានលេចឡើងសម្រាប់ការដោះស្រាយបញ្ហាបន្ទាន់នៃអង់ស៊ីមវិទ្យា, ភាពស៊ាំ, endocrinology និងផ្នែកផ្សេងទៀតនៃគីមីវិទ្យាជីវសាស្រ្ត។

នៅចុងបញ្ចប់នៃសតវត្សទី 20 ការរីកចំរើនគួរឱ្យកត់សម្គាល់ត្រូវបានធ្វើឡើងក្នុងការសិក្សាពីតួនាទីរបស់ប្រូតេអ៊ីនក្នុងវគ្គនៃការសំយោគម៉ាទ្រីសនៃ biopolymers ការយល់ដឹងអំពីយន្តការនៃសកម្មភាពរបស់ពួកគេនៅក្នុងដំណើរការជីវិតផ្សេងៗនៃសារពាង្គកាយ និងបង្កើតទំនាក់ទំនងរវាងរចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងាររបស់វា។ . ការធ្វើឱ្យប្រសើរឡើងនៃវិធីសាស្រ្តស្រាវជ្រាវ និងការលេចឡើងនៃវិធីសាស្រ្តថ្មីសម្រាប់ការបំបែកប្រូតេអ៊ីន និង peptides គឺមានសារៈសំខាន់យ៉ាងខ្លាំង។

ការបង្កើតវិធីសាស្រ្តដ៏មានប្រសិទ្ធភាពមួយសម្រាប់ការវិភាគលំដាប់នៃនុយក្លេអូទីតនៅក្នុងអាស៊ីតនុយក្លេអ៊ីកបានធ្វើឱ្យវាអាចធ្វើទៅបានដើម្បីជួយសម្រួលយ៉ាងសំខាន់ និងបង្កើនល្បឿននៃការកំណត់នៃលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន។ នេះ​បាន​ក្លាយ​ទៅ​ជា​អាច​ទៅ​រួច​ព្រោះ​លំដាប់​នៃ​អាស៊ីត​អាមីណូ​ក្នុង​ប្រូតេអ៊ីន​មួយ​ត្រូវ​បាន​កំណត់​ដោយ​លំដាប់​នុយក្លេអូទីត​ក្នុង​ហ្សែន​ដែល​បំប្លែង​ប្រូតេអ៊ីន​នេះ (បំណែក)។ ដូច្នេះ ដោយដឹងពីការរៀបចំនុយក្លេអូទីតនៅក្នុងហ្សែននេះ និងកូដហ្សែន មនុស្សម្នាក់អាចទស្សន៍ទាយបានយ៉ាងត្រឹមត្រូវនូវលំដាប់ដែលអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានរៀបចំនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៃប្រូតេអ៊ីនមួយ។ រួមជាមួយនឹងវឌ្ឍនភាពក្នុងការវិភាគរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន លទ្ធផលសំខាន់ៗត្រូវបានសម្រេចក្នុងការសិក្សាអំពីអង្គការលំហរបស់ពួកគេ យន្តការនៃការបង្កើត និងសកម្មភាពនៃស្មុគស្មាញ supramolecular រួមទាំង ribosomes និងកោសិកាសរីរាង្គផ្សេងទៀត chromatin មេរោគ។ល។

រចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន

ប្រូតេអ៊ីនស្ទើរតែទាំងអស់ត្រូវបានបង្កើតឡើងពីអាស៊ីតអាមីណូ 20 ដែលជាកម្មសិទ្ធិរបស់ស៊េរី L និងដូចគ្នានៅក្នុងសារពាង្គកាយស្ទើរតែទាំងអស់។ អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានភ្ជាប់គ្នាទៅវិញទៅមកដោយចំណង -CO-NH- peptide ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយ carboxyl និងអាស៊ីតអាមីណូថ្មីដែលអាចភ្ជាប់គ្នាដើម្បីបង្កើតជាខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។

ផ្នែកនៃខ្សែសង្វាក់ដែលស្ថានីយ H 2 N-group មានទីតាំងនៅត្រូវបានគេហៅថា N-terminal ហើយផ្នែកទល់មុខត្រូវបានគេហៅថា C-terminal ។ ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនប្រភេទត្រូវបានកំណត់ដោយលំដាប់នៃទីតាំង និងចំនួនសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលរួមបញ្ចូលនៅក្នុងពួកវា។ ទោះបីជាមិនមានភាពខុសគ្នាច្បាស់លាស់ក៏ដោយ ខ្សែសង្វាក់ខ្លីជាធម្មតាត្រូវបានគេហៅថា peptides ឬ oligopeptides (ពី oligo ...) ហើយ polypeptides (ប្រូតេអ៊ីន) ជាធម្មតាត្រូវបានគេយល់ថាជាច្រវាក់ដែលមាន 50 ឬច្រើនជាងនេះ។ ប្រូតេអ៊ីនទូទៅបំផុតរួមមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូពី 100-400 ប៉ុន្តែក៏មានសារធាតុដែលម៉ូលេគុលត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយសំណល់ 1000 ឬច្រើនជាងនេះ។ ប្រូតេអ៊ីនអាចត្រូវបានផ្សំពីខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាច្រើន។ នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនបែបនេះខ្សែសង្វាក់ polypeptide នីមួយៗត្រូវបានគេហៅថា subunit ។

រចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃប្រូតេអ៊ីន

អង្ករ។ 3. ប្រូតេអ៊ីននៃសារពាង្គកាយទាំងអស់មាន 20 ប្រភេទនៃអាស៊ីតអាមីណូ។ ប្រូតេអ៊ីននីមួយៗត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយជួរជាក់លាក់ និងសមាមាត្របរិមាណនៃអាស៊ីតអាមីណូ។ នៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន អាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានភ្ជាប់គ្នាទៅវិញទៅមកដោយចំណង peptide (-CO - NH -) នៅក្នុងលំដាប់លីនេអ៊ែរដែលបង្កើតនូវអ្វីដែលគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនបឋម។ បន្ទាត់កំពូល - អាស៊ីដអាមីណូឥតគិតថ្លៃជាមួយក្រុមចំហៀង R1, R2, R3; បន្ទាត់ខាងក្រោម - អាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានតភ្ជាប់ដោយចំណង peptide ។

ខ្សែសង្វាក់ polypeptide មានសមត្ថភាពបង្កើតដោយឯកឯង និងរក្សារចនាសម្ព័ន្ធលំហពិសេស។ ដោយផ្អែកលើរូបរាងនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបែងចែកទៅជា fibrillar និង globular ។ នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន globular ខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយ ឬច្រើនត្រូវបានបត់ចូលទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធរាងស្វ៊ែរតូច ឬ globule ។ ជាធម្មតា ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះគឺអាចរលាយបានក្នុងទឹក។ ទាំងនេះរួមមានអង់ស៊ីមស្ទើរតែទាំងអស់ ប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូនឈាម និងប្រូតេអ៊ីនស្តុកទុកជាច្រើន។ ប្រូតេអ៊ីន Fibrillar គឺជាម៉ូលេគុល filamentous ដែលជាប់ទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមក ហើយបង្កើតជាសរសៃវែងៗ ឬរចនាសម្ព័ន្ធស្រទាប់។ ពួកវាមានកម្លាំងមេកានិចខ្ពស់ មិនរលាយក្នុងទឹក និងអនុវត្តមុខងាររចនាសម្ព័ន្ធ និងការពារជាចម្បង។ អ្នកតំណាងធម្មតានៃប្រូតេអ៊ីនបែបនេះគឺសក់និង keratins រោមចៀម, fibroin សូត្រ, សរសៃពួរ collagen ។

ការរៀបចំនៃអាស៊ីតអាមីណូដែលភ្ជាប់ដោយកូវ៉ាឡង់នៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានគេហៅថាលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូ ឬរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីន។ រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីននីមួយៗដែលត្រូវបានអ៊ិនកូដដោយហ្សែនដែលត្រូវគ្នាគឺថេរ និងផ្ទុកនូវព័ត៌មានទាំងអស់ដែលចាំបាច់សម្រាប់ការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធនៃកម្រិតខ្ពស់។ ចំនួនប្រូតេអ៊ីនដែលអាចបង្កើតបានពីអាស៊ីដអាមីណូចំនួន 20 គឺពិតជាគ្មានដែនកំណត់។

ជាលទ្ធផលនៃអន្តរកម្មនៃក្រុមចំហៀងនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ ផ្នែកតូចៗដាច់ដោយឡែកនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ទទួលយកការអនុលោមតាមទម្រង់មួយ ឬមួយផ្សេងទៀត (ប្រភេទបត់) ដែលត្រូវបានគេស្គាល់ថាជារចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីន។ ធាតុលក្ខណៈភាគច្រើនរបស់វាគឺ ?-helix និង ?-structure ដែលកើតឡើងម្តងម្កាល។ រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំមានស្ថេរភាពណាស់។ ដោយសារវាត្រូវបានកំណត់យ៉ាងទូលំទូលាយដោយលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃតំបន់ដែលត្រូវគ្នានៃប្រូតេអ៊ីននោះ វាអាចព្យាករណ៍បានជាមួយនឹងកម្រិតជាក់លាក់នៃប្រូបាប។ ពាក្យ "?-helix" ត្រូវបានណែនាំដោយជីវគីមីវិទូជនជាតិអាមេរិក រូបវិទូ និងគីមីវិទូ Linus Carl Pauling ដែលបានពិពណ៌នាអំពីការបត់នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន?-keratin ក្នុងទម្រង់ជាវង់ដៃស្តាំ (?-helix អាចជា ធៀបនឹងខ្សែពីអ្នកទទួលទូរស័ព្ទ)។ សម្រាប់វេននីមួយៗនៃ helix បែបនេះនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 3.6 ។ នេះមានន័យថាក្រុម -C=O នៃចំណង peptide មួយបង្កើតជាចំណងអ៊ីដ្រូសែនជាមួយក្រុម -NH នៃចំណង peptide មួយទៀត សំណល់អាស៊ីតអាមីណូចំនួនបួនដែលនៅឆ្ងាយពីទីមួយ។ ជាមធ្យម តំបន់ ?-helical នីមួយៗរួមបញ្ចូលអាស៊ីតអាមីណូរហូតដល់ 15 ដែលត្រូវគ្នានឹង 3-4 វេននៃ helix ។ ប៉ុន្តែនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីននីមួយៗ ប្រវែងនៃ helix អាចខុសគ្នាយ៉ាងខ្លាំងពីតម្លៃនេះ។ នៅក្នុងផ្នែកឆ្លងកាត់ ?-helix មានទម្រង់ជាថាស ដែលខ្សែសង្វាក់ចំហៀងនៃអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានដឹកនាំទៅខាងក្រៅ។

រចនាសម្ព័ន្ធឬ? ស្រទាប់បត់អាចត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយផ្នែកជាច្រើននៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ ផ្នែកទាំងនេះត្រូវបានលាតសន្ធឹងនិងជង់ស្របគ្នាដោយភ្ជាប់គ្នាទៅវិញទៅមកដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែនដែលកើតឡើងរវាងចំណង peptide ។ ពួកគេអាចត្រូវបានតម្រង់ទិសក្នុងទិសដៅដូចគ្នាឬផ្ទុយគ្នា (ទិសដៅនៃចលនាតាមបណ្តោយខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានគេចាត់ទុកថាមកពី N-terminus ទៅ C-terminus) ។ ក្នុងករណីដំបូងស្រទាប់បត់ត្រូវបានគេហៅថាប៉ារ៉ាឡែលហើយទីពីរ - antiparallel ។ ក្រោយមកទៀតត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅពេលដែលខ្សែសង្វាក់ peptide ធ្វើឱ្យមានការបត់បញ្ច្រាសយ៉ាងខ្លាំងបង្កើតជាពត់ (?-bend) ។ ខ្សែសង្វាក់ចំហៀងអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានតម្រង់ទិសកាត់កែងទៅនឹងយន្តហោះ? - ស្រទាប់។

មាតិកាដែលទាក់ទង? - ផ្នែកវង់ និង? - រចនាសម្ព័ន្ធអាចប្រែប្រួលយ៉ាងទូលំទូលាយនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នា។ មានប្រូតេអ៊ីនដែលមានភាពលេចធ្លោនៃ ?-helices (ប្រហែល 75% នៃអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុង myoglobin និង hemoglobin) ហើយប្រភេទសំខាន់នៃការបត់ខ្សែសង្វាក់នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន fibrillar ជាច្រើន (រួមទាំងសរសៃសូត្រ, ?-keratin) គឺ? - រចនាសម្ព័ន្ធ។ ផ្នែកនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលមិនអាចត្រូវបានកំណត់គុណលក្ខណៈណាមួយនៃការអនុលោមតាមខាងលើត្រូវបានគេហៅថារង្វិលជុំតភ្ជាប់។ រចនាសម្ព័ន្ធរបស់ពួកគេត្រូវបានកំណត់ជាចម្បងដោយអន្តរកម្មរវាងខ្សែសង្វាក់ចំហៀងនៃអាស៊ីតអាមីណូ ហើយនៅក្នុងម៉ូលេគុលនៃប្រូតេអ៊ីនណាមួយវាសមតាមវិធីដែលបានកំណត់យ៉ាងតឹងរ៉ឹង។

រចនាសម្ព័ន្ធទីបីត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃប្រូតេអ៊ីន globular ។ ប៉ុន្តែជាញឹកញាប់គំនិតនេះត្រូវបានសំដៅទៅលើវិធីនៃការបត់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៅក្នុងលំហ លក្ខណៈសម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនជាក់លាក់នីមួយៗ។ រចនាសម្ព័ន្ធទីបីត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៃប្រូតេអ៊ីនដោយឯកឯង តាមជាក់ស្តែង តាមបណ្តោយផ្លូវជាក់លាក់មួយនៃការ coagulation ជាមួយនឹងការបង្កើតបឋមនៃធាតុនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ។ ប្រសិនបើស្ថេរភាពនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំគឺដោយសារតែចំណងអ៊ីដ្រូសែន នោះរចនាសម្ព័ន្ធទីបីត្រូវបានជួសជុលដោយប្រព័ន្ធចម្រុះនៃអន្តរកម្មដែលមិនមែនជាកូវ៉ាលេនៈ អន្តរកម្មអ៊ីដ្រូសែន អ៊ីយ៉ូត អន្តរម៉ូលេគុល ក៏ដូចជាទំនាក់ទំនង hydrophobic រវាងខ្សែសង្វាក់ចំហៀងនៃអាមីណូដែលមិនមានប៉ូល សំណល់អាស៊ីត។

នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនរចនាសម្ព័ន្ធទីបីត្រូវបានធ្វើឱ្យមានស្ថេរភាពបន្ថែមទៀតដោយការបង្កើតចំណង disulfide (-S-S-bonds) រវាងសំណល់ cysteine ​​​​។ តាមក្បួនមួយខ្សែសង្វាក់ចំហៀងនៃអាស៊ីតអាមីណូ hydrophobic ដែលប្រមូលផ្តុំទៅក្នុងស្នូលមានទីតាំងនៅខាងក្នុង globule ប្រូតេអ៊ីន (ការផ្ទេររបស់ពួកគេចូលទៅក្នុង globule ប្រូតេអ៊ីនគឺមានប្រយោជន៍តាមទែរម៉ូម៉ែត្រ) ហើយសំណល់ hydrophilic និងផ្នែកមួយនៃ hydrophobic មានទីតាំងនៅជុំវិញបរិវេណ។ ប្រូតេអ៊ីន globule ត្រូវបានហ៊ុំព័ទ្ធដោយម៉ូលេគុលជាច្រើនរយនៃទឹកដែលមានជាតិទឹក ដែលចាំបាច់សម្រាប់ស្ថេរភាពនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ហើយជារឿយៗពាក់ព័ន្ធនឹងដំណើរការរបស់វា។ រចនាសម្ព័ន្ធទីបីគឺចល័ត ផ្នែកខ្លះរបស់វាអាចត្រូវបានផ្លាស់ទីលំនៅ ដែលនាំទៅដល់ការផ្លាស់ប្តូរទម្រង់ដែលដើរតួនាទីយ៉ាងសំខាន់ក្នុងអន្តរកម្មនៃប្រូតេអ៊ីនជាមួយម៉ូលេគុលផ្សេងទៀត។

រចនាសម្ព័ន្ធទីបីគឺជាមូលដ្ឋាននៃលក្ខណៈសម្បត្តិមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន។ វាកំណត់ការបង្កើតនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីននៃក្រុមមុខងារ - មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនិងតំបន់ចងផ្តល់ឱ្យពួកគេនូវធរណីមាត្រចាំបាច់អនុញ្ញាតឱ្យអ្នកបង្កើតបរិយាកាសខាងក្នុងដែលជាតម្រូវការជាមុនសម្រាប់ការកើតឡើងនៃប្រតិកម្មជាច្រើននិងធានាឱ្យមានអន្តរកម្មជាមួយប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀត។ .

រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនតែមួយគត់ត្រូវគ្នាទៅនឹងរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងរបស់វា; ប្រហែលជានៅមានកូដស្តេរ៉េអូគីមីដែលមិនអាចបកស្រាយបាន ដែលកំណត់ពីធម្មជាតិនៃការបត់ប្រូតេអ៊ីន។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយ វិធីដូចគ្នានៃការវេចខ្ចប់ក្នុងលំហ ជាធម្មតាមិនត្រូវគ្នាទៅនឹងរចនាសម្ព័ន្ធបឋមតែមួយទេ ប៉ុន្តែចំពោះគ្រួសារទាំងមូលនៃរចនាសម្ព័ន្ធដែលមានតែប្រភាគតូច (រហូតដល់ 20-30%) នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូអាចស្របគ្នា ប៉ុន្តែនៅពេលដូចគ្នា ពេលវេលា នៅកន្លែងជាក់លាក់នៃខ្សែសង្វាក់ ភាពស្រដៀងគ្នានៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានរក្សាទុក។ លទ្ធផលគឺការកកើតនៃក្រុមគ្រួសារប្រូតេអ៊ីនយ៉ាងទូលំទូលាយ ដែលត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយកម្រិតទីបីជិតស្និទ្ធ និងរចនាសម្ព័ន្ធបឋមស្រដៀងគ្នាច្រើន ឬតិច ហើយជាក្បួនមានមុខងារទូទៅ។ ឧទាហរណ៍ ទាំងនេះគឺជាប្រូតេអ៊ីននៃសារពាង្គកាយនៃប្រភេទផ្សេងៗគ្នា ដែលបំពេញមុខងារដូចគ្នា និងមានការវិវត្តន៍ទាក់ទងគ្នា៖ myoglobins និង hemoglobins, trypsin, chymotrypsin, elastase និងប្រូតេអ៊ីនសត្វដទៃទៀត។

អង្ករ។ 4. ជាលទ្ធផលនៃការរួមបញ្ចូលគ្នានៃ macromolecules ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនជាមួយនឹងរចនាសម្ព័ន្ធទីបី រចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន quaternary ត្រូវបានបង្កើតឡើងទៅជាស្មុគស្មាញស្មុគស្មាញ។ ឧទាហរណ៏នៃប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញបែបនេះគឺអេម៉ូក្លូប៊ីនដែលមានម៉ាក្រូម៉ូលេគុលចំនួនបួន។

ជាញឹកញាប់ ជាពិសេសនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនធំ ការបត់នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដំណើរការតាមរយៈការបង្កើតធាតុស្វយ័តច្រើនឬតិចនៃរចនាសម្ព័ន្ធលំហដោយផ្នែកដាច់ដោយឡែកនៃសង្វាក់ - ដែនដែលអាចមានស្វ័យភាពមុខងារដែលទទួលខុសត្រូវចំពោះសកម្មភាពជីវសាស្រ្តមួយឬផ្សេងទៀតនៃ ប្រូតេអ៊ីន។ ដូច្នេះដែន N-terminal នៃប្រូតេអ៊ីននៃប្រព័ន្ធ coagulation ឈាមធានានូវការភ្ជាប់របស់ពួកគេទៅនឹងភ្នាសកោសិកា។

មានប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនដែលម៉ូលេគុលរបស់ពួកគេជាក្រុមនៃ globules (ក្រុមរង) ដែលប្រមូលផ្តុំគ្នាដោយអន្តរកម្ម hydrophobic, អ៊ីដ្រូសែន ឬចំណងអ៊ីយ៉ុង។ ស្មុគស្មាញបែបនេះត្រូវបានគេហៅថា oligomeric, multimeric, ឬ subunit proteins ។ ការរៀបចំនៃអនុក្រុមនៅក្នុងស្មុគស្មាញប្រូតេអ៊ីនដែលមានមុខងារត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃប្រូតេអ៊ីន។ ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនអាចបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធនៃលំដាប់ខ្ពស់ ឧទាហរណ៍ ស្មុគស្មាញ polyenzymatic រចនាសម្ព័ន្ធពង្រីក (ប្រូតេអ៊ីនស្រោមសំបុត្រ bacteriophage) ស្មុគស្មាញ supramolecular ដំណើរការទាំងមូល (ឧទាហរណ៍ ribosomes ឬសមាសធាតុនៃខ្សែសង្វាក់ផ្លូវដង្ហើម mitochondrial) ។

រចនាសម្ព័ន្ធ Quaternary អនុញ្ញាតឱ្យអ្នកបង្កើតម៉ូលេគុលនៃធរណីមាត្រមិនធម្មតា។ ដូច្នេះ ferritin ដែលបង្កើតឡើងដោយ 24 subunits មានបែហោងធ្មែញខាងក្នុងដោយអរគុណដែលប្រូតេអ៊ីនអាចភ្ជាប់អ៊ីយ៉ុងដែករហូតដល់ 3000 ។ លើសពីនេះទៀតរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary អនុញ្ញាតឱ្យម៉ូលេគុលមួយដើម្បីអនុវត្តមុខងារផ្សេងគ្នាជាច្រើន។ ការសំយោគ tryptophan រួមបញ្ចូលគ្នានូវអង់ស៊ីមដែលទទួលខុសត្រូវចំពោះជំហានបន្តបន្ទាប់ជាច្រើនក្នុងការសំយោគអាស៊ីតអាមីណូ tryptophan ។

វិធីសាស្រ្តសិក្សារចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន

រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនកំណត់កម្រិតផ្សេងទៀតទាំងអស់នៃការរៀបចំនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ ដូច្នេះនៅពេលសិក្សាមុខងារជីវសាស្រ្តនៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗវាចាំបាច់ណាស់ក្នុងការដឹងពីរចនាសម្ព័ន្ធនេះ។ ប្រូតេអ៊ីនដំបូងដែលលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានបង្កើតឡើងគឺអាំងស៊ុយលីនអរម៉ូនលំពែង។ ការងារ​នេះ​ត្រូវ​ចំណាយ​ពេល​១១​ឆ្នាំ​ត្រូវ​បាន​ធ្វើ​ឡើង​ដោយ​អ្នក​ជីវគីមី​ជនជាតិ​អង់គ្លេស Frederick Senger (1954)។ គាត់បានកំណត់ទីតាំងនៃអាស៊ីតអាមីណូចំនួន 51 នៅក្នុងម៉ូលេគុលអ័រម៉ូន ហើយបានបង្ហាញថាវាមានខ្សែសង្វាក់ចំនួន 2 ដែលតភ្ជាប់ដោយចំណង disulfide ។ ក្រោយមក ការងារភាគច្រើនលើការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធបឋមនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានដំណើរការដោយស្វ័យប្រវត្តិ។

ជាមួយនឹងការអភិវឌ្ឍន៍នៃវិធីសាស្ត្រវិស្វកម្មហ្សែន វាអាចបង្កើនល្បឿនដំណើរការនេះបន្ថែមទៀតដោយកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនស្របតាមលទ្ធផលនៃការវិភាគនៃលំដាប់នុយក្លេអូទីតនៅក្នុងហ្សែនដែលអ៊ិនកូដប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះ។ រចនាសម្ព័ន្ធទីពីរ និងទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានសិក្សាដោយប្រើវិធីសាស្ត្ររូបវន្តស្មុគស្មាញ ជាឧទាហរណ៍ ការវិភាគរាងជារង្វង់ ឬការវិភាគការបំភាយកាំរស្មី X នៃគ្រីស្តាល់ប្រូតេអ៊ីន។ រចនាសម្ព័នថ្នាក់ឧត្តមសិក្សាត្រូវបានបង្កើតឡើងដំបូងដោយជីវគីមីវិទូជនជាតិអង់គ្លេស John Cowdery Kendrew (1957) សម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនសាច់ដុំ myoglobin ។

អង្ករ។ 5. គំរូនៃម៉ូលេគុល myoglobin (ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃម៉ូលេគុល)

ការប្រែពណ៌ប្រូតេអ៊ីន

ចំណងដែលទាក់ទងខ្សោយដែលទទួលខុសត្រូវចំពោះស្ថេរភាពនៃរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនបន្ទាប់បន្សំ ទីបី និង quaternary ត្រូវបានបំផ្លាញយ៉ាងងាយស្រួល ដែលត្រូវបានអមដោយការបាត់បង់សកម្មភាពជីវសាស្រ្តរបស់វា។ ការបំផ្លិចបំផ្លាញនៃរចនាសម្ព័ន្ធដើម (ដើម) នៃប្រូតេអ៊ីនដែលហៅថា denaturation កើតឡើងនៅក្នុងវត្តមាននៃអាស៊ីត និងមូលដ្ឋាន កំឡុងពេលកំដៅ ការផ្លាស់ប្តូរកម្លាំងអ៊ីយ៉ុង និងឥទ្ធិពលផ្សេងទៀត។ តាមក្បួនមួយ ប្រូតេអ៊ីន denatured គឺខ្សោយ ឬមិនរលាយក្នុងទឹកទាំងអស់។ ជាមួយនឹងសកម្មភាពខ្លីៗ និងការលុបបំបាត់យ៉ាងឆាប់រហ័សនៃកត្តា denaturing ការផ្លាស់ប្តូរប្រូតេអ៊ីនអាចធ្វើទៅបានជាមួយនឹងការស្ដារឡើងវិញពេញលេញ ឬដោយផ្នែកនៃរចនាសម្ព័ន្ធដើម និងលក្ខណៈសម្បត្តិជីវសាស្រ្ត។

ចំណាត់ថ្នាក់ប្រូតេអ៊ីន

ភាពស្មុគស្មាញនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ភាពខុសប្លែកគ្នាខ្លាំងនៃមុខងាររបស់វា ធ្វើឱ្យពិបាកក្នុងការបង្កើតចំណាត់ថ្នាក់បង្រួបបង្រួម និងច្បាស់លាស់ ទោះបីជាការព្យាយាមធ្វើបែបនេះត្រូវបានធ្វើឡើងម្តងហើយម្តងទៀតចាប់តាំងពីចុងសតវត្សទី 19 ក៏ដោយ។ ដោយផ្អែកលើសមាសធាតុគីមី ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបែងចែកទៅជាសាមញ្ញ និងស្មុគស្មាញ (ជួនកាលគេហៅថាប្រូតេអ៊ីត)។ ម៉ូលេគុលនៃអតីតមានតែអាស៊ីតអាមីណូប៉ុណ្ណោះ។ នៅក្នុងសមាសភាពនៃប្រូតេអ៊ីនស្មុគ្រស្មាញ បន្ថែមពីលើខ្សែសង្វាក់ polypeptide ខ្លួនវាមានសមាសធាតុដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីនដែលតំណាងដោយកាបូអ៊ីដ្រាត (glycoproteins) lipid (lipoproteins) អាស៊ីត nucleic (nucleoproteins) អ៊ីយ៉ុងដែក (ប្រូតេអ៊ីនដែក) ក្រុមផូស្វាត ( phosphoproteins) សារធាតុពណ៌ (chromoproteins) ។ល។

អាស្រ័យលើមុខងារដែលបានអនុវត្ត ថ្នាក់ជាច្រើននៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានសម្គាល់។. ថ្នាក់ចម្រុះនិងឯកទេសបំផុតគឺប្រូតេអ៊ីនដែលមានមុខងារកាតាលីករ - អង់ស៊ីមដែលមានសមត្ថភាពពន្លឿនប្រតិកម្មគីមីដែលកើតឡើងនៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត។ នៅក្នុងសមត្ថភាពនេះ ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងដំណើរការទាំងអស់នៃការសំយោគ និងការបំបែកនៃសមាសធាតុផ្សេងៗក្នុងអំឡុងពេលការរំលាយអាហារ ក្នុងការសំយោគប្រូតេអ៊ីន និងអាស៊ីតនុយក្លេអ៊ីក និងនៅក្នុងបទប្បញ្ញត្តិនៃការអភិវឌ្ឍន៍ និងភាពខុសគ្នានៃកោសិកា។ ប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូនមានសមត្ថភាពជ្រើសរើសអាស៊ីតខ្លាញ់ អរម៉ូន និងសមាសធាតុសរីរាង្គ និងអសរីរាង្គ និងអ៊ីយ៉ុងផ្សេងទៀត ហើយបន្ទាប់មកបញ្ជូនវាជាមួយចរន្តទៅកន្លែងត្រឹមត្រូវ (ឧទាហរណ៍ អេម៉ូក្លូប៊ីនពាក់ព័ន្ធនឹងការផ្ទេរអុកស៊ីសែនពីសួតទៅកោសិកាទាំងអស់នៃ រាងកាយ)។ ប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូនក៏អនុវត្តការដឹកជញ្ជូនសកម្មនៃអ៊ីយ៉ុង lipid ជាតិស្ករ និងអាស៊ីតអាមីណូតាមរយៈភ្នាសជីវសាស្រ្ត។

ប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធអនុវត្តមុខងារគាំទ្រឬការពារ; ពួកវាចូលរួមក្នុងការបង្កើតគ្រោងកោសិកា។ ទូទៅបំផុតក្នុងចំណោមពួកគេគឺ collagen ជាលិកាភ្ជាប់, keratin, ក្រចកនិងរោម, elastin នៃកោសិកាសរសៃឈាមនិងច្រើនទៀត។ នៅក្នុងការរួមបញ្ចូលគ្នាជាមួយ lipids ពួកគេគឺជាមូលដ្ឋានរចនាសម្ព័ន្ធនៃភ្នាសកោសិកានិង intracellular ។

ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនអនុវត្តមុខងារការពារ។ ឧទាហរណ៍ សារធាតុ immunoglobulins (អង្គបដិប្រាណ) នៃសត្វឆ្អឹងខ្នង ដែលមានសមត្ថភាពចងមីក្រូសរីរាង្គបង្កជំងឺ និងសារធាតុបរទេស បន្សាបឥទ្ធិពលបង្កជំងឺលើរាងកាយ និងការពារការបន្តពូជរបស់កោសិកា។ Fibrinogen និង thrombin ត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងដំណើរការនៃការកកឈាម។ សារធាតុជាច្រើននៃធម្មជាតិប្រូតេអ៊ីនដែលលាក់ដោយបាក់តេរី ក៏ដូចជាសមាសធាតុនៃសត្វឆ្អឹងខ្នងមួយចំនួនគឺស្ថិតក្នុងចំណោមជាតិពុល។

ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន (បទប្បញ្ញត្តិ) ត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងបទប្បញ្ញត្តិនៃសកម្មភាពសរីរវិទ្យានៃសារពាង្គកាយទាំងមូល សរីរាង្គបុគ្គល កោសិកា ឬដំណើរការ។ ពួកគេគ្រប់គ្រងការចម្លងហ្សែន និងការសំយោគប្រូតេអ៊ីន; ទាំងនេះរួមមានអរម៉ូន peptide-protein ដែលលាក់ដោយក្រពេញ endocrine ។ ប្រូតេអ៊ីនស្តុកគ្រាប់ពូជផ្តល់សារធាតុចិញ្ចឹមសម្រាប់ដំណាក់កាលដំបូងនៃការអភិវឌ្ឍន៍អំប្រ៊ីយ៉ុង។ ពួកគេក៏រួមបញ្ចូល casein ស៊ុតពណ៌ស albumin (ovalbumin) និងអ្នកផ្សេងទៀតជាច្រើន។ សូមអរគុណដល់ប្រូតេអ៊ីន កោសិកាសាច់ដុំទទួលបានសមត្ថភាពក្នុងការចុះកិច្ចសន្យា ហើយទីបំផុតផ្តល់នូវចលនានៃរាងកាយ។ ឧទាហរណ៏នៃប្រូតេអ៊ីន contractile បែបនេះគឺ actin និង myosin នៃសាច់ដុំគ្រោងឆ្អឹងក៏ដូចជា tubulin ដែលជាសមាសធាតុនៃ cilia និង flagella នៃសារពាង្គកាយឯកតា។ ពួកគេក៏ធានាផងដែរនូវភាពខុសគ្នានៃក្រូម៉ូសូមក្នុងអំឡុងពេលបែងចែកកោសិកា។

ប្រូតេអ៊ីន Receptor គឺជាគោលដៅនៃអរម៉ូន និងសមាសធាតុសកម្មជីវសាស្រ្តផ្សេងទៀត។ ដោយមានជំនួយរបស់ពួកគេ កោសិកាទទួលព័ត៌មានអំពីស្ថានភាពនៃបរិយាកាសខាងក្រៅ។ ពួកវាដើរតួយ៉ាងសំខាន់ក្នុងការបញ្ជូនសរសៃប្រសាទ និងចលនាកោសិកាតម្រង់ទិស (chemotaxis)។ ការផ្លាស់ប្តូរនិងការប្រើប្រាស់ថាមពលដែលចូលទៅក្នុងរាងកាយក៏ដូចជាថាមពលក៏កើតឡើងជាមួយនឹងការចូលរួមនៃប្រូតេអ៊ីននៃប្រព័ន្ធ bioenergetic (ឧទាហរណ៍សារធាតុពណ៌ដែលមើលឃើញ rhodopsin, cytochromes នៃខ្សែសង្វាក់ផ្លូវដង្ហើម) ។ វាក៏មានប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនជាមួយនឹងមុខងារផ្សេងទៀតដែលជួនកាលខុសពីធម្មតា (ឧទាហរណ៍ ប្លាស្មារបស់ត្រីអង់តាក់ទិកខ្លះមានប្រូតេអ៊ីនដែលមានលក្ខណៈសម្បត្តិប្រឆាំងនឹងការកក)។

ជីវសំយោគប្រូតេអ៊ីន

ព័ត៌មានទាំងអស់អំពីរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនជាក់លាក់មួយត្រូវបាន "រក្សាទុក" នៅក្នុងហ្សែនដែលត្រូវគ្នាក្នុងទម្រង់ជាលំដាប់នៃ nucleotides ហើយត្រូវបានដឹងនៅក្នុងដំណើរការនៃការសំយោគម៉ាទ្រីស។ ជាដំបូង ព័ត៌មានត្រូវបានបញ្ជូន (អាន) ពីម៉ូលេគុល DNA ទៅកាន់ messenger RNA (mRNA) ដោយប្រើអង់ស៊ីម DNA-dependent RNA polymerase ហើយបន្ទាប់មកនៅក្នុង ribosome ទៅ mRNA ដូចនៅលើម៉ាទ្រីស ស្របតាមកូដហ្សែន ដោយមានការចូលរួម។ នៃការដឹកជញ្ជូន RNAs ដែលផ្តល់អាស៊ីតអាមីណូ ការបង្កើតខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។

ខ្សែសង្វាក់ polypeptide សំយោគដែលផុសចេញពី ribosome បត់ដោយឯកឯង ទទួលយកលក្ខណៈនៃការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីននេះ ហើយអាចឆ្លងកាត់ការកែប្រែក្រោយការបកប្រែ។ ខ្សែសង្វាក់ចំហៀងនៃអាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗអាចត្រូវបានកែប្រែ (hydroxylation, phosphorylation ជាដើម)។ នោះហើយជាមូលហេតុដែលឧទាហរណ៍ hydroxyproline និង hydroxylysine ត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុង collagen (សូមមើល) ។ ការកែប្រែអាចត្រូវបានអមដោយការបំបែកចំណង polypeptide ។ ជាឧទាហរណ៍ តាមរបៀបនេះ ម៉ូលេគុលអាំងស៊ុយលីនសកម្មត្រូវបានបង្កើតឡើងដែលមានខ្សែសង្វាក់ពីរដែលតភ្ជាប់ដោយចំណង disulfide ។

អង្ករ។ 6. គ្រោងការណ៍ទូទៅនៃជីវសំយោគប្រូតេអ៊ីន។

សារៈសំខាន់នៃប្រូតេអ៊ីនក្នុងអាហារូបត្ថម្ភ

ប្រូតេអ៊ីនគឺជាសមាសធាតុសំខាន់បំផុតនៃអាហារសម្រាប់សត្វ និងមនុស្ស។ តម្លៃអាហារូបត្ថម្ភនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយមាតិការបស់វានៃអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗដែលមិនត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងខ្លួនវាទេ។ ក្នុងន័យនេះ ប្រូតេអ៊ីនបន្លែមានតម្លៃតិចជាងប្រូតេអ៊ីនសត្វ៖ វាមានសារធាតុ Lysine, methionine និង tryptophan ខ្សោយជាង ហើយពិបាករំលាយក្នុងក្រពះពោះវៀន។ កង្វះអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗនៅក្នុងអាហារនាំឱ្យមានបញ្ហាធ្ងន់ធ្ងរនៃការរំលាយអាហារអាសូត។

ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបំបែកទៅជាអាស៊ីដអាមីណូសេរី ដែលបន្ទាប់ពីការស្រូបចូលក្នុងពោះវៀនចូល និងដឹកទៅកាន់កោសិកាទាំងអស់។ ពួកវាខ្លះបំបែកទៅជាសមាសធាតុសាមញ្ញជាមួយនឹងការបញ្ចេញថាមពលដែលប្រើសម្រាប់តម្រូវការផ្សេងៗដោយកោសិកា ហើយខ្លះទៀតចូលទៅសំយោគប្រូតេអ៊ីនថ្មីលក្ខណៈនៃសារពាង្គកាយនេះ។ (R. A. Matveeva, សព្វវចនាធិប្បាយ Cyril និង Methodius)

ការគណនាប្រូតេអ៊ីន

• អាមីឡូអ៊ីត - អាមីឡូអ៊ីត;
• anionic - anionic;
• ប្រឆាំងមេរោគ - ប្រឆាំងមេរោគ;
• អូតូអ៊ុយមីន - អូតូអ៊ុយមីន;
• autologous - autologic;
• បាក់តេរី
• ប្រូតេអ៊ីន Bence-Jones - ប្រូតេអ៊ីន Bence Jones;
• មេរោគបង្កឡើង - មេរោគបង្កឡើង;
• មេរោគ - មេរោគ;
• មេរោគ nonstructural - មេរោគ nonstructural;
• រចនាសម្ព័ន្ធមេរោគ - រចនាសម្ព័ន្ធមេរោគ;
• មេរោគជាក់លាក់ - មេរោគជាក់លាក់;
• ទំងន់ម៉ូលេគុលខ្ពស់ - ទំងន់ម៉ូលេគុលខ្ពស់;
• មានត្បូង - ហេម;
• សរីរវិទ្យា - បរទេស;
• កូនកាត់ - កូនកាត់;
• glycosylated - glycated;
• រាងពងក្រពើ - globular;
• denatured - denatured;
• ជាតិដែក - ជាតិដែក;
• yolk - yolk;
• ប្រូតេអ៊ីនសត្វ - ប្រូតេអ៊ីនសត្វ;
• ការពារ - ការពារ;
• ភាពស៊ាំ - ភាពស៊ាំ;
• immunogenic - ពាក់ព័ន្ធ immunological;
• ការភ្ជាប់កាល់ស្យូម - ការភ្ជាប់កាល់ស្យូម;
• ជូរ - អាសុីត;
• corpuscular - corpuscular;
• ភ្នាស - ភ្នាស;
• myeloma - ជំងឺ myeloma;
• microsomal - microsomal;
• ប្រូតេអ៊ីនទឹកដោះគោ - ប្រូតេអ៊ីនទឹកដោះគោ;
• monoclonal - monoclonal immunoglobulin;
• ប្រូតេអ៊ីនសាច់ដុំ - ប្រូតេអ៊ីនសាច់ដុំ;
• ដើម - ដើម;
• non-histone - nonhistone;
• ខូច - ផ្នែក;
• មិនរលាយ - មិនរលាយ;
• indigestible - មិនរលាយ;
• មិនមែនអង់ស៊ីម - nonenzyme;
• ទំងន់ម៉ូលេគុលទាប - ទំងន់ម៉ូលេគុលទាប;
• ប្រូតេអ៊ីនថ្មី - ប្រូតេអ៊ីនថ្មី;
• ទូទៅ - ទាំងមូល;
• មហារីក - oncoprotein;
• ប្រូតេអ៊ីនដំណាក់កាលសំខាន់ - anionic;
• ប្រូតេអ៊ីនដំណាក់កាលស្រួចស្រាវ (ការរលាក) - ប្រូតេអ៊ីននៃដំណាក់កាលស្រួចស្រាវ;
• អាហារ - អាហារ;
• ប្រូតេអ៊ីនប្លាស្មាឈាម - ប្រូតេអ៊ីនប្លាស្មា;
• សុក - សុក;
• uncoupling - uncoupling;
• បង្កើតប្រូតេអ៊ីនសរសៃប្រសាទឡើងវិញ - ប្រូតេអ៊ីននៃសរសៃប្រសាទបង្កើតឡើងវិញ;
• បទប្បញ្ញត្តិ - បទប្បញ្ញត្តិ;
• recombinant - recombinant;
• អ្នកទទួល - អ្នកទទួល;
• ribosomal - ribosomal;
• ការចង - ការចង;
• ប្រូតេអ៊ីន secretory - ប្រូតេអ៊ីន secretory;
• C-reactive - C-reactive;
• ប្រូតេអ៊ីន whey ទឹកដោះគោ - ប្រូតេអ៊ីន whey, lactoprotein;
• ជាលិកា - ជាលិកា;
• ពុល
• chimeric - chimeric;
• ទាំងមូល - ទាំងមូល;
• ស៊ីតូសូលីក - ស៊ីតូសូលីក;
• ប្រូតេអ៊ីនអាល់កាឡាំង - ប្រូតេអ៊ីន anionic;
• exogenous - exogenous;
• endogenous - ប្រូតេអ៊ីន endogenous ។

អានបន្ថែមអំពីប្រូតេអ៊ីនក្នុងអក្សរសិល្ប៍៖

• Volkenstein M.V., ម៉ូលេគុល និង, M., 1965, ch. ៣ - ៥;
• Gaurowitz F. , គីមីវិទ្យានិងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន, trans ។ ពីភាសាអង់គ្លេស, ទីក្រុងម៉ូស្គូ, ឆ្នាំ 1965;
• Sisakyan N. M. និង Gladilin K. L. ទិដ្ឋភាពជីវគីមីនៃការសំយោគប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងសៀវភៅ៖ វឌ្ឍនភាពក្នុងគីមីវិទ្យា លេខ ៧ អិម ឆ្នាំ ១៩៦៥ ទំព័រ។ ៣;
• Stepanov V. M. ជីវវិទ្យាម៉ូលេគុល រចនាសម្ព័ន្ធនិងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន។ M. , 1996;
• Shamin A. N., ការអភិវឌ្ឍន៍គីមីសាស្ត្រប្រូតេអ៊ីន, M., 1966;
• ប្រូតេអ៊ីននិង peptides ។ M. , 1995-2000 ។ ធី ១-៣;
• ជីវសំយោគនៃប្រូតេអ៊ីន និងអាស៊ីតនុយក្លេអ៊ីក, ed. A. S. Spirina, Moscow, 1965 ។
• សេចក្តីផ្តើមអំពីជីវវិទ្យាម៉ូលេគុល, trans ។ ពីភាសាអង់គ្លេស, M., 1967
• ម៉ូលេគុលនិងកោសិកា។ [ស. សិល្បៈ។], trans ។ ពីភាសាអង់គ្លេស, M., 1966, ទំ។ ៧​-​២៧, ៩៤​-​១០៦;
• មូលដ្ឋានគ្រឹះនៃជីវគីមីៈ ការបកប្រែពីភាសាអង់គ្លេស M., 1981. Vol. 1;
• បញ្ហាប្រូតេអ៊ីន។ M. , 1995. T. 1-5;
• ប្រូតេអ៊ីន។ ញូវយ៉ក ឆ្នាំ ១៩៧៥-៧៩។ 3 ed ។ v. 1-4 ។

ស្វែងរកអ្វីផ្សេងទៀតដែលចាប់អារម្មណ៍៖

ទាំងនេះគឺជាជីវប៉ូលីម័រដែលម៉ូណូមឺរជាអាស៊ីតអាមីណូ។

អាស៊ីតអាមីណូគឺជាសមាសធាតុសរីរាង្គទម្ងន់ម៉ូលេគុលទាបដែលមានក្រុម carboxyl (-COOH) និង amine (-NH 2) ដែលត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ទៅនឹងអាតូមកាបូនដូចគ្នា។ ខ្សែសង្វាក់ចំហៀងត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងអាតូមកាបូន - រ៉ាឌីកាល់ដែលផ្តល់ឱ្យអាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗនូវលក្ខណៈសម្បត្តិជាក់លាក់។

អាស៊ីតអាមីណូភាគច្រើនមានក្រុម carboxyl មួយ និងក្រុមអាមីណូមួយ; អាស៊ីតអាមីណូទាំងនេះត្រូវបានគេហៅថា អព្យាក្រឹត. ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយក៏មានផងដែរ។ អាស៊ីតអាមីណូមូលដ្ឋាន- ជាមួយក្រុមអាមីណូច្រើនជាងមួយ ក៏ដូចជា អាស៊ីតអាមីណូអាស៊ីត- ជាមួយក្រុម carboxyl ច្រើនជាងមួយ។

អាស៊ីតអាមីណូប្រហែល 200 ត្រូវបានគេដឹងថាកើតឡើងនៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត ប៉ុន្តែមានតែ 20 ប៉ុណ្ណោះក្នុងចំណោមពួកវាដែលជាផ្នែកមួយនៃប្រូតេអ៊ីន។ ទាំងនេះគឺជាអ្វីដែលគេហៅថា មេឬ សារធាតុប្រូតេអ៊ីនអាស៊ីតអាមីណូ។

អាស្រ័យលើរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូមូលដ្ឋានត្រូវបានបែងចែកជា 3 ក្រុម:

1. មិនមែនប៉ូឡា (អាឡានីន, មេទីយ៉ូនីន, វ៉ាលីន, ប្រូលីន, ឡេយូស៊ីន, អ៊ីសូលីន, ទ្រីបតូផាន, ហ្វីនីឡាឡានីន);
2. ប៉ូលដែលមិនមានផ្ទុក (asparagine, glutamine, serine, glycine, tyrosine, threonine, cysteine);
3. ការចោទប្រកាន់ (arginine, histidine, lysine - វិជ្ជមាន; អាស៊ីត aspartic និង glutamic - អវិជ្ជមាន) ។

ខ្សែសង្វាក់ចំហៀងនៃអាស៊ីតអាមីណូ (រ៉ាឌីកាល់) អាចជា hydrophobic និង hydrophilic ហើយផ្តល់ឱ្យប្រូតេអ៊ីននូវលក្ខណៈសម្បត្តិដែលត្រូវគ្នា។

នៅក្នុងរុក្ខជាតិ អាស៊ីតអាមីណូចាំបាច់ទាំងអស់ត្រូវបានសំយោគពីផលិតផលចម្បងនៃការធ្វើរស្មីសំយោគ។ មនុស្ស និងសត្វមិនអាចសំយោគអាស៊ីតអាមីណូប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនបានទេ ហើយត្រូវតែទទួលពួកវាដែលផលិតរួចជាស្រេចជាមួយនឹងអាហារ។ អាស៊ីតអាមីណូបែបនេះត្រូវបានគេហៅថាចាំបាច់។ ទាំងនេះរួមមាន lysine, valine, leucine, isoleucine, threonine, phenylalanine, tryptophan, methionine; arginine និង histidine គឺមិនអាចខ្វះបានសម្រាប់កុមារ។

នៅក្នុងដំណោះស្រាយមួយ អាស៊ីតអាមីណូអាចដើរតួជាអាស៊ីត និងមូលដ្ឋាន ពោលគឺពួកវាជាសមាសធាតុ amphoteric ។ ក្រុម carboxyl (-COOH) អាចបរិច្ចាគប្រូតុង ដំណើរការជាអាស៊ីត ហើយក្រុម amine (-NH2) អាចទទួលយកប្រូតុងមួយ ដូច្នេះបង្ហាញលក្ខណៈសម្បត្តិនៃមូលដ្ឋានមួយ។

ក្រុមអាមីណូនៃអាស៊ីតអាមីណូមួយអាចប្រតិកម្មជាមួយក្រុម carboxyl នៃអាស៊ីតអាមីណូមួយទៀត។ ម៉ូលេគុលលទ្ធផលគឺ dipeptideហើយចំណង -CO-NH- ត្រូវបានគេហៅថាចំណង peptide ។

នៅចុងម្ខាងនៃម៉ូលេគុល dipeptide គឺជាក្រុមអាមីណូសេរី ហើយនៅចុងម្ខាងទៀតគឺជាក្រុម carboxyl ឥតគិតថ្លៃ។ ដោយសារតែនេះ dipeptide អាចភ្ជាប់អាស៊ីតអាមីណូផ្សេងទៀតទៅខ្លួនវាបង្កើតជា oligopeptides ។ ប្រសិនបើអាស៊ីតអាមីណូជាច្រើន (ច្រើនជាង 10) ត្រូវបានបញ្ចូលគ្នាតាមរបៀបនេះ polypeptide.

Peptides ដើរតួយ៉ាងសំខាន់នៅក្នុងរាងកាយ។ អាលីហ្គូពបទីតជាច្រើនគឺជាអរម៉ូន។ ទាំងនេះគឺជា oxytocin, vasopressin, thyroliberin, thyrotropin ជាដើម។ Oligopeptides ក៏រួមបញ្ចូលផងដែរនូវ bradykidin (pain peptide) និងថ្នាំអាភៀនមួយចំនួន ("ថ្នាំធម្មជាតិ" របស់មនុស្ស) ដែលអនុវត្តមុខងារនៃការបំបាត់ការឈឺចាប់។ ការលេបថ្នាំបំផ្លាញប្រព័ន្ធអាភៀននៃរាងកាយ ដូច្នេះអ្នកញៀនថ្នាំដោយគ្មានកម្រិតថ្នាំ ជួបប្រទះការឈឺចាប់ធ្ងន់ធ្ងរចំនួន 1 - "ការដក" ដែលជាធម្មតាត្រូវបានធូរស្រាលដោយថ្នាំអាភៀន។

Oligopeptides រួមមានថ្នាំអង់ទីប៊ីយោទិចមួយចំនួន (ឧទាហរណ៍ gramicidin S)។

អ័រម៉ូនជាច្រើន (អាំងស៊ុយលីន អរម៉ូន adrenocorticotropic ។

ប្រូតេអ៊ីនគឺជាសារធាតុ polypeptides ដែលជាម៉ូលេគុលដែលរួមមានអាស៊ីតអាមីណូពី 50 ទៅ ជាច្រើនពាន់ដែលមានទម្ងន់ម៉ូលេគុលលើសពី 10,000 ។

ប្រូតេអ៊ីននីមួយៗមានរចនាសម្ព័ន្ធវិសាលភាពពិសេសរបស់វានៅក្នុងបរិយាកាសជាក់លាក់មួយ។ នៅពេលកំណត់លក្ខណៈនៃរចនាសម្ព័ន្ធលំហ (បីវិមាត្រ) កម្រិតបួននៃការរៀបចំម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានសម្គាល់។

រចនាសម្ព័ន្ធបឋម- លំដាប់នៃអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងគឺជាក់លាក់សម្រាប់ប្រូតេអ៊ីននីមួយៗ និងត្រូវបានកំណត់ដោយព័ត៌មានហ្សែន ពោលគឺឧ។ អាស្រ័យលើលំដាប់នៃនុយក្លេអូទីតនៅក្នុងតំបន់នៃម៉ូលេគុល DNA ដែលអ៊ិនកូដប្រូតេអ៊ីនដែលបានផ្តល់ឱ្យ។ លក្ខណៈសម្បត្តិ និងមុខងារទាំងអស់របស់ប្រូតេអ៊ីន អាស្រ័យលើរចនាសម្ព័ន្ធចម្បង។ ការជំនួសអាស៊ីតអាមីណូតែមួយនៅក្នុងសមាសភាពនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ឬការផ្លាស់ប្តូរទីតាំងរបស់វាជាធម្មតានាំឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរមុខងាររបស់ប្រូតេអ៊ីន។ ដោយសារប្រូតេអ៊ីនមានអាស៊ីដអាមីណូចំនួន 20 ប្រភេទ នោះចំនួននៃជម្រើសសម្រាប់ការរួមបញ្ចូលគ្នារបស់ពួកគេនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ជាន់ និង peptide គឺពិតជាគ្មានដែនកំណត់ ដែលផ្តល់នូវចំនួនដ៏ច្រើននៃប្រភេទប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងកោសិការស់នៅ។

នៅក្នុងកោសិការស់ ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ឬផ្នែកនីមួយៗរបស់ពួកវាមិនមែនជាខ្សែសង្វាក់ពន្លូតទេ ប៉ុន្តែបានបត់ចូលទៅក្នុងវង់ដែលស្រដៀងនឹងនិទាឃរដូវដែលបានពង្រីក (នេះហៅថា α-helix) ឬបត់ចូលទៅក្នុងស្រទាប់បត់ (β-layer)។ រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំកើតឡើងជាលទ្ធផលនៃការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងក្រុម -CO - និង -NH 2 នៃចំណង peptide ពីរនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយ (ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធ Helical) ឬរវាងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ពីរ (ស្រទាប់បត់) ។

ប្រូតេអ៊ីន keratin មានការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធ α-helical ពេញលេញ។ វាគឺជាប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធនៃសក់ រោមចៀម ក្រចក ក្រញ៉ាំជើង ចំពុះ រោម និងស្នែង។ រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃវង់គឺជាលក្ខណៈបន្ថែមលើ keratin សម្រាប់ប្រូតេអ៊ីន fibrillar (filamentous) ដូចជា myosin, fibrinogen, collagen ។

នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនផ្នែក helical និង non-helical នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានបត់ចូលទៅក្នុងទម្រង់បីវិមាត្រនៃរាងស្វ៊ែរ - globule (លក្ខណៈនៃប្រូតេអ៊ីន globular) ។ globule នៃការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធជាក់លាក់មួយគឺ រចនាសម្ព័ន្ធទីបីកំប្រុក។ រចនាសម្ព័ន្ធទីបីត្រូវបានធ្វើឱ្យមានស្ថេរភាពដោយចំណងអ៊ីយ៉ូដ អ៊ីដ្រូសែន ចំណង disulfide covalent (ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងអាតូមស្ពាន់ធ័រដែលបង្កើតជា cysteine) ក៏ដូចជាអន្តរកម្ម hydrophobic ។ អន្តរកម្ម hydrophobic គឺសំខាន់បំផុតនៅក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធទីបី; ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះ ប្រូតេអ៊ីនបត់តាមរបៀបដែលខ្សែសង្វាក់ចំហៀង hydrophobic របស់វាត្រូវបានលាក់នៅខាងក្នុងម៉ូលេគុល ពោលគឺពួកគេត្រូវបានការពារពីការប៉ះនឹងទឹក ហើយច្រវាក់ចំហៀង hydrophilic ផ្ទុយទៅវិញត្រូវបានប៉ះពាល់នឹងខាងក្រៅ។

ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធស្មុគ្រស្មាញជាពិសេសមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាច្រើនដែលនៅជាប់គ្នាក្នុងម៉ូលេគុលដោយសារតែអន្តរកម្ម hydrophobic ក៏ដូចជាដោយមានជំនួយពីចំណងអ៊ីដ្រូសែននិងអ៊ីយ៉ុង - មាន រចនាសម្ព័ន្ធ quaternary. រចនាសម្ព័ន្ធបែបនេះមានវត្តមានឧទាហរណ៍នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន globular នៃ hemoglobin ។ ម៉ូលេគុលរបស់វាមានផ្នែករង polypeptide ដាច់ដោយឡែកចំនួនបួន (protomers) ដែលមានទីតាំងនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធទីបី និងផ្នែកដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីន - heme ។ មានតែនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបែបនេះទេដែលអេម៉ូក្លូប៊ីនអាចអនុវត្តមុខងារដឹកជញ្ជូនរបស់វា។

ក្រោមឥទិ្ធពលនៃកត្តាគីមី និងរូបវន្តផ្សេងៗ (ការព្យាបាលដោយប្រើជាតិអាល់កុល អាសេតូន អាស៊ីត អាល់កាឡាំង សីតុណ្ហភាពខ្ពស់ វិទ្យុសកម្ម សម្ពាធខ្ពស់ ។ . ដំណើរការនៃការរំខានដល់រចនាសម្ព័ន្ធដើម (ធម្មជាតិ) នៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេហៅថា ការប្រែពណ៌. ក្នុងករណីនេះ ការថយចុះនៃការរលាយប្រូតេអ៊ីន ការផ្លាស់ប្តូររូបរាង និងទំហំនៃម៉ូលេគុល ការបាត់បង់សកម្មភាពអង់ស៊ីម។ល។ ដំណើរការនៃការ denaturation ជួនកាលអាចបញ្ច្រាស់បាន ពោលគឺការត្រលប់មកវិញនៃលក្ខខណ្ឌបរិស្ថានធម្មតាអាចនឹងត្រូវបានអមដំណើរ។ ដោយការស្ដារឡើងវិញដោយឯកឯងនៃរចនាសម្ព័ន្ធធម្មជាតិនៃប្រូតេអ៊ីន។ ដំណើរការនេះត្រូវបានគេហៅថា renaturation ។ វាដូចខាងក្រោមថាលក្ខណៈពិសេសទាំងអស់នៃរចនាសម្ព័ន្ធនិងមុខងារនៃ macromolecule ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងរបស់វា។

យោងតាមសមាសធាតុគីមីប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបែងចែកទៅជាសាមញ្ញនិងស្មុគស្មាញ។ ទៅ សាមញ្ញប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយអាស៊ីតអាមីណូ, លំបាក- មានផ្នែកប្រូតេអ៊ីន និងមិនមែនប្រូតេអ៊ីន (ក្រពេញប្រូស្តាត) - អ៊ីយ៉ុងដែក កាបូអ៊ីដ្រាត លីពីត ។ល។ ប្រូតេអ៊ីនសាមញ្ញគឺ albumin សេរ៉ូមឈាម immunoglobulin (អង្គបដិបក្ខ) fibrin អង់ស៊ីមមួយចំនួន (trypsin) ។ល។ glycoproteins អេម៉ូក្លូប៊ីន អង់ស៊ីមភាគច្រើន។ល។

មុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន

រចនាសម្ព័ន្ធ។

ប្រូតេអ៊ីនគឺជាផ្នែកមួយនៃភ្នាសកោសិកា និងសរីរាង្គកោសិកា។ ជញ្ជាំងសរសៃឈាម ឆ្អឹងខ្ចី សរសៃពួរ សក់ ក្រចក ក្រញ៉ាំជើង នៅក្នុងសត្វខ្ពស់ៗភាគច្រើនមានប្រូតេអ៊ីន។

កាតាលីករ (អង់ស៊ីម) ។

អង់ស៊ីមប្រូតេអ៊ីនជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មគីមីទាំងអស់នៅក្នុងខ្លួន។ ពួកវាផ្តល់នូវការបំបែកសារធាតុចិញ្ចឹមក្នុងបំពង់រំលាយអាហារ ការជួសជុលកាបូនអំឡុងពេលធ្វើរស្មីសំយោគ ប្រតិកម្មសំយោគម៉ាទ្រីស។ល។

ការដឹកជញ្ជូន។

ប្រូតេអ៊ីនអាចភ្ជាប់ និងផ្ទុកសារធាតុផ្សេងៗ។ អាល់ប៊ុយមីនក្នុងឈាមដឹកជញ្ជូនអាស៊ីតខ្លាញ់ globulins - អ៊ីយ៉ុងដែក និងអរម៉ូន។ អេម៉ូក្លូប៊ីនផ្ទុកអុកស៊ីសែន និងកាបូនឌីអុកស៊ីត។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលបង្កើតជាភ្នាសប្លាស្មាចូលរួមចំណែកក្នុងការដឹកជញ្ជូនសារធាតុចូល និងចេញពីកោសិកា។

ការពារ។

វាត្រូវបានអនុវត្តដោយ immunoglobulins (អង្គបដិប្រាណ) នៃឈាមដែលផ្តល់ការការពារភាពស៊ាំនៃរាងកាយ។ Fibrinogen និង thrombin ចូលរួមក្នុងការកកឈាម និងការពារការហូរឈាម។

កិច្ចសន្យា។

វាត្រូវបានផ្តល់ដោយចលនាដែលទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមកនៃសរសៃនៃប្រូតេអ៊ីន actin និង myosin នៅក្នុងសាច់ដុំនិងកោសិកាខាងក្នុង។ ការរអិលនៃ microtubules ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងពី tubulin ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានពន្យល់ដោយចលនានៃ cilia និង flagella ។

បទប្បញ្ញត្តិ។

អ័រម៉ូនជាច្រើនគឺ oligopeptides ឬប្រូតេអ៊ីន ឧទាហរណ៍៖ អាំងស៊ុយលីន គ្លូកាហ្គោន អរម៉ូន adenocorticotropic ជាដើម។

អ្នកទទួល។

ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនដែលបានបង្កប់នៅក្នុងភ្នាសកោសិកាអាចផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធរបស់វាទៅនឹងសកម្មភាពនៃបរិយាកាសខាងក្រៅ។ នេះជារបៀបដែលសញ្ញាត្រូវបានទទួលពីបរិយាកាសខាងក្រៅ ហើយព័ត៌មានត្រូវបានបញ្ជូនទៅកោសិកា។ ឧទាហរណ៍មួយនឹងជា phytochrome- ប្រូតេអ៊ីនរស្មីសំយោគដែលគ្រប់គ្រងការឆ្លើយតប photoperiodic របស់រុក្ខជាតិ និង អុបស៊ីន- សមាស​ភាគ រ៉ូដុបស៊ីនសារធាតុពណ៌ដែលត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងកោសិកានៃរីទីណា។