មូលដ្ឋានគ្រឹះនៃ kinetics នៃដំណើរការ enzymatic ត្រូវបានដាក់ចុះនៅក្នុងស្នាដៃរបស់ Michaelis និង Menten ជាពិសេសនៅក្នុងសមីការនៃស្មុគស្មាញ enzyme-substrate ។

kinetics នៃដំណើរការ enzymatic ត្រូវបានគេយល់ថាជាផ្នែកនៃវិទ្យាសាស្ត្រនៃអង់ស៊ីមដែលសិក្សាពីការពឹងផ្អែកនៃអត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមលើធម្មជាតិគីមីនៃស្រទាប់ខាងក្រោម លក្ខខណ្ឌបរិស្ថាន និងកត្តា extraneous ដែលប៉ះពាល់ដល់ដំណើរនៃប្រតិកម្ម។
នៅពេលដែលកំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមមានកម្រិតខ្ពស់គ្រប់គ្រាន់ វាលែងប៉ះពាល់ដល់អត្រាទៀតហើយ ពីព្រោះសារធាតុចុងក្រោយបានក្លាយទៅជាអតិបរមា (បង្ហាញថាអង់ស៊ីមទាំងមូលត្រូវបានចងភ្ជាប់ទៅនឹងស្រទាប់ខាងក្រោម)។
ការសិក្សាអំពីសកម្មភាពអង់ស៊ីមត្រូវបានអនុវត្តនៅកំហាប់ខ្ពស់នៃស្រទាប់ខាងក្រោម (លំដាប់សូន្យនៃប្រតិកម្ម) ។ នៅក្រោមលក្ខខណ្ឌទាំងនេះការផ្លាស់ប្តូរទាំងអស់នៃអត្រាប្រតិកម្មនឹងអាស្រ័យតែលើបរិមាណអង់ស៊ីមប៉ុណ្ណោះ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយនៅក្នុងកោសិការស់នៅការប្រមូលផ្តុំស្រទាប់ខាងក្រោមគឺនៅឆ្ងាយពីការតិត្ថិភាពនៃអង់ស៊ីម។ នេះមានន័យថាអង់ស៊ីមនៅក្នុងកោសិកាមិនប្រើថាមពលពេញលេញរបស់ពួកគេទេ។
ការពឹងផ្អែកលើអត្រាប្រតិកម្មអង់ស៊ីមលើបរិមាណអង់ស៊ីម
ប្រសិនបើស្រទាប់ខាងក្រោមលើស ដែលជាករណីជាក់ស្តែងនៅក្រោមលក្ខខណ្ឌពិសោធន៍ នោះអត្រាប្រតិកម្មគឺសមាមាត្រទៅនឹងបរិមាណអង់ស៊ីម។ ប៉ុន្តែប្រសិនបើបរិមាណអង់ស៊ីមត្រូវបានកើនឡើង ដូច្នេះស្រទាប់ខាងក្រោមមិនលើសទេ សមាមាត្រនេះនឹងត្រូវបំពាន។
អត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមកើនឡើងស្របគ្នាជាមួយនឹងការកើនឡើងនៃមាតិកានៃអង់ស៊ីម។ ប៉ុន្តែការកើនឡើងលើសនៃកំហាប់នៃអង់ស៊ីមនាំឱ្យការពិតដែលថាស្រទាប់ខាងក្រោមក្លាយទៅជាតិចជាងអង់ស៊ីមហើយនេះត្រូវបានបង្ហាញដោយការថយចុះនៃការកើនឡើងនៃអត្រាប្រតិកម្ម។
ឥទ្ធិពលលើម៉ូឌុលអង់ស៊ីម
សកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមអាចផ្លាស់ប្តូរមិនត្រឹមតែដោយសារតែការផ្លាស់ប្តូរបរិមាណនៃស្រទាប់ខាងក្រោមអង់ស៊ីម pH របស់ឧបករណ៍ផ្ទុកប៉ុណ្ណោះទេប៉ុន្តែថែមទាំងស្ថិតនៅក្រោមឥទ្ធិពលនៃសារធាតុគីមីផ្សេងៗផងដែរ។ សារធាតុដែលជះឥទ្ធិពលដល់ដំណើរនៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមត្រូវបានគេហៅថា modulators ឬ effectors ។ ពួកវាត្រូវបានបែងចែកទៅជា activators និង inhibitors ពោលគឺនៅក្រោមឥទ្ធិពលរបស់ពួកគេ ប្រតិកម្មអាចត្រូវបានពន្លឿន ឬបន្ថយល្បឿន។ ការសិក្សាអំពីសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមម៉ូឌុលគឺមានសារៈសំខាន់ជាក់ស្តែង ព្រោះវាអនុញ្ញាតឱ្យមានការយល់ដឹងកាន់តែស៊ីជម្រៅអំពីធម្មជាតិនៃសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីម។ ពួកគេខ្លះដើរតួជានិយតករធម្មជាតិនៃការរំលាយអាហារ។ មានម៉ូឌុលសកម្មភាពអង់ស៊ីមជាច្រើនប្រភេទដែលខុសគ្នានៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ និងយន្តការនៃសកម្មភាព។
អង់ស៊ីមសកម្ម
តួនាទីរបស់សារធាតុសកម្មអាចត្រូវបានលេងដោយសារធាតុសរីរាង្គ (អាស៊ីតទឹកប្រមាត់ អង់ស៊ីម។ល។) និងសារធាតុអសរីរាង្គ (អ៊ីយ៉ុងដែក អ៊ីយ៉ុង)។ ជារឿយៗមានករណីនៅពេលដែលសារធាតុដូចគ្នាដែលទាក់ទងនឹងអង់ស៊ីមមួយគឺជាសារធាតុសកម្ម ហើយទាក់ទងទៅនឹងសារធាតុមួយទៀត - សារធាតុរារាំង។ អ៊ីយ៉ុងដែកគឺជាសារធាតុសកម្មជាក់លាក់សម្រាប់អង់ស៊ីមជាក់លាក់។ ពួកគេអាចរួមចំណែកដល់ការភ្ជាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមទៅនឹងអង់ស៊ីម ចូលរួមក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃអង់ស៊ីម ឬជាផ្នែកមួយនៃទីតាំងសកម្ម។ អ៊ីយ៉ុងនៃលោហធាតុជាច្រើន (សូដ្យូម ប៉ូតាស្យូម កាល់ស្យូម ម៉ាញេស្យូម ជាតិដែក ទង់ដែង ជាដើម) គឺជាសមាសធាតុសំខាន់ៗដែលចាំបាច់សម្រាប់ដំណើរការធម្មតានៃអង់ស៊ីមជាច្រើន។ ជួនកាល អង់ស៊ីមខ្លះត្រូវការអ៊ីយ៉ុងផ្សេងៗគ្នា។ ឧទាហរណ៍សម្រាប់ Na +, K + -ATPase ដែលដឹកជញ្ជូនអ៊ីយ៉ុងតាមរយៈភ្នាសប្លាស្មា ប៉ូតាស្យូម សូដ្យូម និងម៉ាញ៉េស្យូមអ៊ីយ៉ុងគឺចាំបាច់សម្រាប់ដំណើរការធម្មតា។
លោហធាតុអាចជាផ្នែកមួយនៃក្រុមសិប្បនិម្មិតនៃអង់ស៊ីម។ ឧទាហរណ៍ជាតិដែកនៅក្នុងសមាសភាពនៃសមាសធាតុ porphyrin គឺជាសមាសធាតុចាំបាច់នៃអង់ស៊ីមនៃប្រព័ន្ធ cytochrome, catalase និង peroxidase; cobalt ត្រូវបានរួមបញ្ចូលនៅក្នុងក្រុមសិប្បនិម្មិតនៃអង់ស៊ីម homocysteine ​​​​transmethylase និង methylmalonyl isomerase; ទង់ដែង - ដើម្បី ascorbate oxidase; ម៉ង់ហ្គាណែសគឺជាភ្នាក់ងារសកម្មនៃ isocitrate dehydrogenase ។
សារធាតុ Metalloenzymes ដែលមានអ៊ីយ៉ុង di- និង trivalent លើសលុបនៅក្នុងសមាសភាពរបស់វាបង្កើតជាសមាសធាតុ chelate ដូចក្រញ៉ាំជាមួយនឹងសំណល់នៃក្រុមមុខងារនៃអាស៊ីតអាមីណូ និងអ៊ីយ៉ុងដែលត្រូវគ្នា។ នៅក្នុងសមាសធាតុបែបនេះ អ៊ីយ៉ុងផ្តល់អង់ស៊ីមជាមួយនឹងរចនាសម្ព័ន្ធលំហជាក់លាក់ និងរួមចំណែកដល់ការបង្កើតស្មុគស្មាញអង់ស៊ីម-ស្រទាប់ខាងក្រោម។ អង់ស៊ីមមួយចំនួននៅក្នុងអវត្ដមាននៃលោហៈជាធម្មតាមិនបង្ហាញពីសកម្មភាពអង់ស៊ីមទេ។ ឧទាហរណ៍ carbonic anhydrase ដោយគ្មានស័ង្កសីមិនមានលក្ខណៈសម្បត្តិនៃអង់ស៊ីមទេហើយសកម្មភាពរបស់ស័ង្កសីមិនអាចជំនួសដោយអ៊ីយ៉ុងផ្សេងទៀតបានទេ។
មានក្រុមនៃអង់ស៊ីមដែលត្រូវបានធ្វើឱ្យសកម្មដោយ cAMP ។ អង់ស៊ីមបែបនេះត្រូវបានគេហៅថា kinases ប្រូតេអ៊ីន។ យន្តការនៃការធ្វើឱ្យសកម្មរបស់ពួកគេមានដូចខាងក្រោម។ ប្រូតេអ៊ីន kinase មានផ្នែករងពីរ៖ កាតាលីករមួយដែលមានទីតាំងសកម្ម និងនិយតកម្មមួយ ដែលកន្លែងភ្ជាប់ cAMP មានទីតាំងនៅ។ អង់ស៊ីមនេះអសកម្ម ដោយសារទីតាំងសកម្មរបស់វាត្រូវបានបិទ។ វាត្រូវបានបញ្ចេញដោយអន្តរកម្មនៃ c-AMP និងមជ្ឈមណ្ឌលនិយតកម្មនៃអង់ស៊ីមប៉ុណ្ណោះ។

kinetics អង់ស៊ីមសិក្សាពីឥទ្ធិពលនៃកត្តាផ្សេងៗ (កំហាប់ S និង E, pH, សីតុណ្ហភាព, សម្ពាធ, inhibitors និង activators) លើអត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីម។ គោលដៅចម្បងនៃការសិក្សាអំពី kinetics នៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមគឺដើម្បីទទួលបានព័ត៌មានដែលអនុញ្ញាតឱ្យមានការយល់ដឹងកាន់តែស៊ីជម្រៅអំពីយន្តការនៃសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីម។

ខ្សែកោង Kinetic អនុញ្ញាតឱ្យអ្នកកំណត់អត្រាប្រតិកម្មដំបូង V 0 ។

ខ្សែកោងតិត្ថិភាពនៃស្រទាប់ខាងក្រោម។

ការពឹងផ្អែកលើអត្រាប្រតិកម្មលើកំហាប់អង់ស៊ីម។

ការពឹងផ្អែកលើអត្រាប្រតិកម្មលើសីតុណ្ហភាព។

ការពឹងផ្អែកនៃអត្រាប្រតិកម្មលើ pH ។

pH ល្អបំផុតសម្រាប់សកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមភាគច្រើនស្ថិតនៅក្នុងជួរសរីរវិទ្យានៃ 6.0-8.0 ។ Pepsin មានសកម្មភាពនៅ pH 1.5-2.0 ដែលត្រូវនឹងអាស៊ីតនៃទឹកក្រពះ។ Arginase ដែលជាអង់ស៊ីមថ្លើមជាក់លាក់មួយគឺសកម្មនៅ 10.0 ។ ឥទ្ធិពលនៃ pH នៃឧបករណ៍ផ្ទុកនៅលើអត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងស្ថានភាពនិងកម្រិតនៃអ៊ីយ៉ូដនៃក្រុម ionogenic នៅក្នុងម៉ូលេគុលនៃអង់ស៊ីមនិងស្រទាប់ខាងក្រោម។ កត្តានេះកំណត់ការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីន ស្ថានភាពនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម និងស្រទាប់ខាងក្រោម ការបង្កើតស្មុគស្មាញអង់ស៊ីម-ស្រទាប់ខាងក្រោម និងដំណើរការកាតាលីករខ្លួនឯង។

ការពិពណ៌នាគណិតវិទ្យានៃខ្សែកោងតិត្ថិភាពស្រទាប់ខាងក្រោម, Michaelis ថេរ .

សមីការដែលពិពណ៌នាអំពីខ្សែកោងតិត្ថិភាពស្រទាប់ខាងក្រោមត្រូវបានស្នើឡើងដោយ Michaelis និង Menton ហើយដាក់ឈ្មោះរបស់ពួកគេ (សមីការ Michaelis-Menten)៖ វ = (វ MAX *[ ស])/(គីឡូម៉ែត្រ+[ ស]) ដែលជាកន្លែងដែល Km គឺជាថេរ Michaelis ។ វាងាយស្រួលក្នុងការគណនាថាសម្រាប់ V = V MAX /2 Km = [S], i.e. Km គឺជាកំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមដែលអត្រាប្រតិកម្មគឺ ½ V MAX ។ ដើម្បីងាយស្រួលក្នុងការកំណត់ V MAX និង Km សមីការ Michaelis-Menten អាចត្រូវបានគណនាឡើងវិញ។ 1/V = (Km+[S])/(V MAX *[S]), 1/V = Km/(V MAX *[S]) + 1/V MAX ,

1/ វ = គីឡូម៉ែត្រ/ វ MAX *1/[ ស] + 1/ វ MAXសមីការ Lineweaver-Burk ។ សមីការដែលពិពណ៌នាអំពីគ្រោង Lineweaver-Burk គឺជាសមីការនៃបន្ទាត់ត្រង់ (y = mx + c) ដែល 1/V MAX គឺជាផ្នែកដែលស្ទាក់ចាប់ដោយបន្ទាត់ត្រង់នៅលើអ័ក្ស y; Km / V MAX - តង់សង់នៃជម្រាលនៃបន្ទាត់ត្រង់; ចំនុចប្រសព្វនៃបន្ទាត់ត្រង់ជាមួយអ័ក្ស x ផ្តល់តម្លៃ 1/Km ។ គ្រោង Lineweaver-Burk អនុញ្ញាតឱ្យកំណត់គីឡូម៉ែត្រពីចំណុចមួយចំនួនតូច។ ក្រាហ្វនេះក៏ត្រូវបានគេប្រើផងដែរនៅពេលវាយតម្លៃប្រសិទ្ធភាពនៃថ្នាំ inhibitors ដូចដែលនឹងត្រូវបានពិភាក្សាខាងក្រោម។ តម្លៃ Km ប្រែប្រួលក្នុងជួរធំទូលាយមួយ: ពី 10 -6 mol / l សម្រាប់អង់ស៊ីមសកម្មខ្លាំងដល់ 10 -2 សម្រាប់អង់ស៊ីមអសកម្ម។

ការប៉ាន់ស្មានគីឡូម៉ែត្រមានតម្លៃជាក់ស្តែង។ នៅកំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោម 100 ដង Km អង់ស៊ីមនឹងដំណើរការក្នុងអត្រាអតិបរមា ដូច្នេះអត្រាអតិបរមា V MAX នឹងឆ្លុះបញ្ចាំងពីបរិមាណអង់ស៊ីមសកម្មដែលមានវត្តមាន។ កាលៈទេសៈនេះត្រូវបានប្រើដើម្បីវាយតម្លៃខ្លឹមសារនៃអង់ស៊ីមក្នុងការរៀបចំ។ លើសពីនេះទៀត Km គឺជាលក្ខណៈនៃអង់ស៊ីមដែលត្រូវបានប្រើដើម្បីធ្វើរោគវិនិច្ឆ័យអង់ស៊ីម។

ការរារាំងសកម្មភាពអង់ស៊ីម។

លក្ខណៈ​ពិសេស និង​សំខាន់​នៃ​អង់ស៊ីម​គឺ​ភាព​អសកម្ម​របស់​វា​ក្រោម​ឥទ្ធិពល​នៃ​សារធាតុ inhibitors ជាក់លាក់។

អ្នករារាំង - ទាំងនេះគឺជាសារធាតុដែលបណ្តាលឱ្យមានការរារាំងដោយផ្នែកឬពេញលេញនៃប្រតិកម្មដែលជំរុញដោយអង់ស៊ីម។

ការរារាំងសកម្មភាពអង់ស៊ីមអាចមិនអាចត្រឡប់វិញបាន ឬអាចបញ្ច្រាស់បាន ការប្រកួតប្រជែង ឬមិនប្រកួតប្រជែង។

ការរារាំងដែលមិនអាចត្រឡប់វិញបាន។ - នេះគឺជាការអសកម្មជាបន្តបន្ទាប់នៃអង់ស៊ីមដែលបណ្តាលមកពីការចង covalent នៃម៉ូលេគុល inhibitor នៅកន្លែងសកម្ម ឬនៅកន្លែងពិសេសផ្សេងទៀតដែលផ្លាស់ប្តូរការអនុលោមតាមអង់ស៊ីម។ ការបំបែកនៃស្មុគ្រស្មាញដែលមានស្ថេរភាពបែបនេះជាមួយនឹងការបង្កើតឡើងវិញនៃអង់ស៊ីមសេរីគឺត្រូវបានដកចេញអនុវត្តជាក់ស្តែង។ ដើម្បីយកឈ្នះលើផលវិបាកនៃការរារាំងបែបនេះ រាងកាយត្រូវតែសំយោគម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមថ្មី។

ការរារាំងបញ្ច្រាស - ត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយភាពស្មុគស្មាញនៃលំនឹងនៃសារធាតុ inhibitor ជាមួយនឹងអង់ស៊ីមដោយសារតែចំណងមិនមែន covalent ដែលជាលទ្ធផលដែលស្មុគស្មាញបែបនេះមានសមត្ថភាពបំបែកជាមួយនឹងការស្ដារឡើងវិញនៃសកម្មភាពអង់ស៊ីម។

ការចាត់ថ្នាក់នៃ inhibitors ទៅជាការប្រកួតប្រជែង និងមិនប្រកួតប្រជែង គឺផ្អែកលើការបន្ថយ ( ការរារាំងការប្រកួតប្រជែង ) ឬមិនចុះខ្សោយ ( ការរារាំងមិនប្រកួតប្រជែង ) សកម្មភាពរារាំងរបស់ពួកគេជាមួយនឹងការកើនឡើងនៃការប្រមូលផ្តុំនៃស្រទាប់ខាងក្រោម។

ថ្នាំទប់ស្កាត់ការប្រកួតប្រជែង ជាក្បួន សមាសធាតុដែលរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វាស្រដៀងនឹងស្រទាប់ខាងក្រោម។ នេះអនុញ្ញាតឱ្យពួកគេចងនៅក្នុងទីតាំងសកម្មដូចគ្នាជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោម ការពារអន្តរកម្មនៃអង់ស៊ីមជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោមរួចហើយនៅដំណាក់កាលចង។ នៅពេលដែលត្រូវបានចង សារធាតុ inhibitor អាចត្រូវបានបំប្លែងទៅជាផលិតផល ឬស្ថិតនៅក្នុងទីតាំងសកម្មរហូតដល់ការផ្តាច់ទំនាក់ទំនងកើតឡើង។

ការរារាំងការប្រកួតប្រជែងដែលអាចផ្លាស់ប្តូរបាន។ អាចត្រូវបានតំណាងជាដ្យាក្រាម៖

E↔ E-I → E + P ១

S (អសកម្ម)

កម្រិតនៃការទប់ស្កាត់អង់ស៊ីមត្រូវបានកំណត់ដោយសមាមាត្រនៃស្រទាប់ខាងក្រោម និងកំហាប់អង់ស៊ីម។

ឧទាហរណ៏បុរាណនៃប្រភេទនៃ inhibition នេះគឺការរារាំងសកម្មភាព succinate dehydrogenase (SDH) ដោយ malate ដែលផ្លាស់ប្តូរ succinate ពីស្រទាប់ខាងក្រោម និងការពារការបំប្លែងរបស់វាទៅជា fumarate:

ការផ្សារភ្ជាប់ Covalent នៃ inhibitor ទៅនឹងទីតាំងសកម្មនាំឱ្យអសកម្មអង់ស៊ីម (ការរារាំងដែលមិនអាចត្រឡប់វិញបាន) ។ ឧទាហរណ៍មួយ។ ការរារាំងការប្រកួតប្រជែងដែលមិនអាចត្រឡប់វិញបាន។ អសកម្មនៃ triosephosphate isomerase ដោយ 3-chloroacetolphosphate អាចបម្រើ។ inhibitor នេះគឺជា analogue រចនាសម្ព័ន្ធនៃស្រទាប់ខាងក្រោម, dihydroxyacetone phosphate និងមិនអាចត្រឡប់វិញបានភ្ជាប់ទៅនឹងសំណល់អាស៊ីត glutamic នៅកន្លែងសកម្ម:

inhibitors មួយចំនួនធ្វើសកម្មភាពជ្រើសរើសតិចជាង ធ្វើអន្តរកម្មជាមួយក្រុមមុខងារជាក់លាក់មួយនៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីមផ្សេងៗ។ ដូច្នេះការផ្សារភ្ជាប់នៃ iodoacetate ឬ amide របស់វាទៅនឹងក្រុម SH នៃអាស៊ីតអាមីណូ cysteine ​​​​ដែលមានទីតាំងនៅកណ្តាលសកម្មនៃអង់ស៊ីមនិងចូលរួមក្នុងកាតាលីករនាំឱ្យបាត់បង់សកម្មភាពអង់ស៊ីមទាំងស្រុង:

R-SH + JCH 2 COOH → HJ + R-S-CH 2 COOH

ដូច្នេះ សារធាតុ inhibitors ទាំងនេះអសកម្មអង់ស៊ីមទាំងអស់ដែលមានក្រុម SH ដែលពាក់ព័ន្ធនឹងកាតាលីករ។

ការទប់ស្កាត់ដែលមិនអាចផ្លាស់ប្តូរបាននៃអ៊ីដ្រូឡាសនៅក្រោមសកម្មភាពនៃឧស្ម័នសរសៃប្រសាទ (សារិន, សូម៉ាន) គឺដោយសារតែការភ្ជាប់កូវ៉ាឡង់របស់ពួកគេទៅនឹងសំណល់សេរីននៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម។

វិធីសាស្រ្តនៃការទប់ស្កាត់ការប្រកួតប្រជែងបានរកឃើញកម្មវិធីទូលំទូលាយនៅក្នុងការអនុវត្តផ្នែកវេជ្ជសាស្រ្ត។ ថ្នាំ Sulfanilamide - ប្រឆាំងនឹងអាស៊ីត p-aminobenzoic អាចដើរតួជាឧទាហរណ៍នៃសារធាតុទប់ស្កាត់ការប្រកួតប្រជែងដែលអាចរំលាយបាន។ ពួកវាភ្ជាប់ទៅនឹង dihydropterate synthetase ដែលជាអង់ស៊ីមបាក់តេរីដែលបំលែង p-aminobenzoate ទៅជាអាស៊ីតហ្វូលិក ដែលចាំបាច់សម្រាប់ការលូតលាស់របស់បាក់តេរី។ បាក់តេរីងាប់ជាលទ្ធផលនៃការពិតដែលថា sulfanilamide ត្រូវបានបំប្លែងទៅជាសមាសធាតុមួយផ្សេងទៀត ហើយអាស៊ីតហ្វូលិកមិនត្រូវបានបង្កើតឡើងទេ។

ថ្នាំទប់ស្កាត់មិនប្រកួតប្រជែង ជាធម្មតាភ្ជាប់ទៅនឹងម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមនៅកន្លែងមួយខុសពីកន្លែងចងស្រទាប់ខាងក្រោម ហើយស្រទាប់ខាងក្រោមមិនប្រកួតប្រជែងដោយផ្ទាល់ជាមួយសារធាតុរារាំងនោះទេ។ ដោយសារសារធាតុ inhibitor និងស្រទាប់ខាងក្រោមភ្ជាប់ទៅនឹងមជ្ឈមណ្ឌលផ្សេងៗគ្នា ទាំង E-I complex និង S-E-I complex អាចត្រូវបានបង្កើតឡើង។ ស្មុគ្រស្មាញ S-E-I ក៏បំបែកដើម្បីបង្កើតជាផលិតផលដែរ ប៉ុន្តែក្នុងអត្រាយឺតជាង E-S ដូច្នេះប្រតិកម្មនឹងថយចុះ ប៉ុន្តែមិនឈប់។ ដូច្នេះ ប្រតិកម្មស្របគ្នាខាងក្រោមអាចកើតឡើង៖

E↔ E-I ↔ S-E-I → E-I + P

ការរារាំងមិនប្រកួតប្រជែងដែលអាចបញ្ច្រាសបានគឺកម្រណាស់។

ថ្នាំទប់ស្កាត់មិនប្រកួតប្រជែងត្រូវបានគេហៅថា allosteric ផ្ទុយទៅនឹងការប្រកួតប្រជែង isosteric ).

ការទប់ស្កាត់បញ្ច្រាសអាចត្រូវបានសិក្សាជាបរិមាណដោយផ្អែកលើសមីការ Michaelis-Menten ។

ជាមួយនឹងការទប់ស្កាត់ការប្រកួតប្រជែង V MAX នៅតែថេរខណៈពេលដែល Km កើនឡើង។

ជាមួយនឹងការទប់ស្កាត់មិនប្រកួតប្រជែង V MAX ថយចុះជាមួយនឹង Km មិនផ្លាស់ប្តូរ។

ប្រសិនបើផលិតផលប្រតិកម្មរារាំងអង់ស៊ីមដែលជំរុញការបង្កើតរបស់វា វិធីសាស្ត្រទប់ស្កាត់នេះត្រូវបានគេហៅថា retroinhibition ឬ រារាំងមតិប្រតិកម្ម . ជាឧទាហរណ៍ គ្លុយកូសរារាំងគ្លុយកូស-6-ផូស្វាតាស ដែលជំរុញឱ្យមានអ៊ីដ្រូលីលីសនៃគ្លុយកូស-៦-ផូស្វាត។

សារៈសំខាន់ជីវសាស្រ្តនៃការរារាំងនេះគឺជាបទប្បញ្ញត្តិនៃផ្លូវមេតាបូលីសមួយចំនួន (សូមមើលវគ្គបន្ទាប់)។

ផ្នែកជាក់ស្តែង

ការចាត់តាំងដល់សិស្ស

1. ដើម្បីសិក្សា denaturation នៃប្រូតេអ៊ីននៅក្រោមសកម្មភាពនៃដំណោះស្រាយនៃសារធាតុរ៉ែ និងអាស៊ីតសរីរាង្គ និងនៅពេលដែលកំដៅ។

2. រកឃើញ NAD coenzyme នៅក្នុង yeast ។

3. កំណត់សកម្មភាពអាមីឡាសក្នុងទឹកនោម (សេរ៉ូមឈាម)។

9. ស្តង់ដារនៃចម្លើយចំពោះកិច្ចការ, សំណួរសាកល្បងប្រើក្នុងការគ្រប់គ្រងចំណេះដឹងក្នុងថ្នាក់រៀន (អាចមានទម្រង់ជាកម្មវិធី)

10. ធម្មជាតិ និងវិសាលភាពនៃការបណ្តុះបណ្តាល និងការស្រាវជ្រាវដែលអាចធ្វើទៅបានលើប្រធានបទ

(បញ្ជាក់ជាពិសេសអំពីលក្ខណៈ និងទម្រង់នៃ UIRS៖ ការរៀបចំបទបង្ហាញអរូបី ការស្រាវជ្រាវឯករាជ្យ ហ្គេមក្លែងធ្វើ ការចុះឈ្មោះប្រវត្តិវេជ្ជសាស្ត្រដោយប្រើអក្សរសិល្ប៍អក្សរសាស្ត្រ។ល។)

enzymatic kinetics សិក្សាពីឥទ្ធិពលនៃធម្មជាតិគីមីនៃសារធាតុប្រតិកម្ម (អង់ស៊ីម ស្រទាប់ខាងក្រោម) និងលក្ខខណ្ឌនៃអន្តរកម្មរបស់វា (pH, សីតុណ្ហភាព, ការផ្តោតអារម្មណ៍, វត្តមានរបស់ activators ឬ inhibitors) លើអត្រានៃប្រតិកម្ម enzymatic ។ អត្រាប្រតិកម្មអង់ស៊ីម (u) ត្រូវបានវាស់ដោយការថយចុះនៃបរិមាណស្រទាប់ខាងក្រោម ឬការកើនឡើងនៃផលិតផលប្រតិកម្មក្នុងមួយឯកតានៃពេលវេលា។

នៅកំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមទាប អត្រាប្រតិកម្ម

សមាមាត្រដោយផ្ទាល់ទៅនឹងការផ្តោតអារម្មណ៍របស់វា។ នៅកំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមខ្ពស់ នៅពេលដែលកន្លែងសកម្មទាំងអស់នៃអង់ស៊ីមត្រូវបានកាន់កាប់ដោយស្រទាប់ខាងក្រោម ( តិត្ថិភាពនៃអង់ស៊ីមជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោម), អត្រាប្រតិកម្មគឺអតិបរមា, ក្លាយជាថេរនិងមិនអាស្រ័យលើកំហាប់នៃស្រទាប់ខាងក្រោម [S] និងទាំងស្រុងអាស្រ័យលើកំហាប់នៃអង់ស៊ីមនេះ (រូបភាព 19) ។

K S គឺជាថេរបំបែកនៃស្មុគស្មាញអង់ស៊ីម-ស្រទាប់ខាងក្រោម ES បញ្ច្រាសទៅលំនឹងថេរ៖

.

តម្លៃ K S កាន់តែទាប ភាពស្និទ្ធស្នាលនៃអង់ស៊ីមសម្រាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមកាន់តែខ្ពស់។

អង្ករ។ 19. ការពឹងផ្អែកនៃអត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមលើកំហាប់នៃស្រទាប់ខាងក្រោមនៅកំហាប់ថេរនៃអង់ស៊ីម

ទំនាក់ទំនងបរិមាណរវាងកំហាប់នៃស្រទាប់ខាងក្រោម និងអត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមបង្ហាញ សមីការ Michaelis-Menten:

,

u គឺជាអត្រាប្រតិកម្ម U អតិបរមាគឺជាអត្រាអតិបរមានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីម។

Briggs និង Haldane បានកែលម្អសមីការដោយបញ្ចូលទៅក្នុងវា។ Michaelis ថេរ K mកំណត់ដោយពិសោធន៍។

សមីការ Briggs-Haldane៖

,

.

ថេរ Michaelis ជាលេខស្មើនឹងកំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោម (mol/l) ដែលអត្រាប្រតិកម្មអង់ស៊ីមគឺពាក់កណ្តាលនៃអតិបរមា (រូបភាព 20)។ K m បង្ហាញពីភាពស្និទ្ធស្នាលរបស់អង់ស៊ីមទៅនឹងស្រទាប់ខាងក្រោម៖ តម្លៃរបស់វាកាន់តែតូច ភាពស្និទ្ធស្នាលកាន់តែច្រើន។

តម្លៃពិសោធន៍នៃ K m សម្រាប់ប្រតិកម្មអង់ស៊ីមភាគច្រើនដែលពាក់ព័ន្ធនឹងស្រទាប់ខាងក្រោមតែមួយគឺជាធម្មតា 10 -2 -10 -5 M. ប្រសិនបើប្រតិកម្មអាចបញ្ច្រាស់បាននោះអន្តរកម្មនៃអង់ស៊ីមជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោមនៃប្រតិកម្មផ្ទាល់ត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយ K m ដែលខុសពីនោះសម្រាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមនៃប្រតិកម្មបញ្ច្រាស។

G. Lineweaver និង D. Burke បានបំប្លែងសមីការ Briggs-Haldane ហើយទទួលបានសមីការនៃបន្ទាត់ត្រង់មួយ៖ y = ax + b (រូបទី ២១)៖

.

វិធីសាស្ត្រ Lineweaver-Burk ផ្តល់លទ្ធផលត្រឹមត្រូវជាង។

អង្ករ។ 21. និយមន័យក្រាហ្វិកនៃថេរ Michaelis

យោងតាមវិធីសាស្ត្រ Lineweaver-Burk

លក្ខណៈសម្បត្តិនៃអង់ស៊ីម

អង់ស៊ីមខុសពីកាតាលីករធម្មតាតាមវិធីមួយចំនួន។

ភាពធន់នឹងកំដៅឬភាពរសើបចំពោះការកើនឡើងសីតុណ្ហភាព (រូបភាព 22)។

អង្ករ។ 22. ការពឹងផ្អែកលើអត្រាប្រតិកម្មអង់ស៊ីមលើសីតុណ្ហភាព

នៅសីតុណ្ហភាពមិនលើសពី 45-50 ° C អត្រានៃប្រតិកម្មជីវគីមីភាគច្រើនកើនឡើងដោយកត្តា 2 ជាមួយនឹងការកើនឡើងនៃសីតុណ្ហភាព 10 ° C យោងទៅតាមច្បាប់ van't Hoff ។ នៅសីតុណ្ហភាពលើសពី 50 °C អត្រានៃប្រតិកម្មត្រូវបានប៉ះពាល់ដោយការបំផ្លិចបំផ្លាញកម្ដៅនៃប្រូតេអ៊ីនអង់ស៊ីម ដែលនាំទៅដល់ការអសកម្មពេញលេញរបស់វា។

សីតុណ្ហភាពដែលសកម្មភាពកាតាលីករនៃអង់ស៊ីមគឺអតិបរមាត្រូវបានគេហៅថារបស់វា។ សីតុណ្ហភាពល្អបំផុត។សីតុណ្ហភាពល្អបំផុតសម្រាប់អង់ស៊ីមថនិកសត្វភាគច្រើនគឺស្ថិតនៅក្នុងចន្លោះពី ៣៧-៤០ អង្សាសេ។ នៅសីតុណ្ហភាពទាប (0 ° C និងខាងក្រោម) អង់ស៊ីមជាក្បួនមិនត្រូវបានបំផ្លាញទេទោះបីជាសកម្មភាពរបស់វាថយចុះស្ទើរតែដល់សូន្យក៏ដោយ។

ការពឹងផ្អែកលើសកម្មភាពអង់ស៊ីមលើតម្លៃ pH នៃឧបករណ៍ផ្ទុក(រូបទី 23) ។

សម្រាប់អង់ស៊ីមនីមួយៗ មានតម្លៃ pH ដ៏ល្អប្រសើររបស់ឧបករណ៍ផ្ទុក ដែលវាបង្ហាញសកម្មភាពអតិបរមា។ pH ល្អបំផុតសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមជាលិកាសត្វស្ថិតនៅក្នុងតំបន់តូចចង្អៀតនៃការប្រមូលផ្តុំអ៊ីយ៉ុងអ៊ីដ្រូសែនដែលត្រូវគ្នាទៅនឹងតម្លៃ pH សរីរវិទ្យានៃ 6.0-8.0 ដែលបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងដំណើរការនៃការវិវត្តន៍។ ករណីលើកលែងគឺ pepsin - 1.5-2.5; arginase - 9.5-10 ។

អង្ករ។ 23. ការពឹងផ្អែកនៃអត្រាប្រតិកម្មអង់ស៊ីមនៅលើ pH នៃឧបករណ៍ផ្ទុក

ឥទ្ធិពលនៃការផ្លាស់ប្តូរ pH របស់ឧបករណ៍ផ្ទុកនៅលើម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមមាននៅក្នុងឥទ្ធិពលលើកម្រិតនៃអ៊ីយ៉ូដនៃក្រុមសកម្មរបស់វា ហើយជាលទ្ធផលទៅលើរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន និងស្ថានភាពនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម។ pH ក៏ផ្លាស់ប្តូរ ionization នៃ cofactors, substrates, enzyme-substrate complexes និង ផលិតផលប្រតិកម្ម។

ភាពជាក់លាក់។ភាពជាក់លាក់ខ្ពស់នៃសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមគឺដោយសារតែការបំពេញបន្ថែមតាមទម្រង់ និងអេឡិចត្រូស្តាតរវាងម៉ូលេគុលនៃស្រទាប់ខាងក្រោម និងអង់ស៊ីម និងរចនាសម្ព័ន្ធតែមួយគត់នៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម ដែលធានាបាននូវការជ្រើសរើសនៃប្រតិកម្ម។

ភាពជាក់លាក់ជាក់លាក់ -សមត្ថភាពនៃអង់ស៊ីមមួយដើម្បីបំប្លែងប្រតិកម្មតែមួយ។ ឧទាហរណ៍ urease ជំរុញការបំប្លែងអ៊ីដ្រូលីសនៃអ៊ុយទៅ NH3 និង CO2 ខណៈពេលដែល arginase បំប្លែង hydrolysis នៃ arginine ។

ភាពជាក់លាក់នៃទំនាក់ទំនង (ក្រុម) -សមត្ថភាពនៃអង់ស៊ីមដើម្បីបំប្លែងក្រុមប្រតិកម្មនៃប្រភេទជាក់លាក់មួយ។ ជាឧទាហរណ៍ ភាពជាក់លាក់ដែលទាក់ទងគឺត្រូវបានគ្រប់គ្រងដោយអង់ស៊ីម hydrolytic peptidase ដែល hydrolyze ចំណង peptide នៅក្នុងម៉ូលេគុលនៃប្រូតេអ៊ីន និង peptides និង lipase ដែល hydrolyzes ester bonds នៅក្នុងម៉ូលេគុលខ្លាញ់។

ភាពជាក់លាក់ stereochemicalមានអង់ស៊ីមដែលជំរុញបំរែបំរួលនៃអ៊ីសូមឺរលំហរតែមួយ។ អង់ស៊ីម fumarase ជំរុញការបំប្លែង trans-isomer នៃអាស៊ីត butenedioic អាស៊ីត fumaric ទៅជាអាស៊ីត malic និងមិនធ្វើសកម្មភាពលើអាស៊ីត cis-isomer ដែលជាអាស៊ីត maleic ។

ភាពជាក់លាក់ខ្ពស់នៃសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមធានាថា មានតែប្រតិកម្មគីមីមួយចំនួនប៉ុណ្ណោះដែលកើតឡើងចេញពីការផ្លាស់ប្តូរដែលអាចកើតមានទាំងអស់។

លក្ខណៈសម្បត្តិអង់ស៊ីម

1. ការពឹងផ្អែកលើអត្រាប្រតិកម្មលើសីតុណ្ហភាព

ការពឹងផ្អែកនៃសកម្មភាពអង់ស៊ីម (អត្រាប្រតិកម្ម) លើសីតុណ្ហភាពត្រូវបានពិពណ៌នា ខ្សែកោងកណ្ដឹងជាមួយនឹងល្បឿនអតិបរមានៅតម្លៃ សីតុណ្ហភាពល្អបំផុតសម្រាប់អង់ស៊ីមដែលបានផ្តល់ឱ្យ. ការកើនឡើងនៃអត្រាប្រតិកម្មនៅពេលដែលសីតុណ្ហភាពល្អបំផុតត្រូវបានខិតជិតត្រូវបានពន្យល់ដោយការកើនឡើងនៃថាមពល kinetic នៃម៉ូលេគុលប្រតិកម្ម។

ការពឹងផ្អែកលើសីតុណ្ហភាពនៃអត្រាប្រតិកម្ម

ច្បាប់ស្តីពីការកើនឡើងនៃអត្រាប្រតិកម្ម 2-4 ដងជាមួយនឹងការកើនឡើងនៃសីតុណ្ហភាព 10 ° C ក៏មានសុពលភាពសម្រាប់ប្រតិកម្មអង់ស៊ីមដែរប៉ុន្តែមានតែក្នុងជួររហូតដល់ 55-60 ° C ពោលគឺឧ។ រហូតដល់សីតុណ្ហភាព ការប្រែពណ៌ប្រូតេអ៊ីន។ ជាមួយនឹងការថយចុះនៃសីតុណ្ហភាពសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមថយចុះប៉ុន្តែមិនបាត់ទាំងស្រុងទេ។

ជាករណីលើកលែង មានអង់ស៊ីមនៃអតិសុខុមប្រាណមួយចំនួនដែលមាននៅក្នុងទឹកនៃប្រភពទឹកក្តៅ និង geysers សីតុណ្ហភាពល្អបំផុតរបស់ពួកគេជិតដល់ចំណុចរំពុះនៃទឹក។ ឧទាហរណ៏នៃសកម្មភាពខ្សោយនៅសីតុណ្ហភាពទាបគឺការ hibernation នៃសត្វមួយចំនួន (កំប្រុកដី hedgehogs) ដែលសីតុណ្ហភាពរាងកាយធ្លាក់ចុះដល់ 3-5 ° C ។ ទ្រព្យសម្បត្តិនៃអង់ស៊ីមនេះក៏ត្រូវបានប្រើប្រាស់ក្នុងការអនុវត្តវះកាត់កំឡុងពេលប្រតិបត្តិការលើប្រហោងទ្រូង នៅពេលដែលអ្នកជំងឺទទួលរងនូវភាពត្រជាក់ដល់ 22°C។

អង់ស៊ីមអាចមានភាពរសើបខ្លាំងចំពោះការប្រែប្រួលសីតុណ្ហភាព៖

• ឆ្មាសៀមមានក្បាលខ្មៅ ចុងត្រចៀក កន្ទុយ ក្រញាំ។ នៅតំបន់ទាំងនេះសីតុណ្ហភាពមានត្រឹមតែ 0.5 ° C ទាបជាងនៅតំបន់កណ្តាលនៃរាងកាយ។ ប៉ុន្តែនេះអនុញ្ញាតឱ្យអង់ស៊ីមដែលបង្កើតសារធាតុពណ៌នៅក្នុងឫសសក់ធ្វើការ ដោយមានការកើនឡើងសីតុណ្ហភាពបន្តិច អង់ស៊ីមមិនដំណើរការ។
• ករណីផ្ទុយ - នៅពេលដែលសីតុណ្ហភាពព័ទ្ធជុំវិញធ្លាក់ចុះនៅក្នុងទន្សាយ អង់ស៊ីមបង្កើតសារធាតុពណ៌ត្រូវបានអសកម្ម ហើយទន្សាយទទួលបានអាវពណ៌ស។
• ប្រូតេអ៊ីនប្រឆាំងមេរោគ ថ្នាំ interferonចាប់ផ្តើមត្រូវបានសំយោគនៅក្នុងកោសិកាតែនៅពេលដែលសីតុណ្ហភាពរាងកាយឡើងដល់ 38 ° C,

វាក៏មានស្ថានភាពពិសេសផងដែរ៖

• សម្រាប់មនុស្សភាគច្រើន ការកើនឡើងនៃសីតុណ្ហភាពរាងកាយ 5°C (រហូតដល់ 42°C) គឺមិនស៊ីគ្នានឹងជីវិត ដោយសារអតុល្យភាពនៃអត្រាប្រតិកម្មអង់ស៊ីម។ ទន្ទឹមនឹងនេះ អត្តពលិកមួយចំនួនបានរកឃើញថា ក្នុងអំឡុងពេលរត់ម៉ារ៉ាតុង សីតុណ្ហភាពរាងកាយរបស់ពួកគេគឺប្រហែល 40°C សីតុណ្ហភាពរាងកាយអតិបរមាដែលបានកត់ត្រាគឺ 44°C។

2. ការពឹងផ្អែកលើអត្រាប្រតិកម្មលើ pH

ភាពអាស្រ័យក៏ត្រូវបានពិពណ៌នាផងដែរ។ ខ្សែកោងកណ្ដឹងជាមួយនឹងល្បឿនអតិបរមា ល្អបំផុតសម្រាប់អង់ស៊ីមនេះ។តម្លៃ pH ។

លក្ខណៈពិសេសនៃអង់ស៊ីមនេះគឺចាំបាច់សម្រាប់រាងកាយក្នុងការសម្របខ្លួនទៅនឹងការផ្លាស់ប្តូរលក្ខខណ្ឌខាងក្រៅនិងខាងក្នុង។ ការផ្លាស់ប្តូរតម្លៃ pH នៅខាងក្រៅ និងខាងក្នុងកោសិកាដើរតួក្នុងការបង្កជំងឺដោយការផ្លាស់ប្តូរសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមនៃផ្លូវមេតាបូលីសផ្សេងៗ។

សម្រាប់អង់ស៊ីមនីមួយៗ មានកម្រិត pH តូចចង្អៀតជាក់លាក់មួយរបស់ឧបករណ៍ផ្ទុក ដែលល្អបំផុតសម្រាប់ការបង្ហាញសកម្មភាពខ្ពស់បំផុតរបស់វា។ ឧទាហរណ៍ តម្លៃ pH ល្អបំផុតសម្រាប់ pepsin គឺ 1.5-2.5, trypsin 8.0-8.5, salivary amylase 7.2, arginase 9.7, acid phosphatase 4.5-5.0, succinate dehydrogenase 9.0 ។

ការពឹងផ្អែកនៃអត្រាប្រតិកម្មលើតម្លៃ pH

ការពឹងផ្អែកនៃសកម្មភាពលើទឹកអាស៊ីតរបស់ឧបករណ៍ផ្ទុកត្រូវបានពន្យល់ដោយវត្តមាននៃអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនៃអង់ស៊ីមដែលបន្ទុកដែលផ្លាស់ប្តូរជាមួយនឹងការផ្លាស់ប្តូរ pH (glutamate, aspartate, lysine, arginine, histidine) ។ ការផ្លាស់ប្តូរបន្ទុករ៉ាឌីកាល់នៃអាស៊ីតអាមីណូទាំងនេះនាំឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងអន្តរកម្មអ៊ីយ៉ុងរបស់ពួកគេក្នុងអំឡុងពេលនៃការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនការផ្លាស់ប្តូរបន្ទុករបស់វានិងរូបរាងនៃការកំណត់ផ្សេងគ្នានៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មហើយដូច្នេះ។ ស្រទាប់ខាងក្រោមចង ឬមិនភ្ជាប់ទៅនឹងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម។

ការផ្លាស់ប្តូរសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមជាមួយនឹងការផ្លាស់ប្តូរ pH ក៏អាចកើតមានផងដែរ។ អាដាប់ធ័រមុខងារ។ ឧទាហរណ៍ នៅក្នុងថ្លើម អង់ស៊ីម gluconeogenesis ត្រូវការ pH ទាបជាងអង់ស៊ីម glycolysis ដែលត្រូវបានរួមបញ្ចូលគ្នាដោយជោគជ័យជាមួយនឹងការធ្វើឱ្យអាស៊ីតនៃសារធាតុរាវក្នុងរាងកាយអំឡុងពេលតមអាហារ ឬហាត់ប្រាណ។

សម្រាប់មនុស្សភាគច្រើន ការផ្លាស់ប្តូរ pH ឈាមលើសពី 6.8-7.8 (ក្នុងអត្រា 7.35-7.45) គឺមិនស៊ីគ្នានឹងជីវិត ដោយសារអតុល្យភាពនៃអត្រាប្រតិកម្មអង់ស៊ីម។ ទន្ទឹមនឹងនេះ អ្នករត់ម៉ារ៉ាតុងមួយចំនួនបានបង្ហាញពីការថយចុះនៃ pH ឈាមនៅចុងបញ្ចប់នៃចម្ងាយទៅ 6.8-7.0 ។ ហើយពួកគេនៅតែធ្វើការ!

3. ការពឹងផ្អែកលើបរិមាណអង់ស៊ីម

ជាមួយនឹងការកើនឡើងនៃចំនួនម៉ូលេគុលអង់ស៊ីម អត្រាប្រតិកម្មកើនឡើងជាបន្តបន្ទាប់ និងសមាមាត្រដោយផ្ទាល់ទៅនឹងបរិមាណអង់ស៊ីម ពីព្រោះ ម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមកាន់តែច្រើនផលិតម៉ូលេគុលផលិតផលកាន់តែច្រើន។

ប្រតិកម្មជីវគីមីស្ទើរតែទាំងអស់គឺអង់ស៊ីម។ អង់ស៊ីម(Biocatalysts) គឺជាសារធាតុនៃធម្មជាតិប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានធ្វើឱ្យសកម្មដោយ cations ដែក។ អង់ស៊ីមផ្សេងៗគ្នាប្រហែល 2000 ត្រូវបានគេស្គាល់ ហើយប្រហែល 150 នៃពួកវាត្រូវបានញែកដាច់ពីគេ ដែលមួយចំនួនត្រូវបានគេប្រើជាថ្នាំ។ Trypsin និង chymotrypsin ត្រូវបានប្រើដើម្បីព្យាបាលជំងឺរលាកទងសួតនិងជំងឺរលាកសួត; pepsin - សម្រាប់ការព្យាបាលនៃ gastritis; plasmin - សម្រាប់ការព្យាបាលការគាំងបេះដូង; pancreatin - សម្រាប់ការព្យាបាលនៃលំពែង។ អង់ស៊ីមខុសពីកាតាលីករធម្មតាក្នុង (ក) សកម្មភាពកាតាលីករខ្ពស់ជាង; (ខ) ភាពជាក់លាក់ខ្ពស់ ឧ. សកម្មភាពជ្រើសរើស។

យន្តការនៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមស្រទាប់ខាងក្រោមតែមួយអាចត្រូវបានតំណាងដោយគ្រោងការណ៍៖

ដែលអ៊ីគឺជាអង់ស៊ីម

S - ស្រទាប់ខាងក្រោម,

អេស - ស្មុគស្មាញអង់ស៊ីមស្រទាប់ខាងក្រោម

R គឺជាផលិតផលនៃប្រតិកម្ម។

លក្ខណៈនៃដំណាក់កាលដំបូងនៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមគឺ Michaelis ថេរ (K M). K M គឺជាបដិវត្តនៃលំនឹងថេរ៖

Michaelis constant (KM) កំណត់លក្ខណៈនៃស្ថេរភាពនៃ enzyme-substrate complex (ES) ។ Michaelis constant (KM) កាន់តែតូច ភាពស្មុគស្មាញកាន់តែមានស្ថេរភាព។

អត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមគឺស្មើនឹងអត្រានៃជំហានកំណត់អត្រារបស់វា៖

ដែល k 2 គឺជាអត្រាថេរ ហៅថា ចំនួនបដិវត្តន៍ឬ សកម្មភាពម៉ូលេគុលនៃអង់ស៊ីម។

សកម្មភាពម៉ូលេគុលនៃអង់ស៊ីម(k 2) គឺស្មើនឹងចំនួននៃម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមដែលកំពុងដំណើរការបំប្លែងក្រោមឥទ្ធិពលនៃម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមមួយក្នុង 1 នាទីនៅសីតុណ្ហភាព 25 0 C. ថេរនេះយកតម្លៃក្នុងជួរ៖ 1 10 4< k 2 < 6·10 6 мин‾ 1 .

សម្រាប់ urease ដែលបង្កើនល្បឿនអ៊ីដ្រូលីសនៃអ៊ុយ, k 2 = 1.85∙10 6 នាទី‾ 1; សម្រាប់ adenosine triphosphatase ដែលបង្កើនល្បឿន hydrolysis នៃ ATP, k 2 = 6.24∙10 6 min‾ 1; សម្រាប់ catalase ដែលបង្កើនល្បឿន decomposition នៃ H 2 O 2, k 2 = 5∙10 6 min‾ 1 ។

ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយ សមីការ kinetic នៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមក្នុងទម្រង់ដែលវាត្រូវបានផ្តល់ឱ្យខាងលើគឺមិនអាចប្រើជាក់ស្តែងបានទេ ដោយសារភាពមិនអាចទៅរួចនៃការពិសោធន៍កំណត់កំហាប់នៃស្មុគស្មាញអង់ស៊ីម-ស្រទាប់ខាងក្រោម ()។ ការបង្ហាញនៅក្នុងលក្ខខណ្ឌនៃបរិមាណផ្សេងទៀត, កំណត់យ៉ាងងាយស្រួលដោយពិសោធន៍, យើងទទួលបានសមីការ kinetic នៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមហៅ សមីការ Michaelis-Menten (1913)៖

,

ដែលផលិតផល k 2 [E]tot គឺជាតម្លៃនៃថេរ ដែលតំណាងដោយ (ល្បឿនអតិបរមា)។

រៀងគ្នា៖

ពិចារណាករណីពិសេសនៃសមីការ Michaelis-Menten ។

1) នៅកំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមទាប K M >> [S] ដូច្នេះ

ដែលត្រូវគ្នានឹងសមីការ kinetic នៃប្រតិកម្មលំដាប់ទីមួយ។

2) នៅកំហាប់ខ្ពស់នៃស្រទាប់ខាងក្រោម K m<< [S], поэтому

ដែលត្រូវនឹងសមីការ kinetic នៃប្រតិកម្មលំដាប់សូន្យ។

ដូច្នេះនៅកំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមទាប អត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមកើនឡើងជាមួយនឹងការកើនឡើងនៃមាតិកាស្រទាប់ខាងក្រោមនៅក្នុងប្រព័ន្ធ ហើយនៅកំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមខ្ពស់ ខ្សែកោង kinetic ឈានដល់ខ្ពង់រាប (អត្រាប្រតិកម្មមិនអាស្រ័យលើកំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមទេ។ ) (រូបទី 30) ។

រូបភាពទី 30. - ខ្សែកោង Kinetic នៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីម

ប្រសិនបើ [S] = K M, បន្ទាប់មក

ដែលអនុញ្ញាតឱ្យអ្នកកំណត់ជាក្រាហ្វិកនៃថេរ Michaelis K m (រូបភាព 31) ។

រូបភាពទី 31. - និយមន័យក្រាហ្វិកនៃថេរ Michaelis

សកម្មភាពអង់ស៊ីមត្រូវបានជះឥទ្ធិពលដោយ៖ (ក) សីតុណ្ហភាព (ខ) អាសុីតមធ្យម (គ) វត្តមានរបស់សារធាតុរារាំង។ ឥទ្ធិពលនៃសីតុណ្ហភាពលើអត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមត្រូវបានពិភាក្សានៅក្នុងជំពូក 9.3 ។

ឥទ្ធិពលនៃទឹកអាស៊ីតរបស់ឧបករណ៍ផ្ទុកលើអត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមត្រូវបានបង្ហាញក្នុងរូបភាពទី 32

រូបភាពទី 32. - ឥទ្ធិពលនៃអាស៊ីតនៃដំណោះស្រាយលើសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម

សម្រាប់អង់ស៊ីមភាគច្រើន តម្លៃ pH ដ៏ល្អប្រសើរគឺស្របគ្នានឹងតម្លៃសរីរវិទ្យា (7.3 - 7.4) ។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយមានអង់ស៊ីមដែលតម្រូវឱ្យមានអាស៊ីតខ្លាំង (pepsin - 1.5-2.5) ឬបរិស្ថានអាល់កាឡាំងដោយយុត្តិធម៌ (arginase - 9.5 - 9.9) សម្រាប់ដំណើរការធម្មតារបស់ពួកគេ។

ថ្នាំទប់ស្កាត់អង់ស៊ីម- ទាំងនេះគឺជាសារធាតុដែលកាន់កាប់ផ្នែកនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃម៉ូលេគុលអង់ស៊ីម ដែលជាលទ្ធផលដែលអត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមថយចុះ។ ជាតិដែកធ្ងន់ អាស៊ីតសរីរាង្គ និងសមាសធាតុផ្សេងទៀតដើរតួជាអ្នករារាំង។

ធម្មទេសនា ១១

រចនាសម្ព័ន្ធនៃអាតូម

មាននិយមន័យពីរនៃពាក្យ "អាតូម" ។ អាតូមគឺជាភាគល្អិតតូចបំផុតនៃធាតុគីមីដែលរក្សានូវលក្ខណៈសម្បត្តិគីមីរបស់វា។

អាតូមគឺ​ជា​ប្រព័ន្ធ​អព្យាក្រឹត​អគ្គិសនី​ដែល​មាន​ស្នូល​ដែល​មាន​បន្ទុក​វិជ្ជមាន និង​សំបក​អេឡិចត្រុង​ដែល​មាន​បន្ទុក​អវិជ្ជមាន។

គោលលទ្ធិ​នៃ​អាតូម​បាន​ឈាន​ដល់​ការ​អភិវឌ្ឍ​យ៉ាង​យូរ។ ដំណាក់កាលសំខាន់ៗក្នុងការអភិវឌ្ឍន៍អាតូមិចរួមមានៈ

1) ដំណាក់កាលទស្សនវិជ្ជាធម្មជាតិ - ដំណាក់កាលនៃការបង្កើតគំនិតនៃរចនាសម្ព័ន្ធអាតូមនៃរូបធាតុដែលមិនត្រូវបានបញ្ជាក់ដោយការពិសោធន៍ (សតវត្សទី 5 មុនគ - សតវត្សទី 16 នៃគ។

2) ដំណាក់កាលនៃការបង្កើតសម្មតិកម្មអំពីអាតូមជាភាគល្អិតតូចបំផុតនៃធាតុគីមី (សតវត្សទី XVIII-XIX);

3) ដំណាក់កាលនៃការបង្កើតគំរូរូបវន្តដែលឆ្លុះបញ្ចាំងពីភាពស្មុគស្មាញនៃរចនាសម្ព័ន្ធអាតូម និងធ្វើឱ្យវាអាចពិពណ៌នាអំពីលក្ខណៈសម្បត្តិរបស់វា (ចាប់ផ្តើមនៃសតវត្សទី 20)

4) ដំណាក់កាលទំនើបនៃអាតូមិចត្រូវបានគេហៅថា មេកានិចកង់ទិច។ មេកានិចកង់ទិចគឺជាផ្នែកនៃរូបវិទ្យាដែលសិក្សាចលនានៃភាគល្អិតបឋម។

ផែនការ

11.1. រចនាសម្ព័ន្ធនៃស្នូល។ អ៊ីសូតូប។

11.2. គំរូមេកានិច Quantum នៃសែលអេឡិចត្រុងនៃអាតូម។

11.3. លក្ខណៈរូបវិទ្យា និងគីមីនៃអាតូម។

រចនាសម្ព័ន្ធនៃស្នូល។ អ៊ីសូតូប

ស្នូលអាតូម- នេះគឺជាភាគល្អិតដែលមានបន្ទុកវិជ្ជមាន ដែលមានប្រូតុង នឺត្រុង និងភាគល្អិតបឋមមួយចំនួនទៀត។

វាត្រូវបានគេទទួលយកជាទូទៅថាភាគល្អិតបឋមនៃស្នូលគឺប្រូតុង និងនឺត្រុង។ ប្រូតុង (ទំ) -វាគឺជាភាគល្អិតបឋមដែលម៉ាស់អាតូមដែលទាក់ទងគឺ 1 អាមូ ហើយបន្ទុកដែលទាក់ទងគឺ + 1 ។ នឺត្រុង (ន) -វាគឺជាភាគល្អិតបឋមដែលមិនមានបន្ទុកអគ្គិសនី ម៉ាស់គឺស្មើនឹងម៉ាស់ប្រូតុង។

ស្នូលមានផ្ទុក 99.95% នៃម៉ាស់អាតូម។ រវាងភាគល្អិតបឋម កម្លាំងនុយក្លេអ៊ែរពិសេសនៃសកម្មភាពពង្រីក ដែលលើសពីកម្លាំងនៃការបញ្ចេញអេឡិចត្រូស្តាត។

លក្ខណៈជាមូលដ្ឋាននៃអាតូមគឺ គិតថ្លៃរបស់គាត់។ ស្នូលស្មើនឹងចំនួនប្រូតុង និងស្របគ្នានឹងលេខសៀរៀលនៃធាតុនៅក្នុងប្រព័ន្ធតាមកាលកំណត់នៃធាតុគីមី។ ការប្រមូលផ្តុំ (ប្រភេទ) នៃអាតូមដែលមានបន្ទុកនុយក្លេអ៊ែរដូចគ្នាត្រូវបានគេហៅថា ធាតុគីមី. ធាតុដែលមានលេខពី 1 ដល់ 92 ត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងធម្មជាតិ។

អ៊ីសូតូប- ទាំងនេះគឺជាអាតូមនៃធាតុគីមីដូចគ្នាដែលមានចំនួនប្រូតុងដូចគ្នា និងចំនួននឺត្រុងផ្សេងគ្នានៅក្នុងស្នូល។

ដែលលេខម៉ាស់ (A) គឺជាម៉ាស់នៃស្នូល Z គឺជាបន្ទុកនៃស្នូល។

ធាតុគីមីនីមួយៗគឺជាល្បាយនៃអ៊ីសូតូប។ តាមក្បួនមួយឈ្មោះអ៊ីសូតូបស្របគ្នានឹងឈ្មោះធាតុគីមី។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ឈ្មោះពិសេសត្រូវបានណែនាំសម្រាប់អ៊ីសូតូបអ៊ីដ្រូសែន។ ធាតុគីមីអ៊ីដ្រូសែនត្រូវបានតំណាងដោយអ៊ីសូតូបចំនួនបី៖

លេខ p Number n

ប្រូតេអ៊ីន H 10

Deuterium D 1 1

Tritium T 1 2

អ៊ីសូតូបនៃធាតុគីមីអាចមានស្ថេរភាព ឬវិទ្យុសកម្ម។ អ៊ីសូតូមវិទ្យុសកម្មមានស្នូលដែលដួលរលំដោយឯកឯងជាមួយនឹងការចេញផ្សាយនៃភាគល្អិតនិងថាមពល។ ស្ថេរភាពនៃស្នូលត្រូវបានកំណត់ដោយសមាមាត្រនឺត្រុង - ប្រូតុងរបស់វា។

ការចូលទៅក្នុងខ្លួនប្រាណ radionuclides រំខានដល់ដំណើរការនៃដំណើរការជីវគីមីដ៏សំខាន់បំផុត កាត់បន្ថយភាពស៊ាំ បំផ្លាញរាងកាយទៅនឹងជំងឺ។ រាងកាយការពារខ្លួនពីឥទ្ធិពលនៃវិទ្យុសកម្ម ដោយជ្រើសរើសធាតុដែលស្រូបយកពីបរិស្ថាន។ អ៊ីសូតូបមានស្ថេរភាព មានអាទិភាពជាងអ៊ីសូតូបវិទ្យុសកម្ម។ ម្យ៉ាងវិញទៀត អ៊ីសូតូបដែលមានស្ថេរភាពរារាំងការប្រមូលផ្តុំនៃអ៊ីសូតូបវិទ្យុសកម្មនៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត (តារាងទី 8) ។

សៀវភៅរបស់ S. Shannon "អាហារូបត្ថម្ភក្នុងយុគសម័យអាតូមិក" ផ្តល់នូវទិន្នន័យដូចខាងក្រោម។ ប្រសិនបើកម្រិតទប់ស្កាត់នៃអ៊ីសូតូបដែលមានស្ថេរភាពនៃអ៊ីយ៉ូតស្មើនឹង ~ 100 មីលីក្រាមត្រូវបានគេយកមិនលើសពី 2 ម៉ោងបន្ទាប់ពី I-131 ចូលទៅក្នុងខ្លួននោះការស្រូបយកវិទ្យុសកម្មនៅក្នុងក្រពេញទីរ៉ូអ៊ីតនឹងថយចុះ 90% ។

វិទ្យុសកម្មអ៊ីសូតូបត្រូវបានប្រើក្នុងវេជ្ជសាស្ត្រ

សម្រាប់ការធ្វើរោគវិនិច្ឆ័យនៃជំងឺមួយចំនួន,

សម្រាប់ការព្យាបាលជំងឺមហារីកគ្រប់ទម្រង់។

សម្រាប់ការសិក្សា pathophysiological ។

តារាងទី 8 - ឥទ្ធិពលរារាំងនៃអ៊ីសូតូបដែលមានស្ថេរភាព