ប្រូតេអ៊ីន-ទាំងនេះគឺជាម៉ូលេគុលខ្ពស់ (ទម្ងន់ម៉ូលេគុលប្រែប្រួលពី 5-10 ពាន់ទៅ 1 លានឬច្រើនជាងនេះ) ប៉ូលីម៊ែរធម្មជាតិដែលជាម៉ូលេគុលដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងពីសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលភ្ជាប់ដោយចំណងអាមីដ (peptide) ។

ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេហៅផងដែរថាប្រូតេអ៊ីន (ភាសាក្រិក "ប្រូតូ" - ទីមួយសំខាន់) ។ ចំនួននៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនប្រែប្រួលយ៉ាងខ្លាំង ហើយជួនកាលឈានដល់រាប់ពាន់នាក់។ ប្រូតេអ៊ីននីមួយៗមានលំដាប់រៀងៗខ្លួននៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។

ប្រូតេអ៊ីនអនុវត្តមុខងារជីវសាស្រ្តផ្សេងៗគ្នា៖ កាតាលីករ (អង់ស៊ីម) និយតកម្ម (អរម៉ូន) រចនាសម្ព័ន្ធ (កូឡាជែន fibroin) ម៉ូទ័រ (myosin) ការដឹកជញ្ជូន (អេម៉ូក្លូប៊ីន myoglobin) ការពារ (immunoglobulins interferon) គ្រឿងបន្លាស់ (casein, albumin, Gliadin) ផ្សេងទៀត។

ប្រូតេអ៊ីនគឺជាមូលដ្ឋាននៃ biomembranes ដែលជាផ្នែកសំខាន់បំផុតនៃកោសិកានិងសមាសធាតុកោសិកា។ ពួកវាដើរតួយ៉ាងសំខាន់ក្នុងជីវិតរបស់កោសិកា បង្កើតបានជាមូលដ្ឋានសម្ភារៈនៃសកម្មភាពគីមីរបស់វា។

លក្ខណៈសម្បត្តិពិសេសនៃប្រូតេអ៊ីន - រចនាសម្ព័ន្ធនៃអង្គការខ្លួនឯងពោលគឺ សមត្ថភាពរបស់វាក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធលំហជាក់លាក់ដោយឯកឯង ពិសេសចំពោះប្រូតេអ៊ីនដែលបានផ្តល់ឱ្យ។ សំខាន់ សកម្មភាពទាំងអស់នៃរាងកាយ (ការអភិវឌ្ឍន៍ ចលនា ការអនុវត្តមុខងារផ្សេងៗ និងច្រើនទៀត) ត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងសារធាតុប្រូតេអ៊ីន។ វាមិនអាចទៅរួចទេក្នុងការស្រមៃមើលជីវិតដែលគ្មានប្រូតេអ៊ីន។

ប្រូតេអ៊ីនគឺជាសមាសធាតុសំខាន់បំផុតនៃអាហាររបស់មនុស្ស និងសត្វ ដែលជាអ្នកផ្គត់ផ្គង់អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ។

រចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន

នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃប្រូតេអ៊ីនធម្មជាតិនៃរ៉ាឌីកាល់ (សំណល់) R- នៅក្នុងម៉ូលេគុលអាស៊ីតអាមីណូមានសារៈសំខាន់ណាស់។ រ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូ nonpolar ជាធម្មតាមានទីតាំងនៅខាងក្នុង macromolecule ប្រូតេអ៊ីន និងបណ្តាលឱ្យមានអន្តរកម្ម hydrophobic ។ រ៉ាឌីកាល់ប៉ូលដែលមានក្រុមអ៊ីយ៉ុងហ្សែន (ការបង្កើតអ៊ីយ៉ុង) ជាធម្មតាមានទីតាំងនៅលើផ្ទៃនៃម៉ាក្រូម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន និងកំណត់លក្ខណៈអន្តរកម្មអេឡិចត្រូស្ទិច (អ៊ីយ៉ុង) ។ ប៉ូឡូញ រ៉ាឌីកាល់ nonionic (ឧទាហរណ៍ មានក្រុម OH អាល់កុល ក្រុម amide) អាចមានទីតាំងនៅលើផ្ទៃ និងខាងក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ ពួកគេចូលរួមក្នុងការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែន។

នៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន អាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានភ្ជាប់គ្នាទៅវិញទៅមកដោយចំណង peptide (-CO-NH-)៖

ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលត្រូវបានសាងសង់តាមរបៀបនេះ ឬផ្នែកនីមួយៗនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៅក្នុងករណីខ្លះអាចត្រូវបានភ្ជាប់គ្នាទៅវិញទៅមកដោយចំណង disulfide (-S-S-) ឬដូចដែលពួកគេត្រូវបានគេហៅថាជាញឹកញាប់ស្ពាន disulfide ។

តួនាទីសំខាន់ក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានលេងដោយចំណងអ៊ីយ៉ុង (អំបិល) និងអ៊ីដ្រូសែន ក៏ដូចជាអន្តរកម្ម hydrophobic - ប្រភេទទំនាក់ទំនងពិសេសរវាងសមាសធាតុ hydrophobic នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងឧបករណ៍ផ្ទុក aqueous ។ ចំណងទាំងអស់នេះមានកម្លាំងខុសៗគ្នា និងផ្តល់នូវការបង្កើតនូវម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដ៏ស្មុគស្មាញ។

ទោះបីជាមានភាពខុសប្លែកគ្នានៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនិងមុខងារនៃសារធាតុប្រូតេអ៊ីនក៏ដោយក៏សមាសធាតុនៃធាតុរបស់វាប្រែប្រួលបន្តិច (គិតជាភាគរយនៃម៉ាស់ស្ងួត): កាបូន - 51-53; អុកស៊ីសែន - 21.5-23.5; អាសូត - 16.8-18.4; អ៊ីដ្រូសែន - 6.5-7.3; ស្ពាន់ធ័រ - 0.3-2.5 ។

ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនមានបរិមាណតិចតួចនៃផូស្វ័រ សេលេញ៉ូម និងធាតុផ្សេងទៀត។

លំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានគេហៅថា រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីន។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនអាចមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយ ឬច្រើន ដែលនីមួយៗមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូផ្សេងៗគ្នា។ ដោយគិតពីចំនួននៃបន្សំដែលអាចធ្វើទៅបាន វាអាចនិយាយបានថាភាពខុសគ្នានៃប្រូតេអ៊ីនគឺស្ទើរតែគ្មានដែនកំណត់ ប៉ុន្តែមិនមែនទាំងអស់សុទ្ធតែមាននៅក្នុងធម្មជាតិនោះទេ។

ចំនួនសរុបនៃប្រភេទប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នានៅក្នុងគ្រប់ប្រភេទនៃសារពាង្គកាយមានជីវិតគឺ 10 11 -10 12 ។ ចំពោះប្រូតេអ៊ីន រចនាសម្ព័ន្ធដែលស្មុគស្មាញខ្លាំង បន្ថែមពីលើធាតុបឋម វាក៏មានកម្រិតខ្ពស់នៃការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធផងដែរ៖ រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ ទីបី និងជួនកាលរចនាសម្ព័ន្ធចតុកោណ។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ មានប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើន មិនមែនតែងតែនៅទូទាំងខ្សែសង្វាក់ polypeptide នោះទេ។ ខ្សែសង្វាក់ Polypeptide ដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំជាក់លាក់អាចត្រូវបានរៀបចំខុសគ្នានៅក្នុងលំហ។

នៅក្នុងការបង្កើត រចនាសម្ព័ន្ធទីបីបន្ថែមពីលើចំណងអ៊ីដ្រូសែន អន្តរកម្មអ៊ីយ៉ុង និងអ៊ីដ្រូហ្វិកដើរតួយ៉ាងសំខាន់។ យោងទៅតាមលក្ខណៈនៃ "ការវេចខ្ចប់" នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ រាងមូលឬស្វ៊ែរ និង fibrillarឬប្រូតេអ៊ីន (តារាង 12) ។

សម្រាប់ប្រូតេអ៊ីន globular រចនាសម្ព័ន្ធ a-helical គឺមានលក្ខណៈកាន់តែច្រើន helices ត្រូវបានកោង "បត់" ។ ម៉ាក្រូម៉ូលេគុលមានរាងស្វ៊ែរ។ ពួកវារលាយក្នុងទឹក និងសូលុយស្យុងអំបិលដើម្បីបង្កើតជាប្រព័ន្ធ colloidal ។ ប្រូតេអ៊ីនសត្វ រុក្ខជាតិ និងអតិសុខុមប្រាណភាគច្រើនគឺជាប្រូតេអ៊ីនរាងមូល។

ចំពោះប្រូតេអ៊ីន fibrillar រចនាសម្ព័ន្ធ filamentous គឺមានលក្ខណៈច្រើនជាង។ ជាទូទៅពួកវាមិនរលាយក្នុងទឹកទេ។ ប្រូតេអ៊ីន Fibrillar ជាធម្មតាអនុវត្តមុខងារបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធ។ លក្ខណៈសម្បត្តិរបស់ពួកគេ (កម្លាំង, សមត្ថភាពក្នុងការលាតសន្ធឹង) អាស្រ័យលើវិធីដែលខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានខ្ចប់។ ឧទាហរណ៏នៃប្រូតេអ៊ីន fibrillar គឺ myosin, keratin ។ ក្នុងករណីខ្លះ អនុក្រុមប្រូតេអ៊ីននីមួយៗបង្កើតបានជាក្រុមស្មុគស្មាញ ដោយមានជំនួយពីចំណងអ៊ីដ្រូសែន អេឡិចត្រូស្ទិក និងអន្តរកម្មផ្សេងទៀត។ ក្នុងករណីនេះវាបង្កើត រចនាសម្ព័ន្ធ quaternaryប្រូតេអ៊ីន។

អេម៉ូក្លូប៊ីនក្នុងឈាមគឺជាឧទាហរណ៍នៃប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ។ មានតែរចនាសម្ព័ន្ធបែបនេះទេដែលវាអនុវត្តមុខងាររបស់វា - ភ្ជាប់អុកស៊ីសែននិងដឹកជញ្ជូនវាទៅជាលិកានិងសរីរាង្គ។

ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយគួរកត់សំគាល់ថារចនាសម្ព័ន្ធបឋមដើរតួយ៉ាងពិសេសក្នុងការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនខ្ពស់។

ចំណាត់ថ្នាក់ប្រូតេអ៊ីន

មានប្រភេទប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនប្រភេទ៖

1. យោងទៅតាមកម្រិតនៃការលំបាក (សាមញ្ញនិងស្មុគស្មាញ) ។
2. ដោយរូបរាងនៃម៉ូលេគុល (ប្រូតេអ៊ីន globular និង fibrillar) ។
3. ដោយការរលាយនៅក្នុងសារធាតុរំលាយបុគ្គល (រលាយក្នុងទឹក រលាយក្នុងដំណោះស្រាយអំបិលរលាយ - អាល់ប៊ុយមីន រលាយជាតិអាល់កុល - ប្រូឡាមីន រលាយក្នុងអាល់កាឡាំង និងអាស៊ីត - glutelins) ។
4. យោងទៅតាមមុខងារដែលបានអនុវត្ត (ឧទាហរណ៍ការផ្ទុកប្រូតេអ៊ីនគ្រោងឆ្អឹង។ ល។ ) ។

លក្ខណៈសម្បត្តិប្រូតេអ៊ីន

ប្រូតេអ៊ីនគឺជាអេឡិចត្រូលីត amphoteric ។ នៅតម្លៃ pH ជាក់លាក់មួយរបស់ឧបករណ៍ផ្ទុក (វាត្រូវបានគេហៅថាចំនុច isoelectric) ចំនួននៃការចោទប្រកាន់វិជ្ជមាន និងអវិជ្ជមាននៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនគឺដូចគ្នា។ នេះគឺជាលក្ខណៈសម្បត្តិសំខាន់មួយនៃប្រូតេអ៊ីន។ ប្រូតេអ៊ីននៅចំណុចនេះគឺអព្យាក្រឹតអគ្គិសនីហើយការរលាយរបស់ពួកគេនៅក្នុងទឹកគឺទាបបំផុត។ សមត្ថភាពនៃប្រូតេអ៊ីនដើម្បីកាត់បន្ថយការរលាយនៅពេលដែលម៉ូលេគុលរបស់ពួកគេក្លាយជាអព្យាក្រឹតអគ្គិសនីត្រូវបានប្រើសម្រាប់ភាពឯកោពីដំណោះស្រាយឧទាហរណ៍នៅក្នុងបច្ចេកវិទ្យានៃការទទួលបានផលិតផលប្រូតេអ៊ីន។

ជាតិទឹក. ដំណើរការនៃការផ្តល់ជាតិទឹកមានន័យថាការភ្ជាប់ទឹកដោយប្រូតេអ៊ីនខណៈពេលដែលពួកគេបង្ហាញពីលក្ខណៈសម្បត្តិ hydrophilic: ពួកគេហើម ម៉ាស និងបរិមាណកើនឡើង។ ការហើមនៃប្រូតេអ៊ីនបុគ្គលអាស្រ័យតែលើរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វា។ អាមីដ hydrophilic (-CO-NH-, ចំណង peptide), amine (-NH 2) និងក្រុម carboxyl (-COOH) ដែលមានវត្តមាននៅក្នុងសមាសភាព ហើយមានទីតាំងនៅលើផ្ទៃនៃប្រូតេអ៊ីន macromolecule ទាក់ទាញម៉ូលេគុលទឹក ដោយតម្រង់ពួកវាយ៉ាងតឹងរ៉ឹងលើផ្ទៃ។ នៃម៉ូលេគុល។ សំបកជាតិទឹក (ទឹក) ជុំវិញ globules ប្រូតេអ៊ីន ការពារការប្រមូលផ្តុំ និង sedimentation ហើយជាលទ្ធផល រួមចំណែកដល់ស្ថេរភាពនៃដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីន។ នៅចំណុច isoelectric ប្រូតេអ៊ីនមានសមត្ថភាពតិចបំផុតក្នុងការចងទឹក សែលជាតិទឹកជុំវិញម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបំផ្លាញ ដូច្នេះពួកវាបញ្ចូលគ្នាបង្កើតជាដុំធំ។ ការប្រមូលផ្តុំម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនក៏កើតឡើងក្នុងអំឡុងពេលខ្សោះជាតិទឹករបស់ពួកគេ ដោយមានជំនួយពីសារធាតុរំលាយសរីរាង្គមួយចំនួន ឧទាហរណ៍ ជាតិអាល់កុល ethyl ។ នេះនាំឱ្យមានទឹកភ្លៀងនៃប្រូតេអ៊ីន។ នៅពេលដែល pH នៃមធ្យមផ្លាស់ប្តូរ ប្រូតេអ៊ីន macromolecule ក្លាយជាបន្ទុក ហើយសមត្ថភាពជាតិទឹករបស់វាផ្លាស់ប្តូរ។

ជាមួយនឹងការហើមមានកំណត់ ដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីនប្រមូលផ្តុំបង្កើតបានជាប្រព័ន្ធស្មុគស្មាញហៅថា ចាហួយ.

ចាហួយ​មិន​មាន​ជាតិ​ទឹក បត់បែន មាន​ភាព​ប្លាស្ទិក កម្លាំង​មេកានិច​ជាក់លាក់ និង​អាច​រក្សា​រាង​បាន​។ ប្រូតេអ៊ីន Globular អាចត្រូវបានផ្តល់ជាតិទឹកទាំងស្រុង រលាយក្នុងទឹក (ឧទាហរណ៍ ប្រូតេអ៊ីនទឹកដោះគោ) បង្កើតជាដំណោះស្រាយដែលមានកំហាប់ទាប។ លក្ខណៈសម្បត្តិ hydrophilic នៃប្រូតេអ៊ីន ពោលគឺ សមត្ថភាពរបស់វាក្នុងការហើម បង្កើតជាចាហួយ រក្សាលំនឹងការព្យួរ សារធាតុ emulsion និង Foam មានសារៈសំខាន់ខ្លាំងនៅក្នុងជីវវិទ្យា និងឧស្សាហកម្មអាហារ។ ចាហួយចល័តមួយដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងជាចម្បងពីម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនគឺជា cytoplasm - gluten ឆៅដាច់ដោយឡែកពីម្សៅស្រូវសាលី។ វាមានទឹករហូតដល់ 65% ។ ភាពខុសប្លែកគ្នានៃប្រូតេអ៊ីន gluten គឺជាលក្ខណៈពិសេសមួយដែលកំណត់លក្ខណៈគុណភាពនៃគ្រាប់ស្រូវសាលី និងម្សៅដែលទទួលបានពីវា (ដែលហៅថាស្រូវសាលីខ្លាំង និងខ្សោយ)។ hydrophilicity នៃប្រូតេអ៊ីនគ្រាប់ធញ្ញជាតិ និងម្សៅដើរតួនាទីយ៉ាងសំខាន់ក្នុងការរក្សាទុក និងដំណើរការគ្រាប់ធញ្ញជាតិ ក្នុងការដុតនំ។ ម្សៅដែលត្រូវបានទទួលនៅក្នុងឧស្សាហកម្មដុតនំគឺជាប្រូតេអ៊ីនដែលហើមនៅក្នុងទឹកដែលជាចាហួយប្រមូលផ្តុំដែលមានគ្រាប់ម្សៅ។

ការប្រែពណ៌ប្រូតេអ៊ីន. ក្នុងអំឡុងពេល denaturation ក្រោមឥទិ្ធពលនៃកត្តាខាងក្រៅ (សីតុណ្ហភាព សកម្មភាពមេកានិក សកម្មភាពនៃភ្នាក់ងារគីមី និងកត្តាមួយចំនួនទៀត) ការផ្លាស់ប្តូរកើតឡើងនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធទីពីរ ទីបី និង quaternary នៃ macromolecule ប្រូតេអ៊ីន ពោលគឺ ប្រភពដើមរបស់វា រចនាសម្ព័ន្ធលំហ។ រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងហើយជាលទ្ធផលសមាសធាតុគីមីនៃប្រូតេអ៊ីនមិនផ្លាស់ប្តូរទេ។ ការផ្លាស់ប្តូរលក្ខណៈសម្បត្តិរូបវន្តៈ ភាពរលាយថយចុះ សមត្ថភាពក្នុងការផ្តល់ជាតិទឹក សកម្មភាពជីវសាស្រ្តត្រូវបានបាត់បង់។ រូបរាងនៃប្រូតេអ៊ីន macromolecule ផ្លាស់ប្តូរការប្រមូលផ្តុំកើតឡើង។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះ សកម្មភាពនៃក្រុមគីមីមួយចំនួនកើនឡើង ឥទ្ធិពលនៃអង់ស៊ីម proteolytic លើប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានសម្របសម្រួល ហើយជាលទ្ធផល វាត្រូវបាន hydrolyzed កាន់តែងាយស្រួល។

នៅក្នុងបច្ចេកវិជ្ជាអាហារ ការឡើងកំដៅនៃប្រូតេអ៊ីនមានសារៈសំខាន់ជាក់ស្តែង កម្រិតដែលអាស្រ័យលើសីតុណ្ហភាព រយៈពេលនៃការឡើងកំដៅ និងសំណើម។ នេះត្រូវតែចងចាំនៅពេលបង្កើតរបៀបនៃការព្យាបាលកំដៅនៃវត្ថុធាតុដើមម្ហូបអាហារ ផលិតផលពាក់កណ្តាលសម្រេច និងជួនកាលផលិតផលសម្រេច។ ដំណើរការនៃកំដៅ denaturation ដើរតួនាទីពិសេសក្នុងការ blanching នៃវត្ថុធាតុដើមបន្លែ ការស្ងួតគ្រាប់ធញ្ញជាតិ ដុតនំនំបុ័ង និងការទទួលបាន pasta ។ ការខូចទ្រង់ទ្រាយប្រូតេអ៊ីនក៏អាចបណ្តាលមកពីសកម្មភាពមេកានិច (សម្ពាធ ការត្រដុស ការញ័រ អ៊ុលត្រាសោន)។ ទីបំផុតសកម្មភាពនៃសារធាតុប្រតិកម្មគីមី (អាស៊ីត អាល់កាឡាំង អាល់កុល អាសេតូន) នាំទៅរកការប្រែពណ៌នៃប្រូតេអ៊ីន។ បច្ចេកទេសទាំងអស់នេះត្រូវបានគេប្រើប្រាស់យ៉ាងទូលំទូលាយក្នុងអាហារ និងជីវបច្ចេកវិទ្យា។

ពពុះ. ដំណើរការនៃការបង្កើតពពុះត្រូវបានគេយល់ថាជាសមត្ថភាពរបស់ប្រូតេអ៊ីនដើម្បីបង្កើតប្រព័ន្ធឧស្ម័នរាវដែលមានកំហាប់ខ្ពស់ ហៅថា Foam ។ ស្ថេរភាពនៃស្នោដែលក្នុងនោះប្រូតេអ៊ីនគឺជាភ្នាក់ងារផ្លុំវាអាស្រ័យមិនត្រឹមតែលើធម្មជាតិនិងការប្រមូលផ្តុំរបស់វាប៉ុណ្ណោះទេប៉ុន្តែវាក៏អាស្រ័យលើសីតុណ្ហភាពផងដែរ។ ប្រូតេអ៊ីន​ជា​ភ្នាក់ងារ​បង្កើត​ពពុះ​ត្រូវ​បាន​គេ​ប្រើ​យ៉ាង​ទូលំទូលាយ​ក្នុង​ឧស្សាហកម្ម​ធ្វើ​បង្អែម (marshmallow, marshmallow, soufflé)។ រចនាសម្ព័ន្ធនៃស្នោមាននំប៉័ងហើយនេះប៉ះពាល់ដល់រសជាតិរបស់វា។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៅក្រោមឥទ្ធិពលនៃកត្តាមួយចំនួនអាចត្រូវបានបំផ្លាញ ឬធ្វើអន្តរកម្មជាមួយសារធាតុផ្សេងទៀតដើម្បីបង្កើតផលិតផលថ្មី។ សម្រាប់ឧស្សាហកម្មម្ហូបអាហារ ដំណើរការសំខាន់ពីរអាចត្រូវបានសម្គាល់៖

1) hydrolysis នៃប្រូតេអ៊ីននៅក្រោមសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម;

2) អន្តរកម្មនៃក្រុមអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនឬអាស៊ីតអាមីណូជាមួយក្រុមកាបូនអ៊ីលកាត់បន្ថយជាតិស្ករ។

ក្រោមឥទិ្ធពលនៃអង់ស៊ីម protease ដែលជំរុញការបំបែកអ៊ីដ្រូលីកនៃប្រូតេអ៊ីន ក្រោយមកទៀតបំបែកទៅជាផលិតផលសាមញ្ញ (ប៉ូលី- និងឌីផេបទីត) ហើយទីបំផុតទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ។ អត្រានៃប្រូតេអ៊ីនអ៊ីដ្រូលីស៊ីសអាស្រ័យលើសមាសភាពរបស់វា រចនាសម្ព័ន្ធម៉ូលេគុល សកម្មភាពអង់ស៊ីម និងលក្ខខណ្ឌ។

hydrolysis ប្រូតេអ៊ីន។ប្រតិកម្មអ៊ីដ្រូលីលីសជាមួយនឹងការបង្កើតអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងពាក្យទូទៅអាចត្រូវបានសរសេរដូចខាងក្រោម:

ការដុត. ប្រូតេអ៊ីនដុតជាមួយនឹងការបង្កើតអាសូត កាបូនឌីអុកស៊ីត និងទឹក ក៏ដូចជាសារធាតុមួយចំនួនទៀត។ ការដុតត្រូវបានអមដោយក្លិនលក្ខណៈនៃរោមដែលឆេះ។

ប្រតិកម្មពណ៌សម្រាប់ប្រូតេអ៊ីន. សម្រាប់ការកំណត់គុណភាពនៃប្រូតេអ៊ីន ប្រតិកម្មខាងក្រោមត្រូវបានប្រើ៖

1) xantoprotein,នៅពេលនោះអន្តរកម្មនៃវដ្តក្លិនក្រអូប និង heteroatomic នៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនជាមួយនឹងអាស៊ីតនីទ្រិកប្រមូលផ្តុំកើតឡើង អមដោយរូបរាងនៃពណ៌លឿង។

2) ប៊ីយូរ៉េតដែលដំណោះស្រាយអាល់កាឡាំងខ្សោយនៃប្រូតេអ៊ីនមានអន្តរកម្មជាមួយនឹងដំណោះស្រាយនៃស៊ុលទង់ដែង (II) ជាមួយនឹងការបង្កើតសមាសធាតុស្មុគស្មាញរវាង Cu 2+ ions និង polypeptides ។ ប្រតិកម្មត្រូវបានអមដោយរូបរាងនៃពណ៌ violet - ខៀវ។

គោលបំណងនៃមេរៀន៖ បង្កើតជាគោលគំនិតនៃប្រូតេអ៊ីន រចនាសម្ព័ន្ធរបស់វា លក្ខណៈសម្បត្តិរូបវន្ត និងគីមី។

ក្នុងអំឡុងពេលថ្នាក់

I. ពេលរៀបចំ

II. បច្ចុប្បន្នភាពចំណេះដឹង

(សិស្សត្រូវបានអញ្ជើញឱ្យនិយាយឡើងវិញនូវប្រធានបទ "អាស៊ីតអាមីណូ" ជាមុន។ )

សិស្សពីរនាក់ធ្វើការនៅក្តារខៀន។

លំហាត់ 1 ។ សរសេររូបមន្តសម្រាប់អាស៊ីត 2-aminopropanoic (alanine) និង 3-methyl-2-aminobutanoic acid (valine) ។ តើឈ្មោះផ្សេងទៀតសម្រាប់អាស៊ីតទាំងនេះដែលអ្នកអាចណែនាំបាន?

កិច្ចការទី 2 ។ សរសេររូបមន្តនៃអាស៊ីត 2-aminoethanoic ។ តើអាស៊ីតនេះមានឈ្មោះអ្វីទៀត? បង្កើត dipeptide ពីសំណល់ពីរនៃអាស៊ីតនេះ។ បញ្ជាក់ទីតាំងនៃចំណង peptide ។

ការសន្ទនាផ្នែកខាងមុខ។

តើអ្វីទៅជាក្រុមមុខងារពីរនៅក្នុងអាស៊ីតអាមីណូ?
- តើអាស៊ីតអាមីណូទាក់ទងនឹងលក្ខណៈសម្បត្តិអាស៊ីត - មូលដ្ឋានគឺជាអ្វី? ដោយសារតែក្រុមមុខងារអ្វីខ្លះ លក្ខណៈសម្បត្តិទាំងនេះត្រូវបានដឹង?
ផ្តល់គំនិតនៃចំណង peptide ។
តើអាស៊ីតអាមីណូអាចបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនបានទេ? តើអាតូមមកពីក្រុមណា?
តើសារធាតុអ្វីហៅថាប៉ូលីម៊ែរ? ផ្តល់ឧទាហរណ៍នៃសារធាតុប៉ូលីម៊ែរដែលអ្នកស្គាល់។

III. កំណត់ភារកិច្ចយល់ដឹង

សិស្សដែលធ្វើការនៅក្តារខៀនរាយការណ៍អំពីកិច្ចការដែលបានបញ្ចប់។

ក្តារបន្ទះបង្ហាញពីសារធាតុ dipeptide ដែលមានសំណល់ glycine ពីរ និងរូបមន្តនៃអាស៊ីតអាមីណូពីរគឺ alanine និង valine ។

តើអាចបង្កើត dipeptide ពីអាស៊ីដអាមីណូដែលមានសមាសភាពផ្សេងគ្នាបានទេ? (ស្លាយ 1.) ដើម្បីឆ្លើយសំណួរនេះ សូមយកចិត្តទុកដាក់លើកន្លែងនៃចំណង peptide នៅក្នុង dipeptide ។

ចម្លើយ. ក្រុមអាមីណូនៃអាស៊ីតអាមីណូមួយ និងក្រុម carboxyl នៃអាស៊ីតអាមីណូមួយទៀតចូលរួមក្នុងការបង្កើតចំណង peptide មួយ; រ៉ាឌីកាល់​ចំហៀង​នៃ​អាស៊ីដ​អាមីណូ​មិន​ជាប់​ពាក់ព័ន្ធ​នឹង​ការ​បង្កើត​ឌីភីបទីត​ទេ។

តើអាចភ្ជាប់អាស៊ីតអាមីណូបន្ថែមទៅនឹងសារធាតុនេះបានទេ? បញ្ជាក់ចម្លើយ។

ចម្លើយ. ការចូលគឺអាចធ្វើទៅបាន, ដោយសារតែ ម៉ូលេគុល dipeptide មានក្រុម carboxyl សេរី (C-terminus) និងក្រុមអាមីណូ (N-terminus) ។ ខ្សែសង្វាក់អាចលូតលាស់ទាំងសងខាង (ស្លាយទី 2) ។

តើអ្នកអាចផ្តល់ជម្រើសការតភ្ជាប់បានប៉ុន្មាន?

ចម្លើយ។ពីរ។ នៅពេលដែលអាស៊ីតអាមីណូ glycine ស្ថិតនៅលំដាប់ទីមួយ និងនៅពេលដែលអាស៊ីតអាមីណូ glycine ស្ថិតនៅលំដាប់ទីពីរ (ស្លាយទី 3)។

ចម្លើយ. ប្រូតេអ៊ីនគឺជាប៉ូលីមេនជីវសាស្រ្តលីនេអ៊ែរដែលផ្សំឡើងដោយអាស៊ីតអាមីណូ។

កត់ត្រានិយមន័យនេះនៅលើសន្លឹកកិច្ចការរបស់អ្នក។

នេះគឺជាខ្សែសង្វាក់ polypeptide ពីរ។ តើ peptides មួយណាអាចជាផ្នែកមួយនៃប្រូតេអ៊ីន ហើយហេតុអ្វី? (ស្លាយទី ៤)

ចម្លើយ. ទីមួយគឺដោយសារតែវាត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយអាស៊ីតអាមីណូ។

តើចំណងអ្វីបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីន?

ចម្លើយ។រចនាសម្ព័ន្ធបឋមត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយចំណង peptide ។

កត់ត្រាវានៅក្នុងតារាងនៅលើសន្លឹកកិច្ចការរបស់អ្នក។

ប៉ុន្តែប្រូតេអ៊ីនគឺជា macromolecule ស្មុគស្មាញជាងខ្សែសង្វាក់ polypeptide លីនេអ៊ែរ។ បន្ថែមពីលើរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនវាចាំបាច់ត្រូវពិចារណាលើរចនាសម្ព័ន្ធទីពីរ ទីបី និងក្នុងករណីខ្លះរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ។ ចំណងអ៊ីដ្រូសែនដើរតួយ៉ាងសំខាន់ក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីន។ ចំណងអ៊ីដ្រូសែនត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយអាតូមអេឡិចត្រូនិច (អុកស៊ីហ្សែន អាសូត។

ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនបង្កើតបានជារចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ដែលត្រូវបានអនុវត្តផងដែរដោយសារតែចំណងអ៊ីដ្រូសែន អន្តរកម្ម hydrophilic-hydrophobic និងកម្លាំង electrostatic នៃការទាក់ទាញ។ ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary មានអ៊ីយ៉ុងដែក និងផ្នែកប្រូតេអ៊ីនដែលបង្កើតឡើងដោយខ្សែសង្វាក់ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើន (ខុសគ្នា ឬដូចគ្នានៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបឋម) (ស្លាយទី 7) ។ សរសេរនៅលើសន្លឹកកិច្ចការ។

ប្រូតេអ៊ីនអនុវត្តមុខងាររបស់ពួកគេបានត្រឹមត្រូវតែនៅក្នុងវត្តមាននៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបីសមស្រប (និង quaternary ប្រសិនបើមាន) ។

លក្ខណៈសម្បត្តិរាងកាយរបស់ប្រូតេអ៊ីន

ប្រូតេអ៊ីនគឺជាសមាសធាតុ macromolecular, i.e. ទាំងនេះគឺជាសារធាតុដែលមានទម្ងន់ម៉ូលេគុលខ្ពស់។ ទំងន់ម៉ូលេគុលនៃប្រូតេអ៊ីនមានចាប់ពី 5 ពាន់ទៅរាប់លាន amu ។ (អាំងស៊ុយលីន - 6500 ដា; ប្រូតេអ៊ីនមេរោគគ្រុនផ្តាសាយ - 32 លានដា) ។

ភាពរលាយនៃប្រូតេអ៊ីនក្នុងទឹកអាស្រ័យលើមុខងាររបស់វា។ ម៉ូលេគុលនៃប្រូតេអ៊ីន fibrillar ត្រូវបានពន្លូត, filamentous និងទំនោរទៅក្រុមមួយនៅជាប់គ្នាជាមួយនឹងការបង្កើតសរសៃ។ នេះគឺជាសម្ភារៈសំណង់សំខាន់សម្រាប់សរសៃពួរ សាច់ដុំ និងជាលិកាភ្ជាប់។ ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះមិនរលាយក្នុងទឹក។

ភាពខ្លាំងនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនគឺអស្ចារ្យណាស់! សក់របស់មនុស្សគឺខ្លាំងជាងទង់ដែងហើយអាចប្រកួតប្រជែងជាមួយដែកពិសេស។ បាច់សក់ដែលមានផ្ទៃដី 1 សង់ទីម៉ែត្រ 2 អាចទប់ទល់នឹងទម្ងន់ 5 តោន ហើយនៅលើខ្ចោស្ត្រីដែលមានសក់ 200 ពាន់ អ្នកអាចលើក KamAZ ដែលមានទម្ងន់ 20 តោន។

ប្រូតេអ៊ីន Globular ត្រូវបានបត់ចូលទៅក្នុងបាល់។ នៅក្នុងរាងកាយពួកគេអនុវត្តមុខងារជីវសាស្រ្តមួយចំនួនដែលទាមទារការចល័តរបស់ពួកគេ។ ដូច្នេះ ប្រូតេអ៊ីន globular គឺរលាយក្នុងទឹក ឬក្នុងដំណោះស្រាយនៃអំបិល អាស៊ីត ឬមូលដ្ឋាន។ ដោយសារតែទំហំធំនៃម៉ូលេគុលដំណោះស្រាយត្រូវបានបង្កើតឡើងដែលហៅថា colloidal ។ ( ការបង្ហាញពីការរំលាយអាល់ប៊ុយមីនក្នុងទឹក។)

លក្ខណៈសម្បត្តិគីមីនៃប្រូតេអ៊ីន

ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងប្រតិកម្មគីមីមិនធម្មតា, tk ។ ពួកវាជាម៉ូលេគុលវត្ថុធាតុ polymer ។ មើលកាតការងាររបស់អ្នក ហើយឆ្លើយសំណួរខាងក្រោម។

តើចំណងមួយណាខ្លាំងជាង: peptide ឬអ៊ីដ្រូសែន?

ចម្លើយ។ Peptide, ដោយសារតែ ចំណងនេះសំដៅទៅលើចំណងគីមី covalent ។

តើរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនមួយណានឹងត្រូវបំផ្លាញលឿន និងងាយស្រួលជាង?

ចម្លើយ។បួនជ្រុង (បើមាន) ទុតិយភូមិ និងអនុវិទ្យាល័យ។ រចនាសម្ព័នបឋមនឹងមានរយៈពេលយូរជាងអ្នកដទៃព្រោះ។ វាត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយចំណងដ៏រឹងមាំ។

Denaturation គឺ​ជា​ការ​បំផ្លាញ​ប្រូតេអ៊ីន​ទៅ​នឹង​រចនាសម្ព័ន្ធ​ចម្បង​របស់​វា​, i.e. ចំណង peptide ត្រូវបានរក្សាទុក (ស្លាយទី 8) ។

ការបង្ហាញបទពិសោធន៍។ ចាក់សូលុយស្យុងអាល់ប៊ុយមីន 4 មីលីលីត្រចូលទៅក្នុងបំពង់សាកល្បងតូចៗចំនួន 5 ។ កំដៅបំពង់ទីមួយសម្រាប់រយៈពេល 6-10 វិនាទី (រហូតដល់មានពពក) ។ បន្ថែម 2 មីលីលីត្រនៃ 3M HCl ទៅបំពង់ទីពីរ។ នៅក្នុងទីបី - 2 មីលីលីត្រនៃ 3M NaOH ។ នៅក្នុងទីបួន - 5 ដំណក់នៃ 0.1 M AgNO 3 ។ នៅក្នុងទីប្រាំ - 5 ដំណក់នៃ 0.1 M NaNO 3 ។

បន្ទាប់​ពី​ធ្វើ​ការ​ពិសោធន៍​ហើយ សិស្ស​បំពេញ​ចន្លោះ​ប្រហោង​ក្នុង​និយមន័យ​នៃ​គោល​គំនិត​នៃ​ពាក្យ "denaturation" នៅ​លើ​សន្លឹក​កិច្ចការ។

តើប្រូតេអ៊ីននឹងបង្ហាញពីលក្ខណៈសម្បត្តិជាក់លាក់របស់វាបន្ទាប់ពីការ denaturation ដែរឬទេ?

ចម្លើយ. ប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនបាត់បង់សកម្មភាពរបស់ពួកគេក្នុងអំឡុងពេល denaturation, tk ។ ប្រូតេអ៊ីនបង្ហាញលក្ខណៈសម្បត្តិជាក់លាក់របស់វាតែនៅក្នុងវត្តមាននៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនិងត្រីមាសប៉ុណ្ណោះ។

តើអ្នកគិតថាវាអាចបំផ្លាញរចនាសម្ព័ន្ធបឋមនៃប្រូតេអ៊ីនបានទេ?

ចម្លើយ។អាច។ វាកើតឡើងនៅក្នុងរាងកាយនៅពេលដែលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានរំលាយ។

លក្ខណៈសម្បត្តិដ៏សំខាន់បំផុតមួយនៃប្រូតេអ៊ីនគឺសមត្ថភាពរបស់ពួកគេក្នុងការអ៊ីដ្រូលីស។ កំឡុងពេលអ៊ីដ្រូលីសប្រូតេអ៊ីន រចនាសម្ព័ន្ធបឋមត្រូវបានបំផ្លាញ។

តើសារធាតុអ្វីខ្លះត្រូវបានបង្កើតឡើងក្នុងអំឡុងពេល hydrolysis ពេញលេញនៃប្រូតេអ៊ីន?

ចម្លើយ. - អាស៊ីតអាមីណូ។

ការបង្ហាញបទពិសោធន៍ (ដាក់នៅមុខមេរៀន)។ សូលុយស្យុងប្រូតេអ៊ីនមាន់ 2 មីលីលីត្រត្រូវបានចាក់ចូលទៅក្នុងបំពង់សាកល្បងពីរ 1 មីលីលីត្រនៃដំណោះស្រាយឆ្អែតនៃពិធីបុណ្យត្រូវបានបន្ថែមទៅមួយក្នុងចំណោមពួកគេ (ថេប្លេតត្រូវបានដោះលែងពីមុនពីសំបករលោង) ។ Festal គឺជាការរៀបចំអង់ស៊ីមដែលជួយសម្រួលដល់ការរំលាយអាហារដែលរួមមាន lipase (បំបែកខ្លាញ់), amylase (បំបែកកាបូអ៊ីដ្រាត), protease (បំបែកប្រូតេអ៊ីន) ។ បំពង់សាកល្បងទាំងពីរត្រូវបានដាក់ក្នុងអាងងូតទឹកនៅសីតុណ្ហភាព ៣៧-៤០ អង្សាសេ។ ក្នុងរយៈពេល 30 នាទីដំណើរការនៃការ "រំលាយអាហារ" នៃប្រូតេអ៊ីននៅតែបន្ត។ នៅចុងបញ្ចប់នៃកំដៅ ដំណោះស្រាយឆ្អែត 2 មីលីលីត្រនៃអាម៉ូញ៉ូមស៊ុលហ្វាត ឬសារធាតុប្រតិកម្មផ្សេងទៀតដែលបណ្តាលឱ្យខូចទ្រង់ទ្រាយប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងបំពង់សាកល្បងទាំងពីរ។ នៅក្នុងបំពង់សាកល្បងដំបូង (ការគ្រប់គ្រង) ទឹកភ្លៀងពណ៌សច្រើនក្រៃលែងត្រូវបានបង្កើតឡើង - ប្រូតេអ៊ីនលេចចេញ។ នៅក្នុងបំពង់សាកល្បងទីពីរ (ការពិសោធន៍) បាតុភូតបែបនេះមិនត្រូវបានគេសង្កេតឃើញទេ - អ៊ីដ្រូលីសប្រូតេអ៊ីនបានកើតឡើងហើយអាស៊ីតអាមីណូនិងភីបធីតដែលមានទម្ងន់ម៉ូលេគុលតូចមិន coagulate ។

ដោយផ្អែកលើលទ្ធផលនៃការពិសោធន៍ បំពេញចន្លោះនៅក្នុងនិយមន័យនៃ "hydrolysis" នៅលើសន្លឹកកិច្ចការ។

តើអ្វីទៅជាសារៈសំខាន់នៃប្រូតេអ៊ីនអ៊ីដ្រូលីសសម្រាប់រាងកាយរបស់យើងហើយតើវាកើតឡើងនៅឯណា?

ចម្លើយ. ការទទួលបានអាស៊ីតអាមីណូសម្រាប់តម្រូវការរបស់រាងកាយដែលជាលទ្ធផលនៃដំណើរការរំលាយអាហារចាប់ផ្តើមនៅក្នុងក្រពះ, បញ្ចប់នៅក្នុង duodenum ។

ប្រតិកម្មពណ៌ - ប្រតិកម្មគុណភាពចំពោះប្រូតេអ៊ីន៖

ក) ប្រតិកម្ម biuret ( ការបង្ហាញបទពិសោធន៍);
ខ) ប្រតិកម្ម xantoprotein ការបង្ហាញបទពិសោធន៍).

បំពេញក្នុងសន្លឹកកិច្ចការ (យកចិត្តទុកដាក់លើលក្ខខណ្ឌសម្រាប់ការកើតឡើងនៃប្រតិកម្មទាំងនេះ វានឹងត្រូវការសម្រាប់ការពិសោធន៍នៅក្នុងមេរៀនបន្ទាប់)។

សន្លឹកកិច្ចការ ប្រធានបទ៖ "សត្វកំប្រុក។ រចនាសម្ព័ន្ធ និងលក្ខណៈសម្បត្តិ» ប្រូតេអ៊ីន ____________________________________________________________________________________ __________________________________________________________________________ ប្រភេទនៃរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន ឈ្មោះរចនាសម្ព័ន្ធ ដ្យាក្រាមរចនាសម្ព័ន្ធ ប្រភេទនៃចំណងគីមី កំណត់ចំណាំ បឋមសិក្សា §3 យោងតាមសៀវភៅសិក្សា "ជីវវិទ្យាទូទៅ" ed ។ D.K. Belyaev; § ២៧ សៀវភៅសិក្សា Gabrielyan O.S."គីមីវិទ្យាថ្នាក់ទី ១០" ។

ខ្លឹមសារនៃអត្ថបទ

ប្រូតេអ៊ីន (មាត្រា 1)- ថ្នាក់នៃប៉ូលីម៊ែរជីវសាស្រ្តដែលមានវត្តមាននៅក្នុងគ្រប់សារពាង្គកាយមានជីវិត។ ដោយមានការចូលរួមពីប្រូតេអ៊ីន ដំណើរការសំខាន់ៗដែលធានានូវសកម្មភាពសំខាន់ៗរបស់រាងកាយកើតឡើង៖ ការដកដង្ហើម ការរំលាយអាហារ ការកន្ត្រាក់សាច់ដុំ ការបញ្ជូនសរសៃប្រសាទ។ ជាលិកាឆ្អឹង ស្បែក សក់ ស្នែងនៃសត្វមានជីវិតត្រូវបានផ្សំឡើងដោយប្រូតេអ៊ីន។ សម្រាប់ថនិកសត្វភាគច្រើន ការលូតលាស់ និងការអភិវឌ្ឍនៃសារពាង្គកាយកើតឡើងដោយសារតែផលិតផលដែលមានប្រូតេអ៊ីនជាសមាសធាតុអាហារ។ តួនាទីរបស់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរាងកាយហើយយោងទៅតាមរចនាសម្ព័ន្ធរបស់ពួកគេមានភាពចម្រុះណាស់។

សមាសភាពនៃប្រូតេអ៊ីន។

ប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់គឺជាប៉ូលីម៊ែរ ដែលខ្សែសង្វាក់ត្រូវបានប្រមូលផ្តុំពីបំណែកនៃអាស៊ីតអាមីណូ។ អាស៊ីតអាមីណូគឺជាសមាសធាតុសរីរាង្គដែលមាននៅក្នុងសមាសភាពរបស់វា (ស្របតាមឈ្មោះ) ក្រុមអាមីណូ NH 2 និងអាស៊ីតសរីរាង្គ ពោលគឺឧ។ carboxyl ក្រុម COOH ។ ក្នុងចំណោមអាស៊ីដអាមីណូទាំងអស់ដែលមានស្រាប់ (តាមទ្រឹស្តី ចំនួនអាស៊ីតអាមីណូដែលអាចធ្វើបានគឺគ្មានដែនកំណត់) មានតែអាតូមកាបូនតែមួយរវាងក្រុមអាមីណូ និងក្រុម carboxyl ប៉ុណ្ណោះដែលចូលរួមក្នុងការបង្កើតប្រូតេអ៊ីន។ ជាទូទៅ អាស៊ីតអាមីណូដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការបង្កើតប្រូតេអ៊ីនអាចត្រូវបានតំណាងដោយរូបមន្ត៖ H 2 N–CH(R)–COOH ។ ក្រុម R ដែលភ្ជាប់ទៅនឹងអាតូមកាបូន (មួយរវាងក្រុមអាមីណូ និងក្រុម carboxyl) កំណត់ភាពខុសគ្នារវាងអាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតជាប្រូតេអ៊ីន។ ក្រុមនេះអាចមានអាតូមកាបូន និងអ៊ីដ្រូសែនប៉ុណ្ណោះ ប៉ុន្តែជាញឹកញាប់មានបន្ថែមលើ C និង H ក្រុមមុខងារផ្សេងៗ (ដែលមានសមត្ថភាពបំប្លែងបន្ថែម) ឧទាហរណ៍ HO-, H 2 N- ជាដើម។ ជម្រើសនៅពេល R = H ។

សារពាង្គកាយរបស់សត្វមានជីវិតមានអាស៊ីតអាមីណូច្រើនជាង 100 ផ្សេងៗគ្នា ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ មិនមែនទាំងអស់ត្រូវបានគេប្រើក្នុងការសាងសង់ប្រូតេអ៊ីននោះទេ ប៉ុន្តែមានតែ 20 ប៉ុណ្ណោះដែលហៅថា "មូលដ្ឋាន" ។ នៅក្នុងតារាង។ 1 បង្ហាញឈ្មោះរបស់ពួកគេ (ភាគច្រើននៃឈ្មោះបានអភិវឌ្ឍជាប្រវត្តិសាស្ត្រ) រូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធ ក៏ដូចជាអក្សរកាត់ដែលគេប្រើយ៉ាងទូលំទូលាយ។ រូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធទាំងអស់ត្រូវបានរៀបចំនៅក្នុងតារាងដើម្បីឱ្យបំណែកសំខាន់នៃអាស៊ីតអាមីណូស្ថិតនៅខាងស្តាំ។

តារាងទី 1. អាស៊ីតអាមីណូពាក់ព័ន្ធនឹងការបង្កើតប្រូតេអ៊ីន

ឈ្មោះ	រចនាសម្ព័ន្ធ	ការកំណត់
គ្លីស៊ីន		ជីលី
អាឡានីន		ALA
វ៉ាលីន		កោរសក់
លូស៊ីន		ឡេអ៊ី
ISOLEUCINE		ILE
សេរិន		SER
THREONINE		TRE
ស៊ីស្តេអ៊ីន		ស៊ីអាយអេស
METIONINE		ជួប
លីស៊ីន		លីហ្សា
អាហ្សង់ទីន		AWG
អាស៊ីតអាស្ប៉ារ៉ាជីក		ASN
អាស្ប៉ារ៉ាជីន		ASN
អាស៊ីតគ្លុយតាមីក		គ្លូ
គ្លុយតាមីន		GLN
phenylalanine		ម៉ាស៊ីន​ផ្លុំ​សក់
ទីរ៉ូស៊ីន		TIR
សារធាតុ tryptophan		បី
អ៊ីស្ទីឌីន		GIS
ប្រូលីន		ប្រូ
នៅក្នុងការអនុវត្តអន្តរជាតិ ការរចនាអក្សរកាត់នៃអាស៊ីតអាមីណូដែលបានរាយបញ្ជីដោយប្រើអក្សរកាត់ឡាតាំងបីអក្សរ ឬអក្សរមួយត្រូវបានទទួលយក ឧទាហរណ៍ glycine - Gly ឬ G, alanine - Ala ឬ A ។

ក្នុងចំណោមអាស៊ីដអាមីណូទាំងម្ភៃនេះ (តារាងទី 1) មានតែប្រូលីនប៉ុណ្ណោះដែលមានក្រុម NH (ជំនួសឱ្យ NH 2) នៅជាប់នឹងក្រុម COOH carboxyl ព្រោះវាជាផ្នែកមួយនៃបំណែករង្វិល។

អាស៊ីតអាមីណូចំនួនប្រាំបី (valine, leucine, isoleucine, threonine, methionine, lysine, phenylalanine និង tryptophan) ដែលដាក់ក្នុងតារាងនៅលើផ្ទៃខាងក្រោយពណ៌ប្រផេះត្រូវបានគេហៅថាជាសារសំខាន់ ព្រោះរាងកាយត្រូវតែទទួលពួកវាជានិច្ចជាមួយនឹងអាហារប្រូតេអ៊ីនសម្រាប់ការលូតលាស់ និងការអភិវឌ្ឍន៍ធម្មតា។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃការតភ្ជាប់បន្តបន្ទាប់គ្នានៃអាស៊ីតអាមីណូ ខណៈពេលដែលក្រុម carboxyl នៃអាស៊ីតមួយមានអន្តរកម្មជាមួយក្រុមអាមីណូនៃម៉ូលេគុលជិតខាង ជាលទ្ធផល ចំណង -CO-NH- peptide ត្រូវបានបង្កើតឡើង និងជាទឹក ម៉ូលេគុលត្រូវបានបញ្ចេញ។ នៅលើរូបភព។ 1 បង្ហាញពីការតភ្ជាប់សៀរៀលនៃ alanine, valine និង glycine ។

អង្ករ។ មួយ។ ការតភ្ជាប់ស៊េរីនៃអាស៊ីតអាមីណូកំឡុងពេលបង្កើតម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ ផ្លូវពីក្រុមអាមីណូស្ថានីយ H 2 N ទៅកាន់ក្រុម carboxyl ស្ថានីយ COOH ត្រូវបានជ្រើសរើសជាទិសដៅសំខាន់នៃខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ។

ដើម្បីពិពណ៌នាអំពីរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន អក្សរកាត់សម្រាប់អាស៊ីតអាមីណូ (តារាងទី 1 ជួរឈរទីបី) ដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការបង្កើតខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ត្រូវបានប្រើ។ បំណែកនៃម៉ូលេគុលដែលបង្ហាញក្នុងរូប។ 1 ត្រូវបានសរសេរដូចខាងក្រោម: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH ។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមានពី 50 ទៅ 1500 សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ (ខ្សែសង្វាក់ខ្លីត្រូវបានគេហៅថា polypeptides) ។ លក្ខណៈបុគ្គលនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយសំណុំនៃអាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតជាខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ហើយមិនសំខាន់ជាងនេះទេដោយលំដាប់នៃការជំនួសរបស់ពួកគេតាមខ្សែសង្វាក់។ ឧទាហរណ៍ ម៉ូលេគុលអាំងស៊ុយលីនមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូចំនួន 51 (វាគឺជាប្រូតេអ៊ីនខ្សែសង្វាក់ខ្លីបំផុតមួយ) ហើយមានខ្សែសង្វាក់ប៉ារ៉ាឡែលពីរដែលមានប្រវែងមិនស្មើគ្នា។ លំដាប់នៃបំណែកអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានបង្ហាញនៅក្នុងរូបភព។ ២.

អង្ករ។ ២ ម៉ូលេគុលអាំងស៊ុយលីនដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងពីសំណល់អាស៊ីតអាមីណូចំនួន 51 បំណែកនៃអាស៊ីតអាមីណូដូចគ្នាត្រូវបានសម្គាល់ដោយពណ៌ផ្ទៃខាងក្រោយដែលត្រូវគ្នា។ សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ cysteine ​​​​ (ការកំណត់អក្សរកាត់ CIS) ដែលមាននៅក្នុងខ្សែសង្វាក់បង្កើតជាស្ពាន disulfide -S-S- ដែលភ្ជាប់ម៉ូលេគុលវត្ថុធាតុ polymer ពីរ ឬបង្កើតជា jumpers ក្នុងខ្សែសង្វាក់មួយ។

ម៉ូលេគុលនៃអាស៊ីតអាមីណូ cysteine ​​​​(តារាងទី 1) មានក្រុម sulfhydride ប្រតិកម្ម -SH ដែលមានអន្តរកម្មគ្នាទៅវិញទៅមកបង្កើតជាស្ពាន disulfide -S-S- ។ តួនាទីរបស់ cysteine ​​​​នៅក្នុងពិភពនៃប្រូតេអ៊ីនគឺពិសេសដោយមានការចូលរួមរបស់វាតំណភ្ជាប់ឆ្លងកាត់ត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនប៉ូលីមិច។

ការរួមបញ្ចូលគ្នានៃអាស៊ីតអាមីណូទៅក្នុងខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer កើតឡើងនៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិតដែលស្ថិតក្រោមការគ្រប់គ្រងនៃអាស៊ីតនុយក្លេអ៊ីក វាគឺជាពួកវាដែលផ្តល់នូវលំដាប់នៃការជួបប្រជុំគ្នាយ៉ាងតឹងរឹង និងគ្រប់គ្រងប្រវែងថេរនៃម៉ូលេគុលវត្ថុធាតុ polymer ( សង់​ទី​ម៉ែ​ត. អាស៊ីត NUCLEIC) ។

រចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន។

សមាសភាពនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលបង្ហាញក្នុងទម្រង់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូជំនួស (រូបភាពទី 2) ត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីន។ ចំណងអ៊ីដ្រូសែនកើតឡើងរវាងក្រុម imino HN ដែលមាននៅក្នុងខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer និងក្រុម carbonyl CO ( សង់​ទី​ម៉ែ​ត. HYDROGEN BOND) ជាលទ្ធផល ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនទទួលបានរូបរាងលំហជាក់លាក់ ហៅថារចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ។ ទូទៅបំផុតគឺរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំពីរប្រភេទនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន។

ជម្រើសដំបូងគេហៅថា α-helix ត្រូវបានអនុវត្តដោយប្រើចំណងអ៊ីដ្រូសែននៅក្នុងម៉ូលេគុលវត្ថុធាតុ polymer មួយ។ ប៉ារ៉ាម៉ែត្រធរណីមាត្រនៃម៉ូលេគុលដែលកំណត់ដោយប្រវែងចំណង និងមុំចំណង គឺដូចជាការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនគឺអាចធ្វើទៅបានសម្រាប់ក្រុម H-N និង C=O ដែលរវាងនោះមានបំណែក peptide ពីរ H-N-C=O (រូបភាព 3) ។ .

សមាសភាពនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide បង្ហាញក្នុងរូបភព។ 3 ត្រូវបានសរសេរជាអក្សរកាត់ដូចខាងក្រោម:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-ALA-COOH ។

ជាលទ្ធផលនៃសកម្មភាពចុះកិច្ចសន្យានៃចំណងអ៊ីដ្រូសែន ម៉ូលេគុលបង្កើតជា helix - អ្វីដែលគេហៅថា α-helix វាត្រូវបានពិពណ៌នាថាជាខ្សែបូ helical កោងឆ្លងកាត់អាតូមដែលបង្កើតជាខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer (រូបភាព 4) ។

អង្ករ។ ៤ គំរូ 3D នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងទម្រង់នៃ α-helix ។ ចំណងអ៊ីដ្រូសែនត្រូវបានបង្ហាញជាបន្ទាត់ចំនុចពណ៌បៃតង។ រាងស៊ីឡាំងនៃវង់គឺអាចមើលឃើញនៅមុំជាក់លាក់នៃការបង្វិល (អាតូមអ៊ីដ្រូសែនមិនត្រូវបានបង្ហាញក្នុងរូបភាព) ។ ពណ៌នៃអាតូមនីមួយៗត្រូវបានផ្តល់ឱ្យដោយអនុលោមតាមច្បាប់អន្តរជាតិ ដែលណែនាំពណ៌ខ្មៅសម្រាប់អាតូមកាបូន ពណ៌ខៀវសម្រាប់អាតូមអាសូត ពណ៌ក្រហមសម្រាប់អុកស៊ីហ៊្សែន និងពណ៌លឿងសម្រាប់ស្ពាន់ធ័រ (ពណ៌សត្រូវបានណែនាំសម្រាប់អាតូមអ៊ីដ្រូសែនដែលមិនបង្ហាញក្នុងរូប ក្នុងករណីនេះ រចនាសម្ព័ន្ធទាំងមូលត្រូវបានបង្ហាញនៅលើផ្ទៃខាងក្រោយងងឹត) ។

បំរែបំរួលមួយផ្សេងទៀតនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំដែលហៅថា រចនាសម្ព័ន្ធ β ត្រូវបានបង្កើតឡើងផងដែរជាមួយនឹងការចូលរួមនៃចំណងអ៊ីដ្រូសែន ភាពខុសគ្នាគឺថាក្រុម H-N និង C = O នៃខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ពីរឬច្រើនដែលមានទីតាំងនៅក្នុងអន្តរកម្មស្របគ្នា។ ដោយសារខ្សែសង្វាក់ polypeptide មានទិសដៅ (រូបភាពទី 1) វ៉ារ្យ៉ង់អាចធ្វើទៅបាននៅពេលដែលទិសដៅនៃច្រវាក់ដូចគ្នា (រចនាសម្ព័ន្ធ β-ប៉ារ៉ាឡែល រូបភាពទី 5) ឬពួកវាផ្ទុយគ្នា (រចនាសម្ព័ន្ធ β-ប្រឆាំងប៉ារ៉ាឡែល រូបភាពទី 6) ។ .

ខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer នៃសមាសធាតុផ្សេងៗអាចចូលរួមក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធ β ខណៈពេលដែលក្រុមសរីរាង្គដែលបង្កើតខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer (Ph, CH 2 OH ។ =O ក្រុមគឺសម្រេចចិត្ត។ ដោយសារក្រុម H-N និង C=O ត្រូវបានដឹកនាំក្នុងទិសដៅផ្សេងៗគ្នាទាក់ទងទៅនឹងខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer (ឡើងលើ និងចុះក្រោមក្នុងរូប) វាអាចទៅរួចសម្រាប់ខ្សែសង្វាក់បី ឬច្រើនដើម្បីធ្វើអន្តរកម្មក្នុងពេលដំណាលគ្នា។

សមាសភាពនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដំបូងនៅក្នុងរូបភព។ ៥៖

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

សមាសភាពនៃខ្សែទីពីរនិងទីបី:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

សមាសភាពនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលបង្ហាញក្នុងរូបភព។ 6, ដូចគ្នានឹងរូបភាព។ 5, ភាពខុសគ្នាគឺថាខ្សែសង្វាក់ទីពីរមានទិសដៅផ្ទុយ (នៅក្នុងការប្រៀបធៀបជាមួយរូបភាពទី 5) ។

វាអាចធ្វើទៅបានដើម្បីបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធ β នៅខាងក្នុងម៉ូលេគុលមួយ នៅពេលដែលបំណែកខ្សែសង្វាក់នៅក្នុងផ្នែកជាក់លាក់មួយប្រែទៅជាត្រូវបានបង្វិលដោយ 180 ° ក្នុងករណីនេះ សាខាពីរនៃម៉ូលេគុលមួយមានទិសដៅផ្ទុយ ជាលទ្ធផល អង់ទីប៉ារ៉ាឡែល។ β-structure ត្រូវបានបង្កើតឡើង (រូបភាព 7) ។

រចនាសម្ព័ន្ធដែលបានបង្ហាញនៅក្នុងរូបភព។ 7 នៅក្នុងរូបភាពរាបស្មើ បង្ហាញក្នុងរូបភព។ 8 នៅក្នុងទម្រង់នៃគំរូបីវិមាត្រ។ ផ្នែកនៃរចនាសម្ព័ន្ធ β ជាធម្មតាត្រូវបានបញ្ជាក់នៅក្នុងវិធីសាមញ្ញមួយដោយខ្សែបូរាងសំប៉ែតដែលឆ្លងកាត់អាតូមដែលបង្កើតជាខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ។

នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនជាច្រើន ផ្នែកនៃរចនាសម្ព័ន្ធ α-helix និង ribbon-like β-structures ឆ្លាស់គ្នា ក៏ដូចជាខ្សែសង្វាក់ polypeptide តែមួយ។ ការរៀបចំគ្នាទៅវិញទៅមក និងការឆ្លាស់គ្នានៅក្នុងខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន។

វិធីសាស្រ្តសម្រាប់ពណ៌នារចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្ហាញខាងក្រោមដោយប្រើ crambin ប្រូតេអ៊ីនរុក្ខជាតិជាឧទាហរណ៍។ រូបមន្តរចនាសម្ព័ននៃប្រូតេអ៊ីន ដែលជារឿយៗមានបំណែកអាស៊ីតអាមីណូរាប់រយ មានភាពស្មុគ្រស្មាញ ស្មុគស្មាញ និងពិបាកយល់ ដូច្នេះជួនកាលរូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធសាមញ្ញត្រូវបានប្រើ - ដោយគ្មាននិមិត្តសញ្ញានៃធាតុគីមី (រូបភាពទី 9 ជម្រើស A) ប៉ុន្តែដូចគ្នា ពេលវេលាដែលពួកគេរក្សាពណ៌នៃ valence strokes ស្របតាមច្បាប់អន្តរជាតិ (រូបភាពទី 4) ។ ក្នុងករណីនេះ រូបមន្តត្រូវបានបង្ហាញមិននៅក្នុងផ្ទះល្វែងទេ ប៉ុន្តែជារូបភាពលំហ ដែលត្រូវនឹងរចនាសម្ព័ន្ធពិតនៃម៉ូលេគុល។ វិធីសាស្រ្តនេះធ្វើឱ្យវាអាចធ្វើទៅបានឧទាហរណ៍ដើម្បីបែងចែករវាងស្ពាន disulfide (ស្រដៀងទៅនឹងនៅក្នុងអាំងស៊ុយលីនរូបភាពទី 2) ក្រុម phenyl នៅក្នុងស៊ុមចំហៀងនៃខ្សែសង្វាក់។ល។ រូបភាពនៃម៉ូលេគុលក្នុងទម្រង់នៃគំរូបីវិមាត្រ (បាល់ដែលភ្ជាប់ដោយកំណាត់) គឺច្បាស់ជាងនេះបន្តិច (រូបភាពទី 9 ជម្រើស ខ)។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ វិធីសាស្រ្តទាំងពីរនេះមិនអនុញ្ញាតឱ្យបង្ហាញរចនាសម្ព័ន្ធទីបីទេ ដូច្នេះអ្នកជីវរូបវិទ្យាជនជាតិអាមេរិក Jane Richardson បានស្នើឱ្យតំណាងឱ្យ α-រចនាសម្ព័ន្ធជាខ្សែបូរមួល (សូមមើលរូបទី 4) រចនាសម្ព័ន្ធ β ជាខ្សែបូរាងសំប៉ែត (រូបភាពទី 8) និងការភ្ជាប់។ ពួកវាជាច្រវាក់តែមួយ - ក្នុងទម្រង់ជាបាច់ស្តើង រចនាសម្ព័ន្ធនីមួយៗមានពណ៌ផ្ទាល់ខ្លួន។ វិធីសាស្រ្តនៃការពិពណ៌នាអំពីរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនមួយឥឡូវនេះត្រូវបានប្រើប្រាស់យ៉ាងទូលំទូលាយ (រូបភាពទី 9 វ៉ារ្យ៉ង់ B) ។ ពេលខ្លះ សម្រាប់ខ្លឹមសារព័ត៌មានកាន់តែច្រើន រចនាសម្ព័ន្ធទីបី និងរូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធសាមញ្ញត្រូវបានបង្ហាញរួមគ្នា (រូបភាពទី 9 វ៉ារ្យ៉ង់ D) ។ វាក៏មានការកែប្រែនៃវិធីសាស្រ្តដែលស្នើឡើងដោយ Richardson ផងដែរ: α-helices ត្រូវបានបង្ហាញជាស៊ីឡាំង ហើយរចនាសម្ព័ន្ធ β មាននៅក្នុងទម្រង់នៃព្រួញរាបស្មើដែលបង្ហាញពីទិសដៅនៃខ្សែសង្វាក់ (រូបភាពទី 9 ជម្រើស E) ។ មិនសូវសាមញ្ញទេ គឺជាវិធីសាស្ត្រដែលម៉ូលេគុលទាំងមូលត្រូវបានបង្ហាញជាបណ្តុំ ដែលរចនាសម្ព័ន្ធមិនស្មើគ្នាត្រូវបានសម្គាល់ដោយពណ៌ផ្សេងគ្នា ហើយស្ពាន disulfide ត្រូវបានបង្ហាញជាស្ពានពណ៌លឿង (រូបភាពទី 9 វ៉ារ្យ៉ង់ E) ។

ជម្រើស B គឺងាយស្រួលបំផុតសម្រាប់ការយល់ឃើញ នៅពេលដែលពណ៌នាអំពីរចនាសម្ព័ន្ធទីបី លក្ខណៈរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន (បំណែកអាស៊ីតអាមីណូ លំដាប់ជំនួសរបស់ពួកគេ ចំណងអ៊ីដ្រូសែន) មិនត្រូវបានចង្អុលបង្ហាញទេ ខណៈដែលវាត្រូវបានគេសន្មត់ថាប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់មាន "ព័ត៌មានលម្អិត" ។ យកចេញពីសំណុំស្តង់ដារនៃអាស៊ីតអាមីណូចំនួនម្ភៃ (តារាងទី 1) ។ ភារកិច្ចចម្បងក្នុងការពណ៌នារចនាសម្ព័ន្ធទីបីគឺដើម្បីបង្ហាញពីការរៀបចំលំហ និងការផ្លាស់ប្តូរនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ។

អង្ករ។ ប្រាំបួន កំណែផ្សេងៗនៃរូបភាពនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន Crumbin.
A គឺជារូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធនៅក្នុងរូបភាពលំហ។
ខ - រចនាសម្ព័ន្ធនៅក្នុងទម្រង់នៃគំរូបីវិមាត្រ។
B គឺជារចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃម៉ូលេគុល។
G - ការរួមបញ្ចូលគ្នានៃជម្រើស A និង B ។
អ៊ី - រូបភាពសាមញ្ញនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបី។
អ៊ី - រចនាសម្ព័ន្ធទីបីជាមួយនឹងស្ពាន disulfide ។

ភាពងាយស្រួលបំផុតសម្រាប់ការយល់ឃើញគឺរចនាសម្ព័ន្ធទីបីវិមាត្រ (ជម្រើសខ) ដោះលែងពីព័ត៌មានលម្អិតនៃរូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធ។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធទីបី ជាក្បួនត្រូវចំណាយពេលលើការកំណត់ជាក់លាក់មួយ ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយអន្តរកម្មប៉ូល (អេឡិចត្រូស្ទិច) និងចំណងអ៊ីដ្រូសែន។ ជាលទ្ធផល ម៉ូលេគុលទទួលបានទម្រង់នៃរបុំបង្រួម - ប្រូតេអ៊ីន globular (globules, ឡាត. ball) ឬ filamentous - ប្រូតេអ៊ីន fibrillar (fibra, ឡាត. ជាតិសរសៃ) ។

ឧទាហរណ៏នៃរចនាសម្ព័ន្ធ globular គឺប្រូតេអ៊ីន albumin ប្រូតេអ៊ីននៃស៊ុតមាន់ជាកម្មសិទ្ធិរបស់ថ្នាក់នៃ albumin ។ ខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymeric នៃ albumin ត្រូវបានប្រមូលផ្តុំជាចម្បងពី alanine, aspartic acid, glycine, និង cysteine, ជំនួសនៅក្នុងលំដាប់ជាក់លាក់មួយ។ រចនាសម្ព័ន្ធទីបីមាន α-helices តភ្ជាប់ដោយខ្សែសង្វាក់តែមួយ (រូបភាព 10) ។

អង្ករ។ ដប់ រចនាសម្ព័ន្ធសកលនៃអាល់ប៊ុមមីន

ឧទាហរណ៍នៃរចនាសម្ព័ន្ធ fibrillar គឺប្រូតេអ៊ីន fibroin ។ ពួកវាផ្ទុកនូវបរិមាណដ៏ច្រើននៃសំណល់ glycine, alanine និង serine (រាល់សំណល់អាស៊ីតអាមីណូទីពីរគឺ glycine); សំណល់ cysteine ​​​​ដែលមានក្រុម sulfhydride គឺអវត្តមាន។ Fibroin ដែលជាសមាសធាតុសំខាន់នៃសូត្រធម្មជាតិ និងសរសៃពួរមានរចនាសម្ព័ន្ធ β ដែលតភ្ជាប់ដោយខ្សែសង្វាក់តែមួយ (រូបភាពទី 11) ។

អង្ករ។ ដប់មួយ ប្រូតេអ៊ីន FIBRILLARY FIBROIN

លទ្ធភាពនៃការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រភេទជាក់លាក់មួយគឺមាននៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនពោលគឺឧ។ កំណត់ជាមុនដោយលំដាប់នៃការជំនួសនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។ ពីសំណុំមួយចំនួននៃសំណល់បែបនេះ α-helices កើតឡើងភាគច្រើន (មានសំណុំបែបនេះច្រើន) សំណុំមួយទៀតនាំទៅដល់រូបរាងនៃរចនាសម្ព័ន្ធ β ខ្សែសង្វាក់តែមួយត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយសមាសភាពរបស់វា។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន ខណៈពេលដែលរក្សាបាននូវរចនាសម្ព័ន្ធទីបី គឺអាចបញ្ចូលគ្នាទៅជាបណ្តុំ supramolecular ដ៏ធំ ខណៈពេលដែលពួកវាត្រូវបានភ្ជាប់ជាមួយគ្នាដោយអន្តរកម្មប៉ូល ក៏ដូចជាចំណងអ៊ីដ្រូសែន។ ការបង្កើតបែបនេះត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃប្រូតេអ៊ីន។ ឧទាហរណ៍ ferritin ប្រូតេអ៊ីនដែលមានជាចម្បងនៃ leucine អាស៊ីត glutamic អាស៊ីត aspartic និង histidine (ferricin មានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូទាំង 20 ក្នុងបរិមាណខុសៗគ្នា) បង្កើតបានជារចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃ α-helices ប៉ារ៉ាឡែលចំនួនបួន។ នៅពេលដែលម៉ូលេគុលត្រូវបានបញ្ចូលគ្នាទៅក្នុងក្រុមតែមួយ (រូបភាពទី 12) រចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ត្រូវបានបង្កើតឡើង ដែលអាចរួមបញ្ចូលរហូតដល់ 24 ម៉ូលេគុល ferritin ។

Fig.12 ការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃ ferritin ប្រូតេអ៊ីនសកល

ឧទាហរណ៍មួយទៀតនៃការបង្កើត supramolecular គឺរចនាសម្ព័ន្ធនៃ collagen ។ វាគឺជាប្រូតេអ៊ីន fibrillar ដែលខ្សែសង្វាក់ត្រូវបានបង្កើតឡើងជាចម្បងនៃ glycine ជំនួសជាមួយ proline និង lysine ។ រចនាសម្ព័ន្ធមានខ្សែសង្វាក់តែមួយ α-helices បីដង ឆ្លាស់គ្នាជាមួយនឹងរចនាសម្ព័ន្ធ β-like ribbon ជង់ជាបាច់ប៉ារ៉ាឡែល (រូបភាព 13) ។

Fig.13 រចនាសម្ព័ន្ធ SUPRAMOLECULAR នៃប្រូតេអ៊ីន Collagen FIBRILLARY

លក្ខណៈសម្បត្តិគីមីនៃប្រូតេអ៊ីន។

នៅក្រោមសកម្មភាពនៃសារធាតុរំលាយសរីរាង្គ ផលិតផលកាកសំណល់នៃបាក់តេរីមួយចំនួន (ការរំលាយអាស៊ីតឡាក់ទិក) ឬជាមួយនឹងការកើនឡើងនៃសីតុណ្ហភាព រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ និងទីបីត្រូវបានបំផ្លាញដោយមិនធ្វើឱ្យខូចរចនាសម្ព័ន្ធបឋមរបស់វាឡើយ ជាលទ្ធផលប្រូតេអ៊ីនបាត់បង់ការរលាយ និងបាត់បង់សកម្មភាពជីវសាស្រ្ត។ ដំណើរការត្រូវបានគេហៅថា denaturation ពោលគឺការបាត់បង់លក្ខណៈសម្បត្តិធម្មជាតិ ឧទាហរណ៍ ទឹកដោះគោជូរ ប្រូតេអ៊ីន coagulated នៃស៊ុតមាន់ឆ្អិន។ នៅសីតុណ្ហភាពកើនឡើង ប្រូតេអ៊ីននៃសារពាង្គកាយមានជីវិត (ជាពិសេសអតិសុខុមប្រាណ) ប្រែចេញយ៉ាងឆាប់រហ័ស។ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះមិនអាចចូលរួមក្នុងដំណើរការជីវសាស្រ្តបានទេជាលទ្ធផលមីក្រូសរីរាង្គស្លាប់ដូច្នេះទឹកដោះគោឆ្អិន (ឬប៉ាស្ទ័រ) អាចប្រើប្រាស់បានយូរ។

ចំណង Peptide H-N-C=O ដែលបង្កើតជាខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបាន hydrolyzed នៅក្នុងវត្តមាននៃអាស៊ីតឬអាល់កាឡាំង ហើយខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer បំបែក ដែលនៅទីបំផុតអាចនាំទៅរកអាស៊ីតអាមីណូដើម។ ចំណង Peptide រួមបញ្ចូលក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ α-helices ឬ β-structures មានភាពធន់នឹងអ៊ីដ្រូលីស៊ីស និងការវាយប្រហារគីមីផ្សេងៗ (បើប្រៀបធៀបទៅនឹងចំណងដូចគ្នានៅក្នុងខ្សែសង្វាក់តែមួយ)។ ការបំបែកម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនកាន់តែឆ្ងាញ់ទៅក្នុងអាស៊ីដអាមីណូធាតុផ្សំរបស់វាត្រូវបានអនុវត្តនៅក្នុងឧបករណ៍ផ្ទុកគ្មានជាតិទឹកដោយប្រើ hydrazine H 2 N-NH 2 ខណៈដែលបំណែកអាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ លើកលែងតែមួយចុងក្រោយ បង្កើតបានជាអាស៊ីត carboxylic hydrazides ដែលមានផ្ទុក។ បំណែក C (O)–HN–NH 2 (រូបភាព 14) ។

អង្ករ។ ដប់បួន។ ការបោសសំអាត POLYPeptide

ការវិភាគបែបនេះអាចផ្តល់ព័ត៌មានអំពីសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីន ប៉ុន្តែវាមានសារៈសំខាន់ជាងក្នុងការដឹងពីលំដាប់របស់វានៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ វិធីសាស្រ្តមួយក្នុងចំណោមវិធីសាស្រ្តដែលត្រូវបានប្រើប្រាស់យ៉ាងទូលំទូលាយសម្រាប់គោលបំណងនេះគឺសកម្មភាពរបស់ phenylisothiocyanate (FITC) នៅលើខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលនៅក្នុងមជ្ឈដ្ឋានអាល់កាឡាំងភ្ជាប់ទៅនឹង polypeptide (ពីចុងបញ្ចប់ដែលមានក្រុមអាមីណូ) ហើយនៅពេលដែលប្រតិកម្មនៃមធ្យមផ្លាស់ប្តូរ។ ទៅជាអាស៊ីត វាផ្ដាច់ចេញពីខ្សែសង្វាក់ ដោយយកបំណែកនៃអាស៊ីតអាមីណូមួយ (រូបភាព 15) មកជាមួយ។

អង្ករ។ ដប់ប្រាំ ការបំបែកប៉ូលីប៉ិបទីតជាបន្តបន្ទាប់

វិធីសាស្រ្តពិសេសជាច្រើនត្រូវបានបង្កើតឡើងសម្រាប់ការវិភាគបែបនេះ រួមទាំងអ្នកដែលចាប់ផ្តើម "បំបែក" ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនចូលទៅក្នុងសមាសធាតុផ្សំរបស់វា ដោយចាប់ផ្តើមពីចុង carboxyl ។

ស្ពានឆ្លងកាត់ disulfide S-S (បង្កើតឡើងដោយអន្តរកម្មនៃសំណល់ cysteine ​​​​។ រូបទី 2 និងទី 9) ត្រូវបានបំបែកដោយបង្វែរពួកវាទៅជាក្រុម HS ដោយសកម្មភាពនៃភ្នាក់ងារកាត់បន្ថយផ្សេងៗ។ សកម្មភាពរបស់ភ្នាក់ងារកត់សុី (អុកស៊ីហ្សែន ឬអ៊ីដ្រូសែន peroxide) ម្តងទៀតនាំទៅរកការបង្កើតស្ពាន disulfide (រូបភាព 16) ។

អង្ករ។ ដប់ប្រាំមួយ។ ការបែកខ្ញែកនៃស្ពាន disulfide

ដើម្បីបង្កើតតំណភ្ជាប់ឆ្លងបន្ថែមនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន ប្រតិកម្មនៃក្រុមអាមីណូ និង carboxyl ត្រូវបានប្រើប្រាស់។ អាចចូលដំណើរការបានកាន់តែច្រើនសម្រាប់អន្តរកម្មផ្សេងៗគឺក្រុមអាមីណូដែលមាននៅក្នុងស៊ុមចំហៀងនៃខ្សែសង្វាក់ - បំណែកនៃ lysine, asparagine, lysine, proline (តារាងទី 1) ។ នៅពេលដែលក្រុមអាមីណូបែបនេះមានអន្តរកម្មជាមួយសារធាតុ formaldehyde ដំណើរការនៃ condensation កើតឡើង ហើយស្ពានឆ្លងកាត់ –NH–CH2–NH– លេចឡើង (រូបភាព 17) ។

អង្ករ។ ១៧ ការបង្កើតស្ពានឆ្លងកាត់បន្ថែមរវាងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន.

ក្រុម carboxyl ស្ថានីយនៃប្រូតេអ៊ីនអាចប្រតិកម្មជាមួយនឹងសមាសធាតុស្មុគ្រស្មាញនៃលោហៈ polyvalent មួយចំនួន (សមាសធាតុក្រូមីញ៉ូមត្រូវបានគេប្រើញឹកញាប់ជាង) ហើយតំណភ្ជាប់ឆ្លងកាត់ក៏កើតឡើងផងដែរ។ ដំណើរការទាំងពីរនេះត្រូវបានប្រើក្នុងការ tanning ស្បែក។

តួនាទីរបស់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួន។

តួនាទីរបស់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរាងកាយមានភាពចម្រុះ។

អង់ស៊ីម(ជាតិ fermentation ឡាត. - fermentation) ឈ្មោះផ្សេងទៀតរបស់ពួកគេគឺ អង់ស៊ីម (en zumh ក្រិក. - នៅក្នុងផ្សិត) - ទាំងនេះគឺជាប្រូតេអ៊ីនដែលមានសកម្មភាពកាតាលីករពួកគេអាចបង្កើនល្បឿនដំណើរការជីវគីមីរាប់ពាន់ដង។ នៅក្រោមសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម សមាសធាតុផ្សំនៃអាហារ៖ ប្រូតេអ៊ីន ខ្លាញ់ និងកាបូអ៊ីដ្រាតត្រូវបានបំបែកទៅជាសមាសធាតុសាមញ្ញ ដែលបន្ទាប់មក macromolecules ថ្មីត្រូវបានសំយោគ ដែលចាំបាច់សម្រាប់ប្រភេទជាក់លាក់នៃរាងកាយ។ អង់ស៊ីមក៏ចូលរួមក្នុងដំណើរការជីវគីមីជាច្រើននៃការសំយោគឧទាហរណ៍ក្នុងការសំយោគប្រូតេអ៊ីន (ប្រូតេអ៊ីនខ្លះជួយសំយោគផ្សេងទៀត)។ សង់​ទី​ម៉ែ​ត. អង់ស៊ីម

អង់ស៊ីមមិនត្រឹមតែជាកាតាលីករដែលមានប្រសិទ្ធភាពខ្ពស់ប៉ុណ្ណោះទេ ថែមទាំងជ្រើសរើស (ដឹកនាំប្រតិកម្មយ៉ាងតឹងរ៉ឹងក្នុងទិសដៅដែលបានផ្តល់ឱ្យ)។ នៅក្នុងវត្តមានរបស់ពួកគេ ប្រតិកម្មដំណើរការជាមួយនឹងទិន្នផលស្ទើរតែ 100% ដោយគ្មានការបង្កើតផលិតផល ហើយក្នុងពេលជាមួយគ្នានោះ លក្ខខណ្ឌលំហូរគឺស្រាល៖ សម្ពាធបរិយាកាសធម្មតា និងសីតុណ្ហភាពនៃសារពាង្គកាយមានជីវិត។ សម្រាប់ការប្រៀបធៀបការសំយោគអាម៉ូញាក់ពីអ៊ីដ្រូសែននិងអាសូតនៅក្នុងវត្តមាននៃកាតាលីករដែកសកម្មត្រូវបានអនុវត្តនៅ 400-500 ° C និងសម្ពាធ 30 MPa ទិន្នផលអាម៉ូញាក់គឺ 15-25% ក្នុងមួយវដ្ត។ អង់ស៊ីមត្រូវបានចាត់ទុកថាជាកាតាលីករដែលមិនលើស។

ការសិក្សាដែលពឹងផ្អែកខ្លាំងអំពីអង់ស៊ីមបានចាប់ផ្តើមនៅពាក់កណ្តាលសតវត្សរ៍ទី 19 ឥឡូវនេះ អង់ស៊ីមផ្សេងៗគ្នាជាង 2,000 ត្រូវបានសិក្សា ហើយនេះគឺជាប្រភេទប្រូតេអ៊ីនចម្រុះបំផុត។

ឈ្មោះនៃអង់ស៊ីមមានដូចខាងក្រោម៖ ឈ្មោះនៃសារធាតុប្រតិកម្មដែលអង់ស៊ីមធ្វើអន្តរកម្ម ឬឈ្មោះនៃប្រតិកម្មកាតាលីករត្រូវបានបន្ថែមជាមួយនឹងការបញ្ចប់ -aza ឧទាហរណ៍ arginase decomposes arginine (តារាងទី 1) decarboxylase catalyzes decarboxylation, i.e. ការលុបបំបាត់ CO 2 ពីក្រុម carboxyl:

– COOH → – CH + CO 2

ជាញឹកញាប់ ដើម្បីបង្ហាញឱ្យកាន់តែច្បាស់អំពីតួនាទីរបស់អង់ស៊ីម ទាំងវត្ថុ និងប្រភេទនៃប្រតិកម្មត្រូវបានចង្អុលបង្ហាញជាឈ្មោះរបស់វា ឧទាហរណ៍ អាល់កុល dehydrogenase គឺជាអង់ស៊ីមដែល dehydrogenates ជាតិអាល់កុល ។

សម្រាប់អង់ស៊ីមមួយចំនួនដែលបានរកឃើញតាំងពីយូរយារណាស់មកហើយ ឈ្មោះប្រវត្តិសាស្ត្រ (ដោយគ្មានទីបញ្ចប់ -aza) ត្រូវបានរក្សាទុក ឧទាហរណ៍ pepsin (pepsis, ក្រិក. ការរំលាយអាហារ) និង trypsin (thrypsis ក្រិក. liquefaction) អង់ស៊ីមទាំងនេះបំបែកប្រូតេអ៊ីន។

សម្រាប់ការរៀបចំប្រព័ន្ធអង់ស៊ីមត្រូវបានរួមបញ្ចូលគ្នាទៅជាថ្នាក់ធំការចាត់ថ្នាក់គឺផ្អែកលើប្រភេទនៃប្រតិកម្មថ្នាក់ត្រូវបានគេដាក់ឈ្មោះតាមគោលការណ៍ទូទៅ - ឈ្មោះនៃប្រតិកម្មនិងការបញ្ចប់ - aza ។ ថ្នាក់ទាំងនេះមួយចំនួនត្រូវបានរាយខាងក្រោម។

អុកស៊ីដឌ័រតេសគឺជាអង់ស៊ីមដែលបំប្លែងប្រតិកម្ម redox ។ dehydrogenases រួមបញ្ចូលនៅក្នុងថ្នាក់នេះអនុវត្តការផ្ទេរប្រូតុង ឧទាហរណ៍ អាល់កុល dehydrogenase (ADH) កត់សុីអាល់កុលទៅ aldehydes ការកត់សុីជាបន្តបន្ទាប់នៃ aldehydes ទៅអាស៊ីត carboxylic ត្រូវបានជំរុញដោយ aldehyde dehydrogenases (ALDH) ។ ដំណើរការទាំងពីរកើតឡើងនៅក្នុងរាងកាយកំឡុងពេលកែច្នៃអេតាណុលទៅជាអាស៊ីតអាសេទិក (រូបភាព 18) ។

អង្ករ។ ដប់ប្រាំបី អុកស៊ីតកម្មពីរដំណាក់កាលនៃអេតាណុលទៅអាស៊ីតអាសេទិក

វាមិនមែនជាអេតាណុលដែលមានឥទ្ធិពលគ្រឿងញៀននោះទេប៉ុន្តែអាសេតាល់ដេអ៊ីតផលិតផលកម្រិតមធ្យម សកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីម ALDH កាន់តែទាប ដំណាក់កាលទីពីរឆ្លងកាត់យឺត - ការកត់សុីនៃអាសេតាល់ដេអ៊ីតទៅជាអាស៊ីតអាសេទិក ហើយឥទ្ធិពលនៃការស្រវឹងកាន់តែយូរ និងខ្លាំងជាងមុនពីការទទួលទាន។ នៃអេតាណុល។ ការវិភាគបានបង្ហាញថាជាង 80% នៃអ្នកតំណាងនៃការប្រណាំងពណ៌លឿងមានសកម្មភាពតិចតួចនៃ ALDH ដូច្នេះហើយការអត់ធ្មត់ជាតិអាល់កុលកាន់តែធ្ងន់ធ្ងរ។ ហេតុផលសម្រាប់សកម្មភាពកាត់បន្ថយពីកំណើតនៃ ALDH នេះគឺថាផ្នែកនៃសំណល់អាស៊ីត glutamic នៅក្នុងម៉ូលេគុល ALDH "កាត់បន្ថយ" ត្រូវបានជំនួសដោយបំណែក lysine (តារាងទី 1) ។

ការផ្ទេរប្រាក់- អង់ស៊ីមដែលជំរុញការផ្ទេរក្រុមមុខងារ ឧទាហរណ៍ transiminase កាតាលីករផ្ទេរក្រុមអាមីណូ។

អ៊ីដ្រូឡាសគឺជាអង់ស៊ីមដែលបំប្លែងអ៊ីដ្រូលីស៊ីស។ ចំណង trypsin និង pepsin hydrolyze peptide ដែលបានរៀបរាប់ពីមុន និង lipases បំបែកចំណង ester នៅក្នុងខ្លាញ់៖

-RC(O)OR 1 + H 2 O → -RC(O)OH + HOR 1

លីស- អង់ស៊ីមដែលបំប្លែងប្រតិកម្មដែលកើតឡើងដោយវិធីមិនអ៊ីដ្រូលីក ដែលជាលទ្ធផលនៃប្រតិកម្មបែបនេះ ចំណង C-C, C-O, C-N ត្រូវបានខូច ហើយចំណងថ្មីត្រូវបានបង្កើតឡើង។ អង់ស៊ីម decarboxylase ជាកម្មសិទ្ធិរបស់ថ្នាក់នេះ។

Isomerases- អង់ស៊ីមដែលបំប្លែង isomerization ឧទាហរណ៍ការបំប្លែងអាស៊ីត maleic ទៅអាស៊ីត fumaric (រូបភាព 19) នេះគឺជាឧទាហរណ៍នៃ cis-trans isomerization (សូមមើល ISOMERIA) ។

អង្ករ។ ដប់ប្រាំបួន។ ភាពប្រសើរឡើងនៃអាស៊ីត MALEICចូលទៅក្នុងអាស៊ីត fumaric នៅក្នុងវត្តមាននៃអង់ស៊ីម។

នៅក្នុងការងាររបស់អង់ស៊ីមគោលការណ៍ទូទៅត្រូវបានគេសង្កេតឃើញដែលយោងទៅតាមវាតែងតែមានការឆ្លើយឆ្លងតាមរចនាសម្ព័ន្ធរវាងអង់ស៊ីមនិងសារធាតុនៃប្រតិកម្មបង្កើនល្បឿន។ យោងតាមការបង្ហាញជាន័យធៀបរបស់ស្ថាបនិកមួយរូបនៃគោលលទ្ធិនៃអង់ស៊ីម E. Fisher សារធាតុ reagent ចូលទៅជិតអង់ស៊ីមដូចជាកូនសោរចាក់សោ។ ក្នុងន័យនេះ អង់ស៊ីមនីមួយៗបំប្លែងប្រតិកម្មគីមីជាក់លាក់មួយ ឬក្រុមនៃប្រតិកម្មដែលមានប្រភេទដូចគ្នា។ ជួនកាលអង់ស៊ីមអាចធ្វើសកម្មភាពលើសមាសធាតុតែមួយដូចជា urease (uron ក្រិក. - ទឹកនោម) បំប្លែងតែអ៊ីដ្រូលីសនៃអ៊ុយ៖

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

ការជ្រើសរើសដ៏ល្អបំផុតត្រូវបានបង្ហាញដោយអង់ស៊ីមដែលបែងចែករវាងអង់ទីករសកម្មអុបទិក - isomers ឆ្វេង និងស្តាំ។ L-arginase ធ្វើសកម្មភាពតែលើ levorotatory arginine ហើយមិនប៉ះពាល់ដល់ isomer dextrorotatory ទេ។ L-lactate dehydrogenase ធ្វើសកម្មភាពតែលើ levorotatory esters នៃអាស៊ីតឡាក់ទិកដែលហៅថា lactates (lactis) ។ ឡាត. ទឹកដោះគោ) ខណៈពេលដែល D-lactate dehydrogenase បំបែកតែ D-lactates ។

អង់ស៊ីមភាគច្រើនធ្វើសកម្មភាពមិនមែននៅលើមួយទេប៉ុន្តែនៅលើក្រុមនៃសមាសធាតុដែលពាក់ព័ន្ធឧទាហរណ៍ trypsin "ចូលចិត្ត" ដើម្បីបំបែកចំណង peptide ដែលបង្កើតឡើងដោយ lysine និង arginine (តារាង 1 ។ )

លក្ខណៈសម្បត្តិកាតាលីករនៃអង់ស៊ីមមួយចំនួនដូចជា hydrolases ត្រូវបានកំណត់ដោយរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនខ្លួនវា អង់ស៊ីមមួយប្រភេទទៀត - oxidoreductases (ឧទាហរណ៍អាល់កុល dehydrogenase) អាចសកម្មបានតែនៅក្នុងវត្តមាននៃម៉ូលេគុលដែលមិនមានប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹង ពួកវា - វីតាមីនដែលធ្វើឱ្យសកម្ម Mg, Ca, Zn, Mn និងបំណែកនៃអាស៊ីត nucleic (រូបភាព 20) ។

អង្ករ។ ២០ អាល់កុល DEHYDROGENASE ម៉ូលេគុល

ប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូនចង និងដឹកជញ្ជូនម៉ូលេគុល ឬអ៊ីយ៉ុងផ្សេងៗតាមរយៈភ្នាសកោសិកា (ទាំងខាងក្នុង និងខាងក្រៅកោសិកា) ក៏ដូចជាពីសរីរាង្គមួយទៅសរីរាង្គមួយទៀត។

ឧទាហរណ៍ អេម៉ូក្លូប៊ីនភ្ជាប់អុកស៊ីហ្សែននៅពេលដែលឈាមឆ្លងកាត់សួត ហើយបញ្ជូនវាទៅជាលិការាងកាយផ្សេងៗ ដែលអុកស៊ីសែនត្រូវបានបញ្ចេញ ហើយបន្ទាប់មកប្រើដើម្បីកត់សុីសមាសធាតុអាហារ ដំណើរការនេះបម្រើជាប្រភពថាមពល (ជួនកាលពាក្យថា "ដុត" អាហារនៅក្នុង រាងកាយត្រូវបានប្រើ) ។

បន្ថែមពីលើផ្នែកប្រូតេអ៊ីន អេម៉ូក្លូប៊ីនមានសមាសធាតុស្មុគ្រស្មាញនៃជាតិដែកដែលមានម៉ូលេគុល porphyrin រង្វិល (porphyros ក្រិក. - ពណ៌ស្វាយ) ដែលកំណត់ពណ៌ក្រហមនៃឈាម។ វាជាស្មុគ្រស្មាញនេះ (រូបភាពទី 21 ខាងឆ្វេង) ដែលដើរតួនាទីជាអ្នកដឹកជញ្ជូនអុកស៊ីសែន។ នៅក្នុង hemoglobin ស្មុគស្មាញ porphyrin ដែកមានទីតាំងនៅខាងក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនហើយត្រូវបានរក្សាទុកដោយអន្តរកម្មប៉ូលក៏ដូចជាដោយចំណងសំរបសំរួលជាមួយអាសូតនៅក្នុង histidine (តារាងទី 1) ដែលជាផ្នែកមួយនៃប្រូតេអ៊ីន។ ម៉ូលេគុល O2 ដែលផ្ទុកដោយអេម៉ូក្លូប៊ីនត្រូវបានភ្ជាប់តាមរយៈចំណងសំរបសំរួលទៅនឹងអាតូមដែកពីចំហៀងទល់មុខទៅនឹងអ្វីដែលអ៊ីស្ទីឌីនត្រូវបានភ្ជាប់ (រូបភាពទី 21 ស្តាំ) ។

អង្ករ។ ២១ រចនាសម្ព័ន្ធនៃស្មុគ្រស្មាញដែក

រចនាសម្ព័ន្ធនៃស្មុគស្មាញត្រូវបានបង្ហាញនៅខាងស្តាំក្នុងទម្រង់នៃគំរូបីវិមាត្រ។ ស្មុគ្រស្មាញត្រូវបានផ្ទុកនៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដោយចំណងសំរបសំរួល (បន្ទាត់ពណ៌ខៀវ) រវាងអាតូម Fe និងអាតូម N នៅក្នុង histidine ដែលជាផ្នែកមួយនៃប្រូតេអ៊ីន។ ម៉ូលេគុល O 2 ដែលផ្ទុកដោយអេម៉ូក្លូប៊ីន ត្រូវបានសំរបសំរួល (បន្ទាត់ចំនុចក្រហម) ទៅកាន់អាតូម Fe ពីប្រទេសទល់មុខនៃស្មុគស្មាញប្លង់។

អេម៉ូក្លូប៊ីនគឺជាប្រូតេអ៊ីនមួយក្នុងចំណោមប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានសិក្សាច្រើនបំផុត វាមានអេលីបដែលតភ្ជាប់ដោយខ្សែសង្វាក់តែមួយ និងមានសារធាតុដែកចំនួនបួន។ ដូច្នេះ អេម៉ូក្លូប៊ីនគឺដូចជាកញ្ចប់ពន្លឺសម្រាប់ការផ្ទេរម៉ូលេគុលអុកស៊ីសែនចំនួនបួនក្នុងពេលតែមួយ។ ទម្រង់នៃអេម៉ូក្លូប៊ីនត្រូវគ្នាទៅនឹងប្រូតេអ៊ីន globular (រូបភាព 22) ។

អង្ករ។ ២២ ទម្រង់សកលនៃអេម៉ូក្លូប៊ីន

"អត្ថប្រយោជន៍" សំខាន់នៃអេម៉ូក្លូប៊ីនគឺថាការបន្ថែមអុកស៊ីហ៊្សែននិងការបំបែកជាបន្តបន្ទាប់របស់វាក្នុងអំឡុងពេលការបញ្ជូនទៅជាលិកានិងសរីរាង្គផ្សេងៗកើតឡើងយ៉ាងឆាប់រហ័ស។ កាបូនម៉ូណូអុកស៊ីត CO (កាបូនម៉ូណូអុកស៊ីត) ភ្ជាប់ទៅនឹង Fe ក្នុងអេម៉ូក្លូប៊ីនកាន់តែលឿន ប៉ុន្តែមិនដូច O 2 ទេ បង្កើតបានជាស្មុគស្មាញដែលពិបាកបំបែក។ ជាលទ្ធផលអេម៉ូក្លូប៊ីនបែបនេះមិនអាចចង O 2 ដែលនាំ (នៅពេលស្រូបកាបូនម៉ូណូអុកស៊ីតក្នុងបរិមាណច្រើន) ដល់ការស្លាប់នៃរាងកាយដោយការថប់ដង្ហើម។

មុខងារទីពីរនៃអេម៉ូក្លូប៊ីនគឺការផ្ទេរ CO 2 ដែលបញ្ចេញចេញ ប៉ុន្តែមិនមែនអាតូមដែកទេ ប៉ុន្តែ H 2 នៃក្រុម N នៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងដំណើរការនៃការផ្សារភ្ជាប់បណ្តោះអាសន្ននៃកាបូនឌីអុកស៊ីត។

"ការអនុវត្ត" នៃប្រូតេអ៊ីនអាស្រ័យលើរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វា ឧទាហរណ៍ ការជំនួសសំណល់អាស៊ីតអាមីណូតែមួយគត់នៃអាស៊ីត glutamic នៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide អេម៉ូក្លូប៊ីនជាមួយនឹងសំណល់ valine (ភាពមិនធម្មតាពីកំណើតដែលកម្របានសង្កេតឃើញ) នាំឱ្យមានជំងឺហៅថាជំងឺស្លេកស្លាំងកោសិកា។

វាក៏មានប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូនដែលអាចភ្ជាប់ខ្លាញ់ គ្លុយកូស អាស៊ីតអាមីណូ និងផ្ទុកពួកវាទាំងខាងក្នុង និងខាងក្រៅកោសិកា។

ប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូននៃប្រភេទពិសេសមិនផ្ទុកសារធាតុដោយខ្លួនឯងទេប៉ុន្តែដើរតួជា "និយតករដឹកជញ្ជូន" ដោយឆ្លងកាត់សារធាតុមួយចំនួនតាមរយៈភ្នាស (ជញ្ជាំងខាងក្រៅនៃកោសិកា) ។ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះជារឿយៗត្រូវបានគេហៅថាប្រូតេអ៊ីនភ្នាស។ ពួកវាមានរាងជាស៊ីឡាំងប្រហោង ហើយត្រូវបានបង្កប់នៅក្នុងជញ្ជាំងភ្នាស ធានាឱ្យមានចលនានៃម៉ូលេគុលប៉ូល ឬអ៊ីយ៉ុងមួយចំនួនចូលទៅក្នុងកោសិកា។ ឧទាហរណ៏នៃប្រូតេអ៊ីនភ្នាសគឺ porin (រូបភាព 23) ។

អង្ករ។ ២៣ ប្រូតេអ៊ីន POIN

ប្រូតេអ៊ីនអាហារ និងស្តុកទុក ដូចដែលឈ្មោះបង្កប់ន័យ បម្រើជាប្រភពនៃអាហាររូបត្ថម្ភខាងក្នុង ជាញឹកញាប់សម្រាប់អំប្រ៊ីយ៉ុងរបស់រុក្ខជាតិ និងសត្វ ក៏ដូចជានៅដំណាក់កាលដំបូងនៃការអភិវឌ្ឍន៍នៃសារពាង្គកាយវ័យក្មេង។ ប្រូតេអ៊ីនរបបអាហាររួមមានអាល់ប៊ុយមីន (រូបភាពទី 10) - សមាសធាតុសំខាន់នៃស៊ុតពណ៌សក៏ដូចជា casein - ប្រូតេអ៊ីនសំខាន់នៃទឹកដោះគោ។ នៅក្រោមសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម pepsin, casein curdles នៅក្នុងក្រពះដែលធានានូវការរក្សារបស់វានៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារនិងការស្រូបយកប្រកបដោយប្រសិទ្ធភាព។ Casein មានបំណែកនៃអាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ដែលត្រូវការដោយរាងកាយ។

នៅក្នុង ferritin (រូបភាព 12) ដែលមាននៅក្នុងជាលិការបស់សត្វ អ៊ីយ៉ុងដែកត្រូវបានរក្សាទុក។

Myoglobin ក៏​ជា​ប្រូតេអ៊ីន​ផ្ទុក​ផងដែរ ដែល​មាន​លក្ខណៈ​ស្រដៀង​នឹង​អេម៉ូក្លូប៊ីន​ក្នុង​សមាសភាព និង​រចនាសម្ព័ន្ធ។ Myoglobin ត្រូវបានប្រមូលផ្តុំជាចម្បងនៅក្នុងសាច់ដុំ តួនាទីសំខាន់របស់វាគឺការផ្ទុកអុកស៊ីសែន ដែលអេម៉ូក្លូប៊ីនផ្តល់ឱ្យវា។ វាត្រូវបានឆ្អែតយ៉ាងឆាប់រហ័សជាមួយនឹងអុកស៊ីសែន (លឿនជាងអេម៉ូក្លូប៊ីន) ហើយបន្ទាប់មកផ្ទេរវាបន្តិចម្តងៗទៅកាន់ជាលិកាផ្សេងៗ។

ប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធអនុវត្តមុខងារការពារ (ស្បែក) ឬជំនួយ - ពួកគេរក្សារាងកាយជាមួយគ្នានិងផ្តល់ឱ្យវានូវកម្លាំង (ឆ្អឹងខ្ចីនិងសរសៃពួរ) ។ សមាសធាតុសំខាន់របស់ពួកគេគឺប្រូតេអ៊ីន fibrillar collagen (រូបភាពទី 11) ដែលជាប្រូតេអ៊ីនទូទៅបំផុតនៃពិភពសត្វនៅក្នុងខ្លួនរបស់ថនិកសត្វវាមានស្ទើរតែ 30% នៃម៉ាសសរុបនៃប្រូតេអ៊ីន។ Collagen មានកម្លាំង tensile ខ្ពស់ (ភាពខ្លាំងនៃស្បែកត្រូវបានគេស្គាល់) ប៉ុន្តែដោយសារតែមាតិកាទាបនៃតំណភ្ជាប់ឆ្លងនៅក្នុង collagen ស្បែក ស្បែកសត្វគឺមិនសមរម្យខ្លាំងណាស់នៅក្នុងទម្រង់ឆៅរបស់ពួកគេសម្រាប់ការផលិតផលិតផលផ្សេងៗ។ ដើម្បីកាត់បន្ថយការហើមនៃស្បែកនៅក្នុងទឹក រួញកំឡុងពេលស្ងួត ក៏ដូចជាដើម្បីបង្កើនភាពរឹងមាំនៅក្នុងស្ថានភាពដែលជ្រាបទឹក និងបង្កើនភាពយឺតនៃ collagen តំណភ្ជាប់ឆ្លងកាត់បន្ថែមត្រូវបានបង្កើតឡើង (រូបភាព 15a) នេះហៅថា ដំណើរការ tanning នៃស្បែក។

នៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត ម៉ូលេគុលកូឡាជែនដែលកើតឡើងក្នុងដំណើរការលូតលាស់ និងការអភិវឌ្ឍន៍របស់សារពាង្គកាយមិនត្រូវបានធ្វើបច្ចុប្បន្នភាពទេ ហើយមិនត្រូវបានជំនួសដោយសារធាតុដែលទើបនឹងសំយោគនោះទេ។ នៅពេលដែលរាងកាយកាន់តែចាស់ចំនួននៃតំណភ្ជាប់ឆ្លងកាត់នៅក្នុង collagen កើនឡើងដែលនាំឱ្យមានការថយចុះនៃការបត់បែនរបស់វាហើយចាប់តាំងពីការបន្តមិនកើតឡើងការផ្លាស់ប្តូរទាក់ទងនឹងអាយុលេចឡើង - ការកើនឡើងនៃភាពផុយស្រួយនៃឆ្អឹងខ្ចីនិងសរសៃពួររូបរាងនៃ ស្នាមជ្រួញលើស្បែក។

សរសៃចងសរសៃមានផ្ទុក elastin ដែលជាប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធដែលងាយស្រួលលាតសន្ធឹងក្នុងទំហំពីរ។ ប្រូតេអ៊ីន Resilin ដែលមានទីតាំងនៅចំណុចនៃការភ្ជាប់ hinge នៃស្លាបនៅក្នុងសត្វល្អិតមួយចំនួនមានការបត់បែនដ៏អស្ចារ្យបំផុត។

ទម្រង់ស្នែង - សក់ ក្រចក រោម ដែលភាគច្រើនមានប្រូតេអ៊ីន keratin (រូបភាព 24) ។ ភាពខុសគ្នាសំខាន់របស់វាគឺមាតិកាគួរឱ្យកត់សម្គាល់នៃសំណល់ cysteine ​​​​ដែលបង្កើតជាស្ពាន disulfide ដែលផ្តល់នូវការបត់បែនខ្ពស់ (សមត្ថភាពក្នុងការស្តាររូបរាងដើមរបស់វាឡើងវិញបន្ទាប់ពីការខូចទ្រង់ទ្រាយ) ដល់សក់ក៏ដូចជាក្រណាត់រោមចៀម។

អង្ករ។ ២៤. បំណែកនៃប្រូតេអ៊ីន FIBRILLAR KERATIN

សម្រាប់ការផ្លាស់ប្តូរដែលមិនអាចផ្លាស់ប្តូរបាននៅក្នុងរូបរាងរបស់វត្ថុ keratin ដំបូងអ្នកត្រូវតែបំផ្លាញស្ពាន disulfide ដោយមានជំនួយពីភ្នាក់ងារកាត់បន្ថយ ផ្តល់ឱ្យវានូវរូបរាងថ្មី ហើយបន្ទាប់មកបង្កើតស្ពាន disulfide ឡើងវិញ ដោយមានជំនួយពីភ្នាក់ងារកត់សុី (រូបភាព ១៦) នេះជារបៀបដែលឧទាហរណ៍ ការលាបសក់ត្រូវបានធ្វើរួច។

ជាមួយនឹងការកើនឡើងនៃមាតិកានៃសំណល់ cysteine ​​​​នៅក្នុង keratin ហើយតាមនោះការកើនឡើងនៃចំនួនស្ពាន disulfide សមត្ថភាពក្នុងការខូចទ្រង់ទ្រាយបាត់ប៉ុន្តែកម្លាំងខ្ពស់លេចឡើងក្នុងពេលតែមួយ (រហូតដល់ 18% នៃបំណែក cysteine ​​​​មាននៅក្នុងស្នែង ungulates និងសំបកអណ្តើក)។ ថនិកសត្វមានរហូតដល់ទៅ 30 ប្រភេទផ្សេងគ្នានៃ keratin ។

ប្រូតេអ៊ីន fibrillar ទាក់ទងនឹង keratin ដែលត្រូវបានសម្ងាត់ដោយដង្កូវនាងដង្កូវនាង នៅពេលរុំដូង ក៏ដូចជាដោយសត្វពីងពាងនៅពេលត្បាញបណ្តាញ មានតែរចនាសម្ព័ន្ធ β ដែលតភ្ជាប់ដោយខ្សែសង្វាក់តែមួយ (រូបភាពទី 11)។ មិនដូច keratin ទេ fibroin មិនមានស្ពាន disulfide ឆ្លងកាត់ទេវាមានកម្លាំង tensile ខ្លាំង (កម្លាំងក្នុងមួយឯកតាផ្នែកឆ្លងកាត់នៃគំរូបណ្តាញមួយចំនួនគឺខ្ពស់ជាងខ្សែដែក) ។ ដោយសារតែអវត្ដមាននៃតំណភ្ជាប់ឆ្លងកាត់ fibroin មិនមានភាពបត់បែន (វាត្រូវបានគេដឹងថាក្រណាត់រោមចៀមគឺស្ទើរតែមិនអាចលុបបានហើយក្រណាត់សូត្រងាយនឹងជ្រីវជ្រួញ) ។

ប្រូតេអ៊ីនបទប្បញ្ញត្តិ។

ប្រូតេអ៊ីននិយតកម្ម ដែលត្រូវបានគេស្គាល់ជាទូទៅថាជាអរម៉ូនត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងដំណើរការសរីរវិទ្យាផ្សេងៗ។ ឧទាហរណ៍អ័រម៉ូនអាំងស៊ុយលីន (រូបភាពទី 25) មានខ្សែសង្វាក់αពីរដែលតភ្ជាប់ដោយស្ពាន disulfide ។ អាំងស៊ុយលីនធ្វើនិយ័តកម្មដំណើរការមេតាបូលីសដែលពាក់ព័ន្ធនឹងជាតិស្ករ អវត្តមានរបស់វានាំឱ្យកើតជំងឺទឹកនោមផ្អែម។

អង្ករ។ ២៥ ប្រូតេអ៊ីនអាំងស៊ុយលីន

ក្រពេញ pituitary នៃខួរក្បាលសំយោគអរម៉ូនដែលគ្រប់គ្រងការលូតលាស់របស់រាងកាយ។ មានប្រូតេអ៊ីននិយតកម្មដែលគ្រប់គ្រង biosynthesis នៃអង់ស៊ីមជាច្រើននៅក្នុងរាងកាយ។

ប្រូតេអ៊ីន Contractile និង motor ផ្តល់ឱ្យរាងកាយនូវសមត្ថភាពក្នុងការចុះកិច្ចសន្យា ផ្លាស់ប្តូររូបរាង និងចលនា ជាចម្បង យើងកំពុងនិយាយអំពីសាច់ដុំ។ 40% នៃម៉ាសនៃប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់ដែលមាននៅក្នុងសាច់ដុំគឺ myosin (mys, myos, ក្រិក. - សាច់ដុំ) ។ ម៉ូលេគុលរបស់វាមានទាំងផ្នែក fibrillar និង globular (រូបភាព 26)

អង្ករ។ ២៦ ម៉ូលេគុល MYOSIN

ម៉ូលេគុលបែបនេះរួមបញ្ចូលគ្នាទៅជាដុំធំដែលមានម៉ូលេគុល 300-400 ។

នៅពេលដែលកំហាប់នៃអ៊ីយ៉ុងកាល់ស្យូមផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងលំហជុំវិញសរសៃសាច់ដុំ ការផ្លាស់ប្តូរបញ្ច្រាសនៃការអនុលោមតាមម៉ូលេគុលកើតឡើង - ការផ្លាស់ប្តូររូបរាងនៃខ្សែសង្វាក់ដោយសារតែការបង្វិលនៃបំណែកបុគ្គលជុំវិញចំណង valence ។ នេះនាំឱ្យមានការកន្ត្រាក់សាច់ដុំនិងសម្រាក សញ្ញាដើម្បីផ្លាស់ប្តូរការប្រមូលផ្តុំនៃអ៊ីយ៉ុងកាល់ស្យូមចេញមកពីចុងសរសៃប្រសាទនៅក្នុងសរសៃសាច់ដុំ។ ការកន្ត្រាក់សាច់ដុំសិប្បនិម្មិតអាចបណ្តាលមកពីសកម្មភាពនៃចរន្តអគ្គិសនីដែលនាំឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងខ្លាំងនៃកំហាប់នៃអ៊ីយ៉ុងកាល់ស្យូម នេះគឺជាមូលដ្ឋានសម្រាប់រំញោចសាច់ដុំបេះដូងដើម្បីស្តារការងាររបស់បេះដូង។

ប្រូតេអ៊ីនការពារអនុញ្ញាតឱ្យអ្នកការពាររាងកាយពីការលុកលុយនៃការវាយប្រហារបាក់តេរីមេរោគនិងពីការជ្រៀតចូលនៃប្រូតេអ៊ីនបរទេស (ឈ្មោះទូទៅនៃសាកសពបរទេសគឺ antigens) ។ តួនាទីនៃប្រូតេអ៊ីនការពារត្រូវបានអនុវត្តដោយ immunoglobulins (ឈ្មោះផ្សេងទៀតរបស់ពួកគេគឺអង្គបដិប្រាណ) ពួកគេទទួលស្គាល់អង់ទីហ្សែនដែលបានជ្រាបចូលទៅក្នុងខ្លួនហើយចងយ៉ាងរឹងមាំទៅនឹងពួកគេ។ នៅក្នុងខ្លួនរបស់ថនិកសត្វ រួមទាំងមនុស្សផង មាន immunoglobulins ប្រាំប្រភេទគឺៈ M, G, A, D និង E ដែលរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វាដូចឈ្មោះបង្កប់ន័យគឺ រាងមូល ហើយលើសពីនេះទៀតពួកវាទាំងអស់ត្រូវបានបង្កើតឡើងតាមរបៀបស្រដៀងគ្នា។ អង្គការម៉ូលេគុលនៃអង្គបដិប្រាណត្រូវបានបង្ហាញខាងក្រោមដោយប្រើថ្នាក់ G immunoglobulin ជាឧទាហរណ៍ (រូបភាព 27) ។ ម៉ូលេគុលមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide បួនដែលតភ្ជាប់ដោយស្ពាន S-S disulfide បី (ក្នុងរូបភាពទី 27 ពួកវាត្រូវបានបង្ហាញដោយចំណង valence ក្រាស់ និងនិមិត្តសញ្ញា S ធំ) លើសពីនេះទៀត ខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer នីមួយៗមានស្ពាន intrachain disulfide ។ ខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ធំពីរ (បន្លិចពណ៌ខៀវ) មានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 400-600 ។ ខ្សែសង្វាក់ពីរផ្សេងទៀត (បន្លិចជាពណ៌បៃតង) មានប្រវែងជិតពាក់កណ្តាលដែលមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូប្រហែល 220 ។ ខ្សែសង្វាក់ទាំងបួនមានទីតាំងនៅតាមរបៀបដែលស្ថានីយ H 2 N-groups ត្រូវបានដឹកនាំក្នុងទិសដៅមួយ។

អង្ករ។ ២៧ គ្រោងការណ៍គំនូរនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃ IMMUNOGLOBULIN

បន្ទាប់ពីរាងកាយបានទាក់ទងជាមួយប្រូតេអ៊ីនបរទេស (អង់ទីហ្សែន) កោសិកានៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំចាប់ផ្តើមផលិតសារធាតុ immunoglobulins (អង្គបដិប្រាណ) ដែលប្រមូលផ្តុំនៅក្នុងសេរ៉ូមឈាម។ នៅដំណាក់កាលទី 1 ការងារសំខាន់ត្រូវបានធ្វើឡើងដោយផ្នែកខ្សែសង្វាក់ដែលមានស្ថានីយ H 2 N (ក្នុងរូបភាពទី 27 ផ្នែកដែលត្រូវគ្នាត្រូវបានសម្គាល់ជាពណ៌ខៀវខ្ចីនិងពណ៌បៃតងខ្ចី) ។ ទាំងនេះគឺជាកន្លែងចាប់យកអង់ទីហ្សែន។ នៅក្នុងដំណើរការនៃការសំយោគ immunoglobulin កន្លែងទាំងនេះត្រូវបានបង្កើតឡើងតាមរបៀបដែលរចនាសម្ព័ន្ធ និងការកំណត់របស់វាត្រូវគ្នាតាមដែលអាចធ្វើទៅបានចំពោះរចនាសម្ព័ន្ធនៃអង់ទីហ្សែនដែលជិតមកដល់ (ដូចជាកូនសោរចាក់សោ ដូចជាអង់ស៊ីម ប៉ុន្តែកិច្ចការក្នុងករណីនេះគឺ ខុសគ្នា)។ ដូច្នេះ សម្រាប់អង់ទីហ្សែននីមួយៗ អង្គបដិប្រាណបុគ្គលយ៉ាងតឹងរឹងត្រូវបានបង្កើតឡើងជាការឆ្លើយតបនៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំ។ មិនមានប្រូតេអ៊ីនដែលគេស្គាល់តែមួយអាចផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធរបស់វាបានទេដូច្នេះ "ប្លាស្ទិក" អាស្រ័យលើកត្តាខាងក្រៅបន្ថែមលើ immunoglobulins ។ អង់ស៊ីមដោះស្រាយបញ្ហានៃការអនុលោមតាមរចនាសម្ព័ន្ធទៅនឹង reagent តាមរបៀបផ្សេងគ្នា - ដោយមានជំនួយពីសំណុំអង់ស៊ីមជាច្រើនសម្រាប់គ្រប់ករណីដែលអាចកើតមានហើយ immunoglobulins រាល់ពេលដែលបង្កើត "ឧបករណ៍ធ្វើការ" ឡើងវិញ។ លើសពីនេះ តំបន់ hinge នៃ immunoglobulin (រូបភាព 27) ផ្តល់នូវតំបន់ចាប់យកទាំងពីរជាមួយនឹងការចល័តឯករាជ្យមួយចំនួន ជាលទ្ធផល ម៉ូលេគុល immunoglobulin អាច "ស្វែងរក" តំបន់ដែលងាយស្រួលបំផុតទាំងពីរសម្រាប់ការចាប់យកនៅក្នុង antigen ដើម្បីជួសជុលដោយសុវត្ថិភាព។ វាប្រហាក់ប្រហែលនឹងសកម្មភាពរបស់សត្វក្រៀល។

បន្ទាប់មក ខ្សែសង្វាក់នៃប្រតិកម្មជាបន្តបន្ទាប់នៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំរបស់រាងកាយត្រូវបានបើក សារធាតុ immunoglobulins នៃថ្នាក់ផ្សេងទៀតត្រូវបានភ្ជាប់គ្នា ជាលទ្ធផលប្រូតេអ៊ីនបរទេសត្រូវបានធ្វើឱ្យអសកម្ម ហើយបន្ទាប់មកអង់ទីហ្សែន (អតិសុខុមប្រាណបរទេស ឬជាតិពុល) ត្រូវបានបំផ្លាញ និងដកចេញ។

បន្ទាប់ពីទំនាក់ទំនងជាមួយអង់ទីហ្សែន ការប្រមូលផ្តុំអតិបរិមានៃ immunoglobulin ត្រូវបានឈានដល់ (អាស្រ័យលើធម្មជាតិនៃអង់ទីហ្សែន និងលក្ខណៈបុគ្គលនៃសារពាង្គកាយខ្លួនវា) ក្នុងរយៈពេលពីរបីម៉ោង (ជួនកាលច្រើនថ្ងៃ)។ រាងកាយរក្សាការចងចាំនៃទំនាក់ទំនងបែបនេះហើយនៅពេលដែលត្រូវបានវាយប្រហារម្តងទៀតជាមួយនឹងអង់ទីករដូចគ្នា immunoglobulins កកកុញនៅក្នុងសេរ៉ូមឈាមលឿននិងក្នុងបរិមាណកាន់តែច្រើន - ភាពស៊ាំដែលទទួលបានកើតឡើង។

ការចាត់ថ្នាក់នៃប្រូតេអ៊ីនខាងលើគឺខុសខ្លះៗ ឧទាហរណ៍ ប្រូតេអ៊ីន thrombin ដែលបានរៀបរាប់ក្នុងចំណោមប្រូតេអ៊ីនការពារ គឺជាអង់ស៊ីមសំខាន់ដែលជំរុញការរំលាយអ៊ីដ្រូលីសនៃចំណង peptide ពោលគឺវាជាកម្មសិទ្ធិរបស់ថ្នាក់ប្រូតេអុីន។

ប្រូតេអ៊ីនការពារត្រូវបានសំដៅជាញឹកញាប់ថាជាប្រូតេអ៊ីនពិសពស់ និងប្រូតេអ៊ីនពុលនៃរុក្ខជាតិមួយចំនួន ចាប់តាំងពីភារកិច្ចរបស់ពួកគេគឺដើម្បីការពាររាងកាយពីការខូចខាត។

មានប្រូតេអ៊ីនដែលមុខងាររបស់វាមានលក្ខណៈប្លែកពីគេ ដែលធ្វើឱ្យវាពិបាកក្នុងការចាត់ថ្នាក់ពួកវា។ ឧទាហរណ៍ ប្រូតេអ៊ីន monellin ដែលត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងរុក្ខជាតិអាហ្រ្វិក មានរសជាតិផ្អែមខ្លាំង ហើយបានក្លាយជាកម្មវត្ថុនៃការស្រាវជ្រាវថាជាសារធាតុគ្មានជាតិពុលដែលអាចប្រើជំនួសស្ករដើម្បីការពារការធាត់។ ប្លាស្មាឈាមរបស់ត្រីអង់តាក់ទិកមួយចំនួនមានផ្ទុកនូវប្រូតេអ៊ីនដែលមានលក្ខណៈសម្បត្តិប្រឆាំងនឹងការកក ដែលរក្សាឈាមរបស់ត្រីទាំងនេះពីការកក។

ការសំយោគសិប្បនិម្មិតនៃប្រូតេអ៊ីន។

ការ condensation នៃអាស៊ីតអាមីណូដែលនាំឱ្យមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide គឺជាដំណើរការដែលបានសិក្សាយ៉ាងល្អ។ វាគឺអាចធ្វើទៅបានដើម្បីអនុវត្តឧទាហរណ៍ condensation នៃអាស៊ីតអាមីណូណាមួយឬល្បាយនៃអាស៊ីតនិងទទួលបានរៀងគ្នាវត្ថុធាតុ polymer ដែលមានឯកតាដូចគ្នាឬផ្សេងគ្នា, ជំនួសនៅក្នុងលំដាប់ចៃដន្យ។ សារធាតុប៉ូលីម៊ែរបែបនេះមានភាពស្រដៀងគ្នាតិចតួចទៅនឹងសារធាតុ polypeptides ធម្មជាតិ ហើយមិនមានសកម្មភាពជីវសាស្រ្តទេ។ ភារកិច្ចចម្បងគឺដើម្បីភ្ជាប់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងលំដាប់ដែលបានកំណត់ទុកជាមុនយ៉ាងតឹងរ៉ឹងដើម្បីបង្កើតឡើងវិញនូវលំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនធម្មជាតិ។ អ្នកវិទ្យាសាស្ត្រអាមេរិក Robert Merrifield បានស្នើវិធីសាស្ត្រដើមដែលធ្វើឱ្យវាអាចដោះស្រាយបញ្ហាបែបនេះបាន។ ខ្លឹមសារនៃវិធីសាស្រ្តគឺថាអាស៊ីតអាមីណូដំបូងត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងជែលវត្ថុធាតុ polymer ដែលមិនអាចរលាយបានដែលមានក្រុមប្រតិកម្មដែលអាចផ្សំជាមួយ -COOH - ក្រុមនៃអាស៊ីតអាមីណូ។ សារធាតុ polystyrene ដែលភ្ជាប់គ្នាជាមួយក្រុម chloromethyl ដែលបញ្ចូលទៅក្នុងវាត្រូវបានយកជាស្រទាប់ខាងក្រោមប៉ូលីមែរ។ ដូច្នេះថាអាស៊ីតអាមីណូដែលយកសម្រាប់ប្រតិកម្មមិនមានប្រតិកម្មជាមួយខ្លួនវា ហើយដូច្នេះវាមិនចូលរួមជាមួយក្រុម H 2 N ទៅស្រទាប់ខាងក្រោម ក្រុមអាមីណូនៃអាស៊ីតនេះត្រូវបានរារាំងជាមុនជាមួយនឹងសារធាតុជំនួសសំពីងសំពោង [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -group ។ បន្ទាប់ពីអាស៊ីតអាមីណូបានភ្ជាប់ទៅនឹងជំនួយប៉ូលីមិច ក្រុមទប់ស្កាត់ត្រូវបានដកចេញ ហើយអាស៊ីតអាមីណូមួយទៀតត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងល្បាយប្រតិកម្ម ដែលក្រុម H 2 N ក៏ត្រូវបានរារាំងពីមុនដែរ។ នៅក្នុងប្រព័ន្ធបែបនេះមានតែអន្តរកម្មនៃក្រុម H 2 N នៃអាស៊ីតអាមីណូទីមួយនិងក្រុម -COOH នៃអាស៊ីតទីពីរគឺអាចធ្វើទៅបានដែលត្រូវបានអនុវត្តនៅក្នុងវត្តមាននៃកាតាលីករ (អំបិលផូស្វ័រ) ។ បន្ទាប់មកគ្រោងការណ៍ទាំងមូលត្រូវបានធ្វើម្តងទៀតដោយណែនាំអាស៊ីតអាមីណូទីបី (រូបភាព 28) ។

អង្ករ។ ២៨. គ្រោងការណ៍សំយោគនៃខ្សែសង្វាក់ POLYPeptide

នៅជំហានចុងក្រោយ សង្វាក់ polypeptide លទ្ធផលត្រូវបានបំបែកចេញពីការគាំទ្រ polystyrene ។ ឥឡូវនេះដំណើរការទាំងមូលគឺដោយស្វ័យប្រវត្តិមានឧបករណ៍សំយោគ peptide ដោយស្វ័យប្រវត្តិដែលដំណើរការតាមគ្រោងការណ៍ដែលបានពិពណ៌នា។ peptides ជាច្រើនដែលប្រើក្នុងថ្នាំ និងកសិកម្មត្រូវបានសំយោគដោយវិធីសាស្ត្រនេះ។ វាក៏អាចធ្វើទៅបានផងដែរដើម្បីទទួលបាន analogues នៃ peptides ធម្មជាតិដែលប្រសើរឡើងជាមួយនឹងសកម្មភាពជ្រើសរើសនិងធ្វើឱ្យប្រសើរឡើង។ ប្រូតេអ៊ីនតូចៗមួយចំនួនត្រូវបានសំយោគ ដូចជាអរម៉ូនអាំងស៊ុយលីន និងអង់ស៊ីមមួយចំនួន។

វាក៏មានវិធីសាស្រ្តនៃការសំយោគប្រូតេអ៊ីនដែលចម្លងដំណើរការធម្មជាតិ៖ បំណែកនៃអាស៊ីត nucleic ត្រូវបានសំយោគដែលត្រូវបានកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធដើម្បីបង្កើតប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន បន្ទាប់មកបំណែកទាំងនេះត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត (ឧទាហរណ៍ ចូលទៅក្នុងបាក់តេរី) បន្ទាប់ពីនោះរាងកាយចាប់ផ្តើម។ ផលិតប្រូតេអ៊ីនដែលចង់បាន។ តាមរបៀបនេះ បរិមាណដ៏ច្រើននៃប្រូតេអ៊ីន និង peptides ពិបាកទៅដល់ ក៏ដូចជា analogues របស់ពួកគេឥឡូវនេះត្រូវបានទទួល។

ប្រូតេអ៊ីនជាប្រភពអាហារ។

ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិតត្រូវបានបំបែកឥតឈប់ឈរទៅជាអាស៊ីតអាមីណូដើមរបស់វា (ដោយមានការចូលរួមមិនអាចខ្វះបាននៃអង់ស៊ីម) អាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនឆ្លងចូលទៅក្នុងអ្នកដទៃ បន្ទាប់មកប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានសំយោគម្តងទៀត (ក៏មានការចូលរួមពីអង់ស៊ីមផងដែរ) ឧ។ រាងកាយកំពុងបន្តខ្លួនឯងជានិច្ច។ ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន (collagen នៃស្បែក សក់) មិនត្រូវបានបង្កើតឡើងវិញទេ រាងកាយនឹងបាត់បង់ពួកវាជាបន្តបន្ទាប់ ហើយជំនួសមកវិញនូវការសំយោគថ្មី។ ប្រូតេអ៊ីន​ជា​ប្រភព​អាហារ​បំពេញ​មុខងារ​សំខាន់​ពីរ៖ ពួកគេ​ផ្គត់ផ្គង់​រាងកាយ​ជាមួយនឹង​សម្ភារៈ​សំណង់​សម្រាប់​ការ​សំយោគ​ម៉ូលេគុល​ប្រូតេអ៊ីន​ថ្មី ហើយ​លើសពីនេះ​ទៀត ផ្គត់ផ្គង់​ថាមពល​ដល់​រាងកាយ (ប្រភព​កាឡូរី)។

ថនិកសត្វដែលស៊ីសាច់ (រួមទាំងមនុស្ស) ទទួលបានប្រូតេអ៊ីនចាំបាច់ពីអាហាររុក្ខជាតិ និងសត្វ។ គ្មានប្រូតេអ៊ីនដែលទទួលបានពីអាហារត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងរាងកាយក្នុងទម្រង់មិនផ្លាស់ប្តូរនោះទេ។ នៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារ ប្រូតេអ៊ីនដែលស្រូបចូលទាំងអស់ត្រូវបានបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ ហើយប្រូតេអ៊ីនដែលចាំបាច់សម្រាប់សារពាង្គកាយជាក់លាក់មួយត្រូវបានបង្កើតឡើងរួចហើយពីពួកវា ខណៈដែល 12 ដែលនៅសល់អាចត្រូវបានសំយោគពីអាស៊ីតសំខាន់ៗចំនួន 8 (តារាងទី 1) នៅក្នុងរាងកាយ ប្រសិនបើពួកវាមិនមាន។ ផ្គត់ផ្គង់ក្នុងបរិមាណគ្រប់គ្រាន់ជាមួយនឹងអាហារ ប៉ុន្តែអាស៊ីតសំខាន់ៗត្រូវតែត្រូវបានផ្គត់ផ្គង់ជាមួយអាហារដោយមិនខកខាន។ អាតូមស្ពាន់ធ័រនៅក្នុង cysteine ​​​​ត្រូវបានទទួលដោយរាងកាយជាមួយនឹងអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ methionine ។ ផ្នែកមួយនៃប្រូតេអ៊ីនបំបែក បញ្ចេញថាមពលចាំបាច់ដើម្បីរក្សាជីវិត ហើយអាសូតដែលមាននៅក្នុងពួកវាត្រូវបានបញ្ចេញចេញពីរាងកាយជាមួយនឹងទឹកនោម។ ជាធម្មតារាងកាយរបស់មនុស្សបាត់បង់ប្រូតេអ៊ីន 25-30 ក្រាមក្នុងមួយថ្ងៃ ដូច្នេះអាហារប្រូតេអ៊ីនត្រូវតែមានវត្តមានក្នុងបរិមាណត្រឹមត្រូវជានិច្ច។ តម្រូវការប្រចាំថ្ងៃអប្បបរមាសម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនគឺ 37 ក្រាមសម្រាប់បុរស និង 29 ក្រាមសម្រាប់ស្ត្រី ប៉ុន្តែការទទួលទានដែលត្រូវបានណែនាំគឺខ្ពស់ជាងស្ទើរតែពីរដង។ នៅពេលវាយតម្លៃអាហារវាចាំបាច់ណាស់ក្នុងការពិចារណាពីគុណភាពប្រូតេអ៊ីន។ ក្នុងអវត្តមាន ឬមាតិកាទាបនៃអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានចាត់ទុកថាមានតម្លៃទាប ដូច្នេះប្រូតេអ៊ីនបែបនេះគួរតែត្រូវបានប្រើប្រាស់ក្នុងបរិមាណកាន់តែច្រើន។ ដូច្នេះប្រូតេអ៊ីននៃ legumes មាន methionine តិចតួចហើយប្រូតេអ៊ីននៃស្រូវសាលីនិងពោតមានកម្រិតទាបនៅក្នុង lysine (អាស៊ីតអាមីណូទាំងពីរគឺចាំបាច់) ។ ប្រូតេអ៊ីនសត្វ (មិនរាប់បញ្ចូលកូឡាជែន) ត្រូវបានចាត់ថ្នាក់ជាអាហារពេញលេញ។ សំណុំពេញលេញនៃអាស៊ីតសំខាន់ៗទាំងអស់មានទឹកដោះគោ casein ក៏ដូចជាឈីក្រុម Fulham និងឈីសដែលបានរៀបចំពីវា ដូច្នេះរបបអាហារបួសប្រសិនបើវាតឹងរ៉ឹងខ្លាំង ពោលគឺឧ។ “គ្មានទឹកដោះគោ” ទាមទារការបង្កើនការប្រើប្រាស់គ្រាប់ធញ្ញជាតិ គ្រាប់ និងផ្សិត ដើម្បីផ្គត់ផ្គង់រាងកាយជាមួយនឹងអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗក្នុងបរិមាណត្រឹមត្រូវ។

អាស៊ីតអាមីណូសំយោគ និងប្រូតេអ៊ីនក៏ត្រូវបានគេប្រើជាផលិតផលអាហារផងដែរ ដោយបន្ថែមវាទៅក្នុងចំណីដែលមានអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗក្នុងបរិមាណតិចតួច។ មានបាក់តេរីដែលអាចដំណើរការ និងបង្រួមអ៊ីដ្រូកាបូនប្រេង ក្នុងករណីនេះសម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីនពេញលេញ ពួកគេត្រូវការអាហារជាមួយសមាសធាតុដែលមានផ្ទុកអាម៉ូញាក់ (អាម៉ូញាក់ ឬនីត្រាត)។ ប្រូតេអ៊ីនដែលទទួលបានតាមរបៀបនេះត្រូវបានគេប្រើជាចំណីសម្រាប់បសុសត្វនិងបសុបក្សី។ បណ្តុំនៃអង់ស៊ីម កាបូអ៊ីដ្រាត ជារឿយៗត្រូវបានបន្ថែមទៅក្នុងចំណីសត្វ ដែលជំរុញការបំប្លែងអ៊ីដ្រូលីសនៃសមាសធាតុអាហារកាបូអ៊ីដ្រាតដែលពិបាកនឹងបំបែក (ជញ្ជាំងកោសិកានៃដំណាំធញ្ញជាតិ) ដែលជាលទ្ធផលដែលអាហាររុក្ខជាតិត្រូវបានស្រូបយកបានពេញលេញ។

Mikhail Levitsky

ប្រូតេអ៊ីន (មាត្រា 2)

(ប្រូតេអ៊ីន) ថ្នាក់នៃសមាសធាតុដែលមានផ្ទុកអាសូតស្មុគស្មាញ ដែលជាលក្ខណៈ និងសំខាន់បំផុត (រួមជាមួយនឹងអាស៊ីតនុយក្លេអ៊ីក) សមាសធាតុនៃសារធាតុរស់នៅ។ ប្រូតេអ៊ីនអនុវត្តមុខងារជាច្រើន និងផ្លាស់ប្តូរ។ ប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនគឺជាអង់ស៊ីមដែលជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មគីមី។ អ័រម៉ូនជាច្រើនដែលគ្រប់គ្រងដំណើរការសរីរវិទ្យាក៏ជាប្រូតេអ៊ីនផងដែរ។ ប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធដូចជា collagen និង keratin គឺជាសមាសធាតុសំខាន់នៃជាលិកាឆ្អឹង សក់ និងក្រចក។ ប្រូតេអ៊ីន contractile នៃសាច់ដុំមានសមត្ថភាពក្នុងការផ្លាស់ប្តូរប្រវែងរបស់ពួកគេដោយប្រើថាមពលគីមីដើម្បីអនុវត្តការងារមេកានិច។ ប្រូតេអ៊ីនគឺជាអង្គបដិប្រាណដែលចង និងបន្សាបសារធាតុពុល។ ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនដែលអាចឆ្លើយតបទៅនឹងឥទ្ធិពលខាងក្រៅ (ពន្លឺ ក្លិន) បម្រើជាអ្នកទទួលនៅក្នុងសរីរាង្គអារម្មណ៍ដែលយល់ឃើញពីការរលាក។ ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនដែលមានទីតាំងនៅខាងក្នុងកោសិកា និងនៅលើភ្នាសកោសិកាអនុវត្តមុខងារនិយតកម្ម។

នៅពាក់កណ្តាលទីមួយនៃសតវត្សទី 19 អ្នកគីមីវិទ្យាជាច្រើន ហើយក្នុងចំណោមពួកគេ ជាចម្បង J. von Liebig បានសន្និដ្ឋានជាបណ្តើរៗថា ប្រូតេអ៊ីនគឺជាថ្នាក់ពិសេសនៃសមាសធាតុអាសូត។ ឈ្មោះ "ប្រូតេអ៊ីន" (ពីភាសាក្រិក protos - ទីមួយ) ត្រូវបានស្នើឡើងនៅឆ្នាំ 1840 ដោយអ្នកគីមីវិទ្យាជនជាតិហូឡង់ G. Mulder ។

លក្ខណៈសម្បត្តិរូបវន្ត

ប្រូតេអ៊ីន​មាន​ពណ៌​ស​ក្នុង​សភាព​រឹង ប៉ុន្តែ​គ្មាន​ពណ៌​នៅក្នុង​សូលុយស្យុង លុះត្រាតែ​ពួកវា​ផ្ទុក​ក្រុមក្រូម៉ូសូម (ពណ៌) ដូចជា​អេម៉ូក្លូប៊ីន។ ភាពរលាយក្នុងទឹកនៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាប្រែប្រួលយ៉ាងខ្លាំង។ វាក៏ប្រែប្រួលជាមួយនឹង pH និងជាមួយនឹងការប្រមូលផ្តុំអំបិលនៅក្នុងដំណោះស្រាយ ដូច្នេះមនុស្សម្នាក់អាចជ្រើសរើសលក្ខខណ្ឌដែលប្រូតេអ៊ីនមួយនឹងជ្រើសរើស precipitate នៅក្នុងវត្តមាននៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀត។ វិធីសាស្រ្ត "អំបិលចេញ" នេះត្រូវបានគេប្រើយ៉ាងទូលំទូលាយដើម្បីញែក និងបន្សុទ្ធប្រូតេអ៊ីន។ ប្រូតេអ៊ីនដែលបានបន្សុតច្រើនតែហូរចេញពីដំណោះស្រាយជាគ្រីស្តាល់។

នៅក្នុងការប្រៀបធៀបជាមួយនឹងសមាសធាតុផ្សេងទៀតទម្ងន់ម៉ូលេគុលនៃប្រូតេអ៊ីនគឺធំណាស់ - ពីជាច្រើនពាន់ទៅជាច្រើនលាននៃ daltons ។ ដូច្នេះក្នុងអំឡុងពេល ultracentrifugation ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបាន precipitated ហើយលើសពីនេះទៅទៀតក្នុងអត្រាផ្សេងគ្នា។ ដោយសារតែវត្តមានក្រុមវិជ្ជមាន និងអវិជ្ជមាននៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ពួកវាផ្លាស់ទីក្នុងល្បឿនខុសៗគ្នានៅក្នុងវាលអគ្គិសនី។ នេះគឺជាមូលដ្ឋាននៃ electrophoresis ដែលជាវិធីសាស្រ្តមួយដែលត្រូវបានប្រើដើម្បីញែកប្រូតេអ៊ីនបុគ្គលចេញពីល្បាយស្មុគស្មាញ។ ការបន្សុតប្រូតេអ៊ីនក៏ត្រូវបានអនុវត្តដោយ chromatography ។

ទ្រព្យសម្បត្តិគីមី

រចនាសម្ព័ន្ធ។

ប្រូតេអ៊ីន​គឺ​ជា​ប៉ូលីមែរ, i.e. ម៉ូលេគុលដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងដូចជាខ្សែសង្វាក់ពីឯកតា monomer ដដែលៗ ឬអនុunits ដែលតួនាទីរបស់វាត្រូវបានលេងដោយអាស៊ីតអាល់ហ្វាអាមីណូ។ រូបមន្តទូទៅនៃអាស៊ីតអាមីណូ

ដែល R ជាអាតូមអ៊ីដ្រូសែន ឬក្រុមសរីរាង្គមួយចំនួន។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន (ខ្សែសង្វាក់ polypeptide) អាចមានអាស៊ីដអាមីណូមួយចំនួនតូច ឬច្រើនពាន់ឯកតា monomer ។ ការភ្ជាប់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់គឺអាចធ្វើទៅបានព្រោះពួកវានីមួយៗមានក្រុមគីមីពីរផ្សេងគ្នា៖ ក្រុមអាមីណូដែលមានលក្ខណៈសម្បត្តិជាមូលដ្ឋាន NH2 និងក្រុមអាស៊ីត carboxyl COOH ។ ក្រុមទាំងពីរនេះត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងអាតូមកាបូន។ ក្រុម carboxyl នៃអាស៊ីតអាមីណូមួយអាចបង្កើតចំណងអាមីដ (peptide) ជាមួយក្រុមអាមីណូនៃអាស៊ីតអាមីណូមួយទៀត៖

បន្ទាប់ពីអាស៊ីតអាមីណូពីរត្រូវបានតភ្ជាប់តាមរបៀបនេះ ខ្សែសង្វាក់អាចត្រូវបានពង្រីកដោយបន្ថែមមួយភាគបីទៅអាស៊ីតអាមីណូទីពីរ ហើយដូច្នេះនៅលើ។ ដូចដែលអាចមើលឃើញពីសមីការខាងលើ នៅពេលដែលចំណង peptide ត្រូវបានបង្កើតឡើង ម៉ូលេគុលទឹកត្រូវបានបញ្ចេញ។ នៅក្នុងវត្តមាននៃអាស៊ីតអាល់កាឡាំងឬអង់ស៊ីម proteolytic ប្រតិកម្មកើតឡើងក្នុងទិសដៅផ្ទុយ: ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូជាមួយនឹងការបន្ថែមទឹក។ ប្រតិកម្មនេះត្រូវបានគេហៅថា hydrolysis ។ Hydrolysis ដំណើរការដោយឯកឯង ហើយថាមពលត្រូវបានទាមទារដើម្បីបញ្ចូលគ្នានូវអាស៊ីតអាមីណូចូលទៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។

ក្រុម carboxyl និងក្រុម amide (ឬក្រុម imide ស្រដៀងនឹងវា - ក្នុងករណីអាស៊ីតអាមីណូប្រូលីន) មាននៅក្នុងអាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ខណៈពេលដែលភាពខុសគ្នារវាងអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានកំណត់ដោយធម្មជាតិនៃក្រុមនោះឬ "ចំហៀង។ ខ្សែសង្វាក់" ដែលត្រូវបានចង្អុលបង្ហាញខាងលើដោយអក្សរ R. តួនាទីនៃខ្សែសង្វាក់ចំហៀងអាចត្រូវបានលេងដោយអាតូមអ៊ីដ្រូសែនមួយ ដូចជាអាស៊ីតអាមីណូ glycine និងការដាក់ជាក្រុមសំពីងសំពោងមួយចំនួនដូចជា អ៊ីស្ទីឌីន និង ទ្រីបតូហ្វាន។ ខ្សែសង្វាក់ចំហៀងខ្លះមានភាពអសកម្មគីមី ខណៈពេលដែលខ្សែសង្វាក់ផ្សេងទៀតមានប្រតិកម្មខ្លាំង។

អាស៊ីដអាមីណូផ្សេងៗគ្នាជាច្រើនពាន់អាចត្រូវបានសំយោគ ហើយអាស៊ីតអាមីណូផ្សេងៗគ្នាជាច្រើនកើតឡើងនៅក្នុងធម្មជាតិ ប៉ុន្តែមានតែអាស៊ីដអាមីណូចំនួន 20 ប្រភេទប៉ុណ្ណោះដែលត្រូវបានប្រើប្រាស់សម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីន៖ អាឡានីន អាហ្គីនីន អាស្ប៉ារ៉ាជីន អាស៊ីត aspartic វ៉ាលីន អ៊ីស្ទីឌីន គ្លីស៊ីន គ្លូតាមីន អាស៊ីត, isoleucine, leucine, lysine, methionine, proline, serine, tyrosine, threonine, tryptophan, phenylalanine និង cysteine ​​​(នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន cysteine ​​​​អាចមានវត្តមានជា dimer - cystine) ។ ពិត មានអាស៊ីតអាមីណូផ្សេងទៀតនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន បន្ថែមពីលើសារធាតុដែលកើតឡើងជាទៀងទាត់ចំនួនម្ភៃ ប៉ុន្តែពួកវាត្រូវបានបង្កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃការកែប្រែណាមួយក្នុងចំណោម 20 ដែលបានរាយបញ្ជីបន្ទាប់ពីវាត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន។

សកម្មភាពអុបទិក។

អាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ លើកលែងតែ glycine មានក្រុមបួនផ្សេងគ្នាដែលភ្ជាប់ទៅនឹងអាតូម α-កាបូន។ នៅក្នុងលក្ខខណ្ឌនៃធរណីមាត្រ ក្រុមបួនផ្សេងគ្នាអាចត្រូវបានភ្ជាប់តាមពីរវិធី ហើយស្របគ្នានោះមានការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធដែលអាចមានពីរ ឬ isomers ពីរដែលទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមកជាវត្ថុទៅនឹងរូបភាពកញ្ចក់របស់វា i.e. ដូចជាដៃឆ្វេងទៅស្តាំ។ ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធមួយត្រូវបានគេហៅថាឆ្វេង ឬដៃឆ្វេង (L) និងមួយទៀតដៃស្តាំ ឬស្តាំ (D) ពីព្រោះអ៊ីសូមឺរទាំងពីរប្រភេទនេះខុសគ្នាក្នុងទិសដៅនៃការបង្វិលយន្តហោះនៃពន្លឺប៉ូល។ មានតែអាស៊ីត L-amino ប៉ុណ្ណោះដែលកើតឡើងនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន (ករណីលើកលែងគឺ glycine វាអាចត្រូវបានតំណាងតែក្នុងទម្រង់មួយចាប់តាំងពីក្រុមពីរក្នុងចំណោមបួនក្រុមរបស់វាដូចគ្នា) ហើយពួកវាទាំងអស់មានសកម្មភាពអុបទិក (ចាប់តាំងពីមានអ៊ីសូមឺរតែមួយ) ។ អាស៊ីតអាមីណូគឺកម្រនៅក្នុងធម្មជាតិ; ពួកវាត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងថ្នាំអង់ទីប៊ីយោទិចមួយចំនួន និងជញ្ជាំងកោសិកានៃបាក់តេរី។

លំដាប់នៃអាស៊ីតអាមីណូ។

អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide មិនត្រូវបានរៀបចំដោយចៃដន្យនោះទេប៉ុន្តែនៅក្នុងលំដាប់ថេរជាក់លាក់មួយហើយវាគឺជាលំដាប់នេះដែលកំណត់មុខងារនិងលក្ខណៈសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីន។ ដោយការផ្លាស់ប្តូរលំដាប់នៃអាស៊ីដអាមីណូទាំង 20 ប្រភេទ អ្នកអាចទទួលបានប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាជាច្រើន ដូចជាអ្នកអាចបង្កើតអត្ថបទផ្សេងៗគ្នាជាច្រើនពីអក្សរនៃអក្ខរក្រម។

កាលពីមុន ការកំណត់លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីន ច្រើនតែចំណាយពេលច្រើនឆ្នាំ។ ការកំណត់ដោយផ្ទាល់នៅតែជាកិច្ចការដ៏លំបាកមួយ ទោះបីជាឧបករណ៍ត្រូវបានបង្កើតឡើងដែលអនុញ្ញាតឱ្យវាត្រូវបានអនុវត្តដោយស្វ័យប្រវត្តិក៏ដោយ។ ជាធម្មតាវាងាយស្រួលក្នុងការកំណត់លំដាប់នុយក្លេអូទីតនៃហ្សែនដែលត្រូវគ្នា និងទទួលបានលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនពីវា។ រហូតមកដល់បច្ចុប្បន្ន លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនរាប់រយត្រូវបានគេកំណត់រួចហើយ។ មុខងារនៃប្រូតេអ៊ីនដែលបានឌិកូដត្រូវបានគេស្គាល់ជាធម្មតា ហើយនេះជួយឱ្យស្រមៃមើលមុខងារដែលអាចកើតមាននៃប្រូតេអ៊ីនស្រដៀងគ្នាដែលបានបង្កើតឡើង ឧទាហរណ៍នៅក្នុង neoplasms សាហាវ។

ប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញ។

ប្រូតេអ៊ីនដែលមានតែអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានគេហៅថាសាមញ្ញ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ជាញឹកញយ អាតូមដែក ឬសមាសធាតុគីមីមួយចំនួនដែលមិនមែនជាអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះត្រូវបានគេហៅថាស្មុគស្មាញ។ ឧទាហរណ៍មួយគឺអេម៉ូក្លូប៊ីន៖ វាមានជាតិដែក porphyrin ដែលផ្តល់ឱ្យវានូវពណ៌ក្រហម និងអនុញ្ញាតឱ្យវាដើរតួជាអ្នកដឹកជញ្ជូនអុកស៊ីសែន។

ឈ្មោះនៃប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញបំផុតមានការបង្ហាញអំពីធម្មជាតិនៃក្រុមដែលភ្ជាប់មកជាមួយ: ជាតិស្ករមានវត្តមាននៅក្នុង glycoproteins ខ្លាញ់នៅក្នុង lipoproteins ។ ប្រសិនបើសកម្មភាពកាតាលីករនៃអង់ស៊ីមអាស្រ័យលើក្រុមដែលបានភ្ជាប់នោះវាត្រូវបានគេហៅថាក្រុមសិប្បនិម្មិត។ ជារឿយៗ វីតាមីនខ្លះដើរតួជាក្រុមសិប្បនិម្មិត ឬជាផ្នែកមួយនៃវា។ ជាឧទាហរណ៍ វីតាមីន A ភ្ជាប់ទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនមួយនៃរីទីណា កំណត់ភាពប្រែប្រួលរបស់វាចំពោះពន្លឺ។

រចនាសម្ព័ន្ធទីបី។

អ្វីដែលសំខាន់គឺមិនច្រើនទេ លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីន (រចនាសម្ព័ន្ធបឋម) ប៉ុន្តែរបៀបដែលវាត្រូវបានដាក់ក្នុងលំហ។ នៅតាមបណ្តោយប្រវែងទាំងមូលនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide អ៊ីយ៉ុងអ៊ីដ្រូសែនបង្កើតជាចំណងអ៊ីដ្រូសែនធម្មតា ដែលផ្តល់ឱ្យវានូវរូបរាងនៃវង់ ឬស្រទាប់ (រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ)។ ពីការរួមបញ្ចូលគ្នានៃ helices និងស្រទាប់បែបនេះទម្រង់បង្រួមនៃលំដាប់បន្ទាប់កើតឡើង - រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន។ នៅជុំវិញចំណងដែលផ្ទុកតំណភ្ជាប់ monomeric នៃខ្សែសង្វាក់ ការបង្វិលតាមមុំតូចអាចធ្វើទៅបាន។ ដូច្នេះតាមទស្សនៈធរណីមាត្រសុទ្ធសាធ ចំនួននៃការកំណត់ដែលអាចកើតមានសម្រាប់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ណាមួយគឺមានទំហំធំគ្មានកំណត់។ តាមការពិត ប្រូតេអ៊ីននីមួយៗជាធម្មតាមាននៅក្នុងការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធតែមួយ ដែលកំណត់ដោយលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូរបស់វា។ រចនាសម្ព័ន្ធនេះមិនរឹងទេវាហាក់ដូចជា "ដកដង្ហើម" - វាយោលជុំវិញការកំណត់មធ្យមជាក់លាក់មួយ។ ខ្សែសង្វាក់ត្រូវបានបត់ចូលទៅក្នុងការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធដែលថាមពលទំនេរ (សមត្ថភាពក្នុងការធ្វើការងារ) មានតិចតួច ដូចគ្នានឹងនិទាឃរដូវដែលបានបញ្ចេញត្រូវបានបង្ហាប់ទៅរដ្ឋដែលត្រូវនឹងអប្បបរមានៃថាមពលឥតគិតថ្លៃ។ ជាញឹកញាប់ ផ្នែកមួយនៃខ្សែសង្វាក់ត្រូវបានភ្ជាប់យ៉ាងតឹងរ៉ឹងទៅមួយទៀតដោយចំណង disulfide (–S–S–) រវាងសំណល់ cysteine ​​​​ពីរ។ នេះជាមូលហេតុមួយផ្នែកដែល cysteine ​​​​ក្នុងចំនោមអាស៊ីតអាមីណូដើរតួយ៉ាងសំខាន់។

ភាពស្មុគស្មាញនៃរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនគឺអស្ចារ្យណាស់ដែលវាមិនទាន់អាចគណនារចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនបានទេ ទោះបីជាលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូរបស់វាត្រូវបានគេស្គាល់ក៏ដោយ។ ប៉ុន្តែប្រសិនបើអាចទទួលបានគ្រីស្តាល់ប្រូតេអ៊ីន នោះរចនាសម្ព័ន្ធទីបីរបស់វាអាចត្រូវបានកំណត់ដោយការបំភាយកាំរស្មីអ៊ិច។

នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ, contractile, និងប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនផ្សេងទៀត, ច្រវាក់ត្រូវបានពន្លូតនិងច្រវាក់បត់បន្តិចមួយចំនួនដេកនៅចំហៀងបង្កើត fibrils; fibrils, នៅក្នុងវេន, បត់ចូលទៅក្នុងទ្រង់ទ្រាយធំ - សរសៃ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើននៅក្នុងសូលុយស្យុងគឺមានរាងជារង្វង់៖ ច្រវាក់ត្រូវបានរុំជារាងមូល ដូចជាអំបោះនៅក្នុងបាល់។ ថាមពលឥតគិតថ្លៃនៅក្នុងការកំណត់នេះគឺមានតិចតួច ដោយសារអាស៊ីតអាមីណូ hydrophobic ("ជ្រាបទឹក") ត្រូវបានលាក់នៅខាងក្នុងពិភពលោក ខណៈដែលអាស៊ីតអាមីណូ hydrophilic ("ទាក់ទាញទឹក") ស្ថិតនៅលើផ្ទៃរបស់វា។

ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនគឺជាស្មុគស្មាញនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាច្រើន។ រចនាសម្ព័ន្ធនេះត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃប្រូតេអ៊ីន។ ជាឧទាហរណ៍ ម៉ូលេគុលអេម៉ូក្លូប៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយផ្នែករងចំនួន 4 ដែលនីមួយៗជាប្រូតេអ៊ីន globular ។

ប្រូតេអ៊ីនតាមរចនាសម្ព័ន្ធ ដោយសារការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធលីនេអ៊ែរ បង្កើតជាសរសៃដែលកម្លាំង tensile ខ្ពស់ណាស់ ខណៈពេលដែលការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធ globular អនុញ្ញាតឱ្យប្រូតេអ៊ីនចូលទៅក្នុងអន្តរកម្មជាក់លាក់ជាមួយសមាសធាតុផ្សេងទៀត។ នៅលើផ្ទៃនៃ globule ជាមួយនឹងការដាក់ត្រឹមត្រូវនៃច្រវាក់ បែហោងធ្មែញនៃរូបរាងជាក់លាក់មួយលេចឡើង ដែលក្នុងនោះក្រុមគីមីប្រតិកម្មមានទីតាំងនៅ។ ប្រសិនបើប្រូតេអ៊ីននេះគឺជាអង់ស៊ីមមួយ នោះម៉ូលេគុលនៃសារធាតុមួយចំនួនដែលជាធម្មតាតូចជាងនេះចូលទៅក្នុងបែហោងធ្មែញ ដូចជាសោមួយចូលទៅក្នុងសោ។ ក្នុងករណីនេះ ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធនៃពពកអេឡិចត្រុងនៃម៉ូលេគុលបានផ្លាស់ប្តូរនៅក្រោមឥទ្ធិពលនៃក្រុមគីមីដែលមានទីតាំងនៅក្នុងបែហោងធ្មែញ ហើយនេះបង្ខំឱ្យវាមានប្រតិកម្មតាមរបៀបជាក់លាក់មួយ។ តាមរបៀបនេះ អង់ស៊ីមបំប្លែងប្រតិកម្ម។ ម៉ូលេគុលអង់ទីគ័រក៏មានប្រហោងដែលសារធាតុបរទេសជាច្រើនចង ហើយត្រូវបានធ្វើឱ្យគ្មានគ្រោះថ្នាក់។ គំរូ "គន្លឹះ និងសោ" ដែលពន្យល់ពីអន្តរកម្មនៃប្រូតេអ៊ីនជាមួយសមាសធាតុផ្សេងទៀត ធ្វើឱ្យវាអាចយល់បានអំពីភាពជាក់លាក់នៃអង់ស៊ីម និងអង្គបដិបក្ខ i.e. សមត្ថភាពរបស់ពួកគេក្នុងប្រតិកម្មបានតែជាមួយសមាសធាតុជាក់លាក់។

ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងប្រភេទផ្សេងៗនៃសារពាង្គកាយ។

ប្រូតេអ៊ីនដែលអនុវត្តមុខងារដូចគ្នានៅក្នុងប្រភេទរុក្ខជាតិ និងសត្វផ្សេងៗគ្នា ហើយដូច្នេះមានឈ្មោះដូចគ្នាក៏មានការកំណត់ស្រដៀងគ្នាដែរ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ពួកវាមានភាពខុសគ្នាខ្លះនៅក្នុងលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូរបស់ពួកគេ។ ដោយសារប្រភេទសត្វខុសគ្នាពីបុព្វបុរសធម្មតា អាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួននៅក្នុងមុខតំណែងជាក់លាក់ត្រូវបានជំនួសដោយការផ្លាស់ប្តូរជាមួយអ្នកដទៃ។ បំរែបំរួលដែលបង្កគ្រោះថ្នាក់ដែលបង្កឱ្យមានជំងឺតំណពូជត្រូវបានបោះបង់ចោលដោយការជ្រើសរើសធម្មជាតិ ប៉ុន្តែអត្ថប្រយោជន៍ ឬយ៉ាងហោចណាស់អព្យាក្រឹតអាចត្រូវបានរក្សាទុក។ ប្រភេទជីវសាស្រ្តពីរដែលនៅជិតគ្នាទៅវិញទៅមក ភាពខុសគ្នាតិចត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនរបស់វា។

ប្រូតេអ៊ីនខ្លះផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងលឿន ខ្លះទៀតមានលក្ខណៈអភិរក្ស។ ក្រោយមកទៀតរួមមាន cytochrome c ដែលជាអង់ស៊ីមផ្លូវដង្ហើមដែលមាននៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិតភាគច្រើន។ នៅក្នុងមនុស្ស និងសត្វស្វា លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូរបស់វាគឺដូចគ្នាបេះបិទ ខណៈពេលដែលនៅក្នុង cytochrome c នៃស្រូវសាលីមានតែ 38% នៃអាស៊ីតអាមីណូប្រែទៅជាខុសគ្នា។ សូម្បីតែនៅពេលប្រៀបធៀបមនុស្ស និងបាក់តេរី ភាពស្រដៀងគ្នានៃ cytochromes ជាមួយ (ភាពខុសគ្នានៅទីនេះប៉ះពាល់ដល់ 65% នៃអាស៊ីតអាមីណូ) នៅតែអាចមើលឃើញ ទោះបីជាបុព្វបុរសទូទៅនៃបាក់តេរី និងមនុស្សបានរស់នៅលើផែនដីប្រហែលពីរពាន់លានឆ្នាំមុនក៏ដោយ។ សព្វថ្ងៃនេះការប្រៀបធៀបនៃលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានគេប្រើជាញឹកញាប់ដើម្បីបង្កើតដើមឈើ phylogenetic (ហ្សែន) ដែលឆ្លុះបញ្ចាំងពីទំនាក់ទំនងវិវត្តន៍រវាងសារពាង្គកាយផ្សេងៗគ្នា។

ការប្រែពណ៌។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនសំយោគ, បត់, ទទួលបានការកំណត់ផ្ទាល់ខ្លួនរបស់វា។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធនេះអាចត្រូវបានបំផ្លាញដោយការឡើងកំដៅ ដោយការផ្លាស់ប្តូរ pH ដោយសកម្មភាពនៃសារធាតុរំលាយសរីរាង្គ និងសូម្បីតែដោយគ្រាន់តែធ្វើឱ្យសូលុយស្យុងរំជើបរំជួលរហូតដល់ពពុះលេចឡើងនៅលើផ្ទៃរបស់វា។ ប្រូតេអ៊ីនដែលផ្លាស់ប្តូរតាមរបៀបនេះត្រូវបានគេហៅថា denatured; វាបាត់បង់សកម្មភាពជីវសាស្រ្តរបស់វា ហើយជាធម្មតាក្លាយទៅជាមិនរលាយ។ ឧទាហរណ៍ដ៏ល្បីនៃប្រូតេអ៊ីន denatured គឺស៊ុតឆ្អិន ឬ whipped cream ។ ប្រូតេអ៊ីនតូចៗដែលមានអាស៊ីដអាមីណូប្រហែលមួយរយអាចបង្កើតឡើងវិញបានពោលគឺឧ។ ទទួលបានការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធដើមឡើងវិញ។ ប៉ុន្តែប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនត្រូវបានបំប្លែងទៅជាខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដ៏ច្របូកច្របល់ ហើយមិនស្តារការកំណត់ពីមុនរបស់វាឡើងវិញទេ។

ការលំបាកចម្បងមួយក្នុងការបែងចែកប្រូតេអ៊ីនសកម្មគឺភាពរសើបខ្លាំងរបស់ពួកគេចំពោះការប្រែពណ៌។ ទ្រព្យសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីននេះរកឃើញនូវកម្មវិធីមានប្រយោជន៍ក្នុងការរក្សាទុកផលិតផលអាហារ៖ សីតុណ្ហភាពខ្ពស់ធ្វើឱ្យអង់ស៊ីមរបស់មីក្រូសរីរាង្គមិនប្រែប្រួល ហើយអតិសុខុមប្រាណស្លាប់។

សំយោគប្រូតេអ៊ីន

សម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីន សារពាង្គកាយមានជីវិតត្រូវតែមានប្រព័ន្ធអង់ស៊ីមដែលមានសមត្ថភាពភ្ជាប់អាស៊ីតអាមីណូមួយទៅមួយទៀត។ ប្រភពនៃព័ត៌មានក៏ត្រូវការផងដែរ ដែលនឹងកំណត់ថាតើអាស៊ីតអាមីណូមួយណាគួរត្រូវបានភ្ជាប់។ ដោយសារមានប្រូតេអ៊ីនរាប់ពាន់ប្រភេទនៅក្នុងខ្លួន ហើយពួកវានីមួយៗមានអាស៊ីតអាមីណូជាមធ្យមរាប់រយ នោះព័ត៌មានដែលត្រូវការគឺពិតជាធំសម្បើមណាស់។ វាត្រូវបានរក្សាទុក (ស្រដៀងទៅនឹងរបៀបដែលកំណត់ត្រាត្រូវបានរក្សាទុកនៅលើកាសែតម៉ាញ៉េទិច) នៅក្នុងម៉ូលេគុលអាស៊ីត nucleic ដែលបង្កើតហ្សែន។

ការធ្វើឱ្យអង់ស៊ីមសកម្ម។

ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលសំយោគពីអាស៊ីតអាមីណូមិនតែងតែជាប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងទម្រង់ចុងក្រោយរបស់វានោះទេ។ អង់ស៊ីមជាច្រើនត្រូវបានសំយោគជាលើកដំបូងថាជាបុព្វកថាអសកម្ម ហើយក្លាយជាសកម្មតែបន្ទាប់ពីអង់ស៊ីមមួយផ្សេងទៀតដកអាស៊ីដអាមីណូមួយចំនួនចេញពីចុងម្ខាងនៃសង្វាក់។ អង់ស៊ីមរំលាយអាហារមួយចំនួនដូចជា trypsin ត្រូវបានសំយោគក្នុងទម្រង់អសកម្មនេះ; អង់ស៊ីមទាំងនេះត្រូវបានធ្វើឱ្យសកម្មនៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារ ជាលទ្ធផលនៃការយកចេញនៃបំណែកស្ថានីយនៃខ្សែសង្វាក់។ អរម៉ូនអាំងស៊ុយលីនដែលម៉ូលេគុលក្នុងទម្រង់សកម្មរបស់វាមានខ្សែសង្វាក់ខ្លីពីរត្រូវបានសំយោគក្នុងទម្រង់ជាខ្សែសង្វាក់តែមួយដែលគេហៅថា។ ប្រូស៊ុលលីន។ បន្ទាប់មកផ្នែកកណ្តាលនៃខ្សែសង្វាក់នេះត្រូវបានយកចេញ ហើយបំណែកដែលនៅសេសសល់ចងភ្ជាប់គ្នាទៅវិញទៅមក បង្កើតបានជាម៉ូលេគុលអរម៉ូនសកម្ម។ ប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញត្រូវបានបង្កើតឡើងតែបន្ទាប់ពីក្រុមគីមីជាក់លាក់មួយត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងប្រូតេអ៊ីន ហើយការភ្ជាប់នេះច្រើនតែត្រូវការអង់ស៊ីមផងដែរ។

ឈាមរត់មេតាប៉ូលីស។

បន្ទាប់ពីការផ្តល់អាហារដល់សត្វជាមួយនឹងអាស៊ីតអាមីណូដែលមានស្លាកអ៊ីសូតូបវិទ្យុសកម្មនៃកាបូន អាសូត ឬអ៊ីដ្រូសែន ស្លាកត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនរបស់វាយ៉ាងឆាប់រហ័ស។ ប្រសិនបើអាស៊ីតអាមីណូដែលមានស្លាកសញ្ញាឈប់ចូលទៅក្នុងខ្លួន នោះបរិមាណនៃស្លាកនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនចាប់ផ្តើមថយចុះ។ ការពិសោធន៍ទាំងនេះបង្ហាញថាប្រូតេអ៊ីនលទ្ធផលមិនត្រូវបានរក្សាទុកនៅក្នុងខ្លួនរហូតដល់ចុងបញ្ចប់នៃជីវិត។ ពួកវាទាំងអស់ដោយមានករណីលើកលែងមួយចំនួនស្ថិតក្នុងស្ថានភាពថាមវន្ត រលួយឥតឈប់ឈរទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ ហើយបន្ទាប់មកសំយោគឡើងវិញ។

ប្រូតេអ៊ីនខ្លះបំបែកនៅពេលដែលកោសិកាស្លាប់ និងត្រូវបានបំផ្លាញ។ រឿងនេះកើតឡើងគ្រប់ពេលវេលា ជាឧទាហរណ៍ ជាមួយនឹងកោសិកាឈាមក្រហម និងកោសិកា epithelial ស្រទាប់ខាងក្នុងនៃពោះវៀន។ លើសពីនេះ ការបំបែក និងសំយោគឡើងវិញនៃប្រូតេអ៊ីនក៏កើតមាននៅក្នុងកោសិការស់នៅផងដែរ។ ចម្លែកគ្រប់គ្រាន់ មិនសូវត្រូវបានគេដឹងអំពីការបំបែកប្រូតេអ៊ីនជាជាងការសំយោគរបស់វា។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ អ្វីដែលច្បាស់នោះគឺថា អង់ស៊ីម proteolytic ពាក់ព័ន្ធនឹងការបំបែក ស្រដៀងទៅនឹងសារធាតុដែលបំបែកប្រូតេអ៊ីនទៅជាអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារ។

ពាក់កណ្តាលជីវិតនៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាគឺខុសគ្នា - ពីច្រើនម៉ោងទៅច្រើនខែ។ ករណីលើកលែងតែមួយគត់គឺម៉ូលេគុលកូឡាជែន។ នៅពេលដែលបង្កើតឡើង ពួកវានៅតែមានស្ថេរភាព ហើយមិនត្រូវបានបន្ត ឬជំនួសឡើយ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ យូរៗទៅ លក្ខណៈសម្បត្តិមួយចំនួនរបស់ពួកគេ ជាពិសេសការបត់បែន ការផ្លាស់ប្តូរ ហើយចាប់តាំងពីពួកវាមិនត្រូវបានបន្ត ការផ្លាស់ប្តូរទាក់ទងនឹងអាយុមួយចំនួន ដូចជារូបរាងនៃស្នាមជ្រួញនៅលើស្បែក គឺជាលទ្ធផលនៃបញ្ហានេះ។

ប្រូតេអ៊ីនសំយោគ។

តាំងពីយូរយារណាស់មកហើយ អ្នកគីមីវិទ្យាបានរៀនពីរបៀបធ្វើវត្ថុធាតុ polymerize អាស៊ីតអាមីណូ ប៉ុន្តែអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានបញ្ចូលគ្នាដោយចៃដន្យ ដូច្នេះផលិតផលនៃវត្ថុធាតុ polymerization មានលក្ខណៈស្រដៀងនឹងធម្មជាតិតិចតួច។ ពិត វាអាចទៅរួចក្នុងការផ្សំអាស៊ីតអាមីណូតាមលំដាប់លំដោយ ដែលធ្វើឱ្យវាអាចទទួលបានប្រូតេអ៊ីនសកម្មជីវសាស្រ្តមួយចំនួន ជាពិសេសអាំងស៊ុយលីន។ ដំណើរការនេះគឺមានភាពស្មុគស្មាញណាស់ ហើយតាមរបៀបនេះវាអាចទៅរួចដើម្បីទទួលបានតែប្រូតេអ៊ីនទាំងនោះដែលម៉ូលេគុលមានអាស៊ីតអាមីណូប្រហែលមួយរយ។ វាជាការប្រសើរជំនួសក្នុងការសំយោគ ឬញែកលំដាប់នុយក្លេអូទីតនៃហ្សែនមួយដែលត្រូវនឹងលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូដែលចង់បាន ហើយបន្ទាប់មកណែនាំហ្សែននេះទៅជាបាក់តេរី ដែលនឹងផលិតដោយការចម្លងបរិមាណដ៏ច្រើននៃផលិតផលដែលចង់បាន។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយវិធីសាស្ត្រនេះក៏មានគុណវិបត្តិរបស់វាដែរ។

ប្រូតេអ៊ីន និងអាហារូបត្ថម្ភ

នៅពេលដែលប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួនត្រូវបានបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ អាស៊ីតអាមីណូទាំងនេះអាចត្រូវបានប្រើឡើងវិញសម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីន។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះអាស៊ីតអាមីណូខ្លួនឯងងាយនឹងពុកផុយដូច្នេះវាមិនត្រូវបានគេប្រើប្រាស់ពេញលេញទេ។ វាក៏ច្បាស់ដែរថាក្នុងអំឡុងពេលលូតលាស់ មានផ្ទៃពោះ និងការព្យាបាលមុខរបួស ការសំយោគប្រូតេអ៊ីនត្រូវតែលើសពីការរិចរិល។ រាងកាយបាត់បង់ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនជាបន្តបន្ទាប់; ទាំងនេះគឺជាប្រូតេអ៊ីននៃសក់ ក្រចក និងស្រទាប់ផ្ទៃនៃស្បែក។ ដូច្នេះសម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីន សារពាង្គកាយនីមួយៗត្រូវតែទទួលអាស៊ីតអាមីណូពីអាហារ។

ប្រភពនៃអាស៊ីតអាមីណូ។

រុក្ខជាតិបៃតងសំយោគអាស៊ីតអាមីណូទាំង 20 ដែលមាននៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនពី CO2 ទឹក និងអាម៉ូញាក់ ឬនីត្រាត។ បាក់តេរីជាច្រើនក៏អាចសំយោគអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងវត្តមាននៃជាតិស្ករ (ឬសមមូលមួយចំនួន) និងអាសូតថេរ ប៉ុន្តែស្ករត្រូវបានផ្គត់ផ្គង់ដោយរុក្ខជាតិបៃតង។ នៅក្នុងសត្វ, សមត្ថភាពក្នុងការសំយោគអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានកំណត់; ពួកគេទទួលបានអាស៊ីតអាមីណូដោយការបរិភោគរុក្ខជាតិបៃតង ឬសត្វដទៃទៀត។ នៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារ ប្រូតេអ៊ីនដែលស្រូបចូលត្រូវបានបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ ក្រោយមកទៀតត្រូវបានស្រូបយក ហើយប្រូតេអ៊ីនលក្ខណៈនៃសារពាង្គកាយដែលបានផ្តល់ឱ្យត្រូវបានបង្កើតឡើងពីពួកវា។ គ្មានប្រូតេអ៊ីនដែលស្រូបបញ្ចូលទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធរាងកាយដូចនោះទេ។ ករណីលើកលែងតែមួយគត់គឺថានៅក្នុងថនិកសត្វជាច្រើនផ្នែកនៃអង្គបដិប្រាណរបស់មាតាអាចឆ្លងកាត់សុកចូលទៅក្នុងចរន្តឈាមរបស់ទារកហើយតាមរយៈទឹកដោះរបស់ម្តាយ (ជាពិសេសនៅក្នុងសត្វចៃឆ្កែ) ត្រូវបានផ្ទេរទៅទារកទើបនឹងកើតភ្លាមៗបន្ទាប់ពីកំណើត។

ត្រូវការប្រូតេអ៊ីន។

វាច្បាស់ណាស់ថា ដើម្បីរក្សាជីវិត រាងកាយត្រូវតែទទួលបានបរិមាណជាក់លាក់នៃប្រូតេអ៊ីនពីអាហារ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយទំហំនៃតម្រូវការនេះអាស្រ័យលើកត្តាមួយចំនួន។ រាងកាយត្រូវការអាហារទាំងជាប្រភពថាមពល (កាឡូរី) និងជាសម្ភារៈសម្រាប់កសាងរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វា។ នៅកន្លែងដំបូងគឺតម្រូវការថាមពល។ នេះមានន័យថានៅពេលដែលមានកាបូអ៊ីដ្រាត និងខ្លាញ់តិចតួចនៅក្នុងរបបអាហារ ប្រូតេអ៊ីនក្នុងរបបអាហារមិនត្រូវបានប្រើសម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីនផ្ទាល់របស់ពួកគេនោះទេ ប៉ុន្តែជាប្រភពនៃកាឡូរី។ ជាមួយនឹងការតមអាហារយូរ សូម្បីតែប្រូតេអ៊ីនផ្ទាល់ខ្លួនរបស់អ្នកត្រូវបានចំណាយដើម្បីបំពេញតម្រូវការថាមពល។ ប្រសិនបើមានកាបូអ៊ីដ្រាតគ្រប់គ្រាន់នៅក្នុងរបបអាហារនោះការទទួលទានប្រូតេអ៊ីនអាចត្រូវបានកាត់បន្ថយ។

តុល្យភាពអាសូត។

ជាមធ្យមប្រហែល។ 16% នៃម៉ាសប្រូតេអ៊ីនសរុបគឺអាសូត។ នៅពេលដែលអាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតជាប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបំបែក នោះអាសូតដែលមាននៅក្នុងពួកវាត្រូវបានបញ្ចេញចេញពីរាងកាយក្នុងទឹកនោម និង (ក្នុងកម្រិតតិចជាង) នៅក្នុងលាមកក្នុងទម្រង់ជាសមាសធាតុអាសូតផ្សេងៗ។ ដូច្នេះវាជាការងាយស្រួលក្នុងការប្រើសូចនាករដូចជាតុល្យភាពអាសូតដើម្បីវាយតម្លៃគុណភាពនៃអាហាររូបត្ថម្ភប្រូតេអ៊ីន i.e. ភាពខុសគ្នា (គិតជាក្រាម) រវាងបរិមាណអាសូតដែលយកទៅក្នុងខ្លួន និងបរិមាណអាសូតដែលត្រូវបានបញ្ចេញក្នុងមួយថ្ងៃ។ ជាមួយនឹងអាហាររូបត្ថម្ភធម្មតាក្នុងមនុស្សពេញវ័យបរិមាណទាំងនេះគឺស្មើគ្នា។ នៅក្នុងសារពាង្គកាយដែលកំពុងលូតលាស់ បរិមាណអាសូតដែលត្រូវបានបញ្ចេញគឺតិចជាងបរិមាណចូល ពោលគឺឧ។ តុល្យភាពគឺវិជ្ជមាន។ ជាមួយនឹងកង្វះប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរបបអាហារតុល្យភាពគឺអវិជ្ជមាន។ ប្រសិនបើមានកាឡូរីគ្រប់គ្រាន់នៅក្នុងរបបអាហារប៉ុន្តែប្រូតេអ៊ីនគឺអវត្តមានទាំងស្រុងនៅក្នុងវារាងកាយនឹងរក្សាទុកប្រូតេអ៊ីន។ ទន្ទឹមនឹងនេះ ការរំលាយអាហារប្រូតេអ៊ីនថយចុះ ហើយការប្រើប្រាស់ឡើងវិញនៃអាស៊ីតអាមីណូក្នុងការសំយោគប្រូតេអ៊ីនដំណើរការប្រកបដោយប្រសិទ្ធភាពតាមដែលអាចធ្វើទៅបាន។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ការបាត់បង់គឺជៀសមិនរួច ហើយសមាសធាតុអាសូតនៅតែត្រូវបានបញ្ចេញនៅក្នុងទឹកនោម និងមួយផ្នែកនៅក្នុងលាមក។ បរិមាណ​អាសូត​ដែល​បញ្ចេញ​ពី​រាង​កាយ​ក្នុង​មួយ​ថ្ងៃ​អំឡុង​ពេល​អត់​អាហារ​ប្រូតេអ៊ីន​អាច​ជា​រង្វាស់​នៃ​ការ​ខ្វះ​ប្រូតេអ៊ីន​ប្រចាំ​ថ្ងៃ។ វាជាការធម្មតាក្នុងការសន្មត់ថាតាមរយៈការបញ្ចូលទៅក្នុងរបបអាហារបរិមាណប្រូតេអ៊ីនស្មើនឹងកង្វះនេះ វាអាចទៅរួចដើម្បីស្ដារតុល្យភាពអាសូត។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយវាមិនមែនទេ។ ដោយបានទទួលបរិមាណប្រូតេអ៊ីននេះ រាងកាយចាប់ផ្តើមប្រើប្រាស់អាស៊ីតអាមីណូកាន់តែមានប្រសិទ្ធភាព ដូច្នេះប្រូតេអ៊ីនបន្ថែមមួយចំនួនត្រូវបានទាមទារដើម្បីស្ដារតុល្យភាពអាសូត។

ប្រសិនបើបរិមាណប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរបបអាហារលើសពីអ្វីដែលចាំបាច់ដើម្បីរក្សាតុល្យភាពអាសូត នោះវាហាក់ដូចជាគ្មានគ្រោះថ្នាក់អ្វីពីនេះទេ។ អាស៊ីតអាមីណូលើសត្រូវបានប្រើជាធម្មតាជាប្រភពថាមពល។ ឧទាហរណ៍ដ៏គួរឱ្យចាប់អារម្មណ៍មួយគឺ Eskimo ដែលទទួលទានកាបូអ៊ីដ្រាតតិចតួច និងប្រូតេអ៊ីនប្រហែលដប់ដងច្រើនជាងតម្រូវការដើម្បីរក្សាតុល្យភាពអាសូត។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយ ក្នុងករណីភាគច្រើន ការប្រើប្រូតេអ៊ីនជាប្រភពថាមពលគឺមិនមានអត្ថប្រយោជន៍ទេ ព្រោះអ្នកអាចទទួលបានកាឡូរីច្រើនពីបរិមាណកាបូអ៊ីដ្រាតដែលបានផ្តល់ឱ្យជាងបរិមាណប្រូតេអ៊ីនដូចគ្នា។ នៅក្នុងប្រទេសក្រីក្រ ប្រជាជនទទួលបានកាឡូរីចាំបាច់ពីកាបូអ៊ីដ្រាត ហើយប្រើប្រាស់បរិមាណប្រូតេអ៊ីនអប្បបរមា។

ប្រសិនបើរាងកាយទទួលបានចំនួនកាឡូរីដែលត្រូវការក្នុងទម្រង់ជាអាហារដែលមិនមានប្រូតេអ៊ីន នោះបរិមាណប្រូតេអ៊ីនអប្បបរមាដែលរក្សាតុល្យភាពអាសូតគឺប្រហាក់ប្រហែល។ 30 ក្រាមក្នុងមួយថ្ងៃ។ ប្រូតេអ៊ីន​ប្រហែល​ជា​ច្រើន​មាន​ក្នុង​នំប៉័ង​បួន​បន្ទះ ឬ​ទឹកដោះគោ ០.៥ លីត្រ។ បរិមាណធំជាងបន្តិចត្រូវបានចាត់ទុកថាល្អបំផុត។ ណែនាំពី ៥០ ទៅ ៧០ ក្រាម។

អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ។

រហូតមកដល់ពេលនេះប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេចាត់ទុកថាទាំងមូល។ ទន្ទឹមនឹងនេះ ដើម្បីឱ្យការសំយោគប្រូតេអ៊ីនប្រព្រឹត្តទៅ អាស៊ីតអាមីណូចាំបាច់ទាំងអស់ត្រូវតែមានវត្តមាននៅក្នុងខ្លួន។ អាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនដែលរាងកាយរបស់សត្វអាចសំយោគបាន។ ពួកគេត្រូវបានគេហៅថាអាចផ្លាស់ប្តូរបានព្រោះវាមិនចាំបាច់មានវត្តមាននៅក្នុងរបបអាហារទេ - វាមានសារៈសំខាន់តែមួយគត់ដែលជាទូទៅការទទួលទានប្រូតេអ៊ីនជាប្រភពនៃអាសូតគឺគ្រប់គ្រាន់។ បន្ទាប់មក ដោយមានការខ្វះខាតអាស៊ីតអាមីណូដែលមិនមានសារសំខាន់ រាងកាយអាចសំយោគពួកវាដោយចំណាយលើសចំនួនដែលមានវត្តមាន។ អាស៊ីតអាមីណូ "សំខាន់" ដែលនៅសេសសល់មិនអាចសំយោគបានទេ ហើយត្រូវតែបញ្ចូលជាមួយអាហារ។ សារធាតុសំខាន់ៗសម្រាប់មនុស្សគឺ វ៉ាលីន ឡេយូស៊ីន អ៊ីសូលយូស៊ីន ថូរនីន មេតូនីន ហ្វីនីឡាឡានីន ទ្រីបតូផាន អ៊ីស្ទីឌីន លីស៊ីន និងអាហ្គីនីន។ (ទោះបីជា arginine អាចត្រូវបានសំយោគនៅក្នុងរាងកាយក៏ដោយ វាត្រូវបានគេចាត់ទុកថាជាអាស៊ីតអាមីណូដ៏សំខាន់មួយ ដោយសារតែទារកទើបនឹងកើត និងកុមារដែលកំពុងលូតលាស់ផលិតបរិមាណរបស់វាមិនគ្រប់គ្រាន់។ ម៉្យាងវិញទៀត សម្រាប់មនុស្សដែលមានអាយុពេញវ័យ ការទទួលទានអាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនពីអាហារ។ អាចក្លាយជាជម្រើស។ )

បញ្ជីនៃអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗនេះគឺប្រហែលដូចគ្នានៅក្នុងសត្វឆ្អឹងកងផ្សេងទៀត និងសូម្បីតែនៅក្នុងសត្វល្អិត។ តម្លៃអាហារូបត្ថម្ភនៃប្រូតេអ៊ីនជាធម្មតាត្រូវបានកំណត់ដោយការផ្តល់អាហារដល់សត្វកណ្តុរដែលកំពុងលូតលាស់ និងតាមដានការឡើងទម្ងន់របស់សត្វ។

តម្លៃអាហារូបត្ថម្ភនៃប្រូតេអ៊ីន។

តម្លៃអាហារូបត្ថម្ភនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗដែលខ្វះខាតបំផុត។ ចូរយើងបង្ហាញវាជាមួយនឹងឧទាហរណ៍មួយ។ ប្រូតេអ៊ីននៃរាងកាយរបស់យើងមានជាមធ្យមប្រហែល។ 2% tryptophan (ដោយទម្ងន់) ។ ចូរនិយាយថារបបអាហាររួមមានប្រូតេអ៊ីន 10 ក្រាមដែលមាន tryptophan 1% ហើយមានអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗផ្សេងទៀតគ្រប់គ្រាន់នៅក្នុងវា។ ក្នុងករណីរបស់យើង 10 ក្រាមនៃប្រូតេអ៊ីនដែលខូចនេះគឺចាំបាច់ស្មើនឹង 5 ក្រាមនៃមួយពេញលេញ។ នៅសល់ 5 ក្រាមអាចបម្រើជាប្រភពថាមពលប៉ុណ្ណោះ។ ចំណាំថាចាប់តាំងពីអាស៊ីតអាមីណូមិនត្រូវបានរក្សាទុកនៅក្នុងរាងកាយ ហើយដើម្បីឱ្យការសំយោគប្រូតេអ៊ីនប្រព្រឹត្តទៅ អាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ត្រូវតែមានវត្តមានក្នុងពេលដំណាលគ្នា ឥទ្ធិពលនៃការទទួលទានអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗអាចត្រូវបានរកឃើញលុះត្រាតែពួកវាទាំងអស់ចូលទៅក្នុង រាងកាយក្នុងពេលតែមួយ។

សមាសភាពជាមធ្យមនៃប្រូតេអ៊ីនសត្វភាគច្រើនគឺជិតនឹងសមាសធាតុមធ្យមនៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួនមនុស្ស ដូច្នេះហើយយើងទំនងជាមិនប្រឈមមុខនឹងកង្វះអាស៊ីតអាមីណូនោះទេ ប្រសិនបើរបបអាហាររបស់យើងសម្បូរទៅដោយអាហារដូចជាសាច់ ស៊ុត ទឹកដោះគោ និងឈីស។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយមានប្រូតេអ៊ីនដូចជា gelatin (ផលិតផលនៃ collagen denaturation) ដែលមានអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗតិចតួចណាស់។ ប្រូតេអ៊ីនបន្លែទោះបីជាវាល្អប្រសើរជាង gelatin ក្នុងន័យនេះក៏ដោយក៏ខ្សោយនៅក្នុងអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗផងដែរ។ ជាពិសេសតិចតួចនៅក្នុងពួកគេ lysine និង tryptophan ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ របបអាហារបួសសុទ្ធគឺមិនប៉ះពាល់ដល់សុខភាពនោះទេ លុះត្រាតែវាប្រើប្រាស់ប្រូតេអ៊ីនបន្លែក្នុងបរិមាណច្រើនបន្តិច ទើបគ្រប់គ្រាន់ដើម្បីផ្តល់ឱ្យរាងកាយនូវអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ។ ប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងរុក្ខជាតិនៅក្នុងគ្រាប់ពូជ ជាពិសេសនៅក្នុងគ្រាប់ពូជនៃស្រូវសាលី និង legumes ផ្សេងៗ។ ពន្លកវ័យក្មេងដូចជា asparagus ក៏សម្បូរប្រូតេអ៊ីនផងដែរ។

ប្រូតេអ៊ីនសំយោគនៅក្នុងរបបអាហារ។

ដោយការបន្ថែមអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗសំយោគក្នុងបរិមាណតិចតួច ឬប្រូតេអ៊ីនដែលសម្បូរទៅដោយពួកវាទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនមិនពេញលេញ ដូចជាប្រូតេអ៊ីនពោត វាអាចបង្កើនតម្លៃអាហារូបត្ថម្ភយ៉ាងសំខាន់នៃសារធាតុបន្ទាប់បន្សំ ពោលគឺឧ។ ដោយហេតុនេះបង្កើនបរិមាណប្រូតេអ៊ីនដែលប្រើប្រាស់។ លទ្ធភាពមួយទៀតគឺការរីកលូតលាស់បាក់តេរី ឬផ្សិតនៅលើអ៊ីដ្រូកាបូនប្រេងឥន្ធនៈជាមួយនឹងការបន្ថែមនីត្រាត ឬអាម៉ូញាក់ជាប្រភពនៃអាសូត។ ប្រូតេអ៊ីនអតិសុខុមប្រាណដែលទទួលបានតាមរបៀបនេះអាចបម្រើជាចំណីសម្រាប់បសុបក្សី ឬបសុសត្វ ឬអាចប្រើប្រាស់ដោយផ្ទាល់ដោយមនុស្ស។ វិធីសាស្រ្តទីបីដែលត្រូវបានគេប្រើយ៉ាងទូលំទូលាយប្រើសរីរវិទ្យានៃសត្វចៃ។ នៅក្នុង ruminants, នៅក្នុងផ្នែកដំបូងនៃក្រពះ, អ្វីដែលគេហៅថា។ នៅក្នុង rumen មានទម្រង់ពិសេសនៃបាក់តេរី និងប្រូតូហ្សូអា ដែលបំប្លែងប្រូតេអ៊ីនរុក្ខជាតិដែលមានជម្ងឺទៅជាប្រូតេអ៊ីនអតិសុខុមប្រាណពេញលេញ ហើយទាំងនេះ បន្ទាប់ពីការរំលាយអាហារ និងការស្រូបចូល ប្រែទៅជាប្រូតេអ៊ីនសត្វ។ អ៊ុយដែលជាសមាសធាតុដែលមានផ្ទុកអាសូតសំយោគថោក អាចត្រូវបានបន្ថែមទៅក្នុងចំណីបសុសត្វ។ អតិសុខុមប្រាណដែលរស់នៅក្នុង Rumen ប្រើអាសូតអ៊ុយដើម្បីបំប្លែងកាបូអ៊ីដ្រាត (ក្នុងនោះមានច្រើននៅក្នុងចំណី) ទៅជាប្រូតេអ៊ីន។ ប្រហែលមួយភាគបីនៃអាសូតទាំងអស់នៅក្នុងចំណីសត្វអាចមកក្នុងទម្រង់ជាអ៊ុយ ដែលនៅក្នុងខ្លឹមសារមានន័យថាការសំយោគប្រូតេអ៊ីនគីមីមួយចំនួន។

ខ្លឹមសារនៃអត្ថបទ

ប្រូតេអ៊ីន (មាត្រា 1)- ថ្នាក់នៃប៉ូលីម៊ែរជីវសាស្រ្តដែលមានវត្តមាននៅក្នុងគ្រប់សារពាង្គកាយមានជីវិត។ ដោយមានការចូលរួមពីប្រូតេអ៊ីន ដំណើរការសំខាន់ៗដែលធានានូវសកម្មភាពសំខាន់ៗរបស់រាងកាយកើតឡើង៖ ការដកដង្ហើម ការរំលាយអាហារ ការកន្ត្រាក់សាច់ដុំ ការបញ្ជូនសរសៃប្រសាទ។ ជាលិកាឆ្អឹង ស្បែក សក់ ស្នែងនៃសត្វមានជីវិតត្រូវបានផ្សំឡើងដោយប្រូតេអ៊ីន។ សម្រាប់ថនិកសត្វភាគច្រើន ការលូតលាស់ និងការអភិវឌ្ឍនៃសារពាង្គកាយកើតឡើងដោយសារតែផលិតផលដែលមានប្រូតេអ៊ីនជាសមាសធាតុអាហារ។ តួនាទីរបស់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរាងកាយហើយយោងទៅតាមរចនាសម្ព័ន្ធរបស់ពួកគេមានភាពចម្រុះណាស់។

សមាសភាពនៃប្រូតេអ៊ីន។

ប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់គឺជាប៉ូលីម៊ែរ ដែលខ្សែសង្វាក់ត្រូវបានប្រមូលផ្តុំពីបំណែកនៃអាស៊ីតអាមីណូ។ អាស៊ីតអាមីណូគឺជាសមាសធាតុសរីរាង្គដែលមាននៅក្នុងសមាសភាពរបស់វា (ស្របតាមឈ្មោះ) ក្រុមអាមីណូ NH 2 និងអាស៊ីតសរីរាង្គ ពោលគឺឧ។ carboxyl ក្រុម COOH ។ ក្នុងចំណោមអាស៊ីដអាមីណូទាំងអស់ដែលមានស្រាប់ (តាមទ្រឹស្តី ចំនួនអាស៊ីតអាមីណូដែលអាចធ្វើបានគឺគ្មានដែនកំណត់) មានតែអាតូមកាបូនតែមួយរវាងក្រុមអាមីណូ និងក្រុម carboxyl ប៉ុណ្ណោះដែលចូលរួមក្នុងការបង្កើតប្រូតេអ៊ីន។ ជាទូទៅ អាស៊ីតអាមីណូដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការបង្កើតប្រូតេអ៊ីនអាចត្រូវបានតំណាងដោយរូបមន្ត៖ H 2 N–CH(R)–COOH ។ ក្រុម R ដែលភ្ជាប់ទៅនឹងអាតូមកាបូន (មួយរវាងក្រុមអាមីណូ និងក្រុម carboxyl) កំណត់ភាពខុសគ្នារវាងអាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតជាប្រូតេអ៊ីន។ ក្រុមនេះអាចមានអាតូមកាបូន និងអ៊ីដ្រូសែនប៉ុណ្ណោះ ប៉ុន្តែជាញឹកញាប់មានបន្ថែមលើ C និង H ក្រុមមុខងារផ្សេងៗ (ដែលមានសមត្ថភាពបំប្លែងបន្ថែម) ឧទាហរណ៍ HO-, H 2 N- ជាដើម។ ជម្រើសនៅពេល R = H ។

សារពាង្គកាយរបស់សត្វមានជីវិតមានអាស៊ីតអាមីណូច្រើនជាង 100 ផ្សេងៗគ្នា ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ មិនមែនទាំងអស់ត្រូវបានគេប្រើក្នុងការសាងសង់ប្រូតេអ៊ីននោះទេ ប៉ុន្តែមានតែ 20 ប៉ុណ្ណោះដែលហៅថា "មូលដ្ឋាន" ។ នៅក្នុងតារាង។ 1 បង្ហាញឈ្មោះរបស់ពួកគេ (ភាគច្រើននៃឈ្មោះបានអភិវឌ្ឍជាប្រវត្តិសាស្ត្រ) រូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធ ក៏ដូចជាអក្សរកាត់ដែលគេប្រើយ៉ាងទូលំទូលាយ។ រូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធទាំងអស់ត្រូវបានរៀបចំនៅក្នុងតារាងដើម្បីឱ្យបំណែកសំខាន់នៃអាស៊ីតអាមីណូស្ថិតនៅខាងស្តាំ។

តារាងទី 1. អាស៊ីតអាមីណូពាក់ព័ន្ធនឹងការបង្កើតប្រូតេអ៊ីន

ឈ្មោះ	រចនាសម្ព័ន្ធ	ការកំណត់
គ្លីស៊ីន		ជីលី
អាឡានីន		ALA
វ៉ាលីន		កោរសក់
លូស៊ីន		ឡេអ៊ី
ISOLEUCINE		ILE
សេរិន		SER
THREONINE		TRE
ស៊ីស្តេអ៊ីន		ស៊ីអាយអេស
METIONINE		ជួប
លីស៊ីន		លីហ្សា
អាហ្សង់ទីន		AWG
អាស៊ីតអាស្ប៉ារ៉ាជីក		ASN
អាស្ប៉ារ៉ាជីន		ASN
អាស៊ីតគ្លុយតាមីក		គ្លូ
គ្លុយតាមីន		GLN
phenylalanine		ម៉ាស៊ីន​ផ្លុំ​សក់
ទីរ៉ូស៊ីន		TIR
សារធាតុ tryptophan		បី
អ៊ីស្ទីឌីន		GIS
ប្រូលីន		ប្រូ
នៅក្នុងការអនុវត្តអន្តរជាតិ ការរចនាអក្សរកាត់នៃអាស៊ីតអាមីណូដែលបានរាយបញ្ជីដោយប្រើអក្សរកាត់ឡាតាំងបីអក្សរ ឬអក្សរមួយត្រូវបានទទួលយក ឧទាហរណ៍ glycine - Gly ឬ G, alanine - Ala ឬ A ។

ក្នុងចំណោមអាស៊ីដអាមីណូទាំងម្ភៃនេះ (តារាងទី 1) មានតែប្រូលីនប៉ុណ្ណោះដែលមានក្រុម NH (ជំនួសឱ្យ NH 2) នៅជាប់នឹងក្រុម COOH carboxyl ព្រោះវាជាផ្នែកមួយនៃបំណែករង្វិល។

អាស៊ីតអាមីណូចំនួនប្រាំបី (valine, leucine, isoleucine, threonine, methionine, lysine, phenylalanine និង tryptophan) ដែលដាក់ក្នុងតារាងនៅលើផ្ទៃខាងក្រោយពណ៌ប្រផេះត្រូវបានគេហៅថាជាសារសំខាន់ ព្រោះរាងកាយត្រូវតែទទួលពួកវាជានិច្ចជាមួយនឹងអាហារប្រូតេអ៊ីនសម្រាប់ការលូតលាស់ និងការអភិវឌ្ឍន៍ធម្មតា។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃការតភ្ជាប់បន្តបន្ទាប់គ្នានៃអាស៊ីតអាមីណូ ខណៈពេលដែលក្រុម carboxyl នៃអាស៊ីតមួយមានអន្តរកម្មជាមួយក្រុមអាមីណូនៃម៉ូលេគុលជិតខាង ជាលទ្ធផល ចំណង -CO-NH- peptide ត្រូវបានបង្កើតឡើង និងជាទឹក ម៉ូលេគុលត្រូវបានបញ្ចេញ។ នៅលើរូបភព។ 1 បង្ហាញពីការតភ្ជាប់សៀរៀលនៃ alanine, valine និង glycine ។

អង្ករ។ មួយ។ ការតភ្ជាប់ស៊េរីនៃអាស៊ីតអាមីណូកំឡុងពេលបង្កើតម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ ផ្លូវពីក្រុមអាមីណូស្ថានីយ H 2 N ទៅកាន់ក្រុម carboxyl ស្ថានីយ COOH ត្រូវបានជ្រើសរើសជាទិសដៅសំខាន់នៃខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ។

ដើម្បីពិពណ៌នាអំពីរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន អក្សរកាត់សម្រាប់អាស៊ីតអាមីណូ (តារាងទី 1 ជួរឈរទីបី) ដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការបង្កើតខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ត្រូវបានប្រើ។ បំណែកនៃម៉ូលេគុលដែលបង្ហាញក្នុងរូប។ 1 ត្រូវបានសរសេរដូចខាងក្រោម: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH ។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមានពី 50 ទៅ 1500 សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ (ខ្សែសង្វាក់ខ្លីត្រូវបានគេហៅថា polypeptides) ។ លក្ខណៈបុគ្គលនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយសំណុំនៃអាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតជាខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ហើយមិនសំខាន់ជាងនេះទេដោយលំដាប់នៃការជំនួសរបស់ពួកគេតាមខ្សែសង្វាក់។ ឧទាហរណ៍ ម៉ូលេគុលអាំងស៊ុយលីនមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូចំនួន 51 (វាគឺជាប្រូតេអ៊ីនខ្សែសង្វាក់ខ្លីបំផុតមួយ) ហើយមានខ្សែសង្វាក់ប៉ារ៉ាឡែលពីរដែលមានប្រវែងមិនស្មើគ្នា។ លំដាប់នៃបំណែកអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានបង្ហាញនៅក្នុងរូបភព។ ២.

អង្ករ។ ២ ម៉ូលេគុលអាំងស៊ុយលីនដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងពីសំណល់អាស៊ីតអាមីណូចំនួន 51 បំណែកនៃអាស៊ីតអាមីណូដូចគ្នាត្រូវបានសម្គាល់ដោយពណ៌ផ្ទៃខាងក្រោយដែលត្រូវគ្នា។ សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ cysteine ​​​​ (ការកំណត់អក្សរកាត់ CIS) ដែលមាននៅក្នុងខ្សែសង្វាក់បង្កើតជាស្ពាន disulfide -S-S- ដែលភ្ជាប់ម៉ូលេគុលវត្ថុធាតុ polymer ពីរ ឬបង្កើតជា jumpers ក្នុងខ្សែសង្វាក់មួយ។

ម៉ូលេគុលនៃអាស៊ីតអាមីណូ cysteine ​​​​(តារាងទី 1) មានក្រុម sulfhydride ប្រតិកម្ម -SH ដែលមានអន្តរកម្មគ្នាទៅវិញទៅមកបង្កើតជាស្ពាន disulfide -S-S- ។ តួនាទីរបស់ cysteine ​​​​នៅក្នុងពិភពនៃប្រូតេអ៊ីនគឺពិសេសដោយមានការចូលរួមរបស់វាតំណភ្ជាប់ឆ្លងកាត់ត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនប៉ូលីមិច។

ការរួមបញ្ចូលគ្នានៃអាស៊ីតអាមីណូទៅក្នុងខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer កើតឡើងនៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិតដែលស្ថិតក្រោមការគ្រប់គ្រងនៃអាស៊ីតនុយក្លេអ៊ីក វាគឺជាពួកវាដែលផ្តល់នូវលំដាប់នៃការជួបប្រជុំគ្នាយ៉ាងតឹងរឹង និងគ្រប់គ្រងប្រវែងថេរនៃម៉ូលេគុលវត្ថុធាតុ polymer ( សង់​ទី​ម៉ែ​ត. អាស៊ីត NUCLEIC) ។

រចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន។

សមាសភាពនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលបង្ហាញក្នុងទម្រង់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូជំនួស (រូបភាពទី 2) ត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីន។ ចំណងអ៊ីដ្រូសែនកើតឡើងរវាងក្រុម imino HN ដែលមាននៅក្នុងខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer និងក្រុម carbonyl CO ( សង់​ទី​ម៉ែ​ត. HYDROGEN BOND) ជាលទ្ធផល ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនទទួលបានរូបរាងលំហជាក់លាក់ ហៅថារចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ។ ទូទៅបំផុតគឺរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំពីរប្រភេទនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន។

ជម្រើសដំបូងគេហៅថា α-helix ត្រូវបានអនុវត្តដោយប្រើចំណងអ៊ីដ្រូសែននៅក្នុងម៉ូលេគុលវត្ថុធាតុ polymer មួយ។ ប៉ារ៉ាម៉ែត្រធរណីមាត្រនៃម៉ូលេគុលដែលកំណត់ដោយប្រវែងចំណង និងមុំចំណង គឺដូចជាការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនគឺអាចធ្វើទៅបានសម្រាប់ក្រុម H-N និង C=O ដែលរវាងនោះមានបំណែក peptide ពីរ H-N-C=O (រូបភាព 3) ។ .

សមាសភាពនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide បង្ហាញក្នុងរូបភព។ 3 ត្រូវបានសរសេរជាអក្សរកាត់ដូចខាងក្រោម:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-ALA-COOH ។

ជាលទ្ធផលនៃសកម្មភាពចុះកិច្ចសន្យានៃចំណងអ៊ីដ្រូសែន ម៉ូលេគុលបង្កើតជា helix - អ្វីដែលគេហៅថា α-helix វាត្រូវបានពិពណ៌នាថាជាខ្សែបូ helical កោងឆ្លងកាត់អាតូមដែលបង្កើតជាខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer (រូបភាព 4) ។

អង្ករ។ ៤ គំរូ 3D នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងទម្រង់នៃ α-helix ។ ចំណងអ៊ីដ្រូសែនត្រូវបានបង្ហាញជាបន្ទាត់ចំនុចពណ៌បៃតង។ រាងស៊ីឡាំងនៃវង់គឺអាចមើលឃើញនៅមុំជាក់លាក់នៃការបង្វិល (អាតូមអ៊ីដ្រូសែនមិនត្រូវបានបង្ហាញក្នុងរូបភាព) ។ ពណ៌នៃអាតូមនីមួយៗត្រូវបានផ្តល់ឱ្យដោយអនុលោមតាមច្បាប់អន្តរជាតិ ដែលណែនាំពណ៌ខ្មៅសម្រាប់អាតូមកាបូន ពណ៌ខៀវសម្រាប់អាតូមអាសូត ពណ៌ក្រហមសម្រាប់អុកស៊ីហ៊្សែន និងពណ៌លឿងសម្រាប់ស្ពាន់ធ័រ (ពណ៌សត្រូវបានណែនាំសម្រាប់អាតូមអ៊ីដ្រូសែនដែលមិនបង្ហាញក្នុងរូប ក្នុងករណីនេះ រចនាសម្ព័ន្ធទាំងមូលត្រូវបានបង្ហាញនៅលើផ្ទៃខាងក្រោយងងឹត) ។

បំរែបំរួលមួយផ្សេងទៀតនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំដែលហៅថា រចនាសម្ព័ន្ធ β ត្រូវបានបង្កើតឡើងផងដែរជាមួយនឹងការចូលរួមនៃចំណងអ៊ីដ្រូសែន ភាពខុសគ្នាគឺថាក្រុម H-N និង C = O នៃខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ពីរឬច្រើនដែលមានទីតាំងនៅក្នុងអន្តរកម្មស្របគ្នា។ ដោយសារខ្សែសង្វាក់ polypeptide មានទិសដៅ (រូបភាពទី 1) វ៉ារ្យ៉ង់អាចធ្វើទៅបាននៅពេលដែលទិសដៅនៃច្រវាក់ដូចគ្នា (រចនាសម្ព័ន្ធ β-ប៉ារ៉ាឡែល រូបភាពទី 5) ឬពួកវាផ្ទុយគ្នា (រចនាសម្ព័ន្ធ β-ប្រឆាំងប៉ារ៉ាឡែល រូបភាពទី 6) ។ .

ខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer នៃសមាសធាតុផ្សេងៗអាចចូលរួមក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធ β ខណៈពេលដែលក្រុមសរីរាង្គដែលបង្កើតខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer (Ph, CH 2 OH ។ =O ក្រុមគឺសម្រេចចិត្ត។ ដោយសារក្រុម H-N និង C=O ត្រូវបានដឹកនាំក្នុងទិសដៅផ្សេងៗគ្នាទាក់ទងទៅនឹងខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer (ឡើងលើ និងចុះក្រោមក្នុងរូប) វាអាចទៅរួចសម្រាប់ខ្សែសង្វាក់បី ឬច្រើនដើម្បីធ្វើអន្តរកម្មក្នុងពេលដំណាលគ្នា។

សមាសភាពនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដំបូងនៅក្នុងរូបភព។ ៥៖

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

សមាសភាពនៃខ្សែទីពីរនិងទីបី:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

សមាសភាពនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលបង្ហាញក្នុងរូបភព។ 6, ដូចគ្នានឹងរូបភាព។ 5, ភាពខុសគ្នាគឺថាខ្សែសង្វាក់ទីពីរមានទិសដៅផ្ទុយ (នៅក្នុងការប្រៀបធៀបជាមួយរូបភាពទី 5) ។

វាអាចធ្វើទៅបានដើម្បីបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធ β នៅខាងក្នុងម៉ូលេគុលមួយ នៅពេលដែលបំណែកខ្សែសង្វាក់នៅក្នុងផ្នែកជាក់លាក់មួយប្រែទៅជាត្រូវបានបង្វិលដោយ 180 ° ក្នុងករណីនេះ សាខាពីរនៃម៉ូលេគុលមួយមានទិសដៅផ្ទុយ ជាលទ្ធផល អង់ទីប៉ារ៉ាឡែល។ β-structure ត្រូវបានបង្កើតឡើង (រូបភាព 7) ។

រចនាសម្ព័ន្ធដែលបានបង្ហាញនៅក្នុងរូបភព។ 7 នៅក្នុងរូបភាពរាបស្មើ បង្ហាញក្នុងរូបភព។ 8 នៅក្នុងទម្រង់នៃគំរូបីវិមាត្រ។ ផ្នែកនៃរចនាសម្ព័ន្ធ β ជាធម្មតាត្រូវបានបញ្ជាក់នៅក្នុងវិធីសាមញ្ញមួយដោយខ្សែបូរាងសំប៉ែតដែលឆ្លងកាត់អាតូមដែលបង្កើតជាខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ។

នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនជាច្រើន ផ្នែកនៃរចនាសម្ព័ន្ធ α-helix និង ribbon-like β-structures ឆ្លាស់គ្នា ក៏ដូចជាខ្សែសង្វាក់ polypeptide តែមួយ។ ការរៀបចំគ្នាទៅវិញទៅមក និងការឆ្លាស់គ្នានៅក្នុងខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន។

វិធីសាស្រ្តសម្រាប់ពណ៌នារចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្ហាញខាងក្រោមដោយប្រើ crambin ប្រូតេអ៊ីនរុក្ខជាតិជាឧទាហរណ៍។ រូបមន្តរចនាសម្ព័ននៃប្រូតេអ៊ីន ដែលជារឿយៗមានបំណែកអាស៊ីតអាមីណូរាប់រយ មានភាពស្មុគ្រស្មាញ ស្មុគស្មាញ និងពិបាកយល់ ដូច្នេះជួនកាលរូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធសាមញ្ញត្រូវបានប្រើ - ដោយគ្មាននិមិត្តសញ្ញានៃធាតុគីមី (រូបភាពទី 9 ជម្រើស A) ប៉ុន្តែដូចគ្នា ពេលវេលាដែលពួកគេរក្សាពណ៌នៃ valence strokes ស្របតាមច្បាប់អន្តរជាតិ (រូបភាពទី 4) ។ ក្នុងករណីនេះ រូបមន្តត្រូវបានបង្ហាញមិននៅក្នុងផ្ទះល្វែងទេ ប៉ុន្តែជារូបភាពលំហ ដែលត្រូវនឹងរចនាសម្ព័ន្ធពិតនៃម៉ូលេគុល។ វិធីសាស្រ្តនេះធ្វើឱ្យវាអាចធ្វើទៅបានឧទាហរណ៍ដើម្បីបែងចែករវាងស្ពាន disulfide (ស្រដៀងទៅនឹងនៅក្នុងអាំងស៊ុយលីនរូបភាពទី 2) ក្រុម phenyl នៅក្នុងស៊ុមចំហៀងនៃខ្សែសង្វាក់។ល។ រូបភាពនៃម៉ូលេគុលក្នុងទម្រង់នៃគំរូបីវិមាត្រ (បាល់ដែលភ្ជាប់ដោយកំណាត់) គឺច្បាស់ជាងនេះបន្តិច (រូបភាពទី 9 ជម្រើស ខ)។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ វិធីសាស្រ្តទាំងពីរនេះមិនអនុញ្ញាតឱ្យបង្ហាញរចនាសម្ព័ន្ធទីបីទេ ដូច្នេះអ្នកជីវរូបវិទ្យាជនជាតិអាមេរិក Jane Richardson បានស្នើឱ្យតំណាងឱ្យ α-រចនាសម្ព័ន្ធជាខ្សែបូរមួល (សូមមើលរូបទី 4) រចនាសម្ព័ន្ធ β ជាខ្សែបូរាងសំប៉ែត (រូបភាពទី 8) និងការភ្ជាប់។ ពួកវាជាច្រវាក់តែមួយ - ក្នុងទម្រង់ជាបាច់ស្តើង រចនាសម្ព័ន្ធនីមួយៗមានពណ៌ផ្ទាល់ខ្លួន។ វិធីសាស្រ្តនៃការពិពណ៌នាអំពីរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនមួយឥឡូវនេះត្រូវបានប្រើប្រាស់យ៉ាងទូលំទូលាយ (រូបភាពទី 9 វ៉ារ្យ៉ង់ B) ។ ពេលខ្លះ សម្រាប់ខ្លឹមសារព័ត៌មានកាន់តែច្រើន រចនាសម្ព័ន្ធទីបី និងរូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធសាមញ្ញត្រូវបានបង្ហាញរួមគ្នា (រូបភាពទី 9 វ៉ារ្យ៉ង់ D) ។ វាក៏មានការកែប្រែនៃវិធីសាស្រ្តដែលស្នើឡើងដោយ Richardson ផងដែរ: α-helices ត្រូវបានបង្ហាញជាស៊ីឡាំង ហើយរចនាសម្ព័ន្ធ β មាននៅក្នុងទម្រង់នៃព្រួញរាបស្មើដែលបង្ហាញពីទិសដៅនៃខ្សែសង្វាក់ (រូបភាពទី 9 ជម្រើស E) ។ មិនសូវសាមញ្ញទេ គឺជាវិធីសាស្ត្រដែលម៉ូលេគុលទាំងមូលត្រូវបានបង្ហាញជាបណ្តុំ ដែលរចនាសម្ព័ន្ធមិនស្មើគ្នាត្រូវបានសម្គាល់ដោយពណ៌ផ្សេងគ្នា ហើយស្ពាន disulfide ត្រូវបានបង្ហាញជាស្ពានពណ៌លឿង (រូបភាពទី 9 វ៉ារ្យ៉ង់ E) ។

ជម្រើស B គឺងាយស្រួលបំផុតសម្រាប់ការយល់ឃើញ នៅពេលដែលពណ៌នាអំពីរចនាសម្ព័ន្ធទីបី លក្ខណៈរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន (បំណែកអាស៊ីតអាមីណូ លំដាប់ជំនួសរបស់ពួកគេ ចំណងអ៊ីដ្រូសែន) មិនត្រូវបានចង្អុលបង្ហាញទេ ខណៈដែលវាត្រូវបានគេសន្មត់ថាប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់មាន "ព័ត៌មានលម្អិត" ។ យកចេញពីសំណុំស្តង់ដារនៃអាស៊ីតអាមីណូចំនួនម្ភៃ (តារាងទី 1) ។ ភារកិច្ចចម្បងក្នុងការពណ៌នារចនាសម្ព័ន្ធទីបីគឺដើម្បីបង្ហាញពីការរៀបចំលំហ និងការផ្លាស់ប្តូរនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ។

អង្ករ។ ប្រាំបួន កំណែផ្សេងៗនៃរូបភាពនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន Crumbin.
A គឺជារូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធនៅក្នុងរូបភាពលំហ។
ខ - រចនាសម្ព័ន្ធនៅក្នុងទម្រង់នៃគំរូបីវិមាត្រ។
B គឺជារចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃម៉ូលេគុល។
G - ការរួមបញ្ចូលគ្នានៃជម្រើស A និង B ។
អ៊ី - រូបភាពសាមញ្ញនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបី។
អ៊ី - រចនាសម្ព័ន្ធទីបីជាមួយនឹងស្ពាន disulfide ។

ភាពងាយស្រួលបំផុតសម្រាប់ការយល់ឃើញគឺរចនាសម្ព័ន្ធទីបីវិមាត្រ (ជម្រើសខ) ដោះលែងពីព័ត៌មានលម្អិតនៃរូបមន្តរចនាសម្ព័ន្ធ។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធទីបី ជាក្បួនត្រូវចំណាយពេលលើការកំណត់ជាក់លាក់មួយ ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយអន្តរកម្មប៉ូល (អេឡិចត្រូស្ទិច) និងចំណងអ៊ីដ្រូសែន។ ជាលទ្ធផល ម៉ូលេគុលទទួលបានទម្រង់នៃរបុំបង្រួម - ប្រូតេអ៊ីន globular (globules, ឡាត. ball) ឬ filamentous - ប្រូតេអ៊ីន fibrillar (fibra, ឡាត. ជាតិសរសៃ) ។

ឧទាហរណ៏នៃរចនាសម្ព័ន្ធ globular គឺប្រូតេអ៊ីន albumin ប្រូតេអ៊ីននៃស៊ុតមាន់ជាកម្មសិទ្ធិរបស់ថ្នាក់នៃ albumin ។ ខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymeric នៃ albumin ត្រូវបានប្រមូលផ្តុំជាចម្បងពី alanine, aspartic acid, glycine, និង cysteine, ជំនួសនៅក្នុងលំដាប់ជាក់លាក់មួយ។ រចនាសម្ព័ន្ធទីបីមាន α-helices តភ្ជាប់ដោយខ្សែសង្វាក់តែមួយ (រូបភាព 10) ។

អង្ករ។ ដប់ រចនាសម្ព័ន្ធសកលនៃអាល់ប៊ុមមីន

ឧទាហរណ៍នៃរចនាសម្ព័ន្ធ fibrillar គឺប្រូតេអ៊ីន fibroin ។ ពួកវាផ្ទុកនូវបរិមាណដ៏ច្រើននៃសំណល់ glycine, alanine និង serine (រាល់សំណល់អាស៊ីតអាមីណូទីពីរគឺ glycine); សំណល់ cysteine ​​​​ដែលមានក្រុម sulfhydride គឺអវត្តមាន។ Fibroin ដែលជាសមាសធាតុសំខាន់នៃសូត្រធម្មជាតិ និងសរសៃពួរមានរចនាសម្ព័ន្ធ β ដែលតភ្ជាប់ដោយខ្សែសង្វាក់តែមួយ (រូបភាពទី 11) ។

អង្ករ។ ដប់មួយ ប្រូតេអ៊ីន FIBRILLARY FIBROIN

លទ្ធភាពនៃការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រភេទជាក់លាក់មួយគឺមាននៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនពោលគឺឧ។ កំណត់ជាមុនដោយលំដាប់នៃការជំនួសនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។ ពីសំណុំមួយចំនួននៃសំណល់បែបនេះ α-helices កើតឡើងភាគច្រើន (មានសំណុំបែបនេះច្រើន) សំណុំមួយទៀតនាំទៅដល់រូបរាងនៃរចនាសម្ព័ន្ធ β ខ្សែសង្វាក់តែមួយត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយសមាសភាពរបស់វា។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន ខណៈពេលដែលរក្សាបាននូវរចនាសម្ព័ន្ធទីបី គឺអាចបញ្ចូលគ្នាទៅជាបណ្តុំ supramolecular ដ៏ធំ ខណៈពេលដែលពួកវាត្រូវបានភ្ជាប់ជាមួយគ្នាដោយអន្តរកម្មប៉ូល ក៏ដូចជាចំណងអ៊ីដ្រូសែន។ ការបង្កើតបែបនេះត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃប្រូតេអ៊ីន។ ឧទាហរណ៍ ferritin ប្រូតេអ៊ីនដែលមានជាចម្បងនៃ leucine អាស៊ីត glutamic អាស៊ីត aspartic និង histidine (ferricin មានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូទាំង 20 ក្នុងបរិមាណខុសៗគ្នា) បង្កើតបានជារចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃ α-helices ប៉ារ៉ាឡែលចំនួនបួន។ នៅពេលដែលម៉ូលេគុលត្រូវបានបញ្ចូលគ្នាទៅក្នុងក្រុមតែមួយ (រូបភាពទី 12) រចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ត្រូវបានបង្កើតឡើង ដែលអាចរួមបញ្ចូលរហូតដល់ 24 ម៉ូលេគុល ferritin ។

Fig.12 ការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃ ferritin ប្រូតេអ៊ីនសកល

ឧទាហរណ៍មួយទៀតនៃការបង្កើត supramolecular គឺរចនាសម្ព័ន្ធនៃ collagen ។ វាគឺជាប្រូតេអ៊ីន fibrillar ដែលខ្សែសង្វាក់ត្រូវបានបង្កើតឡើងជាចម្បងនៃ glycine ជំនួសជាមួយ proline និង lysine ។ រចនាសម្ព័ន្ធមានខ្សែសង្វាក់តែមួយ α-helices បីដង ឆ្លាស់គ្នាជាមួយនឹងរចនាសម្ព័ន្ធ β-like ribbon ជង់ជាបាច់ប៉ារ៉ាឡែល (រូបភាព 13) ។

Fig.13 រចនាសម្ព័ន្ធ SUPRAMOLECULAR នៃប្រូតេអ៊ីន Collagen FIBRILLARY

លក្ខណៈសម្បត្តិគីមីនៃប្រូតេអ៊ីន។

នៅក្រោមសកម្មភាពនៃសារធាតុរំលាយសរីរាង្គ ផលិតផលកាកសំណល់នៃបាក់តេរីមួយចំនួន (ការរំលាយអាស៊ីតឡាក់ទិក) ឬជាមួយនឹងការកើនឡើងនៃសីតុណ្ហភាព រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ និងទីបីត្រូវបានបំផ្លាញដោយមិនធ្វើឱ្យខូចរចនាសម្ព័ន្ធបឋមរបស់វាឡើយ ជាលទ្ធផលប្រូតេអ៊ីនបាត់បង់ការរលាយ និងបាត់បង់សកម្មភាពជីវសាស្រ្ត។ ដំណើរការត្រូវបានគេហៅថា denaturation ពោលគឺការបាត់បង់លក្ខណៈសម្បត្តិធម្មជាតិ ឧទាហរណ៍ ទឹកដោះគោជូរ ប្រូតេអ៊ីន coagulated នៃស៊ុតមាន់ឆ្អិន។ នៅសីតុណ្ហភាពកើនឡើង ប្រូតេអ៊ីននៃសារពាង្គកាយមានជីវិត (ជាពិសេសអតិសុខុមប្រាណ) ប្រែចេញយ៉ាងឆាប់រហ័ស។ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះមិនអាចចូលរួមក្នុងដំណើរការជីវសាស្រ្តបានទេជាលទ្ធផលមីក្រូសរីរាង្គស្លាប់ដូច្នេះទឹកដោះគោឆ្អិន (ឬប៉ាស្ទ័រ) អាចប្រើប្រាស់បានយូរ។

ចំណង Peptide H-N-C=O ដែលបង្កើតជាខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបាន hydrolyzed នៅក្នុងវត្តមាននៃអាស៊ីតឬអាល់កាឡាំង ហើយខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer បំបែក ដែលនៅទីបំផុតអាចនាំទៅរកអាស៊ីតអាមីណូដើម។ ចំណង Peptide រួមបញ្ចូលក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ α-helices ឬ β-structures មានភាពធន់នឹងអ៊ីដ្រូលីស៊ីស និងការវាយប្រហារគីមីផ្សេងៗ (បើប្រៀបធៀបទៅនឹងចំណងដូចគ្នានៅក្នុងខ្សែសង្វាក់តែមួយ)។ ការបំបែកម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនកាន់តែឆ្ងាញ់ទៅក្នុងអាស៊ីដអាមីណូធាតុផ្សំរបស់វាត្រូវបានអនុវត្តនៅក្នុងឧបករណ៍ផ្ទុកគ្មានជាតិទឹកដោយប្រើ hydrazine H 2 N-NH 2 ខណៈដែលបំណែកអាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ លើកលែងតែមួយចុងក្រោយ បង្កើតបានជាអាស៊ីត carboxylic hydrazides ដែលមានផ្ទុក។ បំណែក C (O)–HN–NH 2 (រូបភាព 14) ។

អង្ករ។ ដប់បួន។ ការបោសសំអាត POLYPeptide

ការវិភាគបែបនេះអាចផ្តល់ព័ត៌មានអំពីសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីន ប៉ុន្តែវាមានសារៈសំខាន់ជាងក្នុងការដឹងពីលំដាប់របស់វានៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ វិធីសាស្រ្តមួយក្នុងចំណោមវិធីសាស្រ្តដែលត្រូវបានប្រើប្រាស់យ៉ាងទូលំទូលាយសម្រាប់គោលបំណងនេះគឺសកម្មភាពរបស់ phenylisothiocyanate (FITC) នៅលើខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលនៅក្នុងមជ្ឈដ្ឋានអាល់កាឡាំងភ្ជាប់ទៅនឹង polypeptide (ពីចុងបញ្ចប់ដែលមានក្រុមអាមីណូ) ហើយនៅពេលដែលប្រតិកម្មនៃមធ្យមផ្លាស់ប្តូរ។ ទៅជាអាស៊ីត វាផ្ដាច់ចេញពីខ្សែសង្វាក់ ដោយយកបំណែកនៃអាស៊ីតអាមីណូមួយ (រូបភាព 15) មកជាមួយ។

អង្ករ។ ដប់ប្រាំ ការបំបែកប៉ូលីប៉ិបទីតជាបន្តបន្ទាប់

វិធីសាស្រ្តពិសេសជាច្រើនត្រូវបានបង្កើតឡើងសម្រាប់ការវិភាគបែបនេះ រួមទាំងអ្នកដែលចាប់ផ្តើម "បំបែក" ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនចូលទៅក្នុងសមាសធាតុផ្សំរបស់វា ដោយចាប់ផ្តើមពីចុង carboxyl ។

ស្ពានឆ្លងកាត់ disulfide S-S (បង្កើតឡើងដោយអន្តរកម្មនៃសំណល់ cysteine ​​​​។ រូបទី 2 និងទី 9) ត្រូវបានបំបែកដោយបង្វែរពួកវាទៅជាក្រុម HS ដោយសកម្មភាពនៃភ្នាក់ងារកាត់បន្ថយផ្សេងៗ។ សកម្មភាពរបស់ភ្នាក់ងារកត់សុី (អុកស៊ីហ្សែន ឬអ៊ីដ្រូសែន peroxide) ម្តងទៀតនាំទៅរកការបង្កើតស្ពាន disulfide (រូបភាព 16) ។

អង្ករ។ ដប់ប្រាំមួយ។ ការបែកខ្ញែកនៃស្ពាន disulfide

ដើម្បីបង្កើតតំណភ្ជាប់ឆ្លងបន្ថែមនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន ប្រតិកម្មនៃក្រុមអាមីណូ និង carboxyl ត្រូវបានប្រើប្រាស់។ អាចចូលដំណើរការបានកាន់តែច្រើនសម្រាប់អន្តរកម្មផ្សេងៗគឺក្រុមអាមីណូដែលមាននៅក្នុងស៊ុមចំហៀងនៃខ្សែសង្វាក់ - បំណែកនៃ lysine, asparagine, lysine, proline (តារាងទី 1) ។ នៅពេលដែលក្រុមអាមីណូបែបនេះមានអន្តរកម្មជាមួយសារធាតុ formaldehyde ដំណើរការនៃ condensation កើតឡើង ហើយស្ពានឆ្លងកាត់ –NH–CH2–NH– លេចឡើង (រូបភាព 17) ។

អង្ករ។ ១៧ ការបង្កើតស្ពានឆ្លងកាត់បន្ថែមរវាងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន.

ក្រុម carboxyl ស្ថានីយនៃប្រូតេអ៊ីនអាចប្រតិកម្មជាមួយនឹងសមាសធាតុស្មុគ្រស្មាញនៃលោហៈ polyvalent មួយចំនួន (សមាសធាតុក្រូមីញ៉ូមត្រូវបានគេប្រើញឹកញាប់ជាង) ហើយតំណភ្ជាប់ឆ្លងកាត់ក៏កើតឡើងផងដែរ។ ដំណើរការទាំងពីរនេះត្រូវបានប្រើក្នុងការ tanning ស្បែក។

តួនាទីរបស់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួន។

តួនាទីរបស់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរាងកាយមានភាពចម្រុះ។

អង់ស៊ីម(ជាតិ fermentation ឡាត. - fermentation) ឈ្មោះផ្សេងទៀតរបស់ពួកគេគឺ អង់ស៊ីម (en zumh ក្រិក. - នៅក្នុងផ្សិត) - ទាំងនេះគឺជាប្រូតេអ៊ីនដែលមានសកម្មភាពកាតាលីករពួកគេអាចបង្កើនល្បឿនដំណើរការជីវគីមីរាប់ពាន់ដង។ នៅក្រោមសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម សមាសធាតុផ្សំនៃអាហារ៖ ប្រូតេអ៊ីន ខ្លាញ់ និងកាបូអ៊ីដ្រាតត្រូវបានបំបែកទៅជាសមាសធាតុសាមញ្ញ ដែលបន្ទាប់មក macromolecules ថ្មីត្រូវបានសំយោគ ដែលចាំបាច់សម្រាប់ប្រភេទជាក់លាក់នៃរាងកាយ។ អង់ស៊ីមក៏ចូលរួមក្នុងដំណើរការជីវគីមីជាច្រើននៃការសំយោគឧទាហរណ៍ក្នុងការសំយោគប្រូតេអ៊ីន (ប្រូតេអ៊ីនខ្លះជួយសំយោគផ្សេងទៀត)។ សង់​ទី​ម៉ែ​ត. អង់ស៊ីម

អង់ស៊ីមមិនត្រឹមតែជាកាតាលីករដែលមានប្រសិទ្ធភាពខ្ពស់ប៉ុណ្ណោះទេ ថែមទាំងជ្រើសរើស (ដឹកនាំប្រតិកម្មយ៉ាងតឹងរ៉ឹងក្នុងទិសដៅដែលបានផ្តល់ឱ្យ)។ នៅក្នុងវត្តមានរបស់ពួកគេ ប្រតិកម្មដំណើរការជាមួយនឹងទិន្នផលស្ទើរតែ 100% ដោយគ្មានការបង្កើតផលិតផល ហើយក្នុងពេលជាមួយគ្នានោះ លក្ខខណ្ឌលំហូរគឺស្រាល៖ សម្ពាធបរិយាកាសធម្មតា និងសីតុណ្ហភាពនៃសារពាង្គកាយមានជីវិត។ សម្រាប់ការប្រៀបធៀបការសំយោគអាម៉ូញាក់ពីអ៊ីដ្រូសែននិងអាសូតនៅក្នុងវត្តមាននៃកាតាលីករដែកសកម្មត្រូវបានអនុវត្តនៅ 400-500 ° C និងសម្ពាធ 30 MPa ទិន្នផលអាម៉ូញាក់គឺ 15-25% ក្នុងមួយវដ្ត។ អង់ស៊ីមត្រូវបានចាត់ទុកថាជាកាតាលីករដែលមិនលើស។

ការសិក្សាដែលពឹងផ្អែកខ្លាំងអំពីអង់ស៊ីមបានចាប់ផ្តើមនៅពាក់កណ្តាលសតវត្សរ៍ទី 19 ឥឡូវនេះ អង់ស៊ីមផ្សេងៗគ្នាជាង 2,000 ត្រូវបានសិក្សា ហើយនេះគឺជាប្រភេទប្រូតេអ៊ីនចម្រុះបំផុត។

ឈ្មោះនៃអង់ស៊ីមមានដូចខាងក្រោម៖ ឈ្មោះនៃសារធាតុប្រតិកម្មដែលអង់ស៊ីមធ្វើអន្តរកម្ម ឬឈ្មោះនៃប្រតិកម្មកាតាលីករត្រូវបានបន្ថែមជាមួយនឹងការបញ្ចប់ -aza ឧទាហរណ៍ arginase decomposes arginine (តារាងទី 1) decarboxylase catalyzes decarboxylation, i.e. ការលុបបំបាត់ CO 2 ពីក្រុម carboxyl:

– COOH → – CH + CO 2

ជាញឹកញាប់ ដើម្បីបង្ហាញឱ្យកាន់តែច្បាស់អំពីតួនាទីរបស់អង់ស៊ីម ទាំងវត្ថុ និងប្រភេទនៃប្រតិកម្មត្រូវបានចង្អុលបង្ហាញជាឈ្មោះរបស់វា ឧទាហរណ៍ អាល់កុល dehydrogenase គឺជាអង់ស៊ីមដែល dehydrogenates ជាតិអាល់កុល ។

សម្រាប់អង់ស៊ីមមួយចំនួនដែលបានរកឃើញតាំងពីយូរយារណាស់មកហើយ ឈ្មោះប្រវត្តិសាស្ត្រ (ដោយគ្មានទីបញ្ចប់ -aza) ត្រូវបានរក្សាទុក ឧទាហរណ៍ pepsin (pepsis, ក្រិក. ការរំលាយអាហារ) និង trypsin (thrypsis ក្រិក. liquefaction) អង់ស៊ីមទាំងនេះបំបែកប្រូតេអ៊ីន។

សម្រាប់ការរៀបចំប្រព័ន្ធអង់ស៊ីមត្រូវបានរួមបញ្ចូលគ្នាទៅជាថ្នាក់ធំការចាត់ថ្នាក់គឺផ្អែកលើប្រភេទនៃប្រតិកម្មថ្នាក់ត្រូវបានគេដាក់ឈ្មោះតាមគោលការណ៍ទូទៅ - ឈ្មោះនៃប្រតិកម្មនិងការបញ្ចប់ - aza ។ ថ្នាក់ទាំងនេះមួយចំនួនត្រូវបានរាយខាងក្រោម។

អុកស៊ីដឌ័រតេសគឺជាអង់ស៊ីមដែលបំប្លែងប្រតិកម្ម redox ។ dehydrogenases រួមបញ្ចូលនៅក្នុងថ្នាក់នេះអនុវត្តការផ្ទេរប្រូតុង ឧទាហរណ៍ អាល់កុល dehydrogenase (ADH) កត់សុីអាល់កុលទៅ aldehydes ការកត់សុីជាបន្តបន្ទាប់នៃ aldehydes ទៅអាស៊ីត carboxylic ត្រូវបានជំរុញដោយ aldehyde dehydrogenases (ALDH) ។ ដំណើរការទាំងពីរកើតឡើងនៅក្នុងរាងកាយកំឡុងពេលកែច្នៃអេតាណុលទៅជាអាស៊ីតអាសេទិក (រូបភាព 18) ។

អង្ករ។ ដប់ប្រាំបី អុកស៊ីតកម្មពីរដំណាក់កាលនៃអេតាណុលទៅអាស៊ីតអាសេទិក

វាមិនមែនជាអេតាណុលដែលមានឥទ្ធិពលគ្រឿងញៀននោះទេប៉ុន្តែអាសេតាល់ដេអ៊ីតផលិតផលកម្រិតមធ្យម សកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីម ALDH កាន់តែទាប ដំណាក់កាលទីពីរឆ្លងកាត់យឺត - ការកត់សុីនៃអាសេតាល់ដេអ៊ីតទៅជាអាស៊ីតអាសេទិក ហើយឥទ្ធិពលនៃការស្រវឹងកាន់តែយូរ និងខ្លាំងជាងមុនពីការទទួលទាន។ នៃអេតាណុល។ ការវិភាគបានបង្ហាញថាជាង 80% នៃអ្នកតំណាងនៃការប្រណាំងពណ៌លឿងមានសកម្មភាពតិចតួចនៃ ALDH ដូច្នេះហើយការអត់ធ្មត់ជាតិអាល់កុលកាន់តែធ្ងន់ធ្ងរ។ ហេតុផលសម្រាប់សកម្មភាពកាត់បន្ថយពីកំណើតនៃ ALDH នេះគឺថាផ្នែកនៃសំណល់អាស៊ីត glutamic នៅក្នុងម៉ូលេគុល ALDH "កាត់បន្ថយ" ត្រូវបានជំនួសដោយបំណែក lysine (តារាងទី 1) ។

ការផ្ទេរប្រាក់- អង់ស៊ីមដែលជំរុញការផ្ទេរក្រុមមុខងារ ឧទាហរណ៍ transiminase កាតាលីករផ្ទេរក្រុមអាមីណូ។

អ៊ីដ្រូឡាសគឺជាអង់ស៊ីមដែលបំប្លែងអ៊ីដ្រូលីស៊ីស។ ចំណង trypsin និង pepsin hydrolyze peptide ដែលបានរៀបរាប់ពីមុន និង lipases បំបែកចំណង ester នៅក្នុងខ្លាញ់៖

-RC(O)OR 1 + H 2 O → -RC(O)OH + HOR 1

លីស- អង់ស៊ីមដែលបំប្លែងប្រតិកម្មដែលកើតឡើងដោយវិធីមិនអ៊ីដ្រូលីក ដែលជាលទ្ធផលនៃប្រតិកម្មបែបនេះ ចំណង C-C, C-O, C-N ត្រូវបានខូច ហើយចំណងថ្មីត្រូវបានបង្កើតឡើង។ អង់ស៊ីម decarboxylase ជាកម្មសិទ្ធិរបស់ថ្នាក់នេះ។

Isomerases- អង់ស៊ីមដែលបំប្លែង isomerization ឧទាហរណ៍ការបំប្លែងអាស៊ីត maleic ទៅអាស៊ីត fumaric (រូបភាព 19) នេះគឺជាឧទាហរណ៍នៃ cis-trans isomerization (សូមមើល ISOMERIA) ។

អង្ករ។ ដប់ប្រាំបួន។ ភាពប្រសើរឡើងនៃអាស៊ីត MALEICចូលទៅក្នុងអាស៊ីត fumaric នៅក្នុងវត្តមាននៃអង់ស៊ីម។

នៅក្នុងការងាររបស់អង់ស៊ីមគោលការណ៍ទូទៅត្រូវបានគេសង្កេតឃើញដែលយោងទៅតាមវាតែងតែមានការឆ្លើយឆ្លងតាមរចនាសម្ព័ន្ធរវាងអង់ស៊ីមនិងសារធាតុនៃប្រតិកម្មបង្កើនល្បឿន។ យោងតាមការបង្ហាញជាន័យធៀបរបស់ស្ថាបនិកមួយរូបនៃគោលលទ្ធិនៃអង់ស៊ីម E. Fisher សារធាតុ reagent ចូលទៅជិតអង់ស៊ីមដូចជាកូនសោរចាក់សោ។ ក្នុងន័យនេះ អង់ស៊ីមនីមួយៗបំប្លែងប្រតិកម្មគីមីជាក់លាក់មួយ ឬក្រុមនៃប្រតិកម្មដែលមានប្រភេទដូចគ្នា។ ជួនកាលអង់ស៊ីមអាចធ្វើសកម្មភាពលើសមាសធាតុតែមួយដូចជា urease (uron ក្រិក. - ទឹកនោម) បំប្លែងតែអ៊ីដ្រូលីសនៃអ៊ុយ៖

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

ការជ្រើសរើសដ៏ល្អបំផុតត្រូវបានបង្ហាញដោយអង់ស៊ីមដែលបែងចែករវាងអង់ទីករសកម្មអុបទិក - isomers ឆ្វេង និងស្តាំ។ L-arginase ធ្វើសកម្មភាពតែលើ levorotatory arginine ហើយមិនប៉ះពាល់ដល់ isomer dextrorotatory ទេ។ L-lactate dehydrogenase ធ្វើសកម្មភាពតែលើ levorotatory esters នៃអាស៊ីតឡាក់ទិកដែលហៅថា lactates (lactis) ។ ឡាត. ទឹកដោះគោ) ខណៈពេលដែល D-lactate dehydrogenase បំបែកតែ D-lactates ។

អង់ស៊ីមភាគច្រើនធ្វើសកម្មភាពមិនមែននៅលើមួយទេប៉ុន្តែនៅលើក្រុមនៃសមាសធាតុដែលពាក់ព័ន្ធឧទាហរណ៍ trypsin "ចូលចិត្ត" ដើម្បីបំបែកចំណង peptide ដែលបង្កើតឡើងដោយ lysine និង arginine (តារាង 1 ។ )

លក្ខណៈសម្បត្តិកាតាលីករនៃអង់ស៊ីមមួយចំនួនដូចជា hydrolases ត្រូវបានកំណត់ដោយរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនខ្លួនវា អង់ស៊ីមមួយប្រភេទទៀត - oxidoreductases (ឧទាហរណ៍អាល់កុល dehydrogenase) អាចសកម្មបានតែនៅក្នុងវត្តមាននៃម៉ូលេគុលដែលមិនមានប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹង ពួកវា - វីតាមីនដែលធ្វើឱ្យសកម្ម Mg, Ca, Zn, Mn និងបំណែកនៃអាស៊ីត nucleic (រូបភាព 20) ។

អង្ករ។ ២០ អាល់កុល DEHYDROGENASE ម៉ូលេគុល

ប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូនចង និងដឹកជញ្ជូនម៉ូលេគុល ឬអ៊ីយ៉ុងផ្សេងៗតាមរយៈភ្នាសកោសិកា (ទាំងខាងក្នុង និងខាងក្រៅកោសិកា) ក៏ដូចជាពីសរីរាង្គមួយទៅសរីរាង្គមួយទៀត។

ឧទាហរណ៍ អេម៉ូក្លូប៊ីនភ្ជាប់អុកស៊ីហ្សែននៅពេលដែលឈាមឆ្លងកាត់សួត ហើយបញ្ជូនវាទៅជាលិការាងកាយផ្សេងៗ ដែលអុកស៊ីសែនត្រូវបានបញ្ចេញ ហើយបន្ទាប់មកប្រើដើម្បីកត់សុីសមាសធាតុអាហារ ដំណើរការនេះបម្រើជាប្រភពថាមពល (ជួនកាលពាក្យថា "ដុត" អាហារនៅក្នុង រាងកាយត្រូវបានប្រើ) ។

បន្ថែមពីលើផ្នែកប្រូតេអ៊ីន អេម៉ូក្លូប៊ីនមានសមាសធាតុស្មុគ្រស្មាញនៃជាតិដែកដែលមានម៉ូលេគុល porphyrin រង្វិល (porphyros ក្រិក. - ពណ៌ស្វាយ) ដែលកំណត់ពណ៌ក្រហមនៃឈាម។ វាជាស្មុគ្រស្មាញនេះ (រូបភាពទី 21 ខាងឆ្វេង) ដែលដើរតួនាទីជាអ្នកដឹកជញ្ជូនអុកស៊ីសែន។ នៅក្នុង hemoglobin ស្មុគស្មាញ porphyrin ដែកមានទីតាំងនៅខាងក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនហើយត្រូវបានរក្សាទុកដោយអន្តរកម្មប៉ូលក៏ដូចជាដោយចំណងសំរបសំរួលជាមួយអាសូតនៅក្នុង histidine (តារាងទី 1) ដែលជាផ្នែកមួយនៃប្រូតេអ៊ីន។ ម៉ូលេគុល O2 ដែលផ្ទុកដោយអេម៉ូក្លូប៊ីនត្រូវបានភ្ជាប់តាមរយៈចំណងសំរបសំរួលទៅនឹងអាតូមដែកពីចំហៀងទល់មុខទៅនឹងអ្វីដែលអ៊ីស្ទីឌីនត្រូវបានភ្ជាប់ (រូបភាពទី 21 ស្តាំ) ។

អង្ករ។ ២១ រចនាសម្ព័ន្ធនៃស្មុគ្រស្មាញដែក

រចនាសម្ព័ន្ធនៃស្មុគស្មាញត្រូវបានបង្ហាញនៅខាងស្តាំក្នុងទម្រង់នៃគំរូបីវិមាត្រ។ ស្មុគ្រស្មាញត្រូវបានផ្ទុកនៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដោយចំណងសំរបសំរួល (បន្ទាត់ពណ៌ខៀវ) រវាងអាតូម Fe និងអាតូម N នៅក្នុង histidine ដែលជាផ្នែកមួយនៃប្រូតេអ៊ីន។ ម៉ូលេគុល O 2 ដែលផ្ទុកដោយអេម៉ូក្លូប៊ីន ត្រូវបានសំរបសំរួល (បន្ទាត់ចំនុចក្រហម) ទៅកាន់អាតូម Fe ពីប្រទេសទល់មុខនៃស្មុគស្មាញប្លង់។

អេម៉ូក្លូប៊ីនគឺជាប្រូតេអ៊ីនមួយក្នុងចំណោមប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានសិក្សាច្រើនបំផុត វាមានអេលីបដែលតភ្ជាប់ដោយខ្សែសង្វាក់តែមួយ និងមានសារធាតុដែកចំនួនបួន។ ដូច្នេះ អេម៉ូក្លូប៊ីនគឺដូចជាកញ្ចប់ពន្លឺសម្រាប់ការផ្ទេរម៉ូលេគុលអុកស៊ីសែនចំនួនបួនក្នុងពេលតែមួយ។ ទម្រង់នៃអេម៉ូក្លូប៊ីនត្រូវគ្នាទៅនឹងប្រូតេអ៊ីន globular (រូបភាព 22) ។

អង្ករ។ ២២ ទម្រង់សកលនៃអេម៉ូក្លូប៊ីន

"អត្ថប្រយោជន៍" សំខាន់នៃអេម៉ូក្លូប៊ីនគឺថាការបន្ថែមអុកស៊ីហ៊្សែននិងការបំបែកជាបន្តបន្ទាប់របស់វាក្នុងអំឡុងពេលការបញ្ជូនទៅជាលិកានិងសរីរាង្គផ្សេងៗកើតឡើងយ៉ាងឆាប់រហ័ស។ កាបូនម៉ូណូអុកស៊ីត CO (កាបូនម៉ូណូអុកស៊ីត) ភ្ជាប់ទៅនឹង Fe ក្នុងអេម៉ូក្លូប៊ីនកាន់តែលឿន ប៉ុន្តែមិនដូច O 2 ទេ បង្កើតបានជាស្មុគស្មាញដែលពិបាកបំបែក។ ជាលទ្ធផលអេម៉ូក្លូប៊ីនបែបនេះមិនអាចចង O 2 ដែលនាំ (នៅពេលស្រូបកាបូនម៉ូណូអុកស៊ីតក្នុងបរិមាណច្រើន) ដល់ការស្លាប់នៃរាងកាយដោយការថប់ដង្ហើម។

មុខងារទីពីរនៃអេម៉ូក្លូប៊ីនគឺការផ្ទេរ CO 2 ដែលបញ្ចេញចេញ ប៉ុន្តែមិនមែនអាតូមដែកទេ ប៉ុន្តែ H 2 នៃក្រុម N នៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងដំណើរការនៃការផ្សារភ្ជាប់បណ្តោះអាសន្ននៃកាបូនឌីអុកស៊ីត។

"ការអនុវត្ត" នៃប្រូតេអ៊ីនអាស្រ័យលើរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វា ឧទាហរណ៍ ការជំនួសសំណល់អាស៊ីតអាមីណូតែមួយគត់នៃអាស៊ីត glutamic នៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide អេម៉ូក្លូប៊ីនជាមួយនឹងសំណល់ valine (ភាពមិនធម្មតាពីកំណើតដែលកម្របានសង្កេតឃើញ) នាំឱ្យមានជំងឺហៅថាជំងឺស្លេកស្លាំងកោសិកា។

វាក៏មានប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូនដែលអាចភ្ជាប់ខ្លាញ់ គ្លុយកូស អាស៊ីតអាមីណូ និងផ្ទុកពួកវាទាំងខាងក្នុង និងខាងក្រៅកោសិកា។

ប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូននៃប្រភេទពិសេសមិនផ្ទុកសារធាតុដោយខ្លួនឯងទេប៉ុន្តែដើរតួជា "និយតករដឹកជញ្ជូន" ដោយឆ្លងកាត់សារធាតុមួយចំនួនតាមរយៈភ្នាស (ជញ្ជាំងខាងក្រៅនៃកោសិកា) ។ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះជារឿយៗត្រូវបានគេហៅថាប្រូតេអ៊ីនភ្នាស។ ពួកវាមានរាងជាស៊ីឡាំងប្រហោង ហើយត្រូវបានបង្កប់នៅក្នុងជញ្ជាំងភ្នាស ធានាឱ្យមានចលនានៃម៉ូលេគុលប៉ូល ឬអ៊ីយ៉ុងមួយចំនួនចូលទៅក្នុងកោសិកា។ ឧទាហរណ៏នៃប្រូតេអ៊ីនភ្នាសគឺ porin (រូបភាព 23) ។

អង្ករ។ ២៣ ប្រូតេអ៊ីន POIN

ប្រូតេអ៊ីនអាហារ និងស្តុកទុក ដូចដែលឈ្មោះបង្កប់ន័យ បម្រើជាប្រភពនៃអាហាររូបត្ថម្ភខាងក្នុង ជាញឹកញាប់សម្រាប់អំប្រ៊ីយ៉ុងរបស់រុក្ខជាតិ និងសត្វ ក៏ដូចជានៅដំណាក់កាលដំបូងនៃការអភិវឌ្ឍន៍នៃសារពាង្គកាយវ័យក្មេង។ ប្រូតេអ៊ីនរបបអាហាររួមមានអាល់ប៊ុយមីន (រូបភាពទី 10) - សមាសធាតុសំខាន់នៃស៊ុតពណ៌សក៏ដូចជា casein - ប្រូតេអ៊ីនសំខាន់នៃទឹកដោះគោ។ នៅក្រោមសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម pepsin, casein curdles នៅក្នុងក្រពះដែលធានានូវការរក្សារបស់វានៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារនិងការស្រូបយកប្រកបដោយប្រសិទ្ធភាព។ Casein មានបំណែកនៃអាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ដែលត្រូវការដោយរាងកាយ។

នៅក្នុង ferritin (រូបភាព 12) ដែលមាននៅក្នុងជាលិការបស់សត្វ អ៊ីយ៉ុងដែកត្រូវបានរក្សាទុក។

Myoglobin ក៏​ជា​ប្រូតេអ៊ីន​ផ្ទុក​ផងដែរ ដែល​មាន​លក្ខណៈ​ស្រដៀង​នឹង​អេម៉ូក្លូប៊ីន​ក្នុង​សមាសភាព និង​រចនាសម្ព័ន្ធ។ Myoglobin ត្រូវបានប្រមូលផ្តុំជាចម្បងនៅក្នុងសាច់ដុំ តួនាទីសំខាន់របស់វាគឺការផ្ទុកអុកស៊ីសែន ដែលអេម៉ូក្លូប៊ីនផ្តល់ឱ្យវា។ វាត្រូវបានឆ្អែតយ៉ាងឆាប់រហ័សជាមួយនឹងអុកស៊ីសែន (លឿនជាងអេម៉ូក្លូប៊ីន) ហើយបន្ទាប់មកផ្ទេរវាបន្តិចម្តងៗទៅកាន់ជាលិកាផ្សេងៗ។

ប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធអនុវត្តមុខងារការពារ (ស្បែក) ឬជំនួយ - ពួកគេរក្សារាងកាយជាមួយគ្នានិងផ្តល់ឱ្យវានូវកម្លាំង (ឆ្អឹងខ្ចីនិងសរសៃពួរ) ។ សមាសធាតុសំខាន់របស់ពួកគេគឺប្រូតេអ៊ីន fibrillar collagen (រូបភាពទី 11) ដែលជាប្រូតេអ៊ីនទូទៅបំផុតនៃពិភពសត្វនៅក្នុងខ្លួនរបស់ថនិកសត្វវាមានស្ទើរតែ 30% នៃម៉ាសសរុបនៃប្រូតេអ៊ីន។ Collagen មានកម្លាំង tensile ខ្ពស់ (ភាពខ្លាំងនៃស្បែកត្រូវបានគេស្គាល់) ប៉ុន្តែដោយសារតែមាតិកាទាបនៃតំណភ្ជាប់ឆ្លងនៅក្នុង collagen ស្បែក ស្បែកសត្វគឺមិនសមរម្យខ្លាំងណាស់នៅក្នុងទម្រង់ឆៅរបស់ពួកគេសម្រាប់ការផលិតផលិតផលផ្សេងៗ។ ដើម្បីកាត់បន្ថយការហើមនៃស្បែកនៅក្នុងទឹក រួញកំឡុងពេលស្ងួត ក៏ដូចជាដើម្បីបង្កើនភាពរឹងមាំនៅក្នុងស្ថានភាពដែលជ្រាបទឹក និងបង្កើនភាពយឺតនៃ collagen តំណភ្ជាប់ឆ្លងកាត់បន្ថែមត្រូវបានបង្កើតឡើង (រូបភាព 15a) នេះហៅថា ដំណើរការ tanning នៃស្បែក។

នៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត ម៉ូលេគុលកូឡាជែនដែលកើតឡើងក្នុងដំណើរការលូតលាស់ និងការអភិវឌ្ឍន៍របស់សារពាង្គកាយមិនត្រូវបានធ្វើបច្ចុប្បន្នភាពទេ ហើយមិនត្រូវបានជំនួសដោយសារធាតុដែលទើបនឹងសំយោគនោះទេ។ នៅពេលដែលរាងកាយកាន់តែចាស់ចំនួននៃតំណភ្ជាប់ឆ្លងកាត់នៅក្នុង collagen កើនឡើងដែលនាំឱ្យមានការថយចុះនៃការបត់បែនរបស់វាហើយចាប់តាំងពីការបន្តមិនកើតឡើងការផ្លាស់ប្តូរទាក់ទងនឹងអាយុលេចឡើង - ការកើនឡើងនៃភាពផុយស្រួយនៃឆ្អឹងខ្ចីនិងសរសៃពួររូបរាងនៃ ស្នាមជ្រួញលើស្បែក។

សរសៃចងសរសៃមានផ្ទុក elastin ដែលជាប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធដែលងាយស្រួលលាតសន្ធឹងក្នុងទំហំពីរ។ ប្រូតេអ៊ីន Resilin ដែលមានទីតាំងនៅចំណុចនៃការភ្ជាប់ hinge នៃស្លាបនៅក្នុងសត្វល្អិតមួយចំនួនមានការបត់បែនដ៏អស្ចារ្យបំផុត។

ទម្រង់ស្នែង - សក់ ក្រចក រោម ដែលភាគច្រើនមានប្រូតេអ៊ីន keratin (រូបភាព 24) ។ ភាពខុសគ្នាសំខាន់របស់វាគឺមាតិកាគួរឱ្យកត់សម្គាល់នៃសំណល់ cysteine ​​​​ដែលបង្កើតជាស្ពាន disulfide ដែលផ្តល់នូវការបត់បែនខ្ពស់ (សមត្ថភាពក្នុងការស្តាររូបរាងដើមរបស់វាឡើងវិញបន្ទាប់ពីការខូចទ្រង់ទ្រាយ) ដល់សក់ក៏ដូចជាក្រណាត់រោមចៀម។

អង្ករ។ ២៤. បំណែកនៃប្រូតេអ៊ីន FIBRILLAR KERATIN

សម្រាប់ការផ្លាស់ប្តូរដែលមិនអាចផ្លាស់ប្តូរបាននៅក្នុងរូបរាងរបស់វត្ថុ keratin ដំបូងអ្នកត្រូវតែបំផ្លាញស្ពាន disulfide ដោយមានជំនួយពីភ្នាក់ងារកាត់បន្ថយ ផ្តល់ឱ្យវានូវរូបរាងថ្មី ហើយបន្ទាប់មកបង្កើតស្ពាន disulfide ឡើងវិញ ដោយមានជំនួយពីភ្នាក់ងារកត់សុី (រូបភាព ១៦) នេះជារបៀបដែលឧទាហរណ៍ ការលាបសក់ត្រូវបានធ្វើរួច។

ជាមួយនឹងការកើនឡើងនៃមាតិកានៃសំណល់ cysteine ​​​​នៅក្នុង keratin ហើយតាមនោះការកើនឡើងនៃចំនួនស្ពាន disulfide សមត្ថភាពក្នុងការខូចទ្រង់ទ្រាយបាត់ប៉ុន្តែកម្លាំងខ្ពស់លេចឡើងក្នុងពេលតែមួយ (រហូតដល់ 18% នៃបំណែក cysteine ​​​​មាននៅក្នុងស្នែង ungulates និងសំបកអណ្តើក)។ ថនិកសត្វមានរហូតដល់ទៅ 30 ប្រភេទផ្សេងគ្នានៃ keratin ។

ប្រូតេអ៊ីន fibrillar ទាក់ទងនឹង keratin ដែលត្រូវបានសម្ងាត់ដោយដង្កូវនាងដង្កូវនាង នៅពេលរុំដូង ក៏ដូចជាដោយសត្វពីងពាងនៅពេលត្បាញបណ្តាញ មានតែរចនាសម្ព័ន្ធ β ដែលតភ្ជាប់ដោយខ្សែសង្វាក់តែមួយ (រូបភាពទី 11)។ មិនដូច keratin ទេ fibroin មិនមានស្ពាន disulfide ឆ្លងកាត់ទេវាមានកម្លាំង tensile ខ្លាំង (កម្លាំងក្នុងមួយឯកតាផ្នែកឆ្លងកាត់នៃគំរូបណ្តាញមួយចំនួនគឺខ្ពស់ជាងខ្សែដែក) ។ ដោយសារតែអវត្ដមាននៃតំណភ្ជាប់ឆ្លងកាត់ fibroin មិនមានភាពបត់បែន (វាត្រូវបានគេដឹងថាក្រណាត់រោមចៀមគឺស្ទើរតែមិនអាចលុបបានហើយក្រណាត់សូត្រងាយនឹងជ្រីវជ្រួញ) ។

ប្រូតេអ៊ីនបទប្បញ្ញត្តិ។

ប្រូតេអ៊ីននិយតកម្ម ដែលត្រូវបានគេស្គាល់ជាទូទៅថាជាអរម៉ូនត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងដំណើរការសរីរវិទ្យាផ្សេងៗ។ ឧទាហរណ៍អ័រម៉ូនអាំងស៊ុយលីន (រូបភាពទី 25) មានខ្សែសង្វាក់αពីរដែលតភ្ជាប់ដោយស្ពាន disulfide ។ អាំងស៊ុយលីនធ្វើនិយ័តកម្មដំណើរការមេតាបូលីសដែលពាក់ព័ន្ធនឹងជាតិស្ករ អវត្តមានរបស់វានាំឱ្យកើតជំងឺទឹកនោមផ្អែម។

អង្ករ។ ២៥ ប្រូតេអ៊ីនអាំងស៊ុយលីន

ក្រពេញ pituitary នៃខួរក្បាលសំយោគអរម៉ូនដែលគ្រប់គ្រងការលូតលាស់របស់រាងកាយ។ មានប្រូតេអ៊ីននិយតកម្មដែលគ្រប់គ្រង biosynthesis នៃអង់ស៊ីមជាច្រើននៅក្នុងរាងកាយ។

ប្រូតេអ៊ីន Contractile និង motor ផ្តល់ឱ្យរាងកាយនូវសមត្ថភាពក្នុងការចុះកិច្ចសន្យា ផ្លាស់ប្តូររូបរាង និងចលនា ជាចម្បង យើងកំពុងនិយាយអំពីសាច់ដុំ។ 40% នៃម៉ាសនៃប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់ដែលមាននៅក្នុងសាច់ដុំគឺ myosin (mys, myos, ក្រិក. - សាច់ដុំ) ។ ម៉ូលេគុលរបស់វាមានទាំងផ្នែក fibrillar និង globular (រូបភាព 26)

អង្ករ។ ២៦ ម៉ូលេគុល MYOSIN

ម៉ូលេគុលបែបនេះរួមបញ្ចូលគ្នាទៅជាដុំធំដែលមានម៉ូលេគុល 300-400 ។

នៅពេលដែលកំហាប់នៃអ៊ីយ៉ុងកាល់ស្យូមផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងលំហជុំវិញសរសៃសាច់ដុំ ការផ្លាស់ប្តូរបញ្ច្រាសនៃការអនុលោមតាមម៉ូលេគុលកើតឡើង - ការផ្លាស់ប្តូររូបរាងនៃខ្សែសង្វាក់ដោយសារតែការបង្វិលនៃបំណែកបុគ្គលជុំវិញចំណង valence ។ នេះនាំឱ្យមានការកន្ត្រាក់សាច់ដុំនិងសម្រាក សញ្ញាដើម្បីផ្លាស់ប្តូរការប្រមូលផ្តុំនៃអ៊ីយ៉ុងកាល់ស្យូមចេញមកពីចុងសរសៃប្រសាទនៅក្នុងសរសៃសាច់ដុំ។ ការកន្ត្រាក់សាច់ដុំសិប្បនិម្មិតអាចបណ្តាលមកពីសកម្មភាពនៃចរន្តអគ្គិសនីដែលនាំឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងខ្លាំងនៃកំហាប់នៃអ៊ីយ៉ុងកាល់ស្យូម នេះគឺជាមូលដ្ឋានសម្រាប់រំញោចសាច់ដុំបេះដូងដើម្បីស្តារការងាររបស់បេះដូង។

ប្រូតេអ៊ីនការពារអនុញ្ញាតឱ្យអ្នកការពាររាងកាយពីការលុកលុយនៃការវាយប្រហារបាក់តេរីមេរោគនិងពីការជ្រៀតចូលនៃប្រូតេអ៊ីនបរទេស (ឈ្មោះទូទៅនៃសាកសពបរទេសគឺ antigens) ។ តួនាទីនៃប្រូតេអ៊ីនការពារត្រូវបានអនុវត្តដោយ immunoglobulins (ឈ្មោះផ្សេងទៀតរបស់ពួកគេគឺអង្គបដិប្រាណ) ពួកគេទទួលស្គាល់អង់ទីហ្សែនដែលបានជ្រាបចូលទៅក្នុងខ្លួនហើយចងយ៉ាងរឹងមាំទៅនឹងពួកគេ។ នៅក្នុងខ្លួនរបស់ថនិកសត្វ រួមទាំងមនុស្សផង មាន immunoglobulins ប្រាំប្រភេទគឺៈ M, G, A, D និង E ដែលរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វាដូចឈ្មោះបង្កប់ន័យគឺ រាងមូល ហើយលើសពីនេះទៀតពួកវាទាំងអស់ត្រូវបានបង្កើតឡើងតាមរបៀបស្រដៀងគ្នា។ អង្គការម៉ូលេគុលនៃអង្គបដិប្រាណត្រូវបានបង្ហាញខាងក្រោមដោយប្រើថ្នាក់ G immunoglobulin ជាឧទាហរណ៍ (រូបភាព 27) ។ ម៉ូលេគុលមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide បួនដែលតភ្ជាប់ដោយស្ពាន S-S disulfide បី (ក្នុងរូបភាពទី 27 ពួកវាត្រូវបានបង្ហាញដោយចំណង valence ក្រាស់ និងនិមិត្តសញ្ញា S ធំ) លើសពីនេះទៀត ខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer នីមួយៗមានស្ពាន intrachain disulfide ។ ខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ធំពីរ (បន្លិចពណ៌ខៀវ) មានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 400-600 ។ ខ្សែសង្វាក់ពីរផ្សេងទៀត (បន្លិចជាពណ៌បៃតង) មានប្រវែងជិតពាក់កណ្តាលដែលមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូប្រហែល 220 ។ ខ្សែសង្វាក់ទាំងបួនមានទីតាំងនៅតាមរបៀបដែលស្ថានីយ H 2 N-groups ត្រូវបានដឹកនាំក្នុងទិសដៅមួយ។

អង្ករ។ ២៧ គ្រោងការណ៍គំនូរនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃ IMMUNOGLOBULIN

បន្ទាប់ពីរាងកាយបានទាក់ទងជាមួយប្រូតេអ៊ីនបរទេស (អង់ទីហ្សែន) កោសិកានៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំចាប់ផ្តើមផលិតសារធាតុ immunoglobulins (អង្គបដិប្រាណ) ដែលប្រមូលផ្តុំនៅក្នុងសេរ៉ូមឈាម។ នៅដំណាក់កាលទី 1 ការងារសំខាន់ត្រូវបានធ្វើឡើងដោយផ្នែកខ្សែសង្វាក់ដែលមានស្ថានីយ H 2 N (ក្នុងរូបភាពទី 27 ផ្នែកដែលត្រូវគ្នាត្រូវបានសម្គាល់ជាពណ៌ខៀវខ្ចីនិងពណ៌បៃតងខ្ចី) ។ ទាំងនេះគឺជាកន្លែងចាប់យកអង់ទីហ្សែន។ នៅក្នុងដំណើរការនៃការសំយោគ immunoglobulin កន្លែងទាំងនេះត្រូវបានបង្កើតឡើងតាមរបៀបដែលរចនាសម្ព័ន្ធ និងការកំណត់របស់វាត្រូវគ្នាតាមដែលអាចធ្វើទៅបានចំពោះរចនាសម្ព័ន្ធនៃអង់ទីហ្សែនដែលជិតមកដល់ (ដូចជាកូនសោរចាក់សោ ដូចជាអង់ស៊ីម ប៉ុន្តែកិច្ចការក្នុងករណីនេះគឺ ខុសគ្នា)។ ដូច្នេះ សម្រាប់អង់ទីហ្សែននីមួយៗ អង្គបដិប្រាណបុគ្គលយ៉ាងតឹងរឹងត្រូវបានបង្កើតឡើងជាការឆ្លើយតបនៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំ។ មិនមានប្រូតេអ៊ីនដែលគេស្គាល់តែមួយអាចផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធរបស់វាបានទេដូច្នេះ "ប្លាស្ទិក" អាស្រ័យលើកត្តាខាងក្រៅបន្ថែមលើ immunoglobulins ។ អង់ស៊ីមដោះស្រាយបញ្ហានៃការអនុលោមតាមរចនាសម្ព័ន្ធទៅនឹង reagent តាមរបៀបផ្សេងគ្នា - ដោយមានជំនួយពីសំណុំអង់ស៊ីមជាច្រើនសម្រាប់គ្រប់ករណីដែលអាចកើតមានហើយ immunoglobulins រាល់ពេលដែលបង្កើត "ឧបករណ៍ធ្វើការ" ឡើងវិញ។ លើសពីនេះ តំបន់ hinge នៃ immunoglobulin (រូបភាព 27) ផ្តល់នូវតំបន់ចាប់យកទាំងពីរជាមួយនឹងការចល័តឯករាជ្យមួយចំនួន ជាលទ្ធផល ម៉ូលេគុល immunoglobulin អាច "ស្វែងរក" តំបន់ដែលងាយស្រួលបំផុតទាំងពីរសម្រាប់ការចាប់យកនៅក្នុង antigen ដើម្បីជួសជុលដោយសុវត្ថិភាព។ វាប្រហាក់ប្រហែលនឹងសកម្មភាពរបស់សត្វក្រៀល។

បន្ទាប់មក ខ្សែសង្វាក់នៃប្រតិកម្មជាបន្តបន្ទាប់នៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំរបស់រាងកាយត្រូវបានបើក សារធាតុ immunoglobulins នៃថ្នាក់ផ្សេងទៀតត្រូវបានភ្ជាប់គ្នា ជាលទ្ធផលប្រូតេអ៊ីនបរទេសត្រូវបានធ្វើឱ្យអសកម្ម ហើយបន្ទាប់មកអង់ទីហ្សែន (អតិសុខុមប្រាណបរទេស ឬជាតិពុល) ត្រូវបានបំផ្លាញ និងដកចេញ។

បន្ទាប់ពីទំនាក់ទំនងជាមួយអង់ទីហ្សែន ការប្រមូលផ្តុំអតិបរិមានៃ immunoglobulin ត្រូវបានឈានដល់ (អាស្រ័យលើធម្មជាតិនៃអង់ទីហ្សែន និងលក្ខណៈបុគ្គលនៃសារពាង្គកាយខ្លួនវា) ក្នុងរយៈពេលពីរបីម៉ោង (ជួនកាលច្រើនថ្ងៃ)។ រាងកាយរក្សាការចងចាំនៃទំនាក់ទំនងបែបនេះហើយនៅពេលដែលត្រូវបានវាយប្រហារម្តងទៀតជាមួយនឹងអង់ទីករដូចគ្នា immunoglobulins កកកុញនៅក្នុងសេរ៉ូមឈាមលឿននិងក្នុងបរិមាណកាន់តែច្រើន - ភាពស៊ាំដែលទទួលបានកើតឡើង។

ការចាត់ថ្នាក់នៃប្រូតេអ៊ីនខាងលើគឺខុសខ្លះៗ ឧទាហរណ៍ ប្រូតេអ៊ីន thrombin ដែលបានរៀបរាប់ក្នុងចំណោមប្រូតេអ៊ីនការពារ គឺជាអង់ស៊ីមសំខាន់ដែលជំរុញការរំលាយអ៊ីដ្រូលីសនៃចំណង peptide ពោលគឺវាជាកម្មសិទ្ធិរបស់ថ្នាក់ប្រូតេអុីន។

ប្រូតេអ៊ីនការពារត្រូវបានសំដៅជាញឹកញាប់ថាជាប្រូតេអ៊ីនពិសពស់ និងប្រូតេអ៊ីនពុលនៃរុក្ខជាតិមួយចំនួន ចាប់តាំងពីភារកិច្ចរបស់ពួកគេគឺដើម្បីការពាររាងកាយពីការខូចខាត។

មានប្រូតេអ៊ីនដែលមុខងាររបស់វាមានលក្ខណៈប្លែកពីគេ ដែលធ្វើឱ្យវាពិបាកក្នុងការចាត់ថ្នាក់ពួកវា។ ឧទាហរណ៍ ប្រូតេអ៊ីន monellin ដែលត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងរុក្ខជាតិអាហ្រ្វិក មានរសជាតិផ្អែមខ្លាំង ហើយបានក្លាយជាកម្មវត្ថុនៃការស្រាវជ្រាវថាជាសារធាតុគ្មានជាតិពុលដែលអាចប្រើជំនួសស្ករដើម្បីការពារការធាត់។ ប្លាស្មាឈាមរបស់ត្រីអង់តាក់ទិកមួយចំនួនមានផ្ទុកនូវប្រូតេអ៊ីនដែលមានលក្ខណៈសម្បត្តិប្រឆាំងនឹងការកក ដែលរក្សាឈាមរបស់ត្រីទាំងនេះពីការកក។

ការសំយោគសិប្បនិម្មិតនៃប្រូតេអ៊ីន។

ការ condensation នៃអាស៊ីតអាមីណូដែលនាំឱ្យមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide គឺជាដំណើរការដែលបានសិក្សាយ៉ាងល្អ។ វាគឺអាចធ្វើទៅបានដើម្បីអនុវត្តឧទាហរណ៍ condensation នៃអាស៊ីតអាមីណូណាមួយឬល្បាយនៃអាស៊ីតនិងទទួលបានរៀងគ្នាវត្ថុធាតុ polymer ដែលមានឯកតាដូចគ្នាឬផ្សេងគ្នា, ជំនួសនៅក្នុងលំដាប់ចៃដន្យ។ សារធាតុប៉ូលីម៊ែរបែបនេះមានភាពស្រដៀងគ្នាតិចតួចទៅនឹងសារធាតុ polypeptides ធម្មជាតិ ហើយមិនមានសកម្មភាពជីវសាស្រ្តទេ។ ភារកិច្ចចម្បងគឺដើម្បីភ្ជាប់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងលំដាប់ដែលបានកំណត់ទុកជាមុនយ៉ាងតឹងរ៉ឹងដើម្បីបង្កើតឡើងវិញនូវលំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនធម្មជាតិ។ អ្នកវិទ្យាសាស្ត្រអាមេរិក Robert Merrifield បានស្នើវិធីសាស្ត្រដើមដែលធ្វើឱ្យវាអាចដោះស្រាយបញ្ហាបែបនេះបាន។ ខ្លឹមសារនៃវិធីសាស្រ្តគឺថាអាស៊ីតអាមីណូដំបូងត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងជែលវត្ថុធាតុ polymer ដែលមិនអាចរលាយបានដែលមានក្រុមប្រតិកម្មដែលអាចផ្សំជាមួយ -COOH - ក្រុមនៃអាស៊ីតអាមីណូ។ សារធាតុ polystyrene ដែលភ្ជាប់គ្នាជាមួយក្រុម chloromethyl ដែលបញ្ចូលទៅក្នុងវាត្រូវបានយកជាស្រទាប់ខាងក្រោមប៉ូលីមែរ។ ដូច្នេះថាអាស៊ីតអាមីណូដែលយកសម្រាប់ប្រតិកម្មមិនមានប្រតិកម្មជាមួយខ្លួនវា ហើយដូច្នេះវាមិនចូលរួមជាមួយក្រុម H 2 N ទៅស្រទាប់ខាងក្រោម ក្រុមអាមីណូនៃអាស៊ីតនេះត្រូវបានរារាំងជាមុនជាមួយនឹងសារធាតុជំនួសសំពីងសំពោង [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -group ។ បន្ទាប់ពីអាស៊ីតអាមីណូបានភ្ជាប់ទៅនឹងជំនួយប៉ូលីមិច ក្រុមទប់ស្កាត់ត្រូវបានដកចេញ ហើយអាស៊ីតអាមីណូមួយទៀតត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងល្បាយប្រតិកម្ម ដែលក្រុម H 2 N ក៏ត្រូវបានរារាំងពីមុនដែរ។ នៅក្នុងប្រព័ន្ធបែបនេះមានតែអន្តរកម្មនៃក្រុម H 2 N នៃអាស៊ីតអាមីណូទីមួយនិងក្រុម -COOH នៃអាស៊ីតទីពីរគឺអាចធ្វើទៅបានដែលត្រូវបានអនុវត្តនៅក្នុងវត្តមាននៃកាតាលីករ (អំបិលផូស្វ័រ) ។ បន្ទាប់មកគ្រោងការណ៍ទាំងមូលត្រូវបានធ្វើម្តងទៀតដោយណែនាំអាស៊ីតអាមីណូទីបី (រូបភាព 28) ។

អង្ករ។ ២៨. គ្រោងការណ៍សំយោគនៃខ្សែសង្វាក់ POLYPeptide

នៅជំហានចុងក្រោយ សង្វាក់ polypeptide លទ្ធផលត្រូវបានបំបែកចេញពីការគាំទ្រ polystyrene ។ ឥឡូវនេះដំណើរការទាំងមូលគឺដោយស្វ័យប្រវត្តិមានឧបករណ៍សំយោគ peptide ដោយស្វ័យប្រវត្តិដែលដំណើរការតាមគ្រោងការណ៍ដែលបានពិពណ៌នា។ peptides ជាច្រើនដែលប្រើក្នុងថ្នាំ និងកសិកម្មត្រូវបានសំយោគដោយវិធីសាស្ត្រនេះ។ វាក៏អាចធ្វើទៅបានផងដែរដើម្បីទទួលបាន analogues នៃ peptides ធម្មជាតិដែលប្រសើរឡើងជាមួយនឹងសកម្មភាពជ្រើសរើសនិងធ្វើឱ្យប្រសើរឡើង។ ប្រូតេអ៊ីនតូចៗមួយចំនួនត្រូវបានសំយោគ ដូចជាអរម៉ូនអាំងស៊ុយលីន និងអង់ស៊ីមមួយចំនួន។

វាក៏មានវិធីសាស្រ្តនៃការសំយោគប្រូតេអ៊ីនដែលចម្លងដំណើរការធម្មជាតិ៖ បំណែកនៃអាស៊ីត nucleic ត្រូវបានសំយោគដែលត្រូវបានកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធដើម្បីបង្កើតប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន បន្ទាប់មកបំណែកទាំងនេះត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត (ឧទាហរណ៍ ចូលទៅក្នុងបាក់តេរី) បន្ទាប់ពីនោះរាងកាយចាប់ផ្តើម។ ផលិតប្រូតេអ៊ីនដែលចង់បាន។ តាមរបៀបនេះ បរិមាណដ៏ច្រើននៃប្រូតេអ៊ីន និង peptides ពិបាកទៅដល់ ក៏ដូចជា analogues របស់ពួកគេឥឡូវនេះត្រូវបានទទួល។

ប្រូតេអ៊ីនជាប្រភពអាហារ។

ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិតត្រូវបានបំបែកឥតឈប់ឈរទៅជាអាស៊ីតអាមីណូដើមរបស់វា (ដោយមានការចូលរួមមិនអាចខ្វះបាននៃអង់ស៊ីម) អាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនឆ្លងចូលទៅក្នុងអ្នកដទៃ បន្ទាប់មកប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានសំយោគម្តងទៀត (ក៏មានការចូលរួមពីអង់ស៊ីមផងដែរ) ឧ។ រាងកាយកំពុងបន្តខ្លួនឯងជានិច្ច។ ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន (collagen នៃស្បែក សក់) មិនត្រូវបានបង្កើតឡើងវិញទេ រាងកាយនឹងបាត់បង់ពួកវាជាបន្តបន្ទាប់ ហើយជំនួសមកវិញនូវការសំយោគថ្មី។ ប្រូតេអ៊ីន​ជា​ប្រភព​អាហារ​បំពេញ​មុខងារ​សំខាន់​ពីរ៖ ពួកគេ​ផ្គត់ផ្គង់​រាងកាយ​ជាមួយនឹង​សម្ភារៈ​សំណង់​សម្រាប់​ការ​សំយោគ​ម៉ូលេគុល​ប្រូតេអ៊ីន​ថ្មី ហើយ​លើសពីនេះ​ទៀត ផ្គត់ផ្គង់​ថាមពល​ដល់​រាងកាយ (ប្រភព​កាឡូរី)។

ថនិកសត្វដែលស៊ីសាច់ (រួមទាំងមនុស្ស) ទទួលបានប្រូតេអ៊ីនចាំបាច់ពីអាហាររុក្ខជាតិ និងសត្វ។ គ្មានប្រូតេអ៊ីនដែលទទួលបានពីអាហារត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងរាងកាយក្នុងទម្រង់មិនផ្លាស់ប្តូរនោះទេ។ នៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារ ប្រូតេអ៊ីនដែលស្រូបចូលទាំងអស់ត្រូវបានបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ ហើយប្រូតេអ៊ីនដែលចាំបាច់សម្រាប់សារពាង្គកាយជាក់លាក់មួយត្រូវបានបង្កើតឡើងរួចហើយពីពួកវា ខណៈដែល 12 ដែលនៅសល់អាចត្រូវបានសំយោគពីអាស៊ីតសំខាន់ៗចំនួន 8 (តារាងទី 1) នៅក្នុងរាងកាយ ប្រសិនបើពួកវាមិនមាន។ ផ្គត់ផ្គង់ក្នុងបរិមាណគ្រប់គ្រាន់ជាមួយនឹងអាហារ ប៉ុន្តែអាស៊ីតសំខាន់ៗត្រូវតែត្រូវបានផ្គត់ផ្គង់ជាមួយអាហារដោយមិនខកខាន។ អាតូមស្ពាន់ធ័រនៅក្នុង cysteine ​​​​ត្រូវបានទទួលដោយរាងកាយជាមួយនឹងអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ methionine ។ ផ្នែកមួយនៃប្រូតេអ៊ីនបំបែក បញ្ចេញថាមពលចាំបាច់ដើម្បីរក្សាជីវិត ហើយអាសូតដែលមាននៅក្នុងពួកវាត្រូវបានបញ្ចេញចេញពីរាងកាយជាមួយនឹងទឹកនោម។ ជាធម្មតារាងកាយរបស់មនុស្សបាត់បង់ប្រូតេអ៊ីន 25-30 ក្រាមក្នុងមួយថ្ងៃ ដូច្នេះអាហារប្រូតេអ៊ីនត្រូវតែមានវត្តមានក្នុងបរិមាណត្រឹមត្រូវជានិច្ច។ តម្រូវការប្រចាំថ្ងៃអប្បបរមាសម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនគឺ 37 ក្រាមសម្រាប់បុរស និង 29 ក្រាមសម្រាប់ស្ត្រី ប៉ុន្តែការទទួលទានដែលត្រូវបានណែនាំគឺខ្ពស់ជាងស្ទើរតែពីរដង។ នៅពេលវាយតម្លៃអាហារវាចាំបាច់ណាស់ក្នុងការពិចារណាពីគុណភាពប្រូតេអ៊ីន។ ក្នុងអវត្តមាន ឬមាតិកាទាបនៃអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានចាត់ទុកថាមានតម្លៃទាប ដូច្នេះប្រូតេអ៊ីនបែបនេះគួរតែត្រូវបានប្រើប្រាស់ក្នុងបរិមាណកាន់តែច្រើន។ ដូច្នេះប្រូតេអ៊ីននៃ legumes មាន methionine តិចតួចហើយប្រូតេអ៊ីននៃស្រូវសាលីនិងពោតមានកម្រិតទាបនៅក្នុង lysine (អាស៊ីតអាមីណូទាំងពីរគឺចាំបាច់) ។ ប្រូតេអ៊ីនសត្វ (មិនរាប់បញ្ចូលកូឡាជែន) ត្រូវបានចាត់ថ្នាក់ជាអាហារពេញលេញ។ សំណុំពេញលេញនៃអាស៊ីតសំខាន់ៗទាំងអស់មានទឹកដោះគោ casein ក៏ដូចជាឈីក្រុម Fulham និងឈីសដែលបានរៀបចំពីវា ដូច្នេះរបបអាហារបួសប្រសិនបើវាតឹងរ៉ឹងខ្លាំង ពោលគឺឧ។ “គ្មានទឹកដោះគោ” ទាមទារការបង្កើនការប្រើប្រាស់គ្រាប់ធញ្ញជាតិ គ្រាប់ និងផ្សិត ដើម្បីផ្គត់ផ្គង់រាងកាយជាមួយនឹងអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗក្នុងបរិមាណត្រឹមត្រូវ។

អាស៊ីតអាមីណូសំយោគ និងប្រូតេអ៊ីនក៏ត្រូវបានគេប្រើជាផលិតផលអាហារផងដែរ ដោយបន្ថែមវាទៅក្នុងចំណីដែលមានអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗក្នុងបរិមាណតិចតួច។ មានបាក់តេរីដែលអាចដំណើរការ និងបង្រួមអ៊ីដ្រូកាបូនប្រេង ក្នុងករណីនេះសម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីនពេញលេញ ពួកគេត្រូវការអាហារជាមួយសមាសធាតុដែលមានផ្ទុកអាម៉ូញាក់ (អាម៉ូញាក់ ឬនីត្រាត)។ ប្រូតេអ៊ីនដែលទទួលបានតាមរបៀបនេះត្រូវបានគេប្រើជាចំណីសម្រាប់បសុសត្វនិងបសុបក្សី។ បណ្តុំនៃអង់ស៊ីម កាបូអ៊ីដ្រាត ជារឿយៗត្រូវបានបន្ថែមទៅក្នុងចំណីសត្វ ដែលជំរុញការបំប្លែងអ៊ីដ្រូលីសនៃសមាសធាតុអាហារកាបូអ៊ីដ្រាតដែលពិបាកនឹងបំបែក (ជញ្ជាំងកោសិកានៃដំណាំធញ្ញជាតិ) ដែលជាលទ្ធផលដែលអាហាររុក្ខជាតិត្រូវបានស្រូបយកបានពេញលេញ។

Mikhail Levitsky

ប្រូតេអ៊ីន (មាត្រា 2)

(ប្រូតេអ៊ីន) ថ្នាក់នៃសមាសធាតុដែលមានផ្ទុកអាសូតស្មុគស្មាញ ដែលជាលក្ខណៈ និងសំខាន់បំផុត (រួមជាមួយនឹងអាស៊ីតនុយក្លេអ៊ីក) សមាសធាតុនៃសារធាតុរស់នៅ។ ប្រូតេអ៊ីនអនុវត្តមុខងារជាច្រើន និងផ្លាស់ប្តូរ។ ប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនគឺជាអង់ស៊ីមដែលជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មគីមី។ អ័រម៉ូនជាច្រើនដែលគ្រប់គ្រងដំណើរការសរីរវិទ្យាក៏ជាប្រូតេអ៊ីនផងដែរ។ ប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធដូចជា collagen និង keratin គឺជាសមាសធាតុសំខាន់នៃជាលិកាឆ្អឹង សក់ និងក្រចក។ ប្រូតេអ៊ីន contractile នៃសាច់ដុំមានសមត្ថភាពក្នុងការផ្លាស់ប្តូរប្រវែងរបស់ពួកគេដោយប្រើថាមពលគីមីដើម្បីអនុវត្តការងារមេកានិច។ ប្រូតេអ៊ីនគឺជាអង្គបដិប្រាណដែលចង និងបន្សាបសារធាតុពុល។ ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនដែលអាចឆ្លើយតបទៅនឹងឥទ្ធិពលខាងក្រៅ (ពន្លឺ ក្លិន) បម្រើជាអ្នកទទួលនៅក្នុងសរីរាង្គអារម្មណ៍ដែលយល់ឃើញពីការរលាក។ ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនដែលមានទីតាំងនៅខាងក្នុងកោសិកា និងនៅលើភ្នាសកោសិកាអនុវត្តមុខងារនិយតកម្ម។

នៅពាក់កណ្តាលទីមួយនៃសតវត្សទី 19 អ្នកគីមីវិទ្យាជាច្រើន ហើយក្នុងចំណោមពួកគេ ជាចម្បង J. von Liebig បានសន្និដ្ឋានជាបណ្តើរៗថា ប្រូតេអ៊ីនគឺជាថ្នាក់ពិសេសនៃសមាសធាតុអាសូត។ ឈ្មោះ "ប្រូតេអ៊ីន" (ពីភាសាក្រិក protos - ទីមួយ) ត្រូវបានស្នើឡើងនៅឆ្នាំ 1840 ដោយអ្នកគីមីវិទ្យាជនជាតិហូឡង់ G. Mulder ។

លក្ខណៈសម្បត្តិរូបវន្ត

ប្រូតេអ៊ីន​មាន​ពណ៌​ស​ក្នុង​សភាព​រឹង ប៉ុន្តែ​គ្មាន​ពណ៌​នៅក្នុង​សូលុយស្យុង លុះត្រាតែ​ពួកវា​ផ្ទុក​ក្រុមក្រូម៉ូសូម (ពណ៌) ដូចជា​អេម៉ូក្លូប៊ីន។ ភាពរលាយក្នុងទឹកនៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាប្រែប្រួលយ៉ាងខ្លាំង។ វាក៏ប្រែប្រួលជាមួយនឹង pH និងជាមួយនឹងការប្រមូលផ្តុំអំបិលនៅក្នុងដំណោះស្រាយ ដូច្នេះមនុស្សម្នាក់អាចជ្រើសរើសលក្ខខណ្ឌដែលប្រូតេអ៊ីនមួយនឹងជ្រើសរើស precipitate នៅក្នុងវត្តមាននៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀត។ វិធីសាស្រ្ត "អំបិលចេញ" នេះត្រូវបានគេប្រើយ៉ាងទូលំទូលាយដើម្បីញែក និងបន្សុទ្ធប្រូតេអ៊ីន។ ប្រូតេអ៊ីនដែលបានបន្សុតច្រើនតែហូរចេញពីដំណោះស្រាយជាគ្រីស្តាល់។

នៅក្នុងការប្រៀបធៀបជាមួយនឹងសមាសធាតុផ្សេងទៀតទម្ងន់ម៉ូលេគុលនៃប្រូតេអ៊ីនគឺធំណាស់ - ពីជាច្រើនពាន់ទៅជាច្រើនលាននៃ daltons ។ ដូច្នេះក្នុងអំឡុងពេល ultracentrifugation ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបាន precipitated ហើយលើសពីនេះទៅទៀតក្នុងអត្រាផ្សេងគ្នា។ ដោយសារតែវត្តមានក្រុមវិជ្ជមាន និងអវិជ្ជមាននៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ពួកវាផ្លាស់ទីក្នុងល្បឿនខុសៗគ្នានៅក្នុងវាលអគ្គិសនី។ នេះគឺជាមូលដ្ឋាននៃ electrophoresis ដែលជាវិធីសាស្រ្តមួយដែលត្រូវបានប្រើដើម្បីញែកប្រូតេអ៊ីនបុគ្គលចេញពីល្បាយស្មុគស្មាញ។ ការបន្សុតប្រូតេអ៊ីនក៏ត្រូវបានអនុវត្តដោយ chromatography ។

ទ្រព្យសម្បត្តិគីមី

រចនាសម្ព័ន្ធ។

ប្រូតេអ៊ីន​គឺ​ជា​ប៉ូលីមែរ, i.e. ម៉ូលេគុលដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងដូចជាខ្សែសង្វាក់ពីឯកតា monomer ដដែលៗ ឬអនុunits ដែលតួនាទីរបស់វាត្រូវបានលេងដោយអាស៊ីតអាល់ហ្វាអាមីណូ។ រូបមន្តទូទៅនៃអាស៊ីតអាមីណូ

ដែល R ជាអាតូមអ៊ីដ្រូសែន ឬក្រុមសរីរាង្គមួយចំនួន។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន (ខ្សែសង្វាក់ polypeptide) អាចមានអាស៊ីដអាមីណូមួយចំនួនតូច ឬច្រើនពាន់ឯកតា monomer ។ ការភ្ជាប់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់គឺអាចធ្វើទៅបានព្រោះពួកវានីមួយៗមានក្រុមគីមីពីរផ្សេងគ្នា៖ ក្រុមអាមីណូដែលមានលក្ខណៈសម្បត្តិជាមូលដ្ឋាន NH2 និងក្រុមអាស៊ីត carboxyl COOH ។ ក្រុមទាំងពីរនេះត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងអាតូមកាបូន។ ក្រុម carboxyl នៃអាស៊ីតអាមីណូមួយអាចបង្កើតចំណងអាមីដ (peptide) ជាមួយក្រុមអាមីណូនៃអាស៊ីតអាមីណូមួយទៀត៖

បន្ទាប់ពីអាស៊ីតអាមីណូពីរត្រូវបានតភ្ជាប់តាមរបៀបនេះ ខ្សែសង្វាក់អាចត្រូវបានពង្រីកដោយបន្ថែមមួយភាគបីទៅអាស៊ីតអាមីណូទីពីរ ហើយដូច្នេះនៅលើ។ ដូចដែលអាចមើលឃើញពីសមីការខាងលើ នៅពេលដែលចំណង peptide ត្រូវបានបង្កើតឡើង ម៉ូលេគុលទឹកត្រូវបានបញ្ចេញ។ នៅក្នុងវត្តមាននៃអាស៊ីតអាល់កាឡាំងឬអង់ស៊ីម proteolytic ប្រតិកម្មកើតឡើងក្នុងទិសដៅផ្ទុយ: ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូជាមួយនឹងការបន្ថែមទឹក។ ប្រតិកម្មនេះត្រូវបានគេហៅថា hydrolysis ។ Hydrolysis ដំណើរការដោយឯកឯង ហើយថាមពលត្រូវបានទាមទារដើម្បីបញ្ចូលគ្នានូវអាស៊ីតអាមីណូចូលទៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។

ក្រុម carboxyl និងក្រុម amide (ឬក្រុម imide ស្រដៀងនឹងវា - ក្នុងករណីអាស៊ីតអាមីណូប្រូលីន) មាននៅក្នុងអាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ខណៈពេលដែលភាពខុសគ្នារវាងអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានកំណត់ដោយធម្មជាតិនៃក្រុមនោះឬ "ចំហៀង។ ខ្សែសង្វាក់" ដែលត្រូវបានចង្អុលបង្ហាញខាងលើដោយអក្សរ R. តួនាទីនៃខ្សែសង្វាក់ចំហៀងអាចត្រូវបានលេងដោយអាតូមអ៊ីដ្រូសែនមួយ ដូចជាអាស៊ីតអាមីណូ glycine និងការដាក់ជាក្រុមសំពីងសំពោងមួយចំនួនដូចជា អ៊ីស្ទីឌីន និង ទ្រីបតូហ្វាន។ ខ្សែសង្វាក់ចំហៀងខ្លះមានភាពអសកម្មគីមី ខណៈពេលដែលខ្សែសង្វាក់ផ្សេងទៀតមានប្រតិកម្មខ្លាំង។

អាស៊ីដអាមីណូផ្សេងៗគ្នាជាច្រើនពាន់អាចត្រូវបានសំយោគ ហើយអាស៊ីតអាមីណូផ្សេងៗគ្នាជាច្រើនកើតឡើងនៅក្នុងធម្មជាតិ ប៉ុន្តែមានតែអាស៊ីដអាមីណូចំនួន 20 ប្រភេទប៉ុណ្ណោះដែលត្រូវបានប្រើប្រាស់សម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីន៖ អាឡានីន អាហ្គីនីន អាស្ប៉ារ៉ាជីន អាស៊ីត aspartic វ៉ាលីន អ៊ីស្ទីឌីន គ្លីស៊ីន គ្លូតាមីន អាស៊ីត, isoleucine, leucine, lysine, methionine, proline, serine, tyrosine, threonine, tryptophan, phenylalanine និង cysteine ​​​(នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន cysteine ​​​​អាចមានវត្តមានជា dimer - cystine) ។ ពិត មានអាស៊ីតអាមីណូផ្សេងទៀតនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន បន្ថែមពីលើសារធាតុដែលកើតឡើងជាទៀងទាត់ចំនួនម្ភៃ ប៉ុន្តែពួកវាត្រូវបានបង្កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃការកែប្រែណាមួយក្នុងចំណោម 20 ដែលបានរាយបញ្ជីបន្ទាប់ពីវាត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន។

សកម្មភាពអុបទិក។

អាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ លើកលែងតែ glycine មានក្រុមបួនផ្សេងគ្នាដែលភ្ជាប់ទៅនឹងអាតូម α-កាបូន។ នៅក្នុងលក្ខខណ្ឌនៃធរណីមាត្រ ក្រុមបួនផ្សេងគ្នាអាចត្រូវបានភ្ជាប់តាមពីរវិធី ហើយស្របគ្នានោះមានការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធដែលអាចមានពីរ ឬ isomers ពីរដែលទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមកជាវត្ថុទៅនឹងរូបភាពកញ្ចក់របស់វា i.e. ដូចជាដៃឆ្វេងទៅស្តាំ។ ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធមួយត្រូវបានគេហៅថាឆ្វេង ឬដៃឆ្វេង (L) និងមួយទៀតដៃស្តាំ ឬស្តាំ (D) ពីព្រោះអ៊ីសូមឺរទាំងពីរប្រភេទនេះខុសគ្នាក្នុងទិសដៅនៃការបង្វិលយន្តហោះនៃពន្លឺប៉ូល។ មានតែអាស៊ីត L-amino ប៉ុណ្ណោះដែលកើតឡើងនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន (ករណីលើកលែងគឺ glycine វាអាចត្រូវបានតំណាងតែក្នុងទម្រង់មួយចាប់តាំងពីក្រុមពីរក្នុងចំណោមបួនក្រុមរបស់វាដូចគ្នា) ហើយពួកវាទាំងអស់មានសកម្មភាពអុបទិក (ចាប់តាំងពីមានអ៊ីសូមឺរតែមួយ) ។ អាស៊ីតអាមីណូគឺកម្រនៅក្នុងធម្មជាតិ; ពួកវាត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងថ្នាំអង់ទីប៊ីយោទិចមួយចំនួន និងជញ្ជាំងកោសិកានៃបាក់តេរី។

លំដាប់នៃអាស៊ីតអាមីណូ។

អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide មិនត្រូវបានរៀបចំដោយចៃដន្យនោះទេប៉ុន្តែនៅក្នុងលំដាប់ថេរជាក់លាក់មួយហើយវាគឺជាលំដាប់នេះដែលកំណត់មុខងារនិងលក្ខណៈសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីន។ ដោយការផ្លាស់ប្តូរលំដាប់នៃអាស៊ីដអាមីណូទាំង 20 ប្រភេទ អ្នកអាចទទួលបានប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាជាច្រើន ដូចជាអ្នកអាចបង្កើតអត្ថបទផ្សេងៗគ្នាជាច្រើនពីអក្សរនៃអក្ខរក្រម។

កាលពីមុន ការកំណត់លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីន ច្រើនតែចំណាយពេលច្រើនឆ្នាំ។ ការកំណត់ដោយផ្ទាល់នៅតែជាកិច្ចការដ៏លំបាកមួយ ទោះបីជាឧបករណ៍ត្រូវបានបង្កើតឡើងដែលអនុញ្ញាតឱ្យវាត្រូវបានអនុវត្តដោយស្វ័យប្រវត្តិក៏ដោយ។ ជាធម្មតាវាងាយស្រួលក្នុងការកំណត់លំដាប់នុយក្លេអូទីតនៃហ្សែនដែលត្រូវគ្នា និងទទួលបានលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនពីវា។ រហូតមកដល់បច្ចុប្បន្ន លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនរាប់រយត្រូវបានគេកំណត់រួចហើយ។ មុខងារនៃប្រូតេអ៊ីនដែលបានឌិកូដត្រូវបានគេស្គាល់ជាធម្មតា ហើយនេះជួយឱ្យស្រមៃមើលមុខងារដែលអាចកើតមាននៃប្រូតេអ៊ីនស្រដៀងគ្នាដែលបានបង្កើតឡើង ឧទាហរណ៍នៅក្នុង neoplasms សាហាវ។

ប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញ។

ប្រូតេអ៊ីនដែលមានតែអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានគេហៅថាសាមញ្ញ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ជាញឹកញយ អាតូមដែក ឬសមាសធាតុគីមីមួយចំនួនដែលមិនមែនជាអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះត្រូវបានគេហៅថាស្មុគស្មាញ។ ឧទាហរណ៍មួយគឺអេម៉ូក្លូប៊ីន៖ វាមានជាតិដែក porphyrin ដែលផ្តល់ឱ្យវានូវពណ៌ក្រហម និងអនុញ្ញាតឱ្យវាដើរតួជាអ្នកដឹកជញ្ជូនអុកស៊ីសែន។

ឈ្មោះនៃប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញបំផុតមានការបង្ហាញអំពីធម្មជាតិនៃក្រុមដែលភ្ជាប់មកជាមួយ: ជាតិស្ករមានវត្តមាននៅក្នុង glycoproteins ខ្លាញ់នៅក្នុង lipoproteins ។ ប្រសិនបើសកម្មភាពកាតាលីករនៃអង់ស៊ីមអាស្រ័យលើក្រុមដែលបានភ្ជាប់នោះវាត្រូវបានគេហៅថាក្រុមសិប្បនិម្មិត។ ជារឿយៗ វីតាមីនខ្លះដើរតួជាក្រុមសិប្បនិម្មិត ឬជាផ្នែកមួយនៃវា។ ជាឧទាហរណ៍ វីតាមីន A ភ្ជាប់ទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនមួយនៃរីទីណា កំណត់ភាពប្រែប្រួលរបស់វាចំពោះពន្លឺ។

រចនាសម្ព័ន្ធទីបី។

អ្វីដែលសំខាន់គឺមិនច្រើនទេ លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីន (រចនាសម្ព័ន្ធបឋម) ប៉ុន្តែរបៀបដែលវាត្រូវបានដាក់ក្នុងលំហ។ នៅតាមបណ្តោយប្រវែងទាំងមូលនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide អ៊ីយ៉ុងអ៊ីដ្រូសែនបង្កើតជាចំណងអ៊ីដ្រូសែនធម្មតា ដែលផ្តល់ឱ្យវានូវរូបរាងនៃវង់ ឬស្រទាប់ (រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ)។ ពីការរួមបញ្ចូលគ្នានៃ helices និងស្រទាប់បែបនេះទម្រង់បង្រួមនៃលំដាប់បន្ទាប់កើតឡើង - រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន។ នៅជុំវិញចំណងដែលផ្ទុកតំណភ្ជាប់ monomeric នៃខ្សែសង្វាក់ ការបង្វិលតាមមុំតូចអាចធ្វើទៅបាន។ ដូច្នេះតាមទស្សនៈធរណីមាត្រសុទ្ធសាធ ចំនួននៃការកំណត់ដែលអាចកើតមានសម្រាប់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ណាមួយគឺមានទំហំធំគ្មានកំណត់។ តាមការពិត ប្រូតេអ៊ីននីមួយៗជាធម្មតាមាននៅក្នុងការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធតែមួយ ដែលកំណត់ដោយលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូរបស់វា។ រចនាសម្ព័ន្ធនេះមិនរឹងទេវាហាក់ដូចជា "ដកដង្ហើម" - វាយោលជុំវិញការកំណត់មធ្យមជាក់លាក់មួយ។ ខ្សែសង្វាក់ត្រូវបានបត់ចូលទៅក្នុងការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធដែលថាមពលទំនេរ (សមត្ថភាពក្នុងការធ្វើការងារ) មានតិចតួច ដូចគ្នានឹងនិទាឃរដូវដែលបានបញ្ចេញត្រូវបានបង្ហាប់ទៅរដ្ឋដែលត្រូវនឹងអប្បបរមានៃថាមពលឥតគិតថ្លៃ។ ជាញឹកញាប់ ផ្នែកមួយនៃខ្សែសង្វាក់ត្រូវបានភ្ជាប់យ៉ាងតឹងរ៉ឹងទៅមួយទៀតដោយចំណង disulfide (–S–S–) រវាងសំណល់ cysteine ​​​​ពីរ។ នេះជាមូលហេតុមួយផ្នែកដែល cysteine ​​​​ក្នុងចំនោមអាស៊ីតអាមីណូដើរតួយ៉ាងសំខាន់។

ភាពស្មុគស្មាញនៃរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនគឺអស្ចារ្យណាស់ដែលវាមិនទាន់អាចគណនារចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនបានទេ ទោះបីជាលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូរបស់វាត្រូវបានគេស្គាល់ក៏ដោយ។ ប៉ុន្តែប្រសិនបើអាចទទួលបានគ្រីស្តាល់ប្រូតេអ៊ីន នោះរចនាសម្ព័ន្ធទីបីរបស់វាអាចត្រូវបានកំណត់ដោយការបំភាយកាំរស្មីអ៊ិច។

នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ, contractile, និងប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនផ្សេងទៀត, ច្រវាក់ត្រូវបានពន្លូតនិងច្រវាក់បត់បន្តិចមួយចំនួនដេកនៅចំហៀងបង្កើត fibrils; fibrils, នៅក្នុងវេន, បត់ចូលទៅក្នុងទ្រង់ទ្រាយធំ - សរសៃ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើននៅក្នុងសូលុយស្យុងគឺមានរាងជារង្វង់៖ ច្រវាក់ត្រូវបានរុំជារាងមូល ដូចជាអំបោះនៅក្នុងបាល់។ ថាមពលឥតគិតថ្លៃនៅក្នុងការកំណត់នេះគឺមានតិចតួច ដោយសារអាស៊ីតអាមីណូ hydrophobic ("ជ្រាបទឹក") ត្រូវបានលាក់នៅខាងក្នុងពិភពលោក ខណៈដែលអាស៊ីតអាមីណូ hydrophilic ("ទាក់ទាញទឹក") ស្ថិតនៅលើផ្ទៃរបស់វា។

ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនគឺជាស្មុគស្មាញនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាច្រើន។ រចនាសម្ព័ន្ធនេះត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃប្រូតេអ៊ីន។ ជាឧទាហរណ៍ ម៉ូលេគុលអេម៉ូក្លូប៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយផ្នែករងចំនួន 4 ដែលនីមួយៗជាប្រូតេអ៊ីន globular ។

ប្រូតេអ៊ីនតាមរចនាសម្ព័ន្ធ ដោយសារការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធលីនេអ៊ែរ បង្កើតជាសរសៃដែលកម្លាំង tensile ខ្ពស់ណាស់ ខណៈពេលដែលការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធ globular អនុញ្ញាតឱ្យប្រូតេអ៊ីនចូលទៅក្នុងអន្តរកម្មជាក់លាក់ជាមួយសមាសធាតុផ្សេងទៀត។ នៅលើផ្ទៃនៃ globule ជាមួយនឹងការដាក់ត្រឹមត្រូវនៃច្រវាក់ បែហោងធ្មែញនៃរូបរាងជាក់លាក់មួយលេចឡើង ដែលក្នុងនោះក្រុមគីមីប្រតិកម្មមានទីតាំងនៅ។ ប្រសិនបើប្រូតេអ៊ីននេះគឺជាអង់ស៊ីមមួយ នោះម៉ូលេគុលនៃសារធាតុមួយចំនួនដែលជាធម្មតាតូចជាងនេះចូលទៅក្នុងបែហោងធ្មែញ ដូចជាសោមួយចូលទៅក្នុងសោ។ ក្នុងករណីនេះ ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធនៃពពកអេឡិចត្រុងនៃម៉ូលេគុលបានផ្លាស់ប្តូរនៅក្រោមឥទ្ធិពលនៃក្រុមគីមីដែលមានទីតាំងនៅក្នុងបែហោងធ្មែញ ហើយនេះបង្ខំឱ្យវាមានប្រតិកម្មតាមរបៀបជាក់លាក់មួយ។ តាមរបៀបនេះ អង់ស៊ីមបំប្លែងប្រតិកម្ម។ ម៉ូលេគុលអង់ទីគ័រក៏មានប្រហោងដែលសារធាតុបរទេសជាច្រើនចង ហើយត្រូវបានធ្វើឱ្យគ្មានគ្រោះថ្នាក់។ គំរូ "គន្លឹះ និងសោ" ដែលពន្យល់ពីអន្តរកម្មនៃប្រូតេអ៊ីនជាមួយសមាសធាតុផ្សេងទៀត ធ្វើឱ្យវាអាចយល់បានអំពីភាពជាក់លាក់នៃអង់ស៊ីម និងអង្គបដិបក្ខ i.e. សមត្ថភាពរបស់ពួកគេក្នុងប្រតិកម្មបានតែជាមួយសមាសធាតុជាក់លាក់។

ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងប្រភេទផ្សេងៗនៃសារពាង្គកាយ។

ប្រូតេអ៊ីនដែលអនុវត្តមុខងារដូចគ្នានៅក្នុងប្រភេទរុក្ខជាតិ និងសត្វផ្សេងៗគ្នា ហើយដូច្នេះមានឈ្មោះដូចគ្នាក៏មានការកំណត់ស្រដៀងគ្នាដែរ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ពួកវាមានភាពខុសគ្នាខ្លះនៅក្នុងលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូរបស់ពួកគេ។ ដោយសារប្រភេទសត្វខុសគ្នាពីបុព្វបុរសធម្មតា អាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួននៅក្នុងមុខតំណែងជាក់លាក់ត្រូវបានជំនួសដោយការផ្លាស់ប្តូរជាមួយអ្នកដទៃ។ បំរែបំរួលដែលបង្កគ្រោះថ្នាក់ដែលបង្កឱ្យមានជំងឺតំណពូជត្រូវបានបោះបង់ចោលដោយការជ្រើសរើសធម្មជាតិ ប៉ុន្តែអត្ថប្រយោជន៍ ឬយ៉ាងហោចណាស់អព្យាក្រឹតអាចត្រូវបានរក្សាទុក។ ប្រភេទជីវសាស្រ្តពីរដែលនៅជិតគ្នាទៅវិញទៅមក ភាពខុសគ្នាតិចត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនរបស់វា។

ប្រូតេអ៊ីនខ្លះផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងលឿន ខ្លះទៀតមានលក្ខណៈអភិរក្ស។ ក្រោយមកទៀតរួមមាន cytochrome c ដែលជាអង់ស៊ីមផ្លូវដង្ហើមដែលមាននៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិតភាគច្រើន។ នៅក្នុងមនុស្ស និងសត្វស្វា លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូរបស់វាគឺដូចគ្នាបេះបិទ ខណៈពេលដែលនៅក្នុង cytochrome c នៃស្រូវសាលីមានតែ 38% នៃអាស៊ីតអាមីណូប្រែទៅជាខុសគ្នា។ សូម្បីតែនៅពេលប្រៀបធៀបមនុស្ស និងបាក់តេរី ភាពស្រដៀងគ្នានៃ cytochromes ជាមួយ (ភាពខុសគ្នានៅទីនេះប៉ះពាល់ដល់ 65% នៃអាស៊ីតអាមីណូ) នៅតែអាចមើលឃើញ ទោះបីជាបុព្វបុរសទូទៅនៃបាក់តេរី និងមនុស្សបានរស់នៅលើផែនដីប្រហែលពីរពាន់លានឆ្នាំមុនក៏ដោយ។ សព្វថ្ងៃនេះការប្រៀបធៀបនៃលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានគេប្រើជាញឹកញាប់ដើម្បីបង្កើតដើមឈើ phylogenetic (ហ្សែន) ដែលឆ្លុះបញ្ចាំងពីទំនាក់ទំនងវិវត្តន៍រវាងសារពាង្គកាយផ្សេងៗគ្នា។

ការប្រែពណ៌។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនសំយោគ, បត់, ទទួលបានការកំណត់ផ្ទាល់ខ្លួនរបស់វា។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធនេះអាចត្រូវបានបំផ្លាញដោយការឡើងកំដៅ ដោយការផ្លាស់ប្តូរ pH ដោយសកម្មភាពនៃសារធាតុរំលាយសរីរាង្គ និងសូម្បីតែដោយគ្រាន់តែធ្វើឱ្យសូលុយស្យុងរំជើបរំជួលរហូតដល់ពពុះលេចឡើងនៅលើផ្ទៃរបស់វា។ ប្រូតេអ៊ីនដែលផ្លាស់ប្តូរតាមរបៀបនេះត្រូវបានគេហៅថា denatured; វាបាត់បង់សកម្មភាពជីវសាស្រ្តរបស់វា ហើយជាធម្មតាក្លាយទៅជាមិនរលាយ។ ឧទាហរណ៍ដ៏ល្បីនៃប្រូតេអ៊ីន denatured គឺស៊ុតឆ្អិន ឬ whipped cream ។ ប្រូតេអ៊ីនតូចៗដែលមានអាស៊ីដអាមីណូប្រហែលមួយរយអាចបង្កើតឡើងវិញបានពោលគឺឧ។ ទទួលបានការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធដើមឡើងវិញ។ ប៉ុន្តែប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនត្រូវបានបំប្លែងទៅជាខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដ៏ច្របូកច្របល់ ហើយមិនស្តារការកំណត់ពីមុនរបស់វាឡើងវិញទេ។

ការលំបាកចម្បងមួយក្នុងការបែងចែកប្រូតេអ៊ីនសកម្មគឺភាពរសើបខ្លាំងរបស់ពួកគេចំពោះការប្រែពណ៌។ ទ្រព្យសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីននេះរកឃើញនូវកម្មវិធីមានប្រយោជន៍ក្នុងការរក្សាទុកផលិតផលអាហារ៖ សីតុណ្ហភាពខ្ពស់ធ្វើឱ្យអង់ស៊ីមរបស់មីក្រូសរីរាង្គមិនប្រែប្រួល ហើយអតិសុខុមប្រាណស្លាប់។

សំយោគប្រូតេអ៊ីន

សម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីន សារពាង្គកាយមានជីវិតត្រូវតែមានប្រព័ន្ធអង់ស៊ីមដែលមានសមត្ថភាពភ្ជាប់អាស៊ីតអាមីណូមួយទៅមួយទៀត។ ប្រភពនៃព័ត៌មានក៏ត្រូវការផងដែរ ដែលនឹងកំណត់ថាតើអាស៊ីតអាមីណូមួយណាគួរត្រូវបានភ្ជាប់។ ដោយសារមានប្រូតេអ៊ីនរាប់ពាន់ប្រភេទនៅក្នុងខ្លួន ហើយពួកវានីមួយៗមានអាស៊ីតអាមីណូជាមធ្យមរាប់រយ នោះព័ត៌មានដែលត្រូវការគឺពិតជាធំសម្បើមណាស់។ វាត្រូវបានរក្សាទុក (ស្រដៀងទៅនឹងរបៀបដែលកំណត់ត្រាត្រូវបានរក្សាទុកនៅលើកាសែតម៉ាញ៉េទិច) នៅក្នុងម៉ូលេគុលអាស៊ីត nucleic ដែលបង្កើតហ្សែន។

ការធ្វើឱ្យអង់ស៊ីមសកម្ម។

ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលសំយោគពីអាស៊ីតអាមីណូមិនតែងតែជាប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងទម្រង់ចុងក្រោយរបស់វានោះទេ។ អង់ស៊ីមជាច្រើនត្រូវបានសំយោគជាលើកដំបូងថាជាបុព្វកថាអសកម្ម ហើយក្លាយជាសកម្មតែបន្ទាប់ពីអង់ស៊ីមមួយផ្សេងទៀតដកអាស៊ីដអាមីណូមួយចំនួនចេញពីចុងម្ខាងនៃសង្វាក់។ អង់ស៊ីមរំលាយអាហារមួយចំនួនដូចជា trypsin ត្រូវបានសំយោគក្នុងទម្រង់អសកម្មនេះ; អង់ស៊ីមទាំងនេះត្រូវបានធ្វើឱ្យសកម្មនៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារ ជាលទ្ធផលនៃការយកចេញនៃបំណែកស្ថានីយនៃខ្សែសង្វាក់។ អរម៉ូនអាំងស៊ុយលីនដែលម៉ូលេគុលក្នុងទម្រង់សកម្មរបស់វាមានខ្សែសង្វាក់ខ្លីពីរត្រូវបានសំយោគក្នុងទម្រង់ជាខ្សែសង្វាក់តែមួយដែលគេហៅថា។ ប្រូស៊ុលលីន។ បន្ទាប់មកផ្នែកកណ្តាលនៃខ្សែសង្វាក់នេះត្រូវបានយកចេញ ហើយបំណែកដែលនៅសេសសល់ចងភ្ជាប់គ្នាទៅវិញទៅមក បង្កើតបានជាម៉ូលេគុលអរម៉ូនសកម្ម។ ប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញត្រូវបានបង្កើតឡើងតែបន្ទាប់ពីក្រុមគីមីជាក់លាក់មួយត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងប្រូតេអ៊ីន ហើយការភ្ជាប់នេះច្រើនតែត្រូវការអង់ស៊ីមផងដែរ។

ឈាមរត់មេតាប៉ូលីស។

បន្ទាប់ពីការផ្តល់អាហារដល់សត្វជាមួយនឹងអាស៊ីតអាមីណូដែលមានស្លាកអ៊ីសូតូបវិទ្យុសកម្មនៃកាបូន អាសូត ឬអ៊ីដ្រូសែន ស្លាកត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនរបស់វាយ៉ាងឆាប់រហ័ស។ ប្រសិនបើអាស៊ីតអាមីណូដែលមានស្លាកសញ្ញាឈប់ចូលទៅក្នុងខ្លួន នោះបរិមាណនៃស្លាកនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនចាប់ផ្តើមថយចុះ។ ការពិសោធន៍ទាំងនេះបង្ហាញថាប្រូតេអ៊ីនលទ្ធផលមិនត្រូវបានរក្សាទុកនៅក្នុងខ្លួនរហូតដល់ចុងបញ្ចប់នៃជីវិត។ ពួកវាទាំងអស់ដោយមានករណីលើកលែងមួយចំនួនស្ថិតក្នុងស្ថានភាពថាមវន្ត រលួយឥតឈប់ឈរទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ ហើយបន្ទាប់មកសំយោគឡើងវិញ។

ប្រូតេអ៊ីនខ្លះបំបែកនៅពេលដែលកោសិកាស្លាប់ និងត្រូវបានបំផ្លាញ។ រឿងនេះកើតឡើងគ្រប់ពេលវេលា ជាឧទាហរណ៍ ជាមួយនឹងកោសិកាឈាមក្រហម និងកោសិកា epithelial ស្រទាប់ខាងក្នុងនៃពោះវៀន។ លើសពីនេះ ការបំបែក និងសំយោគឡើងវិញនៃប្រូតេអ៊ីនក៏កើតមាននៅក្នុងកោសិការស់នៅផងដែរ។ ចម្លែកគ្រប់គ្រាន់ មិនសូវត្រូវបានគេដឹងអំពីការបំបែកប្រូតេអ៊ីនជាជាងការសំយោគរបស់វា។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ អ្វីដែលច្បាស់នោះគឺថា អង់ស៊ីម proteolytic ពាក់ព័ន្ធនឹងការបំបែក ស្រដៀងទៅនឹងសារធាតុដែលបំបែកប្រូតេអ៊ីនទៅជាអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារ។

ពាក់កណ្តាលជីវិតនៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាគឺខុសគ្នា - ពីច្រើនម៉ោងទៅច្រើនខែ។ ករណីលើកលែងតែមួយគត់គឺម៉ូលេគុលកូឡាជែន។ នៅពេលដែលបង្កើតឡើង ពួកវានៅតែមានស្ថេរភាព ហើយមិនត្រូវបានបន្ត ឬជំនួសឡើយ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ យូរៗទៅ លក្ខណៈសម្បត្តិមួយចំនួនរបស់ពួកគេ ជាពិសេសការបត់បែន ការផ្លាស់ប្តូរ ហើយចាប់តាំងពីពួកវាមិនត្រូវបានបន្ត ការផ្លាស់ប្តូរទាក់ទងនឹងអាយុមួយចំនួន ដូចជារូបរាងនៃស្នាមជ្រួញនៅលើស្បែក គឺជាលទ្ធផលនៃបញ្ហានេះ។

ប្រូតេអ៊ីនសំយោគ។

តាំងពីយូរយារណាស់មកហើយ អ្នកគីមីវិទ្យាបានរៀនពីរបៀបធ្វើវត្ថុធាតុ polymerize អាស៊ីតអាមីណូ ប៉ុន្តែអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានបញ្ចូលគ្នាដោយចៃដន្យ ដូច្នេះផលិតផលនៃវត្ថុធាតុ polymerization មានលក្ខណៈស្រដៀងនឹងធម្មជាតិតិចតួច។ ពិត វាអាចទៅរួចក្នុងការផ្សំអាស៊ីតអាមីណូតាមលំដាប់លំដោយ ដែលធ្វើឱ្យវាអាចទទួលបានប្រូតេអ៊ីនសកម្មជីវសាស្រ្តមួយចំនួន ជាពិសេសអាំងស៊ុយលីន។ ដំណើរការនេះគឺមានភាពស្មុគស្មាញណាស់ ហើយតាមរបៀបនេះវាអាចទៅរួចដើម្បីទទួលបានតែប្រូតេអ៊ីនទាំងនោះដែលម៉ូលេគុលមានអាស៊ីតអាមីណូប្រហែលមួយរយ។ វាជាការប្រសើរជំនួសក្នុងការសំយោគ ឬញែកលំដាប់នុយក្លេអូទីតនៃហ្សែនមួយដែលត្រូវនឹងលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូដែលចង់បាន ហើយបន្ទាប់មកណែនាំហ្សែននេះទៅជាបាក់តេរី ដែលនឹងផលិតដោយការចម្លងបរិមាណដ៏ច្រើននៃផលិតផលដែលចង់បាន។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយវិធីសាស្ត្រនេះក៏មានគុណវិបត្តិរបស់វាដែរ។

ប្រូតេអ៊ីន និងអាហារូបត្ថម្ភ

នៅពេលដែលប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួនត្រូវបានបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ អាស៊ីតអាមីណូទាំងនេះអាចត្រូវបានប្រើឡើងវិញសម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីន។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះអាស៊ីតអាមីណូខ្លួនឯងងាយនឹងពុកផុយដូច្នេះវាមិនត្រូវបានគេប្រើប្រាស់ពេញលេញទេ។ វាក៏ច្បាស់ដែរថាក្នុងអំឡុងពេលលូតលាស់ មានផ្ទៃពោះ និងការព្យាបាលមុខរបួស ការសំយោគប្រូតេអ៊ីនត្រូវតែលើសពីការរិចរិល។ រាងកាយបាត់បង់ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនជាបន្តបន្ទាប់; ទាំងនេះគឺជាប្រូតេអ៊ីននៃសក់ ក្រចក និងស្រទាប់ផ្ទៃនៃស្បែក។ ដូច្នេះសម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីន សារពាង្គកាយនីមួយៗត្រូវតែទទួលអាស៊ីតអាមីណូពីអាហារ។

ប្រភពនៃអាស៊ីតអាមីណូ។

រុក្ខជាតិបៃតងសំយោគអាស៊ីតអាមីណូទាំង 20 ដែលមាននៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនពី CO2 ទឹក និងអាម៉ូញាក់ ឬនីត្រាត។ បាក់តេរីជាច្រើនក៏អាចសំយោគអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងវត្តមាននៃជាតិស្ករ (ឬសមមូលមួយចំនួន) និងអាសូតថេរ ប៉ុន្តែស្ករត្រូវបានផ្គត់ផ្គង់ដោយរុក្ខជាតិបៃតង។ នៅក្នុងសត្វ, សមត្ថភាពក្នុងការសំយោគអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានកំណត់; ពួកគេទទួលបានអាស៊ីតអាមីណូដោយការបរិភោគរុក្ខជាតិបៃតង ឬសត្វដទៃទៀត។ នៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារ ប្រូតេអ៊ីនដែលស្រូបចូលត្រូវបានបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ ក្រោយមកទៀតត្រូវបានស្រូបយក ហើយប្រូតេអ៊ីនលក្ខណៈនៃសារពាង្គកាយដែលបានផ្តល់ឱ្យត្រូវបានបង្កើតឡើងពីពួកវា។ គ្មានប្រូតេអ៊ីនដែលស្រូបបញ្ចូលទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធរាងកាយដូចនោះទេ។ ករណីលើកលែងតែមួយគត់គឺថានៅក្នុងថនិកសត្វជាច្រើនផ្នែកនៃអង្គបដិប្រាណរបស់មាតាអាចឆ្លងកាត់សុកចូលទៅក្នុងចរន្តឈាមរបស់ទារកហើយតាមរយៈទឹកដោះរបស់ម្តាយ (ជាពិសេសនៅក្នុងសត្វចៃឆ្កែ) ត្រូវបានផ្ទេរទៅទារកទើបនឹងកើតភ្លាមៗបន្ទាប់ពីកំណើត។

ត្រូវការប្រូតេអ៊ីន។

វាច្បាស់ណាស់ថា ដើម្បីរក្សាជីវិត រាងកាយត្រូវតែទទួលបានបរិមាណជាក់លាក់នៃប្រូតេអ៊ីនពីអាហារ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយទំហំនៃតម្រូវការនេះអាស្រ័យលើកត្តាមួយចំនួន។ រាងកាយត្រូវការអាហារទាំងជាប្រភពថាមពល (កាឡូរី) និងជាសម្ភារៈសម្រាប់កសាងរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វា។ នៅកន្លែងដំបូងគឺតម្រូវការថាមពល។ នេះមានន័យថានៅពេលដែលមានកាបូអ៊ីដ្រាត និងខ្លាញ់តិចតួចនៅក្នុងរបបអាហារ ប្រូតេអ៊ីនក្នុងរបបអាហារមិនត្រូវបានប្រើសម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីនផ្ទាល់របស់ពួកគេនោះទេ ប៉ុន្តែជាប្រភពនៃកាឡូរី។ ជាមួយនឹងការតមអាហារយូរ សូម្បីតែប្រូតេអ៊ីនផ្ទាល់ខ្លួនរបស់អ្នកត្រូវបានចំណាយដើម្បីបំពេញតម្រូវការថាមពល។ ប្រសិនបើមានកាបូអ៊ីដ្រាតគ្រប់គ្រាន់នៅក្នុងរបបអាហារនោះការទទួលទានប្រូតេអ៊ីនអាចត្រូវបានកាត់បន្ថយ។

តុល្យភាពអាសូត។

ជាមធ្យមប្រហែល។ 16% នៃម៉ាសប្រូតេអ៊ីនសរុបគឺអាសូត។ នៅពេលដែលអាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតជាប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបំបែក នោះអាសូតដែលមាននៅក្នុងពួកវាត្រូវបានបញ្ចេញចេញពីរាងកាយក្នុងទឹកនោម និង (ក្នុងកម្រិតតិចជាង) នៅក្នុងលាមកក្នុងទម្រង់ជាសមាសធាតុអាសូតផ្សេងៗ។ ដូច្នេះវាជាការងាយស្រួលក្នុងការប្រើសូចនាករដូចជាតុល្យភាពអាសូតដើម្បីវាយតម្លៃគុណភាពនៃអាហាររូបត្ថម្ភប្រូតេអ៊ីន i.e. ភាពខុសគ្នា (គិតជាក្រាម) រវាងបរិមាណអាសូតដែលយកទៅក្នុងខ្លួន និងបរិមាណអាសូតដែលត្រូវបានបញ្ចេញក្នុងមួយថ្ងៃ។ ជាមួយនឹងអាហាររូបត្ថម្ភធម្មតាក្នុងមនុស្សពេញវ័យបរិមាណទាំងនេះគឺស្មើគ្នា។ នៅក្នុងសារពាង្គកាយដែលកំពុងលូតលាស់ បរិមាណអាសូតដែលត្រូវបានបញ្ចេញគឺតិចជាងបរិមាណចូល ពោលគឺឧ។ តុល្យភាពគឺវិជ្ជមាន។ ជាមួយនឹងកង្វះប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរបបអាហារតុល្យភាពគឺអវិជ្ជមាន។ ប្រសិនបើមានកាឡូរីគ្រប់គ្រាន់នៅក្នុងរបបអាហារប៉ុន្តែប្រូតេអ៊ីនគឺអវត្តមានទាំងស្រុងនៅក្នុងវារាងកាយនឹងរក្សាទុកប្រូតេអ៊ីន។ ទន្ទឹមនឹងនេះ ការរំលាយអាហារប្រូតេអ៊ីនថយចុះ ហើយការប្រើប្រាស់ឡើងវិញនៃអាស៊ីតអាមីណូក្នុងការសំយោគប្រូតេអ៊ីនដំណើរការប្រកបដោយប្រសិទ្ធភាពតាមដែលអាចធ្វើទៅបាន។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ការបាត់បង់គឺជៀសមិនរួច ហើយសមាសធាតុអាសូតនៅតែត្រូវបានបញ្ចេញនៅក្នុងទឹកនោម និងមួយផ្នែកនៅក្នុងលាមក។ បរិមាណ​អាសូត​ដែល​បញ្ចេញ​ពី​រាង​កាយ​ក្នុង​មួយ​ថ្ងៃ​អំឡុង​ពេល​អត់​អាហារ​ប្រូតេអ៊ីន​អាច​ជា​រង្វាស់​នៃ​ការ​ខ្វះ​ប្រូតេអ៊ីន​ប្រចាំ​ថ្ងៃ។ វាជាការធម្មតាក្នុងការសន្មត់ថាតាមរយៈការបញ្ចូលទៅក្នុងរបបអាហារបរិមាណប្រូតេអ៊ីនស្មើនឹងកង្វះនេះ វាអាចទៅរួចដើម្បីស្ដារតុល្យភាពអាសូត។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយវាមិនមែនទេ។ ដោយបានទទួលបរិមាណប្រូតេអ៊ីននេះ រាងកាយចាប់ផ្តើមប្រើប្រាស់អាស៊ីតអាមីណូកាន់តែមានប្រសិទ្ធភាព ដូច្នេះប្រូតេអ៊ីនបន្ថែមមួយចំនួនត្រូវបានទាមទារដើម្បីស្ដារតុល្យភាពអាសូត។

ប្រសិនបើបរិមាណប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរបបអាហារលើសពីអ្វីដែលចាំបាច់ដើម្បីរក្សាតុល្យភាពអាសូត នោះវាហាក់ដូចជាគ្មានគ្រោះថ្នាក់អ្វីពីនេះទេ។ អាស៊ីតអាមីណូលើសត្រូវបានប្រើជាធម្មតាជាប្រភពថាមពល។ ឧទាហរណ៍ដ៏គួរឱ្យចាប់អារម្មណ៍មួយគឺ Eskimo ដែលទទួលទានកាបូអ៊ីដ្រាតតិចតួច និងប្រូតេអ៊ីនប្រហែលដប់ដងច្រើនជាងតម្រូវការដើម្បីរក្សាតុល្យភាពអាសូត។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយ ក្នុងករណីភាគច្រើន ការប្រើប្រូតេអ៊ីនជាប្រភពថាមពលគឺមិនមានអត្ថប្រយោជន៍ទេ ព្រោះអ្នកអាចទទួលបានកាឡូរីច្រើនពីបរិមាណកាបូអ៊ីដ្រាតដែលបានផ្តល់ឱ្យជាងបរិមាណប្រូតេអ៊ីនដូចគ្នា។ នៅក្នុងប្រទេសក្រីក្រ ប្រជាជនទទួលបានកាឡូរីចាំបាច់ពីកាបូអ៊ីដ្រាត ហើយប្រើប្រាស់បរិមាណប្រូតេអ៊ីនអប្បបរមា។

ប្រសិនបើរាងកាយទទួលបានចំនួនកាឡូរីដែលត្រូវការក្នុងទម្រង់ជាអាហារដែលមិនមានប្រូតេអ៊ីន នោះបរិមាណប្រូតេអ៊ីនអប្បបរមាដែលរក្សាតុល្យភាពអាសូតគឺប្រហាក់ប្រហែល។ 30 ក្រាមក្នុងមួយថ្ងៃ។ ប្រូតេអ៊ីន​ប្រហែល​ជា​ច្រើន​មាន​ក្នុង​នំប៉័ង​បួន​បន្ទះ ឬ​ទឹកដោះគោ ០.៥ លីត្រ។ បរិមាណធំជាងបន្តិចត្រូវបានចាត់ទុកថាល្អបំផុត។ ណែនាំពី ៥០ ទៅ ៧០ ក្រាម។

អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ។

រហូតមកដល់ពេលនេះប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេចាត់ទុកថាទាំងមូល។ ទន្ទឹមនឹងនេះ ដើម្បីឱ្យការសំយោគប្រូតេអ៊ីនប្រព្រឹត្តទៅ អាស៊ីតអាមីណូចាំបាច់ទាំងអស់ត្រូវតែមានវត្តមាននៅក្នុងខ្លួន។ អាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនដែលរាងកាយរបស់សត្វអាចសំយោគបាន។ ពួកគេត្រូវបានគេហៅថាអាចផ្លាស់ប្តូរបានព្រោះវាមិនចាំបាច់មានវត្តមាននៅក្នុងរបបអាហារទេ - វាមានសារៈសំខាន់តែមួយគត់ដែលជាទូទៅការទទួលទានប្រូតេអ៊ីនជាប្រភពនៃអាសូតគឺគ្រប់គ្រាន់។ បន្ទាប់មក ដោយមានការខ្វះខាតអាស៊ីតអាមីណូដែលមិនមានសារសំខាន់ រាងកាយអាចសំយោគពួកវាដោយចំណាយលើសចំនួនដែលមានវត្តមាន។ អាស៊ីតអាមីណូ "សំខាន់" ដែលនៅសេសសល់មិនអាចសំយោគបានទេ ហើយត្រូវតែបញ្ចូលជាមួយអាហារ។ សារធាតុសំខាន់ៗសម្រាប់មនុស្សគឺ វ៉ាលីន ឡេយូស៊ីន អ៊ីសូលយូស៊ីន ថូរនីន មេតូនីន ហ្វីនីឡាឡានីន ទ្រីបតូផាន អ៊ីស្ទីឌីន លីស៊ីន និងអាហ្គីនីន។ (ទោះបីជា arginine អាចត្រូវបានសំយោគនៅក្នុងរាងកាយក៏ដោយ វាត្រូវបានគេចាត់ទុកថាជាអាស៊ីតអាមីណូដ៏សំខាន់មួយ ដោយសារតែទារកទើបនឹងកើត និងកុមារដែលកំពុងលូតលាស់ផលិតបរិមាណរបស់វាមិនគ្រប់គ្រាន់។ ម៉្យាងវិញទៀត សម្រាប់មនុស្សដែលមានអាយុពេញវ័យ ការទទួលទានអាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនពីអាហារ។ អាចក្លាយជាជម្រើស។ )

បញ្ជីនៃអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗនេះគឺប្រហែលដូចគ្នានៅក្នុងសត្វឆ្អឹងកងផ្សេងទៀត និងសូម្បីតែនៅក្នុងសត្វល្អិត។ តម្លៃអាហារូបត្ថម្ភនៃប្រូតេអ៊ីនជាធម្មតាត្រូវបានកំណត់ដោយការផ្តល់អាហារដល់សត្វកណ្តុរដែលកំពុងលូតលាស់ និងតាមដានការឡើងទម្ងន់របស់សត្វ។

តម្លៃអាហារូបត្ថម្ភនៃប្រូតេអ៊ីន។

តម្លៃអាហារូបត្ថម្ភនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗដែលខ្វះខាតបំផុត។ ចូរយើងបង្ហាញវាជាមួយនឹងឧទាហរណ៍មួយ។ ប្រូតេអ៊ីននៃរាងកាយរបស់យើងមានជាមធ្យមប្រហែល។ 2% tryptophan (ដោយទម្ងន់) ។ ចូរនិយាយថារបបអាហាររួមមានប្រូតេអ៊ីន 10 ក្រាមដែលមាន tryptophan 1% ហើយមានអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗផ្សេងទៀតគ្រប់គ្រាន់នៅក្នុងវា។ ក្នុងករណីរបស់យើង 10 ក្រាមនៃប្រូតេអ៊ីនដែលខូចនេះគឺចាំបាច់ស្មើនឹង 5 ក្រាមនៃមួយពេញលេញ។ នៅសល់ 5 ក្រាមអាចបម្រើជាប្រភពថាមពលប៉ុណ្ណោះ។ ចំណាំថាចាប់តាំងពីអាស៊ីតអាមីណូមិនត្រូវបានរក្សាទុកនៅក្នុងរាងកាយ ហើយដើម្បីឱ្យការសំយោគប្រូតេអ៊ីនប្រព្រឹត្តទៅ អាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ត្រូវតែមានវត្តមានក្នុងពេលដំណាលគ្នា ឥទ្ធិពលនៃការទទួលទានអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗអាចត្រូវបានរកឃើញលុះត្រាតែពួកវាទាំងអស់ចូលទៅក្នុង រាងកាយក្នុងពេលតែមួយ។

សមាសភាពជាមធ្យមនៃប្រូតេអ៊ីនសត្វភាគច្រើនគឺជិតនឹងសមាសធាតុមធ្យមនៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួនមនុស្ស ដូច្នេះហើយយើងទំនងជាមិនប្រឈមមុខនឹងកង្វះអាស៊ីតអាមីណូនោះទេ ប្រសិនបើរបបអាហាររបស់យើងសម្បូរទៅដោយអាហារដូចជាសាច់ ស៊ុត ទឹកដោះគោ និងឈីស។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយមានប្រូតេអ៊ីនដូចជា gelatin (ផលិតផលនៃ collagen denaturation) ដែលមានអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗតិចតួចណាស់។ ប្រូតេអ៊ីនបន្លែទោះបីជាវាល្អប្រសើរជាង gelatin ក្នុងន័យនេះក៏ដោយក៏ខ្សោយនៅក្នុងអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗផងដែរ។ ជាពិសេសតិចតួចនៅក្នុងពួកគេ lysine និង tryptophan ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ របបអាហារបួសសុទ្ធគឺមិនប៉ះពាល់ដល់សុខភាពនោះទេ លុះត្រាតែវាប្រើប្រាស់ប្រូតេអ៊ីនបន្លែក្នុងបរិមាណច្រើនបន្តិច ទើបគ្រប់គ្រាន់ដើម្បីផ្តល់ឱ្យរាងកាយនូវអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ។ ប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងរុក្ខជាតិនៅក្នុងគ្រាប់ពូជ ជាពិសេសនៅក្នុងគ្រាប់ពូជនៃស្រូវសាលី និង legumes ផ្សេងៗ។ ពន្លកវ័យក្មេងដូចជា asparagus ក៏សម្បូរប្រូតេអ៊ីនផងដែរ។

ប្រូតេអ៊ីនសំយោគនៅក្នុងរបបអាហារ។

ដោយការបន្ថែមអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗសំយោគក្នុងបរិមាណតិចតួច ឬប្រូតេអ៊ីនដែលសម្បូរទៅដោយពួកវាទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនមិនពេញលេញ ដូចជាប្រូតេអ៊ីនពោត វាអាចបង្កើនតម្លៃអាហារូបត្ថម្ភយ៉ាងសំខាន់នៃសារធាតុបន្ទាប់បន្សំ ពោលគឺឧ។ ដោយហេតុនេះបង្កើនបរិមាណប្រូតេអ៊ីនដែលប្រើប្រាស់។ លទ្ធភាពមួយទៀតគឺការរីកលូតលាស់បាក់តេរី ឬផ្សិតនៅលើអ៊ីដ្រូកាបូនប្រេងឥន្ធនៈជាមួយនឹងការបន្ថែមនីត្រាត ឬអាម៉ូញាក់ជាប្រភពនៃអាសូត។ ប្រូតេអ៊ីនអតិសុខុមប្រាណដែលទទួលបានតាមរបៀបនេះអាចបម្រើជាចំណីសម្រាប់បសុបក្សី ឬបសុសត្វ ឬអាចប្រើប្រាស់ដោយផ្ទាល់ដោយមនុស្ស។ វិធីសាស្រ្តទីបីដែលត្រូវបានគេប្រើយ៉ាងទូលំទូលាយប្រើសរីរវិទ្យានៃសត្វចៃ។ នៅក្នុង ruminants, នៅក្នុងផ្នែកដំបូងនៃក្រពះ, អ្វីដែលគេហៅថា។ នៅក្នុង rumen មានទម្រង់ពិសេសនៃបាក់តេរី និងប្រូតូហ្សូអា ដែលបំប្លែងប្រូតេអ៊ីនរុក្ខជាតិដែលមានជម្ងឺទៅជាប្រូតេអ៊ីនអតិសុខុមប្រាណពេញលេញ ហើយទាំងនេះ បន្ទាប់ពីការរំលាយអាហារ និងការស្រូបចូល ប្រែទៅជាប្រូតេអ៊ីនសត្វ។ អ៊ុយដែលជាសមាសធាតុដែលមានផ្ទុកអាសូតសំយោគថោក អាចត្រូវបានបន្ថែមទៅក្នុងចំណីបសុសត្វ។ អតិសុខុមប្រាណដែលរស់នៅក្នុង Rumen ប្រើអាសូតអ៊ុយដើម្បីបំប្លែងកាបូអ៊ីដ្រាត (ក្នុងនោះមានច្រើននៅក្នុងចំណី) ទៅជាប្រូតេអ៊ីន។ ប្រហែលមួយភាគបីនៃអាសូតទាំងអស់នៅក្នុងចំណីសត្វអាចមកក្នុងទម្រង់ជាអ៊ុយ ដែលនៅក្នុងខ្លឹមសារមានន័យថាការសំយោគប្រូតេអ៊ីនគីមីមួយចំនួន។

4. ចំណាត់ថ្នាក់នៃប្រូតេអ៊ីន

ប្រូតេអ៊ីននិងលក្ខណៈសំខាន់ៗរបស់វា។

ប្រូតេអ៊ីន ឬប្រូតេអ៊ីន (ដែលនៅក្នុងភាសាក្រិចមានន័យថា "ទីមួយ" ឬ "សំខាន់បំផុត") ជាបរិមាណគ្របដណ្តប់លើម៉ាក្រូម៉ូលេគុលទាំងអស់ដែលមាននៅក្នុងកោសិការស់នៅ ហើយបង្កើតបានច្រើនជាងពាក់កណ្តាលនៃទម្ងន់ស្ងួតនៃសារពាង្គកាយភាគច្រើន។ គំនិតនៃប្រូតេអ៊ីនជាថ្នាក់នៃសមាសធាតុត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងសតវត្សទី 17-19 ។ ក្នុងអំឡុងពេលនេះ សារធាតុដែលមានលក្ខណៈសម្បត្តិស្រដៀងគ្នាត្រូវបានញែកចេញពីវត្ថុផ្សេងៗនៃពិភពរស់នៅ (គ្រាប់ពូជ និងទឹករុក្ខជាតិ សាច់ដុំ ឈាម ទឹកដោះគោ)៖ ពួកវាបង្កើតបានជាដំណោះស្រាយ viscous coagulated នៅពេលកំដៅ ក្លិនរោមចៀមដែលឆេះត្រូវបានគេមានអារម្មណ៍កំឡុងពេលឆេះ និង អាម៉ូញាក់ត្រូវបានបញ្ចេញ។ ដោយសារលក្ខណៈសម្បត្តិទាំងអស់នេះត្រូវបានគេស្គាល់ពីមុនសម្រាប់ស៊ុតពណ៌ស ថ្នាក់ថ្មីនៃសមាសធាតុត្រូវបានគេហៅថាប្រូតេអ៊ីន។ បន្ទាប់ពីរូបរាងនៅដើមសតវត្សទី XIX ។ វិធីសាស្រ្តកម្រិតខ្ពស់បន្ថែមទៀតនៃការវិភាគនៃសារធាតុបានកំណត់សមាសភាពធាតុនៃប្រូតេអ៊ីន។ ពួកគេបានរកឃើញ C, H, O, N, S. នៅចុងបញ្ចប់នៃសតវត្សទី 19 ។ អាស៊ីតអាមីណូច្រើនជាង 10 ត្រូវបានញែកចេញពីប្រូតេអ៊ីន។ ដោយផ្អែកលើលទ្ធផលនៃការសិក្សាផលិតផលនៃប្រូតេអ៊ីន hydrolysis គីមីវិទូជនជាតិអាល្លឺម៉ង់ E. Fischer (1852-1919) បានផ្តល់យោបល់ថាប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើងពីអាស៊ីតអាមីណូ។

ជាលទ្ធផលនៃការងាររបស់ Fisher វាច្បាស់ណាស់ថាប្រូតេអ៊ីនគឺជាប៉ូលីលីនេអ៊ែរនៃអាស៊ីតអាមីណូដែលភ្ជាប់គ្នាទៅវិញទៅមកដោយចំណងអាមីដ (peptide) ហើយភាពខុសគ្នានៃអ្នកតំណាងនៃថ្នាក់នៃសមាសធាតុនេះអាចត្រូវបានពន្យល់ដោយភាពខុសគ្នានៅក្នុង សមាសភាពអាស៊ីតអាមីណូ និងលំដាប់នៃការផ្លាស់ប្តូរអាស៊ីតអាមីណូផ្សេងៗគ្នានៅក្នុងខ្សែសង្វាក់វត្ថុធាតុ polymer ។

ការសិក្សាដំបូងនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានអនុវត្តជាមួយនឹងល្បាយប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញឧទាហរណ៍: ជាមួយនឹងសេរ៉ូមឈាមស៊ុតពណ៌សការដកស្រង់នៃជាលិការុក្ខជាតិនិងសត្វ។ ក្រោយមក វិធីសាស្រ្តសម្រាប់ញែក និងបន្សុតប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើង ដូចជាទឹកភ្លៀង ការលាងឈាម ក្រូម៉ាតូក្រាមនៅលើសែលុយឡូស និងឧបករណ៍ផ្លាស់ប្តូរអ៊ីយ៉ុងអ៊ីដ្រូហ្វីលីកផ្សេងទៀត ការច្រោះជែល និងអេឡិចត្រូផូស៊ីស។ យើងនឹងពិចារណាវិធីសាស្រ្តទាំងនេះឱ្យបានលម្អិតបន្ថែមទៀតនៅក្នុងការងារមន្ទីរពិសោធន៍និងសិក្ខាសាលា។

នៅដំណាក់កាលបច្ចុប្បន្ន វិស័យសំខាន់ៗនៃការសិក្សាអំពីប្រូតេអ៊ីនមានដូចខាងក្រោម៖

¨ ការសិក្សាអំពីរចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃប្រូតេអ៊ីនបុគ្គល;

¨ ការសិក្សាអំពីមុខងារជីវសាស្រ្តនៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នា;

¨ ការសិក្សាអំពីយន្តការនៃដំណើរការនៃប្រូតេអ៊ីនបុគ្គល (នៅកម្រិតអាតូមបុគ្គល ក្រុមអាតូមនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន)។

ដំណាក់កាលទាំងអស់នេះគឺមានទំនាក់ទំនងគ្នាទៅវិញទៅមក ពីព្រោះភារកិច្ចចម្បងមួយនៃជីវគីមីគឺច្បាស់ណាស់ដើម្បីយល់ពីរបៀបដែលលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាអាចឱ្យពួកគេបំពេញមុខងារផ្សេងៗបាន។

មុខងារជីវសាស្រ្តនៃប្រូតេអ៊ីន

អង់ស៊ីម -ពួកវាជាកាតាលីករជីវសាស្រ្ត ដែលជាប្រភេទប្រូតេអ៊ីនចម្រុះ និងច្រើនប្រភេទបំផុត។ ប្រតិកម្មគីមីស្ទើរតែទាំងអស់ដែលពាក់ព័ន្ធនឹងជីវម៉ូលេគុលសរីរាង្គដែលមាននៅក្នុងកោសិកាត្រូវបានជំរុញដោយអង់ស៊ីម។ រហូត​មក​ដល់​ពេល​នេះ អង់ស៊ីម​ផ្សេង​គ្នា​ជាង ២០០០ ត្រូវ​បាន​គេ​រក​ឃើញ។

ដឹកជញ្ជូនប្រូតេអ៊ីន- ដឹកជញ្ជូនប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងប្លាស្មាឈាម ហើយបញ្ជូនម៉ូលេគុលជាក់លាក់ ឬអ៊ីយ៉ុងពីសរីរាង្គមួយទៅសរីរាង្គមួយទៀត។ ឧទាហរណ៍, អេម៉ូក្លូប៊ីនដែលមាននៅក្នុង erythrocytes នៅពេលដែលឆ្លងកាត់សួត វាភ្ជាប់អុកស៊ីហ្សែន និងបញ្ជូនវាទៅជាលិកាគ្រឿងកុំព្យូទ័រ ដែលអុកស៊ីសែនត្រូវបានបញ្ចេញ។ ប្លាស្មាឈាមមាន lipoproteinsដែលដឹកជញ្ជូន lipid ពីថ្លើមទៅសរីរាង្គផ្សេងទៀត។ នៅក្នុងភ្នាសកោសិកា មានប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូនកោសិកាមួយប្រភេទទៀត ដែលអាចចងម៉ូលេគុលមួយចំនួន (ឧ. គ្លុយកូស) និងដឹកជញ្ជូនវាតាមរយៈភ្នាសចូលទៅក្នុងកោសិកា។

របបអាហារនិងប្រូតេអ៊ីនស្តុកទុក។ឧទាហរណ៍ដ៏ល្បីបំផុតនៃប្រូតេអ៊ីនបែបនេះគឺស្រូវសាលី ពោត និងប្រូតេអ៊ីនគ្រាប់ស្រូវ។ ប្រូតេអ៊ីនរបបអាហារគឺ ស៊ុត អាល់ប៊ុម- សមាសធាតុសំខាន់នៃស៊ុតស caseinគឺជាប្រូតេអ៊ីនចម្បងនៅក្នុងទឹកដោះគោ។

ប្រូតេអ៊ីនជាប់កិច្ចសន្យានិងម៉ូទ័រ។សកម្មភាពនិង មីយ៉ូស៊ីន- ប្រូតេអ៊ីនដែលដំណើរការនៅក្នុងប្រព័ន្ធ contractile នៃសាច់ដុំគ្រោងឆ្អឹង ក៏ដូចជានៅក្នុងជាលិកាដែលមិនមែនជាសាច់ដុំជាច្រើន។

ប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធ.ខូឡាជេន- សមាសធាតុសំខាន់នៃឆ្អឹងខ្ចី និងសរសៃពួរ។ ប្រូតេអ៊ីននេះមានកម្លាំង tensile ខ្ពស់ណាស់។ កញ្ចប់មាន អេឡាស្ទីន- ប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធដែលមានសមត្ថភាពលាតសន្ធឹងក្នុងទំហំពីរ។ សក់ ក្រចក ត្រូវបានផ្សំឡើងស្ទើរតែទាំងស្រុងនៃប្រូតេអ៊ីនដែលមិនអាចរលាយបានយូរអង្វែង - keratin. សមាសធាតុសំខាន់នៃសរសៃសូត្រ និងសរសៃពួរគឺប្រូតេអ៊ីន fibroin ។

ប្រូតេអ៊ីនការពារ។ Immunoglobulinsឬ អង្គបដិប្រាណគឺជាកោសិកាពិសេសដែលផលិតនៅក្នុង lymphocytes ។ ពួកវាមានសមត្ថភាពសម្គាល់មេរោគ ឬម៉ូលេគុលបរទេសដែលបានចូលទៅក្នុងខ្លួនរបស់បាក់តេរី ហើយបន្ទាប់មកចាប់ផ្តើមប្រព័ន្ធដើម្បីបន្សាបពួកវា។ សារធាតុ fibrinogenនិង thrombin- ប្រូតេអ៊ីនដែលចូលរួមក្នុងដំណើរការនៃការកកឈាម ពួកគេការពាររាងកាយពីការបាត់បង់ឈាមនៅពេលដែលប្រព័ន្ធសរសៃឈាមត្រូវបានខូចខាត។

ប្រូតេអ៊ីនបទប្បញ្ញត្តិ។ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងបទប្បញ្ញត្តិនៃសកម្មភាពកោសិកា។ ទាំងនេះរួមបញ្ចូលជាច្រើន។ អរម៉ូនដូចជាអាំងស៊ុយលីន (គ្រប់គ្រងការរំលាយអាហារគ្លុយកូស) ។

ចំណាត់ថ្នាក់ប្រូតេអ៊ីន

ដោយការរលាយ

អាល់ប៊ុមប៊ីន។រលាយក្នុងទឹក និងដំណោះស្រាយអំបិល។

គ្លូប៊ូលីន។រលាយ​បន្តិច​ក្នុង​ទឹក ប៉ុន្តែ​រលាយ​ខ្លាំង​ក្នុង​ដំណោះស្រាយ​អំបិល។

ប្រូឡាមីន។រលាយក្នុងអេតាណុល 70-80% មិនរលាយក្នុងទឹក និងអាល់កុលដាច់ខាត។ សំបូរទៅដោយ arginine ។

អ៊ីស្តូន។រលាយក្នុងដំណោះស្រាយអំបិល។

Scleroproteins ។មិនរលាយក្នុងទឹក និងដំណោះស្រាយអំបិល។ មាតិកានៃ glycine, alanine, proline ត្រូវបានកើនឡើង។

រូបរាងរបស់ម៉ូលេគុល

ដោយផ្អែកលើសមាមាត្រនៃអ័ក្ស (បណ្តោយនិងឆ្លងកាត់) ថ្នាក់ធំពីរនៃប្រូតេអ៊ីនអាចត្រូវបានសម្គាល់។ នៅ ប្រូតេអ៊ីន globularសមាមាត្រគឺតិចជាង 10 ហើយក្នុងករណីភាគច្រើនមិនលើសពី 3-4 ។ ពួកវាត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយការវេចខ្ចប់បង្រួមនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ ឧទាហរណ៍នៃប្រូតេអ៊ីន globular: អង់ស៊ីមជាច្រើន, អាំងស៊ុយលីន, globulin, ប្រូតេអ៊ីនប្លាស្មា, អេម៉ូក្លូប៊ីន។

ប្រូតេអ៊ីន fibrillarដែលក្នុងនោះសមាមាត្រនៃអ័ក្សលើសពី 10 មានបណ្តុំនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide រុំជារង្វង់នៅពីលើគ្នាទៅវិញទៅមក ហើយភ្ជាប់គ្នាទៅវិញទៅមកដោយចំណងឆ្លងកូវ៉ាឡង់ ឬអ៊ីដ្រូសែន (keratin, myosin, collagen, fibrin) ។

លក្ខណៈសម្បត្តិរាងកាយរបស់ប្រូតេអ៊ីន

នៅលើលក្ខណៈសម្បត្តិរាងកាយនៃប្រូតេអ៊ីនដូចជា អ៊ីយ៉ូដកម្ម,ជាតិទឹក ការរលាយវិធីសាស្រ្តផ្សេងៗសម្រាប់ញែក និងបន្សុទ្ធប្រូតេអ៊ីនគឺផ្អែកលើ។

ចាប់តាំងពីប្រូតេអ៊ីនមានផ្ទុកអ៊ីយ៉ូដ, i.e. សំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលអាចអ៊ីយ៉ូដបាន (arginine, lysine, អាស៊ីត glutamic ។ ជាមួយនឹងការបន្សុទ្ធអាស៊ីត កម្រិតនៃអ៊ីយ៉ូដនៃក្រុម anionic ថយចុះ ខណៈពេលដែលក្រុម cationic កើនឡើង ជាមួយនឹងការ alkalization លំនាំផ្ទុយត្រូវបានអង្កេត។ នៅ pH ជាក់លាក់មួយ ចំនួននៃភាគល្អិតដែលមានបន្ទុកអវិជ្ជមាន និងវិជ្ជមានក្លាយជាដូចគ្នា ស្ថានភាពនេះត្រូវបានគេហៅថា isoelectric(បន្ទុកសរុបនៃម៉ូលេគុលគឺសូន្យ) ។ តម្លៃ pH ដែលប្រូតេអ៊ីនស្ថិតនៅក្នុងស្ថានភាព isoelectric ត្រូវបានគេហៅថា ចំណុច isoelectricនិងសម្គាល់ pI. វិធីសាស្រ្តមួយក្នុងចំណោមវិធីសាស្រ្តសម្រាប់ការបំបែករបស់ពួកគេគឺផ្អែកលើអ៊ីយ៉ូដនៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នានៅតម្លៃ pH ជាក់លាក់មួយ - វិធីសាស្ត្រ electrophoresis.

ក្រុមប៉ូលនៃប្រូតេអ៊ីន (អ៊ីយ៉ុង និង nonionic) អាចធ្វើអន្តរកម្មជាមួយនឹងទឹក និងផ្តល់ជាតិទឹក។ បរិមាណទឹកដែលទាក់ទងនឹងប្រូតេអ៊ីនឈានដល់ 30-50 ក្រាមក្នុង 100 ក្រាមនៃប្រូតេអ៊ីន។ មានក្រុម hydrophilic បន្ថែមទៀតនៅលើផ្ទៃនៃប្រូតេអ៊ីន។ ភាពរលាយគឺអាស្រ័យលើចំនួនក្រុម hydrophilic នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន លើទំហំ និងរូបរាងរបស់ម៉ូលេគុល និងលើទំហំនៃបន្ទុកសរុប។ ការរួមបញ្ចូលគ្នានៃលក្ខណៈសម្បត្តិរាងកាយទាំងអស់នេះនៃប្រូតេអ៊ីនធ្វើឱ្យវាអាចប្រើវិធីសាស្រ្ត Sieves ម៉ូលេគុលឬ តម្រងជែលដើម្បីបំបែកប្រូតេអ៊ីន។ វិធីសាស្រ្ត ការលាងឈាមត្រូវបានប្រើដើម្បីបន្សុទ្ធប្រូតេអ៊ីនពីភាពមិនបរិសុទ្ធនៃទម្ងន់ម៉ូលេគុលទាប និងផ្អែកលើទំហំធំនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។

ភាពរលាយនៃប្រូតេអ៊ីនក៏អាស្រ័យលើវត្តមានរបស់សារធាតុរំលាយផ្សេងទៀត ដូចជាអំបិលអព្យាក្រឹត។ នៅកំហាប់ខ្ពស់នៃអំបិលអព្យាក្រឹត ប្រូតេអ៊ីន precipitate និងសម្រាប់ទឹកភ្លៀង ( salting ចេញ) ប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាត្រូវការកំហាប់អំបិលខុសៗគ្នា។ នេះគឺដោយសារតែការពិតដែលថាម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានចោទប្រកាន់ adsorb អ៊ីយ៉ុងនៃបន្ទុកផ្ទុយ។ ជាលទ្ធផល ភាគល្អិតបាត់បង់ការចោទប្រកាន់ និងការបញ្ចេញអេឡិចត្រូស្តាត ដែលបណ្តាលឱ្យមានទឹកភ្លៀងប្រូតេអ៊ីន។ វិធីសាស្ត្រប្រៃអាចប្រើដើម្បីប្រភាគប្រូតេអ៊ីន។

រចនាសម្ព័ន្ធបឋមនៃប្រូតេអ៊ីន

រចនាសម្ព័ន្ធបឋមនៃប្រូតេអ៊ីន ដាក់ឈ្មោះសមាសភាព និងលំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានភ្ជាប់ដោយចំណង peptide ។

ម៉ូលេគុលទាំងអស់នៃប្រូតេអ៊ីនបុគ្គលដែលបានផ្តល់ឱ្យគឺដូចគ្នាបេះបិទនៅក្នុងសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូ លំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ និងប្រវែងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ ការបង្កើតលំដាប់នៃលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនគឺជាកិច្ចការដែលចំណាយពេលច្រើន។ យើង​នឹង​ពិភាក្សា​អំពី​ប្រធានបទ​នេះ​ឱ្យ​កាន់តែ​លម្អិត​នៅ​ក្នុង​សិក្ខាសាលា។ អាំងស៊ុយលីនគឺជាប្រូតេអ៊ីនដំបូងគេដែលកំណត់លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូរបស់វា។ អាំងស៊ុយលីន Bovine មានម៉ាសម៉ូលេគុលប្រហែល 5700។ ម៉ូលេគុលរបស់វាមានសង្វាក់ polypeptide ពីរ៖ ខ្សែសង្វាក់មួយមាន 21 a.a. និងខ្សែសង្វាក់ B ដែលមាន 30 a.k. ខ្សែសង្វាក់ទាំងពីរនេះត្រូវបានតភ្ជាប់ដោយទំនាក់ទំនង disulfide (-S-S-) ពីរ។ សូម្បីតែការផ្លាស់ប្តូរតិចតួចនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបឋមអាចផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងខ្លាំងនូវលក្ខណៈសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីនមួយ។ ភាពស្លេកស្លាំងកោសិកាជំងឺគឺជាលទ្ធផលនៃការផ្លាស់ប្តូរអាស៊ីតអាមីណូ 1 នៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ b នៃអេម៉ូក្លូប៊ីន (Glu ® Val) ។

ប្រភេទជាក់លាក់នៃរចនាសម្ព័ន្ធបឋម

នៅពេលសិក្សាលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូ ដូចគ្នាប្រូតេអ៊ីនដាច់ដោយឡែកពីប្រភេទផ្សេងៗគ្នា ការសន្និដ្ឋានសំខាន់ៗជាច្រើនត្រូវបានទាញ។ ប្រូតេអ៊ីន homologous គឺជាប្រូតេអ៊ីនទាំងនោះដែលបំពេញមុខងារដូចគ្នានៅក្នុងប្រភេទផ្សេងៗគ្នា។ ឧទាហរណ៍មួយគឺអេម៉ូក្លូប៊ីន៖ នៅក្នុងសត្វឆ្អឹងកងទាំងអស់ វាដំណើរការមុខងារដូចគ្នាដែលទាក់ទងនឹងការដឹកជញ្ជូនអុកស៊ីសែន។ ប្រូតេអ៊ីន homologous នៃប្រភេទផ្សេងគ្នាជាធម្មតាមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលមានប្រវែងដូចគ្នា ឬជិតដូចគ្នា។ នៅក្នុងលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនដូចគ្នា អាស៊ីតអាមីណូដូចគ្នាតែងតែត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងមុខតំណែងជាច្រើន - ពួកគេត្រូវបានគេហៅថា សំណល់អថេរ។ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះភាពខុសគ្នាគួរឱ្យកត់សម្គាល់ត្រូវបានគេសង្កេតឃើញនៅក្នុងមុខតំណែងផ្សេងទៀតនៃប្រូតេអ៊ីន: នៅក្នុងមុខតំណែងទាំងនេះអាស៊ីតអាមីណូប្រែប្រួលពីប្រភេទមួយទៅប្រភេទសត្វ; សំណល់អាស៊ីតអាមីណូបែបនេះត្រូវបានគេហៅថា អថេរ. សំណុំទាំងមូលនៃលក្ខណៈពិសេសស្រដៀងគ្នានៅក្នុងលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីន homologous ត្រូវបានបញ្ចូលគ្នាទៅក្នុងគំនិត ភាពដូចគ្នានៃលំដាប់. វត្តមាន​នៃ​ភាព​ដូចគ្នា​នេះ​បង្ហាញ​ថា​សត្វ​ដែល​ប្រូតេអ៊ីន​ដូចគ្នា​ត្រូវ​បាន​ញែក​ដាច់​ដោយ​ឡែក​មាន​ដើម​កំណើត​វិវត្តន៍​ទូទៅ។ ឧទាហរណ៍គួរឱ្យចាប់អារម្មណ៍មួយគឺប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញ - ស៊ីតូក្រូម គ- ប្រូតេអ៊ីន mitochondrial ជាប់ពាក់ព័ន្ធជាក្រុមហ៊ុនបញ្ជូនអេឡិចត្រុងក្នុងដំណើរការអុកស៊ីតកម្មជីវសាស្រ្ត។ M » 12500 មាន » 100 a.a. A.K. ត្រូវបានតំឡើង។ លំដាប់សម្រាប់ 60 ប្រភេទ។ ២៧ គ. - គឺដូចគ្នា ដែលបង្ហាញថាសំណល់ទាំងអស់នេះមានតួនាទីសំខាន់ក្នុងការកំណត់សកម្មភាពជីវសាស្រ្តនៃ cytochrome គ។ ការសន្និដ្ឋានសំខាន់ទីពីរដែលត្រូវបានដកចេញពីការវិភាគនៃលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូគឺថាចំនួននៃសំណល់ដែល cytochromes ខុសគ្នាពីប្រភេទទាំងពីរគឺសមាមាត្រទៅនឹងភាពខុសគ្នាខាងសរីរវិទ្យារវាងប្រភេទសត្វទាំងនេះ។ ឧទាហរណ៍ម៉ូលេគុលនៃ cytochrome c ពីសេះនិងដំបែខុសគ្នាដោយ 48 a.a. នៅក្នុងទានិងសាច់មាន់ - ដោយ 2 a.a. នៅក្នុងសាច់មាន់និងទួរគីពួកគេមិនខុសគ្នាទេ។ ព័ត៌មានអំពីចំនួនភាពខុសគ្នានៃលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនដូចគ្នាពីប្រភេទផ្សេងៗគ្នា ត្រូវបានប្រើដើម្បីបង្កើតផែនទីវិវត្តន៍ដែលឆ្លុះបញ្ចាំងពីដំណាក់កាលបន្តបន្ទាប់នៃការកើត និងការអភិវឌ្ឍនៃប្រភេទសត្វ និងរុក្ខជាតិផ្សេងៗនៅក្នុងដំណើរការវិវត្តន៍។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីន

- នេះគឺជាការវេចខ្ចប់នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងលំហដោយមិនគិតពីឥទ្ធិពលនៃសារធាតុជំនួសចំហៀង។ មានរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំពីរប្រភេទគឺ a-helix និង b-structure (ស្រទាប់បត់)។ ចូរយើងរស់នៅដោយលម្អិតបន្ថែមទៀតលើការពិចារណានៃប្រភេទនីមួយៗនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ។

ក-វង់គឺជា helix ខាងស្តាំដែលមានទីលានដូចគ្នាស្មើនឹង 3.6 សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។ a-helix ត្រូវបានធ្វើឱ្យមានស្ថេរភាពដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែន intramolecular ដែលកើតឡើងរវាងអាតូមអ៊ីដ្រូសែននៃចំណង peptide មួយ និងអាតូមអុកស៊ីសែននៃចំណង peptide ទីបួន។

សារធាតុជំនួសចំហៀងមានទីតាំងនៅកាត់កែងទៅនឹងយន្តហោះរបស់ a-helix ។

នោះ។ លក្ខណៈសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីនដែលបានផ្តល់ឱ្យត្រូវបានកំណត់ដោយលក្ខណៈសម្បត្តិនៃក្រុមចំហៀងនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលជាផ្នែកមួយនៃប្រូតេអ៊ីនជាក់លាក់មួយ។ ប្រសិនបើសារធាតុជំនួសចំហៀងគឺ hydrophobic នោះប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធ a-helix គឺ hydrophobic ផងដែរ។ ឧទាហរណ៍នៃប្រូតេអ៊ីនបែបនេះគឺប្រូតេអ៊ីន keratin ដែលបង្កើតសក់។

ជាលទ្ធផលវាប្រែថា a-helix ត្រូវបាន permeated ជាមួយចំណងអ៊ីដ្រូសែននិងជារចនាសម្ព័ន្ធមានស្ថេរភាពខ្លាំងណាស់។ នៅក្នុងការបង្កើតវង់បែបនេះ ទំនោរពីរដំណើរការ៖

¨ ម៉ូលេគុលមានទំនោរទៅរកថាមពលអប្បបរមា ពោលគឺឧ។ ការបង្កើតចំនួនធំបំផុតនៃចំណងអ៊ីដ្រូសែន;

¨ ដោយសារភាពរឹងនៃចំណង peptide មានតែចំណង peptide ទីមួយ និងទីបួនប៉ុណ្ណោះដែលអាចចូលទៅជិតគ្នាក្នុងលំហ។

អេ ស្រទាប់បត់ខ្សែសង្វាក់ peptide ត្រូវបានរៀបចំស្របគ្នា បង្កើតជាតួរលេខស្រដៀងនឹងសន្លឹកដែលបត់ដូច accordion។ វាអាចមានខ្សែសង្វាក់ peptide មួយចំនួនធំដែលទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមកដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែន។ ច្រវាក់ត្រូវបានរៀបចំប្រឆាំងនឹងប៉ារ៉ាឡែល។

ច្រវាក់ peptide កាន់តែច្រើនដែលបង្កើតជាស្រទាប់បត់ ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនកាន់តែរឹងមាំ។

ចូរយើងប្រៀបធៀបលក្ខណៈសម្បត្តិនៃសារធាតុប្រូតេអ៊ីននៃរោមចៀម និងសូត្រ ហើយពន្យល់ពីភាពខុសគ្នានៃលក្ខណៈសម្បត្តិនៃវត្ថុធាតុទាំងនេះទាក់ទងនឹងរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនដែលពួកវាត្រូវបានផ្សំឡើង។

Keratin - ប្រូតេអ៊ីនរោមចៀម - មានរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ a-helix ។ សរសៃអំបោះមិនរឹងមាំដូចសូត្រទេ វាលាតសន្ធឹងយ៉ាងងាយនៅពេលសើម។ ទ្រព្យសម្បត្តិនេះត្រូវបានពន្យល់ដោយការពិតដែលថានៅពេលដែលបន្ទុកត្រូវបានអនុវត្ត ចំណងអ៊ីដ្រូសែនបំបែក ហើយ helix លាតសន្ធឹង។

Fibroin - ប្រូតេអ៊ីនសូត្រ - មានរចនាសម្ព័ន្ធខបន្ទាប់បន្សំ។ សរសៃសូត្រមិនលាតសន្ធឹង និងធន់នឹងការរហែកខ្លាំង។ ទ្រព្យសម្បត្តិនេះត្រូវបានពន្យល់ដោយការពិតដែលថានៅក្នុងស្រទាប់ដែលបត់ ច្រវាក់ peptide ជាច្រើនមានអន្តរកម្មគ្នាទៅវិញទៅមកដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែនដែលធ្វើឱ្យរចនាសម្ព័ន្ធនេះរឹងមាំខ្លាំង។

អាស៊ីតអាមីណូមានភាពខុសប្លែកគ្នានៅក្នុងសមត្ថភាពរបស់ពួកគេក្នុងការចូលរួមក្នុងការបង្កើត a-helices និង b-structures ។ Glycine, aspargine, tyrosine កម្រត្រូវបានគេរកឃើញនៅក្នុង a-helices ។ Proline ធ្វើឱ្យរចនាសម្ព័ន្ធ a-helical អស្ថិរភាព។ ពន្យល់ពីមូលហេតុ? សមាសភាពនៃរចនាសម្ព័ន្ធខរួមមាន glycine, ស្ទើរតែគ្មាន proline, អាស៊ីត glutamic, aspargine, histidine, lysine, serine ។

រចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនមួយអាចមានផ្នែកនៃ b-structures, a-helices និងផ្នែកមិនទៀងទាត់។ នៅក្នុងតំបន់មិនទៀងទាត់ ខ្សែសង្វាក់ peptide អាចពត់បានយ៉ាងងាយ និងផ្លាស់ប្តូរការអនុលោមភាព ខណៈពេលដែល helix និងស្រទាប់បត់គឺជារចនាសម្ព័ន្ធរឹងជាង។ ខ្លឹមសារនៃរចនាសម្ព័ន្ធ b និង a-helices នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាគឺមិនដូចគ្នាទេ។

រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន

កំណត់ដោយអន្តរកម្មនៃសារធាតុជំនួសចំហៀងនៃខ្សែសង្វាក់ peptide ។ ចំពោះប្រូតេអ៊ីន fibrillar វាពិបាកក្នុងការកំណត់អត្តសញ្ញាណគំរូទូទៅនៅក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធទីបី។ ចំពោះប្រូតេអ៊ីន globular ភាពទៀងទាត់បែបនេះមាន ហើយយើងនឹងពិចារណាពួកវា។ រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន globular ត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយផ្នត់បន្ថែមនៃខ្សែសង្វាក់ peptide ដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធ b, a-helices និងតំបន់មិនទៀងទាត់ ដូច្នេះក្រុមចំហៀង hydrophilic នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូស្ថិតនៅលើផ្ទៃ globule និងក្រុមចំហៀង hydrophobic វាត្រូវបានលាក់យ៉ាងជ្រៅទៅក្នុងពិភពទាំងមូល ដែលជួនកាលបង្កើតជាហោប៉ៅ hydrophobic ។

កម្លាំងដែលធ្វើឱ្យមានស្ថេរភាពរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន។

អន្តរកម្មអេឡិចត្រូស្ទិចរវាងក្រុមដែលមានការចោទប្រកាន់ផ្សេងៗគ្នា ករណីធ្ងន់ធ្ងរគឺអន្តរកម្មអ៊ីយ៉ុង។

ចំណងអ៊ីដ្រូសែនកើតឡើងរវាងក្រុមចំហៀងនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។

អន្តរកម្ម hydrophobic.

អន្តរកម្ម covalent(ការបង្កើតចំណង disulfide រវាងសំណល់ cysteine ​​​​ពីរដើម្បីបង្កើត ស៊ីស្ទីន) ការបង្កើតចំណង disulfide នាំឱ្យការពិតដែលថាតំបន់ដាច់ស្រយាលនៃម៉ូលេគុល polypeptide ខិតជិតគ្នាទៅវិញទៅមកហើយត្រូវបានជួសជុល។ ចំណង Disulfide ត្រូវបានបំបែកដោយភ្នាក់ងារកាត់បន្ថយ។ ទ្រព្យសម្បត្តិនេះត្រូវបានប្រើដើម្បីលាបសក់ដែលស្ទើរតែទាំងស្រុងជាប្រូតេអ៊ីន keratin ដែលប្រឡាក់ដោយចំណង disulfide ។

ធម្មជាតិនៃការវេចខ្ចប់តាមលំហត្រូវបានកំណត់ដោយសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូ និងការជំនួសអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide (រចនាសម្ព័ន្ធបឋម) ។ ដូច្នេះ ប្រូតេអ៊ីននីមួយៗមានរចនាសម្ព័ន្ធលំហតែមួយប៉ុណ្ណោះដែលត្រូវនឹងរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងរបស់វា។ ការផ្លាស់ប្តូរតិចតួចក្នុងការអនុលោមតាមម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនកើតឡើងនៅពេលមានអន្តរកម្មជាមួយម៉ូលេគុលផ្សេងទៀត។ ការផ្លាស់ប្តូរទាំងនេះជួនកាលដើរតួយ៉ាងធំធេងក្នុងដំណើរការនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ ដូច្នេះនៅពេលដែលម៉ូលេគុលអុកស៊ីហ៊្សែនត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងអេម៉ូក្លូប៊ីន ការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីនបានផ្លាស់ប្តូរខ្លះៗ ដែលនាំឱ្យមានឥទ្ធិពលនៃអន្តរកម្មសហប្រតិបត្តិការនៅពេលដែលម៉ូលេគុលអុកស៊ីសែនបីដែលនៅសល់ត្រូវបានភ្ជាប់។ ការផ្លាស់ប្តូរបែបនេះនៅក្នុងការអនុលោមតាមទ្រឹស្តីនៃការបង្កើតការឆ្លើយឆ្លងក្នុងការពន្យល់ពីភាពជាក់លាក់ក្រុមនៃអង់ស៊ីមមួយចំនួន។

បន្ថែមពីលើចំណង disulfide covalent ចំណងផ្សេងទៀតទាំងអស់ដែលរក្សាស្ថេរភាពនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបីគឺខ្សោយ និងងាយបំផ្លាញ។ នៅពេលដែលចំណងមួយចំនួនធំដែលធ្វើឱ្យរចនាសម្ព័ន្ធលំនឹងនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានខូច ការអនុលោមតាមលំដាប់ដែលមានតែមួយគត់សម្រាប់ប្រូតេអ៊ីននីមួយៗត្រូវបានខូច ហើយសកម្មភាពជីវសាស្រ្តនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបាត់បង់ជាញឹកញាប់។ ការផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធលំហនេះត្រូវបានគេហៅថា ការប្រែពណ៌។

ថ្នាំទប់ស្កាត់មុខងារប្រូតេអ៊ីន

ដោយពិចារណាថា ligands ខុសគ្នាក្នុង Kb វាតែងតែអាចជ្រើសរើសសារធាតុដែលស្រដៀងទៅនឹង ligand ធម្មជាតិ ប៉ុន្តែមានតម្លៃ Kb ខ្ពស់ជាងជាមួយនឹងប្រូតេអ៊ីនដែលបានផ្តល់ឱ្យ។ ឧទាហរណ៍ CO មាន K St 100 ដងធំជាង O 2 ដែលមានអេម៉ូក្លូប៊ីន ដូច្នេះ 0.1% CO នៅលើអាកាសគឺគ្រប់គ្រាន់ដើម្បីរារាំងម៉ូលេគុលអេម៉ូក្លូប៊ីនមួយចំនួនធំ។ ឱសថជាច្រើនធ្វើការលើគោលការណ៍ដូចគ្នា។ ឧទាហរណ៍ឌីធីលីន។

Acetylcholine គឺជាអ្នកសម្រុះសម្រួលសម្រាប់ការបញ្ជូនសរសៃប្រសាទទៅសាច់ដុំ។ Ditilin រារាំងប្រូតេអ៊ីន receptor ដែល acetylcholine ភ្ជាប់និងបង្កើតឥទ្ធិពលនៃភាពខ្វិន។

9. ការតភ្ជាប់រវាងរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន និងមុខងាររបស់វានៅលើឧទាហរណ៍នៃ hemoglobin និង myoglobin

ការដឹកជញ្ជូនកាបូនឌីអុកស៊ីត

អេម៉ូក្លូប៊ីនមិនត្រឹមតែដឹកអុកស៊ីសែនពីសួតទៅជាលិកាគ្រឿងកុំព្យូទ័រប៉ុណ្ណោះទេ ថែមទាំងបង្កើនល្បឿននៃការដឹកជញ្ជូន CO 2 ពីជាលិកាទៅសួតផងដែរ។ អេម៉ូក្លូប៊ីនភ្ជាប់ CO 2 ភ្លាមៗបន្ទាប់ពីការបញ្ចេញអុកស៊ីសែន (» 15% នៃ CO 2 សរុប) ។ នៅក្នុង erythrocytes ដំណើរការអង់ស៊ីមនៃការបង្កើតអាស៊ីតកាបូនិកពី CO 2 ដែលចេញមកពីជាលិកាកើតឡើង៖ CO 2 + H 2 O \u003d H 2 CO 3 ។ អាស៊ីតកាបូនបានបំបែកយ៉ាងលឿនទៅជា HCO 3 - និង H + ។ ដើម្បីទប់ស្កាត់ការកើនឡើងនៃជាតិអាស៊ីត ត្រូវតែមានប្រព័ន្ធសតិបណ្ដោះអាសន្នដែលមានសមត្ថភាពស្រូបយកប្រូតុងលើស។ អេម៉ូក្លូប៊ីនភ្ជាប់ប្រូតុងពីរសម្រាប់រាល់ម៉ូលេគុលអុកស៊ីសែនចំនួនបួនដែលបានបញ្ចេញ ហើយកំណត់សមត្ថភាពផ្ទុកនៃឈាម។ នៅក្នុងសួតដំណើរការនេះត្រូវបានបញ្ច្រាស់។ ប្រូតុងដែលត្រូវបានបញ្ចេញភ្ជាប់ទៅនឹងអ៊ីយ៉ុង bicarbonate ដើម្បីបង្កើតជាអាស៊ីតកាបូនិច ដែលនៅក្រោមសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមត្រូវបានបំលែងទៅជា CO 2 ហើយទឹក CO 2 ត្រូវបានបញ្ចេញចេញ។ ដូច្នេះ ការផ្សារភ្ជាប់នៃ O 2 ត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់យ៉ាងជិតស្និទ្ធជាមួយនឹងការដកដង្ហើមចេញនៃ CO 2 ។ បាតុភូតបញ្ច្រាសនេះត្រូវបានគេស្គាល់ថាជា ឥទ្ធិពល Bohr ។ Myoglobin មិនបង្ហាញឥទ្ធិពល Bohr ទេ។

ប្រូតេអ៊ីនមិនដំណើរការ

ប្រូតេអ៊ីនដែលដំណើរការមុខងារជាក់លាក់មួយនៅក្នុងកោសិកាអាចត្រូវបានតំណាងដោយទម្រង់ជាច្រើន - ប្រូតេអ៊ីនដែលមិនមានមុខងារ ឬ អ៊ីសូហ្សីម។ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះ ទោះបីជាពួកវាអនុវត្តមុខងារដូចគ្នាក៏ដោយ វាមានភាពខុសគ្នានៅក្នុងថេរចង ដែលនាំឱ្យមានភាពខុសគ្នាមួយចំនួននៅក្នុងលក្ខខណ្ឌមុខងារ។ ឧទាហរណ៍ ទម្រង់ជាច្រើននៃអេម៉ូក្លូប៊ីនត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងកោសិកាឈាមក្រហមរបស់មនុស្ស៖ HbA (96%), HbF (2%), HbA 2 (2%) ។ អេម៉ូក្លូប៊ីនទាំងអស់គឺជា tetramers ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងពី protomers a, b, g, d (HbA - a 2 b 2, HbF - a 2 g 2, HbA 2 - a 2 d 2) ។ protomers ទាំងអស់គឺស្រដៀងគ្នាទៅនឹងគ្នាទៅវិញទៅមកនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបឋមហើយភាពស្រដៀងគ្នាដ៏ធំបំផុតត្រូវបានគេសង្កេតឃើញនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនិងទីបី។ ទម្រង់ទាំងអស់នៃអេម៉ូក្លូប៊ីនត្រូវបានរចនាឡើងដើម្បីដឹកអុកស៊ីសែនទៅកាន់កោសិកាជាលិកា ប៉ុន្តែឧទាហរណ៍ HbF មានទំនាក់ទំនងល្អសម្រាប់អុកស៊ីហ្សែនជាង HbA ។ HbF គឺជាលក្ខណៈនៃដំណាក់កាលអំប្រ៊ីយ៉ុងនៃការអភិវឌ្ឍន៍មនុស្ស។ វាអាចទទួលយកអុកស៊ីសែនពី HbA ដែលធានាការផ្គត់ផ្គង់អុកស៊ីសែនធម្មតាដល់ទារក។

អ៊ីសូប្រូតេអ៊ីនគឺជាលទ្ធផលនៃហ្សែនរចនាសម្ព័ន្ធច្រើនជាងមួយនៅក្នុងក្រុមហ្សែននៃប្រភេទសត្វ។

ប្រូតេអ៊ីន៖ រចនាសម្ព័ន្ធ លក្ខណៈសម្បត្តិ និងមុខងារ

1. ប្រូតេអ៊ីននិងលក្ខណៈសំខាន់ៗរបស់វា។

2. មុខងារជីវសាស្រ្តនៃប្រូតេអ៊ីន

3. សមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីន

4. ចំណាត់ថ្នាក់នៃប្រូតេអ៊ីន

5. លក្ខណៈសម្បត្តិរាងកាយរបស់ប្រូតេអ៊ីន

6. ការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន (រចនាសម្ព័ន្ធបឋម, អនុវិទ្យាល័យ, ទីបី)