Hidrólise (hidrólise) de proteínasé o processo de quebrar cadeias de moléculas de proteína em pedaços.
Os fragmentos resultantes são nomeados e possuem várias propriedades úteis. O principal é a absorção muito mais rápida em comparação com a molécula original. A hidrólise ideal de proteínas é a quebra de uma molécula de proteína em seus aminoácidos constituintes. São eles que formam a base dos complexos de aminoácidos - as drogas mais eficazes em termos de fornecimento de material de construção às células musculares. No entanto, nem sempre faz sentido realizar um ciclo de hidrólise completo. Para melhorar a taxa de assimilação e aumentar as proteínas, basta realizar a hidrólise parcial das proteínas. Como resultado, a molécula original se decompõe em cadeias de vários aminoácidos, que são chamados de di e tripeptídeos.
Processo de hidrólise de proteínas
No final do século 19, os cientistas descobriram que as proteínas são compostas de partículas menores chamadas aminoácidos. E foi a partir dessa época que começou o estudo de aminoácidos e métodos para isolá-los da estrutura da proteína. Em que os aminoácidos não estão ligados aleatoriamente, mas estão em uma sequência de DNA específica. Para o corpo humano, essa sequência não desempenha um papel. O corpo precisa apenas de aminoácidos, que são a tarefa do sistema digestivo de “extrair”. No processo de digestão, o corpo decompõe as proteínas em aminoácidos individuais, que entram na corrente sanguínea. No entanto, dependendo de centenas de fatores, a eficiência da digestão está longe de 100%. Com base na porcentagem de substâncias absorvidas no processo de digestão, estima-se o valor nutricional de um produto. A hidrólise pode aumentar muito o valor nutricional das proteínas. Não se opõe a tais processos de obtenção de proteínas como. A hidrólise é um processo de processamento secundário de uma proteína já isolada de uma forma ou de outra.
A matéria-prima para hidrólise já é leite parcialmente processado. Como regra, a proteína do leite mais barata é tomada. Dado o processamento adicional e o resultado final, não faz sentido usar ingredientes mais caros, como proteína de soro de leite ou isolado. Para fins médicos, o sangue animal também pode ser usado na hidrólise, mas não é aplicável na indústria esportiva. Os principais métodos de hidrólise de proteínas do leite são hidrólise ácida e hidrólise enzimática.
Hidrólise ácida
A essência deste processo é o processamento da matéria-prima com determinados ácidos. A proteína é tratada com ácido clorídrico e aquecida a cerca de 105-110°C. Neste estado, é mantido por um dia. Como resultado, as ligações moleculares se quebram e as proteínas se decompõem em aminoácidos individuais. A hidrólise ácida é a mais simples e barata de implementar. No entanto, ele faz exigências extremamente altas na observância da tecnologia e, mais importante, na qualidade e precisão das dosagens de reagentes. Usar os ácidos errados ou a dosagem errada junto com as ligações moleculares pode destruir os próprios aminoácidos. Como consequência, o produto final terá um espectro de aminoácidos incompleto. E é improvável que os restos de sais e ácidos tenham um efeito positivo na digestão.
Hidrólise enzimática (enzimática)
A hidrólise enzimática de proteínas repete um pouco o processo natural de digestão. A matéria-prima (geralmente -) é misturada com enzimas que realizam a "digestão" da proteína e garantem sua quebra em aminoácidos. E é esse método que é mais usado na indústria esportiva. A hidrólise enzimática (enzimática) de proteínas é menos exigente em termos de tecnologia. Enzimas em excesso são mais fáceis de remover e não trazem tantos danos como os ácidos.
Na primeira etapa da hidrólise enzimática, a matéria-prima é submetida a um leve tratamento térmico. Como resultado, a proteína é parcialmente desnaturada (destruída). Depois disso, a fração resultante é misturada com enzimas que completam o processo de hidrólise.
O uso da hidrólise de proteínas na nutrição esportiva
A hidrólise de proteínas é um verdadeiro achado e salvação para a indústria. Graças a isso, você pode não apenas obter complexos de aminoácidos puros, mas também aumentar significativamente a eficácia das proteínas e ganhadores convencionais. Muitos até tratam especificamente preparações individuais com enzimas. Como resultado desta hidrólise parcial da proteína, a taxa de assimilação aumenta. E também muitos problemas com intolerância individual aos componentes da proteína do leite são resolvidos. Em alguns produtos, você pode até encontrar uma menção à presença de enzimas digestivas neles. Em algumas proteínas, são enzimas digestivas comuns que começam a funcionar apenas no estômago. E em alguns, estes são os restos do processo de hidrólise enzimática. De qualquer forma, essas proteínas são absorvidas muito mais rápido e melhor.
Em teoria, a ingestão de proteína hidrolisada pode ser substituída pela ingestão de uma proteína simples em combinação com enzimas digestivas (como festal, mezim forte, etc.). Será muito mais barato. No entanto, a ingestão separada de proteínas e enzimas do leite não é tão eficaz. Você nunca será capaz de determinar com precisão a dosagem correta de enzimas. É improvável que seu excesso seja útil para o seu corpo. A desvantagem é que a hidrólise das proteínas será apenas parcial.
Os benefícios e malefícios da hidrólise de proteínas
A hidrólise de proteínas é usada nos seguintes casos:
- Para acelerar a digestibilidade da proteína
- Para reduzir reações alérgicas
- Para obter aminoácidos puros
De particular interesse são as questões de reações alérgicas. Alergias alimentares não são incomuns em nosso tempo, a intolerância a produtos ou seus componentes individuais ocorre com bastante regularidade. Um exemplo é a intolerância à lactose. Uma alergia alimentar é uma reação a proteínas específicas encontradas nos alimentos. Após a hidrólise, essas proteínas são quebradas em peptídeos. Que são apenas fragmentos de proteínas e não causam mais reações alérgicas. É especialmente importante notar que o valor nutricional das misturas resultantes não é inferior ao valor nutricional da matéria-prima.
Das desvantagens da hidrólise, vale a pena notar a destruição de bactérias benéficas. Apesar de muitas empresas alegarem a presença de bifidobactérias, é preciso ser objetivo - a hidrólise as destrói. E as bifidobactérias podem estar presentes apenas quando são introduzidas do lado de fora. No entanto, se estamos falando de nutrição esportiva, em primeiro lugar ainda está o valor nutricional da varredura resultante.
No processo de cozimento e processamento culinário de alimentos, as proteínas podem sofrer uma variedade de transformações.
reação de melanoidina
Aminoácidos solúveis (glicina, alanina, asparagina, etc.) reagem vigorosamente com açúcares que possuem um grupo carbonila livre (xilose, frutose, glicose, maltose). A reação da melanoidina ocorre mais facilmente com uma razão molar entre aminoácidos e açúcares de 1:2.
Um aminoácido reage com o açúcar da seguinte maneira:
CH 2 OH-(CHOH) 4 -COH + H 2 N-CH 2 -COOH --------
glicose glicina
---------- CH 2 OH-(CHOH) 4 -C-NH-CH 2 -COOH
Ácidos pouco solúveis (cistina, tirosina) são menos ativos. A reação da melanoidina é acompanhada pela formação de compostos intermediários: aldeídos, grupos cíclicos de furfural e, em seguida, caráter pirrol. As reações de melanoidina são ativadas em temperaturas elevadas, especialmente no caso de aquecimento repetido.
Como resultado dessa reação, ocorre o escurecimento da crosta do pão branco: durante o cozimento, os aminoácidos da superfície do pão reagem com os açúcares formados durante a fermentação da massa.
As melanoidinas também podem ser formadas durante o armazenamento de alimentos enlatados.
Hidrólise de proteínas
Pode ocorrer sob a influência de enzimas, ácidos ou álcalis. Desta forma, você pode obter qualquer um dos aminoácidos que compõem as proteínas. De importância prática é a hidrólise da biomassa de levedura cultivada em matérias-primas contendo hidrocarbonetos e incluindo até 40% de proteínas. Dióxido de carbono, álcool, parafinas de petróleo, gás natural, resíduos da indústria de processamento de madeira também podem servir como matéria-prima para a obtenção de biomassa por meios microbiológicos. Os aminoácidos obtidos a partir de hidrolisados de proteínas são separados por cromatografia de troca iônica, eletroforese e cromatografia gás-líquido.
Hidratação de proteínas
As proteínas ligam-se à água, i.e. apresentam propriedades hidrofílicas. Ao mesmo tempo, eles incham, sua massa e volume aumentam. O inchaço da proteína é acompanhado por sua dissolução parcial. A hidrofilicidade de proteínas individuais depende de sua estrutura. Os grupos hidrofílicos -CO-NH- (ligação peptídica), grupos amino -NH 2, grupos carboxil -COOH- presentes em sua composição e localizados na superfície da macromolécula proteica atraem as moléculas de água, orientando-as estritamente na superfície da molécula.
A camada de hidratação (água) que envolve os glóbulos proteicos impede a agregação e, consequentemente, contribui para a estabilidade das soluções proteicas e evita a sua precipitação.
H 3 N + -(CH 2) n-COOH + NH 3 - (CH 2) n-COO - NH 2 - (CH 2) n-COO -
ponto de isolação eletrica
pH=1,0 pH=7,0 pH=11,0
No ponto isoelétrico (veja o diagrama), as proteínas têm a menor capacidade de se ligar à água, a camada de hidratação ao redor das moléculas de proteína é destruída, então elas se combinam para formar grandes agregados. Quando o pH do meio muda, a molécula de proteína fica carregada e sua capacidade de hidratação muda. Com inchaço limitado, soluções de proteínas concentradas formam sistemas complexos chamados estúdios. As proteínas globulares podem ser completamente hidratadas por dissolução em água (por exemplo, proteínas do leite), formando soluções com baixa concentração.
Propriedades hidrofílicas de proteínas, i.e. sua capacidade de formar estúdios, estabilizar suspensões, emulsões e espumas é de grande importância na indústria alimentícia. A diferente hidrofilicidade das proteínas do glúten é uma das características que caracterizam a qualidade do grão de trigo e da farinha obtida a partir dele (o chamado trigo forte e fraco). A hidrofilicidade de proteínas de grãos e farinhas desempenha um papel importante no armazenamento e processamento de grãos, na panificação. A massa, que é obtida na indústria de panificação, na fabricação de produtos de confeitaria de farinha, é uma proteína inchada em água, uma geleia concentrada contendo grãos de amido.
DEFINIÇÃO
Esquilos são compostos de alto peso molecular. Eles podem ser atribuídos condicionalmente ao grupo de polímeros.
As unidades monoméricas de proteínas são peptídeos, que consistem em aminoácidos. Se uma substância contém mais de 100 resíduos de aminoácidos, ela é classificada como uma proteína; menos de 100 ainda é um peptídeo. A formação de proteínas (ligação peptídica) pode ser representada esquematicamente da seguinte forma:
Hidrólise de proteínas
As proteínas são capazes de hidrolisar parcialmente. Se imaginarmos que a hidrólise prossegue até o final, ou seja, completamente, então uma mistura de aminoácidos é obtida como produtos da reação. Além dessas substâncias, carboidratos, bases pirimídicas e purínicas e ácido fosfórico foram encontrados na solução após hidrólise. A hidrólise de proteínas prossegue sob certas condições: fervura em uma solução ácida ou alcalina.
Se as proteínas contêm ligações amida devido à presença de aminoácidos com radicais laterais ramificados que criam obstáculos estéricos, como na leucina ou na valina, a hidrólise é impossível.
Se a proteína se decompor em componentes em meio alcalino, a hidrólise é realizada em meio ácido e vice-versa.
Convencionalmente, a equação para a reação de hidrólise de proteínas pode ser escrita como:
Por que a hidrólise de proteínas é necessária?
Como as proteínas são compostos macromoleculares, podem ser mal percebidas pelo organismo, já que qualquer alimento, de origem vegetal ou animal, contém proteínas. A hidrólise decompõe as proteínas em produtos de baixo peso molecular, por isso é usada para acelerar a digestibilidade das proteínas (nutrição esportiva), reduzir reações alérgicas (alimentos para bebês, especialmente fórmulas lácteas) e obter aminoácidos.
Exemplos de resolução de problemas
EXEMPLO 1
Esquilos- compostos orgânicos de alto peso molecular constituídos por resíduos de aminoácidos ligados em uma longa cadeia por uma ligação peptídica.
A composição das proteínas dos organismos vivos inclui apenas 20 tipos de aminoácidos, todos alfa-aminoácidos, e a composição de aminoácidos das proteínas e sua ordem de conexão entre si são determinadas pelo código genético individual de um organismo vivo. organismo.
Uma das características das proteínas é sua capacidade de formar espontaneamente estruturas espaciais características apenas para essa proteína em particular.
Devido à especificidade de sua estrutura, as proteínas podem ter uma variedade de propriedades. Por exemplo, proteínas com estrutura quaternária globular, em particular proteína de ovo de galinha, dissolvem-se em água para formar soluções coloidais. Proteínas com estrutura quaternária fibrilar não se dissolvem em água. As proteínas fibrilares, em particular, formam unhas, cabelos, cartilagem.
Propriedades químicas das proteínas
Hidrólise
Todas as proteínas são capazes de sofrer hidrólise. No caso de hidrólise completa de proteínas, uma mistura de α-aminoácidos é formada:
Proteína + nH 2 O => mistura de α-aminoácidos
Desnaturação
A destruição das estruturas secundárias, terciárias e quaternárias de uma proteína sem destruir sua estrutura primária é chamada de desnaturação. A desnaturação de proteínas pode ocorrer sob a ação de soluções de sais de sódio, potássio ou amônio - essa desnaturação é reversível:
A desnaturação que ocorre sob a influência da radiação (por exemplo, aquecimento) ou processamento de proteínas com sais de metais pesados é irreversível:
Assim, por exemplo, a desnaturação irreversível da proteína é observada durante o tratamento térmico dos ovos durante sua preparação. Como resultado da desnaturação da clara de ovo, sua capacidade de se dissolver em água com a formação de uma solução coloidal desaparece.
Reações qualitativas a proteínas
Reação do biureto
Se uma solução de hidróxido de sódio a 10% for adicionada a uma solução contendo proteína e, em seguida, uma pequena quantidade de uma solução de sulfato de cobre a 1%, uma cor violeta aparecerá.
solução de proteína + NaOH (solução a 10%) + СuSO 4 = cor violeta
reação de xantoproteína
soluções de proteínas quando fervidas com ácido nítrico concentrado ficam amarelas:
solução de proteína + HNO 3 (conc.) => cor amarela
Funções biológicas das proteínas
| catalítico | acelerar várias reações químicas em organismos vivos | enzimas |
| estrutural | material de construção celular | colágeno, proteínas da membrana celular |
| protetor | proteger o corpo de infecções | imunoglobulinas, interferon |
| regulamentar | regular os processos metabólicos | hormônios |
| transporte | transferência de substâncias vitais de uma parte do corpo para outra | hemoglobina transporta oxigênio |
| energia | fornecer energia ao corpo | 1 grama de proteína pode fornecer ao corpo 17,6 J de energia |
| motor (motor) | qualquer função motora do corpo | miosina (proteína muscular) |
As proteínas, ou substâncias proteicas, são polímeros naturais de alto peso molecular (o peso molecular varia de 5 a 10 mil a 1 milhão ou mais), cujas moléculas são construídas a partir de resíduos de aminoácidos conectados por uma ligação amida (peptídeo).
As proteínas também são chamadas de proteínas (do grego "protos" - o primeiro, importante). O número de resíduos de aminoácidos em uma molécula de proteína varia muito e às vezes chega a vários milhares. Cada proteína tem sua própria sequência inerente de resíduos de aminoácidos.
As proteínas desempenham uma variedade de funções biológicas: catalítica (enzimas), reguladora (hormônios), estrutural (colágeno, fibroína), motora (miosina), transporte (hemoglobina, mioglobina), protetora (imunoglobulinas, interferon), reserva (caseína, albumina, gliadina) outro. Entre as proteínas existem antibióticos e substâncias que têm efeito tóxico.
As proteínas são a base das biomembranas, a parte mais importante da célula e dos componentes celulares. Eles desempenham um papel fundamental na vida da célula, formando, por assim dizer, a base material de sua atividade química.
Uma propriedade excepcional de uma proteína é a auto-organização da estrutura, ou seja, sua capacidade de criar espontaneamente uma estrutura espacial específica peculiar apenas a uma determinada proteína. Em essência, todas as atividades do corpo (desenvolvimento, movimento, desempenho de várias funções e muito mais) estão associadas a substâncias proteicas (Fig. 36). É impossível imaginar a vida sem proteínas.
As proteínas são o componente mais importante da alimentação humana e animal, o fornecedor dos aminoácidos de que necessitam.
Estrutura
Na estrutura espacial das proteínas, a natureza dos radicais (resíduos) R- nas moléculas de aminoácidos é de grande importância. Os radicais de aminoácidos apolares geralmente estão localizados dentro da macromolécula proteica e causam interações hidrofóbicas (veja abaixo); radicais polares contendo grupos ionogênicos (formadores de íons) geralmente estão localizados na superfície de uma macromolécula de proteína e caracterizam interações eletrostáticas (iônicas). Radicais polares não iônicos (por exemplo, contendo grupos OH de álcool, grupos amida) podem estar localizados tanto na superfície quanto no interior da molécula de proteína. Eles participam da formação de ligações de hidrogênio.
Nas moléculas de proteína, os a-aminoácidos são interconectados por ligações peptídicas (-CO-NH-):
As cadeias polipeptídicas construídas dessa maneira ou seções individuais dentro da cadeia polipeptídica podem, em alguns casos, ser adicionalmente interconectadas por ligações dissulfeto (-S-S-), ou, como são freqüentemente chamadas, pontes dissulfeto.
Um papel importante na criação da estrutura das proteínas é desempenhado por ligações iônicas (sal) e de hidrogênio, bem como interação hidrofóbica - um tipo especial de contato entre os componentes hidrofóbicos das moléculas de proteínas em um meio aquoso. Todas essas ligações têm diferentes forças e proporcionam a formação de uma complexa e grande molécula de proteína.
Apesar da diferença na estrutura e funções das substâncias proteicas, sua composição elementar flutua ligeiramente (em % de massa seca): carbono - 51-53; oxigênio - 21,5-23,5; nitrogênio - 16,8-18,4; hidrogénio - 6,5-7,3; enxofre - 0,3-2,5. Algumas proteínas contêm pequenas quantidades de fósforo, selênio e outros elementos.
A sequência de ligação dos resíduos de aminoácidos na cadeia polipeptídica é chamada de estrutura primária da proteína (Fig. 37).
Uma molécula de proteína pode consistir em uma ou mais cadeias polipeptídicas, cada uma contendo um número diferente de resíduos de aminoácidos. Dado o número de suas combinações possíveis, pode-se dizer que a variedade de proteínas é quase ilimitada, mas nem todas existem na natureza. O número total de diferentes tipos de proteínas em todos os tipos de organismos vivos é 10 10 -10 12 . Para proteínas cuja estrutura é extremamente complexa, além da primária, também se distinguem níveis mais altos de organização estrutural: estruturas secundárias, terciárias e, às vezes, quaternárias (Tabela 9). A maioria das proteínas tem uma estrutura secundária, embora nem sempre em toda a cadeia polipeptídica. Cadeias polipeptídicas com uma certa estrutura secundária podem ser dispostas de maneira diferente no espaço.
Este arranjo espacial é chamado de estrutura terciária (Fig. 39)
Na formação da estrutura terciária, além das ligações de hidrogênio, as interações iônicas e hidrofóbicas desempenham um papel importante. Pela natureza da "embalagem" da molécula de proteína, distinguem-se proteínas globulares ou esféricas e fibrilares ou filamentosas.
Para proteínas globulares, a estrutura a-helicoidal é mais característica, as hélices são curvas, “dobradas”. A macromolécula tem uma forma esférica. Eles se dissolvem em água e soluções salinas para formar sistemas coloidais. A maioria das proteínas animais, vegetais e micro-organismos são proteínas globulares. 
Para proteínas fibrilares, uma estrutura filamentosa é mais característica. Geralmente não se dissolvem em água. As proteínas fibrilares geralmente desempenham funções formadoras de estrutura. Suas propriedades (força, capacidade de esticar) dependem da forma como as cadeias polipeptídicas são empacotadas. Um exemplo de proteínas fibrilares são as proteínas do tecido muscular (miosina), a queratina (tecido córneo). Em alguns casos, subunidades de proteínas individuais formam conjuntos complexos com a ajuda de ligações de hidrogênio, interações eletrostáticas e outras. Neste caso, uma estrutura quaternária de proteínas é formada.
No entanto, deve-se notar mais uma vez que a estrutura primária desempenha um papel excepcional na organização de estruturas de proteínas superiores. 
Classificação
Existem várias classificações de proteínas. Eles são baseados em diferentes características:
Grau de dificuldade (simples e complexo);
A forma das moléculas (proteínas globulares e fibrilares);
Solubilidade em solventes individuais (solúvel em água, solúvel em soluções salinas diluídas - albuminas, solúvel em álcool - prolaminas, solúvel em álcalis e ácidos diluídos - glutelinas);
Função desempenhada (por exemplo, proteínas de armazenamento, esqueléticas, etc.).
Propriedades
As proteínas são eletrólitos anfotéricos. A um certo valor de pH do meio (é chamado de ponto isoelétrico), o número de cargas positivas e negativas na molécula de proteína é o mesmo. Esta é uma das principais propriedades da proteína. As proteínas neste ponto são eletricamente neutras e sua solubilidade em água é a mais baixa. A capacidade das proteínas de reduzir a solubilidade quando suas moléculas se tornam eletricamente neutras é usada para isolá-las de soluções, por exemplo, na tecnologia de obtenção de produtos proteicos.
Hidratação
O processo de hidratação significa a ligação da água pelas proteínas, enquanto elas exibem propriedades hidrofílicas: incham, sua massa e volume aumentam. O inchaço da proteína é acompanhado por sua dissolução parcial. A hidrofilicidade de proteínas individuais depende de sua estrutura. Os grupos hidrofílicos amida (-CO-NH-, ligação peptídica), amina (NH2) e carboxila (COOH) presentes na composição e localizados na superfície da macromolécula proteica atraem as moléculas de água, orientando-as estritamente na superfície da molécula . A camada de hidratação (água) que envolve os glóbulos proteicos evita a agregação e sedimentação e, consequentemente, contribui para a estabilidade das soluções proteicas. No ponto isoelétrico, as proteínas têm a menor capacidade de se ligar à água; a camada de hidratação ao redor das moléculas de proteína é destruída, então elas se combinam para formar grandes agregados. A agregação de moléculas de proteínas também ocorre quando elas são desidratadas com alguns solventes orgânicos, como o álcool etílico. Isso leva à precipitação de proteínas. Quando o pH do meio muda, a macromolécula proteica fica carregada e sua capacidade de hidratação muda.
Com inchaço limitado, soluções de proteínas concentradas formam sistemas complexos chamados geléia. As geleias não são fluidas, elásticas, possuem plasticidade, certa resistência mecânica, e são capazes de manter sua forma. As proteínas globulares podem ser completamente hidratadas por dissolução em água (por exemplo, proteínas do leite), formando soluções com baixa concentração. As propriedades hidrofílicas das proteínas, ou seja, sua capacidade de inchar, formar geleias, estabilizar suspensões, emulsões e espumas, são de grande importância na biologia e na indústria alimentícia. Uma gelatina muito móvel, construída principalmente a partir de moléculas de proteína, é o citoplasma - o conteúdo semilíquido da célula. Geleia altamente hidratada - glúten cru isolado da massa de trigo, contém até 65% de água. A diferente hidrofilicidade das proteínas do glúten é uma das características que caracterizam a qualidade do grão de trigo e da farinha obtida a partir dele (o chamado trigo forte e fraco). A hidrofilicidade de proteínas de grãos e farinhas desempenha um papel importante no armazenamento e processamento de grãos, na panificação. A massa, que é obtida na indústria de panificação, é uma proteína inchada em água, uma geleia concentrada contendo grãos de amido.
Desnaturação de proteínas
Durante a desnaturação, sob a influência de fatores externos (temperatura, ação mecânica, ação de agentes químicos e vários outros fatores), ocorre uma mudança nas estruturas secundárias, terciárias e quaternárias da macromolécula proteica, ou seja, sua estrutura nativa estrutura espacial. A estrutura primária e, consequentemente, a composição química da proteína não mudam. As propriedades físicas mudam: a solubilidade diminui, a capacidade de hidratar, a atividade biológica é perdida. A forma da macromolécula de proteína muda, ocorre agregação. Ao mesmo tempo, a atividade de alguns grupos químicos aumenta, o efeito das enzimas proteolíticas nas proteínas é facilitado e, consequentemente, é mais facilmente hidrolisado.
Na tecnologia de alimentos, a desnaturação térmica das proteínas é de particular importância prática, cujo grau depende da temperatura, duração do aquecimento e umidade. Isso deve ser lembrado ao desenvolver modos de tratamento térmico de matérias-primas alimentares, produtos semi-acabados e, às vezes, produtos acabados. Os processos de desnaturação térmica desempenham um papel especial no branqueamento de matérias-primas vegetais, secagem de grãos, cozimento de pães e obtenção de massas. A desnaturação de proteínas também pode ser causada por ação mecânica (pressão, fricção, agitação, ultra-som). Finalmente, a ação de reagentes químicos (ácidos, álcalis, álcool, acetona) leva à desnaturação das proteínas. Todas essas técnicas são amplamente utilizadas em alimentos e biotecnologia.
Hidrólise de proteínas
A reação de hidrólise com a formação de aminoácidos em termos gerais pode ser escrita como segue: 
Combustão
4. Que reações podem ser usadas para reconhecer proteínas?
5. Qual o papel das proteínas na vida dos organismos?
6. Lembre-se do curso de biologia geral quais proteínas determinam as propriedades imunológicas dos organismos.
7. Conte-nos sobre a AIDS e a prevenção dessa terrível doença.
8. Como reconhecer um produto feito de lã natural e fibras artificiais?
9. Escreva a equação da reação para a hidrólise de proteínas com a fórmula geral (-NH-CH-CO-) n.
eu
R
Qual é o significado desse processo na biologia e como ele é usado na indústria?
10. Escreva as equações de reação que podem ser usadas para fazer as seguintes transições: etano -> álcool etílico -> aldeído acético -> ácido acético -> ácido cloroacético -> ácido aminoacético -> polipeptídeo.
