Aminoacizi: denumiri

Să grupăm aminoacizii din tabelul nr. 2 după structura radicalului (R) (formula) (coloana a treia a tabelului) și după nume (în ordine alfabetică).

Aici notăm cu * aminoacizii esențiali (cel mai importanți pentru organism).

Să explicăm că există aminoacizi esențiali și neesențiali:

Aminoacizi esentiali: Aceștia sunt aminoacizi esențiali care nu pot fi sintetizați în organism. Prin urmare, este necesar ca acestea să intre în organism cu alimente.

Există 8 aminoacizi esențiali pentru un adult: leucină, izoleucină, valină, metionină, fenilalanină, treonină, triptofan, lizină și histidina este, de asemenea, adesea inclusă.

Aminoacizi neesențiali- Aceștia sunt aminoacizi care pot fi combinați în organism. Ele pot fi obținute în două moduri: fie în formă finită din consumul zilnic de alimente, fie produse independent de alte tipuri de aminoacizi și substanțe care intră în organism.

Aminoacizii esentiali includ: arginina, asparagina, glutamina, acidul glutamic, glicina, ornitina, taurina etc. (vezi tabelul nr. 1)

Tabelul nr. 1

Acum să trecem la tabelul nr. 2 cu formulele și denumirile aminoacizilor.

Denumirea aminoacizilor	Abreviere (rezidu de aminoacizi în peptide și proteine)	Structura radicalului (R). Formule
Aminoacizi alifatici
izoleucina*		CH 3 –CH 2 –CH– │ CH 3
		(CH 3) 2 CH–CH 2 –
Aminoacizi aromatici
Fenilalanină*
Aminoacizi heterociclici
Histidină
Triptofan*
Iminoacid
Aminoacizi care conțin grupa –OH
		CH3 –CH(OH)–
Aminoacizi care conțin grupa –COOH
Acid aspartic
Acid glutamic		HOOC–CH 2 –CH 2 –
Aminoacizi care conțin grupa –NH2CO
Asparagină		NH 2 CO–CH 2 –
Glutamina		NH2CO–CH2–CH2–
Aminoacizi care conțin grupa NH2
		NH 2 –C–NH–(CH 2) 2 –CH 2 – N.H.
		NH 2 –(CH 2) 3 –CH 2 –
Metionină*		CH 3 –S–CH 2 –CH 2 –

Formule mai detaliate și nume de aminoacizi pot fi văzute în această ilustrație:

Se formează și denumiri de aminoacizi:

După numărul de grupări amino (NH2):

Două grupe amino: utilizate prefix diamino-

Trei grupe amino: utilizate prefix triamino-

După numărul de grupe carboxil (COOH):

Două grupări carboxil într-un aminoacid: utilizate sufix-dia(acid)

Trei grupe carboxil: utilizate sufix-trionic(acid)

​​​​​​​

Editați această lecție și/sau adăugați o sarcină și primiți bani în mod constant* Adăugați lecția și/sau sarcinile și primiți bani în mod constant

Pentru a obține rezultate bune în culturism, un sportiv trebuie să aibă o abordare competentă a alimentației și a activității fizice. Majoritatea sportivilor moderni preferă alimentația sportivă, în special luarea de aminoacizi. Pentru a alege suplimentele potrivite de aminoacizi, trebuie să știi pentru ce sunt destinate și cum să le folosești.

Există trei tipuri de aminoacizi: neesențiali, esențiali condiționat și esențiali. Aminoacizii esențiali nu sunt produși de organism pe cont propriu, așa că un sportiv trebuie să îi adauge în dieta sa.

Acizii aminocarboxilici sunt unul dintre elementele proteinelor. Prezența lor este de mare importanță pentru funcționarea normală a organismului, deoarece sunt necesare pentru producerea anumitor hormoni, enzime și anticorpi.

Pentru ca organismul să reînnoiască în mod corespunzător energia după antrenament, precum și să construiască mușchi, are nevoie de aminoacizi. Prin urmare, acestea au o importanță considerabilă în alimentația unui culturist.

Aminoacidul este elementul principal în construcția tuturor proteinelor din organismele animale și vegetale.

Importanța aminoacizilor în culturism

Deoarece aminoacizii sunt implicați în toate procesele corpului asociate cu activitatea fizică (refacerea și activarea creșterii țesutului muscular, suprimarea proceselor catabolice), este dificil să supraestimăm importanța lor pentru sportivii moderni. Cert este că chiar și activitatea fizică de intensitate moderată duce la un consum semnificativ de aminoacizi liberi (până la 80%). Și completarea în timp util a deficienței ajută la construirea masei musculare și la creșterea eficienței antrenamentului.
BCAA (acizi aminocarboxilici cu lanț ramificat - valină, izoleucină și leucină) sunt de o importanță deosebită pentru culturisti, deoarece aproape 35% din toți mușchii sunt formați din aceștia. În plus, BCAA-urile au proprietăți anti-catabolice puternice și alte funcții benefice și, prin urmare, mulți producători de nutriție sportivă fac suplimente nutritive pe baza acestora.

BCAA sunt trei aminoacizi esentiali: leucina, izoleucina si valina, materia prima pentru construirea si regenerarea celulelor corpului.

Tipuri de aminoacizi

Complexele de aminoacizi diferă prin compoziție, raportul de aminoacizi și gradul de hidroliză. Aminoacizii în formă liberă, de obicei izolați, am menționat deja, sunt glutamina, arginina, glicina etc., dar apar și complexe. Hidrolizatele sunt proteine ​​descompuse care conțin lanțuri scurte de aminoacizi care pot fi absorbite rapid. Formele di- și tripeptide sunt în esență și hidrolizate, doar catenele de aminoacizi sunt mai scurte și constau din 2, respectiv 3 aminoacizi și sunt absorbite foarte repede. BCAA este un complex de trei aminoacizi - leucină, izoleucină și valină, care sunt cei mai solicitați în mușchi și se absorb foarte repede.

Aminoacizii sunt disponibili sub formă de pulbere, tablete, soluții, capsule, dar toate aceste forme sunt echivalente ca eficiență. Există și forme injectabile de aminoacizi care se administrează intravenos. Nu se recomandă utilizarea aminoacizilor prin injecție, deoarece aceasta nu are avantaje față de administrarea orală, dar există un risc ridicat de complicații și reacții adverse.

Una dintre cele mai comune forme de eliberare a aminoacizilor sunt tabletele și capsulele.

Clasificarea aminoacizilor

Există următoarea clasificare a acizilor aminocarboxilici:

1. Înlocuit. Acești compuși aminoacizi pot fi sintetizați independent, mai ales după administrarea de enzime, minerale și vitamine. Aminoacizii neesentiali includ: glutamina, arginina, taurina, asparagina, glicina, carnitina si altele.
2. Parțial înlocuibil (sau de neînlocuit condiționat). Sintetizați în organism în cantități limitate, acestea includ tirozina, alanina, histidina și cisteina.
3. De neînlocuit. Ele nu sunt produse de organism și provin doar din alimente și suplimente sportive și, prin urmare, deficiența lor este adesea observată.

O persoană primește acest tip de acizi (EAA) numai din alimente. Deficiența lor în organism duce la deteriorarea sănătății, tulburări metabolice și scăderea imunității.

În același timp, nevoia de EAA poate fi satisfăcută doar cu ajutorul unei alimentații abundente și echilibrate, ceea ce este practic imposibil.
Acesta este motivul pentru care mulți culturisti aleg să obțină aminoacizi esențiali prin suplimente regulate. Pentru a stimula sinteza proteinelor si cresterea musculara, se recomanda administrarea unor astfel de medicamente atat inainte cat si dupa antrenament.

Valina, metionina, triptofanul fac parte din medicamentele care conțin aminoacizi esențiali.

Lista aminoacizilor esențiali

Include mai multe EAA:

1. Valin. Participă la formarea glicogenului și stimulează producția de energie în timpul unei diete sărace în calorii.
2. Isoleucina. Descompune colesterolul și este necesar pentru formarea hemoglobinei și glicogenului, precum și pentru metabolismul carbohidraților.
3. leucina. Reduce nivelul zahărului din sânge în diabet, umple corpul cu energie, participă la metabolismul carbohidraților și activează descompunerea colesterolului.
4. Lizina. Când este metabolizată în combinație cu metionina și vitamina C, formează carnitină, care îmbunătățește rezistența organismului la stres și oboseală. De asemenea, stimulează activitatea mentală, susține performanța ridicată a sistemului imunitar, are un efect pozitiv asupra absorbției calciului și refacerii țesuturilor conjunctive și osoase.
5. Metionină. Este un antioxidant puternic, activează procesul de regenerare a țesutului renal și hepatic, are un efect lipotropic, participă la formarea creatinei, cisteinei, adrenalinei și colinei.
6. Treonina. Necesar pentru formarea de elastină și colagen, creșterea țesuturilor, biosinteza izoleucinei și activarea sistemului imunitar. Promovează procesul de schimb de energie în celulele musculare.
7. Triptofan. Un fel de antidepresiv. În combinație cu vitamina B6 și biotină, ajută la normalizarea somnului. De asemenea, participă la formarea serotoninei și a acidului nicotinic și stimulează creșterea nivelului hormonului de creștere din sânge.
8. Fenilalanina (stimulant SNC). Necesar pentru producerea de colagen și neurotransmițători, participă la formarea triiodotironinei, tiroxinei, dopaminei, norepinefrinei, adrenalinei, melaninei, insulinei. Are un efect benefic asupra funcționării sistemului circulator, ajută la reducerea poftei de mâncare și la îmbunătățirea stării de spirit, a atenției, a memoriei și a performanței.

Deoarece aminele esențiale nu pot fi sintetizate în organism, acestea sunt toate necesare organismului. Cu toate acestea, cele mai importante pentru sportivi sunt aminele cu lanț ramificat, cunoscute și sub denumirea de BCAA. Acest grup include trei substanțe: izoleucină, valină, leucină.

Numele acestor substanțe este legat de structura lor moleculară, care conține un lanț suplimentar de carbohidrați. Acestea sunt amine unice, deoarece sunt metabolizate în țesutul muscular, în timp ce alți compuși aminoacizi sunt procesați în ficat. Acum este destul de clar de ce BCAA sunt adesea numite amine musculare.
Dintre aminele grupului BCAA, leucina are cele mai mari proprietăți anabolice. Astăzi, BCAA poate fi achiziționat ca supliment separat, iar aceste substanțe sunt incluse și într-un număr mare de alte suplimente, de exemplu, câștigători de masă, complexe pre-antrenament etc.

BCAA-uri

BCAA-urile au o gamă largă de efecte pozitive, despre care vom discuta acum.

Utilizarea acestor aminoacizi stimulează formarea de țesut muscular nou, accelerează recuperarea și încetinește procesul de distrugere a țesutului muscular existent, normalizează procesele de metabolism al grăsimilor, accelerează arderea grăsimilor și îmbunătățește metabolismul.

• Efect anticatabolic

Aminele din grupul BCAA pot proteja eficient mușchii de distrugere. Această proprietate a substanțelor este folosită activ de culturisti în timpul tăierii, atunci când trebuie să urmeze un program de dietă cu conținut scăzut de carbohidrați.

În timpul antrenamentului, rezervele de glicogen ale organismului sunt consumate destul de repede și compușii proteici care alcătuiesc țesutul muscular încep să fie folosiți pentru a obține energie.
Deoarece în timpul uscării cantitatea de carbohidrați este limitată, rezervele de energie din organism sunt mici. Acest lucru poate duce la o pierdere serioasă în greutate. Cu toate acestea, observăm că cu cât este mai puțină masă de grăsime în corpul tău, cu atât este mai mare probabilitatea de a pierde țesutul muscular. Dacă utilizați BCAA înainte de o sesiune cardio, acest lucru poate fi evitat.

• Crește eficacitatea antrenamentului

Mulți sportivi începători sunt interesați dacă BCAA poate crește eficacitatea antrenamentului. Pentru a răspunde la această întrebare, iată rezultatele unui studiu. Participanții la experiment au fost împărțiți în două grupuri. Reprezentanții primului au luat un placebo, iar al doilea a folosit BCAA. Procesul de instruire a fost același în fiecare grupă.
Drept urmare, oamenii de știință au afirmat că atunci când consumă amine, rata de secreție a cortizolului și a unei enzime speciale care poate distruge țesutul muscular, creatinkinaza, a scăzut. Totodată, s-a înregistrat o creștere a concentrației hormonului masculin. Mai trebuie spus ca subiectii cu masa grasa mare consumau amine in cantitati mai mari pentru ca efectul anabolic al suplimentului sa se manifeste.

• Stimularea producției de substanțe hormonale anabolice

Grupul de hormoni anabolizanți include somatotropina, insulina și testosteronul. Toate sunt capabile să reziste efectelor distructive ale cortizolului asupra organismului. Numeroase studii au arătat că BCAA poate accelera producția tuturor acestor substanțe.
Acest fapt explică și proprietățile puternice anti-catabolice ale aminelor din grupul BCAA. De exemplu, leucina are capacitatea de a îmbunătăți activitatea insulinei, ceea ce duce la producția accelerată de compuși proteici în țesutul muscular. Există și rezultate ale cercetărilor care indică efectele pozitive ale leucinei în raport cu procesele de reducere a țesutului adipos. De asemenea, menționăm că eficiența suplimentelor cu amine din grupa BCAA poate fi sporită cu ajutorul vitaminei B1.

Glutamina

Glutamina este un aminoacid esențial condiționat care face parte din proteine ​​și este necesar pentru creșterea eficientă a mușchilor și susținerea sistemului imunitar. Glutamina este foarte comună în natură și este un aminoacid esențial condiționat pentru oameni. Glutamina circulă în cantități destul de mari în sânge și se acumulează în mușchi. Glutamina este cel mai abundent aminoacid din organism, iar mușchii sunt formați din 60% din acesta, acest lucru îi subliniază încă o dată importanța în culturism.

Glutamina este necesară pentru creșterea eficientă și productivă a țesutului muscular. Acest aminoacid se găsește din abundență în celulele musculare și circulă în sânge.

Efectele glutaminei

• Participă la sinteza proteinelor musculare.
• Este o sursă de energie, alături de glucoză.
• Are efect anticatabolic (suprimă secreția de cortizol).
• Provoacă o creștere a nivelului hormonului de creștere (la consumarea a 5 g zilnic, nivelul GH crește de 4 ori).
• Întărește sistemul imunitar.
• Accelerează recuperarea după antrenament și previne dezvoltarea supraantrenamentului.

Cum să luați glutamina?

Dozele recomandate de glutamină sunt de 4-8 g pe zi. Este optim să împărțiți această doză în două doze: imediat după antrenament și înainte de culcare pe stomacul gol. După antrenament, glutamina completează rapid bazinul epuizat, suprimă catabolismul și declanșează creșterea musculară. Este recomandat să luați glutamina înainte de culcare deoarece hormonul de creștere este produs noaptea, iar glutamina poate intensifica acest proces. În zilele de odihnă, luați glutamina la prânz și înainte de culcare pe stomacul gol.

Combinație de glutamină cu nutriția sportivă

Glutamina se combină bine cu multe suplimente sportive, iar efectele se îmbunătățesc reciproc. Cea mai optima combinatie: glutamina + creatina, proteine. Acest pachet poate include complexe pre-antrenament, complexe anabolice (booster de testosteron) și alte suplimente. Nu amestecați glutamina și proteinele împreună, deoarece acest lucru va reduce rata de absorbție a primelor, ci luați-le la cel puțin 30 de minute. Creatina și glutamina pot fi amestecate și luate în același timp.

Efecte secundare

Glutamina este un aminoacid natural care este furnizat în mod constant prin alimente. Aportul suplimentar de glutamină nu este dăunător sănătății și, în general, nu provoacă efecte secundare.

Alți aminoacizi comuni în culturism

• Arginina - îmbunătățirea nutriției musculare, transportul nutrienților, pomparea.
• L-carnitina este unul dintre cele mai bune arzătoare de grăsimi care este absolut sigur pentru sănătate.
• Beta Alanine - Antioxidant și regenerator muscular
• Citrulina este un restabilitor puternic de energie după antrenament, previne supraantrenamentul și îmbunătățește nutriția musculară.

Aminoacizi din farmacie

Medicina modernă acordă o mare importanță medicamentelor pe bază de aminoacizi. Toate sistemele biochimice ale organismului constau din acești compuși, iar acest lucru necesită necesitatea producerii lor (poți cumpăra majoritatea aminoacizilor de la farmacie).

Scopul principal al aminoacizilor este sinteza enzimelor, care sunt acceleratori naturali ai tuturor reacțiilor chimice din organism. Cu cât se produc mai bine și mai eficient procesele de sinteză a proteinelor, cu atât o persoană eliberează mai multă energie.

Se estimează că acțiunea aminoacizilor în corpul sportivilor asigură aproximativ 10% din energia totală a acestora. Dacă mușchii și-au epuizat rezervele de energie în timpul antrenamentului, atunci pentru a restabili performanța fizică și progresul, este necesar să consumați o cantitate semnificativă de aminoacizi.
Unii dintre aminoacizi pot influența producția de hormoni de creștere, ceea ce îi face utili pentru sportivii implicați în sporturi de forță. Acest fapt a fost dovedit în timpul experimentului: după ce au luat L-arginină și L-ornitină, subiecții au experimentat o creștere naturală pe termen scurt, dar destul de semnificativă a nivelului hormonului de creștere.
Un program de forță a fost scris pentru douăzeci și doi de participanți la experiment, care a durat cinci săptămâni. Un grup a primit o anumită cantitate de L-arginină adăugată în dietă, în timp ce celălalt grup a luat un placebo (o substanță cu activitate chimică și anabolică slabă). După finalizarea cursului de antrenament, au fost măsurate puterea și câștigurile musculare ale tuturor cursanților. Rezultatele au arătat că sportivii care au luat aminoacizi au avut câștiguri semnificativ mai mari.

Fenilalanină

Unul dintre cei mai valoroși aminoacizi pentru organism este fenilalanina. Are un efect important asupra organismului. Una dintre funcțiile sale este de a proteja endorfinele. Aceste celule controlează durerea din organism, iar prezența D- și L-fenilalaninei ajută la ameliorarea durerii acute pe termen lung. Acest aminoacid este produs în mod natural în organism și este de o mie de ori mai puternic decât morfina. Luarea unei cantități mici de fenilalanină are un efect bun de calmare a durerii.

Glicina

Un aminoacid la fel de valoros din farmacie este glicina - un aminoacid care nu are izomeri optici, care face parte din multe proteine ​​și diferiți compuși biologici. Se recomandă utilizarea pentru boli ale sistemului nervos central, stres prelungit, insomnie, excitabilitate crescută, efort fizic intens și accident vascular cerebral ischemic. Se recomanda consumul a 0,3 g pe zi timp de o luna. Dacă este necesar, cursul poate fi repetat.

Acțiunea glicinei

• Starea ta de spirit se îmbunătățește.
• Agresivitatea scade.
• Somnul este normalizat.
• Performanța mentală crește.
• Sistemul nervos primește protecție suplimentară față de efectele alcoolului și ale altor substanțe nocive.

Glicina poate fi găsită în orice farmacie, prețul mediu este de 50 de ruble. per pachet. Mulți oameni iau glicină pentru a stimula activitatea creierului; acest aminoacid farmaceutic este foarte popular printre sportivi.

Metionină

Metionina este un aminoacid esențial care face parte din proteine; de ​​asemenea:

• scade nivelul colesterolului din sange
• folosit ca antidepresiv
• îmbunătățește funcția hepatică

Metionina se găsește în cantități mari în carne (vită și pui), precum și în brânza de vaci, ouă, grâu, orez, fulgi de ovăz, orz perlat, hrișcă și paste. Nu prea se găsește în banane, soia și fasole. Se recomandă să luați 0,5 g de trei ori pe zi. Acest aminoacid farmaceutic este de obicei prescris pentru boli hepatice sau deficit de proteine. Utilizarea este contraindicată dacă aveți sensibilitate severă la metionină. Costul în farmacii - 100 de ruble. pe pachet.

Glutamina

60% dintre aminoacizii din interiorul mușchilor sunt glutamina, aceasta îndeplinește multe funcții diferite în organism, așa că luarea acestuia sub formă de supliment cu siguranță nu va strica.

Glutamina este un aminoacid esențial pe care îl puteți cumpăra de la farmacie; face parte din proteine ​​și este necesar pentru creșterea musculară adecvată și menținerea imunității. Costul glutaminei este mult mai mare decât al glicinei, dar poate fi mai ieftin să o cumperi la o farmacie decât să o cumperi la un magazin de nutriție sportivă. Se recomandă să luați glutamina de 5 g de 2 ori pe zi.
Acțiunea glutaminei

• Este o sursă de energie.
• Este protectie anticatabolica.
• Ajută la întărirea sistemului imunitar.
• Îmbunătățește calitatea proceselor de restaurare.
• Stimulează creșterea musculară.

Dintre varietatea de aminoacizi, doar 20 sunt implicați în sinteza proteinelor intracelulare ( aminoacizi proteinogeni). De asemenea, în corpul uman s-au găsit încă aproximativ 40 de aminoacizi neproteinogeni. Toți aminoacizii proteinogeni sunt α- pot fi prezentate aminoacizii și exemplul lor modalități suplimentare clasificări.

După structura radicalului lateral

A evidentia

• alifatic(alanina, valina, leucina, izoleucina, prolina, glicina),
• aromatice(fenilalanină, tirozină, triptofan),
• conţinând sulf(cisteină, metionină),
• conținând grupa OH(serină, treonină, din nou tirozină),
• conţinând suplimentar grupul COOH(acizi aspartic și glutamic),
• adiţional grupa NH2(lizina, arginina, histidina, de asemenea glutamina, asparagina).

De obicei, denumirile aminoacizilor sunt abreviate la o denumire de 3 litere. Profesioniștii în biologie moleculară folosesc, de asemenea, simboluri cu o singură literă pentru fiecare aminoacid.

Structura aminoacizilor proteinogeni

După polaritatea radicalului lateral

Exista nepolar aminoacizi (aromatici, alifatici) si polar(neîncărcat, încărcat negativ și pozitiv).

După proprietăţile acido-bazice

După proprietățile lor acido-bazice, acestea sunt împărțite în neutru(majoritate), acru(acizi aspartic și glutamic) și de bază(lizină, arginină, histidină) aminoacizi.

Prin de neînlocuit

În funcție de nevoia organismului, cele care nu sunt sintetizate în organism și trebuie aprovizionate cu alimente sunt izolate - de neînlocuit aminoacizi (leucină, izoleucină, valină, fenilalanină, triptofan, treonină, lizină, metionină). LA înlocuibil includ acei aminoacizi al căror schelet de carbon se formează în reacții metabolice și este capabil să obțină cumva o grupare amino pentru a forma aminoacidul corespunzător. Cei doi aminoacizi sunt de neînlocuit condiționat (arginina, histidina), i.e. sinteza lor are loc in cantitati insuficiente, mai ales la copii.

Proteinele formează baza materială a activității chimice a celulei. Funcțiile proteinelor în natură sunt universale. Nume proteine, termenului cel mai acceptat în literatura rusă îi corespunde proteine(din greaca proteios- primul). Până în prezent, s-au făcut pași mari în stabilirea relației dintre structura și funcțiile proteinelor, mecanismul participării lor la cele mai importante procese ale vieții organismului și în înțelegerea bazei moleculare a patogenezei multor boli.

În funcție de greutatea lor moleculară, se disting peptidele și proteinele. Peptidele au o greutate moleculară mai mică decât proteinele. Peptidele sunt mai susceptibile de a avea o funcție de reglare (hormoni, inhibitori și activatori de enzime, transportori de ioni prin membrane, antibiotice, toxine etc.).

12.1. α -Aminoacizi

12.1.1. Clasificare

Peptidele și proteinele sunt construite din reziduuri de α-aminoacizi. Numărul total de aminoacizi naturali depășește 100, dar unii dintre ei se găsesc doar într-o anumită comunitate de organisme; cei mai importanți 20 de α-aminoacizi se găsesc constant în toate proteinele (Schema 12.1).

α-Aminoacizii sunt compuși heterofuncționali ale căror molecule conțin atât o grupare amino, cât și o grupare carboxil la același atom de carbon.

Schema 12.1.Cei mai importanți α-aminoacizi*

* Abrevierile sunt folosite numai pentru a scrie resturile de aminoacizi din moleculele de peptide și proteine. ** Aminoacizi esențiali.

Denumirile α-aminoacizilor pot fi construite folosind nomenclatura substitutivă, dar denumirile lor triviale sunt mai des folosite.

Numele banale pentru α-aminoacizi sunt de obicei asociate cu sursele de izolare. Serina face parte din fibroina de mătase (din lat. serieus- mătăsos); Tirozina a fost mai întâi izolată din brânză (din greacă. tyros- brânză); glutamina - din gluten de cereale (din germană. Gluten- lipici); acid aspartic - din muguri de sparanghel (din lat. sparanghel- sparanghel).

Mulți α-aminoacizi sunt sintetizați în organism. Unii aminoacizi necesari sintezei proteinelor nu sunt produși în organism și trebuie să provină din exterior. Acești aminoacizi se numesc de neînlocuit(vezi diagrama 12.1).

A-aminoacizii esențiali includ:

valină izoleucină metionină triptofan

leucină lizină treonină fenilalanină

α-Aminoacizii sunt clasificați în mai multe moduri în funcție de caracteristica care servește ca bază pentru împărțirea lor în grupuri.

Una dintre caracteristicile de clasificare este natura chimică a radicalului R. Pe baza acestei caracteristici, aminoacizii sunt împărțiți în alifatici, aromatici și heterociclici (vezi diagrama 12.1).

Alifaticα -aminoacizi. Acesta este cel mai mare grup. În cadrul acestuia, aminoacizii sunt împărțiți folosind caracteristici suplimentare de clasificare.

În funcție de numărul de grupări carboxil și grupări amino din moleculă, se disting următoarele:

Aminoacizi neutri - câte o grupă NH 2 și COOH;

Aminoacizi de bază - două grupe NH 2 și un grup

COOH;

Aminoacizi acizi - o grupă NH 2 și două grupe COOH.

Se poate observa că în grupul de aminoacizi neutri alifatici numărul de atomi de carbon din lanț nu depășește șase. În același timp, în lanț nu există aminoacizi cu patru atomi de carbon, iar aminoacizii cu cinci și șase atomi de carbon au doar o structură ramificată (valină, leucină, izoleucină).

Un radical alifatic poate conține grupări funcționale „suplimentare”:

Hidroxil - serină, treonină;

Carboxilic - acizi aspartic și glutamic;

Tiol - cisteină;

Amida - asparagină, glutamina.

Aromaticα -aminoacizi. Acest grup include fenilalanina și tirozina, construite astfel încât inelele benzenice din ele să fie separate de fragmentul comun de α-aminoacid de către gruparea metilen -CH 2-.

Heterociclic α -aminoacizi. Histidina și triptofanul aparținând acestui grup conțin heterocicli - imidazol și, respectiv, indol. Structura și proprietățile acestor heterocicluri sunt discutate mai jos (vezi 13.3.1; 13.3.2). Principiul general de construire a aminoacizilor heterociclici este același cu a celor aromatici.

A-aminoacizii heterociclici și aromatici pot fi considerați derivați β-substituiți ai alaninei.

Aminoacidul aparține și gerociclicului prolina,în care gruparea amino secundară este inclusă în pirolidină

În chimia α-aminoacizilor, se acordă multă atenție structurii și proprietăților radicalilor „laterali” R, care joacă un rol important în formarea structurii proteinelor și îndeplinirea funcțiilor lor biologice. De mare importanță sunt caracteristici precum polaritatea radicalilor „laterali”, prezența grupărilor funcționale în radicali și capacitatea acestor grupări funcționale de a ioniza.

În funcție de radicalul lateral, aminoacizii cu nepolar radicali (hidrofobi) și aminoacizi c polar radicali (hidrofili).

Prima grupă include aminoacizi cu radicali laterali alifatici - alanină, valină, leucină, izoleucină, metionină - și radicali laterali aromatici - fenilalanina, triptofan.

Al doilea grup include aminoacizi care au grupări funcționale polare în radicalii lor care sunt capabili de ionizare (ionogene) sau nu se pot transforma într-o stare ionică (nonionică) în condițiile corpului. De exemplu, în tirozină gruparea hidroxil este ionică (de natură fenolică), la serină este neionică (de natură alcoolică).

Aminoacizii polari cu grupări ionice în radicali în anumite condiții pot fi în stare ionică (anionică sau cationică).

12.1.2. Stereoizomerie

Principalul tip de construcție al α-aminoacizilor, adică legătura aceluiași atom de carbon cu două grupe funcționale diferite, un radical și un atom de hidrogen, predetermina în sine chiralitatea atomului de carbon α. Excepția este cel mai simplu aminoacid glicină H 2 NCH 2 COOH, care nu are centru de chiralitate.

Configurația α-aminoacizilor este determinată de standardul de configurație - gliceraldehida. Locația grupării amino în formula standard de proiecție Fischer din stânga (similar grupării OH din l-gliceraldehidă) corespunde configurației l, iar în dreapta - configurației d a atomului de carbon chiral. De R,În sistemul S, atomul de carbon α din toți aminoacizii α din seria l are o configurație S, iar în seria d, o configurație R (excepția este cisteina, vezi 7.1.2) .

Majoritatea a-aminoacizilor conțin un atom de carbon asimetric pe moleculă și există ca doi enantiomeri optic activi și un racemat optic inactiv. Aproape toți α-aminoacizii naturali aparțin seriei l.

Aminoacizii izoleucină, treonină și 4-hidroxiprolină conțin doi centri de chiralitate în moleculă.

Astfel de aminoacizi pot exista ca patru stereoizomeri, reprezentând două perechi de enantiomeri, fiecare dintre care formează un racemat. Pentru a construi proteine ​​animale, se folosește doar unul dintre enantiomeri.

Stereoizomeria izoleucinei este similară cu stereoizomeria treoninei discutată anterior (vezi 7.1.3). Dintre cei patru stereoizomeri, proteinele conțin l-izoleucină cu configurația S a ambilor atomi de carbon asimetrici C-α și C-β. Numele unei alte perechi de enantiomeri care sunt diastereomeri în raport cu leucina folosesc prefixul Buna ziua-.

Clivajul racemaților. Sursa de α-aminoacizi din seria l sunt proteinele, care sunt supuse scindării hidrolitice în acest scop. Datorită nevoii mari de enantiomeri individuali (pentru sinteza proteinelor, substanțelor medicinale etc.) chimic metode de descompunere a aminoacizilor racemici sintetici. Preferat enzimatic metoda de digestie cu ajutorul enzimelor. În prezent, cromatografia pe adsorbanți chirali este utilizată pentru a separa amestecurile racemice.

12.1.3. Proprietăți acido-bazice

Amfoteritatea aminoacizilor este determinată de acid (COOH) și bazic (NH 2) grupe funcționale din moleculele lor. Aminoacizii formează săruri atât cu alcalii, cât și cu acizii.

În stare cristalină, α-aminoacizii există ca ioni dipolari H3N+ - CHR-COO- (notație folosită în mod obișnuit

Structura aminoacidului în formă neionizată este doar pentru comoditate).

În soluție apoasă, aminoacizii există sub forma unui amestec de echilibru de ioni dipolari, forme cationice și anionice.

Poziția de echilibru depinde de pH-ul mediului. Pentru toți aminoacizii, formele cationice predomină în formele puternic acide (pH 1-2) și anionice în mediile puternic alcaline (pH > 11).

Structura ionică determină o serie de proprietăți specifice ale aminoacizilor: punct de topire ridicat (peste 200? C), solubilitate în apă și insolubilitate în solvenți organici nepolari. Capacitatea majorității aminoacizilor de a se dizolva bine în apă este un factor important în asigurarea funcționării lor biologice; cu aceasta sunt asociate absorbția aminoacizilor, transportul lor în organism etc.

Un aminoacid complet protonat (forma cationică), din punctul de vedere al teoriei lui Brønsted, este un acid dibazic,

Donând un proton, un astfel de acid dibazic se transformă într-un acid monobazic slab - un ion dipolar cu o grupă acidă NH 3 + . Deprotonarea ionului dipolar duce la producerea formei anionice a aminoacidului - ionul carboxilat, care este o bază Brønsted. Valorile caracterizează

Proprietățile acide de bază ale grupării carboxil de aminoacizi variază de obicei de la 1 la 3; valorile pK a2 care caracterizează aciditatea grupului de amoniu - de la 9 la 10 (Tabelul 12.1).

Tabelul 12.1.Proprietățile acido-bazice ale celor mai importanți α-aminoacizi

Poziția de echilibru, adică raportul dintre diferitele forme ale unui aminoacid, într-o soluție apoasă la anumite valori ale pH-ului depinde în mod semnificativ de structura radicalului, în principal de prezența grupărilor ionice în acesta, jucând rolul de suplimentar. centri acizi si bazici.

Valoarea pH-ului la care concentrația ionilor dipolari este maximă și concentrațiile minime ale formelor cationice și anionice ale unui aminoacid sunt egale, se numeștepunct izoelectric (p/).

Neutruα -aminoacizi. Acești aminoacizi conteazăpIuşor mai mic decât 7 (5,5-6,3) datorită capacităţii mai mari de a ioniza gruparea carboxil sub influenţa efectului -/- al grupării NH2. De exemplu, alanina are un punct izoelectric la pH 6,0.

Acruα -aminoacizi. Acești aminoacizi au o grupare carboxil suplimentară în radical și sunt într-o formă complet protonată într-un mediu puternic acid. Aminoacizii acizi sunt tribazici (după Brøndsted) cu trei semnificațiipK a,după cum se poate observa în exemplul acidului aspartic (p/ 3,0).

Pentru aminoacizii acizi (aspartici și glutamici), punctul izoelectric este la un pH mult mai mic decât 7 (vezi Tabelul 12.1). În organism, la valorile fiziologice ale pH-ului (de exemplu, pH-ul sângelui 7,3-7,5), acești acizi sunt în formă anionică, deoarece ambele grupări carboxil sunt ionizate.

De bazăα -aminoacizi.În cazul aminoacizilor bazici, punctele izoelectrice sunt situate în regiunea pH-ului peste 7. Într-un mediu puternic acid acești compuși sunt și acizi tribazici, ale căror etape de ionizare sunt ilustrate prin exemplul lizinei (p/ 9,8) .

În organism, aminoacizii bazici se găsesc sub formă de cationi, adică ambele grupări amino sunt protonate.

În general, fără α-aminoacid in vivonu se află în punctul său izoelectric și nu cade într-o stare corespunzătoare celei mai scăzute solubilitati în apă. Toți aminoacizii din organism sunt în formă ionică.

12.1.4. Reacții importante din punct de vedere analitic α -aminoacizi

α-Aminoacizii, ca compuși heterofuncționali, intră în reacții caracteristice atât grupelor carboxil cât și amino. Unele proprietăți chimice ale aminoacizilor se datorează grupărilor funcționale din radical. Această secțiune discută reacții care sunt de importanță practică pentru identificarea și analiza aminoacizilor.

Esterificarea.Când aminoacizii reacţionează cu alcoolii în prezenţa unui catalizator acid (de exemplu, acid clorhidric gazos), esterii se obţin sub formă de clorhidrati cu randament bun. Pentru a izola esterii liberi, amestecul de reacție este tratat cu amoniac gazos.

Esterii de aminoacizi nu au o structură dipolară, prin urmare, spre deosebire de acizii părinte, se dizolvă în solvenți organici și sunt volatili. Astfel, glicina este o substanță cristalină cu un punct de topire ridicat (292°C), iar esterul său metilic este un lichid cu punctul de fierbere de 130°C. Analiza esterilor de aminoacizi poate fi efectuată utilizând cromatografia gaz-lichid.

Reacția cu formaldehida. De importanță practică este reacția cu formaldehida, care stă la baza determinării cantitative a aminoacizilor prin metoda titrarea formolului(metoda Sørensen).

Natura amfoteră a aminoacizilor nu permite titrarea directă cu alcali în scopuri analitice. Interacțiunea aminoacizilor cu formaldehida produce aminoalcooli relativ stabili (vezi 5.3) - derivați N-hidroximetil, a căror grupare carboxil liberă este apoi titrată cu alcali.

Reacții calitative. O caracteristică a chimiei aminoacizilor și proteinelor este utilizarea a numeroase reacții calitative (de culoare), care au stat anterior la baza analizei chimice. În zilele noastre, când cercetările se desfășoară prin metode fizico-chimice, multe reacții calitative continuă să fie utilizate pentru detectarea α-aminoacizilor, de exemplu, în analiza cromatografică.

Chelație. Cu cationi ai metalelor grele, α-aminoacizii ca compuși bifuncționali formează săruri intra-complexe, de exemplu, cu hidroxid de cupru(11) proaspăt preparat în condiții blânde, se obțin chelați bine cristalizanți.

săruri de cupru albastru(11) (una dintre metodele nespecifice de detectare a α-aminoacizilor).

Reacția ninhidrinei. Reacția calitativă generală a α-aminoacizilor este reacția cu ninhidrina. Produsul de reacție are o culoare albastru-violet, care este utilizat pentru detectarea vizuală a aminoacizilor pe cromatograme (pe hârtie, în strat subțire), precum și pentru determinarea spectrofotometrică pe analizoare de aminoacizi (produsul absoarbe lumina în regiunea de 550-570 nm).

Dezaminarea. În condiții de laborator, această reacție se realizează prin acțiunea acidului azot asupra α-aminoacizilor (vezi 4.3). În acest caz, se formează acidul α-hidroxi corespunzător și se eliberează azot gazos, al cărui volum este utilizat pentru a determina cantitatea de aminoacid care a reacționat (metoda Van-Slyke).

Reacția xantoproteinelor. Această reacție este utilizată pentru a detecta aminoacizi aromatici și heterociclici - fenilalanină, tirozină, histidină, triptofan. De exemplu, atunci când acidul azotic concentrat acționează asupra tirozinei, se formează un derivat nitro, colorat în galben. Într-un mediu alcalin, culoarea devine portocalie din cauza ionizării grupării hidroxil fenolice și a creșterii contribuției anionului la conjugare.

Există, de asemenea, o serie de reacții private care permit detectarea aminoacizilor individuali.

Triptofan detectat prin reacția cu p-(dimetilamino)benzaldehida în acid sulfuric prin apariția unei culori roșu-violet (reacția Ehrlich). Această reacție este utilizată pentru analiza cantitativă a triptofanului în produsele de descompunere a proteinelor.

cisteină detectat prin mai multe reacţii calitative bazate pe reactivitatea grupei mercapto pe care o conţine. De exemplu, atunci când o soluție proteică cu acetat de plumb (CH3COO)2Pb este încălzită într-un mediu alcalin, se formează un precipitat negru de sulfură de plumb PbS, ceea ce indică prezența cisteinei în proteine.

12.1.5. Reacții chimice importante din punct de vedere biologic

În organism, sub influența diferitelor enzime, se efectuează o serie de transformări chimice importante ale aminoacizilor. Astfel de transformări includ transaminarea, decarboxilarea, eliminarea, scindarea aldolică, dezaminarea oxidativă și oxidarea grupărilor tiol.

Transaminarea este calea principală pentru biosinteza α-aminoacizilor din α-oxoacizi. Donatorul grupării amino este un aminoacid prezent în celule în cantitate suficientă sau în exces, iar acceptorul său este un α-oxoacid. În acest caz, aminoacidul este transformat într-un oxoacid, iar oxoacidul într-un aminoacid cu structura corespunzătoare a radicalilor. Ca rezultat, transaminarea este un proces reversibil de schimb de grupări amino și oxo. Un exemplu de astfel de reacție este producerea acidului l-glutamic din acidul 2-oxoglutaric. Aminoacidul donor poate fi, de exemplu, acid l-aspartic.

α-aminoacizii conțin o grupare amino care atrage electroni (mai precis, o grupare amino protonată NH) în poziția α față de grupa carboxil 3 +), și deci capabil de decarboxilare.

Eliminarecaracteristică aminoacizilor în care radicalul lateral în poziția β față de grupa carboxil conține o grupare funcțională atrăgătoare de electroni, de exemplu, hidroxil sau tiol. Eliminarea lor duce la acizi α-enamino reactivi intermediari, care se transformă cu ușurință în iminoacizi tautomerici (analogie cu tautomerismul ceto-enol). Ca urmare a hidratării la legătura C=N și eliminării ulterioare a moleculei de amoniac, a-iminoacizii sunt transformați în a-oxoacizi.

Acest tip de transformare se numește eliminare-hidratare. Un exemplu este producerea de acid piruvic din serină.

Clivaj aldolic apare în cazul α-aminoacizilor, care conţin o grupare hidroxil în poziţia β. De exemplu, serina este descompusă pentru a forma glicină și formaldehidă (aceasta din urmă nu este eliberată în formă liberă, ci se leagă imediat de coenzimă).

Dezaminarea oxidativă poate fi efectuată cu participarea enzimelor și a coenzimei NAD+ sau NADP+ (vezi 14.3). α-Aminoacizii pot fi transformați în α-oxoacizi nu numai prin transaminare, ci și prin dezaminare oxidativă. De exemplu, acidul α-oxoglutaric este format din acid l-glutamic. În prima etapă a reacției, acidul glutamic este dehidrogenat (oxidat) în acid α-iminoglutaric

acizi. În a doua etapă are loc hidroliza, rezultând acid α-oxoglutaric și amoniac. Etapa de hidroliză are loc fără participarea unei enzime.

Reacția de aminare reductivă a acizilor α-oxo are loc în sens invers. Acidul α-oxoglutaric, conținut întotdeauna în celule (ca produs al metabolismului carbohidraților), este transformat în acest fel în acid L-glutamic.

Oxidarea grupărilor tiol stă la baza interconversiilor reziduurilor de cisteină și cistină, oferind o serie de procese redox în celulă. Cisteina, ca toți tiolii (vezi 4.1.2), este ușor oxidată pentru a forma o disulfură, cistina. Legătura disulfurică din cistina este ușor redusă pentru a forma cisteină.

Datorită capacității grupului tiol de a se oxida cu ușurință, cisteina îndeplinește o funcție de protecție atunci când organismul este expus la substanțe cu capacitate oxidativă ridicată. În plus, a fost primul medicament care a prezentat efecte anti-radiații. Cisteina este utilizată în practica farmaceutică ca stabilizator pentru medicamente.

Conversia cisteinei în cistină are ca rezultat formarea de legături disulfurice, cum ar fi glutationul redus

(vezi 12.2.3).

12.2. Structura primară a peptidelor și proteinelor

În mod convențional, se crede că peptidele conțin până la 100 de resturi de aminoacizi într-o moleculă (care corespunde unei greutăți moleculare de până la 10 mii), iar proteinele conțin mai mult de 100 de resturi de aminoacizi (greutate moleculară de la 10 mii la câteva milioane). .

La rândul său, în grupul de peptide se obișnuiește să se facă distincție oligopeptide(peptide cu greutate moleculară mică) care nu conțin mai mult de 10 reziduuri de aminoacizi în lanț și polipeptide, al cărui lanț include până la 100 de resturi de aminoacizi. Macromoleculele cu un număr de reziduuri de aminoacizi care se apropie sau depășește ușor 100 nu fac distincție între polipeptide și proteine; acești termeni sunt adesea folosiți ca sinonimi.

O moleculă de peptidă și proteină poate fi reprezentată în mod formal ca un produs al policondensării α-aminoacizilor, care are loc odată cu formarea unei legături peptidice (amide) între unitățile monomerice (Schema 12.2).

Designul lanțului de poliamidă este același pentru întreaga varietate de peptide și proteine. Acest lanț are o structură neramificată și constă din grupări peptidice (amide) alternante -CO-NH- și fragmente -CH(R)-.

Un capăt al lanțului conține un aminoacid cu o grupare NH liberă 2, se numește N-terminal, celălalt se numește C-terminal,

Schema 12.2.Principiul construirii unui lanț peptidic

care conţine un aminoacid cu o grupare COOH liberă. Lanțurile peptidice și proteice sunt scrise de la capătul N-terminal.

12.2.1. Structura grupului peptidic

În grupa peptidică (amidă) -CO-NH- atomul de carbon este într-o stare de hibridizare sp2. Perechea singură de electroni a atomului de azot intră în conjugare cu electronii π ai dublei legături C=O. Din punct de vedere al structurii electronice, gruparea peptidică este un sistem p,π-conjugat cu trei centre (vezi 2.3.1), densitatea electronilor în care este deplasată către atomul de oxigen mai electronegativ. Atomii C, O și N care formează un sistem conjugat sunt localizați în același plan. Distribuția densității electronice în grupa amidă poate fi reprezentată folosind structurile de limită (I) și (II) sau deplasarea densității electronilor ca rezultat al efectelor +M- și -M ale grupelor NH și C=O, respectiv (III).

Ca rezultat al conjugării, are loc o anumită aliniere a lungimii legăturilor. Legătura dublă C=O este extinsă la 0,124 nm față de lungimea obișnuită de 0,121 nm, iar legătura C-N devine mai scurtă - 0,132 nm față de 0,147 nm în cazul obișnuit (Fig. 12.1). Sistemul conjugat plan din grupul de peptide cauzează dificultăți în rotație în jurul legăturii C-N (bariera de rotație este de 63-84 kJ/mol). Astfel, structura electronică determină o destul de rigidă apartament structura grupului peptidic.

După cum se poate observa din fig. 12.1, atomii de carbon α ai resturilor de aminoacizi sunt localizați în planul grupării peptidice pe părțile opuse ale legăturii C-N, adică într-o poziție trans mai favorabilă: radicalii laterali R ai resturilor de aminoacizi în acest caz vor fi cele mai îndepărtate unele de altele în spațiu.

Lanțul polipeptidic are o structură surprinzător de uniformă și poate fi reprezentat ca o serie între ele situate într-un unghi.

Orez. 12.1.Aranjament plan al grupării peptidice -CO-NH- și atomilor de carbon α ai resturilor de aminoacizi

unul la altul planuri de grupări peptidice conectate între ele prin atomi de carbon α prin legături Cα-N și Cα-Csp 2 (Fig. 12.2). Rotația în jurul acestor legături simple este foarte limitată din cauza dificultăților în plasarea spațială a radicalilor laterali ai reziduurilor de aminoacizi. Astfel, structura electronică și spațială a grupului de peptide determină în mare măsură structura lanțului polipeptidic ca întreg.

Orez. 12.2.Poziția relativă a planurilor grupărilor peptidice din lanțul polipeptidic

12.2.2. Compoziția și secvența de aminoacizi

Cu un lanț de poliamidă construit uniform, specificitatea peptidelor și proteinelor este determinată de două caracteristici cele mai importante - compoziția de aminoacizi și secvența de aminoacizi.

Compoziția de aminoacizi a peptidelor și proteinelor este natura și raportul cantitativ al α-aminoacizilor acestora.

Compoziția de aminoacizi este determinată prin analiza hidrolizatelor de peptide și proteine, în principal prin metode cromatografice. În prezent, o astfel de analiză este efectuată folosind analizoare de aminoacizi.

Legăturile amidice sunt capabile de hidroliză atât în ​​medii acide, cât și în medii alcaline (vezi 8.3.3). Peptidele și proteinele sunt hidrolizate pentru a forma fie lanțuri mai scurte - acesta este așa-numitul hidroliza parțială, sau amestecuri de aminoacizi (sub formă ionică) - hidroliza completă. Hidroliza se realizează de obicei într-un mediu acid, deoarece mulți aminoacizi sunt instabili în condiții de hidroliză alcalină. Trebuie remarcat faptul că grupările amidice ale asparaginei și glutaminei sunt, de asemenea, supuse hidrolizei.

Structura primară a peptidelor și proteinelor este secvența de aminoacizi, adică ordinea de alternanță a resturilor de α-aminoacizi.

Structura primară este determinată prin îndepărtarea secvenţială a aminoacizilor de la fiecare capăt al lanţului şi identificarea acestora.

12.2.3. Structura și nomenclatura peptidelor

Numele peptidelor sunt construite prin listarea secvenţială a resturilor de aminoacizi, începând de la capătul N-terminal, cu adăugarea unui sufix-il, cu excepția ultimului aminoacid C-terminal, pentru care se păstrează numele complet. Cu alte cuvinte, numele

aminoacizii care au intrat în formarea unei legături peptidice datorită grupării „lor” COOH se termină în numele peptidei cu -il: alanil, valil etc. (pentru reziduurile de acid aspartic și glutamic se folosesc denumirile „aspartil” și, respectiv, „glutamil”). Numele și simbolurile aminoacizilor indică apartenența acestora l -rând, dacă nu se indică altfel ( d sau dl).

Uneori, în notația prescurtată, simbolurile H (ca parte a unei grupe amino) și OH (ca parte a unei grupări carboxil) indică nesubstituția grupărilor funcționale ale aminoacizilor terminali. Această metodă este convenabilă pentru reprezentarea derivaților funcționali ai peptidelor; de exemplu, amida peptidei de mai sus la aminoacidul C-terminal este scrisă H-Asn-Gly-Phe-NH2.

Peptidele se găsesc în toate organismele. Spre deosebire de proteine, ele au o compoziție de aminoacizi mai eterogenă, în special, includ destul de des aminoacizi d -rând. Structural sunt și mai diverse: conțin fragmente ciclice, lanțuri ramificate etc.

Unul dintre cei mai comuni reprezentanți ai tripeptidelor este glutation- se găsește în corpul tuturor animalelor, plantelor și bacteriilor.

Cisteina din compoziția glutationului face posibil ca glutationul să existe atât sub formă redusă, cât și în formă oxidată.

Glutationul este implicat într-o serie de procese redox. Funcționează ca un protector proteic, adică o substanță care protejează proteinele cu grupări tiol SH libere de oxidare cu formarea de legături disulfură -S-S-. Acest lucru se aplică acelor proteine ​​pentru care un astfel de proces este nedorit. În aceste cazuri, glutationul preia acțiunea unui agent oxidant și astfel „protejează” proteina. În timpul oxidării glutationului, are loc reticulare intermoleculară a două fragmente tripeptidice din cauza unei legături disulfurice. Procesul este reversibil.

12.3. Structura secundară a polipeptidelor și proteinelor

Polipeptidele și proteinele cu greutate moleculară mare, împreună cu structura primară, sunt, de asemenea, caracterizate prin niveluri mai ridicate de organizare, care sunt numite secundar, terțiarȘi cuaternar structurilor.

Structura secundară este descrisă de orientarea spațială a lanțului polipeptidic principal, structura terțiară de arhitectura tridimensională a întregii molecule proteice. Atât structura secundară, cât și cea terțiară sunt asociate cu aranjarea ordonată a lanțului macromolecular în spațiu. Structura terțiară și cuaternară a proteinelor este discutată într-un curs de biochimie.

S-a demonstrat prin calcul că una dintre cele mai favorabile conformații pentru un lanț polipeptidic este un aranjament în spațiu sub forma unei spirale drepte, numită α-helix(Fig. 12.3, a).

Aranjamentul spațial al unui lanț polipeptidic elicoidal α poate fi imaginat imaginându-ne că se înfășoară în jurul unui anumit

Orez. 12.3.conformația α-helicală a lanțului polipeptidic

cilindru (vezi Fig. 12.3, b). În medie, există 3,6 reziduuri de aminoacizi pe tură a helixului, pasul helixului este de 0,54 nm, iar diametrul este de 0,5 nm. Planurile a două grupări peptidice învecinate sunt situate la un unghi de 108°, iar radicalii laterali ai aminoacizilor sunt localizați în exteriorul helixului, adică sunt direcționați ca de la suprafața cilindrului.

Rolul principal în asigurarea unei astfel de conformații de lanț este jucat de legăturile de hidrogen, care în α-helix sunt formate între atomul de oxigen carbonil al fiecărui prim și atomul de hidrogen al grupării NH a fiecărui al cincilea rest de aminoacid.

Legăturile de hidrogen sunt direcționate aproape paralel cu axa helixului α. Ei țin lanțul răsucit.

De obicei, lanțurile proteice nu sunt complet elicoidale, ci doar parțial. Proteine ​​precum mioglobina și hemoglobina conțin regiuni α-helicoidale destul de lungi, cum ar fi lanțul mioglobinei

75% spiralat. În multe alte proteine, proporția regiunilor elicoidale din lanț poate fi mică.

Un alt tip de structură secundară a polipeptidelor și proteinelor este β-structură, numit si foaie pliată, sau strat pliat. Lanțurile polipeptidice alungite sunt aranjate în foițe pliate, legate prin multe legături de hidrogen între grupările peptidice ale acestor lanțuri (Fig. 12.4). Multe proteine ​​conțin atât structuri elicoidale α, cât și β-sheet.

Orez. 12.4.Structura secundară a lanțului polipeptidic sub forma unei foi pliate (structură β)

Aminoacizi, proteine ​​și peptide sunt exemple de compuși descriși mai jos. Multe molecule active din punct de vedere biologic conțin mai multe grupuri funcționale diferite din punct de vedere chimic care pot interacționa între ele și cu grupurile funcționale ale altora.

Aminoacizi.

Aminoacizi- compuși organici bifuncționali, care includ o grupare carboxil - UNS, iar gruparea amino este N.H. 2 .

Separa α Și β - aminoacizi:

În mare parte, se găsește în natură α -acizi. Proteinele conțin 19 aminoacizi și un iminoacid ( C5H9NU 2 ):

Cel mai simplu amino acid-glicina. Restul de aminoacizi pot fi împărțiți în următoarele grupe principale:

1) omologi ai glicinei - alanină, valină, leucină, izoleucină.

Obținerea aminoacizilor.

Proprietățile chimice ale aminoacizilor.

Aminoacizi- sunt compuşi amfoteri, pentru că conțin 2 grupe funcționale opuse - o grupare amino și o grupare hidroxil. Prin urmare, reacţionează atât cu acizii, cât şi cu alcalii:

Transformarea acido-bazică poate fi reprezentată ca: