Proprietățile chimice ale a-aminoacizilor sunt determinate, în cel mai general caz, de prezența grupărilor carboxil și amină pe același atom de carbon. Specificitatea grupelor funcționale secundare ale aminoacizilor determină diferențele de reactivitate a acestora și individualitatea fiecărui aminoacid. Proprietățile grupurilor funcționale secundare vin în prim-plan în moleculele de polipeptide și proteine, de exemplu. după ce grupările amină și carboxil și-au făcut treaba - formează un lanț de poliamidă.

Deci, proprietățile chimice ale fragmentului de aminoacid în sine sunt împărțite în reacții ale aminelor, reacții ale acizilor carboxilici și proprietăți datorită influenței lor reciproce.

Gruparea carboxil se manifestă prin reacții cu alcalii - formând carboxilați, cu alcooli - formând esteri, cu amoniac și amine - formând amide acide, a-aminoacizii se decarboxilează destul de ușor la încălzire și sub acțiunea enzimelor (Schema 4.2.1) .

Această reacție are o semnificație fiziologică importantă, deoarece implementarea ei in vivo duce la formarea de amine biogene corespunzătoare care îndeplinesc o serie de funcții specifice în organismele vii. Când histidina este decarboxilată, se formează histamina, care are un efect hormonal. În corpul uman, este legat, eliberat în timpul reacțiilor inflamatorii și alergice, șocului anafilactic, provoacă dilatarea capilarelor, contracția mușchilor netezi și crește brusc secreția de acid clorhidric în stomac.

De asemenea, prin reacția de decarboxilare, împreună cu reacția de hidroxilare a inelului aromatic, din triptofan se formează o altă amină biogene, serotonina. Se găsește la om în celulele intestinale din trombocite, în veninurile celenteratelor, moluștelor, artropodelor și amfibienilor și se găsește în plante (banane, cafea, cătină). Serotonina îndeplinește funcții de mediator în sistemul nervos central și periferic, afectează tonusul vaselor de sânge, crește rezistența capilarelor și crește numărul de trombocite din sânge (Diagrama 4.2.2).

Grupul amino al aminoacizilor se manifestă prin reacții cu acizii, formând săruri de amoniu și este acilat.

Schema 4.2.1

Schema 4.2.2

iar alchilați la reacția cu halogenuri acide și halogenuri de alchil, cu aldehide formează baze Schiff, iar cu acidul azot, ca aminele primare obișnuite, formează derivații hidroxi corespunzători, în acest caz hidroxiacizi (Schema 4.2.3).

Schema 4.2.3

Participarea simultană a grupării amino și a funcției carboxil în reacțiile chimice este destul de diversă. a-Aminoacizii formează complecși cu ioni ai multor metale divalente - acești complexe sunt construite cu participarea a două molecule de aminoacizi per ion de metal, în timp ce metalul formează două tipuri de legături cu liganzi: gruparea carboxil dă o legătură ionică cu metalul , iar gruparea amino participă cu perechea sa de electroni singuratică, coordonându-se cu orbitalii liberi ai metalului (legătura donor-acceptor), dând așa-numitele complecși chelat (Schema 4.2.4, metalele sunt aranjate pe rând în funcție de stabilitatea complexele).

Deoarece o moleculă de aminoacid conține atât o funcție acidă, cât și una bazică, interacțiunea dintre ele este cu siguranță inevitabilă - duce la formarea unei sări interne (zwitterion). Deoarece este o sare a unui acid slab și a unei baze slabe, se va hidroliza cu ușurință într-o soluție apoasă, de exemplu. sistemul este echilibrat. În stare cristalină, aminoacizii au o structură pur zwitterionică, de unde și concentrațiile mari ale acestor substanțe (Schema 4.2.5).

Schema 4.2.4

Schema 4.2.5

Reacția ninhidrinei este de mare importanță pentru detectarea aminoacizilor în analiza lor calitativă și cantitativă. Majoritatea aminoacizilor reacționează cu ninhidrina, eliberând aldehida corespunzătoare, iar soluția devine albastru-violet intens (nm); soluțiile portocalii (nm) dau doar prolină și hidroxiprolină. Schema de reacție este destul de complexă și etapele sale intermediare nu sunt complet clare; produsul de reacție colorat se numește „violet Ruemann” (Schema 4.2.6).

Diketopiperazinele se formează prin încălzirea aminoacizilor liberi sau, mai bine, prin încălzirea esterilor acestora.

Schema 4.2.6

Produsul de reacție poate fi determinat prin structura sa - ca derivat al unui heterociclu de pirazină și prin schema de reacție - ca o amidă dublă ciclică, deoarece este format prin interacțiunea grupărilor amino cu funcțiile carboxil conform schemei de substituție nucleofilă ( Schema 4.2.7).

Formarea poliamidelor de α-aminoacizi este o variație a reacției descrise mai sus pentru formarea dikepiperazinelor și că

Schema 4.2.7

Schema 4.2.8

o varietate pentru care Natura a creat probabil această clasă de compuși. Esența reacției este un atac nucleofil al grupării amină a unui α-aminoacid asupra grupării carboxil a celui de-al doilea α-aminoacid, în timp ce gruparea amină a celui de-al doilea aminoacid atacă secvenţial gruparea carboxil a celui de-al treilea aminoacid. , etc. (diagrama 4.2.8).

Rezultatul reacției este o poliamidă sau (numită în relație cu chimia proteinelor și a compușilor asemănători proteinelor) polipeptidă. În consecință, fragmentul -CO-NH- se numește unitate peptidică sau legătură peptidică.

Aminoacizii conțin grupări amino și carboxil și prezintă toate proprietățile caracteristice compușilor cu astfel de grupări funcționale. La scrierea reacțiilor cu aminoacizi, se folosesc formule cu grupări amino și carboxi neionizate.

1) reacții la grupa amino. Gruparea amino din aminoacizi prezintă proprietățile obișnuite ale aminelor: aminele sunt baze și acționează ca nucleofile în reacții.

1. Reacția aminoacizilor ca baze. Când aminoacizii interacționează cu acizii, se formează săruri de amoniu:

clorhidrat de glicină, sare clorhidrat de glicină

2. Acțiunea acidului azotat. Când acidul azot acționează, se formează hidroxiacizi și se eliberează azot și apă:

Această reacție este utilizată pentru determinarea cantitativă a grupărilor amine libere din aminoacizi, precum și din proteine.

3. Formarea derivaților N - acil, reacția de acilare.

Aminoacizii reacţionează cu anhidride şi halogenuri acide, formând derivaţi N - acil ai aminoacizilor:

Benzil eter sare de sodiu N carbobenzoxiglicina - glicina cloroformică

Acilarea este una dintre modalitățile de a proteja gruparea amino. Derivații de N-acil sunt de mare importanță în sinteza peptidelor, deoarece derivații de N-acil sunt ușor hidrolizați pentru a forma o grupare amino liberă.

4. Formarea bazelor Schiff. Când a-aminoacizii interacționează cu aldehidele, iminele substituite (bazele Schiff) se formează prin etapa de formare a carbinolaminelor:

alanin formaldehida N-metilol derivat al alaninei

5. Reacția de alchilare. Gruparea amino din a-aminoacidul este alchilată pentru a forma derivați N-alchil:

Reacția cu 2,4-dinitrofluorobenzen este de cea mai mare importanță. Derivații de dinitrofenil rezultați (derivați DNP) sunt utilizați la stabilirea secvenței de aminoacizi a peptidelor și proteinelor. Interacțiunea a-aminoacizilor cu 2,4-dinitrofluorobenzen este un exemplu de reacție de substituție nucleofilă în inelul benzenic. Datorită prezenței a două grupări puternice de atragere de electroni în inelul benzenic, halogenul devine mobil și suferă o reacție de substituție:

2.4 – dinitro -

fluorobenzen N - 2,4 - dinitrofenil - a - aminoacid

(DNPB) DNP - derivați ai a - aminoacizilor

6.Reacția cu izotiocianat de fenil. Această reacție este utilizată pe scară largă în determinarea structurii peptidelor. Izotiocianatul de fenil este un derivat al acidului izotiocianic H-N=C=S. Interacțiunea a-aminoacizilor cu izotiocianatul de fenil are loc prin mecanismul unei reacții de adiție nucleofilă. Produsul rezultat suferă apoi o reacție de substituție intramoleculară, conducând la formarea unei amide substituite ciclice: feniltiohidantoina.

Compușii ciclici se obțin cu randament cantitativ și sunt derivați fenil ai tiohidantoinei (derivați PTH) - aminoacizi. Derivații PTG diferă în structura radicalului R.

Pe lângă sărurile obișnuite, a-aminoacizii pot forma, în anumite condiții, săruri intracomplexe cu cationi de metale grele. Toți a-aminoacizii sunt caracterizați prin săruri de cupru intracomplex (chelat) cu cristalizare frumos, intens de culoare albastră):
Ester etilic al alaninei

Formarea esterilor este una dintre metodele de protejare a grupării carboxil în sinteza peptidelor.

3. Formarea halogenurilor acide. Când se acționează asupra a-aminoacizilor cu o grupare amino protejată cu oxidiclorura de sulf (clorura de tionil) sau triclorura de oxid de fosfor (oxiclorura de fosfor), se formează cloruri acide:

Producția de halogenuri acide este una dintre modalitățile de activare a grupării carboxil în sinteza peptidelor.

4.Obținerea anhidridelor de a-aminoacizi. Halogenurile acide sunt foarte reactive, ceea ce reduce selectivitatea reacției atunci când sunt utilizate. Prin urmare, o metodă mai frecvent utilizată pentru activarea unei grupări carboxil în sinteza peptidelor este transformarea acesteia într-o grupare anhidridă. Anhidridele sunt mai puțin active decât halogenurile acide. Când un a-aminoacid care are o grupare amino protejată interacționează cu acidul etil cloroformic (cloroformiat de etil), se formează o legătură anhidridă:

5. Decarboxilarea. a - Aminoacizii care au două grupări atrăgătoare de electroni la același atom de carbon sunt ușor decarboxilați. În condiții de laborator, aceasta se realizează prin încălzirea aminoacizilor cu hidroxid de bariu Această reacție are loc în organism cu participarea enzimelor decarboxilaze cu formarea de amine biogene:

ninhidrina

Relația aminoacizilor cu căldura. Când a-aminoacizii sunt încălziți, se formează amide ciclice numite dicetopiperazine:

Diketopiperazina

g - și d - Aminoacizii desprind ușor apa și se ciclează pentru a forma amide interne, lactame:

g - lactam (butirolactamă)

În cazurile în care grupările amino și carboxil sunt separate de cinci sau mai mulți atomi de carbon, atunci când sunt încălzite, are loc policondensarea cu formarea de lanțuri de poliamidă polimerică cu eliminarea unei molecule de apă.

Aminoacizii sunt compuși organici care conțin grupe funcționale în moleculă: amino și carboxil.

Nomenclatura aminoacizilor. Conform nomenclaturii sistematice, denumirile aminoacizilor sunt formate din numele acizilor carboxilici corespunzători și adăugarea cuvântului „amino”. Poziția grupului amino este indicată prin numere. Numărarea se face din carbonul grupării carboxil.

Izomeria aminoacizilor. Izomeria lor structurală este determinată de poziția grupării amino și de structura radicalului de carbon. În funcție de poziția grupei NH 2, se disting -, - și -aminoacizi.

Moleculele de proteine ​​sunt construite din α-aminoacizi.

De asemenea, se caracterizează prin izomeria grupării funcționale (izomerii interclasă ai aminoacizilor pot fi esteri ai aminoacizilor sau amide ale hidroxiacizilor). De exemplu, pentru acidul 2-aminopropanoic CH3 – CH(NH) 2 – COOH următorii izomeri sunt posibili

Proprietățile fizice ale α-aminoacizilor

Aminoacizii sunt substanțe cristaline incolore, nevolatile (presiune scăzută de vapori saturați), care se topesc cu descompunere la temperaturi ridicate. Cele mai multe dintre ele sunt foarte solubile în apă și slab solubile în solvenți organici.

Soluțiile apoase de aminoacizi monobazici au o reacție neutră. -Aminoacizii pot fi considerați săruri interne (ioni bipolari): + NH 3  CH 2  COO  . Într-un mediu acid se comportă ca cationii, într-un mediu alcalin se comportă ca anionii. Aminoacizii sunt compuși amfoteri care prezintă atât proprietăți acide, cât și bazice.

Metode de obţinere a α-aminoacizilor

1. Efectul amoniacului asupra sărurilor acizilor clorurati.

Cl  CH 2  COONH 4 + NH 3
NH2  CH2COOH

2. Efectul amoniacului și acidului cianhidric asupra aldehidelor.

3. Hidroliza proteinelor produce 25 de aminoacizi diferiți. Separarea lor nu este o sarcină foarte ușoară.

Metode de obţinere a -aminoacizilor

1. Adăugarea de amoniac la acizii carboxilici nesaturați.

CH 2 = CH  COOH + 2NH 3  NH 2  CH 2  CH 2  COONH 4.

2. Sinteză pe bază de acid malonic dibazic.

Proprietățile chimice ale aminoacizilor

1. Reacții asupra grupării carboxil.

1.1. Formarea eterilor prin acțiunea alcoolilor.

2. Reacții la grupa amino.

2.1. Interacțiunea cu acizii minerali.

NH2  CH 2 COOH + HCl  H 3 N +  CH 2  COOH + Cl 

2.2. Interacțiunea cu acidul azot.

NH2  CH 2 COOH + HNO 2  HO  CH 2  COOH + N2 + H2O

3. Conversia aminoacizilor la încălzire.

3.1.-aminoacizii formează amide ciclice.

3.2.-aminoacizii îndepărtează gruparea amino și atomul de hidrogen al atomului de carbon y.

Reprezentanți individuali

Glicină NH2CH2COOH (glicocol). Unul dintre cei mai frecventi aminoacizi care se gasesc in proteine. În condiţii normale - cristale incolore cu Tm = 232236С. Ușor solubil în apă, insolubil în alcool absolut și eter. indicele de hidrogen al soluției apoase6,8; pK a = 1,510  10; рК в = 1,710  12.

α-alanina – acid aminopropionic

Distribuit pe scară largă în natură. Se găsește liber în plasma sanguină și în majoritatea proteinelor. T pl = 295296С, foarte solubil în apă, slab solubil în etanol, insolubil în eter. pKa (COOH) = 2,34; pKa (NH ) = 9,69.

-alanina NH 2 CH 2 CH 2 COOH – cristale mici cu temperatura de topire = 200°C, foarte solubile in apa, slab in etanol, insolubile in eter si acetona. pKa (COOH) = 3,60; pKa (NH ) = 10,19; absentă în proteine.

Complexii. Acest termen este folosit pentru a denumi o serie de α-aminoacizi care conțin două sau trei grupe carboxil. Cel mai simplu:

N Cel mai comun complexon este acidul etilendiaminotetraacetic.

Sarea sa disodica, Trilon B, este folosita pe scara larga in chimia analitica.

Legăturile dintre resturile de α-aminoacizi sunt numite legături peptidice, iar compușii rezultați înșiși sunt numiți peptide.

Două resturi de α-aminoacizi formează o dipeptidă, trei - o tripeptidă. Multe reziduuri formează polipeptide. Polipeptidele, ca și aminoacizii, sunt amfotere; fiecare are propriul punct izoelectric. Proteinele sunt polipeptide.

Toți α-aminoacizii, cu excepția glicinei, conțin un atom de carbon α chiral și pot apărea ca enantiomeri:

S-a demonstrat că aproape toți aminoacizii naturali au aceeași configurație relativă la atomul de carbon. -Atomul de carbon al (-)-serină a fost atribuit în mod convențional L-configurația și -atomul de carbon al (+)-serină - D-configurare. În plus, dacă proiecția Fischer a unui aminoacid este scrisă astfel încât gruparea carboxil să fie situată în partea de sus și R în partea de jos, atunci L-aminoacizi, grupa amino va fi in stanga, si D- aminoacizi - în dreapta. Schema lui Fischer pentru determinarea configurației aminoacizilor se aplică tuturor a-aminoacizilor care au un atom de carbon α chiral.

Din figură este clar că L-aminoacidul poate fi dextrogiro (+) sau levogitor (-) in functie de natura radicalului. Marea majoritate a aminoacizilor găsiți în natură sunt L-rând. Al lor enantiomorfi, adică D-aminoacizii sunt sintetizati numai de microorganisme si se numesc aminoacizi „nenaturali”..

Conform nomenclaturii (R,S), cei mai mulți „naturali” sau L-aminoacizi au configurația S.

L-izoleucina și L-treonina, fiecare conținând doi centri chirali pe moleculă, pot fi orice membru al unei perechi de diastereomeri în funcție de configurația atomului de carbon. Configurațiile absolute corecte ale acestor aminoacizi sunt prezentate mai jos.

PROPRIETĂȚI ACIDO-BAZICE ALE AMINOACIZILOR

Aminoacizii sunt substanțe amfotere care pot exista sub formă de cationi sau anioni. Această proprietate se explică prin prezența atât a acizilor ( -COUN), și principal ( -NH 2 ) grupe din aceeași moleculă. În soluții foarte acide N.H. 2 Gruparea acidă este protonată, iar acidul devine cation. În soluțiile puternic alcaline, gruparea carboxil a aminoacidului este deprotonată și acidul este transformat într-un anion.

În stare solidă, aminoacizii există sub formă zwitterions (ioni bipolari, săruri interne). În zwitterion, un proton este transferat de la gruparea carboxil la gruparea amino:

Dacă plasați un aminoacid într-un mediu conductiv și coborâți o pereche de electrozi acolo, atunci în soluții acide aminoacidul va migra la catod, iar în soluții alcaline - la anod. La o anumită valoare a pH-ului caracteristică unui aminoacid dat, acesta nu se va deplasa nici la anod, nici la catod, deoarece fiecare moleculă este sub forma unui zwitterion (poartă atât o sarcină pozitivă, cât și o sarcină negativă). Această valoare a pH-ului se numește punct izoelectric(pI) unui aminoacid dat.

REACȚII ALE AMINOACIZILOR

Majoritatea reacțiilor pe care le suferă aminoacizii în laborator ( in vitro), caracteristic tuturor aminelor sau acizilor carboxilici.

1. formarea amidelor la grupa carboxil. Când gruparea carbonil a unui aminoacid reacționează cu gruparea amino a unei amine, are loc o reacție de policondensare a aminoacidului în paralel, ducând la formarea amidelor. Pentru a preveni polimerizarea, gruparea amino a acidului este blocată astfel încât doar gruparea amino a aminei să reacționeze. În acest scop, se utilizează carbobenzoxiclorura (carbobenziloxiclorura, cloroformiat de benzii). freacă-butoxicarboxazid etc. Pentru a reacţiona cu o amină, gruparea carboxil este activată prin tratarea acesteia cu cloroformiat de etil. Grup protector apoi îndepărtat prin hidrogenoliza catalitică sau prin acţiunea unei soluţii reci de bromură de hidrogen în acid acetic.

2. formarea amidelor la grupa amino. Când gruparea amino a unui aminoacid este acilată, se formează o amidă.

Reacția se desfășoară mai bine în mediul bazic, deoarece aceasta asigură o concentrație mare de amină liberă.

3. formarea de esteri. Gruparea carboxil a unui aminoacid este ușor esterificată prin metode convenționale. De exemplu, esterii metilici sunt preparați prin trecerea gazului clorhidric uscat printr-o soluție de aminoacid în metanol:

Aminoacizii sunt capabili de policondensare, ducând la formarea poliamidei. Poliamidele formate din -aminoacizi se numesc peptide sau polipeptide . Legătura amidă din astfel de polimeri se numește peptidă comunicare. Se numesc polipeptide cu o greutate moleculară de cel puțin 5000 proteine . Proteinele conțin aproximativ 25 de aminoacizi diferiți. Când o anumită proteină este hidrolizată, toți acești aminoacizi sau unii dintre ei se pot forma în anumite proporții caracteristice unei proteine ​​individuale.

Secvența unică de reziduuri de aminoacizi din lanțul inerent unei anumite proteine ​​este numită structura proteinei primare . Se numesc caracteristicile lanțurilor de răsucire ale moleculelor de proteine ​​(aranjarea reciprocă a fragmentelor în spațiu). structura secundară a proteinelor . Lanțurile polipeptidice ale proteinelor pot fi conectate între ele pentru a forma amidă, disulfură, hidrogen și alte legături datorită lanțurilor laterale de aminoacizi. Ca rezultat, spirala se răsucește într-o minge. Această caracteristică structurală se numește structura terțiară a proteinelor . Pentru a prezenta activitate biologică, unele proteine ​​trebuie să formeze mai întâi un macrocomplex ( oligoproteină), constând din mai multe subunități proteice complete. Structura cuaternară determină gradul de asociere a unor astfel de monomeri în materialul biologic activ.

Proteinele sunt împărțite în două grupe mari - fibrilare (raportul dintre lungimea moleculei și lățimea este mai mare de 10) și globular (raport mai mic de 10). Proteinele fibrilare includ colagen , cea mai abundentă proteină la vertebrate; reprezintă aproape 50% din greutatea uscată a cartilajului și aproximativ 30% din materia solidă a osului. În majoritatea sistemelor de reglare ale plantelor și animalelor, cataliza este efectuată de proteinele globulare, care sunt numite enzime .

Aminoacizii sunt compuși heterofuncționali care conțin în mod necesar două grupe funcționale: o grupare amino - NH 2 și o grupare carboxil - COOH, asociată cu un radical hidrocarburic.Formula generală a celor mai simpli aminoacizi se poate scrie astfel:

Deoarece aminoacizii conțin două grupe funcționale diferite care se influențează reciproc, reacțiile caracteristice diferă de cele ale acizilor carboxilici și aminelor.

Proprietățile aminoacizilor

Gruparea amino - NH2 determină proprietățile de bază ale aminoacizilor, deoarece este capabilă să atașeze un cation de hidrogen la sine printr-un mecanism donor-acceptor datorită prezenței unei perechi de electroni liberi la atomul de azot.

Gruparea -COOH (gruparea carboxil) determină proprietățile acide ale acestor compuși. Prin urmare, aminoacizii sunt compuși organici amfoteri. Ele reacţionează cu alcalii ca acizi:

Cu acizi puternici - ca bazele - amine:

În plus, gruparea amino dintr-un aminoacid interacționează cu gruparea sa carboxil, formând o sare internă:

Ionizarea moleculelor de aminoacizi depinde de natura acidă sau alcalină a mediului:

Deoarece aminoacizii din soluțiile apoase se comportă ca niște compuși amfoteri tipici, în organismele vii aceștia joacă rolul de substanțe tampon care mențin o anumită concentrație de ioni de hidrogen.

Aminoacizii sunt substanțe cristaline incolore care se topesc și se descompun la temperaturi peste 200 °C. Sunt solubile în apă și insolubile în eter. În funcție de radicalul R-, acestea pot fi dulci, amare sau fără gust.

Aminoacizii sunt împărțiți în naturali (se găsesc în organismele vii) și sintetici. Dintre aminoacizii naturali (aproximativ 150), se disting aminoacizii proteinogeni (aproximativ 20), care fac parte din proteine. Sunt în formă de L. Aproximativ jumătate dintre acești aminoacizi sunt de neînlocuit, deoarece nu sunt sintetizate în corpul uman. Acizii esentiali sunt valina, leucina, izoleucina, fenilalanina, lizina, treonina, cisteina, metionina, histidina, triptofanul. Aceste substanțe intră în corpul uman cu alimente. Dacă cantitatea lor în alimente este insuficientă, dezvoltarea și funcționarea normală a corpului uman este perturbată. În anumite boli, organismul nu poate sintetiza alți aminoacizi. Astfel, în fenilcetonurie, tirozina nu este sintetizată. Cea mai importantă proprietate a aminoacizilor este capacitatea de a intra în condensare moleculară cu eliberarea de apă și formarea grupării amidice -NH-CO-, de exemplu:

Compușii cu molecule înalte obținuți ca rezultat al acestei reacții conțin un număr mare de fragmente de amidă și, prin urmare, sunt numiți poliamide.

Acestea, pe lângă fibra sintetică de nailon menționată mai sus, includ, de exemplu, enant, format în timpul policondensării acidului aminoenantic. Aminoacizii cu grupări amino și carboxil la capetele moleculelor sunt potriviți pentru producerea fibrelor sintetice.

Se numesc poliamide alfa aminoacizilor peptide. În funcție de numărul de reziduuri de aminoacizi, acestea se disting dipeptide, tripeptide, polipeptide. În astfel de compuși, grupările -NH-CO- sunt numite grupări peptidice.