Der menschliche Körper ist ein sehr komplexes Gebilde, das aus einer Vielzahl von Zellen besteht. Jede dieser Zellen enthält eine spezielle Art von Protein. Es ist der Baustoff unseres Körpers und erfüllt darüber hinaus weitere lebenswichtige Funktionen. Dieses Protein wird „Peptid“ genannt.

Peptide sind eine Art chemische Verbindung, deren Moleküle Aminosäurereste enthalten.

Die Zahl der Monomereinheiten von Aminosäuren in einem solchen Molekül erreicht mehrere Dutzend. Aminosäuren sind durch „Peptid“-Bindungen miteinander verbunden. Dies gab den Stoffen ihren Namen.

eine kurze Beschreibung von

Peptide sind die kleinsten Elemente von Proteinmolekülen. Sie bestehen in der Regel aus 2-3 Aminosäuren. Es gibt auch Oligopeptide. Sie enthalten bis zu zwei Dutzend Aminosäuren. Nachdem die Anzahl der Verbindungen auf fünfzig erhöht ist, wird das Protein selbst gebildet.

Nicht nur der menschliche Körper, sondern auch die Organismen anderer Lebewesen bestehen aus Eiweiß. Vor mehr als hundert Jahren beschrieben Wissenschaftler eine Methode, die es ermöglicht, Proteine ​​​​im Labor zu synthetisieren. Dieser Prozess erfolgt dank lebender Zellen des Menschen, Vertreter der Flora und Fauna.

Die charakteristischen Eigenschaften von Peptiden und ihre Wirkung auf den menschlichen Körper hängen von folgenden Faktoren ab:

• Anzahl der Aminosäureeinheiten;
• Sequenzen von Verbindungen aus Aminosäureresten;
• Sekundärstruktur von Peptiden.

Heute sind mehr als 1.500 Sorten dieser Stoffe bekannt. Ihre Wirkung auf den menschlichen Körper wurde auf der richtigen Ebene untersucht.

Peptidklassifizierung

Entsprechend den ausgeführten Funktionen werden sie in verschiedene Typen unterteilt:

• hormonell – zu dieser Gruppe gehören Prolaktin und Somatotropin. Produziert von der Hypophyse und dem Hypothalamus. Nehmen Sie am Prozess der Zellregeneration teil;
• Neuropeptide – werden im zentralen und peripheren Nervensystem produziert. Dank ihnen werden die grundlegenden physiologischen Prozesse des Körpers ausgeführt;

• immunologisch – erfüllen eine Schutzfunktion: verhindern toxische Wirkungen auf den menschlichen Körper;
• Bioregulatoren – steuern biologische Prozesse und regulieren die physiologische Aktivität.

Bioregulatoren werden wiederum in verschiedene Typen unterteilt:

• regulieren die Produktion von Hormonen;
• regulieren den Verdauungsprozess und den Appetit;
• haben analgetische Eigenschaften;
• regulieren den Gefäßtonus und den Blutdruck.

Es gibt eine weitere Einteilung – nach der Größe der Moleküle:

• Oligopeptide (enthalten bis zu 20 Aminosäurereste);
• Polypeptide (enthalten mehr als 20 Aminosäurereste). Diese Eigenschaft ermöglicht es, Polypeptide als vollständige Proteine ​​zu klassifizieren.

Auswirkungen auf den menschlichen Körper

Der Wirkungsmechanismus von Peptiden auf den Körper ist recht gut untersucht. Wissenschaftler konnten nachweisen, dass sie in der Lage sind, lebenswichtige Prozesse von Zellen zu regulieren. Es ist auch bekannt, dass die Alterungsrate des Körpers direkt vom Gehalt an Peptiden im Körper abhängt.

Die Funktionen, die sie erfüllen:

• stimulieren den Prozess der Hormonproduktion, der die Anabolismusprozesse fördert und für das Muskelwachstum verantwortlich ist;
• entzündliche Reaktionen beseitigen;
• beschleunigen den Heilungsprozess von Kratzern und anderen Hautschäden;
• den Appetit regulieren;
• Verbesserung des Hautzustands durch Stimulierung der Produktion von Elastin und Kollagen;

• regulieren den Prozess der Cholesterinproduktion;
• Knochen und Bänder stärken;
• das Immunsystem stärken;
• den Schlaf normalisieren;
• Stoffwechselprozesse wiederherstellen;
• den Regenerationsprozess unterstützen;
• haben antioxidative Eigenschaften.

Was sind Peptide?

Peptide und Sport

Wenn wir die Vorteile von Aminosäureketten für den Körper analysieren, können wir den Schluss ziehen, dass sie für Sportler sehr wichtig sind. Zuvor wurden Steroid-Medikamente verwendet. Mittlerweile sind sie jedoch verboten und die Dopingkontrolle erlaubt einem Athleten nicht, an Wettkämpfen teilzunehmen, wenn auch nur der geringste Verdacht auf die Einnahme dieser Medikamente besteht.

Proteine ​​und Peptide sind für einen Sportler von großer Bedeutung:

• stimulieren den Prozess der Synthese natürlicher Hormone (z. B. Testosteron);
• fördern eine schnelle Muskelregeneration;
• Störungen im Körper auf lokaler Ebene effektiv beseitigen.

Der letzte Punkt muss genauer besprochen werden. Es ist allgemein bekannt, dass hormonhaltige Arzneimittel schädliche Auswirkungen auf die menschliche Gesundheit haben. Und Peptide wiederum wirken sich positiv auf den Körper aus. Sie richten ihre Energie auf ein bestimmtes Organ. Dieser Prozess ist selektiv.

Ein weiterer Vorteil von Peptiden ist ihr relativ niedriger Preis. Sie sind gesetzlich nicht verboten und frei verfügbar. Außerdem sollte darauf geachtet werden, dass Peptide nach der Anwendung keine Spuren im Körper hinterlassen. So müssen Sie sich vor dem Dopingtest keine Gedanken über mögliche Probleme machen.

Wenn wir über Bodybuilding sprechen, spielen Peptide hier die folgende Rolle:

• den Appetit kontrollieren;
• Verbesserung der Schlafqualität;
• Emotionen wieder normalisieren;
• Libido steigern;
• stärken die Immunabwehr.

Wir können sagen, dass Peptide für eine Person, die Sport treibt, sehr wichtig sind. Sie tragen zur Verbesserung der körperlichen Fitness bei, schädigen den Körper jedoch nicht wie andere Medikamente.

Peptide und Kosmetik

Um die Haut zu heilen und zu verjüngen, wurden Kosmetika einige Arten von Proteinen zugesetzt:

• Keratin;
• Kollagen;
• Elastin.

Neuerdings sind Peptide auch in pflegender Kosmetik zu finden. Diese Innovation erschien vor etwa 30 Jahren in der Kosmetik.

Regulatorische Peptide haben einen direkten Einfluss auf das Verhältnis der Zellzahl in verschiedenen Stadien ihrer Reifung. Diese Aminosäureketten dringen in das Zentrum des Zellkerns ein. Sie „überwachen“ und regulieren gleichzeitig wichtige Phasen des genetischen Programms:

• Steuern Sie die Geschwindigkeit, mit der sich Stammzellen teilen.
• liefern eine informative DNA-Basis, die den Prozess der Zellreifung reguliert;
• unterstützen die erforderliche Anzahl an Rezeptoren und Enzymen auf zellulärer Ebene.

Kundenrezensionen zu Kosmetika mit Peptiden zeigen, dass sie die Anzahl der Falten reduzieren, die Haut straffen, mit Feuchtigkeit versorgen und sie strahlender machen.

Solche Cremes heilen die Haut von innen, aktivieren ihre Schutzfunktionen und stoppen so den Alterungsprozess. Erhöht den Hautton. Gesichtszüge werden deutlicher.

Fettverbrennung

Heutzutage werden Peptide nicht nur im Sport, sondern auch zur passiven Gewichtsabnahme eingesetzt. Sie wirken als Aktivitätsstimulanzien, die eine effektive Fettverbrennung und den Abtransport überschüssiger Flüssigkeit fördern.

Peptide sind natürliche Nahrungsergänzungsmittel und können in Apotheken oder Sporternährungsgeschäften gekauft werden. Bevor Sie sich jedoch zu einem solchen Schritt entschließen, müssen Sie einen Arzt konsultieren.

Für die Fettverbrennung wird es am effektivsten sein. Sie kontrollieren insbesondere den Appetit und regulieren die Menge der verzehrten Süßigkeiten.

Das Peptid reduziert die Menge an Hungerhormonen. Zur Gruppe der fettverbrennenden Peptide gehört auch Ipamoneril, das den Alterungsprozess des Körpers verlangsamt, den Schlaf verbessert und die Stimmung hebt.

Wenn Sie Fettverbrennung und aktives Training kombinieren, sollten Sie auf HGHFrag 176–191 achten. Erfahrene Sportler sagen, dass es sich hervorragend zum Aufbau von Muskelmasse eignet und den Prozess der Muskelregeneration nach dem Training beschleunigt.

Der Hauptvorteil dieser Methode zum Abnehmen besteht darin, dass die verlorenen Kilogramm nicht zurückkommen. Peptide bewirken dies viel effektiver als jede Diät.

Welche Lebensmittel enthalten Peptide?

Ein Mensch kann nur dann gesund bleiben, wenn seine Zellen ihre Funktionen ordnungsgemäß erfüllen. Dazu müssen Sie den Gehalt an notwendigen Stoffen überwachen und deren Reserven auffüllen.

Fehlt es im Körper an synthetisierten Peptiden, können diese mit Hilfe von Medikamenten und Nahrungsmitteln ausgeglichen werden. Wissenschaftler haben bewiesen, dass der regelmäßige Verzehr von Lebensmitteln mit hohem Peptidgehalt das Leben um 30 % verlängert. Aber nur, wenn Sie schlechte Gewohnheiten vollständig aufgeben und einen gesunden Lebensstil verfolgen.

Produkte, die große Mengen an Peptiden enthalten:

• Milch und fermentierte Milchprodukte;
• Getreide und Hülsenfrüchte;
• Fisch und Meeresfrüchte (Thunfisch und Sardinen);
• Sonnenblumenkerne und Sojabohnen;

• Hühnerfleisch und Eier;
• Grün;
• Rettich.

Es gibt keine Kontraindikationen für den Verzehr solcher Lebensmittel. Es wird besonders für ältere Menschen nützlich sein. Es ist notwendig, die Reaktion des Körpers zu überwachen, nachdem ein neues Produkt in die Ernährung aufgenommen wurde.

Nebenwirkung

Es gibt Fälle, in denen Peptide eine leichte negative Wirkung auf den menschlichen Körper haben. Die Hauptzeichen können sein:

• Manifestation von Autoimmunerkrankungen;
• Zurückhaltung überschüssiger Flüssigkeit im Körper;
• leichter Blutdruckanstieg;

• Schwäche;
• Verlust der Empfindlichkeit somatischer Zellen;
• das Auftreten eines Tunnelsyndroms.

Diese Anzeichen sind jedoch recht geringfügig und erfordern keine langfristige Behandlung. Sie vergehen innerhalb von 3–7 Tagen.

Für eine höhere Wirksamkeit können Vitamine, unterstützende Antioxidantien und Extrakte in Kombination mit Peptiden verwendet werden. Bei richtiger Anwendung können Peptide eine Person vor Fettleibigkeit bewahren und das Risiko von Erkrankungen des Herz-Kreislauf-Systems und Diabetes verringern.

Video: Peptide im Sport

Nach der Peptidtheorie gilt die Polypeptidkette als Grundlage der Struktur eines Proteinmoleküls. Diese Kette besteht aus mehreren Dutzenden und manchmal Hunderten von Aminosäureresten, die durch Peptidbindungen verbunden sind.

Nachweisen. Synthese von Polypeptiden.

Eichhörnchen– hochmolekulare stickstoffhaltige Substanzen, die in Zellen hauptsächlich in kolloidalem Zustand vorkommen, also in einem Zustand, der durch extreme Instabilität gekennzeichnet ist und dessen Zusammensetzung von den Eigenschaften des Mediums abhängt.

MrProtein hängt von der Anzahl der Aminosäuren im Molekül ab.

Proteine ​​sind monomolekulare Verbindungen.

Cytochrom C – 104 Aminosäurereste, Mr-Konstante.

Aminosäuren miteinander verknüpfen

Die erste Annahme über die Struktur von Proteinen im Jahr 1888 von Danilevsky mit alkalischen Lösungen von CuSO 4 ergab, dass alle Proteine ​​​​eine blauviolette Farbe ergeben. Eine ähnliche Reaktion wird durch Peptone ausgelöst – ein Produkt des Proteinabbaus durch protolytische Enzyme, eine ähnliche Reaktion wird durch Biuret, Malonsäurediamid: Es gibt ähnliche Verbindungen: C=O;N-H

In Proteinen eine Amidbindung, die durch die Wechselwirkung der Carboxylgruppe der 1. Aminosäure und der Aminogruppe einer anderen Aminosäure entsteht

und die Proteine ​​selbst sind Polypeptide

Bei allen Bemühungen geht es darum, die Aminogruppe zu schützen und die Carboxylgruppe zu aktivieren, damit das, was benötigt wird, reagiert:

Dies ist die Fischer-Polypeptidsynthese

2. Methode von Bergman, Sievers, Curtius.

Zerwesschutz: Benzylester der Cl-Kohlensäure dient zum Schutz von Aminogruppen.

Curtius-Aktivierung:

Es ist notwendig, den Schutz der 1. Aminosäure aufzuheben.

Die Grenze zwischen Polypeptiden und Proteinen wird willkürlich gezogen. Zu den Proteinen zählen Polypeptide mit einem Molekulargewicht von 6.000 oder mehr und einer Anzahl von Aminosäureresten über 50. Dieses Teilungsprinzip basiert auf der Fähigkeit, durch natürliche Membranen zu dialysieren.

Ein Proteinmolekül kann aus einer oder mehreren Polypeptidketten bestehen. Die Ketten können durch kovalente oder nichtkovalente Bindungen miteinander verbunden sein. Proteine, die aus zwei oder mehr Polypeptidketten bestehen, die nicht durch kovalente Bindungen miteinander verbunden sind, werden als oligomer bezeichnet. Die einzelnen Polypeptidketten in solchen Proteinen werden Protomere genannt; funktionell aktive Teile des Proteins - Untereinheiten.

2Hämoglobin

HÄMOGLOBIN - Haupt. Eichhörnchen atmen. Zyklus, der an der Übertragung von O2 von den Atmungsorganen auf das Gewebe beteiligt ist, und in die entgegengesetzte Richtung - CO2. In roten Blutkörperchen enthalten. Im menschlichen Körper gibt es 5-6 Liter Blut, wovon ½ ~ 1/3 rote Blutkörperchen sind, die im Blutplasma suspendiert sind und täglich transportiert werden

Aus Retikulozyten gebildet.

Hämoglobin ist ein komplexes Protein. Der Proteinanteil ist Globin, der Nichtproteinanteil ist Häm.

Globin besteht aus 4 paarweise identischen Polypeptidketten (α-2, β-2). Eine Kette besteht aus 146β-Aminosäureresten, die andere aus 141α.

Juwel – eine aromatische Flachstruktur mit Fe, die über 6 Koordinationsbindungen einerseits mit Globin, andererseits mit den Stickstoffatomen der Häm-Pyrrialringe, 1 mit dem Stickstoffatom von Histidin, 1 mit einem Sauerstoffmolekül verbunden ist.

Oxyhämoglobin = Hämoglobin + O2. Koordinationsbindung mit Sauerstoff, Eisenwertigkeit ändert sich nicht (II). Instabil. Diese Verbindung entsteht durch einen Anstieg des Sauerstoffpartialdrucks in der Lunge. In diesem Fall verändert sich die Tertiärstruktur des Globins. Es liegt angenehm in der Hand

Hämoglobin – Träger von Protonen und Kohlendioxid. Die Bindung von O2 an Hämoglobin wird durch den pH-Wert der Umgebung und die CO2-Konzentration beeinflusst. Die Zugabe von CO 2 und H + zu Hb verringert seine Fähigkeit, O2 zu binden. In peripheren Geweben nimmt bei sinkendem pH-Wert und steigender CO 2 -Konzentration die Affinität von Hb zu O 2 ab, da CO 2 und Protonen binden. In den Lungenkapillaren wird CO 2 freigesetzt und der pH-Wert der Umgebung im Blut steigt, wodurch die Affinität von Hb zu O 2 zunimmt (Bohr-Effekt).

Protonen werden an Histidinradikale an Position 146 der β-Kette und an andere Histidinreste in der α-Kette angehängt. CO 2 bindet an die α-Aminoringgruppe jeder Polypeptidkette. Hb kann kleine Moleküle CN und CO binden. Es bindet Kohlenmonoxid (II) leichter als Sauerstoff und es entsteht Carboxyhämoglobin. Unter dem Einfluss einiger giftiger Oxidationsmittel (Übersetzung Fe 2+ →Fe 3+) kommt es zur Oxidation von Hb zu Methämoglobin. Die Farbe des Blutes ändert sich ins Braune, es verträgt kein O2, wenn es ansteigt, werden Atemnot, leichte Müdigkeit, starke Kopfschmerzen, Erbrechen, Bewusstlosigkeit beobachtet, die Leber vergrößert sich und es kommt zu einer graublauen Verfärbung des Blutes Schleimhäute und Haut. Oxidationsmittel: Nitroverbindungen, org. Nitroverbindung, Aminoverbindung (Anilin, Aminophenole, Aminohydrosin und ihre Derivate: Politur, Farben), Chlorate, Naphthalin, Phenone. Redoxfarben: Methylen, Blau.

Behandlung . Einführung von Gegenmitteln – Reduktionsmitteln: Glucose, Sulfhydrylverbindungen. (β – Mercaptoethylalanin, Sauerstoffkompression (Sauerstoffpolster)).

Dies kann eine erbliche Erkrankung sein. Tritt auf, wenn in einer der α-Ketten von Globin an Position 58 Tyrosin anstelle von Histidin vorhanden ist. Tyrosin fördert die Bildung einer kovalenten Bindung anstelle einer koordinativen Bindung und der Oxidationszustand von Fe 3+ wird festgelegt

Menschen haben etwa 150 Arten mutierter Hämoglobine. Die Anomalie tritt bei 1 von 10.000 Menschen auf.

Sichelzellenanämie. Hierbei handelt es sich um eine Erbkrankheit, bei der es unter dem Einfluss von körperlicher Aktivität zu Atemnot, Taxikardie, ... im Herzen kommt. Der Hb-Gehalt im Blut nimmt ab. Es entstehen Begleiterkrankungen (Nieren, Herz, Leber). Rote Blutkörperchen in Form von Sicheln. Sie werden spröde, versagen schnell und verstopfen die Kapillaren. An Kinder weitergegeben. Wenn nur ein Elternteil erkrankt ist, ist das Kind Träger (1 %), bei Homozygotie 50 % der roten Blutkörperchen. Unter den Afrikanern sind 20 % Träger.

Die endemische Krankheit der Afrikaner ist Malaria, nur runde Exemplare sind für das Virus geeignet => die Hauptpopulation ist ausgestorben. 8 % der schwarzen Bevölkerung sind Träger des Gens. In der β-Kette befindet sich an Position 6 anstelle von Glutaminsäure (polare Gruppe) Valin (unpolare Gruppe). Valin ist ein klebriger Bereich, an dem andere klebrige Bereiche haften → Verformung der roten Blutkörperchen.

Polypeptide, Proteine

Biologische Rolle von Proteinen und Polypeptiden

Polypeptide und Proteine ​​sind die Hauptsubstanzen eines lebenden Organismus. „Leben ist eine Existenzform von Eiweißkörpern“ (F. Engels). Ihre Rolle im Stoffwechsel ist einzigartig; sie erfüllen alle Grundfunktionen des Stoffwechsels:

1) Proteine ​​– plastisches Gewebematerial;

2) Protein ist eine von drei Arten von Nährstoffen, die der Körper benötigt;

3) Proteinstrukturen sind für die Zusammensetzung von Enzymen von entscheidender Bedeutung – biochemische Katalysatoren, „Motoren“ des Stoffwechsels;

4) Hormone und Substanzen, die die Wege biochemischer Transformationen regulieren, sind hauptsächlich Polypeptide und Proteine. Auch Geweberezeptoren für Hormone, Bioregulatoren und Medikamente sind Proteinstrukturen.

Primärstruktur von Polypeptiden und Proteinen

Polypeptide und Proteine - Dies sind Polymere, die aus Aminosäureresten bestehen, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind.

Es wird allgemein angenommen, dass Polypeptide Polymere sind, die bis zu 100 Aminosäurereste enthalten; mehr als 100 Reste sind Proteine. Besonders hervorzuheben sind Oligopeptide – bis zu 10 Aminosäurereste.

Durch Polykondensation von α-Aminosäuren entstehen Polypeptide und Proteine:

Physikochemische Eigenschaften von Polypeptiden und Proteinen

Moleküle von Polypeptiden und Proteinen enthalten ionische Carboxyl- und Aminogruppen und tragen wie Aminosäuren immer eine elektrische Ladung, deren Vorzeichen und Größe vom pH-Wert der Lösung abhängt.

Alle Polypeptide und Proteine ​​zeichnen sich durch ein bestimmtes aus isoelektrischer Punkt (Pi) - der pH-Wert, bei dem die Gesamtladung des Moleküls Null ist.

Wenn der pH-Wert der Lösung unten isoelektrischer Punkt (pH< pI), то молекула в целом имеет positiv Aufladung.

Wenn der pH-Wert der Lösung höher isoelektrischen Punkt (pH > pI), dann hat das Molekül als Ganzes Negativ Aufladung.

Wenn die Anzahl der Carboxyl- und Aminogruppen im Molekül gleich ist, liegt der isoelektrische Punkt der Substanz im neutralen pH-Bereich (pI = 7). Das neutral Polypeptide.

Wenn das Molekül von Carboxylgruppen dominiert wird, dann ist es isoelektrisch

Der Punkt liegt im sauren pH-Bereich (pI< 7). Это sauer Polypeptide.

Überwiegen im Molekül Aminogruppen, liegt der isoelektrische Punkt im Haupt-pH-Bereich (pI > 7). Das Basic Polypeptide.

Die Löslichkeit von Polypeptiden in Wasser hängt von ihrem Molekulargewicht ab.

Oligopeptide und Polypeptide mit niedrigem Molekulargewicht sind ebenso wie Aminosäuren gut wasserlöslich.

Proteine ​​mit hohem Molekulargewicht bilden kolloidale Lösungen. Ihre Löslichkeit hängt vom pH-Wert (d. h. der Ladung des Moleküls) ab. Am isoelektrischen Punkt ist die Proteinlöslichkeit minimal und es kommt zur Ausfällung. Beim Ansäuern oder Alkalisieren laden sich die Moleküle wieder auf und der Niederschlag löst sich auf.

Räumliche Struktur von Proteinen und Polypeptiden

Polypeptide und Proteine ​​mit hohem Molekulargewicht weisen zusätzlich zur Primärstruktur ein höheres Maß an räumlicher Organisation auf – Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen.

PEPTID-GRUPPE

Sekundärstruktur

1) α-Helix

Die Struktur der Peptidgruppe bestimmt die räumliche Struktur der Polypeptidkette.

L. Pauling (1950) zeigte durch Berechnung, dass für eine α-Polypeptidkette eine der wahrscheinlichsten Strukturen ein rechtsdrehendes α-Pyral ist. Dies wurde bald experimentell durch Röntgenstrukturanalyse bestätigt:

Zwischen dem C=O des 1. und dem N-H des 5. Aminosäurerests bilden sich Wasserstoffbrückenbindungen, die nahezu parallel zur Achse der Helix ausgerichtet sind und die Helix zusammenhalten. Die Seitenradikale R befinden sich entlang der Peripherie der Helix.

2) β-Faltblattstruktur

Bei dieser Art von Sekundärstruktur bilden übereinander gestreckte Polypeptidketten Wasserstoffbrückenbindungen untereinander:

Viele Proteine ​​haben eine Sekundärstruktur mit abwechselnden Fragmenten der α-Helix- und β-Faltblattstruktur.

Tertiärstruktur

Wenn die α-Helix ausreichend ausgedehnt ist, biegt und faltet sie sich zu einer Kugel. Dies geschieht durch die Wechselwirkung weit voneinander entfernter Seitenradikale. Es entsteht eine Kügelchen:

Arten von Wechselwirkungen, die die Tertiärstruktur bilden

1) Wasserstoffbrückenbindungen

2) Ionenwechselwirkung

3) Hydrophobe Wechselwirkung

4) Disulfidbindungen

Quartärstruktur

Die Quartärstruktur ist eine Ansammlung von Untereinheiten – Kügelchen. Es entsteht durch die gleichen Arten von Wechselwirkungen wie die Tertiärstruktur:

Quartärstruktur des Proteins Quartärstruktur des Hämoglobins

Einige komplexe Proteine ​​​​haben eine Quartärstruktur – Hämoglobin, einige Enzyme usw.

LITERATUR:

Hauptsächlich

1. Tyukavkina N.A., Zurabyan S.E., Beloborodov V.L. und andere – Organische Chemie (Spezialkurs), Buch 2 – Bustard, M., 2008, S. 207-227.

2. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. – Bioorganische Chemie – DROFA, M., 2007, p. 314-315, 345-369.

Terminologie: Oligopeptide und Polypeptide

Die Grenze zwischen Oligopeptiden und Polypeptiden (die Größe, ab der ein Proteinmolekül nicht mehr als Oligopeptid betrachtet wird und zu einem Polypeptid wird) ist ziemlich willkürlich. Häufig werden Peptide genannt, die weniger als 10–20 Aminosäurereste enthalten Oligopeptide und Substanzen mit einer großen Anzahl von Aminosäureeinheiten sind Polypeptide. In vielen Fällen wird diese Grenze in der wissenschaftlichen Literatur überhaupt nicht gezogen und ein kleines Proteinmolekül (wie Oxytocin) wird als Polypeptid (oder einfach als Peptid) bezeichnet.

Geschichte

Peptide wurden zunächst aus durch Fermentation gewonnenen Proteinhydrolysaten isoliert.

• Begriff Peptid vorgeschlagen von E. Fischer, der 1905 eine allgemeine Methode zur Synthese von Peptiden entwickelt hatte.

1953 synthetisierte V. Du Vigneault Oxytocin, das erste Polypeptidhormon. Basierend auf dem Konzept der Festphasen-Peptidsynthese (P. Merrifield) wurden 1963 automatische Peptidsynthesizer entwickelt. Der Einsatz von Polypeptidsynthesemethoden ermöglichte die Gewinnung von synthetischem Insulin und anderen Enzymen.

Bekannte „Familien“ von Peptiden

Die Peptidfamilien in diesem Abschnitt sind ribosomal und weisen typischerweise eine hormonelle Aktivität auf.

Pankreas-Polypeptidmoleküle

• en:NPY
• Peptid YY
• APP Vogel-Pankreas-Polypeptid
• de:HPP Menschliches Pankreas-Polypeptid

Opioidpeptide

Opioidpeptide sind eine Gruppe natürlicher und synthetischer Peptide, die in ihrer Fähigkeit, an Opioidrezeptoren im Körper zu binden, Opiaten (Morphin, Codein usw.) ähneln. Endogene morphinähnliche Substanzen wurden erstmals 1975 aus dem gesamten Gehirn und der Hypophyse von Tauben, Meerschweinchen, Ratten, Kaninchen und Mäusen isoliert, und 1976 wurden Fraktionen solcher Oligopeptide in menschlicher Gehirn-Rückenmarks-Flüssigkeit und Blut gefunden. Verschiedene Arten dieser Oligopeptide werden Endorphine und Enkephaline genannt. Opioidrezeptorliganden wurden auch in vielen peripheren Organen, Geweben und biologischen Flüssigkeiten gefunden. Das Vorhandensein von Opioiden wurde im Hypothalamus und in der Hypophyse, im Blutplasma und in der Gehirn-Rückenmarks-Flüssigkeit, im Magen-Darm-Trakt, in der Lunge, in den Organen des Fortpflanzungssystems, in immunkompetenten Geweben und sogar in der Haut nachgewiesen. Neben Endorphinen wurden auch sogenannte Exorphine oder Paraopioide entdeckt – Opioidpeptide, die bei der Verdauung von Nahrungsmitteln entstehen. Bisher wurden Opioidrezeptoren und ihre endogenen Liganden in fast allen Organen und Geweben von Säugetieren sowie bei Tieren niedrigerer Klassifizierungsstufen bis hin zu Protozoen gefunden. Der Hauptteil der Opioidpeptide entsteht durch intrazelluläre Spaltung hochmolekularer Vorläufer, was zur Bildung einer Reihe biologisch aktiver Fragmente, darunter Opioidpeptide, führt. Drei solcher Vorläufer wurden identifiziert und am meisten untersucht: Proopiomelanocortin (POMC), Proenkephalin A und Prodynorphin (Proenkephalin B). Die Zusammensetzung von POMC (hauptsächlich in der Hypophyse lokalisiert) umfasst die Aminosäuresequenzen von b-Lipotropin, ACTH, a-, b- und g-Melanozyten-stimulierenden Hormonen, a-, b- und g-Endorphinen. Es wurde nun festgestellt, dass die Hauptquelle der Enkephaline (Methionin-Enkephalin und Leucin-Enkephalin) im Körper Proenkephalin A ist, das hauptsächlich in den Nebennieren lokalisiert ist. Es enthält 4 Aminosäuresequenzen von Met-Enkephalin und ein Leu-Enkephalin sowie eine Reihe erweiterter Formen von Met-Enkephalin: Methorfamid, MERGL (Met-Enkephalin-Arg6-Gly7-Leu8), MERPH (Met-Enkephalin- Arg6-Phe7), Peptid F und eine Gruppe verwandter Peptide, die Peptid E bilden: BAM 22, 20, 18, 12, interagieren mit Opioidrezeptoren vom Mu-, Kappa- und Delta-Typ. In der Struktur eines anderen Proenkephalins – Präproenkephalin B (oder Prodynorphin) – wurden Sequenzen von a- und b-Neoendorphinen, Dynorphinen gefunden [Dynorphin 1-8, 1-17 (A), Dynorphin B (Rimorphin), 4kD-Dynorphin], die die größte Affinität zum OR-k-Typ aufweisen, sowie Leu-Enkephalin. Die Radiorezeptoranalyse der Bindung von Endorphinen und Enkephalinen an Opioidrezeptoren zeigte, dass die Affinität von Met- und Leu-Enkephalinen für Opioidrezeptoren vom Delta-Typ höher ist als für Rezeptoren vom Mu-Typ; b-Endorphin hat ungefähr die gleiche Affinität zu Opioidrezeptoren vom Mu- und Delta-Typ; a- und g-Endorphine zeigen im Vergleich zu b-Endorphin eine viel geringere Affinität zu beiden Rezeptortypen. Trotz der Tatsache, dass Met-Enkephalin überwiegend mit Opioidrezeptoren vom D-Typ interagiert, weisen seine Analoga mit einer längeren Aminosäuresequenz – Methorfamid und BAM-Peptide (Peptide aus dem Nebennierenmark) – das entgegengesetzte Selektivitätsprofil für die Interaktion mit Opioidrezeptoren auf (mu > Kappa > Delta). Die meisten endogenen Opioide können in unterschiedlichem Ausmaß mit verschiedenen Rezeptortypen interagieren. Somit ist b-Endorphin mit seinem N-terminalen Fragment in der Lage, mit Mu- und Delta-Opioidrezeptoren und seinem C-Terminus mit Epsilon-Rezeptoren zu interagieren. In der Haut von Amphibien und dann im Gehirn und einigen anderen Organen von Warmblütern wurde der vierte Vorläufer von OP entdeckt – Prodermorphin, das als Quelle von Dermorphin (Mu-Agonist) und Deltorphin (Delta-Agonist) gilt. . Im Zentralnervensystem wurden endogene Peptide gefunden, die spezifisch mit Mu-Opioidrezeptoren interagieren: Tyr-Pro-Trp-Phe-NH2 und Tyr-Pro-Phe-Phe-NH2, sogenannte Endomorphine, sowie das Peptid Nociceptin, das übt seine analgetische Wirkung über opioidähnliche Orphan-Rezeptoren aus.

Peptide (Tachykinin-Peptide)

• Substanz P
• de: Kassinin
• Neurokinin A
• de:Eledoisin
• Neurokinin B

Terminologie zum Thema

• Polypeptide einfache lineare Kette aus Aminosäuren
• Oligopeptide oder einfach) Peptide- Polypeptide mit einer Anzahl von Aminosäuren in der Kette von bis zu 30-50
• Tripeptide
• Neuropeptide Nervengewebe-assoziierte Peptide
• Peptidhormone- Peptide mit hormoneller Aktivität

siehe auch

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