Proteiinit ovat biopolymeerejä, joiden monomeerit ovat alfa-aminohappotähteitä, jotka on yhdistetty toisiinsa peptidisidoksilla. Kunkin proteiinin aminohapposekvenssi on tiukasti määritelty, elävissä organismeissa se on salattu geneettisen koodin avulla, jonka perusteella proteiinimolekyylien biosynteesi tapahtuu. 20 aminohappoa osallistuu proteiinien rakentamiseen.

Proteiinimolekyylien rakennetyyppejä on seuraavanlaisia:

1. Ensisijainen. Se on aminohapposekvenssi lineaarisessa ketjussa.
2. Toissijainen. Tämä on tiiviimpi polypeptidiketjujen pinoaminen muodostamalla vetysidoksia peptidiryhmien välille. Toissijaisesta rakenteesta on kaksi muunnelmaa - alfaheliksi ja beeta-taitto.
3. Tertiäärinen. Edustaa polypeptidiketjun asettumista palloksi. Tällöin muodostuu vety-, disulfidisidoksia, ja molekyylin stabiloituminen tapahtuu myös aminohappotähteiden hydrofobisten ja ionisten vuorovaikutusten vuoksi.
4. Kvaternaari. Proteiini koostuu useista polypeptidiketjuista, jotka ovat vuorovaikutuksessa toistensa kanssa ei-kovalenttisten sidosten kautta.

Tiettyyn sekvenssiin liittyvät aminohapot muodostavat siten polypeptidiketjun, jonka yksittäiset osat kiertyvät tai muodostavat poimuja. Sellaiset toissijaisten rakenteiden elementit muodostavat palloja, jotka muodostavat proteiinin tertiaarisen rakenteen. Yksittäiset pallot ovat vuorovaikutuksessa toistensa kanssa muodostaen monimutkaisia ​​proteiinikomplekseja, joilla on kvaternäärinen rakenne.

Proteiinien luokitus

On olemassa useita kriteerejä, joilla proteiiniyhdisteet voidaan luokitella. Koostumuksessa erotetaan yksinkertaiset ja monimutkaiset proteiinit. Monimutkaiset proteiiniaineet sisältävät koostumuksessaan ei-aminohapporyhmiä, joiden kemiallinen luonne voi olla erilainen. Tästä riippuen on olemassa:

• glykoproteiinit;
• lipoproteiinit;
• nukleoproteiinit;
• metalloproteiinit;
• fosfoproteiinit;
• kromoproteiinit.

On myös luokitus yleisen rakennetyypin mukaan:

• fibrillaarinen;
• pallomainen;
• kalvo.

Proteiineja kutsutaan yksinkertaisiksi (yksikomponenttisiksi) proteiineiksi, jotka koostuvat vain aminohappotähteistä. Liukoisuudesta riippuen ne jaetaan seuraaviin ryhmiin:

Proteiinin nimi	Liukoisuus	Esimerkkejä
Prolamiinit	Liukenee heikosti veteen, hyvin - 70-80 % etanoliin. Sisältää suuria määriä arginiinia.	Proteiinit ovat ominaisia ​​viljan siemenille (hordeiinia löytyy ohrasta, zeiiniä maissista).
Histonit	Liukenee heikkoon kloorivetyhappoon.	Ne ovat läsnä kromatiinissa, joka muodostaa kromosomit.
Skleroproteiinit (protenoidit)	Ei liukene veteen, suolaliuoksiin, laimenneisiin happoihin ja emäksiin.	Sisältyy tukikudoksiin (luut, hiukset, rustot, jänteet). Ne sisältävät paljon proliinia, alaniinia, glysiiniä.
Albumiinit	Liukenee veteen ja suolaliuoksiin.	Laktoalbumiini - maitoproteiini, seroalbumiini - veriseerumi.
Globuliinit	Ne liukenevat hyvin pienipitoisuuksiin suolaliuoksissa.	Ne ovat osa palkokasveja ja öljykasveja (phaseoliini - pavunsiemenet, palkokasvit - herneensiemenet jne.).
Protamiinit	Liuota happoihin.	Niitä löytyy huomattavia määriä ihmisten ja eläinten sukusoluissa. Esimerkiksi kalojen siittiöissä (salmin - lohiperhe).
Gluteliinit	Liukenee emäksiin.	Sisältää kasveja: hedelmät ja vihreät osat. Vehnänjyvän gliadiini muodostaa yhdessä gluteniinin kanssa gluteenia, jonka ansiosta taikinasta tulee elastista [ЗМ1]

Tällainen luokittelu ei ole täysin tarkka, koska viimeaikaisten tutkimusten mukaan monet yksinkertaiset proteiinit liittyvät minimimäärään ei-proteiiniyhdisteitä. Joten jotkut proteiinit sisältävät pigmenttejä, hiilihydraatteja, joskus lipidejä, mikä tekee niistä enemmän monimutkaisia ​​proteiinimolekyylejä.

Proteiinin fysikaalis-kemialliset ominaisuudet

Proteiinien fysikaalis-kemialliset ominaisuudet määräytyvät niiden molekyyleihin sisältyvien aminohappotähteiden koostumuksen ja lukumäärän perusteella. Polypeptidien molekyylipainot vaihtelevat suuresti, muutamasta tuhannesta miljoonaan tai enemmän. Proteiinimolekyylien kemialliset ominaisuudet ovat monipuoliset, mukaan lukien amfoteerisuus, liukoisuus ja kyky denaturoitua.

Amfoteerinen

Koska proteiinit sisältävät sekä happamia että emäksisiä aminohappoja, molekyyli sisältää aina vapaita happamia ja vapaita emäksisiä ryhmiä (COO- ja NH3+, vastaavasti). Varaus määräytyy emäksisten ja happamien aminohapporyhmien suhteen perusteella. Tästä syystä proteiineihin ladataan "+", jos pH laskee, ja päinvastoin "-", jos pH nousee. Siinä tapauksessa, että pH vastaa isoelektristä pistettä, proteiinimolekyylillä on nollavaraus. Amfoteerisuus on tärkeää biologisten toimintojen toteuttamiselle, joista yksi on veren pH-tason ylläpitäminen.

Liukoisuus

Proteiinien luokittelu liukoisuusominaisuuden mukaan on jo annettu edellä. Proteiinien liukoisuus veteen selittyy kahdella tekijällä:

• proteiinimolekyylien varaus ja vastavuoroinen hylkiminen;
• hydraatiokuoren muodostuminen proteiinin ympärille - vesidipolit ovat vuorovaikutuksessa pallopallon ulkoosan varautuneiden ryhmien kanssa.

Denaturaatio

Denaturaation fysikaalis-kemiallinen ominaisuus on prosessi, jossa proteiinimolekyylin toissijainen, tertiäärinen rakenne tuhoutuu useiden tekijöiden vaikutuksesta: lämpötila, alkoholien, raskasmetallien suolojen, happojen ja muiden kemiallisten aineiden vaikutus.

Tärkeä! Primäärirakenne ei tuhoudu denaturoinnin aikana.

Proteiinien kemialliset ominaisuudet, kvalitatiiviset reaktiot, reaktioyhtälöt

Proteiinien kemiallisia ominaisuuksia voidaan tarkastella käyttämällä esimerkkinä niiden kvalitatiivisen havaitsemisen reaktioita. Kvalitatiiviset reaktiot mahdollistavat peptidiryhmän läsnäolon määrittämisen yhdisteessä:

1. Ksantoproteiini. Kun korkeat typpihappopitoisuudet vaikuttavat proteiiniin, muodostuu sakka, joka kuumennettaessa muuttuu keltaiseksi.

2. Biureetti. Kuparisulfaatin vaikutuksen alaisena heikosti emäksiseen proteiiniliuokseen kupari-ionien ja polypeptidien välille muodostuu monimutkaisia ​​yhdisteitä, johon liittyy liuoksen värjäys violetin sinisellä värillä. Reaktiota käytetään kliinisessä käytännössä proteiinipitoisuuden määrittämiseen veren seerumissa ja muissa biologisissa nesteissä.

Toinen tärkeä kemiallinen ominaisuus on rikin havaitseminen proteiiniyhdisteissä. Tätä tarkoitusta varten alkalista proteiiniliuosta kuumennetaan lyijysuoloilla. Tämä antaa mustan sakan, joka sisältää lyijysulfidia.

Proteiinin biologinen merkitys

Fysikaalisten ja kemiallisten ominaisuuksiensa vuoksi proteiinit suorittavat monia biologisia toimintoja, joihin kuuluvat:

• katalyyttinen (entsyymiproteiinit);
• kuljetus (hemoglobiini);
• rakenteellinen (keratiini, elastiini);
• supistuva (aktiini, myosiini);
• suojaavat (immunoglobuliinit);
• signaali (reseptorimolekyylit);
• hormonaalinen (insuliini);
• energiaa.

Proteiinit ovat tärkeitä ihmiskeholle, koska ne osallistuvat solujen muodostukseen, aikaansaavat lihasten supistumista eläimillä ja kuljettavat monia kemiallisia yhdisteitä yhdessä veriseerumin kanssa. Lisäksi proteiinimolekyylit ovat välttämättömien aminohappojen lähde ja suorittavat suojaavaa tehtävää osallistuen vasta-aineiden tuotantoon ja immuniteetin muodostukseen.

Top 10 vähän tunnettua proteiinifaktaa

1. Proteiineja alettiin tutkia vuodesta 1728 lähtien, silloin italialainen Jacopo Bartolomeo Beccari eristi proteiinia jauhoista.
2. Rekombinanttiproteiineja käytetään nykyään laajalti. Ne syntetisoidaan modifioimalla bakteerigenomia. Tällä tavalla saadaan erityisesti insuliinia, kasvutekijöitä ja muita lääketieteessä käytettyjä proteiiniyhdisteitä.
3. Etelämantereen kaloista on löydetty proteiinimolekyylejä, jotka estävät verta jäätymästä.
4. Resiliiniproteiinille on ominaista ihanteellinen elastisuus ja se on hyönteisten siipien kiinnityspisteiden perusta.
5. Kehossa on ainutlaatuisia chaperoniproteiineja, jotka pystyvät palauttamaan muiden proteiiniyhdisteiden oikean natiivin tertiaarisen tai kvaternaarisen rakenteen.
6. Solun ytimessä on histoneja - proteiineja, jotka osallistuvat kromatiinin tiivistymiseen.
7. Vasta-aineiden - erityisten suojaavien proteiinien (immunoglobuliinien) - molekulaarista luonnetta alettiin tutkia aktiivisesti vuodesta 1937 lähtien. Tiselius ja Kabat käyttivät elektroforeesia ja osoittivat, että immunisoiduilla eläimillä gammafraktio lisääntyi ja provosoivan antigeenin seerumin imeytymisen jälkeen proteiinien jakautuminen fraktioittain palasi ehjän eläimen kuvaan.
8. Munanvalkuainen on elävä esimerkki proteiinimolekyylien varatoiminnon toteuttamisesta.
9. Kollageenimolekyylissä joka kolmas aminohappotähde muodostuu glysiinistä.
10. Glykoproteiinien koostumuksessa 15-20% on hiilihydraatteja ja proteoglykaanien koostumuksessa niiden osuus on 80-85%.

Johtopäätös

Proteiinit ovat monimutkaisimpia yhdisteitä, joita ilman on vaikea kuvitella minkään organismin elintärkeää toimintaa. Yli 5000 proteiinimolekyyliä on eristetty, mutta jokaisella yksilöllä on oma proteiinisarjansa, mikä erottaa sen lajinsa muista yksilöistä.

Proteiinien tärkeimmät kemialliset ja fysikaaliset ominaisuudet päivitetty: 21. maaliskuuta 2019: Tieteelliset artikkelit.Ru

Kuten tiedät, proteiinit ovat perusta elämän alkuperälle planeetallamme. Mutta se oli peptidimolekyyleistä koostuva koaservaattipisara, josta tuli perusta elävien olentojen syntymiselle. Tämä on kiistaton, koska minkä tahansa biomassan edustajan sisäisen koostumuksen analyysi osoittaa, että näitä aineita löytyy kaikesta: kasveista, eläimistä, mikro-organismeista, sienistä, viruksista. Lisäksi ne ovat luonteeltaan hyvin erilaisia ​​ja makromolekyylisiä.

Näillä rakenteilla on neljä nimeä, jotka kaikki ovat synonyymejä:

• proteiinit;
• proteiinit;
• polypeptidit;
• peptidit.

proteiinimolekyylejä

Heidän lukumääränsä on todella arvaamaton. Tässä tapauksessa kaikki proteiinimolekyylit voidaan jakaa kahteen suureen ryhmään:

• yksinkertainen - koostuvat vain aminohapposekvensseistä, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla;
• kompleksi - proteiinin rakenteelle ja rakenteelle on tunnusomaista ylimääräiset protolyyttiset (proteesiset) ryhmät, joita kutsutaan myös kofaktoreiksi.

Lisäksi monimutkaisilla molekyyleillä on myös oma luokituksensa.

Monimutkaisten peptidien gradaatio

1. Glykoproteiinit ovat läheisiä proteiinien ja hiilihydraattien yhdisteitä. Mukopolysakkaridien proteettiset ryhmät on kudottu molekyylin rakenteeseen.
2. Lipoproteiinit ovat proteiinin ja lipidien monimutkainen yhdiste.
3. Metalloproteiinit - metalli-ionit (rauta, mangaani, kupari ja muut) toimivat proteettisena ryhmänä.
4. Nukleoproteiinit - proteiinien ja nukleiinihappojen (DNA, RNA) yhteys.
5. Fosfoproteiinit - proteiinin ja ortofosforihappotähteen konformaatio.
6. Kromoproteiinit ovat hyvin samanlaisia ​​kuin metalloproteiinit, mutta proteettiseen ryhmään kuuluva elementti on koko värillinen kompleksi (punainen - hemoglobiini, vihreä - klorofylli ja niin edelleen).

Jokaisella tarkastelulla ryhmällä on erilainen proteiinien rakenne ja ominaisuudet. Niiden suorittamat toiminnot vaihtelevat myös molekyylityypin mukaan.

Proteiinien kemiallinen rakenne

Tästä näkökulmasta proteiinit ovat pitkä, massiivinen aminohappotähteiden ketju, jotka on liitetty toisiinsa spesifisillä sidoksilla, joita kutsutaan peptidisidoksiksi. Happojen sivurakenteista lähtevät oksat - radikaalit. Tämän molekyylin rakenteen löysi E. Fischer 2000-luvun alussa.

Myöhemmin tutkittiin tarkemmin proteiineja, proteiinien rakennetta ja toimintoja. Kävi selväksi, että peptidin rakenteen muodostaa vain 20 aminohappoa, mutta niitä voidaan yhdistää monin eri tavoin. Tästä johtuu polypeptidirakenteiden monimuotoisuus. Lisäksi proteiinit voivat elämänsä ja toimintojensa suorittamisen aikana läpikäydä useita kemiallisia muutoksia. Tämän seurauksena ne muuttavat rakennetta ja syntyy täysin uudenlainen yhteys.

Peptidisidoksen katkaisemiseksi, eli proteiinin, ketjujen rakenteen katkaisemiseksi sinun on valittava erittäin ankarat olosuhteet (korkeiden lämpötilojen, happojen tai emästen toiminta, katalyytti). Tämä johtuu molekyylin, nimittäin peptidiryhmän, suuresta lujuudesta.

Proteiinirakenteen havaitseminen laboratoriossa suoritetaan biureettireaktiolla - altistamalla juuri saostetulle polypeptidille (II). Peptidiryhmän ja kupari-ionin kompleksi antaa kirkkaan violetin värin.

On olemassa neljä päärakenneorganisaatiota, joista jokaisella on omat proteiinien rakenteelliset piirteensä.

Organisaation tasot: perusrakenne

Kuten edellä mainittiin, peptidi on aminohappotähteiden sekvenssi inkluusioiden, koentsyymien kanssa tai ilman niitä. Joten primaariseksi kutsutaan sellaista molekyylin rakennetta, joka on luonnollinen, luonnollinen, on todella aminohappoja, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla, eikä mitään muuta. Eli polypeptidi, jolla on lineaarinen rakenne. Samalla tällaisen suunnitelman proteiinien rakenteelliset ominaisuudet ovat, että tällainen happojen yhdistelmä on ratkaiseva proteiinimolekyylin toimintojen suorittamisen kannalta. Näiden ominaisuuksien läsnäolon ansiosta on mahdollista paitsi tunnistaa peptidi, myös ennustaa täysin uuden, vielä löytämättömän peptidin ominaisuuksia ja roolia. Esimerkkejä peptideistä, joilla on luonnollinen primaarirakenne, ovat insuliini, pepsiini, kymotrypsiini ja muut.

Toissijainen konformaatio

Tämän luokan proteiinien rakenne ja ominaisuudet muuttuvat jonkin verran. Tällainen rakenne voidaan muodostaa alun perin luonnosta tai kun primäärirakenne altistuu vakavalle hydrolyysille, lämpötilalle tai muille olosuhteille.

Tällä rakenteella on kolme lajiketta:

1. Sileät, säännölliset stereosäännölliset kelat, jotka on rakennettu aminohappojäännöksistä, jotka kiertyvät liitoksen pääakselin ympäri. Niitä pitävät yhdessä vain ne, jotka syntyvät yhden peptidiryhmän hapen ja toisen vedyn välillä. Lisäksi rakennetta pidetään oikeana, koska käännökset toistuvat tasaisesti joka 4. linkki. Tällainen rakenne voi olla joko vasen- tai oikeakätinen. Mutta useimmissa tunnetuissa proteiineissa oikealle kiertävä isomeeri on hallitseva. Tällaisia ​​konformaatioita kutsutaan alfarakenteiksi.
2. Seuraavan tyyppisten proteiinien koostumus ja rakenne eroaa edellisestä siinä, että vetysidoksia ei muodostu molekyylin yhden puolen viereisten tähteiden väliin, vaan merkittävästi etäällä ja riittävän suurella etäisyydellä. Tästä syystä koko rakenne on useiden aaltoilevien, serpentiinisten polypeptidiketjujen muodossa. Proteiinilla on oltava yksi ominaisuus. Haaroissa olevien aminohappojen rakenteen tulee olla mahdollisimman lyhyt, kuten esimerkiksi glysiinin tai alaniinin. Tämän tyyppistä toissijaista konformaatiota kutsutaan beetalevyiksi, koska ne näyttävät tarttuvan toisiinsa muodostaessaan yhteistä rakennetta.
3. Biologia viittaa kolmanteen proteiinirakenteen tyyppiin monimutkaisina, hajallaan, epäjärjestyneinä fragmentteina, joilla ei ole stereosäännöllisyyttä ja jotka kykenevät muuttamaan rakennetta ulkoisten olosuhteiden vaikutuksesta.

Esimerkkejä proteiineista, joilla on luonnostaan ​​sekundäärinen rakenne, ei ole tunnistettu.

Kolmannen asteen koulutus

Tämä on melko monimutkainen konformaatio, jota kutsutaan "palloksi". Mikä tällainen proteiini on? Sen rakenne perustuu toissijaiseen rakenteeseen, mutta ryhmien atomien välille lisätään uudenlaisia ​​vuorovaikutuksia ja koko molekyyli näyttää käpristyneen, mikä keskittyy siihen tosiasiaan, että hydrofiiliset ryhmät ovat suunnattu pallon sisään ja hydrofobiset ovat ulospäin.

Tämä selittää proteiinimolekyylin varauksen kolloidisissa vesiliuoksissa. Millaisia ​​vuorovaikutuksia täällä on?

1. Vetysidokset - pysyvät muuttumattomina samojen osien välillä kuin toissijaisessa rakenteessa.
2. vuorovaikutukset - tapahtuvat, kun polypeptidi liuotetaan veteen.
3. Ioninen vetovoima - muodostuu eri tavalla varautuneiden aminohappotähteiden (radikaalien) ryhmien välille.
4. Kovalenttiset vuorovaikutukset - pystyvät muodostumaan tiettyjen happokohtien - kysteiinimolekyylien tai pikemminkin niiden pyrstöjen välillä.

Siten tertiäärisen rakenteen omaavien proteiinien koostumusta ja rakennetta voidaan kuvata polypeptidiketjuina, jotka on laskostettu palloiksi, jotka säilyttävät ja stabiloivat konformaationsa erilaisten kemiallisten vuorovaikutusten vuoksi. Esimerkkejä sellaisista peptideistä: fosfoglyseraattikenaasi, tRNA, alfa-keratiini, silkkifibroiini ja muut.

Kvaternaarirakenne

Tämä on yksi monimutkaisimmista proteiinien muodostamista palloista. Tällaisten proteiinien rakenne ja toiminnot ovat hyvin monipuolisia ja spesifisiä.

Mikä on tällainen konformaatio? Nämä ovat useita (joissakin tapauksissa kymmeniä) suuria ja pieniä polypeptidiketjuja, jotka muodostuvat toisistaan ​​riippumatta. Mutta sitten, johtuen samoista vuorovaikutuksista, joita tarkastelimme tertiääriselle rakenteelle, kaikki nämä peptidit kiertyvät ja kietoutuvat toisiinsa. Tällä tavalla saadaan monimutkaisia ​​konformaatiopalloja, jotka voivat sisältää metalliatomeja, lipidiryhmiä ja hiilihydraattiryhmiä. Esimerkkejä sellaisista proteiineista ovat DNA-polymeraasi, tupakkaviruksen vaippa, hemoglobiini ja muut.

Kaikilla tarkastelemillamme peptidirakenteilla on laboratoriossa omat tunnistusmenetelmänsä, jotka perustuvat nykyaikaisiin kromatografian, sentrifugoinnin, elektroni- ja optisen mikroskopian sekä korkean tietokoneteknologian käyttömahdollisuuksiin.

Suoritetut toiminnot

Proteiinien rakenne ja toiminta korreloivat läheisesti keskenään. Toisin sanoen jokaisella peptidillä on tietty rooli, ainutlaatuinen ja spesifinen. On myös niitä, jotka pystyvät suorittamaan useita merkittäviä operaatioita yhdessä elävässä solussa kerralla. On kuitenkin mahdollista ilmaista yleistetyssä muodossa proteiinimolekyylien päätoiminnot elävien olentojen organismeissa:

1. Liikkeiden varmistaminen. Yksisoluiset organismit eli organellit tai tietyntyyppiset solut kykenevät liikkumaan, supistumaan, liikkumaan. Tämän tarjoavat proteiinit, jotka ovat osa niiden moottorilaitteiston rakennetta: värekarvot, flagella, sytoplasminen kalvo. Jos puhumme soluista, jotka eivät pysty liikkumaan, proteiinit voivat myötävaikuttaa niiden supistumiseen (lihasmyosiini).
2. Ravinto- tai varatoiminto. Se on proteiinimolekyylien kerääntymistä kasvien muniin, alkioihin ja siemeniin puuttuvien ravintoaineiden täydentämiseksi edelleen. Peptidit pilkkoutuessaan antavat aminohappoja ja biologisesti aktiivisia aineita, jotka ovat välttämättömiä elävien organismien normaalille kehitykselle.
3. Energiatoiminto. Hiilihydraattien lisäksi proteiinit voivat antaa voimaa keholle. Kun 1 g peptidiä hajoaa, vapautuu 17,6 kJ hyödyllistä energiaa adenosiinitrifosforihapon (ATP) muodossa, joka kuluu elintärkeisiin prosesseihin.
4. Signaali ja Se koostuu käynnissä olevien prosessien huolellisesta seurannasta ja signaalien siirtämisestä soluista kudoksiin, niistä elimiin, jälkimmäisistä järjestelmiin ja niin edelleen. Tyypillinen esimerkki on insuliini, joka säätelee tiukasti veren glukoosin määrää.
5. reseptorin toiminta. Se suoritetaan muuttamalla peptidin konformaatiota kalvon toisella puolella ja ottamalla toinen pää mukaan uudelleenjärjestelyyn. Samalla lähetetään signaali ja tarvittavat tiedot. Useimmiten tällaiset proteiinit rakennetaan solujen sytoplasmisiin kalvoihin ja valvovat tiukasti kaikkia sen läpi kulkevia aineita. Ne myös varoittavat ympäristön kemiallisista ja fysikaalisista muutoksista.
6. Peptidien kuljetustoiminto. Sen suorittavat kanavaproteiinit ja kantajaproteiinit. Niiden rooli on ilmeinen - kuljettaa tarvittavat molekyylit paikkoihin, joissa on alhainen pitoisuus osista, joissa on korkea. Tyypillinen esimerkki on hapen ja hiilidioksidin kuljettaminen elinten ja kudosten läpi hemoglobiiniproteiinin avulla. He myös suorittavat alhaisen molekyylipainon omaavien yhdisteiden toimituksen sisällä olevan solukalvon läpi.
7. rakenteellinen toiminto. Yksi tärkeimmistä niistä, joita proteiini suorittaa. Kaikkien solujen rakenne, niiden organellit saadaan juuri peptideistä. Ne, kuten kehys, asettavat muodon ja rakenteen. Lisäksi he tukevat sitä ja muokkaavat sitä tarvittaessa. Siksi kaikki elävät organismit tarvitsevat proteiineja ruokavaliossaan kasvua ja kehitystä varten. Näitä peptidejä ovat elastiini, tubuliini, kollageeni, aktiini, keratiini ja muut.
8. katalyyttinen toiminta. Entsyymit tekevät sen. Lukuisat ja vaihtelevat, ne nopeuttavat kaikkia kemiallisia ja biokemiallisia reaktioita kehossa. Ilman heidän osallistumistaan ​​tavallinen omena vatsassa voitiin sulattaa vain kahdessa päivässä, suurella todennäköisyydellä mätää. Katalaasin, peroksidaasin ja muiden entsyymien vaikutuksesta tämä prosessi kestää kaksi tuntia. Yleensä tämän proteiinien roolin ansiosta tapahtuu anabolia ja katabolia, toisin sanoen muovi- ja

Suojeleva rooli

On olemassa useita uhkia, joilta proteiinit on suunniteltu suojaamaan kehoa.

Ensinnäkin traumaattiset reagenssit, kaasut, molekyylit, aineet, joilla on erilainen vaikutus. Peptidit pystyvät olemaan kemiallisessa vuorovaikutuksessa niiden kanssa muuttamalla ne vaarattomaan muotoon tai yksinkertaisesti neutraloimalla ne.

Toiseksi haavoista aiheutuu fyysinen uhka - jos fibrinogeeniproteiini ei muutu ajoissa fibriiniksi vauriokohdassa, veri ei hyydy, mikä tarkoittaa, että tukos ei tapahdu. Sitten päinvastoin tarvitset plasmiinipeptidiä, joka pystyy ratkaisemaan hyytymän ja palauttamaan suonen läpinäkyvyyden.

Kolmanneksi koskemattomuuden uhka. Immuunipuolustusta muodostavien proteiinien rakenne ja merkitys ovat erittäin tärkeitä. Vasta-aineet, immunoglobuliinit, interferonit ovat kaikki tärkeitä ja merkittäviä elementtejä ihmisen imu- ja immuunijärjestelmässä. Mikä tahansa vieras hiukkanen, haitallinen molekyyli, kuollut solun osa tai koko rakenne altistetaan välittömästi peptidiyhdisteen tutkimukselle. Siksi ihminen voi itsenäisesti, ilman lääkkeiden apua, suojautua päivittäin infektioilta ja yksinkertaisilta viruksilta.

Fyysiset ominaisuudet

Soluproteiinin rakenne on hyvin spesifinen ja riippuu suoritettavasta toiminnosta. Mutta kaikkien peptidien fysikaaliset ominaisuudet ovat samanlaisia ​​ja tiivistyvät seuraaviin ominaisuuksiin.

1. Molekyylin paino on jopa 1 000 000 daltonia.
2. Kolloidiset järjestelmät muodostuvat vesiliuoksessa. Siellä rakenne saa varauksen, joka voi vaihdella väliaineen happamuudesta riippuen.
3. Kun ne altistetaan ankarille olosuhteille (säteilytys, happo tai emäs, lämpötila ja niin edelleen), ne pystyvät siirtymään muille konformaatiotasoille, eli denaturoitumaan. Tämä prosessi on peruuttamaton 90 prosentissa tapauksista. On kuitenkin myös käänteinen siirtymä - renaturaatio.

Nämä ovat peptidien fysikaalisten ominaisuuksien pääominaisuudet.

Proteiinimolekyylit koostuvat aminohappotähteistä, jotka on liitetty ketjuun peptidisidoksilla.

Peptidisidos tapahtuu proteiinien muodostumisen aikana aminoryhmän vuorovaikutuksen seurauksena ( -NH2) yksi aminohappo, jossa on karboksyyliryhmä ( -COOH) toisesta aminohaposta.

Kaksi aminohappoa muodostavat dipeptidin (kahden aminohapon ketjun) ja vesimolekyylin.

Kymmenet, sadat ja tuhannet aminohappomolekyylit yhdistyvät toisiinsa muodostaen jättimäisiä proteiinimolekyylejä.

Atomiryhmät toistuvat monta kertaa proteiinimolekyyleissä -CO-NH-; niitä kutsutaan amidi tai proteiinikemiassa peptidiryhmät. Sen mukaisesti proteiinit luokitellaan luonnollisiksi korkeamolekyylipainoisiksi polyamideiksi tai polypeptideiksi.

Luonnossa esiintyvien aminohappojen kokonaismäärä on 300, mutta osa niistä on melko harvinaisia.

Aminohapoista erotetaan 20 tärkeimmän aminohapon ryhmä. Niitä löytyy kaikista proteiineista ja niitä kutsutaan alfa-aminohapot.

Suurin osa proteiineista muodostuu näistä kahdestakymmenestä alfa-aminohaposta. Samanaikaisesti kullekin proteiinille sekvenssi, jossa sen muodostavien aminohappotähteet liittyvät toisiinsa, on tiukasti spesifinen. Proteiinien aminohappokoostumus määräytyy organismin geneettisen koodin mukaan.

Proteiinit ja peptidit

JA oravia, Ja peptidit ovat yhdisteitä, jotka on rakennettu aminohappotähteistä. Niiden väliset erot ovat määrällisiä.

Oletetaan, että:

· peptidit sisältää jopa 100 aminohappotähdettä molekyylissä
(joka vastaa molekyylipainoa jopa 10 000), ja

· oravia- yli 100 aminohappotähdettä
(molekyylipaino 10 000:sta useisiin miljooniin).

Peptidiryhmässä puolestaan ​​on tapana erottaa:

· oligopeptidit(pienimolekyylipainoiset peptidit),
ei sisällä enää ketjussa 10 aminohappotähteet ja

· polypeptidit, jonka ketjuun kuuluu jopa 100 aminohappojäämät.

Makromolekyyleille, joiden aminohappotähteiden lukumäärä on lähellä 100 tai hieman yli, polypeptidien ja proteiinien käsitteitä ei käytännössä eroteta, ja ne ovat usein synonyymejä.

Proteiinien rakenne. Organisaatiotasot.

Proteiinimolekyyli on erittäin monimutkainen kokonaisuus. Proteiinin ominaisuudet eivät riipu vain sen molekyylien kemiallisesta koostumuksesta, vaan myös muista tekijöistä. Esimerkiksi molekyylin avaruudellisesta rakenteesta, molekyylin muodostavien atomien välisistä sidoksista.

jakaa neljä tasoa proteiinimolekyylin rakenteellinen organisaatio.

Ensisijainen rakenne

Ensisijainen rakenne on aminohappotähteiden järjestely polypeptidiketjuissa.

Aminohappotähteiden sekvenssi ketjussa on proteiinin tärkein ominaisuus. Hän määrittää sen tärkeimmät ominaisuudet.

Jokaisen ihmisen proteiinilla on oma ainutlaatuinen primäärirakenne, joka liittyy geneettiseen koodiin.

toissijainen rakenne.

Toissijainen rakenne liittyy polypeptidiketjujen avaruudelliseen orientaatioon.

Sen päätyypit:

alfa-heliksi

betta-rakenne (näyttää taitetulta levyltä).

Toissijainen rakenne on kiinnitetty pääsääntöisesti vetysidoksilla peptidiryhmien vety- ja happiatomien välillä, jotka ovat 4 yksikön päässä toisistaan.

Vetysidokset ikään kuin ompelevat kierteen yhteen pitäen polypeptidiketjun kiertyneessä tilassa.

Tertiäärinen rakenne

Missä tahansa kohtaamme elämän
huomaamme, että hän on sidottu
minkä tahansa proteiinirungon kanssa.

F. Engels

Tavoitteet. Laajentaa tietoa proteiineista luonnollisina polymeereinä, niiden toimintojen moninaisuudesta suhteessa niiden rakenteeseen ja ominaisuuksiin; käyttää proteiinikokeita tieteidenvälisten yhteyksien toteuttamiseen ja opiskelijoiden kiinnostuksen kehittämiseen.

Opintosuunnitelma

• Proteiinien rooli elimistössä.
• Proteiinien koostumus, rakenne, ominaisuudet.
• Proteiinin toiminnot.
• Proteiinien synteesi.
• Proteiinien muuntaminen kehossa.

TUTKIEN AIKANA

Proteiinien rooli elimistössä

Biologian opettaja. Elävän solun muodostavista orgaanisista aineista proteiineilla on tärkein rooli. Niiden osuus solumassasta on noin 50 %. Proteiinien ansiosta keho sai kyvyn liikkua, lisääntyä, kasvaa, omaksua ruokaa, reagoida ulkoisiin vaikutuksiin jne.
"Elämä on proteiinikappaleiden olemassaolon muoto, jonka olennainen kohta on jatkuva aineiden vaihto niitä ympäröivän ulkoisen luonnon kanssa ja tämän aineenvaihdunnan lakkaamisen myötä myös elämä lakkaa, mikä johtaa proteiinin hajoamiseen." Engels kirjoitti kirjoituksissaan.

Proteiinien koostumus, rakenne, ominaisuudet

Kemian opettaja. Proteiinit ovat monimutkaisia, suurimolekyylisiä luonnollisia yhdisteitä, jotka on rakennettu α-aminohapoista. Proteiinien koostumus sisältää 20 erilaista aminohappoa, joten valtava valikoima proteiineja erilaisilla aminohappoyhdistelmillä. Kuten 33 aakkosten kirjaimesta voimme tehdä äärettömän määrän sanoja, niin 20 aminohaposta - äärettömän määrän proteiineja. Ihmiskehossa on jopa 100 000 proteiinia.
Proteiinit on jaettu proteiinit (yksinkertaiset proteiinit) ja proteiinit (monimutkaiset proteiinit).
Molekyylien sisältämien aminohappotähteiden määrä on erilainen: insuliini - 51, myoglobiini - 140. Herra proteiinia 10 000:sta useisiin miljooniin.
Historiallinen viittaus . Ensimmäinen hypoteesi proteiinimolekyylin rakenteesta ehdotettiin XIX vuosisadan 70-luvulla. Tämä oli ureide-teoria proteiinin rakenteesta. Vuonna 1903 saksalainen tiedemies E. G. Fischer ehdotti peptiditeoriaa, josta tuli avain proteiinin rakenteen mysteeriin. Fisher ehdotti, että proteiinit ovat aminohappotähteiden polymeerejä, jotka on yhdistetty NH-CO-peptidisidoksella. Ajatuksen siitä, että proteiinit ovat polymeerisiä muodostelmia, ilmaisi jo vuonna 1888 venäläinen tiedemies A. Ya Danilevsky. Tämä teoria vahvistettiin myöhemmissä teoksissa. Polypeptiditeorian mukaan proteiineilla on tietty rakenne.
(Esittely kalvofragmentista "Primaarinen, sekundaarinen, tertiäärinen proteiinirakenne.")
Monet proteiinit koostuvat useista polypeptidipartikkeleista, jotka laskostuvat yhdeksi aggregaatiksi. Joten hemoglobiinimolekyyli (C 738 H 1166 S 2 Fe 4 O 208) koostuu neljästä alayksiköstä. Ota huomioon, että Herra munaproteiini = 36 000, Herra lihasproteiini = 1 500 000.

Proteiinin päärakenne – aminohappotähteiden vuorottelusekvenssi (kaikki sidokset kovalenttisia, vahvoja) (kuva 1).

toissijainen rakenne - polypeptidiketjun muoto avaruudessa. Proteiiniketju on kiertynyt spiraaliksi (monien vetysidosten vuoksi) (kuva 2).

Tertiäärinen rakenne on todellinen kolmiulotteinen konfiguraatio, jonka kierretty heliksi olettaa avaruudessa (hydrofobisten sidosten vuoksi), joissakin proteiineissa S-S-sidoksia (bisulfidisidoksia) (kuva 3).

Kvaternaarirakenne – toisiinsa liittyvät proteiinimakromolekyylit muodostavat kompleksin (kuva 4).

Proteiinien kemialliset ominaisuudet

Kun proteiineja ja peptidejä kuumennetaan happojen, alkalien liuoksilla tai entsyymien vaikutuksesta, tapahtuu hydrolyysi. Proteiinien hydrolyysi pelkistyy polypeptidisidosten katkeamiseen:

Kokemus laboratoriotyöstä 1.
Proteiinin denaturaatio

Denaturaatio - proteiinin luonnollisen rakenteen rikkominen kuumentamisen ja kemiallisten reagenssien vaikutuksesta.
a) Alkoholin vaikutus proteiiniin;
b) natriumkloridisuolojen (väkevä liuos) ja lyijyasetaatin vaikutus proteiiniin;
c) HNO3:n vaikutus (konsentr.);
d) proteiinien koaguloituminen kiehumisen aikana.

Kokemus laboratoriotyöstä 2.
Proteiinien värilaadulliset reaktiot

a) Biureettireaktio;
b) ksantoproteiinireaktio;
c) proteiinin vuorovaikutus lyijyasetaatin kanssa kuumentamisen aikana.

Kemian opettaja. Kokeen 1 tiedot osoittavat, että luonnonympäristön saastuminen raskasmetallien suoloilla johtaa kielteisiin seurauksiin eläville organismeille. Luonnolliset proteiinit menettävät ominaisuutensa, muuttuvat liukenemattomiksi ja denaturoituvat. Myrkytettäessä ihmisiä raskasmetallisuoloilla käytetään maitoa, jonka proteiinit sitovat tällaisten metallien ioneja.
(Fragmentin esittely elokuvan "Proteiinit, proteiinimolekyylien rakenne" 1. osasta.)

Proteiinien toiminnot

Biologian opettaja. Proteiinien toiminnot ovat erilaisia.

1. Rakennusmateriaali - proteiinit osallistuvat solukalvon, organellien ja solukalvojen muodostumiseen. Verisuonet, jänteet ja hiukset rakentuvat proteiineista.
2. Katalyyttinen rooli - kaikki solukatalyytit ovat proteiineja (entsyymin aktiivisia kohtia). Entsyymin aktiivisen kohdan rakenne ja substraatin rakenne vastaavat tarkasti toisiaan, kuten avain ja lukko.
3. Moottorin toiminta - supistuvat proteiinit aiheuttavat kaikenlaista liikettä.
4. Kuljetustoiminto Veren proteiini hemoglobiini kiinnittää happea ja kuljettaa sen kaikkiin kudoksiin.
5. Suojeleva rooli - proteiinikappaleiden ja vasta-aineiden tuotanto vieraiden aineiden neutraloimiseksi.
6. Energiatoiminto – 1 g proteiinia vastaa 17,6 kJ.

Proteiinin synteesi

Biologian opettaja. Ihminen on jo pitkään käyttänyt pääasiassa kasveista ja eläimistä eristettyjä proteiineja. Viime vuosikymmeninä on työstetty proteiiniaineiden keinotekoista tuotantoa. Puolet maapallosta on proteiinin nälässä, ja maailmanlaajuinen pula ravinnon proteiinista on noin 15 miljoonaa tonnia vuodessa, kun aikuisen proteiinin saanti on 115 g päivässä.
(Esittely elokuvan "Proteiinit, proteiinimolekyylien rakenne" 2. osan fragmentista - proteiinimolekyylin kokoamisesta.)

Proteiinien muuntaminen kehossa

Kemian opettaja. Havainnot. Kaikki proteiinit ovat polypeptidejä, mutta kaikki polypeptidit eivät ole proteiineja. Jokaisella proteiinilla on oma erityinen rakenne.

Kotitehtävät .Rudzitis G.E., Feldman F.G.. Kemia-11. M.: Enlightenment, 1992, s. 18-22.

KIRJALLISUUS

Makarenya A.A. Palataanpa kemiaan. Moskova: Higher School, 1989;
Kemian käsikirja. Orgaaninen kemia koulutusta varten lääketieteellisen ja biologisen profiilin oppilaitoksissa. Rostov-on-Don: Rostovin yliopiston kustantamo, 1995;
Koltun M. Kemian maailma. M.: Lastenkirjallisuus, 1988;
Orgaanisen kemian lukukirja. Comp. P.F. Butskus. Moskova: Koulutus, 1985;
Chertkov I.N. Polymeerikoe lukiossa. M.: Koulutus, 1971;
Body T.V., Kalyakina E.A. Oravat. "Chemistry" (Kustantamo "First of September"), 2003, nro 3,
alkaen. neljätoista;
Beljajev D.K., Vorontsov N.N., Dymyshts G.M. jne. Yleinen biologia. Moskova: Enlightenment, 1999, 287 s.

Oravat- suurimolekyyliset orgaaniset yhdisteet, jotka koostuvat aminohappotähteistä, jotka on liitetty pitkäksi ketjuksi peptidisidoksella.

Elävien organismien proteiinien koostumus sisältää vain 20 tyyppistä aminohappoa, jotka kaikki ovat alfa-aminohappoja, ja proteiinien aminohappokoostumus ja niiden välinen yhteysjärjestys määräytyvät elävän yksilön geneettisen koodin mukaan. organismi.

Yksi proteiinien ominaisuuksista on niiden kyky muodostaa spontaanisti vain tälle proteiinille ominaisia ​​tilarakenteita.

Rakenteensa spesifisyydestä johtuen proteiineilla voi olla erilaisia ​​ominaisuuksia. Esimerkiksi proteiinit, joilla on pallomainen kvaternaarinen rakenne, erityisesti kananmunaproteiini, liukenevat veteen muodostaen kolloidisia liuoksia. Säikeisen kvaternäärisen rakenteen omaavat proteiinit eivät liukene veteen. Säikeiset proteiinit muodostavat erityisesti kynsiä, hiuksia, rustoa.

Proteiinien kemialliset ominaisuudet

Hydrolyysi

Kaikki proteiinit pystyvät hydrolysoitumaan. Proteiinien täydellisen hydrolyysin tapauksessa muodostuu α-aminohappojen seos:

Proteiini + nH 2 O => α-aminohappojen seos

Denaturaatio

Proteiinin sekundääristen, tertiääristen ja kvaternääristen rakenteiden tuhoamista tuhoamatta sen primäärirakennetta kutsutaan denaturaatioksi. Proteiinien denaturaatio voi tapahtua natrium-, kalium- tai ammoniumsuolojen liuosten vaikutuksesta - tällainen denaturaatio on palautuva:

Säteilyn vaikutuksesta (esimerkiksi kuumennuksesta) tai proteiinin prosessoinnista raskasmetallisuoloilla tapahtuva denaturaatio on peruuttamatonta:

Joten esimerkiksi peruuttamaton proteiinidenaturaatio havaitaan munien lämpökäsittelyn aikana niiden valmistuksen aikana. Munanvalkuaisen denaturoinnin seurauksena sen kyky liueta veteen kolloidisen liuoksen muodostuessa katoaa.

Laadulliset reaktiot proteiineihin

Biureettireaktio

Jos proteiinia sisältävään liuokseen lisätään 10-prosenttista natriumhydroksidiliuosta ja sitten pieni määrä 1-prosenttista kuparisulfaattiliuosta, tulee violetti väri.

proteiiniliuos + NaOH (10 % liuos) + СuSO 4 = violetti väri

ksantoproteiinireaktio

proteiiniliuokset muuttuvat keltaisiksi, kun niitä keitetään väkevän typpihapon kanssa:

proteiiniliuos + HNO 3 (konsentr.) => keltainen väri

Proteiinien biologiset toiminnot

katalyyttinen	nopeuttaa erilaisia ​​kemiallisia reaktioita elävissä organismeissa	entsyymejä
rakenteellinen	solujen rakennusmateriaali	kollageeni, solukalvoproteiinit
suojaava	suojaa kehoa infektioilta	immunoglobuliinit, interferoni
sääntelevä	säätelee aineenvaihduntaprosesseja	hormonit
kuljetus	elintärkeiden aineiden siirtyminen kehon osasta toiseen	hemoglobiini kuljettaa happea
energiaa	antaa keholle energiaa	1 gramma proteiinia voi antaa keholle 17,6 J energiaa
moottori (moottori)	mikä tahansa kehon motorinen toiminta	myosiini (lihasproteiini)