6. Gluteliinit

7. Skleroproteiinit (proteinoidit)

Albumiini. Yleisin proteiiniryhmä. Niille on ominaista korkea leusiinipitoisuus (15 %) ja alhainen glysiinin pitoisuus. Molekyylipaino - 25000-70000. Vesiliukoiset proteiinit. Ne saostuvat, kun liuokset on kyllästetty neutraaleilla suoloilla. Yhden suolan lisääminen ei yleensä johda proteiinien saostumiseen, paitsi (NH 4) 2 SO 4, saostaminen vaatii yleensä yksi- ja kaksiarvoisten kationien (NaCl ja MgSO 4, Na 2 SO 4) suolojen seoksen ja MgCl 2). (NH4)2S04 alkaa saostaa albumiineja 65 %:n kyllästymisessä, ja täydellinen saostuminen tapahtuu 100 %:n kyllästymisessä.

Albumiini muodostaa 50 % veren plasman proteiineista ja 50 % munaproteiineista.

Esimerkkejä: laktoalbumiini - maitoproteiini, ovoalbumiini - munaalbumiini, seroalbumiini - veriseerumi.

Globuliinit. Eläimen kehon lukuisin proteiiniryhmä. Aminohappokoostumukseltaan globuliinit ovat samankaltaisia ​​kuin albumiinit, mutta eroavat toisistaan ​​​​korkean glysiinipitoisuutensa (3-4 %) suhteen. Molekyylipaino - 9 × 10 5 - 1,5 × 10 6. Fraktio on veteen liukenematon ja siksi saostuu, kun suolat erotetaan dialyysillä. Ne liukenevat neutraalien suolojen heikkoihin liuoksiin, mutta viimeksi mainittujen korkeat pitoisuudet saostavat globuliineja. Esimerkiksi (NH 4) 2SO 4 suolaa globuliinit 50 %:n kyllästymisessä (albumiinien ja globuliinien täydellistä erottumista ei kuitenkaan tapahdu).

Globuliinit sisältävät hera-, maito-, muna-, lihas- ja muut globuliinit.

Jaettu öljysiementen ja palkokasvien siemeniin. Palkojuuri - herneet (siemenet), faseoliini - pavunsiemenet, edestiini - hampunsiemenet.

Protamiinit. Erittäin emäksiset proteiinit, joilla on pieni molekyylipaino (jopa 12 000), joista osa kulkeutuu sellofaanin läpi dialyysin aikana. Protamiinit liukenevat heikkoihin happoihin eivätkä saostu keitettäessä; niiden molekyylissä diaminomonokarboksyylihappojen pitoisuus on 50-80 %, erityisesti paljon arginiinia ja 6-8 muuta aminohappoa. Ei protamiinissa IVY, kolme Ja asp, usein poissa ampumarata, hiustenkuivaaja.

Protamiineja löytyy eläinten ja ihmisten sukusoluista, ja ne muodostavat suurimman osan tämän tyyppisistä kromatiininukleoproteiineista. Protamiinit antavat DNA:lle biokemiallista inerttiä, joka on välttämätön edellytys organismin perinnöllisten ominaisuuksien säilymiselle. Protamiinien synteesi tapahtuu spermatogeneesin aikana sukusolun sytoplasmassa, protamiinit tunkeutuvat solun ytimeen ja siittiöiden kypsyessä ne syrjäyttävät histonit nukleotideista muodostaen vahvan kompleksin DNA:n kanssa, mikä suojaa kehon perinnöllisiä ominaisuuksia. haittavaikutukset.

Protamiineja löytyy suuria määriä kalojen siittiöistä (salmin - lohikala, klupein - silli). Protamiineja löydettiin kasvien edustajista - eristettynä sammal-itiöistä.

Histonit. Ne ovat emäksisiä proteiineja, joiden molekyylipaino on 12 000-30 000, diaminomonokarboksyylihappoja on 20-30 % (arginiini, lysiini), jotka liukenevat heikkoihin happoihin (0,2 N HCl), saostuvat ammoniakin ja alkoholin vaikutuksesta. Histonit ovat nukleotidien proteiiniosa.

Histonit ovat osa kromatiinin rakennetta ja hallitsevat kromosomiproteiinien joukossa, eli ne sijaitsevat solujen ytimissä.

Histonit ovat evoluutionaalisesti konservoituneita proteiineja. Eläinten ja kasvien histoneille on tunnusomaista samanlaiset arginiinin ja lysiinin suhteet, ja ne sisältävät samanlaisia ​​fraktioita.

Prolamiinit. Ne ovat kasviperäisiä proteiineja. Liukenee heikosti veteen, liukenee hyvin 60-80 % etyylialkoholiin. Ne sisältävät paljon aminohappoa proliinia (siis nimi prolamiinia) sekä glutamiinihappoa. Hyvin pieninä määrinä nämä proteiinit sisältävät liz, arg, gly. Prolamiinit ovat ominaisia ​​yksinomaan viljan siemenille, joissa ne toimivat varastoproteiineina: vehnän ja rukiin siemenissä - gliadiiniproteiini, ohran siemenissä - hordeiini ja maississa - zeiini.

Gluteliinit. Liukenee hyvin emäksisiin liuoksiin (0,2-2 % NaOH). Se on kasviproteiini, jota löytyy viljan ja muiden kasvien siemenistä sekä kasvien vihreistä osista. Vehnän siemenissä olevaa alkaliliukoisten proteiinien kompleksia kutsutaan gluteniiniksi, riisissä - oryzeniiniksi. Vehnänsiemengliadiini yhdessä gluteniinin kanssa muodostaa gluteenia, jonka ominaisuudet määräävät suurelta osin jauhon ja taikinan teknologiset ominaisuudet.

Skleroproteiinit (proteinoidit). Tukikudosten proteiinit (luut, rustot, jänteet, villa, hiukset). Erottuva piirre on sen liukenemattomuus veteen, suolaliuoksiin, laimennettuihin happoihin ja emäksiin. Ruoansulatuskanavan entsyymit eivät hydrolysoi. Proteinoidit ovat fibrillaarisia proteiineja. Sisältää runsaasti glysiiniä, proliinia, kystiiniä, ei fenyylialaniinia, tyrosiinia, tryptofaania, histidiiniä, metioniinia, treoniinia.

Esimerkkejä proteinoideista: kollageeni, prokollageeni, elastiini, keratiinit.

Monimutkaiset proteiinit (proteiinit)

Sisältää kaksi komponenttia - proteiinia ja ei-proteiinia.

Proteiiniosa on yksinkertainen proteiini. Proteiiniton osa on proteettinen ryhmä (kreikan sanasta prostheto - lisään, lisään).

Proteesiryhmän kemiallisesta luonteesta riippuen proteiinit jaetaan:

Happamia glykoproteiineja ovat musiinit ja mukoidit.

Mucins- kehon liman perusta (sylki, maha- ja suolistomehu). Suojaustoiminto: vähentää ruoansulatuskanavan limakalvojen ärsytystä. Musiinit ovat resistenttejä proteiineja hydrolysoivien entsyymien toiminnalle.

Mucoid s - nivelten nivelnesteen, ruston, silmämunan nesteen proteiinit. Ne suorittavat suojaavan toiminnon ja toimivat voiteluaineena liikelaitteessa.

Nukleoproteiinit. Kaikki nukleiinihapot jaetaan kahteen tyyppiin riippuen siitä, mikä monosakkaridi sisältää koostumukseen. Nukleiinihappoa kutsutaan ribonukleiinihapoksi (RNA), jos se sisältää riboosia, tai deoksiribonukleiinihappoa (DNA), jos se sisältää deoksiriboosia.

Nukleiinihappojen osallistuessa tapahtuu proteiinien muodostumista, jotka ovat kaikkien elämänprosessien aineellinen perusta. Tieto, joka määrittää proteiinien rakenteelliset ominaisuudet, "tallennettu" DNA:han, ja DNA-molekyylit välittävät sitä useiden sukupolvien ajan. RNA:t ovat pakollisia ja ensisijaisia ​​osallistujia proteiinien biosynteesin mekanismissa. Tässä suhteessa keho sisältää erityisen paljon RNA:ta niissä kudoksissa, joissa proteiineja muodostuu intensiivisesti.

Nukleoproteiinit ovat monimutkaisia ​​proteiineja, jotka sisältävät proteiinikomponentin (protamiinit, histonit) ja ei-proteiinikomponentin - nukleiinihappoja.

Kromoproteiinit. Kromiproteiineja ovat monimutkaiset proteiinit, joissa ei-proteiiniosa on värillisiä yhdisteitä, jotka kuuluvat eri orgaanisten aineiden luokkiin: porfyriinirakenteet, flaviiniadeniinidinukleotidi (FAD), flaviiniadeniinimononukleotidi (FMN) jne.

Porfyriinirengas, johon on koordinoitu rautaioni, sisältyy proteettisena osana useisiin redox-entsyymeihin (katalaasi, peroksidaasi) ja elektronien kantajaryhmään - sytokromeihin. Flaviinidehydrogenaasit eli "keltaiset hengitysentsyymit" - flavoproteiinit (FP) - ovat myös kromoproteiineja. Niiden molekyylin proteiiniosa liittyy FAD:iin tai FMN:ään. Tyypillisiä kromoproteiineja ovat rodopsiini ja veren hemoglobiini.

Metalloproteiinit. Metalli-ionien ja proteiinien kompleksit, joissa metalli-ionit ovat kiinnittyneet suoraan proteiiniin, jotka ovat olennainen osa proteiinimolekyylejä.

Metalloproteiinit sisältävät usein metalleja, kuten Cu, Fe, Zn, Mo jne. Tyypillisiä metalloproteiineja ovat jotkin näitä metalleja sisältävät entsyymit sekä Mn, Ni, Se, Ca jne.

Metalloproteiineja ovat sytokromit - hengitysketjun proteiinit, jotka sisältävät rautaa.

Proteiineja löydetty - selenoproteiinit, jossa seleeni on todennäköisimmin kovalenttisesti kiinnittynyt aromaattiseen tai heterosykliseen ryhmään. Yksi selenoproteiineista löytyy eläinten lihaksista.

Joistakin merieläimistä on löydetty vanadiinia sisältävää proteiinia - vanadokromi, joka on todennäköisesti hapen kantaja.

Lipoproteiinit. Näiden monimutkaisten proteiinien proteettinen ryhmä ovat erilaisia ​​rasvan kaltaisia ​​aineita - lipidejä. Lipoproteiinien komponenttien välinen yhteys voi olla eri vahvuus.

Lipoproteiinit sisältävät sekä polaarisia että neutraaleja lipidejä sekä kolesterolia ja sen estereitä. Lipoproteiinit ovat olennaisia ​​​​komponentteja kaikissa solukalvoissa, joissa niiden ei-proteiiniosaa edustavat pääasiassa polaariset lipidit - fosfolipidit, glykolipidit. Lipoproteiineja on aina veressä. Inositolidifosfaattia sisältävä lipoproteiini eristetään aivojen valkoisesta aineesta, aivojen harmaan aineen lipoproteiineja ovat sfingolipidit. Kasveissa merkittävä osa protoplasman fosfolipideistä on myös lipoproteiinien muodossa.

Tunnetaan lipidien ja proteiinien komplekseja, joiden proteiiniosa sisältää monia hydrofobisia aminohappoja, lipidikomponentti hallitsee usein proteiinikomponenttia. Tämän seurauksena tällaiset monimutkaiset proteiinit liukenevat esimerkiksi kloroformin ja metanolin seokseen. Tällaisia ​​komplekseja kutsutaan proteolipidit. Niitä löytyy suuria määriä hermosolujen myeliinikuorista sekä synaptisista kalvoista ja mitokondrioiden sisäkalvoista.

Lipoproteiinien tehtävänä on kuljettaa lipidejä kehossa.

Entsyymi proteiinit. Suuri joukko proteideja, jotka on rakennettu yksinkertaisista proteiineista ja erilaisista proteettisista ryhmistä, jotka suorittavat biologisten katalyyttien toimintoja. Ei-proteiinikomponentit - vitamiinit, mono- ja dinukleotidit, tripeptidit, monosakkaridien fosforiesterit.

Koska 20 aminohapon proteiinisynteesissä on suuri määrä mahdollisia yhdistelmiä, on olemassa monia erilaisia ​​aminohapposekvenssejä, joista jokainen vastaa mahdollisesti tiettyä proteiinia. Kaikki nämä proteiinit voidaan helposti ryhmitellä erillisiin luokkiin korostaen tiettyä ominaisuutta - toimintoa tai rakenteellisia piirteitä.

Luokittelu toiminnon mukaan

Biologisten toimintojen mukaan ne erotetaan:

• rakenneproteiinit (kollageeni, keratiini),
• entsymaattinen (pepsiini, amylaasi),
• kuljetus (transferriini, albumiini, hemoglobiini),
• vararuoka (muna- ja viljaproteiinit),
• supistuvat ja motoriset (aktiini, myosiini, tubuliini),
• suojaava (immunoglobuliinit, trombiini, fibrinogeeni),
• säätely (somatotrooppinen hormoni, adrenokortikotrooppinen hormoni, insuliini).

Luokittelu rakenteen mukaan

Molekyylin muodosta riippuen erotetaan pallomaiset ja fibrillaariset proteiinit. SISÄÄN pallomainen Proteiineissa pituus- ja poikittaisakselien suhde on alle 10 ja useimmissa tapauksissa enintään 3-4. Näille proteiineille on tunnusomaista polypeptidiketjujen kompakti kolmiulotteinen laskostuminen. Esimerkiksi: insuliini, albumiini, veriplasmaglobuliinit.

Fibrillaariset proteiinit niiden aksiaalinen suhde on yli 10. Ne koostuvat polypeptidiketjujen nipuista, jotka on kierretty spiraaliksi päällekkäin ja jotka on yhdistetty toisiinsa poikittaiskovalenttisilla ja vetysidoksilla. Suorittaa suoja- ja rakenteellisia toimintoja. Esimerkiksi: keratiini, myosiini, kollageeni.

Proteiiniketjujen lukumäärän mukaan eristetty yhteen molekyyliin monomeerinen proteiinit, joissa on yksi alayksikkö (protomeeri) ja polymeeri proteiineja, joissa on useita alayksiköitä. Esimerkiksi siihen monomeerinen proteiineja ovat albumiini, myoglobiini, polymeeri- hemoglobiini (4 alayksikköä), entsyymit laktaattidehydrogenaasi ja kreatiinikinaasi (4 ja 2 alayksikköä, vastaavasti), heksokinaasi (2 alayksikköä). Proteiinin alayksiköt voivat olla rakenteeltaan joko samanlaisia ​​tai erilaisia.

On myös suurempia proteiineja. Näitä ovat E. colin RNA-polymeraasi – 5 ketjua, as– 12 protomeeriä, glutamiinisyntetaasi – 12 protomeeriä, pyruvaattidehydrogenaasi – 72 proteiiniketjua.

Kemiallisen koostumuksen mukaan kaikki proteiinit on jaettu yksinkertainen Ja monimutkainen. Yksinkertaiset proteiinit sisältävät rakenteeltaan vain aminohappoja (

Kreatiinifosfokinaasi, entsyymi, joka osallistuu ATP:n regeneraatioon lihasten supistumisen aikana, koostuu 2 alayksiköstä - B (aivot) ja M (lihas) eri yhdistelmissä: BB, VM, MM. Yhteensä 3 isoentsyymiä -

PROTEIINIEN LUOKITUS

A. P O TOIMINNOT

Katso yllä "Proteiinien toiminnot"

B. RAKENNUS

1. Molekyylin muodon mukaan:

Globulaarinen – pro-

pituus- ja poikittaisakselit ovat

<10 и в большинстве случаев не более 3-4. Они характеризуются компактной ук-

sileät polypeptidiketjut. Esimerkiksi: insuliini, albumiini, veriplasmaglobuliinit.

Fibrillaarinen – aksiaalinen suhde >10. Ne koostuvat polypeptidiketjujen nipuista, jotka on kierretty spiraalimaisesti päällekkäin ja yhdistetty toisiinsa poikkileikkauksilla kovalenttisilla ja vetysidoksilla. Suorittaa suoja- ja rakenteellisia toimintoja.

Esimerkiksi: keratiini, myosiini, kollageeni, fibriini.

2. Yhden molekyylin proteiiniketjujen lukumäärän mukaan

monomeerinen - on yksi alayksikkö (protomeeri)

polymeerinen - niillä on useita alayksiköitä.

Esimerkiksi hemoglobiini (4 alayksikköä), laktaattidehydrogenaasi (4 alayksikköä), kreatiinifosfokinaasi

(2 alayksikköä), E. coli RNA-polymeraasi (5 ketjua), as(12 protoomeeriä), pyruvaattidehydrogenaasi (72 ketjua).

3. Kemiallisen koostumuksen mukaan:

Yksinkertainen - sisältää vain aminohappoja Monimutkainen - aminohappojen lisäksi on ei-proteiinikomponentteja

PROTEINIT

Rakennetta edustaa vain polypeptidiketju (albumiini, insuliini).

On kuitenkin ymmärrettävä, että monet yksinkertaiset proteiinit (esimerkiksi albumiini) eivät ole

ovat "puhtaassa" muodossa, yhteydet ei-proteiiniryhmään ovat yksinkertaisesti heikkoja.

Albumiini

Proteiineilla, joiden massa on MM = 40 kDa, on happamia ominaisuuksia ja negatiivinen varaus fysiologisessa pH:ssa, koska sisältää paljon glutamiinihappoa. Helposti adsorboituva

polaarisia ja ei-polaarisia molekyylejä, on monien veren aineiden kantaja

Globuliinit – MW>100 kDa, heikosti happamia tai neutraaleja, joten ne ovat heikosti hydratoituneita, vähemmän stabiileja ja helpommin saostuvia, jota käytetään kliinisesti

diagnostiikka "sedimenttinäytteissä" (tymoli, Veltman) Ne sisältävät usein hiiltä

vasemman veden komponentit. Jotkut pystyvät sitomaan tiettyjä aineita: transferriini (Fe-kuljettaja), seruloplasmiini (Cu-kuljettaja), haptoglobiini (Fe-kuljettaja).

hemoglobiinin kantaja), hemopeksiini (teeman kantaja). Elektroforeesin aikana ne erottuvat

vähintään 4 fraktioon a1, a2, b ja y.

Histonit

Proteiinit, joiden massa MW = 24 kDa. Niillä on selvät perusominaisuudet, ts. fysiologisessa pH:ssa ne ovat positiivisesti varautuneita ja sitoutuvat siksi DNA:han.

Histoneja on 5 tyyppiä:

H1 – Liz on erittäin rikas (29%),

H2a – kohtalaisen rikas Liz (11 %)

ja huhtikuu (9,5 %),

H2b – kohtalaisen rikas Liz (16 %)

ja huhtikuu (6,5 %),

NZ – kohtalaisen rikas Liz (10 %) ja

H4 – kohtalaisen runsaasti Liziä (11 %) ja

Aminohapporadikaaleja koostumuksessa

histonit voivat olla entsymaattisesti metyloituja, asetyloituja tai fosfo-

rilytetty. Tämä muuttaa kokonaismäärää

proteiinien varaus ja muut ominaisuudet.

Tehtävä:

1. Säädä genomin aktiivisuutta, nimittäin

– häiritse transkriptiota

2. Rakenne – stabiloi tilaa

DNA:n luonnollinen rakenne.

Histonit muodostavat nukleosomeja (lyhennetty 7 kertaa), sitten superheliksin ja "super super-

perspiraali". Näin ollen ne osallistuvat DNA:n tiheään pakkaamiseen muodostumisen aikana

kromosomit. Histonien ansiosta DNA:n koko

pienenee tuhansia kertoja: DNA:n pituus on 6-9 cm (10-1) ja kromosomien koko on

vain muutama mikrometri (10-6)

Protamiinit

Kollageeni

Fibrillaarinen proteiini, jolla on ainutlaatuinen rakenne. Yleensä sisältää monosakkaridi (galaktoosi) ja disakkaridi (galaktoosi-glukoosi) jäämiä, jotka on kytketty OH-

joidenkin hydroksilysiinitähteiden ryhmät. Muodostaa solujen välisen perustan

jänteiden, luiden, ruston, ihon sidekudosaineita, mutta sitä esiintyy tietysti myös muissa kudoksissa. Polypeptidi

kollageeniketju sisältää 1000 aminoa

hapot ja koostuu toistuvasta tripletistä [Gly-A-B], jossa A ja B ovat mitä tahansa,

paitsi glysiinin aminohappo. Pohjimmiltaan

mutta tämä on alaniini, sen osuus on 11%, proliinin ja hydroksiproliinin osuus on

21 %. Jäljelle jääville siis

aminohappojen osuus on vain 33 %. Proliinin ja hydroksiproliinin rakenne

ei salli a-kierteen muodostumista

rakenne, tästä johtuen muodostuu vasenkätinen kierre, jossa yhden kierroksen verran

on 3 aminohappotähdettä. Proliinin hydroksylaatio tapahtuu prolyylihydroksylaasientsyymillä, joka on rautaa sisältävä entsyymi; C-vitamiinia (askorbiinihappoa) tarvitaan sen täydelliseen toimintaan. Askorbiinihapon puute ruoassa aiheuttaa keripukkia. Kädelliset ja marsut ovat menettäneet kykynsä syntetisoida askorbiinihappoa, ja siksi niiden on saatava sitä ravinnostaan. Olla vahva uudelleen

korjaava aine, askorbiinihappo suojaa prolyylihydroksylaasia inaktivoitumiselta ja ylläpitää rautaatomin vähentynyttä tilaa entsyymissä. Ilman askorbiinihappoa syntetisoitu kollageeni osoittautuu alihydroksyloituneeksi eikä pysty muodostamaan normaalirakenteisia kuituja, mikä johtaa ihovaurioihin ja verisuonten haurastumiseen.

Kollageenimolekyyli on rakennettu 3 polypeptidiketjusta, jotka on kudottu yhteen tiiviiksi nipuksi - tropokollageeniksi (pituus = 30 nm, d = 1,6 nm). Polypeptidi

ketjut ovat tiiviisti liittyneet toisiinsa lysiinitähteiden e-aminoryhmien kautta. Tropokol-

Lagen muodostaa suuria kollageenifibrillejä (d=10-300 nm). Fibrillit ovat erittäin vahvoja, ne ovat vahvempia kuin poikkileikkaukseltaan samankokoinen teräslanka. Poikittaisjuovainen

fibrilli johtuu tropokollageenimolekyylien siirtymisestä toisiinsa nähden

täsmälleen toisiaan 1/4 pituudestaan.

SISÄÄN iholla fibrillit muodostavat epäsäännöllisesti kudotun ja erittäin tiiviin verkoston -

parkittu nahka on lähes puhdasta kollageenia.

Kollageenin puoliintumisaika mitataan viikkoina ja kuukausina. Avainrooli sen aineenvaihdunnassa on kollagenaasilla, joka pilkkoo tropokollageenin 1/4:n etäisyydestä Gly:n ja Leun välisestä C-päästä.

SISÄÄN Kollageenin hajoamisen seurauksena muodostuu hydroksiproliinia. Tappion tapauksessa

sidekudos (Pagetin tauti, hyperparatyreoosi)

ksyproliini lisääntyy ja sillä on diagnostista arvoa. Kehon ikääntyessä tropokollageeniin muodostuu yhä enemmän ristisidoksia, jotka hajottavat

Perustuu koostumuksen tai muodon eroihin.

Koostumuksen mukaan Proteiinit jaetaan kahteen ryhmään:

Yksinkertaiset proteiinit (proteiinit) koostuvat vain aminohapoista: protamiinit ja histonit ovat emäksisiä ominaisuuksia ja ovat osa nukleoproteiineja. Histonit osallistuvat genomin aktiivisuuden säätelyyn. Prolamiinit ja gluteliinit ovat kasviperäisiä proteiineja, jotka muodostavat suurimman osan gluteenista. Albumiinit ja globuliinit ovat eläinperäisiä proteiineja. Veriseerumi, maito, munanvalkuaiset ja lihakset sisältävät runsaasti niitä.

Monimutkaiset proteiinit (proteiinit = proteiinit) sisältävät ei-proteiinin osan - proteettisen ryhmän. Jos proteettinen ryhmä on pigmentti (hemoglobiini, sytokromit), nämä ovat kromoproteiineja. Nukleiinihappoihin liittyvät proteiinit ovat nukleoproteiineja. Lipoproteiinit liittyvät joihinkin lipideihin. Fosfoproteiinit - koostuvat proteiineista ja labiilista fosfaatista. Niitä on monia maidossa, keskushermostossa ja kalanmunissa. Glykoproteiinit liittyvät hiilihydraatteihin ja niiden johdannaisiin. Metalloproteiinit ovat proteiineja, jotka sisältävät ei-hemirautaa ja muodostavat myös koordinaatiohiloja metalliatomien kanssa entsyymiproteiineissa.

Ne erottuvat muodon mukaan

Globulaariset proteiinit ovat tiukasti laskostuneita pallomaisia ​​polypeptidiketjuja, joille tertiäärinen rakenne on tärkeä. Liukenee hyvin veteen, laimeisiin happojen, emästen, suolojen liuoksiin. Globulaariset proteiinit suorittavat dynaamisia toimintoja. Esimerkiksi insuliini, veren proteiinit, entsyymit.

Fibrillaariset proteiinit ovat sekundäärisen rakenteen molekyylejä. Ne on rakennettu rinnakkaisista, suhteellisen pitkälle venyneistä peptidiketjuista, muodoltaan pitkänomaisia, kerätty nippuihin muodostaen kuituja (kynsien keratiini, hiukset, hämähäkinseitit, silkki, jänteiden kollageeni). Niillä on pääasiassa rakenteellinen tehtävä.

Proteiinien tehtävät:

Rakentaminen - proteiinit osallistuvat solujen ja solunulkoisten rakenteiden muodostumiseen: ne ovat osa solukalvoja, villaa, hiuksia, jänteitä, verisuonten seinämiä jne.

Kuljetus - jotkut proteiinit pystyvät kiinnittämään erilaisia ​​aineita itseensä ja kuljettamaan (toimittamaan) niitä solun paikasta toiseen sekä kehon eri kudoksiin ja elimiin. Veren proteiini hemoglobiini kiinnittää happea ja kuljettaa sen keuhkoista kaikkiin kudoksiin ja elimiin ja siirtää niistä hiilidioksidia keuhkoihin. Solukalvojen koostumus sisältää erityisiä proteiineja, jotka varmistavat tiettyjen aineiden ja ionien aktiivisen ja tiukasti selektiivisen siirron solusta ja soluun - vaihto ulkoisen ympäristön kanssa tapahtuu.

Säätelytoiminto - osallistu aineenvaihdunnan säätelyyn. Hormonit vaikuttavat entsyymien toimintaan hidastaen tai kiihdyttäen aineenvaihduntaprosesseja, muuttaen solukalvojen läpäisevyyttä, ylläpitävät jatkuvaa ainepitoisuutta veressä ja soluissa ja osallistuvat kasvuprosessiin. Insuliinihormoni säätelee verensokeritasoja lisäämällä solukalvojen läpäisevyyttä glukoosille, edistää glykogeenisynteesiä ja lisää rasvojen muodostumista hiilihydraateista.

Suojaustoiminto = Immunologinen. Reaktiona vieraiden proteiinien tai mikro-organismien (antigeenien) tunkeutumiseen kehoon muodostuu erityisiä proteiineja - vasta-aineita, jotka voivat sitoa ja neutraloida ne. Immunoglobuliinien synteesi tapahtuu lymfosyyteissä. Fibrinogeenistä muodostuva fibriini auttaa pysäyttämään verenvuodon.

Moottorin toiminta. Supistuvat proteiinit varmistavat solujen ja solunsisäisten rakenteiden liikkeen: pseudopodioiden muodostumisen, särkeiden välkkymisen, siimojen lyömisen, lihasten supistumisen ja lehtien liikkeen kasveissa.

Signaalitoiminto. Solun pintakalvo sisältää upotettuja proteiinimolekyylejä, jotka voivat muuttaa tertiääristä rakennettaan vasteena ympäristötekijöille. Näin signaalit vastaanotetaan ulkoisesta ympäristöstä ja käskyt lähetetään soluun.

Tallennustoiminto. Jotkut aineet voivat varastoitua elimistöön. Esimerkiksi hemoglobiinin hajoamisen aikana rauta ei poistu elimistöstä, vaan se varastoituu pernaan muodostaen kompleksin ferritiiniproteiinin kanssa. Varaproteiineja ovat muna- ja maitoproteiinit.

Energiatoiminto. Kun 1 g proteiinia hajoaa lopputuotteiksi, vapautuu 17,6 kJ. Hajoaminen tapahtuu ensin aminohapoiksi ja sitten vedeksi, ammoniakiksi ja hiilidioksidiksi. Proteiineja käytetään kuitenkin energialähteenä, kun rasvat ja hiilihydraatit kuluvat loppuun.

Katalyyttinen toiminto. Biokemiallisten reaktioiden kiihtyminen proteiinien - entsyymien vaikutuksesta.

Troofinen. Ne ravitsevat alkiota varhaisessa kehitysvaiheessa ja varastoivat biologisesti arvokkaita aineita ja ioneja.

Lipidit

Suuri joukko orgaanisia yhdisteitä, jotka ovat kolmiarvoisen alkoholin glyserolin ja korkeampien rasvahappojen johdannaisia. Koska niiden molekyyleissä vallitsevat ei-polaariset ja hydrofobiset rakenteet, ne ovat liukenemattomia veteen mutta liukenevia orgaanisiin liuottimiin.