Hidrolisis (hidrolisis) protein adalah proses pemutusan rantai molekul protein menjadi potongan-potongan.

Fragmen yang dihasilkan diberi nama dan memiliki sejumlah properti yang berguna. Yang utama adalah penyerapan yang jauh lebih cepat dibandingkan dengan molekul aslinya. Hidrolisis protein yang ideal adalah pemecahan molekul protein menjadi asam amino penyusunnya. Merekalah yang membentuk dasar kompleks asam amino - obat paling efektif dalam hal memasok sel otot dengan bahan bangunan. Namun, tidak selalu masuk akal untuk melakukan siklus hidrolisis lengkap. Untuk meningkatkan laju asimilasi dan meningkatkan protein, cukup dengan melakukan hidrolisis protein parsial. Akibatnya, molekul asli terurai menjadi rantai beberapa asam amino, yang disebut di- dan tri-peptida.

Proses hidrolisis protein

Kembali pada akhir abad ke-19, para ilmuwan menemukan bahwa protein terdiri dari partikel yang lebih kecil yang disebut asam amino. Dan sejak saat itulah studi tentang asam amino dan metode untuk mengisolasinya dari struktur protein dimulai. Di mana asam amino tidak terikat secara acak, tetapi berada dalam urutan DNA tertentu. Bagi tubuh manusia, urutan ini tidak berperan. Tubuh hanya membutuhkan asam amino, yang merupakan tugas sistem pencernaan untuk "diekstraksi". Dalam proses pencernaan, tubuh memecah protein menjadi asam amino individu, yang memasuki aliran darah. Namun, tergantung pada ratusan faktor, efisiensi pencernaan jauh dari 100%. Berdasarkan persentase zat yang diserap dalam proses pencernaan, nilai gizi suatu produk diperkirakan. Hidrolisis dapat sangat meningkatkan nilai gizi protein. Ini tidak bertentangan dengan proses untuk memperoleh protein seperti. Hidrolisis adalah proses pemrosesan sekunder dari protein yang sudah diisolasi dengan satu atau lain cara.

Bahan baku hidrolisis adalah susu yang sudah diproses sebagian. Sebagai aturan, protein susu termurah diambil. Mengingat pemrosesan lebih lanjut dan hasil akhir, tidak masuk akal untuk menggunakan bahan yang lebih mahal seperti protein whey atau isolat. Untuk keperluan medis, darah hewan juga dapat digunakan dalam hidrolisis, tetapi tidak berlaku dalam industri olahraga. Metode utama hidrolisis protein susu adalah hidrolisis asam dan hidrolisis enzimatik.

Hidrolisis asam

Inti dari proses ini adalah pengolahan bahan baku dengan asam tertentu. Protein diperlakukan dengan asam klorida dan dipanaskan sampai sekitar 105-110 °C. Dalam keadaan ini, disimpan selama sehari. Akibatnya, ikatan molekul putus dan protein terurai menjadi asam amino individu. Hidrolisis asam adalah yang paling sederhana dan paling murah untuk diterapkan. Namun, dia membuat tuntutan yang sangat tinggi pada ketaatan teknologi dan, yang paling penting, pada kualitas dan akurasi dosis reagen. Menggunakan asam yang salah atau dosis yang salah bersama dengan ikatan molekul dapat menghancurkan asam amino itu sendiri. Akibatnya, produk akhir akan memiliki spektrum asam amino yang tidak lengkap. Dan sisa-sisa garam dan asam tidak mungkin memiliki efek positif pada pencernaan.

Hidrolisis enzimatik (enzimatik)

Hidrolisis enzimatik protein agak mengulangi proses alami pencernaan. Bahan baku (biasanya -) dicampur dengan enzim yang melakukan "pencernaan" protein dan memastikan pemecahannya menjadi asam amino. Dan metode inilah yang paling sering digunakan dalam industri olahraga. Hidrolisis protein secara enzimatik (enzimatik) kurang menuntut dalam hal teknologi. Kelebihan enzim lebih mudah dihilangkan dan tidak berbahaya seperti asam.

Pada tahap pertama hidrolisis enzimatik, bahan baku dikenai perlakuan panas ringan. Akibatnya, protein sebagian terdenaturasi (hancur). Setelah itu, fraksi yang dihasilkan dicampur dengan enzim yang menyelesaikan proses hidrolisis.

Penggunaan hidrolisis protein dalam nutrisi olahraga

Hidrolisis protein adalah penemuan dan penyelamatan nyata bagi industri. Berkat itu, Anda tidak hanya bisa mendapatkan kompleks asam amino murni, tetapi juga secara signifikan meningkatkan efektivitas protein dan gainer konvensional. Banyak bahkan secara khusus memperlakukan persiapan individu dengan enzim. Sebagai hasil dari hidrolisis parsial protein ini, laju asimilasi meningkat. Dan juga banyak masalah dengan intoleransi individu terhadap komponen protein susu diselesaikan. Pada beberapa produk, Anda bahkan dapat menemukan penyebutan adanya enzim pencernaan di dalamnya. Dalam beberapa protein, ini adalah enzim pencernaan biasa yang mulai bekerja hanya di perut. Dan dalam beberapa, ini adalah sisa-sisa dari proses hidrolisis enzimatik. Bagaimanapun, protein semacam itu diserap lebih cepat dan lebih baik.

Secara teori, asupan protein terhidrolisis dapat diganti dengan asupan protein sederhana yang dikombinasikan dengan enzim pencernaan (seperti festal, mezim forte, dll). Ini akan jauh lebih murah. Namun, asupan protein susu dan enzim secara terpisah tidak seefektif itu. Anda tidak akan pernah dapat secara akurat menentukan dosis enzim yang tepat. Kelebihan mereka tidak mungkin berguna bagi tubuh Anda. Kerugiannya adalah hidrolisis protein hanya sebagian.

Manfaat dan bahaya hidrolisis protein

Hidrolisis protein digunakan dalam kasus berikut:

• Untuk mempercepat kecernaan protein
• Untuk mengurangi reaksi alergi
• Untuk mendapatkan asam amino murni

Dari catatan khusus adalah masalah reaksi alergi. Alergi makanan tidak jarang di zaman kita, intoleransi terhadap produk atau komponen masing-masing terjadi secara teratur. Contohnya adalah intoleransi laktosa. Alergi makanan adalah reaksi terhadap protein spesifik yang ditemukan dalam makanan. Setelah hidrolisis, protein ini dipecah menjadi peptida. Yang hanya fragmen protein dan tidak lagi menyebabkan reaksi alergi. Sangat penting untuk dicatat bahwa nilai gizi dari campuran yang dihasilkan sama sekali tidak kalah dengan nilai gizi bahan baku.

Dari kerugian hidrolisis, perlu diperhatikan penghancuran bakteri menguntungkan. Terlepas dari kenyataan bahwa banyak perusahaan mengklaim keberadaan bifidobacteria, seseorang harus objektif - hidrolisis menghancurkannya. Dan bifidobacteria hanya dapat hadir ketika mereka diperkenalkan dari luar. Namun, jika kita berbicara tentang nutrisi olahraga, maka yang pertama di sini adalah nilai gizi dari sapuan yang dihasilkan.

Dalam proses memasak dan pengolahan kuliner makanan, protein dapat mengalami berbagai transformasi.

reaksi melanoidin

Asam amino terlarut (glisin, alanin, asparagin, dll.) bereaksi kuat dengan gula yang memiliki gugus karbonil bebas (xilosa, fruktosa, glukosa, maltosa). Reaksi melanoidin berlangsung paling mudah dengan rasio molar antara asam amino dan gula 1:2.

Asam amino bereaksi dengan gula dengan cara sebagai berikut:

CH 2 OH-(CHOH) 4 -COH + H 2 N-CH 2 -COOH --------

glukosa glisin

---------- CH 2 OH-(CHOH) 4 -C-NH-CH 2 -COOH

Asam yang sedikit larut (sistin, tirosin) kurang aktif. Reaksi melanoidin disertai dengan pembentukan senyawa antara: aldehida, gugus siklik furfural, dan kemudian karakter pirol. Reaksi melanoidin diaktifkan pada suhu tinggi, terutama dalam kasus pemanasan berulang.

Sebagai hasil dari reaksi ini, pencoklatan kerak roti putih terjadi: selama pemanggangan, asam amino di permukaan roti bereaksi dengan gula yang terbentuk selama fermentasi adonan.

Melanoidin juga dapat terbentuk selama penyimpanan makanan kaleng.

Hidrolisis protein

Ini dapat terjadi di bawah pengaruh enzim, asam atau basa. Dengan cara ini, Anda bisa mendapatkan salah satu asam amino yang membentuk protein. Kepentingan praktis adalah hidrolisis biomassa ragi tumbuh pada bahan baku yang mengandung hidrokarbon, dan termasuk hingga 40% protein. Karbon dioksida, alkohol, parafin minyak, gas alam, limbah industri pengolahan kayu juga dapat berfungsi sebagai bahan baku untuk memperoleh biomassa secara mikrobiologis. Asam amino yang diperoleh dari hidrolisat protein dipisahkan dengan kromatografi penukar ion, elektroforesis dan kromatografi gas-cair.

Hidrasi protein

Protein mengikat air, mis. menunjukkan sifat hidrofilik. Pada saat yang sama, mereka membengkak, massa dan volumenya meningkat. Pembengkakan protein disertai dengan pembubaran sebagiannya. Hidrofilisitas protein individu tergantung pada strukturnya. Hidrofilik -CO-NH- (ikatan peptida), gugus amino -NH 2, gugus karboksil -COOH- hadir dalam komposisinya dan terletak di permukaan makromolekul protein menarik molekul air, mengarahkannya secara ketat pada permukaan molekul.

Cangkang hidrasi (air) yang mengelilingi butiran protein mencegah agregasi dan, akibatnya, berkontribusi pada stabilitas larutan protein dan mencegah pengendapannya.

H 3 N + -(CH 2) n-COOH + NH 3 - (CH 2) n-COO - NH 2 - (CH 2) n-COO -

titik isoelektrik

pH = 1,0 pH = 7,0 pH = 11,0

Pada titik isoelektrik (lihat diagram), protein memiliki kemampuan paling kecil untuk mengikat air, cangkang hidrasi di sekitar molekul protein dihancurkan, sehingga mereka bergabung membentuk agregat besar. Ketika pH medium berubah, molekul protein menjadi bermuatan dan kapasitas hidrasinya berubah. Dengan pembengkakan terbatas, larutan protein pekat membentuk sistem kompleks yang disebut studio. Protein globular dapat sepenuhnya terhidrasi dengan melarutkan dalam air (misalnya, protein susu), membentuk larutan dengan konsentrasi rendah.

Sifat hidrofilik protein, mis. kemampuan mereka untuk membentuk studio, menstabilkan suspensi, emulsi dan busa sangat penting dalam industri makanan. Perbedaan hidrofilisitas protein gluten adalah salah satu fitur yang mencirikan kualitas biji-bijian gandum dan tepung yang diperoleh darinya (yang disebut gandum kuat dan lemah). Hidrofilisitas protein biji-bijian dan tepung memainkan peran penting dalam penyimpanan dan pemrosesan biji-bijian, dalam pembuatan kue. Adonan, yang diperoleh dalam industri kue, dalam pembuatan produk kembang gula tepung, adalah protein yang membengkak dalam air, jeli pekat yang mengandung butiran pati.

DEFINISI

tupai merupakan senyawa dengan berat molekul tinggi. Mereka secara kondisional dapat dikaitkan dengan kelompok polimer.

Unit monomer protein adalah peptida, yang terdiri dari asam amino. Jika suatu zat mengandung lebih dari 100 residu asam amino, itu diklasifikasikan sebagai protein; kurang dari 100 masih merupakan peptida. Pembentukan protein (ikatan peptida) secara skematis dapat digambarkan sebagai berikut:

Hidrolisis protein

Protein dapat terhidrolisis sebagian. Jika kita membayangkan bahwa hidrolisis berlangsung sampai akhir, yaitu. sempurna, maka diperoleh campuran asam amino sebagai produk reaksi. Selain zat ini, karbohidrat, basa pirimidin dan purin, dan asam fosfat ditemukan dalam larutan setelah hidrolisis. Hidrolisis protein berlangsung dalam kondisi tertentu: mendidih dalam larutan asam atau alkali.

Jika protein mengandung ikatan amida karena adanya asam amino dengan radikal samping bercabang yang menciptakan hambatan sterik, seperti pada leusin atau valin, maka hidrolisis tidak mungkin dilakukan.

Jika protein terurai menjadi komponen-komponen dalam suasana basa, maka hidrolisis dilakukan dalam suasana asam dan sebaliknya.

Secara konvensional, persamaan reaksi hidrolisis protein dapat ditulis sebagai:

Mengapa hidrolisis protein diperlukan?

Karena protein adalah senyawa makromolekul, mereka dapat ditangkap dengan buruk oleh tubuh, karena produk makanan apa pun, yang berasal dari tumbuhan atau hewan, mengandung protein. Hidrolisis memecah protein menjadi produk dengan berat molekul rendah, sehingga digunakan untuk mempercepat kecernaan protein (nutrisi olahraga), mengurangi reaksi alergi (makanan bayi, terutama susu formula), dan memperoleh asam amino.

Contoh pemecahan masalah

CONTOH 1

tupai- senyawa organik bermolekul tinggi yang terdiri dari residu asam amino yang dihubungkan dalam rantai panjang oleh ikatan peptida.

Komposisi protein organisme hidup hanya mencakup 20 jenis asam amino, yang semuanya adalah asam alfa-amino, dan komposisi asam amino protein dan urutan hubungannya satu sama lain ditentukan oleh kode genetik individu makhluk hidup. organisme.

Salah satu fitur protein adalah kemampuannya untuk secara spontan membentuk struktur spasial yang khas hanya untuk protein khusus ini.

Karena kekhususan strukturnya, protein dapat memiliki berbagai sifat. Misalnya, protein yang memiliki struktur kuartener bulat, khususnya protein telur ayam, larut dalam air membentuk larutan koloid. Protein dengan struktur kuaterner fibrillar tidak larut dalam air. Protein fibrilar, khususnya, membentuk kuku, rambut, tulang rawan.

Sifat kimia protein

Hidrolisis

Semua protein mampu menjalani hidrolisis. Dalam kasus hidrolisis protein lengkap, campuran asam -amino terbentuk:

Protein + nH 2 O => campuran -asam amino

Denaturasi

Penghancuran struktur sekunder, tersier, dan kuartener protein tanpa merusak struktur primernya disebut denaturasi. Denaturasi protein dapat berlangsung di bawah aksi larutan garam natrium, kalium atau amonium - denaturasi tersebut dapat dibalik:

Denaturasi yang terjadi di bawah pengaruh radiasi (misalnya, pemanasan) atau pemrosesan protein dengan garam logam berat tidak dapat diubah:

Jadi, misalnya, denaturasi protein ireversibel diamati selama perlakuan panas telur selama persiapannya. Akibat denaturasi putih telur, kemampuannya untuk larut dalam air dengan terbentuknya larutan koloid menghilang.

Reaksi kualitatif terhadap protein

Reaksi biuret

Jika larutan natrium hidroksida 10% ditambahkan ke larutan yang mengandung protein, dan kemudian sejumlah kecil larutan tembaga sulfat 1%, warna ungu akan muncul.

larutan protein + NaOH (larutan 10%) + uSO 4 = warna ungu

reaksi xantoprotein

larutan protein ketika direbus dengan asam nitrat pekat menjadi kuning:

larutan protein + HNO 3 (conc.) => warna kuning

Fungsi biologis protein

katalis	mempercepat berbagai reaksi kimia dalam organisme hidup	enzim
struktural	bahan bangunan sel	kolagen, protein membran sel
pelindung	melindungi tubuh dari infeksi	imunoglobulin, interferon
peraturan	mengatur proses metabolisme	hormon
mengangkut	pemindahan zat-zat penting dari satu bagian tubuh ke bagian lain	hemoglobin membawa oksigen
energi	memasok tubuh dengan energi	1 gram protein dapat memberi tubuh energi 17,6 J
bermotor (motor)	setiap fungsi motorik tubuh	miosin (protein otot)

Protein, atau zat protein, adalah polimer alami bermolekul tinggi (berat molekul bervariasi dari 5-10 ribu hingga 1 juta atau lebih), yang molekulnya dibangun dari residu asam amino yang dihubungkan oleh ikatan amida (peptida).

Protein juga disebut protein (dari bahasa Yunani "protos" - yang pertama, penting). Jumlah residu asam amino dalam suatu molekul protein sangat bervariasi dan terkadang mencapai beberapa ribu. Setiap protein memiliki urutan residu asam amino yang melekat.

Protein melakukan berbagai fungsi biologis: katalitik (enzim), pengatur (hormon), struktural (kolagen, fibroin), motorik (miosin), transportasi (hemoglobin, mioglobin), pelindung (imunoglobulin, interferon), cadangan (kasein, albumin, gliadin) lainnya. Di antara protein ada antibiotik dan zat yang memiliki efek toksik.

Protein adalah dasar dari biomembran, bagian terpenting dari sel dan komponen seluler. Mereka memainkan peran kunci dalam kehidupan sel, seolah-olah membentuk dasar material dari aktivitas kimianya.

Sifat protein yang luar biasa adalah pengorganisasian diri dari struktur, yaitu kemampuannya untuk secara spontan membuat struktur spasial spesifik yang hanya khas untuk protein tertentu. Intinya, semua aktivitas tubuh (perkembangan, gerakan, kinerja berbagai fungsi, dan banyak lagi) terkait dengan zat protein (Gbr. 36). Tidak mungkin membayangkan hidup tanpa protein.

Protein adalah komponen terpenting dari makanan manusia dan hewan, pemasok asam amino yang mereka butuhkan.

Struktur

Dalam struktur spasial protein, sifat radikal (residu) R- dalam molekul asam amino sangat penting. Radikal asam amino nonpolar biasanya terletak di dalam makromolekul protein dan menyebabkan interaksi hidrofobik (lihat di bawah); radikal polar yang mengandung gugus ionogenik (pembentuk ion) biasanya terletak pada permukaan makromolekul protein dan mencirikan interaksi elektrostatik (ionik). Radikal non-ionik polar (misalnya, mengandung gugus OH alkohol, gugus amida) dapat ditemukan baik di permukaan maupun di dalam molekul protein. Mereka berpartisipasi dalam pembentukan ikatan hidrogen.

Dalam molekul protein, asam a-amino saling berhubungan melalui ikatan peptida (-CO-NH-):

Rantai polipeptida yang dibangun dengan cara ini atau bagian individu dalam rantai polipeptida, dalam beberapa kasus, dapat dihubungkan secara tambahan oleh ikatan disulfida (-S-S-), atau, sebagaimana sering disebut, jembatan disulfida.

Peran penting dalam menciptakan struktur protein dimainkan oleh ikatan ionik (garam) dan hidrogen, serta interaksi hidrofobik - jenis kontak khusus antara komponen hidrofobik molekul protein dalam media berair. Semua ikatan ini memiliki kekuatan yang berbeda dan memberikan pembentukan molekul protein besar yang kompleks.

Terlepas dari perbedaan struktur dan fungsi zat protein, komposisi unsurnya sedikit berfluktuasi (dalam % massa kering): karbon - 51-53; oksigen - 21,5-23,5; nitrogen - 16,8-18,4; hidrogen - 6,5-7,3; belerang - 0,3-2,5. Beberapa protein mengandung sejumlah kecil fosfor, selenium dan elemen lainnya.

Urutan menghubungkan residu asam amino dalam rantai polipeptida disebut struktur primer protein (Gbr. 37).

Molekul protein dapat terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida, masing-masing mengandung jumlah residu asam amino yang berbeda. Mengingat jumlah kemungkinan kombinasinya, dapat dikatakan bahwa variasi protein hampir tidak terbatas, tetapi tidak semuanya ada di alam. Jumlah total berbagai jenis protein dalam semua jenis organisme hidup adalah 10 10 -10 12 . Untuk protein yang strukturnya sangat kompleks, selain yang utama, tingkat organisasi struktural yang lebih tinggi juga dibedakan: struktur sekunder, tersier, dan kadang-kadang kuaterner (Tabel 9). Sebagian besar protein memiliki struktur sekunder, meskipun tidak selalu di seluruh rantai polipeptida. Rantai polipeptida dengan struktur sekunder tertentu dapat diatur secara berbeda dalam ruang.

Penataan ruang ini disebut struktur tersier (Gbr. 39)

Dalam pembentukan struktur tersier, selain ikatan hidrogen, interaksi ionik dan hidrofobik memainkan peran penting. Berdasarkan sifat "pengemasan" molekul protein, protein globular, atau bulat, dan fibrillar, atau filamen, dibedakan.

Untuk protein globular, struktur a-heliks lebih khas, heliksnya melengkung, "dilipat". Makromolekul memiliki bentuk bola. Mereka larut dalam air dan larutan garam untuk membentuk sistem koloid. Sebagian besar protein hewan, tumbuhan, dan mikroorganisme adalah protein globular.

Untuk protein fibrilar, struktur filamen lebih khas. Mereka umumnya tidak larut dalam air. Protein fibrilar biasanya melakukan fungsi pembentuk struktur. Sifatnya (kekuatan, kemampuan untuk meregang) bergantung pada cara rantai polipeptida dikemas. Contoh protein fibrilar adalah protein jaringan otot (miosin), keratin (jaringan tanduk). Dalam beberapa kasus, subunit protein individu membentuk ansambel kompleks dengan bantuan ikatan hidrogen, elektrostatik, dan interaksi lainnya. Dalam hal ini, struktur kuaterner protein terbentuk.

Namun, perlu dicatat sekali lagi bahwa struktur primer memainkan peran yang luar biasa dalam organisasi struktur protein yang lebih tinggi.

Klasifikasi

Ada beberapa klasifikasi protein. Mereka didasarkan pada karakteristik yang berbeda:

Tingkat kesulitan (sederhana dan kompleks);

Bentuk molekul (protein globular dan fibrilar);

Kelarutan dalam pelarut individu (larut dalam air, larut dalam larutan garam encer - albumin, larut dalam alkohol - prolamin, larut dalam alkali encer dan asam - glutelin);

Fungsi yang dilakukan (misalnya, penyimpanan protein, rangka, dll).

Properti

Protein adalah elektrolit amfoter. Pada nilai pH tertentu medium (disebut titik isoelektrik), jumlah muatan positif dan negatif dalam molekul protein adalah sama. Ini adalah salah satu sifat utama protein. Protein pada titik ini netral secara elektrik, dan kelarutannya dalam air paling rendah. Kemampuan protein untuk mengurangi kelarutan ketika molekulnya menjadi netral secara elektrik digunakan untuk mengisolasinya dari larutan, misalnya, dalam teknologi untuk memperoleh produk protein.

Hidrasi

Proses hidrasi berarti pengikatan air oleh protein, sementara mereka menunjukkan sifat hidrofilik: mereka membengkak, massa dan volumenya meningkat. Pembengkakan protein disertai dengan pembubaran sebagiannya. Hidrofilisitas protein individu tergantung pada strukturnya. Gugus hidrofilik amida (-CO-NH-, ikatan peptida), amina (NH2) dan karboksil (COOH) yang ada dalam komposisi dan terletak di permukaan makromolekul protein menarik molekul air, mengarahkannya secara ketat pada permukaan molekul . Cangkang hidrasi (air) yang mengelilingi butiran protein mencegah agregasi dan sedimentasi dan, akibatnya, berkontribusi pada stabilitas larutan protein. Pada titik isoelektrik, protein memiliki kemampuan paling kecil untuk mengikat air, cangkang hidrasi di sekitar molekul protein dihancurkan, sehingga mereka bergabung membentuk agregat besar. Agregasi molekul protein juga terjadi ketika mereka mengalami dehidrasi dengan beberapa pelarut organik, seperti etil alkohol. Hal ini menyebabkan pengendapan protein. Ketika pH medium berubah, makromolekul protein menjadi bermuatan, dan kapasitas hidrasinya berubah.

Dengan pembengkakan terbatas, larutan protein pekat membentuk sistem kompleks yang disebut jeli. Jeli tidak cair, elastis, memiliki plastisitas, kekuatan mekanik tertentu, dan mampu mempertahankan bentuknya. Protein globular dapat sepenuhnya terhidrasi dengan melarutkan dalam air (misalnya, protein susu), membentuk larutan dengan konsentrasi rendah. Sifat hidrofilik protein, yaitu kemampuannya untuk mengembang, membentuk jeli, menstabilkan suspensi, emulsi dan busa, sangat penting dalam biologi dan industri makanan. Sebuah jeli yang sangat mobile, dibangun terutama dari molekul protein, adalah sitoplasma - isi sel semi-cair. Jelly yang sangat terhidrasi - gluten mentah yang diisolasi dari adonan gandum, mengandung hingga 65% air. Perbedaan hidrofilisitas protein gluten adalah salah satu fitur yang mencirikan kualitas biji-bijian gandum dan tepung yang diperoleh darinya (yang disebut gandum kuat dan lemah). Hidrofilisitas protein biji-bijian dan tepung memainkan peran penting dalam penyimpanan dan pemrosesan biji-bijian, dalam pembuatan kue. Adonan, yang diperoleh dalam industri kue, adalah protein yang membengkak dalam air, jeli pekat yang mengandung butiran pati.

Denaturasi protein

Selama denaturasi, di bawah pengaruh faktor eksternal (suhu, aksi mekanis, aksi agen kimia, dan sejumlah faktor lainnya), terjadi perubahan pada struktur sekunder, tersier, dan kuaterner dari makromolekul protein, yaitu asalnya. struktur spasial. Struktur primer dan, akibatnya, komposisi kimia protein tidak berubah. Perubahan sifat fisik: kelarutan menurun, kemampuan untuk menghidrasi, aktivitas biologis hilang. Bentuk makromolekul protein berubah, terjadi agregasi. Pada saat yang sama, aktivitas beberapa kelompok kimia meningkat, efek enzim proteolitik pada protein difasilitasi, dan, akibatnya, lebih mudah dihidrolisis.

Dalam teknologi pangan, denaturasi termal protein sangat penting secara praktis, yang derajatnya tergantung pada suhu, durasi pemanasan dan kelembaban. Ini harus diingat ketika mengembangkan mode perlakuan panas bahan baku makanan, produk setengah jadi, dan terkadang produk jadi. Proses denaturasi termal memainkan peran khusus dalam blansing bahan baku nabati, pengeringan biji-bijian, memanggang roti, dan memperoleh pasta. Denaturasi protein juga dapat disebabkan oleh aksi mekanis (tekanan, gesekan, pengocokan, ultrasound). Akhirnya, aksi reagen kimia (asam, alkali, alkohol, aseton) menyebabkan denaturasi protein. Semua teknik ini banyak digunakan dalam makanan dan bioteknologi.

Hidrolisis protein

Reaksi hidrolisis dengan pembentukan asam amino secara umum dapat dituliskan sebagai berikut:

Pembakaran

4. Reaksi apa yang dapat digunakan untuk mengenali protein?

5. Apa peran protein dalam kehidupan organisme?

6. Ingat dari kursus biologi umum protein mana yang menentukan sifat-sifat kekebalan organisme.

7. Ceritakan tentang AIDS dan pencegahan penyakit mengerikan ini.

8. Bagaimana mengenali produk yang terbuat dari wol alami dan serat buatan?

9. Tulis persamaan reaksi hidrolisis protein dengan rumus umum (-NH-CH-CO-) n.
aku
R

Apa pentingnya proses ini dalam biologi dan bagaimana penggunaannya dalam industri?

10. Tulis persamaan reaksi yang dapat digunakan untuk membuat transisi berikut: etana -> etil alkohol -> aldehida asetat -> asam asetat -> asam kloroasetat -> asam aminoasetat -> polipeptida.