Belka at Strelka - Nabuhay sina Belka at Strelka hanggang sa matanda na at namatay sa natural na kamatayan. Pagkaraan ng ilang oras, nagkaroon ng mga tuta si Strelka. Sina Belka at Strelka ay kabilang sa mga pinaka madaling ibagay na kandidatong aso. Noong Agosto 19, 1960, matagumpay na nailunsad sa orbit ang isang satellite. Lahat ng anim na tuta ay malusog.
"Aral ng mga squirrels" - Mga husay na reaksyon. Pangkalahatang katangian ng mga protina. Quaternary na istraktura ng isang molekula ng protina. Biuret Xanthoprotein HNO3 NaOH CuSO4. Ang nilalaman ng mga protina sa katawan (bilang isang porsyento ng tuyong timbang). Ang istraktura ng molekula ng protina. Mga ardilya. Mga function ng protina. Ang nilalaman ng protina sa pagkain. Ano ang buhay?
"Protein biosynthesis" - Ang mga mahahalagang amino acid ay ipinapakita nang naka-bold. Mga kalahok sa biosynthesis ng mga molekula ng protina. Maling sagot. Nilalaman. Suriin ang iyong sarili. Diagram ng mga selula ng halaman at hayop. Panimula. Tamang sagot. Biosynthesis ng mga protina sa isang buhay na selula. Ang proseso ng biosynthesis ng protina sa isang buhay na cell. Mga nagbibigay ng enerhiya para sa biosynthesis ng protina.
"Protein Chemistry" - Ang komposisyon ng mucus at synovial fluid ay kinabibilangan ng mucoproteins. Kahulugan. Ang istraktura ng polypeptide chain. Nilalaman. Ang lahat ng mga compound na naglalaman ng isang peptide bond ay nagbibigay ng gayong reaksyon. Ang sunud-sunod na koneksyon ng mga amino acid sa pagbuo ng isang molekula ng protina. Ang pangunahing istraktura ng protina ay napanatili sa panahon ng denaturation.
"Mga protina at ang kanilang mga pag-andar" - Ang mga pag-andar ng mga protina ay lubhang magkakaibang. Materyal sa pagtatayo. Ang mga contractile na protina ay nagiging sanhi ng lahat ng paggalaw. Mga kemikal na katangian ng mga protina. Paggawa ng mga katawan ng protina at antibodies upang neutralisahin ang mga dayuhang sangkap. Mga function ng protina. Ang mga daluyan ng dugo, tendon, at buhok ay binuo mula sa mga protina. Pangalawang istruktura Tertiary structure Quaternary structure.
"Mga amino acid at protina" - Mga reaksyon ng ?-amino acid. Reaksyon ng biuret (na may tanso (II) hydroxide Cu (OH) 2) Reaksyon ng Ninhydrin. IBA'T IBANG VERSION NG LARAWAN NG STRUCTURE NG CRUMBIN PROTEIN. Basura na may optically active isomer ng a-amino acid. PAGBUO NG INTRAMOLECULAR HYDROGEN BONDS (inilalarawan ng mga tuldok na linya) sa isang polypeptide molecule.
Mga ardilya- mga high-molecular organic compound, na binubuo ng mga residue ng α-amino acids.
AT komposisyon ng protina kabilang ang carbon, hydrogen, nitrogen, oxygen, sulfur. Ang ilang mga protina ay bumubuo ng mga kumplikado sa iba pang mga molekula na naglalaman ng posporus, bakal, sink at tanso.
Ang mga protina ay may malaking molekular na timbang: egg albumin - 36,000, hemoglobin - 152,000, myosin - 500,000. Para sa paghahambing: ang molekular na timbang ng alkohol ay 46, acetic acid - 60, benzene - 78.
Amino acid komposisyon ng mga protina
Mga ardilya- non-periodic polymers, ang mga monomer ay α-amino acids. Karaniwan, 20 uri ng α-amino acid ang tinatawag na mga monomer ng protina, bagaman higit sa 170 sa mga ito ang natagpuan sa mga selula at tisyu.
Depende sa kung ang mga amino acid ay maaaring synthesize sa katawan ng mga tao at iba pang mga hayop, mayroong: mga hindi mahahalagang amino acid- maaaring i-synthesize mahahalagang amino acid- hindi ma-synthesize. Ang mga mahahalagang amino acid ay dapat na kainin kasama ng pagkain. Ang mga halaman ay synthesize ang lahat ng uri ng amino acids.
Depende sa komposisyon ng amino acid, ang mga protina ay: kumpleto- naglalaman ng buong hanay ng mga amino acid; may sira- ang ilang mga amino acid ay wala sa kanilang komposisyon. Kung ang mga protina ay binubuo lamang ng mga amino acid, ang mga ito ay tinatawag simple lang. Kung ang mga protina ay naglalaman, bilang karagdagan sa mga amino acid, isang non-amino acid component (isang prosthetic group), ang mga ito ay tinatawag na kumplikado. Ang prosthetic group ay maaaring kinakatawan ng mga metal (metalloproteins), carbohydrates (glycoproteins), lipids (lipoproteins), nucleic acids (nucleoproteins).
Lahat naglalaman ng mga amino acid: 1) isang carboxyl group (-COOH), 2) isang amino group (-NH 2), 3) isang radical o R-group (ang natitirang bahagi ng molekula). Ang istraktura ng radikal sa iba't ibang uri ng mga amino acid ay iba. Depende sa bilang ng mga amino group at carboxyl group na bumubuo sa mga amino acid, mayroong: mga neutral na amino acid pagkakaroon ng isang carboxyl group at isang amino group; mga pangunahing amino acid pagkakaroon ng higit sa isang amino group; acidic amino acids pagkakaroon ng higit sa isang pangkat ng carboxyl.
Ang mga amino acid ay amphoteric compound, dahil sa solusyon maaari silang kumilos bilang parehong mga acid at base. Sa may tubig na mga solusyon, ang mga amino acid ay umiiral sa iba't ibang mga ionic na anyo.
Peptide bond
Mga peptide- mga organikong sangkap na binubuo ng mga residue ng amino acid na konektado ng isang peptide bond.
Ang pagbuo ng mga peptide ay nangyayari bilang isang resulta ng reaksyon ng condensation ng mga amino acid. Kapag ang amino group ng isang amino acid ay nakikipag-ugnayan sa carboxyl group ng isa pa, isang covalent nitrogen-carbon bond ang lumitaw sa pagitan nila, na tinatawag na peptide. Depende sa bilang ng mga residue ng amino acid na bumubuo sa peptide, mayroon dipeptides, tripeptides, tetrapeptides atbp. Ang pagbuo ng isang peptide bond ay maaaring ulitin ng maraming beses. Ito ay humahantong sa pagbuo polypeptides. Sa isang dulo ng peptide ay isang libreng amino group (tinatawag na N-terminus), at sa kabilang dulo ay isang libreng carboxyl group (tinatawag na C-terminus).
Spatial na organisasyon ng mga molekula ng protina
Ang pagganap ng ilang partikular na pag-andar ng mga protina ay nakasalalay sa spatial na pagsasaayos ng kanilang mga molekula, bilang karagdagan, ito ay masigasig na hindi kanais-nais para sa cell na panatilihin ang mga protina sa isang pinalawak na anyo, sa anyo ng isang chain, samakatuwid, ang mga polypeptide chain ay sumasailalim sa natitiklop, nakakakuha. isang tiyak na three-dimensional na istraktura, o conformation. Maglaan ng 4 na antas spatial na organisasyon ng mga protina.
Pangunahing istraktura ng isang protina- ang pagkakasunud-sunod ng mga residue ng amino acid sa polypeptide chain na bumubuo sa molekula ng protina. Ang bono sa pagitan ng mga amino acid ay peptide.
Kung ang isang molekula ng protina ay binubuo lamang ng 10 residue ng amino acid, kung gayon ang bilang ng mga posibleng variant ng mga molekula ng protina na ayon sa teorya ay naiiba sa pagkakasunud-sunod ng paghalili ng mga amino acid ay 10 20 . Sa 20 amino acids, maaari kang gumawa ng mas magkakaibang mga kumbinasyon ng mga ito. Humigit-kumulang sampung libong iba't ibang mga protina ang natagpuan sa katawan ng tao, na naiiba sa bawat isa at mula sa mga protina ng iba pang mga organismo.
Ito ang pangunahing istraktura ng molekula ng protina na tumutukoy sa mga katangian ng mga molekula ng protina at ang spatial na pagsasaayos nito. Ang pagpapalit lamang ng isang amino acid para sa isa pa sa polypeptide chain ay humahantong sa pagbabago sa mga katangian at pag-andar ng protina. Halimbawa, ang pagpapalit ng ikaanim na glutamine amino acid sa β-subunit ng hemoglobin na may valine ay humahantong sa katotohanan na ang molekula ng hemoglobin sa kabuuan ay hindi maaaring gumanap ng pangunahing pag-andar nito - transportasyon ng oxygen; sa ganitong mga kaso, ang isang tao ay nagkakaroon ng sakit - sickle cell anemia.
pangalawang istraktura- iniutos ang pagtitiklop ng polypeptide chain sa isang spiral (mukhang isang nakaunat na spring). Ang mga coils ng helix ay pinalalakas ng hydrogen bonds sa pagitan ng mga carboxyl group at amino group. Halos lahat ng mga grupo ng CO at NH ay nakikibahagi sa pagbuo ng mga bono ng hydrogen. Ang mga ito ay mas mahina kaysa sa mga peptide, ngunit, paulit-ulit na maraming beses, nagbibigay sila ng katatagan at katigasan sa pagsasaayos na ito. Sa antas ng pangalawang istraktura, mayroong mga protina: fibroin (sutla, web), keratin (buhok, mga kuko), collagen (tendons).
Tertiary na istraktura- pag-iimpake ng mga polypeptide chain sa mga globules, na nagreresulta mula sa paglitaw ng mga kemikal na bono (hydrogen, ionic, disulfide) at ang pagtatatag ng hydrophobic na pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga radical ng residues ng amino acid. Ang pangunahing papel sa pagbuo ng tertiary na istraktura ay nilalaro ng hydrophilic-hydrophobic na pakikipag-ugnayan. Sa mga may tubig na solusyon, ang mga hydrophobic radical ay may posibilidad na magtago mula sa tubig, na nagpapangkat sa loob ng globule, habang ang mga hydrophilic radical ay may posibilidad na lumitaw sa ibabaw ng molekula bilang resulta ng hydration (pakikipag-ugnayan sa mga water dipoles). Sa ilang mga protina, ang tertiary na istraktura ay nagpapatatag sa pamamagitan ng disulfide covalent bond na nabubuo sa pagitan ng sulfur atoms ng dalawang cysteine residues. Sa antas ng tertiary na istraktura, mayroong mga enzyme, antibodies, ilang mga hormone.
Quaternary na istraktura katangian ng mga kumplikadong protina, ang mga molekula nito ay nabuo ng dalawa o higit pang mga globules. Ang mga subunit ay hawak sa molekula sa pamamagitan ng ionic, hydrophobic, at electrostatic na mga pakikipag-ugnayan. Minsan, sa panahon ng pagbuo ng isang quaternary na istraktura, ang disulfide bond ay nangyayari sa pagitan ng mga subunit. Ang pinaka-pinag-aralan na protina na may istrukturang quaternary ay hemoglobin. Ito ay nabuo ng dalawang α-subunits (141 amino acid residues) at dalawang β-subunits (146 amino acid residues). Ang bawat subunit ay nauugnay sa isang molekula ng heme na naglalaman ng bakal.
Kung sa ilang kadahilanan ang spatial conformation ng mga protina ay lumihis mula sa normal, ang protina ay hindi maaaring gumanap ng mga function nito. Halimbawa, ang sanhi ng "mad cow disease" (spongiform encephalopathy) ay isang abnormal na conformation ng prion, ang mga protina sa ibabaw ng nerve cells.
Mga katangian ng protina
Ang komposisyon ng amino acid, ang istraktura ng molekula ng protina ay tinutukoy nito ari-arian. Pinagsasama ng mga protina ang mga pangunahing at acidic na katangian na tinutukoy ng mga radikal na amino acid: mas maraming acidic na amino acid sa isang protina, mas malinaw ang mga acidic na katangian nito. Ang kakayahang magbigay at ilakip ang H + matukoy mga katangian ng buffer ng mga protina; ang isa sa pinakamakapangyarihang buffer ay hemoglobin sa mga erythrocytes, na nagpapanatili ng pH ng dugo sa isang pare-parehong antas. May mga natutunaw na protina (fibrinogen), may mga hindi matutunaw na protina na nagsasagawa ng mga mekanikal na pag-andar (fibroin, keratin, collagen). May mga chemically active proteins (enzymes), mayroong chemically inactive, lumalaban sa iba't ibang kondisyon sa kapaligiran at lubhang hindi matatag.
Panlabas na mga kadahilanan (init, ultraviolet radiation, mabibigat na metal at mga asin nito, mga pagbabago sa pH, radiation, dehydration)
maaaring maging sanhi ng paglabag sa istrukturang organisasyon ng molekula ng protina. Ang proseso ng pagkawala ng three-dimensional conformation na likas sa isang partikular na molekula ng protina ay tinatawag denaturation. Ang sanhi ng denaturation ay ang pagkasira ng mga bono na nagpapatatag ng isang partikular na istraktura ng protina. Sa una, ang pinakamahina na mga ugnayan ay napunit, at kapag ang mga kondisyon ay naging mas mahirap, mas malakas pa. Samakatuwid, una ang quaternary, pagkatapos ay ang tertiary at pangalawang istruktura ay nawala. Ang isang pagbabago sa spatial configuration ay humahantong sa isang pagbabago sa mga katangian ng protina at, bilang isang resulta, ginagawang imposible para sa protina na maisagawa ang mga biological function nito. Kung ang denaturation ay hindi sinamahan ng pagkasira ng pangunahing istraktura, kung gayon maaari itong maging nababaligtad, sa kasong ito, nangyayari ang self-healing ng conformation na katangian ng protina. Ang nasabing denaturation ay napapailalim, halimbawa, sa mga protina ng receptor ng lamad. Ang proseso ng pagpapanumbalik ng istraktura ng isang protina pagkatapos ng denaturation ay tinatawag renaturation. Kung ang pagpapanumbalik ng spatial na pagsasaayos ng protina ay imposible, pagkatapos ay tinatawag ang denaturation hindi maibabalik.
Mga pag-andar ng mga protina
| Function | Mga halimbawa at paliwanag |
|---|---|
| Konstruksyon | Ang mga protina ay kasangkot sa pagbuo ng mga cellular at extracellular na istruktura: bahagi sila ng mga lamad ng cell (lipoproteins, glycoproteins), buhok (keratin), tendons (collagen), atbp. |
| Transportasyon | Ang hemoglobin ng protina ng dugo ay nakakabit ng oxygen at dinadala ito mula sa mga baga patungo sa lahat ng mga tisyu at organo, at mula sa kanila ang carbon dioxide ay naglilipat sa mga baga; Ang komposisyon ng mga lamad ng cell ay kinabibilangan ng mga espesyal na protina na nagbibigay ng isang aktibo at mahigpit na pumipili na paglipat ng ilang mga sangkap at ion mula sa cell patungo sa panlabas na kapaligiran at likod. |
| Regulatoryo | Ang mga hormone ng protina ay kasangkot sa regulasyon ng mga proseso ng metabolic. Halimbawa, kinokontrol ng hormone na insulin ang mga antas ng glucose sa dugo, nagtataguyod ng glycogen synthesis, at pinatataas ang pagbuo ng mga taba mula sa carbohydrates. |
| Protective | Bilang tugon sa pagtagos ng mga dayuhang protina o microorganism (antigens) sa katawan, ang mga espesyal na protina ay nabuo - mga antibodies na maaaring magbigkis at neutralisahin ang mga ito. Ang fibrin, na nabuo mula sa fibrinogen, ay nakakatulong upang ihinto ang pagdurugo. |
| Motor | Ang contractile proteins na actin at myosin ay nagbibigay ng muscle contraction sa mga multicellular na hayop. |
| Signal | Ang mga molekula ng mga protina ay naka-embed sa ibabaw na lamad ng cell, na may kakayahang baguhin ang kanilang tertiary na istraktura bilang tugon sa pagkilos ng mga kadahilanan sa kapaligiran, kaya tumatanggap ng mga signal mula sa panlabas na kapaligiran at nagpapadala ng mga utos sa cell. |
| Reserve | Sa katawan ng mga hayop, ang mga protina, bilang panuntunan, ay hindi nakaimbak, maliban sa albumin ng itlog, kasein ng gatas. Ngunit salamat sa mga protina sa katawan, ang ilang mga sangkap ay maaaring maimbak sa reserba, halimbawa, sa panahon ng pagkasira ng hemoglobin, ang bakal ay hindi pinalabas mula sa katawan, ngunit nakaimbak, na bumubuo ng isang kumplikadong may ferritin protein. |
| Enerhiya | Sa pagkasira ng 1 g ng protina sa mga huling produkto, 17.6 kJ ang inilabas. Una, ang mga protina ay bumagsak sa mga amino acid, at pagkatapos ay sa mga huling produkto - tubig, carbon dioxide at ammonia. Gayunpaman, ang mga protina ay ginagamit lamang bilang isang mapagkukunan ng enerhiya kapag ang ibang mga mapagkukunan (carbohydrates at taba) ay naubos na. |
| catalytic | Isa sa pinakamahalagang tungkulin ng mga protina. Ibinigay sa mga protina - mga enzyme na nagpapabilis sa mga biochemical reaction na nangyayari sa mga selula. Halimbawa, ang ribulose biphosphate carboxylase ay nag-catalyze ng CO2 fixation sa panahon ng photosynthesis. |
Mga enzyme
Mga enzyme, o mga enzyme, ay isang espesyal na klase ng mga protina na biological catalysts. Salamat sa mga enzyme, ang mga reaksyon ng biochemical ay nagpapatuloy sa napakalaking bilis. Ang rate ng mga reaksyong enzymatic ay sampu-sampung libong beses (at kung minsan ay milyon-milyon) na mas mataas kaysa sa rate ng mga reaksyon na kinasasangkutan ng mga di-organikong katalista. Ang sangkap kung saan kumikilos ang isang enzyme ay tinatawag substrate.
Ang mga enzyme ay mga globular na protina mga tampok na istruktura Ang mga enzyme ay maaaring nahahati sa dalawang pangkat: simple at kumplikado. mga simpleng enzyme ay mga simpleng protina, i.e. binubuo lamang ng mga amino acid. Mga kumplikadong enzyme ay mga kumplikadong protina, i.e. bilang karagdagan sa bahagi ng protina, kasama nila ang isang pangkat ng hindi protina na kalikasan - cofactor. Para sa ilang mga enzyme, ang mga bitamina ay kumikilos bilang mga cofactor. Sa molekula ng enzyme, ang isang espesyal na bahagi ay nakahiwalay, na tinatawag na aktibong sentro. aktibong sentro- isang maliit na seksyon ng enzyme (mula tatlo hanggang labindalawang amino acid residues), kung saan ang pagbubuklod ng substrate o substrate ay nangyayari sa pagbuo ng isang enzyme-substrate complex. Sa pagkumpleto ng reaksyon, ang enzyme-substrate complex ay nabubulok sa isang enzyme at isang (mga) produkto ng reaksyon. Ang ilang mga enzyme ay may (maliban sa aktibo) mga allosteric center- mga site kung saan nakakabit ang mga regulator ng rate ng trabaho ng enzyme ( allosteric enzymes).
Ang mga reaksyon ng enzymatic catalysis ay nailalarawan sa pamamagitan ng: 1) mataas na kahusayan, 2) mahigpit na pagpili at direksyon ng pagkilos, 3) pagtitiyak ng substrate, 4) maayos at tumpak na regulasyon. Ang substrate at pagtitiyak ng reaksyon ng mga reaksyon ng enzymatic catalysis ay ipinaliwanag ng mga hypotheses ng E. Fischer (1890) at D. Koshland (1959).
E. Fisher (key-lock hypothesis) iminungkahi na ang mga spatial na pagsasaayos ng aktibong site ng enzyme at ang substrate ay dapat na eksaktong tumutugma sa bawat isa. Ang substrate ay inihambing sa "susi", ang enzyme - sa "lock".
D. Koshland (hypothesis "hand-glove") iminungkahi na ang spatial na sulat sa pagitan ng istraktura ng substrate at ang aktibong sentro ng enzyme ay nilikha lamang sa sandali ng kanilang pakikipag-ugnayan sa isa't isa. Ang hypothesis na ito ay tinatawag ding induced fit hypothesis.
Ang bilis ng mga reaksyong enzymatic ay nakasalalay sa: 1) temperatura, 2) konsentrasyon ng enzyme, 3) konsentrasyon ng substrate, 4) pH. Dapat itong bigyang-diin na dahil ang mga enzyme ay mga protina, ang kanilang aktibidad ay pinakamataas sa ilalim ng physiologically normal na mga kondisyon.
Karamihan sa mga enzyme ay maaari lamang gumana sa mga temperatura sa pagitan ng 0 at 40°C. Sa loob ng mga limitasyong ito, ang rate ng reaksyon ay tumataas ng humigit-kumulang 2 beses para sa bawat 10 °C na pagtaas ng temperatura. Sa temperaturang higit sa 40 °C, ang protina ay sumasailalim sa denaturation at bumababa ang aktibidad ng enzyme. Sa mga temperatura na malapit sa pagyeyelo, ang mga enzyme ay hindi aktibo.
Sa isang pagtaas sa dami ng substrate, ang rate ng reaksyon ng enzymatic ay tumataas hanggang ang bilang ng mga molekula ng substrate ay naging katumbas ng bilang ng mga molekula ng enzyme. Sa karagdagang pagtaas sa dami ng substrate, ang rate ay hindi tataas, dahil ang mga aktibong site ng enzyme ay puspos. Ang pagtaas sa konsentrasyon ng enzyme ay humahantong sa pagtaas ng aktibidad ng catalytic, dahil ang isang mas malaking bilang ng mga molekula ng substrate ay sumasailalim sa mga pagbabagong-anyo bawat yunit ng oras.
Para sa bawat enzyme, mayroong pinakamainam na halaga ng pH kung saan ito ay nagpapakita ng pinakamataas na aktibidad (pepsin - 2.0, salivary amylase - 6.8, pancreatic lipase - 9.0). Sa mas mataas o mas mababang mga halaga ng pH, bumababa ang aktibidad ng enzyme. Sa matalim na pagbabago sa pH, ang enzyme ay nagdenature.
Ang bilis ng allosteric enzymes ay kinokontrol ng mga sangkap na nakakabit sa mga allosteric center. Kung ang mga sangkap na ito ay nagpapabilis sa reaksyon, sila ay tinatawag mga activator kung bumagal sila - mga inhibitor.
Pag-uuri ng enzyme
Ayon sa uri ng catalyzed chemical transformations, ang mga enzyme ay nahahati sa 6 na klase:
- oxidoreductase(paglipat ng hydrogen, oxygen o electron atoms mula sa isang sangkap patungo sa isa pa - dehydrogenase),
- transferase(paglipat ng isang methyl, acyl, phosphate o amino group mula sa isang sangkap patungo sa isa pa - transaminase),
- hydrolases(mga reaksyon ng hydrolysis kung saan nabuo ang dalawang produkto mula sa substrate - amylase, lipase),
- lyases(hindi hydrolytic na karagdagan sa substrate o ang pag-aalis ng isang pangkat ng mga atom mula dito, habang ang mga bono ng C-C, C-N, C-O, C-S ay maaaring masira - decarboxylase),
- isomerase(intramolecular rearrangement - isomerase),
- ligases(ang koneksyon ng dalawang molekula bilang resulta ng pagbuo ng mga C-C, C-N, C-O, C-S na mga bono - synthetase).
Ang mga klase ay nahahati naman sa mga subclass at subsubclass. Sa kasalukuyang internasyonal na pag-uuri, ang bawat enzyme ay may partikular na code, na binubuo ng apat na numero na pinaghihiwalay ng mga tuldok. Ang unang numero ay ang klase, ang pangalawa ay ang subclass, ang pangatlo ay ang subclass, ang ikaapat ay ang serial number ng enzyme sa subclass na ito, halimbawa, ang arginase code ay 3.5.3.1.
Pumunta sa lektura bilang 2"Ang istraktura at pag-andar ng carbohydrates at lipids"
Pumunta sa lektura №4"Ang istraktura at pag-andar ng ATP nucleic acids"
Ang paglabag sa likas na istraktura ng protina ay tinatawag na denaturation. Ito ay nangyayari sa ilalim ng impluwensya ng mataas na temperatura, mga kemikal, nagliliwanag na enerhiya, at iba pang mga kadahilanan.
Ang papel ng protina sa buhay ng mga selula at organismo:
gusali (structural) - mga protina - ang materyal na gusali ng katawan (mga shell, lamad, organelles, tisyu, organo);
catalytic function - mga enzyme na nagpapabilis ng mga reaksyon ng daan-daang mi
isang milyong beses;
musculoskeletal function - mga protina na bumubuo sa mga buto ng balangkas, tendon; paggalaw ng mga flagellates, ciliates, pag-urong ng kalamnan;
function ng transportasyon - hemoglobin ng dugo;
proteksiyon - ang mga antibodies sa dugo ay neutralisahin ang mga dayuhang sangkap;
pag-andar ng enerhiya - sa panahon ng pagkasira ng mga protina, ang 1 g ay naglalabas ng 17.6 kJ ng enerhiya;
regulatory at hormonal - ang mga protina ay bahagi ng maraming hormones at bahagi sa regulasyon ng mahahalagang proseso ng katawan;
receptor - ang mga protina ay nagsasagawa ng proseso ng pumipili na pagkilala ng mga indibidwal na sangkap at ang kanilang attachment sa mga molekula.
Metabolismo sa cell. Photosynthesis. Chemosynthesis
Ang isang kinakailangan para sa pagkakaroon ng anumang organismo ay isang patuloy na supply ng mga sustansya at isang patuloy na paglabas ng mga panghuling produkto ng mga reaksiyong kemikal na nagaganap sa mga selula. Ang mga sustansya ay ginagamit ng mga organismo bilang pinagmumulan ng mga atomo ng mga elemento ng kemikal (pangunahin ang mga atomo ng carbon), kung saan ang lahat ng mga istruktura ay binuo o na-renew. Bilang karagdagan sa mga sustansya, ang katawan ay tumatanggap din ng tubig, oxygen, at mga mineral na asing-gamot.
Ang mga organikong sangkap na nakapasok sa mga selula (o na-synthesize sa panahon ng photosynthesis) ay nahahati sa mga bloke ng gusali - mga monomer at ipinadala sa lahat ng mga selula ng katawan. Ang bahagi ng mga molekula ng mga sangkap na ito ay ginugol sa synthesis ng mga tiyak na organikong sangkap na likas sa organismong ito. Ang mga cell ay synthesize ang mga protina, lipid, carbohydrates, nucleic acid at iba pang mga sangkap na gumaganap ng iba't ibang mga function (gusali, catalytic, regulatory, protective, atbp.).
Ang isa pang bahagi ng mababang molekular na timbang na mga organikong compound na pumapasok sa mga selula ay napupunta sa pagbuo ng ATP, ang mga molekula na naglalaman ng enerhiya na direktang inilaan para sa paggawa. Ang enerhiya ay kinakailangan para sa synthesis ng lahat ng mga tiyak na sangkap ng katawan, pagpapanatili ng mataas na pagkakasunud-sunod na samahan, aktibong transportasyon ng mga sangkap sa loob ng mga cell, mula sa isang cell patungo sa isa pa, mula sa isang bahagi ng katawan patungo sa isa pa, para sa paghahatid ng mga impulses ng nerve, paggalaw ng mga organismo, pagpapanatili ng pare-parehong temperatura ng katawan (sa mga ibon at mammal ) at para sa iba pang layunin.
Sa kurso ng pagbabagong-anyo ng mga sangkap sa mga cell, ang mga produkto ng pagtatapos ng metabolismo ay nabuo, na maaaring nakakalason sa katawan at pinalabas mula dito (halimbawa, ammonia). Kaya, ang lahat ng nabubuhay na organismo ay patuloy na kumakain ng ilang mga sangkap mula sa kapaligiran, binabago ang mga ito at naglalabas ng mga huling produkto sa kapaligiran.
Ang hanay ng mga reaksiyong kemikal na nangyayari sa katawan ay tinatawag na metabolismo o metabolismo. Depende sa pangkalahatang direksyon ng mga proseso, ang catabolism at anabolism ay nakikilala.
Ang catabolism (dissimilation) ay isang hanay ng mga reaksyon na humahantong sa pagbuo ng mga simpleng compound mula sa mas kumplikado. Kasama sa mga reaksyon ng catabolic, halimbawa, ang mga reaksyon ng hydrolysis ng polymers sa mga monomer at ang paghahati ng huli sa carbon dioxide, tubig, ammonia, i.e. mga reaksyon ng metabolismo ng enerhiya, kung saan ang oksihenasyon ng mga organikong sangkap at ang synthesis ng ATP.
Ang anabolismo (assimilation) ay isang hanay ng mga reaksyon para sa synthesis ng mga kumplikadong organikong sangkap mula sa mas simple. Kabilang dito, halimbawa, ang nitrogen fixation at biosynthesis ng protina, ang synthesis ng carbohydrates mula sa carbon dioxide at tubig sa panahon ng photosynthesis, ang synthesis ng polysaccharides, lipids, nucleotides, DNA, RNA at iba pang mga sangkap.
Ang synthesis ng mga sangkap sa mga selula ng mga nabubuhay na organismo ay madalas na tinutukoy bilang plastic metabolism, at ang pagkasira ng mga sangkap at ang kanilang oksihenasyon, na sinamahan ng synthesis ng ATP, ay tinutukoy bilang metabolismo ng enerhiya. Ang parehong uri ng metabolismo ay bumubuo ng batayan ng mahahalagang aktibidad ng anumang selula, at, dahil dito, ng anumang organismo, at malapit na nauugnay sa isa't isa. Sa isang banda, ang lahat ng mga reaksyon sa pagpapalitan ng plastik ay nangangailangan ng paggasta ng enerhiya. Sa kabilang banda, para sa pagpapatupad ng mga reaksyon ng metabolismo ng enerhiya, ang isang pare-parehong synthesis ng mga enzyme ay kinakailangan, dahil ang kanilang buhay ay maikli. Bilang karagdagan, ang mga sangkap na ginagamit para sa paghinga ay nabuo sa panahon ng plastic metabolism (halimbawa, sa panahon ng photosynthesis).
Photosynthesis - ang proseso ng pagbuo ng organikong bagay mula sa carbon dioxide at tubig sa liwanag na may partisipasyon ng mga photosynthetic pigment (chlorophyll sa mga halaman, bacteriochlorophyll at bacteriorhodopsin sa bacteria). Sa modernong pisyolohiya ng halaman, ang photosynthesis ay mas madalas na nauunawaan bilang isang photoautotrophic function - isang hanay ng mga proseso ng pagsipsip, pagbabago at paggamit ng enerhiya ng light quanta sa iba't ibang mga endergonic na reaksyon, kabilang ang conversion ng carbon dioxide sa mga organikong sangkap.
Ang photosynthesis ay ang pangunahing pinagmumulan ng biological na enerhiya, ginagamit ito ng mga photosynthetic autotroph upang synthesize ang mga organikong sangkap mula sa mga di-organikong, umiiral ang mga heterotroph dahil sa enerhiya na nakaimbak ng mga autotroph sa anyo ng mga bono ng kemikal, na inilalabas ito sa mga proseso ng paghinga at pagbuburo. Ang enerhiya na natanggap ng sangkatauhan mula sa pagkasunog ng fossil fuels (karbon, langis, natural gas, pit) ay nakaimbak din sa proseso ng photosynthesis.
Ang photosynthesis ay ang pangunahing input ng inorganic na carbon sa biological cycle. Ang lahat ng libreng oxygen sa atmospera ay biogenic na pinagmulan at ito ay isang by-product ng photosynthesis. Ang pagbuo ng isang oxidizing atmospera (oxygen catastrophe) ay ganap na nagbago sa estado ng ibabaw ng lupa, naging posible ang hitsura ng paghinga, at nang maglaon, pagkatapos ng pagbuo ng ozone layer, pinahintulutan ang buhay na dumating sa lupa.
Ang Chemosynthesis ay isang paraan ng autotrophic na nutrisyon, kung saan ang pinagmumulan ng enerhiya para sa synthesis ng mga organikong sangkap mula sa CO2 ay ang oksihenasyon ng mga hindi organikong compound. Ang isang katulad na opsyon para sa pagkuha ng enerhiya ay ginagamit lamang ng bakterya. Ang phenomenon ng chemosynthesis ay natuklasan noong 1887 ng Russian scientist na si S.N. Vinogradsky.
Dapat pansinin na ang enerhiya na inilabas sa mga reaksyon ng oksihenasyon ng mga hindi organikong compound ay hindi maaaring direktang magamit sa mga proseso ng asimilasyon. Una, ang enerhiya na ito ay na-convert sa enerhiya ng ATP macroenergetic bond at pagkatapos lamang ito ay ginugol sa synthesis ng mga organic compound.
Chemolithoautotrophic na organismo:
Ang iron bacteria (Geobacter, Gallionella) ay nag-oxidize ng ferrous iron sa ferric.
Ang sulfur bacteria (Desulfuromonas, Desulfobacter, Beggiatoa) ay nag-oxidize ng hydrogen sulfide sa molecular sulfur o sa sulfuric acid salts.
Ang nitrifying bacteria (Nitrobacteraceae, Nitrosomonas, Nitrosococcus) ay nag-oxidize ng ammonia na nabuo sa panahon ng pagkabulok ng organikong bagay sa mga nitrous at nitric acid, na, na nakikipag-ugnayan sa mga mineral sa lupa, ay bumubuo ng mga nitrite at nitrates.
Kabilang sa mga organikong bagay mga ardilya, o mga protina, ay ang pinakamarami, pinaka-magkakaibang at pinakamahalagang biopolymer. Account nila para sa 50 - 80% tuyong timbang ng cell.
Ang mga molekula ng protina ay malaki, kaya naman tinawag sila macromolecules. Bilang karagdagan sa carbon, oxygen, hydrogen at nitrogen, ang mga protina ay maaaring maglaman ng sulfur, phosphorus at iron. Ang mga protina ay naiiba sa bawat isa sa bilang (mula sa isang daan hanggang ilang libo), komposisyon at pagkakasunud-sunod ng mga monomer. Ang mga monomer ng protina ay mga amino acid (Larawan 1)
Ang isang walang katapusang iba't ibang mga protina ay nilikha ng iba't ibang mga kumbinasyon ng lahat 20 mga amino acid. Ang bawat amino acid ay may sariling pangalan, espesyal na istraktura at mga katangian. Ang kanilang pangkalahatang formula ay maaaring kinakatawan bilang mga sumusunod:
Ang molekula ng amino acid ay binubuo ng dalawang magkatulad na bahagi para sa lahat ng mga amino acid, isa sa mga ito ay isang amino group ( -NH2) na may mga pangunahing katangian, ang isa ay may pangkat na carboxyl ( -COOH) na may mga acidic na katangian. Ang bahagi ng molekula na tinatawag na radical ( R), ang iba't ibang mga amino acid ay may iba't ibang mga istraktura. Ang pagkakaroon ng mga pangunahing at acidic na grupo sa isang molekula ng amino acid ay tumutukoy sa kanilang mataas na reaktibidad. sa pamamagitan ng mga grupong ito, ang mga amino acid ay konektado upang bumuo ng isang protina. Sa kasong ito, lumilitaw ang isang molekula ng tubig, at ang mga inilabas na electron ay bumubuo ng isang peptide bond. Iyon ang dahilan kung bakit tinatawag ang mga protina polypeptides.
Ang mga molekula ng protina ay maaaring magkaroon ng iba't ibang spatial na pagsasaayos, at apat na antas ng istrukturang organisasyon ang nakikilala sa kanilang istraktura.
Ang pagkakasunud-sunod ng mga amino acid sa isang polypeptide chain ay pangunahing istraktura ardilya. Ito ay natatangi sa anumang protina at tinutukoy ang hugis, katangian at mga function nito.
Karamihan sa mga protina ay hugis helical bilang resulta ng pagbuo ng mga bono ng hydrogen sa pagitan -CO- at -NH- mga grupo ng iba't ibang amino acid residues ng polypeptide chain. Ang mga bono ng hydrogen ay mahina, ngunit sa kumbinasyon ay nagbibigay sila ng isang medyo malakas na istraktura. Ang spiral na ito ay pangalawang istraktura ardilya.
Tertiary na istraktura- three-dimensional spatial "packing" ng polypeptide chain. Bilang isang resulta, isang kakaiba, ngunit tiyak na pagsasaayos para sa bawat protina ay lumitaw - globule. Ang lakas ng tertiary na istraktura ay ibinibigay ng iba't ibang mga bono na lumitaw sa pagitan ng mga radikal na amino acid.
Quaternary na istraktura hindi tipikal para sa lahat ng mga protina. Ito ay lumitaw bilang isang resulta ng kumbinasyon ng ilang mga macromolecule na may isang tersiyaryong istraktura sa isang kumplikadong kumplikado. Halimbawa, ang hemoglobin ng dugo ng tao ay isang complex ng apat na macromolecules ng protina.
Ang pagiging kumplikado ng istraktura ng mga molekula ng protina ay nauugnay sa iba't ibang mga function na likas sa mga biopolymer na ito.
Ang paglabag sa likas na istraktura ng protina ay tinatawag denaturation. Maaari itong mangyari sa ilalim ng impluwensya ng temperatura, mga kemikal, nagliliwanag na enerhiya at iba pang mga kadahilanan. Sa isang mahinang epekto, ang quaternary na istraktura lamang ang nawasak, na may isang mas malakas, ang tertiary, at pagkatapos ay ang pangalawang isa, at ang protina ay nananatili sa anyo ng isang polypeptide chain.
Ang prosesong ito ay bahagyang nababaligtad: kung ang pangunahing istraktura ay hindi nabalisa, kung gayon ang denatured na protina ay magagawang ibalik ang istraktura nito. Sinusunod nito na ang lahat ng mga tampok ng istraktura ng isang macromolecule ng protina ay tinutukoy ng pangunahing istraktura nito.
Maliban sa mga simpleng protina, na binubuo lamang ng mga amino acid, mayroon din kumplikadong mga protina
