संबद्ध करना:

सूत्र:

मैं) सीएच 3 - सीएच 2 - एनएच - सीएच

II) C6H5 - NH2

III) CH3 - CH2 - NH2

अमीन प्रकार:

1) प्राथमिक

2) माध्यमिक

3) तृतीयक

नाम:

ए) एनिलिन

बी) मेथिलएथिलेनिन

ग) डाइमिथाइलिसोप्रोपाइलामाइन

डी) एथिलमाइन

अमीन अणु में, समूह पर C6H5 मूलक का प्रभाव राष्ट्रीय राजमार्ग 2 के रूप में दिखाई देता है:

1. नाइट्रोजन परमाणु पर इलेक्ट्रॉन घनत्व बढ़ता है

2. मुख्य गुणों को बढ़ाया जाता है

3. आधार के कमजोर होने पर किसी पदार्थ के गुण

4. पदार्थ के गुणों में कोई उल्लेखनीय परिवर्तन नहीं देखा गया है।

डायथाइलैमाइन किस पदार्थ के साथ परस्पर क्रिया करने पर लवण बनाता है?

जब एनिलिन एक विलयन के साथ प्रतिक्रिया करता है तो एक सफेद अवक्षेप बनता है:

1. सल्फ्यूरिक एसिड

3.पोटेशियम हाइड्रॉक्साइड

4. एसिटिक अम्ल

पाठ विषय: प्रोटीन जैविक जीवन का आधार हैं।

"जीवन प्रोटीन निकायों के अस्तित्व का एक तरीका है ..." (एफ। एंगेल्स)

मांसपेशियां - 80%;

गुर्दे - 72%;

त्वचा - 63%;

जिगर - 57%;

मस्तिष्क - 45%;

वसा ऊतक, हड्डियां, दांत - 14 - 28%;

पौधे के बीज - 10 - 15%;

तना, जड़, पत्तियां - 3% - 5%

फल - 1-2%

रासायनिक संरचना

प्रोटीन में निम्नलिखित रासायनिक तत्व होते हैं:

सी, एच, ओ, एन, एस, पी, फे।

तत्वों का द्रव्यमान अंश:

सी - 50% - 55%;

ओ - 19% - 24%;

एच - 6.5% - 7.3%;

एन – 15% – 19%;

एस – 0,3% - 2,5%;

पी – 0,1% - 2%

गिलहरी - उच्च आणविक प्राकृतिक यौगिक (बायोपॉलिमर), जिसमें अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, जो एक पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े होते हैं।

प्रकृति में, लगभग 100 α-एमिनो एसिड होते हैं,

शरीर में पाया गया 25

प्रत्येक प्रोटीन में 20 होते हैं, जिनमें से 2,432,902,008,176,640,000 संयोजन बन सकते हैं।

प्रोटीन के मुख्य संरचनात्मक घटक अमीनो एसिड हैं।

NH2-CH-COOH

सामान्य सूत्र

अमीनो अम्ल-कार्बनिक यौगिक जिनमें आवश्यक रूप से दो कार्यात्मक समूह होते हैं: एक एमिनो समूह - NH 2 और एक कार्बोक्सिल समूह - COOH, एक हाइड्रोकार्बन रेडिकल से जुड़ा होता है।

अमीनो अम्ल

• विनिमय करने योग्यअमीनो एसिड - उन्हें शरीर में संश्लेषित किया जा सकता है

2. आवश्यक- वे शरीर में नहीं बनते हैं, वे भोजन से प्राप्त होते हैं (लाइसिन, वेलिन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, थायरेओनिन, फेनिलएलनिन, ट्रिप्टोफैन, टायरोसिन, मेथियोनीन)

पेप्टाइड बंधन गठन

• अमीनो एसिड एक दूसरे के साथ प्रतिक्रिया कर सकते हैं: एक अमीनो एसिड का कार्बोक्सिल समूह दूसरे अमीनो एसिड के अमीनो समूह के साथ प्रतिक्रिया करके एक पेप्टाइड बॉन्ड और एक पानी का अणु बनाता है।

NH 2 - CH 2 - COOH + NH 2 - CH 2 - COOH =

एनएच 2 - सीएच 2 - सीओ - एनएच - सीएच 2 - सीओओएच + एच 2 ओ

• बॉन्ड - CO - NH - अलग-अलग अमीनो एसिड को एक पेप्टाइड में जोड़ने वाला पेप्टाइड बॉन्ड कहलाता है।

अमीनो एसिड प्राप्त करने के तरीके

औद्योगिक

सिरका अम्ल →क्लोरोएसेटिक अम्ल→अमीनोएसेटिक अम्ल

1. सीएच 3 -कूह + सी मैं 2 → सीएच 2 -कूह

2. सीएच 2 -कूह+ राष्ट्रीय राजमार्ग 3 → चौधरी 2 -कूह

| |

साथ में मैं राष्ट्रीय राजमार्ग 2

प्रोटीन हाइड्रोलिसिस

अमीनो एसिड के गुण:

एसिड के साथ

NH2 - CH 2 - COOH + HC l → C l

नींव के रूप में

ठिकानों के साथ

NH2 - CH 2 - COOH + Na OH → NH2 - CH 2 - COONa + H2O

एसिड की तरह

निष्कर्ष:

अमीनो अम्ल - कार्बनिक उभयधर्मी यौगिक

प्रोटीन की संरचना और वर्गीकरण

प्रोटीनकेवल अमीनो एसिड से बने होते हैं।

प्रोटीन -एक गैर-प्रोटीन भाग होता है।

जटिल प्रोटीन (इसमें कार्बोहाइड्रेट (ग्लाइकोप्रोटीन), वसा (लिपोप्रोटीन), न्यूक्लिक एसिड (न्यूक्लियोप्रोटीन) शामिल हो सकते हैं।

पूर्ण- अमीनो एसिड का पूरा सेट होता है।

दोषपूर्णकुछ अमीनो एसिड गायब हैं।

प्राथमिक संरचना - पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों के प्रत्यावर्तन का क्रम।

माध्यमिक संरचना -प्राथमिक संरचना के एक सर्पिल में या एक अकॉर्डियन में आसन्न घुमावों या लिंक के बीच हाइड्रोजन बांड के कारण उत्पन्न होने के कारण उत्पन्न होता है।

β - हेलिक्स

α हेलिक्स

तृतीयक संरचना त्रि-आयामी विन्यास है जो एक मुड़ हेलिक्स अंतरिक्ष में लेता है।

यह द्वितीयक संरचना के अमीनो एसिड रेडिकल्स के बीच हाइड्रोफोबिक बॉन्ड के कारण बनता है

तृतीयक संरचना प्रोटीन अणु की विशिष्टता और इसकी जैविक गतिविधि की व्याख्या करती है।

चतुर्धातुक संरचना –

कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के अंतरिक्ष में व्यवस्था, जिनमें से प्रत्येक की अपनी प्राथमिक, माध्यमिक और तृतीयक संरचना होती है और इसे कहा जाता है सबयूनिट .

क्लासिक उदाहरण: हीमोग्लोबिन, क्लोरोफिल।

हीमोग्लोबिन में, हीम गैर-प्रोटीन भाग है और ग्लोबिन प्रोटीन भाग है।

• सोडियम क्लोराइड से उपचारित प्रोटीन नमकीन एक समाधान से। यह प्रक्रिया प्रतिवर्ती है।

• अम्ल, क्षार और उच्च तापमान प्रोटीन की संरचना को नष्ट कर देते हैं और उन्हें ले जाते हैं विकृतीकरण .
• प्रोटीन भी विकृतीकरण शराब और भारी धातुओं के प्रभाव में।
• प्रोटीन की संरचना को बहाल करने की प्रक्रिया को कहा जाता है पुनर्नवीकरण .

(ज़ैन्टोप्रोटीन प्रतिक्रिया)

(बाय्यूरेट प्रतिक्रिया)

प्रोटीन के कार्य

निर्माण (प्लास्टिक) – प्रोटीन कोशिका झिल्ली, ऑर्गेनेल और कोशिका झिल्ली के निर्माण में शामिल होते हैं।

उत्प्रेरक – सभी सेलुलर उत्प्रेरक प्रोटीन (एंजाइम सक्रिय साइट) हैं।

मोटर – सिकुड़ा हुआ प्रोटीन सभी गति का कारण बनता है।

यातायात - रक्त प्रोटीन हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन को जोड़ता है और इसे सभी ऊतकों तक ले जाता है।

रक्षात्मक – विदेशी पदार्थों को बेअसर करने के लिए प्रोटीन निकायों और एंटीबॉडी का उत्पादन।

ऊर्जा - 1 ग्राम प्रोटीन 17.6 kJ के बराबर होता है।

रिसेप्टर – बाहरी उत्तेजना की प्रतिक्रिया

जाँच - परिणाम:

• गिलहरी- ये उच्च-आणविक कार्बनिक यौगिक हैं, बायोपॉलिमर, जिसमें मोनोमर्स - अमीनो एसिड होते हैं।

• अमीनो अम्लएक पेप्टाइड बंधन द्वारा एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला बनाने के लिए जुड़ा हुआ है।

• अमीनो अम्ल -विनिमेय और अपूरणीय।

• गिलहरीसरल या जटिल हो सकता है।
• चार प्रोटीन संरचनाएं (प्राथमिक, माध्यमिक, तृतीयक और चतुर्धातुक)।

• विकृतीकरण- यह अपने संरचनात्मक संगठन के प्रोटीन अणु द्वारा नुकसान है, जो प्रोटीन के कार्यात्मक गुण प्रदान करता है।

• पुनर्नवीकरण- प्रोटीन की संरचना को बहाल करने की प्रक्रिया।

प्रोटीन, या प्रोटीन पदार्थ, उच्च-आणविक (आणविक भार 5-10 हजार से 1 मिलियन या अधिक तक भिन्न होते हैं) प्राकृतिक बहुलक होते हैं, जिनमें से अणु एमाइड (पेप्टाइड) बंधन से जुड़े अमीनो एसिड अवशेषों से बने होते हैं। उत्प्रेरक (एंजाइम); नियामक (हार्मोन); संरचनात्मक (कोलेजन, फाइब्रोइन); मोटर (मायोसिन); परिवहन (हीमोग्लोबिन, मायोग्लोबिन); सुरक्षात्मक (इम्युनोग्लोबुलिन, इंटरफेरॉन); स्पेयर (कैसिइन, एल्ब्यूमिन, ग्लियाडिन)। प्रोटीन में एंटीबायोटिक्स और पदार्थ होते हैं जिनका विषाक्त प्रभाव होता है। प्रोटीन बायोमेम्ब्रेन का आधार है, जो कोशिका और सेलुलर घटकों का सबसे महत्वपूर्ण हिस्सा है। वे कोशिका के जीवन में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं, जैसे कि, इसकी रासायनिक गतिविधि का भौतिक आधार। प्रोटीन की एक असाधारण संपत्ति संरचना का स्व-संगठन है, अर्थात। केवल किसी दिए गए प्रोटीन के लिए विशिष्ट स्थानिक संरचना को स्वचालित रूप से बनाने की इसकी क्षमता। अनिवार्य रूप से, शरीर की सभी गतिविधियाँ (विकास, गति, विभिन्न कार्यों का प्रदर्शन, और बहुत कुछ) प्रोटीन पदार्थों से जुड़ी होती हैं। प्रोटीन के बिना जीवन की कल्पना करना असंभव है। प्रोटीन मानव और पशु भोजन का सबसे महत्वपूर्ण घटक है, जो उन्हें आवश्यक अमीनो एसिड का आपूर्तिकर्ता है। पानी - 65% वसा - 10% प्रोटीन - 18% कार्बोहाइड्रेट - 5% अन्य अकार्बनिक और कार्बनिक पदार्थ - 2% प्रोटीन अणुओं में, α - अमीनो एसिड पेप्टाइड (-CO-NH-) बॉन्ड से जुड़े होते हैं ... N CH C N CH C N CH C N CH C ... H R O H R1 O H R2 O H R3 O इस तरह से निर्मित पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला या पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के भीतर अलग-अलग वर्गों को कुछ मामलों में डाइसल्फ़ाइड (-S-S-) बांड द्वारा एक दूसरे से जोड़ा जा सकता है, या , जैसा कि उन्हें अक्सर डाइसल्फ़ाइड पुल कहा जाता है। आयनिक (नमक) और हाइड्रोजन बांड, साथ ही हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन, एक जलीय माध्यम में प्रोटीन अणुओं के हाइड्रोफोबिक घटकों के बीच एक विशेष प्रकार का संपर्क, प्रोटीन की संरचना बनाने में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। इन सभी बंधनों में अलग-अलग ताकत होती है और एक जटिल, बड़े प्रोटीन अणु का निर्माण करते हैं। प्रोटीन पदार्थों की संरचना और कार्यों में अंतर के बावजूद, उनकी मौलिक संरचना में थोड़ा उतार-चढ़ाव होता है (शुष्क द्रव्यमान के% में): कार्बन-51-53; ऑक्सीजन-21.5-23.5; नाइट्रोजन-16.8-18.4; हाइड्रोजन-6.5-7.3; सल्फर-0.3-2.5 कुछ प्रोटीनों में थोड़ी मात्रा में फास्फोरस, सेलेनियम और अन्य तत्व होते हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों के अनुक्रम को प्रोटीन की प्राथमिक संरचना कहा जाता है। सभी प्रकार के जीवों में विभिन्न प्रकार के प्रोटीनों की कुल संख्या 1010-1012 है। अधिकांश प्रोटीनों की एक द्वितीयक संरचना होती है, हालांकि हमेशा संपूर्ण पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में नहीं। एक निश्चित माध्यमिक संरचना वाले पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को अंतरिक्ष में अलग तरह से व्यवस्थित किया जा सकता है। इस स्थानिक व्यवस्था को तृतीयक संरचना कहा जाता है। तृतीयक संरचना के निर्माण में, हाइड्रोजन बांड के अलावा, आयनिक और हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। प्रोटीन अणु के "पैकेजिंग" की प्रकृति के अनुसार, गोलाकार, या गोलाकार, और तंतुमय, या फिलामेंटस, प्रोटीन प्रतिष्ठित हैं। कुछ मामलों में, अलग-अलग प्रोटीन सबयूनिट हाइड्रोजन बॉन्ड, इलेक्ट्रोस्टैटिक और अन्य इंटरैक्शन की मदद से जटिल पहनावा बनाते हैं। इस मामले में, प्रोटीन की एक चतुर्धातुक संरचना बनती है। हालांकि, यह एक बार फिर ध्यान दिया जाना चाहिए कि प्राथमिक संरचना उच्च प्रोटीन संरचनाओं के संगठन में एक असाधारण भूमिका निभाती है। एक प्रोटीन अणु की संरचना संरचना के लक्षण प्राथमिक - रैखिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड का अनुक्रम - रैखिक संरचना संरचना को निर्धारित करने वाले बंधन का प्रकार ग्राफिक छवि पेप्टाइड बंधन NH CO माध्यमिक - पेचदार पॉलीपेप्टाइड रैखिक श्रृंखला का एक हेलिक्स में घुमा - पेचदार संरचना इंट्रामॉलिक्युलर हाइड्रोजन बांड तृतीयक - गोलाकार माध्यमिक हेलिक्स की उलझन में पैकिंग - ग्लोमेरुलर संरचना डाइसल्फ़ाइड और आयनिक बांड CO ... HNCO ... HN प्रोटीन के कई वर्गीकरण हैं। वे विभिन्न विशेषताओं पर आधारित हैं: जटिलता की डिग्री (सरल और जटिल); अणुओं का आकार (गोलाकार और तंतुमय प्रोटीन); व्यक्तिगत सॉल्वैंट्स में घुलनशीलता (पानी में घुलनशील, पतला खारा समाधान में घुलनशील - एल्ब्यूमिन, शराब में घुलनशील - प्रोलामिन, पतला क्षार और एसिड में घुलनशील - ग्लूटेलिन); निष्पादन योग्य कंकाल, आदि)। कार्य (उदाहरण के लिए, भंडारण प्रोटीन, प्रोटीन एम्फोटेरिक इलेक्ट्रोलाइट्स हैं। माध्यम के एक निश्चित पीएच मान पर (इसे आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु कहा जाता है), प्रोटीन अणु में सकारात्मक और नकारात्मक चार्ज की संख्या समान होती है। यह इनमें से एक है प्रोटीन के गुण इस बिंदु पर प्रोटीन विद्युत रूप से तटस्थ होते हैं, और पानी में उनकी घुलनशीलता प्रोटीन की घुलनशीलता को कम करने की क्षमता जब उनके अणु विद्युत रूप से तटस्थ हो जाते हैं, तो उन्हें समाधान से अलग करने के लिए उपयोग किया जाता है, उदाहरण के लिए, प्रोटीन उत्पादों को प्राप्त करने की तकनीक में। जलयोजन की प्रक्रिया का अर्थ है प्रोटीन द्वारा पानी का बंधन, जबकि वे हाइड्रोफिलिक गुणों का प्रदर्शन करते हैं: वे सूज जाते हैं, उनका द्रव्यमान और मात्रा बढ़ जाती है। प्रोटीन की सूजन इसके आंशिक विघटन के साथ होती है। व्यक्तिगत प्रोटीन की हाइड्रोफिलिसिटी उनकी संरचना पर निर्भर करती है। हाइड्रोफिलिक एमाइड (सीओ-एनएच-, पेप्टाइड बॉन्ड), एमाइन (एनएच 2) और कार्बोक्सिल (सीओओएच) समूह संरचना में मौजूद हैं और प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल की सतह पर स्थित पानी के अणुओं को आकर्षित करते हैं, उन्हें अणुओं की सतह पर सख्ती से उन्मुख करते हैं। यूली। प्रोटीन ग्लोब्यूल्स के आसपास का जलयोजन (पानी) खोल एकत्रीकरण और अवसादन को रोकता है, और इसलिए प्रोटीन समाधान की स्थिरता में योगदान देता है। सीमित सूजन के साथ, केंद्रित प्रोटीन समाधान जेली नामक जटिल प्रणाली बनाते हैं। जेली तरल नहीं हैं, लोचदार हैं, उनमें प्लास्टिसिटी है, एक निश्चित यांत्रिक शक्ति है, और अपने आकार को बनाए रखने में सक्षम हैं। ग्लोबुलर प्रोटीन को पानी में घोलकर पूरी तरह से हाइड्रेटेड किया जा सकता है (उदाहरण के लिए, दूध प्रोटीन), कम सांद्रता वाले घोल बनाकर। अनाज और आटा प्रोटीन की हाइड्रोफिलिसिटी अनाज के भंडारण और प्रसंस्करण में, बेकिंग में महत्वपूर्ण भूमिका निभाती है। आटा, जो बेकिंग उद्योग में प्राप्त किया जाता है, एक प्रोटीन है जो पानी में सूज जाता है, एक केंद्रित जेली जिसमें स्टार्च के दाने होते हैं। विकृतीकरण के दौरान, बाहरी कारकों (तापमान, यांत्रिक क्रिया, रासायनिक एजेंटों की कार्रवाई, और कई अन्य कारकों) के प्रभाव में, प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल की माध्यमिक, तृतीयक और चतुर्धातुक संरचनाओं में परिवर्तन होता है, अर्थात, इसके मूल स्थानिक संरचना। प्राथमिक संरचना, और इसलिए। और प्रोटीन की रासायनिक संरचना नहीं बदलती है। भौतिक गुण बदलते हैं: घुलनशीलता कम हो जाती है, हाइड्रेट करने की क्षमता, जैविक गतिविधि खो जाती है। प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल का आकार बदलता है, एकत्रीकरण होता है। इसी समय, कुछ रासायनिक समूहों की गतिविधि बढ़ जाती है, प्रोटीन पर प्रोटियोलिटिक एंजाइम के प्रभाव को सुविधाजनक बनाया जाता है, और इसलिए हाइड्रोलाइज करना आसान होता है। खाद्य प्रौद्योगिकी में, प्रोटीन के थर्मल विकृतीकरण का विशेष व्यावहारिक महत्व है, जिसकी डिग्री तापमान, ताप की अवधि और आर्द्रता पर निर्भर करती है। प्रोटीन विकृतीकरण यांत्रिक क्रिया (दबाव, रगड़, झटकों, अल्ट्रासाउंड) के कारण भी हो सकता है। अंत में, रासायनिक अभिकर्मकों (एसिड, क्षार, अल्कोहल, एसीटोन) की क्रिया से प्रोटीन का विकृतीकरण होता है। इन सभी विधियों का व्यापक रूप से खाद्य उद्योग और जैव प्रौद्योगिकी में उपयोग किया जाता है। झाग प्रक्रिया को अत्यधिक केंद्रित बनाने के लिए प्रोटीन की क्षमता के रूप में समझा जाता है फोम नामक तरल-गैस प्रणाली। फोम स्थिरता, जिसमें प्रोटीन एक फोमिंग एजेंट है, न केवल इसकी प्रकृति और एकाग्रता पर, बल्कि तापमान पर भी निर्भर करता है। कन्फेक्शनरी उद्योग (मार्शमैलो, मार्शमैलो, सूफले) में प्रोटीन का उपयोग फोमिंग एजेंट के रूप में किया जाता है। ब्रेड में फोम की संरचना होती है, और यह इसके स्वाद गुणों को प्रभावित करता है खाद्य उद्योग के लिए, दो बहुत महत्वपूर्ण प्रक्रियाओं को प्रतिष्ठित किया जा सकता है: 1) एंजाइमों की क्रिया के तहत प्रोटीन का हाइड्रोलिसिस; 2) अपचायक शर्करा के कार्बोनिल समूहों के साथ प्रोटीनों या अमीनो अम्लों के अमीनो समूहों की परस्पर क्रिया। प्रोटीन हाइड्रोलिसिस की दर इसकी संरचना, आणविक संरचना, एंजाइम गतिविधि और स्थितियों पर निर्भर करती है। सामान्य रूप से अमीनो एसिड के निर्माण के साथ हाइड्रोलिसिस प्रतिक्रिया को निम्नानुसार लिखा जा सकता है: प्रोटीन नाइट्रोजन, कार्बन डाइऑक्साइड और पानी के साथ-साथ कुछ अन्य पदार्थ बनाने के लिए जलते हैं। जले हुए पंखों की विशिष्ट गंध के साथ जलन होती है। निम्नलिखित प्रतिक्रियाओं का उपयोग किया जाता है: ज़ैंटोप्रोटीन, जिसमें सुगंधित और हेटरोएटोमिक चक्र एक प्रोटीन अणु में केंद्रित नाइट्रिक एसिड के साथ बातचीत करते हैं, एक पीले रंग की उपस्थिति के साथ; बायोरेट, जिसमें प्रोटीन के कमजोर क्षारीय समाधान कॉपर (II) सल्फेट के घोल के साथ Cu2+ आयनों और पॉलीपेप्टाइड्स के बीच जटिल यौगिकों के निर्माण के साथ परस्पर क्रिया करते हैं। प्रतिक्रिया एक बैंगनी-नीले रंग की उपस्थिति के साथ होती है।

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स्लाइड कैप्शन:

गिलहरी द्वारा पूरा किया गया: मॉस्को स्टेट एजुकेशनल इंस्टीट्यूशन "सिल्वर की स्कूल" के रसायन विज्ञान और जीव विज्ञान के शिक्षक शकीना ओ.वी. वर्ष 2012

अमीनो एसिड - एक कार्बनिक यौगिक जिसमें: 1) कार्बोक्सिल (- C OOH) 2) अमीन (- NH 2) समूह होते हैं। जीवित जीवों में, प्रोटीन की अमीनो एसिड संरचना आनुवंशिक कोड द्वारा निर्धारित की जाती है, ज्यादातर मामलों में, संश्लेषण में 20 मानक अमीनो एसिड का उपयोग किया जाता है।

प्रोटीन (प्रोटीन, पॉलीपेप्टाइड्स) उच्च-आणविक कार्बनिक पदार्थ होते हैं जिनमें पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा श्रृंखला में जुड़े अमीनो एसिड होते हैं। प्रोटीन अणु

प्रोटीन संरचना

प्रोटीन अल्कोहल के रासायनिक गुण तृतीयक संरचना प्राथमिक संरचना विकृतीकरण - विभिन्न पर्यावरणीय कारकों के प्रभाव में माध्यमिक और तृतीयक संरचनाओं का विनाश।

विकृतीकरण पैदा करने वाले कारक अल्कोहल उच्च तापमान भारी धातु लवण

सोडियम क्लोराइड समाधान के साथ प्रोटीन का "नमक निकालना" एक प्रतिवर्ती प्रक्रिया है

प्रोटीन के हाइड्रोलिसिस से पेप्टाइड बॉन्ड टूट जाते हैं और अमीनो एसिड अणु बनते हैं। प्रोटीन का दहन गठन के साथ आगे बढ़ता है

प्रोटीन की रंग प्रतिक्रिया बायोरेट प्रतिक्रिया जब एक प्रोटीन समाधान में एक तांबा (II) हाइड्रॉक्साइड समाधान जोड़ा जाता है, तो एक लाल-बैंगनी अवक्षेप होता है

जब सांद्र नाइट्रिक एसिड को प्रोटीन के घोल में मिलाया जाता है और फिर गर्म किया जाता है, तो एक चमकीले पीले रंग का अवक्षेप बनता है जो ज़ैंटोप्रोटीन प्रतिक्रिया है

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8 वीं कक्षा में "थर्मल घटना" विषय पर पाठ-सामान्यीकरण। पाठ में शारीरिक वार्म-अप, किसी दिए गए विषय पर सैद्धांतिक परीक्षण, किसी दिए गए विषय पर सूत्रों के ज्ञान का परीक्षण करने के लिए एक भौतिक लोट्टो के रूप में मौखिक कार्य होता है ...

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धूम्रपान और शराब का सेवन स्वस्थ जीवन शैली के साथ असंगत हैं। मानव स्वास्थ्य पर बुरी आदतों के हानिकारक प्रभावों के बारे में कई तथ्य, उदाहरण हैं।

स्वास्थ्य की सामान्य गिरावट वर्तमान में मानव जाति की सबसे महत्वपूर्ण समस्याओं में से एक है। साथ ही, हर कोई स्वस्थ रहना चाहता है। सबसे पहले, एक व्यक्ति के लिए अच्छा स्वास्थ्य आवश्यक है ताकि...

एंटोनी फ्रेंकोइस डी फोरक्रॉइक्स। 18 वीं शताब्दी में फ्रांसीसी रसायनज्ञ एंटोनी फोरक्रॉइक्स और अन्य वैज्ञानिकों के काम के परिणामस्वरूप प्रोटीन को जैविक अणुओं के एक अलग वर्ग में लाया गया था, जिसमें गर्मी या एसिड के प्रभाव में प्रोटीन के जमावट (अस्वीकार) के गुण को नोट किया गया था। . उस समय एल्ब्यूमिन, फाइब्रिन, ग्लूटेन जैसे प्रोटीन की जांच की गई थी।

प्रोटीन - प्रोटीन पदार्थ, प्रोटीन, या प्रोटीन पदार्थ, उच्च-आणविक (आणविक भार 5-10 हजार से 1 मिलियन या अधिक तक भिन्न होते हैं) प्राकृतिक पॉलिमर होते हैं, जिनमें से अणु पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े अमीनो एसिड अवशेषों से निर्मित होते हैं।

प्रोटीन पानी में घुलनशीलता की अपनी डिग्री में भिन्न होते हैं, लेकिन अधिकांश प्रोटीन इसमें घुल जाते हैं। अघुलनशील में शामिल हैं, उदाहरण के लिए, केराटिन (बालों को बनाने वाला प्रोटीन, स्तनधारी बाल, पक्षी के पंख, आदि) और फाइब्रोइन, जो रेशम और कोबवे का हिस्सा है। प्रोटीन को हाइड्रोफिलिक और हाइड्रोफोबिक में भी विभाजित किया जाता है। अघुलनशील केराटिन और फाइब्रोइन सहित साइटोप्लाज्म, न्यूक्लियस और इंटरसेलुलर पदार्थ के अधिकांश प्रोटीन हाइड्रोफिलिक होते हैं। हाइड्रोफोबिक में अधिकांश प्रोटीन शामिल होते हैं जो अभिन्न झिल्ली प्रोटीन के जैविक झिल्ली बनाते हैं जो हाइड्रोफोबिक झिल्ली लिपिड के साथ बातचीत करते हैं (इन प्रोटीनों में आमतौर पर छोटे हाइड्रोफिलिक क्षेत्र होते हैं)।

गेरिट मुलडर डच रसायनज्ञ गेरिट मुल्डर ने प्रोटीन की संरचना का विश्लेषण किया और अनुमान लगाया कि लगभग सभी प्रोटीनों का एक समान अनुभवजन्य सूत्र है। मूल्डर ने अमीनो एसिड प्रोटीन के क्षरण उत्पादों को भी निर्धारित किया और उनमें से एक (ल्यूसीन) के लिए त्रुटि के एक छोटे से अंतर के साथ 131 डाल्टन के आणविक भार को निर्धारित किया। 1836 में मुल्डर ने प्रोटीन की रासायनिक संरचना का पहला मॉडल प्रस्तावित किया। रेडिकल्स के सिद्धांत के आधार पर, उन्होंने प्रोटीन संरचना की न्यूनतम संरचनात्मक इकाई, C16H24N4O5, जिसे "प्रोटीन" कहा जाता था, और सिद्धांत "प्रोटीन सिद्धांत" की अवधारणा तैयार की।

एमिल फिशर 1) 20वीं शताब्दी की शुरुआत में, जर्मन रसायनज्ञ एमिल फिशर ने प्रयोगात्मक रूप से साबित किया कि प्रोटीन में पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े अमीनो एसिड अवशेष होते हैं। उन्होंने एक प्रोटीन के अमीनो एसिड अनुक्रम का पहला विश्लेषण भी किया और प्रोटियोलिसिस की घटना की व्याख्या की।

प्रोटीन बायोमेम्ब्रेन का आधार है, जो कोशिका और सेलुलर घटकों का सबसे महत्वपूर्ण हिस्सा है। वे कोशिका के जीवन में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं, जैसे कि, इसकी रासायनिक गतिविधि का भौतिक आधार। 2) मानव और पशु भोजन का सबसे महत्वपूर्ण घटक, अमीनो एसिड के आपूर्तिकर्ता की उन्हें आवश्यकता होती है 3) संरचना का स्व-संगठन, अर्थात। केवल किसी दिए गए प्रोटीन के लिए विशिष्ट स्थानिक संरचना को स्वचालित रूप से बनाने की इसकी क्षमता। अनिवार्य रूप से, शरीर की सभी गतिविधियाँ (विकास, गति, विभिन्न कार्यों का प्रदर्शन, और बहुत कुछ) प्रोटीन पदार्थों से जुड़ी होती हैं। प्रोटीन के बिना जीवन की कल्पना करना असंभव है।

जेम्स सुमनेर 1) हालांकि, जीवों में प्रोटीन की केंद्रीय भूमिका को 1926 तक मान्यता नहीं मिली थी, जब अमेरिकी रसायनज्ञ जेम्स सुमनेर (बाद में नोबेल पुरस्कार विजेता) ने दिखाया कि यूरिया एंजाइम एक प्रोटीन है 2) शुद्ध प्रोटीन को अलग करने की कठिनाई ने उनका अध्ययन किया। मुश्किल। इसलिए, पहला अध्ययन उन पॉलीपेप्टाइड्स का उपयोग करके किया गया था जिन्हें बड़ी मात्रा में शुद्ध किया जा सकता था, यानी रक्त प्रोटीन, चिकन अंडे, विभिन्न विषाक्त पदार्थ, और वध के बाद जारी पाचन / चयापचय एंजाइम।

प्रोटीन की संरचना बनाने में एक महत्वपूर्ण भूमिका आयनिक (नमक) और हाइड्रोजन बांड द्वारा निभाई जाती है, साथ ही हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन - एक जलीय माध्यम में प्रोटीन अणुओं के हाइड्रोफोबिक घटकों के बीच एक विशेष प्रकार का संपर्क। इन सभी बंधनों में अलग-अलग ताकत होती है और एक जटिल, बड़े प्रोटीन अणु का निर्माण करते हैं। प्रोटीन पदार्थों की संरचना और कार्यों में अंतर के बावजूद, उनकी मौलिक संरचना में थोड़ा उतार-चढ़ाव होता है (शुष्क द्रव्यमान के% में): कार्बन-51-53; ऑक्सीजन-21.5-23.5; नाइट्रोजन-16.8-18.4; हाइड्रोजन-6.5-7.3; सल्फर-0.3-2.5

लिनुस पॉलिंग लिनुस पॉलिंग को प्रोटीन की द्वितीयक संरचना की सफलतापूर्वक भविष्यवाणी करने वाले पहले वैज्ञानिक होने का श्रेय दिया जाता है। विलियम एस्टबरी यह विचार कि प्रोटीन की द्वितीयक संरचना अमीनो एसिड के बीच हाइड्रोजन बांड के गठन का परिणाम है, विलियम एस्टबरी द्वारा 1933 में प्रस्तावित किया गया था, वाल्टर कॉज़मैन, काया लिंडरस्ट्रॉम-लंगा प्रोटीन की तृतीयक संरचना का गठन और हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन की भूमिका इस प्रक्रिया में।

पेप्टाइड बंधन एक प्रोटीन अणु की संरचना संरचनात्मक विशेषता बंधन का प्रकार जो संरचना को निर्धारित करता है ग्राफिक छवि प्राथमिक - रैखिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड के प्रत्यावर्तन का क्रम - रैखिक संरचना माध्यमिक - पेचदार पॉलीपेप्टाइड रैखिक श्रृंखला का सर्पिल - पेचदार संरचना में घुमा हाइड्रोजन बांड तृतीयक - एक गेंद में द्वितीयक हेलिक्स की गोलाकार पैकिंग - ग्लोमेरुलर संरचना डाइसल्फ़ाइड और आयनिक बांड

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों के अनुक्रम को प्रोटीन की प्राथमिक संरचना कहा जाता है। सभी प्रकार के जीवों में विभिन्न प्रकार के प्रोटीनों की कुल संख्या द्वितीयक संरचना है अधिकांश प्रोटीनों की एक द्वितीयक संरचना होती है, हालांकि हमेशा संपूर्ण पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में नहीं।

एक निश्चित माध्यमिक संरचना वाले पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को अंतरिक्ष में अलग तरह से व्यवस्थित किया जा सकता है। इस स्थानिक व्यवस्था को तृतीयक संरचना कहा जाता है। तृतीयक संरचना के निर्माण में, हाइड्रोजन बांड के अलावा, आयनिक और हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। प्रोटीन अणु के "पैकेजिंग" की प्रकृति के अनुसार, गोलाकार, या गोलाकार, और तंतुमय, या फिलामेंटस, प्रोटीन प्रतिष्ठित हैं।

प्रोटीन के कई वर्गीकरण हैं। वे विभिन्न विशेषताओं पर आधारित हैं: जटिलता की डिग्री (सरल और जटिल); अणुओं का आकार (गोलाकार और तंतुमय प्रोटीन); व्यक्तिगत सॉल्वैंट्स में घुलनशीलता (पानी में घुलनशील, पतला खारा समाधान में घुलनशील - एल्ब्यूमिन, शराब में घुलनशील - प्रोलामिन, पतला क्षार और एसिड में घुलनशील - ग्लूटेलिन); प्रदर्शन किया गया कार्य (जैसे, भंडारण प्रोटीन, कंकाल, आदि)।

विकृतीकरण के दौरान, बाहरी कारकों (तापमान, यांत्रिक क्रिया, रासायनिक एजेंटों की कार्रवाई, और कई अन्य कारकों) के प्रभाव में, प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल की माध्यमिक, तृतीयक और चतुर्धातुक संरचनाओं में परिवर्तन होता है, अर्थात, इसके मूल स्थानिक संरचना। प्राथमिक संरचना और, परिणामस्वरूप, प्रोटीन की रासायनिक संरचना नहीं बदलती है। भौतिक गुण बदलते हैं: घुलनशीलता कम हो जाती है, हाइड्रेट करने की क्षमता, जैविक गतिविधि खो जाती है। प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल का आकार बदलता है, एकत्रीकरण होता है। इसी समय, कुछ रासायनिक समूहों की गतिविधि बढ़ जाती है, प्रोटीन पर प्रोटियोलिटिक एंजाइमों के प्रभाव की सुविधा होती है, और इसलिए प्रोटीन अधिक आसानी से हाइड्रोलाइज्ड होते हैं। खाद्य प्रौद्योगिकी में, प्रोटीन के थर्मल विकृतीकरण का विशेष व्यावहारिक महत्व है, जिसकी डिग्री तापमान, ताप की अवधि और आर्द्रता पर निर्भर करती है। प्रोटीन विकृतीकरण यांत्रिक क्रिया (दबाव, रगड़, झटकों, अल्ट्रासाउंड) के कारण भी हो सकता है। अंत में, रासायनिक अभिकर्मकों (एसिड, क्षार, अल्कोहल, एसीटोन) की क्रिया से प्रोटीन विकृतीकरण होता है। इन सभी तकनीकों का व्यापक रूप से खाद्य उद्योग और जैव प्रौद्योगिकी में उपयोग किया जाता है।

जलयोजन की प्रक्रिया का अर्थ है प्रोटीन द्वारा पानी का बंधन, जबकि वे हाइड्रोफिलिक गुणों का प्रदर्शन करते हैं: वे सूज जाते हैं, उनका द्रव्यमान और मात्रा बढ़ जाती है। प्रोटीन की सूजन इसके आंशिक विघटन के साथ होती है। व्यक्तिगत प्रोटीन की हाइड्रोफिलिसिटी उनकी संरचना पर निर्भर करती है। हाइड्रोफिलिक एमाइड (सीओ-एनएच-, पेप्टाइड बॉन्ड), एमाइन (एनएच 2) और कार्बोक्सिल (सीओओएच) समूह संरचना में मौजूद हैं और प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल की सतह पर स्थित पानी के अणुओं को आकर्षित करते हैं, उन्हें अणु की सतह पर सख्ती से उन्मुख करते हैं। . प्रोटीन ग्लोब्यूल्स के आसपास का जलयोजन (पानी) खोल एकत्रीकरण और अवसादन को रोकता है, और इसलिए प्रोटीन समाधान की स्थिरता में योगदान देता है। सीमित सूजन के साथ, केंद्रित प्रोटीन समाधान जेली नामक जटिल प्रणाली बनाते हैं। जेली तरल नहीं हैं, लोचदार हैं, उनमें प्लास्टिसिटी है, एक निश्चित यांत्रिक शक्ति है, और अपने आकार को बनाए रखने में सक्षम हैं। ग्लोबुलर प्रोटीन को पानी में घोलकर पूरी तरह से हाइड्रेटेड किया जा सकता है (उदाहरण के लिए, दूध प्रोटीन), कम सांद्रता वाले घोल बनाकर। अनाज और आटा प्रोटीन की हाइड्रोफिलिसिटी अनाज के भंडारण और प्रसंस्करण में, बेकिंग में महत्वपूर्ण भूमिका निभाती है। आटा, जो बेकिंग उद्योग में प्राप्त किया जाता है, एक प्रोटीन है जो पानी में सूज जाता है, एक केंद्रित जेली जिसमें स्टार्च के दाने होते हैं।

प्रोटीन नाइट्रोजन, कार्बन डाइऑक्साइड और पानी के साथ-साथ कुछ अन्य पदार्थों के निर्माण के साथ जलते हैं। जले हुए पंखों की विशिष्ट गंध के साथ जलन होती है। निम्नलिखित प्रतिक्रियाओं का उपयोग किया जाता है: ज़ैंटोप्रोटीन, जिसमें सुगंधित और हेटरोएटोमिक चक्र एक प्रोटीन अणु में केंद्रित नाइट्रिक एसिड के साथ बातचीत करते हैं, एक पीले रंग की उपस्थिति के साथ; बायोरेट, जिसमें प्रोटीन के कमजोर क्षारीय समाधान कॉपर (II) सल्फेट के घोल के साथ Cu 2+ आयनों और पॉलीपेप्टाइड्स के बीच जटिल यौगिकों के निर्माण के साथ परस्पर क्रिया करते हैं। प्रतिक्रिया एक बैंगनी-नीले रंग की उपस्थिति के साथ होती है।

2) पेप्टाइड बॉन्ड के लिए बायोरेट प्रतिक्रिया काम की प्रगति एक टेस्ट ट्यूब में एक पतला प्रोटीन समाधान की 5 बूंदें रखें, 10% NaOH समाधान की 3 बूंदें और 1% CuS0 4 समाधान की 1 बूंद डालें। सब कुछ मिलाएं। प्रेक्षण एक नीला-बैंगनी रंग दिखाई देता है। समीकरण: 1. बिना पतला मुर्गी के अंडे का सफेद भाग तीन मुर्गी के अंडे के सफेद भाग को जर्दी से अलग करें। यह देखते हुए कि एक अंडे में प्रोटीन का औसत द्रव्यमान 33 ग्राम (जर्दी 19 ग्राम) होता है, लगभग 100 मिलीलीटर बिना पतला चिकन अंडे का प्रोटीन प्राप्त होता है। इसमें 88% पानी, 1% हाइड्रोकार्बन और 0.5% खनिज होते हैं, बाकी प्रोटीन है। इस प्रकार, बिना पतला मुर्गी के अंडे का प्रोटीन प्राप्त हुआ, जो कि 10% प्रोटीन का घोल है। 2. अंडे के एल्ब्यूमिन का पतला घोल तैयार करना एक मुर्गी के अंडे के प्रोटीन को जर्दी से अलग करें, इसे अच्छी तरह से फेंटें और फिर इसे एक फ्लास्क में आसुत जल की मात्रा के 10 गुना के साथ मिलाते हुए मिलाएं। घोल को पानी से सिक्त धुंध की दोहरी परत के माध्यम से फ़िल्टर किया जाता है। निस्यंद में ओवलब्यूमिन का घोल होता है और ओवल ग्लोब्युलिन तलछट में रहता है। अंडे के एल्ब्यूमिन का 0.5% घोल लें। निष्कर्ष: एक प्रोटीन में पेप्टाइड बंधन के लिए एक गुणात्मक बायोरेट प्रतिक्रिया। यह एक क्षारीय माध्यम में CuSO4 के साथ रंगीन जटिल यौगिक बनाने के लिए पेप्टाइड बॉन्ड की क्षमता पर आधारित है। गुणात्मक प्रतिक्रियाओं के लिए प्रोटीन समाधान की तैयारी।

3. ज़ैंटोप्रोटीन प्रतिक्रिया प्रक्रिया पतला अंडे के सफेद घोल की 3 से 5 बूंदों में सांद्र HNO की 3 बूंदें डालें और धीरे से गर्म करें। ठंडा होने के बाद (हिलाएं नहीं!) 10% NaOH के घोल की 5-10 बूंदें डालें जब तक कि रंग दिखाई न दे। प्रेक्षण गर्म करने के बाद विलयन का रंग हल्का पीला हो जाता है और ठंडा करके NaOH विलयन मिलाने पर यह पीला-नारंगी हो जाता है। समीकरण: निष्कर्ष: ज़ैंटोप्रोटीन प्रतिक्रिया एक प्रोटीन में अमीनो एसिड का पता लगाना संभव बनाती है जिसमें एक बेंजीन रिंग (ट्रिप्टोफैन, फेनिलएलनिन, टायरोसिन) होता है। 4. एडमकीविक्ज़ प्रतिक्रिया कार्य की कार्यवाही अनडिल्यूटेड प्रोटीन की 5 बूँदें और 2 मिली आइस-कोल्ड CH 3 COOH को एक परखनली में रखा जाता है। धीरे-धीरे गरम करें जब तक कि गठित अवक्षेप घुल न जाए। मिश्रण के साथ ट्यूब को ठंडा करें। परखनली की दीवार के साथ 1 मिली सांद्र H 2 S0 4 को सावधानी से डालें ताकि तरल पदार्थ मिश्रित न हों। अवलोकन जब एक परखनली में एसिटिक अम्ल मिलाया जाता है, तो एक अवक्षेप बनता है, जो गर्म होने पर घुल जाता है। जब एक परखनली में सांद्र सल्फ्यूरिक अम्ल मिलाया जाता है, तो दो द्रवों की सीमा पर एक लाल-बैंगनी वलय दिखाई देता है। समीकरण: निष्कर्ष: एडमकेविच प्रतिक्रिया ट्रिप्टोफैन के लिए गुणात्मक है, क्योंकि एक अम्लीय वातावरण में उत्तरार्द्ध ग्लाइऑक्साइलिक एसिड के साथ बातचीत करता है, जो सीएच 3 सीओओएच में अशुद्धता के रूप में मौजूद है। 5. पिक्रिक एसिड के साथ प्रतिक्रिया काम की प्रगति एक पतला प्रोटीन समाधान की 10 बूंदों के लिए पिक्रिक एसिड के संतृप्त जलीय घोल के कुछ क्रिस्टल Na 2 C0 3 और 5 बूंदों को मिलाएं, मिलाएं और एक स्प्रिट लैंप की लौ में पीले रंग तक गर्म करें। विलयन का रंग बदलकर लाल हो जाता है। प्रेक्षण पिक्रिक अम्ल मिलाने पर विलयन पीला हो जाता है और गर्म करने पर रंग बदलकर लाल हो जाता है। समीकरण: निष्कर्ष: पिक्रिक एसिड के साथ प्रतिक्रिया से कम करने की क्षमता वाले यौगिकों का पता लगाना संभव हो जाता है (डाइकेटोपाइपरजाइन समूहों के कारण पिक्रिक एसिड की पिक्रैमिक एसिड में कमी के आधार पर)। 6. Fohl प्रतिक्रिया काम की प्रगति 30% NaOH समाधान की 20 बूंदें, (CH 3 COO) 2 Pb की कुछ बूंदों को 10 बूंदों में बिना पतला प्रोटीन मिलाएं और मिश्रण को उबालें (ध्यान से: तरल बाहर फेंक दिया जाता है!)। गीले लिटमस पेपर से निकलने वाली अमोनिया का पता लगाया जाता है। प्रेक्षण असंदिग्ध प्रोटीन NaOH के साथ एक नारंगी रंग देता है, जब (CH 3 COO) 2 Pb डालकर गर्म किया जाता है, तो यह काला हो जाता है। लिटमस नीला हो जाता है।