ចំណងដែលតាមរយៈរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើង។ រចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនទីពីរ, ទីបី, ត្រីមាស

ចំណងអ៊ីដ្រូសែន

បែងចែក a-helix, ខ-រចនាសម្ព័ន្ធ (បព្វជិត).

រចនាសម្ព័ន្ធ α-helices ត្រូវបានស្នើឡើង Paulingនិង ខូរី

កូឡាជែន

ខ-រចនាសម្ព័ន្ធ

អង្ករ។ ២.៣. ខ-រចនាសម្ព័ន្ធ

រចនាសម្ព័ន្ធមាន រាងសំប៉ែត ប៉ារ៉ាឡែល ខ - រចនាសម្ព័ន្ធ; ប្រសិនបើផ្ទុយ រចនាសម្ព័ន្ធប្រឆាំងប៉ារ៉ាឡែល ខ

supercoil ។ protofibrils microfibrilsអង្កត់ផ្ចិត 10 nm ។

គ្រាប់បែក ម៉ូរី ជាតិសរសៃ

ការមិនអនុលោមតាមប្រព័ន្ធ។

រចនាសម្ព័ន្ធអនុវិទ្យាល័យ។

មើលច្រើនទៀត:

ការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន

អត្ថិភាពនៃ 4 កម្រិតនៃការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបញ្ជាក់។

រចនាសម្ព័ន្ធបឋមនៃប្រូតេអ៊ីន- លំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន អាស៊ីដអាមីណូនីមួយៗមានទំនាក់ទំនងគ្នាទៅវិញទៅមក។ ចំណង peptideកើតឡើងពីអន្តរកម្មនៃក្រុម a-carboxyl និង a-amino នៃអាស៊ីតអាមីណូ។

រហូតមកដល់បច្ចុប្បន្ន រចនាសម្ព័ន្ធបឋមនៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នារាប់ម៉ឺនត្រូវបានបកស្រាយ។ ដើម្បីកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីន វិធីសាស្ត្រ hydrolysis កំណត់សមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូ។ ធម្មជាតិគីមីនៃអាស៊ីតអាមីណូស្ថានីយត្រូវបានកំណត់។ ជំហានបន្ទាប់គឺដើម្បីកំណត់លំដាប់នៃអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ សម្រាប់ការនេះ អ៊ីដ្រូលីស៊ីសដោយផ្នែក (គីមី និងអង់ស៊ីម) ដែលត្រូវបានជ្រើសរើសត្រូវបានប្រើ។ វាអាចទៅរួចក្នុងការប្រើប្រាស់ការវិភាគការសាយភាយកាំរស្មីអ៊ិច ក៏ដូចជាទិន្នន័យអំពីលំដាប់នុយក្លេអូទីតបំពេញបន្ថែមនៃ DNA ។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីន- ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធខ្សែសង្វាក់ polypeptide, i.e. វិធីសាស្រ្តនៃការវេចខ្ចប់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ទៅជាទម្រង់ជាក់លាក់មួយ។ ដំណើរការនេះមិនដំណើរការដោយវឹកវរទេ ប៉ុន្តែស្របតាមកម្មវិធីដែលបានដាក់ក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបឋម។

ស្ថេរភាពនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំត្រូវបានផ្តល់ជាចម្បងដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែនទោះជាយ៉ាងណាចំណង covalent - peptide និង disulfide bonds - រួមចំណែកជាក់លាក់មួយ។

ប្រភេទនៃរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអុីនដែលទំនងបំផុតត្រូវបានពិចារណា a-helix. ការបង្វិលនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide កើតឡើងតាមទ្រនិចនាឡិកា។ ប្រូតេអ៊ីននីមួយៗត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយកម្រិតជាក់លាក់នៃការ spiralization ។ ប្រសិនបើខ្សែសង្វាក់ hemoglobin មាន 75% helical នោះ pepsin មានត្រឹមតែ 30% ប៉ុណ្ណោះ។

ប្រភេទនៃការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលមាននៅក្នុងប្រូតេអ៊ីននៃសក់ សូត្រ និងសាច់ដុំត្រូវបានគេហៅថា ខ-រចនាសម្ព័ន្ធ.

ផ្នែកនៃខ្សែសង្វាក់ peptide ត្រូវបានរៀបចំក្នុងស្រទាប់មួយបង្កើតជាតួរលេខស្រដៀងនឹងសន្លឹកដែលបត់ចូលទៅក្នុង accordion ។ ស្រទាប់អាចត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយខ្សែសង្វាក់ peptide ពីរឬច្រើន។

នៅក្នុងធម្មជាតិ មានប្រូតេអ៊ីនដែលរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វាមិនត្រូវគ្នានឹងរចនាសម្ព័ន្ធ β- ឬ a- ឧទាហរណ៍ កូឡាជែន គឺជាប្រូតេអ៊ីន fibrillar ដែលបង្កើតបានជាជាលិកាភ្ជាប់ជាច្រើននៅក្នុងមនុស្ស និងសត្វ។

រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន- ការតំរង់ទិសលំហនៃ polypeptide helix ឬវិធីសាស្រ្តនៃការដាក់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ក្នុងបរិមាណជាក់លាក់មួយ។ ប្រូតេអ៊ីនដំបូងគេដែលរចនាសម្ព័ន្ធទីបីត្រូវបានបកស្រាយដោយការវិភាគការសាយភាយកាំរស្មីអ៊ិចគឺមេជីវិតឈ្មោលត្រីបាឡែន myoglobin (រូបភាពទី 2) ។

នៅក្នុងស្ថេរភាពនៃរចនាសម្ព័ន្ធ spatial នៃប្រូតេអ៊ីន បន្ថែមពីលើចំណង covalent តួនាទីសំខាន់ត្រូវបានលេងដោយចំណងមិនមែន covalent (អ៊ីដ្រូសែន អន្តរកម្មអេឡិចត្រូស្ទិចនៃក្រុមចោទប្រកាន់ កងកម្លាំង van der Waals អន្តរម៉ូលេគុល អន្តរកម្ម hydrophobic ជាដើម) ។

យោងទៅតាមគំនិតទំនើបរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនបន្ទាប់ពីការបញ្ចប់នៃការសំយោគរបស់វាត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយឯកឯង។ កម្លាំងជំរុញសំខាន់គឺអន្តរកម្មនៃរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូជាមួយម៉ូលេគុលទឹក។ ក្នុងករណីនេះ រ៉ាឌីកាល់ hydrophobic មិនមែនប៉ូឡានៃអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានជ្រមុជនៅខាងក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ហើយរ៉ាឌីកាល់ប៉ូលត្រូវបានតម្រង់ទិសឆ្ពោះទៅរកទឹក។ ដំណើរការនៃការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធលំហដើមនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានគេហៅថា បត់. កោសិកាមានប្រូតេអ៊ីនដាច់ដោយឡែកដែលហៅថា បព្វជិត។ពួកគេចូលរួមក្នុងការបត់។ ជំងឺតំណពូជរបស់មនុស្សមួយចំនួនត្រូវបានពិពណ៌នា ការអភិវឌ្ឍដែលត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងការរំលោភលើដំណើរការផ្លាស់ប្តូរនៃដំណើរការបត់ (pigmentosis, fibrosis ជាដើម)។

អត្ថិភាពនៃកម្រិតនៃការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន កម្រិតមធ្យមរវាងរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ និងទីបី ត្រូវបានបង្ហាញដោយវិធីសាស្រ្តនៃការវិភាគការបំភាយកាំរស្មីអ៊ិច។ ដែនគឺជាឯកតារចនាសម្ព័ន្ធរាងមូលតូចមួយនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide (រូបភាព 3) ។ ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើន (ឧទាហរណ៍ immunoglobulins) ត្រូវបានរកឃើញដែលមានដែនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងារខុសៗគ្នា ហើយត្រូវបានអ៊ិនកូដដោយហ្សែនផ្សេងៗគ្នា។

លក្ខណៈសម្បត្តិជីវសាស្រ្តទាំងអស់នៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងការអភិរក្សនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបីរបស់ពួកគេដែលត្រូវបានគេហៅថា ជនជាតិដើម. globule ប្រូតេអ៊ីនមិនមែនជារចនាសម្ព័ន្ធរឹងពិតប្រាកដទេ: ចលនាបញ្ច្រាសនៃផ្នែកនៃខ្សែសង្វាក់ peptide គឺអាចធ្វើទៅបាន។ ការផ្លាស់ប្តូរទាំងនេះមិនរំខានដល់ការអនុលោមនៃម៉ូលេគុលទាំងមូលទេ។ ការអនុលោមតាមម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានជះឥទ្ធិពលដោយ pH នៃមធ្យម កម្លាំងអ៊ីយ៉ុងនៃដំណោះស្រាយ និងអន្តរកម្មជាមួយសារធាតុផ្សេងទៀត។ ផលប៉ះពាល់ណាមួយដែលនាំឱ្យមានការរំលោភលើការអនុលោមតាមប្រភពដើមនៃម៉ូលេគុលត្រូវបានអមដោយការបាត់បង់ផ្នែកខ្លះឬពេញលេញនៃប្រូតេអ៊ីននៃលក្ខណៈសម្បត្តិជីវសាស្រ្តរបស់វា។

រចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន Quaternary- មធ្យោបាយនៃការដាក់នៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide បុគ្គលក្នុងលំហដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធបឋម អនុវិទ្យាល័យ ឬទីបីដូចគ្នា ឬខុសគ្នា និងការបង្កើតម៉ាក្រូម៉ូលេគុលតែមួយក្នុងការគោរពរចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងារ។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាច្រើនត្រូវបានគេហៅថា អូលីហ្គោមឺរនិងខ្សែសង្វាក់នីមួយៗរួមបញ្ចូលនៅក្នុងវា - protomer. ប្រូតេអ៊ីន Oligomeric ត្រូវបានបង្កើតឡើងជាញឹកញាប់ពីចំនួនគូនៃ protomers ឧទាហរណ៍ ម៉ូលេគុលអេម៉ូក្លូប៊ីនមានខ្សែសង្វាក់ a- និង b-polypeptide ពីរ (រូបភាព 4) ។

រចនាសម្ព័ន្ធ Quaternary មានប្រហែល 5% នៃប្រូតេអ៊ីនរួមទាំង hemoglobin, immunoglobulins ។ រចនាសម្ព័ន្ធរងគឺជាលក្ខណៈនៃអង់ស៊ីមជាច្រើន។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលបង្កើតជាប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ត្រូវបានបង្កើតឡើងដាច់ដោយឡែកពីគ្នានៅលើ ribosomes ហើយបន្ទាប់ពីបញ្ចប់ការសំយោគបង្កើតបានជារចនាសម្ព័ន្ធ supramolecular ធម្មតា។ ប្រូតេអ៊ីនមួយទទួលបានសកម្មភាពជីវសាស្រ្តលុះត្រាតែសមាសធាតុផ្សំរបស់វាផ្សំគ្នា។ ប្រភេទដូចគ្នានៃអន្តរកម្មចូលរួមនៅក្នុងស្ថេរភាពនៃរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ដូចនៅក្នុងស្ថេរភាពនៃទីបីមួយ។

អ្នកស្រាវជ្រាវខ្លះទទួលស្គាល់អត្ថិភាពនៃកម្រិតទីប្រាំនៃការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន។ នេះគឺជា សារធាតុរំលាយអាហារ -ស្មុគ្រស្មាញ macromolecular ពហុមុខងារនៃអង់ស៊ីមជាច្រើនដែលជំរុញផ្លូវទាំងមូលនៃការផ្លាស់ប្តូរស្រទាប់ខាងក្រោម (សំយោគអាស៊ីតខ្លាញ់ខ្ពស់, ស្មុគស្មាញ pyruvate dehydrogenase, សង្វាក់ផ្លូវដង្ហើម) ។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីន

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ - វិធីនៃការដាក់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ចូលទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធដែលបានបញ្ជា។ រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំត្រូវបានកំណត់ដោយរចនាសម្ព័ន្ធបឋម។ ដោយសាររចនាសម្ព័ន្ធចម្បងត្រូវបានកំណត់ហ្សែន ការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំអាចកើតឡើងនៅពេលដែលខ្សែសង្វាក់ polypeptide ចាកចេញពី ribosome ។ រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំមានស្ថេរភាព ចំណងអ៊ីដ្រូសែនដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងក្រុម NH- និង CO-នៃចំណង peptide ។

បែងចែក a-helix, ខ-រចនាសម្ព័ន្ធនិងភាពមិនស៊ីសង្វាក់គ្នា។ (បព្វជិត).

រចនាសម្ព័ន្ធ α-helices ត្រូវបានស្នើឡើង Paulingនិង ខូរី(១៩៥១)។ នេះគឺជាប្រភេទនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីពីរនៃប្រូតេអ៊ីនដែលមើលទៅដូចជា helix ធម្មតា (រូបភាព 2.2) ។ α-helix គឺជារចនាសម្ព័ន្ធរាងជាដំបងដែលចំណង peptide មានទីតាំងនៅខាងក្នុង helix ហើយខ្សែសង្វាក់ចំហៀងអាស៊ីតអាមីណូគឺនៅខាងក្រៅ។ a-helix ត្រូវបានរក្សាលំនឹងដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែនដែលស្របទៅនឹងអ័ក្សនៃ helix ហើយកើតឡើងរវាងសំណល់អាស៊ីតអាមីណូទីមួយ និងទីប្រាំ។ ដូច្នេះ នៅក្នុងតំបន់ helical ពង្រីក សំណល់អាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗចូលរួមក្នុងការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនពីរ។

អង្ករ។ ២.២. រចនាសម្ព័ន្ធនៃ α-helix ។

មានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 3.6 ក្នុងមួយវេននៃ helix, helix pitch គឺ 0.54 nm និង 0.15 nm ក្នុងសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។ មុំកែង 26 °។ រយៈពេលទៀងទាត់នៃ a-helix គឺ 5 វេនឬ 18 សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។ ទូទៅបំផុតគឺ right a-helices, i.e. ការបង្វិលនៃវង់នេះទៅតាមទ្រនិចនាឡិកា។ ការបង្កើត a-helix ត្រូវបានរារាំងដោយអាស៊ីតអាមីណូ proline ជាមួយនឹងរ៉ាឌីកាល់ដែលមានបន្ទុកនិងសំពីងសំពោង (ឧបសគ្គអគ្គីសនីនិងមេកានិច) ។

ទម្រង់វង់មួយទៀតមានវត្តមាននៅក្នុង កូឡាជែន . នៅក្នុងខ្លួនរបស់ថនិកសត្វ កូឡាជែនគឺជាប្រូតេអ៊ីនលេចធ្លោក្នុងន័យបរិមាណ៖ វាបង្កើតបាន 25% នៃប្រូតេអ៊ីនសរុប។ Collagen មានវត្តមានក្នុងទម្រង់ផ្សេងៗគ្នា ជាចម្បងនៅក្នុងជាលិកាភ្ជាប់។ នេះគឺជា helix ដៃឆ្វេងដែលមានជម្រេ 0.96 nm និង 3.3 សំណល់នៅក្នុងវេននីមួយៗ ទន់ភ្លន់ជាង α-helix ។ ផ្ទុយទៅនឹង α-helix ការបង្កើតស្ពានអ៊ីដ្រូសែនគឺមិនអាចទៅរួចទេនៅទីនេះ។ ខូឡាជេនមានសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូមិនធម្មតា៖ 1/3 គឺជា glycine ប្រហែល 10% proline ក៏ដូចជា hydroxyproline និង hydroxylysine ។ អាស៊ីតអាមីណូពីរចុងក្រោយត្រូវបានបង្កើតឡើងបន្ទាប់ពីការសំយោគកូឡាជែនដោយការកែប្រែក្រោយការបកប្រែ។ នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនៃ collagen, gly-X-Y triplet ត្រូវបានធ្វើម្តងទៀតឥតឈប់ឈរហើយទីតាំង X ជារឿយៗត្រូវបានកាន់កាប់ដោយ proline និង Y ដោយ hydroxylysine ។ មានភ័ស្តុតាងដ៏រឹងមាំដែលថា កូឡាជែន មានគ្រប់ទីកន្លែងនៅក្នុងទម្រង់នៃ helix បីដងនៃដៃស្តាំ បត់ចេញពីកែងដៃឆ្វេងចម្បងបី។ នៅក្នុង helix បីដង រាល់សំណល់ទី 3 បញ្ចប់នៅចំកណ្តាល ដែលសម្រាប់ហេតុផលដ៏តឹងរ៉ឹង មានតែ glycine ប៉ុណ្ណោះដែលត្រូវបានដាក់។ ម៉ូលេគុល collagen ទាំងមូលមានប្រវែងប្រហែល 300 nm ។

ខ-រចនាសម្ព័ន្ធ(b-folded layer) ។ វាកើតឡើងនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន globular ក៏ដូចជានៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន fibrillar មួយចំនួនឧទាហរណ៍ silk fibroin (រូបភាព 2.3) ។

អង្ករ។ ២.៣. ខ-រចនាសម្ព័ន្ធ

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃ polypeptides និងប្រូតេអ៊ីន

វាត្រូវបានធ្វើឱ្យមានស្ថេរភាពដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងក្រុម CO និង NH នៃចំណង peptide នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជិតខាង។ ប្រសិនបើខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលបង្កើតជារចនាសម្ព័ន្ធ b ទៅក្នុងទិសដៅដូចគ្នា (ឧទាហរណ៍ ស្ថានីយ C- និង N ស្របគ្នា) - ប៉ារ៉ាឡែល ខ - រចនាសម្ព័ន្ធ; ប្រសិនបើផ្ទុយ រចនាសម្ព័ន្ធប្រឆាំងប៉ារ៉ាឡែល ខ. រ៉ាឌីកាល់ចំហៀងនៃស្រទាប់មួយត្រូវបានដាក់នៅចន្លោះរ៉ាឌីកាល់ចំហៀងនៃស្រទាប់មួយទៀត។ ប្រសិនបើខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយពត់ និងដំណើរការស្របទៅនឹងខ្លួនវា នោះវាកើតឡើង រចនាសម្ព័ន្ធប្រឆាំងប៉ារ៉ាឡែល b-ឆ្លងកាត់. ចំណងអ៊ីដ្រូសែននៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ b-cross ត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងក្រុម peptide នៃរង្វិលជុំនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។

ខ្លឹមសារនៃ a-helices នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនដែលបានសិក្សារហូតមកដល់បច្ចុប្បន្នគឺមានភាពប្រែប្រួលខ្លាំង។ នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនឧទាហរណ៍ myoglobin និង hemoglobin a-helix ស្ថិតនៅក្រោមរចនាសម្ព័ន្ធនិងបង្កើតបាន 75% នៅក្នុង lysozyme - 42% នៅក្នុង pepsin ត្រឹមតែ 30% ប៉ុណ្ណោះ។ ប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀត ដូចជាអង់ស៊ីមរំលាយអាហារ chymotrypsin គឺមិនមានរចនាសម្ព័ន្ធ a-helical ហើយផ្នែកសំខាន់នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide សមនឹងចូលទៅក្នុងស្រទាប់ b-រចនាសម្ព័ន្ធ។ គាំទ្រជាលិកាប្រូតេអ៊ីន collagen (ប្រូតេអ៊ីនសរសៃពួរស្បែក) fibroin (ប្រូតេអ៊ីនសូត្រធម្មជាតិ) មានការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធខនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។

វាត្រូវបានបង្ហាញថាការបង្កើត α-helix ត្រូវបានលើកកម្ពស់ដោយ glu, ala, leu, និង β-structures ដោយ met, val, ile; នៅកន្លែងនៃការពត់កោងនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide - gly, pro, asn ។ វាត្រូវបានគេជឿថាសំណល់ជាក្រុមចំនួន 6 ដែល 4 រួមចំណែកដល់ការបង្កើត helix អាចត្រូវបានចាត់ទុកថាជាមជ្ឈមណ្ឌលនៃ helix ។ ពីមជ្ឈមណ្ឌលនេះ helices លូតលាស់ក្នុងទិសដៅទាំងពីរទៅកាន់កន្លែងមួយ - tetrapeptide ដែលមានសំណល់ដែលការពារការបង្កើត helices ទាំងនេះ។ ក្នុងអំឡុងពេលនៃការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធ β តួនាទីរបស់គ្រាប់ពូជត្រូវបានលេងដោយសំណល់អាស៊ីតអាមីណូចំនួន 3 ក្នុងចំណោម 5 ដែលរួមចំណែកដល់ការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធ β ។

នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធភាគច្រើន រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំមួយក្នុងចំណោមរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ ដែលត្រូវបានកំណត់ទុកជាមុនដោយសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូរបស់វា។ ប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងជាចម្បងនៅក្នុងទម្រង់នៃ α-helix គឺ α-keratin ។ រោម (រោមចៀម), រោម, ម្ជុល, ក្រញ៉ាំជើង និងរោមសត្វត្រូវបានផ្សំឡើងជាចម្បងនៃ keratin ។ ក្នុងនាមជាធាតុផ្សំនៃសរសៃមធ្យម keratin (cytokeratin) គឺជាសមាសធាតុសំខាន់នៃ cytoskeleton ។ នៅក្នុង keratins ខ្សែសង្វាក់ peptide ភាគច្រើនត្រូវបានបត់ចូលទៅក្នុង α-helix ខាងស្តាំ។ ខ្សែសង្វាក់ peptide ពីរបង្កើតបានជាខាងឆ្វេងតែមួយ supercoil ។ Supercoiled keratin dimers រួមបញ្ចូលគ្នាដើម្បីបង្កើតជា tetramers ដែលប្រមូលផ្តុំទៅជាទម្រង់ protofibrilsអង្កត់ផ្ចិត 3 nm ។ ទីបំផុត protofibrils ប្រាំបីបង្កើត microfibrilsអង្កត់ផ្ចិត 10 nm ។

សក់ត្រូវបានបង្កើតឡើងពីសរសៃដូចគ្នា។ ដូច្នេះនៅក្នុងសរសៃរោមចៀមតែមួយដែលមានអង្កត់ផ្ចិត 20 មីក្រូន សរសៃអំបោះរាប់លានត្រូវបានភ្ជាប់គ្នា។ ខ្សែសង្វាក់ keratin ដាច់ដោយឡែកត្រូវបានភ្ជាប់គ្នាដោយចំណង disulfide ជាច្រើនដែលផ្តល់ឱ្យពួកគេនូវកម្លាំងបន្ថែម។ ក្នុងអំឡុងពេល perm ដំណើរការដូចខាងក្រោមកើតឡើង: ដំបូងស្ពាន disulfide ត្រូវបានបំផ្លាញដោយការកាត់បន្ថយជាមួយនឹង thiols ហើយបន្ទាប់មកដើម្បីឱ្យសក់មានរូបរាងចាំបាច់ពួកគេត្រូវបានស្ងួតដោយកំដៅ។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះដោយសារតែការកត់សុីជាមួយនឹងអុកស៊ីសែនបរិយាកាសស្ពាន disulfide ថ្មីត្រូវបានបង្កើតឡើងដែលរក្សារូបរាងរបស់ស្ទីលម៉ូដសក់។

សូត្រត្រូវបានទទួលបានពីដើមដូងនៃដង្កូវនាង ( គ្រាប់បែក ម៉ូរី) និងប្រភេទសត្វដែលពាក់ព័ន្ធ។ ប្រូតេអ៊ីនសូត្រមូលដ្ឋាន ជាតិសរសៃមានរចនាសម្ព័ន្ធនៃស្រទាប់ផ្នត់ប្រឆាំងនឹងប៉ារ៉ាឡែល ហើយស្រទាប់ខ្លួនឯងគឺស្របទៅគ្នាទៅវិញទៅមក បង្កើតជាស្រទាប់ជាច្រើន។ ដោយសារនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបត់ ខ្សែសង្វាក់ចំហៀងនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានតម្រង់ទិសឡើងលើ និងចុះក្រោម មានតែក្រុមបង្រួមប៉ុណ្ណោះដែលអាចដាក់ក្នុងចន្លោះរវាងស្រទាប់នីមួយៗ។ ជាការពិត fibroin មាន 80% glycine, alanine និង serine, i.e. អាស៊ីតអាមីណូចំនួនបីដែលមានច្រវាក់ចំហៀងតូចបំផុត។ ម៉ូលេគុល fibroin មានបំណែកដដែលៗធម្មតា (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n ។

ការមិនអនុលោមតាមប្រព័ន្ធ។ផ្នែកនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលមិនមែនជារបស់រចនាសម្ព័ន្ធ helical ឬ folded ត្រូវបានគេហៅថា disordered ។

រចនាសម្ព័ន្ធអនុវិទ្យាល័យ។តំបន់រចនាសម្ព័ន្ធអាល់ហ្វា និងបេតានៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនអាចទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមក និងជាមួយគ្នាបង្កើតជាក្រុម។ រចនាសម្ព័ន្ធ suprasecondary ដែលត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនដើមគឺមានភាពស្វាហាប់បំផុតដែលចូលចិត្តបំផុត។ ទាំងនេះរួមបញ្ចូល α-helix supercoiled ដែលក្នុងនោះ α-helices ពីរត្រូវបានបង្វិលទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមក បង្កើតជា supercoil ខាងឆ្វេង (bacteriorhodopsin, hemerythrin); ជំនួស α-helical និង β-បំណែករចនាសម្ព័ន្ធនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide (ឧទាហរណ៍ βαβαβ-link យោងទៅតាម Rossman ត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងតំបន់ NAD + - ចងនៃម៉ូលេគុលអង់ស៊ីម dehydrogenase); រចនាសម្ព័ន្ធ β-stranded three-stranded antiparallel (βββ) ត្រូវបានគេហៅថា β-zigzag ហើយត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងចំនួននៃ microbial, protozoan និង vertebrate enzymes។

មុន234567891011121314151617បន្ទាប់

មើលច្រើនទៀត:

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីន

ខ្សែសង្វាក់ peptide នៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានរៀបចំទៅជារចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំដែលមានស្ថេរភាពដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែន។ អាតូមអុកស៊ីសែននៃក្រុម peptide នីមួយៗបង្កើតជាចំណងអ៊ីដ្រូសែនជាមួយក្រុម NH ដែលត្រូវគ្នានឹងចំណង peptide ។ ក្នុងករណីនេះរចនាសម្ព័ន្ធដូចខាងក្រោមត្រូវបានបង្កើតឡើង: a-helix, b-structure និង b-bend ។ ក-វង់។មួយនៃរចនាសម្ព័ន្ធអំណោយផលបំផុតនៃទែរម៉ូឌីណាមិកគឺ a-helix ត្រឹមត្រូវ។ a-helix ដែលតំណាងឱ្យរចនាសម្ព័ន្ធស្ថេរភាពដែលក្រុមកាបូននីលនីមួយៗបង្កើតជាចំណងអ៊ីដ្រូសែនជាមួយក្រុម NH ទីបួនតាមខ្សែសង្វាក់។

ប្រូតេអ៊ីន៖ រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីន

នៅក្នុង a-helix មានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 3.6 ក្នុងមួយវេន ទីលាន helix គឺប្រហែល 0.54 nm ហើយចម្ងាយរវាងសំណល់គឺ 0.15 nm ។ អាស៊ីត L-Amino អាចបង្កើតបានតែដៃស្តាំ a-helices ដែលមានរ៉ាឌីកាល់ចំហៀងមានទីតាំងនៅសងខាងនៃអ័ក្ស ហើយបែរមុខទៅខាងក្រៅ។ នៅក្នុង a-helix លទ្ធភាពនៃការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនត្រូវបានប្រើប្រាស់យ៉ាងពេញលេញ ដូច្នេះហើយ មិនដូចរចនាសម្ព័ន្ធ b ទេ វាមិនអាចបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនជាមួយធាតុផ្សេងទៀតនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំបានទេ។ កំឡុងពេលបង្កើត α-helix ច្រវាក់ចំហៀងនៃអាស៊ីតអាមីណូអាចចូលទៅជិតគ្នា បង្កើតជាកន្លែងបង្រួម hydrophobic ឬ hydrophilic ។ ទីតាំងទាំងនេះដើរតួយ៉ាងសំខាន់ក្នុងការបង្កើតការអនុលោមតាមបីវិមាត្រនៃម៉ាក្រូម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ចាប់តាំងពីពួកវាត្រូវបានប្រើសម្រាប់ការវេចខ្ចប់ α-helices នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃប្រូតេអ៊ីន។ បាល់វង់។ខ្លឹមសារនៃ a-helices នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនប្រែប្រួល និងជាលក្ខណៈបុគ្គលនៃ macromolecule ប្រូតេអ៊ីននីមួយៗ។ សម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនដូចជា myoglobin a-helix ស្ថិតនៅក្រោមរចនាសម្ព័ន្ធ ខ្លះទៀតដូចជា chymotrypsin មិនមានតំបន់ a-helix ទេ។ ជាមធ្យម, ប្រូតេអ៊ីន globular មានកម្រិតនៃ helicity នៃលំដាប់នៃ 60-70% ។ ផ្នែកដែលមានរាងជារង្វង់ឆ្លាស់គ្នាជាមួយនឹងរបុំដែលមានភាពច្របូកច្របល់ ហើយជាលទ្ធផលនៃ denaturation ការផ្លាស់ប្តូរ helix-coil កើនឡើង។ spiralization នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide អាស្រ័យលើសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតវា។ ដូច្នេះ ក្រុមដែលចោទប្រកាន់អវិជ្ជមាននៃអាស៊ីត glutamic ដែលមានទីតាំងនៅជិតគ្នា ជួបប្រទះនឹងការច្រានចោលទៅវិញទៅមកយ៉ាងខ្លាំង ដែលរារាំងការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនដែលត្រូវគ្នានៅក្នុង a-helix ។ សម្រាប់ហេតុផលដូចគ្នានេះ ការរុំខ្សែសង្វាក់គឺពិបាកជាលទ្ធផលនៃការច្រានចោលនៃក្រុមគីមីដែលមានបន្ទុកវិជ្ជមានដែលមានចន្លោះយ៉ាងជិតស្និទ្ធនៃ lysine ឬ arginine ។ ទំហំធំនៃរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូក៏ជាមូលហេតុដែលការតំរៀបស្លឹកនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide គឺពិបាក (serine, threonine, leucine)។ កត្តាជ្រៀតជ្រែកទូទៅបំផុតក្នុងការបង្កើត a-helix គឺអាស៊ីតអាមីណូប្រូលីន។ លើសពីនេះទៀត proline មិនបង្កើតជាចំណងអ៊ីដ្រូសែន intrachain ដោយសារតែអវត្តមាននៃអាតូមអ៊ីដ្រូសែននៅអាតូមអាសូត។ ដូច្នេះ ក្នុងគ្រប់ករណីទាំងអស់ នៅពេលដែលប្រូលីនកើតឡើងនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide រចនាសម្ព័ន្ធ a-helical ត្រូវបានខូច ហើយ coil ឬ (b-bend) ត្រូវបានបង្កើតឡើង។ ខ-រចនាសម្ព័ន្ធ។ផ្ទុយទៅនឹង a-helix រចនាសម្ព័ន្ធ b ត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយ interchainចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងផ្នែកជាប់គ្នានៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ចាប់តាំងពីមិនមានទំនាក់ទំនង intrachain ។ ប្រសិនបើផ្នែកទាំងនេះត្រូវបានដឹកនាំក្នុងទិសដៅតែមួយ នោះរចនាសម្ព័ន្ធបែបនេះត្រូវបានគេហៅថាប៉ារ៉ាឡែល ប្រសិនបើនៅក្នុងទិសដៅផ្ទុយ បន្ទាប់មក antiparallel ។ ខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ b ត្រូវបានពន្លូតយ៉ាងខ្លាំង ហើយមិនមានរាងមូលទេ ប៉ុន្តែជាទម្រង់ zigzag ។ ចម្ងាយរវាងសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលនៅជាប់គ្នាតាមអ័ក្សគឺ 0.35 nm ពោលគឺធំជាង 3 ដងក្នុង a-helix ចំនួនសំណល់ក្នុងមួយវេនគឺ 2. ក្នុងករណីមានការរៀបចំប៉ារ៉ាឡែលនៃរចនាសម្ព័ន្ធ b ចំណងអ៊ីដ្រូសែន មានភាពរឹងមាំតិចជាងបើប្រៀបធៀបជាមួយនឹងការរៀបចំប្រឆាំងប៉ារ៉ាឡែលនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។ មិនដូច a-helix ដែលត្រូវបានឆ្អែតដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែន ផ្នែកនីមួយៗនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ b គឺបើកចំហសម្រាប់ការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនបន្ថែម។ ខាងលើអនុវត្តចំពោះទាំងរចនាសម្ព័ន្ធ ខ-ប៉ារ៉ាឡែល និងប្រឆាំងប៉ារ៉ាឡែល ទោះបីជាយ៉ាងណាក៏ដោយ នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធប្រឆាំងប៉ារ៉ាឡែល ចំណងមានស្ថេរភាពជាង។ នៅក្នុងផ្នែកនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលបង្កើតជារចនាសម្ព័ន្ធ b មានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូពី 3 ទៅ 7 ហើយរចនាសម្ព័ន្ធ b ខ្លួនវាមានខ្សែសង្វាក់ 2-6 ទោះបីជាចំនួនរបស់វាអាចធំជាងក៏ដោយ។ រចនាសម្ព័ន្ធ ខ មានរាងបត់ អាស្រ័យលើអាតូម a-កាបូនដែលត្រូវគ្នា។ ផ្ទៃរបស់វាអាចមានរាងសំប៉ែត និងខាងឆ្វេង ដូច្នេះមុំរវាងផ្នែកនីមួយៗនៃខ្សែសង្វាក់គឺ 20-25°។ b-ពត់។ប្រូតេអ៊ីន Globular មានរាងស្វ៊ែរដែលភាគច្រើនដោយសារតែខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានកំណត់ដោយវត្តមាននៃរង្វិលជុំ, zigzags, hairpins និងទិសដៅនៃខ្សែសង្វាក់អាចផ្លាស់ប្តូរសូម្បីតែ 180 °។ ក្នុងករណីចុងក្រោយមាន b-bend ។ ពត់នេះមានរាងដូចម្ជុលសក់ ហើយមានស្ថិរភាពដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែនតែមួយ។ រ៉ាឌីកាល់ចំហៀងធំអាចជាកត្តារារាំងការបង្កើតរបស់វា ហើយដូច្នេះការដាក់បញ្ចូលសំណល់អាស៊ីតអាមីណូតូចបំផុត glycine ត្រូវបានគេសង្កេតឃើញជាញឹកញាប់នៅក្នុងវា។ ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធនេះតែងតែនៅលើផ្ទៃនៃប្រូតេអ៊ីន globule ដូច្នេះហើយ B-fold ចូលរួមក្នុងអន្តរកម្មជាមួយខ្សែសង្វាក់ polypeptide ផ្សេងទៀត។ រចនាសម្ព័ន្ធអនុវិទ្យាល័យ។ជាលើកដំបូង រចនាសម្ព័ន្ធអនុវិទ្យាល័យនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានដាក់បញ្ចូល ហើយបន្ទាប់មកត្រូវបានរកឃើញដោយ L. Pauling និង R. Corey ។ ឧទាហរណ៍មួយគឺ supercoiled a-helix ដែលក្នុងនោះ a-helice ពីរត្រូវបានបង្វិលទៅជា superhelix ខាងឆ្វេង។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយជាញឹកញាប់ជាងនេះ រចនាសម្ព័ន្ធ supercoiled រួមមានទាំង a-helices និង b-sheets ។ សមាសភាពរបស់ពួកគេអាចត្រូវបានតំណាងដូចខាងក្រោម: (aa), (ab), (ba) និង (bXb) ។ ជម្រើសចុងក្រោយគឺសន្លឹកបត់ប៉ារ៉ាឡែលពីរ ដែលនៅចន្លោះនោះមានឧបករណ៏ស្ថិតិ (bСb) សមាមាត្ររវាងរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ និងអនុវិទ្យាល័យមានកម្រិតប្រែប្រួលខ្ពស់ និងអាស្រ័យលើលក្ខណៈបុគ្គលនៃម៉ាក្រូម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនជាក់លាក់មួយ។ ដែនគឺជាកម្រិតស្មុគស្មាញនៃការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ។ ពួកវាជាតំបន់រាងពងក្រពើដាច់ស្រយាលដែលតភ្ជាប់ទៅគ្នាទៅវិញទៅមកដោយតំបន់ដែលគេហៅខ្លីៗនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ D. Birktoft គឺជាអ្នកទីមួយដែលពិពណ៌នាអំពីអង្គការដែននៃ chymotrypsin ដោយកត់សម្គាល់ពីវត្តមានរបស់ដែនពីរនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីននេះ។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីន

បែងចែក a-helix, ខ-រចនាសម្ព័ន្ធនិងភាពមិនស៊ីសង្វាក់គ្នា។ (បព្វជិត).

រចនាសម្ព័ន្ធ α-helices ត្រូវបានស្នើឡើង Paulingនិង ខូរី(១៩៥១)។ នេះគឺជាប្រភេទនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីពីរនៃប្រូតេអ៊ីនដែលមើលទៅដូចជា helix ធម្មតា (រូបភាពទី 2) ។

ការអនុលោមតាមខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide

២.២). α-helix គឺជារចនាសម្ព័ន្ធរាងជាដំបងដែលចំណង peptide មានទីតាំងនៅខាងក្នុង helix ហើយខ្សែសង្វាក់ចំហៀងអាស៊ីតអាមីណូគឺនៅខាងក្រៅ។ a-helix ត្រូវបានរក្សាលំនឹងដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែនដែលស្របទៅនឹងអ័ក្សនៃ helix ហើយកើតឡើងរវាងសំណល់អាស៊ីតអាមីណូទីមួយ និងទីប្រាំ។ ដូច្នេះ នៅក្នុងតំបន់ helical ពង្រីក សំណល់អាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗចូលរួមក្នុងការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនពីរ។

អង្ករ។ ២.២. រចនាសម្ព័ន្ធនៃ α-helix ។

អង្ករ។ ២.៣. ខ-រចនាសម្ព័ន្ធ

រចនាសម្ព័ន្ធមាន រាងសំប៉ែត. ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានពន្លូតស្ទើរតែទាំងស្រុង និងមិនមានភាពតឹងណែនដូចនៅក្នុង a-helix នោះទេ។ យន្តហោះនៃចំណង peptide មានទីតាំងនៅក្នុងលំហ ដូចជាផ្នត់ឯកសណ្ឋាននៃសន្លឹកក្រដាស។ វាត្រូវបានធ្វើឱ្យមានស្ថេរភាពដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងក្រុម CO និង NH នៃចំណង peptide នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជិតខាង។ ប្រសិនបើខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលបង្កើតជារចនាសម្ព័ន្ធ b ទៅក្នុងទិសដៅដូចគ្នា (ឧទាហរណ៍ ស្ថានីយ C- និង N ស្របគ្នា) - ប៉ារ៉ាឡែល ខ - រចនាសម្ព័ន្ធ; ប្រសិនបើផ្ទុយ រចនាសម្ព័ន្ធប្រឆាំងប៉ារ៉ាឡែល ខ. រ៉ាឌីកាល់ចំហៀងនៃស្រទាប់មួយត្រូវបានដាក់នៅចន្លោះរ៉ាឌីកាល់ចំហៀងនៃស្រទាប់មួយទៀត។ ប្រសិនបើខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយពត់ និងដំណើរការស្របទៅនឹងខ្លួនវា នោះវាកើតឡើង រចនាសម្ព័ន្ធប្រឆាំងប៉ារ៉ាឡែល b-ឆ្លងកាត់. ចំណងអ៊ីដ្រូសែននៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ b-cross ត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងក្រុម peptide នៃរង្វិលជុំនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។

មុន234567891011121314151617បន្ទាប់

មើលច្រើនទៀត:

ជម្រើសប្រូតេអ៊ីន 1 A1. តំណភ្ជាប់រចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនគឺ៖...

៥-៩ ថ្នាក់

ប្រូតេអ៊ីន
ជម្រើសទី 1
A1. តំណភ្ជាប់រចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនគឺ៖
ប៉ុន្តែ)
អាមីន
អេ)
អាស៊ីតអាមីណូ
ខ)
គ្លុយកូស
ឆ)
នុយក្លេអូទីត
ក២. ការបង្កើតវង់មានលក្ខណៈពិសេស៖
ប៉ុន្តែ)
រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីន
អេ)
រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន
ខ)
រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីន
ឆ)
រចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន Quaternary
ក៣. តើកត្តាអ្វីខ្លះដែលបណ្តាលឱ្យខូចទ្រង់ទ្រាយប្រូតេអ៊ីនដែលមិនអាចត្រឡប់វិញបាន?
ប៉ុន្តែ)
អន្តរកម្មជាមួយដំណោះស្រាយនៃអំបិលសំណ, ជាតិដែក, បារត
ខ)
ផលប៉ះពាល់លើប្រូតេអ៊ីនជាមួយនឹងដំណោះស្រាយប្រមូលផ្តុំនៃអាស៊ីតនីទ្រីក
អេ)
កំដៅខ្លាំង
ឆ)
កត្តាខាងលើទាំងអស់គឺត្រឹមត្រូវ។
ក៤. បញ្ជាក់នូវអ្វីដែលត្រូវបានគេសង្កេតឃើញនៅពេលដែលអាស៊ីតនីទ្រីកកំហាប់ធ្វើសកម្មភាពលើដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីន៖
ប៉ុន្តែ)
ទឹកភ្លៀងពណ៌ស
អេ)
ការលាបពណ៌ស្វាយក្រហម
ខ)
ទឹកភ្លៀងខ្មៅ
ឆ)
ស្នាមប្រឡាក់ពណ៌លឿង
ក៥. ប្រូតេអ៊ីនដែលបំពេញមុខងារកាតាលីករត្រូវបានគេហៅថា៖
ប៉ុន្តែ)
អរម៉ូន
អេ)
អង់ស៊ីម
ខ)
វីតាមីន
ឆ)
ប្រូតេអ៊ីន
ក៦. ប្រូតេអ៊ីនអេម៉ូក្លូប៊ីនអនុវត្តមុខងារដូចខាងក្រោមៈ
ប៉ុន្តែ)
កាតាលីករ
អេ)
សំណង់
ខ)
ការពារ
ឆ)
ដឹកជញ្ជូន

ផ្នែកខ
ខ១. ទាក់ទង៖
ប្រភេទនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន
ទ្រព្យសម្បត្តិ
1)
ប្រូតេអ៊ីន Globular
ប៉ុន្តែ)
ម៉ូលេគុលរុំឡើង
2)
ប្រូតេអ៊ីន fibrillar
ខ)
មិនរលាយក្នុងទឹក។

អេ)
រលាយក្នុងទឹកឬបង្កើតជាដំណោះស្រាយ colloidal

ឆ)
រចនាសម្ព័ន្ធ filamentous

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ

ប្រូតេអ៊ីន៖
ប៉ុន្តែ)
បង្កើតឡើងពីសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ
ខ)
មានតែកាបូនអ៊ីដ្រូសែននិងអុកស៊ីហ៊្សែនប៉ុណ្ណោះ។
អេ)
Hydrolyzed នៅក្នុងបរិស្ថានអាសុីត និងអាល់កាឡាំង
ឆ)
មានសមត្ថភាព denaturation
ឃ)
គឺជាសារធាតុប៉ូលីស្យូស
អ៊ី)
ពួកវាជាប៉ូលីមែរធម្មជាតិ

ផ្នែក គ
គ១. សរសេរសមីការប្រតិកម្មដែល glycine អាចទទួលបានពីអេតាណុល និងសារធាតុអសរីរាង្គ។

ប៉ុន្តែជីវិតនៅលើភពផែនដីរបស់យើងមានប្រភពចេញពីដំណក់ទឹក coacervate ។ វាក៏ជាម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនផងដែរ។ នោះគឺជាការសន្និដ្ឋានថាវាគឺជាសមាសធាតុគីមីទាំងនេះដែលជាមូលដ្ឋាននៃជីវិតទាំងអស់ដែលមានសព្វថ្ងៃនេះ។ ប៉ុន្តែតើអ្វីទៅជារចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន? តើពួកគេមានតួនាទីអ្វីខ្លះក្នុងរាងកាយ និងជីវិតមនុស្សសព្វថ្ងៃ? តើមានប្រូតេអ៊ីនប្រភេទណាខ្លះ? ចូរយើងព្យាយាមស្វែងយល់។

ប្រូតេអ៊ីន៖ គំនិតទូទៅ

តាមទស្សនៈ ម៉ូលេគុលនៃសារធាតុនៅក្នុងសំណួរគឺជាលំដាប់នៃអាស៊ីតអាមីណូដែលទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមកដោយចំណង peptide ។

អាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗមានក្រុមមុខងារពីរ៖

carboxyl -COOH;
ក្រុមអាមីណូ -NH 2 ។

វាគឺរវាងពួកគេដែលការបង្កើតចំណងនៅក្នុងម៉ូលេគុលផ្សេងគ្នាកើតឡើង។ ដូច្នេះចំណង peptide មានទម្រង់ -CO-NH ។ ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនអាចមានរាប់រយ ឬរាប់ពាន់ក្រុម វានឹងអាស្រ័យលើសារធាតុជាក់លាក់។ ប្រភេទនៃប្រូតេអ៊ីនមានភាពចម្រុះណាស់។ ក្នុងចំនោមពួកគេមានអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗសម្រាប់រាងកាយដែលមានន័យថាពួកគេត្រូវតែទទួលទានជាមួយអាហារ។ មានពូជដែលបំពេញមុខងារសំខាន់ៗនៅក្នុងភ្នាសកោសិកា និង cytoplasm របស់វា។ កាតាលីករជីវសាស្រ្តក៏ត្រូវបានញែកដាច់ពីគ្នាផងដែរ - អង់ស៊ីមដែលជាម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនផងដែរ។ ពួកវាត្រូវបានគេប្រើយ៉ាងទូលំទូលាយក្នុងជីវិតមនុស្ស ហើយមិនត្រឹមតែចូលរួមក្នុងដំណើរការជីវគីមីរបស់សត្វមានជីវិតប៉ុណ្ណោះទេ។

ទម្ងន់ម៉ូលេគុលនៃសមាសធាតុដែលកំពុងពិចារណាអាចប្រែប្រួលពីរាប់សិបទៅរាប់លាន។ យ៉ាងណាមិញចំនួននៃឯកតា monomer នៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដ៏ធំមួយគឺគ្មានដែនកំណត់ហើយអាស្រ័យលើប្រភេទនៃសារធាតុជាក់លាក់មួយ។ ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងទម្រង់ដ៏បរិសុទ្ធរបស់វា នៅក្នុងការអនុលោមតាមដើមរបស់វា អាចត្រូវបានគេមើលឃើញនៅពេលពិនិត្យមើលពងមាន់នៅក្នុងពណ៌លឿងស្រាល ថ្លា និងក្រាស់នៃសារធាតុ colloidal ដែលនៅខាងក្នុងដែលស៊ុតស្ថិតនៅ - នេះគឺជាសារធាតុដែលចង់បាន។ អាចនិយាយដូចគ្នាអំពីឈីក្រុម Fulham គ្មានជាតិខ្លាញ់ ផលិតផលនេះក៏ជាប្រូតេអ៊ីនសុទ្ធស្ទើរតែនៅក្នុងទម្រង់ធម្មជាតិរបស់វា។

ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយ មិនមែនសមាសធាតុទាំងអស់ដែលកំពុងពិចារណាមានរចនាសម្ព័ន្ធលំហដូចគ្នានោះទេ។ សរុបមក អង្គការចំនួនបួននៃម៉ូលេគុលត្រូវបានសម្គាល់។ ប្រភេទសត្វកំណត់លក្ខណៈសម្បត្តិរបស់វាហើយនិយាយអំពីភាពស្មុគស្មាញនៃរចនាសម្ព័ន្ធ។ វាត្រូវបានគេដឹងផងដែរថា ម៉ូលេគុលដែលជាប់គាំងក្នុងលំហរកាន់តែច្រើន ឆ្លងកាត់ដំណើរការយ៉ាងទូលំទូលាយនៅក្នុងមនុស្ស និងសត្វ។

ប្រភេទនៃរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន

សរុបទាំងអស់មានបួន។ តោះទៅមើលថាតើពួកគេម្នាក់ៗមានអ្វីខ្លះ?

បឋមសិក្សា។ តំណាងឱ្យលំដាប់លីនេអ៊ែរធម្មតានៃអាស៊ីតអាមីណូដែលតភ្ជាប់ដោយចំណង peptide ។ មិនមានការបត់បែនតាមលំហ គ្មានការវិល។ ចំនួននៃតំណភ្ជាប់ដែលមាននៅក្នុង polypeptide អាចឈានដល់រាប់ពាន់នាក់។ ប្រភេទនៃប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធស្រដៀងគ្នាគឺ glycylalanine, អាំងស៊ុយលីន, អ៊ីស្តូន, អេឡាស្ទីននិងអ្នកដទៃ។
អនុវិទ្យាល័យ។ វាមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide ពីរដែលត្រូវបានរមួលក្នុងទម្រង់ជាវង់ និងតម្រង់ឆ្ពោះទៅរកគ្នាទៅវិញទៅមកដោយវេនដែលបានបង្កើតឡើង។ ក្នុងករណីនេះ ចំណងអ៊ីដ្រូសែនបង្កើតរវាងពួកវា ដោយកាន់វាជាមួយគ្នា។ នេះជារបៀបដែលម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនតែមួយត្រូវបានបង្កើតឡើង។ ប្រភេទនៃប្រូតេអ៊ីននៃប្រភេទនេះមានដូចខាងក្រោម: lysozyme, pepsin និងផ្សេងទៀត។
ការអនុលោមតាមលំដាប់ថ្នាក់។ វាគឺជារចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំដែលខ្ចប់យ៉ាងក្រាស់ និងបង្រួម។ នៅទីនេះ អន្តរកម្មប្រភេទផ្សេងទៀតបានលេចឡើង បន្ថែមពីលើចំណងអ៊ីដ្រូសែន - នេះគឺជាអន្តរកម្មរបស់វ៉ាន់ ឌឺ វ៉ាល និងកម្លាំងនៃការទាក់ទាញអេឡិចត្រូស្ទិច ទំនាក់ទំនងអ៊ីដ្រូហ្វីលីក-អ៊ីដ្រូហ្វូប៊ីក។ ឧទាហរណ៏នៃរចនាសម្ព័ន្ធគឺ អាល់ប៊ុយមីន សរសៃ fibroin ប្រូតេអ៊ីនសូត្រ និងផ្សេងៗទៀត។
បួនជ្រុង។ រចនាសម្ព័ន្ធស្មុគ្រស្មាញបំផុត ដែលជាខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាច្រើនបានបត់ចូលទៅក្នុងវង់មួយ រមៀលចូលទៅក្នុងបាល់មួយ ហើយរួបរួមគ្នាជារាងពងក្រពើ។ ឧទាហរណ៍ដូចជា អាំងស៊ុយលីន ហ្វ័ររីទីន អេម៉ូក្លូប៊ីន កូឡាជែន បង្ហាញពីការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីនបែបនេះ។

ប្រសិនបើយើងពិចារណាលើរចនាសម្ព័ន្ធដែលបានផ្តល់ឱ្យទាំងអស់នៃម៉ូលេគុលដោយលំអិតពីចំណុចគីមីនៃទិដ្ឋភាពនោះការវិភាគនឹងចំណាយពេលយូរ។ ជាការពិតណាស់ ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធកាន់តែខ្ពស់ រចនាសម្ព័ន្ធរបស់វាកាន់តែស្មុគ្រស្មាញ និងស្មុគ្រស្មាញ ប្រភេទនៃអន្តរកម្មកាន់តែច្រើនត្រូវបានគេសង្កេតឃើញនៅក្នុងម៉ូលេគុល។

ភាពមិនធម្មតានៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន

លក្ខណៈសម្បត្តិគីមីដ៏សំខាន់បំផុតមួយនៃសារធាតុ polypeptides គឺសមត្ថភាពរបស់ពួកគេក្នុងការបំបែកនៅក្រោមឥទ្ធិពលនៃលក្ខខណ្ឌជាក់លាក់ ឬភ្នាក់ងារគីមី។ ឧទាហរណ៍ ប្រភេទផ្សេងៗនៃប្រូតេអ៊ីន denaturation គឺរីករាលដាល។ តើដំណើរការនេះជាអ្វី? វាមាននៅក្នុងការបំផ្លាញរចនាសម្ព័ន្ធដើមនៃប្រូតេអ៊ីន។ នោះគឺប្រសិនបើដំបូងម៉ូលេគុលមានរចនាសម្ព័ន្ធទីបីបន្ទាប់មកបន្ទាប់ពីសកម្មភាពរបស់ភ្នាក់ងារពិសេសវានឹងដួលរលំ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយលំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅតែមិនផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងម៉ូលេគុល។ ប្រូតេអ៊ីន Denatured បាត់បង់លក្ខណៈសម្បត្តិរាងកាយ និងគីមីយ៉ាងឆាប់រហ័ស។

តើសារធាតុអ្វីខ្លះដែលអាចនាំទៅដល់ដំណើរការនៃការបំផ្លាញការអនុលោមតាម? មានមួយចំនួន។

សីតុណ្ហភាព។ នៅពេលដែលកំដៅមានការបំផ្លាញបន្តិចម្តង ៗ នៃរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary, tertiary, ទីពីរនៃម៉ូលេគុល។ ជាឧទាហរណ៍ នេះអាចត្រូវបានគេសង្កេតឃើញនៅពេលចៀនពងមាន់ធម្មតា។ លទ្ធផល "ប្រូតេអ៊ីន" គឺជារចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃ polypeptide albumin ដែលមាននៅក្នុងផលិតផលឆៅ។
វិទ្យុសកម្ម។
សកម្មភាពដោយភ្នាក់ងារគីមីខ្លាំង៖ អាស៊ីត អាល់កាឡាំង អំបិលនៃលោហធាតុធ្ងន់ សារធាតុរំលាយ (ឧទាហរណ៍ អាល់កុល អេធើរ បេនហ្សេន និងផ្សេងៗទៀត)។

ដំណើរការនេះជួនកាលត្រូវបានគេហៅថាការរលាយនៃម៉ូលេគុលផងដែរ។ ប្រភេទនៃប្រូតេអ៊ីន denaturation អាស្រ័យលើភ្នាក់ងារដែលវាកើតឡើង។ លើសពីនេះទៅទៀតក្នុងករណីខ្លះដំណើរការបញ្ច្រាសកើតឡើង។ នេះគឺជាការកែប្រែឡើងវិញ។ មិនមែនប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់អាចស្តាររចនាសម្ព័ន្ធរបស់វាឡើងវិញបានទេ ប៉ុន្តែផ្នែកសំខាន់នៃពួកវាអាចធ្វើដូចនេះបាន។ ដូច្នេះ អ្នកគីមីវិទ្យាមកពីប្រទេសអូស្ត្រាលី និងអាមេរិកបានអនុវត្តការប្តូរស៊ុតមាន់ស្ងោរដោយប្រើសារធាតុប្រតិកម្មមួយចំនួន និងវិធីសាស្ត្រ centrifugation ។

ដំណើរការនេះមានសារៈសំខាន់សម្រាប់សារពាង្គកាយមានជីវិតក្នុងការសំយោគខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដោយ ribosomes និង rRNA នៅក្នុងកោសិកា។

Hydrolysis នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន

រួមជាមួយនឹងការ denaturation ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយលក្ខណៈសម្បត្តិគីមីមួយផ្សេងទៀត - hydrolysis ។ នេះក៏ជាការបំផ្លិចបំផ្លាញនៃការអនុលោមតាមប្រភពដើម ប៉ុន្តែមិនមែនចំពោះរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនោះទេ ប៉ុន្តែទាំងស្រុងចំពោះអាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗ។ ផ្នែកសំខាន់នៃការរំលាយអាហារគឺប្រូតេអ៊ីនអ៊ីដ្រូលីស។ ប្រភេទនៃ hydrolysis នៃ polypeptides មានដូចខាងក្រោម។

គីមី។ ដោយផ្អែកលើសកម្មភាពនៃអាស៊ីតឬអាល់កាឡាំង។
ជីវសាស្រ្តឬអង់ស៊ីម។

ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ខ្លឹមសារនៃដំណើរការនេះនៅតែមិនផ្លាស់ប្តូរ ហើយមិនអាស្រ័យលើប្រភេទនៃការរំលាយប្រូតេអ៊ីនអ្វីនោះទេ។ ជាលទ្ធផល អាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានបង្កើតឡើង ដែលត្រូវបានដឹកជញ្ជូនទៅកាន់គ្រប់កោសិកា សរីរាង្គ និងជាលិកា។ ការផ្លាស់ប្តូរបន្ថែមទៀតរបស់ពួកគេមាននៅក្នុងការចូលរួមនៃការសំយោគនៃ polypeptides ថ្មីដែលចាំបាច់សម្រាប់សារពាង្គកាយជាក់លាក់មួយ។

នៅក្នុងឧស្សាហកម្ម ដំណើរការនៃអ៊ីដ្រូលីលីសនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ត្រូវបានប្រើគ្រាន់តែដើម្បីទទួលបានអាស៊ីតអាមីណូដែលចង់បាន។

មុខងារប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួន

ប្រភេទផ្សេងៗនៃប្រូតេអ៊ីន កាបូអ៊ីដ្រាត ខ្លាញ់ គឺជាសមាសធាតុសំខាន់សម្រាប់ដំណើរការធម្មតានៃកោសិកាណាមួយ។ ហើយនោះមានន័យថាសារពាង្គកាយទាំងមូលទាំងមូល។ ដូច្នេះ តួនាទីរបស់ពួកគេគឺភាគច្រើនដោយសារតែកម្រិតខ្ពស់នៃសារៈសំខាន់ និងភាពទូលំទូលាយនៅក្នុងសត្វមានជីវិត។ មានមុខងារសំខាន់ៗជាច្រើននៃម៉ូលេគុល polypeptide ។

កាតាលីករ។ វាត្រូវបានអនុវត្តដោយអង់ស៊ីមដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន។ យើងនឹងនិយាយអំពីពួកគេនៅពេលក្រោយ។
រចនាសម្ព័ន្ធ។ ប្រភេទនៃប្រូតេអ៊ីននិងមុខងាររបស់ពួកគេនៅក្នុងរាងកាយជាចម្បងប៉ះពាល់ដល់រចនាសម្ព័ន្ធនៃកោសិកាខ្លួនវា, រូបរាងរបស់វា។ លើសពីនេះទៀត polypeptides ដែលបំពេញតួនាទីនេះបង្កើតជាសក់ ក្រចក សែល mollusc និងរោមបក្សី។ ពួកគេក៏ជា armature ជាក់លាក់មួយនៅក្នុងតួនៃកោសិកា។ ឆ្អឹងខ្ចីក៏ត្រូវបានបង្កើតឡើងពីប្រភេទប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះផងដែរ។ ឧទាហរណ៍ៈ tubulin, keratin, actin និងផ្សេងៗទៀត។
បទប្បញ្ញត្តិ។ មុខងារនេះត្រូវបានបង្ហាញនៅក្នុងការចូលរួមនៃសារធាតុ polypeptides នៅក្នុងដំណើរការដូចជា៖ ការចម្លង ការបកប្រែ វដ្តកោសិកា ការបំបែក ការអាន mRNA និងផ្សេងៗទៀត។ នៅក្នុងពួកគេទាំងអស់ពួកគេដើរតួយ៉ាងសំខាន់ជានិយតករ។
សញ្ញា។ មុខងារនេះត្រូវបានអនុវត្តដោយប្រូតេអ៊ីនដែលមានទីតាំងនៅលើភ្នាសកោសិកា។ ពួកវាបញ្ជូនសញ្ញាផ្សេងៗគ្នាពីអង្គភាពមួយទៅអង្គភាពមួយទៀត ហើយនេះនាំឱ្យមានទំនាក់ទំនងរវាងជាលិកា។ ឧទាហរណ៍៖ ស៊ីតូគីន អាំងស៊ុយលីន កត្តាលូតលាស់ និងផ្សេងៗទៀត។
ការដឹកជញ្ជូន។ ប្រភេទប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន និងមុខងាររបស់ពួកគេ ដែលពួកវាអនុវត្តគឺមានសារៈសំខាន់ណាស់។ នេះកើតឡើងឧទាហរណ៍ជាមួយនឹងប្រូតេអ៊ីនអេម៉ូក្លូប៊ីន។ វាដឹកជញ្ជូនអុកស៊ីសែនពីកោសិកាទៅកោសិកាក្នុងឈាម។ សម្រាប់មនុស្សម្នាក់ វាមិនអាចជំនួសបានទេ។
គ្រឿងបន្លាស់ឬបម្រុង។ សារធាតុ polypeptides បែបនេះកកកុញនៅក្នុងរុក្ខជាតិ និងស៊ុតសត្វ ដែលជាប្រភពនៃអាហាររូបត្ថម្ភ និងថាមពលបន្ថែម។ ឧទាហរណ៍មួយគឺ globulins ។
ម៉ូទ័រ។ មុខងារសំខាន់ណាស់ ជាពិសេសសម្រាប់សារពាង្គកាយ និងបាក់តេរីសាមញ្ញបំផុត។ យ៉ាងណាមិញពួកគេអាចផ្លាស់ទីបានតែដោយមានជំនួយពី flagella ឬ cilia ។ ហើយសរីរាង្គទាំងនេះតាមធម្មជាតិរបស់ពួកគេគឺគ្មានអ្វីក្រៅពីប្រូតេអ៊ីនទេ។ ឧទាហរណ៏នៃ polypeptides បែបនេះមានដូចខាងក្រោម: myosin, actin, kinesin និងផ្សេងទៀត។

ជាក់ស្តែង មុខងាររបស់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរាងកាយមនុស្ស និងសត្វមានជីវិតផ្សេងទៀតមានច្រើន និងសំខាន់ណាស់។ នេះបញ្ជាក់ម្តងទៀតថា បើគ្មានសមាសធាតុដែលយើងកំពុងពិចារណាទេ ជីវិតនៅលើភពផែនដីរបស់យើងគឺមិនអាចទៅរួចទេ។

មុខងារការពារប្រូតេអ៊ីន

Polypeptides អាចការពារប្រឆាំងនឹងឥទ្ធិពលផ្សេងៗ៖ គីមី រូបវិទ្យា ជីវសាស្រ្ត។ ឧទាហរណ៍ ប្រសិនបើរាងកាយស្ថិតក្នុងស្ថានភាពគ្រោះថ្នាក់ក្នុងទម្រង់ជាមេរោគ ឬបាក់តេរីនៃធម្មជាតិរបស់មនុស្សភពក្រៅ នោះ immunoglobulins (អង្គបដិប្រាណ) ចូលទៅក្នុងសមរភូមិជាមួយពួកគេ ដោយអនុវត្តតួនាទីការពារ។

ប្រសិនបើយើងនិយាយអំពីឥទ្ធិពលរាងកាយ នោះសារធាតុ fibrin និង fibrinogen ដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការ coagulation ឈាមដើរតួនាទីយ៉ាងសំខាន់នៅទីនេះ។

ប្រូតេអ៊ីនអាហារ

ប្រភេទនៃប្រូតេអ៊ីនរបបអាហារមានដូចខាងក្រោម:

ពេញលេញ - សារធាតុដែលមានអាស៊ីដអាមីណូទាំងអស់ដែលចាំបាច់សម្រាប់រាងកាយ;
មិនពេញលេញ - អ្នកដែលមានសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូមិនពេញលេញ។

ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយ ទាំងពីរមានសារៈសំខាន់សម្រាប់រាងកាយមនុស្ស។ ជាពិសេសក្រុមទីមួយ។ មនុស្សម្នាក់ៗ ជាពិសេសក្នុងអំឡុងពេលនៃការអភិវឌ្ឍន៍ដែលពឹងផ្អែកខ្លាំង (កុមារភាព និងវ័យជំទង់) និងពេញវ័យ ត្រូវតែរក្សាកម្រិតប្រូតេអ៊ីនថេរនៅក្នុងខ្លួនគាត់។ យ៉ាងណាមិញ យើងបានពិចារណារួចហើយនូវមុខងារដែលម៉ូលេគុលដ៏អស្ចារ្យទាំងនេះអនុវត្ត ហើយយើងដឹងថាការអនុវត្តមិនមែនជាដំណើរការតែមួយទេ មិនមែនប្រតិកម្មគីមីជីវៈតែមួយនៅក្នុងខ្លួនយើងអាចធ្វើបានដោយគ្មានការចូលរួមពី polypeptides នោះទេ។

នោះហើយជាមូលហេតុដែលចាំបាច់ត្រូវទទួលទានជារៀងរាល់ថ្ងៃនូវបទដ្ឋានប្រចាំថ្ងៃនៃប្រូតេអ៊ីនដែលមាននៅក្នុងផលិតផលដូចខាងក្រោម:

ស៊ុត;
ទឹកដោះគោ;
ឈីក្រុម Fulham;
សាច់និងត្រី;
សណ្តែក;
សណ្តែក;
សណ្តែកដី;
ស្រូវសាលី;
oats;
lentils និងអ្នកដទៃ។

ប្រសិនបើមនុស្សម្នាក់ទទួលទាន 0,6 ក្រាមនៃសារធាតុ polypeptide ក្នុងមួយគីឡូក្រាមនៃទំងន់ក្នុងមួយថ្ងៃនោះមនុស្សម្នាក់នឹងមិនខ្វះសមាសធាតុទាំងនេះទេ។ ប្រសិនបើរយៈពេលយូររាងកាយមិនទទួលបានប្រូតេអ៊ីនចាំបាច់នោះជំងឺមួយបានកើតឡើងដែលមានឈ្មោះនៃការអត់ឃ្លានអាស៊ីតអាមីណូ។ នេះនាំឱ្យមានបញ្ហាមេតាបូលីសធ្ងន់ធ្ងរ ហើយជាលទ្ធផល មានជម្ងឺជាច្រើនទៀត។

ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងកោសិកាមួយ។

នៅខាងក្នុងឯកតារចនាសម្ព័ន្ធតូចបំផុតនៃភាវៈរស់ទាំងអស់ - កោសិកា - ក៏មានប្រូតេអ៊ីនផងដែរ។ លើសពីនេះទៅទៀត ពួកគេអនុវត្តមុខងារខាងលើស្ទើរតែទាំងអស់នៅទីនោះ។ ដំបូងបង្អស់ cytoskeleton នៃកោសិកាត្រូវបានបង្កើតឡើងដែលមាន microtubules, microfilaments ។ វាបម្រើដើម្បីរក្សារូបរាង ក៏ដូចជាសម្រាប់ការដឹកជញ្ជូនខាងក្នុងរវាងសរីរាង្គ។ អ៊ីយ៉ុង និងសមាសធាតុផ្សេងៗផ្លាស់ទីតាមម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ដូចជាតាមបណ្តាញ ឬផ្លូវរថភ្លើង។

តួនាទីរបស់ប្រូតេអ៊ីនដែលជ្រលក់ក្នុងភ្នាស និងមានទីតាំងនៅលើផ្ទៃរបស់វាក៏សំខាន់ផងដែរ។ នៅទីនេះពួកគេអនុវត្តទាំងមុខងារទទួលនិងសញ្ញាចូលរួមនៅក្នុងការសាងសង់ភ្នាសខ្លួនឯង។ ពួកគេឈរយាម ដែលមានន័យថា ពួកគេដើរតួនាទីការពារ។ តើប្រូតេអ៊ីនប្រភេទណាខ្លះក្នុងកោសិកាអាចត្រូវបានកំណត់ថាជាក្រុមនេះ? មានឧទាហរណ៍ជាច្រើន ខាងក្រោមនេះជាមួយចំនួន។

actin និង myosin ។
អ៊ីឡាស្ទីន។
Keratin ។
ខូឡាជេន។
ទូប៊ូលីន។
អេម៉ូក្លូប៊ីន។
អាំងស៊ុយលីន។
សារធាតុ Transcobalamin ។
Transferrin ។
អាល់ប៊ុម។

សរុបមក មានកោសិកាផ្សេងៗគ្នារាប់រយ ដែលផ្លាស់ទីឥតឈប់ឈរនៅខាងក្នុងកោសិកានីមួយៗ។

ប្រភេទនៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួន

ជាការពិតណាស់ពួកគេមានពូជដ៏ធំ។ ប្រសិនបើអ្នកព្យាយាមបែងចែកប្រូតេអ៊ីនដែលមានស្រាប់ទាំងអស់ទៅជាក្រុម នោះអ្នកអាចទទួលបានអ្វីមួយដូចជាការចាត់ថ្នាក់នេះ។

ជាទូទៅលក្ខណៈពិសេសជាច្រើនអាចត្រូវបានគេយកជាមូលដ្ឋានសម្រាប់ចាត់ថ្នាក់ប្រូតេអ៊ីនដែលមាននៅក្នុងខ្លួន។ មួយមិនទាន់មានទេ។

អង់ស៊ីម

កាតាលីករជីវសាស្រ្តនៃធម្មជាតិប្រូតេអ៊ីន ដែលបង្កើនល្បឿនដំណើរការគីមីជីវៈដែលកំពុងដំណើរការទាំងអស់យ៉ាងសំខាន់។ ការផ្លាស់ប្តូរធម្មតាគឺមិនអាចទៅរួចទេបើគ្មានសមាសធាតុទាំងនេះ។ ដំណើរការទាំងអស់នៃការសំយោគ និងការបំបែក ការប្រមូលផ្តុំម៉ូលេគុល និងការចម្លងរបស់វា ការបកប្រែ និងការចម្លង និងផ្សេងទៀតត្រូវបានអនុវត្តក្រោមឥទ្ធិពលនៃប្រភេទជាក់លាក់នៃអង់ស៊ីម។ ឧទាហរណ៍នៃម៉ូលេគុលទាំងនេះគឺ៖

អុកស៊ីតកម្មតេស;
ការផ្ទេរប្រាក់;
កាតាឡាស;
អ៊ីដ្រូឡាស;
អ៊ីសូមេរ៉ាស;
lyases និងអ្នកដទៃ។

សព្វថ្ងៃនេះអង់ស៊ីមត្រូវបានប្រើប្រាស់ក្នុងជីវិតប្រចាំថ្ងៃ។ ដូច្នេះនៅក្នុងការផលិតម្សៅលាងសម្អាតអ្វីដែលគេហៅថាអង់ស៊ីមត្រូវបានគេប្រើជាញឹកញាប់ - ទាំងនេះគឺជាកាតាលីករជីវសាស្រ្ត។ ពួកគេធ្វើឱ្យប្រសើរឡើងនូវគុណភាពនៃការបោកគក់ខណៈពេលដែលសង្កេតមើលរបបសីតុណ្ហភាពដែលបានបញ្ជាក់។ ចងយ៉ាងងាយស្រួលទៅនឹងភាគល្អិតកខ្វក់ ហើយយកវាចេញពីផ្ទៃក្រណាត់។

ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ដោយសារតែធម្មជាតិប្រូតេអ៊ីនរបស់វា អង់ស៊ីមមិនអត់ធ្មត់ចំពោះទឹកក្តៅពេក ឬនៅជិតថ្នាំអាល់កាឡាំង ឬអាស៊ីតទេ។ ជាការពិតណាស់ក្នុងករណីនេះដំណើរការនៃការ denaturation នឹងកើតឡើង។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីន

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំធម្មតា។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំត្រូវបានគេហៅថាទៀងទាត់ដែលបង្កើតឡើងដោយសំណល់អាស៊ីតអាមីណូជាមួយនឹងការអនុលោមដូចគ្នានៃខ្សែសង្វាក់សំខាន់ (មុំφនិងψ) ជាមួយនឹងភាពខុសគ្នានៃទម្រង់នៃក្រុមចំហៀង។ រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំធម្មតារួមមាន:

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំមិនទៀងទាត់

មិនទៀងទាត់គឺជារចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំស្តង់ដារដែលសំណល់អាស៊ីតអាមីណូមានការអនុលោមតាមខ្សែសង្វាក់សំខាន់ៗ (មុំφ និងψ)។ រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំមិនទៀងទាត់រួមមាន:

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃ DNA

ទម្រង់ទូទៅបំផុតនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ DNA គឺ helix ទ្វេ។ រចនាសម្ព័ន្ធនេះត្រូវបានបង្កើតឡើងពីខ្សែសង្វាក់ polydeoxyribonucleotide antiparallel antiparallel ពីរដែលបត់ទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមក និងអ័ក្សធម្មតាចូលទៅក្នុង helix ខាងស្តាំ។ ក្នុងករណីនេះ មូលដ្ឋានអាសូតត្រូវបានបង្វែរនៅខាងក្នុង helix ទ្វេ ហើយឆ្អឹងខ្នងស្ករ-ផូស្វាតត្រូវបានបត់ទៅខាងក្រៅ។ រចនាសម្ព័ន្ធនេះត្រូវបានពិពណ៌នាជាលើកដំបូងដោយ James Watson និង Francis Crick ក្នុងឆ្នាំ 1953 ។

ប្រភេទនៃអន្តរកម្មខាងក្រោមត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃ DNA៖

ចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងមូលដ្ឋានបំពេញបន្ថែម (ពីររវាង adenine និង thymine, បីរវាង guanine និង cytosine);
អន្តរកម្មជង់;
អន្តរកម្មអេឡិចត្រូស្តាត;

អាស្រ័យលើលក្ខខណ្ឌខាងក្រៅ ប៉ារ៉ាម៉ែត្រនៃ DNA helix ទ្វេអាចផ្លាស់ប្តូរ ហើយជួនកាលគួរឱ្យកត់សម្គាល់។ DNA ដៃស្តាំដែលមានលំដាប់នុយក្លេអូទីតចៃដន្យអាចបែងចែកជាពីរគ្រួសារ - និង B ដែលជាភាពខុសគ្នាដ៏សំខាន់រវាងការអនុលោមតាម deoxyribose ។ គ្រួសារ B ក៏រួមបញ្ចូលទម្រង់ C- និង D- នៃ DNA ផងដែរ។ DNA ដើមនៅក្នុងកោសិកាមួយមានទម្រង់ B ។ លក្ខណៈសំខាន់បំផុតនៃទម្រង់ A- និង B- នៃ DNA ត្រូវបានផ្តល់ឱ្យក្នុងតារាង។

ទម្រង់មិនធម្មតានៃ DNA ត្រូវបានគេរកឃើញនៅឆ្នាំ 1979 ។ ការវិភាគការសាយភាយកាំរស្មីអ៊ិចនៃគ្រីស្តាល់ដែលបង្កើតឡើងដោយ hexanucleotides នៃប្រភេទ d (CGCGCG) បានបង្ហាញថា DNA បែបនេះមាននៅក្នុងទម្រង់ជា helix ពីរខាងឆ្វេង។ វគ្គនៃឆ្អឹងខ្នងជាតិស្ករ-ផូស្វាតនៃ DNA បែបនេះអាចត្រូវបានពិពណ៌នាដោយបន្ទាត់ zigzag ដូច្នេះវាត្រូវបានគេសម្រេចចិត្តហៅប្រភេទ DNA នេះថាទម្រង់ Z ។ វាត្រូវបានបង្ហាញថា DNA ដែលមានលំដាប់នុយក្លេអូទីតជាក់លាក់អាចផ្លាស់ប្តូរពីទម្រង់ B ធម្មតាទៅជាទម្រង់ Z នៅក្នុងដំណោះស្រាយនៃកម្លាំងអ៊ីយ៉ុងខ្ពស់ និងនៅក្នុងវត្តមាននៃសារធាតុរំលាយ hydrophobic ។ ភាពមិនធម្មតានៃទម្រង់ Z នៃ DNA ត្រូវបានបង្ហាញដោយការពិតដែលថាឯកតារចនាសម្ព័ន្ធដដែលៗគឺជា nucleotides ពីរគូ ហើយមិនមែនមួយគូដូចនៅក្នុងទម្រង់ DNA ផ្សេងទៀតទាំងអស់នោះទេ។ ប៉ារ៉ាម៉ែត្រ Z-DNA ត្រូវបានបង្ហាញនៅក្នុងតារាងខាងលើ។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃ RNA

ម៉ូលេគុល RNA គឺជាខ្សែសង្វាក់ polynucleotide តែមួយ។ ផ្នែកដាច់ដោយឡែកនៃម៉ូលេគុល RNA អាចតភ្ជាប់ និងបង្កើតជា helixes ទ្វេ។ នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធរបស់ពួកគេ RNA helices គឺស្រដៀងទៅនឹងទម្រង់ A នៃ DNA ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ការផ្គូផ្គងមូលដ្ឋាននៅក្នុង helices បែបនេះច្រើនតែមិនពេញលេញ ហើយជួនកាលមិនមានសូម្បីតែ Watson-Crick ក៏ដោយ។ ជាលទ្ធផលនៃការផ្គូផ្គងមូលដ្ឋាន intramolecular រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំដូចជា stem-loop ("hairpin") និង pseudoknot ត្រូវបានបង្កើតឡើង។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៅក្នុង mRNA បម្រើដើម្បីគ្រប់គ្រងការបកប្រែ។ ជាឧទាហរណ៍ ការបញ្ចូលទៅក្នុងប្រូតេអ៊ីននៃអាស៊ីដអាមីណូមិនធម្មតា selenomethionine និង pyrrolysine អាស្រ័យលើ "hairpin" ដែលមានទីតាំងនៅតំបន់ 3 ដែលមិនបកប្រែ។ Pseudoknots បម្រើដើម្បីផ្លាស់ប្តូរកម្មវិធីក្នុងស៊ុមការអានកំឡុងពេលបកប្រែ។

សូមមើលផងដែរ

រចនាសម្ព័ន្ធបួនជ្រុង

កំណត់ចំណាំ

មូលនិធិវិគីមេឌា។ ឆ្នាំ ២០១០។

សូមមើលអ្វីដែល "រចនាសម្ព័ន្ធអនុវិទ្យាល័យ" មាននៅក្នុងវចនានុក្រមផ្សេងទៀត៖

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ- - [A.S. Goldberg ។ វចនានុក្រមថាមពលរុស្ស៊ីអង់គ្លេស។ 2006] ប្រធានបទថាមពលទូទៅ EN រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ ...

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ- antrinė sandara statusas T sritis fizika atitikmenys: angl ។ រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ vok ។ sekundäre Struktur, f; Sekundares Gefüge, n rus ។ រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ, f pranc ។ រចនាសម្ព័នទីពីរ, f … Fizikos terminų žodynas

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ- មីក្រូ និងម៉ាក្រូ បង្កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃការព្យាបាលកំដៅ ឬការខូចទ្រង់ទ្រាយផ្លាស្ទិចនៃលោហៈ ឬយ៉ាន់ស្ព័រ។ សូមមើលផងដែរ៖ រចនាសម្ព័ន្ធ Honeycomb រចនាសម្ព័ន្ធ lamellar ... វចនានុក្រមសព្វវចនាធិប្បាយនៃលោហធាតុ

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ គឺជាការរៀបចំទម្រង់នៃខ្សែសង្វាក់ចម្បង (eng. ឆ្អឹងខ្នង) នៃ macromolecule (ឧទាហរណ៍ ខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៃប្រូតេអ៊ីន) ដោយមិនគិតពីការអនុលោមតាមខ្សែសង្វាក់ចំហៀង ឬទំនាក់ទំនងទៅនឹងផ្នែកផ្សេងទៀត។ នៅក្នុងការពិពណ៌នានៃអនុវិទ្យាល័យ ... ... វិគីភីឌា

រចនាសម្ព័ន្ធទីពីរនៃប្រូតេអ៊ីន- - ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលបង្កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃអន្តរកម្មដែលមិនមែនជាកូវ៉ាឡង់រវាងក្រុមមុខងារនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ (រចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនα និង β) ...

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃ DNA- - ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃម៉ូលេគុល DNA មានស្ថេរភាពដោយសារចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងគូនៃមូលដ្ឋានអាសូត (សូមមើល DNA double helix) ... វចនានុក្រមសង្ខេបនៃលក្ខខណ្ឌជីវគីមី

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ - នាវានិងម៉ូឌុលនៅលើវេទិកាឈូងសមុទ្រ- ប្រធានបទ ឧស្សាហកម្មប្រេង និងឧស្ម័ន EN រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ… សៀវភៅណែនាំអ្នកបកប្រែបច្ចេកទេស

រចនាសម្ព័ន្ធទីពីរនៃប្រូតេអ៊ីន- ការដាក់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ចូលទៅក្នុងផ្នែក helical អាល់ហ្វា និងទម្រង់រចនាសម្ព័ន្ធបេតា (ស្រទាប់); នៅក្នុងការអប់រំ V.s.b. ចំណងអ៊ីដ្រូសែនត្រូវបានចូលរួម។ [Arefiev V.A., Lisovenko L.A. វចនានុក្រមពន្យល់ភាសាអង់គ្លេស-រុស្ស៊ីនៃពាក្យហ្សែន ឆ្នាំ ១៩៩៥ ៤០៧។] ប្រធានបទ ... ... សៀវភៅណែនាំអ្នកបកប្រែបច្ចេកទេស

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីន ការដាក់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ចូលទៅក្នុងតំបន់អាល់ហ្វា helical និងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធបេតា (ស្រទាប់); នៅក្នុងការអប់រំ V.s.b. ចំណងអ៊ីដ្រូសែនត្រូវបានចូលរួម។ (

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ គឺជាវិធីនៃការដាក់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ចូលទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធលំដាប់មួយ ដោយសារការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងក្រុម peptide នៃខ្សែសង្វាក់មួយ ឬខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលនៅជាប់គ្នា។ តាមការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំត្រូវបានបែងចែកទៅជា helical (α-helix) និងស្រទាប់-folded (β-structure និង cross-β-form)។

α- Helix. នេះគឺជាប្រភេទនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំប្រូតេអ៊ីនដែលមានទម្រង់ជា helix ធម្មតាដែលបង្កើតឡើងដោយសារតែចំណងអ៊ីដ្រូសែន interpeptide នៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide តែមួយ។ គំរូរចនាសម្ព័ន្ធ α-helix (រូបភាពទី 2) ដែលគិតគូរពីលក្ខណៈសម្បត្តិទាំងអស់នៃចំណង peptide ត្រូវបានស្នើឡើងដោយ Pauling និង Corey ។ លក្ខណៈសំខាន់ៗនៃ α-helix៖

ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធ helical នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាមួយនឹងស៊ីមេទ្រី helical;

ការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងក្រុម peptide នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូទីមួយ និងទីបួន;

ភាពទៀងទាត់នៃវេននៃវង់;

· សមមូលនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់នៅក្នុង α-helix ដោយមិនគិតពីរចនាសម្ព័ន្ធនៃរ៉ាឌីកាល់ចំហៀងរបស់វា។

រ៉ាឌីកាល់ចំហៀងនៃអាស៊ីតអាមីណូមិនចូលរួមក្នុងការបង្កើត α-helix ទេ។

ខាងក្រៅ α-helix មើលទៅដូចជា helix លាតសន្ធឹងបន្តិចនៃចង្ក្រានអគ្គិសនី។ ភាពទៀងទាត់នៃចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងក្រុម peptide ទី 1 និងទី 4 ក៏កំណត់ពីភាពទៀងទាត់នៃវេននៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ផងដែរ។ កម្ពស់នៃវេនមួយឬទីលាននៃα-helix គឺ 0.54 nm; វារួមបញ្ចូលទាំងសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 3.6 ពោលគឺសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗផ្លាស់ទីតាមអ័ក្ស (កម្ពស់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូមួយ) ដោយ 0.15 nm (0.54:3.6 = 0.15 nm) ដែលអនុញ្ញាតឱ្យយើងនិយាយអំពីសមមូលនៃអាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ សំណល់នៅក្នុង α-helix ។ រយៈពេលទៀងទាត់នៃα-helix គឺ 5 វេនឬ 18 សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ; ប្រវែងនៃរយៈពេលមួយគឺ 2.7 nm ។ អង្ករ។ 3. គំរូ Pauling-Corey α-helix

β-រចនាសម្ព័ន្ធ. នេះគឺជាប្រភេទនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំដែលមានការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធកោងបន្តិចនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ហើយត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយប្រើចំណងអ៊ីដ្រូសែន interpeptide នៅក្នុងផ្នែកនីមួយៗនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយ ឬខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលនៅជាប់គ្នា។ វាត្រូវបានគេហៅផងដែរថារចនាសម្ព័ន្ធបត់ជាស្រទាប់។ មានរចនាសម្ព័ន្ធ β ជាច្រើនប្រភេទ។ តំបន់ស្រទាប់មានកំណត់ដែលបង្កើតឡើងដោយខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេហៅថា cross-β-form (ទម្រង់β-ខ្លី) ។ ចំណងអ៊ីដ្រូសែននៅក្នុងទម្រង់ cross-β ត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងក្រុម peptide នៃរង្វិលជុំនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ ប្រភេទមួយទៀត រចនាសម្ព័ន្ធ β-ពេញលេញ គឺជាលក្ខណៈនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ទាំងមូល ដែលមានរាងពន្លូត និងត្រូវបានរក្សាដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែន interpeptide រវាងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ប៉ារ៉ាឡែលដែលនៅជាប់គ្នា (រូបភាពទី 3) ។ រចនាសម្ព័ននេះគឺនឹកឃើញដល់ accordion bellows ។ លើសពីនេះទៅទៀតការប្រែប្រួលនៃរចនាសម្ព័ន្ធβគឺអាចធ្វើទៅបាន: ពួកវាអាចត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយខ្សែសង្វាក់ប៉ារ៉ាឡែល (ស្ថានីយ N នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានដឹកនាំក្នុងទិសដៅដូចគ្នា) និង antiparallel (ស្ថានីយ N ត្រូវបានដឹកនាំក្នុងទិសដៅផ្សេងៗគ្នា) ។ រ៉ាឌីកាល់ចំហៀងនៃស្រទាប់មួយត្រូវបានដាក់នៅចន្លោះរ៉ាឌីកាល់ចំហៀងនៃស្រទាប់មួយទៀត។

នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន ការផ្លាស់ប្តូរពីរចនាសម្ព័ន្ធ α ទៅរចនាសម្ព័ន្ធ β និងច្រាសមកវិញគឺអាចធ្វើទៅបានដោយសារតែការរៀបចំឡើងវិញនៃចំណងអ៊ីដ្រូសែន។ ជំនួសឱ្យចំណងអ៊ីដ្រូសែន interpeptide ទៀងទាត់តាមខ្សែសង្វាក់ (ដោយសារតែពួកវា ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានបង្វិលទៅជាវង់) ផ្នែកដែលខ្ចាត់ខ្ចាយមិនវិល ហើយចំណងអ៊ីដ្រូសែនត្រូវបានបិទរវាងបំណែកពន្លូតនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ ការផ្លាស់ប្តូរបែបនេះត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុង keratin ដែលជាប្រូតេអ៊ីនសក់។ នៅពេលលាងសក់ជាមួយនឹងសារធាតុសាប៊ូអាល់កាឡាំង រចនាសម្ព័ន្ធ helical នៃ β-keratin ត្រូវបានបំផ្លាញយ៉ាងងាយស្រួល ហើយវាឆ្លងចូលទៅក្នុង α-keratin (សក់រួញអង្កាញ់) ។

ការបំផ្លាញរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំធម្មតានៃប្រូតេអ៊ីន (α-helices និង β-structures) ដោយភាពស្រដៀងគ្នាជាមួយនឹងការរលាយនៃគ្រីស្តាល់ត្រូវបានគេហៅថា "ការរលាយ" នៃ polypeptides ។ ក្នុងករណីនេះ ចំណងអ៊ីដ្រូសែនត្រូវបានខូច ហើយខ្សែសង្វាក់ polypeptide យកទម្រង់ជារបុំចៃដន្យ។ ដូច្នេះស្ថេរភាពនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំត្រូវបានកំណត់ដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែន interpeptide ។ ប្រភេទផ្សេងទៀតនៃចំណងស្ទើរតែមិនចូលរួមក្នុងរឿងនេះទេ លើកលែងតែចំណង disulfide នៅតាមបណ្តោយខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៅទីតាំងនៃសំណល់ cysteine ។ peptides ខ្លីដោយសារតែចំណង disulfide ត្រូវបានបិទនៅក្នុងវដ្ត។ ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនក្នុងពេលដំណាលគ្នាមានតំបន់α-helical និងរចនាសម្ព័ន្ធβ។ ស្ទើរតែមិនមានប្រូតេអ៊ីនធម្មជាតិដែលមាន 100% α-helix (ករណីលើកលែងគឺ paramyosin ដែលជាប្រូតេអ៊ីនសាច់ដុំដែលមាន 96-100% α-helix) ខណៈពេលដែល polypeptides សំយោគមាន helix 100% ។

ប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀតមានកម្រិតនៃភាពមិនស្មើគ្នា។ ប្រេកង់ខ្ពស់នៃរចនាសម្ព័ន្ធ α-helical ត្រូវបានគេសង្កេតឃើញនៅក្នុង paramyosin, myoglobin និង hemoglobin ។ ផ្ទុយទៅវិញនៅក្នុង trypsin, ribonuclease ដែលជាផ្នែកសំខាន់នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide សមនឹងចូលទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធβ-ស្រទាប់។ គាំទ្រប្រូតេអ៊ីនជាលិកា៖ keratin (ប្រូតេអ៊ីនសក់រោមចៀម) កូឡាជែន (ប្រូតេអ៊ីនសរសៃពួរស្បែក) fibroin (ប្រូតេអ៊ីនសូត្រធម្មជាតិ) មានការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធβនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ កម្រិតផ្សេងគ្នានៃ helicalization នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៃប្រូតេអ៊ីនបង្ហាញថា ជាក់ស្តែងមានកម្លាំងដែលរំខានផ្នែកខ្លះនៃ helixization ឬ "បំបែក" ការបត់ធម្មតានៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ ហេតុផលសម្រាប់ការនេះគឺការវេចខ្ចប់កាន់តែបង្រួមនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងបរិមាណជាក់លាក់មួយពោលគឺនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធទីបី។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីន- នេះគឺជាវិធីនៃការដាក់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ចូលទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបង្រួមបន្ថែមទៀត ដែលក្រុម peptide ធ្វើអន្តរកម្មជាមួយការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងពួកវា។

ការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំគឺបណ្តាលមកពីបំណងប្រាថ្នារបស់ peptide ដើម្បីទទួលយកការអនុលោមតាមចំនួនធំបំផុតនៃចំណងរវាងក្រុម peptide ។ ប្រភេទនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំអាស្រ័យលើស្ថេរភាពនៃចំណង peptide ភាពចល័តនៃចំណងរវាងអាតូមកាបូនកណ្តាល និងកាបូននៃក្រុម peptide និងទំហំនៃរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូ។ ទាំងអស់ខាងលើរួមជាមួយនឹងលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនឹងនាំទៅរកការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនយ៉ាងតឹងរ៉ឹង។

មានជម្រើសពីរដែលអាចធ្វើបានសម្រាប់រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ: ក្នុងទម្រង់ជា "ខ្សែពួរ" - α-helix(α-រចនាសម្ព័ន្ធ) និងនៅក្នុងទម្រង់នៃ "accordion" - ស្រទាប់ beta-pleated(β-រចនាសម្ព័ន្ធ) ។ នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនមួយ, ជាក្បួន, រចនាសម្ព័ន្ធទាំងពីរមានវត្តមានក្នុងពេលដំណាលគ្នា, ប៉ុន្តែនៅក្នុងសមាមាត្រផ្សេងគ្នា។ នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន globular α-helix គ្របដណ្ដប់នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន fibrillar ដែលជារចនាសម្ព័ន្ធβ។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំត្រូវបានបង្កើតឡើង តែជាមួយចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងក្រុម peptide៖ អាតូមអុកស៊ីសែននៃក្រុមមួយមានប្រតិកម្មជាមួយនឹងអាតូមអ៊ីដ្រូសែននៃក្រុមទីពីរ ក្នុងពេលដំណាលគ្នានោះអុកស៊ីហ្សែននៃក្រុម peptide ទីពីរភ្ជាប់ទៅនឹងអ៊ីដ្រូសែននៃក្រុមទីបី។ល។

α- Helix

រចនាសម្ព័ននេះគឺជា helix ខាងស្តាំដែលបង្កើតឡើងដោយ អ៊ីដ្រូសែនតំណភ្ជាប់រវាង ក្រុម peptideទី 1 និងទី 4 ទី 4 និងទី 7 ទី 7 និងទី 10 ហើយដូច្នេះនៅលើសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។

ការបង្កើតវង់ត្រូវបានរារាំង ប្រូលីននិង hydroxyproline ដែលដោយសារតែរចនាសម្ព័ន្ធរង្វិលរបស់ពួកគេបណ្តាលឱ្យ "ការបាក់ឆ្អឹង" នៃខ្សែសង្វាក់ពោលគឺឧ។ ការពត់កោងដោយបង្ខំរបស់វាជាឧទាហរណ៍នៅក្នុង collagen ។

កម្ពស់នៃវេន helix គឺ 0.54 nm និងត្រូវគ្នាទៅនឹងកម្ពស់នៃ 3.6 សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ, 5 វេនពេញលេញត្រូវគ្នាទៅនឹង 18 អាមីណូអាស៊ីតនិងកាន់កាប់ 2.7 nm ។

ស្រទាប់ beta-pleated

នៅក្នុងវិធីនៃការបញ្ឈប់នេះម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនស្ថិតនៅក្នុង "ពស់" ផ្នែកដាច់ស្រយាលនៃខ្សែសង្វាក់គឺនៅជិតគ្នាទៅវិញទៅមក។ ជាលទ្ធផល ក្រុម peptide នៃអាស៊ីតអាមីណូដែលត្រូវបានដកចេញពីមុននៃខ្សែសង្វាក់ប្រូតេអ៊ីនអាចធ្វើអន្តរកម្មដោយប្រើចំណងអ៊ីដ្រូសែន។

វិបផតថលសម្រាប់សិស្ស។ ការបណ្តុះបណ្តាលខ្លួនឯង

មើល​ច្រើន​ទៀត:

ការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីន

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃ polypeptides និងប្រូតេអ៊ីន

មើល​ច្រើន​ទៀត:

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីន

ប្រូតេអ៊ីន៖ រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីន

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីន

ការអនុលោមតាមខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide

មើល​ច្រើន​ទៀត:

ជម្រើសប្រូតេអ៊ីន 1 A1. តំណភ្ជាប់រចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនគឺ៖...

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ

ប្រូតេអ៊ីន៖ គំនិតទូទៅ

ប្រភេទនៃរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន

ភាពមិនធម្មតានៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន

Hydrolysis នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន

មុខងារប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួន

មុខងារការពារប្រូតេអ៊ីន

ប្រូតេអ៊ីនអាហារ

ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងកោសិកាមួយ។

ប្រភេទនៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួន

អង់ស៊ីម

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីន

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំធម្មតា។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំមិនទៀងទាត់

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃ DNA

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃ RNA

សូម​មើល​ផង​ដែរ

កំណត់ចំណាំ

សូមមើលអ្វីដែល "រចនាសម្ព័ន្ធអនុវិទ្យាល័យ" មាននៅក្នុងវចនានុក្រមផ្សេងទៀត៖

α- Helix

ស្រទាប់ beta-pleated

អត្ថបទ​ដែល​ទាក់ទង

មើលច្រើនទៀត:

មើលច្រើនទៀត:

មើលច្រើនទៀត:

សូមមើលផងដែរ

អត្ថបទដែលទាក់ទង