Aminoskābes: nosaukumi

Sagrupēsim aminoskābes tabulā Nr.2 pēc radikāļa (R) struktūras (formula) (tabulas trešā kolonna) un pēc nosaukuma (alfabētiskā secībā).

Šeit ar * atzīmējam neaizvietojamās (organismam svarīgākās) aminoskābes.

Paskaidrosim, ka ir neaizvietojamās un neaizvietojamās aminoskābes:

Neaizstājamās aminoskābes: Tās ir neaizstājamās aminoskābes, kuras organismā nevar sintezēt. Tāpēc ir nepieciešams, lai tie nonāktu organismā ar pārtiku.

Pieaugušam cilvēkam ir 8 neaizstājamās aminoskābes: leicīns, izoleicīns, valīns, metionīns, fenilalanīns, treonīns, triptofāns, lizīns un bieži tiek iekļauts arī histidīns.

Neaizstājamās aminoskābes– Tās ir aminoskābes, kuras organismā var kombinēties. Tos var iegūt divos veidos: vai nu gatavā veidā no ikdienas pārtikas patēriņa, vai ražot neatkarīgi no cita veida aminoskābēm un vielām, kas nonāk organismā.

Neaizstājamās aminoskābes ir: arginīns, asparagīns, glutamīns, glutamīnskābe, glicīns, ornitīns, taurīns utt. (skatīt tabulu Nr. 1)

Tabula Nr.1

Tagad pāriesim pie tabulas Nr.2 ar aminoskābju formulām un nosaukumiem.

Aminoskābju nosaukums	Saīsinājums (aminoskābju atlikums peptīdos un proteīnos)	Radikāla (R) struktūra. Formulas
Alifātiskās aminoskābes
Izoleicīns*		CH3-CH2-CH- │ CH 3
		(CH 3) 2 CH–CH 2 –
Aromātiskās aminoskābes
Fenilalanīns*
Heterocikliskās aminoskābes
Histidīns
triptofāns*
Iminoskābe
Aminoskābes, kas satur –OH grupu
		CH3 –CH(OH)–
Aminoskābes, kas satur –COOH grupu
Asparagīnskābe
Glutamīnskābe		HOOC–CH2–CH2–
Aminoskābes, kas satur –NH 2 CO grupu
Asparagīns		NH 2 CO–CH 2 –
Glutamīns		NH2CO–CH2–CH2–
Aminoskābes, kas satur NH 2 grupu
		NH2 –C–NH–(CH2)2–CH2– N.H.
		NH2–(CH2)3–CH2–
metionīns*		CH3-S-CH2-CH2-

Detalizētākas formulas un aminoskābju nosaukumus var redzēt šajā ilustrācijā:

Tiek veidoti arī aminoskābju nosaukumi:

Pēc aminogrupu skaita (NH2):

Divas aminogrupas: lietotas diamino prefikss-

Trīs aminogrupas: lietotas triamino prefikss-

Pēc karboksilgrupu skaita (COOH):

Divas karboksilgrupas aminoskābē: izmantotas piedēklis-dia(skābe)

Trīs karboksilgrupas: izmantotas piedēklis-trionisks(skābe)

​​​​​​​

Rediģējiet šo nodarbību un/vai pievienojiet uzdevumu un pastāvīgi saņemiet naudu* Pievienojiet nodarbību un/vai uzdevumus un pastāvīgi saņemiet naudu

Lai sasniegtu labus rezultātus kultūrismā, sportistam ir jābūt kompetentai pieejai uzturam un fiziskajām aktivitātēm. Lielākā daļa mūsdienu sportistu dod priekšroku sporta uzturam, jo ​​īpaši aminoskābēm. Lai izvēlētos pareizos aminoskābju piedevas, jāzina, kam tie paredzēti un kā tos lietot.

Ir trīs veidu aminoskābes: nebūtiskas, nosacīti būtiskas un neaizstājamas. Neaizvietojamās aminoskābes organisms pats neražo, tāpēc sportistam tās ir jāpievieno savam uzturam.

Aminokarbonskābes ir viens no olbaltumvielu elementiem. To klātbūtne ir ļoti svarīga normālai ķermeņa darbībai, jo tie ir nepieciešami noteiktu hormonu, enzīmu un antivielu ražošanai.

Lai ķermenis pēc treniņa pareizi papildinātu enerģiju, kā arī veidotu muskuļus, tam nepieciešamas aminoskābes. Tāpēc tiem ir liela nozīme kultūrista uzturā.

Aminoskābe ir galvenais elements visu olbaltumvielu veidošanā dzīvnieku un augu organismos.

Aminoskābju nozīme kultūrismā

Tā kā aminoskābes ir iesaistītas visos ķermeņa procesos, kas saistīti ar fizisko aktivitāti (muskuļaudu augšanas atjaunošana un aktivizēšana, katabolisko procesu nomākšana), to nozīmi mūsdienu sportistiem ir grūti pārvērtēt. Fakts ir tāds, ka pat mērenas intensitātes fiziskās aktivitātes izraisa ievērojamu brīvo aminoskābju patēriņu (līdz 80%). Un savlaicīga deficīta papildināšana palīdz veidot muskuļu masu un palielināt treniņu efektivitāti.
BCAA (sazarotās ķēdes aminokarbonskābes - valīns, izoleicīns un leicīns) ir īpaši svarīgas kultūristiem, jo ​​gandrīz 35% no visiem muskuļiem sastāv no tiem. Turklāt BCAA piemīt spēcīgas antikataboliskas īpašības un citas labvēlīgas funkcijas, un tāpēc daudzi sporta uztura ražotāji uz to bāzes ražo uztura bagātinātājus.

BCAA ir trīs neaizvietojamās aminoskābes: leicīns, izoleicīns un valīns, izejmateriāls ķermeņa šūnu uzbūvei un atjaunošanai.

Aminoskābju veidi

Aminoskābju kompleksi atšķiras pēc sastāva, aminoskābju attiecības un hidrolīzes pakāpes. Aminoskābes brīvā formā, parasti izolētas, jau minējām, ir glutamīns, arginīns, glicīns utt., bet rodas arī kompleksi. Hidrolizāti ir sadalīti proteīni, kas satur īsas aminoskābju ķēdes, kuras var ātri uzsūkties. Di- un tripeptīdu formas būtībā ir arī hidrolizāti, tikai aminoskābju ķēdes ir īsākas un sastāv attiecīgi no 2 un 3 aminoskābēm un ļoti ātri uzsūcas. BCAA ir trīs aminoskābju – leicīna, izoleicīna un valīna – komplekss, kuras ir visvairāk pieprasītas muskuļos un uzsūcas ļoti ātri.

Aminoskābes ir pieejamas pulvera, tablešu, šķīdumu, kapsulu veidā, taču visas šīs formas ir līdzvērtīgas efektivitātes ziņā. Ir arī injicējamās aminoskābju formas, kuras ievada intravenozi. Nav ieteicams lietot aminoskābes injekciju veidā, jo tam nav nekādu priekšrocību salīdzinājumā ar perorālu lietošanu, taču pastāv augsts komplikāciju un blakusparādību risks.

Viens no visizplatītākajiem aminoskābju izdalīšanās veidiem ir tabletes un kapsulas.

Aminoskābju klasifikācija

Ir šāda aminokarbonskābju klasifikācija:

1. Nomaināms. Šos aminoskābju savienojumus var sintezēt neatkarīgi, īpaši pēc fermentu, minerālvielu un vitamīnu uzņemšanas. Neaizvietojamās aminoskābes ir: glutamīns, arginīns, taurīns, asparagīns, glicīns, karnitīns un citi.
2. Daļēji nomaināms (vai nosacīti neaizstājams). Organismā sintezēts ierobežotā daudzumā, tostarp tirozīns, alanīns, histidīns un cisteīns.
3. Neaizvietojams. Tos organisms neražo un tie nāk tikai no uztura un sporta piedevām, un tāpēc bieži tiek novērots to trūkums.

Šāda veida skābes (EAA) cilvēks saņem tikai no pārtikas. To trūkums organismā noved pie veselības pasliktināšanās, vielmaiņas traucējumiem, imunitātes samazināšanās.

Tajā pašā laikā vajadzību pēc EAA var apmierināt tikai ar bagātīga un sabalansēta uztura palīdzību, kas praktiski nav iespējams.
Tāpēc daudzi kultūristi izvēlas iegūt neaizvietojamās aminoskābes, regulāri to papildinot. Lai stimulētu olbaltumvielu sintēzi un muskuļu augšanu, šādas zāles ieteicams lietot gan pirms, gan pēc treniņa.

Valīns, metionīns, triptofāns ir daļa no zālēm, kas satur neaizvietojamās aminoskābes.

Neaizvietojamo aminoskābju saraksts

Tas ietver vairākus EPL:

1. Valin. Piedalās glikogēna veidošanā un stimulē enerģijas ražošanu mazkaloriju diētas laikā.
2. Izoleicīns. Sašķeļ holesterīnu un ir nepieciešams hemoglobīna un glikogēna veidošanai, kā arī ogļhidrātu vielmaiņai.
3. Leicīns. Samazina cukura līmeni asinīs cukura diabēta gadījumā, piepilda organismu ar enerģiju, piedalās ogļhidrātu metabolismā un aktivizē holesterīna sadalīšanos.
4. Lizīns. Metabolizējoties kombinācijā ar metionīnu un C vitamīnu, veidojas karnitīns, kas uzlabo organisma izturību pret stresu un nogurumu. Tas arī stimulē garīgo aktivitāti, atbalsta augstu imūnsistēmas darbību, pozitīvi ietekmē kalcija uzsūkšanos un saistaudu un kaulu audu atjaunošanos.
5. Metionīns. Tas ir spēcīgs antioksidants, aktivizē nieru un aknu audu reģenerācijas procesu, piemīt lipotropiska iedarbība, piedalās kreatīna, cisteīna, adrenalīna un holīna veidošanā.
6. Treonīns. Nepieciešams elastīna un kolagēna veidošanai, audu augšanai, izoleicīna biosintēzei un imūnsistēmas aktivizēšanai. Veicina enerģijas apmaiņas procesu muskuļu šūnās.
7. Triptofāns. Sava veida antidepresants. Kombinācijā ar B6 vitamīnu un biotīnu palīdz normalizēt miegu. Tas piedalās arī serotonīna un nikotīnskābes veidošanā, kā arī stimulē augšanas hormona līmeņa paaugstināšanos asinīs.
8. Fenilalanīns (CNS stimulants). Nepieciešams kolagēna un neirotransmiteru ražošanai, piedalās trijodtironīna, tiroksīna, dopamīna, norepinefrīna, adrenalīna, melanīna, insulīna veidošanā. Tas labvēlīgi ietekmē asinsrites sistēmas darbību, palīdz samazināt apetīti un uzlabot garastāvokli, uzmanību, atmiņu un veiktspēju.

Tā kā svarīgākos amīnus organismā nevar sintezēt, tie visi ir nepieciešami ķermenim. Tomēr sportistiem vissvarīgākie ir sazarotās ķēdes amīni, kas pazīstami arī kā BCAA. Šajā grupā ietilpst trīs vielas: izoleicīns, valīns, leicīns.

Šo vielu nosaukums ir saistīts ar to molekulāro struktūru, kas satur papildu ogļhidrātu ķēdi. Tie ir unikāli amīni, jo tie tiek metabolizēti muskuļu audos, bet citi aminoskābju savienojumi tiek pārstrādāti aknās. Tagad ir pilnīgi skaidrs, kāpēc BCAA bieži sauc par muskuļu amīniem.
No BCAA grupas amīniem leicīnam ir vislielākās anaboliskās īpašības. Mūsdienās BCAA var iegādāties kā atsevišķu piedevu, un šīs vielas ir iekļautas arī ļoti daudzos citos uztura bagātinātājos, piemēram, masas palielināšanas līdzekļos, kompleksos pirms treniņa utt.

BCAA

BCAA ir plašs pozitīvu efektu klāsts, par ko mēs tagad runāsim.

Šo aminoskābju lietošana stimulē jaunu muskuļu audu veidošanos, paātrina atveseļošanos un palēnina esošo muskuļu audu iznīcināšanas procesu, normalizē tauku vielmaiņas procesus, paātrina tauku dedzināšanu un uzlabo vielmaiņu.

• Antikataboliska iedarbība

BCAA grupas amīni var efektīvi aizsargāt muskuļus no iznīcināšanas. Šo vielu īpašību kultūristi aktīvi izmanto griešanas laikā, kad viņiem ir jāievēro diēta ar zemu ogļhidrātu saturu.

Treniņu laikā organisma glikogēna rezerves tiek iztērētas diezgan ātri un enerģijas iegūšanai sāk izmantot proteīnu savienojumus, kas veido muskuļu audus.
Tā kā žāvēšanas laikā ogļhidrātu daudzums ir ierobežots, enerģijas rezerves organismā ir mazas. Tas var izraisīt nopietnu svara zudumu. Tomēr mēs atzīmējam, ka jo mazāk tauku masas jūsu ķermenī, jo lielāka iespēja zaudēt muskuļu audus. Ja pirms kardio sesijas lietojat BCAA, no tā var izvairīties.

• Palielina treniņu efektivitāti

Daudzi iesācēju sportisti interesējas par to, vai BCAA var palielināt treniņu efektivitāti. Lai atbildētu uz šo jautājumu, šeit ir viena pētījuma rezultāti. Eksperimenta dalībnieki tika sadalīti divās grupās. Pirmās grupas pārstāvji lietoja placebo, bet otrā - BCAA. Apmācības process katrā grupā bija vienāds.
Rezultātā zinātnieki konstatēja, ka, patērējot amīnus, samazinās kortizola un īpaša enzīma, kas spēj iznīcināt muskuļu audus, kreatīnkināzes sekrēcijas ātrums. Tajā pašā laikā tika reģistrēts vīrišķā hormona koncentrācijas pieaugums. Jāteic arī, ka subjekti ar lielu tauku masu patērēja amīnus lielākos daudzumos, lai izpaustos piedevas anaboliskā iedarbība.

• Anabolisko hormonālo vielu ražošanas stimulēšana

Anabolisko hormonu grupā ietilpst somatotropīns, insulīns un testosterons. Visi no tiem spēj pretoties kortizola postošajai iedarbībai uz ķermeni. Daudzi pētījumi ir parādījuši, ka BCAA var paātrināt visu šo vielu ražošanu.
Šis fakts arī izskaidro BCAA grupas amīnu spēcīgās antikataboliskās īpašības. Piemēram, leicīnam ir spēja uzlabot insulīna darbību, kas izraisa paātrinātu olbaltumvielu savienojumu ražošanu muskuļu audos. Ir arī pētījumu rezultāti, kas liecina par leicīna pozitīvo ietekmi saistībā ar taukaudu samazināšanas procesiem. Mēs arī atzīmējam, ka piedevu efektivitāti ar amīniem no BCAA grupas var uzlabot ar B1 vitamīna palīdzību.

Glutamīns

Glutamīns ir nosacīti neaizstājama aminoskābe, kas ir daļa no olbaltumvielām un ir nepieciešama efektīvai muskuļu augšanai un imūnsistēmas atbalstam. Glutamīns ir ļoti izplatīts dabā un ir nosacīti neaizstājama aminoskābe cilvēkiem. Glutamīns cirkulē diezgan lielos daudzumos asinīs un uzkrājas muskuļos. Glutamīns ir visbagātākā aminoskābe organismā, un muskuļi sastāv no 60% no tās, tas vēlreiz uzsver tā nozīmi kultūrismā.

Glutamīns ir nepieciešams efektīvai un produktīvai muskuļu audu augšanai. Šī aminoskābe ir daudz atrodama muskuļu šūnās un cirkulē asinīs.

Glutamīna iedarbība

• Piedalās muskuļu proteīnu sintēzē.
• Tas ir enerģijas avots kopā ar glikozi.
• Tam ir antikataboliska iedarbība (nomāc kortizola sekrēciju).
• Izraisa augšanas hormona līmeņa paaugstināšanos (lietojot 5 g dienā, GH līmenis palielinās 4 reizes).
• Stiprina imūnsistēmu.
• Paātrina atveseļošanos pēc treniņa un novērš pārtrenēšanās attīstību.

Kā lietot glutamīnu?

Ieteicamās glutamīna devas ir 4-8 g dienā. Šo devu ir optimāli sadalīt divās devās: tūlīt pēc treniņa un pirms gulētiešanas tukšā dūšā. Pēc treniņa glutamīns ātri papildina izsmelto baseinu, nomāc katabolismu un izraisa muskuļu augšanu. Glutamīnu ieteicams lietot pirms gulētiešanas, jo augšanas hormons tiek ražots naktī, un glutamīns var uzlabot šo procesu. Atpūtas dienās lietojiet glutamīnu pusdienās un pirms gulētiešanas tukšā dūšā.

Glutamīna kombinācija ar sporta uzturu

Glutamīns labi kombinējas ar daudziem sporta uztura bagātinātājiem, un to iedarbība uzlabojas. Optimālākā kombinācija: glutamīns + kreatīns, proteīns. Šajā komplektā var būt kompleksi pirms treniņa, anaboliskie kompleksi (testosterona pastiprinātāji) un citi uztura bagātinātāji. Nejauciet glutamīnu un olbaltumvielas kopā, jo tas samazinās pirmās uzsūkšanās ātrumu, bet ņemiet tos ar vismaz 30 minūšu intervālu. Kreatīnu un glutamīnu var sajaukt un lietot vienlaikus.

Blakus efekti

Glutamīns ir dabiski sastopama aminoskābe, kas pastāvīgi tiek piegādāta ar pārtiku. Papildu glutamīna uzņemšana nav kaitīga veselībai un parasti neizraisa nekādas blakusparādības.

Citas kultūrismā izplatītas aminoskābes

• Arginīns - uzlabots muskuļu uzturs, barības vielu transportēšana, sūknēšana.
• L-karnitīns ir viens no labākajiem tauku dedzinātājiem, kas ir absolūti drošs veselībai.
• Beta alanīns – muskuļu antioksidants un reģenerators
• Citrulīns ir spēcīgs enerģijas atjaunotājs pēc treniņa, novērš pārtrenēšanos un uzlabo muskuļu uzturu.

Aminoskābes no aptiekas

Mūsdienu medicīna piešķir lielu nozīmi zālēm, kuru pamatā ir aminoskābes. Visas ķermeņa bioķīmiskās sistēmas sastāv no šiem savienojumiem, un tādēļ ir nepieciešams tos ražot (lielāko daļu aminoskābju varat iegādāties aptiekā).

Aminoskābju galvenais mērķis ir enzīmu sintēze, kas ir dabiski visu ķermeņa ķīmisko reakciju paātrinātāji. Jo labāk un efektīvāk notiek olbaltumvielu sintēzes procesi, jo vairāk enerģijas cilvēks atbrīvo.

Tiek lēsts, ka aminoskābju darbība sportistu organismos nodrošina aptuveni 10% no kopējās enerģijas. Ja treniņa laikā muskuļi ir izsmēluši savas enerģijas rezerves, tad, lai atjaunotu fizisko sniegumu un progresu, nepieciešams uzņemt ievērojamu daudzumu aminoskābju.
Dažas aminoskābes var ietekmēt augšanas hormonu veidošanos, kas padara tās noderīgas sportistiem, kas nodarbojas ar spēka sporta veidiem. Šis fakts tika pierādīts eksperimenta laikā: pēc L-arginīna un L-ornitīna lietošanas subjekti piedzīvoja īslaicīgu, bet diezgan ievērojamu dabisku augšanas hormona līmeņa paaugstināšanos.
Divdesmit diviem eksperimenta dalībniekiem tika uzrakstīta spēka programma, kas ilga piecas nedēļas. Vienai grupai diētai tika pievienots noteikts daudzums L-arginīna, bet otra grupa lietoja placebo (viela ar vāju ķīmisko un anabolisko aktivitāti). Pēc apmācības kursa pabeigšanas visiem apmācāmajiem tika mērīts spēka un muskuļu pieaugums. Rezultāti parādīja, ka sportistiem, kuri lietoja aminoskābes, bija ievērojami lielāks ieguvums.

Fenilalanīns

Viena no organismam vērtīgākajām aminoskābēm ir fenilalanīns. Tam ir svarīga ietekme uz ķermeni. Viena no tā funkcijām ir aizsargāt endorfīnus. Šīs šūnas kontrolē sāpes organismā, un D- un L-fenilalanīna klātbūtne palīdz mazināt akūtas sāpes ilgtermiņā. Šo aminoskābi organismā ražo dabiski, un tā ir tūkstoš reižu spēcīgāka nekā morfīns. Neliela daudzuma fenilalanīna uzņemšanai ir labs pretsāpju efekts.

Glicīns

Tikpat vērtīga aminoskābe no aptiekas ir Glicīns – aminoskābe, kurai nav optisko izomēru, kas ir daļa no daudziem proteīniem un dažādiem bioloģiskiem savienojumiem. Ieteicams lietot pie centrālās nervu sistēmas slimībām, ilgstoša stresa, bezmiega, paaugstinātas uzbudināmības, smagas fiziskas slodzes, išēmiska insulta. Mēnesi ieteicams lietot 0,3 g dienā. Ja nepieciešams, kursu var atkārtot.

Glicīna darbība

• Jūsu garastāvoklis uzlabojas.
• Agresija samazinās.
• Miegs tiek normalizēts.
• Garīgā darbība palielinās.
• Nervu sistēma saņem papildu aizsardzību no alkohola un citu kaitīgu vielu ietekmes.

Glicīnu var atrast jebkurā aptiekā, vidējā cena ir 50 rubļi. par iepakojumu. Daudzi cilvēki lieto glicīnu, lai stimulētu smadzeņu darbību; šī farmaceitiskā aminoskābe ir ļoti populāra sportistu vidū.

Metionīns

Metionīns ir neaizvietojama aminoskābe, kas ir daļa no olbaltumvielām; tas arī:

• samazina holesterīna līmeni asinīs
• lieto kā antidepresantu
• uzlabo aknu darbību

Metionīns lielos daudzumos ir atrodams gaļā (liellopu gaļā un vistas gaļā), kā arī biezpienā, olās, kviešos, rīsos, auzu pārslās, pērļu miežos, griķos un makaronos. Maz tā ir atrodama banānos, sojas pupās un pupās. Ieteicams to lietot 0,5 g trīs reizes dienā. Šo farmaceitisko aminoskābi parasti izraksta aknu slimību vai olbaltumvielu deficīta gadījumā. Lietošana ir kontrindicēta, ja Jums ir izteikta jutība pret metionīnu. Izmaksas aptiekās - 100 rubļi. par iepakojumu.

Glutamīns

60% no muskuļos esošajām aminoskābēm ir glutamīns, kas organismā pilda dažādas funkcijas, tāpēc uztura bagātinātāju veidā noteikti par ļaunu nenāks.

Glutamīns ir neaizvietojama aminoskābe, ko var iegādāties aptiekā, tā ir daļa no olbaltumvielām un nepieciešama pareizai muskuļu augšanai un imunitātes uzturēšanai. Glutamīna cena ir daudz augstāka nekā glicīna cena, taču var būt lētāk to iegādāties aptiekā nekā sporta uztura veikalā. Glutamīnu ieteicams lietot 5 g 2 reizes dienā.
Glutamīna darbība

• Ir enerģijas avots.
• Tā ir antikataboliska aizsardzība.
• Palīdz stiprināt imūnsistēmu.
• Uzlabo restaurācijas procesu kvalitāti.
• Stimulē muskuļu augšanu.

No daudzām aminoskābēm tikai 20 ir iesaistītas intracelulārajā olbaltumvielu sintēzē ( proteinogēnās aminoskābes). Tāpat cilvēka organismā ir atrastas vēl aptuveni 40 neproteinogēnas aminoskābes. Visas proteinogēnās aminoskābes ir α- aminoskābes un to piemēru var parādīt papildu veidi klasifikācijas.

Atbilstoši sānu radikāļa uzbūvei

Izcelt

• alifātisks(alanīns, valīns, leicīns, izoleicīns, prolīns, glicīns),
• aromātisks(fenilalanīns, tirozīns, triptofāns),
• sēru saturošs(cisteīns, metionīns),
• kas satur OH grupa(serīns, treonīns, vēlreiz tirozīns),
• kas satur papildu COOH grupa(asparagīnskābe un glutamīnskābe),
• papildu NH 2 grupa(lizīns, arginīns, histidīns, arī glutamīns, asparagīns).

Parasti aminoskābju nosaukumus saīsina līdz 3 burtu apzīmējumam. Molekulārās bioloģijas speciālisti katrai aminoskābei izmanto arī viena burta simbolus.

Proteinogēno aminoskābju struktūra

Atbilstoši sānu radikāļa polaritātei

Pastāv nepolāri aminoskābes (aromātiskās, alifātiskās) un polārais(neuzlādēts, negatīvi un pozitīvi uzlādēts).

Saskaņā ar skābju-bāzes īpašībām

Saskaņā ar to skābju-bāzes īpašībām tos iedala neitrāla(vairums), skābs(asparagīnskābe un glutamīnskābe) un pamata(lizīns, arginīns, histidīns) aminoskābes.

Pēc neaizvietojamības

Atbilstoši organisma nepieciešamībai tiek izolēti tie, kas organismā netiek sintezēti un jāapgādā ar pārtiku - neaizstājams aminoskābes (leicīns, izoleicīns, valīns, fenilalanīns, triptofāns, treonīns, lizīns, metionīns). UZ nomaināms ietver tās aminoskābes, kuru oglekļa karkass veidojas vielmaiņas reakcijās un spēj kaut kādā veidā iegūt aminogrupu, lai izveidotu atbilstošo aminoskābi. Abas aminoskābes ir nosacīti neaizstājams (arginīns, histidīns), t.i. to sintēze notiek nepietiekamā daudzumā, īpaši bērniem.

Olbaltumvielas veido šūnas ķīmiskās aktivitātes materiālo pamatu. Olbaltumvielu funkcijas dabā ir universālas. Vārds olbaltumvielas, terminam atbilst vispieņemtākais termins krievu literatūrā olbaltumvielas(no grieķu val proteios- vispirms). Līdz šim ir gūti lieli panākumi, nosakot attiecības starp olbaltumvielu uzbūvi un funkcijām, to līdzdalības mehānismu svarīgākajos organisma dzīves procesos un izprotot daudzu slimību patoģenēzes molekulāros pamatus.

Atkarībā no to molekulmasas izšķir peptīdus un proteīnus. Peptīdiem ir mazāka molekulmasa nekā olbaltumvielām. Peptīdiem, visticamāk, ir regulējoša funkcija (hormoni, enzīmu inhibitori un aktivatori, jonu transportieri cauri membrānām, antibiotikas, toksīni utt.).

12.1. α -Aminoskābes

12.1.1. Klasifikācija

Peptīdi un proteīni ir veidoti no α-aminoskābju atlikumiem. Kopējais dabā sastopamo aminoskābju skaits pārsniedz 100, bet dažas no tām ir sastopamas tikai noteiktā organismu kopienā, 20 svarīgākās α-aminoskābes pastāvīgi atrodamas visos proteīnos (12.1. shēma).

α-aminoskābes ir heterofunkcionāli savienojumi, kuru molekulas pie viena oglekļa atoma satur gan aminogrupu, gan karboksilgrupu.

Shēma 12.1.Svarīgākās α-aminoskābes*

* Saīsinājumus izmanto tikai, lai rakstītu aminoskābju atlikumus peptīdu un olbaltumvielu molekulās. ** Neaizstājamās aminoskābes.

α-aminoskābju nosaukumus var konstruēt, izmantojot aizstājošo nomenklatūru, taču biežāk tiek lietoti to triviālie nosaukumi.

Triviālie α-aminoskābju nosaukumi parasti tiek saistīti ar izolācijas avotiem. Serīns ir daļa no zīda fibroīna (no lat. serieus- zīdaini); Tirozīns vispirms tika izolēts no siera (no grieķu valodas. tyros- siers); glutamīns - no graudaugu lipekļa (no vācu val. Glutēns- līme); asparagīnskābe - no sparģeļu asniem (no lat. sparģeļi- sparģeļi).

Daudzas α-aminoskābes tiek sintezētas organismā. Dažas aminoskābes, kas nepieciešamas olbaltumvielu sintēzei, netiek ražotas organismā, un tām ir jānāk no ārpuses. Šīs aminoskābes sauc neaizstājams(skat. 12.1. diagrammu).

Neaizstājamās α-aminoskābes ietver:

valīns izoleicīns metionīns triptofāns

leicīns lizīns treonīns fenilalanīns

α-aminoskābes tiek klasificētas vairākos veidos atkarībā no īpašībām, kas kalpo par pamatu to sadalīšanai grupās.

Viena no klasifikācijas pazīmēm ir radikāļa R ķīmiskā daba. Pamatojoties uz šo pazīmi, aminoskābes iedala alifātiskajās, aromātiskajās un heterocikliskajās (sk. 12.1. diagrammu).

Alifātisksα -aminoskābes.Šī ir lielākā grupa. Tajā aminoskābes tiek sadalītas, izmantojot papildu klasifikācijas pazīmes.

Atkarībā no karboksilgrupu un aminogrupu skaita molekulā izšķir:

Neitrālas aminoskābes - katra viena NH grupa 2 un COOH;

Bāzes aminoskābes - divas NH grupas 2 un viena grupa

COOH;

Skābās aminoskābes - viena NH 2 grupa un divas COOH grupas.

Var atzīmēt, ka alifātisko neitrālo aminoskābju grupā oglekļa atomu skaits ķēdē nepārsniedz sešus. Tajā pašā laikā ķēdē nav aminoskābju ar četriem oglekļa atomiem, un aminoskābēm ar pieciem un sešiem oglekļa atomiem ir tikai sazarota struktūra (valīns, leicīns, izoleicīns).

Alifātiskais radikālis var saturēt “papildu” funkcionālās grupas:

Hidroksils - serīns, treonīns;

karbonskābes - asparagīnskābes un glutamīnskābes;

Tiols - cisteīns;

Amīds - asparagīns, glutamīns.

Aromātisksα -aminoskābes.Šajā grupā ietilpst fenilalanīns un tirozīns, kas konstruēti tā, ka tajos esošos benzola gredzenus no kopējā α-aminoskābes fragmenta atdala metilēngrupa -CH 2-.

Heterociklisks α -aminoskābes. Histidīns un triptofāns, kas pieder šai grupai, satur heterociklus - attiecīgi imidazolu un indolu. Šo heterociklu struktūra un īpašības ir aplūkotas turpmāk (sk. 13.3.1.; 13.3.2.). Heterociklisko aminoskābju konstruēšanas vispārējais princips ir tāds pats kā aromātisko.

Heterocikliskās un aromātiskās α-aminoskābes var uzskatīt par alanīna β-aizvietotiem atvasinājumiem.

Aminoskābe pieder arī gerocikliskajam prolīns, kurā sekundārā aminogrupa ir iekļauta pirolidīnā

α-aminoskābju ķīmijā liela uzmanība tiek pievērsta “sānu” radikāļu R struktūrai un īpašībām, kam ir svarīga loma olbaltumvielu struktūras veidošanā un to bioloģisko funkciju veikšanā. Liela nozīme ir tādām īpašībām kā “sānu” radikāļu polaritāte, funkcionālo grupu klātbūtne radikāļos un šo funkcionālo grupu spēja jonizēties.

Atkarībā no sānu radikāļa, aminoskābes ar nepolāri(hidrofobie) radikāļi un aminoskābes c polārais(hidrofilie) radikāļi.

Pirmajā grupā ietilpst aminoskābes ar alifātiskajiem sānu radikāļiem - alanīns, valīns, leicīns, izoleicīns, metionīns - un aromātiskie sānu radikāļi - fenilalanīns, triptofāns.

Otrajā grupā ietilpst aminoskābes, kuru radikāļos ir polāras funkcionālās grupas, kas spēj jonizēties (jonogēnas) vai ķermeņa apstākļos nespēj pārveidoties jonu stāvoklī (nejonu). Piemēram, tirozīnā hidroksilgrupa ir jonu (fenola raksturs), serīnā tā ir nejona (alkoholiska pēc būtības).

Polārās aminoskābes ar jonu grupām radikāļos noteiktos apstākļos var būt jonu (anjonu vai katjonu) stāvoklī.

12.1.2. Stereoizomerisms

Galvenais α-aminoskābju uzbūves veids, t.i., viena un tā paša oglekļa atoma saite ar divām dažādām funkcionālajām grupām, radikāļu un ūdeņraža atomu, pats par sevi nosaka α-oglekļa atoma hiralitāti. Izņēmums ir vienkāršākā aminoskābe glicīns H 2 NCH 2 COOH, kam nav hiralitātes centra.

α-aminoskābju konfigurāciju nosaka konfigurācijas standarts - gliceraldehīds. Aminogrupas atrašanās vieta standarta Fišera projekcijas formulā pa kreisi (līdzīgi kā OH grupai l-gliceraldehīdā) atbilst l-konfigurācijai, bet labajā pusē - hirālā oglekļa atoma d-konfigurācijai. Autors R, S-sistēmā α-oglekļa atomam visās l-sērijas α-aminoskābēs ir S-konfigurācija, bet d-sērijā - R-konfigurācija (izņēmums ir cisteīns, skatīt 7.1.2.). .

Lielākā daļa α-aminoskābju satur vienu asimetrisku oglekļa atomu katrā molekulā un pastāv kā divi optiski aktīvi enantiomēri un viens optiski neaktīvs racemāts. Gandrīz visas dabiskās α-aminoskābes pieder l sērijai.

Aminoskābes izoleicīns, treonīns un 4-hidroksiprolīns satur divus hiralitātes centrus molekulā.

Šādas aminoskābes var pastāvēt kā četri stereoizomēri, kas pārstāv divus enantiomēru pārus, no kuriem katrs veido racemātu. Lai izveidotu dzīvnieku olbaltumvielas, tiek izmantots tikai viens no enantiomēriem.

Izoleicīna stereoizomerisms ir līdzīgs iepriekš apspriestajam treonīna stereoizomerismam (sk. 7.1.3.). No četriem stereoizomēriem olbaltumvielas satur l-izoleicīnu ar abu asimetrisko oglekļa atomu C-α un C-β S konfigurāciju. Citu enantiomēru pāra nosaukumos, kas ir diastereomēri attiecībā uz leicīnu, tiek izmantots prefikss Sveiki-.

Racemātu šķelšanās. L-sērijas α-aminoskābju avots ir olbaltumvielas, kuras šim nolūkam tiek pakļautas hidrolītiskai šķelšanai. Sakarā ar lielo nepieciešamību pēc atsevišķiem enantiomēriem (olbaltumvielu sintēzei, ārstnieciskām vielām utt.) ķīmisks sintētisko racēmisko aminoskābju sadalīšanas metodes. Vēlams fermentatīvs gremošanas metode, izmantojot fermentus. Pašlaik racēmisko maisījumu atdalīšanai izmanto hromatogrāfiju uz hirāliem sorbentiem.

12.1.3. Skābju-bāzes īpašības

Aminoskābju amfoteritāti nosaka skābā (COOH) un bāziskā (NH 2) funkcionālās grupas savās molekulās. Aminoskābes veido sāļus gan ar sārmiem, gan ar skābēm.

Kristāliskā stāvoklī α-aminoskābes pastāv kā dipolāri joni H3N+ - CHR-COO- (parasti lietots apzīmējums

Aminoskābes struktūra nejonizētā formā ir paredzēta tikai ērtībai).

Ūdens šķīdumā aminoskābes eksistē dipolāru jonu, katjonu un anjonu formu līdzsvara maisījuma veidā.

Līdzsvara stāvoklis ir atkarīgs no barotnes pH. Visām aminoskābēm stipri skābā (pH 1–2) vidē dominē katjonu formas, bet stipri sārmainā (pH > 11) vidē – anjonu formas.

Jonu struktūra nosaka vairākas specifiskas aminoskābju īpašības: augsta kušanas temperatūra (virs 200? C), šķīdība ūdenī un nešķīstība nepolārajos organiskajos šķīdinātājos. Lielākajai daļai aminoskābju spēja labi izšķīst ūdenī ir svarīgs faktors to bioloģiskās funkcionēšanas nodrošināšanā, ar to saistīta aminoskābju uzsūkšanās, transportēšana organismā u.c.

Pilnībā protonēta aminoskābe (katjonu forma) no Brønsted teorijas viedokļa ir divvērtīgā skābe,

Ziedojot vienu protonu, šāda divbāziskā skābe pārvēršas par vāju vienbāzisku skābi - dipolāru jonu ar vienu skābes grupu NH 3 + . Dipolārā jona deprotonēšana noved pie aminoskābes anjonu formas veidošanās - karboksilāta jona, kas ir Brønsted bāze. Vērtības raksturo

Aminoskābju karboksilgrupas pamata skābās īpašības parasti ir robežās no 1 līdz 3; vērtības pK a2 raksturojot amonija grupas skābumu - no 9 līdz 10 (12.1. tabula).

12.1. tabula.Svarīgāko α-aminoskābju skābju-bāzes īpašības

Līdzsvara stāvoklis, t.i., dažādu aminoskābju formu attiecība, ūdens šķīdumā pie noteiktām pH vērtībām ir būtiski atkarīga no radikāļa struktūras, galvenokārt no jonu grupu klātbūtnes tajā, spēlējot papildu lomu. skābie un bāzes centri.

PH vērtību, pie kuras dipolāro jonu koncentrācija ir maksimālā un aminoskābes katjonu un anjonu formu minimālā koncentrācija ir vienāda, sauc.izoelektriskais punkts (p/).

Neitrālsα -aminoskābes.Šīm aminoskābēm ir nozīmepInedaudz zemāks par 7 (5,5-6,3), jo ir lielāka spēja jonizēt karboksilgrupu NH 2 grupas -/- efekta ietekmē. Piemēram, alanīnam ir izoelektriskais punkts pie pH 6,0.

Skābsα -aminoskābes.Šīm aminoskābēm radikālā ir papildu karboksilgrupa, un tās ir pilnībā protonētā formā stipri skābā vidē. Skābās aminoskābes ir trīsbāziskas (saskaņā ar Brøndsted) ar trīs nozīmēmpK a,kā redzams asparagīnskābes piemērā (p/ 3,0).

Skābām aminoskābēm (asparagīnskābei un glutamīnskābei) izoelektriskais punkts ir pie pH daudz zemāka par 7 (sk. 12.1. tabulu). Organismā pie fizioloģiskajām pH vērtībām (piemēram, asiņu pH 7,3-7,5) šīs skābes ir anjonu formā, jo abas karboksilgrupas ir jonizētas.

Pamataα -aminoskābes. Bāzisko aminoskābju gadījumā izoelektriskie punkti atrodas pH apgabalā virs 7. Stipri skābā vidē šie savienojumi ir arī trīsbāziskās skābes, kuru jonizācijas stadijas ilustrē lizīna piemērs (p/ 9,8) .

Organismā pamata aminoskābes ir atrodamas katjonu veidā, tas ir, abas aminogrupas ir protonētas.

Kopumā nav α-aminoskābes in vivoneatrodas izoelektriskajā punktā un nenonāk stāvoklī, kas atbilst zemākajai šķīdībai ūdenī. Visas aminoskābes organismā ir jonu formā.

12.1.4. Analītiski svarīgas reakcijas α -aminoskābes

α-aminoskābes kā heterofunkcionāli savienojumi iesaistās reakcijās, kas raksturīgas gan karboksilgrupām, gan aminogrupām. Dažas aminoskābju ķīmiskās īpašības ir saistītas ar funkcionālajām grupām radikālā. Šajā sadaļā ir apskatītas reakcijas, kurām ir praktiska nozīme aminoskābju identificēšanā un analīzē.

Esterifikācija.Aminoskābēm reaģējot ar spirtiem skābes katalizatora (piemēram, hlorūdeņraža gāzes) klātbūtnē, esteri tiek iegūti hidrohlorīdu veidā ar labu ražu. Lai izolētu brīvos esterus, reakcijas maisījumu apstrādā ar amonjaka gāzi.

Aminoskābju esteriem nav dipolāras struktūras, tāpēc atšķirībā no pamatskābēm tie šķīst organiskajos šķīdinātājos un ir gaistoši. Tādējādi glicīns ir kristāliska viela ar augstu kušanas temperatūru (292°C), un tā metilesteris ir šķidrums ar viršanas temperatūru 130°C. Aminoskābju esteru analīzi var veikt, izmantojot gāzes-šķidruma hromatogrāfiju.

Reakcija ar formaldehīdu. Praktiska nozīme ir reakcijai ar formaldehīdu, kas ir pamatā aminoskābju kvantitatīvai noteikšanai ar metodi. formola titrēšana(Sērensena metode).

Aminoskābju amfoteriskais raksturs neļauj veikt tiešu titrēšanu ar sārmu analītiskiem nolūkiem. Aminoskābju mijiedarbība ar formaldehīdu rada relatīvi stabilus aminospirtus (skat. 5.3) - N-hidroksimetilatvasinājumus, kuru brīvo karboksilgrupu pēc tam titrē ar sārmu.

Kvalitatīvas reakcijas. Aminoskābju un olbaltumvielu ķīmijas iezīme ir daudzu kvalitatīvu (krāsu) reakciju izmantošana, kas iepriekš bija ķīmiskās analīzes pamatā. Mūsdienās, kad pētījumi tiek veikti, izmantojot fizikāli ķīmiskās metodes, α-aminoskābju noteikšanai joprojām tiek izmantotas daudzas kvalitatīvas reakcijas, piemēram, hromatogrāfiskajā analīzē.

Helātu veidošanās. Ar smago metālu katjoniem α-aminoskābes kā bifunkcionāli savienojumi veido iekšējos kompleksos sāļus, piemēram, ar svaigi pagatavotu vara(11) hidroksīdu maigos apstākļos iegūst labi kristalizējošos helātus.

zilā vara(11) sāļi (viena no nespecifiskām metodēm α-aminoskābju noteikšanai).

Ninhidrīna reakcija. α-aminoskābju vispārējā kvalitatīvā reakcija ir reakcija ar ninhidrīnu. Reakcijas produktam ir zili violeta krāsa, ko izmanto aminoskābju vizuālai noteikšanai hromatogrammās (uz papīra, plānā kārtā), kā arī spektrofotometriskai noteikšanai uz aminoskābju analizatoriem (produkts absorbē gaismu apvidū 550-570 nm).

Deaminēšana. Laboratorijas apstākļos šī reakcija notiek, slāpekļskābei iedarbojoties uz α-aminoskābēm (sk. 4.3.). Šajā gadījumā veidojas atbilstošā α-hidroksiskābe un izdalās slāpekļa gāze, kuras tilpums tiek izmantots, lai noteiktu reaģējušo aminoskābes daudzumu (Van-Slyke metode).

Ksantoproteīna reakcija. Šo reakciju izmanto, lai noteiktu aromātiskās un heterocikliskās aminoskābes - fenilalanīnu, tirozīnu, histidīnu, triptofānu. Piemēram, koncentrētai slāpekļskābei iedarbojoties uz tirozīnu, veidojas nitroatvasinājums, kas iekrāsojas dzeltenā krāsā. Sārmainā vidē krāsa kļūst oranža, jo notiek fenola hidroksilgrupas jonizācija un palielinās anjona ieguldījums konjugācijā.

Ir arī vairākas privātas reakcijas, kas ļauj noteikt atsevišķas aminoskābes.

Triptofāns konstatēts, reaģējot ar p-(dimetilamino)benzaldehīdu sērskābē, parādoties sarkanvioletā krāsā (Ērliha reakcija). Šo reakciju izmanto triptofāna kvantitatīvai analīzei olbaltumvielu sadalīšanās produktos.

Cisteīns konstatēts, izmantojot vairākas kvalitatīvas reakcijas, pamatojoties uz tajā esošās merkapto grupas reaktivitāti. Piemēram, kad proteīna šķīdumu ar svina acetātu (CH3COO)2Pb karsē sārmainā vidē, veidojas melnas svina sulfīda PbS nogulsnes, kas norāda uz cisteīna klātbūtni olbaltumvielās.

12.1.5. Bioloģiski svarīgas ķīmiskās reakcijas

Organismā dažādu enzīmu ietekmē tiek veiktas vairākas svarīgas aminoskābju ķīmiskās pārvērtības. Šādas transformācijas ietver transaminēšanu, dekarboksilēšanu, elimināciju, aldola šķelšanos, oksidatīvo deamināciju un tiola grupu oksidēšanu.

Transaminācija ir galvenais ceļš α-aminoskābju biosintēzei no α-oksoskābēm. Aminogrupas donors ir aminoskābe, kas šūnās ir pietiekamā daudzumā vai pārmērīgā daudzumā, un tās akceptors ir α-oksoskābe. Šajā gadījumā aminoskābe tiek pārveidota par oksskābi, bet oksskābe - par aminoskābi ar atbilstošu radikāļu struktūru. Tā rezultātā transaminēšana ir atgriezenisks aminogrupu un okso grupu apmaiņas process. Šādas reakcijas piemērs ir l-glutamīnskābes ražošana no 2-oksoglutārskābes. Donora aminoskābe var būt, piemēram, l-asparagīnskābe.

α-aminoskābes satur elektronus izvelkošu aminogrupu (precīzāk, protonētu aminogrupu NH) α-pozīcijā pret karboksilgrupu. 3 +), un tāpēc spēj dekarboksilēties.

Likvidēšanaraksturīgs aminoskābēm, kurās sānu radikālis β-pozīcijā pret karboksilgrupu satur elektronus izvelkošu funkcionālu grupu, piemēram, hidroksilgrupu vai tiolu. To izvadīšana noved pie vidēji reaktīvām α-enaminoskābēm, kuras viegli pārvēršas tautomērās iminoskābēs (analogs ar keto-enola tautomēriju). Hidratācijas rezultātā pie C=N saites un sekojošas amonjaka molekulas eliminācijas rezultātā α-iminoskābes tiek pārveidotas par α-okso skābēm.

Šo transformācijas veidu sauc eliminācija-hidratācija. Piemērs ir pirovīnskābes ražošana no serīna.

Aldola šķelšanās rodas α-aminoskābju gadījumā, kuras satur hidroksilgrupu β-pozīcijā. Piemēram, serīns tiek sadalīts, veidojot glicīnu un formaldehīdu (pēdējais neizdalās brīvā formā, bet uzreiz saistās ar koenzīmu).

Oksidatīvā deaminācija var veikt, piedaloties fermentiem un koenzīmam NAD+ vai NADP+ (sk. 14.3.). α-Aminoskābes var pārvērst par α-oksoskābēm ne tikai transaminācijas, bet arī oksidatīvās deaminācijas rezultātā. Piemēram, α-oksoglutārskābe veidojas no l-glutamīnskābes. Reakcijas pirmajā posmā glutamīnskābi dehidrogenē (oksidē) līdz α-iminoglutārskābei

skābes. Otrajā posmā notiek hidrolīze, kā rezultātā veidojas α-oksoglutārskābe un amonjaks. Hidrolīzes stadija notiek bez fermenta līdzdalības.

α-okso skābju reducējošās aminēšanas reakcija notiek pretējā virzienā. α-oksoglutārskābe, kas vienmēr atrodas šūnās (kā ogļhidrātu metabolisma produkts), šādā veidā tiek pārveidota par L-glutamīnskābi.

Tiola grupu oksidēšana ir cisteīna un cistīna atlikumu savstarpējās konversijas pamatā, nodrošinot vairākus redoksprocesus šūnā. Cisteīns, tāpat kā visi tioli (sk. 4.1.2.), viegli oksidējas, veidojot disulfīdu, cistīnu. Disulfīda saite cistīnā ir viegli reducējama, veidojot cisteīnu.

Pateicoties tiola grupas spējai viegli oksidēties, cisteīns veic aizsargfunkciju, ja organisms tiek pakļauts vielām ar augstu oksidatīvo spēju. Turklāt tas bija pirmais medikaments, kam bija pretradiācijas iedarbība. Cisteīns tiek izmantots farmācijas praksē kā zāļu stabilizators.

Cisteīna pārvēršanās par cistīnu izraisa disulfīdu saišu veidošanos, piemēram, reducētā glutationā

(sk. 12.2.3.).

12.2. Peptīdu un olbaltumvielu primārā struktūra

Parasti tiek uzskatīts, ka peptīdi satur līdz 100 aminoskābju atlikumiem molekulā (kas atbilst molekulmasai līdz 10 tūkstošiem), un olbaltumvielās ir vairāk nekā 100 aminoskābju atlikumi (molekulārā masa no 10 tūkstošiem līdz vairākiem miljoniem). .

Savukārt peptīdu grupā ierasts atšķirt oligopeptīdi(zemas molekulmasas peptīdi), kuru ķēdē ir ne vairāk kā 10 aminoskābju atlikumi, un polipeptīdi, kuras ķēdē ir līdz 100 aminoskābju atlikumiem. Makromolekulas ar aminoskābju atlikumu skaitu, kas tuvojas 100 vai nedaudz pārsniedz 100, neatšķir polipeptīdus no olbaltumvielām; šie termini bieži tiek izmantoti kā sinonīmi.

Peptīdu un proteīna molekulu formāli var attēlot kā α-aminoskābju polikondensācijas produktu, kas rodas, veidojoties peptīda (amīda) saitei starp monomēra vienībām (12.2. shēma).

Poliamīda ķēdes dizains ir vienāds visiem peptīdiem un proteīniem. Šai ķēdei ir nesazarota struktūra un tā sastāv no mainīgām peptīdu (amīdu) grupām -CO-NH- un fragmentiem -CH(R)-.

Viens ķēdes gals satur aminoskābi ar brīvu NH grupu 2, sauc par N-galu, otru sauc par C-galu,

Shēma 12.2.Peptīdu ķēdes konstruēšanas princips

kas satur aminoskābi ar brīvu COOH grupu. Peptīdu un olbaltumvielu ķēdes ir rakstītas no N-gala.

12.2.1. Peptīdu grupas struktūra

Peptīdu (amīdu) grupā -CO-NH- oglekļa atoms atrodas sp2 hibridizācijas stāvoklī. Slāpekļa atoma vientuļais elektronu pāris nonāk konjugācijā ar C=O dubultsaites π-elektroniem. No elektroniskās struktūras viedokļa peptīdu grupa ir trīscentru p,π-konjugēta sistēma (sk. 2.3.1.), kurā elektronu blīvums ir nobīdīts uz elektronnegatīvāko skābekļa atomu. C, O un N atomi, kas veido konjugētu sistēmu, atrodas vienā plaknē. Elektronu blīvuma sadalījumu amīdu grupā var attēlot, izmantojot robežstruktūras (I) un (II) vai elektronu blīvuma nobīdi attiecīgi NH un C=O grupu +M- un -M-efektu rezultātā. (III).

Konjugācijas rezultātā notiek zināma saišu garumu izlīdzināšana. C=O dubultsaite tiek paplašināta līdz 0,124 nm, salīdzinot ar parasto garumu 0,121 nm, un C-N saite kļūst īsāka - 0,132 nm, salīdzinot ar 0,147 nm parastajā gadījumā (12.1. att.). Plakanā konjugētā sistēma peptīdu grupā rada grūtības rotācijā ap C-N saiti (rotācijas barjera ir 63-84 kJ/mol). Tādējādi elektroniskā struktūra nosaka diezgan stingru plakans peptīdu grupas struktūra.

Kā redzams no att. 12.1, aminoskābju atlikumu α-oglekļa atomi atrodas peptīdu grupas plaknē pretējās C-N saites pusēs, t.i., labvēlīgākā transpozīcijā: aminoskābju atlikumu sānu radikāļi R šajā gadījumā būs Vistālāk viens no otra kosmosā.

Polipeptīdu ķēdei ir pārsteidzoši viendabīga struktūra, un to var attēlot kā viens otra virkni, kas atrodas leņķī.

Rīsi. 12.1.Peptīdu grupas -CO-NH- un aminoskābju atlikumu α-oglekļa atomu plakans izvietojums

viena ar otru peptīdu grupu plaknes, kas savienotas viena ar otru caur α-oglekļa atomiem ar Cα-N un Cα-Csp saitēm 2 (12.2. att.). Rotācija ap šīm atsevišķajām saitēm ir ļoti ierobežota, jo ir grūtības aminoskābju atlikumu sānu radikāļu telpiskajā izvietojumā. Tādējādi peptīdu grupas elektroniskā un telpiskā struktūra lielā mērā nosaka polipeptīdu ķēdes struktūru kopumā.

Rīsi. 12.2.Peptīdu grupu plakņu relatīvais novietojums polipeptīdu ķēdē

12.2.2. Sastāvs un aminoskābju secība

Ar vienmērīgi konstruētu poliamīda ķēdi peptīdu un proteīnu specifiku nosaka divas svarīgākās īpašības - aminoskābju sastāvs un aminoskābju secība.

Peptīdu un proteīnu aminoskābju sastāvs ir to α-aminoskābju raksturs un kvantitatīvā attiecība.

Aminoskābju sastāvu nosaka, analizējot peptīdu un olbaltumvielu hidrolizātus, galvenokārt ar hromatogrāfijas metodēm. Pašlaik šāda analīze tiek veikta, izmantojot aminoskābju analizatorus.

Amīdu saites spēj hidrolizēt gan skābā, gan sārmainā vidē (sk. 8.3.3.). Peptīdi un olbaltumvielas tiek hidrolizētas, veidojot vai nu īsākas ķēdes – tas ir tā sauktais daļēja hidrolīze, vai aminoskābju maisījums (jonu formā) - pilnīga hidrolīze. Hidrolīzi parasti veic skābā vidē, jo daudzas aminoskābes ir nestabilas sārmainas hidrolīzes apstākļos. Jāņem vērā, ka asparagīna un glutamīna amīdu grupas arī ir pakļautas hidrolīzei.

Peptīdu un proteīnu primārā struktūra ir aminoskābju secība, t.i., α-aminoskābju atlikumu maiņas secība.

Primāro struktūru nosaka, secīgi noņemot aminoskābes no abiem ķēdes galiem un identificējot tās.

12.2.3. Peptīdu struktūra un nomenklatūra

Peptīdu nosaukumus veido, secīgi uzskaitot aminoskābju atlikumus, sākot no N-gala, pievienojot sufiksu-il, izņemot pēdējo C-gala aminoskābi, kurai ir saglabāts tās pilnais nosaukums. Citiem vārdiem sakot, nosaukumi

aminoskābes, kas iekļuvušas peptīdu saites veidošanā “savas” COOH grupas dēļ, beidzas peptīda nosaukumā ar -il: alanils, valils utt. (asparagīnskābes un glutamīnskābes atliekām tiek lietoti attiecīgi nosaukumi “aspartils” un “glutamils”). Aminoskābju nosaukumi un simboli norāda uz to piederību l -rinda, ja nav norādīts citādi ( d vai dl).

Dažreiz saīsinātajā apzīmējumā simboli H (kā daļa no aminogrupas) un OH (kā daļa no karboksilgrupas) norāda uz terminālo aminoskābju funkcionālo grupu neaizstāšanu. Šī metode ir ērta peptīdu funkcionālo atvasinājumu attēlošanai; piemēram, iepriekš minētā peptīda amīds C-gala aminoskābē ir rakstīts ar H-Asn-Gly-Phe-NH2.

Peptīdi ir atrodami visos organismos. Atšķirībā no olbaltumvielām tiem ir neviendabīgāks aminoskābju sastāvs, jo īpaši tie diezgan bieži satur aminoskābes d -rinda. Strukturāli tie ir arī daudzveidīgāki: satur cikliskus fragmentus, sazarotas ķēdes utt.

Viens no visizplatītākajiem tripeptīdu pārstāvjiem ir glutations- atrodams visu dzīvnieku, augu un baktēriju organismā.

Cisteīns glutationa sastāvā ļauj glutationam pastāvēt gan reducētā, gan oksidētā veidā.

Glutations ir iesaistīts vairākos redoksprocesos. Tas darbojas kā proteīnu aizsargs, t.i., viela, kas aizsargā proteīnus ar brīvām SH tiola grupām no oksidēšanās, veidojot disulfīda saites -S-S-. Tas attiecas uz tiem proteīniem, kuriem šāds process nav vēlams. Šādos gadījumos glutations pārņem oksidētāja darbību un tādējādi “aizsargā” proteīnu. Glutationa oksidēšanas laikā disulfīda saites dēļ notiek divu tripeptīdu fragmentu starpmolekulāra šķērssavienošanās. Process ir atgriezenisks.

12.3. Polipeptīdu un olbaltumvielu sekundārā struktūra

Augstas molekulmasas polipeptīdiem un olbaltumvielām līdz ar primāro struktūru ir raksturīgi arī augstāki organizētības līmeņi, ko sauc par sekundārais, terciārais Un kvartārs struktūras.

Sekundāro struktūru raksturo galvenās polipeptīdu ķēdes telpiskā orientācija, bet terciāro struktūru - visas proteīna molekulas trīsdimensiju arhitektūra. Gan sekundārā, gan terciārā struktūra ir saistīta ar makromolekulārās ķēdes sakārtotu izvietojumu telpā. Olbaltumvielu terciārā un kvartārā struktūra tiek apspriesta bioķīmijas kursā.

Aprēķinos tika parādīts, ka viena no vislabvēlīgākajām polipeptīdu ķēdes konformācijām ir izkārtojums telpā labās puses spirāles formā, t.s. α-spirāle(12.3. att., a).

α-spirālveida polipeptīdu ķēdes telpisko izvietojumu var iedomāties, iedomājoties, ka tā apvij noteiktu

Rīsi. 12.3.Polipeptīdu ķēdes α-spirālveida konformācija

cilindrs (sk. 12.3. att., b). Vidēji vienā spirāles apgriezienā ir 3,6 aminoskābju atlikumi, spirāles solis ir 0,54 nm un diametrs ir 0,5 nm. Divu blakus esošo peptīdu grupu plaknes atrodas 108° leņķī, un aminoskābju sānu radikāļi atrodas spirāles ārpusē, t.i., tie ir vērsti it kā no cilindra virsmas.

Galvenā loma šādas ķēdes konformācijas nodrošināšanā ir ūdeņraža saitēm, kuras α-spirālē veidojas starp katras pirmās karbonilskābekļa atomu un katras piektās aminoskābes atlikuma NH grupas ūdeņraža atomu.

Ūdeņraža saites ir vērstas gandrīz paralēli α-spirāles asij. Viņi tur ķēdi savīti.

Parasti olbaltumvielu ķēdes nav pilnībā spirālveida, bet tikai daļēji. Proteīni, piemēram, mioglobīns un hemoglobīns, satur diezgan garus α-spirāles reģionus, piemēram, mioglobīna ķēdi

75% spiralizēts. Daudzos citos proteīnos spirālveida reģionu īpatsvars ķēdē var būt neliels.

Cits polipeptīdu un olbaltumvielu sekundārās struktūras veids ir β-struktūra, ko sauc arī par salocīta lapa, vai salocīts slānis. Iegarenās polipeptīdu ķēdes ir sakārtotas salocītās loksnēs, ko starp šo ķēžu peptīdu grupām savieno daudzas ūdeņraža saites (12.4. att.). Daudzi proteīni satur gan α-spirāles, gan β-loksnes struktūras.

Rīsi. 12.4.Polipeptīdu ķēdes sekundārā struktūra salocītas loksnes veidā (β-struktūra)

Aminoskābes, proteīni un peptīdi ir tālāk aprakstīto savienojumu piemēri. Daudzas bioloģiski aktīvās molekulas satur vairākas ķīmiski atšķirīgas funkcionālās grupas, kas var mijiedarboties savā starpā un viena ar otras funkcionālajām grupām.

Aminoskābes.

Aminoskābes- organiski bifunkcionāli savienojumi, kas ietver karboksilgrupu, UNS, un aminogrupa ir N.H. 2 .

Atsevišķi α Un β - aminoskābes:

Pārsvarā sastopams dabā α - skābes. Olbaltumvielas satur 19 aminoskābes un vienu iminoskābi ( C5H9NĒ 2 ):

Vienkāršākais aminoskābe- glicīns. Atlikušās aminoskābes var iedalīt šādās galvenajās grupās:

1) glicīna homologi - alanīns, valīns, leicīns, izoleicīns.

Aminoskābju iegūšana.

Aminoskābju ķīmiskās īpašības.

Aminoskābes- tie ir amfoteriski savienojumi, jo satur 2 pretējas funkcionālās grupas - aminogrupu un hidroksilgrupu. Tāpēc tie reaģē gan ar skābēm, gan sārmiem:

Skābes-bāzes transformāciju var attēlot šādi: