Wasserstoffbrücken

Unterscheiden a-Helix, b-Struktur (Schlaufe).

Struktur α-Helices wurde vorgeschlagen Pauling und Corey

Kollagen

b-Struktur

Reis. 2.3. b-Struktur

Die Struktur hat flache Form parallele b-Struktur; wenn im gegenteil antiparallele b-Struktur

Superspule. Protofibrillen Mikrofibrillen 10nm im Durchmesser.

bombyx mori Fibroin

ungeordnete Konformation.

Supersekundäre Struktur.

MEHR SEHEN:

STRUKTURELLE ORGANISATION VON PROTEINEN

Die Existenz von 4 Ebenen der strukturellen Organisation des Proteinmoleküls wurde nachgewiesen.

Primärstruktur eines Proteins- die Sequenz der Aminosäurereste in der Polypeptidkette. In Proteinen sind einzelne Aminosäuren miteinander verknüpft. Peptidbindungen entstehen aus der Wechselwirkung von a-Carboxyl- und a-Aminogruppen von Aminosäuren.

Bis heute wurde die Primärstruktur von Zehntausenden verschiedener Proteine ​​entschlüsselt. Um die Primärstruktur eines Proteins zu bestimmen, bestimmen Hydrolyseverfahren die Aminosäurezusammensetzung. Anschließend wird die chemische Natur der endständigen Aminosäuren bestimmt. Der nächste Schritt besteht darin, die Sequenz der Aminosäuren in der Polypeptidkette zu bestimmen. Dazu wird eine selektive partielle (chemische und enzymatische) Hydrolyse verwendet. Es ist möglich, eine Röntgenbeugungsanalyse sowie Daten über die komplementäre Nukleotidsequenz der DNA zu verwenden.

Sekundärstruktur eines Proteins– Konfiguration der Polypeptidkette, d.h. ein Verfahren zum Verpacken einer Polypeptidkette in eine spezifische Konformation. Dieser Prozess verläuft nicht chaotisch, sondern nach dem in der Primärstruktur festgelegten Programm.

Die Stabilität der Sekundärstruktur wird hauptsächlich durch Wasserstoffbrückenbindungen gewährleistet, jedoch leisten auch kovalente Bindungen - Peptid- und Disulfidbindungen - einen gewissen Beitrag.

Es wird der wahrscheinlichste Typ der Struktur von kugelförmigen Proteinen betrachtet a-Helix. Die Verdrillung der Polypeptidkette erfolgt im Uhrzeigersinn. Jedes Protein zeichnet sich durch einen gewissen Spiralisierungsgrad aus. Wenn Hämoglobinketten zu 75 % spiralförmig sind, dann macht Pepsin nur 30 % aus.

Die Art der Konfiguration von Polypeptidketten, die in den Proteinen von Haaren, Seide und Muskeln zu finden sind, wird als b-Strukturen.

Die Segmente der Peptidkette sind in einer Schicht angeordnet und bilden eine Figur ähnlich einem zu einer Ziehharmonika gefalteten Blatt. Die Schicht kann durch zwei oder mehr Peptidketten gebildet werden.

In der Natur gibt es Proteine, deren Struktur weder der β- noch der a-Struktur entspricht, beispielsweise ist Kollagen ein fibrilläres Protein, das den Großteil des Bindegewebes bei Menschen und Tieren ausmacht.

Tertiärstruktur eines Proteins- räumliche Orientierung der Polypeptidhelix oder das Verfahren zum Ablegen der Polypeptidkette in einem bestimmten Volumen. Das erste Protein, dessen Tertiärstruktur durch Röntgenbeugungsanalyse aufgeklärt wurde, war Pottwal-Myoglobin (Abb. 2).

Bei der Stabilisierung der räumlichen Struktur von Proteinen spielen neben kovalenten Bindungen nichtkovalente Bindungen (Wasserstoff, elektrostatische Wechselwirkungen geladener Gruppen, intermolekulare Van-der-Waals-Kräfte, hydrophobe Wechselwirkungen etc.) die Hauptrolle.

Nach modernen Vorstellungen wird die Tertiärstruktur eines Proteins nach Abschluss seiner Synthese spontan gebildet. Die Hauptantriebskraft ist die Wechselwirkung von Aminosäureradikalen mit Wassermolekülen. In diesem Fall sind unpolare hydrophobe Reste von Aminosäuren in das Proteinmolekül eingebettet und polare Reste sind in Richtung Wasser orientiert. Der Prozess der Bildung der nativen räumlichen Struktur der Polypeptidkette wird genannt Falten. Zellen haben isolierte Proteine ​​genannt Begleiter. Sie beteiligen sich an der Faltung. Es wurden eine Reihe von menschlichen Erbkrankheiten beschrieben, deren Entstehung mit einer Verletzung aufgrund von Mutationen im Faltungsprozess (Pigmentose, Fibrose usw.) verbunden ist.

Die Existenz von strukturellen Organisationsebenen eines Proteinmoleküls, die zwischen Sekundär- und Tertiärstrukturen liegen, wurde durch die Methoden der Röntgenbeugungsanalyse nachgewiesen. Domain ist eine kompakte globuläre Struktureinheit innerhalb der Polypeptidkette (Abb. 3). Viele Proteine ​​(z. B. Immunglobuline) wurden entdeckt, die aus Domänen bestehen, die sich in Struktur und Funktion unterscheiden und von unterschiedlichen Genen kodiert werden.

Alle biologischen Eigenschaften von Proteinen sind mit der Erhaltung ihrer Tertiärstruktur verbunden, die als bezeichnet wird einheimisch. Ein Proteinkügelchen ist kein absolut starres Gebilde: Reversible Bewegungen von Teilen der Peptidkette sind möglich. Diese Änderungen stören die Gesamtkonformation des Moleküls nicht. Die Konformation eines Proteinmoleküls wird durch den pH-Wert des Mediums, die Ionenstärke der Lösung und die Wechselwirkung mit anderen Substanzen beeinflusst. Jede Einwirkung, die zu einer Verletzung der nativen Konformation des Moleküls führt, geht mit einem teilweisen oder vollständigen Verlust der biologischen Eigenschaften des Proteins einher.

Quartäre Proteinstruktur- eine Möglichkeit, einzelne Polypeptidketten mit der gleichen oder unterschiedlichen Primär-, Sekundär- oder Tertiärstruktur im Raum zu verlegen, und die Bildung einer einzigen makromolekularen Formation in struktureller und funktioneller Hinsicht.

Ein Proteinmolekül, das aus mehreren Polypeptidketten besteht, wird als Protein bezeichnet Oligomer, und jede darin enthaltene Kette - Protomer. Oligomere Proteine ​​sind häufiger aus einer geraden Anzahl von Protomeren aufgebaut, beispielsweise besteht ein Hämoglobinmolekül aus zwei a- und zwei b-Polypeptidketten (Abb. 4).

Quartäre Struktur hat etwa 5% Proteine, einschließlich Hämoglobin, Immunglobuline. Die Struktur der Untereinheiten ist für viele Enzyme charakteristisch.

Proteinmoleküle, die ein Protein mit Quartärstruktur aufbauen, werden separat an Ribosomen gebildet und bilden erst nach Abschluss der Synthese eine gemeinsame supramolekulare Struktur. Ein Protein erwirbt nur dann biologische Aktivität, wenn seine konstituierenden Protomere sich verbinden. An der Stabilisierung der Quartärstruktur sind die gleichen Arten von Wechselwirkungen beteiligt wie an der Stabilisierung der Tertiärstruktur.

Einige Forscher erkennen die Existenz einer fünften Ebene der strukturellen Organisation von Proteinen an. Das Metabolone - polyfunktionelle makromolekulare Komplexe verschiedener Enzyme, die den gesamten Weg der Substratumwandlungen katalysieren (Synthetasen höherer Fettsäuren, Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex, Atmungskette).

Sekundärstruktur eines Proteins

Sekundärstruktur - eine Möglichkeit, eine Polypeptidkette in eine geordnete Struktur zu bringen. Die Sekundärstruktur wird durch die Primärstruktur bestimmt. Da die Primärstruktur genetisch festgelegt ist, kann die Bildung der Sekundärstruktur erfolgen, wenn die Polypeptidkette das Ribosom verlässt. Die Sekundärstruktur stabilisiert sich Wasserstoffbrücken, die zwischen den NH- und CO-Gruppen der Peptidbindung gebildet werden.

Unterscheiden a-Helix, b-Struktur und ungeordnete Konformation (Schlaufe).

Struktur α-Helices wurde vorgeschlagen Pauling und Corey(1951). Dies ist eine Art Protein-Sekundärstruktur, die wie eine regelmäßige Helix aussieht (Abb. 2.2). Die α-Helix ist eine stäbchenförmige Struktur, bei der sich Peptidbindungen innerhalb der Helix und Aminosäureseitenketten außerhalb befinden. Die a-Helix wird durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert, die parallel zur Achse der Helix verlaufen und zwischen dem ersten und dem fünften Aminosäurerest auftreten. Somit ist in ausgedehnten helikalen Regionen jeder Aminosäurerest an der Bildung von zwei Wasserstoffbrückenbindungen beteiligt.

Reis. 2.2. Die Struktur der α-Helix.

Es gibt 3,6 Aminosäurereste pro Windung der Helix, die Helixsteigung beträgt 0,54 nm und 0,15 nm pro Aminosäurerest. Spiralwinkel 26°. Die Regularitätsperiode der a-Helix beträgt 5 Windungen oder 18 Aminosäurereste. Am häufigsten sind rechte a-Helices, d.h. Die Drehung der Spirale erfolgt im Uhrzeigersinn. Die Bildung einer a-Helix wird durch Prolin, Aminosäuren mit geladenen und sperrigen Radikalen (elektrostatische und mechanische Hindernisse) verhindert.

Eine andere Form der Spirale ist in vorhanden Kollagen . Im Körper von Säugetieren ist Kollagen das mengenmäßig vorherrschende Protein: Es macht 25 % des Gesamtproteins aus. Kollagen ist in verschiedenen Formen vor allem im Bindegewebe vorhanden. Dies ist eine linksgängige Helix mit einer Steigung von 0,96 nm und 3,3 Resten in jeder Windung, sanfter als die α-Helix. Im Gegensatz zur α-Helix ist hier die Bildung von Wasserstoffbrücken unmöglich. Kollagen hat eine ungewöhnliche Aminosäurezusammensetzung: 1/3 ist Glycin, etwa 10 % Prolin sowie Hydroxyprolin und Hydroxylysin. Die letzten beiden Aminosäuren werden nach der Kollagenbiosynthese durch posttranslationale Modifikation gebildet. In der Kollagenstruktur wiederholt sich das gly-X-Y-Triplett ständig, und die X-Position wird oft von Prolin und Y von Hydroxylysin besetzt. Es gibt starke Hinweise darauf, dass Kollagen in Form einer rechtsgängigen Dreifachhelix, die aus drei primären linksgängigen Helices verdrillt ist, allgegenwärtig ist. Bei der Tripelhelix landet jeder dritte Rest im Zentrum, wo aus sterischen Gründen nur Glycin platziert ist. Das gesamte Kollagenmolekül ist etwa 300 nm lang.

b-Struktur(b-gefaltete Schicht). Es kommt in globulären Proteinen sowie in einigen fibrillären Proteinen vor, z. B. Seidenfibroin (Abb. 2.3).

Reis. 2.3. b-Struktur

Die Struktur hat flache Form. Die Polypeptidketten sind fast vollständig verlängert und nicht wie bei der a-Helix stark verdrillt. Die Ebenen der Peptidbindungen liegen im Raum wie gleichmäßige Faltungen eines Blattes Papier.

Sekundärstruktur von Polypeptiden und Proteinen

Es wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen CO- und NH-Gruppen von Peptidbindungen benachbarter Polypeptidketten stabilisiert. Wenn die Polypeptidketten, die die b-Struktur bilden, in die gleiche Richtung gehen (d. h. die C- und N-Termini zusammenfallen) - parallele b-Struktur; wenn im gegenteil antiparallele b-Struktur. Die Seitenreste einer Schicht werden zwischen die Seitenreste einer anderen Schicht gelegt. Wenn sich eine Polypeptidkette biegt und parallel zu sich selbst verläuft, dann dies antiparallele b-Kreuzstruktur. Wasserstoffbrückenbindungen in der b-Kreuzstruktur werden zwischen den Peptidgruppen der Schleifen der Polypeptidkette gebildet.

Der Gehalt an a-Helices in bisher untersuchten Proteinen ist sehr variabel. In einigen Proteinen, zum Beispiel Myoglobin und Hämoglobin, liegt die a-Helix der Struktur zugrunde und macht 75% aus, in Lysozym 42%, in Pepsin nur 30%. Andere Proteine, zum Beispiel das Verdauungsenzym Chymotrypsin, haben praktisch keine a-helikale Struktur und ein beträchtlicher Teil der Polypeptidkette passt in geschichtete b-Strukturen. Stützgewebeproteine ​​Kollagen (Sehnenprotein, Haut), Fibroin (natürliches Seidenprotein) haben eine b-Konfiguration von Polypeptidketten.

Es wurde nachgewiesen, dass die Bildung von α-Helix durch glu, ala, leu und β-Strukturen durch met, val, ile gefördert wird; an Stellen der Biegung der Polypeptidkette - gly, pro, asn. Es wird angenommen, dass sechs gruppierte Reste, von denen vier zur Bildung einer Helix beitragen, als Helixzentrum angesehen werden können. Von diesem Zentrum aus wachsen Helices in beide Richtungen zu einer Stelle – einem Tetrapeptid, das aus Resten besteht, die die Bildung dieser Helices verhindern. Während der Bildung der β-Struktur spielen drei von fünf Aminosäureresten die Rolle der Keime, die zur Bildung der β-Struktur beitragen.

Bei den meisten Strukturproteinen überwiegt eine der Sekundärstrukturen, die durch ihre Aminosäurezusammensetzung vorgegeben ist. Strukturprotein, das hauptsächlich in Form einer α-Helix aufgebaut ist, ist α-Keratin. Haare (Wolle), Federn, Nadeln, Krallen und Hufe von Tieren bestehen hauptsächlich aus Keratin. Keratin (Zytokeratin) ist als Bestandteil von Intermediärfilamenten ein wesentlicher Bestandteil des Zytoskeletts. In Keratinen ist der größte Teil der Peptidkette zu einer rechten α-Helix gefaltet. Zwei Peptidketten bilden eine einzige Linke Superspule. Supercoiled-Keratin-Dimere verbinden sich zu Tetrameren, die sich zur Bildung aggregieren Protofibrillen 3 nm im Durchmesser. Schließlich bilden sich acht Protofibrillen Mikrofibrillen 10nm im Durchmesser.

Haare sind aus den gleichen Fibrillen aufgebaut. In einer einzigen Wollfaser mit einem Durchmesser von 20 Mikrometern sind also Millionen von Fibrillen miteinander verflochten. Separate Keratinketten sind durch zahlreiche Disulfidbindungen vernetzt, was ihnen zusätzliche Festigkeit verleiht. Während der Dauerwelle laufen folgende Prozesse ab: Zuerst werden Disulfidbrücken durch Reduktion mit Thiolen zerstört und dann, um dem Haar die notwendige Form zu geben, durch Erhitzen getrocknet. Gleichzeitig werden durch Oxidation mit Luftsauerstoff neue Disulfidbrücken gebildet, die die Form der Frisur erhalten.

Seide wird aus den Kokons von Seidenraupen ( bombyx mori) und verwandte Arten. Basisches Seidenprotein Fibroin, hat die Struktur einer antiparallel gefalteten Schicht, und die Schichten selbst sind parallel zueinander und bilden zahlreiche Schichten. Da bei gefalteten Strukturen die Seitenketten von Aminosäureresten vertikal nach oben und unten orientiert sind, passen nur kompakte Gruppen in die Zwischenräume zwischen den einzelnen Schichten. Tatsächlich besteht Fibroin zu 80 % aus Glycin, Alanin und Serin, d.h. drei Aminosäuren mit den kleinsten Seitenketten. Das Fibroinmolekül enthält ein typisches sich wiederholendes Fragment (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

ungeordnete Konformation. Abschnitte eines Proteinmoleküls, die nicht zu helikalen oder gefalteten Strukturen gehören, werden als ungeordnet bezeichnet.

Supersekundäre Struktur. Alpha-Helix- und Beta-Strukturregionen in Proteinen können miteinander und miteinander interagieren und Ensembles bilden. Die in nativen Proteinen gefundenen suprasekundären Strukturen sind energetisch am meisten bevorzugt. Dazu gehören eine supercoiled α-Helix, bei der zwei α-Helices relativ zueinander verdrillt sind und eine linksgängige Supercoil bilden (Bactiorhodopsin, Hemerythrin); alternierende α-helikale und β-strukturelle Fragmente der Polypeptidkette (zB βαβαβ-Link nach Rossmann, gefunden in der NAD+-bindenden Region von Dehydrogenase-Enzymmolekülen); Die antiparallele dreisträngige β-Struktur (βββ) wird als β-Zickzack bezeichnet und findet sich in einer Reihe von mikrobiellen, protozoischen und Wirbeltierenzymen.

Zurück234567891011121314151617Weiter

MEHR SEHEN:

Sekundärstruktur von Proteinen

Die Peptidketten von Proteinen sind in einer Sekundärstruktur organisiert, die durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert wird. Das Sauerstoffatom jeder Peptidgruppe bildet mit der der Peptidbindung entsprechenden NH-Gruppe eine Wasserstoffbrücke. Dabei werden folgende Strukturen gebildet: a-Helix, b-Struktur und b-Bogen. a-Spirale. Eine der thermodynamisch günstigsten Strukturen ist die rechte a-Helix. a-Helix, die eine stabile Struktur darstellt, in der jede Carbonylgruppe eine Wasserstoffbrücke mit der vierten NH-Gruppe entlang der Kette bildet.

Proteine: Die Sekundärstruktur von Proteinen

In der a-Helix gibt es 3,6 Aminosäurereste pro Windung, die Helixganghöhe beträgt ungefähr 0,54 nm und der Abstand zwischen den Resten beträgt 0,15 nm. L-Aminosäuren können nur rechtsgängige a-Helices bilden, deren Seitenradikale sich auf beiden Seiten der Achse befinden und nach außen zeigen. In der a-Helix wird die Möglichkeit zur Ausbildung von Wasserstoffbrückenbindungen voll ausgeschöpft, sie ist also im Gegensatz zur b-Struktur nicht in der Lage, Wasserstoffbrückenbindungen mit anderen Elementen der Sekundärstruktur auszubilden. Während der Bildung einer α-Helix können sich die Seitenketten von Aminosäuren aneinander annähern und hydrophobe oder hydrophile kompakte Stellen bilden. Diese Stellen spielen eine wesentliche Rolle bei der Bildung einer dreidimensionalen Konformation eines Proteinmakromoleküls, da sie zum Packen von α-Helices in der räumlichen Struktur des Proteins verwendet werden. Spiralkugel. Der Gehalt an a-Helices in Proteinen variiert und ist ein individuelles Merkmal jedes Proteinmakromoleküls. Bei einigen Proteinen, wie Myoglobin, liegt die a-Helix der Struktur zugrunde, andere, wie Chymotrypsin, haben keine a-Helix-Regionen. Im Durchschnitt haben globuläre Proteine ​​einen Helizitätsgrad in der Größenordnung von 60–70 %. Spiralisierte Abschnitte wechseln sich mit chaotischen Windungen ab, und als Ergebnis der Denaturierung nehmen die Übergänge zwischen Helix und Windung zu. Die Spiralisierung der Polypeptidkette hängt von den sie bildenden Aminosäureresten ab. So erfahren eng benachbarte, negativ geladene Glutaminsäuregruppen eine starke gegenseitige Abstoßung, die die Bildung der entsprechenden Wasserstoffbrückenbindungen in der a-Helix verhindert. Aus dem gleichen Grund ist das Aufwickeln der Kette infolge der Abstoßung eng benachbarter positiv geladener chemischer Gruppen von Lysin oder Arginin schwierig. Die große Größe der Aminosäurereste ist auch der Grund, warum die Spiralisierung der Polypeptidkette schwierig ist (Serin, Threonin, Leucin). Der häufigste Störfaktor bei der Bildung der a-Helix ist die Aminosäure Prolin. Außerdem bildet Prolin aufgrund des Fehlens eines Wasserstoffatoms am Stickstoffatom keine Wasserstoffbrückenbindung innerhalb der Kette. Somit wird in allen Fällen, in denen Prolin in der Polypeptidkette vorkommt, die a-helikale Struktur aufgebrochen und eine Spirale oder (b-Krümmung) gebildet. b-Struktur. Im Gegensatz zur a-Helix wird die b-Struktur durch gebildet verketten Wasserstoffbrückenbindungen zwischen benachbarten Abschnitten der Polypeptidkette, da keine Kontakte innerhalb der Kette bestehen. Wenn diese Abschnitte in eine Richtung gerichtet sind, wird eine solche Struktur als parallel bezeichnet, wenn sie in die entgegengesetzte Richtung weist, dann als antiparallel. Die Polypeptidkette in der b-Struktur ist stark verlängert und hat keine helikale, sondern eine zickzackförmige Form. Der Abstand benachbarter Aminosäurereste entlang der Achse ist 0,35 nm, also dreimal größer als bei der a-Helix, die Zahl der Reste pro Windung ist 2. Bei paralleler Anordnung der b-Struktur Wasserstoffbrückenbindungen sind im Vergleich zu denen in der antiparallelen Anordnung von Aminosäureresten weniger stark. Anders als bei der a-Helix, die mit Wasserstoffbrücken gesättigt ist, ist bei der b-Struktur jeder Abschnitt der Polypeptidkette offen für die Bildung weiterer Wasserstoffbrücken. Das Vorstehende gilt sowohl für parallele als auch antiparallele b-Strukturen, jedoch sind die Bindungen in der antiparallelen Struktur stabiler. In dem Segment der Polypeptidkette, das die b-Struktur bildet, gibt es drei bis sieben Aminosäurereste, und die b-Struktur selbst besteht aus 2–6 Ketten, obwohl ihre Anzahl größer sein kann. Die b-Struktur hat eine gefaltete Form, abhängig von den entsprechenden a-Kohlenstoffatomen. Seine Oberfläche kann flach und linksgängig sein, so dass der Winkel zwischen den einzelnen Segmenten der Kette 20-25° beträgt. b-Biegung. Kugelförmige Proteine ​​​​haben eine sphärische Form, hauptsächlich aufgrund der Tatsache, dass die Polypeptidkette durch das Vorhandensein von Schleifen, Zickzacks, Haarnadeln gekennzeichnet ist und die Richtung der Kette sogar um 180 ° geändert werden kann. Im letzteren Fall liegt eine B-Kurve vor. Diese Biegung hat die Form einer Haarnadel und wird durch eine einzelne Wasserstoffbrücke stabilisiert. Große Seitenradikale können ein Faktor sein, der seine Bildung verhindert, und daher wird der Einschluss des kleinsten Aminosäurerests, Glycin, darin ziemlich oft beobachtet. Diese Konfiguration befindet sich immer auf der Oberfläche des Proteinkügelchens, und daher nimmt die B-Faltung an der Wechselwirkung mit anderen Polypeptidketten teil. supersekundäre Strukturen. Erstmals wurden Supersekundärstrukturen von Proteinen postuliert und dann von L. Pauling und R. Corey entdeckt. Ein Beispiel ist eine supercoiled a-Helix, bei der zwei a-Helices zu einer linksgängigen Superhelix verdrillt sind. Häufiger jedoch umfassen Supercoiled-Strukturen sowohl a-Helices als auch b-Faltblätter. Ihre Zusammensetzung kann wie folgt dargestellt werden: (aa), (ab), (ba) und (bXb). Die letzte Option stellen zwei parallel gefaltete Blätter dar, zwischen denen sich eine statistische Spule (bСb) befindet.Das Verhältnis zwischen sekundären und supersekundären Strukturen weist einen hohen Grad an Variabilität auf und hängt von den individuellen Eigenschaften eines bestimmten Proteinmakromoleküls ab. Domänen sind komplexere Organisationsebenen der Sekundärstruktur. Sie sind isolierte globuläre Regionen, die durch kurze sogenannte Hinge-Regionen der Polypeptidkette miteinander verbunden sind. D. Birktoft war einer der ersten, der die Domänenorganisation von Chymotrypsin beschrieb, wobei er das Vorhandensein von zwei Domänen in diesem Protein feststellte.

Sekundärstruktur eines Proteins

Sekundärstruktur - eine Möglichkeit, eine Polypeptidkette in eine geordnete Struktur zu bringen. Die Sekundärstruktur wird durch die Primärstruktur bestimmt. Da die Primärstruktur genetisch festgelegt ist, kann die Bildung der Sekundärstruktur erfolgen, wenn die Polypeptidkette das Ribosom verlässt. Die Sekundärstruktur stabilisiert sich Wasserstoffbrücken, die zwischen den NH- und CO-Gruppen der Peptidbindung gebildet werden.

Unterscheiden a-Helix, b-Struktur und ungeordnete Konformation (Schlaufe).

Struktur α-Helices wurde vorgeschlagen Pauling und Corey(1951). Dies ist eine Art Protein-Sekundärstruktur, die wie eine regelmäßige Helix aussieht (Abb.

Die Konformation der Polypeptidkette. Sekundärstruktur der Polypeptidkette

2.2). Die α-Helix ist eine stäbchenförmige Struktur, bei der sich Peptidbindungen innerhalb der Helix und Aminosäureseitenketten außerhalb befinden. Die a-Helix wird durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert, die parallel zur Achse der Helix verlaufen und zwischen dem ersten und dem fünften Aminosäurerest auftreten. Somit ist in ausgedehnten helikalen Regionen jeder Aminosäurerest an der Bildung von zwei Wasserstoffbrückenbindungen beteiligt.

Reis. 2.2. Die Struktur der α-Helix.

Es gibt 3,6 Aminosäurereste pro Windung der Helix, die Helixsteigung beträgt 0,54 nm und 0,15 nm pro Aminosäurerest. Spiralwinkel 26°. Die Regularitätsperiode der a-Helix beträgt 5 Windungen oder 18 Aminosäurereste. Am häufigsten sind rechte a-Helices, d.h. Die Drehung der Spirale erfolgt im Uhrzeigersinn. Die Bildung einer a-Helix wird durch Prolin, Aminosäuren mit geladenen und sperrigen Radikalen (elektrostatische und mechanische Hindernisse) verhindert.

Eine andere Form der Spirale ist in vorhanden Kollagen . Im Körper von Säugetieren ist Kollagen das mengenmäßig vorherrschende Protein: Es macht 25 % des Gesamtproteins aus. Kollagen ist in verschiedenen Formen vor allem im Bindegewebe vorhanden. Dies ist eine linksgängige Helix mit einer Steigung von 0,96 nm und 3,3 Resten in jeder Windung, sanfter als die α-Helix. Im Gegensatz zur α-Helix ist hier die Bildung von Wasserstoffbrücken unmöglich. Kollagen hat eine ungewöhnliche Aminosäurezusammensetzung: 1/3 ist Glycin, etwa 10 % Prolin sowie Hydroxyprolin und Hydroxylysin. Die letzten beiden Aminosäuren werden nach der Kollagenbiosynthese durch posttranslationale Modifikation gebildet. In der Kollagenstruktur wiederholt sich das gly-X-Y-Triplett ständig, und die X-Position wird oft von Prolin und Y von Hydroxylysin besetzt. Es gibt starke Hinweise darauf, dass Kollagen in Form einer rechtsgängigen Dreifachhelix, die aus drei primären linksgängigen Helices verdrillt ist, allgegenwärtig ist. Bei der Tripelhelix landet jeder dritte Rest im Zentrum, wo aus sterischen Gründen nur Glycin platziert ist. Das gesamte Kollagenmolekül ist etwa 300 nm lang.

b-Struktur(b-gefaltete Schicht). Es kommt in globulären Proteinen sowie in einigen fibrillären Proteinen vor, z. B. Seidenfibroin (Abb. 2.3).

Reis. 2.3. b-Struktur

Die Struktur hat flache Form. Die Polypeptidketten sind fast vollständig verlängert und nicht wie bei der a-Helix stark verdrillt. Die Ebenen der Peptidbindungen liegen im Raum wie gleichmäßige Faltungen eines Blattes Papier. Es wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen CO- und NH-Gruppen von Peptidbindungen benachbarter Polypeptidketten stabilisiert. Wenn die Polypeptidketten, die die b-Struktur bilden, in die gleiche Richtung gehen (d. h. die C- und N-Termini zusammenfallen) - parallele b-Struktur; wenn im gegenteil antiparallele b-Struktur. Die Seitenreste einer Schicht werden zwischen die Seitenreste einer anderen Schicht gelegt. Wenn sich eine Polypeptidkette biegt und parallel zu sich selbst verläuft, dann dies antiparallele b-Kreuzstruktur. Wasserstoffbrückenbindungen in der b-Kreuzstruktur werden zwischen den Peptidgruppen der Schleifen der Polypeptidkette gebildet.

Der Gehalt an a-Helices in bisher untersuchten Proteinen ist sehr variabel. In einigen Proteinen, zum Beispiel Myoglobin und Hämoglobin, liegt die a-Helix der Struktur zugrunde und macht 75% aus, in Lysozym 42%, in Pepsin nur 30%. Andere Proteine, zum Beispiel das Verdauungsenzym Chymotrypsin, haben praktisch keine a-helikale Struktur und ein beträchtlicher Teil der Polypeptidkette passt in geschichtete b-Strukturen. Stützgewebeproteine ​​Kollagen (Sehnenprotein, Haut), Fibroin (natürliches Seidenprotein) haben eine b-Konfiguration von Polypeptidketten.

Es wurde nachgewiesen, dass die Bildung von α-Helix durch glu, ala, leu und β-Strukturen durch met, val, ile gefördert wird; an Stellen der Biegung der Polypeptidkette - gly, pro, asn. Es wird angenommen, dass sechs gruppierte Reste, von denen vier zur Bildung einer Helix beitragen, als Helixzentrum angesehen werden können. Von diesem Zentrum aus wachsen Helices in beide Richtungen zu einer Stelle – einem Tetrapeptid, das aus Resten besteht, die die Bildung dieser Helices verhindern. Während der Bildung der β-Struktur spielen drei von fünf Aminosäureresten die Rolle der Keime, die zur Bildung der β-Struktur beitragen.

Bei den meisten Strukturproteinen überwiegt eine der Sekundärstrukturen, die durch ihre Aminosäurezusammensetzung vorgegeben ist. Strukturprotein, das hauptsächlich in Form einer α-Helix aufgebaut ist, ist α-Keratin. Haare (Wolle), Federn, Nadeln, Krallen und Hufe von Tieren bestehen hauptsächlich aus Keratin. Keratin (Zytokeratin) ist als Bestandteil von Intermediärfilamenten ein wesentlicher Bestandteil des Zytoskeletts. In Keratinen ist der größte Teil der Peptidkette zu einer rechten α-Helix gefaltet. Zwei Peptidketten bilden eine einzige Linke Superspule. Supercoiled-Keratin-Dimere verbinden sich zu Tetrameren, die sich zur Bildung aggregieren Protofibrillen 3 nm im Durchmesser. Schließlich bilden sich acht Protofibrillen Mikrofibrillen 10nm im Durchmesser.

Haare sind aus den gleichen Fibrillen aufgebaut. In einer einzigen Wollfaser mit einem Durchmesser von 20 Mikrometern sind also Millionen von Fibrillen miteinander verflochten. Separate Keratinketten sind durch zahlreiche Disulfidbindungen vernetzt, was ihnen zusätzliche Festigkeit verleiht. Während der Dauerwelle laufen folgende Prozesse ab: Zuerst werden Disulfidbrücken durch Reduktion mit Thiolen zerstört und dann, um dem Haar die notwendige Form zu geben, durch Erhitzen getrocknet. Gleichzeitig werden durch Oxidation mit Luftsauerstoff neue Disulfidbrücken gebildet, die die Form der Frisur erhalten.

Seide wird aus den Kokons von Seidenraupen ( bombyx mori) und verwandte Arten. Basisches Seidenprotein Fibroin, hat die Struktur einer antiparallel gefalteten Schicht, und die Schichten selbst sind parallel zueinander und bilden zahlreiche Schichten. Da bei gefalteten Strukturen die Seitenketten von Aminosäureresten vertikal nach oben und unten orientiert sind, passen nur kompakte Gruppen in die Zwischenräume zwischen den einzelnen Schichten. Tatsächlich besteht Fibroin zu 80 % aus Glycin, Alanin und Serin, d.h. drei Aminosäuren mit den kleinsten Seitenketten. Das Fibroinmolekül enthält ein typisches sich wiederholendes Fragment (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

ungeordnete Konformation. Abschnitte eines Proteinmoleküls, die nicht zu helikalen oder gefalteten Strukturen gehören, werden als ungeordnet bezeichnet.

Supersekundäre Struktur. Alpha-Helix- und Beta-Strukturregionen in Proteinen können miteinander und miteinander interagieren und Ensembles bilden. Die in nativen Proteinen gefundenen suprasekundären Strukturen sind energetisch am meisten bevorzugt. Dazu gehören eine supercoiled α-Helix, bei der zwei α-Helices relativ zueinander verdrillt sind und eine linksgängige Supercoil bilden (Bactiorhodopsin, Hemerythrin); alternierende α-helikale und β-strukturelle Fragmente der Polypeptidkette (zB βαβαβ-Link nach Rossmann, gefunden in der NAD+-bindenden Region von Dehydrogenase-Enzymmolekülen); Die antiparallele dreisträngige β-Struktur (βββ) wird als β-Zickzack bezeichnet und findet sich in einer Reihe von mikrobiellen, protozoischen und Wirbeltierenzymen.

Zurück234567891011121314151617Weiter

MEHR SEHEN:

PROTEINE Option 1 A1. Die strukturellen Verbindungen von Proteinen sind: ...

5 - 9 Klassen

PROTEINE
Variante 1
A1. Die strukturelle Verbindung von Proteinen sind:
SONDERN)
Amine
BEIM)
Aminosäuren
B)
Glucose
G)
Nukleotide
A2. Die Bildung einer Spirale kennzeichnet:
SONDERN)
Die Primärstruktur eines Proteins
BEIM)
Die Tertiärstruktur eines Proteins
B)
Sekundärstruktur eines Proteins
G)
Quartäre Proteinstruktur
A3. Welche Faktoren verursachen eine irreversible Proteindenaturierung?
SONDERN)
Wechselwirkungen mit Lösungen von Blei-, Eisen- und Quecksilbersalzen
B)
Einfluss auf Protein mit einer konzentrierten Salpetersäurelösung
BEIM)
Starke Erwärmung
G)
Alle oben genannten Faktoren sind richtig.
A4. Geben Sie an, was beobachtet wird, wenn konzentrierte Salpetersäure auf Proteinlösungen einwirkt:
SONDERN)
Niederschlag eines weißen Niederschlags
BEIM)
Rotviolette Färbung
B)
schwarzer Niederschlag
G)
Gelbe Färbung
A5. Proteine, die eine katalytische Funktion ausüben, heißen:
SONDERN)
Hormone
BEIM)
Enzyme
B)
Vitamine
G)
Proteine
A6. Das Hämoglobin-Protein erfüllt die folgende Funktion:
SONDERN)
katalytisch
BEIM)
Konstruktion
B)
Schützend
G)
Transport

Teil B
B1. Zueinander in Beziehung stehen:
Art des Proteinmoleküls
Eigentum
1)
Kugelförmige Proteine
SONDERN)
Molekül aufgerollt
2)
fibrilläre Proteine
B)
Nicht wasserlöslich

BEIM)
in Wasser auflösen oder kolloidale Lösungen bilden

G)
fadenförmige Struktur

sekundäre Struktur

Proteine:
SONDERN)
Aus Aminosäureresten aufgebaut
B)
Enthält nur Kohlenstoff, Wasserstoff und Sauerstoff
BEIM)
Hydrolysiert in sauren und alkalischen Umgebungen
G)
zur Denaturierung fähig
D)
Sind Polysaccharide
E)
Sie sind natürliche Polymere

Teil C
C1. Schreiben Sie die Reaktionsgleichungen auf, mit denen Glycin aus Ethanol und anorganischen Stoffen gewonnen werden kann.

Aber das Leben auf unserem Planeten entstand aus einem koazervaten Tröpfchen. Es war auch ein Proteinmolekül. Daraus folgt die Schlussfolgerung, dass diese chemischen Verbindungen die Grundlage allen Lebens sind, das heute existiert. Aber was sind Proteinstrukturen? Welche Rolle spielen sie heute im Körper und im Leben der Menschen? Welche Arten von Proteinen gibt es? Versuchen wir es herauszufinden.

Proteine: ein allgemeines Konzept

Aus der Sicht ist das Molekül der betrachteten Substanz eine Sequenz von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind.

Jede Aminosäure hat zwei funktionelle Gruppen:

• Carboxyl-COOH;
• eine Aminogruppe -NH 2 .

Zwischen ihnen findet die Bildung von Bindungen in verschiedenen Molekülen statt. Somit hat die Peptidbindung die Form -CO-NH. Ein Eiweißmolekül kann hunderte oder tausende solcher Gruppen enthalten, das hängt von der konkreten Substanz ab. Die Arten von Proteinen sind sehr vielfältig. Darunter befinden sich solche, die essentielle Aminosäuren für den Körper enthalten, was bedeutet, dass sie mit der Nahrung aufgenommen werden müssen. Es gibt Sorten, die wichtige Funktionen in der Zellmembran und ihrem Zytoplasma erfüllen. Es werden auch biologische Katalysatoren isoliert - Enzyme, die ebenfalls Proteinmoleküle sind. Sie sind im menschlichen Leben weit verbreitet und nehmen nicht nur an den biochemischen Prozessen von Lebewesen teil.

Das Molekulargewicht der betrachteten Verbindungen kann von mehreren zehn bis Millionen variieren. Schließlich ist die Anzahl der Monomereinheiten in einer großen Polypeptidkette unbegrenzt und hängt von der Art einer bestimmten Substanz ab. Das Protein in seiner reinen Form, in seiner nativen Konformation, ist bei der Untersuchung eines Hühnereis in einer hellgelben, transparenten, dichten kolloidalen Masse zu sehen, in der sich das Eigelb befindet – das ist die gewünschte Substanz. Dasselbe gilt für fettfreien Hüttenkäse, denn auch dieses Produkt ist nahezu reines Protein in seiner natürlichen Form.

Allerdings haben nicht alle betrachteten Verbindungen die gleiche räumliche Struktur. Insgesamt werden vier Organisationen des Moleküls unterschieden. Arten bestimmen seine Eigenschaften und sprechen von der Komplexität der Struktur. Es ist auch bekannt, dass räumlich verschränktere Moleküle in Menschen und Tieren einer umfangreichen Prozessierung unterzogen werden.

Arten von Proteinstrukturen

Insgesamt gibt es vier davon. Werfen wir einen Blick darauf, was jeder von ihnen ist.

1. Primär. Stellt die übliche lineare Sequenz von Aminosäuren dar, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Es gibt keine räumlichen Verdrehungen, keine Spiralisierung. Die Anzahl der im Polypeptid enthaltenen Verknüpfungen kann mehrere Tausend erreichen. Arten von Proteinen mit einer ähnlichen Struktur sind Glycylalanin, Insulin, Histone, Elastin und andere.
2. Sekundär. Es besteht aus zwei Polypeptidketten, die spiralförmig verdreht und durch gebildete Windungen zueinander ausgerichtet sind. In diesem Fall bilden sich zwischen ihnen Wasserstoffbrückenbindungen, die sie zusammenhalten. So entsteht ein einzelnes Eiweißmolekül. Die Arten von Proteinen dieser Art sind wie folgt: Lysozym, Pepsin und andere.
3. Tertiäre Konformation. Es ist eine dicht gepackte und kompakt gewickelte Sekundärstruktur. Hier treten neben Wasserstoffbrücken auch andere Arten von Wechselwirkungen auf - dies ist die Van-der-Waals-Wechselwirkung und die Kräfte der elektrostatischen Anziehung, des hydrophil-hydrophoben Kontakts. Beispiele für Strukturen sind Albumin, Fibroin, Seidenprotein und andere.
4. Quartär. Die komplexeste Struktur besteht aus mehreren spiralförmig verdrehten Polypeptidketten, die zu einer Kugel gerollt und alle zusammen zu einem Kügelchen vereint werden. Beispiele wie Insulin, Ferritin, Hämoglobin, Kollagen veranschaulichen eine solche Proteinkonformation.

Wenn wir alle gegebenen Strukturen von Molekülen aus chemischer Sicht im Detail betrachten, wird die Analyse lange dauern. Tatsächlich werden in dem Molekül umso mehr Arten von Wechselwirkungen beobachtet, je höher die Konfiguration ist, je komplexer und verwickelter seine Struktur ist.

Denaturierung von Proteinmolekülen

Eine der wichtigsten chemischen Eigenschaften von Polypeptiden ist ihre Fähigkeit, unter dem Einfluss bestimmter Bedingungen oder chemischer Mittel abgebaut zu werden. Beispielsweise sind verschiedene Arten der Proteindenaturierung weit verbreitet. Was ist dieser Prozess? Es besteht in der Zerstörung der nativen Struktur des Proteins. Das heißt, wenn das Molekül ursprünglich eine Tertiärstruktur hatte, kollabiert es nach der Einwirkung spezieller Mittel. Die Abfolge der Aminosäurereste bleibt jedoch im Molekül unverändert. Denaturierte Proteine ​​verlieren schnell ihre physikalischen und chemischen Eigenschaften.

Welche Reagenzien können zum Prozess der Konformationszerstörung führen? Es gibt einige.

1. Temperatur. Beim Erhitzen kommt es zu einer allmählichen Zerstörung der quaternären, tertiären, sekundären Struktur des Moleküls. Optisch kann dies beispielsweise beim Braten eines gewöhnlichen Hühnereis beobachtet werden. Das resultierende "Protein" ist die Primärstruktur des Albumin-Polypeptids, das im Rohprodukt enthalten war.
2. Strahlung.
3. Einwirkung starker chemischer Mittel: Säuren, Laugen, Salze von Schwermetallen, Lösungsmittel (z. B. Alkohole, Ether, Benzol und andere).

Dieser Vorgang wird manchmal auch als Schmelzen des Moleküls bezeichnet. Die Arten der Proteindenaturierung hängen von dem Mittel ab, unter dessen Einwirkung sie aufgetreten ist. Darüber hinaus findet in einigen Fällen der umgekehrte Prozess statt. Das ist Renaturierung. Nicht alle Proteine ​​sind in der Lage, ihre Struktur wiederherzustellen, aber ein erheblicher Teil von ihnen kann dies tun. So führten Chemiker aus Australien und Amerika die Renaturierung eines gekochten Hühnereis mit einigen Reagenzien und einer Zentrifugationsmethode durch.

Dieser Prozess ist wichtig für lebende Organismen bei der Synthese von Polypeptidketten durch Ribosomen und rRNA in Zellen.

Hydrolyse eines Proteinmoleküls

Neben der Denaturierung zeichnen sich Proteine ​​durch eine weitere chemische Eigenschaft aus - die Hydrolyse. Hierbei handelt es sich ebenfalls um die Zerstörung der nativen Konformation, jedoch nicht der Primärstruktur, sondern vollständig einzelner Aminosäuren. Ein wichtiger Teil der Verdauung ist die Proteinhydrolyse. Die Arten der Hydrolyse von Polypeptiden sind wie folgt.

1. Chemisch. Basierend auf der Einwirkung von Säuren oder Laugen.
2. Biologisch oder enzymatisch.

Das Wesen des Prozesses bleibt jedoch unverändert und hängt nicht davon ab, welche Arten von Proteinhydrolyse stattfinden. Dadurch werden Aminosäuren gebildet, die zu allen Zellen, Organen und Geweben transportiert werden. Ihre weitere Transformation besteht in der Beteiligung an der Synthese neuer Polypeptide, bereits diejenigen, die für einen bestimmten Organismus notwendig sind.

In der Industrie wird der Prozess der Hydrolyse von Eiweißmolekülen genutzt, um die gewünschten Aminosäuren zu erhalten.

Funktionen von Proteinen im Körper

Verschiedene Arten von Proteinen, Kohlenhydraten und Fetten sind lebenswichtige Komponenten für das normale Funktionieren jeder Zelle. Und damit ist der gesamte Organismus als Ganzes gemeint. Daher ist ihre Rolle weitgehend auf den hohen Grad an Bedeutung und Allgegenwärtigkeit innerhalb der Lebewesen zurückzuführen. Es gibt mehrere Hauptfunktionen von Polypeptidmolekülen.

1. katalytisch. Es wird von Enzymen durchgeführt, die eine Proteinstruktur haben. Wir werden später darüber sprechen.
2. Strukturell. Die Arten von Proteinen und ihre Funktionen im Körper beeinflussen in erster Linie die Struktur der Zelle selbst, ihre Form. Darüber hinaus bilden Polypeptide, die diese Rolle übernehmen, Haare, Nägel, Muschelschalen und Vogelfedern. Sie sind auch eine gewisse Armatur im Körper der Zelle. Knorpel besteht auch aus diesen Arten von Proteinen. Beispiele: Tubulin, Keratin, Aktin und andere.
3. Regulierung. Diese Funktion manifestiert sich in der Beteiligung von Polypeptiden an solchen Prozessen wie: Transkription, Translation, Zellzyklus, Spleißen, mRNA-Lesen und anderen. In allen spielen sie eine wichtige Rolle als Regulator.
4. Signal. Diese Funktion übernehmen Proteine, die sich auf der Zellmembran befinden. Sie übertragen unterschiedliche Signale von einer Einheit zur anderen, was zu einer Kommunikation zwischen den Geweben führt. Beispiele: Zytokine, Insulin, Wachstumsfaktoren und andere.
5. Transport. Einige Arten von Proteinen und ihre Funktionen, die sie erfüllen, sind einfach lebenswichtig. Dies geschieht zum Beispiel mit dem Protein Hämoglobin. Es transportiert im Blut Sauerstoff von Zelle zu Zelle. Für einen Menschen ist es unersetzlich.
6. Sparen oder reservieren. Solche Polypeptide reichern sich in Pflanzen und tierischen Eiern als zusätzliche Nahrungs- und Energiequelle an. Ein Beispiel sind Globuline.
7. Motor. Gerade für einfachste Organismen und Bakterien eine sehr wichtige Funktion. Schließlich können sie sich nur mit Hilfe von Geißeln oder Flimmerhärchen fortbewegen. Und diese Organellen sind von Natur aus nichts anderes als Proteine. Beispiele für solche Polypeptide sind die folgenden: Myosin, Actin, Kinesin und andere.

Offensichtlich sind die Funktionen von Proteinen im menschlichen Körper und anderen Lebewesen sehr zahlreich und wichtig. Dies bestätigt einmal mehr, dass ohne die Verbindungen, die wir in Betracht ziehen, ein Leben auf unserem Planeten unmöglich ist.

Schutzfunktion von Proteinen

Polypeptide können vor verschiedenen Einflüssen schützen: chemisch, physikalisch, biologisch. Wenn der Körper beispielsweise in Form eines Virus oder von Bakterien fremder Natur in Gefahr ist, treten Immunglobuline (Antikörper) mit ihnen in den Kampf und übernehmen eine Schutzfunktion.

Wenn wir von physikalischen Wirkungen sprechen, dann spielen hier Fibrin und Fibrinogen, die an der Blutgerinnung beteiligt sind, eine wichtige Rolle.

Nahrungsproteine

Die Arten von Nahrungseiweiß sind wie folgt:

• vollständig - diejenigen, die alle für den Körper notwendigen Aminosäuren enthalten;
• unvollständig - solche, bei denen eine unvollständige Aminosäurezusammensetzung vorliegt.

Beide sind jedoch wichtig für den menschlichen Körper. Vor allem die erste Gruppe. Jeder Mensch muss insbesondere in Phasen intensiver Entwicklung (Kindheit und Jugend) und Pubertät einen konstanten Proteinspiegel in sich aufrechterhalten. Schließlich haben wir bereits die Funktionen betrachtet, die diese erstaunlichen Moleküle erfüllen, und wir wissen, dass praktisch kein einziger Prozess, keine einzige biochemische Reaktion in uns ohne die Beteiligung von Polypeptiden auskommen kann.

Aus diesem Grund ist es notwendig, jeden Tag die Tagesnorm an Proteinen zu sich zu nehmen, die in den folgenden Produkten enthalten sind:

• Ei;
• Milch;
• Hüttenkäse;
• Fleisch und Fisch;
• Bohnen;
• Bohnen;
• Erdnuss;
• Weizen;
• Hafer;
• Linsen und andere.

Wenn man 0,6 g des Polypeptids pro kg Körpergewicht pro Tag zu sich nimmt, wird es einem Menschen nie an diesen Verbindungen fehlen. Wenn der Körper lange Zeit nicht die notwendigen Proteine ​​​​erhält, tritt eine Krankheit auf, die den Namen Aminosäuremangel trägt. Dies führt zu schweren Stoffwechselstörungen und in der Folge zu vielen weiteren Beschwerden.

Proteine ​​in einer Zelle

Auch in der kleinsten Struktureinheit aller Lebewesen – den Zellen – befinden sich Proteine. Außerdem erfüllen sie dort fast alle der oben genannten Funktionen. Zunächst wird das Zytoskelett der Zelle gebildet, bestehend aus Mikrotubuli, Mikrofilamenten. Es dient sowohl der Formerhaltung als auch dem Transport zwischen den Organellen. Verschiedene Ionen und Verbindungen bewegen sich entlang von Proteinmolekülen, wie entlang von Kanälen oder Schienen.

Die Rolle von Proteinen, die in die Membran eingetaucht sind und sich auf ihrer Oberfläche befinden, ist ebenfalls wichtig. Hier erfüllen sie sowohl Rezeptor- als auch Signalfunktionen und sind am Aufbau der Membran selbst beteiligt. Sie stehen Wache, was bedeutet, dass sie eine schützende Rolle spielen. Welche Arten von Proteinen in der Zelle lassen sich dieser Gruppe zuordnen? Es gibt viele Beispiele, hier sind ein paar.

1. Aktin und Myosin.
2. Elastin.
3. Keratin.
4. Kollagen.
5. Tubulin.
6. Hämoglobin.
7. Insulin.
8. Transcobalamin.
9. Transferrin.
10. Eiweiß.

Insgesamt gibt es mehrere hundert verschiedene, die sich ständig in jeder Zelle bewegen.

Arten von Proteinen im Körper

Natürlich haben sie eine große Vielfalt. Wenn Sie versuchen, alle vorhandenen Proteine ​​​​irgendwie in Gruppen einzuteilen, können Sie so etwas wie diese Klassifizierung erhalten.

Im Allgemeinen können viele Merkmale als Grundlage für die Klassifizierung von körpereigenen Proteinen herangezogen werden. Eine existiert noch nicht.

Enzyme

Biologische Katalysatoren proteinartiger Natur, die alle ablaufenden biochemischen Prozesse deutlich beschleunigen. Ohne diese Verbindungen ist ein normaler Austausch nicht möglich. Alle Prozesse der Synthese und des Zerfalls, des Zusammenbaus von Molekülen und ihrer Replikation, Translation und Transkription und andere werden unter dem Einfluss eines bestimmten Enzymtyps durchgeführt. Beispiele für diese Moleküle sind:

• Oxidoreduktasen;
• Transferasen;
• Katalase;
• Hydrolasen;
• Isomerasen;
• Lyasen und andere.

Heute werden Enzyme im Alltag verwendet. So werden bei der Herstellung von Waschpulvern häufig sogenannte Enzyme eingesetzt – das sind biologische Katalysatoren. Sie verbessern die Waschqualität unter Einhaltung des vorgegebenen Temperaturregimes. Bindet leicht Schmutzpartikel und entfernt sie von der Stoffoberfläche.

Aufgrund ihrer Proteinnatur vertragen Enzyme jedoch weder zu heißes Wasser noch die Nähe zu alkalischen oder sauren Medikamenten. Tatsächlich findet in diesem Fall der Prozess der Denaturierung statt.

Sekundärstruktur eines Proteins

Regelmäßige Sekundärstrukturen

Sekundärstrukturen werden regulär genannt, gebildet durch Aminosäurereste mit der gleichen Konformation der Hauptkette (Winkel φ und ψ), mit einer Vielzahl von Konformationen der Seitengruppen. Zu den regulären Sekundärstrukturen gehören:

Unregelmäßige Sekundärstrukturen

Unregelmäßig sind Standard-Sekundärstrukturen, deren Aminosäurereste unterschiedliche Konformationen der Hauptkette (Winkel φ und ψ) aufweisen. Unregelmäßige Sekundärstrukturen umfassen:

Sekundärstruktur der DNA

Die häufigste Form der DNA-Sekundärstruktur ist die Doppelhelix. Diese Struktur wird aus zwei zueinander komplementären antiparallelen Polydesoxyribonukleotidketten gebildet, die gegeneinander und eine gemeinsame Achse zu einer rechten Helix verdreht sind. In diesem Fall werden die stickstoffhaltigen Basen innerhalb der Doppelhelix gedreht und das Zucker-Phosphat-Rückgrat nach außen gedreht. Diese Struktur wurde erstmals 1953 von James Watson und Francis Crick beschrieben.

Die folgenden Arten von Wechselwirkungen sind an der Bildung der Sekundärstruktur der DNA beteiligt:

• Wasserstoffbrückenbindungen zwischen komplementären Basen (zwei zwischen Adenin und Thymin, drei zwischen Guanin und Cytosin);
• Stapelinteraktionen;
• elektrostatische Wechselwirkungen;

Je nach äußeren Bedingungen können sich die Parameter der DNA-Doppelhelix ändern, teilweise erheblich. Rechtshändige DNA mit einer zufälligen Nukleotidsequenz kann grob in zwei Familien eingeteilt werden - und B, deren Hauptunterschied die Desoxyribose-Konformation ist. Die B-Familie umfasst auch C- und D-Formen von DNA. Native DNA in einer Zelle liegt in der B-Form vor. Die wichtigsten Charakteristika der A- und B-Formen der DNA sind in der Tabelle angegeben.

Eine ungewöhnliche Form von DNA wurde 1979 entdeckt. Die Röntgenbeugungsanalyse von Kristallen, die durch Hexanukleotide des d(CGCGCG)-Typs gebildet wurden, zeigte, dass eine solche DNA in Form einer linken Doppelhelix vorliegt. Der Verlauf des Zucker-Phosphat-Rückgrats einer solchen DNA lässt sich durch eine Zickzacklinie beschreiben, weshalb man sich entschieden hat, diesen DNA-Typ Z-Form zu nennen. Es wurde gezeigt, dass DNA mit einer bestimmten Nukleotidsequenz in einer Lösung mit hoher Ionenstärke und in Gegenwart eines hydrophoben Lösungsmittels von der üblichen B-Form in die Z-Form übergehen kann. Die Ungewöhnlichkeit der Z-Form der DNA manifestiert sich in der Tatsache, dass die sich wiederholende Struktureinheit aus zwei Nukleotidpaaren besteht und nicht aus einem wie bei allen anderen DNA-Formen. Z-DNA-Parameter sind in der obigen Tabelle aufgeführt.

Sekundärstruktur der RNA

RNA-Moleküle sind einzelne Polynukleotidketten. Getrennte Abschnitte des RNA-Moleküls können sich verbinden und Doppelhelixe bilden. In ihrer Struktur ähneln RNA-Helices der A-Form der DNA. Die Basenpaarung in solchen Helices ist jedoch oft unvollständig und manchmal nicht einmal Watson-Crick. Durch intramolekulare Basenpaarung entstehen Sekundärstrukturen wie Stem-Loop („Haarnadel“) und Pseudoknoten.

Sekundärstrukturen in der mRNA dienen der Regulation der Translation. Zum Beispiel hängt die Insertion von ungewöhnlichen Aminosäuren, Selenomethionin und Pyrrolysin, in Proteine ​​von einer "Haarnadel" ab, die sich in der 3"-untranslatierten Region befindet. Pseudoknoten dienen dazu, den Leserahmen während der Translation programmatisch zu verschieben.

siehe auch

• Quartäre Struktur

Anmerkungen

Wikimedia-Stiftung. 2010 .

Sehen Sie, was "Sekundärstruktur" in anderen Wörterbüchern ist:

sekundäre Struktur- - [A. S. Goldberg. Englisch-Russisches Energie-Wörterbuch. 2006] Themen Energie allgemein EN Sekundärstruktur ...

sekundäre Struktur- antrinė sandara statusas T sritis fizika atitikmenys: angel. Sekundärstruktur vok. sekundäre Struktur, f; sekundares Gefüge, n rus. Sekundärstruktur, f pranc. Struktur secondaire, f … Fizikos terminų žodynas

sekundäre Struktur- Mikro- und Makrostruktur, die durch Wärmebehandlung oder plastische Verformung eines Metalls oder einer Legierung entstanden sind; Siehe auch: Struktur Wabenstruktur Lamellenstruktur … Enzyklopädisches Wörterbuch der Metallurgie

Sekundärstruktur ist die konformative Anordnung der Hauptkette (engl. backbone) eines Makromoleküls (z. B. der Polypeptidkette eines Proteins), unabhängig von der Konformation der Seitenketten oder der Beziehung zu anderen Segmenten. In der Beschreibung der sekundären ... ... Wikipedia

Protein-Sekundärstruktur- - räumliche Konfiguration der Polypeptidkette, gebildet als Ergebnis nichtkovalenter Wechselwirkungen zwischen den funktionellen Gruppen von Aminosäureresten (α- und β-Proteinstrukturen) ...

Sekundärstruktur der DNA- - die räumliche Konfiguration des DNA-Moleküls, stabilisiert durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen komplementären Paaren stickstoffhaltiger Basen (siehe DNA-Doppelhelix) ... Prägnantes Wörterbuch biochemischer Begriffe

Sekundärstruktur - Deck und Module auf der Offshore-Plattform- — Themen Öl- und Gasindustrie EN Sekundärstruktur … Handbuch für technische Übersetzer

Protein-Sekundärstruktur- Verlegung der Polypeptidkette in Alpha-Helix-Abschnitte und Beta-Strukturgebilde (Schichten); in Bildung V.s.b. Wasserstoffbrückenbindungen sind beteiligt. [Arefiev V.A., Lisovenko L.A. Englisch-Russisches Erklärwörterbuch genetischer Begriffe 1995 407s.] Themen ... ... Handbuch für technische Übersetzer

Sekundärstruktur des Proteins Verlegung der Polypeptidkette in alpha-helikale Regionen und beta-Strukturformationen (Schichten); in Bildung V.s.b. Wasserstoffbrückenbindungen sind beteiligt. (

Die Sekundärstruktur ist eine Möglichkeit, die Polypeptidkette aufgrund der Bildung von Wasserstoffbindungen zwischen den Peptidgruppen einer Kette oder benachbarter Polypeptidketten in eine geordnete Struktur zu bringen. Nach der Konfiguration werden Sekundärstrukturen in helikale (α-Helix) und geschichtet gefaltete (β-Struktur und Kreuz-β-Form) unterteilt.

α-Helix. Dies ist eine Art von Protein-Sekundärstruktur, die die Form einer regelmäßigen Helix hat, die aufgrund von Interpeptid-Wasserstoffbindungen innerhalb einer einzelnen Polypeptidkette gebildet wird. Das α-Helix-Strukturmodell (Abb. 2), das alle Eigenschaften der Peptidbindung berücksichtigt, wurde von Pauling und Corey vorgeschlagen. Die Hauptmerkmale der α-Helix:

helikale Konfiguration der Polypeptidkette mit Helixsymmetrie;

die Bildung von Wasserstoffbindungen zwischen den Peptidgruppen jedes ersten und vierten Aminosäurerests;

die Regelmäßigkeit der Windungen der Spirale;

Äquivalenz aller Aminosäurereste in der α-Helix, unabhängig von der Struktur ihrer Seitenreste;

Seitenreste von Aminosäuren nehmen nicht an der Bildung der α-Helix teil.

Äußerlich sieht die α-Helix aus wie eine leicht gestreckte Wendel eines Elektroherds. Die Regelmäßigkeit der Wasserstoffbindungen zwischen der ersten und der vierten Peptidgruppe bestimmt auch die Regelmäßigkeit der Windungen der Polypeptidkette. Die Höhe einer Windung oder die Ganghöhe der α-Helix beträgt 0,54 nm; es umfasst 3,6 Aminosäurereste, d. h. jeder Aminosäurerest bewegt sich entlang der Achse (der Höhe eines Aminosäurerests) um 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), was uns erlaubt, von der Äquivalenz aller Aminosäuren zu sprechen Reste in der α-Helix. Die Regelmäßigkeitsperiode der α-Helix beträgt 5 Windungen oder 18 Aminosäurereste; die Länge einer Periode beträgt 2,7 nm. Reis. 3. Pauling-Corey-α-Helix-Modell

β-Struktur. Dies ist eine Art Sekundärstruktur, die eine leicht gekrümmte Konfiguration der Polypeptidkette hat und unter Verwendung von Interpeptid-Wasserstoffbindungen innerhalb einzelner Abschnitte einer Polypeptidkette oder benachbarter Polypeptidketten gebildet wird. Es wird auch als geschichtet gefaltete Struktur bezeichnet. Es gibt verschiedene β-Strukturen. Die begrenzten Schichtbereiche, die von einer Polypeptidkette eines Proteins gebildet werden, werden als Kreuz-β-Form (kurze β-Struktur) bezeichnet. Zwischen den Peptidgruppen der Schleifen der Polypeptidkette werden Wasserstoffbrückenbindungen in der Kreuz-β-Form gebildet. Ein anderer Typ, die vollständige β-Struktur, ist charakteristisch für die gesamte Polypeptidkette, die eine längliche Form hat und durch Interpeptid-Wasserstoffbindungen zwischen benachbarten parallelen Polypeptidketten gehalten wird (Fig. 3). Diese Struktur erinnert an Akkordeonbälge. Darüber hinaus sind Varianten von β-Strukturen möglich: Sie können durch parallele Ketten (N-Terminals von Polypeptidketten sind in die gleiche Richtung gerichtet) und antiparallel (N-Terminals sind in verschiedene Richtungen gerichtet) gebildet werden. Die Seitenreste einer Schicht werden zwischen die Seitenreste einer anderen Schicht gelegt.

In Proteinen sind durch Umlagerung von Wasserstoffbrücken Übergänge von α-Strukturen zu β-Strukturen und umgekehrt möglich. Anstelle von regulären Interpeptid-Wasserstoffbindungen entlang der Kette (durch sie wird die Polypeptidkette zu einer Spirale verdreht), werden die spiralförmigen Abschnitte aufgedreht und Wasserstoffbrücken zwischen den verlängerten Fragmenten der Polypeptidketten geschlossen. Ein solcher Übergang findet sich in Keratin, einem Haarprotein. Beim Waschen der Haare mit alkalischen Waschmitteln wird die Helixstruktur von β-Keratin leicht zerstört und geht in α-Keratin über (lockiges Haar glättet).

Die Zerstörung der regulären Sekundärstrukturen von Proteinen (α-Helices und β-Strukturen) wird in Analogie zum Schmelzen eines Kristalls als "Schmelzen" von Polypeptiden bezeichnet. In diesem Fall werden Wasserstoffbrückenbindungen aufgebrochen und die Polypeptidketten nehmen die Form einer zufälligen Spirale an. Daher wird die Stabilität von Sekundärstrukturen durch Interpeptid-Wasserstoffbindungen bestimmt. Andere Arten von Bindungen sind daran fast nicht beteiligt, mit Ausnahme von Disulfidbindungen entlang der Polypeptidkette an den Stellen von Cysteinresten. Kurze Peptide aufgrund von Disulfidbindungen werden in Zyklen geschlossen. Viele Proteine ​​haben gleichzeitig α-helikale Regionen und β-Strukturen. Es gibt fast keine natürlichen Proteine, die zu 100 % aus α-Helix bestehen (die Ausnahme ist Paramyosin, ein Muskelprotein, das zu 96-100 % aus α-Helix besteht), während synthetische Polypeptide zu 100 % aus Helix bestehen.

Andere Proteine ​​haben einen ungleichen Helizitätsgrad. Eine hohe Häufigkeit von α-helikalen Strukturen wird in Paramyosin, Myoglobin und Hämoglobin beobachtet. Im Gegensatz dazu passt in Trypsin, Ribonuklease, ein wesentlicher Teil der Polypeptidkette in geschichtete β-Strukturen. Stützgewebeproteine: Keratin (Haarprotein, Wolle), Kollagen (Sehnenprotein, Haut), Fibroin (natürliches Seidenprotein) haben eine β-Konfiguration von Polypeptidketten. Der unterschiedliche Grad der Helikalisierung von Polypeptidketten von Proteinen weist darauf hin, dass es offensichtlich Kräfte gibt, die die Helixisierung teilweise stören oder die reguläre Faltung der Polypeptidkette „brechen“. Grund dafür ist die kompaktere Packung der Protein-Polypeptidkette in einem bestimmten Volumen, also in der Tertiärstruktur.

Sekundärstruktur eines Proteins- Dies ist eine Möglichkeit, eine Polypeptidkette in eine kompaktere Struktur zu bringen, in der Peptidgruppen unter Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen ihnen interagieren.

Die Bildung der Sekundärstruktur wird durch den Wunsch des Peptids verursacht, die Konformation mit der größten Anzahl von Bindungen zwischen den Peptidgruppen anzunehmen. Die Art der Sekundärstruktur hängt von der Stabilität der Peptidbindung, der Beweglichkeit der Bindung zwischen dem zentralen Kohlenstoffatom und dem Kohlenstoff der Peptidgruppe und der Größe des Aminosäurerests ab. All dies führt zusammen mit der Aminosäuresequenz anschließend zu einer streng definierten Proteinkonfiguration.

Für die Sekundärstruktur gibt es zwei Möglichkeiten: in Form eines "Seils" - α-Helix(α-Struktur) und in Form eines "Akkordeons" - β-Faltschicht(β-Struktur). In einem Protein sind in der Regel beide Strukturen gleichzeitig vorhanden, jedoch in unterschiedlichen Anteilen. Bei globulären Proteinen überwiegt die α-Helix, bei fibrillären Proteinen die β-Struktur.

Die Sekundärstruktur wird gebildet nur mit Wasserstoffbrücken zwischen Peptidgruppen: das Sauerstoffatom der einen Gruppe reagiert mit dem Wasserstoffatom der zweiten, gleichzeitig bindet der Sauerstoff der zweiten Peptidgruppe an den Wasserstoff der dritten usw.

α-Helix

Diese Struktur ist eine rechtsgängige Helix, gebildet durch Wasserstoff Verbindungen zwischen Peptidgruppen 1. und 4., 4. und 7., 7. und 10. usw. Aminosäurereste.

Die Bildung einer Spirale wird verhindert prolin und Hydroxyprolin, die aufgrund ihrer zyklischen Struktur einen "Bruch" der Kette bewirken, d.h. seine erzwungene Biegung wie zum Beispiel bei Kollagen.

Die Höhe einer Helixwindung beträgt 0,54 nm und entspricht einer Höhe von 3,6 Aminosäureresten, 5 volle Windungen entsprechen 18 Aminosäuren und nehmen 2,7 nm ein.

β-Faltschicht

Bei dieser Faltung liegt das Eiweißmolekül in einer „Schlange“, die entfernten Glieder der Kette liegen eng beieinander. Dadurch können die Peptidgruppen zuvor entfernter Aminosäuren der Proteinkette über Wasserstoffbrückenbindungen interagieren.