Die Funktionsweise des menschlichen Körpers wurde Anfang des 19. Jahrhunderts deutlich. Wissenschaftler bezeichneten diese Substanzen mit dem griechischen Begriff "Proteine", vom Wort protos - "Haupt, zuerst".

Das Hauptmerkmal dieser chemischen Verbindungen ist, dass sie die Grundlage sind, die der Körper verwendet, um neue Zellen zu bilden. Ihre anderen Funktionen bestehen darin, regulatorische und metabolische Prozesse bereitzustellen; bei der Ausführung von Transportfunktionen (z. B. Hämoglobinprotein, das Sauerstoff mit dem Blutfluss im ganzen Körper verteilt); bei der Bildung von Muskelfasern; bei der Verwaltung vieler lebenswichtiger Funktionen des Körpers (ein markantes Beispiel ist das Protein Insulin); bei der Regulierung des Verdauungsprozesses, des Energiestoffwechsels; beim Schutz des Körpers.

Die chemische Struktur dieser Substanzen wird durch die Anzahl der Aminosäuren bestimmt, aus denen die Proteinmoleküle bestehen. Die Moleküle sind ziemlich groß. Diese Substanzen sind hochmolekulare organische Substanzen und bestehen aus einer Kette von Aminosäuren, die durch eine Peptidbindung verbunden sind. Die Aminosäurezusammensetzung von Proteinen wird durch den genetischen Code bestimmt. Viele Variationen in der Kombination von Aminosäuren ergeben eine Vielzahl von Eigenschaften von Proteinmolekülen. In der Regel sind sie miteinander verbunden und bilden komplexe Komplexe.

Die Klassifizierung von Proteinen ist noch nicht abgeschlossen, da nicht alle Proteine ​​von Wissenschaftlern untersucht wurden. Die Rolle vieler von ihnen bleibt den Menschen weiterhin ein Rätsel. Bisher werden Proteine ​​nach ihrer biologischen Funktion eingeteilt und danach, welche Aminosäuren in ihrer Zusammensetzung enthalten sind. Für unsere Ernährung ist nicht das Protein selbst wertvoll, sondern die Aminosäuren, aus denen es besteht. Aminosäuren sind eine der Sorten organischer Säuren. Es gibt mehr als 100 von ihnen, ohne sie sind Stoffwechselvorgänge nicht möglich.

Der Körper kann die Proteine, die aus der Nahrung stammen, nicht vollständig aufnehmen. Die meisten von ihnen werden durch saure Verdauungssäfte zerstört. Proteine ​​werden in Aminosäuren zerlegt. Der Körper „nimmt“ sich nach dem Abbau die benötigten Aminosäuren und baut daraus die notwendigen Proteine ​​auf. Dabei kann es zur Umwandlung einer Aminosäure in eine andere kommen. Neben der Transformation können sie im Körper auch unabhängig synthetisiert werden.

Allerdings können nicht alle Aminosäuren von unserem Körper selbst hergestellt werden. Diejenigen, die nicht synthetisiert werden, werden als unersetzlich bezeichnet, weil der Körper sie braucht und sie nur von außen bekommen kann. Essentielle Aminosäuren können nicht durch andere ersetzt werden. Dazu gehören Methionin, Lysin, Isoleucin, Leucin, Phenylalanin, Threonin, Valin. Daneben gibt es noch weitere Aminosäuren, die ausschließlich aus dem essentiellen Phenylalanin und Methionin gebildet werden. Daher wird die Qualität der Ernährung nicht von der Menge der zugeführten Proteine ​​bestimmt, sondern von ihrer qualitativen Zusammensetzung. Zum Beispiel enthalten Kartoffeln, Weißkohl, Rüben, Kohl, Hülsenfrüchte und Brot eine große Menge Tryptophan, Lysin und Methionin.

Der Ablauf des Proteinstoffwechsels in unserem Körper hängt von einer ausreichenden Menge der notwendigen Proteine ​​ab. Die Spaltung und Umwandlung einiger Substanzen in andere erfolgt mit der Freisetzung der vom Körper benötigten Energie.

Durch die vitale Aktivität des Körpers geht ein Teil der Proteine ​​ständig verloren. Etwa 30 g pro Tag gehen durch von außen zugeführte Eiweißstoffe verloren. Daher sollte die Ernährung unter Berücksichtigung des Verlusts eine ausreichende Menge dieser Substanzen enthalten, um die Gesundheit des Körpers zu gewährleisten.

Der Verbrauch von Proteinsubstanzen durch den Körper hängt von verschiedenen Faktoren ab: schwere körperliche Arbeit oder Ruhe; emotionaler Zustand. Pro Tag beträgt die Proteinzufuhr für Erwachsene insgesamt mindestens 50 Gramm (das sind etwa 0,8 Gramm pro Kilogramm Körpergewicht). Kinder benötigen aufgrund des intensiven Wachstums und der Entwicklung mehr Proteine ​​- bis zu 1,9 Gramm pro Kilogramm Körpergewicht.

Aber selbst eine große Menge an Proteinsubstanzen, die gegessen werden, garantiert keine ausgewogene Menge an Aminosäuren in ihnen. Daher sollte die Ernährung abwechslungsreich sein, damit der Körper das Beste daraus in Form verschiedener Aminosäuren herausholen kann. Wir sprechen nicht über die Tatsache, dass Sie morgen krank werden, wenn heute kein Tryptophan in der Nahrung war, die Sie gegessen haben. Nein, der Körper „weiß“, wie er nützliche Aminosäuren in kleinen Mengen speichert und bei Bedarf verwertet. Die kumulative Kapazität des Körpers ist jedoch nicht zu hoch, sodass die Reserven an nützlichen Substanzen regelmäßig aufgefüllt werden müssen.

Wenn Sie aufgrund persönlicher Überzeugungen (Vegetarier) oder aus gesundheitlichen Gründen (Probleme mit dem Magen-Darm-Trakt und der Ernährung) eine Diätbeschränkung haben, müssen Sie einen Ernährungsberater konsultieren, um Ihre Ernährung anzupassen und das Proteingleichgewicht im Körper wiederherzustellen .
Bei intensiven sportlichen Aktivitäten benötigt der Körper eine große Menge an Proteinen. Speziell für solche Menschen wird Sporternährung hergestellt. Die Zufuhr von Proteinen sollte jedoch der ausgeübten körperlichen Aktivität entsprechen. Ein Überschuss an diesen Substanzen führt entgegen der landläufigen Meinung nicht zu einer starken Zunahme der Muskelmasse.

Die Funktionsvielfalt von Proteinen umfasst nahezu alle im Körper ablaufenden biochemischen Prozesse. Sie können als biochemische Katalysatoren bezeichnet werden.
Proteine ​​bilden das Zytoskelett, das die Form der Zellen beibehält. Ohne Proteine ​​ist das erfolgreiche Funktionieren des Immunsystems nicht möglich.

Eine ausgezeichnete Nahrungsquelle für Proteine ​​sind Fleisch, Milch, Fisch, Getreide, Hülsenfrüchte, Nüsse. Obst, Beeren und Gemüse sind weniger proteinreich.

Das erste Protein, das untersucht wurde, um seine Aminosäuresequenz zu bestimmen, ist Insulin. Für diese Leistung erhielt F. Senger in den 60er Jahren des letzten Jahrhunderts den Nobelpreis. Gleichzeitig konnten die Wissenschaftler D. Kendrew und M. Perutz mithilfe der Röntgenbeugungstechnik eine dreidimensionale Struktur von Myoglobin und Hämoglobin erstellen. Dafür wurden sie auch mit dem Nobelpreis ausgezeichnet.

Geschichte des Studiums

Der Begründer der Proteinforschung ist Antoine Francois de Fourcroix. Er wählte sie in einer separaten Klasse aus, nachdem er ihre Eigenschaft bemerkt hatte, unter dem Einfluss von Säuren oder hohen Temperaturen zu denaturieren (oder sich zu falten). Er untersuchte Fibrin (isoliert aus Blut), Gluten (isoliert aus Weizenkorn) und Albumin (Eiweiß).


Der niederländische Wissenschaftler G. Mulder ergänzte die wissenschaftlichen Arbeiten seines französischen Kollegen de Fourcroix und analysierte die Proteinzusammensetzung. Basierend auf dieser Analyse stellte er die Hypothese auf, dass die meisten Proteinmoleküle eine ähnliche Summenformel haben. Er war auch der erste, der das Molekulargewicht eines Proteins bestimmen konnte.
Laut Mulder besteht jedes Protein aus kleinen Strukturkomponenten – „Proteinen“. Und 1838 schlug der schwedische Wissenschaftler J. Berzelius den Begriff „Proteine“ als gemeinsamen Namen für alle Proteine ​​vor.

In den nächsten 30-40 Jahren wurden Studien an den meisten Aminosäuren durchgeführt, aus denen Proteine ​​bestehen. A. Kossel, ein deutscher Physiologe, ging 1894 davon aus, dass Aminosäuren die eigentlichen strukturellen Bestandteile von Proteinen sind und dass sie durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Er versuchte, die Aminosäuresequenz des Proteins zu untersuchen.
1926 wurde schließlich die dominierende Rolle von Proteinen im Körper erkannt. Dies geschah, als der US-Chemiker D. Sumner bewies, dass Urease (ein Enzym, ohne das viele chemische Prozesse nicht möglich sind) ein Protein ist.

Damals war es äußerst schwierig, reine Proteine ​​für die Zwecke der Wissenschaft zu isolieren. Aus diesem Grund wurden die ersten Experimente mit solchen Polypeptiden durchgeführt, die in erheblichen Mengen zu minimalen Kosten gereinigt werden konnten - dies sind Blutproteine, Hühnerproteine, verschiedene Toxine, Verdauungs- oder Stoffwechselenzyme, die nach dem Schlachten von Rindern freigesetzt werden. In den späten 1950er Jahren war es möglich, Rinderpankreas-Ribonuklease zu reinigen. Diese Substanz ist für viele Wissenschaftler zu einem Versuchsobjekt geworden.

In der modernen Wissenschaft hat sich die Untersuchung von Proteinen auf einem qualitativ neuen Niveau fortgesetzt. Es gibt einen Zweig der Biochemie namens Proteomik. Dank der Proteomik ist es nun möglich, nicht nur isolierte gereinigte Proteine ​​zu untersuchen, sondern auch eine parallele, simultane Veränderung in der Modifikation vieler Proteine, die zu verschiedenen Zellen und Geweben gehören. Wissenschaftler können nun theoretisch die Struktur eines Proteins aus seiner Aminosäuresequenz berechnen. Methoden der Kryoelektronenmikroskopie ermöglichen es, große und kleine Proteinkomplexe zu untersuchen.

Proteineigenschaften

Die Größe von Proteinen kann anhand der Anzahl der Aminosäuren, aus denen sie bestehen, oder in Dalton, die ihr Molekulargewicht angeben, gemessen werden. Beispielsweise bestehen Hefeproteine ​​aus 450 Aminosäuren und haben ein Molekulargewicht von 53 Kilodalton. Das größte der modernen Wissenschaft bekannte Protein namens Titin besteht aus mehr als 38.000 Aminosäuren und hat ein Molekulargewicht von etwa 3700 Kilodalton.
Proteine, die durch Wechselwirkung mit ihren Phosphatresten an Nukleinsäuren binden, gelten als basische Proteine. Dazu gehören Protamine und Histone.

Proteine ​​unterscheiden sich durch ihren Löslichkeitsgrad, die meisten von ihnen sind gut wasserlöslich. Allerdings gibt es auch Ausnahmen. Fibroin (Grundlage von Spinnweben und Seide) und Keratin (Grundlage menschlicher Haare, sowie Wolle bei Tieren und Federn bei Vögeln) sind unlöslich.

Denaturierung

Proteine ​​behalten in der Regel die physikalisch-chemischen Eigenschaften und die Struktur des lebenden Organismus, zu dem sie gehören. Wenn der Körper also an eine bestimmte Temperatur angepasst ist, hält das Protein dieser stand und ändert seine Eigenschaften nicht.
Änderungen der Bedingungen wie Umgebungstemperatur oder Einwirkung einer sauren/alkalischen Umgebung führen dazu, dass das Protein seine Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen verliert. Der Verlust der nativen Struktur, die einer lebenden Zelle innewohnt, wird als Proteindenaturierung oder -faltung bezeichnet. Die Denaturierung kann teilweise oder vollständig, irreversibel oder reversibel sein. Das beliebteste und alltäglichste Beispiel für irreversible Denaturierung ist das hartgekochte Ei. Unter dem Einfluss hoher Temperaturen wird Ovalbumin, ein transparentes Protein, undurchsichtig und dicht.

In einigen Fällen ist die Denaturierung reversibel, der umgekehrte Zustand des Proteins kann mit Ammoniumsalzen wiederhergestellt werden. Reversible Denaturierung wird als Proteinreinigungsverfahren verwendet.

Einfache und komplexe Proteine

Zusätzlich zu Peptidketten enthalten einige Proteine ​​auch Struktureinheiten, die keine Aminosäuren sind. Nach dem Kriterium des Vorhandenseins oder Fehlens von Nicht-Aminosäurefragmenten werden Proteine ​​​​in zwei Gruppen eingeteilt: komplexe und einfache Proteine. Einfache Proteine ​​bestehen nur aus Aminosäureketten. Komplexe Proteine ​​​​enthalten Fragmente, die von Natur aus kein Protein sind.

Entsprechend der chemischen Natur komplexer Proteine ​​werden fünf Klassen unterschieden:

• Glykoproteine.
• Chromoproteine.
• Phosphoproteine.
• Metalloproteine.
• Lipoproteine.

Glykoproteine ​​enthalten kovalent verknüpfte Kohlenhydratreste und ihre Vielfalt - Proteoglykane. Glykoproteine ​​umfassen beispielsweise Immunglobuline.

Chromoproteine ​​ist der allgemeine Name für komplexe Proteine, zu denen Flavoproteine, Chlorophylle, Hämoglobin und andere gehören.

Proteine, die Phosphoproteine ​​genannt werden, enthalten Reste von Phosphorsäure. Zu dieser Gruppe von Proteinen gehört beispielsweise Milchkasein.

Metalloproteine ​​sind Proteine, die kovalent gebundene Ionen bestimmter Metalle enthalten. Darunter befinden sich Proteine, die Transport- und Speicherfunktionen übernehmen (Transferrin, Ferritin).

Komplexe Lipoproteinproteine ​​enthalten Lipidreste in ihrer Zusammensetzung. Ihre Funktion ist der Transport von Lipiden.

Biosynthese von Proteinen

Lebende Organismen stellen Proteine ​​aus Aminosäuren her, basierend auf genetischen Informationen, die in Genen kodiert sind. Jedes der synthetisierten Proteine ​​besteht aus einer völlig einzigartigen Sequenz verbundener Aminosäuren. Eine einzigartige Sequenz wird durch einen solchen Faktor wie die Nukleotidsequenz eines Gens bestimmt, das Informationen über ein bestimmtes Protein codiert.

Der genetische Code besteht aus Codons. Ein Codon ist eine Einheit genetischer Information, die aus Nukleotidresten besteht. Jedes Codon ist dafür verantwortlich, eine Aminosäure an ein Protein zu binden. Ihre Gesamtzahl beträgt 64. Einige Aminosäuren werden nicht von einem, sondern von mehreren Codons bestimmt.

Funktionen von Proteinen im Körper

Zusammen mit anderen biologischen Makromolekülen (Polysaccharide und Lipide) werden Proteine ​​vom Körper benötigt, um die meisten Lebensprozesse in Zellen durchzuführen. Proteine ​​führen Stoffwechselvorgänge und Energieumwandlungen durch. Sie sind Teil von Organellen - Zellstrukturen, die an der Synthese von Interzellularsubstanz beteiligt sind.

Es sollte beachtet werden, dass die Klassifizierung von Proteinen nach ihren Funktionen eher willkürlich ist, da in einigen lebenden Organismen ein und dasselbe Protein mehrere unterschiedliche Funktionen erfüllen kann. Proteine ​​erfüllen aufgrund ihrer hohen enzymatischen Aktivität viele Funktionen. Zu diesen Enzymen gehören insbesondere das Motorprotein Myosin sowie die regulatorischen Proteine ​​der Proteinkinase.

katalytische Funktion

Die am besten untersuchte Rolle von Proteinen im Körper ist die Katalyse verschiedener chemischer Reaktionen. Enzyme sind eine Gruppe von Proteinen mit spezifischen katalytischen Eigenschaften. Jedes dieser Enzyme ist ein Katalysator für eine oder mehrere ähnliche Reaktionen. Die Wissenschaft kennt mehrere tausend enzymatische Substanzen. Beispielsweise ist der Stoff Pepsin, der Proteine ​​bei der Verdauung abbaut, ein Enzym.

Mehr als 4.000 Reaktionen in unserem Körper müssen katalysiert werden. Ohne die Wirkung von Enzymen läuft die Reaktion zehn- und hundertmal langsamer ab.
Moleküle, die während einer Reaktion an ein Enzym binden und sich dann verändern, werden als Substrate bezeichnet. Das Enzym enthält viele Aminosäuren, aber nicht alle interagieren mit dem Substrat, und mehr noch, nicht alle nehmen direkt am katalytischen Prozess teil. Der Teil des Enzyms, an den das Substrat gebunden ist, wird als aktive Stelle des Enzyms betrachtet.

strukturelle Funktion

Strukturproteine ​​des Zytoskeletts sind eine Art starres Gerüst, das Zellen ihre Form gibt. Dank ihnen kann sich die Form der Zellen ändern. Dazu gehören Elastin, Kollagen, Keratin. Die Hauptbestandteile der Interzellularsubstanz im Bindegewebe sind Kollagen und Elastin. Keratin ist die Grundlage für die Bildung von Haaren und Nägeln sowie Federn bei Vögeln.

Schutzfunktion

Es gibt mehrere Schutzfunktionen von Proteinen: physische, immunologische, chemische.
Kollagen ist an der Bildung des Körperschutzes beteiligt. Es bildet die Grundlage der Interzellularsubstanz von Bindegeweben wie Knochen, Knorpel, Sehnen und tiefen Hautschichten (Dermis). Beispiele für diese Gruppe von Proteinen sind Thrombine und Fibrinogene, die an der Blutgerinnung beteiligt sind.

Die Immunabwehr beinhaltet die Beteiligung von Proteinen, aus denen das Blut oder andere biologische Flüssigkeiten bestehen, an der Bildung einer Schutzreaktion des Körpers auf den Angriff pathogener Mikroorganismen oder Schäden. Beispielsweise neutralisieren Immunglobuline Viren, Bakterien oder fremde Proteine. Vom Immunsystem produzierte Antikörper binden an körperfremde Substanzen, sogenannte Antigene, und neutralisieren diese. Antikörper werden in der Regel in den Interzellularraum sezerniert oder in den Membranen spezialisierter Plasmazellen fixiert.

Enzyme und Substrat sind nicht zu eng miteinander verbunden, da sonst der Ablauf der katalysierten Reaktion gestört werden kann. Aber die Stabilität der Bindung von Antigen und Antikörpern wird durch nichts eingeschränkt.

Der chemische Schutz besteht darin, verschiedene Toxine durch Eiweißmoleküle zu binden, also für die Entgiftung des Körpers zu sorgen. Die wichtigste Rolle bei der Entgiftung unseres Körpers spielen Leberenzyme, die Gifte abbauen oder in eine lösliche Form überführen. Gelöste Giftstoffe verlassen den Körper schnell.

Regulatorische Funktion

Die meisten intrazellulären Prozesse werden durch Proteinmoleküle reguliert. Diese Moleküle erfüllen eine hochspezialisierte Funktion und sind weder Baustoff für Zellen noch Energiequelle. Die Regulation erfolgt durch die Aktivität von Enzymen oder durch Bindung an andere Moleküle.
Proteinkinasen spielen eine wichtige Rolle bei der Regulation von Prozessen innerhalb von Zellen. Das sind Enzyme, die die Aktivität anderer Proteine ​​beeinflussen, indem sie Phosphatpartikel daran anlagern. Sie erhöhen entweder die Aktivität oder unterdrücken sie vollständig.

Signalfunktion

Die Signalfunktion von Proteinen drückt sich in ihrer Fähigkeit aus, als Signalstoffe zu fungieren. Sie übertragen Signale zwischen Geweben, Zellen und Organen. Manchmal wird die Signalfunktion als der regulatorischen ähnlich angesehen, da viele regulatorische intrazelluläre Proteine ​​auch Signalübertragungen durchführen. Zellen kommunizieren miteinander über Signalproteine, die sich durch die Interzellularsubstanz ausbreiten.

Zytokine, Proteine-Hormone haben eine Signalfunktion.
Hormone werden im Blut transportiert. Der Rezeptor löst, wenn er an ein Hormon gebunden ist, eine Reaktion in der Zelle aus. Dank Hormonen wird die Konzentration von Substanzen in Blutzellen sowie die Regulierung von Zellwachstum und -vermehrung reguliert. Ein Beispiel für solche Proteine ​​ist das wohlbekannte Insulin, das die Konzentration von Glukose im Blut reguliert.

Zytokine sind kleine Peptid-Botenmoleküle. Sie wirken als Regulatoren der Interaktion zwischen verschiedenen Zellen und bestimmen auch das Überleben dieser Zellen, hemmen oder stimulieren ihr Wachstum und ihre funktionelle Aktivität. Ohne Zytokine ist die koordinierte Arbeit des Nerven-, Hormon- und Immunsystems unmöglich. Beispielsweise können Zytokine eine Tumornekrose verursachen – also eine Unterdrückung des Wachstums und der Vitalaktivität von Entzündungszellen.

Transportfunktion

Lösliche Proteine, die am Transport kleiner Moleküle beteiligt sind, sollten leicht an das Substrat binden, wenn es in hoher Konzentration vorhanden ist, und sollten es auch leicht freisetzen, wenn es in geringer Konzentration vorhanden ist. Ein Beispiel für Transportproteine ​​ist Hämoglobin. Es transportiert Sauerstoff aus der Lunge und bringt ihn zu den übrigen Geweben und überträgt auch Kohlendioxid aus den Geweben zurück in die Lunge. Dem Hämoglobin ähnliche Proteine ​​wurden in allen Reichen lebender Organismen gefunden.

Ersatz- (oder Sicherungs-) Funktion

Zu diesen Proteinen gehören Casein, Ovalbumin und andere. Diese Reserveproteine ​​werden in tierischen Eiern und Pflanzensamen als Energiequelle gespeichert. Sie erfüllen Ernährungsfunktionen. Viele Proteine ​​werden in unserem Körper als Quelle für Aminosäuren verwendet.

Rezeptorfunktion von Proteinen

Proteinrezeptoren können sowohl in der Zellmembran als auch im Zytoplasma lokalisiert sein. Ein Teil des Proteinmoleküls erhält ein Signal (jeglicher Natur: chemisch, Licht, thermisch, mechanisch). Das Rezeptorprotein erfährt unter dem Einfluss eines Signals Konformationsänderungen. Diese Veränderungen betreffen einen anderen Teil des Moleküls, der für die Signalübertragung zu anderen Zellbestandteilen zuständig ist. Signalmechanismen unterscheiden sich voneinander.

Motor (oder Motor) Funktion

Motorproteine ​​​​sind verantwortlich für die Sicherstellung der Bewegung und Kontraktion von Muskeln (auf der Ebene des Körpers) und für die Bewegung von Flagellen und Zilien, den intrazellulären Transport von Substanzen und die amöboide Bewegung von Leukozyten (auf zellulärer Ebene).

Proteine ​​im Stoffwechsel

Die meisten Pflanzen und Mikroorganismen sind in der Lage, die 20 essentiellen Aminosäuren sowie einige zusätzliche Aminosäuren zu synthetisieren. Aber wenn sie in der Umwelt sind, wird der Körper es vorziehen, Energie zu speichern und sie nach innen zu transportieren, anstatt sie zu synthetisieren.

Aminosäuren, die nicht vom Körper synthetisiert werden, werden als essentiell bezeichnet und können daher nur von außen zu uns gelangen.

Eine Person erhält Aminosäuren aus jenen Proteinen, die in Lebensmitteln enthalten sind. Proteine ​​werden während der Verdauung unter Einwirkung von sauren Magensäften und Enzymen denaturiert. Einige der durch den Verdauungsprozess gewonnenen Aminosäuren werden zur Synthese der notwendigen Proteine ​​verwendet, und der Rest wird während der Gluconeogenese in Glukose umgewandelt oder im Krebszyklus verwendet (dies ist ein metabolischer Abbauprozess).

Die Verwendung von Proteinen als Energiequelle ist besonders wichtig bei ungünstigen Bedingungen, wenn der Körper die interne „unantastbare Reserve“ – seine eigenen Proteine ​​– nutzt. Aminosäuren sind auch eine wichtige Stickstoffquelle für den Körper.

Für den Tagesbedarf an Proteinen gibt es keine einheitlichen Normen. Die Mikroflora des Dickdarms synthetisiert auch Aminosäuren, die bei der Zusammenstellung von Proteinnormen nicht berücksichtigt werden können.

Die Proteinvorräte im menschlichen Körper sind minimal, und neue Proteine ​​können nur aus zerfallenden Proteinen aus Körpergewebe und aus Aminosäuren aus der Nahrung synthetisiert werden. Von den Substanzen, die Teil von Fetten und Kohlenhydraten sind, werden Proteine ​​​​nicht synthetisiert.

Proteinmangel
Der Mangel an Eiweißstoffen in der Ernährung führt zu einer starken Verlangsamung des Wachstums und der Entwicklung bei Kindern. Für Erwachsene ist ein Proteinmangel gefährlich, da tiefe Veränderungen in der Leber, Veränderungen des Hormonspiegels, eine Beeinträchtigung der Funktion der endokrinen Drüsen, eine Beeinträchtigung der Nährstoffaufnahme, eine Beeinträchtigung des Gedächtnisses und der Leistungsfähigkeit sowie Herzprobleme auftreten. All diese negativen Phänomene sind darauf zurückzuführen, dass Proteine ​​​​an fast allen Prozessen des menschlichen Körpers beteiligt sind.

In den 70er Jahren des letzten Jahrhunderts wurden tödliche Fälle bei Menschen verzeichnet, die lange Zeit eine kalorienarme Ernährung mit ausgeprägtem Proteinmangel befolgt hatten. Unmittelbare Todesursache waren in diesem Fall in der Regel irreversible Veränderungen des Herzmuskels.

Proteinmangel verringert die Widerstandskraft des Immunsystems gegen Infektionen, da die Antikörperbildung abnimmt. Eine Verletzung der Synthese von Interferon und Lysozym (Schutzfaktoren) führt zu einer Verschlimmerung von Entzündungsprozessen. Zudem geht ein Eiweißmangel oft mit einem Mangel an Vitaminen einher, was wiederum auch zu nachteiligen Folgen führt.

Ein Mangel beeinträchtigt die Produktion von Enzymen und die Aufnahme wichtiger Nährstoffe. Es sollte nicht vergessen werden, dass Hormone Eiweißbildungen sind, daher kann ein Mangel an Eiweißen zu schweren hormonellen Störungen führen.

Jede körperliche Aktivität schadet den Muskelzellen, und je größer die Belastung, desto mehr leiden die Muskeln. Um beschädigte Muskelzellen zu reparieren, benötigen Sie eine große Menge an hochwertigem Protein. Entgegen der landläufigen Meinung ist körperliche Aktivität nur dann förderlich, wenn dem Körper mit der Nahrung ausreichend Eiweiß zugeführt wird. Bei intensiver körperlicher Anstrengung sollte die Proteinaufnahme 1,5 - 2 Gramm pro Kilogramm Gewicht erreichen.

Überschüssiges Eiweiß

Um das Stickstoffgleichgewicht im Körper aufrechtzuerhalten, wird eine gewisse Menge an Eiweiß benötigt. Wenn die Ernährung etwas mehr Protein enthält, schadet dies der Gesundheit nicht. Die überschüssige Menge an Aminosäuren wird in diesem Fall einfach als zusätzliche Energiequelle verwendet.

Wenn eine Person jedoch keinen Sport treibt und gleichzeitig mehr als 1,75 Gramm Protein pro Kilogramm Gewicht zu sich nimmt, sammelt sich in der Leber ein Überschuss an Protein an, der in stickstoffhaltige Verbindungen und Glukose umgewandelt wird. Die stickstoffhaltige Verbindung (Harnstoff) muss unbedingt über die Nieren aus dem Körper ausgeschieden werden.

Darüber hinaus tritt bei einem Proteinüberschuss eine saure Reaktion des Körpers auf, die aufgrund einer Änderung des Trinkregimes zu einem Kalziumverlust führt. Außerdem enthalten eiweißreiche Fleischspeisen oft Purine, die sich zum Teil beim Stoffwechsel in den Gelenken ablagern und die Entstehung von Gicht begünstigen. Es sollte beachtet werden, dass Erkrankungen, die mit einem Proteinüberschuss einhergehen, viel seltener sind als Erkrankungen, die mit einem Proteinmangel einhergehen.

Eine Beurteilung einer ausreichenden Proteinmenge in der Nahrung erfolgt nach dem Zustand der Stickstoffbilanz. Im Körper findet ständig die Synthese neuer Proteine ​​und die Freisetzung der Endprodukte des Proteinstoffwechsels statt. Die Zusammensetzung von Proteinen umfasst Stickstoff, der weder in Fetten noch in Kohlenhydraten enthalten ist. Und wenn Stickstoff im Körper in Reserve abgelagert wird, dann ausschließlich in der Zusammensetzung von Proteinen. Beim Proteinabbau sollte es zusammen mit dem Urin auffallen. Damit der Körper auf dem gewünschten Niveau funktioniert, muss der entfernte Stickstoff wieder aufgefüllt werden. Stickstoffbilanz bedeutet, dass die aufgenommene Stickstoffmenge der vom Körper ausgeschiedenen Menge entspricht.

Proteinernährung

Die Vorteile von Nahrungsproteinen werden anhand des Koeffizienten der Proteinverdaulichkeit bewertet. Dieser Koeffizient berücksichtigt den chemischen Wert (Zusammensetzung der Aminosäuren) und den biologischen Wert (Prozentsatz der Proteinverdauung). Vollständige Proteinquellen sind solche Lebensmittel, die einen Verdaulichkeitsfaktor von 1,00 haben.

Bei folgenden Lebensmitteln beträgt der Verdaulichkeitsfaktor 1,00: Eier, Sojaprotein, Milch. Rindfleisch weist einen Koeffizienten von 0,92 auf.

Diese Produkte sind eine hochwertige Proteinquelle, aber Sie müssen bedenken, dass sie viel Fett enthalten, daher ist es unerwünscht, ihre Häufigkeit in der Ernährung zu missbrauchen. Neben einer großen Menge an Protein gelangt auch eine übermäßige Menge an Fett in den Körper.

Bevorzugte proteinreiche Lebensmittel: Sojakäse, fettarmer Käse, mageres Kalbfleisch, Eiweiß, fettarmer Hüttenkäse, frischer Fisch und Meeresfrüchte, Lamm, Huhn, weißes Fleisch.
Weniger bevorzugte Lebensmittel sind: Milch und Joghurt mit Zuckerzusatz, rotes Fleisch (Tenderloin), dunkles Hühner- und Putenfleisch, fettarme Aufschnitte, hausgemachter Hüttenkäse, verarbeitetes Fleisch in Form von Speck, Salami, Schinken.

Eiweiß ist ein reines Protein ohne Fett. Mageres Fleisch enthält etwa 50 % der Kilokalorien, die aus Eiweiß stammen; in stärkehaltigen Produkten - 15%; in Magermilch - 40%; in Gemüse - 30%.

Die Hauptregel bei der Auswahl einer Proteindiät lautet wie folgt: mehr Protein pro Kalorieneinheit und ein hohes Proteinverdaulichkeitsverhältnis. Es ist am besten, fettarme und proteinreiche Lebensmittel zu sich zu nehmen. Kalorienangaben finden Sie auf der Verpackung jedes Produkts. Verallgemeinerte Daten zum Gehalt an Proteinen und Fetten in Produkten, deren Kaloriengehalt schwer zu berechnen ist, finden Sie in speziellen Tabellen.

Wärmebehandelte Proteine ​​sind leichter verdaulich, da sie für die Wirkung von Verdauungstraktenzymen leicht verfügbar werden. Die Hitzebehandlung kann jedoch die biologische Wertigkeit des Proteins verringern, da einige Aminosäuren zerstört werden.

Der Gehalt an Proteinen und Fetten in einigen Lebensmitteln

Produkte	Proteine, Gramm	Fett, Gramm
Hähnchen	20,8	8,9
Ein Herz	15	3
Mageres Schweinefleisch	16,3	27,8
Rindfleisch	18,9	12,3
Kalbfleisch	19,7	1,2
Brühwurst vom Arzt	13,7	22,9
Diät Brühwurst	12,2	13,5
Pollock	15,8	0,7
Hering	17,7	19,6
Störkaviar körnig	28,6	9,8
Weizenbrot aus Mehl I Klasse	7,6	2,3
Roggenbrot	4,5	0,8
Süßes Gebäck	7,2	4,3

Es ist sehr nützlich, Sojaprodukte zu konsumieren: Tofu-Käse, Milch, Fleisch. Soja enthält absolut alle notwendigen Aminosäuren in einem solchen Verhältnis, das notwendig ist, um die Bedürfnisse des Körpers zu erfüllen. Außerdem zieht es gut ein.
Das in Milch enthaltene Casein ist ebenfalls ein vollständiges Protein. Sein Verdaulichkeitskoeffizient beträgt 1,00. Die Kombination von aus Milch isoliertem Casein und Soja ermöglicht die Herstellung gesunder Lebensmittel mit hohem Proteingehalt, die keine Laktose enthalten, wodurch sie auch von Personen mit Laktoseintoleranz verzehrt werden können. Ein weiteres Plus solcher Produkte ist, dass sie keine Molke enthalten, die eine potenzielle Quelle für Allergene darstellt.

Eiweißstoffwechsel

Um Eiweiß aufzunehmen, benötigt der Körper viel Energie. Zunächst muss der Körper die Aminosäurekette des Proteins in mehrere kurze Ketten oder in die Aminosäuren selbst zerlegen. Dieser Prozess ist ziemlich lang und erfordert verschiedene Enzyme, die der Körper herstellen und in den Verdauungstrakt transportieren muss. Restprodukte des Eiweißstoffwechsels – stickstoffhaltige Verbindungen – müssen aus dem Körper entfernt werden.


All diese Aktionen zusammen verbrauchen eine beträchtliche Menge an Energie für die Aufnahme von proteinhaltigen Lebensmitteln. Proteinnahrung stimuliert daher die Beschleunigung des Stoffwechsels und eine Erhöhung der Energiekosten für interne Prozesse.

Der Körper kann etwa 15 % des gesamten Kaloriengehalts der Nahrung für die Aufnahme von Nahrung aufwenden.
Lebensmittel mit einem hohen Proteingehalt tragen im Stoffwechselprozess zu einer erhöhten Wärmeproduktion bei. Die Körpertemperatur steigt leicht an, was zu einem zusätzlichen Energieverbrauch für den Prozess der Thermogenese führt.

Proteine ​​werden nicht immer als Energiestoff verwendet. Dies liegt daran, dass ihre Verwendung als Energiequelle für den Körper unrentabel sein kann, da Sie aus einer bestimmten Menge an Fetten und Kohlenhydraten viel mehr Kalorien und viel effizienter gewinnen können als aus einer ähnlichen Menge an Protein. Außerdem gibt es selten einen Überschuss an Proteinen im Körper, und wenn doch, dann übernehmen die meisten überschüssigen Proteine ​​plastische Funktionen.

Für den Fall, dass der Ernährung Energiequellen in Form von Fetten und Kohlenhydraten fehlen, wird der Körper dazu gebracht, die angesammelten Fette zu verwerten.

Eine ausreichende Menge an Protein in der Ernährung hilft bei der Aktivierung und Normalisierung eines langsamen Stoffwechsels bei übergewichtigen Menschen und trägt auch zum Erhalt der Muskelmasse bei.

Bei Proteinmangel stellt der Körper auf die Verwendung von Muskelproteinen um. Dies liegt daran, dass die Muskeln für die Aufrechterhaltung des Körpers nicht so wichtig sind. Die meisten Kalorien werden in Muskelfasern verbrannt, und eine Abnahme der Muskelmasse reduziert die Energiekosten des Körpers.

Sehr oft entscheiden sich Menschen, die verschiedene Diäten zur Gewichtsreduktion befolgen, für eine Diät, bei der sehr wenig Protein mit der Nahrung in den Körper gelangt. In der Regel handelt es sich dabei um Gemüse- oder Obstdiäten. Neben Schaden bringt eine solche Diät nichts. Die Funktion von Organen und Systemen mit einem Mangel an Proteinen wird gehemmt, was verschiedene Störungen und Krankheiten verursacht. Jede Diät sollte im Hinblick auf den Proteinbedarf des Körpers berücksichtigt werden.

Prozesse wie die Aufnahme von Proteinen und deren Nutzung für den Energiebedarf sowie die Ausscheidung von Produkten des Proteinstoffwechsels erfordern mehr Flüssigkeit. Um nicht zu dehydrieren, müssen Sie etwa 2 Liter Wasser pro Tag zu sich nehmen.

Aber das Leben auf unserem Planeten entstand aus einem koazervaten Tröpfchen. Es war auch ein Proteinmolekül. Daraus folgt die Schlussfolgerung, dass diese chemischen Verbindungen die Grundlage allen Lebens sind, das heute existiert. Aber was sind Proteinstrukturen? Welche Rolle spielen sie heute im Körper und im Leben der Menschen? Welche Arten von Proteinen gibt es? Versuchen wir es herauszufinden.

Proteine: ein allgemeines Konzept

Aus der Sicht ist das Molekül der betrachteten Substanz eine Sequenz von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind.

Jede Aminosäure hat zwei funktionelle Gruppen:

• Carboxyl-COOH;
• eine Aminogruppe -NH 2 .

Zwischen ihnen findet die Bildung von Bindungen in verschiedenen Molekülen statt. Somit hat die Peptidbindung die Form -CO-NH. Ein Eiweißmolekül kann hunderte oder tausende solcher Gruppen enthalten, das hängt von der konkreten Substanz ab. Die Arten von Proteinen sind sehr vielfältig. Darunter befinden sich solche, die essentielle Aminosäuren für den Körper enthalten, was bedeutet, dass sie mit der Nahrung aufgenommen werden müssen. Es gibt Sorten, die wichtige Funktionen in der Zellmembran und ihrem Zytoplasma erfüllen. Es werden auch biologische Katalysatoren isoliert - Enzyme, die ebenfalls Proteinmoleküle sind. Sie sind im menschlichen Leben weit verbreitet und nehmen nicht nur an den biochemischen Prozessen von Lebewesen teil.

Das Molekulargewicht der betrachteten Verbindungen kann von mehreren zehn bis Millionen variieren. Schließlich ist die Anzahl der Monomereinheiten in einer großen Polypeptidkette unbegrenzt und hängt von der Art einer bestimmten Substanz ab. Protein in seiner reinen Form, in seiner nativen Konformation, ist bei der Untersuchung eines Hühnereis in einer hellgelben, transparenten, dichten kolloidalen Masse zu sehen, in der sich das Eigelb befindet - dies ist die gewünschte Substanz. Dasselbe gilt für fettfreien Hüttenkäse, denn auch dieses Produkt ist nahezu reines Protein in seiner natürlichen Form.

Allerdings haben nicht alle betrachteten Verbindungen die gleiche räumliche Struktur. Insgesamt werden vier Organisationen des Moleküls unterschieden. Arten bestimmen seine Eigenschaften und sprechen von der Komplexität der Struktur. Es ist auch bekannt, dass räumlich verschränktere Moleküle in Menschen und Tieren einer umfangreichen Prozessierung unterzogen werden.

Arten von Proteinstrukturen

Insgesamt gibt es vier davon. Werfen wir einen Blick darauf, was jeder von ihnen ist.

1. Primär. Stellt die übliche lineare Sequenz von Aminosäuren dar, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Es gibt keine räumlichen Verdrehungen, keine Spiralisierung. Die Anzahl der im Polypeptid enthaltenen Verknüpfungen kann mehrere Tausend erreichen. Arten von Proteinen mit einer ähnlichen Struktur sind Glycylalanin, Insulin, Histone, Elastin und andere.
2. Sekundär. Es besteht aus zwei Polypeptidketten, die spiralförmig verdreht und durch gebildete Windungen zueinander ausgerichtet sind. In diesem Fall bilden sich zwischen ihnen Wasserstoffbrückenbindungen, die sie zusammenhalten. So entsteht ein einzelnes Eiweißmolekül. Die Arten von Proteinen dieser Art sind wie folgt: Lysozym, Pepsin und andere.
3. Tertiäre Konformation. Es ist eine dicht gepackte und kompakt gewickelte Sekundärstruktur. Hier treten neben Wasserstoffbrücken auch andere Arten von Wechselwirkungen auf - dies ist die Van-der-Waals-Wechselwirkung und die Kräfte der elektrostatischen Anziehung, des hydrophil-hydrophoben Kontakts. Beispiele für Strukturen sind Albumin, Fibroin, Seidenprotein und andere.
4. Quartär. Die komplexeste Struktur besteht aus mehreren spiralförmig verdrehten Polypeptidketten, die zu einer Kugel gerollt und alle zusammen zu einem Kügelchen vereint werden. Beispiele wie Insulin, Ferritin, Hämoglobin, Kollagen veranschaulichen eine solche Proteinkonformation.

Wenn wir alle gegebenen Strukturen von Molekülen aus chemischer Sicht im Detail betrachten, wird die Analyse lange dauern. Tatsächlich werden in dem Molekül umso mehr Arten von Wechselwirkungen beobachtet, je höher die Konfiguration ist, je komplexer und verwickelter seine Struktur ist.

Denaturierung von Proteinmolekülen

Eine der wichtigsten chemischen Eigenschaften von Polypeptiden ist ihre Fähigkeit, unter dem Einfluss bestimmter Bedingungen oder chemischer Mittel abgebaut zu werden. Beispielsweise sind verschiedene Arten der Proteindenaturierung weit verbreitet. Was ist dieser Prozess? Es besteht in der Zerstörung der nativen Struktur des Proteins. Das heißt, wenn das Molekül ursprünglich eine Tertiärstruktur hatte, kollabiert es nach der Einwirkung spezieller Mittel. Die Abfolge der Aminosäurereste bleibt jedoch im Molekül unverändert. Denaturierte Proteine ​​verlieren schnell ihre physikalischen und chemischen Eigenschaften.

Welche Reagenzien können zum Prozess der Konformationszerstörung führen? Es gibt einige.

1. Temperatur. Beim Erhitzen kommt es zu einer allmählichen Zerstörung der quaternären, tertiären, sekundären Struktur des Moleküls. Optisch kann dies beispielsweise beim Braten eines gewöhnlichen Hühnereis beobachtet werden. Das resultierende "Protein" ist die Primärstruktur des Albumin-Polypeptids, das im Rohprodukt enthalten war.
2. Strahlung.
3. Einwirkung starker chemischer Mittel: Säuren, Laugen, Salze von Schwermetallen, Lösungsmittel (z. B. Alkohole, Ether, Benzol und andere).

Dieser Vorgang wird manchmal auch als Schmelzen des Moleküls bezeichnet. Die Arten der Proteindenaturierung hängen von dem Mittel ab, unter dessen Einwirkung sie aufgetreten ist. Darüber hinaus findet in einigen Fällen der umgekehrte Prozess statt. Das ist Renaturierung. Nicht alle Proteine ​​sind in der Lage, ihre Struktur wiederherzustellen, aber ein erheblicher Teil von ihnen kann dies tun. So führten Chemiker aus Australien und Amerika die Renaturierung eines gekochten Hühnereis mit einigen Reagenzien und einer Zentrifugationsmethode durch.

Dieser Prozess ist wichtig für lebende Organismen bei der Synthese von Polypeptidketten durch Ribosomen und rRNA in Zellen.

Hydrolyse eines Proteinmoleküls

Neben der Denaturierung zeichnen sich Proteine ​​durch eine weitere chemische Eigenschaft aus - die Hydrolyse. Hierbei handelt es sich ebenfalls um die Zerstörung der nativen Konformation, jedoch nicht der Primärstruktur, sondern vollständig einzelner Aminosäuren. Ein wichtiger Teil der Verdauung ist die Proteinhydrolyse. Die Arten der Hydrolyse von Polypeptiden sind wie folgt.

1. Chemisch. Basierend auf der Einwirkung von Säuren oder Laugen.
2. Biologisch oder enzymatisch.

Das Wesen des Prozesses bleibt jedoch unverändert und hängt nicht davon ab, welche Arten von Proteinhydrolyse stattfinden. Dadurch werden Aminosäuren gebildet, die zu allen Zellen, Organen und Geweben transportiert werden. Ihre weitere Transformation besteht in der Beteiligung an der Synthese neuer Polypeptide, bereits diejenigen, die für einen bestimmten Organismus notwendig sind.

In der Industrie wird der Prozess der Hydrolyse von Proteinmolekülen nur verwendet, um die gewünschten Aminosäuren zu erhalten.

Funktionen von Proteinen im Körper

Verschiedene Arten von Proteinen, Kohlenhydraten und Fetten sind lebenswichtige Komponenten für das normale Funktionieren jeder Zelle. Und damit ist der gesamte Organismus als Ganzes gemeint. Daher ist ihre Rolle größtenteils auf den hohen Grad an Bedeutung und Allgegenwärtigkeit innerhalb der Lebewesen zurückzuführen. Es gibt mehrere Hauptfunktionen von Polypeptidmolekülen.

1. katalytisch. Es wird von Enzymen durchgeführt, die eine Proteinstruktur haben. Wir werden später darüber sprechen.
2. Strukturell. Die Arten von Proteinen und ihre Funktionen im Körper beeinflussen in erster Linie die Struktur der Zelle selbst, ihre Form. Darüber hinaus bilden Polypeptide, die diese Rolle übernehmen, Haare, Nägel, Muschelschalen und Vogelfedern. Sie sind auch eine gewisse Armatur im Körper der Zelle. Knorpel besteht auch aus diesen Arten von Proteinen. Beispiele: Tubulin, Keratin, Aktin und andere.
3. Regulierung. Diese Funktion manifestiert sich in der Teilnahme von Polypeptiden an solchen Prozessen wie: Transkription, Translation, Zellzyklus, Spleißen, mRNA-Lesen und anderen. In allen spielen sie eine wichtige Rolle als Regulator.
4. Signal. Diese Funktion übernehmen Proteine, die sich auf der Zellmembran befinden. Sie übertragen unterschiedliche Signale von einer Einheit zur anderen, was zu einer Kommunikation zwischen den Geweben führt. Beispiele: Zytokine, Insulin, Wachstumsfaktoren und andere.
5. Transport. Einige Arten von Proteinen und ihre Funktionen, die sie erfüllen, sind einfach lebenswichtig. Dies geschieht zum Beispiel mit dem Protein Hämoglobin. Es transportiert im Blut Sauerstoff von Zelle zu Zelle. Für einen Menschen ist es unersetzlich.
6. Sparen oder reservieren. Solche Polypeptide reichern sich in Pflanzen und tierischen Eiern als zusätzliche Nahrungs- und Energiequelle an. Ein Beispiel sind Globuline.
7. Motor. Gerade für einfachste Organismen und Bakterien eine sehr wichtige Funktion. Schließlich können sie sich nur mit Hilfe von Geißeln oder Flimmerhärchen fortbewegen. Und diese Organellen sind von Natur aus nichts anderes als Proteine. Beispiele für solche Polypeptide sind die folgenden: Myosin, Actin, Kinesin und andere.

Offensichtlich sind die Funktionen von Proteinen im menschlichen Körper und anderen Lebewesen sehr zahlreich und wichtig. Dies bestätigt einmal mehr, dass ohne die Verbindungen, die wir in Betracht ziehen, ein Leben auf unserem Planeten unmöglich ist.

Schutzfunktion von Proteinen

Polypeptide können vor verschiedenen Einflüssen schützen: chemisch, physikalisch, biologisch. Wenn der Körper beispielsweise in Form eines Virus oder von Bakterien fremder Natur in Gefahr ist, treten Immunglobuline (Antikörper) mit ihnen in den Kampf und übernehmen eine Schutzfunktion.

Wenn wir von physikalischen Wirkungen sprechen, dann spielen hier Fibrin und Fibrinogen, die an der Blutgerinnung beteiligt sind, eine wichtige Rolle.

Nahrungsproteine

Die Arten von Nahrungseiweiß sind wie folgt:

• vollständig - diejenigen, die alle für den Körper notwendigen Aminosäuren enthalten;
• unvollständig - solche, bei denen eine unvollständige Aminosäurezusammensetzung vorliegt.

Beide sind jedoch wichtig für den menschlichen Körper. Vor allem die erste Gruppe. Jeder Mensch muss insbesondere in Phasen intensiver Entwicklung (Kindheit und Jugend) und Pubertät einen konstanten Proteinspiegel in sich aufrechterhalten. Schließlich haben wir bereits die Funktionen betrachtet, die diese erstaunlichen Moleküle erfüllen, und wir wissen, dass praktisch kein einziger Prozess, keine einzige biochemische Reaktion in uns ohne die Beteiligung von Polypeptiden auskommen kann.

Aus diesem Grund ist es notwendig, jeden Tag die Tagesnorm an Proteinen zu sich zu nehmen, die in den folgenden Produkten enthalten sind:

• Ei;
• Milch;
• Hüttenkäse;
• Fleisch und Fisch;
• Bohnen;
• Bohnen;
• Erdnuss;
• Weizen;
• Hafer;
• Linsen und andere.

Wenn man 0,6 g des Polypeptids pro kg Körpergewicht pro Tag zu sich nimmt, wird es einem Menschen nie an diesen Verbindungen fehlen. Wenn der Körper lange Zeit nicht die notwendigen Proteine ​​​​erhält, tritt eine Krankheit auf, die den Namen Aminosäuremangel trägt. Dies führt zu schweren Stoffwechselstörungen und in der Folge zu vielen weiteren Beschwerden.

Proteine ​​in einer Zelle

Auch in der kleinsten Struktureinheit aller Lebewesen – den Zellen – befinden sich Proteine. Außerdem erfüllen sie dort fast alle der oben genannten Funktionen. Zunächst wird das Zytoskelett der Zelle gebildet, bestehend aus Mikrotubuli, Mikrofilamenten. Es dient sowohl der Formerhaltung als auch dem Transport zwischen den Organellen. Verschiedene Ionen und Verbindungen bewegen sich entlang von Proteinmolekülen, wie entlang von Kanälen oder Schienen.

Die Rolle von Proteinen, die in die Membran eingetaucht sind und sich auf ihrer Oberfläche befinden, ist ebenfalls wichtig. Hier erfüllen sie sowohl Rezeptor- als auch Signalfunktionen und sind am Aufbau der Membran selbst beteiligt. Sie stehen Wache, was bedeutet, dass sie eine schützende Rolle spielen. Welche Arten von Proteinen in der Zelle lassen sich dieser Gruppe zuordnen? Es gibt viele Beispiele, hier sind ein paar.

1. Aktin und Myosin.
2. Elastin.
3. Keratin.
4. Kollagen.
5. Tubulin.
6. Hämoglobin.
7. Insulin.
8. Transcobalamin.
9. Transferrin.
10. Eiweiß.

Insgesamt gibt es mehrere hundert verschiedene, die sich ständig in jeder Zelle bewegen.

Arten von Proteinen im Körper

Natürlich haben sie eine große Vielfalt. Wenn Sie versuchen, alle vorhandenen Proteine ​​​​irgendwie in Gruppen einzuteilen, können Sie so etwas wie diese Klassifizierung erhalten.

Im Allgemeinen können viele Merkmale als Grundlage für die Klassifizierung von körpereigenen Proteinen herangezogen werden. Eine existiert noch nicht.

Enzyme

Biologische Katalysatoren proteinartiger Natur, die alle ablaufenden biochemischen Prozesse deutlich beschleunigen. Ohne diese Verbindungen ist ein normaler Austausch nicht möglich. Alle Prozesse der Synthese und des Zerfalls, des Zusammenbaus von Molekülen und ihrer Replikation, Translation und Transkription und andere werden unter dem Einfluss eines bestimmten Enzymtyps durchgeführt. Beispiele für diese Moleküle sind:

• Oxidoreduktasen;
• Transferasen;
• Katalase;
• Hydrolasen;
• Isomerasen;
• Lyasen und andere.

Heute werden Enzyme im Alltag verwendet. So werden bei der Herstellung von Waschpulvern häufig sogenannte Enzyme eingesetzt – das sind biologische Katalysatoren. Sie verbessern die Waschqualität unter Einhaltung des vorgegebenen Temperaturregimes. Bindet leicht Schmutzpartikel und entfernt sie von der Stoffoberfläche.

Aufgrund ihrer Proteinnatur vertragen Enzyme jedoch weder zu heißes Wasser noch die Nähe zu alkalischen oder sauren Medikamenten. Tatsächlich findet in diesem Fall der Prozess der Denaturierung statt.

Strukturproteine ​​des Zytoskeletts geben Zellen und vielen Organellen wie einer Art Gerüst ihre Form und sind an der Formveränderung von Zellen beteiligt. Die meisten Strukturproteine ​​​​sind filamentös: Beispielsweise sind Aktin- und Tubulin-Monomere kugelige, lösliche Proteine, aber nach der Polymerisation bilden sie lange Filamente, die das Zytoskelett bilden, das es der Zelle ermöglicht, ihre Form beizubehalten. Kollagen und Elastin sind die Hauptbestandteile der interzellulären Substanz des Bindegewebes (z. B. Knorpel), und Haare, Nägel, Vogelfedern und einige Schalen bestehen aus einem anderen Strukturprotein, Keratin.

Schutzfunktion

Es gibt verschiedene Arten von Schutzfunktionen von Proteinen:

Physischer Schutz. Kollagen ist daran beteiligt - ein Protein, das die Grundlage der interzellulären Substanz des Bindegewebes (einschließlich Knochen, Knorpel, Sehnen und tiefer Hautschichten (Dermis)) bildet; Keratin, das die Grundlage von Hornschilden, Haaren, Federn, Hörnern und anderen Derivaten der Epidermis bildet. Üblicherweise werden solche Proteine ​​als Proteine ​​mit struktureller Funktion betrachtet. Beispiele für diese Gruppe von Proteinen sind Fibrinogene und Thrombine, die an der Blutgerinnung beteiligt sind.

Chemischer Schutz. Die Bindung von Toxinen an Proteinmoleküle kann für deren Entgiftung sorgen. Leberenzyme spielen eine besonders wichtige Rolle bei der Entgiftung des Menschen, indem sie Gifte abbauen oder in eine lösliche Form überführen, was zu ihrer schnellen Ausscheidung aus dem Körper beiträgt.

Immunschutz. Proteine, aus denen das Blut und andere biologische Flüssigkeiten bestehen, sind an der Abwehrreaktion des Körpers auf Schäden und Angriffe durch Krankheitserreger beteiligt. Proteine ​​des Komplementsystems und Antikörper (Immunglobuline) gehören zu den Proteinen der zweiten Gruppe; sie neutralisieren Bakterien, Viren oder fremde Proteine. Antikörper, die Teil des adaptiven Immunsystems sind, heften sich an Substanzen, Antigene, die dem jeweiligen Organismus fremd sind, und neutralisieren sie dadurch, indem sie sie an die Orte der Zerstörung leiten. Antikörper können in den interzellulären Raum sezerniert werden oder sich an die Membranen von spezialisierten B-Lymphozyten, sogenannten Plasmazellen, anheften. Während Enzyme eine begrenzte Affinität für ein Substrat haben, gibt es keine Begrenzung für die Persistenz der Bindung von Antikörpern an ein Antigen, da zu viel Bindung an ein Substrat die katalysierte Reaktion stören kann.

Regulatorische Funktion

Viele Prozesse innerhalb von Zellen werden durch Eiweißmoleküle reguliert, die weder als Energiequelle noch als Baustoff für die Zelle dienen. Diese Proteine ​​regulieren Transkription, Translation, Spleißen sowie die Aktivität anderer Proteine ​​usw. Die regulatorische Funktion von Proteinen wird entweder aufgrund enzymatischer Aktivität (z. B. Proteinkinase) oder aufgrund spezifischer Bindung an andere Moleküle ausgeführt. was in der Regel die Wechselwirkung von Enzymen mit diesen Molekülen beeinflusst.

Somit wird die Gentranskription durch die Anlagerung von Transkriptionsfaktoren – Aktivatorproteinen und Repressorproteinen – an die regulatorischen Sequenzen von Genen bestimmt. Auch auf der Ebene der Translation wird das Ablesen vieler mRNAs durch die Anlagerung von Proteinfaktoren reguliert, und auch der Abbau von RNA und Proteinen erfolgt durch spezialisierte Proteinkomplexe. Die wichtigste Rolle bei der Regulation intrazellulärer Prozesse spielen Proteinkinasen – Enzyme, die die Aktivität anderer Proteine ​​aktivieren oder hemmen, indem sie Phosphatgruppen daran anlagern.

Die Struktur von Proteinmolekülen. Zusammenhang von Eigenschaften, Funktionen und Aktivität von Proteinen mit ihrer strukturellen Organisation (Spezifität, Artzugehörigkeit, Erkennungswirkung, Dynamik, Wirkung kooperativer Interaktion).

Eichhörnchen - Dies sind hochmolekulare stickstoffhaltige Substanzen, die aus Aminosäureresten bestehen, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Proteine ​​werden auch Proteine ​​genannt;

Einfache Proteine ​​sind aus Aminosäuren aufgebaut und zerfallen bei der Hydrolyse jeweils nur in Aminosäuren. Komplexe Proteine ​​​​sind Zweikomponentenproteine, die aus einem einfachen Protein und einer Nicht-Protein-Komponente bestehen, die als prosthetische Gruppe bezeichnet wird. Bei der Hydrolyse komplexer Proteine ​​werden neben freien Aminosäuren auch der Nichtproteinanteil bzw. dessen Abbauprodukte freigesetzt. Einfache Proteine ​​wiederum werden anhand einiger bedingt ausgewählter Kriterien in eine Reihe von Untergruppen eingeteilt: Protamine, Histone, Albumine, Globuline, Prolamine, Gluteline usw.

Die Klassifizierung komplexer Proteine ​​basiert auf der chemischen Natur ihrer Nicht-Protein-Komponente. Demnach gibt es: Phosphoproteine ​​(enthalten Phosphorsäure), Chromoproteine ​​(enthalten Pigmente), Nukleoproteine ​​(enthalten Nukleinsäuren), Glykoproteine ​​(enthalten Kohlenhydrate), Lipoproteine ​​(enthalten Lipide) und Metalloproteine ​​(enthalten Metalle).

3. Proteinstruktur.

Die Abfolge von Aminosäureresten in der Polypeptidkette eines Proteinmoleküls wird genannt Protein-Primärstruktur. Die Primärstruktur eines Proteins enthält neben einer großen Anzahl von Peptidbindungen normalerweise auch eine kleine Anzahl von Disulfidbindungen (-S-S-). Die räumliche Konfiguration der Polypeptidkette, genauer gesagt der Typ Polypeptidhelix, bestimmtzweitrangig Proteinstruktur, es wird präsentiert in meist α-Helix, die durch Wasserstoffbrückenbindungen fixiert ist. Tertiärstruktur-Polypeptidkette, ganz oder teilweise gewunden, im Raum (in einem Kügelchen) angeordnet oder verpackt ist. Die bekannte Stabilität der Protein-Tertiärstruktur wird durch Wasserstoffbrückenbindungen, intermolekulare Van-der-Waals-Kräfte, elektrostatische Wechselwirkung geladener Gruppen usw. bereitgestellt.

Quartäre Proteinstruktur - eine Struktur, die aus einer bestimmten Anzahl von Polypeptidketten besteht, die eine streng festgelegte Position relativ zueinander einnehmen.

Das klassische Beispiel eines Proteins mit Quartärstruktur ist Hämoglobin.

Physikalische Eigenschaften von Proteinen: hochviskose Lösungen,

vernachlässigbare Diffusion, große Quellkapazität, optische Aktivität, Mobilität in einem elektrischen Feld, niedriger osmotischer Druck und hoher onkotischer Druck, Fähigkeit, UV-Strahlen bei 280 nm zu absorbieren, sind wie Aminosäuren aufgrund des Vorhandenseins von freiem NH2- und COOH- amphoter Gruppen und sind jeweils durch alle St. Sie Säuren und Basen gekennzeichnet. Sie haben ausgeprägte hydrophile Eigenschaften. Ihre Lösungen haben einen sehr niedrigen osmotischen Druck, eine hohe Viskosität und ein geringes Diffusionsvermögen. Proteine ​​sind sehr stark quellfähig. Das Phänomen der Lichtstreuung, das der quantitativen Bestimmung von Proteinen durch Nephelometrie zugrunde liegt, wird mit dem kolloidalen Zustand von Proteinen in Verbindung gebracht.

Proteine ​​sind in der Lage, niedermolekulare organische Verbindungen und anorganische Ionen an ihrer Oberfläche zu adsorbieren. Diese Eigenschaft bestimmt die Transportfunktionen einzelner Proteine.

Chemische Eigenschaften von Proteinen sind vielfältig, da die Seitenreste von Aminosäureresten verschiedene funktionelle Gruppen enthalten (-NH2, -COOH, -OH, -SH usw.). Eine charakteristische Reaktion für Proteine ​​ist die Hydrolyse von Peptidbindungen. Aufgrund des Vorhandenseins von sowohl Amino- als auch Carboxylgruppen haben Proteine ​​amphotere Eigenschaften.

Proteindenaturierung- Zerstörung von Bindungen, die die Quartär-, Tertiär- und Sekundärstrukturen stabilisieren, was zu einer Desorientierung der Konfiguration des Proteinmoleküls führt und mit dem Verlust nativer Eigenschaften einhergeht.

Es gibt physikalische (Temperatur, Druck, mechanische Einwirkung, Ultraschall- und ionisierende Strahlung) und chemische (Schwermetalle, Säuren, Laugen, organische Lösungsmittel, Alkaloide) Faktoren, die eine Denaturierung verursachen.

Der umgekehrte Vorgang ist Renaturierung, das heißt, die Wiederherstellung der physikalisch-chemischen und biologischen Eigenschaften des Proteins. Bei Beeinträchtigung der Primärstruktur ist eine Renaturierung nicht möglich.

Die meisten Proteine ​​​​denaturieren, wenn sie mit einer Lösung über 50-60 ° C erhitzt werden. Äußere Manifestationen der Denaturierung werden auf einen Verlust der Löslichkeit reduziert, insbesondere am isoelektrischen Punkt, eine Erhöhung der Viskosität von Proteinlösungen, eine Erhöhung der Menge an freier Funktion SH-rpypp und eine Veränderung in der Art der Röntgenstreuung, Kügelchen aus nativen Proteinmolekülen und bilden zufällige und ungeordnete Strukturen.

Kontraktionsfunktion. Aktin und Myosin sind spezifische Proteine ​​des Muskelgewebes. strukturelle Funktion. fibrilläre Proteine, insbesondere Kollagen im Bindegewebe, Keratin in Haaren, Nägeln, Haut, Elastin in der Gefäßwand etc.

hormonelle Funktion. Eine Reihe von Hormonen werden durch Proteine ​​oder Polypeptide dargestellt, wie z. B. Hormone der Hypophyse, der Bauchspeicheldrüse usw. Einige Hormone sind Derivate von Aminosäuren.

Ernährungs-(Reserve-)Funktion. Reserveproteine, die eine Nahrungsquelle für den Fötus darstellen.Das Hauptprotein der Milch (Kasein) erfüllt ebenfalls hauptsächlich eine Ernährungsfunktion.

Biologische Funktionen von Proteinen. Vielfalt von Proteinen in Bezug auf strukturelle Organisation und biologische Funktion. Polymorphismus. Unterschiede in der Proteinzusammensetzung von Organen und Geweben. Veränderungen in der Zusammensetzung in der Ontogenese und bei Krankheiten.

-Schwierigkeitsgrad Proteinstrukturen werden in einfache und komplexe unterteilt. Einfach oder einkomponentig Proteine ​​bestehen nur aus dem Proteinteil und ergeben, wenn sie hydrolysiert werden, Aminosäuren. Zu schwer oder zweikomponentig gehören Proteine, in deren Zusammensetzung ein Protein und eine zusätzliche Gruppe von Nicht-Proteinnatur umfasst, genannt prothetisch. ( Lipide, Kohlenhydrate, Nukleinsäuren wirken können); beziehungsweise komplexe Proteine ​​werden Lipoproteine, Glykoproteine, Nukleoproteine ​​genannt.

- entsprechend der Form des Proteinmoleküls Proteine ​​​​werden in zwei Gruppen eingeteilt: fibrillär (faserig) und kugelförmig (korpuskulär). fibrilläre Proteine gekennzeichnet durch ein hohes Verhältnis von Länge zu Durchmesser (mehrere zehn Einheiten). Ihre Moleküle sind fadenförmig und werden normalerweise in Bündeln gesammelt, die Fasern bilden. (Sie sind die Hauptbestandteile der äußeren Hautschicht, die die Schutzhülle des menschlichen Körpers bilden). Sie sind auch an der Bildung von Bindegewebe, einschließlich Knorpel und Sehnen, beteiligt.

Die überwiegende Mehrheit natürlicher Proteine ​​ist kugelförmig. Für globuläre Proteine gekennzeichnet durch ein kleines Verhältnis von Länge zu Durchmesser des Moleküls (mehrere Einheiten). Mit einer komplexeren Konformation sind globuläre Proteine ​​auch vielfältiger.

-Im Verhältnis zu herkömmlich ausgewählten Lösungsmitteln zuordnen AlbumineundGlobuline. Albumine lösen sich sehr gut auf in Wasser und konzentrierte Salzlösungen. Globuline unlöslich in Wasser u in Lösungen von Salzen mittlerer Konzentration.

--Funktionale Klassifizierung von Proteinen am befriedigendsten, da es nicht auf einem zufälligen Zeichen basiert, sondern auf einer ausgeführten Funktion. Außerdem ist es möglich, die Ähnlichkeit von Strukturen, Eigenschaften und funktioneller Aktivität spezifischer Proteine, die in jeder Klasse enthalten sind, zu unterscheiden.

katalytisch aktive Proteine namens Enzyme. Sie katalysieren fast alle chemischen Umwandlungen in der Zelle. Diese Gruppe von Proteinen wird in Kapitel 4 ausführlich besprochen.

Hormone regulieren den Stoffwechsel innerhalb der Zellen und integrieren den Stoffwechsel in verschiedenen Zellen des Körpers als Ganzes.

Rezeptoren binden selektiv verschiedene Regulatoren (Hormone, Mediatoren) auf der Oberfläche von Zellmembranen.

Proteine ​​transportieren führen die Bindung und den Transport von Substanzen zwischen Geweben und durch Zellmembranen durch.

Strukturproteine . Zu dieser Gruppe gehören zunächst Proteine, die am Aufbau verschiedener biologischer Membranen beteiligt sind.

Eichhörnchen - Inhibitoren Enzyme bilden eine große Gruppe von endogenen Inhibitoren. Sie regulieren die Aktivität von Enzymen.

Kontraktil Eichhörnchen Bereitstellung eines mechanischen Reduktionsprozesses unter Verwendung chemischer Energie.

Giftige Proteine - einige von Organismen (Schlangen, Bienen, Mikroorganismen) ausgeschiedene Proteine ​​und Peptide, die für andere lebende Organismen giftig sind.

schützende Proteine. Antikörper - Proteinsubstanzen, die von einem tierischen Organismus als Reaktion auf die Einführung eines Antigens produziert werden. Antikörper, die mit Antigenen interagieren, deaktivieren diese und schützen dadurch den Körper vor den Auswirkungen von Fremdstoffen, Viren, Bakterien usw.

Die Proteinzusammensetzung hängt von der Physiologie ab. Aktivität, Nahrungszusammensetzung und Ernährung, Biorhythmus. Im Laufe der Entwicklung ändert sich die Zusammensetzung erheblich (von der Zygote bis zur Bildung differenzierter Organe mit spezialisierten Funktionen). Zum Beispiel enthalten Erythrozyten Hämoglobin, das für den Sauerstofftransport durch Blut sorgt, Mäusezellen enthalten kontraktile Proteine ​​Aktin und Myosin, Rhodopsin ist ein Protein in der Netzhaut usw. Bei Krankheiten ändert sich die Proteinzusammensetzung - Proteinopathie. Erbliche Proteinopathien entwickeln sich als Folge einer Schädigung des genetischen Apparats. Jedes Protein wird überhaupt nicht synthetisiert oder wird synthetisiert, aber seine Primärstruktur ist verändert (Sichelzellenanämie). Jede Krankheit wird von einer Veränderung der Proteinzusammensetzung begleitet, d.h. Es entwickelt sich eine erworbene Proteinopathie. In diesem Fall wird die Primärstruktur von Proteinen nicht gestört, aber es kommt zu einer quantitativen Veränderung der Proteine, insbesondere in den Organen und Geweben, in denen sich der pathologische Prozess entwickelt. Beispielsweise nimmt bei einer Pankreatitis die Produktion von Enzymen ab, die für die Verdauung von Nährstoffen im Magen-Darm-Trakt notwendig sind.

Faktoren der Schädigung der Struktur und Funktion von Proteinen, die Rolle der Schädigung bei der Pathogenese von Krankheiten. Proteinopathie

Die Proteinzusammensetzung des Körpers eines gesunden Erwachsenen ist relativ konstant, obwohl Änderungen in der Menge einzelner Proteine ​​in Organen und Geweben möglich sind. Bei verschiedenen Krankheiten kommt es zu einer Veränderung der Proteinzusammensetzung von Geweben. Diese Veränderungen werden Proteinopathien genannt. Es gibt erbliche und erworbene Proteinopathien. Erbliche Proteinopathien entwickeln sich als Folge von Schäden im genetischen Apparat eines bestimmten Individuums. Jedes Protein wird überhaupt nicht synthetisiert oder wird synthetisiert, aber seine Primärstruktur wird verändert. Jede Krankheit wird von einer Veränderung der Proteinzusammensetzung des Körpers begleitet, d.h. Es entwickelt sich eine erworbene Proteinopathie. In diesem Fall wird die Primärstruktur von Proteinen nicht gestört, aber normalerweise kommt es zu einer quantitativen Veränderung der Proteine, insbesondere in den Organen und Geweben, in denen sich der pathologische Prozess entwickelt. Beispielsweise nimmt bei einer Pankreatitis die Produktion von Enzymen ab, die für die Verdauung von Nährstoffen im Magen-Darm-Trakt notwendig sind.

In einigen Fällen entwickeln sich erworbene Proteinopathien als Folge von Veränderungen in den Bedingungen, unter denen Proteine ​​funktionieren. Wenn sich also der pH-Wert des Mediums auf die alkalische Seite ändert (Alkalosen verschiedener Art), ändert sich die Konformation von Hämoglobin, seine Affinität für O 2 nimmt zu und die Abgabe von O 2 an Gewebe nimmt ab (Gewebehypoxie).

Manchmal steigt als Folge der Krankheit der Metabolitenspiegel in Zellen und im Blutserum an, was zur Modifikation einiger Proteine ​​​​und zur Störung ihrer Funktion führt.

Außerdem können Proteine ​​aus den Zellen des geschädigten Organs ins Blut abgegeben werden, die dort normalerweise nur in Spuren bestimmt werden. Bei verschiedenen Erkrankungen werden häufig biochemische Untersuchungen der Proteinzusammensetzung des Blutes zur Klärung der klinischen Diagnose herangezogen.

4. Primärstruktur von Proteinen. Abhängigkeit der Eigenschaften und Funktionen von Proteinen von ihrer Primärstruktur. Veränderungen in der Primärstruktur, Proteinopathie.