Proteiinien hydrolyysi (hydrolyysi). on prosessi, jossa proteiinimolekyylien ketjut hajotetaan paloiksi.

Tuloksena olevat fragmentit nimetään ja niillä on useita hyödyllisiä ominaisuuksia. Tärkein niistä on paljon nopeampi imeytyminen alkuperäiseen molekyyliin verrattuna. Ihanteellinen proteiinien hydrolyysi on proteiinimolekyylin hajoaminen sen muodostaviksi aminohapoiksi. Juuri ne muodostavat perustan aminohappokomplekseille - tehokkaimmille lääkkeille lihassolujen toimittamisessa rakennusmateriaalilla. Aina ei kuitenkaan ole järkevää suorittaa täydellistä hydrolyysisykliä. Assimilaationopeuden parantamiseksi ja proteiinien lisäämiseksi riittää, että suoritetaan osittainen proteiinihydrolyysi. Tämän seurauksena alkuperäinen molekyyli hajoaa useiden aminohappojen ketjuiksi, joita kutsutaan di- ja tripeptideiksi.

Proteiinin hydrolyysiprosessi

1800-luvun lopulla tiedemiehet havaitsivat, että proteiinit koostuvat pienemmistä hiukkasista, joita kutsutaan aminohapoiksi. Ja siitä lähtien aloitettiin sekä aminohappojen että menetelmien tutkimus niiden eristämiseksi proteiinirakenteesta. Joissa aminohapot eivät ole sitoutuneet satunnaisesti, vaan ne ovat tietyssä DNA-sekvenssissä. Ihmiskehossa tällä sekvenssillä ei ole merkitystä. Keho tarvitsee vain aminohappoja, jotka on ruuansulatusjärjestelmän tehtävänä "purkaa". Ruoansulatusprosessissa elimistö hajottaa proteiinit yksittäisiksi aminohapoiksi, jotka pääsevät verenkiertoon. Kuitenkin sadoista tekijöistä riippuen ruuansulatuksen tehokkuus on kaukana 100 prosentista. Ruoansulatusprosessissa imeytyneiden aineiden prosenttiosuuden perusteella arvioidaan tuotteen ravintoarvo. Hydrolyysi voi lisätä huomattavasti proteiinien ravintoarvoa. Se ei vastusta sellaisia ​​prosesseja proteiinin saamiseksi kuin. Hydrolyysi on tavalla tai toisella jo eristetyn proteiinin toissijainen prosessointiprosessi.

Hydrolyysin raaka-aineena on jo osittain prosessoitu maito. Yleensä otetaan halvin maitoproteiini. Jatkokäsittelyn ja lopputuloksen vuoksi ei ole järkevää käyttää kalliimpia ainesosia, kuten heraproteiinia tai isolaattia. Lääketieteellisiin tarkoituksiin eläinverta voidaan käyttää myös hydrolyysissä, mutta se ei sovellu urheiluteollisuuteen. Maitoproteiinien pääasialliset hydrolyysimenetelmät ovat happohydrolyysi ja entsymaattinen hydrolyysi.

Happohydrolyysi

Tämän prosessin ydin on raaka-aineen käsittely tietyillä hapoilla. Proteiini käsitellään kloorivetyhapolla ja kuumennetaan noin 105-110 °C:seen. Tässä tilassa sitä säilytetään päivän ajan. Tämän seurauksena molekyylisidokset katkeavat ja proteiinit hajoavat yksittäisiksi aminohapoiksi. Happohydrolyysi on yksinkertaisin ja halvin toteuttaa. Hän asettaa kuitenkin erittäin korkeat vaatimukset tekniikan noudattamiselle ja mikä tärkeintä, reagenssien annostelujen laadulle ja tarkkuudelle. Väärien happojen tai väärän annoksen käyttö yhdessä molekyylisidosten kanssa voi tuhota itse aminohapot. Tämän seurauksena lopputuotteella on epätäydellinen aminohappospektri. Ja suolojen ja happojen jäännökset eivät todennäköisesti vaikuta positiivisesti ruoansulatukseen.

Entsymaattinen (entsymaattinen) hydrolyysi

Proteiinien entsymaattinen hydrolyysi toistaa jonkin verran luonnollista ruoansulatusprosessia. Raaka-aine (yleensä -) sekoitetaan entsyymeihin, jotka suorittavat proteiinin "sulatuksen" ja varmistavat sen hajoamisen aminohapoiksi. Ja juuri tätä menetelmää käytetään useimmiten urheiluteollisuudessa. Proteiinien entsymaattinen (entsymaattinen) hydrolyysi on teknisesti vähemmän vaativa. Ylimääräiset entsyymit on helpompi poistaa, eivätkä ne aiheuta sellaista haittaa kuin hapot.

Entsymaattisen hydrolyysin ensimmäisessä vaiheessa raaka-aine altistetaan kevyelle lämpökäsittelylle. Tämän seurauksena proteiini osittain denaturoituu (tuhoutuu). Sen jälkeen saatu fraktio sekoitetaan entsyymien kanssa, jotka viimeistelevät hydrolyysiprosessin.

Proteiinihydrolyysin käyttö urheiluravitsemuksessa

Proteiinihydrolyysi on todellinen löytö ja pelastus teollisuudelle. Sen ansiosta et voi saada vain puhtaita aminohappokomplekseja, vaan myös lisätä merkittävästi tavanomaisten proteiinien ja vahvistusten tehokkuutta. Monet jopa käsittelevät yksittäisiä valmisteita erityisesti entsyymeillä. Tämän proteiinin osittaisen hydrolyysin seurauksena assimilaationopeus kasvaa. Ja myös monet ongelmat, jotka liittyvät yksilölliseen intoleranssiin maitoproteiinikomponenteille, ratkaistaan. Joistakin tuotteista voit jopa löytää maininnan ruoansulatusentsyymien läsnäolosta. Joissakin proteiineissa nämä ovat tavallisia ruoansulatusentsyymejä, jotka alkavat toimia vain mahalaukussa. Ja joissakin tapauksissa nämä ovat entsymaattisen hydrolyysiprosessin jäänteitä. Joka tapauksessa tällaiset proteiinit imeytyvät paljon nopeammin ja paremmin.

Teoriassa hydrolysoidun proteiinin saanti voidaan korvata yksinkertaisen proteiinin nauttimisella yhdessä ruoansulatusentsyymien kanssa (kuten festal, mezim forte jne.). Se tulee paljon halvemmaksi. Maitoproteiinin ja entsyymien erillinen nauttiminen ei kuitenkaan ole yhtä tehokasta. Et voi koskaan määrittää tarkasti oikeaa entsyymien annosta. Niiden ylimäärästä ei todennäköisesti ole hyötyä kehollesi. Haittana on, että proteiinien hydrolyysi on vain osittainen.

Proteiinihydrolyysin edut ja haitat

Proteiinihydrolyysiä käytetään seuraavissa tapauksissa:

• Proteiinin sulavuuden nopeuttamiseksi
• Allergisten reaktioiden vähentämiseksi
• Puhtaiden aminohappojen saamiseksi

Erityisen huomionarvoisia ovat allergiset reaktiot. Ruoka-aineallergiat eivät ole aikamme harvinaisia, tuotteiden tai niiden yksittäisten komponenttien intoleranssia esiintyy melko säännöllisesti. Esimerkkinä on laktoosi-intoleranssi. Ruoka-aineallergia on reaktio tiettyihin elintarvikkeissa esiintyviin proteiineihin. Hydrolyysin aikana nämä proteiinit hajoavat peptideiksi. Ne ovat vain proteiinien fragmentteja eivätkä enää aiheuta allergisia reaktioita. Erityisesti on syytä huomata, että saatujen seosten ravintoarvo ei ole millään tavalla huonompi kuin raaka-aineen ravintoarvo.

Hydrolyysin haitoista on syytä huomata hyödyllisten bakteerien tuhoutuminen. Huolimatta siitä, että monet yritykset väittävät esiintyvänsä bifidobakteereja, on oltava objektiivinen - hydrolyysi tuhoaa ne. Ja bifidobakteereja voi esiintyä vain, kun ne viedään ulkopuolelta. Kuitenkin, jos puhumme urheiluravitsemuksesta, niin ensinnäkin tässä on edelleen tuloksena olevan lakaisun ravintoarvo.

Ruoan kypsennys- ja kulinaarisessa käsittelyssä proteiinit voivat käydä läpi erilaisia ​​muutoksia.

melanoidiinireaktio

Liukoiset aminohapot (glysiini, alaniini, asparagiini jne.) reagoivat kiivaasti sokereiden kanssa, joissa on vapaa karbonyyliryhmä (ksyloosi, fruktoosi, glukoosi, maltoosi). Melanoidiinireaktio etenee helpoimmin aminohappojen ja sokereiden välisellä moolisuhteella 1:2.

Aminohappo reagoi sokerin kanssa seuraavalla tavalla:

CH2OH-(CHOH)4-COH + H2N-CH2-COOH --------

glukoosi glysiini

---------- CH2OH-(CHOH)4-C-NH-CH2-COOH

Hieman liukenevat hapot (kystiini, tyrosiini) ovat vähemmän aktiivisia. Melanoidiinireaktioon liittyy välituoteyhdisteiden muodostuminen: aldehydit, furfuraalin sykliset ryhmät ja sitten pyrroli. Melanoidiinireaktiot aktivoituvat korotetuissa lämpötiloissa, erityisesti toistuvan kuumennuksen tapauksessa.

Tämän reaktion seurauksena tapahtuu valkoisen leivän kuoren ruskistumista: paistamisen aikana leivän pinnalla olevat aminohapot reagoivat taikinan käymisen aikana muodostuneiden sokereiden kanssa.

Melanoidiineja voi muodostua myös säilykkeiden säilytyksen aikana.

Proteiinin hydrolyysi

Se voi tapahtua entsyymien, happojen tai alkalien vaikutuksen alaisena. Tällä tavalla voit saada mitä tahansa aminohappoja, jotka muodostavat proteiineja. Käytännön merkitystä on hiilivetypitoisilla raaka-aineilla kasvatetun hiivabiomassan hydrolyysillä, joka sisältää jopa 40 % proteiineja. Hiilidioksidi, alkoholi, öljyparafiinit, maakaasu, puunjalostusteollisuuden jätteet voivat toimia myös raaka-aineina biomassan saamiseksi mikrobiologisin keinoin. Proteiinihydrolysaateista saadut aminohapot erotetaan ioninvaihtokromatografialla, elektroforeesilla ja kaasu-nestekromatografialla.

Proteiinin nesteytys

Proteiinit sitovat vettä, ts. osoittavat hydrofiilisiä ominaisuuksia. Samalla ne turpoavat, niiden massa ja tilavuus kasvavat. Proteiinin turvotukseen liittyy sen osittainen liukeneminen. Yksittäisten proteiinien hydrofiilisyys riippuu niiden rakenteesta. Koostumuksessaan olevat hydrofiiliset -CO-NH- (peptidisidos), aminoryhmät -NH2, karboksyyli-COOH- -ryhmät, jotka sijaitsevat proteiinimakromolekyylin pinnalla, houkuttelevat vesimolekyylejä ja suuntaavat ne tiukasti molekyylin pinnalle.

Proteiinipalloja ympäröivä hydraatiokuori (vesi) estää aggregaatiota ja siten edistää proteiiniliuosten stabiilisuutta ja estää niiden saostumisen.

H 3N + -(CH 2) n-COOH + NH 3 - (CH 2) n-COO - NH 2 - (CH 2) n-COO -

isoelektrinen piste

pH = 1,0 pH = 7,0 pH = 11,0

Isoelektrisessä pisteessä (katso kaavio) proteiineilla on vähiten kyky sitoa vettä, proteiinimolekyylien ympärillä oleva hydraatiokuori tuhoutuu, joten ne yhdistyvät muodostaen suuria aggregaatteja. Kun alustan pH muuttuu, proteiinimolekyyli varautuu ja sen hydraatiokyky muuttuu. Vähäisen turpoamisen vuoksi tiivistetyt proteiiniliuokset muodostavat monimutkaisia ​​järjestelmiä, joita kutsutaan studioiksi. Globulaariset proteiinit voidaan hydratoida täysin liuottamalla veteen (esimerkiksi maitoproteiinit), jolloin muodostuu liuoksia, joiden pitoisuus on pieni.

Proteiinien hydrofiiliset ominaisuudet, ts. Niiden kyky muodostaa studioita, stabiloida suspensioita, emulsioita ja vaahtoja on erittäin tärkeä elintarviketeollisuudessa. Gluteeniproteiinien erilainen hydrofiilisyys on yksi vehnänjyvän ja siitä saadun jauhon (ns. vahva ja heikko vehnä) laatua kuvaavista piirteistä. Viljan ja jauhoproteiinien hydrofiilisyydellä on tärkeä rooli viljan varastoinnissa ja jalostuksessa, leivonnassa. Leipomoteollisuudessa, jauhomakeisten valmistuksessa saatava taikina on vedessä turvotettu proteiini, tärkkelysjyviä sisältävä tiivistetty hyytelö.

MÄÄRITELMÄ

Oravat ovat korkean molekyylipainon yhdisteitä. Ne voidaan ehdollisesti katsoa kuuluvaksi polymeerien ryhmään.

Proteiinien monomeeriset yksiköt ovat peptidejä, jotka koostuvat aminohapoista. Jos aine sisältää yli 100 aminohappotähdettä, se luokitellaan proteiiniksi; alle 100 on edelleen peptidiä. Proteiinien muodostuminen (peptidisidos) voidaan kuvata kaavamaisesti seuraavasti:

Proteiinin hydrolyysi

Proteiinit pystyvät osittain hydrolysoitumaan. Jos kuvittelemme, että hydrolyysi etenee loppuun, ts. kokonaan, saadaan aminohappojen seos reaktiotuotteina. Näiden aineiden lisäksi liuoksesta löytyi hydrolyysin jälkeen hiilihydraatteja, pyrimidiini- ja puriiniemäksiä sekä fosforihappoa. Proteiinien hydrolyysi etenee tietyissä olosuhteissa: keittämällä happo- tai alkaliliuoksessa.

Jos proteiinit sisältävät amidisidoksia, koska niissä on aminohappoja, joissa on haarautuneita sivuradikaaleja, jotka muodostavat steerisiä esteitä, kuten leusiinissa tai valiinissa, hydrolyysi on mahdotonta.

Jos proteiini hajoaa komponenteiksi emäksisessä väliaineessa, hydrolyysi suoritetaan happamassa ja päinvastoin.

Perinteisesti proteiinihydrolyysin reaktion yhtälö voidaan kirjoittaa seuraavasti:

Miksi proteiinihydrolyysi on välttämätöntä?

Koska proteiinit ovat makromolekyyliyhdisteitä, keho voi havaita ne huonosti, koska mikä tahansa kasvi- tai eläinperäinen elintarvike sisältää proteiineja. Hydrolyysi hajottaa proteiinit pienimolekyylisiksi tuotteiksi, joten sitä käytetään nopeuttamaan proteiinien sulavuutta (urheiluravitsemus), vähentämään allergisia reaktioita (vauvanruoka, erityisesti maitovalmisteet) ja saamaan aminohappoja.

Esimerkkejä ongelmanratkaisusta

ESIMERKKI 1

Oravat- suurimolekyyliset orgaaniset yhdisteet, jotka koostuvat aminohappotähteistä, jotka on liitetty pitkäksi ketjuksi peptidisidoksella.

Elävien organismien proteiinien koostumus sisältää vain 20 tyyppistä aminohappoa, jotka kaikki ovat alfa-aminohappoja, ja proteiinien aminohappokoostumus ja niiden välinen yhteysjärjestys määräytyvät elävän yksilön geneettisen koodin mukaan. organismi.

Yksi proteiinien ominaisuuksista on niiden kyky muodostaa spontaanisti vain tälle proteiinille ominaisia ​​spatiaalisia rakenteita.

Rakenteensa spesifisyydestä johtuen proteiineilla voi olla erilaisia ​​ominaisuuksia. Esimerkiksi proteiinit, joilla on pallomainen kvaternaarinen rakenne, erityisesti kananmunaproteiini, liukenevat veteen muodostaen kolloidisia liuoksia. Säikeisen kvaternäärisen rakenteen omaavat proteiinit eivät liukene veteen. Säikeiset proteiinit muodostavat erityisesti kynsiä, hiuksia, rustoa.

Proteiinien kemialliset ominaisuudet

Hydrolyysi

Kaikki proteiinit pystyvät hydrolysoitumaan. Proteiinien täydellisessä hydrolyysissä muodostuu α-aminohappojen seos:

Proteiini + nH 2 O => α-aminohappojen seos

Denaturaatio

Proteiinin sekundääristen, tertiääristen ja kvaternääristen rakenteiden tuhoamista tuhoamatta sen primäärirakennetta kutsutaan denaturaatioksi. Proteiinien denaturaatio voi tapahtua natrium-, kalium- tai ammoniumsuolojen liuosten vaikutuksesta - tällainen denaturaatio on palautuva:

Säteilyn vaikutuksesta (esimerkiksi kuumennuksesta) tai proteiinin prosessoinnista raskasmetallisuoloilla tapahtuva denaturaatio on peruuttamatonta:

Joten esimerkiksi peruuttamaton proteiinien denaturaatio havaitaan munien lämpökäsittelyn aikana niiden valmistuksen aikana. Munanvalkuaisen denaturoinnin seurauksena sen kyky liueta veteen kolloidisen liuoksen muodostuessa katoaa.

Laadulliset reaktiot proteiineihin

Biureettireaktio

Jos proteiinia sisältävään liuokseen lisätään 10-prosenttista natriumhydroksidiliuosta ja sitten pieni määrä 1-prosenttista kuparisulfaattiliuosta, tulee violetti väri.

proteiiniliuos + NaOH (10 % liuos) + СuSO 4 = violetti väri

ksantoproteiinireaktio

proteiiniliuokset muuttuvat keltaisiksi, kun niitä keitetään väkevän typpihapon kanssa:

proteiiniliuos + HNO 3 (konsentr.) => keltainen väri

Proteiinien biologiset toiminnot

katalyyttinen	nopeuttaa erilaisia ​​kemiallisia reaktioita elävissä organismeissa	entsyymejä
rakenteellinen	solujen rakennusmateriaali	kollageeni, solukalvoproteiinit
suojaava	suojaa kehoa infektioilta	immunoglobuliinit, interferoni
sääntelevä	säätelee aineenvaihduntaprosesseja	hormonit
kuljetus	elintärkeiden aineiden siirtyminen kehon osasta toiseen	hemoglobiini kuljettaa happea
energiaa	antaa keholle energiaa	1 gramma proteiinia voi antaa keholle 17,6 J energiaa
moottori (moottori)	mikä tahansa kehon motorinen toiminta	myosiini (lihasproteiini)

Proteiinit eli proteiiniaineet ovat suurimolekyylisiä (molekyylipaino vaihtelee 5-10 tuhannesta 1 miljoonaan tai enemmän) luonnollisia polymeerejä, joiden molekyylit rakentuvat amidi- (peptidi-) sidoksella yhdistetyistä aminohappotähteistä.

Proteiineja kutsutaan myös proteiineiksi (kreikan sanasta "protos" - ensimmäinen, tärkeä). Proteiinimolekyylin aminohappotähteiden määrä vaihtelee suuresti ja joskus saavuttaa useita tuhansia. Jokaisella proteiinilla on oma luontainen aminohappotähteiden sekvenssi.

Proteiinit suorittavat erilaisia ​​biologisia toimintoja: katalyyttisiä (entsyymit), säätelytoimintoja (hormonit), rakenteellisia (kollageeni, fibroiini), moottoria (myosiini), kuljetusta (hemoglobiini, myoglobiini), suojaavia (immunoglobuliinit, interferoni), varaosia (kaseiini, albumiini, gliadiini) muu. Proteiinien joukossa on antibiootteja ja aineita, joilla on myrkyllinen vaikutus.

Proteiinit ovat biokalvojen perusta, solun ja solukomponenttien tärkein osa. Niillä on keskeinen rooli solun elämässä ja ne muodostavat ikään kuin sen kemiallisen toiminnan aineellisen perustan.

Proteiinin poikkeuksellinen ominaisuus on rakenteen itseorganisoituminen, eli sen kyky luoda spontaanisti spontaanisti vain tietylle proteiinille ominainen tilarakenne. Pohjimmiltaan kaikki kehon toiminnot (kehittäminen, liikkuminen, eri toimintojen suorittaminen ja paljon muuta) liittyvät proteiiniaineisiin (kuva 36). On mahdotonta kuvitella elämää ilman proteiineja.

Proteiinit ovat ihmisten ja eläinten ravinnon tärkein ainesosa, niiden tarvitsemien aminohappojen toimittaja.

Rakenne

Proteiinien avaruudellisessa rakenteessa aminohappomolekyyleissä olevien radikaalien (tähteiden) R- luonteella on suuri merkitys. Ei-polaariset aminohapporadikaalit sijaitsevat yleensä proteiinin makromolekyylin sisällä ja aiheuttavat hydrofobisia (katso alla) vuorovaikutuksia; ionogeenisiä (ioneja muodostavia) ryhmiä sisältävät polaariset radikaalit sijaitsevat yleensä proteiinimakromolekyylin pinnalla ja luonnehtivat sähköstaattisia (ionisia) vuorovaikutuksia. Polaariset ionittomat radikaalit (esimerkiksi alkoholi-OH-ryhmiä, amidiryhmiä sisältävät) voivat sijaita sekä proteiinimolekyylin pinnalla että sisällä. Ne osallistuvat vetysidosten muodostukseen.

Proteiinimolekyyleissä a-aminohapot liittyvät toisiinsa peptidisidoksilla (-CO-NH-):

Tällä tavalla konstruoidut polypeptidiketjut tai yksittäiset osat polypeptidiketjussa voivat joissain tapauksissa olla lisäksi liitetty toisiinsa disulfidisidoksilla (-S-S-) tai, kuten niitä usein kutsutaan, disulfidisilloilla.

Tärkeää roolia proteiinien rakenteen luomisessa ovat ioni- (suola) ja vetysidokset sekä hydrofobinen vuorovaikutus - erityinen kosketus proteiinimolekyylien hydrofobisten komponenttien välillä vesipitoisessa väliaineessa. Kaikilla näillä sidoksilla on eri vahvuudet ja ne muodostavat monimutkaisen, suuren proteiinimolekyylin.

Proteiiniaineiden rakenteen ja toimintojen eroista huolimatta niiden alkuainekoostumus vaihtelee hieman (% kuivamassasta): hiili - 51-53; happi - 21,5-23,5; typpi - 16,8-18,4; vety - 6,5-7,3; rikki - 0,3-2,5. Jotkut proteiinit sisältävät pieniä määriä fosforia, seleeniä ja muita alkuaineita.

Polypeptidiketjun yhdistävien aminohappotähteiden sekvenssiä kutsutaan proteiinin primäärirakenteeksi (kuvio 37).

Proteiinimolekyyli voi koostua yhdestä tai useammasta polypeptidiketjusta, joista jokainen sisältää eri määrän aminohappotähteitä. Niiden mahdollisten yhdistelmien lukumäärän perusteella voidaan sanoa, että proteiinien valikoima on lähes rajaton, mutta kaikkia niitä ei ole luonnossa. Erityyppisten proteiinien kokonaismäärä kaikentyyppisissä elävissä organismeissa on 10 10 -10 12 . Proteiineille, joiden rakenne on äärimmäisen monimutkainen, erotetaan primaarisen lisäksi myös korkeammat rakenteelliset organisaatiotasot: sekundaariset, tertiääriset ja joskus kvaternaariset rakenteet (taulukko 9). Suurimmalla osalla proteiineista on toissijainen rakenne, vaikkakaan ei aina koko polypeptidiketjussa. Tietyn sekundaarirakenteen omaavat polypeptidiketjut voidaan järjestää eri tavalla avaruudessa.

Tätä tilajärjestelyä kutsutaan tertiäärirakenteeksi (kuva 39).

Tertiäärisen rakenteen muodostumisessa vetysidosten lisäksi tärkeä rooli on ionisilla ja hydrofobisilla vuorovaikutuksilla. Proteiinimolekyylin "pakkauksen" luonteen perusteella erotetaan pallomaiset tai pallomaiset ja fibrillaariset tai filamenttiproteiinit.

Globulaarisille proteiineille a-kierteinen rakenne on tyypillisempi, kierteet ovat kaarevia, "taitettuja". Makromolekyylillä on pallomainen muoto. Ne liukenevat veteen ja suolaliuoksiin muodostaen kolloidisia järjestelmiä. Useimmat eläin-, kasvi- ja mikro-organismiproteiinit ovat pallomaisia ​​proteiineja.

Fibrillaarisille proteiineille filamenttirakenne on tyypillisempi. Ne eivät yleensä liukene veteen. Fibrillaariset proteiinit suorittavat yleensä rakennetta muodostavia tehtäviä. Niiden ominaisuudet (lujuus, kyky venytyä) riippuvat tavasta, jolla polypeptidiketjut pakataan. Esimerkki fibrillaarisista proteiineista ovat lihaskudosproteiinit (myosiini), keratiini (sarveiskudos). Joissakin tapauksissa yksittäiset proteiinialayksiköt muodostavat kompleksisia ryhmiä vetysidosten, sähköstaattisten ja muiden vuorovaikutusten avulla. Tässä tapauksessa muodostuu proteiinien kvaternäärinen rakenne.

On kuitenkin jälleen kerran huomattava, että primäärirakenteella on poikkeuksellinen rooli korkeampien proteiinirakenteiden järjestäytymisessä.

Luokitus

Proteiinien luokituksia on useita. Ne perustuvat erilaisiin ominaisuuksiin:

vaikeusaste (yksinkertainen ja monimutkainen);

Molekyylien muoto (pallomaiset ja fibrillaariset proteiinit);

Liukoisuus yksittäisiin liuottimiin (vesiliukoinen, liukenee laimeisiin suolaliuoksiin - albumiinit, alkoholiliukoinen - prolamiinit, liukenee laimeisiin emäksiin ja happoihin - gluteliinit);

Suoritettu toiminto (esimerkiksi varastoproteiinit, luusto jne.).

Ominaisuudet

Proteiinit ovat amfoteerisia elektrolyyttejä. Tietyllä väliaineen pH-arvolla (jota kutsutaan isoelektriseksi pisteeksi) positiivisten ja negatiivisten varausten määrä proteiinimolekyylissä on sama. Tämä on yksi proteiinin tärkeimmistä ominaisuuksista. Proteiinit ovat tässä vaiheessa sähköisesti neutraaleja ja niiden vesiliukoisuus on alhaisin. Proteiinien kykyä vähentää liukoisuutta niiden molekyylien muuttuessa sähköisesti neutraaleiksi käytetään niiden eristämiseen liuoksista esimerkiksi proteiinituotteiden valmistustekniikassa.

Nesteytys

Hydraatioprosessi tarkoittaa veden sitoutumista proteiineihin, samalla kun niillä on hydrofiilisiä ominaisuuksia: ne turpoavat, niiden massa ja tilavuus kasvavat. Proteiinin turvotukseen liittyy sen osittainen liukeneminen. Yksittäisten proteiinien hydrofiilisyys riippuu niiden rakenteesta. Koostumuksessa olevat ja proteiinimakromolekyylin pinnalla sijaitsevat hydrofiiliset amidi- (-CO-NH-, peptidisidos), amiini- (NH2) ja karboksyyli (COOH) -ryhmät houkuttelevat vesimolekyylejä ja suuntaavat ne tiukasti molekyylin pintaan. . Proteiinipalloja ympäröivä hydraatiokuori (vesi) estää aggregaatiota ja sedimentaatiota ja näin ollen edistää proteiiniliuosten stabiilisuutta. Isoelektrisessä pisteessä proteiineilla on vähiten kyky sitoa vettä, proteiinimolekyylien ympärillä oleva hydraatiokuori tuhoutuu, joten ne yhdistyvät muodostaen suuria aggregaatteja. Proteiinimolekyylien aggregoitumista tapahtuu myös, kun ne dehydratoidaan joillakin orgaanisilla liuottimilla, kuten etyylialkoholilla. Tämä johtaa proteiinien saostumiseen. Kun alustan pH muuttuu, proteiinimakromolekyyli varautuu ja sen hydraatiokyky muuttuu.

Vähäisellä turvotuksella tiivistetyt proteiiniliuokset muodostavat monimutkaisia ​​järjestelmiä, joita kutsutaan hyytelöksi. Hyytelöt eivät ole juoksevia, joustavia, niillä on plastisuus, tietty mekaaninen lujuus ja ne pystyvät säilyttämään muotonsa. Globulaariset proteiinit voidaan hydratoida täysin liuottamalla veteen (esimerkiksi maitoproteiinit), jolloin muodostuu liuoksia, joiden pitoisuus on pieni. Proteiinien hydrofiilisillä ominaisuuksilla, eli niiden kyvyllä turvota, muodostaa hyytelöitä, stabiloida suspensioita, emulsioita ja vaahtoja, on suuri merkitys biologiassa ja elintarviketeollisuudessa. Hyvin liikkuva hyytelö, joka on rakennettu pääasiassa proteiinimolekyyleistä, on sytoplasma - solun puolinestemäinen sisältö. Erittäin hydratoitu hyytelö - vehnätaikinasta eristetty raakagluteeni, joka sisältää jopa 65 % vettä. Gluteeniproteiinien erilainen hydrofiilisyys on yksi vehnänjyvän ja siitä saadun jauhon (ns. vahva ja heikko vehnä) laatua kuvaavista piirteistä. Viljan ja jauhoproteiinien hydrofiilisyydellä on tärkeä rooli viljan varastoinnissa ja jalostuksessa, leivonnassa. Leipomoteollisuudessa saatava taikina on vedessä turvotettua proteiinia, tärkkelysjyviä sisältävää tiivistettyä hyytelöä.

Proteiinin denaturaatio

Denaturaation aikana tapahtuu ulkoisten tekijöiden (lämpötila, mekaaninen vaikutus, kemiallisten tekijöiden vaikutus ja joukko muita tekijöitä) vaikutuksesta muutos proteiinin makromolekyylin sekundaari-, tertiääri- ja kvaternaarisissa rakenteissa, eli sen natiivissa. tilarakenne. Proteiinin primäärirakenne ja siten kemiallinen koostumus eivät muutu. Fysikaaliset ominaisuudet muuttuvat: liukoisuus heikkenee, kyky hydratoitua, biologinen aktiivisuus häviää. Proteiinimakromolekyylin muoto muuttuu, tapahtuu aggregaatiota. Samaan aikaan joidenkin kemiallisten ryhmien aktiivisuus lisääntyy, proteolyyttisten entsyymien vaikutus proteiineihin helpottuu ja sen seurauksena se hydrolysoituu helpommin.

Elintarviketekniikassa proteiinien lämpödenaturoinnilla on käytännön merkitys erityisen tärkeä, jonka aste riippuu lämpötilasta, kuumennuksen kestosta ja kosteudesta. Tämä on muistettava kehitettäessä elintarvikeraaka-aineiden, puolivalmiiden tuotteiden ja joskus valmiiden tuotteiden lämpökäsittelytapoja. Termisen denaturoinnin prosesseilla on erityinen rooli kasviraaka-aineiden valkaisussa, viljan kuivatuksessa, leivän leivonnassa ja pastan valmistuksessa. Proteiinien denaturoituminen voi johtua myös mekaanisesta vaikutuksesta (paine, hankaus, ravistelu, ultraääni). Lopuksi kemiallisten reagenssien (hapot, emäkset, alkoholi, asetoni) toiminta johtaa proteiinien denaturoitumiseen. Kaikkia näitä tekniikoita käytetään laajalti elintarvike- ja bioteknologiassa.

Proteiinin hydrolyysi

Yleisesti ottaen hydrolyysireaktio aminohappojen muodostumisen kanssa voidaan kirjoittaa seuraavasti:

Palaminen

4. Mitä reaktioita voidaan käyttää proteiinien tunnistamiseen?

5. Mikä rooli proteiinilla on organismien elämässä?

6. Muista yleisestä biologian kurssista mitkä proteiinit määräävät organismien immuuniominaisuudet.

7. Kerro meille AIDSista ja tämän kauhean taudin ehkäisystä.

8. Mistä tunnistaa luonnonvillasta ja tekokuiduista valmistetun tuotteen?

9. Kirjoita reaktioyhtälö proteiinien hydrolyysille, jolla on yleinen kaava (-NH-CH-CO-) n.
l
R

Mikä on tämän prosessin merkitys biologiassa ja miten sitä käytetään teollisuudessa?

10. Kirjoita reaktioyhtälöitä, joilla voidaan tehdä seuraavat siirtymät: etaani -> etyylialkoholi -> etikkaaldehydi -> etikkahappo -> kloorietikkahappo -> aminoetikkahappo -> polypeptidi.