vodíkové väzby

Rozlišovať a-helix, b-štruktúra (zákrok).

Štruktúra α-závitnice bol navrhnutý Pauling a Corey

kolagén

b-štruktúra

Ryža. 2.3. b-štruktúra

Štruktúra má plochý tvar paralelná b-štruktúra; ak je to naopak antiparalelná b-štruktúra

supercoil. protofibrily mikrofibrily 10 nm v priemere.

bombyx mori fibroínu

neusporiadaná konformácia.

Supersekundárna štruktúra.

VIDIEŤ VIAC:

ŠTRUKTURÁLNA ORGANIZÁCIA PROTEÍNOV

Bola dokázaná existencia 4 úrovní štruktúrnej organizácie proteínovej molekuly.

Primárna štruktúra proteínu- sekvencia aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci. V bielkovinách sú jednotlivé aminokyseliny navzájom spojené. peptidové väzby vznikajúce interakciou a-karboxylových a a-aminoskupín aminokyselín.

K dnešnému dňu bola dešifrovaná primárna štruktúra desiatok tisíc rôznych proteínov. Aby sa určila primárna štruktúra proteínu, metódy hydrolýzy určujú zloženie aminokyselín. Potom sa určí chemická povaha koncových aminokyselín. Ďalším krokom je určenie sekvencie aminokyselín v polypeptidovom reťazci. Na to sa používa selektívna čiastočná (chemická a enzymatická) hydrolýza. Je možné použiť röntgenovú difrakčnú analýzu, ako aj údaje o komplementárnej nukleotidovej sekvencii DNA.

Sekundárna štruktúra proteínu– konfigurácia polypeptidového reťazca, t.j. spôsob balenia polypeptidového reťazca do špecifickej konformácie. Tento proces neprebieha chaoticky, ale v súlade s programom stanoveným v primárnej štruktúre.

Stabilita sekundárnej štruktúry je zabezpečená najmä vodíkovými väzbami, určitým spôsobom však prispievajú kovalentné väzby - peptidové a disulfidové väzby.

Uvažuje sa o najpravdepodobnejšom type štruktúry globulárnych proteínov a-helix. Krútenie polypeptidového reťazca nastáva v smere hodinových ručičiek. Každý proteín sa vyznačuje určitým stupňom spiralizácie. Ak sú reťazce hemoglobínu 75% špirálovité, potom pepsín je iba 30%.

Typ konfigurácie polypeptidových reťazcov nájdených v proteínoch vlasov, hodvábu a svalov sa nazýva tzv b-štruktúry.

Segmenty peptidového reťazca sú usporiadané v jednej vrstve a tvoria figúru podobnú listu poskladanému do akordeónu. Vrstva môže byť tvorená dvoma alebo viacerými peptidovými reťazcami.

V prírode existujú proteíny, ktorých štruktúra nezodpovedá ani β- ani a-štruktúre, napríklad kolagén je fibrilárny proteín, ktorý tvorí väčšinu spojivového tkaniva u ľudí a zvierat.

Terciárna štruktúra proteínu- priestorová orientácia polypeptidovej špirály alebo spôsob uloženia polypeptidového reťazca v určitom objeme. Prvým proteínom, ktorého terciárna štruktúra bola objasnená röntgenovou difrakčnou analýzou, bol myoglobín vorvaňa (obr. 2).

Pri stabilizácii priestorovej štruktúry proteínov zohrávajú okrem kovalentných väzieb hlavnú úlohu nekovalentné väzby (vodík, elektrostatické interakcie nabitých skupín, intermolekulové van der Waalsove sily, hydrofóbne interakcie a pod.).

Podľa moderných koncepcií sa terciárna štruktúra proteínu po dokončení jeho syntézy vytvára spontánne. Hlavnou hnacou silou je interakcia radikálov aminokyselín s molekulami vody. V tomto prípade sú nepolárne hydrofóbne radikály aminokyselín ponorené do molekuly proteínu a polárne radikály sú orientované smerom k vode. Proces tvorby natívnej priestorovej štruktúry polypeptidového reťazca je tzv skladanie. Bunky majú izolované proteíny tzv sprievodcovia. Zúčastňujú sa skladania. Bolo opísaných množstvo ľudských dedičných chorôb, ktorých vývoj je spojený s porušením v dôsledku mutácií v procese skladania (pigmentóza, fibróza atď.).

Existencia úrovní štruktúrnej organizácie molekuly proteínu, ktorá je medzi sekundárnymi a terciárnymi štruktúrami, bola dokázaná metódami röntgenovej difrakčnej analýzy. doména je kompaktná globulárna štruktúrna jednotka v rámci polypeptidového reťazca (obr. 3). Bolo objavených veľa proteínov (napríklad imunoglobulínov), ktoré pozostávajú z domén, ktoré sa líšia štruktúrou a funkciou a sú kódované rôznymi génmi.

Všetky biologické vlastnosti bielkovín sú spojené so zachovaním ich terciárnej štruktúry, ktorá je tzv natívny. Proteínová globula nie je absolútne tuhá štruktúra: sú možné reverzibilné pohyby častí peptidového reťazca. Tieto zmeny nenarúšajú celkovú konformáciu molekuly. Konformácia molekuly proteínu je ovplyvnená pH média, iónovou silou roztoku a interakciou s inými látkami. Akýkoľvek vplyv, ktorý vedie k porušeniu natívnej konformácie molekuly, je sprevádzaný čiastočnou alebo úplnou stratou biologických vlastností proteínu.

Štruktúra kvartérneho proteínu- spôsob ukladania jednotlivých polypeptidových reťazcov s rovnakou alebo odlišnou primárnou, sekundárnou alebo terciárnou štruktúrou do priestoru a vytvorenie jedinej makromolekulárnej formácie zo štrukturálneho a funkčného hľadiska.

Proteínová molekula pozostávajúca z niekoľkých polypeptidových reťazcov sa nazýva oligomér a každý reťazec v ňom zahrnutý - protomér. Oligomérne proteíny sú častejšie postavené z párneho počtu protomérov, napríklad molekula hemoglobínu pozostáva z dvoch a- a dvoch b-polypeptidových reťazcov (obr. 4).

Kvartérna štruktúra má asi 5% bielkovín, vrátane hemoglobínu, imunoglobulínov. Štruktúra podjednotky je charakteristická pre mnohé enzýmy.

Proteínové molekuly, ktoré tvoria proteín s kvartérnou štruktúrou, sa tvoria oddelene na ribozómoch a až po ukončení syntézy tvoria spoločnú nadmolekulárnu štruktúru. Proteín nadobudne biologickú aktivitu len vtedy, keď sa spoja jeho protoméry. Na stabilizácii kvartérnej štruktúry sa podieľajú rovnaké typy interakcií ako na stabilizácii terciárnej.

Niektorí vedci uznávajú existenciu piatej úrovne štruktúrnej organizácie proteínov. Toto je metabolóny - polyfunkčné makromolekulové komplexy rôznych enzýmov, ktoré katalyzujú celú cestu substrátových premien (syntetázy vyšších mastných kyselín, komplex pyruvátdehydrogenázy, dýchací reťazec).

Sekundárna štruktúra proteínu

Sekundárna štruktúra - spôsob uloženia polypeptidového reťazca do usporiadanej štruktúry. Sekundárna štruktúra je určená primárnou štruktúrou. Pretože primárna štruktúra je geneticky určená, k vytvoreniu sekundárnej štruktúry môže dôjsť, keď polypeptidový reťazec opustí ribozóm. Sekundárna štruktúra sa stabilizuje vodíkové väzby, ktoré sa tvoria medzi NH- a CO- skupinami peptidovej väzby.

Rozlišovať a-helix, b-štruktúra a neusporiadaná stavba tela (zákrok).

Štruktúra α-závitnice bol navrhnutý Pauling a Corey(1951). Ide o druh proteínovej sekundárnej štruktúry, ktorá vyzerá ako pravidelná špirála (obr. 2.2). α-helix je tyčinkovitá štruktúra, v ktorej sú peptidové väzby umiestnené vo vnútri špirály a aminokyselinové bočné reťazce sú vonku. A-helix je stabilizovaný vodíkovými väzbami, ktoré sú rovnobežné s osou špirály a vyskytujú sa medzi prvým a piatym aminokyselinovým zvyškom. V rozšírených helikálnych oblastiach sa teda každý aminokyselinový zvyšok podieľa na tvorbe dvoch vodíkových väzieb.

Ryža. 2.2. Štruktúra α-helixu.

Na závit špirály je 3,6 aminokyselinových zvyškov, stúpanie špirály je 0,54 nm a 0,15 nm na aminokyselinový zvyšok. Uhol skrutkovice 26°. Obdobie pravidelnosti a-helixu je 5 závitov alebo 18 aminokyselinových zvyškov. Najčastejšie sú to pravé a-helixy, t.j. krútenie špirály ide v smere hodinových ručičiek. Tvorbe a-helixu bráni prolín, aminokyseliny s nabitými a objemnými radikálmi (elektrostatické a mechanické prekážky).

Iná forma špirály je prítomná v kolagén . V tele cicavcov je kolagén z kvantitatívneho hľadiska prevládajúcou bielkovinou: tvorí 25 % z celkovej bielkoviny. Kolagén je prítomný v rôznych formách, predovšetkým v spojivovom tkanive. Toto je ľavotočivá špirála s rozstupom 0,96 nm a 3,3 zvyškami v každom otočení, šetrnejšia ako α-závitnica. Na rozdiel od α-helixu je tu tvorba vodíkových mostíkov nemožná. Kolagén má nezvyčajné zloženie aminokyselín: 1/3 tvorí glycín, približne 10 % prolín, ako aj hydroxyprolín a hydroxylyzín. Posledné dve aminokyseliny vznikajú po biosyntéze kolagénu posttranslačnou modifikáciou. V štruktúre kolagénu sa triplet gly-X-Y neustále opakuje a pozíciu X často zaujíma prolín a Y hydroxylyzín. Existujú silné dôkazy, že kolagén je všadeprítomný vo forme pravotočivej trojitej špirály skrútenej z troch primárnych ľavotočivých špirál. V trojitej špirále každý tretí zvyšok končí v strede, kde je zo stérických dôvodov umiestnený iba glycín. Celá molekula kolagénu je dlhá asi 300 nm.

b-štruktúra(b-preložená vrstva). Vyskytuje sa v globulárnych proteínoch, ako aj v niektorých fibrilárnych proteínoch, napríklad hodvábnom fibroíne (obr. 2.3).

Ryža. 2.3. b-štruktúra

Štruktúra má plochý tvar. Polypeptidové reťazce sú takmer úplne predĺžené a nie sú pevne skrútené, ako v a-helixe. Roviny peptidových väzieb sú umiestnené v priestore ako rovnomerné záhyby listu papiera.

Sekundárna štruktúra polypeptidov a proteínov

Je stabilizovaný vodíkovými väzbami medzi skupinami CO a NH peptidových väzieb susedných polypeptidových reťazcov. Ak polypeptidové reťazce, ktoré tvoria b-štruktúru idú rovnakým smerom (t.j. C- a N-konce sa zhodujú) - paralelná b-štruktúra; ak je to naopak antiparalelná b-štruktúra. Bočné radikály jednej vrstvy sú umiestnené medzi bočnými radikálmi inej vrstvy. Ak sa jeden polypeptidový reťazec ohýba a prebieha rovnobežne so sebou, potom toto antiparalelná b-krížová štruktúra. Vodíkové väzby v b-krížovej štruktúre sa tvoria medzi peptidovými skupinami slučiek polypeptidového reťazca.

Obsah a-helixov v doteraz študovaných proteínoch je veľmi variabilný. V niektorých proteínoch, napríklad myoglobíne a hemoglobíne, je základom štruktúry a-helix a tvorí 75%, v lyzozýme - 42%, v pepsíne iba 30%. Iné proteíny, napríklad tráviaci enzým chymotrypsín, prakticky nemajú a-helikálnu štruktúru a významná časť polypeptidového reťazca zapadá do vrstvených b-štruktúr. Podporné tkanivové proteíny kolagén (proteín šliach, koža), fibroín (proteín prírodného hodvábu) majú b-konfiguráciu polypeptidových reťazcov.

Bolo dokázané, že tvorbu α-helixu podporujú glu, ala, leu a β-štruktúry met, val, ile; v miestach ohybu polypeptidového reťazca - gly, pro, asn. Predpokladá sa, že šesť zoskupených zvyškov, z ktorých štyri prispievajú k vytvoreniu špirály, možno považovať za stred špirály. Z tohto centra rastú špirály oboma smermi na miesto – tetrapeptid pozostávajúci zo zvyškov, ktoré bránia tvorbe týchto špirál. Pri tvorbe β-štruktúry zohrávajú úlohu semien tri aminokyselinové zvyšky z piatich, ktoré sa podieľajú na tvorbe β-štruktúry.

Vo väčšine štruktúrnych proteínov prevažuje jedna zo sekundárnych štruktúr, ktorá je predurčená ich aminokyselinovým zložením. Štrukturálnym proteínom vytvoreným hlavne vo forme α-helixu je α-keratín. Srsť (vlna), perie, ihličie, pazúry a kopytá zvierat sú zložené prevažne z keratínu. Keratín (cytokeratín) ako zložka intermediárnych filamentov je podstatnou zložkou cytoskeletu. V keratínoch je väčšina peptidového reťazca poskladaná do pravej α-závitnice. Dva peptidové reťazce tvoria jeden ľavý supercoil. Nadzávitnicové keratínové diméry sa spájajú za vzniku tetramérov, ktoré sa agregujú a tvoria protofibrily 3 nm v priemere. Nakoniec sa vytvorí osem protofibríl mikrofibrily 10 nm v priemere.

Vlasy sú postavené z rovnakých vlákien. Takže v jedinom vlnenom vlákne s priemerom 20 mikrónov sú prepletené milióny fibríl. Oddelené keratínové reťazce sú zosieťované početnými disulfidovými väzbami, čo im dodáva dodatočnú silu. Počas trvalej dochádza k nasledujúcim procesom: najprv sa redukciou tiolmi zničia disulfidové mostíky a potom, aby vlasy dostali požadovaný tvar, sa vysušia zahrievaním. Zároveň vďaka oxidácii vzdušným kyslíkom vznikajú nové disulfidové mostíky, ktoré zachovávajú tvar účesu.

Hodváb sa získava z kukiel húseníc priadky morušovej ( bombyx mori) a príbuzné druhy. Základný hodvábny proteín fibroínu, má štruktúru antiparalelne skladanej vrstvy a samotné vrstvy sú navzájom rovnobežné a tvoria početné vrstvy. Keďže v skladaných štruktúrach sú bočné reťazce aminokyselinových zvyškov orientované vertikálne hore a dole, do priestorov medzi jednotlivými vrstvami sa zmestia len kompaktné skupiny. V skutočnosti fibroín pozostáva z 80% glycínu, alanínu a serínu, t.j. tri aminokyseliny s najmenšími bočnými reťazcami. Molekula fibroínu obsahuje typický opakujúci sa fragment (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

neusporiadaná konformácia.Časti molekuly proteínu, ktoré nepatria do špirálových alebo skladaných štruktúr, sa nazývajú neusporiadané.

Supersekundárna štruktúra.Štrukturálne oblasti alfa-helikálnych a beta v proteínoch môžu interagovať navzájom a navzájom a vytvárať súbory. Energeticky najvýhodnejšie sú suprasekundárne štruktúry nachádzajúce sa v natívnych proteínoch. Patrí medzi ne nadzávitnica α-závitnica, v ktorej sú dve α-závitnice voči sebe stočené, čím vzniká ľavotočivá superzávitnica (bakteriorhodopsín, hemerytrín); striedanie α-helikálnych a β-štrukturálnych fragmentov polypeptidového reťazca (napríklad βαβαβ-väzba podľa Rossmanna, ktorá sa nachádza v NAD+-väzbovej oblasti molekúl enzýmu dehydrogenázy); antiparalelná trojvláknová β-štruktúra (βββ) sa nazýva β-cikcak a nachádza sa v množstve mikrobiálnych, prvokových a stavovcových enzýmov.

Predchádzajúci234567891011121314151617Ďalší

VIDIEŤ VIAC:

Sekundárna štruktúra bielkovín

Peptidové reťazce proteínov sú organizované do sekundárnej štruktúry stabilizovanej vodíkovými väzbami. Atóm kyslíka každej peptidovej skupiny tvorí vodíkovú väzbu so skupinou NH zodpovedajúcou peptidovej väzbe. V tomto prípade sa vytvárajú tieto štruktúry: a-helix, b-štruktúra a b-ohyb. a-Špirála. Jednou z termodynamicky najpriaznivejších štruktúr je pravá a-helix. a-helix, predstavujúci stabilnú štruktúru, v ktorej každá karbonylová skupina tvorí vodíkovú väzbu so štvrtou NH skupinou pozdĺž reťazca.

Proteíny: Sekundárna štruktúra bielkovín

V a-helixe je 3,6 aminokyselinových zvyškov na jednu otáčku, stúpanie špirály je približne 0,54 nm a vzdialenosť medzi zvyškami je 0,15 nm. L-Aminokyseliny môžu tvoriť iba pravotočivé a-helixy s bočnými radikálmi umiestnenými na oboch stranách osi a smerujúcimi von. V a-helixe sa plne využíva možnosť tvorby vodíkových väzieb, preto na rozdiel od b-štruktúry nie je schopná vytvárať vodíkové väzby s inými prvkami sekundárnej štruktúry. Počas tvorby a-helixu sa môžu bočné reťazce aminokyselín navzájom približovať a vytvárať hydrofóbne alebo hydrofilné kompaktné miesta. Tieto miesta hrajú podstatnú úlohu pri vytváraní trojrozmernej konformácie proteínovej makromolekuly, pretože sa používajú na balenie a-helixov v priestorovej štruktúre proteínu. Špirálová guľa. Obsah a-helixov v proteínoch sa mení a je individuálnym znakom každej makromolekuly proteínu. Pre niektoré proteíny, ako je myoglobín, je základom štruktúry a-helix, iné, ako napríklad chymotrypsín, oblasti a-helixu nemajú. V priemere majú globulárne proteíny stupeň helicity rádovo 60-70%. Špirálovité úseky sa striedajú s chaotickými závitmi a v dôsledku denaturácie sa zväčšujú prechody špirála-závit. Špiralizácia polypeptidového reťazca závisí od aminokyselinových zvyškov, ktoré ho tvoria. Negatívne nabité skupiny kyseliny glutámovej, nachádzajúce sa vo vzájomnej tesnej blízkosti, teda zažívajú silné vzájomné odpudzovanie, ktoré zabraňuje vytvoreniu zodpovedajúcich vodíkových väzieb v a-helixe. Z rovnakého dôvodu je svinutie reťazcov zložité v dôsledku odpudzovania blízko seba umiestnených kladne nabitých chemických skupín lyzínu alebo arginínu. Veľká veľkosť aminokyselinových radikálov je tiež dôvodom, prečo je špiralizácia polypeptidového reťazca náročná (serín, treonín, leucín). Najčastejším interferujúcim faktorom pri tvorbe a-helixu je aminokyselina prolín. Okrem toho prolín netvorí vnútroreťazcovú vodíkovú väzbu v dôsledku absencie atómu vodíka na atóme dusíka. Vo všetkých prípadoch, keď sa v polypeptidovom reťazci vyskytuje prolín, sa a-helikálna štruktúra rozbije a vytvorí sa špirála alebo (b-ohyb). b-štruktúra. Na rozdiel od a-helixu je b-štruktúra tvorená o medzireťazcový vodíkové väzby medzi susednými úsekmi polypeptidového reťazca, pretože neexistujú žiadne vnútroreťazcové kontakty. Ak sú tieto úseky nasmerované jedným smerom, potom sa takáto štruktúra nazýva paralelná, ak v opačnom smere, potom antiparalelná. Polypeptidový reťazec v b-štruktúre je silne pretiahnutý a nemá špirálovitý, ale skôr cikcakovitý tvar. Vzdialenosť medzi susednými aminokyselinovými zvyškami pozdĺž osi je 0,35 nm, teda trikrát väčšia ako v a-helixe, počet zvyškov na otáčku je 2. V prípade paralelného usporiadania b-štruktúry sú vodíkové väzby sú menej silné v porovnaní s tými v antiparalelnom usporiadaní aminokyselinových zvyškov. Na rozdiel od a-helixu, ktorý je nasýtený vodíkovými väzbami, je každý úsek polypeptidového reťazca v b-štruktúre otvorený pre tvorbu ďalších vodíkových väzieb. Vyššie uvedené platí pre paralelné aj antiparalelné b-štruktúry, avšak v antiparalelnej štruktúre sú väzby stabilnejšie. V segmente polypeptidového reťazca, ktorý tvorí b-štruktúru, je od troch do siedmich aminokyselinových zvyškov a samotná b-štruktúra pozostáva z 2-6 reťazcov, aj keď ich počet môže byť väčší. B-štruktúra má zložený tvar v závislosti od zodpovedajúcich a-uhlíkových atómov. Jej povrch môže byť rovný a ľavotočivý tak, aby uhol medzi jednotlivými segmentmi reťaze bol 20-25°. b-ohyb. Guľovité proteíny majú guľovitý tvar do značnej miery vďaka tomu, že polypeptidový reťazec je charakterizovaný prítomnosťou slučiek, cikcakov, vláseniek a smer reťazca sa môže meniť aj o 180°. V druhom prípade dochádza k ohybu b. Tento ohyb má tvar vlásenky a je stabilizovaný jedinou vodíkovou väzbou. Veľké postranné radikály môžu byť faktorom zabraňujúcim jeho vzniku, a preto sa v ňom pomerne často pozoruje zahrnutie najmenšieho aminokyselinového zvyšku glycínu. Táto konfigurácia je vždy na povrchu proteínovej globule, a preto sa B-násobok zúčastňuje interakcie s inými polypeptidovými reťazcami. supersekundárne štruktúry. Po prvýkrát boli supersekundárne štruktúry proteínov postulované a potom objavené L. Paulingom a R. Coreyom. Príkladom je nadzávitnica a-helix, v ktorej sú dve a-helixy stočené do ľavotočivej superhelixy. Častejšie však supercoiled štruktúry zahŕňajú a-helixy aj b-listy. Ich zloženie možno znázorniť takto: (aa), (ab), (ba) a (bXb). Poslednou možnosťou sú dva paralelne zložené listy, medzi ktorými je štatistická cievka (bСb).Pomer medzi sekundárnymi a supersekundárnymi štruktúrami má vysoký stupeň variability a závisí od individuálnych charakteristík konkrétnej makromolekuly proteínu. Domény sú zložitejšie úrovne organizácie sekundárnej štruktúry. Sú to izolované globulárne oblasti spojené navzájom krátkymi takzvanými pántovými oblasťami polypeptidového reťazca. D. Birktoft bol jedným z prvých, ktorí opísali organizáciu domén chymotrypsínu, pričom zaznamenal prítomnosť dvoch domén v tomto proteíne.

Sekundárna štruktúra proteínu

Sekundárna štruktúra - spôsob uloženia polypeptidového reťazca do usporiadanej štruktúry. Sekundárna štruktúra je určená primárnou štruktúrou. Pretože primárna štruktúra je geneticky určená, k vytvoreniu sekundárnej štruktúry môže dôjsť, keď polypeptidový reťazec opustí ribozóm. Sekundárna štruktúra sa stabilizuje vodíkové väzby, ktoré sa tvoria medzi NH- a CO- skupinami peptidovej väzby.

Rozlišovať a-helix, b-štruktúra a neusporiadaná stavba tela (zákrok).

Štruktúra α-závitnice bol navrhnutý Pauling a Corey(1951). Toto je typ proteínovej sekundárnej štruktúry, ktorá vyzerá ako pravidelná špirála (obr.

Konformácia polypeptidového reťazca. Sekundárna štruktúra polypeptidového reťazca

2.2). α-helix je tyčinkovitá štruktúra, v ktorej sú peptidové väzby umiestnené vo vnútri špirály a aminokyselinové bočné reťazce sú vonku. A-helix je stabilizovaný vodíkovými väzbami, ktoré sú rovnobežné s osou špirály a vyskytujú sa medzi prvým a piatym aminokyselinovým zvyškom. V rozšírených helikálnych oblastiach sa teda každý aminokyselinový zvyšok podieľa na tvorbe dvoch vodíkových väzieb.

Ryža. 2.2. Štruktúra α-helixu.

Na závit špirály je 3,6 aminokyselinových zvyškov, stúpanie špirály je 0,54 nm a 0,15 nm na aminokyselinový zvyšok. Uhol skrutkovice 26°. Obdobie pravidelnosti a-helixu je 5 závitov alebo 18 aminokyselinových zvyškov. Najčastejšie sú to pravé a-helixy, t.j. krútenie špirály ide v smere hodinových ručičiek. Tvorbe a-helixu bráni prolín, aminokyseliny s nabitými a objemnými radikálmi (elektrostatické a mechanické prekážky).

Iná forma špirály je prítomná v kolagén . V tele cicavcov je kolagén z kvantitatívneho hľadiska prevládajúcou bielkovinou: tvorí 25 % z celkovej bielkoviny. Kolagén je prítomný v rôznych formách, predovšetkým v spojivovom tkanive. Toto je ľavotočivá špirála s rozstupom 0,96 nm a 3,3 zvyškami v každom otočení, šetrnejšia ako α-závitnica. Na rozdiel od α-helixu je tu tvorba vodíkových mostíkov nemožná. Kolagén má nezvyčajné zloženie aminokyselín: 1/3 tvorí glycín, približne 10 % prolín, ako aj hydroxyprolín a hydroxylyzín. Posledné dve aminokyseliny vznikajú po biosyntéze kolagénu posttranslačnou modifikáciou. V štruktúre kolagénu sa triplet gly-X-Y neustále opakuje a pozíciu X často zaujíma prolín a Y hydroxylyzín. Existujú silné dôkazy, že kolagén je všadeprítomný vo forme pravotočivej trojitej špirály skrútenej z troch primárnych ľavotočivých špirál. V trojitej špirále každý tretí zvyšok končí v strede, kde je zo stérických dôvodov umiestnený iba glycín. Celá molekula kolagénu je dlhá asi 300 nm.

b-štruktúra(b-preložená vrstva). Vyskytuje sa v globulárnych proteínoch, ako aj v niektorých fibrilárnych proteínoch, napríklad hodvábnom fibroíne (obr. 2.3).

Ryža. 2.3. b-štruktúra

Štruktúra má plochý tvar. Polypeptidové reťazce sú takmer úplne predĺžené a nie sú pevne skrútené, ako v a-helixe. Roviny peptidových väzieb sú umiestnené v priestore ako rovnomerné záhyby listu papiera. Je stabilizovaný vodíkovými väzbami medzi skupinami CO a NH peptidových väzieb susedných polypeptidových reťazcov. Ak polypeptidové reťazce, ktoré tvoria b-štruktúru idú rovnakým smerom (t.j. C- a N-konce sa zhodujú) - paralelná b-štruktúra; ak je to naopak antiparalelná b-štruktúra. Bočné radikály jednej vrstvy sú umiestnené medzi bočnými radikálmi inej vrstvy. Ak sa jeden polypeptidový reťazec ohýba a prebieha rovnobežne so sebou, potom toto antiparalelná b-krížová štruktúra. Vodíkové väzby v b-krížovej štruktúre sa tvoria medzi peptidovými skupinami slučiek polypeptidového reťazca.

Obsah a-helixov v doteraz študovaných proteínoch je veľmi variabilný. V niektorých proteínoch, napríklad myoglobíne a hemoglobíne, je základom štruktúry a-helix a tvorí 75%, v lyzozýme - 42%, v pepsíne iba 30%. Iné proteíny, napríklad tráviaci enzým chymotrypsín, prakticky nemajú a-helikálnu štruktúru a významná časť polypeptidového reťazca zapadá do vrstvených b-štruktúr. Podporné tkanivové proteíny kolagén (proteín šliach, koža), fibroín (proteín prírodného hodvábu) majú b-konfiguráciu polypeptidových reťazcov.

Bolo dokázané, že tvorbu α-helixu podporujú glu, ala, leu a β-štruktúry met, val, ile; v miestach ohybu polypeptidového reťazca - gly, pro, asn. Predpokladá sa, že šesť zoskupených zvyškov, z ktorých štyri prispievajú k vytvoreniu špirály, možno považovať za stred špirály. Z tohto centra rastú špirály oboma smermi na miesto – tetrapeptid pozostávajúci zo zvyškov, ktoré bránia tvorbe týchto špirál. Pri tvorbe β-štruktúry zohrávajú úlohu semien tri aminokyselinové zvyšky z piatich, ktoré sa podieľajú na tvorbe β-štruktúry.

Vo väčšine štruktúrnych proteínov prevažuje jedna zo sekundárnych štruktúr, ktorá je predurčená ich aminokyselinovým zložením. Štrukturálnym proteínom vytvoreným hlavne vo forme α-helixu je α-keratín. Srsť (vlna), perie, ihličie, pazúry a kopytá zvierat sú zložené prevažne z keratínu. Keratín (cytokeratín) ako zložka intermediárnych filamentov je podstatnou zložkou cytoskeletu. V keratínoch je väčšina peptidového reťazca poskladaná do pravej α-závitnice. Dva peptidové reťazce tvoria jeden ľavý supercoil. Nadzávitnicové keratínové diméry sa spájajú za vzniku tetramérov, ktoré sa agregujú a tvoria protofibrily 3 nm v priemere. Nakoniec sa vytvorí osem protofibríl mikrofibrily 10 nm v priemere.

Vlasy sú postavené z rovnakých vlákien. Takže v jedinom vlnenom vlákne s priemerom 20 mikrónov sú prepletené milióny fibríl. Oddelené keratínové reťazce sú zosieťované početnými disulfidovými väzbami, čo im dodáva dodatočnú silu. Počas trvalej dochádza k nasledujúcim procesom: najprv sa redukciou tiolmi zničia disulfidové mostíky a potom, aby vlasy dostali požadovaný tvar, sa vysušia zahrievaním. Zároveň vďaka oxidácii vzdušným kyslíkom vznikajú nové disulfidové mostíky, ktoré zachovávajú tvar účesu.

Hodváb sa získava z kukiel húseníc priadky morušovej ( bombyx mori) a príbuzné druhy. Základný hodvábny proteín fibroínu, má štruktúru antiparalelne skladanej vrstvy a samotné vrstvy sú navzájom rovnobežné a tvoria početné vrstvy. Keďže v skladaných štruktúrach sú bočné reťazce aminokyselinových zvyškov orientované vertikálne hore a dole, do priestorov medzi jednotlivými vrstvami sa zmestia len kompaktné skupiny. V skutočnosti fibroín pozostáva z 80% glycínu, alanínu a serínu, t.j. tri aminokyseliny s najmenšími bočnými reťazcami. Molekula fibroínu obsahuje typický opakujúci sa fragment (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

neusporiadaná konformácia.Časti molekuly proteínu, ktoré nepatria do špirálových alebo skladaných štruktúr, sa nazývajú neusporiadané.

Supersekundárna štruktúra.Štrukturálne oblasti alfa-helikálnych a beta v proteínoch môžu interagovať navzájom a navzájom a vytvárať súbory. Energeticky najvýhodnejšie sú suprasekundárne štruktúry nachádzajúce sa v natívnych proteínoch. Patrí medzi ne nadzávitnica α-závitnica, v ktorej sú dve α-závitnice voči sebe stočené, čím vzniká ľavotočivá superzávitnica (bakteriorhodopsín, hemerytrín); striedanie α-helikálnych a β-štrukturálnych fragmentov polypeptidového reťazca (napríklad βαβαβ-väzba podľa Rossmanna, ktorá sa nachádza v NAD+-väzbovej oblasti molekúl enzýmu dehydrogenázy); antiparalelná trojvláknová β-štruktúra (βββ) sa nazýva β-cikcak a nachádza sa v množstve mikrobiálnych, prvokových a stavovcových enzýmov.

Predchádzajúci234567891011121314151617Ďalší

VIDIEŤ VIAC:

PROTEÍNY Možnosť 1 A1. Štrukturálne prepojenie proteínov je: ...

5 - 9 ročníkov

BIELKOVINY
možnosť 1
A1. Štrukturálne spojenie proteínov je:
ALE)
Amines
AT)
Aminokyseliny
b)
Glukóza
G)
Nukleotidy
A2. Tvorba špirály charakterizuje:
ALE)
Primárna štruktúra proteínu
AT)
Terciárna štruktúra proteínu
b)
Sekundárna štruktúra proteínu
G)
Štruktúra kvartérneho proteínu
A3. Aké faktory spôsobujú nevratnú denaturáciu bielkovín?
ALE)
Interakcia s roztokmi solí olova, železa, ortuti
b)
Vplyv na proteín s koncentrovaným roztokom kyseliny dusičnej
AT)
Silné zahrievanie
G)
Všetky vyššie uvedené faktory sú správne.
A4. Uveďte, čo sa pozoruje, keď koncentrovaná kyselina dusičná pôsobí na proteínové roztoky:
ALE)
Vyzrážanie bielej zrazeniny
AT)
Červeno-fialové sfarbenie
b)
čierna zrazenina
G)
Žlté zafarbenie
A5. Proteíny, ktoré vykonávajú katalytickú funkciu, sa nazývajú:
ALE)
Hormóny
AT)
Enzýmy
b)
vitamíny
G)
bielkoviny
A6. Hemoglobínový proteín plní nasledujúcu funkciu:
ALE)
katalytický
AT)
Stavebníctvo
b)
Ochranný
G)
dopravy

Časť B
B1. Korelovať:
Typ molekuly proteínu
Nehnuteľnosť
1)
Globulárne proteíny
ALE)
Molekula sa skrútila
2)
fibrilárne proteíny
b)
Nerozpustný vo vode

AT)
rozpustiť vo vode alebo vytvoriť koloidné roztoky

G)
vláknitá štruktúra

sekundárna štruktúra

Proteíny:
ALE)
Postavené zo zvyškov aminokyselín
b)
Obsahuje iba uhlík, vodík a kyslík
AT)
Hydrolyzovaný v kyslom a zásaditom prostredí
G)
schopné denaturácie
D)
Sú to polysacharidy
E)
Sú to prírodné polyméry

Časť C
C1. Napíšte reakčné rovnice, pomocou ktorých možno glycín získať z etanolu a anorganických látok.

Ale život na našej planéte vznikol z koacervátových kvapiek. Bola to tiež molekula proteínu. To znamená, že z toho vyplýva záver, že práve tieto chemické zlúčeniny sú základom všetkého života, ktorý dnes existuje. Ale čo sú to proteínové štruktúry? Akú úlohu zohrávajú v tele a životoch ľudí dnes? Aké druhy bielkovín existujú? Skúsme na to prísť.

Proteíny: všeobecný pojem

Z hľadiska molekuly predmetnej látky je sekvencia aminokyselín prepojených peptidovými väzbami.

Každá aminokyselina má dve funkčné skupiny:

• karboxyl-COOH;
• aminoskupina -NH2.

Práve medzi nimi dochádza k tvorbe väzieb v rôznych molekulách. Peptidová väzba má teda formu -CO-NH. Molekula proteínu môže obsahovať stovky alebo tisíce takýchto skupín, bude to závisieť od konkrétnej látky. Druhy bielkovín sú veľmi rôznorodé. Medzi nimi sú tie, ktoré obsahujú esenciálne aminokyseliny pre telo, čo znamená, že musia byť prijímané s jedlom. Existujú odrody, ktoré vykonávajú dôležité funkcie v bunkovej membráne a jej cytoplazme. Izolujú sa aj biologické katalyzátory – enzýmy, ktoré sú zároveň molekulami bielkovín. Sú široko používané v ľudskom živote a nielen sa podieľajú na biochemických procesoch živých bytostí.

Molekulová hmotnosť uvažovaných zlúčenín sa môže meniť od niekoľkých desiatok do miliónov. Koniec koncov, počet monomérnych jednotiek vo veľkom polypeptidovom reťazci je neobmedzený a závisí od typu konkrétnej látky. Proteín vo svojej čistej forme, vo svojej natívnej konformácii, možno vidieť pri skúmaní kuracieho vajca v svetložltej, priehľadnej, hustej koloidnej hmote, v ktorej sa nachádza žĺtok - to je požadovaná látka. To isté možno povedať o beztukovom tvarohu.Tento produkt je tiež takmer čistým proteínom v prírodnej forme.

Nie všetky uvažované zlúčeniny však majú rovnakú priestorovú štruktúru. Celkovo sa rozlišujú štyri organizácie molekuly. Druhy určujú jeho vlastnosti a hovoria o zložitosti štruktúry. Je tiež známe, že viac priestorovo zapletené molekuly podliehajú rozsiahlemu spracovaniu u ľudí a zvierat.

Typy proteínových štruktúr

Celkovo sú štyri. Poďme sa pozrieť na to, čo je každý z nich.

1. Primárny. Predstavuje obvyklú lineárnu sekvenciu aminokyselín spojených peptidovými väzbami. Neexistujú žiadne priestorové zvraty, žiadna špirála. Počet väzieb zahrnutých v polypeptide môže dosiahnuť niekoľko tisíc. Typy proteínov s podobnou štruktúrou sú glycylalanín, inzulín, históny, elastín a iné.
2. Sekundárne. Skladá sa z dvoch polypeptidových reťazcov, ktoré sú skrútené do tvaru špirály a orientované k sebe pomocou vytvorených závitov. V tomto prípade sa medzi nimi vytvoria vodíkové väzby, ktoré ich držia pohromade. Takto vzniká jedna molekula proteínu. Typy proteínov tohto typu sú nasledovné: lyzozým, pepsín a ďalšie.
3. Terciárna konformácia. Je to husto zbalená a kompaktne stočená sekundárna štruktúra. Tu sa objavujú okrem vodíkových väzieb aj iné typy interakcie – ide o van der Waalsovu interakciu a sily elektrostatickej príťažlivosti, hydrofilno-hydrofóbny kontakt. Príkladmi štruktúr sú albumín, fibroín, hodvábny proteín a iné.
4. kvartér. Najkomplexnejšia štruktúra, ktorou je niekoľko polypeptidových reťazcov stočených do špirály, zvinutých do gule a spojených do guľôčky. Príklady ako inzulín, feritín, hemoglobín, kolagén ilustrujú práve takú proteínovú konformáciu.

Ak podrobne zvážime všetky uvedené štruktúry molekúl z chemického hľadiska, potom bude analýza trvať dlho. V skutočnosti, čím vyššia je konfigurácia, tým zložitejšia a komplikovanejšia je jej štruktúra, tým viac typov interakcií sa pozoruje v molekule.

Denaturácia molekúl bielkovín

Jednou z najdôležitejších chemických vlastností polypeptidov je ich schopnosť rozkladať sa pod vplyvom určitých podmienok alebo chemických činidiel. Rozšírené sú napríklad rôzne typy denaturácie bielkovín. Čo je to za proces? Spočíva v deštrukcii prirodzenej štruktúry proteínu. To znamená, že ak mala molekula pôvodne terciárnu štruktúru, potom sa po pôsobení špeciálnych činidiel zrúti. Sekvencia aminokyselinových zvyškov však zostáva v molekule nezmenená. Denaturované bielkoviny rýchlo strácajú svoje fyzikálne a chemické vlastnosti.

Aké činidlá môžu viesť k procesu deštrukcie konformácie? Je ich viacero.

1. Teplota. Pri zahrievaní dochádza k postupnej deštrukcii kvartérnej, terciárnej, sekundárnej štruktúry molekuly. Vizuálne to možno pozorovať napríklad pri vyprážaní obyčajného kuracieho vajíčka. Výsledný "proteín" je primárna štruktúra albumínového polypeptidu, ktorý bol v surovom produkte.
2. Žiarenie.
3. Pôsobenie silnými chemickými činidlami: kyselinami, zásadami, soľami ťažkých kovov, rozpúšťadlami (napríklad alkoholy, étery, benzén a iné).

Tento proces sa niekedy nazýva aj tavenie molekuly. Typy denaturácie proteínov závisia od činidla, pod vplyvom ktorého k nej došlo. Okrem toho v niektorých prípadoch prebieha opačný proces. Toto je renaturácia. Nie všetky proteíny sú schopné obnoviť svoju štruktúru späť, no významná časť z nich to dokáže. Chemici z Austrálie a Ameriky teda vykonali renaturáciu uvareného kuracieho vajca pomocou niektorých činidiel a metódy odstreďovania.

Tento proces je dôležitý pre živé organizmy pri syntéze polypeptidových reťazcov ribozómami a rRNA v bunkách.

Hydrolýza molekuly proteínu

Okrem denaturácie sa proteíny vyznačujú ďalšou chemickou vlastnosťou – hydrolýzou. To je tiež deštrukcia natívnej konformácie, ale nie primárnej štruktúry, ale úplne jednotlivých aminokyselín. Dôležitou súčasťou trávenia je hydrolýza bielkovín. Typy hydrolýzy polypeptidov sú nasledujúce.

1. Chemický. Na základe pôsobenia kyselín alebo zásad.
2. Biologické alebo enzymatické.

Podstata procesu však zostáva nezmenená a nezávisí od toho, aké typy hydrolýzy bielkovín prebiehajú. V dôsledku toho vznikajú aminokyseliny, ktoré sú transportované do všetkých buniek, orgánov a tkanív. Ich ďalšia transformácia spočíva v účasti syntézy nových polypeptidov, už tých, ktoré sú potrebné pre konkrétny organizmus.

V priemysle sa proces hydrolýzy proteínových molekúl používa práve na získanie požadovaných aminokyselín.

Funkcie bielkovín v tele

Rôzne druhy bielkovín, uhľohydrátov, tukov sú životne dôležité zložky pre normálne fungovanie akejkoľvek bunky. A to znamená celý organizmus ako celok. Preto je ich úloha z veľkej časti spôsobená vysokým stupňom významu a všadeprítomnosti v rámci živých bytostí. Polypeptidové molekuly majú niekoľko hlavných funkcií.

1. katalytický. Vykonávajú ho enzýmy, ktoré majú proteínovú štruktúru. Povieme si o nich neskôr.
2. Štrukturálne. Druhy bielkovín a ich funkcie v organizme ovplyvňujú predovšetkým stavbu samotnej bunky, jej tvar. Okrem toho polypeptidy, ktoré plnia túto úlohu, tvoria vlasy, nechty, lastúry mäkkýšov a vtáčie perie. Sú tiež určitou armatúrou v tele bunky. Z týchto typov bielkovín sa skladá aj chrupavka. Príklady: tubulín, keratín, aktín a iné.
3. Regulačné. Táto funkcia sa prejavuje účasťou polypeptidov na procesoch ako: transkripcia, translácia, bunkový cyklus, zostrih, čítanie mRNA a iné. Vo všetkých zohrávajú dôležitú úlohu regulátora.
4. Signál. Túto funkciu vykonávajú proteíny umiestnené na bunkovej membráne. Prenášajú rôzne signály z jednej jednotky do druhej, čo vedie ku komunikácii medzi tkanivami. Príklady: cytokíny, inzulín, rastové faktory a iné.
5. Doprava. Niektoré typy bielkovín a ich funkcie, ktoré vykonávajú, sú jednoducho životne dôležité. To sa deje napríklad pri bielkovine hemoglobín. Prenáša kyslík z bunky do bunky v krvi. Pre človeka je nenahraditeľná.
6. Náhradné alebo rezervné. Takéto polypeptidy sa hromadia v rastlinách a vo vajciach zvierat ako zdroj dodatočnej výživy a energie. Príkladom sú globulíny.
7. Motor. Veľmi dôležitá funkcia najmä pre najjednoduchšie organizmy a baktérie. Koniec koncov, sú schopní sa pohybovať iba pomocou bičíkov alebo rias. A tieto organely svojou povahou nie sú nič iné ako bielkoviny. Príklady takýchto polypeptidov sú nasledujúce: myozín, aktín, kinezín a iné.

Je zrejmé, že funkcie bielkovín v ľudskom tele a iných živých bytostiach sú veľmi početné a dôležité. To opäť potvrdzuje, že bez zlúčenín, o ktorých uvažujeme, je život na našej planéte nemožný.

Ochranná funkcia bielkovín

Polypeptidy môžu chrániť pred rôznymi vplyvmi: chemickými, fyzikálnymi, biologickými. Napríklad, ak je telo v nebezpečenstve vo forme vírusu alebo baktérií cudzej povahy, potom s nimi vstupujú do boja imunoglobulíny (protilátky), ktoré plnia ochrannú úlohu.

Ak hovoríme o fyzikálnych účinkoch, tak dôležitú úlohu tu zohráva fibrín a fibrinogén, ktoré sa podieľajú na zrážaní krvi.

Potravinové bielkoviny

Typy diétnych bielkovín sú nasledovné:

• úplné - tie, ktoré obsahujú všetky aminokyseliny potrebné pre telo;
• neúplné - tie, v ktorých je neúplné zloženie aminokyselín.

Obe sú však pre ľudský organizmus dôležité. Najmä prvá skupina. Každý človek, najmä v období intenzívneho vývoja (detstvo a dospievanie) a puberty, si musí v sebe udržiavať stálu hladinu bielkovín. Koniec koncov, už sme zvážili funkcie, ktoré tieto úžasné molekuly vykonávajú, a vieme, že prakticky ani jeden proces, ani jedna biochemická reakcia v nás sa nezaobíde bez účasti polypeptidov.

Preto je potrebné každý deň konzumovať dennú normu bielkovín, ktoré sú obsiahnuté v nasledujúcich produktoch:

• vajce;
• mlieko;
• tvaroh;
• mäso a ryby;
• fazuľa;
• fazuľa;
• arašidy;
• pšenica;
• ovos;
• šošovica a iné.

Ak človek skonzumuje 0,6 g polypeptidu na kg hmotnosti denne, potom tieto zlúčeniny nikdy nebudú mať nedostatok. Ak telo dlhší čas nedostáva potrebné bielkoviny, dochádza k ochoreniu, ktoré má názov hladovanie po aminokyselinách. To vedie k závažným metabolickým poruchám a v dôsledku toho k mnohým ďalším ochoreniam.

Proteíny v bunke

Vo vnútri najmenšej štruktúrnej jednotky všetkých živých vecí - buniek - sa nachádzajú aj proteíny. Okrem toho tam vykonávajú takmer všetky vyššie uvedené funkcie. Najprv sa vytvorí cytoskelet bunky pozostávajúci z mikrotubulov, mikrofilamentov. Slúži na udržanie tvaru, ako aj na transport vnútri medzi organelami. Rôzne ióny a zlúčeniny sa pohybujú pozdĺž proteínových molekúl, napríklad pozdĺž kanálov alebo koľajníc.

Dôležitá je aj úloha proteínov ponorených do membrány a umiestnených na jej povrchu. Tu vykonávajú receptorové aj signálne funkcie, podieľajú sa na konštrukcii samotnej membrány. Stoja na stráži, čo znamená, že hrajú ochrannú úlohu. Aké typy proteínov v bunke možno priradiť k tejto skupine? Príkladov je veľa, tu je niekoľko.

1. aktín a myozín.
2. Elastín.
3. Keratín.
4. Kolagén.
5. Tubulín.
6. Hemoglobín.
7. inzulín.
8. transkobalamín.
9. transferín.
10. Albumín.

Celkovo existuje niekoľko stoviek rôznych, ktoré sa neustále pohybujú vo vnútri každej bunky.

Druhy bielkovín v tele

Samozrejme, majú obrovskú rozmanitosť. Ak sa pokúsite nejako rozdeliť všetky existujúce proteíny do skupín, potom môžete získať niečo ako túto klasifikáciu.

Vo všeobecnosti možno za základ klasifikácie proteínov nachádzajúcich sa v tele brať mnohé znaky. Jeden ešte neexistuje.

Enzýmy

Biologické katalyzátory proteínovej povahy, ktoré výrazne urýchľujú všetky prebiehajúce biochemické procesy. Bez týchto zlúčenín nie je možná normálna výmena. Všetky procesy syntézy a rozpadu, zostavovania molekúl a ich replikácie, translácie a transkripcie a iné sa uskutočňujú pod vplyvom špecifického typu enzýmu. Príklady týchto molekúl sú:

• oxidoreduktázy;
• transferázy;
• kataláza;
• hydrolázy;
• izomerázy;
• lyázy a iné.

Dnes sa enzýmy používajú v každodennom živote. Takže pri výrobe pracích práškov sa často používajú takzvané enzýmy - to sú biologické katalyzátory. Zlepšujú kvalitu prania pri dodržaní určeného teplotného režimu. Ľahko sa viaže na častice nečistôt a odstraňuje ich z povrchu látok.

Enzýmy však kvôli svojej bielkovinovej povahe neznášajú príliš horúcu vodu ani blízkosť zásaditých či kyslých liekov. V tomto prípade skutočne dôjde k procesu denaturácie.

Sekundárna štruktúra proteínu

Pravidelné sekundárne štruktúry

Sekundárne štruktúry sa nazývajú pravidelné, tvorené zvyškami aminokyselín s rovnakou konformáciou hlavného reťazca (uhly φ a ψ), s rôznymi konformáciami vedľajších skupín. Bežné sekundárne štruktúry zahŕňajú:

Nepravidelné sekundárne štruktúry

Nepravidelné sú štandardné sekundárne štruktúry, ktorých aminokyselinové zvyšky majú rôzne konformácie hlavného reťazca (uhly φ a ψ). Nepravidelné sekundárne štruktúry zahŕňajú:

Sekundárna štruktúra DNA

Najbežnejšou formou sekundárnej štruktúry DNA je dvojitá špirála. Táto štruktúra je tvorená dvoma vzájomne komplementárnymi antiparalelnými polydeoxyribonukleotidovými reťazcami navzájom stočenými a spoločnou osou do pravej špirály. V tomto prípade sú dusíkaté bázy obrátené vo vnútri dvojitej špirály a cukor-fosfátový hlavný reťazec je otočený smerom von. Túto štruktúru prvýkrát opísali James Watson a Francis Crick v roku 1953.

Na tvorbe sekundárnej štruktúry DNA sa podieľajú tieto typy interakcií:

• vodíkové väzby medzi komplementárnymi bázami (dve medzi adenínom a tymínom, tri medzi guanínom a cytozínom);
• stohovacie interakcie;
• elektrostatické interakcie;

V závislosti od vonkajších podmienok sa parametre dvojzávitnice DNA môžu meniť a niekedy aj výrazne. Pravotočivú DNA s náhodnou nukleotidovou sekvenciou možno zhruba rozdeliť do dvoch rodín – a B, pričom hlavným rozdielom medzi nimi je deoxyribózová konformácia. Rodina B zahŕňa aj C- a D-formy DNA. Natívna DNA v bunke je vo forme B. Najdôležitejšie charakteristiky A- a B-foriem DNA sú uvedené v tabuľke.

Nezvyčajná forma DNA bola objavená v roku 1979. Rôntgenová difrakčná analýza kryštálov tvorených hexanukleotidmi typu d(CGCGCG) ukázala, že takáto DNA existuje vo forme ľavej dvojitej špirály. Priebeh sacharidovo-fosfátovej kostry takejto DNA možno opísať kľukatou čiarou, preto sa rozhodlo nazvať tento typ DNA Z-formou. Ukázalo sa, že DNA s určitou nukleotidovou sekvenciou sa môže zmeniť z bežnej B-formy na Z-formu v roztoku s vysokou iónovou silou a v prítomnosti hydrofóbneho rozpúšťadla. Nezvyčajnosť Z-formy DNA sa prejavuje v tom, že opakujúcou sa štruktúrnou jednotkou sú dva páry nukleotidov, a nie jeden, ako vo všetkých ostatných formách DNA. Parametre Z-DNA sú uvedené v tabuľke vyššie.

Sekundárna štruktúra RNA

Molekuly RNA sú jednoduché polynukleotidové reťazce. Jednotlivé časti molekuly RNA sa môžu spájať a vytvárať dvojité špirály. Svojou štruktúrou sú špirály RNA podobné A-forme DNA. Párovanie báz v takýchto helixoch je však často neúplné a niekedy dokonca ani Watson-Crick. V dôsledku vnútromolekulového párovania báz sa vytvárajú sekundárne štruktúry, ako je stonka-slučka ("vlásenka") a pseudouzol.

Sekundárne štruktúry v mRNA slúžia na reguláciu translácie. Napríklad inzercia neobvyklých aminokyselín, selenometionínu a pyrolyzínu, do proteínov závisí od „vlásenky" umiestnenej v 3" nepreloženej oblasti. Pseudoknoty slúžia na programový posun čítacieho rámca počas translácie.

pozri tiež

• Kvartérna štruktúra

Poznámky

Nadácia Wikimedia. 2010.

Pozrite si, čo je „sekundárna štruktúra“ v iných slovníkoch:

sekundárna štruktúra-- [A.S. Goldberg. Anglický ruský energetický slovník. 2006] Témy energie vo všeobecnosti EN sekundárna štruktúra ...

sekundárna štruktúra- antrinė sandara statusas T sritis fizika atitikmenys: angl. sekundárna štruktúra vok. sekundäre Struktur, f; sekundares Gefüge, n rus. sekundárna štruktúra, f pranc. štruktúra sekundárna, f … Fizikos terminų žodynas

sekundárna štruktúra- mikro a makroštruktúra vytvorená ako výsledok tepelného spracovania alebo plastickej deformácie kovu alebo zliatiny; Pozri tiež: Štruktúra voštinová štruktúra lamelárna štruktúra … Encyklopedický slovník hutníctva

Sekundárna štruktúra je konformačné usporiadanie hlavného reťazca (angl. chrbtica) makromolekuly (napríklad polypeptidového reťazca proteínu), bez ohľadu na konformáciu bočných reťazcov alebo vzťah k iným segmentom. V popise sekundárneho ... ... Wikipedia

sekundárna štruktúra proteínu- - priestorová konfigurácia polypeptidového reťazca, ktorá vzniká ako výsledok nekovalentných interakcií medzi funkčnými skupinami aminokyselinových zvyškov (a a β proteínové štruktúry) ...

sekundárna štruktúra DNA- - priestorová konfigurácia molekuly DNA, stabilizovaná vodíkovými väzbami medzi komplementárnymi pármi dusíkatých báz (pozri dvojzávitnica DNA) ... Stručný slovník biochemických pojmov

sekundárna konštrukcia - paluba a moduly na pobrežnej plošine- — Témy ropný a plynárenský priemysel EN sekundárna štruktúra … Technická príručka prekladateľa

sekundárna štruktúra proteínu- Rozloženie polypeptidového reťazca do alfa-helikálnych sekcií a beta štruktúrnych útvarov (vrstiev); v školstve V.s.b. sú zahrnuté vodíkové väzby. [Arefiev V.A., Lisovenko L.A. Anglicko-ruský vysvetľujúci slovník genetických termínov 1995 407s.] Témy ... ... Technická príručka prekladateľa

Sekundárna štruktúra proteínu Uloženie polypeptidového reťazca do alfa helikálnych oblastí a beta štruktúrnych útvarov (vrstiev); v školstve V.s.b. sú zahrnuté vodíkové väzby. (

Sekundárna štruktúra je spôsob uloženia polypeptidového reťazca do usporiadanej štruktúry v dôsledku tvorby vodíkových väzieb medzi peptidovými skupinami jedného reťazca alebo susednými polypeptidovými reťazcami. Podľa konfigurácie sú sekundárne štruktúry rozdelené na špirálové (α-helix) a vrstvené zložené (β-štruktúra a krížová β-forma).

a-Helix. Ide o druh proteínovej sekundárnej štruktúry, ktorá má formu pravidelnej špirály, vytvorenej interpeptidovými vodíkovými väzbami v rámci jedného polypeptidového reťazca. Model štruktúry a-helixu (obr. 2), ktorý zohľadňuje všetky vlastnosti peptidovej väzby, navrhli Pauling a Corey. Hlavné vlastnosti α-helixu:

špirálová konfigurácia polypeptidového reťazca so špirálovou symetriou;

vytvorenie vodíkových väzieb medzi peptidovými skupinami každého z prvého a štvrtého aminokyselinového zvyškov;

pravidelnosť otáčok špirály;

· ekvivalenciu všetkých aminokyselinových zvyškov v a-helixe, bez ohľadu na štruktúru ich bočných radikálov;

vedľajšie radikály aminokyselín sa nezúčastňujú na tvorbe α-helixu.

Navonok α-helix vyzerá ako mierne natiahnutá špirála elektrického sporáka. Pravidelnosť vodíkových väzieb medzi prvou a štvrtou peptidovou skupinou tiež určuje pravidelnosť obratov polypeptidového reťazca. Výška jedného závitu alebo stúpanie α-helixu je 0,54 nm; obsahuje 3,6 aminokyselinových zvyškov, t.j. každý aminokyselinový zvyšok sa pohybuje pozdĺž osi (výška jedného aminokyselinového zvyšku) o 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), čo nám umožňuje hovoriť o rovnocennosti všetkých aminokyselín zvyšky v a-helixe. Obdobie pravidelnosti a-helixu je 5 závitov alebo 18 aminokyselinových zvyškov; dĺžka jednej periódy je 2,7 nm. Ryža. 3. Paulingov-Coreyho model α-helixu

β-štruktúra. Ide o druh sekundárnej štruktúry, ktorá má mierne zakrivenú konfiguráciu polypeptidového reťazca a vytvára sa pomocou interpeptidových vodíkových väzieb v rámci jednotlivých úsekov jedného polypeptidového reťazca alebo priľahlých polypeptidových reťazcov. Nazýva sa tiež vrstvená skladaná štruktúra. Existujú rôzne β-štruktúry. Obmedzené vrstvené oblasti tvorené jedným polypeptidovým reťazcom proteínu sa nazývajú cross-β-forma (krátka β-štruktúra). Medzi peptidovými skupinami slučiek polypeptidového reťazca sa vytvárajú vodíkové väzby v krížovej β forme. Ďalší typ, úplná β-štruktúra, je charakteristický pre celý polypeptidový reťazec, ktorý má predĺžený tvar a je držaný interpeptidovými vodíkovými väzbami medzi susednými paralelnými polypeptidovými reťazcami (obr. 3). Táto štruktúra pripomína akordeónové mechy. Okrem toho sú možné varianty β-štruktúr: môžu byť tvorené paralelnými reťazcami (N-konce polypeptidových reťazcov sú nasmerované rovnakým smerom) a antiparalelnými (N-konce sú nasmerované rôznymi smermi). Bočné radikály jednej vrstvy sú umiestnené medzi bočnými radikálmi inej vrstvy.

V proteínoch sú možné prechody z α-štruktúr na β-štruktúry a naopak v dôsledku preskupenia vodíkových väzieb. Namiesto pravidelných interpeptidových vodíkových väzieb pozdĺž reťazca (vďaka nim je polypeptidový reťazec stočený do špirály) sú špirálovité úseky rozkrútené a medzi predĺženými fragmentmi polypeptidových reťazcov uzavreté vodíkové väzby. Takýto prechod sa nachádza v keratíne, vlasovom proteíne. Pri umývaní vlasov alkalickými čistiacimi prostriedkami sa špirálovitá štruktúra β-keratínu ľahko ničí a prechádza na α-keratín (kučeravé vlasy sa vyrovnávajú).

Deštrukcia pravidelných sekundárnych štruktúr proteínov (α-helixov a β-štruktúr) analogicky s topením kryštálu sa nazýva „topenie“ polypeptidov. V tomto prípade sú vodíkové väzby prerušené a polypeptidové reťazce majú formu náhodnej cievky. Preto je stabilita sekundárnych štruktúr určená interpeptidovými vodíkovými väzbami. Iné typy väzieb sa na tom takmer nezúčastňujú, s výnimkou disulfidových väzieb pozdĺž polypeptidového reťazca v miestach cysteínových zvyškov. Krátke peptidy vďaka disulfidovým väzbám sú uzavreté v cykloch. Mnoho proteínov má súčasne α-helikálne oblasti a β-štruktúry. Neexistujú takmer žiadne prírodné proteíny pozostávajúce zo 100% α-helixu (výnimkou je paramyozín, svalový proteín, ktorý je z 96-100% α-helix), zatiaľ čo syntetické polypeptidy majú 100% helix.

Ostatné proteíny majú nerovnaký stupeň helicity. Vysoká frekvencia α-helikálnych štruktúr sa pozoruje v paramyozíne, myoglobíne a hemoglobíne. Naopak, v trypsíne, ribonukleáze, významná časť polypeptidového reťazca zapadá do vrstvených β-štruktúr. Podporné tkanivové proteíny: keratín (vlasový proteín, vlna), kolagén (proteín šliach, koža), fibroín (bielkovina prírodného hodvábu) majú β-konfiguráciu polypeptidových reťazcov. Rôzny stupeň helikalizácie polypeptidových reťazcov proteínov naznačuje, že samozrejme existujú sily, ktoré čiastočne narúšajú helixizáciu alebo „rozbíjajú“ pravidelné skladanie polypeptidového reťazca. Dôvodom je kompaktnejšie zbalenie proteínového polypeptidového reťazca v určitom objeme, t.j. v terciárnej štruktúre.

Sekundárna štruktúra proteínu- je to spôsob uloženia polypeptidového reťazca do kompaktnejšej štruktúry, v ktorej peptidové skupiny interagujú s tvorbou vodíkových väzieb medzi nimi.

Tvorba sekundárnej štruktúry je spôsobená túžbou peptidu prijať konformáciu s najväčším počtom väzieb medzi peptidovými skupinami. Typ sekundárnej štruktúry závisí od stability peptidovej väzby, pohyblivosti väzby medzi centrálnym uhlíkovým atómom a uhlíkom peptidovej skupiny a veľkosti aminokyselinového radikálu. Všetko vyššie uvedené spolu so sekvenciou aminokyselín následne povedie k presne definovanej konfigurácii proteínu.

Existujú dve možné možnosti pre sekundárnu konštrukciu: vo forme "lana" - α-helix(α-štruktúra) a vo forme "akordeónu" - β-skladaná vrstva(β-štruktúra). V jednom proteíne sú spravidla obidve štruktúry prítomné súčasne, ale v rôznych pomeroch. V globulárnych proteínoch prevláda α-helix, vo fibrilárnych proteínoch β-štruktúra.

Vytvorí sa sekundárna štruktúra len s vodíkovými väzbami medzi peptidovými skupinami: atóm kyslíka jednej skupiny reaguje s atómom vodíka druhej, zároveň sa kyslík druhej peptidovej skupiny viaže na vodík tretej atď.

a-Helix

Táto štruktúra je pravotočivá špirála, tvorená vodík prepojenia medzi peptidové skupiny 1. a 4., 4. a 7., 7. a 10. a tak ďalej aminokyselinové zvyšky.

Zabráni sa vytvoreniu špirály prolín a hydroxyprolín, ktoré svojou cyklickou štruktúrou spôsobujú „zlomenie“ reťazca, t.j. jeho vynútené ohýbanie ako napríklad pri kolagéne.

Výška závitu špirály je 0,54 nm a zodpovedá výške 3,6 aminokyselinových zvyškov, 5 úplných závitov zodpovedá 18 aminokyselinám a zaberá 2,7 nm.

β-skladaná vrstva

Pri tomto spôsobe kladenia leží molekula proteínu v „hadovi“, vzdialené segmenty reťazca sú blízko seba. Výsledkom je, že peptidové skupiny predtým odstránených aminokyselín proteínového reťazca sú schopné interagovať pomocou vodíkových väzieb.