hydrogen bonds

Makilala a-helix, b-istraktura (clew).

Istruktura α-helices ay iminungkahi Pauling at Corey

collagen

b-Istruktura

kanin. 2.3. b-Istruktura

Ang istraktura ay may patag na hugis parallel b-istruktura; kung sa kabaligtaran antiparallel b-istraktura

supercoil. mga protofibril microfibrils 10 nm ang lapad.

bombyx mori fibroin

hindi maayos na anyo.

Supersecondary na istraktura.

TUMINGIN PA:

STRUCTURAL ORGANIZATION NG PROTEINS

Ang pagkakaroon ng 4 na antas ng istrukturang organisasyon ng molekula ng protina ay napatunayan.

Pangunahing istraktura ng isang protina- ang pagkakasunud-sunod ng mga residue ng amino acid sa polypeptide chain. Sa mga protina, ang mga indibidwal na amino acid ay naka-link sa isa't isa. mga bono ng peptide na nagmumula sa pakikipag-ugnayan ng a-carboxyl at a-amino na mga grupo ng mga amino acid.

Sa ngayon, ang pangunahing istraktura ng sampu-sampung libong iba't ibang mga protina ay natukoy na. Upang matukoy ang pangunahing istraktura ng isang protina, tinutukoy ng mga pamamaraan ng hydrolysis ang komposisyon ng amino acid. Ang kemikal na katangian ng mga terminal na amino acid ay matutukoy. Ang susunod na hakbang ay upang matukoy ang pagkakasunud-sunod ng mga amino acid sa polypeptide chain. Para dito, ginagamit ang selective partial (chemical at enzymatic) hydrolysis. Posibleng gumamit ng X-ray diffraction analysis, pati na rin ang data sa pantulong na nucleotide sequence ng DNA.

Pangalawang istraktura ng isang protina– pagsasaayos ng polypeptide chain, i.e. isang paraan ng packaging ng polypeptide chain sa isang tiyak na conformation. Ang prosesong ito ay hindi nagpapatuloy nang magulo, ngunit alinsunod sa programang inilatag sa pangunahing istraktura.

Ang katatagan ng pangalawang istraktura ay pangunahing ibinibigay ng mga bono ng hydrogen, gayunpaman, ang mga covalent bond - peptide at disulfide - ay gumagawa ng isang tiyak na kontribusyon.

Ang pinaka-malamang na uri ng istraktura ng mga globular na protina ay isinasaalang-alang a-helix. Ang pag-twist ng polypeptide chain ay nangyayari sa clockwise. Ang bawat protina ay nailalarawan sa pamamagitan ng isang tiyak na antas ng spiralization. Kung ang mga kadena ng hemoglobin ay 75% helical, kung gayon ang pepsin ay 30% lamang.

Ang uri ng pagsasaayos ng mga polypeptide chain na matatagpuan sa mga protina ng buhok, sutla, at mga kalamnan ay tinatawag b-istruktura.

Ang mga segment ng chain ng peptide ay nakaayos sa isang layer, na bumubuo ng isang figure na katulad ng isang sheet na nakatiklop sa isang akurdyon. Ang layer ay maaaring mabuo ng dalawa o higit pang peptide chain.

Sa kalikasan, may mga protina na ang istraktura ay hindi tumutugma sa alinman sa β- o a-istruktura, halimbawa, ang collagen ay isang fibrillar na protina na bumubuo sa karamihan ng nag-uugnay na tissue sa mga tao at hayop.

Tertiary na istraktura ng isang protina- spatial na oryentasyon ng polypeptide helix o ang paraan ng paglalagay ng polypeptide chain sa isang tiyak na dami. Ang unang protina na ang tertiary na istraktura ay pinaliwanag ng X-ray diffraction analysis ay ang sperm whale myoglobin (Fig. 2).

Sa pagpapapanatag ng spatial na istraktura ng mga protina, bilang karagdagan sa mga covalent bond, ang pangunahing papel ay ginagampanan ng mga non-covalent bond (hydrogen, electrostatic interaction ng mga sisingilin na grupo, intermolecular van der Waals forces, hydrophobic interaction, atbp.).

Ayon sa mga modernong konsepto, ang tertiary na istraktura ng isang protina pagkatapos ng pagkumpleto ng synthesis nito ay nabuo nang kusang. Ang pangunahing puwersa sa pagmamaneho ay ang pakikipag-ugnayan ng mga radikal na amino acid sa mga molekula ng tubig. Sa kasong ito, ang mga non-polar hydrophobic radical ng mga amino acid ay nahuhulog sa loob ng molekula ng protina, at ang mga polar radical ay nakatuon sa tubig. Ang proseso ng pagbuo ng katutubong spatial na istraktura ng polypeptide chain ay tinatawag natitiklop. Ang mga cell ay may mga nakahiwalay na protina na tinatawag mga chaperone. Nakikilahok sila sa pagtiklop. Ang isang bilang ng mga namamana na sakit ng tao ay inilarawan, ang pag-unlad nito ay nauugnay sa isang paglabag dahil sa mga mutasyon sa proseso ng natitiklop (pigmentosis, fibrosis, atbp.).

Ang pagkakaroon ng mga antas ng istrukturang organisasyon ng isang molekula ng protina, intermediate sa pagitan ng pangalawang at tertiary na mga istruktura, ay napatunayan ng mga pamamaraan ng X-ray diffraction analysis. Domain ay isang compact globular structural unit sa loob ng polypeptide chain (Fig. 3). Maraming mga protina (halimbawa, mga immunoglobulin) ang natuklasan na binubuo ng mga domain na naiiba sa istraktura at paggana at na-encode ng iba't ibang mga gene.

Ang lahat ng mga biological na katangian ng mga protina ay nauugnay sa pangangalaga ng kanilang tertiary na istraktura, na tinatawag na katutubo. Ang isang globule ng protina ay hindi isang ganap na matibay na istraktura: ang mga nababaligtad na paggalaw ng mga bahagi ng chain ng peptide ay posible. Ang mga pagbabagong ito ay hindi nakakaabala sa pangkalahatang pagbabago ng molekula. Ang conformation ng isang molekula ng protina ay naiimpluwensyahan ng pH ng medium, ang lakas ng ionic ng solusyon, at pakikipag-ugnayan sa iba pang mga sangkap. Ang anumang epekto na humahantong sa isang paglabag sa katutubong conformation ng molekula ay sinamahan ng isang bahagyang o kumpletong pagkawala ng protina ng mga biological na katangian nito.

Quaternary na istraktura ng protina- isang paraan ng pagtula sa espasyo ng mga indibidwal na polypeptide chain na may pareho o ibang pangunahin, pangalawa o tersiyaryong istraktura, at ang pagbuo ng isang solong macromolecular formation sa istruktura at functional na respeto.

Ang isang molekula ng protina na binubuo ng ilang polypeptide chain ay tinatawag oligomer, at bawat kadena kasama dito - protomer. Ang mga oligomeric na protina ay mas madalas na binuo mula sa isang pantay na bilang ng mga protomer, halimbawa, ang isang molekula ng hemoglobin ay binubuo ng dalawang a- at dalawang b-polypeptide chain (Larawan 4).

Quaternary na istraktura ay may tungkol sa 5% ng mga protina, kabilang ang hemoglobin, immunoglobulins. Ang istraktura ng subunit ay katangian ng maraming mga enzyme.

Ang mga molekula ng protina na bumubuo sa isang protina na may istrukturang quaternary ay nabuo nang hiwalay sa mga ribosom at pagkatapos lamang ng pagtatapos ng synthesis ay bumubuo ng isang karaniwang supramolecular na istraktura. Ang isang protina ay nakakakuha lamang ng biological na aktibidad kapag ang mga bumubuo nitong protomer ay pinagsama. Ang parehong mga uri ng pakikipag-ugnayan ay nakikibahagi sa pagpapapanatag ng istrukturang quaternary tulad ng sa pagpapatatag ng tersiyaryo.

Kinikilala ng ilang mananaliksik ang pagkakaroon ng ikalimang antas ng istrukturang organisasyon ng mga protina. Ito ay metabolones - polyfunctional macromolecular complexes ng iba't ibang enzymes na catalyze ang buong landas ng substrate transformations (mas mataas na fatty acid synthetases, pyruvate dehydrogenase complex, respiratory chain).

Pangalawang istraktura ng isang protina

Secondary structure - isang paraan ng paglalagay ng polypeptide chain sa isang ordered structure. Ang pangalawang istraktura ay tinutukoy ng pangunahing istraktura. Dahil ang pangunahing istraktura ay genetically tinutukoy, ang pagbuo ng pangalawang istraktura ay maaaring mangyari kapag ang polypeptide chain ay umalis sa ribosome. Ang pangalawang istraktura ay nagpapatatag hydrogen bonds, na nabuo sa pagitan ng mga NH- at CO-group ng peptide bond.

Makilala a-helix, b-istraktura at hindi maayos na anyo (clew).

Istruktura α-helices ay iminungkahi Pauling at Corey(1951). Ito ay isang uri ng protina pangalawang istraktura na mukhang isang regular na helix (Larawan 2.2). Ang α-helix ay isang istrakturang hugis baras kung saan ang mga peptide bond ay matatagpuan sa loob ng helix, at ang mga side chain ng amino acid ay nasa labas. Ang a-helix ay pinatatag ng hydrogen bond na parallel sa axis ng helix at nangyayari sa pagitan ng una at ikalimang residue ng amino acid. Kaya, sa pinahabang helical na mga rehiyon, ang bawat residue ng amino acid ay nakikibahagi sa pagbuo ng dalawang hydrogen bond.

kanin. 2.2. Ang istraktura ng α-helix.

Mayroong 3.6 na residue ng amino acid sa bawat pagliko ng helix, ang helix pitch ay 0.54 nm, at 0.15 nm bawat residue ng amino acid. Anggulo ng helix 26°. Ang regularity period ng a-helix ay 5 turns o 18 amino acid residues. Ang pinakakaraniwan ay right a-helice, i.e. clockwise ang twisting ng spiral. Ang pagbuo ng isang a-helix ay pinipigilan ng proline, mga amino acid na may mga sisingilin at malalaking radical (electrostatic at mechanical obstacles).

Ang isa pang anyo ng spiral ay naroroon sa collagen . Sa katawan ng mga mammal, ang collagen ay ang nangingibabaw na protina sa dami: bumubuo ito ng 25% ng kabuuang protina. Ang collagen ay naroroon sa iba't ibang anyo, pangunahin sa connective tissue. Isa itong left-handed helix na may pitch na 0.96 nm at 3.3 residues sa bawat pagliko, mas banayad kaysa sa α-helix. Sa kaibahan sa α-helix, ang pagbuo ng mga tulay ng hydrogen ay imposible dito. Ang collagen ay may hindi pangkaraniwang komposisyon ng amino acid: 1/3 ay glycine, humigit-kumulang 10% proline, pati na rin ang hydroxyproline at hydroxylysine. Ang huling dalawang amino acid ay nabuo pagkatapos ng collagen biosynthesis sa pamamagitan ng post-translational modification. Sa istraktura ng collagen, ang gly-X-Y triplet ay patuloy na paulit-ulit, at ang posisyon ng X ay madalas na inookupahan ng proline, at Y ng hydroxylysine. Mayroong malakas na katibayan na ang collagen ay nasa lahat ng dako sa anyo ng isang kanang kamay na triple helix na pinaikot mula sa tatlong pangunahing kaliwang kamay na helice. Sa triple helix, ang bawat ikatlong nalalabi ay napupunta sa gitna, kung saan, para sa mga steric na dahilan, glycine lamang ang inilalagay. Ang buong molekula ng collagen ay halos 300 nm ang haba.

b-Istruktura(b-folded layer). Ito ay nangyayari sa mga globular na protina, gayundin sa ilang mga fibrillar na protina, halimbawa, silk fibroin (Larawan 2.3).

kanin. 2.3. b-Istruktura

Ang istraktura ay may patag na hugis. Ang mga polypeptide chain ay halos ganap na pinahaba, at hindi mahigpit na baluktot, tulad ng sa a-helix. Ang mga eroplano ng mga peptide bond ay matatagpuan sa espasyo tulad ng mga unipormeng fold ng isang sheet ng papel.

Pangalawang istraktura ng polypeptides at protina

Ito ay pinatatag ng hydrogen bond sa pagitan ng CO at NH na mga grupo ng peptide bond ng mga kalapit na polypeptide chain. Kung ang mga polypeptide chain na bumubuo sa b-structure ay pumunta sa parehong direksyon (i.e., ang C- at N-terminals ay nag-tutugma) - parallel b-istruktura; kung sa kabaligtaran antiparallel b-istraktura. Ang mga side radical ng isang layer ay inilalagay sa pagitan ng mga side radical ng isa pang layer. Kung ang isang polypeptide chain ay yumuko at tumatakbo parallel sa sarili nito, kung gayon ito antiparallel na b-cross na istraktura. Ang mga hydrogen bond sa b-cross na istraktura ay nabuo sa pagitan ng mga peptide group ng mga loop ng polypeptide chain.

Ang nilalaman ng a-helice sa mga protina na pinag-aralan hanggang ngayon ay lubos na nagbabago. Sa ilang mga protina, halimbawa, myoglobin at hemoglobin, ang a-helix ay sumasailalim sa istraktura at bumubuo ng 75%, sa lysozyme - 42%, sa pepsin lamang 30%. Ang iba pang mga protina, tulad ng digestive enzyme na chymotrypsin, ay halos walang a-helical na istraktura at isang makabuluhang bahagi ng polypeptide chain ay umaangkop sa mga layered na b-structure. Suportahan ang tissue proteins collagen (tendon protein, skin), fibroin (natural silk protein) ay may b-configuration ng polypeptide chain.

Napatunayan na ang pagbuo ng α-helix ay itinataguyod ng glu, ala, leu, at β-structure sa pamamagitan ng met, val, ile; sa mga lugar ng baluktot ng polypeptide chain - gly, pro, asn. Ito ay pinaniniwalaan na anim na nakagrupong residues, apat sa mga ito ay nag-aambag sa pagbuo ng isang helix, ay maaaring ituring na isang sentro ng helix. Mula sa sentrong ito, lumalaki ang mga helice sa magkabilang direksyon patungo sa isang site - isang tetrapeptide na binubuo ng mga nalalabi na pumipigil sa pagbuo ng mga helice na ito. Sa panahon ng pagbuo ng β-istraktura, ang papel ng mga buto ay nilalaro ng tatlong residue ng amino acid sa lima, na nag-aambag sa pagbuo ng β-istraktura.

Sa karamihan ng mga istrukturang protina, ang isa sa mga pangalawang istruktura ay nangingibabaw, na paunang natukoy ng kanilang komposisyon ng amino acid. Ang istrukturang protina na pangunahing binuo sa anyo ng isang α-helix ay α-keratin. Ang buhok (lana), balahibo, karayom, kuko at kuko ng mga hayop ay pangunahing binubuo ng keratin. Bilang bahagi ng mga intermediate filament, ang keratin (cytokeratin) ay isang mahalagang bahagi ng cytoskeleton. Sa keratins, karamihan sa peptide chain ay nakatiklop sa isang kanang α-helix. Dalawang peptide chain ang bumubuo sa isang kaliwa supercoil. Ang mga supercoiled keratin dimer ay nagsasama-sama upang bumuo ng mga tetramer na pinagsama-sama upang mabuo mga protofibril 3 nm ang lapad. Sa wakas, walong protofibril ang nabuo microfibrils 10 nm ang lapad.

Ang buhok ay binuo mula sa parehong mga fibril. Kaya, sa isang solong hibla ng lana na may diameter na 20 microns, milyon-milyong mga fibril ang magkakaugnay. Ang hiwalay na mga chain ng keratin ay pinag-krus ng maraming disulfide bond, na nagbibigay sa kanila ng karagdagang lakas. Sa panahon ng perm, ang mga sumusunod na proseso ay nangyayari: una, ang mga tulay ng disulfide ay nawasak sa pamamagitan ng pagbawas sa mga thiol, at pagkatapos, upang bigyan ang buhok ng kinakailangang hugis, sila ay pinatuyo sa pamamagitan ng pag-init. Kasabay nito, dahil sa oksihenasyon na may atmospheric oxygen, nabuo ang mga bagong disulfide bridge, na nagpapanatili ng hugis ng hairstyle.

Ang sutla ay nakukuha mula sa mga cocoon ng silkworm caterpillars ( bombyx mori) at mga kaugnay na species. Pangunahing protina ng sutla fibroin, ay may istraktura ng isang antiparallel na nakatiklop na layer, at ang mga layer mismo ay parallel sa bawat isa, na bumubuo ng maraming mga layer. Dahil sa mga nakatiklop na istruktura, ang mga side chain ng mga residue ng amino acid ay naka-orient nang patayo pataas at pababa, ang mga compact na grupo lamang ang maaaring magkasya sa mga puwang sa pagitan ng mga indibidwal na layer. Sa katunayan, ang fibroin ay binubuo ng 80% glycine, alanine at serine, i.e. tatlong amino acid na may pinakamaliit na side chain. Ang molekula ng fibroin ay naglalaman ng isang tipikal na paulit-ulit na fragment (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

hindi maayos na anyo. Ang mga seksyon ng isang molekula ng protina na hindi kabilang sa helical o nakatiklop na mga istraktura ay tinatawag na disordered.

Supersecondary na istraktura. Ang alpha helical at beta structural regions sa mga protina ay maaaring makipag-ugnayan sa isa't isa at sa isa't isa, na bumubuo ng mga ensemble. Ang mga suprasecondary na istruktura na matatagpuan sa mga katutubong protina ay masigasig na pinaka-kanais-nais. Kabilang dito ang isang supercoiled na α-helix, kung saan ang dalawang α-helice ay pinaikot na may kaugnayan sa isa't isa, na bumubuo ng isang kaliwang kamay na supercoil (bacteriorhodopsin, hemerythrin); alternating α-helical at β-structural fragment ng polypeptide chain (halimbawa, βαβαβ-link ayon kay Rossmann, na matatagpuan sa NAD+-binding region ng dehydrogenase enzyme molecules); ang antiparallel three-stranded β-structure (βββ) ay tinatawag na β-zigzag at matatagpuan sa isang bilang ng microbial, protozoan, at vertebrate enzymes.

Nakaraan234567891011121314151617Susunod

TUMINGIN PA:

Pangalawang istraktura ng mga protina

Ang mga peptide chain ng mga protina ay isinaayos sa isang pangalawang istraktura na pinatatag ng hydrogen bond. Ang oxygen atom ng bawat peptide group ay bumubuo ng hydrogen bond kasama ang NH group na naaayon sa peptide bond. Sa kasong ito, ang mga sumusunod na istruktura ay nabuo: a-helix, b-structure at b-bend. a-Spiral. Ang isa sa mga pinaka-thermodynamically paborableng istruktura ay ang tamang a-helix. a-helix, na kumakatawan sa isang matatag na istraktura kung saan ang bawat pangkat ng carbonyl ay bumubuo ng isang hydrogen bond kasama ang ikaapat na pangkat ng NH sa kahabaan ng kadena.

Mga Protina: Ang Pangalawang Istruktura ng Mga Protina

Sa a-helix, mayroong 3.6 na residue ng amino acid bawat isang pagliko, ang helix pitch ay humigit-kumulang 0.54 nm, at ang distansya sa pagitan ng mga nalalabi ay 0.15 nm. Ang mga L-Amino acid ay maaari lamang bumuo ng right-handed a-helice, na may mga side radical na matatagpuan sa magkabilang panig ng axis at nakaharap palabas. Sa a-helix, ang posibilidad ng pagbuo ng mga bono ng hydrogen ay ganap na ginagamit, samakatuwid, hindi katulad ng b-istruktura, hindi ito may kakayahang bumuo ng mga bono ng hydrogen sa iba pang mga elemento ng pangalawang istraktura. Sa panahon ng pagbuo ng isang α-helix, ang mga side chain ng amino acid ay maaaring magkalapit sa isa't isa, na bumubuo ng hydrophobic o hydrophilic compact na mga site. Ang mga site na ito ay gumaganap ng isang mahalagang papel sa pagbuo ng isang three-dimensional conformation ng isang macromolecule ng protina, dahil ginagamit ang mga ito para sa pag-iimpake ng mga α-helice sa spatial na istraktura ng protina. Spiral na bola. Ang nilalaman ng a-helice sa mga protina ay nag-iiba at isang indibidwal na katangian ng bawat macromolecule ng protina. Para sa ilang mga protina, tulad ng myoglobin, ang a-helix ay sumasailalim sa istraktura, ang iba, tulad ng chymotrypsin, ay walang mga rehiyon ng a-helix. Sa karaniwan, ang mga globular na protina ay may antas ng helicity ng pagkakasunud-sunod na 60-70%. Ang mga spiralized na seksyon ay kahalili ng mga magulong coils, at bilang resulta ng denaturation, tumataas ang helix-coil transition. Ang spiralization ng polypeptide chain ay nakasalalay sa mga residue ng amino acid na bumubuo nito. Kaya, ang mga negatibong sisingilin na grupo ng glutamic acid, na matatagpuan malapit sa isa't isa, ay nakakaranas ng isang malakas na pag-repulsion sa isa't isa, na pumipigil sa pagbuo ng kaukulang mga bono ng hydrogen sa a-helix. Para sa parehong dahilan, ang chain coiling ay mahirap bilang isang resulta ng pagtanggi ng malapit na espasyo na positibong sisingilin ng mga kemikal na grupo ng lysine o arginine. Ang malaking sukat ng mga amino acid radical ay din ang dahilan kung bakit mahirap ang spiralization ng polypeptide chain (serine, threonine, leucine). Ang pinakakaraniwang nakakasagabal na salik sa pagbuo ng a-helix ay ang amino acid proline. Bilang karagdagan, ang proline ay hindi bumubuo ng intrachain hydrogen bond dahil sa kawalan ng hydrogen atom sa nitrogen atom. Kaya, sa lahat ng mga kaso kapag ang proline ay nangyayari sa polypeptide chain, ang a-helical na istraktura ay nasira at isang coil o (b-bend) ay nabuo. b-Istruktura. Sa kaibahan sa a-helix, ang b-structure ay nabuo sa pamamagitan ng interchain hydrogen bonds sa pagitan ng mga katabing seksyon ng polypeptide chain, dahil walang mga intrachain contact. Kung ang mga seksyong ito ay nakadirekta sa isang direksyon, kung gayon ang gayong istraktura ay tinatawag na parallel, kung sa kabaligtaran ng direksyon, pagkatapos ay antiparallel. Ang polypeptide chain sa b-structure ay malakas na pinahaba at walang helical, ngunit sa halip ay isang zigzag na hugis. Ang distansya sa pagitan ng katabing mga residue ng amino acid sa kahabaan ng axis ay 0.35 nm, ibig sabihin, tatlong beses na mas malaki kaysa sa a-helix, ang bilang ng mga nalalabi sa bawat pagliko ay 2. Sa kaso ng parallel arrangement ng b-structure, hydrogen bonds ay hindi gaanong malakas kumpara sa mga nasa antiparallel arrangement ng mga residue ng amino acid. Hindi tulad ng a-helix, na puspos ng hydrogen bonds, ang bawat seksyon ng polypeptide chain sa b-structure ay bukas sa pagbuo ng karagdagang hydrogen bond. Nalalapat ang nabanggit sa parehong parallel at antiparallel na b-structure, gayunpaman, sa antiparallel na istraktura, ang mga bono ay mas matatag. Sa segment ng polypeptide chain na bumubuo sa b-structure, mayroong mula tatlo hanggang pitong amino acid residues, at ang b-structure mismo ay binubuo ng 2-6 chain, bagaman ang kanilang bilang ay maaaring mas malaki. Ang b-structure ay may nakatiklop na hugis, depende sa kaukulang a-carbon atoms. Ang ibabaw nito ay maaaring patag at kaliwang kamay upang ang anggulo sa pagitan ng mga indibidwal na mga segment ng chain ay 20-25°. b-baluktot. Ang mga globular na protina ay may spherical na hugis higit sa lahat dahil sa ang katunayan na ang polypeptide chain ay nailalarawan sa pagkakaroon ng mga loop, zigzags, hairpins, at ang direksyon ng chain ay maaaring magbago kahit na 180 °. Sa huling kaso, mayroong isang b-bend. Ang liko na ito ay hugis tulad ng isang hairpin at pinatatag ng isang solong hydrogen bond. Ang mga malalaking side radical ay maaaring maging isang kadahilanan na pumipigil sa pagbuo nito, at samakatuwid ang pagsasama ng pinakamaliit na residue ng amino acid, glycine, ay madalas na sinusunod dito. Ang pagsasaayos na ito ay palaging nasa ibabaw ng globule ng protina, at samakatuwid ang B-fold ay nakikibahagi sa pakikipag-ugnayan sa iba pang mga polypeptide chain. mga istrukturang supersecondary. Sa unang pagkakataon, ang mga supersecondary na istruktura ng mga protina ay na-postulate at pagkatapos ay natuklasan nina L. Pauling at R. Corey. Ang isang halimbawa ay isang supercoiled na a-helix, kung saan ang dalawang a-helix ay pinaikot sa isang kaliwang kamay na superhelix. Gayunpaman, mas madalas, kasama sa mga supercoiled na istruktura ang parehong a-helice at b-sheet. Ang kanilang komposisyon ay maaaring katawanin tulad ng sumusunod: (aa), (ab), (ba) at (bXb). Ang huling pagpipilian ay dalawang parallel na nakatiklop na mga sheet, sa pagitan ng kung saan mayroong isang statistical coil (bСb) Ang ratio sa pagitan ng pangalawang at supersecondary na mga istraktura ay may mataas na antas ng pagkakaiba-iba at depende sa mga indibidwal na katangian ng isang partikular na macromolecule ng protina. Ang mga domain ay mas kumplikadong antas ng organisasyon ng pangalawang istraktura. Ang mga ito ay mga nakahiwalay na globular na rehiyon na konektado sa isa't isa sa pamamagitan ng maikling tinatawag na mga rehiyon ng bisagra ng polypeptide chain. Si D. Birktoft ay isa sa mga unang naglalarawan sa organisasyon ng domain ng chymotrypsin, na binabanggit ang pagkakaroon ng dalawang domain sa protina na ito.

Pangalawang istraktura ng isang protina

Secondary structure - isang paraan ng paglalagay ng polypeptide chain sa isang ordered structure. Ang pangalawang istraktura ay tinutukoy ng pangunahing istraktura. Dahil ang pangunahing istraktura ay genetically tinutukoy, ang pagbuo ng pangalawang istraktura ay maaaring mangyari kapag ang polypeptide chain ay umalis sa ribosome. Ang pangalawang istraktura ay nagpapatatag hydrogen bonds, na nabuo sa pagitan ng mga NH- at CO-group ng peptide bond.

Makilala a-helix, b-istraktura at hindi maayos na anyo (clew).

Istruktura α-helices ay iminungkahi Pauling at Corey(1951). Ito ay isang uri ng pangalawang istraktura ng protina na mukhang isang regular na helix (Fig.

Ang conformation ng polypeptide chain. Pangalawang istraktura ng polypeptide chain

2.2). Ang α-helix ay isang istrakturang hugis baras kung saan ang mga peptide bond ay matatagpuan sa loob ng helix, at ang mga side chain ng amino acid ay nasa labas. Ang a-helix ay pinatatag ng hydrogen bond na parallel sa axis ng helix at nangyayari sa pagitan ng una at ikalimang residue ng amino acid. Kaya, sa pinahabang helical na mga rehiyon, ang bawat residue ng amino acid ay nakikibahagi sa pagbuo ng dalawang hydrogen bond.

kanin. 2.2. Ang istraktura ng α-helix.

Mayroong 3.6 na residue ng amino acid sa bawat pagliko ng helix, ang helix pitch ay 0.54 nm, at 0.15 nm bawat residue ng amino acid. Anggulo ng helix 26°. Ang regularity period ng a-helix ay 5 turns o 18 amino acid residues. Ang pinakakaraniwan ay right a-helice, i.e. clockwise ang twisting ng spiral. Ang pagbuo ng isang a-helix ay pinipigilan ng proline, mga amino acid na may mga sisingilin at malalaking radical (electrostatic at mechanical obstacles).

Ang isa pang anyo ng spiral ay naroroon sa collagen . Sa katawan ng mga mammal, ang collagen ay ang nangingibabaw na protina sa dami: bumubuo ito ng 25% ng kabuuang protina. Ang collagen ay naroroon sa iba't ibang anyo, pangunahin sa connective tissue. Isa itong left-handed helix na may pitch na 0.96 nm at 3.3 residues sa bawat pagliko, mas banayad kaysa sa α-helix. Sa kaibahan sa α-helix, ang pagbuo ng mga tulay ng hydrogen ay imposible dito. Ang collagen ay may hindi pangkaraniwang komposisyon ng amino acid: 1/3 ay glycine, humigit-kumulang 10% proline, pati na rin ang hydroxyproline at hydroxylysine. Ang huling dalawang amino acid ay nabuo pagkatapos ng collagen biosynthesis sa pamamagitan ng post-translational modification. Sa istraktura ng collagen, ang gly-X-Y triplet ay patuloy na paulit-ulit, at ang posisyon ng X ay madalas na inookupahan ng proline, at Y ng hydroxylysine. Mayroong malakas na katibayan na ang collagen ay nasa lahat ng dako sa anyo ng isang kanang kamay na triple helix na pinaikot mula sa tatlong pangunahing kaliwang kamay na helice. Sa triple helix, ang bawat ikatlong nalalabi ay napupunta sa gitna, kung saan, para sa mga steric na dahilan, glycine lamang ang inilalagay. Ang buong molekula ng collagen ay halos 300 nm ang haba.

b-Istruktura(b-folded layer). Ito ay nangyayari sa mga globular na protina, gayundin sa ilang mga fibrillar na protina, halimbawa, silk fibroin (Larawan 2.3).

kanin. 2.3. b-Istruktura

Ang istraktura ay may patag na hugis. Ang mga polypeptide chain ay halos ganap na pinahaba, at hindi mahigpit na baluktot, tulad ng sa a-helix. Ang mga eroplano ng mga peptide bond ay matatagpuan sa espasyo tulad ng mga unipormeng fold ng isang sheet ng papel. Ito ay pinatatag ng hydrogen bond sa pagitan ng CO at NH na mga grupo ng peptide bond ng mga kalapit na polypeptide chain. Kung ang mga polypeptide chain na bumubuo sa b-structure ay pumunta sa parehong direksyon (i.e., ang C- at N-terminals ay nag-tutugma) - parallel b-istruktura; kung sa kabaligtaran antiparallel b-istraktura. Ang mga side radical ng isang layer ay inilalagay sa pagitan ng mga side radical ng isa pang layer. Kung ang isang polypeptide chain ay yumuko at tumatakbo parallel sa sarili nito, kung gayon ito antiparallel na b-cross na istraktura. Ang mga hydrogen bond sa b-cross na istraktura ay nabuo sa pagitan ng mga peptide group ng mga loop ng polypeptide chain.

Ang nilalaman ng a-helice sa mga protina na pinag-aralan hanggang ngayon ay lubos na nagbabago. Sa ilang mga protina, halimbawa, myoglobin at hemoglobin, ang a-helix ay sumasailalim sa istraktura at bumubuo ng 75%, sa lysozyme - 42%, sa pepsin lamang 30%. Ang iba pang mga protina, tulad ng digestive enzyme na chymotrypsin, ay halos walang a-helical na istraktura at isang makabuluhang bahagi ng polypeptide chain ay umaangkop sa mga layered na b-structure. Suportahan ang tissue proteins collagen (tendon protein, skin), fibroin (natural silk protein) ay may b-configuration ng polypeptide chain.

Napatunayan na ang pagbuo ng α-helix ay itinataguyod ng glu, ala, leu, at β-structure sa pamamagitan ng met, val, ile; sa mga lugar ng baluktot ng polypeptide chain - gly, pro, asn. Ito ay pinaniniwalaan na anim na nakagrupong residues, apat sa mga ito ay nag-aambag sa pagbuo ng isang helix, ay maaaring ituring na isang sentro ng helix. Mula sa sentrong ito, lumalaki ang mga helice sa magkabilang direksyon patungo sa isang site - isang tetrapeptide na binubuo ng mga nalalabi na pumipigil sa pagbuo ng mga helice na ito. Sa panahon ng pagbuo ng β-istraktura, ang papel ng mga buto ay nilalaro ng tatlong residue ng amino acid sa lima, na nag-aambag sa pagbuo ng β-istraktura.

Sa karamihan ng mga istrukturang protina, ang isa sa mga pangalawang istruktura ay nangingibabaw, na paunang natukoy ng kanilang komposisyon ng amino acid. Ang istrukturang protina na pangunahing binuo sa anyo ng isang α-helix ay α-keratin. Ang buhok (lana), balahibo, karayom, kuko at kuko ng mga hayop ay pangunahing binubuo ng keratin. Bilang bahagi ng mga intermediate filament, ang keratin (cytokeratin) ay isang mahalagang bahagi ng cytoskeleton. Sa keratins, karamihan sa peptide chain ay nakatiklop sa isang kanang α-helix. Dalawang peptide chain ang bumubuo sa isang kaliwa supercoil. Ang mga supercoiled keratin dimer ay nagsasama-sama upang bumuo ng mga tetramer na pinagsama-sama upang mabuo mga protofibril 3 nm ang lapad. Sa wakas, walong protofibril ang nabuo microfibrils 10 nm ang lapad.

Ang buhok ay binuo mula sa parehong mga fibril. Kaya, sa isang solong hibla ng lana na may diameter na 20 microns, milyon-milyong mga fibril ang magkakaugnay. Ang hiwalay na mga chain ng keratin ay pinag-krus ng maraming disulfide bond, na nagbibigay sa kanila ng karagdagang lakas. Sa panahon ng perm, ang mga sumusunod na proseso ay nangyayari: una, ang mga tulay ng disulfide ay nawasak sa pamamagitan ng pagbawas sa mga thiol, at pagkatapos, upang bigyan ang buhok ng kinakailangang hugis, sila ay pinatuyo sa pamamagitan ng pag-init. Kasabay nito, dahil sa oksihenasyon na may atmospheric oxygen, nabuo ang mga bagong disulfide bridge, na nagpapanatili ng hugis ng hairstyle.

Ang sutla ay nakukuha mula sa mga cocoon ng silkworm caterpillars ( bombyx mori) at mga kaugnay na species. Pangunahing protina ng sutla fibroin, ay may istraktura ng isang antiparallel na nakatiklop na layer, at ang mga layer mismo ay parallel sa bawat isa, na bumubuo ng maraming mga layer. Dahil sa mga nakatiklop na istruktura, ang mga side chain ng mga residue ng amino acid ay naka-orient nang patayo pataas at pababa, ang mga compact na grupo lamang ang maaaring magkasya sa mga puwang sa pagitan ng mga indibidwal na layer. Sa katunayan, ang fibroin ay binubuo ng 80% glycine, alanine at serine, i.e. tatlong amino acid na may pinakamaliit na side chain. Ang molekula ng fibroin ay naglalaman ng isang tipikal na paulit-ulit na fragment (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

hindi maayos na anyo. Ang mga seksyon ng isang molekula ng protina na hindi kabilang sa helical o nakatiklop na mga istraktura ay tinatawag na disordered.

Supersecondary na istraktura. Ang alpha helical at beta structural regions sa mga protina ay maaaring makipag-ugnayan sa isa't isa at sa isa't isa, na bumubuo ng mga ensemble. Ang mga suprasecondary na istruktura na matatagpuan sa mga katutubong protina ay masigasig na pinaka-kanais-nais. Kabilang dito ang isang supercoiled na α-helix, kung saan ang dalawang α-helice ay pinaikot na may kaugnayan sa isa't isa, na bumubuo ng isang kaliwang kamay na supercoil (bacteriorhodopsin, hemerythrin); alternating α-helical at β-structural fragment ng polypeptide chain (halimbawa, βαβαβ-link ayon kay Rossmann, na matatagpuan sa NAD+-binding region ng dehydrogenase enzyme molecules); ang antiparallel three-stranded β-structure (βββ) ay tinatawag na β-zigzag at matatagpuan sa isang bilang ng microbial, protozoan, at vertebrate enzymes.

Nakaraan234567891011121314151617Susunod

TUMINGIN PA:

PROTEINS Opsyon 1 A1. Ang istrukturang link ng mga protina ay: ...

5 - 9 na baitang

MGA PROTEIN
Pagpipilian 1
A1. Ang istrukturang link ng mga protina ay:
PERO)
Amines
AT)
Mga amino acid
B)
Glucose
G)
Nucleotides
A2. Ang pagbuo ng isang spiral ay nagpapakilala:
PERO)
Ang pangunahing istraktura ng isang protina
AT)
Ang tersiyaryong istraktura ng isang protina
B)
Pangalawang istraktura ng isang protina
G)
Quaternary na istraktura ng protina
A3. Anong mga kadahilanan ang nagiging sanhi ng hindi maibabalik na denaturation ng protina?
PERO)
Pakikipag-ugnayan sa mga solusyon ng mga asin ng lead, iron, mercury
B)
Epekto sa protina na may puro solusyon ng nitric acid
AT)
Malakas na pag-init
G)
Ang lahat ng mga kadahilanan sa itaas ay tama.
A4. Tukuyin kung ano ang naobserbahan kapag ang concentrated nitric acid ay kumikilos sa mga solusyon sa protina:
PERO)
Pag-ulan ng isang puting precipitate
AT)
Paglamlam ng pula-lila
B)
itim na namuo
G)
Dilaw na paglamlam
A5. Ang mga protina na nagsasagawa ng catalytic function ay tinatawag na:
PERO)
Mga hormone
AT)
Mga enzyme
B)
bitamina
G)
mga protina
A6. Ang protina ng hemoglobin ay gumaganap ng mga sumusunod na function:
PERO)
catalytic
AT)
Konstruksyon
B)
Protective
G)
transportasyon

Bahagi B
B1. Iugnay:
Uri ng molekula ng protina
Ari-arian
1)
Mga globular na protina
PERO)
Molecule nakapulupot
2)
mga protina ng fibrillar
B)
Hindi natutunaw sa tubig

AT)
natutunaw sa tubig o bumubuo ng mga colloidal na solusyon

G)
filamentous na istraktura

pangalawang istraktura

Mga protina:
PERO)
Binuo mula sa mga residu ng amino acid
B)
Naglalaman lamang ng carbon, hydrogen at oxygen
AT)
Hydrolyzed sa acidic at alkaline na kapaligiran
G)
may kakayahang denaturation
D)
Ay polysaccharides
E)
Ang mga ito ay natural na polimer

Bahagi C
C1. Isulat ang mga equation ng reaksyon kung saan maaaring makuha ang glycine mula sa ethanol at mga di-organikong sangkap.

Ngunit ang buhay sa ating planeta ay nagmula sa isang coacervate droplet. Ito rin ay isang molekula ng protina. Iyon ay, ang konklusyon ay sumusunod na ang mga kemikal na compound na ito ang batayan ng lahat ng buhay na umiiral ngayon. Ngunit ano ang mga istruktura ng protina? Ano ang papel nila sa katawan at buhay ng mga tao ngayon? Anong mga uri ng protina ang naroroon? Subukan nating malaman ito.

Mga protina: isang pangkalahatang konsepto

Mula sa punto ng view, ang molekula ng sangkap na isinasaalang-alang ay isang pagkakasunud-sunod ng mga amino acid na magkakaugnay ng mga peptide bond.

Ang bawat amino acid ay may dalawang functional na grupo:

• carboxyl -COOH;
• isang amino group -NH 2 .

Ito ay sa pagitan nila na ang pagbuo ng mga bono sa iba't ibang mga molekula ay nangyayari. Kaya, ang peptide bond ay may anyo -CO-NH. Ang isang molekula ng protina ay maaaring maglaman ng daan-daan o libu-libo ng mga naturang grupo, ito ay depende sa partikular na sangkap. Ang mga uri ng mga protina ay lubhang magkakaibang. Kabilang sa mga ito ay mayroong mga naglalaman ng mahahalagang amino acids para sa katawan, na nangangahulugang dapat silang kainin kasama ng pagkain. May mga varieties na gumaganap ng mahahalagang function sa cell lamad at cytoplasm nito. Ang mga biological catalyst ay nakahiwalay din - mga enzyme, na mga molekula din ng protina. Malawakang ginagamit ang mga ito sa buhay ng tao, at hindi lamang nakikilahok sa mga proseso ng biochemical ng mga nabubuhay na nilalang.

Ang molekular na timbang ng mga compound na isinasaalang-alang ay maaaring mag-iba mula sa ilang sampu hanggang milyon. Pagkatapos ng lahat, ang bilang ng mga monomer unit sa isang malaking polypeptide chain ay walang limitasyon at depende sa uri ng isang partikular na substance. Ang protina sa dalisay nitong anyo, sa katutubong anyo nito, ay makikita kapag sinusuri ang isang itlog ng manok sa isang dilaw na dilaw, transparent, siksik na koloidal na masa, sa loob kung saan matatagpuan ang yolk - ito ang nais na sangkap. Ang parehong masasabi tungkol sa walang taba na cottage cheese.Ang produktong ito ay halos purong protina din sa natural nitong anyo.

Gayunpaman, hindi lahat ng mga compound na isinasaalang-alang ay may parehong spatial na istraktura. Sa kabuuan, apat na organisasyon ng molekula ang nakikilala. Tinutukoy ng mga species ang mga katangian nito at nagsasalita tungkol sa pagiging kumplikado ng istraktura. Alam din na mas maraming spatially entangled molecules ang sumasailalim sa malawak na pagproseso sa mga tao at hayop.

Mga uri ng istruktura ng protina

Apat sila sa kabuuan. Tingnan natin kung ano ang bawat isa sa kanila.

1. Pangunahin. Kinakatawan ang karaniwang linear sequence ng mga amino acid na konektado ng mga peptide bond. Walang mga spatial twists, walang spiralization. Ang bilang ng mga link na kasama sa polypeptide ay maaaring umabot ng ilang libo. Ang mga uri ng protina na may katulad na istraktura ay glycylalanine, insulin, histones, elastin, at iba pa.
2. Pangalawa. Binubuo ito ng dalawang polypeptide chain na pinaikot sa anyo ng spiral at naka-orient sa isa't isa sa pamamagitan ng nabuong mga liko. Sa kasong ito, nabuo ang mga bono ng hydrogen sa pagitan nila, na pinagsasama-sama ang mga ito. Ito ay kung paano nabuo ang isang solong molekula ng protina. Ang mga uri ng protina ng ganitong uri ay ang mga sumusunod: lysozyme, pepsin at iba pa.
3. Tertiary conformation. Ito ay isang makapal na nakaimpake at compactly coiled pangalawang istraktura. Dito, lumilitaw ang iba pang mga uri ng pakikipag-ugnayan, bilang karagdagan sa mga bono ng hydrogen - ito ang interaksyon ng van der Waals at ang mga puwersa ng electrostatic attraction, hydrophilic-hydrophobic contact. Ang mga halimbawa ng mga istruktura ay albumin, fibroin, silk protein, at iba pa.
4. Quaternary. Ang pinaka-kumplikadong istraktura, na kung saan ay ilang polypeptide chain na pinaikot sa isang spiral, pinagsama sa isang bola at pinagsama ang lahat sa isang globule. Ang mga halimbawa tulad ng insulin, ferritin, hemoglobin, collagen ay naglalarawan lamang ng ganitong uri ng protina.

Kung isasaalang-alang namin ang lahat ng mga ibinigay na istruktura ng mga molekula nang detalyado mula sa isang kemikal na pananaw, kung gayon ang pagsusuri ay tatagal ng mahabang panahon. Sa katunayan, sa katunayan, mas mataas ang pagsasaayos, mas kumplikado at masalimuot na istraktura nito, mas maraming uri ng mga pakikipag-ugnayan ang naobserbahan sa molekula.

Denaturasyon ng mga molekula ng protina

Ang isa sa mga pinakamahalagang katangian ng kemikal ng polypeptides ay ang kanilang kakayahang masira sa ilalim ng impluwensya ng ilang mga kondisyon o mga ahente ng kemikal. Halimbawa, laganap ang iba't ibang uri ng denaturation ng protina. Ano ang prosesong ito? Binubuo ito sa pagkasira ng katutubong istraktura ng protina. Iyon ay, kung sa una ang molekula ay may isang tertiary na istraktura, pagkatapos ay pagkatapos ng pagkilos ng mga espesyal na ahente ito ay babagsak. Gayunpaman, ang pagkakasunud-sunod ng mga residue ng amino acid ay nananatiling hindi nagbabago sa molekula. Ang mga denatured na protina ay mabilis na nawawala ang kanilang pisikal at kemikal na mga katangian.

Anong mga reagents ang maaaring humantong sa proseso ng pagkasira ng conformation? Mayroong ilang.

1. Temperatura. Kapag pinainit, mayroong unti-unting pagkawasak ng quaternary, tertiary, pangalawang istraktura ng molekula. Sa paningin, maaari itong maobserbahan, halimbawa, kapag nagprito ng isang ordinaryong itlog ng manok. Ang nagresultang "protina" ay ang pangunahing istraktura ng albumin polypeptide na nasa hilaw na produkto.
2. Radiation.
3. Pagkilos ng malakas na ahente ng kemikal: mga acid, alkalis, mga asing-gamot ng mabibigat na metal, mga solvent (halimbawa, mga alkohol, eter, benzene at iba pa).

Ang prosesong ito ay tinatawag ding pagtunaw ng molekula. Ang mga uri ng denaturation ng protina ay nakasalalay sa ahente kung saan ito naganap. Bukod dito, sa ilang mga kaso, nangyayari ang baligtad na proseso. Ito ay renaturation. Hindi lahat ng mga protina ay nakapagpapanumbalik ng kanilang istraktura, ngunit isang makabuluhang bahagi ng mga ito ang makakagawa nito. Kaya, ang mga chemist mula sa Australia at America ay nagsagawa ng renaturation ng isang pinakuluang itlog ng manok gamit ang ilang mga reagents at isang paraan ng centrifugation.

Ang prosesong ito ay mahalaga para sa mga buhay na organismo sa synthesis ng polypeptide chain sa pamamagitan ng ribosomes at rRNA sa mga cell.

Hydrolysis ng isang molekula ng protina

Kasama ng denaturation, ang mga protina ay nailalarawan sa pamamagitan ng isa pang pag-aari ng kemikal - hydrolysis. Ito rin ang pagkasira ng katutubong conformation, ngunit hindi sa pangunahing istraktura, ngunit ganap sa mga indibidwal na amino acid. Ang isang mahalagang bahagi ng panunaw ay ang hydrolysis ng protina. Ang mga uri ng hydrolysis ng polypeptides ay ang mga sumusunod.

1. Kemikal. Batay sa pagkilos ng mga acid o alkalis.
2. Biological o enzymatic.

Gayunpaman, ang kakanyahan ng proseso ay nananatiling hindi nagbabago at hindi nakasalalay sa kung anong mga uri ng hydrolysis ng protina ang nagaganap. Bilang resulta, ang mga amino acid ay nabuo, na dinadala sa lahat ng mga selula, organo at tisyu. Ang kanilang karagdagang pagbabago ay binubuo sa pakikilahok ng synthesis ng mga bagong polypeptides, na ang mga kinakailangan para sa isang partikular na organismo.

Sa industriya, ang proseso ng hydrolysis ng mga molekula ng protina ay ginagamit para lamang makuha ang ninanais na mga amino acid.

Mga pag-andar ng mga protina sa katawan

Ang iba't ibang uri ng protina, carbohydrates, fats ay mahahalagang bahagi para sa normal na paggana ng anumang selula. At nangangahulugan ito ng buong organismo sa kabuuan. Samakatuwid, ang kanilang papel ay higit sa lahat dahil sa mataas na antas ng kahalagahan at nasa lahat ng dako sa loob ng mga nabubuhay na nilalang. Mayroong ilang mga pangunahing pag-andar ng mga molekulang polypeptide.

1. catalytic. Ito ay isinasagawa ng mga enzyme na may istraktura ng protina. Pag-uusapan natin sila mamaya.
2. Structural. Ang mga uri ng mga protina at ang kanilang mga pag-andar sa katawan ay pangunahing nakakaapekto sa istraktura ng cell mismo, ang hugis nito. Bilang karagdagan, ang mga polypeptide na gumaganap ng papel na ito ay bumubuo ng buhok, mga kuko, mga mollusc shell, at mga balahibo ng ibon. Ang mga ito ay isang tiyak na armature sa katawan ng cell. Ang kartilago ay binubuo rin ng mga ganitong uri ng protina. Mga halimbawa: tubulin, keratin, actin at iba pa.
3. Regulatoryo. Ang function na ito ay ipinahayag sa pakikilahok ng polypeptides sa mga proseso tulad ng: transkripsyon, pagsasalin, cell cycle, splicing, mRNA reading, at iba pa. Sa lahat ng mga ito, gumaganap sila ng isang mahalagang papel bilang isang regulator.
4. Signal. Ang function na ito ay ginagampanan ng mga protina na matatagpuan sa lamad ng cell. Nagpapadala sila ng iba't ibang mga signal mula sa isang yunit patungo sa isa pa, at ito ay humahantong sa komunikasyon sa pagitan ng mga tisyu. Mga halimbawa: cytokines, insulin, growth factor at iba pa.
5. Transportasyon. Ang ilang mga uri ng mga protina at ang kanilang mga pag-andar na ginagawa nila ay mahalaga lamang. Nangyayari ito, halimbawa, sa protina na hemoglobin. Nagdadala ito ng oxygen mula sa cell patungo sa cell sa dugo. Para sa isang tao ito ay hindi mapapalitan.
6. Magreserba o magreserba. Ang ganitong mga polypeptide ay naipon sa mga halaman at itlog ng hayop bilang isang mapagkukunan ng karagdagang nutrisyon at enerhiya. Ang isang halimbawa ay globulin.
7. Motor. Isang napakahalagang function, lalo na para sa pinakasimpleng mga organismo at bakterya. Pagkatapos ng lahat, nakakagalaw lamang sila sa tulong ng flagella o cilia. At ang mga organel na ito, ayon sa kanilang likas na katangian, ay hindi hihigit sa mga protina. Ang mga halimbawa ng naturang polypeptides ay ang mga sumusunod: myosin, actin, kinesin at iba pa.

Malinaw, ang mga tungkulin ng mga protina sa katawan ng tao at iba pang mga nilalang ay napakarami at mahalaga. Muli itong nagpapatunay na kung wala ang mga compound na ating isinasaalang-alang, imposible ang buhay sa ating planeta.

Proteksiyon na pag-andar ng mga protina

Maaaring maprotektahan ng mga polypeptide laban sa iba't ibang impluwensya: kemikal, pisikal, biyolohikal. Halimbawa, kung ang katawan ay nasa panganib sa anyo ng isang virus o bakterya ng isang dayuhan na kalikasan, pagkatapos ay ang mga immunoglobulin (antibodies) ay papasok sa labanan sa kanila, na gumaganap ng isang proteksiyon na papel.

Kung pinag-uusapan natin ang tungkol sa mga pisikal na epekto, kung gayon ang fibrin at fibrinogen, na kasangkot sa coagulation ng dugo, ay may mahalagang papel dito.

Mga protina ng pagkain

Ang mga uri ng dietary protein ay ang mga sumusunod:

• kumpleto - ang mga naglalaman ng lahat ng mga amino acid na kinakailangan para sa katawan;
• hindi kumpleto - ang mga kung saan mayroong hindi kumpletong komposisyon ng amino acid.

Gayunpaman, pareho ay mahalaga para sa katawan ng tao. Lalo na ang unang grupo. Ang bawat tao, lalo na sa mga panahon ng masinsinang pag-unlad (pagkabata at pagdadalaga) at pagdadalaga, ay dapat mapanatili ang isang pare-parehong antas ng mga protina sa kanyang sarili. Pagkatapos ng lahat, isinasaalang-alang na natin ang mga pag-andar na ginagawa ng mga kamangha-manghang molekula na ito, at alam natin na halos hindi isang solong proseso, hindi isang solong biochemical reaksyon sa loob natin ang magagawa nang walang paglahok ng polypeptides.

Iyon ang dahilan kung bakit kinakailangan na ubusin araw-araw ang pang-araw-araw na pamantayan ng mga protina na nakapaloob sa mga sumusunod na produkto:

• itlog;
• gatas;
• cottage cheese;
• karne at isda;
• beans;
• beans;
• mani;
• trigo;
• oats;
• lentil at iba pa.

Kung ang isang tao ay kumonsumo ng 0.6 g ng polypeptide bawat kg ng timbang bawat araw, kung gayon ang isang tao ay hindi kailanman magkukulang sa mga compound na ito. Kung sa loob ng mahabang panahon ang katawan ay hindi tumatanggap ng mga kinakailangang protina, kung gayon ang isang sakit ay nangyayari, na may pangalan ng amino acid na gutom. Ito ay humahantong sa malubhang metabolic disorder at, bilang isang resulta, maraming iba pang mga karamdaman.

Mga protina sa isang cell

Sa loob ng pinakamaliit na yunit ng istruktura ng lahat ng nabubuhay na bagay - mga selula - mayroon ding mga protina. Bukod dito, ginagawa nila ang halos lahat ng mga function sa itaas doon. Una sa lahat, ang cytoskeleton ng cell ay nabuo, na binubuo ng mga microtubule, microfilament. Naghahain ito upang mapanatili ang hugis, pati na rin para sa transportasyon sa loob sa pagitan ng mga organelles. Ang iba't ibang mga ion at compound ay gumagalaw kasama ang mga molekula ng protina, tulad ng mga channel o riles.

Ang papel na ginagampanan ng mga protina na nahuhulog sa lamad at matatagpuan sa ibabaw nito ay mahalaga din. Dito nagsasagawa sila ng parehong mga function ng receptor at signal, nakikibahagi sa pagtatayo ng lamad mismo. Sila ay nagbabantay, na nangangahulugang gumaganap sila ng isang proteksiyon na papel. Anong mga uri ng mga protina sa cell ang maaaring maiugnay sa pangkat na ito? Mayroong maraming mga halimbawa, narito ang ilang.

1. actin at myosin.
2. Elastin.
3. Keratin.
4. Collagen.
5. Tubulin.
6. Hemoglobin.
7. Insulin.
8. Transcobalamin.
9. Transferrin.
10. Albumen.

Sa kabuuan, mayroong ilang daang iba't ibang mga na patuloy na gumagalaw sa loob ng bawat cell.

Mga uri ng protina sa katawan

Siyempre, mayroon silang isang malaking pagkakaiba-iba. Kung susubukan mong hatiin ang lahat ng umiiral na mga protina sa mga pangkat, maaari kang makakuha ng isang bagay na tulad ng pag-uuri na ito.

Sa pangkalahatan, maraming mga tampok ang maaaring kunin bilang batayan para sa pag-uuri ng mga protina na matatagpuan sa katawan. Ang isa ay wala pa.

Mga enzyme

Biological catalysts ng likas na protina, na makabuluhang mapabilis ang lahat ng patuloy na proseso ng biochemical. Imposible ang normal na palitan kung wala ang mga compound na ito. Ang lahat ng mga proseso ng synthesis at pagkabulok, pagpupulong ng mga molekula at ang kanilang pagtitiklop, pagsasalin at transkripsyon, at iba pa ay isinasagawa sa ilalim ng impluwensya ng isang tiyak na uri ng enzyme. Ang mga halimbawa ng mga molekulang ito ay:

• oxidoreductases;
• transferase;
• catalase;
• hydrolases;
• isomerases;
• lyases at iba pa.

Ngayon, ang mga enzyme ay ginagamit sa pang-araw-araw na buhay. Kaya, sa paggawa ng mga washing powder, ang tinatawag na mga enzyme ay madalas na ginagamit - ito ay mga biological catalysts. Pinapabuti nila ang kalidad ng paghuhugas habang sinusunod ang tinukoy na rehimen ng temperatura. Madaling nagbubuklod sa mga particle ng dumi at inaalis ang mga ito sa ibabaw ng mga tela.

Gayunpaman, dahil sa kanilang likas na protina, ang mga enzyme ay hindi pinahihintulutan ang masyadong mainit na tubig o ang kalapitan sa alkaline o acidic na mga gamot. Sa katunayan, sa kasong ito, ang proseso ng denaturation ay magaganap.

Pangalawang istraktura ng isang protina

Regular na pangalawang istruktura

Ang mga pangalawang istruktura ay tinatawag na regular, na nabuo ng mga residue ng amino acid na may parehong conformation ng pangunahing chain (anggulo φ at ψ), na may iba't ibang conformation ng mga side group. Kasama sa mga regular na pangalawang istruktura ang:

Hindi regular na pangalawang istruktura

Ang mga irregular ay karaniwang pangalawang istruktura na ang mga residue ng amino acid ay may iba't ibang conformation ng pangunahing kadena (anggulo φ at ψ). Ang hindi regular na pangalawang istruktura ay kinabibilangan ng:

Pangalawang istraktura ng DNA

Ang pinakakaraniwang anyo ng pangalawang istraktura ng DNA ay ang double helix. Ang istrukturang ito ay nabuo mula sa dalawang magkasanib na komplementaryong antiparallel na polydeoxyribonucleotide na mga kadena na pinaikot na may kaugnayan sa isa't isa at isang karaniwang axis sa isang right helix. Sa kasong ito, ang mga nitrogenous base ay nakabukas sa loob ng double helix, at ang sugar-phosphate backbone ay nakabukas palabas. Ang istrukturang ito ay unang inilarawan nina James Watson at Francis Crick noong 1953.

Ang mga sumusunod na uri ng pakikipag-ugnayan ay kasangkot sa pagbuo ng pangalawang istraktura ng DNA:

• mga bono ng hydrogen sa pagitan ng mga pantulong na base (dalawa sa pagitan ng adenine at thymine, tatlo sa pagitan ng guanine at cytosine);
• pagsasalansan ng mga pakikipag-ugnayan;
• electrostatic na pakikipag-ugnayan;

Depende sa mga panlabas na kondisyon, ang mga parameter ng DNA double helix ay maaaring magbago, at kung minsan ay makabuluhang. Ang kanang kamay na DNA na may random na nucleotide sequence ay maaaring halos nahahati sa dalawang pamilya - at B, ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng kung saan ay ang deoxyribose conformation. Kasama rin sa B-pamilya ang C- at D-form ng DNA. Ang katutubong DNA sa isang cell ay nasa B-form. Ang pinakamahalagang katangian ng A- at B-form ng DNA ay ibinibigay sa talahanayan.

Isang hindi pangkaraniwang anyo ng DNA ang natuklasan noong 1979. Ang pagsusuri ng X-ray diffraction ng mga kristal na nabuo ng hexanucleotides ng d(CGCGCG) na uri ay nagpakita na ang naturang DNA ay umiiral sa anyo ng isang kaliwang double helix. Ang kurso ng sugar-phosphate backbone ng naturang DNA ay maaaring ilarawan sa pamamagitan ng isang zigzag line; samakatuwid, napagpasyahan na tawagan ang ganitong uri ng DNA na Z-form. Ipinakita na ang DNA na may isang tiyak na pagkakasunud-sunod ng nucleotide ay maaaring magbago mula sa karaniwang B-form hanggang sa Z-form sa isang solusyon na may mataas na lakas ng ionic at sa pagkakaroon ng isang hydrophobic solvent. Ang hindi pangkaraniwan ng Z-form ng DNA ay ipinakita sa katotohanan na ang paulit-ulit na yunit ng istruktura ay dalawang pares ng mga nucleotide, at hindi isa, tulad ng sa lahat ng iba pang anyo ng DNA. Ang mga parameter ng Z-DNA ay ipinapakita sa talahanayan sa itaas.

Pangalawang istraktura ng RNA

Ang mga molekula ng RNA ay iisang polynucleotide chain. Ang mga hiwalay na seksyon ng molekula ng RNA ay maaaring kumonekta at bumuo ng mga double helix. Sa kanilang istraktura, ang mga RNA helice ay katulad ng A-form ng DNA. Gayunpaman, kadalasang hindi kumpleto ang pagpapares ng base sa naturang mga helice, at kung minsan ay hindi rin Watson-Crick. Bilang resulta ng intramolecular base pairing, nabuo ang mga pangalawang istruktura tulad ng stem-loop (“hairpin”) at pseudoknot.

Ang mga pangalawang istruktura sa mRNA ay nagsisilbing regulate ng pagsasalin. Halimbawa, ang pagpasok sa mga protina ng hindi pangkaraniwang mga amino acid, selenomethionine at pyrrolysine, ay nakadepende sa isang "hairpin" na matatagpuan sa 3" na hindi naisalin na rehiyon. Ang mga pseudoknot ay nagsisilbing programmatically shift ang reading frame habang nagsasalin.

Tingnan din

• Quaternary na istraktura

Mga Tala

Wikimedia Foundation. 2010 .

Tingnan kung ano ang "Secondary structure" sa ibang mga diksyunaryo:

pangalawang istraktura- - [A.S. Goldberg. English Russian Energy Dictionary. 2006] Mga paksang enerhiya sa pangkalahatan EN pangalawang istraktura ...

pangalawang istraktura- antrinė sandara statusas T sritis fizika atitikmenys: angl. pangalawang istraktura vok. sekundäre Struktur, f; sekundares Gefüge, n rus. pangalawang istraktura, f pranc. pangalawang istraktura, f … Fizikos terminų žodynas

pangalawang istraktura- micro at macrostructure na nabuo bilang resulta ng heat treatment o plastic deformation ng isang metal o haluang metal; Tingnan din ang: Structure honeycomb structure lamellar structure … Encyclopedic Dictionary of Metallurgy

Ang pangalawang istraktura ay ang conformational arrangement ng pangunahing chain (eng. backbone) ng isang macromolecule (halimbawa, ang polypeptide chain ng isang protina), anuman ang conformation ng mga side chain o ang kaugnayan sa iba pang mga segment. Sa paglalarawan ng pangalawang ... ... Wikipedia

pangalawang istraktura ng protina- - spatial na pagsasaayos ng polypeptide chain, na nabuo bilang isang resulta ng mga non-covalent na pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga functional na grupo ng mga residue ng amino acid (α at β na mga istruktura ng protina) ...

pangalawang istraktura ng DNA- - ang spatial na configuration ng DNA molecule, na nagpapatatag dahil sa hydrogen bonds sa pagitan ng mga komplementaryong pares ng nitrogenous bases (tingnan ang DNA double helix) ... Maikling Diksyunaryo ng Biochemical Tuntunin

pangalawang istraktura - deck at mga module sa offshore platform- — Mga paksa industriya ng langis at gas EN pangalawang istraktura … Handbook ng Teknikal na Tagasalin

pangalawang istraktura ng protina- Paglalagay ng polypeptide chain sa alpha helical section at beta structural formations (mga layer); sa edukasyon V.s.b. kasangkot ang mga bono ng hydrogen. [Arefiev V.A., Lisovenko L.A. English-Russian explanatory dictionary ng genetic terms 1995 407s.] Mga Paksa ... ... Handbook ng Teknikal na Tagasalin

Pangalawang istraktura ng protina Paglalagay ng polypeptide chain sa alpha helical regions at beta structural formations (layers); sa edukasyon V.s.b. kasangkot ang mga bono ng hydrogen. (

Ang pangalawang istraktura ay isang paraan ng paglalagay ng polypeptide chain sa isang ordered structure dahil sa pagbuo ng hydrogen bonds sa pagitan ng mga peptide group ng isang chain o katabing polypeptide chain. Sa pamamagitan ng pagsasaayos, ang mga pangalawang istruktura ay nahahati sa helical (α-helix) at layered-folded (β-structure at cross-β-form).

α-Helix. Ito ay isang uri ng pangalawang istraktura ng protina, na may anyo ng isang regular na helix, na nabuo dahil sa interpeptide hydrogen bonds sa loob ng iisang polypeptide chain. Ang modelo ng istraktura ng α-helix (Larawan 2), na isinasaalang-alang ang lahat ng mga katangian ng peptide bond, ay iminungkahi ni Pauling at Corey. Ang mga pangunahing tampok ng α-helix:

helical configuration ng polypeptide chain na may helical symmetry;

ang pagbuo ng mga bono ng hydrogen sa pagitan ng mga grupo ng peptide ng bawat isa sa una at ikaapat na residue ng amino acid;

ang regularidad ng mga liko ng spiral;

· ang equivalence ng lahat ng residues ng amino acid sa α-helix, anuman ang istraktura ng kanilang mga side radical;

Ang mga side radical ng amino acid ay hindi nakikilahok sa pagbuo ng α-helix.

Sa panlabas, ang α-helix ay mukhang isang bahagyang nakaunat na helix ng isang electric stove. Ang regularidad ng mga bono ng hydrogen sa pagitan ng una at ikaapat na grupo ng peptide ay tumutukoy din sa pagiging regular ng mga pagliko ng polypeptide chain. Ang taas ng isang pagliko, o ang pitch ng α-helix, ay 0.54 nm; kabilang dito ang 3.6 na residue ng amino acid, ibig sabihin, ang bawat residue ng amino acid ay gumagalaw sa kahabaan ng axis (ang taas ng isang residue ng amino acid) sa pamamagitan ng 0.15 nm (0.54:3.6 = 0.15 nm), na nagpapahintulot sa amin na magsalita tungkol sa katumbas ng lahat ng amino acid nalalabi sa α-helix. Ang regularity period ng α-helix ay 5 turns o 18 amino acid residues; ang haba ng isang panahon ay 2.7 nm. kanin. 3. Pauling-Corey α-helix model

β-Istruktura. Ito ay isang uri ng pangalawang istraktura na may bahagyang kurbadong configuration ng polypeptide chain at nabuo gamit ang interpeptide hydrogen bond sa loob ng mga indibidwal na seksyon ng isang polypeptide chain o katabing polypeptide chain. Tinatawag din itong isang layered-folded na istraktura. Mayroong mga uri ng β-structure. Ang limitadong layered na mga rehiyon na nabuo ng isang polypeptide chain ng isang protina ay tinatawag na cross-β-form (short β-structure). Ang mga hydrogen bond sa cross-β form ay nabuo sa pagitan ng mga peptide group ng mga loop ng polypeptide chain. Ang isa pang uri, ang kumpletong β-istruktura, ay katangian ng buong polypeptide chain, na may pinahabang hugis at hawak ng interpeptide hydrogen bonds sa pagitan ng magkatabing parallel polypeptide chain (Fig. 3). Ang istraktura na ito ay nakapagpapaalaala sa mga accordion bellow. Bukod dito, posible ang mga variant ng β-structure: maaari silang mabuo ng mga parallel chain (N-terminals ng polypeptide chain ay nakadirekta sa parehong direksyon) at antiparallel (N-terminals ay nakadirekta sa iba't ibang direksyon). Ang mga side radical ng isang layer ay inilalagay sa pagitan ng mga side radical ng isa pang layer.

Sa mga protina, ang mga paglipat mula sa α-istruktura hanggang sa β-istruktura at vice versa ay posible dahil sa muling pagsasaayos ng mga bono ng hydrogen. Sa halip na regular na interpeptide hydrogen bond sa kahabaan ng chain (dahil sa mga ito, ang polypeptide chain ay pinaikot sa isang spiral), ang spiralized na mga seksyon ay untwisted at ang mga hydrogen bond ay sarado sa pagitan ng mga pahabang fragment ng polypeptide chain. Ang ganitong paglipat ay matatagpuan sa keratin, isang protina ng buhok. Kapag naghuhugas ng buhok gamit ang mga alkaline detergent, ang helical na istraktura ng β-keratin ay madaling nawasak at ito ay pumasa sa α-keratin (kulot na buhok ay tumutuwid).

Ang pagkasira ng mga regular na pangalawang istruktura ng mga protina (α-helice at β-structure), sa pamamagitan ng pagkakatulad sa pagtunaw ng isang kristal, ay tinatawag na "pagtunaw" ng mga polypeptides. Sa kasong ito, ang mga bono ng hydrogen ay nasira, at ang mga polypeptide chain ay nasa anyo ng isang random na coil. Samakatuwid, ang katatagan ng mga pangalawang istruktura ay tinutukoy ng interpeptide hydrogen bond. Ang iba pang mga uri ng mga bono ay halos hindi nakikibahagi dito, maliban sa mga disulfide bond sa kahabaan ng polypeptide chain sa mga lokasyon ng cysteine ​​​​residues. Ang mga maikling peptide dahil sa disulfide bond ay sarado sa mga cycle. Maraming mga protina ang sabay-sabay na mayroong α-helical na rehiyon at β-istruktura. Halos walang mga natural na protina na binubuo ng 100% α-helix (ang pagbubukod ay paramyosin, isang protina ng kalamnan na 96-100% α-helix), habang ang mga sintetikong polypeptide ay may 100% na helix.

Ang ibang mga protina ay may hindi pantay na antas ng helicity. Ang isang mataas na dalas ng α-helical na mga istruktura ay sinusunod sa paramyosin, myoglobin, at hemoglobin. Sa kabaligtaran, sa trypsin, ribonuclease, isang makabuluhang bahagi ng polypeptide chain ay umaangkop sa layered β-structure. Suportahan ang mga protina ng tissue: ang keratin (protein ng buhok, lana), collagen (protein ng litid, balat), fibroin (natural na protina ng sutla) ay may β-configuration ng mga polypeptide chain. Ang iba't ibang antas ng helicalization ng polypeptide chain ng mga protina ay nagpapahiwatig na, malinaw naman, may mga puwersa na bahagyang nakakagambala sa helixization o "sinisira" ang regular na pagtitiklop ng polypeptide chain. Ang dahilan para dito ay ang mas compact na pag-iimpake ng chain ng polypeptide ng protina sa isang tiyak na dami, ibig sabihin, sa istrukturang tersiyaryo.

Pangalawang istraktura ng isang protina- ito ay isang paraan ng paglalagay ng isang polypeptide chain sa isang mas compact na istraktura, kung saan ang mga peptide group ay nakikipag-ugnayan sa pagbuo ng mga hydrogen bond sa pagitan nila.

Ang pagbuo ng pangalawang istraktura ay sanhi ng pagnanais ng peptide na gamitin ang conform na may pinakamalaking bilang ng mga bono sa pagitan ng mga grupo ng peptide. Ang uri ng pangalawang istraktura ay nakasalalay sa katatagan ng peptide bond, ang mobility ng bond sa pagitan ng central carbon atom at ng carbon ng peptide group, at ang laki ng amino acid radical. Ang lahat ng nasa itaas, kasama ang sequence ng amino acid, ay hahantong sa isang mahigpit na tinukoy na configuration ng protina.

Mayroong dalawang posibleng mga pagpipilian para sa pangalawang istraktura: sa anyo ng isang "lubid" - α-helix(α-istraktura), at sa anyo ng isang "akurdyon" - β-pleated na layer(β-istruktura). Sa isang protina, bilang panuntunan, ang parehong mga istraktura ay naroroon nang sabay-sabay, ngunit sa iba't ibang mga sukat. Sa mga globular na protina, nangingibabaw ang α-helix, sa mga fibrillar protein, ang β-structure.

Ang pangalawang istraktura ay nabuo lamang sa mga bono ng hydrogen sa pagitan ng mga grupo ng peptide: ang oxygen na atom ng isang pangkat ay tumutugon sa hydrogen atom ng pangalawa, sa parehong oras ang oxygen ng pangalawang grupo ng peptide ay nagbubuklod sa hydrogen ng pangatlo, atbp.

α-Helix

Ang istrukturang ito ay isang right-handed helix, na nabuo sa pamamagitan ng hydrogen mga link sa pagitan ng mga pangkat ng peptide Ika-1 at ika-4, ika-4 at ika-7, ika-7 at ika-10 at iba pa ang mga residue ng amino acid.

Ang pagbuo ng isang spiral ay pinipigilan proline at hydroxyproline, na, dahil sa kanilang cyclic na istraktura, ay nagdudulot ng "bali" ng kadena, i. ang sapilitang pagyuko nito bilang, halimbawa, sa collagen.

Ang taas ng isang helix turn ay 0.54 nm at tumutugma sa taas na 3.6 amino acid residues, 5 full turn ay tumutugma sa 18 amino acid at sumasakop sa 2.7 nm.

β-pleated na layer

Sa ganitong paraan ng pagtitiklop, ang molekula ng protina ay namamalagi sa isang "ahas", ang mga malalayong bahagi ng kadena ay malapit sa isa't isa. Bilang resulta, ang mga grupo ng peptide ng dati nang tinanggal na mga amino acid ng chain ng protina ay maaaring makipag-ugnayan gamit ang mga bono ng hydrogen.