Ang isang mahalagang katangian ng mga protina ay ang kanilang kakayahang mag-denature. Ang konseptong ito ay tumutukoy sa mga phenomena na nauugnay sa isang hindi maibabalik na pagbabago sa pangalawang, tersiyaryo at quaternary na mga istruktura ng isang protina sa ilalim ng impluwensya ng init, acids, alkalis, UV rays, ionizing radiation, ultrasound, atbp. Sa madaling salita, ang denaturation ay isang hindi maibabalik na paglabag ng katutubong spatial na pagsasaayos ng isang molekula ng protina, na sinamahan ng mga makabuluhang pagbabago sa biological at physico-chemical na katangian ng mga protina.

Dahil ang medyo mahina na mga bono ay bahagyang kasangkot sa pagbuo ng pangalawang at tersiyaryong istruktura, ang pisikal na estado ng protina ay nakasalalay sa isang malaking lawak sa temperatura, pH, pagkakaroon ng mga asing-gamot, at iba pang mga kadahilanan. Ang pag-init, halimbawa, ay nagiging sanhi ng pagkakatuwid ng polypeptide chain ng isang molekula ng protina; ang ilang mga kemikal ay sumisira sa mga bono ng hydrogen. Ang pagbabago sa pH ay nagdudulot din ng pagkasira ng mga bono, at ang electrostatic instability ay makikita sa kasong ito.

Ang mga protina sa ilalim ng impluwensya ng iba't ibang pisikal at kemikal na mga kadahilanan ay nawawala ang kanilang orihinal (katutubong) mga katangian. Sa panlabas, ito ay ipinahayag sa kanilang coagulation at precipitation. Ang isang halimbawa ng naturang kababalaghan ay ang coagulation ng milk albumin habang kumukulo. Ang di-hydrolytic na hindi maibabalik na paglabag sa katutubong istraktura ng protina ay tinatawag na denaturation. Sa kasong ito, higit sa lahat ang mga bono ng hydrogen ay napunit, ang spatial na istraktura ng protina ay nagbabago, ngunit ang pagkalagot ng mga covalent bond sa molekula ng protina ay hindi nangyayari.

Ang denaturation ay humahantong sa paglalahad ng molekula ng protina, at ito ay pumasa sa isang mas marami o hindi gaanong hindi maayos na estado (wala na itong mga helice, walang mga layer, o anumang iba pang uri ng regular na chain packing). Sa denatured state, ang mga grupo ng amide ng peptide chain ay bumubuo ng mga hydrogen bond sa mga nakapaligid na molekula ng tubig; mas marami ang gayong mga bono ng hydrogen kaysa sa mga intramolecular.

Ang paghagupit ng puti ng itlog, ang cream ay nagiging foam na binubuo ng mga bula ng hangin na napapalibutan ng manipis na mga pelikulang protina, ang pagbuo nito ay sinamahan ng pag-deploy ng mga polypeptide chain bilang resulta ng pagsira ng mga bono sa panahon ng mekanikal na pagkilos. Kaya, sa panahon ng pagbuo ng mga pelikula, ang bahagyang o kumpletong denaturation ng protina ay nangyayari. Ang ganitong uri ng denaturation ay tinatawag na surface protein denaturation.

Para sa mga proseso sa pagluluto, ang thermal denaturation ng mga protina ay partikular na kahalagahan. Ang mekanismo ng thermal denaturation ng mga protina ay maaaring isaalang-alang gamit ang halimbawa ng mga globular na protina.

Ang pangunahing molekula ng globular na protina ay binubuo ng isa o higit pang polypeptide chain, nakatiklop at bumubuo ng mga coils. Ang ganitong istraktura ay nagpapatatag sa pamamagitan ng mahina na mga bono, kung saan ang mga bono ng hydrogen ay may mahalagang papel, na bumubuo ng mga nakahalang tulay sa pagitan ng mga parallel na peptide chain o ng kanilang mga fold.

Kapag pinainit ang mga protina, magsisimula ang pagtaas ng paggalaw ng mga polypeptide chain o folds, na humahantong sa pagkasira ng marupok na mga bono sa pagitan nila. Ang protina ay nagbubukas at nakakakuha ng isang hindi pangkaraniwang, hindi likas na hugis, ang hydrogen at iba pang mga bono ay itinatag sa mga lugar na hindi karaniwan para sa molekula na ito, at ang pagsasaayos ng molekula ay nagbabago. Bilang isang resulta, ang mga fold ay nagbubukas at muling ayusin, na sinamahan ng isang muling pamamahagi ng mga polar at nonpolar na grupo, at ang mga nonpolar radical ay puro sa ibabaw ng mga globules, na binabawasan ang kanilang hydrophilicity. Sa panahon ng denaturation, ang mga protina ay nagiging hindi matutunaw at, sa mas malaki o mas maliit na lawak, nawawala ang kanilang kakayahang bumukol.

Sa panahon ng thermal denaturation ng mga protina, isang aktibong papel ang nabibilang sa tubig, na kasangkot sa pagbuo ng isang bagong conformational na istraktura ng denatured na protina. Ang mga ganap na dehydrated na protina ay hindi nagde-denature kahit na pinainit ng mahabang panahon. Ang denaturing effect ng mga panlabas na impluwensya ay mas malakas, mas mataas ang hydration ng mga protina at mas mababa ang kanilang konsentrasyon sa solusyon.

Sa mga halaga ng pH na malapit sa IEP ng protina, nangyayari ang maximum na pag-aalis ng tubig ng protina. Ang pinakakumpletong denaturation ay isinasagawa sa IEP ng protina. Ang paglipat ng pH sa isang direksyon o iba pa mula sa IEP ng protina ay nag-aambag sa isang pagtaas sa thermal stability nito at pagpapahina ng mga proseso ng denaturation.

Ang temperatura ng denaturation ng protina ay tumataas sa pagkakaroon ng iba pang mga thermostable na protina at ilang partikular na sangkap na hindi protina, tulad ng sucrose. Ang pag-aari na ito ng mga protina ay ginagamit kapag, sa panahon ng paggamot sa init, ito ay kinakailangan upang taasan ang temperatura ng pinaghalong (halimbawa, kapag pasteurizing ice cream, paggawa ng egg-butter creams), na pumipigil sa paghihiwalay o pagbuo ng istraktura sa protina colloidal system.

Ang hitsura sa ibabaw ng isang molekula ng protina pagkatapos ng denaturation ng mga dating nakatagong radical o functional group ay nagbabago sa physicochemical at biological na katangian ng mga protina. Bilang resulta ng denaturation, ang mga katangian ng mga protina ay nagbabago nang hindi maibabalik.

Imposibleng gumawa ng kuwarta mula sa pinainit na harina, at mga cutlet mula sa pinakuluang karne, dahil ang mga denatured na protina ay walang kakayahang mag-hydrate at bumuo ng malapot na elastic-plastic na masa na angkop para sa paghubog ng mga semi-tapos na produkto.

Ang pagkawala ng kakayahang mag-hydrate ay ipinaliwanag sa pamamagitan ng pagkawala ng mga katutubong katangian ng mga protina, ang pinakamahalaga sa mga ito ay binibigkas na hydrophilicity (mataas na pagkakaugnay para sa tubig), at nauugnay sa isang pagbabago sa conformation ng mga polypeptide chain sa molekula ng protina bilang resulta ng denaturation.

Ang pamamaga at solubility ng mga protina sa tubig ay dahil sa pagkakaroon sa ibabaw ng mga molekula ng protina ng isang malaking bilang ng mga hydrophilic group (COOH, OH, NH 2) na may kakayahang magbigkis ng isang malaking halaga ng tubig.

Tulad ng nabanggit na, ang kakayahan ng iba't ibang mga katutubong protina ng pagkain na matunaw sa anumang solvent (tubig, neutral na solusyon sa asin, mahina na solusyon sa alkali, alkohol, atbp.) ay ginagamit upang paghiwalayin o ihiwalay ang isang tiyak na bahagi ng protina (para sa pananaliksik o mga layunin ng pagkain). Ang mga denatured protein ay walang ganoong pagkakaiba, lahat sila ay pantay na hindi matutunaw at hindi maaaring bumukol sa tubig. Ang isang pagbubukod sa pangkalahatang tuntunin na ito ay ang fibrillar collagen ng karne at isda, na, pagkatapos ng thermal denaturation at pagkasira ng glutin, ay maaaring matunaw sa mainit na tubig.

Bilang resulta ng denaturation, nawawalan ng biological activity ang mga protina. Sa mga hilaw na materyales ng halaman at hayop na ginagamit sa mga pampublikong pagtutustos ng pagkain, ang aktibidad ng karamihan sa mga sangkap ng protina ay napanatili. Kaya, bilang isang resulta ng aktibidad ng mga enzyme, ang mga prutas ay hinog sa panahon ng pag-iimbak (at kung minsan ay overripe), ang mga patatas at mga pananim na ugat ay tumubo. Ang aktibidad ng mga enzyme ay lalong maliwanag sa mga tubers ng patatas kapag nakaimbak sa liwanag: ang ibabaw ng tubers ay nakakakuha ng berdeng kulay at isang mapait na lasa, ayon sa pagkakabanggit, bilang isang resulta ng synthesis ng chlorophyll at ang pagbuo ng lason na glycoside solanine.

Sa hilaw na karne, ang mga tissue enzymes ay nasa aktibong estado din, na nakikilahok sa autolysis ng karne (pagkatapos ng pagkahinog). Ang ari-arian na ito ay ginagamit para sa mga praktikal na layunin. Ang kumpletong inactivation ng acid phosphatase ay nangyayari kapag ang temperatura sa geometric na sentro ng produktong karne ay umabot sa 80 °C, na tumutugma sa temperatura ng pasteurization (kamatayan ng mga vegetative form ng bakterya).

Sa isang katutubong protina, ang mga grupo ng peptide ay pinangangalagaan ng isang panlabas na hydration shell o matatagpuan sa loob ng globule ng protina at sa gayon ay protektado mula sa mga panlabas na impluwensya. Sa panahon ng denaturation, ang protina ay nawawala ang hydration shell nito, na nagpapadali sa pag-access ng digestive enzymes ng gastrointestinal tract sa mga functional group. Ang protina ay mas mabilis na natutunaw.

Bilang karagdagan, kung minsan ang pag-andar ng pagbabawal ng isang protina ay nawawala pagkatapos ng denaturation. Kaya, ang ilang mga protina ng itlog ay negatibong nakakaapekto sa proseso ng panunaw: ang avidin sa bituka ay nagbubuklod ng biotin (bitamina H), na kasangkot sa regulasyon ng sistema ng nerbiyos at aktibidad ng neuro-reflex; Pinipigilan ng Ovomucoid ang pagkilos ng trypsin (pancreatic enzyme). Iyon ang dahilan kung bakit ang mga hilaw na protina ng itlog ay hindi lamang mahinang natutunaw, ngunit bahagyang nasisipsip din sa isang hindi natunaw na anyo, na maaaring maging sanhi ng mga alerdyi, bawasan ang pagkatunaw ng iba pang mga bahagi ng pagkain at makapinsala sa pagsipsip ng mga compound ng calcium. Sa denaturation, ang mga protina na ito ay nawawala ang kanilang mga antienzymatic na katangian.

Sa panahon ng denaturation, ang protina ay nawawala ang hydration shell nito, bilang isang resulta kung saan maraming mga functional na grupo at peptide bond ng molekula ng protina ang lumilitaw sa ibabaw at ang protina ay nagiging mas reaktibo.

Bilang resulta ng thermal denaturation ng protina, nangyayari ang pagsasama-sama ng mga molekula ng protina. Dahil ang hydration shell sa paligid ng molekula ng protina ay nasira, ang mga indibidwal na molekula ng protina ay nagsasama-sama upang bumuo ng mas malalaking particle at hindi na maaaring manatili sa solusyon. Ang proseso ng pagtitiklop ng protina ay nagsisimula, bilang isang resulta kung saan nabuo ang mga bagong molekular na bono.

Ang interaksyon ng mga denatured na molekula ng protina sa mga solusyon at gel ay nagpapatuloy nang iba. Sa mahinang puro solusyon sa protina sa panahon ng thermal denaturation, ang pagsasama-sama ng mga molekula ng protina ay nangyayari sa pamamagitan ng pagbuo ng mga intermolecular bond, parehong malakas, halimbawa, disulfide, at mahina (ngunit maraming) hydrogen bond. Bilang isang resulta, ang mga malalaking particle ay nabuo. Ang karagdagang pagsasama-sama ng mga particle ay humahantong sa stratification ng colloidal system, ang pagbuo ng mga protina na natuklap na namuo o lumulutang sa ibabaw ng likido, madalas na may pagbuo ng bula (halimbawa, ang pag-ulan ng denatured lactalbumin flakes sa panahon ng kumukulo na gatas; ang pagbuo ng mga natuklap at foam mula sa pag-denaturing ng mga protina sa ibabaw ng mga sabaw ng karne at isda). Ang konsentrasyon ng mga protina sa naturang mga solusyon ay hindi hihigit sa 1%.

Sa mas puro solusyon sa protina, ang denaturation ng mga protina ay bumubuo ng tuluy-tuloy na gel na nagpapanatili ng lahat ng tubig na nasa colloidal system. Bilang resulta ng pagsasama-sama ng mga denatured protein molecule, nabuo ang isang structured protein system. Ang denaturation ng mga protina sa mga puro solusyon na may pagbuo ng isang tuluy-tuloy na gel ay nangyayari sa panahon ng paggamot sa init ng karne, isda (sarcoplasm proteins), itlog ng manok at iba't ibang mga mixtures batay sa kanila. Ang eksaktong mga konsentrasyon ng mga protina kung saan ang kanilang mga solusyon ay bumubuo ng tuluy-tuloy na gel bilang resulta ng pag-init ay hindi alam. Dahil ang kakayahan ng mga protina na mag-gel ay nakasalalay sa pagsasaayos (asymmetry) ng mga molekula at ang likas na katangian ng mga intermolecular bond na nabuo sa kasong ito, dapat itong ipagpalagay na ang mga konsentrasyon na ito ay naiiba para sa iba't ibang mga protina.

Halimbawa, upang maghanda ng mga omelette, 38 ... 75% ng gatas ay idinagdag sa egg melange. Ang mas mababang limitasyon ay tumutukoy sa pritong omelette, ang itaas na limitasyon sa steamed omelette. Para sa paghahanda ng mga puting itlog na omelette na ginagamit sa nutrisyon sa pandiyeta, ang gatas ay idinagdag sa halagang 40%, anuman ang paraan ng paggamot sa init, dahil ang konsentrasyon ng mga protina sa puti ng itlog ay mas mababa kaysa sa pula ng itlog.

Ang ilang mga protina, na kung saan ay higit pa o mas mababa natubigan gels, denaturate sa panahon ng denaturation, bilang isang resulta kung saan sila ay dehydrated sa paghihiwalay ng likido sa kapaligiran. Ang gel ng protina na napapailalim sa pag-init, bilang isang panuntunan, ay nailalarawan sa pamamagitan ng isang mas maliit na dami, masa, plasticity, nadagdagan ang lakas ng makina at higit na pagkalastiko kumpara sa orihinal na gel ng mga katutubong protina. Ang mga katulad na pagbabago sa mga protina ay sinusunod sa panahon ng paggamot sa init ng karne, isda (myofibril proteins), mga cereal sa pagluluto, legumes, pasta, at mga produktong baking dough.

Ang mga gel at jellies ay mga solidong non-fluid structured system na nabuo bilang resulta ng pagkilos ng molecular cohesive forces sa pagitan ng colloidal particle o macromolecules ng polymers. Ang mga cell ng spatial grids ng gels at jellies ay karaniwang puno ng solvent.

Kaya, ang mga gel ay mga koloidal na sistema o solusyon ng mga macromolecular compound (HMC) na nawalan ng kanilang pagkalikido dahil sa paglitaw sa kanila ng ilang mga panloob na istruktura sa anyo ng isang spatial mesh frame, ang mga cell na kung saan ay puno ng isang dispersion medium. Dahil ang dispersion medium na nakapaloob sa mga cell ay nawawalan ng kadaliang kumilos, ito ay tinatawag na immobilized.

Ang mga gel ay napakalawak sa kalikasan: kasama nila ang maraming mga materyales sa gusali (konkreto, semento, clay suspensions), mga lupa, ilang mga mineral (agata, opal), iba't ibang mga produktong pagkain (harina, kuwarta, tinapay, halaya, marmelada, halaya), gelatin , goma, mga tisyu ng mga buhay na organismo at marami pang ibang materyales na may buhay at walang buhay na kalikasan.

Depende sa konsentrasyon ng dispersion medium, ang mga gel ay karaniwang nahahati sa lyogels, coagels, at xerogels (aerogels).

Ang mga gel na mayaman sa likido na naglalaman ng kaunting tuyong bagay (hanggang 1 ... 2%) ay tinatawag na mga diogel. Kasama sa mga karaniwang diogel ang halaya, halaya (halaya), curdled milk, mga solusyon sa sabon, atbp.

Ang mga gelatinous precipitates na nakuha sa panahon ng coagulation ng ilang hydrophobic sols, pati na rin ang flocculent precipitates na nabuo sa pamamagitan ng pag-asin ng mga solusyon sa HMS, ay tinatawag na coagel. Ang nilalaman ng dry matter sa coagels ay umabot sa 80%. Gayunpaman, ang mga napakaliquid-mahinang mga natuklap at mga microcrystalline na pulbos na nabuo sa panahon ng coagulation ng mga tipikal na hydrophobic colloid (hydrosols ng ginto, pilak, platinum, sulfide) ay hindi nabibilang sa mga coagel.

Ang mga likidong mahina o ganap na tuyo na gel ay tinatawag na xero-gel. Ang mga halimbawa ng xerogel ay tuyong gelatin sheet, wood glue sa mga tile, starch, goma. Kasama sa mga kumplikadong xerogel ang maraming produktong pagkain (harina, crackers, biskwit). Ang mga highly porous xerogel ay tinatawag ding aerogels, dahil ang hangin ay nagsisilbing dispersion medium sa kanila. Kabilang sa mga aerogels ang maraming sorbents (silica gel), mga solid catalyst para sa mga reaksiyong kemikal.

Depende sa likas na katangian ng dispersed phase at ang kakayahang bumukol, kaugalian na makilala sa pagitan ng malutong at nababanat na mga gel. Ang elastic gels ay tatawagin nating jellies.

Sa namamana na sakit na phenylketonuria, ang katawan ay kulang sa phenylalanine hydroxylase (EC 1.14.3.1). Bilang isang resulta, ang catabolism ng phenylalanine ay hindi napupunta sa mga huling produkto sa pamamagitan ng tyrosine, ngunit pumapasok sa isang side pathway ng deamination na may pagbuo ng phenylpyruvic acid. Ang akumulasyon ng huli, kasama ang phenylalanine, ay humahantong sa isang malubhang sakit sa mga bata, na sinamahan ng demensya. Sa albinism, may depekto sa diphenol oxidase (EC 1.10.3.1.), na may alkaptonuria - homogentisinate oxidase (EC 17.1.5.), na may xanthouria - xanthine oxidase (EC

1.2.3.2.), atbp.

1.5. Denaturation ng protina

Ang mga likas na katangian ng mga protina na nauugnay sa mga tampok ng conformation ng kanilang mga molekula ay nagbabago nang malaki kung ang conform na ito ay nabalisa sa panahon ng denaturation ng protina.

Ang ibig sabihin ng denaturation ay ang pagbabagong-anyo ng isang biologically active, tinatawag na native3 protein sa isang anyo kung saan ang mga likas na katangian nito tulad ng solubility, electrophoretic activity, enzymatic activity, atbp. ay napanatili. ay nawala.

Ang denaturation ay isang katangiang katangian ng mga protina at hindi sinusunod sa mga amino acid at mababang molekular na timbang na mga peptide. Ang denaturation, bilang panuntunan, ay nauugnay sa isang paglabag sa tersiyaryo at bahagyang pangalawang istraktura ng molekula ng protina at hindi sinamahan ng anumang mga pagbabago sa pangunahing istraktura. Samakatuwid, natural na sa panahon ng denaturation ng protina, pangunahin ang mga hydrogen bond at disulfide bridge sa molekula ng protina ay nawasak.

Ang mga ahente ng denaturing ay nahahati sa pisikal at kemikal. Kabilang sa mga pisikal na salik ang pag-init (higit sa 50-60 ° C), mataas na presyon, ultrasound, atbp., mga salik ng kemikal - H + at OH - ions (karaniwan ay nasa pH sa ibaba 4 at higit sa 10 - denaturation), mga organikong solvent (acetone , alkohol) , urea, mga asing-gamot ng mabibigat na metal, atbp. Ang mga protina ay na-denatured din sa ilalim ng impluwensya ng mga detergent (mula sa Latin Detergeo - crush, break, clean), na may epekto na tulad ng sabon, bagaman sa karamihan ng mga kaso ang denatured protein ay nananatili sa isang natutunaw anyo. Ang pag-aalis ng tubig, pagpapatuyo ng mga protina sa temperatura ng silid ay kadalasang nangangailangan ng kumpletong denaturation. Ang lahat ng ito ay nagpapahiwatig ng isang malawak na iba't ibang mga ahente ng denaturing at ang kanilang mekanismo ng pagkilos.

3 Ang katutubong conformation ng isang protina ay ang katangiang three-dimensional na istraktura ng isang protina, kung saan ito ay matatag at nagpapakita ng biological na aktibidad sa ilalim ng ilang mga pisikal na kondisyon (temperatura, pH, atbp.).

Ang tersiyaryong istraktura ng isang protina ay ang paraan kung saan ang isang polypeptide chain ay nakatiklop sa tatlong dimensyon. Ang conformation na ito ay lumitaw dahil sa pagbuo ng mga kemikal na bono sa pagitan ng mga amino acid radical na malayo sa bawat isa. Ang prosesong ito ay isinasagawa kasama ang pakikilahok ng mga mekanismo ng molekular ng cell at gumaganap ng malaking papel sa pagbibigay ng aktibidad ng mga protina.

Mga tampok ng istrukturang tersiyaryo

Ang mga sumusunod na uri ng pakikipag-ugnayan ng kemikal ay katangian ng tertiary na istraktura ng mga protina:

• ionic;
• hydrogen;
• hydrophobic;
• van der Waals;
• disulfide.

Ang lahat ng mga bono na ito (maliban sa covalent disulfide bond) ay napakahina, ngunit dahil sa dami ay pinapatatag nila ang spatial na hugis ng molekula.

Sa katunayan, ang ikatlong antas ng polypeptide chain folding ay isang kumbinasyon ng iba't ibang elemento ng pangalawang istraktura (α-helice; β-folded layers at loops), na nakatuon sa espasyo dahil sa mga pakikipag-ugnayan ng kemikal sa pagitan ng mga side amino acid radical. Para sa isang eskematiko na representasyon ng tertiary na istraktura ng isang protina, ang mga α-helice ay ipinapahiwatig ng mga cylinder o helical na linya, mga nakatiklop na layer sa pamamagitan ng mga arrow, at mga loop sa pamamagitan ng mga simpleng linya.

Ang likas na katangian ng tertiary conformation ay tinutukoy ng pagkakasunud-sunod ng mga amino acid sa kadena, samakatuwid, sa ilalim ng pantay na mga kondisyon, dalawang molekula na may parehong pangunahing istraktura ay tumutugma sa parehong spatial na pag-aayos. Tinitiyak ng conformation na ito ang functional activity ng protina at tinatawag itong native.

Sa proseso ng pagtitiklop ng molekula ng protina, ang mga bahagi ng aktibong sentro ay lumalapit sa isa't isa, na sa pangunahing istraktura ay maaaring makabuluhang alisin sa bawat isa.

Para sa mga single-stranded na protina, ang tertiary na istraktura ay ang panghuling functional form. Ang mga kumplikadong multi-subunit na protina ay bumubuo ng isang quaternary na istraktura na nagpapakilala sa pag-aayos ng ilang mga kadena na may kaugnayan sa bawat isa.

Pagkilala sa mga bono ng kemikal sa tersiyaryong istraktura ng isang protina

Sa isang malaking lawak, ang pagtitiklop ng polypeptide chain ay dahil sa ratio ng hydrophilic at hydrophobic radical. Ang dating ay may posibilidad na makipag-ugnayan sa hydrogen (isang bumubuong elemento ng tubig) at samakatuwid ay nasa ibabaw, habang ang mga hydrophobic na rehiyon, sa kabaligtaran, ay nagmamadali sa gitna ng molekula. Ang conformation na ito ay masigasig na pinaka-kanais-nais. Bilang resulta, nabuo ang isang globule na may hydrophobic core.

Ang mga hydrophilic radical, na nahuhulog sa gitna ng molekula, ay nakikipag-ugnayan sa isa't isa upang bumuo ng mga ionic o hydrogen bond. Ang mga ionic bond ay maaaring mangyari sa pagitan ng magkasalungat na sisingilin na mga radikal na amino acid, na:

• cationic group ng arginine, lysine o histidine (may positibong singil);
• carboxyl group ng glutamic at aspartic acid radicals (may negatibong singil).

Ang mga hydrogen bond ay nabuo sa pamamagitan ng interaksyon ng mga uncharged (OH, SH, CONH 2) at mga naka-charge na hydrophilic na grupo. Ang mga covalent bond (ang pinakamatibay sa tertiary conformation) ay bumangon sa pagitan ng mga SH group ng cysteine ​​​​residues, na bumubuo ng tinatawag na disulfide bridges. Karaniwan, ang mga pangkat na ito ay magkakahiwalay sa isang linear na kadena at lumalapit sa isa't isa lamang sa panahon ng proseso ng pagsasalansan. Ang mga disulfide bond ay hindi katangian ng karamihan sa mga intracellular na protina.

conformational lability

Dahil ang mga bono na bumubuo sa tertiary na istraktura ng isang protina ay napakahina, ang Brownian na paggalaw ng mga atomo sa isang amino acid chain ay maaaring maging sanhi ng mga ito na masira at mabuo sa mga bagong lugar. Ito ay humahantong sa isang bahagyang pagbabago sa spatial na hugis ng mga indibidwal na seksyon ng molekula, ngunit hindi lumalabag sa katutubong conformation ng protina. Ang kababalaghang ito ay tinatawag na conformational lability. Ang huli ay gumaganap ng malaking papel sa pisyolohiya ng mga proseso ng cellular.

Ang conformation ng isang protina ay apektado ng pakikipag-ugnayan nito sa ibang mga molekula o mga pagbabago sa mga physicochemical parameter ng kapaligiran.

Paano nabuo ang tertiary structure ng isang protina?

Ang proseso ng pagtitiklop ng protina sa katutubong anyo nito ay tinatawag na pagtitiklop. Ang kababalaghan na ito ay batay sa pagnanais ng isang molekula na magpatibay ng isang conform na may pinakamababang halaga ng libreng enerhiya.

Walang protina ang nangangailangan ng mga intermediary instructor na tutukuyin ang tertiary structure. Ang stacking scheme ay unang "naitala" sa pagkakasunud-sunod ng mga amino acid.

Gayunpaman, sa ilalim ng normal na mga kondisyon, upang ang isang malaking molekula ng protina ay magpatibay ng isang katutubong conform na naaayon sa pangunahing istraktura, aabutin ito ng higit sa isang trilyong taon. Gayunpaman, sa isang buhay na selula, ang prosesong ito ay tumatagal lamang ng ilang sampu-sampung minuto. Ang ganitong makabuluhang pagbawas sa oras ay ibinibigay ng pakikilahok sa pagtitiklop ng mga dalubhasang pandiwang pantulong na protina - mga fold at chaperone.

Ang pagtitiklop ng maliliit na molekula ng protina (hanggang sa 100 amino acid sa isang kadena) ay nangyayari nang mabilis at nang walang pakikilahok ng mga tagapamagitan, na ipinakita ng mga eksperimento sa vitro.

Natitiklop na mga kadahilanan

Ang mga accessory na protina na kasangkot sa pagtitiklop ay nahahati sa dalawang grupo:

• foldase - may aktibidad na catalytic, ay kinakailangan sa isang halaga na makabuluhang mas mababa sa konsentrasyon ng substrate (tulad ng iba pang mga enzyme);
• Ang mga chaperone ay mga protina na may iba't ibang mekanismo ng pagkilos; kailangan sila sa isang konsentrasyon na maihahambing sa dami ng nakatiklop na substrate.

Ang parehong uri ng mga kadahilanan ay kasangkot sa pagtitiklop, ngunit hindi bahagi ng panghuling produkto.

Ang pangkat ng mga fold ay kinakatawan ng 2 enzymes:

• Protein disulfide isomerase (PDI) - kinokontrol ang tamang pagbuo ng mga disulfide bond sa mga protina na may malaking bilang ng mga labi ng cysteine. Napakahalaga ng pagpapaandar na ito, dahil ang mga covalent na pakikipag-ugnayan ay napakalakas, at sa kaganapan ng mga maling koneksyon, ang protina ay hindi magagawang muling ayusin ang sarili nito at gamitin ang katutubong conform.
• Peptidyl-prolyl-cis-trans-isomerase - nagbibigay ng pagbabago sa pagsasaayos ng mga radical na matatagpuan sa mga gilid ng proline, na nagbabago sa likas na katangian ng liko ng polypeptide chain sa lugar na ito.

Kaya, ang mga fold ay gumaganap ng isang corrective na papel sa pagbuo ng tertiary conformation ng molekula ng protina.

Chaperones

Ang mga chaperone ay kung hindi man ay tinatawag o stress. Ito ay dahil sa isang makabuluhang pagtaas sa kanilang pagtatago na may negatibong epekto sa cell (temperatura, radiation, mabibigat na metal, atbp.).

Ang mga chaperone ay nabibilang sa tatlong pamilya ng protina: hsp60, hsp70 at hsp90. Ang mga protina na ito ay gumaganap ng maraming mga pag-andar, kabilang ang:

• proteksyon ng mga protina mula sa denaturation;
• pagbubukod ng pakikipag-ugnayan ng mga bagong synthesize na protina sa bawat isa;
• pag-iwas sa pagbuo ng hindi tamang mahina na mga bono sa pagitan ng mga radical at kanilang labialization (pagwawasto).

Kaya, ang mga chaperone ay nag-aambag sa mabilis na pagkuha ng isang energetically tamang conformation, na inaalis ang random na enumeration ng maraming mga variant at pinoprotektahan ang hindi pa nabubuong mga molekula ng protina mula sa hindi kinakailangang pakikipag-ugnayan sa isa't isa. Bilang karagdagan, ang mga chaperone ay nagbibigay ng:

• ilang mga uri ng transportasyon ng protina;
• refolding control (pagpapanumbalik ng tertiary structure pagkatapos ng pagkawala nito);
• pagpapanatili ng estado ng hindi natapos na natitiklop (para sa ilang mga protina).

Sa huling kaso, ang molekula ng chaperone ay nananatiling nakagapos sa protina pagkatapos makumpleto ang proseso ng pagtitiklop.

Denaturasyon

Ang paglabag sa tertiary na istraktura ng protina sa ilalim ng impluwensya ng anumang mga kadahilanan ay tinatawag na denaturation. Ang pagkawala ng katutubong conformation ay nangyayari kapag ang isang malaking bilang ng mga mahinang bono na nagpapatatag sa molekula ay nasira. Sa kasong ito, ang protina ay nawawala ang tiyak na pag-andar nito, ngunit pinapanatili ang pangunahing istraktura nito (ang mga peptide bond ay hindi nawasak sa panahon ng denaturation).

Sa panahon ng denaturation, ang isang spatial na pagtaas sa molekula ng protina ay nangyayari, at ang mga hydrophobic na rehiyon ay muling lumalabas sa ibabaw. Ang polypeptide chain ay nakakakuha ng conformation ng isang random coil, ang hugis nito ay depende sa kung aling mga bond ng tertiary structure ng protina ang nasira. Sa form na ito, ang molekula ay mas madaling kapitan sa mga epekto ng proteolytic enzymes.

Mga salik na lumalabag sa istrukturang tersiyaryo

Mayroong ilang mga pisikal at kemikal na impluwensya na maaaring magdulot ng denaturation. Kabilang dito ang:

• temperatura sa itaas 50 degrees;
• radiation;
• pagbabago sa pH ng daluyan;
• mabibigat na metal na asing-gamot;
• ilang mga organikong compound;
• mga detergent.

Matapos ang pagwawakas ng denaturing effect, ang protina ay maaaring ibalik ang tertiary na istraktura. Ang prosesong ito ay tinatawag na renaturation o refolding. Sa ilalim ng mga kondisyon ng in vitro, posible lamang ito para sa maliliit na protina. Sa isang buhay na cell, ang refolding ay ibinibigay ng mga chaperone.

Mga ardilya- mga high-molecular organic compound, na binubuo ng mga residue ng α-amino acids.

AT komposisyon ng protina kabilang ang carbon, hydrogen, nitrogen, oxygen, sulfur. Ang ilang mga protina ay bumubuo ng mga kumplikado sa iba pang mga molekula na naglalaman ng posporus, bakal, sink at tanso.

Ang mga protina ay may malaking molekular na timbang: egg albumin - 36,000, hemoglobin - 152,000, myosin - 500,000. Para sa paghahambing: ang molekular na timbang ng alkohol ay 46, acetic acid - 60, benzene - 78.

Amino acid komposisyon ng mga protina

Mga ardilya- non-periodic polymers, ang mga monomer ay α-amino acids. Karaniwan, 20 uri ng mga α-amino acid ang tinatawag na mga monomer ng protina, bagaman higit sa 170 sa mga ito ang natagpuan sa mga selula at tisyu.

Depende sa kung ang mga amino acid ay maaaring synthesize sa katawan ng mga tao at iba pang mga hayop, mayroong: mga hindi mahahalagang amino acid- maaaring i-synthesize mahahalagang amino acid- hindi ma-synthesize. Ang mga mahahalagang amino acid ay dapat kainin kasama ng pagkain. Ang mga halaman ay synthesize ang lahat ng uri ng amino acids.

Depende sa komposisyon ng amino acid, ang mga protina ay: kumpleto- naglalaman ng buong hanay ng mga amino acid; may sira- ang ilang mga amino acid ay wala sa kanilang komposisyon. Kung ang mga protina ay binubuo lamang ng mga amino acid, ang mga ito ay tinatawag simple lang. Kung ang mga protina ay naglalaman, bilang karagdagan sa mga amino acid, isang non-amino acid component (isang prosthetic group), sila ay tinatawag na kumplikado. Ang prosthetic group ay maaaring katawanin ng mga metal (metalloproteins), carbohydrates (glycoproteins), lipids (lipoproteins), nucleic acids (nucleoproteins).

Lahat naglalaman ng mga amino acid: 1) isang carboxyl group (-COOH), 2) isang amino group (-NH 2), 3) isang radical o R-group (ang natitirang bahagi ng molekula). Ang istraktura ng radical sa iba't ibang uri ng amino acids ay iba. Depende sa bilang ng mga amino group at carboxyl group na bumubuo sa mga amino acid, mayroong: mga neutral na amino acid pagkakaroon ng isang carboxyl group at isang amino group; mga pangunahing amino acid pagkakaroon ng higit sa isang amino group; acidic amino acids pagkakaroon ng higit sa isang pangkat ng carboxyl.

Ang mga amino acid ay amphoteric compound, dahil sa solusyon maaari silang kumilos bilang parehong mga acid at base. Sa mga may tubig na solusyon, ang mga amino acid ay umiiral sa iba't ibang mga ionic na anyo.

Peptide bond

Mga peptide- mga organikong sangkap na binubuo ng mga residue ng amino acid na konektado ng isang peptide bond.

Ang pagbuo ng mga peptides ay nangyayari bilang isang resulta ng reaksyon ng condensation ng mga amino acid. Kapag ang amino group ng isang amino acid ay nakikipag-ugnayan sa carboxyl group ng isa pa, isang covalent nitrogen-carbon bond ang lumitaw sa pagitan nila, na tinatawag na peptide. Depende sa bilang ng mga residue ng amino acid na bumubuo sa peptide, mayroon dipeptides, tripeptides, tetrapeptides atbp. Ang pagbuo ng isang peptide bond ay maaaring ulitin ng maraming beses. Ito ay humahantong sa pagbuo polypeptides. Sa isang dulo ng peptide mayroong isang libreng amino group (ito ay tinatawag na N-terminus), at sa kabilang dulo mayroong isang libreng carboxyl group (ito ay tinatawag na C-terminus).

Spatial na organisasyon ng mga molekula ng protina

Ang pagganap ng ilang partikular na pag-andar ng mga protina ay nakasalalay sa spatial na pagsasaayos ng kanilang mga molekula, bilang karagdagan, ito ay masigasig na hindi kanais-nais para sa cell na panatilihin ang mga protina sa isang pinalawak na anyo, sa anyo ng isang chain, samakatuwid, ang mga polypeptide chain ay sumasailalim sa natitiklop, nakakakuha. isang tiyak na three-dimensional na istraktura, o conformation. Maglaan ng 4 na antas spatial na organisasyon ng mga protina.

Pangunahing istraktura ng isang protina- ang pagkakasunud-sunod ng mga residue ng amino acid sa polypeptide chain na bumubuo sa molekula ng protina. Ang bono sa pagitan ng mga amino acid ay peptide.

Kung ang isang molekula ng protina ay binubuo lamang ng 10 residue ng amino acid, kung gayon ang bilang ng mga posibleng variant ng mga molekula ng protina na ayon sa teorya ay naiiba sa pagkakasunud-sunod ng paghalili ng mga amino acid ay 10 20 . Sa 20 amino acids, maaari kang gumawa ng mas magkakaibang mga kumbinasyon ng mga ito. Humigit-kumulang sampung libong iba't ibang mga protina ang natagpuan sa katawan ng tao, na naiiba sa bawat isa at mula sa mga protina ng iba pang mga organismo.

Ito ang pangunahing istraktura ng molekula ng protina na tumutukoy sa mga katangian ng mga molekula ng protina at ang spatial na pagsasaayos nito. Ang pagpapalit ng isang amino acid para sa isa pa sa polypeptide chain ay humahantong sa isang pagbabago sa mga katangian at function ng protina. Halimbawa, ang pagpapalit ng ikaanim na glutamine amino acid sa β-subunit ng hemoglobin na may valine ay humahantong sa katotohanan na ang molekula ng hemoglobin sa kabuuan ay hindi maaaring gumanap ng pangunahing pag-andar nito - transportasyon ng oxygen; sa ganitong mga kaso, ang isang tao ay nagkakaroon ng sakit - sickle cell anemia.

pangalawang istraktura- nag-utos ng pagtitiklop ng polypeptide chain sa isang spiral (mukhang isang nakaunat na spring). Ang mga coils ng helix ay pinalalakas ng hydrogen bonds sa pagitan ng mga carboxyl group at amino group. Halos lahat ng mga grupo ng CO at NH ay nakikibahagi sa pagbuo ng mga bono ng hydrogen. Ang mga ito ay mas mahina kaysa sa mga peptide, ngunit, paulit-ulit na maraming beses, nagbibigay sila ng katatagan at katigasan sa pagsasaayos na ito. Sa antas ng pangalawang istraktura, mayroong mga protina: fibroin (sutla, web), keratin (buhok, mga kuko), collagen (tendons).

Tertiary na istraktura- pag-iimpake ng mga polypeptide chain sa mga globules, na nagreresulta mula sa paglitaw ng mga kemikal na bono (hydrogen, ionic, disulfide) at ang pagtatatag ng hydrophobic na pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga radical ng residues ng amino acid. Ang pangunahing papel sa pagbuo ng tertiary na istraktura ay nilalaro ng hydrophilic-hydrophobic na pakikipag-ugnayan. Sa mga may tubig na solusyon, ang mga hydrophobic radical ay may posibilidad na magtago mula sa tubig, na nagpapangkat sa loob ng globule, habang ang mga hydrophilic radical ay may posibilidad na lumitaw sa ibabaw ng molekula bilang resulta ng hydration (pakikipag-ugnayan sa mga water dipoles). Sa ilang mga protina, ang tertiary na istraktura ay nagpapatatag sa pamamagitan ng disulfide covalent bond na nabubuo sa pagitan ng sulfur atoms ng dalawang cysteine ​​​​residues. Sa antas ng tertiary na istraktura, mayroong mga enzyme, antibodies, ilang mga hormone.

Quaternary na istraktura katangian ng mga kumplikadong protina, ang mga molekula nito ay nabuo ng dalawa o higit pang mga globules. Ang mga subunit ay hawak sa molekula sa pamamagitan ng ionic, hydrophobic, at electrostatic na mga pakikipag-ugnayan. Minsan, sa panahon ng pagbuo ng isang quaternary na istraktura, ang disulfide bond ay nangyayari sa pagitan ng mga subunit. Ang pinaka-pinag-aralan na protina na may istrukturang quaternary ay hemoglobin. Ito ay nabuo ng dalawang α-subunits (141 amino acid residues) at dalawang β-subunits (146 amino acid residues). Ang bawat subunit ay nauugnay sa isang molekula ng heme na naglalaman ng bakal.

Kung sa ilang kadahilanan ang spatial conformation ng mga protina ay lumihis mula sa normal, ang protina ay hindi maaaring gumanap ng mga function nito. Halimbawa, ang sanhi ng "mad cow disease" (spongiform encephalopathy) ay isang abnormal na conformation ng prion, ang mga protina sa ibabaw ng nerve cells.

Mga katangian ng protina

Ang komposisyon ng amino acid, ang istraktura ng molekula ng protina ay tumutukoy nito ari-arian. Pinagsasama ng mga protina ang mga pangunahing at acidic na katangian na tinutukoy ng mga radikal na amino acid: mas maraming acidic na amino acid sa isang protina, mas malinaw ang mga acidic na katangian nito. Ang kakayahang magbigay at ilakip ang H + matukoy buffer properties ng mga protina; isa sa mga pinakamakapangyarihang buffer ay hemoglobin sa mga erythrocytes, na nagpapanatili ng pH ng dugo sa isang pare-parehong antas. May mga natutunaw na protina (fibrinogen), may mga hindi matutunaw na protina na nagsasagawa ng mga mekanikal na pag-andar (fibroin, keratin, collagen). May mga chemically active na protina (enzymes), mayroong chemically inactive, lumalaban sa iba't ibang kondisyon sa kapaligiran at lubhang hindi matatag.

Panlabas na mga kadahilanan (init, ultraviolet radiation, mabibigat na metal at mga asin nito, mga pagbabago sa pH, radiation, dehydration)

maaaring maging sanhi ng paglabag sa istrukturang organisasyon ng molekula ng protina. Ang proseso ng pagkawala ng three-dimensional conformation na likas sa isang partikular na molekula ng protina ay tinatawag denaturation. Ang sanhi ng denaturation ay ang pagkasira ng mga bono na nagpapatatag ng isang partikular na istraktura ng protina. Sa una, ang pinakamahina na mga ugnayan ay napunit, at kapag ang mga kondisyon ay naging mas mahirap, mas malakas pa. Samakatuwid, una ang quaternary, pagkatapos ay ang tertiary at pangalawang istruktura ay nawala. Ang isang pagbabago sa spatial na pagsasaayos ay humahantong sa isang pagbabago sa mga katangian ng protina at, bilang isang resulta, ginagawang imposible para sa protina na maisagawa ang mga biological function nito. Kung ang denaturation ay hindi sinamahan ng pagkasira ng pangunahing istraktura, kung gayon maaari itong maging nababaligtad, sa kasong ito, nangyayari ang self-healing ng conformation na katangian ng protina. Ang nasabing denaturation ay napapailalim, halimbawa, sa mga protina ng receptor ng lamad. Ang proseso ng pagpapanumbalik ng istraktura ng isang protina pagkatapos ng denaturation ay tinatawag renaturation. Kung ang pagpapanumbalik ng spatial na pagsasaayos ng protina ay imposible, pagkatapos ay tinatawag ang denaturation hindi maibabalik.

Mga pag-andar ng mga protina

Function	Mga halimbawa at paliwanag
Konstruksyon	Ang mga protina ay kasangkot sa pagbuo ng mga cellular at extracellular na istruktura: bahagi sila ng mga lamad ng cell (lipoproteins, glycoproteins), buhok (keratin), tendons (collagen), atbp.
Transportasyon	Ang hemoglobin ng protina ng dugo ay nakakabit ng oxygen at dinadala ito mula sa mga baga patungo sa lahat ng mga tisyu at organo, at mula sa kanila ang carbon dioxide ay naglilipat sa mga baga; Ang komposisyon ng mga lamad ng cell ay kinabibilangan ng mga espesyal na protina na nagbibigay ng isang aktibo at mahigpit na pumipili na paglipat ng ilang mga sangkap at ion mula sa cell patungo sa panlabas na kapaligiran at kabaliktaran.
Regulatoryo	Ang mga hormone ng protina ay kasangkot sa regulasyon ng mga proseso ng metabolic. Halimbawa, kinokontrol ng hormone na insulin ang mga antas ng glucose sa dugo, nagtataguyod ng glycogen synthesis, at pinatataas ang pagbuo ng mga taba mula sa carbohydrates.
Protective	Bilang tugon sa pagtagos ng mga dayuhang protina o microorganism (antigens) sa katawan, ang mga espesyal na protina ay nabuo - mga antibodies na maaaring magbigkis at neutralisahin ang mga ito. Ang fibrin, na nabuo mula sa fibrinogen, ay nakakatulong upang ihinto ang pagdurugo.
Motor	Ang contractile proteins na actin at myosin ay nagbibigay ng muscle contraction sa mga multicellular na hayop.
Signal	Ang mga molekula ng mga protina ay naka-embed sa ibabaw na lamad ng cell, na may kakayahang baguhin ang kanilang tertiary na istraktura bilang tugon sa pagkilos ng mga kadahilanan sa kapaligiran, kaya tumatanggap ng mga signal mula sa panlabas na kapaligiran at nagpapadala ng mga utos sa cell.
Reserve	Sa katawan ng mga hayop, ang mga protina, bilang panuntunan, ay hindi nakaimbak, maliban sa albumin ng itlog, kasein ng gatas. Ngunit salamat sa mga protina sa katawan, ang ilang mga sangkap ay maaaring maimbak sa reserba, halimbawa, sa panahon ng pagkasira ng hemoglobin, ang bakal ay hindi pinalabas mula sa katawan, ngunit nakaimbak, na bumubuo ng isang kumplikadong may ferritin protein.
Enerhiya	Sa pagkasira ng 1 g ng protina sa mga huling produkto, 17.6 kJ ang inilabas. Una, ang mga protina ay bumagsak sa mga amino acid, at pagkatapos ay sa mga huling produkto - tubig, carbon dioxide at ammonia. Gayunpaman, ang mga protina ay ginagamit lamang bilang isang mapagkukunan ng enerhiya kapag ang ibang mga mapagkukunan (carbohydrates at taba) ay naubos na.
catalytic	Isa sa pinakamahalagang tungkulin ng mga protina. Binigyan ng mga protina - mga enzyme na nagpapabilis sa mga biochemical reaction na nagaganap sa mga selula. Halimbawa, ang ribulose biphosphate carboxylase ay nag-catalyze ng CO2 fixation sa panahon ng photosynthesis.

Mga enzyme

Mga enzyme, o mga enzyme, ay isang espesyal na klase ng mga protina na biological catalysts. Salamat sa mga enzyme, ang mga biochemical na reaksyon ay nagpapatuloy sa napakalaking bilis. Ang rate ng mga reaksyong enzymatic ay sampu-sampung libong beses (at kung minsan ay milyon-milyon) na mas mataas kaysa sa rate ng mga reaksyon na kinasasangkutan ng mga di-organikong katalista. Ang sangkap kung saan kumikilos ang isang enzyme ay tinatawag substrate.

Ang mga enzyme ay mga globular na protina mga tampok na istruktura Ang mga enzyme ay maaaring nahahati sa dalawang pangkat: simple at kumplikado. mga simpleng enzyme ay mga simpleng protina, i.e. binubuo lamang ng mga amino acid. Mga kumplikadong enzyme ay mga kumplikadong protina, i.e. bilang karagdagan sa bahagi ng protina, kasama nila ang isang pangkat ng hindi protina na kalikasan - cofactor. Para sa ilang mga enzyme, ang mga bitamina ay kumikilos bilang mga cofactor. Sa molekula ng enzyme, ang isang espesyal na bahagi ay nakahiwalay, na tinatawag na aktibong sentro. aktibong sentro- isang maliit na seksyon ng enzyme (mula tatlo hanggang labindalawang amino acid residues), kung saan ang pagbubuklod ng substrate o substrate ay nangyayari sa pagbuo ng isang enzyme-substrate complex. Sa pagkumpleto ng reaksyon, ang enzyme-substrate complex ay nabubulok sa isang enzyme at isang (mga) produkto ng reaksyon. Ang ilang mga enzyme ay may (maliban sa aktibo) mga allosteric center- mga site kung saan nakakabit ang mga regulator ng rate ng trabaho ng enzyme ( allosteric enzymes).

Ang mga reaksyon ng enzymatic catalysis ay nailalarawan sa pamamagitan ng: 1) mataas na kahusayan, 2) mahigpit na pagpili at direksyon ng pagkilos, 3) pagtitiyak ng substrate, 4) maayos at tumpak na regulasyon. Ang substrate at pagtitiyak ng reaksyon ng mga reaksyon ng enzymatic catalysis ay ipinaliwanag ng mga hypotheses ng E. Fischer (1890) at D. Koshland (1959).

E. Fisher (key-lock hypothesis) iminungkahi na ang mga spatial na pagsasaayos ng aktibong site ng enzyme at ang substrate ay dapat na eksaktong tumutugma sa bawat isa. Ang substrate ay inihambing sa "susi", ang enzyme - sa "lock".

D. Koshland (hypothesis "hand-glove") iminungkahi na ang spatial na pagsusulatan sa pagitan ng istraktura ng substrate at ang aktibong sentro ng enzyme ay nilikha lamang sa sandali ng kanilang pakikipag-ugnayan sa isa't isa. Ang hypothesis na ito ay tinatawag din induced fit hypothesis.

Ang bilis ng mga reaksyong enzymatic ay nakasalalay sa: 1) temperatura, 2) konsentrasyon ng enzyme, 3) konsentrasyon ng substrate, 4) pH. Dapat itong bigyang-diin na dahil ang mga enzyme ay mga protina, ang kanilang aktibidad ay pinakamataas sa ilalim ng physiologically normal na mga kondisyon.

Karamihan sa mga enzyme ay maaari lamang gumana sa mga temperatura sa pagitan ng 0 at 40°C. Sa loob ng mga limitasyong ito, ang rate ng reaksyon ay tumataas ng humigit-kumulang 2 beses para sa bawat 10 °C na pagtaas ng temperatura. Sa temperaturang higit sa 40 °C, ang protina ay sumasailalim sa denaturation at bumababa ang aktibidad ng enzyme. Sa mga temperatura na malapit sa pagyeyelo, ang mga enzyme ay hindi aktibo.

Sa isang pagtaas sa dami ng substrate, ang rate ng reaksyon ng enzymatic ay tumataas hanggang ang bilang ng mga molekula ng substrate ay naging katumbas ng bilang ng mga molekula ng enzyme. Sa karagdagang pagtaas sa dami ng substrate, ang rate ay hindi tataas, dahil ang mga aktibong site ng enzyme ay puspos. Ang pagtaas sa konsentrasyon ng enzyme ay humahantong sa pagtaas ng aktibidad ng catalytic, dahil ang isang mas malaking bilang ng mga molekula ng substrate ay sumasailalim sa mga pagbabagong-anyo bawat yunit ng oras.

Para sa bawat enzyme, mayroong isang pinakamainam na halaga ng pH kung saan ito ay nagpapakita ng pinakamataas na aktibidad (pepsin - 2.0, salivary amylase - 6.8, pancreatic lipase - 9.0). Sa mas mataas o mas mababang mga halaga ng pH, bumababa ang aktibidad ng enzyme. Sa matalim na pagbabago sa pH, ang enzyme ay nagdenature.

Ang bilis ng allosteric enzymes ay kinokontrol ng mga substance na nakakabit sa allosteric centers. Kung ang mga sangkap na ito ay nagpapabilis sa reaksyon, sila ay tinatawag mga activator kung bumagal sila - mga inhibitor.

Pag-uuri ng enzyme

Ayon sa uri ng catalyzed chemical transformations, ang mga enzyme ay nahahati sa 6 na klase:

1. oxidoreductase(paglipat ng mga atomo ng hydrogen, oxygen o elektron mula sa isang sangkap patungo sa isa pa - dehydrogenase),
2. transferase(paglipat ng isang methyl, acyl, phosphate o amino group mula sa isang sangkap patungo sa isa pa - transaminase),
3. hydrolases(mga reaksyon ng hydrolysis kung saan nabuo ang dalawang produkto mula sa substrate - amylase, lipase),
4. lyases(hindi hydrolytic na karagdagan sa substrate o ang pag-aalis ng isang pangkat ng mga atom mula dito, habang ang mga bono ng C-C, C-N, C-O, C-S ay maaaring masira - decarboxylase),
5. isomerase(intramolecular rearrangement - isomerase),
6. ligases(ang koneksyon ng dalawang molekula bilang resulta ng pagbuo ng mga C-C, C-N, C-O, C-S na mga bono - synthetase).

Ang mga klase ay nahahati naman sa mga subclass at subsubclass. Sa kasalukuyang internasyonal na pag-uuri, ang bawat enzyme ay may partikular na code, na binubuo ng apat na numero na pinaghihiwalay ng mga tuldok. Ang unang numero ay ang klase, ang pangalawa ay ang subclass, ang pangatlo ay ang subclass, ang ikaapat ay ang serial number ng enzyme sa subclass na ito, halimbawa, ang arginase code ay 3.5.3.1.

Pumunta sa lektura bilang 2"Ang istraktura at pag-andar ng carbohydrates at lipids"

Pumunta sa lektura №4"Ang istraktura at pag-andar ng ATP nucleic acids"

1. Ano ang pangalan ng proseso ng paglabag sa natural na istraktura ng isang protina, kung saan ang pangunahing istraktura nito ay napanatili? Ang pagkilos ng kung anong mga kadahilanan ang maaaring humantong sa isang paglabag sa istraktura ng mga molekula ng protina?

Ang proseso ng paglabag sa likas na istraktura ng mga protina sa ilalim ng impluwensya ng anumang mga kadahilanan nang hindi sinisira ang pangunahing istraktura ay tinatawag na denaturation. Ang denaturation ay nangyayari dahil sa pagkasira ng hydrogen, ionic, disulfide at iba pang mga bono. Sa kasong ito, maaaring mawala ang kanilang quaternary, tertiary, at maging ang pangalawang istraktura.

2. Paano naiiba ang mga protina ng fibrillar sa mga globular? Magbigay ng mga halimbawa ng fibrillar at globular protein

Ang mga protina na ito ay naiiba sa hugis ng mga molekula. Ang mga molekula ng mga globular na protina ay may isang bilugan na hugis, ang mga fibrillar na protina ay nailalarawan sa pamamagitan ng isang pinahabang, filamentous na hugis ng mga molekula. Kaya, ang mga globular na protina ay mga globulin at albumin ng dugo, fibrinogen, hemoglobin. Mga protina ng fibrillar - keratin, collagen, myosin, elastin, atbp.

3. Pangalanan ang pangunahing biological function ng mga protina, magbigay ng mga kaugnay na halimbawa.

structural function. Ang mga protina ay bahagi ng lahat ng mga selula at tisyu ng mga buhay na organismo. Ang mga elemento ng cytoskeleton, ang mga contractile na elemento ng mga fibers ng kalamnan ay binuo mula sa mga protina. Ang cartilage at tendon ay pangunahing binubuo ng mga protina. Naglalaman sila ng collagen ng protina. Ang pinakamahalagang bahagi ng istruktura ng mga balahibo, buhok, kuko, kuko, sungay, hooves sa mga hayop ay ang protina na keratin.

Enzymatic (catalytic) function. Ang mga enzyme ay mga biological catalyst, ibig sabihin, mga sangkap na nagpapabilis sa daloy ng mga reaksiyong kemikal sa mga buhay na organismo. Ang mga enzyme ay kasangkot sa synthesis at pagkasira ng iba't ibang mga sangkap. Nagbibigay sila ng carbon fixation sa panahon ng photosynthesis, pagkasira ng mga nutrients sa digestive tract, atbp.

function ng transportasyon. Maraming mga protina ang nakakabit at nagdadala ng iba't ibang mga sangkap. Ang Hemoglobin ay nagbubuklod at naghahatid ng oxygen at carbon dioxide.

Contractile (motor) function. Ang mga contractile na protina ay nagbibigay ng kakayahan ng mga selula, tisyu, organo at buong organismo na magbago ng hugis at gumalaw. Kaya, ang actin at myosin ay nagbibigay ng muscle work at non-muscle intracellular contractions.

function ng regulasyon. Ang ilang mga peptides at protina ay mga hormone. Nakakaimpluwensya sila sa iba't ibang mga proseso ng physiological. Halimbawa, kinokontrol ng insulin at glucagon ang glucose ng dugo, at ang somatotropin (growth hormone) ay kinokontrol ang paglaki at pisikal na pag-unlad.

Pag-andar ng signal. Ang ilang mga protina ng cell lamad ay maaaring baguhin ang kanilang istraktura bilang tugon sa mga panlabas na kadahilanan. Sa tulong ng mga protina na ito, ang mga signal mula sa panlabas na kapaligiran ay natatanggap at ang impormasyon ay ipinadala sa cell.

proteksiyon na function. Pinoprotektahan ng mga protina ang katawan mula sa pagsalakay ng mga dayuhang organismo at mula sa pinsala.

nakakalason na function. Maraming mga buhay na organismo ang naglalabas ng mga protina-mga lason, na mga lason para sa ibang mga organismo. Ang mga lason ay synthesized sa katawan ng isang bilang ng mga hayop, fungi, halaman, microorganisms.

Pag-andar ng enerhiya. Matapos masira sa mga amino acid, ang mga protina ay maaaring magsilbi bilang isang mapagkukunan ng enerhiya sa cell. Sa kumpletong oksihenasyon ng 1 g ng protina, 17.6 kJ ng enerhiya ang inilabas.

function ng imbakan. Ang mga reserbang protina ay nakaimbak sa mga buto ng halaman, na ginagamit sa panahon ng pagtubo ng embryo, at pagkatapos ay sa pamamagitan ng punla bilang pinagmumulan ng nitrogen.

4. Ano ang mga enzyme? Bakit ang karamihan sa mga biochemical na proseso sa cell ay magiging imposible kung wala ang kanilang partisipasyon?

Ang mga enzyme ay mga biological catalyst, ibig sabihin, mga sangkap na nagpapabilis sa daloy ng mga reaksiyong kemikal sa mga buhay na organismo. Hindi tulad ng mga conventional chemical catalysts, ang mga enzyme ay tiyak, ibig sabihin, ang bawat enzyme ay nagpapabilis lamang ng isang partikular na reaksyon o kumikilos lamang sa isang partikular na uri ng bono.

5. Ano ang pagtitiyak ng mga enzyme? Ano ang dahilan nito? Bakit aktibong gumagana ang mga enzyme sa isang tiyak na hanay ng temperatura, pH, at iba pang mga kadahilanan?

Pinapabilis ng mga enzyme ang mga reaksiyong kemikal dahil sa malapit na pakikipag-ugnayan sa mga molekula ng substrate - ang mga paunang reaksyon. Hindi ang buong molekula ng enzyme ang nakikipag-ugnayan sa substrate, ngunit isang maliit na bahagi lamang nito - ang aktibong sentro. Kadalasan ito ay nabuo sa pamamagitan ng ilang mga residue ng amino acid. Ang hugis at kemikal na istraktura ng aktibong sentro ay tulad na ang ilang mga substrate lamang ang maaaring magbigkis dito dahil sa pagkakatugma ng kanilang mga spatial na istruktura. Ang mga enzyme ay mga protina, samakatuwid, sila ay aktibong gumagana sa isang tiyak na hanay ng pH, temperatura, at iba pang mga kadahilanan.

6. Bakit ang mga protina, bilang panuntunan, ay ginagamit lamang bilang mga mapagkukunan ng enerhiya sa mga matinding kaso, kapag ang mga carbohydrate at taba ay naubos sa mga selula?

Ang mga protina ay ginagamit bilang isang huling paraan, dahil ang mga ito ay bahagi ng lahat ng mga selula at tisyu ng mga buhay na organismo. Ang mga elemento ng cytoskeleton, ang mga contractile na elemento ng mga fibers ng kalamnan ay binuo mula sa mga protina.

7. Sa maraming bakterya, ang para-aminobenzoic acid (PABA) ay kasangkot sa synthesis ng mga sangkap na kinakailangan para sa normal na paglaki at pagpaparami. Kasabay nito, ang sulfonamides, mga sangkap na katulad ng istraktura sa PABA, ay ginagamit sa gamot upang gamutin ang isang bilang ng mga impeksiyong bacterial. Ano sa palagay mo ang nakabatay sa therapeutic effect ng sulfonamides?

Ang PABA ay kinakailangan para sa pagbuo ng mga kadahilanan ng paglago sa microbial cell - folic acid at purine base na kasangkot sa pagtatayo ng mga nucleic acid, kung wala ang paglago at pagpaparami ng mga microbes ay imposible. Ayon sa istraktura ng PABA, ito ay kahawig ng sulfonamides, samakatuwid, na may labis sa huli, ang aktibidad nito ay pinigilan. Ang mga mikrobyo na pinagkaitan ng PABA ay huminto sa paghahati at paglaki, at pagkatapos ay nakakamit sila ng mga pwersang proteksiyon ng macroorganism.