प्रोटीन के पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन के प्रकार और अर्थ। प्रोटीन का पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन

प्रोटीन का रासायनिक संशोधन एसिड या क्षारीय हाइड्रोलिसिस, नमक निर्माण, एसाइलेशन और प्लास्टिन प्रतिक्रिया द्वारा प्रोटीन के स्थिरीकरण की मदद से किया जाता है।

क्षारीय और एसिड हाइड्रोलिसिस।प्रोटीन संशोधन के इन तरीकों का व्यापक रूप से मछली प्रोटीन सांद्रता प्राप्त करने की प्रक्रिया में मछली प्रोटीन को घुलनशील करने के लिए उपयोग किया जाता है, जिसके परिणामस्वरूप प्रोटीन की घुलनशीलता, पायसीकरण और फोमिंग गुणों में वृद्धि होती है।

हाइड्रोलिसिस की गहराई क्षार या एसिड के प्रकार और एकाग्रता, सब्सट्रेट और अभिकर्मक के अनुपात, तापमान, उपचार की अवधि पर निर्भर करती है। एक निश्चित परिणाम प्राप्त करने के लिए, प्रक्रिया को एक विशिष्ट कच्चे माल के विशिष्ट प्रोटीन के लिए अनुकूलित किया जाना चाहिए।

प्रोटीन के पूर्ण हाइड्रोलिसिस के साथ, अमीनो एसिड का मिश्रण बनता है। इसका उपयोग नवीनतम तकनीकों में किया जाता है। हाइड्रोलिसिस की डिग्री को नियंत्रित और समायोजित किया जा सकता है। लेकिन यह ध्यान में रखा जाना चाहिए कि हाइड्रोलिसिस के सकारात्मक परिणामों के साथ-साथ नकारात्मक भी हैं। उदाहरण के लिए, एसिड के रेसमेट्स का गठन - कड़वा स्वाद वाले पेप्टाइड्स।

इस तरह के संशोधन का एक उदाहरण 11-एस-ग्लोब्युलिन का विनाश है, जो विशेष रूप से सोयाबीन में फलियों की विशेषता है, और एक गोलाकार अणु है। इसके अलावा, इसकी चतुर्धातुक संरचना इस तथ्य की विशेषता है कि कई सबयूनिट इंटरमॉलिक्युलर बॉन्ड का उपयोग करके एक ग्लोब्यूल में संयुक्त होते हैं। इस तरह की संरचनाएं जेल करने में सक्षम नहीं हैं, साथ ही मांस जैसी प्रणालियों की नकल भी करती हैं। नियंत्रित हाइड्रोलिसिस एक गेलिंग एजेंट के गुणों के साथ एक प्रोटीन प्राप्त करना संभव बनाता है, जो कि कई फाइब्रिलर प्रोटीन के लिए अधिक विशिष्ट है, उदाहरण के लिए, जिलेटिन।

कताई विधि द्वारा संरचित उत्पादों को प्राप्त करने की तकनीकी प्रक्रिया में प्रोटीन गुणों के संशोधन के इस सिद्धांत को व्यापक रूप से लागू किया गया है।

इसी तरह, प्रोटीन की संरचना को गर्म करके बदला जा सकता है। प्रोटीन उपइकाइयों में टूट जाता है, उनका आंशिक विनाश और एकत्रीकरण प्रोटीन जेली के निर्माण की ओर ले जाता है। परिणामी जैल की स्थिरता पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के बीच डाइसल्फ़ाइड पुलों के निर्माण पर निर्भर करती है।

नमक निर्माण द्वारा प्रोटीन का विलेयकरण।इस तरह के संशोधन की संभावना प्रोटीन की मूल संपत्ति से पॉलीमेरिक एम्फोलाइट्स के रूप में होती है जो दोनों धनायनों और आयनों के साथ बातचीत करने में सक्षम होती है। दो प्रकार की बातचीत संभव है: नमक पुलों का निर्माण और प्रोटीन की सतह पर आयनों का विशिष्ट सोखना। इस मामले में, प्रोटीनेट बनते हैं, जो देशी प्रोटीन की तुलना में अधिक घुलनशील होते हैं।

प्रोटीनेट का निर्माण व्यापक रूप से सोया (सोया प्रोटीनेट्स) और दूध (कैसिनेट और सोडियम कोप्रेसिपिटेट) से प्रोटीन के अलगाव में उपयोग किया जाता है।

सबसे व्यापक रूप से उपयोग किए जाने वाले संशोधक लवण सोडियम क्लोराइड और अकार्बनिक फॉस्फेट हैं। इस प्रकार, पानी को बनाए रखने के लिए मांस के योगों की क्षमता को विनियमित करके, सोडियम क्लोराइड, पायरो- या सोडियम ट्रिपोलीफॉस्फेट का उपयोग किया जाता है, जो मायोफिब्रिलर प्रोटीन की घुलनशीलता को बढ़ाता है। इसी समय, यह ज्ञात है कि प्रोटीन के संबंध में पॉलीफॉस्फेट को एंटी-डिनेचुरेशन, एंटीसेप्टिक और एंटीऑक्सिडेंट गुणों की विशेषता है।

हर साल खाद्य उद्योग और खानपान में प्रोटीन का उपयोग बढ़ रहा है।

एसाइलेशन।एसिटिक या स्यूसिनिक एनहाइड्राइड के साथ एसाइलेशन प्रोटीन के रासायनिक संशोधन के व्यापक रूप से इस्तेमाल किए जाने वाले तरीकों में से एक है। इस संशोधन का परिणाम प्रोटीन के आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु में एक अधिक अम्लीय क्षेत्र में बदलाव है। सक्किनिक एनहाइड्राइड की क्रिया के तहत, यह प्रक्रिया काफी हद तक होती है। यह संभव बनाता है, यहां तक कि कम डिग्री के संशोधन के साथ, घुलनशीलता, पायसीकारी और फोमिंग क्षमताओं जैसी तकनीकी विशेषताओं में काफी सुधार करना।

एसाइल अवशेषों (जैसे आर-सीओओ-) की शुरूआत प्रोटीन ग्लोब्यूल के खुलासा और अंततः विनाश में योगदान देती है, जो सकारात्मक रूप से चार्ज किए गए एमिनो समूहों के अवरुद्ध होने के कारण देशी प्रोटीन की इलेक्ट्रोस्टैटिक संतुलन विशेषता में बदलाव की ओर ले जाती है। ग्लोब्युलिन में और समान-आवेशित समूहों के इलेक्ट्रोस्टैटिक प्रतिकर्षण की भूमिका में वृद्धि। इसका परिणाम प्रोटीन संरचना और इसके पृथक्करण में परिवर्तन है। इसी समय, जेल बनाने की क्षमता जैसे तकनीकी प्रभाव प्राप्त होते हैं।

व्यवहार में, यह साबित हो गया है कि एसाइलेशन द्वारा संशोधित वनस्पति प्रोटीन को बेहतर जेल बनाने की क्षमता के साथ प्राप्त करना संभव है, और यह क्षमता और परिणामी जैल की संरचनात्मक और यांत्रिक विशेषताएं एसाइलेशन की डिग्री पर निर्भर करती हैं। इसलिए, बहुत उच्च स्तर पर, इसके नकारात्मक आवेशों की अधिकता पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के इतने मजबूत प्रतिकर्षण का कारण बनती है कि जेल निर्माण के लिए आवश्यक एकत्रीकरण असंभव होगा। यही है, एसाइलेशन की डिग्री प्रोटीन के कार्यात्मक गुणों के संकेतक के रूप में कार्य करती है, और एसाइलेशन स्वयं इन गुणों को विनियमित करने की एक विधि है।

एसाइलेटेड मिल्क कैसिइन का उपयोग इमल्सीफायर और इमल्शन स्टेबलाइजर के रूप में किया जाता है, पेय, सॉस, फल और सब्जी प्यूरी के लिए गाढ़ा। मछली के प्रोटीन का उपयोग इमल्सीफायर्स, बाइंडर्स के रूप में किया जाता है, ऐसे पदार्थ जो गर्मी उपचार के दौरान जेली बनाते हैं।

प्रोटीन का एंजाइमेटिक संशोधन।एंजाइमों का उपयोग करके, विभिन्न तरीकों से प्रोटीन की संरचना को उद्देश्यपूर्ण रूप से बदलना संभव है। प्रोटीन के आंशिक हाइड्रोलिसिस के लिए धन्यवाद, घुलनशीलता, पायसीकारी गतिविधि, झाग क्षमता, फोम और पायस के स्थिरीकरण में वृद्धि प्रदान करना संभव है। एंजाइमों की विशिष्टता आपको प्रोटीन अणु के केवल कुछ क्षेत्रों या समूहों को प्रभावित करने की अनुमति देती है। यह भी महत्वपूर्ण है कि अधिकांश एंजाइमेटिक प्रक्रियाएं जलीय वातावरण में होती हैं और, एक नियम के रूप में, शारीरिक स्थितियों के करीब होती हैं। हालांकि, प्रोटीन में सभी एंजाइमेटिक परिवर्तन खाद्य प्रौद्योगिकी के लिए महत्वपूर्ण नहीं हैं।

तो, हाल ही में, प्रोटीज द्वारा संयोजी ऊतक प्रोटीन के आंशिक हाइड्रोलिसिस, मांस निविदाकरण का उपयोग इसके गुणवत्ता संकेतकों में सुधार के लिए किया गया है। मछली प्रोटीन में, माइक्रोबियल मूल के एंजाइमों की कार्रवाई के तहत एमाइलोसुबटिलिन, प्रोटोसुबटिलिन, ब्रोमेलैन पीएच 6.5-7.0 पर और लगभग 30 डिग्री सेल्सियस के तापमान पर, पायसीकारी गतिविधि 1.5 गुना बढ़ जाती है, घुलनशीलता 20% बढ़ जाती है।

एंजाइमी प्रक्रिया और रासायनिक संशोधन के संयोजन से एक विशेष प्रभाव प्राप्त होता है, उदाहरण के लिए, के साथ सक्सेशनइस प्रकार, मछली प्रोटीन के एंजाइमैटिक हाइड्रोलिसिस के उत्पाद, जो एक उच्च फोमिंग क्षमता की विशेषता है, सक्सेनेशन के परिणामस्वरूप अपने विशिष्ट मछली के स्वाद को खो देते हैं, जो उन्हें कन्फेक्शनरी उत्पादों, आइसक्रीम और पेय के उत्पादन में उपयोग करने की अनुमति देता है।

हाल ही में खोले गए द्वारा बहुत अच्छी संभावनाएं दी गई हैं प्लास्टिसिन प्रतिक्रिया- एक प्रक्रिया एंजाइमी दरार के विपरीत होती है, जब एंजाइम की क्रिया के तहत पेप्टाइड बांड फिर से बनते हैं। इस प्रतिक्रिया का उपयोग करके, प्रोटीन हाइड्रोलिसिस के उत्पादों से लगभग 3,000 डाल्टन के आणविक भार के साथ पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला बनाना संभव है। इस तथ्य के कारण कि आवश्यक अमीनो एसिड सहित व्यक्तिगत अमीनो एसिड एस्टर के रूप में प्रतिक्रिया करने में सक्षम हैं, उन्हें उद्देश्यपूर्ण रूप से पॉलीपेप्टाइड्स और प्रोटीन में शामिल किया जा सकता है। मक्का ज़ीन में ट्रिप्टोफैन, लाइसिन और मेथियोनीन को शामिल करके, अच्छे जैविक मूल्य के साथ प्लास्टिन प्राप्त करना संभव था।

सल्फर युक्त अमीनो एसिड की कम सामग्री के कारण सोया प्रोटीन का जैविक मूल्य कम है। पेप्सिन के साथ सोया प्रोटीन के आंशिक हाइड्रोलिसिस द्वारा, इसे उसी ऊन केरातिन हाइड्रोलाइज़ेट के साथ मिलाकर जिसमें कई सल्फर युक्त अमीनो एसिड होते हैं, और बाद में नागारेज़ (बेसिलस सबटिलिस प्रोटीज़) की क्रिया के तहत प्लास्टिन प्रतिक्रिया, कैसिइन के करीब एक पोषण मूल्य के साथ प्लास्टिन प्राप्त होता है। .

प्रोटीन में सोया प्रोटीन से प्राप्त ग्लूटामिक एसिड को शामिल करके प्राप्त प्लास्टिंस में बहुत अच्छे गुण होते हैं। सबसे पहले, ये ग्लूटामिक एसिड सभी पीएच मानों में घुलनशील होते हैं और थर्मल जमावट के प्रतिरोधी होते हैं। दूसरे, उनके पास गर्मी से उपचारित मांस का स्पष्ट स्वाद है।

प्लास्टीन प्रतिक्रिया में प्रोटीन से अवांछनीय अमीनो एसिड के निष्कर्षण की काफी संभावनाएं हैं। उत्तरार्द्ध में फेनिलएलनिन शामिल है, जिसकी उपस्थिति फेनिलोकेटोनुरिया के रोगियों में गंभीर परिणाम देती है। पेप्सिन के साथ आंशिक एंजाइमेटिक हाइड्रोलिसिस, जेल निस्पंदन द्वारा फेनिलएलनिन पेप्टाइड्स का निष्कर्षण, और पपैन प्लांट प्रोटीज की कार्रवाई के तहत टायरोसिन और ट्रिप्टोफैन के एथिल एस्टर की उपस्थिति में बाद में प्लास्टिन संश्लेषण से फेनिलएलनिन-मुक्त प्लास्टिन का उत्पादन होता है, लेकिन अन्य अमीनो में संतुलित होता है। अम्ल

संशोधन के भौतिक और रासायनिक तरीके।प्रोटीन प्रणालियों को प्रभावित करने के भौतिक रासायनिक तरीके निम्नलिखित विधियों को जोड़ते हैं: प्राकृतिक पॉलिमर (प्रोटीन, पॉलीसेकेराइड, आदि) के साथ-साथ मोनोमर्स (कार्बोहाइड्रेट, वसा), विभिन्न प्रकार के यांत्रिक प्रभाव, गर्मी उपचार, आदि के साथ जटिल गठन।

प्रकार द्वारा जटिलता प्रोटीन-प्रोटीन परस्पर क्रियापहले भी व्यावहारिक अनुप्रयोग पाया गया था, लेकिन अब इस घटना की वैज्ञानिक व्याख्या है। तो यह पाया गया कि विभिन्न प्रकृति के प्रोटीन - मछली और अनाज के संयुक्त सुखाने से न केवल मूल्यवान प्रोटीन मिश्रण का उत्पादन होता है, बल्कि मूल प्रोटीन के कार्यात्मक गुणों को भी संरक्षित करता है। कीमा बनाया हुआ मछली, गेहूं, चावल या अन्य आटे में अनाज योजक के रूप में 10% से 30% की मात्रा में उपयोग किया जा सकता है।

अर्द्ध-तैयार मांस उत्पादों में वनस्पति प्रोटीन के अतिरिक्त, जटिल गठन के कारण, गर्मी उपचार के दौरान जल धारण क्षमता में न्यूनतम कमी सुनिश्चित करता है।

प्रोटीन और कार्बोहाइड्रेट के संयुग्मों को उच्च कार्यात्मक गुणों की विशेषता होती है, जो परंपरागत रूप से तकनीकी प्रक्रियाओं में उपयोग किया जाता है। इस प्रकार, मीठे व्यंजन और कन्फेक्शनरी की तकनीक में अंडे के प्रोटीन के जमावट तापमान को बढ़ाने के लिए सुक्रोज की क्षमता का व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है। निम्न और उच्च तापमान विकृतीकरण की क्रिया के लिए पशु प्रोटीन को स्थिर करने के लिए कार्बोहाइड्रेट की क्षमता ज्ञात है।

जब मछली के प्रोटीन को मोनोसेकेराइड के साथ सुखाया जाता है, तो अत्यधिक घुलनशील परिसरों का निर्माण होता है, जिसकी घुलनशीलता शर्करा की प्रकृति और कीमा बनाया हुआ मछली में उनकी एकाग्रता पर निर्भर करती है। परिणामी उत्पाद की घुलनशीलता पर प्रभाव के संदर्भ में, ग्लूकोज सबसे प्रभावी है, और सुक्रोज और फ्रुक्टोज कम प्रभावी हैं। इसी तरह, ग्लिसरॉल और संशोधित स्टार्च मछली प्रोटीन को स्थिर करते हैं। लेकिन यह ध्यान में रखा जाना चाहिए कि इस मामले में, माइलर्ड प्रतिक्रिया होने की स्थिति पैदा होती है, जिससे प्रोटीन के पोषण मूल्य में कमी आएगी।

ग्लूकोनो-डेल्टा-लैक्टोन के अलावा कीमा बनाया हुआ मांस को स्थिर करता है।

अम्लीय पॉलीसेकेराइड जैसे पेक्टिन डेरिवेटिव के साथ-साथ 0.1-0.5% की मात्रा में माइक्रोबियल ज़ैंथन पॉलीसेकेराइड की उपस्थिति में इसके परिसरों के निर्माण में आटा लस को "मजबूत" करने के तरीके भी ज्ञात हैं।

विकृतीकरण और लिपिड के लिए प्रोटीन के प्रतिरोध को बढ़ाएं, जो पूर्व के साथ परिसरों को बनाने में भी सक्षम हैं। इस घटना की प्रकृति को पर्याप्त रूप से स्पष्ट नहीं किया गया है, लेकिन फिर भी इसका उपयोग कीमा बनाया हुआ सॉसेज के उत्पादन में किया जाता है, जिसके अर्द्ध-तैयार उत्पाद प्रोटीन-वसा इमल्शन होते हैं।

एक्सपोजर के भौतिक तरीके भी प्रोटीन पदार्थों के गुणों को संशोधित करने में एक भूमिका निभाते हैं। इस प्रकार, पीसने की तीव्रता, विधि और डिग्री गेहूं के आटे की गुणवत्ता को आकार देने में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। कुछ तापमान की स्थिति निर्धारित करके, वे मांस प्रणालियों की जल-धारण क्षमता, कोमलता, रस को नियंत्रित करते हैं। तापमान और प्रसंस्करण की अवधि दूध दही के गुणवत्ता संकेतकों को नियंत्रित करती है। द्रव्यमान के एक साथ यांत्रिक मिश्रण से "कैसिइन अनाज" का निर्माण होता है, जो थर्मल एसिड जमावट द्वारा प्राप्त दही से ऑर्गेनोलेप्टिक विशेषताओं में काफी भिन्न होता है, लेकिन मिश्रण के बिना।

कीमा बनाया हुआ मांस और मछली पीसने की एक उच्च डिग्री, विशेष रूप से कोलाइड मिलों में, मायोफिब्रिल सरकोमेरेस के यांत्रिक क्षरण की ओर जाता है, जिसके परिणामस्वरूप जल धारण क्षमता और प्रोटीन घुलनशीलता में वृद्धि होती है।

मछली प्रोटीन या शराब बनाने वाले आटे का आंशिक थर्मल जमावट, जिसके परिणामस्वरूप लस प्रोटीन का विकृतीकरण होता है, सामंजस्य बदलता है, आपको सिस्टम के गठन और ऑर्गेनोलेप्टिक गुणों को समायोजित करने की अनुमति देता है।

प्रोटीन संशोधन

(देर से लैटिन संशोधन-परिवर्तन से) बायोजेनिक, पूरा होने के बाद होता है प्रसारणमैट्रिक्स राइबोन्यूक्लिक एसिड, या एमआरएनए, (एमआरएनए मैट्रिक्स पर प्रोटीन संश्लेषण) या जब तक यह पूरा नहीं हो जाता। पहले मामले में एम. बी. बुलाया पोस्ट टी और एन एस एल ए टी आई एन ओ एन वाई, दूसरे में - ओ टी आर ए एन सी एल ए टी आयन एन ओ वाई। यह जिला डीकंप के लिए धन्यवाद किया जाता है। फंकट अमीनो एसिड अवशेषों के समूह, साथ ही पेप्टाइड बांड और प्रोटीन अणु के अंतिम रूप को निर्धारित करते हैं, इसका फ़िज़ियोल। , स्थिरता, कोशिका के भीतर गति।

एक्स्ट्रासेल्युलर (गुप्त), साथ ही कई अन्य। साइटोप्लाज्मिक प्रोटीन। झिल्ली और इंट्रासेल्युलर डिब्बों (कोशिका के पृथक भाग) ग्लाइकोसिलेशन से गुजरते हैं, जिसके परिणामस्वरूप ग्लाइकोप्रोटीन।नायब। एन-ग्लाइकोसिडिक बॉन्ड द्वारा पॉलीपेप्टाइड्स से जुड़ी मैनोज़-युक्त श्रृंखलाएं जटिल रूप से व्यवस्थित होती हैं। ऐसी श्रृंखलाओं के निर्माण का प्रारंभिक चरण योजना के अनुसार सह-अनुवादिक रूप से आगे बढ़ता है:

डोल-डॉलीचोल (पॉलीप्रेनोल), डोलएचआरसीएचआर-डॉलीचोल पायरोफॉस्फेट, ग्लेक-ग्लूकोज, ग्ल्कएनएसी-एन-एसिटाइल-डी-ग्लूकोसामाइन, मैन-मैननोज

जन्म के बाद। कई की भागीदारी के साथ चरणों को अनुवाद के बाद किया जाता है। विभिन्न उपकोशिकीय डिब्बों में स्थित एंजाइम। तो, वेसिकुलर स्टामाटाइटिस वायरस के जी-प्रोटीन के लिए, ग्लाइकोसिडिक चेन टू-रोगो को 15 कार्बोहाइड्रेट अवशेषों से बनाया गया है, इस तरह की घटनाओं का एक क्रम स्थापित किया गया है। सबसे पहले, एंडोप्लाज्मिक में रेटिकुलम दो चरणों में होता है, दो अलग-अलग ग्लूकोसिडेस की भागीदारी के साथ टर्मिनल ग्लूकोज अवशेषों को अलग करना। फिर, मैननोसिडेस (I और II) 6 मैनोज अवशेषों को हटाते हैं, और एन-एसिटाइल-डी-ग्लूकोसामाइन ट्रांसफरेज़ ग्लाइकोप्रोटीन के मैनोज अवशेषों में तीन GlcNAc अवशेष जोड़ता है। अंत में, गोल्गी कॉम्प्लेक्स में, फ्यूकोस, गैलेक्टोज और सियालिक एसिड के अवशेष इन अवशेषों को संबंधित हस्तांतरणों की भागीदारी के साथ बांधते हैं। मोनोसैकराइड अवशेष फॉस्फोराइलेशन, सल्फोनेशन और अन्य संशोधनों से गुजर सकते हैं।

स्रावित प्रोटीन का ग्लाइकोसिलेशन प्रोटियोलिटिक से पहले होता है। प्रसंस्करण - पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला "सिग्नल" एमिनो एसिड अनुक्रम के एन-टर्मिनस से अलग होना। यूकेरियोटिक में कोशिकाएं (बैक्टीरिया और नीले-हरे शैवाल को छोड़कर सभी जीवों की कोशिकाएं), यह प्रक्रिया प्रोकैरियोट्स में अनुवाद द्वारा की जाती है। कोशिकाओं (बैक्टीरिया और नीले-हरे शैवाल की कोशिकाओं) के बाद यह अनुवाद के बाद आगे बढ़ सकता है। नायब। सामान्य संकेत अनुक्रमों में 23 अमीनो एसिड अवशेष शामिल हैं। इन अनुक्रमों की विशिष्ट विशेषताएं एक छोटे धनात्मक आवेशित खंड के अंत में उपस्थिति हैं, इसके बाद एक हाइड्रोफोबिक खंड होता है जिसमें 7 से 14 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं। संकेत अनुक्रम एक हाइड्रोफिलिक क्षेत्र के साथ समाप्त होते हैं, लंबाई में रूढ़िवादी (5-7 अवशेष), सी-टर्मिनस पर, जिनमें से अक्सर एलेनिन, ग्लाइसिन, सेरीन, थ्रेओनीन, सिस्टीन या ग्लूटामाइन के अवशेष होते हैं।

लगभग सभी कार्य। बाह्य प्रोटीन (हार्मोन, आदि) के वर्गों में डाइसल्फ़ाइड बंध होते हैं। वे सिस्टीन एसएच समूहों से एक बहु-चरणीय प्रक्रिया में बनते हैं जिसमें एंजाइम डाइसल्फ़ाइड आइसोमेरेज़ शामिल होता है। माध्य अपनी प्रारंभिक अवस्था में प्रकट होता है। "गलत" डाइसल्फ़ाइड पुलों की संख्या, टू-राई को थियोल-डाइसल्फ़ाइड एक्सचेंज के परिणामस्वरूप समाप्त कर दिया जाता है, क्रॉम में, जाहिरा तौर पर, सिस्टामाइन (H 2 NCH 2 CH 2 S) 2 शामिल होता है। यह माना जाता है कि कनेक्शन की ऐसी "गणना" सबसे अधिक तक होती है। स्थिर तृतीयक संरचना, जिसमें डाइसल्फ़ाइड पुल "दफन" होते हैं और इसलिए अभिकर्मकों के लिए दुर्गम होते हैं।

अधिकतम तक। इंट्रासेल्युलर प्रोटीन के सामान्य संशोधनों में सेरीन, टायरोसिन और थ्रेओनीन अवशेषों के ओएच समूह के फॉस्फोराइलेशन और डीफॉस्फोराइलेशन शामिल हैं, जो योजना के अनुसार प्रोटीन किनेज और फॉस्फेट एंजाइम की भागीदारी के साथ किए जाते हैं:

एटीपी - एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट, एडीपी - एडेनोसिन डिपोस्फेट, पी - फॉस्फोरिक एसिड या इसके अवशेष

उदाहरण के लिए, फॉस्फोराइलेशन एंजाइमों की सक्रियता या निष्क्रियता के साथ होता है। ग्लाइकोसिलट्रांसफेरेज़, और फ़िज़-केम को भी बदलते हैं। गैर-एंजाइमी प्रोटीन में सेंट। प्रतिवर्ती प्रोटीन नियंत्रण, उदाहरण के लिए, अनुवाद, लिपिड, ग्लूकोनोजेनेसिस और मांसपेशियों के संकुचन जैसी महत्वपूर्ण प्रक्रियाएं।

माइटोकॉन्ड्रिया और क्लोरोप्लास्ट के प्रोटीन, परमाणु डीएनए द्वारा एन्कोड किए गए, एन-टर्मिनस में अतिरिक्त अमीनो एसिड अनुक्रम होते हैं, जो चुनिंदा रूप से पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को ऑर्गेनेल के कुछ डिब्बों में निर्देशित करते हैं, जिसके बाद उन्हें विशिष्ट भागीदारी के साथ प्रोटियोलिसिस के परिणामस्वरूप बंद कर दिया जाता है। एंडोपेप्टिडेस। माइटोकॉन्ड्रियल प्रोटीन के अग्रदूतों के अतिरिक्त अनुक्रम अमीनो एसिड अवशेषों की संख्या में काफी भिन्न होते हैं; वे 22 से 80 तक हो सकते हैं। लघु अनुक्रमों को पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के साथ समान रूप से दूरी पर सकारात्मक रूप से चार्ज किए गए एमिनो एसिड अवशेषों की उच्च (20-25%) सामग्री द्वारा विशेषता है। लंबे अनुक्रमों में अतिरिक्त रूप से हाइड्रोफोबिक अमीनो एसिड से युक्त एक खंड शामिल होता है, जो माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली के लिपिड बाईलेयर में अग्रदूत "एंकरिंग" करता है।

कई हार्मोन (जैसे, गैस्ट्रिन, ग्लूकागन और इंसुलिन के लिए) के लिए ज्ञात अग्रदूत, मूल अमीनो एसिड (और लाइसिन) के लगातार दो अवशेषों वाले क्षेत्रों में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को विभाजित करके राई सक्रिय रूप में गुजरते हैं। दरार विशिष्ट की भागीदारी के साथ की जाती है। एंडोपेप्टिडेज़ कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ वाले दूसरे एंजाइम के साथ मिलकर काम करता है। उत्तरार्द्ध परिवर्तन को पूरा करते हुए, टर्मिनल मूल अमीनो एसिड के अवशेषों को हटा देता है। पेप्टाइड एक सक्रिय हार्मोन में। प्रोटियोलिटिक से गुजरने वाले प्रोटीन के लिए। सक्रियण, में प्रोटीनएसिस (, ट्रिप्सिन,), प्रोकोलेजन, रक्त जमावट प्रणाली के प्रोटीन आदि भी शामिल हैं। कुछ मामलों में, एंजाइमों के अस्थायी "संरक्षण" के लिए एंजाइमों (ज़ाइमोजेन्स) के निष्क्रिय रूप आवश्यक हैं। तो, ज़ीमोगेंस ट्रिप्सिन और काइमोट्रिप्सिन (क्रमशः, ट्रिप्सिनोजेन और काइमोट्रिप्सिनोजेन) अग्न्याशय में संश्लेषित होते हैं, छोटी आंत में स्रावित होते हैं, और केवल विशिष्ट की कार्रवाई के तहत होते हैं। एंजाइम परिवर्तित। सक्रिय रूप में।

प्रोटीन की एक विस्तृत श्रृंखला (मायोसिन, एक्टिन, राइबोसोमल प्रोटीन, आदि) लाइसिन, आर्जिनिन, और हिस्टिडीन अवशेषों (एन-मिथाइलेशन) के साथ-साथ ग्लूटामिक और एसपारटिक एसिड अवशेषों (ओ-मिथाइलेशन) में पोस्टट्रांसलेशनल रूप से मिथाइलेटेड हैं। आमतौर पर एक मिथाइलिंग एजेंट के रूप में कार्य करता है एस-एडेनोसिलमेथियोनिन।

कुछ यूकेरियोटिक में कोशिकाओं में, आधे से अधिक पी-रिमी प्रोटीन एन-टर्मिनस पर एसिटिलेटेड होते हैं। इस प्रक्रिया को सह- और पोस्ट-ट्रांसलेशनल रूप से किया जा सकता है (क्रमशः आरेख में दर्शाया गया है। के.टी. और पी.टी.), उदाहरण के लिए:

एचएससीओए-कोएंजाइम ए, एसीसीओए - एसिटाइल कोएंजाइम ए, मेट-मेथियोनीन, एएसपी - एसपारटिक एसिड

पेप्टाइड्स के लिए जिसमें 3 से 64 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं और डीकंप में स्रावित होते हैं। अंग (, सेक्रेटिन, आदि), अनुवाद के बाद पाए गए। सी-टर्मिनल अवशेषों का संशोधन (आर्जिनिन और शतावरी के टर्मिनल अवशेषों के अपवाद के साथ)।

नेक-रे प्रकार के संशोधन अलग प्रोटीन या प्रोटीन के छोटे समूहों की विशेषता है। विशेष रूप से, कोलेजन और कई में। समान अमीनो एसिड अनुक्रम वाले अन्य प्रोटीन में 4- और 3-हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन के साथ-साथ 5-हाइड्रॉक्सिलिसिन भी पाया गया है। प्रोलाइन और लाइसिन अवशेषों का हाइड्रॉक्सिलेशन सह-अनुवादिक रूप से आगे बढ़ता है और एक अद्वितीय कोलेजन संरचना के निर्माण के लिए महत्वपूर्ण है। Hydroxylysine योजना के अनुसार कोलेजन की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के बीच सहसंयोजक क्रॉसलिंक के निर्माण में शामिल है:

परमाणु प्रोटीन (हिस्टोन, गैर-हिस्टोन प्रोटीन) एडेनोसिन डिफॉस्फेट राइबोसाइलेशन और पॉलीडेनोसिन डिपोस्फेट राइबोसाइलेशन से गुजरते हैं, जिसके दौरान एडेनोसिन डिपोस्फेट-ट्राइबोसिल अवशेषों को कोएंजाइम निकोटीनैमाइड एडेनिन डाइन्यूक्लियोटाइड (एनएडी) से स्वीकर्ता प्रोटीन में स्थानांतरित किया जाता है:

ये दोनों जिले कई मायनों में अलग हैं। पहलू। विशेष रूप से, पॉलीएडेनोसिन डिपोस्फेट राइबोसाइलेशन एक दिन की उपस्थिति में आगे बढ़ता है। डीएनए। अधिकांश एडीनोसिन डाइफॉस्फेट राइबोसिल समूह राइबोज अवशेषों की स्थिति 5 "और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अंदर स्थित सी-टर्मिनल एमिनो एसिड या ग्लूटामिक एसिड के सीओओएच समूह में ओएच समूह द्वारा गठित एस्टर बॉन्ड के माध्यम से प्रोटीन से जुड़े होते हैं।

ग्लूटामाइन के अवशेषों का बहुत महत्व है - आप जी-कार्बोक्सीग्लूटामाइन के गठन के साथ - आप प्रोथ्रोम्बिन के अग्रदूत में। यह जिला एंडोप्लाज्मिक झिल्ली में स्थानीयकृत के-निर्भर कार्बोक्सिलेज द्वारा उत्प्रेरित होता है। जालिका कुछ अन्य जमावट कारकों की परिपक्वता के दौरान एक समान जिला आगे बढ़ता है।

लिट.:बायोकेमिस्ट्री के फंडामेंटल, ट्रांस। अंग्रेजी से, खंड 1, एम।, 1981, पी। 277-80; जनरल, ट्रांस। अंग्रेजी से, वॉल्यूम 10, एम।, 1986, पी। 543-70; प्रोटीन के पोस्ट-ट्रांसलेशनल मॉडिफिकेशन का एंजाइमोलॉजी, वी। 1, एल.-एन. वाई।, 1980; ग्लाइकोप्रोटीन और प्रोटीयोग्लाइकेन्स की जैव रसायन, एन.वाई.-एल।, 1980; कोशिका विज्ञान। एक व्यापक ग्रंथ, वी। 4-अनुवाद और प्रोटीन का व्यवहार, एन.वाई., 1980; एंजाइमोलॉजी में तरीके, वी। 106, एनवाई, 1984; हर्ट ईजी, लून ए.पी.जी.एम. वैन, "ट्रेंड्स इन बायोकेम। साइंस।", 1986, वी। 11, संख्या 5. एन। 204-07। वी एन लुज़िकोव।

रासायनिक विश्वकोश। - एम .: सोवियत विश्वकोश. ईडी। आई. एल. नुन्यंत्स. 1988 .

देखें कि "प्रोटीन संशोधन" अन्य शब्दकोशों में क्या है:

- (लैटिन मोडस माप, उपस्थिति, छवि, क्षणिक संपत्ति और लैटिन फेसियो से करने के लिए देर से लैटिन संशोधन एक उपाय निर्धारित करता है), परिवर्तन, सुधार, नई संपत्तियों के अधिग्रहण के साथ कुछ का संशोधन। गुणात्मक रूप से संशोधन ... विकिपीडिया

पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन राइबोसोम पर इसके संश्लेषण के बाद एक प्रोटीन का सहसंयोजक रासायनिक संशोधन है। कई प्रोटीनों के लिए, पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन जैवसंश्लेषण में अंतिम चरण है, जो प्रक्रिया का हिस्सा है ... ... विकिपीडिया

एक साफ डीएनए टुकड़े के साथ जटिल में इकोआरवी एंडोन्यूक्लाइज। प्रतिबंध संशोधन प्रणाली बैक्टीरिया की एक एंजाइमेटिक प्रणाली है जो कोशिका में प्रवेश करने वाले विदेशी डीएनए को नष्ट कर देती है। इसका मुख्य कार्य कोशिका को विदेशी आनुवंशिक सामग्री से बचाना है ... विकिपीडिया

इस शब्द के अन्य अर्थ हैं, प्रोटीन (अर्थ) देखें। प्रोटीन (प्रोटीन, पॉलीपेप्टाइड्स) उच्च आणविक कार्बनिक पदार्थ होते हैं जिनमें पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा एक श्रृंखला में जुड़े अल्फा एमिनो एसिड होते हैं। जीवित जीवों में ... ... विकिपीडिया

विभिन्न प्रोटीनों के क्रिस्टल मीर अंतरिक्ष स्टेशन पर और नासा शटल उड़ानों के दौरान उगाए जाते हैं। अत्यधिक शुद्ध प्रोटीन कम तापमान पर क्रिस्टल बनाते हैं, जिनका उपयोग इस प्रोटीन का एक मॉडल प्राप्त करने के लिए किया जाता है। प्रोटीन (प्रोटीन, ... ... विकिपीडिया

और यूकेरियोटिक कोशिका के अन्य झिल्ली अंग गोल्गी तंत्र (जटिल) झिल्ली संरचना ई ... विकिपीडिया

गॉल्जी उपकरण और यूकेरियोटिक कोशिका के अन्य झिल्ली अंग

बहुत; कृपया (इकाई अमीनो एसिड, एस; जी।)। कार्बनिक पदार्थ जो अम्ल और क्षार के गुणों को मिलाते हैं (वे जानवरों और पौधों के जीवों के सभी प्रोटीनों का मुख्य निर्माण खंड हैं)। * * *अमीनो अम्ल कार्बनिक यौगिकों का एक वर्ग है,…… विश्वकोश शब्दकोश

इस स्तर पर, पॉलीपेप्टाइड अणु की तृतीयक संरचना और प्रसंस्करण का निर्माण होता है।

राइबोसोम पर संश्लेषित एक पॉलीपेप्टाइड प्रोटीन अणु जानकारी रखता है और कहलाता है गठनात्मक , अर्थात। वह परिवर्तन से गुजरती है प्रसंस्करण ) एक कड़ाई से परिभाषित त्रि-आयामी निकाय में जो पहले से ही कार्यात्मक जानकारी रखता है।

यह संरचनात्मक कार्य वाले प्रोटीन के लिए सही है, लेकिन जैविक रूप से निष्क्रिय प्रोटीन अग्रदूत अणुओं के लिए नहीं। उनकी कार्यात्मक गतिविधि को परिवर्तनों के परिणामस्वरूप प्रकट किया जाता है जिसे कहा जाता है पोस्टसिंथेटिक या अनुवाद के बाद का संशोधन . संश्लेषण की प्रक्रिया में इसकी संरचना में 20 अमीनो एसिड शामिल किए जा सकते हैं। अनुवाद के बाद, पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन प्रोटीन की कार्यात्मक संरचना का विस्तार करता है:

फॉर्मिलमेथियोनिन या मेथियोनीन के एन-टर्मिनस की दरार;

सिग्नल पेप्टाइड्स की दरार;

एक कृत्रिम समूह का अनुलग्नक;

हिस्टोन और गैर-हिस्टोन क्रोमेटिन प्रोटीन का फास्फोराइलेशन;

लाइसिन और आर्जिनिन रेडिकल्स का मिथाइलेशन;

शतावरी, सेरीन के मूलकों के लिए ओलिगोसेकेराइड अंशों का लगाव;

प्रोटीन की सही संरचना का चुनाव प्रोटीन की भागीदारी से होता है - संरक्षक . चैपेरोन -70 ग्लोब्यूल की सतह पर हाइड्रोफोबिक क्षेत्र संश्लेषित श्रृंखला के हाइड्रोफोबिक क्षेत्रों के साथ बातचीत करते हैं, इसे अन्य साइटोसोलिक प्रोटीन के साथ गलत बातचीत से बचाते हैं। Chaperones-60 गलत तरीके से मुड़ी हुई या क्षतिग्रस्त श्रृंखला की स्थानिक संरचना को ठीक करने में शामिल हैं।

झिल्लियों में संश्लेषित प्रोटीन का परिवहन

यूकेरियोट्स में, mRNA नाभिक में निर्मित होता है और कोशिका के साइटोसोल में स्थित राइबोसोम में प्रवेश करता है। संश्लेषित प्रोटीन राइबोसोम से साइटोसोल में चला जाता है। यदि इसका उपयोग स्वयं सेल की जरूरतों के लिए नहीं किया जाता है, अर्थात। को संदर्भित करता है निर्यात (स्रावित) प्रोटीन , फिर इसे हाइड्रोफोबिक रेडिकल युक्त कम आणविक भार पेप्टाइड्स (15-30 अमीनो एसिड अवशेष) की मदद से कोशिका झिल्ली के माध्यम से ले जाया जाता है। यह प्रमुख या संकेत पेप्टाइड्स . सिग्नल पेप्टाइड अनुक्रम एन-टर्मिनस से राइबोसोम में प्रोटीन संश्लेषण के दौरान सर्जक एक के तुरंत बाद स्थित सिग्नल कोडन द्वारा बनते हैं और एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम के रिसेप्टर साइटों द्वारा पहचाने जाते हैं। झिल्ली में एक चैनल बनता है जिसके माध्यम से सिग्नल पेप्टाइड एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम के सिस्टर्न में प्रवेश करता है और संश्लेषित प्रोटीन अणु को अपने साथ खींचता है। प्रभाव में संकेत पेप्टाइडेज एन-टर्मिनल सिग्नल अनुक्रम को बंद कर दिया जाता है, और प्रोटीन एक स्रावी पुटिका के रूप में गॉल्गी तंत्र के माध्यम से कोशिका से बाहर निकलता है।

प्रोटीन संश्लेषण का विनियमन

एक कोशिका में कई प्रोटीनों की सांद्रता स्थिर नहीं होती है और कोशिका की स्थिति और बाहरी स्थितियों के आधार पर बदलती रहती है। यह प्रोटीन संश्लेषण और गिरावट की दरों के नियमन के परिणामस्वरूप होता है।

जीन- डीएनए खंड टीआरएनए, आरआरएनए, एमआरएनए के संश्लेषण को एन्कोड करते हैं।

एमआरएनए संश्लेषण के लिए कोड करने वाले जीन कहलाते हैं प्रोटीन जीन .

ट्रांसक्रिप्शनल विनियमन(प्राथमिक प्रतिलेख का गठन) प्रोटीन संश्लेषण के नियमन के लिए सबसे आम तंत्र है।

अंतर करना विनियमन के दो रूप – फ्यूजन इंडक्शन (सकारात्मक विनियमन) और संश्लेषण दमन (नकारात्मक विनियमन)।

प्रेरण और दमन की अवधारणाएंके संबंध में प्रोटीन संश्लेषण की दर में परिवर्तन का सुझाव दें प्रारंभिक (बेसल) स्तर .

बेसल अवस्था में संश्लेषण - संवैधानिक संश्लेषण .

यदि संवैधानिक प्रोटीन संश्लेषण की दर अधिक है, तो प्रोटीन संश्लेषण दमन के तंत्र द्वारा नियंत्रित होता है, और, इसके विपरीत, कम बेसल दर पर, संश्लेषण प्रेरित होता है।

कोशिका के आनुवंशिक तंत्र में होते हैं संचालन - डीएनए खंड जिसमें कुछ प्रोटीन और नियामक क्षेत्रों के संरचनात्मक जीन होते हैं।

आनुवंशिक कोड का पठन ऑपरेटर जीन के बगल में स्थित एक प्रमोटर के साथ शुरू होता है।

ऑपरेटर जीनसंरचनात्मक जीन के चरम खंड पर स्थित है। यह या तो डीएनए में एमआरएनए की प्रतिकृति को प्रतिबंधित या अनुमति देता है।

पर यूकेरियोट सकारात्मक नियामक तंत्र प्रबल होता है। मुख्य नियामक बिंदु प्रतिलेखन दीक्षा का चरण है। प्रतिलेखन को प्रोत्साहित करने वाले नियामक तत्व कहलाते हैं वर्धक , और उसका दमन - सीलर्स (साइलेंसर) . वे चुनिंदा रूप से संबद्ध कर सकते हैं नियामक प्रोटीन : बढ़ाने वाले - साथ उत्प्रेरक प्रोटीन , साइलेंसर - साथ दमनकारी प्रोटीन .

दमनकारी प्रोटीनऑपेरॉन और रेगुलेटर जीन के बीच संचार करता है। रेगुलेटर जीन पर संश्लेषित mRNA पर नाभिक के राइबोसोम में बनता है। यह ऑपरेटर जीन के साथ एक कॉम्प्लेक्स बनाता है और एमआरएनए के संश्लेषण को रोकता है, और इसके परिणामस्वरूप, प्रोटीन। दमनकारी कम आणविक भार वाले पदार्थों से बंध सकता है - प्रेरक या प्रभावकारक। उसके बाद, यह ऑपरेटर जीन से जुड़ने की अपनी क्षमता खो देता है, ऑपरेटर जीन नियामक जीन के नियंत्रण से बाहर हो जाता है, और एमआरएनए संश्लेषण शुरू होता है।

स्तनधारी कोशिकाओं मेंमौजूद प्रोटीन जैवसंश्लेषण के दो प्रकार के विनियमन :

- लघु अवधि पर्यावरणीय परिवर्तनों के लिए शरीर का अनुकूलन प्रदान करना;

- लंबे समय तक चलने वाला, स्थिर , जो कोशिकाओं के विभेदन और अंगों और ऊतकों की विभिन्न प्रोटीन संरचना को निर्धारित करता है।

(देर से लैटिन संशोधन-परिवर्तन से) बायोजेनिक, पूरा होने के बाद होता है प्रसारण मैट्रिक्स राइबोन्यूक्लिक एसिड, या एमआरएनए, (एमआरएनए टेम्पलेट पर प्रोटीन संश्लेषण) या जब तक यह पूरा नहीं हो जाता। पहले मामले में एम.बी. बुलाया पोस्ट टी और एन एस एल ए टी आई एन ओ एन वाई, दूसरे में - ओ टी आर ए एन सी एल ए टी आयन एन ओ वाई। यह प्रतिक्रियाओं के विघटन के कारण किया जाता है। एसिड अवशेषों के कार्यात्मक समूह, साथ ही पेप्टाइड बॉन्ड, और प्रोटीन अणु के अंतिम रूप, इसकी शारीरिक गतिविधि, स्थिरता और कोशिका के भीतर गति को निर्धारित करते हैं।

एक्स्ट्रासेल्युलर (स्रावित) प्रोटीन, साथ ही कई अन्य। साइटोप्लाज्मिक प्रोटीन। झिल्ली और इंट्रासेल्युलर डिब्बों (कोशिका के पृथक भाग) ग्लाइकोसिलेशन से गुजरते हैं, जिसके परिणामस्वरूप ग्लाइकोप्रोटीन।नायब। एन-ग्लाइकोसिडिक बॉन्ड द्वारा पॉलीपेप्टाइड्स से जुड़ी मैनोज़-युक्त श्रृंखलाएं जटिल रूप से व्यवस्थित होती हैं। ऐसी श्रृंखलाओं के निर्माण का प्रारंभिक चरण योजना के अनुसार सह-अनुवादिक रूप से आगे बढ़ता है:

डोल-डॉलीचोल (पॉलीप्रेनोल), डोल-पी-पी-डॉलिचोल पाइरोफॉस्फेट, ग्लेक-ग्लूकोज, ग्ल्कएनएसी-एन-एसिटाइल-डी-ग्लूकोसामाइन, मैन-मैननोज

लगभग सभी कार्य। बाह्य प्रोटीन के वर्ग (एंजाइम, हार्मोन, इम्युनोग्लोबुलिन, आदि) में डाइसल्फ़ाइड बांड होते हैं। वे सिस्टीन एसएच समूहों से एक बहु-चरणीय प्रक्रिया में बनते हैं जिसमें एंजाइम डाइसल्फ़ाइड आइसोमेरेज़ शामिल होता है। माध्य अपनी प्रारंभिक अवस्था में प्रकट होता है। "गलत" डाइसल्फ़ाइड पुलों की संख्या, टू-राई को थियोल-डाइसल्फ़ाइड एक्सचेंज के परिणामस्वरूप समाप्त कर दिया जाता है, क्रॉम में, जाहिरा तौर पर, सिस्टामाइन (H 2 NCH 2 CH 2 S) 2 शामिल होता है। यह माना जाता है कि कनेक्शन की ऐसी "गणना" सबसे अधिक तक होती है। स्थिर तृतीयक संरचना, जिसमें डाइसल्फ़ाइड पुल "दफन" होते हैं और इसलिए अभिकर्मकों के लिए दुर्गम होते हैं।

उदाहरण के लिए, फॉस्फोराइलेशन एंजाइमों की सक्रियता या निष्क्रियता के साथ होता है। ग्लाइकोसिलट्रांसफेरेज़, साथ ही गैर-एंजाइमी प्रोटीन के भौतिक-रासायनिक गुणों में परिवर्तन। प्रतिवर्ती प्रोटीन फास्फारिलीकरण नियंत्रण, उदाहरण के लिए, प्रतिलेखन और अनुवाद, लिपिड चयापचय, ग्लूकोनोजेनेसिस और मांसपेशियों के संकुचन जैसी महत्वपूर्ण प्रक्रियाएं।

कई हार्मोनों के लिए अग्रदूत ज्ञात हैं (उदाहरण के लिए, गैस्ट्रिन, ग्लूकागन और इंसुलिन के लिए), टू-राई मुख्य अमीनो एसिड (आर्जिनिन) के लगातार दो अवशेषों वाली साइटों में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के विभाजन के माध्यम से सक्रिय रूप में गुजरते हैं। और लाइसिन)। दरार विशिष्ट की भागीदारी के साथ की जाती है। एंडोपेप्टिडेज़ कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ गतिविधि वाले दूसरे एंजाइम के साथ मिलकर अभिनय करता है। उत्तरार्द्ध परिवर्तन को पूरा करते हुए, टर्मिनल मूल अमीनो एसिड के अवशेषों को हटा देता है। पेप्टाइड एक सक्रिय हार्मोन में। प्रोटियोलिटिक से गुजरने वाले प्रोटीन के लिए। सक्रियण, में प्रोटीनएसिस (पेप्सिन, ट्रिप्सिन, काइमोट्रिप्सिन), एल्ब्यूमिन, प्रोकोलेजन, रक्त जमावट प्रणाली के प्रोटीन आदि शामिल हैं। कुछ मामलों में, एंजाइमों के अस्थायी "संरक्षण" के लिए एंजाइमों (ज़ाइमोजेन्स) के निष्क्रिय रूप आवश्यक हैं। तो, ज़ीमोगेंस ट्रिप्सिन और काइमोट्रिप्सिन (क्रमशः, ट्रिप्सिनोजेन और काइमोट्रिप्सिनोजेन) अग्न्याशय में संश्लेषित होते हैं, छोटी आंत में स्रावित होते हैं, और केवल विशिष्ट की कार्रवाई के तहत होते हैं। एंजाइम परिवर्तित। सक्रिय रूप में।

प्रोटीन की एक विस्तृत श्रृंखला (हिस्टोन, मायोसिन, एक्टिन, राइबोसोमल प्रोटीन, आदि) लाइसिन, आर्जिनिन और हिस्टिडीन अवशेषों (एन-मिथाइलेशन) के साथ-साथ ग्लूटामिक और एस्पार्टिक एसिड अवशेषों (ओ-मिथाइलेशन) में ट्रांस-ट्रांसलेशन के बाद मिथाइलेटेड होते हैं। . आमतौर पर एक मिथाइलिंग एजेंट के रूप में कार्य करता है एस-एडेनोसिलमेथियोनीन.

पेप्टाइड्स के लिए जिसमें 3 से 64 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं और डीकंप में स्रावित होते हैं। अंग (गैस्ट्रिन, सेक्रेटिन, कोलेसीस्टोकिनिन, आदि), पोस्टट्रांसलेशन पाए गए। सी-टर्मिनल अमीनो एसिड अवशेषों में संशोधन (आर्जिनिन और शतावरी के टर्मिनल अवशेषों के अपवाद के साथ)।

ग्लूटामाइन अवशेषों के कार्बोक्सिलेशन का बहुत महत्व है - आप जी-कार्बोक्सीग्लूटामाइन के गठन के साथ - आप प्रोथ्रोम्बिन के अग्रदूत में। यह प्रतिक्रिया एंडोप्लाज्मिक झिल्ली में स्थानीयकृत विटामिन के-निर्भर कार्बोक्सिलेज द्वारा उत्प्रेरित होती है। जालिका कुछ अन्य जमावट कारकों की परिपक्वता के दौरान एक समान प्रतिक्रिया होती है।

लिट.:बायोकेमिस्ट्री के फंडामेंटल, ट्रांस। अंग्रेजी से, खंड 1, एम।, 1981, पी। 277-80; जनरल ऑर्गेनिक केमिस्ट्री, ट्रांस। अंग्रेजी से, वॉल्यूम 10, एम।, 1986, पी। 543-70; प्रोटीन के पोस्ट-ट्रांसलेशनल मॉडिफिकेशन का एंजाइमोलॉजी, वी। 1, एल.-एन. वाई।, 1980; ग्लाइकोप्रोटीन और प्रोटीयोग्लाइकेन्स की जैव रसायन, एन.वाई.-एल।, 1980; कोशिका विज्ञान। एक व्यापक ग्रंथ, वी। 4-अनुवाद और प्रोटीन का व्यवहार, एन.वाई., 1980; एंजाइमोलॉजी में तरीके, वी। 106, एनवाई, 1984; हर्ट ईजी, लून ए.पी.जी.एम. वैन, "ट्रेंड्स इन बायोकेम। साइंस।", 1986, वी। 11, संख्या 5. एन। 204-07। वी एन लुज़िकोव।

जेरोन्टोलॉजी के क्षेत्र में एक प्रसिद्ध भारतीय विशेषज्ञ द्वारा एक मोनोग्राफ, क्रोमेटिन की संरचना और कार्यों में उम्र बढ़ने के साथ होने वाले परिवर्तनों, एंजाइम गतिविधि, कोलेजन संरचना और संश्लेषण, और प्रतिरक्षा और अंतःस्रावी तंत्र की गतिविधि के लिए समर्पित है। सेल एजिंग और एजिंग के आधुनिक सिद्धांतों पर भी विचार किया जाता है।

यह जीवविज्ञानी, जैव रसायनज्ञ, जेरोन्टोलॉजिस्ट, जराचिकित्सा के लिए अभिप्रेत है।

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कई प्रोटीनों के अमीनो एसिड अवशेषों के पार्श्व समूहों में पोस्ट-ट्रांसलेशनल सहसंयोजक संशोधन होता है। क्रोमोसोमल प्रोटीन, दोनों हिस्टोन और एनजीपी, साइटोप्लाज्म में संश्लेषित होते हैं और फिर नाभिक में स्थानांतरित हो जाते हैं, जहां वे डीएनए से जुड़ते हैं। ये प्रोटीन, विशेष रूप से हिस्टोन, विभिन्न प्रकार के पोस्ट-ट्रांसलेशनल सहसंयोजक संशोधनों से गुजरते हैं: फॉस्फोराइलेशन, एसिटिलिकेशन, मिथाइलेशन और एडीप्रिबोसिलेशन। हिस्टोन H1, H2A और H4 के NH 2-टर्मिनल सेरीन अवशेषों का एसिटिलीकरण अनुवाद के दौरान होता है और यह एक स्थिर संशोधन है। H3 और H4 हिस्टोन के आंतरिक लाइसिन अवशेषों का एसिटिलीकरण और आंतरिक सेरीन अवशेषों का फॉस्फोराइलेशन साइटोप्लाज्म में होता है। ये हिस्टोन फिर नाभिक में चले जाते हैं और डीएनए से जुड़ जाते हैं। आंतरिक लाइसिन का एसिटिलीकरण प्रतिवर्ती है। इसके अलावा, डीएनए के लिए हिस्टोन बंधन के बाद लाइसिन अवशेषों का प्रतिवर्ती संशोधन होता है। चार प्रकार के सहसंयोजक संशोधनों के माध्यम से, हिस्टोन की आयनिक संरचना और उनके स्टेरिक गुण, और इसलिए डीएनए के साथ बातचीत, परिवर्तन (चित्र। 2.4)।

चावल। 2.4. क्रोमेटिन की संरचना, डीएनए के साथ हिस्टोन और एनजीपी के लिए बाध्यकारी साइटों को दर्शाती है। हिस्टोन के सहसंयोजक संशोधन प्रस्तुत किए जाते हैं, जिसके परिणामस्वरूप डीएनए के लिए उनका बंधन बदल जाता है

फॉस्फोराइलेशन और ADPribosylation जैसे संशोधनों के साथ, हिस्टोन पर ऋणात्मक आवेशों की संख्या बढ़ जाती है, और इससे डीएनए से उनका अलगाव हो सकता है, जिससे इसके प्रतिलेखन या प्रतिकृति की अनुमति मिलती है। एसिटिलीकृत होने पर, हिस्टोन पर कुल धनात्मक आवेश कम हो जाता है। इससे उनका डीएनए से अलगाव भी हो सकता है। उसी समय, मिथाइलेशन के दौरान, हिस्टोन अणुओं पर सकारात्मक चार्ज बढ़ सकता है, जिससे डीएनए के लिए उनका मजबूत बंधन होता है और परिणामस्वरूप, जीन गतिविधि का दमन होता है। विशिष्ट अमीनो एसिड विशिष्ट संशोधनों के अधीन हैं। कुछ संशोधन मुख्य रूप से कुछ हिस्टोन में होते हैं और कोशिका चक्र और कोशिका वृद्धि के विशिष्ट चरणों में भी होते हैं। इस प्रकार, यह संभव है कि गुणसूत्र प्रोटीन के पार्श्व समूहों के संशोधन जीन अभिव्यक्ति के सूक्ष्म नियमन का तंत्र हैं। तालिका में। 2.3 इन संशोधनों की कुछ विशेषताओं को दर्शाता है।

तालिका 2.3।हिस्टोन श्रृंखलाओं के सहसंयोजक संशोधनों के पैरामीटर्स

फास्फारिलीकरण

क्रोमोसोमल प्रोटीन का फास्फोराइलेशन एक ऊर्जा-निर्भर पोस्टसिंथेटिक संशोधन है। यह साइटोप्लाज्म और न्यूक्लियस दोनों में होता है। Ord और Stocken ने विवो में हिस्टोन में 32P निगमन का प्रदर्शन किया। हाल ही में, हिस्टोन H1 को अन्य हिस्टोन की तुलना में अधिक फॉस्फोराइलेट दिखाया गया था। विशिष्ट सीएमपी-आश्रित प्रोटीन किनेसेस द्वारा फॉस्फोराइलेशन के मुख्य केंद्र हिस्टोन और एनजीबी के सेरीन और थ्रेओनीन अवशेषों के पक्ष समूह हैं। लाइसिन, हिस्टिडीन और आर्जिनिन अवशेष कुछ हद तक फास्फोराइलेटेड होते हैं। किनेसेस क्रोमेटिन के एनजीबी अंश में मौजूद होते हैं। विशिष्ट हिस्टोन किनेसेस विशिष्ट केंद्रों के फॉस्फोराइलेशन में शामिल प्रतीत होते हैं। गोजातीय थाइमस क्रोमैटिन से, एक एएमपी-आश्रित किनेज को अलग करना संभव था जो एच 3 हिस्टोन में एक केंद्र को फॉस्फोराइलेट करता है। इन अवशेषों का डीफॉस्फोराइलेशन फॉस्फेटेस द्वारा किया जाता है, जो एनजीबी अंश में भी मौजूद होते हैं। यह मज़बूती से स्थापित किया गया है कि एंजाइमों का फॉस्फोराइलेशन और डीफॉस्फोराइलेशन उनकी गतिविधि को विनियमित करने के लिए मुख्य तंत्रों में से एक है, क्योंकि इन संशोधनों के कारण, परिवर्तनकारी परिवर्तन होते हैं, एक सक्रिय अवस्था से एक निष्क्रिय अवस्था में एंजाइमों को स्थानांतरित करते हैं, और इसके विपरीत। ऐसे संशोधनों के साथ, क्रोमोसोमल प्रोटीन के अणुओं में संरचनात्मक परिवर्तन होते हैं, जिससे क्रोमेटिन में कार्यात्मक परिवर्तन हो सकते हैं। हिस्टोन फास्फारिलीकरण-डीफॉस्फोराइलेशन प्रतिक्रिया नीचे दिखाई गई है:

क्रोमोसोमल प्रोटीन के अणुओं में दो प्रकार के फॉस्फेट समूह पाए गए। उनमें से एक, पीओ बांड सहित, सेरीन और थ्रेओनीन अवशेषों की विशेषता है, और यह बंधन एसिड प्रतिरोधी है। दूसरे प्रकार में पी-एन बॉन्ड शामिल है, जो लाइसिन, हिस्टिडीन और आर्जिनिन अवशेषों में बनता है। अम्लीय मीडिया में यह बंधन अस्थिर है।

हिस्टोन फास्फारिलीकरण

फॉस्फोराइलेशन की प्रक्रिया - क्रोमोसोमल प्रोटीन के आंतरिक अवशेषों का डीफॉस्फोराइलेशन तेज गति से होता है। तेजी से फास्फारिलीकरण न केवल विभाजन में मनाया जाता है, बल्कि विभिन्न प्रभावकों द्वारा उनकी उत्तेजना के बाद गैर-विभाजित कोशिकाओं में भी देखा जाता है। हिस्टोन एच1 मुख्य रूप से फास्फारिलीकरण के अधीन है, अर्थात, हिस्टोन फास्फारिलीकरण, जाहिरा तौर पर, क्रोमेटिन की ट्रांसक्रिप्शनल गतिविधि को प्रभावित नहीं करता है।

कोशिका चक्र के विभिन्न चरणों में हिस्टोन H1 फॉस्फोराइलेशन केंद्र भिन्न होते हैं। Ser-37 को G 1 चरण में, Ser-114 को S और G 2 चरणों में, Ser-180 को M चरण में फॉस्फोराइलेट किया जाता है। जाहिर है, यह H1 किनेसेस की बहुलता के कारण है, जिनमें से प्रत्येक विशिष्ट है। तेजी से बढ़ने वाली कोशिकाओं में एक विशिष्ट हिस्टोन किनेज होता है जो थ्रेओनीन अवशेषों के फॉस्फोराइलेशन को उत्प्रेरित करता है, लेकिन सेर -37 और सेर-105 को नहीं। जब Ser-37 और Ser-105 अवशेषों या दोनों में से किसी एक का फॉस्फोराइलेशन, हिस्टोन H1 के डीएनए से बंधन की डिग्री काफी कम हो जाती है। विभिन्न फॉस्फोराइलेशन केंद्रों के गुणों में इस तरह के अंतर क्रोमेटिन संघनन में हिस्टोन एच 1 की कार्यात्मक भूमिका की व्याख्या कर सकते हैं। जब विभिन्न साइटों को फॉस्फोराइलेट किया जाता है, तो क्रोमेटिन अलग-अलग तरीकों से विघटित होता है, जो डीएनए के विभिन्न वर्गों को खोलता है।

यह दिखाया गया है कि हिस्टोन फास्फारिलीकरण क्रोमेटिन संरचना में परिवर्तन के साथ जुड़ा हुआ है, खासकर माइटोसिस के दौरान। चीनी हम्सटर अंडाशय कोशिकाओं के समसूत्रण के दौरान फास्फारिलीकरण की उच्च दर देखी जाती है। हेला कोशिकाओं में समान संशोधन देखे जाते हैं। माइटोसिस (उसे) के दौरान हिस्टोन एच 1 फास्फोरिलीकरण के केंद्र इंटरफेज़ (एनआई) के दौरान केंद्रों से भिन्न होते हैं। यह प्रस्तावित किया गया है कि गुणसूत्रों में इंटरफेज़ क्रोमैटिन के संघनन के लिए हिस्टोन एच 1 फॉस्फोराइलेशन आवश्यक है। यह डेटा दिखाने के अनुरूप है कि ट्रिपल फॉस्फोराइलेटेड हिस्टोन एच 1 डीएनए को डीफॉस्फोराइलेटेड की तुलना में अधिक मजबूती से बांधता है। घिनौने कवक में प्रिसारम पॉलीसेफालमहिस्टोन एच1 का फास्फोराइलेशन जी 2 चरण के मध्य में बढ़ता है और प्रोफेज़ तक तेजी से बढ़ता है। माइटोसिस के अंतिम चरण में डीफॉस्फोराइलेशन होता है।

हिस्टोन H3 में विभिन्न केंद्रों का फॉस्फोराइलेशन भी देखा जाता है, लेकिन यह हिस्टोन H2A, H2B और H4 में नहीं पाया जाता है। समसूत्रण के दौरान चीनी हम्सटर अंडाशय से H1 और H3 हिस्टोन के फॉस्फोराइलेशन के विस्तृत अध्ययन में, यह दिखाया गया था कि अधिकांश यूकेरियोटिक कोशिकाओं में, H1 हिस्टोन में 2–4 केंद्र S चरण में फॉस्फोराइलेट होते हैं और माइटोसिस (M) के दौरान अतिरिक्त केंद्र होते हैं। एस और एम चरणों में फास्फोराइलेशन केंद्र स्वतंत्र प्रतीत होते हैं। इसके अलावा, ये केंद्र हार्मोन की कार्रवाई की प्रतिक्रिया में शामिल लोगों से अलग हैं। प्रीप्रोफ़ेज़ के शुरुआती चरणों में, जब क्रोमैटिन एकत्रीकरण शुरू होता है, हिस्टोन एच 1 में प्रति अणु 1-3 फॉस्फेट समूह होते हैं, और हिस्टोन एच 3 फॉस्फोरिलेटेड नहीं होता है। प्रोमेटा- और एनाफेज के दौरान, जब क्रोमैटिन एकत्र होता है, तो सभी एच 1 हिस्टोन अणु और साथ ही एच 3 सुपरफॉस्फोरिलेटेड होते हैं और प्रति अणु में 3-6 फॉस्फेट समूह होते हैं। यह माइटोटिक कोशिकाओं में विशिष्ट एटीपी-हिस्टोन फॉस्फोट्रांसफेरेज़ की सामग्री में 6-10 गुना वृद्धि के कारण हो सकता है। सुपरफॉस्फोराइलेशन के कारण, क्रोमैटिन तंतु सुपरकोइल में मुड़ने में सक्षम होते हैं। टेलोफ़ेज़ में, जब क्रोमैटिन को अलग किया जाता है, तो दोनों हिस्टोन, H1 और H3, डीफॉस्फोरिलेटेड होते हैं। जब कोशिकाएं जी 1 चरण में प्रवेश करती हैं, तो हिस्टोन एच 1 पूरी तरह से डीफॉस्फोराइलेटेड होता है। इस प्रकार, H1m हिस्टोन सुपरफॉस्फोराइलेशन और H3 हिस्टोन फॉस्फोराइलेशन समसूत्री घटनाएँ हैं जो केवल तब होती हैं जब गुणसूत्र पूरी तरह से संघनित होते हैं। इसलिए, समसूत्रण के दौरान क्रोमैटिन संघनन के लिए H1 और H3 हिस्टोन के उच्च स्तर के फॉस्फोराइलेशन की आवश्यकता होती है, जबकि डीफॉस्फोराइलेशन इस प्रक्रिया को इंटरफेज़ में सीमित करता है। हालांकि, हैरानी की बात यह है कि फास्फारिलीकरण के उच्च स्तर पर, जब ऐसा लगता है कि हिस्टोन एच 1 और एच 3 का परिसर डीएनए से अलग हो जाना चाहिए, क्योंकि उन पर नकारात्मक आरोपों में वृद्धि हुई है, संक्षेपण में वृद्धि देखी गई है। मूल तंत्र को स्पष्ट करने के लिए और शोध की आवश्यकता है जिसके द्वारा गुणसूत्र संक्षेपण और संघनन होता है। विकासात्मक चूहे के जिगर में, हिस्टोन H1 फॉस्फोराइलेशन महत्वपूर्ण है, लेकिन वयस्क जानवरों के यकृत में यह नगण्य है। हालांकि, फॉस्फोराइलेशन बढ़ जाता है जब यकृत कोशिकाएं आंशिक हेपेटेक्टोमी के बाद विभाजित हो जाती हैं। यह दिखाया गया था कि इन स्थितियों में लीवर में P-O से P-N बॉन्ड की संख्या का अनुपात बदल जाता है। P-N बंध मुख्य रूप से H1 और H4 हिस्टोन में पाए जाते हैं। कोशिका चक्र के दौरान Hl-kinase की सामग्री नहीं बदलती है, लेकिन डीएनए संश्लेषण के दौरान H4-kinase की मात्रा बढ़ जाती है। हिस्टोन एच 4 भी एस चरण में अधिकतम रूप से फॉस्फोराइलेट किया जाता है; मान लें कि हिस्टिडाइन अवशेष हमले के केंद्र हैं। इस प्रकार, फॉस्फोराइलेशन के परिणामस्वरूप, हिस्टोन एच 4 को डीएनए से अलग किया जा सकता है, जो इसकी प्रतिकृति को बढ़ावा देता है। इससे, स्पष्ट रूप से यह निष्कर्ष निकाला जा सकता है कि डीएनए प्रतिकृति के लिए हिस्टोन फास्फारिलीकरण आवश्यक है, इसके बाद कोशिका विभाजन होता है। यह दिखाया गया है कि फॉस्फोराइलेशन के बाद पृथक चूहे के लीवर न्यूक्लियोसोम का प्रतिलेखन बढ़ाया जाता है। फॉस्फोराइलेटेड और गैर-फॉस्फोराइलेटेड एच 1 हिस्टोन क्रोमेटिन मैट्रिक्स गतिविधि को दबाने की उनकी क्षमता में एक दूसरे से भिन्न होते हैं। फॉस्फोराइलेटेड हिस्टोन को सर्कुलर डाइक्रोइज्म विधि का उपयोग करके एक परिवर्तित संरचना के रूप में पाया गया। यह इस तथ्य की व्याख्या कर सकता है कि संशोधित हिस्टोन क्रोमेटिन डीरेप्रेशन का कारण बनते हैं।

हिस्टोन एच5 भी फास्फारिलीकरण के अधीन है। एवियन एरिथ्रोसाइट्स में, हिस्टोन H5 को इसके संश्लेषण के तुरंत बाद फॉस्फोराइलेट किया जाता है और फिर कोशिका के परिपक्व होने पर डीफॉस्फोराइलेट किया जाता है। अन्य हिस्टोन के विपरीत, जीनोम निष्क्रियता और गुणसूत्र संघनन की अवधि के दौरान हिस्टोन H5 को डीफॉस्फोराइलेट किया जाता है। फॉस्फोराइलेटेड हिस्टोन H5 डीएनए संरचना में परिवर्तन को प्रेरित करने में उतना प्रभावी नहीं है जितना कि इसके डीफॉस्फोराइलेटेड रूप। फॉस्फोराइलेटेड अवशेष (श्रृंखला) H5 हिस्टोन के क्षेत्रों में पाए जाते हैं जो प्रकृति में दृढ़ता से बुनियादी होते हैं और डीएनए से जुड़े होते हैं। 50% फॉस्फेट 1-28 क्षेत्र में हैं, और शेष 100-200 क्षेत्र में हैं। कुछ स्तनधारी प्रजातियों में शुक्राणुजनन की प्रक्रिया के दौरान, प्रोटामाइन फॉस्फोराइलेशन-डीफॉस्फोराइलेशन से गुजरते हैं, जो डीएनए पैकेजिंग के लिए आवश्यक प्रतीत होता है।

एनजीबी का फास्फोराइलेशन

NGB अत्यधिक फॉस्फोराइलेटेड होते हैं और इनमें P-O और P-N दोनों बॉन्ड होते हैं। यह माना जाता है कि उनके फॉस्फोराइलेशन को किनेसेस द्वारा उत्प्रेरित किया जाता है, जो कि हिस्टोन फॉस्फोराइलेशन को उत्प्रेरित करते हैं। फॉस्फोराइलेशन के लिए आवश्यक प्रोटीन किनेसेस और सीएमपी की सामग्री है। कैल्सीटोनिन कल्चर में बोन सेल एनएचपी के फॉस्फोराइलेशन को उत्तेजित करता है, विशेष रूप से कम आणविक भार प्रोटीन (10,000-45,000), लेकिन उच्च आणविक भार एनएचपी के फॉस्फोराइलेशन को रोकता है। इसी समय, पैराथाइरॉइड हार्मोन उच्च आणविक भार एनजीपी के फॉस्फोराइलेशन को उत्तेजित करता है। इस प्रकार, दो पेप्टाइड हार्मोन जो विपरीत तरीकों से कैल्शियम चयापचय को प्रभावित करते हैं, फॉस्फोराइलेटेड एनएचपी की मदद से अपनी क्रिया को महसूस कर सकते हैं। स्टेरॉयड हार्मोन एनएचपी फास्फारिलीकरण को भी प्रेरित करते हैं।

एनजीबी का फास्फोराइलेशन कोशिकाओं के प्रकार और उनकी शारीरिक स्थिति पर निर्भर करता है। इस प्रक्रिया की दर इन विट्रो में सिंक्रनाइज़ हेला कोशिकाओं में भिन्न होती है, जी 1 और एस चरणों में उच्चतम दर देखी जाती है। जब आराम करने वाली एलसी कोशिकाएं तेजी से बढ़ने लगती हैं, तो सबसे शुरुआती घटनाओं में से एक एनएचपी का फॉस्फोराइलेशन होता है। जब चूहे के जिगर की कोशिकाओं के नाभिक में पॉलीमाइन, शुक्राणु और शुक्राणु जोड़े जाते हैं, तो परमाणु प्रोटीन किनेज की गतिविधि 2-3 गुना बढ़ जाती है, और एनजीबी के फॉस्फोराइलेशन की दर कई गुना अधिक होती है। पर फिसरलुमपॉलीमाइन कई अद्वितीय एनजीपी के फॉस्फोराइलेशन को उत्तेजित करते हैं।

फॉस्फोराइलेटेड हिस्टोन के विपरीत, जो क्रोमैटिन संरचना को प्रभावित करते हैं, फॉस्फोराइलेटेड एनएचपी जीन अभिव्यक्ति में शामिल होते हैं। G1 चरण में हेला कोशिकाओं के फॉस्फोराइलेटेड NHP, G1 चरण में हिस्टोन जीन के प्रतिलेखन को उत्तेजित करते हैं, हालांकि ये जीन इस चरण में निष्क्रिय हैं। फॉस्फोराइलेटेड एनजीपी ट्रांसक्रिप्शन को बढ़ाते हैं, जबकि डीफॉस्फोराइलेटेड इसे कम करते हैं। इस प्रभाव का तंत्र संभवतः डीएनए के साथ प्रोटीन की सीधी बातचीत में निहित है। यह निष्कर्ष निम्नलिखित टिप्पणियों से निकलता है: एनजीबी में अलग-अलग फॉस्फोराइलेशन क्षमताएं होती हैं, जिस तरह से वे फॉस्फोराइलेटेड होते हैं वह ऊतक के प्रकार पर निर्भर करता है; उनके फॉस्फोराइलेशन में परिवर्तन के साथ, क्रोमैटिन की संरचना और जीन की गतिविधि बदल जाती है, और फॉस्फोराइलेटेड एनजीपी विशेष रूप से डीएनए से जुड़ जाते हैं। हार्मोन-निर्भर विकास के चरण में और प्रतिगमन के दौरान स्तन कार्सिनोमा कोशिकाओं के एनजीबी को अलग तरह से फॉस्फोराइलेट किया जाता है। जब मानव W1-38 फाइब्रोब्लास्ट क्रोमैटिन को डीएनए और अनफॉस्फोराइलेटेड या फॉस्फोराइलेटेड एनजीपी से फिर से तैयार किया जाता है, तो बाद के मामले में प्रतिलेखन दर बहुत अधिक होती है।

एसिटिलीकरण

हिस्टोन में एसिटाइल समूहों की उपस्थिति की रिपोर्ट है। पृथक नाभिक में हिस्टोन एसिटिलीकरण का वर्णन सबसे पहले ऑलफ्रे एट अल द्वारा किया गया था। हिस्टोन में दो प्रकार के एसिटिलेटेड अमीनो एसिड अवशेष पाए गए: ए) हिस्टोन एच 1, एच 2 ए और एच 4 की एनएच 2-टर्मिनल श्रृंखला एन-एसिटाइलसेरिन से एसिटिलेटेड है; यह एक अपरिवर्तनीय पोस्टसिंथेटिक संशोधन है जो साइटोसोल में निहित एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित होता है; बी) एसिटिलेटेड आंतरिक लाइसिन अवशेष एक पोस्टसिंथेटिक प्रतिक्रिया के परिणामस्वरूप बनते हैं जो साइटोसोल और न्यूक्लियस में होते हैं जब हिस्टोन साइटोसोल से न्यूक्लियस में चले जाते हैं और डीएनए से बंधे होते हैं। हिस्टोन H1 में आंतरिक अवशेषों का एसिटिलीकरण या तो नगण्य है या अनुपस्थित है। हिस्टोन H2A में एक केंद्र एसिटिलेटेड होता है और प्रत्येक हिस्टोन H2B, H3 और H4 में चार केंद्र होते हैं। लाइसिन अवशेषों का एसिटिलीकरण एसिटाइलट्रांसफेरेज़ द्वारा उत्प्रेरित होता है, जो एनजीबी का एक घटक है। ?-NH2 - हिस्टोन के आधे भाग के NH 2 सिरों पर स्थित आंतरिक लाइसिन अवशेषों के समूह ?-N-acetyllisine बनाने के लिए एसिटिलेटेड होते हैं, और एक अणु में अधिकतम चार एसिटाइल समूह हो सकते हैं। यह एक ऊर्जा पर निर्भर प्रतिक्रिया है जिसमें एसिटाइल समूह का स्रोत एसिटाइल-सीओए है। Deacetylation deacetylase द्वारा उत्प्रेरित होता है, जो क्रोमेटिन में भी मौजूद होता है। प्रतिक्रिया योजना नीचे दिखाई गई है:

हिस्टोन H3 के आंतरिक लाइसिन अवशेष 9, 14, 18, और 23 और हिस्टोन H4 के 5, 8, 12 और 16 एसिटिलेटेड हैं। ये अवशेष पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के एनएच 2-टर्मिनल क्षेत्र में स्थित हैं, जो दृढ़ता से बुनियादी है और डीएनए के अम्लीय समूहों के साथ बातचीत करता है। एसिटिलेटेड हिस्टोन डीऐसेटिलेटेड की तुलना में कम कुशलता से डीएनए से जुड़ते हैं। आंतरिक लाइसिन अवशेषों का एसिटिलीकरण एक प्रतिवर्ती प्रक्रिया है और विभिन्न परिस्थितियों में बहुत जल्दी होता है। एसिटिलीकरण प्रतिक्रिया का आधा जीवन बहुत छोटा है, केवल लगभग 3 मिनट। अलग-अलग पीएच ऑप्टिमा वाले दो हिस्टोन एसिटाइलट्रांसफेरेज़ को अलग किया गया है। एसिटिलीकरण Mn 2+ आयनों द्वारा बाधित होता है। यह तथ्य महत्वपूर्ण प्रतीत होता है, क्योंकि डीएनए पर निर्भर आरएनए पोलीमरेज़ के कामकाज के लिए द्विसंयोजक उद्धरण आवश्यक हैं। सीएमपी, जो फास्फारिलीकरण को प्रभावित करता है, एसिटिलीकरण को प्रभावित नहीं करता है। एसिटिलीकरण की अधिकतम दर इंटरफेज़ में पहुँच जाती है; जैसे-जैसे कोशिकाएँ समसूत्रण में प्रवेश करती हैं, यह घटती जाती है। प्रोफ़ेज़ और मेटाफ़ेज़ में न्यूनतम प्रतिक्रिया दर देखी जाती है, जब गुणसूत्र सबसे अधिक संघनित होते हैं। जैसे-जैसे कोशिकाएं टेलोफ़ेज़ में प्रवेश करती हैं और गुणसूत्र आकार में बढ़ते हैं, हिस्टोन H4 एसिटिलीकरण की दर बढ़ जाती है। न्यूनतम आरएनए संश्लेषण प्रोफ़ेज़ और मेटाफ़ेज़ में देखा जाता है, जब गुणसूत्र अत्यधिक संघनित होते हैं। यह महत्वपूर्ण है कि कोशिका चक्र के इन दो चरणों में H4 हिस्टोन एसिटिलीकरण भी न्यूनतम सटीक रूप से होता है। एवियन एरिथ्रोब्लास्ट्स में हिस्टोन एच 3 और एच 4 का एसिटिलेशन कम हो जाता है क्योंकि वे परिपक्व एरिथ्रोसाइट्स में विकसित होते हैं, जिसमें क्रोमैटिन अत्यधिक संघनित होता है और प्रतिलेखन या प्रतिकृति में निष्क्रिय होता है। इस प्रकार, हिस्टोन डीसेटाइलेशन प्रतिलेखन निषेध के साथ संबंध रखता है, और इसके विपरीत, एसिटिलीकरण प्रतिलेखन को उत्तेजित करता है। चूंकि न्यूक्लियोसोमल हिस्टोन अपने सकारात्मक चार्ज को कम करने के लिए एसिटिलेटेड होते हैं, इसलिए उन्हें डीएनए से अलग किया जा सकता है, जिससे डीएनए ट्रांसक्रिप्शन के लिए उपलब्ध हो जाता है।

यदि क्रोमेटिन को डिप्रोटिनाइज्ड किया जाता है, तो इसका ट्रांसक्रिप्शन बढ़ाया जाता है। यह दिखाया गया है कि जब आरएनए संश्लेषण लिम्फोसाइटों में माइटोगेंस द्वारा, लक्षित ऊतकों में हार्मोन द्वारा और यकृत में, आंशिक हेपेटेक्टोमी के बाद पहले होता है। न्यूक्लियोसोमल हिस्टोन के एसिटिलीकरण के परिणामस्वरूप, बछड़ा थाइमस क्रोमैटिन का प्रतिलेखन बढ़ाया जाता है। यदि क्रोमेटिन की कमी वाले डीएनए में हिस्टोन H2A और H2B जोड़े जाते हैं, तो प्रतिलेखन दबा दिया जाता है। हालांकि, अगर इन दोनों हिस्टोन को एसिटिलेटेड किया जाता है, तो दमन बंद हो जाता है। H3 और H4 हिस्टोन का एसिटिलीकरण भी प्रतिलेखन को उत्तेजित करता है। एसिटिलीकरण को आरएनए संश्लेषण में वृद्धि से पहले दिखाया गया है। हिस्टोन एसिटिलीकरण न केवल विभाजन में होता है, बल्कि गैर-विभाजित कोशिकाओं में भी होता है, जिसमें प्रतिलेखन के संबंध में क्रोमेटिन का एक महत्वपूर्ण हिस्सा निष्क्रिय होता है। हिस्टोन एसिटिलिकेशन प्रतिलेखन के दौरान श्रृंखला बढ़ाव को उत्तेजित करता है। यह संभव है कि जीन का प्रतिलेखन जो विशेष रूप से प्रभावकों द्वारा "चालू" किया जाता है, हिस्टोन और/या एनजीपी एसिटिलीकरण की डिग्री द्वारा नियंत्रित किया जाता है।

उपरोक्त निष्कर्षों की पुष्टि निम्नलिखित तथ्यों से होती है। ट्रांसक्रिप्शनल रूप से निष्क्रिय सिलिअट हेटरोक्रोमैटिन में एसिटिलीकरण की एक कम डिग्री होती है, जबकि यूक्रोमैटिन ट्रांसक्रिप्शनल रूप से सक्रिय और अत्यधिक एसिटिलेटेड होता है। ट्रांसक्रिप्शनल रूप से सक्रिय मैक्रोन्यूक्लि टेट्राहिमेना पाइरिफोर्मिसएसिटिलेटेड हिस्टोन होते हैं, जबकि दमित माइक्रोन्यूक्लि में नहीं होते हैं। माइलबग के सक्रिय मातृ गुणसूत्रों में निष्क्रिय पैतृक गुणसूत्रों की तुलना में काफी अधिक एसिटाइल समूह होते हैं। कोशिकाओं पर किए गए अध्ययनों में ड्रोसोफिलासंस्कृति में, यह दिखाया गया था कि 14 सी-एसीटेट मुख्य रूप से हिस्टोन एच 3, एच 4 और एच 2 बी में शामिल है, और 32 पी-फॉस्फेट हिस्टोन एच 1, एच 3 और एच 4 में शामिल है। 14 सी-एसीटेट और 32 पी दोनों की उच्चतम सामग्री हिस्टोन एच 3 में देखी गई है। जब क्रोमेटिन के मैट्रिक्स सक्रिय और मैट्रिक्स निष्क्रिय क्षेत्रों को DNase II के साथ पाचन के बाद अलग किया गया, तो पूर्व में दोनों निशान (14 C और 32 P) से अधिक पाए गए। ये डेटा इस सुझाव का समर्थन करते हैं कि लिखित और गैर-संलेखित क्रोमैटिन क्षेत्रों के बीच अंतर आंशिक रूप से कुछ लोकी में विशिष्ट हिस्टोन संशोधनों के कारण होता है।

ट्राउट वृषण कोशिकाओं से हिस्टोन एसिटिलीकरण की डिग्री का अध्ययन 14 सी-एसीटेट के साथ इनक्यूबेट करके किया गया था। हिस्टोन H2A, H2B और H3 एक स्थिति में एसिटिलेटेड होते हैं, जबकि हिस्टोन H4 एक, दो, तीन और चार स्थितियों में एसिटिलेटेड होते हैं। जब एसिटिलीकरण के बाद प्राप्त न्यूक्लियोसोम को ट्रिप्सिन के साथ इलाज किया गया था, तो चार हिस्टोन के एनएच 2-टर्मिनल क्षेत्रों में लाइसिन अवशेष होते हैं और डीएनए से जुड़े होते हैं। ये लाइसिन अवशेष सिर्फ एसिटिलेटेड थे। यदि न्यूक्लियोसोम को फिर न्यूक्लियस से साफ किया जाता है, तो डीएनए के टुकड़े छोड़े जाते हैं, आमतौर पर न्यूक्लियस-प्रतिरोधी NH 2-टर्मिनल क्षेत्रों की उपस्थिति में। एसिटिलीकरण से DNase I द्वारा क्रोमैटिन दरार की दर में वृद्धि होती है। अत्यधिक एसिटिलेटेड हिस्टोन वाले क्रोमैटिन को DNase I द्वारा अधिक आसानी से साफ किया जाता है, लेकिन माइक्रोकोकल न्यूक्लीज द्वारा नहीं। जब ट्राउट टेस्टिस क्रोमैटिन को DNase II के साथ पचाया गया, तो एक ट्रांसक्रिप्शनल रूप से सक्रिय अंश प्राप्त किया गया जिसमें अत्यधिक एसिटिलेटेड H4 हिस्टोन था। ब्यूटायरेट में उगाए जाने पर हेला कोशिकाओं के हिस्टोन एच3 और एच4 अत्यधिक एसिटिलेटेड होते हैं। ऐसी कोशिकाओं के न्यूक्लियोसोमल डीएनए को DNase I द्वारा 5-10 गुना तेजी से हाइड्रोलाइज किया जाता है। इस मामले में, डीएनए को विशेष रूप से उस स्थान पर साफ किया जाता है, जहां सामान्य परिस्थितियों में, ब्रेक नहीं होता है। यह भी दिखाया गया है कि DNase I क्रोमेटिन के उन क्षेत्रों में डीएनए को प्राथमिकता देता है जो अत्यधिक एसिटिलेटेड होते हैं। जाहिर है, इन क्षेत्रों में न्यूक्लियोसोम एसिटिलीकरण के बाद गठनात्मक परिवर्तन से गुजरते हैं। चूंकि आरएनए और डीएनए पोलीमरेज़ के लिए डीएनए को टेम्पलेट के रूप में उपयोग करने के लिए ऐसे परिवर्तन आवश्यक हैं, इसलिए संभव है कि एसिटिलीकरण उनमें से एक है। जिस तरह से हिस्टोन को डीएनए से आंशिक रूप से अलग किया जाता है, जिससे बाद वाले एंजाइमों को उपलब्ध हो जाते हैं। इस प्रकार, एसिटिलीकरण क्रोमेटिन के कामकाज और इसकी संरचना और संरचना दोनों के लिए महत्वपूर्ण है। यह सुझाव दिया गया है कि हिस्टोन एच 4 एक तंत्र द्वारा डीएनए से बांधता है, जिसके पहले चरण में एसिटिलीकरण होता है। फिर, डीसेटाइलेशन हो सकता है, जिससे इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन हो सकते हैं जो संरचना को ठीक करते हैं। समुद्री यूरिनिन स्पर्मेटिड में, जो आरएनए को संश्लेषित नहीं करता है, हिस्टोन एच 4 पूरी तरह से डीसेटाइलेटेड होता है, जबकि भ्रूण में, जहां उच्च जीन गतिविधि देखी जाती है, यह एसिटिलेटेड होता है। इस प्रकार, H4 हिस्टोन एसिटिलीकरण और क्रोमैटिन गतिविधि के बीच सीधा संबंध है।

क्रोमेटिन के कामकाज में हिस्टोन एसिटिलीकरण की भूमिका के अध्ययन को इस तथ्य की खोज से सुगम बनाया गया था कि ब्यूटायरेट की उपस्थिति में इस संशोधन को बढ़ाया जाता है और हिस्टोन एच 3 और एच 4 विशेष रूप से हाइपरसेटाइलेटेड होते हैं, क्योंकि ब्यूटायरेट हिस्टोन डीएसेटाइलेज़ को रोकता है। ब्यूटायरेट अधिमान्य रूप से अंतर्जात H3 और H4 हिस्टोन डीएसेटाइलेज़ को रोकता है, जबकि यह एसिटिलीकरण की दर को प्रभावित नहीं करता है। जाहिर है, हिस्टोन डीएसेटाइलेज़ एसिटिलीकरण के चयापचय नियंत्रण में महत्वपूर्ण भूमिका निभा सकता है। जब हिस्टोन हाइपरएसिटिलेटेड होते हैं, तो हेला कोशिकाओं में उनके साथ जुड़े डीएनए DNase I के लिए अधिक सुलभ हो जाते हैं, लेकिन स्टेफिलोकोकल न्यूक्लीज के लिए नहीं। DNase I परिसर से H3 और H4 हिस्टोन को हटाने को भी बढ़ावा देता है। साथ ही, डीएनए संश्लेषण बाधित होता है। यह माना जा सकता है कि हिस्टोन एसिटिलीकरण विशेष रूप से प्रतिलेखन के लिए आवश्यक है और प्रतिकृति के लिए आवश्यक नहीं है। फास्फोरिलीकरण के विपरीत, जो हिस्टोन एच1 और केवल विभाजित कोशिकाओं की विशेषता है, एसिटलाइजेशन मुख्य रूप से हिस्टोन एच3 और एच4 में होता है और विभाजन के साथ-साथ गैर-विभाजित कोशिकाओं में होता है जो चयापचय रूप से सक्रिय होते हैं। यह इस धारणा की पुष्टि करता है कि न्यूक्लियोसोमल हिस्टोन का एसिटिलीकरण प्रतिलेखन में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। एनजीबी के एसिटिलीकरण के बारे में बहुत कम जानकारी है; एक पेपर रिपोर्ट करता है कि बछड़ा थाइमस नाभिक और बतख एरिथ्रोसाइट्स से एचएमजी प्रोटीन एसिटिलेटेड होते हैं।

मेथिलिकरण

हिस्टोन मिथाइलेशन एक पोस्ट-सिंथेटिक अपरिवर्तनीय संशोधन है जो क्रोमेटिन के एनजीबी अंश में मौजूद हिस्टोन मेथिलट्रांसफेरेज़ III द्वारा उत्प्रेरित होता है। इस संशोधन की खोज सबसे पहले अल्फ्रे एट अल ने की थी। हिस्टोन मिथाइलट्रांसफेरेज़ III सीएच 3 समूह के एस-एडेनोसिलमेथियोनिन से लाइसिन अवशेषों के α-NH 2 समूह में संक्रमण को उत्प्रेरित करता है, जैसा कि नीचे दिखाया गया है:

हिस्टोन का यह संशोधन डीएनए से उनके बंधन के बाद होता है। फॉस्फोरिल और एसिटाइल समूहों के विपरीत हिस्टोन मिथाइल समूह, आगे की प्रतिक्रियाओं में प्रवेश नहीं करते हैं। नतीजतन, मिथाइलेशन एक स्थिर प्रक्रिया है। साइटोप्लाज्मिक एंजाइम मिथाइलस I हिस्टोन के नाभिक में प्रवेश करने से पहले आर्गिनिन को मिथाइलेट करता है। एनजीबी एक विशेष एंजाइम द्वारा मिथाइलेटेड होते हैं। एक, दो या तीन मिथाइल समूहों को α-N-lysine अवशेषों के परमाणु से जोड़ा जा सकता है, जो एक ही एंजाइम द्वारा क्रमिक रूप से पेश किए जाते हैं। इसलिए, मेथिलिसिन अवशेष मोनो-, डी- या ट्राइमेथिलिसिन हो सकते हैं। हिस्टोन H3 और H4 मुख्य रूप से मिथाइलेटेड होते हैं। हिस्टोन एच3 में मोनो-, डी- और ट्राइमेथिलिसिन का अनुपात 1.8:1.0:0.45 है। हिस्टोन H4 में मोनो- से डाइमिथाइलिसिन का अनुपात 0.7:1.0 है। इस प्रकार, हिस्टोन H3 हिस्टोन H4 की तुलना में अधिक मिथाइलेटेड है। शुद्ध हिस्टोन, क्रोमैटिन-बाउंड हिस्टोन के विपरीत, मिथाइलेशन के लिए अनुपयुक्त सब्सट्रेट हैं। अलगाव के बाद मिथाइलेटेड हिस्टोन एच 3 और एच 4 को उन केंद्रों से अलग केंद्रों पर मिथाइलेट किया जा सकता है जहां क्रोमेटिन से जुड़े हिस्टोन के लिए प्रतिक्रिया होती है। जाहिर है, क्रोमेटिन में एक विशिष्ट रचना के कारण ये अतिरिक्त केंद्र मिथाइलेशन के लिए दुर्गम हैं। मेथिलिसिन एसिटिलेटेड लाइसिन के पास स्थित होते हैं।

H3 और H4 हिस्टोन का मिथाइलेशन केवल NH 2-टर्मिनल क्षेत्र में होता है। बछड़ा थाइमस से हिस्टोन H3 को Lys-9 और Lys-27 में मिथाइलेट किया जाता है, और हिस्टोन H4 को Lys-20 में मिथाइल किया जाता है। हिस्टोन एच 3 में दोनों लाइसिन मोनो-, डी- और ट्राइमेथिलेटेड हो सकते हैं, लेकिन हिस्टोन एच 4 में ट्राइमेथिलिसिन नहीं बनता है। हिस्टोन H3 में एक अतिरिक्त मिथाइलेशन केंद्र है - Lys-4। हिस्टोन H3 और H4 मिथाइलेशन केंद्र, साथ ही साथ उनके अमीनो एसिड अनुक्रम अत्यंत संरक्षित हैं। H3 और H4 हिस्टोन के मिथाइलेशन के लिए K m और V अधिकतम भिन्न होते हैं। S-adenosylhomocysteine, मिथाइलट्रांसफेरेज़ III द्वारा उत्प्रेरित एक प्रतिक्रिया उत्पाद, एक प्रतिस्पर्धी सब्सट्रेट अवरोधक है।

हेला कोशिकाओं में हिस्टोन मेथिलिकरण मुख्य रूप से एस-चरण में होता है। ऊतक संवर्धन में, मेथिलिकरण पूरे कोशिका चक्र में आगे बढ़ता है, लेकिन समसूत्रण की शुरुआत से पहले एस और जी 2 चरणों के बीच अधिकतम दर देखी जाती है। संभवतः, समसूत्रण के लिए क्रोमैटिन तैयार करने के लिए मिथाइलेशन आवश्यक है। आंशिक हेपेटेक्टोमी के बाद, कोशिका के लिए महत्वपूर्ण पोस्ट-एस-चरण अवधि के दौरान हिस्टोन मिथाइलेशन होता है। हिस्टोन H3 और H4 के मिथाइलेशन की डिग्री सभी अंगों में समान प्रतीत होती है, लेकिन उम्र के साथ बदलती रहती है। दस दिन पुराने चूहों में, हिस्टोन H3 में मोनो-, डी- और ट्राइमेथिलीसिन का दाढ़ अनुपात 0.55:1.0:0.35 है। एक ही उम्र में H4 हिस्टोन में मोनो- और डाइमिथाइलिसिन का दाढ़ अनुपात 0.1:0.9 है। बढ़ती उम्र के साथ, अधिक मिथाइलेटेड रूपों की ओर धीरे-धीरे बदलाव होता है। वयस्क चूहों के मस्तिष्क में हिस्टोन H3 और H4 अपडेट नहीं होते हैं, जैसे पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की परवाह किए बिना उनके मिथाइल समूह अपडेट नहीं होते हैं। होंडा एट अल ने दिखाया है कि हिस्टोन मिथाइलेशन अन्य ऊतकों में भी अपरिवर्तनीय है। जब युवा चूहों को लेबल लाइसिन और मेथियोनीन के साथ इंजेक्शन लगाया गया, तो मस्तिष्क के हिस्टोन में प्रत्येक लेबल की महत्वपूर्ण मात्रा पाई गई। हालाँकि, इन निशानों के केवल निशान वयस्कों में पाए गए थे। यदि वयस्क चूहों के मस्तिष्क कोशिकाओं से नाभिक S-adenosylmethionine के साथ ऊष्मायन किया जाता है, तो H3 और H4 हिस्टोन में एक भी मिथाइल समूह शामिल नहीं होता है। इन परिणामों से संकेत मिलता है कि परिपक्वता से पहले हिस्टोन मेथिलिकरण समाप्त हो जाता है। मिथाइलेटेड हिस्टोन के कई कार्य हो सकते हैं। 1) लाइसिन अवशेषों के मिथाइलेशन के दौरान, विशेष रूप से, ट्राइफेनिलीसिन के निर्माण के दौरान, लाइसिन के α-NH 2 समूह का pK बढ़ जाता है और हिस्टोन की मौलिकता बढ़ जाती है। यह डीएनए के लिए हिस्टोन के बंधन को बढ़ा सकता है। 2) हिस्टोन H3 और H4 का मिथाइलेशन न्यूक्लियोसोम की संरचना में महत्वपूर्ण भूमिका निभा सकता है। 3) मिथाइलेटेड हिस्टोन अपरिवर्तनीय रूप से डीएनए को "लॉक" कर सकते हैं और प्रतिकृति को रोक सकते हैं। शायद यह कोशिकाओं के पोस्टमायोटिक अवस्था में संक्रमण की व्याख्या करता है। 4) मिथाइलेटेड हिस्टोन प्रतिलेखन को रोक सकते हैं। क्रोमेटिन की संरचना और कार्यों में हिस्टोन मिथाइलेशन की भूमिका का मूल्यांकन करने के लिए आगे के अध्ययन की आवश्यकता है।

एडीप्रिबोसिलेशन

ऐसी रिपोर्टें हैं कि पॉली-एडीप्राइबोज सहसंयोजक रूप से परमाणु प्रोटीन से बंधते हैं। इस प्रतिक्रिया को क्रोमैटिन से जुड़े पॉली-एडीप्राइबोज पोलीमरेज़ द्वारा उत्प्रेरित दिखाया गया है। गोजातीय थाइमस से एंजाइम अणु में एक मोल के साथ एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला होती है। 130,000 वजनी; यह एंजाइम केवल DNA की उपस्थिति में ही पूर्ण रूप से सक्रिय होता है। यह क्रोमेटिन के इंटरन्यूक्लियोसोमल क्षेत्र से जुड़ा हुआ है और उच्च क्रम क्रोमैटिन संरचनाओं के गठन को बढ़ावा देने के लिए प्रतीत होता है। इस प्रतिक्रिया में सब्सट्रेट NAD+ है। एंजाइम निकोटिनमाइड, थाइमिडीन, साइटोकिनिन और मिथाइलक्सैन्थिन द्वारा बाधित होता है। हिस्टोन H1 और, कुछ हद तक, हिस्टोन H2B विवो और इन विट्रो दोनों में ADPribosylation से गुजरते हैं। चूहे के जिगर में अन्य न्यूक्लियोसोमल हिस्टोन बेहद कमजोर रूप से संशोधित होते हैं, यदि बिल्कुल भी। हिस्टोन H1 में ADPribosylation की साइट की अभी तक निर्णायक रूप से पहचान नहीं की गई है। यह सुझाव दिया गया है कि यह ग्लूटामेट से ईथर से जुड़ा हुआ है। एक एंजाइम की सहायता से दो से ग्यारह ADPराइबोज अणुओं को क्रमिक रूप से हिस्टोन में पेश किया जाता है। चूहे के जिगर की कोशिकाओं के नाभिक में ADPribose की 65-अवशेष शाखित श्रृंखलाओं की उपस्थिति की सूचना मिली है। ऐसा लगता है कि संशोधन इस प्रकार है:

सेरीन का फॉस्फोराइलेशन ADPribosylation के साथ हस्तक्षेप करता है। श्रृंखला को ADPribosylated भी किया जा सकता है। हिस्टोन एच 6 (ट्राउट शुक्राणु एचएमजी प्रोटीन), प्रोटामाइन और कुछ एनजीपी घटक भी एडीप्रिबोसिलेटेड हैं। क्षारीय वातावरण में ADPribose के साथ बंधन अस्थिर होता है। पॉली (ADPribose) ग्लाइकोहाइड्रोलेज़ बहुलक को हिस्टोन से साफ करता है। ADPribosylated हिस्टोन अन्य संशोधित हिस्टोन की तुलना में क्रोमेटिन से अधिक आसानी से अलग हो जाते हैं। जाहिरा तौर पर, डीएनए के लिए हिस्टोन का बंधन ADPribosylation के बाद कमजोर हो जाता है। यह हिस्टोन के नकारात्मक आरोपों में वृद्धि के कारण है और इसके अलावा, अणु के बड़े आकार के कारण, जो क्रोमेटिन संरचना को विकृत करने में सक्षम है। ADPribose पॉलिमर का कार्य, जो सहसंयोजी रूप से न केवल हिस्टोन से, बल्कि HBs से भी जुड़ता है, अभी तक स्थापित नहीं हुआ है। यह माना जाता है कि वे डीएनए के संश्लेषण और मरम्मत में, गुणसूत्रों की संरचना के निर्माण में और सेल भेदभाव में शामिल हैं। ADPribose पोलीमरेज़ की सामग्री G1 चरण में और माउस एरिथ्रोलेयूकेमिया कोशिकाओं के भेदभाव की प्रक्रिया में 3-4 गुना बढ़ जाती है। हेला कोशिकाओं में, G1 चरण में सबसे तीव्र पॉली-ADPribosylation मनाया जाता है, और सबसे कमजोर - S चरण में। ADPribosylation के परिणामस्वरूप, परमाणु प्रोटीन को डीएनए से अलग किया जा सकता है, जो S-चरण में इसकी प्रतिकृति को बढ़ावा देता है। इस प्रकार, डीएनए प्रतिकृति के लिए प्रश्न में संशोधन आवश्यक हो सकता है। यह इस तथ्य से समर्थित है कि चिक लीवर से पृथक नाभिक में डीएनए संश्लेषण ADPribosylation के बाद बढ़ जाता है।

पॉलीमाइन शुक्राणु, शुक्राणु और पुट्रेसिन उस क्रम में परमाणु प्रोटीन के ADPribosylation को उत्तेजित करते हैं। एमएन 2+ का भी उत्तेजक प्रभाव पड़ता है। हेला कोशिकाओं में H1 हिस्टोन का ADPribosylation पॉलीएमाइन की उपस्थिति में लगभग 3 गुना बढ़ जाता है। शुक्राणु संस्कृति में NGB कोशिकाओं के ADPribosylation को उत्तेजित करता है, और Mn2+ हिस्टोन के ADPribosylation को उत्तेजित करता है। यदि शुक्राणु और Mn2+ दोनों ऊष्मायन माध्यम में मौजूद हैं, तो NGBs को हिस्टोन की तुलना में अधिक हद तक संशोधित किया जाता है। इस प्रकार, पॉलीमाइन और धातु आयनों का परमाणु प्रोटीन के ADPribosylation पर एक नियामक प्रभाव पड़ता है।

संक्षेप में, हम कह सकते हैं कि क्रोमोसोमल प्रोटीन के सहसंयोजक संशोधन, विशेष रूप से हिस्टोन, क्रोमैटिन की संरचना और कार्यों पर महत्वपूर्ण प्रभाव डाल सकते हैं। संशोधित प्रतिक्रियाओं की मुख्य विशेषताओं को अंजीर में दिखाया गया है। 2.4 और इस प्रकार हैं। 1) फॉस्फोराइलेशन और ADPribosylation मुख्य रूप से हिस्टोन H1 में होते हैं, जबकि एसिटिलीकरण और मिथाइलेशन न्यूक्लियोसोमल हिस्टोन में होते हैं। 2) फॉस्फोराइलेशन, ADPribosylation और acetylation से हिस्टोन के समग्र धनात्मक आवेश में कमी आती है और डीएनए से उनका अलगाव होता है, जबकि मिथाइलेशन से धनात्मक आवेश में वृद्धि होती है, जो डीएनए के साथ बंधन को मजबूत बनाता है। 3) हिस्टोन एक ही समय में इन सभी परिवर्तनों से गुजर सकते हैं, जिससे उनकी आयनिक संरचना में महत्वपूर्ण परिवर्तन होते हैं। 4) फॉस्फोराइलेशन स्पष्ट रूप से एक सामान्य घटना है: यह अन्य संशोधनों की तुलना में कम विशिष्ट है और पूरे सेल चक्र में कोशिकाओं को विभाजित करने में होता है। जाहिर है, डीएनए प्रतिकृति और कोशिका विभाजन के लिए फॉस्फोराइलेशन आवश्यक है। अन्य तीन संशोधन शायद अधिक विशिष्ट हैं। एसिटिलीकरण मुख्य रूप से चयापचय रूप से सक्रिय कोशिकाओं में होता है और प्रतिलेखन प्रक्रिया में शामिल होता है। मिथाइलेशन, एक अपरिवर्तनीय प्रक्रिया होने के कारण, जीन गतिविधि के दमन और भेदभाव के लिए महत्वपूर्ण हो सकता है। 5) इन सभी संशोधनों को विशेष रूप से हार्मोन सहित विशेष अंतर्जात प्रभावकों द्वारा संशोधित किया जाता है। क्रोमोसोमल प्रोटीन के विशिष्ट और विभेदक संशोधन जीवन के विभिन्न अवधियों में हो सकते हैं और चयनात्मक जीन अभिव्यक्ति को जन्म दे सकते हैं।

जबकि हिस्टोन के सहसंयोजक संशोधनों पर एक महत्वपूर्ण मात्रा में डेटा जमा किया गया है, अपेक्षाकृत कम एनजीपी के ऐसे संशोधनों के बारे में जाना जाता है। डीफॉस्फोराइलेशन, डीसेटाइलेशन और डी-एडीप्रिबोसिलेशन की दरों और अनुक्रम के बारे में जानकारी भी दुर्लभ है।

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