Pada manusia, mode utama deaminasi adalah deaminasi oksidatif. Ada dua jenis deaminasi oksidatif: langsung dan tidak langsung.

Deaminasi oksidatif langsung

Deaminasi langsung dikatalisis oleh satu enzim, menghasilkan pembentukan NH3 dan asam keto. Deaminasi oksidatif langsung dapat berlangsung dengan adanya oksigen (aerobik) dan tidak memerlukan oksigen (anaerob).

1. Deaminasi oksidatif langsung aerobik dikatalisis oleh D-asam amino oksidase ( D-oksidase) sebagai koenzim menggunakan MODE, dan L-asam amino oksidase ( L-oksidase) dengan koenzim FMN. Di dalam tubuh manusia, enzim-enzim ini ada, tetapi praktis tidak aktif.

Reaksi yang dikatalisis oleh D- dan L-asam amino oksidase

2. Deaminasi oksidatif langsung anaerobik hanya ada untuk asam glutamat, dikatalisis hanya oleh glutamat dehidrogenase, yang mengubah glutamat menjadi -ketoglutarat. Enzim glutamat dehidrogenase terdapat di mitokondria semua sel tubuh (kecuali sel otot). Jenis deaminasi ini terkait erat dengan asam amino dan membentuk suatu proses dengannya. transdeaminasi(Lihat di bawah).

Reaksi deaminasi oksidatif langsung
asam glutamat

Deaminasi oksidatif tidak langsung (transdeaminasi)

Deaminasi oksidatif tidak langsung meliputi: 2 tahap dan aktif di semua sel tubuh.

Tahap pertama terdiri dari transfer reversibel gugus NH2 dari asam amino ke asam keto dengan pembentukan asam amino baru dan asam keto baru dengan partisipasi enzim. aminotransferase. Transfer ini disebut dan mekanismenya agak rumit.

Sebagai akseptor asam keto ("asam keto 2") dalam tubuh, biasanya digunakan asam -ketoglutarat, yang berubah menjadi glutamat("asam amino 2").

Skema reaksi transaminasi

Sebagai hasil dari transaminasi, asam amino bebas kehilangan gugus -NH2 dan diubah menjadi asam keto yang sesuai. Selanjutnya, ketoskeleton mereka mengkatabolisme dengan cara tertentu dan terlibat dalam siklus asam trikarboksilat dan respirasi jaringan, di mana ia terbakar menjadi CO2 dan H2O.

Ketika dibutuhkan (seperti kelaparan), kerangka karbon asam amino glukogenik dapat digunakan di hati untuk mensintesis glukosa dalam glukoneogenesis. Dalam hal ini, jumlah aminotransferase dalam hepatosit meningkat di bawah pengaruh glukokortikoid.

Tahap kedua terdiri dari pembelahan gugus amino dari asam amino 2 - deaminasi.

Karena Di dalam tubuh, pengumpul semua gugus amino asam amino adalah asam glutamat, kemudian hanya mengalami deaminasi oksidatif dengan pembentukan amonia dan asam -ketoglutarat. Tahap ini dilakukan glutamat dehidrogenase, yang terdapat dalam mitokondria semua sel tubuh, kecuali sel otot.

Mengingat hubungan yang erat antara kedua tahap, deaminasi oksidatif tidak langsung disebut transdeaminasi.

Skema kedua tahap transdeaminasi

Jika reaksi deaminasi langsung terjadi di mitokondria hati, amonia digunakan untuk mensintesis urea, yang kemudian dikeluarkan dalam urin. Di epitel tubulus ginjal, diperlukan reaksi untuk menghilangkan amonia melalui proses genesis amonium.

Karena NADH digunakan dalam rantai pernapasan dan -ketoglutarat terlibat dalam reaksi TCA, reaksi diaktifkan ketika ada defisit energi dan dihambat. kelebihan ATP dan NADH.

Peran transaminasi dan transdeaminasi

Reaksi transaminasi:

• diaktifkan di hati, otot, dan organ lain ketika jumlah asam amino tertentu yang berlebihan memasuki sel - untuk mengoptimalkan rasionya,
• menyediakan sintesis asam amino nonesensial dalam sel dengan adanya kerangka karbonnya (analog keto),
• dimulai ketika penggunaan asam amino untuk sintesis senyawa yang mengandung nitrogen (protein, kreatin, fosfolipid, purin dan pirimidin) dihentikan - dengan tujuan katabolisme lebih lanjut dari residu bebas nitrogen dan produksi energinya,
• diperlukan selama kelaparan intraseluler, misalnya, selama hipoglikemia dari berbagai asal - untuk penggunaan residu asam amino bebas nitrogen dalam hati untuk

Proses redoks terjadi dengan partisipasi asam amino.

Proses ini terjadi pada tumbuhan dan hewan. Ada senyawa yang dapat melepaskan hidrogen atau menyerapnya (melampirkan). Dalam oksidasi biologis, dua atom hidrogen dipisahkan, dan dalam reduksi biologis, dua atom hidrogen ditambahkan. Pertimbangkan ini dengan contoh sistein dan sistin.

HS NH 2 OH -2H S NH 2 OH

HS NH 2 OH +2H S NH 2 OH

CH 2 - CH - C \u003d O CH 2 - CH - C \u003d O

sistein sistin

bentuk tereduksi bentuk oksidasi

Dua molekul sistin, kehilangan dua atom hidrogen, membentuk bentuk teroksidasi - sistein. Proses ini reversibel, ketika dua atom hidrogen melekat pada sistin, sistein terbentuk - bentuk tereduksi. Proses redoks berlangsung serupa pada contoh tripeptida - glutathione, yang terdiri dari tiga asam amino: glutamat, glisin, dan sistein.

O \u003d C - NH - CH - CH 2 - SHO \u003d C - NH - CH - CH 2 - S - S -CH 2 - CH - NH - C \u003d O

CH 2 C \u003d O -2H CH 2 C \u003d O C \u003d O CH 2

CH 2 NH +2H CH 2 NH NH CH 2

CH - NH 2 CH 2 glisin CH - NH 2 CH 2 CH 2 CH - NH 2

C = O C = O C = O C = O C = O C = O

OH OH OH OH OH OH

(2 molekul)

tripeptida bentuk tereduksi heksapeptida - bentuk teroksidasi

Selama oksidasi, 2 atom hidrogen dipecah dan dua molekul glutathione digabungkan dan tripeptida berubah menjadi heksapeptida, yaitu, teroksidasi.

Semua reaksi kimia dapat dibagi menjadi dua jenis. Yang pertama termasuk reaksi yang terjadi tanpa mengubah keadaan oksidasi atom yang membentuk reaktan, misalnya: = = Seperti yang Anda lihat ...

Jenis-jenis reaksi kimia, kegunaannya dalam industri

Sulit untuk melebih-lebihkan pentingnya logam bagi perekonomian nasional, dan produksi logam dari bijih juga didasarkan pada reaksi redoks. Bijih biasanya terdiri dari senyawa oksigen atau belerang...

Kinetika reaksi fotokimia

Molekul zat yang bereaksi, di bawah aksi cahaya, biasanya berubah menjadi keadaan tereksitasi secara elektronik ...

Kinetika reaksi kimia

Proses redoks adalah salah satu reaksi kimia yang paling umum dan sangat penting dalam teori dan praktik. Oksidasi-reduksi adalah salah satu proses terpenting di alam. Nafas...

Reaksi kimia getaran

Ada banyak kriteria untuk mengklasifikasikan reaksi kimia. Salah satu yang paling penting adalah tanda perubahan bilangan oksidasi unsur. Tergantung pada apakah keadaan oksidasi unsur berubah atau tetap ...

dunia garam

Karena garam terdiri dari ion logam dan residu asam, reaksi redoksnya secara kondisional dapat dibagi menjadi dua kelompok: reaksi karena ion logam dan reaksi karena residu asam...

reaksi redoks

Reaksi redoks, reaksi kimia yang disertai dengan perubahan bilangan pengoksidasi atom. Awalnya (sejak diperkenalkannya teori pembakaran oksigen ke dalam kimia oleh A. Lavoisier, akhir abad ke-18 ...

Pengalaman 1. Jika Anda menyentuh sekelompok kristal oranye-merah amonium dikromat (NH4)2Cr2O7 dengan korek api yang menyala, sesuatu yang luar biasa akan terjadi: "gunung berapi" kecil akan "meletus"...

Reaksi redoks

Pengalaman 1. Ketika larutan kalium permanganat diasamkan dengan asam sulfat ditambahkan ke glukosa ...

Reaksi redoks

Semua proses di alam liar disertai dengan transformasi energi dan transisinya dari satu bentuk ke bentuk lainnya. Selama satu hari, orang dewasa mengkonsumsi sekitar 10 juta J energi...

Penentuan kandungan nitrogen dalam baja

Paragraf ini menjelaskan proses yang terjadi pada unit pneumatik selama proses pengukuran. Aliran pengukuran. Setelah...

Dasar-dasar Kimia

1. Tujuan pekerjaan : Pembentukan keterampilan menyusun persamaan reaksi redoks, menghitung massa ekivalen zat pengoksidasi dan zat pereduksi, menentukan arah reaksi redoks. 2...

Perhitungan indikator ekstraksi utama dalam sistem cair-cair

Pemisahan zat dalam proses ekstraksi didasarkan pada perbedaan distribusi antara dua cairan yang tidak dapat bercampur. Dalam kasus yang paling sederhana...

Sifat kimia timah dan senyawanya

Ukuran kemampuan redoks zat adalah potensial redoks (elektroda) (p0) ...

Kimia Karen

Penataan ulang radikal monoterpenoid carane terjadi, sebagai suatu peraturan, selama reaksi fotokimia. Transformasi fotokimia dari senyawa tersebut dijelaskan secara cukup rinci dalam ulasan 12...

Sebagian besar energi tubuh berasal dari oksidasi karbohidrat dan lemak netral (sampai 90%). Sisanya ~ 10% karena oksidasi asam amino. Asam amino terutama digunakan untuk sintesis protein. Oksidasi terjadi:

1) jika asam amino yang terbentuk selama pembaruan protein tidak digunakan untuk sintesis protein baru;

2) jika kelebihan protein masuk ke dalam tubuh;

3) selama puasa atau diabetes, ketika tidak ada karbohidrat atau penyerapannya terganggu, asam amino digunakan sebagai sumber energi.

Dalam semua situasi ini, asam amino kehilangan gugus aminonya dan diubah menjadi asam -keto yang sesuai, yang kemudian dioksidasi menjadi CO2 dan H2O. Bagian dari oksidasi ini terjadi melalui siklus asam trikarboksilat. Sebagai hasil dari deaminasi dan oksidasi, asam piruvat, asetil-KoA, asetoasetil-KoA, asam -ketoglutarat, suksinil-KoA, asam fumarat terbentuk. Beberapa asam amino dapat diubah menjadi glukosa dan lainnya menjadi badan keton.

Cara menetralkan amonia dalam jaringan hewan

Amonia adalah racun dan akumulasi dalam tubuh dapat menyebabkan kematian. Ada beberapa cara berikut untuk menetralkan amonia:

1. Sintesis garam amonium.

2. Sintesis amida dari asam amino dikarboksilat.

3. Sintesis urea.

Sintesis garam amonium terjadi sampai batas tertentu di ginjal, ini seperti alat pelindung tambahan tubuh jika terjadi asidosis. Amonia dan asam keto sebagian digunakan untuk resintesis asam amino dan untuk sintesis zat nitrogen lainnya. Selain itu, di jaringan ginjal, amonia terlibat dalam proses menetralkan asam organik dan anorganik, membentuk garam netral dan asam dengan mereka:

R - COOH + NH 3 → R - COONH 4;

H 2 SO 4 + 2 NH 3 → (NH 4) 2 SO 4;

H 3 PO 4 + NH 3 → NH 4 H 2 PO 4

Dengan cara ini, tubuh melindungi dirinya dari kehilangan sejumlah besar kation (Na, K, sebagian Ca, Mg) dalam urin selama ekskresi asam, yang dapat menyebabkan penurunan tajam dalam cadangan alkali darah. . Jumlah garam amonium yang diekskresikan dalam urin meningkat tajam pada asidosis, karena amonia digunakan untuk menetralkan asam. Salah satu cara untuk mengikat dan mendetoksifikasi amonia adalah dengan menggunakannya untuk membentuk ikatan amida antara glutamin dan asparagin. Pada saat yang sama, glutamin disintesis dari asam glutamat di bawah aksi enzim glutamin sintetase, dan asparagin disintesis dari asam aspartat dengan partisipasi asparagin sintetase:

Dengan cara ini, amonia dihilangkan di banyak organ (otak, retina, ginjal, hati, otot). Amida dari asam glutamat dan aspartat juga dapat terbentuk ketika asam amino ini berada dalam struktur protein, yaitu, tidak hanya asam amino bebas yang dapat menjadi akseptor amonia, tetapi juga protein di mana mereka termasuk. Asparagin dan glutamin dikirim ke hati dan digunakan dalam sintesis urea. Amonia diangkut ke hati dan dengan bantuan alanin (siklus glukosa-alanin). Siklus ini memastikan transfer gugus amino dari otot rangka ke hati, di mana mereka diubah menjadi urea, dan otot yang bekerja menerima glukosa. Di hati, glukosa disintesis dari kerangka karbon alanin. Dalam otot yang bekerja, asam glutamat terbentuk dari asam -ketoglutarat, yang kemudian mentransfer gugus amina - NH 2 ke asam piruvat, sebagai akibatnya, alanin, asam amino netral, disintesis. Secara skematis, siklus yang ditunjukkan terlihat seperti ini:

Asam glutamat + asam piruvat

asam -ketoglutarat + alanin

Beras. 10.1. Siklus glukosa-alanin.

Siklus ini melakukan dua fungsi: 1) mentransfer gugus amino dari otot rangka ke hati, di mana mereka diubah menjadi urea;

2) menyediakan otot yang bekerja dengan glukosa yang berasal dari darah dari hati, di mana kerangka karbon alanin digunakan untuk pembentukannya.

pembentukan urea- cara utama untuk menetralkan amonia. Proses ini dipelajari di laboratorium IP Pavlov. Telah terbukti bahwa urea disintesis di hati dari amonia, CO2 dan air.

Urea diekskresikan dalam urin sebagai produk akhir utama protein, masing-masing metabolisme asam amino. Urea menyumbang hingga 80-85% dari semua nitrogen urin. Situs utama sintesis urea dalam tubuh adalah hati. Sekarang telah terbukti bahwa sintesis urea terjadi dalam beberapa tahap.

Tahap 1 - pembentukan karbamoil fosfat terjadi di mitokondria di bawah aksi enzim karbamoil fosfat sintetase:

Pada tahap selanjutnya, citrulline disintesis dengan partisipasi ornithine:

Citrulline berpindah dari mitokondria ke sitosol sel hati. Setelah itu, gugus amino kedua dimasukkan ke dalam siklus dalam bentuk asam aspartat. Ada kondensasi molekul citrulline dan asam aspartat dengan pembentukan asam arginin-suksinat.

Citrulline aspartat arginin-suksinat

asam asam

Asam arginin-suksinat dipecah menjadi arginin dan asam fumarat.

Di bawah aksi arginase, arginin dihidrolisis, urea dan ornitin terbentuk. Selanjutnya, ornitin memasuki mitokondria dan dapat dimasukkan dalam siklus baru detoksifikasi amonia, dan urea diekskresikan dalam urin.

Jadi, dalam sintesis satu molekul urea, dua molekul NH 3 dan CO 2 (HCO 3) dinetralkan, yang juga penting dalam menjaga pH. Untuk sintesis satu molekul urea, 3 molekul ATP dikonsumsi, termasuk dua dalam sintesis karbomoil fosfat, satu untuk pembentukan asam arginin-suksinat; asam fumarat dapat diubah menjadi asam malat dan oksaloasetat (siklus Krebs), dan yang terakhir, sebagai hasil dari transaminasi atau aminasi reduktif, dapat diubah menjadi asam aspartat. Beberapa nitrogen asam amino dikeluarkan dari tubuh dalam bentuk kreatinin, yang terbentuk dari kreatin dan kreatin fosfat.

Dari total nitrogen urin, urea menyumbang hingga 80-90%, garam amonium - 6%. Dengan pemberian protein berlebih, proporsi nitrogen urea meningkat, dan dengan pemberian protein yang tidak mencukupi, itu menurun hingga 60%.

Pada burung dan reptil, amonia dinetralisir dengan pembentukan asam urat. Kotoran unggas di peternakan unggas merupakan sumber pupuk yang mengandung nitrogen (asam urat).

23.6.1. Dekarboksilasi asam amino - pemutusan gugus karboksil dari asam amino dengan pembentukan CO2. Produk reaksi dekarboksilasi asam amino adalah amina biogenik terlibat dalam pengaturan metabolisme dan proses fisiologis dalam tubuh (lihat tabel 23.1).

Tabel 23.1

Amina biogenik dan prekursornya.

Reaksi dekarboksilasi asam amino dan turunannya mengkatalisis dekarboksilase asam amino. koenzim - piridoksal fosfat (turunan dari vitamin B6). Reaksinya tidak dapat diubah.

23.6.2. Contoh reaksi dekarboksilasi Beberapa asam amino langsung didekarboksilasi. Reaksi dekarboksilasi histidin :

histamin memiliki efek vasodilatasi yang kuat, terutama kapiler di fokus peradangan; merangsang sekresi lambung dari kedua pepsin dan asam klorida, dan digunakan untuk mempelajari fungsi sekresi lambung.

Reaksi dekarboksilasi glutamat :

GABA- neurotransmiter penghambat di sistem saraf pusat.

Sejumlah asam amino mengalami dekarboksilasi setelah oksidasi awal. Produk hidroksilasi triptofan diubah menjadi serotonin:

Serotonin Ini terbentuk terutama di sel-sel sistem saraf pusat, memiliki efek vasokonstriksi. Berpartisipasi dalam pengaturan tekanan darah, suhu tubuh, pernapasan, filtrasi ginjal.

Produk hidroksilasi tirosin masuk ke dopamin

dopamin berfungsi sebagai prekursor katekolamin; merupakan mediator penghambat pada sistem saraf pusat.

Tiogrup sistein teroksidasi menjadi gugus sulfo, produk dari reaksi ini didekarboksilasi untuk membentuk taurin:

Taurin terbentuk terutama di hati; berpartisipasi dalam sintesis pasangan asam empedu (asam taurocholic).

21.5.3. Katabolisme amina biogenik. Ada mekanisme khusus dalam organ dan jaringan yang mencegah akumulasi amina biogenik. Cara utama inaktivasi amina biogenik - deaminasi oksidatif dengan pembentukan amonia - dikatalisis oleh mono- dan diamina oksidase.

Monoamin oksidase (MAO)- Enzim yang mengandung FAD - melakukan reaksi:

Klinik menggunakan inhibitor MAO (nialamid, pyrazidol) untuk pengobatan depresi.

Proses pemisahan gugus karboksil dari asam amino menjadi CO2 disebut dekarboksilasi. Meskipun kisaran terbatas asam amino dan turunannya yang mengalami dekarboksilasi dalam jaringan hewan, produk reaksi yang dihasilkan adalah: amina biogenik- memiliki efek farmakologis yang kuat pada banyak fungsi fisiologis manusia dan hewan. Dalam jaringan hewan, dekarboksilasi asam amino berikut dan turunannya telah ditetapkan: tirosin, triptofan, 5-hidroksitriptofan, valin, serin, histidin, asam glutamat dan -hidroksiglutamat, 3,4-dioksifenilalanin, sistein, arginin, ornitin, S-adenosilmetionin dan asam -aminomalonat. Selain itu, dekarboksilasi sejumlah asam amino lain telah ditemukan pada mikroorganisme dan tanaman.

Dalam organisme hidup, 4 jenis dekarboksilasi asam amino telah ditemukan:

1. -Dekarboksilasi, karakteristik jaringan hewan, di mana gugus karboksil yang berdekatan dengan atom karbon dipecah dari asam amino. Produk reaksinya adalah CO2 dan amina biogenik:

2. Karakteristik -dekarboksilasi mikroorganisme. Misalnya, -alanin dibentuk dari asam aspartat dengan cara ini:

Reaksi ini menghasilkan aldehida dan asam amino baru yang sesuai dengan asam keto asli.

Reaksi ini pada jaringan hewan dilakukan selama sintesis asam -aminolevulinat dari glisin dan suksinil-KoA dan selama sintesis sphingolipid, serta pada tumbuhan selama sintesis biotin.

Reaksi dekarboksilasi, tidak seperti proses metabolisme asam amino perantara lainnya, bersifat ireversibel. Mereka dikatalisis oleh enzim spesifik - dekarboksilase asam amino, yang berbeda dari dekarboksilase asam -keto baik dalam komponen protein maupun dalam sifat koenzim. Dekarboksilase asam amino terdiri dari bagian protein, yang memberikan spesifisitas aksi, dan gugus prostetik, yang diwakili oleh piridoksal fosfat (PP), seperti pada transaminase.

Mekanisme reaksi dekarboksilasi asam amino, sesuai dengan teori umum katalisis piridoksal, direduksi menjadi pembentukan kompleks substrat-PF, yang diwakili, seperti dalam reaksi transaminasi, oleh basa Schiff PF dan asam amino:

Reaksi pada gugus karboksil:

Pada organisme hidup, reaksi ini berlangsung di bawah pengaruh enzim dekarboksilase:

Deaminasi:

Kemungkinan deaminasi hidrolitik asam amino:

Deaminasi reduktif adalah karakteristik dari beberapa organisme:

tupai. halaman utama. Signifikansi biologis dari urutan amino. Menguraikan protein str-ry primer. Tingkat struktural dalam arsitektur dan organisasi prostr-th protein. Klasifikasi protein menurut struktur spasialnya.

tupai- itu tinggi. senyawa (polipeptida), molekul yang diwakili oleh 20 asam alfa - am, senyawa oleh ikatan peptida - CO - NH

Esensi: Pros. tupai- terdiri dari satu amino-t. Misalnya, tumbuh protein - prolamin, protein darah. plasma - albumin dan globulin. Rumit tupai- selain asam amino, mereka berada di St. Petersburg. komp. senyawa org-e lainnya (asam nukleat, lipid, karbohidrat), senyawa fosfor, logam. Mereka. rumit nama nukleoprotein, glikoprotein, dll.

Protozoa asam amino - glisin NH 2 - CH 2 - COOH.

Tapi berbeda. asam am dapat mengandung berbagai radikal CH 3 - CHNH 2 -COOH-H - O - - CH 2 - CHNH 2 - COOH

Struktur protein. Protein mol-l linier obbr-e terjadi sebagai akibat dari senyawa-senyawa asam-am satu sama lain. Karboks. kelompok satu asam-am mendekati gugus amino yang lain, dan ketika mol air dibelah, terjadi penempaan yang kuat antara residu asam amino. nama koneksi peptida.

Di bawah str-swarm primer, yang kami maksud adalah urutan, urutan residu asam amino dalam rantai polipeptida. Untuk yang sebenarnya waktu untuk menguraikan struktur utama dari puluhan ribu protein yang berbeda (insulin (51 residu asam amino), mioglobin manusia (153 residu asam amino), hemoglobin manusia, sitokrom C dari otot jantung manusia (104), lisozim ASI (130) , chymotrypsinogen sapi (245) dan banyak protein lainnya, termasuk enzim dan toksin.Jika protein mengandung beberapa rantai polipeptida yang bergabung menjadi satu mol protein melalui ikatan disulf. dan interaksi non-tempa, atau jika Karena satu rantai polipeptida mengandung ikatan disulfida internal, tugas menentukan struktur primer agak lebih rumit, karena pemisahan awal dari rantai dan ikatan ini diperlukan.

1. Pratama. protein str-ra unik dan ditentukan secara genetik. Setiap protein homogen individu memiliki urutan asam amino yang unik: frekuensi penggantian asam amino adalah dorongan. tidak hanya pada perubahan struktur, tetapi juga pada perubahan fisik dan kimia. fungsi sv-in dan biol-x.

2. Stabilitas struktur utama disediakan di utama. ikatan peptida; mungkin partisipasi sejumlah kecil disulf. koneksi.

3. Berbagai kombinasi asam amino dapat ditemukan dalam rantai polipeptida; dalam polipeptida, urutan berulang relatif jarang.

4. Dalam beberapa enzim, daerah dekat katalitik St., terdapat rangkaian peptida identik, yang mengandung situs yang tidak dapat diubah dan urutan asam amino yang bervariasi, khususnya. di wilayah pusat aktif mereka. Ini prinsip kesamaan struktural Naib. khas untuk sejumlah enzim proteolitik: tripsin, kimotripsin, dll.

5. Dalam struktur primer rantai polipeptida, determinannya bersifat sekunder., Tersier. dan kuartener protein str-ry mol-ly, menentukan konformasi spasial secara keseluruhan.