La oameni, principalul mod de dezaminare este dezaminare oxidativă. Există două tipuri de dezaminare oxidativă: directși indirect.
Dezaminare oxidativă directă
Dezaminarea directă este catalizată de o enzimă, rezultând formarea de NH3 și cetoacid. Dezaminarea oxidativă directă poate avea loc în prezența oxigenului (aerobă) și nu necesită oxigen (anaerobă).
1. Dezaminare oxidativă directă aerobă catalizat de D-aminoacizi oxidaze ( D-oxidaza) ca coenzimă folosind MOFTși L-aminoacizi oxidaze ( L-oxidaza) cu coenzimă FMN. În corpul uman, aceste enzime sunt prezente, dar practic inactive.
Reacție catalizată de D- și L-aminoacizi oxidaze
2. Dezaminare oxidativă directă anaerobă există numai pentru acidul glutamic, catalizat doar de glutamat dehidrogenază, care transformă glutamatul în α-cetoglutarat. Enzima glutamat dehidrogenaza este prezentă în mitocondriile tuturor celulelor corpului (cu excepția celulelor musculare). Acest tip de dezaminare este strâns legat de aminoacizi și formează un proces cu acesta. transdeaminare(vezi mai jos).
Reacție de dezaminare oxidativă directă
acid glutamic
Dezaminare oxidativă indirectă (transdeaminare)
Dezaminarea oxidativă indirectă include 2 etapeși este activ în toate celulele corpului.
Prima etapă constă în transferul reversibil al grupării NH2 de la aminoacid la cetoacid cu formarea unui nou aminoacid și a unui nou cetoacid cu participarea enzimelor. aminotransferaze. Acest transfer este numit și mecanismul său este destul de complicat.
Ca cetoacid acceptor ("keto acid 2") în organism, este folosit în mod obișnuit acid α-cetoglutaric, care se transformă în glutamat("aminoacid 2").
Schema reacției de transaminare
Ca rezultat al transaminării, aminoacizii liberi își pierd grupările α-NH2 și sunt transformați în cetoacizii corespunzători. În plus, cetoscheletul lor se cataboliză în moduri specifice și este implicat în ciclul acizilor tricarboxilici și în respirația tisulară, unde arde până la CO2 și H2O.
Când este necesar (cum ar fi înfometarea), scheletul de carbon al aminoacizilor glucogenici poate fi folosit în ficat pentru a sintetiza glucoza în gluconeogeneză. În acest caz, numărul de aminotransferaze din hepatocit crește sub influența glucocorticoizilor.
A doua etapă constă în scindarea grupării amino din aminoacidul 2 - dezaminare.
pentru că în organism, colectorul tuturor grupelor de aminoacizi este acid glutamic, apoi doar suferă dezaminare oxidativă cu formare de amoniac și acid α-cetoglutaric. Această etapă se realizează glutamat dehidrogenază, care este prezent în mitocondriile tuturor celulelor corpului, cu excepția celulelor musculare.
Având în vedere relația strânsă dintre ambele etape, se numește dezaminare oxidativă indirectă transdeaminare.
Schema ambelor etape de transdeaminare
Dacă reacția de dezaminare directă are loc în mitocondriile ficatului, amoniacul este utilizat pentru a sintetiza ureea, care este ulterior eliminată în urină. În epiteliul tubular al rinichilor, este necesară o reacție pentru a elimina amoniacul prin procesul de geneză a amoniului.
Deoarece NADH este utilizat în lanțul respirator și α-cetoglutaratul este implicat în reacțiile TCA, reacția este activată atunci când există un deficit de energie și este inhibată. exces de ATPși NADH.
Rolul transaminării și transdeminației
Reacții transaminare:
- sunt activate în ficat, mușchi și alte organe atunci când o cantitate în exces de anumiți aminoacizi intră în celulă - pentru a optimiza raportul acestora,
- asigură sinteza aminoacizilor neesențiali în celulă în prezența scheletului lor de carbon (analog ceto);
- începe atunci când utilizarea aminoacizilor pentru sinteza compușilor care conțin azot (proteine, creatină, fosfolipide, baze purinice și pirimidinice) este oprită - în scopul catabolizării în continuare a reziduurilor lor fără azot și a producerii de energie,
- necesar în timpul înfometării intracelulare, de exemplu, în timpul hipoglicemiei de diferite origini - pentru utilizarea unui reziduu de aminoacizi fără azot în ficat pentru
Procese redox care au loc cu participarea aminoacizilor.
Aceste procese au loc la plante și animale. Există compuși care fie pot elibera hidrogen, fie îl pot absorbi (atașa). În oxidarea biologică, doi atomi de hidrogen sunt despărțiți, iar în reducerea biologică, se adaugă doi atomi de hidrogen. Luați în considerare acest lucru cu exemplul cisteinei și cistinei.
HS NH2OH -2H S NH2OH
HS NH2OH +2H S NH2OH
CH 2 - CH - C \u003d O CH 2 - CH - C \u003d O
cisteină cistina
forma redusa forma oxidata
Două molecule de cistină, pierzând doi atomi de hidrogen, formează o formă oxidată - cisteină. Acest proces este reversibil, atunci când doi atomi de hidrogen sunt atașați la cistina, se formează cisteină - forma redusă. Procesul redox se desfășoară în mod similar pe exemplul tripeptidei - glutation, care constă din trei aminoacizi: glutamic, glicină și cisteină.
O \u003d C - NH - CH - CH 2 - SHO \u003d C - NH - CH - CH 2 - S - S -CH 2 - CH - NH - C \u003d O
CH 2 C \u003d O -2H CH 2 C \u003d O C \u003d O CH 2
CH2NH +2H CH2NHNHCH2
CH - NH 2 CH 2 glicină CH - NH 2 CH 2 CH 2 CH - NH 2
C = O C = O C = O C = O C = O C = O
OH OH OH OH OH OH
(2 molecule)
tripeptidă formă redusă hexapeptidă - formă oxidată
În timpul oxidării, 2 atomi de hidrogen sunt despărțiți și două molecule de glutation sunt combinate, iar tripeptida se transformă într-o hexapeptidă, adică este oxidată.
Toate reacțiile chimice pot fi împărțite în două tipuri. Prima dintre acestea include reacții care au loc fără a modifica starea de oxidare a atomilor care alcătuiesc reactanții, de exemplu: = = După cum puteți vedea...
Tipuri de reacții chimice, utilizarea lor în industrie
Este greu de supraestimat importanța metalelor pentru economia națională, iar producția de metale din minereuri se bazează și pe reacții redox. Minereurile constau de obicei din oxigen sau compuși de sulf...
Cinetica reacțiilor fotochimice
Moleculele unei substanțe care reacţionează, sub acţiunea luminii, trec de obicei într-o stare excitată electronic...
Cinetica reacțiilor chimice
Procesele redox sunt printre cele mai comune reacții chimice și sunt de mare importanță în teorie și practică. Oxido-reducerea este unul dintre cele mai importante procese din natură. Suflare...
Reacții chimice vibraționale
Există numeroase criterii de clasificare a reacțiilor chimice. Unul dintre cele mai importante este un semn al schimbării stărilor de oxidare ale elementelor. În funcție de dacă stările de oxidare ale elementelor se schimbă sau rămân...
lumea de sare
Deoarece sărurile constau din ioni metalici și un reziduu acid, reacțiile lor redox pot fi împărțite condiționat în două grupe: reacții datorate ionului metalic și reacții datorate reziduului acid...
reactie redox
Reacții redox, reacții chimice însoțite de o modificare a numărului oxidant al atomilor. Inițial (de la introducerea în chimie a teoriei arderii oxigenului de către A. Lavoisier, sfârșitul secolului al XVIII-lea...
Experiența 1. Dacă atingeți o grămadă de cristale roșu portocaliu de dicromat de amoniu (NH4)2Cr2O7 cu un chibrit care arde, se va întâmpla ceva remarcabil: un mic „vulcan” va „erupe”...
Reacții redox
Experiența 1. Când o soluție de permanganat de potasiu acidulată cu acid sulfuric se adaugă la glucoză...
Reacții redox
Toate procesele din fauna sălbatică sunt însoțite de transformarea energiei și de tranzițiile acesteia de la o formă la alta. Într-o zi, un adult consumă aproximativ 10 milioane J de energie...
Determinarea conținutului de azot în oțel
Acest paragraf descrie procesele care au loc în unitatea pneumatică în timpul procesului de măsurare. Debitul de măsurare. După...
Fundamentele Chimiei
1. Scopul lucrării: Formarea deprinderilor în elaborarea ecuațiilor reacțiilor redox, calcularea maselor echivalente ale agentului oxidant și reducător, determinarea direcției reacțiilor redox. 2...
Calculul principalilor indicatori de extracție în sistemul lichid-lichid
Separarea substanțelor într-un proces de extracție se bazează pe diferența de distribuție între două lichide nemiscibile. In cel mai simplu caz...
Proprietățile chimice ale staniului și ale compușilor acestuia
O măsură a capacității redox a substanțelor este potențialul lor redox (electrod) (p0) ...
Karen Chimie
Rearanjamente radicale ale monoterpenoidelor carane apar, de regulă, în timpul reacțiilor fotochimice. Transformările fotochimice ale unor astfel de compuși sunt descrise suficient de detaliat într-o recenzie 12...
Cea mai mare parte a energiei organismului provine din oxidarea carbohidraților și a grăsimilor neutre (până la 90%). Restul ~ 10% din cauza oxidării aminoacizilor. Aminoacizii sunt utilizați în principal pentru sinteza proteinelor. Oxidarea are loc:
1) dacă aminoacizii formați în timpul reînnoirii proteinelor nu sunt utilizați pentru sinteza de noi proteine;
2) dacă un exces de proteine pătrunde în organism;
3) în timpul postului sau al diabetului, când nu există carbohidrați sau absorbția acestora este afectată, aminoacizii sunt folosiți ca sursă de energie.
În toate aceste situații, aminoacizii își pierd grupările amino și sunt transformați în α-cetoacizii corespunzători, care sunt apoi oxidați la CO 2 și H 2 O. O parte din această oxidare are loc prin ciclul acidului tricarboxilic. Ca rezultat al dezaminării și oxidării, se formează acid piruvic, acetil-CoA, acetoacetil-CoA, acid α-cetoglutaric, succinil-CoA, acid fumaric. Unii aminoacizi pot fi transformați în glucoză, iar alții în corpi cetonici.
Modalități de neutralizare a amoniacului în țesuturile animale
Amoniacul este toxic și acumularea în organism poate duce la moarte. Există următoarele moduri de a neutraliza amoniacul:
1. Sinteza sărurilor de amoniu.
2. Sinteza amidelor aminoacizilor dicarboxilici.
3. Sinteza ureei.
Sinteza sărurilor de amoniu are loc într-o măsură limitată în rinichi, acesta fiind ca un dispozitiv suplimentar de protecție al organismului în caz de acidoză. Amoniacul și cetoacizii sunt parțial folosiți pentru resinteza aminoacizilor și pentru sinteza altor substanțe azotate. În plus, în țesuturile rinichilor, amoniacul este implicat în procesul de neutralizare a acizilor organici și anorganici, formând cu ei săruri neutre și acide:
R-COOH + NH3 → R-COONH4;
H2S04 + 2NH3 → (NH4)2S04;
H3P04 + NH3 → NH4H2PO4
În acest fel, organismul se protejează de pierderea unei cantități semnificative de cationi (Na, K, parțial Ca, Mg) în urină în timpul excreției de acizi, ceea ce ar putea duce la o scădere bruscă a rezervei alcaline a sângelui. . Cantitatea de săruri de amoniu excretată în urină crește semnificativ în acidoză, deoarece amoniacul este folosit pentru a neutraliza acidul. Una dintre modalitățile de a lega și detoxifica amoniacul este folosirea acestuia pentru a forma o legătură amidă între glutamina și asparagină. În același timp, glutamina este sintetizată din acid glutamic sub acțiunea enzimei glutamin sintetază, iar asparagina este sintetizată din acid aspartic cu participarea asparagin sintetazei:
În acest fel, amoniacul este eliminat în multe organe (creier, retină, rinichi, ficat, mușchi). Amidele acizilor glutamic și aspartic se pot forma și atunci când acești aminoacizi sunt în structura proteinei, adică nu numai un aminoacid liber poate fi acceptor de amoniac, ci și proteinele în care sunt incluși. Asparagina și glutamina sunt livrate la ficat și utilizate în sinteza ureei. Amoniacul este transportat la ficat si cu ajutorul alaninei (ciclul glucoza-alanina). Acest ciclu asigură transferul grupelor amino din mușchiul scheletic la ficat, unde sunt transformate în uree, iar mușchii care lucrează primesc glucoză. În ficat, glucoza este sintetizată din scheletul de carbon al alaninei. Într-un mușchi care lucrează, acidul glutamic se formează din acidul α-cetoglutaric, care apoi transferă gruparea amină - NH2 în acid piruvic, ca urmare, este sintetizată alanina, un aminoacid neutru. Schematic, ciclul indicat arată astfel:
Acid glutamic + acid piruvic ↔
↔ acid α-cetoglutaric + alanină
Orez. 10.1. Ciclul glucoza-alanina.
Acest ciclu îndeplinește două funcții: 1) transferă grupele amino din mușchii scheletici la ficat, unde sunt transformate în uree;
2) furnizează mușchilor care lucrează glucoză provenită din sângele din ficat, unde scheletul de carbon al alaninei este folosit pentru formarea acesteia.
Formarea ureei- modalitatea principală de neutralizare a amoniacului. Acest proces a fost studiat în laboratorul IP Pavlov. S-a demonstrat că ureea este sintetizată în ficat din amoniac, CO 2 și apă.
Ureea este excretată prin urină ca principal produs final al proteinelor, respectiv al metabolismului aminoacizilor. Ureea reprezintă până la 80-85% din totalul azotului din urină. Principalul loc de sinteza a ureei în organism este ficatul. S-a dovedit acum că sinteza ureei are loc în mai multe etape.
Etapa 1 - formarea carbamoil fosfat are loc în mitocondrii sub acțiunea enzimei carbamoil fosfat sintetaza:
În etapa următoare, citrulina este sintetizată cu participarea ornitinei:
Citrulina trece din mitocondrie în citosolul celulelor hepatice. După aceea, o a doua grupare amino este introdusă în ciclu sub formă de acid aspartic. Există o condensare a moleculelor de citrulină și acid aspartic cu formarea acidului arginină-succinic.
Citrulina aspartic arginina-succinic
acid acid
Acidul arginina-succinic este descompus în arginină și acid fumaric.
Sub actiunea arginazei, arginina este hidrolizata, se formeaza ureea si ornitina. Ulterior, ornitina intră în mitocondrii și poate fi inclusă într-un nou ciclu de detoxifiere cu amoniac, iar ureea este excretată prin urină.
Astfel, în sinteza unei molecule de uree, două molecule de NH3 și CO2 (HCO3) sunt neutralizate, ceea ce este important și în menținerea pH-ului. Pentru sinteza unei molecule de uree se consumă 3 molecule de ATP, dintre care două în sinteza carbomoil fosfatului, una pentru formarea acidului arginină-succinic; acidul fumaric poate fi transformat în acizi malic și oxaloacetic (ciclul Krebs), iar acesta din urmă, ca urmare a transaminării sau aminării reductive, poate fi transformat în acid aspartic. O parte din azotul aminoacizilor este excretat din organism sub formă de creatinina, care este formată din creatină și creatină fosfat.
Din azotul total din urină, ureea reprezintă până la 80-90%, sărurile de amoniu - 6%. Odată cu hrănirea în exces cu proteine, proporția de azot ureic crește, iar cu hrănirea insuficientă cu proteine, aceasta scade la 60%.
La păsări și reptile, amoniacul este neutralizat prin formarea acidului uric. Dejecțiile de păsări din fermele de păsări sunt o sursă de îngrășământ care conține azot (acid uric).
23.6.1. Decarboxilarea aminoacizilor - scindarea grupării carboxil din aminoacid cu formarea de CO2. Produșii reacțiilor de decarboxilare a aminoacizilor sunt amine biogene implicate în reglarea metabolismului și a proceselor fiziologice din organism (vezi tabelul 23.1).
Tabelul 23.1
Amine biogene și precursorii lor.
Reacțiile de decarboxilare ale aminoacizilor și derivaților acestora catalizează decarboxilaze aminoacizi. coenzima - fosfat de piridoxal (derivat al vitaminei B6). Reacțiile sunt ireversibile.
23.6.2. Exemple de reacții de decarboxilare. Unii aminoacizi sunt direct decarboxilați. Reacția de decarboxilare histidină :
histamina are un efect vasodilatator puternic, în special capilarele în focarul inflamației; stimulează secreția gastrică atât de pepsină, cât și de acid clorhidric și este utilizat pentru studiul funcției secretoare a stomacului.
Reacția de decarboxilare glutamat :
GABA- un neurotransmitator inhibitor in sistemul nervos central.
O serie de aminoacizi sunt supuși decarboxilării după oxidare preliminară. Produs de hidroxilare triptofan transformat în serotonină:
Serotonina Se formează în principal în celulele sistemului nervos central, are un efect vasoconstrictiv. Participa la reglarea tensiunii arteriale, a temperaturii corpului, a respiratiei, a filtrarii renale.
Produs de hidroxilare tirozină intră în dopamină
Dopamina servește ca precursor al catecolaminelor; este un mediator inhibitor în sistemul nervos central.
Tiogrup cisteină oxidat la o grupare sulfo, produsul acestei reacții este decarboxilat pentru a forma taurină:
taurină format în principal în ficat; participă la sinteza acizilor biliari perechi (acid taurocolic).
21.5.3. Catabolismul aminelor biogene. Există mecanisme speciale în organe și țesuturi care împiedică acumularea de amine biogene. Principala modalitate de inactivare a aminelor biogene - dezaminarea oxidativă cu formarea de amoniac - este catalizată de mono- și diaminooxidaze.
Monoaminoxidaza (MAO)- Enzima care contine FAD - realizeaza reactia:
Clinica folosește inhibitori MAO (nialamid, pirazidol) pentru tratamentul depresiei.
Procesul de separare a grupării carboxil a aminoacizilor sub formă de CO 2 se numește decarboxilare. În ciuda gamei limitate de aminoacizi și derivații lor care suferă decarboxilare în țesuturile animale, produșii de reacție rezultați sunt amine biogene- au un efect farmacologic puternic asupra multor funcții fiziologice ale oamenilor și animalelor. În țesuturile animale s-a stabilit decarboxilarea următorilor aminoacizi și a derivaților acestora: tirozină, triptofan, 5-hidroxitriptofan, valină, serină, histidină, acizi glutamic și y-hidroxiglutamic, 3,4-dioxifenilalanină, cisteină, arginină, ornitină, S-adenosilmetionină și acid α-aminomalonic. În plus, decarboxilarea unui număr de alți aminoacizi a fost descoperită în microorganisme și plante.
În organismele vii, au fost descoperite 4 tipuri de decarboxilare a aminoacizilor:
1. α-Decarboxilarea, caracteristică țesuturilor animale, în care gruparea carboxil adiacentă atomului de carbon α este scindată din aminoacizi. Produșii de reacție sunt CO 2 și amine biogene:
2. ω-decarboxilarea caracteristică microorganismelor. De exemplu, α-alanina se formează din acid aspartic în acest fel:
Această reacție produce o aldehidă și un nou aminoacid corespunzător cetoacidului original.
Această reacție în țesuturile animale este efectuată în timpul sintezei acidului δ-aminolevulinic din glicină și succinil-CoA și în timpul sintezei sfingolipidelor, precum și în plante în timpul sintezei biotinei.
Reacțiile de decarboxilare, spre deosebire de alte procese de metabolism intermediar al aminoacizilor, sunt ireversibile. Ele sunt catalizate de enzime specifice - decarboxilaze de aminoacizi, care diferă de decarboxilazele α-cetoacide atât prin componenta proteică, cât și prin natura coenzimei. Decarboxilazele de aminoacizi sunt formate dintr-o parte proteică, care asigură specificitatea de acțiune, și o grupare protetică, reprezentată de piridoxal fosfat (PP), ca în transaminaze.
Mecanismul reacției de decarboxilare a aminoacizilor, în conformitate cu teoria generală a catalizei piridoxalului, se reduce la formarea unui complex PF-substrat, reprezentat, ca în reacțiile de transaminare, de baza Schiff a PF și aminoacizi: 
Reacții asupra grupării carboxil:
În organismele vii, această reacție are loc sub influența enzimelor decarboxilaze:
Dezaminare:
Posibilă dezaminare hidrolitică a aminoacizilor:
Dezaminarea reductivă este caracteristică unor organisme:
Veverițe. Pagina principală. Semnificația biologică a secvenței amino. Descifrarea proteinelor str-ry primare. Niveluri structurale în arhitectură și organizarea prostr-th a proteinelor. Clasificarea proteinelor în funcție de structura lor spațială.
Veverițe- este înalt. compuși (polipeptide), ale căror molecule sunt reprezentate de 20 de acizi alfa - am, compuși prin legături peptidice - CO - NH
Esență: Prost. veverite- compus dintr-un amino-t. De exemplu, în creștere proteine - prolamine, proteine din sânge. plasma - albuline si globuline. Complicat veverite- pe langa aminoacizi, sunt in St. comp. alți compuși org-e (acizi nucleici, lipide, carbohidrați), compuși ai fosforului, metale. Lor. complicat denumește nucleoproteine, glicoproteine etc.
Protozoare aminoacid - glicină NH 2 - CH 2 - COOH.
Dar diferit. acizii am pot conține diverși radicali CH 3 - CHNH 2 -COOH-H - O - - CH 2 - CHNH 2 - COOH
Structura proteinelor. Proteinele liniare mol-l Obr-e apare ca urmare a acelor compuși am-acizi între ei. Carbox. grupul unui am-acid se apropie de grupul amino al celuilalt, iar atunci când molul de apă este scindat, are loc o forja puternică între resturile de aminoacizi. numele conexiunii peptidă.
Sub roiul primar, ne referim la ordinea, secvența resturilor de aminoacizi din lanțul polipeptidic. La real timpul pentru a descifra structura primară a zeci de mii de proteine diferite (insulina (51 de reziduuri de aminoacizi), mioglobina umană (153 de reziduuri de aminoacizi), hemoglobina umană, citocromul C din mușchiul inimii umane (104), lizozima laptelui uman (130) , chimotripsinogen bovin ( 245) și multe alte proteine, inclusiv enzime și toxine. Dacă proteina conține mai multe lanțuri polipeptidice care se combină într-un mol de proteină prin legături disulf. și interacțiune fără forjare, sau dacă Deoarece un lanț polipeptidic conține legături disulfurice interne, sarcina de a determina structura primară este oarecum mai complicată, deoarece este necesară separarea preliminară a acestor lanțuri și legături.
1. Primar. proteinele str-ra sunt unice și determinate genetic. Fiecare proteină omogenă individuală are o secvență unică de aminoacizi: frecvența înlocuirii aminoacizilor este un impuls. nu numai la modificările structurale, ci și la modificările fizice și chimice. funcțiile sv-in și biol-x.
2. Stabilitatea structurii primare este asigurată în principal. legături peptidice; poate participarea unui număr mic de disulf. conexiuni.
3. În lanțul polipeptidic pot fi găsite diverse combinații de aminoacizi; în polipeptide, secvențele recurente sunt relativ rare.
4. În unele enzime, regiunea de lângă St. catalitic, există peptide str-ry identice, conținând situsuri imuabile și secvențe variabile de aminoacizi, în special. în regiunile centrelor lor active. Acest principiu al similitudinii structurale Naib. tipic pentru o serie de enzime proteolitice: tripsina, chimotripsina etc.
5. În structura primară a lanțului polipeptidic, determinanții sunt secundari., Terțiar. şi cuaternar str-ry protein mol-ly, determinând conformația sa spațială globală.
