Hidroliza (hidroliza) proteinelor este procesul de rupere a lanțurilor de molecule de proteine ​​în bucăți.

Fragmentele rezultate sunt numite și au o serie de proprietăți utile. Principala este o absorbție mult mai rapidă în comparație cu molecula originală. Hidroliza ideală a proteinelor este descompunerea unei molecule de proteine ​​în aminoacizii ei constitutivi. Ei sunt cei care formează baza complexelor de aminoacizi - cele mai eficiente medicamente în ceea ce privește furnizarea celulelor musculare cu material de construcție. Cu toate acestea, nu are întotdeauna sens să se efectueze un ciclu complet de hidroliză. Pentru a îmbunătăți rata de asimilare și a crește proteinele, este suficient să se efectueze hidroliza parțială a proteinelor. Ca rezultat, molecula originală se descompune în lanțuri de mai mulți aminoacizi, care sunt numiți di- și tri-peptide.

Procesul de hidroliză a proteinelor

La sfârșitul secolului al XIX-lea, oamenii de știință au descoperit că proteinele sunt formate din particule mai mici numite aminoacizi. Și din acel moment a început studiul atât a aminoacizilor, cât și a metodelor de izolare a acestora din structura proteinelor. În care aminoacizii nu sunt legați aleatoriu, ci sunt într-o secvență specifică de ADN. Pentru corpul uman, această secvență nu joacă un rol. Corpul are nevoie doar de aminoacizi, care sunt sarcina sistemului digestiv de a „extrage”. În procesul de digestie, organismul descompune proteinele în aminoacizi individuali, care intră în sânge. Cu toate acestea, în funcție de sute de factori, eficiența digestiei este departe de 100%. Pe baza procentului de substante absorbite in procesul de digestie se estimeaza valoarea nutritiva a unui produs. Hidroliza poate crește foarte mult valoarea nutritivă a proteinelor. Nu se opune unor astfel de procese de obținere a proteinelor ca. Hidroliza este un proces de prelucrare secundară a unei proteine ​​deja izolate într-un fel sau altul.

Materia primă pentru hidroliză este deja laptele parțial procesat. De regulă, se ia cea mai ieftină proteină din lapte. Având în vedere procesarea ulterioară și rezultatul final, nu are sens să mergeți cu ingrediente mai scumpe, cum ar fi proteinele din zer sau izolatul. În scopuri medicale, sângele animal poate fi folosit și în hidroliză, dar nu este aplicabil în industria sportului. Principalele metode de hidroliză a proteinelor din lapte sunt hidroliza acidăși hidroliza enzimatică.

Hidroliza acidă

Esența acestui proces este prelucrarea materiei prime cu anumiți acizi. Proteina este tratată cu acid clorhidric și încălzită la aproximativ 105-110 °C. În această stare, se păstrează o zi. Ca rezultat, legăturile moleculare se rup, iar proteinele se descompun în aminoacizi individuali. Hidroliza acidă este cea mai simplă și mai ieftină de implementat. Cu toate acestea, el face cerințe extrem de mari cu privire la respectarea tehnologiei și, cel mai important, la calitatea și acuratețea dozărilor de reactivi. Folosirea acizilor greșiți sau a dozării greșite împreună cu legăturile moleculare poate distruge aminoacizii înșiși. În consecință, produsul final va avea un spectru incomplet de aminoacizi. Și este puțin probabil ca resturile de săruri și acizi să aibă un efect pozitiv asupra digestiei.

Hidroliza enzimatică (enzimatică).

Hidroliza enzimatică a proteinelor repetă oarecum procesul natural de digestie. Materia primă (de obicei -) este amestecată cu enzime care realizează „digestia” proteinei și asigură descompunerea acesteia în aminoacizi. Și această metodă este cea mai des folosită în industria sportului. Hidroliza enzimatică (enzimatică) a proteinelor este mai puțin solicitantă din punct de vedere tehnologic. Excesul de enzime este mai ușor de îndepărtat și nu provoacă un astfel de rău precum acizii.

În prima etapă a hidrolizei enzimatice, materia primă este supusă unui tratament termic ușor. Ca rezultat, proteina este parțial denaturată (distrusă). După aceea, fracția rezultată este amestecată cu enzime care completează procesul de hidroliză.

Utilizarea hidrolizei proteinelor în alimentația sportivă

Hidroliza proteinelor este o adevărată descoperire și salvare pentru industrie. Datorită acesteia, nu numai că puteți obține complexe de aminoacizi puri, ci și puteți crește semnificativ eficacitatea proteinelor convenționale și a câștigătorilor. Mulți chiar tratează în mod specific preparatele individuale cu enzime. Ca urmare a acestei hidrolize parțiale a proteinei, viteza de asimilare crește. Și, de asemenea, multe probleme legate de intoleranța individuală la componentele proteinelor din lapte sunt rezolvate. Pe unele produse, puteți găsi chiar și o mențiune despre prezența enzimelor digestive în ele. În unele proteine, acestea sunt enzime digestive obișnuite care încep să lucreze doar în stomac. Și în unele, acestea sunt rămășițele procesului de hidroliză enzimatică. În orice caz, astfel de proteine ​​sunt absorbite mult mai repede și mai bine.

În teorie, aportul de proteină hidrolizată poate fi înlocuit cu aportul unei proteine ​​simple în combinație cu enzime digestive (cum ar fi festal, mezim forte etc.). Va fi mult mai ieftin. Cu toate acestea, aportul separat de proteine ​​din lapte și enzime nu este la fel de eficient. Nu veți putea niciodată să determinați cu exactitate doza corectă de enzime. Excesul lor este puțin probabil să fie util organismului tău. Dezavantajul este că hidroliza proteinelor va fi doar parțială.

Beneficiile și daunele hidrolizei proteinelor

Hidroliza proteinelor este utilizată în următoarele cazuri:

• Pentru a accelera digestibilitatea proteinelor
• Pentru a reduce reacțiile alergice
• Pentru a obține aminoacizi puri

De remarcat în special sunt problemele reacțiilor alergice. Alergiile alimentare nu sunt neobișnuite în vremea noastră, intoleranța la produse sau la componentele lor individuale apare destul de regulat. Un exemplu este intoleranța la lactoză. O alergie alimentară este o reacție la anumite proteine ​​găsite în alimente. La hidroliză, aceste proteine ​​sunt descompuse în peptide. Care sunt doar fragmente de proteine ​​și nu mai provoacă reacții alergice. Este de remarcat în special faptul că valoarea nutritivă a amestecurilor rezultate nu este în niciun fel inferioară valorii nutriționale a materiei prime.

Dintre dezavantajele hidrolizei, merită remarcată distrugerea bacteriilor benefice. În ciuda faptului că multe companii susțin prezența bifidobacteriilor, trebuie să fii obiectiv - hidroliza le distruge. Iar bifidobacteriile pot fi prezente doar atunci când sunt introduse din exterior. Cu toate acestea, dacă vorbim despre nutriția sportivă, atunci în primul rând aici este încă valoarea nutritivă a măturii rezultate.

În procesul de gătire și procesare culinară a alimentelor, proteinele pot suferi o varietate de transformări.

reacția melanoidinei

Aminoacizii solubili (glicina, alanina, asparagina etc.) reactioneaza viguros cu zaharurile care au o grupare carbonil libera (xiloza, fructoza, glucoza, maltoza). Reacția melanoidinei are loc cel mai ușor cu un raport molar între aminoacizi și zaharuri de 1:2.

Un aminoacid reacţionează cu zahărul în felul următor:

CH2OH-(CHOH)4-COH + H2N-CH2-COOH ---------

glucoză glicină

---------- CH 2 OH-(CHOH) 4 -C-NH-CH 2 -COOH

Acizii ușor solubili (cistina, tirozina) sunt mai puțin activi. Reacția melanoidinei este însoțită de formarea de compuși intermediari: aldehide, grupări ciclice de furfural și apoi caracter pirol. Reacțiile melanoidinei sunt activate la temperaturi ridicate, mai ales în cazul încălzirii repetate.

Ca urmare a acestei reacții, are loc rumenirea crustei de pâine albă: în timpul coacerii, aminoacizii de la suprafața pâinii reacţionează cu zaharurile formate în timpul fermentaţiei aluatului.

Melanoidinele se pot forma și în timpul depozitării conservelor.

Hidroliza proteinelor

Poate apărea sub influența enzimelor, acizilor sau alcalinelor. În acest fel, puteți obține oricare dintre aminoacizii care alcătuiesc proteinele. De importanță practică este hidroliza biomasei de drojdie cultivată pe materii prime care conțin hidrocarburi și care includ până la 40% proteine. Dioxidul de carbon, alcoolul, parafinele petroliere, gazele naturale, deșeurile din industria de prelucrare a lemnului pot servi și ca materii prime pentru obținerea biomasei prin mijloace microbiologice. Aminoacizii obținuți din hidrolizate de proteine ​​sunt separați prin cromatografie cu schimb de ioni, electroforeză și cromatografie gaz-lichid.

Hidratarea proteinelor

Proteinele leagă apa, adică prezintă proprietăți hidrofile. În același timp, se umflă, le crește masa și volumul. Umflarea proteinei este însoțită de dizolvarea parțială a acesteia. Hidrofilitatea proteinelor individuale depinde de structura lor. Grupările hidrofile -CO-NH- (legatură peptidică), grupările amino -NH 2, grupările carboxil -COOH- prezente în compoziția lor și situate la suprafața macromoleculei proteice atrag moleculele de apă, orientându-le strict pe suprafața moleculei.

Învelișul de hidratare (apă) care înconjoară globulele proteice împiedică agregarea și, în consecință, contribuie la stabilitatea soluțiilor proteice și previne precipitarea acestora.

H3N + -(CH2) n-COOH + NH3 - (CH2) n-COO - NH2 - (CH2) n-COO -

punct izoelectric

pH=1,0 pH=7,0 pH=11,0

În punctul izoelectric (vezi diagrama), proteinele au cea mai mică capacitate de a lega apa, învelișul de hidratare din jurul moleculelor proteice este distrus, astfel încât acestea se combină pentru a forma agregate mari. Când pH-ul mediului se modifică, molecula de proteină se încarcă și capacitatea sa de hidratare se modifică. Cu o umflare limitată, soluțiile concentrate de proteine ​​formează sisteme complexe numite studiouri. Proteinele globulare pot fi complet hidratate prin dizolvarea în apă (de exemplu, proteinele din lapte), formând soluții cu o concentrație scăzută.

Proprietățile hidrofile ale proteinelor, de ex. capacitatea lor de a forma studiouri, de a stabiliza suspensii, emulsii și spume este de mare importanță în industria alimentară. Hidrofilitatea diferită a proteinelor din gluten este una dintre trăsăturile care caracterizează calitatea boabelor de grâu și a făinii obținute din acesta (așa-numitul grâu tare și slab). Hidrofilitatea proteinelor din cereale și făină joacă un rol important în depozitarea și prelucrarea cerealelor, în coacere. Aluatul, care se obține în industria de panificație, la fabricarea produselor de cofetărie din făină, este o proteină umflată în apă, un jeleu concentrat care conține boabe de amidon.

DEFINIȚIE

Veverițe sunt compuși cu greutate moleculară mare. Ele pot fi atribuite în mod condiționat grupului de polimeri.

Unitățile monomerice ale proteinelor sunt peptidele, care constau din aminoacizi. Dacă o substanță conține mai mult de 100 de reziduuri de aminoacizi, este clasificată drept proteină; mai puțin de 100 este încă o peptidă. Formarea proteinelor (legatură peptidică) poate fi descrisă schematic după cum urmează:

Hidroliza proteinelor

Proteinele sunt capabile să se hidrolizeze parțial. Dacă ne imaginăm că hidroliza continuă până la sfârșit, adică. complet, apoi se obține un amestec de aminoacizi ca produși de reacție. Pe lângă aceste substanțe, în soluție s-au găsit carbohidrați, baze pirimidinice și purinice și acid fosforic, după hidroliză. Hidroliza proteinelor are loc în anumite condiții: fierbere într-o soluție acidă sau alcalină.

Dacă proteinele conțin legături amidice datorită prezenței aminoacizilor cu radicali laterali ramificati care creează obstacole sterice, cum ar fi în leucină sau valină, atunci hidroliza este imposibilă.

Dacă proteina se descompune în componente într-un mediu alcalin, atunci hidroliza se efectuează într-unul acid și invers.

În mod convențional, ecuația pentru reacția de hidroliză a proteinei poate fi scrisă astfel:

De ce este necesară hidroliza proteinelor?

Deoarece proteinele sunt compuși macromoleculari, ele pot fi percepute prost de organism, întrucât orice produs alimentar, de origine vegetală sau animală, conține proteine. Hidroliza descompune proteinele în produse cu greutate moleculară mică, astfel încât este folosită pentru a accelera digestibilitatea proteinelor (nutriția sportivă), pentru a reduce reacțiile alergice (hrana pentru bebeluși, în special formula de lapte) și pentru a obține aminoacizi.

Exemple de rezolvare a problemelor

EXEMPLUL 1

Veverițe- compuși organici cu moleculară înaltă constând din reziduuri de aminoacizi legate într-un lanț lung printr-o legătură peptidică.

Compoziția proteinelor organismelor vii include doar 20 de tipuri de aminoacizi, toți fiind alfa-aminoacizi, iar compoziția de aminoacizi a proteinelor și ordinea conexiunii lor între ele sunt determinate de codul genetic individual al unei vieți. organism.

Una dintre caracteristicile proteinelor este capacitatea lor de a forma spontan structuri spațiale caracteristice numai pentru această proteină particulară.

Datorită specificității structurii lor, proteinele pot avea o varietate de proprietăți. De exemplu, proteinele având o structură cuaternară globulară, în special proteina din ou de găină, se dizolvă în apă pentru a forma soluții coloidale. Proteinele cu structură cuaternară fibrilă nu se dizolvă în apă. Proteinele fibrilare, în special, formează unghiile, părul, cartilajele.

Proprietățile chimice ale proteinelor

Hidroliză

Toate proteinele sunt capabile să sufere hidroliză. În cazul hidrolizei complete a proteinelor, se formează un amestec de α-aminoacizi:

Proteină + nH 2 O => amestec de α-aminoacizi

Denaturarea

Distrugerea structurilor secundare, terțiare și cuaternare ale unei proteine ​​fără distrugerea structurii sale primare se numește denaturare. Denaturarea proteinelor poate avea loc sub acțiunea soluțiilor de săruri de sodiu, potasiu sau amoniu - o astfel de denaturare este reversibilă:

Denaturarea care are loc sub influența radiațiilor (de exemplu, încălzirea) sau prelucrarea proteinei cu săruri de metale grele este ireversibilă:

Deci, de exemplu, se observă denaturarea ireversibilă a proteinelor în timpul tratamentului termic al ouălor în timpul preparării lor. Ca urmare a denaturării albușului de ou, capacitatea acestuia de a se dizolva în apă cu formarea unei soluții coloidale dispare.

Reacții calitative la proteine

Reacția biuretului

Dacă la o soluție care conține proteine ​​se adaugă o soluție de hidroxid de sodiu 10% și apoi o cantitate mică de soluție de sulfat de cupru 1%, va apărea o culoare violetă.

soluție proteică + NaOH (soluție 10%) + СuSO 4 = culoare violetă

reacție xantoproteică

soluțiile proteice când sunt fierte cu acid azotic concentrat devin galbene:

solutie proteica + HNO 3 (conc.) => culoare galbena

Funcțiile biologice ale proteinelor

catalitic	accelerează diferite reacții chimice în organismele vii	enzime
structural	material de construcție a celulelor	colagen, proteine ​​ale membranei celulare
de protecţie	protejează organismul de infecții	imunoglobuline, interferon
de reglementare	reglează procesele metabolice	hormoni
transport	transferul substanțelor vitale dintr-o parte a corpului în alta	hemoglobina transportă oxigen
energie	aprovizionează corpul cu energie	1 gram de proteine ​​poate furniza organismului 17,6 J de energie
motor (motor)	orice funcție motrică a corpului	miozina (proteina musculara)

Proteinele, sau substanțele proteice, sunt polimeri naturali de înaltă moleculă (greutatea moleculară variază de la 5-10 mii la 1 milion sau mai mult), ale căror molecule sunt construite din reziduuri de aminoacizi conectate printr-o legătură amidă (peptidă).

Proteinele mai sunt numite și proteine ​​(din grecescul „protos” – primul, important). Numărul de reziduuri de aminoacizi dintr-o moleculă proteică variază foarte mult și uneori ajunge la câteva mii. Fiecare proteină are propria sa secvență inerentă de reziduuri de aminoacizi.

Proteinele îndeplinesc o varietate de funcții biologice: catalitice (enzime), reglatoare (hormoni), structurale (colagen, fibroină), motorii (miozină), transport (hemoglobină, mioglobină), protectoare (imunoglobuline, interferon), de rezervă (cazeină, albumină, gliadină) altele. Printre proteine ​​se numără antibiotice și substanțe care au efect toxic.

Proteinele sunt baza biomembranelor, cea mai importantă parte a celulei și a componentelor celulare. Ele joacă un rol esențial în viața celulei, formând, parcă, baza materială a activității sale chimice.

O proprietate excepțională a unei proteine ​​este auto-organizarea structurii, adică capacitatea sa de a crea în mod spontan o structură spațială specifică, specifică doar unei anumite proteine. În esență, toate activitățile corpului (dezvoltarea, mișcarea, îndeplinirea diferitelor funcții și multe altele) sunt asociate cu substanțe proteice (Fig. 36). Este imposibil să ne imaginăm viața fără proteine.

Proteinele sunt cea mai importantă componentă a alimentelor umane și animale, furnizorul de aminoacizi de care au nevoie.

Structura

În structura spațială a proteinelor, natura radicalilor (reziduurilor) R- din moleculele de aminoacizi este de mare importanță. Radicalii aminoacizi nepolari sunt de obicei localizați în interiorul macromoleculei proteinei și provoacă interacțiuni hidrofobe (vezi mai jos); radicalii polari care conțin grupări ionogene (formatoare de ioni) sunt de obicei localizați pe suprafața unei macromolecule proteice și caracterizează interacțiunile electrostatice (ionice). Radicalii polari neionici (de exemplu, care conțin grupări OH alcoolice, grupări amidice) pot fi localizați atât la suprafață, cât și în interiorul moleculei proteice. Ele participă la formarea legăturilor de hidrogen.

În moleculele de proteine, a-aminoacizii sunt interconectați prin legături peptidice (-CO-NH-):

Lanțurile polipeptidice construite în acest fel sau secțiunile individuale din lanțul polipeptidic pot fi, în unele cazuri, interconectate suplimentar prin legături disulfură (-S-S-) sau, așa cum sunt adesea numite, punți disulfură.

Un rol important în crearea structurii proteinelor îl joacă legăturile ionice (sare) și de hidrogen, precum și interacțiunea hidrofobă - un tip special de contact între componentele hidrofobe ale moleculelor de proteine ​​într-un mediu apos. Toate aceste legături au forțe diferite și asigură formarea unei molecule de proteine ​​complexe, mari.

În ciuda diferenței în structura și funcțiile substanțelor proteice, compoziția lor elementară fluctuează ușor (în % din masa uscată): carbon - 51-53; oxigen - 21,5-23,5; azot - 16,8-18,4; hidrogen - 6,5-7,3; sulf - 0,3-2,5. Unele proteine ​​conțin cantități mici de fosfor, seleniu și alte elemente.

Secvența de conectare a resturilor de aminoacizi din lanțul polipeptidic este numită structura primară a proteinei (Fig. 37).

O moleculă de proteină poate consta din unul sau mai multe lanțuri polipeptidice, fiecare conținând un număr diferit de resturi de aminoacizi. Având în vedere numărul de combinații posibile ale acestora, se poate spune că varietatea proteinelor este aproape nelimitată, dar nu toate există în natură. Numărul total de diferite tipuri de proteine ​​în toate tipurile de organisme vii este de 10 10 -10 12 . Pentru proteinele a căror structură este extrem de complexă, pe lângă cea primară, se disting și niveluri superioare de organizare structurală: structuri secundare, terțiare și uneori cuaternare (Tabelul 9). Majoritatea proteinelor au o structură secundară, deși nu întotdeauna de-a lungul întregului lanț polipeptidic. Lanțurile polipeptidice cu o anumită structură secundară pot fi dispuse diferit în spațiu.

Acest aranjament spațial se numește structură terțiară (Fig. 39)

În formarea structurii terțiare, pe lângă legăturile de hidrogen, un rol important joacă interacțiunile ionice și hidrofobe. Prin natura „ambalajului” moleculei proteice, se disting proteinele globulare sau sferice și fibrilare sau filamentoase.

Pentru proteinele globulare, structura a-helidiană este mai caracteristică, elicele sunt curbate, „pliate”. Macromolecula are o formă sferică. Se dizolvă în apă și soluții saline pentru a forma sisteme coloidale. Majoritatea proteinelor animale, vegetale și microorganismelor sunt proteine ​​globulare.

Pentru proteinele fibrilare, o structură filamentoasă este mai caracteristică. În general, nu se dizolvă în apă. Proteinele fibrilare îndeplinesc de obicei funcții de formare a structurii. Proprietățile lor (rezistență, capacitatea de a se întinde) depind de modul în care sunt împachetate lanțurile polipeptidice. Un exemplu de proteine ​​fibrilare sunt proteinele din țesutul muscular (miozina), keratina (țesutul cornos). În unele cazuri, subunitățile individuale de proteine ​​formează ansambluri complexe cu ajutorul legăturilor de hidrogen, interacțiunilor electrostatice și alte interacțiuni. În acest caz, se formează o structură cuaternară de proteine.

Cu toate acestea, trebuie remarcat încă o dată că structura primară joacă un rol excepțional în organizarea structurilor proteice superioare.

Clasificare

Există mai multe clasificări ale proteinelor. Ele se bazează pe diferite caracteristici:

Grad de dificultate (simplu si complex);

Forma moleculelor (proteine ​​globulare și fibrilare);

Solubilitate în solvenți individuali (solubil în apă, solubil în soluții saline diluate - albumine, solubil în alcool - prolamine, solubil în alcalii și acizi diluați - gluteline);

Funcția îndeplinită (de exemplu, proteine ​​de depozitare, scheletice etc.).

Proprietăți

Proteinele sunt electroliți amfoteri. La o anumită valoare a pH-ului mediului (se numește punct izoelectric), numărul de sarcini pozitive și negative din molecula de proteină este același. Aceasta este una dintre principalele proprietăți ale proteinelor. Proteinele în acest moment sunt neutre din punct de vedere electric, iar solubilitatea lor în apă este cea mai scăzută. Capacitatea proteinelor de a reduce solubilitatea atunci când moleculele lor devin neutre din punct de vedere electric este folosită pentru a le izola din soluții, de exemplu, în tehnologia de obținere a produselor proteice.

Hidratarea

Procesul de hidratare înseamnă legarea apei de către proteine, în timp ce acestea prezintă proprietăți hidrofile: se umflă, le crește masa și volumul. Umflarea proteinei este însoțită de dizolvarea parțială a acesteia. Hidrofilitatea proteinelor individuale depinde de structura lor. Grupările amide hidrofile (-CO-NH-, legătură peptidică), amine (NH2) și carboxil (COOH) prezente în compoziție și situate la suprafața macromoleculei proteice atrag moleculele de apă, orientându-le strict pe suprafața moleculei. . Învelișul de hidratare (apă) care înconjoară globulele proteice împiedică agregarea și sedimentarea și, în consecință, contribuie la stabilitatea soluțiilor proteice. În punctul izoelectric, proteinele au cea mai mică capacitate de a lega apa; învelișul de hidratare din jurul moleculelor proteice este distrus, astfel încât acestea se combină pentru a forma agregate mari. Agregarea moleculelor de proteine ​​are loc și atunci când sunt deshidratate cu unii solvenți organici, cum ar fi alcoolul etilic. Aceasta duce la precipitarea proteinelor. Când pH-ul mediului se modifică, macromolecula proteică se încarcă, iar capacitatea sa de hidratare se modifică.

Cu o umflare limitată, soluțiile concentrate de proteine ​​formează sisteme complexe numite jeleu. Jeleurile nu sunt fluide, elastice, au plasticitate, o anumită rezistență mecanică și sunt capabile să-și mențină forma. Proteinele globulare pot fi complet hidratate prin dizolvarea în apă (de exemplu, proteinele din lapte), formând soluții cu o concentrație scăzută. Proprietățile hidrofile ale proteinelor, adică capacitatea lor de a se umfla, forma jeleuri, stabiliza suspensii, emulsii și spume, sunt de mare importanță în biologie și industria alimentară. Un jeleu foarte mobil, construit în principal din molecule de proteine, este citoplasma - conținutul semi-lichid al celulei. Jeleu foarte hidratat - gluten crud izolat din aluatul de grau, contine pana la 65% apa. Hidrofilitatea diferită a proteinelor din gluten este una dintre trăsăturile care caracterizează calitatea boabelor de grâu și a făinii obținute din acesta (așa-numitul grâu tare și slab). Hidrofilitatea proteinelor din cereale și făină joacă un rol important în depozitarea și prelucrarea cerealelor, în coacere. Aluatul, care se obține în industria de panificație, este o proteină umflată în apă, un jeleu concentrat care conține boabe de amidon.

Denaturarea proteinelor

În timpul denaturarii, sub influența factorilor externi (temperatura, acțiunea mecanică, acțiunea agenților chimici și o serie de alți factori), are loc o schimbare în structurile secundare, terțiare și cuaternare ale macromoleculei proteice, adică nativul acesteia. structura spatiala. Structura primară și, în consecință, compoziția chimică a proteinei nu se modifică. Proprietățile fizice se modifică: solubilitatea scade, capacitatea de hidratare, activitatea biologică se pierde. Forma macromoleculei proteinei se modifică, are loc agregarea. În același timp, activitatea unor grupe chimice crește, efectul enzimelor proteolitice asupra proteinelor este facilitat și, în consecință, este mai ușor hidrolizat.

În tehnologia alimentară, denaturarea termică a proteinelor are o importanță practică deosebită, gradul căreia depinde de temperatură, durata de încălzire și umiditate. Acest lucru trebuie reținut atunci când se dezvoltă moduri de tratare termică a materiilor prime alimentare, semifabricatelor și uneori a produselor finite. Procesele de denaturare termică joacă un rol deosebit în albirea materiilor prime vegetale, uscarea cerealelor, coacerea pâinii și obținerea pastelor. Denaturarea proteinelor poate fi cauzată și de acțiune mecanică (presiune, frecare, scuturare, ultrasunete). In final, actiunea reactivilor chimici (acizi, alcaline, alcool, acetona) duce la denaturarea proteinelor. Toate aceste tehnici sunt utilizate pe scară largă în alimentație și biotehnologie.

Hidroliza proteinelor

Reacția de hidroliză cu formarea de aminoacizi în termeni generali poate fi scrisă astfel:

Combustie

4. Ce reacții pot fi folosite pentru a recunoaște proteinele?

5. Ce rol joacă proteinele în viața organismelor?

6. Amintiți-vă din cursul de biologie generală care proteine ​​determină proprietățile imune ale organismelor.

7. Povestește-ne despre SIDA și despre prevenirea acestei boli groaznice.

8. Cum să recunoști un produs din lână naturală și fibre artificiale?

9. Scrieți ecuația reacției pentru hidroliza proteinelor cu formula generală (-NH-CH-CO-) n.
l
R

Care este semnificația acestui proces în biologie și cum este utilizat în industrie?

10. Scrieți ecuații de reacție care pot fi folosite pentru a efectua următoarele tranziții: etan -> alcool etilic -> aldehidă acetică -> acid acetic -> acid cloracetic -> acid aminoacetic -> polipeptidă.