ბმა, რომლის მეშვეობითაც წარმოიქმნება ცილის მეორადი სტრუქტურა. მეორადი, მესამეული, მეოთხეული ცილის სტრუქტურები

წყალბადის ბმები

გამოარჩევენ a-helix, b-სტრუქტურა (კლუ).

სტრუქტურა α-სპირალი შემოთავაზებული იყო პოლინგიდა კორი

კოლაგენის

ბ-სტრუქტურა

ბრინჯი. 2.3. ბ-სტრუქტურა

სტრუქტურას აქვს ბრტყელი ფორმა პარალელური ბ-სტრუქტურა; თუ პირიქით ანტიპარალელური b-სტრუქტურა

supercoil. პროტოფიბრილები მიკროფიბრილები 10 ნმ დიამეტრით.

bombyx mori ფიბროინი

მოუწესრიგებელი კონფორმაცია.

სუპერმეორადი სტრუქტურა.

მეტის ნახვა:

ცილების სტრუქტურული ორგანიზაცია

დადასტურებულია ცილის მოლეკულის სტრუქტურული ორგანიზაციის 4 დონის არსებობა.

ცილის პირველადი სტრუქტურა- ამინომჟავების ნარჩენების თანმიმდევრობა პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში. პროტეინებში ცალკეული ამინომჟავები ერთმანეთთან არის დაკავშირებული. პეპტიდური ბმებიწარმოიქმნება ამინომჟავების a-კარბოქსილის და ა-ამინო ჯგუფების ურთიერთქმედების შედეგად.

დღემდე გაშიფრულია ათიათასობით სხვადასხვა ცილის პირველადი სტრუქტურა. ცილის პირველადი სტრუქტურის დასადგენად, ჰიდროლიზის მეთოდები განსაზღვრავს ამინომჟავის შემადგენლობას. შემდეგ განისაზღვრება ტერმინალური ამინომჟავების ქიმიური ბუნება. შემდეგი ნაბიჯი არის ამინომჟავების თანმიმდევრობის განსაზღვრა პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში. ამისათვის გამოიყენება შერჩევითი ნაწილობრივი (ქიმიური და ფერმენტული) ჰიდროლიზი. შესაძლებელია რენტგენის დიფრაქციული ანალიზის გამოყენება, აგრეთვე მონაცემები დნმ-ის დამატებითი ნუკლეოტიდური თანმიმდევრობის შესახებ.

ცილის მეორადი სტრუქტურა– პოლიპეპტიდური ჯაჭვის კონფიგურაცია, ე.ი. პოლიპეპტიდური ჯაჭვის სპეციფიკურ კონფორმაციაში შეფუთვის მეთოდი. ეს პროცესი არ მიმდინარეობს ქაოტურად, არამედ პირველადი სტრუქტურაში გათვალისწინებული პროგრამის შესაბამისად.

მეორადი სტრუქტურის მდგრადობას ძირითადად წყალბადის ბმები უზრუნველყოფს, თუმცა გარკვეული წვლილი შეაქვს კოვალენტურ ბმებს - პეპტიდურ და დისულფიდურ ბმებს.

განიხილება გლობულური ცილების სტრუქტურის ყველაზე სავარაუდო ტიპი ა-ჰელიქსი. პოლიპეპტიდური ჯაჭვის გრეხილი ხდება საათის ისრის მიმართულებით. თითოეული ცილა ხასიათდება სპირალიზაციის გარკვეული ხარისხით. თუ ჰემოგლობინის ჯაჭვები 75% ხვეულია, მაშინ პეპსინი არის მხოლოდ 30%.

თმის, აბრეშუმის და კუნთების ცილებში ნაპოვნი პოლიპეპტიდური ჯაჭვების კონფიგურაციის ტიპი ე.წ. ბ-სტრუქტურები.

პეპტიდური ჯაჭვის სეგმენტები განლაგებულია ერთ ფენად, რომელიც ქმნის აკორდეონში დაკეცილი ფურცლის მსგავს ფიგურას. ფენა შეიძლება ჩამოყალიბდეს ორი ან მეტი პეპტიდური ჯაჭვით.

ბუნებაში არის ცილები, რომელთა სტრუქტურა არ შეესაბამება არც β- და არც a- სტრუქტურას, მაგალითად, კოლაგენი არის ფიბრილარული ცილა, რომელიც ქმნის შემაერთებელი ქსოვილის დიდ ნაწილს ადამიანებსა და ცხოველებში.

ცილის მესამეული სტრუქტურა- პოლიპეპტიდური სპირალის სივრცითი ორიენტაცია ან პოლიპეპტიდური ჯაჭვის გარკვეულ მოცულობაში განლაგების მეთოდი. პირველი ცილა, რომლის მესამეული სტრუქტურა გამოირკვა რენტგენის დიფრაქციული ანალიზით, იყო სპერმის ვეშაპის მიოგლობინი (ნახ. 2).

ცილების სივრცითი სტრუქტურის სტაბილიზაციაში, გარდა კოვალენტური ბმებისა, მთავარ როლს თამაშობს არაკოვალენტური ბმები (წყალბადი, დამუხტული ჯგუფების ელექტროსტატიკური ურთიერთქმედება, ინტერმოლეკულური ვან დერ ვაალის ძალები, ჰიდროფობიური ურთიერთქმედება და ა.შ.).

თანამედროვე კონცეფციების მიხედვით, ცილის მესამეული სტრუქტურა მისი სინთეზის დასრულების შემდეგ სპონტანურად ყალიბდება. მთავარი მამოძრავებელი ძალა არის ამინომჟავების რადიკალების ურთიერთქმედება წყლის მოლეკულებთან. ამ შემთხვევაში, ამინომჟავების არაპოლარული ჰიდროფობიური რადიკალები ჩაეფლო ცილის მოლეკულაში, ხოლო პოლარული რადიკალები ორიენტირებულია წყლისკენ. პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მშობლიური სივრცითი სტრუქტურის ფორმირების პროცესს ე.წ დასაკეცი. უჯრედებს აქვთ იზოლირებული ცილები ე.წ ჩაპერონები.ისინი მონაწილეობენ დასაკეცში. აღწერილია ადამიანის რიგი მემკვიდრეობითი დაავადებები, რომელთა განვითარება დაკავშირებულია დარღვევასთან დაკეცვის პროცესში მუტაციების გამო (პიგმენტოზი, ფიბროზი და ა.შ.).

ცილის მოლეკულის სტრუქტურული ორგანიზაციის დონეების არსებობა მეორად და მესამეულ სტრუქტურებს შორის შუალედურია, დადასტურებულია რენტგენის დიფრაქციული ანალიზის მეთოდებით. დომენიარის კომპაქტური გლობულური სტრუქტურული ერთეული პოლიპეპტიდური ჯაჭვის შიგნით (ნახ. 3). აღმოჩენილია მრავალი ცილა (მაგალითად, იმუნოგლობულინები), რომლებიც შედგება სხვადასხვა სტრუქტურისა და ფუნქციის მქონე დომენებისგან და კოდირებულია სხვადასხვა გენით.

ცილების ყველა ბიოლოგიური თვისება დაკავშირებულია მათი მესამეული სტრუქტურის შენარჩუნებასთან, რომელსაც ე.წ მშობლიური. ცილის გლობული არ არის აბსოლუტურად ხისტი სტრუქტურა: შესაძლებელია პეპტიდური ჯაჭვის ნაწილების შექცევადი მოძრაობები. ეს ცვლილებები არ არღვევს მოლეკულის მთლიან კონფორმაციას. ცილის მოლეკულის კონფორმაციაზე გავლენას ახდენს გარემოს pH, ხსნარის იონური სიძლიერე და სხვა ნივთიერებებთან ურთიერთქმედება. ნებისმიერ ზემოქმედებას, რომელიც იწვევს მოლეკულის ბუნებრივი კონფორმაციის დარღვევას, თან ახლავს მისი ბიოლოგიური თვისებების ცილის ნაწილობრივი ან სრული დაკარგვა.

მეოთხეული ცილის სტრუქტურა- სივრცეში ცალკეული პოლიპეპტიდური ჯაჭვების განლაგების გზა იგივე ან განსხვავებული პირველადი, მეორადი ან მესამეული სტრუქტურით და ერთი მაკრომოლეკულური წარმონაქმნის ფორმირება სტრუქტურული და ფუნქციური თვალსაზრისით.

ცილის მოლეკულას, რომელიც შედგება რამდენიმე პოლიპეპტიდური ჯაჭვისგან, ეწოდება ოლიგომერიდა მასში შემავალი თითოეული ჯაჭვი - პროტომერი. ოლიგომერული ცილები უფრო ხშირად აგებულია პროტომერების ლუწი რაოდენობისგან, მაგალითად, ჰემოგლობინის მოლეკულა შედგება ორი a- და ორი b-პოლიპეპტიდური ჯაჭვისგან (ნახ. 4).

მეოთხეულ სტრუქტურას აქვს ცილების დაახლოებით 5%, მათ შორის ჰემოგლობინი, იმუნოგლობულინები. ქვედანაყოფის სტრუქტურა დამახასიათებელია მრავალი ფერმენტისთვის.

ცილის მოლეკულები, რომლებიც ქმნიან მეოთხეული სტრუქტურის მქონე ცილას, ცალკე წარმოიქმნება რიბოსომებზე და მხოლოდ სინთეზის დასრულების შემდეგ ქმნიან საერთო სუპრამოლეკულურ სტრუქტურას. ცილა იძენს ბიოლოგიურ აქტივობას მხოლოდ მაშინ, როდესაც მისი შემადგენელი პროტომერები გაერთიანდებიან. იგივე ტიპის ურთიერთქმედება მონაწილეობს მეოთხეული სტრუქტურის სტაბილიზაციაში, როგორც მესამეულის სტაბილიზაციაში.

ზოგიერთი მკვლევარი აღიარებს ცილების სტრუქტურული ორგანიზაციის მეხუთე დონის არსებობას. Ეს არის მეტაბოლინები -სხვადასხვა ფერმენტების პოლიფუნქციური მაკრომოლეკულური კომპლექსები, რომლებიც კატალიზებენ სუბსტრატის გარდაქმნების მთელ გზას (უფრო მაღალი ცხიმოვანი მჟავების სინთეზები, პირუვატდეჰიდროგენაზას კომპლექსი, რესპირატორული ჯაჭვი).

ცილის მეორადი სტრუქტურა

მეორადი სტრუქტურა - პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მოწესრიგებულ სტრუქტურაში ჩაყრის გზა. მეორადი სტრუქტურა განისაზღვრება პირველადი სტრუქტურით. ვინაიდან პირველადი სტრუქტურა გენეტიკურად არის განსაზღვრული, მეორადი სტრუქტურის ფორმირება შეიძლება მოხდეს მაშინ, როდესაც პოლიპეპტიდური ჯაჭვი ტოვებს რიბოსომას. მეორადი სტრუქტურა სტაბილიზდება წყალბადის ბმები, რომლებიც წარმოიქმნება პეპტიდური ბმის NH- და CO- ჯგუფებს შორის.

გამოარჩევენ a-helix, b-სტრუქტურადა მოუწესრიგებელი კონფორმაცია (კლუ).

სტრუქტურა α-სპირალი შემოთავაზებული იყო პოლინგიდა კორი(1951 წ.). ეს არის ცილის მეორადი სტრუქტურის ტიპი, რომელიც ჰგავს ჩვეულებრივ სპირალს (ნახ. 2.2). α-სპირალი არის ღეროს ფორმის სტრუქტურა, რომელშიც პეპტიდური ბმები მდებარეობს სპირალის შიგნით, ხოლო ამინომჟავის გვერდითი ჯაჭვები არის გარეთ. a-helix სტაბილიზირებულია წყალბადის ბმებით, რომლებიც პარალელურია სპირალის ღერძისა და გვხვდება პირველ და მეხუთე ამინომჟავის ნარჩენებს შორის. ამრიგად, გაფართოებულ სპირალურ რეგიონებში, თითოეული ამინომჟავის ნარჩენი მონაწილეობს ორი წყალბადის ბმის ფორმირებაში.

ბრინჯი. 2.2. α-სპირალის სტრუქტურა.

სპირალის ყოველ შემობრუნებაზე არის 3,6 ამინომჟავის ნარჩენი, სპირალის სიმაღლეა 0,54 ნმ და 0,15 ნმ ამინომჟავის ნარჩენზე. სპირალის კუთხე 26°. a-helix-ის რეგულარულობის პერიოდია 5 ბრუნი ან 18 ამინომჟავის ნარჩენი. ყველაზე გავრცელებულია მარჯვენა ა-სპირალი, ე.ი. სპირალის გადახვევა არის საათის ისრის მიმართულებით. ა-ჰელიქსის წარმოქმნას ხელს უშლის პროლინი, ამინომჟავები დამუხტული და მოცულობითი რადიკალებით (ელექტროსტატიკური და მექანიკური დაბრკოლებები).

სპირალის კიდევ ერთი ფორმა გვხვდება კოლაგენის . ძუძუმწოვრების ორგანიზმში კოლაგენი არის უპირატესი ცილა რაოდენობრივი თვალსაზრისით: იგი შეადგენს მთლიანი ცილის 25%-ს. კოლაგენი წარმოდგენილია სხვადასხვა ფორმით, ძირითადად შემაერთებელ ქსოვილში. ეს არის მარცხენა სპირალი, რომლის სიმაღლეა 0,96 ნმ და 3,3 ნარჩენი თითოეულ ბრუნში, უფრო ნაზი, ვიდრე α-სპირალი. α-სპირალისგან განსხვავებით, წყალბადის ხიდების ფორმირება აქ შეუძლებელია. კოლაგენს აქვს უჩვეულო ამინომჟავის შემადგენლობა: 1/3 არის გლიცინი, დაახლოებით 10% პროლინი, ასევე ჰიდროქსიპროლინი და ჰიდროქსილიზინი. ბოლო ორი ამინომჟავა წარმოიქმნება კოლაგენის ბიოსინთეზის შემდეგ პოსტტრანსლაციური მოდიფიკაციით. კოლაგენის სტრუქტურაში gly-X-Y ტრიპლეტი მუდმივად მეორდება და X პოზიციას ხშირად იკავებს პროლინი, ხოლო Y - ჰიდროქსილიზინი. არსებობს ძლიერი მტკიცებულება იმისა, რომ კოლაგენი ყველგან არის გავრცელებული მარჯვენა სამმაგი სპირალის სახით, რომელიც გადაგრეხილია სამი ძირითადი მარცხენა ხვეულისგან. სამმაგი სპირალში ყოველი მესამე ნარჩენი მთავრდება ცენტრში, სადაც სტერილური მიზეზების გამო მოთავსებულია მხოლოდ გლიცინი. კოლაგენის მთლიანი მოლეკულა დაახლოებით 300 ნმ სიგრძისაა.

ბ-სტრუქტურა(ბ-დაკეცილი ფენა). ის გვხვდება გლობულურ პროტეინებში, ისევე როგორც ზოგიერთ ფიბრილარულ ცილაში, მაგალითად, აბრეშუმის ფიბროინში (ნახ. 2.3).

ბრინჯი. 2.3. ბ-სტრუქტურა

პოლიპეპტიდების და ცილების მეორადი სტრუქტურა

იგი სტაბილიზირებულია წყალბადური ბმებით მეზობელი პოლიპეპტიდური ჯაჭვების პეპტიდური ბმების CO და NH ჯგუფებს შორის. თუ პოლიპეპტიდური ჯაჭვები, რომლებიც ქმნიან b- სტრუქტურას მიდიან იმავე მიმართულებით (ანუ C- და N-ტერმინალები ემთხვევა) - პარალელური ბ-სტრუქტურა; თუ პირიქით ანტიპარალელური b-სტრუქტურა. ერთი ფენის გვერდითი რადიკალები მოთავსებულია მეორე ფენის გვერდით რადიკალებს შორის. თუ ერთი პოლიპეპტიდური ჯაჭვი იღუნება და მიემართება თავის პარალელურად, მაშინ ეს ანტიპარალელური b-ჯვრის სტრუქტურა. წყალბადის ბმები b-ჯვარედინი სტრუქტურაში წარმოიქმნება პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მარყუჟების პეპტიდურ ჯგუფებს შორის.

დღემდე შესწავლილ ცილებში a-helices-ის შემცველობა ძალიან ცვალებადია. ზოგიერთ ცილაში, მაგალითად, მიოგლობინსა და ჰემოგლობინში, ა-სპირალი უდევს სტრუქტურის საფუძველს და შეადგენს 75%, ლიზოზიმში - 42%, პეპსინში მხოლოდ 30%. სხვა ცილები, როგორიცაა საჭმლის მომნელებელი ფერმენტი ქიმოტრიფსინი, პრაქტიკულად მოკლებულია a-სპირალურ სტრუქტურას და პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მნიშვნელოვანი ნაწილი ჯდება ფენოვან b-სტრუქტურებში. დამხმარე ქსოვილის პროტეინებს კოლაგენს (მყესების ცილა, კანი), ფიბროინს (ბუნებრივი აბრეშუმის ცილა) აქვთ პოლიპეპტიდური ჯაჭვების b-კონფიგურაცია.

დადასტურებულია, რომ α-ჰელიქსის ფორმირებას ხელს უწყობს გლუ, ალა, ლეუ და β- სტრუქტურები met, val, ile; პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მოხრის ადგილებში - გლი, პრო, ასნ. ითვლება, რომ ექვსი დაჯგუფებული ნარჩენი, რომელთაგან ოთხი ხელს უწყობს სპირალის წარმოქმნას, შეიძლება ჩაითვალოს სპირალის ცენტრად. ამ ცენტრიდან ხვეულები იზრდება ორივე მიმართულებით ადგილზე - ტეტრაპეპტიდი, რომელიც შედგება ნარჩენებისგან, რომლებიც ხელს უშლიან ამ ხვეულების წარმოქმნას. β-სტრუქტურის ფორმირებისას თესლის როლს ასრულებს ხუთიდან სამი ამინომჟავის ნარჩენი, რომლებიც ხელს უწყობენ β-სტრუქტურის ფორმირებას.

სტრუქტურულ ცილებს უმეტესობაში ჭარბობს ერთ-ერთი მეორადი სტრუქტურა, რომელიც წინასწარ არის განსაზღვრული მათი ამინომჟავის შემადგენლობით. სტრუქტურული ცილა, რომელიც ძირითადად აგებულია α-სპირალის სახით, არის α-კერატინი. ცხოველების თმა (მატყლი), ბუმბული, ნემსი, კლანჭები და ჩლიქები ძირითადად კერატინისაგან შედგება. როგორც შუალედური ძაფების კომპონენტი, კერატინი (ციტოკერატინი) არის ციტოჩონჩხის აუცილებელი კომპონენტი. კერატინებში პეპტიდური ჯაჭვის უმეტესი ნაწილი იკეცება მარჯვენა α-სპირალში. ორი პეპტიდური ჯაჭვი ქმნის ერთ მარცხენას supercoil.ზეგადახვეული კერატინის დიმერები გაერთიანებულია ტეტრამერების წარმოქმნით, რომლებიც აგრეგირებულია და წარმოიქმნება პროტოფიბრილები 3 ნმ დიამეტრით. საბოლოოდ წარმოიქმნება რვა პროტოფიბრილი მიკროფიბრილები 10 ნმ დიამეტრით.

თმა აგებულია იმავე ბოჭკოებისგან. ასე რომ, ერთ მატყლის ბოჭკოში, რომლის დიამეტრი 20 მიკრონია, მილიონობით ფიბრილი ერთმანეთშია გადახლართული. ცალკეული კერატინის ჯაჭვები ჯვარედინად არის დაკავშირებული მრავალი დისულფიდური ბმებით, რაც მათ დამატებით სიმტკიცეს აძლევს. პერმის დროს ხდება შემდეგი პროცესები: ჯერ დისულფიდური ხიდები ნადგურდება თიოლებით რედუქციის შედეგად, შემდეგ კი თმისთვის სასურველი ფორმის მისაცემად, გაცხელებით აშრობენ. ამავდროულად, ატმოსფერული ჟანგბადით დაჟანგვის გამო წარმოიქმნება ახალი დისულფიდური ხიდები, რომლებიც ინარჩუნებენ ვარცხნილობის ფორმას.

აბრეშუმი მიიღება აბრეშუმის ჭიის ქიაყელების კოკონებიდან ( bombyx mori) და მონათესავე სახეობებს. აბრეშუმის ძირითადი ცილა ფიბროინი, აქვს ანტიპარალელური დაკეცილი ფენის აგებულება და თავად ფენები ერთმანეთის პარალელურია და მრავალ ფენას ქმნის. მას შემდეგ, რაც დაკეცილ სტრუქტურებში ამინომჟავების ნარჩენების გვერდითი ჯაჭვები ორიენტირებულია ვერტიკალურად ზევით და ქვევით, მხოლოდ კომპაქტური ჯგუფები შეიძლება მოთავსდეს ცალკეულ ფენებს შორის სივრცეებში. სინამდვილეში, ფიბროინი შედგება 80% გლიცინის, ალანინისა და სერინისგან, ე.ი. სამი ამინომჟავა ყველაზე პატარა გვერდითი ჯაჭვებით. ფიბროინის მოლეკულა შეიცავს ტიპურ განმეორებით ფრაგმენტს (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

მოუწესრიგებელი კონფორმაცია.ცილის მოლეკულის ნაწილებს, რომლებიც არ მიეკუთვნება ხვეული ან დაკეცილი სტრუქტურებს, მოუწესრიგებელი ეწოდება.

სუპერმეორადი სტრუქტურა.პროტეინებში ალფა სპირალური და ბეტა სტრუქტურული რეგიონები შეიძლება ურთიერთქმედებენ ერთმანეთთან და ერთმანეთთან, ქმნიან ანსამბლებს. ბუნებრივ ცილებში ნაპოვნი სუპრამეორადი სტრუქტურები ენერგიულად ყველაზე სასურველია. მათ შორისაა ზეგადახვეული α-სპირალი, რომელშიც ორი α-სპირალი გრეხილია ერთმანეთთან შედარებით, ქმნიან მარცხნივ სუპერსპირალს (ბაქტერიოროდოფსინი, ჰემერითრინი); პოლიპეპტიდური ჯაჭვის α-სპირალური და β-სტრუქტურული ფრაგმენტების მონაცვლეობა (მაგალითად, როსმანის მიხედვით ვავაბ-ბმული, ნაპოვნია დეჰიდროგენაზას ფერმენტის მოლეკულების NAD+-შემკავშირებელ რეგიონში); ანტიპარალელურ სამჯაჭვიან β-სტრუქტურას (βββ) ეწოდება β-ზიგზაგი და გვხვდება მიკრობული, პროტოზოული და ხერხემლიანების რიგ ფერმენტებში.

წინა234567891011121314151617შემდეგი

მეტის ნახვა:

ცილების მეორადი სტრუქტურა

ცილების პეპტიდური ჯაჭვები ორგანიზებულია წყალბადის ბმებით სტაბილიზებულ მეორად სტრუქტურაში. თითოეული პეპტიდური ჯგუფის ჟანგბადის ატომი ქმნის წყალბადურ კავშირს NH ჯგუფთან, რომელიც შეესაბამება პეპტიდურ კავშირს. ამ შემთხვევაში იქმნება შემდეგი სტრუქტურები: a-helix, b-სტრუქტურა და b-bend. ა-სპირალი.ერთ-ერთი ყველაზე თერმოდინამიკურად ხელსაყრელი სტრუქტურა არის მარჯვენა a-helix. a-helix, წარმოადგენს სტაბილურ სტრუქტურას, რომელშიც თითოეული კარბონილის ჯგუფი ქმნის წყალბადის კავშირს მეოთხე NH ჯგუფთან ჯაჭვის გასწვრივ.

ცილები: ცილების მეორადი სტრუქტურა

a-helix-ში არის 3,6 ამინომჟავის ნარჩენი ერთ შემობრუნებაზე, სპირალის სიმაღლე არის დაახლოებით 0,54 ნმ, ხოლო ნარჩენებს შორის მანძილი 0,15 ნმ. L-ამინომჟავებს შეუძლიათ შექმნან მხოლოდ მარჯვენა ა-სპირალი, გვერდითი რადიკალები განლაგებულია ღერძის ორივე მხარეს და მიმართულია გარედან. a-სპირალში სრულად არის გამოყენებული წყალბადის ბმების წარმოქმნის შესაძლებლობა, ამიტომ, b-სტრუქტურისგან განსხვავებით, მას არ შეუძლია წყალბადის ბმების შექმნა მეორადი სტრუქტურის სხვა ელემენტებთან. α-სპირალის წარმოქმნის დროს ამინომჟავების გვერდითი ჯაჭვები შეიძლება მიუახლოვდნენ ერთმანეთს და წარმოქმნან ჰიდროფობიური ან ჰიდროფილური კომპაქტური ადგილები. ეს ადგილები არსებით როლს ასრულებენ ცილის მაკრომოლეკულის სამგანზომილებიანი კონფორმაციის ფორმირებაში, რადგან ისინი გამოიყენება ცილის სივრცულ სტრუქტურაში α-სპირალის შესაფუთად. სპირალური ბურთი.ცილებში a-helices-ის შემცველობა განსხვავებულია და თითოეული ცილის მაკრომოლეკულის ინდივიდუალური მახასიათებელია. ზოგიერთი ცილისთვის, როგორიცაა მიოგლობინი, ა-სპირალი ემყარება სტრუქტურას, სხვებს, როგორიცაა ქიმოტრიფსინი, არ გააჩნიათ a-სპირალი. საშუალოდ, გლობულურ პროტეინებს აქვთ სპირალურობის ხარისხი 60-70%. სპირალიზებული მონაკვეთები ერთმანეთს ენაცვლება ქაოტური ხვეულებით და დენატურაციის შედეგად იზრდება სპირალ-სპირალი გადასვლები. პოლიპეპტიდური ჯაჭვის სპირალიზაცია დამოკიდებულია ამინომჟავის ნარჩენებზე, რომლებიც ქმნიან მას. ამრიგად, გლუტამინის მჟავას უარყოფითად დამუხტული ჯგუფები, რომლებიც ერთმანეთთან ახლოს მდებარეობს, განიცდიან ძლიერ ორმხრივ მოგერიებას, რაც ხელს უშლის a-სპირალში შესაბამისი წყალბადის ბმების წარმოქმნას. ამავე მიზეზით, ჯაჭვის დახვევა რთულია ლიზინის ან არგინინის მჭიდროდ განლაგებული დადებითად დამუხტული ქიმიური ჯგუფების მოგერიების შედეგად. ამინომჟავების რადიკალების დიდი ზომა ასევე არის მიზეზი იმისა, რომ პოლიპეპტიდური ჯაჭვის სპირალიზაცია რთულია (სერინი, ტრეონინი, ლეიცინი). ა-ჰელიქსის წარმოქმნაში ყველაზე გავრცელებული ჩარევის ფაქტორი არის ამინომჟავა პროლინი. გარდა ამისა, პროლინი არ აყალიბებს წყალბადის შიდა კავშირს აზოტის ატომში წყალბადის ატომის არარსებობის გამო. ამრიგად, ყველა შემთხვევაში, როდესაც პროლინი ჩნდება პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში, ა-სპირალური სტრუქტურა იშლება და წარმოიქმნება ხვეული ან (b-bend). ბ-სტრუქტურა. a-სპირალისგან განსხვავებით, b სტრუქტურა იქმნება interchainწყალბადის ბმები პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მიმდებარე მონაკვეთებს შორის, რადგან არ არსებობს შიდაჯაჭვის კონტაქტები. თუ ეს მონაკვეთები მიმართულია ერთი მიმართულებით, მაშინ ასეთ სტრუქტურას ეწოდება პარალელური, თუ საპირისპირო მიმართულებით, მაშინ ანტიპარალელური. პოლიპეპტიდური ჯაჭვი b- სტრუქტურაში ძლიერ წაგრძელებულია და არ აქვს ხვეული, არამედ ზიგზაგის ფორმა. ღერძის გასწვრივ მიმდებარე ამინომჟავების ნარჩენებს შორის მანძილი არის 0,35 ნმ, ანუ სამჯერ მეტია, ვიდრე a-სპირალში, ნარჩენების რაოდენობა ერთ შემობრუნებაზე არის 2. b-სტრუქტურის პარალელური განლაგების შემთხვევაში, წყალბადის ბმები. ნაკლებად ძლიერები არიან ამინომჟავების ნარჩენების ანტიპარალელური განლაგების მქონეებთან შედარებით. a-სპირალისგან განსხვავებით, რომელიც გაჯერებულია წყალბადის ბმებით, b-სტრუქტურის პოლიპეპტიდური ჯაჭვის თითოეული მონაკვეთი ღიაა დამატებითი წყალბადის ბმების წარმოქმნისთვის. ზემოაღნიშნული ეხება როგორც პარალელურ, ასევე ანტიპარალელურ b-სტრუქტურებს, თუმცა, ანტიპარალელურ სტრუქტურაში ბმები უფრო სტაბილურია. პოლიპეპტიდური ჯაჭვის სეგმენტში, რომელიც ქმნის b- სტრუქტურას, არის სამიდან შვიდამდე ამინომჟავის ნარჩენი, ხოლო თავად b- სტრუქტურა შედგება 2-6 ჯაჭვისგან, თუმცა მათი რიცხვი შეიძლება იყოს მეტი. b- სტრუქტურას აქვს დაკეცილი ფორმა, რაც დამოკიდებულია a-ნახშირბადის შესაბამის ატომებზე. მისი ზედაპირი შეიძლება იყოს ბრტყელი და მარცხნივ ისე, რომ ჯაჭვის ცალკეულ სეგმენტებს შორის კუთხე იყოს 20-25°. ბ-მოხრა.გლობულურ პროტეინებს აქვთ სფერული ფორმა დიდწილად იმის გამო, რომ პოლიპეპტიდური ჯაჭვი ხასიათდება მარყუჟების, ზიგზაგების, თმის სამაგრების არსებობით და ჯაჭვის მიმართულება შეიძლება შეიცვალოს თუნდაც 180 °. ამ უკანასკნელ შემთხვევაში, არსებობს b-bend. ამ მოსახვევს თმის სამაგრის ფორმა აქვს და სტაბილიზირებულია ერთი წყალბადის კავშირით. დიდი გვერდითი რადიკალები შეიძლება იყოს ფაქტორი, რომელიც ხელს უშლის მის წარმოქმნას და, შესაბამისად, მასში საკმაოდ ხშირად შეინიშნება უმცირესი ამინომჟავის ნარჩენების, გლიცინის ჩართვა. ეს კონფიგურაცია ყოველთვის არის ცილის გლობულის ზედაპირზე და, შესაბამისად, B-ნაკეცი მონაწილეობს სხვა პოლიპეპტიდურ ჯაჭვებთან ურთიერთქმედებაში. სუპერმეორადი სტრუქტურები.პირველად, ცილების სუპერმეორადი სტრუქტურები იყო პოსტულირებული და შემდეგ აღმოაჩინეს ლ. პაულინგმა და რ. კორიმ. ამის მაგალითია ზეხვეული სპირალი, რომელშიც ორი ა-სპირალი გადაბმულია მარცხენა სპირალში. თუმცა, უფრო ხშირად, ზეგადახვეული სტრუქტურები მოიცავს როგორც a-სპირალს, ასევე b-ფურცლებს. მათი შემადგენლობა შეიძლება წარმოდგენილი იყოს შემდეგნაირად: (aa), (ab), (ba) და (bXb). ბოლო ვარიანტია ორი პარალელურად დაკეცილი ფურცელი, რომელთა შორის არის სტატისტიკური ხვეული (bСb).მეორადი და სუპერმეორადი სტრუქტურების თანაფარდობა ცვალებადობის მაღალი ხარისხია და დამოკიდებულია კონკრეტული ცილის მაკრომოლეკულის ინდივიდუალურ მახასიათებლებზე. დომენები მეორადი სტრუქტურის ორგანიზების უფრო რთული დონეა. ისინი წარმოადგენს იზოლირებულ გლობულურ უბნებს, რომლებიც დაკავშირებულია ერთმანეთთან პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მოკლე ე.წ. D. Birktoft იყო ერთ-ერთი პირველი, ვინც აღწერა ქიმოტრიფსინის დომენური ორგანიზაცია და აღნიშნა ამ ცილაში ორი დომენის არსებობა.

ცილის მეორადი სტრუქტურა

გამოარჩევენ a-helix, b-სტრუქტურადა მოუწესრიგებელი კონფორმაცია (კლუ).

სტრუქტურა α-სპირალი შემოთავაზებული იყო პოლინგიდა კორი(1951 წ.). ეს არის ცილის მეორადი სტრუქტურის ტიპი, რომელიც ჰგავს ჩვეულებრივ სპირალს (ნახ.

პოლიპეპტიდური ჯაჭვის კონფორმაცია. პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მეორადი სტრუქტურა

2.2). α-სპირალი არის ღეროს ფორმის სტრუქტურა, რომელშიც პეპტიდური ბმები მდებარეობს სპირალის შიგნით, ხოლო ამინომჟავის გვერდითი ჯაჭვები არის გარეთ. a-helix სტაბილიზირებულია წყალბადის ბმებით, რომლებიც პარალელურია სპირალის ღერძისა და გვხვდება პირველ და მეხუთე ამინომჟავის ნარჩენებს შორის. ამრიგად, გაფართოებულ სპირალურ რეგიონებში, თითოეული ამინომჟავის ნარჩენი მონაწილეობს ორი წყალბადის ბმის ფორმირებაში.

ბრინჯი. 2.2. α-სპირალის სტრუქტურა.

ბრინჯი. 2.3. ბ-სტრუქტურა

სტრუქტურას აქვს ბრტყელი ფორმა. პოლიპეპტიდური ჯაჭვები თითქმის მთლიანად წაგრძელებულია და არა მჭიდროდ დაგრეხილი, როგორც a-helix-ში. პეპტიდური ბმების სიბრტყეები განლაგებულია სივრცეში, როგორც ფურცლის ერთიანი ნაკეცები. იგი სტაბილიზირებულია წყალბადური ბმებით მეზობელი პოლიპეპტიდური ჯაჭვების პეპტიდური ბმების CO და NH ჯგუფებს შორის. თუ პოლიპეპტიდური ჯაჭვები, რომლებიც ქმნიან b- სტრუქტურას მიდიან იმავე მიმართულებით (ანუ C- და N-ტერმინალები ემთხვევა) - პარალელური ბ-სტრუქტურა; თუ პირიქით ანტიპარალელური b-სტრუქტურა. ერთი ფენის გვერდითი რადიკალები მოთავსებულია მეორე ფენის გვერდით რადიკალებს შორის. თუ ერთი პოლიპეპტიდური ჯაჭვი იღუნება და მიემართება თავის პარალელურად, მაშინ ეს ანტიპარალელური b-ჯვრის სტრუქტურა. წყალბადის ბმები b-ჯვარედინი სტრუქტურაში წარმოიქმნება პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მარყუჟების პეპტიდურ ჯგუფებს შორის.

წინა234567891011121314151617შემდეგი

მეტის ნახვა:

პროტეინები ვარიანტი 1 A1. ცილების სტრუქტურული კავშირია: ...

5-9 კლასები

ცილები
ვარიანტი 1
A1. ცილების სტრუქტურული კავშირია:
მაგრამ)
ამინები
AT)
Ამინომჟავების
ბ)
გლუკოზა
გ)
ნუკლეოტიდები
A2. სპირალის ფორმირება ახასიათებს:
მაგრამ)
ცილის პირველადი სტრუქტურა
AT)
ცილის მესამეული სტრუქტურა
ბ)
ცილის მეორადი სტრუქტურა
გ)
მეოთხეული ცილის სტრუქტურა
A3. რა ფაქტორები იწვევს ცილების შეუქცევად დენატურაციას?
მაგრამ)
ურთიერთქმედება ტყვიის, რკინის, ვერცხლისწყლის მარილების ხსნარებთან
ბ)
ზემოქმედება ცილაზე აზოტის მჟავას კონცენტრირებული ხსნარით
AT)
ძლიერი გათბობა
გ)
ყველა ზემოთ ჩამოთვლილი ფაქტორი სწორია.
A4. მიუთითეთ რა შეინიშნება კონცენტრირებული აზოტის მჟავა ცილოვან ხსნარებზე მოქმედებისას:
მაგრამ)
თეთრი ნალექის ნალექი
AT)
წითელ-იისფერი შეღებვა
ბ)
შავი ნალექი
გ)
ყვითელი შეღებვა
A5. ცილებს, რომლებიც ასრულებენ კატალიზურ ფუნქციას, ეწოდება:
მაგრამ)
ჰორმონები
AT)
ფერმენტები
ბ)
ვიტამინები
გ)
ცილები
A6. ჰემოგლობინის ცილა ასრულებს შემდეგ ფუნქციას:
მაგრამ)
კატალიზური
AT)
მშენებლობა
ბ)
დამცავი
გ)
ტრანსპორტი

ნაწილი B
B1. Კორელაციური:
ცილის მოლეკულის ტიპი
საკუთრება
1)
გლობულური ცილები
მაგრამ)
მოლეკულა დახვეული
2)
ფიბრილარული ცილები
ბ)
წყალში არ იხსნება

AT)
იხსნება წყალში ან ქმნის კოლოიდურ ხსნარებს

გ)
ძაფისებრი სტრუქტურა

მეორადი სტრუქტურა

ცილები:
მაგრამ)
აგებულია ამინომჟავების ნარჩენებისგან
ბ)
შეიცავს მხოლოდ ნახშირბადს, წყალბადს და ჟანგბადს
AT)
ჰიდროლიზდება მჟავე და ტუტე გარემოში
გ)
შეუძლია დენატურაცია
დ)
არის პოლისაქარიდები
ე)
ისინი ბუნებრივი პოლიმერებია

ნაწილი C
C1. დაწერეთ რეაქციის განტოლებები, რომლითაც გლიცინი მიიღება ეთანოლისა და არაორგანული ნივთიერებებისგან.

მაგრამ სიცოცხლე ჩვენს პლანეტაზე წარმოიშვა შერეული წვეთისგან. ის ასევე იყო ცილის მოლეკულა. ანუ, დასკვნა გამომდინარეობს, რომ ეს არის ეს ქიმიური ნაერთები, რომლებიც საფუძველია მთელი სიცოცხლის, რომელიც დღეს არსებობს. მაგრამ რა არის ცილის სტრუქტურები? რა როლს ასრულებენ ისინი დღეს სხეულსა და ადამიანების ცხოვრებაში? რა სახის ცილები არსებობს? შევეცადოთ გავერკვეთ.

ცილები: ზოგადი კონცეფცია

თვალსაზრისით, მოცემული ნივთიერების მოლეკულა არის ამინომჟავების თანმიმდევრობა, რომლებიც ურთიერთდაკავშირებულია პეპტიდური ბმებით.

თითოეულ ამინომჟავას აქვს ორი ფუნქციური ჯგუფი:

კარბოქსილი -COOH;
ამინო ჯგუფი -NH2.

სწორედ მათ შორის ხდება ობლიგაციების წარმოქმნა სხვადასხვა მოლეკულაში. ამრიგად, პეპტიდურ კავშირს აქვს ფორმა -CO-NH. ცილის მოლეკულა შეიძლება შეიცავდეს ასობით ან ათასობით ასეთ ჯგუფს, ეს დამოკიდებული იქნება კონკრეტულ ნივთიერებაზე. ცილების სახეობები ძალიან მრავალფეროვანია. მათ შორის არის ისეთებიც, რომლებიც შეიცავს ორგანიზმისთვის აუცილებელ ამინომჟავებს, რაც ნიშნავს, რომ ისინი საკვებთან ერთად უნდა იქნას მიღებული. არსებობს ჯიშები, რომლებიც ასრულებენ მნიშვნელოვან ფუნქციებს უჯრედის მემბრანასა და მის ციტოპლაზმაში. ასევე იზოლირებულია ბიოლოგიური კატალიზატორები - ფერმენტები, რომლებიც ასევე ცილის მოლეკულებია. ისინი ფართოდ გამოიყენება ადამიანის ცხოვრებაში და არა მხოლოდ მონაწილეობენ ცოცხალი არსებების ბიოქიმიურ პროცესებში.

განხილული ნაერთების მოლეკულური წონა შეიძლება განსხვავდებოდეს რამდენიმე ათეულიდან მილიონამდე. ყოველივე ამის შემდეგ, მონომერული ერთეულების რაოდენობა დიდ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში შეუზღუდავია და დამოკიდებულია კონკრეტული ნივთიერების ტიპზე. ცილა სუფთა სახით, მშობლიური კონფორმაციით, ჩანს ქათმის კვერცხის შესწავლისას ღია ყვითელ, გამჭვირვალე, მკვრივ კოლოიდურ მასაში, რომლის შიგნით მდებარეობს გული - ეს არის სასურველი ნივთიერება. იგივე შეიძლება ითქვას უცხიმო ხაჭოზე.ეს პროდუქტიც ბუნებრივი სახით თითქმის სუფთა ცილაა.

თუმცა, ყველა განხილულ ნაერთს არ აქვს ერთი და იგივე სივრცითი სტრუქტურა. საერთო ჯამში, მოლეკულის ოთხი ორგანიზაცია გამოირჩევა. სახეობები განსაზღვრავენ მის თვისებებს და საუბრობენ სტრუქტურის სირთულეზე. ასევე ცნობილია, რომ უფრო სივრცით ჩახლართული მოლეკულები გადიან ფართო დამუშავებას ადამიანებსა და ცხოველებში.

ცილის სტრუქტურების სახეები

სულ ოთხია. მოდით შევხედოთ რა არის თითოეული მათგანი.

პირველადი. წარმოადგენს ამინომჟავების ჩვეულებრივ ხაზოვან თანმიმდევრობას, რომლებიც დაკავშირებულია პეპტიდური ბმებით. არ არის სივრცითი გადახვევები, არ არის სპირალიზაცია. პოლიპეპტიდში შემავალი ბმულების რაოდენობამ შეიძლება მიაღწიოს რამდენიმე ათასს. მსგავსი სტრუქტურის ცილების ტიპებია გლიცილალანინი, ინსულინი, ჰისტონები, ელასტინი და სხვა.
მეორადი. იგი შედგება ორი პოლიპეპტიდური ჯაჭვისგან, რომლებიც ხვეულია სპირალის სახით და ერთმანეთისკენ ორიენტირებული ფორმირებული მოხვევებით. ამ შემთხვევაში, წყალბადის ბმები იქმნება მათ შორის, რომლებიც ატარებენ მათ ერთად. ასე იქმნება ერთი ცილის მოლეკულა. ამ ტიპის ცილების სახეობებია: ლიზოზიმი, პეპსინი და სხვა.
მესამეული კონფორმაცია. ეს არის მჭიდროდ შეფუთული და კომპაქტურად დახვეული მეორადი სტრუქტურა. აქ ჩნდება სხვა სახის ურთიერთქმედება, გარდა წყალბადის ბმებისა - ეს არის ვან დერ ვაალის ურთიერთქმედება და ელექტროსტატიკური მიზიდულობის ძალები, ჰიდროფილურ-ჰიდროფობიური კონტაქტი. სტრუქტურების მაგალითებია ალბუმინი, ფიბროინი, აბრეშუმის ცილა და სხვა.
მეოთხეული. ყველაზე რთული სტრუქტურა, რომელიც არის რამდენიმე პოლიპეპტიდური ჯაჭვი, რომლებიც გადაუგრიხეს სპირალურად, შემოვიდა ბურთად და გაერთიანებულია გლობულად. მაგალითები, როგორიცაა ინსულინი, ფერიტინი, ჰემოგლობინი, კოლაგენი, ასახავს სწორედ ცილის ასეთ კონფორმაციას.

თუ ქიმიური თვალსაზრისით დეტალურად განვიხილავთ მოლეკულების ყველა მოცემულ სტრუქტურას, მაშინ ანალიზს დიდი დრო დასჭირდება. სინამდვილეში, რაც უფრო მაღალია კონფიგურაცია, მით უფრო რთული და რთულია მისი სტრუქტურა, მით მეტი სახის ურთიერთქმედება შეინიშნება მოლეკულაში.

ცილის მოლეკულების დენატურაცია

პოლიპეპტიდების ერთ-ერთი ყველაზე მნიშვნელოვანი ქიმიური თვისებაა მათი დაშლის უნარი გარკვეული პირობების ან ქიმიური აგენტების გავლენის ქვეშ. მაგალითად, ცილის დენატურაციის სხვადასხვა სახეობაა გავრცელებული. რა არის ეს პროცესი? იგი შედგება ცილის მშობლიური სტრუქტურის განადგურებაში. ანუ, თუ თავდაპირველად მოლეკულას ჰქონდა მესამეული სტრუქტურა, მაშინ სპეციალური აგენტების მოქმედების შემდეგ ის დაიშლება. თუმცა, ამინომჟავების ნარჩენების თანმიმდევრობა უცვლელი რჩება მოლეკულაში. დენატურირებული ცილები სწრაფად კარგავენ ფიზიკურ და ქიმიურ თვისებებს.

რა რეაგენტებმა შეიძლება გამოიწვიოს კონფორმაციის განადგურების პროცესი? Არსებობს რამდენიმე.

ტემპერატურა. გაცხელებისას ხდება მოლეკულის მეოთხეული, მესამეული, მეორადი სტრუქტურის თანდათანობით განადგურება. ვიზუალურად, ეს შეიძლება შეინიშნოს, მაგალითად, ჩვეულებრივი ქათმის კვერცხის შეწვისას. შედეგად მიღებული "ცილა" არის ალბუმინის პოლიპეპტიდის პირველადი სტრუქტურა, რომელიც იყო ნედლეულ პროდუქტში.
რადიაცია.
ძლიერი ქიმიური აგენტების მოქმედება: მჟავები, ტუტეები, მძიმე ლითონების მარილები, გამხსნელები (მაგალითად, სპირტები, ეთერები, ბენზოლი და სხვა).

ამ პროცესს ზოგჯერ მოლეკულის დნობასაც უწოდებენ. ცილის დენატურაციის ტიპები დამოკიდებულია აგენტზე, რომლის მოქმედებით მოხდა ეს. უფრო მეტიც, ზოგიერთ შემთხვევაში, საპირისპირო პროცესი ხდება. ეს არის რენატურაცია. ყველა ცილას არ შეუძლია სტრუქტურის აღდგენა, მაგრამ მათ მნიშვნელოვან ნაწილს შეუძლია ამის გაკეთება. ასე რომ, ავსტრალიიდან და ამერიკიდან ქიმიკოსებმა განახორციელეს მოხარშული ქათმის კვერცხის რენატურაცია გარკვეული რეაგენტებისა და ცენტრიფუგაციის მეთოდის გამოყენებით.

ეს პროცესი მნიშვნელოვანია ცოცხალი ორგანიზმებისთვის პოლიპეპტიდური ჯაჭვების სინთეზში უჯრედებში რიბოზომებისა და rRNA-ს მიერ.

ცილის მოლეკულის ჰიდროლიზი

დენატურაციასთან ერთად ცილებს ახასიათებს კიდევ ერთი ქიმიური თვისება - ჰიდროლიზი. ეს ასევე არის მშობლიური კონფორმაციის განადგურება, მაგრამ არა პირველადი სტრუქტურისთვის, არამედ მთლიანად ცალკეული ამინომჟავებისთვის. საჭმლის მონელების მნიშვნელოვანი ნაწილია ცილის ჰიდროლიზი. პოლიპეპტიდების ჰიდროლიზის ტიპები შემდეგია.

ქიმიური. მჟავების ან ტუტეების მოქმედების საფუძველზე.
ბიოლოგიური ან ფერმენტული.

თუმცა, პროცესის არსი უცვლელი რჩება და არ არის დამოკიდებული იმაზე, თუ რა სახის ცილის ჰიდროლიზი ხდება. შედეგად წარმოიქმნება ამინომჟავები, რომლებიც ტრანსპორტირდება ყველა უჯრედში, ორგანოსა და ქსოვილში. მათი შემდგომი ტრანსფორმაცია შედგება ახალი პოლიპეპტიდების სინთეზში მონაწილეობაში, რომლებიც უკვე აუცილებელია კონკრეტული ორგანიზმისთვის.

ინდუსტრიაში ცილის მოლეკულების ჰიდროლიზის პროცესი გამოიყენება მხოლოდ სასურველი ამინომჟავების მისაღებად.

ცილების ფუნქციები ორგანიზმში

სხვადასხვა სახის ცილები, ნახშირწყლები, ცხიმები სასიცოცხლო მნიშვნელობის კომპონენტებია ნებისმიერი უჯრედის ნორმალური ფუნქციონირებისთვის. და ეს ნიშნავს მთელ ორგანიზმს მთლიანობაში. ამიტომ, მათი როლი დიდწილად განპირობებულია ცოცხალ არსებებში მნიშვნელობისა და ყველგანმყოფობის მაღალი ხარისხით. პოლიპეპტიდის მოლეკულების რამდენიმე ძირითადი ფუნქცია არსებობს.

კატალიზური. მას ახორციელებენ ფერმენტები, რომლებსაც აქვთ ცილის სტრუქტურა. მათზე მოგვიანებით ვისაუბრებთ.
სტრუქტურული. ცილების ტიპები და მათი ფუნქციები ორგანიზმში პირველ რიგში გავლენას ახდენს თავად უჯრედის სტრუქტურაზე, მის ფორმაზე. გარდა ამისა, პოლიპეპტიდები, რომლებიც ასრულებენ ამ როლს, ქმნიან თმას, ფრჩხილებს, მოლუსკების ნაჭუჭს და ფრინველის ბუმბულს. ისინი ასევე წარმოადგენს გარკვეულ არმატურას უჯრედის სხეულში. ხრტილი ასევე შედგება ამ ტიპის ცილებისგან. მაგალითები: ტუბულინი, კერატინი, აქტინი და სხვა.
მარეგულირებელი. ეს ფუნქცია გამოიხატება პოლიპეპტიდების მონაწილეობით ისეთ პროცესებში, როგორიცაა: ტრანსკრიფცია, ტრანსლაცია, უჯრედის ციკლი, შერწყმა, mRNA კითხვა და სხვა. ყველა მათგანში ისინი მნიშვნელოვან როლს ასრულებენ როგორც მარეგულირებელი.
სიგნალი. ამ ფუნქციას ასრულებენ უჯრედის მემბრანაზე განლაგებული ცილები. ისინი გადასცემენ სხვადასხვა სიგნალებს ერთი ერთეულიდან მეორეზე და ეს იწვევს ქსოვილებს შორის კომუნიკაციას. მაგალითები: ციტოკინები, ინსულინი, ზრდის ფაქტორები და სხვა.
ტრანსპორტი. ცილების ზოგიერთი სახეობა და მათი ფუნქციები, რომლებსაც ისინი ასრულებენ, უბრალოდ სასიცოცხლოდ მნიშვნელოვანია. ეს ხდება, მაგალითად, ცილოვან ჰემოგლობინთან. ის სისხლში გადააქვს ჟანგბადს უჯრედიდან უჯრედში. ადამიანისთვის ეს შეუცვლელია.
სათადარიგო ან რეზერვი. ასეთი პოლიპეპტიდები გროვდება მცენარეებსა და ცხოველთა კვერცხებში, როგორც დამატებითი კვების და ენერგიის წყარო. ამის მაგალითია გლობულინები.
ძრავა. ძალიან მნიშვნელოვანი ფუნქცია, განსაკუთრებით უმარტივესი ორგანიზმებისა და ბაქტერიებისთვის. ყოველივე ამის შემდეგ, მათ შეუძლიათ გადაადგილება მხოლოდ flagella ან cilia- ის დახმარებით. და ეს ორგანელები, თავისი ბუნებით, სხვა არაფერია, თუ არა ცილები. ასეთი პოლიპეპტიდების მაგალითებია: მიოზინი, აქტინი, კინესინი და სხვა.

ცხადია, ცილების ფუნქციები ადამიანის ორგანიზმში და სხვა ცოცხალ არსებებში ძალიან მრავალრიცხოვანი და მნიშვნელოვანია. ეს კიდევ ერთხელ ადასტურებს, რომ ნაერთების გარეშე, რომლებსაც განვიხილავთ, ჩვენს პლანეტაზე სიცოცხლე შეუძლებელია.

ცილების დამცავი ფუნქცია

პოლიპეპტიდებს შეუძლიათ დაცვა სხვადასხვა გავლენისგან: ქიმიური, ფიზიკური, ბიოლოგიური. მაგალითად, თუ სხეულს საფრთხე ემუქრება უცხო ბუნების ვირუსის ან ბაქტერიის სახით, მაშინ მათთან ბრძოლაში შედიან იმუნოგლობულინები (ანტისხეულები), რომლებიც ასრულებენ დამცავ როლს.

თუ ფიზიკურ ეფექტებზე ვსაუბრობთ, მაშინ აქ მნიშვნელოვან როლს ასრულებს ფიბრინი და ფიბრინოგენი, რომლებიც მონაწილეობენ სისხლის კოაგულაციაში.

საკვები ცილები

დიეტური ცილების შემდეგი ტიპებია:

სრული - ისინი, რომლებიც შეიცავს ორგანიზმისთვის აუცილებელ ყველა ამინომჟავას;
არასრული - ის, რომლებშიც არის არასრული ამინომჟავის შემადგენლობა.

თუმცა ორივე მნიშვნელოვანია ადამიანის ორგანიზმისთვის. განსაკუთრებით პირველ ჯგუფში. თითოეულმა ადამიანმა, განსაკუთრებით ინტენსიური განვითარების (ბავშვობა და მოზარდობა) და პუბერტატის პერიოდში, უნდა შეინარჩუნოს ცილების მუდმივი დონე საკუთარ თავში. ყოველივე ამის შემდეგ, ჩვენ უკვე განვიხილეთ ის ფუნქციები, რომლებსაც ეს საოცარი მოლეკულები ასრულებენ და ვიცით, რომ პრაქტიკულად არც ერთ პროცესს, არც ერთ ბიოქიმიურ რეაქციას ჩვენში არ შეუძლია პოლიპეპტიდების მონაწილეობის გარეშე.

ამიტომ აუცილებელია ყოველდღიურად მოიხმაროთ ცილების დღიური ნორმა, რომელსაც შეიცავს შემდეგი პროდუქტები:

კვერცხი;
რძე;
ხაჭო;
ხორცი და თევზი;
ლობიო;
ლობიო;
არაქისი;
ხორბალი;
შვრია;
ოსპი და სხვა.

თუ ადამიანი მოიხმარს 0,6 გ პოლიპეპტიდს კგ წონაზე დღეში, მაშინ ადამიანს არასოდეს აკლია ეს ნაერთები. თუ ორგანიზმი დიდი ხნის განმავლობაში არ იღებს საჭირო ცილებს, მაშინ ჩნდება დაავადება, რომელსაც ამინომჟავური შიმშილის სახელი აქვს. ეს იწვევს მეტაბოლურ დარღვევებს და, შედეგად, ბევრ სხვა დაავადებას.

ცილები უჯრედში

ყველა ცოცხალი არსების უმცირესი სტრუქტურული ერთეულის შიგნით - უჯრედები - ასევე არის ცილები. უფრო მეტიც, ისინი ასრულებენ თითქმის ყველა ზემოთ ჩამოთვლილ ფუნქციას იქ. უპირველეს ყოვლისა, იქმნება უჯრედის ციტოჩონჩხი, რომელიც შედგება მიკროტუბულებისგან, მიკროფილამენტებისგან. ის ემსახურება ფორმის შენარჩუნებას, ასევე ორგანელებს შორის ტრანსპორტირებას. სხვადასხვა იონები და ნაერთები მოძრაობენ ცილის მოლეკულების გასწვრივ, როგორც არხების ან რელსების გასწვრივ.

ასევე მნიშვნელოვანია მემბრანაში ჩაძირული და მის ზედაპირზე მდებარე ცილების როლი. აქ ისინი ასრულებენ როგორც რეცეპტორულ, ასევე სასიგნალო ფუნქციებს, მონაწილეობენ თავად მემბრანის აგებაში. ისინი დგანან მცველად, რაც ნიშნავს, რომ ისინი ასრულებენ დამცავ როლს. რა ტიპის ცილების უჯრედში შეიძლება მივაკუთვნოთ ამ ჯგუფს? ბევრი მაგალითია, აქ არის რამდენიმე.

აქტინი და მიოზინი.
ელასტინი.
კერატინი.
კოლაგენი.
ტუბულინი.
ჰემოგლობინი.
ინსულინი.
ტრანსკობალამინი.
ტრანსფერინი.
ალბომი.

საერთო ჯამში, არსებობს რამდენიმე ასეული განსხვავებული, რომლებიც მუდმივად მოძრაობენ თითოეულ უჯრედში.

ცილების სახეები ორგანიზმში

რა თქმა უნდა, მათ აქვთ უზარმაზარი მრავალფეროვნება. თუ ცდილობთ როგორმე დაყოთ ყველა არსებული ცილა ჯგუფებად, მაშინ შეგიძლიათ მიიღოთ მსგავსი კლასიფიკაცია.

ზოგადად, ორგანიზმში ნაპოვნი ცილების კლასიფიკაციის საფუძვლად მრავალი მახასიათებელი შეიძლება იქნას მიღებული. ერთი ჯერ არ არსებობს.

ფერმენტები

ცილოვანი ბუნების ბიოლოგიური კატალიზატორები, რომლებიც მნიშვნელოვნად აჩქარებენ ყველა მიმდინარე ბიოქიმიურ პროცესს. ნორმალური გაცვლა შეუძლებელია ამ ნაერთების გარეშე. სინთეზისა და დაშლის ყველა პროცესი, მოლეკულების შეკრება და მათი რეპლიკაცია, ტრანსლაცია და ტრანსკრიფცია და სხვა მიმდინარეობს კონკრეტული ტიპის ფერმენტის გავლენის ქვეშ. ამ მოლეკულების მაგალითებია:

ოქსიდორედუქტაზები;
ტრანსფერაზები;
კატალაზა;
ჰიდროლაზები;
იზომერაზები;
ლიაზები და სხვები.

დღეს ფერმენტები გამოიყენება ყოველდღიურ ცხოვრებაში. ასე რომ, სარეცხი ფხვნილების წარმოებაში ხშირად გამოიყენება ეგრეთ წოდებული ფერმენტები - ეს არის ბიოლოგიური კატალიზატორები. ისინი აუმჯობესებენ რეცხვის ხარისხს მითითებულ ტემპერატურულ რეჟიმზე დაცვით. ადვილად აკავშირებს ჭუჭყის ნაწილაკებს და შლის მათ ქსოვილის ზედაპირიდან.

თუმცა, მათი ცილოვანი ბუნების გამო, ფერმენტები არ მოითმენს ძალიან ცხელ წყალს ან ტუტე ან მჟავე პრეპარატებთან სიახლოვეს. მართლაც, ამ შემთხვევაში მოხდება დენატურაციის პროცესი.

ცილის მეორადი სტრუქტურა

რეგულარული მეორადი სტრუქტურები

მეორად სტრუქტურებს უწოდებენ რეგულარულს, რომლებიც წარმოიქმნება ამინომჟავების ნარჩენებით ძირითადი ჯაჭვის იგივე კონფორმაციით (კუთხები φ და ψ), გვერდითი ჯგუფების მრავალფეროვანი კონფორმაციით. რეგულარული მეორადი სტრუქტურები მოიცავს:

არარეგულარული მეორადი სტრუქტურები

არარეგულარულია სტანდარტული მეორადი სტრუქტურები, რომელთა ამინომჟავის ნარჩენებს აქვთ ძირითადი ჯაჭვის განსხვავებული კონფორმაციები (კუთხები φ და ψ). არარეგულარული მეორადი სტრუქტურები მოიცავს:

დნმ-ის მეორადი სტრუქტურა

დნმ-ის მეორადი სტრუქტურის ყველაზე გავრცელებული ფორმა არის ორმაგი სპირალი. ეს სტრუქტურა იქმნება ორი ურთიერთშემავსებელი ანტიპარალელური პოლიდეოქსირიბონუკლეოტიდური ჯაჭვისგან, რომლებიც გადაუგრიხეს ერთმანეთთან შედარებით და საერთო ღერძიდან მარჯვენა სპირალში. ამ შემთხვევაში, აზოტოვანი ფუძეები ორმაგი სპირალის შიგნით არის მოქცეული, ხოლო შაქრის ფოსფატის ხერხემალი გარეთ არის მოქცეული. ეს სტრუქტურა პირველად აღწერეს ჯეიმს უოტსონმა და ფრენსის კრიკმა 1953 წელს.

დნმ-ის მეორადი სტრუქტურის ფორმირებაში მონაწილეობს შემდეგი სახის ურთიერთქმედებები:

წყალბადის ბმები კომპლემენტარულ ფუძეებს შორის (ორი ადენინსა და თიმინს შორის, სამი გუანინსა და ციტოზინს შორის);
დაწყობა ურთიერთქმედებები;
ელექტროსტატიკური ურთიერთქმედება;

გარე პირობებიდან გამომდინარე, დნმ-ის ორმაგი სპირალის პარამეტრები შეიძლება შეიცვალოს და ზოგჯერ მნიშვნელოვნად. მემარჯვენე დნმ შემთხვევითი ნუკლეოტიდური თანმიმდევრობით შეიძლება უხეშად დაიყოს ორ ოჯახად - და B, რომელთა შორის მთავარი განსხვავებაა დეზოქსირიბოზის კონფორმაცია. B-ოჯახი ასევე მოიცავს დნმ-ის C- და D-ფორმებს. უჯრედში არსებული დნმ არის B- ფორმის. დნმ-ის A- და B-ფორმების ყველაზე მნიშვნელოვანი მახასიათებლები მოცემულია ცხრილში.

დნმ-ის უჩვეულო ფორმა აღმოაჩინეს 1979 წელს. d(CGCGCG) ტიპის ჰექსანუკლეოტიდებით წარმოქმნილი კრისტალების რენტგენის დიფრაქციულმა ანალიზმა აჩვენა, რომ ასეთი დნმ არსებობს მარცხენა ორმაგი სპირალის სახით. ასეთი დნმ-ის შაქარ-ფოსფატის ხერხემლის მიმდინარეობა შეიძლება აღწერილი იყოს ზიგზაგის ხაზით, ამიტომ გადაწყდა, რომ ამ ტიპის დნმ-ს ეწოდოს Z- ფორმა. ნაჩვენებია, რომ დნმ გარკვეული ნუკლეოტიდური თანმიმდევრობით შეიძლება შეიცვალოს ჩვეულებრივი B-ფორმიდან Z- ფორმაში მაღალი იონური სიძლიერის ხსნარში და ჰიდროფობიური გამხსნელის თანდასწრებით. დნმ-ის Z-ფორმის უჩვეულოობა გამოიხატება იმაში, რომ განმეორებადი სტრუქტურული ერთეული არის ორი წყვილი ნუკლეოტიდი და არა ერთი, როგორც დნმ-ის ყველა სხვა ფორმაში. Z-დნმ-ის პარამეტრები ნაჩვენებია ზემოთ მოცემულ ცხრილში.

რნმ-ის მეორადი სტრუქტურა

რნმ-ის მოლეკულები არის ერთჯერადი პოლინუკლეოტიდური ჯაჭვები. რნმ-ის მოლეკულის ცალკეულ მონაკვეთებს შეუძლიათ ერთმანეთთან დაკავშირება და ორმაგი სპირალის შექმნა. მათი სტრუქტურით რნმ სპირალის მსგავსია დნმ-ის A-ფორმა. თუმცა, ბაზის დაწყვილება ასეთ ხვეულებში ხშირად არასრულია და ზოგჯერ არც უოტსონ-კრიკი. ბაზის შიდამოლეკულური დაწყვილების შედეგად წარმოიქმნება მეორადი სტრუქტურები, როგორიცაა ღერო-მარყუჟი („თმის სამაგრი“) და ფსევდოკვანძი.

მეორადი სტრუქტურები mRNA-ში ემსახურება ტრანსლაციის რეგულირებას. მაგალითად, არაჩვეულებრივი ამინომჟავების, სელენომეთიონინისა და პიროლიზინის ცილებში შეყვანა დამოკიდებულია 3" გადაუთარგმნელ რეგიონში მდებარე "თმის სამაგრზე". ფსევდონოტები ემსახურება თარგმანის დროს კითხვის ჩარჩოს პროგრამულად გადატანას.

იხილეთ ასევე

მეოთხეული სტრუქტურა

შენიშვნები

ფონდი ვიკიმედია. 2010 წ.

ნახეთ, რა არის "მეორადი სტრუქტურა" სხვა ლექსიკონებში:

მეორადი სტრუქტურა- - [A.S. Goldberg. ინგლისური რუსული ენერგეტიკული ლექსიკონი. 2006] თემები ენერგია ზოგადად EN მეორადი სტრუქტურა ...

მეორადი სტრუქტურა- antrinė sandara statusas T sritis fizika atitikmenys: angl. მეორადი სტრუქტურა vok. sekundäre Struktur, f; sekundares Gefüge, n rus. მეორადი სტრუქტურა, f pranc. სტრუქტურის მეორეხარისხოვანი, f … Fizikos Terminų žodynas

მეორადი სტრუქტურა- ლითონის ან შენადნობის თერმული დამუშავების ან პლასტიკური დეფორმაციის შედეგად წარმოქმნილი მიკრო და მაკროსტრუქტურა; აგრეთვე იხილე: თაფლისებრი სტრუქტურა ლამელარული სტრუქტურა… მეტალურგიის ენციკლოპედიური ლექსიკონი

მეორადი სტრუქტურა არის მაკრომოლეკულის (მაგალითად, ცილის პოლიპეპტიდური ჯაჭვის) ძირითადი ჯაჭვის (ინგლ. ხერხემალი) კონფორმაციული განლაგება, განურჩევლად გვერდითი ჯაჭვების კონფორმაციისა და სხვა სეგმენტების მიმართ. მეორადი ... ... ვიკიპედიის აღწერაში

ცილის მეორადი სტრუქტურა- - პოლიპეპტიდური ჯაჭვის სივრცითი კონფიგურაცია, ჩამოყალიბებული ამინომჟავების ნარჩენების ფუნქციურ ჯგუფებს შორის არაკოვალენტური ურთიერთქმედების შედეგად (α და β ცილის სტრუქტურები) ...

დნმ-ის მეორადი სტრუქტურა- - დნმ-ის მოლეკულის სივრცითი კონფიგურაცია, სტაბილიზირებული წყალბადის ბმების გამო აზოტოვანი ფუძეების დამატებით წყვილებს შორის (იხილეთ დნმ-ის ორმაგი სპირალი) ... ბიოქიმიური ტერმინების მოკლე ლექსიკონი

მეორადი სტრუქტურა - გემბანი და მოდულები ოფშორულ პლატფორმაზე- - თემები ნავთობისა და გაზის ინდუსტრიის EN მეორადი სტრუქტურა… ტექნიკური მთარგმნელის სახელმძღვანელო

ცილის მეორადი სტრუქტურა- პოლიპეპტიდური ჯაჭვის განლაგება ალფა სპირალურ ნაწილებად და ბეტა სტრუქტურულ წარმონაქმნებში (ფენებად); განათლებაში ვ.ს.ბ. წყალბადის ბმები ჩართულია. [არეფიევი V.A., Lisovenko L.A. გენეტიკური ტერმინების ინგლისურ-რუსული განმარტებითი ლექსიკონი 1995 407 წ.] თემები ... ... ტექნიკური მთარგმნელის სახელმძღვანელო

ცილის მეორადი სტრუქტურა პოლიპეპტიდური ჯაჭვის განლაგება ალფა სპირალურ რეგიონებში და ბეტა სტრუქტურულ წარმონაქმნებში (ფენებში); განათლებაში ვ.ს.ბ. წყალბადის ბმები ჩართულია. (

მეორადი სტრუქტურა არის პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მოწესრიგებულ სტრუქტურაში ჩაყრის გზა წყალბადის ბმების წარმოქმნის გამო ერთი ჯაჭვის პეპტიდურ ჯგუფებს ან მიმდებარე პოლიპეპტიდურ ჯაჭვებს შორის. კონფიგურაციის მიხედვით, მეორადი სტრუქტურები იყოფა სპირალურ (α-სპირალი) და ფენოვან-დაკეცულ (β-სტრუქტურა და ჯვარედინი β-ფორმა).

α-ჰელიქსი. ეს არის ერთგვარი ცილის მეორადი სტრუქტურა, რომელსაც აქვს რეგულარული სპირალის ფორმა, რომელიც წარმოიქმნება ერთ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში ინტერპეპტიდური წყალბადის ბმების გამო. α-ჰელიქსის სტრუქტურის მოდელი (ნახ. 2), რომელიც ითვალისწინებს პეპტიდური ბმის ყველა თვისებას, შემოგვთავაზეს პაულინგმა და კორიმ. α-ჰელიქსის ძირითადი მახასიათებლები:

პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ხვეული კონფიგურაცია ხვეული სიმეტრიით;

ყოველი პირველი და მეოთხე ამინომჟავის ნარჩენების პეპტიდურ ჯგუფებს შორის წყალბადური ბმების წარმოქმნა;

სპირალის მოხვევის კანონზომიერება;

· ყველა ამინომჟავის ნარჩენების ეკვივალენტობა α-სპირალში, მიუხედავად მათი გვერდითი რადიკალების სტრუქტურისა;

ამინომჟავების გვერდითი რადიკალები არ მონაწილეობენ α-სპირალის წარმოქმნაში.

გარეგნულად, α-სპირალი ელექტრო ღუმელის ოდნავ დაჭიმულ სპირალს ჰგავს. პირველ და მეოთხე პეპტიდურ ჯგუფს შორის წყალბადის ბმების კანონზომიერება ასევე განსაზღვრავს პოლიპეპტიდური ჯაჭვის შემობრუნების კანონზომიერებას. ერთი შემობრუნების სიმაღლე ანუ α-სპირალის სიმაღლეა 0,54 ნმ; მასში შედის 3,6 ამინომჟავის ნარჩენი, ანუ თითოეული ამინომჟავის ნარჩენი მოძრაობს ღერძის გასწვრივ (ერთი ამინომჟავის ნარჩენის სიმაღლე) 0,15 ნმ-ით (0,54:3,6 = 0,15 ნმ), რაც საშუალებას გვაძლევს ვისაუბროთ ყველა ამინომჟავის ეკვივალენტობაზე. ნარჩენები α-სპირალში. α-ჰელიქსის რეგულარულობის პერიოდია 5 ბრუნი ან 18 ამინომჟავის ნარჩენი; ერთი პერიოდის ხანგრძლივობაა 2,7 ნმ. ბრინჯი. 3. Pauling-Corey α-helix მოდელი

β-სტრუქტურა. ეს არის ერთგვარი მეორადი სტრუქტურა, რომელსაც აქვს პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ოდნავ მოხრილი კონფიგურაცია და იქმნება ინტერპეპტიდური წყალბადის ბმების გამოყენებით ერთი პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ან მიმდებარე პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ცალკეულ მონაკვეთებში. მას ასევე უწოდებენ ფენოვან-დაკეცილ სტრუქტურას. არსებობს β- სტრუქტურების ჯიშები. ცილის ერთი პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მიერ წარმოქმნილ შეზღუდულ ფენოვან რეგიონებს ეწოდება ჯვარედინი β-ფორმა (მოკლე β-სტრუქტურა). წყალბადის ბმები ჯვარედინი β სახით წარმოიქმნება პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მარყუჟების პეპტიდურ ჯგუფებს შორის. სხვა ტიპი, სრული β-სტრუქტურა, დამახასიათებელია მთელი პოლიპეპტიდური ჯაჭვისთვის, რომელსაც აქვს წაგრძელებული ფორმა და იმართება ინტერპეპტიდური წყალბადური ბმებით მეზობელ პარალელურ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვებს შორის (ნახ. 3). ეს სტრუქტურა აკორდეონის ბუშტს მოგაგონებთ. გარდა ამისა, შესაძლებელია β-სტრუქტურების ვარიანტები: ისინი შეიძლება ჩამოყალიბდეს პარალელური ჯაჭვებით (პოლიპეპტიდური ჯაჭვების N-ტერმინალები მიმართულია იმავე მიმართულებით) და ანტიპარალელური (N-ტერმინალები მიმართულია სხვადასხვა მიმართულებით). ერთი ფენის გვერდითი რადიკალები მოთავსებულია მეორე ფენის გვერდით რადიკალებს შორის.

პროტეინებში, წყალბადის ბმების გადაკეთების გამო, შესაძლებელია α-სტრუქტურებიდან β-სტრუქტურებზე გადასვლა და პირიქით. ჯაჭვის გასწვრივ რეგულარული ინტერპეპტიდური წყალბადის ბმების ნაცვლად (მათ გამო პოლიპეპტიდური ჯაჭვი ხვეულია სპირალურად), სპირალიზებული სექციები იხსნება და წყალბადის ბმები იხურება პოლიპეპტიდური ჯაჭვების წაგრძელებულ ფრაგმენტებს შორის. ასეთი გადასვლა გვხვდება კერატინს, თმის პროტეინს. ტუტე სარეცხი საშუალებებით თმის დაბანისას β-კერატინის ხვეული სტრუქტურა ადვილად ნადგურდება და ის გადადის α-კერატინში (ხვეული თმა ისწორება).

ცილების რეგულარული მეორადი სტრუქტურების განადგურებას (α-სპირალი და β-სტრუქტურები), ბროლის დნობის ანალოგიით, პოლიპეპტიდების „დნობა“ ეწოდება. ამ შემთხვევაში წყალბადის ბმები იშლება და პოლიპეპტიდური ჯაჭვები შემთხვევითი ხვეულის ფორმას იღებს. ამრიგად, მეორადი სტრუქტურების სტაბილურობა განისაზღვრება ინტერპეპტიდური წყალბადის ბმებით. სხვა ტიპის ობლიგაციები თითქმის არ მონაწილეობენ ამაში, გარდა დისულფიდური ბმების პოლიპეპტიდური ჯაჭვის გასწვრივ ცისტეინის ნარჩენების ადგილებზე. დისულფიდური ბმების გამო მოკლე პეპტიდები იკეტება ციკლებში. ბევრ ცილას ერთდროულად აქვს α-სპირალური რეგიონები და β-სტრუქტურები. თითქმის არ არსებობს ბუნებრივი ცილები, რომლებიც შედგება 100% α-სპირალისაგან (გამონაკლისია პარამიოზინი, კუნთის პროტეინი, რომელიც 96-100% α-სპირალია), ხოლო სინთეზურ პოლიპეპტიდებს აქვთ 100% სპირალი.

სხვა პროტეინებს აქვთ არათანაბარი სიმკვრივის ხარისხი. α-სპირალური სტრუქტურების მაღალი სიხშირე შეინიშნება პარამიოსინში, მიოგლობინში და ჰემოგლობინში. პირიქით, ტრიფსინში, რიბონუკლეაზაში, პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მნიშვნელოვანი ნაწილი ჯდება ფენოვან β-სტრუქტურებში. დამხმარე ქსოვილის პროტეინები: კერატინი (თმის ცილა, მატყლი), კოლაგენი (ტენდონის ცილა, კანი), ფიბროინი (ბუნებრივი აბრეშუმის ცილა) აქვთ პოლიპეპტიდური ჯაჭვების β-კონფიგურაცია. ცილების პოლიპეპტიდური ჯაჭვების ჰელიკალიზაციის განსხვავებული ხარისხი მიუთითებს იმაზე, რომ, ცხადია, არსებობს ძალები, რომლებიც ნაწილობრივ არღვევენ ჰელიქსიზაციას ან „არღვევენ“ პოლიპეპტიდური ჯაჭვის რეგულარულ დაკეცვას. ამის მიზეზი არის ცილის პოლიპეპტიდური ჯაჭვის უფრო კომპაქტური შეფუთვა გარკვეულ მოცულობაში, ანუ მესამეულ სტრუქტურაში.

ცილის მეორადი სტრუქტურა- ეს არის პოლიპეპტიდური ჯაჭვის უფრო კომპაქტურ სტრუქტურაში ჩაყრის გზა, რომელშიც პეპტიდური ჯგუფები ურთიერთქმედებენ მათ შორის წყალბადის ბმების წარმოქმნით.

მეორადი სტრუქტურის ფორმირება გამოწვეულია პეპტიდის სურვილით, მიიღოს კონფორმაცია პეპტიდურ ჯგუფებს შორის ობლიგაციების უდიდესი რაოდენობით. მეორადი სტრუქტურის ტიპი დამოკიდებულია პეპტიდური ბმის სტაბილურობაზე, ნახშირბადის ცენტრალურ ატომსა და პეპტიდური ჯგუფის ნახშირბადს შორის ბმის მობილურობაზე და ამინომჟავის რადიკალის ზომაზე. ყოველივე ზემოთქმული, ამინომჟავების თანმიმდევრობასთან ერთად, შემდგომში მიგვიყვანს ცილის მკაცრად განსაზღვრულ კონფიგურაციამდე.

მეორადი სტრუქტურის ორი შესაძლო ვარიანტია: "თოკის" სახით - α-სპირალი(α-სტრუქტურა) და "აკორდეონის" სახით - β-ნაკეციანი ფენა(β-სტრუქტურა). ერთ ცილაში, როგორც წესი, ორივე სტრუქტურა ერთდროულად არის, მაგრამ განსხვავებული პროპორციით. გლობულურ პროტეინებში ჭარბობს α-სპირალი, ბოჭკოვანი პროტეინებში β- სტრუქტურა.

ჩამოყალიბებულია მეორადი სტრუქტურა მხოლოდ წყალბადის ბმებითპეპტიდურ ჯგუფებს შორის: ერთი ჯგუფის ჟანგბადის ატომი რეაგირებს მეორეს წყალბადის ატომთან, ამავდროულად მეორე პეპტიდური ჯგუფის ჟანგბადი უერთდება მესამეს წყალბადს და ა.შ.

α-ჰელიქსი

ეს სტრუქტურა არის მარჯვენა სპირალი, რომელიც ჩამოყალიბებულია წყალბადისშორის კავშირები პეპტიდური ჯგუფები 1-ლი და მე-4, მე-4 და მე-7, მე-7 და მე-10 და ასე შემდეგ ამინომჟავების ნარჩენები.

ხელს უშლის სპირალის წარმოქმნას პროლინიდა ჰიდროქსიპროლინი, რომლებიც ციკლური სტრუქტურის გამო იწვევს ჯაჭვის „მოტეხილობას“, ე.ი. მისი იძულებითი მოხრა, როგორც, მაგალითად, კოლაგენში.

სპირალის შემობრუნების სიმაღლეა 0,54 ნმ და შეესაბამება 3,6 ამინომჟავის ნარჩენების სიმაღლეს, 5 სრული ბრუნი შეესაბამება 18 ამინომჟავას და იკავებს 2,7 ნმ.

β-ნაკეციანი ფენა

დაკეცვის ამ გზით ცილის მოლეკულა დევს „გველში“, ჯაჭვის შორეული სეგმენტები ერთმანეთთან ახლოსაა. შედეგად, ცილოვანი ჯაჭვის ადრე ამოღებული ამინომჟავების პეპტიდურ ჯგუფებს შეუძლიათ ურთიერთქმედება წყალბადის ბმების გამოყენებით.

პორტალი სტუდენტისთვის. თვითმმართველობის ტრენინგი

მეტის ნახვა:

ცილების სტრუქტურული ორგანიზაცია

ცილის მეორადი სტრუქტურა

პოლიპეპტიდების და ცილების მეორადი სტრუქტურა

მეტის ნახვა:

ცილების მეორადი სტრუქტურა

ცილები: ცილების მეორადი სტრუქტურა

ცილის მეორადი სტრუქტურა

პოლიპეპტიდური ჯაჭვის კონფორმაცია. პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მეორადი სტრუქტურა

მეტის ნახვა:

პროტეინები ვარიანტი 1 A1. ცილების სტრუქტურული კავშირია: ...

მეორადი სტრუქტურა

ცილები: ზოგადი კონცეფცია

ცილის სტრუქტურების სახეები

ცილის მოლეკულების დენატურაცია

ცილის მოლეკულის ჰიდროლიზი

ცილების ფუნქციები ორგანიზმში

ცილების დამცავი ფუნქცია

საკვები ცილები

ცილები უჯრედში

ცილების სახეები ორგანიზმში

ფერმენტები

ცილის მეორადი სტრუქტურა

რეგულარული მეორადი სტრუქტურები

არარეგულარული მეორადი სტრუქტურები

დნმ-ის მეორადი სტრუქტურა

რნმ-ის მეორადი სტრუქტურა

იხილეთ ასევე

შენიშვნები

ნახეთ, რა არის "მეორადი სტრუქტურა" სხვა ლექსიკონებში:

α-ჰელიქსი

β-ნაკეციანი ფენა

ᲓᲐᲙᲐᲕᲨᲘᲠᲔᲑᲣᲚᲘ ᲡᲢᲐᲢᲘᲔᲑᲘ