მოგეხსენებათ, ცილები არის ჩვენი პლანეტის სიცოცხლის წარმოშობის საფუძველი. მაგრამ სწორედ პეპტიდის მოლეკულებისგან შემდგარი კოცერვატული წვეთი გახდა ცოცხალი არსებების დაბადების საფუძველი. ეს ეჭვგარეშეა, რადგან ბიომასის ნებისმიერი წარმომადგენლის შიდა შემადგენლობის ანალიზი აჩვენებს, რომ ეს ნივთიერებები გვხვდება ყველაფერში: მცენარეებში, ცხოველებში, მიკროორგანიზმებში, სოკოებში, ვირუსებში. უფრო მეტიც, ისინი ძალიან მრავალფეროვანი და მაკრომოლეკულური ხასიათისაა.

ამ სტრუქტურებს ოთხი სახელი აქვთ, ყველა მათგანი სინონიმია:

• ცილები;
• ცილები;
• პოლიპეპტიდები;
• პეპტიდები.

ცილის მოლეკულები

მათი რიცხვი მართლაც გამოუთვლელია. ამ შემთხვევაში, ყველა ცილის მოლეკულა შეიძლება დაიყოს ორ დიდ ჯგუფად:

• მარტივი - შედგება მხოლოდ ამინომჟავების თანმიმდევრობებისაგან, რომლებიც დაკავშირებულია პეპტიდური ბმებით;
• კომპლექსი - ცილის სტრუქტურა და სტრუქტურა ხასიათდება დამატებითი პროტოლიზური (პროთეზული) ჯგუფებით, რომლებსაც ასევე უწოდებენ კოფაქტორებს.

უფრო მეტიც, კომპლექსურ მოლეკულებს ასევე აქვთ საკუთარი კლასიფიკაცია.

რთული პეპტიდების გრადაცია

1. გლიკოპროტეინები ცილებისა და ნახშირწყლების მჭიდროდ დაკავშირებული ნაერთებია. მუკოპოლისაქარიდების პროთეზირების ჯგუფები ჩაქსოვილია მოლეკულის სტრუქტურაში.
2. ლიპოპროტეინები პროტეინისა და ლიპიდების რთული ნაერთია.
3. მეტალოპროტეინები - ლითონის იონები (რკინა, მანგანუმი, სპილენძი და სხვა) მოქმედებენ როგორც პროთეზირების ჯგუფი.
4. ნუკლეოპროტეინები - პროტეინისა და ნუკლეინის მჟავების (დნმ, რნმ) კავშირი.
5. ფოსფოპროტეინები - ცილის და ორთოფოსფორის მჟავის ნარჩენების კონფორმაცია.
6. ქრომოპროტეინები ძალიან ჰგავს მეტალოპროტეინებს, თუმცა, ელემენტი, რომელიც შედის პროთეზირების ჯგუფში, არის მთლიანი ფერადი კომპლექსი (წითელი - ჰემოგლობინი, მწვანე - ქლოროფილი და ა.შ.).

თითოეულ განხილულ ჯგუფს აქვს ცილების განსხვავებული სტრუქტურა და თვისებები. ფუნქციები, რომლებსაც ისინი ასრულებენ, ასევე განსხვავდება მოლეკულის ტიპის მიხედვით.

ცილების ქიმიური სტრუქტურა

ამ თვალსაზრისით, ცილები არის ამინომჟავების ნარჩენების გრძელი, მასიური ჯაჭვი, რომლებიც ერთმანეთთან არის დაკავშირებული სპეციფიური ბმებით, რომელსაც პეპტიდური ბმები ეწოდება. მჟავების გვერდითი სტრუქტურებიდან გამოდიან ტოტები - რადიკალები. მოლეკულის ეს სტრუქტურა აღმოაჩინა ე. ფიშერმა 21-ე საუკუნის დასაწყისში.

მოგვიანებით უფრო დეტალურად იქნა შესწავლილი ცილები, ცილების სტრუქტურა და ფუნქციები. გაირკვა, რომ არსებობს მხოლოდ 20 ამინომჟავა, რომლებიც ქმნიან პეპტიდის სტრუქტურას, მაგრამ მათი გაერთიანება შესაძლებელია სხვადასხვა გზით. აქედან გამომდინარეობს პოლიპეპტიდური სტრუქტურების მრავალფეროვნება. გარდა ამისა, სიცოცხლისა და მათი ფუნქციების შესრულების პროცესში, ცილებს შეუძლიათ გაიარონ მთელი რიგი ქიმიური გარდაქმნები. შედეგად, ისინი ცვლიან სტრუქტურას და ჩნდება სრულიად ახალი ტიპის კავშირი.

პეპტიდური კავშირის გასატეხად, ანუ ცილის, ჯაჭვების სტრუქტურის გასატეხად, თქვენ უნდა აირჩიოთ ძალიან მკაცრი პირობები (მაღალი ტემპერატურის, მჟავების ან ტუტეების მოქმედება, კატალიზატორი). ეს გამოწვეულია მოლეკულაში, კერძოდ, პეპტიდურ ჯგუფში მაღალი სიძლიერით.

ცილის სტრუქტურის გამოვლენა ლაბორატორიაში ტარდება ბიურეტის რეაქციის გამოყენებით - ახლად დალექილი პოლიპეპტიდის (II) ზემოქმედებით. პეპტიდური ჯგუფისა და სპილენძის იონის კომპლექსი იძლევა ნათელ იისფერ ფერს.

არსებობს ოთხი ძირითადი სტრუქტურული ორგანიზაცია, რომელთაგან თითოეულს აქვს ცილების საკუთარი სტრუქტურული მახასიათებლები.

ორგანიზაციის დონეები: პირველადი სტრუქტურა

როგორც ზემოთ აღინიშნა, პეპტიდი არის ამინომჟავების ნარჩენების თანმიმდევრობა კოენზიმებით ან მის გარეშე. ასე რომ, პირველადი სახელია მოლეკულის ისეთი სტრუქტურა, რომელიც ბუნებრივია, ბუნებრივია, ნამდვილად არის ამინომჟავები, რომლებიც დაკავშირებულია პეპტიდურ ბმებთან და მეტი არაფერი. ანუ წრფივი სტრუქტურის პოლიპეპტიდი. ამავდროულად, ასეთი გეგმის ცილების სტრუქტურული თავისებურებები ისაა, რომ მჟავების ასეთი კომბინაცია გადამწყვეტია ცილის მოლეკულის ფუნქციების შესასრულებლად. ამ მახასიათებლების არსებობის გამო, შესაძლებელია არა მხოლოდ პეპტიდის იდენტიფიცირება, არამედ სრულიად ახალი, ჯერ არ აღმოჩენილი თვისებების და როლის პროგნოზირება. ბუნებრივი პირველადი სტრუქტურის მქონე პეპტიდების მაგალითებია ინსულინი, პეპსინი, ქიმოტრიფსინი და სხვა.

მეორადი კონფორმაცია

ამ კატეგორიის ცილების სტრუქტურა და თვისებები გარკვეულწილად იცვლება. ასეთი სტრუქტურა შეიძლება წარმოიქმნას თავდაპირველად ბუნებიდან ან როდესაც პირველადი სტრუქტურა ექვემდებარება მძიმე ჰიდროლიზს, ტემპერატურას ან სხვა პირობებს.

ამ კონფორმაციას აქვს სამი სახეობა:

1. გლუვი, რეგულარული, სტერეორეგულარული ხვეულები, რომლებიც აგებულია ამინომჟავების ნარჩენებისგან, რომლებიც ტრიალებს კავშირის მთავარი ღერძის გარშემო. ისინი ინარჩუნებენ ერთად მხოლოდ მათ, რომლებიც წარმოიქმნება ერთი პეპტიდური ჯგუფის ჟანგბადსა და მეორეს წყალბადს შორის. უფრო მეტიც, სტრუქტურა სწორად ითვლება იმის გამო, რომ მონაცვლეობები თანაბრად მეორდება ყოველ 4 ბმულზე. ასეთი სტრუქტურა შეიძლება იყოს როგორც მემარცხენე, ასევე მემარჯვენე. მაგრამ უმეტეს ცნობილ პროტეინებში დომინირებს დექსტროროტორული იზომერი. ასეთ კონფორმაციებს ალფა სტრუქტურებს უწოდებენ.
2. შემდეგი ტიპის ცილების შემადგენლობა და სტრუქტურა განსხვავდება წინაგან იმით, რომ წყალბადის ბმები იქმნება არა მოლეკულის ერთ მხარეს მიმდებარე ნარჩენებს შორის, არამედ მნიშვნელოვნად დაშორებულ და საკმარისად დიდ მანძილზე. ამ მიზეზით, მთელი სტრუქტურა იღებს რამდენიმე ტალღოვანი, სერპენტინური პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ფორმას. არის ერთი თვისება, რომელიც პროტეინს უნდა გამოავლინოს. ტოტებზე ამინომჟავების სტრუქტურა უნდა იყოს რაც შეიძლება მოკლე, მაგალითად გლიცინი ან ალანინი. ამ ტიპის მეორად კონფორმაციას უწოდებენ ბეტა ფურცლებს, რათა ერთიანი სტრუქტურის ფორმირებისას ერთმანეთთან შეერთების უნარი იყოს.
3. ბიოლოგია მოიხსენიებს ცილის სტრუქტურის მესამე ტიპს, როგორც რთულ, გაფანტულ, მოუწესრიგებელ ფრაგმენტებს, რომლებსაც არ აქვთ სტერეორეგულარობა და შეუძლიათ შეცვალონ სტრუქტურა გარე პირობების გავლენის ქვეშ.

ბუნებით მეორადი სტრუქტურის მქონე ცილების მაგალითები არ არის გამოვლენილი.

უმაღლესი განათლება

ეს არის საკმაოდ რთული კონფორმაცია, რომელსაც ეწოდება "გლობული". რა არის ასეთი ცილა? მისი სტრუქტურა დაფუძნებულია მეორად სტრუქტურაზე, თუმცა ემატება ჯგუფების ატომებს შორის ურთიერთქმედების ახალი ტიპები და მთელი მოლეკულა თითქოს იკუმშება, რითაც ყურადღებას ამახვილებს იმაზე, რომ ჰიდროფილური ჯგუფები მიმართულია გლობულის შიგნით და ჰიდროფობიები გარეგნულია.

ეს ხსნის ცილის მოლეკულის მუხტს წყლის კოლოიდურ ხსნარებში. რა ტიპის ურთიერთქმედებებია აქ?

1. წყალბადის ბმები - უცვლელი რჩება იმავე ნაწილებს შორის, როგორც მეორად სტრუქტურაში.
2. ურთიერთქმედება - ხდება მაშინ, როდესაც პოლიპეპტიდი იხსნება წყალში.
3. იონური მიზიდულობა - წარმოიქმნება ამინომჟავების ნარჩენების (რადიკალების) განსხვავებულად დამუხტულ ჯგუფებს შორის.
4. კოვალენტური ურთიერთქმედება - შეუძლია ჩამოყალიბდეს მჟავას სპეციფიკურ უბნებს შორის - ცისტეინის მოლეკულები, უფრო სწორად, მათი კუდები.

ამრიგად, მესამეული სტრუქტურის მქონე ცილების შემადგენლობა და სტრუქტურა შეიძლება შეფასდეს, როგორც გლობულებად დაკეცილი პოლიპეპტიდური ჯაჭვები, რომლებიც ინარჩუნებენ და ასტაბილურებენ მათ კონფორმაციას სხვადასხვა სახის ქიმიური ურთიერთქმედების გამო. ასეთი პეპტიდების მაგალითები: ფოსფოგლიცერატ კენაზა, tRNA, ალფა-კერატინი, აბრეშუმის ფიბროინი და სხვა.

მეოთხეული სტრუქტურა

ეს არის ერთ-ერთი ყველაზე რთული გლობული, რომელსაც ცილები ქმნიან. ამ ტიპის ცილების სტრუქტურა და ფუნქციები ძალიან მრავალფეროვანი და სპეციფიკურია.

რა არის ასეთი კონფორმაცია? ეს არის რამდენიმე (ზოგიერთ შემთხვევაში ათეულობით) დიდი და პატარა პოლიპეპტიდური ჯაჭვები, რომლებიც წარმოიქმნება ერთმანეთისგან დამოუკიდებლად. მაგრამ შემდეგ, იგივე ურთიერთქმედების გამო, რაც ჩვენ განვიხილეთ მესამეული სტრუქტურისთვის, ყველა ეს პეპტიდი ტრიალდება და ერთმანეთში ირევა. ამ გზით მიიღება რთული კონფორმაციული გლობულები, რომლებიც შეიძლება შეიცავდეს ლითონის ატომებს, ლიპიდურ ჯგუფებს და ნახშირწყლების ჯგუფებს. ასეთი ცილების მაგალითებია დნმ პოლიმერაზა, თამბაქოს ვირუსის გარსი, ჰემოგლობინი და სხვა.

ყველა პეპტიდურ სტრუქტურას, რომელიც ჩვენ განვიხილეთ, აქვს საკუთარი იდენტიფიკაციის მეთოდები ლაბორატორიაში, ქრომატოგრაფიის, ცენტრიფუგაციის, ელექტრონული და ოპტიკური მიკროსკოპის და მაღალი კომპიუტერული ტექნოლოგიების გამოყენების თანამედროვე შესაძლებლობებზე დაყრდნობით.

შესრულებული ფუნქციები

ცილების სტრუქტურა და ფუნქცია მჭიდრო კავშირშია ერთმანეთთან. ანუ თითოეული პეპტიდი ასრულებს გარკვეულ როლს, უნიკალურ და სპეციფიკურს. არიან ისეთებიც, რომლებსაც შეუძლიათ ერთდროულად რამდენიმე მნიშვნელოვანი ოპერაციის შესრულება ერთ ცოცხალ უჯრედში. ამასთან, შესაძლებელია განზოგადებული ფორმით გამოხატოს ცილის მოლეკულების ძირითადი ფუნქციები ცოცხალი არსებების ორგანიზმებში:

1. მოძრაობის უზრუნველყოფა. ერთუჯრედულ ორგანიზმებს, ანუ ორგანელებს, ან უჯრედების ზოგიერთ ტიპს შეუძლიათ გადაადგილება, შეკუმშვა, მოძრაობა. ეს უზრუნველყოფილია პროტეინებით, რომლებიც მათი საავტომობილო აპარატის სტრუქტურის ნაწილია: წამწამები, ფლაგელები, ციტოპლაზმური მემბრანა. თუ ვსაუბრობთ უჯრედებზე, რომლებსაც არ შეუძლიათ გადაადგილება, მაშინ ცილებს შეუძლიათ ხელი შეუწყონ მათ შეკუმშვას (კუნთების მიოზინი).
2. კვების ან სარეზერვო ფუნქცია. ეს არის ცილის მოლეკულების დაგროვება კვერცხებში, ემბრიონებსა და მცენარეების თესლებში, რათა შემდგომ შეავსოს დაკარგული საკვები ნივთიერებები. დაშლისას პეპტიდები იძლევა ამინომჟავებს და ბიოლოგიურად აქტიურ ნივთიერებებს, რომლებიც აუცილებელია ცოცხალი ორგანიზმების ნორმალური განვითარებისთვის.
3. ენერგიის ფუნქცია. ნახშირწყლების გარდა, პროტეინებს შეუძლიათ ორგანიზმს სიძლიერის მიცემა. პეპტიდის 1 გ დაშლისას გამოიყოფა 17,6 კჯ სასარგებლო ენერგია ადენოზინტრიფოსფორის მჟავას (ATP) სახით, რომელიც იხარჯება სასიცოცხლო პროცესებზე.
4. სიგნალი და იგი მოიცავს მიმდინარე პროცესების ფრთხილად მონიტორინგს და სიგნალების გადაცემას უჯრედებიდან ქსოვილებზე, მათგან ორგანოებზე, ამ უკანასკნელიდან სისტემებზე და ა.შ. ტიპიური მაგალითია ინსულინი, რომელიც მკაცრად აფიქსირებს სისხლში გლუკოზის რაოდენობას.
5. რეცეპტორის ფუნქცია. იგი ხორციელდება მემბრანის ერთ მხარეს პეპტიდის კონფორმაციის შეცვლით და რესტრუქტურიზაციაში მეორე ბოლოს ჩართვით. ამავდროულად, სიგნალი და საჭირო ინფორმაცია გადაიცემა. ყველაზე ხშირად, ასეთი ცილები ჩაშენებულია უჯრედების ციტოპლაზმურ მემბრანებში და ახორციელებენ მკაცრ კონტროლს მასში გამავალ ყველა ნივთიერებაზე. ისინი ასევე გაფრთხილებენ გარემოში ქიმიური და ფიზიკური ცვლილებების შესახებ.
6. პეპტიდების სატრანსპორტო ფუნქცია. იგი ხორციელდება არხის პროტეინებით და გადამზიდავი ცილებით. მათი როლი აშკარაა - საჭირო მოლეკულების ტრანსპორტირება დაბალი კონცენტრაციის ადგილებში მაღალი მოლეკულების ნაწილებიდან. ტიპიური მაგალითია ჟანგბადის და ნახშირორჟანგის ტრანსპორტირება ორგანოებისა და ქსოვილების მეშვეობით ცილოვანი ჰემოგლობინის მიერ. ისინი ასევე ახორციელებენ დაბალი მოლეკულური წონის ნაერთების მიწოდებას უჯრედის მემბრანის შიგნით.
7. სტრუქტურული ფუნქცია. ერთ-ერთი ყველაზე მნიშვნელოვანი მათგან, რომელსაც ცილა ასრულებს. ყველა უჯრედის სტრუქტურა, მათი ორგანელები უზრუნველყოფილია ზუსტად პეპტიდებით. ისინი, როგორც ჩარჩო, ადგენენ ფორმას და სტრუქტურას. გარდა ამისა, ისინი მხარს უჭერენ მას და საჭიროების შემთხვევაში ცვლიან მას. ამიტომ, ზრდისა და განვითარებისთვის ყველა ცოცხალ ორგანიზმს დიეტაში ცილები სჭირდება. ამ პეპტიდებში შედის ელასტინი, ტუბულინი, კოლაგენი, აქტინი, კერატინი და სხვა.
8. კატალიზური ფუნქცია. ფერმენტები ამას აკეთებენ. მრავალრიცხოვანი და მრავალფეროვანი, ისინი აჩქარებენ ორგანიზმში ყველა ქიმიურ და ბიოქიმიურ რეაქციას. მათი მონაწილეობის გარეშე, კუჭში ჩვეულებრივი ვაშლის მონელება მხოლოდ ორ დღეში შეიძლებოდა, გაფუჭების დიდი ალბათობით. კატალაზას, პეროქსიდაზას და სხვა ფერმენტების მოქმედებით ამ პროცესს ორი საათი სჭირდება. ზოგადად, ცილების ამ როლის წყალობით ხდება ანაბოლიზმი და კატაბოლიზმი, ანუ პლასტიკური და

დამცავი როლი

არსებობს რამდენიმე სახის საფრთხე, საიდანაც ცილები შექმნილია სხეულის დასაცავად.

პირველი, ტრავმული რეაგენტები, აირები, მოლეკულები, მოქმედების სხვადასხვა სპექტრის ნივთიერებები. პეპტიდებს შეუძლიათ შევიდნენ მათთან ქიმიურ ურთიერთქმედებაში, გადააკეთონ ისინი უვნებელ ფორმად ან უბრალოდ გაანეიტრალონ.

მეორეც, არსებობს ჭრილობების ფიზიკური საფრთხე - თუ ფიბრინოგენის ცილა დროულად არ გარდაიქმნება ფიბრინად დაზიანების ადგილზე, მაშინ სისხლი არ შედედება, რაც ნიშნავს, რომ ბლოკირება არ მოხდება. ამის შემდეგ, პირიქით, დაგჭირდებათ პლაზმინის პეპტიდი, რომელსაც შეუძლია თრომბის მოხსნა და ჭურჭლის გამტარობის აღდგენა.

მესამე, იმუნიტეტის საფრთხე. ცილების სტრუქტურა და მნიშვნელობა, რომლებიც ქმნიან იმუნურ დაცვას, ძალზე მნიშვნელოვანია. ანტისხეულები, იმუნოგლობულინები, ინტერფერონები ყველა მნიშვნელოვანი და მნიშვნელოვანი ელემენტია ადამიანის ლიმფური და იმუნური სისტემისთვის. ნებისმიერი უცხო ნაწილაკი, მავნე მოლეკულა, უჯრედის მკვდარი ნაწილი ან მთელი სტრუქტურა ექვემდებარება დაუყოვნებლივ გამოკვლევას პეპტიდური ნაერთის მიერ. ამიტომ ადამიანს შეუძლია დამოუკიდებლად, მედიკამენტების დახმარების გარეშე, ყოველდღიურად დაიცვას თავი ინფექციებისგან და მარტივი ვირუსებისგან.

ფიზიკური თვისებები

უჯრედის ცილის სტრუქტურა ძალიან სპეციფიკურია და დამოკიდებულია შესრულებულ ფუნქციაზე. მაგრამ ყველა პეპტიდის ფიზიკური თვისებები მსგავსია და ჩამოყალიბებულია შემდეგ მახასიათებლებზე.

1. მოლეკულის წონა 1 000 000 დალტონამდეა.
2. კოლოიდური სისტემები წარმოიქმნება წყალხსნარში. იქ სტრუქტურა იძენს მუხტს, რომელიც შეიძლება განსხვავდებოდეს საშუალო მჟავიანობის მიხედვით.
3. მკაცრი პირობების ზემოქმედებისას (გამოსხივება, მჟავა ან ტუტე, ტემპერატურა და ა. ეს პროცესი შეუქცევადია შემთხვევების 90%-ში. თუმცა, არსებობს ასევე საპირისპირო ცვლა - რენატურაცია.

ეს არის პეპტიდების ფიზიკური მახასიათებლების ძირითადი თვისებები.

ციყვები- მაღალმოლეკულური ორგანული ნაერთები, რომლებიც შედგება α-ამინომჟავების ნარჩენებისგან.

AT ცილის შემადგენლობამოიცავს ნახშირბადს, წყალბადს, აზოტს, ჟანგბადს, გოგირდს. ზოგიერთი ცილა ქმნის კომპლექსებს სხვა მოლეკულებთან, რომლებიც შეიცავს ფოსფორს, რკინას, თუთიას და სპილენძს.

ცილებს დიდი მოლეკულური წონა აქვთ: კვერცხის ალბუმინი - 36000, ჰემოგლობინი - 152 000, მიოზინი - 500 000. შედარებისთვის: ალკოჰოლის მოლეკულური წონაა 46, ძმარმჟავა - 60, ბენზოლი - 78.

ცილების ამინომჟავის შემადგენლობა

ციყვები- არაპერიოდული პოლიმერები, რომელთა მონომერებია α-ამინომჟავები. ჩვეულებრივ, 20 ტიპის α-ამინომჟავას უწოდებენ ცილის მონომერებს, თუმცა მათგან 170-ზე მეტი ნაპოვნია უჯრედებსა და ქსოვილებში.

დამოკიდებულია თუ არა ამინომჟავების სინთეზირება ადამიანისა და სხვა ცხოველების სხეულში, არსებობს: არაარსებითი ამინომჟავები- შეიძლება სინთეზირებული აუცილებელი ამინომჟავები- სინთეზირება შეუძლებელია. აუცილებელი ამინომჟავები უნდა მიირთვათ საკვებთან ერთად. მცენარეები ასინთეზირებენ ყველა სახის ამინომჟავას.

ამინომჟავის შემადგენლობის მიხედვით, ცილები არის: სრული- შეიცავს ამინომჟავების მთელ კომპლექტს; დეფექტური- ზოგიერთი ამინომჟავა არ არის მათ შემადგენლობაში. თუ ცილები მხოლოდ ამინომჟავებისგან შედგება, მათ ე.წ მარტივი. თუ პროტეინები, გარდა ამინომჟავებისა, შეიცავს აგრეთვე არაამინომჟავურ კომპონენტს (პროთეზურ ჯგუფს), მათ ე.წ. კომპლექსი. პროთეზირების ჯგუფი შეიძლება წარმოდგენილი იყოს ლითონებით (მეტალოპროტეინები), ნახშირწყლები (გლიკოპროტეინები), ლიპიდები (ლიპოპროტეინები), ნუკლეინის მჟავები (ნუკლეოპროტეინები).

ყველა ამინომჟავებს შეიცავს: 1) კარბოქსილის ჯგუფი (-COOH), 2) ამინო ჯგუფი (-NH 2), 3) რადიკალი ან R- ჯგუფი (მოლეკულის დანარჩენი ნაწილი). რადიკალის სტრუქტურა სხვადასხვა ტიპის ამინომჟავებში განსხვავებულია. ამინომჟავების შემადგენელი ამინო ჯგუფებისა და კარბოქსილის ჯგუფების რაოდენობის მიხედვით, არსებობს: ნეიტრალური ამინომჟავებიერთი კარბოქსილის ჯგუფის და ერთი ამინო ჯგუფის მქონე; ძირითადი ამინომჟავებიერთზე მეტი ამინო ჯგუფის მქონე; მჟავე ამინომჟავებიერთზე მეტი კარბოქსილის ჯგუფის მქონე.

ამინომჟავები არიან ამფოტერული ნაერთები, რადგან ხსნარში მათ შეუძლიათ იმოქმედონ როგორც მჟავების, ასევე ფუძეების სახით. წყალხსნარებში ამინომჟავები არსებობს სხვადასხვა იონური ფორმით.

პეპტიდური ბმა

პეპტიდები- ორგანული ნივთიერებები, რომლებიც შედგება ამინომჟავის ნარჩენებისგან, რომლებიც დაკავშირებულია პეპტიდურ ბმასთან.

პეპტიდების წარმოქმნა ხდება ამინომჟავების კონდენსაციის რეაქციის შედეგად. როდესაც ერთი ამინომჟავის ამინო ჯგუფი ურთიერთქმედებს მეორის კარბოქსილის ჯგუფთან, მათ შორის წარმოიქმნება კოვალენტური აზოტ-ნახშირბადის ბმა, რომელიც ე.წ. პეპტიდი. ამინომჟავების ნარჩენების რაოდენობის მიხედვით, რომლებიც ქმნიან პეპტიდს, არსებობს დიპეპტიდები, ტრიპეპტიდები, ტეტრაპეპტიდებიდა ა.შ. პეპტიდური კავშირის ფორმირება შეიძლება ბევრჯერ განმეორდეს. ეს იწვევს ფორმირებას პოლიპეპტიდები. პეპტიდის ერთ ბოლოში არის თავისუფალი ამინო ჯგუფი (ე.წ. N-ბოლო), ხოლო მეორე ბოლოში არის თავისუფალი კარბოქსილის ჯგუფი (ე.წ. C-ბოლო).

ცილის მოლეკულების სივრცითი ორგანიზაცია

ცილების მიერ გარკვეული სპეციფიკური ფუნქციების შესრულება დამოკიდებულია მათი მოლეკულების სივრცულ კონფიგურაციაზე, გარდა ამისა, უჯრედისთვის ენერგიულად არახელსაყრელია ცილების გაფართოებული, ჯაჭვის სახით შენარჩუნება, შესაბამისად, პოლიპეპტიდური ჯაჭვები განიცდის დაკეცვას, იძენს. გარკვეული სამგანზომილებიანი სტრუქტურა, ან კონფორმაცია. გამოყავით 4 დონე ცილების სივრცითი ორგანიზაცია.

ცილის პირველადი სტრუქტურა- ამინომჟავების ნარჩენების თანმიმდევრობა პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში, რომელიც ქმნის ცილის მოლეკულას. ამინომჟავებს შორის კავშირი არის პეპტიდი.

თუ ცილის მოლეკულა შედგება მხოლოდ 10 ამინომჟავის ნარჩენებისგან, მაშინ ცილის მოლეკულების თეორიულად შესაძლო ვარიანტების რიცხვი, რომლებიც განსხვავდებიან ამინომჟავების მონაცვლეობის თანმიმდევრობით, არის 10 20. 20 ამინომჟავით შეგიძლიათ გააკეთოთ მათი კიდევ უფრო მრავალფეროვანი კომბინაციები. ადამიანის ორგანიზმში აღმოჩენილია ათი ათასი სხვადასხვა ცილა, რომლებიც განსხვავდება როგორც ერთმანეთისგან, ასევე სხვა ორგანიზმების ცილებისგან.

ეს არის ცილის მოლეკულის პირველადი სტრუქტურა, რომელიც განსაზღვრავს ცილის მოლეკულების თვისებებს და მის სივრცულ კონფიგურაციას. პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში მხოლოდ ერთი ამინომჟავის მეორით ჩანაცვლება იწვევს ცილის თვისებებისა და ფუნქციების ცვლილებას. მაგალითად, მეექვსე გლუტამინის ამინომჟავის ჩანაცვლება ჰემოგლობინის β-ქვეგანყოფილებაში ვალინით მივყავართ იმ ფაქტს, რომ ჰემოგლობინის მოლეკულა მთლიანობაში ვერ ასრულებს თავის მთავარ ფუნქციას - ჟანგბადის ტრანსპორტირებას; ასეთ შემთხვევებში ადამიანს უვითარდება დაავადება - ნამგლისებრუჯრედოვანი ანემია.

მეორადი სტრუქტურა- უბრძანა პოლიპეპტიდური ჯაჭვის დაკეცვა სპირალურად (გადაჭიმულ ზამბარას ჰგავს). სპირალის ხვეულები გაძლიერებულია წყალბადის ბმებით კარბოქსილის ჯგუფებსა და ამინო ჯგუფებს შორის. თითქმის ყველა CO და NH ჯგუფი მონაწილეობს წყალბადის ბმების ფორმირებაში. ისინი უფრო სუსტია, ვიდრე პეპტიდური, მაგრამ, მრავალჯერ განმეორებით, ისინი ანიჭებენ სტაბილურობას და სიმყარეს ამ კონფიგურაციას. მეორადი სტრუქტურის დონეზე არის ცილები: ფიბროინი (აბრეშუმი, ქსელი), კერატინი (თმა, ფრჩხილები), კოლაგენი (მყესები).

მესამეული სტრუქტურა- პოლიპეპტიდური ჯაჭვების გლობულებად შეფუთვა, რაც გამოწვეულია ქიმიური ბმების (წყალბადის, იონური, დისულფიდური) წარმოქმნით და ამინომჟავების ნარჩენების რადიკალებს შორის ჰიდროფობიური ურთიერთქმედების დამყარებით. მესამეული სტრუქტურის ფორმირებაში მთავარ როლს ასრულებს ჰიდროფილურ-ჰიდროფობიური ურთიერთქმედება. წყალხსნარებში ჰიდროფობიური რადიკალები მიდრეკილნი არიან იმალებოდნენ წყლისგან და ჯგუფდებიან გლობულის შიგნით, ხოლო ჰიდროფილური რადიკალები მოლეკულის ზედაპირზე ჩნდებიან ჰიდრატაციის შედეგად (ურთიერთქმედება წყლის დიპოლებთან). ზოგიერთ ცილაში, მესამეული სტრუქტურა სტაბილიზირებულია დისულფიდური კოვალენტური ბმებით, რომლებიც წარმოიქმნება ცისტეინის ორი ნარჩენის გოგირდის ატომებს შორის. მესამეული სტრუქტურის დონეზე არის ფერმენტები, ანტისხეულები, ზოგიერთი ჰორმონი.

მეოთხეული სტრუქტურადამახასიათებელია რთული პროტეინებისთვის, რომელთა მოლეკულები წარმოიქმნება ორი ან მეტი გლობულით. ქვედანაყოფები მოლეკულაში ინახება იონური, ჰიდროფობიური და ელექტროსტატიკური ურთიერთქმედებით. ზოგჯერ, მეოთხეული სტრუქტურის ფორმირებისას, დისულფიდური ბმები წარმოიქმნება ქვედანაყოფებს შორის. მეოთხეული სტრუქტურის ყველაზე შესწავლილი ცილაა ჰემოგლობინი. იგი წარმოიქმნება ორი α-სუბერთეულით (141 ამინომჟავის ნარჩენი) და ორი β-ქვეგანყოფილებით (146 ამინომჟავის ნარჩენი). თითოეული ქვედანაყოფი დაკავშირებულია ჰემის მოლეკულასთან, რომელიც შეიცავს რკინას.

თუ რაიმე მიზეზით ცილების სივრცითი კონფორმაცია ნორმალურიდან გადახრილია, ცილა ვერ ასრულებს თავის ფუნქციებს. მაგალითად, "შეშლილი ძროხის დაავადების" (სპონგიური ენცეფალოპათია) მიზეზი არის პრიონების, ნერვული უჯრედების ზედაპირული ცილების პათოლოგიური კონფორმაცია.

ცილის თვისებები

ამინომჟავის შემადგენლობა, ცილის მოლეკულის სტრუქტურა განსაზღვრავს მას თვისებები. პროტეინები აერთიანებს ამინომჟავის რადიკალების მიერ განსაზღვრულ ძირითად და მჟავე თვისებებს: რაც უფრო მჟავე ამინომჟავებია ცილაში, მით უფრო გამოხატულია მისი მჟავე თვისებები. H + მიცემის და მიმაგრების უნარი განსაზღვრავს ცილების ბუფერული თვისებები; ერთ-ერთი ყველაზე ძლიერი ბუფერი არის ჰემოგლობინი ერითროციტებში, რომელიც ინარჩუნებს სისხლის pH-ს მუდმივ დონეზე. არსებობს ხსნადი ცილები (ფიბრინოგენი), არის უხსნადი ცილები, რომლებიც ასრულებენ მექანიკურ ფუნქციებს (ფიბროინი, კერატინი, კოლაგენი). არსებობს ქიმიურად აქტიური ცილები (ფერმენტები), არის ქიმიურად არააქტიური, სხვადასხვა გარემო პირობებისადმი მდგრადი და უკიდურესად არასტაბილური.

გარე ფაქტორები (სითბო, ულტრაიისფერი გამოსხივება, მძიმე ლითონები და მათი მარილები, pH ცვლილებები, გამოსხივება, დეჰიდრატაცია)

შეიძლება გამოიწვიოს ცილის მოლეკულის სტრუქტურული ორგანიზაციის დარღვევა. მოცემული ცილის მოლეკულისთვის დამახასიათებელი სამგანზომილებიანი კონფორმაციის დაკარგვის პროცესს ე.წ. დენატურაცია. დენატურაციის მიზეზი არის ობლიგაციების რღვევა, რომელიც ასტაბილურებს კონკრეტულ ცილის სტრუქტურას. თავდაპირველად, ყველაზე სუსტი კავშირები წყდება, ხოლო როდესაც პირობები უფრო მკაცრი ხდება, კიდევ უფრო ძლიერდება. ამიტომ იკარგება ჯერ მეოთხეული, შემდეგ მესამეული და მეორადი სტრუქტურები. სივრცითი კონფიგურაციის ცვლილება იწვევს ცილის თვისებების ცვლილებას და, შედეგად, შეუძლებელს ხდის ცილის ბიოლოგიური ფუნქციების შესრულებას. თუ დენატურაციას არ ახლავს პირველადი სტრუქტურის განადგურება, მაშინ ეს შეიძლება იყოს შექცევადი, ამ შემთხვევაში ხდება ცილის დამახასიათებელი კონფორმაციის თვითგანკურნება. ასეთი დენატურაცია ექვემდებარება, მაგალითად, მემბრანის რეცეპტორების ცილებს. დენატურაციის შემდეგ ცილის სტრუქტურის აღდგენის პროცესს ე.წ რენატურაცია. თუ ცილის სივრცითი კონფიგურაციის აღდგენა შეუძლებელია, მაშინ დენატურაცია ეწოდება შეუქცევადი.

ცილების ფუნქციები

ფუნქცია	მაგალითები და განმარტებები
მშენებლობა	ცილები მონაწილეობენ უჯრედული და უჯრედგარე სტრუქტურების ფორმირებაში: ისინი უჯრედის მემბრანების ნაწილია (ლიპოპროტეინები, გლიკოპროტეინები), თმა (კერატინი), მყესები (კოლაგენი) და ა.შ.
ტრანსპორტი	სისხლის ცილა ჰემოგლობინი ანიჭებს ჟანგბადს და გადააქვს ფილტვებიდან ყველა ქსოვილსა და ორგანოში, მათგან კი ნახშირორჟანგი გადადის ფილტვებში; უჯრედის მემბრანების შემადგენლობაში შედის სპეციალური ცილები, რომლებიც უზრუნველყოფენ გარკვეული ნივთიერებებისა და იონების აქტიურ და მკაცრად შერჩევით გადატანას უჯრედიდან გარე გარემოში და პირიქით.
მარეგულირებელი	ცილოვანი ჰორმონები მონაწილეობენ მეტაბოლური პროცესების რეგულირებაში. მაგალითად, ჰორმონი ინსულინი არეგულირებს სისხლში გლუკოზის დონეს, ხელს უწყობს გლიკოგენის სინთეზს და ზრდის ცხიმების წარმოქმნას ნახშირწყლებიდან.
დამცავი	უცხო ცილების ან მიკროორგანიზმების (ანტიგენების) ორგანიზმში შეღწევის საპასუხოდ წარმოიქმნება სპეციალური ცილები - ანტისხეულები, რომლებსაც შეუძლიათ მათი შებოჭვა და განეიტრალება. ფიბრინი, რომელიც წარმოიქმნება ფიბრინოგენისგან, ხელს უწყობს სისხლდენის შეჩერებას.
ძრავა	კონტრაქტული ცილები აქტინი და მიოზინი უზრუნველყოფენ კუნთების შეკუმშვას მრავალუჯრედიან ცხოველებში.
სიგნალი	ცილების მოლეკულები ჩასმულია უჯრედის ზედაპირულ მემბრანაში, რომელსაც შეუძლია შეცვალოს მათი მესამეული სტრუქტურა გარემო ფაქტორების მოქმედების საპასუხოდ, რითაც მიიღოს სიგნალები გარე გარემოდან და გადასცეს ბრძანებები უჯრედს.
რეზერვი	ცხოველების სხეულში ცილები, როგორც წესი, არ ინახება, გარდა კვერცხის ალბუმინისა, რძის კაზეინისა. მაგრამ ორგანიზმში ცილების წყალობით, ზოგიერთი ნივთიერება შეიძლება ინახებოდეს რეზერვში, მაგალითად, ჰემოგლობინის დაშლის დროს, რკინა არ გამოიყოფა სხეულიდან, მაგრამ ინახება, აყალიბებს კომპლექსს ფერიტინის პროტეინთან.
ენერგია	1 გ ცილის საბოლოო პროდუქტებამდე დაშლით გამოიყოფა 17,6 კჯ. ჯერ ცილები იშლება ამინომჟავებად, შემდეგ კი საბოლოო პროდუქტებამდე - წყალი, ნახშირორჟანგი და ამიაკი. თუმცა, ცილები გამოიყენება ენერგიის წყაროდ მხოლოდ მაშინ, როდესაც სხვა წყაროები (ნახშირწყლები და ცხიმები) გამოიყენება.
კატალიზური	ცილების ერთ-ერთი ყველაზე მნიშვნელოვანი ფუნქცია. უზრუნველყოფილია ცილებით - ფერმენტებით, რომლებიც აჩქარებენ უჯრედებში წარმოქმნილ ბიოქიმიურ რეაქციებს. მაგალითად, რიბულოზა ბიფოსფატ კარბოქსილაზა აკატალიზებს CO2-ის ფიქსაციას ფოტოსინთეზის დროს.

ფერმენტები

ფერმენტები, ან ფერმენტები, არის ცილების სპეციალური კლასი, რომლებიც ბიოლოგიურ კატალიზატორებს წარმოადგენენ. ფერმენტების წყალობით ბიოქიმიური რეაქციები მიმდინარეობს უზარმაზარი სიჩქარით. ფერმენტული რეაქციების სიჩქარე ათობით ათასი ჯერ (და ზოგჯერ მილიონობით) აღემატება არაორგანულ კატალიზატორებთან დაკავშირებული რეაქციების სიჩქარეს. ნივთიერებას, რომელზეც ფერმენტი მოქმედებს, ეწოდება სუბსტრატი.

ფერმენტები გლობულური ცილებია სტრუქტურული მახასიათებლებიფერმენტები შეიძლება დაიყოს ორ ჯგუფად: მარტივი და რთული. მარტივი ფერმენტებიმარტივი პროტეინებია, ე.ი. შედგება მხოლოდ ამინომჟავებისგან. რთული ფერმენტებიარის რთული ცილები, ე.ი. ცილოვანი ნაწილის გარდა, ისინი მოიცავს არაცილოვანი ბუნების ჯგუფს - კოფაქტორი. ზოგიერთი ფერმენტისთვის ვიტამინები მოქმედებენ როგორც კოფაქტორები. ფერმენტის მოლეკულაში იზოლირებულია სპეციალური ნაწილი, რომელსაც ეწოდება აქტიური ცენტრი. აქტიური ცენტრი- ფერმენტის მცირე ნაწილი (სამიდან თორმეტამდე ამინომჟავის ნარჩენები), სადაც სუბსტრატის ან სუბსტრატების შეკვრა ხდება ფერმენტ-სუბსტრატის კომპლექსის წარმოქმნით. რეაქციის დასრულების შემდეგ ფერმენტ-სუბსტრატის კომპლექსი იშლება ფერმენტად და რეაქციის პროდუქტ(ებ)ად. ზოგიერთ ფერმენტს აქვს (გარდა აქტიურისა) ალოსტერული ცენტრები- ადგილები, რომლებზეც მიმაგრებულია ფერმენტის მუშაობის სიჩქარის რეგულატორები ( ალოსტერული ფერმენტები).

ფერმენტული კატალიზური რეაქციები ხასიათდება: 1) მაღალი ეფექტურობით, 2) მკაცრი სელექციურობითა და მოქმედების მიმართულებით, 3) სუბსტრატის სპეციფიკურობით, 4) წვრილი და ზუსტი რეგულირებით. ფერმენტული კატალიზური რეაქციების სუბსტრატისა და რეაქციის სპეციფიკა აიხსნება E. Fischer (1890) და D. Koshland (1959) ჰიპოთეზებით.

ე. ფიშერი (გასაღების დაბლოკვის ჰიპოთეზა)ვარაუდობდა, რომ ფერმენტის აქტიური ადგილისა და სუბსტრატის სივრცითი კონფიგურაციები ზუსტად უნდა შეესაბამებოდეს ერთმანეთს. სუბსტრატს ადარებენ „გასაღებს“, ფერმენტს – „საკეტს“.

D. Koshland (ჰიპოთეზა "ხელთათმანი")ვარაუდობენ, რომ სივრცითი შესაბამისობა სუბსტრატის სტრუქტურასა და ფერმენტის აქტიურ ცენტრს შორის იქმნება მხოლოდ ერთმანეთთან ურთიერთქმედების მომენტში. ამ ჰიპოთეზას ასევე უწოდებენ ინდუცირებული მორგების ჰიპოთეზა.

ფერმენტული რეაქციების სიჩქარე დამოკიდებულია: 1) ტემპერატურაზე, 2) ფერმენტის კონცენტრაციაზე, 3) სუბსტრატის კონცენტრაციაზე, 4) pH-ზე. ხაზგასმით უნდა აღინიშნოს, რომ რადგან ფერმენტები პროტეინებია, მათი აქტივობა ყველაზე მაღალია ფიზიოლოგიურად ნორმალურ პირობებში.

ფერმენტების უმეტესობას შეუძლია მუშაობა მხოლოდ 0-დან 40°C-მდე ტემპერატურაზე. ამ საზღვრებში, რეაქციის სიჩქარე იზრდება დაახლოებით 2-ჯერ ტემპერატურის ყოველი 10 °C მატებისთვის. 40 °C-ზე მაღალ ტემპერატურაზე ცილა განიცდის დენატურაციას და ფერმენტის აქტივობა მცირდება. გაყინვასთან ახლოს ტემპერატურაზე ფერმენტები ინაქტივირებულია.

სუბსტრატის რაოდენობის მატებასთან ერთად ფერმენტული რეაქციის სიჩქარე იზრდება მანამ, სანამ სუბსტრატის მოლეკულების რაოდენობა არ გახდება ფერმენტის მოლეკულების რაოდენობის ტოლი. სუბსტრატის რაოდენობის შემდგომი ზრდით, მაჩვენებელი არ გაიზრდება, რადგან ფერმენტის აქტიური ადგილები გაჯერებულია. ფერმენტის კონცენტრაციის ზრდა იწვევს კატალიზური აქტივობის ზრდას, ვინაიდან სუბსტრატის მოლეკულების უფრო დიდი რაოდენობა განიცდის ტრანსფორმაციას დროის ერთეულში.

თითოეულ ფერმენტს აქვს ოპტიმალური pH მნიშვნელობა, რომლის დროსაც იგი ავლენს მაქსიმალურ აქტივობას (პეპსინი - 2.0, სანერწყვე ამილაზა - 6.8, პანკრეასის ლიპაზა - 9.0). უფრო მაღალი ან დაბალი pH მნიშვნელობებით, ფერმენტის აქტივობა მცირდება. pH-ის მკვეთრი ცვლილებით ფერმენტი დენატურდება.

ალოსტერული ფერმენტების სიჩქარე რეგულირდება ნივთიერებებით, რომლებიც ამაგრებენ ალოსტერულ ცენტრებს. თუ ეს ნივთიერებები აჩქარებენ რეაქციას, მათ ე.წ აქტივატორებითუ ისინი შეანელებენ - ინჰიბიტორები.

ფერმენტების კლასიფიკაცია

კატალიზებული ქიმიური გარდაქმნების ტიპის მიხედვით ფერმენტები იყოფა 6 კლასად:

1. ოქსიდორედუქტაზა(წყალბადის, ჟანგბადის ან ელექტრონის ატომების გადატანა ერთი ნივთიერებიდან მეორეზე - დეჰიდროგენაზა),
2. ტრანსფერაზა(მეთილის, აცილის, ფოსფატის ან ამინო ჯგუფის გადატანა ერთი ნივთიერებიდან მეორეზე - ტრანსამინაზაზე),
3. ჰიდროლაზები(ჰიდროლიზის რეაქციები, რომლებშიც სუბსტრატიდან წარმოიქმნება ორი პროდუქტი - ამილაზა, ლიპაზა),
4. ლიაზები(სუბსტრატში არაჰიდროლიზური დამატება ან მისგან ატომების ჯგუფის ამოღება, ხოლო C-C, C-N, C-O, C-S ბმები შეიძლება დაირღვეს - დეკარბოქსილაზა),
5. იზომერაზა(ინტრამოლეკულური გადაწყობა - იზომერაზა),
6. ლიგაზები(ორი მოლეკულის შეერთება C-C, C-N, C-O, C-S ბმების წარმოქმნის შედეგად - სინთეტაზა).

კლასები თავის მხრივ იყოფა ქვეკლასებად და ქვეკლასებად. მიმდინარე საერთაშორისო კლასიფიკაციაში, თითოეულ ფერმენტს აქვს სპეციფიკური კოდი, რომელიც შედგება წერტილებით გამოყოფილი ოთხი რიცხვისგან. პირველი ნომერი არის კლასი, მეორე არის ქვეკლასი, მესამე არის ქვეკლასი, მეოთხე არის ამ ქვეკლასის ფერმენტის სერიული ნომერი, მაგალითად, არგინაზას კოდი არის 3.5.3.1.

Წადი ლექციები ნომერი 2"ნახშირწყლებისა და ლიპიდების სტრუქტურა და ფუნქციები"

Წადი ლექციები №4"ატფ ნუკლეინის მჟავების სტრუქტურა და ფუნქციები"

ორგანული ნივთიერებები.ცოცხალი ორგანიზმების შემადგენლობა, გარდა არაორგანულისა, მოიცავს ორგანულ ნივთიერებებსაც. ცოცხალი არსებების ორგანული ნივთიერებები ძირითადად წარმოიქმნება ოთხი ქიმიური ელემენტისგან, რომელსაც ე.წ ბიოგენური: ნახშირბადი, წყალბადი, ჟანგბადი და აზოტი. ცილების შემადგენლობაში ამ ელემენტებს ემატება გოგირდი, ხოლო ნუკლეინის მჟავებში - ფოსფორი.

ორგანული ნივთიერებების მრავალფეროვნება დიდწილად განისაზღვრება ნახშირბადით. ეს ელემენტი თავისი უნიკალური თვისებების გამო ქმნის სიცოცხლის ქიმიურ საფუძველს. მას შეუძლია შექმნას კოვალენტური ბმები მრავალ ატომთან და მათ ჯგუფთან, შექმნას ჯაჭვები, რგოლები, რომლებიც ქმნიან ორგანული მოლეკულების ჩონჩხს, რომლებიც განსხვავდება შემადგენლობით, სტრუქტურით, სიგრძით და ფორმით. მათგან, თავის მხრივ, წარმოიქმნება რთული ქიმიური ნაერთები, რომლებიც განსხვავდებიან სტრუქტურით და ფუნქციით. ორგანული მოლეკულების მრავალფეროვნების მთავარი მიზეზი არის არა იმდენად მათი შემადგენელი ატომების განსხვავება, არამედ მოლეკულაში მათი განლაგების განსხვავებული რიგი.

ბიოპოლიმერების კონცეფცია.ცოცხალ ორგანიზმში ორგანული ნივთიერებები არის მცირე მოლეკულები შედარებით დაბალი მოლეკულური წონით, ან დიდი მაკრომოლეკულები. დაბალი მოლეკულური წონის ნაერთებს მიეკუთვნება ამინომჟავები, შაქარი, ორგანული მჟავები, ალკოჰოლები, ვიტამინები და ა.შ.

ცილები, პოლისაქარიდები და ნუკლეინის მჟავები ძირითადად მაღალი მოლეკულური წონის სტრუქტურებია. ამიტომ მათ უწოდებენ მაკრომოლეკულები(ბერძნულიდან. მაკრო- დიდი). ამრიგად, ცილების უმეტესობის მოლეკულური წონაა 5000-დან 1000000-მდე. მაღალმოლეკულურ ორგანულ ნაერთებს - ცილებს, ნუკლეინის მჟავებს, პოლისაქარიდებს, რომელთა მოლეკულები შედგება დიდი რაოდენობით განმეორებადი ერთეულებისგან, იდენტური ან განსხვავებული ქიმიური აგებულებით, ე.წ. ბიოპოლიმერები(ბერძნულიდან. ბიოსი- ცხოვრება და პოლიტიკა- მრავალრიცხოვანი). მარტივ მოლეკულებს, რომლებიც ქმნიან ბიოპოლიმერებს, ე.წ მონომერები. ცილების მონომერებია ამინომჟავები, პოლისაქარიდები მონოსაქარიდებია, ნუკლეინის მჟავები ნუკლეოტიდებია. მაკრომოლეკულები შეადგენენ უჯრედის მშრალი მასის დაახლოებით 90%-ს.

ამ თავში განხილულია მაკრომოლეკულების სამივე კლასი და მათი მონომერული ერთეულები. გასათვალისწინებელია ლიპიდები - მოლეკულები, როგორც წესი, გაცილებით მცირეა ვიდრე ბიოპოლიმერები, მაგრამ ასევე ასრულებენ ფუნქციებს ორგანიზმში.

ორგანული ნივთიერებების განსაკუთრებული ჯგუფია ბიოლოგიურად აქტიური ნივთიერებები: ფერმენტები, ჰორმონები, ვიტამინები და ა.შ. ისინი მრავალფეროვანია აგებულებით; გავლენას ახდენს მეტაბოლიზმზე და ენერგიის გარდაქმნაზე.

ორგანიზმების სხვადასხვა ჯგუფის უჯრედებში გარკვეული ორგანული ნაერთების შემცველობა განსხვავებულია. მაგალითად, ცხოველურ უჯრედებში ჭარბობს ცილები და ცხიმები, მცენარეულ უჯრედებში კი ნახშირწყლები. თუმცა, გარკვეული ორგანული ნაერთები ასრულებენ მსგავს ფუნქციებს სხვადასხვა უჯრედებში.

ციყვები.ცოცხალ ორგანიზმებში, მაკრომოლეკულებს შორის, პროტეინები ასრულებენ წამყვან როლს მათი ფუნქციური მნიშვნელობის მიხედვით. პროტეინები ბევრ ორგანიზმში ჭარბობს და რაოდენობრივად. ასე რომ, ცხოველების სხეულში ისინი შეადგენენ 40-50%-ს, მცენარეების სხეულში - მათი მშრალი წონის 20-35%-ს. ცილები არის ჰეტეროპოლიმერები, რომელთა მონომერები ამინომჟავებია.

ამინომჟავები არის ცილის მოლეკულების სამშენებლო ბლოკები.Ამინომჟავების - ორგანული ნაერთები, რომლებიც შეიცავს ერთდროულად ამინოჯგუფს (–NH), რომელიც ხასიათდება ძირითადი თვისებებით და კარბოქსილის ჯგუფს (–COOH) მჟავე თვისებებით. ამინო ჯგუფი და კარბოქსილის ჯგუფი დაკავშირებულია იმავე ნახშირბადის ატომთან (ნახ.). ამის საფუძველზე ყველა ამინომჟავა ერთმანეთის მსგავსია. ცილოვან ამინომჟავების უმეტესობას აქვს ერთი კარბოქსილის ჯგუფი და ერთი ამინო ჯგუფი; ამ ამინომჟავებს ე.წ ნეიტრალური.

მოლეკულის ნაწილი ე.წ რადიკალური (რ) სხვადასხვა ამინომჟავებს განსხვავებული სტრუქტურა აქვთ (ნახ.). სხვადასხვა ამინომჟავების რადიკალი შეიძლება იყოს არაპოლარული ან პოლარული (დამუხტული ან დაუმუხტი), ჰიდროფობიური ან ჰიდროფილური, რაც ცილებს გარკვეულ თვისებებს ანიჭებს. ნეიტრალურების გარდა, არსებობს ძირითადი ამინომჟავები- ერთზე მეტი ამინოჯგუფით, ასევე მჟავე ამინომჟავები- ერთზე მეტი კარბოქსილის ჯგუფით. დამატებითი ამინო ან ჰიდროქსილის ჯგუფის არსებობა გავლენას ახდენს რადიკალის თვისებებზე. ამინომჟავის რადიკალების ყველა თვისება გადამწყვეტ როლს ასრულებს ცილის სივრცითი სტრუქტურის ფორმირებაში.

ცნობილი ამინომჟავების საერთო რაოდენობა დაახლოებით 200-ია და მხოლოდ 20 სახეობა მონაწილეობს ბუნებრივი ცილების ფორმირებაში. ასეთ ამინომჟავებს ე.წ ცილის ფორმირებადი(ცხრილი 2; ცხრილში მოცემულია ამინომჟავების სრული და შემოკლებული სახელები და არა დასამახსოვრებლად).

ცხრილი 2. ძირითადი ამინომჟავები და მათი შემოკლებები

მცენარეებსა და ბაქტერიებს შეუძლიათ სინთეზირონ ყველა ამინომჟავა, რომელიც მათ სჭირდებათ ფოტოსინთეზის პირველადი პროდუქტებიდან. ადამიანს და ცხოველს არ ძალუძს ყველა ამინომჟავის სინთეზირება, ამიტომ ე.წ აუცილებელი ამინომჟავებიისინი უნდა იქნას მიღებული მზა სახით საკვებთან ერთად.

ადამიანისთვის აუცილებელი ამინომჟავებია: ლიზინი, ვალინი, ლეიცინი, იზოლეიცინი, ტრეონინი, ფენილალანინი, ტრიპტოფანიდა მეთიონინი; ბავშვებისთვის ასევე შეუცვლელია არგინინიდა ჰისტიდინი. საკვების ცილებს, რომლებიც შეიცავს ყველა აუცილებელ ამინომჟავას, ე.წ სრულფასოვანი, განსხვავებით დეფექტურირომელსაც აკლია გარკვეული არსებითი ამინომჟავები.

როგორც ძირითადი, ასევე მჟავე ჯგუფების არსებობა ერთ ამინომჟავაში განაპირობებს მათ ამფოტერულობას და მაღალ რეაქტიულობას. ამინო ჯგუფი

ერთი ამინომჟავის (-NH 2) შეუძლია ურთიერთქმედება სხვა ამინომჟავის კარბოქსილის ჯგუფთან (-COOH) წყლის მოლეკულის გამოთავისუფლებით. მიღებული მოლეკულა არის დიპეპტიდი (ნახ.), ხოლო –СО-NH– ბმა ეწოდება პეპტიდი. დიპეპტიდის მოლეკულის ერთ ბოლოში არის თავისუფალი ამინო ჯგუფი, ხოლო მეორე ბოლოში არის კარბოქსილის ჯგუფი. ამის გამო, დიპეპტიდს შეუძლია სხვა ამინომჟავების მიმაგრება, ფორმირება ოლიგოპეპტიდები. თუ მრავალი ამინომჟავა (ათზე მეტი) დაკავშირებულია ამ გზით, მაშინ წარმოიქმნება გრძელი ჯაჭვი - პოლიპეპტიდი.

პეპტიდები მნიშვნელოვან როლს ასრულებენ ორგანიზმში. ბევრი ოლიგო- და პოლიპეპტიდი არის ჰორმონები, ანტიბიოტიკები, ტოქსინები.

ოლიგოპეპტიდებს მიეკუთვნება, მაგალითად, ჰიპოფიზის ჰორმონები ოქსიტოცინი და ვაზოპრესინი, ასევე ბრადიკინინი (ტკივილის პეპტიდი) და ზოგიერთი ოპიატი (ადამიანის „ბუნებრივი წამლები“), რომლებიც ასრულებენ ტკივილგამაყუჩებელ ფუნქციას. რეგულარული გამოყენება ნარკოტიკების მოხმარება ძალზე საშიშია, ის ანადგურებს ორგანიზმის ოპიატურ სისტემას, ამიტომ ნარკომანი ნარკოტიკების დოზის გარეშე განიცდის ძლიერ ტკივილს – „გაყვანის“. ოლიგოპეპტიდები შეიცავს ზოგიერთ ანტიბიოტიკს, როგორიცაა გრამიციდინ S.

პოლიპეპტიდებია აგრეთვე ჰორმონები (ინსულინი, ადრენოკორტიკოტროპული ჰორმონი და სხვ.), ანტიბიოტიკები (გრამიციდინი A), ტოქსინები (დიფტერიის ტოქსინი).

პოლიპეპტიდური ჯაჭვები ძალიან გრძელია და მოიცავს ამინომჟავების მრავალფეროვან კომბინაციებს. პოლიპეპტიდებს, რომელთა მოლეკულა მოიცავს 50-დან რამდენიმე ათასამდე ამინომჟავის ნარჩენებს, რომელთა მოლეკულური წონა 6000-ზე მეტია, ეწოდება ცილები.

თითოეული კონკრეტული ცილა ხასიათდება ამინომჟავების ნარჩენების მკაცრად მუდმივი შემადგენლობით და თანმიმდევრობით.

ცილის მოლეკულის ორგანიზების დონეები.ცილის მოლეკულებს შეუძლიათ მიიღონ სხვადასხვა სივრცითი ფორმები. – კონფორმაციები, რომლებიც წარმოადგენენ მათი ორგანიზაციის ოთხ დონეს (ნახ.)

მრავალი ამინომჟავის ნარჩენების ჯაჭვია, რომლებიც დაკავშირებულია პეპტიდურ ბმებთან პირველადი სტრუქტურაცილის მოლეკულა. ეს არის ყველაზე მნიშვნელოვანი სტრუქტურა, რადგან ის განსაზღვრავს მის ფორმას, თვისებებსა და ფუნქციებს. პირველადი სტრუქტურის საფუძველზე იქმნება სხვა ტიპის სტრუქტურები. სწორედ ეს სტრუქტურაა კოდირებული დნმ-ის მოლეკულაში. ორგანიზმში თითოეულ ინდივიდუალურ ცილას აქვს უნიკალური პირველადი სტრუქტურა. კონკრეტული ინდივიდუალური ცილის ყველა მოლეკულას (მაგალითად, ალბუმინს) აქვს ამინომჟავების ნარჩენების ერთნაირი მონაცვლეობა, რაც განასხვავებს ალბუმინს ნებისმიერი სხვა ინდივიდუალური ცილისგან. პირველადი სტრუქტურის მრავალფეროვნება განისაზღვრება პოლიპეპტიდური ჯაჭვში ამინომჟავების ნარჩენების შემადგენლობით, რაოდენობით და თანმიმდევრობით.

მეორადი სტრუქტურა ცილები წარმოიქმნება წყალბადის ბმების წარმოქმნის შედეგად NH ჯგუფების წყალბადის ატომსა და პოლიპეპტიდური ჯაჭვის სხვადასხვა ამინომჟავების ნარჩენების CO ჯგუფების ჟანგბადის ატომს შორის. ამ შემთხვევაში პოლიპეპტიდური ჯაჭვი ხვეულია სპირალურად. მიუხედავად იმისა, რომ წყალბადის ბმები სუსტია, ისინი უზრუნველყოფენ ამ სტრუქტურის სტაბილურობას მნიშვნელოვანი რაოდენობის გამო. კერატინის ცილის მოლეკულებს აქვთ სრულად ხვეული კონფიგურაცია. ეს არის თმის, მატყლის, კლანჭების, ბუმბულისა და რქების სტრუქტურული ცილა; ის ხერხემლიანების კანის გარე შრის ნაწილია. კერატინის გარდა, სპირალური მეორადი სტრუქტურა დამახასიათებელია ფიბრილარული (ძაფისებრი) პროტეინებისთვის, როგორიცაა მიოზინი, ფიბრინოგენი და კოლაგენი.

ცილის მეორადი სტრუქტურა, სპირალის გარდა, შეიძლება წარმოდგენილი იყოს დაკეცილი ფენით. დაკეცილ ფენაში პარალელურად დევს რამდენიმე პოლიპეპტიდური ჯაჭვი (ან ერთი პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მონაკვეთი), რომლებიც ქმნიან ბრტყელ კონფიგურაციას დაკეცილი აკორდეონის მსგავსად (ნახ. b6). დაკეცილი ფენის სახით მეორად სტრუქტურას აქვს, მაგალითად, ფიბროინის ცილა, რომელიც შეადგენს აბრეშუმის ბოჭკოს ძირითად ნაწილს, რომელიც გამოიყოფა აბრეშუმის ჭიის მუხლუხის აბრეშუმის ჭიის ჯირკვლებით ქოქოსის ქსოვისას.

მესამეული სტრუქტურაიქმნება S-S ბმებით ("დისულფიდური ხიდები") ცისტეინის ნარჩენებს შორის (გოგირდის შემცველი ამინომჟავა), აგრეთვე წყალბადის, იონური და სხვა ურთიერთქმედებები. მესამეული სტრუქტურა განსაზღვრავს ცილის მოლეკულების სპეციფიკას, მათ ბიოლოგიურ აქტივობას. ცილებს, როგორიცაა მიოგლობინი (ცილა, რომელიც გვხვდება კუნთებში; მონაწილეობს ჟანგბადის რეზერვების შექმნაში), ტრიპსინი (ფერმენტი, რომელიც არღვევს ცილებს ნაწლავში) აქვს მესამეული სტრუქტურა.

ზოგიერთ შემთხვევაში, მესამეული სტრუქტურის რამდენიმე პოლიპეპტიდური ჯაჭვი გაერთიანებულია ერთ კომპლექსში, ფორმირებით მეოთხეული სტრუქტურა. მასში ცილის ქვედანაყოფები არ არის კოვალენტურად შეკრული და ძალა უზრუნველყოფილია სუსტი ინტერმოლეკულური ძალების ურთიერთქმედებით. მაგალითად, მეოთხეული აგებულება დამახასიათებელია ჰემოგლობინის პროტეინისთვის, რომელიც შედგება ოთხი ცილის ქვედანაყოფისა და არაცილოვანი ნაწილისგან - ჰემისგან.

ს 1. რა არის ცილები? 2. როგორია ცილების სტრუქტურა? 3. რა არის ამინომჟავები? 4. როგორ უკავშირდება ამინომჟავები პოლიპეპტიდური ჯაჭვის შესაქმნელად? 5. ცილების სტრუქტურული ორგანიზაციის რა დონეები არსებობს? 6. რა ქიმიური ბმები განსაზღვრავს ცილის მოლეკულების სტრუქტურული ორგანიზაციის სხვადასხვა დონეს? 7. არსებობს სამი სახის ამინომჟავები A.B.C. ხუთი ამინომჟავისგან შემდგარი პოლიპეპტიდური ჯაჭვების რამდენი ვარიანტი შეიძლება აშენდეს? ექნებათ თუ არა პოლიპეპტიდებს იგივე თვისებები?

ეს არის მაღალმოლეკულური ორგანული ნაერთები, ბიოპოლიმერები, რომლებიც აგებულია 20 ტიპის L-β-ამინომჟავის ნარჩენებისგან, რომლებიც დაკავშირებულია გარკვეული თანმიმდევრობით გრძელ ჯაჭვებში. ცილების მოლეკულური წონა მერყეობს 5 ათასიდან 1 მილიონამდე. სახელწოდება „პროტეინები“ პირველად ფრინველის კვერცხების ნივთიერებას ეწოდა, რომელიც შედედება თეთრ უხსნად მასად გახურებისას. მოგვიანებით, ეს ტერმინი გავრცელდა ცხოველებისა და მცენარეებისგან იზოლირებული მსგავსი თვისებების მქონე სხვა ნივთიერებებზე.

ბრინჯი. 1. ყველაზე რთული ბიოპოლიმერებია ცილები. მათი მაკრომოლეკულები შედგება მონომერებისგან, რომლებიც ამინომჟავებია. თითოეულ ამინომჟავას აქვს ორი ფუნქციური ჯგუფი: კარბოქსილის ჯგუფი და ამინო ჯგუფი. ცილების მთელი მრავალფეროვნება იქმნება 20 ამინომჟავის სხვადასხვა კომბინაციის შედეგად.

ცილები ჭარბობს ცოცხალ ორგანიზმებში არსებულ ყველა სხვა ნაერთზე, რაც ჩვეულებრივ შეადგენს მათი მშრალი წონის ნახევარზე მეტს. ვარაუდობენ, რომ ბუნებაში რამდენიმე მილიარდი ინდივიდუალური ცილაა (მაგალითად, 3 ათასზე მეტი სხვადასხვა ცილა გვხვდება მხოლოდ Escherichia coli-ში).

ცილები მნიშვნელოვან როლს ასრულებენ ნებისმიერი ორგანიზმის სასიცოცხლო პროცესებში. პროტეინებში შედის ფერმენტები, რომელთა მონაწილეობით ხდება უჯრედში ყველა ქიმიური გარდაქმნა (მეტაბოლიზმი); ისინი აკონტროლებენ გენების მოქმედებას; მათი მონაწილეობით რეალიზდება ჰორმონების მოქმედება, ტარდება ტრანსმემბრანული ტრანსპორტი, ნერვული იმპულსების წარმოქმნის ჩათვლით. ისინი წარმოადგენენ იმუნური სისტემის (იმუნოგლობულინების) და კოაგულაციის სისტემის განუყოფელ ნაწილს, ქმნიან ძვლისა და შემაერთებელი ქსოვილის საფუძველს და მონაწილეობენ ენერგიის გარდაქმნასა და გამოყენებაში.

ცილის კვლევის ისტორია

ცილების იზოლირების პირველი მცდელობები მე-18 საუკუნეში გაკეთდა. XIX საუკუნის დასაწყისისთვის გამოჩნდა პირველი სამუშაოები ცილების ქიმიურ შესწავლაზე. ფრანგი მეცნიერები ჯოზეფ ლუი გეი-ლუსაკი და ლუი ჟაკ ტენარი ცდილობდნენ დაედგინათ ცილების ელემენტარული შემადგენლობა სხვადასხვა წყაროდან, რამაც აღინიშნა სისტემატური ანალიტიკური კვლევების დასაწყისი, რომლის წყალობითაც დაასკვნეს, რომ ყველა ცილა მსგავსია ელემენტების სიმრავლით. რომლებიც ქმნიან მათ შემადგენლობას. 1836 წელს ჰოლანდიელმა ქიმიკოსმა G. Ya. Mulder-მა შემოგვთავაზა ცილოვანი ნივთიერებების სტრუქტურის პირველი თეორია, რომლის მიხედვითაც ყველა ცილას აქვს გარკვეული ჰიპოთეტური რადიკალი (C 40 H 62 N 10 O 12), რომელიც დაკავშირებულია სხვადასხვა პროპორციით გოგირდთან და ფოსფორთან. ატომები. მან ამ რადიკალს "პროტეინი" უწოდა (ბერძნული ცილიდან - პირველი, მთავარი). მალდერის თეორიამ ხელი შეუწყო ცილების კვლევისადმი ინტერესის გაზრდას და ცილების ქიმიის მეთოდების გაუმჯობესებას. შემუშავებული იქნა პროტეინების იზოლირების ტექნიკა ნეიტრალური მარილების ხსნარებით ექსტრაქციის გზით; პირველად, ცილები მიიღეს კრისტალური ფორმით (, ზოგიერთი მცენარეული ცილა). ცილების ანალიზისთვის დაიწყო მათი წინასწარი გაყოფის გამოყენება მჟავებისა და ტუტეების დახმარებით.

ამავდროულად, მზარდი ყურადღება დაეთმო ცილების ფუნქციის შესწავლას. იენს იაკობ ბერცელიუსმა 1835 წელს პირველმა შესთავაზა მათ ბიოკატალიზატორების როლის შესრულება. მალე აღმოაჩინეს პროტეოლიზური ფერმენტები - პეპსინი (T. Schwann, 1836) და ტრიპსინი (L. Corvisart, 1856), რამაც ყურადღება გაამახვილა საჭმლის მონელების ფიზიოლოგიაზე და საკვები ნივთიერებების დაშლის დროს წარმოქმნილი პროდუქტების ანალიზზე. ცილის სტრუქტურის შემდგომი შესწავლა, პეპტიდების ქიმიურ სინთეზზე მუშაობა დასრულდა პეპტიდის ჰიპოთეზის გაჩენით, რომლის მიხედვითაც ყველა ცილა აგებულია ამინომჟავებისგან. მე-19 საუკუნის ბოლოსთვის შეისწავლეს ამინომჟავების უმეტესობა, რომლებიც ქმნიან ცილებს.

XX საუკუნის დასაწყისში გერმანელმა ქიმიკოსმა ემილ ჰერმან ფიშერმა პირველმა გამოიყენა ორგანული ქიმიის მეთოდები ცილების შესასწავლად და დაამტკიცა, რომ ცილები შედგება ?-ამინომჟავებისგან, რომლებიც დაკავშირებულია ამიდური (პეპტიდური) ბმით. მოგვიანებით, ანალიზის ფიზიკოქიმიური მეთოდების გამოყენებით, დადგინდა მრავალი ცილის მოლეკულური წონა, დადგინდა გლობულური ცილების სფერული ფორმა, ჩატარდა ამინომჟავების და პეპტიდების რენტგენის დიფრაქციული ანალიზი და ქრომატოგრაფიული ანალიზის მეთოდები. განვითარებული (იხ. ქრომატოგრაფია).

იზოლირებული იქნა პირველი ცილოვანი ჰორმონი - (Frederick Grant Banting, John James Rickard MacLeod, 1922), დადასტურდა გამა გლობულინების არსებობა ანტისხეულებში, აღწერილია კუნთების ცილის მიოზინის ფერმენტული ფუნქცია (Vladimir Aleksandrovich Engelgardt, M. N. Lyubimova, 1939). . პირველად კრისტალური სახით მიიღეს ფერმენტები - ურეაზა (J. B. Saliner, 1926), პეპსინი (J. H. Nortron, 1929), ლიზოზიმი (E. P. Abraham, Robert Robinson, 1937).

ბრინჯი. 2. ლიზოზიმის ფერმენტის სამგანზომილებიანი სტრუქტურის სქემა. წრეები - ამინომჟავები; ძაფები - პეპტიდური ბმები; დაჩრდილული ოთხკუთხედები დისულფიდური ბმებია. ჩანს პოლიპეპტიდური ჯაჭვის სპირალიზებული და წაგრძელებული მონაკვეთები.

1950-იან წლებში დადასტურდა ცილის მოლეკულების სამდონიანი ორგანიზაცია – მათ აქვთ პირველადი, მეორადი და მესამეული სტრუქტურა; შექმნა ამინომჟავების ავტომატური ანალიზატორი (Stanford Moore, William Howard Stein, 1950). 60-იან წლებში ცდილობდნენ ცილების (ინსულინი, რიბონუკლეაზა) ქიმიურად სინთეზირებას. რენტგენის დიფრაქციული ანალიზის საგრძნობლად გაუმჯობესებული მეთოდები; შეიქმნა მოწყობილობა - სეკვენსერი (P. Edman, G. Bagg, 1967), რამაც შესაძლებელი გახადა ამინომჟავების თანმიმდევრობის დადგენა პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში. ამის შედეგი იყო რამდენიმე ასეული ცილის სტრუქტურის ჩამოყალიბება სხვადასხვა წყაროდან. მათ შორისაა პროტეოლიზური ფერმენტები (პეპსინი, ტრიპსინი, ქიმოტრიფსინი, სუბტილიზინი, კარბოქსიპეპტიდაზები), მიოგლობინები, ჰემოგლობინები, ციტოქრომები, ლიზოზიმები, იმუნოგლობულინები, ჰისტონები, ნეიროტოქსინები, ვირუსული კონვერტის პროტეინები, პროტეინ-პეპტი. შედეგად, გაჩნდა წინაპირობები ფერმენტოლოგიის, იმუნოლოგიის, ენდოკრინოლოგიისა და ბიოლოგიური ქიმიის სხვა სფეროების გადაუდებელი პრობლემების გადასაჭრელად.

XX საუკუნის ბოლოს მნიშვნელოვანი პროგრესი იქნა მიღწეული ცილების როლის შესწავლაში ბიოპოლიმერების მატრიცული სინთეზის პროცესში, მათი მოქმედების მექანიზმების გაგება ორგანიზმების სხვადასხვა სასიცოცხლო პროცესებში და მათ სტრუქტურასა და ფუნქციას შორის კავშირის დამყარება. . დიდი მნიშვნელობა ჰქონდა კვლევის მეთოდების გაუმჯობესებას და ცილების და პეპტიდების გამოყოფის ახალი მეთოდების გაჩენას.

ნუკლეინის მჟავებში ნუკლეოტიდების თანმიმდევრობის ანალიზის ეფექტური მეთოდის შემუშავებამ შესაძლებელი გახადა მნიშვნელოვნად გაეადვილებინა და დააჩქარა ამინომჟავების თანმიმდევრობის განსაზღვრა ცილებში. ეს შესაძლებელი აღმოჩნდა, რადგან ცილაში ამინომჟავების რიგითობა განისაზღვრება ამ ცილის (ფრაგმენტის) მაკოდირებელ გენში ნუკლეოტიდების თანმიმდევრობით. მაშასადამე, ამ გენში ნუკლეოტიდების განლაგებისა და გენეტიკური კოდის ცოდნით, შეგვიძლია ზუსტად ვიწინასწარმეტყველოთ ამინომჟავების განლაგების თანმიმდევრობა ცილის პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში. ცილების სტრუქტურულ ანალიზში პროგრესთან ერთად, მნიშვნელოვანი შედეგები იქნა მიღწეული მათი სივრცითი ორგანიზაციის, სუპრამოლეკულური კომპლექსების ფორმირებისა და მოქმედების მექანიზმების შესწავლაში, მათ შორის რიბოზომები და უჯრედის სხვა ორგანელები, ქრომატინი, ვირუსები და ა.შ.

ცილების სტრუქტურა

თითქმის ყველა ცილა აგებულია 20 α-ამინომჟავისგან, რომლებიც მიეკუთვნება L-სერიას და თითქმის ყველა ორგანიზმში ერთნაირია. პროტეინებში ამინომჟავები ურთიერთდაკავშირებულია -CO-NH- პეპტიდური კავშირით, რომელიც წარმოიქმნება კარბოქსილის მიერ და რომელი ახალი ამინომჟავების მიმაგრება შესაძლებელია პოლიპეპტიდური ჯაჭვის შესაქმნელად.

ჯაჭვის მონაკვეთს, რომელზედაც მდებარეობს ტერმინალი H 2 N- ჯგუფი, ეწოდება N-ტერმინალი, ხოლო მოპირდაპირე - C-ტერმინალი. ცილების უზარმაზარი მრავალფეროვნება განისაზღვრება ადგილმდებარეობის თანმიმდევრობით და მათში შემავალი ამინომჟავების ნარჩენების რაოდენობით. მიუხედავად იმისა, რომ არ არსებობს მკაფიო განსხვავება, მოკლე ჯაჭვებს ჩვეულებრივ უწოდებენ პეპტიდებს ან ოლიგოპეპტიდებს (ოლიგოდან ...) და პოლიპეპტიდებს (ცილებს) ჩვეულებრივ ესმით, როგორც ჯაჭვებს, რომლებიც შედგება 50 ან მეტისგან. ყველაზე გავრცელებული ცილები მოიცავს 100-400 ამინომჟავის ნარჩენებს, მაგრამ არის ისეთებიც, რომელთა მოლეკულა წარმოიქმნება 1000 ან მეტი ნარჩენებით. ცილები შეიძლება შედგებოდეს რამდენიმე პოლიპეპტიდური ჯაჭვისგან. ასეთ ცილებში თითოეულ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს ქვეერთეული ეწოდება.

ცილების სივრცითი სტრუქტურა

ბრინჯი. 3. ყველა ორგანიზმის ცილა შედგება 20 ტიპის ამინომჟავისგან. თითოეულ ცილას ახასიათებს ამინომჟავების გარკვეული დიაპაზონი და რაოდენობრივი თანაფარდობა. ცილის მოლეკულებში ამინომჟავები ურთიერთდაკავშირებულია პეპტიდური ბმებით (- CO - NH -) ხაზოვანი თანმიმდევრობით, რომელიც ქმნის ეგრეთ წოდებულ პირველად ცილის სტრუქტურას. ზედა ხაზი - თავისუფალი ამინომჟავები R1, R2, R3 გვერდითი ჯგუფებით; დედააზრი - ამინომჟავები დაკავშირებულია პეპტიდური ბმებით.

პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს შეუძლია სპონტანურად ჩამოაყალიბოს და შეინარჩუნოს სპეციალური სივრცითი სტრუქტურა. ცილის მოლეკულების ფორმის მიხედვით ცილები იყოფა ბოჭკოვანი და გლობულური. გლობულურ პროტეინებში ერთი ან მეტი პოლიპეპტიდური ჯაჭვი იკეცება კომპაქტურ სფერულ სტრუქტურაში, ანუ გლობულში. როგორც წესი, ეს ცილები წყალში ძალიან ხსნადია. ეს მოიცავს თითქმის ყველა ფერმენტს, სისხლის სატრანსპორტო ცილებს და ბევრ შესანახ ცილებს. ფიბრილარული ცილები არის ძაფისებრი მოლეკულები, რომლებიც ჯვარედინი არიან ერთმანეთთან და ქმნიან გრძელ ბოჭკოებს ან ფენოვან სტრუქტურებს. აქვთ მაღალი მექანიკური სიმტკიცე, წყალში უხსნადია და ძირითადად სტრუქტურულ და დამცავ ფუნქციებს ასრულებენ. ასეთი ცილების ტიპიური წარმომადგენლები არიან თმის და მატყლის კერატინები, აბრეშუმის ფიბროინი, მყესის კოლაგენი.

კოვალენტურად დაკავშირებული ამინომჟავების განლაგებას პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში ეწოდება ამინომჟავების თანმიმდევრობა, ანუ ცილების პირველადი სტრუქტურა. თითოეული ცილის პირველადი სტრუქტურა, რომელიც კოდირებულია შესაბამისი გენით, მუდმივია და ატარებს ყველა ინფორმაციას, რომელიც აუცილებელია უმაღლესი დონის სტრუქტურების ფორმირებისთვის. ცილების პოტენციური რაოდენობა, რომელიც შეიძლება წარმოიქმნას 20 ამინომჟავისგან, პრაქტიკულად შეუზღუდავია.

ამინომჟავების ნარჩენების გვერდითი ჯგუფების ურთიერთქმედების შედეგად, პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ცალკეული შედარებით მცირე მონაკვეთები იღებენ ამა თუ იმ კონფორმაციას (დაკეცვის ტიპი), რომელიც ცნობილია როგორც ცილების მეორადი სტრუქტურა. მისი ყველაზე დამახასიათებელი ელემენტებია პერიოდულად განმეორებადი ?-სპირალი და ?-სტრუქტურა. მეორადი სტრუქტურა ძალიან სტაბილურია. ვინაიდან იგი დიდწილად განისაზღვრება ცილის შესაბამისი რეგიონის ამინომჟავების თანმიმდევრობით, შესაძლებელი ხდება მისი პროგნოზირება გარკვეული ალბათობით. ტერმინი "?-helix" შემოიღო ამერიკელმა ბიოქიმიკოსმა, ფიზიკოსმა და ქიმიკოსმა ლინუს კარლ პაულინგმა, რომელმაც აღწერა პოლიპეპტიდური ჯაჭვის დაკეცვა ცილაში?-კერატინი მარჯვენა სპირალის სახით (?-helix შეიძლება იყოს ტელეფონის მიმღების კაბელთან შედარებით). ცილაში ასეთი სპირალის ყოველი შემობრუნებისთვის არის 3,6 ამინომჟავის ნარჩენი. ეს ნიშნავს, რომ ერთი პეპტიდური ბმის -C=O ჯგუფი ქმნის წყალბადურ კავშირს სხვა პეპტიდური ბმის -NH ჯგუფთან, პირველიდან ოთხი ამინომჟავის ნარჩენებით. საშუალოდ, თითოეული ?-სპირალი რეგიონი მოიცავს 15-მდე ამინომჟავას, რაც შეესაბამება სპირალის 3-4 ბრუნს. მაგრამ თითოეულ ცალკეულ ცილაში, სპირალის სიგრძე შეიძლება მნიშვნელოვნად განსხვავდებოდეს ამ მნიშვნელობისგან. ჯვარედინი კვეთით, ?-სპირალს აქვს დისკის ფორმა, საიდანაც ამინომჟავების გვერდითი ჯაჭვები მიმართულია გარეთ.

სტრუქტურა თუ? -დაკეცილი ფენა, შეიძლება ჩამოყალიბდეს პოლიპეპტიდური ჯაჭვის რამდენიმე მონაკვეთით. ეს მონაკვეთები გადაჭიმული და დაწყობილია ერთმანეთის პარალელურად, ერთმანეთთან დაკავშირებული წყალბადის ბმებით, რომლებიც წარმოიქმნება პეპტიდურ ობლიგაციებს შორის. ისინი შეიძლება იყოს ორიენტირებული იმავე ან საპირისპირო მიმართულებით (პოლიპეპტიდური ჯაჭვის გასწვრივ მოძრაობის მიმართულება ითვლება N-ბოლოდან C-ბოლომდე). პირველ შემთხვევაში დაკეცილ ფენას პარალელურს უწოდებენ, მეორეში - ანტიპარალელს. ეს უკანასკნელი წარმოიქმნება მაშინ, როდესაც პეპტიდური ჯაჭვი აკეთებს მკვეთრ საპირისპირო შემობრუნებას, ქმნის მოსახვევს (?-bend). ამინომჟავის გვერდითი ჯაჭვები ორიენტირებულია სიბრტყეზე პერპენდიკულურად? -ფენა.

შედარებითი შინაარსი? -სპირალური სექციები და? - სტრუქტურები შეიძლება განსხვავდებოდეს სხვადასხვა ცილებში. არსებობს პროტეინები ?-სპირალის უპირატესობით (ამინომჟავების დაახლოებით 75% მიოგლობინსა და ჰემოგლობინში), და ჯაჭვის დასაკეცი ძირითადი ტიპი ბევრ ფიბრილარულ ცილაში (მათ შორის აბრეშუმის ფიბროინი, ?-კერატინი) არის? - სტრუქტურა. პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მონაკვეთებს, რომლებიც არ შეიძლება მიეკუთვნებოდეს რომელიმე ზემოთ ჩამოთვლილ კონფორმაციას, ეწოდება დამაკავშირებელი მარყუჟები. მათი სტრუქტურა განისაზღვრება ძირითადად ამინომჟავების გვერდითი ჯაჭვების ურთიერთქმედებით და ნებისმიერი ცილის მოლეკულაში ის მკაცრად განსაზღვრული სახით ჯდება.

მესამეული სტრუქტურა ე.წგლობულური ცილების სივრცითი სტრუქტურა. მაგრამ ხშირად ეს კონცეფცია მოიხსენიება პოლიპეპტიდური ჯაჭვის სივრცეში დაკეცვის გზაზე, რომელიც დამახასიათებელია თითოეული კონკრეტული ცილისთვის. მესამეული სტრუქტურა სპონტანურად იქმნება ცილის პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მიერ, როგორც ჩანს, კოაგულაციის გარკვეული ბილიკი(ებ)ის გასწვრივ მეორადი სტრუქტურის ელემენტების წინასწარი ფორმირებით. თუ მეორადი სტრუქტურის სტაბილურობა განპირობებულია წყალბადის ბმებით, მაშინ მესამეული სტრუქტურა ფიქსირდება არაკოვალენტური ურთიერთქმედების მრავალფეროვანი სისტემით: წყალბადის, იონური, ინტერმოლეკულური ურთიერთქმედებები, აგრეთვე ჰიდროფობიური კონტაქტები არაპოლარული ამინოების გვერდით ჯაჭვებს შორის. მჟავების ნარჩენები.

ზოგიერთ ცილაში, მესამეული სტრუქტურა შემდგომში სტაბილიზდება ცისტეინის ნარჩენებს შორის დისულფიდური ბმების (-S-S-ბმები) წარმოქმნით. როგორც წესი, ბირთვში შეკრებილი ჰიდროფობიური ამინომჟავების გვერდითი ჯაჭვები განლაგებულია ცილის გლობულის შიგნით (მათი გადატანა ცილის გლობულში თერმოდინამიკურად სასარგებლოა), ხოლო ჰიდროფილური ნარჩენები და ჰიდროფობიების ნაწილი განლაგებულია პერიფერიაზე. ცილის გლობული გარშემორტყმულია ჰიდრატაციის წყლის რამდენიმე ასეული მოლეკულით, რომელიც აუცილებელია ცილის მოლეკულის სტაბილურობისთვის და ხშირად მონაწილეობს მის ფუნქციონირებაში. მესამეული სტრუქტურა მობილურია, მისი ზოგიერთი ნაწილი შეიძლება გადაადგილდეს, რაც იწვევს კონფორმაციულ გადასვლებს, რომლებიც მნიშვნელოვან როლს ასრულებენ ცილის სხვა მოლეკულებთან ურთიერთქმედებაში.

მესამეული სტრუქტურა არის ცილის ფუნქციური თვისებების საფუძველი. ის განსაზღვრავს ფუნქციური ჯგუფების ანსამბლების ცილაში წარმოქმნას - აქტიურ ცენტრებს და შემაკავშირებელ ზონებს, აძლევს მათ აუცილებელ გეომეტრიას, საშუალებას გაძლევთ შექმნათ შიდა გარემო, რაც მრავალი რეაქციის წარმოქმნის წინაპირობაა და უზრუნველყოფს სხვა ცილებთან ურთიერთქმედებას. .

ცილების მესამეული სტრუქტურა ცალსახად შეესაბამება მის პირველად სტრუქტურას; სავარაუდოდ, ჯერ კიდევ არსებობს გაუშიფრავი სტერეოქიმიური კოდი, რომელიც განსაზღვრავს ცილის დაკეცვის ბუნებას. თუმცა, სივრცეში შეფუთვის იგივე გზა, როგორც წესი, შეესაბამება არა ერთ პირველად სტრუქტურას, არამედ სტრუქტურების მთელ ოჯახს, რომელშიც ამინომჟავების ნარჩენების მხოლოდ მცირე ნაწილი (20-30%) შეიძლება ემთხვეოდეს, მაგრამ ამავე დროს. დროთა განმავლობაში, ჯაჭვის გარკვეულ ადგილებში, შენარჩუნებულია ამინომჟავების ნარჩენების მსგავსება. შედეგად წარმოიქმნება ცილების ფართო ოჯახები, რომლებიც ხასიათდება მჭიდრო მესამეული და მეტ-ნაკლებად მსგავსი პირველადი სტრუქტურით და, როგორც წესი, საერთო ფუნქციით. ასეთია, მაგალითად, სხვადასხვა სახეობის ორგანიზმების ცილები, რომლებიც ასრულებენ ერთსა და იმავე ფუნქციას და ევოლუციურად არიან დაკავშირებული: მიოგლობინები და ჰემოგლობინები, ტრიპსინი, ქიმოტრიფსინი, ელასტაზა და სხვა ცხოველური პროტეინები.

ბრინჯი. 4. რამდენიმე ცილის მაკრომოლეკულის მესამეული აგებულებით შერწყმის შედეგად მეოთხეული ცილის სტრუქტურა რთულ კომპლექსად იქმნება. ასეთი რთული ცილების მაგალითია ჰემოგლობინი, რომელიც შედგება ოთხი მაკრომოლეკულისგან.

ხშირად, განსაკუთრებით დიდ პროტეინებში, პოლიპეპტიდური ჯაჭვის დაკეცვა მიმდინარეობს სივრცითი სტრუქტურის მეტ-ნაკლებად ავტონომიური ელემენტების ფორმირებით ჯაჭვის ცალკეული მონაკვეთებით - დომენებით, რომლებსაც შეიძლება ჰქონდეთ ფუნქციური ავტონომია, რომლებიც პასუხისმგებელნი არიან ამა თუ იმ ბიოლოგიურ აქტივობაზე. ცილა. ამრიგად, სისხლის კოაგულაციის სისტემის ცილების N-ტერმინალური დომენები უზრუნველყოფს მათ მიმაგრებას უჯრედის მემბრანაზე.

არსებობს მრავალი ცილა, რომელთა მოლეკულები წარმოადგენენ გლობულების (ქვეერთეულების) ანსამბლს, რომლებიც ერთმანეთთან არის დაკავშირებული ჰიდროფობიური ურთიერთქმედებით, წყალბადის ან იონური ბმებით. ასეთ კომპლექსებს უწოდებენ ოლიგომერულ, მულტიმერულ ან ქვედანაყოფის ცილებს. ფუნქციურად აქტიურ ცილოვან კომპლექსში ქვედანაყოფების განლაგებას ცილის მეოთხეული სტრუქტურა ეწოდება. ზოგიერთ ცილას შეუძლია შექმნას უმაღლესი რიგის სტრუქტურები, მაგალითად, პოლიენზიმური კომპლექსები, გაფართოებული სტრუქტურები (ბაქტერიოფაგის კონვერტის ცილები), სუპრამოლეკულური კომპლექსები, რომლებიც ფუნქციონირებენ მთლიანობაში (მაგალითად, რიბოზომები ან მიტოქონდრიული რესპირატორული ჯაჭვის კომპონენტები).

მეოთხეული სტრუქტურა საშუალებას გაძლევთ შექმნათ უჩვეულო გეომეტრიის მოლეკულები. ასე რომ, ფერიტინს, რომელიც წარმოიქმნება 24 ქვედანაყოფით, აქვს შიდა ღრუ, რომლის წყალობითაც ცილა ახერხებს 3000-მდე რკინის იონის დაკავშირებას. გარდა ამისა, მეოთხეული სტრუქტურა საშუალებას აძლევს ერთ მოლეკულას შეასრულოს რამდენიმე განსხვავებული ფუნქცია. ტრიპტოფანის სინთეტაზა აერთიანებს ფერმენტებს, რომლებიც პასუხისმგებელნი არიან ამინომჟავის ტრიპტოფანის სინთეზის რამდენიმე თანმიმდევრულ საფეხურზე.

ცილების სტრუქტურის შესწავლის მეთოდები

ცილების პირველადი სტრუქტურა განსაზღვრავს ცილის მოლეკულის ორგანიზების ყველა სხვა დონეს. ამიტომ, სხვადასხვა ცილების ბიოლოგიური ფუნქციის შესწავლისას მნიშვნელოვანია ამ სტრუქტურის ცოდნა. პირველი ცილა, რომლისთვისაც შეიქმნა ამინომჟავების თანმიმდევრობა, იყო პანკრეასის ჰორმონი ინსულინი. ეს სამუშაო, რომელსაც 11 წელი დასჭირდა, ჩაატარა ინგლისელმა ბიოქიმიკოსმა ფრედერიკ სენგერმა (1954 წ.). მან განსაზღვრა 51 ამინომჟავის მდებარეობა ჰორმონის მოლეკულაში და აჩვენა, რომ იგი შედგება 2 ჯაჭვისგან, რომლებიც დაკავშირებულია დისულფიდურ ბმებთან. მოგვიანებით, ცილების პირველადი სტრუქტურის დადგენის სამუშაოების უმეტესი ნაწილი ავტომატიზირებული იყო.

გენეტიკური ინჟინერიის მეთოდების შემუშავებით შესაძლებელი გახდა ამ პროცესის შემდგომი დაჩქარება ცილების პირველადი სტრუქტურის დადგენით ამ ცილების მაკოდირებელ გენებში ნუკლეოტიდური თანმიმდევრობის ანალიზის შედეგების შესაბამისად. ცილების მეორადი და მესამეული სტრუქტურა შესწავლილია საკმაოდ რთული ფიზიკური მეთოდების გამოყენებით, მაგალითად, ცილის კრისტალების წრიული დიქროიზმის ან რენტგენის დიფრაქციული ანალიზით. მესამეული სტრუქტურა პირველად დაადგინა ინგლისელმა ბიოქიმიკოსმა ჯონ კაუდერი კენდრიუმ (1957) კუნთის პროტეინის მიოგლობინისთვის.

ბრინჯი. 5. მიოგლობინის მოლეკულის მოდელი (მოლეკულის სივრცითი კონფიგურაცია)

ცილის დენატურაცია

ცილის მეორადი, მესამეული და მეოთხეული სტრუქტურების სტაბილიზაციაზე პასუხისმგებელი შედარებით სუსტი ბმები ადვილად ნადგურდება, რასაც თან ახლავს მისი ბიოლოგიური აქტივობის დაკარგვა. ცილის თავდაპირველი (მშობლიური) სტრუქტურის განადგურება, რომელსაც ეწოდება დენატურაცია, ხდება მჟავების და ფუძეების არსებობისას, გაცხელების, იონური სიძლიერის ცვლილებისა და სხვა გავლენის დროს. როგორც წესი, დენატურირებული ცილები წყალში ცუდად ან საერთოდ არ იხსნება. ხანმოკლე მოქმედებით და დენატური ფაქტორების სწრაფი აღმოფხვრით, ცილის რენატურაცია შესაძლებელია პირვანდელი სტრუქტურისა და ბიოლოგიური თვისებების სრული ან ნაწილობრივი აღდგენით.

ცილების კლასიფიკაცია

ცილის მოლეკულების სტრუქტურის სირთულე, მათი ფუნქციების უკიდურესი მრავალფეროვნება ართულებს ერთიანი და მკაფიო კლასიფიკაციის შექმნას, თუმცა ამის მცდელობა არაერთხელ გაკეთებულა მე-19 საუკუნის ბოლოდან. ქიმიური შემადგენლობის მიხედვით ცილები იყოფა მარტივ და რთულებად (ზოგჯერ პროტეიდებსაც უწოდებენ). პირველის მოლეკულები შედგება მხოლოდ ამინომჟავებისგან. რთული ცილების შემადგენლობაში, გარდა თავად პოლიპეპტიდური ჯაჭვისა, არის არაცილოვანი კომპონენტები, რომლებიც წარმოდგენილია ნახშირწყლებით (გლიკოპროტეინები), ლიპიდები (ლიპოპროტეინები), ნუკლეინის მჟავები (ნუკლეოპროტეინები), ლითონის იონები (მეტალის ცილები), ფოსფატის ჯგუფი ( ფოსფოპროტეინები), პიგმენტები (ქრომოპროტეინები) და ა.შ.

შესრულებული ფუნქციებიდან გამომდინარე, განასხვავებენ ცილების რამდენიმე კლასს.. ყველაზე მრავალფეროვანი და სპეციალიზებული კლასია ცილები კატალიზური ფუნქციით - ფერმენტები, რომლებსაც აქვთ ცოცხალ ორგანიზმებში წარმოქმნილი ქიმიური რეაქციების დაჩქარების უნარი. ამ უნარით, ცილები მონაწილეობენ მეტაბოლიზმის დროს სხვადასხვა ნაერთების სინთეზისა და დაშლის ყველა პროცესში, ცილების და ნუკლეინის მჟავების ბიოსინთეზში და უჯრედების განვითარებისა და დიფერენციაციის რეგულირებაში. სატრანსპორტო ცილებს აქვთ უნარი შერჩევით შეაერთონ ცხიმოვანი მჟავები, ჰორმონები და სხვა ორგანული და არაორგანული ნაერთები და იონები, შემდეგ კი დენით გადაიტანონ ისინი საჭირო ადგილას (მაგალითად, ჰემოგლობინი მონაწილეობს ჟანგბადის გადატანაში ფილტვებიდან ყველა უჯრედში. სხეული). სატრანსპორტო ცილები ასევე ახორციელებენ იონების, ლიპიდების, შაქრებისა და ამინომჟავების აქტიურ ტრანსპორტირებას ბიოლოგიური მემბრანების მეშვეობით.

სტრუქტურული ცილები ასრულებენ დამხმარე ან დამცავ ფუნქციას; ისინი მონაწილეობენ უჯრედის ჩონჩხის ფორმირებაში. მათ შორის ყველაზე გავრცელებულია შემაერთებელი ქსოვილის კოლაგენი, კერატინი, ფრჩხილები და ბუმბული, სისხლძარღვთა უჯრედების ელასტინი და მრავალი სხვა. ლიპიდებთან ერთად ისინი წარმოადგენენ უჯრედული და უჯრედშორისი მემბრანების სტრუქტურულ საფუძველს.

მთელი რიგი ცილა ასრულებს დამცავ ფუნქციას. მაგალითად, ხერხემლიანთა იმუნოგლობულინები (ანტისხეულები), რომლებსაც აქვთ უცხო პათოგენური მიკროორგანიზმებისა და ნივთიერებების შებოჭვის უნარი, სხეულზე მათი პათოგენური ეფექტის განეიტრალება და უჯრედების რეპროდუქციის პრევენცია. ფიბრინოგენი და თრომბინი მონაწილეობენ სისხლის შედედების პროცესში. ბაქტერიების მიერ გამოყოფილი ცილოვანი ბუნების მრავალი ნივთიერება, ისევე როგორც ზოგიერთი უხერხემლო ცხოველის კომპონენტები, ტოქსინებს შორისაა.

ზოგიერთი ცილა (მარეგულირებელი) მონაწილეობს ორგანიზმის მთლიანობაში, ცალკეული ორგანოების, უჯრედების ან პროცესების ფიზიოლოგიური აქტივობის რეგულირებაში. ისინი აკონტროლებენ გენის ტრანსკრიფციას და ცილების სინთეზს; ეს მოიცავს პეპტიდ-ცილოვან ჰორმონებს, რომლებიც გამოიყოფა ენდოკრინული ჯირკვლების მიერ. თესლის შესანახი ცილები უზრუნველყოფს საკვებ ნივთიერებებს ემბრიონის განვითარების საწყის ეტაპებზე. მათში ასევე შედის კაზეინი, კვერცხის ცილა ალბუმინი (ოვალბუმინი) და მრავალი სხვა. ცილების წყალობით კუნთოვანი უჯრედები იძენენ შეკუმშვის უნარს და საბოლოოდ უზრუნველყოფენ სხეულის მოძრაობას. ასეთი შეკუმშვადი ცილების მაგალითია ჩონჩხის კუნთების აქტინი და მიოზინი, აგრეთვე ტუბულინი, რომლებიც ერთუჯრედიანი ორგანიზმების წამწამების და ფლაგელას შემადგენელი ნაწილია; ისინი ასევე უზრუნველყოფენ ქრომოსომების დივერგენციას უჯრედების გაყოფის დროს.

რეცეპტორული ცილები არის ჰორმონების და სხვა ბიოლოგიურად აქტიური ნაერთების სამიზნე. მათი დახმარებით უჯრედი აღიქვამს ინფორმაციას გარე გარემოს მდგომარეობის შესახებ. ისინი მნიშვნელოვან როლს ასრულებენ ნერვული აგზნების გადაცემაში და უჯრედების ორიენტირებულ მოძრაობაში (ქემოტაქსისი). სხეულში შემავალი ენერგიის გარდაქმნა და გამოყენება, ისევე როგორც ენერგია, ასევე ხდება ბიოენერგეტიკული სისტემის ცილების მონაწილეობით (მაგალითად, ვიზუალური პიგმენტი როდოპსინი, რესპირატორული ჯაჭვის ციტოქრომები). ასევე არსებობს მრავალი ცილა სხვა, ზოგჯერ საკმაოდ უჩვეულო ფუნქციებით (მაგალითად, ზოგიერთი ანტარქტიდის თევზის პლაზმა შეიცავს ცილებს, რომლებსაც აქვთ ანტიფრიზის თვისებები).

ცილის ბიოსინთეზი

ყველა ინფორმაცია კონკრეტული ცილის სტრუქტურის შესახებ „ინახება“ შესაბამის გენებში ნუკლეოტიდების თანმიმდევრობის სახით და რეალიზდება მატრიცის სინთეზის პროცესში. ჯერ ინფორმაცია გადაეცემა (წაკითხული) დნმ-ის მოლეკულიდან მესინჯერ რნმ-მდე (mRNA) ფერმენტის დნმ-დამოკიდებული რნმ პოლიმერაზას გამოყენებით, შემდეგ კი რიბოსომაში mRNA-ში, როგორც მატრიცაზე, გენეტიკური კოდის შესაბამისად, მონაწილეობით. სატრანსპორტო რნმ-ები, რომლებიც აწვდიან ამინომჟავებს, პოლიპეპტიდური ჯაჭვის წარმოქმნას.

სინთეზირებული პოლიპეპტიდური ჯაჭვები, რომლებიც ტოვებენ რიბოსომას, სპონტანურად იკეცებიან, იღებენ ამ ცილის კონფორმაციულ მახასიათებელს და შეიძლება გაიარონ ტრანსლაციური მოდიფიკაცია. ცალკეული ამინომჟავების გვერდითი ჯაჭვები შეიძლება შეიცვალოს (ჰიდროქსილაცია, ფოსფორილირება და ა.შ.). ამიტომ, მაგალითად, ჰიდროქსიპროლინი და ჰიდროქსილიზინი გვხვდება კოლაგენში (იხ.). მოდიფიკაციას შეიძლება ახლდეს პოლიპეპტიდური ბმების გაწყვეტა. ამ გზით, მაგალითად, იქმნება აქტიური ინსულინის მოლეკულა, რომელიც შედგება ორი ჯაჭვისგან, რომლებიც დაკავშირებულია დისულფიდურ ბმებთან.

ბრინჯი. 6. ცილის ბიოსინთეზის ზოგადი სქემა.

ცილების მნიშვნელობა კვებაში

ცილები ცხოველებისა და ადამიანებისთვის საკვების ყველაზე მნიშვნელოვანი კომპონენტია. ცილების კვებითი ღირებულება განისაზღვრება არსებითი ამინომჟავების შემცველობით, რომლებიც არ წარმოიქმნება თავად ორგანიზმში. ამ მხრივ მცენარეული ცილები ნაკლებად ღირებულია ვიდრე ცხოველური: ისინი უფრო ღარიბია ლიზინით, მეთიონინითა და ტრიპტოფანით და კუჭ-ნაწლავის ტრაქტში უფრო რთულად ითვისება. საკვებში აუცილებელი ამინომჟავების ნაკლებობა იწვევს აზოტის მეტაბოლიზმის მძიმე დარღვევას.

ცილები იშლება თავისუფალ ამინომჟავებად, რომლებიც ნაწლავში შეწოვის შემდეგ შედიან და ყველა უჯრედში გადადიან. ზოგიერთი მათგანი უჯრედის მიერ სხვადასხვა საჭიროებისთვის გამოყენებული ენერგიის გამოყოფით იშლება მარტივ ნაერთებად, ნაწილი კი მიდის ამ ორგანიზმისთვის დამახასიათებელი ახალი ცილების სინთეზზე. (R. A. Matveeva, ენციკლოპედია კირილე და მეთოდიუსი)

ცილების აღრიცხვა

• amyloid - ამილოიდი;
• ანიონური - ანიონური;
• ანტივირუსული - ანტივირუსული;
• აუტოიმუნური - აუტოიმუნური;
• autologous - ავტოლოგიური;
• ბაქტერიული
• Bence-Jones protein - Bence Jones protein;
• virus-induced - ვირუსით გამოწვეული;
• ვირუსული - ვირუსი;
• viral nonstructural - virus nonstructural;
• ვირუსული სტრუქტურული - virus structural;
• virus specific - ვირუსის სპეციფიკური;
• მაღალი მოლეკულური წონა - მაღალი მოლეკულური წონა;
• ძვირფასი ქვის შემცველი - ჰემი;
• ჰეტეროლოგიური - უცხოური;
• ჰიბრიდი - ჰიბრიდი;
• გლიკოზირებული - გლიკოზირებული;
• globular - გლობულური;
• დენატურირებული - დენატურირებული;
• რკინის შემცველი - რკინა;
• yolk - yolk;
• ცხოველური ცილა - ცხოველური ცილა;
• დამცავი - თავდაცვითი;
• იმუნური - იმუნური;
• იმუნოგენური - იმუნოლოგიურად რელევანტური;
• calcium binding - calcium binding;
• მაწონი - მჟავე;
• კორპუსკულური - კორპუსკულარული;
• გარსი - გარსი;
• მიელომა - მიელომა;
• მიკროსომური - მიკროსომალური;
• რძის ცილა - რძის ცილა;
• მონოკლონური - მონოკლონური იმუნოგლობულინი;
• კუნთების ცილა - კუნთების ცილა;
• მშობლიური - მშობლიური;
• არაჰისტონი - nonhistone;
• დეფექტური - ნაწილობრივი;
• უხსნადი - უხსნადი;
• მოუნელებელი - უხსნადი;
• არაფერმენტული - არაფერმენტული;
• დაბალი მოლეკულური წონა - დაბალი მოლეკულური წონა;
• ახალი ცილა - ახალი ცილა;
• ზოგადი - მთლიანი;
• ონკოგენური - ონკოპროტეინი;
• ძირითადი ფაზის ცილა - ანიონური;
• მწვავე ფაზის პროტეინი (ანთება) - მწვავე ფაზის ცილა;
• საკვები - საკვები;
• სისხლის პლაზმის ცილა - პლაზმის ცილა;
• პლაცენტური - პლაცენტა;
• გათიშვა - გათიშვა;
• აღმდგენი ნერვის ცილა - აღმდგენი ნერვის ცილა;
• მარეგულირებელი - მარეგულირებელი;
• რეკომბინანტული - რეკომბინანტული;
• რეცეპტორი - რეცეპტორი;
• ribosomal - ribosomal;
• შებოჭვა - სავალდებულო;
• სეკრეტორული ცილა - სეკრეტორული ცილა;
• C-reactive - C-რეაქტიული;
• რძის შრატის ცილა - შრატის ცილა, ლაქტოპროტეინი;
• ქსოვილი - ქსოვილი;
• ტოქსიკური
• ქიმერული - ქიმერული;
• მთელი - მთელი;
• ციტოზოლური - ციტოზოლური;
• ტუტე ცილა - ანიონური ცილა;
• ეგზოგენური - ეგზოგენური;
• ენდოგენური - ენდოგენური ცილა.

წაიკითხეთ მეტი ცილების შესახებ ლიტერატურაში:

• Volkenstein M.V., Molecules and, M., 1965, ch. 3 - 5;
• Gaurowitz F., ქიმია და ცილების ფუნქციები, ტრანს. ინგლისურიდან, მოსკოვი, 1965;
• Sisakyan N. M. and Gladilin K. L., Biochemical aspects of protein synthesis, წიგნში: Progress in biological chemistry, ტ.7, M., 1965, გვ. 3;
• სტეპანოვი V.M. მოლეკულური ბიოლოგია. ცილების სტრუქტურა და ფუნქცია. მ., 1996;
• Shamin A. N., განვითარება ცილის ქიმიის, M., 1966;
• ცილები და პეპტიდები. მ., 1995-2000 წწ. T. 1-3;
• ცილის და ნუკლეინის მჟავების ბიოსინთეზი, რედ. A.S. Spirina. მოსკოვი, 1965 წ.
• შესავალი მოლეკულურ ბიოლოგიაში, ტრანს. ინგლისურიდან, მ., 1967 წ
• მოლეკულები და უჯრედები. [შ. ხელოვნება.], მთარგმნ. ინგლისურიდან, მ., 1966, გვ. 7 - 27, 94 - 106;
• ბიოქიმიის საფუძვლები: თარგმანი ინგლისურიდან M., 1981. ტ.1;
• პროტეინის პრობლემა. M., 1995. T. 1-5;
• ცილები. ნიუ-იორკი, 1975-79 წწ. 3 ed. ტ. 1-4.

იპოვნეთ სხვა საინტერესო:

ეს არის ბიოპოლიმერები, რომელთა მონომერები ამინომჟავებია.

Ამინომჟავებისარის დაბალი მოლეკულური წონის ორგანული ნაერთები, რომლებიც შეიცავს კარბოქსილის (-COOH) და ამინის (-NH 2) ჯგუფებს, რომლებიც დაკავშირებულია იმავე ნახშირბადის ატომთან. გვერდითი ჯაჭვი მიმაგრებულია ნახშირბადის ატომზე - რადიკალი, რომელიც თითოეულ ამინომჟავას აძლევს გარკვეულ თვისებებს.

ამინომჟავების უმეტესობას აქვს ერთი კარბოქსილის ჯგუფი და ერთი ამინო ჯგუფი; ამ ამინომჟავებს ე.წ ნეიტრალური. თუმცა არიან ასევე ძირითადი ამინომჟავები- ერთზე მეტი ამინოჯგუფით, ასევე მჟავე ამინომჟავები- ერთზე მეტი კარბოქსილის ჯგუფით.

ცნობილია, რომ დაახლოებით 200 ამინომჟავა გვხვდება ცოცხალ ორგანიზმებში, მაგრამ მათგან მხოლოდ 20 არის ცილების ნაწილი. ეს არის ე.წ მთავარიან პროტეინოგენურიამინომჟავების.

რადიკალიდან გამომდინარე, ძირითადი ამინომჟავები იყოფა 3 ჯგუფად:

1. არაპოლარული (ალანინი, მეთიონინი, ვალინი, პროლინი, ლეიცინი, იზოლეიცინი, ტრიპტოფანი, ფენილალანინი);
2. პოლარული დაუხტვილი (ასპარაგინი, გლუტამინი, სერინი, გლიცინი, ტიროზინი, ტრეონინი, ცისტეინი);
3. დამუხტული (არგინინი, ჰისტიდინი, ლიზინი - დადებითი; ასპარტინის და გლუტამინის მჟავა - უარყოფითი).

ამინომჟავების გვერდითი ჯაჭვები (რადიკალები) შეიძლება იყოს ჰიდროფობიური და ჰიდროფილური და მისცეს ცილებს შესაბამისი თვისებები.

მცენარეებში ყველა საჭირო ამინომჟავა სინთეზირდება ფოტოსინთეზის პირველადი პროდუქტებიდან. ადამიანებსა და ცხოველებს არ შეუძლიათ მრავალი პროტეინოგენური ამინომჟავების სინთეზირება და ისინი მზად უნდა მიიღონ საკვებთან ერთად. ასეთ ამინომჟავებს არსებითს უწოდებენ. მათ შორისაა ლიზინი, ვალინი, ლეიცინი, იზოლეიცინი, ტრეონინი, ფენილალანინი, ტრიპტოფანი, მეთიონინი; არგინინი და ჰისტიდინი შეუცვლელია ბავშვებისთვის.

ხსნარში ამინომჟავებს შეუძლიათ იმოქმედონ როგორც მჟავებად, ასევე ფუძეებად, ანუ ისინი არიან ამფოტერული ნაერთები. კარბოქსილის ჯგუფს (-COOH) შეუძლია აჩუქოს პროტონი, რომელიც ფუნქციონირებს როგორც მჟავა, ხოლო ამინის (-NH2) ჯგუფს შეუძლია მიიღოს პროტონი, რითაც ავლენს ფუძის თვისებებს.

ერთი ამინომჟავის ამინოჯგუფს შეუძლია რეაგირება სხვა ამინომჟავის კარბოქსილის ჯგუფთან. მიღებული მოლეკულა არის დიპეპტიდიდა -CO-NH- ბმას პეპტიდური ბმა ეწოდება.

დიპეპტიდის მოლეკულის ერთ ბოლოში არის თავისუფალი ამინო ჯგუფი, ხოლო მეორე ბოლოში არის თავისუფალი კარბოქსილის ჯგუფი. ამის გამო, დიპეპტიდს შეუძლია სხვა ამინომჟავების მიმაგრება, რაც ქმნის ოლიგოპეპტიდებს. თუ ბევრი ამინომჟავა (10-ზე მეტი) გაერთიანებულია ამ გზით, მაშინ პოლიპეპტიდი.

პეპტიდები მნიშვნელოვან როლს ასრულებენ ორგანიზმში. ბევრი ალიგოპეპტიდი არის ჰორმონი. ესენია ოქსიტოცინი, ვაზოპრესინი, თიროლიბერინი, თირეოტროპინი და ა.შ. ოლიგოპეპტიდებში ასევე შედის ბრადიკიდინი (ტკივილგამაყუჩებელი პეპტიდი) და ზოგიერთი ოპიატი (ადამიანის „ბუნებრივი წამალი“), რომლებიც ასრულებენ ტკივილგამაყუჩებელ ფუნქციას. ნარკოტიკების მიღება ანადგურებს ორგანიზმის ოპიატურ სისტემას, ამიტომ ნარკომანი წამლის დოზის გარეშე განიცდის 1 ძლიერ ტკივილს - „გაყვანის“, რომელსაც ჩვეულებრივ ათავისუფლებს ოპიატები.

ოლიგოპეპტიდები შეიცავს ზოგიერთ ანტიბიოტიკს (მაგ. გრამიციდინ S).

ბევრი ჰორმონი (ინსულინი, ადრენოკორტიკოტროპული ჰორმონი და სხვ.), ანტიბიოტიკები (მაგ. გრამიციდინი A), ტოქსინები (მაგ. დიფტერიის ტოქსინი) არის პოლიპეპტიდები.

პროტეინები არის პოლიპეპტიდები, რომელთა მოლეკულა მოიცავს 50-დან რამდენიმე ათას ამინომჟავას 10000-ზე მეტი მოლეკულური მასით.

თითოეულ პროტეინს აქვს თავისი განსაკუთრებული სივრცითი სტრუქტურა გარკვეულ გარემოში. სივრცითი (სამგანზომილებიანი) სტრუქტურის დახასიათებისას განასხვავებენ ცილის მოლეკულების ორგანიზების ოთხ დონეს.

პირველადი სტრუქტურა- ამინომჟავების თანმიმდევრობა პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში. პირველადი სტრუქტურა სპეციფიკურია თითოეული ცილისთვის და განისაზღვრება გენეტიკური ინფორმაციით, ე.ი. დამოკიდებულია ნუკლეოტიდების თანმიმდევრობაზე დნმ-ის მოლეკულის რეგიონში, რომელიც კოდირებს მოცემულ ცილას. ცილების ყველა თვისება და ფუნქცია დამოკიდებულია პირველადი სტრუქტურაზე. ცილის მოლეკულების შემადგენლობაში ერთი ამინომჟავის ჩანაცვლება ან მათი მდებარეობის ცვლილება ჩვეულებრივ იწვევს ცილის ფუნქციის ცვლილებას. ვინაიდან ცილები შეიცავს 20 ტიპის ამინომჟავას, მათი კომბინაციების ვარიანტების რაოდენობა იატაკსა და პეპტიდურ ჯაჭვში ნამდვილად შეუზღუდავია, რაც უზრუნველყოფს ცოცხალ უჯრედებში ცილების ტიპების უზარმაზარ რაოდენობას.

ცოცხალ უჯრედებში ცილის მოლეკულები ან მათი ცალკეული მონაკვეთები არ არის წაგრძელებული ჯაჭვი, არამედ გადახვეული სპირალურად, რომელიც წააგავს გაფართოებულ ზამბარას (ეს არის ე.წ. α-სპირალი) ან დაკეცილი ფენით (β-ფენა). მეორადი სტრუქტურაწარმოიქმნება წყალბადის ბმების წარმოქმნის შედეგად -CO - და -NH 2 ჯგუფს შორის ორი პეპტიდური ბმის ერთ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში (სპირალური კონფიგურაცია) ან ორ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს შორის (დაკეცილი ფენები).

კერატინის პროტეინს აქვს სრულად α-სპირალური კონფიგურაცია. ეს არის თმის, მატყლის, ფრჩხილების, კლანჭების, წვერის, ბუმბულისა და რქების სტრუქტურული ცილა. სპირალური მეორადი სტრუქტურა, კერატინის გარდა, დამახასიათებელია ისეთი ფიბრილარული (ძაფისებრი) პროტეინებისთვის, როგორიცაა მიოზინი, ფიბრინოგენი, კოლაგენი.

პროტეინების უმეტესობაში პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ხვეული და არასპირალი სექციები იკეცება სფერული ფორმის სამგანზომილებიან წარმონაქმნებად - გლობულში (სფერული ცილების დამახასიათებელი). კონკრეტული კონფიგურაციის გლობული არის მესამეული სტრუქტურაციყვი. მესამეული სტრუქტურა სტაბილიზირებულია იონური, წყალბადის ბმებით, კოვალენტური დისულფიდური ბმებით (რომლებიც წარმოიქმნება ცისტეინის შემადგენელ გოგირდის ატომებს შორის), ასევე ჰიდროფობიური ურთიერთქმედებით. ჰიდროფობიური ურთიერთქმედება ყველაზე მნიშვნელოვანია მესამეული სტრუქტურის ფორმირებაში; ამავდროულად, ცილა ისე იკეცება, რომ მისი ჰიდროფობიური გვერდითი ჯაჭვები იმალება მოლეკულის შიგნით, ანუ დაცულია წყალთან კონტაქტისგან, ხოლო ჰიდროფილური გვერდითი ჯაჭვები, პირიქით, გარედან არის გამოფენილი.

განსაკუთრებით რთული სტრუქტურის მრავალი ცილა შედგება რამდენიმე პოლიპეპტიდური ჯაჭვისგან, რომლებიც მოლეკულაშია შეკრული ჰიდროფობიური ურთიერთქმედების გამო, აგრეთვე წყალბადისა და იონური ბმების დახმარებით. მეოთხეული სტრუქტურა. ასეთი სტრუქტურა წარმოდგენილია, მაგალითად, ჰემოგლობინის გლობულურ ცილაში. მისი მოლეკულა შედგება ოთხი ცალკეული პოლიპეპტიდური ქვედანაყოფისგან (პროტომერები), რომლებიც მდებარეობს მესამეულ სტრუქტურაში და არაცილოვანი ნაწილისგან - ჰემი. მხოლოდ ასეთ სტრუქტურაში შეუძლია ჰემოგლობინს თავისი სატრანსპორტო ფუნქციის შესრულება.

სხვადასხვა ქიმიური და ფიზიკური ფაქტორების გავლენის ქვეშ (სპირტით, აცეტონით, მჟავებით, ტუტეებით, მაღალი ტემპერატურა, დასხივება, მაღალი წნევა და ა.შ.) ცილის მესამეული და მეოთხეული სტრუქტურა იცვლება წყალბადისა და იონური ბმების რღვევის გამო. . ცილის მშობლიური (ბუნებრივი) სტრუქტურის მოშლის პროცესს ე.წ დენატურაცია. ამ შემთხვევაში შეინიშნება ცილის ხსნადობის დაქვეითება, მოლეკულების ფორმისა და ზომის ცვლილება, ფერმენტული აქტივობის დაკარგვა და ა.შ. დენატურაციის პროცესი ზოგჯერ შექცევადია, ანუ შეიძლება თან ახლდეს ნორმალური გარემო პირობების დაბრუნება. ცილის ბუნებრივი სტრუქტურის სპონტანური აღდგენით. ამ პროცესს რენატურაცია ეწოდება. აქედან გამომდინარეობს, რომ ცილის მაკრომოლეკულის სტრუქტურისა და ფუნქციონირების ყველა მახასიათებელი განისაზღვრება მისი პირველადი სტრუქტურით.

ქიმიური შემადგენლობის მიხედვით ცილები იყოფა მარტივ და რთულებად. რომ მარტივიცილები შედგება მხოლოდ ამინომჟავებისგან, რთული- შეიცავს ცილოვან ნაწილს და არაპროტეინს (პროსტატის) - ლითონის იონებს, ნახშირწყლებს, ლიპიდებს და ა.შ. მარტივი ცილები არის სისხლის შრატის ალბუმინი, იმუნოგლობულინი (ანტისხეულები), ფიბრინი, ზოგიერთი ფერმენტი (ტრიფსინი) და ა.შ. რთული ცილები არის ყველა პროტეოლიპიდი და გლიკოპროტეინები, ჰემოგლობინი, ფერმენტების უმეტესობა და ა.შ.

ცილების ფუნქციები

სტრუქტურული.

ცილები არის უჯრედის მემბრანების და უჯრედის ორგანელების ნაწილი. მაღალ ცხოველებში სისხლძარღვების, ხრტილების, მყესების, თმის, ფრჩხილების, კლანჭების კედლები ძირითადად ცილებისგან შედგება.

კატალიზური (ფერმენტული).

პროტეინის ფერმენტები ახორციელებს ორგანიზმის ყველა ქიმიურ რეაქციას. ისინი უზრუნველყოფენ საჭმლის მომნელებელ ტრაქტში საკვები ნივთიერებების დაშლას, ფოტოსინთეზის დროს ნახშირბადის ფიქსაციას, მატრიცის სინთეზის რეაქციებს და ა.შ.

ტრანსპორტი.

პროტეინებს შეუძლიათ სხვადასხვა ნივთიერებების მიმაგრება და გადატანა. სისხლის ალბუმინები გადააქვს ცხიმოვან მჟავებს, გლობულინებს - ლითონის იონებს და ჰორმონებს. ჰემოგლობინი ატარებს ჟანგბადს და ნახშირორჟანგს.

ცილის მოლეკულები, რომლებიც ქმნიან პლაზმურ მემბრანას, მონაწილეობენ ნივთიერებების უჯრედში და გარეთ ტრანსპორტირებაში.

დამცავი.

მას ახორციელებენ სისხლის იმუნოგლობულინები (ანტისხეულები), რომლებიც უზრუნველყოფენ ორგანიზმის იმუნურ დაცვას. ფიბრინოგენი და თრომბინი მონაწილეობენ სისხლის შედედებაში და ხელს უშლიან სისხლდენას.

კონტრაქტული.

იგი უზრუნველყოფილია კუნთებსა და უჯრედებში აქტინისა და მიოზინის ცილების ძაფების ერთმანეთთან შედარებით მოძრაობით. ცილოვანი ტუბულინისგან აგებული მიკროტუბულების სრიალი აიხსნება წამწამების და ფლაგელას მოძრაობით.

მარეგულირებელი.

ბევრი ჰორმონი არის ოლიგოპეპტიდი ან ცილა, მაგალითად: ინსულინი, გლუკაგონი, ადენოკორტიკოტროპული ჰორმონი და ა.შ.

რეცეპტორი.

უჯრედის მემბრანაში ჩაშენებულ ზოგიერთ ცილას შეუძლია შეცვალოს მათი სტრუქტურა გარე გარემოს მოქმედებით. ასე მიიღება სიგნალები გარე გარემოდან და ინფორმაცია გადაეცემა უჯრედს. მაგალითი იქნებოდა ფიტოქრომი- ფოტომგრძნობიარე ცილა, რომელიც არეგულირებს მცენარეების ფოტოპერიოდულ რეაქციას და ოპსინს- კომპონენტი როდოპსინი, პიგმენტი, რომელიც ნაპოვნია ბადურის უჯრედებში.