ფერმენტული პროცესების კინეტიკის საფუძვლები ჩაეყარა მიქაელისა და მენტენის ნაშრომებში, კერძოდ, ფერმენტ-სუბსტრატის კომპლექსის განტოლებაში.

ფერმენტული პროცესების კინეტიკა გაგებულია, როგორც ფერმენტების მეცნიერების ნაწილი, რომელიც სწავლობს ფერმენტული რეაქციის სიჩქარის დამოკიდებულებას სუბსტრატის ქიმიურ ბუნებაზე, გარემო პირობებზე და გარე ფაქტორებზე, რომლებიც გავლენას ახდენენ რეაქციის მიმდინარეობაზე.
როდესაც სუბსტრატის კონცენტრაცია საკმარისად მაღალია, ეს აღარ მოქმედებს სიჩქარეზე, რადგან ეს უკანასკნელი გახდა მაქსიმალური (ეს მიუთითებს იმაზე, რომ მთელი ფერმენტი შეკრულია სუბსტრატთან).
ფერმენტის აქტივობის შესწავლა ტარდება სუბსტრატების მაღალი კონცენტრაციით (რეაქციის ნულოვანი რიგი). ამ პირობებში, რეაქციის სიჩქარის ყველა ცვლილება დამოკიდებული იქნება მხოლოდ ფერმენტის რაოდენობაზე. თუმცა, ცოცხალ უჯრედებში სუბსტრატის კონცენტრაცია, როგორც წესი, შორს არის ფერმენტების გაჯერებისგან. ეს ნიშნავს, რომ უჯრედებში ფერმენტები არ იყენებენ სრულ ძალას.
ფერმენტული რეაქციის სიჩქარის დამოკიდებულება ფერმენტის რაოდენობაზე
თუ სუბსტრატი ჭარბია, რაც პრაქტიკულად ასეა ექსპერიმენტულ პირობებში, მაშინ რეაქციის სიჩქარე ფერმენტის რაოდენობის პროპორციულია. მაგრამ, თუ ფერმენტის რაოდენობა ისე გაიზარდა, რომ სუბსტრატი არ იყოს ჭარბი, მაშინ ეს პროპორციულობა დაირღვევა.
ფერმენტის შემცველობის მატებასთან ერთად ფერმენტული რეაქციის სიჩქარე წრფივად იზრდება. მაგრამ ფერმენტის კონცენტრაციის გადაჭარბებული ზრდა იწვევს იმ ფაქტს, რომ სუბსტრატი ფერმენტზე ნაკლები ხდება და ეს გამოიხატება რეაქციის სიჩქარის ზრდის შემცირებით.
ზემოქმედება ფერმენტის მოდულატორებზე
ფერმენტების აქტივობა შეიძლება შეიცვალოს არა მხოლოდ სუბსტრატის, ფერმენტის, საშუალო pH-ის რაოდენობის ცვლილების გამო, არამედ სხვადასხვა ქიმიკატების გავლენის ქვეშ. ნივთიერებებს, რომლებიც გავლენას ახდენენ ფერმენტული რეაქციების მიმდინარეობაზე, ეწოდება მათ მოდულატორები ან ეფექტორები. ისინი იყოფა აქტივატორებად და ინჰიბიტორებად, ანუ მათი გავლენით რეაქცია შეიძლება დაჩქარდეს ან შენელდეს. ფერმენტის მოდულატორების მოქმედების შესწავლას პრაქტიკული მნიშვნელობა აქვს, ვინაიდან საშუალებას იძლევა უფრო ღრმად გავიგოთ ფერმენტების მოქმედების ბუნება. ზოგიერთი მათგანი მეტაბოლიზმის ბუნებრივი რეგულატორების როლს ასრულებს. არსებობს მრავალი სახის ფერმენტის აქტივობის მოდულატორები, რომლებიც განსხვავდებიან სტრუქტურითა და მოქმედების მექანიზმით.
ფერმენტის აქტივატორები
აქტივატორების როლი შეიძლება შეასრულონ როგორც ორგანულმა (ნაღვლის მჟავები, ფერმენტები და სხვ.), ასევე არაორგანულმა ნივთიერებებმა (ლითონის იონები, ანიონები). ხშირად არის შემთხვევები, როდესაც ერთი და იგივე ნივთიერება ერთ ფერმენტთან მიმართებაში არის აქტივატორი, ხოლო მეორესთან მიმართებაში - ინჰიბიტორი. ლითონის იონები ძალიან სპეციფიკური აქტივატორებია გარკვეული ფერმენტებისთვის. მათ შეუძლიათ წვლილი შეიტანონ სუბსტრატის ფერმენტთან მიმაგრებაში, მონაწილეობა მიიღონ ფერმენტის მესამეული სტრუქტურის ფორმირებაში ან იყვნენ აქტიური ადგილის ნაწილი. მრავალი ლითონის იონები (ნატრიუმი, კალიუმი, კალციუმი, მაგნიუმი, რკინა, სპილენძი და ა.შ.) აუცილებელი კომპონენტებია, რომლებიც აუცილებელია მრავალი ფერმენტის ნორმალური ფუნქციონირებისთვის. ზოგჯერ ზოგიერთ ფერმენტს სჭირდება რამდენიმე განსხვავებული იონი. მაგალითად, Na +, K + -ATP-აზასთვის, რომელიც იონებს ახორციელებს პლაზმური მემბრანის მეშვეობით, ნორმალური ფუნქციონირებისთვის აუცილებელია კალიუმის, ნატრიუმის და მაგნიუმის იონები.
ლითონები შეიძლება იყოს ფერმენტების პროთეზირების ჯგუფის ნაწილი. მაგალითად, პორფირინის ნაერთების შემადგენლობაში შემავალი რკინა ციტოქრომული სისტემის ფერმენტების, კატალაზასა და პეროქსიდაზას აუცილებელი კომპონენტია; კობალტი შედის ჰომოცისტეინის ტრანსმეთილაზას და მეთილმალონილ იზომერაზას ფერმენტების პროთეზირების ჯგუფში; სპილენძი - ასკორბატ ოქსიდაზამდე; მანგანუმი არის იზოციტრატ დეჰიდროგენაზას აქტივატორი.
მეტალოფერმენტები, რომლებიც შეიცავს უპირატესად ორ და სამვალენტიან იონებს თავიანთ შემადგენლობაში, ქმნიან კლანჭისებურ ქელატურ ნაერთებს ამინომჟავების ფუნქციური ჯგუფებისა და შესაბამისი იონების ნარჩენებით. ასეთ ნაერთებში იონები უზრუნველყოფენ ფერმენტებს გარკვეული სივრცითი სტრუქტურით და ხელს უწყობენ ფერმენტ-სუბსტრატის კომპლექსების წარმოქმნას. ზოგიერთი ფერმენტი ლითონების არარსებობის შემთხვევაში უბრალოდ არ ავლენს ფერმენტულ მოქმედებას. მაგალითად, კარბოანჰიდრაზას თუთიის გარეშე არ გააჩნია ფერმენტის თვისებები და თუთიის მოქმედება არ შეიძლება შეიცვალოს სხვა იონით.
არსებობს ფერმენტების ჯგუფი, რომლებიც გააქტიურებულია cAMP-ით. ასეთ ფერმენტებს პროტეინ კინაზებს უწოდებენ. მათი გააქტიურების მექანიზმი შემდეგია. პროტეინ კინაზა შედგება ორი ქვედანაყოფისგან: კატალიზური, რომელიც შეიცავს აქტიურ ადგილს და მარეგულირებელი, რომელშიც მდებარეობს cAMP-ის შეკავშირების ადგილი. ფერმენტი არააქტიურია, რადგან მისი აქტიური ადგილი დახურულია. იგი გამოიყოფა მხოლოდ c-AMP-ისა და ფერმენტის მარეგულირებელი ცენტრის ურთიერთქმედებით.

ფერმენტული კინეტიკა სწავლობს სხვადასხვა ფაქტორების გავლენას (S და E კონცენტრაცია, pH, ტემპერატურა, წნევა, ინჰიბიტორები და აქტივატორები) ფერმენტული რეაქციების სიჩქარეზე. ფერმენტული რეაქციების კინეტიკის შესწავლის მთავარი მიზანია ინფორმაციის მიღება, რომელიც საშუალებას იძლევა უფრო ღრმად გავიგოთ ფერმენტების მოქმედების მექანიზმი.

კინეტიკური მრუდი საშუალებას გაძლევთ განსაზღვროთ საწყისი რეაქციის სიჩქარე V 0.

სუბსტრატის გაჯერების მრუდი.

რეაქციის სიჩქარის დამოკიდებულება ფერმენტის კონცენტრაციაზე.

რეაქციის სიჩქარის დამოკიდებულება ტემპერატურაზე.

რეაქციის სიჩქარის დამოკიდებულება pH-ზე.

ფერმენტების უმეტესობის მოქმედებისთვის ოპტიმალური pH ფიზიოლოგიურ დიაპაზონშია 6.0-8.0. პეპსინი აქტიურია pH 1,5-2,0-ზე, რაც შეესაბამება კუჭის წვენის მჟავიანობას. არგინაზა, ღვიძლის სპეციფიკური ფერმენტი, აქტიურია 10.0-ზე. გარემოს pH-ის გავლენა ფერმენტული რეაქციის სიჩქარეზე დაკავშირებულია ფერმენტისა და სუბსტრატის მოლეკულაში იონოგენური ჯგუფების იონიზაციის მდგომარეობასა და ხარისხთან. ეს ფაქტორი განსაზღვრავს ცილის კონფორმაციას, აქტიური ცენტრისა და სუბსტრატის მდგომარეობას, ფერმენტ-სუბსტრატის კომპლექსის წარმოქმნას და თავად კატალიზის პროცესს.

სუბსტრატის გაჯერების მრუდის მათემატიკური აღწერა, მიქაელის მუდმივი .

განტოლება, რომელიც აღწერს სუბსტრატის გაჯერების მრუდს, შემოთავაზებულია მაიკლისისა და მენტონის მიერ და ატარებს მათ სახელებს (მიქაელის-მენტენის განტოლება): ვ = (ვ მაქს *[ ს])/(კმ+[ ს]) , სადაც Km არის მიქაელის მუდმივი. ადვილია გამოთვალოთ, რომ V = V MAX /2 Km = [S], ე.ი. კმ არის სუბსტრატის კონცენტრაცია, რომლის დროსაც რეაქციის სიჩქარეა ½ V MAX. V MAX-ისა და კმ-ის განსაზღვრის გამარტივების მიზნით, მიქაელის-მენტენის განტოლება შეიძლება ხელახლა გამოითვალოს. 1/V = (კმ+[S])/(V მაქს *[S]), 1/V = კმ/(V მაქს *[S]) + 1/V მაქს ,

1/ ვ = კმ/ ვ მაქს *1/[ ს] + 1/ ვ მაქსლაინვივერ-ბურკის განტოლება. განტოლება, რომელიც აღწერს Lineweaver-Burk-ის ნახაზს, არის სწორი ხაზის განტოლება (y = mx + c), სადაც 1/V MAX არის y-ღერძზე სწორი ხაზის მიერ გადაჭრილი სეგმენტი; Km/V MAX - სწორი ხაზის დახრილობის ტანგენსი; სწორი ხაზის გადაკვეთა x ღერძთან იძლევა მნიშვნელობას 1/კმ. Lineweaver-Burk-ის ნაკვეთი საშუალებას იძლევა კმ განისაზღვროს შედარებით მცირე რაოდენობის წერტილებიდან. ეს გრაფიკი ასევე გამოიყენება ინჰიბიტორების ეფექტის შეფასებისას, როგორც ქვემოთ იქნება განხილული. კმ-ის მნიშვნელობები მერყეობს ფართო დიაპაზონში: 10-6 მოლ/ლ ძალიან აქტიური ფერმენტებისთვის 10-2-მდე არააქტიური ფერმენტებისთვის.

კმ შეფასებები პრაქტიკული ღირებულებაა. სუბსტრატის კონცენტრაციით 100-ჯერ კმ-ზე, ფერმენტი იმუშავებს თითქმის მაქსიმალური სიჩქარით, ამიტომ მაქსიმალური V MAX სიჩქარე ასახავს აქტიური ფერმენტის რაოდენობას. ეს გარემოება გამოიყენება პრეპარატში ფერმენტის შემცველობის შესაფასებლად. გარდა ამისა, Km არის ფერმენტის მახასიათებელი, რომელიც გამოიყენება ენზიმოპათიების დიაგნოსტიკისთვის.

ფერმენტის აქტივობის დათრგუნვა.

ფერმენტების უკიდურესად დამახასიათებელი და მნიშვნელოვანი თვისებაა მათი ინაქტივაცია გარკვეული ინჰიბიტორების გავლენის ქვეშ.

ინჰიბიტორები - ეს არის ნივთიერებები, რომლებიც იწვევენ ფერმენტების მიერ კატალიზებული რეაქციების ნაწილობრივ ან სრულ დათრგუნვას.

ფერმენტული აქტივობის დათრგუნვა შეიძლება იყოს შეუქცევადი ან შექცევადი, კონკურენტული ან არაკონკურენტული.

შეუქცევადი ინჰიბიცია - ეს არის ფერმენტის მუდმივი ინაქტივაცია, რომელიც გამოწვეულია ინჰიბიტორის მოლეკულის კოვალენტური შეერთებით აქტიურ ადგილზე ან სხვა სპეციალურ ადგილას, რომელიც ცვლის ფერმენტის კონფორმაციას. ასეთი სტაბილური კომპლექსების დისოციაცია თავისუფალი ფერმენტის რეგენერაციასთან პრაქტიკულად გამორიცხულია. ასეთი დათრგუნვის შედეგების დასაძლევად სხეულმა უნდა მოახდინოს ახალი ფერმენტის მოლეკულების სინთეზირება.

შექცევადი ინჰიბიცია - ახასიათებს ინჰიბიტორის წონასწორული კომპლექსურობა ფერმენტთან არაკოვალენტური ბმების გამო, რის შედეგადაც ასეთ კომპლექსებს შეუძლიათ დისოციაცია ფერმენტის აქტივობის აღდგენით.

ინჰიბიტორების კლასიფიკაცია კონკურენტულ და არაკონკურენტულად ეფუძნება შესუსტებას ( კონკურენტული დათრგუნვა ) ან არ არის დასუსტებული ( არაკონკურენტული დათრგუნვა ) მათი ინჰიბიტორული მოქმედება სუბსტრატის კონცენტრაციის ზრდით.

კონკურენტული ინჰიბიტორები როგორც წესი, არის ნაერთები, რომელთა აგებულებაც სუბსტრატის მსგავსია. ეს საშუალებას აძლევს მათ შეაერთონ იმავე აქტიურ ადგილას, როგორც სუბსტრატები, რაც ხელს უშლის ფერმენტის ურთიერთქმედებას სუბსტრატთან უკვე შეკვრის ეტაპზე. შებოჭვის შემდეგ, ინჰიბიტორი შეიძლება გარდაიქმნას პროდუქტად ან დარჩეს აქტიურ ადგილზე, სანამ არ მოხდება დისოციაცია.

შექცევადი კონკურენტული დათრგუნვა შეიძლება წარმოდგენილი იყოს დიაგრამის სახით:

E↔ E-I → E + P 1

S (არააქტიური)

ფერმენტის ინჰიბირების ხარისხი განისაზღვრება სუბსტრატისა და ფერმენტის კონცენტრაციების თანაფარდობით.

ამ ტიპის ინჰიბირების კლასიკური მაგალითია სუქცინატდეჰიდროგენაზას (SDH) აქტივობის დათრგუნვა მალატის მიერ, რომელიც ანაცვლებს სუქცინატს სუბსტრატის ადგილიდან და ხელს უშლის მის გარდაქმნას ფუმარატად:

ინჰიბიტორის კოვალენტური შეკავშირება აქტიურ ადგილთან იწვევს ფერმენტის ინაქტივაციას (შეუქცევადი ინჰიბიცია). Მაგალითი შეუქცევადი კონკურენტული დათრგუნვა ტრიოსეფოსფატ იზომერაზას ინაქტივაცია 3-ქლოროაცეტოლფოსფატით შეიძლება. ეს ინჰიბიტორი არის სუბსტრატის, დიჰიდროქსიაცეტონის ფოსფატის სტრუქტურული ანალოგი და შეუქცევადად ემაგრება გლუტამინის მჟავას ნარჩენს აქტიურ ადგილზე:

ზოგიერთი ინჰიბიტორი მოქმედებს ნაკლებად შერჩევით, ურთიერთქმედებს გარკვეულ ფუნქციურ ჯგუფთან სხვადასხვა ფერმენტების აქტიურ ცენტრში. ამრიგად, იოდოაცეტატის ან მისი ამიდის შეერთება ამინომჟავის ცისტეინის SH ჯგუფთან, რომელიც მდებარეობს ფერმენტის აქტიურ ცენტრში და მონაწილეობს კატალიზში, იწვევს ფერმენტის აქტივობის სრულ დაკარგვას:

R-SH + JCH 2 COOH → HJ + R-S-CH 2 COOH

ამიტომ, ეს ინჰიბიტორები ინაქტივირებენ ყველა ფერმენტს, რომელსაც აქვს SH ჯგუფები ჩართული კატალიზში.

ჰიდროლაზების შეუქცევადი დათრგუნვა ნერვული აირების მოქმედებით (სარინი, სომანი) განპირობებულია მათი კოვალენტური შეკავშირებით აქტიურ ადგილზე სერინის ნარჩენებთან.

კონკურენტული ინჰიბირების მეთოდმა ფართო გამოყენება ჰპოვა სამედიცინო პრაქტიკაში. სულფანილამიდური პრეპარატები - პ-ამინობენზოის მჟავას ანტაგონისტები, შეიძლება გახდეს მეტაბოლიზებადი კონკურენტული ინჰიბიტორების მაგალითი. ისინი უკავშირდებიან დიჰიდროპტერატ სინთეტაზას, ბაქტერიულ ფერმენტს, რომელიც გარდაქმნის p-ამინობენზოატს ფოლიუმის მჟავად, რომელიც აუცილებელია ბაქტერიების ზრდისთვის. ბაქტერია კვდება იმის შედეგად, რომ შეკრული სულფანილამიდი სხვა ნაერთად გარდაიქმნება და ფოლიუმის მჟავა არ წარმოიქმნება.

არაკონკურენტული ინჰიბიტორები ჩვეულებრივ აკავშირებს ფერმენტის მოლეკულას სუბსტრატის დამაკავშირებელი ადგილისგან განსხვავებულ ადგილას და სუბსტრატი პირდაპირ კონკურენციას არ უწევს ინჰიბიტორს. ვინაიდან ინჰიბიტორი და სუბსტრატი აკავშირებს სხვადასხვა ცენტრს, შეიძლება წარმოიქმნას როგორც E-I კომპლექსი, ასევე S-E-I კომპლექსი. S-E-I კომპლექსი ასევე იშლება და წარმოიქმნება პროდუქტი, მაგრამ უფრო ნელი ტემპით, ვიდრე E-S, ამიტომ რეაქცია შენელდება, მაგრამ არ შეჩერდება. ამრიგად, შეიძლება მოხდეს შემდეგი პარალელური რეაქციები:

E↔ E-I ↔ S-E-I → E-I + P

შექცევადი არაკონკურენტული ინჰიბირება შედარებით იშვიათია.

არაკონკურენტულ ინჰიბიტორებს უწოდებენ ალოსტერული კონკურენტულისგან განსხვავებით იზოტერული ).

შექცევადი დათრგუნვა შეიძლება რაოდენობრივად შესწავლილი იყოს მიქაელის-მენტენის განტოლების საფუძველზე.

კონკურენტული დათრგუნვით, V MAX რჩება მუდმივი, ხოლო კმ იზრდება.

არაკონკურენტული ინჰიბირებით, V MAX მცირდება უცვლელი კმ.

თუ რეაქციის პროდუქტი აინჰიბირებს ფერმენტს, რომელიც ახდენს მის წარმოქმნას, ინჰიბირების ამ მეთოდს ე.წ. რეტროინჰიბიცია ან უკუკავშირის დათრგუნვა . მაგალითად, გლუკოზა აინჰიბირებს გლუკოზა-6-ფოსფატაზას, რომელიც ახდენს გლუკოზა-6-ფოსფატის ჰიდროლიზს.

ამ ინჰიბიციის ბიოლოგიური მნიშვნელობა არის გარკვეული მეტაბოლური გზების რეგულირება (იხ. შემდეგი სესია).

პრაქტიკული ნაწილი

დავალება მოსწავლეებისთვის

1. ცილების დენატურაციის შესწავლა მინერალური და ორგანული მჟავების ხსნარების მოქმედებით და გაცხელებისას.

2. საფუარში NAD კოენზიმის აღმოჩენა.

3. განსაზღვრეთ ამილაზას აქტივობა შარდში (სისხლის შრატი).

9. ამოცანების პასუხების სტანდარტები, საკლასო ოთახში ცოდნის კონტროლისას გამოყენებული ტესტის კითხვები (შეიძლება იყოს აპლიკაციის სახით)

10. თემასთან დაკავშირებით შესაძლო სასწავლო და კვლევითი სამუშაოს ბუნება და ფარგლები

(კონკრეტულად მიუთითეთ UIRS-ის ბუნება და ფორმა: აბსტრაქტული პრეზენტაციების მომზადება, დამოუკიდებელი კვლევა, სიმულაციური თამაში, სამედიცინო ისტორიის რეგისტრაცია მონოგრაფიული ლიტერატურის გამოყენებით და ა.შ. ფორმები)

ფერმენტული კინეტიკა სწავლობს მოძრავი ნივთიერებების (ფერმენტები, სუბსტრატები) ქიმიური ბუნების გავლენას და მათი ურთიერთქმედების პირობებს (pH, ტემპერატურა, კონცენტრაცია, აქტივატორების ან ინჰიბიტორების არსებობა) ფერმენტული რეაქციის სიჩქარეზე. ფერმენტული რეაქციის სიჩქარე (u) იზომება სუბსტრატის რაოდენობის შემცირებით ან რეაქციის პროდუქტის ზრდით დროის ერთეულზე.

სუბსტრატის დაბალი კონცენტრაციით, რეაქციის სიჩქარე

მისი კონცენტრაციის პირდაპირპროპორციულია. სუბსტრატის მაღალი კონცენტრაციის დროს, როდესაც ფერმენტის ყველა აქტიური ადგილი უკავია სუბსტრატს ( ფერმენტის გაჯერება სუბსტრატით), რეაქციის სიჩქარე მაქსიმალურია, ხდება მუდმივი და არ არის დამოკიდებული სუბსტრატის [S] კონცენტრაციაზე და მთლიანად დამოკიდებულია ფერმენტის კონცენტრაციაზე (სურ. 19).

K S არის ფერმენტ-სუბსტრატის კომპლექსის დისოციაციის მუდმივი ES, წონასწორობის მუდმივის შებრუნებული:

.

რაც უფრო დაბალია K S მნიშვნელობა, მით უფრო მაღალია ფერმენტის აფინურობა სუბსტრატთან.

ბრინჯი. 19. ფერმენტული რეაქციის სიჩქარის დამოკიდებულება სუბსტრატის კონცენტრაციაზე ფერმენტის მუდმივ კონცენტრაციაზე.

რაოდენობრივი კავშირი სუბსტრატის კონცენტრაციასა და ფერმენტული რეაქციის სიჩქარეს შორის გამოხატავს მიქაელის-მენტენის განტოლება:

,

u არის რეაქციის სიჩქარე, u max არის ფერმენტული რეაქციის მაქსიმალური სიჩქარე.

ბრიგსმა და ჰალდენმა გააუმჯობესეს განტოლება მასში შეყვანით მიქაელის მუდმივი K mგანისაზღვრება ექსპერიმენტულად.

ბრიგს-ჰალდანის განტოლება:

,

.

მიქაელის მუდმივი რიცხობრივად უდრის სუბსტრატის კონცენტრაციას (მოლ/ლ), რომლის დროსაც ფერმენტული რეაქციის სიჩქარე მაქსიმუმის ნახევარია (ნახ. 20). Km გვიჩვენებს ფერმენტის აფინურობას სუბსტრატთან: რაც უფრო მცირეა მისი მნიშვნელობა, მით მეტია აფინურობა.

Km-ის ექსპერიმენტული მნიშვნელობები ფერმენტული რეაქციების უმეტესობისთვის, რომლებიც მოიცავს ერთ სუბსტრატს, ჩვეულებრივ არის 10-2-10-5 M. თუ რეაქცია შექცევადია, მაშინ ფერმენტის ურთიერთქმედება პირდაპირი რეაქციის სუბსტრატთან ხასიათდება Km-ით. რომელიც განსხვავდება საპირისპირო რეაქციის სუბსტრატისგან.

G. Lineweaver და D. Burke გარდაქმნის Briggs-Haldane განტოლებას და მიიღეს სწორი ხაზის განტოლება: y = ცული + ბ (ნახ. 21):

.

Lineweaver-Burk მეთოდი უფრო ზუსტ შედეგს იძლევა.

ბრინჯი. 21. მიქაელის მუდმივის გრაფიკული განსაზღვრა

Lineweaver-Burk მეთოდის მიხედვით

ფერმენტების თვისებები

ფერმენტები განსხვავდება ჩვეულებრივი კატალიზატორებისგან რამდენიმე გზით.

თერმოლიანობა, ან ტემპერატურის მომატებისადმი მგრძნობელობა (სურ. 22).

ბრინჯი. 22. ფერმენტული რეაქციის სიჩქარის დამოკიდებულება ტემპერატურაზე

ტემპერატურაზე, რომელიც არ აღემატება 45-50 °C-ს, უმეტესი ბიოქიმიური რეაქციების სიჩქარე იზრდება 2-ჯერ, ტემპერატურის მატებით 10 °C-ით ვან ჰოფის წესის მიხედვით. 50 °C-ზე მაღალ ტემპერატურაზე რეაქციის სიჩქარეზე გავლენას ახდენს ფერმენტის ცილის თერმული დენატურაცია, რაც თანდათანობით იწვევს მის სრულ დეაქტივაციას.

ტემპერატურას, რომლის დროსაც ფერმენტის კატალიზური აქტივობა მაქსიმალურია, მისი ეწოდება ოპტიმალური ტემპერატურა.ძუძუმწოვრების ფერმენტების უმეტესობისთვის ოპტიმალური ტემპერატურა 37-40 °C ფარგლებშია. დაბალ ტემპერატურაზე (0 °C და ქვემოთ), ფერმენტები, როგორც წესი, არ ნადგურდება, თუმცა მათი აქტივობა თითქმის ნულამდე იკლებს.

ფერმენტის აქტივობის დამოკიდებულება გარემოს pH მნიშვნელობაზე(სურ. 23).

თითოეული ფერმენტისთვის არის გარემოს ოპტიმალური pH მნიშვნელობა, რომელშიც ის ავლენს მაქსიმალურ აქტივობას. pH ოპტიმალურიცხოველური ქსოვილის ფერმენტების მოქმედება მდგომარეობს წყალბადის იონის კონცენტრაციის ვიწრო ზონაში, რომელიც შეესაბამება ევოლუციის პროცესში განვითარებულ ფიზიოლოგიურ pH მნიშვნელობებს 6.0-8.0. გამონაკლისია პეპსინი - 1,5-2,5; არგინაზა - 9,5-10.

ბრინჯი. 23. ფერმენტული რეაქციის სიჩქარის დამოკიდებულება გარემოს pH-ზე

გარემოს pH-ის ცვლილებების გავლენა ფერმენტის მოლეკულაზე შედგება მისი აქტიური ჯგუფების იონიზაციის ხარისხზე და, შესაბამისად, ცილის მესამეულ სტრუქტურაზე და აქტიური ცენტრის მდგომარეობაზე. pH ასევე ცვლის კოფაქტორების, სუბსტრატების, ფერმენტ-სუბსტრატის კომპლექსების და რეაქციის პროდუქტების იონიზაციას.

სპეციფიკა.ფერმენტების მოქმედების მაღალი სპეციფიკა განპირობებულია სუბსტრატისა და ფერმენტის მოლეკულებს შორის კონფორმაციული და ელექტროსტატიკური კომპლემენტარობით და აქტიური ცენტრის უნიკალური სტრუქტურული ორგანიზაციით, რაც უზრუნველყოფს რეაქციის სელექციურობას.

აბსოლუტური სპეციფიკა -ფერმენტის უნარი ერთი რეაქციის კატალიზებისთვის. მაგალითად, ურეაზა აკატალიზებს შარდოვანას ჰიდროლიზს NH3-მდე და CO2-მდე, ხოლო არგინაზა - არგინინის ჰიდროლიზს.

ფარდობითი (ჯგუფური) სპეციფიკა -ფერმენტის უნარი გარკვეული ტიპის რეაქციების ჯგუფის კატალიზაციისთვის. ფარდობითი სპეციფიკა, მაგალითად, გააჩნია ჰიდროლიზურ პეპტიდაზას ფერმენტებს, რომლებიც ჰიდროლიზებენ პეპტიდურ ობლიგაციებს ცილებისა და პეპტიდების მოლეკულებში და ლიპაზას, რომელიც ჰიდროლიზებს ესტერულ ობლიგაციებს ცხიმის მოლეკულებში.

სტერეოქიმიური სპეციფიკაფლობენ ფერმენტებს, რომლებიც კატალიზებენ მხოლოდ ერთი სივრცითი იზომერის ტრანსფორმაციას. ფუმარაზას ფერმენტი კატალიზებს ბუტენდიოინის მჟავას ტრანს-იზომერის, ფუმარინის მჟავის, ვაშლის მჟავად გარდაქმნას და არ მოქმედებს ცის-იზომერზე, მალეინის მჟავაზე.

ფერმენტების მოქმედების მაღალი სპეციფიკა უზრუნველყოფს, რომ მხოლოდ გარკვეული ქიმიური რეაქციები მოხდეს ყველა შესაძლო ტრანსფორმაციისგან.

ფერმენტის თვისებები

1. რეაქციის სიჩქარის დამოკიდებულება ტემპერატურაზე

აღწერილია ფერმენტის აქტივობის (რეაქციის სიჩქარის) დამოკიდებულება ტემპერატურაზე ზარის მრუდიმაქსიმალური სიჩქარით მნიშვნელობებზე ოპტიმალური ტემპერატურა მოცემული ფერმენტისთვის. რეაქციის სიჩქარის ზრდა ოპტიმალური ტემპერატურის მიახლოებისას აიხსნება მოლეკულების კინეტიკური ენერგიის ზრდით.

რეაქციის სიჩქარის ტემპერატურაზე დამოკიდებულება

რეაქციის სიჩქარის 2-4-ჯერ გაზრდის შესახებ კანონი 10°C-ით მატებასთან ერთად მოქმედებს ფერმენტულ რეაქციებზეც, მაგრამ მხოლოდ 55-60°C-მდე დიაპაზონში, ე.ი. ტემპერატურამდე დენატურაციაცილები. ტემპერატურის დაქვეითებით ფერმენტების აქტივობა მცირდება, მაგრამ მთლიანად არ ქრება.

გამონაკლისის სახით არის ზოგიერთი მიკროორგანიზმების ფერმენტები, რომლებიც არსებობს ცხელი წყაროებისა და გეიზერების წყალში, მათი ოპტიმალური ტემპერატურა უახლოვდება წყლის დუღილის წერტილს. დაბალ ტემპერატურაზე სუსტი აქტივობის მაგალითია ზოგიერთი ცხოველის (მიწის ციყვი, ზღარბი) ჰიბერნაცია, რომელთა სხეულის ტემპერატურა 3-5°C-მდე ეცემა. ფერმენტების ეს თვისება ასევე გამოიყენება ქირურგიულ პრაქტიკაში გულმკერდის ღრუზე ოპერაციების დროს, როდესაც პაციენტი გაცივდება 22°C-მდე.

ფერმენტები შეიძლება იყოს ძალიან მგრძნობიარე ტემპერატურის ცვლილებების მიმართ:

• სიამის კატებს აქვთ შავი მუწუკი, ყურების წვერები, კუდი, თათები. ამ ადგილებში ტემპერატურა მხოლოდ 0,5 ° C-ით დაბალია, ვიდრე სხეულის ცენტრალურ რეგიონებში. მაგრამ ეს საშუალებას აძლევს ფერმენტს, რომელიც აყალიბებს პიგმენტს თმის ფოლიკულებში, იმუშაოს, ტემპერატურის ოდნავი მატებით კი ფერმენტი ინაქტივირებულია.
• საპირისპირო შემთხვევაში - როდესაც კურდღელში გარემოს ტემპერატურა ეცემა, პიგმენტის შემქმნელი ფერმენტი ინაქტივირებულია და კურდღელი იღებს თეთრ ფენას;
• ანტივირუსული ცილა ინტერფერონიუჯრედებში სინთეზირებას იწყებს მხოლოდ მაშინ, როდესაც სხეულის ტემპერატურა მიაღწევს 38 ° C-ს,

ასევე არსებობს უნიკალური სიტუაციები:

• ადამიანების უმეტესობისთვის, სხეულის ტემპერატურის მატება 5°C-ით (42°C-მდე) შეუთავსებელია სიცოცხლესთან ფერმენტული რეაქციების სიჩქარის დისბალანსის გამო. ამავდროულად, ზოგიერთმა სპორტსმენმა აღმოაჩინა, რომ მარათონის დროს მათი სხეულის ტემპერატურა იყო დაახლოებით 40°C, მაქსიმალური დაფიქსირებული სხეულის ტემპერატურა იყო 44°C.

2. რეაქციის სიჩქარის დამოკიდებულება pH-ზე

ასევე აღწერილია დამოკიდებულება ზარის მრუდიმაქსიმალური სიჩქარით ზე ოპტიმალური ამ ფერმენტისთვის pH მნიშვნელობა.

ფერმენტების ეს თვისება აუცილებელია ორგანიზმისთვის მისი ადაპტაციის ცვალებად გარე და შიდა პირობებთან. უჯრედის გარეთ და შიგნით pH მნიშვნელობის ცვლილება როლს თამაშობს დაავადებების პათოგენეზში სხვადასხვა მეტაბოლური გზების ფერმენტების აქტივობის შეცვლით.

თითოეული ფერმენტისთვის არის გარემოს გარკვეული ვიწრო pH დიაპაზონი, რაც ოპტიმალურია მისი უმაღლესი აქტივობის გამოვლინებისთვის. მაგალითად, პეპსინის ოპტიმალური pH მნიშვნელობებია 1.5-2.5, ტრიპსინი 8.0-8.5, სანერწყვე ამილაზა 7.2, არგინაზა 9.7, მჟავა ფოსფატაზა 4.5-5.0, სუქცინატდეჰიდროგენაზა 9.0.

რეაქციის სიჩქარის დამოკიდებულება pH მნიშვნელობაზე

აქტივობის დამოკიდებულება გარემოს მჟავიანობაზე აიხსნება ამინომჟავების არსებობით ფერმენტის სტრუქტურაში, რომლის მუხტი იცვლება pH-ის ცვლილებით (გლუტამატი, ასპარტატი, ლიზინი, არგინინი, ჰისტიდინი). ამ ამინომჟავების რადიკალების მუხტის ცვლილება იწვევს მათი იონური ურთიერთქმედების ცვლილებას ცილის მესამეული სტრუქტურის ფორმირებისას, მისი მუხტის ცვლილებას და აქტიური ცენტრის განსხვავებული კონფიგურაციის გამოჩენას და, შესაბამისად, , სუბსტრატი აკავშირებს ან არ უკავშირდება აქტიურ ცენტრს.

ასევე შეიძლება მოხდეს ფერმენტების აქტივობის ცვლილებები pH-ის ცვლილებით ადაპტაციურიფუნქციები. მაგალითად, ღვიძლში, გლუკონეოგენეზის ფერმენტებს სჭირდებათ დაბალი pH, ვიდრე გლიკოლიზის ფერმენტები, რაც წარმატებით ერწყმის სხეულის სითხეების მჟავიანობას მარხვის ან ვარჯიშის დროს.

ადამიანების უმრავლესობისთვის სისხლის pH-ის ცვლილება 6,8-7,8-ზე მეტი (7,35-7,45 სიჩქარით) შეუთავსებელია სიცოცხლესთან ფერმენტული რეაქციების სიჩქარის დისბალანსის გამო. ამავდროულად, მარათონის ზოგიერთმა მორბენალმა აჩვენა სისხლის pH-ის დაქვეითება მანძილის ბოლოს 6,8-7,0-მდე. და მაინც ისინი განაგრძობდნენ მუშაობას!

3. ფერმენტის რაოდენობაზე დამოკიდებულება

ფერმენტის მოლეკულების რაოდენობის მატებასთან ერთად, რეაქციის სიჩქარე მუდმივად იზრდება და პირდაპირპროპორციულია ფერმენტის რაოდენობასთან, რადგან მეტი ფერმენტის მოლეკულა წარმოქმნის მეტ პროდუქტის მოლეკულას.

თითქმის ყველა ბიოქიმიური რეაქცია ფერმენტულია. ფერმენტები(ბიოკატალიზატორები) არის ცილოვანი ბუნების ნივთიერებები, რომლებიც გააქტიურებულია ლითონის კათიონებით. ცნობილია დაახლოებით 2000 სხვადასხვა ფერმენტი და მათგან დაახლოებით 150 იზოლირებულია, რომელთაგან ზოგიერთი გამოიყენება როგორც წამალი. ტრიფსინი და ქიმოტრიფსინი გამოიყენება ბრონქიტისა და პნევმონიის სამკურნალოდ; პეპსინი - გასტრიტის სამკურნალოდ; პლაზმინი - ინფარქტის სამკურნალოდ; პანკრეატინი - პანკრეასის სამკურნალოდ. ფერმენტები განსხვავდება ჩვეულებრივი კატალიზატორებისგან (ა) უფრო მაღალი კატალიზური აქტივობით; (ბ) მაღალი სპეციფიკა, ე.ი. შერჩევითი მოქმედება.

ერთი სუბსტრატის ფერმენტული რეაქციის მექანიზმი შეიძლება წარმოდგენილი იყოს სქემით:

სადაც E არის ფერმენტი,

S - სუბსტრატი,

ES - ფერმენტ-სუბსტრატის კომპლექსი,

R არის რეაქციის პროდუქტი.

ფერმენტული რეაქციის პირველი ეტაპის მახასიათებელია მიქაელის მუდმივი (K M). K M არის წონასწორობის მუდმივის ორმხრივი:

მიქაელის მუდმივი (KM) ახასიათებს ფერმენტ-სუბსტრატის კომპლექსის (ES) სტაბილურობას. რაც უფრო მცირეა მიქაელის მუდმივი (KM), მით უფრო სტაბილურია კომპლექსი.

ფერმენტული რეაქციის სიჩქარე უდრის მისი სიჩქარის შემზღუდველი ნაბიჯის სიჩქარეს:

სადაც k 2 არის სიჩქარის მუდმივი, ე.წ რევოლუციების რაოდენობაან ფერმენტის მოლეკულური აქტივობა.

ფერმენტის მოლეკულური აქტივობა(k 2) უდრის სუბსტრატის მოლეკულების რაოდენობას, რომლებიც განიცდიან ტრანსფორმაციას ერთი ფერმენტის მოლეკულის გავლენის ქვეშ 1 წუთში 25 0 C ტემპერატურაზე. ეს მუდმივი იღებს მნიშვნელობებს დიაპაზონში: 1 10 4< k 2 < 6·10 6 мин‾ 1 .

ურეაზასთვის, რომელიც აჩქარებს შარდოვანას ჰიდროლიზს, k 2 = 1,85∙10 6 min‾ 1; ადენოზინტრიფოსფატაზასთვის, რომელიც აჩქარებს ატფ-ის ჰიდროლიზს, k 2 = 6,24∙10 6 წთ‾ 1; კატალაზისთვის, რომელიც აჩქარებს H 2 O 2-ის დაშლას, k 2 = 5∙10 6 min‾ 1.

ამასთან, ფერმენტული რეაქციის კინეტიკური განტოლება იმ ფორმით, რომელშიც იგი მოცემულია ზემოთ, პრაქტიკულად შეუძლებელია გამოყენება ფერმენტ-სუბსტრატის კომპლექსის კონცენტრაციის ექსპერიმენტულად განსაზღვრის შეუძლებლობის გამო. გამოხატვა სხვა რაოდენობებით, ადვილად განსაზღვრული ექსპერიმენტულად, ვიღებთ ფერმენტული რეაქციების კინეტიკურ განტოლებას,დაურეკა მიქაელის-მენტენის განტოლება (1913):

,

სადაც ნამრავლი k 2 [E]tot არის მუდმივის მნიშვნელობა, რომელიც აღინიშნება (მაქსიმალური სიჩქარით).

შესაბამისად:

განვიხილოთ მიქაელის-მენტენის განტოლების განსაკუთრებული შემთხვევები.

1) სუბსტრატის დაბალ კონცენტრაციაზე, K M >> [S], შესაბამისად

რომელიც შეესაბამება პირველი რიგის რეაქციის კინეტიკურ განტოლებას.

2) სუბსტრატის მაღალ კონცენტრაციაზე K m<< [S], поэтому

რომელიც შეესაბამება ნულოვანი რიგის რეაქციის კინეტიკურ განტოლებას.

ამრიგად, სუბსტრატის დაბალი კონცენტრაციის დროს ფერმენტული რეაქციის სიჩქარე იზრდება სისტემაში სუბსტრატის შემცველობის მატებასთან ერთად, ხოლო სუბსტრატის მაღალი კონცენტრაციის დროს კინეტიკური მრუდი აღწევს პლატოზე (რეაქციის სიჩქარე არ არის დამოკიდებული სუბსტრატის კონცენტრაციაზე) ( სურ. 30).

სურათი 30. - ფერმენტული რეაქციის კინეტიკური მრუდი

თუ [S] = K M, მაშინ

რომელიც საშუალებას გაძლევთ გრაფიკულად განსაზღვროთ მიხეელისის მუდმივი K m (სურ. 31).

სურათი 31. - მიქაელის მუდმივის გრაფიკული განსაზღვრება

ფერმენტის აქტივობაზე გავლენას ახდენს: (ა) ტემპერატურა, (ბ) გარემოს მჟავიანობა, (გ) ინჰიბიტორების არსებობა. ტემპერატურის გავლენა ფერმენტული რეაქციის სიჩქარეზე განხილულია თავში 9.3.

გარემოს მჟავიანობის გავლენა ფერმენტული რეაქციის სიჩქარეზე ნაჩვენებია სურათზე 32. ფერმენტის მაქსიმალური აქტივობა შეესაბამება pH მნიშვნელობის ოპტიმალურ მნიშვნელობას (pH opt).

სურათი 32. - ხსნარების მჟავიანობის გავლენა ფერმენტების აქტივობაზე

ფერმენტების უმეტესობისთვის, pH-ის ოპტიმალური მნიშვნელობები ემთხვევა ფიზიოლოგიურ მნიშვნელობებს (7.3 - 7.4). თუმცა, არსებობს ფერმენტები, რომლებიც საჭიროებენ ძლიერ მჟავე (პეპსინს - 1,5-2,5) ან საკმაოდ ტუტე გარემოს (არგინაზა - 9,5 - 9,9) მათი ნორმალური ფუნქციონირებისთვის.

ფერმენტის ინჰიბიტორები- ეს არის ნივთიერებები, რომლებიც იკავებენ ფერმენტის მოლეკულების აქტიური ცენტრების ნაწილს, რის შედეგადაც ფერმენტული რეაქციის სიჩქარე მცირდება. მძიმე ლითონის კათიონები, ორგანული მჟავები და სხვა ნაერთები მოქმედებენ როგორც ინჰიბიტორები.

ლექცია 11

ატომის სტრუქტურა

ტერმინი „ატომის“ ორი განმარტება არსებობს. ატომიარის ქიმიური ელემენტის უმცირესი ნაწილაკი, რომელიც ინარჩუნებს თავის ქიმიურ თვისებებს.

ატომიარის ელექტრულად ნეიტრალური მიკროსისტემა, რომელიც შედგება დადებითად დამუხტული ბირთვისა და უარყოფითად დამუხტული ელექტრონული გარსისგან.

ატომის დოქტრინამ განვითარების გრძელი გზა გაიარა. ატომისტიკის განვითარების ძირითადი ეტაპები მოიცავს:

1) ბუნებრივ-ფილოსოფიური ეტაპი - ექსპერიმენტით დაუდასტურებელი მატერიის ატომური სტრუქტურის კონცეფციის ფორმირების პერიოდი (ძვ. წ. V ს. - ახ. წ. XVI ს.);

2) ატომის, როგორც ქიმიური ელემენტის უმცირესი ნაწილაკის შესახებ ჰიპოთეზის ფორმირების ეტაპი (XVIII-XIX სს.);

3) ფიზიკური მოდელების შექმნის ეტაპი, რომელიც ასახავს ატომის სტრუქტურის სირთულეს და შესაძლებელს ხდის მისი თვისებების აღწერას (მე-20 საუკუნის დასაწყისი)

4) ატომისტიკის თანამედროვე საფეხურს ეწოდება კვანტური მექანიკა. Კვანტური მექანიკაარის ფიზიკის დარგი, რომელიც სწავლობს ელემენტარული ნაწილაკების მოძრაობას.

ᲒᲔᲒᲛᲐ

11.1. ბირთვის სტრუქტურა. იზოტოპები.

11.2. ატომის ელექტრონული გარსის კვანტურ-მექანიკური მოდელი.

11.3. ატომების ფიზიკური და ქიმიური მახასიათებლები.

ბირთვის სტრუქტურა. იზოტოპები

ატომის ბირთვი- ეს არის დადებითად დამუხტული ნაწილაკი, რომელიც შედგება პროტონების, ნეიტრონების და სხვა ელემენტარული ნაწილაკებისგან.

ზოგადად მიღებულია, რომ ბირთვის ძირითადი ელემენტარული ნაწილაკები პროტონები და ნეიტრონებია. პროტონი (p) -ეს არის ელემენტარული ნაწილაკი, რომლის ფარდობითი ატომური მასა არის 1 amu და რომლის ფარდობითი მუხტი არის + 1. ნეიტრონი (n) -ეს არის ელემენტარული ნაწილაკი, რომელსაც არ აქვს ელექტრული მუხტი, რომლის მასა პროტონის მასის ტოლია.

ბირთვი შეიცავს ატომის მასის 99,95%-ს. ელემენტარულ ნაწილაკებს შორის მოქმედებს გაფართოების სპეციალური ბირთვული ძალები, რომლებიც მნიშვნელოვნად აღემატება ელექტროსტატიკური მოგერიების ძალებს.

ატომის ფუნდამენტური მახასიათებელია დააკისროსმისი ბირთვები, პროტონების რაოდენობის ტოლია და ქიმიური ელემენტების პერიოდულ სისტემაში ელემენტის სერიულ ნომერს ემთხვევა. იგივე ბირთვული მუხტის მქონე ატომების კრებულს (ტიპს) ეწოდება ქიმიური ელემენტი. ელემენტები 1-დან 92-მდე რიცხვებით გვხვდება ბუნებაში.

იზოტოპები- ეს არის ერთი და იგივე ქიმიური ელემენტის ატომები, რომლებიც შეიცავს ერთნაირი რაოდენობის პროტონებს და სხვადასხვა რაოდენობის ნეიტრონებს ბირთვში.

სადაც მასური რიცხვი (A) არის ბირთვის მასა, z არის ბირთვის მუხტი.

თითოეული ქიმიური ელემენტი არის იზოტოპების ნაზავი. როგორც წესი, იზოტოპების სახელწოდება ემთხვევა ქიმიური ელემენტის სახელს. თუმცა წყალბადის იზოტოპებისთვის სპეციალური სახელებია შემოღებული. ქიმიური ელემენტი წყალბადი წარმოდგენილია სამი იზოტოპით:

რიცხვი p რიცხვი n

პროტიუმი H 1 0

დეიტერიუმი D11

ტრიტიუმი T 1 2

ქიმიური ელემენტის იზოტოპები შეიძლება იყოს სტაბილური ან რადიოაქტიური. რადიოაქტიური იზოტოპები შეიცავს ბირთვებს, რომლებიც სპონტანურად იშლება ნაწილაკების და ენერგიის გამოთავისუფლებით. ბირთვის მდგრადობა განისაზღვრება მისი ნეიტრონების პროტონის თანაფარდობით.

ორგანიზმში მოხვედრისას რადიონუკლიდები არღვევენ უმნიშვნელოვანესი ბიოქიმიური პროცესების მიმდინარეობას, ამცირებენ იმუნიტეტს, ანადგურებენ ორგანიზმს დაავადებებისათვის. ორგანიზმი თავს იცავს რადიაციის გავლენისგან გარემოდან ელემენტების შერჩევითი შთანთქმით. სტაბილური იზოტოპები უპირატესობას ანიჭებენ რადიოაქტიურ იზოტოპებს. სხვა სიტყვებით რომ ვთქვათ, სტაბილური იზოტოპები ბლოკავს რადიოაქტიური იზოტოპების დაგროვებას ცოცხალ ორგანიზმებში (ცხრილი 8).

ს.შენონის წიგნში „კვება ატომურ ხანაში“ მოცემულია შემდეგი მონაცემები. თუ იოდის სტაბილური იზოტოპის მაბლოკირებელი დოზა, რომელიც უდრის ~100 მგ, მიიღება ორგანიზმში I-131-ის მოხვედრიდან არაუგვიანეს 2 საათისა, მაშინ ფარისებრი ჯირკვალში რადიოიოდის შეწოვა შემცირდება 90%-ით.

მედიცინაში გამოიყენება რადიოიზოტოპები

გარკვეული დაავადებების დიაგნოსტიკისთვის,

კიბოს ყველა ფორმის სამკურნალოდ,

პათოფიზიოლოგიური კვლევებისთვის.

ცხრილი 8 - სტაბილური იზოტოპების ბლოკირების ეფექტი