As proteínas são biopolímeros, cujos monômeros são resíduos de alfa-aminoácidos interligados por ligações peptídicas. A sequência de aminoácidos de cada proteína é estritamente definida; nos organismos vivos, é criptografada por meio de um código genético, com base no qual ocorre a biossíntese de moléculas de proteína. 20 aminoácidos estão envolvidos na construção de proteínas.

Existem os seguintes tipos de estrutura de moléculas de proteína:

1. Primário. É uma sequência de aminoácidos em uma cadeia linear.
2. Secundário. Este é um empilhamento mais compacto de cadeias polipeptídicas através da formação de ligações de hidrogênio entre grupos peptídicos. Existem duas variantes da estrutura secundária - hélice alfa e dobramento beta.
3. Terciário. Representa a colocação de uma cadeia polipeptídica em um glóbulo. Neste caso, hidrogênio, ligações dissulfeto são formadas, e a estabilização da molécula também é realizada devido a interações hidrofóbicas e iônicas de resíduos de aminoácidos.
4. Quaternário. Uma proteína consiste em várias cadeias polipeptídicas que interagem umas com as outras através de ligações não covalentes.

Assim, aminoácidos conectados em uma determinada sequência formam uma cadeia polipeptídica, cujas partes individuais se enrolam ou formam dobras. Tais elementos de estruturas secundárias formam glóbulos, formando a estrutura terciária da proteína. Glóbulos individuais interagem uns com os outros, formando complexos complexos de proteínas com uma estrutura quaternária.

Classificação de proteínas

Existem vários critérios pelos quais os compostos proteicos podem ser classificados. A composição distingue entre proteínas simples e complexas. Substâncias proteicas complexas contêm grupos não aminoácidos em sua composição, cuja natureza química pode ser diferente. Dependendo disso, existem:

• glicoproteínas;
• lipoproteínas;
• nucleoproteínas;
• metaloproteínas;
• fosfoproteínas;
• cromoproteínas.

Há também uma classificação de acordo com o tipo geral de estrutura:

• fibrilar;
• globular;
• membrana.

As proteínas são chamadas de proteínas simples (de um componente), consistindo apenas de resíduos de aminoácidos. Dependendo da solubilidade, eles são divididos nos seguintes grupos:

Nome da proteína	Solubilidade	Exemplos
Prolaminas	Ligeiramente solúvel em água, bem - em 70-80% de etanol. Contém grandes quantidades de arginina.	As proteínas são características das sementes de cereais (a hordeína é encontrada na cevada, a zeína no milho).
Histonas	Solúvel em ácido clorídrico fraco.	Eles estão presentes na cromatina que compõe os cromossomos.
Escleroproteínas (protenoides)	Insolúvel em água, líquidos salinos, ácidos diluídos e álcalis.	Contido nos tecidos de suporte (ossos, cabelos, cartilagens, tendões). Eles incluem uma grande quantidade de prolina, alanina, glicina.
Albuminas	Solúvel em água e soluções salinas.	Lactoalbumina - proteína do leite, seroalbumina - soro sanguíneo.
Globulinas	Dissolvem-se bem em soluções salinas de baixa concentração.	Fazem parte de leguminosas e oleaginosas (faseolina - sementes de feijão, leguminosas - sementes de ervilha, etc.).
Protaminas	Dissolva em ácidos.	Eles são encontrados em quantidades consideráveis ​​nas células germinativas de humanos e animais. Por exemplo, no esperma de peixe (salmin - a família do salmão).
Glutelinas	Solúvel em álcalis.	Contido nas plantas: frutos e partes verdes. A gliadina do grão de trigo, juntamente com a glutenina, forma o glúten, devido ao qual a massa se torna elástica. [ЗМ1]

Tal classificação não é totalmente precisa, pois de acordo com estudos recentes, muitas proteínas simples estão associadas a um número mínimo de compostos não proteicos. Assim, algumas proteínas contêm pigmentos, carboidratos, às vezes lipídios, o que as torna mais parecidas com moléculas de proteínas complexas.

Propriedades físico-químicas das proteínas

As propriedades físico-químicas das proteínas são determinadas pela composição e número de resíduos de aminoácidos incluídos em suas moléculas. Os pesos moleculares dos polipeptídeos variam muito, de alguns milhares a um milhão ou mais. As propriedades químicas das moléculas de proteínas são diversas, incluindo anfotericidade, solubilidade e capacidade de desnaturação.

anfotérico

Como as proteínas contêm aminoácidos ácidos e básicos, a molécula sempre conterá grupos ácidos e básicos livres (COO- e NH3+, respectivamente). A carga é determinada pela razão de grupos de aminoácidos básicos e ácidos. Por esta razão, as proteínas são carregadas “+” se o pH diminuir, e vice-versa, “-” se o pH aumentar. No caso em que o pH corresponde ao ponto isoelétrico, a molécula de proteína terá carga zero. A anfotericidade é importante para a implementação de funções biológicas, uma das quais é a manutenção do nível de pH no sangue.

Solubilidade

A classificação das proteínas de acordo com a propriedade de solubilidade já foi dada acima. A solubilidade das proteínas em água é explicada por dois fatores:

• carga e repulsão mútua de moléculas de proteína;
• a formação de uma concha de hidratação ao redor da proteína - dipolos de água interagem com grupos carregados na parte externa do glóbulo.

Desnaturação

A propriedade físico-química da desnaturação é o processo de destruição da estrutura secundária e terciária de uma molécula de proteína sob a influência de vários fatores: temperatura, ação de álcoois, sais de metais pesados, ácidos e outros agentes químicos.

Importante! A estrutura primária não é destruída durante a desnaturação.

Propriedades químicas de proteínas, reações qualitativas, equações de reação

As propriedades químicas das proteínas podem ser consideradas usando as reações de sua detecção qualitativa como exemplo. As reações qualitativas permitem determinar a presença de um grupo peptídico em um composto:

1. Xantoproteína. Quando altas concentrações de ácido nítrico atuam sobre a proteína, forma-se um precipitado que, ao ser aquecido, torna-se amarelo.

2. Biureto. Sob a ação do sulfato de cobre em uma solução de proteína fracamente alcalina, compostos complexos são formados entre íons de cobre e polipeptídeos, o que é acompanhado pela coloração da solução em uma cor azul violeta. A reação é usada na prática clínica para determinar a concentração de proteína no soro sanguíneo e outros fluidos biológicos.

Outra propriedade química importante é a detecção de enxofre em compostos proteicos. Para este fim, uma solução de proteína alcalina é aquecida com sais de chumbo. Isso dá um precipitado preto contendo sulfeto de chumbo.

O significado biológico da proteína

Devido às suas propriedades físicas e químicas, as proteínas desempenham um grande número de funções biológicas, que incluem:

• catalítica (proteínas enzimáticas);
• transporte (hemoglobina);
• estrutural (queratina, elastina);
• contrátil (actina, miosina);
• protetora (imunoglobulinas);
• sinal (moléculas receptoras);
• hormonais (insulina);
• energia.

As proteínas são importantes para o corpo humano, pois estão envolvidas na formação de células, proporcionam contração muscular em animais e carregam muitos compostos químicos junto com o soro sanguíneo. Além disso, as moléculas de proteína são fonte de aminoácidos essenciais e exercem função protetora, participando da produção de anticorpos e da formação da imunidade.

Os 10 principais fatos sobre proteínas pouco conhecidos

1. As proteínas começaram a ser estudadas desde 1728, foi então que o italiano Jacopo Bartolomeo Beccari isolou a proteína da farinha.
2. As proteínas recombinantes são agora amplamente utilizadas. Eles são sintetizados modificando o genoma bacteriano. Em particular, a insulina, os fatores de crescimento e outros compostos proteicos usados ​​na medicina são obtidos dessa maneira.
3. Moléculas de proteína foram encontradas em peixes da Antártida que impedem o congelamento do sangue.
4. A proteína resilina é caracterizada pela elasticidade ideal e é a base dos pontos de fixação das asas dos insetos.
5. O corpo possui proteínas chaperonas únicas que são capazes de restaurar a estrutura terciária ou quaternária nativa correta de outros compostos proteicos.
6. No núcleo da célula existem histonas - proteínas que participam da compactação da cromatina.
7. A natureza molecular dos anticorpos - proteínas protetoras especiais (imunoglobulinas) - começou a ser ativamente estudada desde 1937. Tiselius e Kabat usaram eletroforese e comprovaram que em animais imunizados a fração gama estava aumentada, e após a absorção do soro pelo antígeno provocador, a distribuição das proteínas por frações voltou ao quadro do animal intacto.
8. A clara de ovo é um exemplo vívido da implementação de uma função de reserva pelas moléculas de proteína.
9. Na molécula de colágeno, cada terceiro resíduo de aminoácido é formado por glicina.
10. Na composição das glicoproteínas, 15-20% são carboidratos e na composição dos proteoglicanos sua participação é de 80-85%.

Conclusão

As proteínas são os compostos mais complexos, sem os quais é difícil imaginar a atividade vital de qualquer organismo. Mais de 5.000 moléculas de proteínas foram isoladas, mas cada indivíduo possui seu próprio conjunto de proteínas e isso difere de outros indivíduos de sua espécie.

As propriedades químicas e físicas mais importantes das proteínas atualizado: 21 de março de 2019 por: Artigos Científicos.Ru

Como você sabe, as proteínas são a base para a origem da vida em nosso planeta. Mas foi a gota de coacervado, constituída por moléculas peptídicas, que se tornou a base para o nascimento dos seres vivos. Isso é inquestionável, pois a análise da composição interna de qualquer representante da biomassa mostra que essas substâncias são encontradas em tudo: plantas, animais, microorganismos, fungos, vírus. Além disso, eles são muito diversos e de natureza macromolecular.

Essas estruturas têm quatro nomes, todos eles são sinônimos:

• proteínas;
• proteínas;
• polipeptídeos;
• peptídeos.

moléculas de proteína

Seu número é verdadeiramente incalculável. Neste caso, todas as moléculas de proteína podem ser divididas em dois grandes grupos:

• simples - consistem apenas em sequências de aminoácidos conectadas por ligações peptídicas;
• complexo - a estrutura e a estrutura da proteína são caracterizadas por grupos protolíticos adicionais (prostéticos), também chamados de cofatores.

Além disso, moléculas complexas também têm sua própria classificação.

Gradação de peptídeos complexos

1. As glicoproteínas são compostos intimamente relacionados de proteínas e carboidratos. Grupos prostéticos de mucopolissacarídeos são tecidos na estrutura da molécula.
2. As lipoproteínas são um composto complexo de proteínas e lipídios.
3. Metaloproteínas - íons metálicos (ferro, manganês, cobre e outros) atuam como um grupo prostético.
4. Nucleoproteínas - a conexão de proteínas e ácidos nucleicos (DNA, RNA).
5. Fosfoproteínas - a conformação de uma proteína e um resíduo de ácido ortofosfórico.
6. As cromoproteínas são muito parecidas com as metaloproteínas, porém, o elemento que faz parte do grupo prostético é um complexo todo colorido (vermelho - hemoglobina, verde - clorofila e assim por diante).

Cada grupo considerado tem uma estrutura e propriedades de proteínas diferentes. As funções que desempenham também variam dependendo do tipo de molécula.

Estrutura química das proteínas

Deste ponto de vista, as proteínas são uma longa e maciça cadeia de resíduos de aminoácidos interligados por ligações específicas chamadas ligações peptídicas. Das estruturas laterais dos ácidos partem ramos - radicais. Esta estrutura da molécula foi descoberta por E. Fischer no início do século XXI.

Mais tarde, as proteínas, a estrutura e as funções das proteínas foram estudadas com mais detalhes. Ficou claro que existem apenas 20 aminoácidos que formam a estrutura do peptídeo, mas eles podem ser combinados de várias maneiras. Daí a diversidade de estruturas polipeptídicas. Além disso, no processo de vida e desempenho de suas funções, as proteínas são capazes de sofrer uma série de transformações químicas. Como resultado, eles alteram a estrutura e um tipo de conexão completamente novo aparece.

Para quebrar a ligação peptídica, ou seja, quebrar a proteína, a estrutura das cadeias, você precisa escolher condições muito adversas (a ação de altas temperaturas, ácidos ou álcalis, um catalisador). Isto deve-se à elevada força da molécula, nomeadamente no grupo peptídico.

A detecção da estrutura da proteína em laboratório é realizada usando a reação do biureto - exposição ao polipeptídeo recém-precipitado (II). O complexo do grupo peptídico e o íon cobre dá uma cor violeta brilhante.

Existem quatro organizações estruturais principais, cada uma com suas próprias características estruturais de proteínas.

Níveis de organização: estrutura primária

Como mencionado acima, um peptídeo é uma sequência de resíduos de aminoácidos com ou sem inclusões, coenzimas. Assim, o nome principal é tal estrutura da molécula, que é natural, natural, é verdadeiramente aminoácidos conectados por ligações peptídicas e nada mais. Ou seja, um polipeptídeo de estrutura linear. Ao mesmo tempo, as características estruturais das proteínas de tal plano são que essa combinação de ácidos é decisiva para o desempenho das funções de uma molécula de proteína. Devido à presença dessas características, é possível não só identificar o peptídeo, mas também prever as propriedades e o papel de um completamente novo, ainda não descoberto. Exemplos de peptídeos com estrutura primária natural são insulina, pepsina, quimotripsina e outros.

Conformação secundária

A estrutura e as propriedades das proteínas nesta categoria mudam um pouco. Tal estrutura pode ser formada inicialmente a partir da natureza ou quando a estrutura primária é exposta a hidrólise severa, temperatura ou outras condições.

Esta conformação tem três variedades:

1. Bobinas lisas, regulares e estereoregulares construídas a partir de resíduos de aminoácidos que giram em torno do eixo principal da conexão. Eles são mantidos juntos apenas por aqueles que surgem entre o oxigênio de um grupo peptídico e o hidrogênio de outro. Além disso, a estrutura é considerada correta devido ao fato de que as voltas são repetidas uniformemente a cada 4 links. Essa estrutura pode ser destro ou canhoto. Mas na maioria das proteínas conhecidas, o isômero dextrorotatório predomina. Tais conformações são chamadas de estruturas alfa.
2. A composição e estrutura das proteínas do tipo seguinte difere da anterior, pois as ligações de hidrogênio são formadas não entre resíduos adjacentes a um lado da molécula, mas entre significativamente distantes e a uma distância suficientemente grande. Por esta razão, toda a estrutura assume a forma de várias cadeias polipeptídicas onduladas e serpentinas. Há uma característica que uma proteína deve apresentar. A estrutura dos aminoácidos nos ramos deve ser a mais curta possível, como glicina ou alanina, por exemplo. Esse tipo de conformação secundária é chamado de folhas beta pela capacidade de parecerem se unir ao formar uma estrutura comum.
3. A biologia refere-se ao terceiro tipo de estrutura proteica como fragmentos complexos, dispersos, desordenados, que não possuem estereorregularidade e são capazes de alterar a estrutura sob a influência de condições externas.

Não foram identificados exemplos de proteínas possuindo uma estrutura secundária por natureza.

Educação terciária

Esta é uma conformação bastante complexa chamada "glóbulo". O que é tal proteína? Sua estrutura é baseada na estrutura secundária, porém, novos tipos de interações entre os átomos dos grupos são adicionados, e toda a molécula parece se enrolar, focando assim no fato de que os grupos hidrofílicos são direcionados para dentro do glóbulo, e o os hidrofóbicos são para fora.

Isso explica a carga da molécula de proteína em soluções coloidais de água. Que tipos de interações estão presentes aqui?

1. Ligações de hidrogênio - permanecem inalteradas entre as mesmas partes que na estrutura secundária.
2. interações - ocorrem quando o polipeptídeo é dissolvido em água.
3. Atração iônica - formada entre grupos de resíduos de aminoácidos (radicais) de cargas diferentes.
4. Interações covalentes - são capazes de se formar entre sítios ácidos específicos - moléculas de cisteína, ou melhor, suas caudas.

Assim, a composição e estrutura de proteínas com estrutura terciária podem ser descritas como cadeias polipeptídicas dobradas em glóbulos que retêm e estabilizam sua conformação devido a vários tipos de interações químicas. Exemplos de tais peptídeos: fosfoglicerato kenase, tRNA, alfa-queratina, fibroína de seda e outros.

Estrutura quaternária

Este é um dos glóbulos mais complexos que as proteínas formam. A estrutura e as funções das proteínas deste tipo são muito versáteis e específicas.

O que é tal conformação? Estas são várias (em alguns casos dezenas) cadeias polipeptídicas grandes e pequenas que são formadas independentemente umas das outras. Mas então, devido às mesmas interações que consideramos para a estrutura terciária, todos esses peptídeos se torcem e se entrelaçam. Dessa forma, são obtidos glóbulos conformacionais complexos, que podem conter átomos de metal, grupos lipídicos e grupos de carboidratos. Exemplos de tais proteínas são DNA polimerase, envelope de vírus do tabaco, hemoglobina e outros.

Todas as estruturas peptídicas que consideramos têm seus próprios métodos de identificação em laboratório, baseados em modernas possibilidades de uso de cromatografia, centrifugação, microscopia eletrônica e óptica e altas tecnologias de computador.

Funções desempenhadas

A estrutura e a função das proteínas estão intimamente relacionadas entre si. Ou seja, cada peptídeo desempenha um determinado papel, único e específico. Há também aqueles que são capazes de realizar várias operações significativas em uma célula viva de uma só vez. No entanto, é possível expressar de forma generalizada as principais funções das moléculas de proteínas nos organismos dos seres vivos:

1. Garantindo o movimento. Organismos unicelulares, ou organelas, ou alguns tipos de células são capazes de locomoção, contração e movimento. Isso é fornecido por proteínas que fazem parte da estrutura de seu aparelho motor: cílios, flagelos, membrana citoplasmática. Se falamos de células incapazes de se mover, as proteínas podem contribuir para sua contração (miosina muscular).
2. Função nutricional ou de reserva. É o acúmulo de moléculas de proteína nos ovos, embriões e sementes de plantas para repor ainda mais os nutrientes que faltam. Quando clivados, os peptídeos fornecem aminoácidos e substâncias biologicamente ativas que são necessárias para o desenvolvimento normal dos organismos vivos.
3. Função de energia. Além dos carboidratos, as proteínas também podem dar força ao corpo. Com a quebra de 1 g do peptídeo, 17,6 kJ de energia útil são liberados na forma de ácido adenosina trifosfórico (ATP), que é gasto em processos vitais.
4. Sinal e Consiste na implementação de um acompanhamento cuidadoso dos processos em curso e na transmissão de sinais das células para os tecidos, destes para os órgãos, destes para os sistemas e assim sucessivamente. Um exemplo típico é a insulina, que fixa estritamente a quantidade de glicose no sangue.
5. função do receptor. É realizado alterando a conformação do peptídeo em um lado da membrana e envolvendo a outra extremidade na reestruturação. Ao mesmo tempo, o sinal e as informações necessárias são transmitidos. Na maioria das vezes, essas proteínas são construídas nas membranas citoplasmáticas das células e exercem controle estrito sobre todas as substâncias que passam por elas. Eles também alertam sobre mudanças químicas e físicas no ambiente.
6. Função de transporte de peptídeos. É realizado por proteínas de canal e proteínas transportadoras. Seu papel é óbvio - transportar as moléculas necessárias para locais com baixa concentração de partes com alta. Um exemplo típico é o transporte de oxigênio e dióxido de carbono através de órgãos e tecidos pela proteína hemoglobina. Eles também realizam a entrega de compostos com baixo peso molecular através da membrana celular no interior.
7. função estrutural. Um dos mais importantes daqueles que a proteína realiza. A estrutura de todas as células, suas organelas são fornecidas precisamente por peptídeos. Eles, como uma moldura, definem a forma e a estrutura. Além disso, eles o suportam e o modificam, se necessário. Portanto, para crescimento e desenvolvimento, todos os organismos vivos precisam de proteínas na dieta. Esses peptídeos incluem elastina, tubulina, colágeno, actina, queratina e outros.
8. função catalítica. As enzimas fazem isso. Numerosos e variados, eles aceleram todas as reações químicas e bioquímicas do corpo. Sem a participação deles, uma maçã comum no estômago poderia ser digerida em apenas dois dias, com alta probabilidade de apodrecer. Sob a ação da catalase, peroxidase e outras enzimas, esse processo leva duas horas. Em geral, é graças a esse papel das proteínas que se realiza o anabolismo e o catabolismo, ou seja, plástico e

Papel protetor

Existem vários tipos de ameaças que as proteínas são projetadas para proteger o corpo.

Primeiro, reagentes traumáticos, gases, moléculas, substâncias de vários espectros de ação. Peptídeos são capazes de entrar em interação química com eles, convertendo-os em uma forma inofensiva ou simplesmente neutralizando-os.

Em segundo lugar, há uma ameaça física de feridas - se a proteína fibrinogênio não for transformada em fibrina a tempo no local da lesão, o sangue não coagulará, o que significa que o bloqueio não ocorrerá. Então, pelo contrário, você precisará do peptídeo de plasmina, que é capaz de resolver o coágulo e restaurar a permeabilidade do vaso.

Em terceiro lugar, a ameaça à imunidade. A estrutura e o significado das proteínas que formam as defesas imunológicas são extremamente importantes. Anticorpos, imunoglobulinas, interferons são todos elementos importantes e significativos do sistema linfático e imunológico humano. Qualquer partícula estranha, molécula nociva, parte morta da célula ou toda a estrutura é submetida a investigação imediata pelo composto peptídico. É por isso que uma pessoa pode independentemente, sem a ajuda de medicamentos, proteger-se diariamente de infecções e vírus simples.

Propriedades físicas

A estrutura de uma proteína celular é muito específica e depende da função desempenhada. Mas as propriedades físicas de todos os peptídeos são semelhantes e se resumem às seguintes características.

1. O peso da molécula é de até 1.000.000 Daltons.
2. Sistemas coloidais são formados em uma solução aquosa. Lá, a estrutura adquire uma carga que pode variar dependendo da acidez do meio.
3. Quando expostos a condições adversas (irradiação, ácido ou alcalino, temperatura e assim por diante), eles são capazes de passar para outros níveis de conformações, ou seja, desnaturar. Este processo é irreversível em 90% dos casos. No entanto, há também uma mudança inversa - renaturação.

Estas são as principais propriedades das características físicas dos peptídeos.

As moléculas de proteína são compostas de resíduos de aminoácidos conectados em uma cadeia por ligações peptídicas.

Ligação peptídica ocorre durante a formação de proteínas como resultado da interação do grupo amino ( -NH2) um aminoácido com um grupo carboxila ( -COOH) de outro aminoácido.

Dois aminoácidos formam um dipeptídeo (uma cadeia de dois aminoácidos) e uma molécula de água.

Dezenas, centenas e milhares de moléculas de aminoácidos se combinam para formar moléculas de proteínas gigantes.

Grupos de átomos são repetidos muitas vezes em moléculas de proteína -CO-NH-; eles são chamados amida, ou em química de proteínas grupos peptídicos. Consequentemente, as proteínas são classificadas como poliamidas ou polipeptídeos naturais de alto peso molecular.

O número total de aminoácidos naturais chega a 300, mas alguns deles são bastante raros.

Entre os aminoácidos, destaca-se um grupo dos 20 mais importantes. Eles são encontrados em todas as proteínas e são chamados de alfa aminoácidos.

Toda a variedade de proteínas na maioria dos casos é formada por esses vinte alfa-aminoácidos. Ao mesmo tempo, para cada proteína, a sequência na qual os resíduos de seus aminoácidos constituintes estão ligados uns aos outros é estritamente específica. A composição de aminoácidos das proteínas é determinada pelo código genético do organismo.

Proteínas e Peptídeos

E esquilos, e peptídeos são compostos construídos a partir de resíduos de aminoácidos. As diferenças entre eles são quantitativas.

É assumido que:

· peptídeos contêm até 100 resíduos de aminoácidos em uma molécula
(que corresponde a um peso molecular de até 10.000), e

· esquilos- mais de 100 resíduos de aminoácidos
(peso molecular de 10.000 a vários milhões).

Por sua vez, no grupo de peptídeos, costuma-se distinguir:

· oligopeptídeos(peptídeos de baixo peso molecular),
contendo na cadeia não mais 10 resíduos de aminoácidos, e

· polipeptídeos, cuja cadeia inclui até 100 resíduos de aminoácidos.

Para macromoléculas com o número de resíduos de aminoácidos próximo ou ligeiramente superior a 100, os conceitos de polipeptídeos e proteínas praticamente não são distinguidos e muitas vezes são sinônimos.

A estrutura das proteínas. Níveis de organização.

Uma molécula de proteína é uma entidade extremamente complexa. As propriedades de uma proteína dependem não apenas da composição química de suas moléculas, mas também de outros fatores. Por exemplo, da estrutura espacial da molécula, das ligações entre os átomos que compõem a molécula.

distribuir quatro níveis organização estrutural da molécula de proteína.

Estrutura primária

A estrutura primária é o arranjo dos resíduos de aminoácidos nas cadeias polipeptídicas.

A sequência de resíduos de aminoácidos em uma cadeia é a característica mais importante de uma proteína. É ela quem determina suas principais propriedades.

A proteína de cada pessoa tem sua própria estrutura primária única associada ao código genético.

estrutura secundária.

A estrutura secundária está relacionada com a orientação espacial das cadeias polipeptídicas.

Seus principais tipos:

a hélice alfa

estrutura betta (parece uma folha dobrada).

A estrutura secundária é fixada, via de regra, por ligações de hidrogênio entre os átomos de hidrogênio e oxigênio dos grupos peptídicos, que estão separados por 4 unidades.

As ligações de hidrogênio, por assim dizer, costuram a hélice, mantendo a cadeia polipeptídica em um estado torcido.

Estrutura terciária

Onde quer que encontremos a vida
descobrimos que ela está ligada
com qualquer corpo proteico.

F.Engels

Metas. Ampliar o conhecimento sobre as proteínas como polímeros naturais, sobre a variedade de suas funções em relação à sua estrutura e propriedades; usar experimentos com proteínas para implementar conexões interdisciplinares e desenvolver o interesse dos alunos.

Plano de estudo

• O papel das proteínas no corpo.
• Composição, estrutura, propriedades das proteínas.
• Funções das proteínas.
• Síntese de proteínas.
• Transformação de proteínas no corpo.

DURANTE AS AULAS

O papel das proteínas no corpo

Professor de biologia. Das substâncias orgânicas que compõem uma célula viva, as proteínas desempenham o papel mais importante. Eles representam cerca de 50% da massa celular. Graças às proteínas, o corpo adquiriu a capacidade de se mover, multiplicar, crescer, assimilar alimentos, responder a influências externas, etc.
“A vida é um modo de existência dos corpos protéicos, cujo ponto essencial é a constante troca de substâncias com a natureza externa que os cerca, e com a cessação desse metabolismo, a vida também cessa, o que leva à decomposição da proteína”. Engels escreveu em seus escritos.

Composição, estrutura, propriedades das proteínas

Professor de quimica. As proteínas são compostos naturais complexos de alto peso molecular construídos a partir de α-aminoácidos. A composição das proteínas inclui 20 aminoácidos diferentes, daí a enorme variedade de proteínas com várias combinações de aminoácidos. A partir de 33 letras do alfabeto podemos fazer um número infinito de palavras, então de 20 aminoácidos - um número infinito de proteínas. Existem até 100.000 proteínas no corpo humano.
As proteínas são divididas em proteínas (proteínas simples) e proteínas (proteínas complexas).
O número de resíduos de aminoácidos incluídos nas moléculas é diferente: insulina - 51, mioglobina - 140. Senhor proteína de 10.000 a vários milhões.
Referência do histórico . A primeira hipótese sobre a estrutura da molécula de proteína foi proposta na década de 70 do século XIX. Esta foi a teoria ureide da estrutura da proteína. Em 1903, o cientista alemão E. G. Fischer propôs a teoria do peptídeo, que se tornou a chave para o mistério da estrutura da proteína. Fisher sugeriu que as proteínas são polímeros de resíduos de aminoácidos ligados por uma ligação peptídica NH-CO. A ideia de que as proteínas são formações poliméricas foi expressa já em 1888 pelo cientista russo A.Ya Danilevsky. Esta teoria foi confirmada em trabalhos posteriores. De acordo com a teoria polipeptídica, as proteínas têm uma estrutura definida.
(Demonstração do fragmento de filme "Estrutura de proteína primária, secundária e terciária.")
Muitas proteínas são compostas de várias partículas polipeptídicas que se dobram em um único agregado. Assim, a molécula de hemoglobina (C 738 H 1166 S 2 Fe 4 O 208) consiste em quatro subunidades. Observe que Senhor proteína do ovo = 36.000, Senhor proteína muscular = 1.500.000.

Estrutura primária de uma proteína – a sequência de alternância de resíduos de aminoácidos (todas as ligações são covalentes, fortes) (Fig. 1).

estrutura secundária - a forma da cadeia polipeptídica no espaço. A cadeia de proteína é torcida em espiral (devido a muitas ligações de hidrogênio) (Fig. 2).

Estrutura terciária é a configuração tridimensional real que uma hélice torcida assume no espaço (devido a ligações hidrofóbicas), em algumas proteínas, ligações S-S (ligações bissulfeto) (Fig. 3).

Estrutura quaternária – macromoléculas de proteínas conectadas entre si formam um complexo (Fig. 4).

Propriedades químicas das proteínas

Quando proteínas e peptídeos são aquecidos com soluções de ácidos, álcalis ou sob a ação de enzimas, ocorre a hidrólise. A hidrólise das proteínas é reduzida à clivagem das ligações polipeptídicas:

Experiência laboratorial 1.
Desnaturação de proteínas

Desnaturação - violação da estrutura natural da proteína sob a influência de aquecimento e reagentes químicos.
a) O efeito do álcool nas proteínas;
b) o efeito dos sais de cloreto de sódio (solução concentrada) e acetato de chumbo na proteína;
c) a ação do HNO 3 (conc.);
d) coagulação de proteínas durante a fervura.

Experiência laboratorial 2.
Reações qualitativas de cor de proteínas

a) Reação do biureto;
b) reação de xantoproteína;
c) interação da proteína com o acetato de chumbo durante o aquecimento.

Professor de quimica. Os dados do experimento 1 mostram que a poluição do ambiente natural com sais de metais pesados ​​leva a consequências negativas para os organismos vivos. As proteínas naturais perdem suas propriedades específicas, tornam-se insolúveis e desnaturam. Ao envenenar pessoas com sais de metais pesados, é usado leite, cujas proteínas ligam íons de tais metais.
(Demonstração de um fragmento da 1ª parte do filme "Proteínas, a estrutura das moléculas de proteínas.")

Funções das proteínas

Professor de biologia. As funções das proteínas são variadas.

1. Material de construção - as proteínas estão envolvidas na formação da membrana celular, organelas e membranas celulares. Vasos sanguíneos, tendões e cabelos são construídos a partir de proteínas.
2. Papel catalisador - todos os catalisadores celulares são proteínas (sítios ativos da enzima). A estrutura do sítio ativo da enzima e a estrutura do substrato combinam exatamente uma com a outra, como uma chave e uma fechadura.
3. Função motora - proteínas contráteis causam qualquer movimento.
4. Função de transporte A proteína do sangue, a hemoglobina, liga o oxigênio e o transporta para todos os tecidos.
5. Papel protetor - produção de corpos proteicos e anticorpos para neutralizar substâncias estranhas.
6. Função de energia – 1 g de proteína equivale a 17,6 kJ.

Síntese proteíca

Professor de biologia. Os seres humanos vêm consumindo proteínas isoladas principalmente de plantas e animais há muito tempo. Nas últimas décadas, foram realizados trabalhos sobre a produção artificial de substâncias proteicas. Metade do globo está em estado de fome de proteína, e a escassez global de proteína na dieta é de cerca de 15 milhões de toneladas por ano a uma taxa de ingestão de proteína por dia para um adulto de 115 g.
(Demonstração de um fragmento da 2ª parte do filme "Proteínas, a estrutura das moléculas de proteína" - sobre a montagem de uma molécula de proteína.)

Transformação de proteínas no corpo

Professor de quimica. Descobertas. Todas as proteínas são polipeptídeos, mas nem todos os polipeptídeos são proteínas. Cada proteína tem sua própria estrutura específica.

Trabalho de casa .Rudzitis G.E., Feldman F.G.. Química-11. M.: Iluminismo, 1992, p. 18-22.

LITERATURA

Makarenya A.A. Voltemos à química. Moscou: Escola Superior, 1989;
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Lendo livro sobre química orgânica. Comp. P.F. Butskus. Moscou: Educação, 1985;
Chertkov I. N. Experiência com polímeros no ensino médio. M.: Educação, 1971;
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com. quatorze;
Belyaev D.K., Vorontsov N.N., Dymyshts G.M. e etc Biologia geral. Moscou: Iluminismo, 1999, 287 p.

Esquilos- compostos orgânicos de alto peso molecular constituídos por resíduos de aminoácidos ligados em uma longa cadeia por uma ligação peptídica.

A composição das proteínas dos organismos vivos inclui apenas 20 tipos de aminoácidos, todos alfa-aminoácidos, e a composição de aminoácidos das proteínas e sua ordem de conexão entre si são determinadas pelo código genético individual de um organismo vivo. organismo.

Uma das características das proteínas é sua capacidade de formar espontaneamente estruturas espaciais características apenas para essa proteína em particular.

Devido à especificidade de sua estrutura, as proteínas podem ter uma variedade de propriedades. Por exemplo, proteínas com estrutura quaternária globular, em particular proteína de ovo de galinha, dissolvem-se em água para formar soluções coloidais. Proteínas com estrutura quaternária fibrilar não se dissolvem em água. As proteínas fibrilares, em particular, formam unhas, cabelos, cartilagem.

Propriedades químicas das proteínas

Hidrólise

Todas as proteínas são capazes de sofrer hidrólise. No caso de hidrólise completa de proteínas, uma mistura de α-aminoácidos é formada:

Proteína + nH 2 O => mistura de α-aminoácidos

Desnaturação

A destruição das estruturas secundárias, terciárias e quaternárias de uma proteína sem destruir sua estrutura primária é chamada de desnaturação. A desnaturação de proteínas pode ocorrer sob a ação de soluções de sais de sódio, potássio ou amônio - essa desnaturação é reversível:

A desnaturação que ocorre sob a influência da radiação (por exemplo, aquecimento) ou processamento da proteína com sais de metais pesados ​​é irreversível:

Assim, por exemplo, a desnaturação irreversível da proteína é observada durante o tratamento térmico dos ovos durante sua preparação. Como resultado da desnaturação da clara de ovo, sua capacidade de se dissolver em água com a formação de uma solução coloidal desaparece.

Reações qualitativas a proteínas

Reação do biureto

Se uma solução de hidróxido de sódio a 10% for adicionada a uma solução contendo proteína e, em seguida, uma pequena quantidade de uma solução de sulfato de cobre a 1%, uma cor violeta aparecerá.

solução de proteína + NaOH (solução a 10%) + СuSO 4 = cor violeta

reação de xantoproteína

soluções de proteínas quando fervidas com ácido nítrico concentrado ficam amarelas:

solução de proteína + HNO 3 (conc.) => cor amarela

Funções biológicas das proteínas

catalítico	acelerar várias reações químicas em organismos vivos	enzimas
estrutural	material de construção celular	colágeno, proteínas da membrana celular
protetor	proteger o corpo de infecções	imunoglobulinas, interferon
regulamentar	regular os processos metabólicos	hormônios
transporte	transferência de substâncias vitais de uma parte do corpo para outra	hemoglobina transporta oxigênio
energia	fornecer energia ao corpo	1 grama de proteína pode fornecer ao corpo 17,6 J de energia
motor (motor)	qualquer função motora do corpo	miosina (proteína muscular)