प्रोटीन के महत्व की कल्पना करने के लिए, यह व्यापक रूप से याद करने के लिए पर्याप्त है प्रसिद्ध वाक्यांशफ्रेडरिक एंगेल्स: "जीवन प्रोटीन निकायों के अस्तित्व का एक तरीका है।" वास्तव में, पृथ्वी पर, ये पदार्थ, न्यूक्लिक एसिड के साथ, जीवित पदार्थ की सभी अभिव्यक्तियों को निर्धारित करते हैं। इस काम में, हम यह पता लगाएंगे कि प्रोटीन में क्या होता है, अध्ययन करें कि यह क्या कार्य करता है, और विभिन्न प्रजातियों की संरचनात्मक विशेषताओं का भी निर्धारण करता है।
पेप्टाइड अत्यधिक संगठित पॉलिमर हैं
दरअसल, एक जीवित कोशिका में, पौधे और जानवर दोनों में, प्रोटीन मात्रात्मक रूप से अन्य कार्बनिक पदार्थों पर प्रबल होते हैं, और सबसे बड़ी संख्या में विभिन्न कार्य भी करते हैं। वे कई अलग-अलग बहुत महत्वपूर्ण सेलुलर प्रक्रियाओं जैसे आंदोलन, रक्षा, सिग्नलिंग आदि में शामिल हैं। उदाहरण के लिए, जानवरों और मनुष्यों के मांसपेशियों के ऊतकों में, पेप्टाइड्स शुष्क पदार्थ के द्रव्यमान का 85% तक और हड्डी और डर्मिस में - 15-50% तक बनाते हैं।
सभी सेलुलर और ऊतक प्रोटीन प्रजातियों से बने होते हैं)। जीवित जीवों में इनकी संख्या हमेशा बीस प्रजातियों के बराबर होती है। पेप्टाइड मोनोमर्स के विभिन्न संयोजन प्रकृति में विभिन्न प्रकार के प्रोटीन बनाते हैं। इसकी गणना खगोलीय संख्या 2x10 18 द्वारा की जाती है संभावित प्रकार. बायोकैमिस्ट्री में, पॉलीपेप्टाइड्स को उच्च-आणविक जैविक बहुलक - मैक्रोमोल्यूल्स कहा जाता है।
अमीनो एसिड - प्रोटीन मोनोमर्स
इन सभी 20 प्रकार के रासायनिक यौगिक प्रोटीन की संरचनात्मक इकाइयाँ हैं और इनका सामान्य सूत्र NH 2 -R-COOH है। वे उभयधर्मी कार्बनिक पदार्थ हैं जो बुनियादी और दोनों को प्रदर्शित करने में सक्षम हैं एसिड गुण. न केवल सरल प्रोटीन, बल्कि जटिल में भी तथाकथित गैर-आवश्यक अमीनो एसिड होते हैं। लेकिन अपूरणीय मोनोमर्स, उदाहरण के लिए, जैसे वेलिन, लाइसिन, मेथियोनीन, केवल कुछ प्रोटीनों में पाए जा सकते हैं जिन्हें पूर्ण कहा जाता है।
इसलिए, जब एक बहुलक का वर्णन करते हैं, तो न केवल प्रोटीन में कितने अमीनो एसिड होते हैं, बल्कि यह भी ध्यान में रखा जाता है कि कौन से मोनोमर्स पेप्टाइड बॉन्ड से एक मैक्रोमोलेक्यूल में जुड़े हुए हैं। आइए हम जोड़ते हैं कि गैर-अमीनो एसिड जैसे शतावरी, ग्लूटामिक एसिड, सिस्टीन को मानव और पशु कोशिकाओं में स्वतंत्र रूप से संश्लेषित किया जा सकता है। अपूरणीय बैक्टीरिया, पौधों और कवक की कोशिकाओं में बनते हैं। वे भोजन के साथ ही विषमपोषी जीवों में प्रवेश करते हैं।
पॉलीपेप्टाइड कैसे बनता है?
जैसा कि आप जानते हैं, 20 अलग-अलग अमीनो एसिड को कई अलग-अलग प्रोटीन अणुओं में जोड़ा जा सकता है। मोनोमर्स का एक दूसरे से बंधन कैसे होता है? यह पता चला है कि आसन्न अमीनो एसिड के कार्बोक्सिल और अमीन समूह एक दूसरे के साथ बातचीत करते हैं। तथाकथित पेप्टाइड बांड बनते हैं, और पानी के अणु जारी होते हैं उपोत्पादपॉलीकोंडेशन प्रतिक्रियाएं। परिणामी प्रोटीन अणुओं में अमीनो एसिड अवशेष और बार-बार दोहराए जाने वाले पेप्टाइड बॉन्ड होते हैं। इसलिए इन्हें पॉलीपेप्टाइड भी कहते हैं।
अक्सर प्रोटीन में एक नहीं, बल्कि कई पॉलीपेप्टाइड चेन एक साथ हो सकते हैं और इसमें कई हजारों अमीनो एसिड अवशेष होते हैं। इसके अलावा, सरल प्रोटीन, साथ ही प्रोटीन, उनके स्थानिक विन्यास को जटिल बना सकते हैं। यह न केवल प्राथमिक, बल्कि द्वितीयक, तृतीयक और यहां तक कि चतुर्धातुक संरचना भी बनाता है। आइए इस प्रक्रिया पर अधिक विस्तार से विचार करें। प्रश्न का अध्ययन करना जारी रखें: प्रोटीन में क्या होता है, आइए जानें कि इस मैक्रोमोलेक्यूल का क्या विन्यास है। हमने ऊपर स्थापित किया है कि पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में कई सहसंयोजक होते हैं रासायनिक बन्ध. यह वह संरचना है जिसे प्राथमिक कहा जाता है।
यह अमीनो एसिड की मात्रात्मक और गुणात्मक संरचना के साथ-साथ उनके कनेक्शन के अनुक्रम में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। हेलिक्स के निर्माण के समय द्वितीयक संरचना उत्पन्न होती है। यह कई नवगठित हाइड्रोजन बंधों द्वारा स्थिर होता है।
प्रोटीन संगठन का उच्च स्तर
तृतीयक संरचना एक गेंद के रूप में एक सर्पिल पैकिंग के परिणामस्वरूप प्रकट होती है - एक ग्लोब्यूल, उदाहरण के लिए, मायोग्लोबिन ऊतक में ऐसी स्थानिक संरचना होती है। यह नवगठित हाइड्रोजन बांड और डाइसल्फ़ाइड पुलों द्वारा समर्थित है (यदि प्रोटीन अणु में कई सिस्टीन अवशेष शामिल हैं)। चतुर्धातुक रूप नए प्रकार के अंतःक्रियाओं के माध्यम से एक बार में कई प्रोटीन ग्लोब्यूल्स को एक ही संरचना में संयोजित करने का परिणाम है, उदाहरण के लिए, हाइड्रोफोबिक या इलेक्ट्रोस्टैटिक। पेप्टाइड्स के साथ, चतुर्धातुक संरचना में गैर-प्रोटीन भाग भी शामिल हैं। वे मैग्नीशियम, लोहा, तांबे के आयन या ऑर्थोफॉस्फेट या न्यूक्लिक एसिड के अवशेष, साथ ही लिपिड हो सकते हैं।
प्रोटीन जैवसंश्लेषण की विशेषताएं
पहले, हमें पता चला कि प्रोटीन में क्या होता है। यह अमीनो एसिड के अनुक्रम से बनाया गया है। एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में उनका संयोजन राइबोसोम में होता है - पौधे और पशु कोशिकाओं के गैर-झिल्ली अंग। सूचनात्मक अणु भी स्वयं जैवसंश्लेषण की प्रक्रिया में भाग लेते हैं, और पूर्व प्रोटीन असेंबली के लिए एक मैट्रिक्स होते हैं, जबकि बाद वाले विभिन्न अमीनो एसिड का परिवहन करते हैं। सेलुलर जैवसंश्लेषण की प्रक्रिया में, एक दुविधा उत्पन्न होती है, अर्थात् प्रोटीन में न्यूक्लियोटाइड या एमिनो एसिड होते हैं? उत्तर असमान है - पॉलीपेप्टाइड्स, सरल और जटिल दोनों, एम्फ़ोटेरिक कार्बनिक यौगिकों - अमीनो एसिड से मिलकर बनता है। पर जीवन चक्रसेल गतिविधि की अवधि होती है जब प्रोटीन संश्लेषण विशेष रूप से सक्रिय होता है। ये इंटरपेज़ के तथाकथित J1 और J2 चरण हैं। इस समय, कोशिका सक्रिय रूप से बढ़ रही है और उसे बड़ी मात्रा में निर्माण सामग्री की आवश्यकता होती है, जो कि प्रोटीन है। इसके अलावा, माइटोसिस के परिणामस्वरूप, जो दो के गठन के साथ समाप्त होता है अनुजात कोशिकाएं, उनमें से प्रत्येक को बड़ी संख्या की आवश्यकता है कार्बनिक पदार्थ, तो चैनलों पर एक चिकनी है अन्तः प्रदव्ययी जलिकालिपिड और कार्बोहाइड्रेट का एक सक्रिय संश्लेषण होता है, और दानेदार ईपीएस पर प्रोटीन जैवसंश्लेषण होता है।
प्रोटीन के कार्य
यह जानकर कि प्रोटीन में क्या होता है, कोई भी अपने प्रकार की विशाल विविधता और दोनों को समझा सकता है अद्वितीय गुणइन पदार्थों में निहित। प्रोटीन कोशिका में कई प्रकार के कार्य करते हैं, उदाहरण के लिए, निर्माण, क्योंकि वे सभी कोशिकाओं और जीवों की झिल्लियों का हिस्सा हैं: माइटोकॉन्ड्रिया, क्लोरोप्लास्ट, लाइसोसोम, गोल्गी कॉम्प्लेक्स, और इसी तरह। पेप्टाइड्स जैसे हीमोग्लोबिन या एंटीबॉडी सरल प्रोटीन के उदाहरण हैं जो एक सुरक्षात्मक कार्य करते हैं। दूसरे शब्दों में, सेलुलर प्रतिरक्षा इन पदार्थों की क्रिया का परिणाम है। एक जटिल प्रोटीन - हेमोसायनिन, हीमोग्लोबिन के साथ, जानवरों में एक परिवहन कार्य करता है, अर्थात यह रक्त में ऑक्सीजन का वहन करता है। सिग्नल प्रोटीन जो कोशिका झिल्लियों का हिस्सा होते हैं, कोशिका को ही इसके साइटोप्लाज्म में जाने की कोशिश कर रहे पदार्थों के बारे में जानकारी प्रदान करते हैं। एल्ब्यूमिन पेप्टाइड रक्त के मुख्य मापदंडों के लिए जिम्मेदार है, उदाहरण के लिए, इसकी जमावट की क्षमता के लिए। अंडा प्रोटीन ओवलब्यूमिन कोशिका में जमा होता है और पोषक तत्वों के मुख्य स्रोत के रूप में कार्य करता है।
प्रोटीन कोशिका साइटोस्केलेटन का आधार हैं
पेप्टाइड्स के महत्वपूर्ण कार्यों में से एक समर्थन है। जीवित कोशिकाओं के आकार और आयतन को बनाए रखने के लिए यह बहुत महत्वपूर्ण है। तथाकथित सबमेम्ब्रेन संरचनाएं - सूक्ष्मनलिकाएं और माइक्रोफ़िल्मेंट्स आपस में जुड़कर कोशिका के आंतरिक कंकाल का निर्माण करते हैं। प्रोटीन जो अपनी संरचना बनाते हैं, उदाहरण के लिए, ट्यूबुलिन, आसानी से संकुचित और खिंचाव करने में सक्षम होते हैं। यह कोशिका को विभिन्न यांत्रिक विकृतियों के तहत अपना आकार बनाए रखने में मदद करता है।
पादप कोशिकाओं में, हाइलोप्लास्मिक प्रोटीन के साथ, साइटोप्लाज्म के स्ट्रैंड्स - प्लास्मोडेस्माटा - भी एक सहायक कार्य करते हैं। कोशिका भित्ति में छिद्रों से गुजरते हुए, वे आसन्न के बीच संबंध निर्धारित करते हैं सेलुलर संरचनाएंजो पौधे के ऊतक का निर्माण करते हैं।
एंजाइम - प्रोटीन प्रकृति के पदार्थ
प्रोटीन के सबसे महत्वपूर्ण गुणों में से एक रासायनिक प्रतिक्रियाओं की दर पर उनका प्रभाव है। बुनियादी प्रोटीन आंशिक विकृतीकरण में सक्षम हैं - एक मैक्रोमोलेक्यूल को तृतीयक या चतुर्धातुक संरचना में खोलने की प्रक्रिया। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला स्वयं नष्ट नहीं होती है। आंशिक विकृतीकरण सिग्नलिंग और अंतिम संपत्ति दोनों को रेखांकित करता है, कोशिका के नाभिक और साइटोप्लाज्म में जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं की दर को प्रभावित करने के लिए एंजाइम की क्षमता है। पेप्टाइड्स, जो, इसके विपरीत, दर को कम करते हैं रासायनिक प्रक्रियाएँइसे एंजाइम नहीं, बल्कि अवरोधक कहा जाता है। उदाहरण के लिए, सरल प्रोटीन कैटालेज़ एक एंजाइम है जो टूटने की प्रक्रिया को गति देता है जहरीला पदार्थहाइड्रोजन पेरोक्साइड। यह कई रासायनिक प्रतिक्रियाओं के अंतिम उत्पाद के रूप में बनता है। कैटालेस इसके उपयोग को तेज करता है तटस्थ पदार्थ: पानी और ऑक्सीजन।
प्रोटीन गुण
पेप्टाइड्स को कई मानदंडों के अनुसार वर्गीकृत किया गया है। उदाहरण के लिए, पानी के संबंध में, उन्हें हाइड्रोफिलिक और हाइड्रोफोबिक में विभाजित किया जा सकता है। तापमान भी प्रोटीन अणुओं की संरचना और गुणों को विभिन्न तरीकों से प्रभावित करता है। उदाहरण के लिए, प्रोटीन केराटिन, जो नाखूनों और बालों का एक घटक है, कम और उच्च तापमान दोनों का सामना कर सकता है, अर्थात यह थर्मोलेबल है। लेकिन प्रोटीन ओवलब्यूमिन, जिसका पहले ही उल्लेख किया गया है, 80-100 डिग्री सेल्सियस तक गर्म होने पर पूरी तरह से नष्ट हो जाता है। इसका मतलब है कि इसकी प्राथमिक संरचना अमीनो एसिड अवशेषों में टूट जाती है। इस प्रक्रिया को विनाश कहा जाता है। चाहे हम कैसी भी स्थितियाँ बना लें, प्रोटीन अपने मूल रूप में वापस नहीं आ सकता। मोटर प्रोटीन एक्टिन और माइलोसिन मांसपेशी फाइबर में मौजूद होते हैं। उनका वैकल्पिक संकुचन और विश्राम मांसपेशियों के ऊतकों के काम को रेखांकित करता है।
गिलहरी- एक विशाल के साथ प्राकृतिक पॉलीपेप्टाइड्स आणविक वजन. वे सभी जीवित जीवों का हिस्सा हैं और विभिन्न जैविक कार्य करते हैं।
प्रोटीन की संरचना।
प्रोटीन की संरचना के 4 स्तर होते हैं:
- एक प्रोटीन की प्राथमिक संरचना- अंतरिक्ष में मुड़े हुए पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड का रैखिक क्रम:
- प्रोटीन माध्यमिक संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की रचना, क्योंकि बीच हाइड्रोजन बांड के कारण अंतरिक्ष में घुमा राष्ट्रीय राजमार्गऔर इसलिएसमूह। स्थापना के 2 तरीके हैं: α -सर्पिल और β - संरचना।
- प्रोटीन तृतीयक संरचनाएक भंवर का त्रि-आयामी प्रतिनिधित्व है α - सर्पिल या β अंतरिक्ष में संरचनाएं:
यह संरचना सिस्टीन अवशेषों के बीच डाइसल्फ़ाइड पुलों -S-S- द्वारा बनाई गई है। ऐसी संरचना के निर्माण में विपरीत रूप से आवेशित आयन भाग लेते हैं।
- चतुर्धातुक प्रोटीन संरचनाविभिन्न पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के बीच परस्पर क्रिया द्वारा निर्मित:
प्रोटीन संश्लेषण।
संश्लेषण ठोस-चरण विधि पर आधारित है, जिसमें पहले अमीनो एसिड को एक बहुलक वाहक पर तय किया जाता है, और नए अमीनो एसिड को क्रमिक रूप से सिल दिया जाता है। बहुलक को फिर पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला से अलग किया जाता है।
प्रोटीन के भौतिक गुण।
प्रोटीन के भौतिक गुण संरचना द्वारा निर्धारित होते हैं, इसलिए प्रोटीन को विभाजित किया जाता है गोलाकार(पानी में घुलनशील) और तंतुमय(पानी में अघुलनशील)।
प्रोटीन के रासायनिक गुण।
1. प्रोटीन विकृतीकरण(माध्यमिक का विनाश और तृतीयक संरचनामूल रखना)। विकृतीकरण का एक उदाहरण अंडे उबाले जाने पर अंडे की सफेदी का फटना है।
2. प्रोटीन हाइड्रोलिसिस- अमीनो एसिड के गठन के साथ एक अम्लीय या क्षारीय समाधान में प्राथमिक संरचना का अपरिवर्तनीय विनाश। इस तरह आप प्रोटीन की मात्रात्मक संरचना निर्धारित कर सकते हैं।
3. गुणात्मक प्रतिक्रियाएँ:
ब्यूरेट प्रतिक्रिया- एक क्षारीय घोल में पेप्टाइड बॉन्ड और कॉपर (II) के लवण की परस्पर क्रिया। प्रतिक्रिया के अंत में, समाधान बैंगनी हो जाता है।
ज़ैंटोप्रोटीन प्रतिक्रिया- जब नाइट्रिक एसिड के साथ प्रतिक्रिया की जाती है, तो एक पीला रंग देखा जाता है।
प्रोटीन का जैविक महत्व।
1. प्रोटीन एक निर्माण सामग्री है इससे मांसपेशियों, हड्डियों और ऊतकों का निर्माण होता है।
2. प्रोटीन - रिसेप्टर्स। वे पर्यावरण से पड़ोसी कोशिकाओं से संकेत संचारित और प्राप्त करते हैं।
3. प्रोटीन शरीर की रोग प्रतिरोधक क्षमता में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।
4. प्रोटीन परिवहन कार्य करते हैं और अणुओं या आयनों को संश्लेषण या संचय के स्थान पर ले जाते हैं। (हीमोग्लोबिन ऊतकों को ऑक्सीजन पहुंचाता है।)
5. प्रोटीन - उत्प्रेरक - एंजाइम। ये बहुत शक्तिशाली चयनात्मक उत्प्रेरक हैं जो लाखों बार प्रतिक्रियाओं को गति देते हैं।
ऐसे कई अमीनो एसिड हैं जिन्हें शरीर में संश्लेषित नहीं किया जा सकता है - स्थिर, वे केवल भोजन के साथ प्राप्त होते हैं: टिज़िन, फेनिलएलनिन, मेथीनिन, वेलिन, ल्यूसीन, ट्रिप्टोफैन, आइसोल्यूसिन, थ्रेओनाइन।
प्रोटीन पॉलीपेप्टाइड होते हैं जिनका आणविक भार 6000-10000 डाल्टन से अधिक होता है। वे बड़ी संख्या में अमीनो एसिड अवशेषों से बने होते हैं।
कम आणविक भार पेप्टाइड्स के विपरीत, प्रोटीन में एक अच्छी तरह से विकसित त्रि-आयामी स्थानिक संरचना होती है, जो विभिन्न प्रकार की मजबूत और कमजोर अंतःक्रियाओं द्वारा स्थिर होती है। चार स्तर हैं संरचनात्मक संगठनप्रोटीन अणु: प्राथमिक, द्वितीयक, तृतीयक और चतुर्धातुक संरचनाएं।
प्रोटीन की प्राथमिक संरचना पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा एक साथ जुड़े अमीनो एसिड अवशेषों का एक क्रम है।
पहली बार, प्रोटीन अणुओं के निर्माण में पेप्टाइड बॉन्ड की भूमिका की धारणा को रूसी बायोकेमिस्ट ए.या. डेनिलेव्स्की द्वारा आगे बढ़ाया गया था, जिनके विचारों ने प्रोटीन की संरचना के पॉलीपेप्टाइड सिद्धांत का आधार बनाया, जिसे 1902 में जर्मन रसायनज्ञ ई। फिशर।
प्रोटीन अणु की प्राथमिक संरचना का आधार नियमित रूप से दोहराए जाने वाले पेप्टाइड बैकबोन - NH-CH-CO- से बनता है, और अमीनो एसिड के साइड रेडिकल्स इसके चर भाग को बनाते हैं।
एक प्रोटीन की प्राथमिक संरचना मजबूत होती है, क्योंकि इसका निर्माण सहसंयोजक पेप्टाइड बांडों पर आधारित होता है, जो मजबूत अंतःक्रियाएं होती हैं;
विभिन्न अनुक्रमों में आपस में जुड़कर, प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड आइसोमर्स बनाते हैं। छह अलग-अलग ट्राइपेप्टाइड बनाने के लिए तीन अमीनो एसिड का उपयोग किया जा सकता है। उदाहरण के लिए, ग्लाइसिन, ऐलेनिन और वेलिन से - ग्लि-अला-वैल, ग्लि-वैल-अला, अला-ग्लि-वैल, अला-वैल-ग्लि, वैल-ग्लि-अला और वैल-अला-ग्लि। चार अमीनो एसिड से, 24 टेट्रापेप्टाइड बन सकते हैं, और पांच से 120 पेंटेपेप्टाइड बन सकते हैं। 20 अमीनो एसिड से 2,432,902,008,176,640,000 पॉलीपेप्टाइड बनाए जा सकते हैं। इसके अलावा, प्रत्येक अमीनो एसिड का उपयोग केवल एक बार मानी जाने वाली पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के निर्माण में किया जाता है।
कई प्राकृतिक पॉलीपेप्टाइड्स में सैकड़ों या हजारों अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, और 20 प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड में से प्रत्येक उनकी संरचना में बार-बार हो सकता है। इसलिए, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के संभावित रूपों की संख्या असीम रूप से बड़ी है। हालांकि, प्रकृति में अमीनो एसिड अनुक्रमों के सभी सैद्धांतिक रूप से संभव रूपों का एहसास नहीं होता है।
पहला प्रोटीन जिसकी प्राथमिक संरचना को डिक्रिप्ट किया गया था, वह गोजातीय इंसुलिन है। इसके अणु में दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएँ होती हैं, जिनमें से एक में 21 और दूसरे में 30 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं। जंजीरें दो डाइसल्फ़ाइड बंधों द्वारा आपस में जुड़ी होती हैं। एक और डाइसल्फ़ाइड बंधन छोटी श्रृंखला के अंदर स्थित होता है। इंसुलिन अणु में अमीनो एसिड अवशेषों का क्रम 1953 में अंग्रेजी बायोकेमिस्ट एफ. सेंगर द्वारा स्थापित किया गया था।
इस प्रकार, एफ. सेंगर ने ई. फिशर द्वारा प्रोटीन अणु की संरचना के पॉलीपेप्टाइड सिद्धांत की पुष्टि की और साबित किया कि प्रोटीन हैं रासायनिक यौगिक, जिसकी एक विशिष्ट संरचना होती है जिसे रासायनिक सूत्र का उपयोग करके प्रदर्शित किया जा सकता है। आज तक, कई हजार प्रोटीनों की प्राथमिक संरचनाओं को पढ़ा जा चुका है।
प्रत्येक प्रोटीन की रासायनिक प्रकृति अद्वितीय है और इसके जैविक कार्य से निकटता से संबंधित है। एक प्रोटीन की अपने अंतर्निहित कार्य करने की क्षमता इसकी प्राथमिक संरचना द्वारा निर्धारित की जाती है। प्रोटीन में अमीनो एसिड के अनुक्रम में छोटे परिवर्तन भी इसके कामकाज में गंभीर व्यवधान पैदा कर सकते हैं, जिससे गंभीर बीमारी हो सकती है।
प्रोटीन की प्राथमिक संरचना के उल्लंघन से जुड़े रोगों को आणविक रोग कहा जाता है। आज तक, ऐसी कई हज़ार बीमारियों की खोज की जा चुकी है।
आणविक रोगों में से एक सिकल सेल एनीमिया है, जिसका कारण हीमोग्लोबिन की प्राथमिक संरचना का उल्लंघन है। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में हीमोग्लोबिन की संरचना में जन्मजात विसंगति वाले लोगों में, जिसमें 146 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, वेलिन छठे स्थान पर होता है, जबकि में स्वस्थ लोगइस जगह - ग्लूटामिक एसिड। असामान्य हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन को खराब करता है, और रोगियों के रक्त के एरिथ्रोसाइट्स में एक वर्धमान आकार होता है। रोग विकास में मंदी, शरीर की सामान्य कमजोरी में प्रकट होता है।
प्रोटीन की प्राथमिक संरचना आनुवंशिक रूप से निर्धारित होती है। इससे एक ही प्रजाति के जीवों के लिए प्रोटीन का एक निरंतर सेट बनाए रखना संभव हो जाता है। हालांकि, विभिन्न प्रकार के जीवित जीवों में, समान कार्य करने वाले प्रोटीन अपनी प्राथमिक संरचना में समान नहीं होते हैं - पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के कुछ हिस्सों में, उनके पास असमान अमीनो एसिड अनुक्रम हो सकते हैं। ऐसे प्रोटीन कहलाते हैं मुताबिक़(ग्रीक "होमोलॉजी" - सहमति)।
प्रोटीन अणुओं की रचना के अध्ययन से पता चला है कि पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला सख्ती से रैखिक रूप से नहीं फैलती है, लेकिन एक निश्चित तरीके से अंतरिक्ष में मोड़ती है, जिससे एक माध्यमिक संरचना बनती है।
एक प्रोटीन की द्वितीयक संरचना पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के क्रमबद्ध और अनाकार वर्गों का एक संयोजन है।
एमाइड समूहों वाले यौगिकों की क्रिस्टल संरचनाओं का अध्ययन करते हुए, अमेरिकी बायोकेमिस्ट एल। पॉलिंग ने पाया कि पेप्टाइड बॉन्ड की लंबाई डबल बॉन्ड की लंबाई के करीब है और 0.1325 एनएम है। इसलिए, पेप्टाइड बांड के चारों ओर कार्बन और नाइट्रोजन परमाणुओं का मुक्त रोटेशन मुश्किल है।
इसके अलावा, पेप्टाइड समूहों के परमाणु और α-कार्बन परमाणु लगभग एक ही विमान में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में स्थित होते हैं। इस संबंध में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में मोड़ केवल कार्बन परमाणुओं से सटे बंधों के साथ हो सकते हैं।
पिछली शताब्दी के शुरुआती 50 के दशक में एल पॉलिंग और आर कोरी द्वारा स्थापित α-कार्बन परमाणुओं के चारों ओर पेप्टाइड समूहों के घुमावों के कारण, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला एक α-हेलिक्स में बदल जाती है और अधिकतम के गठन के कारण स्थिर हो जाती है हाइड्रोजन बांड की संभावित संख्या
एक प्रोटीन अणु की द्वितीयक संरचना के निर्माण के दौरान, एक दूसरे के खिलाफ ओएस-हेलिक्स के आसन्न घुमावों पर स्थित पेप्टाइड समूहों के परमाणुओं के बीच हाइड्रोजन बांड उत्पन्न होते हैं। नाइट्रोजन परमाणु के साथ एक सहसंयोजक बंधन से जुड़े हाइड्रोजन परमाणु में कुछ है सकारात्मक आरोप. कार्बन परमाणु से दोहरे बंध वाले ऑक्सीजन परमाणु में कुछ ऋणात्मक आवेश होता है। हाइड्रोजन परमाणु, ऑक्सीजन परमाणु के विपरीत होने के कारण, हाइड्रोजन बंधन द्वारा इसके साथ जुड़ा हुआ है। हाइड्रोजन बंधन कमजोर है। हालांकि, इन बांडों की एक बड़ी संख्या के गठन के कारण, एक सख्त आदेशित संरचना को बनाए रखा जाता है।
हाइड्रोजन बांड हमेशा ए-हेलिक्स के काल्पनिक अक्ष के समानांतर निर्देशित होते हैं, और अमीनो एसिड रेडिकल्स हमेशा इसके घुमावों से बाहर की ओर निर्देशित होते हैं। पेप्टाइड समूह एक दूसरे से मुख्य रूप से चार अमीनो एसिड अवशेषों के माध्यम से हाइड्रोजन बॉन्ड से जुड़े होते हैं, क्योंकि यह उनके ओ-सी- और एच-एन-समूह हैं जो स्थानिक रूप से बंद हो जाते हैं।
ए-हेलिक्स दाएं हाथ का है। यदि आप इसे एन-टर्मिनस की तरफ से अंत से देखते हैं, तो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का घुमाव दक्षिणावर्त होता है। ए-हेलिक्स के पैरामीटर सेट हैं। आसन्न मोड़ (हेलिक्स पिच) के बीच की दूरी ∅54 एनएम है, और हेलिक्स का आंतरिक व्यास 1.01 एनएम है। हेलिक्स के एक पूर्ण मोड़ में 3.6 अमीनो एसिड अवशेष शामिल हैं। Α-हेलिक्स संरचना की पूर्ण पुनरावृत्ति हर 5 मोड़ पर होती है, जिसमें 18 अमीनो एसिड अवशेष शामिल हैं। Α-हेलिक्स के इस खंड को पहचान अवधि कहा जाता है और यह 2.7 एनएम लंबा है।
पॉलीपेप्टाइड शृंखलाएँ अपनी पूरी लंबाई के साथ a-हेलिक्स में नहीं मुड़ती हैं। प्रोटीन अणु में कुंडलित क्षेत्रों का प्रतिशत कहलाता है सर्पिलकरण की डिग्री. सर्पिलीकरण की डिग्री में प्रोटीन काफी भिन्न होते हैं, उदाहरण के लिए: रक्त हीमोग्लोबिन के लिए यह बहुत अधिक है - 75%, इंसुलिन के लिए यह भी काफी अधिक है - 60%, मुर्गी के अंडे के एल्बुमिन के लिए यह बहुत कम है - 45%, और काइमोट्रिप्सिनोजेन के लिए ( पाचक एंजाइम का एक निष्क्रिय अग्रदूत) यह बेहद कम है - केवल 11%।
प्रोटीन हेलिकलाइज़ेशन की डिग्री में अंतर कई कारकों से जुड़ा है जो पेप्टाइड समूहों के बीच हाइड्रोजन बॉन्ड के नियमित गठन को रोकते हैं। विशेष रूप से, एक या अधिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के विभिन्न भागों को जोड़ने वाले सिस्टीन अवशेषों द्वारा डाइसल्फ़ाइड बॉन्ड के गठन से सर्पिलाइज़ेशन का उल्लंघन होता है। प्रोलाइन इमिनो एसिड अवशेषों के करीब के क्षेत्र में, α-कार्बन परमाणु के आसपास, जिसमें पड़ोसी परमाणुओं का घूमना असंभव है, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में एक मोड़ बनता है।
कई प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड में रेडिकल्स होते हैं जो उन्हें α-हेलिक्स के निर्माण में भाग लेने की अनुमति नहीं देते हैं। ये अमीनो एसिड हाइड्रोजन बॉन्ड द्वारा एक दूसरे से जुड़े समानांतर फोल्ड बनाते हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के इस प्रकार के नियमित क्षेत्र को तह परत संरचना, या बी-संरचना कहा जाता है।
ए-हेलिक्स के विपरीत, जिसमें एक छड़ का आकार होता है, β-संरचना में एक मुड़ी हुई शीट का आकार होता है। यह पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के आसन्न खंडों पर स्थित पेप्टाइड समूहों के बीच होने वाले हाइड्रोजन बांड द्वारा स्थिर होता है। इन खंडों को या तो एक दिशा में निर्देशित किया जा सकता है - फिर एक समानांतर β-संरचना बनती है, या विपरीत दिशाओं में - इस मामले में एक एंटीपैरल β-संरचना प्रकट होती है।
β-संरचना में पेप्टाइड समूह सिलवटों के विमानों में स्थित होते हैं, और अमीनो एसिड के साइड रेडिकल्स विमानों के ऊपर और नीचे स्थित होते हैं। मुड़ी हुई परत की संरचना में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के आसन्न वर्गों के बीच की दूरी 0.272 एनएम है, जो -CO- और -NH- समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड की लंबाई से मेल खाती है। हाइड्रोजन बांड स्वयं मुड़ी हुई परत की संरचना की दिशा के लंबवत स्थित होते हैं। विभिन्न प्रोटीनों में β-संरचना की सामग्री व्यापक रूप से भिन्न होती है।
पॉलीपेप्टाइड शृंखलाओं के कुछ खंडों में कोई क्रमबद्ध संरचना नहीं होती है और ये यादृच्छिक कुण्डलियां होती हैं। ऐसे क्षेत्र कहलाते हैं बेढब(ग्रीक "अमोर्फोस" - निराकार)। हालांकि, प्रत्येक प्रोटीन में, अनाकार क्षेत्रों की अपनी निश्चित रचना होती है। इस मामले में, अपेक्षाकृत कठोर वर्गों के विपरीत - α-हेलिसेस और β-संरचनाएं - अनाकार कॉइल अपेक्षाकृत आसानी से अपनी रचना को बदल सकते हैं।
विभिन्न प्रकार की माध्यमिक संरचना की सामग्री में प्रोटीन भिन्न होते हैं। उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन की संरचना में केवल α-हेलिसेस पाए गए। कई एंजाइमों में α-हेलिस और β-संरचना दोनों के विभिन्न संयोजन होते हैं, इम्युनोग्लोबुलिन के बीच ऐसे प्रोटीन होते हैं जिनमें केवल β-संरचना होती है। अंत में, ऐसे प्रोटीन भी होते हैं जिनमें क्रमबद्ध क्षेत्र नगण्य मात्रा में मौजूद होते हैं, और अधिकांश पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में एक अनाकार संरचना होती है।
गठित माध्यमिक संरचना के साथ पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला एक निश्चित तरीके से अंतरिक्ष में स्थित होती है, जिससे प्रोटीन अणु के संरचनात्मक संगठन का एक और स्तर बनता है - एक तृतीयक संरचना।
अंतरिक्ष की एक निश्चित मात्रा में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के आदेशित और अनाकार खंडों के विशिष्ट तह के परिणामस्वरूप एक प्रोटीन की तृतीयक संरचना बनती है। यह अमीनो एसिड अवशेषों के साइड रेडिकल्स के बीच मजबूत और कमजोर अंतःक्रियाओं द्वारा बनाए रखा जाता है। मजबूत इंटरैक्शन में एक डाइसल्फ़ाइड बॉन्ड शामिल है, और कमजोर इंटरैक्शन में हाइड्रोजन और आयनिक बॉन्ड, साथ ही हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन शामिल हैं।
एक डाइसल्फ़ाइड बॉन्ड मुक्त सल्फ़हाइड्रील समूहों वाले सिस्टीन अवशेषों के दो निकटवर्ती रेडिकल्स की परस्पर क्रिया से बनता है।
डाइसल्फ़ाइड पुल एक दूसरे से न केवल एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के भीतर अलग-अलग वर्गों से जुड़ सकते हैं, बल्कि (एक चतुर्धातुक प्रोटीन संरचना के निर्माण के दौरान) विभिन्न पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से भी जुड़ सकते हैं।
ओएच समूहों वाले अमीनो एसिड अवशेषों के साइड रेडिकल्स के बीच एक हाइड्रोजन बंधन हो सकता है, उदाहरण के लिए, दो सेरीन अवशेषों के बीच।
सेरीन अवशेषों के रेडिकल्स के अलावा, एक समान तरीके सेहाइड्रोजन बांड थ्रेओनाइन और टाइरोसिन अवशेषों के मूलक बना सकते हैं।
प्रोटीन अणु की तृतीयक संरचना के निर्माण में कई हाइड्रोजन बांड भी शामिल होते हैं जो साइड रेडिकल्स के बीच उत्पन्न होते हैं, उदाहरण के लिए: टायरोसिन और ग्लूटामिक एसिड, शतावरी और सेरीन, लाइसिन और ग्लूटामाइन, आदि।
आयनिक बंधन तब उत्पन्न होते हैं जब अम्लीय अमीनो एसिड अवशेषों - एस्पार्टिक या ग्लूटामाइन - के नकारात्मक रूप से चार्ज किए गए मूल अमीनो एसिड अवशेषों - लाइसिन, आर्जिनिन या हिस्टिडाइन के सकारात्मक रूप से चार्ज किए गए रेडिकल्स के करीब आते हैं। आयोनिक बंधएस्पार्टिक एसिड और लाइसिन अवशेषों के रेडिकल्स के बीच।
अमीनो एसिड अवशेषों के गैर-ध्रुवीय रेडिकल्स के एक दूसरे के प्रति आकर्षण के कारण हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन पानी में होता है। गैर-ध्रुवीय रेडिकल वाले अमीनो एसिड में शामिल हैं, उदाहरण के लिए, ऐलेनिन, वेलिन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, फेनिलएलनिन, मेथियोनीन। वेलिन और अलैनिन अवशेषों के साइड रेडिकल्स के बीच हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन।
पानी के संपर्क से बचने के लिए, अमीनो एसिड अवशेषों के गैर-ध्रुवीय मूलक प्रोटीन अणु के अंदर एक साथ आने लगते हैं। प्रोटीन एक कॉम्पैक्ट बॉडी में बदल जाता है - एक ग्लोब्यूल (अव्य। "ग्लोबुलस" - एक बॉल)। ग्लोब्यूल के अंदर एक हाइड्रोफोबिक कोर बनता है, और इसके बाहर अमीनो एसिड अवशेषों के ध्रुवीय मूलक होते हैं जो पानी के साथ परस्पर क्रिया करते हैं। उदाहरण के लिए, अम्लीय और बुनियादी अमीनो एसिड, सेरीन, थ्रेओनाइन, टायरोसिन, शतावरी, ग्लूटामाइन में ध्रुवीय मूलक होते हैं।
इस प्रकार, प्रत्येक प्रोटीन ग्लोब्यूल एक हाइड्रेशन शेल से घिरा होता है, जिसे तथाकथित "वाटर कोट" द्वारा दर्शाया जाता है, जिसमें संरचित पानी के अणु भी शामिल होते हैं जो ग्लोब्यूल की सतह पर पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में मौजूद हाइड्रोफोबिक रेडिकल्स के आधे तक को पकड़ सकते हैं। . यह प्रोटीन की घुलनशीलता के कारण है।
अंतर-कट्टरपंथी अंतःक्रियाओं की भीड़ के कारण, प्रोटीन अणु के अलग-अलग खंड स्थानिक रूप से निकट और एक दूसरे के सापेक्ष स्थिर हो जाते हैं। प्रोटीन की तृतीयक संरचना के निर्माण के दौरान इसका सक्रिय केंद्र बनता है। नतीजतन, प्रोटीन अपने जैविक कार्य करने की क्षमता प्राप्त करता है।
मायोग्लोबिन पहला प्रोटीन है जिसकी तृतीयक संरचना स्थापित की गई है।
तृतीयक ग्लोब्यूल एक दूसरे के साथ बातचीत कर सकते हैं ताकि एक अणु प्रकट हो। ऐसे ग्लोब्यूल्स को सबयूनिट कहा जाता है, और उनके जुड़ाव को प्रोटीन अणु की चतुर्धातुक संरचना कहा जाता है।
एक प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचना मुख्य रूप से कमजोर अंतःक्रियाओं द्वारा एक साथ रखी गई उपइकाइयों की एक चर संख्या से निर्मित की जा सकती है। यह कई प्रोटीन में मौजूद होता है।
सबयूनिट्स, विशेष रूप से एक दूसरे के सापेक्ष अंतरिक्ष में स्थित, एक ओलिगोमेरिक (मल्टीमेरिक) कॉम्प्लेक्स बनाते हैं। ऐसी संरचनाओं को बनाने के लिए प्रोटीन की क्षमता कई सक्रिय केंद्रों और परस्पर कार्यों को एक पूरे में एकजुट करना संभव बनाती है, जो कोशिका में जटिल चयापचय प्रक्रियाओं को सुनिश्चित करने के लिए बहुत महत्वपूर्ण है।
प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचनाएं 2, 4, 6, 8, 10, 12, 24 या अधिक उपइकाइयों से बनाई जा सकती हैं और शायद ही कभी उनकी विषम संख्या से। उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन की चतुर्धातुक संरचना चार जोड़ीदार समान उपइकाइयों द्वारा बनाई जाती है।
एक प्रोटीन अणु की चतुर्धातुक संरचना इसकी अन्य संरचनाओं की तरह ही अद्वितीय है। इस मामले में, अंतरिक्ष में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की संपूर्ण त्रि-आयामी पैकिंग इसकी प्राथमिक संरचना द्वारा निर्धारित की जाती है। विशिष्ट स्थानिक संरचना (रचना) जिसमें प्रोटीन अणुओं की जैविक गतिविधि होती है, कहलाती है मूल निवासी(अव्य। नेटिवस - जन्मजात)।
एक प्रोटीन अणु में, अमीनो एसिड के अवशेष एक तथाकथित पेप्टाइड बंधन से जुड़े होते हैं। ऐसी शृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों के पूर्ण अनुक्रम को प्रोटीन की प्राथमिक संरचना कहा जाता है। विभिन्न प्रोटीनों में अवशेषों की संख्या कुछ से लेकर कई हजार तक भिन्न हो सकती है। मोल के साथ छोटे अणु। 10 हजार से कम डाल्टन को पेप्टाइड कहा जाता है, और बड़े को प्रोटीन कहा जाता है। प्रोटीन में आमतौर पर अम्लीय और क्षारीय अमीनो एसिड दोनों होते हैं, जिससे प्रोटीन अणु में सकारात्मक और नकारात्मक दोनों तरह के चार्ज होते हैं। पीएच मान जिस पर ऋणात्मक आवेशों की संख्या धनात्मक आवेशों की संख्या के बराबर होती है, प्रोटीन का आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु कहलाता है।
आमतौर पर, एक प्रोटीन श्रृंखला अधिक जटिल संरचनाओं में बदल जाती है। C=O समूह की ऑक्सीजन दूसरे अमीनो अम्ल में स्थित NH समूह के हाइड्रोजन के साथ हाइड्रोजन बंध बना सकती है। ये हाइड्रोजन बांड प्रोटीन की द्वितीयक संरचना बनाते हैं। द्वितीयक संरचना की किस्मों में से एक बी-हेलिक्स है। इसमें, C = O समूह का प्रत्येक ऑक्सीजन हेलिक्स के साथ चौथे NH समूह के हाइड्रोजन से बंधा होता है। हेलिक्स के प्रति मोड़ में 3.6 अमीनो एसिड अवशेष हैं, हेलिक्स पिच 0.54 एनएम है।
कई प्रोटीनों में एक तथाकथित होता है। सी-संरचना, या सी-लेयर, इसमें पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला लगभग पूरी तरह से सामने आती है, उनके अलग-अलग खंड उनके -CO- और -NH- समूहों के साथ एक ही श्रृंखला या पड़ोसी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अन्य वर्गों के साथ हाइड्रोजन बांड बनाते हैं।
बी-पेचदार संरचना में प्रोटीन केराटिन होता है, जो बाल और ऊन बनाता है। गर्म होने पर, गीले बाल और ऊन आसानी से फैल जाते हैं, और फिर अनायास अपनी मूल स्थिति में लौट आते हैं: जब फैलाया जाता है, तो बी-हेलिक्स के हाइड्रोजन बांड टूट जाते हैं, और फिर धीरे-धीरे बहाल हो जाते हैं।
β-संरचना फाइब्रोइन की विशेषता है, रेशमकीट कैटरपिलर द्वारा स्रावित मुख्य रेशम प्रोटीन। ऊन के विपरीत, रेशम लगभग अविस्तारित है - β-संरचना लम्बी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं द्वारा बनाई जाती है, और सहसंयोजक बंधनों को तोड़े बिना इसे आगे बढ़ाना व्यावहारिक रूप से असंभव है।
प्रोटीन तह आमतौर पर माध्यमिक संरचना तक सीमित नहीं है। प्रोटीन अणु के अंदर जलीय वातावरण से छिपाने के लिए हाइड्रोफोबिक अमीनो एसिड अवशेष "प्रवृत्त" होते हैं। अम्लीय और क्षारीय अमीनो एसिड के पक्ष समूहों के बीच, क्रमशः, नकारात्मक और सकारात्मक रूप से चार्ज किया जाता है, इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन संभव है। कई अमीनो एसिड अवशेष एक दूसरे के साथ हाइड्रोजन बांड बना सकते हैं। अंत में, SH समूहों वाले सिस्टीन अमीनो एसिड के अवशेष आपस में सहसंयोजक बंध -S-S- बनाने में सक्षम होते हैं।
इन सभी अंतःक्रियाओं के लिए धन्यवाद - हाइड्रोफोबिक, आयनिक, हाइड्रोजन और डाइसल्फ़ाइड - प्रोटीन श्रृंखला एक जटिल स्थानिक विन्यास बनाती है जिसे तृतीयक संरचना कहा जाता है।
कई प्रोटीनों में ग्लोब्यूल की संरचना में, आकार में लगभग 10-20 हजार डाल्टन के अलग-अलग कॉम्पैक्ट वर्गों को अलग किया जा सकता है। उन्हें डोमेन कहा जाता है। डोमेन के बीच पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के क्षेत्र अत्यधिक लचीले होते हैं, जिससे संपूर्ण संरचना को प्राथमिक संरचना के लचीले मध्यवर्ती क्षेत्रों से जुड़े डोमेन के अपेक्षाकृत कठोर मोतियों के रूप में माना जा सकता है।
कई प्रोटीन (उन्हें ओलिगोमेरिक कहा जाता है) में एक नहीं, बल्कि कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं। उनका संयोजन प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचना बनाता है, जबकि अलग-अलग श्रृंखलाओं को उपइकाइयां कहा जाता है। चतुर्धातुक संरचना तृतीयक के समान बंधों द्वारा धारण की जाती है। एक प्रोटीन के स्थानिक विन्यास (अर्थात इसकी तृतीयक और चतुर्धातुक संरचना) को संरूपण कहा जाता है।
चावल। 4.
प्रोटीन और अन्य जैविक पॉलिमर की स्थानिक संरचना को निर्धारित करने की मुख्य विधि है एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण. पर हाल के समय मेंप्रोटीन कन्फर्मेशन के कंप्यूटर मॉडलिंग में काफी प्रगति हुई है।
हाइड्रोजन, इलेक्ट्रोस्टैटिक और हाइड्रोफोबिक बॉन्ड, जो प्रोटीन की द्वितीयक, तृतीयक और चतुर्धातुक संरचनाएं बनाते हैं, प्राथमिक संरचना बनाने वाले पेप्टाइड बॉन्ड से कम मजबूत होते हैं। गर्म होने पर, वे आसानी से नष्ट हो जाते हैं, और हालांकि प्रोटीन की प्राथमिक संरचना बरकरार रहती है, यह अपने जैविक कार्यों को नहीं कर पाती है और निष्क्रिय हो जाती है। एक प्रोटीन की प्राकृतिक रचना के विनाश की प्रक्रिया, गतिविधि के नुकसान के साथ, विकृतीकरण कहलाती है। विकृतीकरण न केवल ताप के कारण होता है, बल्कि उन रसायनों द्वारा भी होता है जो द्वितीयक और तृतीयक संरचनाओं के बंधनों को तोड़ते हैं - उदाहरण के लिए, यूरिया, जो उच्च सांद्रता में प्रोटीन ग्लोब्यूल में हाइड्रोजन बंधनों को नष्ट कर देता है।
डाइसल्फ़ाइड-एस-एस-बॉन्ड मजबूत "बॉन्ड" बनाते हैं जो एक ही पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला या विभिन्न श्रृंखलाओं के विभिन्न भागों को जोड़ते हैं। ये बंधन मौजूद हैं, उदाहरण के लिए, केरातिन में, और अलग-अलग केरातिन में अलग-अलग मात्रा में ऐसे क्रॉसलिंक होते हैं: बाल और ऊन - थोड़ा, सींग, स्तनधारियों के खुर और कछुए के गोले - बहुत अधिक।
एक प्रोटीन की द्वितीयक, तृतीयक और चतुर्धातुक संरचना इसकी प्राथमिक संरचना द्वारा निर्धारित की जाती है। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड के अनुक्रम के आधार पर, बी-हेलिक्स या बी-संरचनात्मक खंड बनेंगे, जो फिर एक निश्चित तृतीयक संरचना में "फिट" हो जाते हैं, और कुछ प्रोटीनों में, व्यक्तिगत श्रृंखलाएं भी एक चतुर्धातुक बनाने के लिए संयोजित होंगी। संरचना।
यदि आप एक प्रोटीन की प्राथमिक संरचना को बदलते हैं, तो इसकी संपूर्ण रचना नाटकीय रूप से बदल सकती है। एक गंभीर वंशानुगत बीमारी है - सिकल सेल एनीमिया, जिसमें हीमोग्लोबिन पानी में थोड़ा घुलनशील हो जाता है और लाल रक्त कोशिकाएं सिकल के आकार की हो जाती हैं। रोग का कारण 574 में से केवल एक अमीनो एसिड का प्रतिस्थापन है जो मानव हीमोग्लोबिन (ग्लूटामिक एसिड, सामान्य लोगों के हीमोग्लोबिन श्रृंखलाओं में से एक के एन-टर्मिनस से 6 वें स्थान पर स्थित है, को वेलिन द्वारा प्रतिस्थापित किया जाता है) रोगी)।
चतुष्क संरचना वाले जटिल संकुलों में प्रोटीन उपइकाइयों के स्वतःस्फूर्त जुड़ाव की प्रक्रिया को स्व-संयोजन कहा जाता है। चतुर्धातुक संरचना वाले अधिकांश प्रोटीन परिसर ठीक स्व-विधानसभा द्वारा बनते हैं।
1980 के दशक में, यह पता चला कि सभी प्रोटीन और प्रोटीन कॉम्प्लेक्स स्व-संयोजन द्वारा नहीं बनते हैं। यह पता चला कि न्यूक्लियोसोम (डीएनए के साथ हिस्टोन प्रोटीन के कॉम्प्लेक्स), बैक्टीरियल विली - पिली, साथ ही साथ कुछ जटिल एंजाइम कॉम्प्लेक्स, विशेष सहायक प्रोटीन जिन्हें चैपरोन कहा जाता है, के निर्माण के लिए उपयोग किया जाता है। चैपरोन परिणामी संरचना का हिस्सा नहीं हैं, लेकिन केवल इसकी स्टाइलिंग में मदद करते हैं।
चैपरोन न केवल जटिल परिसरों को व्यवस्थित करने का काम करते हैं, बल्कि कुछ मामलों में एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को सही ढंग से मोड़ने में भी मदद करते हैं। तो, उजागर होने पर उच्च तापमानकोशिकाओं में, तथाकथित की संख्या। हीट शॉक प्रोटीन। वे आंशिक रूप से विकृत सेलुलर प्रोटीन से बंधते हैं और अपनी प्राकृतिक रचना को बहाल करते हैं।
लंबे समय तक यह माना जाता था कि दी गई शर्तों के तहत एक प्रोटीन में केवल एक स्थिर संरचना हो सकती है, लेकिन हाल ही में इस अवधारणा को संशोधित करना पड़ा है। इस पुनर्विचार का कारण तथाकथित रोगजनकों की खोज थी। धीमा न्यूरोलॉजिकल संक्रमण। ये संक्रमण विभिन्न प्रकार के स्तनधारियों में होते हैं। इनमें भेड़ की बीमारी "स्क्रैपी", मनुष्य की बीमारी "कुरु" ("हंसते हुए मौत") और हाल ही में सनसनीखेज "गायों की रेबीज" शामिल हैं। उनके पास बहुत कुछ है।
उन्हें केंद्रीय तंत्रिका तंत्र के गंभीर घावों की विशेषता है। तो, कुरु वाले लोग रोग के शुरुआती चरणों में भावनात्मक अस्थिरता का अनुभव करते हैं (बहुसंख्यक अक्सर और बिना किसी कारण के हंसते हैं, लेकिन कुछ अवसाद या असम्बद्ध आक्रामकता की स्थिति में होते हैं) और आंदोलनों का मामूली असमंजस। बाद के चरणों में, रोगी न केवल हिलने-डुलने में सक्षम होते हैं, बल्कि बिना सहारे के बैठने और खाने में भी सक्षम नहीं होते हैं।
संक्रमण आमतौर पर भोजन के माध्यम से होता है (कभी-कभी रक्त के माध्यम से)। जानवरों में बीमारी उन्हें हड्डी का भोजन खिलाने के बाद विकसित हुई, जिसे बीमार व्यक्तियों की हड्डियों से बनाया गया था। कुरु पापुआन नरभक्षी का एक रोग है, जो मृत रिश्तेदारों के दिमाग खाने से फैलता है (इस मामले में खाना पकाने की तुलना में एक दूसरे को खाना पूजा की एक शाखा है, इसका एक महत्वपूर्ण अनुष्ठान महत्व है)।
इन सभी बीमारियों की ऊष्मायन अवधि बहुत लंबी होती है और धीरे-धीरे विकसित होती है। रोगी के मस्तिष्क में एक अघुलनशील प्रोटीन समूह का जमाव होता है। अघुलनशील प्रोटीन तंतु न्यूरॉन्स के अंदर स्थित पुटिकाओं में और साथ ही बाह्य पदार्थ में पाए जाते हैं। मस्तिष्क के कुछ हिस्सों में विशेष रूप से सेरिबैलम में न्यूरॉन्स का विनाश होता है।
काफी देर तक रुके रहे रहस्यमय प्रकृतिइन रोगों के रोगजनकों, और केवल 80 के दशक की शुरुआत में यह पाया गया कि ये रोगजनक लगभग 30 हजार डाल्टन के आणविक भार वाले विशेष प्रोटीन हैं। विज्ञान के लिए अब तक अज्ञात ऐसी वस्तुओं को प्रिऑन कहा जाता है।
यह पाया गया कि प्रियन प्रोटीन परपोषी जीव के डीएनए में कूटबद्ध होता है। एक स्वस्थ शरीर के प्रोटीन में एक संक्रामक प्रायन कण के प्रोटीन के समान अमीनो एसिड अनुक्रम होता है, लेकिन यह किसी रोग संबंधी लक्षण का कारण नहीं बनता है। प्रायन प्रोटीन का कार्य अभी भी अज्ञात है। चूहे, जिसमें जेनेटिक इंजीनियरों ने इस प्रोटीन के जीन को कृत्रिम रूप से बंद कर दिया, काफी सामान्य रूप से विकसित हुए, हालांकि उनके केंद्रीय तंत्रिका तंत्र के कामकाज में कुछ विचलन थे (सबसे खराब शिक्षा, नींद की गड़बड़ी)। पर स्वस्थ शरीरयह प्रोटीन कई अंगों में कोशिकाओं की सतह पर पाया जाता है, अधिकांश मस्तिष्क में।
यह पता चला कि संक्रामक कण में प्रायन प्रोटीन सामान्य कोशिकाओं की तुलना में एक अलग संरचना है। इसमें बीटा संरचनात्मक क्षेत्र शामिल हैं, पाचन एंजाइमों द्वारा पाचन के लिए अत्यधिक प्रतिरोधी है और इसमें अघुलनशील समुच्चय बनाने की क्षमता है (जाहिर है, मस्तिष्क में ऐसे समुच्चय का जमाव न्यूरोपैथोलॉजी के विकास का कारण है)।
सबसे दिलचस्प बात यह है कि यदि कोशिका "बीमारी पैदा करने वाले" प्रोटीन के संपर्क में आती है तो इस प्रोटीन की "सामान्य" संरचना "बीमारी पैदा करने वाली" बन जाती है। यह पता चला है कि "बीमारी पैदा करने वाला" प्रोटीन "सामान्य" की स्थानिक संरचना को "स्कल्प" करता है। यह अपनी पैकिंग को एक मैट्रिक्स की तरह निर्देशित करता है, जिससे "बीमारी पैदा करने वाली" रचना में अणुओं की बढ़ती संख्या दिखाई देती है और अंत में जीव की मृत्यु हो जाती है।
यह कैसे होता है यह अभी भी अज्ञात है। यदि आप टेस्ट ट्यूब में प्रायन प्रोटीन के सामान्य और संक्रामक रूपों को मिलाते हैं, तो कोई नया संक्रामक अणु नहीं बनेगा। जाहिरा तौर पर, एक जीवित कोशिका में कुछ सहायक अणु (शायद चैपरोन) होते हैं जो प्रियन प्रोटीन को अपना गंदा काम करने की अनुमति देते हैं।
अघुलनशील प्रोटीन समूह का जमाव भी अन्य लाइलाज पैदा कर सकता है तंत्रिका संबंधी रोग. अल्जाइमर रोग संक्रामक नहीं है - यह वंशानुगत प्रवृत्ति वाले लोगों में बुजुर्गों और बुढ़ापे में होता है। रोगी स्मृति हानि, बुद्धि के कमजोर होने, मनोभ्रंश और अंत में मानसिक कार्यों के पूर्ण नुकसान का अनुभव करते हैं। रोग के विकास का कारण तथाकथित के मस्तिष्क में जमाव है। अमाइलॉइड सजीले टुकड़े। वे β-amyloid नामक अघुलनशील प्रोटीन से बने होते हैं। यह अमाइलॉइड अग्रदूत प्रोटीन का एक टुकड़ा है, जो सभी स्वस्थ लोगों में मौजूद एक सामान्य प्रोटीन है। रोगियों में, इसे अघुलनशील अमाइलॉइड पेप्टाइड बनाने के लिए विभाजित किया जाता है।
में उत्परिवर्तन विभिन्न जीनअल्जाइमर रोग के विकास का कारण। स्वाभाविक रूप से, यह अमाइलॉइड अग्रदूत प्रोटीन जीन में उत्परिवर्तन के कारण होता है - दरार के बाद परिवर्तित अग्रदूत अघुलनशील β-amyloid बनाता है, जो सजीले टुकड़े बनाता है और मस्तिष्क कोशिकाओं को नष्ट कर देता है। लेकिन रोग तब भी होता है जब प्रोटीन के जीन में उत्परिवर्तन होता है जो प्रोटीन को काटने वाले प्रोटीज की गतिविधि को नियंत्रित करता है - एमाइलॉयड का अग्रदूत। यह पूरी तरह से स्पष्ट नहीं है कि इस मामले में रोग कैसे विकसित होता है: यह संभव है कि सामान्य अग्रदूत प्रोटीन किसी गलत जगह पर कट जाता है, जिसके परिणामस्वरूप पेप्टाइड की वर्षा होती है।
बहुत जल्दी, डाउन सिंड्रोम वाले रोगियों में अल्जाइमर रोग विकसित होता है - उनके पास 21 वें गुणसूत्र की दो प्रतियां नहीं होती हैं, जैसा कि सभी लोगों में होती है, लेकिन तीन। डाउन सिंड्रोम वाले मरीजों में एक विशिष्ट उपस्थिति और मनोभ्रंश होता है। तथ्य यह है कि अमाइलॉइड अग्रदूत प्रोटीन के लिए जीन 21 वें गुणसूत्र पर स्थित है, जीन की मात्रा में वृद्धि से प्रोटीन की मात्रा में वृद्धि होती है, और अग्रदूत प्रोटीन की अधिकता से अघुलनशील β का संचय होता है -अमाइलॉइड।
प्रोटीन अक्सर अन्य अणुओं के साथ संयोजन करते हैं। तो, हीमोग्लोबिन, जो संचार प्रणाली में ऑक्सीजन ले जाता है, में एक प्रोटीन भाग - ग्लोबिन और एक गैर-प्रोटीन भाग - हीम होता है। Fe2+ आयन हीम का हिस्सा है। ग्लोबिन में चार पॉलीपेप्टाइड चेन होते हैं। लोहे के साथ हीम की उपस्थिति के कारण, हीमोग्लोबिन विभिन्न कार्बनिक पदार्थों के ऑक्सीकरण को उत्प्रेरित करता है, जैसे कि बेंज़िडाइन, हाइड्रोजन पेरोक्साइड के साथ। पहले, "बेंज़िडाइन टेस्ट" नामक इस प्रतिक्रिया का उपयोग में किया गया था फोरेंसिक चिकित्सा परीक्षारक्त के निशान का पता लगाने के लिए।
कुछ प्रोटीन रासायनिक रूप से कार्बोहाइड्रेट से जुड़े होते हैं और उन्हें ग्लाइकोप्रोटीन कहा जाता है। एक पशु कोशिका द्वारा स्रावित कई प्रोटीन ग्लाइकोप्रोटीन होते हैं, जैसे ट्रांसफ़रिन और इम्युनोग्लोबुलिन जो पिछले अनुभागों से ज्ञात होते हैं। हालांकि, जिलेटिन, हालांकि यह स्रावित कोलेजन प्रोटीन का एक हाइड्रोलिसिस उत्पाद है, इसमें व्यावहारिक रूप से कोई अतिरिक्त कार्बोहाइड्रेट नहीं होता है। कोशिका के अंदर, ग्लाइकोप्रोटीन बहुत कम आम हैं।
प्रयोगशाला अभ्यास में, प्रोटीन सांद्रता निर्धारित करने के लिए कई विधियों का उपयोग किया जाता है। उनमें से सबसे सरल में, एक बायुरेट अभिकर्मक का उपयोग किया जाता है - द्विसंयोजक तांबे के नमक का एक क्षारीय समाधान। एक क्षारीय वातावरण में, प्रोटीन अणु में कुछ पेप्टाइड बांड एनोल रूप में परिवर्तित हो जाते हैं, जो द्विसंयोजक तांबे के साथ लाल रंग के परिसरों का निर्माण करते हैं। एक अन्य आम प्रोटीन प्रतिक्रिया ब्रैडफोर्ड दाग है। प्रतिक्रिया के दौरान, एक विशेष डाई के अणु प्रोटीन ग्लोब्यूल से जुड़ते हैं, जिसके कारण होता है अचानक परिवर्तनरंग - हल्के भूरे रंग के घोल से चमकीला नीला हो जाता है। यह डाई - "कोमासी ब्राइट ब्लू" - पहले ऊन को रंगने के लिए इस्तेमाल किया जाता था (और ऊन, जैसा कि आप जानते हैं, केराटिन प्रोटीन होता है)। अंत में, एक प्रोटीन की एकाग्रता को निर्धारित करने के लिए, कोई इसकी अवशोषित करने की क्षमता का उपयोग कर सकता है पराबैंगनी प्रकाश 280 एनएम के तरंग दैर्ध्य के साथ (यह सुगंधित अमीनो एसिड फेनिलएलनिन, टायरोसिन और ट्रिप्टोफैन द्वारा अवशोषित होता है)। कैसे मजबूत समाधानइस तरह के पराबैंगनी को अवशोषित करता है, इसमें जितना अधिक प्रोटीन होता है।
गिलहरी(पर्याय प्रोटीन) - उच्च आणविक भार नाइट्रोजनी कार्बनिक यौगिक, जो अमीनो एसिड के पॉलिमर हैं। प्रोटीन सभी जीवों का मुख्य और आवश्यक घटक है।
मनुष्यों और जानवरों के अधिकांश अंगों और ऊतकों के साथ-साथ अधिकांश सूक्ष्मजीवों के शुष्क पदार्थ में मुख्य रूप से प्रोटीन होते हैं। प्रोटीन पदार्थ सबसे महत्वपूर्ण जीवन प्रक्रियाओं को रेखांकित करते हैं। इसलिए, उदाहरण के लिए, चयापचय प्रक्रियाएं (पाचन, श्वसन, उत्सर्जन, आदि) एंजाइम (देखें) की गतिविधि द्वारा प्रदान की जाती हैं, जो प्रकृति में प्रोटीन हैं। प्रोटीन में सिकुड़ा हुआ ढांचा भी शामिल होता है जो आंदोलन को रेखांकित करता है, उदाहरण के लिए, मांसपेशियों का सिकुड़ा हुआ प्रोटीन (एक्टोमीओसिन), शरीर के सहायक ऊतक (हड्डियों के कोलेजन, उपास्थि, टेंडन), शरीर के पूर्णांक (त्वचा, बाल, नाखून, आदि)। , मुख्य रूप से कोलेजन, इलास्टिन, केराटिन, साथ ही विषाक्त पदार्थों, एंटीजन और एंटीबॉडी, कई हार्मोन और अन्य जैविक रूप से महत्वपूर्ण पदार्थों से मिलकर बनता है।
एक जीवित जीव में प्रोटीन की भूमिका पहले से ही उनके नाम "प्रोटीन" (ग्रीक प्रोटोस प्रथम, प्राथमिक) द्वारा जोर दी गई है, जिसे मूल्डर (जी. जे. मूल्डर, 1838) द्वारा प्रस्तावित किया गया था, जिन्होंने पाया कि जानवरों और पौधों के ऊतकों में अंडे की सफेदी के समान पदार्थ होते हैं। उनके गुणों में। धीरे-धीरे, यह स्थापित हो गया कि प्रोटीन एक ही योजना के अनुसार निर्मित विविध पदार्थों का एक विशाल वर्ग है। जीवन प्रक्रियाओं के लिए प्रोटीन के सर्वोपरि महत्व को ध्यान में रखते हुए, एंगेल्स ने निर्धारित किया कि जीवन प्रोटीन निकायों के अस्तित्व का एक तरीका है, जिसमें रासायनिक पदार्थों का निरंतर आत्म-नवीनीकरण होता है। घटक भागये शरीर।
रासायनिक संरचना और प्रोटीन की संरचना
प्रोटीन में औसतन लगभग 16% नाइट्रोजन होता है। पर पूर्ण हाइड्रोलिसिसअमीनो एसिड (देखें) में पानी के अतिरिक्त प्रोटीन टूट जाते हैं। प्रोटीन अणु पॉलिमर होते हैं जिनमें प्राकृतिक एल-श्रृंखला से संबंधित लगभग 20 विभिन्न अमीनो एसिड के अवशेष होते हैं, अर्थात्, एक ही अल्फा-कार्बन परमाणु विन्यास होता है, हालांकि उनका ऑप्टिकल घुमाव समान नहीं हो सकता है और हमेशा उसी में निर्देशित नहीं होता है। दिशा। विभिन्न प्रोटीनों की अमीनो एसिड संरचना समान नहीं होती है और कार्य करती है सबसे महत्वपूर्ण विशेषताप्रत्येक प्रोटीन के साथ-साथ इसके पोषण मूल्य का मानदंड (पोषण में अनुभाग प्रोटीन देखें)। कुछ प्रोटीन में कुछ अमीनो एसिड की कमी हो सकती है। उदाहरण के लिए, मकई प्रोटीन, ज़ीइन में लाइसिन या ट्रिप्टोफैन नहीं होता है। दूसरी ओर, अन्य प्रोटीन, अलग-अलग अमीनो एसिड से भरपूर होते हैं। इस प्रकार, सैल्मन प्रोटामाइन - सैल्मिन में 80% से अधिक आर्जिनिन, रेशम फाइब्रोइन - लगभग 40% ग्लाइसीन होता है (कुछ प्रोटीनों की एमिनो एसिड संरचना तालिका 1 में प्रस्तुत की जाती है)।
तालिका 1. कुछ प्रोटीनों का अमीनो एसिड संघटन (प्रोटीन अमीनो एसिड के वजन प्रतिशत में)
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अमीनो अम्ल |
सलमिन |
गोजातीय इंसुलिन |
हीमोग्लोबिन घोड़ों |
पशुओं से जुड़े टीके का अन्नसार |
केरातिन ऊन |
रेशम फाइब्रोइन |
ज़ीन |
|
एलानिन |
1,12 |
7,40 |
6,25 |
4,14 |
29,7 |
10,52 |
|
|
ग्लाइसिन |
2,95 |
5,60 |
1,82 |
6,53 |
43,6 |
||
|
वेलिन |
3,14 |
7,75 |
9,10 |
5,92 |
4,64 |
3,98 |
|
|
ल्यूसीन |
13,2 |
15,40 |
12,27 |
11,3 |
0,91 |
21,1 |
|
|
आइसोल्यूसिन |
1,64 |
2,77 |
2,61 |
11,3 |
|||
|
प्रोलाइन |
5,80 |
2,02 |
3,90 |
4,75 |
0,74 |
10,53 |
|
|
फेनिलएलनिन |
8,14 |
7,70 |
6,59 |
3,65 |
3,36 |
||
|
टायरोसिन |
12,5 |
3,03 |
5,06 |
4,65 |
12,8 |
5,25 |
|
|
tryptophan |
1,70 |
0,68 |
|||||
|
निर्मल |
5,23 |
5,80 |
4,23 |
10,01 |
16,2 |
7 ,05 |
|
|
थ्रेओनाइन |
2,08 |
4 ,36 |
5,83 |
6,42 |
3,45 |
||
|
सिस्टीन/2 |
12,5 |
0,45 |
5,73 |
11 ,9 |
0,83 |
||
|
मेथिओनाइन |
0,81 |
2,41 |
|||||
|
arginine |
85,2 |
3,07 |
3,65 |
5,90 |
10,04 |
1,71 |
|
|
हिस्टडीन |
5,21 |
8,71 |
0,36 |
1 ,32 |
|||
|
लाइसिन |
2,51 |
8,51 |
12,82 |
2,76 |
0,68 |
||
|
एस्पार्टिक अम्ल |
6,80 |
10,60 |
10,91 |
2,76 |
4,61 |
||
|
ग्लूटॉमिक अम्ल |
18,60 |
8,50 |
16,5 |
14,1 |
2,16 |
29,6 |
प्रोटीन के अधूरे (आमतौर पर एंजाइमी) हाइड्रोलिसिस के साथ, मुक्त अमीनो एसिड के अलावा, अपेक्षाकृत छोटे आणविक भार वाले कई पदार्थ बनते हैं, जिन्हें पेप्टाइड्स (देखें) और पॉलीपेप्टाइड्स कहा जाता है। प्रोटीन और पेप्टाइड्स में, अमीनो एसिड के अवशेष एक अमीनो एसिड के कार्बोक्सिल समूह और दूसरे अमीनो एसिड के अमीनो समूह द्वारा गठित तथाकथित पेप्टाइड (एसिड-एमाइड) बंधन से जुड़े होते हैं:
अमीनो एसिड की संख्या के आधार पर, ऐसे यौगिकों को डी-, ट्राई-, टेट्रापेप्टाइड्स आदि कहा जाता है, उदाहरण के लिए:
लंबी पेप्टाइड श्रृंखलाएं (पॉलीपेप्टाइड्स), जिसमें दसियों और सैकड़ों अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, एक प्रोटीन अणु की संरचना का आधार बनाते हैं। कई प्रोटीनों में एक एकल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला होती है, जबकि अन्य प्रोटीनों में दो या दो से अधिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं जो एक अधिक जटिल संरचना बनाने के लिए एक साथ जुड़ी होती हैं। एक ही अमीनो एसिड संरचना की लंबी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला अलग-अलग अमीनो एसिड अवशेषों के अलग-अलग अनुक्रम के कारण बड़ी संख्या में आइसोमर्स दे सकती है (जिस तरह आप वर्णमाला के 20 अक्षरों को बना सकते हैं)। विभिन्न शब्दऔर उनका संयोजन)। चूंकि विभिन्न अमीनो एसिड पॉलीपेप्टाइड्स का हिस्सा हो सकते हैं अलग अनुपात, संभावित आइसोमर्स की संख्या लगभग अनंत हो जाती है, और प्रत्येक व्यक्तिगत प्रोटीन के लिए पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं में अमीनो एसिड अनुक्रम विशेषता और अद्वितीय होता है। यह अमीनो एसिड अनुक्रम प्रोटीन की प्राथमिक संरचना को निर्धारित करता है, जो बदले में डीएनए संरचनात्मक जीन में डीऑक्सीराइबोन्यूक्लियोटाइड्स के संबंधित अनुक्रम द्वारा निर्धारित किया जाता है। दिया जीव. तिथि करने के लिए, कई प्रोटीनों की प्राथमिक संरचना, मुख्य रूप से प्रोटीन हार्मोन, एंजाइम और कुछ अन्य जैविक रूप से सक्रिय प्रोटीन का अध्ययन किया गया है। अमीनो एसिड का अनुक्रम बैक के एंजाइमैटिक हाइड्रोलिसिस द्वारा निर्धारित किया जाता है और द्वि-आयामी क्रोमैटोग्राफी (देखें) और वैद्युतकणसंचलन (देखें) का उपयोग करके तथाकथित पेप्टाइड मानचित्र प्राप्त करता है। प्रत्येक पेप्टाइड को एमिनोपॉलीपेप्टिडेज़ के साथ उपचार से पहले और बाद में टर्मिनल अमीनो एसिड के लिए जांचा जाता है, एक विशिष्ट एंजाइम जो अमीनो-टर्मिनल (एन-टर्मिनल) अमीनो एसिड को क्रमिक रूप से बंद कर देता है, और कार्बोक्सी-टर्मिनल (सी-टर्मिनल) अमीनो एसिड को साफ करता है। एन-टर्मिनल अमीनो एसिड निर्धारित करने के लिए, अभिकर्मकों का उपयोग किया जाता है जो टर्मिनल अमीनो एसिड के मुक्त अमीनो समूह के साथ संयोजन करते हैं। आमतौर पर, डिनिट्रोफ्लोरोबेंजीन (1-फ्लोरो-2,4-डाइनिट्रोबेंजीन) का उपयोग किया जाता है, जो एन-टर्मिनल अमीनो एसिड के साथ डाइनिट्रोफेनिल व्युत्पन्न देता है, जिसे हाइड्रोलिसिस और हाइड्रोलाइज़ेट के क्रोमैटोग्राफिक पृथक्करण के बाद पहचाना जा सकता है। एफ. सेंगर द्वारा प्रस्तावित डिनिट्रोफ्लोरोबेंजीन के साथ, पी. एडमैन के फेनिलिसोथियोसाइनेट के साथ उपचार का भी उपयोग किया जाता है। इस मामले में, फेनिलथियोहाइडेंटोइन टर्मिनल अमीनो एसिड के साथ बनता है, जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला से आसानी से अलग हो जाता है और इसकी पहचान की जा सकती है। सी-टर्मिनल अमीनो एसिड का निर्धारण करने के लिए, अमोनियम थायोसाइनेट के साथ एसिटिक एनहाइड्राइड में पेप्टाइड को गर्म करने का उपयोग किया जाता है। संघनन के परिणामस्वरूप, एक थायोहाइडेंटोइन रिंग प्राप्त होती है, जिसमें एक टर्मिनल अमीनो एसिड रेडिकल शामिल होता है, जो तब पेप्टाइड से आसानी से अलग हो जाता है और सी-टर्मिनल एमिनो एसिड का चरित्र स्थापित हो जाता है। एक प्रोटीन में अमीनो एसिड का क्रम विभिन्न एंजाइमों का उपयोग करके प्राप्त पेप्टाइड्स के अनुक्रम के आधार पर स्थापित किया जाता है और प्रत्येक एंजाइम की विशिष्टता को ध्यान में रखते हुए एक निश्चित अमीनो एसिड द्वारा गठित पेप्टाइड बांड पर प्रोटीन को साफ करता है। इस प्रकार, प्रोटीन की प्राथमिक संरचना का निर्धारण एक बहुत श्रमसाध्य और लंबा काम है। मिला सफल आवेदन विभिन्न तरीकेएक्स-रे विवर्तन विश्लेषण (देखें) या मास स्पेक्ट्रोमेट्री (देखें) द्वारा विभिन्न एंजाइमों द्वारा प्रोटीन हाइड्रोलिसिस द्वारा प्राप्त पेप्टाइड डेरिवेटिव का उपयोग करके अमीनो एसिड अनुक्रम का प्रत्यक्ष निर्धारण।
स्थानिक रूप से, पॉलीपेप्टाइड शृंखलाएँ अक्सर हाइड्रोजन बंधों द्वारा एक साथ रखी गई पेचदार विन्यास बनाती हैं और प्रोटीन की द्वितीयक संरचना बनाती हैं। सबसे आम तथाकथित ए-हेलिक्स है, जिसमें प्रति मोड़ 3.7 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं।
एक ही या अलग-अलग पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं में अलग-अलग अमीनो एसिड अवशेषों को डाइसल्फ़ाइड या ईथर बॉन्ड का उपयोग करके आपस में जोड़ा जा सकता है। इस प्रकार, इंसुलिन मोनोमर अणु (चित्र। 1) में, ए श्रृंखला के सिस्टीन अवशेष 6 और 11 और ए श्रृंखला के सिस्टीन अवशेष क्रमशः 7 और 20, बी के सिस्टीन अवशेष 7 और 19 के साथ श्रृंखलाएं डाइसल्फ़ाइड बंधों द्वारा जुड़ी होती हैं। इस तरह के बंधन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला देते हैं, जिसमें आमतौर पर कुंडलित और गैर-कुंडलित खंड होते हैं, एक निश्चित रचना, जिसे प्रोटीन की तृतीयक संरचना कहा जाता है।
चावल। 1. गोजातीय इंसुलिन मोनोमर अणु में अमीनो एसिड अनुक्रम का आरेख। ऊपर - चेन ए, नीचे - चेन बी। बोल्ड लाइनें डाइसल्फ़ाइड बांड दर्शाती हैं; हलकों में - अमीनो एसिड के संक्षिप्त नाम।
चतुर्धातुक प्रोटीन संरचना का अर्थ है मोनोमेरिक प्रोटीन अणुओं से परिसरों का निर्माण। इसलिए, उदाहरण के लिए, एक हीमोग्लोबिन अणु में चार मोनोमर्स (दो अल्फा चेन और दो बीटा चेन) होते हैं। एंजाइम लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज की चतुर्धातुक संरचना एक टेट्रामर है जिसमें 4 मोनोमेरिक अणु होते हैं। ये मोनोमर्स दो प्रकार के होते हैं: एच, हृदय की मांसपेशी की विशेषता और एम, कंकाल की मांसपेशी की विशेषता। तदनुसार, लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज के 5 अलग-अलग आइसोएंजाइम हैं, जो इन दो मोनोमर्स - एचएचएचएच, एचएचएचएम, एचएचएमएम, एचएमएमएम और एमएमएमएम के विभिन्न संयोजनों से टेट्रामर्स हैं। एक प्रोटीन की संरचना उसके जैविक गुणों को निर्धारित करती है, और संरचना में एक छोटा सा परिवर्तन भी एंजाइमेटिक गतिविधि या प्रोटीन के अन्य जैविक गुणों पर बहुत महत्वपूर्ण प्रभाव डाल सकता है। हालांकि, सबसे ज्यादा महत्त्वएक प्रोटीन की प्राथमिक संरचना होती है, जो आनुवंशिक रूप से निर्धारित होती है और बदले में, अक्सर किसी दिए गए प्रोटीन की उच्च संरचनाओं को निर्धारित करती है। सैकड़ों अमीनो एसिड वाली पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में एक भी अमीनो एसिड अवशेष का प्रतिस्थापन किसी दिए गए प्रोटीन के गुणों को महत्वपूर्ण रूप से बदल सकता है और यहां तक कि इसे जैविक गतिविधि से पूरी तरह से वंचित कर सकता है। इसलिए, उदाहरण के लिए, सिकल सेल एनीमिया में एरिथ्रोसाइट्स में पाए जाने वाले हीमोग्लोबिन सामान्य हीमोग्लोबिन ए से केवल ग्लूटामिक एसिड अवशेषों को पी-चेन की 6 वीं स्थिति में वेलिन अवशेष के साथ बदलकर, यानी 287 अमीनो में से केवल एक को बदलकर अलग होता है। अम्ल। हालांकि, यह प्रतिस्थापन परिवर्तित हीमोग्लोबिन के लिए पर्याप्त रूप से अशांत घुलनशीलता के लिए पर्याप्त है और काफी हद तक ऊतकों को ऑक्सीजन परिवहन के अपने मुख्य कार्य को खो देता है। दूसरी ओर, इंसुलिन (छवि 1) की कड़ाई से परिभाषित संरचना में, ए श्रृंखला के 8, 9 और 10 पदों पर अमीनो एसिड अवशेषों की प्रकृति (दो सिस्टीन अवशेषों के बीच) महत्वपूर्ण नहीं लगती है। , चूंकि इन तीन अवशेषों की एक विशिष्ट विशिष्टता है; गोजातीय इंसुलिन में वे अनुक्रम अला-सेर-वैल, भेड़ में - अला-ग्लि-वैल, घोड़े में - ट्रे-ग्लि-इल, और मानव, सुअर और व्हेल इंसुलिन में - ट्रे-सेर-इले द्वारा दर्शाए जाते हैं।
भौतिक - रासायनिक गुण
अधिकांश प्रोटीनों का आणविक भार 10-15 हजार से 100 हजार तक होता है, हालांकि, 5-10 हजार और कई मिलियन के आणविक भार वाले प्रोटीन होते हैं। परंपरागत रूप से, 5 हजार से कम आणविक भार वाले पॉलीपेप्टाइड्स को पेप्टाइड्स कहा जाता है। शरीर के अधिकांश प्रोटीन तरल पदार्थ और ऊतक (उदाहरण के लिए, रक्त प्रोटीन, अंडे आदि) पानी या नमक के घोल में घुलनशील होते हैं। प्रोटीन आमतौर पर ओपेलेसेंट समाधान देते हैं जो कोलाइड्स की तरह व्यवहार करते हैं। इसकी संरचना में कई हाइड्रोफिलिक समूह होने के कारण, प्रोटीन आसानी से पानी के अणुओं को बांधते हैं और एक हाइड्रेटेड अवस्था में ऊतकों में होते हैं, जो समाधान या जैल बनाते हैं। कई प्रोटीन हाइड्रोफोबिक अवशेषों से भरपूर होते हैं और सामान्य प्रोटीन सॉल्वैंट्स में अघुलनशील होते हैं। इस तरह के प्रोटीन (उदाहरण के लिए, संयोजी ऊतक कोलेजन और इलास्टिन, रेशम फाइब्रोइन, बाल और नाखून केरातिन) प्रकृति में तंतुमय होते हैं, और उनके अणु लंबे तंतुओं में फैले होते हैं। घुलनशील प्रोटीन आमतौर पर कुंडलित, गोलाकार अणुओं द्वारा दर्शाए जाते हैं। हालांकि, ग्लोबुलर और फाइब्रिलर में प्रोटीन का विभाजन पूर्ण नहीं है, क्योंकि कुछ प्रोटीन (उदाहरण के लिए, मांसपेशी एक्टिन) पर्यावरणीय परिस्थितियों के आधार पर गोलाकार से फाइब्रिलर कॉन्फ़िगरेशन में उलटा रूप से परिवर्तित हो सकते हैं।
अमीनो एसिड की तरह, प्रोटीन विशिष्ट एम्फ़ोटेरिक इलेक्ट्रोलाइट्स होते हैं (एम्फ़ोलिट्स देखें), अर्थात, वे माध्यम के पीएच के आधार पर अपने विद्युत आवेश को बदलते हैं। एक विद्युत क्षेत्र में, अणु के विद्युत आवेश के संकेत के आधार पर, प्रोटीन एनोड या कैथोड की ओर बढ़ते हैं, जो कि दिए गए प्रोटीन के गुणों और माध्यम के पीएच द्वारा निर्धारित किया जाता है। वैद्युतकणसंचलन नामक एक विद्युत क्षेत्र में यह आंदोलन, प्रोटीन के विश्लेषणात्मक और प्रारंभिक पृथक्करण के लिए उपयोग किया जाता है, जो आमतौर पर उनकी वैद्युतकणसंचलन गतिशीलता में भिन्न होता है। एक निश्चित पीएच पर, जिसे आइसोइलेक्ट्रिक पॉइंट (देखें) कहा जाता है, जो विभिन्न प्रोटीनों के लिए समान नहीं है, अणु के सकारात्मक और नकारात्मक आवेशों की संख्या एक दूसरे के बराबर होती है, और अणु एक पूरे के रूप में विद्युत रूप से तटस्थ होता है और नहीं होता है एक विद्युत क्षेत्र में ले जाएँ। प्रोटीन की इस संपत्ति का उपयोग आइसोइलेक्ट्रिक फोकसिंग द्वारा उनके अलगाव और शुद्धिकरण के लिए किया जाता है, जिसमें बफर समाधान की प्रणाली द्वारा बनाए गए पीएच ढाल में प्रोटीन वैद्युतकणसंचलन होता है। इस मामले में, एक पीएच मान चुनना संभव है जिस पर वांछित प्रोटीन अवक्षेपित होता है (चूंकि आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु पर प्रोटीन की घुलनशीलता सबसे कम है), और अधिकांश "दूषित" प्रोटीन समाधान में रहते हैं।
पीएच के अलावा, प्रोटीन की घुलनशीलता समाधान में नमक की उपस्थिति और एकाग्रता पर काफी हद तक निर्भर करती है। मोनोवैलेंट केशन के लवण की उच्च सांद्रता (अमोनियम सल्फेट का सबसे अधिक उपयोग किया जाता है) अधिकांश प्रोटीनों को अवक्षेपित करता है। इस तरह की वर्षा (नमक लगाना) के तंत्र में आयनों द्वारा पानी के लवणों का बंधन होता है, जो प्रोटीन अणुओं का एक हाइड्रेटेड खोल बनाता है। निर्जलीकरण के कारण प्रोटीन की घुलनशीलता कम हो जाती है और वे अवक्षेपित हो जाते हैं। अल्कोहल और एसीटोन के साथ प्रोटीन की वर्षा का तंत्र समान है। प्रोटीन अवक्षेपण को नमकीन या जल-गलत कार्बनिक तरल पदार्थ द्वारा प्रोटीन को उनके प्राकृतिक (देशी) गुणों को संरक्षित करते हुए अलग और अलग करने के लिए उपयोग किया जाता है। कुछ वर्षा स्थितियों के तहत, प्रोटीन को क्रिस्टलीय रूप में प्राप्त किया जा सकता है और अन्य प्रोटीन और गैर-प्रोटीन अशुद्धियों से अच्छी तरह से शुद्ध किया जा सकता है। कई एंजाइमों या अन्य प्रोटीनों की क्रिस्टलीय तैयारी प्राप्त करने के लिए इस तरह की कई प्रक्रियाओं का उपयोग किया जाता है। उच्च तापमान पर प्रोटीन के घोल को गर्म करने के साथ-साथ भारी धातुओं या केंद्रित एसिड, विशेष रूप से ट्राइक्लोरोएसेटिक, सल्फोसैलिसिलिक और क्लोरिक एसिड के लवण के साथ प्रोटीन वर्षा, प्रोटीन जमावट (जमावट) और एक अघुलनशील अवक्षेप के गठन की ओर जाता है। ऐसे प्रभावों के तहत, अस्थिर प्रोटीन अणु विकृतीकरण करते हैं, अपने जैविक गुणों को खो देते हैं, विशेष रूप से एंजाइमिक गतिविधि में, और प्रारंभिक विलायक में अघुलनशील हो जाते हैं। विकृतीकरण के दौरान, प्रोटीन अणु का मूल विन्यास बाधित हो जाता है, और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं यादृच्छिक उलझनें बनाती हैं।
Ultracentrifugation के दौरान, त्वरण क्षेत्र में प्रोटीन जमा होते हैं अभिकेन्द्रीय बलएक दर पर जो मुख्य रूप से प्रोटीन कणों के आकार पर निर्भर करता है। तदनुसार, प्रोटीन के आणविक भार का निर्धारण करने के लिए, एक अल्ट्रासेंट्रीफ्यूज में अवसादन स्थिरांक का निर्धारण, साथ ही प्रोटीन के प्रसार की दर, आणविक छलनी के माध्यम से उनका निस्पंदन, विशेष परिस्थितियों में वैद्युतकणसंचलन के दौरान वैद्युतकणसंचलन की गतिशीलता का निर्धारण, और कुछ अन्य तरीके उपयोग किया जाता है।
प्रोटीन का पता लगाने और निर्धारण के तरीके
प्रोटीन पर गुणात्मक प्रतिक्रियाएं उनके भौतिक-रासायनिक गुणों या कुछ प्रतिक्रियाओं पर आधारित होती हैं। रासायनिक समूहएक प्रोटीन अणु में। हालांकि, चूंकि एक प्रोटीन अणु में बड़ी संख्या में विभिन्न रासायनिक समूह होते हैं, प्रोटीन की प्रतिक्रियाशीलता बहुत अधिक होती है और प्रोटीन के लिए कोई भी गुणात्मक प्रतिक्रिया सख्ती से विशिष्ट नहीं होती है। अनेक अभिक्रियाओं के संयोजन के आधार पर ही प्रोटीन की उपस्थिति के बारे में निष्कर्ष निकाला जा सकता है। विश्लेषण करते समय जैविक तरल पदार्थ, उदाहरण के लिए, मूत्र, जहां केवल कुछ प्रोटीन प्रकट हो सकते हैं और यह ज्ञात है कि कौन से पदार्थ प्रतिक्रिया में हस्तक्षेप कर सकते हैं, प्रोटीन की उपस्थिति या अनुपस्थिति को स्थापित करने के लिए भी एक प्रतिक्रिया पर्याप्त है। प्रोटीन प्रतिक्रियाओं को अवक्षेपण प्रतिक्रियाओं और रंग प्रतिक्रियाओं में विभाजित किया जाता है। पूर्व में केंद्रित एसिड के साथ अवक्षेपण शामिल है, और नैदानिक अभ्यास में, नाइट्रिक एसिड के साथ अवक्षेपण का सबसे अधिक उपयोग किया जाता है। सल्फोसैलिसिलिक या ट्राइक्लोरोएसिटिक एसिड के साथ प्रोटीन की एक विशिष्ट प्रतिक्रिया भी होती है (उत्तरार्द्ध का उपयोग न केवल प्रोटीन का पता लगाने के लिए किया जाता है, बल्कि प्रोटीन से तरल पदार्थ को मुक्त करने के लिए भी किया जाता है)। शराब, एसीटोन, और कई अन्य अभिकर्मकों के साथ वर्षा द्वारा थोड़ा अम्लीय माध्यम में उबालने के दौरान जमावट द्वारा प्रोटीन की उपस्थिति का भी पता लगाया जा सकता है। रंग प्रतिक्रियाओं में से, बायोरेट प्रतिक्रिया बहुत विशेषता है (देखें) - एक क्षारीय माध्यम में तांबे के आयनों के साथ बैंगनी धुंधला हो जाना। यह प्रतिक्रिया प्रोटीन में पेप्टाइड बॉन्ड की उपस्थिति पर निर्भर करती है जो तांबे के साथ रंगीन रंग बनाती है। जटिल यौगिक. बायोरेट प्रतिक्रिया का नाम यूरेट यूरिया (एच 2 एन-सीओ-एनएच-सीओ-एनएच 2) के ताप उत्पाद से आता है, जो इस प्रतिक्रिया को देने वाला सबसे सरल यौगिक है। ज़ैंटोप्रोटीन प्रतिक्रिया (देखें) में केंद्रित नाइट्रिक एसिड के संपर्क में आने पर प्रोटीन का पीला धुंधलापन होता है। प्रोटीन अणु बनाने वाले सुगंधित अमीनो एसिड के नाइट्रेशन उत्पादों के निर्माण के कारण रंग दिखाई देता है। मिलन प्रतिक्रिया एक अम्लीय माध्यम में पारा लवण और नाइट्रस एसिड के साथ एक चमकदार लाल रंग देती है। व्यवहार में, आमतौर पर नाइट्रिक एसिड का उपयोग किया जाता है, जिसमें हमेशा नाइट्रस एसिड का एक छोटा सा मिश्रण होता है। प्रतिक्रिया टाइरोसिन के फेनोलिक रेडिकल के लिए विशिष्ट है और इसलिए केवल टायरोसिन युक्त प्रोटीन के साथ होती है। एडमकेविच प्रतिक्रिया ट्रिप्टोफैन रेडिकल के कारण होती है। यह एसिटिक एसिड के साथ केंद्रित सल्फ्यूरिक एसिड में बैंगनी रंग देता है (एडमकेविच प्रतिक्रिया देखें)। विभिन्न एल्डिहाइड के साथ एसिटिक एसिड को बदलकर प्रतिक्रिया प्राप्त की जाती है। एसिटिक एसिड का उपयोग करते समय, प्रतिक्रिया एसिटिक एसिड में अशुद्धता के रूप में मौजूद ग्लाइऑक्सिलिक एसिड के कारण होती है। मात्रात्मक रूप से, प्रोटीन आमतौर पर प्रोटीन नाइट्रोजन द्वारा निर्धारित किया जाता है, जो कि अवक्षेपण में घुलनशील कम आणविक भार पदार्थों से धोए गए प्रोटीन के अवक्षेप में कुल नाइट्रोजन की मात्रा से होता है। जैव रासायनिक अध्ययन और नैदानिक विश्लेषण में नाइट्रोजन आमतौर पर केजेल्डहल विधि द्वारा निर्धारित किया जाता है (केजेल्डहल विधि देखें)। तरल पदार्थों में कुल प्रोटीन सामग्री अक्सर वर्णमिति विधियों द्वारा निर्धारित की जाती है, जो कि बायोरेट प्रतिक्रिया के विभिन्न संशोधनों पर आधारित होती हैं। लॉरी विधि का प्रयोग अक्सर किया जाता है, जिसमें टाइरोसिन के लिए फोलिन के अभिकर्मक का उपयोग बायुरेट प्रतिक्रिया के साथ संयोजन में किया जाता है (लॉरी विधि देखें)।
प्रोटीन वर्गीकरण
प्रोटीन अणुओं के अपेक्षाकृत बड़े आकार, उनकी संरचना की जटिलता, और अधिकांश प्रोटीनों की संरचना पर पर्याप्त रूप से सटीक डेटा की कमी के कारण, अभी भी प्रोटीन का कोई तर्कसंगत रासायनिक वर्गीकरण नहीं है। मौजूदा वर्गीकरण काफी हद तक सशर्त है और मुख्य रूप से प्रोटीन के भौतिक-रासायनिक गुणों, उनके उत्पादन के स्रोत, जैविक गतिविधि और अन्य, अक्सर यादृच्छिक, सुविधाओं के आधार पर बनाया गया है। हाँ, द्वारा भौतिक और रासायनिक गुणप्रोटीन को फाइब्रिलर और ग्लोबुलर, हाइड्रोफिलिक (घुलनशील) और हाइड्रोफोबिक (अघुलनशील), आदि में विभाजित किया जाता है। उत्पादन के स्रोत के अनुसार, प्रोटीन को पशु, वनस्पति और जीवाणु में विभाजित किया जाता है; मांसपेशी प्रोटीन, तंत्रिका ऊतक, रक्त सीरम, आदि पर; जैविक गतिविधि पर - प्रोटीन-एंजाइमों पर। प्रोटीन-हार्मोन, संरचनात्मक। प्रोटीन, सिकुड़ा हुआ प्रोटीन, एंटीबॉडी, आदि। हालांकि, यह ध्यान में रखा जाना चाहिए कि वर्गीकरण की अपूर्णता के साथ-साथ प्रोटीन की असाधारण विविधता के कारण, व्यक्तिगत प्रोटीनों में से कई को किसी को भी नहीं सौंपा जा सकता है। यहाँ वर्णित समूह।
सभी प्रोटीन आमतौर पर सरल, या प्रोटीन (उचित प्रोटीन), और जटिल, या प्रोटीन (गैर-प्रोटीन यौगिकों वाले प्रोटीन के परिसर) में विभाजित होते हैं। सरल प्रोटीन केवल अमीनो अम्लों के बहुलक होते हैं; कॉम्प्लेक्स, अमीनो एसिड अवशेषों के अलावा, गैर-प्रोटीन, तथाकथित प्रोस्थेटिक समूह भी होते हैं।
साधारण प्रोटीन (प्रोटीन) में एल्ब्यूमिन (देखें), ग्लोबुलिन (देखें) और कई अन्य प्रोटीन प्रतिष्ठित हैं।
एल्बुमिन - आसानी से घुलनशील गोलाकार प्रोटीन (उदाहरण के लिए, सीरम या अंडे का सफेद एल्ब्यूमिन); अमोनियम सल्फेट से संतृप्त होने पर ही वर्षा के साथ पानी और खारे घोल में घुलें।
ग्लोब्युलिन एल्ब्यूमिन से इस मायने में भिन्न होता है कि वे पानी में अघुलनशील होते हैं और अमोनियम सल्फेट के साथ आधा संतृप्त होने पर अवक्षेपित हो जाते हैं। ग्लोब्युलिन में एल्ब्यूमिन की तुलना में अधिक आणविक भार होता है और कभी-कभी उनकी संरचना में कार्बोहाइड्रेट समूह होते हैं।
प्रोटीन में वनस्पति प्रोटीन भी शामिल हैं - प्रोलमिन (देखें), जो आमतौर पर ग्लूटेलिन (देखें) के साथ अनाज के बीज (राई, गेहूं, जौ, आदि) में पाए जाते हैं, जो ग्लूटेन के थोक का निर्माण करते हैं। ये प्रोटीन 70-80% अल्कोहल में घुलनशील और पानी में अघुलनशील होते हैं; वे प्रोलाइन और ग्लूटामिक एसिड अवशेषों से भरपूर होते हैं। प्रोलमिन में गेहूं ग्लियाडिन, मकई ज़ीइन और जौ होर्डिन भी शामिल हैं।
स्क्लेरोप्रोटीन (प्रोटीनॉन्ड्स, एल्ब्यूमिनोइड्स) संरचनात्मक प्रोटीन होते हैं जो पानी में अघुलनशील होते हैं, पतला क्षार, एसिड और खारा समाधान में। इनमें फाइब्रिलर प्रोटीन शामिल हैं, मुख्य रूप से पशु मूल के, जो पाचन एंजाइमों द्वारा पाचन के लिए अत्यधिक प्रतिरोधी होते हैं। ये प्रोटीन संयोजी ऊतक प्रोटीन में विभाजित हैं: कोलेजन (देखें) और इलास्टिन (देखें); पूर्णांक प्रोटीन - बाल, नाखून और खुर, एपिडर्मिस - केराटिन (देखें), जिनकी विशेषता है उच्च सामग्रीअमीनो एसिड अवशेषों के रूप में सल्फर - सिस्टीन; कोकून के प्रोटीन और कीड़ों की रेशम ग्रंथियों के अन्य रहस्य (उदाहरण के लिए, कोबवे) - फाइब्रोइन (देखें), जिसमें ग्लाइसिन और ऐलेनिन के आधे से अधिक अवशेष होते हैं।
प्रोटीन का एक विशेष समूह प्रोटामाइन से बना होता है (देखें) - एक मूल प्रकृति के अपेक्षाकृत कम आणविक भार प्रोटीन (एल्ब्यूमिन, ग्लोब्युलिन और अन्य ऊतक प्रोटीन के विपरीत, जो आमतौर पर थोड़ा अम्लीय वातावरण में एक आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु होता है)। प्रोटामाइन कुछ मछलियों और अन्य जानवरों के वीर्य में पाए जाते हैं और आधे से अधिक डायमिनोमोनोकारबॉक्सिलिक एसिड से बने होते हैं। तो, हेरिंग प्रोटामाइन - ल्यूपिन और सैल्मन - सैल्मिन में लगभग 80% आर्जिनिन होता है। अन्य प्रोटामाइन में आर्जिनिन के अलावा लाइसिन या लाइसिन और हिस्टिडीन भी होते हैं।
चावल। 2. प्रोटीन जैवसंश्लेषण की सामान्य योजना। अमीनो एसिड (1), एटीपी के साथ परस्पर क्रिया करके सक्रिय होते हैं, जिससे अमीनोएसिलडेनाइलेट्स (2) बनते हैं; उत्तरार्द्ध, एंजाइम अमीनोएसिल-टीआरएनए सिंथेटेज़ की कार्रवाई के तहत, आरएनए, या टीआरएनए (3) को स्थानांतरित करने के लिए जुड़े हुए हैं, और एक एमिनोएसिल-टीआरएनए कॉम्प्लेक्स (4) के रूप में एमआरएनए, या पॉलीसोम (5) से जुड़े राइबोसोम में प्रवेश करते हैं। . पॉलीसोम्स mRNA से पहले एक छोटी सबयूनिट (6), और फिर राइबोसोम की एक बड़ी सबयूनिट (7) से जुड़कर बनते हैं। एमआरएनए से जुड़े राइबोसोम (8) में, दो एमिनोएसिल-टीआरएनए एमआरएनए से जुड़े होते हैं, जिसके परिणामस्वरूप उनके बीच एक पेप्टाइड बॉन्ड बनता है। इस प्रकार, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला (9) की वृद्धि होती है, जो इसके संश्लेषण (10) के पूरा होने पर जारी होती है और आगे प्रोटीन (11) में परिवर्तित हो जाती है।
प्रोटीन बायोसिंथेसिस जीवित जीवों की सभी कोशिकाओं में आगे बढ़ता है और शरीर के प्रोटीन, चयापचय प्रक्रियाओं और उनके विनियमन के साथ-साथ अंगों और ऊतकों के विकास और भेदभाव को सुनिश्चित करता है। न्यूक्लिक एसिड (देखें) की भागीदारी के साथ मुक्त अमीनो एसिड से प्रोटीन को ऊतकों में संश्लेषित किया जाता है। प्रोटीन जैवसंश्लेषण की प्रक्रिया एटीपी के रूप में संचित ऊर्जा की खपत के साथ आगे बढ़ती है (एडेनोसिन फॉस्फोरिक एसिड देखें)। प्रोटीन के जैवसंश्लेषण के दौरान, कड़ाई से विशिष्ट संरचना के कुछ प्रोटीनों का निर्माण सुनिश्चित किया जाता है, जो डीऑक्सीराइबोन्यूक्लिक एसिड के संरचनात्मक जीन (सिस्ट्रोन) में एन्कोड किया जाता है, जो मुख्य रूप से कोशिका नाभिक के क्रोमैटिन में स्थित होता है (जेनेटिक कोड देखें)। सूचना जो प्रोटीन की प्राथमिक संरचना को निर्धारित करती है, प्रेषित की जाती है विशेष प्रकारपूरक न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम के रूप में राइबोन्यूक्लिक एसिड (आरएनए), जिसे सूचना या मैट्रिक्स, आरएनए (एमआरएनए) कहा जाता है। इस प्रक्रिया को ट्रांसक्रिप्शन कहा जाता है। एमआरएनए राइबोसोम (देखें) के साथ जोड़ती है, जो राइबोन्यूक्लियोप्रोटीन ग्रैन्यूल होते हैं, आधे से अधिक एक विशेष राइबोसोमल आरएनए (आरआरएनए) होते हैं, जो डीएनए के विशेष सिस्ट्रोन (जीन) पर भी संश्लेषित होते हैं। राइबोसोम में दो उप-कण होते हैं, जिनमें वे मैग्नीशियम आयनों की सांद्रता में कमी के साथ विपरीत रूप से अलग होने में सक्षम होते हैं। राइबोसोम के बड़े और छोटे उप-कणों में क्रमशः 1.7×10 6 और 0.7×10 6 के आणविक भार के साथ एक आरएनए अणु होता है, और कई दसियों प्रोटीन अणु होते हैं। राइबोसोम के साथ संयुक्त होने पर, एमआरएनए पॉलीरिबोसोम या पॉलीसोम बनाता है, जिस पर प्रोटीन की प्राथमिक संरचना बनाने वाले पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं का संश्लेषण होता है। राइबोसोम से जुड़ने से पहले, अमीनो एसिड सक्रिय होते हैं, फिर उन्हें कम-बहुलक वाहक आरएनए के साथ जोड़ा जाता है, या आरएनए (टीआरएनए) को परिसरों के रूप में स्थानांतरित किया जाता है, जिसके साथ वे राइबोसोम में प्रवेश करते हैं। प्रोटीन जैवसंश्लेषण की सामान्य योजना को अंजीर में दिखाया गया है। 2.
अमीनो एसिड का सक्रियण तब होता है जब वे एटीपी के साथ अमीनोसिल एडिनाइलेट के गठन और पाइरोफॉस्फेट की रिहाई के साथ बातचीत करते हैं: अमीनो एसिड + एटीपी \u003d एमिनोएसिल एडिनाइलेट + पाइरोफॉस्फेट। Aminoacyladenylate एक मिश्रित एनहाइड्राइड है जो एडेनोसिन मोनोफॉस्फेट के फॉस्फोरिक एसिड अवशेषों और अमीनो एसिड के कार्बोक्सिल समूह द्वारा बनता है, और अमीनो एसिड का सक्रिय रूप है। एमिनोएसिलैडाइनाइलेट से, अमीनो एसिड अवशेषों को प्रत्येक एमिनो एसिड के लिए विशिष्ट टीआरएनए में स्थानांतरित किया जाता है, और एमिनोएसिल-टीआरएनए के रूप में राइबोसोम में प्रवेश करता है। अमीनोएसिलडेनाइलेट का निर्माण और एक एमिनो एसिड अवशेष का टीआरएनए में स्थानांतरण एक ही एंजाइम (एमिनोएसिलैडाइनाइलेट सिंथेटेज़, या एमिनोएसिल-टीआरएनए सिंथेटेज़) द्वारा उत्प्रेरित होता है, जो प्रत्येक अमीनो एसिड और प्रत्येक टीआरएनए के लिए सख्ती से विशिष्ट होता है। सभी tRNA में अपेक्षाकृत कम आणविक भार (लगभग 25,000) होता है और इसमें लगभग 80 न्यूक्लियोटाइड होते हैं। उनके पास क्लोवरलीफ़ क्रूसिफ़ॉर्म कॉन्फ़िगरेशन है, न्यूक्लियोटाइड श्रृंखला के साथ पूरक आधारों द्वारा आयोजित एक डबल-फंसे संरचना का निर्माण होता है और केवल लूप के क्षेत्र में एकल-फंसे हो जाते हैं। न्यूक्लियोटाइड श्रृंखला की शुरुआत, जिसे आमतौर पर 5"-गुआनिल न्यूक्लियोटाइड द्वारा दर्शाया जाता है, टर्मिनल के पास स्थित होता है, जो अक्सर साइटिडिलिक एसिड और एडेनोसिन के दो अवशेषों के समूह को एक मुक्त 3"-ओएच समूह के साथ आदान-प्रदान करता है, जिसमें अमीनो एसिड अवशेष होता है। संलग्न। टीआरएनए अणु के विपरीत छोर पर स्थित लूप पर, क्षारों का एक त्रिक होता है जो दिए गए अमीनो एसिड (कोडन) के त्रिक एन्कोडिंग का पूरक होता है और इसे एंटीकोडॉन कहा जाता है। कई tRNAs का न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम पहले ही स्थापित किया जा चुका है, और उनकी पूरी संरचना भी ज्ञात है।
संश्लेषित पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की प्राथमिक संरचना में अमीनो एसिड का एक निश्चित क्रम mRNA न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम में दर्ज की गई जानकारी द्वारा प्रदान किया जाता है, जो डीएनए सिस्ट्रोन में संबंधित अनुक्रम को दर्शाता है। प्रत्येक अमीनो एसिड mRNA न्यूक्लियोटाइड्स के विशिष्ट ट्रिपल द्वारा एन्कोड किया गया है। ये त्रिक (कोडोन) तालिका में प्रस्तुत किए गए हैं। 2. उनके गूढ़ रहस्य ने आरएनए न्यूक्लियोटाइड कोड, या अमीनो एसिड कोड को स्थापित करना संभव बना दिया, अर्थात, जिस विधि से अनुवाद होता है, या आरएनए न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम में दर्ज जानकारी का प्रोटीन की प्राथमिक संरचना में अनुवाद, या अनुक्रम पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड के अवशेष।
तालिका 2. आरएनए-अमीनो एसिड कोड
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कोडन का पहला न्यूक्लियोटाइड (5" अंत से) |
कोडन का दूसरा न्यूक्लियोटाइड |
कोडन का तीसरा न्यूक्लियोटाइड (3' छोर से) |
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हेयर ड्रायर |
सेवा |
टीयर |
सीआईएस |
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हेयर ड्रायर |
सेवा |
टीयर |
सीआईएस |
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लेई |
सेवा |
यूएए |
यूजीए |
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|
लेई |
सेवा |
यूएजी |
तीन |
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लेई |
समर्थक |
जीआईएस |
आर्ग |
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लेई |
समर्थक |
जीआईएस |
आर्ग |
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लेई |
समर्थक |
ग्लेन |
आर्ग |
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लेई |
समर्थक |
ग्लेन |
आर्ग |
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इले |
ट्रे |
आसन |
सेवा |
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इले |
ट्रे |
आसन |
सेवा |
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इले |
ट्रे |
लिज़ |
आर्ग |
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मुलाकात की |
ट्रे |
लिज़ |
आर्ग |
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शाफ़्ट |
अला |
एएसपी |
ग्ली |
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शाफ़्ट |
अला |
एएससी |
ग्ली |
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शाफ़्ट |
अला |
ग्लू |
ग्ली |
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शाफ़्ट |
अला |
ग्लू |
ग्ली |
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नोट: Y - यूरीडाइलिक एसिड, C - साइटिडिलिक एसिड, A - एडेनिलिक एसिड, G - गुआनाइलिक एसिड। तीन अक्षर संबंधित अमीनो एसिड अवशेषों का संकेत देते हैं: उदाहरण के लिए फेन - फेनिलएलनिन। Ile-isoleucine, Glu-glutamic acid, Gln-glutamine, आदि ट्रिपलेट्स UAA, UAG, UGA अमीनो एसिड को एनकोड नहीं करते हैं, लेकिन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की समाप्ति का निर्धारण करते हैं।
जैसा कि तालिका से देखा जा सकता है, 64 संभावित ट्रिपल में से (61 कुछ अमीनो एसिड को एनकोड करते हैं, अर्थात, वे "भावना" हैं। तीन ट्रिपल - यूडीडी, यूएजी और यूजीए - अमीनो एसिड को एनकोड नहीं करते हैं, लेकिन उनकी भूमिका को पूरा करना है। (समाप्त) एक बढ़ती पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का संश्लेषण। कोड पतित है, अर्थात, लगभग सभी अमीनो एसिड न्यूक्लियोटाइड्स के एक से अधिक ट्रिपल द्वारा एन्कोड किए जाते हैं। इसलिए, 3 अमीनो एसिड - ल्यूसीन, आर्जिनिन और श्रृंखला - छह कोडन द्वारा एन्कोड किए जाते हैं, 2 - मेथिओनिन और ट्रिप्टोफैन - प्रत्येक में केवल एक कोडन होता है, और शेष 15 - 2 से 4 तक। अनुवाद प्रक्रिया अमीनो एसिड से भरे tRNA की मदद से की जाती है। अमीनोसिल-टीआरएनए अपने पूरक ट्रिपलेट (एंटीकोडॉन) को mRNA से जोड़ता है। राइबोसोम में कोडन। एक और एमिनोएसिल-टीआरएनए आसन्न एमआरएनए कोडन से जुड़ता है। एक ही समय में पहला टीआरएनए अपने अमीनो एसिड अवशेषों को कार्बोक्सिल अंत के साथ दूसरे अमीनो एसिड के अमीनो समूह से जोड़ता है, एक डायपेप्टाइड के गठन के साथ, और स्वयं मुक्त हो जाता है और राइबोसोम से अलग हो जाता है। इसके अलावा, पी के रूप में ibosomes लेकिन 5 "अंत से 3" अंत तक mRNA श्रृंखला, तीसरा एमिनोएसिल आरएनए जुड़ता है; डाइपेप्टाइड का कार्बोक्सिल अंत तीसरे अमीनो एसिड के अमीनो समूह के साथ जुड़कर एक ट्राइपेप्टाइड बनाता है और दूसरा tRNA जारी करता है, और यह तब तक जारी रहता है जब तक कि राइबोसोम पूरे क्षेत्र से होकर गुजरता है और इस प्रोटीन को डीएनए सिस्ट्रोन के अनुरूप mRNA पर एन्कोडिंग करता है। फिर प्रोटीन संश्लेषण समाप्त हो जाता है, और परिणामस्वरूप पॉलीपेप्टाइड राइबोसोम से मुक्त हो जाता है। पॉलीसोम में पहले राइबोसोम के बाद दूसरा, तीसरा आदि आता है, जो क्रमिक रूप से पॉलीसोम में उसी एमआरएनए स्ट्रैंड पर जानकारी पढ़ता है। इस प्रकार, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का विकास एन-टर्मिनस से कार्बोक्सिल (सी-) अंत तक होता है। यदि प्रोटीन संश्लेषण को दबा दिया जाता है, उदाहरण के लिए, एंटीबायोटिक पौरोमाइसिन की मदद से, विभिन्न चरणों में अपूर्ण सी-टर्मिनस के साथ अधूरी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं प्राप्त की जा सकती हैं। अमीनोएसिल-टीआरएनए पहले एक छोटे राइबोसोमल सबयूनिट से जुड़ता है, और फिर एक बड़े सबयूनिट में स्थानांतरित हो जाता है, जिस पर पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला बढ़ती है। ए। एस। स्पिरिन की परिकल्पना के अनुसार, प्रोटीन जैवसंश्लेषण के दौरान राइबोसोम के काम के दौरान, राइबोसोम उप-कणों का बार-बार बंद होना और खुलना होता है। राइबोसोम, एमआरएनए और एमिनोएसिल-टीआरएनए के अलावा, शरीर के बाहर प्रोटीन के संश्लेषण को पुन: उत्पन्न करने के लिए, ग्वानोसिन ट्राइफॉस्फेट (जीटीपी) की उपस्थिति आवश्यक है, जो जीडीपी में विभाजित है और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के विकास के दौरान पुन: उत्पन्न होती है। इसके लिए कई प्रोटीन कारकों की उपस्थिति की भी आवश्यकता होती है जो स्पष्ट रूप से एंजाइमेटिक भूमिका निभाते हैं। ये तथाकथित हस्तांतरण कारक एक दूसरे के साथ बातचीत करते हैं और उनकी गतिविधि के लिए सल्फहाइड्रील समूहों और मैग्नीशियम आयनों की उपस्थिति की आवश्यकता होती है। अनुवाद के अलावा (यानी, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का विकास निश्चित क्रम, डीएनए के संरचनात्मक जीन और mRNA में न्यूक्लियोटाइड के संचरित अनुक्रम के अनुरूप), विशेष भूमिकाप्रसारण की शुरुआत (या दीक्षा) और उसके पूरा होने (या समाप्ति) को निभाता है। दीक्षा प्रोटीन संश्लेषणराइबोसोम में, कम से कम बैक्टीरिया में, यह विशेष कोडन से शुरू होता है - mRNA में आरंभकर्ता - AUG और GUG। सबसे पहले, राइबोसोम का एक छोटा सबयूनिट ऐसे कोडन से जुड़ता है, फिर फॉर्मिलमेथियोनिल-टीआरएनए इसमें जुड़ जाता है, जिसके साथ पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का संश्लेषण शुरू होता है। इस एमिनोएसिल-टीआरएनए के विशेष गुणों के कारण, यह पेप्टिडाइल-टीआरएनए जैसे एक बड़े सबयूनिट में स्थानांतरित होने में सक्षम है, और इस प्रकार पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का विकास शुरू होता है। दीक्षा के लिए GTP और प्रोटीन दीक्षा कारकों की आवश्यकता होती है (तीन ज्ञात हैं)। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के विकास की समाप्ति "अर्थहीन" कोडन UAA, UAG या UGA पर होती है। जाहिर है, ये कोडन एक विशिष्ट प्रोटीन समाप्ति कारक से जुड़ते हैं, जो किसी अन्य कारक की उपस्थिति में पॉलीपेप्टाइड की रिहाई को बढ़ावा देता है।
प्रोटीन जैवसंश्लेषण प्रणाली के घटक मुख्य रूप से कोशिका नाभिक में संश्लेषित होते हैं। डीएनए टेम्पलेट पर, प्रतिलेखन के दौरान, सभी प्रकार के आरएनए का संश्लेषण होता है। शामिल: इस प्रक्रिया में: rRNA, mRNA और tRNA। तो, rRNA और mRNA को बहुत रूप में संश्लेषित किया जाता है बड़े अणुऔर यहां तक कि सेल नाभिक में, वे "परिपक्वता" की प्रक्रिया से गुजरते हैं, जिसके दौरान अणुओं का एक हिस्सा (mRNA के लिए बहुत महत्वपूर्ण) अलग हो जाता है और साइटोप्लाज्म को छोड़े बिना विघटित हो जाता है, और काम करने वाले अणु, जो मूल रूप से हिस्सा होते हैं संश्लेषित वाले, प्रोटीन संश्लेषण के स्थलों में साइटोप्लाज्म में प्रवेश करते हैं। पॉलीसोम्स की संरचना में शामिल होने से पहले, एमआरएनए, जाहिरा तौर पर, संश्लेषण के क्षण से, विशेष प्रोटीन कणों, "इन्फॉर्मोफर्स" से बांधता है, और राइबोन्यूक्लियोप्रोटीन कॉम्प्लेक्स के रूप में राइबोसोम में स्थानांतरित हो जाता है। राइबोसोम, जाहिर है, साइटोप्लाज्म में "परिपक्व" भी होते हैं, कुछ प्रोटीन पहले से ही साइटोप्लाज्म में नाभिक से निकलने वाले राइबोसोम के अग्रदूतों में शामिल हो जाते हैं। यह ध्यान दिया जाना चाहिए कि निचले, गैर-परमाणु जीव (प्रोकैरियोट्स), जिनमें बैक्टीरिया, नीले-हरे शैवाल और वायरस शामिल हैं, प्रोटीन जैवसंश्लेषण प्रणाली के घटकों और विशेष रूप से इसके विनियमन में उच्च जीवों से कुछ अंतर हैं। प्रोकैरियोट्स में राइबोसोम कुछ छोटे होते हैं और रचना में भिन्न होते हैं, प्रतिलेखन और अनुवाद की प्रक्रिया सीधे एक में जुड़ी होती है। इसी समय, उच्च परमाणु जीवों (यूकेरियोट्स) में, आरएनए का गठन साइटोप्लाज्मिक ऑर्गेनेल, माइटोकॉन्ड्रिया और क्लोरोप्लास्ट (पौधों में) में भी होता है, जिनकी अपनी प्रोटीन संश्लेषण प्रणाली और डीएनए के रूप में अपनी स्वयं की आनुवंशिक जानकारी होती है। इसकी संरचना के संदर्भ में, माइटोकॉन्ड्रिया और क्लोरोप्लास्ट में प्रोटीन संश्लेषण की प्रणाली प्रोकैरियोट्स के समान होती है और उच्च जानवरों और पौधों के नाभिक और साइटोप्लाज्म में पाई जाने वाली प्रणाली से काफी भिन्न होती है।
प्रोटीन जैवसंश्लेषण का नियमन एक बहुत ही जटिल प्रणाली है और कोशिका को विभिन्न प्रोटीनों के संश्लेषण को रोककर या प्रेरित करके, अक्सर एंजाइमी गतिविधि के साथ, कोशिका के आसपास के वातावरण में होने वाले परिवर्तनों का त्वरित और सटीक रूप से जवाब देने की अनुमति देता है। बैक्टीरिया में, प्रोटीन संश्लेषण का दमन मुख्य रूप से विशेष प्रोटीन - रिप्रेसर्स (ओपेरॉन देखें) की मदद से किया जाता है, जिसे विशेष जीन नियामकों द्वारा संश्लेषित किया जाता है। पर्यावरण से आने वाले मेटाबोलाइट के साथ एक रिप्रेसर की बातचीत या सेल में संश्लेषित इसे दबा या इसके विपरीत सक्रिय कर सकता है, इस प्रकार एक प्रोटीन या कई इंटरकनेक्टेड प्रोटीन के संश्लेषण को विनियमित करता है, विशेष रूप से एंजाइम जो एक ही ऑपेरॉन पर एक दूसरे से संश्लेषित होते हैं। उच्च जीवों में, भेदभाव की प्रक्रिया में, ऊतक कई प्रोटीनों को संश्लेषित करने की क्षमता खो देते हैं और किसी दिए गए ऊतक के कार्य के लिए आवश्यक प्रोटीन की एक छोटी संख्या के संश्लेषण में विशेषज्ञ होते हैं, उदाहरण के लिए, मांसपेशियां। परमाणु प्रोटीन के माध्यम से जीनोम (देखें) के स्तर पर कई प्रोटीनों के संश्लेषण का ऐसा अवरोध होता है - हिस्टोन (देखें) डीएनए के गैर-कार्यात्मक साइटों को जोड़ता है। हालांकि, पुनर्जनन के दौरान, दुर्दम विकास, और डिडिफेरेंटेशन से जुड़ी अन्य प्रक्रियाएं, ऐसी अवरुद्ध साइटों को डीरेप्रेस किया जा सकता है और किसी दिए गए ऊतक के लिए असामान्य प्रोटीन के संश्लेषण के लिए एमआरएनए की आपूर्ति कर सकता है। फिर भी, कुछ उत्तेजनाओं के जवाब में प्रोटीन संश्लेषण का नियमन उच्च जीवों में भी होता है। इस प्रकार, कई हार्मोनों की क्रिया ऊतक में प्रोटीन संश्लेषण को प्रेरित करना है जो इस हार्मोन का "लक्ष्य" है। यह प्रेरण हार्मोन को ऊतक में एक विशिष्ट प्रोटीन से बांधकर और गठित जटिल के माध्यम से जीन को सक्रिय करके प्रतीत होता है।
प्रोटीन बायोसिंथेसिस की प्रक्रिया और इसके नियमन के लिए सिस्टम के सभी घटकों की अत्यधिक स्पष्टता, सटीकता और समन्वय की आवश्यकता होती है। इस सटीकता के छोटे उल्लंघन से भी प्रोटीन की प्राथमिक संरचना का उल्लंघन होता है और गंभीर रोग संबंधी परिणाम होते हैं। आनुवंशिक विकार, उदाहरण के लिए, एक संरचनात्मक जीन में एक न्यूक्लियोटाइड के प्रतिस्थापन या हानि से एक परिवर्तित प्रोटीन का संश्लेषण होता है, जो अक्सर जैविक गतिविधि से रहित होता है। इस तरह के परिवर्तन जन्मजात चयापचय संबंधी विकारों के अंतर्गत आते हैं, जो संक्षेप में, सभी वंशानुगत रोग (देखें) शामिल हैं। दूसरी ओर, कई प्रोटीन और एंजाइम न केवल विभिन्न जैविक प्रजातियों में, बल्कि विभिन्न व्यक्तियों में भी अपनी जैविक गतिविधि को बनाए रखते हुए भिन्न हो सकते हैं। अक्सर, ऐसे प्रोटीनों में अलग-अलग इम्यूनोलॉजिकल और इलेक्ट्रोफोरेटिक गुण होते हैं। मानव आबादी में, तथाकथित प्रोटीन बहुरूपता के कई उदाहरणों का वर्णन किया गया है, जब दो या दो से अधिक अलग-अलग प्रोटीन अलग-अलग व्यक्तियों में पाए जा सकते हैं, और कभी-कभी एक ही व्यक्ति में, जिनका कार्य समान होता है, जैसे हीमोग्लोबिन (देखें), हैप्टोग्लोबिन (देखें) और कुछ अन्य।
पोषण में प्रोटीन
कई पोषक तत्वों में प्रोटीन सबसे महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। वे आवश्यक अमीनो एसिड और प्रोटीन संश्लेषण के लिए आवश्यक तथाकथित गैर-विशिष्ट नाइट्रोजन के स्रोत हैं। मानव शरीर. एक भोजन में प्रोटीन की स्पष्ट कमी एक जीव के कार्य के गंभीर उल्लंघन की ओर ले जाती है (एलिमेंट्री डिस्ट्रोफी देखें)। किसी व्यक्ति के स्वास्थ्य, शारीरिक विकास और कार्य क्षमता की स्थिति काफी हद तक प्रोटीन की आपूर्ति के स्तर पर निर्भर करती है, और छोटे बच्चों में, कुछ हद तक, मानसिक विकास. यदि हम भोजन के लिए उत्पादित सभी वनस्पति और पशु प्रोटीन को ध्यान में रखते हैं, तो औसतन पृथ्वी के प्रत्येक निवासी के पास प्रति दिन लगभग 58 ग्राम होगा। वास्तव में, आधी से अधिक आबादी, विशेष रूप से विकासशील देशों में, इतनी मात्रा में प्रोटीन प्राप्त नहीं करती है। वैश्विक आहार प्रोटीन की कमी को सबसे तीव्र आर्थिक और के बीच स्थान दिया जाना चाहिए सामाजिक समस्याएँआधुनिकता (देखें प्रोटीन संकट). इस संबंध में, आहार में प्रोटीन के इष्टतम स्तर की स्थापना सर्वोपरि है।
गहन वृद्धि की अवधि के दौरान सबसे बड़ी मात्रा में प्रोटीन की आवश्यकता होती है। हालांकि, यहां तक कि एक जीव में जो परिपक्वता तक पहुंच गया है, महत्वपूर्ण प्रक्रियाएं प्रोटीन पदार्थों की निरंतर खपत से जुड़ी होती हैं और इसके परिणामस्वरूप, इन नुकसानों को भोजन के साथ भरने की आवश्यकता होती है। एफएओ / डब्ल्यूएचओ विशेषज्ञ समूह की सिफारिशों के अनुसार, प्रोटीन नाइट्रोजन की आवश्यकता की गणना सूत्र के अनुसार की जानी चाहिए: आर \u003d 1.1 (यू बी + एफ बी + एस + जी), जहां आर है प्रोटीन नाइट्रोजन की आवश्यकता; यू बी - मूत्र में नाइट्रोजन का उत्सर्जन; एफ बी - मल के साथ नाइट्रोजन का उत्सर्जन; एस - एपिडर्मिस के उच्छेदन के कारण नाइट्रोजन की हानि, बालों, नाखूनों की वृद्धि, गैर-तीव्र पसीने के दौरान पसीने के साथ नाइट्रोजन का उत्सर्जन; जी - विकास के दौरान नाइट्रोजन प्रतिधारण (गणना प्रति दिन 1 किलो द्रव्यमान प्रति दिन की जाती है)।
1.1 का गुणांक तनाव प्रतिक्रियाओं और शरीर पर प्रतिकूल प्रभाव के परिणामस्वरूप प्रोटीन की अतिरिक्त बर्बादी (औसतन 10%) को दर्शाता है। प्रोटीन आवश्यकताओं में व्यक्तिगत विविधताओं की सीमाओं को ±20% माना जाता है। एफएओ/डब्ल्यूएचओ विशेषज्ञ समूह की आधिकारिक सिफारिशें तालिका में परिलक्षित होती हैं। 3.
तालिका 3. प्रोटीन के लिए औसत दैनिक आवश्यकताएं (यह मानते हुए कि यह पूरी तरह से पचा हुआ है)*
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आयु वर्षों में) |
आवश्यकता (प्रति दिन शरीर के वजन के 1 किलो ग्राम में) |
||
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औसत |
-20% |
+20% |
|
|
बच्चे |
|||
|
1-3 |
0,88 |
0,70 |
1,06 |
|
4-6 |
0,81 |
0,65 |
0,97 |
|
7-9 |
0,77 |
0,62 |
0,92 |
|
10-12 |
0,72 |
0,58 |
0,86 |
|
किशोरों |
|||
|
13-15 |
0,70 |
0,56 |
0,84 |
|
16-19 |
0,64 |
0,51 |
0,77 |
|
वयस्कों |
0,59 |
0,47 |
0,71 |
- नाइट्रोजन की आवश्यकता को 6.25 के गुणक से गुणा किया जाता है।
यह स्पष्ट है कि दिए गए मान किसी व्यक्ति को प्रोटीन की इष्टतम आपूर्ति के अनुरूप नहीं हैं और आहार में उनकी सामग्री के न्यूनतम स्तर को संदर्भित किया जाना चाहिए, यदि यह नहीं देखा जाता है, तो गंभीर परिणामों का अपेक्षाकृत तेजी से विकास प्रोटीन की कमी अपरिहार्य है। अधिकांश आर्थिक रूप से विकसित देशों में प्रोटीन की वास्तविक खपत 1.5 और यहां तक कि दिए गए आंकड़ों से 2 गुना अधिक है। संतुलित आहार की अवधारणा के अनुसार, प्रोटीन की इष्टतम मानव आवश्यकता कई कारकों पर निर्भर करती है, जिनमें निम्न शामिल हैं: शारीरिक विशेषताएंजीव, खाद्य प्रोटीन की गुणात्मक विशेषताएं और आहार में अन्य पोषक तत्वों की सामग्री।
यूएसएसआर में, प्रोटीन के लिए आबादी की जरूरतों के मूल्यों को स्वास्थ्य मंत्रालय द्वारा आधिकारिक तौर पर अनुमोदित शारीरिक पोषण संबंधी मानदंडों में तय किया जाता है, जिन्हें समय-समय पर समीक्षा और अद्यतन किया जाता है। शारीरिक पोषण मानदंड औसत सांकेतिक मूल्य हैं जो बुनियादी रूप से जनसंख्या के कुछ समूहों की इष्टतम आवश्यकताओं को दर्शाते हैं पोषक तत्वऔर ऊर्जा (तालिका 4)।
|
बाल आबादी |
||
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आयु |
प्रोटीन का सेवन |
|
|
कुल |
जानवरों |
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0 - 3 महीने |
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4-6 महीने |
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6-12 महीने |
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1 - 1.5 साल |
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1.5-2 साल |
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34 साल |
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5-6 साल पुराना |
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7-10 साल पुराना |
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11 - 13 साल |
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14-17 साल (लड़के) |
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14-17 वर्ष (लड़कियां) |
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वयस्क आबादी |
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काम की प्रकृति के अनुसार समूह |
(सालों में |
पुरुषों |
औरत |
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उपभोग प्रोटीन |
प्रोटीन का सेवन |
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कुल |
पेट निह |
कुल |
पेट निह |
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श्रम शारीरिक तनाव से जुड़ा नहीं है |
18- 40 |
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यंत्रीकृतकम शारीरिक गतिविधि वाला श्रम और सेवा क्षेत्र |
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40 - 60 |
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यंत्रीकृतएक महत्वपूर्ण भार के साथ श्रम और सेवा क्षेत्र |
18 - 40 |
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यंत्रीकृतमहान शारीरिक के साथ काम करें भार |
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सेवानिवृत्ति आयु |
60- 70 |
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ऊपर |
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छात्रों |
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गर्भवती 5-9 महीने। |
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स्तनपान कराने वाली |
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वे लिंग, आयु, कार्य की प्रकृति आदि के आधार पर प्रोटीन आवश्यकताओं के भेदभाव के लिए प्रदान करते हैं। अनुशंसित मूल्यों की गणना प्रासंगिक जनसंख्या समूहों में प्रोटीन चयापचय और नाइट्रोजन संतुलन की विशेषताओं के अध्ययन के आधार पर की जाती है, और वे हैं नाइट्रोजन संतुलन बनाए रखने के लिए आवश्यक न्यूनतम प्रोटीन आवश्यकताओं से काफी अधिक है। शारीरिक और तंत्रिका तनाव, प्रतिकूल पर्यावरणीय प्रभावों से जुड़े शरीर के अतिरिक्त अपशिष्ट प्रदान करने के साथ-साथ एक इष्टतम प्रतिरक्षात्मक स्थिति बनाए रखने के लिए प्रोटीन की अधिकता आवश्यक है। पशु मूल के सबसे मूल्यवान प्रोटीन की खपत के मूल्यों को विशेष रूप से मानदंडों में हाइलाइट किया गया है।
शारीरिक पोषण मानदंड कुछ खाद्य उत्पादों के उत्पादन की योजना बनाने का आधार हैं। व्यक्तिगत प्रोटीन उत्पादों की उपयोगिता का मूल्यांकन करते समय, उनकी अमीनो एसिड संरचना, पाचन तंत्र एंजाइमों द्वारा पाचन क्षमता की डिग्री और जैविक प्रयोगों के परिणामस्वरूप स्थापित अभिन्न पाचन क्षमता संकेतकों को ध्यान में रखा जाता है। व्यवहार में, कुछ हद तक पारंपरिकता के साथ, प्रोटीन उत्पादों को दो समूहों में विभाजित किया जाता है। पहले में पशु मूल के उत्पाद शामिल हैं: दूध, मांस, अंडे, मछली, जिनमें से प्रोटीन मानव शरीर द्वारा आसानी से और पूरी तरह से अवशोषित होते हैं; दूसरे के लिए - पौधों की उत्पत्ति के अधिकांश उत्पाद, विशेष रूप से गेहूं, चावल, मक्का और अन्य अनाज, जिनमें से प्रोटीन शरीर द्वारा पूरी तरह से अवशोषित नहीं होते हैं। इस तरह के विभाजन की सशर्तता कई पौधों के प्रोटीन (आलू, एक प्रकार का अनाज, सोयाबीन, सूरजमुखी) के उच्च जैविक मूल्य और कुछ पशु उत्पादों (जिलेटिन, त्वचा, कण्डरा, आदि) के प्रोटीन के कम जैविक मूल्य पर जोर देती है। . फाइब्रिलर प्रोटीन (केराटिन, इलास्टिन और कोलेजन) की कम पाचनशक्ति के कारण उनकी तृतीयक संरचना की ख़ासियत और पाचन तंत्र के एंजाइमों द्वारा पाचन की कठिनाई है। दूसरी ओर, पौधों की उत्पत्ति के कई प्रोटीनों का समावेश संरचना पर निर्भर हो सकता है संयंत्र कोशिकाओंऔर पाचन एंजाइमों के साथ प्रोटीन के संपर्क में आने वाली कठिनाइयाँ।
किसी व्यक्ति या उनके जैविक मूल्य द्वारा व्यक्तिगत प्रोटीन के उपयोग की पूर्णता मुख्य रूप से उस डिग्री से निर्धारित होती है जिसमें उनकी अमीनो एसिड संरचना शरीर की विभेदित आवश्यकताओं और कुछ हद तक शरीर के अमीनो एसिड संरचना से मेल खाती है। स्वाभाविक रूप से पाए जाने वाले प्रोटीन की एक विशाल विविधता मुख्य रूप से 20 अमीनो एसिड से निर्मित होती है, उनमें से 8 (ट्रिप्टोफैन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसिन, वेलिन, थ्रेओनाइन, लाइसिन, मेथिओनिन और फेनिलएलनिन) मनुष्यों के लिए अपरिहार्य हैं, क्योंकि उन्हें शरीर के ऊतकों में संश्लेषित नहीं किया जा सकता है (देखें) अमीनो एसिड)। छोटे बच्चों के लिए, नौवां आवश्यक अमीनो एसिड हिस्टिडाइन है। शेष अमीनो एसिड गैर-आवश्यक में से हैं और इन्हें आहार में मुख्य रूप से गैर-विशिष्ट नाइट्रोजन के आपूर्तिकर्ताओं के रूप में माना जा सकता है। यह स्थापित किया गया है कि "आदर्श" एमिनो एसिड स्केल के साथ अपने एमिनो एसिड संरचना को संतुलित करके खाद्य प्रोटीन का सर्वोत्तम आकलन प्राप्त किया जाता है। 1957 में, एफएओ के तथाकथित प्रारंभिक अमीनो एसिड पैमाने को समान पैमाने के रूप में प्रस्तावित किया गया था। बाद में यह साबित हुआ कि इसमें कई अमीनो एसिड की सामग्री, विशेष रूप से ट्रिप्टोफैन और मेथियोनीन, काफी सटीक रूप से निर्धारित नहीं की गई थी। जैविक अध्ययनों के परिणामों के अनुसार, हाल के वर्षों में चिकन अंडे और मानव दूध के प्रोटीन के अमीनो एसिड संरचना के पैमाने को इष्टतम के रूप में अनुशंसित किया गया है। स्वाभाविक रूप से इन दो उत्पादों के प्रोटीन विकासशील जीवों के पोषण के लिए अभिप्रेत हैं और प्रायोगिक जानवरों पर प्रयोग और छोटे बच्चों के पोषण में उपयोग किए जाने पर लगभग पूरी तरह से उपयोग किए जाते हैं।
यह निर्धारित करने के लिए कि प्रोटीन की अमीनो एसिड संरचना मानव आवश्यकताओं से मेल खाती है, कई सूचकांक प्रस्तावित किए गए हैं, जिनमें से प्रत्येक का केवल सीमित मूल्य है। उनमें से, एच / ओ सूचकांक का उल्लेख किया जाना चाहिए, प्रोटीन की कुल नाइट्रोजन सामग्री (जी में ओ) के लिए आवश्यक अमीनो एसिड (एच मिलीग्राम में) की मात्रा के अनुपात को दर्शाता है, जो आवश्यक नाइट्रोजन के अनुपात को निर्धारित करने में मदद करता है, या आवश्यक, अमीनो एसिड और गैर-विशिष्ट नाइट्रोजन। H/O मान जितना कम होगा, अविशिष्ट नाइट्रोजन की मात्रा उतनी ही अधिक होगी। दूध और अंडे के प्रोटीन के लिए, यह सूचकांक अपेक्षाकृत अधिक है - 3.1-3.25, मांस के लिए - 2.79-2.94; गेहूँ के लिए - 2. बहुत महत्वअमीनो एसिड स्कोर से जुड़ा हुआ है, जो आपको इसके रसायन के आधार पर प्रोटीन के जैविक मूल्य का अधिक संपूर्ण निर्णय लेने की अनुमति देता है। संघटन।
स्कोर पद्धति आदर्श अमीनो एसिड पैमानों की तुलना में परीक्षण उत्पाद में प्रत्येक आवश्यक अमीनो एसिड के प्रावधान के प्रतिशत की गणना पर आधारित है।
इस प्रयोजन के लिए, अध्ययन किए गए प्रोटीन के प्रत्येक आवश्यक अमीनो एसिड के लिए, I शोध के मूल्य की गणना की जाती है, A शोध / H शोध के बराबर, प्रत्येक आवश्यक अमीनो एसिड (mg में A) के अनुपात को आवश्यक राशि के योग को दर्शाता है। अमीनो एसिड (एच जी में); परिणामी आकृति की तुलना I सेंट के मान के साथ की जाती है, जो समान अमीनो एसिड के लिए ए सेंट / एच सेंट के बराबर होती है, जिसकी गणना एक मानक पैमाने पर की जाती है। Iresl के मूल्यों को Ist से विभाजित करने और 100 से गुणा करने के परिणामस्वरूप, प्रत्येक आवश्यक अमीनो एसिड के लिए अमीनो एसिड स्कोर का एक संकेतक प्राप्त होता है। अध्ययन किए गए प्रोटीन का सीमित जैविक मूल्य अमीनो एसिड है, जिसके लिए अमीनो एसिड स्कोर सबसे कम है। प्रारंभिक एफएओ पैमाने के साथ, चिकन अंडे और मानव दूध के अमीनो एसिड तराजू को मानक तराजू (तालिका 5) के रूप में उपयोग किया जाता है।
तालिका 5. मानक अमीनो एसिड पैमाने
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अमीनो अम्ल |
आवश्यक अमीनो एसिड (A / H) की मात्रा के mg से 1 g में एक आवश्यक अमीनो एसिड का अनुपात |
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संज्ञा दूध |
मुर्गा अंडे |
संज्ञा दूध |
मुर्गा अंडे |
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आइसोल्यूसिन |
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ल्यूसीन |
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लाइसिन |
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सुगंधित अमीनो एसिड का योग: |
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फेनिलएलनिन |
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टायरोसिन |
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सल्फर युक्त अमीनो एसिड की मात्रा: |
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सिस्टीन |
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मेथियोनीन |
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थ्रेओनाइन |
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tryptophan |
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वेलिन |
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आवश्यक अमीनो एसिड की मात्रा |
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अमीनो एसिड स्कोर (तालिका 6) के संकेतकों के अनुसार, कई अनाजों के प्रोटीन, विशेष रूप से गेहूं (50%; अमीनो एसिड - लाइसिन और थ्रेओनाइन को सीमित करना) का सबसे कम जैविक मूल्य है; मकई (45%; सीमित अमीनो एसिड - लाइसिन और ट्रिप्टोफैन); बाजरा (60%; सीमित अमीनो एसिड - लाइसिन और थ्रेओनाइन); मटर (60%; सीमित अमीनो एसिड - मेथिओनिन और सिस्टीन)। सीमित अमीनो एसिड का अमीनो एसिड स्कोर इस प्रकार के प्रोटीन के लिए प्लास्टिक प्रयोजनों के लिए नाइट्रोजन के उपयोग की सीमा निर्धारित करता है। प्रोटीन में निहित अन्य अमीनो एसिड की अधिकता का उपयोग केवल गैर-विशिष्ट नाइट्रोजन के स्रोत के रूप में या शरीर की ऊर्जा आवश्यकताओं के लिए किया जा सकता है। प्रोटीन की गुणवत्ता का आकलन करने के लिए अमीनो एसिड संरचना का अध्ययन करने की विधि मुख्य विधियों में से एक है। यह आमतौर पर पाचन क्षमता मूल्यों का उत्पादन करता है जो लंबे और अधिक महंगे जैविक प्रोटीन मूल्यांकन विधियों के परिणामों के करीब हैं। इसी समय, निर्दिष्ट संकेतकों के बीच विश्वसनीय विसंगतियों के कुछ मामलों में स्थापित होने से बायोल के अभिन्न तरीकों के लिए नए प्रोटीनयुक्त उत्पादों के अनुसंधान का सहारा लेना पड़ता है। प्रयोगशाला जानवरों और सीधे मनुष्यों दोनों में मूल्यांकन। ये विधियाँ बढ़ते हुए जानवरों (आहार की प्रोटीन दक्षता का एक संकेतक) द्वारा व्यक्तिगत प्रोटीन के उपयोग की पूर्णता के संतुलन प्रयोगों में अध्ययन पर आधारित हैं, शरीर द्वारा बनाए गए नाइट्रोजन का आंत से अवशोषित नाइट्रोजन का अनुपात (ए) बायोल के अध्ययन पर अनुसंधान स्थापित करते समय, प्रोटीन का मूल्य आहार की पर्याप्त कैलोरी आपूर्ति अनिवार्य है, इसकी सभी आवश्यक पोषण संबंधी कारकों के लिए संतुलन (संतुलित आहार देखें) और प्रोटीन का अपेक्षाकृत निम्न स्तर - कुल कैलोरी सामग्री के 8-10% के भीतर (चयापचय और ऊर्जा देखें)। कुछ उत्पादों के लिए प्रायोगिक जानवरों पर किए गए प्रयोगों में निर्धारित अमीनो एसिड स्कोर और प्रोटीन उपयोग के संकेतकों की तुलना तालिका में प्रस्तुत की गई है। 6.
तालिका 6. अमीनो एसिड की गति और प्रोटीन उपयोग के संकेतकों की तुलना
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उत्पादों |
अमीनो एसिड स्कोर |
सीमित अमीनो अम्ल |
प्रोटीन उपयोग के संकेतक |
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एफएओ पैमाने के अनुसार |
महिलाओं के दूध के लिए |
मुर्गी के अंडे से |
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गाय का दूध |
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अंडे |
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कैसिइन |
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अंडा एल्बुमिन |
tryptophan |
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गोमांस |
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गोमांस दिल |
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गोमांस जिगर |
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बीफ किडनी |
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सुअर की जाँघ का मांस) |
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एक मछली |
tryptophan |
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जई |
लाइसिन |
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राई |
थ्रेओनाइन |
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चावल |
लाइसिन |
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मक्के का आटा |
tryptophan |
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बाजरा |
में |
लाइसिन |
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चारा |
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गेहूं का आटा |
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गेहूं के कीटाणु |
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गेहूं लस |
लाइसिन |
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मूंगफली का आटा |
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सोया आटा |
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तिल के बीज |
लाइसिन |
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सरसों के बीज |
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कपास के बीज |
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आलू |
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मटर |
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रतालू (शकरकंद) |
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पालक |
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कसावा |
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प्रोटीन का आकलन करने के लिए जैविक तरीकों का एक महत्वपूर्ण लाभ उनकी अखंडता है, जो उत्पादों के गुणों की पूरी श्रृंखला को ध्यान में रखना संभव बनाता है जो उनके प्रोटीन की पाचनशक्ति को प्रभावित करते हैं। व्यक्तिगत प्रोटीन के जैविक मूल्य का अध्ययन करते समय, किसी को यह नहीं भूलना चाहिए कि लगभग सभी आहारों में व्यक्तिगत प्रोटीन का उपयोग नहीं किया जाता है, लेकिन उनके परिसरों, और, एक नियम के रूप में, विभिन्न प्रोटीन पारस्परिक रूप से एक दूसरे के पूरक होते हैं, प्रोटीन नाइट्रोजन आत्मसात के कुछ औसत संकेतक प्रदान करते हैं। . पर्याप्त रूप से विविध मिश्रित आहारों के साथ, आहार प्रोटीन की पाचन क्षमता अपेक्षाकृत स्थिर होती है और 85% तक पहुंच जाती है, जिसका उपयोग अक्सर व्यावहारिक गणनाओं में किया जाता है।
चावल। 2. दिल के अलिंद में टाइरोसिन, ट्रिप्टोफैन, हिस्टिडीन युक्त प्रोटीन के लिए डेनियल की प्रतिक्रिया।
प्रोटीन का पता लगाने के लिए हिस्टोकेमिकल तरीकों का आधार, एक नियम के रूप में, पतले ऊतक वर्गों में प्रोटीन के निर्धारण के लिए अनुकूलित जैव रासायनिक तरीके हैं। यह ध्यान में रखा जाना चाहिए कि एक जैव रासायनिक प्रतिक्रिया को हिस्टोकेमिकल प्रतिक्रिया के रूप में इस्तेमाल किया जा सकता है यदि प्रतिक्रिया उत्पाद का एक स्थिर रंग होता है, अवक्षेपित होता है और प्रसार की स्पष्ट प्रवृत्ति नहीं होती है। ऊतकों में प्रोटीन का पता लगाने के लिए हिस्टोकेमिकल तरीके कुछ अमीनो एसिड का पता लगाने पर आधारित होते हैं जो प्रोटीन बनाते हैं (उदाहरण के लिए, टायरोसिन के लिए मिलन प्रतिक्रिया, आर्गिनिन के लिए सकागुशी प्रतिक्रिया, ट्रिप्टोफैन के लिए एडम्स प्रतिक्रिया, हिस्टिडीन, टायरोसिन के लिए टेट्राजोनियम युग्मन प्रतिक्रिया) , ट्रिप्टोफैन, आदि), कुछ भौतिक-रासायनिक विधियों (मुद्रण। चित्र 1) के उपयोग पर कुछ रासायनिक समूहों (NH 2 \u003d, COOH -, SH \u003d, SS \u003d, आदि) की पहचान पर। -3), आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु आदि का निर्धारण, अंत में, एक ऊतक खंड में कुछ अमीनो एसिड की उपस्थिति अप्रत्यक्ष रूप से इन अमीनो एसिड से जुड़े एंजाइमों के ऊतकों में उपस्थिति का निर्धारण करके निर्धारित की जा सकती है (उदाहरण के लिए, डी-एमिनो एसिड ऑक्सीडेज) . कुछ सरल प्रोटीन (कोलेजन, इलास्टिन, रेटिकुलिन, फाइब्रिन) को कई हिस्टोलॉजिकल विधियों का उपयोग करके वर्गों में पाया जाता है, जिनमें से तथाकथित पॉलीक्रोमिक तरीके बेहतर होते हैं (मैलोरी विधि और इसके संशोधन, रोमिस की ओर्सिनपिक्रोफक्सिन विधि, आदि। ल्यूमिनेसेंस का उपयोग करके प्रोटीन का भी पता लगाया जाता है। माइक्रोस्कोपी तरीके ऊतकों में प्रोटीन का स्थानीयकरण (मायोसिन, एल्ब्यूमिन, ग्लोब्युलिन, फाइब्रिन, आदि) कून्स एट अल के अनुसार लेबल एंटीबॉडी की विधि का उपयोग करके प्राप्त किया जा सकता है। इन तरीकों और उनके संशोधनों से स्थानीयकरण की सही पहचान और निर्धारण करना संभव हो जाता है। अलग-अलग प्रोटीन जो एक दूसरे से कुछ अमीनो एसिड की सामग्री से भिन्न होते हैं। प्रोटीन के मात्रात्मक निर्धारण के लिए तरीके विकसित किए जा रहे हैं, उदाहरण के लिए, लेबल किए गए एंटीबॉडी की अप्रत्यक्ष प्रतिक्रिया के साथ-साथ एसएच समूहों के निर्धारण द्वारा प्रोटीन का निर्धारण करने की विधि बार्नेट और ज़ेलिगमैन की विधि (एमिनो एसिड देखें, अमीनो एसिड का पता लगाने के लिए हिस्टोकेमिकल तरीके)। ऊतकों में प्रोटीन का पता लगाने के लिए उपरोक्त सभी तरीकों में घ अवशिष्ट विशिष्टता और काफी विश्वसनीय परिणाम देते हैं। इन विधियों का उपयोग करते समय ऊतक सामग्री का निर्धारण अलग होता है। ज्यादातर मामलों में सबसे उपयुक्त जुड़नार एथिल या मिथाइल अल्कोहल, निर्जल एसीटोन, एक मिश्रण माना जाना चाहिए एथिल अल्कोहोलफॉर्मेलिन के साथ, अल्कोहल में ट्राइक्लोरोएसिटिक एसिड का एक घोल, कुछ मामलों में (पूर्वकाल पिट्यूटरी ग्रंथि के प्रोटीन के लिए) फॉर्मेलिन का उपयोग किया जाता है। लगानेवाला का चुनाव विधि पर निर्भर करता है, निर्धारण समय पर निर्भर करता है कुलऔर कपड़े की प्रकृति। आप क्रायोस्टेट या पैराफिन सेक्शन का उपयोग कर सकते हैं।
रेडियोधर्मी प्रोटीन
रेडियोधर्मी प्रोटीन - प्रोटीन, जिसके अणु में किसी भी तत्व के रेडियोधर्मी समस्थानिकों के एक या अधिक परमाणु होते हैं। प्रोटीन के रेडियोधर्मी लेबलिंग के मामले में, प्रोटीन अणु की ताकत और संभवतः सबसे बड़ी सुरक्षा सुनिश्चित करना आवश्यक है। जैव रासायनिक के लिए प्रोटीन के रेडियोधर्मी लेबल के रूप में प्रयोगात्मक अध्ययनमुख्य रूप से आइसोटोप 3 एच और 14 सी का उपयोग किया जाता है; प्रोटीन पर आधारित रेडियोफार्मास्युटिकल तैयारी प्राप्त करते समय, आयोडीन समस्थानिक - 125 I और 131 I, साथ ही समस्थानिक 111 In, 113m In , 99m Tc, आदि का उपयोग किया जाता है। लेबल किए गए प्रोटीन को अनबाउंड आयोडाइड और अन्य अशुद्धियों (जेल निस्पंदन, डायलिसिस, सोखना, आयन एक्सचेंज, आइसोइलेक्ट्रिक वर्षा, आदि द्वारा) से शुद्ध किया जाता है। यदि प्रोटीन में टाइरोसिन नहीं होता है, तो रेडियोधर्मी आयोडीन युक्त पदार्थों को आयोडीन में पेश किया जाता है, या टाइरोसिन युक्त एनालॉग्स का उपयोग किया जाता है, या वे अन्य रेडियोधर्मी समस्थानिकों के साथ लेबलिंग का सहारा लेते हैं (देखें)।
प्रायोगिक जैव रासायनिक अध्ययनों में अपचय और प्रोटीन पदार्थों के चयापचय के अध्ययन में रेडियोधर्मी प्रोटीन का बहुत महत्व है। इसके अलावा, वे विवो और इन विट्रो में रेडियोआइसोटोप डायग्नोस्टिक्स में उपयोग किए जाते हैं जब शरीर के कई अंगों और प्रणालियों की कार्यात्मक स्थिति का अध्ययन करते हैं विभिन्न रोग. विवो अध्ययनों में, मानव सीरम एल्बुमिन के साथ लेबल किया गया रेडियोधर्मी समस्थानिकआयोडीन (125 I और 131 I), साथ ही एल्ब्यूमिन माइक्रो- और मैक्रोग्रिगेट्स एक ही लेबल के साथ थर्मल विकृतीकरण और एकत्रीकरण द्वारा इसके आधार पर प्राप्त किए गए। लेबल किए गए एल्ब्यूमिन की मदद से, हेमोडायनामिक्स और क्षेत्रीय रक्त परिसंचरण के संकेतक, परिसंचारी रक्त और प्लाज्मा की मात्रा निर्धारित की जा सकती है, हृदय और बड़े जहाजों (स्कैनिंग देखें), साथ ही ब्रेन ट्यूमर का स्कैन किया जाता है। लिवर और पेट को स्कैन करने के लिए अल्ब्यूमिन माइक्रोग्रिगेट्स का उपयोग किया जाता है, लिवर के रक्त प्रवाह को निर्धारित करने के लिए, और मैक्रोग्रिगेट्स का उपयोग फेफड़ों को स्कैन करने के लिए किया जाता है।
इन विट्रो अध्ययनों में जानवरों और मनुष्यों के ऊतकों और मीडिया में हार्मोन, एंजाइम और अन्य प्रोटीन पदार्थों की सूक्ष्म मात्रा के निर्धारण में रेडियोधर्मी प्रोटीन का व्यापक अनुप्रयोग पाया गया है।
ग्रंथ सूची:प्रोटीन, एड. जी. नेउरथ और सी. बेली, ट्रांस. अंग्रेजी से, खंड 1-3, एम., 1956 -1959, ग्रंथसूची; प्रोटीन और न्यूक्लिक एसिड का जैवसंश्लेषण, एड। ए.एस. स्पिरिना। मॉस्को, 1965। गौरव एफ। रसायन और प्रोटीन के कार्य, ट्रांस। अंग्रेजी से। एम।, 1965; इचास एम। जैविक कोड, ट्रांस। अंग्रेजी से, एम।, 1971; किसेलेव एलएल एट अल प्रोटीन जैवसंश्लेषण के आणविक आधार। एम।, 1971; पोग्लाओव बीएफ संरचना और संकुचन प्रोटीन के कार्य, एम।, 1965; स्पिरिन ए.एस. और गवरिलोवा एल.पी. राइबोसोम, एम., 1971; न्यूक्लिक एसिड के रसायन विज्ञान और जैव रसायन, एड। आईबी ज़बर्स्की और एस.एस. देबोव द्वारा संपादित। लेनिनग्राद, 1968। प्रोटीन रसायन विज्ञान में अग्रिम, एड। एम. एल. एंसन द्वारा ए। जे टी एडसाल, वी। 1-28, एन.वाई., 1944-1974; हेस जी. पी. ए. रूपले जे.ए. प्रोटीन की संरचना और कार्य, एन। रेव बायोचसीएम।, वी। 40, पृ. 1013, 1971; mcdlcinc में रेडियोआइसोटोप के साथ इन विट्रो प्रक्रियाओं में, संगोष्ठी की कार्यवाही, वियना, 1970; एम ए आर जी-एल(एन ए.ए. नेरिफ फील्ड आर.बी. पेप्टाइड्स और प्रोटीन का रासायनिक संश्लेषण, एन. रेव. बायोकेम., वी. 39, पी. 841, 1970; प्रोटीन, संरचना, संरचना, और कार्य, एड. एच द्वारा। नेउरथ, वी. 1-5, एन.वाई.-एल., 1963-1970।
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