आइसोएंजाइम। कुछ एंजाइमों में एक एकल प्रोटीन श्रृंखला नहीं होती है, बल्कि कई उपइकाइयाँ होती हैं। Isoenzymes एंजाइमों का एक परिवार है जो एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है लेकिन संरचना और शरीर विज्ञान में भिन्न होता है। रासायनिक गुण.

उदाहरण के लिए: लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज (LDH) में 2 प्रकार के 4 सबयूनिट होते हैं: हृदय की मांसपेशी (हृदय - हृदय) से पृथक H सबयूनिट, कंकाल की मांसपेशियों (मस्कुलस - मांसपेशी) से पृथक M सबयूनिट। ये सबयूनिट एन्कोडेड हैं विभिन्न जीन. विभिन्न अंगों में है विभिन्न रूपएलडीएच सबयूनिट्स के एक अलग सेट के साथ। एलडीएच के 5 आइसोनिजाइम हैं:
LDH1: LDH2: LDH3: LDH4: LDH5: (H4) (H3M) (H2M2) (HM3) (M4)
LDH1 हृदय की मांसपेशी और मस्तिष्क में व्यक्त किया जाता है, जबकि LDH5 कंकाल की मांसपेशी और यकृत में व्यक्त किया जाता है। अन्य अंगों में अन्य रूप। रक्त में एलडीएच की उपस्थिति अंगों को नुकसान का संकेत देती है (नष्ट कोशिकाओं से एंजाइम रक्त में प्रवेश करता है - हाइपरएंजाइमिया)। रक्त में एलडीएच 1 अंश की गतिविधि में वृद्धि हृदय की मांसपेशियों (मायोकार्डियल इंफार्क्शन) को नुकसान के साथ देखी जाती है, और रक्त में LDH5 की गतिविधि में वृद्धि हेपेटाइटिस और कंकाल की मांसपेशियों को नुकसान के साथ देखी जाती है। यही है, isoenzymes के लिए धन्यवाद, क्षतिग्रस्त अंग के स्थानीयकरण को निर्धारित करना संभव है। मायोकार्डियल रोधगलन के लिए सबसे संवेदनशील परीक्षण क्रिएटिन किनसे के कार्डियक आइसोनिजाइम के रक्त में वृद्धि है।

एंजाइमोपैथी वंशानुगत (फेनिलकेटोनुरिया) और अधिग्रहित (स्कर्वी)। रोगों के उपचार में एंजाइमों का उपयोग।

कई बीमारियों के केंद्र में कोशिका में एंजाइमों के कामकाज का उल्लंघन होता है - एंजाइमोपैथी। प्राथमिक (वंशानुगत) और माध्यमिक (अधिग्रहित) एंजाइमोपैथी हैं। एक्वायर्ड एंजाइमोपैथी, साथ ही सामान्य रूप से प्रोटीनोपैथी, सभी बीमारियों में देखी जाती हैं।

प्राथमिक एंजाइमोपैथी में, दोषपूर्ण एंजाइम मुख्य रूप से एक ऑटोसोमल रिसेसिव तरीके से विरासत में मिले हैं। Heterozygotes, सबसे अधिक बार, फेनोटाइपिक असामान्यताएं नहीं होती हैं। प्राथमिक एंजाइमोपैथी को आमतौर पर चयापचय रोगों के रूप में जाना जाता है, क्योंकि कुछ चयापचय मार्गों का उल्लंघन होता है। इस मामले में, रोग का विकास निम्नलिखित "परिदृश्यों" में से एक के अनुसार आगे बढ़ सकता है। सशर्त योजना पर विचार करें चयापचय मार्ग:

पदार्थ ए क्रमिक के परिणामस्वरूप एंजाइमी प्रतिक्रियाएंउत्पाद पी में बदल जाता है। एक एंजाइम की वंशानुगत कमी के साथ, उदाहरण के लिए, ई 3 एंजाइम, विभिन्न चयापचय पथ विकार संभव हैं:

अंतिम उत्पादों के गठन का उल्लंघन।इस चयापचय पथ (पी) के अंतिम उत्पाद की कमी (अनुपस्थिति में) वैकल्पिक तरीकेसंश्लेषण) विकास के लिए नेतृत्व कर सकते हैं नैदानिक ​​लक्षण, के लिए विशेषता यह रोग:

अग्रदूत सबस्ट्रेट्स का संचय।यदि एंजाइम ई 3 की कमी है, तो पदार्थ सी जमा हो जाएगा, और कई मामलों में पूर्ववर्ती यौगिक भी। एक दोषपूर्ण एंजाइम के पूर्ववर्ती सबस्ट्रेट्स में वृद्धि कई बीमारियों के विकास में एक प्रमुख कड़ी है:

अंतिम उत्पादों के गठन का उल्लंघन और अग्रदूत सबस्ट्रेट्स का संचय।रोग तब नोट किए जाते हैं जब उत्पाद की कमी और प्रारंभिक सब्सट्रेट के संचय दोनों ही नैदानिक ​​​​अभिव्यक्तियों का कारण बनते हैं।

दवा में एंजाइम की तैयारी व्यापक रूप से उपयोग की जाती है। में एंजाइम किसी डॉक्टर द्वारा प्रैक्टिस करनाडायग्नोस्टिक (एंजाइमोडायग्नोस्टिक्स) और चिकित्सीय (एंजाइमोथेरेपी) एजेंटों के रूप में उपयोग किया जाता है। इसके अलावा, एंजाइमों का उपयोग कई पदार्थों के निर्धारण के लिए विशिष्ट अभिकर्मकों के रूप में किया जाता है। उदाहरण के लिए, ग्लूकोज ऑक्सीडेज का उपयोग किया जाता है मात्रा का ठहरावमूत्र और रक्त में ग्लूकोज। यूरिया एंजाइम का उपयोग रक्त और मूत्र में यूरिया की मात्रा निर्धारित करने के लिए किया जाता है। विभिन्न डिहाइड्रोजनेज की मदद से, संबंधित सब्सट्रेट का पता लगाया जाता है, उदाहरण के लिए, पाइरूवेट, लैक्टेट, इथेनॉलऔर आदि।

ए एंजाइमोडायग्नोस्टिक्स

एंजाइमोडायग्नोस्टिक्स में एंजाइमों की गतिविधि को निर्धारित करने के आधार पर एक बीमारी (या सिंड्रोम) का निदान करना शामिल है जैविक तरल पदार्थव्यक्ति। एंजाइमोडायग्नोस्टिक्स के सिद्धांत निम्नलिखित पदों पर आधारित हैं:

• जब रक्त या अन्य जैविक तरल पदार्थ (उदाहरण के लिए, मूत्र में) में कोशिकाएं क्षतिग्रस्त हो जाती हैं, तो क्षतिग्रस्त कोशिकाओं के इंट्रासेल्युलर एंजाइम की एकाग्रता बढ़ जाती है;
• जारी एंजाइम की मात्रा इसका पता लगाने के लिए पर्याप्त है;
• कोशिकाओं के क्षतिग्रस्त होने पर पाए जाने वाले जैविक तरल पदार्थों में एंजाइम की गतिविधि पर्याप्त रूप से लंबे समय तक स्थिर रहती है और इससे भिन्न होती है सामान्य मान;
• कुछ अंगों (अंग विशिष्टता) में कई एंजाइमों का एक प्रमुख या पूर्ण स्थानीयकरण होता है;
• कई एंजाइमों के इंट्रासेल्युलर स्थानीयकरण में अंतर हैं।

आइसोएंजाइमआइसोफंक्शनल प्रोटीन हैं। वे एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं लेकिन कुछ मायनों में भिन्न होते हैं। कार्यात्मक गुणमें अंतर के कारण:

अमीनो एसिड संरचना;

इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता;

आणविक वजन;

एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं के कैनेटीक्स;

विनियमन का तरीका;

स्थिरता, आदि।

Isoenzymes एक एंजाइम के आणविक रूप हैं, अमीनो एसिड संरचना में अंतर आनुवंशिक कारकों के कारण होता है।

आइसोजाइम के उदाहरण: ग्लूकोकाइनेज और हेक्सोकाइनेज।

हेक्सोकाइनेज किसी भी छह-सदस्यीय चक्र को फास्फोराइलेट कर सकता है, हेक्सोकाइनेज केवल ग्लूकोज को परिवर्तित कर सकता है। ग्लूकोज से भरपूर भोजन करने के बाद ग्लूकोकाइनेज काम करना शुरू कर देता है। हेक्सोकाइनेज एक स्थिर एंजाइम है। यह शरीर में प्रवेश करने वाली कम सांद्रता पर ग्लूकोज के टूटने को उत्प्रेरित करता है। वे स्थानीयकरण में भिन्न होते हैं (ग्लूकोकाइनेज - यकृत में, हेक्सोकाइनेज - मांसपेशियों और यकृत में), शारीरिक महत्व, माइकल्स स्थिरांक।

यदि एंजाइम एक ओलिगोमेरिक प्रोटीन है, तो प्रोटोमर्स के विभिन्न संयोजनों के परिणामस्वरूप आइसोफॉर्म प्राप्त किए जा सकते हैं। उदाहरण के लिए, लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज में 4 सबयूनिट होते हैं। एच - हृदय प्रकार के सबयूनिट, एम - मांसपेशी। इन सबयूनिट्स के 5 संयोजन हो सकते हैं, और, परिणामस्वरूप, 5 आइसोनिजाइम: HHHH (LDH 1 - हृदय की मांसपेशी में), HHHM (LDH 2), HHMM (LDH 3), HMMM (LDH 4), MMMM (LDH 5 - जिगर और मांसपेशियों में)। [चावल। मंडलियों में ये 4 अक्षर।

isoenzymes को से अलग करना आवश्यक है बहुवचन मेंएंजाइम। एंजाइमों के कई रूपएंजाइम हैं जो उनके संश्लेषण के बाद संशोधित होते हैं, जैसे फॉस्फोरिलेज़ ए और बी।

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प्रोटीन और उनकी जैविक भूमिका
प्रोटीन (प्रोटीन) - प्रोटोस - सब कुछ पूर्ववर्ती, प्राथमिक, सबसे महत्वपूर्ण, बाकी सब कुछ निर्धारित करना। प्रोटीन उच्च आणविक भार नाइट्रोजन युक्त होते हैं कार्बनिक पदार्थ, निहित होना

सरल प्रोटीन की विशेषता
वर्गीकरण (1908 में बनाया गया) प्रोटीन की घुलनशीलता पर आधारित है। इस आधार पर, निम्न हैं: I. हिस्टोन और प्रोटामाइन, खारे घोल में घुलनशील। हे

क्रोमोप्रोटीन
उनके लिए, कृत्रिम भाग रंगीन (क्रोमोस - पेंट) है। क्रोमोप्रोटीन में हीमोग्लोबिन, मायोग्लोबिन, कैटेलेज, पेरोक्सीडेज, कई फ्लेविन युक्त एंजाइम (सक्सेनेट डिहाइड्रोजनेज, एल्डिहाइडॉक्स) शामिल हैं।

लिपिड-प्रोटीन कॉम्प्लेक्स
लिपिड-प्रोटीन कॉम्प्लेक्स जटिल प्रोटीन होते हैं, जिनमें से कृत्रिम भाग में विभिन्न लिपिड घटक होते हैं। इन घटकों में शामिल हैं: 1. सीमित और असीमित बी

न्यूक्लियोप्रोटीन
न्यूक्लियोप्रोटीन जटिल प्रोटीन होते हैं जिनमें एक छोटे से हिस्से (65% तक) के रूप में न्यूक्लिक एसिड होते हैं। एनपी में 2 भाग होते हैं: प्रोटीन (हिस्टोन और प्रोटामाइन होते हैं, जो

कार्बोहाइड्रेट-प्रोटीन कॉम्प्लेक्स
कार्बोहाइड्रेट एक कृत्रिम समूह के रूप में कार्य करते हैं। सभी कार्बोहाइड्रेट-प्रोटीन परिसरों को ग्लाइकोप्रोटीन और प्रोटीयोग्लाइकेन्स में विभाजित किया गया है। ग्लाइकोप्रोटीन (जीपी) - कार्बोहाइड्रेट सह के साथ प्रोटीन का एक परिसर

फॉस्फोप्रोटीन
प्रोटीन जहां प्रोस्थेटिक समूह फॉस्फोरिक एसिड होता है। परिग्रहण फॉस्फोरिक एसिडपॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में एके एसईपी या टीपीई के साथ एस्टर बांड के गठन के साथ आता है।

कोएंजाइम की संरचना
में कोएंजाइम उत्प्रेरक प्रतिक्रियाएंयातायात विभिन्न समूहपरमाणु, इलेक्ट्रॉन या प्रोटॉन। कोएंजाइम एंजाइमों से बंधते हैं:- सहसंयोजी आबंध; - आयनिक

एंजाइम गुण
सामान्य सुविधाएंएंजाइम और गैर-जैविक उत्प्रेरक: 1) दोनों ही केवल ऊर्जावान रूप से उत्प्रेरित करते हैं संभावित प्रतिक्रियाएं; 2) प्रतिक्रिया दर में वृद्धि; 3) नहीं

एंजाइम नामकरण
1) मौजूद है तुच्छ नामकरण- नाम एक प्रणाली और आधार के बिना यादृच्छिक हैं, उदाहरण के लिए, ट्रिप्सिन, पेप्सिन, काइमोट्रिप्सिन। 2) कार्य नामकरण - एंजाइम का नाम नाम से संकलित किया गया है

एंजाइमेटिक कटैलिसीस की आधुनिक अवधारणाएं
पहला सिद्धांत एंजाइमी उत्प्रेरण 20 वीं शताब्दी की शुरुआत में वारबर्ग और बेलिस द्वारा सामने रखा गया था। इस सिद्धांत ने यह विचार करने का प्रस्ताव दिया कि एंजाइम सब्सट्रेट को अपने आप सोख लेता है, और उसे सोखना कहा जाता है, लेकिन

एंजाइम क्रिया के आणविक प्रभाव
1) एकाग्रता का प्रभाव एक एंजाइम अणु की सतह पर अभिकारकों के अणुओं का सोखना है, अर्थात। सब्सट्रेट, जो उनकी बेहतर बातचीत की ओर जाता है। उदाहरण: इलेक्ट्रोस्टैटिक आकर्षण

अम्ल-क्षार उत्प्रेरण का सिद्धांत
एंजाइम की सक्रिय साइट में अम्लीय और मूल दोनों होते हैं कार्यात्मक समूह. नतीजतन, एंजाइम कटैलिसीस के दौरान एसिड-बेस गुणों को प्रदर्शित करता है; एक भूमिका निभाना

एंजाइम गतिविधि का विनियमन
एंजाइम विनियमित उत्प्रेरक हैं। मेटाबोलाइट्स, जहर नियामक के रूप में कार्य कर सकते हैं। भेद: - उत्प्रेरक - पदार्थ जो प्रतिक्रिया दर को बढ़ाते हैं;

प्रोटीन का पाचन और अवशोषण
प्रोटीन के कार्य विविध हैं, लेकिन संरचनात्मक, उत्प्रेरक और ऊर्जा कार्य. ऊर्जा मूल्यप्रोटीन लगभग 4.1 किलो कैलोरी / ग्राम। प्रवेश करने वाले सभी पदार्थों के बीच

पाचन अंगों में प्रोटीन का परिवर्तन
सभी प्रोटीन हाइड्रोलिसिस (एंजाइमों का तीसरा वर्ग) की कार्रवाई के अधीन हैं, अर्थात् पेप्टिडेस - वे आमतौर पर एक निष्क्रिय रूप में उत्पन्न होते हैं और फिर आंशिक प्रोटियोलिसिस द्वारा सक्रिय होते हैं।

जटिल प्रोटीन का पाचन और उनका अपचय
1. ग्लाइकोप्रोटीन ग्लाइकोसिडेस (एमाइलोलिटिक एंजाइम) द्वारा हाइड्रोलाइज्ड होते हैं। 2. लिपोप्रोटीन - लिपोलाइटिक एंजाइम की मदद से। 3. क्रोमोप्रोट युक्त हीम

प्रोटीन का सड़ना और उसके उत्पादों का निष्प्रभावी होना
प्रोटीन सड़न आंतों के माइक्रोफ्लोरा की कार्रवाई के तहत प्रोटीन और एए का बैक्टीरिया का टूटना है। बड़ी आंत में जाता है, लेकिन पेट में भी देखा जा सकता है - अम्लता में कमी के साथ

अमीनो एसिड चयापचय
निम्नलिखित प्रक्रियाओं के कारण शरीर के एए फंड को फिर से भर दिया जाता है: 1) खाद्य प्रोटीन का हाइड्रोलिसिस, 2) ऊतक प्रोटीन का हाइड्रोलिसिस (लाइसोसोम कैथेप्सिन की कार्रवाई के तहत)। एके-फंड प्रक्रिया पर खर्च किया जाता है

सामान्य चयापचय मार्ग
1. ट्रांसएमिनेशन (1937 में ब्रूनस्टीन और क्रिट्ज़म द्वारा खोजा गया)।

अमोनिया का अस्थायी निष्क्रियकरण
अमोनिया विषाक्त है (50 मिलीग्राम अमोनिया एक खरगोश को मारता है, जबकि = 0.4-0.7 मिलीग्राम / एल)। इसलिए, ऊतकों में, अमोनिया अस्थायी तरीकों से निष्प्रभावी हो जाता है: 1) मुख्य रूप से - छवियां

ऑर्निथिन यूरिया चक्र
यूरिया में सभी मूत्र नाइट्रोजन का 80-90% होता है। यूरिया का 25-30 ग्राम NH2-CO-NH2 प्रति दिन बनता है। 1. एनएच3 + सीओ

न्यूक्लियोटाइड का संश्लेषण और टूटना
न्यूक्लियोटाइड विनिमय की विशेषताएं: 1. न तो स्वयं न्यूक्लियोटाइड और न ही नाइट्रोजनी क्षार, भोजन से आने वाले, संश्लेषण में शामिल नहीं हैं न्यूक्लिक एसिडऔर शरीर न्यूक्लियोटाइड। यानी, खाद्य न्यूक्लियोटाइड्स

प्यूरीन न्यूक्लियोसाइड ऑक्सीकरण
एडेनोसिन® (एडेनोसिन डेमिनमिनस, + एच2ओ, -एनएच4+) इनोसिन® (प्यूरिन न्यूक्लियोसाइड फॉस्फोरिलेज़, + एफएन -राइबोसिल-1-पी) हाइपोक्सैन्थिन (6-ऑक्सोप्यूरिन) ® (ज़ैन्थिनॉक्सी)

डीसी कामकाज
सब्सट्रेट H2 → NAD → FMN → CoQ → 2b → 2c1 → 2c → 2a → 2a3 → O

डीएनए की प्रतिकृति (स्व-दोहरी, जैवसंश्लेषण)
1953 में, वाटसन और क्रिक ने पूरकता (पूरकता) के सिद्धांत की खोज की। तो, ए \u003d टी, और जीºसी। प्रतिकृति के लिए आवश्यक शर्तें: 1. पृष्ठ

प्रतिलेखन (डीएनए से आरएनए में सूचना का स्थानांतरण) या आरएनए जैवसंश्लेषण
प्रतिलेखन, प्रतिकृति के विपरीत, डीएनए के एक छोटे से हिस्से से जानकारी स्थानांतरित करता है। प्राथमिक इकाईट्रांसक्रिप्शन एक ऑपेरॉन (ट्रांसक्रिप्टन) है - डीएनए का एक खंड जो ट्रांस से गुजरता है

प्रोटीन जैवसंश्लेषण का विनियमन
प्रकोष्ठों बहुकोशिकीय जीवडीएनए का एक ही सेट होता है, लेकिन विभिन्न प्रोटीन संश्लेषित होते हैं। उदाहरण के लिए, संयोजी ऊतककोलेजन को सक्रिय रूप से संश्लेषित करता है, लेकिन मांसपेशियों की कोशिकाओं में ऐसा कोई प्रोटीन नहीं होता है। पर

एक कैंसर ट्यूमर के विकास के तंत्र
कैंसर - आनुवंशिक रोग, अर्थात। जीन क्षति। जीन क्षति के प्रकार: 1) जीन हानि, 2) स्वयं जीन क्षति, 3) जीन सक्रियण,

लिपिड पाचन
जब भोजन के साथ लिया जाता है, तो लिपिड in मुंहकेवल यांत्रिक रूप से संसाधित होते हैं। मौखिक गुहा में लिपोलाइटिक एंजाइम नहीं बनते हैं। उन विभागों में लिपिड पाचन होगा

वसा पुनर्संश्लेषण का तंत्र
आंतों की दीवार में वसा का पुनर्संश्लेषण निम्नानुसार होता है: 1. सबसे पहले, हाइड्रोलिसिस (ग्लिसरॉल, एचएफए) के उत्पादों को सक्रिय किया जाता है एटीपी . का उपयोग करना. इसके बाद क्रमिक एसाइलेशन आता है

शरीर में लिपिड के परिवहन रूप
लिपिड पानी में अघुलनशील यौगिक होते हैं, इसलिए रक्त में उनके परिवहन के लिए विशेष जल-घुलनशील वाहक की आवश्यकता होती है। ऐसा परिवहन प्रपत्रप्लाज्मा लिपोप्रोटीन हैं

ऊतकों में लिपिड का परिवर्तन
ऊतकों में लिपिड के विघटन और संश्लेषण की प्रक्रिया निरंतर चलती रहती है। मानव शरीर के अधिकांश लिपिड टीजी हैं, जो कोशिका में समावेशन के रूप में मौजूद होते हैं। विभिन्न ऊतकों में टीजी नवीकरण अवधि

ऊतकों में ग्लिसरॉल और फैटी एसिड का जैवसंश्लेषण
ऊतकों में ग्लिसरॉल का जैवसंश्लेषण ग्लूकोज के चयापचय से निकटता से संबंधित है, जो अपचय के परिणामस्वरूप, ट्रायोसिस गठन के चरणों से गुजरता है। साइटोप्लाज्म में ग्लिसराल्डिहाइड-3-फॉस्फेट

लिपिड चयापचय की विकृति
भोजन के साथ सेवन के चरण में। शारीरिक निष्क्रियता की पृष्ठभूमि के खिलाफ प्रचुर मात्रा में वसायुक्त खाद्य पदार्थ आहार संबंधी मोटापे के विकास की ओर ले जाते हैं। चयापचय संबंधी विकार वसा के अपर्याप्त सेवन से जुड़े हो सकते हैं

Ca2+ आयन
वे एक प्रोटीन के साथ एक यौगिक बनाते हैं - शांतोडुलिन। Ca2+-calmodulin complex एंजाइमों को सक्रिय करता है (एडेनाइलेट साइक्लेज, फॉस्फोडिएस्टरेज़, Ca2+-निर्भर प्रोटीन किनेज)। एक समूह है

पैराथायराइड हार्मोन
पैराथॉर्मोन, 84 एए से बना है, सीए 2 + के स्तर को नियंत्रित करता है, हड्डियों से रक्त में कैल्शियम (और फास्फोरस) की रिहाई को उत्तेजित करता है; गुर्दे में कैल्शियम के पुन: अवशोषण में वृद्धि, लेकिन फास्फोरस की रिहाई को प्रोत्साहित करना; साथ में

चयापचय में विटामिन की भूमिका
1.(!) विटामिन कोएंजाइम और एंजाइमों के प्रोस्थेटिक समूहों के अग्रदूत होते हैं। उदाहरण के लिए, B1 - थायमिन - TPP (TDF), B2 - राइबोफ्लेविन - के रूप में केटोएसिड डिकारबॉक्साइलेस के कोएंजाइम का हिस्सा है।

हाइपोविटामिनोसिस, एविटामिनोसिस और हाइपरविटामिनोसिस की अवधारणा
हाइपोविटामिनोसिस शरीर में विटामिन की कमी से जुड़ी एक रोग संबंधी स्थिति है। एविटामिनोसिस एक रोग संबंधी स्थिति है जो शरीर में विटामिन की कमी के कारण होती है।

हाइपोविटामिनोसिस के कारण
1. प्राथमिक: भोजन में विटामिन की कमी। 2. माध्यमिक: ए) भूख में कमी; बी) विटामिन की खपत में वृद्धि; ग) कुअवशोषण और निपटान संबंधी विकार, जैसे, एंटरो

विटामिन ए
विटामिन: A1 - रेटिनॉल और A2 - रेटिनल। नैदानिक ​​नाम: एंटीक्सरोफथाल्मिक विटामिन। द्वारा रासायनिक प्रकृति: चक्रीय असीमित मोनोहाइड्रिक अल्कोहलरिंग बी के आधार पर-

विटामिन डी
एंटीराचिटिक विटामिन। दो विटामिन हैं: डी 2 - एर्गोकैल्सीफेरोल और डी 3 - कोलेक्लसिफेरोल। मशरूम में विटामिन डी2 पाया जाता है। विटामिन डी3 शरीर में संश्लेषित होता है

विटामिन ई
अप्रचलित: एंटी-बाँझ विटामिन, एंटीऑक्सीडेंट एंजाइम। पर रासायनिक शब्दये अल्फा, बीटा, गामा और डेल्टा टोकोफेरोल हैं, लेकिन अल्फा टोकोफेरोल प्रमुख है। विटामिन ई स्थिर

विटामिन K
एंटीहेमोरेजिक विटामिन। विटामिन: K1 - फाइलोक्विनोन और K2 - मेनाक्विनोन। चयापचय में विटामिन के की भूमिका यह ग्लूटामिनो के कार्बोक्सिलेशन के लिए एक सहकारक है

विटामिन सी
एस्कॉर्बिक एसिड, एंटी-स्कर्वी विटामिन (स्कोरबट = स्कर्वी)। यह एक लैक्टोन है। आसानी से ऑक्सीकृत: O=C─┐ O=C─┐ | | नहीं-एस

विटामिन बी1
थायमिन, एक एंटी-न्यूरिटिक विटामिन। थायमिन स्थिर है अम्लीय वातावरण(140ºС तक), और क्षारीय वातावरण में

विटामिन बी2
राइबोफ्लेविन एक अम्लीय वातावरण में स्थिर होता है, लेकिन एक तटस्थ और क्षारीय वातावरण में नष्ट हो जाता है। आसानी से दो . द्वारा ऑक्सीकृत

विटामिन पीपी
एंटीपेलैग्रिक विटामिन। विटामिन: निकोटिनिक एसिड, निकोटिनमाइड, नियासिन।

विटामिन बी6
एंटीडर्माटाइटिस विटामिन। पाइरिडोक्सिन → पाइरिडोक्सल → पाइरिडोक्सामाइन [सूत्र बनाएं]

विटामिन बी 12
कोबालिन। एंटीनेमिक विटामिन। लाल रंग है। संसार में विलीन हो जाता है। चयापचय में कोबालिन की भूमिका - मिथाइल समूहों का परिवहन; - में भाग लेता है

विटामिन बी3
पैंथोथेटिक अम्ल। [चावल। सूत्र HOCH2-C((CH3)2)-CH(OH)-CO-NH-CH2-CH2-COOH] b-alanine के साथ ब्यूटिरिक एसिड से मिलकर बनता है।

माइक्रोसोमल मोनोऑक्सीजिनेज सिस्टम की भागीदारी के साथ ज़ेनोबायोटिक्स का हाइड्रॉक्सिलेशन
1. बेंजीन: [अंजीर। बेंजीन + O2 + NADPH2® (हाइड्रॉक्सिलेज़, साइटोक्रोम P450) फिनोल + NADP + H2O] 2. इंडोल: [अंजीर। इंडोल + O2 + H

वर्णक चयापचय में यकृत की भूमिका
वर्णक चयापचय मानव शरीर के ऊतकों और तरल पदार्थों में रंगीन पदार्थों के जटिल अंतःपरिवर्तनों का एक समूह है। पिगमेंट में पदार्थों के 4 समूह शामिल हैं: 1. हीम

हीम जैवसंश्लेषण
हीम जैवसंश्लेषण अधिकांश ऊतकों में होता है, एरिथ्रोसाइट्स के अपवाद के साथ, जिसमें माइटोकॉन्ड्रिया नहीं होता है। मानव शरीर में, हीम को ग्लाइसिन और succinyl-CoA से संश्लेषित किया जाता है, जिसके परिणामस्वरूप बनता है

हीम टूटना
ज्यादातरमानव शरीर में जेमक्रोमोजेनिक वर्णक हीम के टूटने के दौरान बनते हैं। हीम का मुख्य स्रोत हीमोग्लोबिन है। एरिथ्रोसाइट्स में, हीमोग्लोबिन सामग्री 80% है, आजीवन

वर्णक चयापचय की विकृति
एक नियम के रूप में, यह हीम अपचय की प्रक्रियाओं के उल्लंघन के साथ जुड़ा हुआ है और हाइपरबिलीरुबिनमिया द्वारा व्यक्त किया जाता है और त्वचा के पीलिया और दृश्यमान श्लेष्म झिल्ली में प्रकट होता है। सीएनएस में जमा होने से, बिलीरुबिन का कारण बनता है

रक्त की जैव रासायनिक संरचना में परिवर्तन के प्रकार
I. निरपेक्ष और सापेक्ष। निरपेक्ष एक विशेष यौगिक के संश्लेषण, क्षय, उत्सर्जन के उल्लंघन के कारण होते हैं। सापेक्ष वाले c . के आयतन में परिवर्तन के कारण होते हैं

रक्त की प्रोटीन संरचना
रक्त प्रोटीन के कार्य: 1. ऑन्कोटिक दबाव का समर्थन (मुख्य रूप से एल्ब्यूमिन के कारण); 2. रक्त प्लाज्मा की चिपचिपाहट निर्धारित करें (मुख्य रूप से एल्ब्यूमिन के कारण);

कुल प्रोटीन
आम तौर पर कुल रक्त प्रोटीन 65-85 ग्राम/लीटर होता है। कुल प्रोटीन रक्त में सभी प्रोटीनों का योग है। हाइपोप्रोटीनेमिया - एल्ब्यूमिन में कमी। कारण:

ग्लोब्युलिन सामान्य हैं 20-30 ग्राम/ली
I. α1-globulins α-antitrypsin - ट्रिप्सिन, पेप्सिन, इलास्टेज और कुछ अन्य रक्त प्रोटीज को रोकता है। विरोधी भड़काऊ प्रदर्शन करता है

अवशिष्ट नाइट्रोजन
अवशिष्ट नाइट्रोजन रक्त में सभी गैर-प्रोटीन नाइट्रोजन युक्त पदार्थों के नाइट्रोजन का योग है। आम तौर पर 14-28 मिमीोल / एल। 1. मेटाबोलाइट्स: 1.1। अमीनो एसिड (25%); 1.2. मूल्य बना

कार्बोहाइड्रेट चयापचय
खाली पेट केशिका रक्त में ग्लूकोज 3.3-5.5 mmol / l। 1. हाइपरग्लेसेमिया (बढ़ी हुई ग्लूकोज): 1.1। अग्नाशयी हाइपरग्लेसेमिया - इंसुलिन की अनुपस्थिति में

लिपिड चयापचय
कोलेस्ट्रॉल सामान्य 3-5.2 mmol/l है। प्लाज्मा में, यह एलडीएल, वीएलडीएल (एथेरोजेनिक अंश) और एचडीएल (एंटी-एथेरोजेनिक अंश) का हिस्सा है। एथेरोस्क्लेरोसिस विकसित होने की संभावना

खनिज विनिमय
सोडियम मुख्य बाह्य कोशिकीय आयन है। रक्त में Na + का स्तर मिनरलोकोर्टिकोइड्स से प्रभावित होता है (एल्डोस्टेरोन गुर्दे में सोडियम को बरकरार रखता है)। हीम द्वारा सोडियम का स्तर बढ़ा दिया जाता है

प्लाज्मा एंजाइम
वर्गीकृत: 1. कार्य करने वाले एंजाइम (वास्तविक प्लाज्मा)। उदाहरण के लिए, रेनिन (एंजियोटेंसिन II के माध्यम से रक्तचाप बढ़ाता है), कोलिनेस्टरेज़ (एसिटाइलकोलाइन को तोड़ता है)। इनकी गतिविधि अधिक होती है

एक स्वस्थ व्यक्ति के मूत्र के भौतिक गुण, विकृति विज्ञान में उनके परिवर्तन
I. मूत्र की मात्रा सामान्य रूप से 1.2-1.5 लीटर होती है। पॉल्यूरिया - मूत्र की मात्रा में वृद्धि के कारण: 1) निस्पंदन में वृद्धि (एड्रेनालाईन की कार्रवाई के तहत, फाई)

मूत्र की रासायनिक संरचना के संकेतक
कुल नाइट्रोजन मूत्र में सभी नाइट्रोजन युक्त पदार्थों का कुल नाइट्रोजन है। सामान्य - 10-16 ग्राम / दिन। पैथोलॉजी के साथ कुल नाइट्रोजनमई: ü वृद्धि - हाइपरज़ोटुरिया

तंत्रिका ऊतक में चयापचय की विशेषताएं
ऊर्जा विनिमय। मस्तिष्क के ऊतकों में वृद्धि कोशिकीय श्वसन(एरोबिक प्रक्रियाएं प्रबल होती हैं)। मस्तिष्क लगातार काम करने वाले मस्तिष्क की तुलना में अधिक ऑक्सीजन की खपत करता है।

तंत्रिका उत्तेजना का रासायनिक संचरण
एक कोशिका से दूसरी कोशिका में उत्तेजना का स्थानांतरण न्यूरोट्रांसमीटर की मदद से होता है: - न्यूरोपैप्टाइड्स; - एके; - एसिटाइलकोलाइन; - बायोजेनिक एमाइन (एड्रेनालाईन,

वारबर्ग ने पाया कि विभिन्न जानवरों के ऊतकों से खमीर एल्डोलेज़ कई गुणों में भिन्न होते हैं। पेप्सिन, ट्रिप्सिन, काइमोट्रिप्सिन भी घुलनशीलता, पीएच, तापमान इष्टतम में भिन्न थे।

पचास के दशक के उत्तरार्ध में, बायोकेमिस्ट्स वाईलैंड और फ्लीडरर, साथ ही साथ अन्य शोधकर्ताओं ने जानवरों के ऊतकों से एंजाइम की शुद्ध क्रिस्टलीय तैयारी को अलग कर दिया। लैक्टेट डीहाइड्रोजिनेज और वैद्युतकणसंचलन के अधीन। वैद्युतकणसंचलन के परिणामस्वरूप, एंजाइम को एक नियम के रूप में विभाजित किया गया था 5 गुटोंविभिन्न इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता वाले। इन सभी अंशों में लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज गतिविधि थी। इस प्रकार, यह पाया गया कि एंजाइम लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज ऊतकों में कई रूपों में मौजूद होता है। इन रूपों को, उनकी इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता के अनुसार, एलडीएच 1, एलडीएच 2 और एलडीएच 3 नामित किया गया था। एलडीजी4, एलडीजी5. (एलडीएच - लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज के लिए छोटा), नंबर 1 के साथ उच्चतम इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता वाले घटक को नामित करता है।

से पृथक लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज आयोनजाइम का अध्ययन विभिन्न अंगजानवरों ने दिखाया कि वे इलेक्ट्रोफोरेटिक और क्रोमैटोग्राफिक गुणों और रासायनिक संरचना, थर्मल स्थिरता, अवरोधकों की कार्रवाई के प्रति संवेदनशीलता, के एम और अन्य गुणों में भिन्न हैं। विभिन्न जानवरों की प्रजातियों से लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज का विश्लेषण करते समय, बहुत बड़े अंतर-प्रजातियों के अंतर का पता चला था, हालांकि, किसी दिए गए प्रजाति के भीतर, आइसोनिजाइम का वितरण महान स्थिरता की विशेषता है।

लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज पहला एंजाइम था जिसके व्यक्तिगत घटकों का विस्तृत अध्ययन किया गया था। कुछ समय बाद, कई अन्य fermeates के कई रूपों और आणविक विषमता पर डेटा प्राप्त किया गया था, और 1959 में इस तरह के रूपों isoenzymes या isoenzymes को कॉल करने का प्रस्ताव किया गया था। अंतर्राष्ट्रीय जैव रासायनिक संघ के एंजाइम आयोग ने आधिकारिक तौर पर एक ही जैविक प्रजाति से एंजाइमों के कई रूपों को संदर्भित करने के लिए इस शब्द की सिफारिश की है।

इसलिएआइसोनिजाइम - एक ही स्रोत से एंजाइमों का एक समूह है, एक ही प्रकार की सब्सट्रेट विशिष्टता के साथ, उसी को उत्प्रेरित करता है रासायनिक प्रतिक्रिया, लेकिन कई भौतिक रासायनिक गुणों में भिन्न.

एंजाइमों, या आइसोनाइजेस के कई रूपों की उपस्थिति, से अधिक द्वारा स्थापित की गई है के लिए100 एंजाइमों, इससे निष्कर्षित विभिन्न प्रकारजानवरों, पौधों और सूक्ष्मजीवों। Isoenzymes में हमेशा दो या अधिक सबयूनिट नहीं होते हैं। कई एंजाइमों में, अलग-अलग आइसोनिजाइम अलग-अलग होते हैं रासायनिक संरचनाप्रोटीन जिनमें समान उत्प्रेरक गतिविधि होती है लेकिन उनमें केवल एक सबयूनिट होता है।

वर्तमान में, isoenzymes के नामकरण के लिए मुख्य मानदंड उनकी इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता है। यह इस तथ्य से समझाया गया है कि, एंजाइमों को चिह्नित करने के अन्य तरीकों की तुलना में, वैद्युतकणसंचलन उच्चतम संकल्प देता है।

आज तक, पादप आइसोनाइजेस के अध्ययन के परिणामस्वरूप, यह स्थापित किया गया है कि पौधों में कई एंजाइम कई रूपों के रूप में मौजूद होते हैं। आइए इनमें से कुछ एंजाइमों पर एक नज़र डालें।

मालेट डिहाइड्रोजनेज (1.1.1.37) में एक जटिल आइसोनिजाइम संरचना होती है। कपास के बीज और पालक के पत्तों में, 4 मैलेट डिहाइड्रोजनेज आइसोनिजाइम पाए गए, जो इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता में भिन्न थे, और चार पालक आइसोनिजाइमों में से प्रत्येक का आणविक भार लगभग 60 हजार था। विभिन्न पौधों में असमान संख्या में मैलेट डिहाइड्रोजनेज आइसोनिजाइम होते हैं। उदाहरण के लिए, गेहूं की विभिन्न किस्मों के बीजों में 7-10 आइसोनिजाइम पाए गए, 4-5 मकई की जड़ों में, और 9-12 मैलेट डिहाइड्रोजनेज आइसोनिजाइम पहाड़ के विभिन्न अंगों (जड़, बीजपत्र, सबकोटिलेडोनस और सुप्राकोटाइलडोनस घुटने) में पाए गए। और पौधों के विकास के चरण के आधार पर आइसोनिजाइम की संख्या भिन्न होती है।

यह नोट किया गया था कि आइसोनिजाइम मालेट डिहाइड्रोजनेज के आणविक भार कभी-कभी काफी भिन्न होते हैं। उदाहरण के लिए, कपास की पत्तियों में मैलेट डिहाइड्रोजनेज के 7 आइसोनिजाइम होते हैं, जिनमें से 4 आइसोनाइज अलग-अलग विद्युत आवेश वाले आइसोफॉर्म होते हैं, लेकिन समान आणविक वजन, लगभग 60 हजार के बराबर ।पांचवें आइसोनिजाइम का आणविक भार लगभग 500 हजार था और यह एक ओलिगोमर के अनुसार था कम से कम 60 हजार के आणविक भार के साथ मैलेट डिहाइड्रोजनेज के आइसोफॉर्म में से एक। चूंकि इन अध्ययनों में आणविक भार लगभग निर्धारित किए गए थे, इसलिए यह माना जा सकता है कि इस आइसोन्ज़ाइम में 60 हज़ार के आणविक भार के साथ isoenzyme के 8 सबयूनिट होते हैं।

रोगों के प्रति पौधों की प्रतिरोधकता और संवेदनशीलता अक्सर आइसोनिजाइम के संश्लेषण के नियमन से जुड़ी होती है। पौधों में संक्रमण की शुरूआत की प्रतिक्रिया के रूप में, सदियों के आदान-प्रदान की तीव्रता, मुख्य रूप से रेडॉक्स, बढ़ जाती है। इसलिए, पौधों के क्षतिग्रस्त होने पर ओबी एंजाइमों की गतिविधि और उनके आइसोनिजाइम की संख्या बढ़ जाती है।

मकई, बीन्स, तंबाकू, तिपतिया घास, आलू, सन, जई और अन्य पौधों के विभिन्न रोगों में गतिविधि में वृद्धि और पेरोक्सीडेज और ओ-डिफेनॉल ऑक्सीडेज आइसोनाइजेस की संख्या में वृद्धि देखी गई है। चित्र 22 योजनाबद्ध रूप से पेरोक्सीडेज आइसोनाइजेस की संख्या और उनकी गतिविधि में परिवर्तन को दर्शाता है जब टमाटर फाइटोफ्थोरा द्वारा क्षतिग्रस्त हो जाते हैं। यदि स्वस्थ पौधों की पत्तियों में पेरोक्सीडेज के चार आइसोनिजाइम होते हैं, तो प्रभावित पत्तियों में उनकी संख्या बढ़कर नौ हो जाती है, और सभी आइसोनाइजेस की गतिविधि में काफी वृद्धि होती है।

तंबाकू मोज़ेक वायरस के प्रतिरोधी और प्रतिरोधी तंबाकू प्रजातियों के वायरल रोगजनन के दौरान माइटोकॉन्ड्रियल पेरोक्सीडेज और पॉलीफेनोल ऑक्सीडेज के आइसोनिजाइम संरचना में परिवर्तन का अध्ययन करते समय, यह पाया गया कि एक वायरल संक्रमण विभिन्न प्रतिरोधों की तंबाकू प्रजातियों के आइसोनिजाइम संरचना में गुणात्मक रूप से भिन्न परिवर्तन का कारण बनता है। एक प्रतिरोधी प्रजाति में, अतिसंवेदनशील प्रजातियों की तुलना में कई आइसोनिजाइमों की गतिविधि काफी हद तक बढ़ जाती है। इस प्रकार, आइसोनिजेस के जैवसंश्लेषण के लिए पौधे की संभावित क्षमता के आधार पर, संक्रामक रोगों के लिए पौधे की संवेदनशीलता बदल जाती है।

ग्लूटामेट डिहाइड्रोजनेज

एस्टरेज़

सुक्रेज़

आइसोनिजाइम की जैविक भूमिका पौधों में।

IF पौधों के एंजाइमेटिक तंत्र की महान क्षमता की गवाही देता है, जिससे सदियों में आवश्यक चयापचय प्रक्रियाओं को पूरा करना संभव हो जाता है। सेल में जब पर्यावरण की स्थिति बदलती है, तो सदियों के आदान-प्रदान की बारीकियां प्रदान करता है। किसी दिए गए पौधे के अंग या ऊतक के लिए। बदलती परिस्थितियों के लिए पौधों की अनुकूलन क्षमता को बढ़ावा देता है। वातावरण।

एक ही एंजाइम के कई रूपों की कोशिकाओं में एक साथ उपस्थिति, विनियमन के अन्य तंत्रों के साथ, सदियों में चयापचय प्रक्रियाओं की स्थिरता में योगदान देता है। कोशिकाओं में और बदलती पर्यावरणीय परिस्थितियों के लिए पौधों का तेजी से अनुकूलन।

दरअसल, हमने देखा है कि अलग-अलग आइसोनिजाइम तापमान ऑप्टिमा, पीएच ऑप्टिमा, अवरोधकों के प्रति दृष्टिकोण और अन्य गुणों में भिन्न होते हैं। इसलिए यह इस प्रकार है कि यदि, उदाहरण के लिए, तापमान की स्थिति तेजी से बदलती है, जो कुछ आइसोनिजाइमों की उत्प्रेरक गतिविधि के प्रकट होने के लिए प्रतिकूल हो जाती है, तो उनकी गतिविधि दबा दी जाती है। हालांकि, पौधों में यह एंजाइमेटिक प्रक्रिया पूरी तरह से नहीं रुकती है, क्योंकि उसी एंजाइम के अन्य आइसोनिजाइम, जिसके लिए यह तापमान अनुकूल है, उत्प्रेरक गतिविधि प्रदर्शित करना शुरू करते हैं। यदि किसी कारण से प्रतिक्रिया माध्यम का पीएच बदल जाता है, तो कुछ आइसोनाइजेस की गतिविधि भी कमजोर हो जाती है, लेकिन उनके बजाय, एक अलग पीएच इष्टतम वाले आइसोनिजाइम उत्प्रेरक गतिविधि दिखाना शुरू करते हैं। उच्च नमक सांद्रता कई एंजाइमों की गतिविधि को रोकती है, जो लवणीय मिट्टी पर पौधों की वृद्धि के बिगड़ने का एक कारण है। हालांकि, कोशिकाओं में उच्च नमक सांद्रता पर भी, एंजाइमेटिक प्रक्रियाएं पूरी तरह से बंद नहीं होती हैं, क्योंकि व्यक्तिगत आइसोनिजाइम समान रूप से नमक एकाग्रता में वृद्धि से संबंधित नहीं हैं: कुछ आइसोनाइजेस की गतिविधि कम हो जाती है, जबकि अन्य बढ़ जाती हैं।

रोग का प्रतिरोध और संवेदनशीलता अक्सर IF संश्लेषण के नियमन पर आधारित होती है।

आइसोनिजाइम का जैवसंश्लेषण आनुवंशिक कारकों द्वारा निर्धारित किया जाता है, और प्रत्येक पौधे की प्रजाति को इस प्रजाति के लिए आइसोनिजाइम के एक विशिष्ट सेट की विशेषता होती है, अर्थात। प्रजातियों की विशिष्टता isoenzyme संरचना में प्रकट होती है।

एक ही पौधे के विभिन्न अंग IF में भिन्न होते हैं। विभिन्न जानवरों के ऊतकों से पृथक लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज isoenzymes के गुणों के अध्ययन से पता चला है कि सभी आइसोनिजाइमों में लगभग समान आणविक भार (लगभग 140 हजार) होता है, उदाहरण के लिए, उपचार की कार्रवाई के तहत 42 एम यूरिया के साथ, प्रत्येक आइसोनिजाइम लगभग 35 हजार के आणविक भार के साथ 4 उपइकाइयों में अलग हो जाता है। इस प्रकार, लैक्टेट डिग्टड्रोजनेज के पांच आइसोनिजाइमों में से प्रत्येक एक टेट्रामर है। यह स्थापित किया गया है कि सभी लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज आइसोनिजाइम केवल दो प्रकार के सबयूनिट्स के संभावित संयोजन हैं, जिन्हें पारंपरिक रूप से ए और बी अक्षरों द्वारा दर्शाया जाता है। इस प्रकार के सबयूनिट्स के विभिन्न संयोजन सभी पांच लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज आइसोनिजाइम (चित्र। 18) बनाते हैं। इससे पता चलता है कि लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज आइसोनाइजेस की एक कड़ाई से आदेशित संरचना होती है, और इस एंजाइम प्रोटीन के अणु में अलग-अलग सबयूनिट जुड़े होते हैं। हाइड्रोजन बांड, जिसे यूरिया के सांद्र विलयन की क्रिया द्वारा तोड़ा जा सकता है।

प्रश्न यह उठता है कि लैक्टेट डिहाइड्रोगीज की अलग-अलग उपइकाइयाँ एक दूसरे से कैसे भिन्न होती हैं और अलग-अलग आइसोनिजाइमों की विभिन्न इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता का कारण क्या है? इस सवाल का अब काफी निश्चित जवाब मिल गया है। यह पता चला कि सब यूनिट ए और बी टी-सी एमिनो एसिड हैं। सबयूनिट बी में सबयूनिट ए की तुलना में अधिक अम्लीय छोटे अमीनो एसिड होते हैं। इस संबंध में, लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज (एलडीएच 1 - एलडीएच 2) के सभी आइसोनिजाइम इन अमीनो एसिड की संख्या में भिन्न होते हैं, उनके अणुओं के अलग-अलग आकार होते हैं। आवेशऔर विभिन्न इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता। लैक्टेट डिहाइड्रोजीज आइसोनिजाइम कई अन्य गुणों में भी भिन्न होते हैं, विशेष रूप से, माइकलिस स्थिरांक किमी, कई अवरोधकों के संबंध में, और थर्मल स्थिरता।

शरीर की कई पैथोलॉजिकल और प्रीपैथोलॉजिकल स्थितियों के केंद्र में एंजाइम सिस्टम के कामकाज का उल्लंघन है। कई एंजाइम कोशिकाओं के अंदर स्थानीयकृत होते हैं, और इसलिए रक्त सीरम (प्लाज्मा) में उनकी गतिविधि कम या पूरी तरह से अनुपस्थित होती है। इसीलिए, कुछ एंजाइमों की गतिविधि द्वारा बाह्य तरल पदार्थ (रक्त) का विश्लेषण करके, कोशिकाओं के अंदर होने वाले परिवर्तनों की पहचान करना संभव है। विभिन्न निकायऔर शरीर के ऊतक। अन्य एंजाइम लगातार रक्त में, ज्ञात मात्रा में निहित होते हैं और होते हैं निश्चित कार्य(उदाहरण के लिए, रक्त जमावट प्रणाली के एंजाइम)।

रक्त सीरम में एंजाइमों की गतिविधि कोशिकाओं के अंदर एंजाइम संश्लेषण की दर और कोशिकाओं से उनकी रिहाई के संतुलन को दर्शाती है। रक्त एंजाइमों की गतिविधि में वृद्धि संश्लेषण प्रक्रियाओं के त्वरण, उत्सर्जन की दर में कमी, पारगम्यता में वृद्धि का परिणाम हो सकती है। कोशिका की झिल्लियाँ, सक्रियकर्ताओं की क्रिया, कोशिका परिगलन। एंजाइम गतिविधि में कमी एंजाइम उत्सर्जन की दर में वृद्धि, अवरोधकों की कार्रवाई और संश्लेषण के निषेध के कारण होती है।

एक या दूसरे एंजाइम के रक्त में गतिविधि में वृद्धि एक बहुत ही प्रारंभिक निदान परीक्षण है। आइसोनिजाइम स्पेक्ट्रम का एक अतिरिक्त निर्धारण पैथोलॉजिकल प्रक्रिया के स्थानीयकरण को स्पष्ट करना संभव बनाता है, क्योंकि प्रत्येक अंग का अपना विशिष्ट आइसोनिजाइम स्पेक्ट्रम होता है।

नैदानिक ​​जैव रसायन में बडा महत्वइसमें एस्पार्टेट एमिनोट्राइसफेरेज और ऐलेनिन एमिनोट्रांस्फरेज की गतिविधि का संकेतक है। ये ट्रांसएमिनेस माइटोकॉन्ड्रिया में और कोशिकाओं के कोशिका द्रव्य के घुलनशील अंश में पाए जाते हैं। ट्रांसएमिनेस की भूमिका अमीनो एसिड के अमीनो समूहों को कीटो एसिड में स्थानांतरित करने के लिए कम हो जाती है। ट्रांसएमिनेस का कोएंजाइम पाइरिडोक्सल फॉस्फेट है, जो विटामिन बी 6 का व्युत्पन्न है। जानवरों के रक्त में, अन्य ऊतकों में उनकी गतिविधि की तुलना में दोनों एंजाइमों की गतिविधि बहुत कम होती है। हालांकि, कोशिका विनाश के साथ विकृति में, ट्रांसएमिनेस कोशिका झिल्ली के माध्यम से रक्त में बाहर निकलते हैं, जहां उनकी गतिविधि आदर्श की तुलना में काफी बढ़ जाती है। इन एंजाइमों की सख्त अंग विशिष्टता की कमी के बावजूद, हेपेटाइटिस, मस्कुलर डिस्ट्रॉफी, आघात और अत्यधिक मात्रा में उनकी गतिविधि में वृद्धि देखी गई है। शारीरिक गतिविधिशरीर पर, विशेष रूप से, खेल के घोड़ों में।

लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज (एलडीएच), एक ग्लाइकोलाइटिक एंजाइम जो उत्प्रेरित करता है प्रतिवर्ती प्रतिक्रियापाइरुविक अम्ल का लैक्टिक अम्ल में अपचयन। एलडीजी में चार सबयूनिट होते हैं और इसमें पांच आइसोनिजाइम शामिल होते हैं। इसके अलावा, LdG5 isoenzyme मांसपेशी ऊतक, LdG1 और LdG2 हृदय की मांसपेशी में प्रबल होता है। रक्त सीरम में रोगियों में तीव्र रोधगलन में, LDH1 और LDH2 isoenzymes की गतिविधि बढ़ जाती है। पैरेन्काइमल हेपेटाइटिस में, रक्त सीरम में LdG4 और LdG5 isoenzymes की गतिविधि काफी बढ़ जाती है, जबकि LdG1 और LdG2 की गतिविधि कम हो जाती है। पूरे रक्त में LdG की गतिविधि रक्त प्लाज्मा में एंजाइम की गतिविधि की तुलना में काफी अधिक होती है। इसलिए, न्यूनतम रक्त हेमोलिसिस भी प्लाज्मा में एंजाइम की गतिविधि को महत्वपूर्ण रूप से बदल देता है, जिसे प्रयोगशाला कार्य में ध्यान में रखा जाना चाहिए।

क्रिएटिन फॉस्फोकाइनेज (CPK), महत्वपूर्ण भूमिकामें खेलें ऊर्जा विनिमय. एटीपी के क्रिएटिन फॉस्फेट के साथ ट्रांसफॉस्फोराइलेशन द्वारा एटीपी पुनर्संश्लेषण के लिए क्रिएटिन फॉस्फोकाइनेज की आवश्यकता होती है। क्रिएटिन फॉस्फेट ऊर्जा से भरपूर फॉस्फेट यौगिकों को संदर्भित करता है जो मांसपेशी फाइबर संकुचन, विश्राम और मेटाबोलाइट्स को मांसपेशियों के ऊतकों में परिवहन प्रदान करते हैं।

क्रिएटिन-पी + एडीपी सीपीके> क्रिएटिन + एटीपी।

क्रिएटिन फॉस्फोकाइनेज में दो सबयूनिट होते हैं - एम और बी, तीन आइसोनिजाइम बनाते हैं: एमएम (मांसपेशियों का प्रकार), एमबी (हृदय का प्रकार), बीबी (मस्तिष्क का प्रकार)।

ऊतक विश्लेषण से पता चलता है कि महत्वपूर्ण गतिविधिसीपीके कंकाल की मांसपेशी, मायोकार्डियम और मस्तिष्क में होता है। हृदय की मांसपेशी में मुख्य रूप से MM और MB isoenzymes होते हैं। रोगी के रक्त सीरम में MB isoenzyme की गतिविधि में वृद्धि हृदय की मांसपेशियों को नुकसान का संकेत देती है। CPK isoenzymes की परिभाषा है सबसे अच्छी विधिमुर्गियों में वंशानुगत पेशीय अपविकास का निदान, मवेशियों में सेलेनियम की कमी के साथ, घोड़ों में लकवाग्रस्त मायोग्लोबिन्यूरिया के साथ।

क्षारीय फॉस्फेट (एपी) एक हाइड्रोलाइटिक एंजाइम है जो मुख्य रूप से यकृत में संश्लेषित होता है और शरीर से पित्त के हिस्से के रूप में उत्सर्जित होता है। इसकी गतिविधि इष्टतम पीएच = 8-9 पर है। यह एक गैर-विशिष्ट एंजाइम है जो कई फॉस्फेट एस्टर के हाइड्रोलिसिस को उत्प्रेरित करता है और आइसोनिजाइम के रूप में प्लाज्मा में मौजूद होता है। युवा बढ़ते जानवरों में क्षारीय फॉस्फेट का मुख्य स्रोत अस्थि ऊतक है। क्षारीय फॉस्फेट की गतिविधि यकृत और हड्डियों के रोगों में काफी बढ़ जाती है, विशेष रूप से ऑस्टियोमलेशिया में। क्षारीय फॉस्फेट की मुख्य भूमिका संभवतः हड्डी के ऊतकों में कैल्शियम फॉस्फेट के जमाव से जुड़ी होती है। अस्थि नियोप्लाज्म में रक्त सीरम में क्षारीय फॉस्फेट की गतिविधि में वृद्धि स्थापित की गई थी।

चोलिनेस्टरेज़ - संचरण प्रक्रिया में शामिल एक एंजाइम तंत्रिका प्रभाव, एसिटाइलकोलाइन का एसीटेट और कोलीन का हाइड्रोलिसिस। सीरम कोलिनेस्टरेज़ में दो प्रकार के शरीर कोलिनेस्टरेज़ शामिल हैं, जिनमें से मुख्य सब्सट्रेट एसिटाइलकोलाइन है। एसिटाइलकोलिनेस्टरेज़ (AChE), जो सिनैप्स में एसिटाइलकोलाइन को हाइड्रोलाइज़ करता है, को ट्रू एसिटाइलकोलिनेस्टरेज़ कहा जाता है। यह यकृत, एरिथ्रोसाइट्स में मौजूद है, और प्लाज्मा में केवल थोड़ी मात्रा में स्थानीयकृत होता है। प्लाज्मा कोलिनेस्टरेज़ एक स्यूडोकोलिनेस्टरेज़ है, यह एसिटाइलकोलाइन की तुलना में ब्यूटिरिलकोलाइन को 4 गुना तेजी से हाइड्रोलाइज़ करता है। यह एंजाइम यकृत, अग्न्याशय और आंतों के म्यूकोसा में भी पाया जाता है। रक्त सीरम में एसीएचई का संश्लेषण यकृत में होता है, और इसलिए, इस अंग की विकृति में, एंजाइम की गतिविधि में कमी देखी जाती है।

एसीएचई के अपरिवर्तनीय अवरोधक जहरीले ऑर्गनोफॉस्फोरस यौगिक (ओपी) हैं। इस प्रकार, एफओएस कीटनाशक (क्लोरोफोस, फॉस्फामाइड, कार्बोफोस, ऑक्टामेथाइल) चुनिंदा रूप से एसीएचई अणु के सक्रिय केंद्रों को बांधते हैं और इस तरह इसकी गतिविधि को अवरुद्ध करते हैं। एफओएस की उच्च लिपोट्रॉपी के कारण, वे बरकरार त्वचा और श्लेष्म झिल्ली के माध्यम से एक जानवर के शरीर में प्रवेश करने में सक्षम हैं। एफओएस विषाक्तता के मामले में, जानवर की चिंता, भय की भावना, आंदोलन, आक्षेप, जो अस्थमा के हमलों की पृष्ठभूमि के खिलाफ विकसित होते हैं और ब्रोन्कोस्पास्म के कारण खाँसी नोट किए जाते हैं। इस मामले में, आंखों में परिवर्तन की विशेषता है: पुतली तेजी से सिकुड़ती है, लैक्रिमेशन शुरू होता है, आवास परेशान होता है। अक्सर प्रत्यक्ष कारणएफओएस से जहर वाले जानवर की मौत श्वसन केंद्र का पक्षाघात है।

एमाइलेज का उत्पादन होता है लार ग्रंथियांऔर में बड़ी मात्राअग्न्याशय। एमाइलेज का पॉलीसेकेराइड के c-1,4-ग्लूकोसिडिक बॉन्ड पर विशिष्ट प्रभाव पड़ता है। सीरम एमाइलेज गतिविधि में वृद्धि तीव्र अग्नाशयशोथ के विकास को इंगित करती है। एंजाइम गतिविधि में मध्यम वृद्धि लार ग्रंथियों की सूजन के साथ नोट की जाती है।

जब हम "मैलेट डिहाइड्रोजनेज" या "ग्लूकोज-6-फॉस्फेटस" कहते हैं, तो हमारा मतलब आमतौर पर एक विशिष्ट प्रोटीन से होता है जिसमें रचनात्मक गतिविधि होती है, लेकिन वास्तव में ये नाम सभी प्रोटीनों को कवर करते हैं जो मैलेट के ऑक्सालोसेटेट या ग्लूकोज -6 के हाइड्रोलिसिस को उत्प्रेरित करते हैं। गठन ग्लूकोज के साथ फॉस्फेट और। विशेष रूप से, से माल्ट डिहाइड्रोजनेज के अलगाव के बाद विभिन्न स्रोतों(चूहे का जिगर, ई. कोलाई) यह पाया गया कि यकृत से एंजाइम और ई. कोलाई का एक एंजाइम, जो एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं, उनके भौतिक और रासायनिक गुणों में कई तरह से भिन्न होते हैं। एक ही प्रकार की उत्प्रेरक गतिविधि वाले एंजाइमों के भौतिक रूप से अलग-अलग रूप एक ही जीव के विभिन्न ऊतकों में मौजूद हो सकते हैं, अलग - अलग प्रकारएक ऊतक की कोशिकाएं और यहां तक ​​कि एक प्रोकैरियोटिक जीव में, उदाहरण के लिए, ई. कोलाई में। यह खोज प्रोटीन को अलग करने के लिए वैद्युतकणसंचलन विधियों के उपयोग के माध्यम से की गई थी, जिसके परिणामस्वरूप इलेक्ट्रोफोरेटिक अलग - अलग रूपकुछ एंजाइमेटिक गतिविधि।

शब्द "आइसोएंजाइम" ("आइसोजाइम") किसी दिए गए उत्प्रेरक गतिविधि के साथ उपरोक्त सभी शारीरिक रूप से अलग-अलग प्रोटीनों को शामिल करता है, लेकिन व्यवहार में, और विशेष रूप से नैदानिक ​​चिकित्सा में, इसका उपयोग अधिक में किया जाता है संकीर्ण मानसिकता, जिसका अर्थ है में मौजूद एंजाइम के शारीरिक रूप से अलग और अलग करने योग्य रूप विभिन्न प्रकार केकिसी दिए गए यूकेरियोटिक जीव की कोशिकाएं, जैसे कि मानव। आइसोजाइम हमेशा सभी कशेरुकी जंतुओं, कीड़ों और के सीरम और ऊतकों में पाए जाते हैं एककोशिकीय जीव. एंजाइमों की संख्या और उनकी सामग्री बहुत भिन्न होती है। डिहाइड्रोजनेज, ऑक्सीडेस, ट्रांसएमिनेस, फॉस्फेटेस, ट्रांसफॉस्फोरिलेस और प्रोटियोलिटिक एंजाइम के आइसोजाइम रूपों को जाना जाता है। अलग-अलग ऊतकों में अलग-अलग आइसोनिजाइम हो सकते हैं, और इन आइसोनाइजेस में सब्सट्रेट के लिए अलग-अलग समानताएं हो सकती हैं।

आइसोजाइम का नैदानिक ​​मूल्य

आइसोजाइम में चिकित्सा रुचि तब पैदा हुई जब यह पता चला कि मानव सीरम में कई लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज आइसोजाइम होते हैं और कुछ रोग स्थितियों के तहत उनकी सापेक्ष सामग्री काफी भिन्न होती है। इसके बाद, विभिन्न रोगों में आइसोजाइम की सापेक्ष सामग्री में परिवर्तन के कई अन्य मामलों की पहचान की गई।

स्टार्च, अगर, या पॉलीएक्रिलामाइड जैल पर वैद्युतकणसंचलन के बाद सीरम लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज आइसोजाइम का पता लगाया जाता है। संकेतित मूल्य पर, आइसोजाइम एक अलग चार्ज करते हैं और इलेक्ट्रोफोरेग्राम पर पांच अलग-अलग स्थानों पर वितरित किए जाते हैं। इसके अलावा, रंगहीन रंगों को एक अघुलनशील रंग के रूप में कम करने के लिए उत्प्रेरित करने की उनकी क्षमता से आइसोजाइम का पता लगाया जा सकता है।

डिहाइड्रोजनेज आइसोजाइम का पता लगाने के लिए अभिकर्मकों के एक विशिष्ट सेट में शामिल हैं:

1) कम सब्सट्रेट (उदाहरण के लिए, लैक्टेट);

2) कोएंजाइम;

3) ऑक्सीकृत रूप में डाई (उदाहरण के लिए, नीला नाइट्रोटेट्राजोलियम नमक);

4) एनएडीएच से डाई तक एक इलेक्ट्रॉन वाहक [जैसे फेनाजीन मेथासल्फेट (पीएमएस)];

5) बफर; सक्रिय आयन (यदि आवश्यक हो)।

लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज दो इलेक्ट्रॉनों और एक आयन को लैक्टेट से . में स्थानांतरित करने के लिए उत्प्रेरित करता है

चावल। 7.8. α-lactate dehydrogenase द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रिया।

(चित्र। 7.8)। यदि इलेक्ट्रोफोरग्राम को उपरोक्त मिश्रण के साथ छिड़का जाता है और फिर इनक्यूबेट किया जाता है, तो युग्मित इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण प्रतिक्रिया केवल उन्हीं स्थानों पर आगे बढ़ेगी जहां लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज मौजूद है (चित्र। 7.9)। आपेक्षिक घनत्वस्कैनिंग फोटोमीटर (चित्रा 7.10) का उपयोग करके बैंडिंग रंगों को और अधिक मात्रा में निर्धारित किया जा सकता है। उच्चतम के साथ आइसोजाइम ऋणात्मक आवेशनिरूपित करना।

आइसोजाइम की भौतिक प्रकृति

विभिन्न प्रोटोमर्स द्वारा गठित ओलिगोमेरिक एंजाइमों को कई रूपों में दर्शाया जा सकता है। अक्सर, एक विशेष ऊतक मुख्य रूप से प्रोटोमर्स में से एक का उत्पादन करता है। यदि विभिन्न संयोजनों में ऐसे प्रोटोमर्स से एक सक्रिय ओलिगोमेरिक एंजाइम (उदाहरण के लिए, एक टेट्रामर) बनाया जा सकता है, तो आइसोजाइम बनते हैं।

लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज आइसोजाइम स्तर पर भिन्न होते हैं चतुर्धातुक संरचना. ओलिगोमेरिक लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज अणु (आणविक भार 130,000) में दो प्रकार के चार प्रोटोमर होते हैं, एच और एम (दोनों का आणविक भार लगभग 34,000 होता है)। केवल टेट्रामेरिक अणु में उत्प्रेरक गतिविधि होती है।

चावल। 7.9. युग्मित प्रतिक्रियाओं की एक प्रणाली का उपयोग करके इलेक्ट्रोफोरग्राम पर लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज का स्थानीयकरण।

यदि प्रोटोमर्स जुड़े हुए क्रम में कोई फर्क नहीं पड़ता है, तो प्रोटोमर्स को पांच तरीकों से व्यवस्थित किया जा सकता है:

मार्कर्ट ने चतुर्धातुक संरचना के विनाश और पुनर्निर्माण के लिए शर्तों को चुना और लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज आइसोजाइम के बीच संबंध को स्पष्ट करने में सक्षम था। लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज I और 15 के दरार और पुनर्निर्माण से नए आइसोजाइम का निर्माण नहीं होता है। इसलिए, इन दो आइसोजाइमों में केवल एक प्रकार का प्रोटोमर होता है। जब लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज 1 और 15 के मिश्रण को एक ही प्रक्रिया के अधीन किया गया, तो फॉर्म 12, 13 और 14 भी दिखाई दिए। आइसोजाइम का अनुपात निम्नलिखित सबयूनिट संरचना से मेल खाता है:

एच और एम सबयूनिट्स का संश्लेषण विभिन्न आनुवंशिक लोकी द्वारा निर्धारित किया जाता है, और वे अलग-अलग ऊतकों (उदाहरण के लिए, हृदय और कंकाल की मांसपेशियों में) में अलग-अलग व्यक्त किए जाते हैं।