ცილების მნიშვნელობის წარმოსადგენად საკმარისია ფართოდ გავიხსენოთ ცნობილი ფრაზაფრიდრიხ ენგელსი: "სიცოცხლე არის ცილოვანი სხეულების არსებობის გზა." სინამდვილეში, დედამიწაზე ეს ნივთიერებები ნუკლეინის მჟავებთან ერთად განაპირობებს ცოცხალი მატერიის ყველა გამოვლინებას. ამ ნაშრომში გავარკვევთ, რისგან შედგება ცილა, შევისწავლით რა ფუნქციას ასრულებს ის და ასევე განვსაზღვრავთ სხვადასხვა სახეობის სტრუქტურულ თავისებურებებს.

პეპტიდები მაღალორგანიზებული პოლიმერებია

მართლაც, ცოცხალ უჯრედში, როგორც მცენარეულ, ისე ცხოველურ უჯრედში, ცილები რაოდენობრივად ჭარბობს სხვა ორგანულ ნივთიერებებს და ასევე ასრულებენ სხვადასხვა ფუნქციების უდიდეს რაოდენობას. ისინი ჩართულნი არიან ბევრ სხვადასხვა ძალიან მნიშვნელოვან ფიჭურ პროცესებში, როგორიცაა მოძრაობა, თავდაცვა, სიგნალიზაცია და ა.შ. მაგალითად, ცხოველებისა და ადამიანების კუნთოვან ქსოვილში პეპტიდები შეადგენენ მშრალი ნივთიერების მასის 85%-მდე, ხოლო ძვალსა და დერმისში - 15-50%-მდე.

ყველა ფიჭური და ქსოვილის ცილა შედგება სახეობებისაგან). ცოცხალ ორგანიზმებში მათი რაოდენობა ყოველთვის ოც სახეობას უდრის. პეპტიდური მონომერების სხვადასხვა კომბინაციები ქმნიან ბუნებაში სხვადასხვა ცილებს. ის გამოითვლება ასტრონომიული რიცხვით 2x10 18 შესაძლო ტიპები. ბიოქიმიაში პოლიპეპტიდებს უწოდებენ მაღალმოლეკულურ ბიოლოგიურ პოლიმერებს - მაკრომოლეკულებს.

ამინომჟავები - ცილის მონომერები

ამ ქიმიური ნაერთების 20-ვე ტიპი წარმოადგენს ცილების სტრუქტურულ ერთეულს და აქვს ზოგადი ფორმულა NH 2 -R-COOH. ეს არის ამფოტერული ორგანული ნივთიერებები, რომლებსაც შეუძლიათ გამოიჩინონ როგორც ძირითადი, ასევე მჟავა თვისებები. არამარტო უბრალო ცილებს, არამედ კომპლექსურშიც შეიცავს ეგრეთ წოდებულ არაარსებით ამინომჟავებს. მაგრამ შეუცვლელი მონომერები, მაგალითად, როგორიცაა ვალინი, ლიზინი, მეთიონინი, გვხვდება მხოლოდ ზოგიერთ ცილაში, რომელსაც სრული ეწოდება.

ამიტომ, პოლიმერის დახასიათებისას მხედველობაში მიიღება არა მხოლოდ რამდენი ამინომჟავისგან შედგება ცილა, არამედ ის, თუ რომელი მონომერებია დაკავშირებული პეპტიდური ბმებით მაკრომოლეკულაში. დავამატოთ, რომ არაარსებითი ამინომჟავები, როგორიცაა ასპარაგინი, გლუტამინის მჟავა, ცისტეინი, დამოუკიდებლად შეიძლება სინთეზირდეს ადამიანის და ცხოველის უჯრედებში. შეუცვლელი ფორმირდება ბაქტერიების, მცენარეების და სოკოების უჯრედებში. ისინი ჰეტეროტროფულ ორგანიზმებში შედიან მხოლოდ საკვებით.

როგორ იქმნება პოლიპეპტიდი?

მოგეხსენებათ, 20 სხვადასხვა ამინომჟავა შეიძლება გაერთიანდეს მრავალ სხვადასხვა ცილის მოლეკულაში. როგორ ხდება მონომერების ერთმანეთთან შეერთება? გამოდის, რომ მიმდებარე ამინომჟავების კარბოქსილის და ამინ ჯგუფები ურთიერთქმედებენ ერთმანეთთან. წარმოიქმნება ეგრეთ წოდებული პეპტიდური ბმები და გამოიყოფა წყლის მოლეკულები ქვეპროდუქტიპოლიკონდენსაციის რეაქციები. შედეგად მიღებული ცილის მოლეკულები შედგება ამინომჟავის ნარჩენებისგან და არაერთხელ განმეორებადი პეპტიდური ბმებისგან. აქედან გამომდინარე, მათ ასევე უწოდებენ პოლიპეპტიდებს.

ხშირად ცილები შეიძლება შეიცავდეს არა ერთ, არამედ რამდენიმე პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს ერთდროულად და შედგება ათასობით ამინომჟავის ნარჩენებისგან. უფრო მეტიც, მარტივ პროტეინებს, ისევე როგორც პროტეიდებს, შეუძლიათ გაართულონ მათი სივრცითი კონფიგურაცია. ეს ქმნის არა მხოლოდ პირველად, არამედ მეორად, მესამეულ და მეოთხეულ სტრუქტურასაც. მოდით განვიხილოთ ეს პროცესი უფრო დეტალურად. ვაგრძელებთ კითხვის შესწავლას: რისგან შედგება ცილა, მოდით გავარკვიოთ რა კონფიგურაცია აქვს ამ მაკრომოლეკულას. ზემოთ დავადგინეთ, რომ პოლიპეპტიდური ჯაჭვი შეიცავს ბევრ კოვალენტს ქიმიური ობლიგაციები. სწორედ ამ სტრუქტურას ეწოდება პირველადი.

მასში მნიშვნელოვან როლს ასრულებს ამინომჟავების რაოდენობრივი და ხარისხობრივი შემადგენლობა, ასევე მათი შეერთების თანმიმდევრობა. მეორადი სტრუქტურა წარმოიქმნება სპირალის წარმოქმნის მომენტში. იგი სტაბილიზირებულია მრავალი ახლად წარმოქმნილი წყალბადის ბმით.

ცილის ორგანიზაციის უფრო მაღალი დონე

მესამეული სტრუქტურა ჩნდება ბურთის სახით სპირალის შეფუთვის შედეგად - გლობული, მაგალითად, მიოგლობინის ქსოვილს სწორედ ასეთი სივრცითი სტრუქტურა აქვს. მას მხარს უჭერს როგორც ახლად წარმოქმნილი წყალბადის ბმები, ასევე დისულფიდური ხიდები (თუ ცისტეინის რამდენიმე ნარჩენი შედის ცილის მოლეკულაში). მეოთხეული ფორმა არის რამდენიმე ცილის გლობულის ერთ სტრუქტურაში გაერთიანების შედეგი ახალი ტიპის ურთიერთქმედების გზით, მაგალითად, ჰიდროფობიური ან ელექტროსტატიკური. პეპტიდებთან ერთად მეოთხეული სტრუქტურა ასევე მოიცავს არაცილოვან ნაწილებს. ეს შეიძლება იყოს მაგნიუმი, რკინა, სპილენძის იონები ან ორთოფოსფატის ან ნუკლეინის მჟავების ნარჩენები, ასევე ლიპიდები.

ცილის ბიოსინთეზის თავისებურებები

ადრე გავარკვიეთ, რისგან შედგება ცილა. იგი აგებულია ამინომჟავების თანმიმდევრობით. მათი შეკრება პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში ხდება რიბოსომებში - მცენარეული და ცხოველური უჯრედების არამემბრანული ორგანელებში. ინფორმაციული მოლეკულები ასევე მონაწილეობენ თავად ბიოსინთეზის პროცესში და პირველი წარმოადგენს ცილის შეკრების მატრიცას, ხოლო მეორე გადასცემს სხვადასხვა ამინომჟავებს. უჯრედული ბიოსინთეზის პროცესში ჩნდება დილემა, კერძოდ, ცილა შედგება ნუკლეოტიდებისგან თუ ამინომჟავებისგან? პასუხი ცალსახაა – პოლიპეპტიდები, როგორც მარტივი, ასევე რთული, შედგება ამფოტერული ორგანული ნაერთებისგან – ამინომჟავებისგან. AT ცხოვრების ციკლიარის უჯრედების აქტივობის პერიოდები, როდესაც ცილების სინთეზი განსაკუთრებით აქტიურია. ეს არის ინტერფაზის J1 და J2 ე.წ. ამ დროს უჯრედი აქტიურად იზრდება და საჭიროებს დიდი რაოდენობით სამშენებლო მასალას, ეს არის ცილა. გარდა ამისა, მიტოზის შედეგად, რომელიც მთავრდება ორის წარმოქმნით ქალიშვილი უჯრედები, თითოეულ მათგანს სჭირდება დიდი რაოდენობა ორგანული ნივთიერებები, ასე რომ არხებზე არის გლუვი ენდოპლაზმურ ბადეშიხდება ლიპიდების და ნახშირწყლების აქტიური სინთეზი, ხოლო ცილების ბიოსინთეზი ხდება მარცვლოვან EPS-ზე.

ცილების ფუნქციები

იმის ცოდნა, თუ რა ცილისგან შედგება, შეიძლება ავხსნათ მათი ტიპების უზარმაზარი მრავალფეროვნება და უნიკალური თვისებებიამ ნივთიერებების თანდაყოლილი. ცილები ასრულებენ უჯრედში მრავალფეროვან ფუნქციას, მაგალითად, აშენებენ, რადგან ისინი ყველა უჯრედისა და ორგანელის მემბრანის ნაწილია: მიტოქონდრიები, ქლოროპლასტები, ლიზოსომები, გოლგის კომპლექსი და ა.შ. პეპტიდები, როგორიცაა ჰემოგლობულინები ან ანტისხეულები, არის მარტივი ცილების მაგალითები, რომლებიც ასრულებენ დამცავ ფუნქციას. სხვა სიტყვებით რომ ვთქვათ, უჯრედული იმუნიტეტი ამ ნივთიერებების მოქმედების შედეგია. რთული ცილა - ჰემოციანინი ჰემოგლობინთან ერთად ცხოველებში ასრულებს სატრანსპორტო ფუნქციას, ანუ ის ატარებს ჟანგბადს სისხლში. სასიგნალო ცილები, რომლებიც უჯრედის მემბრანის ნაწილია, თავად უჯრედს აწვდის ინფორმაციას იმ ნივთიერებების შესახებ, რომლებიც ცდილობენ მის ციტოპლაზმაში შეღწევას. ალბუმინის პეპტიდი პასუხისმგებელია სისხლის ძირითად პარამეტრებზე, მაგალითად, კოაგულაციის უნარზე. კვერცხის ცილა ოვალბუმინი ინახება უჯრედში და ემსახურება როგორც საკვები ნივთიერებების ძირითად წყაროს.

პროტეინები არის უჯრედის ციტოჩონჩხის საფუძველი

პეპტიდების ერთ-ერთი მნიშვნელოვანი ფუნქციაა მხარდაჭერა. ის ძალიან მნიშვნელოვანია ცოცხალი უჯრედების ფორმისა და მოცულობის შესანარჩუნებლად. ეგრეთ წოდებული სუბმემბრანული სტრუქტურები - მიკროტუბულები და მიკროფილამენტები ერთმანეთში გადახლართული ქმნიან უჯრედის შიდა ჩონჩხს. პროტეინებს, რომლებიც ქმნიან მათ შემადგენლობას, მაგალითად, ტუბულინს, შეუძლიათ ადვილად შეკუმშვა და გაჭიმვა. ეს ეხმარება უჯრედს შეინარჩუნოს ფორმა სხვადასხვა მექანიკური დეფორმაციების დროს.

მცენარეულ უჯრედებში, ჰიალოპლაზმურ ცილებთან ერთად, დამხმარე ფუნქციასაც ასრულებენ ციტოპლაზმის ძაფები - პლაზმოდესმა. უჯრედის კედელში ფორების გავლით, ისინი განსაზღვრავენ მიმდებარე კავშირს ფიჭური სტრუქტურებირომლებიც ქმნიან მცენარეულ ქსოვილს.

ფერმენტები - ცილოვანი ბუნების ნივთიერებები

ცილების ერთ-ერთი ყველაზე მნიშვნელოვანი თვისებაა მათი გავლენა ქიმიური რეაქციების სიჩქარეზე. ძირითად პროტეინებს შეუძლიათ ნაწილობრივი დენატურაცია - მაკრომოლეკულის დაშლის პროცესი მესამეულ ან მეოთხეულ სტრუქტურაში. თავად პოლიპეპტიდური ჯაჭვი არ არის განადგურებული. ნაწილობრივი დენატურაცია საფუძვლად უდევს როგორც სიგნალიზაციას, ასევე უკანასკნელი თვისება არის ფერმენტების უნარი გავლენა მოახდინოს ბიოქიმიური რეაქციების სიჩქარეზე უჯრედის ბირთვსა და ციტოპლაზმაში. პეპტიდები, რომლებიც, პირიქით, ამცირებს მაჩვენებელს ქიმიური პროცესებიჩვეულებრივად უწოდებენ არა ფერმენტებს, არამედ ინჰიბიტორებს. მაგალითად, მარტივი ცილოვანი კატალაზა არის ფერმენტი, რომელიც აჩქარებს დაშლის პროცესს ტოქსიკური ნივთიერებაწყალბადის ზეჟანგი. იგი წარმოიქმნება როგორც მრავალი ქიმიური რეაქციის საბოლოო პროდუქტი. კატალაზა აჩქარებს მის გამოყენებას ნეიტრალური ნივთიერებები: წყალი და ჟანგბადი.

ცილის თვისებები

პეპტიდები კლასიფიცირდება მრავალი კრიტერიუმის მიხედვით. მაგალითად, წყალთან მიმართებაში, ისინი შეიძლება დაიყოს ჰიდროფილურ და ჰიდროფობებად. ტემპერატურა ასევე გავლენას ახდენს ცილის მოლეკულების სტრუქტურასა და თვისებებზე სხვადასხვა გზით. მაგალითად, ცილა კერატინი, ფრჩხილების და თმის კომპონენტი, უძლებს როგორც დაბალ, ასევე მაღალ ტემპერატურას, ანუ თერმოლაბილურია. მაგრამ ცილა ოვალბუმინი, რომელიც უკვე აღვნიშნეთ, მთლიანად განადგურებულია 80-100 ° C-მდე გაცხელებისას. ეს ნიშნავს, რომ მისი პირველადი სტრუქტურა იშლება ამინომჟავების ნარჩენებად. ამ პროცესს განადგურება ეწოდება. რა პირობებსაც არ უნდა შევუქმნათ, ცილა მშობლიურ ფორმას ვერ უბრუნდება. საავტომობილო პროტეინები აქტინი და მილოსინი გვხვდება კუნთების ბოჭკოებში. მათი ალტერნატიული შეკუმშვა და რელაქსაცია საფუძვლად უდევს კუნთოვანი ქსოვილის მუშაობას.

ციყვები- ბუნებრივი პოლიპეპტიდები უზარმაზარი მოლეკულური წონა. ისინი ყველა ცოცხალი ორგანიზმის ნაწილია და ასრულებენ სხვადასხვა ბიოლოგიურ ფუნქციას.

ცილის სტრუქტურა.

ცილებს აქვთ სტრუქტურის 4 დონე:

• ცილის პირველადი სტრუქტურა- ამინომჟავების წრფივი თანმიმდევრობა პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში, დაკეცილი სივრცეში:

• ცილის მეორადი სტრუქტურა- პოლიპეპტიდური ჯაჭვის კონფორმაცია, რადგან გრეხილი სივრცეში წყალბადის ბმების გამო NHდა ᲘᲡᲔჯგუფები. არსებობს ინსტალაციის 2 მეთოდი: α -სპირალი და β - სტრუქტურა.

• ცილის მესამეული სტრუქტურაარის მორევის სამგანზომილებიანი წარმოდგენა α - სპირალი ან β - სტრუქტურები სივრცეში:

ეს სტრუქტურა იქმნება დისულფიდური ხიდებით -S-S- ცისტეინის ნარჩენებს შორის. საპირისპიროდ დამუხტული იონები მონაწილეობენ ასეთი სტრუქტურის ფორმირებაში.

• მეოთხეული ცილის სტრუქტურაწარმოიქმნება სხვადასხვა პოლიპეპტიდური ჯაჭვების ურთიერთქმედებით:

ცილის სინთეზი.

სინთეზი ეფუძნება მყარი ფაზის მეთოდს, რომლის დროსაც პირველი ამინომჟავა ფიქსირდება პოლიმერულ მატარებელზე და მასზე თანმიმდევრულად იკერება ახალი ამინომჟავები. შემდეგ პოლიმერი გამოყოფილია პოლიპეპტიდური ჯაჭვიდან.

ცილის ფიზიკური თვისებები.

ცილის ფიზიკური თვისებები განისაზღვრება სტრუქტურით, ამიტომ ცილები იყოფა გლობულური(წყალში ხსნადი) და ფიბრილარული(უხსნადი წყალში).

ცილების ქიმიური თვისებები.

1. ცილის დენატურაცია(მეორადი და მესამეული სტრუქტურაორიგინალის შენახვა). დენატურაციის მაგალითია კვერცხის ცილის გახეხვა კვერცხის მოხარშვისას.

2. ცილის ჰიდროლიზი- პირველადი სტრუქტურის შეუქცევადი განადგურება მჟავე ან ტუტე ხსნარში ამინომჟავების წარმოქმნით. ამ გზით თქვენ შეგიძლიათ განსაზღვროთ ცილების რაოდენობრივი შემადგენლობა.

3. ხარისხობრივი რეაქციები:

ბიურეტის რეაქცია- პეპტიდური ბმისა და სპილენძის (II) მარილების ურთიერთქმედება ტუტე ხსნარში. რეაქციის დასასრულს ხსნარი იისფერი ხდება.

ქსანტოპროტეინის რეაქცია- აზოტის მჟავასთან ურთიერთობისას შეინიშნება ყვითელი ფერი.

ცილის ბიოლოგიური მნიშვნელობა.

1. ცილები სამშენებლო მასალაა, მისგან შენდება კუნთები, ძვლები და ქსოვილები.

2. ცილები – რეცეპტორები. ისინი გადასცემენ და იღებენ სიგნალებს მეზობელი უჯრედებიდან გარემოდან.

3. ცილები მნიშვნელოვან როლს ასრულებენ ორგანიზმის იმუნურ სისტემაში.

4. ცილები ასრულებენ სატრანსპორტო ფუნქციებს და ატარებენ მოლეკულებს ან იონებს სინთეზის ან დაგროვების ადგილზე. (ჰემოგლობინი ატარებს ჟანგბადს ქსოვილებში.)

5. ცილები - კატალიზატორები - ფერმენტები. ეს არის ძალიან ძლიერი სელექციური კატალიზატორები, რომლებიც აჩქარებენ რეაქციებს მილიონჯერ.

არსებობს მთელი რიგი ამინომჟავები, რომლებიც არ სინთეზირდება ორგანიზმში - შეუცვლელიისინი მიიღება მხოლოდ საკვებით: ტიზინი, ფენილალანინი, მეთინინი, ვალინი, ლეიცინი, ტრიპტოფანი, იზოლეიცინი, ტრეონინი.

ცილები არის პოლიპეპტიდები, რომელთა მოლეკულური წონა აღემატება 6000-10000 დალტონს. ისინი შედგება დიდი რაოდენობით ამინომჟავების ნარჩენებისგან.

დაბალი მოლეკულური წონის პეპტიდებისგან განსხვავებით, ცილებს აქვთ კარგად განვითარებული სამგანზომილებიანი სივრცითი სტრუქტურა, რომელიც სტაბილიზირებულია სხვადასხვა სახის ძლიერი და სუსტი ურთიერთქმედებით. ოთხი დონეა სტრუქტურული ორგანიზაციაცილის მოლეკულა: პირველადი, მეორადი, მესამეული და მეოთხეული სტრუქტურები.

ცილის პირველადი სტრუქტურა არის ამინომჟავების ნარჩენების თანმიმდევრობა, რომლებიც ერთმანეთთან დაკავშირებულია პეპტიდური ბმებით.

პირველი ვარაუდი პეპტიდური ობლიგაციების როლის შესახებ ცილის მოლეკულების აგებაში წამოაყენა რუსმა ბიოქიმიკოსმა ა. ია. დანილევსკიმ, რომლის იდეებმა საფუძველი ჩაუყარა ცილის სტრუქტურის პოლიპეპტიდურ თეორიას, რომელიც ჩამოყალიბებულია გერმანელი ქიმიკოსის ე. ფიშერის მიერ ქ. 1902 წ.

ცილის მოლეკულის პირველადი სტრუქტურის საფუძველს ქმნის რეგულარულად განმეორებადი პეპტიდური ხერხემალი - NH-CH-CO- და ამინომჟავების გვერდითი რადიკალები ქმნიან მის ცვლადი ნაწილს.

ცილის პირველადი სტრუქტურა ძლიერია, ვინაიდან მისი აგება ეფუძნება კოვალენტურ პეპტიდურ ბმებს, რომლებიც წარმოადგენენ ძლიერ ურთიერთქმედებას;

ერთმანეთთან დაკავშირებული სხვადასხვა თანმიმდევრობით, პროტეინოგენური ამინომჟავები ქმნიან იზომერებს. სამი ამინომჟავა შეიძლება გამოყენებულ იქნას ექვსი განსხვავებული ტრიპეპტიდის შესაქმნელად. მაგალითად, გლიცინიდან, ალანინიდან და ვალინიდან - გლი-ალა-ვალი, გლი-ვალ-ალა, ალა-გლი-ვალი, ალა-ვალ-გლი, ვალ-გლი-ალა და ვალ-ალა-გლი. ოთხი ამინომჟავისგან შეიძლება წარმოიქმნას 24 ტეტრაპეპტიდი, ხოლო ხუთიდან 120 პენტაპეპტიდი. 20 ამინომჟავიდან შეიძლება აშენდეს 2,432,902,008,176,640,000 პოლიპეპტიდი. უფრო მეტიც, თითოეული ამინომჟავა გამოიყენება განხილული პოლიპეპტიდური ჯაჭვების მშენებლობაში მხოლოდ ერთხელ.

ბევრი ბუნებრივი პოლიპეპტიდი შეიცავს ასობით და თუნდაც ათასობით ამინომჟავის ნარჩენს და 20 პროტეინოგენური ამინომჟავებიდან თითოეული შეიძლება განმეორებით მოხდეს მათ შემადგენლობაში. აქედან გამომდინარე, პოლიპეპტიდური ჯაჭვების შესაძლო ვარიანტების რაოდენობა უსასრულოდ დიდია. თუმცა, ბუნებაში ამინომჟავების თანმიმდევრობების ყველა თეორიულად შესაძლო ვარიანტი არ არის რეალიზებული.

პირველი ცილა, რომლის პირველადი სტრუქტურა გაშიფრულია, არის მსხვილფეხა რქოსანი ინსულინი. მისი მოლეკულა შედგება ორი პოლიპეპტიდური ჯაჭვისგან, რომელთაგან ერთი შეიცავს 21, ხოლო მეორე 30 ამინომჟავის ნარჩენებს. ჯაჭვები ერთმანეთთან არის დაკავშირებული ორი დისულფიდური ბმით. კიდევ ერთი დისულფიდური ბმა მდებარეობს მოკლე ჯაჭვის შიგნით. ინსულინის მოლეკულაში ამინომჟავების ნარჩენების თანმიმდევრობა დაადგინა ინგლისელმა ბიოქიმიკოსმა F. Sanger-მა 1953 წელს.

ამრიგად, ფ. სანგერმა დაადასტურა ცილის მოლეკულის სტრუქტურის პოლიპეპტიდური თეორია ე. ფიშერის მიერ და დაამტკიცა, რომ ცილები არის ქიმიური ნაერთები, რომლებსაც აქვთ სპეციფიკური სტრუქტურა, რომელიც შეიძლება იყოს წარმოდგენილი ქიმიური ფორმულის გამოყენებით. დღემდე გაშიფრულია რამდენიმე ათასი ცილის პირველადი სტრუქტურა.

თითოეული ცილის ქიმიური ბუნება უნიკალურია და მჭიდროდ არის დაკავშირებული მის ბიოლოგიურ ფუნქციასთან. ცილის უნარი შეასრულოს თავისი თანდაყოლილი ფუნქცია განისაზღვრება მისი პირველადი სტრუქტურით. პროტეინში ამინომჟავების თანმიმდევრობის მცირე ცვლილებებმაც კი შეიძლება გამოიწვიოს მისი ფუნქციონირების სერიოზული დარღვევა, რაც იწვევს სერიოზულ დაავადებას.

ცილის პირველადი სტრუქტურის დარღვევასთან დაკავშირებულ დაავადებებს მოლეკულურ დაავადებებს უწოდებენ. დღემდე, რამდენიმე ათასი ასეთი დაავადებაა აღმოჩენილი.

ერთ-ერთი მოლეკულური დაავადებაა ნამგლისებრუჯრედოვანი ანემია, რომლის მიზეზი ჰემოგლობინის პირველადი სტრუქტურის დარღვევაა. ადამიანებში, რომლებსაც აქვთ თანდაყოლილი ანომალია ჰემოგლობინის სტრუქტურაში პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში, რომელიც შედგება 146 ამინომჟავის ნარჩენებისგან, ვალინი მეექვსე პოზიციაზეა, ხოლო ჯანსაღი ადამიანებიამ ადგილას - გლუტამინის მჟავა. არანორმალური ჰემოგლობინი უარესად ატარებს ჟანგბადს, ხოლო პაციენტების სისხლის ერითროციტებს ნახევარმთვარის ფორმა აქვთ. დაავადება ვლინდება განვითარების შენელებით, ორგანიზმის ზოგადი სისუსტით.

ცილის პირველადი სტრუქტურა გენეტიკურად არის განსაზღვრული. ეს შესაძლებელს ხდის იმავე სახეობის ორგანიზმებს, შეინარჩუნონ ცილების მუდმივი ნაკრები. თუმცა, სხვადასხვა ტიპის ცოცხალ ორგანიზმებში, ცილები, რომლებიც ასრულებენ ერთსა და იმავე ფუნქციას, არ არის იდენტური მათი პირველადი სტრუქტურით - პოლიპეპტიდური ჯაჭვის გარკვეულ მონაკვეთებში მათ შეიძლება ჰქონდეთ არათანაბარი ამინომჟავების თანმიმდევრობა. ასეთ ცილებს ე.წ ჰომოლოგიური(ბერძნული „ჰომოლოგია“ – თანხმობა).

ცილის მოლეკულების კონფორმაციის კვლევებმა აჩვენა, რომ პოლიპეპტიდური ჯაჭვები არ იჭიმება მკაცრად წრფივად, არამედ იკეცება სივრცეში გარკვეული გზით და ქმნის მეორად სტრუქტურას.

ცილის მეორადი სტრუქტურა არის პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მოწესრიგებული და ამორფული მონაკვეთების ერთობლიობა.

ამიდური ჯგუფების შემცველი ნაერთების კრისტალური სტრუქტურების შესწავლისას ამერიკელმა ბიოქიმიკოსმა ლ. პაულინგმა აღმოაჩინა, რომ პეპტიდური ბმის სიგრძე ახლოს არის ორმაგი ბმის სიგრძესთან და არის 0,1325 ნმ. ამიტომ, ნახშირბადის და აზოტის ატომების თავისუფალი ბრუნვა პეპტიდური ბმის გარშემო რთულია.

გარდა ამისა, პეპტიდური ჯგუფების ატომები და α-ნახშირბადის ატომები განლაგებულია პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში დაახლოებით იმავე სიბრტყეში. ამასთან დაკავშირებით, პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში ბრუნვები შეიძლება მოხდეს მხოლოდ ნახშირბადის ატომების მიმდებარე ობლიგაციების გასწვრივ.

α-ნახშირბადის ატომების ირგვლივ პეპტიდური ჯგუფების ბრუნვის გამო, როგორც ეს დაადგინეს ლ. პაულინგმა და რ. კორიმ გასული საუკუნის 50-იანი წლების დასაწყისში, პოლიპეპტიდური ჯაჭვი იკეცება α-სპირალში და სტაბილიზდება მაქსიმუმის წარმოქმნის გამო. წყალბადის ბმების რაოდენობა.

ცილის მოლეკულის მეორადი სტრუქტურის ფორმირებისას წყალბადის ბმები წარმოიქმნება პეპტიდური ჯგუფების ატომებს შორის, რომლებიც განლაგებულია os-helix-ის მიმდებარე მოხვევებზე ერთმანეთის წინააღმდეგ. წყალბადის ატომს, რომელიც დაკავშირებულია კოვალენტური ბმით აზოტის ატომთან, აქვს გარკვეული ნაწილი დადებითი მუხტი. ნახშირბადის ატომთან ორმაგად მიბმული ჟანგბადის ატომს აქვს გარკვეული უარყოფითი მუხტი. წყალბადის ატომი, რომელიც ჟანგბადის ატომის საპირისპიროა, მასთან დაკავშირებულია წყალბადის ბმით. წყალბადის ბმა სუსტია. თუმცა, ამ ობლიგაციების დიდი რაოდენობის ფორმირების გამო, მკაცრად მოწესრიგებული სტრუქტურა შენარჩუნებულია.

წყალბადის ბმები ყოველთვის მიმართულია a-სპირალის წარმოსახვითი ღერძის პარალელურად, ხოლო ამინომჟავის რადიკალები ყოველთვის მიმართულია გარედან მისი შემობრუნებიდან. პეპტიდური ჯგუფები ერთმანეთთან დაკავშირებულია წყალბადის ობლიგაციებით ძირითადად ოთხი ამინომჟავის ნარჩენებით, ვინაიდან სწორედ მათი О-С- და H-N-ჯგუფები აღმოჩნდება სივრცით ახლოს.

A-Helix არის მემარჯვენე. თუ მას ბოლოდან შევხედავთ, N-ტერმინალის მხრიდან, მაშინ პოლიპეპტიდური ჯაჭვის გრეხილი ხდება საათის ისრის მიმართულებით. დაყენებულია a-helix-ის პარამეტრები. მანძილი მიმდებარე მოხვევებს შორის (სპირალის სიმაღლე) არის ∅54 ნმ, ხოლო სპირალის შიდა დიამეტრი 1,01 ნმ. სპირალის ერთი სრული შემობრუნება მოიცავს 3.6 ამინომჟავის ნარჩენებს. α-ჰელიქსის სტრუქტურის სრული გამეორება ხდება ყოველ 5 ბრუნში, რომელიც მოიცავს 18 ამინომჟავის ნარჩენს. α-სპირალის ამ სეგმენტს იდენტურობის პერიოდს უწოდებენ და მისი სიგრძეა 2,7 ნმ.

პოლიპეპტიდური ჯაჭვები არ იკეცება ა-სპირალში მთელ სიგრძეზე. ცილის მოლეკულაში დახვეული უბნების პროცენტს ე.წ სპირალიზაციის ხარისხი. ცილები მნიშვნელოვნად განსხვავდებიან სპირალიზაციის ხარისხით, მაგალითად: სისხლში ჰემოგლობინისთვის ის ძალიან მაღალია - 75%, ინსულინისთვის ასევე საკმაოდ მაღალია - 60%, ქათმის კვერცხის ალბუმინისთვის გაცილებით დაბალია - 45%, ხოლო ქიმოტრიფსინოგენისთვის ( საჭმლის მომნელებელი ფერმენტის არააქტიური წინამორბედი) ის უკიდურესად დაბალია - მხოლოდ 11%.

ცილის ჰელიკალიზაციის ხარისხში განსხვავებები დაკავშირებულია უამრავ ფაქტორთან, რომლებიც ხელს უშლიან წყალბადის ბმების რეგულარულ წარმოქმნას პეპტიდურ ჯგუფებს შორის. კერძოდ, დისულფიდური ბმების წარმოქმნა ცისტეინის ნარჩენებით, რომლებიც აკავშირებს ერთი ან მეტი პოლიპეპტიდური ჯაჭვის სხვადასხვა ნაწილს, იწვევს სპირალიზაციის დარღვევას. პროლინის იმინომჟავის ნარჩენთან ახლოს, α-ნახშირბადის ატომის ირგვლივ, რომლის მეზობელი ატომების ბრუნვა შეუძლებელია, პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში იქმნება მოსახვევი.

რიგ პროტეინოგენურ ამინომჟავებს აქვთ რადიკალები, რომლებიც არ აძლევენ მათ მონაწილეობას α-ჰელიქსის ფორმირებაში. ეს ამინომჟავები ქმნიან წყალბადის ბმებით ერთმანეთთან დაკავშირებულ პარალელურ ნაკეცებს. პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ამ ტიპის რეგულარულ რეგიონს ეწოდება დაკეცილი შრის სტრუქტურა, ან β-სტრუქტურა.

a-სპირალისგან განსხვავებით, რომელსაც აქვს ღეროს ფორმა, β-სტრუქტურას აქვს დაკეცილი ფურცლის ფორმა. იგი სტაბილიზირებულია წყალბადის ბმებით, რომლებიც გვხვდება პეპტიდურ ჯგუფებს შორის, რომლებიც განლაგებულია პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მიმდებარე სეგმენტებზე. ეს სეგმენტები შეიძლება იყოს მიმართული ან ერთი მიმართულებით - შემდეგ წარმოიქმნება პარალელური β- სტრუქტურა, ან საპირისპირო მიმართულებით - ამ შემთხვევაში ჩნდება ანტიპარალელური β- სტრუქტურა.

β-სტრუქტურის პეპტიდური ჯგუფები განლაგებულია ნაკეცების სიბრტყეში, ხოლო ამინომჟავების გვერდითი რადიკალები განლაგებულია სიბრტყეების ზემოთ და ქვემოთ. დაკეცილი ფენის სტრუქტურაში პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მიმდებარე მონაკვეთებს შორის მანძილი არის 0,272 ნმ, რაც შეესაბამება წყალბადის ბმის სიგრძეს -CO- და -NH- ჯგუფებს შორის. თავად წყალბადის ბმები განლაგებულია დაკეცილი ფენის სტრუქტურის მიმართულების პერპენდიკულარულად. β-სტრუქტურის შემცველობა სხვადასხვა ცილებში ძალიან განსხვავდება.

პოლიპეპტიდური ჯაჭვების ზოგიერთ მონაკვეთს არ აქვს მოწესრიგებული სტრუქტურა და არის შემთხვევითი ხვეულები. ასეთ ტერიტორიებს ე.წ ამორფული(ბერძნული "ამორფოსი" - უფორმო). თუმცა, თითოეულ ცილაში, ამორფულ რეგიონებს აქვთ საკუთარი ფიქსირებული კონფორმაცია. ამ შემთხვევაში, შედარებით ხისტი მონაკვეთებისგან - α-სპირალებისა და β-სტრუქტურებისგან განსხვავებით, ამორფულ ხვეულებს შეუძლიათ შედარებით ადვილად შეცვალონ კონფორმაცია.

ცილები განსხვავდება სხვადასხვა ტიპის მეორადი სტრუქტურის შემცველობით. მაგალითად, ჰემოგლობინის სტრუქტურაში მხოლოდ α-სპირალი აღმოჩნდა. ბევრ ფერმენტში არის α-სპირალის და β-სტრუქტურების სხვადასხვა კომბინაცია, იმუნოგლობულინებს შორის არის ცილები, რომლებსაც აქვთ მხოლოდ β- სტრუქტურა. და ბოლოს, არის ცილებიც, რომლებშიც მოწესრიგებული რეგიონები მცირე რაოდენობითაა წარმოდგენილი და პოლიპეპტიდური ჯაჭვის უმეტესობას ამორფული სტრუქტურა აქვს.

ჩამოყალიბებული მეორადი სტრუქტურის მქონე პოლიპეპტიდური ჯაჭვები განლაგებულია სივრცეში გარკვეული გზით, რაც ქმნის ცილის მოლეკულის სტრუქტურული ორგანიზაციის სხვა დონეს - მესამეულ სტრუქტურას.

ცილის მესამეული სტრუქტურა იქმნება პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მოწესრიგებული და ამორფული მონაკვეთების სპეციფიკური დაკეცვის შედეგად გარკვეულ სივრცეში. იგი შენარჩუნებულია ძლიერი და სუსტი ურთიერთქმედებით ამინომჟავების ნარჩენების გვერდით რადიკალებს შორის. ძლიერი ურთიერთქმედებები მოიცავს დისულფიდურ კავშირს, ხოლო სუსტ ურთიერთქმედებებს მოიცავს წყალბადის და იონურ კავშირებს, ასევე ჰიდროფობიურ ურთიერთქმედებებს.

დისულფიდური ბმა იქმნება ცისტეინის ნარჩენების ორი მჭიდროდ განლაგებული რადიკალის ურთიერთქმედებით, რომლებიც შეიცავს თავისუფალ სულფჰიდრილ ჯგუფებს.

დისულფიდურ ხიდებს შეუძლიათ ერთმანეთთან დააკავშირონ არა მხოლოდ ცალკეული მონაკვეთები ერთი პოლიპეპტიდური ჯაჭვის შიგნით, არამედ (მეოთხეული ცილის სტრუქტურის ფორმირების დროს) სხვადასხვა პოლიპეპტიდური ჯაჭვები.

წყალბადის ბმა შეიძლება მოხდეს ამინომჟავების ნარჩენების გვერდით რადიკალებს შორის, რომლებიც შეიცავს OH ჯგუფებს, მაგალითად, ორ სერინის ნარჩენს შორის.

სერინის ნარჩენების რადიკალების გარდა, ანალოგიურადწყალბადის ობლიგაციებს შეუძლიათ შექმნან თრეონინის და ტიროზინის ნარჩენების რადიკალები.

ცილის მოლეკულის მესამეული სტრუქტურის ფორმირება ასევე მოიცავს ბევრ წყალბადურ კავშირს, რომლებიც გვხვდება გვერდით რადიკალებს შორის, მაგალითად: ტიროზინი და გლუტამინის მჟავა, ასპარაგინი და სერინი, ლიზინი და გლუტამინი და ა.შ.

იონური ბმები წარმოიქმნება, როდესაც მჟავე ამინომჟავების ნარჩენების უარყოფითად დამუხტული რადიკალები - ასპარტიკი ან გლუტამინი - უახლოვდება ძირითადი ამინომჟავების ნარჩენების დადებითად დამუხტულ რადიკალებს - ლიზინს, არგინინს ან ჰისტიდინს. იონური ბმაასპარტინის მჟავისა და ლიზინის ნარჩენების რადიკალებს შორის.

წყალში ჰიდროფობიური ურთიერთქმედება ხდება ამინომჟავების ნარჩენების არაპოლარული რადიკალების ერთმანეთთან მიზიდვის გამო. არაპოლარული რადიკალების მქონე ამინომჟავებს მიეკუთვნება, მაგალითად, ალანინი, ვალინი, ლეიცინი, იზოლეიცინი, ფენილალანინი, მეთიონინი. ჰიდროფობიური ურთიერთქმედება ვალინისა და ალანინის ნარჩენების გვერდით რადიკალებს შორის.

წყალთან კონტაქტის თავიდან ასაცილებლად, ამინომჟავების ნარჩენების არაპოლარული რადიკალები ცილის მოლეკულაში იკრიბებიან. ცილა იკეცება კომპაქტურ სხეულად – გლობულად (ლათ. „globulus“ – ბურთი). გლობულის შიგნით იქმნება ჰიდროფობიური ბირთვი, ხოლო მის გარეთ არის ამინომჟავების ნარჩენების პოლარული რადიკალები, რომლებიც ურთიერთქმედებენ წყალთან. მაგალითად, მჟავე და ძირითად ამინომჟავებს, სერინს, თრეონინს, ტიროზინს, ასპარაგინს, გლუტამინს აქვთ პოლარული რადიკალები.

ამრიგად, თითოეული ცილის გლობული გარშემორტყმულია დამატენიანებელი გარსით, რომელიც წარმოდგენილია ეგრეთ წოდებული „წყლის საფარით“, რომელიც ასევე შეიცავს წყლის სტრუქტურირებულ მოლეკულებს, რომლებსაც შეუძლიათ გლობულის ზედაპირზე პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში არსებული ჰიდროფობიური რადიკალების ნახევარზე მეტი შეკავება. . ეს გამოწვეულია ცილის ხსნადობით.

რადიკალური ურთიერთქმედების სიმრავლის გამო, ცილის მოლეკულის ცალკეული მონაკვეთები აღმოჩნდება სივრცით ახლოს და ერთმანეთთან შედარებით დაფიქსირებული. ცილის მესამეული სტრუქტურის ფორმირებისას იქმნება მისი აქტიური ცენტრი. შედეგად ცილა იძენს თავისი ბიოლოგიური ფუნქციის შესრულების უნარს.

მიოგლობინი არის პირველი ცილა, რომლის მესამეული სტრუქტურა ჩამოყალიბდა.

მესამეულ გლობულებს შეუძლიათ ერთმანეთთან ურთიერთქმედება ისე, რომ ერთი მოლეკულა გამოჩნდეს. ასეთ გლობულებს ქვეერთეულებს უწოდებენ და მათ კავშირს ცილის მოლეკულის მეოთხეულ სტრუქტურას.

ცილის მეოთხეული სტრუქტურა შეიძლება აშენდეს ცვლადი რაოდენობის ქვეერთეულებისგან, რომლებიც შენარჩუნებულია ძირითადად სუსტი ურთიერთქმედებით. ის ბევრ ცილაშია წარმოდგენილი.

ქვედანაყოფები, რომლებიც დამახასიათებელია ერთმანეთთან შედარებით სივრცეში, ქმნიან ოლიგომერულ (მულტიმერულ) კომპლექსს. ცილების უნარი შექმნან ასეთი სტრუქტურები შესაძლებელს ხდის რამდენიმე აქტიური ცენტრის და ურთიერთდაკავშირებული ფუნქციების გაერთიანებას ერთ მთლიანობაში, რაც ძალზე მნიშვნელოვანია უჯრედში რთული მეტაბოლური პროცესების უზრუნველსაყოფად.

ცილების მეოთხეული სტრუქტურები შეიძლება აშენდეს 2, 4, 6, 8,10, 12, 24 ან მეტი ქვედანაყოფიდან და იშვიათად მათი კენტი რაოდენობის მიხედვით. მაგალითად, ჰემოგლობინის მეოთხეული სტრუქტურა იქმნება ოთხი წყვილი იდენტური ქვედანაყოფით.

ცილის მოლეკულის მეოთხეული სტრუქტურა ისეთივე უნიკალურია, როგორც მისი სხვა სტრუქტურები. ამ შემთხვევაში, სივრცეში პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მთელი სამგანზომილებიანი შეფუთვა განისაზღვრება მისი პირველადი სტრუქტურით. სპეციფიკურ სივრცულ სტრუქტურას (კონფორმაციას), რომელშიც ცილის მოლეკულებს აქვთ ბიოლოგიური აქტივობა, ეწოდება მშობლიური(ლათ. nativus - თანდაყოლილი).

ცილის მოლეკულაში ამინომჟავის ნარჩენები დაკავშირებულია ე.წ. ასეთ ჯაჭვში ამინომჟავების ნარჩენების სრულ თანმიმდევრობას ცილის პირველადი სტრუქტურა ეწოდება. ნარჩენების რაოდენობა სხვადასხვა ცილებში შეიძლება განსხვავდებოდეს რამდენიმედან რამდენიმე ათასამდე. მცირე მოლეკულები მოლით. 10 ათას დალტონზე ნაკლებს იწონიან პეპტიდებს, მსხვილს კი ცილებს უწოდებენ. პროტეინი ჩვეულებრივ შეიცავს როგორც მჟავე, ასევე ტუტე ამინომჟავებს, ამიტომ ცილის მოლეკულას აქვს როგორც დადებითი, ასევე უარყოფითი მუხტი. pH მნიშვნელობას, რომლის დროსაც უარყოფითი მუხტების რაოდენობა უდრის დადებითი მუხტების რაოდენობას, ეწოდება ცილის იზოელექტრული წერტილი.

როგორც წესი, ცილოვანი ჯაჭვი იკეცება უფრო რთულ სტრუქტურებად. C=O ჯგუფის ჟანგბადს შეუძლია წყალბადის ბმა შექმნას N-H ჯგუფის წყალბადთან, რომელიც მდებარეობს სხვა ამინომჟავაში. ეს წყალბადის ბმები ქმნიან ცილის მეორად სტრუქტურას. მეორადი სტრუქტურის ერთ-ერთი სახეობაა b-helix. მასში C=O ჯგუფის თითოეული ჟანგბადი სპირალის გასწვრივ მე-4 NH ჯგუფის წყალბადს უკავშირდება. სპირალის ყოველ შემობრუნებაზე არის 3,6 ამინომჟავის ნარჩენი, სპირალის სიმაღლეა 0,54 ნმ.

ბევრ ცილას აქვს ე.წ. c-სტრუქტურა, ან c-ფენა, მასში პოლიპეპტიდური ჯაჭვები თითქმის მთლიანად იშლება, მათი ცალკეული სექციები მათი -CO- და -NH- ჯგუფებით ქმნიან წყალბადურ კავშირებს იმავე ჯაჭვის სხვა მონაკვეთებთან ან მეზობელ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვთან.

ბ-ჰელიკალურ სტრუქტურას აქვს ცილოვანი კერატინი, რომელიც ქმნის თმას და მატყლს. გაცხელებისას სველი თმა და მატყლი ადვილად იჭიმება, შემდეგ კი სპონტანურად უბრუნდება პირვანდელ მდგომარეობას: დაჭიმვისას ბ-ჰელიქსის წყალბადური ბმები იშლება, შემდეგ კი თანდათან აღდგება.

β-სტრუქტურა დამახასიათებელია ფიბროინის, აბრეშუმის ჭიის ქიაყელების მიერ გამოყოფილი აბრეშუმის მთავარი ცილისთვის. მატყლისგან განსხვავებით, აბრეშუმი თითქმის განუყრელია - β-სტრუქტურა წარმოიქმნება წაგრძელებული პოლიპეპტიდური ჯაჭვებით და პრაქტიკულად შეუძლებელია მისი შემდგომი გაჭიმვა კოვალენტური ბმების გაწყვეტის გარეშე.

ცილის დაკეცვა ჩვეულებრივ არ შემოიფარგლება მეორადი სტრუქტურით. ჰიდროფობიური ამინომჟავის ნარჩენები "მიდრეკილია" იმალებოდეს ცილის მოლეკულის შიგნით არსებული წყლის გარემოდან. მჟავე და ტუტე ამინომჟავების გვერდით ჯგუფებს შორის, დამუხტული, შესაბამისად, უარყოფითად და დადებითად, შესაძლებელია ელექტროსტატიკური ურთიერთქმედება. ამინომჟავების ბევრ ნარჩენს შეუძლია შექმნას წყალბადის ბმები ერთმანეთთან. და ბოლოს, ცისტეინის ამინომჟავების ნარჩენებს, რომლებიც შეიცავს SH ჯგუფებს, შეუძლიათ შექმნან კოვალენტური ბმები -S-S- ერთმანეთთან.

ყველა ამ ურთიერთქმედების წყალობით - ჰიდროფობიური, იონური, წყალბადი და დისულფიდური - ცილოვანი ჯაჭვი ქმნის რთულ სივრცულ კონფიგურაციას, რომელსაც ეწოდება მესამეული სტრუქტურა.

გლობულის შემადგენლობაში ბევრ ცილაში შეიძლება განვასხვავოთ ცალკეული კომპაქტური მონაკვეთები დაახლოებით 10-20 ათასი დალტონის ზომით. მათ დომენებს უწოდებენ. დომენებს შორის პოლიპეპტიდური ჯაჭვის რეგიონები ძალიან მოქნილია, ასე რომ, მთელი სტრუქტურა შეიძლება ჩაითვალოს დომენების შედარებით ხისტ მძივებად, რომლებიც დაკავშირებულია პირველადი სტრუქტურის მოქნილი შუალედური უბნებით.

ბევრი ცილა (მათ ოლიგომერულს უწოდებენ) შედგება არა ერთი, არამედ რამდენიმე პოლიპეპტიდური ჯაჭვისგან. მათი კომბინაცია ქმნის ცილის მეოთხეულ სტრუქტურას, ხოლო ცალკეულ ჯაჭვებს ქვეერთეულებს უწოდებენ. მეოთხეული სტრუქტურა იმართება იგივე ბმებით, როგორც მესამეული. ცილის სივრცულ კონფიგურაციას (ანუ მის მესამეულ და მეოთხეულ სტრუქტურას) კონფორმაცია ეწოდება.

ბრინჯი. 4.

ცილების და სხვა ბიოლოგიური პოლიმერების სივრცითი სტრუქტურის განსაზღვრის ძირითადი მეთოდია რენტგენის დიფრაქციული ანალიზი. AT ბოლო დროსდიდი ნაბიჯები გადაიდგა ცილების კონფორმაციების კომპიუტერულ მოდელირებაში.

წყალბადის, ელექტროსტატიკური და ჰიდროფობიური ბმები, რომლებიც ქმნიან ცილის მეორად, მესამეულ და მეოთხეულ სტრუქტურებს, ნაკლებად ძლიერია ვიდრე პეპტიდური ბმა, რომელიც ქმნის პირველადი სტრუქტურას. გაცხელებისას ისინი ადვილად ნადგურდებიან და მიუხედავად იმისა, რომ ცილის პირველადი სტრუქტურა ხელუხლებელი რჩება, ის ვერ ასრულებს თავის ბიოლოგიურ ფუნქციებს და ხდება უმოქმედო. ცილის ბუნებრივი კონფორმაციის განადგურების პროცესს, რომელსაც თან ახლავს აქტივობის დაკარგვა, ეწოდება დენატურაცია. დენატურაციას იწვევს არა მხოლოდ გათბობა, არამედ ქიმიკატები, რომლებიც არღვევს მეორადი და მესამეული სტრუქტურების კავშირებს - მაგალითად, შარდოვანა, რომელიც მაღალი კონცენტრაციით ანადგურებს წყალბადის ობლიგაციებს ცილის გლობულში.

დისულფიდური -S-S-ბმები ქმნიან ძლიერ "ბმებს", რომლებიც აკავშირებენ ერთი და იგივე პოლიპეპტიდური ჯაჭვის სხვადასხვა ნაწილს ან სხვადასხვა ჯაჭვს. ეს ობლიგაციები გვხვდება, მაგალითად, კერატინებში და სხვადასხვა კერატინები შეიცავს სხვადასხვა რაოდენობით ასეთ ჯვარედინი ბმულებს: თმა და მატყლი - ცოტა, რქები, ძუძუმწოვრების ჩლიქები და კუს ნაჭუჭები - ბევრად მეტი.

ცილის მეორადი, მესამეული და მეოთხეული სტრუქტურა განისაზღვრება მისი პირველადი სტრუქტურით. პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში ამინომჟავების თანმიმდევრობიდან გამომდინარე, წარმოიქმნება b-ჰელიქსი ან b-სტრუქტურული სექციები, რომლებიც შემდეგ სპონტანურად "ჯდება" გარკვეულ მესამეულ სტრუქტურაში, ხოლო ზოგიერთ ცილაში ცალკეული ჯაჭვები ასევე გაერთიანდება და ქმნის მეოთხედს. სტრუქტურა.

თუ თქვენ შეცვლით ცილის პირველად სტრუქტურას, მაშინ მისი მთელი კონფორმაცია შეიძლება მკვეთრად შეიცვალოს. არსებობს მძიმე მემკვიდრეობითი დაავადება - ნამგლისებრუჯრედოვანი ანემია, რომლის დროსაც ჰემოგლობინი წყალში ოდნავ ხსნადი ხდება, სისხლის წითელი უჯრედები კი ნამგლისებრი ფორმის ხდება. დაავადების მიზეზი არის ადამიანის ჰემოგლობინის შემადგენელი 574 ამინომჟავის მხოლოდ ერთი ამინომჟავის ჩანაცვლება (გლუტამინის მჟავა, რომელიც მდებარეობს ნორმალური ადამიანების ჰემოგლობინის ერთ-ერთი ჯაჭვის N-ბოლოდან მე-6 ადგილზე, ჩანაცვლებულია ვალინით. პაციენტები).

ცილოვანი ქვედანაყოფების მეოთხეული სტრუქტურის კომპლექსურ კომპლექსებში სპონტანური გაერთიანების პროცესს თვითშეკრება ეწოდება. მეოთხეული სტრუქტურის მქონე ცილოვანი კომპლექსების უმეტესობა წარმოიქმნება ზუსტად თვითშეკრებით.

1980-იან წლებში აღმოაჩინეს, რომ ყველა ცილა და ცილოვანი კომპლექსი არ წარმოიქმნება თვითშეკრებით. გაირკვა, რომ ისეთი სტრუქტურების ფორმირებისთვის, როგორიცაა ნუკლეოსომა (ჰისტონის ცილების კომპლექსები დნმ-თან), ბაქტერიული ჯირკვლები - პილი, ისევე როგორც ზოგიერთი რთული ფერმენტული კომპლექსი, გამოიყენება სპეციალური დამხმარე ცილები, სახელწოდებით chaperones. ჩაპერონები არ არის მიღებული სტრუქტურის ნაწილი, მაგრამ მხოლოდ ეხმარება მის სტილს.

ჩაპერონები ემსახურება არა მხოლოდ რთული კომპლექსების ორგანიზებას, არამედ ზოგიერთ შემთხვევაში ხელს უწყობს ერთი პოლიპეპტიდური ჯაჭვის სწორად დაკეცვას. ასე რომ, როდესაც გამოვლენილი მაღალი ტემპერატურაუჯრედებში, რაოდენობის ე.წ. სითბოს შოკის ცილები. ისინი უკავშირდებიან ნაწილობრივ დენატურირებულ უჯრედულ ცილებს და აღადგენენ მათ ბუნებრივ კონფორმაციას.

დიდი ხნის განმავლობაში ითვლებოდა, რომ ცილას შეიძლება ჰქონდეს მხოლოდ ერთი სტაბილური კონფორმაცია მოცემულ პირობებში, მაგრამ ახლახან ეს პოსტულატი გადაიხედა. ამ გადახედვის მიზეზი იყო პათოგენების აღმოჩენა ე.წ. ნელი ნევროლოგიური ინფექციები. ეს ინფექციები გვხვდება სხვადასხვა ტიპის ძუძუმწოვრებში. მათ შორისაა ცხვრის დაავადება „სკრაპი“, ადამიანის დაავადება „კურუ“ („სიცილის სიკვდილი“) და ახლახანს სენსაციური „ძროხების ცოფი“. მათ ბევრი საერთო აქვთ.

მათ ახასიათებთ ცენტრალური ნერვული სისტემის მძიმე დაზიანებები. ასე რომ, კურუს მქონე ადამიანები დაავადების ადრეულ სტადიაზე განიცდიან ემოციურ არასტაბილურობას (უმრავლესობა ხშირად იცინის და უმიზეზოდ, მაგრამ ზოგი დეპრესიის ან არამოტივირებული აგრესიულობის მდგომარეობაშია) და მოძრაობების უმნიშვნელო კოორდინაცია. შემდგომ ეტაპებზე პაციენტებს აღარ შეუძლიათ არა მხოლოდ მოძრაობა, არამედ ჯდომაც კი უჭერს მხარს და ასევე ჭამა.

ინფექცია ჩვეულებრივ ხდება საკვების საშუალებით (ზოგჯერ სისხლის მეშვეობით). ცხოველებში დაავადება განვითარდა ძვლის ფქვილით კვების შემდეგ, რომელიც მზადდებოდა ავადმყოფი პირების ძვლებისგან. კურუ არის პაპუა კანიბალების დაავადება, რომელიც გადამდებია გარდაცვლილი ნათესავების ტვინის ჭამით (ერთმანეთის ჭამა ამ შემთხვევაში უფრო თაყვანისმცემლობის დარგია, ვიდრე სამზარეულო, მას აქვს მნიშვნელოვანი რიტუალური მნიშვნელობა).

ყველა ამ დაავადებას აქვს ძალიან ხანგრძლივი ინკუბაციური პერიოდი და ვითარდება ნელა. დაავადებულის ტვინში ხდება უხსნადი ცილის კონგლომერატის დეპონირება. უხსნადი ცილის ძაფები გვხვდება ნეირონების შიგნით განლაგებულ ვეზიკულებში, ასევე უჯრედგარე ნივთიერებაში. არსებობს ნეირონების განადგურება თავის ტვინის ზოგიერთ ნაწილში, განსაკუთრებით ცერებრუმში.

დიდხანს დარჩა იდუმალი ბუნებაამ დაავადებების პათოგენები და მხოლოდ 80-იანი წლების დასაწყისში გაირკვა, რომ ეს პათოგენები არის სპეციალური ცილები, რომელთა მოლეკულური წონა დაახლოებით 30 ათასი დალტონია. მეცნიერებისთვის აქამდე უცნობ ობიექტებს პრიონებს უწოდებენ.

აღმოჩნდა, რომ პრიონის ცილა მასპინძელი ორგანიზმის დნმ-შია კოდირებული. ჯანსაღი სხეულის ცილა შეიცავს იგივე ამინომჟავების თანმიმდევრობას, როგორც ინფექციური პრიონის ნაწილაკების ცილა, მაგრამ არ იწვევს რაიმე პათოლოგიურ სიმპტომებს. პრიონის ცილის ფუნქცია ჯერ კიდევ უცნობია. თაგვები, რომლებშიც გენეტიკურმა ინჟინრებმა ხელოვნურად გამორთეს ამ ცილის გენი, საკმაოდ ნორმალურად განვითარდნენ, თუმცა ჰქონდათ გარკვეული გადახრები ცენტრალური ნერვული სისტემის ფუნქციონირებაში (ყველაზე ცუდი სწავლა, ძილის დარღვევა). AT ჯანმრთელი სხეულიეს ცილა გვხვდება მრავალი ორგანოს უჯრედების ზედაპირზე, ყველაზე მეტად ტვინში.

აღმოჩნდა, რომ ინფექციურ ნაწილაკში შემავალი პრიონის პროტეინს აქვს განსხვავებული კონფორმაცია, ვიდრე ნორმალურ უჯრედებში. შეიცავს ბეტა სტრუქტურულ უბნებს, ძალიან მდგრადია საჭმლის მომნელებელი ფერმენტების მიერ მონელების მიმართ და აქვს უხსნადი აგრეგატების წარმოქმნის უნარი (როგორც ჩანს, ტვინში ასეთი აგრეგატების დეპონირება ნეიროპათოლოგიის განვითარების მიზეზია).

ყველაზე საინტერესო ის არის, რომ ამ ცილის „ნორმალური“ კონფორმაცია „დაავადების გამომწვევი“ ხდება, თუ უჯრედი შედის კონტაქტში „დაავადების გამომწვევ“ ცილასთან. გამოდის, რომ „დაავადების გამომწვევი“ ცილა თავისით „გამოძერწავს“ „ნორმალურის“ სივრცულ სტრუქტურას. ის მართავს მის შეფუთვას მატრიცის მსგავსად, რაც იწვევს მოლეკულების მზარდი რაოდენობის გამოჩენას "დაავადების გამომწვევ" კონფორმაციაში და, საბოლოოდ, ორგანიზმის სიკვდილს.

ზუსტად როგორ ხდება ეს ჯერ უცნობია. თუ სინჯარაში შეურიეთ პრიონის ცილის ნორმალურ და ინფექციურ ფორმებს, მაშინ ახალი ინფექციური მოლეკულები არ წარმოიქმნება. როგორც ჩანს, ცოცხალ უჯრედში არის დამხმარე მოლეკულები (ალბათ ჩაპერონები), რომლებიც პრიონ ცილას საშუალებას აძლევს შეასრულოს თავისი ბინძური სამუშაო.

უხსნადი ცილის კონგლომერატების დეპონირებამ შეიძლება გამოიწვიოს სხვა განუკურნებელიც ნერვული დაავადებები. ალცჰეიმერის დაავადება არ არის ინფექციური - ის გვხვდება ხანდაზმულებში და ხანდაზმულებში მემკვიდრეობითი მიდრეკილების მქონე ადამიანებში. პაციენტებს აღენიშნებათ მეხსიერების დაქვეითება, ინტელექტის შესუსტება, დემენცია და, საბოლოოდ, გონებრივი ფუნქციების სრული დაკარგვა. დაავადების განვითარების მიზეზი ტვინში დეპონირებაა ე.წ. ამილოიდური დაფები. ისინი შედგება უხსნადი ცილისგან, რომელსაც ეწოდება β-ამილოიდი. ეს არის ამილოიდის წინამორბედი ცილის ფრაგმენტი, ნორმალური ცილა, რომელიც გვხვდება ყველა ჯანმრთელ ადამიანში. პაციენტებში ის იშლება უხსნადი ამილოიდური პეპტიდის წარმოქმნით.

მუტაციები სხვადასხვა გენიგამოიწვიოს ალცჰეიმერის დაავადების განვითარება. ბუნებრივია, ეს გამოწვეულია ამილოიდის წინამორბედი პროტეინის გენის მუტაციებით - გაყოფის შემდეგ შეცვლილი წინამორბედი აყალიბებს უხსნად β-ამილოიდს, რომელიც აყალიბებს დაფებს და ანადგურებს ტვინის უჯრედებს. მაგრამ დაავადება ასევე ხდება მაშინ, როდესაც ხდება ცილების გენების მუტაცია, რომლებიც არეგულირებენ პროტეაზების აქტივობას, რომლებიც ჭრიან ცილას - ამილოიდის წინამორბედს. მთლად ნათელი არ არის, როგორ ვითარდება დაავადება ამ შემთხვევაში: შესაძლებელია, რომ ნორმალური წინამორბედი ცილა მოჭრილიყო რაიმე არასწორ ადგილას, რაც იწვევს წარმოქმნილი პეპტიდის დალექვას.

ძალიან ადრე, დაუნის სინდრომის მქონე პაციენტებში ალცჰეიმერის დაავადება უვითარდებათ – მათ არა აქვთ 21-ე ქრომოსომის ორი ასლი, როგორც ყველა ადამიანს, არამედ სამი. დაუნის სინდრომის მქონე პაციენტებს აქვთ დამახასიათებელი გარეგნობა და დემენცია. ფაქტია, რომ ამილოიდის წინამორბედი ცილის გენი მდებარეობს 21-ე ქრომოსომაზე, გენის რაოდენობის ზრდა იწვევს ცილის რაოდენობის ზრდას, ხოლო წინამორბედი ცილის სიჭარბე იწვევს უხსნადი β-ის დაგროვებას. -ამილოიდი.

ცილები ხშირად ერწყმის სხვა მოლეკულებს. ასე რომ, ჰემოგლობინი, რომელიც ატარებს ჟანგბადს სისხლის მიმოქცევის სისტემაში, შედგება ცილოვანი ნაწილისგან - გლობინისგან, ხოლო არაცილოვანი ნაწილისგან - ჰემისგან. Fe2+ ​​იონი ჰემის ნაწილია. გლობინი შედგება ოთხი პოლიპეპტიდური ჯაჭვისგან. რკინასთან ჰემის არსებობის გამო, ჰემოგლობინი კატალიზებს სხვადასხვა ორგანული ნივთიერებების, როგორიცაა ბენზიდინი, წყალბადის ზეჟანგით დაჟანგვას. ადრე გამოიყენებოდა ეს რეაქცია სახელწოდებით "ბენზიდინის ტესტი". სასამართლო სამედიცინო ექსპერტიზასისხლის კვალის აღმოსაჩენად.

ზოგიერთი ცილა ქიმიურად უკავშირდება ნახშირწყლებს და გლიკოპროტეინებს უწოდებენ. ცხოველური უჯრედის მიერ გამოყოფილი ცილებიდან ბევრი არის გლიკოპროტეინები, როგორიცაა ტრანსფერინი და იმუნოგლობულინები, რომლებიც ცნობილია წინა სექციებიდან. თუმცა, ჟელატინი, მიუხედავად იმისა, რომ არის გამოყოფილი კოლაგენის ცილის ჰიდროლიზის პროდუქტი, პრაქტიკულად არ შეიცავს დამატებულ ნახშირწყლებს. უჯრედის შიგნით გლიკოპროტეინები გაცილებით ნაკლებად გავრცელებულია.

ლაბორატორიულ პრაქტიკაში ცილის კონცენტრაციის დასადგენად მრავალი მეთოდი გამოიყენება. მათგან უმარტივესში გამოიყენება ბიურეტის რეაგენტი - ორვალენტიანი სპილენძის მარილის ტუტე ხსნარი. ტუტე გარემოში, ცილის მოლეკულაში არსებული ზოგიერთი პეპტიდური ბმა გარდაიქმნება ენოლის ფორმაში, რომელიც ქმნის წითელ კომპლექსებს ორვალენტიან სპილენძთან. კიდევ ერთი გავრცელებული პროტეინის რეაქცია არის ბრედფორდის ლაქა. რეაქციის დროს სპეციალური საღებავის მოლეკულები უკავშირდებიან ცილოვან გლობულს, რაც იწვევს მკვეთრი ცვლილებაფერი - ღია ყავისფერი ხსნარიდან ხდება ნათელი ლურჯი. ეს საღებავი - "Coomassie ნათელი ლურჯი" - ადრე გამოიყენებოდა მატყლის შესაღებად (და მატყლი, როგორც მოგეხსენებათ, შედგება კერატინის ცილისგან). და ბოლოს, ცილის კონცენტრაციის დასადგენად, შეგიძლიათ გამოიყენოთ მისი შთანთქმის უნარი ულტრაიისფერი შუქიტალღის სიგრძით 280 ნმ (იწოვება არომატული ამინომჟავები ფენილალანინი, ტიროზინი და ტრიპტოფანი). Როგორ უფრო ძლიერი ნაღმტყორცნებიშთანთქავს ისეთ ულტრაიისფერს, მით მეტ ცილას შეიცავს.

ციყვები(სინონიმი ცილები) - მაღალი მოლეკულური წონის აზოტოვანი ორგანული ნაერთები, რომლებიც წარმოადგენენ ამინომჟავების პოლიმერებს. ცილები ყველა ორგანიზმის მთავარი და აუცილებელი კომპონენტია.

ადამიანებისა და ცხოველების უმეტესი ორგანოებისა და ქსოვილების მშრალი ნივთიერება, ისევე როგორც მიკროორგანიზმების უმეტესობა, ძირითადად შედგება ცილებისგან. ცილოვანი ნივთიერებები საფუძვლად უდევს ყველაზე მნიშვნელოვან სასიცოცხლო პროცესებს. ასე, მაგალითად, მეტაბოლური პროცესები (მონელება, სუნთქვა, გამოყოფა და ა.შ.) უზრუნველყოფილია ფერმენტების აქტივობით (იხ.), რომლებიც ბუნებით პროტეინებია. პროტეინებში ასევე შედის კუმშვადი სტრუქტურები, რომლებიც საფუძვლად უდევს მოძრაობას, მაგალითად, კუნთების კონტრაქტული ცილა (აქტომიოზინი), სხეულის დამხმარე ქსოვილები (ძვლების კოლაგენი, ხრტილი, მყესები), სხეულის მთლიანი ნაწილები (კანი, თმა, ფრჩხილები და ა.შ.). ძირითადად შედგება კოლაგენების, ელასტინების, კერატინების, ასევე ტოქსინების, ანტიგენებისა და ანტისხეულებისგან, მრავალი ჰორმონისგან და სხვა ბიოლოგიურად მნიშვნელოვანი ნივთიერებებისგან.

ცილების როლი ცოცხალ ორგანიზმში უკვე ხაზგასმულია მათი სახელით „პროტეინები“ (ბერძნული პროტოს პირველი, პირველადი), შემოთავაზებული Mulder-ის მიერ (G. J. Mulder, 1838), რომელმაც აღმოაჩინა, რომ ცხოველებისა და მცენარეების ქსოვილები შეიცავს ნივთიერებებს, რომლებიც კვერცხის ცილას ჰგავს. მათ თვისებებში. თანდათანობით დადგინდა, რომ ცილები წარმოადგენს სხვადასხვა ნივთიერებების ფართო კლასს, რომელიც აგებულია იმავე გეგმის მიხედვით. ცილების უმნიშვნელოვანესი მნიშვნელობის გათვალისწინებით, ენგელსმა დაადგინა, რომ სიცოცხლე არის ცილოვანი სხეულების არსებობის გზა, რომელიც შედგება ქიმიური ნივთიერებების მუდმივ თვითგანახლებაში. შემადგენელი ნაწილებიეს ორგანოები.

ცილების ქიმიური შემადგენლობა და სტრუქტურა

პროტეინები შეიცავს საშუალოდ დაახლოებით 16% აზოტს. ზე სრული ჰიდროლიზიცილები იშლება ამინომჟავებში წყლის დამატებით (იხ.). ცილის მოლეკულები არის პოლიმერები, რომლებიც შედგება დაახლოებით 20 სხვადასხვა ამინომჟავის ნარჩენებისგან, რომლებიც მიეკუთვნება ბუნებრივ L- სერიებს, ანუ აქვთ იგივე ალფა-ნახშირბადის ატომის კონფიგურაცია, თუმცა მათი ოპტიკური ბრუნვა შეიძლება არ იყოს იგივე და ყოველთვის არ იყოს მიმართული იმავე მიმართულებით. მიმართულება. სხვადასხვა ცილების ამინომჟავის შემადგენლობა არ არის იგივე და ემსახურება ყველაზე მნიშვნელოვანი მახასიათებელითითოეული ცილის, ისევე როგორც მისი კვებითი ღირებულების კრიტერიუმი (იხილეთ ნაწილი ცილები კვებაში). ზოგიერთ ცილას შეიძლება აკლია გარკვეული ამინომჟავები. მაგალითად, სიმინდის ცილები, ზეინი, არ შეიცავს ლიზინს ან ტრიპტოფანს. სხვა პროტეინები, მეორეს მხრივ, ძალიან მდიდარია ინდივიდუალური ამინომჟავებით. ამრიგად, ორაგულის პროტამინი - სალმინი შეიცავს 80% -ზე მეტ არგინინს, აბრეშუმის ფიბროინს - დაახლოებით 40% გლიცინს (ზოგიერთი ცილის ამინომჟავის შემადგენლობა წარმოდგენილია ცხრილში 1).

ცხრილი 1. ზოგიერთი ცილის ამინომჟავის შემადგენლობა (პროტეინის ამინომჟავების წონის პროცენტებში)

Ამინომჟავების	სალმინი	მსხვილფეხა რქოსანი ინსულინი	ჰემოგლობინი ცხენები	მსხვილფეხა რქოსანი შრატის ალბუმინი	კერატინი ბამბა	აბრეშუმის ფიბროინი	ზეინი
ალანინი	1,12		7,40	6,25	4,14	29,7	10,52
გლიცინი	2,95		5,60	1,82	6,53	43,6
ვალინი	3,14	7,75	9,10	5,92	4,64		3,98
ლეიცინი		13,2	15,40	12,27	11,3	0,91	21,1
იზოლეიცინი	1,64	2,77		2,61	11,3
პროლინი	5,80	2,02	3,90	4,75		0,74	10,53
ფენილალანინი		8,14	7,70	6,59	3,65	3,36
ტიროზინი		12,5	3,03	5,06	4,65	12,8	5,25
ტრიპტოფანი			1,70	0,68
მშვიდი		5,23	5,80	4,23	10,01	16,2	7 ,05
თრეონინი		2,08	4 ,36	5,83	6,42		3,45
ცისტინი/2		12,5	0,45	5,73	11 ,9		0,83
მეთიონინი				0,81			2,41
არგინინი	85,2	3,07	3,65	5,90	10,04		1,71
ჰისტიდინი		5,21	8,71			0,36	1 ,32
ლიზინი		2,51	8,51	12,82	2,76	0,68
ასპარტინის მჟავა		6,80	10,60	10,91		2,76	4,61
გლუტამინის მჟავა		18,60	8,50	16,5	14,1	2,16	29,6

ცილების არასრული (ჩვეულებრივ ფერმენტული) ჰიდროლიზით, თავისუფალი ამინომჟავების გარდა, წარმოიქმნება მთელი რიგი ნივთიერებები შედარებით მცირე მოლეკულური მასით, სახელწოდებით პეპტიდები (იხ.) და პოლიპეპტიდები. ცილებსა და პეპტიდებში ამინომჟავის ნარჩენები ერთმანეთთან არის დაკავშირებული ეგრეთ წოდებული პეპტიდური (მჟავა-ამიდური) ბმით, რომელიც წარმოიქმნება ერთი ამინომჟავის კარბოქსილის ჯგუფისა და მეორე ამინომჟავის ამინო ჯგუფის მიერ:

ამინომჟავების რაოდენობის მიხედვით, ასეთ ნაერთებს უწოდებენ დი-, ტრი-, ტეტრაპეპტიდებს და ა.შ., მაგალითად:

გრძელი პეპტიდური ჯაჭვები (პოლიპეპტიდები), რომლებიც შედგება ათობით და ასობით ამინომჟავის ნარჩენებისგან, ქმნიან ცილის მოლეკულის სტრუქტურის საფუძველს. ბევრი ცილა შედგება ერთი პოლიპეპტიდური ჯაჭვისგან, ხოლო სხვა პროტეინებს აქვთ ორი ან მეტი პოლიპეპტიდური ჯაჭვი, რომლებიც ერთმანეთთან არის დაკავშირებული, რათა შექმნან უფრო რთული სტრუქტურა. იგივე ამინომჟავის შემადგენლობის გრძელ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვებს შეუძლიათ იზომერების უზარმაზარი რაოდენობა მისცეს ინდივიდუალური ამინომჟავების ნარჩენების განსხვავებული თანმიმდევრობის გამო (ისევე, როგორც თქვენ შეგიძლიათ შეადგინოთ ანბანის 20 ასო). სხვადასხვა სიტყვებიდა მათი კომბინაციები). ვინაიდან სხვადასხვა ამინომჟავები შეიძლება იყოს პოლიპეპტიდების ნაწილი სხვადასხვა კოეფიციენტები, შესაძლო იზომერების რაოდენობა ხდება თითქმის უსასრულო და თითოეული ცალკეული ცილისთვის ამინომჟავების თანმიმდევრობა პოლიპეპტიდურ ჯაჭვებში დამახასიათებელი და უნიკალურია. ეს ამინომჟავების თანმიმდევრობა განსაზღვრავს ცილის პირველად სტრუქტურას, რომელიც თავის მხრივ განისაზღვრება დნმ-ის სტრუქტურულ გენებში დეზოქსირიბონუკლეოტიდების შესაბამისი თანმიმდევრობით. მოცემული ორგანიზმი. დღეისათვის შესწავლილია მრავალი ცილის, ძირითადად ცილოვანი ჰორმონების, ფერმენტების და ზოგიერთი სხვა ბიოლოგიურად აქტიური ცილის პირველადი სტრუქტურა. ამინომჟავების თანმიმდევრობა განისაზღვრება ზურგის ფერმენტული ჰიდროლიზით და ე.წ. თითოეული პეპტიდი გამოკვლეულია ტერმინალურ ამინომჟავებზე ამინოპოლიპეპტიდაზათ მკურნალობამდე და შემდეგ, სპეციფიური ფერმენტი, რომელიც თანმიმდევრულად აშორებს ამინოტერმინალურ (N-ტერმინალურ) ამინომჟავებს და კარბოქსიპოლიპეპტიდაზას, რომელიც წყვეტს კარბოქსიტერმინალურ (C-ტერმინალურ) ამინომჟავებს. N-ტერმინალური ამინომჟავების დასადგენად გამოიყენება რეაგენტები, რომლებიც აერთიანებს ტერმინალური ამინომჟავის თავისუფალ ამინო ჯგუფს. როგორც წესი, გამოიყენება დინიტროფტორბენზოლი (1-ფტორ-2,4-დინიტრობენზოლი), რომელიც იძლევა დინიტროფენილის წარმოებულს N-ტერმინალური ამინომჟავით, რომელიც შემდეგ შეიძლება გამოვლინდეს ჰიდროლიზის და ჰიდროლიზატის ქრომატოგრაფიული გამოყოფის შემდეგ. ფ.სანგერის მიერ შემოთავაზებულ დინიტროფტორბენზოლთან ერთად გამოიყენება აგრეთვე პ.ედმანის მკურნალობა ფენილიზოთიოციანატით. ამ შემთხვევაში, ფენილთიოჰიდანტოინი წარმოიქმნება ტერმინალური ამინომჟავით, რომელიც ადვილად იშლება პოლიპეპტიდური ჯაჭვიდან და შესაძლებელია მისი იდენტიფიცირება. C-ტერმინალური ამინომჟავების დასადგენად გამოიყენება პეპტიდის გაცხელება ძმარმჟავას ანჰიდრიდში ამონიუმის თიოციანატით. კონდენსაციის შედეგად მიიღება თიოჰიდანტოინის რგოლი, რომელშიც შედის ტერმინალური ამინომჟავის რადიკალი, რომელიც შემდეგ ადვილად იშლება პეპტიდიდან და დგინდება C-ტერმინალური ამინომჟავის ხასიათი. ამინომჟავების თანმიმდევრობა ცილაში დგინდება სხვადასხვა ფერმენტების გამოყენებით მიღებული პეპტიდების თანმიმდევრობის საფუძველზე და თითოეული ფერმენტის სპეციფიკის გათვალისწინებით, რომელიც წყვეტს ცილას გარკვეული ამინომჟავის მიერ წარმოქმნილ პეპტიდურ კავშირში. ამრიგად, ცილის პირველადი სტრუქტურის დადგენა ძალიან შრომატევადი და ხანგრძლივი სამუშაოა. ნაპოვნია წარმატებული განაცხადი სხვადასხვა მეთოდებიამინომჟავების თანმიმდევრობის პირდაპირი განსაზღვრა რენტგენის დიფრაქციული ანალიზის გამოყენებით (იხ.) ან მასის სპექტრომეტრიით (იხ.) სხვადასხვა ფერმენტების მიერ ცილის ჰიდროლიზით მიღებული პეპტიდური წარმოებულები.

სივრცით, პოლიპეპტიდური ჯაჭვები ხშირად ქმნიან სპირალურ კონფიგურაციებს, რომლებიც ერთმანეთთან არის დაკავშირებული წყალბადის ბმებით და ქმნიან ცილის მეორად სტრუქტურას. ყველაზე გავრცელებულია ეგრეთ წოდებული a-helix, რომელშიც არის 3,7 ამინომჟავის ნარჩენი თითო ბრუნვაში.

ცალკეული ამინომჟავების ნარჩენები ერთსა და იმავე ან სხვადასხვა პოლიპეპტიდურ ჯაჭვებში შეიძლება ერთმანეთთან იყოს დაკავშირებული დისულფიდური ან ეთერული ბმების გამოყენებით. ამრიგად, ინსულინის მონომერის მოლეკულაში (ნახ. 1), A ჯაჭვის ცისტეინის ნარჩენები 6 და 11 და A ჯაჭვის 7 და 20 ცისტეინის ნარჩენები, შესაბამისად, B ცისტეინის ნარჩენებით 7 და 19. ჯაჭვი დაკავშირებულია დისულფიდური ბმებით. ასეთი ობლიგაციები პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს, რომელსაც ჩვეულებრივ აქვს დახვეული და არამოხვეული სექციები, აძლევს გარკვეულ კონფორმაციას, რომელსაც ცილის მესამეული სტრუქტურა ეწოდება.

ბრინჯი. 1. ამინომჟავების თანმიმდევრობის დიაგრამა მსხვილფეხა რქოსანი ინსულინის მონომერის მოლეკულაში. ზემოთ - ჯაჭვი A, ქვემოთ - ჯაჭვი B. თამამი ხაზები მიუთითებს დისულფიდურ ბმებზე; წრეებში - ამინომჟავების შემოკლებული სახელები.

მეოთხეული ცილის სტრუქტურა ნიშნავს კომპლექსების წარმოქმნას მონომერული ცილის მოლეკულებისგან. მაგალითად, ჰემოგლობინის მოლეკულა შედგება ოთხი მონომერისგან (ორი ალფა ჯაჭვი და ორი ბეტა ჯაჭვი). ფერმენტ ლაქტატდეჰიდროგენაზას მეოთხეული სტრუქტურა არის ტეტრამერი, რომელიც შედგება 4 მონომერული მოლეკულისგან. ეს მონომერები ორი ტიპისაა: H, გულის კუნთისთვის და M, ჩონჩხის კუნთისთვის. შესაბამისად, არსებობს ლაქტატდეჰიდროგენაზას 5 სხვადასხვა იზოფერმენტი, რომლებიც წარმოადგენენ ტეტრამერებს ამ ორი მონომერის სხვადასხვა კომბინაციიდან - HHHH, HHHM, HHMM, HMMM და MMMM. ცილის სტრუქტურა განსაზღვრავს მის ბიოლოგიურ თვისებებს და კონფორმაციის მცირე ცვლილებასაც კი შეუძლია ძალიან მნიშვნელოვანი გავლენა მოახდინოს ცილის ფერმენტულ აქტივობაზე ან სხვა ბიოლოგიურ თვისებებზე. თუმცა, ყველაზე მნიშვნელობააქვს ცილის პირველადი სტრუქტურა, რომელიც განისაზღვრება გენეტიკურად და, თავის მხრივ, ხშირად განსაზღვრავს მოცემული ცილის უმაღლეს სტრუქტურებს. ასობით ამინომჟავისგან შემდგარ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში თუნდაც ერთი ამინომჟავის ნარჩენის ჩანაცვლებამ შეიძლება მნიშვნელოვნად შეცვალოს მოცემული ცილის თვისებები და მთლიანად ჩამოართვას იგი ბიოლოგიურ აქტივობას. ასე, მაგალითად, ნამგლისებრუჯრედოვანი ანემიის ერითროციტებში ნაპოვნი ჰემოგლობინი განსხვავდება ნორმალური ჰემოგლობინის A-სგან მხოლოდ p-ჯაჭვის მე-6 პოზიციაზე გლუტამინის მჟავის ნარჩენის ჩანაცვლებით ვალინის ნარჩენით, ანუ 287 ამინოდან მხოლოდ ერთის ჩანაცვლებით. მჟავები. თუმცა, ეს ჩანაცვლება საკმარისია იმისთვის, რომ შეცვლილ ჰემოგლობინს ჰქონდეს მკვეთრად დარღვეული ხსნადობა და დიდწილად დაკარგოს ქსოვილებში ჟანგბადის ტრანსპორტირების ძირითადი ფუნქცია. მეორე მხრივ, ინსულინის მკაცრად განსაზღვრულ სტრუქტურაში (ნახ. 1), ამინომჟავების ნარჩენების ბუნება A ჯაჭვის 8, 9 და 10 პოზიციებზე (ორ ცისტეინის ნარჩენებს შორის) არ ჩანს მნიშვნელოვანი. , ვინაიდან ამ სამ ნარჩენს აქვს სპეციფიკური სპეციფიკა; მსხვილფეხა რქოსანი ინსულინში ისინი წარმოდგენილია თანმიმდევრობით ala-ser-val, ცხვარში - ala-gli-val, ცხენში - tre-gli-ile, ხოლო ადამიანის, ღორის და ვეშაპის ინსულინი - tre-ser-ile.

ფიზიკოქიმიური მახასიათებლები

ცილების უმეტესობის მოლეკულური წონა მერყეობს 10-15 ათასიდან 100 ათასამდე, თუმცა არის ცილები, რომელთა მოლეკულური წონაა 5-10 ათასი და რამდენიმე მილიონი. პირობითად, პოლიპეპტიდებს, რომელთა მოლეკულური წონა 5 ათასზე ნაკლებია, მოიხსენიება როგორც პეპტიდები. სხეულის ცილოვანი სითხეებისა და ქსოვილების უმეტესობა (მაგალითად, სისხლის ცილები, კვერცხები და ა.შ.) ხსნადია წყალში ან მარილის ხსნარებში. პროტეინები ჩვეულებრივ იძლევა ოპალესცენტურ ხსნარებს, რომლებიც იქცევიან როგორც კოლოიდები. მისი შემადგენლობით მრავალი ჰიდროფილური ჯგუფის არსებობით, ცილები ადვილად აკავშირებენ წყლის მოლეკულებს და ჰიდრატირებული მდგომარეობაში არიან ქსოვილებში, ქმნიან ხსნარებს ან გელებს. ბევრი ცილა მდიდარია ჰიდროფობიური ნარჩენებით და უხსნადია ჩვეულებრივ ცილის გამხსნელებში. ასეთი ცილები (მაგალითად, შემაერთებელი ქსოვილის კოლაგენი და ელასტინი, აბრეშუმის ფიბროინი, თმისა და ფრჩხილის კერატინები) ბუნებით ფიბრილურია და მათი მოლეკულები წაგრძელებულია გრძელ ბოჭკოებად. ხსნადი ცილები, როგორც წესი, წარმოდგენილია დახვეული, გლობულური მოლეკულებით. ამასთან, ცილების დაყოფა გლობულურ და ფიბრილურად არ არის აბსოლუტური, რადგან ზოგიერთ ცილას (მაგალითად, კუნთების აქტინს) შეუძლია შექცევადად გარდაქმნას გლობულური კონფიგურაციიდან ფიბრილურზე, რაც დამოკიდებულია გარემო პირობებზე.

ამინომჟავების მსგავსად, ცილები ტიპიური ამფოტერული ელექტროლიტებია (იხ. ამფოლიტები), ანუ ისინი ცვლიან ელექტრულ მუხტს გარემოს pH-ის მიხედვით. ელექტრულ ველში ცილები მოძრაობენ ანოდის ან კათოდისკენ, რაც დამოკიდებულია მოლეკულის ელექტრული მუხტის ნიშანზე, რომელიც განისაზღვრება როგორც მოცემული ცილის თვისებებით, ასევე გარემოს pH-ით. ეს მოძრაობა ელექტრულ ველში, რომელსაც ეწოდება ელექტროფორეზი, გამოიყენება ცილების ანალიტიკური და მოსამზადებელი გამოყოფისთვის, რომლებიც, როგორც წესი, განსხვავდებიან ელექტროფორეზული მობილურობით. გარკვეულ pH-ზე, რომელსაც ეწოდება იზოელექტრული წერტილი (იხ.), რომელიც არ არის იგივე სხვადასხვა ცილებისთვის, მოლეკულის დადებითი და უარყოფითი მუხტების რაოდენობა ერთმანეთის ტოლია, ხოლო მოლეკულა მთლიანობაში ელექტრული ნეიტრალურია და არ არის გადაადგილება ელექტრულ ველში. ცილის ეს თვისება გამოიყენება მათი იზოლირებისთვის და გასაწმენდად იზოელექტრული ფოკუსირებით, რომელიც მოიცავს ცილის ელექტროფორეზის pH გრადიენტში, რომელიც შექმნილია ბუფერული ხსნარების სისტემით. ამ შემთხვევაში შესაძლებელია pH-ის არჩევა, რომლის დროსაც სასურველი ცილა ილექება (რადგან ცილის ხსნადობა იზოელექტრულ წერტილში ყველაზე დაბალია), ხოლო "დაბინძურებული" ცილების უმეტესობა რჩება ხსნარში.

გარდა pH-ისა, ცილების ხსნადობა მნიშვნელოვნად არის დამოკიდებული ხსნარში მარილების არსებობაზე და კონცენტრაციაზე. მონოვალენტური კათიონების მარილების მაღალი კონცენტრაცია (ყველაზე ხშირად გამოიყენება ამონიუმის სულფატი) აგროვებს ცილების უმეტესობას. ასეთი ნალექების მექანიზმი (დამარილება) შედგება წყლის მარილების იონების მიერთებაში, რაც ქმნის ცილის მოლეკულების ჰიდრატირებულ გარსს. დეჰიდრატაციის გამო ცილების ხსნადობა მცირდება და ისინი ნალექი ჩნდება. ცილების ალკოჰოლთან და აცეტონთან დალექვის მექანიზმი იგივეა. ცილების ნალექი მარილის გამოდევნით ან წყალში შერევით ორგანული სითხეებით გამოიყენება ცილების გამოყოფისა და იზოლირებისთვის მათი ბუნებრივი (მშობლიური) თვისებების შენარჩუნებით. გარკვეული ნალექების პირობებში, ცილები შეიძლება მიღებულ იქნეს კრისტალური ფორმით და კარგად გაწმენდილი სხვა ცილებისგან და არაცილოვანი მინარევებისაგან. ამ ტიპის რამდენიმე პროცედურა გამოიყენება მრავალი ფერმენტის ან სხვა ცილის კრისტალური პრეპარატების მისაღებად. ცილის ხსნარების მაღალ ტემპერატურაზე გაცხელება, ისევე როგორც ცილის დალექვა მძიმე ლითონების მარილებით ან კონცენტრირებული მჟავებით, განსაკუთრებით ტრიქლოროაციური, სულფოსალიცილის და ქლორის მჟავებით, იწვევს ცილის კოაგულაციას (კოაგულაციას) და უხსნადი ნალექის წარმოქმნას. ასეთი გავლენის ქვეშ, ლაბილური ცილის მოლეკულები დენატურდება, კარგავს ბიოლოგიურ თვისებებს, კერძოდ ფერმენტულ აქტივობას და ხდება უხსნადი საწყის გამხსნელში. დენატურაციის დროს დარღვეულია ცილის მოლეკულის ბუნებრივი კონფიგურაცია და პოლიპეპტიდური ჯაჭვები ქმნიან შემთხვევით ჩახლართვებს.

ულტრაცენტრფუგაციის დროს ცილები დეპონირდება აჩქარების ველში ცენტრიდანული ძალასიჩქარით, რომელიც ძირითადად დამოკიდებულია ცილის ნაწილაკების ზომაზე. შესაბამისად, ცილების მოლეკულური წონის დასადგენად, ულტრაცენტრიფუგაში დალექვის მუდმივების განსაზღვრა, აგრეთვე ცილების დიფუზიის სიჩქარე, მათი ფილტრაცია მოლეკულურ საცერებში, ელექტროფორეზის დროს ელექტროფორეზის მობილობის განსაზღვრა სპეციალურ პირობებში და სხვა მეთოდები. გამოყენებულია.

ცილების გამოვლენისა და განსაზღვრის მეთოდები

ცილებზე ხარისხობრივი რეაქციები ეფუძნება მათ ფიზიკურ-ქიმიურ თვისებებს ან გარკვეულ რეაქციებს. ქიმიური ჯგუფებიცილის მოლეკულაში. თუმცა, ვინაიდან ცილის მოლეკულა შეიცავს უამრავ სხვადასხვა ქიმიურ ჯგუფს, ცილების რეაქტიულობა ძალიან მაღალია და არც ერთი თვისებრივი რეაქცია ცილებზე არ არის მკაცრად სპეციფიკური. ცილის არსებობის შესახებ დასკვნის გაკეთება შესაძლებელია მხოლოდ მთელი რიგი რეაქციების კომბინაციის საფუძველზე. გაანალიზებისას ბიოლოგიური სითხეებიმაგალითად, შარდი, სადაც მხოლოდ გარკვეული ცილები შეიძლება გამოჩნდეს და ცნობილია, რომელ ნივთიერებებს შეუძლიათ ხელი შეუშალონ რეაქციას, თუნდაც ერთი რეაქციაც საკმარისია ცილების არსებობის ან არარსებობის დასადგენად. ცილოვანი რეაქციები იყოფა ნალექების რეაქციებად და ფერის რეაქციებად. პირველი მოიცავს ნალექს კონცენტრირებული მჟავებით, ხოლო კლინიკურ პრაქტიკაში ყველაზე ხშირად გამოიყენება ნალექი აზოტის მჟავით. დამახასიათებელი რეაქციაა აგრეთვე ცილების დალექვა სულფოსალიცილის ან ტრიქლოროძმარმჟავებით (ამ უკანასკნელს ხშირად იყენებენ არა მხოლოდ ცილების აღმოსაჩენად, არამედ ცილებისგან სითხეების გასათავისუფლებლად). ცილების არსებობა ასევე შეიძლება გამოვლინდეს კოაგულაციის გზით, ოდნავ მჟავე გარემოში დუღილის დროს, ალკოჰოლთან, აცეტონთან და რიგი სხვა რეაგენტებით დალექვით. ფერის რეაქციებიდან ძალიან დამახასიათებელია ბიურეტის რეაქცია (იხ.) - იისფერი შეღებვა სპილენძის იონებით ტუტე გარემოში. ეს რეაქცია დამოკიდებულია ცილებში პეპტიდური ობლიგაციების არსებობაზე, რომლებიც ქმნიან ფერად ფერს სპილენძთან ერთად. რთული ნაერთი. ბიურეტის რეაქციის სახელწოდება მომდინარეობს ბიურეტის შარდოვანას გაცხელების პროდუქტისგან (H 2 N-CO-NH-CO-NH 2), რომელიც არის უმარტივესი ნაერთი, რომელიც იძლევა ამ რეაქციას. ქსანტოპროტეინის რეაქცია (იხ.) მოიცავს ცილის ნალექის ყვითელ შეღებვას კონცენტრირებულ აზოტმჟავასთან ზემოქმედებისას. შეღებვა ჩნდება არომატული ამინომჟავების ნიტრაციული პროდუქტების წარმოქმნის გამო, რომლებიც ქმნიან ცილის მოლეკულას. მილონის რეაქცია იძლევა ნათელ წითელ ფერს ვერცხლისწყლის მარილებით და აზოტის მჟავით მჟავე გარემოში. პრაქტიკაში ჩვეულებრივ გამოიყენება აზოტის მჟავა, რომელიც ყოველთვის შეიცავს აზოტის მჟავას მცირე ნარევს. რეაქცია სპეციფიკურია ტიროზინის ფენოლური რადიკალისთვის და, შესაბამისად, ხდება მხოლოდ ტიროზინის შემცველ ცილებთან. ადამკევიჩის რეაქცია გამოწვეულია ტრიპტოფანის რადიკალით. იგი იძლევა იისფერ შეფერილობას კონცენტრირებულ გოგირდმჟავაში ძმარმჟავასთან ერთად (იხ. ადამკევიჩის რეაქცია). რეაქცია მიიღება ძმარმჟავას სხვადასხვა ალდეჰიდებით ჩანაცვლებით. ძმარმჟავას გამოყენებისას რეაქცია გამოწვეულია გლიოქსილის მჟავით, რომელიც შეიცავს ძმარმჟავას მინარევის სახით. რაოდენობრივად, ცილები ჩვეულებრივ განისაზღვრება პროტეინის აზოტით, ანუ მთლიანი აზოტის შემცველობით ცილების ნალექში, რომელიც გარეცხილია ნალექში ხსნადი დაბალი მოლეკულური წონის ნივთიერებებისგან. ბიოქიმიურ კვლევებში და კლინიკურ ანალიზებში აზოტი ჩვეულებრივ განისაზღვრება კჯელდალის მეთოდით (იხ. კჯელდალის მეთოდი). სითხეებში ცილის მთლიანი შემცველობა ხშირად განისაზღვრება კოლორიმეტრული მეთოდებით, რომლებიც ეფუძნება ბიურეტის რეაქციის სხვადასხვა მოდიფიკაციას. ხშირად გამოიყენება ლაურის მეთოდი, რომლის დროსაც ფოლინის რეაგენტი ტიროზინისთვის გამოიყენება ბიურეტის რეაქციასთან ერთად (იხ. ლაურის მეთოდი).

ცილების კლასიფიკაცია

ცილის მოლეკულების შედარებით დიდი ზომის, მათი სტრუქტურის სირთულის და ცილების უმეტესობის სტრუქტურის შესახებ საკმარისად ზუსტი მონაცემების არარსებობის გამო, ჯერ კიდევ არ არსებობს ცილების რაციონალური ქიმიური კლასიფიკაცია. არსებული კლასიფიკაცია ძირითადად პირობითია და აგებულია ძირითადად ცილების ფიზიკურ-ქიმიური თვისებების, მათი წარმოების წყაროების, ბიოლოგიური აქტივობის და სხვა, ხშირად შემთხვევითი მახასიათებლების საფუძველზე. დიახ, მიერ ფიზიკური და ქიმიური თვისებებიცილები იყოფა ფიბრილურ და გლობულურ, ჰიდროფილურ (ხსნად) და ჰიდროფობიურ (უხსნად) და ა.შ. წარმოების წყაროს მიხედვით ცილები იყოფა ცხოველურ, მცენარეულ და ბაქტერიულებად; კუნთების პროტეინებზე, ნერვულ ქსოვილზე, სისხლის შრატზე და ა.შ. ბიოლოგიურ აქტივობაზე - ცილა-ფერმენტებზე. პროტეინ-ჰორმონები, სტრუქტურული. პროტეინები, კონტრაქტული ცილები, ანტისხეულები და ა.შ. თუმცა, გასათვალისწინებელია, რომ თავად კლასიფიკაციის არასრულყოფილების გამო, ისევე როგორც ცილების განსაკუთრებული მრავალფეროვნების გამო, ბევრი ინდივიდუალური პროტეინი არ შეიძლება მიეკუთვნებოდეს რომელიმეს. აქ აღწერილი ჯგუფები.

ყველა ცილა ჩვეულებრივ იყოფა მარტივ, ანუ ცილებად (სათანადო ცილები) და რთულად ან პროტეიდებად (ცილების კომპლექსები არაცილოვანი ნაერთებით). მარტივი ცილები მხოლოდ ამინომჟავების პოლიმერებია; კომპლექსი, ამინომჟავების ნარჩენების გარდა, შეიცავს აგრეთვე არაცილოვან, ე.წ. პროთეზირებულ ჯგუფებს.

მარტივ პროტეინებს შორის გამოიყოფა ალბუმინები (იხ.), გლობულინები (იხ.) და რიგი სხვა ცილები.

ალბუმინები - ადვილად ხსნადი გლობულური ცილები (მაგალითად, შრატის ან კვერცხის ცილის ალბუმინები); იხსნება წყალში და მარილიან ხსნარებში ნალექით მხოლოდ მაშინ, როდესაც ხსნარი გაჯერებულია ამონიუმის სულფატით.

გლობულინები განსხვავდებიან ალბუმინებისგან იმით, რომ ისინი წყალში უხსნადია და ნალექი ჩნდება, როდესაც ხსნარი ნახევრად გაჯერებულია ამონიუმის სულფატით. გლობულინებს აქვთ უფრო მაღალი მოლეკულური წონა, ვიდრე ალბუმინები და ზოგჯერ შეიცავს ნახშირწყლების ჯგუფებს მათ შემადგენლობაში.

პროტეინებში ასევე შედის მცენარეული ცილები - პროლამინები (იხ.), რომლებიც ჩვეულებრივ გვხვდება გლუტელინებთან ერთად (იხ.) მარცვლეულის თესლებში (ჭვავი, ხორბალი, ქერი და ა.შ.), რაც ქმნის გლუტენის ძირითად ნაწილს. ეს ცილები ხსნადია 70-80%-იან სპირტში და უხსნადი წყალში; ისინი მდიდარია პროლინით და გლუტამინის მჟავის ნარჩენებით. პროლამინებში ასევე შედის ხორბლის გლიადინი, სიმინდის ზეინი და ქერის ჰორდეინი.

სკლეროპროტეინები (პროტეინოდები, ალბუმინოიდები) არის სტრუქტურული ცილები, რომლებიც არ იხსნება წყალში, განზავებულ ტუტეებში, მჟავებსა და მარილიან ხსნარებში. მათ შორისაა ფიბრილარული ცილები, ძირითადად ცხოველური წარმოშობისა, რომლებიც ძალიან მდგრადია საჭმლის მომნელებელი ფერმენტების მიერ მონელების მიმართ. ეს ცილები იყოფა შემაერთებელი ქსოვილის ცილებად: კოლაგენი (იხ.) და ელასტინი (იხ.); მთლიანი ცილები - თმა, ფრჩხილები და ჩლიქები, ეპიდერმისი - კერატინები (იხ.), რომლებიც ხასიათდება მაღალი შემცველობაგოგირდი ამინომჟავის ნარჩენის სახით - ცისტინი; ქოქოსის ცილები და მწერების აბრეშუმის ჯირკვლების სხვა საიდუმლოებები (მაგალითად, ქოქოსის ქსელი) - ფიბროინი (იხ.), რომელიც შედგება გლიცინის და ალანინის ნარჩენების ნახევარზე მეტისგან.

ცილების სპეციალური ჯგუფი შედგება პროტამინებისგან (იხ.) - ძირითადი ბუნების შედარებით დაბალი მოლეკულური წონის ცილები (ალბუმინების, გლობულინების და სხვა ქსოვილის ცილებისგან განსხვავებით, რომლებსაც ჩვეულებრივ აქვთ იზოელექტრული წერტილი ოდნავ მჟავე გარემოში). პროტამინები გვხვდება ზოგიერთი თევზისა და სხვა ცხოველის სპერმაში და შედგება ნახევარზე მეტი დიამინომონოკარბოქსილის მჟავებისგან. ასე რომ, ქაშაყის პროტამინები - ლუპეინი და ორაგული - ორაგული შეიცავს დაახლოებით 80% არგინინს. სხვა პროტამინები არგინინის გარდა შეიცავს ლიზინს ან ლიზინს და ჰისტიდინს.

ბრინჯი. 2. ცილის ბიოსინთეზის ზოგადი სქემა. ამინომჟავები (1), რომლებიც ურთიერთქმედებენ ატფ-თან, აქტიურდებიან, წარმოქმნიან ამინოაცილადენილატებს (2); ეს უკანასკნელი, ფერმენტის ამინოაცილ-ტრნმ სინთეტაზას მოქმედებით, დაკავშირებულია გადამყვან რნმ-ებთან, ან tRNA-ებთან (3) და ამინოაცილ-tRNA კომპლექსის სახით (4) შედის რიბოზომებში, რომლებიც დაკავშირებულია mRNA-სთან ან პოლისომებთან (5). . პოლისომები წარმოიქმნება mRNA-ზე მიმაგრებით ჯერ მცირე ქვედანაყოფის (6), შემდეგ კი რიბოზომების დიდი ქვედანაყოფის (7). mRNA-სთან დაკავშირებულ რიბოსომაში (8) mRNA-ს მიმაგრებულია ორი ამინოაცილ-tRNA, რის შედეგადაც მათ შორის წარმოიქმნება პეპტიდური ბმა. ამრიგად, ხდება პოლიპეპტიდური ჯაჭვის (9) ზრდა, რომელიც გამოიყოფა მისი სინთეზის (10) დასრულების შემდეგ და შემდგომ გარდაიქმნება ცილად (11).

ცილის ბიოსინთეზი მიმდინარეობს ცოცხალი ორგანიზმის ყველა უჯრედში და უზრუნველყოფს ორგანიზმის ცილების განახლებას, მეტაბოლურ პროცესებს და მათ რეგულირებას, აგრეთვე ორგანოებისა და ქსოვილების ზრდას და დიფერენციაციას. პროტეინები ქსოვილებში სინთეზირდება თავისუფალი ამინომჟავებისგან ნუკლეინის მჟავების მონაწილეობით (იხ.). ცილის ბიოსინთეზის პროცესი მიმდინარეობს ატფ-ის სახით დაგროვილი ენერგიის მოხმარებით (იხ. ადენოზინფოსფორის მჟავები). ცილების ბიოსინთეზის დროს უზრუნველყოფილია მკაცრად სპეციფიკური სტრუქტურის გარკვეული ცილების წარმოქმნა, რომელიც კოდირებულია დეზოქსირიბონუკლეინის მჟავის სტრუქტურულ გენებში (ცისტრონებში), რომელიც ძირითადად განლაგებულია უჯრედის ბირთვების ქრომატინში (იხ. გენეტიკური კოდი). ინფორმაცია, რომელიც განსაზღვრავს ცილების პირველად სტრუქტურას, გადაეცემა სპეციალური ტიპირიბონუკლეინის მჟავები (რნმ), რომელსაც ეწოდება ინფორმაცია, ან მატრიცა, რნმ (მრნმ), დამატებითი ნუკლეოტიდური თანმიმდევრობის სახით. ამ პროცესს ტრანსკრიფცია ეწოდება. mRNA აერთიანებს რიბოსომებს (იხ.), რომლებიც წარმოადგენს რიბონუკლეოპროტეინის გრანულებს, ნახევარზე მეტი შედგება სპეციალური რიბოსომური რნმ-ისგან (rRNA), რომელიც ასევე სინთეზირებულია დნმ-ის სპეციალურ ცისტრონებზე (გენებზე). რიბოზომები შედგება ორი ქვენაწილაკისაგან, რომლებშიც მათ შეუძლიათ შექცევადად დაშლა მაგნიუმის იონების კონცენტრაციის დაქვეითებით. რიბოზომების დიდი და პატარა ქვენაწილაკები შეიცავს მხოლოდ ერთ რნმ-ის მოლეკულას, რომლის მოლეკულური წონაა დაახლოებით 1,7×106 და 0,7×106, შესაბამისად, და რამდენიმე ათეულ ცილის მოლეკულას. რიბოსომებთან შერწყმით, mRNA წარმოქმნის პოლირიბოზომებს, ან პოლიზომებს, რომლებზეც ხდება პოლიპეპტიდური ჯაჭვების სინთეზი, რომლებიც ქმნიან ცილების პირველად სტრუქტურას. რიბოსომებთან შეერთებამდე ამინომჟავები აქტიურდება, შემდეგ ისინი ერწყმის დაბალპოლიმერული მატარებელ რნმ-ებს, ან გადასცემს რნმ-ებს (tRNA) კომპლექსების სახით, რომლითაც ისინი შედიან რიბოსომებში. ცილის ბიოსინთეზის ზოგადი სქემა ნაჩვენებია ნახ. 2.

ამინომჟავების გააქტიურება ხდება მაშინ, როდესაც ისინი ურთიერთქმედებენ ATP-თან ამინოაცილადენილატის წარმოქმნით და პიროფოსფატის განთავისუფლებით: ამინომჟავა + ATP \u003d ამინოაცილ ადენილატი + პიროფოსფატი. ამინოაცილადენილატი არის შერეული ანჰიდრიდი, რომელიც წარმოიქმნება ადენოზინ მონოფოსფატის ფოსფორმჟავას ნარჩენებით და ამინომჟავის კარბოქსილის ჯგუფით და არის ამინომჟავის გააქტიურებული ფორმა. ამინოაცილადენილატიდან ამინომჟავის ნარჩენი გადადის თითოეული ამინომჟავისთვის სპეციფიკურ tRNA-ში და შედის რიბოსომებში ამინოაცილ-tRNA-ს სახით. ამინოაცილადენილატის წარმოქმნა და ამინომჟავის ნარჩენების tRNA-ზე გადატანა კატალიზებულია იმავე ფერმენტის მიერ (ამინოაცილადენილატ სინთეტაზა, ან ამინოაცილ-tRNA სინთეზა), რომელიც მკაცრად სპეციფიკურია თითოეული ამინომჟავისა და თითოეული tRNA-სთვის. ყველა tRNA-ს აქვს შედარებით მცირე მოლეკულური წონა (დაახლოებით 25000) და შეიცავს დაახლოებით 80 ნუკლეოტიდს. მათ აქვთ სამყურა-ფოთლის ჯვარცმული კონფიგურაცია, ნუკლეოტიდური ჯაჭვი ქმნის ორჯაჭვიან სტრუქტურას, რომელსაც აქვს დამატებითი ფუძეები და ხდება ერთჯაჭვიანი მხოლოდ მარყუჟების მიდამოში. ნუკლეოტიდური ჯაჭვის დასაწყისი, რომელიც ჩვეულებრივ წარმოდგენილია 5"-გუანილის ნუკლეოტიდით, მდებარეობს ტერმინალის მახლობლად, რომელიც ხშირად ცვლის ციტიდილის მჟავისა და ადენოზინის ორი ნარჩენების ჯგუფს თავისუფალ 3"-OH ჯგუფთან, რომელშიც არის ამინომჟავის ნარჩენი. მიმაგრებული. tRNA მოლეკულის მოპირდაპირე ბოლოზე მდებარე მარყუჟზე არის ფუძეების სამეული, რომელიც ავსებს მოცემულ ამინომჟავას (კოდონს) კოდირებულ სამეულს და ეწოდება ანტიკოდონი. მრავალი tRNA-ის ნუკლეოტიდური თანმიმდევრობა უკვე დადგენილია და ცნობილია მათი სრული სტრუქტურაც.

სინთეზირებული პოლიპეპტიდური ჯაჭვის პირველადი სტრუქტურაში ამინომჟავების გარკვეული თანმიმდევრობა მოცემულია mRNA ნუკლეოტიდის თანმიმდევრობაში ჩაწერილი ინფორმაციით, რომელიც ასახავს შესაბამის თანმიმდევრობას დნმ-ის ცისტრონებში. თითოეული ამინომჟავა კოდირებულია mRNA ნუკლეოტიდების სპეციფიკური სამეულით. ეს ტრიპლეტები (კოდონები) წარმოდგენილია ცხრილში. 2. მათი გაშიფვრამ შესაძლებელი გახადა რნმ-ის ნუკლეოტიდური კოდის, ანუ ამინომჟავის კოდის დადგენა, ანუ მეთოდი, რომლითაც ხდება ტრანსლაცია, ან რნმ-ის ნუკლეოტიდის თანმიმდევრობით ჩაწერილი ინფორმაციის ტრანსლაცია ცილების პირველად სტრუქტურაში ან თანმიმდევრობაში. ამინომჟავების ნარჩენები პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში.

ცხრილი 2. რნმ-ამინომჟავის კოდი

კოდონის პირველი ნუკლეოტიდი (5" ბოლოდან)	კოდონის მეორე ნუკლეოტიდი				კოდონის მესამე ნუკლეოტიდი (3' ბოლოდან)
	თმის საშრობი	სერ	ტირ	ცის
	თმის საშრობი	სერ	ტირ	ცის
	ლეი	სერ	UAA	UGA
	ლეი	სერ	UAG	სამი
	ლეი	პრო	gis	არგ
	ლეი	პრო	gis	არგ
	ლეი	პრო	გლნ	არგ
	ლეი	პრო	გლნ	არგ
	ილე	ტრე	ასნ	სერ
	ილე	ტრე	ასნ	სერ
	ილე	ტრე	ლიზ	არგ
	შეხვდა	ტრე	ლიზ	არგ
	ლილვი	ალა	ასპ	gli
	ლილვი	ალა	აღმ	gli
	ლილვი	ალა	გლუ	gli
	ლილვი	ალა	გლუ	gli

შენიშვნა: Y - ურიდილის მჟავა, C - ციტიდილის მჟავა, A - ადენილის მჟავა, G - გუანილის მჟავა. სამი ასო მიუთითებს შესაბამის ამინომჟავის ნარჩენზე: მაგ. ფენ - ფენილალანინი. Ile - იზოლეიცინი, გლუ - გლუტამინის მჟავა, Gln - გლუტამინი და ა.შ. სამეული UAA, UAG, UGA არ აკოდირებს ამინომჟავებს, მაგრამ განსაზღვრავს პოლიპეპტიდური ჯაჭვის შეწყვეტას.

როგორც ცხრილიდან ჩანს, 64 შესაძლო ტრიპლეტიდან (61 კოდირებს გარკვეულ ამინომჟავებს, ანუ ისინი არიან „მნიშვნელოვანი“. სამი ტრიპლეტი - UDD, UAG და UGA - არ აკოდირებს ამინომჟავებს, მაგრამ მათი როლი არის დასრულება. (შეწყვიტოს) მზარდი პოლიპეპტიდური ჯაჭვის სინთეზი.კოდი დეგენერირებულია, ანუ თითქმის ყველა ამინომჟავა კოდირებულია ნუკლეოტიდების ერთზე მეტი სამეულით. ასე რომ, 3 ამინომჟავა - ლეიცინი, არგინინი და სერია - კოდირებულია ექვსი კოდონით. 2 - მეთიონინს და ტრიპტოფანს - აქვთ მხოლოდ ერთი კოდონი, ხოლო დანარჩენ 15 - 2-დან 4-მდე ტრანსლაციის პროცესი ხორციელდება ამინომჟავებით დატვირთული tRNA-ს დახმარებით.ამინოაცილ-tRNA ანიჭებს თავის დამატებით სამეულს (ანტიკოდონს) mRNA კოდონს. რიბოსომაში კიდევ ერთი ამინოაცილ-ტრნმ მიმაგრებულია მიმდებარე mRNA კოდონთან. პირველი tRNA ამავდროულად ამაგრებს თავის ამინომჟავის ნარჩენს კარბოქსილის ბოლოთი მეორე ამინომჟავების ამინოჯგუფთან, დიპეპტიდის წარმოქმნით და თავად. თავისუფლდება და გამოყოფილია რიბოსომისგან.შემდეგ, როგორც პ იბოსომები, მაგრამ mRNA ჯაჭვი მე-5 "ბოლოდან 3" ბოლომდე, მესამე ამინოაცილის რნმ უერთდება; დიპეპტიდის კარბოქსილის ბოლო უერთდება მესამე ამინომჟავის ამინო ჯგუფს, რათა წარმოქმნას ტრიპეპტიდი და გამოათავისუფლოს მეორე tRNA და ასე გაგრძელდეს მანამ, სანამ რიბოსომა არ გაივლის მთელ რეგიონს, რომელიც აკოდირებს ამ ცილას mRNA-ზე, რომელიც შეესაბამება დნმ ცისტრონს. შემდეგ ცილის სინთეზი წყდება და შედეგად მიღებული პოლიპეპტიდი გამოიყოფა რიბოსომიდან. პოლისომაში პირველ რიბოსომას მოსდევს მეორე, მესამე და ა.შ., რომლებიც თანმიმდევრულად კითხულობენ ინფორმაციას პოლისომაში იმავე mRNA ჯაჭვის შესახებ. ამრიგად, პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ზრდა ხდება N-ბოლოდან კარბოქსილის (C-) ბოლომდე. თუ ცილის სინთეზი ჩახშობილია, მაგალითად, ანტიბიოტიკი პურომიცინის დახმარებით, მაშინ შეიძლება მიღებულ იქნას დაუმთავრებელი პოლიპეპტიდური ჯაჭვები არასრული C-ბოლოთი სხვადასხვა ეტაპზე. Aminoacyl-tRNA მიმაგრებულია ჯერ პატარა რიბოსომურ ქვედანაყოფზე, შემდეგ კი გადადის დიდ ქვედანაყოფში, რომელზეც იზრდება პოლიპეპტიდური ჯაჭვი. A.S. Spirin-ის ჰიპოთეზის მიხედვით, ცილის ბიოსინთეზის დროს რიბოსომის მუშაობისას ხდება რიბოსომის ქვენაწილაკების განმეორებითი დახურვა და გახსნა. სხეულის გარეთ ცილების სინთეზის რეპროდუცირებისთვის, რიბოზომების, mRNA და ამინოაცილ-tRNA-ს გარდა, აუცილებელია გუანოზინტრიფოსფატის (GTP) არსებობა, რომელიც იშლება მშპ-მდე და ხელახლა აღდგება პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ზრდის დროს. ის ასევე მოითხოვს რამდენიმე ცილოვანი ფაქტორის არსებობას, რომლებიც აშკარად ფერმენტულ როლს თამაშობენ. ეს ეგრეთ წოდებული გადაცემის ფაქტორები ურთიერთქმედებენ ერთმანეთთან და საჭიროებენ სულფჰიდრილის ჯგუფებისა და მაგნიუმის იონების არსებობას მათი აქტივობისთვის. გარდა თავად თარგმანისა (ანუ პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ზრდა გარკვეული თანმიმდევრობადნმ-ის სტრუქტურული გენის და mRNA-ში ნუკლეოტიდების გადაცემული თანმიმდევრობის შესაბამისი), განსაკუთრებული როლიუკრავს გადაცემის დასაწყისს (ან დაწყებას) და მის დასრულებას (ან შეწყვეტას). ინიციაცია ცილის სინთეზირიბოსომაში, ყოველ შემთხვევაში ბაქტერიებში, ის იწყება სპეციალური კოდონებით - ინიციატორებით mRNA-ში - AUG და GUG. ჯერ რიბოსომის მცირე ქვედანაყოფი უერთდება ასეთ კოდონს, შემდეგ მას უერთდება ფორმილმეთიონილ-tRNA, რომლითაც იწყება პოლიპეპტიდური ჯაჭვის სინთეზი. ამ ამინოაცილ-tRNA-ს განსაკუთრებული თვისებების გამო, მას შეუძლია გადაიტანოს დიდ ქვედანაყოფში, როგორიცაა პეპტიდილ-tRNA, და ამით დაიწყოს პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ზრდა. დაწყებისთვის საჭიროა GTP და ცილის დაწყების ფაქტორები (ცნობილია სამი). პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ზრდის შეწყვეტა ხდება "უაზრო" კოდონებზე UAA, UAG ან UGA. როგორც ჩანს, ეს კოდონები აკავშირებს ცილის შეწყვეტის სპეციფიკურ ფაქტორს, რომელიც სხვა ფაქტორის არსებობისას ხელს უწყობს პოლიპეპტიდის გამოყოფას.

ცილის ბიოსინთეზის სისტემის კომპონენტები სინთეზირდება ძირითადად უჯრედის ბირთვში. დნმ-ის შაბლონზე, ტრანსკრიფციის დროს, ხდება ყველა ტიპის რნმ-ის სინთეზი. მონაწილეობს: ამ პროცესში: rRNA, mRNA და tRNA. ასე რომ, rRNA და mRNA სინთეზირდება ძალიან სახით დიდი მოლეკულებიდა უჯრედის ბირთვშიც კი, ისინი განიცდიან "მომწიფების" პროცესს, რომლის დროსაც მოლეკულების ნაწილი (ძალიან მნიშვნელოვანია mRNA-სთვის) იშლება და იშლება ციტოპლაზმიდან გაუსვლელად, ხოლო მოქმედი მოლეკულები, რომლებიც თავდაპირველი ნაწილია. სინთეზირებული, ციტოპლაზმაში შედიან ცილის სინთეზის ადგილებში. პოლისომების შემადგენლობაში მოხვედრამდე, mRNA, როგორც ჩანს, სინთეზის მომენტიდან აკავშირებს სპეციალურ ცილის ნაწილაკებს, „ინფორმოფერებს“ და გადადის რიბოსომებში რიბონუკლეოპროტეინის კომპლექსის სახით. რიბოსომები, ცხადია, ასევე „მწიფდება“ ციტოპლაზმაში, ზოგიერთი ცილა უერთდება ბირთვიდან უკვე ციტოპლაზმაში მყოფი რიბოსომების წინამორბედებს. უნდა აღინიშნოს, რომ ქვედა, არაბირთვულ ორგანიზმებს (პროკარიოტები), რომლებიც მოიცავს ბაქტერიებს, ლურჯ-მწვანე წყალმცენარეებს და ვირუსებს, აქვთ გარკვეული განსხვავებები უმაღლესი ორგანიზმებისგან ცილების ბიოსინთეზის სისტემის კომპონენტებში და განსაკუთრებით მის რეგულირებაში. პროკარიოტებში რიბოსომები გარკვეულწილად უფრო მცირეა და განსხვავდება შემადგენლობით, ტრანსკრიფციის და თარგმნის პროცესი პირდაპირ კავშირშია ერთში. ამავდროულად, უმაღლეს ბირთვულ ორგანიზმებში (ევკარიოტებში), რნმ წარმოიქმნება აგრეთვე ციტოპლაზმის, მიტოქონდრიისა და ქლოროპლასტების ორგანელებში (მცენარეებში), რომლებსაც აქვთ საკუთარი ცილის სინთეზის სისტემა და საკუთარი გენეტიკური ინფორმაცია. დნმ. მისი სტრუქტურის მიხედვით, ცილის სინთეზის სისტემა მიტოქონდრიებსა და ქლოროპლასტებში მსგავსია პროკარიოტებისა და მნიშვნელოვნად განსხვავდება უმაღლესი ცხოველებისა და მცენარეების ბირთვსა და ციტოპლაზმაში ნაპოვნი სისტემისგან.

ცილის ბიოსინთეზის რეგულირება ძალიან რთული სისტემაა და საშუალებას აძლევს უჯრედს სწრაფად და ნათლად უპასუხოს უჯრედის მიმდებარე გარემოში არსებულ ცვლილებებს სხვადასხვა ცილების სინთეზის შეჩერებით ან ინდუცირებით, ხშირად ფერმენტული აქტივობით. ბაქტერიებში ცილის სინთეზის ჩახშობა ძირითადად ხორციელდება სპეციალური პროტეინების - რეპრესორების (იხ. ოპერონი) დახმარებით, რომლებიც სინთეზირებულია სპეციალური გენის რეგულატორებით. გარემოდან მომდინარე ან უჯრედში სინთეზირებულ მეტაბოლიტთან რეპრესორის ურთიერთქმედებამ შეიძლება დათრგუნოს ან, პირიქით, გაააქტიუროს იგი, რითაც არეგულირებს ერთი ცილის ან რამდენიმე ურთიერთდაკავშირებული ცილის სინთეზს, განსაკუთრებით ფერმენტებს, რომლებიც ასევე ერთმანეთთან სინთეზირებულია იმავე ოპერონზე. უმაღლეს ორგანიზმებში, დიფერენცირების პროცესში, ქსოვილები კარგავენ უნარს, მოახდინოს მთელი რიგი ცილების სინთეზირება და სპეციალიზირებულია მოცემული ქსოვილის, მაგალითად, კუნთების ფუნქციონირებისთვის აუცილებელი ცილების უფრო მცირე რაოდენობის სინთეზში. რიგი ცილების სინთეზის ასეთი ბლოკირება ხდება, როგორც ჩანს, გენომის დონეზე (იხ.) ბირთვული ცილების - ჰისტონების (იხ.) დამაკავშირებელი დნმ-ის არაფუნქციური ადგილების მეშვეობით. თუმცა, რეგენერაციის, ავთვისებიანი ზრდისა და დედიფერენციაციასთან დაკავშირებული სხვა პროცესების დროს, ასეთი დაბლოკილი ადგილები შეიძლება იყოს დეპრესიული და მიეწოდება mRNA ცილების სინთეზს, რომლებიც უჩვეულოა მოცემული ქსოვილისთვის. მიუხედავად ამისა, ცილის სინთეზის რეგულირება გარკვეული სტიმულის საპასუხოდ ასევე ხდება მაღალ ორგანიზმებში. ამრიგად, რიგი ჰორმონების მოქმედება არის პროტეინის სინთეზის გამოწვევა ქსოვილში, რომელიც არის ამ ჰორმონის "სამიზნე". ეს ინდუქცია, როგორც ჩანს, ხდება ქსოვილის სპეციფიკურ პროტეინთან ჰორმონის შებოჭვით და წარმოქმნილი კომპლექსის მეშვეობით გენის გააქტიურებით.

ცილის ბიოსინთეზის პროცესი და მისი რეგულირება მოითხოვს სისტემის ყველა კომპონენტის უკიდურეს სიცხადეს, სიზუსტეს და კოორდინაციას. ამ სიზუსტის მცირე დარღვევაც კი იწვევს ცილების პირველადი სტრუქტურის დარღვევას და მძიმე პათოლოგიურ შედეგებს. გენეტიკური დარღვევებიმაგალითად, სტრუქტურულ გენში ერთი ნუკლეოტიდის ჩანაცვლება ან დაკარგვა იწვევს შეცვლილი ცილის სინთეზს, რომელიც ხშირად მოკლებულია ბიოლოგიურ აქტივობას. ასეთი ცვლილებები საფუძვლად უდევს თანდაყოლილ მეტაბოლურ დარღვევებს, რომლებიც, არსებითად, მოიცავს ყველა მემკვიდრეობით დაავადებას (იხ.). მეორეს მხრივ, მთელი რიგი ცილა და ფერმენტი შეიძლება განსხვავდებოდეს არა მხოლოდ სხვადასხვა ბიოლოგიურ სახეობებში, არამედ სხვადასხვა ინდივიდებში, მათი ბიოლოგიური აქტივობის შენარჩუნებით. ხშირად ასეთ ცილებს აქვთ სხვადასხვა იმუნოლოგიური და ელექტროფორეზული თვისებები. ადამიანთა პოპულაციაში აღწერილია ეგრეთ წოდებული ცილის პოლიმორფიზმის მრავალი მაგალითი, როდესაც სხვადასხვა ინდივიდში და ზოგჯერ ერთსა და იმავე ინდივიდში გვხვდება ორი ან მეტი განსხვავებული ცილა, რომლებსაც აქვთ იგივე ფუნქცია, როგორიცაა ჰემოგლობინი (იხ.), ჰაპტოგლობინი. (იხ.) და სხვა.

ცილები კვებაში

მრავალ საკვებ ნივთიერებას შორის ცილები ყველაზე მნიშვნელოვან როლს ასრულებენ. ისინი წარმოადგენენ არსებითი ამინომჟავების და ცილების სინთეზისთვის აუცილებელი ეგრეთ წოდებული არასპეციფიკური აზოტის წყაროებს. ადამიანის სხეული. რაციონში ცილების მძიმე უკმარისობა იწვევს ორგანიზმის მძიმე დისფუნქციას (იხ. ალიმენტური დისტროფია). ადამიანის ჯანმრთელობის მდგომარეობა, ფიზიკური განვითარება და შრომისუნარიანობა დიდწილად დამოკიდებულია პროტეინის მიწოდების დონეზე, ხოლო მცირეწლოვან ბავშვებში გარკვეულწილად, გონებრივი განვითარება. თუ გავითვალისწინებთ ყველა მცენარეულ და ცხოველურ ცილას, რომელიც წარმოიქმნება საკვებისთვის, მაშინ საშუალოდ, დედამიწის თითოეულ ბინადარს დღეში დაახლოებით 58 გ ექნება. ფაქტობრივად, მოსახლეობის ნახევარზე მეტი, განსაკუთრებით განვითარებად ქვეყნებში, არ იღებს ამ რაოდენობის ცილას. გლობალური დიეტური ცილის დეფიციტი უნდა იყოს ყველაზე მწვავე ეკონომიკური და სოციალური პრობლემებითანამედროვეობა (იხ. პროტეინის კრიზისი). ამ მხრივ, დიეტაში ცილის ოპტიმალური დონის დადგენა უმთავრესი მნიშვნელობა აქვს.

ცილები ყველაზე დიდი რაოდენობითაა საჭირო ინტენსიური ზრდის პერიოდში. თუმცა, სიმწიფეს მიღწეულ ორგანიზმშიც კი, სასიცოცხლო პროცესები დაკავშირებულია ცილოვანი ნივთიერებების უწყვეტ მოხმარებასთან და, შესაბამისად, ამ დანაკარგების საკვებით შევსების აუცილებლობასთან. FAO / WHO ექსპერტთა ჯგუფის რეკომენდაციების შესაბამისად, ცილის აზოტის საჭიროების გაანგარიშება უნდა განხორციელდეს ფორმულის მიხედვით: R \u003d 1.1 (U b + F b + S + G), სადაც R არის ცილის აზოტის საჭიროება; U b - აზოტის გამოყოფა შარდით; F b - აზოტის გამოყოფა განავლით; S - აზოტის დაკარგვა ეპიდერმისის დესკვამაციის, თმის, ფრჩხილების ზრდის, ოფლთან ერთად აზოტის გამოყოფის გამო არა ინტენსიური ოფლიანობის დროს; G - ზრდის დროს აზოტის შეკავება (გაანგარიშება ტარდება დღეში 1 კგ მასაზე).

კოეფიციენტი 1.1 ასახავს ცილების დამატებით ნარჩენებს (საშუალოდ 10%), რაც გამოწვეულია სტრესული რეაქციებით და ორგანიზმზე მავნე ზემოქმედებით. ცილის მოთხოვნილებების ინდივიდუალური ვარიაციების საზღვრები ვარაუდობენ ±20%. FAO/WHO-ს ექსპერტთა ჯგუფის ოფიციალური რეკომენდაციები აისახება ცხრილში. 3.

ცხრილი 3. საშუალო დღიური მოთხოვნილებები ცილების მიმართ (თუ ვივარაუდებთ, რომ ის სრულად დაიჯესტირდება)*

ასაკი (წლები)	საჭიროება (გრ 1 კგ სხეულის მასაზე დღეში)
	საშუალო	-20%	+20%
ბავშვები
1-3	0,88	0,70	1,06
4-6	0,81	0,65	0,97
7-9	0,77	0,62	0,92
10-12	0,72	0,58	0,86
თინეიჯერები
13-15	0,70	0,56	0,84
16-19	0,64	0,51	0,77
მოზარდები	0,59	0,47	0,71

• აზოტის მოთხოვნილება მრავლდება 6,25-ზე.

აშკარაა, რომ მოცემული მნიშვნელობები არ შეესაბამება პროტეინის ოპტიმალურ მიწოდებას ადამიანისთვის და უნდა მივუთითოთ რაციონში მათი შემცველობის მინიმალურ დონეს, თუ ეს არ შეინიშნება, სერიოზული შედეგების შედარებით სწრაფი განვითარება. ცილის დეფიციტი გარდაუვალია. ცილების ფაქტობრივი მოხმარება ეკონომიკურად განვითარებულ ქვეყნებში 1,5 და თუნდაც 2-ჯერ აღემატება მოცემულ მაჩვენებლებს. დაბალანსებული დიეტის კონცეფციის მიხედვით, ადამიანის ოპტიმალური მოთხოვნილება ცილაზე დამოკიდებულია ბევრ ფაქტორზე, მათ შორის ფიზიოლოგიური მახასიათებლებიორგანიზმი, საკვების ცილების ხარისხობრივი მახასიათებლები და რაციონში სხვა საკვები ნივთიერებების შემცველობა.

სსრკ-ში პროტეინებზე მოსახლეობის მოთხოვნილების მნიშვნელობები ფიქსირდება ჯანდაცვის სამინისტროს მიერ ოფიციალურად დამტკიცებულ ფიზიოლოგიურ კვების ნორმებში, რომლებიც პერიოდულად განიხილება და განახლდება. ფიზიოლოგიური კვების ნორმები არის საშუალო ინდიკატორული მნიშვნელობები, რომლებიც ასახავს მოსახლეობის გარკვეული ჯგუფების ოპტიმალურ საჭიროებებს ძირითადში. ნუტრიენტებიდა ენერგია (ცხრილი 4).

ბავშვთა მოსახლეობა
ასაკი	ცილის მიღება
	სულ	ცხოველები
0-3 თვე
4-6 თვე
6-12 თვე
1-1,5 წელი
1,5-2 წელი
34 წელი
5-6 წლის
7-10 წლის
11-13 წლის
14-17 წლის (ბიჭები)
14-17 წლის (გოგონები)

ზრდასრული მოსახლეობა
ჯგუფები სამუშაოს ხასიათის მიხედვით	(წლებში	მამაკაცები		ქალები
		მოხმარება ცილები		ცილის მიღება
		სულ	კუჭის nyh	სულ	კუჭის nyh
შრომა არ არის დაკავშირებული ფიზიკურ სტრესთან	18- 40
მექანიზებულიშრომისა და მომსახურების სექტორი დაბალი ფიზიკური აქტივობით
	40 - 60
მექანიზებულიშრომისა და მომსახურების სექტორი მნიშვნელოვანი დატვირთვით	18 - 40
მექანიზებულიმუშაობა დიდ ფიზიკურად დატვირთვა
საპენსიო ასაკი	60- 70
	დასრულდა
სტუდენტები
				ორსული 5-9 თვე.
				მეძუძური

ისინი ითვალისწინებენ ცილის მოთხოვნილების დიფერენცირებას, სქესის, ასაკის, სამუშაოს ხასიათის და ა.შ. მნიშვნელოვნად აღემატება აზოტის ბალანსის შესანარჩუნებლად საჭირო ცილის მინიმალურ მოთხოვნას. ცილების ჭარბი რაოდენობა აუცილებელია სხეულის დამატებითი ნარჩენების უზრუნველსაყოფად, რომელიც დაკავშირებულია ფიზიკურ და ნერვულ სტრესთან, გარემოზე მავნე ზემოქმედებასთან, ასევე ოპტიმალური იმუნოლოგიური სტატუსის შესანარჩუნებლად. ნორმებში განსაკუთრებით ხაზგასმულია ცხოველური წარმოშობის ყველაზე ძვირფასი ცილების მოხმარების ღირებულებები.

ფიზიოლოგიური კვების ნორმები არის გარკვეული საკვები პროდუქტების წარმოების დაგეგმვის საფუძველი. ცალკეული ცილოვანი პროდუქტების სარგებლიანობის შეფასებისას მხედველობაში მიიღება მათი ამინომჟავების შემადგენლობა, საჭმლის მომნელებელი ტრაქტის ფერმენტების მიერ მონელების ხარისხი და ბიოლოგიური ექსპერიმენტების შედეგად დადგენილი ინტეგრალური მონელების მაჩვენებლები. პრაქტიკაში, გარკვეული კონვენციურობით, ცილოვანი პროდუქტები იყოფა ორ ჯგუფად. პირველში შედის ცხოველური წარმოშობის პროდუქტები: რძე, ხორცი, კვერცხი, თევზი, რომელთა ცილები ადვილად და სრულად შეიწოვება ადამიანის ორგანიზმის მიერ; მეორე - მცენარეული წარმოშობის პროდუქტების უმეტესობა, კერძოდ ხორბალი, ბრინჯი, სიმინდი და სხვა მარცვლეული, რომელთა ცილები მთლიანად არ შეიწოვება ორგანიზმის მიერ. ასეთი დაყოფის პირობითობა ხაზგასმულია მთელი რიგი მცენარეული ცილების (კარტოფილი, წიწიბურა, სოია, მზესუმზირა) მაღალი ბიოლოგიური ღირებულებით და ზოგიერთი ცხოველური პროდუქტის (ჟელატინი, კანი, მყესები და ა.შ.) ცილების დაბალი ბიოლოგიური ღირებულებით. . ფიბრილარული ცილების (კერატინი, ელასტინი და კოლაგენი) დაბალი მონელების მიზეზებია მათი მესამეული სტრუქტურის თავისებურებები და საჭმლის მომნელებელი ტრაქტის ფერმენტების მიერ მონელების სირთულე. მეორეს მხრივ, მცენარეული წარმოშობის ცილების ასიმილაცია შეიძლება დამოკიდებული იყოს სტრუქტურაზე მცენარეული უჯრედებიდა წარმოქმნილი სირთულეები ცილებთან საჭმლის მომნელებელ ფერმენტებთან კონტაქტში.

პიროვნების მიერ ცალკეული ცილების გამოყენების სისრულე ან მათი ბიოლოგიური ღირებულება, უპირველეს ყოვლისა, განისაზღვრება იმ ხარისხით, რომლითაც მათი ამინომჟავის შემადგენლობა შეესაბამება სხეულის დიფერენცირებულ საჭიროებებს და, გარკვეულწილად, სხეულის ამინომჟავის შემადგენლობას. ბუნებრივად წარმოქმნილი ცილების უზარმაზარი მრავალფეროვნება ძირითადად აგებულია 20 ამინომჟავისგან, მათგან 8 (ტრიპტოფანი, ლეიცინი, იზოლეიცინი, ვალინი, ტრეონინი, ლიზინი, მეთიონინი და ფენილალანინი) შეუცვლელია ადამიანისთვის, რადგან მათი სინთეზირება შეუძლებელია სხეულის ქსოვილებში (იხ. ამინომჟავები). მცირეწლოვანი ბავშვებისთვის მეცხრე აუცილებელი ამინომჟავაა ჰისტიდინი. დარჩენილი ამინომჟავები არასასურველთა შორისაა და შეიძლება ჩაითვალოს დიეტაში ძირითადად არასპეციფიკური აზოტის მომწოდებლებად. დადგენილია, რომ საკვების ცილების საუკეთესო შეთვისება მიიღწევა მისი ამინომჟავური შემადგენლობის „იდეალურ“ ამინომჟავურ სკივებთან დაბალანსებით. 1957 წელს მსგავსი მასშტაბის სახით შემოთავაზებული იქნა FAO-ს წინასწარი ამინომჟავების ე.წ. მოგვიანებით დადასტურდა, რომ მასში ამინომჟავების, განსაკუთრებით ტრიპტოფანის და მეთიონინის შემცველობა საკმაოდ ზუსტად არ იყო განსაზღვრული. ბიოლოგიური კვლევების შედეგების მიხედვით, ბოლო წლებში ოპტიმალურად არის რეკომენდებული ქათმის კვერცხისა და ადამიანის რძის ცილების ამინომჟავური შემადგენლობის მასშტაბები. ამ ორი პროდუქტის ცილები ბუნებით განკუთვნილია განვითარებადი ორგანიზმების კვებისათვის და თითქმის მთლიანად გამოიყენება როგორც ექსპერიმენტულ ცხოველებზე ექსპერიმენტებში, ასევე მცირეწლოვანი ბავშვების კვებაში გამოყენებისას.

იმის დასადგენად, შეესაბამება თუ არა ცილების ამინომჟავის შემადგენლობა ადამიანის საჭიროებებს, შემოთავაზებულია მრავალი ინდექსი, რომელთაგან თითოეულს მხოლოდ შეზღუდული მნიშვნელობა აქვს. მათ შორის უნდა აღინიშნოს H/O ინდექსი, რომელიც ასახავს არსებითი ამინომჟავების ოდენობის (H მგ-ში) თანაფარდობას ცილების მთლიანი აზოტის შემცველობასთან (O in g), რაც ეხმარება განსაზღვროს არსებითი აზოტის თანაფარდობა, ან არსებითი, ამინომჟავები და არასპეციფიკური აზოტი. რაც უფრო დაბალია H/O მნიშვნელობა, მით უფრო მაღალია არასპეციფიკური აზოტის შემცველობა. რძისა და კვერცხის ცილებზე ეს მაჩვენებელი შედარებით მაღალია - 3,1-3,25, ხორცისთვის - 2,79-2,94; ხორბლისთვის - 2. დიდი მნიშვნელობამიმაგრებულია ამინომჟავის ქულაზე, რაც საშუალებას გაძლევთ მიიღოთ უფრო სრულყოფილი განსჯა ცილის ბიოლოგიური ღირებულების შესახებ მის ქიმ. შემადგენლობა.

ქულის მეთოდი ეფუძნება ტესტირების პროდუქტში თითოეული აუცილებელი ამინომჟავის მიწოდების პროცენტის გამოთვლას იდეალურ ამინომჟავების სკალებთან შედარებით.

ამ მიზნით, შესწავლილი ცილის თითოეული არსებითი ამინომჟავისთვის, გამოითვლება I კვლევის მნიშვნელობა, ტოლია A კვლევის /H კვლევისა, რომელიც ასახავს თითოეული არსებითი ამინომჟავის თანაფარდობას (A მგ-ში) არსებითი რაოდენობის ჯამს. ამინომჟავები (H in g); მიღებული ფიგურა შედარებულია I st-ის მნიშვნელობასთან, ტოლია A st/H st იგივე ამინომჟავისთვის, გამოითვლება სტანდარტული სკალაზე. Iresl-ის მნიშვნელობების Ist-ზე გაყოფის და 100-ზე გამრავლების შედეგად მიიღება ამინომჟავის ქულის მაჩვენებელი თითოეული აუცილებელი ამინომჟავისთვის. შესწავლილი ცილის შემზღუდველი ბიოლოგიური მნიშვნელობა არის ამინომჟავა, რომლის ამინომჟავის ქულა ყველაზე დაბალია. FAO-ს წინასწარ სკალასთან ერთად, ქათმის კვერცხისა და ადამიანის რძის ამინომჟავების სასწორები გამოიყენება როგორც სტანდარტული სასწორები (ცხრილი 5).

ცხრილი 5. სტანდარტული ამინომჟავების სასწორი

Ამინომჟავების				არსებითი ამინომჟავის თანაფარდობა მგ-ში არსებითი ამინომჟავების 1 გ-მდე (A/H)
		ქალური რძე	ქათამი კვერცხები		ქალური რძე	ქათამი კვერცხები
იზოლეიცინი
ლეიცინი
ლიზინი
არომატული ამინომჟავების ჯამი:
ფენილალანინი
ტიროზინი
გოგირდის შემცველი ამინომჟავების რაოდენობა:
ცისტინი
მეთიონინი
თრეონინი
ტრიპტოფანი
ვალინი
აუცილებელი ამინომჟავების რაოდენობა

ამინომჟავების ქულის მაჩვენებლების მიხედვით (ცხრილი 6), რიგი მარცვლეულის, განსაკუთრებით ხორბლის (50%; შემზღუდველი ამინომჟავები - ლიზინი და ტრეონინი) ცილებს აქვთ ყველაზე დაბალი ბიოლოგიური ღირებულება; სიმინდი (45%; შემზღუდველი ამინომჟავები - ლიზინი და ტრიპტოფანი); ფეტვი (60%; შემზღუდველი ამინომჟავები - ლიზინი და ტრეონინი); ბარდა (60%; შემზღუდველი ამინომჟავები - მეთიონინი და ცისტინი). შემზღუდველი ამინომჟავის ამინომჟავის ქულა ადგენს აზოტის გამოყენების ლიმიტს ამ ტიპის ცილისთვის პლასტიკური მიზნებისთვის. ცილაში შემავალი სხვა ამინომჟავების სიჭარბე შეიძლება გამოყენებულ იქნას მხოლოდ არასპეციფიკური აზოტის წყაროდ ან ორგანიზმის ენერგეტიკული საჭიროებისთვის. ამინომჟავის შემადგენლობის შესწავლის მეთოდი ცილების ხარისხის შეფასების ერთ-ერთი მთავარი მეთოდია. ის ჩვეულებრივ აწარმოებს საჭმლის მონელების მნიშვნელობებს, რომლებიც ახლოსაა ცილების უფრო გრძელი და ძვირი ბიოლოგიური შეფასების მეთოდების შედეგებთან. ამავდროულად, რიგ შემთხვევებში მითითებულ ინდიკატორებს შორის სანდო შეუსაბამობების დადგენა აიძულებს ახალი ცილოვანი პროდუქტების კვლევას მიმართოს ბიოლის ინტეგრალურ მეთოდებს. შეფასებები როგორც ლაბორატორიულ ცხოველებში, ასევე უშუალოდ ადამიანებში. ეს მეთოდები დაფუძნებულია მზარდი ცხოველების მიერ ცალკეული ცილების გამოყენების სისრულეზე (დიეტის ცილის ეფექტურობის მაჩვენებელი), სხეულის მიერ შენახული აზოტის თანაფარდობა ნაწლავიდან ადსორბირებულ აზოტთან საბალანსო ექსპერიმენტებში შესწავლას. ბიოლოგიური ღირებულების მაჩვენებელი), ადსორბირებული აზოტის თანაფარდობა საკვების მთლიან აზოტთან (ჭეშმარიტი მონელების მაჩვენებელი) და ა.შ. ბიოლის შესწავლის კვლევის დაწყებისას, ცილის ღირებულება საკმარისად სავალდებულოა, რომ დიეტა უზრუნველყოს კალორიებით, მისი ბალანსი ყველა აუცილებელი კვების ფაქტორისთვის (იხ. დაბალანსებული კვება) და ცილების შედარებით დაბალი დონე - მთლიანი კალორიული შემცველობის 8-10%-ის ფარგლებში (იხ. მეტაბოლიზმი და ენერგია). ამინომჟავების ქულის და ცილების უტილიზაციის ინდიკატორების შედარება, რომელიც განსაზღვრულია ექსპერიმენტულ ცხოველებზე ექსპერიმენტებში ზოგიერთი პროდუქტისთვის, წარმოდგენილია ცხრილში. 6.

ცხრილი 6. ამინომჟავების სიჩქარისა და ცილების გამოყენების ინდიკატორების შედარება

პროდუქტები	ამინომჟავის ქულა			შემზღუდველი ამინომჟავების	ცილების გამოყენების ინდიკატორები
	FAO-ს მასშტაბის მიხედვით	ქალის რძისთვის	ქათმის კვერცხებით
ძროხის რძე
კვერცხები
კაზეინი
კვერცხის ალბუმინი				ტრიპტოფანი
ძროხის ხორცი
ძროხის გული
ძროხის ღვიძლი
ძროხის თირკმელები
Ღორის სუკი)
თევზი				ტრიპტოფანი
შვრია				ლიზინი
ჭვავის				თრეონინი
ბრინჯი				ლიზინი
Სიმინდის ფქვილი				ტრიპტოფანი
ფეტვი		in		ლიზინი
სორგო
Ხორბლის ფქვილი
ხორბლის ჩანასახები
ხორბლის წებოვანა				ლიზინი
არაქისის ფქვილი
სოიოს ფქვილი
სეზამის თესლი				ლიზინი
მზესუმზირის თესლი
ბამბის თესლი
კარტოფილი
ბარდა
იამი (ტკბილი კარტოფილი)
ისპანახი
კასავა

ცილების შეფასების ბიოლოგიური მეთოდების მნიშვნელოვანი უპირატესობაა მათი მთლიანობა, რაც შესაძლებელს ხდის გავითვალისწინოთ პროდუქტების თვისებების მთელი სპექტრი, რომლებიც გავლენას ახდენენ მათი ცილების მონელებაზე. ცალკეული ცილების ბიოლოგიური ღირებულების შესწავლისას არ უნდა დაგვავიწყდეს, რომ თითქმის ყველა დიეტაში გამოიყენება არა ცალკეული ცილები, არამედ მათი კომპლექსები და, როგორც წესი, სხვადასხვა ცილები ერთმანეთს ავსებენ, რაც უზრუნველყოფს ცილის აზოტის ასიმილაციის საშუალო მაჩვენებლებს. . საკმარისად მრავალფეროვანი შერეული დიეტებით, დიეტური ცილების მონელების მაჩვენებელი შედარებით მუდმივია და უახლოვდება 85%-ს, რაც ხშირად გამოიყენება პრაქტიკულ გამოთვლებში.

ბრინჯი. 2. დანიელის რეაქცია ტიროზინის, ტრიპტოფანის, ჰისტიდინის შემცველ ცილებზე გულის წინაგულში.

ცილების გამოვლენის ჰისტოქიმიური მეთოდების საფუძველია, როგორც წესი, ბიოქიმიური მეთოდები, რომლებიც ადაპტირებულია თხელ ქსოვილის მონაკვეთებში ცილების დასადგენად. გასათვალისწინებელია, რომ ბიოქიმიური რეაქცია შეიძლება გამოყენებულ იქნას როგორც ჰისტოქიმიური რეაქცია, თუ რეაქციის პროდუქტს აქვს სტაბილური ფერი, ნალექი და არ აქვს გამოხატული დიფუზიის ტენდენცია. ქსოვილებში ცილების გამოვლენის ჰისტოქიმიური მეთოდები ეფუძნება გარკვეული ამინომჟავების გამოვლენას, რომლებიც ქმნიან ცილებს (მაგალითად, მილონის რეაქცია ტიროზინზე, საკაგუშის რეაქცია არგინინზე, ადამსის რეაქცია ტრიპტოფანზე, ტეტრაზონიუმის შეერთების რეაქცია ჰისტიდინისთვის, ტიროზინი. , ტრიპტოფანი და სხვ.), გარკვეული ქიმიური ჯგუფების იდენტიფიკაციის შესახებ (NH 2 \u003d, COOH -, SH \u003d, SS \u003d და ა.შ.), გარკვეული ფიზიკურ-ქიმიური მეთოდების გამოყენებაზე (ბეჭდვა. სურ. 1. -3), იზოელექტრული წერტილის განსაზღვრა და ა.შ. და ბოლოს, გარკვეული ამინომჟავების არსებობა ქსოვილის მონაკვეთში შეიძლება განისაზღვროს არაპირდაპირი გზით ამ ამინომჟავებთან დაკავშირებული ფერმენტების ქსოვილებში არსებობის განსაზღვრით (მაგალითად, D-ამინომჟავა ოქსიდაზა). . რამდენიმე მარტივი ცილა (კოლაგენი, ელასტინი, რეტიკულინი, ფიბრინი) აღმოჩენილია სექციებში მრავალი ჰისტოლოგიური მეთოდით, რომელთა შორის სასურველია ე.წ. მიკროსკოპის მეთოდები ქსოვილებში ცილების ლოკალიზაცია (მიოზინები, ალბუმინები, გლობულინები, ფიბრინი და ა. ცალკეული პროტეინების, რომლებიც ერთმანეთისგან განსხვავდებიან გარკვეული ამინომჟავების შემცველობით. შემუშავებულია ცილების რაოდენობრივი განსაზღვრის მეთოდები, მაგალითად, ეტიკეტირებული ანტისხეულების არაპირდაპირი რეაქციით ცილების განსაზღვრის მეთოდი, ასევე SH ჯგუფების განსაზღვრა. ბარნეტისა და სელიგმანის მეთოდი (იხ. ამინომჟავები, ამინომჟავების გამოვლენის ჰისტოქიმიური მეთოდები). ქსოვილებში ცილების გამოვლენის ყველა ზემოაღნიშნულ მეთოდს აქვს დ. ნარჩენი სპეციფიკა და იძლევა საკმაოდ საიმედო შედეგებს. ქსოვილის მასალის ფიქსაცია ამ მეთოდების გამოყენებისას განსხვავებულია. ყველაზე შესაფერისი ფიქსატორები უმეტეს შემთხვევაში უნდა ჩაითვალოს ეთილის ან მეთილის სპირტი, უწყლო აცეტონი, ნარევი. ეთილის სპირტიფორმალინთან ერთად გამოიყენება ტრიქლოროძმარმჟავას ხსნარი ალკოჰოლში, ზოგიერთ შემთხვევაში (წინა ჰიპოფიზის ჯირკვლის ცილებისთვის) ფორმალინი. ფიქსატორის არჩევანი დამოკიდებულია მეთოდზე, ფიქსაციის დრო დამოკიდებულია სულდა ქსოვილის ბუნება. შეგიძლიათ გამოიყენოთ კრიოსტატის ან პარაფინის სექციები.

რადიოაქტიური ცილები

რადიოაქტიური ცილები - ცილები, რომლის მოლეკულა შეიცავს რომელიმე ელემენტის რადიოაქტიური იზოტოპის ერთ ან მეტ ატომს. ცილების რადიოაქტიური მარკირების შემთხვევაში აუცილებელია ცილის მოლეკულის სიძლიერის და, შესაძლოა, უდიდესი უსაფრთხოების უზრუნველყოფა. როგორც ცილების რადიოაქტიური ეტიკეტი ბიოქიმიისთვის ექსპერიმენტული კვლევებიძირითადად გამოიყენება იზოტოპები 3 H და 14 C; ცილებზე დაფუძნებული რადიოფარმაცევტული პრეპარატების მიღებისას გამოიყენება იოდის იზოტოპები - 125 I და 131 I, აგრეთვე იზოტოპები 111 In, 113m In, 99m Tc და ა.შ.. პეპტიდი. მარკირებული ცილა იწმინდება შეუზღუდავი იოდიდისა და სხვა მინარევებისაგან (გელის ფილტრაციით, დიალიზით, ადსორბციით, იონური გაცვლით, იზოელექტრული ნალექით და ა.შ.). თუ ცილები არ შეიცავს ტიროზინს, მასში შეჰყავთ რადიოაქტიური იოდის შემცველი შემცვლელები იოდიზაციის განსახორციელებლად, ან გამოიყენება ტიროზინის შემცველი ანალოგები, ან მიმართავენ მარკირებას სხვა რადიოაქტიური იზოტოპებით (იხ.).

რადიოაქტიურ ცილებს დიდი მნიშვნელობა აქვს ექსპერიმენტულ ბიოქიმიურ კვლევებში ცილოვანი ნივთიერებების კატაბოლიზმისა და მეტაბოლიზმის შესწავლაში. გარდა ამისა, ისინი გამოიყენება რადიოიზოტოპების დიაგნოსტიკაში in vivo და in vitro, როდესაც სწავლობენ სხეულის მრავალი ორგანოსა და სისტემის ფუნქციურ მდგომარეობას. სხვადასხვა დაავადებები. in vivo კვლევებში, ადამიანის შრატის ალბუმინი ეტიკეტირებული იყო რადიოაქტიური იზოტოპებიიოდი (125 I და 131 I), აგრეთვე მის საფუძველზე მიღებული ალბუმინის მიკრო და მაკროაგრეგატები თერმული დენატურაციით და იმავე ეტიკეტით აგრეგაციით. მარკირებული ალბუმინის, ჰემოდინამიკის და რეგიონული სისხლის მიმოქცევის ინდიკატორების დახმარებით შეიძლება განისაზღვროს მოცირკულირე სისხლისა და პლაზმის მოცულობა, ტარდება გულისა და დიდი სისხლძარღვების სკანირება (იხ. სკანირება), აგრეთვე ტვინის სიმსივნეები. ალბუმინის მიკროაგრეგატები გამოიყენება ღვიძლისა და კუჭის სკანირებისთვის, ღვიძლის სისხლის ნაკადის დასადგენად, ხოლო მაკროაგრეგატები გამოიყენება ფილტვების სკანირებისთვის.

რადიოაქტიურმა პროტეინებმა იპოვეს ფართო გამოყენება ჰორმონების, ფერმენტების და სხვა ცილოვანი ნივთიერებების მიკრორაოდენობის განსაზღვრაში ცხოველებისა და ადამიანების ქსოვილებში და გარემოში ინ ვიტრო კვლევებში.

ბიბლიოგრაფია:პროტეინები, რედ. G. Neurath და C. Bailey, მთარგმნ. ინგლისურიდან, ტ.1-3, მ., 1956 -1959, ბიბლიოგრაფია; ცილის და ნუკლეინის მჟავების ბიოსინთეზი, რედ. A.S. Spirina. მოსკოვი, 1965 წ. Gaurovnts F. ქიმია და ცილების ფუნქციები, ტრანს. ინგლისურიდან მ., 1965; Ichas M. ბიოლოგიური კოდი, ტრანს. ინგლისურიდან, მ., 1971; კისელევი LL და სხვები ცილის ბიოსინთეზის მოლეკულური ბაზები. მ., 1971; Poglaaov BF Structure and functions of contractile proteins, M., 1965; Spirin A. S. and Gavrilova L. P. Ribosome, M., 1971; ნუკლეინის მჟავების ქიმია და ბიოქიმია, რედ. რედაქციით I.B. Zbarsky და S. S. Debov. Leningrad, 1968 წ. მიღწევები ცილების ქიმიაში, რედ. M. L. Anson ა. J. T. Edsall, ვ. 1-28, N.Y., 1944-1974; ჰესს გ.პ.ა. Rupley J. A. ცილების სტრუქტურა და ფუნქცია, ენ. რევ. ბიოჩსმ., ვ. 40, გვ. 1013, 1971; ინ ვიტრო პროცედურები რადიოიზოტოპებით mcdlcinc-ში, სიმპოზიუმის შრომები, ვენა, 1970; M a r g-l(n A. a. Nerrif ield R. B. Chemical synthesis of peptides and proteins, Ann. Rev. Biochem., v. 39, გვ. 841, 1970; Proteins, შემადგენლობა, სტრუქტურა და ფუნქცია, გამომცემლობა H. Neurath, v. 1-5, N. Y.-L., 1963-1970.

ბ. კვებაში- ლავროვი B.A. კვების ფიზიოლოგიის სახელმძღვანელო, გვ. 92, მოსკოვი, 1935; მოლჩანოვა O.P. ცილის მნიშვნელობა კვებაში მზარდი და ზრდასრული ორგანიზმისთვის, წიგნში: Vopr. ორმო, რედ. O. P. Molchanova, ქ. 2, გვ. 5, მოსკოვი, 1950; პოკროვსკი A.A. ენერგეტიკისა და ძირითადი საკვები ნივთიერებების მოსახლეობის სხვადასხვა ჯგუფების საჭიროებების შესახებ, ვესტნ. სსრკ სამედიცინო მეცნიერებათა აკადემია, No10, გვ. 3, 1966, ბიბლიოგრ.; ის, ბავშვთა კვების პროდუქტების განვითარების ფიეოლოგიური და ბიოქიმიური საფუძვლები, მ., 1972; ენერგია

ქსოვილებში B.-ს გამოვლენის ჰისტოქიმიური მეთოდები- კისელი დ. პრაქტიკული მიკროტექნიკა და ჰისტოქიმია, თარგმანი. ერთად weyager., გვ. 119, 152, ბუდაპეშტი“ 1962 წ. L და l-l i p. პათოჰისტოლოგიური ტექნიკა და აქტუალური ჰისტოქიმია, ტრანს. ინგლისურიდან, გვ. 509, მოსკოვი, 1969; P და r ერთად E. Histochemistry, trans. e English M., 1962; r-rgo-ციტოქიმიური ანალიზის პრინციპები და მეთოდები პათოლოგიაში, რედ. A. P. Avtsyna და სხვები, გვ. 238, JI., ".971; P a g s e A. G. E. Histochemistry, ტ. 1-2, ედინბურგი - ლ., 1969-1972 წ.

I. B. Zbarsky; A. A. Pokrovsky (pit.), V. V. Sedov (ბედნიერი.), R. A. Simakova (მთავარი).