ដើម្បីស្រមៃមើលសារៈសំខាន់នៃប្រូតេអ៊ីន វាគ្រប់គ្រាន់ក្នុងការរំលឹកយ៉ាងទូលំទូលាយ ឃ្លាដ៏ល្បីល្បាញ Friedrich Engels: "ជីវិតគឺជាផ្លូវនៃអត្ថិភាពនៃសាកសពប្រូតេអ៊ីន"។ តាមពិតនៅលើផែនដី សារធាតុទាំងនេះរួមជាមួយនឹងអាស៊ីត nucleic កំណត់ការបង្ហាញទាំងអស់នៃសារធាតុមានជីវិត។ នៅក្នុងការងារនេះ យើងនឹងស្វែងយល់ថាតើប្រូតេអ៊ីនមានអ្វីខ្លះ សិក្សាពីមុខងារដែលវាដំណើរការ និងកំណត់លក្ខណៈរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រភេទផ្សេងៗផងដែរ។
Peptides គឺជាសារធាតុប៉ូលីម៊ែរដែលមានការរៀបចំខ្ពស់។
ជាការពិតណាស់ នៅក្នុងកោសិកាមានជីវិតមួយ ទាំងរុក្ខជាតិ និងសត្វ ប្រូតេអ៊ីនមានបរិមាណច្រើនលើសលុបលើសារធាតុសរីរាង្គផ្សេងទៀត ហើយថែមទាំងបំពេញមុខងារផ្សេងៗបានច្រើនបំផុតផងដែរ។ ពួកគេត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងដំណើរការកោសិកាសំខាន់ៗផ្សេងៗគ្នាជាច្រើនដូចជា ចលនា ការការពារ ការផ្តល់សញ្ញាជាដើម។ ឧទាហរណ៍នៅក្នុងជាលិកាសាច់ដុំនៃសត្វនិងមនុស្ស peptides បង្កើតបានរហូតដល់ 85% នៃម៉ាស់សារធាតុស្ងួតហើយនៅក្នុងឆ្អឹងនិងស្បែក - ពី 15-50% ។
ប្រូតេអ៊ីនកោសិកា និងជាលិកាទាំងអស់ត្រូវបានផ្សំឡើងពីប្រភេទសត្វ)។ ចំនួនរបស់ពួកគេនៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិតគឺតែងតែស្មើនឹងម្ភៃប្រភេទ។ ការរួមបញ្ចូលគ្នាជាច្រើននៃ peptide monomers បង្កើតបានជាប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនប្រភេទនៅក្នុងធម្មជាតិ។ វាត្រូវបានគណនាដោយលេខតារាសាស្ត្រ 2x10 18 ប្រភេទដែលអាចកើតមាន. នៅក្នុងជីវគីមី polypeptides ត្រូវបានគេហៅថាប៉ូលីម័រជីវសាស្រ្តដែលមានម៉ូលេគុលខ្ពស់ - ម៉ាក្រូម៉ូលេគុល។
អាស៊ីតអាមីណូ - ប្រូតេអ៊ីន monomer
សមាសធាតុគីមីទាំង 20 ប្រភេទនេះគឺជាឯកតារចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន និងមានរូបមន្តទូទៅ NH 2 -R-COOH ។ ពួកវាជាសារធាតុសរីរាង្គ amphoteric ដែលមានសមត្ថភាពបង្ហាញទាំងមូលដ្ឋាន និង លក្ខណៈសម្បត្តិអាស៊ីត. មិនត្រឹមតែប្រូតេអ៊ីនធម្មតាប៉ុណ្ណោះទេ ថែមទាំងមានសារធាតុស្មុគស្មាញផងដែរ ដែលហៅថាអាស៊ីតអាមីណូដែលមិនសំខាន់។ ប៉ុន្តែ monomers ដែលមិនអាចជំនួសបានឧទាហរណ៍ដូចជា valine, lysine, methionine អាចត្រូវបានរកឃើញតែនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនដែលហៅថាពេញលេញ។
ដូច្នេះនៅពេលកំណត់លក្ខណៈវត្ថុធាតុ polymer មនុស្សម្នាក់ត្រូវគិតគូរមិនត្រឹមតែថាតើអាស៊ីតអាមីណូប៉ុន្មានដែលប្រូតេអ៊ីនមាននោះទេ ប៉ុន្តែក៏មានម៉ូណូម័រមួយណាដែលត្រូវបានតភ្ជាប់ដោយចំណង peptide ចូលទៅក្នុងម៉ាក្រូម៉ូលេគុលផងដែរ។ ចូរយើងបន្ថែមថាអាស៊ីតអាមីណូដែលមិនសំខាន់ដូចជា asparagine, glutamic acid, cysteine អាចត្រូវបានសំយោគដោយឯករាជ្យនៅក្នុងកោសិកាមនុស្សនិងសត្វ។ មិនអាចជំនួសបានត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងកោសិកានៃបាក់តេរី រុក្ខជាតិ និងផ្សិត។ ពួកវាចូលទៅក្នុងសារពាង្គកាយ heterotrophic តែជាមួយអាហារប៉ុណ្ណោះ។
តើ polypeptide ត្រូវបានបង្កើតឡើងយ៉ាងដូចម្តេច?
ដូចដែលអ្នកបានដឹងហើយថា អាស៊ីដអាមីណូចំនួន 20 ផ្សេងគ្នាអាចត្រូវបានបញ្ចូលគ្នាទៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាជាច្រើន។ តើការភ្ជាប់ម៉ូណូម័រទៅគ្នាទៅវិញទៅមកកើតឡើងយ៉ាងដូចម្តេច? វាប្រែថាក្រុម carboxyl និង amine នៃអាស៊ីតអាមីណូដែលនៅជិតមានអន្តរកម្មជាមួយគ្នា។ អ្វីដែលគេហៅថាចំណង peptide ត្រូវបានបង្កើតឡើង ហើយម៉ូលេគុលទឹកត្រូវបានបញ្ចេញជា អនុផលប្រតិកម្ម polycondensation ។ ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនជាលទ្ធផលមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ និងចំណង peptide ម្តងហើយម្តងទៀត។ ដូច្នេះពួកវាត្រូវបានគេហៅថា polypeptides ផងដែរ។
ជារឿយៗប្រូតេអ៊ីនមិនអាចមានតែមួយទេ ប៉ុន្តែមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាច្រើនក្នុងពេលតែមួយ និងមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូរាប់ពាន់។ លើសពីនេះទៅទៀត ប្រូតេអ៊ីនសាមញ្ញ ក៏ដូចជាប្រូតេអ៊ីត អាចធ្វើអោយស្មុគស្មាញដល់ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធរបស់វា។ វាបង្កើតមិនត្រឹមតែរចនាសម្ព័ន្ធបឋមប៉ុណ្ណោះទេ ថែមទាំងអនុវិទ្យាល័យ ទីបី និងសូម្បីតែរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ។ ចូរយើងពិចារណាដំណើរការនេះឱ្យកាន់តែលម្អិត។ បន្តសិក្សាសំណួរ៖ តើប្រូតេអ៊ីនមានអ្វីខ្លះ ចូរយើងស្វែងយល់ថាតើការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធម៉ាក្រូម៉ូលេគុលនេះមានអ្វីខ្លះ។ យើងបានបង្កើតខាងលើថាខ្សែសង្វាក់ polypeptide មាន covalent ជាច្រើន។ ចំណងគីមី. វាគឺជារចនាសម្ព័ន្ធនេះដែលត្រូវបានគេហៅថាបឋម។
វាដើរតួយ៉ាងសំខាន់ក្នុងសមាសភាពបរិមាណនិងគុណភាពនៃអាស៊ីតអាមីណូក៏ដូចជាលំដាប់នៃការតភ្ជាប់របស់វា។ រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំកើតឡើងនៅពេលនៃការបង្កើត helix ។ វាត្រូវបានរក្សាលំនឹងដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែនដែលបានបង្កើតថ្មីៗជាច្រើន។
កម្រិតខ្ពស់នៃអង្គការប្រូតេអ៊ីន
រចនាសម្ព័ន្ធទីបីលេចឡើងជាលទ្ធផលនៃការវេចខ្ចប់វង់ក្នុងទម្រង់ជាបាល់ - រាងពងក្រពើឧទាហរណ៍ជាលិកា myoglobin មានរចនាសម្ព័ន្ធលំហបែបនេះ។ វាត្រូវបានគាំទ្រទាំងដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែនដែលទើបបង្កើតថ្មី និងដោយស្ពាន disulfide (ប្រសិនបើសំណល់ cysteine ជាច្រើនត្រូវបានរួមបញ្ចូលនៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន) ។ ទម្រង់ quaternary គឺជាលទ្ធផលនៃការរួមបញ្ចូលគ្នានូវ globules ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនចូលទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធតែមួយក្នុងពេលតែមួយ តាមរយៈប្រភេទនៃអន្តរកម្មថ្មី ឧទាហរណ៍ hydrophobic ឬ electrostatic ។ រួមជាមួយនឹង peptides រចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ក៏រួមបញ្ចូលផ្នែកដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីនផងដែរ។ ពួកវាអាចជាម៉ាញេស្យូម ជាតិដែក អ៊ីយ៉ុងទង់ដែង ឬសំណល់នៃអាស៊ីត orthophosphate ឬអាស៊ីត nucleic ក៏ដូចជា lipid ។
លក្ខណៈពិសេសនៃជីវសំយោគប្រូតេអ៊ីន
ពីមុនយើងបានរកឃើញថាប្រូតេអ៊ីនមានអ្វីខ្លះ។ វាត្រូវបានបង្កើតឡើងពីលំដាប់នៃអាស៊ីតអាមីណូ។ ការប្រមូលផ្តុំរបស់ពួកគេចូលទៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide កើតឡើងនៅក្នុង ribosomes - សរីរាង្គដែលមិនមែនជាភ្នាសនៃកោសិការុក្ខជាតិនិងសត្វ។ ម៉ូលេគុលព័ត៌មានក៏ចូលរួមក្នុងដំណើរការនៃការធ្វើសំយោគដោយខ្លួនវាដែរ ហើយអតីតគឺជាម៉ាទ្រីសសម្រាប់ការប្រមូលផ្តុំប្រូតេអ៊ីន ខណៈពេលដែលក្រោយមកទៀតដឹកជញ្ជូនអាស៊ីតអាមីណូផ្សេងៗ។ នៅក្នុងដំណើរការនៃការសំយោគកោសិកា ភាពលំបាកមួយកើតឡើង ពោលគឺតើប្រូតេអ៊ីនមាននុយក្លេអូទីត ឬអាស៊ីតអាមីណូ? ចម្លើយគឺមិនច្បាស់លាស់ - polypeptides ទាំងសាមញ្ញនិងស្មុគស្មាញមានសមាសធាតុសរីរាង្គ amphoteric - អាស៊ីតអាមីណូ។ អេ វដ្ដជីវិតមានរយៈពេលនៃសកម្មភាពកោសិកានៅពេលដែលការសំយោគប្រូតេអ៊ីនសកម្មជាពិសេស។ ទាំងនេះគឺជាដំណាក់កាល J1 និង J2 នៃ interphase ។ នៅពេលនេះ កោសិកាកំពុងលូតលាស់យ៉ាងសកម្ម ហើយត្រូវការបរិមាណដ៏ច្រើននៃសម្ភារៈសំណង់ ដែលជាប្រូតេអ៊ីន។ លើសពីនេះទៀតជាលទ្ធផលនៃ mitosis ដែលបញ្ចប់ដោយការបង្កើតពីរ កោសិកាកូនស្រីពួកគេម្នាក់ៗត្រូវការចំនួនច្រើន។ បញ្ហាសរិរាង្គដូច្នេះនៅលើបណ្តាញមានភាពរលូន reticulum endoplasmicមានការសំយោគយ៉ាងសកម្មនៃ lipids និងកាបូអ៊ីដ្រាត ហើយការសំយោគប្រូតេអ៊ីនកើតឡើងនៅលើ EPS គ្រាប់ធញ្ញជាតិ។
មុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន
ដោយដឹងពីអ្វីដែលប្រូតេអ៊ីនមាន មនុស្សម្នាក់អាចពន្យល់បានទាំងប្រភេទដ៏ធំនៃប្រភេទរបស់វា និង លក្ខណៈសម្បត្តិតែមួយគត់មាននៅក្នុងសារធាតុទាំងនេះ។ ប្រូតេអ៊ីនអនុវត្តមុខងារជាច្រើននៅក្នុងកោសិកា ឧទាហរណ៍ ការសាងសង់ ដោយសារពួកវាជាផ្នែកនៃភ្នាសនៃកោសិកា និងសរីរាង្គទាំងអស់៖ មីតូខនឌ្រី ក្លរ៉ូផ្លេស្ទីស លីសូសូម ស្មុគ្រស្មាញ ហ្គោលជី ជាដើម។ Peptides ដូចជា hamoglobulins ឬអង្គបដិបក្ខ គឺជាឧទាហរណ៍នៃប្រូតេអ៊ីនសាមញ្ញដែលបំពេញមុខងារការពារ។ និយាយម្យ៉ាងទៀតភាពស៊ាំកោសិកាគឺជាលទ្ធផលនៃសកម្មភាពនៃសារធាតុទាំងនេះ។ ប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញ - hemocyanin រួមជាមួយនឹង hemoglobin អនុវត្តមុខងារដឹកជញ្ជូននៅក្នុងសត្វ ពោលគឺវាផ្ទុកអុកស៊ីសែននៅក្នុងឈាម។ ប្រូតេអ៊ីនសញ្ញាដែលជាផ្នែកមួយនៃភ្នាសកោសិកាផ្តល់ព័ត៌មានដល់កោសិកាខ្លួនវាអំពីសារធាតុដែលព្យាយាមចូលទៅក្នុង cytoplasm របស់វា។ Albumin peptide ទទួលខុសត្រូវចំពោះប៉ារ៉ាម៉ែត្រសំខាន់នៃឈាមឧទាហរណ៍សម្រាប់សមត្ថភាព coagulate របស់វា។ ប្រូតេអ៊ីនស៊ុត ovalbumin ត្រូវបានរក្សាទុកនៅក្នុងកោសិកា និងបម្រើជាប្រភពសំខាន់នៃសារធាតុចិញ្ចឹម។
ប្រូតេអ៊ីនគឺជាមូលដ្ឋាននៃ cytoskeleton កោសិកា
មុខងារសំខាន់មួយនៃ peptides គឺការគាំទ្រ។ វាមានសារៈសំខាន់ខ្លាំងណាស់សម្រាប់ការថែរក្សារូបរាង និងបរិមាណនៃកោសិការស់នៅ។ អ្វីដែលគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធ submembrane - microtubules និង microfilaments intertwining បង្កើតជាគ្រោងខាងក្នុងនៃកោសិកា។ ប្រូតេអ៊ីនដែលបង្កើតសមាសភាពរបស់ពួកគេឧទាហរណ៍ tubulin អាចបង្រួមនិងលាតសន្ធឹងបានយ៉ាងងាយស្រួល។ នេះជួយកោសិការក្សារូបរាងរបស់វាក្រោមការខូចទ្រង់ទ្រាយមេកានិចផ្សេងៗ។
នៅក្នុងកោសិការុក្ខជាតិរួមជាមួយនឹងប្រូតេអ៊ីន hyaloplasmic ខ្សែនៃ cytoplasm - plasmodesmata - ក៏អនុវត្តមុខងារគាំទ្រផងដែរ។ ឆ្លងកាត់រន្ធញើសនៅក្នុងជញ្ជាំងកោសិកាពួកគេកំណត់ទំនាក់ទំនងរវាងនៅជាប់គ្នា។ រចនាសម្ព័ន្ធកោសិកាដែលបង្កើតជាជាលិការុក្ខជាតិ។
អង់ស៊ីម - សារធាតុនៃធម្មជាតិប្រូតេអ៊ីន
លក្ខណៈសម្បត្តិដ៏សំខាន់បំផុតមួយនៃប្រូតេអ៊ីនគឺឥទ្ធិពលរបស់វាទៅលើអត្រានៃប្រតិកម្មគីមី។ ប្រូតេអ៊ីនមូលដ្ឋានមានលទ្ធភាពនៃការប្រែពណ៌ដោយផ្នែក - ដំណើរការនៃការពន្លាម៉ាក្រូម៉ូលេគុលនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធទីបីឬ quaternary ។ ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ខ្លួនឯងមិនត្រូវបានបំផ្លាញទេ។ ការ denaturation មួយផ្នែក បង្កប់ន័យទាំងសញ្ញា និងទ្រព្យសម្បត្តិចុងក្រោយ គឺជាសមត្ថភាពរបស់អង់ស៊ីម ដើម្បីមានឥទ្ធិពលលើអត្រានៃប្រតិកម្មជីវគីមីនៅក្នុងស្នូល និង cytoplasm នៃកោសិកា។ Peptides ដែលផ្ទុយទៅវិញកាត់បន្ថយអត្រា ដំណើរការគីមីវាជាទម្លាប់ក្នុងការហៅមិនមែនអង់ស៊ីម ប៉ុន្តែជាអ្នករារាំង។ ឧទាហរណ៍ catalase ប្រូតេអ៊ីនសាមញ្ញគឺជាអង់ស៊ីមដែលបង្កើនល្បឿនដំណើរការនៃការបំបែក សារធាតុពុល hydrogen peroxide។ វាត្រូវបានបង្កើតឡើងជាផលិតផលចុងក្រោយនៃប្រតិកម្មគីមីជាច្រើន។ Catalase បង្កើនល្បឿននៃការប្រើប្រាស់របស់វាទៅ សារធាតុអព្យាក្រឹត៖ ទឹក និង អុកស៊ីហ្សែន។
លក្ខណៈសម្បត្តិប្រូតេអ៊ីន
Peptides ត្រូវបានចាត់ថ្នាក់តាមលក្ខណៈវិនិច្ឆ័យជាច្រើន។ ជាឧទាហរណ៍ ទាក់ទងនឹងទឹក ពួកគេអាចបែងចែកទៅជា hydrophilic និង hydrophobic ។ សីតុណ្ហភាពក៏ប៉ះពាល់ដល់រចនាសម្ព័ន្ធ និងលក្ខណៈសម្បត្តិនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនតាមវិធីផ្សេងៗគ្នា។ ឧទាហរណ៍ប្រូតេអ៊ីន keratin ដែលជាសមាសធាតុនៃក្រចកនិងសក់អាចទប់ទល់បានទាំងសីតុណ្ហភាពទាបនិងខ្ពស់ពោលគឺវាជា thermolabile ។ ប៉ុន្តែប្រូតេអ៊ីន ovalbumin ដែលបានរៀបរាប់រួចហើយមុននេះត្រូវបានបំផ្លាញទាំងស្រុងនៅពេលដែលកំដៅដល់ 80-100 ° C ។ នេះមានន័យថារចនាសម្ព័ន្ធចម្បងរបស់វាត្រូវបានបំបែកទៅជាសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។ ដំណើរការនេះត្រូវបានគេហៅថាការបំផ្លិចបំផ្លាញ។ មិនថាយើងបង្កើតលក្ខខណ្ឌបែបណាក៏ដោយ ប្រូតេអ៊ីនមិនអាចត្រលប់ទៅទម្រង់ដើមរបស់វាបានទេ។ ប្រូតេអ៊ីនម៉ូទ័រ actin និង mylosin មាននៅក្នុងសរសៃសាច់ដុំ។ ការកន្ត្រាក់ និងការសំរាកលំហែឆ្លាស់គ្នារបស់ពួកគេ គឺផ្អែកលើការងាររបស់ជាលិកាសាច់ដុំ។
កំប្រុក- polypeptides ធម្មជាតិជាមួយនឹងដ៏ធំ ទម្ងន់ម៉ូលេគុល. ពួកវាគឺជាផ្នែកមួយនៃសារពាង្គកាយមានជីវិតទាំងអស់ និងអនុវត្តមុខងារជីវសាស្រ្តផ្សេងៗ។
រចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន។
ប្រូតេអ៊ីនមានរចនាសម្ព័ន្ធ 4 កម្រិត៖
- រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីន- លំដាប់លីនេអ៊ែរនៃអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide បត់ក្នុងលំហ៖
- រចនាសម្ព័ន្ធទីពីរនៃប្រូតេអ៊ីន- ការអនុលោមតាមខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដោយសារតែ រមួលក្នុងលំហ ដោយសារចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាង NHនិង ដូច្នេះក្រុម។ មានវិធីសាស្រ្តដំឡើង 2: α - វង់ និង β - រចនាសម្ព័ន្ធ។
- រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនគឺជាតំណាងបីវិមាត្រនៃការវិល α - វង់ ឬ β - រចនាសម្ព័ន្ធក្នុងលំហ៖
រចនាសម្ព័ន្ធនេះត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយស្ពាន disulfide -S-S- រវាងសំណល់ cysteine ។ អ៊ីយ៉ុងដែលត្រូវបានចោទប្រកាន់ផ្ទុយគ្នាចូលរួមក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធបែបនេះ។
- រចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន quaternaryបង្កើតឡើងដោយអន្តរកម្មរវាងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ផ្សេងៗគ្នា៖
ការសំយោគប្រូតេអ៊ីន។
ការសំយោគគឺផ្អែកលើវិធីសាស្ត្រដំណាក់កាលរឹង ដែលអាស៊ីតអាមីណូដំបូងត្រូវបានជួសជុលនៅលើនាវាផ្ទុកវត្ថុធាតុ polymer ហើយអាស៊ីតអាមីណូថ្មីត្រូវបានដេរភ្ជាប់ជាបន្តបន្ទាប់ទៅវា។ បន្ទាប់មកវត្ថុធាតុ polymer ត្រូវបានបំបែកចេញពីខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។
លក្ខណៈសម្បត្តិរាងកាយរបស់ប្រូតេអ៊ីន។
លក្ខណៈសម្បត្តិរាងកាយរបស់ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយរចនាសម្ព័ន្ធដូច្នេះប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបែងចែកទៅជា រាងមូល(រលាយក្នុងទឹក) និង fibrillar(មិនរលាយក្នុងទឹក)។
លក្ខណៈសម្បត្តិគីមីនៃប្រូតេអ៊ីន។
1. ការប្រែពណ៌ប្រូតេអ៊ីន(ការបំផ្លាញអនុវិទ្យាល័យនិង រចនាសម្ព័ន្ធទីបីរក្សាដើម) ។ ឧទាហរណ៏នៃការ denaturation គឺការ curdling នៃស៊ុតពណ៌សនៅពេលដែលស៊ុតត្រូវបានដាំឱ្យពុះ។
2. hydrolysis ប្រូតេអ៊ីន- ការបំផ្លិចបំផ្លាញដែលមិនអាចផ្លាស់ប្តូរបាននៃរចនាសម្ព័ន្ធបឋមនៅក្នុងដំណោះស្រាយអាស៊ីតឬអាល់កាឡាំងជាមួយនឹងការបង្កើតអាស៊ីតអាមីណូ។ វិធីនេះអ្នកអាចកំណត់សមាសភាពបរិមាណនៃប្រូតេអ៊ីន។
3. ប្រតិកម្មគុណភាព៖
ប្រតិកម្ម Biuret- អន្តរកម្មនៃចំណង peptide និងអំបិលទង់ដែង (II) នៅក្នុងដំណោះស្រាយអាល់កាឡាំង។ នៅចុងបញ្ចប់នៃប្រតិកម្មដំណោះស្រាយប្រែទៅជាពណ៌ស្វាយ។
ប្រតិកម្ម xantoprotein- នៅពេលប្រតិកម្មជាមួយអាស៊ីតនីទ្រិច ពណ៌លឿងត្រូវបានអង្កេត។
សារៈសំខាន់ជីវសាស្រ្តនៃប្រូតេអ៊ីន។
1. ប្រូតេអ៊ីនគឺជាសម្ភារៈសំណង់ សាច់ដុំ ឆ្អឹង និងជាលិកាត្រូវបានបង្កើតឡើងពីវា។
2. ប្រូតេអ៊ីន - អ្នកទទួល។ ពួកគេបញ្ជូននិងទទួលសញ្ញាពីកោសិកាជិតខាងពីបរិស្ថាន។
3. ប្រូតេអ៊ីនដើរតួនាទីយ៉ាងសំខាន់ក្នុងប្រព័ន្ធការពាររាងកាយ។
4. ប្រូតេអ៊ីនអនុវត្តមុខងារដឹកជញ្ជូន និងដឹកម៉ូលេគុល ឬអ៊ីយ៉ុងទៅកន្លែងសំយោគ ឬប្រមូលផ្តុំ។ (អេម៉ូក្លូប៊ីនដឹកអុកស៊ីសែនទៅជាលិកា។ )
5. ប្រូតេអ៊ីន - កាតាលីករ - អង់ស៊ីម។ ទាំងនេះគឺជាកាតាលីករជ្រើសរើសដ៏មានឥទ្ធិពលដែលបង្កើនល្បឿនប្រតិកម្មរាប់លានដង។
មានអាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនដែលមិនអាចសំយោគនៅក្នុងខ្លួនបាន - មិនអាចជំនួសបាន។ពួកគេត្រូវបានទទួលដោយអាហារតែប៉ុណ្ណោះ៖ ធីហ្សីន, ហ្វីនីឡាឡានីន, មេទីនីន, វ៉ាលីន, លេយូស៊ីន, ទ្រីបតូផាន, អ៊ីសូលយូស៊ីន, ថូអូនីន។
ប្រូតេអ៊ីនគឺជា polypeptides ដែលទម្ងន់ម៉ូលេគុលលើសពី 6000-10000 daltons ។ ពួកវាត្រូវបានបង្កើតឡើងពីសំណល់អាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនធំ។
មិនដូច peptides ទម្ងន់ម៉ូលេគុលទាប ប្រូតេអ៊ីនមានរចនាសម្ព័ន្ធ spatial បីវិមាត្រដែលត្រូវបានអភិវឌ្ឍយ៉ាងល្អ ដែលត្រូវបានធ្វើឱ្យមានស្ថេរភាពដោយប្រភេទផ្សេងៗនៃអន្តរកម្មខ្លាំង និងខ្សោយ។ មានបួនកម្រិត អង្គការរចនាសម្ព័ន្ធម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន៖ រចនាសម្ព័ន្ធបឋម, អនុវិទ្យាល័យ, ទីបីនិងរចនាសម្ព័ន្ធបួន។
រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនគឺជាលំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលភ្ជាប់ជាមួយគ្នាដោយចំណង peptide ។
ការសន្មត់ដំបូងអំពីតួនាទីនៃចំណង peptide ក្នុងការសាងសង់ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានដាក់ចេញដោយជីវគីមីវិទូជនជាតិរុស្សី A. Ya. Danilevsky ដែលគំនិតរបស់ពួកគេបានបង្កើតជាមូលដ្ឋាននៃទ្រឹស្តី polypeptide នៃរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន បង្កើតឡើងដោយអ្នកគីមីវិទ្យាអាល្លឺម៉ង់ E. Fischer នៅក្នុង ១៩០២។
មូលដ្ឋាននៃរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយឆ្អឹងខ្នង peptide ដដែលៗជាទៀងទាត់ - NH-CH-CO- ហើយរ៉ាឌីកាល់ចំហៀងនៃអាស៊ីតអាមីណូបង្កើតបានជាផ្នែកអថេររបស់វា។
រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនគឺរឹងមាំ, ចាប់តាំងពីការសាងសង់របស់វាគឺផ្អែកលើចំណង peptide covalent, ដែលជាអន្តរកម្មខ្លាំង;
ការភ្ជាប់គ្នាក្នុងលំដាប់ផ្សេងៗគ្នា អាស៊ីតអាមីណូប្រូតេអ៊ីនបង្កើតបានជាអ៊ីសូមឺរ។ អាស៊ីតអាមីណូបីអាចត្រូវបានប្រើដើម្បីបង្កើត tripeptides ប្រាំមួយផ្សេងគ្នា។ ឧទាហរណ៍ពី glycine, alanine និង valine - gli-ala-val, gli-val-ala, ala-gli-val, ala-val-gli, val-gli-ala និង val-ala-gli ។ ពីអាស៊ីតអាមីណូចំនួន 4 សារធាតុ tetrapeptides 24 អាចត្រូវបានបង្កើតឡើង និងពី 5, 120 pentapeptides ។ ពីអាស៊ីតអាមីណូចំនួន 20 សារធាតុ polypeptides 2,432,902,008,176,640,000 អាចត្រូវបានបង្កើតឡើង។ លើសពីនេះ អាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗត្រូវបានប្រើប្រាស់ក្នុងការសាងសង់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលត្រូវបានពិចារណាតែម្តងប៉ុណ្ណោះ។
សារធាតុ polypeptides ធម្មជាតិជាច្រើនមានផ្ទុកនូវសំណល់អាស៊ីតអាមីណូរាប់រយ និងរាប់ពាន់ ហើយអាស៊ីតអាមីណូប្រូតេអ៊ីនទាំង 20 នីមួយៗអាចកើតឡើងម្តងហើយម្តងទៀតនៅក្នុងសមាសភាពរបស់វា។ ដូច្នេះចំនួននៃវ៉ារ្យ៉ង់ដែលអាចធ្វើបាននៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide គឺមានទំហំធំគ្មានកំណត់។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយ មិនមែនគ្រប់វ៉ារ្យ៉ង់តាមទ្រឹស្តីទាំងអស់នៃលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានដឹងនៅក្នុងធម្មជាតិនោះទេ។
ប្រូតេអ៊ីនដំបូងដែលរចនាសម្ព័នបឋមត្រូវបានឌិគ្រីបគឺអាំងស៊ុយលីន bovine ។ ម៉ូលេគុលរបស់វាមានសង្វាក់ polypeptide ពីរ ដែលមួយក្នុងចំនោមនោះមាន 21 និងសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 30 ផ្សេងទៀត។ ច្រវាក់ត្រូវបានភ្ជាប់ជាមួយគ្នាដោយចំណង disulfide ពីរ។ ចំណង disulfide មួយទៀតមានទីតាំងនៅខាងក្នុងខ្សែសង្វាក់ខ្លី។ លំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងម៉ូលេគុលអាំងស៊ុយលីនត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយអ្នកជីវគីមីអង់គ្លេស F. Sanger ក្នុងឆ្នាំ 1953 ។
ដូច្នេះ F. Sanger បានបញ្ជាក់ពីទ្រឹស្ដី polypeptide នៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដោយ E. Fisher ហើយបានបង្ហាញថាប្រូតេអ៊ីនគឺ សមាសធាតុគីមីដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធជាក់លាក់ ដែលអាចតំណាងដោយប្រើរូបមន្តគីមី។ រហូតមកដល់បច្ចុប្បន្ន រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនរាប់ពាន់ត្រូវបានបកស្រាយ។
លក្ខណៈគីមីនៃប្រូតេអ៊ីននីមួយៗមានលក្ខណៈពិសេស និងទាក់ទងយ៉ាងជិតស្និទ្ធទៅនឹងមុខងារជីវសាស្រ្តរបស់វា។ សមត្ថភាពរបស់ប្រូតេអ៊ីនដើម្បីបំពេញមុខងាររបស់វាត្រូវបានកំណត់ដោយរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងរបស់វា។ សូម្បីតែការផ្លាស់ប្តូរតិចតួចនៅក្នុងលំដាប់នៃអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនអាចនាំឱ្យមានការរំខានយ៉ាងធ្ងន់ធ្ងរនៅក្នុងដំណើរការរបស់វាដែលបណ្តាលឱ្យមានជំងឺធ្ងន់ធ្ងរ។
ជំងឺដែលទាក់ទងនឹងការរំលោភលើរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេហៅថាជំងឺម៉ូលេគុល។ រហូតមកដល់ពេលនេះ ជំងឺរាប់ពាន់ប្រភេទត្រូវបានគេរកឃើញ។
ជំងឺមួយក្នុងចំនោមជំងឺម៉ូលេគុលគឺ ភាពស្លេកស្លាំងក្នុងកោសិកា ( sickle cell anemia ) ដែលមូលហេតុគឺការរំលោភលើរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃអេម៉ូក្លូប៊ីន។ ចំពោះអ្នកដែលមានភាពមិនប្រក្រតីពីកំណើតនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនៃអេម៉ូក្លូប៊ីននៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 146 វ៉ាលីនស្ថិតនៅក្នុងទីតាំងទីប្រាំមួយខណៈពេលដែលនៅក្នុង មនុស្សដែលមានសុខភាពល្អនៅកន្លែងនេះ - អាស៊ីត glutamic ។ អេម៉ូក្លូប៊ីនមិនធម្មតាដឹកជញ្ជូនអុកស៊ីសែនកាន់តែអាក្រក់ហើយអេរីត្រូស៊ីតនៃឈាមរបស់អ្នកជំងឺមានរាងអឌ្ឍចន្ទ។ ជំងឺនេះបង្ហាញរាងដោយខ្លួនឯងនៅក្នុងការថយចុះនៃការអភិវឌ្ឍន៍ភាពទន់ខ្សោយទូទៅនៃរាងកាយ។
រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ហ្សែន។ នេះធ្វើឱ្យវាអាចធ្វើទៅបានសម្រាប់សារពាង្គកាយនៃប្រភេទដូចគ្នាដើម្បីរក្សាសំណុំប្រូតេអ៊ីនថេរ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយនៅក្នុងប្រភេទផ្សេងៗនៃសារពាង្គកាយមានជីវិត ប្រូតេអ៊ីនដែលបំពេញមុខងារដូចគ្នាមិនដូចគ្នាបេះបិទនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងរបស់ពួកគេទេ - នៅក្នុងផ្នែកខ្លះនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ពួកវាអាចមានលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូមិនស្មើគ្នា។ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះត្រូវបានគេហៅថា ដូចគ្នា(ភាសាក្រិច "ភាពដូចគ្នា" - ការយល់ព្រម) ។
ការសិក្សាអំពីការអនុលោមតាមម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនបានបង្ហាញថា ខ្សែសង្វាក់ polypeptide មិនលាតសន្ធឹងយ៉ាងតឹងរ៉ឹងទេ ប៉ុន្តែបត់ក្នុងលំហរតាមរបៀបជាក់លាក់មួយ បង្កើតបានជារចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ។
រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីនគឺជាការរួមបញ្ចូលគ្នានៃផ្នែកដែលបានបញ្ជាទិញ និងអាម៉ូហ្វូសនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។
ដោយសិក្សាពីរចនាសម្ព័ន្ធគ្រីស្តាល់នៃសមាសធាតុដែលមានក្រុមអាមីដ អ្នកជីវគីមីជនជាតិអាមេរិក L. Pauling បានរកឃើញថា ប្រវែងនៃចំណង peptide គឺជិតទៅនឹងប្រវែងនៃចំណងទ្វេរ និងគឺ 0.1325 nm ។ ដូច្នេះ ការបង្វិលដោយសេរីនៃអាតូមកាបូន និងអាសូតជុំវិញចំណង peptide គឺពិបាកណាស់។
លើសពីនេះទៀត អាតូមនៃក្រុម peptide និងអាតូម α-carbon មានទីតាំងនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ក្នុងយន្តហោះប្រហាក់ប្រហែលគ្នា។ ក្នុងន័យនេះ វេននៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide អាចកើតឡើងតែនៅតាមបណ្តោយចំណងដែលនៅជាប់នឹងអាតូមកាបូនប៉ុណ្ណោះ។
ដោយសារតែការផ្លាស់ប្តូរនៃក្រុម peptide ជុំវិញអាតូម α-carbon ដូចដែលបានបង្កើតឡើងដោយ L. Pauling និង R. Corey នៅដើមទសវត្សរ៍ទី 50 នៃសតវត្សចុងក្រោយ ខ្សែសង្វាក់ polypeptide បត់ចូលទៅក្នុង α-helix ហើយមានស្ថេរភាពដោយសារការកកើតនៃ ចំនួនអតិបរិមានៃចំណងអ៊ីដ្រូសែន។
ក្នុងអំឡុងពេលនៃការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ចំណងអ៊ីដ្រូសែនកើតឡើងរវាងអាតូមនៃក្រុម peptide ដែលមានទីតាំងនៅជិតគ្នានៃ os-helix ប្រឆាំងនឹងគ្នាទៅវិញទៅមក។ អាតូមអ៊ីដ្រូសែនដែលតភ្ជាប់ដោយចំណង covalent ជាមួយអាតូមអាសូត មានមួយចំនួន បន្ទុកវិជ្ជមាន. អាតូមអុកស៊ីហ្សែនជាប់នឹងអាតូមកាបូនមានបន្ទុកអវិជ្ជមានខ្លះ។ អាតូមអ៊ីដ្រូសែន ទល់មុខអាតូមអុកស៊ីហ្សែន ត្រូវបានភ្ជាប់ជាមួយវាដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែន។ ចំណងអ៊ីដ្រូសែនខ្សោយ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយដោយសារតែការបង្កើតនូវចំនួនដ៏ច្រើននៃចំណងទាំងនេះ រចនាសម្ព័ន្ធដែលបានបញ្ជាយ៉ាងតឹងរ៉ឹងត្រូវបានរក្សាទុក។
ចំណងអ៊ីដ្រូសែនតែងតែត្រូវបានដឹកនាំស្របទៅនឹងអ័ក្សស្រមើស្រមៃនៃ a-helix ហើយរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូតែងតែត្រូវបានដឹកនាំទៅខាងក្រៅពីវេនរបស់វា។ ក្រុម Peptide ត្រូវបានភ្ជាប់ទៅគ្នាទៅវិញទៅមកដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែនជាចម្បងតាមរយៈសំណល់អាស៊ីតអាមីណូចំនួន 4 ព្រោះវាជាក្រុម О-С- និង H-N-group របស់ពួកគេដែលប្រែជាស្និទ្ធស្នាល។
A-Helix គឺជាដៃស្តាំ។ ប្រសិនបើអ្នកក្រឡេកមើលវាពីចុងបញ្ចប់ពីផ្នែកម្ខាងនៃ N-terminus បន្ទាប់មកការបង្វិលនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide កើតឡើងតាមទ្រនិចនាឡិកា។ ប៉ារ៉ាម៉ែត្រនៃ a-helix ត្រូវបានកំណត់។ ចំងាយរវាងវេនដែលនៅជាប់គ្នា (helix pitch) គឺ ∅54 nm ហើយអង្កត់ផ្ចិតខាងក្នុងនៃ helix គឺ 1.01 nm ។ មួយវេនពេញលេញនៃ helix រួមមាន 3.6 សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។ ពាក្យដដែលៗពេញលេញនៃរចនាសម្ព័ន្ធ α-helix កើតឡើងរៀងរាល់ 5 វេន ដែលរួមមាន 18 សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។ ផ្នែកនៃ α-helix នេះត្រូវបានគេហៅថា រយៈពេលអត្តសញ្ញាណ និងមានប្រវែង 2.7 nm ។
ខ្សែសង្វាក់ Polypeptide មិនបត់ចូលទៅក្នុង a-helix តាមបណ្តោយប្រវែងទាំងមូលរបស់ពួកគេទេ។ ភាគរយនៃតំបន់រុំក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេហៅថា កម្រិតនៃការ spiralization. ប្រូតេអ៊ីនមានភាពខុសប្លែកគ្នាយ៉ាងខ្លាំងនៅក្នុងកម្រិតនៃការតំរៀបស្លឹកឧទាហរណ៍៖ សម្រាប់អេម៉ូក្លូប៊ីនឈាមវាខ្ពស់ណាស់ - ៧៥% សម្រាប់អាំងស៊ុយលីនវាក៏ខ្ពស់ណាស់ - ៦០% សម្រាប់អាល់ប៊ុមប៊ីនពងមាន់វាទាបជាង - ៤៥% និងសម្រាប់ chymotrypsinogen ( មុនគេអសកម្មនៃអង់ស៊ីមរំលាយអាហារ) វាមានកម្រិតទាបបំផុត - ត្រឹមតែ ១១% ប៉ុណ្ណោះ។
ភាពខុសគ្នានៃកម្រិតនៃប្រូតេអ៊ីន helicalization ត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងកត្តាមួយចំនួនដែលការពារការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនជាទៀងទាត់រវាងក្រុម peptide ។ ជាពិសេស ការបង្កើតចំណង disulfide ដោយសំណល់ cysteine ដែលភ្ជាប់ផ្នែកផ្សេងគ្នានៃសង្វាក់ polypeptide មួយឬច្រើននាំទៅរកការរំលោភលើការតំរៀបស្លឹក។ នៅក្នុងតំបន់ដែលនៅជិតនឹងសំណល់អាស៊ីត proline imino ជុំវិញអាតូម α-carbon ដែលការបង្វិលអាតូមជិតខាងគឺមិនអាចទៅរួចទេ ពត់មួយត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។
អាស៊ីតអាមីណូប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនមានរ៉ាឌីកាល់ដែលមិនអនុញ្ញាតឱ្យពួកវាចូលរួមក្នុងការបង្កើត α-helix ។ អាស៊ីតអាមីណូទាំងនេះបង្កើតជាផ្នត់ប៉ារ៉ាឡែលដែលភ្ជាប់គ្នាទៅវិញទៅមកដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែន។ ប្រភេទនៃតំបន់ធម្មតានៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide នេះត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធស្រទាប់បត់ ឬ β-structure ។
ផ្ទុយទៅនឹង a-helix ដែលមានរាងជាដំបង រចនាសម្ព័ន្ធ β មានរូបរាងនៃសន្លឹកបត់។ វាត្រូវបានធ្វើឱ្យមានស្ថេរភាពដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែនដែលកើតឡើងរវាងក្រុម peptide ដែលមានទីតាំងនៅផ្នែកជាប់គ្នានៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ ផ្នែកទាំងនេះអាចត្រូវបានដឹកនាំទាំងក្នុងទិសដៅមួយ - បន្ទាប់មករចនាសម្ព័ន្ធ β-ប៉ារ៉ាឡែលត្រូវបានបង្កើតឡើង ឬក្នុងទិសដៅផ្ទុយគ្នា - ក្នុងករណីនេះ រចនាសម្ព័ន្ធ β-ប្រឆាំងនឹងប៉ារ៉ាឡែលលេចឡើង។
ក្រុម peptide នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ β មានទីតាំងនៅក្នុងយន្តហោះនៃផ្នត់ ហើយរ៉ាឌីកាល់ចំហៀងនៃអាស៊ីតអាមីណូមានទីតាំងនៅខាងលើ និងខាងក្រោមយន្តហោះ។ ចម្ងាយរវាងផ្នែកជាប់គ្នានៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនៃស្រទាប់បត់គឺ 0.272 nm ដែលត្រូវនឹងប្រវែងនៃចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងក្រុម -CO- និង -NH- ។ ចំណងអ៊ីដ្រូសែនខ្លួនឯងមានទីតាំងនៅកាត់កែងទៅនឹងទិសដៅនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃស្រទាប់បត់។ ខ្លឹមសារនៃរចនាសម្ព័ន្ធបេតានៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាប្រែប្រួលយ៉ាងទូលំទូលាយ។
ផ្នែកខ្លះនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide មិនមានរចនាសម្ព័ន្ធបញ្ជាណាមួយទេ ហើយជាឧបករណ៏ចៃដន្យ។ តំបន់បែបនេះត្រូវបានគេហៅថា amorphous(ភាសាក្រិច "Amorphos" - គ្មានរាង) ។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយ នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីននីមួយៗ តំបន់ amorphous មានការអនុលោមតាមថេររៀងៗខ្លួន។ ក្នុងករណីនេះ ផ្ទុយទៅនឹងផ្នែករឹងដែលទាក់ទងគ្នា - α-helices និង β-structures - amorphous coils អាចផ្លាស់ប្តូរការអនុលោមតាមរបស់វាបានយ៉ាងងាយស្រួល។
ប្រូតេអ៊ីនមានភាពខុសគ្នានៅក្នុងមាតិកានៃប្រភេទផ្សេងគ្នានៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ។ ឧទាហរណ៍មានតែ α-helices ប៉ុណ្ណោះដែលត្រូវបានគេរកឃើញនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនៃអេម៉ូក្លូប៊ីន។ នៅក្នុងអង់ស៊ីមជាច្រើនមានការរួមផ្សំគ្នានៃ α-helices និង β-structures ក្នុងចំណោម immunoglobulins មានប្រូតេអ៊ីនដែលមានតែរចនាសម្ព័ន្ធ β ប៉ុណ្ណោះ។ ទីបំផុត វាក៏មានប្រូតេអ៊ីនផងដែរ ដែលតំបន់ដែលបានបញ្ជាទិញមានវត្តមានក្នុងបរិមាណមិនសំខាន់ ហើយខ្សែសង្វាក់ polypeptide ភាគច្រើនមានរចនាសម្ព័ន្ធអាម៉ូនិក។
ខ្សែសង្វាក់ Polypeptide ដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងលំហនៅក្នុងវិធីជាក់លាក់មួយដោយបង្កើតកម្រិតមួយផ្សេងទៀតនៃការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន - រចនាសម្ព័ន្ធទីបី។
រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃផ្នត់ជាក់លាក់នៃផ្នែកដែលបានបញ្ជាទិញ និងអាម៉ូហ្វូសនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ក្នុងបរិមាណជាក់លាក់មួយ។ វាត្រូវបានរក្សាដោយអន្តរកម្មខ្លាំង និងខ្សោយរវាងរ៉ាឌីកាល់ចំហៀងនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។ អន្តរកម្មខ្លាំងរួមមានចំណង disulfide ហើយអន្តរកម្មខ្សោយរួមមានចំណងអ៊ីដ្រូសែន និងអ៊ីយ៉ុង ក៏ដូចជាអន្តរកម្ម hydrophobic ។
ចំណង disulfide ត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយអន្តរកម្មនៃរ៉ាឌីកាល់ដែលមានចន្លោះជិតគ្នាពីរនៃសំណល់ cysteine ដែលមានក្រុម sulfhydryl សេរី។
ស្ពាន Disulfide អាចតភ្ជាប់ទៅគ្នាទៅវិញទៅមកមិនត្រឹមតែផ្នែកដាច់ដោយឡែកពីគ្នានៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយប៉ុណ្ណោះទេប៉ុន្តែថែមទាំង (កំឡុងពេលបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន quaternary) ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ផ្សេងគ្នាផងដែរ។
ចំណងអ៊ីដ្រូសែនអាចកើតឡើងរវាងរ៉ាឌីកាល់ចំហៀងនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលមានក្រុម OH ជាឧទាហរណ៍ រវាងសំណល់សេរីនពីរ។
បន្ថែមពីលើរ៉ាឌីកាល់នៃសំណល់សេរីន។ តាមរបៀបស្រដៀងគ្នាចំណងអ៊ីដ្រូសែនអាចបង្កើតជារ៉ាឌីកាល់នៃសំណល់ threonine និង tyrosine ។
ការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនក៏ពាក់ព័ន្ធនឹងចំណងអ៊ីដ្រូសែនជាច្រើនដែលកើតឡើងរវាងរ៉ាឌីកាល់ចំហៀង ឧទាហរណ៍៖ tyrosine និងអាស៊ីត glutamic, asparagine និង serine, lysine និង glutamine ជាដើម។
ចំណងអ៊ីយ៉ុងកើតឡើងនៅពេលដែលរ៉ាឌីកាល់ចោទប្រកាន់អវិជ្ជមាននៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូអាស៊ីត - aspartic ឬ glutamine - ចូលមកជិតរ៉ាឌីកាល់ដែលត្រូវបានចោទប្រកាន់ជាវិជ្ជមាននៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូមូលដ្ឋាន - lysine, arginine ឬ histidine ។ ចំណងអ៊ីយ៉ុងរវាងរ៉ាឌីកាល់នៃអាស៊ីត aspartic និងសំណល់ lysine ។
អន្តរកម្ម hydrophobic កើតឡើងនៅក្នុងទឹកដោយសារតែការទាក់ទាញនៃរ៉ាឌីកាល់ដែលមិនមានប៉ូលនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូទៅគ្នាទៅវិញទៅមក។ អាស៊ីតអាមីណូដែលមានរ៉ាឌីកាល់មិនរាងប៉ូល រួមមានឧទាហរណ៍ អាឡានីន វ៉ាលីន លេស៊ីន អ៊ីសូលយូស៊ីន ហ្វីនីឡាឡានីន មេទីយ៉ូនីន។ អន្តរកម្ម Hydrophobic រវាងរ៉ាឌីកាល់ចំហៀងនៃសំណល់ valine និង alanine ។
ដើម្បីជៀសវាងការប៉ះពាល់ជាមួយទឹក រ៉ាឌីកាល់មិនមានប៉ូលនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូមានទំនោរមកជាមួយគ្នានៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ ប្រូតេអ៊ីនបត់ចូលទៅក្នុងរាងកាយបង្រួម - រាងពងក្រពើ (lat ។ "globulus" - បាល់) ។ ស្នូល hydrophobic ត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅខាងក្នុង globule ហើយនៅខាងក្រៅវាគឺជាប៉ូលរ៉ាឌីកាល់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលមានអន្តរកម្មជាមួយនឹងទឹក។ ឧទាហរណ៍អាស៊ីតអាមីណូអាស៊ីតនិងមូលដ្ឋាន serine, threonine, tyrosine, asparagine, glutamine មានប៉ូលរ៉ាឌីកាល់។
ដូច្នេះ globule ប្រូតេអ៊ីននីមួយៗត្រូវបានហ៊ុំព័ទ្ធដោយសំបកផ្តល់ជាតិទឹក ដែលតំណាងដោយអ្វីដែលគេហៅថា "ស្រទាប់ទឹក" ដែលរួមបញ្ចូលផងដែរនូវម៉ូលេគុលទឹកដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធដែលអាចផ្ទុករហូតដល់ទៅពាក់កណ្តាលនៃរ៉ាឌីកាល់ hydrophobic ដែលមាននៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៅលើផ្ទៃនៃ globule ។ . នេះគឺដោយសារតែការរលាយនៃប្រូតេអ៊ីន។
ដោយសារភាពចម្រុះនៃអន្តរកម្មអន្តររ៉ាឌីកាល់ ផ្នែកនីមួយៗនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនគឺនៅជិតគ្នា និងថេរដែលទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមក។ ក្នុងអំឡុងពេលនៃការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មរបស់វាត្រូវបានបង្កើតឡើង។ ជាលទ្ធផលប្រូតេអ៊ីនទទួលបានសមត្ថភាពក្នុងការអនុវត្តមុខងារជីវសាស្រ្តរបស់វា។
Myoglobin គឺជាប្រូតេអ៊ីនដំបូងដែលរចនាសម្ព័ន្ធទីបីត្រូវបានបង្កើតឡើង។
globules ទីបីអាចធ្វើអន្តរកម្មជាមួយគ្នា ដើម្បីឱ្យម៉ូលេគុលតែមួយលេចឡើង។ globules បែបនេះត្រូវបានគេហៅថា subunits ហើយការផ្សារភ្ជាប់របស់ពួកគេត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។
រចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃប្រូតេអ៊ីនមួយអាចត្រូវបានបង្កើតឡើងពីចំនួនអថេរនៃអនុរងដែលនៅជាមួយគ្នាជាចម្បងដោយអន្តរកម្មខ្សោយ។ វាមានវត្តមាននៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនជាច្រើន។
ឯកតារង ដែលមានទីតាំងនៅក្នុងលំហដែលទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមក បង្កើតបានជាស្មុគ្រស្មាញ oligomeric (multimeric) ។ សមត្ថភាពរបស់ប្រូតេអ៊ីនដើម្បីបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធបែបនេះធ្វើឱ្យវាអាចបញ្ចូលគ្នានូវមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មជាច្រើន និងមុខងារអន្តរទំនាក់ទំនងទៅជាទាំងមូល ដែលមានសារៈសំខាន់ខ្លាំងណាស់សម្រាប់ការធានានូវដំណើរការមេតាបូលីសស្មុគ្រស្មាញនៅក្នុងកោសិកា។
រចនាសម្ព័ន្ធ Quaternary នៃប្រូតេអ៊ីនអាចត្រូវបានសាងសង់ពី 2, 4, 6, 8,10, 12, 24 ឬច្រើនរង ហើយកម្រមានពីចំនួនសេសនៃពួកវា។ ឧទាហរណ៍ រចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃ hemoglobin ត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយអនុរងដូចគ្នាបេះបិទចំនួនបួន។
រចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនគឺមានតែមួយគត់ដូចរចនាសម្ព័ន្ធផ្សេងទៀតរបស់វា។ ក្នុងករណីនេះការវេចខ្ចប់បីវិមាត្រទាំងមូលនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៅក្នុងលំហត្រូវបានកំណត់ដោយរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងរបស់វា។ រចនាសម្ព័ន្ធលំហជាក់លាក់ (ទម្រង់) ដែលម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមានសកម្មភាពជីវសាស្រ្តត្រូវបានគេហៅថា ជនជាតិដើម(lat. nativus - ពីកំណើត) ។
នៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន សំណល់អាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានតភ្ជាប់ដោយអ្វីដែលគេហៅថាចំណង peptide ។ លំដាប់ពេញលេញនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់បែបនេះត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីន។ ចំនួននៃសំណល់នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាអាចប្រែប្រួលពីពីរបីទៅច្រើនពាន់។ ម៉ូលេគុលតូចជាមួយ mol ។ មានទម្ងន់តិចជាង 10 ពាន់ daltons ត្រូវបានគេហៅថា peptides ហើយដុំធំត្រូវបានគេហៅថាប្រូតេអ៊ីន។ ប្រូតេអ៊ីនជាធម្មតាមានទាំងអាស៊ីតអាមីណូអាស៊ីត និងអាល់កាឡាំង ដូច្នេះម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមានបន្ទុកវិជ្ជមាន និងអវិជ្ជមាន។ តម្លៃ pH ដែលចំនួននៃការចោទប្រកាន់អវិជ្ជមានស្មើនឹងចំនួននៃការចោទប្រកាន់វិជ្ជមានត្រូវបានគេហៅថា ចំណុច isoelectric នៃប្រូតេអ៊ីន។
ជាធម្មតា ខ្សែសង្វាក់ប្រូតេអ៊ីនបត់ចូលទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធស្មុគស្មាញជាង។ អុកស៊ីហ្សែននៃក្រុម C=O អាចបង្កើតជាចំណងអ៊ីដ្រូសែនជាមួយអ៊ីដ្រូសែននៃក្រុម N-H ដែលស្ថិតនៅក្នុងអាស៊ីតអាមីណូមួយទៀត។ ចំណងអ៊ីដ្រូសែនទាំងនេះបង្កើតបានជារចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីន។ ពូជមួយក្នុងចំណោមពូជនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំគឺ b-helix ។ នៅក្នុងនោះ អុកស៊ីសែននីមួយៗនៃក្រុម C=O ត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងអ៊ីដ្រូសែននៃក្រុម NH ទី 4 នៅតាមបណ្តោយ helix ។ មានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 3.6 ក្នុងមួយវេននៃ helix, helix pitch គឺ 0.54 nm ។
ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនមានអ្វីដែលគេហៅថា។ c-structure ឬ c-layer នៅក្នុងនោះ សង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានលាតត្រដាងស្ទើរតែទាំងស្រុង ផ្នែកនីមួយៗរបស់ពួកគេជាមួយនឹងក្រុម -CO- និង -NH- បង្កើតជាចំណងអ៊ីដ្រូសែនជាមួយផ្នែកផ្សេងទៀតនៃខ្សែសង្វាក់ដូចគ្នា ឬខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជិតខាង។
រចនាសម្ព័ន្ធ b-helical មានប្រូតេអ៊ីន keratin ដែលបង្កើតជាសក់ និងរោមចៀម។ នៅពេលកំដៅ សក់សើម និងរោមចៀមងាយនឹងលាតសន្ធឹង ហើយបន្ទាប់មកត្រឡប់ទៅសភាពដើមវិញដោយឯកឯង៖ នៅពេលដែលលាតសន្ធឹង ចំណងអ៊ីដ្រូសែននៃ b-helix ត្រូវបានខូច ហើយបន្ទាប់មកត្រូវបានស្ដារឡើងវិញបន្តិចម្តងៗ។
រចនាសម្ព័ន្ធ β គឺជាលក្ខណៈនៃសារធាតុ fibroin ដែលជាប្រូតេអ៊ីនសូត្រដ៏សំខាន់ដែលលាក់ដោយដង្កូវនាងដង្កូវនាង។ មិនដូចរោមចៀមទេ សូត្រគឺស្ទើរតែមិនអាចពង្រីកបាន - រចនាសម្ព័ន្ធ β ត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយខ្សែសង្វាក់ polypeptide ពន្លូត ហើយវាស្ទើរតែមិនអាចទៅរួចទេក្នុងការលាតសន្ធឹងវាបន្ថែមទៀតដោយមិនបំបែកចំណង covalent ។
ការបត់ប្រូតេអ៊ីនជាធម្មតាមិនត្រូវបានកំណត់ចំពោះរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំទេ។ សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ hydrophobic "មានទំនោរ" ដើម្បីលាក់ខ្លួនពីបរិយាកាស aqueous ខាងក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ រវាងក្រុមចំហៀងនៃអាស៊ីតអាមីណូអាសុីត និងអាល់កាឡាំង ការចោទប្រកាន់រៀងគ្នា អវិជ្ជមាន និងវិជ្ជមាន អន្តរកម្មអេឡិចត្រូស្តាតគឺអាចធ្វើទៅបាន។ សំណល់អាស៊ីតអាមីណូជាច្រើនអាចបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនជាមួយគ្នា។ ទីបំផុតសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ cysteine ដែលមានក្រុម SH អាចបង្កើតចំណង covalent -S-S- រវាងខ្លួនគេ។
សូមអរគុណចំពោះអន្តរកម្មទាំងអស់នេះ - hydrophobic, ionic, អ៊ីដ្រូសែន និង disulfide - ខ្សែសង្វាក់ប្រូតេអ៊ីនបង្កើតជាការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធស្មុគស្មាញដែលហៅថារចនាសម្ព័ន្ធទីបី។
នៅក្នុងសមាសភាពនៃ globule នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនមនុស្សម្នាក់អាចបែងចែកផ្នែកបង្រួមដាច់ដោយឡែកពីគ្នាប្រហែល 10-20 ពាន់ daltons នៅក្នុងទំហំ។ ពួកគេត្រូវបានគេហៅថាដែន។ តំបន់នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide រវាងដែនមានភាពបត់បែនខ្ពស់ ដូច្នេះរចនាសម្ព័ន្ធទាំងមូលអាចត្រូវបានគិតថាជាអង្កាំរឹងនៃដែនដែលតភ្ជាប់ដោយតំបន់កម្រិតមធ្យមដែលអាចបត់បែនបាននៃរចនាសម្ព័ន្ធបឋម។
ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើន (ពួកវាត្រូវបានគេហៅថា oligomeric) មិនមានតែមួយទេប៉ុន្តែមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាច្រើន។ ការរួមបញ្ចូលគ្នារបស់ពួកគេបង្កើតបានជារចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃប្រូតេអ៊ីន ខណៈពេលដែលខ្សែសង្វាក់នីមួយៗត្រូវបានគេហៅថា subunits ។ រចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ត្រូវបានប្រារព្ធឡើងដោយចំណងដូចគ្នានឹងទីបី។ ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃប្រូតេអ៊ីន (ឧ. រចនាសម្ព័ន្ធទីបី និងត្រីមាសរបស់វា) ត្រូវបានគេហៅថា ការអនុលោមតាម។
អង្ករ។ ៤.
វិធីសាស្រ្តសំខាន់ក្នុងការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃប្រូតេអ៊ីន និងប៉ូលីម៊ែរជីវសាស្រ្តផ្សេងទៀតគឺ ការវិភាគកាំរស្មីអ៊ិច. អេ ពេលថ្មីៗនេះការបោះជំហានដ៏អស្ចារ្យត្រូវបានធ្វើឡើងនៅក្នុងការធ្វើគំរូកុំព្យូទ័រនៃការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីន។
ចំណងអ៊ីដ្រូសែន អេឡិចត្រូស្ទិច និងអ៊ីដ្រូហ្វូប៊ីក ដែលបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ ទីបី និងត្រីមាសនៃប្រូតេអ៊ីន មិនសូវរឹងមាំជាងចំណង peptide ដែលបង្កើតជារចនាសម្ព័ន្ធបឋម។ នៅពេលដែលកំដៅពួកវាត្រូវបានបំផ្លាញយ៉ាងងាយស្រួលហើយទោះបីជារចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីននៅដដែលក៏ដោយវាមិនអាចអនុវត្តមុខងារជីវសាស្រ្តរបស់វាបានទេហើយក្លាយជាអសកម្ម។ ដំណើរការនៃការបំផ្លិចបំផ្លាញនៃការអនុលោមតាមធម្មជាតិនៃប្រូតេអ៊ីនដែលអមដោយការបាត់បង់សកម្មភាពត្រូវបានគេហៅថា denaturation ។ Denaturation កើតឡើងមិនត្រឹមតែដោយការឡើងកំដៅប៉ុណ្ណោះទេ ប៉ុន្តែថែមទាំងដោយសារធាតុគីមីដែលបំបែកចំណងនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ និងទីបីផងដែរ - ឧទាហរណ៍ អ៊ុយ ដែលនៅក្នុងកំហាប់ខ្ពស់បំផ្លាញចំណងអ៊ីដ្រូសែននៅក្នុង globule ប្រូតេអ៊ីន។
Disulfide -S-S-bonds បង្កើតជា "ចំណង" ដ៏រឹងមាំដែលភ្ជាប់ផ្នែកផ្សេងគ្នានៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដូចគ្នា ឬខ្សែសង្វាក់ផ្សេងគ្នា។ ជាឧទាហរណ៍ ចំណងទាំងនេះមានវត្តមាននៅក្នុង keratins ហើយ keratins ផ្សេងៗគ្នាមានផ្ទុកនូវចំនួនផ្សេងគ្នានៃតំណភ្ជាប់ឆ្លងបែបនេះ៖ សក់ និងរោមចៀម - បន្តិច ស្នែង ស្នែងថនិកសត្វ និងសំបកអណ្តើក - ច្រើនទៀត។
រចនាសម្ព័ន្ធទីពីរ ទីបី និង quaternary នៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងរបស់វា។ អាស្រ័យលើលំដាប់នៃអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ផ្នែករចនាសម្ព័ន្ធ b-helix ឬ b-នឹងត្រូវបានបង្កើតឡើង ដែលបន្ទាប់មក "សម" ដោយឯកឯងចូលទៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធទីបីជាក់លាក់មួយ ហើយនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន ខ្សែសង្វាក់នីមួយៗក៏នឹងបញ្ចូលគ្នាដើម្បីបង្កើតជា quaternary ផងដែរ។ រចនាសម្ព័ន្ធ។
ប្រសិនបើអ្នកផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីន នោះការអនុលោមភាពទាំងមូលរបស់វាអាចផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងខ្លាំង។ មានជំងឺតំណពូជធ្ងន់ធ្ងរ - ភាពស្លេកស្លាំងកោសិកាឈឺ ដែលក្នុងនោះអេម៉ូក្លូប៊ីនរលាយក្នុងទឹកបន្តិច ហើយកោសិកាឈាមក្រហមប្រែជារាងពងក្រពើ។ មូលហេតុនៃជំងឺនេះគឺការជំនួសអាស៊ីតអាមីណូមួយក្នុងចំនោម 574 ដែលបង្កើតជាអេម៉ូក្លូប៊ីនរបស់មនុស្ស (អាស៊ីត glutamic ដែលមានទីតាំងនៅកន្លែងទី 6 ពី N-terminus នៃខ្សែសង្វាក់ hemoglobin មួយរបស់មនុស្សធម្មតា ត្រូវបានជំនួសដោយ valine ក្នុង អ្នកជំងឺ) ។
ដំណើរការនៃការផ្សារភ្ជាប់គ្នាដោយឯកឯងនៃអនុក្រុមប្រូតេអ៊ីនចូលទៅក្នុងស្មុគស្មាញស្មុគស្មាញដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ត្រូវបានគេហៅថាការជួបប្រជុំដោយខ្លួនឯង។ ស្មុគស្មាញប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ត្រូវបានបង្កើតឡើងយ៉ាងជាក់លាក់ដោយការជួបប្រជុំគ្នាដោយខ្លួនឯង។
នៅក្នុងទសវត្សរ៍ឆ្នាំ 1980 វាត្រូវបានគេរកឃើញថាមិនមែនប្រូតេអ៊ីន និងប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់ត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយការជួបប្រជុំគ្នាដោយខ្លួនឯងនោះទេ។ វាបានប្រែក្លាយថាសម្រាប់ការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធដូចជា nucleosomes (ស្មុគស្មាញនៃប្រូតេអ៊ីន histone ជាមួយ DNA) បាក់តេរី villi - pili ក៏ដូចជាស្មុគស្មាញអង់ស៊ីមមួយចំនួនប្រូតេអ៊ីនជំនួយពិសេសដែលហៅថា chaperones ត្រូវបានគេប្រើ។ Chaperones មិនមែនជាផ្នែកនៃរចនាសម្ព័ន្ធលទ្ធផលនោះទេ ប៉ុន្តែគ្រាន់តែជួយរចនាប័ទ្មរបស់វាប៉ុណ្ណោះ។
Chaperones មិនត្រឹមតែជួយរៀបចំស្មុគស្មាញស្មុគស្មាញប៉ុណ្ណោះទេ ប៉ុន្តែក្នុងករណីខ្លះអាចជួយបត់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយបានត្រឹមត្រូវ។ ដូច្នេះនៅពេលដែលលាតត្រដាង សីតុណ្ហភាពខ្ពស់នៅក្នុងកោសិកាចំនួននៃអ្វីដែលគេហៅថា។ ប្រូតេអ៊ីនឆក់កំដៅ។ ពួកវាភ្ជាប់ទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនកោសិកាដែលខូចដោយផ្នែក និងស្ដារឡើងវិញនូវទម្រង់ធម្មជាតិរបស់វា។
តាំងពីយូរយារណាស់មកហើយ វាត្រូវបានគេជឿថា ប្រូតេអ៊ីនមួយអាចមានការអនុលោមតាមស្ថិរភាពមួយនៅក្រោមលក្ខខណ្ឌដែលបានផ្តល់ឱ្យ ប៉ុន្តែថ្មីៗនេះ postulate នេះត្រូវតែត្រូវបានកែសម្រួល។ ហេតុផលសម្រាប់ការគិតឡើងវិញនេះគឺការរកឃើញនៃធាតុបង្កជំងឺនៃអ្វីដែលគេហៅថា។ ការឆ្លងមេរោគសរសៃប្រសាទយឺត។ ការឆ្លងមេរោគទាំងនេះកើតឡើងនៅក្នុងប្រភេទផ្សេងៗនៃថនិកសត្វ។ ទាំងនេះរួមមានជំងឺចៀម "Scrapie" ជំងឺរបស់មនុស្ស "Kuru" ("សើចស្លាប់") និង "ជំងឺឆ្កែឆ្កួតគោ" ថ្មីៗនេះ។ ពួកគេមានច្រើនដូចគ្នា។
ពួកគេត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយដំបៅធ្ងន់ធ្ងរនៃប្រព័ន្ធសរសៃប្រសាទកណ្តាល។ ដូច្នេះ អ្នកដែលមានគូរូជួបប្រទះនឹងអស្ថិរភាពផ្លូវចិត្តនៅដំណាក់កាលដំបូងនៃជំងឺនេះ (ភាគច្រើនសើចញឹកញាប់ និងគ្មានហេតុផល ប៉ុន្តែអ្នកខ្លះស្ថិតក្នុងស្ថានភាពធ្លាក់ទឹកចិត្ត ឬមានភាពឆេវឆាវដោយមិនបានជម្រុញ) និងចលនាមិនចុះសម្រុងគ្នាបន្តិច។ នៅដំណាក់កាលក្រោយៗទៀត អ្នកជំងឺមិនអាចត្រឹមតែកម្រើកបាននោះទេ ថែមទាំងអាចអង្គុយដោយគ្មានជំនួយ ហើយថែមទាំងអាចញ៉ាំទៀតផង។
ការឆ្លងមេរោគជាធម្មតាកើតឡើងតាមរយៈអាហារ (ជួនកាលតាមរយៈឈាម) ។ ជំងឺនៅក្នុងសត្វបានវិវឌ្ឍន៍បន្ទាប់ពីផ្តល់អាហារដល់ឆ្អឹង ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងពីឆ្អឹងរបស់មនុស្សឈឺ។ គូរូ គឺជាជំងឺមួយរបស់ពពួកសត្វប៉ាពួ ដែលឆ្លងតាមរយៈការស៊ីសាច់ខួរក្បាលរបស់ញាតិសន្ដានដែលបានស្លាប់ (ការបរិភោគគ្នាទៅវិញទៅមកក្នុងករណីនេះគឺជាផ្នែកមួយនៃការគោរពប្រណិប័តន៍ច្រើនជាងការចម្អិនអាហារ វាមានសារៈសំខាន់ក្នុងពិធីសាសនា)។
ជំងឺទាំងអស់នេះមានរយៈពេល incubation យូរណាស់ហើយវិវត្តយឺត។ នៅក្នុងខួរក្បាលនៃអ្នកជម្ងឺមានការកកកុញនៃប្រូតេអ៊ីនដែលមិនរលាយ។ សរសៃប្រូតេអ៊ីនមិនរលាយត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុង vesicles ដែលមានទីតាំងនៅខាងក្នុងកោសិកាសរសៃប្រសាទ ក៏ដូចជានៅក្នុងសារធាតុ extracellular ។ មានការបំផ្លិចបំផ្លាញនៃណឺរ៉ូននៅក្នុងផ្នែកខ្លះនៃខួរក្បាល ជាពិសេសនៅក្នុង cerebellum ។
ស្នាក់នៅរយៈពេលយូរ ធម្មជាតិអាថ៌កំបាំងធាតុបង្កជំងឺនៃជំងឺទាំងនេះហើយមានតែនៅដើមទសវត្សរ៍ទី 80 ប៉ុណ្ណោះដែលវាត្រូវបានគេរកឃើញថាភ្នាក់ងារបង្កជំងឺទាំងនេះគឺជាប្រូតេអ៊ីនពិសេសដែលមានទម្ងន់ម៉ូលេគុលប្រហែល 30 ពាន់ daltons ។ វត្ថុបែបនេះរហូតមកដល់ពេលនេះមិនស្គាល់វិទ្យាសាស្ត្រត្រូវបានគេហៅថា ព្រីយ៉ុង។
វាត្រូវបានគេរកឃើញថាប្រូតេអ៊ីន prion ត្រូវបានអ៊ិនកូដនៅក្នុង DNA នៃសារពាង្គកាយម្ចាស់ផ្ទះ។ ប្រូតេអ៊ីននៃរាងកាយដែលមានសុខភាពល្អមានលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូដូចគ្នាទៅនឹងប្រូតេអ៊ីននៃភាគល្អិតព្រូនដែលឆ្លងមេរោគ ប៉ុន្តែមិនបណ្តាលឱ្យមានរោគសញ្ញារោគវិទ្យាណាមួយឡើយ។ មុខងាររបស់ប្រូតេអ៊ីន prion នៅតែមិនស្គាល់។ សត្វកណ្ដុរ ដែលវិស្វករហ្សែនបានបិទហ្សែនសម្រាប់ប្រូតេអ៊ីននេះដោយសិប្បនិម្មិត បានអភិវឌ្ឍជាធម្មតា ទោះបីជាពួកគេមានគម្លាតខ្លះក្នុងដំណើរការនៃប្រព័ន្ធសរសៃប្រសាទកណ្តាល (ការរៀនសូត្រដ៏អាក្រក់បំផុត ការរំខានដំណេក)។ អេ រាងកាយដែលមានសុខភាពល្អប្រូតេអ៊ីននេះត្រូវបានរកឃើញនៅលើផ្ទៃកោសិកាក្នុងសរីរាង្គជាច្រើន ដែលភាគច្រើននៅក្នុងខួរក្បាល។
វាបានប្រែក្លាយថាប្រូតេអ៊ីន prion នៅក្នុងភាគល្អិតឆ្លងមានការអនុលោមភាពខុសពីកោសិកាធម្មតា។ វាមានតំបន់រចនាសម្ព័ន្ធបេតា មានភាពធន់នឹងការរំលាយអាហារដោយអង់ស៊ីមរំលាយអាហារ និងមានសមត្ថភាពបង្កើតសារធាតុប្រមូលផ្តុំដែលមិនអាចរលាយបាន (ជាក់ស្តែងការទម្លាក់សារធាតុប្រមូលផ្តុំបែបនេះនៅក្នុងខួរក្បាលគឺជាមូលហេតុនៃការវិវត្តនៃរោគសរសៃប្រសាទ)។
អ្វីដែលគួរឱ្យចាប់អារម្មណ៍បំផុតនោះគឺថាការអនុលោមតាម "ធម្មតា" នៃប្រូតេអ៊ីននេះក្លាយទៅជា "ជំងឺ" ប្រសិនបើកោសិកាចូលមកក្នុងទំនាក់ទំនងជាមួយប្រូតេអ៊ីន "បង្កជំងឺ" ។ វាប្រែថាប្រូតេអ៊ីន "បង្កជំងឺ" "ឆ្លាក់" រចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃ "ធម្មតា" ដោយខ្លួនឯង។ វាដឹកនាំការវេចខ្ចប់របស់វាដូចជាម៉ាទ្រីសដែលបណ្តាលឱ្យរូបរាងនៃចំនួនម៉ូលេគុលកើនឡើងនៅក្នុងការអនុលោមតាម "ជំងឺ" ហើយនៅទីបញ្ចប់ការស្លាប់របស់សារពាង្គកាយ។
តើវាកើតឡើងយ៉ាងណានៅមិនទាន់ដឹងនៅឡើយទេ។ ប្រសិនបើអ្នកលាយទម្រង់ធម្មតា និងទម្រង់ឆ្លងនៃប្រូតេអ៊ីន prion នៅក្នុងបំពង់សាកល្បង នោះគ្មានម៉ូលេគុលឆ្លងថ្មីនឹងបង្កើតទេ។ ជាក់ស្តែងនៅក្នុងកោសិកាមានជីវិតមានម៉ូលេគុលជំនួយមួយចំនួន (ប្រហែលជាមេក្រុម) ដែលអនុញ្ញាតឱ្យប្រូតេអ៊ីន prion ធ្វើការងារកខ្វក់របស់វា។
ការធ្លាក់ចុះនៃប្រូតេអ៊ីនមិនរលាយក៏អាចបង្កឱ្យមានជំងឺផ្សេងទៀតមិនអាចព្យាបាលបានដែរ។ ជំងឺសរសៃប្រសាទ. ជម្ងឺអាល់ហ្សៃមឺរមិនឆ្លងទេ - វាកើតឡើងចំពោះមនុស្សចាស់ និងវ័យចាស់ជរាចំពោះមនុស្សដែលមានជំងឺតំណពូជ។ អ្នកជំងឺជួបប្រទះការចុះខ្សោយនៃការចងចាំ ការចុះខ្សោយនៃសតិបញ្ញា ជំងឺវង្វេង និងនៅទីបញ្ចប់ ការបាត់បង់មុខងារផ្លូវចិត្តទាំងស្រុង។ ហេតុផលសម្រាប់ការវិវត្តនៃជំងឺនេះគឺការកកកុញនៅក្នុងខួរក្បាលនៃអ្វីដែលគេហៅថា។ បន្ទះអាមីឡូអ៊ីដ។ ពួកវាត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយប្រូតេអ៊ីនដែលមិនអាចរលាយបានហៅថា β-amyloid ។ វាគឺជាបំណែកនៃប្រូតេអ៊ីន amyloid precursor ដែលជាប្រូតេអ៊ីនធម្មតាដែលមាននៅក្នុងមនុស្សដែលមានសុខភាពល្អទាំងអស់។ ចំពោះអ្នកជំងឺ វាត្រូវបានបំបែកដើម្បីបង្កើតជាអាមីឡូអ៊ីត peptide ដែលមិនអាចរលាយបាន។
ការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុង ហ្សែនផ្សេងគ្នាបណ្តាលឱ្យមានការវិវត្តនៃជំងឺ Alzheimer ។ តាមធម្មជាតិ វាត្រូវបានបង្កឡើងដោយការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងហ្សែនប្រូតេអ៊ីនអាមីឡូអ៊ីត - មុនគេដែលបានផ្លាស់ប្តូរបន្ទាប់ពីការបំបែកបង្កើតជា β-amyloid ដែលមិនអាចរលាយបាន ដែលបង្កើតជាបន្ទះ និងបំផ្លាញកោសិកាខួរក្បាល។ ប៉ុន្តែជំងឺនេះក៏កើតឡើងផងដែរនៅពេលដែលមានការផ្លាស់ប្តូរហ្សែននៃប្រូតេអ៊ីនដែលគ្រប់គ្រងសកម្មភាពរបស់ proteases ដែលកាត់ប្រូតេអ៊ីន - មុនគេនៃអាមីឡូអ៊ីត។ វាមិនច្បាស់ទាំងស្រុងថាតើជំងឺនេះវិវត្តន៍យ៉ាងដូចម្តេចក្នុងករណីនេះ: វាអាចទៅរួចដែលប្រូតេអ៊ីនមុនគេធម្មតាត្រូវបានកាត់នៅកន្លែងខុសដែលនាំអោយមានភ្លៀងធ្លាក់នៃ peptide លទ្ធផល។
ឆាប់ណាស់ ជំងឺភ្លេចភ្លាំងកើតឡើងចំពោះអ្នកជំងឺដែលមានជម្ងឺ Down - ពួកគេមិនមានក្រូម៉ូសូមទី 21 ពីរច្បាប់ដូចមនុស្សទាំងអស់ទេ ប៉ុន្តែមានបី។ អ្នកជំងឺដែលមានជម្ងឺ Down មានរូបរាងលក្ខណៈ និងជំងឺវង្វេង។ ការពិតគឺថាហ្សែនសម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនមុនគេអាមីឡូអ៊ីតមានទីតាំងនៅលើក្រូម៉ូសូមទី 21 ការកើនឡើងនៃបរិមាណហ្សែននាំឱ្យកើនឡើងនូវបរិមាណប្រូតេអ៊ីនហើយលើសពីប្រូតេអ៊ីនមុនគេនាំទៅរកការប្រមូលផ្តុំនៃβមិនរលាយ។ - អាមីឡូអ៊ីត។
ប្រូតេអ៊ីនច្រើនតែរួមផ្សំជាមួយម៉ូលេគុលផ្សេងទៀត។ ដូច្នេះអេម៉ូក្លូប៊ីនដែលផ្ទុកអុកស៊ីសែននៅក្នុងប្រព័ន្ធឈាមរត់មានផ្នែកប្រូតេអ៊ីន - គ្លូប៊ីននិងផ្នែកដែលមិនមានប្រូតេអ៊ីន - ហេម។ អ៊ីយ៉ុង Fe2+ គឺជាផ្នែកមួយនៃ heme ។ Globin មានខ្សែសង្វាក់ polypeptide បួន។ ដោយសារតែវត្តមានរបស់ heme ជាមួយនឹងជាតិដែក អេម៉ូក្លូប៊ីនកាតាលីករអុកស៊ីតកម្មនៃសារធាតុសរីរាង្គផ្សេងៗដូចជា benzidine ជាមួយនឹងអ៊ីដ្រូសែន peroxide ។ ពីមុនប្រតិកម្មនេះហៅថា "ការធ្វើតេស្ត benzidine" ត្រូវបានគេប្រើនៅក្នុង ការពិនិត្យកោសល្យវិច្ច័យដើម្បីរកមើលដាននៃឈាម។
ប្រូតេអ៊ីនខ្លះមានទំនាក់ទំនងគីមីជាមួយកាបូអ៊ីដ្រាត ហើយត្រូវបានគេហៅថា glycoproteins ។ ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនដែលលាក់ដោយកោសិកាសត្វគឺ glycoproteins ដូចជា Transferrin និង immunoglobulins ដែលស្គាល់ពីផ្នែកមុនៗ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ gelatin ទោះបីជាវាជាផលិតផល hydrolysis នៃប្រូតេអ៊ីន collagen សម្ងាត់ក៏ដោយក៏មិនមានផ្ទុកកាបូអ៊ីដ្រាតបន្ថែមទេ។ នៅខាងក្នុងកោសិកា glycoproteins គឺមិនសូវមានច្រើនទេ។
នៅក្នុងការអនុវត្តមន្ទីរពិសោធន៍ វិធីសាស្រ្តជាច្រើនត្រូវបានប្រើដើម្បីកំណត់កំហាប់ប្រូតេអ៊ីន។ នៅក្នុងការសាមញ្ញបំផុតនៃពួកគេ reagent biuret ត្រូវបានប្រើ - ដំណោះស្រាយអាល់កាឡាំងនៃអំបិលទង់ដែង divalent ។ នៅក្នុងបរិយាកាសអាល់កាឡាំង ចំណង peptide មួយចំនួននៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនបំលែងទៅជាទម្រង់អេណុល ដែលបង្កើតជាស្មុគ្រស្មាញពណ៌ក្រហមជាមួយនឹងទង់ដែង divalent ។ ប្រតិកម្មប្រូតេអ៊ីនទូទៅមួយទៀតគឺស្នាមប្រឡាក់ Bradford ។ កំឡុងពេលប្រតិកម្ម ម៉ូលេគុលនៃសារធាតុជ្រលក់ពិសេសភ្ជាប់ទៅនឹងប្រូតេអ៊ីន globule ដែលជាមូលហេតុ ការផ្លាស់ប្តូរភ្លាមៗពណ៌ - ពីដំណោះស្រាយពណ៌ត្នោតស្លេកក្លាយជាពណ៌ខៀវភ្លឺ។ ថ្នាំជ្រលក់នេះ - "Coomassie ពណ៌ខៀវភ្លឺ" - ពីមុនត្រូវបានគេប្រើដើម្បីលាបពណ៌រោមចៀម (ហើយរោមចៀមដូចដែលអ្នកបានដឹងហើយថាមានប្រូតេអ៊ីន keratin) ។ ជាចុងក្រោយ ដើម្បីកំណត់កំហាប់ប្រូតេអ៊ីន មនុស្សម្នាក់អាចប្រើសមត្ថភាពស្រូបរបស់វា។ ពន្លឺអ៊ុលត្រាវីយូឡេជាមួយនឹងរលកនៃ 280 nm (វាត្រូវបានស្រូបយកដោយអាស៊ីតអាមីណូក្រអូប phenylalanine, tyrosine និង tryptophan) ។ ម៉េច ដំណោះស្រាយខ្លាំងជាងស្រូបយកអ៊ុលត្រាវីយូឡេបែបនេះ ប្រូតេអ៊ីនកាន់តែច្រើនវាមាន។
កំប្រុក(មានន័យដូច ប្រូតេអ៊ីន) - អាសូតទម្ងន់ម៉ូលេគុលខ្ពស់។ សមាសធាតុសរីរាង្គដែលជាប៉ូលីមែរនៃអាស៊ីតអាមីណូ។ ប្រូតេអ៊ីនគឺជាសមាសធាតុសំខាន់ និងចាំបាច់នៃសារពាង្គកាយទាំងអស់។
សារធាតុស្ងួតនៃសរីរាង្គ និងជាលិកាភាគច្រើនរបស់មនុស្ស និងសត្វ ក៏ដូចជាអតិសុខុមប្រាណភាគច្រើនមានប្រូតេអ៊ីនជាចម្បង។ សារធាតុប្រូតេអ៊ីនបង្កប់នូវដំណើរការជីវិតដ៏សំខាន់បំផុត។ ដូច្នេះ ជាឧទាហរណ៍ ដំណើរការមេតាបូលីស (ការរំលាយអាហារ ការដកដង្ហើម ការហូរចេញជាដើម) ត្រូវបានផ្តល់ដោយសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម (សូមមើល) ដែលជាប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងធម្មជាតិ។ ប្រូតេអ៊ីនក៏រួមបញ្ចូលផងដែរនូវរចនាសម្ព័ន្ធ contractile ដែលស្ថិតនៅក្រោមចលនា ឧទាហរណ៍ ប្រូតេអ៊ីន contractile នៃសាច់ដុំ (actomyosin) ជាលិកាទ្រទ្រង់រាងកាយ (collagen នៃឆ្អឹង ឆ្អឹងខ្ចី សរសៃពួរ) integuments នៃរាងកាយ (ស្បែក សក់ ក្រចក ។ល។) វាមានជាចម្បងពី collagens, elastin, keratins, ក៏ដូចជាជាតិពុល, antigens និង antibodies, អរម៉ូនជាច្រើន និងសារធាតុសំខាន់ៗជីវសាស្រ្តផ្សេងទៀត។
តួនាទីរបស់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិតត្រូវបានបញ្ជាក់រួចហើយដោយឈ្មោះរបស់វាថា "ប្រូតេអ៊ីន" (ប្រូតូសក្រិកដំបូងគេបង្អស់) ដែលស្នើឡើងដោយ Mulder (G. J. Mulder, 1838) ដែលបានរកឃើញថាជាលិការបស់សត្វ និងរុក្ខជាតិមានសារធាតុស្រដៀងនឹងស៊ុតស។ នៅក្នុងលក្ខណៈសម្បត្តិរបស់ពួកគេ។ បន្តិចម្ដងៗ វាត្រូវបានបង្កើតឡើងថា ប្រូតេអ៊ីនគឺជាប្រភេទដ៏ច្រើននៃសារធាតុចម្រុះ ដែលបង្កើតឡើងតាមផែនការដូចគ្នា។ ដោយកត់សម្គាល់ពីសារៈសំខាន់ដ៏សំខាន់បំផុតនៃប្រូតេអ៊ីនសម្រាប់ដំណើរការជីវិត អេនហ្គេលបានកំណត់ថាជីវិតគឺជាផ្លូវនៃអត្ថិភាពនៃសារពាង្គកាយប្រូតេអ៊ីន ដែលមាននៅក្នុងការបន្តឡើងវិញដោយខ្លួនឯងនូវសារធាតុគីមី។ ផ្នែកនៃធាតុផ្សំសាកសពទាំងនេះ។
សមាសភាពគីមី និងរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន
ប្រូតេអ៊ីនមានជាមធ្យមប្រហែល 16% អាសូត។ នៅ hydrolysis ពេញលេញប្រូតេអ៊ីនបំបែកជាមួយនឹងការបន្ថែមទឹកទៅអាស៊ីតអាមីណូ (សូមមើល) ។ ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនគឺជាសារធាតុប៉ូលីម៊ែរដែលមានសំណល់នៃអាស៊ីដអាមីណូប្រហែល 20 ផ្សេងៗគ្នាដែលជាកម្មសិទ្ធិរបស់ស៊េរី L ធម្មជាតិ ពោលគឺមានការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធអាតូមអាល់ហ្វាកាបូនដូចគ្នា ទោះបីជាការបង្វិលអុបទិករបស់ពួកវាអាចមិនដូចគ្នា និងមិនមែនតែងតែដឹកនាំដូចគ្នាក៏ដោយ។ ទិសដៅ។ សមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងគ្នាគឺមិនដូចគ្នានិងបម្រើ លក្ខណៈសំខាន់បំផុតនៃប្រូតេអ៊ីននីមួយៗ ក៏ដូចជាលក្ខណៈវិនិច្ឆ័យនៃតម្លៃអាហារូបត្ថម្ភរបស់វា (សូមមើលផ្នែក Proteins in Nutrition)។ ប្រូតេអ៊ីនខ្លះអាចខ្វះអាស៊ីតអាមីណូជាក់លាក់។ ឧទាហរណ៍ ប្រូតេអ៊ីនពោត ហ្សេន មិនមានផ្ទុកសារធាតុ lysine ឬ tryptophan ទេ។ ម្យ៉ាងវិញទៀត ប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀតគឺសម្បូរទៅដោយអាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗ។ ដូច្នេះ ប្រូតាមីន ត្រី salmon - ត្រី salmin មាន arginine ជាង 80% សរសៃសូត្រ - ប្រហែល 40% glycine (សមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនត្រូវបានបង្ហាញក្នុងតារាងទី 1) ។
តារាងទី 1. សមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន (គិតជាភាគរយនៃអាស៊ីតអាមីណូប្រូតេអ៊ីន)
|
អាស៊ីតអាមីណូ |
សាល់មីន |
អាំងស៊ុយលីនពោះវៀន |
អេម៉ូក្លូប៊ីន សេះ |
អាល់ប៊ុមប៊ីនសេរ៉ូម |
Keratin រោមចៀម |
សរសៃសូត្រ |
ហ្សីន |
|
អាឡានីន |
1,12 |
7,40 |
6,25 |
4,14 |
29,7 |
10,52 |
|
|
គ្លីសេរីន |
2,95 |
5,60 |
1,82 |
6,53 |
43,6 |
||
|
វ៉ាលីន |
3,14 |
7,75 |
9,10 |
5,92 |
4,64 |
3,98 |
|
|
ឡេអូស៊ីន |
13,2 |
15,40 |
12,27 |
11,3 |
0,91 |
21,1 |
|
|
អ៊ីសូលូស៊ីន |
1,64 |
2,77 |
2,61 |
11,3 |
|||
|
ប្រូលីន |
5,80 |
2,02 |
3,90 |
4,75 |
0,74 |
10,53 |
|
|
ភីនីឡាឡានីន |
8,14 |
7,70 |
6,59 |
3,65 |
3,36 |
||
|
ទីរ៉ូស៊ីន |
12,5 |
3,03 |
5,06 |
4,65 |
12,8 |
5,25 |
|
|
សារធាតុ tryptophan |
1,70 |
0,68 |
|||||
|
ស្ងប់ស្ងាត់ |
5,23 |
5,80 |
4,23 |
10,01 |
16,2 |
7 ,05 |
|
|
ថូរនីន |
2,08 |
4 ,36 |
5,83 |
6,42 |
3,45 |
||
|
ស៊ីស្ទីន / ២ |
12,5 |
0,45 |
5,73 |
11 ,9 |
0,83 |
||
|
មេតូនីន |
0,81 |
2,41 |
|||||
|
អាហ្គីនីន |
85,2 |
3,07 |
3,65 |
5,90 |
10,04 |
1,71 |
|
|
អ៊ីស្ទីឌីន |
5,21 |
8,71 |
0,36 |
1 ,32 |
|||
|
លីស៊ីន |
2,51 |
8,51 |
12,82 |
2,76 |
0,68 |
||
|
អាស៊ីត aspartic |
6,80 |
10,60 |
10,91 |
2,76 |
4,61 |
||
|
អាស៊ីត glutamic |
18,60 |
8,50 |
16,5 |
14,1 |
2,16 |
29,6 |
ជាមួយនឹងការមិនពេញលេញ (ជាធម្មតា enzymatic) hydrolysis នៃប្រូតេអ៊ីន បន្ថែមពីលើអាស៊ីតអាមីណូឥតគិតថ្លៃ សារធាតុមួយចំនួនដែលមានទម្ងន់ម៉ូលេគុលតិចតួច ហៅថា peptides (សូមមើល) និង polypeptides ត្រូវបានបង្កើតឡើង។ នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន និង peptides សំណល់អាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមកដោយអ្វីដែលគេហៅថា peptide (acid-amide) bond ដែលបង្កើតឡើងដោយក្រុម carboxyl នៃអាស៊ីតអាមីណូមួយ និងក្រុមអាមីណូនៃអាស៊ីតអាមីណូមួយទៀត៖
អាស្រ័យលើចំនួនអាស៊ីតអាមីណូ សមាសធាតុបែបនេះត្រូវបានគេហៅថា di-, tri-, tetrapeptides ជាដើម ឧទាហរណ៍៖
ខ្សែសង្វាក់ peptide វែង (polypeptides) ដែលមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូរាប់សិប និងរាប់រយ បង្កើតជាមូលដ្ឋាននៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide តែមួយ ខណៈពេលដែលប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀតមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide ពីរ ឬច្រើនដែលភ្ជាប់ជាមួយគ្នាដើម្បីបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធស្មុគស្មាញ។ ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដ៏វែងនៃសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូដូចគ្នាអាចផ្តល់ឱ្យនូវចំនួនដ៏ច្រើននៃ isomers ដោយសារតែលំដាប់ផ្សេងគ្នានៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗ (ដូចដែលអ្នកអាចបង្កើតបានច្រើន 20 អក្សរនៃអក្ខរក្រម) ។ ពាក្យផ្សេងៗនិងបន្សំរបស់ពួកគេ) ។ ចាប់តាំងពីអាស៊ីតអាមីណូជាច្រើនអាចជាផ្នែកមួយនៃ polypeptides នៅក្នុង សមាមាត្រផ្សេងគ្នាចំនួននៃ isomers ដែលអាចធ្វើទៅបានក្លាយជាស្ទើរតែគ្មានកំណត់ ហើយសម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនបុគ្គលនីមួយៗ លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide គឺជាលក្ខណៈ និងតែមួយគត់។ លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនេះកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីន ដែលនៅក្នុងវេនត្រូវបានកំណត់ដោយលំដាប់ដែលត្រូវគ្នានៃ deoxyribonucleotides នៅក្នុងហ្សែនរចនាសម្ព័ន្ធ DNA ។ សារពាង្គកាយដែលបានផ្តល់ឱ្យ. រហូតមកដល់បច្ចុប្បន្ន រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនជាច្រើន ភាគច្រើនជាអរម៉ូនប្រូតេអ៊ីន អង់ស៊ីម និងប្រូតេអ៊ីនសកម្មជីវសាស្រ្តមួយចំនួនផ្សេងទៀតត្រូវបានសិក្សា។ លំដាប់នៃអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានកំណត់ដោយអង់ស៊ីមអ៊ីដ្រូលីស្យូមនៃខ្នងនិងទទួលបានអ្វីដែលគេហៅថាផែនទី peptide ដោយប្រើ chromatography ពីរវិមាត្រ (សូមមើល) និង electrophoresis (សូមមើល) ។ peptide នីមួយៗត្រូវបានពិនិត្យរកមើលអាស៊ីតអាមីណូស្ថានីយមុន និងក្រោយការព្យាបាលជាមួយ aminopolypeptidase ដែលជាអង់ស៊ីមជាក់លាក់ដែលបំបែកអាស៊ីតអាមីណូស្ថានីយ (N-terminal) ជាបន្តបន្ទាប់ និងជាមួយ carboxypolypeptidase ដែលបំបែកអាស៊ីតអាមីណូ carboxy-terminal (C-terminal) ។ ដើម្បីកំណត់អាស៊ីតអាមីណូស្ថានីយ N សារធាតុប្រតិកម្មត្រូវបានប្រើដែលផ្សំជាមួយក្រុមអាមីណូសេរីនៃអាស៊ីតអាមីណូស្ថានីយ។ ជាធម្មតា dinitrofluorobenzene (1-fluoro-2,4-dinitrobenzene) ត្រូវបានប្រើដោយផ្តល់នូវដេរីវេនៃ dinitrophenyl ជាមួយនឹងអាស៊ីតអាមីណូ N-terminal ដែលបន្ទាប់មកអាចត្រូវបានកំណត់អត្តសញ្ញាណបន្ទាប់ពីការបំបែក hydrolysis និង chromatographic នៃ hydrolyzate ។ រួមជាមួយនឹង dinitrofluorobenzene ដែលស្នើឡើងដោយ F. Sanger ការព្យាបាលរបស់ P. Edman ជាមួយ phenylisothiocyanate ក៏ត្រូវបានគេប្រើផងដែរ។ ក្នុងករណីនេះ phenylthiohydantoin ត្រូវបានបង្កើតឡើងជាមួយនឹងអាស៊ីតអាមីណូស្ថានីយ ដែលងាយបំបែកចេញពីខ្សែសង្វាក់ polypeptide ហើយអាចកំណត់អត្តសញ្ញាណបាន។ ដើម្បីកំណត់អាស៊ីតអាមីណូស្ថានីយ C កំដៅ peptide នៅក្នុង acetic anhydride ជាមួយ ammonium thiocyanate ត្រូវបានប្រើ។ ជាលទ្ធផលនៃការ condensation, ចិញ្ចៀន thiohydantoin ត្រូវបានទទួលដែលរួមបញ្ចូលរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូស្ថានីយដែលបន្ទាប់មកត្រូវបានបំបែកយ៉ាងងាយស្រួលពី peptide ហើយលក្ខណៈនៃអាស៊ីតអាមីណូស្ថានីយ C ត្រូវបានបង្កើតឡើង។ លំដាប់នៃអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនមួយត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅលើមូលដ្ឋាននៃលំដាប់នៃ peptides ដែលទទួលបានដោយប្រើអង់ស៊ីមផ្សេងៗគ្នា និងគិតគូរពីភាពជាក់លាក់នៃអង់ស៊ីមនីមួយៗដែលបំបែកប្រូតេអ៊ីននៅចំណង peptide ដែលបង្កើតឡើងដោយអាស៊ីតអាមីណូជាក់លាក់មួយ។ ដូច្នេះ ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនគឺជាការងារដ៏លំបាកនិងយូរ។ បានរកឃើញ កម្មវិធីជោគជ័យ វិធីសាស្រ្តផ្សេងៗការកំណត់ដោយផ្ទាល់នៃលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូដោយប្រើការវិភាគកាំរស្មីអ៊ិច (សូមមើល) ឬដោយវិសាលគមធំ (សូមមើល) ដេរីវេនៃ peptide ដែលទទួលបានដោយអ៊ីដ្រូលីស៊ីសប្រូតេអ៊ីនដោយអង់ស៊ីមផ្សេងៗ។
តាមលំហ ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ច្រើនតែបង្កើតជារចនាសម្ព័ន្ធ helical ជាប់គ្នាដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែន និងបង្កើតជារចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីន។ ទូទៅបំផុតគឺអ្វីដែលគេហៅថា a-helix ដែលក្នុងនោះមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 3.7 ក្នុងមួយវេន។
សំណល់អាស៊ីតអាមីណូដាច់ដោយឡែកនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដូចគ្នា ឬផ្សេងគ្នាអាចត្រូវបានភ្ជាប់គ្នាទៅវិញទៅមកដោយប្រើ disulfide ឬចំណង ether ។ ដូច្នេះនៅក្នុងម៉ូលេគុលអាំងស៊ុយលីនម៉ូណូមឺរ (រូបភាពទី 1) សំណល់ cysteine 6 និង 11 នៃខ្សែសង្វាក់ A និងសំណល់ cysteine 7 និង 20 នៃខ្សែសង្វាក់ A រៀងគ្នាជាមួយនឹងសំណល់ cysteine 7 និង 19 នៃ B ។ ខ្សែសង្វាក់ត្រូវបានតភ្ជាប់ដោយចំណង disulfide ។ ចំណងបែបនេះផ្តល់ឱ្យខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលជាធម្មតាមានផ្នែក coiled និង non-coiled ដែលជាការអនុលោមតាមជាក់លាក់មួយហៅថារចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន។
អង្ករ។ 1. ដ្យាក្រាមនៃលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងម៉ូលេគុលអាំងស៊ុយលីនម៉ូណូមឺរបូវីន។ ខាងលើ - ខ្សែសង្វាក់ A, ខាងក្រោម - ខ្សែសង្វាក់ B. បន្ទាត់ដិតបង្ហាញពីចំណង disulfide; នៅក្នុងរង្វង់ - ឈ្មោះអក្សរកាត់នៃអាស៊ីតអាមីណូ។
រចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន Quaternary មានន័យថាការបង្កើតស្មុគស្មាញពីម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន monomeric ។ ដូច្នេះ ជាឧទាហរណ៍ ម៉ូលេគុលអេម៉ូក្លូប៊ីនមានម៉ូណូម័រចំនួនបួន (ខ្សែសង្វាក់អាល់ហ្វាពីរ និងខ្សែសង្វាក់បេតាពីរ)។ រចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃអង់ស៊ីម lactate dehydrogenase គឺជា tetramer ដែលមានម៉ូលេគុល monomeric 4 ។ ម៉ូណូម័រទាំងនេះមានពីរប្រភេទ៖ H លក្ខណៈនៃសាច់ដុំបេះដូង និង M លក្ខណៈនៃសាច់ដុំគ្រោងឆ្អឹង។ ដូច្នោះហើយមាន isoenzymes 5 ផ្សេងគ្នានៃ lactate dehydrogenase ដែលជា tetramers ពីបន្សំផ្សេងគ្នានៃ monomers ទាំងពីរនេះ - HHHH, HHHM, HHMM, HMMM និង MMMM ។ រចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនកំណត់លក្ខណៈសម្បត្តិជីវសាស្រ្តរបស់វា ហើយសូម្បីតែការផ្លាស់ប្តូរតិចតួចក្នុងការអនុលោមភាពអាចមានឥទ្ធិពលយ៉ាងខ្លាំងទៅលើសកម្មភាពអង់ស៊ីម ឬលក្ខណៈសម្បត្តិជីវសាស្រ្តផ្សេងទៀតនៃប្រូតេអ៊ីន។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយច្រើនបំផុត សារៈសំខាន់មានរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីន ដែលត្រូវបានកំណត់តាមហ្សែន ហើយជារឿយៗកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធខ្ពស់នៃប្រូតេអ៊ីនដែលបានផ្តល់ឱ្យ។ ការជំនួសសូម្បីតែសំណល់អាស៊ីតអាមីណូតែមួយនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលមានអាស៊ីដអាមីណូរាប់រយអាចផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងសំខាន់នូវលក្ខណៈសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីនដែលបានផ្តល់ឱ្យ ហើយថែមទាំងដកហូតវាទាំងស្រុងពីសកម្មភាពជីវសាស្រ្ត។ ដូច្នេះ ជាឧទាហរណ៍ អេម៉ូក្លូប៊ីនដែលរកឃើញក្នុងអេរីត្រូស៊ីត ក្នុងភាពស្លេកស្លាំងកោសិកាឈឺ ខុសពីអេម៉ូក្លូប៊ីនធម្មតា A ដោយគ្រាន់តែជំនួសសំណល់អាស៊ីត glutamic នៅក្នុងទីតាំងទី 6 នៃខ្សែសង្វាក់ p-chain ជាមួយនឹងសំណល់ valine ពោលគឺដោយជំនួសតែអាមីណូមួយក្នុងចំណោម 287 អាមីណូ។ អាស៊ីត។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ការជំនួសនេះគឺគ្រប់គ្រាន់សម្រាប់អេម៉ូក្លូប៊ីនដែលបានផ្លាស់ប្តូរ មានភាពរលាយដែលរំខានយ៉ាងខ្លាំង ហើយក្នុងកម្រិតធំបាត់បង់មុខងារចម្បងរបស់វាក្នុងការដឹកជញ្ជូនអុកស៊ីសែនទៅកាន់ជាលិកា។ ម៉្យាងទៀតនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធដែលបានកំណត់យ៉ាងតឹងរ៉ឹងនៃអាំងស៊ុយលីន (រូបភាពទី 1) ធម្មជាតិនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងទីតាំង 8, 9 និង 10 នៃខ្សែសង្វាក់ A (រវាងសំណល់ cysteine ពីរ) ហាក់ដូចជាមិនសំខាន់ទេ។ ចាប់តាំងពីសំណល់ទាំងបីនេះមានភាពជាក់លាក់ជាក់លាក់មួយ; នៅក្នុងអាំងស៊ុយលីន bovine ពួកគេត្រូវបានតំណាងដោយលំដាប់ ala-ser-val, នៅក្នុងចៀម - ala-gli-val, នៅក្នុងសេះ - tre-gli-ile និងនៅក្នុងមនុស្សជ្រូកនិងត្រីបាឡែនអាំងស៊ុយលីន - tre-ser-ile ។
លក្ខណៈរូបវិទ្យា
ទំងន់ម៉ូលេគុលនៃប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនមានចាប់ពី 10-15 ពាន់ទៅ 100 ពាន់ទោះជាយ៉ាងណាមានប្រូតេអ៊ីនដែលមានទម្ងន់ម៉ូលេគុលពី 5-10 ពាន់និងរាប់លាន។ តាមធម្មតា polypeptides ដែលមានទម្ងន់ម៉ូលេគុលក្រោម 5 ពាន់ត្រូវបានគេហៅថា peptides ។ ភាគច្រើននៃសារធាតុរាវប្រូតេអ៊ីន និងជាលិកានៃរាងកាយ (ឧទាហរណ៍ ប្រូតេអ៊ីនក្នុងឈាម ស៊ុត។ល។) គឺរលាយក្នុងទឹក ឬក្នុងដំណោះស្រាយអំបិល។ ប្រូតេអ៊ីនជាធម្មតាផ្តល់នូវដំណោះស្រាយស្រអាប់ដែលមានឥរិយាបទដូចជាកូឡាជែន។ មានក្រុមអ៊ីដ្រូហ្វីលីកជាច្រើននៅក្នុងសមាសភាពរបស់វា ប្រូតេអ៊ីនបានយ៉ាងងាយស្រួលចងម៉ូលេគុលទឹក ហើយស្ថិតនៅក្នុងជាលិកាក្នុងស្ថានភាពដែលមានជាតិទឹក បង្កើតជាដំណោះស្រាយ ឬជែល។ ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនសម្បូរទៅដោយសំណល់ hydrophobic ហើយមិនរលាយក្នុងសារធាតុរំលាយប្រូតេអ៊ីនធម្មតា។ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះ (ឧទាហរណ៍ ជាលិកាភ្ជាប់ collagen និង elastin, silk fibroin, សក់ និងក្រចក keratins) គឺជា fibrillar នៅក្នុងធម្មជាតិ ហើយម៉ូលេគុលរបស់វាត្រូវបានពន្លូតទៅជាសរសៃវែង។ ប្រូតេអ៊ីនរលាយជាធម្មតាត្រូវបានតំណាងដោយម៉ូលេគុលរាងមូល។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ការបែងចែកប្រូតេអ៊ីនទៅជា globular និង fibrillar គឺមិនមែនដាច់ខាតទេ ព្រោះប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន (ឧទាហរណ៍ សាច់ដុំ actin) អាចបំប្លែងពីទម្រង់ globular ទៅជា fibrillar អាស្រ័យលើលក្ខខណ្ឌបរិស្ថាន។
ដូចអាស៊ីតអាមីណូ ប្រូតេអ៊ីនគឺជាអេឡិចត្រូលីត amphoteric ធម្មតា (សូមមើល Ampholytes) ពោលគឺពួកវាផ្លាស់ប្តូរបន្ទុកអគ្គិសនីអាស្រ័យលើ pH របស់ឧបករណ៍ផ្ទុក។ នៅក្នុងវាលអគ្គីសនី ប្រូតេអ៊ីនផ្លាស់ទីឆ្ពោះទៅកាន់ anode ឬ cathode អាស្រ័យលើសញ្ញានៃបន្ទុកអគ្គិសនីនៃម៉ូលេគុល ដែលត្រូវបានកំណត់ដោយទាំងលក្ខណៈសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីនដែលបានផ្តល់ឱ្យ និងដោយ pH របស់ឧបករណ៍ផ្ទុក។ ចលនានេះនៅក្នុងវាលអគ្គិសនីដែលហៅថា electrophoresis ត្រូវបានប្រើសម្រាប់ការវិភាគ និងការរៀបចំការបំបែកប្រូតេអ៊ីន ដែលជាទូទៅមានភាពខុសប្លែកគ្នានៅក្នុងការចល័ត electrophoretic របស់ពួកគេ។ នៅ pH ជាក់លាក់មួយ ហៅថាចំណុច isoelectric (សូមមើល) ដែលមិនដូចគ្នាសម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនផ្សេងគ្នា ចំនួននៃការចោទប្រកាន់វិជ្ជមាន និងអវិជ្ជមាននៃម៉ូលេគុលគឺស្មើគ្នា ហើយម៉ូលេគុលទាំងមូលគឺអព្យាក្រឹតអគ្គិសនី និងមិន ផ្លាស់ទីក្នុងវាលអគ្គិសនី។ ទ្រព្យសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីននេះត្រូវបានប្រើសម្រាប់ភាពឯកោ និងការបន្សុតរបស់ពួកគេដោយការផ្តោត isoelectric ដែលមាននៅក្នុង electrophoresis ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងជម្រាល pH ដែលបង្កើតឡើងដោយប្រព័ន្ធនៃដំណោះស្រាយសតិបណ្ដោះអាសន្ន។ ក្នុងករណីនេះ គេអាចជ្រើសរើសតម្លៃ pH ដែលប្រូតេអ៊ីនដែលចង់បាន precipitates (ចាប់តាំងពីការរលាយនៃប្រូតេអ៊ីននៅចំណុច isoelectric គឺទាបបំផុត) ហើយភាគច្រើននៃប្រូតេអ៊ីន "កខ្វក់" នៅតែមាននៅក្នុងដំណោះស្រាយ។
បន្ថែមពីលើ pH ភាពរលាយនៃប្រូតេអ៊ីនអាស្រ័យយ៉ាងសំខាន់ទៅលើវត្តមាន និងការប្រមូលផ្តុំអំបិលក្នុងដំណោះស្រាយ។ កំហាប់ខ្ពស់នៃអំបិលនៃ cations monovalent (ammonium sulphate ត្រូវបានគេប្រើញឹកញាប់បំផុត) precipitate ប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើន។ យន្តការនៃទឹកភ្លៀងបែបនេះ (ការធ្វើឱ្យប្រៃ) មាននៅក្នុងការភ្ជាប់នៃអំបិលទឹកដោយអ៊ីយ៉ុង ដែលបង្កើតជាសំបកដែលមានជាតិទឹកនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ ដោយសារតែការខះជាតិទឹក ការរលាយនៃប្រូតេអ៊ីនមានការថយចុះ ហើយពួកវាមានភ្លៀងធ្លាក់។ យន្តការនៃទឹកភ្លៀងនៃប្រូតេអ៊ីនជាមួយនឹងជាតិអាល់កុលនិងអាសេតូនគឺដូចគ្នា។ ទឹកភ្លៀងប្រូតេអ៊ីនដោយការប្រៃចេញ ឬវត្ថុរាវសរីរាង្គដែលរលាយក្នុងទឹកត្រូវបានប្រើដើម្បីបំបែក និងញែកប្រូតេអ៊ីន ខណៈដែលរក្សាលក្ខណៈធម្មជាតិ (ដើម) របស់វា។ នៅក្រោមលក្ខខណ្ឌទឹកភ្លៀងជាក់លាក់ ប្រូតេអ៊ីនអាចទទួលបានក្នុងទម្រង់ជាគ្រីស្តាល់ និងបន្សុតបានយ៉ាងល្អពីប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀត និងសារធាតុមិនបរិសុទ្ធដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីន។ នីតិវិធីមួយចំនួននៃប្រភេទនេះត្រូវបានប្រើដើម្បីទទួលបានការត្រៀមលក្ខណៈគ្រីស្តាល់នៃអង់ស៊ីមជាច្រើន ឬប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀត។ ដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីនកំដៅទៅនឹងសីតុណ្ហភាពខ្ពស់ ក៏ដូចជាទឹកភ្លៀងប្រូតេអ៊ីនជាមួយនឹងអំបិលលោហៈធ្ងន់ ឬអាស៊ីតប្រមូលផ្តុំ ជាពិសេសអាស៊ីត trichloroacetic, sulfosalicylic និង chloric នាំឱ្យមានការ coagulation ប្រូតេអ៊ីន (coagulation) និងការបង្កើត precipitate ដែលមិនអាចរលាយបាន។ នៅក្រោមឥទ្ធិពលបែបនេះ ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន labile denature បាត់បង់លក្ខណៈសម្បត្តិជីវសាស្រ្តរបស់ពួកគេ ជាពិសេសសកម្មភាពអង់ស៊ីម ហើយក្លាយទៅជាមិនរលាយក្នុងសារធាតុរំលាយដំបូង។ ក្នុងអំឡុងពេល denaturation ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធដើមនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានរំខាន ហើយខ្សែសង្វាក់ polypeptide បង្កើតជា tangles ចៃដន្យ។
ក្នុងអំឡុងពេល ultracentrifugation ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានដាក់ក្នុងវាលបង្កើនល្បឿន កម្លាំង centrifugalក្នុងអត្រាមួយដែលពឹងផ្អែកជាចម្បងលើទំហំនៃភាគល្អិតប្រូតេអ៊ីន។ អាស្រ័យហេតុនេះ ដើម្បីកំណត់ទម្ងន់ម៉ូលេគុលនៃប្រូតេអ៊ីន ការកំណត់ថេរនៃ sedimentation នៅក្នុង ultracentrifuge ក៏ដូចជាអត្រានៃការសាយភាយនៃប្រូតេអ៊ីន ការច្រោះរបស់ពួកគេតាមរយៈ sieves ម៉ូលេគុល ការកំណត់នៃការចល័ត electrophoretic កំឡុងពេល electrophoresis ក្រោមលក្ខខណ្ឌពិសេស និងវិធីសាស្រ្តមួយចំនួនទៀត។ ត្រូវបានប្រើ។
វិធីសាស្រ្តសម្រាប់ការរកឃើញនិងការកំណត់ប្រូតេអ៊ីន
ប្រតិកម្មគុណភាពលើប្រូតេអ៊ីនគឺផ្អែកលើលក្ខណៈគីមីគីមីរបស់វា ឬលើប្រតិកម្មជាក់លាក់។ ក្រុមគីមីនៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ដោយសារម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមានក្រុមគីមីជាច្រើន ប្រតិកម្មនៃប្រូតេអ៊ីនគឺខ្ពស់ណាស់ ហើយគ្មានប្រតិកម្មគុណភាពណាមួយចំពោះប្រូតេអ៊ីនគឺជាក់លាក់ជាក់លាក់នោះទេ។ ការសន្និដ្ឋានអំពីវត្តមានរបស់ប្រូតេអ៊ីនអាចត្រូវបានធ្វើឡើងតែលើមូលដ្ឋាននៃការរួមបញ្ចូលគ្នានៃប្រតិកម្មមួយចំនួនប៉ុណ្ណោះ។ នៅពេលវិភាគ សារធាតុរាវជីវសាស្រ្តជាឧទាហរណ៍ ទឹកនោមដែលមានតែប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនអាចលេចឡើង ហើយវាត្រូវបានគេដឹងថាសារធាតុណាដែលអាចរំខានដល់ប្រតិកម្ម សូម្បីតែប្រតិកម្មមួយគឺគ្រប់គ្រាន់ដើម្បីបង្កើតវត្តមាន ឬអវត្តមាននៃប្រូតេអ៊ីន។ ប្រតិកម្មប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបែងចែកទៅជាប្រតិកម្មទឹកភ្លៀង និងប្រតិកម្មពណ៌។ អតីតរួមបញ្ចូលទឹកភ្លៀងជាមួយនឹងអាស៊ីតប្រមូលផ្តុំ ហើយនៅក្នុងការអនុវត្តគ្លីនិក ការធ្លាក់ភ្លៀងជាមួយនឹងអាស៊ីតនីទ្រីកត្រូវបានគេប្រើញឹកញាប់បំផុត។ ប្រតិកម្មលក្ខណៈមួយក៏ជាទឹកភ្លៀងនៃប្រូតេអ៊ីនជាមួយនឹងអាស៊ីត sulfosalicylic ឬ trichloroacetic (ក្រោយមកទៀតត្រូវបានគេប្រើជាញឹកញាប់មិនត្រឹមតែដើម្បីរកមើលប្រូតេអ៊ីនប៉ុណ្ណោះទេប៉ុន្តែថែមទាំងដើម្បីដោះលែងរាវពីប្រូតេអ៊ីនផងដែរ) ។ វត្តមានរបស់ប្រូតេអ៊ីនក៏អាចត្រូវបានរកឃើញដោយការ coagulation កំឡុងពេលពុះក្នុងមជ្ឈដ្ឋានដែលមានជាតិអាស៊ីតបន្តិច ដោយទឹកភ្លៀងជាមួយនឹងជាតិអាល់កុល អាសេតូន និងសារធាតុប្រតិកម្មមួយចំនួនទៀត។ នៃប្រតិកម្មពណ៌ ប្រតិកម្ម biuret គឺមានលក្ខណៈខ្លាំងណាស់ (សូមមើល) - ស្នាមប្រឡាក់ពណ៌ស្វាយជាមួយអ៊ីយ៉ុងទង់ដែងនៅក្នុងឧបករណ៍ផ្ទុកអាល់កាឡាំង។ ប្រតិកម្មនេះអាស្រ័យលើវត្តមាននៃចំណង peptide នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនដែលបង្កើតជាពណ៌ចម្រុះជាមួយទង់ដែង។ សមាសធាតុស្មុគស្មាញ. ឈ្មោះនៃប្រតិកម្ម biuret បានមកពីផលិតផលកំដៅនៃ biuret អ៊ុយ (H 2 N-CO-NH-CO-NH 2) ដែលជាសមាសធាតុសាមញ្ញបំផុតដែលផ្តល់នូវប្រតិកម្មនេះ។ ប្រតិកម្ម Xantoprotein (សូមមើល) មាននៅក្នុងស្នាមប្រឡាក់ពណ៌លឿងនៃប្រូតេអ៊ីន precipitate នៅពេលដែលប៉ះពាល់នឹងអាស៊ីតនីទ្រីកប្រមូលផ្តុំ។ ការលាបពណ៌លេចឡើងដោយសារតែការបង្កើតផលិតផល nitration នៃអាស៊ីតអាមីណូក្រអូបដែលបង្កើតជាម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ ប្រតិកម្ម Millon ផ្តល់ពណ៌ក្រហមភ្លឺជាមួយនឹងអំបិលបារត និងអាស៊ីតនីត្រូស នៅក្នុងឧបករណ៍ផ្ទុកអាស៊ីត។ នៅក្នុងការអនុវត្ត ជាធម្មតាអាស៊ីតនីទ្រីកត្រូវបានប្រើប្រាស់ ដែលតែងតែមានសារធាតុផ្សំតូចមួយនៃអាស៊ីតនីត្រូស។ ប្រតិកម្មគឺជាក់លាក់ចំពោះរ៉ាឌីកាល់ phenolic នៃ tyrosine ហើយដូច្នេះកើតឡើងតែជាមួយប្រូតេអ៊ីនដែលមាន tyrosine ប៉ុណ្ណោះ។ ប្រតិកម្ម Adamkevich គឺដោយសារតែរ៉ាឌីកាល់ tryptophan ។ វាផ្តល់នូវពណ៌ violet នៅក្នុងអាស៊ីតស៊ុលហ្វួរីកប្រមូលផ្តុំជាមួយនឹងអាស៊ីតអាសេទិក (សូមមើលប្រតិកម្ម Adamkevich) ។ ប្រតិកម្មត្រូវបានទទួលដោយការជំនួសអាស៊ីតអាសេទិកជាមួយ aldehydes ផ្សេងៗ។ នៅពេលប្រើអាស៊ីតអាសេទិកប្រតិកម្មគឺដោយសារតែអាស៊ីត glyoxylic ដែលមាននៅក្នុងអាស៊ីតអាសេទិកជាសារធាតុមិនបរិសុទ្ធ។ តាមបរិមាណ ប្រូតេអ៊ីនជាធម្មតាត្រូវបានកំណត់ដោយអាសូតប្រូតេអ៊ីន ពោលគឺដោយមាតិកានៃអាសូតសរុបនៅក្នុង precipitate នៃប្រូតេអ៊ីន លាងចេញពីសារធាតុទម្ងន់ម៉ូលេគុលទាបដែលរលាយក្នុងទឹកភ្លៀង។ អាសូតនៅក្នុងការសិក្សាជីវគីមី និងការវិភាគគ្លីនិកជាធម្មតាត្រូវបានកំណត់ដោយវិធីសាស្ត្រ Kjeldahl (សូមមើលវិធីសាស្ត្រ Kjeldahl) ។ មាតិកាប្រូតេអ៊ីនសរុបនៅក្នុងសារធាតុរាវតែងតែត្រូវបានកំណត់ដោយវិធីសាស្ត្រ colorimetric ដែលផ្អែកលើការកែប្រែផ្សេងៗនៃប្រតិកម្ម biuret ។ វិធីសាស្រ្ត Lauri ត្រូវបានគេប្រើជាញឹកញាប់ ដែលក្នុងនោះសារធាតុ Folin សម្រាប់ tyrosine ត្រូវបានគេប្រើរួមជាមួយនឹងប្រតិកម្ម biuret (សូមមើលវិធីសាស្ត្រ Lauri) ។
ចំណាត់ថ្នាក់ប្រូតេអ៊ីន
ដោយសារតែទំហំធំនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ភាពស្មុគស្មាញនៃរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វា និងកង្វះទិន្នន័យត្រឹមត្រូវគ្រប់គ្រាន់នៃរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើន វានៅតែមិនមានការបែងចែកគីមីសមហេតុផលនៃប្រូតេអ៊ីននោះទេ។ ការចាត់ថ្នាក់ដែលមានស្រាប់គឺមានលក្ខខណ្ឌភាគច្រើន ហើយត្រូវបានបង្កើតឡើងជាចម្បងលើមូលដ្ឋាននៃលក្ខណៈសម្បត្តិរូបវិទ្យានៃប្រូតេអ៊ីន ប្រភពនៃការផលិតរបស់វា សកម្មភាពជីវសាស្រ្ត និងលក្ខណៈពិសេសផ្សេងទៀត ជាញឹកញាប់ចៃដន្យ។ បាទដោយ លក្ខណៈសម្បត្តិរូបវន្ត និងគីមីប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបែងចែកទៅជា fibrillar និង globular, hydrophilic (រលាយ) និង hydrophobic (មិនរលាយ) ល យោងទៅតាមប្រភពនៃការផលិតប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបែងចែកទៅជាសត្វបន្លែនិងបាក់តេរី; នៅលើប្រូតេអ៊ីនសាច់ដុំ ជាលិកាសរសៃប្រសាទ សេរ៉ូមឈាម។ល។ សកម្មភាពជីវសាស្រ្ត - លើប្រូតេអ៊ីន - អង់ស៊ីម។ ប្រូតេអ៊ីន - អរម៉ូនរចនាសម្ព័ន្ធ។ ប្រូតេអ៊ីន ប្រូតេអ៊ីន contractile អង្គបដិបក្ខ។ ក្រុមដែលបានពិពណ៌នានៅទីនេះ។
ប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់ត្រូវបានបែងចែកជាធម្មតាទៅជាប្រូតេអ៊ីនធម្មតា ឬប្រូតេអ៊ីន (ប្រូតេអ៊ីនត្រឹមត្រូវ) និងស្មុគស្មាញ ឬប្រូតេអ៊ីត (ស្មុគស្មាញនៃប្រូតេអ៊ីនជាមួយនឹងសមាសធាតុដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីន)។ ប្រូតេអ៊ីនសាមញ្ញគឺជាប៉ូលីម៊ែរនៃអាស៊ីតអាមីណូតែប៉ុណ្ណោះ; ស្មុគ្រស្មាញ បន្ថែមពីលើសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ ក៏មានផ្ទុកនូវសារធាតុដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីនផងដែរ ដែលហៅថាក្រុមសិប្បនិម្មិត។
ក្នុងចំណោមប្រូតេអ៊ីនសាមញ្ញ (ប្រូតេអ៊ីន) អាល់ប៊ុយមីន (សូមមើល) globulins (សូមមើល) និងប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនទៀតត្រូវបានសម្គាល់។
Albumins - ប្រូតេអ៊ីន globular ងាយរលាយ (ឧទាហរណ៍សេរ៉ូមឬអាល់ប៊ុមពណ៌សស៊ុត); រំលាយក្នុងទឹក និងដំណោះស្រាយអំបិលជាមួយទឹកភ្លៀងតែនៅពេលដែលដំណោះស្រាយឆ្អែតជាមួយអាម៉ូញ៉ូមស៊ុលហ្វាត។
Globulins ខុសគ្នាពីអាល់ប៊ុយមីន ដែលពួកវាមិនរលាយក្នុងទឹក និងអាចជ្រាបទឹកបាននៅពេលដែលដំណោះស្រាយត្រូវបានឆ្អែតពាក់កណ្តាលជាមួយនឹងអាម៉ូញ៉ូមស៊ុលហ្វាត។ Globulins មានទម្ងន់ម៉ូលេគុលខ្ពស់ជាងអាល់ប៊ុយមីន ហើយជួនកាលមានក្រុមកាបូអ៊ីដ្រាតនៅក្នុងសមាសភាពរបស់វា។
ប្រូតេអ៊ីនក៏រួមបញ្ចូលផងដែរនូវប្រូតេអ៊ីនបន្លែ - prolamins (សូមមើល) ដែលជាធម្មតាត្រូវបានរកឃើញរួមគ្នាជាមួយ glutelins (សូមមើល) នៅក្នុងគ្រាប់ធញ្ញជាតិ (rye ស្រូវសាលី barley ជាដើម) បង្កើតបានជា gluten ភាគច្រើន។ ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះគឺរលាយក្នុងជាតិអាល់កុល 70-80% និងមិនរលាយក្នុងទឹក; ពួកវាសម្បូរទៅដោយសំណល់អាស៊ីត glutamic និង proline ។ ប្រូឡាមីនក៏រួមបញ្ចូលស្រូវសាលី gliadin ពោត zein និង barley hordein ។
Scleroproteins (proteinds, albuminoids) គឺជាប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធដែលមិនរលាយក្នុងទឹក ក្នុងអាល់កាឡាំងពនឺ អាស៊ីត និងដំណោះស្រាយអំបិល។ ទាំងនេះរួមបញ្ចូលប្រូតេអ៊ីន fibrillar ជាចម្បងនៃប្រភពដើមសត្វដែលមានភាពធន់ទ្រាំខ្ពស់ក្នុងការរំលាយអាហារដោយអង់ស៊ីមរំលាយអាហារ។ ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះត្រូវបានបែងចែកទៅជាប្រូតេអ៊ីនជាលិកាភ្ជាប់: collagen (សូមមើល) និង elastin (សូមមើល); ប្រូតេអ៊ីន integument - សក់, ក្រចកនិង hooves, epidermis - keratins (សូមមើល) ដែលត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយ មាតិកាខ្ពស់។ស្ពាន់ធ័រក្នុងទម្រង់ជាសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ - ស៊ីស្ទីន; ប្រូតេអ៊ីននៃដូងនិងអាថ៌កំបាំងផ្សេងទៀតនៃក្រពេញសូត្រនៃសត្វល្អិត (ឧទាហរណ៍ cobwebs) - fibroin (សូមមើល) ដែលមានច្រើនជាងពាក់កណ្តាលនៃសំណល់នៃ glycine និង alanine ។
ក្រុមពិសេសនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយប្រូតាមីន (សូមមើល) - ប្រូតេអ៊ីនទម្ងន់ម៉ូលេគុលទាបនៃធម្មជាតិជាមូលដ្ឋាន (មិនដូចអាល់ប៊ុមប៊ីន គ្លូប៊ូលីន និងប្រូតេអ៊ីនជាលិកាផ្សេងទៀតដែលជាធម្មតាមានចំណុចអ៊ីសូអេឡិចត្រិចនៅក្នុងបរិយាកាសអាស៊ីតបន្តិច)។ សារធាតុ Protamine ត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងទឹកកាមរបស់ត្រីមួយចំនួន និងសត្វដទៃទៀត ហើយត្រូវបានផ្សំឡើងដោយអាស៊ីត diaminomonocarboxylic ច្រើនជាងពាក់កណ្តាល។ ដូច្នេះ herring protamines - lupein និង salmon - salmin មានប្រហែល 80% arginine ។ ប្រូតាមីនផ្សេងទៀតមានផ្ទុកបន្ថែមលើ arginine ផងដែរ lysine ឬ lysine និង histidine ។
អង្ករ។ 2. គ្រោងការណ៍ទូទៅនៃជីវសំយោគប្រូតេអ៊ីន។ អាស៊ីតអាមីណូ (1), អន្តរកម្មជាមួយ ATP, ត្រូវបានធ្វើឱ្យសកម្ម, បង្កើត aminoacyladenylates (2); ក្រោយមកទៀតនៅក្រោមសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម aminoacyl-tRNA synthetase ត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងការផ្ទេរ RNAs ឬ tRNAs (3) ហើយក្នុងទម្រង់នៃស្មុគស្មាញ aminoacyl-tRNA (4) បញ្ចូល ribosomes ដែលភ្ជាប់ទៅនឹង mRNA ឬ polysomes (5) . Polysomes ត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយភ្ជាប់ជាមួយ mRNA ដំបូងនូវអនុឯកតាតូចមួយ (6) ហើយបន្ទាប់មក ribosomes ធំមួយ (7) ។ នៅក្នុង ribosome (8) ដែលភ្ជាប់ទៅ mRNA សារធាតុ aminoacyl-tRNA ពីរត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹង mRNA ដែលជាលទ្ធផលដែលចំណង peptide ត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងពួកវា។ ដូច្នេះការលូតលាស់នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide (9) កើតឡើង ដែលត្រូវបានបញ្ចេញនៅពេលបញ្ចប់ការសំយោគរបស់វា (10) និងបំប្លែងបន្ថែមទៅជាប្រូតេអ៊ីន (11)។
ជីវសំយោគប្រូតេអ៊ីនដំណើរការនៅក្នុងកោសិកាទាំងអស់នៃសារពាង្គកាយមានជីវិត និងធានាដល់ការបន្តនៃប្រូតេអ៊ីនក្នុងរាងកាយ ដំណើរការមេតាបូលីស និងបទប្បញ្ញត្តិរបស់ពួកគេ ក៏ដូចជាការលូតលាស់ និងភាពខុសគ្នានៃសរីរាង្គ និងជាលិកា។ ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានសំយោគនៅក្នុងជាលិកាពីអាស៊ីដអាមីណូសេរីដោយមានការចូលរួមពីអាស៊ីតនុយក្លេអ៊ីក (សូមមើល)។ ដំណើរការនៃការសំយោគប្រូតេអ៊ីនដំណើរការជាមួយនឹងការប្រើប្រាស់ថាមពលដែលប្រមូលផ្តុំក្នុងទម្រង់ ATP (សូមមើលអាស៊ីត Adenosine Phosphoric) ។ ក្នុងអំឡុងពេលនៃការសំយោគប្រូតេអ៊ីន ការបង្កើតប្រូតេអ៊ីនជាក់លាក់នៃរចនាសម្ព័ន្ធជាក់លាក់យ៉ាងតឹងរ៉ឹងត្រូវបានធានា ដែលត្រូវបានអ៊ិនកូដនៅក្នុងហ្សែនរចនាសម្ព័ន្ធ (ស៊ីស្ត្រូន) នៃអាស៊ីត deoxyribonucleic ដែលមានទីតាំងនៅជាចម្បងនៅក្នុងក្រូម៉ាទីននៃស្នូលកោសិកា (សូមមើលកូដហ្សែន) ។ ព័ត៌មានដែលកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបញ្ជូនទៅ ប្រភេទពិសេសអាស៊ីត ribonucleic (RNA) ដែលហៅថាពត៌មាន ឬម៉ាទ្រីស RNA (mRNA) ក្នុងទម្រង់ជាលំដាប់នុយក្លេអូទីតបំពេញបន្ថែម។ ដំណើរការនេះត្រូវបានគេហៅថាការចម្លង។ mRNA រួមបញ្ចូលគ្នាជាមួយ ribosomes (សូមមើល) ដែលជា ribonucleoprotein granules ច្រើនជាងពាក់កណ្តាលដែលមាន ribosomal RNA ពិសេស (rRNA) ដែលត្រូវបានសំយោគផងដែរនៅលើ cistrons ពិសេស (ហ្សែន) នៃ DNA ។ Ribosomes មានភាគល្អិតតូចៗចំនួនពីរ ដែលពួកវាអាចបំបែកបញ្ច្រាសជាមួយនឹងការថយចុះនៃកំហាប់នៃអ៊ីយ៉ុងម៉ាញេស្យូម។ ភាគល្អិតតូចៗនៃ ribosomes មានប៉ុន្តែម៉ូលេគុល RNA មួយដែលមានទម្ងន់ម៉ូលេគុលប្រហែល 1.7 × 10 6 និង 0.7 × 10 6 រៀងគ្នា និងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនរាប់សិប។ ដោយបានរួមបញ្ចូលគ្នាជាមួយ ribosomes, mRNA បង្កើតជា polyribosomes ឬ polysomes ដែលការសំយោគនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីនកើតឡើង។ មុនពេលភ្ជាប់ជាមួយ ribosomes អាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានធ្វើឱ្យសកម្ម បន្ទាប់មកពួកវាត្រូវបានផ្សំជាមួយ RNAs នៃក្រុមហ៊ុនដឹកជញ្ជូនប៉ូលីម័រទាប ឬផ្ទេរ RNAs (tRNAs) ក្នុងទម្រង់ស្មុគស្មាញ ដែលពួកវាចូលទៅក្នុង ribosomes ។ គ្រោងការណ៍ទូទៅនៃ biosynthesis ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្ហាញនៅក្នុងរូបភព។ ២.
ការធ្វើឱ្យអាស៊ីដអាមីណូសកម្មកើតឡើងនៅពេលដែលពួកគេមានអន្តរកម្មជាមួយ ATP ជាមួយនឹងការបង្កើត aminoacyl adenylate និងការបញ្ចេញ pyrophosphate៖ អាស៊ីតអាមីណូ + ATP \u003d aminoacyl adenylate + pyrophosphate ។ Aminoacyladenylate គឺជា anhydride ចម្រុះដែលបង្កើតឡើងដោយសំណល់អាស៊ីតផូស្វ័រនៃ adenosine monophosphate និងក្រុម carboxyl នៃអាស៊ីតអាមីណូហើយជាទម្រង់សកម្មនៃអាស៊ីតអាមីណូ។ ពី aminoacyladenylate សំណល់អាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានផ្ទេរទៅ tRNA ជាក់លាក់សម្រាប់អាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗ ហើយចូលទៅក្នុង ribosomes ក្នុងទម្រង់ជា aminoacyl-tRNA ។ ការបង្កើត aminoacyladenylate និងការផ្ទេរសំណល់អាស៊ីតអាមីណូទៅ tRNA ត្រូវបានជំរុញដោយអង់ស៊ីមដូចគ្នា (aminoacyladenylate synthetase ឬ aminoacyl-tRNA synthetase) ដែលជាក់លាក់យ៉ាងតឹងរឹងសម្រាប់អាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗ និង tRNA នីមួយៗ។ tRNAs ទាំងអស់មានទម្ងន់ម៉ូលេគុលតិចតួច (ប្រហែល 25,000) និងមាននុយក្លេអូទីតប្រហែល 80 ។ ពួកវាមានការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធឈើឆ្កាងស្រដៀងនឹងផ្កាខាត់ណាខៀវ ដោយខ្សែសង្វាក់នុយក្លេអូទីតបង្កើតបានជារចនាសម្ព័ន្ធខ្សែពីរដែលផ្ទុកដោយមូលដ្ឋានបំពេញបន្ថែម ហើយក្លាយជាខ្សែតែមួយនៅក្នុងតំបន់នៃរង្វិលជុំប៉ុណ្ណោះ។ ការចាប់ផ្តើមនៃខ្សែសង្វាក់ nucleotide ជាធម្មតាតំណាងដោយ 5"-guanyl nucleotide មានទីតាំងនៅជិតស្ថានីយ ដែលជារឿយៗផ្លាស់ប្តូរក្រុមនៃសំណល់អាស៊ីត cytidilic និង adenosine ពីរជាមួយនឹងក្រុម 3"-OH ដោយឥតគិតថ្លៃ ដែលសំណល់អាស៊ីតអាមីណូគឺ ភ្ជាប់។ នៅលើរង្វិលជុំដែលមានទីតាំងនៅចុងម្ខាងនៃម៉ូលេគុល tRNA មានបីដងនៃមូលដ្ឋានដែលបំពេញបន្ថែមបីដងដែលអ៊ិនកូដអាស៊ីតអាមីណូ (codon) ហើយត្រូវបានគេហៅថា anticodon ។ លំដាប់នុយក្លេអូទីតនៃ tRNAs ជាច្រើនត្រូវបានបង្កើតឡើងរួចហើយ ហើយរចនាសម្ព័ន្ធពេញលេញរបស់វាត្រូវបានគេស្គាល់ផងដែរ។
លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូជាក់លាក់មួយនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃសង្វាក់ polypeptide សំយោគត្រូវបានផ្តល់ដោយព័ត៌មានដែលបានកត់ត្រានៅក្នុងលំដាប់ mRNA nucleotide ដែលឆ្លុះបញ្ចាំងពីលំដាប់ដែលត្រូវគ្នានៅក្នុង DNA cistrons ។ អាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗត្រូវបានអ៊ិនកូដដោយបីដងជាក់លាក់នៃ mRNA nucleotides ។ កូនបី (codons) ទាំងនេះត្រូវបានបង្ហាញនៅក្នុងតារាង។ 2. ការឌិគ្រីបរបស់ពួកគេបានធ្វើឱ្យវាអាចបង្កើតកូដ RNA nucleotide ឬកូដអាស៊ីតអាមីណូ ពោលគឺវិធីសាស្ត្រដែលការបកប្រែកើតឡើង ឬការបកប្រែព័ត៌មានដែលបានកត់ត្រានៅក្នុងលំដាប់ RNA nucleotide ទៅជារចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីន ឬលំដាប់។ សំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។
តារាង 2. លេខកូដអាស៊ីត RNA-AMINO
|
នុយក្លេអូទីតដំបូងនៃ codon (ពីចុង 5 អ៊ីញ) |
នុយក្លេអូទីតទីពីរនៃ codon |
នុយក្លេអូទីតទីបីនៃ codon (ពីចុង 3') |
|||
|
ម៉ាស៊ីនផ្លុំសក់ |
ស៊ែរ |
ទីរ |
ស៊ីស |
||
|
ម៉ាស៊ីនផ្លុំសក់ |
ស៊ែរ |
ទីរ |
ស៊ីស |
||
|
ឡី |
ស៊ែរ |
UAA |
UGA |
||
|
ឡី |
ស៊ែរ |
អ៊ុក |
បី |
||
|
ឡី |
ប្រូ |
ជីស |
Arg |
||
|
ឡី |
ប្រូ |
ជីស |
Arg |
||
|
ឡី |
ប្រូ |
គ្លីន |
Arg |
||
|
ឡី |
ប្រូ |
គ្លីន |
Arg |
||
|
អ៊ីល។ |
ត្រេ |
អាសន |
ស៊ែរ |
||
|
អ៊ីល។ |
ត្រេ |
អាសន |
ស៊ែរ |
||
|
អ៊ីល។ |
ត្រេ |
លីស |
Arg |
||
|
បានជួប |
ត្រេ |
លីស |
Arg |
||
|
កោរសក់ |
អាឡា |
Asp |
គ្លី |
||
|
កោរសក់ |
អាឡា |
Asc |
គ្លី |
||
|
កោរសក់ |
អាឡា |
គ្លូ |
គ្លី |
||
|
កោរសក់ |
អាឡា |
គ្លូ |
គ្លី |
||
ចំណាំ: Y - អាស៊ីត uridylic, C - អាស៊ីត cytidylic, A - អាស៊ីត adenylic, G - អាស៊ីត guanylic ។ អក្សរបីបង្ហាញពីសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលត្រូវគ្នា៖ ឧ.ភេន - ហ្វីនីឡាឡានីន។ Ile - isoleucine, Glu - glutamic acid, Gln - glutamine ជាដើម។ Triplets UAA, UAG, UGA មិនអ៊ិនកូដអាស៊ីតអាមីណូទេ ប៉ុន្តែកំណត់ការបញ្ចប់នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។
ដូចដែលអាចមើលឃើញពីតារាង ក្នុងចំណោម 64 កូនបីដែលអាចធ្វើបាន (61 អ៊ិនកូដអាស៊ីតអាមីណូជាក់លាក់ ពោលគឺពួកវាជា "អារម្មណ៍" ។ (បញ្ចប់) ការសំយោគនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលកំពុងលូតលាស់។ កូដគឺ degenerate ពោលគឺស្ទើរតែទាំងអស់អាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់ត្រូវបានអ៊ិនកូដដោយច្រើនជាងមួយ triplet នៃ nucleotides ដូច្នេះអាស៊ីតអាមីណូ 3 - leucine, arginine និងស៊េរី - ត្រូវបានអ៊ិនកូដដោយ codons ប្រាំមួយ, 2 - methionine និង tryptophan - មាន codon តែមួយ ហើយនៅសល់ 15 - ពី 2 ទៅ 4 ដំណើរការបកប្រែត្រូវបានអនុវត្តដោយជំនួយពី tRNA ដែលផ្ទុកដោយអាស៊ីតអាមីណូ Aminoacyl-tRNA ភ្ជាប់ triplet បន្ថែមរបស់វា (anticodon) ទៅ mRNA codon នៅក្នុង ribosome ។ aminoacyl-tRNA មួយទៀតភ្ជាប់ទៅនឹង mRNA codon ដែលនៅជាប់គ្នា។ tRNA ទីមួយក្នុងពេលតែមួយភ្ជាប់សំណល់អាស៊ីតអាមីណូរបស់វាជាមួយនឹងចុង carboxyl ទៅក្រុមអាមីណូនៃអាស៊ីតអាមីណូទីពីរ ជាមួយនឹងការបង្កើត dipeptide និងខ្លួនវាផ្ទាល់។ ត្រូវបានបញ្ចេញ និងបំបែកចេញពី ribosome។ បន្ថែមពីលើនេះ ដូចជាទំ ibosomes ប៉ុន្តែខ្សែសង្វាក់ mRNA ពី 5 "ចុងទៅ 3" ចុង, aminoacyl RNA ទីបីចូលរួម; ចុង carboxyl នៃ dipeptide ចូលរួមជាមួយក្រុមអាមីណូនៃអាស៊ីតអាមីណូទីបីដើម្បីបង្កើត tripeptide និងបញ្ចេញ tRNA ទីពីរ ហើយបន្តរហូតដល់ ribosome ឆ្លងកាត់តំបន់ទាំងមូលដែលអ៊ិនកូដប្រូតេអ៊ីននេះនៅលើ mRNA ដែលត្រូវគ្នានឹង DNA cistron ។ បន្ទាប់មកការសំយោគប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបញ្ចប់ ហើយ polypeptide លទ្ធផលត្រូវបានបញ្ចេញចេញពី ribosome ។ ribosome ទីមួយនៅក្នុង polysome ត្រូវបានបន្តដោយទីពីរ ទីបី។ល។ ដែលអានព័ត៌មានជាបន្តបន្ទាប់នៅលើខ្សែ mRNA ដូចគ្នានៅក្នុង polysome។ ដូច្នេះការលូតលាស់នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide កើតឡើងពី N-terminus ដល់ចុង carboxyl (C-) ។ ឧទាហរណ៍ ប្រសិនបើការសំយោគប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្ក្រាប ដោយមានជំនួយពីថ្នាំអង់ទីប៊ីយោទិច Puromycin នោះខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលមិនទាន់បានបញ្ចប់ជាមួយនឹង C-terminus មិនពេញលេញនៅដំណាក់កាលផ្សេងៗគ្នាអាចទទួលបាន។ Aminoacyl-tRNA ភ្ជាប់ដំបូងទៅអង្គភាគតូច ribosomal ហើយបន្ទាប់មកត្រូវបានផ្ទេរទៅផ្នែករងធំ ដែលខ្សែសង្វាក់ polypeptide លូតលាស់។ យោងតាមសម្មតិកម្មរបស់ A.S. Spirin ក្នុងអំឡុងពេលការងាររបស់ ribosome កំឡុងពេលធ្វើសំយោគប្រូតេអ៊ីន ការបិទ និងការបើកនៃភាគល្អិតរង ribosome ម្តងហើយម្តងទៀតកើតឡើង។ ដើម្បីបង្កើតឡើងវិញនូវការសំយោគប្រូតេអ៊ីននៅខាងក្រៅរាងកាយ បន្ថែមពីលើ ribosomes mRNA និង aminoacyl-tRNA វត្តមានរបស់ guanosine triphosphate (GTP) គឺចាំបាច់ ដែលត្រូវបានបំបែកទៅជា GDP និងបង្កើតឡើងវិញម្តងទៀតក្នុងអំឡុងពេលនៃការលូតលាស់នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ វាក៏តម្រូវឱ្យមានវត្តមាននៃកត្តាប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនដែលជាក់ស្តែងដើរតួជាអង់ស៊ីម។ កត្តាផ្ទេរដែលហៅថាទាំងនេះមានអន្តរកម្មគ្នាទៅវិញទៅមក ហើយទាមទារឱ្យមានវត្តមានក្រុម sulfhydryl និងអ៊ីយ៉ុងម៉ាញេស្យូមសម្រាប់សកម្មភាពរបស់ពួកគេ។ បន្ថែមពីលើការបកប្រែខ្លួនវា (នោះគឺការរីកលូតលាស់នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៅក្នុង លំដាប់ជាក់លាក់ដែលត្រូវគ្នានឹងហ្សែនរចនាសម្ព័ន្ធនៃ DNA និងលំដាប់បញ្ជូននៃនុយក្លេអូទីតក្នុង mRNA) តួនាទីពិសេសដើរតួជាការចាប់ផ្តើម (ឬការចាប់ផ្តើម) នៃការផ្សាយ និងការបញ្ចប់ (ឬការបញ្ចប់) របស់វា។ ការចាប់ផ្តើម ការសំយោគប្រូតេអ៊ីននៅក្នុង ribosome យ៉ាងហោចណាស់នៅក្នុងបាក់តេរីវាចាប់ផ្តើមដោយ codons ពិសេស - អ្នកចាប់ផ្តើមនៅក្នុង mRNA - AUG និង GUG ។ ដំបូង អនុផ្នែកតូចមួយនៃ ribosome ភ្ជាប់ទៅនឹង codon មួយ បន្ទាប់មក formylmethionyl-tRNA ចូលរួមជាមួយវា ដែលការសំយោគនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ចាប់ផ្តើម។ ដោយសារតែលក្ខណៈសម្បត្តិពិសេសនៃ aminoacyl-tRNA នេះ វាអាចត្រូវបានផ្ទេរទៅផ្នែករងធំដូចជា peptidyl-tRNA ហើយដូច្នេះចាប់ផ្តើមការលូតលាស់នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ ការចាប់ផ្តើមតម្រូវឱ្យមាន GTP និងកត្តាចាប់ផ្តើមប្រូតេអ៊ីន (បីត្រូវបានគេស្គាល់) ។ ការបញ្ចប់នៃការរីកលូតលាស់នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide កើតឡើងនៅ codons "គ្មានន័យ" UAA, UAG ឬ UGA ។ តាមមើលទៅ codons ទាំងនេះភ្ជាប់ទៅនឹងកត្តាបញ្ចប់ប្រូតេអ៊ីនជាក់លាក់មួយដែលនៅក្នុងវត្តមាននៃកត្តាមួយផ្សេងទៀតជំរុញការបញ្ចេញ polypeptide ។
សមាសធាតុនៃប្រព័ន្ធ biosynthesis ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានសំយោគជាចម្បងនៅក្នុងស្នូលកោសិកា។ នៅលើគំរូ DNA កំឡុងពេលចម្លង ការសំយោគនៃ RNA គ្រប់ប្រភេទកើតឡើង។ ពាក់ព័ន្ធ៖ ក្នុងដំណើរការនេះ៖ rRNA, mRNA និង tRNA ។ ដូច្នេះ rRNA និង mRNA ត្រូវបានសំយោគក្នុងទម្រង់ជាខ្លាំង ម៉ូលេគុលធំហើយសូម្បីតែនៅក្នុងស្នូលកោសិកា ពួកគេឆ្លងកាត់ដំណើរការនៃ "ភាពចាស់ទុំ" ក្នុងអំឡុងពេលដែលផ្នែកមួយ (យ៉ាងសំខាន់សម្រាប់ mRNA) នៃម៉ូលេគុលត្រូវបានបំបែក និង decomposed ដោយមិនចាកចេញពី cytoplasm និងម៉ូលេគុលដំណើរការដែលជាផ្នែកមួយនៃដើម។ ដែលត្រូវបានសំយោគបញ្ចូល cytoplasm ទៅកាន់កន្លែងសំយោគប្រូតេអ៊ីន។ មុនពេលចូលទៅក្នុងសមាសភាពនៃ polysomes, mRNA, ជាក់ស្តែង, ចាប់តាំងពីពេលនៃការសំយោគ, ភ្ជាប់ទៅនឹងភាគល្អិតប្រូតេអ៊ីនពិសេស "informophers" និងត្រូវបានផ្ទេរទៅ ribosomes ក្នុងទម្រង់នៃស្មុគស្មាញ ribonucleoprotein ។ ជាក់ស្តែង Ribosomes ក៏ "ទុំ" នៅក្នុង cytoplasm ផងដែរ ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនចូលរួមជាមួយមុនគេនៃ ribosomes ដែលផុសចេញពី nucleus ដែលមានរួចហើយនៅក្នុង cytoplasm ។ វាគួរតែត្រូវបានគេកត់សម្គាល់ថាសារពាង្គកាយដែលមិនមាននុយក្លេអ៊ែរទាប (prokaryotes) ដែលរួមមានបាក់តេរី សារាយបៃតងខៀវ និងមេរោគ មានភាពខុសគ្នាខ្លះពីសារពាង្គកាយខ្ពស់ជាងនៅក្នុងសមាសធាតុនៃប្រព័ន្ធជីវសំយោគប្រូតេអ៊ីន និងជាពិសេសនៅក្នុងបទប្បញ្ញត្តិរបស់វា។ Ribosomes នៅក្នុង prokaryotes មានទំហំតូចជាង និងមានភាពខុសប្លែកគ្នានៅក្នុងសមាសភាព ដំណើរការនៃការចម្លង និងការបកប្រែត្រូវបានភ្ជាប់ដោយផ្ទាល់ទៅក្នុងមួយ។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះនៅក្នុងសារពាង្គកាយនុយក្លេអ៊ែរខ្ពស់ (eukaryotes) ការបង្កើត RNA ក៏កើតឡើងនៅក្នុងសរីរាង្គនៃ cytoplasm, mitochondria និង chloroplasts (នៅក្នុងរុក្ខជាតិ) ដែលមានប្រព័ន្ធសំយោគប្រូតេអ៊ីនផ្ទាល់ខ្លួន និងព័ត៌មានហ្សែនផ្ទាល់របស់ពួកគេក្នុងទម្រង់ជា ឌីអិនអេ។ នៅក្នុងលក្ខខណ្ឌនៃរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វាប្រព័ន្ធនៃការសំយោគប្រូតេអ៊ីននៅក្នុង mitochondria និង chloroplasts គឺស្រដៀងគ្នាទៅនឹងនៅក្នុង prokaryotes និងខុសគ្នាយ៉ាងខ្លាំងពីប្រព័ន្ធដែលមាននៅក្នុង nucleus និង cytoplasm នៃសត្វនិងរុក្ខជាតិខ្ពស់ជាងនេះ។
បទប្បញ្ញត្តិនៃជីវសំយោគប្រូតេអ៊ីនគឺជាប្រព័ន្ធស្មុគ្រស្មាញ និងអនុញ្ញាតឱ្យកោសិកាឆ្លើយតបយ៉ាងរហ័ស និងច្បាស់លាស់ចំពោះការផ្លាស់ប្តូរបរិយាកាសជុំវិញកោសិកាដោយការបញ្ឈប់ ឬជំរុញការសំយោគប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗ ដែលជារឿយៗមានសកម្មភាពអង់ស៊ីម។ នៅក្នុងបាក់តេរីការទប់ស្កាត់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានអនុវត្តជាចម្បងដោយមានជំនួយពីប្រូតេអ៊ីនពិសេស - អ្នកបង្ក្រាប (សូមមើល Operon) ដែលសំយោគដោយនិយតករហ្សែនពិសេស។ អន្តរកម្មនៃសារធាតុបង្រ្កាបជាមួយនឹងសារធាតុមេតាបូលីតដែលចេញមកពីបរិស្ថាន ឬសំយោគនៅក្នុងកោសិកាអាចទប់ស្កាត់ ឬផ្ទុយទៅវិញធ្វើឱ្យវាសកម្ម ដូច្នេះគ្រប់គ្រងការសំយោគប្រូតេអ៊ីនមួយ ឬប្រូតេអ៊ីនដែលទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមក ជាពិសេសអង់ស៊ីមដែលត្រូវបានសំយោគអន្តរកម្មនៅលើ operon ដូចគ្នា។ នៅក្នុងសារពាង្គកាយខ្ពស់ ក្នុងដំណើរការនៃភាពខុសគ្នា ជាលិកាបាត់បង់សមត្ថភាពក្នុងការសំយោគប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន និងជំនាញក្នុងការសំយោគប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនតូចដែលចាំបាច់សម្រាប់មុខងារនៃជាលិកាដែលបានផ្តល់ឱ្យ ឧទាហរណ៍ សាច់ដុំ។ ការទប់ស្កាត់ការសំយោគនៃប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន ជាក់ស្តែងកើតឡើងនៅកម្រិតនៃហ្សែន (សូមមើល) តាមរយៈប្រូតេអ៊ីននុយក្លេអ៊ែរ - អ៊ីស្តូន (សូមមើល) ការភ្ជាប់កន្លែងមិនដំណើរការនៃ DNA ។ ទោះបីជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ក្នុងអំឡុងពេលនៃការបង្កើតឡើងវិញ ការលូតលាស់សាហាវ និងដំណើរការផ្សេងទៀតដែលជាប់ទាក់ទងនឹងការបែងចែក កន្លែងដែលត្រូវបានរារាំងបែបនេះអាចធ្លាក់ទឹកចិត្ត និងផ្គត់ផ្គង់ mRNA សម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីនខុសពីធម្មតាសម្រាប់ជាលិកាដែលបានផ្តល់ឱ្យ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ បទប្បញ្ញត្តិនៃការសំយោគប្រូតេអ៊ីនក្នុងការឆ្លើយតបទៅនឹងការរំញោចជាក់លាក់ក៏កើតឡើងនៅក្នុងសារពាង្គកាយខ្ពស់ជាងនេះដែរ។ ដូច្នេះសកម្មភាពនៃអរម៉ូនមួយចំនួនគឺដើម្បីជំរុញការសំយោគប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងជាលិកាដែលជា "គោលដៅ" នៃអរម៉ូននេះ។ ការបញ្ចូលនេះហាក់ដូចជាកើតឡើងដោយការភ្ជាប់អរម៉ូនទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនជាក់លាក់មួយនៅក្នុងជាលិកា និងធ្វើឱ្យហ្សែនសកម្មតាមរយៈស្មុគស្មាញដែលបានបង្កើតឡើង។
ដំណើរការនៃការសំយោគប្រូតេអ៊ីន និងបទប្បញ្ញត្តិរបស់វាទាមទារភាពច្បាស់លាស់ ភាពជាក់លាក់ និងការសម្របសម្រួលនៃសមាសធាតុទាំងអស់នៃប្រព័ន្ធ។ សូម្បីតែការរំលោភបំពានតិចតួចនៃភាពត្រឹមត្រូវនេះនាំឱ្យមានការរំលោភលើរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីននិងផលវិបាកខាងរោគសាស្ត្រធ្ងន់ធ្ងរ។ ជំងឺហ្សែនឧទាហរណ៍ ការជំនួស ឬការបាត់បង់នុយក្លេអូទីតមួយនៅក្នុងហ្សែនរចនាសម្ព័ន្ធនាំទៅដល់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីនដែលផ្លាស់ប្តូរ ដែលជារឿយៗមិនមានសកម្មភាពជីវសាស្រ្ត។ ការផ្លាស់ប្តូរបែបនេះបង្កប់ន័យពីបញ្ហាមេតាបូលីសពីកំណើត ដែលតាមខ្លឹមសារ រួមមានជំងឺតំណពូជទាំងអស់ (សូមមើល)។ ម្យ៉ាងវិញទៀត ប្រូតេអ៊ីន និងអង់ស៊ីមមួយចំនួនអាចខុសគ្នាមិនត្រឹមតែនៅក្នុងប្រភេទជីវសាស្រ្តផ្សេងៗគ្នាប៉ុណ្ណោះទេ ប៉ុន្តែក៏មាននៅក្នុងបុគ្គលផ្សេងៗគ្នាផងដែរ ខណៈពេលដែលរក្សាបាននូវសកម្មភាពជីវសាស្រ្តរបស់ពួកគេ។ ជាញឹកញាប់ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះមានលក្ខណៈសម្បត្តិ immunological និង electrophoretic ផ្សេងគ្នា។ នៅក្នុងប្រជាជនមនុស្ស គំរូជាច្រើននៃអ្វីដែលគេហៅថា polymorphism ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានពិពណ៌នា នៅពេលដែលប្រូតេអ៊ីនពីរឬច្រើនផ្សេងគ្នាអាចត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងបុគ្គលផ្សេងគ្នា ហើយជួនកាលនៅក្នុងបុគ្គលដូចគ្នាដែលមានមុខងារដូចគ្នាដូចជា hemoglobin (សូមមើល) haptoglobin ( សូមមើល) និងមួយចំនួនទៀត។
ប្រូតេអ៊ីនក្នុងអាហារូបត្ថម្ភ
ក្នុងចំណោមសារធាតុចិញ្ចឹមជាច្រើន ប្រូតេអ៊ីនដើរតួនាទីសំខាន់បំផុត។ ពួកវាជាប្រភពនៃអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ និងអ្វីដែលគេហៅថា អាសូតមិនជាក់លាក់ដែលចាំបាច់សម្រាប់ការសំយោគប្រូតេអ៊ីន។ រាងកាយមនុស្ស. ភាពមិនគ្រប់គ្រាន់នៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងអាហារនាំឱ្យមានការរំលោភបំពានយ៉ាងធ្ងន់ធ្ងរនៃមុខងាររបស់សារពាង្គកាយមួយ (សូមមើល។ ជំងឺដាច់សរសៃឈាមខួរក្បាល) ។ ស្ថានភាពសុខភាព ការអភិវឌ្ឍន៍រាងកាយ និងសមត្ថភាពការងាររបស់មនុស្សម្នាក់ក្នុងកម្រិតធំគឺអាស្រ័យលើកម្រិតនៃការផ្គត់ផ្គង់ប្រូតេអ៊ីន ហើយចំពោះកុមារតូចៗក្នុងកម្រិតជាក់លាក់មួយ ការអភិវឌ្ឍន៍ផ្លូវចិត្ត. ប្រសិនបើយើងគិតពីបន្លែ និងប្រូតេអ៊ីនសត្វទាំងអស់ដែលផលិតជាអាហារ នោះជាមធ្យម អ្នករស់នៅលើផែនដីម្នាក់ៗនឹងមានប្រហែល 58 ក្រាមក្នុងមួយថ្ងៃ។ តាមពិតទៅ ជាងពាក់កណ្តាលនៃចំនួនប្រជាជន ជាពិសេសនៅក្នុងប្រទេសកំពុងអភិវឌ្ឍន៍ មិនទទួលបានបរិមាណប្រូតេអ៊ីននេះទេ។ កង្វះប្រូតេអ៊ីនរបបអាហារជាសកលគួរតែជាប់ចំណាត់ថ្នាក់ក្នុងចំណោមសេដ្ឋកិច្ចធ្ងន់ធ្ងរបំផុត និង បញ្ហាសង្គមភាពទំនើប (សូមមើល វិបត្តិប្រូតេអ៊ីន) ។ ក្នុងន័យនេះ ការបង្កើតកម្រិតប្រូតេអុីនល្អបំផុតក្នុងរបបអាហារគឺមានសារៈសំខាន់បំផុត។
ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានទាមទារក្នុងបរិមាណដ៏អស្ចារ្យបំផុតក្នុងអំឡុងពេលនៃការលូតលាស់ដែលពឹងផ្អែកខ្លាំង។ ទោះបីជាយ៉ាងណាក៏ដោយ សូម្បីតែនៅក្នុងសារពាង្គកាយដែលបានឈានដល់ភាពពេញវ័យក៏ដោយ ដំណើរការសំខាន់ៗត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងការប្រើប្រាស់ជាបន្តបន្ទាប់នៃសារធាតុប្រូតេអ៊ីន ហើយជាលទ្ធផល តម្រូវការដើម្បីបំពេញការខាតបង់ទាំងនេះជាមួយនឹងអាហារ។ អនុលោមតាមអនុសាសន៍របស់ក្រុមអ្នកជំនាញ FAO / WHO ការគណនាតម្រូវការសម្រាប់អាសូតប្រូតេអ៊ីនគួរតែត្រូវបានអនុវត្តដោយយោងតាមរូបមន្ត: R \u003d 1.1 (U b + F b + S + G) ដែល R គឺជា តម្រូវការសម្រាប់អាសូតប្រូតេអ៊ីន; U b - ការបញ្ចេញអាសូតនៅក្នុងទឹកនោម; F b - ការបញ្ចេញអាសូតជាមួយនឹងលាមក; អេស - ការបាត់បង់អាសូតដោយសារតែការ desquamation នៃ epidermis, កំណើននៃសក់, ក្រចក, excretion នៃអាសូតជាមួយនឹងញើសក្នុងអំឡុងពេលញើសមិនខ្លាំង; G - ការរក្សាអាសូតក្នុងអំឡុងពេលលូតលាស់ (ការគណនាត្រូវបានអនុវត្តក្នុង 1 គីឡូក្រាមនៃម៉ាស់ក្នុងមួយថ្ងៃ) ។
មេគុណនៃ 1.1 ឆ្លុះបញ្ចាំងពីកាកសំណល់បន្ថែមនៃប្រូតេអ៊ីន (10% ជាមធ្យម) ដែលបណ្តាលមកពីប្រតិកម្មស្ត្រេស និងផលប៉ះពាល់អវិជ្ជមានលើរាងកាយ។ ព្រំដែននៃការប្រែប្រួលបុគ្គលនៅក្នុងតម្រូវការប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានសន្មតថាជា±20%។ អនុសាសន៍ផ្លូវការរបស់ក្រុមអ្នកជំនាញ FAO / WHO ត្រូវបានឆ្លុះបញ្ចាំងនៅក្នុងតារាង។ ៣.
តារាងទី 3. តម្រូវការប្រចាំថ្ងៃជាមធ្យមសម្រាប់ប្រូតេអ៊ីន (សន្មត់ថាវាត្រូវបានរំលាយពេញលេញ)*
|
អាយុ (គិតជាឆ្នាំ) |
តម្រូវការ (ក្នុងក្រាមក្នុង ១ គីឡូក្រាមនៃទំងន់រាងកាយក្នុងមួយថ្ងៃ) |
||
|
មធ្យម |
-20% |
+20% |
|
|
កុមារ |
|||
|
1-3 |
0,88 |
0,70 |
1,06 |
|
4-6 |
0,81 |
0,65 |
0,97 |
|
7-9 |
0,77 |
0,62 |
0,92 |
|
10-12 |
0,72 |
0,58 |
0,86 |
|
ក្មេងជំទង់ |
|||
|
13-15 |
0,70 |
0,56 |
0,84 |
|
16-19 |
0,64 |
0,51 |
0,77 |
|
មនុស្សពេញវ័យ |
0,59 |
0,47 |
0,71 |
- តម្រូវការអាសូតត្រូវបានគុណនឹងកត្តា 6.25 ។
វាច្បាស់ណាស់ថាតម្លៃដែលបានផ្តល់ឱ្យមិនត្រូវគ្នាទៅនឹងការផ្គត់ផ្គង់ដ៏ល្អប្រសើរនៃប្រូតេអ៊ីនដល់មនុស្សម្នាក់ហើយគួរតែត្រូវបានបញ្ជូនទៅកម្រិតអប្បបរមានៃមាតិការបស់ពួកគេនៅក្នុងរបបអាហារប្រសិនបើវាមិនត្រូវបានគេសង្កេតឃើញទេនោះការវិវត្តយ៉ាងឆាប់រហ័សនៃផលវិបាកធ្ងន់ធ្ងរនៃ កង្វះប្រូតេអ៊ីនគឺជៀសមិនរួច។ ការប្រើប្រាស់ប្រូតេអ៊ីនពិតប្រាកដនៅក្នុងប្រទេសអភិវឌ្ឍន៍សេដ្ឋកិច្ចភាគច្រើនគឺ 1.5 និងសូម្បីតែ 2 ដងខ្ពស់ជាងតួលេខដែលបានផ្តល់ឱ្យ។ យោងតាមគំនិតនៃរបបអាហារដែលមានតុល្យភាព តម្រូវការដ៏ល្អប្រសើររបស់មនុស្សសម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនគឺអាស្រ័យលើកត្តាជាច្រើន រួមទាំង លក្ខណៈសរីរវិទ្យាសារពាង្គកាយ លក្ខណៈគុណភាពនៃប្រូតេអ៊ីនអាហារ និងខ្លឹមសារនៃសារធាតុចិញ្ចឹមផ្សេងទៀតនៅក្នុងរបបអាហារ។
នៅសហភាពសូវៀតតម្លៃនៃតម្រូវការរបស់ប្រជាជនសម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានជួសជុលនៅក្នុងបទដ្ឋានអាហារូបត្ថម្ភសរីរវិទ្យាដែលត្រូវបានអនុម័តជាផ្លូវការដោយក្រសួងសុខាភិបាលដែលត្រូវបានពិនិត្យនិងធ្វើបច្ចុប្បន្នភាពជាទៀងទាត់។ បទដ្ឋានអាហារូបត្ថម្ភសរីរវិទ្យាគឺជាតម្លៃចង្អុលបង្ហាញជាមធ្យមដែលឆ្លុះបញ្ចាំងពីតម្រូវការដ៏ល្អប្រសើរនៃក្រុមប្រជាជននីមួយៗសម្រាប់មូលដ្ឋាន។ សារធាតុចិញ្ចឹមនិងថាមពល (តារាងទី 4) ។
|
ចំនួនកុមារ |
||
|
អាយុ |
ការទទួលទានប្រូតេអ៊ីន |
|
|
សរុប |
សត្វ |
|
|
0 - 3 ខែ |
||
|
4-6 ខែ |
||
|
៦-១២ ខែ |
||
|
1 - 1,5 ឆ្នាំ។ |
||
|
1.5-2 ឆ្នាំ។ |
||
|
៣៤ ឆ្នាំ។ |
||
|
អាយុ 5-6 ឆ្នាំ។ |
||
|
អាយុ 7-10 ឆ្នាំ។ |
||
|
អាយុ ១១-១៣ ឆ្នាំ។ |
||
|
អាយុ 14-17 ឆ្នាំ (ក្មេងប្រុស) |
||
|
អាយុ 14-17 ឆ្នាំ (ក្មេងស្រី) |
||
|
ចំនួនប្រជាជនពេញវ័យ |
|||||
|
ក្រុមតាមលក្ខណៈនៃការងារ |
(ក្នុងឆ្នាំ |
បុរស |
ស្ត្រី |
||
|
ការប្រើប្រាស់ ប្រូតេអ៊ីន |
ការទទួលទានប្រូតេអ៊ីន |
||||
|
សរុប |
ក្រពះ នី |
សរុប |
ក្រពះ នី |
||
|
ការងារមិនទាក់ទងនឹងភាពតានតឹងរាងកាយ |
18- 40 |
||||
|
មេកានិចវិស័យការងារ និងសេវាកម្មដែលមានសកម្មភាពរាងកាយទាប |
|||||
|
40 - 60 |
|||||
|
មេកានិចវិស័យការងារ និងសេវាកម្មដែលមានបន្ទុកសំខាន់ |
18 - 40 |
||||
|
មេកានិចធ្វើការជាមួយរាងកាយដ៏អស្ចារ្យ ផ្ទុក |
|||||
|
អាយុចូលនិវត្តន៍ |
60- 70 |
||||
|
ជាង |
|||||
|
សិស្ស |
|||||
|
មានផ្ទៃពោះ 5-9 ខែ។ |
|||||
|
ការបំបៅដោះកូន |
|||||
ពួកគេផ្តល់សម្រាប់ភាពខុសគ្នានៃតម្រូវការប្រូតេអ៊ីន អាស្រ័យលើភេទ អាយុ ធម្មជាតិនៃការងារ។ល។ តម្លៃដែលបានណែនាំត្រូវបានគណនាដោយផ្អែកលើការសិក្សាអំពីលក្ខណៈនៃការរំលាយអាហារប្រូតេអ៊ីន និងតុល្យភាពអាសូតនៅក្នុងក្រុមប្រជាជនដែលពាក់ព័ន្ធ ហើយពួកគេគឺជា ខ្ពស់ជាងតម្រូវការប្រូតេអ៊ីនអប្បបរមាដែលត្រូវការសម្រាប់រក្សាតុល្យភាពអាសូត។ ប្រូតេអ៊ីនលើសគឺចាំបាច់ដើម្បីផ្តល់នូវកាកសំណល់រាងកាយបន្ថែមដែលទាក់ទងនឹងភាពតានតឹងរាងកាយ និងសរសៃប្រសាទ ឥទ្ធិពលបរិស្ថានមិនល្អ ក៏ដូចជាដើម្បីរក្សាស្ថានភាពភាពស៊ាំដ៏ល្អប្រសើរ។ តម្លៃនៃការទទួលទានប្រូតេអ៊ីនដ៏មានតម្លៃបំផុតនៃប្រភពដើមសត្វត្រូវបានគូសបញ្ជាក់ជាពិសេសនៅក្នុងបទដ្ឋាន។
បទដ្ឋានអាហារូបត្ថម្ភខាងសរីរវិទ្យាគឺជាមូលដ្ឋានសម្រាប់រៀបចំផែនការផលិតផលិតផលអាហារមួយចំនួន។ នៅពេលវាយតម្លៃអត្ថប្រយោជន៍នៃផលិតផលប្រូតេអ៊ីននីមួយៗ សមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូរបស់ពួកគេ កម្រិតនៃការរំលាយអាហារដោយអង់ស៊ីមនៃបំពង់រំលាយអាហារ និងសូចនាករការរំលាយអាហារអាំងតេក្រាលដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃការពិសោធន៍ជីវសាស្រ្តត្រូវបានយកមកពិចារណា។ នៅក្នុងការអនុវត្តជាមួយនឹងកម្រិតជាក់លាក់នៃសាមញ្ញផលិតផលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបែងចែកជាពីរក្រុម។ ទីមួយរួមបញ្ចូលទាំងផលិតផលនៃប្រភពដើមសត្វ: ទឹកដោះគោ, សាច់, ស៊ុត, ត្រី, ប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានស្រូបយកបានយ៉ាងងាយស្រួលនិងទាំងស្រុងដោយរាងកាយរបស់មនុស្ស; ទៅទីពីរ - ផលិតផលភាគច្រើននៃប្រភពដើមរុក្ខជាតិជាពិសេសស្រូវសាលីអង្ករពោតនិងធញ្ញជាតិផ្សេងទៀតប្រូតេអ៊ីនដែលមិនត្រូវបានស្រូបយកទាំងស្រុងដោយរាងកាយ។ លក្ខខណ្ឌនៃការបែងចែកបែបនេះត្រូវបានសង្កត់ធ្ងន់ដោយតម្លៃជីវសាស្រ្តខ្ពស់នៃប្រូតេអ៊ីនរុក្ខជាតិមួយចំនួន (ដំឡូង buckwheat សណ្តែកសៀង ផ្កាឈូករ័ត្ន) និងតម្លៃជីវសាស្រ្តទាបនៃប្រូតេអ៊ីននៃផលិតផលសត្វមួយចំនួន (gelatin ស្បែក សរសៃពួរ។ល។) . ហេតុផលសម្រាប់ការរំលាយអាហារទាបនៃប្រូតេអ៊ីន fibrillar (keratin, elastin និង collagens) គឺជាលក្ខណៈពិសេសនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបីរបស់ពួកគេនិងការលំបាកនៃការរំលាយអាហារដោយអង់ស៊ីមបំពង់រំលាយអាហារ។ ម្យ៉ាងវិញទៀត ការបញ្ចូលប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួននៃប្រភពដើមរុក្ខជាតិអាចអាស្រ័យលើរចនាសម្ព័ន្ធ កោសិការុក្ខជាតិនិងការលំបាកកើតឡើងក្នុងការទាក់ទងប្រូតេអ៊ីនជាមួយអង់ស៊ីមរំលាយអាហារ។
ភាពពេញលេញនៃការប្រើប្រាស់ប្រូតេអ៊ីនបុគ្គលដោយមនុស្សម្នាក់ ឬតម្លៃជីវសាស្រ្តរបស់ពួកគេត្រូវបានកំណត់ជាចម្បងដោយកម្រិតដែលសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូរបស់ពួកគេត្រូវគ្នាទៅនឹងតម្រូវការផ្សេងៗគ្នានៃរាងកាយ និងក្នុងកម្រិតខ្លះចំពោះសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូនៃរាងកាយ។ ប្រូតេអ៊ីនធម្មជាតិជាច្រើនប្រភេទត្រូវបានបង្កើតឡើងជាចម្បងពីអាស៊ីដអាមីណូចំនួន 20 ដែល 8 ក្នុងចំណោមពួកវា (tryptophan, leucine, isoleucine, valine, threonine, lysine, methionine និង phenylalanine) គឺជាសារធាតុដែលមិនអាចខ្វះបានសម្រាប់មនុស្ស ដោយសារពួកវាមិនអាចសំយោគនៅក្នុងជាលិការាងកាយ (សូមមើល អាស៊ីតអាមីណូ) ។ សម្រាប់កុមារតូចៗ អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ទីប្រាំបួនគឺអ៊ីស្ទីឌីន។ អាស៊ីតអាមីណូដែលនៅសេសសល់គឺស្ថិតក្នុងចំណោមសារធាតុមិនសំខាន់ ហើយអាចត្រូវបានចាត់ទុកនៅក្នុងរបបអាហារជាចម្បងថាជាអ្នកផ្គត់ផ្គង់អាសូតមិនជាក់លាក់។ វាត្រូវបានបង្កើតឡើងថាការបញ្ចូលប្រូតេអ៊ីនអាហារល្អបំផុតត្រូវបានសម្រេចដោយការធ្វើឱ្យមានតុល្យភាពនៃសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូរបស់វាជាមួយនឹងមាត្រដ្ឋានអាស៊ីតអាមីណូ "ដ៏ល្អ" ។ នៅឆ្នាំ 1957 អ្វីដែលហៅថាមាត្រដ្ឋានអាស៊ីតអាមីណូបឋមនៃ FAO ត្រូវបានស្នើឡើងជាមាត្រដ្ឋានស្រដៀងគ្នា។ ក្រោយមកវាត្រូវបានបង្ហាញថាមាតិកានៃអាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួននៅក្នុងវាជាពិសេស tryptophan និង methionine មិនត្រូវបានកំណត់យ៉ាងត្រឹមត្រូវទេ។ អនុលោមតាមលទ្ធផលនៃការសិក្សាជីវសាស្រ្ត មាត្រដ្ឋាននៃសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីននៃស៊ុតមាន់ និងទឹកដោះគោរបស់មនុស្សត្រូវបានណែនាំថាល្អបំផុតក្នុងប៉ុន្មានឆ្នាំថ្មីៗនេះ។ ប្រូតេអ៊ីននៃផលិតផលទាំងពីរនេះដោយធម្មជាតិត្រូវបានបម្រុងទុកសម្រាប់អាហាររូបត្ថម្ភនៃសារពាង្គកាយដែលកំពុងអភិវឌ្ឍ ហើយត្រូវបានប្រើប្រាស់ស្ទើរតែទាំងស្រុងទាំងនៅក្នុងការពិសោធន៍លើសត្វពិសោធន៍ និងនៅពេលប្រើក្នុងអាហាររូបត្ថម្ភរបស់កុមារតូច។
ដើម្បីកំណត់ការឆ្លើយឆ្លងនៃសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនទៅនឹងតម្រូវការរបស់មនុស្ស សន្ទស្សន៍មួយចំនួនត្រូវបានស្នើឡើង ដែលនីមួយៗមានតម្លៃកំណត់ប៉ុណ្ណោះ។ ក្នុងចំនោមពួកគេសន្ទស្សន៍ H / O គួរតែត្រូវបានលើកឡើងដោយឆ្លុះបញ្ចាំងពីសមាមាត្រនៃបរិមាណអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ (H ក្នុង mg) ទៅនឹងមាតិកាអាសូតសរុបនៃប្រូតេអ៊ីន (O ក្នុង g) ដែលជួយកំណត់សមាមាត្រនៃអាសូតនៃសារធាតុសំខាន់ៗ។ ឬអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ និងអាសូតមិនជាក់លាក់។ តម្លៃ H/O ទាប មាតិកាអាសូតមិនជាក់លាក់កាន់តែខ្ពស់។ សម្រាប់ទឹកដោះគោនិងប្រូតេអ៊ីនស៊ុតសន្ទស្សន៍នេះគឺខ្ពស់ទាក់ទង - 3.1-3.25 សម្រាប់សាច់ - 2.79-2.94; សម្រាប់ស្រូវសាលី - 2 ។ សារៈសំខាន់ដ៏អស្ចារ្យភ្ជាប់ទៅនឹងពិន្ទុអាស៊ីតអាមីណូ ដែលអនុញ្ញាតឱ្យអ្នកទទួលបានការវិនិច្ឆ័យពេញលេញបន្ថែមទៀតនៃតម្លៃជីវសាស្រ្តនៃប្រូតេអ៊ីនដោយផ្អែកលើគីមីរបស់វា។ ការតែងនិពន្ធ។
វិធីសាស្ត្រពិន្ទុគឺផ្អែកលើការគណនាភាគរយនៃការផ្តល់អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗនីមួយៗនៅក្នុងផលិតផលតេស្ត បើប្រៀបធៀបទៅនឹងមាត្រដ្ឋានអាស៊ីតអាមីណូដ៏ល្អ។
ចំពោះគោលបំណងនេះ សម្រាប់អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗនីមួយៗនៃប្រូតេអ៊ីនដែលបានសិក្សា តម្លៃនៃការស្រាវជ្រាវ I ត្រូវបានគណនាស្មើនឹងការស្រាវជ្រាវ A/H ដែលឆ្លុះបញ្ចាំងពីសមាមាត្រនៃអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗនីមួយៗ (A ក្នុង mg) ទៅនឹងផលបូកនៃសារធាតុសំខាន់ៗ។ អាស៊ីតអាមីណូ (H ក្នុងក្រាម); តួលេខលទ្ធផលត្រូវបានប្រៀបធៀបជាមួយតម្លៃ I st ស្មើនឹង A st / H st សម្រាប់អាស៊ីតអាមីណូដូចគ្នា គណនាលើមាត្រដ្ឋានស្តង់ដារ។ ជាលទ្ធផលនៃការបែងចែកតម្លៃរបស់ Iresl ដោយ Ist និងគុណនឹង 100 សូចនាករនៃពិន្ទុអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានទទួលសម្រាប់អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗនីមួយៗ។ ការកំណត់តម្លៃជីវសាស្រ្តនៃប្រូតេអ៊ីនដែលបានសិក្សាគឺអាស៊ីតអាមីណូដែលជាពិន្ទុអាស៊ីតអាមីណូដែលទាបបំផុត។ រួមជាមួយនឹងមាត្រដ្ឋាន FAO បឋម មាត្រដ្ឋានអាស៊ីតអាមីណូនៃស៊ុតមាន់ និងទឹកដោះគោរបស់មនុស្ស ត្រូវបានគេប្រើជាមាត្រដ្ឋានស្តង់ដារ (តារាងទី 5) ។
តារាងទី 5. មាត្រដ្ឋានអាស៊ីតអាមីណូស្តង់ដារ
|
អាស៊ីតអាមីណូ |
សមាមាត្រនៃអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ក្នុងមីលីក្រាមទៅ 1 ក្រាមនៃបរិមាណអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ (A / H) |
|||||
|
ស្រី ទឹកដោះគោ |
សាច់មាន់ ស៊ុត |
ស្រី ទឹកដោះគោ |
សាច់មាន់ ស៊ុត |
|||
|
អ៊ីសូលូស៊ីន |
||||||
|
ឡេអូស៊ីន |
||||||
|
លីស៊ីន |
||||||
|
ផលបូកនៃអាស៊ីតអាមីណូក្រអូប៖ |
||||||
|
phenylalanine |
||||||
|
ទីរ៉ូស៊ីន |
||||||
|
បរិមាណអាស៊ីតអាមីណូដែលមានស្ពាន់ធ័រ៖ |
||||||
|
ស៊ីស្ទីន |
||||||
|
methionine |
||||||
|
ថូរនីន |
||||||
|
សារធាតុ tryptophan |
||||||
|
វ៉ាលីន |
||||||
|
បរិមាណអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ |
||||||
អនុលោមតាមសូចនាករនៃពិន្ទុអាស៊ីតអាមីណូ (តារាងទី 6) ប្រូតេអ៊ីននៃធញ្ញជាតិមួយចំនួនជាពិសេសស្រូវសាលី (50% ការកំណត់អាស៊ីតអាមីណូ - លីស៊ីននិង threonine) មានតម្លៃជីវសាស្រ្តទាបបំផុត; ពោត (45% កំណត់អាស៊ីតអាមីណូ - លីស៊ីននិង tryptophan); millet (60% កំណត់អាស៊ីតអាមីណូ - lysine និង threonine); ពារាំង (60% កំណត់អាស៊ីតអាមីណូ - methionine និង cystine) ។ ពិន្ទុអាស៊ីតអាមីណូនៃកម្រិតអាស៊ីតអាមីណូកំណត់ដែនកំណត់សម្រាប់ការប្រើប្រាស់អាសូតសម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនប្រភេទនេះសម្រាប់គោលបំណងប្លាស្ទិក។ លើសពីអាស៊ីតអាមីណូផ្សេងទៀតដែលមាននៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនអាចប្រើជាប្រភពនៃអាសូតមិនជាក់លាក់ ឬសម្រាប់តម្រូវការថាមពលរបស់រាងកាយ។ វិធីសាស្រ្តនៃការសិក្សាសមាសភាពអាស៊ីតអាមីណូគឺជាវិធីសាស្រ្តសំខាន់មួយសម្រាប់ការវាយតម្លៃគុណភាពនៃប្រូតេអ៊ីន។ ជាធម្មតាវាបង្កើតតម្លៃនៃការរំលាយអាហារដែលជិតនឹងលទ្ធផលនៃវិធីសាស្ត្រវាយតម្លៃប្រូតេអ៊ីនជីវសាស្រ្តដែលវែង និងថ្លៃជាង។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះការបង្កើតនៅក្នុងករណីមួយចំនួននៃភាពខុសគ្នាដែលអាចជឿទុកចិត្តបានរវាងសូចនាករដែលបានបញ្ជាក់បង្ខំឱ្យងាកទៅរកការស្រាវជ្រាវនៃផលិតផលប្រូតេអ៊ីនថ្មីទៅនឹងវិធីសាស្រ្តអាំងតេក្រាល biol ។ ការវាយតម្លៃទាំងនៅក្នុងមន្ទីរពិសោធន៍សត្វ និងដោយផ្ទាល់នៅក្នុងមនុស្ស។ វិធីសាស្រ្តទាំងនេះគឺផ្អែកលើការសិក្សានៅក្នុងការពិសោធន៍តុល្យភាពនៃភាពពេញលេញនៃការប្រើប្រាស់ប្រូតេអ៊ីនបុគ្គលដោយសត្វដែលកំពុងលូតលាស់ (សូចនាករនៃប្រសិទ្ធភាពប្រូតេអ៊ីននៃរបបអាហារ) សមាមាត្រនៃអាសូតដែលរក្សាដោយរាងកាយទៅនឹងអាសូតដែលស្រូបយកពីពោះវៀន (an សូចនាករនៃតម្លៃជីវសាស្រ្ត) សមាមាត្រនៃអាសូត adsorbed ទៅអាសូតសរុបនៃអាហារ (សូចនាករនៃការរំលាយអាហារពិត) ល សមតុល្យរបស់វាសម្រាប់កត្តាអាហារូបត្ថម្ភសំខាន់ៗទាំងអស់ (សូមមើលអាហាររូបត្ថម្ភមានតុល្យភាព) និងកម្រិតប្រូតេអ៊ីនទាប - ក្នុងរង្វង់ 8-10% នៃមាតិកាកាឡូរីសរុប (សូមមើលការរំលាយអាហារ និងថាមពល)។ ការប្រៀបធៀបសូចនាករនៃពិន្ទុអាស៊ីតអាមីណូ និងការប្រើប្រាស់ប្រូតេអ៊ីន ដែលកំណត់នៅក្នុងការពិសោធន៍លើសត្វពិសោធន៍សម្រាប់ផលិតផលមួយចំនួនត្រូវបានបង្ហាញក្នុងតារាង។ ៦.
តារាងទី 6. ការប្រៀបធៀបសូចនាករនៃល្បឿនអាស៊ីតអាមីណូ និងការប្រើប្រាស់ប្រូតេអ៊ីន
|
ផលិតផល |
ពិន្ទុអាស៊ីតអាមីណូ |
ការកំណត់ អាស៊ីតអាមីណូ |
សូចនាករនៃការប្រើប្រាស់ប្រូតេអ៊ីន |
||
|
នេះបើយោងតាមមាត្រដ្ឋាន FAO |
សម្រាប់ទឹកដោះគោរបស់ស្ត្រី |
ដោយស៊ុតមាន់ |
|||
|
ទឹកដោះគោ |
|||||
|
ស៊ុត |
|||||
|
ខេសិន |
|||||
|
ស៊ុត អាល់ប៊ុម |
សារធាតុ tryptophan |
||||
|
សាច់គោ |
|||||
|
បេះដូងសាច់គោ |
|||||
|
ថ្លើមសាច់គោ |
|||||
|
តម្រងនោមសាច់គោ |
|||||
|
សាច់ជ្រូក (Tenderloin) |
|||||
|
ត្រី |
សារធាតុ tryptophan |
||||
|
oats |
លីស៊ីន |
||||
|
រី |
ថូរនីន |
||||
|
អង្ករ |
លីស៊ីន |
||||
|
ម្សៅពោត |
សារធាតុ tryptophan |
||||
|
មី |
ក្នុង |
លីស៊ីន |
|||
|
ស្រូវសាលី |
|||||
|
ម្សៅស្រូវសាលី |
|||||
|
ពូជស្រូវសាលី |
|||||
|
ស្រូវសាលី gluten |
លីស៊ីន |
||||
|
ម្សៅសណ្តែកដី |
|||||
|
ម្សៅសណ្តែក |
|||||
|
គ្រាប់ល្ង |
លីស៊ីន |
||||
|
គ្រាប់ផ្កាឈូករ័ត្ន |
|||||
|
គ្រាប់ពូជកប្បាស |
|||||
|
ដំឡូង |
|||||
|
សណ្តែក |
|||||
|
យ៉ាំ (ដំឡូងជ្វា) |
|||||
|
ស្ពៃខ្មៅ |
|||||
|
ដំឡូងមី |
|||||
អត្ថប្រយោជន៍ដ៏សំខាន់នៃវិធីសាស្រ្តជីវសាស្រ្តសម្រាប់ការវាយតម្លៃប្រូតេអ៊ីនគឺភាពសុចរិតរបស់វា ដែលធ្វើឱ្យវាអាចយកទៅពិចារណានូវលក្ខណៈសម្បត្តិទាំងអស់នៃផលិតផលដែលប៉ះពាល់ដល់ការរំលាយអាហាររបស់ប្រូតេអ៊ីនរបស់ពួកគេ។ នៅពេលសិក្សាពីតម្លៃជីវសាស្រ្តនៃប្រូតេអ៊ីននីមួយៗ គេមិនគួរភ្លេចថានៅក្នុងរបបអាហារស្ទើរតែទាំងអស់ ប្រូតេអ៊ីននីមួយៗមិនត្រូវបានប្រើប្រាស់ទេ ប៉ុន្តែភាពស្មុគស្មាញរបស់វា ហើយជាក្បួន ប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗបំពេញគ្នាទៅវិញទៅមក ដោយផ្តល់នូវសូចនាករមធ្យមមួយចំនួននៃការបង្រួមអាសូតប្រូតេអ៊ីន។ ជាមួយនឹងរបបអាហារចម្រុះគ្រប់គ្រាន់ អត្រានៃការរំលាយអាហារប្រូតេអ៊ីនក្នុងរបបអាហារគឺថេរ ហើយឈានដល់ 85% ដែលជារឿយៗត្រូវបានប្រើក្នុងការគណនាជាក់ស្តែង។
អង្ករ។ 2. ប្រតិកម្ម Danielli ទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនដែលមាន tyrosine, tryptophan, histidine នៅក្នុង auricle នៃបេះដូង។
មូលដ្ឋាននៃវិធីសាស្រ្ត histochemical សម្រាប់ការរកឃើញប្រូតេអ៊ីនជាក្បួន វិធីសាស្រ្តជីវគីមីប្រែប្រួលសម្រាប់ការកំណត់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងផ្នែកជាលិកាស្តើង។ វាគួរតែត្រូវបានចងចាំក្នុងចិត្តថា ប្រតិកម្មគីមីជីវៈ អាចត្រូវបានប្រើជាប្រតិកម្មគីមីអ៊ីស្តូគីមី ប្រសិនបើផលិតផលប្រតិកម្មមានពណ៌ស្ថិរភាព ទឹកភ្លៀង និងមិនមានទំនោរក្នុងការសាយភាយច្បាស់លាស់។ វិធីសាស្ត្រ Histochemical សម្រាប់ការរកឃើញប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងជាលិកាគឺផ្អែកលើការរកឃើញអាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនដែលបង្កើតជាប្រូតេអ៊ីន (ឧទាហរណ៍ ប្រតិកម្ម Millon សម្រាប់ tyrosine ប្រតិកម្ម Sakagushi សម្រាប់ arginine ប្រតិកម្ម Adams សម្រាប់ tryptophan ប្រតិកម្ម tetrazonium coupling សម្រាប់ histidine tyrosine ។ , tryptophan ។ -3) ការកំណត់ចំណុចអ៊ីសូអេឡិចត្រិច។ល។ ជាចុងក្រោយ វត្តមានអាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួននៅក្នុងផ្នែកជាលិកាអាចត្រូវបានកំណត់ដោយប្រយោលដោយកំណត់វត្តមាននៅក្នុងជាលិកានៃអង់ស៊ីមដែលទាក់ទងនឹងអាស៊ីតអាមីណូទាំងនេះ (ឧទាហរណ៍ ឌី-អាមីណូអាស៊ីតអុកស៊ីតដេស) . ប្រូតេអ៊ីនសាមញ្ញមួយចំនួន (collagen, elastin, reticulin, fibrin) ត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងផ្នែកដោយប្រើប្រាស់វិធីសាស្រ្ត histological ជាច្រើន ក្នុងចំណោមវិធីដែលហៅថា polychromic គឺល្អជាង (វិធីសាស្ត្រ Mallory និងការកែប្រែរបស់វា វិធីសាស្ត្រ Orcein-picrofuxin របស់ Romeis ជាដើម។ ប្រូតេអ៊ីនក៏ត្រូវបានរកឃើញផងដែរ។ ដោយប្រើវិធីសាស្រ្តមីក្រូទស្សន៍ luminescence ការធ្វើមូលដ្ឋានីយកម្មនៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងជាលិកា (myosins, albumins, globulins, fibrin ។ ការធ្វើមូលដ្ឋានីយកម្មនៃប្រូតេអ៊ីននីមួយៗដែលខុសគ្នាពីគ្នាទៅវិញទៅមកនូវខ្លឹមសារនៃអាស៊ីតអាមីណូជាក់លាក់។ វិធីសាស្រ្តកំពុងត្រូវបានបង្កើតឡើងសម្រាប់ការកំណត់បរិមាណនៃប្រូតេអ៊ីន ឧទាហរណ៍ វិធីសាស្ត្រកំណត់ប្រូតេអ៊ីនដោយប្រតិកម្មប្រយោលនៃអង្គបដិប្រាណដែលមានស្លាក ក៏ដូចជាការកំណត់របស់ SH ក្រុមដោយវិធីសាស្រ្តរបស់ Barnett និង Seligman (សូមមើលអាស៊ីតអាមីណូ វិធីសាស្រ្តគីមីជីវសាស្ត្រសម្រាប់ការរកឃើញអាស៊ីតអាមីណូ) វិធីសាស្ត្រដែលបានរៀបរាប់ខាងលើទាំងអស់សម្រាប់ការរកឃើញប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងជាលិកាមាន d ភាពជាក់លាក់នៃសំណល់ និងផ្តល់លទ្ធផលគួរឱ្យទុកចិត្ត។ ការជួសជុលសម្ភារៈជាលិកានៅពេលប្រើវិធីសាស្រ្តទាំងនេះគឺខុសគ្នា។ ថ្នាំជួសជុលដែលសមស្របបំផុតក្នុងករណីភាគច្រើនគួរតែត្រូវបានចាត់ទុកថាជាជាតិអាល់កុលអេទីល ឬមេទីល អាសេតូនគ្មានជាតិទឹក ល្បាយ។ ជាតិអាល់កុលអេទីល។ជាមួយនឹងសារធាតុ formalin ដំណោះស្រាយនៃអាស៊ីត trichloroacetic ក្នុងជាតិអាល់កុលក្នុងករណីខ្លះ (សម្រាប់ប្រូតេអ៊ីននៃក្រពេញភីតូរីសមុន) សារធាតុ formalin ត្រូវបានគេប្រើ។ ជម្រើសនៃ fixative អាស្រ័យលើវិធីសាស្រ្ត, ពេលវេលាជួសជុលអាស្រ័យលើ សរុបនិងធម្មជាតិនៃក្រណាត់។ អ្នកអាចប្រើផ្នែក cryostat ឬ paraffin ។
ប្រូតេអ៊ីនវិទ្យុសកម្ម
ប្រូតេអ៊ីនវិទ្យុសកម្ម - ប្រូតេអ៊ីនម៉ូលេគុលដែលមានអាតូមមួយឬច្រើននៃអ៊ីសូតូបវិទ្យុសកម្មនៃធាតុណាមួយ។ នៅក្នុងករណីនៃការដាក់ស្លាកវិទ្យុសកម្មនៃប្រូតេអ៊ីន វាចាំបាច់ក្នុងការធានានូវភាពខ្លាំង និងអាចជាសុវត្ថិភាពបំផុតនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ ជាស្លាកវិទ្យុសកម្មនៃប្រូតេអ៊ីនសម្រាប់ជីវគីមី ការសិក្សាពិសោធន៍អ៊ីសូតូបជាចម្បង 3 H និង 14 C ត្រូវបានប្រើ។ នៅពេលដែលទទួលបានការត្រៀមលក្ខណៈ radiopharmaceutical ដោយផ្អែកលើប្រូតេអ៊ីន អ៊ីសូតូបអ៊ីយ៉ូត - 125 I និង 131 I ក៏ដូចជាអ៊ីសូតូប 111 In, 113m In, 99m Tc ជាដើម ត្រូវបានគេប្រើ peptide ។ ប្រូតេអ៊ីនដែលមានស្លាកគឺត្រូវបានបន្សុតចេញពីអ៊ីយ៉ូតដែលមិនមានព្រំដែន និងសារធាតុមិនបរិសុទ្ធផ្សេងទៀត (ដោយការច្រោះជែល ការលាងឈាម ការស្រូបយក ការផ្លាស់ប្តូរអ៊ីយ៉ុង ទឹកភ្លៀង isoelectric ជាដើម)។ ប្រសិនបើប្រូតេអ៊ីនមិនមាន tyrosine ទេ សារធាតុជំនួសដែលមានអ៊ីយ៉ូតវិទ្យុសកម្មត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងវា ដើម្បីអនុវត្តអ៊ីយ៉ូត ឬអាណាឡូកដែលមានផ្ទុក tyrosine ត្រូវបានប្រើ ឬពួកគេងាកទៅរកការដាក់ស្លាកជាមួយអ៊ីសូតូបវិទ្យុសកម្មផ្សេងទៀត (សូមមើល)។
ប្រូតេអ៊ីនវិទ្យុសកម្មមានសារៈសំខាន់យ៉ាងខ្លាំងក្នុងការសិក្សាអំពី catabolism និងការបំប្លែងសារជាតិប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងការសិក្សាជីវគីមីពិសោធន៍។ លើសពីនេះ ពួកវាត្រូវបានគេប្រើនៅក្នុងការធ្វើរោគវិនិច្ឆ័យវិទ្យុសកម្មអ៊ីសូតូបនៅក្នុង vivo និងនៅក្នុង vitro នៅពេលសិក្សាពីស្ថានភាពមុខងារនៃសរីរាង្គ និងប្រព័ន្ធជាច្រើននៃរាងកាយក្នុងករណី ជំងឺផ្សេងៗ. នៅក្នុងការសិក្សា vivo, អាល់ប៊ុយមីនសេរ៉ូមរបស់មនុស្សដែលមានស្លាកសញ្ញា អ៊ីសូតូមវិទ្យុសកម្មអ៊ីយ៉ូត (125 I និង 131 I) ក៏ដូចជា albumin micro- និង macroaggregates ដែលទទួលបាននៅលើមូលដ្ឋានរបស់វាដោយការ denaturation កម្ដៅ និងការប្រមូលផ្តុំជាមួយនឹងស្លាកដូចគ្នា។ ដោយមានជំនួយពីអាល់ប៊ុមប៊ីនដែលមានស្លាកសូចនាករនៃ hemodynamics និងឈាមរត់ក្នុងតំបន់បរិមាណនៃឈាមចរាចរនិងប្លាស្មាអាចត្រូវបានកំណត់ការស្កេនបេះដូងនិងសរសៃឈាមធំ ៗ (សូមមើលការស្កេន) ក៏ដូចជាដុំសាច់ខួរក្បាលត្រូវបានអនុវត្ត។ Albumin microaggregates ត្រូវបានប្រើដើម្បីស្កេនថ្លើម និងក្រពះ ដើម្បីកំណត់លំហូរឈាមរបស់ថ្លើម ហើយ macroaggregates ត្រូវបានប្រើដើម្បីស្កេនសួត។
ប្រូតេអ៊ីនវិទ្យុសកម្មបានរកឃើញកម្មវិធីទូលំទូលាយក្នុងការកំណត់បរិមាណអតិសុខុមប្រាណនៃអរម៉ូន អង់ស៊ីម និងសារធាតុប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀតនៅក្នុងជាលិកា និងប្រព័ន្ធផ្សព្វផ្សាយនៃសត្វ និងមនុស្សនៅក្នុងការសិក្សានៅក្នុង vitro ។
គន្ថនិទ្ទេស៖ប្រូតេអ៊ីន, ed ។ G. Neurath និង C. Bailey, trans ។ ពីភាសាអង់គ្លេស, លេខ 1-3, M. , 1956 -1959, គន្ថនិទ្ទេស; ជីវសំយោគនៃប្រូតេអ៊ីន និងអាស៊ីតនុយក្លេអ៊ីក, ed. A. S. Spirina, Moscow, 1965 ។ Gaurovnts F. គីមីវិទ្យា និងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន, trans ។ ពីភាសាអង់គ្លេស M., 1965; Ichas M. កូដជីវសាស្រ្ត, trans ។ ពីភាសាអង់គ្លេស, M., 1971; Kiselev LL et al. មូលដ្ឋានម៉ូលេគុលនៃការសំយោគប្រូតេអ៊ីន។ M. , 1971; Poglaaov BF រចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន contractile, M., 1965; Spirin A.S. និង Gavrilova L. P. Ribosome, M., 1971; គីមីវិទ្យា និងជីវគីមីនៃអាស៊ីត nucleic, ed. កែសម្រួលដោយ I. B. Zbarsky និង S. S. Debov. Leningrad ឆ្នាំ 1968 ។ វឌ្ឍនភាពក្នុងគីមីសាស្ត្រប្រូតេអ៊ីន, ed ។ ដោយ M.L. Anson a. J. T. Edsall, v ។ 1-28, N.Y., 1944-1974; Hess G.P. a. Rupley J.A. រចនាសម្ព័ន្ធនិងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន, Ann ។ Rev. Biochcm., v ។ 40, ទំ។ ១០១៣, ១៩៧១; នីតិវិធីនៅក្នុង vitro ជាមួយអ៊ីសូតូបវិទ្យុសកម្មនៅក្នុង mcdlcinc, ដំណើរការនៃសន្និសីទ, ទីក្រុងវីយែន, 1970; M a r g-l(n A. a. Nerrif ield R. B. ការសំយោគគីមីនៃ peptides និងប្រូតេអ៊ីន Ann. Rev. Biochem., v. 39, p. 841, 1970; ប្រូតេអ៊ីន សមាសភាព រចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងារ ed. ដោយ H. Neurath, v. 1-5, N. Y.-L., 1963-1970 ។
B. ក្នុងអាហារូបត្ថម្ភ- Lavrov B. A. សៀវភៅសិក្សានៃសរីរវិទ្យាអាហារូបត្ថម្ភ, ទំ។ 92, ទីក្រុងម៉ូស្គូ, ឆ្នាំ 1935; Molchanova O.P. តម្លៃនៃប្រូតេអ៊ីនក្នុងអាហារូបត្ថម្ភសម្រាប់សារពាង្គកាយដែលកំពុងលូតលាស់ និងពេញវ័យ នៅក្នុងសៀវភៅ៖ Vopr ។ រណ្តៅ។ , ed ។ O.P. Molchanova, គ. 2, ទំ។ 5, ទីក្រុងម៉ូស្គូ, ឆ្នាំ 1950; Pokrovsky A. A. ចំពោះសំណួរនៃតម្រូវការនៃក្រុមផ្សេងៗនៃចំនួនប្រជាជននៅក្នុងថាមពលនិងសារធាតុចិញ្ចឹមជាមូលដ្ឋាន Vestn ។ USSR Academy of Medical Sciences, លេខ 10, ទំ។ 3, 1966, គន្ថនិទ្ទេស; គាត់, មូលដ្ឋាន Pheiological និងជីវគីមីសម្រាប់ការអភិវឌ្ឍផលិតផលអាហារទារក, M., 1972; ថាមពល
វិធីសាស្ត្រ Histochemical សម្រាប់ការរកឃើញ B. នៅក្នុងជាលិកា- Kiseli D. មីក្រូបច្ចេកទេសជាក់ស្តែង និងជីវគីមីវិទ្យា ជាមួយ weyager ។ , ទំ។ 119, 152, Budapest" ឆ្នាំ 1962; L និង l-l i p ។ បច្ចេកទេស Patohistological និងប្រវតិ្តគីមីជាក់ស្តែង, trans ។ ពីភាសាអង់គ្លេស, ទំ។ 509, ទីក្រុងម៉ូស្គូ, ឆ្នាំ 1969; P និង r ជាមួយ E. Histochemistry, trans ។ e ភាសាអង់គ្លេស M., 1962; គោលការណ៍និងវិធីសាស្រ្តនៃការវិភាគ r-rgo-cytochemical ក្នុងរោគវិទ្យា, ed ។ A. P. Avtsyna និងអ្នកដទៃ, ទំ។ 238, JI., ".971; P a g s e A. G. E. Histochemistry, vol. 1-2, Edinburgh - L., 1969-1972 ។
I. B. Zbarsky; A. A. Pokrovsky (រណ្តៅ។), V.V. Sedov (រីករាយ។), R.A. Simakova (gist ។ ) ។
