proteinregulierende Funktion, proteinregulierende Funktion
— Durchführung der Regulierung von Prozessen in einer Zelle oder in einem Organismus durch Proteine, die mit ihrer Fähigkeit verbunden ist, Informationen zu empfangen und zu übermitteln. Die Wirkung regulatorischer Proteine ​​ist reversibel und erfordert in der Regel die Anwesenheit eines Liganden. Immer mehr neue regulatorische Proteine ​​werden entdeckt, von denen derzeit wahrscheinlich nur ein kleiner Teil bekannt ist.

Es gibt verschiedene Arten von Proteinen, die eine regulatorische Funktion erfüllen:

• Proteine ​​- Rezeptoren, die das Signal wahrnehmen
• Signalproteine ​​- Hormone und andere Substanzen, die interzelluläre Signale übertragen (viele, wenn auch nicht alle, sind Proteine ​​oder Peptide)
• regulatorische Proteine, die viele Prozesse in Zellen regulieren.

• 1 Proteine, die an der interzellulären Signalübertragung beteiligt sind
• 2 Rezeptorproteine
• 3 Intrazelluläre regulatorische Proteine
  • 3.1 Transkriptionsregulatorproteine
  • 3.2 Faktoren, die die Übersetzung regulieren
  • 3.3 Faktoren, die das Spleißen regulieren
  • 3.4 Proteinkinasen und Proteinphosphatasen
• 4 Siehe auch
• 5 Verknüpfungen
• 6 Literatur

Proteine, die an der interzellulären Signalübertragung beteiligt sind

Hauptartikel: Signalfunktion von Proteinen, Hormone, Zytokine

Hormonproteine ​​(und andere Proteine, die an der interzellulären Signalübertragung beteiligt sind) beeinflussen den Stoffwechsel und andere physiologische Prozesse.

Hormone - Substanzen, die in den endokrinen Drüsen gebildet werden, vom Blut transportiert werden und ein Informationssignal übertragen. Hormone verteilen sich zufällig und wirken nur auf jene Zellen, die über geeignete Rezeptorproteine ​​verfügen. Hormone binden an bestimmte Rezeptoren. Hormone regulieren normalerweise langsame Prozesse, zum Beispiel das Wachstum einzelner Gewebe und die Entwicklung des Körpers, aber es gibt Ausnahmen: Adrenalin ist zum Beispiel ein Stresshormon, ein Derivat von Aminosäuren. Es wird freigesetzt, wenn es freigelegt wird Nervenimpuls auf das Nebennierenmark, gleichzeitig beginnt das Herz häufiger zu schlagen, der Blutdruck steigt und andere Reaktionen treten auf. Es wirkt auch auf die Leber (abbaut Glykogen). Glukose wird ins Blut abgegeben und vom Gehirn und den Muskeln als Energiequelle genutzt.

Rezeptorproteine

Hauptartikel: Zellrezeptor G-Protein-Aktivierungszyklus unter der Wirkung des Rezeptors.

Rezeptorproteine ​​können auch Proteinen mit regulatorischer Funktion zugeordnet werden. Membranproteine ​​- Rezeptoren übertragen ein Signal von der Zelloberfläche nach innen und wandeln es um. Sie regulieren Zellfunktionen, indem sie an einen Liganden binden, der außerhalb der Zelle auf diesem Rezeptor „sass“; Als Ergebnis wird ein anderes Protein innerhalb der Zelle aktiviert.

Die meisten Hormone wirken nur dann auf eine Zelle, wenn sich auf ihrer Membran ein bestimmter Rezeptor befindet - ein anderes Protein oder Glykoprotein. Beispielsweise befindet sich der β2-adrenerge Rezeptor auf der Membran von Leberzellen. Unter Stress bindet das Adrenalinmolekül an den β2-adrenergen Rezeptor und aktiviert ihn. Der aktivierte Rezeptor aktiviert dann das G-Protein, das GTP bindet. Nach vielen Zwischenschritten der Signaltransduktion findet die Glykogenphosphorolyse statt. Der Rezeptor führte die allererste Operation durch, um ein Signal zu übertragen, das zum Abbau von Glykogen führte. Ohne sie gäbe es keine Folgereaktionen innerhalb der Zelle.

Intrazelluläre regulatorische Proteine

Proteine ​​regulieren die in Zellen ablaufenden Prozesse über mehrere Mechanismen:

• Wechselwirkungen mit DNA-Molekülen (Transkriptionsfaktoren)
• B. durch Phosphorylierung (Proteinkinase) oder Dephosphorylierung (Proteinphosphatase) anderer Proteine
• durch Interaktion mit dem Ribosom oder RNA-Molekülen (Translationsregulationsfaktoren)
• Auswirkungen auf den Prozess der Intronentfernung (spleißregulatorische Faktoren)
• Einfluss auf die Zerfallsgeschwindigkeit anderer Proteine ​​(Ubiquitine etc.)

Transkriptionsregulatorproteine

Hauptartikel: Transkriptionsfaktor

Ein Transkriptionsfaktor ist ein Protein, das beim Eintritt in den Kern die DNA-Transkription reguliert, dh das Lesen von Informationen von DNA zu mRNA (mRNA-Synthese gemäß der DNA-Vorlage). Einige Transkriptionsfaktoren verändern die Chromatinstruktur und machen es für RNA-Polymerasen zugänglicher. Es gibt verschiedene Hilfstranskriptionsfaktoren, die die gewünschte DNA-Konformation für die nachfolgende Wirkung anderer Transkriptionsfaktoren erzeugen. Eine weitere Gruppe von Transkriptionsfaktoren sind solche Faktoren, die nicht direkt an DNA-Moleküle binden, sondern durch Protein-Protein-Wechselwirkungen zu komplexeren Komplexen kombiniert werden.

Translationsregulationsfaktoren

Hauptartikel: Rundfunk (Biologie)

Translation ist die Synthese von Polypeptidketten von Proteinen gemäß der mRNA-Matrize, die von Ribosomen durchgeführt wird. Die Translation kann auf verschiedene Weise reguliert werden, unter anderem mit Hilfe von Repressorproteinen, die an mRNA binden. Es gibt viele Fälle, in denen der Repressor das Protein ist, das von dieser mRNA codiert wird. In diesem Fall erfolgt eine typgerechte Regelung Rückmeldung(Beispiel hierfür ist die Unterdrückung der Synthese des Enzyms Threonyl-tRNA-Synthetase).

spleißregulatorische Faktoren

Hauptartikel: Spleißen

Innerhalb eukaryotischer Gene gibt es Regionen, die nicht für Aminosäuren kodieren. Diese Regionen werden Introns genannt. Sie werden bei der Transkription zunächst in Prä-mRNA umgeschrieben, dann aber durch ein spezielles Enzym herausgeschnitten. Dieser Vorgang des Entfernens von Introns und das anschließende Zusammennähen der Enden der verbleibenden Abschnitte wird als Spleißen (Vernetzen, Spleißen) bezeichnet. Das Spleißen wird unter Verwendung kleiner RNAs durchgeführt, die normalerweise mit Proteinen assoziiert sind, die als regulatorische Faktoren des Spleißens bezeichnet werden. am Spleißen beteiligte Proteine ​​mit enzymatischer Aktivität. Sie geben der Prä-mRNA die gewünschte Konformation. Für den Zusammenbau des Komplexes (Spliceosom) ist es notwendig, Energie in Form von Spaltbarem zu verbrauchen ATP-Moleküle Daher enthält dieser Komplex Proteine ​​mit ATPase-Aktivität.

Es gibt ein alternatives Spleißen. Spleißmerkmale werden durch Proteine ​​bestimmt, die in der Lage sind, an das RNA-Molekül in den Regionen von Introns oder Bereichen an der Exon-Intron-Grenze zu binden. Diese Proteine ​​können die Entfernung einiger Introns verhindern und gleichzeitig die Entfernung anderer fördern. Eine gezielte Regulierung des Spleißens kann erhebliche Auswirkungen haben biologische Folgen. Beispielsweise liegt bei der Fruchtfliege Drosophila alternatives Spleißen dem Gzugrunde.

Proteinkinasen und Proteinphosphatasen

Hauptartikel: Proteinkinasen

Die wichtigste Rolle bei der Regulation intrazellulärer Prozesse spielen Proteinkinasen – Enzyme, die die Aktivität anderer Proteine ​​aktivieren oder hemmen, indem sie Phosphatgruppen daran anlagern.

Proteinkinasen regulieren die Aktivität anderer Proteine ​​durch Phosphorylierung – die Addition von Phosphorsäureresten an Aminosäurereste, die Hydroxylgruppen aufweisen. Die Phosphorylierung verändert normalerweise die Funktionsweise des Proteins, wie z. B. die enzymatische Aktivität, sowie die Position des Proteins in der Zelle.

Es gibt auch Proteinphosphatasen – Proteine, die Phosphatgruppen abspalten. Proteinkinasen und Proteinphosphatasen regulieren den Stoffwechsel sowie die Signalübertragung innerhalb der Zelle. Die Phosphorylierung und Dephosphorylierung von Proteinen ist einer der Hauptmechanismen der Regulation der meisten intrazellulären Prozesse.

siehe auch

• Ausgewählter Artikel über Proteine ​​und insbesondere den Abschnitt Funktionen von Proteinen im Körper
• Transkriptionsfaktoren
• Spleißen
• Hormone
• Zytokine
• Rezeptoren
• Zellsignalisierung
• Signalübertragung (Biologie)

Verknüpfungen

• Transkriptionskontrolle
• Proteine ​​vs. RNA – wer hat das Spleißen als Erster erfunden?
• Proteinkinasen
• Übersetzung und ihre Regulierung

Literatur

• D. Taylor, N. Green, W. Stout. Biologie (in 3 Bänden).

Proteinregulatorische Funktion, Proteinregulatorische Funktion, Proteinregulatorische Funktion, Proteinregulatorische Funktion

Regulatorische Funktion von Proteinen Informationen über

Schutzfunktion

Blut und andere Flüssigkeiten enthalten Proteine, die Keime abtöten oder unschädlich machen können. Blutplasma enthält Antikörper - Proteine, die jeder erkennt bestimmte Art Mikroorganismen oder andere Fremdstoffe - sowie Schutzproteine ​​des Komplementsystems. Es gibt mehrere Klassen von Antikörpern (diese Proteine ​​werden auch Immunglobuline genannt), die häufigste davon ist Immunglobulin G. Speichel und Tränen enthalten das Protein Lysozym, ein Enzym, das Murein abbaut und Bakterienzellwände zerstört. Tierzellen scheiden bei einer Virusinfektion ein Interferonprotein aus, das die Vermehrung des Virus und die Bildung neuer Viruspartikel verhindert.

Für uns unangenehme Proteine ​​wie mikrobielle Toxine – Choleratoxin, Botulismustoxin, Diphtherietoxin usw. – erfüllen ebenfalls eine Schutzfunktion für Mikroorganismen, indem sie die Zellen unseres Körpers schädigen und Mikroben vor uns schützen.

Rezeptorfunktion

Proteine ​​dienen der Wahrnehmung und Weiterleitung von Signalen. In der Physiologie gibt es den Begriff einer Rezeptorzelle, d.h. eine Zelle, die ein bestimmtes Signal wahrnimmt (zum Beispiel gibt es Sehrezeptorzellen in der Netzhaut des Auges). Aber in Rezeptorzellen wird diese Arbeit von Rezeptorproteinen übernommen. So fängt das in der Netzhaut des Auges enthaltene Protein Rhodopsin Lichtquanten ein, woraufhin in den Zellen der Netzhaut eine Kaskade von Ereignissen beginnt, die zur Entstehung eines Nervenimpulses und einer Signalübertragung an das Gehirn führt.

Rezeptorproteine ​​kommen nicht nur in Rezeptorzellen, sondern auch in anderen Zellen vor. Hormone spielen eine sehr wichtige Rolle im Körper – Substanzen, die von einigen Zellen ausgeschieden werden und die Funktion anderer Zellen regulieren. Hormone binden an spezielle Proteine ​​– Hormonrezeptoren auf der Oberfläche oder im Inneren von Zielzellen.

Regulatorische Funktion

Viele (wenn auch keineswegs alle) Hormone sind Proteine ​​– zum Beispiel alle Hormone der Hypophyse und des Hypothalamus, Insulin usw. Ein weiteres Beispiel für Proteine, die diese Funktion erfüllen, können intrazelluläre Proteine ​​sein, die die Arbeit von Genen regulieren.

Viele Proteine ​​können mehrere Funktionen erfüllen.

Protein-Makromoleküle bestehen aus b-Aminosäuren. Wenn die Zusammensetzung von Polysacchariden normalerweise die gleiche „Einheit“ (manchmal zwei) enthält, die viele Male wiederholt wird, dann werden Proteine ​​​​aus 20 verschiedenen Aminosäuren synthetisiert. Sobald ein Proteinmolekül zusammengesetzt ist, können einige der Aminosäurereste im Protein einer Umwandlung unterzogen werden Chemische Veränderungen, so dass in "reifen" Proteinen mehr als 30 verschiedene Aminosäurereste zu finden sind. Eine solche Vielzahl von Monomeren stellt auch eine Vielzahl von biologischen Funktionen bereit, die von Proteinen ausgeführt werden.

b-Aminosäuren haben folgende Struktur:

hier R- verschiedene Gruppen Atome (Radikale) verschiedener Aminosäuren. Das der Carboxylgruppe am nächsten gelegene Kohlenstoffatom wird mit dem griechischen Buchstaben b bezeichnet, mit diesem Atom ist die Aminogruppe in den Molekülen der b-Aminosäuren verbunden.

BEI neutrale Umgebung die Aminogruppe weist schwach basische Eigenschaften auf und bindet das H + -Ion, während die Carboxylgruppe schwach sauer ist und bei der Freisetzung dieses Ions dissoziiert, so dass sich zwar die Gesamtladung des Moleküls nicht ändert, es aber gleichzeitig ein positives und trägt negativ geladene Gruppe.

Je nach Art des Restes R werden hydrophobe (unpolare), hydrophile (polare), saure und basische Aminosäuren unterschieden.

Saure Aminosäuren haben eine zweite Carboxylgruppe. Sie ist etwas stärker als die Carboxylgruppe Essigsäure: In Asparaginsäure dissoziiert die Hälfte der Carboxylgruppen bei pH 3,86, in Glutaminsäure - bei pH 4,25 und in Essigsäure - nur bei 4,8. Unter den basischen Aminosäuren ist Arginin am stärksten: Die Hälfte seiner Seitenradikale bleibt erhalten positive Ladung bei pH 11,5. In Lysin ist das Seitenradikal ein typisches primäres Amin und bleibt bei pH 9,4 halbionisiert. Die schwächste der basischen Aminosäuren ist Histidin, sein Imidazolring ist bei pH 6 halb protoniert.

Unter den hydrophilen (polaren) Aminosäuren gibt es auch zwei Aminosäuren, die bei physiologischem pH-Wert ionisiert werden können – Cystein, bei dem die SH-Gruppe ein H + -Ion wie Schwefelwasserstoff abgeben kann, und Tyrosin, das eine schwach saure Phenolgruppe hat . Diese Fähigkeit ist jedoch in ihnen sehr schwach ausgeprägt: Bei pH 7 wird Cystein um 8% und Tyrosin um 0,01% ionisiert.

Zum Nachweis von b-Aminosäuren wird üblicherweise die Ninhydrin-Reaktion verwendet: Wenn eine Aminosäure mit Ninhydrin reagiert, entsteht ein hellblaues Produkt. Darüber hinaus geben einzelne Aminosäuren ihre spezifischen qualitative Reaktionen. So geben aromatische Aminosäuren eine gelbe Farbe mit Salpetersäure(Während der Reaktion findet die Nitrierung des aromatischen Rings statt). Wenn das Medium alkalisiert wird, ändert sich die Farbe zu Orange (eine ähnliche Farbänderung tritt bei Indikatoren auf, z. B. Methylorange). Diese als Xantoprotein bezeichnete Reaktion wird auch zum Proteinnachweis verwendet, da die meisten Proteine ​​aromatische Aminosäuren enthalten; Gelatine gibt diese Reaktion nicht, da sie fast kein Tyrosin, kein Phenylalanin, kein Tryptophan enthält. Beim Erhitzen mit Natriumplumbit Na2PbO2 bildet Cystein einen schwarzen Niederschlag aus Bleisulfid PbS.

Pflanzen und viele Mikroben können Aminosäuren aus einfachen anorganischen Substanzen synthetisieren. Tiere können nur einige Aminosäuren synthetisieren, während andere über die Nahrung aufgenommen werden müssen. Solche Aminosäuren werden als essentiell bezeichnet. Für den Menschen sind Phenylalanin, Tryptophan, Threonin, Methionin, Lysin, Leucin, Isoleucin, Histidin, Valin und Arginin unverzichtbar. Getreide enthält leider sehr wenig Lysin und Tryptophan, aber diese Aminosäuren kommen in viel größeren Mengen in Hülsenfrüchten vor. Es ist kein Zufall, dass die traditionelle Ernährung der landwirtschaftlichen Völker normalerweise sowohl Getreide als auch Hülsenfrüchte enthält: Weizen (oder Roggen) und Erbsen, Reis und Sojabohnen, Mais und Bohnen klassische Beispiele eine solche Kombination unter den Völkern verschiedener Kontinente.

Das b-Kohlenstoffatom aller 20 Aminosäuren befindet sich in einem Zustand der sp3-Hybridisierung. Alle seine 4 Bindungen befinden sich in einem Winkel von etwa 109°, sodass sich die Aminosäureformel in einen Tetraeder einschreiben lässt.

Es ist leicht zu erkennen, dass es zwei Arten von Aminosäuren geben kann, die Spiegelbilder voneinander sind. Egal wie wir sie im Raum bewegen und drehen, es ist unmöglich, sie zu kombinieren - sie unterscheiden sich wie die rechte und die linke Hand.

Diese Art von Isomerie wird als optische Isomerie bezeichnet. Es ist nur möglich, wenn das zentrale Kohlenstoffatom (es wird als asymmetrisches Zentrum bezeichnet) auf allen 4 Seiten vorhanden ist verschiedene Gruppen(Also hat Glycin keine optischen Isomere, während die anderen 19 Aminosäuren dies tun). Von den zwei verschiedenen isomeren Aminosäureformen ist die in Abb. 1 auf der rechten Seite wird als D-Form und auf der linken Seite als L-Form bezeichnet.

Die grundlegenden physikalischen und chemischen Eigenschaften von D- und L-Isomeren von Aminosäuren sind gleich, aber sie unterscheiden sich Optische Eigenschaften: Ihre Lösungen drehen die Polarisationsebene des Lichts in entgegengesetzte Richtungen. Auch die Geschwindigkeit ihrer Reaktionen mit anderen optisch aktiven Verbindungen ist unterschiedlich.

Interessanterweise enthalten die Proteine ​​aller lebenden Organismen, von Viren bis zu Menschen, nur L-Aminosäuren. D-Formen kommen in einigen Antibiotika vor, die von Pilzen und Bakterien synthetisiert werden. Proteine ​​können nur dann eine geordnete Struktur bilden, wenn sie nur Isomere gleichartiger Aminosäuren enthalten.

Es gibt verschiedene Arten von Schutzfunktionen von Proteinen:

Physischer Schutz. Kollagen ist daran beteiligt - ein Protein, das die Grundlage der interzellulären Substanz des Bindegewebes (einschließlich Knochen, Knorpel, Sehnen und tiefer Hautschichten (Dermis)) bildet; Keratin, das die Grundlage von Hornschilden, Haaren, Federn, Hörnern und anderen Derivaten der Epidermis bildet. Üblicherweise werden solche Proteine ​​als Proteine ​​mit struktureller Funktion betrachtet. Beispiele für diese Gruppe von Proteinen sind Fibrinogene und Thrombine, die an der Blutgerinnung beteiligt sind.

Chemischer Schutz. Die Bindung von Toxinen an Proteinmoleküle kann für deren Entgiftung sorgen. Leberenzyme spielen eine besonders wichtige Rolle bei der Entgiftung des Menschen, indem sie Gifte abbauen oder in eine lösliche Form überführen, was zu ihrer schnellen Ausscheidung aus dem Körper beiträgt.

Immunschutz. Proteine ​​im Blut und andere gefunden biologische Flüssigkeiten, sind an der Abwehrreaktion des Körpers sowohl auf Verletzungen als auch auf Angriffe durch Krankheitserreger beteiligt. Proteine ​​des Komplementsystems und Antikörper (Immunglobuline) gehören zu den Proteinen der zweiten Gruppe; sie neutralisieren Bakterien, Viren oder fremde Proteine. Antikörper, die Teil der adaptiven sind Immunsystem, heften sich an Substanzen, Antigene, die einem bestimmten Organismus fremd sind, und neutralisieren sie dadurch, indem sie sie an die Orte der Zerstörung leiten. Antikörper können in den extrazellulären Raum sezerniert werden oder sich an die Membranen von spezialisierten B-Lymphozyten, sogenannten Plasmazellen, anheften. Während Enzyme eine begrenzte Affinität für ein Substrat haben, gibt es keine Begrenzung für die Persistenz der Bindung von Antikörpern an ein Antigen, da zu viel Bindung an ein Substrat die katalysierte Reaktion stören kann.

Regulatorische Funktion

Viele Prozesse innerhalb von Zellen werden durch Eiweißmoleküle reguliert, die weder als Energiequelle noch als Baustoff für die Zelle dienen. Diese Proteine ​​regulieren Transkription, Translation, Spleißen sowie die Aktivität anderer Proteine ​​usw. Die regulatorische Funktion von Proteinen wird entweder aufgrund enzymatischer Aktivität (z. B. Proteinkinase) oder aufgrund spezifischer Bindung an andere Moleküle ausgeführt. was normalerweise die Wechselwirkung mit diesen Molekülen beeinflusst.

Somit wird die Gentranskription durch die Anlagerung von Transkriptionsfaktoren – Aktivatorproteinen und Repressorproteinen – an die regulatorischen Sequenzen von Genen bestimmt. Auch auf der Ebene der Translation wird das Ablesen vieler mRNAs durch die Anlagerung von Proteinfaktoren reguliert, und auch der Abbau von RNA und Proteinen erfolgt durch spezialisierte Proteinkomplexe. Die wichtigste Rolle bei der Regulation intrazellulärer Prozesse spielen Proteinkinasen – Enzyme, die die Aktivität anderer Proteine ​​aktivieren oder hemmen, indem sie Phosphatgruppen daran anlagern.

Signalfunktion

Die Signalfunktion von Proteinen ist die Fähigkeit von Proteinen, als Signalstoffe zu dienen und Signale zwischen Zellen, Geweben, Organen und verschiedenen Organismen zu übertragen. Die Signalfunktion wird oft mit der regulatorischen Funktion kombiniert, da viele intrazelluläre regulatorische Proteine ​​auch eine Signaltransduktion durchführen.

Die Signalfunktion übernehmen Hormonproteine, Zytokine, Wachstumsfaktoren etc.

Hormone werden im Blut transportiert. Die meisten tierischen Hormone sind Proteine ​​oder Peptide. Die Bindung des Hormons an den Rezeptor ist ein Signal, das eine Reaktion in der Zelle auslöst. Hormone regulieren die Konzentration von Stoffen im Blut und in den Zellen, das Wachstum, die Fortpflanzung und andere Prozesse. Ein Beispiel für solche Proteine ​​ist Insulin, das die Konzentration von Glukose im Blut reguliert.

Zellen kommunizieren miteinander über Signalproteine, die durch sie übertragen werden interzelluläre Substanz. Solche Proteine ​​umfassen zum Beispiel Zytokine und Wachstumsfaktoren.

Zytokine sind kleine Peptid-Informationsmoleküle. Sie regulieren Wechselwirkungen zwischen Zellen, bestimmen ihr Überleben, stimulieren oder unterdrücken Wachstum, Differenzierung, funktionelle Aktivität und Apoptose, sorgen für die Koordination von Aktionen des Immunsystems, endokrinen und Nervensysteme. Ein Beispiel für Zytokine ist der Tumornekrosefaktor, der Entzündungssignale zwischen Körperzellen weiterleitet.

in der Funktionsweise des menschlichen Körpers wurde deutlich frühes XIX Jahrhundert. Wissenschaftler bezeichneten diese Substanzen mit dem griechischen Begriff "Proteine", vom Wort protos - "Haupt, zuerst".

Das Hauptmerkmal dieser Chemische Komponenten ist, dass sie die Grundlage sind, die der Körper verwendet, um neue Zellen zu bilden. Ihre anderen Funktionen sind die Bereitstellung von Regulierungs- und metabolische Prozesse; bei der Ausführung von Transportfunktionen (z. B. Hämoglobinprotein, das Sauerstoff mit dem Blutfluss im ganzen Körper verteilt); bei der Bildung von Muskelfasern; bei der Verwaltung vieler lebenswichtiger Funktionen des Körpers ( ein Paradebeispiel dient als Protein Insulin) bei der Regulierung des Verdauungsprozesses, des Energiestoffwechsels; beim Schutz des Körpers.

Die chemische Struktur dieser Substanzen wird durch die Anzahl der Aminosäuren bestimmt, aus denen sie bestehen Eiweißmoleküle. Die Moleküle sind ziemlich groß. Diese Substanzen haben ein hohes Molekulargewicht organische Materie und sind eine Kette von Aminosäuren, die durch eine Peptidbindung verbunden sind. Die Aminosäurezusammensetzung von Proteinen wird bestimmt durch genetischer Code. Viele Variationen in der Kombination von Aminosäuren ergeben eine Vielzahl von Eigenschaften von Proteinmolekülen. In der Regel sind sie miteinander verbunden und bilden komplexe Komplexe.

Die Klassifizierung von Proteinen ist noch nicht abgeschlossen, da nicht alle Proteine ​​von Wissenschaftlern untersucht wurden. Die Rolle vieler von ihnen bleibt den Menschen weiterhin ein Rätsel. Bisher werden Proteine ​​nach eingeteilt biologische Rolle und durch welche Aminosäuren in ihrer Zusammensetzung enthalten sind. Für unsere Ernährung ist nicht das Protein selbst wertvoll, sondern die Aminosäuren, aus denen es besteht. Aminosäuren sind eine der Sorten organischer Säuren. Es gibt mehr als 100 von ihnen, ohne sie sind Stoffwechselvorgänge nicht möglich.

Der Körper kann die Proteine, die aus der Nahrung stammen, nicht vollständig aufnehmen. Die meisten von ihnen werden durch saure Verdauungssäfte zerstört. Proteine ​​werden in Aminosäuren zerlegt. Der Körper „nimmt“ sich nach dem Abbau die benötigten Aminosäuren und baut daraus die notwendigen Proteine ​​auf. Dabei kann es zur Umwandlung einer Aminosäure in eine andere kommen. Neben der Transformation können sie im Körper auch unabhängig synthetisiert werden.

Allerdings können nicht alle Aminosäuren von unserem Körper selbst hergestellt werden. Diejenigen, die nicht synthetisiert werden, werden als unersetzlich bezeichnet, weil der Körper sie braucht und sie nur von außen bekommen kann. Essentielle Aminosäuren können nicht durch andere ersetzt werden. Dazu gehören Methionin, Lysin, Isoleucin, Leucin, Phenylalanin, Threonin, Valin. Daneben gibt es noch weitere Aminosäuren, die ausschließlich aus dem essentiellen Phenylalanin und Methionin gebildet werden. Daher wird die Qualität der Ernährung nicht von der Menge der zugeführten Proteine ​​bestimmt, sondern von ihrer qualitativen Zusammensetzung. Zum Beispiel in Kartoffeln Weißkohl, Rüben, Kohl, Hülsenfrüchte, Brot enthält eine große Menge Tryptophan, Lysin, Methionin.

Der Ablauf des Proteinstoffwechsels in unserem Körper hängt von einer ausreichenden Menge der notwendigen Proteine ​​ab. Die Spaltung und Umwandlung einiger Substanzen in andere erfolgt mit der Freisetzung notwendig für den Körper Energie.

Durch die vitale Aktivität des Körpers geht ein Teil der Proteine ​​ständig verloren. Etwa 30 g pro Tag gehen durch von außen zugeführte Eiweißstoffe verloren. Daher sollte die Ernährung unter Berücksichtigung des Verlusts eine ausreichende Menge dieser Substanzen enthalten, um die Gesundheit des Körpers zu gewährleisten.

Der Verbrauch von Proteinsubstanzen durch den Körper hängt von verschiedenen Faktoren ab: die Leistung eines schwierigen körperliche Arbeit oder in Ruhe sein; emotionaler Zustand. Pro Tag beträgt die Proteinzufuhr für Erwachsene insgesamt mindestens 50 Gramm (das sind etwa 0,8 Gramm pro Kilogramm Körpergewicht). Kinder benötigen aufgrund des intensiven Wachstums und der Entwicklung mehr Proteine ​​- bis zu 1,9 Gramm pro Kilogramm Körpergewicht.

Aber selbst eine große Menge an Proteinsubstanzen, die gegessen werden, garantiert keine ausgewogene Menge an Aminosäuren in ihnen. Daher sollte die Ernährung abwechslungsreich sein, damit der Körper das Beste daraus in Form verschiedener Aminosäuren herausholen kann. Wir sprechen nicht über die Tatsache, dass Sie morgen krank werden, wenn heute kein Tryptophan in der Nahrung war, die Sie gegessen haben. Nein, der Körper „weiß“, wie er nützliche Aminosäuren in kleinen Mengen speichert und bei Bedarf verwertet. Die kumulative Kapazität des Körpers ist jedoch nicht zu hoch, sodass die Reserven an nützlichen Substanzen regelmäßig aufgefüllt werden müssen.

Wenn aus persönlichen Gründen (Vegetarier) oder aus gesundheitlichen Gründen (Probleme mit Magen-Darmtrakt und diätetische Ernährung) Sie eine Einschränkung in der Ernährung haben, dann müssen Sie einen Ernährungsberater konsultieren, um Ihre Ernährung anzupassen und das Proteingleichgewicht im Körper wiederherzustellen.
Bei intensiven sportlichen Aktivitäten benötigt der Körper eine große Menge an Proteinen. Speziell für solche Menschen wird Sporternährung hergestellt. Die Zufuhr von Proteinen sollte jedoch der ausgeübten körperlichen Aktivität entsprechen. Ein Überschuss an diesen Substanzen führt entgegen der landläufigen Meinung nicht zu einer starken Zunahme der Muskelmasse.

Die Funktionsvielfalt von Proteinen deckt nahezu alle im Körper ablaufenden Prozesse ab. biochemische Prozesse. Sie können als biochemische Katalysatoren bezeichnet werden.
Proteine ​​bilden das Zytoskelett, das die Form der Zellen beibehält. Ohne Proteine ​​ist das erfolgreiche Funktionieren des Immunsystems nicht möglich.

Exzellent Nahrungsquelle Proteine ​​sind Fleisch, Milch, Fisch, Getreide, Hülsenfrüchte, Nüsse. Obst, Beeren und Gemüse sind weniger proteinreich.

Das erste Protein, das untersucht wurde, um seine Aminosäuresequenz zu bestimmen, ist Insulin. Für diese Leistung erhielt F. Senger Nobelpreis in den 60er Jahren des letzten Jahrhunderts. Gleichzeitig konnten die Wissenschaftler D. Kendrew und M. Perutz mithilfe der Röntgenbeugungstechnik eine dreidimensionale Struktur von Myoglobin und Hämoglobin erstellen. Dafür wurden sie auch mit dem Nobelpreis ausgezeichnet.

Geschichte des Studiums

Der Begründer der Proteinforschung ist Antoine Francois de Fourcroix. Er sonderte sie in einer separaten Klasse aus, nachdem er ihre Eigenschaft bemerkte, unter Einwirkung von Säuren zu denaturieren (oder zu falten). hohe Temperatur. Er untersuchte Fibrin (isoliert aus Blut), Gluten (isoliert aus Weizenkörner) und Albumin (Eiweiß).


Der niederländische Wissenschaftler G. Mulder hat die wissenschaftlichen Arbeiten seines französischen Kollegen de Fourcroix ergänzt und analysiert Proteinzusammensetzung. Basierend auf dieser Analyse stellte er die Hypothese auf, dass die meisten Proteinmoleküle eine ähnliche Summenformel haben. Er war auch der erste, der das Molekulargewicht eines Proteins bestimmen konnte.
Laut Mulder besteht jedes Protein aus kleinen Strukturkomponenten – „Proteinen“. Und 1838 schlug der schwedische Wissenschaftler J. Berzelius den Begriff „Proteine“ vor gemeinsamen Namen alle Proteine.

In den nächsten 30-40 Jahren wurden Studien an den meisten Aminosäuren durchgeführt, aus denen Proteine ​​bestehen. A. Kossel, ein deutscher Physiologe, ging 1894 davon aus, dass Aminosäuren die eigentlichen strukturellen Bestandteile von Proteinen sind und dass sie durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Er versuchte, die Aminosäuresequenz des Proteins zu studieren.
1926 wurde schließlich die dominierende Rolle von Proteinen im Körper erkannt. Dies geschah, als der US-Chemiker D. Sumner bewies, dass Urease (ein Enzym, ohne das viele chemische Prozesse nicht möglich sind) ein Protein ist.

Damals war es äußerst schwierig, reine Proteine ​​für die Zwecke der Wissenschaft zu isolieren. Aus diesem Grund wurden die ersten Experimente mit solchen Polypeptiden durchgeführt, die es sein könnten minimale Kosten in erheblicher Menge sauber - dies sind Blutproteine, Hühnerproteine, verschiedene Toxine, Enzyme verdauungsfördernden oder metabolischen Ursprungs, die nach dem Schlachten von Rindern freigesetzt werden. In den späten 1950er Jahren war es möglich, Rinderpankreas-Ribonuklease zu reinigen. Diese Substanz ist für viele Wissenschaftler zu einem Versuchsobjekt geworden.

BEI moderne Wissenschaft Proteinforschung auf qualitativ neuem Niveau fortgesetzt. Es gibt einen Zweig der Biochemie namens Proteomik. Dank der Proteomik ist es nun möglich, nicht nur isolierte gereinigte Proteine ​​zu untersuchen, sondern auch eine parallele, simultane Veränderung in der Modifikation vieler Proteine, die zu verschiedenen Zellen und Geweben gehören. Wissenschaftler können nun theoretisch die Struktur eines Proteins aus seiner Aminosäuresequenz berechnen. Methoden der Kryoelektronenmikroskopie ermöglichen es, große und kleine Proteinkomplexe zu untersuchen.

Proteineigenschaften

Die Größe von Proteinen kann anhand der Anzahl der Aminosäuren, aus denen sie bestehen, oder in Dalton, die ihr Molekulargewicht angeben, gemessen werden. Beispielsweise bestehen Hefeproteine ​​aus 450 Aminosäuren und ihr Molekulargewicht beträgt 53 Kilodalton. Das größte Protein, das der modernen Wissenschaft bekannt ist, das Titin genannt wird, besteht aus mehr als 38.000 Aminosäuren und hat Molekulargewicht etwa 3700 Kilodalton.
Proteine, die durch Wechselwirkung mit ihren Phosphatresten an Nukleinsäuren binden, gelten als basische Proteine. Dazu gehören Protamine und Histone.

Proteine ​​unterscheiden sich durch ihren Löslichkeitsgrad, die meisten von ihnen sind gut wasserlöslich. Allerdings gibt es auch Ausnahmen. Fibroin (Grundlage von Spinnweben und Seide) und Keratin (Grundlage menschlicher Haare, sowie Wolle bei Tieren und Federn bei Vögeln) sind unlöslich.

Denaturierung

Im Allgemeinen sind Proteine physikochemische Eigenschaften und die Struktur des lebenden Organismus, auf den sie sich beziehen. Wenn der Körper also an eine bestimmte Temperatur angepasst ist, hält das Protein dieser stand und ändert seine Eigenschaften nicht.
Änderungen der Bedingungen wie Umgebungstemperatur oder Einwirkung einer sauren/alkalischen Umgebung führen dazu, dass das Protein seine Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen verliert. Der Verlust der nativen Struktur, die einer lebenden Zelle innewohnt, wird als Proteindenaturierung oder -faltung bezeichnet. Die Denaturierung kann teilweise oder vollständig, irreversibel oder reversibel sein. Das beliebteste und alltäglichste Beispiel für irreversible Denaturierung ist das Kochen Hühnerei hart gekocht. Unter dem Einfluss hoher Temperaturen wird Ovalbumin, ein transparentes Protein, undurchsichtig und dicht.

In einigen Fällen ist die Denaturierung reversibel, der umgekehrte Zustand des Proteins kann mit Hilfe von Ammoniumsalzen wiederhergestellt werden. Reversible Denaturierung wird als Proteinreinigungsverfahren verwendet.

Einfache und komplexe Proteine

Zusätzlich zu Peptidketten enthalten einige Proteine ​​auch Nicht-Aminosäuren strukturelle Einheiten. Nach dem Kriterium des Vorhandenseins oder Fehlens von Nicht-Aminosäurefragmenten werden Proteine ​​​​in zwei Gruppen eingeteilt: komplexe und einfache Proteine. Einfache Proteine ​​bestehen nur aus Aminosäureketten. Komplexe Proteine ​​​​enthalten Fragmente, die von Natur aus kein Protein sind.

Durch chemischer Natur Es gibt fünf Klassen komplexer Proteine:

• Glykoproteine.
• Chromoproteine.
• Phosphoproteine.
• Metalloproteine.
• Lipoproteine.

Glykoproteine ​​enthalten kovalent verknüpfte Kohlenhydratreste und ihre Vielfalt - Proteoglykane. Glykoproteine ​​umfassen beispielsweise Immunglobuline.

Chromoproteine ​​ist der allgemeine Name für komplexe Proteine, zu denen Flavoproteine, Chlorophylle, Hämoglobin und andere gehören.

Proteine, Phosphoproteine ​​genannt, enthalten Phosphorsäurereste in ihrer Zusammensetzung. Zu dieser Gruppe von Proteinen gehört beispielsweise Milchkasein.

Metalloproteine ​​sind Proteine, die kovalent gebundene Ionen bestimmter Metalle enthalten. Darunter befinden sich Proteine, die Transport- und Speicherfunktionen übernehmen (Transferrin, Ferritin).

Komplexe Lipoproteinproteine ​​enthalten Lipidreste in ihrer Zusammensetzung. Ihre Funktion ist der Transport von Lipiden.

Biosynthese von Proteinen

Lebende Organismen stellen Proteine ​​aus Aminosäuren her, basierend auf genetischen Informationen, die in Genen kodiert sind. Jedes der synthetisierten Proteine ​​besteht aus einer völlig einzigartigen Sequenz verbundener Aminosäuren. Eine einzigartige Sequenz wird durch einen solchen Faktor wie die Nukleotidsequenz eines Gens bestimmt, das Informationen über ein bestimmtes Protein codiert.

Der genetische Code besteht aus Codons. Ein Codon ist eine Einheit genetischer Information, die aus Nukleotidresten besteht. Jedes Codon ist dafür verantwortlich, eine Aminosäure an ein Protein zu binden. Ihre Gesamtzahl beträgt 64. Einige Aminosäuren werden nicht von einem, sondern von mehreren Codons bestimmt.

Funktionen von Proteinen im Körper

Zusammen mit anderen biologischen Makromolekülen (Polysaccharide und Lipide) werden Proteine ​​vom Körper benötigt, um die meisten Lebensprozesse in Zellen durchzuführen. Proteine ​​führen Stoffwechselvorgänge und Energieumwandlungen durch. Sie sind Teil der Organellen Zellstrukturen, beteiligen sich an der Synthese von Interzellularsubstanz.

Es sollte beachtet werden, dass die Klassifizierung von Proteinen nach ihren Funktionen eher willkürlich ist, da in einigen lebenden Organismen ein und dasselbe Protein mehrere unterschiedliche Funktionen erfüllen kann. Proteine ​​erfüllen aufgrund ihrer hohen enzymatischen Aktivität viele Funktionen. Zu diesen Enzymen gehören insbesondere das Motorprotein Myosin sowie die regulatorischen Proteine ​​der Proteinkinase.

katalytische Funktion

Die am besten untersuchte Rolle von Proteinen im Körper ist die Katalyse verschiedener chemischer Reaktionen. Enzyme sind eine Gruppe von Proteinen mit spezifischen katalytischen Eigenschaften. Jedes dieser Enzyme ist ein Katalysator für eine oder mehrere ähnliche Reaktionen. Die Wissenschaft kennt mehrere tausend enzymatische Substanzen. Beispielsweise ist der Stoff Pepsin, der Proteine ​​bei der Verdauung abbaut, ein Enzym.

Mehr als 4.000 Reaktionen in unserem Körper müssen katalysiert werden. Ohne die Wirkung von Enzymen läuft die Reaktion zehn- und hundertmal langsamer ab.
Moleküle, die während einer Reaktion an ein Enzym binden und sich dann verändern, werden als Substrate bezeichnet. Das Enzym enthält viele Aminosäuren, aber nicht alle interagieren mit dem Substrat, und mehr noch, nicht alle nehmen direkt am katalytischen Prozess teil. Der Teil des Enzyms, an den das Substrat gebunden ist, wird als aktive Stelle des Enzyms betrachtet.

strukturelle Funktion

Strukturproteine ​​des Zytoskeletts sind eine Art starres Gerüst, das Zellen ihre Form gibt. Dank ihnen kann sich die Form der Zellen ändern. Dazu gehören Elastin, Kollagen, Keratin. Die Hauptbestandteile der Interzellularsubstanz im Bindegewebe sind Kollagen und Elastin. Keratin ist die Grundlage für die Bildung von Haaren und Nägeln sowie Federn bei Vögeln.

Schutzfunktion

Es gibt mehrere Schutzfunktionen von Proteinen: physische, immunologische, chemische.
Kollagen ist an der Bildung des Körperschutzes beteiligt. Es bildet die Grundlage der Interzellularsubstanz von Bindegeweben wie Knochen, Knorpel, Sehnen und tiefen Hautschichten (Dermis). Beispiele für diese Gruppe von Proteinen sind Thrombine und Fibrinogene, die an der Blutgerinnung beteiligt sind.

Die Immunabwehr beinhaltet die Beteiligung von Proteinen, aus denen das Blut oder andere biologische Flüssigkeiten bestehen, an der Bildung einer Schutzreaktion des Körpers auf den Angriff pathogener Mikroorganismen oder Schäden. Beispielsweise neutralisieren Immunglobuline Viren, Bakterien oder fremde Proteine. Vom Immunsystem produzierte Antikörper binden an körperfremde Substanzen, sogenannte Antigene, und neutralisieren diese. Antikörper werden in der Regel in den Interzellularraum sezerniert oder in den Membranen spezialisierter Plasmazellen fixiert.

Enzyme und Substrat sind nicht zu eng miteinander verbunden, da sonst der Ablauf der katalysierten Reaktion gestört werden kann. Aber die Stabilität der Bindung von Antigen und Antikörpern wird durch nichts eingeschränkt.

Der chemische Schutz besteht darin, verschiedene Toxine durch Eiweißmoleküle zu binden, also für die Entgiftung des Körpers zu sorgen. Die wichtigste Rolle bei der Entgiftung unseres Körpers spielen Leberenzyme, die Gifte abbauen oder in eine lösliche Form überführen. Gelöste Giftstoffe verlassen den Körper schnell.

Regulatorische Funktion

Großer Teil intrazelluläre Prozesse werden durch Eiweißmoleküle reguliert. Diese Moleküle erfüllen eine hochspezialisierte Funktion und sind weder Baustoff für Zellen noch Energiequelle. Die Regulation erfolgt durch die Aktivität von Enzymen oder durch Bindung an andere Moleküle.
Wichtige Rolle Proteinkinasen spielen eine Rolle bei der Regulation von Prozessen innerhalb von Zellen. Das sind Enzyme, die die Aktivität anderer Proteine ​​beeinflussen, indem sie Phosphatpartikel daran anlagern. Sie erhöhen entweder die Aktivität oder unterdrücken sie vollständig.

Signalfunktion

Die Signalfunktion von Proteinen drückt sich in ihrer Fähigkeit aus, als Signalstoffe zu fungieren. Sie übertragen Signale zwischen Geweben, Zellen und Organen. Manchmal wird die Signalfunktion als der regulatorischen ähnlich angesehen, da viele regulatorische intrazelluläre Proteine ​​auch Signalübertragungen durchführen. Zellen kommunizieren miteinander über Signalproteine, die sich durch die Interzellularsubstanz ausbreiten.

Zytokine, Proteine-Hormone haben eine Signalfunktion.
Hormone werden im Blut transportiert. Der Rezeptor löst, wenn er an ein Hormon gebunden ist, eine Reaktion in der Zelle aus. Dank Hormonen wird die Konzentration von Substanzen in Blutzellen sowie die Regulierung von Zellwachstum und -vermehrung reguliert. Ein Beispiel für solche Proteine ​​ist das wohlbekannte Insulin, das die Konzentration von Glukose im Blut reguliert.

Zytokine sind kleine Peptid-Botenmoleküle. Sie fungieren als Regulatoren der Interaktion zwischen verschiedene Zellen, und auch das Überleben dieser Zellen bestimmen, ihr Wachstum und ihre funktionelle Aktivität unterdrücken oder stimulieren. Ohne Zytokine ist die koordinierte Arbeit des Nerven-, Hormon- und Immunsystems unmöglich. Beispielsweise können Zytokine eine Tumornekrose verursachen – also eine Unterdrückung des Wachstums und der Vitalaktivität von Entzündungszellen.

Transportfunktion

Lösliche Proteine, die am Transport kleiner Moleküle beteiligt sind, sollten leicht an das Substrat binden, wenn es in hoher Konzentration vorhanden ist, und sollten es auch leicht freisetzen, wenn es in geringer Konzentration vorhanden ist. Ein Beispiel für Transportproteine ​​ist Hämoglobin. Es transportiert Sauerstoff aus der Lunge und bringt ihn zu den übrigen Geweben und überträgt ihn auch zurück aus den Geweben in die Lunge. Kohlendioxid. Dem Hämoglobin ähnliche Proteine ​​wurden in allen Reichen lebender Organismen gefunden.

Ersatz- (oder Sicherungs-) Funktion

Zu diesen Proteinen gehören Casein, Ovalbumin und andere. Diese Reserveproteine ​​werden in tierischen Eiern und Pflanzensamen als Energiequelle gespeichert. Sie erfüllen Ernährungsfunktionen. Viele Proteine ​​werden in unserem Körper als Quelle für Aminosäuren verwendet.

Rezeptorfunktion von Proteinen

Proteinrezeptoren können sowohl in der Zellmembran als auch im Zytoplasma lokalisiert sein. Ein Teil des Proteinmoleküls erhält ein Signal (jeglicher Natur: chemisch, Licht, thermisch, mechanisch). Das Rezeptorprotein erfährt unter dem Einfluss eines Signals Konformationsänderungen. Diese Veränderungen betreffen einen anderen Teil des Moleküls, der für die Signalübertragung zu anderen Zellbestandteilen zuständig ist. Signalmechanismen unterscheiden sich voneinander.

Motor (oder Motor) Funktion

Motorproteine ​​​​sind verantwortlich für die Sicherstellung der Bewegung und Kontraktion von Muskeln (auf Körperebene) und für die Bewegung von Flagellen und Zilien, den intrazellulären Transport von Substanzen und die amöboide Bewegung von Leukozyten (auf zellulärer Ebene).

Proteine ​​im Stoffwechsel

Die meisten Pflanzen und Mikroorganismen sind in der Lage, die 20 essentiellen Aminosäuren sowie einige zusätzliche Aminosäuren zu synthetisieren. Aber wenn sie in der Umwelt sind, wird der Körper es vorziehen, Energie zu speichern und sie nach innen zu transportieren, anstatt sie zu synthetisieren.

Aminosäuren, die nicht vom Körper synthetisiert werden, werden als essentiell bezeichnet und können daher nur von außen zu uns gelangen.

Eine Person erhält Aminosäuren aus jenen Proteinen, die in Lebensmitteln enthalten sind. Proteine ​​werden während der Verdauung unter Einwirkung von sauren Magensäften und Enzymen denaturiert. Einige der durch den Verdauungsprozess gewonnenen Aminosäuren werden zur Synthese der notwendigen Proteine ​​verwendet, und der Rest wird während der Glukoneogenese in Glukose umgewandelt oder im Krebszyklus verwendet (dies ist ein metabolischer Abbauprozess).

Die Verwendung von Proteinen als Energiequelle ist besonders wichtig bei ungünstigen Bedingungen, wenn der Körper die interne „unantastbare Reserve“ – seine eigenen Proteine ​​– nutzt. Aminosäuren sind auch eine wichtige Stickstoffquelle für den Körper.

gemeinsame Normen täglicher Bedarf nicht in Proteinen. Die Mikroflora, die den Dickdarm bewohnt, synthetisiert auch Aminosäuren, und sie können bei der Zusammenstellung von Proteinnormen nicht berücksichtigt werden.

Die Proteinvorräte im menschlichen Körper sind minimal, und neue Proteine ​​können nur aus zerfallenden Proteinen aus Körpergewebe und aus Aminosäuren aus der Nahrung synthetisiert werden. Von den Substanzen, die Teil von Fetten und Kohlenhydraten sind, werden Proteine ​​​​nicht synthetisiert.

Proteinmangel
Der Mangel an Eiweißstoffen in der Ernährung führt zu einer starken Verlangsamung des Wachstums und der Entwicklung bei Kindern. Für Erwachsene ist Proteinmangel durch das Aussehen gefährlich tiefgreifende Veränderungen in der Leber, Veränderungen des Hormonspiegels, Beeinträchtigung der Funktion der endokrinen Drüsen, Beeinträchtigung der Verdaulichkeit Nährstoffe, Verschlechterung des Gedächtnisses und der Arbeitsfähigkeit, Herzprobleme. All diese negativen Phänomene sind darauf zurückzuführen, dass Proteine ​​​​an fast allen Prozessen des menschlichen Körpers beteiligt sind.

In den 70er Jahren des letzten Jahrhunderts wurden tödliche Fälle bei Menschen registriert lange Zeit nach einer kalorienarmen Ernährung mit ausgeprägtem Eiweißmangel. Allgemein, direkte Ursache Tod ein dieser Fall waren irreversible Veränderungen im Herzmuskel.

Proteinmangel verringert die Widerstandskraft des Immunsystems gegen Infektionen, da die Antikörperbildung abnimmt. Eine Verletzung der Synthese von Interferon und Lysozym (Schutzfaktoren) führt zu einer Verschlimmerung entzündliche Prozesse. Zudem geht ein Eiweißmangel oft mit einem Mangel an Vitaminen einher, was wiederum auch zu nachteiligen Folgen führt.

Ein Mangel beeinträchtigt die Produktion von Enzymen und die Aufnahme wichtiger Nährstoffe. Es sollte nicht vergessen werden, dass Hormone Eiweißbildungen sind, daher kann ein Mangel an Eiweißen zu schweren hormonellen Störungen führen.

Jede Aktivität körperliche Natur schädigt Muskelzellen, und je größer die Belastung, desto mehr leiden die Muskeln. Um beschädigte Muskelzellen zu reparieren, benötigen Sie eine große Menge an hochwertigem Protein. Entgegen der landläufigen Meinung ist körperliche Aktivität nur dann förderlich, wenn dem Körper mit der Nahrung ausreichend Eiweiß zugeführt wird. Mit intensiv physische Aktivität Die Proteinaufnahme sollte 1,5 - 2 Gramm pro Kilogramm Gewicht erreichen.

Überschüssiges Eiweiß

Um das Stickstoffgleichgewicht im Körper aufrechtzuerhalten, wird eine gewisse Menge an Eiweiß benötigt. Wenn die Ernährung etwas mehr Protein enthält, schadet dies der Gesundheit nicht. Die überschüssige Menge an Aminosäuren wird in diesem Fall einfach als zusätzliche Energiequelle verwendet.

Wenn eine Person jedoch keinen Sport treibt und gleichzeitig mehr als 1,75 Gramm Protein pro Kilogramm Gewicht zu sich nimmt, sammelt sich in der Leber ein Überschuss an Protein an, der in stickstoffhaltige Verbindungen und Glukose umgewandelt wird. Die stickstoffhaltige Verbindung (Harnstoff) muss unbedingt über die Nieren aus dem Körper ausgeschieden werden.

Darüber hinaus tritt bei einem Proteinüberschuss eine saure Reaktion des Körpers auf, die aufgrund einer Änderung des Trinkregimes zu einem Kalziumverlust führt. Außerdem enthalten eiweißreiche Fleischspeisen oft Purine, die sich zum Teil beim Stoffwechsel in den Gelenken ablagern und die Entstehung von Gicht begünstigen. Es sollte beachtet werden, dass Erkrankungen, die mit einem Proteinüberschuss einhergehen, viel seltener sind als Erkrankungen, die mit einem Proteinmangel einhergehen.

Eine Beurteilung einer ausreichenden Proteinmenge in der Nahrung erfolgt nach dem Zustand der Stickstoffbilanz. Im Körper findet ständig die Synthese neuer Proteine ​​und die Freisetzung der Endprodukte des Proteinstoffwechsels statt. Die Zusammensetzung von Proteinen umfasst Stickstoff, der weder in Fetten noch in Kohlenhydraten enthalten ist. Und wenn Stickstoff im Körper in Reserve abgelagert wird, dann ausschließlich in der Zusammensetzung von Proteinen. Beim Proteinabbau sollte es zusammen mit dem Urin auffallen. Damit das Funktionieren des Körpers weitergeführt werden kann richtige Ebene, ist es erforderlich, den entfernten Stickstoff wieder aufzufüllen. Stickstoffbilanz bedeutet, dass die aufgenommene Stickstoffmenge der vom Körper ausgeschiedenen Menge entspricht.

Proteinernährung

Die Vorteile von Nahrungsproteinen werden anhand des Koeffizienten der Proteinverdaulichkeit bewertet. Dieser Koeffizient berücksichtigt den chemischen Wert (Zusammensetzung der Aminosäuren) und den biologischen Wert (Prozentsatz der Proteinverdauung). Vollständige Proteinquellen sind solche Lebensmittel, die einen Verdaulichkeitsfaktor von 1,00 haben.

Bei folgenden Lebensmitteln beträgt der Verdaulichkeitsfaktor 1,00: Eier, Sojaprotein, Milch. Rindfleisch weist einen Koeffizienten von 0,92 auf.

Diese Produkte sind eine hochwertige Proteinquelle, aber Sie müssen bedenken, dass sie viel Fett enthalten, daher ist es unerwünscht, ihre Häufigkeit in der Ernährung zu missbrauchen. Außer, abgesondert, ausgenommen eine große Anzahl Protein, wird auch eine überschüssige Menge an Fett in den Körper gelangen.

Bevorzugte proteinreiche Lebensmittel: Sojakäse, fettarmer Käse, mageres Kalbfleisch, Eiweiß, fettarmer Hüttenkäse, frischer Fisch und Meeresfrüchte, Lamm, Huhn, weißes Fleisch.
Weniger bevorzugte Lebensmittel sind: Milch und Joghurt mit Zuckerzusatz, rotes Fleisch (Tenderloin), dunkles Hühner- und Putenfleisch, fettarme Aufschnitte, hausgemachter Hüttenkäse, verarbeitetes Fleisch in Form von Speck, Salami, Schinken.

Eiweiß ist ein reines Protein ohne Fett. Mageres Fleisch enthält etwa 50 % der Kilokalorien, die aus Eiweiß stammen; in stärkehaltigen Produkten - 15%; in Magermilch - 40%; in Gemüse - 30%.

Die Hauptregel bei der Auswahl eines Proteinfutters lautet wie folgt: große Menge Protein pro Kalorieneinheit und ein hohes Proteinverdaulichkeitsverhältnis. Es ist am besten, fettarme Lebensmittel zu essen und hoher Inhalt Proteine. Kalorienangaben finden Sie auf der Verpackung jedes Produkts. Verallgemeinerte Daten zum Gehalt an Proteinen und Fetten in Produkten, deren Kaloriengehalt schwer zu berechnen ist, finden Sie in speziellen Tabellen.

Wärmebehandelte Proteine ​​sind leichter verdaulich, da sie für die Wirkung von Verdauungstraktenzymen leicht verfügbar werden. Die Hitzebehandlung kann jedoch die biologische Wertigkeit des Proteins verringern, da einige Aminosäuren zerstört werden.

Der Protein- und Fettgehalt einiger Lebensmittel

Produkte	Proteine, Gramm	Fett, Gramm
Huhn	20,8	8,9
Herz	15	3
Mageres Schweinefleisch	16,3	27,8
Rindfleisch	18,9	12,3
Kalbfleisch	19,7	1,2
Brühwurst vom Arzt	13,7	22,9
Diät Brühwurst	12,2	13,5
Pollock	15,8	0,7
Hering	17,7	19,6
Störkaviar körnig	28,6	9,8
Weizenbrot aus Mehl I Klasse	7,6	2,3
Roggenbrot	4,5	0,8
Süßes Gebäck	7,2	4,3

Es ist sehr nützlich, Sojaprodukte zu konsumieren: Tofu-Käse, Milch, Fleisch. Soja enthält absolut alle notwendigen Aminosäuren in einem solchen Verhältnis, das notwendig ist, um die Bedürfnisse des Körpers zu erfüllen. Außerdem zieht es gut ein.
Das in Milch enthaltene Casein ist ebenfalls ein vollständiges Protein. Sein Verdaulichkeitskoeffizient beträgt 1,00. Die Kombination aus aus Milch isoliertem Casein und Soja macht es möglich gesunde Lebensmittel proteinreiche Ernährung, obwohl sie keine Laktose enthalten, was es ermöglicht, dass sie von Personen mit Laktoseintoleranz verzehrt werden können. Ein weiteres Plus solcher Produkte ist, dass sie keine Molke enthalten, die eine potenzielle Quelle für Allergene darstellt.

Eiweißstoffwechsel

Um Eiweiß aufzunehmen, benötigt der Körper viel Energie. Zunächst muss der Körper die Aminosäurekette des Proteins in mehrere kurze Ketten oder in die Aminosäuren selbst zerlegen. Dieser Prozess ist ziemlich langwierig und erfordert verschiedene Enzyme, die der Körper herstellen und in den Verdauungstrakt transportieren muss. Restprodukte des Eiweißstoffwechsels – stickstoffhaltige Verbindungen – müssen aus dem Körper entfernt werden.


All diese Aktionen zusammen verbrauchen eine beträchtliche Menge an Energie für die Aufnahme von proteinhaltigen Lebensmitteln. Proteinnahrung stimuliert daher die Beschleunigung des Stoffwechsels und eine Erhöhung der Energiekosten für interne Prozesse.

Der Körper kann etwa 15 % des gesamten Kaloriengehalts der Nahrung für die Aufnahme von Nahrung aufwenden.
Lebensmittel mit einem hohen Proteingehalt tragen im Stoffwechselprozess zu einer erhöhten Wärmeproduktion bei. Die Körpertemperatur steigt leicht an, was zu einem zusätzlichen Energieverbrauch für den Prozess der Thermogenese führt.

Proteine ​​werden nicht immer als Energiestoff verwendet. Dies liegt daran, dass ihre Verwendung als Energiequelle für den Körper unrentabel sein kann, da Sie aus einer bestimmten Menge an Fetten und Kohlenhydraten viel mehr Kalorien und viel effizienter gewinnen können als aus einer ähnlichen Menge an Protein. Außerdem gibt es selten einen Überschuss an Proteinen im Körper, und wenn doch, dann übernehmen die meisten überschüssigen Proteine ​​plastische Funktionen.

Für den Fall, dass der Ernährung Energiequellen in Form von Fetten und Kohlenhydraten fehlen, wird der Körper dazu gebracht, die angesammelten Fette zu verwerten.

Eine ausreichende Menge an Protein in der Ernährung hilft bei der Aktivierung und Normalisierung eines langsamen Stoffwechsels bei übergewichtigen Menschen und ermöglicht es Ihnen auch, die Muskelmasse zu erhalten.

Bei Proteinmangel stellt der Körper auf die Verwendung von Muskelproteinen um. Dies liegt daran, dass die Muskeln für die Aufrechterhaltung des Körpers nicht so wichtig sind. Die meisten Kalorien werden in Muskelfasern verbrannt, und eine Abnahme der Muskelmasse reduziert die Energiekosten des Körpers.

Sehr oft entscheiden sich Menschen, die verschiedene Diäten zur Gewichtsreduktion befolgen, für eine Diät, bei der sehr wenig Protein mit der Nahrung in den Körper gelangt. In der Regel handelt es sich dabei um Gemüse- oder Obstdiäten. Neben Schaden bringt eine solche Diät nichts. Die Funktion von Organen und Systemen mit einem Mangel an Proteinen wird gehemmt, was verschiedene Störungen und Krankheiten verursacht. Jede Diät sollte im Hinblick auf den Proteinbedarf des Körpers berücksichtigt werden.

Solche Prozesse wie die Assimilation von Proteinen und ihre Verwendung in Energiebedarf sowie die Ausscheidung von Produkten des Proteinstoffwechsels erfordern flüssiger. Um nicht zu dehydrieren, müssen Sie etwa 2 Liter Wasser pro Tag zu sich nehmen.

Neben anderen biologischen Makromolekülen (Polysaccharide, Lipide u Nukleinsäuren), Proteine ​​sind notwendigen Komponenten alle lebenden Organismen und spielen eine entscheidende Rolle im Leben der Zelle. Proteine ​​führen Stoffwechselvorgänge durch. Sie sind Teil intrazellulärer Strukturen - Organellen und Zytoskelett, die in den extrazellulären Raum abgesondert werden, wo sie als zwischen den Zellen übertragenes Signal wirken können, an der Hydrolyse von Nahrungsmitteln und der Bildung von Interzellularsubstanz teilnehmen.

Die Einteilung von Proteinen nach ihren Funktionen ist eher willkürlich, da ein und dasselbe Protein mehrere Funktionen erfüllen kann. Ein gut untersuchtes Beispiel für eine solche Multifunktionalität ist die Lysyl-tRNA-Synthetase, ein Enzym aus der Klasse der Aminoacyl-tRNA-Synthetasen, das nicht nur einen Lysinrest an tRNA anheftet, sondern auch die Transkription mehrerer Gene reguliert. Proteine ​​erfüllen aufgrund ihrer enzymatischen Aktivität viele Funktionen. Enzyme sind also das Motorprotein Myosin, die regulatorischen Proteine ​​der Proteinkinase, das Transportprotein Natrium-Kalium-Adenosin-Triphosphatase usw.

Molekulares Modell des Enzyms Urease eines Bakteriums Helicobacter pylori

katalytische Funktion

Die bekannteste Funktion von Proteinen im Körper ist die Katalyse verschiedener chemischer Reaktionen. Enzyme sind Proteine ​​mit spezifischen katalytischen Eigenschaften, d. h. jedes Enzym katalysiert eine oder mehrere ähnliche Reaktionen. Enzyme katalysieren Reaktionen, die komplexe Moleküle abbauen (Katabolismus) und synthetisieren (Anabolismus), einschließlich DNA-Replikation und -Reparatur, und Matrixsynthese RNS. Bis 2013 wurden mehr als 5.000 Enzyme beschrieben. Beschleunigung der Reaktion als Folge enzymatische Katalyse kann enorm sein: Beispielsweise läuft die durch das Enzym Orotidin-5 "-Phosphat-Decarboxylase katalysierte Reaktion 10 17 mal schneller ab als die nicht katalysierte (die halbe Reaktionszeit für die Decarboxylierung von Orotsäure beträgt ohne das Enzym 78 Millionen Jahre und 18 Millisekunden unter Beteiligung des Enzyms) Moleküle, die sich an das Enzym anlagern und sich infolge der Reaktion verändern, werden als Substrate bezeichnet.

Obwohl Enzyme normalerweise aus Hunderten von Aminosäureresten bestehen, interagiert nur ein kleiner Teil von ihnen mit dem Substrat, und eine noch geringere Anzahl - im Durchschnitt 3-4 Aminosäurereste, die oft weit voneinander entfernt in der Primärstruktur liegen - ist direkt daran beteiligt Katalyse. . Der Teil des Enzymmoleküls, der für die Substratbindung und Katalyse sorgt, wird als aktives Zentrum bezeichnet.

Internationale Union für Biochemie und Molekularbiologie schlugen 1992 die endgültige Version der hierarchischen Nomenklatur von Enzymen basierend auf der Art der Reaktionen vor, die sie katalysieren. Nach dieser Nomenklatur müssen die Namen von Enzymen immer die Endung - aza und aus den Namen katalysierter Reaktionen und ihrer Substrate gebildet werden. Jedem Enzym ist ein individueller Code zugeordnet, anhand dessen seine Position in der Hierarchie der Enzyme leicht bestimmt werden kann. Je nach Art der katalysierten Reaktionen werden alle Enzyme in 6 Klassen eingeteilt:

• EC 1: Oxidoreduktasen, die Redoxreaktionen katalysieren;
• EC 2: Transferasen, die den Transfer katalysieren chemische Gruppen von einem Substratmolekül zum anderen;
• EC 3: Hydrolasen, die die Hydrolyse katalysieren chemische Bindungen;
• EC 4: Lyasen, die das Aufbrechen chemischer Bindungen katalysieren, ohne dass sich Hydrolyse bildet Doppelbindung in einem der Produkte;
• EC 5: Isomerasen, die strukturelle oder katalysieren geometrische Änderungen im Substratmolekül;
• EC 6: Ligasen, die die Bildung chemischer Bindungen zwischen Substraten durch Hydrolyse der Diphosphatbindung von ATP oder einem ähnlichen Triphosphat katalysieren.

strukturelle Funktion

Mehr: Strukturelle Funktion von Proteinen, fibrilläre Proteine

Strukturproteine ​​des Zytoskeletts geben Zellen und vielen Organellen wie einer Art Gerüst ihre Form und sind an der Formveränderung von Zellen beteiligt. Die meisten Strukturproteine ​​​​sind fadenförmig: Aktin- und Tubulin-Monomere zum Beispiel sind kugelförmige, lösliche Proteine, aber nach der Polymerisation bilden sie lange Filamente, die das Zytoskelett bilden und es der Zelle ermöglichen, ihre Form beizubehalten. Kollagen und Elastin sind die Hauptbestandteile der interzellulären Substanz des Bindegewebes (z. B. Knorpel), und Haare, Nägel, Vogelfedern und einige Schalen bestehen aus einem anderen Strukturprotein, Keratin.

Schutzfunktion

Mehr: Schutzfunktion von Proteinen

Es gibt verschiedene Arten von Schutzfunktionen von Proteinen:

1. Physischer Schutz. Physischen Schutz des Körpers bietet Kollagen – ein Protein, das die Grundlage der interzellulären Substanz des Bindegewebes (einschließlich Knochen, Knorpel, Sehnen u tiefe Schichten Haut (Dermis)); Keratin, das die Grundlage von Hornschilden, Haaren, Federn, Hörnern und anderen Derivaten der Epidermis bildet. Üblicherweise werden solche Proteine ​​als Proteine ​​mit struktureller Funktion betrachtet. Beispiele für Proteine ​​dieser Gruppe sind Fibrinogene und Thrombine, die an der Blutgerinnung beteiligt sind.
2. Chemischer Schutz. Die Bindung von Toxinen an Proteinmoleküle kann für deren Entgiftung sorgen. Eine besonders entscheidende Rolle bei der Entgiftung des Menschen spielen Leberenzyme, die Gifte abbauen oder in eine lösliche Form überführen, was zu ihrer schnellen Entfernung aus dem Körper beiträgt.
3. Immunschutz. Proteine, aus denen Blut und andere biologische Flüssigkeiten bestehen, sind an der Abwehrreaktion des Körpers auf Schäden und Angriffe durch Krankheitserreger beteiligt. Proteine ​​des Komplementsystems und Antikörper (Immunglobuline) gehören zu den Proteinen der zweiten Gruppe; sie neutralisieren Bakterien, Viren oder fremde Proteine. Antikörper, die Teil des adaptiven Immunsystems sind, heften sich an fremde, z gegebenen Organismus Substanzen, Antigene und neutralisieren sie dadurch und leiten sie zu den Orten der Zerstörung. Antikörper können in den interzellulären Raum sezerniert werden oder sich an die Membranen von spezialisierten B-Lymphozyten, sogenannten Plasmazellen, anheften.

Regulatorische Funktion

Mehr: Aktivator (Proteine), Proteasom, Regulatorische Funktion von Proteinen

Viele Prozesse innerhalb von Zellen werden durch Proteinmoleküle reguliert, die weder als Energiequelle noch dienen Baumaterial für die Zelle. Diese Proteine ​​regulieren die Zellprogression durch den Zellzyklus, Transkription, Translation, Spleißen, die Aktivität anderer Proteine ​​und viele andere Prozesse. Die regulatorische Funktion von Proteinen wird entweder durch enzymatische Aktivität (z. B. Proteinkinasen) oder durch spezifische Bindung an andere Moleküle ausgeübt. Somit können Transkriptionsfaktoren, Aktivatorproteine ​​und Repressorproteine, die Intensität der Gentranskription regulieren, indem sie an ihre regulatorischen Sequenzen binden. Auch auf der Ebene der Translation wird das Ablesen vieler mRNAs durch die Zugabe von Proteinfaktoren reguliert.

Die wichtigste Rolle bei der Regulation intrazellulärer Prozesse spielen Proteinkinasen und Proteinphosphatasen – Enzyme, die die Aktivität anderer Proteine ​​aktivieren oder unterdrücken, indem sie Phosphatgruppen daran anlagern oder entfernen.

Signalfunktion

Mehr: Signalfunktion von Proteinen, Hormone, Zytokine

Die Signalfunktion von Proteinen ist die Fähigkeit von Proteinen, als Signalstoffe zu dienen und Signale zwischen Zellen, Geweben, Organen und Organismen zu übertragen. Die Signalfunktion wird oft mit der regulatorischen Funktion kombiniert, da viele intrazelluläre regulatorische Proteine ​​auch eine Signaltransduktion durchführen.

Die Signalfunktion wird von Proteinen-Hormonen, Zytokinen, Wachstumsfaktoren usw. übernommen.

Hormone werden im Blut transportiert. Die meisten tierischen Hormone sind Proteine ​​oder Peptide. Die Bindung eines Hormons an seinen Rezeptor ist ein Signal, das eine Zellreaktion auslöst. Hormone regulieren die Konzentration von Stoffen im Blut und in den Zellen, das Wachstum, die Fortpflanzung und andere Prozesse. Ein Beispiel für solche Proteine ​​ist Insulin, das die Konzentration von Glukose im Blut reguliert.

Zellen interagieren miteinander unter Verwendung von Signalproteinen, die durch die Interzellularsubstanz übertragen werden. Solche Proteine ​​umfassen zum Beispiel Zytokine und Wachstumsfaktoren.

Zytokine sind Peptid-Signalmoleküle. Sie regulieren Wechselwirkungen zwischen Zellen, bestimmen ihr Überleben, stimulieren oder unterdrücken Wachstum, Differenzierung, funktionelle Aktivität und Apoptose und sorgen für die Koordination von Aktionen des Immun-, Hormon- und Nervensystems. Ein Beispiel für Zytokine ist der Tumornekrosefaktor, der Entzündungssignale zwischen Körperzellen überträgt.

Transportfunktion

Mehr: Transportfunktion von Proteinen

Lösliche Proteine, die am Transport kleiner Moleküle beteiligt sind, müssen eine hohe Affinität (Affinität) zum Substrat haben, wenn es in hoher Konzentration vorhanden ist, und es ist leicht, es an Orten mit niedriger Substratkonzentration freizusetzen. Ein Beispiel für Transportproteine ​​ist Hämoglobin, das Sauerstoff von den Lungen zu den übrigen Geweben und Kohlendioxid von den Geweben zu den Lungen transportiert, und zusätzlich homologe Proteine, die in allen Reichen lebender Organismen zu finden sind.

Einige Membranproteine ​​sind am Transport kleiner Moleküle durch die Zellmembran beteiligt und verändern deren Durchlässigkeit. Die Lipidkomponente der Membran ist wasserdicht (hydrophob), was die Diffusion von polaren oder geladenen (Ionen) Molekülen verhindert. Membrantransportproteine ​​werden üblicherweise in Kanalproteine ​​und Trägerproteine ​​eingeteilt. Kanalproteine ​​​​enthalten interne wassergefüllte Poren, die es Ionen (über Ionenkanäle) oder Wassermolekülen (über Aquaporine) ermöglichen, sich durch die Membran zu bewegen. Viele Ionenkanäle sind auf den Transport von nur einem Ion spezialisiert; Daher unterscheiden Kalium- und Natriumkanäle oft zwischen diesen ähnlichen Ionen und lassen nur eines von ihnen passieren. Trägerproteine ​​binden wie Enzyme jedes Molekül oder Ion, das sie tragen, und können im Gegensatz zu Kanälen aktiv die Energie von ATP verwenden. Auch das „Kraftwerk der Zelle“ – die ATP-Synthase, die aufgrund des Protonengradienten die Synthese von ATP durchführt, ist auf Membrantransportproteine ​​zurückzuführen.

Spare (Backup)-Funktion

Zu diesen Proteinen gehören die sogenannten Reserveproteine, die als Energie- und Stoffquelle in Pflanzensamen (z. B. 7S- und 11S-Globuline) und tierischen Eiern gespeichert sind. Eine Reihe anderer Proteine ​​dienen dem Körper als Quelle für Aminosäuren, die wiederum biologische Vorstufen sind. Wirkstoffe die Stoffwechselvorgänge regulieren.

Rezeptorfunktion

Mehr: Zellrezeptor

Proteinrezeptoren können sowohl im Zytoplasma lokalisiert als auch darin integriert sein Zellmembran. Ein Teil des Rezeptormoleküls empfängt das Signal, das oft eine Chemikalie und in einigen Fällen Licht ist, mechanische Einwirkung(z. B. Dehnen) und andere Reize. Wenn ein Signal anliegt bestimmten Bereich Moleküle - Proteinrezeptor - treten seine Konformationsänderungen auf. Dadurch ändert sich die Konformation eines anderen Teils des Moleküls, der das Signal an andere Zellbestandteile weiterleitet. Es gibt mehrere Signalmechanismen. Einige Rezeptoren katalysieren bestimmte chemische Reaktion; andere dienen Ionenkanäle, die öffnen oder schließen, wenn ein Signal angelegt wird; wieder andere binden spezifisch intrazelluläre Botenmoleküle. Bei Membranrezeptoren befindet sich der Teil des Moleküls, der an das Signalmolekül bindet, auf der Zelloberfläche, während sich die signalübertragende Domäne im Inneren befindet.

Motor (motorische) Funktion

Eine ganze Klasse von Motorproteinen sorgt für Körperbewegungen, z. B. Muskelkontraktion, einschließlich Fortbewegung (Myosin), Bewegung von Zellen innerhalb des Körpers (z. B. Amöbenbewegung von Leukozyten), Bewegung von Flimmerhärchen und Flagellen, und darüber hinaus aktiv und gerichteter intrazellulärer Transport (Kinesin, Dynein ). Dyneine und Kinesine transportieren Moleküle entlang Mikrotubuli unter Verwendung von ATP-Hydrolyse als Energiequelle. Dyneine tragen Moleküle und Organellen von den peripheren Teilen der Zelle zum Zentrosom, Kinesine - zu entgegengesetzten Richtung. Dyneine sind auch für die Bewegung von Zilien und Flagellen in Eukaryoten verantwortlich. Zytoplasmatische Varianten von Myosin können am Transport von Molekülen und Organellen durch Mikrofilamente teilnehmen.