იზოფერმენტები. ზოგიერთი ფერმენტი შედგება არა ერთი ცილოვანი ჯაჭვისგან, არამედ რამდენიმე ქვედანაყოფისგან. იზოენზიმები არის ფერმენტების ოჯახი, რომლებიც ახდენენ ერთიდაიგივე რეაქციის კატალიზებას, მაგრამ განსხვავდებიან სტრუქტურით და ფიზიოლოგიით. ქიმიური თვისებები.

მაგალითად: ლაქტატდეჰიდროგენაზა (LDH) შედგება 2 ტიპის 4 ქვედანაყოფისგან: H ქვეგანყოფილება, რომელიც იზოლირებულია გულის კუნთიდან (გული - გული), M ქვეგანყოფილება, რომელიც იზოლირებულია ჩონჩხის კუნთებისგან (musculus - კუნთი). ეს ქვედანაყოფები დაშიფრულია სხვადასხვა გენი. სხვადასხვა ორგანოს აქვს სხვადასხვა ფორმები LDH ქვედანაყოფების განსხვავებული ნაკრებით. არსებობს LDH-ის 5 იზოფერმენტი:
LDH1: LDH2: LDH3: LDH4: LDH5: (H4) (H3M) (H2M2) (HM3) (M4)
LDH1 გამოხატულია გულის კუნთსა და ტვინში, ხოლო LDH5 გამოხატულია ჩონჩხის კუნთებსა და ღვიძლში. სხვა ფორმები სხვა ორგანოებში. სისხლში LDH-ის გამოჩენა მიუთითებს ორგანოების დაზიანებაზე (განადგურებული უჯრედებიდან ფერმენტი სისხლში ხვდება - ჰიპერფერმენტემია) სისხლში LDH1 ფრაქციის აქტივობის მატება აღინიშნება გულის კუნთის დაზიანებით (მიოკარდიუმის ინფარქტი) და სისხლში LDH5-ის აქტივობის მატება შეინიშნება ჰეპატიტით და ჩონჩხის კუნთების დაზიანებით. ანუ იზოფერმენტების წყალობით შესაძლებელია დაზიანებული ორგანოს ლოკალიზაციის დადგენა. მიოკარდიუმის ინფარქტის ყველაზე მგრძნობიარე ტესტი არის კრეატინ კინაზას გულის იზოფერმენტის სისხლში მომატება.

ენზიმოპათიები მემკვიდრეობითი (ფენილკეტონურია) და შეძენილი (სკორბუტი). ფერმენტების გამოყენება დაავადებების სამკურნალოდ.

მრავალი დაავადების გულში არის უჯრედში ფერმენტების ფუნქციონირების დარღვევა - ფერმენტოპათიები. არსებობს პირველადი (მემკვიდრეობითი) და მეორადი (შეძენილი) ფერმენტები. შეძენილი ენზიმოპათიები, ისევე როგორც ზოგადად პროტეინოპათიები, როგორც ჩანს, შეინიშნება ყველა დაავადების დროს.

პირველადი ენზიმოპათიების დროს დეფექტური ფერმენტები მემკვიდრეობით ძირითადად ხდება აუტოსომური რეცესიული გზით. ჰეტეროზიგოტებს, ყველაზე ხშირად, არ აქვთ ფენოტიპური დარღვევები. პირველადი ენზიმოპათიები ჩვეულებრივ მოიხსენიება, როგორც მეტაბოლური დაავადებები, რადგან არსებობს გარკვეული მეტაბოლური გზების დარღვევა. ამ შემთხვევაში დაავადების განვითარება შეიძლება მოხდეს ერთ-ერთი შემდეგი „სცენარის“ მიხედვით. განვიხილოთ პირობითი სქემა მეტაბოლური გზა:

სუბსტანცია A ზედიზედ ფერმენტული რეაქციებიგადაიქცევა პროდუქტად P. ფერმენტის მემკვიდრეობითი დეფიციტით, მაგალითად, ფერმენტ E3, შესაძლებელია მეტაბოლური გზების სხვადასხვა დარღვევა:

საბოლოო პროდუქტების ფორმირების დარღვევა.ამ მეტაბოლური გზის (P) საბოლოო პროდუქტის ნაკლებობა (არარსებობის შემთხვევაში ალტერნატიული გზებისინთეზი) შეიძლება გამოიწვიოს განვითარება კლინიკური სიმპტომები, დამახასიათებელი ამ დაავადების:

წინამორბედი სუბსტრატების დაგროვება.თუ ფერმენტი E 3 დეფიციტურია, C ნივთიერება დაგროვდება და ხშირ შემთხვევაში ასევე წინა ნაერთები. დეფექტური ფერმენტის წინამორბედი სუბსტრატების ზრდა არის წამყვანი რგოლი მრავალი დაავადების განვითარებაში:

საბოლოო პროდუქტების წარმოქმნის დარღვევა და წინამორბედი სუბსტრატების დაგროვება.აღინიშნება დაავადებები, როდესაც როგორც პროდუქტის ნაკლებობა, ასევე საწყისი სუბსტრატის დაგროვება იწვევს კლინიკურ გამოვლინებებს.

მედიცინაში ფართოდ გამოიყენება ფერმენტული პრეპარატები. ფერმენტები სამედიცინო პრაქტიკაგამოიყენება როგორც დიაგნოსტიკური (ენზიმოდიაგნოსტიკა) და თერაპიული (ენზიმოთერაპია). გარდა ამისა, ფერმენტები გამოიყენება როგორც სპეციფიკური რეაგენტები რიგი ნივთიერებების დასადგენად. მაგალითად, გლუკოზის ოქსიდაზა გამოიყენება რაოდენობრივი განსაზღვრაგლუკოზა შარდში და სისხლში. ფერმენტ ურეაზა გამოიყენება სისხლში და შარდში შარდოვანას რაოდენობის დასადგენად. სხვადასხვა დეჰიდროგენაზების დახმარებით გამოვლენილია შესაბამისი სუბსტრატები, მაგალითად, პირუვატი, ლაქტატი, ეთანოლიდა ა.შ.

A. ენზიმოდიაგნოსტიკა

ენზიმოდიაგნოსტიკა მოიცავს დაავადების (ან სინდრომის) დიაგნოზს ფერმენტების აქტივობის განსაზღვრაზე დაყრდნობით. ბიოლოგიური სითხეებიპირი. ენზიმოდიაგნოსტიკის პრინციპები ემყარება შემდეგ პოზიციებს:

• როდესაც უჯრედები ზიანდება სისხლში ან სხვა ბიოლოგიურ სითხეებში (მაგალითად, შარდში), იზრდება დაზიანებული უჯრედების უჯრედშიდა ფერმენტების კონცენტრაცია;
• გამოთავისუფლებული ფერმენტის რაოდენობა საკმარისია მისი გამოვლენისთვის;
• უჯრედების დაზიანებისას გამოვლენილი ბიოლოგიურ სითხეებში ფერმენტების აქტივობა სტაბილურია საკმარისად დიდი ხნის განმავლობაში და განსხვავდება ნორმალური ღირებულებები;
• ზოგიერთ ფერმენტს აქვს უპირატესი ან აბსოლუტური ლოკალიზაცია გარკვეულ ორგანოებში (ორგანოს სპეციფიკა);
• არსებობს განსხვავებები რამდენიმე ფერმენტის უჯრედშიდა ლოკალიზაციაში.

იზოფერმენტებიარის იზოფუნქციური ცილები. ისინი ერთსა და იმავე რეაქციას ახდენენ, მაგრამ გარკვეულწილად განსხვავდებიან. ფუნქციური თვისებებიგანსხვავებების გამო:

ამინომჟავის შემადგენლობა;

ელექტროფორეზული მობილურობა;

Მოლეკულური წონა;

ფერმენტული რეაქციების კინეტიკა;

რეგულირების გზა;

სტაბილურობა და ა.შ.

იზოენზიმები არის ფერმენტის მოლეკულური ფორმები, ამინომჟავების შემადგენლობის განსხვავებები განპირობებულია გენეტიკური ფაქტორებით.

იზოზიმების მაგალითები: გლუკოკინაზა და ჰექსოკინაზა.

ჰექსოკინაზას შეუძლია ნებისმიერი ექვსწევრიანი ციკლის ფოსფორილირება, ჰექსოკინაზას შეუძლია მხოლოდ გლუკოზის გარდაქმნა. გლუკოზით მდიდარი საკვების მიღების შემდეგ გლუკოკინაზა იწყებს მოქმედებას. ჰექსოკინაზა არის სტაციონარული ფერმენტი. იგი ახორციელებს გლუკოზის დაშლას ორგანიზმში დაბალი კონცენტრაციით. ისინი განსხვავდებიან ლოკალიზაციით (გლუკოკინაზა - ღვიძლში, ჰექსოკინაზა - კუნთებში და ღვიძლში), ფიზიოლოგიური მნიშვნელობა, მაიკლს მუდმივი.

თუ ფერმენტი არის ოლიგომერული ცილა, მაშინ იზოფორმების მიღება შესაძლებელია პროტომერების სხვადასხვა კომბინაციის შედეგად. მაგალითად, ლაქტატდეჰიდროგენაზა შედგება 4 ქვედანაყოფისგან. H - გულის ტიპის ქვედანაყოფი, M - კუნთი. შეიძლება არსებობდეს ამ ქვედანაყოფის 5 კომბინაცია და, შესაბამისად, 5 იზოფერმენტი: HHHH (LDH 1 - გულის კუნთში), HHHM (LDH 2), HHMM (LDH 3), HMMM (LDH 4), MMMM (LDH 5 - ღვიძლში და კუნთებში). [ბრინჯი. ეს 4 ასო წრეებში.

აუცილებელია განასხვავოთ იზოფერმენტები მრავლობითი ფორმებიფერმენტები. ფერმენტების მრავალი ფორმაარის ფერმენტები, რომლებიც იცვლება მათი სინთეზის შემდეგ, როგორიცაა ფოსფორილაზა A და B.

რას ვიზამთ მიღებულ მასალასთან:

თუ ეს მასალა თქვენთვის სასარგებლო აღმოჩნდა, შეგიძლიათ შეინახოთ იგი თქვენს გვერდზე სოციალურ ქსელებში:

ტვიტი

ყველა თემა ამ განყოფილებაში:

ცილები და მათი ბიოლოგიური როლი
პროტეინი (პროტეინები) - პროტოსები - ყველაფრის წინამორბედი, პირველადი, ყველაზე მნიშვნელოვანი, ყველაფრის განმსაზღვრელი. ცილები მაღალი მოლეკულური წონის აზოტის შემცველია ორგანული ნივთიერებები, შედგება

მარტივი ცილების დახასიათება
კლასიფიკაცია (შეიქმნა 1908 წელს) ეფუძნება ცილების ხსნადობას. ამის საფუძველზე არსებობს: I. ფიზიოლოგიურ ხსნარებში ხსნადი ჰისტონები და პროტამინები. ო

ქრომოპროტეინები
მათთვის პროთეზის ნაწილი ფერადია (ქრომოსი - საღებავი). ქრომოპროტეინებს მიეკუთვნება ჰემოგლობინი, მიოგლობინი, კატალაზა, პეროქსიდაზა, ფლავინის შემცველი ფერმენტები (სუკცინატდეჰიდროგენაზა, ალდეჰიდეოქსი).

ლიპიდურ-ცილოვანი კომპლექსები
ლიპიდურ-ცილოვანი კომპლექსები რთული ცილებია, რომელთა პროთეზირების ნაწილი შედგება სხვადასხვა ლიპიდური კომპონენტისგან. ამ კომპონენტებში შედის: 1. შეზღუდვა და შეუზღუდავი B

ნუკლეოპროტეინები
ნუკლეოპროტეინები არის რთული ცილები, რომლებიც შეიცავს ნუკლეინის მჟავებს, როგორც მცირე ნაწილს (65%-მდე). NPs შედგება 2 ნაწილისაგან: ცილა (შეიცავს ჰისტონებს და პროტამინებს, რომლებიც

ნახშირწყლო-ცილოვანი კომპლექსები
ნახშირწყლები მოქმედებს როგორც პროთეზირების ჯგუფი. ყველა ნახშირწყლო-ცილოვანი კომპლექსი იყოფა გლიკოპროტეინებად და პროტეოგლიკანებად. გლიკოპროტეინები (GP) - ცილების კომპლექსი ნახშირწყლებთან ერთად

ფოსფოპროტეინები
პროტეინები, სადაც პროთეზირების ჯგუფია ფოსფორის მჟავა. შეერთება ფოსფორმჟავაპოლიპეპტიდურ ჯაჭვში მოდის ესტერული კავშირის წარმოქმნა AK SEP ან TPE-თან.

კოენზიმების სტრუქტურა
კოენზიმები კატალიზური რეაქციებიტრანსპორტი სხვადასხვა ჯგუფებიატომები, ელექტრონები ან პროტონები. კოენზიმები უკავშირდებიან ფერმენტებს: - კოვალენტური ბმები; - იონური

ფერმენტის თვისებები
საერთო მახასიათებლებიფერმენტები და არაბიოლოგიური კატალიზატორები: 1) ორივე კატალიზება ხდება მხოლოდ ენერგიულად შესაძლო რეაქციები; 2) რეაქციის სიჩქარის გაზრდა; 3) n

ფერმენტების ნომენკლატურა
1) არსებობს ტრივიალური ნომენკლატურა- სახელები შემთხვევითია, სისტემისა და ბაზის გარეშე, მაგალითად, ტრიფსინი, პეპსინი, ქიმოტრიფსინი. 2) სამუშაო ნომენკლატურა - დასახელებიდან შედგენილია ფერმენტის სახელწოდება

ფერმენტული კატალიზის თანამედროვე ცნებები
პირველი თეორია ფერმენტული კატალიზიმე-20 საუკუნის დასაწყისში წამოაყენეს ვარბურგი და ბეილისი. ეს თეორია გვთავაზობდა იმის გათვალისწინებას, რომ ფერმენტი შთანთქავს სუბსტრატს თავის თავზე და ეწოდა ადსორბცია, მაგრამ

ფერმენტის მოქმედების მოლეკულური ეფექტები
1) კონცენტრაციის ეფექტი არის რეაქტიული მოლეკულების ადსორბცია ფერმენტის მოლეკულის ზედაპირზე, ე.ი. სუბსტრატს, რაც იწვევს მათ უკეთეს ურთიერთქმედებას. მაგ: ელექტროსტატიკური მიზიდულობა

მჟავა-ტუტოვანი კატალიზის თეორია
ფერმენტის აქტიური ადგილი შეიცავს როგორც მჟავას, ასევე ძირითადს ფუნქციური ჯგუფები. შედეგად, ფერმენტი ავლენს მჟავა-ტუტოვან თვისებებს კატალიზის დროს; როლს თამაშობს

ფერმენტის აქტივობის რეგულირება
ფერმენტები რეგულირებადი კატალიზატორებია. მეტაბოლიტებს, შხამებს შეუძლიათ იმოქმედონ როგორც რეგულატორები. განასხვავებენ: - აქტივატორებს - ნივთიერებებს, რომლებიც ზრდის რეაქციის სიჩქარეს;

ცილების მონელება და შეწოვა
ცილების ფუნქციები მრავალფეროვანია, მაგრამ სტრუქტურული, კატალიზური და ენერგეტიკული ფუნქცია. ენერგეტიკული ღირებულებაცილა დაახლოებით 4,1 კკალ/გ. ყველა შემავალ ნივთიერებას შორის

ცილების ტრანსფორმაცია საჭმლის მომნელებელ ორგანოებში
ყველა ცილა ექვემდებარება ჰიდროლაზების (ფერმენტების მესამე კლასის), კერძოდ პეპტიდაზების მოქმედებას - ისინი ჩვეულებრივ წარმოიქმნება არააქტიური ფორმით და შემდეგ აქტიურდება ნაწილობრივი პროტეოლიზით.

რთული ცილების მონელება და მათი კატაბოლიზმი
1. გლიკოპროტეინები ჰიდროლიზდება გლიკოზიდაზებით (ამილოლიზური ფერმენტები). 2. ლიპოპროტეინები - ლიპოლიტური ფერმენტების დახმარებით. 3. ქრომოპროტის შემცველი ჰემი

ცილების გაფუჭება და მისი პროდუქტების განეიტრალება
პროტეინის გაფუჭება არის ცილების და AA-ების ბაქტერიული დაშლა ნაწლავის მიკროფლორას მოქმედებით. გადადის მსხვილ ნაწლავში, მაგრამ შეიძლება შეინიშნოს კუჭშიც - მჟავიანობის დაქვეითებით

ამინომჟავების მეტაბოლიზმი
ორგანიზმის AA ფონდის შევსება ხდება შემდეგი პროცესების გამო: 1) საკვების ცილების ჰიდროლიზი, 2) ქსოვილის ცილების ჰიდროლიზი (ლიზოსომური კათეფსინების მოქმედებით). პროცესზე იხარჯება AK-ფონდი

საერთო მეტაბოლური გზები
1. ტრანსამინაცია (აღმოაჩინეს 1937 წელს ბრაუნშტეინმა და კრიცმმა).

ამიაკის დროებითი განეიტრალება
ამიაკი ტოქსიკურია (50 მგ ამიაკი კლავს კურდღელს, ხოლო = 0,4-0,7 მგ/ლ). ამიტომ ქსოვილებში ამიაკის ნეიტრალიზაცია ხდება დროებითი გზებით: 1) ძირითადად – გამოსახულებები

ორნიტინის შარდოვანას ციკლი
შარდოვანა შეიცავს შარდის მთელი აზოტის 80-90%-ს. დღეში წარმოიქმნება 25-30 გ შარდოვანა NH2-CO-NH2. 1. NH3 + CO

ნუკლეოტიდების სინთეზი და დაშლა
ნუკლეოტიდების გაცვლის თავისებურებები: 1. არც თავად ნუკლეოტიდები და არც აზოტოვანი ფუძეებისაკვებიდან მომდინარე, არ შედის სინთეზში ნუკლეინის მჟავადა სხეულის ნუკლეოტიდები. ანუ საკვების ნუკლეოტიდები

პურინის ნუკლეოზიდის დაჟანგვა
ადენოზინი® (ადენოზინ დეამინაზა, +H2O, -NH4+) ინოზინი® (პურინის ნუკლეოზიდის ფოსფორილაზა, + Fn-რიბოზილ-1-P) ჰიპოქსანტინი (6-ოქსოპურინი) ® (ქსანტინეოქსი

DC ოპერაცია
სუბსტრატი H2 → NAD → FMN → CoQ → 2b → 2c1 → 2c → 2a → 2a3 → O

დნმ-ის რეპლიკაცია (თვითგაორმაგება, ბიოსინთეზი).
1953 წელს უოტსონმა და კრიკმა აღმოაჩინეს კომპლემენტარობის (კომპლიმენტარობის) პრინციპი. ასე რომ, A \u003d T და GºC. რეპლიკაციისთვის საჭირო პირობები: 1. გვერდი

ტრანსკრიფცია (ინფორმაციის გადაცემა დნმ-დან რნმ-ზე) ან რნმ-ის ბიოსინთეზი
ტრანსკრიფცია, რეპლიკაციისგან განსხვავებით, გადასცემს ინფორმაციას დნმ-ის მცირე ნაწილიდან. ელემენტარული ერთეულიტრანსკრიფცია არის ოპერონი (ტრანსკრიპტონი) - დნმ-ის მონაკვეთი, რომელიც განიცდის ტრანს

ცილის ბიოსინთეზის რეგულირება
უჯრედები მრავალუჯრედოვანი ორგანიზმიშეიცავს დნმ-ის ერთნაირ კომპლექტს, მაგრამ სინთეზირდება სხვადასხვა ცილები. Მაგალითად, შემაერთებელი ქსოვილიაქტიურად სინთეზირებს კოლაგენს, მაგრამ კუნთების უჯრედებში ასეთი ცილა არ არის. AT

სიმსივნური სიმსივნის განვითარების მექანიზმები
კიბო - გენეტიკური დაავადება, ე.ი. გენის დაზიანება. გენის დაზიანების სახეები: 1) გენის დაკარგვა, 2) გენის დაზიანება, 3) გენის გააქტიურება,

ლიპიდური მონელება
საკვებთან ერთად მიღებისას ლიპიდები შედის პირის ღრუსდამუშავებულია მხოლოდ მექანიკურად. პირის ღრუში ლიპოლიტური ფერმენტები არ წარმოიქმნება. ლიპიდების მონელება მოხდება ამ განყოფილებებში

ცხიმის რესინთეზის მექანიზმი
ნაწლავის კედელში ცხიმის ხელახალი სინთეზი ხდება შემდეგნაირად: 1. პირველ რიგში, ჰიდროლიზის პროდუქტები (გლიცერინი, HFA) აქტიურდება. ATP-ის გამოყენებით. შემდეგი მოდის თანმიმდევრული აცილირება

ლიპიდების ტრანსპორტირების ფორმები ორგანიზმში
ლიპიდები წყალში უხსნადი ნაერთებია, ამიტომ სისხლში მათი ტრანსპორტირებისთვის საჭიროა სპეციალური წყალში ხსნადი მატარებლები. ასეთი სატრანსპორტო ფორმებიარის პლაზმის ლიპოპროტეინები

ლიპიდების ტრანსფორმაცია ქსოვილებში
ქსოვილებში მუდმივად მიმდინარეობს ლიპიდების დაშლისა და სინთეზის პროცესები. ადამიანის სხეულის ლიპიდების ძირითადი ნაწილია TG, რომლებიც უჯრედშია ჩანართების სახით. TG განახლების პერიოდი სხვადასხვა ქსოვილებში

გლიცერინის და ცხიმოვანი მჟავების ბიოსინთეზი ქსოვილებში
ქსოვილებში გლიცეროლის ბიოსინთეზი მჭიდროდაა დაკავშირებული გლუკოზის ცვლასთან, რომელიც კატაბოლიზმის შედეგად გადის ტრიოზის ფორმირების ეტაპებს. გლიცერალდეჰიდ-3-ფოსფატი ციტოპლაზმაში

ლიპიდური მეტაბოლიზმის პათოლოგია
საკვებთან ერთად მიღების ეტაპზე. უხვი ცხიმოვანი საკვები ფიზიკური უმოქმედობის ფონზე იწვევს საჭმლის მომნელებელი სიმსუქნის განვითარებას. მეტაბოლური დარღვევები შესაძლოა ასოცირებული იყოს ცხიმის არასაკმარისი მიღებასთან

Ca2+ იონები
ისინი ქმნიან ნაერთს ცილასთან - კალმოდულინთან. Ca2+-კალმოდულინის კომპლექსი ააქტიურებს ფერმენტებს (ადენილატ ციკლაზა, ფოსფოდიესტერაზა, Ca2+ დამოკიდებულ პროტეინ კინაზა). არის ჯგუფი

პარათირეოიდული ჰორმონები
პარათორმონი, შედგება 84 AA-სგან, არეგულირებს Ca2 + დონეს, ასტიმულირებს კალციუმის (და ფოსფორის) გამოყოფას ძვლებიდან სისხლში; გაზრდის კალციუმის რეაბსორბციას თირკმელებში, მაგრამ ასტიმულირებს ფოსფორის გამოყოფას; თან

ვიტამინების როლი მეტაბოლიზმში
1.(!) ვიტამინები კოენზიმებისა და ფერმენტების პროთეზირების ჯგუფების წინამორბედებია. მაგალითად, B1 - თიამინი - არის კეტომჟავა დეკარბოქსილაზების კოენზიმის ნაწილი TPP (TDF), B2 - რიბოფლავინი -

ჰიპოვიტამინოზის, ავიტამინოზის და ჰიპერვიტამინოზის კონცეფცია
ჰიპოვიტამინოზი არის პათოლოგიური მდგომარეობა, რომელიც დაკავშირებულია ორგანიზმში ვიტამინის ნაკლებობასთან. ავიტამინოზი არის პათოლოგიური მდგომარეობა, რომელიც გამოწვეულია ორგანიზმში ვიტამინის ნაკლებობით.

ჰიპოვიტამინოზის მიზეზები
1. პირველადი: საკვებში ვიტამინის ნაკლებობა. 2. მეორადი: ა) მადის დაკარგვა; ბ) ვიტამინების მოხმარების გაზრდა; გ) მალაბსორბციის და განადგურების დარღვევები, მაგ., ენტერო

ვიტამინი A
ვიტამერები: A1 - რეტინოლი და A2 - რეტინალი. კლინიკური დასახელება: ანტიქსეროფთალმური ვიტამინი. ავტორი ქიმიური ბუნება: ციკლური შეუზღუდავი მონოჰიდრული ალკოჰოლიბეჭედი b-ზე დაფუძნებული

ვიტამინი D
ანტირაქიტული ვიტამინი. არსებობს ორი ვიტამინი: D2 - ერგოკალციფეროლი და D3 - ქოლეკალციფეროლი. ვიტამინი D2 გვხვდება სოკოში. ვიტამინი D3 სინთეზირდება ორგანიზმში

ვიტამინი E
მოძველებულია: ანტისტერილური ვიტამინი, ანტიოქსიდანტური ფერმენტი. AT ქიმიური ტერმინებიეს არის ალფა, ბეტა, გამა და დელტა ტოკოფეროლები, მაგრამ ჭარბობს ალფა ტოკოფეროლი. ვიტამინი E სტაბილურია

ვიტამინი K
ანტიჰემორაგიული ვიტამინი. ვიტამერები: K1 - ფილოქინონი და K2 - მენაქინონი. K ვიტამინის როლი მეტაბოლიზმში ეს არის გლუტამინის კარბოქსილირების კოფაქტორი

Ვიტამინი ცე
ასკორბინის მჟავა, სკორბუტის საწინააღმდეგო ვიტამინი (scorbut = scurvy). ეს არის ლაქტონი. ადვილად იჟანგება: O=C─┐ O=C─┐ | │ | │ NO-S

ვიტამინი B1
თიამინი, ანტინევრიტური ვიტამინი. თიამინი სტაბილურია მჟავე გარემო(140ºС-მდე) და ტუტე გარემოში იქნებოდა

ვიტამინი B2
რიბოფლავინი სტაბილურია მჟავე გარემოში, მაგრამ ნადგურდება ნეიტრალურ და ტუტე გარემოში. ადვილად იჟანგება ორით

ვიტამინი PP
ანტიპელაგრიული ვიტამინი. ვიტამერები: ნიკოტინის მჟავა, ნიკოტინამიდი, ნიაცინი.

ვიტამინი B6
ანტიდერმატიტის ვიტამინი. პირიდოქსინი → პირიდოქსალი → პირიდოქსამინი [დახაზვის ფორმულები]

ვიტამინი B12
კობალამინი. ანტიანემიური ვიტამინი. აქვს წითელი ფერი. იშლება მსოფლიოში. კობალამინის როლი მეტაბოლიზმში - მეთილის ჯგუფების ტრანსპორტირება; - მონაწილეობს

ვიტამინი B3
პანტოთენური მჟავა. [ბრინჯი. ფორმულები HOCH2-C((CH3)2)-CH(OH)-CO-NH-CH2-CH2-COOH] შედგება ბუტირის მჟავისგან ბ-ალანინთან ერთად.

ქსენობიოტიკების ჰიდროქსილაცია მიკროსომული მონოოქსიგენაზას სისტემის მონაწილეობით
1. ბენზოლი: [ნახ. ბენზოლი + O2 + NADPH2® (ჰიდროქსილაზა, ციტოქრომ P450) ფენოლი + NADP + H2O] 2. ინდოლი: [სურ. ინდოლი + O2 + H

ღვიძლის როლი პიგმენტურ მეტაბოლიზმში
პიგმენტური მეტაბოლიზმი არის ადამიანის სხეულის ქსოვილებსა და სითხეებში ფერადი ნივთიერებების კომპლექსური ურთიერთკონვერსიების ერთობლიობა. პიგმენტები შეიცავს ნივთიერებების 4 ჯგუფს: 1. ჰემი

ჰემის ბიოსინთეზი
ჰემის ბიოსინთეზი ხდება უმეტეს ქსოვილებში, გარდა ერითროციტებისა, რომლებსაც არ აქვთ მიტოქონდრია. ადამიანის ორგანიზმში ჰემი სინთეზირდება გლიცინისა და სუქცინილ-CoA-სგან, რომელიც წარმოიქმნება შედეგად.

ჰემის დაშლა
უმეტესობაგემქრომოგენული პიგმენტები ადამიანის ორგანიზმში წარმოიქმნება ჰემის დაშლის დროს. ჰემის ძირითადი წყაროა ჰემოგლობინი. ერითროციტებში ჰემოგლობინის შემცველობა შეადგენს 80%-ს, სიცოცხლის განმავლობაში

პიგმენტური მეტაბოლიზმის პათოლოგია
როგორც წესი, დაკავშირებულია ჰემის კატაბოლიზმის პროცესების დარღვევასთან და გამოხატულია ჰიპერბილირუბინემიით და ვლინდება კანისა და ხილული ლორწოვანი გარსების სიყვითლით. ცნს-ში დაგროვება იწვევს ბილირუბინს

სისხლის ბიოქიმიური შემადგენლობის ცვლილებების სახეები
I. აბსოლუტური და ნათესავი. აბსოლუტური განპირობებულია კონკრეტული ნაერთის სინთეზის, დაშლის, ექსკრეციის დარღვევით. ნათესავი განპირობებულია გ-ის მოცულობის ცვლილებით

სისხლის ცილის შემადგენლობა
სისხლის ცილების ფუნქციები: 1. მხარს უჭერს ონკოზურ წნევას (ძირითადად ალბუმინების გამო); 2. განსაზღვრავს სისხლის პლაზმის სიბლანტეს (ძირითადად ალბუმინის გამო);

მთლიანი ცილა
ჩვეულებრივ სისხლის საერთო ცილა შეადგენს 65-85 გ/ლ. მთლიანი ცილა არის სისხლში ყველა ცილის ჯამი. ჰიპოპროტეინემია - ალბუმინის დაქვეითება. Მიზეზები:

გლობულინები ნორმალურია 20-30 გ/ლ
I. α1-გლობულინები α-ანტიტრიფსინი - თრგუნავს ტრიფსინს, პეპსინს, ელასტაზას და სისხლის ზოგიერთ სხვა პროტეაზას. ახორციელებს ანთების საწინააღმდეგო

ნარჩენი აზოტი
ნარჩენი აზოტი არის სისხლში ყველა არაცილოვანი აზოტის შემცველი ნივთიერების აზოტის ჯამი. ჩვეულებრივ 14-28 მმოლ/ლ. 1. მეტაბოლიტები: 1.1. ამინომჟავები (25%); 1.2. შექმნა

ნახშირწყლების მეტაბოლიზმი
გლუკოზა კაპილარულ სისხლში უზმოზე 3,3-5,5 მმოლ/ლ. 1. ჰიპერგლიკემია (გლუკოზის მომატება): 1.1. პანკრეასის ჰიპერგლიკემია - ინსულინის არარსებობის შემთხვევაში

ლიპიდური მეტაბოლიზმი
ქოლესტერინი ნორმალურია 3-5,2 მმოლ/ლ. პლაზმაში ის არის LDL, VLDL (ათეროგენული ფრაქციები) და HDL (ანტიათეროგენული ფრაქცია) ნაწილი. ათეროსკლეროზის განვითარების ალბათობა

მინერალების გაცვლა
ნატრიუმი არის მთავარი უჯრედშორისი იონი. სისხლში Na + დონეზე გავლენას ახდენს მინერალოკორტიკოიდები (ალდოსტერონი ინარჩუნებს ნატრიუმს თირკმელებში). ნატრიუმის დონე იზრდება ჰემით

პლაზმის ფერმენტები
კლასიფიცირებული: 1. მოქმედი ფერმენტები (ფაქტობრივი პლაზმა). მაგალითად, რენინი (ამაღლებს არტერიულ წნევას ანგიოტენზინ II-ის მეშვეობით), ქოლინესტერაზა (არღვევს აცეტილქოლინს). მათი აქტივობა უფრო მაღალია

ჯანმრთელი ადამიანის შარდის ფიზიკური თვისებები, მათი ცვლილებები პათოლოგიაში
I. შარდის რაოდენობა ჩვეულებრივ 1,2-1,5 ლიტრია. პოლიურია - შარდის რაოდენობის მატება: 1) ფილტრაციის გაზრდის გამო (ადრენალინის მოქმედებით, ფი

შარდის ქიმიური შემადგენლობის ინდიკატორები
მთლიანი აზოტი არის შარდში არსებული ყველა აზოტის შემცველი ნივთიერების მთლიანი აზოტი. ნორმალური - 10-16 გ დღეში. პათოლოგიებით მთლიანი აზოტიშეიძლება: ü გაიზარდოს - ჰიპერაზოტურია

ნერვულ ქსოვილში მეტაბოლიზმის თავისებურებები
ენერგიის გაცვლა. გაიზარდა ტვინის ქსოვილში უჯრედული სუნთქვა(სჭარბობს აერობული პროცესები). ტვინი უფრო მეტ ჟანგბადს მოიხმარს, ვიდრე მუდმივად მომუშავე ტვინი.

ნერვული აგზნების ქიმიური გადაცემა
აგზნების გადატანა ერთი უჯრედიდან მეორეში ხდება ნეიროტრანსმიტერების დახმარებით: - ნეიროპეპტიდები; - AK; - აცეტილქოლინი; - ბიოგენური ამინები (ადრენალინი,

ვარბურგმა აღმოაჩინა, რომ საფუარის ალდოლაზები სხვადასხვა ცხოველური ქსოვილებიდან განსხვავდება რიგი თვისებებით. პეპსინი, ტრიპსინი, ქიმოტრიფსინი ასევე განსხვავდებოდნენ ხსნადობით, pH-ით, ოპტიმალური ტემპერატურის მიხედვით.

ორმოცდაათიანი წლების ბოლოს, ბიოქიმიკოსებმა ვილანდმა და პფლადერერმა, ისევე როგორც სხვა მკვლევარებმა, გამოყო ფერმენტის სუფთა კრისტალური პრეპარატები ცხოველური ქსოვილებიდან. ლაქტატდეჰიდროგენაზა და ექვემდებარება ელექტროფორეზს. ელექტროფორეზის შედეგად ფერმენტი, როგორც წესი, იყოფა 5 ფრაქციებისხვადასხვა ელექტროფორეზული მობილურობის მქონე. ყველა ამ ფრაქციას ჰქონდა ლაქტატდეჰიდროგენაზას აქტივობა. ამრიგად, აღმოჩნდა, რომ ფერმენტ ლაქტატდეჰიდროგენაზა არის ქსოვილებში რამდენიმე ფორმით. ეს ფორმები, მათი ელექტროფორეზული მობილურობის შესაბამისად, დასახელდა LDH1, LDH2 და LDH3. LDG4, LDG5. (LDH - შემოკლებული ლაქტატდეჰიდროგენაზასთვის), ნომერი 1 აღნიშნავს კომპონენტს უმაღლესი ელექტროფორეზული მობილურობით.

იზოლირებული ლაქტატდეჰიდროგენაზას იოფერმენტების კვლევები სხვადასხვა ორგანოებიცხოველებმა აჩვენეს, რომ ისინი განსხვავდებიან როგორც ელექტროფორეზული, ასევე ქრომატოგრაფიული თვისებებით, ასევე ქიმიური შემადგენლობით, თერმული სტაბილურობით, ინჰიბიტორების მოქმედებისადმი მგრძნობელობით, Km და სხვა თვისებებით. ლაქტატდეჰიდროგენაზას ანალიზისას ცხოველთა სხვადასხვა სახეობიდან გამოვლინდა ძალიან დიდი სახეობათაშორისი განსხვავებები, თუმცა მოცემულ სახეობაში იზოფერმენტების განაწილება დიდი მუდმივობით ხასიათდება.

ლაქტატდეჰიდროგენაზა იყო პირველი ფერმენტი, რომლის ცალკეული კომპონენტები დაექვემდებარა დეტალურ შესწავლას. ცოტა მოგვიანებით, მიღებული იქნა მონაცემები მრავალი სხვა ფერმეატების მრავალგვარი ფორმებისა და მოლეკულური ჰეტეროგენურობის შესახებ და 1959 წელს შემოგვთავაზეს ამ ფორმებს ეწოდოს იზოფერმენტები ან იზოფერმენტები. საერთაშორისო ბიოქიმიური კავშირის ფერმენტების კომისიამ ოფიციალურად რეკომენდაცია გაუწია ამ ტერმინს იმავე ბიოლოგიური სახეობის ფერმენტების მრავალ ფორმებს.

Ისეიზოფერმენტები - არის ფერმენტების ჯგუფი ერთი და იგივე წყაროდან, იგივე ტიპის სუბსტრატის სპეციფიურობით, იგივე კატალიზატორი ქიმიური რეაქცია, მაგრამ განსხვავდება რიგი ფიზიკურ-ქიმიური თვისებებით.

ფერმენტების, ან იზოფერმენტების მრავალი ფორმის არსებობა დადასტურებულია მეტი ამისთვის100 ფერმენტები, იზოლირებული სხვადასხვა სახისცხოველები, მცენარეები და მიკროორგანიზმები. იზოფერმენტები ყოველთვის არ შედგება ორი ან მეტი ქვედანაყოფისგან. რიგ ფერმენტებში ინდივიდუალური იზოფერმენტები განსხვავებულია ქიმიური სტრუქტურაცილები, რომლებსაც აქვთ იგივე კატალიზური აქტივობა, მაგრამ შედგება მხოლოდ ერთი ქვედანაყოფისგან.

ამჟამად იზოფერმენტების ნომენკლატურის მთავარი კრიტერიუმია მათი ელექტროფორეზული მობილურობა. ეს აიხსნება იმით, რომ ფერმენტების დამახასიათებელი სხვა მეთოდებთან შედარებით, ელექტროფორეზი იძლევა უმაღლეს გარჩევადობას.

დღეისათვის მცენარეთა იზოფერმენტების შესწავლის შედეგად დადგინდა, რომ მცენარეებში მრავალი ფერმენტი მრავალგვარი სახით არის წარმოდგენილი. მოდით შევხედოთ ზოგიერთ ამ ფერმენტს.

მალატ დეჰიდროგენაზას (1.1.1.37) აქვს საკმაოდ რთული იზოფერმენტული შემადგენლობა. ბამბის თესლში და ისპანახის ფოთლებში აღმოჩენილია მალატდეჰიდროგენაზას 4 იზოფერმენტი, რომლებიც განსხვავდებოდა ელექტროფორეზული მობილურობით და ოთხივე ისპანახის იზოფერმენტის მოლეკულური წონა იყო დაახლოებით 60 ათასი. სხვადასხვა მცენარე შეიცავს მალატდეჰიდროგენაზას იზოფერმენტების არათანაბარი რაოდენობას. მაგალითად, ხორბლის სხვადასხვა ჯიშის თესლებში 7-10 იზოფერმენტი იყო ნაპოვნი, 4-5 სიმინდის ფესვებში და 9-12 მალატდეჰიდროგენაზას იზოფერმენტი აღმოჩენილია მთის სხვადასხვა ორგანოებში (ფესვი, კოტილედონები, ქვეკოტილედონური და ზემოკლოტილედონური მუხლი). და იზოფერმენტების რაოდენობა იცვლებოდა მცენარის განვითარების ფაზის მიხედვით.

აღინიშნა, რომ იზოფერმენტ მალატდეჰიდროგენაზას მოლეკულური წონა ზოგჯერ მნიშვნელოვნად განსხვავდებოდა. მაგალითად, ბამბის ფოთლები შეიცავს მალატდეჰიდროგენაზას 7 იზოფერმენტს, რომელთაგან 4 იზოფერმენტია სხვადასხვა ელექტრული მუხტით, მაგრამ იგივე. მოლეკულური წონატოლია დაახლოებით 60 ათასი. მეხუთე იზოფერმენტს ჰქონდა მოლეკულური წონა დაახლოებით 500 ათასი და იყო ოლიგომერი. მინიმუმმალატდეჰიდროგენაზას ერთ-ერთი იზოფორმა მოლეკულური წონით 60 ათასი. ვინაიდან ამ კვლევებში მოლეკულური წონა განისაზღვრა დაახლოებით, შეიძლება ვივარაუდოთ, რომ ეს იზოფერმენტი შედგება იზოფერმენტის 8 ქვეერთეულისაგან 60 ათასი მოლეკულური წონით.

მცენარეების წინააღმდეგობა და მგრძნობელობა დაავადებებისადმი ხშირად დაკავშირებულია იზოფერმენტების სინთეზის რეგულირებასთან. მცენარეებში ინფექციის შეყვანის საპასუხოდ, იზრდება საუკუნეების გაცვლის ინტენსივობა, პირველ რიგში, რედოქსი. ამიტომ მცენარეების დაზიანებისას იზრდება OB ფერმენტების აქტივობა და მათი იზოფერმენტების რაოდენობა.

აქტივობის მატება და პეროქსიდაზას და ო-დიფენოლ ოქსიდაზას იზოფერმენტების რაოდენობის ზრდა შეინიშნება სიმინდის, ლობიოს, თამბაქოს, სამყურას, კარტოფილის, სელის, შვრიის და სხვა მცენარეების სხვადასხვა დაავადებებში. სურათი 22 სქემატურად გვიჩვენებს პეროქსიდაზას იზოფერმენტების რაოდენობის და მათი აქტივობის ცვლილებას, როდესაც პომიდორი ზიანდება ფიტოფტორათი. თუ ჯანსაღი მცენარეების ფოთლები შეიცავდა პეროქსიდაზას ოთხ იზოფერმენტს, მაშინ დაზარალებულ ფოთლებში მათი რიცხვი ცხრამდე გაიზარდა და ყველა იზოფერმენტის აქტივობა მნიშვნელოვნად გაიზარდა.

თამბაქოს მოზაიკის ვირუსისადმი მდგრადი და რეზისტენტული ვირუსული პათოგენეზის დროს მიტოქონდრიული პეროქსიდაზას და პოლიფენოლ ოქსიდაზას იზოფერმენტული შემადგენლობის ცვლილებების შესწავლისას დადგინდა, რომ ვირუსული ინფექცია იწვევს ხარისხობრივად განსხვავებულ ცვლილებებს თამბაქოს სახეობების იზოფერმენტულ შემადგენლობაში. რეზისტენტულ სახეობებში, რიგი იზოფერმენტების აქტივობა უფრო მეტად იზრდება, ვიდრე მგრძნობიარეში. ამრიგად, მცენარის იზოფერმენტების ბიოსინთეზის პოტენციური უნარიდან გამომდინარე, იცვლება მცენარის მგრძნობელობა ინფექციური დაავადებების მიმართ.

გლუტამატ დეჰიდროგენაზა

ესთერაზები

საქარაზა

იზოფერმენტების ბიოლოგიური როლი მცენარეებში.

თუ მოწმობს მცენარეთა ფერმენტული აპარატის დიდ ლაბილობაზე, შესაძლებელს ხდის საუკუნეების განმავლობაში განახორციელოს აუცილებელი მეტაბოლური პროცესები. უჯრედში, როდესაც იცვლება გარემო პირობები, იძლევა საუკუნეების გაცვლის სპეციფიკას. მოცემული მცენარის ორგანოს ან ქსოვილისთვის. ხელს უწყობს მცენარეების ადაპტირებას ცვალებად პირობებთან. გარემო.

ერთიდაიგივე ფერმენტის მრავალი ფორმის უჯრედებში ერთდროული არსებობა, სხვა მარეგულირებელ მექანიზმებთან ერთად, ხელს უწყობს მეტაბოლური პროცესების თანმიმდევრულობას საუკუნეებში. უჯრედში და მცენარის სწრაფი ადაპტაცია გარემო პირობებთან.

მართლაც, ჩვენ აღვნიშნეთ, რომ ცალკეული იზოფერმენტები განსხვავდება ტემპერატურის ოპტიმით, pH ოპტიმით, ინჰიბიტორებისადმი დამოკიდებულებით და სხვა თვისებებით. აქედან გამომდინარეობს, რომ თუ, მაგალითად, ტემპერატურის პირობები მკვეთრად იცვლება, რაც არახელსაყრელი ხდება ზოგიერთი იზოფერმენტის კატალიზური აქტივობის გამოვლინებისთვის, მაშინ მათი აქტივობა ითრგუნება. თუმცა, მცენარეებში ეს ფერმენტული პროცესი მთლიანად არ ჩერდება, ვინაიდან იმავე ფერმენტის სხვა იზოფერმენტები, რომლებისთვისაც ეს ტემპერატურა ხელსაყრელია, იწყებენ კატალიზური აქტივობის გამოვლენას. თუ რაიმე მიზეზით იცვლება რეაქციის საშუალების pH, მაშინ ზოგიერთი იზოფერმენტის აქტივობაც სუსტდება, მაგრამ მათ ნაცვლად, იზოფერმენტები განსხვავებული pH ოპტიმალურით იწყებენ კატალიზურ აქტივობას. მარილის მაღალი კონცენტრაცია აფერხებს მრავალი ფერმენტის აქტივობას, რაც მარილიან ნიადაგებზე მცენარეთა ზრდის გაუარესების ერთ-ერთი მიზეზია. ამასთან, უჯრედებში მარილის მაღალი კონცენტრაციის დროსაც კი, ფერმენტული პროცესები სრულად არ ჩერდება, რადგან ცალკეული იზოფერმენტები თანაბრად არ არის დაკავშირებული მარილის კონცენტრაციის ზრდასთან: ზოგიერთი იზოფერმენტის აქტივობა მცირდება, ზოგი კი იზრდება.

დაავადებისადმი რეზისტენტობა და მგრძნობელობა ხშირად ემყარება IF სინთეზის რეგულირებას.

იზოფერმენტების ბიოსინთეზს განსაზღვრავს გენეტიკური ფაქტორები და მცენარის თითოეულ სახეობას ახასიათებს ამ სახეობის იზოფერმენტების სპეციფიკური ნაკრები, ე.ი. სახეობის სპეციფიკა ვლინდება იზოფერმენტულ შემადგენლობაში.

ერთი და იგივე მცენარის სხვადასხვა ორგანო განსხვავდება IF-ში. ცხოველის სხვადასხვა ქსოვილისგან იზოლირებული ლაქტატდეჰიდროგენაზას იზოფერმენტების თვისებების შესწავლამ აჩვენა, რომ ყველა იზოფერმენტს აქვს დაახლოებით იგივე მოლეკულური წონა (დაახლოებით 140 ათასი) პირობებში, მაგალითად, მკურნალობის მოქმედების პირობებში. 42 M შარდოვანასთან ერთად, თითოეული იზოფერმენტი იშლება 4 ქვეერთეულში, რომელთა მოლეკულური წონაა დაახლოებით 35 ათასი. ამრიგად, ლაქტატ-დეგტდროგენაზას ხუთი იზოფერმენტიდან თითოეული არის ტეტრამერი. დადგენილია, რომ ლაქტატდეჰიდროგენაზას ყველა იზოფერმენტი არის მხოლოდ ორი ტიპის ქვედანაყოფის შესაძლო კომბინაცია, რომლებიც პირობითად აღინიშნება ასოებით A და B. ამ ტიპის ქვედანაყოფების სხვადასხვა კომბინაცია ქმნის ხუთივე ლაქტატდეჰიდროგენაზას იზოფერმენტს (ნახ. 18). ეს აჩვენებს, რომ ლაქტატდეჰიდროგენაზას იზოფერმენტებს აქვთ მკაცრად მოწესრიგებული სტრუქტურა და ამ ფერმენტის ცილის მოლეკულაში ცალკეული ქვედანაყოფები დაკავშირებულია. წყალბადის ბმები, რომელიც შეიძლება დაირღვეს შარდოვანას კონცენტრირებული ხსნარის მოქმედებით.

ჩნდება კითხვა, რით განსხვავდება ერთმანეთისგან ლაქტატდეჰიდროგეაზას ცალკეული ქვედანაყოფები და რა არის ცალკეული იზოფერმენტების განსხვავებული ელექტროფორეზული მობილურობის მიზეზი? ამ კითხვამ ახლა საკმაოდ გარკვეული პასუხი მიიღო. აღმოჩნდა, რომ A და B ქვედანაყოფები t-c ამინომჟავებია. B ქვეგანყოფილება შეიცავს უფრო მჟავე მცირე ამინომჟავებს A ქვეერთეულთან შედარებით. ამასთან დაკავშირებით ლაქტატდეჰიდროგენაზას ყველა იზოფერმენტი (LDH1 - LDH2) განსხვავდება ამ ამინომჟავების რაოდენობით, მათ მოლეკულებს აქვთ განსხვავებული ზომები. ელექტრული მუხტიდა სხვადასხვა ელექტროფორეზული მობილურობა. ლაქტატდეჰიდროგეაზას იზოფერმენტები ასევე განსხვავდებიან რიგი სხვა თვისებებით, კერძოდ, მაიკლისის მუდმივები Km, ინჰიბიტორების რაოდენობასთან და თერმული სტაბილურობით.

სხეულის მრავალი პათოლოგიური და პრეპათოლოგიური მდგომარეობის გულში არის ფერმენტული სისტემების ფუნქციონირების დარღვევა. ბევრი ფერმენტი ლოკალიზებულია უჯრედების შიგნით და, შესაბამისად, მათი აქტივობა სისხლის შრატში (პლაზმაში) დაბალია ან საერთოდ არ არსებობს. სწორედ ამიტომ, უჯრედგარე სითხეების (სისხლის) ანალიზით, გარკვეული ფერმენტების აქტივობით, შესაძლებელია უჯრედების შიგნით მომხდარი ცვლილებების იდენტიფიცირება. სხვადასხვა ორგანოებიდა სხეულის ქსოვილები. სხვა ფერმენტები მუდმივად შეიცავს სისხლში, ცნობილი რაოდენობით და აქვს გარკვეული ფუნქცია(მაგალითად, სისხლის კოაგულაციის სისტემის ფერმენტები).

სისხლის შრატში ფერმენტების აქტივობა ასახავს უჯრედებში ფერმენტების სინთეზის სიჩქარის ბალანსს და უჯრედებიდან მათ განთავისუფლებას. სისხლის ფერმენტების აქტივობის მატება შეიძლება იყოს სინთეზის პროცესების დაჩქარების, გამოყოფის სიჩქარის დაქვეითების, გამტარიანობის მატების შედეგი. უჯრედის მემბრანები, აქტივატორების მოქმედება, უჯრედის ნეკროზი. ფერმენტის აქტივობის დაქვეითება გამოწვეულია ფერმენტის გამოყოფის სიჩქარის ზრდით, ინჰიბიტორების მოქმედებით და სინთეზის დათრგუნვით.

სისხლში ამა თუ იმ ფერმენტის აქტივობის გაზრდა ძალიან ადრეული დიაგნოსტიკური ტესტია. იზოფერმენტის სპექტრის დამატებითი განსაზღვრა შესაძლებელს ხდის პათოლოგიური პროცესის ლოკალიზაციის გარკვევას, ვინაიდან თითოეულ ორგანოს აქვს საკუთარი სპეციფიკური იზოფერმენტული სპექტრი.

კლინიკურ ბიოქიმიაში დიდი მნიშვნელობააქვს ასპარტატამინოტრაისფერაზას და ალანინ ამინოტრანსფერაზას აქტივობის მაჩვენებელი. ეს ტრანსამინაზები გვხვდება მიტოქონდრიებში და უჯრედების ციტოპლაზმის ხსნად ფრაქციაში. ტრანსამინაზების როლი მცირდება ამინომჟავების ამინოჯგუფების კეტო მჟავაში გადაცემამდე. ტრანსამინაზების კოენზიმი არის პირიდოქსალ ფოსფატი, ვიტამინი B6-ის წარმოებული. ცხოველების სისხლში ორივე ფერმენტის აქტივობა ძალიან დაბალია სხვა ქსოვილებში მათ აქტივობასთან შედარებით. თუმცა, პათოლოგიების დროს, რომელსაც თან ახლავს უჯრედების განადგურება, ტრანსამინაზები უჯრედის მემბრანების მეშვეობით გამოდიან სისხლში, სადაც მათი აქტივობა ნორმასთან შედარებით საგრძნობლად არის გაზრდილი. მიუხედავად ამ ფერმენტების მკაცრი ორგანოს სპეციფიკის არარსებობისა, მათი აქტივობის მატება შეინიშნება ჰეპატიტის, კუნთოვანი დისტროფიის, ტრავმისა და ჭარბი ფიზიკური აქტივობასხეულზე, კერძოდ, სპორტულ ცხენებში.

ლაქტატდეჰიდროგენაზა (LDH), გლიკოლიზური ფერმენტი, რომელიც ახდენს კატალიზებას შექცევადი რეაქციაპირუვინის მჟავის შემცირება რძემჟავამდე. LdG შედგება ოთხი ქვედანაყოფისგან და მოიცავს ხუთ იზოფერმენტს. უფრო მეტიც, LdG5 იზოფერმენტი ჭარბობს კუნთოვან ქსოვილში, LdG1 და LdG2 გულის კუნთში. მიოკარდიუმის მწვავე ინფარქტის დროს პაციენტებში სისხლის შრატში იზრდება LDH1 და LDH2 იზოფერმენტების აქტივობა. პარენქიმული ჰეპატიტის დროს LdG4 და LdG5 იზოფერმენტების აქტივობა მნიშვნელოვნად იზრდება სისხლის შრატში, ხოლო LdG1 და LdG2 მცირდება.LdG-ს აქტივობა მთლიან სისხლში მნიშვნელოვნად აღემატება ფერმენტის აქტივობას სისხლის პლაზმაში. ამიტომ, სისხლის მინიმალური ჰემოლიზიც კი მნიშვნელოვნად ცვლის ფერმენტის აქტივობას პლაზმაში, რაც მხედველობაში უნდა იქნას მიღებული ლაბორატორიული მუშაობისას.

კრეატინ ფოსფოკინაზა (CPK), მნიშვნელოვანი როლიითამაშე ენერგიის გაცვლა. კრეატინ ფოსფოკინაზა საჭიროა ატფ-ის რესინთეზისთვის AdP-ის ტრანსფოსფორილირებით კრეატინ ფოსფატით. კრეატინ ფოსფატი ეხება ენერგიით მდიდარ ფოსფატ ნაერთებს, რომლებიც უზრუნველყოფენ კუნთოვანი ბოჭკოების შეკუმშვას, რელაქსაციას და მეტაბოლიტების ტრანსპორტირებას კუნთოვან ქსოვილში.

კრეატინი-P + AdP CPK > კრეატინი + ATP.

კრეატინ ფოსფოკინაზა შედგება ორი ქვედანაყოფისგან - M და B, რომლებიც ქმნიან სამ იზოფერმენტს: MM (კუნთების ტიპი), MB (გულის ტიპი), BB (ტვინის ტიპი).

ქსოვილის ანალიზი აჩვენებს ამას მნიშვნელოვანი საქმიანობა CPK გვხვდება ჩონჩხის კუნთში, მიოკარდიუმში და ტვინში. გულის კუნთი შეიცავს ძირითადად MM და MB იზოფერმენტებს.მბ იზოფერმენტის აქტივობის მომატება პაციენტის სისხლის შრატში მიუთითებს გულის კუნთის დაზიანებაზე. CPK იზოფერმენტების განმარტება არის საუკეთესო მეთოდიქათმებში მემკვიდრეობითი კუნთოვანი დისტროფიის დიაგნოზი, მსხვილფეხა რქოსანი პირუტყვში სელენის ნაკლებობით, ცხენებში პარალიზური მიოგლობინურიით.

ტუტე ფოსფატაზა (AP) არის ჰიდროლიზური ფერმენტი, რომელიც სინთეზირებულია ძირითადად ღვიძლში და გამოიყოფა ორგანიზმიდან ნაღვლის ნაწილის სახით. მისი ოპტიმალური აქტივობა არის pH = 8-9. ეს არის არასპეციფიკური ფერმენტი, რომელიც აკატალიზებს მრავალი ფოსფატის ეთერის ჰიდროლიზს და იმყოფება პლაზმაში იზოფერმენტების სახით. ახალგაზრდა მზარდ ცხოველებში ტუტე ფოსფატაზის ძირითადი წყარო არის ძვლოვანი ქსოვილი. ტუტე ფოსფატაზას აქტივობა საგრძნობლად მატულობს ღვიძლისა და ძვლების დაავადებებში, კერძოდ, ოსტეომალაციაში. ტუტე ფოსფატაზის მთავარი როლი, სავარაუდოდ, დაკავშირებულია კალციუმის ფოსფატების დეპონირებასთან ძვლოვან ქსოვილში. დადგინდა, რომ გაიზარდა ტუტე ფოსფატაზას აქტივობა სისხლის შრატში ძვლის ნეოპლაზმებში.

ქოლინესტერაზა - ფერმენტი, რომელიც მონაწილეობს გადაცემის პროცესში ნერვული იმპულსიაცეტილქოლინის ჰიდროლიზი აცეტატამდე და ქოლინამდე. შრატის ქოლინესტერაზა მოიცავს სხეულის ქოლინესტერაზას ორ ტიპს, რომელთა ძირითადი სუბსტრატია აცეტილქოლინი. აცეტილქოლინესტერაზას (AChE), რომელიც ჰიდროლიზებს აცეტილქოლინს სინაფსებში, ეწოდება ჭეშმარიტი აცეტილქოლინესტერაზა. ის იმყოფება ღვიძლში, ერითროციტებში და მხოლოდ მცირე რაოდენობითაა ლოკალიზებული პლაზმაში. პლაზმის ქოლინესტერაზა არის ფსევდოქოლინესტერაზა, ის 4-ჯერ უფრო სწრაფად ჰიდროლიზებს ბუტირილქოლინს, ვიდრე აცეტილქოლინი. ეს ფერმენტი ასევე გვხვდება ღვიძლში, პანკრეასსა და ნაწლავის ლორწოვან გარსში. AChE-ს სინთეზი სისხლის შრატში ხდება ღვიძლში და, შესაბამისად, ამ ორგანოს პათოლოგიაში შეინიშნება ფერმენტის აქტივობის დაქვეითება.

AChE-ის შეუქცევადი ინჰიბიტორები წარმოადგენენ ტოქსიკურ ფოსფორორგანულ ნაერთებს (OPs). ამრიგად, FOS ინსექტიციდები (ქლოროფოსი, ფოსფამიდი, კარბოფოსი, ოქტამეთილი) შერჩევით აკავშირებს AChE მოლეკულის აქტიურ ცენტრებს და ამით ბლოკავს მის აქტივობას. FOS-ის მაღალი ლიპოტროპიის გამო, მათ შეუძლიათ შეაღწიონ ცხოველის სხეულში ხელუხლებელი კანისა და ლორწოვანი გარსების მეშვეობით. FOS-ით მოწამვლისას აღინიშნება ცხოველის შფოთვა, შიშის გრძნობა, აგზნებადობა, კრუნჩხვები, რომლებიც ვითარდება ბრონქოსპაზმის გამო ასთმის შეტევებისა და ხველების ფონზე. ამ შემთხვევაში დამახასიათებელია თვალებში ცვლილებები: გუგა მკვეთრად ვიწროვდება, იწყება ლაქრიმაცია და ირღვევა აკომოდაცია. ხშირად პირდაპირი მიზეზი FOS-ით მოწამლული ცხოველის სიკვდილი სასუნთქი ცენტრის დამბლაა.

იწარმოება ამილაზა სანერწყვე ჯირკვლებიდა ში დიდი რაოდენობითპანკრეასი. ამილაზას აქვს სპეციფიკური ეფექტი პოლისაქარიდების c-1,4-გლუკოზიდურ ბმებზე. შრატში ამილაზას აქტივობის ზრდა მიუთითებს მწვავე პანკრეატიტის განვითარებაზე. ფერმენტის აქტივობის ზომიერი ზრდა აღინიშნება სანერწყვე ჯირკვლების ანთებით.

როდესაც ჩვენ ვამბობთ "მალატის დეჰიდროგენაზას" ან "გლუკოზა-6-ფოსფატაზას", ჩვენ ჩვეულებრივ ვგულისხმობთ სპეციფიკურ ცილას, რომელსაც აქვს ფორმირებადი აქტივობა, მაგრამ სინამდვილეში ეს სახელები მოიცავს ყველა ცილას, რომელიც კატალიზებს მალატის დაჟანგვას ოქსალოაცეტატამდე ან გლუკოზა-6- ჰიდროლიზს. ფოსფატი გლუკოზის წარმოქმნით და. კერძოდ, მალატდეჰიდროგენაზას იზოლაციის შემდეგ სხვადასხვა წყაროები(ვირთხის ღვიძლი, E. coli) აღმოჩნდა, რომ ღვიძლის ფერმენტები და ფერმენტები E. coli-დან, რომლებიც ახდენენ ერთიდაიგივე რეაქციის კატალიზებას, მრავალი თვალსაზრისით განსხვავდება მათი ფიზიკური და ქიმიური თვისებებით. ფერმენტების ფიზიკურად გამორჩეული ფორმები ერთი და იმავე ტიპის კატალიზური აქტივობით შეიძლება იყოს ერთი და იმავე ორგანიზმის სხვადასხვა ქსოვილში. განსხვავებული ტიპებიერთი ქსოვილის უჯრედები და პროკარიოტულ ორგანიზმშიც კი, მაგალითად, E. coli-ში. ეს აღმოჩენა გაკეთდა ცილების გამოყოფის ელექტროფორეზული მეთოდების გამოყენებით, რის შედეგადაც ელექტროფორეზ სხვადასხვა ფორმებიგარკვეული ფერმენტული აქტივობა.

ტერმინი "იზოენზიმი" ("იზოზიმი") მოიცავს ყველა ზემოთ ჩამოთვლილ ფიზიკურად განსხვავებულ ცილას მოცემული კატალიზური აქტივობით, მაგრამ პრაქტიკაში და განსაკუთრებით კლინიკურ მედიცინაში იგი გამოიყენება სხვა ვიწრო გაგებით, რაც გულისხმობს ფერმენტის ფიზიკურად განსხვავებულ და განცალკევებულ ფორმებს სხვადასხვა სახისმოცემული ევკარიოტული ორგანიზმის უჯრედები, როგორიცაა ადამიანის. იზოზიმები უცვლელად გვხვდება ყველა ხერხემლიანის, მწერების და შრატში და ქსოვილებში. ერთუჯრედიანი ორგანიზმები. ფერმენტების რაოდენობა და მათი შემცველობა მნიშვნელოვნად განსხვავდება. ცნობილია დეჰიდროგენაზების, ოქსიდაზების, ტრანსამინაზების, ფოსფატაზების, ტრანსფოსფორილაზების და პროტეოლიზური ფერმენტების იზოზიმური ფორმები. სხვადასხვა ქსოვილი შეიძლება შეიცავდეს განსხვავებულ იზოფერმენტებს და ამ იზოფერმენტებს შეიძლება ჰქონდეთ განსხვავებული მიდრეკილება სუბსტრატებთან.

იზოზიმების დიაგნოსტიკური მნიშვნელობა

იზოზიმების მიმართ სამედიცინო ინტერესი გაჩნდა მას შემდეგ, რაც გაირკვა, რომ ადამიანის შრატი შეიცავს რამდენიმე ლაქტატდეჰიდროგენაზას იზოენზიმს და რომ მათი ფარდობითი შემცველობა მნიშვნელოვნად განსხვავდება გარკვეულ პათოლოგიურ პირობებში. შემდგომში გამოვლინდა სხვადასხვა დაავადების იზოზიმების ფარდობითი შემცველობის ცვლილების მრავალი სხვა შემთხვევა.

შრატის ლაქტატდეჰიდროგენაზას იზოენზიმები გამოვლენილია სახამებლის, აგარის ან პოლიაკრილამიდის გელების ელექტროფორეზის შემდეგ. მითითებულ მნიშვნელობაზე, იზოზიმები ატარებენ განსხვავებულ მუხტს და ნაწილდებიან ელექტროფორეგრამაზე ხუთ სხვადასხვა ადგილას. გარდა ამისა, იზოზიმები შეიძლება გამოვლინდეს მათი უნარით, კატალიზატორით უფერო საღებავების შემცირების უხსნად ფერად ფორმამდე.

დეჰიდროგენაზას იზოზიმების გამოსავლენად რეაგენტების ტიპიური ნაკრები მოიცავს:

1) შემცირებული სუბსტრატი (მაგალითად, ლაქტატი);

2) კოენზიმი;

3) საღებავი დაჟანგული სახით (მაგალითად, ლურჯი ნიტროტეტრაზოლიუმის მარილი);

4) ელექტრონის გადამტანი NADH-დან საღებავამდე [მაგ. ფენაზინის მეტასულფატი (PMS)];

5) ბუფერი; გამააქტიურებელი იონები (საჭიროების შემთხვევაში).

ლაქტატდეჰიდროგენაზა კატალიზებს ორი ელექტრონის და ერთი იონის გადაცემას ლაქტატიდან

ბრინჯი. 7.8. რეაქცია კატალიზებული α-ლაქტატდეჰიდროგენაზას მიერ.

(ნახ. 7.8). თუ ელექტროფორეგრამა შეისხურება ზემოაღნიშნული ნარევით და შემდეგ ინკუბირებულია, მაშინ დაწყვილებული ელექტრონების გადაცემის რეაქცია გაგრძელდება მხოლოდ იმ ადგილებში, სადაც არის ლაქტატდეჰიდროგენაზა (ნახ. 7.9). შედარებითი სიმკვრივეზოლების ფერების შემდგომი რაოდენობრივი დადგენა შესაძლებელია სკანირების ფოტომეტრის გამოყენებით (სურათი 7.10). იზოზიმები ყველაზე მაღალი უარყოფითი მუხტიაღნიშნავენ .

იზოზიმების ფიზიკური ბუნება

სხვადასხვა პროტომერების მიერ წარმოქმნილი ოლიგომერული ფერმენტები შეიძლება წარმოდგენილი იყოს რამდენიმე ფორმით. ხშირად, კონკრეტული ქსოვილი წარმოქმნის უპირატესად ერთ-ერთ პროტომერს. თუ აქტიური ოლიგომერული ფერმენტი (მაგალითად, ტეტრამერი) შეიძლება აშენდეს ასეთი პროტომერებისგან სხვადასხვა კომბინაციებში, მაშინ წარმოიქმნება იზოზიმები.

ლაქტატდეჰიდროგენაზას იზოენზიმები განსხვავდება დონეზე მეოთხეული სტრუქტურა. ოლიგომერული ლაქტატდეჰიდროგენაზას მოლეკულა (მოლეკულური წონა 130,000) შედგება ორი ტიპის ოთხი პროტომერისგან, H და M (ორივე მოლეკულური მასით დაახლოებით 34,000). მხოლოდ ტეტრამერულ მოლეკულას აქვს კატალიზური აქტივობა.

ბრინჯი. 7.9. ლაქტატდეჰიდროგენაზას ლოკალიზაცია ელექტროფორეგრამებზე დაწყვილებული რეაქციების სისტემის გამოყენებით.

თუ პროტომერების მიერთების თანმიმდევრობას არ აქვს მნიშვნელობა, მაშინ პროტომერები შეიძლება განთავსდეს ხუთი გზით:

მარკერტმა აირჩია პირობები მეოთხეული სტრუქტურის განადგურებისა და რეკონსტრუქციისთვის და შეძლო ლაქტატდეჰიდროგენაზას იზოენზიმებს შორის კავშირის გარკვევა. I და 15 ლაქტატდეჰიდროგენაზების დაშლა და რეკონსტრუქცია არ იწვევს ახალი იზოზიმების წარმოქმნას. მაშასადამე, ეს ორი იზოზიმა შეიცავს მხოლოდ ერთი ტიპის პროტომერს. როდესაც ლაქტატდეჰიდროგენაზების 1 და 15 ნარევს ექვემდებარებოდა იგივე პროცედურა, ასევე გამოჩნდა ფორმები 12, 13 და 14. იზოზიმების თანაფარდობა შეესაბამება შემდეგ ქვედანაყოფების შემადგენლობას:

H და M ქვეერთეულების სინთეზს განსაზღვრავს სხვადასხვა გენეტიკური ლოკუსი და ისინი განსხვავებულად გამოხატულია სხვადასხვა ქსოვილებში (მაგალითად, გულის და ჩონჩხის კუნთებში).